WO2000021991A1 - SECRETED EXPRESSED SEQUENCE TAGS (sESTs) - Google Patents

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WO2000021991A1
WO2000021991A1 PCT/US1999/024206 US9924206W WO0021991A1 WO 2000021991 A1 WO2000021991 A1 WO 2000021991A1 US 9924206 W US9924206 W US 9924206W WO 0021991 A1 WO0021991 A1 WO 0021991A1
Authority
WO
WIPO (PCT)
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seq
protein
cells
proteins
cell
Prior art date
Application number
PCT/US1999/024206
Other languages
French (fr)
Inventor
Kenneth Jacobs
John M. Mccoy
Edward R. Lavallie
Lisa A. Collins-Racie
Cheryl Evans
David Merberg
Maurice Treacy
Michael R. Bowman
Original Assignee
Genetics Institute, Inc.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Genetics Institute, Inc. filed Critical Genetics Institute, Inc.
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Publication of WO2000021991A1 publication Critical patent/WO2000021991A1/en

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Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
    • C07K14/47—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals

Definitions

  • the present invention provides novel polynucleotides which are expressed sequence tags (ESTs) for secreted proteins.
  • ESTs expressed sequence tags
  • sESTs It is to these sESTs that the present invention is directed. SUMMARY OF THE INVENTION The present invention provides for sESTs isolated from a variety of human RNA/cDNA sources.
  • the present invention provides an isolated polynucleotide comprising a nucleotide sequence selected from the group consisting of:
  • SEQ ID NO:l SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:6, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO:ll, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:19, SEQ
  • SEQ ID NO:182 SEQ ID NO:183, SEQ ID NO:184, SEQ ID NO:185, SEQ ID NO:186, SEQ ID NO:187, SEQ ID NO:188, SEQ ID NO:189, SEQ ID NO:190, SEQ ID NO:191, SEQ ID NO:192, SEQ ID NO:193, SEQ ID NO:194, SEQ ID NO:195, SEQ ID NO:196, SEQ ID NO:197, SEQ ID NO:198, SEQ ID NO:199, SEQ ID NO:200, SEQ ID NO:201, SEQ ID NO:202, SEQ ID NO:203, SEQ ID NO:
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  • the present invention provides an isolated polynucleotide consisting of a nucleotide sequence selected from the group consisting of:
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  • SEQ ID NO: 132 SEQ ID NO:133, SEQ ID NO:134, SEQ ID NO:135, SEQ ID NO:136, SEQ ID NO:137, SEQ ID NO:138, SEQ ID NO:139, SEQ ID NO:140, SEQ ID NO:141, SEQ ID NO:142, SEQ ID NO:143, SEQ ID NO:144, SEQ ID NO:145, SEQ ID NO:146, SEQ ID NO:147, SEQ ID NO:148, SEQ ID NO:149, SEQ ID NO:150, SEQ ID NO:151, SEQ ID NO:152, SEQ ID NO:153, SEQ ID NO:154,
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  • SEQ ID NO:852 SEQ ID NO:853, SEQ ID NO:854, SEQ ID NO:855, SEQ ID NO:856, SEQ ID NO:857, SEQ ID NO:858, SEQ ID NO:859, SEQ ID NO:860, SEQ ID NO:861, SEQ ID NO:862, SEQ ID NO:863, SEQ ID NO:864, SEQ ID NO:865, SEQ ID NO.-866, SEQ ID NO:867, SEQ ID NO:868, SEQ ID NO:869, SEQ ID NO:870, SEQ ID NO:871, SEQ ID NO:872, SEQ ID NO:873, SEQ ID NO:874,
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  • SEQ ID NO:1005 SEQ ID NO:1006, SEQ ID NO:1007, SEQ ID NO:1008, SEQ ID NO:1009, SEQ ID NO:1010, SEQ ID NO:1011, SEQ ID NO:1012, SEQ ID NO:1013, SEQ ID NO:1014, SEQ ID NO:1015, SEQ ID NO:1016, SEQ ID NO:1017, SEQ ID NO:1018, SEQ ID NO:1019, SEQ ID NO:1020, SEQ ID NO:1021, SEQ ID NO:1022, SEQ ID NO:1023, SEQ ID NO:1024, SEQ ID NO:1010, SEQ ID NO:1011, SEQ ID NO:1012, SEQ ID NO:1013, SEQ ID NO:1014, SEQ ID NO:1015, SEQ ID NO:1016, SEQ ID NO:1017, SEQ ID NO:1018, SEQ ID NO:1019, SEQ ID NO:1020, SEQ ID NO:1021, SEQ ID NO:1022, SEQ ID NO:
  • SEQ ID NO:2405 SEQ ID NO:2406, SEQ ID NO:2407, SEQ ID NO:2408, SEQ ID NO:2409, SEQ ID NO:2410, SEQ ID NO:2411, SEQ ID NO:2412, SEQ ID NO:2413, SEQ ID NO:2414, SEQ ID NO:2415, SEQ ID NO:2416, SEQ ID NO:2417, SEQ ID NO:2418, SEQ ID NO:2419, SEQ ID NO:2420, SEQ ID NO:2421, SEQ ID NO:2422, SEQ ID NO:2423, SEQ ID NO:2424, SEQ ID NO:2410, SEQ ID NO:2411, SEQ ID NO:2412, SEQ ID NO:2413, SEQ ID NO:2414, SEQ ID NO:2415, SEQ ID NO:2416, SEQ ID NO:2417, SEQ ID NO:2418, SEQ ID NO:2419, SEQ ID NO:2420, SEQ ID NO:2421, S
  • the present invention provides an isolated polynucleotide consisting essentially of a nucleotide sequence selected from the group consisting of: SEQ ID NO:l, SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:5, SEQ
  • SEQ ID NO:6 SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO:ll, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO.18, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:21, SEQ ID NO:22, SEQ ID NO:23, SEQ ID NO:24, SEQ ID NO:25, SEQ ID NO:26, SEQ ID NO:27, SEQ ID NO:28, SEQ ID NO:29, SEQ ID NO:30, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO.18, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:21, SEQ ID NO:22, SEQ ID NO
  • SEQ ID NO:452 SEQ ID NO:453, SEQ ID NO:454, SEQ ID NO:455, SEQ ID NO:456, SEQ ID NO:457, SEQ ID NO:458, SEQ ID NO:459, SEQ ID NO:460, SEQ ID NO:461, SEQ ID NO:462, SEQ ID NO:463, SEQ ID NO:464, SEQ ID NO:465, SEQ ID NO:466, SEQ ID NO:467, SEQ ID NO:468, SEQ ID NO:469, SEQ ID NO:470, SEQ ID NO:471, SEQ ID NO:472, SEQ ID NO:473, SEQ ID NO:460, SEQ ID NO:461, SEQ ID NO:462, SEQ ID NO:463, SEQ ID NO:464, SEQ ID NO:465, SEQ ID NO:466, SEQ ID NO:467, SEQ ID NO:468, SEQ ID NO:469, SEQ ID NO:470, SEQ ID NO:471, SEQ ID NO:472, SEQ ID
  • SEQ ID NO:474 SEQ ID NO:475, SEQ ID NO:476, SEQ ID NO:477, SEQ ID NO:478, SEQ ID NO:479, SEQ ID NO:480, SEQ ID NO:481, SEQ ID NO:482, SEQ ID NO:483, SEQ ID NO:484, SEQ ID NO:485, SEQ ID NO:486, SEQ ID NO:487, SEQ ID NO:488, SEQ ID NO:489, SEQ ID NO:490, SEQ ID NO:491, SEQ ID NO:492, SEQ ID NO:493, SEQ ID NO:494, SEQ ID NO:495, SEQ ID NO:496,
  • SEQ ID NO:605 SEQ ID NO:606, SEQ ID NO:607, SEQ ID NO:608, SEQ ID NO:609, SEQ ID NO:610, SEQ ID NO:611, SEQ ID NO:612, SEQ ID NO:613, SEQ ID NO:614, SEQ ID NO:615, SEQ ID NO:616, SEQ ID NO:617, SEQ ID NO:618, SEQ ID NO:619, SEQ ID NO:620, SEQ ID NO:621, SEQ ID NO:622, SEQ ID NO:623, SEQ ID NO:624, SEQ ID NO:625, SEQ ID NO:626, SEQ ID NO:605, SEQ ID NO:606, SEQ ID NO:607, SEQ ID NO:608, SEQ ID NO:609, SEQ ID NO:610, SEQ ID NO:611, SEQ ID NO:612, SEQ ID NO:613, SEQ ID NO:614, SEQ ID NO:615, SEQ ID NO:616, SEQ ID NO:617, SEQ
