WO2017191026A1 - Wasch- und reinigungsmittel enthaltend antimikrobiell wirksame enzyme - Google Patents

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WO2017191026A1
WO2017191026A1 PCT/EP2017/060013 EP2017060013W WO2017191026A1 WO 2017191026 A1 WO2017191026 A1 WO 2017191026A1 EP 2017060013 W EP2017060013 W EP 2017060013W WO 2017191026 A1 WO2017191026 A1 WO 2017191026A1
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WO
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enzyme
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enzymes
agent
glucanase
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PCT/EP2017/060013
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English (en)
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Walter Heberlein
Doris Dahlmann
Martina Seiler
Mirko Weide
Timothy O'connell
Stefan Evers
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Henkel Ag & Co. Kgaa
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Publication date
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    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
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    • C11D3/38645—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing cellulase

Definitions

  • the present invention is in the field of enzyme technology, in particular the enzyme-containing detergents and cleaners.
  • the invention relates to an agent, in particular a washing or cleaning agent, which contains at least one antimicrobially active enzyme.
  • the present invention relates to a method for the cleaning of textiles or hard surfaces and the use of the inventive composition for the disinfection of textiles or hard surfaces.
  • Microorganisms such as bacteria, fungi and viruses, are not sufficiently killed or removed in the washing process, especially at low temperatures, so that this leads to the spread of germs from a textile to one during the washing process, especially when bleach-free detergents be used.
  • Liquid detergents are increasing in importance on the market. They contain many different ingredients today, such as Surfactants, builders and additives, such as soil release polymers etc.
  • solid detergents often contain bleach to remove bleach-sensitive stains (such as tea, coffee, red wine) from textiles and others to provide a "sanitary" effect
  • bleach-sensitive stains such as tea, coffee, red wine
  • alternative biocidal agents such as quaternary ammonium compounds, are often incompatible with common detergent formulations.
  • cleaners such as dishwashing detergents and in particular liquid machine and hand dishwashing detergents, which also often contain no bleach, bad odors caused by bacteria can occur. Therefore, it is desirable to provide agents, particularly detergents or cleaners, which can reduce the number of bacteria during the washing or cleaning process and are less restrictive in terms of formulation freedom than the known agents.
  • agents particularly detergents or cleaners, which can reduce the number of bacteria during the washing or cleaning process and are less restrictive in terms of formulation freedom than the known agents.
  • antimicrobially active enzymes such as a glycosidase
  • at least one compound that enhances the enzyme action such as a chelator and / or a quaternary ammonium compound
  • the enzyme and the booster compound in combination achieve this effect at concentrations where, when used separately, they have no effect on the growth of microorganisms
  • a first subject of the present invention is therefore an agent, in particular washing or cleaning agent, characterized in that it contains at least one antimicrobially active enzyme, in particular a glycosidase, and optionally at least one booster compound.
  • an agent according to the invention for disinfecting textiles or hard surfaces.
  • the present invention is also directed to a process for the cleaning of textiles or hard surfaces, in which an agent according to the invention is used.
  • the indication refers to the kind of the ingredient and not to the absolute number of molecules, together with weight data, refers to all compounds of the type indicated, which are contained in the composition / mixture, ie that the composition does not contain any further compounds of this type beyond the stated amount of the corresponding compounds.
  • Antimicrobial or “disinfectant” or “microbiostatic” as used interchangeably herein, in the sense of the invention, means that living biological material is put into a state by being inhibited in its growth or put into a state inhibited in growth means that despite optimal growth conditions in a medium, the number of individual microorganisms remains substantially constant or decreases.
  • microorganisms are killed by a substance, that means the number of individual microorganisms is reduced in a given medium compared to a previous reference value.
  • the agents according to the invention contain at least one antimicrobially active enzyme.
  • the enzyme is a glycosidase.
  • Glycosidases listed under Enzyme Commission Number (EC Number) 3.2.1. fall into the enzyme class of hydrolases. Glycosidases are ubiquitous enzymes found in all kingdoms (plants, animals, fungi and protists).
  • a glycosidase reversibly catalyzes the hydrolysis of a glycosidic bond in a glycoside, releasing a sugar (“glycon”) and the so-called "aglycone” with consumption of a water molecule.
  • glycosidases are usually specific for the sugar to be split off, whereas the type of aglycone plays a lesser role.
  • the glycosidases include, without limiting the invention, ⁇ -amylase, ⁇ -amylase, glucan-1, 4-oglucosidase, cellulase, endo-1,3,3 (4) - ⁇ -glucanase, inulinase, endo-1,4- ⁇ Xylanase, oligo-1, 6-glucosidase, dextranase, chitinase, polygalacturonase, lysozyme, exo-o sialidase, ⁇ -glucosidase, ⁇ -glucosidase, ⁇ -galactosidase, ⁇ -galactosidase, ⁇ -mannosidase, ⁇ -mannosidase, ⁇ - Fructofuranosidase, ⁇ ,
  • Endogalactosaminidase 1,3-al-fucosidase, 2-deoxyglucosidase, mannosyl-oligosaccharide 1,2-o-mannosidase, mannosyl-oligosaccharide-1, 3-1, 6-a-mannosidase, branched dextran exo-1,2-o Glucosidase, glucan-1, 4-a-maltotriohydrolase, amygdalin ⁇ -glucosidase, prunasin ⁇ -glucosidase, vicianin ⁇ -glucosidase, oligoxyloglucan ⁇ -glycosidase, polymannuronate hydrolase, maltose 6'-phosphate glucosidase, endoglycosylceramidase , 3-deoxy-2-octulosonidase, raucaffricin- ⁇ -glucosidase, coniferin- ⁇ -glucos
  • Glucuronidase lacto-A / biosidase, 4-aD - ⁇ (1-> 4) -a-D-glucano ⁇ trehalose, trehalohydrolase, dextrinase, poly (ADP-ribose) glycohydrolase, 3-deoxyoctulosonase, galactan-1, 3 ⁇ -galactosidase, ⁇ -galactofuranosidase, thioglucosidase, oligoxyloglucan reducing end specific cellobiohydrolase, xyloglucan-specific endo- ⁇ -1,4-glucanase,
  • Mannosylglycoprotein-endo- ⁇ -mannosidase fructan- ⁇ - (2,1) -fructosidase, fructan- ⁇ - (2,6) -fructosidase, xyloglucan-specific exo- ⁇ -1,4-glucanase, oligosaccharide reducing end xylanase, i-carrageenase, ⁇ -agarase, ⁇ -neoagaro-oligosaccharide hydrolase, ⁇ -apiosyl- ⁇ -glucosidase, ⁇ -carrageenase, 1, 6-aD-mannosidase, galactan-endo-1, 6- ⁇ -galactosidase, exo 1, 4-.beta.-D-glucosaminidase, heparanase, baicalin-.beta.-D-glucuronidase, hesperidin-6-ol-rhamnosyl-.beta
  • Rhamnogalacturonan-galacturonohydrolase rhamnogalacturonan-rhamnohydrolase, ⁇ -D- Glucopyranosyl abscisate ⁇ -glucosidase, cellulose 1,4- ⁇ -cellobiosidase (reducing end), o D-xyloside xylohydrolase, ⁇ -porphyranase, gellan tetrasaccharide unsaturated glucuronyl hydrolase, unsaturated chondroitin disaccharide hydrolase, galactan endo- ⁇ -1,3-galactanase, 4-hydroxy-7-methoxy-3-oxo-3,4-dihydro-2 / - / - 1, 4-benzoxazin-2-yl-glucoside- ⁇ -D-glucosidase , UDP- / V-acetylglucosamine-2-epimerase (hydrolyzing), UDP-A /,
  • the enzyme present in the agent according to the invention is a hemicellulase.
  • Hemicellulases split hemicellulose.
  • Hemicellulose is a collective term for mixtures of polysaccharides of varying composition occurring in plant biomass. These polymers may consist of monomers such as D-xylose and L-arabinose.
  • the agents according to the invention contain lysozyme, particularly preferably lysozyme which has a ⁇ -1,4-A / 6-0-diacetylmuramidase activity.
  • Such a lysozyme also known as muramidase
  • the agents of the invention contain glucanase, more preferably beta-glucanase. Glucanases hydrolyze glucan and are subdivided into alpha-glucanases and beta-glucanases.
  • alpha-glucanases are alpha-1, 4-glucanase, alpha-1, 6-glucanase and pullulanase, each of which catalyzes the hydrolytic cleavage of 1, 4-glucan, 1, 6-glucan and pullulan.
  • beta-glucanases include beta-1,3-glucanase, an enzyme that cleaves beta-1,3-glucans, such as callose or curdlan, beta-1,6-glucanase, an enzyme that is beta-1, 6 Glucans cleaves, cellulase, an enzyme that hydrolyzes 1,4-D-glucosidic linkages in cellulose, lichenin and beta-D-glucans, xyloglucan-specific endo-beta-1, 4-glucanase and xyloglucan-specific exo-beta -1, 4-glucanase.
  • beta-1,3-glucanase an enzyme that cleaves beta-1,3-glucans, such as callose or curdlan
  • beta-1,6-glucanase an enzyme that is beta-1, 6 Glucans cleaves, cellulase, an enzyme that hydrolyzes 1,4-D-glucosidic linkages in cellulose,
  • the enzymes employed herein may be naturally occurring enzymes or enzymes modified by naturally occurring enzymes through one or more mutations to positively affect desired properties such as catalytic activity, stability or disinfecting performance.
  • a genetically-altered enzyme may have at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95%, at least 98% or 100% sequence identity with a naturally occurring starting transenzyme over the entire length of the Starting protein have.
  • the catalytic activity of a genetic modified enzyme at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95%, at least 98% or 100% of the catalytic activity of their starting enzyme amount.
  • the enzymes added to the compositions according to the invention can originate from various organisms. Suitable microorganisms are selected from the group consisting of the genera of Escherichia, Klebsiella, Bacillus, Staphylococcus, Corynebacterium, Arthrobacter, Streptomyces, Stenotrophomonas and Pseudomonas.
  • the enzyme contained in the agents according to the invention can also originate from eukaryotes.
  • fungi such as Actinomycetes, or yeasts, such as Saccharomyces or Kluyveromyces.
  • the enzymes employed are derived from fungi, in particular filamentous fungi, preferably those of the genus Trichoderma, more preferably of the species Trichoderma longibrachiatum.
  • filamentous fungi preferably those of the genus Trichoderma, more preferably of the species Trichoderma longibrachiatum.
  • beta-glucanase from Trichoderma longibrachiatum (UniProt database Q12714, version 1, 01.1 1.1996) whose mature amino acid sequence is given in SEQ ID NO: 1 or an enzyme comprising this sequence.
  • enzymes which have at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 85%, at least 90%, at least 95% or at least 98% sequence identity with SEQ ID NO: 1 over the entire length.
  • a beta-glucanase from Trichoderma longibrachiatum which can be used according to the invention is commercially available from Sigma-Aldrich (St. Louis, USA).
  • the enzyme preferably the glycosidase, in an amount of 0.01 to 10 wt .-%, preferably 0.01 to 5 wt .-% in the inventive composition based on the total weight of the composition.
  • this is an enzyme that is substantially free of other proteins and / or other cellular contaminants (e.g., lipids, DNA, RNA, etc.).
  • sequence comparison is based on the BLAST algorithm established and commonly used in the prior art (see, for example, Altschul, SF, Gish, W., Miller, W., Myers, EW & Lipman, DJ. (1990) "Basic local alignment search Biol. 215: 403-410; and Altschul, Stephan F., Thomas L. Madden, Alejandro A. Schaffer, Jinghui Zhang, Hheng Zhang, Webb Miller, and David J.
  • Lipman (1997): "Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs"; Nucleic Acids Res., 25, pp.3389-3402) and is in principle accomplished by similar sequences of nucleotides or amino acids in the nucleic acid or amino acid sequences of each other be assigned. A tabular assignment of the respective positions is referred to as alignment.
  • Another algorithm available in the prior art is the FASTA algorithm. Sequence comparisons (alignments), in particular multiple sequence comparisons are created with computer programs.
  • T-Coffee see, for example, Notredame et al (2000): T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments, J. Mol. Biol. 302, 205-217 or programs based on these programs or algorithms.
  • alignment comparisons with the computer program Vector NTI® Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, California, USA) with the default parameters whose AlignX module for sequence comparisons is based on ClustalW.
  • Such a comparison also allows a statement about the similarity of the compared sequences to each other. It is usually given in percent identity, that is, the proportion of identical nucleotides or amino acid residues at the same or in an alignment corresponding positions.
  • the broader concept of homology involves conserved amino acid substitutions in the consideration of amino acid sequences, that is, amino acids with similar chemical activity, as these usually perform similar chemical activities within the protein. Therefore, the similarity of the sequences compared may also be stated as percent homology or percent similarity.
  • Identity and / or homology information can be made about whole polypeptides or genes or only over individual regions. Homologous or identical regions of different nucleic acid or amino acid sequences are therefore defined by matches in the sequences. Such areas often have identical functions.
  • nucleic acid or amino acid sequence can be small and comprise only a few nucleotides or amino acids. Often, such small regions exert essential functions for the overall activity of the protein. It may therefore be useful to relate sequence matches only to individual, possibly small areas. Unless otherwise indicated, identity or homology information in the present application, however, refers to the total length of the particular nucleic acid or amino acid sequence indicated.
  • enzymes useful in the agents of the present invention may also have amino acid changes, particularly amino acid substitutions, insertions or deletions, as compared to naturally occurring enzymes.
  • Such enzymes are, for example, further developed by targeted genetic modification, ie by mutagenesis methods, and optimized for specific applications or with regard to specific properties (for example with regard to their catalytic activity, stability, etc.).
  • nucleic acids encoding the enzymes used can be incorporated into recombination approaches and thus used to generate completely novel enzymes or other polypeptides. The goal is to introduce into the known molecules targeted mutations such as substitutions, insertions or deletions, for example, to improve the cleaning performance of enzymes of the invention.
  • the surface charges and / or the isoelectric point of the molecules and thereby their interactions with the substrate can be changed.
  • the net charge of the enzymes can be changed in order to influence the substrate binding, in particular for use in detergents.
  • the stability of the enzymes can be further increased by one or more corresponding mutations, thereby improving their cleaning performance.
  • Advantageous properties of individual mutations, eg individual substitutions, may be complementary.
  • An already optimized with respect to certain properties enzyme, preferably glycosidase, for example, in terms of their activity, may therefore be further developed within the scope of the invention.
  • Another object of the invention is therefore an agent containing an enzyme, preferably a glycosidase, which is characterized in that it is obtainable from an enzyme, preferably a glycosidase, as described above as the starting molecule by one or more conservative amino acid substitution.
