WO2018086877A1 - Festes wasch- oder reinigungsmittel mit amylase und löslichem builder - Google Patents

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WO2018086877A1
WO2018086877A1 PCT/EP2017/077187 EP2017077187W WO2018086877A1 WO 2018086877 A1 WO2018086877 A1 WO 2018086877A1 EP 2017077187 W EP2017077187 W EP 2017077187W WO 2018086877 A1 WO2018086877 A1 WO 2018086877A1
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amino acid
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washing
amylase
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Dilek MADENCI
Brigitte Giesen
Timothy O'connell
Susanne Tondera
Susanne Wieland
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Henkel Ag & Co. Kgaa
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Definitions

  • the invention relates to a solid washing or cleaning agent containing an amylase, preferably in combination with a protease, wherein the amino acid sequences have been changed in particular with regard to the use in detergents and cleaners.
  • the invention further relates to processes for the cleaning of textiles and uses of these solid detergents or cleaners.
  • proteases are among the most technically important enzymes of all. For detergents and cleaners, they are the longest established and contained in virtually all modern, powerful detergents and cleaners enzymes. They cause the degradation of protein-containing stains on the items to be cleaned. Of these, in turn, proteases of the subtilisin type (subtilases, subtilopeptidases, EC 3.4.21.62) are particularly important, which are due to the catalytically active amino acids serine proteases. They act as nonspecific endopeptidases and hydrolyze any acid amide linkages that are internal to peptides or proteins. Their pH optimum is usually in the clearly alkaline range.
  • Subtilases Subtilisin-like Proteases
  • R. Siezen pages 75-95 in "Subtilisin enzymes", edited by R. Bott and C. Betzel, New York, 1996.
  • Subtilases are naturally occurring formed by microorganisms. Of these, in particular, the subtilisins formed and secreted by Bacillus species are to be mentioned as the most important group within the subtilases.
  • alpha-amylases are among the industrially important enzymes. Their use for detergents and cleaners is established industrially and they are contained in many modern, powerful detergents and cleaners.
  • An alpha-amylase is an enzyme that catalyzes the hydrolysis of the internal a (1-4) glycoside bonds of amylose but not the cleavage of terminal or a (1-6) -glycoside bonds.
  • Alpha-amylases are therefore a group of esterases (EC 3.2.1.1.).
  • Alpha-amylases catalyze the cleavage of starch, glycogen and others Oligo- and polysaccharides possessing a (1-4) -glycoside bond. In this respect, alpha-amylases counteract starch residues in the laundry and catalyze their hydrolysis
  • Alpha-amylases with broad substrate spectra are used in particular where inhomogeneous raw materials or substrate mixtures have to be reacted, that is, for example, in detergents and cleaning agents, since contaminants can consist of differently structured starch molecules and oligosaccharides.
  • alpha-amylases used in the washing or cleaning agents known from the prior art are usually of microbial origin and are generally derived from bacteria or fungi, for example the genera Bacillus, Pseudomonas, Acinetobacter, Micrococcus, Humicola, Trichoderma or Trichosporon, in particular Bacillus , Alpha-amylases are usually produced by biotechnological methods known per se by suitable microorganisms, for example by transgenic expression hosts of the genera Bacillus or by filamentous fungi.
  • Combination with a soluble builder system and optionally a protease according to the invention in solid detergents shows an activity on starch-containing soils, which is markedly improved compared to known agents.
  • starchy soils such as rice or corn starch
  • washability of bleach-sensitive stains increases.
  • the present invention is therefore in a first aspect containing a solid detergent or cleaning agent
  • protease optionally at least one protease, said protease comprising an amino acid sequence which is at least 80% identical to that in SEQ ID NO: 2 over its entire length;
  • the present invention relates to the use of a
  • solid washing or cleaning agent for washing textiles or cleaning hard surfaces, in particular for removing starchy
  • the present invention relates to a method for cleaning textiles or hard surfaces, characterized in that in at least one
  • Numeric ranges specified in the format "from x to y" include the above values. If multiple preferred numeric ranges are specified in this format, it is understood that all ranges resulting from the combination of the various endpoints, also be recorded.
  • At least one refers to 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 or more In the context of components of the compositions described herein, this indication does not refer to the absolute amount Therefore, for example, one or more of the "at least one anionic surfactant” means, for example, one or more
  • anionic surfactants i. one or more different types of anionic surfactants. Together with quantities, the quantities refer to the
  • the pH of an agent is the pH of the washing or cleaning liquor available at 20 ° C with the agent when dissolved in distilled water (1: 100 in weight ratio) unless otherwise specified is specified.
  • a fabric e.g. a composition or agent according to the invention is "solid" when in solid state at 25 ° C and 1013 mbar.
  • amylases and proteases according to the invention are preferably the mature amylase / protease, ie the catalytically active molecule without signal and / or propeptide (s). Unless otherwise stated, the sequences given refer to each mature enzyme.
  • the ⁇ -amylase used according to the invention is characterized in that it comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence given in SEQ ID NO: 1 over its total length to at least 75% and more preferably to at least 76%, 77%, 78 %, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91, 5% , 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98 %, 98.5%, 98.8%, 99.0%, 99.2%, 99.4%, 99.6%, 99.8% or 100.0%.
  • the protease according to the invention comprises an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence given in SEQ ID NO: 2 over at least 80% of its total length and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%. , 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91, 5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5%, 99%, or 100% identical.
  • protease which has an amino acid sequence which corresponds to the amino acid sequence given in SEQ ID NO: 2 over at least 80% of its total length and more preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%. , 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91, 5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, Is 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5% and 99% identical and in the count according to SEQ ID NO: 2 on at least one of Positions 3, 4, 99 and 199, preferably at two, three or four positions, one
  • proteases which (i) at position 99, the amino acid glutamic acid (E); and / or (ii) the amino acid threonine (T) at position 3, the amino acid isoleucine (I) at position 4 and the amino acid isoleucine (I) at position 199.
  • Amino acid positions are determined by an alignment of the amino acid sequence of a
  • amylase or protease of the invention having the amino acid sequence as set forth in SEQ ID NO: X. Furthermore, the assignment of the positions depends on the mature (mature) protein. This assignment is to be applied in particular if the
  • Amino acid sequence of a protein according to the invention comprises a higher number of amino acid residues than the amylase or protease in SEQ ID NO: X.
  • Positions in the amino acid sequence are the change positions in one
  • amylase or protease according to the invention those which are just assigned to these positions in an alignment.
  • sequence comparison is based on the BLAST algorithm established and commonly used in the prior art (see, for example, Altschul, SF, Gish, W., Miller, W., Myers, EW & Lipman, DJ. (1990) "Basic local alignment search tool.” Biol. 215: 403-410, and Altschul, Stephan F., Thomas L. Madden, Alejandro A. Schaffer, Jinghui Zhang, Hheng Zhang, Webb Miller, and David J.
  • Lipman (1997): "Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs "; Nucleic Acids Res., 25, pp.3389-3402) and in principle occurs by assigning similar sequences of nucleotides or amino acids in the nucleic acid or amino acid sequences to one another. A tabular assignment of the respective positions is referred to as alignment.
  • Another algorithm available in the prior art is the FASTA algorithm. Sequence comparisons (alignments), in particular multiple sequence comparisons, are created with computer programs.
  • T-Coffee see, for example, Notredame et al (2000): T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments, J. Mol. Biol. 302, 205-217 or programs based on these programs or algorithms.
  • alignment comparisons with the computer program Vector NTI® Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, California, USA) with the default parameters whose AlignX module for sequence comparisons is based on ClustalW.
  • Identity and / or homology information can be made about whole polypeptides or genes or only over individual regions. Homologous or identical regions of different nucleic acid or amino acid sequences are therefore defined by matches in the sequences. Such areas often have identical functions. They can be small and comprise only a few nucleotides or amino acids. Often, such small regions exert essential functions for the overall activity of the protein. It may therefore be useful to relate sequence matches only to individual, possibly small areas. Unless otherwise indicated, identity or homology information in the present application, however, refers to the total length of the particular nucleic acid or amino acid sequence indicated.
  • Amino acid position of a numerically designated position in SEQ ID NO: 1 or SEQ ID NO: 2 corresponds, therefore, that the corresponding position of the numerically designated position in SEQ ID NO: 1 or SEQ ID NO: 2 is assigned in an alignment as defined above.
  • amylases and proteases of the invention may have other amino acid changes, especially amino acid substitutions, insertions or deletions.
  • Such amylases and proteases are, for example, by targeted genetic modification, i. by mutagenesis, further developed and optimized for specific applications or specific properties (for example, in terms of catalytic activity, stability, etc.).
  • nucleic acids according to the invention can be introduced into recombination mixtures and thus used for
  • the goal is to introduce into the known molecules targeted mutations such as substitutions, insertions or deletions, for example, to improve the cleaning performance of enzymes of the invention.
  • targeted mutations such as substitutions, insertions or deletions, for example, to improve the cleaning performance of enzymes of the invention.
  • the surface charges and / or the isoelectric point of the molecules and thereby their interactions with the substrate can be changed.
  • the net charge of the enzymes can be changed in order to influence the substrate binding, in particular for use in detergents and cleaners.
  • the stability of the amylase or protease can be increased by one or more corresponding mutations, thereby improving its purification performance.
  • amino acid exchanges the following convention is used: first, the naturally occurring amino acid in the form of the international one-letter code is called, then follows the associated sequence position and finally the inserted amino acid. Several exchanges within the same polypeptide chain are separated by slashes. For insertions, additional amino acids are named after the sequence position. For deletions, the missing amino acid is replaced by a symbol, such as a star or a dash. For example, A95G describes the substitution of alanine at position 95 by glycine, A95AG the insertion of glycine after the amino acid alanine at position 95 and A95 * the deletion of alanine at position 95. This nomenclature is known to those skilled in the art of enzyme technology.
  • Another object of the present invention is therefore a washing and cleaning agent containing a combination of an ⁇ -amylase and a protease, wherein the ⁇ -amylase or Protease characterized in that it consists of an amylase according to the invention or
  • Protease is available as a starting molecule by one or more conservative amino acid substitution.
  • conservative amino acid substitution means the replacement
  • Another object of the present invention is therefore a washing and cleaning agent containing an ⁇ -amylase, optionally in combination with a protease, wherein the ⁇ -amylase is characterized in that it is obtainable from an amylase according to the invention as the starting molecule by fragmentation, deletion , Insertion or substitution mutagenesis and an amino acid sequence over a length of at least 50, 60, 70, 80, 90, 100, 110, 120, 130, 140, 150, 160, 170, 180, 190, 200, 210 , 220, 230, 240, 250, 260, 270, 280, 290, 300, 310, 320, 330, 340, 350, 360, 370, 380, 390, 400, 410, 420, 430, 440, 450, 460 , 470, 475, 476, 477, 478, 479, 480 or 481 contiguous amino acids matches the parent molecule.
  • the protease may also be characterized in that it is obtainable from a protease according to the invention as starting molecule by fragmentation, deletion, insertion or substitution mutagenesis and comprises an amino acid sequence which is over a length of at least 50, 60, 70, 80, 90, 100, 1 10, 120, 130, 140, 150, 160, 170, 180, 190, 200, 210, 220, 230, 240, 250, 260, 262, 264, 265, 266, 267 or 268, respectively
  • Amino acids coincides with the starting molecule.
  • An enzyme according to the invention may additionally be stabilized, in particular by one or more mutations, for example substitutions, or by coupling to a polymer.
  • mutations for example substitutions
  • coupling to a polymer.
  • all stabilization options described in the prior art and / or appropriate considerations come into consideration. Preference is given to those stabilizations which are achieved by mutations of the enzyme itself, since such stabilizations do not require any further working steps following the recovery of the enzyme. Sequences suitable for this purpose are known from the prior art.
  • amino acid (s) involved in the calcium binding with one or more negatively charged amino acids and / or by introducing sequence changes in at least one of the sequences of the two amino acids arginine / glycine;
  • Preferred embodiments are those in which the enzyme is stabilized in several ways, as several stabilizing mutations act additive or synergistic.
  • Another object of the invention is an enzyme as described above, which is characterized in that it has at least one chemical modification.
  • An enzyme with such a change is called a derivative, i. the enzyme is derivatized.
  • derivatives are understood as meaning those proteins whose pure amino acid chain has been chemically modified.
  • Derivatizations can be made, for example, in vivo by the host cell expressing the protein. In this regard, couplings of low molecular weight compounds such as lipids or oligosaccharides are particularly noteworthy. However, derivatizations can also be carried out in vitro, for example by the chemical transformation of a side chain of an amino acid or by covalent binding of another compound to the protein. For example, the coupling of amines to carboxyl groups of an enzyme to alter the isoelectric point is possible. Such another compound may also be another protein that is bound to a protein of the invention via bifunctional chemical compounds, for example. Similarly, derivatization is the covalent bond to a
  • derivatizations may affect substrate specificity or binding strength to the substrate or may be a temporary blocking of the substrate cause enzymatic activity when the coupled substance is an inhibitor. This can be useful, for example, for the period of storage. Such modifications may further affect stability or enzymatic activity. They can also serve to reduce the allergenicity and / or immunogenicity of the protein and thus, for example, increase its skin compatibility.
  • couplings with macromolecular compounds for example, polyethylene glycol, can improve the protein in terms of stability and / or skin tolerance.
  • a protein may be associated with various other substances, for example from the culture of the producing microorganisms.
  • a protein may also have been deliberately added to other substances, for example to increase its storage stability.
  • ⁇ -amylases according to the invention can have a performance-improving effect on the protease also contained in the washing and cleaning agent and thus, inter alia, by their protease-stabilizing effect, enable improved removal of at least one, preferably of several protease-sensitive soils on textiles and / or hard surfaces, such as dishes.
  • amylase and soluble builder optionally in combination with a protease and / or at a comparatively low pH, further provides an improved
  • solid detergents or cleaners with improved cleaning performance are produced specifically with regard to starchy and optionally also protease-sensitive soiling.
  • cleaning performance is understood to mean the whitening performance of one or more stains, in particular laundry or dishes.
  • both the washing or cleaning agent which comprises the amylase, optionally in combination with a protease, or the washing or cleaning liquor formed by this agent, as well as the amylase itself have a respective cleaning performance.
  • the cleaning performance of the enzymes thus contributes to the cleaning performance of the agent
  • Cleaning performance is preferably determined as indicated below.
  • the cleaning performance is determined in a washing system containing a detergent in a dosage between 3.5 and 6.5 grams per liter of wash liquor as well as the amylase and the protease.
  • the amylases to be compared are used with the same concentration (based on active protein).
  • the cleaning performance of the enzymes is determined against corresponding enzyme-sensitive soiling by measuring the whiteness of the washed textiles. The washing is carried out for 70 minutes at a temperature of 40 ° C, the water has a water hardness between 13.5 and 16.5 ° (German hardness).
  • the concentration of the amylase in the detergent intended for this washing system is from 0.001 to 0.15% by weight, preferably from 0.005 to 0.012% by weight, based on active protein.
  • the concentration of the protease in the detergent for this wash, if present, is from 0.001-0.1% by weight, preferably from 0.01 to 0.06% by weight, based on active protein.
  • the dosage of the solid detergent is between 3.5 and 6.0 grams per liter of wash liquor, for example, 4.7, 4.9 or 5.9 grams per liter of wash liquor. Washing is preferably carried out in a pH range> 7.5, preferably between 7.5 and 11, still more preferably between pH 7.5 and pH 9.5, even more preferably between pH 8 and pH 9, most preferably at about pH 8.5.
  • a preferred powder detergent for such a washing system is composed as follows (all figures in weight percent): 10% linear alkylbenzenesulfonate (sodium salt), 1.5% C12-C18 fatty alcohol sulfate (sodium salt), 2.0% C12-C18 fatty alcohol with 7 EO, 20% sodium carbonate, 6.5% sodium bicarbonate, 4.0% amorphous sodium disilicate, 17% sodium carbonate peroxohydrate, 4.0% TAED, 3.0% polyacrylate, 1.0% Carboxymethylcellulose, 1, 0% phosphonate, 27% sodium sulfate, balance: foam inhibitors, optical brightener, fragrances.