  • SEQ ID NO:650 SEQ ID NO:651, SEQ ID NO:652, SEQ ID NO:653, SEQ ID NO:654, SEQ ID NO:655, SEQ ID NO:656, SEQ ID NO:657, SEQ ID NO:658, SEQ ID NO:659, SEQ ID NO:660, SEQ ID NO:661, SEQ ID NO:662, SEQ ID NO:663, SEQ ID NO:664, SEQ ID NO:665, SEQ ID NO:666, SEQ ID NO:667, SEQ ID NO:668, SEQ ID NO:669, SEQ ID NO:670, SEQ ID NO:671, SEQ ID NO:
  • SEQ ID NO:672 SEQ ID NO:673, SEQ ID NO:674, SEQ ID NO:675, SEQ ID NO:676, SEQ ID NO:677, SEQ ID NO:678, SEQ ID NO:679, SEQ ID NO:680, SEQ ID NO:681, SEQ ID NO:682, SEQ ID NO:683, SEQ ID NO:684, SEQ ID NO:685, SEQ ID NO:686, SEQ ID NO:687, SEQ ID NO:688, SEQ ID NO:689, SEQ ID NO:690, SEQ ID NO:691, SEQ ID NO:692, SEQ ID NO:693, SEQ ID NO:694,
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  • the present invention provides an isolated polynucleotide comprising a nucleotide sequence which hybridizes to a sequence selected from the group consisting of:
  • SEQ ID NO:l SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:6, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO:
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  • SEQ ID NO:830 SEQ ID NO:831, SEQ ID NO:832, SEQ ID NO:833, SEQ ID NO:834, SEQ ID NO:835, SEQ ID NO:836, SEQ ID NO:837, SEQ ID NO:838, SEQ ID NO:839, SEQ ID NO:840, SEQ ID NO:841, SEQ ID NO:842, SEQ ID NO:843, SEQ ID NO:844, SEQ ID NO:845, SEQ ID NO:846, SEQ ID NO:847, SEQ ID NO:848, SEQ ID NO:849, SEQ ID NO:850, SEQ ID NO:851, SEQ ID NO:
  • SEQ ID NO:852 SEQ ID NO:853, SEQ ID NO:854, SEQ ID NO:855, SEQ ID NO:856, SEQ ID NO:857, SEQ ID NO:858, SEQ ID NO:859, SEQ ID NO:860, SEQ ID NO:861, SEQ ID NO:862, SEQ ID NO:863, SEQ ID NO:864, SEQ ID NO:865, SEQ ID NO:866, SEQ ID NO:867, SEQ ID NO:868, SEQ ID NO:869, SEQ ID NO:870, SEQ ID NO:871, SEQ ID NO:872, SEQ ID NO:873, SEQ ID NO:874,
  • SEQ ID NO:1005 SEQ ID NO:1006, SEQ ID NO:1007, SEQ ID NO:1008, SEQ ID NO:1009, SEQ ID NO:1010, SEQ ID NO:1011, SEQ ID NO:1012, SEQ ID NO:1013, SEQ ID NO:1014, SEQ ID NO:1015, SEQ ID NO:1016, SEQ ID NO:1017, SEQ ID NO:1018, SEQ ID NO:1019, SEQ ID NO:1020, SEQ ID NO:1021, SEQ ID NO:1022, SEQ ID NO:1023, SEQ ID NO:1024, SEQ ID NO:1010, SEQ ID NO:1011, SEQ ID NO:1012, SEQ ID NO:1013, SEQ ID NO:1014, SEQ ID NO:1015, SEQ ID NO:1016, SEQ ID NO:1017, SEQ ID NO:1018, SEQ ID NO:1019, SEQ ID NO:1020, SEQ ID NO:1021, SEQ ID NO:1022, SEQ ID NO:
  • SEQ ID NO.-1589 SEQ ID NO:1590, SEQ ID NO:1591, SEQ ID NO:1592, SEQ ID NO:1593, SEQ ID NO:1594, SEQ ID NO:1595, SEQ ID NO:1596, SEQ ID NO:1597, SEQ ID NO:1598, SEQ ID NO:1599, SEQ ID NO:1600, SEQ ID NO:1601, SEQ ID NO:1602, SEQ ID NO:1603, SEQ ID NO:1604, SEQ ID NO:1605, SEQ ID NO:1606, SEQ ID NO:1607, SEQ ID NO:1608, SEQ ID NO:1609, SEQ ID NO:1610, SEQ ID NO:1611, SEQ ID NO:1612, SEQ ID NO:1613, SEQ ID NO:1614, SEQ ID NO:1615, SEQ ID NO:1616, SEQ ID NO:1617, SEQ ID NO:1618, SEQ ID NO:1619, SEQ ID NO:1620, SEQ ID NO:1621, S
  • the invention also provides for proteins encoded by the above-described polynucleotides.
  • the polynucleotide is operably linked to an expression control sequence.
  • the invention also provides a host cell, including bacterial, yeast, insect and mammalian cells, transformed with such polynucleotide compositions. Also provided by the present invention are organisms that have enhanced, reduced, or modified expression of the gene(s) corresponding to the polynucleotide sequences disclosed herein.
  • Processes are also provided for producing a protein, which comprise: (a) growing a culture of the host cell transformed with such polynucleotide compositions in a suitable culture medium; and (b) purifying the protein from the culture.
  • the protein produced according to such methods is also provided by the present invention.
  • Protein compositions of the present invention may further comprise a pharmaceutically acceptable carrier.
  • Compositions comprising an antibody which specifically reacts with such protein are also provided by the present invention.
  • Methods are also provided for preventing, treating or ameliorating a medical condition which comprises administering to a mammalian subject a therapeutically effective amount of a composition comprising a protein of the present invention, and/or a polynucleotide of the present invention, and a pharmaceutically acceptable carrier.
  • Each pair of entries in this table consists of the SEQ ID NO (e.g., 1, 2, etc.) followed by the Clone ID No. for such sequence (e.g., AA239, AA249, etc.).

Abstract

Secreted expressed sequence tags (sESTs) isolated from a variety of human tissue sources are provided.

Description

SECRETED EXPRESSED SEQUENCE TAGS (sESTs)
FIELD OF THE INVENTION The present invention provides novel polynucleotides which are expressed sequence tags (ESTs) for secreted proteins.
BACKGROUND OF THE LNVENΗON Gargantuan efforts have been employed by various investigational projects to randomly sequence portions of naturaUy-occurring cDNAs. The rationale behind this approach to identification and sequencing genes is founded in two basic principles: (1) that transcribed cDNAs represent the product of the most important genes, namely those that are actually expressed in vivo, and (2) that efforts to sequence genes and other portions of the genome of target organisms which are not actually expressed wastes substantial effort on areas not likely to yield genetic information of therapeutic importance. Thus, the high-throughput sequencing efforts focus on only those portions of the genome which are expressed. The randomly produced cDNA sequences represent "expressed sequence tags" or "ESTs", which identify and can be used as probes for the longer, full-length cDNA or genomic sequence from which they were transcribed.
Although this "shortcut" approach to genomic sequencing presents savings of effort compared to sequencing of the complete genome, it still produced a vast array of ESTs which may not be directly useful as protein therapeutics. To date, the majority of protein-related drug discovery has focused on the use of secreted proteins to produce a desired therapeutic effect. Since the EST approach theoretically identifies all expressed proteins, it produces an EST library which contains a mixture of secreted proteins (such as hormones, cytokines and receptors) and non-secreted proteins (such as, for example, metabolic enzymes and cellular structural proteins), without identifying which ESTs correspond to proteins falling into either category.