  • conservative amino acid substitution means the substitution of one amino acid residue for another amino acid residue, which substitution does not result in a change in polarity or charge at the position of the exchanged amino acid, e.g. Example, the replacement of a nonpolar amino acid residue against another nonpolar amino acid residue.
  • the enzyme preferably the glycosidase
  • the enzyme is characterized in that it is obtainable from an above-described enzyme, preferably a glycosidase, as starting molecule by fragmentation, deletion, insertion or substitution mutagenesis.
  • the enzymes retain their catalytic activity even after mutagenesis, ie their catalytic activity is at least equal to that of the starting enzyme, ie in a preferred embodiment the catalytic activity is at least 80, preferably at least 90% of the activity of the starting enzyme.
  • Other substitutions can also show beneficial effects. Either single as well as several contiguous amino acids can be exchanged for other amino acids.
  • the enzyme preferably the glycosidase, in an amount of 0.001 to 1, 5 wt .-%, preferably 0.01 to 0.05 wt .-% of active protein in the detergent according to the invention based on the total weight of the detergent ,
  • this is an enzyme, preferably a glycosidase, which is substantially free of other proteins and / or other cellular contaminants (e.g., lipids, DNA, RNA, etc.).
  • the enzyme preferably the glycosidase
  • the detergent according to the invention in addition to the enzyme, preferably the glycosidase, at least one booster compound.
  • a compound may be a substance which, when administered alone, has desirable effects, such as e.g. microbiostatic or microbiocidal (antimicrobial) effects, but significantly enhances the same effects of another substance, such as the enzymes used, when co-administered.
  • Booster compounds that have a disinfecting effect can achieve such an effect by penetrating the cytoplasmic membrane of microorganisms, thereby damaging them and ultimately leading to loss of the cytoplasmic ingredients to the environment.
  • booster compounds generally have long-chain alkyl groups or other lipophilic aliphatic or aromatic groups that allow penetration into the cytoplasmic membrane.
  • booster compounds are quaternary ammonium compounds (QACs), such as the known cationic ammonium surfactants, especially didecyldimethylammonium chloride (DDAC).
  • QACs quaternary ammonium compounds
  • DDAC didecyldimethylammonium chloride
  • Other booster compounds are able to block sulfide bonds in enzymes of the microorganism or to complex essential trace elements and to damage the microorganism in this way.
  • An example of such a booster compound is glutamine diacetic acid (GLDA).
  • the booster compound may be a quaternary ammonium compound.
  • Quaternary ammonium compounds also called QACs, quats or quaternary ammonium compounds, are organic ammonium compounds in which all four valences of a nitrogen atom are bonded to organic radicals. They are thus salts (ionic compounds) consisting of a cation and an anion.
  • There is the amine type NR4 + X " and the imine type R NR2 + X " ; wherein X "is the associated anion and wherein R is an organic radical.
  • V-Alkylated heteroaromatics also belong to the group quaternary ammonium compounds.
  • the quaternary ammonium compound is selected from the group consisting of didecyldimethylammonium chloride (DDAC), benzalkonium chloride, cetylalkonium chloride, cetylpyridinium chloride, cetyltrimethylammonium bromide, denatonium benzoate,
  • DDAC didecyldimethylammonium chloride
  • benzalkonium chloride cetylalkonium chloride
  • cetylpyridinium chloride cetyltrimethylammonium bromide
  • denatonium benzoate denatonium benzoate
  • Tetrabutylammonium hydroxide TBAH
  • paraquat paraquat
  • quaternary ammonium compound is didecyldimethylammonium chloride (DDAC) and benzalkonium chloride (BAC).
  • DDAC didecyldimethylammonium chloride
  • BAC benzalkonium chloride
  • the booster compound may be a chelator.
  • a chelator is an agent that is able to form chelate complexes.
  • the term chelate complex - or shortened as chelate - stands for complex compounds in which a polydentate ligand (which possesses more than one lone pair of electrons) occupies at least two coordination sites (binding sites) of a central atom.
  • the ligand is the chelator.
  • the chelator is selected from the group consisting of glutamic acid diacetic acid (GLDA), ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA), acetylacetone (acac), ethylenediamine (s), diethylenetriamine (diene), iminodiacetate (ida), triethylenetetramine (triene, TETA) , Triaminotriethylamine (trene), nitrilotriacetate (nta), bis (salicylidene) ethylenediamine (salen), ethylenediaminotriacetate (ted), diethylenetriamine pentaacetate (DTPA), 1, 4,7,10-tetraazacyclododecane-1, 4,7, 10-tetraacetate ( DOTA), oxalate (ox), tartrate (tart), citrate (cit), dimethylglyoxime (dmg), 8-hydroxyquinoline (oxine), 2,2'-bipyridine (b
  • the booster compound may be contained therein in an amount of 0.000001 to 10% by weight, preferably 0.000001 to 5% by weight, based on the total weight of the agent.
  • compositions of the invention include all conceivable types of detergents and cleaners, both concentrates and undiluted agents.
  • detergents for textiles, carpets, or natural fibers for which the term detergent is used.
  • These include, for example, machine dishwashing or hand dishwashing or other cleaners for hard surfaces such as metal, glass, porcelain, ceramic, tiles, stone, painted surfaces, plastics, wood or leather, for which the term detergent is used, so in addition to manual and automatic dishwashing, for example Household cleaners, scouring agents, glass cleaners, toilet scenters, machine care agents, etc.
  • the washing and cleaning agents in the invention also include laundry aids, which are added to the actual detergent in the manual or machine laundry to achieve a further effect.
  • detergents and cleaning agents in the context of the invention also include textile pre-and Aftertreatment agent, ie those agents with which the laundry is brought into contact before the actual laundry, for example, to solubilize stubborn dirt, and also such agents that in a the actual textile laundry downstream step the laundry further desirable properties such as comfortable grip, crease resistance or low give static charge.
  • textile pre-and Aftertreatment agent ie those agents with which the laundry is brought into contact before the actual laundry, for example, to solubilize stubborn dirt
  • the fabric softeners are calculated.
  • compositions according to the invention may comprise, in addition to the ingredients described above, all known ingredients customary in such compositions, preferably at least one further ingredient being present in the composition.
  • the agents according to the invention may in particular contain surfactants, builders, but also bleaches, in particular peroxygen compounds or bleach activators.
  • they may contain water-miscible organic solvents, further enzymes, sequestering agents, electrolytes, pH regulators and / or further auxiliaries, such as optical brighteners, graying inhibitors, foam regulators, as well as dyes and fragrances, and combinations thereof.
  • compositions according to the invention may contain, in addition to the above-defined enzymes, which are preferably glycosidases, further enzymes. These may be hydrolytic enzymes or other enzymes in a concentration effective for the effectiveness of the agent.
  • enzymes which are preferably glycosidases
  • these may be hydrolytic enzymes or other enzymes in a concentration effective for the effectiveness of the agent.
  • One embodiment of the invention thus represents agents comprising one or more further enzymes.
  • Preferred enzymes are all enzymes which can develop a catalytic activity in the agent according to the invention, in particular a protease, amylase, cellulase, hemicellulase, mannanase, tannase, xylanase, xanthanase, xyloglucanase, ⁇ -glucosidase, pectinase, carrageenase, perhydrolase, oxidase , Oxidoreductase or a lipase, and mixtures thereof.
  • Enzymes are advantageously contained in the agent in each case in an amount of 1 ⁇ 10 -8 to 5% by weight, based on active protein.
  • each enzyme is in an amount of 1 x 10 7 -3 wt%, from 0.00001-1 wt%, from 0.00005-0.5 wt%, from 0.0001 to 0 , 1 wt .-% and particularly preferably from 0.0001 to 0.05 wt .-% in agents according to the invention, based on active protein.
  • the enzymes show synergistic cleaning performance against certain stains or stains, ie the enzymes contained in the middle composition mutually support each other in their cleaning performance. Synergistic effects can not only be between different enzymes, but also occur between one or more enzymes and other ingredients of the composition according to the invention.
  • the protein concentration can be determined by known methods, for example the BCA method (bicinchoninic acid, 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid) or the biuret method.
  • BCA method bicinchoninic acid, 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid
  • the determination of the active protein concentration takes place via a titration of the active sites using a suitable irreversible inhibitor (for proteases, for example phenylmethylsulfonyl fluoride (PMSF)) and determination of the residual activity (compare M. Bender et al., J. Am. Chem. Soc , 24 (1966), pp. 5890-5913).
  • PMSF phenylmethylsulfonyl fluoride
  • the enzymes to be used may also be formulated together with adjuncts, such as from fermentation.
  • the enzymes are preferably used as enzyme liquid formulation (s).
  • the enzymes are usually not provided in the form of the pure protein, but rather in the form of stabilized, storable and transportable preparations.
  • Such prefabricated preparations include, for example, the solid preparations obtained by granulation, extrusion or lyophilization or, especially in the case of liquid or gel-form detergents, solutions of the enzymes, advantageously as concentrated as possible, low in water and / or added with stabilizers or further auxiliaries.
  • the enzymes may be encapsulated for both the solid and liquid dosage forms, for example by spray-drying or extruding the enzyme solution together with a preferably natural polymer or in the form of capsules, for example those in which the enzymes are entrapped as in a solidified gel or in those of the core-shell type, in which an enzyme-containing core is coated with a water, air and / or chemical impermeable protective layer.
  • further active ingredients for example stabilizers, emulsifiers, pigments, bleaches or dyes, may additionally be applied.
  • Such capsules are applied by methods known per se, for example by shaking or rolling granulation or in fluid-bed processes.
  • such granules for example by applying polymeric film-forming agent, low in dust and storage stable due to the coating.
  • the agent according to the invention may comprise one or more enzyme stabilizers. Suitable compounds are known in the art.
  • the compositions according to the present invention are liquid and contain water as the main solvent, ie they are aqueous agents.
  • the water content of the aqueous composition of the present invention is usually 15 to 70% by weight, preferably 20 to 60% by weight. In various embodiments, the water content is more than 5% by weight, preferably more than 15% by weight, in each case based on the total amount of agent.
  • non-aqueous solvents may be added to the composition.
  • Suitable non-aqueous solvents include mono- or polyhydric alcohols, alkanolamines or glycol ethers, provided that they are miscible with water in the specified concentration range.
  • the solvents are preferably selected from ethanol, n-propanol, i-propanol, butanols, glycol, propanediol, butanediol, methylpropanediol, glycerol, diglycol, propyldiglycol, butyldiglycol, hexyleneglycol, ethylene glycol methyl ether, ethylene glycol ethyl ether,
  • Ethylene glycol propyl ether ethylene glycol mono-n-butyl ether, diethylene glycol methyl ether, diethylene glycol ethyl ether, propylene glycol methyl ether, propylene glycol ethyl ether,
  • Propylene glycol propyl ether dipropylene glycol monomethyl ether, dipropylene glycol monoethyl ether, methoxytriglycol, ethoxytriglycol, butoxytriglycol, 1-butoxyethoxy-2-propanol, 3-methyl-3-methoxybutanol, propylene glycol t-butyl ether, di-n-octyl ether and mixtures of these solvents.
  • the one or more non-aqueous solvents is / are usually contained in an amount of 0.1 to 10% by weight, preferably 1 to 8% by weight, based on the total composition.
  • compositions according to the invention may contain further ingredients which further improve the performance and / or aesthetic properties of the composition.
  • additives for improving the flow and drying behavior for adjusting the viscosity and / or for stabilization
  • other additives and additives customary in detergents and cleaners such as UV stabilizers, pearlescing agents, corrosion inhibitors, preservatives, bitter substances, organic salts , other disinfectants, (structuring) polymers, defoamers, encapsulated ingredients (eg encapsulated perfume), pH adjusters and skin feel-improving or nourishing additives.
  • the abovementioned embodiments of the present invention comprise all solid, powdery, liquid, gelatinous or paste-like administration forms of agents according to the invention which, if appropriate, may also consist of several phases and may be present in compressed or uncompressed form.
  • the agent can be present as a free-flowing powder, in particular with a bulk density of 300 g / l to 1200 g / l, in particular 500 g / l to 900 g / l or 600 g / l to 850 g / l.
  • the solid dosage forms of the composition also include extrudates, granules, tablets or pouches.
  • the agent may also be liquid, gel or pasty be, for example in the form of a non-aqueous liquid detergent or a non-aqueous paste or in the form of an aqueous liquid detergent or a water-containing paste.
  • the agent may be present as a one-component system. Such funds consist of one phase.
  • an agent can also consist of several phases. Such an agent is therefore divided into several components.
  • Another object of the invention is a process for the cleaning of textiles or hard surfaces, which is characterized in that in at least one process step, an inventive agent is applied.
  • Methods for cleaning textiles are generally distinguished by the fact that various cleaning-active substances are applied to the items to be cleaned and washed off after the contact time, or that the items to be cleaned are otherwise treated with a detergent or a solution or dilution of this product.
  • the invention also encompasses the use of the herein-described means for disinfecting textiles or hard surfaces.
  • Example 1 DGHM inhibition test (mod.) For determining the microbiostatic activity
  • DGHM inhibition test was used. It was worked in the solvent WSH DGHM. The test temperature was 37 ° C. The determination of the inhibition was carried out without inactivation. It took place after 24 hours and after 48 hours the detection of microbial growth by turbidity measurement. The test strain used was Staphylococcus aureus (DSM 799).
  • the booster compound used was a quaternary ammonium compound, Bardac 50 with the active ingredient didecyldimethylammonium chloride (DDAC).
  • DDAC didecyldimethylammonium chloride
  • Example 2 DGHM inhibition test (mod.) For determining the microbiostatic activity
  • a DGHM inhibition test was used. It was worked in the solvent WSH DGHM. The test temperature was 37 ° C. The determination of the inhibition was carried out without inactivation. It took place after 24 hours and after 48 hours the detection of microbial growth by turbidity measurement.
  • the test strain used was Staphylococcus aureus (DSM 799). A commercial beta-glucanase from Sigma-Aldrich (St. Louis, USA) was used. The booster compound used was the chelator glutamic acid diacetic acid (GLDA).