  • An alternative preferred powdered detergent for such a washing system is composed as follows (all figures in weight percent): 10-15% linear alkyl benzene sulfonate (sodium salt), 0-1, 5% C12-C18 fatty alcohol sulfate (sodium salt) , 2-5% C12-C18 fatty alcohol with 7 EO, 0-2% soaps, 5-15% sodium carbonate, 4-10% amorphous sodium disilicate, 0.5-2% phosphonate (eg HEDP-Na4), 1- 4% polyacrylate, 1-2% carboxymethylcellulose, balance: sodium sulfate, foam inhibitors, optical brightener, fragrances, etc.
  • the dosage of the powdered detergent is between 4.5 and 7.0 grams per liter of wash liquor, for example, and more preferably 4.7 Grams per liter of wash liquor, or 5.5, 5.9 or 6.7 grams per liter of wash liquor or about 65g / job.
  • the degree of whiteness i. the brightening of soiling, as a measure of the cleaning performance is preferably determined by optical measuring method, preferably photometrically.
  • a suitable device for this purpose is for example the spectrometer Minolta CM508d.
  • the devices used for the measurement are previously calibrated with a white standard, preferably a supplied white standard.
  • the protein concentration can be determined by known methods, for example, the BCA method (bicinchoninic acid, 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid) or the biuret method (AG Gornall, CS Bardawill and MM David, J. Biol. Chem., 177 (1948), pp. 751-766). Determination of the active protein concentration can in this regard be carried out by titration of the active sites using a suitable irreversible inhibitor (for proteases, for example phenylmethylsulfonyl fluoride (PMSF)) and determination of the residual activity (see M. Bender et al., J. Am. Chem. Soc 24 (1966), pp. 5890-5913).
  • a suitable irreversible inhibitor for proteases, for example phenylmethylsulfonyl fluoride (PMSF)
  • the concentration of the amylase in the washing or cleaning agent is 0.0005-0.2% by weight, preferably 0.001-0.12% by weight, based on active protein.
  • the concentration of the protease in the solid detergent or cleaning agent may be 0.001-0.5% by weight, preferably 0.01-0.1% by weight, based on active protein.
  • the solid detergent or cleaning agent further contains a soluble builder system.
  • composition according to the invention contains at least 5% by weight and up to 70% by weight, in particular 5% by weight to 60% by weight, of water-soluble builder system.
  • this builder system is preferably composed of the components
  • this builder system is preferably composed of the components
  • alkali silicate up to 20% by weight of alkali silicate, preferably 3 to 10% by weight of alkali silicate
  • carbonate in the sense of the present invention comprises in particular alkali carbonate and alkali hydrogen carbonate.
  • alkali carbonate Preferably, it is sodium carbonate and
  • the agent comprises 5-55 wt%, preferably 5-40 wt%, more preferably 5-35 wt%, even more preferably 5-25 wt% carbonate.
  • the agent comprises 5-55 wt.%, Preferably 5-40 wt.%, More preferably 5-35 wt.%, Even more preferably 5-25 wt.% Of alkali carbonate.
  • the agent comprises 5-55 wt%, preferably 5-40 wt%, more preferably 5-35 wt%, even more preferably 5-25 wt% sodium carbonate.
  • the water-soluble organic builder substances include polycarboxylic acids, in particular citric acid and sugar acids, monomeric and polymeric aminopolycarboxylic acids, in particular methylglycinediacetic acid, glutaminediacetic acid, nitrilotriacetic acid and ethylenediaminetetraacetic acid and polyaspartic acid, polyphosphonic acids, in particular aminotris (methylenephosphonic acid), ethylenediaminetetrakis (methylenephosphonic acid),
  • the molecular weight of the homopolymers of unsaturated carboxylic acids is generally between 5,000 and 200,000, of the copolymers between 2,000 and 200,000, preferably 50,000 to 120,000, each based on the free acid.
  • a particularly preferred acrylic acid-maleic acid copolymer has a molecular weight of 50,000 to 100,000.
  • Suitable, although less preferred, compounds of this class are copolymers of acrylic acid or methacrylic acid with vinyl ethers, such as vinylmethyl ethers, vinyl esters, ethylene, propylene and styrene, in which the proportion of the acid is at least 50% by weight.
  • vinyl ethers such as vinylmethyl ethers, vinyl esters, ethylene, propylene and styrene
  • terpolymers which contain two unsaturated acids and / or salts thereof as monomers and also vinyl alcohol and / or an esterified vinyl alcohol or a carbohydrate as the third monomer as water-soluble organic builder substances.
  • the first acidic monomer or its salt is derived from a monoethylenically unsaturated C 3 -C 8 -carboxylic acid and preferably from a C 3 -C 4 -monocarboxylic acid, in particular from (meth) acrylic acid.
  • the second acidic monomer or its salt may be a derivative of a C 4 -C 8 -dicarboxylic acid, with maleic acid being particularly preferred, and / or a derivative of an alkylsulfonic acid which is substituted in the 2-position by an alkyl or aryl radical.
  • Such polymers generally have a molecular weight between 1,000 and 200,000.
  • Further preferred copolymers are those which have as monomers acrolein and acrylic acid / acrylic acid salts or vinyl acetate. All the acids mentioned can be in the form of their
  • water-soluble salts in particular their alkali metal salts are used.
  • Such organic builders may, if desired, be included in amounts of up to 50% by weight, preferably up to 25% by weight, more preferably from 5% to 25%, and most preferably from 10 to 20% by weight ,
  • component a) in a preferred embodiment, 15% by weight to 25% by weight of alkali carbonate, which may be replaced at least proportionally by alkali metal bicarbonate, and up to 5% by weight, in particular 0.5% by weight, bis 2.5% by weight of citric acid and / or alkali citrate.
  • component a) 5 wt .-% to 25 wt .-%, in particular 5 wt .-% to 15 wt .-% citric acid and / or alkali citrate and up to 5 wt .-%, in particular 1 wt .-% to 5 wt .-% alkali carbonate, which may be at least partially replaced by alkali metal bicarbonate included. If both alkali metal carbonate and alkali metal bicarbonate are present, component a) comprises alkali metal carbonate and
  • Alkalihydrogencarbonat preferably in the weight ratio of 10: 1 to 1: 1.
  • citric acid and / or citrate is used as the water-soluble, organic builder. Particularly preferred is the use of 5 wt .-% to 25 wt .-%, preferably 7.5 to 12.5 wt .-% citric acid and / or 5 wt .-% to 25 wt .-%,
  • citrate preferably alkali citrate, more preferably
  • Citric acid / citrate can each be used in the form of their hydrates, for example, citric acid in the form of monohydrate, citrate in the form of
  • Trisodium citrate dihydrate are used.
  • the citrate is proportionally used in the form of citric acid.
  • carbonate in particular alkali metal carbonate or bicarbonate, in amounts of up to 15% by weight, preferably 5 to 15% by weight.
  • Components a) which are selected from carbonates, in particular alkali metal carbonates, and citrates, in particular alkali citrates, also up to 10 wt .-%, preferably 0.05 to 3 wt .-%, phosphonic acid and / or Alkaliphosphonat included in the builder system.
  • Phosphonic acids are also understood as meaning optionally substituted alkylphosphonic acids, which may also have a plurality of phosphonic acid groups (so-called polyphosphonic acids). They are preferably selected from the hydroxy and / or aminoalkyl phosphonic acids and / or their alkali salts, for example dimethylaminomethane diphosphonic acid, 3-aminopropane-1-hydroxy-1,1-diphosphonic acid, 1-amino-1-phenylmethane diphosphonic acid, 1 Hydroxyethane-1, 1-diphosphonic acid (HEDP), amino-tris (methylenephosphonic acid), ⁇ , ⁇ , ⁇ ', ⁇ '-ethylenediaminetetrakis (methylenephosphonic acid), diethylenetriaminepenta (methylenephosphonic acid) (DTPMP) and aeylated derivatives of phosphorous acid, which can also be used in any mixtures.
  • HEDP Hydroxyethane-1, 1-diphosphonic acid
  • alkali metal silicates having a modulus in the range from 1.8 to 2.5 are contained, preferably in an amount of from 1 to 5% by weight alkali silicate with a modulus in the region of 1 , 8 to 2.5.
  • alkali silicate generally refers to crystalline and amorphous alkali silicates. crystalline
  • Alkali silicates comprise layered sodium silicates of the general formula NaMSixO 2 + yH 2 O, where M is sodium or hydrogen, x is a number from 1 to 4 and y is a number from 0 to 20 and preferred values for x are 2, 3 or 4.
  • Such crystalline layered silicates are described, for example, in European Patent Application EP-A-0 164 514.
  • Preferred crystalline layered silicates of the formula given are those in which M is sodium and x assumes the values 2 or 3.
  • Na2Si205'yH20 is preferred.
  • Preferred amorphous alkali metal silicates are amorphous sodium silicates having a modulus Na 2 O: SiO 2 of from 1: 1, 8 to 1: 3.3, preferably from 1: 1, 8 to 1: 2.8, and in particular from 1: 1, 8 to 1: 2 6, which are delay-delayed and have secondary washing properties.
  • the dissolution delay compared to conventional amorphous sodium silicates may have been caused in various ways, for example by surface treatment, compounding, compaction / densification or by overdrying.
  • the term "amorphous” is also understood to mean “X-ray amorphous”. This means that the silicates are present
  • diffraction maxima This is to be interpreted as meaning that the products have microcrystalline regions of size 10 to a few hundred nm, with values of up to max. 50 nm and in particular up to max. 20 nm are preferred.
  • Such so-called X-ray amorphous silicates which also have a dissolution delay compared to the conventional water glasses are
  • compacted / compacted amorphous silicates particularly preferred are compacted / compacted amorphous silicates, compounded amorphous silicates and overdried X-ray amorphous silicates, wherein in particular the overdried silicates preferably also occur as a carrier in the granules according to the invention or are used as carriers in the process according to the invention.
  • the agent comprises 0-20% by weight, preferably 0 to 15% by weight, more preferably 3 to 10% by weight alkali silicate builder, preferably sodium silicate builder.
  • the compositions according to the invention have 0-10% by weight, preferably 0-5% by weight, more preferably 0-1% by weight of phosphate builder as component c).
  • the alkali metal phosphates have, with particular preference, pentasodium triphosphate, NasPsO-io (sodium tripolyphosphate) or
  • Pentakaliumtriphosphat, K5P3O10 potassium tripolyphosphate for the compositions of the invention the greatest importance.
  • phosphates are in the context of the present application phosphates as
  • detergent-active substances used in the washing or cleaning agent so preferred agents contain this (s) phosphate (s), preferably Pentakaliumtriphosphat.
  • s phosphate
  • the agents are free of these phosphates, i. contain ⁇ 1 wt .-% to no phosphate, or no intentionally added phosphate.
  • polymeric polycarboxylates for example, the alkali metal salts of
  • Polyacrylic acid or polymethacrylic acid for example those with a relative
  • the (co) polymeric polycarboxylates can be used either as a powder or as an aqueous solution.
  • the content of the (co) polymeric polycarboxylates is preferably 0 to 10% by weight, in particular 0.5 to 5% by weight.
  • the agents of the invention may further contain inorganic water-insoluble builders.
  • water-insoluble builders in particular aluminosilicates are suitable and here especially the zeolites.
  • zeolite builder is understood to mean not only zeolite in the strict sense but crystalline as well as amorphous alkali metal aluminosilicate.
  • Zeolite is present in the composition in amounts of 0 to 10% by weight, preferably not more than 5% by weight.
  • suitable aluminosilicates have no particles with a particle size greater than 30 ⁇ m, and preferably consist of at least 80% by weight of particles having a size of less than 10 ⁇ m.
  • Their calcium binding capacity which can be determined according to the specifications of the German patent DE 24 12 837, is generally in the range of 100 to 200 mg CaO per gram.
  • the agent preferably has 0-10% by weight, preferably 0-5% by weight, zeolite builder.
  • the builder system is preferably composed of the components, based in each case on the total mass of the composition:
  • Alkali phosphonate especially HEDP or DTPMP
  • the subject matter of the invention includes all conceivable solid types of washing or cleaning agents, both concentrates and undiluted agents, for use on a commercial scale, in the washing machine or in hand washing or cleaning. These include detergents for textiles, carpets, or natural fibers for which the
  • Label detergent is used. These include, for example, dishwashing detergents for dishwashers or manual dishwashing detergents or cleaners for hard surfaces such as metal, glass, porcelain, ceramics, tiles, stone, painted surfaces, plastics, wood or leather, for which the term detergent is used, ie in addition to manual and machine Dishwashing agents, for example, scouring agents, glass cleaner, toilet scenters, etc.
  • dishwashing detergents for dishwashers or manual dishwashing detergents or cleaners for hard surfaces such as metal, glass, porcelain, ceramics, tiles, stone, painted surfaces, plastics, wood or leather for which the term detergent is used, ie in addition to manual and machine Dishwashing agents, for example, scouring agents, glass cleaner, toilet scenters, etc.
  • the solid detergents and cleaning agents in the invention also include
  • laundry detergents and cleaners in the context of the invention also include textile pre-treatment and post-treatment agents, ie those agents with which the laundry item is brought into contact before the actual laundry, for example to dissolve stubborn soiling, and also agents which are in one of the actual Textile laundry downstream step to give the laundry further desirable properties such as comfortable grip, crease resistance or low static charge.
  • textile pre-treatment and post-treatment agents ie those agents with which the laundry item is brought into contact before the actual laundry, for example to dissolve stubborn soiling
  • agents which are in one of the actual Textile laundry downstream step to give the laundry further desirable properties such as comfortable grip, crease resistance or low static charge i.a. calculated the fabric softener.
  • the solid detergents or cleaners according to the invention may contain, in addition to the amylase and the optional protease, further enzymes. As other enzymes can be used
  • lipases or cutinases especially because of their triglyceride-cleaving
  • Amino acid exchange D96L include, for example, the lipases originally obtainable from Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) or further developed, in particular those having one or more of the following amino acid substitutions starting from said lipase in positions D96L, T213R and / or N233R., Particularly preferably T213R and N233R.
  • the cutinases can be used, which were originally isolated from Fusarium solani pisi and Humicola insolens. It is also possible to use lipases, or cutinases, whose initial enzymes were originally isolated from Pseudomonas mendocina and Fusarium solanii.
  • Oxidoreductases for example oxidases, oxygenases, catalases, peroxidases, such as halo, chloro, bromo, lignin, glucose or manganese peroxidases, dioxygenases or laccases (phenol oxidases, polyphenol oxidases) can be used according to the invention to increase the bleaching effect.
  • oxidases oxygenases, catalases, peroxidases, such as halo, chloro, bromo, lignin, glucose or manganese peroxidases, dioxygenases or laccases
  • organic, more preferably aromatic, enzyme-interacting compounds to enhance the activity of the respective oxidoreductases (enhancers) or to react at greatly varying redox potentials between the oxidizing enzymes and the
  • compositions contain 5-70% by weight of surfactant, by which is meant one or more surfactants.
  • the agents comprise 5-55% by weight, more preferably 5-35% by weight of surfactant.
  • anionic surfactants, nonionic surfactants and mixtures thereof are suitable, but it is also possible for cationic, zwitterionic and / or amphoteric surfactants to be present.
  • anionic surfactants for example, those of the sulfonate type and sulfates are used.
  • surfactants of the sulfonate type preferably come C9-13-Alkylbenzolsul- fonate, Olefinsulfonate, i. Mixtures of alkene and hydroxyalkanesulfonates and disulfonates, as obtained for example from C12-18 monoolefins with terminal or internal double bond by sulfonating with gaseous sulfur trioxide and subsequent alkaline or acidic hydrolysis of the sulfonation, into consideration.
  • alkanesulfonates which are obtained from C12-18-alkanes, for example by sulfochlorination or sulfoxidation with subsequent hydrolysis or neutralization.
  • esters of ⁇ -sulfo fatty acids e.g. the ⁇ -sulfonated methyl esters of hydrogenated coconut, palm kernel or tallow fatty acids suitable.