As a result, these methods are not optimally tailored to the needs of investigators searching for secreted proteins because they must separate the secreted "wheat" from the non-secreted "chaff', wasting effort and resources in the process.
Co-assigned U.S. Patent No. 5,536,637, which is incorporated herein by reference, provides methods for focusing genomic sequencing efforts on sequences encoding the secreted proteins which are of most interest for identification of protein therapeutics. The '637 patent discloses a "signal sequence trap" which selectively identifies ESTs for secreted proteins, namely "secreted expressed sequence tags" or
"sESTs". It is to these sESTs that the present invention is directed. SUMMARY OF THE INVENTION The present invention provides for sESTs isolated from a variety of human RNA/cDNA sources.
In preferred embodiments, the present invention provides an isolated polynucleotide comprising a nucleotide sequence selected from the group consisting of:
SEQ ID NO:l, SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:6, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO:ll, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:20, SEQ ID
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In further embodiments, the present invention provides an isolated polynucleotide consisting essentially of a nucleotide sequence selected from the group consisting of: SEQ ID NO:l, SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:5, SEQ
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NO:2477, SEQ ID NO:2478, SEQ ID NO:2479, SEQ ID NO:2480, SEQ ID NO:2481, SEQ ID NO:2482, SEQ ID NO:2483, SEQ ID NO:2484, SEQ ID NO:2485, SEQ ID NO:2486, SEQ ID NO:2487, SEQ ID NO:2488, SEQ ID NO:2489, SEQ ID NO:2490, SEQ ID NO:2491, SEQ ID NO:2492, SEQ ID NO:2493, SEQ ID NO:2494, SEQ ID NO:2495, SEQ ID NO:2496, SEQ ID
NO:2497, SEQ ID NO:2498, SEQ ID NO:2499, and SEQ ID NO:2500; plement of said sequence. In yet other embodiments, the present invention provides an isolated polynucleotide comprising a nucleotide sequence which hybridizes to a sequence selected from the group consisting of:
SEQ ID NO:l, SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:6, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:10, SEQ ID
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The invention also provides for proteins encoded by the above-described polynucleotides. In certain preferred embodiments, the polynucleotide is operably linked to an expression control sequence. The invention also provides a host cell, including bacterial, yeast, insect and mammalian cells, transformed with such polynucleotide compositions. Also provided by the present invention are organisms that have enhanced, reduced, or modified expression of the gene(s) corresponding to the polynucleotide sequences disclosed herein.
Processes are also provided for producing a protein, which comprise: (a) growing a culture of the host cell transformed with such polynucleotide compositions in a suitable culture medium; and (b) purifying the protein from the culture. The protein produced according to such methods is also provided by the present invention. Protein compositions of the present invention may further comprise a pharmaceutically acceptable carrier. Compositions comprising an antibody which specifically reacts with such protein are also provided by the present invention.
Methods are also provided for preventing, treating or ameliorating a medical condition which comprises administering to a mammalian subject a therapeutically effective amount of a composition comprising a protein of the present invention, and/or a polynucleotide of the present invention, and a pharmaceutically acceptable carrier.
DETAILED DESCRIPTION
The nucleotide sequences of the sESTs of the present invention are reported in the Sequence Listing below. Table 2 lists the "Clone ID Nos." assigned by applicants to each SEQ ID NO: in the Sequence Listing.
Table 2
Each pair of entries in this table consists of the SEQ ID NO (e.g., 1, 2, etc.) followed by the Clone ID No. for such sequence (e.g., AA239, AA249, etc.).
1 AA239 18 AC365 35 AE327 52 AE479
2 AA249 19 AC384 36 AE358 53 AE502
3 AA25 20 AC407 37 AE38 54 AE503
4 AA292 21 AD599 38 AE382 55 AE520
5 AA306 22 AD647 39 AE396 56 AE545
6 AA336 23 AD655 40 AE399 57 AE549
7 AA34 24 AD803 41 AE401 58 AE57
8 AA342 25 AE103 42 AE402 59 AE570
9 AA356 26 AE210 43 AE403 60 AE595
10 AA360 27 AE238 44 AE417 61 AE601
11 AA38 28 AE252 45 AE424 62 AE606
12 AA43 29 AE289 46 AE435 63 AE610
13 AA50 30 AE290 47 AE440 64 AE64
14 AA64 31 AE302 48 AE443 65 AE648
15 AC15 32 AE303 49 AE445 66 AE660
16 AC334 33 AE314 50 AE468 67 AE674
17 AC349 34 AE319 51 AE471 68 AE693 AE696 106 AH556 143 AM198 180 AT205
AE90 107 AH601 144 AM260 181 AT211
AF18 108 AH604 145 AM262 182 AT212
AF217 109 AH612 146 AM292 183 AT215
AF221 110 AH622 147 AM338 184 AT216
AF271 111 AH63 148 AM340 185 AT368
AF276 112 AH652 149 AM341 186 AU112
AF28 113 AH666 150 AM483 187 AU117
AF42 114 AH8 151 AM57 188 AV10
AF49 115 AJ102 152 AM574 189 AV110
AF51 116 All 18 153 AM58 190 AV117
AF52 117 AJ149 154 AM690 191 AV129
AF54 118 AJ151 155 AM691 192 AV141
AF85 119 AJ75 156 AM699 193 AV152
AG107 120 AJ88 157 AM748 194 AV156
AG121 121 AK296 158 AM764 195 AV179
AG175 122 AK384 159 AM776 196 AV189
AG237 123 AK421 160 AM830 197 AV22
AG99 124 AK489 161 AM87 198 AV227
AH106 125 AK492 162 AM880 199 AV30
AH123 126 AK533 163 AM900 200 AV6
AH144 127 AK554 164 AM905 201 AV66
AH191 128 AK595 165 AM916 202 AV7
AH196 129 AK600 166 AM946 203 AV92
AH230 130 AK672 167 AM964 204 AW242
AH239 131 AK698 168 AN89 205 AX2
AH356 132 AK759 169 AO90 206 AY123
AH372 133 AM1019 170 AP132 207 AY177
AH38 134 AM1044 171 AP240 208 AY225
AH383 135 AM1057 172 AP244 209 AY254
AH389 136 AM1085 173 AQ51 210 AY322
AH406 137 AM1111 174 AR260 211 AY344
AH418 138 AMI 122 175 AS286 212 AY412
AH51 139 AMI 131 176 AS32 213 AY434
AH547 140 AM157 177 AS34 214 AY448
AH55 141 AM184 178 AS98 215 AY97