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Abstract

Die vorliegende Erfindung liegt auf dem Gebiet der enzymhaltigen Wasch- und Reinigungsmitteln. Die Erfindung betrifft ein Mittel, insbesondere ein Wasch- oder Reinigungsmittel, welches mindestens ein antimikrobiell wirksames Enzym insbesondere Glycosidase enthält. Ferner betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen sowie die Verwendung des erfindungsgemäßen Mittels zur Desinfektion von Textilien oder harten Oberflächen.

Description

„Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend antimikrobiell wirksame Enzyme"
Die vorliegende Erfindung liegt auf dem Gebiet der Enzymtechnologie, insbesondere der enzymhaltigen Wasch- und Reinigungsmitteln. Die Erfindung betrifft ein Mittel, insbesondere ein Wasch- oder Reinigungsmittel, welches mindestens ein antimikrobiell wirksames Enzym enthält. Ferner betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen sowie die Verwendung des erfindungsgemäßen Mittels zur Desinfektion von Textilien oder harten Oberflächen.
Mikroorganismen, wie Bakterien, Pilze und Viren, werden im Waschprozess, insbesondere bei niedrigen Temperaturen, nicht im ausreichenden Maße abgetötet bzw. entfernt, so dass dies zur Verbreitung von Keimen von einem Textil auf eines während des Waschprozesses führt, insbesondere wenn Bleiche-freie Waschmittel verwendet werden. Zudem erkennt man einen zunehmenden Trend bei kalten Temperaturen zu waschen, um die Höhe der Energiekosten und die mit höheren Waschtemperaturen verbundenen ökologischen Bedenken zu reduzieren. Aber auch die zunehmende Bedeutung sogenannter easy-care Textilien im Markt macht eine Reduzierung der Waschtemperaturen nötig, da die Fasern ansonsten geschädigt werden. Bei niedrigen Temperaturen sinkt aber auch die Hygieneleistung in Bleiche-haltigen Waschmitteln deutlich.
Flüssigwaschmittel nehmen in ihrer Bedeutung am Markt immer mehr zu. Dabei enthalten sie heutzutage viele verschiedene Inhaltsstoffe, wie z.B. Tenside, Builder (Gerüststoffe) und Zusätze, wie Soil Release Polymere etc.
Während feste Waschmittel häufig Bleiche enthalten, um zum einen Bleiche-sensitive Flecken (wie beispielsweise Tee, Kaffee, Rotwein) aus Textilien zu entfernen und zum anderen um mit ihnen eine„hygienische" Wirkung zu erzielen, stellt die Einarbeitung von Bleiche in Flüssigwaschmittel immer noch ein Problem dar. Auch alternative biozide Wirkstoffe, wie quaternäre Ammoniumverbindungen, sind oftmals nicht mit gängigen Waschmittelformulierungen kompatibel.
Aber auch bei Einsatz von Reinigern, wie Geschirrspülmittel und hierbei insbesondere flüssigen Maschinen- und Handgeschirrspülmitteln, die ebenfalls oftmals keine Bleiche enthalten, können Schlechtgerüche auftreten, die durch Bakterien verursacht werden. Daher ist es wünschenswert Mittel, insbesondere Wasch- oder Reinigungsmittel, bereitzustellen, die die Anzahl an Bakterien während des Wasch- oder Reinigungsverfahrens reduzieren können und im Hinblick auf die Formulierungsfreiheit weniger Einschränkungen unterliegen als die bekannten Mittel. Dazu sollten neuartige, desinfizierende Inhaltsstoffe für die oben genannten Mittel kostengünstig zu produzieren, sicher in der Handhabung und mit den Wasch- und Reinigungsmitteln kompatibel sein.
Es wurde nun überraschenderweise gefunden, dass die Verwendung von antimikrobiell wirksamen Enzymen, wie beispielsweise einer Glycosidase, optional in Kombination mit mindestens einer Verbindung, die die Enzymwirkung steigert („Booster"), wie beispielsweise einem Chelator und/oder einer quartären Ammoniumverbindung, mikrobiostatisch wirkt. Dies ist insbesondere deshalb überraschend, da das Enzym und die Booster-Verbindung in Kombination diesen Effekt bei Konzentrationen erreichen, bei denen sie bei separater Anwendung keinen Effekt auf das Wachstum von Mikroorganismen zeigen. Durch die Verwendung dieser Kombination in Mitteln, insbesondere Wasch- oder Reinigungsmitteln, kann eine Hemmung des Wachstums und ggf. sogar das Abtöten von Bakterien beobachtet werden. Das erlaubt es, auf hohe Waschtemperaturen im Waschgang zu verzichten. Durch die Reduzierung der Bakterienzahl kann auch einem Schlechtgeruch der Wäsche vorgebeugt werden bzw. dieser reduziert werden. Auch in beim Einsatz von Geschirrspülmitteln kann so der Schlechtgeruch vermindert werden.
Ein erster Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist daher ein Mittel, insbesondere Wasch- oder Reinigungsmittel, dadurch gekennzeichnet, dass es mindestens ein antimikrobiell wirksames Enzym, insbesondere eine Glycosidase, und optional mindestens eine Booster-Verbindung enthält.
Ebenfalls Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist die Verwendung eines erfindungsgemäßen Mittels zur Desinfektion von Textilien oder harten Oberflächen.
Schließlich richtet sich die vorliegende Erfindung auch auf ein Verfahren zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen, bei dem ein erfindungsgemäßes Mittel zum Einsatz kommt.
Diese und weitere Aspekte, Merkmale und Vorteile der Erfindung werden für den Fachmann aus dem Studium der folgenden detaillierten Beschreibung und Ansprüche ersichtlich. Dabei kann jedes Merkmal aus einem Aspekt der Erfindung in jedem anderen Aspekt der Erfindung eingesetzt werden. Ferner ist es selbstverständlich, dass die hierin enthaltenen Beispiele die Erfindung beschreiben und veranschaulichen sollen, diese aber nicht einschränken und insbesondere die Erfindung nicht auf diese Beispiele beschränkt ist. Numerische Bereiche, die in dem Format„von x bis y" angegeben sind, schließen die genannten Werte ein. Wenn mehrere bevorzugte numerische Bereiche in diesem Format angegeben sind, ist es selbstverständlich, dass alle Bereiche, die durch die Kombination der verschiedenen Endpunkte entstehen, ebenfalls erfasst werden. „Mindestens ein", wie hierin verwendet, bedeutet 1 oder mehr, d.h. 1 , 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 oder mehr. Bezogen auf einen Inhaltsstoff bezieht sich die Angabe auf die Art des Inhaltsstoffs und nicht auf die absolute Zahl der Moleküle. Zusammen mit Gewichtsangaben bezieht sich die Angabe auf alle Verbindungen der angegebenen Art, die in der Zusammensetzung/Mischung enthalten sind, d.h. dass die Zusammensetzung über die angegebene Menge der entsprechenden Verbindungen hinaus keine weiteren Verbindungen dieser Art enthält.
Alle Prozentangaben, die im Zusammenhang mit den hierin beschriebenen Zusammensetzungen gemacht werden, beziehen sich, sofern nicht explizit anders angegeben auf Gew.-%, jeweils bezogen auf die betreffende Mischung.
„Antimikrobiell" oder„desinfizierend" oder„mikrobiostatisch", wie hierin austauschbar verwendet, bedeutet im Sinne der Erfindung, dass lebendes biologisches Material in einen Zustand versetzt wird, indem es in seinem Wachstum gehemmt bzw. abgetötet wird bzw. in einen Zustand versetzt wird, in dem es nicht mehr infizieren kann. Im Wachstum gehemmt bedeutet, dass trotz optimaler Wachstumsbedingungen in einem Medium, die Anzahl an individuellen Mikroorganismen im Wesentlichen konstant bleibt oder sinkt. Werden Mikroorganismen von einem Stoff abgetötet, bedeutet dass, das die Anzahl an individuellen Mikroorganismen in einem bestimmten Medium im Vergleich zu einem vorherigen Referenzwert reduziert ist.
Die erfindungsgemäßen Mittel enthalten mindestens ein antimikrobiell wirksames Enzym. Bevorzugt handelt es sich bei dem Enzym um eine Glycosidase. Glycosidasen, die unter die Enzyme Commission Number (EC-Nummer) 3.2.1 . fallen, gehören zu der Enzymklasse der Hydrolasen. Glycosidasen sind ubiquitär vorkommende Enzyme, die in allen Reichen (Pflanzen, Tiere, Pilze und Protisten) zu finden sind. Eine Glycosidase katalysiert reversibel die Hydrolyse einer glycosidischen Bindung in einem Glycosid, wobei ein Zucker („Glycon") und das sogenannte „Aglycon" unter Verbrauch eines Wassermoleküls freigesetzt werden. Glycosidasen sind in der Regel spezifisch für den abzuspaltenden Zucker, die Art des Aglycons spielt hingegen eine geringere Rolle. Zu den Glycosidasen gehören, ohne die Erfindung einzuschränken, α-Amylase, ß- Amylase, Glucan-1 ,4-oglucosidase, Cellulase, Endo-1 ,3(4)-ß-Glucanase, Inulinase, Endo-1 ,4-ß- Xylanase, Oligo-1 ,6-glucosidase, Dextranase, Chitinase, Polygalacturonase, Lysozym, Exo-o sialidase, a-Glucosidase, ß-Glucosidase, α-Galactosidase, ß-Galactosidase, α-Mannosidase, ß- Mannosidase, ß-Fructofuranosidase, α,α-Trehalase, ß-Glucuronidase, Endo-1 ,3-ß-Xylanase, Amylo-1 ,6-Glucosidase, Hyaluronoglucosaminidase, Hyaluronoglucuronidase, Xylan-1 ,4-ß- Xylosidase, ß-D-Fucosidase, Glucan-endo-1 ,3-ß-D-Glucosidase, α-L-Rhamnosidase, Pullulanase, GDP-Glucosidase, ß-L-Rhamnosidase, Fucoidanase, Glucosylceramidase, Galactosylceramidase, Galactosylgalactosylglucosylceramidase, Sucrose-oglucosidase, α-W-Acetylgalactosaminidase, o /V-Acetylglucosaminidase, a-L-Fucosidase, ß-L-A/-Acetylhexosaminidase, ß-N- Acetylgalactosaminidase, Cyclomaltodextrinase, nicht reduzierendes Ende a-L- Arabinofuranosidase, Glucuronosyl-disulfoglucosamin-Glucuronidase, Isopullulanase, Glucan-1 , 3- ß-Glucosidase, Glucan-endo-1 ,3-a-Glucosidase, Glucan-1 ,4-a-Maltotetraohydrolase,