  • the agent comprises 5-55% by weight, preferably 5-35% by weight, of anionic surfactant.
  • the agent comprises 5-35% by weight of alkylbenzenesulfonate.
  • the agent may preferably contain other anionic surfactants, in particular alkyl ether sulfates, and
  • nonionic surfactants especially fatty alcohol alkoxylates. These can then make up the rest of the surfactants.
  • Suitable alkylbenzenesulfonates are preferably selected from linear or branched alkylbenzenesulfonates of the formula
  • a particularly preferred representative is sodium dodecylbenzylsulfonate.
  • Alk (en) ylsulfates are the alkali metal and in particular the sodium salts of
  • Sulfuric acid half esters of C12-C18 fatty alcohols for example from coconut fatty alcohol,
  • Tallow fatty alcohol, lauryl, myristyl, cetyl or stearyl alcohol or the C10-C20 oxo alcohols and those half-esters of secondary alcohols of these chain lengths are preferred.
  • alk (en) ylsulfates of said chain length which contain a synthetic, produced on a petrochemical basis straight-chain alkyl radical, which have an analogous degradation behavior as the adequate compounds based on oleochemical raw materials.
  • sulfuric monoesters of ethoxylated with 1 to 6 moles of ethylene oxide straight or branched C7-21 alcohols such as 2-methyl-branched C9-1 1 alcohols having an average of 3.5 moles of ethylene oxide (EO) or C12-18 fatty alcohols 1 to 4 EO, are suitable.
  • EO ethylene oxide
  • C12-18 fatty alcohols 1 to 4 EO are suitable.
  • Alkyl ether sulfates are, for example, compounds of the formula
  • R 1 is a linear or branched, substituted or unsubstituted alkyl radical, preferably a linear, unsubstituted alkyl radical, particularly preferably a fatty alcohol radical.
  • Preferred radicals R 1 are selected from decyl, undecyl, dodecyl, tridecyl, tetradecyl, pentadecyl, hexadecyl, heptadecyl, octadecyl, nonadecyl, eicosyl radicals and mixtures thereof, where the representatives with even number of C atoms are preferred.
  • radicals R 1 are derived from C 12 -C 18 -fatty alcohols, for example from coconut fatty alcohol, tallow fatty alcohol, lauryl, myristyl, cetyl or stearyl alcohol or from C 10 -C 20 oxo alcohols.
  • AO represents an ethylene oxide (EO) or propylene oxide (PO) moiety, preferably an ethylene oxide moiety.
  • EO ethylene oxide
  • PO propylene oxide
  • n stands for an integer from 1 to 50, preferably from 1 to 20 and especially from 2 to 10. Most preferably, n stands for the numbers 2, 3, 4, 5, 6, 7 or 8.
  • X stands for a monovalent cation or the nth part of an n- valent cations, preferred are the alkali metal ions and including Na + or K +, with Na + being extremely preferred.
  • Other cations X + can be selected from NH4 +, ⁇ +, ⁇ Ca2 +, 1 ⁇ Mn2 +, and mixtures thereof.
  • the alkyl ether sulfate may be selected from
  • Alkoxylates / ethoxylates have a narrow homolog distribution (narrow rank ethoxylates, NRE).
  • detergents additionally contain soap (s).
  • Preferred detergents are therefore characterized as containing soap (s).
  • Suitable are saturated fatty acid soaps, such as the salts of lauric acid, myristic acid, palmitic acid, stearic acid, hydrogenated erucic acid and behenic acid, and in particular of natural fatty acids, e.g. Coconut, palm kernel or tallow fatty acids, derived soap mixtures.
  • the nonionic surfactants used are preferably alkoxylated, advantageously ethoxylated, in particular primary, alcohols having preferably 8 to 18 carbon atoms and on average 1 to 12 moles of ethylene oxide (EO) per mole of alcohol, in which the alcohol radical can be linear or preferably methyl-branched in the 2-position or linear and methyl-branched radicals in the mixture can contain, as they are usually present in Oxoalkoholresten.
  • alcohol ethoxylates with linear radicals of alcohols of natural origin having 12 to 18 carbon atoms, for example of coconut, palm, tallow or oleyl alcohol, and on average 2 to 8 EO per mole of alcohol are preferred.
  • the preferred ethoxylated alcohols include, for example, C12-14 alcohols with 3 EO or 4 EO, C9-1 1 alcohol with 7 EO, C13-15 alcohols with 3 EO, 5 EO, 7 EO or 8 EO, C12-18 Alcohols with 3 EO, 5 EO or 7 EO and mixtures of these, such as mixtures of C12-14 alcohol with 3 EO and C12-18 alcohol with 5 EO.
  • the degrees of ethoxylation given represent statistical means which, for a particular product, may be an integer or a fractional number.
  • Preferred alcohol ethoxylates have a narrow homolog distribution (narrow rank ethoxylates, NRE).
  • fatty alcohols with more than 12 EO can also be used. Examples include tallow fatty alcohol with 14 EO, 25 EO, 30 EO or 40 EO.
  • Another class of preferred nonionic surfactants used either as the sole nonionic surfactant or in combination with other nonionic surfactants are alkoxylated, preferably ethoxylated or ethoxylated and propoxylated
  • Fatty acid alkyl esters preferably having 1 to 4 carbon atoms in the alkyl chain, in particular fatty acid methyl esters.
  • alkyl polyglycosides Another class of nonionic surfactants that can be used to advantage are the alkyl polyglycosides (APG).
  • APG alkyl polyglycosides
  • Usable alkylpolyglycosides satisfy the general formula RO (G) z, in which R is a linear or branched, in particular in the 2-position methyl-branched, saturated or unsaturated, aliphatic radical having 8 to 22, preferably 12 to 18 carbon atoms and G is the Is a symbol which represents a glycose unit having 5 or 6 C atoms, preferably glucose.
  • the glycosidation degree z is between 1, 0 and 4.0, preferably between 1, 0 and 2.0 and in particular between 1, 1 and 1, 4.
  • Nonionic surfactants of the amine oxide type for example N-cocoalkyl-N, N-dimethylamine oxide and N-tallowalkyl-N, N-dihydroxyethylamine oxide, and the fatty acid alkanolamides may also be suitable.
  • the amount of these nonionic surfactants is preferably not more than that of the ethoxylated fatty alcohols, especially not more than half thereof.
  • Suitable amphoteric surfactants are, for example, betaines of the formula (R iii ) (R iv ) (R v ) N + CH 2 COO " , in which R i is an alkyl radical optionally interrupted by hetero atoms or heteroatom groups having 8 to 25, preferably 10 to 21 carbon atoms and R iv as well R v are identical or different alkyl radicals having 1 to 3 carbon atoms, in particular Cio-Cis-alkyl dimethylcarboxymethylbetain and Cn-Ci7-alkylamidopropyl-dimethylcarboxymethylbetain.
  • Suitable cationic surfactants are i.a. the quaternary ammonium compounds of the formula
  • R VI (R VI ) (R vii ) (R viii ) (R ix ) N + X "
  • R vi to R ix for four identical or different, in particular two long and two short-chain, alkyl radicals and X " for an anion , in particular a halide ion, for example, didecyldimethylammonium chloride, Alkylbenzyldidecylammoniumchlorid and mixtures thereof.
  • Suitable cationic surfactants are the quaternary surface-active compounds, in particular with a sulfonium, phosphonium, iodonium or
  • Arsonium group which are also known as antimicrobial agents.
  • the agent can be designed with an antimicrobial effect or its possibly existing antimicrobial effect due to other ingredients can be improved.
  • the compositions according to the invention may in principle comprise all known ingredients customary in such agents. These include, but are not limited to, bleaching agents based on organic and / or inorganic peroxygen compounds, bleach activators, bleach catalysts, water-miscible organic solvents, sequestering agents, electrolytes, pH regulators, and other adjuvants such as optical brighteners, grayness inhibitors, foam regulators, and colorants Perfumes and combinations thereof.
  • the solid detergents or cleaners according to the invention can be provided in the form of dressings known to the person skilled in the art.
  • a fabric e.g. a composition or agent, as defined by the invention, is solid when in the solid state at 25 ° C and 1013 mbar.
  • the solid dosage forms according to the invention include extrudates, granules, tablets or pouches containing solid agents, which may be present both in bulk and in portions.
  • the agent is present as a free-flowing powder, in particular with a bulk density of 300 g / l to 1200 g / l, in particular 500 g / l to 900 g / l or 600 g / l to 850 g / l.
  • compositions according to the invention presents no difficulties and can be carried out in a known manner, for example by spray-drying or granulation, enzymes and possibly other thermally sensitive ingredients such as, for example, bleaching agents optionally being added separately later.
  • a process comprising an extrusion step is preferred.
  • the solid detergents or cleaners according to the invention preferably have less than 10% by weight, preferably less than 5% by weight, of water, based on their total weight.
  • the solid detergents or cleaners according to the invention have different properties
  • Embodiments have a pH of 7.5 to 9.5, preferably 8.0 to 9.0, more preferably about 8.5.
  • Another subject of the invention is a process for the cleaning of textiles or hard surfaces, which is characterized in that in at least one process step, an inventive agent is used and the use of a solid detergent or cleaning agent according to the invention for washing textiles or cleaning hard surfaces, in particular For removing starchy soiling on textiles or hard surfaces.
  • inventive agent used and the use of a solid detergent or cleaning agent according to the invention for washing textiles or cleaning hard surfaces, in particular For removing starchy soiling on textiles or hard surfaces.
  • Methods for cleaning textiles are generally distinguished by the fact that various cleaning-active substances are applied to the items to be cleaned and washed off after the contact time, or that the items to be cleaned are otherwise treated with a detergent or a solution or dilution of this product.
  • All conceivable washing or cleaning methods can be enriched in at least one of the method steps to the application of a washing or cleaning agent according to the invention and then provide
  • Example 1 illustrates the invention without, however, limiting it to:
  • Table 1 shows a powder detergent B according to the invention with a soluble builder in comparison with non-inventive powder detergent A based on a
  • Protease * (protease having the amino acid sequence according to SEQ ID NO: 2 with the following substitutions: at position 3 the amino acid threonine (T), at position 4 the amino acid isoleucine (I) and at position 199 the amino acid isoleucine (I))
  • Amylase * Amylase according to the invention (SEQ ID NO: 1)

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Abstract

Die Erfindung betrifft ein festes Wasch und Reinigungsmittel enthaltend eine Amylase vorzugsweise in Kombination mit einer Protease, wobei die Aminosäuresequenzen insbesondere im Hinblick auf den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln verändert wurden. Die Erfindung betrifft ferner Verfahren zur Reinigung von Textilien und Verwendungen dieser festen Wasch- oder Reinigungsmittel.

Description

Festes Wasch- oder Reinigungsmittel mit Amylase und löslichem Builder
Die Erfindung betrifft ein festes Wasch- oder und Reinigungsmittel enthaltend eine Amylase, vorzugsweise in Kombination mit einer Protease, wobei die Aminosäuresequenzen insbesondere im Hinblick auf den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln verändert wurden. Die Erfindung betrifft ferner Verfahren zur Reinigung von Textilien und Verwendungen dieser festen Wasch- oder Reinigungsmittel.
Proteasen gehören zu den technisch bedeutendsten Enzymen überhaupt. Für Wasch- und Reinigungsmittel sind sie die am längsten etablierten und in praktisch allen modernen, leistungsfähigen Wasch- und Reinigungsmitteln enthaltenen Enzyme. Sie bewirken den Abbau proteinhaltiger Anschmutzungen auf dem Reinigungsgut. Hierunter sind wiederum Proteasen vom Subtilisin-Typ (Subtilasen, Subtilopeptidasen, EC 3.4.21.62) besonders wichtig, welche aufgrund der katalytisch wirksamen Aminosäuren Serin-Proteasen sind. Sie wirken als unspezifische Endopeptidasen und hydrolysieren beliebige Säureamidbindungen, die im Inneren von Peptiden oder Proteinen liegen. Ihr pH-Optimum liegt meist im deutlich alkalischen Bereich. Einen Überblick über diese Familie bietet beispielsweise der Artikel„Subtilases: Subtilisin-like Proteases" von R. Siezen, Seite 75-95 in „Subtilisin enzymes", herausgegeben von R. Bott und C. Betzel, New York, 1996. Subtilasen werden natürlicherweise von Mikroorganismen gebildet. Hierunter sind insbesondere die von Bacillus-Spezies gebildeten und sezernierten Subtilisine als bedeutendste Gruppe innerhalb der Subtilasen zu erwähnen.
Proteasen werden durch aus dem Stand der Technik bekannte Verfahren gezielt oder
zufallsbasiert verändert und so beispielsweise für den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln optimiert. Dazu gehören Punktmutagenese, Deletions- oder Insertionsmutagenese oder Fusion mit anderen Proteinen oder Proteinteilen. So sind für die meisten aus dem Stand der Technik bekannten Proteasen entsprechend optimierte Varianten bekannt.
Weitere in Wasch und Reinigungsmitteln einsetzbare Enzyme sind Amylasen. Insbesondere alpha- Amylasen gehören zu den technisch bedeutenden Enzymen. Ihr Einsatz für Wasch- und Reinigungsmittel ist industriell etabliert und sie sind in vielen modernen, leistungsfähigen Wasch- und Reinigungsmitteln enthalten. Eine alpha-Amylase ist ein Enzym, das die Hydrolyse der inneren a(1- 4)-Glykosidbindungen der Amylose, nicht jedoch die Spaltung von terminalen oder a(1-6)- Glykosidbindungen, katalysiert. Alpha-Amylasen stellen daher eine Gruppe der Esterasen dar (E.C. 3.2.1.1 .). Alpha-Amylasen katalysieren die Spaltung von Stärke, Glycogen und von anderen Oligo- und Polysacchariden, die eine a(1-4)-Glykosidbindung besitzen. Insofern wirken alpha- Amylasen gegen Stärkerückstände in der Wäsche und katalysieren deren Hydrolyse
(Endohydrolyse). Alpha-Amylasen mit breiten Substratspektren werden insbesondere dort verwendet, wo inhomogene Rohstoffe oder Substratgemische umgesetzt werden müssen, also beispielsweise in Wasch- und Reinigungsmitteln, da Verschmutzungen aus unterschiedlich aufgebauten Stärkemolekülen und Oligosacchariden bestehen können. Die in den aus dem Stand der Technik bekannten Wasch- oder Reinigungsmitteln eingesetzten alpha-Amylasen sind üblicherweise mikrobiellen Ursprungs und stammen in der Regel aus Bakterien oder Pilzen, beispielsweise der Gattungen Bacillus, Pseudomonas, Acinetobacter, Micrococcus, Humicola, Trichoderma oder Trichosporon , insbesondere Bacillus. Alpha-Amylasen werden üblicherweise nach an sich bekannten biotechnologischen Verfahren durch geeignete Mikroorganismen produziert, beispielsweise durch transgene Expressionswirte der Gattungen Bacillus oder durch filamentöse Pilze.
Überraschenderweise wurde nun festgestellt, dass eine erfindungsgemäße a-Amylase in
Kombination mit einem löslichen Buildersystem und optional einer erfindungsgemäßen Protease in festen Waschmitteln eine Aktivität auf stärke-haltigen Anschmutzungen zeigt, die im Vergleich zu bekannten Mitteln deutlich verbessert ist. Insbesondere wird die Auswaschbarkeit von
stärkehaltigen Anschmutzungen, wie Reis- oder Getreidestärke, sowie die Auswaschbarkeit von bleichesensitiven Anschmutzungen erhöht.
Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist daher in einem ersten Aspekt ein festes Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltend
(a) 5 bis 70 Gew.-% Tensid;
(b) mindestens eine α-Amylase, wobei die α-Amylase dadurch gekennzeichnet ist, dass sie eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:1 angegeben
Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 75% identisch ist;
(c) optional mindestens eine Protease, wobei die Protease eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:2 über deren Gesamtlänge zu mindestens 80% identisch ist;
(d) 5 bis 70 Gew.-%, insbesondere 5 Gew.-% bis 60 Gew.-% eines wasserlöslichen
Buildersystems.
