WO2016092009A1 - Festes wasch- und reinigungsmittel mit amylase - Google Patents

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WO2016092009A1
WO2016092009A1 PCT/EP2015/079232 EP2015079232W WO2016092009A1 WO 2016092009 A1 WO2016092009 A1 WO 2016092009A1 EP 2015079232 W EP2015079232 W EP 2015079232W WO 2016092009 A1 WO2016092009 A1 WO 2016092009A1
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WO
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amino acid
seq
amylase
protease
weight
Prior art date
Application number
PCT/EP2015/079232
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English (en)
French (fr)
Inventor
Nicole BODE
Brigitte Giesen
Annika GÜLDNER
Thorsten Bastigkeit
Timothy O'connell
Dilek MADENCI
Felipe ZILLY CLAUDE
Original Assignee
Henkel Ag & Co. Kgaa
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Henkel Ag & Co. Kgaa filed Critical Henkel Ag & Co. Kgaa
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Priority to AU2015359359A priority patent/AU2015359359A1/en
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Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38609—Protease or amylase in solid compositions only

Definitions

  • the invention relates to a solid detergent and cleaner containing an amylase, preferably in combination with a protease, wherein the amino acid sequences have been changed, in particular with regard to the use in detergents and cleaners.
  • the invention further relates to methods and uses of these solid detergents and cleaners.
  • proteases are among the most technically important enzymes of all. For detergents and cleaners, they are the longest established and contained in virtually all modern, powerful detergents and cleaners enzymes. They cause the degradation of protein-containing stains on the items to be cleaned. Of these, in turn, proteases of the subtilisin type (subtilases, subtilopeptidases, EC 3.4.21 .62) are particularly important, which are serine proteases due to the catalytically active amino acids. They act as nonspecific endopeptidases and hydrolyze any acid amide linkages that are internal to peptides or proteins. Their pH optimum is usually in the clearly alkaline range.
  • Subtilases Subtilisin-like Proteases
  • R. Siezen pages 75-95 in "Subtilisin enzymes", edited by R. Bott and C. Betzel, New York, 1996.
  • Subtilases are naturally occurring formed by microorganisms. Of these, in particular, the subtilisins formed and secreted by Bacillus species are to be mentioned as the most important group within the subtilases.
  • proteases preferably used in detergents and cleaners from
  • Subtilisin type are the subtilisins BPN 'and Carlsberg, the protease PB92, the subtilisins 147 and 309, the protease from Bacillus lentus, in particular from Bacillus lentus DSM 5483,
  • Proteases are selectively or randomly modified by methods known from the prior art and thus optimized, for example, for use in detergents and cleaners. These include point mutagenesis, deletion or insertion mutagenesis or fusion with other proteins or protein parts. Thus, correspondingly optimized variants are known for most proteases known from the prior art.
  • amylases Other enzymes which can be used in detergents and cleaners are amylases.
  • amylases synonymous terms may be used, for example, 1,4-alpha-D-glucan glucanohydrolase or glycogenase.
  • Amylases preferred according to the invention are ⁇ -amylases.
  • Crucial for determining whether an enzyme is an ⁇ -amylase according to the invention is its ability to hydrolyze ⁇ (1-4) -glycoside bonds in the amylose of the starch.
  • amylases and in particular their improved for use in detergents or cleaners further developments are described below.
  • Bacillus licheniformis ⁇ -amylase available as Termamyl® from Novozymes or
  • Purasta DST from the company Danisco / Genencor
  • Duramyl® and Termamy Dultra Novozymes
  • Purasta DOxAm Disco / Genencor
  • Keistase® Diwa Seiko Inc.
  • the a-amylases from Bacillus amyloliquefaciens or from Bacillus stearothermophilus are suitable amylases.
  • the Bacillus amyloliquefaciens ⁇ -amylase is sold by Novozymes under the name BAN®, and variants derived from the Bacillus stearothermophilus ⁇ -amylase under the names BSG® and Novamyl®, also from the company Novozymes.
  • Other known amylases are the ⁇ -amylase from Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) and the cyclodextrin glucanotransferase (CGTase) from Bacillus agaradherens (DSM 9948) and the further developments of the ⁇ -amylase from Aspergillus niger and A. oryzae available under the trade name Fungamyl® from the company Novozymes. Further advantageous commercial products which can be used in detergents and cleaners are
  • amylase-LT® and Stainzyme® or Stainzyme ultra® or Stainzyme plus® the latter also from the company Novozymes.
  • Also available through point mutations variants of these enzymes can be used in detergents and cleaners.
  • Particularly preferred amylases are disclosed in International Published Applications WO 00/60060, WO 03/00271 1, WO 03/054177 and WO07 / 079938, the disclosure of which is therefore expressly referred to, or whose disclosure content is therefore expressly incorporated into the present patent application ,
  • an ⁇ -amylase according to the invention exhibits excellent activity in solid detergents, which is markedly improved in comparison with the known amylases.
  • starch stains are removed more efficiently during washing with solid detergents.
  • the amylase according to the invention has the stability and the performance of a protease in a solid washing and
  • the present invention is therefore a solid detergent or cleaning agent containing 5-70 wt .-% surfactant, 5-55 wt .-% carbonate, 0-10 wt .-% phosphate builder and an ⁇ -amylase, wherein the ⁇ Amylase is characterized by being at least 89% and more preferably at least 90%, 90.5%, 91%, 91, 5%, 92%, 92% of the sequence given in SEQ ID NO.1 over its total length , 5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5 %, 99%, 99.5% and up to 100% is identical and in the count according to SEQ ID NO.
  • positions 180, 181, 182, 183 and 184 has deletions. Particularly preferred is a deletion of two positions selected from 180 + 181, 181 +182, 182 + 183 and 183 + 184, most preferably deletions at positions 183 + 184 in the count according to SEQ ID NO. 1, more preferably the deletions H183 * + G184 * .
  • the ⁇ -amylase according to the invention in the count according to SEQ ID NO. 1 further includes an amino acid substitution at one or more of 405, 421, 422, and 428.
  • the substitutions are I405L; A421 H, A422P and A428T.
  • the ⁇ -amylase according to the invention in the count according to SEQ ID NO. 1 the deletions H183 * + G184 * and additionally the substitutions I405L, A421 H, A422P and A428T.
  • the solid detergent or cleaner comprises 5-55 wt.%, Preferably 5-35 wt.%, Anionic surfactant, 0-20 wt.%, Preferably 0-10 wt.%, Alkali silicate builder, preferably Sodium silicate builder, and 0-10 wt .-%, preferably 0-5 wt .-%, zeolite builder.
  • the solid washing or cleaning agent comprises 5-55% by weight, preferably 5-35% by weight, anionic surfactant, 0-20% by weight, preferably 0-10% by weight,
  • the solid detergent or cleaner according to the invention comprises 10 to 30% by weight of anionic surfactant, 0 to 5% by weight of phosphate builder, 5 to 30% by weight of sodium carbonate, 0 to 10% by weight, preferably 1 to 10 wt .-% sodium silicate builder, 0 to 10 wt .-%, preferably 1 to 3 wt .-% polyacrylate, 0 to 5 wt .-%, preferably 0 to 1 wt .-% zeolite builder, 0.005 to 10 Wt .-%, preferably 0.5 to 2 wt .-% phosphonate, preferably HEDP on.
  • the protease according to the invention comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence shown in SEQ ID NO. 2 and / or to the amino acid sequence given in SEQ ID NO.3 over the entire length thereof to at least 80% and increasingly preferably to at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91, 5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5% , 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5%, 99%, or 100% identical.
  • E amino acid glutamic acid
  • a protease having an amino acid sequence corresponding to that shown in SEQ ID NO. At least 80% and more preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, of the total amino acid sequence 91%, 91, 5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97% , 97.5%, 98%, 98.5% and 99% is identical and in the count according to SEQ ID NO. 2 at position 3 the amino acid glutamic acid (T), at position 4 the amino acid isoleucine (I) and at position 199 the amino acid isoleucine (I).
  • the solid detergent or cleaning agent comprises 0-15% by weight, preferably 0-10% by weight, of nonionic surfactant and / or 0-25% by weight, preferably 0-15% by weight of a peroxygen compound and / or a protease according to SEQ ID NO.4.
  • the solid detergent or cleaning agent has 0-15% by weight, preferably 0-10% by weight, of nonionic surfactant.
  • the solid detergent or cleaner comprises amylase in an amount of 0.001-0.15 weight percent, preferably 0.005-0.012 weight percent, based on the total weight of the detergent or cleaning agent.
  • the present invention relates to the use of a
  • solid detergent or cleaner for washing textiles or cleaning hard surfaces.
  • the present invention relates to the use of a
  • solid detergent or cleaner according to the invention for the removal of starch-containing stains on textiles or hard surfaces.
  • the present invention relates to a method for cleaning textiles or hard surfaces, characterized in that in at least one
  • Amino acid positions which are given in the context of the present invention with the formulation "counting according to SEQ ID NO. 1" are as follows: The further amino acid positions are determined by an alignment of the amino acid sequence of a
  • Amylase or protease according to the invention with the amino acid sequence as shown in SEQ ID NO. 1 is defined. Furthermore, the assignment of positions depends on the mature (matures) protein. This assignment is also to be used in particular if the amino acid sequence of a protein according to the invention comprises a higher number of amino acid residues than the amylase or protease in SEQ ID NO. 1.
  • Positions in the amino acid sequence are the change positions in one
  • amylase or protease according to the invention those which are just assigned to these positions in an alignment.
  • the inventive combination of an ⁇ -amylase according to the invention with a protease in solid detergents and cleaners effects an improved cleaning performance of the solid detergent and cleaner on at least one protease-sensitive soiling.
  • A-amylases according to the invention have a performance-improving effect on the protease likewise contained in the washing and cleaning agent and consequently, inter alia, by their protease-stabilizing action, enable improved removal of at least one, preferably of several protease-sensitive stains on textiles and / or hard surfaces For example, dishes.
  • Particularly advantageous cleaning performance is shown by preferred embodiments of detergents and cleaners according to the invention on blood-containing soils, for example on the Blood / Milk / Ink soiling: Product No. CFT C-05 available from CFT (Center For Testmaterials) B.V. Viaardingen, Netherlands.
  • solid detergents and cleaners with improved cleaning performance are produced specifically with regard to protease-sensitive soiling.
  • amylase and protease combinations achieve such advantageous cleaning performance even at low temperatures, especially in the temperature ranges between 10 ° C and 60 ° C, preferably between 15 ° C and 50 ° C and more preferably between 20 ° C and 40 ° C. , Further preferred
  • Embodiments of the invention amylase and protease combinations achieve such advantageous cleaning performance in a wide temperature range, for example between 15 ° C and 90 ° C, preferably between 20 ° C and 60 ° C.
  • cleaning performance is understood to mean the whitening performance of one or more stains, in particular laundry or dishes.
  • both the washing or cleaning agent which comprises the combination of amylase and protease or the washing or cleaning liquor formed by this agent, as well as the protease and amylase itself have a respective cleaning performance.
  • the cleaning performance of the enzymes thus contributes to the cleaning performance of the agent
  • Cleaning performance is preferably determined as indicated below.
  • the purification performance of the protease is primarily illuminated, wherein the synergistic effect of the ⁇ -amylase according to the invention is shown indirectly by the improved purification performance of the protease on protease-containing soils.
  • a protease has a proteolytic activity, that is, it is for the hydrolysis of
  • a protease is therefore an enzyme which catalyzes the hydrolysis of peptide bonds and thereby is able to cleave peptides or proteins.
  • Amylases and proteases of the invention are preferably the mature amylase / protease, i. to the catalytically active molecule without signal and / or propeptide (s). Unless otherwise stated, the sequences given refer to each mature enzyme.
  • sequence comparison is based on the BLAST algorithm established and commonly used in the prior art (see, for example, Altschul, SF, Gish, W., Miller, W., Myers, EW & Lipman, DJ. (1990) "Basic local alignment search Biol. 215: 403-410; and Altschul, Stephan F., Thomas L. Madden, Alejandro A. Schaffer, Jinghui Zhang, Hheng Zhang, Webb Miller, and David J.
  • Lipman (1997): "Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs"; Nucleic Acids Res., 25, pp.3389-3402) and is in principle accomplished by similar sequences of nucleotides or amino acids in the nucleic acid or amino acid sequences of each other be assigned. A tabular assignment of the respective positions is referred to as alignment.
  • Another algorithm available in the prior art is the FASTA algorithm. Sequence comparisons (alignments), in particular multiple sequence comparisons, are created with computer programs.
  • Identity and / or homology information can be made about whole polypeptides or genes or only over individual regions. Homologous or identical regions of different nucleic acid or amino acid sequences are therefore defined by matches in the sequences. Such areas often have identical functions. They can be small and comprise only a few nucleotides or amino acids. Often, such small regions exert essential functions for the overall activity of the protein. It may therefore be useful to relate sequence matches only to individual, possibly small areas. Unless otherwise indicated, identity or homology information in the present application, however, refers to the total length of the particular nucleic acid or amino acid sequence indicated.
  • the cleaning performance is determined in a washing system containing a detergent in a dosage between 3.5 and 6.5 grams per liter of wash liquor as well as the amylase and preferably the protease.
  • the amylases to be compared are used with the same concentration (based on active protein).
  • the cleaning performance of the protease is determined against blood staining by measuring the whiteness of the laundered fabrics. The washing is carried out for 70 minutes at a temperature of 40 ° C, the water has a water hardness between 13.5 and 16.5 ° (German hardness).
  • the concentration of the protease in the detergent intended for this washing system is from 0.001 to 0.1% by weight, preferably from 0.01 to 0.06% by weight, based on active protein.
  • the concentration of the amylase in the detergent intended for this washing system is from 0.001-0, 15% by weight, preferably from 0.005 to 0.012% by weight, based on active protein.
  • the dosage of the solid detergent is between 3.5 and 6.0 grams per liter of wash liquor, for example, 4.7, 4.9 or 5.9 grams per liter of wash liquor. Preference is given to washing in a pH range between pH 8 and pH 10.5, preferably between pH 8 and pH 9.
  • a preferred powdered detergent for such a washing system is composed as follows (all figures in weight percent): 10% linear alkylbenzenesulfonate (sodium salt), 1.5% C12-C18 fatty alcohol sulfate (sodium salt), 2.0% C12-C18 fatty alcohol with 7 EO, 20% sodium carbonate, 6.5% sodium bicarbonate, 4.0% amorphous sodium disilicate, 17% sodium carbonate peroxohydrate, 4.0% TAED, 3.0% polyacrylate, 1.0% Carboxymethylcellulose, 1, 0% phosphonate, 27% sodium sulfate, balance: foam inhibitors, optical brightener, fragrances.
  • the dosage of the powdered detergent is between 4.5 and 7.0 grams per liter of wash liquor, for example, and more preferably 4.7 grams per liter of wash liquor, or 5.5, 5.9 or 6.7 grams per liter of wash liquor. Preference is given to washing in a pH range between pH 9 and pH 11.
  • the degree of whiteness i. the brightening of the stains, as a measure of the cleaning performance is preferably determined by optical measurement methods, preferably photometrically.
  • a suitable device for this purpose is for example the spectrometer Minolta CM508d.
  • the devices used for the measurement are previously calibrated with a white standard, preferably a supplied white standard.
  • the protein concentration can be determined by known methods, for example, the BCA method (bicinchoninic acid, 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid) or the biuret method (AG Gornall, CS Bardawill and MM David, J. Biol. Chem., 177 (1948), pp. 751-766).
  • the determination of the active protein concentration in this regard can be carried out by titration of the active sites using a suitable irreversible inhibitor (for proteases, for example phenylmethylsulfonyl fluoride (PMSF)) and determination of the residual activity (see M. Bender et al., J. Am. Chem. Soc 24 (1966), pp. 5890-5913).
  • a suitable irreversible inhibitor for proteases, for example phenylmethylsulfonyl fluoride (PMSF)
  • amylases and proteases of the invention may have other amino acid changes, especially amino acid substitutions, insertions or deletions.
  • Such amylases and proteases are, for example, by targeted genetic modification, i. by mutagenesis, further developed and optimized for specific applications or specific properties (for example, in terms of catalytic activity, stability, etc.).
  • nucleic acids according to the invention can be introduced into recombination mixtures and thus used for
  • the goal is to introduce into the known molecules targeted mutations such as substitutions, insertions or deletions, for example, to improve the cleaning performance of enzymes of the invention.
  • targeted mutations such as substitutions, insertions or deletions, for example, to improve the cleaning performance of enzymes of the invention.
  • the surface charges and / or the isoelectric point of the molecules and thereby their interactions with the substrate can be changed.
  • the net charge of the enzymes can be changed in order to influence the substrate binding, in particular for use in detergents and cleaners.
  • the stability of the amylase or protease can be increased by one or more corresponding mutations, thereby improving its purification performance.
  • amino acid exchanges the following convention is used: first, the naturally occurring amino acid in the form of the international one-letter code is called, then follows the associated sequence position and finally the inserted amino acid. Several exchanges within the same polypeptide chain are separated by slashes. For insertions, additional amino acids are named after the sequence position. For deletions, the missing amino acid is replaced by a symbol, such as a star or a dash. For example, A95G describes the substitution of alanine at position 95 by glycine, A95AG the insertion of glycine after the amino acid alanine at position 95 and A95 * the deletion of alanine at position 95. This nomenclature is known to those skilled in the art of enzyme technology.
  • Another object of the present invention is therefore a washing and cleaning agent containing a combination of an ⁇ -amylase and a protease, wherein the ⁇ -amylase is characterized in that it can be obtained from an amylase according to the invention as starting molecule by one or more conservative amino acid substitution is.
  • conservative amino acid substitution means the substitution of one amino acid residue for another amino acid residue, which substitution does not result in a change in polarity or charge at the position of the exchanged amino acid, e.g. Example, the replacement of a nonpolar amino acid residue against another nonpolar amino acid residue.
  • Another object of the present invention is therefore a washing and cleaning agent containing a combination of an ⁇ -amylase and a protease, wherein the ⁇ -amylase is characterized in that it is obtainable from an amylase according to the invention as the starting molecule by fragmentation, deletion, Insertion or substitution mutagenesis and an amino acid sequence over a length of at least 50, 60, 70, 80, 90, 100, 110, 120, 130, 140, 150, 160, 170, 180, 190, 200, 210, 220, 230, 240, 250, 260, 270, 280, 290, 300, 310, 320, 330, 340, 350, 360, 370, 380, 390, 400, 410, 420, 430, 440, 450, 460, 470, 475, 480, 482, 484 or 485 contiguous amino acids matches the parent molecule.
  • the enzymes retain their proteolytic activity even after mutagenesis, ie their proteolytic activity is at least equal to that of the starting enzyme. Substitutions can also show beneficial effects. Both single and multiple contiguous amino acids can be substituted for other amino acids.