Mycodextranase, Glycosylceramidase, 1 ,2-a-L-Fucosidase, 2,6-ß-Fructan-6-Levanbiohydrolase, Levanase, Quercitrinase, Galacturan-1 ,4-a-Galacturonidase, Isoamylase, Glucan-1 , 6-0 Glucosidase, Glucan-endo-1 , 2-ß-Glucosidase, Xylan-1 ,3-ß-Xylosidase, Licheninase, Glucan-1 , 4-ß- Glucosidase, Glucan-endo-1 , 6-ß-Glucosidase, L-Iduronidase, Mannan-1 ,2-(1 ,3)-a-Mannosidase, Mannan-endo-1 ,4-ß-Mannosidase, Fructan-ß-Fructosidase, ß-Agarase, Exo-poly-o Galacturonosidase, κ-Carrageenase, Glucan-1 , 3-a-Glucosidase, 6-Phospho-ß-Galactosidase, 6- Phospho-ß-Glucosidase, kapsuläres Polysaccharid Endo-1 ,3-a-Galactosidase, nicht-reduzierendes Ende ß-L-Arabinopyranosidase, Arabinogalactan-endo-ß-1 ,4-Galactanase, Cellulose-1 ,4-ß- Cellobiosidase (nicht-reduzierendes Ende), Peptidoglycan-ß-A/-Acetylmuramidase, α,α- Phosphotrehalase, Glucan-1 , 6-a-lsomaltosidase, Dextran-1 ,6-olsomaltotriosidase, Mannosyl- glycoprotein-endo-ß-A/-Acetylglucosaminidase, Endo-a-W-Acetylgalactosaminidase, Glucan-1 ,4-a- Maltohexaosidase, Arabinan-endo-1 ,5-a-L-Arabinanase, Mannan-1 ,4-Mannobiosidase, Mannan- endo-1 ,6-a-Mannosidase, Blutgruppen-Substanz Endo-1 ,4-ß-Galactosidase, Keratan-sulfat-endo- 1 ,4-ß-Galactosidase, Steryl-ß-Glucosidase, Strictosidin-ß-Glucosidase, Mannosyl-oligosaccharid- Glucosidase, Protein-glucosylgalactosylhydroxylysin-Glucosidase, Lactase,
Endogalactosaminidase, 1 ,3-a-L-Fucosidase, 2-Deoxyglucosidase, Mannosyl-oligosaccharid-1 ,2-o Mannosidase, Mannosyl-oligosaccharid-1 ,3-1 ,6-a-Mannosidase, verzweigtes Dextran Exo-1 ,2-o Glucosidase, Glucan-1 , 4-a-Maltotriohydrolase, Amygdalin-ß-Glucosidase, Prunasin-ß-Glucosidase, Vicianin-ß-Glucosidase, Oligoxyloglucan-ß-Glycosidase, Polymannuronat-Hydrolase, Maltose-6'- phosphat-Glucosidase, Endoglycosylceramidase, 3-Deoxy-2-Octulosonidase, Raucaffricin-ß- Glucosidase, Coniferin-ß-Glucosidase, 1 ,6-a-L-Fucosidase, Glycyrrhizinat-ß-Glucuronidase, Endo- α-Sialidase, Glycoprotein-endo-a-1 ,2-Mannosidase, Xylan-a-1 ,2-Glucuronosidase, Chitosanase, Glucan-1 ,4-a-Maltohydrolase, Difructose-anhydrid-Synthase, Neopullulanase,
Glucuronoarabinoxylan-endo-1 ,4-ß-Xylanase, Mannan-exo-1 ,2-1 ,6-a-Mannosidase, a-
Glucuronidase, Lacto-A/-Biosidase, 4-a-D-{(1— >4)-a-D-glucano}Trehalose, Trehalohydrolase, Dextrinase, Poly(ADP-ribose)-Glycohydrolase, 3-Deoxyoctulosonase, Galactan-1 ,3-ß- Galactosidase, ß-Galactofuranosidase, Thioglucosidase, Oligoxyloglucan reduzierendes Ende spezifische Cellobiohydrolase, Xyloglucan-spezifische Endo-ß-1 ,4-Glucanase,
Mannosylglycoprotein-endo-ß-Mannosidase, Fructan-ß-(2,1 )-Fructosidase, Fructan-ß-(2,6)- Fructosidase, Xyloglucan-spezifische Exo-ß-1 ,4-Glucanase, Oligosaccharid reduzierendes Ende Xylanase, ι-Carrageenase, a-Agarase, α-Neoagaro-oligosaccharid-Hydrolase, ß-Apiosyl-ß- Glucosidase, λ-Carrageenase, 1 ,6-a-D-Mannosidase, Galactan-endo-1 ,6-ß-Galactosidase, Exo- 1 ,4-ß-D-Glucosaminidase, Heparanase, Baicalin-ß-D-Glucuronidase, Hesperidin-6-O-a-L- rhamnosyl-ß-D-Glucosidase, Protein-O-GIcNAcase, Mannosylglycerat-Hydrolase,
Rhamnogalacturonan-Hydrolase, ungesättigtes Rhamnogalacturonyl-Hydrolase,
Rhamnogalacturonan-Galacturonohydrolase, Rhamnogalacturonan-Rhamnohydrolase, ß-D- Glucopyranosyl-abscisat-ß-glucosidase, Cellulose-1 ,4-ß-Cellobiosidase (reduzierendes Ende), o D-Xylosid-Xylohydrolase, ß-Porphyranase, Gellan-tetrasaccharid ungesättigtes Glucuronyl- Hydrolase, ungesättigtes Chondroitin-disaccharid-Hydrolase, Galactan-endo-ß-1 ,3-Galactanase, 4- Hydroxy-7-methoxy-3-oxo-3,4-dihydro-2/-/-1 ,4-benzoxazin-2-yl-glucoside-ß-D-Glucosidase, UDP-/V- Acetylglucosamin-2-Epimerase (hydrolysierend), UDP-A/,A/'-Diacetylbacillosamin-2-Epimerase (hydrolysierend), nicht reduzierendes Ende ß-L-Arabinofuranosidase, Protodioscin-26-O-ß-D- Glucosidase, (Ara-f)3-Hyp-ß-L-Arabinobiosidase, Avenacosidase, Dioscin-Glycosidase (Diosgenin- bildend), Dioscin-Glycosidase (3-O-ß-D-Glc-Diosgenin-bildend), Ginsenosidase Typ III, Ginsenosid-Rb1-ß-Glucosidase, Ginsenosidase Typ I, Ginsenosidase Typ IV, und 20-O-Multi- glycosid-Ginsenosidase.
In bevorzugten Ausführungsformen ist das im erfindungsgemäßen Mittel enthaltene Enzym eine Hemicellulase. Hemicellulasen spalten Hemicellulose. Hemicellulose ist ein Sammelbegriff für in pflanzlicher Biomasse vorkommende Gemische von Polysacchariden in veränderlicher Zusammensetzung. Diese Polymere können aus Monomeren, wie D-Xylose und L-Arabinose, bestehen. In weiter bevorzugten Ausführungsformen enthalten die erfindungsgemäßen Mittel Lysozym, besonders bevorzugt Lysozym welches eine ß-1 ,4-A/,6-0-Diacetylmuramidase Aktivität aufweist. Ein solches Lysozym (auch Muramidase) besitzt die EC Nummer 3.2.1.17 und ist ein Enzym, das ß-1 ,4-glykosidische Bindungen zwischen N-Acetylmuraminsäure- (NAM) und N- Acetylglucosaminresten (NAG) in Peptidoglykanen, aus Zuckerderivaten und Peptiden aufgebauten Makromolekülen, hydrolysiert. In alternativen Ausführungsformen enthalten die erfindungsgemäßen Mittel Glucanase, weiter bevorzugt beta-Glucanase. Glucanasen hydrolysieren Glucan und werden in alpha-Glucanasen und beta-Glucanasen unterteilt. Beispiele für alpha-Glucanasen sind alpha-1 ,4-Glucanase, alpha-1 ,6-Glucanase und Pullulanase, die jeweils die hydrolytische Spaltung von 1 ,4-Glucan, 1 ,6-Glucan und Pullulan katalysieren. Die besonders bevorzugten beta-Glucanasen umfassen beta-1 ,3-Glucanase, ein Enzym, das beta-1 ,3-Glucane wie Callose oder Curdlan spaltet, beta-1 , 6-Glucanase, ein Enzym, das beta-1 , 6-Glucane spaltet, Cellulase, ein Enzym, das 1 ,4-beta-D-glucosidische Bindungen in Cellulose, Lichenin und beta-D- Glucans hydrolysiert, Xyloglucan-spezifische Endo-beta-1 ,4-Glucanase und Xyloglucan-spezifische Exo-beta-1 ,4-Glucanase.
Die vorliegend eingesetzten Enzyme können natürlicherweise vorkommende Enzyme sein oder Enzyme, die auf Basis natürlich vorkommender Enzyme durch eine oder mehrere Mutationen verändert wurden, um gewünschte Eigenschaften, wie katalytische Aktivität, Stabilität oder desinfizierende Leistung, positiv zu beeinflussen. In der vorliegenden Erfindung kann ein genetisch verändertes Enzym mindestens 70%, mindestens 75%, mindestens 80%, mindestens 85%, mindestens 90%, mindestens 95%, mindestens 98% oder 100% Sequenzidentität mit einem natürlich vorkommenden Ausgangstransenzym über die gesamte Länge des Ausgangsproteins aufweisen. In verschiedenen Ausführungsformen kann die katalytische Aktivität eines genetisch veränderten Enzyms mindestens 70%, mindestens 75%, mindestens 80%, mindestens 85%, mindestens 90%, mindestens 95%, mindestens 98% oder 100% der katalytischen Aktivität ihres Ausgangsenzyms betragen.
Die den erfindungsgemäßen Mitteln zugesetzten Enzyme können aus verschiedenartigen Organismen stammen. Geeignete Mikroorganismen sind ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus den Gattungen von Escherichia, Klebsiella, Bacillus, Staphylococcus, Corynebakterium, Arthrobacter, Streptomyces, Stenotrophomonas und Pseudomonas.
Das in den erfindungsgemäßen Mittel enthaltene Enzym kann aber auch aus Eukaryonten stammen. Beispiele dafür sind Pilze, wie Actinomyceten, oder Hefen, wie Saccharomyces oder Kluyveromyces. In bevorzugten Ausführungsformen stammen die eingesetzten Enzyme aus Pilzen, insbesondere filamentösen Pilzen, vorzugsweise solchen der Gattung Trichoderma, noch bevorzugter der Art Trichoderma longibrachiatum. Ganz besonders bevorzugt ist die beta- Glucanase aus Trichoderma longibrachiatum (UniProt Datenbank Q12714, Version 1 , 01.1 1.1996), deren mature Aminosäuresequenz in SEQ ID NO: 1 angegeben ist oder ein Enzym, das diese Sequenz umfasst. Ebenfalls einsetzbar sind Enzyme, die mindestens 70%, mindestens 75%, mindestens 80%, mindestens 85%, mindestens 90%, mindestens 95% oder mindestens 98% Sequenzidentität mit SEQ ID NO:1 über die gesamte Länge aufweisen. Eine erfindungsgemäß einsetzbare beta-Glucanase aus Trichoderma longibrachiatum ist kommerziell von Sigma-Aldrich (St. Louis, USA) erhältlich.
In bevorzugten Ausführungsformen der Erfindung ist das Enzym, vorzugsweise die Glycosidase, in einer Menge von 0,01 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,01 bis 5 Gew.-% im erfindungsgemäßen Mittel bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels enthalten. Vorzugsweise handelt es sich dabei um ein Enzym, das im Wesentlichen frei ist von anderen Proteinen und/oder anderen zellulären Kontaminationen (z.B. Lipide, DNA, RNA, usw.).