AH555 142 AM185 179 AT106 216 AZ278 217 BB8 254 BD368 291 BV20 328 D137
218 BB9 255 BD451 292 BV223 329 D147
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382 FU344 419 H1496 456 HX92 493 IU23
383 FZ150 420 H206 457 IB60 494 IU61
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385 GA348 422 H298 459 IF338 496 IU88
386 GC471 423 H31 460 IF50 497 IW47
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388 GE444 425 H455 462 III129 499 IW73
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393 GL110 430 H905 467 IJ226 504 1X62
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396 GL278 433 HB1209 470 IK58 507 IY58
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524 JN85 561 K22 598 K488 635 KJ131
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535 JT77 572 K281 609 K67 646 KJ321
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537 JW21 574 K289 611 K80 648 KJ41
538 JW35 575 K294 612 K82 649 KJ46
539 JW48 576 K30 613 KA105 650 KJ469
540 JW91 577 K302 614 KA107 651 KJ480
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547 JZ33 584 K368 621 KB137 658 KJ689
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682 KL883 719 KR38 756 L195 793 LG264
683 KL903 720 KS20 757 L196 794 LG280
684 KM14 721 KS40 758 L198 795 LG322
685 KM157 722 KS41 759 L2 796 LG64
686 KM225 723 KS47 760 L200 797 LH156
687 KM288 724 KS71 761 L202 798 LH376
688 KM309 725 KT25 762 L209 799 LI210
689 KNIOIO 726 KT61 763 L238 800 LI302
690 KN1146 727 KU84 764 L250 801 LI307
691 KN157 728 KU95 765 L256 802 LI392
692 KN159 729 KV10 766 L3 803 LI506
693 KN436 730 KV16 767 L5 804 LI515
694 KN439 731 KV29 768 L64 805 LI674
695 KN446 732 KW27 769 L69 806 LI684
696 KN487 733 KW28 770 LC85 807 LI705
697 KN498 734 KW44 771 LE10 808 LI767 809 LJ103 846 LR190 883 LS44 920 LU556
810 LJ119 847 LR204 884 LS45 921 LU558
811 LJ12 848 LR220 885 LS50 922 LU580
812 LJ145 849 LR260 886 LS62 923 LU697
813 LJ290 850 LR286 887 LS87 924 LU724
814 LK17 851 LR315 888 LS9 925 LU789
815 LK57 852 LR32 889 LS98 926 LU810
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820 L0292 857 LR381 894 LT289 931 LV157
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830 LP547 867 LR612 904 LT595 941 LV376
831 LP562 868 LR618 905 LT620 942 LV388
832 LP572 869 LR636 906 LT634 943 LV435
833 LP574 870 LR76 907 LT646 944 LV449
834 LP584 871 LR79 908 LT686 945 LV462
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837 LP631 874 LS120 911 LU164 948 LV528
838 LP667 875 LS121 912 LU211 949 LV555
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840 LP675 877 LS139 914 LU38 951 LV85
841 LP97 878 LS150 915 LU380 952 LV98
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958 LW145 995 M8 1032 MC367 1069 ME253
959 LW150 996 M83 1033 MC376 1070 ME258
960 LW59 997 M93 1034 MC413 1071 ME387
961 LW63 998 M95 1035 MC69 1072 ME44
962 LW97 999 MA101 1036 MC83 1073 ME456
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967 LX121 1004 MA174 1041 MD167 1078 ME569
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973 LX176 1010 MB85 1047 MD300 1084 ME744
974 LX18 1011 MB88 1048 MD303 1085 ME756
975 LX226 1012 MC11 1049 MD312 1086 ME771
976 LX270 1013 MC125 1050 MD363 1087 ME787
977 LX308 1014 MC137 1051 MD39 1088 ME796
978 LX327 1015 MC14 1052 MD437 1089 ME804
979 LX344 1016 MC155 1053 MD467 1090 MF135
980 LX358 1017 MC180 1054 MD500 1091 MG101
981 LX59 1018 MC199 1055 MD521 1092 MG105
982 LX73 1019 MC252 1056 MD536 1093 MG141
983 LZ143 1020 MC286 1057 MD54 1094 MG168
984 LZ290 1021 MC293 1058 MD544 1095 MG184
985 LZ62 1022 MC294 1059 MD649 1096 MG241
986 LZ63 1023 MC298 1060 MD708 1097 MG28
987 M143 1024 MC300 1061 MD729 1098 MG417
988 M171 1025 MC301 1062 MD80 1099 MG434
989 Ml 74 1026 MC305 1063 ME116 1100 MG442
990 M252 1027 MC308 1064 ME233 1101 MG491
991 M281 1028 MC317 1065 ME236 1102 MG582
992 M343 1029 MC336 1066 ME237 1103 MG583
993 M57 1030 MC353 1067 ME247 1104 MG86 1105 MH147 1142 MI379 1179 MK220 1216 ML74
1106 MH218 1143 MI381 1180 MK242 1217 ML90
1107 MH250 1144 MI395 1181 MK252 1218 ML95
1108 MH255 1145 MI411 1182 MK262 1219 ML97
1109 MH256 1146 MI443 1183 MK28 1220 MM106
1110 MH270 1147 MI450 1184 MK288 1221 MM131
1111 MH277 1148 MI458 1185 MK309 1222 MM152
1112 MH304 1149 MI478 1186 MK333 1223 MM165
1113 MH318 1150 MI479 1187 MK337 1224 MM167
1114 MH404 1151 MI50 1188 MK34 1225 MM193
1115 MH429 1152 MI561 1189 MK377 1226 MM197
1116 MH449 1153 MI565 1190 ML10 1227 MM308
1117 MH455 1154 MI578 1191 ML118 1228 MM367
1118 MH498 1155 MI590 1192 ML133 1229 MM374
1119 MH51 1156 MJ116 1193 ML145 1230 MM397
1120 MH613 1157 MJ166 1194 ML19 1231 MM408
1121 MH617 1158 MJ197 1195 ML212 1232 MM417
1122 MH68 1159 MJ301 1196 ML227 1233 MM422
1123 MH703 1160 MJ310 1197 ML234 1234 MM426
1124 MH730 1161 MJ312 1198 ML235 1235 MM453
1125 MH753 1162 MJ343 1199 ML236 1236 MM459
1126 MH86 1163 MJ36 1200 ML243 1237 MM52
1127 MI102 1164 MJ403 1201 ML246 1238 MM543
1128 MI138 1165 MJ411 1202 ML265 1239 MM561
1129 MI15 1166 MJ459 1203 ML278 1240 MM562
1130 MI213 1167 MJ462 1204 ML285 1241 MM567
1131 MI226 1168 MJ476 1205 ML40 1242 MM658
1132 MI232 1169 MJ48 1206 ML460 1243 MM670
1133 MI276 1170 MJ80 1207 ML468 1244 MM72
1134 MI317 1171 MJ94 1208 ML477 1245 MN186
1135 MI318 1172 MJ99 1209 ML546 1246 MN219
1136 MI327 1173 MK106 1210 ML550 1247 MN265
1137 MI330 1174 MK112 1211 ML551 1248 MN275
1138 MI350 1175 MK135 1212 ML564 1249 MN296
1139 MI354 1176 MK147 1213 ML601 1250 MN297
1140 MI356 1177 MK2 1214 ML616 1251 MN320
1141 MI361 1178 MK205 1215 ML636 1252 MN341 1253 MN356 1290 MT205 1327 MY32 1364 NA1035
1254 MN427 1291 MT218 1328 MY340 1365 NA1036
1255 MN450 1292 MT24 1329 MY91 1366 NA1039
1256 MN476 1293 MT50 1330 MZ101 1367 NA1071
1257 MN501 1294 MT54 1331 MZ330 1368 NA1076
1258 MN504 1295 MT74 1332 MZ344 1369 NA1083
1259 MN521 1296 MT88 1333 MZ364 1370 NA1089
1260 MN526 1297 MT91 1334 MZ374 1371 NA1095
1261 MN539 1298 MU114 1335 MZ436 1372 NA1102
1262 MN545 1299 MU124 1336 MZ445 1373 NA1105
1263 MN550 1300 MU162 1337 MZ469 1374 NA1119
1264 MN562 1301 MU173 1338 MZ527 1375 NA1120