  • An amylase according to the invention may additionally be stabilized, in particular by one or more mutations, for example substitutions, or by coupling to a polymer.
  • mutations for example substitutions
  • coupling to a polymer.
  • amino acid (s) involved in the calcium binding with one or more negatively charged amino acids and / or by introducing sequence changes in at least one of the sequences of the two amino acids arginine / glycine;
  • Preferred embodiments are those in which the enzyme is stabilized in several ways, as several stabilizing mutations act additive or synergistic.
  • Another object of the invention is an amylase as described above, which is characterized in that it has at least one chemical modification.
  • An amylase with such a change is called a derivative, i. the amylase is derivatized.
  • derivatives are understood as meaning those proteins whose pure amino acid chain has been chemically modified.
  • Derivatizations can be made, for example, in vivo by the host cell expressing the protein. In this regard, couplings of low molecular weight compounds such as lipids or Particular emphasis should be given to oligosaccharides. However, derivatizations can also be carried out in vitro, for example by the chemical transformation of a side chain of an amino acid or by covalent binding of another compound to the protein. For example, the coupling of amines to carboxyl groups of an enzyme to alter the isoelectric point is possible. Such another compound may also be another protein that is bound to a protein of the invention via bifunctional chemical compounds, for example. Similarly, derivatization is the covalent bond to a
  • Derivatizations may, for example, affect the substrate specificity or binding strength to the substrate or cause a temporary blockage of the enzymatic activity when the coupled substance is an inhibitor. This can be useful, for example, for the period of storage. Such modifications may further affect stability or enzymatic activity. They can also serve to reduce the allergenicity and / or immunogenicity of the protein and thus, for example, increase its skin compatibility. For example, couplings with macromolecular compounds, for example, polyethylene glycol, can improve the protein in terms of stability and / or skin tolerance.
  • a protein may be associated with various other substances, for example from the culture of the producing microorganisms.
  • a protein may also have been deliberately added to other substances, for example to increase its storage stability.
  • the subject matter of the invention includes all conceivable solid types of washing or cleaning agents, both concentrates and undiluted agents, for use on a commercial scale, in the washing machine or in hand washing or cleaning. These include detergents for textiles, carpets, or natural fibers for which the
  • Label detergent is used. These include, for example, dishwashing detergents for dishwashers or manual dishwashing detergents or cleaners for hard surfaces such as metal, glass, porcelain, ceramics, tiles, stone, painted surfaces, plastics, wood or leather, for which the term detergent is used, ie in addition to manual and machine Dishwashing agents, for example, scouring agents, glass cleaner, toilet scenters, etc.
  • the solid detergents and cleaning agents in the invention also include Detergents that are added to the actual detergent in the manual or machine textile laundry, to achieve a further effect.
  • laundry detergents and cleaners in the context of the invention also include textile pre-treatment and post-treatment agents, ie those agents with which the laundry item is brought into contact before the actual laundry, for example to dissolve stubborn soiling, and also agents which are in one of the actual Textile laundry downstream step to give the laundry further desirable properties such as comfortable grip, crease resistance or low static charge.
  • textile pre-treatment and post-treatment agents ie those agents with which the laundry item is brought into contact before the actual laundry, for example to dissolve stubborn soiling
  • agents which are in one of the actual Textile laundry downstream step to give the laundry further desirable properties such as comfortable grip, crease resistance or low static charge.
  • the fabric softeners are calculated.
  • the solid detergents or cleaners according to the invention may contain, in addition to the amylase, in particular in addition to the amylase and the protease, further enzymes.
  • lipases or cutinases can be used as further enzymes, in particular because of their triglyceride-splitting activities, but also in order to generate peracids in situ from suitable precursors. These include, for example, those originally from Humicola lanuginosa
  • Thermomyces lanuginosus available, or further developed lipases, especially those with the amino acid exchange D96L. These include, for example, the lipases originally obtainable from Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) or further developed, in particular those having one or more of the following
  • the cutinases can be used, which were originally isolated from Fusarium solani pisi and Humicola insolens. Also usable are lipases, or cutinases, whose
  • Oxidoreductases for example oxidases, oxygenases, catalases, peroxidases, such as halo, chloro, bromo, lignin, glucose or manganese peroxidases, dioxygenases or laccases (phenol oxidases, polyphenol oxidases) can be used according to the invention to increase the bleaching effect.
  • oxidases oxygenases, catalases, peroxidases, such as halo, chloro, bromo, lignin, glucose or manganese peroxidases, dioxygenases or laccases
  • organic, more preferably aromatic, enzyme-interacting compounds to enhance the activity of the respective oxidoreductases (enhancers) or to react at greatly varying redox potentials between the oxidizing enzymes and the
  • the solid detergents or cleaners may contain cleaning-active substances in addition to the ingredients described above, substances from the group of surfactants,
  • Perfume carriers are preferred. These preferred ingredients will be described in more detail below.
  • At least one anionic surfactant based on the total amount of anionic surfactants contained in the composition.
  • the present invention relates to the use of the detergents or cleaners defined herein as detergents or cleansers.
  • the present invention relates to the use of the detergents or cleaners defined herein as laundry detergents, hand wash detergents, travel detergents, dishwashing detergents, especially dishwashing detergents, more preferably hand dishwashing detergents or toilet cleaners.
  • the composition of the invention in a sink produces excellent foam in the cleaning liquor when the liquor carries dirt.
  • At least one refers to 1 or more, for example 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 or more In the context of components of those described herein
  • At least one anionic surfactant means one or more different anionic surfactants, ie, one or more different types of anionic surfactants the quantities given to the total amount of the corresponding designated type of ingredient, as already defined above.
  • compositions contain 5-70% by weight of surfactant, by which is meant one or more surfactants.
  • surfactant by which is meant one or more surfactants.
  • the agents comprise 5-55% by weight, more preferably 5-35% by weight of surfactant.
  • anionic surfactants, nonionic surfactants and mixtures thereof are suitable, but it is also possible for cationic, zwitterionic and / or amphoteric surfactants to be present.
  • anionic surfactants for example, those of the sulfonate type and sulfates are used.
  • surfactants of the sulfonate type preferably come C9-13-Alkylbenzolsul- fonate, Olefinsulfonate, i. Mixtures of alkene and hydroxyalkanesulfonates and disulfonates, as obtained for example from C12-18 monoolefins with terminal or internal double bond by sulfonating with gaseous sulfur trioxide and subsequent alkaline or acidic hydrolysis of the sulfonation, into consideration.
  • alkanesulfonates which are obtained from C12-18-alkanes, for example by sulfochlorination or sulfoxidation with subsequent hydrolysis or neutralization.
  • esters of ⁇ -sulfo fatty acids e.g. the ⁇ -sulfonated methyl esters of hydrogenated coconut, palm kernel or tallow fatty acids suitable.
  • the agent comprises 5-55% by weight, preferably 5-35% by weight, of anionic surfactant.
  • the agent comprises 5-35% by weight of alkylbenzenesulfonate.
  • Suitable alkylbenzenesulfonates are preferably selected from linear or branched alkylbenzenesulfonates of the formula
  • a particularly preferred representative is sodium dodecylbenzylsulfonate.
  • Alk (en) ylsulfates are the alkali metal and in particular the sodium salts of
  • Sulfuric acid half esters of C12-C18 fatty alcohols for example from coconut fatty alcohol,
  • Tallow fatty alcohol, lauryl, myristyl, cetyl or stearyl alcohol or the C10-C20 oxo alcohols and those half-esters of secondary alcohols of these chain lengths are preferred.
  • alk (en) ylsulfates of said chain length which contain a synthetic, produced on a petrochemical basis straight-chain alkyl radical, which have an analogous degradation behavior as the adequate compounds based on oleochemical raw materials.
  • Alkyl ether sulfates are, for example, compounds of the formula
  • R 1 is a linear or branched, substituted or unsubstituted alkyl radical, preferably a linear, unsubstituted alkyl radical, particularly preferably a fatty alcohol radical.
  • Preferred radicals R 1 are selected from decyl, undecyl, dodecyl, tridecyl, tetradecyl, pentadecyl, hexadecyl, heptadecyl, octadecyl, nonadecyl, eicosyl radicals and mixtures thereof, where the representatives with even number of C atoms are preferred.
  • radicals R 1 are derived from C 12 -C 18 -fatty alcohols, for example from coconut fatty alcohol, tallow fatty alcohol, lauryl, myristyl, cetyl or stearyl alcohol or from C 10 -C 20 oxo alcohols.
  • AO represents an ethylene oxide (EO) or propylene oxide (PO) moiety, preferably an ethylene oxide moiety.
  • EO ethylene oxide
  • PO propylene oxide
  • n stands for an integer from 1 to 50, preferably from 1 to 20 and especially from 2 to 10. Most preferably, n stands for the numbers 2, 3, 4, 5, 6, 7 or 8.
  • X stands for a monovalent cation or the nth part of an n-valent cation, the alkali metal ions are preferred, and Na + or K + including Na, with Na + being extremely preferred. Further cations X + can be selected from NH4 +, ⁇ +, Ca2 +, 1 ⁇ Mn2 +, and mixtures thereof.
  • the alkyl ether sulfate may be selected from
  • Degree of ethoxylation represents a statistical average that may be an integer or a fractional number for a particular product.
  • the indicated degrees of alkoxylation represent statistical averages, which may be an integer or a fractional number for a particular product.
  • Preferred alkoxylates / ethoxylates have a narrow homolog distribution (narrow rank ethoxylates, NRE).
  • anionic surfactants also means soaps. Accordingly, soaps come as additional ingredients of detergents or cleaning agents into consideration. Suitable are saturated fatty acid soaps, such as the salts of lauric acid, myristic acid, palmitic acid, stearic acid, hydrogenated erucic acid and behenic acid and, in particular, soap mixtures derived from natural fatty acids, for example coconut, palm kernel or tallow fatty acids.
  • anionic surfactants as well as soaps may be present in the form of their sodium, potassium or ammonium salts and as soluble salts of organic bases, such as mono-, di- or triethanolamine.
  • the anionic surfactants and soaps are in the form of their sodium, potassium or magnesium salts, especially in the form of the sodium salts.
  • anionic surfactants are the freedom from formulation no conditions to be observed in the way.
  • Preferred anionic surfactants to be used are the alkylbenzenesulfonates and fatty alcohol sulfates, in particular the alkylbenzenesulfonates.
  • the agent comprises 0-15% by weight, preferably 0-10% by weight, even more preferably 5-10% by weight of nonionic surfactant.
  • the nonionic surfactants used are preferably alkoxylated, advantageously ethoxylated, in particular primary, alcohols having preferably 8 to 18 carbon atoms and on average 1 to 12 moles of ethylene oxide (EO) per mole of alcohol, in which the alcohol radical can be linear or preferably methyl-branched in the 2-position or linear and methyl-branched radicals in the mixture can contain, as they are usually present in Oxoalkoholresten.
  • alcohol ethoxylates having linear radicals of alcohols of native origin having 12 to 18 carbon atoms, e.g. from coconut, palm, tallow or oleyl alcohol, and on average from 2 to 8 EO per mole of alcohol.
  • the preferred ethoxylated alcohols include, for example, C12-14 alcohols with 3 EO or 4 EO, C9-1 1 alcohol with 7 EO, C13-15 alcohols with 3 EO, 5 EO, 7 EO or 8 EO, C12-18 Alcohols with 3 EO, 5 EO or 7 EO and mixtures of these, such as mixtures of C12-14 alcohol with 3 EO and C12-18 alcohol with 5 EO.
  • the degrees of ethoxylation given represent statistical means which, for a particular product, may be an integer or a fractional number.
  • Preferred alcohol ethoxylates have a narrow homolog distribution (narrow rank ethoxylates, NRE).
  • fatty alcohols with more than 12 EO can also be used. Examples include tallow fatty alcohol with 14 EO, 25 EO, 30 EO or 40 EO.
  • nonionic surfactants used either as the sole nonionic surfactant or in combination with other nonionic surfactants are alkoxylated, preferably ethoxylated or ethoxylated and propoxylated
  • Fatty acid alkyl esters preferably having 1 to 4 carbon atoms in the alkyl chain, in particular fatty acid methyl esters.
  • APG alkyl polyglycosides
  • Usable alkylpolyglycosides satisfy the general formula RO (G) z, in which R is a linear or branched, in particular in the 2-position methyl-branched, saturated or unsaturated, aliphatic radical having 8 to 22, preferably 12 to 18 carbon atoms and G is the Is a symbol which represents a glycose unit having 5 or 6 C atoms, preferably glucose.
  • the glycosidation degree z is between 1, 0 and 4.0, preferably between 1, 0 and 2.0 and in particular between 1, 1 and 1, 4.
  • Nonionic surfactants of the amine oxide type for example N-cocoalkyl-N, N-dimethylamine oxide and N-tallowalkyl-N, N-dihydroxyethylamine oxide, and the fatty acid alkanolamides may also be suitable.
  • the amount of these nonionic surfactants is preferably not more than that of the ethoxylated fatty alcohols, especially not more than half thereof.
  • carbonate means in the context of the present invention, alkali metal carbonate and
  • Alkali hydrogen carbonate Preferably, it is sodium carbonate and
  • the agent comprises 5-55 wt.%, Preferably 5-40 wt.%, More preferably 5-35 wt.%, Even more preferably 5-25 wt.% Of carbonate. In various embodiments, the agent comprises 5-55 wt.%, Preferably 5-40 wt.%, More preferably 5-35 wt.%, Even more preferably 5-25 wt.% Of alkali carbonate. In preferred
  • the agent comprises 5-55 wt%, preferably 5-40 wt%, more preferably 5-35 wt%, still more preferably 5-25 wt% sodium carbonate.
  • a washing or cleaning agent preferably contains at least one water-soluble and / or water-insoluble organic builder.
  • the water-soluble organic builder substances include polycarboxylic acids, in particular citric acid and sugar acids, monomeric and polymeric aminopolycarboxylic acids, in particular methylglycinediacetic acid, nitrilotriacetic acid and ethylenediaminetetraacetic acid and polyaspartic acid, polyphosphonic acids, in particular aminotris (methylenephosphonic acid), ethylenediaminetetrakis (methylenephosphonic acid) and 1-hydroxyethane-1, 1 diphosphonic acid, polymeric hydroxy compounds such as dextrin and polymeric (poly) carboxylic acids, in particular by oxidation of polysaccharides or dextrins accessible polycarboxylates, and / or polymeric acrylic acids, methacrylic acids, maleic acids and copolymers thereof, which may also contain polymerized small amounts of polymerizable substances without carboxylic acid functionality.
  • the molecular weight of the homopolymers of unsaturated carboxylic acids is generally between 5,000 and 200,000, that of the copolymer between 2,000 and 200,000, preferably 50,000 to 120,000, each based on the free acid.
  • a particularly preferred acrylic acid-maleic acid copolymer has a molecular weight of 50,000 to 100,000.
  • Suitable, although less preferred, compounds of this class are copolymers of acrylic or methacrylic acid with vinyl ethers, such as vinylmethyl ethers, vinyl esters, ethylene, propylene and styrene, in which the acid content is at least 50% by weight.
  • Terpolymers which contain two unsaturated acids and / or their salts as monomers and also vinyl alcohol and / or an esterified vinyl alcohol or a carbohydrate as the third monomer may also be used as water-soluble organic builder substances.
  • the first acidic monomer or its salt is derived from a monoethylenically unsaturated C3-Cs-carboxylic acid and preferably from a C3-C4-monocarboxylic acid, in particular from (meth) -acrylic acid.
  • the second acidic monomer or its salt may be a derivative of a C4-Cs-dicarboxylic acid, with maleic acid being particularly preferred, and / or a derivative of an allylsulfonic acid which is substituted in the 2-position by an alkyl or aryl radical.
  • Such polymers generally have a molecular weight between 1,000 and 200,000.
  • Further preferred copolymers are those which have as monomers acrolein and acrylic acid / acrylic acid salts or vinyl acetate.
  • the organic builder substances can be used, in particular for the preparation of liquid agents, in the form of aqueous solutions, preferably in the form of 30 to 50 percent by weight aqueous solutions. All of the acids mentioned are generally used in the form of their water-soluble salts, in particular their alkali metal salts.
  • organic builder substances may be present in amounts of up to 40% by weight, in particular up to 25% by weight and preferably from 1% by weight to 8% by weight. Quantities close to the stated upper limit are preferably used in pasty or liquid, in particular water-containing agents.
  • the agent comprises a water-soluble builder block.
  • builder block it is intended to express that the agents contain no further builder substances than those which are water-soluble, ie all builder substances contained in the agent are present in the "block” thus characterized.
  • Impurities or stabilizing additives may be present in small amounts in the remaining ingredients of the products commercially.
  • water-soluble is to be understood as meaning that the builder block dissolves without leaving a residue at the concentration which results from the use of the agent containing it under the usual conditions, preferably at least 15% by weight and up to 55% by weight %, in particular 25 wt .-% to 50 wt .-% of water-soluble builder block contained in the agents.
  • This is preferably composed of the components a) 5% by weight to 35% by weight of citric acid, alkali citrate and / or alkali metal carbonate, which may also be replaced at least proportionally by alkali metal bicarbonate,
  • the water-soluble builder block contains at least 2 of components b), c), d), e) and f) in amounts greater than 10% by weight.
  • component a in a preferred embodiment, 15% by weight to 25% by weight of alkali carbonate, which may be replaced at least proportionally by alkali metal bicarbonate, and up to 5% by weight, in particular 0.5% by weight, bis 2.5% by weight of citric acid and / or alkali citrate.
  • Alkalihydrogencarbonat preferably in the weight ratio of 10: 1 to 1: 1.
  • component b in a preferred embodiment, 1% by weight to 5% by weight of alkali metal silicate with a modulus in the range from 1.8 to 2.5 are contained.
  • phosphonic acid and / or alkali metal phosphonate in a preferred embodiment, from 0.05% by weight to 1% by weight of phosphonic acid and / or alkali metal phosphonate is contained.
  • Phosphonic acids are also understood as meaning optionally substituted alkylphosphonic acids, which may also have a plurality of phosphonic acid groups (so-called polyphosphonic acids).
  • They are preferably selected from the hydroxy and / or aminoalkylphosphonic acids and / or their alkali salts, for example dimethylaminomethane diphosphonic acid, 3-aminopropane-1-hydroxy-1, 1-diphosphonic acid, 1-amino-1-phenylmethane diphosphonic acid, 1-hydroxyethane -1, 1-diphosphonic acid, amino-tris (methylenephosphonic acid), N, N, N ', N'-ethylenediaminetrakis (methylenephosphonic acid) and acylated derivatives of phosphorous acid, which can also be used in any mixtures.
  • dimethylaminomethane diphosphonic acid 3-aminopropane-1-hydroxy-1, 1-diphosphonic acid, 1-amino-1-phenylmethane diphosphonic acid, 1-hydroxyethane -1, 1-diphosphonic acid, amino-tris (methylenephosphonic acid), N, N, N ', N'-ethylenediaminetrakis (methylenephosphonic acid
  • component d reference is made to the definition of the phosphate builder.