Die Bestimmung der Identität von Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen erfolgt durch einen Sequenzvergleich. Dieser Sequenzvergleich basiert auf dem im Stand der Technik etablierten und üblicherweise genutzten BLAST-Algorithmus (vgl. beispielsweise Altschul, S.F., Gish, W., Miller, W., Myers, E.W. & Lipman, DJ. (1990) "Basic local alignment search tool." J. Mol. Biol. 215:403- 410, und Altschul, Stephan F., Thomas L. Madden, Alejandro A. Schaffer, Jinghui Zhang, Hheng Zhang, Webb Miller, and David J. Lipman (1997): "Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs"; Nucleic Acids Res., 25, S.3389-3402) und geschieht prinzipiell dadurch, dass ähnliche Abfolgen von Nukleotiden oder Aminosäuren in den Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen einander zugeordnet werden. Eine tabellarische Zuordnung der betreffenden Positionen wird als Alignment bezeichnet. Ein weiterer im Stand der Technik verfügbarer Algorithmus ist der FASTA-Algorithmus. Sequenzvergleiche (Alignments), insbesondere multiple Sequenzvergleiche, werden mit Computerprogrammen erstellt. Häufig genutzt werden beispielsweise die Clustal-Serie (vgl. beispielsweise Chenna et al. (2003): Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs. Nucleic Acid Research 31 , 3497-3500), T- Coffee (vgl. beispielsweise Notredame et al. (2000): T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments. J. Mol. Biol. 302, 205-217) oder Programme, die auf diesen Programmen beziehungsweise Algorithmen basieren. Ferner möglich sind Sequenzvergleiche (Alignments) mit dem Computer-Programm Vector NTI® Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, Kalifornien, USA) mit den vorgegebenen Standardparametern, dessen AlignX-Modul für die Sequenzvergleiche auf ClustalW basiert.
Solch ein Vergleich erlaubt auch eine Aussage über die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen zueinander. Sie wird üblicherweise in Prozent Identität, das heißt dem Anteil der identischen Nukleotide oder Aminosäurereste an denselben oder in einem Alignment einander entsprechenden Positionen angegeben. Der weiter gefasste Begriff der Homologie bezieht bei Aminosäuresequenzen konservierte Aminosäure-Austausche in die Betrachtung mit ein, also Aminosäuren mit ähnlicher chemischer Aktivität, da diese innerhalb des Proteins meist ähnliche chemische Aktivitäten ausüben. Daher kann die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen auch Prozent Homologie oder Prozent Ähnlichkeit angegeben sein. Identitäts- und/oder Homologieangaben können über ganze Polypeptide oder Gene oder nur über einzelne Bereiche getroffen werden. Homologe oder identische Bereiche von verschiedenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen sind daher durch Übereinstimmungen in den Sequenzen definiert. Solche Bereiche weisen oftmals identische Funktionen auf. Sie können klein sein und nur wenige Nukleotide oder Aminosäuren umfassen. Oftmals üben solche kleinen Bereiche für die Gesamtaktivität des Proteins essentielle Funktionen aus. Es kann daher sinnvoll sein, Sequenzübereinstimmungen nur auf einzelne, gegebenenfalls kleine Bereiche zu beziehen. Soweit nicht anders angegeben beziehen sich Identitäts- oder Homologieangaben in der vorliegenden Anmeldung aber auf die Gesamtlänge der jeweils angegebenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresäuresequenz.
Weitere in den erfindungsgemäßen Mitteln verwendbare Enzyme, vorzugsweise Glycosidasen, können auch Aminosäureveränderungen, insbesondere Aminosäure-Substitutionen, -Insertionen oder -Deletionen, im Vergleich zu den natürliche vorkommenden Enzymen aufweisen. Solche Enzyme sind beispielsweise durch gezielte genetische Veränderung, d.h. durch Mutageneseverfahren, weiterentwickelt und für bestimmte Einsatzzwecke oder hinsichtlich spezieller Eigenschaften (beispielsweise hinsichtlich ihrer katalytischen Aktivität, Stabilität, usw.) optimiert. Ferner können Nukleinsäuren, die die verwendeten Enzyme kodieren, in Rekombinationsansätze eingebracht und damit zur Erzeugung völlig neuartiger Enzyme oder anderer Polypeptide genutzt werden. Das Ziel ist es, in die bekannten Moleküle gezielte Mutationen wie Substitutionen, Insertionen oder Deletionen einzuführen, um beispielsweise die Reinigungsleistung von erfindungsgemäßen Enzymen zu verbessern. Hierzu können insbesondere die Oberflächenladungen und/oder der isoelektrische Punkt der Moleküle und dadurch ihre Wechselwirkungen mit dem Substrat verändert werden. So kann beispielsweise die Nettoladung der Enzyme verändert werden, um darüber die Substratbindung insbesondere für den Einsatz in Waschmitteln zu beeinflussen. Alternativ oder ergänzend kann durch eine oder mehrere entsprechende Mutationen die Stabilität der Enzyme noch weiter erhöht und dadurch ihre Reinigungsleistung verbessert werden. Vorteilhafte Eigenschaften einzelner Mutationen, z.B. einzelner Substitutionen, können sich ergänzen. Ein hinsichtlich bestimmter Eigenschaften bereits optimiertes Enzym, vorzugsweise Glycosidase, zum Beispiel hinsichtlich ihrer Aktivität, kann daher im Rahmen der Erfindung zusätzlich weiterentwickelt sein.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist daher ein Mittel enthaltend ein Enzym, vorzugsweise eine Glycosidase, die dadurch gekennzeichnet ist, dass sie aus einem Enzym, vorzugsweise einer Glycosidase, wie vorstehend beschrieben als Ausgangsmolekül erhältlich ist durch ein- oder mehrfache konservative Aminosäuresubstitution. Der Begriff "konservative Aminosäuresubstitution" bedeutet den Austausch (Substitution) eines Aminosäurerestes gegen einen anderen Aminosäurerest, wobei dieser Austausch nicht zu einer Änderung der Polarität oder Ladung an der Position der ausgetauschten Aminosäure führt, z. B. der Austausch eines unpolaren Aminosäurerestes gegen einen anderen unpolaren Aminosäurerest. Konservative Aminosäuresubstitutionen im Rahmen der Erfindung umfassen beispielsweise: G=A=S, l=V=L=M, D=E, N=Q, K=R, Y=F, S=T, G=A=I=V=L=M=Y=F=W=P=S=T.
Alternativ oder ergänzend ist das Enzym, vorzugsweise die Glycosidase, dadurch gekennzeichnet, dass sie aus einem oben beschriebenen Enzym, vorzugsweise einer Glycosidase, als Ausgangsmolekül erhältlich ist durch Fragmentierung, Deletions-, Insertions- oder Substitutionsmutagenese.
So ist es beispielsweise möglich, an den Termini oder in den Loops des Enzyms einzelne Aminosäuren zu deletieren, ohne dass dadurch die katalytische Aktivität verloren oder vermindert wird. Ferner kann durch derartige Fragmentierung, Deletions-, Insertions- oder Substitutionsmutagenese beispielsweise auch die Allergenizität betreffender Enzyme gesenkt und somit insgesamt ihre Einsetzbarkeit verbessert werden. Vorteilhafterweise behalten die Enzyme auch nach der Mutagenese ihre katalytische Aktivität, d.h. ihre katalytische Aktivität entspricht mindestens derjenigen des Ausgangsenzyms, d.h. in einer bevorzugten Ausführungsform beträgt die katalytische Aktivität mindestens 80, vorzugsweise mindestens 90 % der Aktivität des Ausgangsenzyms. Auch weitere Substitutionen können vorteilhafte Wirkungen zeigen. Sowohl einzelne wie auch mehrere zusammenhängende Aminosäuren können gegen andere Aminosäuren ausgetauscht werden.
In verschiedenen Ausführungsformen der Erfindung ist das Enzym, vorzugsweise die Glycosidase, in einer Menge von 0,001 bis 1 ,5 Gew.-%, vorzugsweise 0,01 bis 0,05 Gew.-% Aktivprotein im erfindungsgemäßen Waschmittel bezogen auf das Gesamtgewicht des Waschmittels enthalten. Vorzugsweise handelt es sich dabei um ein Enzym, vorzugsweise eine Glycosidase, die im Wesentlichen frei ist von anderen Proteinen und/oder anderen zellulären Kontaminationen (z.B. Lipide, DNA, RNA, usw.).
Das Enzym, vorzugsweise die Glycosidase, kann in für andere in Waschmitteln eingesetzte Enzyme bekannten Formen formuliert werden, beispielsweise in verkapselter Form. Entsprechende Möglichkeiten sind dem Fachmann bekannt.