1265 MP13 1302 MU40 1339 MZ528 1376 NA1142
1266 MP18 1303 MU83 1340 MZ531 1377 NA1146
1267 MP22 1304 MU88 1341 MZ65 1378 NA1149
1268 MP29 1305 MU91 1342 N126 1379 NA116
1269 MP31 1306 MX78 1343 N145 1380 NA117
1270 MP34 1307 MY108 1344 N154 1381 NA118
1271 MP36 1308 MY111 1345 N158 1382 NA12
1272 MP39 1309 MY115 1346 N159 1383 NA1225
1273 MP40 1310 MY119 1347 N189 1384 NA1234
1274 MP5 1311 MY125 1348 N209 1385 NA1240
1275 MQ19 1312 MY136 1349 N211 1386 NA1241
1276 MQ199 1313 MY145 1350 N213 1387 NA125
1277 MQ47 1314 MY159 1351 N223 1388 NA1250
1278 MQ55 1315 MY164 1352 N42 1389 NA1257
1279 MR106 1316 MY176 1353 N44 1390 NA1260
1280 MR118 1317 MY221 1354 N46 1391 NA1270
1281 MR146 1318 MY228 1355 N54 1392 NA1281
1282 MR160 1319 MY253 1356 N8 1393 NA1292
1283 MR48 1320 MY259 1357 N85 1394 NA1299
1284 MS133 1321 MY270 1358 N9 1395 NA1300
1285 MS47 1322 MY271 1359 A100 1396 NA1311
1286 MS86 1323 MY275 1360 NA1001 1397 NA133
1287 MT120 1324 MY28 1361 NA1010 1398 NA142
1288 MT124 1325 MY303 1362 NA1023 1399 NA15
1289 MT173 1326 MY306 1363 NA1026 1400 NA160 1401 NA166 1438 A76 1475 NB944 1512 NF130
1402 NA20 1439 A785 1476 NB955 1513 NF168
1403 NA222 1440 NA790 1477 B968 1514 NF179
1404 NA227 1441 MA84 1478 NC112 1515 NF194
1405 NA234 1442 A844 1479 NC22 1516 NF299
1406 NA252 1443 NA845 1480 NC36 1517 NF360
1407 NA26 1444 XA86 1481 NC50 1518 NF405
1408 NA261 1445 NA89 1482 D10 1519 NF424
1409 NA315 1446 NA938 1483 ND11 1520 NF425
1410 NA316 1447 NA970 1484 ND135 1521 NF443
1411 NA319 1448 NA988 1485 1522 NF448
1412 NA347 1449 NA993 1486
Figure imgf000086_0001
1523 NF477
1413 NA355 1450 I\TB183 1487 ND17 1524 NF506
1414 NA363 1451 I^JB31 1488 ND172 1525 NF513
1415 NA372 1452 NB420 1489 ND42 1526 NF550
1416 NA400 1453 NB434 1490 ND70 1527 NF56
1417 NA401 1454 B463 1491 NE104 1528 NF570
1418 NA408 1455 NB485 1492 NE149 1529 NF577
1419 NA42 1456 NB487 1493 NE173 1530 NF579
1420 NA421 1457 NB506 1494 NE186 1531 NF58
1421 NA446 1458 NB522 1495 NE2 1532 NF61
1422 NA461 1459 NB524 1496 NE236 1533 NF646
1423 NA465 1460 NB535 1497 NE270 1534 NF671
1424 NA474 1461 NB568 1498 NE273 1535 NF680
1425 NA481 1462 NB589 1499 NE298 1536 NF681
1426 NA484 1463 rsFB630 1500 NE306 1537 NF709
1427 NA492 1464 NB719 1501 NE312 1538 NF87
1428 NA493 1465 NB733 1502 NE334 1539 NF93
1429 NA494 1466 NB747 1503 E339 1540 NG109
1430 NA530 1467 NB755 1504 NE346 1541 NG133
1431 NA543 1468 NB808 1505 NE350 1542 NG134
1432 NA547 1469 NB827 1506 NE353 1543 NG170
1433 NA610 1470 NB85 1507 NE359 1544 NG18
1434 NA669 1471 NB861 1508 NE360 1545 NG188
1435 NA69 1472 ISTB892 1509 NE367 1546 NG214
1436 NA708 1473 NB908 1510 NE55 1547 NG227
1437 NA730 1474 NB922 1511 E82 1548 NG231 1549 NG233 1586 I\TH455 1623 1MHAG256 1660 NL15
1550 NG242 1587 NH459 1624 NHAN115 1661 NL192
1551 NG261 1588 NH483 1625 NF1AN150 1662 NL285
1552 NG272 1589 NH502 1626 NHAN171 1663 NL29
1553 NG278 1590 NH548 1627 NHAN204 1664 NL291
1554 NG351 1591 NH59 1628 NHAN216 1665 NL294
1555 NG363 1592 NH675 1629 NHAN304 1666 NL306
1556 NG365 1593 NH686 1630 NHAN306 1667 NL310
1557 NG367 1594 NH688 1631 NHAN307 1668 NL312
1558 NG396 1595 NH689 1632 NHAN320 1669 NL328
1559 NG399 1596 NH733 1633 NFIAN381 1670 NL407
1560 NG415 1597 NH794 1634 NHAN94 1671 NL415
1561 NG424 1598 NH796 1635 NHAW129 1672 NL419
1562 NG435 1599 NH853 1636 NHAW268 1673 NL438
1563 NG463 1600 NH884 1637 NHAW282 1674 NL481
1564 NG475 1601 NH898 1638 NFIAW416 1675 NL492
1565 NG476 1602 NH899 1639 NFLAW677 1676 NL494
1566 NG525 1603 NHAB100 1640 M104 1677 NL516
1567 NG552 1604 NHAB344 1641 NI172 1678 NL526
1568 NG556 1605 I JHAB391 1642 NI185 1679 NL528
1569 NG585 1606 NHAB4 1643 NI208 1680 NL537
1570 NG619 1607 NHAE10 1644 NI219 1681 NL560
1571 NG634 1608 NHAE101 1645 N1220 1682 NL563
1572 NG635 1609 NHAE123 1646 NI76 1683 NL567
1573 NG67 1610 NHAE149 1647 NI93 1684 NL572
1574 NH119 1611 NHAE220 1648 NJ2 1685 L573
1575 NH125 1612 NHAE27 1649 NI24 1686 ISTL582
1576 NH163 1613 NHAE29 1650 NT41 1687 NL598
1577 NH169 1614 NHAE322 1651 NJ44 1688 NL613
1578 NFX239 1615 NHAE327 1652 NJ8 1689 NL623
1579 H28 1616 I\HAE331 1653 NK24 1690 L641
1580 NH315 1617 NHAE96 1654 NK27 1691 NL659
1581 1 H328 1618 NHAG1 1655 NK40 1692 NL701
1582 NH330 1619 NHAG203 1656 NLU 1693 NL707
1583 INFH369 1620 NF1AG22 1657 NL117 1694 NL710
1584 NH4 1621 NHAG225 1658 NL122 1695 L715
1585 1\TH44 1622 NHAG230 1659 NL139 1696 NM134 1697 NM135 1734 NN16 1771 N343 1808 NP23
1698 M137 1735 NN177 1772 NN37 1809 NP26
1699 NM140 1736 NN179 1773 N41 1810 NP260
1700 NTM145 1737 NN182 1774 NN42 1811 NP261
1701 NM148 1738 NN2 1775 NN45 1812 NP264
1702 NM160 1739 NN203 1776 NN50 1813 NP270
1703 NM166 1740 NN206 1777 N51 1814 NP271
1704 NM169 1741 NTN207 1778 NN6 1815 NP272
1705
Figure imgf000088_0001
1742 NN210 1779 IMN60 1816 NP275
1706 NM190 1743 NN212 1780 NN62 1817 NP279
1707 M2 1744 NN229 1781 NN63 1818 NP281
1708 NM211 1745 NN233 1782 NN84 1819 NP296
1709 NM214 1746 NN241 1783 NN9 1820 NP3
1710 M218 1747 NN247 1784 NN90 1821 NP32
1711 NM25 1748 NN248 1785 NN93 1822 NP37
1712 NM4 1749 NN26 1786 N048 1823 NP4
1713 NM47 1750 NN260 1787 NP104 1824 NP46
1714 NM52 1751 NN264 1788 NP119 1825 NP49
1715 NM54 1752 NN270 1789 NP126 1826 NP68
1716 NM55 1753 I IN273 1790 NP129 1827 NP79
1717
Figure imgf000088_0002
1754 NN280 1791 NP131 1828 NP86
1718 NM79 1755 Ϊ\IN282 1792 NP135 1829 NP94
1719 I\fM95 1756 NN29 1793 NP137 1830 NP96
1720 NM99 1757 ϊ>sJN295 1794 NP156 1831 NQ25
1721 NN10 1758 NN296 1795 NP16 1832 NQ27
1722 NN103 1759 ϊvJN3 1796 NP162 1833 NQ28
1723 NN104 1760 NN30 1797 NP164 1834 NQ34
1724 N105 1761 NN310 1798 NP176 1835 NQ45
1725 NN106 1762 NN313 1799 NP180 1836 NQ82
1726 NN12 1763 NN314 1800 NP187 1837 NQ89
1727 NN120 1764 NN316 1801 NP189 1838 NQ95
1728 NN131 1765 NN320 1802 NP198 1839 NR117
1729 NN134 1766 NN322 1803 I\TP206 1840 NR55
1730 NN137 1767 NN323 1804 NP210 1841 NR65
1731 NN147 1768 NN326 1805 NP211 1842 NS115
1732 NN149 1769 NN33 1806 NP214 1843 NS121
1733 NN153 1770 NN34 1807 NP220 1844 NS138 1845 NS197 1882 T789 1919 02 1956 PC442