  • the alkali metal salts of polyacrylic acid or polymethacrylic acid for example, those having a molecular weight of 500 to 70,000 g / mol are suitable. This class of substances has already been described in detail above.
  • the (co) polymeric polycarboxylates can be used either as a powder or as an aqueous solution.
  • the content of (co) polymeric polycarboxylates in the compositions is preferably 0.5 to 20% by weight, in particular 3 to 10% by weight.
  • zeolite builder is understood to mean not only zeolite in the strict sense, both crystalline and amorphous alkali metal aluminosilicate.
  • Zeolite is present in the composition in amounts of 0 to 10% by weight, preferably not more than 5% by weight.
  • preferred are the detergent grade crystalline sodium aluminosilicates, especially zeolite A, P and optionally X. Amounts near the above upper limit are preferably used in solid, particulate agents.
  • Suitable aluminosilicates have, in particular, no particles with a particle size greater than 30 ⁇ m, and preferably consist of at least 80% by weight of particles having a size of less than 10 ⁇ m.
  • Their calcium binding capacity which can be determined according to the specifications of the German patent DE 24 12 837, is generally in the range of 100 to 200 mg CaO per gram.
  • the agent preferably has 0-10% by weight, preferably 0-5% by weight, zeolite builder.
  • alkali metal silicate refers to crystalline and amorphous alkali silicates.
  • Crystalline alkali metal silicates comprise layered sodium silicates of the general formula NaMSix Ctex + ryl-bO, where M is sodium or hydrogen, x is a number from 1 to 9 and 4 is a number from 0 to 20 and preferred values for x are 2, 3 or 4 , They are suitable for the substitution of zeolites or phosphates.
  • Such crystalline layered silicates are described, for example, in European Patent Application EP-A-0 164 514.
  • Preferred crystalline layered silicates of the formula given are those in which M is sodium and x assumes the values 2 or 3.
  • both ⁇ - and ⁇ -sodium disilicates Na2Si205'yH20 are preferred.
  • Preferred amorphous alkali metal silicates are amorphous sodium silicates having a modulus Na 2 O: SiO 2 of from 1: 2 to 1: 3.3, preferably from 1: 2 to 1: 2.8 and in particular from 1: 2 to 1: 2.6, which are delay-delayed and secondary wash properties.
  • the dissolution delay compared to conventional amorphous sodium silicates can in various ways, for example by surface treatment, compounding, compaction / compaction or by
  • amorphous is also understood to mean “X-ray amorphous”. This means that the silicates are present
  • X-ray diffraction experiments do not give sharp X-ray reflections, as they are typical for crystalline substances, but at best one or more maxima of the scattered X-rays having a width of several degrees of the diffraction angle. However, it may well even lead to particularly good builder properties if the silicate particles are washed out or even frayed in electron diffraction experiments
  • diffraction maxima This is to be interpreted as meaning that the products have microcrystalline regions of size 10 to a few hundred nm, with values of up to max. 50 nm and in particular up to max. 20 nm are preferred.
  • Such so-called X-ray amorphous silicates which also have a dissolution delay compared to the conventional water glasses are
  • compacted / compacted amorphous silicates particularly preferred are compacted / compacted amorphous silicates, compounded amorphous silicates and overdried X-ray amorphous silicates, wherein in particular the overdried silicates preferably also occur as carriers in the granules according to the invention or are used as carriers in the process according to the invention.
  • the agent preferably has 0-20% by weight, preferably 0-15% by weight, more preferably 0-10% by weight of alkali silicate builder, preferably sodium silicate builder.
  • compositions according to the invention have 0-10% by weight, preferably 0-5% by weight, more preferably 0-1% by weight of phosphate builder.
  • the alkali metal phosphates are of greatest importance for the agents according to the invention.
  • preferred agents contain this phosphate (s), preferably pentakalium triphosphate, wherein the
  • wt .-% preferably 0 to 10 wt .-%, preferably 0 to 5 wt .-% and in particular 0 to 1 wt .-% is.
  • solid detergents or cleaners according to the invention can be used in the preparation forms known to the person skilled in the art, ie, for example, as powders, granules, extrudates or
  • Kompaktate in particular tablets are provided.
  • a fabric e.g. a composition or agent, as defined by the invention, is solid when in the solid state at 25 ° C and 1013 mbar.
  • a substance for example a composition or an agent, according to the definition of the invention, is liquid when it is in the liquid state of aggregation at 25 ° C. and 1013 mbar.
  • liquid also includes gel.
  • the agents according to the invention may in particular be builders, surface-active surfactants, bleaches based on organic and / or inorganic peroxygen compounds, bleach activators, bleach catalysts, water-miscible organic solvents, enzymes, sequestering agents, electrolytes, pH regulators and other auxiliaries such as optical brighteners, scorch inhibitors, foam regulators and Dyes and fragrances and combinations thereof.
  • a washing or cleaning agent further comprises
  • grayness inhibitor 0.01 to 5% by weight of grayness inhibitor and / or
  • the agent may further comprise optical brighteners, preferably from 0.01% to 5% by weight.
  • compositions according to the invention presents no difficulties and can be carried out in a known manner, for example by spray-drying or granulation, enzymes and possibly other thermally sensitive ingredients such as, for example, bleaching agents optionally being added separately later.
  • a process comprising an extrusion step is preferred.
  • the procedure is preferably such that all constituents, if appropriate one layer, are added mixed with a mixer and the mixture by means of conventional tablet presses, such as eccentric or rotary presses, with pressing forces in the range of about 50 to 100 kN, preferably compressed at 60 to 70 kN.
  • conventional tablet presses such as eccentric or rotary presses
  • pressing forces in the range of about 50 to 100 kN, preferably compressed at 60 to 70 kN.
  • at least one layer is pre-compressed. This is preferably carried out at pressing forces between 5 and 20 kN, in particular at 10 to 15 kN.
  • a tablet produced in this way has a weight of 10 g to 50 g, in particular 15 g up to 40 g.
  • the spatial form of the tablets is arbitrary and can be round, oval or angular, with intermediate forms are also possible. Corners and edges are advantageously rounded. Round tablets preferably have a diameter of 30 mm to 40 mm. In particular, the size of square or cuboid shaped tablets, which predominantly over the
  • Dosing device for example, the washing machine are introduced, is dependent on the geometry and the volume of this metering device.
  • Embodiments have a footprint of (20 to 30 mm) x (34 to 40 mm), in particular 26 x 36 mm or 24 x 38 mm.
  • the agent comprises 0-25% by weight, more preferably 0-15% by weight of one
  • Peroxygen compounds suitable for use in solid compositions according to the invention are, in particular, organic peracids or persalts of organic acids, such as phthalimidopercaproic acid, perbenzoic acid or salts of diperdodecanedioic acid, hydrogen peroxide and inorganic salts which release hydrogen peroxide under the washing conditions, including perborate, percarbonate, persilicate and / or persulfate like Caroat belong.
  • organic peracids or persalts of organic acids such as phthalimidopercaproic acid, perbenzoic acid or salts of diperdodecanedioic acid, hydrogen peroxide and inorganic salts which release hydrogen peroxide under the washing conditions, including perborate, percarbonate, persilicate and / or persulfate like Caroat belong.
  • solid peroxygen compounds are to be used, they can be used in the form of powders or granules, which can also be enveloped in
  • an agent according to the invention contains peroxygen compounds, they are present in amounts of preferably up to 50% by weight, in particular from 5% by weight to 30% by weight.
  • bleach stabilizers such as phosphonates, borates or metaborates and metasilicates and magnesium salts such as magnesium sulfate may be useful.
  • Perhydrolysis aliphatic peroxycarboxylic acids having preferably 1 to 10 carbon atoms, in particular 2 to 4 carbon atoms, and / or optionally substituted perbenzoic acid, are used. Suitable substances are those which carry O- and / or N-acyl groups of the stated C atom number and / or optionally substituted benzoyl groups.
  • polyacylated alkylenediamines in particular tetraacetylethylenediamine (TAED), acylated triazine derivatives, in particular 1,5-diacetyl-2,4-dioxohexahydro-1,3,5-triazine (DADHT), acylated glycolurils, in particular tetraacetylglycoluril (TAGU), N- Acylimides, in particular N-nonanoylsuccinimide (NOSI), acylated phenolsulfonates, in particular n-nonanoyl or Isononanoyloxybenzolsulfonat (n- or iso-NOBS), carboxylic acid anhydrides, in particular phthalic anhydride, acylated polyhydric alcohols, in particular triacetin, ethylene glycol diacetate, 2,5-diacetoxy-2,5-dihydrofuran and enol esters, acyl
  • acylated sugar derivatives in particular pentaacetylglucose (PAG), pentaacetylfruktose, tetraacetylxylose and octaacetyllactose as well as acetylated, optionally N-alkylated glucamine and gluconolactone, and / or N-acylated lactams, for example N-benzoylcaprolactam.
  • PAG pentaacetylglucose
  • pentaacetylfruktose pentaacetylfruktose
  • tetraacetylxylose tetraacetylxylose
  • octaacetyllactose acetylated
  • lactams for example N-benzoylcaprolactam.
  • the hydrophilic substituted acyl acetals and the acyl lactams are also
  • Such bleach activators can, in particular in the presence of the abovementioned hydrogen peroxide-supplied bleach, in the usual amount range, preferably in amounts of from 0.5 wt .-% to 10 wt .-%, in particular 1 wt .-% to 8 wt .-%, based on However, total agent, be included, missing when using percarboxylic acid as the sole bleach, preferably completely.
  • sulfonimines and / or bleach-enhancing transition metal salts may also be used in solid compositions
  • Transition metal complexes may be included as so-called bleach catalysts.
  • the solid dosage forms according to the invention include extrudates, granules, tablets or pouches containing solid agents, which may be present both in bulk and in portions.
  • the agent is present as a free-flowing powder, in particular with a bulk density of 300 g / l to 1200 g / l, in particular 500 g / l to 900 g / l or 600 g / l to 850 g / l.
  • Embodiments of the present invention include all solid, powdered, liquid, gelatinous or paste-like administration forms of the agents, which if appropriate can also consist of several phases and can be present in compressed or uncompressed form.
  • a further embodiment of the invention therefore represents agents which are characterized in that they are present as a one-component system. Such means preferably consist of one phase.
  • agents according to the invention may also consist of several phases, for example two liquid, two solid or one liquid and one solid phase.
  • the washing or cleaning agent is therefore characterized in that it is divided into several components.
  • the solid detergents or cleaners according to the invention preferably have less than 10% by weight, preferably between 1 and 10% by weight, and in particular between 1 and 5% by weight, based on their total weight of water.
  • Another object of the invention is a process for the cleaning of textiles or hard surfaces, which is characterized in that in at least one process step, an inventive agent is applied.
  • Processes for the purification of textiles are generally distinguished by the fact that various cleaning-active substances are applied to the fabric in several process steps
  • the material to be cleaned is applied and washed off after the action time, or the material to be cleaned is treated in any other way with a detergent or a solution or dilution of this agent.
  • a detergent or a solution or dilution of this agent is applied in any other way with a detergent or a solution or dilution of this agent.
  • All conceivable washing or cleaning processes can be enriched in at least one of the process steps by the use of a washing or cleaning agent according to the invention or an amylase according to the invention, preferably in combination with the protease, and then provide
  • Embodiments described for amylase of the invention preferably in combination with protease, and agents containing them are also applicable to this subject of the invention. Therefore, reference is made at this point expressly to the disclosure in the appropriate place with the statement that this disclosure also for the above
  • a protease of the invention is active.
  • methods for textile raw materials, fibers or textiles with natural components are preferred, and especially for those with wool or silk.
  • a further subject of the invention is the use of an agent according to the invention for cleaning textiles or hard surfaces, in particular such that the combination of amylase and protease in an amount of 4C ⁇ g to 4g, preferably from 5C ⁇ g to 3g, more preferably from 10C ⁇ g to 2g and most preferably from 20C ⁇ g to 1g is used.
  • Standardized soiled textiles are used. The following stain is used:
  • the solid detergents or cleaners according to the invention containing the amylase according to the invention show an improved cleaning behavior in comparison with corresponding agents containing the amylase Stainzyme®.
  • the advantage is particularly clear when the amylases are combined with protease.
  • the synergistic effect of the ⁇ -amylase according to the invention with the protease in solid phosphate-poor and carbonate-rich detergents was demonstrated by the improved cleaning performance on starch-containing soils.
  • the amylase according to the invention surprisingly works particularly well in so-called soluble-builder formulations, i. in formulations containing only small amounts of zeolite and phosphate builders.
  • the improvement of the leachability branches especially in starch spots and foods with starch such as chocolate cream.
  • powdered detergent containing 10% linear alkylbenzenesulfonate (sodium salt), 1, 5% C12-C18 fatty alcohol sulfate (sodium salt), 2.0% C12-C18 fatty alcohol with 7 EO, 20% sodium carbonate, 6.5 % Natnumhydrogencarbonat, 4.0% amorphous sodium disilicate, 17% sodium carbonate peroxohydrate, 4.0% TAED, 3.0% polyacrylate, 1, 0% carboxymethylcellulose, 1, 0% phosphonate, 27% sodium sulfate, balance: foam inhibitors, optical brightener Given fragrances.
  • the dosage of the powdered detergent is between 4.5 and 7.0 grams per liter of wash liquor. It is washed in a pH of 8.5 at 30 ° C, water hardness 16 ° dH, in a Miele W 1935, with a total washing time of 70 min.
  • Table 1 shows an inventive powder detergent B compared with not
  • Thermamyl® (as%) 0.0308 - -
  • Amylase * (as%) - 0.01470 0.01470
  • Protease * (protease having an amino acid sequence which, in the counting according to SEQ ID NO 2, has the following amino acid substitution S3T, V4I, V199I, and otherwise the amino acid sequence given in SEQ ID NO: 2)
  • Amylase * Amylase according to the invention
  • Table 2 The values given (Table 2) are mean values of 6 determinations. The soiled textiles were bought. The mean values of the remission values in column A (for composition A) and B (for composition B) are shown. Table 3 gives the differences of the remission values to the standard detergent and the errors in the 6-fold determination (HSD) in Table 3.
  • HSD 6-fold determination
  • composition B according to the invention significantly removes starch-containing stains.
  • composition B according to the invention significantly removes starch-containing stains.

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Abstract

Die Erfindung betrifft feste Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend Amylase, deren Aminosäuresequenz insbesondere im Hinblick auf den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln verändert wurde. Die Erfindung betrifft ferner Verfahren und Verwendungen dieser Wasch- und Reinigungsmittel.

Description

Festes Wasch- und Reinigungsmittel mit Amylase
Die Erfindung betrifft ein festes Wasch und Reinigungsmittel enthaltend eine Amylase, vorzugsweise in Kombination mit einer Protease, wobei die Aminosäuresequenzen insbesondere im Hinblick auf den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln verändert wurden. Die Erfindung betrifft ferner Verfahren und Verwendungen dieser festen Wasch- und Reinigungsmittel.
Proteasen gehören zu den technisch bedeutendsten Enzymen überhaupt. Für Wasch- und Reinigungsmittel sind sie die am längsten etablierten und in praktisch allen modernen, leistungsfähigen Wasch- und Reinigungsmitteln enthaltenen Enzyme. Sie bewirken den Abbau proteinhaltiger Anschmutzungen auf dem Reinigungsgut. Hierunter sind wiederum Proteasen vom Subtilisin-Typ (Subtilasen, Subtilopeptidasen, EC 3.4.21 .62) besonders wichtig, welche aufgrund der katalytisch wirksamen Aminosäuren Serin-Proteasen sind. Sie wirken als unspezifische Endopeptidasen und hydrolysieren beliebige Säureamidbindungen, die im Inneren von Peptiden oder Proteinen liegen. Ihr pH-Optimum liegt meist im deutlich alkalischen Bereich. Einen Überblick über diese Familie bietet beispielsweise der Artikel„Subtilases: Subtilisin-like Proteases" von R. Siezen, Seite 75-95 in „Subtilisin enzymes", herausgegeben von R. Bott und C. Betzel, New York, 1996. Subtilasen werden natürlicherweise von Mikroorganismen gebildet. Hierunter sind insbesondere die von Bacillus-Spezies gebildeten und sezernierten Subtilisine als bedeutendste Gruppe innerhalb der Subtilasen zu erwähnen.
Beispiele für die in Wasch- und Reinigungsmitteln bevorzugt eingesetzten Proteasen vom
Subtilisin-Typ sind die Subtilisine BPN' und Carlsberg, die Protease PB92, die Subtilisine 147 und 309, die Protease aus Bacillus lentus, insbesondere aus Bacillus lentus DSM 5483,
Subtilisin DY und die den Subtilasen, nicht mehr jedoch den Subtilisinen im engeren Sinne zuzuordnenden Enzyme Thermitase, Proteinase K und die Proteasen TW3 und TW7, sowie Varianten der genannten Proteasen, die eine gegenüber der Ausgangsprotease veränderte Aminosäuresequenz aufweisen. Proteasen werden durch aus dem Stand der Technik bekannte Verfahren gezielt oder zufallsbasiert verändert und so beispielsweise für den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln optimiert. Dazu gehören Punktmutagenese, Deletions- oder Insertions- mutagenese oder Fusion mit anderen Proteinen oder Proteinteilen. So sind für die meisten aus dem Stand der Technik bekannten Proteasen entsprechend optimierte Varianten bekannt.