In verschiedenen Ausführungsformen der Erfindung kann das erfindungsgemäße Waschmittel neben dem Enzym, vorzugsweise der Glycosidase, mindestens eine Booster-Verbindung enthalten. Bei einer solchen Verbindung kann es sich um einen Stoff handeln, der bei seiner alleinigen Applikation gewünschte Effekte, wie z.B. mikrobiostatische oder mikrobiozide (antimikrobielle) Effekte, hervorrufen kann, aber dieselben Effekte einer weiteren Substanz, wie den eingesetzten Enzymen, bei einer gemeinsamen Anwendung signifikant verstärkt. Booster- Verbindungen, die eine desinfizierende Wirkung haben, können eine solche Wirkung dadurch erreichen, dass sie in die Zytoplasmamembran von Mikroorganismen eindringen, diese dadurch schädigen und letztendlich zu einem Verlust der Inhaltsstoffe des Zytoplasmas an die Umgebung führen. Derartige Booster-Verbindungen besitzen in der Regel langkettige Alkylgruppen oder andere lipophile aliphatische oder aromatische Gruppen, die ein Eindringen in die Zytoplasmamembran erlauben. Ein Beispiel für solche Booster-Verbindungen sind quaternäre Ammoniumverbindungen (QAV), wie die bekannten kationischen Ammoniumtenside, insbesondere Didecyldimethylammoniumchlorid (DDAC). Andere Booster-Verbindungen sind in der Lage Sulfidbindungen in Enzymen des Mikroorganismus zu blockieren oder essentielle Spurenelemente zu komplexieren und den Mikroorganismus in dieser Weise zu schädigen. Ein Beispiel für eine derartige Booster-Verbindung ist Glutamindiessigsäure (GLDA).
In verschiedenen Ausführungsformen der Erfindung kann die Booster-Verbindung somit eine quaternäre Ammoniumverbindung sein. Quaternäre Ammoniumverbindungen, auch QAV, Quats oder quartäre Ammoniumverbindungen genannt, sind organische Ammoniumverbindungen, bei denen alle vier Valenzen eines Stickstoffatoms an organische Reste gebunden sind. Es handelt sich somit um Salze (ionische Verbindungen), bestehend aus einem Kation und einem Anion. Es gibt den Amin-Typ NR4+X" und den Imin-Typ R=NR2+X"; wobei X" das zugehörige Anion ist und wobei R für einen organischen Rest steht. Auch /V-alkylierte Heteroaromaten gehören zu den quaternären Ammoniumverbindungen. In verschiedenen Ausführungsformen der Erfindung ist die quaternäre Ammoniumverbindung ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Didecyldimethylammoniumchlorid (DDAC), Benzalkoniumchlorid, Cetylalkoniumchlorid, Cetylpyridiniumchlorid, Cetyltrimethylammoniumbromid, Denatoniumbenzoat,
Tetrabutylammoniumhydroxid (TBAH), Paraquat und Kombinationen davon. Besonders bevorzugt ist die quaternäre Ammoniumverbindung Didecyldimethylammoniumchlorid (DDAC) und Benzalkoniumchlorid (BAC).
In alternativen oder zusätzlichen Ausführungsformen kann die Booster-Verbindung ein Chelator sein. Bei einem Chelator handelt es sich um ein Agens, das in der Lage ist Chelatkomplexe zu bilden. Die Bezeichnung Chelatkomplex - oder auch verkürzt als Chelat bezeichnet - steht für Komplexverbindungen, bei denen ein mehrzähniger Ligand (dieser besitzt mehr als ein freies Elektronenpaar) mindestens zwei Koordinationsstellen (Bindungsstellen) eines Zentralatoms einnimmt. Der Ligand ist der Chelator. In verschiedenen Ausführungsformen der Erfindung ist der Chelator ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Glutaminsäurediessigsäure (GLDA), Ethylendiamintetraessigsäure (EDTA), Acetylaceton (acac), Ethylendiamin (en), Diethylentriamin (dien), Iminodiacetat (ida), Triethylentetramin (trien, TETA), Triaminotriethylamin (tren), Nitrilotriacetat (nta), Bis(salicyliden)ethylendiamin (salen), Ethylendiaminotriacetat (ted), Diethylentriaminpentaacetat (DTPA), 1 ,4,7, 10-Tetraazacyclododecan-1 ,4,7, 10-tetraacetat (DOTA), Oxalat (ox), Tartrat (tart), Citrat (cit), Dimethylglyoxim (dmg), 8-Hydroxychinolin (oxin), 2,2'- Bipyridin (bpy), 1 , 10-Phenanthrolin (phen), Dimercaptobernsteinsäure (DMSA), 1 ,2- Bis(diphenylphosphino)ethan (dppe) und Kombinationen der vorgenannten. Besonders bevorzugt ist der Chelator Glutaminsäurediessigsäure (GLDA).
Die Booster-Verbindung kann in einer Menge von 0,000001 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,000001 bis 5 Gew.-% bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels in diesem enthalten sein.
Die erfindungsgemäßen Mittel schließen alle denkbaren Wasch- und Reinigungsmittelarten ein, sowohl Konzentrate als auch unverdünnt anzuwendende Mittel. Dazu gehören beispielsweise Waschmittel für Textilien, Teppiche, oder Naturfasern, für die die Bezeichnung Waschmittel verwendet wird. Dazu gehören beispielsweise auch Maschinengeschirrspülmittel oder Handgeschirrspülmittel oder andere Reiniger für harte Oberflächen wie Metall, Glas, Porzellan, Keramik, Kacheln, Stein, lackierte Oberflächen, Kunststoffe, Holz oder Leder, für die die Bezeichnung Reinigungsmittel verwendet wird, also neben manuellen und maschinellen Geschirrspülmitteln beispielsweise auch Haushaltsreiniger, Scheuermittel, Glasreiniger, WC- Duftspüler, Maschinenpflegemittel usw. Zu den Wasch- und Reinigungsmittel im Rahmen der Erfindung zählen ferner Waschhilfsmittel, die bei der manuellen oder maschinellen Textilwäsche zum eigentlichen Waschmittel hinzudosiert werden, um eine weitere Wirkung zu erzielen. Ferner zählen zu Wasch- und Reinigungsmittel im Rahmen der Erfindung auch Textilvor- und Nachbehandlungsmittel, also solche Mittel, mit denen das Wäschestück vor der eigentlichen Wäsche in Kontakt gebracht wird, beispielsweise zum Anlösen hartnäckiger Verschmutzungen, und auch solche Mittel, die in einem der eigentlichen Textilwäsche nachgeschalteten Schritt dem Waschgut weitere wünschenswerte Eigenschaften wie angenehmen Griff, Knitterfreiheit oder geringe statische Aufladung verleihen. Zu letztgenannten Mittel werden u.a. die Weichspüler gerechnet.
Die erfindungsgemäßen Mittel, die als pulverförmige Feststoffe, in nachverdichteter Teilchenform, als homogene Lösungen oder Suspensionen vorliegen können, können neben den oben beschriebenen Inhaltsstoffen alle bekannten und in derartigen Mitteln üblichen Inhaltsstoffe enthalten, wobei bevorzugt mindestens ein weiterer Inhaltsstoff in dem Mittel vorhanden ist. Die erfindungsgemäßen Mittel können insbesondere Tenside, Builder (Gerüststoffe), aber auch Bleichmittel, insbesondere Persauerstoffverbindungen oder Bleichaktivatoren enthalten. Ferner können sie wassermischbare organische Lösungsmittel, weitere Enzyme, Sequestrierungsmittel, Elektrolyte, pH-Regulatoren und/oder weitere Hilfsstoffe wie optische Aufheller, Vergrauungsinhibi- toren, Schaumregulatoren sowie Färb- und Duftstoffe sowie Kombinationen hiervon enthalten.
Vorteilhafte Inhaltsstoffe erfindungsgemäßer Mittel sind offenbart in der internationalen Patentanmeldung WO2009/121725, dort beginnend auf Seite 5, vorletzter Absatz, und endend auf Seite 13 nach dem zweiten Absatz. Auf diese Offenbarung wird ausdrücklich Bezug genommen und der dortige Offenbarungsgehalt in die vorliegende Patentanmeldung einbezogen.
Erfindungsgemäße Mittel können neben den oben definierten Enzymen, die vorzugsweise Glycosidasen sind, weitere Enzyme enthalten. Dies können hydrolytische Enzyme oder andere Enzyme in einer für die Wirksamkeit des Mittels zweckmäßigen Konzentration sein. Eine Ausführungsform der Erfindung stellen somit Mittel dar, die ein oder mehrere weitere Enzyme umfassen. Als Enzyme bevorzugt einsetzbar sind alle Enzyme, die in dem erfindungsgemäßen Mittel eine katalytische Aktivität entfalten können, insbesondere eine Protease, Amylase, Cellulase, Hemicellulase, Mannanase, Tannase, Xylanase, Xanthanase, Xyloglucanase, ß-Glucosidase, Pektinase, Carrageenase, Perhydrolase, Oxidase, Oxidoreduktase oder eine Lipase, sowie deren Gemische. Enzyme sind in dem Mittel vorteilhafterweise jeweils in einer Menge von 1 x 10~8 bis 5 Gew.-%bezogen auf aktives Protein enthalten. Zunehmend bevorzugt ist jedes Enzym in einer Menge von 1 x 10 7-3 Gew.-%, von 0,00001-1 Gew.-%, von 0,00005-0,5 Gew.-%, von 0,0001 bis 0,1 Gew.-% und besonders bevorzugt von 0,0001 bis 0,05 Gew.-% in erfindungsgemäßen Mitteln enthalten, bezogen auf aktives Protein. Besonders bevorzugt zeigen die Enzyme synergistische Reinigungsleistungen gegenüber bestimmten Anschmutzungen oder Flecken, d.h. die in der Mittelzusammensetzung enthaltenen Enzyme unterstützen sich in ihrer Reinigungsleistung gegenseitig. Synergistische Effekte können nicht nur zwischen verschiedenen Enzymen, sondern auch zwischen einem oder mehreren Enzymen und weiteren Inhaltsstoffen des erfindungsgemäßen Mittels auftreten.
Die Proteinkonzentration kann mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem BCA-Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2'-Bichinolyl-4,4'-dicarbonsäure) oder dem Biuret-Verfahren bestimmt werden. Die Bestimmung der Aktivproteinkonzentration erfolgt diesbezüglich über eine Titration der aktiven Zentren unter Verwendung eines geeigneten irreversiblen Inhibitors (für Proteasen beispielsweise Phenylmethylsulfonylfluorid (PMSF)) und Bestimmung der Restaktivität (vgl. M. Bender et al., J. Am. Chem. Soc. 88, 24 (1966), S. 5890-5913).
In den hierin beschriebenen Mitteln können die einzusetzenden Enzyme ferner zusammen mit Begleitstoffen, etwa aus der Fermentation, konfektioniert sein. In flüssigen Formulierungen werden die Enzyme bevorzugt als Enzymflüssigformulierung(en) eingesetzt.