1846 NS202 1883 NT829 1920 0238 1957 PD125
1847 NS236 1884 NT830 1921 0271 1958 PD212
1848 NS58 1885 NU101 1922 0279 1959 PD233
1849 NS65 1886 NU130 1923 0328 1960 PD240
1850 NS70 1887 NU14 1924 0336 1961 PD278
1851 NTT271 1888 NU177 1925 0394 1962 PD309
1852 T301 1889 NU232 1926 0395 1963 PD319
1853 NT374 1890 NU34 1927 O406 1964 PD444
1854 NT382 1891 1\Π 35 1928 084 1965 PD456
1855 NT385 1892 NU356 1929 P12 1966 PE113
1856 T392 1893 V120 1930 P2 1967 PE115
1857
Figure imgf000089_0001
1894 NV213 1931 P22 1968 PE126
1858 NT394 1895 NW175 1932 P30 1969 PE128
1859 NT396 1896 W68 1933 P35 1970 PE143
1860 NT418 1897 NW84 1934 P39 1971 PE159
1861 NT428 1898 NX135 1935 P405 1972 PE163
1862 NT429 1899 NX154 1936 P459 1973 PE166
1863 NT430 1900 NY178 1937 P53 1974 PE172
1864 T432 1901 I\TY226 1938 P78 1975 PE182
1865 NT441 1902 NZ1 1939 P8 1976 PE186
1866 NT444 1903 NZ101 1940 P9 1977 PE19
1867 NT45 1904 NZ149 1941 PA85 1978 PE190
1868 NT453 1905 NZ187 1942 PB15 1979 PE204
1869 T457 1906 NZ190 1943 PB165 1980 PE205
1870 NT512 1907 NZ229 1944 PB166 1981 PE213
1871 NT528 1908 NZ345 1945 PB60 1982 PE223
1872 NT53 1909 NZ77 1946 PC201 1983 PE227
1873 NT533 1910 NZ85 1947 PC262 1984 PE23
1874 NT678 1911 0117 1948 PC335 1985 PE246
1875 NT698 1912 012 1949 PC349 1986 PE247
1876 NT730 1913 0131 1950 PC379 1987 PE251
1877 NT732 1914 014 1951 PC381 1988 PE256
1878 NT733 1915 O140 1952 PC41 1989 PE261
1879 NT742 1916 0177 1953 PC410 1990 PE262
1880 NT746 1917 0185 1954 PC424 1991 PE272
1881 NT780 1918 0199 1955 PC425 1992 PE286 1993 PE287 2030 PE622 2067 PG117 2104 PJ193
1994 PE293 2031 PE642 2068 PG195 2105 PJ196
1995 PE299 2032 PE645 2069 PG284 2106 PJ212
1996 PE301 2033 PE650 2070 PG330 2107 PJ239
1997 PE308 2034 PE659 2071 PG371 2108 PJ26
1998 PE318 2035 PE673 2072 PG394 2109 PJ265
1999 PE338 2036 PE676 2073 PG397 2110 PJ299
2000 PE340 2037 PE677 2074 PG457 2111 PJ311
2001 PE363 2038 PE678 2075 PH148 2112 PJ314
2002 PE383 2039 PE691 2076 PH174 2113 PJ317
2003 PE399 2040 PE70 2077 PH226 2114 PJ323
2004 PE400 2041 PE727 2078 PH60 2115 PJ350
2005 PE403 2042 PE738 2079 PH79 2116 PJ356
2006 PE416 2043 PE750 2080 PH92 2117 PJ365
2007 PE430 2044 PE765 2081 PI13 2118 PJ372
2008 PE443 2045 PE768 2082 PI191 2119 PJ375
2009 PE47 2046 PE776 2083 PI198 2120 PJ414
2010 PE480 2047 PE777 2084 PI231 2121 PJ422
2011 PE482 2048 PE78 2085 PI25 2122 PJ433
2012 PE503 2049 PE789 2086 PI279 2123 PJ439
2013 PE505 2050 PE80 2087 PI323 2124 PJ46
2014 PE512 2051 PE806 2088 PI40 2125 PJ463
2015 PE518 2052 PE807 2089 PI62 2126 PJ471
2016 PE526 2053 PE808 2090 PJ1 2127 PJ488
2017 PE540 2054 PE817 2091 PJ11 2128 PJ495
2018 PE541 2055 PE834 2092 PJ130 2129 PJ496
2019 PE546 2056 PE840 2093 PJ132 2130 PJ502
2020 PE549 2057 PE842 2094 PJ14 2131 PJ518
2021 PE551 2058 PE843 2095 PJ142 2132 PJ525
2022 PE564 2059 PE862 2096 PJ145 2133 PJ53
2023 PE565 2060 PE91 2097 PJ154 2134 PJ544
2024 PE567 2061 PF146 2098 PJ157 2135 PJ546
2025 PE571 2062 PF231 2099 PJ161 2136 PJ78
2026 PE574 2063 PF291 2100 PJ167 2137 PJ8
2027 PE584 2064 PF296 2101 PJ172 2138 PJ95
2028 PE585 2065 PF3 2102 PJ181 2139 PK100
2029 PE615 2066 PF375 2103 PJ186 2140 PK103 2141 PK106 2178 PK558 2215 PL207 2252 PL491
2142 PK114 2179 PK561 2216 PL208 2253 PL501
2143 PK123 2180 PK594 2217 PL211 2254 PL506
2144 PK133 2181 PK598 2218 PL214 2255 PL507 2145 PK147 2182 PK613 2219 PL251 2256 PL512
2146 PK155 2183 PK65 2220 PL268 2257 PL52
2147 PK175 2184 PK655 2221 PL27 2258 PL554
2148 PK177 2185 PK66 2222 PL296 2259 PL559
2149 PK185 2186 PK676 2223 PL307 2260 PL566 2150 PK198 2187 PK696 2224 PL317 2261 PL567
2151 PK206 2188 PK702 2225 PL328 2262 PL572
2152 PK224 2189 PK727 2226 PL33 2263 PL587
2153 PK234 2190 PK753 2227 PL335 2264 PL594
2154 PK240 2191 PK799 2228 PL340 2265 PL599 2155 PK242 2192 PK80 2229 PL354 2266 PL60
2156 PK259 2193 PK817 2230 PL358 2267 PL603
2157 PK262 2194 PK819 2231 PL36 2268 PL614
2158 PK264 2195 PK829 2232 PL360 2269 PL658
2159 PK266 2196 PK831 2233 PL369 2270 PL664 2160 PK267 2197 PK855 2234 PL378 2271 PL67
2161 PK271 2198 PK857 2235 PL385 2272 PL673
2162 PK284 2199 PK864 2236 PL386 2273 PL69
2163 PK317 2200 PK878 2237 PL391 2274 PL701
2164 PK326 2201 PL104 2238 PL409 2275 PL71 2165 PK332 2202 PL105 2239 PL414 2276 PL719
2166 PK335 2203 PL106 2240 PL42 2277 PL725
2167 PK359 2204 PL110 2241 PL421 2278 PL730
2168 PK366 2205 PL111 2242 PL433 2279 PL741
2169 PK398 2206 PL125 2243 PL434 2280 PL747 2170 PK405 2207 PL146 2244 PL44 2281 PL750
2171 PK430 2208 PL157 2245 PL445 2282 PL751
2172 PK436 2209 PL159 2246 PL455 2283 PL765
2173 PK457 2210 PL16 2247 PL457 2284 PL772
2174 PK473 2211 PL164 2248 PL461 2285 PL773 2175 PK474 2212 PL189 2249 PL463 2286 PL776
2176 PK503 2213 PL19 2250 PL464 2287 PL784
2177 PK551 2214 PL205 2251 PL486 2288 PL803 2289 PL830 2326 PM260 2363 PM516 2400 PM783
2290 PL845 2327 PM275 2364 PM523 2401 PM789
2291 PL85 2328 PM289 2365 PM524 2402 PM790
2292 PL87 2329 PM297 2366 PM527 2403 PM801
2293 PL89 2330 PM303 2367 PM529 2404 PM803
2294 PM1 2331 PM305 2368 PM53 2405 PM812
2295 PM103 2332 PM306 2369 PM537 2406 PM830
2296 PM105 2333 PM310 2370 PM545 2407 PM840
2297 PM110 2334 PM314 2371 PM546 2408 PM841
2298 PM113 2335 PM323 2372 PM554 2409 PM842
2299 PM126 2336 PM34 2373 PM562 2410 PM843
2300 PM129 2337 PM347 2374 PM579 2411 PM849
2301 PM136 2338 PM362 2375 PM583 2412 PM854
2302 PM141 2339 PM371 2376 PM596 2413 PM96
2303 PM142 2340 PM385 2377 PM6 2414 P012
2304 PM144 2341 PM387 2378 PM601 2415 PO30
2305 PM150 2342 PM39 2379 PM605 2416 P036
2306 PM158 2343 PM393 2380 PM623 2417 P042
2307 PM161 2344 PM397 2381 PM624 2418 P072
2308 PM170 2345 PM4 2382 PM627 2419 PP1
2309 PM173 2346 PM40 2383 PM633 2420 PP10
2310 PM180 2347 PM404 2384 PM672 2421 PP101
2311 PM182 2348 PM412 2385 PM681 2422 PP110
2312 PM19 2349 PM413 2386 PM692 2423 PP117
2313 PM195 2350 PM415 2387 PM696 2424 PP128
2314 PM198 2351 PM42 2388 PM697 2425 PP131
2315 PM200 2352 PM421 2389 PM717 2426 PP133
2316 PM202 2353 PM430 2390 PM722 2427 PP136
2317 PM21 2354 PM434 2391 PM738 2428 PP138
2318 PM213 2355 PM446 2392 PM741 2429 PP163