Weitere in Wasch und Reinigungsmitteln einsetzbare Enzyme sind Amylasen. Für Amylasen können synonyme Begriffe verwendet werden, beispielsweise 1 ,4-alpha-D-Glucan- Glucanohydrolase oder Glycogenase. Erfindungsgemäß bevorzugte Amylasen sind a-Amylasen. Entscheidend dafür, ob ein Enzym eine a-Amylase im Sinne der Erfindung ist, ist deren Fähigkeit zur Hydrolyse von a(1-4)-Glykosidbindungen in der Amylose der Stärke. Im Stand der Technik bekannte Amylasen sowie insbesondere auch deren für den Einsatz in Wasch- oder Reinigungsmitteln verbesserte Weiterentwicklungen sind im Folgenden geschildert. Die a-Amylase aus Bacillus licheniformis (erhältlich als Termamyl® von Novozymes oder
Purasta DST von dem Unternehmen Danisco/Genencor) und deren Weiterentwicklungsprodukte Duramyl® und Termamy Dultra (Novozymes), Purasta DOxAm (Danisco/Genencor) und Keistase® (Daiwa Seiko Inc.), sowie die a-Amylasen aus Bacillus amyloliquefaciens oder aus Bacillus stearothermophilus sind geeignete Amylasen. Die α-Amylase von Bacillus amyloliquefaciens wird von dem Unternehmen Novozymes unter dem Namen BAN® vertrieben, und abgeleitete Varianten von der α-Amylase aus Bacillus stearothermophilus unter den Namen BSG® und Novamyl®, ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes. Weitere bekannte Amylasen sind die α-Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) und die Cyclodextrin-Glucanotransferase (CGTase) aus Bacillus agaradherens (DSM 9948) sowie die unter den Handelsnamen Fungamyl® von dem Unternehmen Novozymes erhältlichen Weiterentwicklungen der α-Amylase aus Aspergillus niger und A. oryzae. Weitere vorteilhaft in Wasch- und Reinigungsmitteln einsetzbare Handelsprodukte sind
beispielsweise die Amylase-LT® und Stainzyme® oder Stainzyme ultra® bzw. Stainzyme plus®, letztere ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes. Auch durch Punktmutationen erhältliche Varianten dieser Enzyme können in Wasch- und Reinigungsmitteln eingesetzt werden. Besonders bevorzugte Amylasen sind offenbart in den internationalen Offenlegungsschriften WO 00/60060, WO 03/00271 1 , WO 03/054177 und WO07/079938, auf deren Offenbarung daher ausdrücklich verwiesen wird bzw. deren diesbezüglicher Offenbarungsgehalt daher ausdrücklich in die vorliegende Patentanmeldung mit einbezogen wird.
Überraschenderweise wurde nun festgestellt, dass eine erfindungsgemäße α-Amylase in festen Waschmitteln hervorragende Aktivität zeigt, die im Vergleich zu den bekannten Amylasen deutlich verbessert ist. Insbesondere werden Stärke-Flecken im Waschvorgang mit festen Waschmitteln effizienter entfernt. Zudem wurde überraschend herausgefunden, dass die erfindungsgemäße Amylase die Stabilität und die Leistung einer Protease in einem festen Wasch-und
Reinigungsmittel verbessert.
Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist daher ein festes Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltend 5-70 Gew.-% Tensid, 5-55 Gew.-% Carbonat, 0-10 Gew.-% Phosphat-Builder und eine α-Amylase, wobei die α-Amylase dadurch gekennzeichnet ist, dass sie zu der in SEQ ID NO.1 angegeben Sequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 89% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 90%, 90,5%, 91 %, 91 ,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 99%, 99,5% und bis zu 100% identisch ist und in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 an einer oder mehreren der Positionen 180, 181 , 182, 183 und 184 Deletionen aufweist. Besonders bevorzugt ist eine Deletion von zwei Positionen ausgewählt aus 180+181 , 181 +182, 182+183 und 183+184, ganz besonders bevorzugt sind Deletionen an den Positionen 183+184 in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 , insbesondere bevorzugt die Deletionen H183* + G184*.
Vorzugsweise weist die erfindungsgemäße a-Amylase in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 weiterhin eine Aminosäuresubstitution an einer oder mehreren der Positionen 405, 421 , 422 und 428 auf. Besonders bevorzugt sind die Substitutionen I405L; A421 H, A422P und A428T.
In einer besonders bevorzugten Ausführungsform weist die erfindungsgemäße α-Amylase in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 die Deletionen H183* + G184* und zusätzlich die Substitutionen I405L, A421 H, A422P und A428T auf. In einer weiteren Ausführungsform weist das feste Waschoder Reinigungsmittel 5-55 Gew.-%, vorzugsweise 5-35 Gew.-%, Aniontensid, 0-20 Gew.-%, vorzugsweise 0-10 Gew.-%, Alkalisilikat-Builder, vorzugsweise Natriumsilikat-Builder, und 0-10 Gew.-%, vorzugsweise 0-5 Gew.-%, Zeolith-Builder auf.
In einer weiteren Ausführungsform weist das feste Wasch- oder Reinigungsmittel 5-55 Gew.-%, vorzugsweise 5-35 Gew.-%, Aniontensid, 0-20 Gew.-%, vorzugsweise 0-10 Gew.-%,
Natriumsilikat-Builder und 0-10 Gew.-%, vorzugsweise 0-5 Gew.-%, Zeolith-Builder auf und/oder eine Protease, insbesondere Protease in einer Menge von 0,001-0, 1 Gew.-%, vorzugsweise von 0,01 bis 0,06 Gew.-%.
Ganz bevorzugt weist das erfindungsgemäße feste Wasch- oder Reinigungsmittel 10 bis 30 Gew.- % Aniontensid, 0 bis 5 Gew.-% Phosphat-Builder, 5 bis 30 Gew.-% Natriumcarbonat, 0 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 1 bis 10 Gew.-% Natriumsilikat-Builder, 0 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 1 bis 3 Gew.-% Polyacrylat, 0 bis 5 Gew.-%, vorzugsweise 0 bis 1 Gew.-% Zeolith-Builder, 0,005 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,5 bis 2 Gew.-% Phosphonat, vorzugsweise HEDP auf.
Die erfindungsgemäße Protease umfasst eine Aminosäuresequenz, die zu der in SEQ ID NO. 2 und/oder zu der in SEQ ID NO.3 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81 %, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90,5%, 91 %, 91 ,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 99%, oder zu 100% identisch ist.
Bevorzugt ist eine Protease, die eine Aminosäuresequenz aufweist, die zu der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81 %, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90,5%, 91 %, 91 ,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 99% identisch ist und in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 2 an Position 99 die Aminosäure Glutaminsäure (E) aufweist.
Noch mehr bevorzugt ist eine Protease, die eine Aminosäuresequenz aufweist, die zu der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81 %, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90,5%, 91 %, 91 ,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5% und 99% identisch ist und in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 2 an Position 3 die Aminosäure Glutaminsäure (T), an Position 4 die Aminosäure Isoleucin (I) und an Position 199 die Aminosäure Isoleucin (I) aufweist.
In einer weiteren Ausführungsform weist das feste Wasch- oder Reinigungsmittel 0-15 Gew.-%, vorzugsweise 0-10 Gew.-%, Niotensid und/oder 0-25 Gew.-%, bevorzugt 0-15 Gew.-% einer Persauerstoffverbindung und/oder eine Protease gemäß SEQ ID NO.4 auf. In einer weiteren Ausführungsform weist das feste Wasch- oder Reinigungsmittel 0-15 Gew.-%, vorzugsweise 0-10 Gew.-%, Niotensid aufweist.
In verschiedenen Ausführungsformen weist das feste Wasch- oder Reinigungsmittel Amylase in einer Menge von 0,001 -0,15 Gew.-%, vorzugsweise von 0,005 bis 0,012 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels auf.
In einem weiteren Aspekt betrifft die vorliegende Erfindung die Verwendung eines
erfindungsgemäßen festen Wasch-oder Reinigungsmittels zum Waschen von Textilien oder Reinigen von harten Oberflächen.
In einem weiteren Aspekt betrifft die vorliegende Erfindung die Verwendung eines
erfindungsgemäßen festen Wasch-oder Reinigungsmittels zum Entfernen von stärkehaltigen Anschmutzungen an Textilien oder harten Oberflächen.
In einem weiteren Aspekt betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen, dadurch gekennzeichnet, dass in mindestens einem
Verfahrensschritt ein erfindungsgemäßen festes Wasch-oder Reinigungsmittel verwendet wird.
Aminosäurepositionen, die im Rahmen der vorliegenden Erfindung mit der Formulierung "Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 " angegeben werden, verstehen sich folgendermaßen: Die weiteren Aminosäurepositionen werden durch ein Alignment der Aminosäuresequenz einer
erfindungsgemäßen Amylase oder Protease mit der Aminosäuresequenz, wie sie in SEQ ID NO. 1 angegeben ist, definiert. Weiterhin richtet sich die Zuordnung der Positionen nach dem reifen (maturen) Protein. Diese Zuordnung ist insbesondere auch anzuwenden, wenn die Aminosäuresequenz eines erfindungsgemäßen Proteins eine höhere Zahl von Aminosäureresten umfasst als die Amylase oder Protease in SEQ ID NO. 1. Ausgehend von den genannten
Positionen in der Aminosäuresequenz sind die Veränderungspositionen in einer
erfindungsgemäßen Amylase oder Protease diejenigen, die eben diesen Positionen in einem Alignement zugeordnet sind.
Die erfindungsgemäße Kombination einer erfindungsgemäßen a-Amylase mit einer Protease in festen Wasch- und Reinigungsmitteln bewirkt eine verbesserte Reinigungsleistung des festen Wasch- und Reinigungsmittels an mindestens einer Protease-sensitiven Anschmutzung.
Erfindungsgemäße a-Amylasen haben eine leistungsverbessernde Wirkung auf die ebenfalls im Wasch- und Reinigungsmittel enthaltene Protease und ermöglichen folglich unter anderem durch ihre Protease-stabilisierende Wirkung eine verbesserte Entfernung von mindestens einer, bevorzugt von mehreren Protease-sensitiven Anschmutzungen auf Textilien und/oder harten Oberflächen, beispielsweise Geschirr. Besonders vorteilhafte Reinigungsleistungen zeigen bevorzugte Ausführungsformen erfindungsgemäßer Wasch-und Reinigungsmittel an Blut-haltigen Anschmutzungen, beispielsweise an der Anschmutzung Blood/Milk/Ink: Produkt Nr. CFT C-05 erhältlich von CFT (Center For Testmaterials) B.V. Viaardingen, Niederlande.
Durch bevorzugte Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung werden feste Wasch-und Reinigungsmittel mit verbesserter Reinigungsleistung gezielt im Hinblick auf Protease-sensitive Anschmutzungen hergestellt.
Bevorzugte Ausführungsformen erfindungsgemäßer Amylase und Protease Kombinationen erzielen solche vorteilhaften Reinigungsleistungen auch schon bei niedrigen Temperaturen, insbesondere in den Temperaturbereichen zwischen 10°C und 60°C, bevorzugt zwischen 15°C und 50°C und besonders bevorzugt zwischen 20°C und 40°C. Weitere bevorzugte
Ausführungsformen erfindungsgemäßer Amylase und Protease Kombinationen erzielen solche vorteilhaften Reinigungsleistungen in einem weiten Temperaturbereich, beispielsweise zwischen 15°C und 90°C, vorzugsweise zwischen 20°C und 60°C.
Unter Reinigungsleistung wird im Rahmen der Erfindung die Aufhellungsleistung an einer oder mehreren Anschmutzungen, insbesondere auf Wäsche oder Geschirr, verstanden. Im Rahmen der Erfindung weisen sowohl das Wasch- oder Reinigungsmittel, welches die Kombination aus Amylase und Protease umfasst beziehungsweise die durch dieses Mittel gebildete Wasch- oder Reinigungsflotte, als auch die Protease und Amylase selbst eine jeweilige Reinigungsleistung auf. Die Reinigungsleistung der Enzyme trägt somit zur Reinigungsleistung des Mittels
beziehungsweise der durch das Mittel gebildeten Wasch- oder Reinigungsflotte bei. Die
Reinigungsleistung wird bevorzugt ermittelt wie weiter unten angegeben. Für die vorliegende Erfindung wird vornehmlich die Reinigungsleistung der Protease beleuchtet, wobei die synergistische Wirkung der erfindungsgemäßen a-Amylase indirekt durch die verbesserte Reinigungsleistung der Protease auf Protease-haltigen Anschmutzungen gezeigt wird.
Eine Protease weist eine proteolytische Aktivität auf, das heißt, sie ist zur Hydrolyse von
Peptidbindungen eines Polypeptids oder Proteins befähigt, insbesondere in einem Wasch- oder Reinigungsmittel. Eine Protease ist daher ein Enzym, welches die Hydrolyse von Peptidbindungen katalysiert und dadurch in der Lage ist, Peptide oder Proteine zu spalten. Bei den
erfindungsgemäßen Amylasen und Proteasen handelt es sich vorzugsweise um die reife (mature) Amylase/Protease, d.h. um das katalytisch aktive Molekül ohne Signal- und/oder Propeptid(e). Soweit nicht anders angegeben beziehen sich auch die angegebenen Sequenzen auf jeweils reife Enzyme.
Die Bestimmung der Identität von Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen erfolgt durch einen Sequenzvergleich. Dieser Sequenzvergleich basiert auf dem im Stand der Technik etablierten und üblicherweise genutzten BLAST-Algorithmus (vgl. beispielsweise Altschul, S.F., Gish, W., Miller, W., Myers, E.W. & Lipman, DJ. (1990) "Basic local alignment search tool." J. Mol. Biol. 215:403- 410, und Altschul, Stephan F., Thomas L. Madden, Alejandro A. Schaffer, Jinghui Zhang, Hheng Zhang, Webb Miller, and David J. Lipman (1997): "Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs"; Nucleic Acids Res., 25, S.3389-3402) und geschieht prinzipiell dadurch, daß ähnliche Abfolgen von Nukleotiden oder Aminosäuren in den Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen einander zugeordnet werden. Eine tabellarische Zuordnung der betreffenden Positionen wird als Alignment bezeichnet. Ein weiterer im Stand der Technik verfügbarer Algorithmus ist der FASTA-Algorithmus. Sequenzvergleiche (Alignments), insbesondere multiple Sequenzvergleiche, werden mit Computerprogrammen erstellt. Häufig genutzt werden beispielsweise die Clustal-Serie (vgl. beispielsweise Chenna et al. (2003): Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs. Nucleic Acid Research 31 , 3497-3500), T- Coffee (vgl. beispielsweise Notredame et al. (2000): T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments. J. Mol. Biol. 302, 205-217) oder Programme, die auf diesen Programmen beziehungsweise Algorithmen basieren. In der vorliegenden Patentanmeldung wurden alle Sequenzvergleiche (Alignments) mit dem Computer-Programm Vector NTI® Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, Kalifornien, USA) mit den vorgegebenen
Standard parametern erstellt, dessen AlignX-Modul für die Sequenzvergleiche auf ClustalW basiert.
Solch ein Vergleich erlaubt auch eine Aussage über die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen zueinander. Sie wird üblicherweise in Prozent Identität, das heißt dem Anteil der identischen Nukleotide oder Aminosäurereste an denselben oder in einem Alignment einander entsprechenden Positionen angegeben. Der weiter gefasste Begriff der Homologie bezieht bei Aminosäuresequenzen konservierte Aminosäure-Austausche in die Betrachtung mit ein, also Aminosäuren mit ähnlicher chemischer Aktivität, da diese innerhalb des Proteins meist ähnliche chemische
Aktivitäten ausüben. Daher kann die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen auch Prozent Homologie oder Prozent Ähnlichkeit angegeben sein. Identitäts- und/oder Homologieangaben können über ganze Polypeptide oder Gene oder nur über einzelne Bereiche getroffen werden. Homologe oder identische Bereiche von verschiedenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen sind daher durch Übereinstimmungen in den Sequenzen definiert. Solche Bereiche weisen oftmals identische Funktionen auf. Sie können klein sein und nur wenige Nukleotide oder Aminosäuren umfassen. Oftmals üben solche kleinen Bereiche für die Gesamtaktivität des Proteins essentielle Funktionen aus. Es kann daher sinnvoll sein, Sequenzübereinstimmungen nur auf einzelne, gegebenenfalls kleine Bereiche zu beziehen. Soweit nicht anders angegeben beziehen sich Identitäts- oder Homologieangaben in der vorliegenden Anmeldung aber auf die Gesamtlänge der jeweils angegebenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresäuresequenz.
Die Reinigungsleistung wird in einem Waschsystem bestimmt, das ein Waschmittel in einer Dosierung zwischen 3,5 und 6,5 Gramm pro Liter Waschflotte sowie die die Amylase und vorzugsweise die Protease enthält. Die zu vergleichenden Amylasen werden konzentrationsgleich (bezogen auf aktives Protein) eingesetzt. Die Reinigungsleistung der Protease wird gegenüber einer Blut-Anschmutzung durch Messung des Weißheitsgrades der gewaschenen Textilien bestimmt. Der Waschvorgang erfolgt für 70 Minuten bei einer Temperatur von 40°C, wobei das Wasser eine Wasserhärte zwischen 13,5 und 16,5° (deutsche Härte) aufweist.
Die Konzentration der Protease in dem für dieses Waschsystem bestimmten Waschmittel beträgt von 0,001 -0,1 Gew.-%, vorzugsweise von 0,01 bis 0,06 Gew.-%, bezogen auf aktives Protein. Die Konzentration der Amylase in dem für dieses Waschsystem bestimmten Waschmittel beträgt von 0,001-0, 15 Gew.-%, vorzugsweise von 0,005 bis 0,012 Gew.-%, bezogen auf aktives Protein.
Bevorzugt beträgt die Dosierung des festen Waschmittels zwischen 3,5 und 6,0 Gramm pro Liter Waschflotte, beispielsweise 4,7, 4,9 oder 5,9 Gramm pro Liter Waschflotte. Bevorzugt wird gewaschen in einem pH-Wertebereich zwischen pH 8 und pH 10,5, bevorzugt zwischen pH 8 und pH 9.
Ein bevorzugtes pulverförmiges Waschmittel für ein solches Waschsystem ist wie folgt zusammengesetzt (alle Angaben in Gewichts-Prozent): 10% lineares Alkylbenzolsulfonat (Natrium-Salz), 1 ,5% C12-C18-Fettalkoholsulfat (Natrium-Salz), 2,0% C12-C18-Fettalkohol mit 7 EO, 20% Natriumcarbonat, 6,5% Natriumhydrogencarbonat, 4,0% amorphes Natriumdisilikat, 17% Natrium- carbonat-peroxohydrat, 4,0% TAED, 3,0% Polyacrylat, 1 ,0% Carboxymethylcellulose, 1 ,0% Phosphonat, 27% Natriumsulfat, Rest: Schauminhibitoren, optischer Aufheller, Duftstoffe. Bevorzugt beträgt die Dosierung des pulverförmigen Waschmittels zwischen 4,5 und 7,0 Gramm pro Liter Waschflotte, beispielsweise und besonders bevorzugt 4,7 Gramm pro Liter Waschflotte, oder 5,5, 5,9 oder 6,7 Gramm pro Liter Waschflotte. Bevorzugt wird gewaschen in einem pH- Wertebereich zwischen pH 9 und pH 1 1.
Der Weißheitsgrad, d.h. die Aufhellung der Anschmutzungen, als Maß für die Reinigungsleistung wird bevorzugt mit optischen Messverfahren bestimmt, bevorzugt photometrisch. Ein hierfür geeignetes Gerät ist beispielsweise das Spektrometer Minolta CM508d. Üblicherweise werden die für die Messung eingesetzten Geräte zuvor mit einem Weißstandard, bevorzugt einem mitgelieferten Weißstandard, kalibriert.