Die Enzyme werden in der Regel nicht in Form des reinen Proteins, sondern vielmehr in Form stabilisierter, lager- und transportfähiger Zubereitungen bereitgestellt. Zu diesen vorkonfektionierten Zubereitungen zählen beispielsweise die durch Granulation, Extrusion oder Lyophilisierung erhaltenen festen Präparationen oder, insbesondere bei flüssigen oder gelförmigen Mitteln, Lösungen der Enzyme, vorteilhafterweise möglichst konzentriert, wasserarm und/oder mit Stabilisatoren oder weiteren Hilfsmitteln versetzt.
Alternativ können die Enzyme sowohl für die feste als auch für die flüssige Darreichungsform verkapselt werden, beispielsweise durch Sprühtrocknung oder Extrusion der Enzymlösung zusammen mit einem vorzugsweise natürlichen Polymer oder in Form von Kapseln, beispielsweise solchen, bei denen die Enzyme wie in einem erstarrten Gel eingeschlossen sind oder in solchen vom Kern-Schale-Typ, bei dem ein enzymhaltiger Kern mit einer Wasser-, Luft- und/oder Chemikalien-undurchlässigen Schutzschicht überzogen ist. In aufgelagerten Schichten können zusätzlich weitere Wirkstoffe, beispielsweise Stabilisatoren, Emulgatoren, Pigmente, Bleich- oder Farbstoffe aufgebracht werden. Derartige Kapseln werden nach an sich bekannten Methoden, beispielsweise durch Schüttel- oder Rollgranulation oder in Fluid-bed-Prozessen aufgebracht. Vorteilhafterweise sind derartige Granulate, beispielsweise durch Aufbringen polymerer Filmbildner, staubarm und aufgrund der Beschichtung lagerstabil.
Weiterhin ist es möglich, zwei oder mehrere Enzyme zusammen zu konfektionieren, so dass ein einzelnes Granulat mehrere Enzymaktivitäten aufweist.
In verschiedenen Ausführungsformen kann das erfindungsgemäße Mittel einen oder mehrere Enzymstabilisatoren aufweisen. Geeignete Verbindungen sind im Stand der Technik bekannt. ln einer Ausführungsform sind die Mittel gemäß der vorliegenden Erfindung flüssig und enthalten Wasser als Hauptlösungsmittel, d.h. es handelt sich um wässrige Mittel. Der Wassergehalt des erfindungsgemäßen wässrigen Mittels beträgt üblicherweise 15 bis 70 Gew.-%, vorzugsweise 20 bis 60 Gew.-%. In verschiedenen Ausführungsformen beträgt der Wassergehalt mehr als 5 Gew.- %, bevorzugt mehr als 15 Gew.-%, jeweils bezogen auf die Gesamtmenge an Mittel.
Daneben können dem Mittel nichtwässrige Lösungsmittel zugesetzt werden. Geeignete nichtwässrige Lösungsmittel umfassen ein- oder mehrwertige Alkohole, Alkanolamine oder Glykolether, sofern sie im angegebenen Konzentrationsbereich mit Wasser mischbar sind. Vorzugsweise werden die Lösungsmittel ausgewählt aus Ethanol, n-Propanol, i-Propanol, Butanolen, Glykol, Propandiol, Butandiol, Methylpropandiol, Glycerin, Diglykol, Propyldiglycol, Butyldiglykol, Hexylenglycol, Ethylenglykolmethylether, Ethylenglykolethylether,
Ethylenglykolpropylether, Ethylenglykolmono-n-butylether, Diethylenglykolmethylether, Diethylenglykolethylether, Propylenglykolmethylether, Propylenglykolethylether,
Propylenglykolpropylether, Dipropylenglykolmonomethylether, Dipropylenglykolmonoethylether, Methoxytriglykol, Ethoxytriglykol, Butoxytriglykol, 1-Butoxyethoxy-2-propanol, 3-Methyl-3- methoxybutanol, Propylen-glykol-t-butylether, Di-n-octylether sowie Mischungen dieser Lösungsmittel.
Das eine oder die mehreren nichtwässrigen Lösungsmittel ist/sind üblicherweise in einer Menge von 0, 1 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 1 bis 8 Gew.-% bezogen auf die Gesamtzusammensetzung enthalten.
Neben den bisher genannten Komponenten können die erfindungsgemäßen Mittel weitere Inhaltsstoffe enthalten, die die anwendungstechnischen und/oder ästhetischen Eigenschaften des Mittels weiter verbessern. Hierzu zählen beispielsweise Additive zur Verbesserung des Ablauf- und Trocknungsverhaltens, zur Einstellung der Viskosität und/oder zur Stabilisierung, sowie weitere in Wasch- und Reinigungsmitteln übliche Hilfs- und Zusatzstoffe, etwa UV-Stabilisatoren, Perlglanzmittel, Korrosionsinhibitoren, Konservierungsmittel, Bitterstoffe, organische Salze, weitere Desinfektionsmittel, (strukturgebende) Polymere, Entschäumer, verkapselte Inhaltsstoffe (z.B. verkapseltes Parfüm), pH-Stellmittel sowie Hautgefühl-verbessernde oder pflegende Additive.
Die zuvor genannten Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung umfassen alle festen, pulverförmigen, flüssigen, gelförmigen oder pastösen Darreichungsformen erfindungsgemäßer Mittel, die gegebenenfalls auch aus mehreren Phasen bestehen können sowie in komprimierter oder nicht komprimierter Form vorliegen können. Das Mittel kann als rieselfähiges Pulver vorliegen, insbesondere mit einem Schüttgewicht von 300 g/l bis 1200 g/l, insbesondere 500 g/l bis 900 g/l oder 600 g/l bis 850 g/l. Zu den festen Darreichungsformen des Mittels zählen ferner Extrudate, Granulate, Tabletten oder Pouches. Alternativ kann das Mittel auch flüssig, gelförmig oder pastös sein, beispielsweise in Form eines nicht-wässrigen Flüssigwaschmittels oder einer nicht-wässrigen Paste oder in Form eines wässrigen Flüssigwaschmittels oder einer wasserhaltigen Paste. Weiterhin kann das Mittel als Einkomponentensystem vorliegen. Solche Mittel bestehen aus einer Phase. Alternativ kann ein Mittel auch aus mehreren Phasen bestehen. Ein solches Mittel ist demnach in mehrere Komponenten aufgeteilt.
Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist ein Verfahren zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen, das dadurch gekennzeichnet ist, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein erfindungsgemäßes Mittel angewendet wird.
Hierunter fallen sowohl manuelle als auch maschinelle Verfahren, wobei maschinelle Verfahren bevorzugt sind. Verfahren zur Reinigung von Textilien zeichnen sich im allgemeinen dadurch aus, dass in mehreren Verfahrensschritten verschiedene reinigungsaktive Substanzen auf das Reinigungsgut aufgebracht und nach der Einwirkzeit abgewaschen werden, oder dass das Reinigungsgut in sonstiger Weise mit einem Waschmittel oder einer Lösung oder Verdünnung dieses Mittels behandelt wird. Entsprechendes gilt für Verfahren zur Reinigung von allen anderen Materialien als Textilien, insbesondere von harten Oberflächen. Alle denkbaren Wasch- oder Reinigungsverfahren können in wenigstens einem der Verfahrensschritte um die Anwendung eines erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittels bereichert werden und stellen dann Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung dar.
Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für erfindungsgemäße Mittel beschrieben sind, sind auch auf diesen Erfindungsgegenstand anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehenden erfindungsgemäßen Verfahren gilt.
Des Weiteren erfasst die Erfindung auch die Verwendung des hierin beschriebenen Mittels zur Desinfektion von Textilien oder harten Oberflächen.
Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für erfindungsgemäßen Mittel beschrieben sind, sind auch auf die erfindungsgemäße Verwendung anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die erfindungsgemäßen Verwendungen gilt. Beispiele
Beispiel 1 : DGHM-Hemmtest (mod.) zur Bestimmung der mikrobiostatischen Wirksamkeit
Zur Bestimmung der mikrostatischen Wirksamkeit wurde ein DGHM-Hemmtest verwendet. Es wurde in dem Lösungsmittel WSH nach DGHM gearbeitet. Die Prüftemperatur lag bei 37°C. Die Bestimmung der Hemmung erfolgte ohne Inaktivierung. Er erfolgte nach 24 Stunden und nach 48 Stunden der Nachweis mikrobiellen Wachstums durch Trübungsmessung. Als Teststamm wurde Staphylococcus aureus (DSM 799) verwendet.
Es wurde eine kommerzielle beta-Glucanase von Sigma-Aldrich (St. Louis, USA) eingesetzt. Als Booster-Verbindung wurde eine quaternäre Ammoniumverbindung, Bardac 50 mit dem Wirkstoff Didecyldimethylammoniumchlorid (DDAC) verwendet.
Figure imgf000016_0001
= Bakterien wachsen nicht (biostatische Hemmung)
+ = Bakterien wachsen
P1 = erste Wiederholungsreihe des Experiments
P2 = zweite Wiederholungsreihe des Experiments
Beispiel 2: DGHM-Hemmtest (mod.) zur Bestimmung der mikrobiostatischen Wirksamkeit
Zur Bestimmung der mikrostatischen Wirksamkeit wurde ein DGHM-Hemmtest verwendet. Es wurde in dem Lösungsmittel WSH nach DGHM gearbeitet. Die Prüftemperatur lag bei 37°C. Die Bestimmung der Hemmung erfolgte ohne Inaktivierung. Er erfolgte nach 24 Stunden und nach 48 Stunden der Nachweis mikrobiellen Wachstums durch Trübungsmessung. Als Teststamm wurde Staphylococcus aureus (DSM 799) verwendet. Es wurde eine kommerzielle beta-Glucanase von Sigma-Aldrich (St. Louis, USA) eingesetzt. Als Booster-Verbindung wurde der Chelator Glutaminsäurediessigsäure (GLDA) verwendet.
Figure imgf000017_0001
= Bakterien wachsen nicht (biostatische Hemmung)
+ = Bakterien wachsen
P1 = erste Wiederholungsreihe des Experiments
P2 = zweite Wiederholungsreihe des Experiments