2319 PM217 2356 PM455 2393 PM749 2430 PP165
2320 PM229 2357 PM46 2394 PM753 2431 PP173
2321 PM243 2358 PM476 2395 PM758 2432 PP175
2322 PM245 2359 PM482 2396 PM767 2433 PP194
2323 PM248 2360 PM503 2397 PM769 2434 PP210
2324 PM249 2361 PM51 2398 PM776 2435 PP212
2325 PM256 2362 PM514 2399 PM782 2436 PP216 2437 PP219 2474 PP393
2438 PP224 2475 PP395
2439 PP226 2476 PP398
2440 PP227 2477 PP407
2441 PP23 2478 PP411
2442 PP230 2479 PP413
2443 PP233 2480 PP422
2444 PP242 2481 PP428
2445 PP243 2482 PP430
2446 PP244 2483 PP451
2447 PP245 2484 PP454
2448 PP255 2485 PP457
2449 PP260 2486 PP46
2450 PP261 2487 PP469
2451 PP267 2488 PP47
2452 PP276 2489 PP482
2453 PP292 2490 PP487
2454 PP297 2491 PP5
2455 PP299 2492 PP509
2456 PP303 2493 PP51
2457 PP308 2494 PP517
2458 PP314 2495 PP525
2459 PP321 2496 PP54
2460 PP325 2497 PP60
2461 PP330 2498 PP7
2462 PP332 2499 PP71
2463 PP337 2500 PP80
2464 PP345
2465 PP35
2466 PP356
2467 PP367
2468 PP379
2469 PP386
2470 PP387
2471 PP389
2472 PP390
2473 PP392 The "Clone ID No." tor a particular clone consists of one or two letters followed by a number. The letters designate the tissue source from which the sEST was isolated. Table 3 below lists the various sources which were run through applicants' signal sequence trap. Thus, the tissue source for a particular sEST sequence can be identified in Table 3 by the one and two letter designations used in the relevant "Clone ID No." in Table 2. For example, a clone designated as "AA239" would have been isolated from a human fetal kidney library (i.e., selection "AA") as indicated in Table 3.
As used herein, "polynucleotide" includes single- and double-stranded RNAs, DNAs and RNA:DNA hybrids. As used herein a "secreted" protein is one which, when expressed in a suitable host cell, is transported across or through a membrane, including transport as a result of signal sequences in its amino acid sequence. "Secreted" proteins include without limitation proteins secreted wholly (e.g., soluble proteins) or partially (e.g. , receptors) from the cell in which they are expressed. "Secreted" proteins also include without limitation proteins which are transported across the membrane of the endoplasmic reticulum.
Fragments of the proteins of the present invention which are capable of exhibiting biological activity are also encompassed by the present invention. Fragments of the protein may be in linear form or they may be cyclized using known methods, for example, as described in H.U. Saragovi, et al, Bio /Technology 10, 773- 778 (1992) and in R.S. McDowell, et al., J. Amer. Chem. Soc. 114, 9245-9253 (1992), both of which are incorporated herein by reference. Such fragments may be fused to carrier molecules such as immunoglobulins for many purposes, including increasing the valency of protein binding sites. For example, fragments of the protein may be fused through "linker ' sequences to the Fc portion of an immunoglobulin. For a bivalent form of the protein, such a fusion could be to the Fc portion of an IgG molecule. Other immunoglobulin isotypes may also be used to generate such fusions. For example, a protein - IgM fusion would generate a decavalent form of the protein of the invention. The present invention also provides both full-length and mature forms of the disclosed proteins. The full-length form of the such proteins is identified in the sequence listing by translation of the nucleotide sequence of each disclosed clone. The mature form(s) of such protein may be obtained by expression of the disclosed full-length polynucleotide (preferably those deposited with ATCC) in a suitable mammalian cell or other host cell. The sequence(s) of the mature form(s) of the protein may also be determinable from the amino acid sequence of the full-length form.
The present invention also provides genes corresponding to the polynucleotide sequences disclosed herein. "Corresponding genes" are the regions of the genome that are transcribed to produce the mRNAs from which cDNA polynucleotide sequences are derived and may include contiguous regions of the genome necessary for the regulated expression of such genes. Corresponding genes may therefore include but are not limited to coding sequences, 5' and 3' untranslated regions, alternatively spliced exons, introns, promoters, enhancers, and silencer or suppressor elements. The corresponding genes can be isolated in accordance with known methods using the sequence information disclosed herein. Such methods include the preparation of probes or primers from the disclosed sequence information for identification and /or amplification of genes in appropriate genomic libraries or other sources of genomic materials. An "isolated gene" is a gene that has been separated from the adjacent coding sequences, if any, present in the genome of the organism from which the gene was isolated.
The chromosomal location corresponding to the polynucleotide sequences disclosed herein may also be determined, for example by hybridizing appropriately labeled polynucleotides of the present invention to chromosomes in situ. It may also be possible to determine the corresponding chromosomal location for a disclosed polynucleotide by identifying significantly similar nucleotide sequences in public databases, such as expressed sequence tags (ESTs), that have already been mapped to particular chromosomal locations. For at least some of the polynucleotide sequences disclosed herein, public database sequences having at least some similarity to the polynucleotide of the present invention have been listed by database accession number. Searches using the GenBank accession numbers of these public database sequences can then be performed at an Internet site provided by the National Center for Biotechnology Information having the address www.ncbi.nlm.nih.gov/UniGene, in order to identify "UniGene clusters" of overlapping sequences. Many of the
"UniGene clusters" so identified will already have been mapped to particular chromosomal sites.