In einem weiteren Aspekt betrifft die vorliegende Erfindung die Verwendung eines
erfindungsgemäßen festen Wasch-oder Reinigungsmittels zum Waschen von Textilien oder Reinigen von harten Oberflächen, insbesondere zum Entfernen von stärkehaltigen
Anschmutzungen auf Textilien oder harten Oberflächen. In einem weiteren Aspekt betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen, dadurch gekennzeichnet, dass in mindestens einem
Verfahrensschritt ein erfindungsgemäßen festes Wasch-oder Reinigungsmittel verwendet wird.
Diese und weitere Aspekte, Merkmale und Vorteile der Erfindung werden für den Fachmann aus dem Studium der folgenden detaillierten Beschreibung und Ansprüche ersichtlich. Dabei kann jedes Merkmal aus einem Aspekt der Erfindung in jedem anderen Aspekt der Erfindung eingesetzt werden. Ferner ist es selbstverständlich, dass die hierin enthaltenen Beispiele die Erfindung beschreiben und veranschaulichen sollen, diese aber nicht einschränken und insbesondere die Erfindung nicht auf diese Beispiele beschränkt ist. Alle Prozentangaben sind, sofern nicht anders angegeben, Gewichts-% bezogen auf das Gesamtgewicht der Mittel/Zusammensetzung.
Numerische Bereiche, die in dem Format„von x bis y" angegeben sind, schließen die genannten Werte ein. Wenn mehrere bevorzugte numerische Bereiche in diesem Format angegeben sind, ist es selbstverständlich, dass alle Bereiche, die durch die Kombination der verschiedenen Endpunkte entstehen, ebenfalls erfasst werden.
„Mindestens ein", wie hierin verwendet, bezieht sich auf 1 , 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 oder mehr. Im Zusammenhang mit Bestandteilen der hierin beschriebenen Zusammensetzungen bezieht sich diese Angabe nicht auf die absolute Menge an Molekülen sondern auf die Art des Bestandteils. „Mindestens ein anionisches Tensid" bedeutet daher beispielsweise ein oder mehrere
verschiedene anionische Tenside, d.h. eine oder mehrere verschiedene Arten von anionischen Tensiden. Zusammen mit Mengenangaben beziehen sich die Mengenangaben auf die
Gesamtmenge der entsprechend bezeichneten Art von Bestandteil.
„Etwa",„ca." oder„ungefähr", wie hierin in Bezug auf einen Zahlenwert verwendet, beziehen sich auf den entsprechenden Zahlenwert ±10%, vorzugsweise ±5%.
Wenn hierin auf den pH-Wert eines Mittels Bezug genommen wird, handelt es sich um den pH- Wert der mit dem Mittel bei Auflösung in destilliertem Wasser (im Gewichtsverhältnis 1 : 100) erhältlichen Wasch- oder Reinigungsflotte bei 20°C, sofern nichts anderes angegeben ist.
Ein Stoff, z.B. eine Zusammensetzung oder ein Mittel ist gemäß der Erfindung„fest", wenn er bei 25°C und 1013 mbar im festen Aggregatzustand vorliegt.
Bei den erfindungsgemäßen Amylasen und Proteasen handelt es sich vorzugsweise um die reife (mature) Amylase/Protease, d.h. um das katalytisch aktive Molekül ohne Signal- und/oder Propeptid(e). Soweit nicht anders angegeben beziehen sich auch die angegebenen Sequenzen auf jeweils reife Enzyme. In verschiedenen Ausführungsformen ist die erfindungsgemäß eingesetzte a-Amylase dadurch gekennzeichnet ist, dass sie eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO: 1 angegeben Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 75% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81 %, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90,5%, 91 %, 91 ,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 98,8%, 99,0%, 99,2%, 99,4%, 99,6%, 99,8% oder zu 100,0% identisch ist.
Die erfindungsgemäße Protease umfasst eine Aminosäuresequenz, die zu der in SEQ ID NO:2 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81 %, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90,5%, 91 %, 91 ,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 99%, oder zu 100% identisch ist.
Bevorzugt ist eine Protease, die eine Aminosäuresequenz aufweist, die zu der in SEQ ID NO:2 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81 %, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90,5%, 91 %, 91 ,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5% und 99% identisch ist und in der Zählung gemäß SEQ ID NO:2 an mindestens einer der Positionen 3, 4, 99 und 199, vorzugsweise an zwei, drei oder vier Positionen, eine
Aminosäuresubstitution aufweist. Besonders bevorzugt sind Proteasen, die (i) an Position 99 die Aminosäure Glutaminsäure (E); und/oder (ii) an Position 3 die Aminosäure Threonin (T), an Position 4 die Aminosäure Isoleucin (I) und an Position 199 die Aminosäure Isoleucin (I) aufweisen.
Aminosäurepositionen, die im Rahmen der vorliegenden Erfindung mit der Formulierung "Zählung gemäß SEQ ID NO:X" angegeben werden, verstehen sich folgendermaßen: Die weiteren
Aminosäurepositionen werden durch ein Alignment der Aminosäuresequenz einer
erfindungsgemäßen Amylase oder Protease mit der Aminosäuresequenz, wie sie in SEQ ID NO:X angegeben ist, definiert. Weiterhin richtet sich die Zuordnung der Positionen nach dem reifen (maturen) Protein. Diese Zuordnung ist insbesondere auch anzuwenden, wenn die
Aminosäuresequenz eines erfindungsgemäßen Proteins eine höhere Zahl von Aminosäureresten umfasst als die Amylase oder Protease in SEQ ID NO:X. Ausgehend von den genannten
Positionen in der Aminosäuresequenz sind die Veränderungspositionen in einer
erfindungsgemäßen Amylase oder Protease diejenigen, die eben diesen Positionen in einem Alignement zugeordnet sind.
Die Bestimmung der Identität von Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen erfolgt durch einen Sequenzvergleich. Dieser Sequenzvergleich basiert auf dem im Stand der Technik etablierten und üblicherweise genutzten BLAST-Algorithmus (vgl. beispielsweise Altschul, S.F., Gish, W., Miller, W., Myers, E.W. & Lipman, DJ. (1990) "Basic local alignment search tool." J. Mol. Biol. 215:403- 410, und Altschul, Stephan F., Thomas L. Madden, Alejandro A. Schaffer, Jinghui Zhang, Hheng Zhang, Webb Miller, and David J. Lipman (1997): "Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs"; Nucleic Acids Res., 25, S.3389-3402) und geschieht prinzipiell dadurch, dass ähnliche Abfolgen von Nukleotiden oder Aminosäuren in den Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen einander zugeordnet werden. Eine tabellarische Zuordnung der betreffenden Positionen wird als Alignment bezeichnet. Ein weiterer im Stand der Technik verfügbarer Algorithmus ist der FASTA-Algorithmus. Sequenzvergleiche (Alignments), insbesondere multiple Sequenzvergleiche, werden mit Computerprogrammen erstellt. Häufig genutzt werden beispielsweise die Clustal-Serie (vgl. beispielsweise Chenna et al. (2003): Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs. Nucleic Acid Research 31 , 3497-3500), T- Coffee (vgl. beispielsweise Notredame et al. (2000): T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments. J. Mol. Biol. 302, 205-217) oder Programme, die auf diesen Programmen beziehungsweise Algorithmen basieren. Ferner möglich sind Sequenzvergleiche (Alignments) mit dem Computer-Programm Vector NTI® Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, Kalifornien, USA) mit den vorgegebenen Standardparametern, dessen AlignX-Modul für die Sequenzvergleiche auf ClustalW basiert.
Solch ein Vergleich erlaubt auch eine Aussage über die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen zueinander. Sie wird üblicherweise in Prozent Identität, das heißt dem Anteil der identischen Nukleotide oder Aminosäurereste an denselben oder in einem Alignment einander entsprechenden Positionen angegeben. Der weiter gefasste Begriff der Homologie bezieht bei Aminosäuresequenzen konservierte Aminosäure-Austausche in die Betrachtung mit ein, also Aminosäuren mit ähnlicher chemischer Aktivität, da diese innerhalb des Proteins meist ähnliche chemische
Aktivitäten ausüben. Daher kann die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen auch Prozent Homologie oder Prozent Ähnlichkeit angegeben sein. Identitäts- und/oder Homologieangaben können über ganze Polypeptide oder Gene oder nur über einzelne Bereiche getroffen werden. Homologe oder identische Bereiche von verschiedenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen sind daher durch Übereinstimmungen in den Sequenzen definiert. Solche Bereiche weisen oftmals identische Funktionen auf. Sie können klein sein und nur wenige Nukleotide oder Aminosäuren umfassen. Oftmals üben solche kleinen Bereiche für die Gesamtaktivität des Proteins essentielle Funktionen aus. Es kann daher sinnvoll sein, Sequenzübereinstimmungen nur auf einzelne, gegebenenfalls kleine Bereiche zu beziehen. Soweit nicht anders angegeben beziehen sich Identitäts- oder Homologieangaben in der vorliegenden Anmeldung aber auf die Gesamtlänge der jeweils angegebenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresäuresequenz.
Im Zusammenhang mit der vorliegenden Erfindung bedeutet die Angabe, dass eine
Aminosäureposition einer numerisch bezeichneten Position in SEQ ID NO:1 oder SEQ ID NO:2 entspricht daher, dass die entsprechende Position der numerisch bezeichneten Position in SEQ ID NO: 1 bzw. SEQ ID NO:2 in einem wie oben definierten Alignment zugeordnet ist.
Zusätzlich zu den vorstehend erläuterten Aminosäureveränderungen können erfindungsgemäße Amylasen und Proteasen weitere Aminosäureveränderungen, insbesondere Aminosäure- Substitutionen, -Insertionen oder -Deletionen, aufweisen. Solche Amylasen und Proteasen sind beispielsweise durch gezielte genetische Veränderung, d.h. durch Mutageneseverfahren, weiterentwickelt und für bestimmte Einsatzzwecke oder hinsichtlich spezieller Eigenschaften (beispielsweise hinsichtlich ihrer katalytischen Aktivität, Stabilität, usw.) optimiert. Ferner können erfindungsgemäße Nukleinsäuren in Rekombinationsansätze eingebracht und damit zur
Erzeugung völlig neuartiger Amylasen und Proteasen oder anderer Polypeptide genutzt werden.
Das Ziel ist es, in die bekannten Moleküle gezielte Mutationen wie Substitutionen, Insertionen oder Deletionen einzuführen, um beispielsweise die Reinigungsleistung von erfindungsgemäßen Enzymen zu verbessern. Hierzu können insbesondere die Oberflächenladungen und/oder der isoelektrische Punkt der Moleküle und dadurch ihre Wechselwirkungen mit dem Substrat verändert werden. So kann beispielsweise die Nettoladung der Enzyme verändert werden, um darüber die Substratbindung insbesondere für den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln zu beeinflussen. Alternativ oder ergänzend kann durch eine oder mehrere entsprechende Mutationen die Stabilität der Amylase oder Protease erhöht und dadurch ihre Reinigungsleistung verbessert werden.
Vorteilhafte Eigenschaften einzelner Mutationen, z.B. einzelner Substitutionen, können sich ergänzen. Eine hinsichtlich bestimmter Eigenschaften bereits optimierte Amylase oder Protease, zum Beispiel hinsichtlich ihrer Stabilität gegenüber Tensiden und/oder Bleichmitteln und/oder anderen Komponenten, kann daher im Rahmen der Erfindung zusätzlich weiterentwickelt sein.
Für die Beschreibung von Substitutionen, die genau eine Aminosäureposition betreffen
(Aminosäureaustausche), wird folgende Konvention angewendet: zunächst wird die natürlicherweise vorhandene Aminosäure in Form des international gebräuchlichen Einbuchstaben-Codes bezeichnet, dann folgt die zugehörige Sequenzposition und schließlich die eingefügte Aminosäure. Mehrere Austausche innerhalb derselben Polypeptidkette werden durch Schrägstriche voneinander getrennt. Bei Insertionen sind nach der Sequenzposition zusätzliche Aminosäuren benannt. Bei Deletionen ist die fehlende Aminosäure durch ein Symbol, beispielsweise einen Stern oder einen Strich, ersetzt. Beispielsweise beschreibt A95G die Substitution von Alanin an Position 95 durch Glycin, A95AG die Insertion von Glycin nach der Aminosäure Alanin an Position 95 und A95* die Deletion von Alanin an Position 95. Diese Nomenklatur ist dem Fachmann auf dem Gebiet der Enzymtechnologie bekannt.
Ein weiterer Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist daher ein Wasch und-Reinigungsmittel enthaltend eine Kombination aus einer a-Amylase und einer Protease, wobei die α-Amylase bzw. Protease dadurch gekennzeichnet ist, dass sie aus einer erfindungsgemäßen Amylase bzw.
Protease als Ausgangsmolekül durch ein- oder mehrfache konservative Aminosäuresubstitution erhältlich ist. Der Begriff "konservative Aminosäuresubstitution" bedeutet den Austausch
(Substitution) eines Aminosäurerestes gegen einen anderen Aminosäurerest, wobei dieser Austausch nicht zu einer Änderung der Polarität oder Ladung an der Position der ausgetauschten Aminosäure führt, z. B. der Austausch eines unpolaren Aminosäurerestes gegen einen anderen unpolaren Aminosäurerest. Konservative Aminosäuresubstitutionen im Rahmen der Erfindung umfassen beispielsweise: G=A=S, l=V=L=M, D=E, N=Q, K=R, Y=F, S=T,
G=A=I=V=L=M=Y=F=W=P=S=T.
Ein weiterer Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist daher ein Wasch und-Reinigungsmittel enthaltend eine a-Amylase, optional in Kombination mit einer Protease, wobei die a-Amylase dadurch gekennzeichnet ist, dass sie aus einer erfindungsgemäßen Amylase als Ausgangsmolekül erhältlich ist durch Fragmentierung, Deletions-, Insertions- oder Substitutionsmutagenese und eine Aminosäuresequenz umfasst, die über eine Länge von mindestens 50, 60, 70, 80, 90, 100, 1 10, 120, 130, 140, 150, 160, 170, 180, 190, 200, 210, 220, 230, 240, 250, 260, 270, 280, 290, 300, 310, 320, 330, 340, 350, 360, 370, 380, 390, 400, 410, 420, 430, 440, 450, 460, 470, 475, 476, 477, 478, 479, 480 oder 481 zusammenhängenden Aminosäuren mit dem Ausgangsmolekül übereinstimmt. Analog kann auch die Protease dadurch gekennzeichnet sein, dass sie aus einer erfindungsgemäßen Protease als Ausgangsmolekül erhältlich ist durch Fragmentierung, Deletions-, Insertions- oder Substitutionsmutagenese und eine Aminosäuresequenz umfasst, die über eine Länge von mindestens 50, 60, 70, 80, 90, 100, 1 10, 120, 130, 140, 150, 160, 170, 180, 190, 200, 210, 220, 230, 240, 250, 260, 262, 264, 265, 266, 267 oder 268 zusammenhängenden
Aminosäuren mit dem Ausgangsmolekül übereinstimmt.
So ist es beispielsweise möglich, an den Termini oder in den Loops des Enzyms einzelne Aminosäuren zu deletieren, ohne dass dadurch die enzymatische Aktivität verloren oder vermindert wird. Ferner kann durch derartige Fragmentierung, Deletions-, Insertions- oder Substitutionsmutagenese beispielsweise auch die Allergenizität betreffender Enzyme gesenkt und somit insgesamt ihre Einsetzbarkeit verbessert werden. Vorteilhafterweise behalten die Enzyme auch nach der
Mutagenese ihre enzymatische Aktivität, d.h. ihre enzymatische Aktivität entspricht mindestens derjenigen des Ausgangsenzyms. Auch Substitutionen können vorteilhafte Wirkungen zeigen. Sowohl einzelne wie auch mehrere zusammenhängende Aminosäuren können gegen andere Aminosäuren ausgetauscht werden.