Claims

Patentansprüche
1. Mittel, insbesondere Wasch- oder Reinigungsmittel, dadurch gekennzeichnet, dass es mindestens ein antimikrobiell wirksames Enzym, insbesondere eine Glycosidase, enthält.
2. Mittel nach Anspruch 1 , dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym eine Glycosidase ist, die bevorzugt aus der Gruppe bestehend aus Lysozym und Glucanase ausgewählt ist, wobei weiter bevorzugt das Enzym beta-Glucanase ist, insbesondere eine beta-Glucanase aus Trichoderma longibrachiatum, am bevorzugtesten ein Enzym, das die Aminosäuresequenz gemäß SEQ ID NO:1 umfasst oder daraus besteht.
3. Mittel nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym in einer Menge von 0,01 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,01 bis 1 Gew.-% bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels enthalten ist.
4. Mittel nach einem der Ansprüche 1 -3, dadurch gekennzeichnet, dass das Mittel ferner eine Booster- Verbindung enthält, die die antimikrobielle Wirkung des Enzyms steigert.
5. Mitte nach Anspruch 4, dadurch gekennzeichnet, dass die Booster-Verbindung
(a) eine quaternäre Ammoniumverbindung, und/oder
(b) ein Chelator ist.
6. Mittel nach Anspruch 5, dadurch gekennzeichnet, dass die quaternäre Ammoniumverbindung aus der Gruppe bestehend aus Didecyldimethylammoniumchlorid (DDAC), Benzalkoniumchlorid, Cetylalkoniumchlorid, Cetylpyridiniumchlorid, Cetyltrimethylammoniumbromid, Denatoniumbenzoat, Tetrabutylammoniumhydroxid (TBAH), Paraquat und Kombinationen davon ausgewählt ist, wobei die quartäre Ammoniumverbindung insbesondere Didecyldimethylammoniumchlorid (DDAC) ist.
7. Mittel nach Anspruch 5 oder 6, dadurch gekennzeichnet, dass der Chelator aus der Gruppe bestehend aus Glutaminsäurediessigsäure (GLDA), Ethylendiamintetraessigsäure (EDTA), Acetylaceton (acac), Ethylendiamin (en), Diethylentriamin (dien), Iminodiacetat (ida), Triethylentetramin (trien, TETA), Triaminotriethylamin (tren), Nitrilotriacetat (nta), Bis(salicyliden)ethylendiamin (salen), Ethylendiaminotriacetat (ted), Diethylentriaminpentaacetat (DTPA), 1 ,4,7,10-Tetraazacyclododecan-1 ,4,7,10-tetraacetat (DOTA), Oxalat (ox), Tartrat (tart), Citrat (cit), Dimethylglyoxim (dmg), 8-Hydroxychinolin (oxin), 2,2'-Bipyridin (bpy), 1 , 10-Phenanthrolin (phen), Dimercaptobernsteinsäure (DMSA), 1 ,2-Bis(diphenylphosphino)ethan (dppe) und Kombinationen davon ausgewählt ist, wobei der Chelator insbesondere Glutaminsäurediessigsäure (GLDA) ist.
8. Mittel nach einem der Ansprüche 4-7, dadurch gekennzeichnet, dass die Booster- Verbindung in einer Menge von 0,000001 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,000001 bis 5 Gew.-% bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels enthalten ist.
9. Mittel nach einem der Ansprüche 1-8, dadurch gekennzeichnet, dass es mindestens einen, vorzugsweise zwei oder mehr weitere Bestandteile ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Tensiden, Buildern (Gerüststoffen), Bleichen, Bleichaktivatoren, wassermischbaren organischen Lösungsmittel, weiteren Enzymen, Sequestrierungsmitteln, Elektrolyten, pH- Regulatoren, optischen Aufhellern, Vergrauungsinhibitoren, Schaumregulatoren, Farbtransferinhibitoren, Färb- und Duftstoffen, Additiven zur Einstellung der Viskosität und/oder zur Stabilisierung, UV-Stabilisatoren, Konservierungsmitteln, Bitterstoffen, (strukturgebenden) Polymeren, Hautgefühl-verbessernden oder pflegenden Additiven sowie Kombinationen hiervon enthält.
10. Verwendung eines Mittels nach einem der Ansprüche 1-9 zur Desinfektion von Textilien oder harten Oberflächen.
1 1. Verfahren zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen, dadurch gekennzeichnet, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein Mittel nach einem der Ansprüche 1-9 angewendet wird.
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Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN109593745A (zh) * 2019-01-22 2019-04-09 云南师范大学 一种能将三七皂苷R1转化为人参皂苷Rg1的木糖苷酶突变体
CN114410610A (zh) * 2021-12-08 2022-04-29 自然资源部第三海洋研究所 一种环麦芽糊精酶及其制备方法与应用

Families Citing this family (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN117883347B (zh) * 2024-03-13 2024-05-28 广州梵之容化妆品有限公司 用于制备稀有人参皂苷的提取转化方法及其应用

Citations (8)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5041236A (en) * 1989-10-27 1991-08-20 The Procter & Gamble Company Antimicrobial methods and compositions employing certain lysozymes and endoglycosidases
US5798327A (en) * 1995-11-27 1998-08-25 Lever Brothers Company Enzymatic detergent compositions
WO1999057157A1 (en) * 1998-05-01 1999-11-11 The Procter & Gamble Company Laundry detergent and/or fabric care compositions comprising a modified antimicrobial protein
US6100080A (en) * 1996-12-18 2000-08-08 Novo Nordisk A/S Method for enzymatic treatment of biofilm
DE102007038029A1 (de) * 2007-08-10 2009-02-12 Henkel Ag & Co. Kgaa Wasch- oder Reinigungsmittel mit polyesterbasiertem Soil-Release-Polymer
WO2009121725A1 (de) 2008-04-02 2009-10-08 Henkel Ag & Co. Kgaa Wasch- und reinigungsmittel enthaltend proteasen aus xanthomonas
US20120288490A1 (en) * 2010-02-25 2012-11-15 Novozymes A/S Variants of A Lysozyme And Polynucleotides Encoding Same
WO2017027418A1 (en) * 2015-08-07 2017-02-16 Next Science, Llc Antimicrobial composition having efficacy against endospores

Patent Citations (8)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5041236A (en) * 1989-10-27 1991-08-20 The Procter & Gamble Company Antimicrobial methods and compositions employing certain lysozymes and endoglycosidases
US5798327A (en) * 1995-11-27 1998-08-25 Lever Brothers Company Enzymatic detergent compositions
US6100080A (en) * 1996-12-18 2000-08-08 Novo Nordisk A/S Method for enzymatic treatment of biofilm
WO1999057157A1 (en) * 1998-05-01 1999-11-11 The Procter & Gamble Company Laundry detergent and/or fabric care compositions comprising a modified antimicrobial protein
DE102007038029A1 (de) * 2007-08-10 2009-02-12 Henkel Ag & Co. Kgaa Wasch- oder Reinigungsmittel mit polyesterbasiertem Soil-Release-Polymer
WO2009121725A1 (de) 2008-04-02 2009-10-08 Henkel Ag & Co. Kgaa Wasch- und reinigungsmittel enthaltend proteasen aus xanthomonas
US20120288490A1 (en) * 2010-02-25 2012-11-15 Novozymes A/S Variants of A Lysozyme And Polynucleotides Encoding Same
WO2017027418A1 (en) * 2015-08-07 2017-02-16 Next Science, Llc Antimicrobial composition having efficacy against endospores

Non-Patent Citations (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
ALTSCHUL, S.F.; GISH, W.; MILLER, W.; MYERS, E.W.; LIPMAN, D.J.: "Basic local alignment search tool.", J. MOL. BIOL., vol. 215, 1990, pages 403 - 410, XP002949123, DOI: doi:10.1006/jmbi.1990.9999
ALTSCHUL, STEPHAN F.; THOMAS L. MADDEN; ALEJANDRO A. SCHAFFER; JINGHUI ZHANG; HHENG ZHANG; WEBB MILLER; DAVID J. LIPMAN: "Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs", NUCLEIC ACIDS RES., vol. 25, 1997, pages 3389 - 3402, XP002905950, DOI: doi:10.1093/nar/25.17.3389
CHENNA ET AL.: "Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs", NUCLEIC ACID RESEARCH, vol. 31, 2003, pages 3497 - 3500, XP002316493, DOI: doi:10.1093/nar/gkg500
M. BENDER ET AL., J. AM. CHEM. SOC., vol. 88, no. 24, 1966, pages 5890 - 5913
NOTREDAME ET AL.: "T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments", J. MOL. BIOL., vol. 302, 2000, pages 205 - 217, XP004469125, DOI: doi:10.1006/jmbi.2000.4042

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN109593745A (zh) * 2019-01-22 2019-04-09 云南师范大学 一种能将三七皂苷R1转化为人参皂苷Rg1的木糖苷酶突变体
CN114410610A (zh) * 2021-12-08 2022-04-29 自然资源部第三海洋研究所 一种环麦芽糊精酶及其制备方法与应用

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DE102016207760A1 (de) 2017-11-09

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