Die Proteinkonzentration kann mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem BCA-Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2'-Bichinolyl-4,4'-dicarbonsäure) oder dem Biuret-Verfahren (A. G. Gornall, C. S. Bardawill und M.M. David, J. Biol. Chem., 177 (1948), S. 751-766) bestimmt werden. Die Bestimmung der Aktivproteinkonzentration kann diesbezüglich über eine Titration der aktiven Zentren unter Verwendung eines geeigneten irreversiblen Inhibitors (für Proteasen beispielsweise Phenylmethylsulfonylfluorid (PMSF)) und Bestimmung der Restaktivität (vgl. M. Bender et al., J. Am. Chem. Soc. 88, 24 (1966), S. 5890-5913) erfolgen.
Zusätzlich zu den vorstehend erläuterten Aminosäureveränderungen können erfindungsgemäße Amylasen und Proteasen weitere Aminosäureveränderungen, insbesondere Aminosäure- Substitutionen, -Insertionen oder -Deletionen, aufweisen. Solche Amylasen und Proteasen sind beispielsweise durch gezielte genetische Veränderung, d.h. durch Mutageneseverfahren, weiterentwickelt und für bestimmte Einsatzzwecke oder hinsichtlich spezieller Eigenschaften (beispielsweise hinsichtlich ihrer katalytischen Aktivität, Stabilität, usw.) optimiert. Ferner können erfindungsgemäße Nukleinsäuren in Rekombinationsansätze eingebracht und damit zur
Erzeugung völlig neuartiger Amylasen und Proteasen oder anderer Polypeptide genutzt werden.
Das Ziel ist es, in die bekannten Moleküle gezielte Mutationen wie Substitutionen, Insertionen oder Deletionen einzuführen, um beispielsweise die Reinigungsleistung von erfindungsgemäßen Enzymen zu verbessern. Hierzu können insbesondere die Oberflächenladungen und/oder der isoelektrische Punkt der Moleküle und dadurch ihre Wechselwirkungen mit dem Substrat verändert werden. So kann beispielsweise die Nettoladung der Enzyme verändert werden, um darüber die Substratbindung insbesondere für den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln zu beeinflussen. Alternativ oder ergänzend kann durch eine oder mehrere entsprechende Mutationen die Stabilität der Amylase oder Protease erhöht und dadurch ihre Reinigungsleistung verbessert werden.
Vorteilhafte Eigenschaften einzelner Mutationen, z.B. einzelner Substitutionen, können sich ergänzen. Eine hinsichtlich bestimmter Eigenschaften bereits optimierte Amylase oder Protease, zum Beispiel hinsichtlich ihrer Stabilität gegenüber Tensiden und/oder Bleichmitteln und/oder anderen Komponenten, kann daher im Rahmen der Erfindung zusätzlich weiterentwickelt sein.
Für die Beschreibung von Substitutionen, die genau eine Aminosäureposition betreffen
(Aminosäureaustausche), wird folgende Konvention angewendet: zunächst wird die natürlicherweise vorhandene Aminosäure in Form des international gebräuchlichen Einbuchstaben-Codes bezeichnet, dann folgt die zugehörige Sequenzposition und schließlich die eingefügte Aminosäure. Mehrere Austausche innerhalb derselben Polypeptidkette werden durch Schrägstriche voneinander getrennt. Bei Insertionen sind nach der Sequenzposition zusätzliche Aminosäuren benannt. Bei Deletionen ist die fehlende Aminosäure durch ein Symbol, beispielsweise einen Stern oder einen Strich, ersetzt. Beispielsweise beschreibt A95G die Substitution von Alanin an Position 95 durch Glycin, A95AG die Insertion von Glycin nach der Aminosäure Alanin an Position 95 und A95* die Deletion von Alanin an Position 95. Diese Nomenklatur ist dem Fachmann auf dem Gebiet der Enzymtechnologie bekannt.
Ein weiterer Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist daher ein Wasch und-Reinigungsmittel enthaltend eine Kombination aus einer a-Amylase und einer Protease, wobei die a-Amylase dadurch gekennzeichnet ist, dass sie aus einer erfindungsgemäßen Amylase als Ausgangsmolekül durch ein- oder mehrfache konservative Aminosäuresubstitution erhältlich ist. Der Begriff "konservative Aminosäuresubstitution" bedeutet den Austausch (Substitution) eines Aminosäurerestes gegen einen anderen Aminosäurerest, wobei dieser Austausch nicht zu einer Änderung der Polarität oder Ladung an der Position der ausgetauschten Aminosäure führt, z. B. der Austausch eines unpolaren Aminosäurerestes gegen einen anderen unpolaren Aminosäurerest. Konservative Aminosäuresubstitutionen im Rahmen der Erfindung umfassen beispielsweise: G=A=S, l=V=L=M, D=E, N=Q, K=R, Y=F, S=T, G=A=I=V=L=M=Y=F=W=P=S=T.
Ein weiterer Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist daher ein Wasch und-Reinigungsmittel enthaltend eine Kombination aus einer α-Amylase und einer Protease, wobei die a-Amylase dadurch gekennzeichnet ist, dass sie aus einer erfindungsgemäßen Amylase als Ausgangsmolekül erhältlich ist durch Fragmentierung, Deletions-, Insertions- oder Substitutionsmutagenese und eine Aminosäuresequenz umfasst, die über eine Länge von mindestens 50, 60, 70, 80, 90, 100, 1 10, 120, 130, 140, 150, 160, 170, 180, 190, 200, 210, 220, 230, 240, 250, 260, 270, 280, 290, 300, 310, 320, 330, 340, 350, 360, 370, 380, 390, 400, 410, 420, 430, 440, 450, 460, 470, 475, 480, 482, 484 oder 485 zusammenhängenden Aminosäuren mit dem Ausgangsmolekül übereinstimmt.
So ist es beispielsweise möglich, an den Termini oder in den Loops des Enzyms einzelne Aminosäuren zu deletieren, ohne daß dadurch die proteolytische Aktivität verloren oder vermindert wird. Ferner kann durch derartige Fragmentierung, Deletions-, Insertions- oder Substitutionsmutagenese beispielsweise auch die Allergenizität betreffender Enzyme gesenkt und somit insgesamt ihre Einsetzbarkeit verbessert werden. Vorteilhafterweise behalten die Enzyme auch nach der Mutagenese ihre proteolytische Aktivität, d.h. ihre proteolytische Aktivität entspricht mindestens derjenigen des Ausgangsenzyms. Auch Substitutionen können vorteilhafte Wirkungen zeigen. Sowohl einzelne wie auch mehrere zusammenhängende Aminosäuren können gegen andere Aminosäuren ausgetauscht werden.
Eine erfindungsgemäße Amylase kann zusätzlich stabilisiert sein, insbesondere durch eine oder mehrere Mutationen, beispielsweise Substitutionen, oder durch Kopplung an ein Polymer. Denn eine Erhöhung der Stabilität bei der Lagerung und/oder während des Einsatzes, beispielsweise beim Waschprozess, führt dazu, daß die enzymatische Aktivität länger anhält und damit die Reinigungsleistung verbessert wird. Grundsätzlich kommen alle im Stand der Technik
beschriebenen und/oder zweckmäßigen Stabilisierungsmöglichkeiten in Betracht. Bevorzugt sind solche Stabilisierungen, die über Mutationen des Enzyms selbst erreicht werden, da solche Stabilisierungen im Anschluss an die Gewinnung des Enzyms keine weiteren Arbeitsschritte erfordern. Hierfür geeignete Sequenzveränderungen sind aus dem Stand der Technik bekannt.
Weitere Möglichkeiten der Stabilisierung sind z. B.:
- Veränderung der Bindung von Metallionen, insbesondere der Calcium-Bindungsstellen,
beispielsweise durch Austauschen von einer oder mehreren der an der Calcium-Bindung beteiligten Aminosäure(n) gegen eine oder mehrere negativ geladene Aminosäuren und/oder durch Einführen von Sequenzveränderungen in mindestens einer der Folgen der beiden Aminosäuren Arginin/Glycin;
- Schutz gegen den Einfluss von denaturierenden Agentien wie Tensiden durch Mutationen, die eine Veränderung der Aminosäuresequenz auf oder an der Oberfläche des Proteins bewirken;
- Austausch von Aminosäuren, die nahe dem N-Terminus liegen, gegen solche, die vermutlich über nicht-kovalente Wechselwirkungen mit dem Rest des Moleküls in Kontakt treten und somit einen Beitrag zur Aufrechterhaltung der globulären Struktur leisten.
Bevorzugte Ausführungsformen sind solche, bei denen das Enzym auf mehrere Arten stabilisiert wird, da mehrere stabilisierende Mutationen additiv oder synergistisch wirken.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist eine Amylase wie vorstehend beschrieben, die dadurch gekennzeichnet ist, daß sie mindestens eine chemische Modifikation aufweist. Eine Amylase mit einer solchen Veränderung wird als Derivat bezeichnet, d.h. die Amylase ist derivatisiert.
Unter Derivaten werden im Sinne der vorliegenden Anmeldung demnach solche Proteine verstanden, deren reine Aminosäurekette chemisch modifiziert worden ist. Solche
Derivatisierungen können beispielsweise in vivo durch die Wirtszelle erfolgen, die das Protein exprimiert. Diesbezüglich sind Kopplungen niedrigmolekularer Verbindungen wie von Lipiden oder Oligosacchariden besonders hervorzuheben. Derivatisierungen können aber auch in vitro durchgeführt werden, etwa durch die chemische Umwandlung einer Seitenkette einer Aminosäure oder durch kovalente Bindung einer anderen Verbindung an das Protein. Beispielsweise ist die Kopplung von Aminen an Carboxylgruppen eines Enzyms zur Veränderung des isoelektrischen Punkts möglich. Eine solche andere Verbindung kann auch ein weiteres Protein sein, das beispielsweise über bifunktionelle chemische Verbindungen an ein erfindungsgemäßes Protein gebunden wird. Ebenso ist unter Derivatisierung die kovalente Bindung an einen
makromolekularen Träger zu verstehen, oder auch ein nichtkovalenter Einschluss in geeignete makromolekulare Käfigstrukturen. Derivatisierungen können beispielsweise die Substratspezifität oder die Bindungsstärke an das Substrat beeinflussen oder eine vorübergehende Blockierung der enzymatischen Aktivität herbeiführen, wenn es sich bei der angekoppelten Substanz um einen Inhibitor handelt. Dies kann beispielsweise für den Zeitraum der Lagerung sinnvoll sein. Derartige Modifikationen können ferner die Stabilität oder die enzymatische Aktivität beeinflussen. Sie können ferner auch dazu dienen, die Allergenizität und/oder Immunogenizität des Proteins herabzusetzen und damit beispielsweise dessen Hautverträglichkeit zu erhöhen. Beispielsweise können Kopplungen mit makromolekularen Verbindungen, beispielsweise Polyethylenglykol, das Protein hinsichtlich der Stabilität und/oder Hautverträglichkeit verbessern.
Unter Derivaten eines erfindungsgemäßen Proteins können im weitesten Sinne auch
Präparationen dieser Proteine verstanden werden. Je nach Gewinnung, Aufarbeitung oder Präparation kann ein Protein mit diversen anderen Stoffen vergesellschaftet sein, beispielsweise aus der Kultur der produzierenden Mikroorganismen. Ein Protein kann auch, beispielsweise zur Erhöhung seiner Lagerstabilität, mit anderen Stoffen gezielt versetzt worden sein.
Erfindungsgemäß sind deshalb auch alle Präparationen eines erfindungsgemäßen Proteins. Das ist auch unabhängig davon, ob es in einer bestimmten Präparation tatsächlich diese enzymatische Aktivität entfaltet oder nicht. Denn es kann gewünscht sein, daß es bei der Lagerung keine oder nur geringe Aktivität besitzt, und erst zum Zeitpunkt der Verwendung seine enzymatische Funktion entfaltet. Dies kann beispielsweise über entsprechende Begleitstoffe gesteuert werden.
Zu dem Erfindungsgegenstand zählen alle denkbaren festen Wasch- oder Reinigungsmittelarten, sowohl Konzentrate als auch unverdünnt anzuwendende Mittel, zum Einsatz im kommerziellen Maßstab, in der Waschmaschine oder bei der Handwäsche beziehungsweise -reinigung. Dazu gehören beispielsweise Waschmittel für Textilien, Teppiche, oder Naturfasern, für die die
Bezeichnung Waschmittel verwendet wird. Dazu gehören beispielsweise auch Geschirrspülmittel für Geschirrspülmaschinen oder manuelle Geschirrspülmittel oder Reiniger für harte Oberflächen wie Metall, Glas, Porzellan, Keramik, Kacheln, Stein, lackierte Oberflächen, Kunststoffe, Holz oder Leder, für die die Bezeichnung Reinigungsmittel verwendet wird, also neben manuellen und maschinellen Geschirrspülmitteln beispielsweise auch Scheuermittel, Glasreiniger, WC-Duftspüler, usw. Zu den festen Wasch- und Reinigungsmittel im Rahmen der Erfindung zählen ferner Waschhilfsmittel, die bei der manuellen oder maschinellen Textilwäsche zum eigentlichen Waschmittel hinzudosiert werden, um eine weitere Wirkung zu erzielen. Ferner zählen zu Wasch- und Reinigungsmittel im Rahmen der Erfindung auch Textilvor- und Nachbehandlungsmittel, also solche Mittel, mit denen das Wäschestück vor der eigentlichen Wäsche in Kontakt gebracht wird, beispielsweise zum Anlösen hartnäckiger Verschmutzungen, und auch solche Mittel, die in einem der eigentlichen Textilwäsche nachgeschalteten Schritt dem Waschgut weitere wünschenswerte Eigenschaften wie angenehmen Griff, Knitterfreiheit oder geringe statische Aufladung verleihen. Zu letztgenannten Mittel werden u.a. die Weichspüler gerechnet.
Die erfindungsgemäßen festen Wasch- oder Reinigungsmittel können neben der Amylase, insbesondere neben der Amylase und der Protease, weitere Enzyme enthalten. Als weitere Enzyme einsetzbar sind beispielsweise Lipasen oder Cutinasen, insbesondere wegen ihrer Triglycerid-spaltenden Aktivitäten, aber auch, um aus geeigneten Vorstufen in situ Persäuren zu erzeugen. Hierzu gehören beispielsweise die ursprünglich aus Humicola lanuginosa
(Thermomyces lanuginosus) erhältlichen, beziehungsweise weiterentwickelten Lipasen, insbesondere solche mit dem Aminosäureaustausch D96L. Hierzu gehören beispielsweise die ursprünglich aus Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) erhältlichen, beziehungsweise weiterentwickelten Lipasen, insbesondere solche mit einem oder mehreren der folgenden
Aminosäureaustausche ausgehend von der genannten Lipase in den Positionen D96L, T213R und/oder N233R., besonders bevorzugt T213R und N233R. Des weiteren sind beispielsweise die Cutinasen einsetzbar, die ursprünglich aus Fusarium solani pisi und Humicola insolens isoliert worden sind. Einsetzbar sind weiterhin Lipasen, beziehungsweise Cutinasen, deren
Ausgangsenzyme ursprünglich aus Pseudomonas mendocina und Fusarium solanii isoliert worden sind.
Die erfindungsgemäßen Mittel können auch Cellulasen oder Hemicellulasen wie Mannanasen, Xanthanlyasen, Pektinlyasen (=Pektinasen), Pektinesterasen, Pektatlyasen, Xyloglucanasen (=Xylanasen), Pullulanasen oder ß-Glucanasen enthalten.
Zur Erhöhung der bleichenden Wirkung können erfindungsgemäß Oxidoreduktasen, beispielsweise Oxidasen, Oxygenasen, Katalasen, Peroxidasen, wie Halo-, Chloro-, Bromo-, Lignin-, Glucose- oder Mangan-peroxidasen, Dioxygenasen oder Laccasen (Phenoloxidasen, Polyphenoloxidasen) eingesetzt werden. Vorteilhafterweise werden zusätzlich vorzugsweise organische, besonders bevorzugt aromatische, mit den Enzymen wechselwirkende Verbindungen zugegeben, um die Aktivität der betreffenden Oxidoreduktasen zu verstärken (Enhancer) oder um bei stark unterschiedlichen Redoxpotentialen zwischen den oxidierenden Enzymen und den
Anschmutzungen den Elektronenfluss zu gewährleisten (Mediatoren). Als weitere Enzyme einsetzbar sind auch Amylasen, wobei alle oben bereits beschriebenen Amylasen geeignet sind.
Die festen Wasch- oder Reinigungsmittel können neben den zuvor beschriebenen Inhaltsstoffen reinigungsaktive Substanzen enthalten, wobei Substanzen aus der Gruppe der Tenside,
Gerüststoffe, Polymere, Glaskorrosionsinhibitoren, Korrosionsinhibitoren, Duftstoffe und
Parfümträger bevorzugt werden. Diese bevorzugten Inhaltsstoffe werden in der Folge näher beschrieben.
Alle im Zusammenhang mit den hierin beschriebenen Wasch- oder Reinigungsmitteln angegeben Mengenangaben beziehen sich, sofern nichts anderes angegeben ist, auf Gew.-% jeweils bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels. Des Weiteren beziehen sich derartige Mengenangaben, die sich auf mindestens einen Bestandteil beziehen, immer auf die
Gesamtmenge dieser Art von Bestandteil, die im Mittel enthalten ist, sofern nicht explizit etwas anderes angegeben ist. Das heißt, dass sich derartige Mengenangaben, beispielsweise im
Zusammenhang mit„mindestens einem anionischen Tensid", auf die Gesamtmenge von anionischen Tensiden die im Mittel enthalten ist, beziehen.
Die Angaben, die im Zusammenhang mit den erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmitteln angegeben werden, gelten ebenfalls für die erfindungsgemäßen Verfahren und Verwendungen.
In einem weiteren Aspekt betrifft die vorliegende Erfindung die Verwendung der hierin definierten Wasch- oder Reinigungsmittel als Wasch- oder Reinigungsmittel. Insbesondere betrifft die vorliegende Erfindung die Verwendung der hierin definierten Wasch- oder Reinigungsmittel als Textilwaschmittel, Waschmittel für die Handwäsche, Reisewaschmittel, Spülmittel, insbesondere Geschirrspülmittel, besonders bevorzugt Handgeschirrspülmittel oder WC-Reiniger. Beispielsweise erzeugt die erfindungsgemäße Zusammensetzung in einem Spülbecken einen hervorragenden Schaum in der Reinigungsflotte, wenn die Flotte Schmutz trägt.
„Mindestens ein", wie hierin verwendet, bezieht sich auf 1 oder mehr, beispielsweise 1 , 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 oder mehr. Im Zusammenhang mit Bestandteilen der hierin beschriebenen
Zusammensetzungen bezieht sich diese Angabe nicht auf die absolute Menge an Molekülen sondern auf die Art des Bestandteils.„Mindestens ein anionisches Tensid" bedeutet daher beispielsweise ein oder mehrere verschiedene anionische Tenside, d.h. eine oder mehrere verschiedene Arten von anionischen Tensiden. Zusammen mit Mengenangaben beziehen sich die Mengenangaben auf die Gesamtmenge der entsprechend bezeichneten Art von Bestandteil, wie bereits oben definiert.