Ein erfindungsgemäßes Enzym kann zusätzlich stabilisiert sein, insbesondere durch eine oder mehrere Mutationen, beispielsweise Substitutionen, oder durch Kopplung an ein Polymer. Denn eine Erhöhung der Stabilität bei der Lagerung und/oder während des Einsatzes, beispielsweise beim Waschprozess, führt dazu, dass die enzymatische Aktivität länger anhält und damit die Reinigungsleistung verbessert wird. Grundsätzlich kommen alle im Stand der Technik beschriebenen und/oder zweckmäßigen Stabilisierungsmöglichkeiten in Betracht. Bevorzugt sind solche Stabilisierungen, die über Mutationen des Enzyms selbst erreicht werden, da solche Stabilisierungen im Anschluss an die Gewinnung des Enzyms keine weiteren Arbeitsschritte erfordern. Hierfür geeignete Sequenzveränderungen sind aus dem Stand der Technik bekannt.
Weitere Möglichkeiten der Stabilisierung sind z. B.:
- Veränderung der Bindung von Metallionen, insbesondere der Calcium-Bindungsstellen,
beispielsweise durch Austauschen von einer oder mehreren der an der Calcium-Bindung beteiligten Aminosäure(n) gegen eine oder mehrere negativ geladene Aminosäuren und/oder durch Einführen von Sequenzveränderungen in mindestens einer der Folgen der beiden Aminosäuren Arginin/Glycin;
- Schutz gegen den Einfluss von denaturierenden Agentien wie Tensiden durch Mutationen, die eine Veränderung der Aminosäuresequenz auf oder an der Oberfläche des Proteins bewirken;
- Austausch von Aminosäuren, die nahe dem N-Terminus liegen, gegen solche, die vermutlich über nicht-kovalente Wechselwirkungen mit dem Rest des Moleküls in Kontakt treten und somit einen Beitrag zur Aufrechterhaltung der globulären Struktur leisten.
Bevorzugte Ausführungsformen sind solche, bei denen das Enzym auf mehrere Arten stabilisiert wird, da mehrere stabilisierende Mutationen additiv oder synergistisch wirken.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist ein Enzym wie vorstehend beschrieben, welches dadurch gekennzeichnet ist, dass es mindestens eine chemische Modifikation aufweist. Ein Enzym mit einer solchen Veränderung wird als Derivat bezeichnet, d.h. das Enzym ist derivatisiert.
Unter Derivaten werden im Sinne der vorliegenden Anmeldung demnach solche Proteine verstanden, deren reine Aminosäurekette chemisch modifiziert worden ist. Solche
Derivatisierungen können beispielsweise in vivo durch die Wirtszelle erfolgen, die das Protein exprimiert. Diesbezüglich sind Kopplungen niedrigmolekularer Verbindungen wie von Lipiden oder Oligosacchariden besonders hervorzuheben. Derivatisierungen können aber auch in vitro durchgeführt werden, etwa durch die chemische Umwandlung einer Seitenkette einer Aminosäure oder durch kovalente Bindung einer anderen Verbindung an das Protein. Beispielsweise ist die Kopplung von Aminen an Carboxylgruppen eines Enzyms zur Veränderung des isoelektrischen Punkts möglich. Eine solche andere Verbindung kann auch ein weiteres Protein sein, das beispielsweise über bifunktionelle chemische Verbindungen an ein erfindungsgemäßes Protein gebunden wird. Ebenso ist unter Derivatisierung die kovalente Bindung an einen
makromolekularen Träger zu verstehen, oder auch ein nichtkovalenter Einschluss in geeignete makromolekulare Käfigstrukturen. Derivatisierungen können beispielsweise die Substratspezifität oder die Bindungsstärke an das Substrat beeinflussen oder eine vorübergehende Blockierung der enzymatischen Aktivität herbeiführen, wenn es sich bei der angekoppelten Substanz um einen Inhibitor handelt. Dies kann beispielsweise für den Zeitraum der Lagerung sinnvoll sein. Derartige Modifikationen können ferner die Stabilität oder die enzymatische Aktivität beeinflussen. Sie können ferner auch dazu dienen, die Allergenizität und/oder Immunogenizität des Proteins herabzusetzen und damit beispielsweise dessen Hautverträglichkeit zu erhöhen. Beispielsweise können Kopplungen mit makromolekularen Verbindungen, beispielsweise Polyethylenglykol, das Protein hinsichtlich der Stabilität und/oder Hautverträglichkeit verbessern.
Unter Derivaten eines erfindungsgemäßen Proteins können im weitesten Sinne auch
Präparationen dieser Proteine verstanden werden. Je nach Gewinnung, Aufarbeitung oder Präparation kann ein Protein mit diversen anderen Stoffen vergesellschaftet sein, beispielsweise aus der Kultur der produzierenden Mikroorganismen. Ein Protein kann auch, beispielsweise zur Erhöhung seiner Lagerstabilität, mit anderen Stoffen gezielt versetzt worden sein.
Erfindungsgemäß sind deshalb auch alle Präparationen eines erfindungsgemäßen Proteins. Das ist auch unabhängig davon, ob es in einer bestimmten Präparation tatsächlich diese enzymatische Aktivität entfaltet oder nicht. Denn es kann gewünscht sein, dass es bei der Lagerung keine oder nur geringe Aktivität besitzt, und erst zum Zeitpunkt der Verwendung seine enzymatische Funktion entfaltet. Dies kann beispielsweise über entsprechende Begleitstoffe gesteuert werden.
Die erfindungsgemäß erfasste Kombination einer erfindungsgemäßen a-Amylase mit einer erfindungsgemäßen Protease in festen Wasch- und Reinigungsmitteln bewirkt eine verbesserte Reinigungsleistung des festen Wasch- und Reinigungsmittels an stärkehaltigen Anschmutzungen und darüber hinaus auch an Protease-sensitiven Anschmutzungen. Insbesondere können erfindungsgemäße α-Amylasen eine leistungsverbessernde Wirkung auf die ebenfalls im Wasch- und Reinigungsmittel enthaltene Protease haben und ermöglichen folglich unter anderem durch ihre Protease-stabilisierende Wirkung eine verbesserte Entfernung von mindestens einer, bevorzugt von mehreren Protease-sensitiven Anschmutzungen auf Textilien und/oder harten Oberflächen, beispielsweise Geschirr. Besonders vorteilhafte Reinigungsleistungen zeigen bevorzugte Ausführungsformen erfindungsgemäßer Wasch-und Reinigungsmittel an Blut-haltigen Anschmutzungen, beispielsweise an der Anschmutzung Blood/Milk/Ink: Produkt Nr. CFT C-05 erhältlich von CFT (Center for Testmaterials) B.V. Viaardingen, Niederlande.
Die Kombination aus Amylase und löslichem Builder, optional in Kombination mit einer Protease und/oder bei einem vergleichsweise niedrigem pH, bedingt ferner eine verbesserte
Reinigungsleistung an stärkehaltigen Anschmutzungen, insbesondere eine verbesserte
Auswaschbarkeit gegenüber denselben Enzymkombinationen mit weniger oder ohne löslichen Builder und ggf. höherem pH-Wert. Bevorzugte Ausführungsformen erfindungsgemäßer Mittel erzielen solche vorteilhaften
Reinigungsleistungen auch schon bei niedrigen Temperaturen, insbesondere in den
Temperaturbereichen zwischen 10°C und 60°C, bevorzugt zwischen 15°C und 50°C und besonders bevorzugt zwischen 20°C und 40°C. Weitere bevorzugte Ausführungsformen erfindungsgemäßer Kombinationen erzielen solche vorteilhaften Reinigungsleistungen in einem weiten Temperaturbereich, beispielsweise zwischen 15°C und 90°C, vorzugsweise zwischen 20°C und 60°C.
Durch bevorzugte Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung werden feste Wasch- oder Reinigungsmittel mit verbesserter Reinigungsleistung gezielt im Hinblick auf stärkehaltige und optional auch Protease-sensitive Anschmutzungen hergestellt.
Unter Reinigungsleistung wird im Rahmen der Erfindung die Aufhellungsleistung an einer oder mehreren Anschmutzungen, insbesondere auf Wäsche oder Geschirr, verstanden. Im Rahmen der Erfindung weisen sowohl das Wasch- oder Reinigungsmittel, welches die Amylase, optional in Kombination mit einer Protease, umfasst beziehungsweise die durch dieses Mittel gebildete Wasch- oder Reinigungsflotte, als auch die Amylase selbst eine jeweilige Reinigungsleistung auf. Die Reinigungsleistung der Enzyme trägt somit zur Reinigungsleistung des Mittels
beziehungsweise der durch das Mittel gebildeten Wasch- oder Reinigungsflotte bei. Die
Reinigungsleistung wird bevorzugt ermittelt wie unten angegeben.
Die Reinigungsleistung wird in einem Waschsystem bestimmt, das ein Waschmittel in einer Dosierung zwischen 3,5 und 6,5 Gramm pro Liter Waschflotte sowie die die Amylase und die Protease enthält. Die zu vergleichenden Amylasen werden konzentrationsgleich (bezogen auf aktives Protein) eingesetzt. Die Reinigungsleistung der Enzyme wird gegenüber entsprechenden Enzym-sensitiven Anschmutzungen durch Messung des Weißheitsgrades der gewaschenen Textilien bestimmt. Der Waschvorgang erfolgt für 70 Minuten bei einer Temperatur von 40°C, wobei das Wasser eine Wasserhärte zwischen 13,5 und 16,5° (deutsche Härte) aufweist.
Die Konzentration der Amylase in dem für dieses Waschsystem bestimmten Waschmittel beträgt von 0,001 -0,15 Gew.-%, vorzugsweise von 0,005 bis 0,012 Gew.-%, bezogen auf aktives Protein. Die Konzentration der Protease in dem für dieses Waschsystem bestimmten Waschmittel, sofern vorhanden, beträgt von 0,001-0, 1 Gew.-%, vorzugsweise von 0,01 bis 0,06 Gew.-%, bezogen auf aktives Protein.
Bevorzugt beträgt die Dosierung des festen Waschmittels zwischen 3,5 und 6,0 Gramm pro Liter Waschflotte, beispielsweise 4,7, 4,9 oder 5,9 Gramm pro Liter Waschflotte. Gewaschen wird in vorzugsweise in einem pH-Wertebereich >7,5, vorzugsweise zwischen 7,5 und 1 1 , noch bevorzugter zwischen pH 7,5 und pH 9,5, noch weiter bevorzugt zwischen pH 8 und pH 9, am bevorzugtesten bei ungefähr pH 8,5.
Ein bevorzugtes pulverförmiges Waschmittel für ein solches Waschsystem ist wie folgt zusammengesetzt (alle Angaben in Gewichts-Prozent): 10% lineares Alkylbenzolsulfonat (Natrium-Salz), 1 ,5% C12-C18-Fettalkoholsulfat (Natrium-Salz), 2,0% C12-C18-Fettalkohol mit 7 EO, 20% Natriumcarbonat, 6,5% Natriumhydrogencarbonat, 4,0% amorphes Natriumdisilikat, 17% Natrium- carbonat-peroxohydrat, 4,0% TAED, 3,0% Polyacrylat, 1 ,0% Carboxymethylcellulose, 1 ,0% Phosphonat, 27% Natriumsulfat, Rest: Schauminhibitoren, optischer Aufheller, Duftstoffe.
Ein alternatives bevorzugtes pulverförmiges Waschmittel für ein solches Waschsystem ist wie folgt zusammengesetzt (alle Angaben in Gewichts-Prozent): 10-15% lineares Alkylbenzolsulfonat (Natrium-Salz), 0-1 ,5% C12-C18-Fettalkoholsulfat (Natrium-Salz), 2-5% C12-C18-Fettalkohol mit 7 EO, 0-2% Seifen, 5-15% Natriumcarbonat, 4-10% amorphes Natriumdisilikat, 0,5-2% Phosphonat (bspw. HEDP-Na4), 1-4% Polyacrylat, 1-2% Carboxymethylcellulose, Rest: Natriumsulfat, Schauminhibitoren, optischer Aufheller, Duftstoffe etc.. Bevorzugt beträgt die Dosierung des pulverförmigen Waschmittels zwischen 4,5 und 7,0 Gramm pro Liter Waschflotte, beispielsweise und besonders bevorzugt 4,7 Gramm pro Liter Waschflotte, oder 5,5, 5,9 oder 6,7 Gramm pro Liter Waschflotte bzw. etwa 65g/job.
Der Weißheitsgrad, d.h. die Aufhellung der Anschmutzungen, als Maß für die Reinigungsleistung wird bevorzugt mit optischen Mess verfahren bestimmt, bevorzugt photometrisch. Ein hierfür geeignetes Gerät ist beispielsweise das Spektrometer Minolta CM508d. Üblicherweise werden die für die Messung eingesetzten Geräte zuvor mit einem Weißstandard, bevorzugt einem mitgelieferten Weißstandard, kalibriert.
Die Proteinkonzentration kann mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem BCA-Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2'-Bichinolyl-4,4'-dicarbonsäure) oder dem Biuret-Verfahren (A. G. Gornall, C. S. Bardawill und M.M. David, J. Biol. Chem., 177 (1948), S. 751-766) bestimmt werden. Die Bestimmung der Aktivproteinkonzentration kann diesbezüglich über eine Titration der aktiven Zentren unter Verwendung eines geeigneten irreversiblen Inhibitors (für Proteasen beispielsweise Phenylmethylsulfonylfluorid (PMSF)) und Bestimmung der Restaktivität (vgl. M. Bender et al., J. Am. Chem. Soc. 88, 24 (1966), S. 5890-5913) erfolgen.
In verschiedenen Ausführungsformen der Erfindung beträgt die Konzentration der Amylase in dem Wasch- oder Reinigungsmittel 0,0005-0,2 Gew.-%, vorzugsweise 0,001 bis 0, 12 Gew.-%, bezogen auf aktives Protein. Die Konzentration der Protease in dem festen Wasch- oder Reinigungsmittel kann 0,001-0,5 Gew.-%, vorzugsweise 0,01 bis 0, 1 Gew.-%, bezogen auf aktives Protein, betragen. Das feste Wasch- oder Reinigungsmittel enthält ferner ein lösliches Buildersystem.„Löslich" oder „wasserlöslich", wie in diesem Kontext austauschbar verwendet, bedeutet, dass sich der Builder unter Anwendungsbedingungen bei der Konzentration, die sich durch die Einsatzmenge des ihn enthaltenden Mittels bei den üblichen Bedingungen ergibt vollständig in der Waschflotte auflöst, d.h. der als Feststoff verbleibende Rest des Builders weniger als 1 % der Gesamtmenge des Builders ausmacht.
Das erfindungsgemäße Mittel enthält mindestens 5 Gew.-% und bis zu 70 Gew.-%, insbesondere 5 Gew.-% bis 60 Gew.-% an wasserlöslichem Buildersystem.
In verschiedenen Ausführungsformen der Erfindung setzt sich dieses Buildersystem vorzugsweise zusammen aus den Komponenten
a) 5 Gew.-% bis 70 Gew.-%, vorzugsweise 5 bis 65 Gew.-%, noch bevorzugter 5 bis 55 Gew.-% organischer wasserlöslicher Builder und/oder Carbonat, welches auch zumindest anteilig durch Hydrogencarbonat ersetzt sein kann,
b) bis zu 20 Gew.-% Alkalisilikat, vorzugsweise 3 bis 10 Gew.-% Alkalisilikat, und
c) bis zu 10 Gew.-%, vorzugsweise bis zu 5 Gew.-%, Phosphat-Builder,
wobei die Mengenangaben sich auf das gesamte Wasch- beziehungsweise Reinigungsmittel beziehen. Dies gilt auch für alle folgenden Mengenangaben, sofern nicht ausdrücklich anders angegeben.