Die Mittel enthalten 5-70 Gew.-% Tensid, womit ein oder mehrere Tenside gemeint sind. Ganz bevorzugt weisen die Mittel 5-55 Gew.-%, noch mehr bevorzugt 5-35 Gew.-% Tensid auf. Dabei kommen insbesondere anionische Tenside, nichtionische Tenside und deren Gemische in Frage, aber auch kationische, zwitterionische und/oder amphotere Tenside können enthalten sein.
Als anionische Tenside werden beispielsweise solche vom Typ der Sulfonate und Sulfate eingesetzt. Als Tenside vom Sulfonat-Typ kommen dabei vorzugsweise C9-13-Alkylbenzolsul- fonate, Olefinsulfonate, d.h. Gemische aus Alken- und Hydroxyalkansulfonaten sowie Disulfonaten, wie man sie beispielsweise aus C12-18-Monoolefinen mit end- oder innenständiger Doppelbindung durch Sulfonieren mit gasförmigem Schwefeltrioxid und anschließende alkalische oder saure Hydrolyse der Sulfonierungsprodukte erhält, in Betracht. Geeignet sind auch Alkansulfonate, die aus C12-18-Alkanen beispielsweise durch Sulfochlorierung oder Sulfoxidation mit anschließender Hydrolyse bzw. Neutralisation gewonnen werden. Ebenso sind auch die Ester von a-Sulfofettsäuren (Estersulfonate), z.B. die α-sulfonierten Methylester der hydrierten Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren geeignet.
Vorzugsweise weist das Mittel 5-55 Gew.-%, vorzugsweise 5-35 Gew.-%, Aniontensid auf.
Ganz bevorzugt, weist das Mittel 5-35 Gew.-% Alkylbenzolsulfonat auf.
Geeignete Alkylbenzolsulfonate sind vorzugsweise ausgewählt aus linearen oder verzweigten Alkylbenzolsulfonaten der Formel
Figure imgf000015_0001
in der R' und R" unabhängig H oder Alkyl sind und zusammen 6 bis 19, vorzugsweise 7 bis 15 und insbesondere 9 bis 13 C-Atome enthalten. Ein ganz besonders bevorzugter Vertreter ist Natriumdodecylbenzylsulfonat.
Als Alk(en)ylsulfate werden die Alkali- und insbesondere die Natriumsalze der
Schwefelsäurehalbester der C12-C18-Fettalkohole, beispielsweise aus Kokosfettalkohol,
Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder der C10-C20-Oxoalkohole und diejenigen Halbester sekundärer Alkohole dieser Kettenlängen bevorzugt. Weiterhin bevorzugt sind Alk(en)ylsulfate der genannten Kettenlänge, welche einen synthetischen, auf petrochemischer Basis hergestellten geradkettigen Alkylrest enthalten, die ein analoges Abbauverhalten besitzen wie die adäquaten Verbindungen auf der Basis von fettchemischen Rohstoffen. Aus
waschtechnischem Interesse sind die C12-C16-Alkylsulfate und C12-C15-Alkylsulfate sowie C14- C15-Alkylsulfate bevorzugt. Auch die Schwefelsäuremonoester der mit 1 bis 6 Mol Ethylenoxid ethoxylierten geradkettigen oder verzweigten C7-21 -Alkohole, wie 2-Methyl-verzweigte C9-1 1-Alkohole mit im Durchschnitt 3,5 Mol Ethylenoxid (EO) oder C12-18-Fettalkohole mit 1 bis 4 EO, sind geeignet. Geeignete
Alkylethersulfate sind beispielsweise Verbindungen der Formel
R1-0-(AO)n-S03- X+
In dieser Formel steht R1 für einen linearen oder verzweigten, substituierten oder unsubstituierten Alkylrest, vorzugsweise für einen linearen, unsubstituierten Alkylrest, besonders bevorzugt für einen Fettalkoholrest. Bevorzugte Reste R1 sind ausgewählt aus Decyl-, Undecyl-, Dodecyl-, Tridecyl-, Tetradecyl, Pentadecyl-, Hexadecyl-, Heptadecyl-, Octadecyl-, Nonadecyl-, Eicosylresten und deren Mischungen, wobei die Vertreter mit gerader Anzahl an C-Atomen bevorzugt sind. Besonders bevorzugte Reste R1 sind abgeleitet von C12-C18-Fettalkoholen, beispielsweise von Kokosfettalkohol, Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder von C10-C20- Oxoalkoholen. AO steht für eine Ethylenoxid- (EO) oder Propylenoxid- (PO) Gruppierung, vorzugsweise für eine Ethylenoxidgruppierung. Der Index n steht für eine ganze Zahl von 1 bis 50, vorzugsweise von 1 bis 20 und insbesondere von 2 bis 10. Ganz besonders bevorzugt steht n für die Zahlen 2, 3, 4, 5, 6, 7 oder 8. X steht für ein einwertiges Kation oder den n-ten Teil eines n- wertigen Kations, bevorzugt sind dabei die Alkalimetallionen und darunter Na+ oder K+, wobei Na+ äußerst bevorzugt ist. Weitere Kationen X+ können ausgewählt sein aus NH4+, Ζνίλ+,
Figure imgf000016_0001
Ca2+,1^ Mn2+, und deren Mischungen.
In verschiedenen Ausführungsformen kann das Alkylethersulfat ausgewählt sein aus
Fettalkoholethersulfaten der Formel
Figure imgf000016_0002
mit k = 1 1 bis 19, n = 2, 3, 4, 5, 6, 7 oder 8. Ganz besonders bevorzugte Vertreter sind Na-C12-14 Fettalkoholethersulfate mit 2 EO (k = 1 1-13, n = 2 in Formel A-1 ). Der angegebenen
Ethoxylierungsgrad stellt einen statistischen Mittelwert dar, der für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein kann. Die angegebenen Alkoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte Alkoxylate/Ethoxylate weisen eine eingeengte Homologenverteilung auf (narrow ränge ethoxylates, NRE).
Im Sinne der vorliegenden Erfindung werden unter dem Begriff„anionische Tenside" auch Seifen verstanden. Dementsprechend kommen Seifen als zusätzliche Bestandteile der Wasch- oder Reinigungsmittel in Betracht. Geeignet sind gesättigte Fettsäureseifen, wie die Salze der Laurinsäure, Myristinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure, hydrierte Erucasäure und Behensäure sowie insbesondere aus natürlichen Fettsäuren, z.B. Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren, abgeleitete Seifengemische.
Die anionischen Tenside wie auch Seifen können in Form ihrer Natrium-, Kalium- oder Ammoniumsalze sowie als lösliche Salze organischer Basen, wie Mono-, Di- oder Triethanolamin, vorliegen. Vorzugsweise liegen die anionischen Tenside und Seifen in Form ihrer Natrium-, Kalium- oder Magnesiumsalze, insbesondere in Form der Natriumsalze vor.
Bei der Auswahl der anionischen Tenside stehen der Formulierungsfreiheit keine einzuhaltenden Rahmenbedingungen im Weg. Bevorzugt einzusetzende anionische Tenside sind dabei die Alkylbenzolsulfonate und Fettalkoholsulfate, insbesondere die Alkylbenzolsulfonate.
Vorzugsweise weist das Mittel 0-15 Gew.-%, vorzugsweise 0-10 Gew.-%, noch mehr bevorzugt 5- 10 Gew.-% Niotensid auf.
Als nichtionische Tenside werden vorzugsweise alkoxylierte, vorteilhafterweise ethoxylierte, insbesondere primäre Alkohole mit vorzugsweise 8 bis 18 C-Atomen und durchschnittlich 1 bis 12 Mol Ethylenoxid (EO) pro Mol Alkohol eingesetzt, in denen der Alkoholrest linear oder bevorzugt in 2-Stellung methylverzweigt sein kann bzw. lineare und methylverzweigte Reste im Gemisch enthalten kann, so wie sie üblicherweise in Oxoalkoholresten vorliegen. Insbesondere sind jedoch Alkoholethoxylate mit linearen Resten aus Alkoholen nativen Ursprungs mit 12 bis 18 C-Atomen, z.B. aus Kokos-, Palm-, Talgfett- oder Oleylalkohol, und durchschnittlich 2 bis 8 EO pro Mol Alkohol bevorzugt. Zu den bevorzugten ethoxylierten Alkoholen gehören beispielsweise C12-14-Alkohole mit 3 EO oder 4 EO, C9-1 1 -Alkohol mit 7 EO, C13-15-Alkohole mit 3 EO, 5 EO, 7 EO oder 8 EO, C12-18-Alkohole mit 3 EO, 5 EO oder 7 EO und Mischungen aus diesen, wie Mischungen aus C12-14-Alkohol mit 3 EO und C12-18-Alkohol mit 5 EO. Die angegebenen Ethoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte Alkoholethoxylate weisen eine eingeengte Homologenverteilung auf (narrow ränge ethoxylates, NRE). Zusätzlich zu diesen nichtionischen Tensiden können auch Fettalkohole mit mehr als 12 EO eingesetzt werden. Beispiele hierfür sind Talgfettalkohol mit 14 EO, 25 EO, 30 EO oder 40 EO.
Eine weitere Klasse bevorzugt eingesetzter nichtionischer Tenside, die entweder als alleiniges nichtionisches Tensid oder in Kombination mit anderen nichtionischen Tensiden eingesetzt werden, sind alkoxylierte, vorzugsweise ethoxylierte oder ethoxylierte und propoxylierte
Fettsäurealkylester, vorzugsweise mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen in der Alkylkette, insbesondere Fettsäuremethylester. Eine weitere Klasse von nichtionischen Tensiden, die vorteilhaft eingesetzt werden kann, sind die Alkylpolyglycoside (APG). Einsetzbare Alkylpolyglycoside genügen der allgemeinen Formel RO(G)z, in der R für einen linearen oder verzweigten, insbesondere in 2-Stellung methylverzweigten, gesättigten oder ungesättigten, aliphatischen Rest mit 8 bis 22, vorzugsweise 12 bis 18 C-Atomen bedeutet und G das Symbol ist, das für eine Glykoseeinheit mit 5 oder 6 C-Atomen, vorzugsweise für Glucose, steht. Der Glycosidierungsgrad z liegt dabei zwischen 1 ,0 und 4,0, vorzugsweise zwischen 1 ,0 und 2,0 und insbesondere zwischen 1 , 1 und 1 ,4. Bevorzugt eingesetzt werden lineare Alkylpolyglycoside, also Alkylpolyglycoside, in denen der Polyglycosylrest ein Glucoserest und der Alkylrest ein n-Alkylrest ist.
Auch nichtionische Tenside vom Typ der Aminoxide, beispielsweise N-Kokosalkyl-N,N- dimethylaminoxid und N-Talgalkyl-N,N-dihydroxyethylaminoxid, und der Fettsäurealkanolamide können geeignet sein. Die Menge dieser nichtionischen Tenside beträgt vorzugsweise nicht mehr als die der ethoxylierten Fettalkohole, insbesondere nicht mehr als die Hälfte davon.
Der Begriff Carbonat meint im Sinne der vorliegenden Erfindung Alkalicarbonat und
Alkalihydrogencarbonat. Vorzugsweise handelt es sich um Natriumcarbonat und
Natriumhydrogencarbonat.
In verschiedenen Ausführungsformen umfasst das Mittel 5-55 Gew.-%, vorzugsweise 5-40 Gew.- %, mehr bevorzugt 5-35 Gew.-%, noch mehr bevorzugt 5-25 Gew.-% Carbonat. In verschiedenen Ausführungsformen umfasst das Mittel 5-55 Gew.-%, vorzugsweise 5-40 Gew.-%, mehr bevorzugt 5-35 Gew.-%, noch mehr bevorzugt 5-25 Gew.-% Alkalicarbonat. In bevorzugten
Ausführungsformen umfasst das Mittel 5-55 Gew.-%, vorzugsweise 5-40 Gew.-%, mehr bevorzugt 5-35 Gew.-%, noch mehr bevorzugt 5-25 Gew.-% Natriumcarbonat.
Ein Wasch- oder Reinigungsmittel enthält vorzugsweise mindestens einen wasserlöslichen und/oder wasserunlöslichen, organischen Builder. Zu den wasserlöslichen organischen Buildersub- stanzen gehören Polycarbonsäuren, insbesondere Citronensäure und Zuckersäuren, monomere und polymere Aminopolycarbonsäuren, insbesondere Methylglycindiessigsäure, Nitrilotriessigsäure und Ethylendiamintetraessigsäure sowie Polyasparaginsäure, Polyphosphonsäuren, insbesondere Aminotris(methylenphosphonsäure), Ethylendiamintetrakis(methylenphosphonsäure) und 1- Hydroxyethan-1 , 1-diphosphonsäure, polymere Hydroxyverbindungen wie Dextrin sowie polymere (Poly-)carbonsäuren, insbesondere durch Oxidation von Polysacchariden beziehungsweise Dextrinen zugänglichen Polycarboxylate, und/oder polymere Acrylsäuren, Methacrylsäuren, Maleinsäuren und Mischpolymere aus diesen, die auch geringe Anteile polymerisierbarer Substanzen ohne Carbonsäurefunktionalität einpolymerisiert enthalten können. Die relative Molekülmasse der Homopolymeren ungesättiger Carbonsäuren liegt im allgemeinen zwischen 5 000 und 200 000, die der Copolymeren zwischen 2 000 und 200 000, vorzugsweise 50 000 bis 120 000, jeweils bezogen auf freie Säure. Ein besonders bevorzugtes Acrylsäure-Maleinsäure-Copolymer weist eine relative Molekülmasse von 50 000 bis 100 000 auf. Geeignete, wenn auch weniger bevorzugte Verbindungen dieser Klasse sind Copolymere der Acrylsäure oder Methacrylsäure mit Vinylethern, wie Vinylmethylethern, Vinylester, Ethylen, Propylen und Styrol, in denen der Anteil der Säure mindestens 50 Gew.-% beträgt. Als wasserlösliche organische Buildersubstanzen können auch Terpolymere eingesetzt werden, die als Monomere zwei ungesättigte Säuren und/oder deren Salze sowie als drittes Monomer Vinylalkohol und/oder einem veresterten Vinyl- alkohol oder ein Kohlenhydrat enthalten. Das erste saure Monomer beziehungsweise dessen Salz leitet sich von einer monoethylenisch ungesättigten C3-Cs-Carbonsäure und vorzugsweise von einer C3-C4-Monocarbonsäure, insbesondere von (Meth)-acrylsäure ab. Das zweite saure Monomer beziehungsweise dessen Salz kann ein Derivat einer C4-Cs-Dicarbonsäure, wobei Maleinsäure besonders bevorzugt ist, und/oder ein Derivat einer Allylsulfonsäure, die in 2-Stellung mit einem Alkyl- oder Arylrest substituiert ist, sein. Derartige Polymere weisen im allgemeinen eine relative Molekülmasse zwischen 1 000 und 200 000 auf. Weitere bevorzugte Copolymere sind solche, die als Monomere Acrolein und Acrylsäure/Acrylsäuresalze beziehungsweise Vinylacetat aufweisen. Die organischen Buildersubstanzen können, insbesondere zur Herstellung flüssiger Mittel, in Form wäßriger Lösungen, vorzugsweise in Form 30- bis 50-gewichtsprozentiger wäßriger Lösungen eingesetzt werden. Alle genannten Säuren werden in der Regel in Form ihrer wasserlöslichen Salze, insbesondere ihre Alkalisalze, eingesetzt.
Derartige organische Buildersubstanzen können gewünschtenfalls in Mengen bis zu 40 Gew.-%, insbesondere bis zu 25 Gew.-% und vorzugsweise von 1 Gew.-% bis 8 Gew.-% enthalten sein. Mengen nahe der genannten Obergrenze werden vorzugsweise in pastenförmigen oder flüssigen, insbesondere wasserhaltigen Mitteln eingesetzt.
In einer bevorzugten Ausgestaltung weist das Mittel einen wasserlöslichen Builderblock auf. Durch die Verwendung des Begriffes„Builderblock" soll hierbei ausgedrückt werden, daß die Mittel keine weiteren Buildersubstanzen enthalten als solche, die wasserlöslich sind, das heißt sämtliche in dem Mittel enthaltenen Buildersubstanzen sind in dem so charakterisierten„Block"
zusammengefasst, wobei allenfalls die Mengen an Stoffen ausgenommen sind, die als
Verunreinigungen beziehungsweise stabilisierende Zusätze in geringen Mengen in den übrigen Inhaltsstoffen der Mittel handelsüblicherweise enthalten sein können. Unter dem Begriff „wasserlöslich" soll dabei verstanden werden, daß sich der Builderblock bei der Konzentration, die sich durch die Einsatzmenge des ihn enthaltenden Mittels bei den üblichen Bedingungen ergibt, rückstandsfrei löst. Vorzugsweise sind mindestens 15 Gew.-% und bis zu 55 Gew.-%, insbesondere 25 Gew.-% bis 50 Gew.-% an wasserlöslichem Builderblock in den Mitteln enthalten. Dieser setzt sich vorzugsweise zusammen aus den Komponenten a) 5 Gew.-% bis 35 Gew.-% Citronensäure, Alkalicitrat und/oder Alkalicarbonat, welches auch zumindest anteilig durch Alkalihydrogencarbonat ersetzt sein kann,
b) bis zu 10 Gew.-% Alkalisilikat mit einem Modul im Bereich von 1 ,8 bis 2,5,
c) bis zu 2 Gew.-% Phosphonsäure und/oder Alkaliphosphonat,
d) bis zu 10 Gew.-%, vorzugsweise 5 Gew.-%, Phosphat-Builder, und
e) bis zu 10 Gew.-% polymerem Polycarboxylat,
f) bis zu 10 Gew.-% Zeolith-Builder,
wobei die Mengenangaben sich auf das gesamte Wasch- beziehungsweise Reinigungsmittel beziehen. Dies gilt auch für alle folgenden Mengenangaben, sofern nicht ausdrücklich anders angegeben.
In einer bevorzugten Ausführungsform enthält der wasserlösliche Builderblock mindestens 2 der Komponenten b), c), d), e) und f) in Mengen größer 10 Gew.-%.
Hinsichtlich der Komponente a) sind in einer bevorzugten Ausführungsform 15 Gew.-% bis 25 Gew.-% Alkalicarbonat, welches zumindest anteilig durch Alkalihydrogencarbonat ersetzt sein kann, und bis zu 5 Gew.-%, insbesondere 0,5 Gew.-% bis 2,5 Gew.-% Citronensäure und/oder Alkalicitrat enthalten. In einer alternativen Ausführungsform sind als Komponente a) 5 Gew.-% bis 25 Gew.-%, insbesondere 5 Gew.-% bis 15 Gew.-% Citronensäure und/oder Alkalicitrat und bis zu 5 Gew.-% , insbesondere 1 Gew.-% bis 5 Gew.-% Alkalicarbonat, welches zumindest anteilig durch Alkalihydrogencarbonat ersetzt sein kann, enthalten. Falls sowohl Alkalicarbonat wie auch Alkalihydrogencarbonat vorhanden sind, weist die Komponte a) Alkalicarbonat und
Alkalihydrogencarbonat vorzugsweise im Gewichtsverhältnis von 10: 1 bis 1 : 1 auf.
Hinsichtlich der Komponente b) sind in einer bevorzugten Ausführungsform 1 Gew.-% bis 5 Gew.- % Alkalisilikat mit einem Modul im Bereich von 1 ,8 bis 2,5 enthalten.
Hinsichtlich der Komponente c) sind in einer bevorzugten Ausführungsform 0,05 Gew.-% bis 1 Gew.-% Phosphonsäure und/oder Alkaliphosphonat enthalten. Unter Phosphonsäuren werden dabei auch gegebenenfalls substituierte Alkylphosphonsäuren verstanden, die auch mehrere Phosphonsäuregruppierungen aufweisen könne (sogenannte Polyphosphonsäuren). Bevorzugt werden sie ausgewählt aus den Hydroxy- und/oder Aminoalkylphosphonsäuren und/oder deren Alkalisalzen, wie zum Beispiel Dimethylaminomethandiphosphonsäure, 3-Aminopropan-1-hydroxy- 1 ,1 -diphosphonsäure, 1-Amino-1-phenyl-methandiphosphonsäure, 1-Hydroxyethan-1 , 1-diphos- phonsäure, Amino-tris(methylenphosphonsäure), N,N,N',N'-Ethylendiamin-tetrakis(methylenphos- phonsäure) und acylierte Derivate der phosphorigen Säure, die auch in beliebigen Mischungen eingesetzt werden können.
Hinsichtlich der Komponente d) wird auf die Definition des Phosphat-Builders verwiesen. Hinsichtlich der Komponente e) sind beispielsweise die Alkalimetallsalze der Polyacrylsäure oder der Polymethacrylsäure, beispielsweise solche mit einer relativen Molekülmasse von 500 bis 70000 g/mol geeignet. Diese Substanzklasse wurde im Detail bereits weiter oben beschrieben. Die (co-)polymeren Polycarboxylate können entweder als Pulver oder als wässrige Lösung eingesetzt werden. Der Gehalt der Mittel an (co-)polymeren Polycarboxylaten beträgt vorzugsweise 0,5 bis 20 Gew.-%, insbesondere 3 bis 10 Gew.-%.
Unter dem Begriff Zeolith-Builder, wie er hierin verwendet wird, wird nicht nur Zeolith im eigentlichen Sinn verstanden, sowohl kristallines als auch amorphes Alkalialumosilikat. Zeolith liegt in dem Mittel in Mengen von 0 bis zu 10 Gew.-%, vorzugsweise nicht über 5 Gew.-% vor. Unter diesen sind die kristallinen Natriumalumosilikate in Waschmittelqualität, insbesondere Zeolith A, P und gegebenenfalls X, bevorzugt. Mengen nahe der genannten Obergrenze werden vorzugsweise in festen, teilchenförmigen Mitteln eingesetzt. Geeignete Alumosilikate weisen insbesondere keine Teilchen mit einer Korngröße über 30 μιη auf und bestehen vorzugsweise zu wenigstens 80 Gew.- % aus Teilchen mit einer Größe unter 10 μιη. Ihr Calciumbindevermögen, das nach den Angaben der deutschen Patentschrift DE 24 12 837 bestimmt werden kann, liegt in der Regel im Bereich von 100 bis 200 mg CaO pro Gramm.
Das Mittel weist vorzugsweise 0-10 Gew.-%, vorzugsweise 0-5 Gew.-%, Zeolith-Builder auf.
Der Begriff Alkalisilikat betrifft kristalline und amorphe Alkalisilikate. Kristalline Alkalisilkate umfassen schichtförmige Natriumsilicate der allgemeinen Formel NaMSixCtex+ryl-bO, wobei M Natrium oder Wasserstoff bedeutet, x eine Zahl von 1 ,9 bis 4 und y eine Zahl von 0 bis 20 ist und bevorzugte Werte für x 2, 3 oder 4 sind. Sie eigenen sich zur Substitution von Zeolithen oder Phosphaten. Derartige kristalline Schichtsilicate werden beispielsweise in der europäischen Patentanmeldung EP-A-0 164 514 beschrieben. Bevorzugte kristalline Schichtsilicate der angegebenen Formel sind solche, in denen M für Natrium steht und x die Werte 2 oder 3 annimmt.
Insbesondere sind sowohl ß- als auch δ-Natriumdisilicate Na2Si205'yH20 bevorzugt.
Bevorzugte amorphe Alkalisilikate sind amorphe Natriumsilicate mit einem Modul Na2Ü : S1O2 von 1 :2 bis 1 :3,3, vorzugsweise von 1 :2 bis 1 :2,8 und insbesondere von 1 :2 bis 1 :2,6, welche löseverzögert sind und Sekundärwascheigenschaften aufweisen. Die Löseverzögerung gegenüber herkömmlichen amorphen Natriumsilicaten kann dabei auf verschiedene Weise, beispielsweise durch Oberflächenbehandlung, Compoundierung, Kompaktierung/Verdichtung oder durch
Übertrocknung hervorgerufen worden sein. Im Rahmen dieser Erfindung wird unter dem Begriff "amorph" auch "röntgenamorph" verstanden. Dies heißt, dass die Silicate bei
Röntgenbeugungsexperimenten keine scharfen Röntgenreflexe liefern, wie sie für kristalline Substanzen typisch sind, sondern allenfalls ein oder mehrere Maxima der gestreuten Röntgenstrahlung, die eine Breite von mehreren Gradeinheiten des Beugungswinkels aufweisen. Es kann jedoch sehr wohl sogar zu besonders guten Buildereigenschaften führen, wenn die Silicatpartikel bei Elektronenbeugungsexperimenten verwaschene oder sogar scharfe
Beugungsmaxima liefern. Dies ist so zu interpretieren, dass die Produkte mikrokristalline Bereiche der Größe 10 bis einige Hundert nm aufweisen, wobei Werte bis max. 50 nm und insbesondere bis max. 20 nm bevorzugt sind. Derartige sogenannte rontgenamorphe Silicate, welche ebenfalls eine Löseverzögerung gegenüber den herkömmlichen Wassergläsern aufweisen, werden
beispielsweise in der deutschen Patentanmeldung DE-A-44 00 024 beschrieben. Insbesondere bevorzugt sind verdichtete/kompaktierte amorphe Silicate, compoundierte amorphe Silicate und übertrocknete rontgenamorphe Silicate, wobei insbesondere die übertrockneten Silicate bevorzugt auch als Träger in den erfindungsgemäßen Granulaten vorkommen bzw. als Träger in dem erfindungsgemäßen Verfahren eingesetzt werden.
Das Mittel weist vorzugsweise 0-20 Gew.-%, vorzugsweise 0-15 Gew.-%, noch mehr bevorzugt 0- 10 Gew.-% Alkalisilikat-Builder, vorzugsweise Natriumsilikat-Builder, auf.
Die erfindungsgemäßen Mittel weisen 0-10 Gew.-%, vorzugsweise 0-5 Gew.-%, noch mehr bevorzugt 0-1 Gew.-% Phosphat-Builder auf.
Unter der Vielzahl der kommerziell erhältlichen Phosphat-Builder haben die Alkalimetallphosphate unter besonderer Bevorzugung von Pentanatriumtriphosphat, NasPsO-io (Natriumtripolyphosphat) bzw. Pentakaliumtriphosphat, K5P3O10 (Kaliumtripolyphosphat) für die erfindungsgemäßen Mittel die größte Bedeutung. Werden im Rahmen der vorliegenden Anmeldung Phosphate als reinigungsaktive Substanzen in dem Wasch- oder Reinigungsmittel eingesetzt, so enthalten bevorzugte Mittel diese(s) Phosphat(e), vorzugsweise Pentakaliumtriphosphat, wobei der
Gewichtsanteil des Phosphats am Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels
vorzugsweise 0 bis 10 Gew.-%, bevorzugt 0 bis 5 Gew.-% und insbesondere 0 bis 1 Gew.-% beträgt.
Die erfindungsgemäßen festen Wasch- oder Reinigungsmittel können in den dem Fachmann bekannten Konfektionsformen, also beispielsweise als Pulver, Granulate, Extrudate oder
Kompaktate, insbesondere Tabletten bereitgestellt werden.
Ein Stoff, z.B. eine Zusammensetzung oder ein Mittel ist gemäß Definition der Erfindung festformig, wenn sie bei 25 °C und 1013 mbar im festen Aggregatzustand vorliegt.
Ein Stoff, z.B. eine Zusammensetzung oder ein Mittel ist gemäß Definition der Erfindung flüssig, wenn sie bei 25 °C und 1013 mbar im flüssigen Aggregatzustand vorliegt. Dabei umfasst flüssig auch gelförmig. Feste, insbesondere pulverförmige, erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel, können neben den erfindungsgemäßen Enzymen im Prinzip alle bekannten und in derartigen Mitteln üblichen Inhaltsstoffe enthalten, wobei mindestens ein weiterer Inhaltsstoff in dem Mittel vorhanden ist. Die erfindungsgemäßen Mittel können insbesondere Buildersubstanzen, oberflächenaktive Tenside, Bleichmittel auf Basis organischer und/oder anorganischer Persauerstoffverbindungen, Bleichaktivatoren, Bleichkatalysatoren, wassermischbare organische Lösungsmittel, Enzyme, Sequestrierungsmittel, Elektrolyte, pH-Regulatoren und weitere Hilfsstoffe wie optische Aufheller, Ver- grauungsinhibitoren, Schaumregulatoren sowie Färb- und Duftstoffe sowie Kombinationen hiervon enthalten.
In einer Ausführungsform umfasst ein Wasch- oder Reinigungsmittel, ferner
- 5 Gew.-% bis 70 Gew.-%, insbesondere 5 Gew.-% bis 35 Gew.-% Tenside und/oder
- 0-10 Gew.-%, insbesondere 0-5 Gew.-% Phosphat-Builder und
- 5 Gew.-% bis 55 Gew.-%, insbesondere 5 Gew.-% bis 35 Gew.-%, Carbonat-Builder und
- 0,01 bis 15 Gew.-% feste anorganische und/oder organische Säuren beziehungsweise saure Salze und/oder
- 0,01 bis 5 Gew.-% Komplexbildner für Schwermetalle und/oder
- 0,01 bis 5 Gew.-% Vergrauungsinhibitor und/oder
- 0,01 bis 5 Gew. -% Farbübertragungsinhibitor und/oder
- 0,01 bis 5 Gew.-% Schauminhibitor.
Optional kann das Mittel ferner optische Aufheller umfassen, bevorzugt von 0,01 bis 5 Gew-%.
Die Herstellung erfindungsgemäßer fester Mittel bietet keine Schwierigkeiten und kann auf bekannte Weise, zum Beispiel durch Sprühtrocknen oder Granulation, erfolgen, wobei Enzyme und eventuelle weitere thermisch empfindliche Inhaltsstoffe wie zum Beispiel Bleichmittel gegebenenfalls später separat zugesetzt werden. Zur Herstellung erfindungsgemäßer Mittel mit erhöhtem Schüttgewicht, insbesondere im Bereich von 650 g/l bis 950 g/l, ist ein einen Extrusionsschritt aufweisendes Verfahren bevorzugt.
Zur Herstellung von erfindungsgemäßen festen Mitteln in Tablettenform, die einphasig oder mehrphasig, einfarbig oder mehrfarbig und insbesondere aus einer Schicht oder aus mehreren, insbesondere aus zwei Schichten bestehen können, geht man vorzugsweise derart vor, dass man alle Bestandteile - gegebenenfalls je einer Schicht - in einem Mischer miteinander vermischt und das Gemisch mittels herkömmlicher Tablettenpressen, beispielsweise Exzenterpressen oder Rundläuferpressen, mit Presskräften im Bereich von etwa 50 bis 100 kN, vorzugsweise bei 60 bis 70 kN verpresst. Insbesondere bei mehrschichtigen Tabletten kann es von Vorteil sein, wenn mindestens eine Schicht vorverpresst wird. Dies wird vorzugsweise bei Presskräften zwischen 5 und 20 kN, insbesondere bei 10 bis 15 kN durchgeführt. Man erhält so problemlos bruchfeste und dennoch unter Anwendungsbedingungen ausreichend schnell lösliche Tabletten mit Bruch- und Biegefestigkeiten von normalerweise 100 bis 200 N, bevorzugt jedoch über 150 N. Vorzugsweise weist eine derart hergestellte Tablette ein Gewicht von 10 g bis 50 g, insbesondere von 15 g bis 40 g auf. Die Raumform der Tabletten ist beliebig und kann rund, oval oder eckig sein, wobei auch Zwischenformen möglich sind. Ecken und Kanten sind vorteilhafterweise abgerundet. Runde Tabletten weisen vorzugsweise einen Durchmesser von 30 mm bis 40 mm auf. Insbesondere die Größe von eckig oder quaderförmig gestalteten Tabletten, welche überwiegend über die
Dosiervorrichtung beispielsweise der Waschmaschine eingebracht werden, ist abhängig von der Geometrie und dem Volumen dieser Dosiervorrichtung. Beispielhaft bevorzugte
Ausführungsformen weisen eine Grundfläche von (20 bis 30 mm) x (34 bis 40 mm), insbesondere von 26x36 mm oder von 24x38 mm auf.
Vorzugsweise umfasst das Mittel 0-25 Gew.-%, mehr bevorzugt 0-15 Gew.-% einer
Persauerstoffverbindung.
Als für den Einsatz in erfindungsgemäßen festen Mitteln geeignete Persauerstoffverbindungen kommen insbesondere organische Persäuren beziehungsweise persaure Salze organischer Säuren, wie Phthalimidopercapronsäure, Perbenzoesäure oder Salze der Diperdodecandisäure, Wasserstoffperoxid und unter den Waschbedingungen Wasserstoffperoxid abgebende anorganische Salze, zu denen Perborat, Percarbonat, Persilikat und/oder Persulfat wie Caroat gehören, in Betracht. Sofern feste Persauerstoffverbindungen eingesetzt werden sollen, können diese in Form von Pulvern oder Granulaten verwendet werden, die auch in im Prinzip bekannter Weise umhüllt sein können. Falls ein erfindungsgemäßes Mittel Persauerstoffverbindungen enthält, sind diese in Mengen von vorzugsweise bis zu 50 Gew.-%, insbesondere von 5 Gew.-% bis 30 Gew.-%, vorhanden. Der Zusatz geringer Mengen bekannter Bleichmittelstabilisatoren wie beispielsweise von Phosphonaten, Boraten beziehungsweise Metaboraten und Metasilikaten sowie Magnesiumsalzen wie Magnesiumsulfat kann zweckdienlich sein.
Als Bleichaktivatoren können in den festen Mitteln Verbindungen, die unter
Perhydrolysebedingungen aliphatische Peroxocarbonsäuren mit vorzugsweise 1 bis 10 C-Atomen, insbesondere 2 bis 4 C-Atomen, und/oder gegebenenfalls substituierte Perbenzoesäure ergeben, eingesetzt werden. Geeignet sind Substanzen, die O- und/oder N-Acylgruppen der genannten C- Atomzahl und/oder gegebenenfalls substituierte Benzoylgruppen tragen. Bevorzugt sind mehrfach acylierte Alkylendiamine, insbesondere Tetraacetylethylendiamin (TAED), acylierte Triazinderivate, insbesondere 1 ,5-Diacetyl-2,4-dioxohexahydro-1 ,3,5-triazin (DADHT), acylierte Glykolurile, insbesondere Tetraacetylglykoluril (TAGU), N-Acylimide, insbesondere N-Nonanoylsuccinimid (NOSI), acylierte Phenolsulfonate, insbesondere n-Nonanoyl- oder Isononanoyloxybenzolsulfonat (n- bzw. iso-NOBS), Carbonsäureanhydride, insbesondere Phthalsäureanhydrid, acylierte mehrwertige Alkohole, insbesondere Triacetin, Ethylenglykoldiacetat, 2,5-Diacetoxy-2,5-dihydrofuran und Enolester sowie acetyliertes Sorbitol und Mannitol beziehungsweise deren beschriebene
Mischungen (SORMAN), acylierte Zuckerderivate, insbesondere Pentaacetylglukose (PAG), Pentaacetylfruktose, Tetraacetylxylose und Octaacetyllactose sowie acetyliertes, gegebenenfalls N-alkyliertes Glucamin und Gluconolacton, und/oder N-acylierte Lactame, beispielsweise N- Benzoylcaprolactam. Die hydrophil substituierten Acylacetale und die Acyllactame werden ebenfalls bevorzugt eingesetzt. Auch Kombinationen konventioneller Bleichaktivatoren können eingesetzt werden. Derartige Bleichaktivatoren können, insbesondere bei Anwesenheit obengenannter Wasserstoffperoxid-Iiefernder Bleichmittel, im üblichen Mengenbereich, vorzugsweise in Mengen von 0,5 Gew.-% bis 10 Gew.-%, insbesondere 1 Gew.-% bis 8 Gew.-%, bezogen auf gesamtes Mittel, enthalten sein, fehlen bei Einsatz von Percarbonsäure als alleinigem Bleichmittel jedoch vorzugsweise ganz.
Zusätzlich zu den konventionellen Bleichaktivatoren oder an deren Stelle können in festen Mitteln auch Sulfonimine und/oder bleichverstärkende Übergangsmetallsalze beziehungsweise
Übergangsmetallkomplexe als sogenannte Bleichkatalysatoren enthalten sein.
Zu den erfindungsgemäßen festen Darreichungsformen zählen Extrudate, Granulate, Tabletten oder Pouches enthaltend feste Mittel, die sowohl in Großgebinden als auch portionsweise abgepackt vorliegen können. Alternativ liegt das Mittel als rieselfähiges Pulver vor, insbesondere mit einem Schüttgewicht von 300 g/l bis 1200 g/l, insbesondere 500 g/l bis 900 g/l oder 600 g/l bis 850 g/l.
Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung umfassen alle festen, pulverförmigen, flüssigen, gelformigen oder pastösen Darreichungsformen der Mittel, die gegebenenfalls auch aus mehreren Phasen bestehen können sowie in komprimierter oder nicht komprimierter Form vorliegen können. Eine weitere Ausführungsform der Erfindung stellen daher Mittel dar, die dadurch gekennzeichnet sind, dass sie als Einkomponentensystem vorliegen. Solche Mittel bestehen bevorzugt aus einer Phase. Selbstverständlich können erfindungsgemäße Mittel aber auch aus mehreren Phasen bestehen, zum Beispiel zwei flüssige, zwei feste oder eine flüssige und eine feste Phase. In einer weiteren Ausführungsform der Erfindung ist das Wasch- oder Reinigungsmittel daher dadurch gekennzeichnet sind, dass es in mehrere Komponenten aufgeteilt ist.