In bevorzugten Ausführungsformen der Erfindung setzt sich dieses Buildersystem vorzugsweise zusammen aus den Komponenten
a) 5 Gew.-% bis 60 Gew.-%, vorzugsweise 5 bis 55 Gew.-%, noch bevorzugter 5 bis 35 Gew.-% Citrat und/oder Carbonat, welches auch zumindest anteilig durch Hydrogencarbonat ersetzt sein kann,
b) bis zu 20 Gew.-% Alkalisilikat, vorzugsweise 3 bis 10 Gew.-% Alkalisilikat,
c) bis zu 10 Gew.-%, vorzugsweise bis zu 5 Gew.-%, Phosphat-Builder,
d) bis zu 10 Gew.-%, vorzugsweise 0 bis 10 Gew.-%, noch bevorzugter 0,5 bis 5 Gew.-% polymerem Polycarboxylat, und
e) bis zu 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,05 bis 3 Gew.-%, Phosphonsäure und/oder
Alkaliphosphonat,
wobei die Mengenangaben sich auf das gesamte Wasch- beziehungsweise Reinigungsmittel beziehen. Dies gilt auch für alle folgenden Mengenangaben, sofern nicht ausdrücklich anders angegeben. Der Begriff Carbonat im Sinne der vorliegenden Erfindung umfasst insbesondere Alkalicarbonat und Alkalihydrogencarbonat. Vorzugsweise handelt es sich um Natriumcarbonat und
Natriumhydrogencarbonat. In verschiedenen Ausführungsformen umfasst das Mittel 5-55 Gew.-%, vorzugsweise 5-40 Gew.-%, mehr bevorzugt 5-35 Gew.-%, noch mehr bevorzugt 5-25 Gew.-% Carbonat. In verschiedenen Ausführungsformen umfasst das Mittel 5-55 Gew.-%, vorzugsweise 5- 40 Gew.-%, mehr bevorzugt 5-35 Gew.-%, noch mehr bevorzugt 5-25 Gew.-% Alkalicarbonat. In bevorzugten Ausführungsformen umfasst das Mittel 5-55 Gew.-%, vorzugsweise 5-40 Gew.-%, mehr bevorzugt 5-35 Gew.-%, noch mehr bevorzugt 5-25 Gew.-% Natriumcarbonat.
Zu den wasserlöslichen organischen Buildersubstanzen gehören Polycarbonsäuren, insbesondere Citronensäure und Zuckersäuren, monomere und polymere Aminopolycarbonsäuren, insbesondere Methylglycindiessigsäure, Glutamindiessigsäure, Nitrilotriessigsäure und Ethylendiamin- tetraessigsäure sowie Polyasparaginsäure, Polyphosphonsäuren, insbesondere Aminotris- (methylenphosphonsäure), Ethylendiamintetrakis(methylenphosphonsäure),
Diethylentriaminpenta(methylenphosphonsäure) und 1-Hydroxyethan-1 ,1 -diphosphonsäure, polymere Hydroxyverbindungen wie Dextrin sowie polymere (Poly-)carbonsäuren, insbesondere durch Oxidation von Polysacchariden beziehungsweise Dextrinen zugänglichen Polycarboxylate, und/oder polymere Acrylsäuren, Methacrylsäuren, Maleinsäuren und Mischpolymere aus diesen, die auch geringe Anteile polymerisierbarer Substanzen ohne Carbonsäurefunktionalität einpoly- merisiert enthalten können. Die relative Molekülmasse der Homopolymere ungesättiger Carbonsäuren liegt im allgemeinen zwischen 5 000 und 200 000, die der Copolymeren zwischen 2 000 und 200 000, vorzugsweise 50 000 bis 120 000, jeweils bezogen auf freie Säure. Ein besonders bevorzugtes Acrylsäure-Maleinsäure-Copolymer weist eine relative Molekülmasse von 50 000 bis 100 000 auf. Geeignete, wenn auch weniger bevorzugte Verbindungen dieser Klasse sind Copoly- mere der Acrylsäure oder Methacrylsäure mit Vinylethern, wie Vinylmethylethern, Vinylester, Ethy- len, Propylen und Styrol, in denen der Anteil der Säure mindestens 50 Gew.-% beträgt. Als wasserlösliche organische Buildersubstanzen können auch Terpolymere eingesetzt werden, die als Monomere zwei ungesättigte Säuren und/oder deren Salze sowie als drittes Monomer Vinylalkohol und/oder einem veresterten Vinylalkohol oder ein Kohlenhydrat enthalten. Das erste saure Monomer beziehungsweise dessen Salz leitet sich von einer monoethylenisch ungesättigten C3-C8- Carbonsäure und vorzugsweise von einer C3-C4-Monocarbonsäure, insbesondere von (Meth)- acrylsäure ab. Das zweite saure Monomer beziehungsweise dessen Salz kann ein Derivat einer C4-C8-Dicarbonsäure, wobei Maleinsäure besonders bevorzugt ist, und/oder ein Derivat einer Al- lylsulfonsäure, die in 2-Stellung mit einem Alkyl- oder Arylrest substituiert ist, sein. Derartige Polymere weisen im Allgemeinen eine relative Molekülmasse zwischen 1 000 und 200 000 auf. Weitere bevorzugte Copolymere sind solche, die als Monomere Acrolein und Acrylsäure/Acrylsäuresalze beziehungsweise Vinylacetat aufweisen. Alle genannten Säuren können in Form ihrer
wasserlöslichen Salze, insbesondere ihrer Alkalisalze, eingesetzt werden. Derartige organische Buildersubstanzen können gewünschtenfalls in Mengen bis zu 50 Gew.-%, vorzugsweise bis zu 25 Gew.-%, noch bevorzugter von 5 Gew.-% bis 25 Gew.-% und am bevorzugtesten 10 bis 20 Gew.-% enthalten sein.
Hinsichtlich der Komponente a) sind in einer bevorzugten Ausführungsform 15 Gew.-% bis 25 Gew.-% Alkalicarbonat, welches zumindest anteilig durch Alkalihydrogencarbonat ersetzt sein kann, und bis zu 5 Gew.-%, insbesondere 0,5 Gew.-% bis 2,5 Gew.-% Citronensäure und/oder Alkalicitrat enthalten. In einer alternativen Ausführungsform sind als Komponente a) 5 Gew.-% bis 25 Gew.-%, insbesondere 5 Gew.-% bis 15 Gew.-% Citronensäure und/oder Alkalicitrat und bis zu 5 Gew.-% , insbesondere 1 Gew.-% bis 5 Gew.-% Alkalicarbonat, welches zumindest anteilig durch Alkalihydrogencarbonat ersetzt sein kann, enthalten. Falls sowohl Alkalicarbonat wie auch Alkalihydrogencarbonat vorhanden sind, weist die Komponente a) Alkalicarbonat und
Alkalihydrogencarbonat vorzugsweise im Gewichtsverhältnis von 10: 1 bis 1 : 1 auf.
In verschiedenen Ausführungsformen wird als wasserlöslicher, organischer Builder Citronensäure und/oder Citrat eingesetzt. Besonders bevorzugt ist der Einsatz von 5 Gew.-% bis 25 Gew.-%, vorzugsweise 7,5 bis 12,5 Gew.-% Citronensäure und/oder 5 Gew.-% bis 25 Gew.-%,
vorzugsweise 7,5 bis 12,5 Gew.-% Citrat, vorzugsweise Alkalicitrat, noch bevorzugter
Natriumeitrat. Citronensäure/Citrat können jeweils in Form ihrer Hydrate eingesetzt werden, so kann beispielsweise Citronensäure in Form des Monohydrats, Citrat in Form des
Trinatriumcitratdihydrats eingesetzt werden. In bestimmten Ausführungsformen der Erfindung, in denen das Mittel einen vergleichsweise niedrigen pH-Wert aufweisen soll, wird das Citrat anteilig in Form von Citronensäure eignesetzt. In den vorstehend beschriebenen Ausführungsformen kann zusätzlich Carbonat, insbesondere Alkalicarbonat oder -hydrogencarbonat in Mengen bis 15 Gew.- %, vorzugsweise 5 bis 15 Gew.-% eingesetzt werden.
In verschiedenen Ausführungsformen der Erfindung sind zusätzlich zu den vorgenannten
Komponenten a), die ausgewählt werden aus Carbonaten, insbesondere Alkalicarbonaten, und Citraten, insbesondere Alkalicitraten, auch bis zu 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,05 bis 3 Gew.-%, Phosphonsäure und/oder Alkaliphosphonat in dem Buildersystem enthalten. Unter
Phosphonsäuren werden dabei auch gegebenenfalls substituierte Alkylphosphonsäuren verstanden, die auch mehrere Phosphonsäuregruppierungen aufweisen könne (sogenannte Polyphosphonsäuren). Bevorzugt werden sie ausgewählt aus den Hydroxy- und/oder Aminoalkylphosphon- säuren und/oder deren Alkalisalzen, wie zum Beispiel Dimethylaminomethandiphosphonsäure, 3- Aminopropan-1-hydroxy-1 , 1-diphosphonsäure, 1-Amino-1-phenyl-methandiphosphonsäure, 1 - Hydroxyethan-1 ,1-diphosphonsäure (HEDP), Amino-tris(methylenphosphonsäure), Ν,Ν,Ν',Ν'- Ethylendiamin-tetrakis(methylenphosphonsäure), Diethylentriaminpenta(methylenphosphonsäure) (DTPMP) und aeylierte Derivate der phosphorigen Säure, die auch in beliebigen Mischungen eingesetzt werden können. Hinsichtlich der Komponente b) sind in einer bevorzugten Ausführungsform Alkalisilikate mit einem Modul im Bereich von 1 ,8 bis 2,5 enthalten, vorzugsweise in einer Menge von 1 Gew.-% bis 5 Gew.-% Alkalisilikat mit einem Modul im Bereich von 1 ,8 bis 2,5.
Der Begriff Alkalisilikat betrifft allgemein kristalline und amorphe Alkalisilikate. Kristalline
Alkalisilikate umfassen schichtförmige Natriumsilikate der allgemeinen Formel NaMSix02x+ yH20, wobei M Natrium oder Wasserstoff bedeutet, x eine Zahl von 1 ,9 bis 4 und y eine Zahl von 0 bis 20 ist und bevorzugte Werte für x 2, 3 oder 4 sind. Derartige kristalline Schichtsilicate werden beispielsweise in der europäischen Patentanmeldung EP-A-0 164 514 beschrieben. Bevorzugte kristalline Schichtsilikate der angegebenen Formel sind solche, in denen M für Natrium steht und x die Werte 2 oder 3 annimmt. Insbesondere sind sowohl ß- als auch δ-Natriumdisilicate
Na2Si205'yH20 bevorzugt.
Bevorzugte amorphe Alkalisilikate sind amorphe Natriumsilicate mit einem Modul Na2Ü : S1O2 von 1 :1 ,8 bis 1 :3,3, vorzugsweise von 1 : 1 ,8 bis 1 :2,8 und insbesondere von 1 : 1 ,8 bis 1 :2,6, welche löseverzögert sind und Sekundärwascheigenschaften aufweisen. Die Löseverzögerung gegenüber herkömmlichen amorphen Natriumsilicaten kann dabei auf verschiedene Weise, beispielsweise durch Oberflächenbehandlung, Compoundierung, Kompaktierung/Verdichtung oder durch Übertrocknung hervorgerufen worden sein. Im Rahmen dieser Erfindung wird unter dem Begriff "amorph" auch "röntgenamorph" verstanden. Dies heißt, dass die Silicate bei
Röntgenbeugungsexperimenten keine scharfen Röntgenreflexe liefern, wie sie für kristalline Substanzen typisch sind, sondern allenfalls ein oder mehrere Maxima der gestreuten
Röntgenstrahlung, die eine Breite von mehreren Gradeinheiten des Beugungswinkels aufweisen. Es kann jedoch sehr wohl sogar zu besonders guten Buildereigenschaften führen, wenn die Silicatpartikel bei Elektronenbeugungsexperimenten verwaschene oder sogar scharfe
Beugungsmaxima liefern. Dies ist so zu interpretieren, dass die Produkte mikrokristalline Bereiche der Größe 10 bis einige Hundert nm aufweisen, wobei Werte bis max. 50 nm und insbesondere bis max. 20 nm bevorzugt sind. Derartige sogenannte röntgenamorphe Silicate, welche ebenfalls eine Löseverzögerung gegenüber den herkömmlichen Wassergläsern aufweisen, werden
beispielsweise in der deutschen Patentanmeldung DE-A-44 00 024 beschrieben. Insbesondere bevorzugt sind verdichtete/kompaktierte amorphe Silicate, compoundierte amorphe Silicate und übertrocknete röntgenamorphe Silicate, wobei insbesondere die übertrockneten Silicate bevorzugt auch als Träger in den erfindungsgemäßen Granulaten vorkommen bzw. als Träger in dem erfindungsgemäßen Verfahren eingesetzt werden.
Das Mittel weist 0-20 Gew.-%, vorzugsweise 0 bis 15 Gew.-% , noch bevorzugter 3 bis 10 Gew.-% Alkalisilikat-Builder, vorzugsweise Natriumsilikat-Builder, auf. Die erfindungsgemäßen Mittel weisen 0-10 Gew.-%, vorzugsweise 0-5 Gew.-%, noch mehr bevorzugt 0-1 Gew.-% Phosphat-Builder als Komponente c) auf. Unter der Vielzahl der kommerziell erhältlichen Phosphat-Builder haben die Alkalimetallphosphate unter besonderer Bevorzugung von Pentanatriumtriphosphat, NasPsO-io (Natriumtripolyphosphat) bzw.
Pentakaliumtriphosphat, K5P3O10 (Kaliumtripolyphosphat) für die erfindungsgemäßen Mittel die größte Bedeutung. Werden im Rahmen der vorliegenden Anmeldung Phosphate als
reinigungsaktive Substanzen in dem Wasch- oder Reinigungsmittel eingesetzt, so enthalten bevorzugte Mittel diese(s) Phosphat(e), vorzugsweise Pentakaliumtriphosphat. Vorzugsweise sind die Mittel aber frei von diesen Phosphaten, d.h. enthalten <1 Gew.-% bis kein Phosphat, bzw. kein vorsätzlich zugesetztes Phosphat.
Hinsichtlich der polymeren Polycarboxylate sind beispielsweise die Alkalimetallsalze der
Polyacrylsäure oder der Polymethacrylsäure, beispielsweise solche mit einer relativen
Molekülmasse von 500 bis 70000 g/mol geeignet. Diese Substanzklasse wurde im Detail bereits weiter oben beschrieben. Die (co-)polymeren Polycarboxylate können entweder als Pulver oder als wässrige Lösung eingesetzt werden. Der Gehalt der Mittel an (co-)polymeren Polycarboxylaten beträgt vorzugsweise 0 bis 10 Gew.-%, insbesondere 0,5 bis 5 Gew.-%.
Zusätzlich zu den vorstehend genannten wasserlöslichen Buildern, können die Mittel der Erfindung weiterhin auch anorganische wasserunlösliche Builder enthalten. Als wasserunlösliche Builder sind insbesondere Alumosilikate geeignet und hierbei vor allem die Zeolithe. Unter dem Begriff Zeolith- Builder, wie er hierin verwendet wird, wird nicht nur Zeolith im eigentlichen Sinn verstanden, sondern sowohl kristallines als auch amorphes Alkalialumosilikat. Zeolith liegt in dem Mittel in Mengen von 0 bis zu 10 Gew.-%, vorzugsweise nicht über 5 Gew.-% vor. Unter diesen sind die kristallinen Natriumalumosilikate in Waschmittelqualität, insbesondere Zeolith A, P und gegebenenfalls X, bevorzugt. Mengen nahe der genannten Obergrenze werden vorzugsweise in festen, teil- chenförmigen Mitteln eingesetzt. Geeignete Alumosilikate weisen insbesondere keine Teilchen mit einer Korngröße über 30 μιη auf und bestehen vorzugsweise zu wenigstens 80 Gew.-% aus Teilchen mit einer Größe unter 10 μιη. Ihr Calciumbindevermögen, das nach den Angaben der deutschen Patentschrift DE 24 12 837 bestimmt werden kann, liegt in der Regel im Bereich von 100 bis 200 mg CaO pro Gramm.
Das Mittel weist vorzugsweise 0-10 Gew.-%, vorzugsweise 0-5 Gew.-%, Zeolith-Builder auf.
In verschiedenen Ausführungsformen setzt sich das Buildersystem vorzugsweise zusammen aus den Komponenten, jeweils bezogen auf die Gesamtmasse des Mittels:
a) 5 Gew.-% bis 25 Gew.-%, vorzugsweise 7,5 bis 12,5 Gew.-% Citronensäure; b) 5 Gew.-% bis 25 Gew.-%, vorzugsweise 7,5 bis 12,5 Gew.-% Citrat, vorzugsweise Alkalicitrat;
c) 0 bis 40 Gew.-%, vorzugsweise 0 bis 15 Gew.-% Alkalicarbonat, welches auch zumindest anteilig durch Alkalihydrogencarbonat ersetzt sein kann, insbesondere Natriumcarbonat; d) 0 bis 20 Gew.-%, vorzugsweise 3 bis 10 Gew.-% Alkalisilikat;
e) 0,005 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,02 bis 2 Gew.-% Phosphonsäure und/oder
Alkaliphosphonat, insbesondere HEDP oder DTPMP; und
f) 0 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,5 bis 3 Gew.-% polymeres Polycarboxylat, insbesondere Polyacrylat.
Zu dem Erfindungsgegenstand zählen alle denkbaren festen Wasch- oder Reinigungsmittelarten, sowohl Konzentrate als auch unverdünnt anzuwendende Mittel, zum Einsatz im kommerziellen Maßstab, in der Waschmaschine oder bei der Handwäsche beziehungsweise -reinigung. Dazu gehören beispielsweise Waschmittel für Textilien, Teppiche, oder Naturfasern, für die die
Bezeichnung Waschmittel verwendet wird. Dazu gehören beispielsweise auch Geschirrspülmittel für Geschirrspülmaschinen oder manuelle Geschirrspülmittel oder Reiniger für harte Oberflächen wie Metall, Glas, Porzellan, Keramik, Kacheln, Stein, lackierte Oberflächen, Kunststoffe, Holz oder Leder, für die die Bezeichnung Reinigungsmittel verwendet wird, also neben manuellen und maschinellen Geschirrspülmitteln beispielsweise auch Scheuermittel, Glasreiniger, WC-Duftspüler, usw. Zu den festen Wasch- und Reinigungsmittel im Rahmen der Erfindung zählen ferner
Waschhilfsmittel, die bei der manuellen oder maschinellen Textilwäsche zum eigentlichen
Waschmittel hinzudosiert werden, um eine weitere Wirkung zu erzielen. Ferner zählen zu Wasch- und Reinigungsmittel im Rahmen der Erfindung auch Textilvor- und Nachbehandlungsmittel, also solche Mittel, mit denen das Wäschestück vor der eigentlichen Wäsche in Kontakt gebracht wird, beispielsweise zum Anlösen hartnäckiger Verschmutzungen, und auch solche Mittel, die in einem der eigentlichen Textilwäsche nachgeschalteten Schritt dem Waschgut weitere wünschenswerte Eigenschaften wie angenehmen Griff, Knitterfreiheit oder geringe statische Aufladung verleihen. Zu letztgenannten Mittel werden u.a. die Weichspüler gerechnet.
Die erfindungsgemäßen festen Wasch- oder Reinigungsmittel können neben der Amylase und der optionalen Protease, weitere Enzyme enthalten. Als weitere Enzyme einsetzbar sind
beispielsweise Lipasen oder Cutinasen, insbesondere wegen ihrer Triglycerid-spaltenden
Aktivitäten, aber auch, um aus geeigneten Vorstufen in situ Persäuren zu erzeugen. Hierzu gehören beispielsweise die ursprünglich aus Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) erhältlichen, beziehungsweise weiterentwickelten Lipasen, insbesondere solche mit dem
Aminosäureaustausch D96L. Hierzu gehören beispielsweise die ursprünglich aus Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) erhältlichen, beziehungsweise weiterentwickelten Lipasen, insbesondere solche mit einem oder mehreren der folgenden Aminosäureaustausche ausgehend von der genannten Lipase in den Positionen D96L, T213R und/oder N233R., besonders bevorzugt T213R und N233R. Des weiteren sind beispielsweise die Cutinasen einsetzbar, die ursprünglich aus Fusarium solani pisi und Humicola insolens isoliert worden sind. Einsetzbar sind weiterhin Lipasen, beziehungsweise Cutinasen, deren Ausgangsenzyme ursprünglich aus Pseudomonas mendocina und Fusarium solanii isoliert worden sind.
Die erfindungsgemäßen Mittel können auch Cellulasen oder Hemicellulasen wie Mannanasen, Xanthanlyasen, Pektinlyasen (=Pektinasen), Pektinesterasen, Pektatlyasen, Xyloglucanasen (=Xylanasen), Pullulanasen oder ß-Glucanasen enthalten.
Zur Erhöhung der bleichenden Wirkung können erfindungsgemäß Oxidoreduktasen, beispielsweise Oxidasen, Oxygenasen, Katalasen, Peroxidasen, wie Halo-, Chloro-, Bromo-, Lignin-, Glucose- oder Mangan-peroxidasen, Dioxygenasen oder Laccasen (Phenoloxidasen, Polyphenoloxidasen) eingesetzt werden. Vorteilhafterweise werden zusätzlich vorzugsweise organische, besonders bevorzugt aromatische, mit den Enzymen wechselwirkende Verbindungen zugegeben, um die Aktivität der betreffenden Oxidoreduktasen zu verstärken (Enhancer) oder um bei stark unterschiedlichen Redoxpotentialen zwischen den oxidierenden Enzymen und den
Anschmutzungen den Elektronenfluss zu gewährleisten (Mediatoren).
Die Mittel enthalten 5-70 Gew.-% Tensid, womit ein oder mehrere Tenside gemeint sind. Bevorzugt weisen die Mittel 5-55 Gew.-%, noch mehr bevorzugt 5-35 Gew.-% Tensid auf. Dabei kommen insbesondere anionische Tenside, nichtionische Tenside und deren Gemische in Frage, aber auch kationische, zwitterionische und/oder amphotere Tenside können enthalten sein.
Als anionische Tenside werden beispielsweise solche vom Typ der Sulfonate und Sulfate eingesetzt. Als Tenside vom Sulfonat-Typ kommen dabei vorzugsweise C9-13-Alkylbenzolsul- fonate, Olefinsulfonate, d.h. Gemische aus Alken- und Hydroxyalkansulfonaten sowie Disulfonaten, wie man sie beispielsweise aus C12-18-Monoolefinen mit end- oder innenständiger Doppelbindung durch Sulfonieren mit gasförmigem Schwefeltrioxid und anschließende alkalische oder saure Hydrolyse der Sulfonierungsprodukte erhält, in Betracht. Geeignet sind auch Alkansulfonate, die aus C12-18-Alkanen beispielsweise durch Sulfochlorierung oder Sulfoxidation mit anschließender Hydrolyse bzw. Neutralisation gewonnen werden. Ebenso sind auch die Ester von a-Sulfofettsäuren (Estersulfonate), z.B. die α-sulfonierten Methylester der hydrierten Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren geeignet.
Vorzugsweise weist das Mittel 5-55 Gew.-%, vorzugsweise 5-35 Gew.-%, Aniontensid auf. Ganz bevorzugt, weist das Mittel 5-35 Gew.-% Alkylbenzolsulfonat auf. Darüber hinaus kann das Mittel vorzugsweise noch weitere anionische Tenside, insbesondere Alkylethersulfate, sowie
nichtionische Tenside, insbesondere Fettalkoholalkoxylate, enthalten. Diese können dann den Rest der Tenside ausmachen. Geeignete Alkylbenzolsulfonate sind vorzugsweise ausgewählt aus linearen oder verzweigten Alkylbenzolsulfonaten der Formel
Figure imgf000020_0001
in der R' und R" unabhängig H oder Alkyl sind und zusammen 6 bis 19, vorzugsweise 7 bis 15 und insbesondere 9 bis 13 C-Atome enthalten. Ein ganz besonders bevorzugter Vertreter ist Natriumdodecylbenzylsulfonat.
Als Alk(en)ylsulfate werden die Alkali- und insbesondere die Natriumsalze der
Schwefelsäurehalbester der C12-C18-Fettalkohole, beispielsweise aus Kokosfettalkohol,
Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder der C10-C20-Oxoalkohole und diejenigen Halbester sekundärer Alkohole dieser Kettenlängen bevorzugt. Weiterhin bevorzugt sind Alk(en)ylsulfate der genannten Kettenlänge, welche einen synthetischen, auf petrochemischer Basis hergestellten geradkettigen Alkylrest enthalten, die ein analoges Abbauverhalten besitzen wie die adäquaten Verbindungen auf der Basis von fettchemischen Rohstoffen. Aus
waschtechnischem Interesse sind die C12-C16-Alkylsulfate und C12-C15-Alkylsulfate sowie C14- C15-Alkylsulfate bevorzugt.
Auch die Schwefelsäuremonoester der mit 1 bis 6 Mol Ethylenoxid ethoxylierten geradkettigen oder verzweigten C7-21 -Alkohole, wie 2-Methyl-verzweigte C9-1 1 -Alkohole mit im Durchschnitt 3,5 Mol Ethylenoxid (EO) oder C12-18-Fettalkohole mit 1 bis 4 EO, sind geeignet. Geeignete
Alkylethersulfate sind beispielsweise Verbindungen der Formel
Figure imgf000020_0002
In dieser Formel steht R1 für einen linearen oder verzweigten, substituierten oder unsubstituierten Alkylrest, vorzugsweise für einen linearen, unsubstituierten Alkylrest, besonders bevorzugt für einen Fettalkoholrest. Bevorzugte Reste R1 sind ausgewählt aus Decyl-, Undecyl-, Dodecyl-, Tridecyl-, Tetradecyl, Pentadecyl-, Hexadecyl-, Heptadecyl-, Octadecyl-, Nonadecyl-, Eicosylresten und deren Mischungen, wobei die Vertreter mit gerader Anzahl an C-Atomen bevorzugt sind. Besonders bevorzugte Reste R1 sind abgeleitet von C12-C18-Fettalkoholen, beispielsweise von Kokosfettalkohol, Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder von C10-C20- Oxoalkoholen. AO steht für eine Ethylenoxid- (EO) oder Propylenoxid- (PO) Gruppierung, vorzugsweise für eine Ethylenoxidgruppierung. Der Index n steht für eine ganze Zahl von 1 bis 50, vorzugsweise von 1 bis 20 und insbesondere von 2 bis 10. Ganz besonders bevorzugt steht n für die Zahlen 2, 3, 4, 5, 6, 7 oder 8. X steht für ein einwertiges Kation oder den n-ten Teil eines n- wertigen Kations, bevorzugt sind dabei die Alkalimetallionen und darunter Na+ oder K+, wobei Na+ äußerst bevorzugt ist. Weitere Kationen X+ können ausgewählt sein aus NH4+, ΖηΙ+,Υζ
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Ca2+,1^ Mn2+, und deren Mischungen.
In verschiedenen Ausführungsformen kann das Alkylethersulfat ausgewählt sein aus
Fettalkoholethersulfaten der Formel
Figure imgf000021_0002
mit k = 1 1 bis 19, n = 2, 3, 4, 5, 6, 7 oder 8. Ganz besonders bevorzugte Vertreter sind Na-C12-14 Fettalkoholethersulfate mit 2 EO (k = 1 1-13, n = 2). Der angegebenen Ethoxylierungsgrad stellt einen statistischen Mittelwert dar, der für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein kann. Die angegebenen Alkoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte
Alkoxylate/Ethoxylate weisen eine eingeengte Homologenverteilung auf (narrow ränge ethoxylates, NRE).
Es hat sich für die Kaltwaschleistung als vorteilhaft erwiesen, wenn die Waschmittel zusätzlich Seife(n) enthalten. Bevorzugte Waschmittel sind daher dadurch gekennzeichnet, dass sie Seife(n) enthalten. Geeignet sind gesättigte Fettsäureseifen, wie die Salze der Laurinsäure, Myristinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure, hydrierte Erucasäure und Behensäure sowie insbesondere aus natürlichen Fettsäuren, z.B. Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren, abgeleitete Seifengemische.
Als nichtionische Tenside werden vorzugsweise alkoxylierte, vorteilhafterweise ethoxylierte, insbesondere primäre Alkohole mit vorzugsweise 8 bis 18 C-Atomen und durchschnittlich 1 bis 12 Mol Ethylenoxid (EO) pro Mol Alkohol eingesetzt, in denen der Alkoholrest linear oder bevorzugt in 2-Stellung methylverzweigt sein kann bzw. lineare und methylverzweigte Reste im Gemisch enthalten kann, so wie sie üblicherweise in Oxoalkoholresten vorliegen. Insbesondere sind jedoch Alkoholethoxylate mit linearen Resten aus Alkoholen nativen Ursprungs mit 12 bis 18 C-Atomen, z.B. aus Kokos-, Palm-, Talgfett- oder Oleylalkohol, und durchschnittlich 2 bis 8 EO pro Mol Alkohol bevorzugt. Zu den bevorzugten ethoxylierten Alkoholen gehören beispielsweise C12-14-Alkohole mit 3 EO oder 4 EO, C9-1 1 -Alkohol mit 7 EO, C13-15-Alkohole mit 3 EO, 5 EO, 7 EO oder 8 EO, C12-18-Alkohole mit 3 EO, 5 EO oder 7 EO und Mischungen aus diesen, wie Mischungen aus C12-14-Alkohol mit 3 EO und C12-18-Alkohol mit 5 EO. Die angegebenen Ethoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte Alkoholethoxylate weisen eine eingeengte Homologenverteilung auf (narrow ränge ethoxylates, NRE). Zusätzlich zu diesen nichtionischen Tensiden können auch Fettalkohole mit mehr als 12 EO eingesetzt werden. Beispiele hierfür sind Talgfettalkohol mit 14 EO, 25 EO, 30 EO oder 40 EO. Eine weitere Klasse bevorzugt eingesetzter nichtionischer Tenside, die entweder als alleiniges nichtionisches Tensid oder in Kombination mit anderen nichtionischen Tensiden eingesetzt werden, sind alkoxylierte, vorzugsweise ethoxylierte oder ethoxylierte und propoxylierte
Fettsäurealkylester, vorzugsweise mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen in der Alkylkette, insbesondere Fettsäuremethylester.
Eine weitere Klasse von nichtionischen Tensiden, die vorteilhaft eingesetzt werden kann, sind die Alkylpolyglycoside (APG). Einsetzbare Alkylpolyglycoside genügen der allgemeinen Formel RO(G)z, in der R für einen linearen oder verzweigten, insbesondere in 2-Stellung methylverzweigten, gesättigten oder ungesättigten, aliphatischen Rest mit 8 bis 22, vorzugsweise 12 bis 18 C-Atomen bedeutet und G das Symbol ist, das für eine Glykoseeinheit mit 5 oder 6 C-Atomen, vorzugsweise für Glucose, steht. Der Glycosidierungsgrad z liegt dabei zwischen 1 ,0 und 4,0, vorzugsweise zwischen 1 ,0 und 2,0 und insbesondere zwischen 1 , 1 und 1 ,4. Bevorzugt eingesetzt werden lineare Alkylpolyglycoside, also Alkylpolyglycoside, in denen der Polyglycosylrest ein Glucoserest und der Alkylrest ein n-Alkylrest ist.
Auch nichtionische Tenside vom Typ der Aminoxide, beispielsweise N-Kokosalkyl-N,N- dimethylaminoxid und N-Talgalkyl-N,N-dihydroxyethylaminoxid, und der Fettsäurealkanolamide können geeignet sein. Die Menge dieser nichtionischen Tenside beträgt vorzugsweise nicht mehr als die der ethoxylierten Fettalkohole, insbesondere nicht mehr als die Hälfte davon.
Geeignete Amphotenside sind beispielsweise Betaine der Formel (Riii)(Riv)(Rv)N+CH2COO", in der Ri einen gegebenenfalls durch Heteroatome oder Heteroatomgruppen unterbrochenen Alkylrest mit 8 bis 25, vorzugsweise 10 bis 21 Kohlenstoffatomen und Riv sowie Rv gleichartige oder verschiedene Alkylreste mit 1 bis 3 Kohlenstoffatomen bedeuten, insbesondere Cio-Cis-Alkyl- dimethylcarboxymethylbetain und Cn-Ci7-Alkylamidopropyl-dimethylcarboxymethylbetain.