Die erfindungsgemäßen festen Wasch- oder Reinigungsmittel weisen vorzugsweise bezogen auf ihr Gesamtgewicht weniger als 10 Gew.-%, vorzugsweise zwischen 1 und 10 Gew.-% und insbesondere zwischen 1 und 5 Gew.-% Wasser auf. Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist ein Verfahren zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen, das dadurch gekennzeichnet ist, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein erfindungsgemäßes Mittel angewendet wird.
Hierunter fallen sowohl manuelle als auch maschinelle Verfahren, wobei maschinelle Verfahren bevorzugt sind. Verfahren zur Reinigung von Textilien zeichnen sich im allgemeinen dadurch aus, dass in mehreren Verfahrensschritten verschiedene reinigungsaktive Substanzen auf das
Reinigungsgut aufgebracht und nach der Einwirkzeit abgewaschen werden, oder dass das Reinigungsgut in sonstiger Weise mit einem Waschmittel oder einer Lösung oder Verdünnung dieses Mittels behandelt wird. Entsprechendes gilt für Verfahren zur Reinigung von allen anderen Materialien als Textilien, insbesondere von harten Oberflächen. Alle denkbaren Wasch- oder Reinigungsverfahren können in wenigstens einem der Verfahrensschritte um die Anwendung eines erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittels oder einer erfindungsgemäßen Amylase, vorzugsweise in Kombination mit der Protease, bereichert werden und stellen dann
Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung dar. Alle Sachverhalte, Gegenstände und
Ausführungsformen, die für erfindungsgemäße Amylase, vorzugsweise in Kombination mit Protease, und sie enthaltende Mittel beschrieben sind, sind auch auf diesen Erfindungsgegenstand anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehenden
erfindungsgemäßen Verfahren gilt.
Alternative Ausführungsformen dieses Erfindungsgegenstandes stellen auch Verfahren zur Behandlung von Textilrohstoffen oder zur Textilpflege dar, bei denen in wenigstens einem
Verfahrensschritt eine erfindungsgemäße Protease aktiv wird. Hierunter sind Verfahren für Textilrohstoffe, Fasern oder Textilien mit natürlichen Bestandteilen bevorzugt, und ganz besonders für solche mit Wolle oder Seide.
Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist die Verwendung eines erfindungsgemäßen Mittels zur Reinigung von Textilien oder von harten Oberflächen, insbesondere derart, dass die Kombination aus Amylase und Protease in einer Menge von 4C^g bis 4g, vorzugsweise von 5C^g bis 3g, besonders bevorzugt von 10C^g bis 2g und ganz besonders bevorzugt von 20C^g bis 1g eingesetzt wird.
Um die Wasch und Reinigungsleistung von Enzymen zu untersuchen, kann der folgende Test vorgenommen werden:
Standardisiert verschmutzte werden Textilien eingesetzt. Es wird die folgende Anschmutzung verwendet:
• Blut/Milch/Tusche auf Baumwolle: Produkt Nr. C-05 erhältlich von CFT (Center For Testmaterials) B.V. Viaardingen, Niederlande
Die erfindungsgemäßen festen Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltend die erfindungsgemäße Amylase zeigen ein verbessertes Reinigungsverhalten im Vergleich zu entsprechenden Mitteln enthaltend die Amylase Stainzyme®. Der Vorteil ist besonders deutlich, wenn die Amylasen mit Protease kombiniert werden.
Es wurde die synergistische Wirkung der erfindungsgemäßen α-Amylase mit der Protease in festen phosphatarmen und carbonatreichen Waschmitteln durch die verbesserte Reinigungsleistung an Stärke-haltigen Anschmutzungen gezeigt. Zudem wurde beobachtet, dass die erfindungsgemäße Amylase überraschender weise besonders gut in sogenannten Soluble-Builder-Formulierungen wirkt, d.h. in Formulierungen, die lediglich geringe Mengen an Zeolith- und Phosphat-Builder aufweisen. Die Verbesserung der Auswaschbarkeit zweigt sich insbesondere an Stärkeflecken und Lebensmittel mit Stärke wie Schokoladencreme.
Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für erfindungsgemäße Proteasen und sie enthaltende Mittel beschrieben sind, sind auch auf diesen Erfindungsgegenstand anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehende erfindungsgemäße Verwendung gilt.
Allgemeine Definitionen
Alle hierin zitierten Dokumente werden hiermit durch Bezugnahme in ihrer Gesamtheit
aufgenommen. Die hierin veranschaulichend beschriebenen Erfindungen können in geeigneter Weise in Abwesenheit eines beliebigen Elements oder Elemente, Beschränkung oder
Beschränkungen, die hier nicht spezifisch offenbart werden, durchgeführt werden. So können beispielsweise die Begriffe„umfassend",„einschließlich",„enthaltend", etc. weit und ohne
Beschränkung ausgelegt werden. Zusätzlich werden die Begriffe und Ausdrücke lediglich zur Beschreibung verwendet und nicht der Einschränkung verwendet, und es besteht keine Absicht bei der Verwendung solcher Begriffe und Ausdrücke irgendwelche Äguivalente der gezeigten und beschriebenen Merkmale oder Teile davon auszuschließen, sondern es ist offensichtlich, dass verschiedene Modifikationen innerhalb des Umfangs der beanspruchten Erfindung möglich sind. Somit versteht es sich, dass, obwohl die vorliegende Erfindung speziell anhand bevorzugter Ausführungsformen und optionaler Merkmale, Modifikationen und Variationen der Erfindungen offenbart wird, vom Fachmann auf diese zurückgegriffen werden kann und neue Modifikationen und Variationen entwickelt werden können, die innerhalb des Umfangs der vorliegenden Erfindung liegen. Die Erfindung ist breit und generisch beschrieben worden. Jede der engeren Spezies und Untergruppen, die innerhalb der allgemeinen Offenbarung fallen, sind ebenfalls Teil der Erfindung. Dies umfasst die generische Beschreibung der Erfindung mit einem Vorbehalt oder negative Einschränkung, die Gegenständen der Gattung ausschließt, unabhängig davon, ob das ausgeschnittene Material hier spezifisch angegeben wird. In den Fällen, wo Merkmale oder Aspekte der Erfindung in Form von Markush-Gruppen beschrieben werden, wird von den Fachleuten auf dem Gebiet erkannt, dass die Erfindung dadurch auch hinsichtlich jedes einzelnen Mitglieds oder Untergruppe von Mitgliedern der Markush-Gruppe beschrieben wird. Weitere Ausführungsformen der Erfindung werden aus den folgenden Ansprüchen ersichtlich.
Beispiele
Die folgenden Beispiele erläutert die Erfindung, ohne sie jedoch darauf einzuschränken:
Beispiel 1 :
Untersuchung des erfindungsgemäßen festen Wasch- oder Reinigungsmittels enthaltend Amylase oder Amylase und Protease in der Waschmaschine.
Für dieses Beispiel werden standardisiert verschmutzte Textilien eingesetzt.
Es wird bei Vergleichsuntersuchungen jeweils die gleiche Menge Aktivenzym eingesetzt. Die Amylasen oder die Kombination von Amylasen und Proteasen werden on top zu einem
pulverförmigen Waschmittel enthaltend 10% lineares Alkylbenzolsulfonat (Natrium-Salz), 1 ,5% C12-C18-Fettalkoholsulfat (Natrium-Salz), 2,0% C12-C18-Fettalkohol mit 7 EO, 20% Natrium- carbonat, 6,5% Natnumhydrogencarbonat, 4,0% amorphes Natriumdisilikat, 17% Natriumcarbonat- peroxohydrat, 4,0% TAED, 3,0% Polyacrylat, 1 ,0% Carboxymethylcellulose, 1 ,0% Phosphonat, 27% Natriumsulfat, Rest: Schauminhibitoren, optischer Aufheller, Duftstoffe gegeben.
Die Dosierung des pulverförmigen Waschmittels liegt zwischen 4,5 und 7,0 Gramm pro Liter Waschflotte. Gewaschen wird in einem pH-Werte von pH 8,5 bei 30°C, Wasserhärte 16°dH, in einer Miele W 1935, mit einer Gesamtwaschzeit von 70 min.
Beispiel 2:
Tabelle 1 zeigt ein erfindungsgemäßes Pulverwaschmittel B im Vergleich mit nicht
erfindungsgemäßen Pulverwaschmitteln A und C.
Tabelle 1 : Waschmittelrezepturen:
A B C
% AS % AS % AS
LAS-Na 12,5 12,5 3,4
FA 7EO 3,0 3,0 1 ,0
HEDP-Na4 1 , 1 1 ,1 0,3
Polycarboxylat 2,7 2,1 0,7
Natriumsilikat 2.1 7,0 7,0 22,0
Natriumcarbonat 20, 1 20,1 2,0
Zeolith A 0,3 0,3 12,0
Natriumtripolyphosphat - - 12,0
Natriumsulfat/sonstiges Auf 100 Auf 100 Auf 100,0
Natriumcarbonatperoxohydrat 10,0 10,0 17,0 TAED 3,5 3,5 5,0
Carboxymethylcellulose 1 ,3 1 ,3 0,6
Entschäumer 0,05 0,05 0,036
Protease * (as%) 0,01485 0,01485 0,01485
Thermamyl® (as %) 0,0308 - -
Amylase * (as%) - 0,01470 0,01470
Dosierung : 1 Schöpfkelle 65 g 65 g 65 g
Alle Angaben in Gew%
Protease * (Protease, die eine Aminosäuresequenz aufweist, die in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 2 die folgenden Aminosäuresubstitution S3T, V4I, V199I, und ansonsten die in SEQ ID NO:2 angegebenen Aminosäuresequenz aufweist)
Amylase *: erfindungsgemäße Amylase
Beispiel 3: Waschversuch zum Nachweis der verbesserten Fleckentfernung Verwendete Substanzen:
Für die Waschversuche wurden Haushaltswaschmaschinen (Miele W 1935, 53 Min. Waschzyklus, 16°d Wasserhärte) mit 3,5 kg Begleitwäsche sowie den angeschmutzten Stofflappen beladen. Zusätzlich wurden 65g / 1 15 ml des zu prüfenden Waschmittels zudosiert und bei 30°C gewaschen. Es wurde Waschmittel A aus Tabelle 1 als Referenz verwendet und mit dem erfindungsgemäßen Waschmittel B verglichen. Nach hängender Trocknung und Mangeln der Stofflappen wurde deren Weißgrad (Tristimulus-Wert Y ohne UV) spektralphotometrisch (Minolta CR200-1 ) bestimmt.
Die angegebenen Werte (Tabelle 2) sind Mittelwerte von 6 Bestimmungen. Die angeschmutzten Textilen wurden gekauft. Gezeigt sind die Mittelwerte der Remissionswerte in Spalte A (für Zusammensetzung A) und B (für Zusammensetzung B). Tabelle 3 gibt die Differenzen der Remissionswerte zum Standardwaschmittel sowie die Fehler bei der 6-fach Bestimmung (HSD) in Tabelle 3. Die Verwendung der erfindungsgemäßen Amylase in der Waschmittelformulierung B zeigt im Vergleich zur Waschmittelformulierung A mit der Amylase Thermamyl® Verbesserungen der Auswaschbarkeit insbesondere an Stärkeflecken. Tabelle 2: Absolutwerte des Waschversuches
A B
CFT CS26 Com starch, colored CO 50,4 60,1
CFT CS28 Rice starch, colored CO 53,6 64,0
EMPA 162 com starch, colored PES/CO 57,5 67,9
Tabelle 3: Waschergebnisse mit statistischer Analyse bei einer 6-fach Bestimmung (HSD) nach Tukey
B vs A
Diff. HSD
CFT CS26 Com starch, colored CO 9,7 2,2
CFT CS28 Rice starch, colored CO 10,4 2,2
EMPA 162 Com starch, colored PES/CO 10,4 2,3
Somit zeigt sich, dass die erfindungsgemäße Zusammensetzung B signifikant besser stärkehaltige Anschmutzungen entfernt.
Beispiel 4: Waschversuch zum Nachweis der verbesserten Fleckentfernung
Ein erfindungsgemäßes Pulverwaschmittel B im Vergleich mit einem nicht erfindungsgemäßen, phosphathaltigen, carbonatarmen Pulverwaschmittel C (Tabelle 1 ) wurde verwendet.
Verwendete Substanzen:
Für die Waschversuche wurden Haushaltswaschmaschinen (Miele W 1935, 53 Min. Waschzyklus, 16°d Wasserhärte) mit 3,5 kg Begleitwäsche sowie den angeschmutzten Stofflappen beladen. Zusätzlich wurden 65g / 1 15 ml des zu prüfenden Waschmittels zudosiert und bei 30°C gewaschen. Es wurde Waschmittel C aus Tabelle 1 als Referenz verwendet und mit dem erfindungsgemäßen Waschmittel B verglichen. Nach hängender Trocknung und Mangeln der Stofflappen wurde deren Weißgrad (Tristimulus-Wert Y ohne UV) spektralphotometrisch (Minolta CR200-1 ) bestimmt.
Die angeschmutzten Textilen wurden gekauft. Es wurden jeweils die Mittelwerte von 6
Bestimmungen gebildet und die Differenzen der Mittelwerte der Remissionswerte zwischen Waschmittel B und C sowie die Fehler bei der 6-fach Bestimmung (HSD) berechnet (Tabelle 4). Die Verwendung der erfindungsgemäßen Amylase in der Waschmittelformulierung B zeigt im Vergleich zur Waschmittelformulierung C mit derselben Amylase einer Verbesserung der Auswaschbarkeit von Stärkeflecken.
Tabelle 4: Waschergebnisse mit statistischer Analyse bei einer 6-fach Bestimmung (HSD) nach Tukey
B vs C
Diff. HSD
CFT CS26 Com starch, colored CO 3, 1 2,2
CFT CS28 Rice starch, colored CO 2,5 2,4
EMPA 162 Com starch, colored PES/CO 2,4 2,2
Somit zeigt sich, dass die erfindungsgemäße Zusammensetzung B signifikant besser stärkehaltige Anschmutzungen entfernt.

Claims

Patentansprüche
1. Festes Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltend 5-70 Gew.-% Tensid, 5-55 Gew.-% Carbonat, 0-10 Gew.-% Phosphat-Builder und eine a-Amylase, wobei die α-Amylase dadurch gekennzeichnet ist, dass sie zu der in SEQ ID NO.1 angegeben Sequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 89% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 90%, 90,5%, 91 %, 91 ,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 99%, 99,5% und bis zu 100% identisch ist und in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 an einer oder mehreren der Positionen 180, 181 , 182, 183 und 184 Deletionen aufweist.
2. Festes Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 1 , wobei die Amylase Deletionen an mindestens zwei Positionen ausgewählt aus den Positionen 180+181 , 181 +182, 182+183 und 183+184 in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 , und ganz besonders bevorzugt an den Positionen 183+184 in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 aufweist.
3. Festes Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 1 und 2, wobei die Amylase die Deletionen H183* + G184* in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 aufweist.
4. Festes Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 1 bis 3, wobei die Amylase in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 weiterhin Aminosäuresubstitutionen an einer oder mehreren der Positionen 405, 421 , 422 und 428 aufweist.
5. Festes Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 1 bis 4, wobei die Amylase in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 1 die Substitutionen I405L; A421 H, A422P und A428T aufweist.
6. Festes Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 1 bis 5, wobei a) das Mittel 5-55 Gew.- %, vorzugsweise 5-35 Gew.-%, Aniontensid, 0-20 Gew.-%, vorzugsweise 0-10 Gew.-%, Alkalisilikat-Builder, vorzugsweise Natriumsilikat-Builder, und 0-10 Gew.-%, vorzugsweise 0-5 Gew.-%, Zeolith-Builder aufweist und/oder b) das Mittel eine Protease, insbesondere Protease in einer Menge von 0,001 -0, 1 Gew.-%, vorzugsweise von 0,01 bis 0,06 Gew.-%, aufweist.
7. Festes Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 6, wobei a) die Protease eine
Aminosäuresequenz aufweist, die zu der in SEQ ID NO. 2 und/oder zu der in SEQ ID NO.3 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81 %, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90,5%, 91 %, 91 ,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5% und 99% identisch ist oder b) die Protease eine Aminosäuresequenz aufweist, die zu der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81 %, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90,5%, 91 %, 91 ,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5% und 99% identisch ist und in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 2 an Position 99 die Aminosäure Glutaminsäure (E) aufweist oder c) die Protease eine Aminosäuresequenz aufweist, die zu der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81 %, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90,5%, 91 %, 91 ,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5% und 99% identisch ist und in der Zählung gemäß SEQ ID NO. 2 an Position 3 die Aminosäure Glutaminsäure (T), an Position 4 die Aminosäure Isoleucin (I) und an Position 199 die
Aminosäure Isoleucin (I) aufweist.
8. Festes Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 1 bis 7, wobei die Protease eine
Protease gemäß SEQ ID NO.4 ist und/oder das Mittel 0-15 Gew.-%, vorzugsweise 0-10 Gew.- %, Niotensid und/oder 0-25 Gew.-%, bevorzugt 0-15 Gew.-% einer Persauerstoffverbindung aufweist.
9. Festes Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 1 bis 8, dadurch gekennzeichnet, dass die Amylase in einer Menge von 0,001-0, 15 Gew.-%, vorzugsweise von 0,005 bis 0,012 Gew.- %, bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels in diesem enthalten sind.
10. Festes Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 1 bis 9, dadurch gekennzeichnet, dass das erfindungsgemäße feste Wasch- oder Reinigungsmittel 10 bis 30 Gew.-% Aniontensid, 0 bis 5 Gew.-% Phosphat-Builder, 5 bis 30 Gew.-% Natriumcarbonat, 0 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 1 bis 10 Gew.-% Natriumsilikat-Builder, 0 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 1 bis 3 Gew.-% Polyacrylat, 0 bis 5 Gew.-%, vorzugsweise 0 bis 1 Gew.-% Zeolith-Builder, 0,005 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,5 bis 2 Gew.-% Phosphonat, vorzugsweise HEDP aufweist.
1 1. Verwendung eines festen Wasch-oder Reinigungsmittels nach einem der Ansprüche 1-10 zum Waschen von Textilien oder Reinigen von harten Oberflächen.
12. Verwendung eines festen Wasch-oder Reinigungsmittels nach einem der Ansprüche 1-10 zum Entfernen von stärkehaltigen Anschmutzungen an Textilien oder harten Oberflächen.
13. Verfahren zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen, dadurch gekennzeichnet, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein festes Wasch-oder Reinigungsmittel nach einem der Ansprüche 1-10 verwendet wird.
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