Geeignete Kationtenside sind u.a. die quartären Ammoniumverbindungen der Formel
(Rvi)(Rvii)(Rviii)(Rix)N+ X", in der Rvi bis Rix für vier gleich- oder verschiedenartige, insbesondere zwei lang- und zwei kurzkettige, Alkylreste und X" für ein Anion, insbesondere ein Halogenidion, stehen, beispielsweise Didecyldimethylammoniumchlorid, Alkylbenzyldidecylammoniumchlorid und deren Mischungen. Weitere geeignete kationische Tenside sind die quaternären oberflächenaktiven Verbindungen, insbesondere mit einer Sulfonium-, Phosphonium-, Jodonium- oder
Arsoniumgruppe, die auch als antimikrobielle Wirkstoffe bekannt sind. Durch den Einsatz von quaternären oberflächenaktiven Verbindungen mit antimikrobieller Wirkung kann das Mittel mit einer antimikrobiellen Wirkung ausgestaltet werden bzw. dessen gegebenenfalls aufgrund anderer Inhaltsstoffe bereits vorhandene antimikrobielle Wirkung verbessert werden. Neben den oben genannten Bestandteilen können die erfindungsgemäßen Mittel im Prinzip alle bekannten und in derartigen Mitteln üblichen Inhaltsstoffe enthalten. Diese umfassen, ohne darauf beschränkt zu sein, Bleichmittel auf Basis organischer und/oder anorganischer Persauerstoffver- bindungen, Bleichaktivatoren, Bleichkatalysatoren, wassermischbare organische Lösungsmittel, Sequestrierungsmittel, Elektrolyte, pH-Regulatoren und weitere Hilfsstoffe wie optische Aufheller, Vergrauungsinhibitoren, Schaumregulatoren sowie Färb- und Duftstoffe sowie Kombinationen hiervon.
Die erfindungsgemäßen festen Wasch- oder Reinigungsmittel können in den dem Fachmann bekannten Konfektionsformen, bereitgestellt werden. Ein Stoff, z.B. eine Zusammensetzung oder ein Mittel ist gemäß Definition der Erfindung fest, wenn sie bei 25 °C und 1013 mbar im festen Aggregatzustand vorliegt. Zu den erfindungsgemäßen festen Darreichungsformen zählen Extrudate, Granulate, Tabletten oder Pouches enthaltend feste Mittel, die sowohl in Großgebinden als auch portionsweise abgepackt vorliegen können. Alternativ liegt das Mittel als rieselfähiges Pulver vor, insbesondere mit einem Schüttgewicht von 300 g/l bis 1200 g/l, insbesondere 500 g/l bis 900 g/l oder 600 g/l bis 850 g/l.
Die Herstellung erfindungsgemäßer fester Mittel bietet keine Schwierigkeiten und kann auf bekannte Weise, zum Beispiel durch Sprühtrocknen oder Granulation, erfolgen, wobei Enzyme und eventuelle weitere thermisch empfindliche Inhaltsstoffe wie zum Beispiel Bleichmittel gegebenenfalls später separat zugesetzt werden. Zur Herstellung erfindungsgemäßer Mittel mit erhöhtem Schüttgewicht, insbesondere im Bereich von 650 g/l bis 950 g/l, ist ein einen Extrusionsschritt aufweisendes Verfahren bevorzugt.
Die erfindungsgemäßen festen Wasch- oder Reinigungsmittel weisen vorzugsweise bezogen auf ihr Gesamtgewicht weniger als 10 Gew.-%, vorzugsweise weniger als 5 Gew.-% Wasser auf.
Die erfindungsgemäßen festen Wasch- oder Reinigungsmittel weisen in verschiedenen
Ausführungsformen einen pH-Wert von 7,5 bis 9,5, vorzugsweise 8,0 bis 9,0, noch bevorzugter etwa 8,5 auf.
Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist ein Verfahren zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen, das dadurch gekennzeichnet ist, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein erfindungsgemäßes Mittel angewendet wird sowie die Verwendung eines erfindungsgemäßen festen Wasch-oder Reinigungsmittels zum Waschen von Textilien oder Reinigen von harten Oberflächen, insbesondere zum Entfernen von stärkehaltigen Anschmutzungen auf Textilien oder harten Oberflächen. Hierunter fallen sowohl manuelle als auch maschinelle Verfahren, wobei maschinelle Verfahren bevorzugt sind. Verfahren zur Reinigung von Textilien zeichnen sich im allgemeinen dadurch aus, dass in mehreren Verfahrensschritten verschiedene reinigungsaktive Substanzen auf das Reinigungsgut aufgebracht und nach der Einwirkzeit abgewaschen werden, oder dass das Reinigungsgut in sonstiger Weise mit einem Waschmittel oder einer Lösung oder Verdünnung dieses Mittels behandelt wird. Entsprechendes gilt für Verfahren zur Reinigung von allen anderen Materialien als Textilien, insbesondere von harten Oberflächen. Alle denkbaren Wasch- oder Reinigungsverfahren können in wenigstens einem der Verfahrensschritte um die Anwendung eines erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittels bereichert werden und stellen dann
Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung dar. Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für erfindungsgemäße Mittel beschrieben sind, sind auch auf diesen Erfindungsgegenstand anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehenden erfindungsgemäßen Verfahren gilt.
Beispiele
Die folgenden Beispiele erläutert die Erfindung, ohne sie jedoch darauf einzuschränken: Beispiel 1 :
Tabelle 1 zeigt ein erfindungsgemäßes Pulverwaschmittel B mit einem löslichen Builder im Vergleich mit nicht erfindungsgemäßen Pulverwaschmittel A auf Basis eines
Zeolith/Tripolyphosphat Builders.
Tabelle 1 : Waschmittelrezepturen:
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Alle Angaben in Gew%
Protease * (Protease, welche die Aminosäuresequenz gemäß SEQ ID NO:2 mit den folgenden Substitutionen aufweist: an Position 3 die Aminosäure Threonin (T), an Position 4 die Aminosäure Isoleucin (I) und an Position 199 die Aminosäure Isoleucin (I))
Amylase *: erfindungsgemäße Amylase (SEQ ID NO:1 )

Claims

Patentansprüche
1. Festes Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltend:
a) 5 bis 70 Gew.-% Tensid;
b) mindestens eine a-Amylase, wobei die a-Amylase dadurch gekennzeichnet ist, dass sie eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO: 1 angegeben Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 75% identisch ist;
c) optional mindestens eine Protease, wobei die Protease eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:2 über deren Gesamtlänge zu mindestens 80% identisch ist;
d) 5 bis 70 Gew.-%, vorzugsweise 5 bis 60 Gew.-% eines wasserlöslichen
Buildersystems.
2. Festes Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 1 , dadurch gekennzeichnet, dass die mindestens eine Amylase eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO: 1 angegeben Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81 %, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90,5%, 91 %, 91 ,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 98,8%, 99,0%, 99,2%, 99,4%, 99,6%, 99,8% oder zu 100,0% identisch ist.
3. Festes Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass
(1 ) die mindestens eine Protease eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:2 angegeben Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 90%, 90,5%, 91 %, 91 ,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 99%, 99,5% und bis zu 100% identisch ist; und
(2) die mindestens eine Protease an mindestens einer der Positionen 3, 4, 99 und 199, vorzugsweise an zwei, drei oder vier Positionen, eine Aminosäuresubstitution aufweist, besonders bevorzugt (i) an Position 99 die Aminosäure Glutaminsäure (E) und/oder (ii) an Position 3 die Aminosäure Threonin (T), an Position 4 die Aminosäure Isoleucin (I) und an Position 199 die Aminosäure Isoleucin (I).
4. Festes Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch
gekennzeichnet, dass die Konzentration der Amylase in dem Wasch- oder Reinigungsmittel 0,0005-0,2 Gew.-%, vorzugsweise 0,001 bis 0,12 Gew.-%, bezogen auf aktives Protein und/oder die Konzentration der Protease in dem festen Wasch- oder Reinigungsmittel 0,001- 0,5 Gew.-%, vorzugsweise 0,01 bis 0, 1 Gew.-%, bezogen auf aktives Protein beträgt. Festes Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, dass das wasserlösliche Buildersystem umfasst, jeweils bezogen auf die Gesamtmasse des Mittels:
a) 5 Gew.-% bis 70 Gew.-%, vorzugsweise 5 bis 65 Gew.-%, noch bevorzugter 5 bis 55 Gew.-% organischer wasserlöslicher Builder und/oder Carbonat, welches auch zumindest anteilig durch Hydrogencarbonat ersetzt sein kann,
b) bis zu 20 Gew.-% Alkalisilikat, vorzugsweise 3 bis 10 Gew.-% Alkalisilikat, und c) bis zu 10 Gew.-%, vorzugsweise bis zu 5 Gew.-%, Phosphat-Builder.
Festes Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, dass das wasserlösliche organische Buildersystem enthält, jeweils bezogen auf die Gesamtmasse des Mittels:
a) 5 Gew.-% bis 60 Gew.-%, vorzugsweise 5 bis 55 Gew.-%, noch bevorzugter 5 bis 35 Gew.-% Citrat und/oder Carbonat, welches auch zumindest anteilig durch
Hydrogencarbonat ersetzt sein kann,
b) bis zu 20 Gew.-% Alkalisilikat, vorzugsweise 3 bis 10 Gew.-% Alkalisilikat, c) bis zu 10 Gew.-%, vorzugsweise bis zu 5 Gew.-%, Phosphat-Builder,
d) bis zu 10 Gew.-%, vorzugsweise 0 bis 10 Gew.-%, noch bevorzugter 0,5 bis 5 Gew.-% polymerem Polycarboxylat, und
e) bis zu 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,05 bis 3 Gew.-%, Phosphonsäure und/oder Alkaliphosphonat.
Festes Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass das wasserlösliche organische Buildersystem enthält, jeweils bezogen auf die Gesamtmasse des Mittels:
a) 5 Gew.-% bis 25 Gew.-%, vorzugsweise 7,5 bis 12,5 Gew.-% Citronensäure;
b) 5 Gew.-% bis 25 Gew.-%, vorzugsweise 7,5 bis 12,5 Gew.-% Citrat, vorzugsweise Alkalicitrat;
c) 0 bis 40 Gew.-%, vorzugsweise 0 bis 15 Gew.-% Alkalicarbonat, welches auch zumindest anteilig durch Alkalihydrogencarbonat ersetzt sein kann, insbesondere Natriumcarbonat;
d) 0 bis 20 Gew.-%, vorzugsweise 3 bis 10 Gew.-% Alkalisilikat;
e) 0,005 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,02 bis 2 Gew.-% Phosphonsäure und/oder Alkaliphosphonat, insbesondere HEDP oder DTPMP; und
f) 0 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,5 bis 3 Gew.-% polymeres Polycarboxylat,
insbesondere Polyacrylat.
8. Festes Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, dass das Mittel 5-55 Gew.-%, bevorzugt 5-35 Gew.-% Tensid aufweist, insbesondere anionische Tenside, nichtionische Tenside und deren Gemische.
9. Verwendung eines festen Wasch-oder Reinigungsmittels nach einem der Ansprüche 1-8 zum Waschen von Textilien oder Reinigen von harten Oberflächen, insbesondere zum Entfernen von stärkehaltigen Anschmutzungen an Textilien oder harten Oberflächen.
10. Verfahren zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen, dadurch gekennzeichnet, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein festes Wasch-oder Reinigungsmittel nach einem der Ansprüche 1-8 verwendet wird.
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Citations (9)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE2412837A1 (de) 1973-04-13 1974-10-31 Henkel & Cie Gmbh Verfahren zum waschen und reinigen der oberflaechen von festen werkstoffen, insbesondere von textilien, sowie mittel zur durchfuehrung des verfahrens
EP0164514A1 (de) 1984-04-11 1985-12-18 Hoechst Aktiengesellschaft Verwendung von kristallinen schichtförmigen Natriumsilikaten zur Wasserenthärtung und Verfahren zur Wasserenthärtung
DE4400024A1 (de) 1994-01-03 1995-07-06 Henkel Kgaa Silikatische Builder und ihre Verwendung in Wasch- und Reinigungsmitteln sowie Mehrstoffgemische für den Einsatz auf diesem Sachgebiet
US5786316A (en) * 1994-10-27 1998-07-28 The Procter & Gamble Company Cleaning compositions comprising xylanases
US5837010A (en) * 1994-11-18 1998-11-17 Procter & Gamble Company Detergent compositions containing a lipase variant at low levels
US6077818A (en) * 1996-02-20 2000-06-20 The Procter & Gamble Company Cellulase activity control by a terminator
WO2014106593A1 (en) * 2013-01-03 2014-07-10 Novozymes A/S Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same
WO2015189372A1 (en) * 2014-06-12 2015-12-17 Novozymes A/S Alpha-amylase variants
WO2016092009A1 (de) * 2014-12-10 2016-06-16 Henkel Ag & Co. Kgaa Festes wasch- und reinigungsmittel mit amylase

Patent Citations (9)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE2412837A1 (de) 1973-04-13 1974-10-31 Henkel & Cie Gmbh Verfahren zum waschen und reinigen der oberflaechen von festen werkstoffen, insbesondere von textilien, sowie mittel zur durchfuehrung des verfahrens
EP0164514A1 (de) 1984-04-11 1985-12-18 Hoechst Aktiengesellschaft Verwendung von kristallinen schichtförmigen Natriumsilikaten zur Wasserenthärtung und Verfahren zur Wasserenthärtung
DE4400024A1 (de) 1994-01-03 1995-07-06 Henkel Kgaa Silikatische Builder und ihre Verwendung in Wasch- und Reinigungsmitteln sowie Mehrstoffgemische für den Einsatz auf diesem Sachgebiet
US5786316A (en) * 1994-10-27 1998-07-28 The Procter & Gamble Company Cleaning compositions comprising xylanases
US5837010A (en) * 1994-11-18 1998-11-17 Procter & Gamble Company Detergent compositions containing a lipase variant at low levels
US6077818A (en) * 1996-02-20 2000-06-20 The Procter & Gamble Company Cellulase activity control by a terminator
WO2014106593A1 (en) * 2013-01-03 2014-07-10 Novozymes A/S Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same
WO2015189372A1 (en) * 2014-06-12 2015-12-17 Novozymes A/S Alpha-amylase variants
WO2016092009A1 (de) * 2014-12-10 2016-06-16 Henkel Ag & Co. Kgaa Festes wasch- und reinigungsmittel mit amylase

Non-Patent Citations (7)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
A. G. GORNALL; C. S. BARDAWILL; M.M. DAVID, J. BIOL. CHEM., vol. 177, 1948, pages 751 - 766
ALTSCHUL, S.F.; GISH, W.; MILLER, W.; MYERS, E.W.; LIPMAN, D.J.: "Basic local alignment search tool", J. MOL. BIOL., vol. 215, 1990, pages 403 - 410, XP002949123, DOI: doi:10.1006/jmbi.1990.9999
ALTSCHUL, STEPHAN F.; THOMAS L. MADDEN; ALEJANDRO A. SCHAFFER; JINGHUI ZHANG; HHENG ZHANG; WEBB MILLER; DAVID J. LIPMAN: "Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs", NUCLEIC ACIDS RES., vol. 25, 1997, pages 3389 - 3402, XP002905950, DOI: doi:10.1093/nar/25.17.3389
CHENNA ET AL.: "Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs", NUCLEIC ACID RESEARCH, vol. 31, 2003, pages 3497 - 3500, XP002316493, DOI: doi:10.1093/nar/gkg500
M. BENDER ET AL., J. AM. CHEM. SOC., vol. 88, no. 24, 1966, pages 5890 - 5913
NOTREDAME ET AL.: "T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments", J. MOL. BIOL., vol. 302, 2000, pages 205 - 217, XP004469125, DOI: doi:10.1006/jmbi.2000.4042
R. BOTT UND C. BETZEL,: "Subtilisin enzymes", 1996, article R. SIEZEN: "Subtilases: Subtilisin-like Proteases", pages: 75 - 95

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