Organisms that have enhanced, reduced, or modified expression of the gene(s) corresponding to the polynucleotide sequences disclosed herein are provided. The desired change in gene expression can be achieved through the use of antisense polynucleotides or ribozymes that bind and /or cleave the mRNA transcribed from the gene (Albert and Morris, 1994, Trends Pharmacol. Sci. 15(7): 250-254; Lavarosky et al., 1997, Biochem. Mol. Med. 62(1): 11-22; and Hampel, 1998, Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol. 58: 1-39; all of which are incorporated by reference herein). Transgenic animals that have multiple copies of the gene(s) corresponding to the polynucleotide sequences disclosed herein, preferably produced by transformation of cells with genetic constructs that are stably maintained within the transformed cells and their progeny, are provided. Transgenic animals that have modified genetic control regions that increase or reduce gene expression levels, or that change temporal or spatial patterns of gene expression, are also provided (see European Patent No. 0 649 464 Bl, incorporated by reference herein). In addition, organisms are provided in which the gene(s) corresponding to the polynucleotide sequences disclosed herein have been partially or completely inactivated, through insertion of extraneous sequences into the corresponding gene(s) or through deletion of all or part of the corresponding gene(s). Partial or complete gene inactivation can be accomplished through insertion, preferably followed by imprecise excision, of transposable elements (Plasterk, 1992, Bioessays 14(9): 629-633; Zwaal et al, 1993, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90(16): 7431-7435; Clark et al., 1994, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91(2): 719-722; all of which are incorporated by reference herein), or through homologous recombination, preferably detected by positive/negative genetic selection strategies (Mansour et al., 1988, Nature 336: 348-352; U.S. Patent Nos. 5,464,764; 5,487,992; 5,627,059; 5,631,153; 5,614, 396; 5,616,491; and 5,679,523; all of which are incorporated by reference herein). These organisms with altered gene expression are preferably eukaryotes and more preferably are mammals. Such organisms are useful for the development of non-human models for the study of disorders involving the corresponding gene(s), and for the development of assay systems for the identification of molecules that interact with the protein product(s) of the corresponding gene(s). Where the protein of the present invention is membrane-bound (e.g., is a receptor), the present invention also provides for soluble forms of such protein. In such forms part or all of the intracellular and transmembrane domains of the protein are deleted such that the protein is fully secreted from the cell in which it is expressed. The intracellular and transmembrane domains of proteins of the invention can be identified in accordance with known techniques for determination of such domains from sequence information.
Proteins and protein fragments of the present invention include proteins with amino acid sequence lengths that are at least 25%(more preferably at least 50%, and most preferably at least 75%) of the length of a disclosed protein and have at least 60% sequence identity (more preferably, at least 75% identity; most preferably at least 90% or 95% identity) with that disclosed protein, where sequence identity is determined by comparing the amino acid sequences of the proteins when aligned so as to maximize overlap and identity while minimizing sequence gaps. Also included in the present invention are proteins and protein fragments that contain a segment preferably comprising 8 or more (more preferably 20 or more, most preferably 30 or more) contiguous amino acids that shares at least 75% sequence identity (more preferably, at least 85% identity; most preferably at least 95% identity) with any such segment of any of the disclosed proteins. In particular, sequence identity may be determined using WU-BLAST
(Washington University BLAST) version 2.0 software, which builds upon WU-BLAST version 1.4, which in turn is based on the public domain NCBI-BLAST version 1.4 (Altschul and Gish, 1996, Local alignment statistics, Doolittle ed., Methods in Enzymology 266: 460-480; Altschul et al, 1990, Basic local alignment search tool, lournal of Molecular Biology 215: 403-410; Gish and States, 1993,
Identification of protein coding regions by database similarity search, Nature Genetics 3: 266-272; Karlin and Altschul, 1993, Applications and statistics for multiple high-scoring segments in molecular sequences, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90: 5873-5877; all of which are incorporated by reference herein). WU-BLAST version 2.0 executable programs for several UNLX platforms can be downloaded from the Internet file-transfer protocol (FTP) site ftp://blast.wustl.edu/blast/executables. The complete suite of search programs (BLASTP, BLASTN, BLASTX, TBLASTN, and TBLASTX) is provided at that site, in addition to several support programs. WU-BLAST 2.0 is copyrighted and may not be sold or redistributed in any form or manner without the express written consent of the author; but the posted executables may otherwise be freely used for commercial, nonprofit, or academic purposes. In all search programs in the suite - BLASTP, BLASTN, BLASTX, TBLASTN and TBLASTX — the gapped alignment routines are integral to the database search itself, and thus yield much better sensitivity and selectivity while producing the more easily interpreted output. Gapping can optionally be turned off in all of these programs, if desired. The default penalty (Q) for a gap of length one is Q=9 for proteins and BLASTP, and Q=10 for BLASTN, but may be changed to any integer value including zero, one through eight, nine, ten, eleven, twelve through twenty, twenty-one through fifty, fifty-one through one hundred, etc. The default per-residue penalty for extending a gap (R) is R=2 for proteins and BLASTP, and R=10 for BLASTN, but may be changed to any integer value including zero, one, two, three, four, five, six, seven, eight, nine, ten, eleven, twelve through twenty, twenty-one through fifty, fifty-one through one hundred, etc. Any combination of values for Q and R can be used in order to align sequences so as to maximize overlap and identity while minimizing sequence gaps. The default amino acid comparison matrix is BLOSUM62, but other amino acid comparison matrices such as PAM can be utilized. Species homologues of the disclosed polynucleotides and proteins are also provided by the present invention. As used herein, a "species homologue" is a protein or polynucleotide with a different species of origin from that of a given protein or polynucleotide, but with significant sequence similarity to the given protein or polynucleotide. Preferably, polynucleotide species homologues have at least 60% sequence identity (more preferably, at least 75% identity; most preferably at least 90% identity) with the given polynucleotide, and protein species homologues have at least 30% sequence identity (more preferably, at least 45% identity; most preferably at least 60% identity) with the given protein, where sequence identity is determined by comparing the nucleotide sequences of the polynucleotides or the amino acid sequences of the proteins when aligned so as to maximize overlap and identity while minimizing sequence gaps. Species homologues may be isolated and identified by making suitable probes or primers from the sequences provided herein and screening a suitable nucleic acid source from the desired species. Preferably, species homologues are those isolated from mammalian species. Most preferably, species homologues are those isolated from certain mammalian species such as, for example,
Pan troglodytes, Gorilla gorilla, Pongo pygmaeiis, Hylobates concolor, Macaca mulatta, Papio papio, Papio hamadry s, Cercopithecus aethiops, Cebus capucinus, Aotus trivirgatus, Sanguinus oedipus, Microcebus murinus, Mus musculus, Rattus norvegicus, Cricetulus griseus, Felis catus, Mustela υison, Canisfamiliaris, Oryctolagus cuniculus, Bos taurus, Ovis aries, Sus scrofa, and Equus caballus, for which genetic maps have been created allowing the identification of syntenic relationships between the genomic organization of genes in one species and the genomic organization of the related genes in another species (O'Brien and Seuanez, 1988, Ann. Rev. Genet. 22: 323-351; O'Brien et al, 1993, Nature Genetics 3:103-112; Johansson et al, 1995, Genomics 25: 682- 690; Lyons et al, 1997, Nature Genetics 15: 47-56; O'Brien et al., 1997, Trends in Genetics 13(10): 393-399; Carver and Stubbs, 1997, Genome Research 7:1123-1137; all of which are incorporated by reference herein).
The invention also encompasses allelic variants of the disclosed polynucleotides or proteins; that is, naturally-occurring alternative forms of the isolated polynucleotides which also encode proteins which are identical or have significantly similar sequences to those encoded by the disclosed polynucleotides. Preferably, allelic variants have at least 60% sequence identity (more preferably, at least 75% identity; most preferably at least 90% identity) with the given polynucleotide, where sequence identity is determined by comparing the nucleotide sequences of the polynucleotides when aligned so as to maximize overlap and identity while minimizing sequence gaps. Allelic variants may be isolated and identified by making suitable probes or primers from the sequences provided herein and screening a suitable nucleic acid source from individuals of the appropriate species.
The invention also includes polynucleotides with sequences complementary to those of the polynucleotides disclosed herein.
The present invention also includes polynucleotides that hybridize under reduced stringency conditions, more preferably stringent conditions, and most preferably highly stringent conditions, to polynucleotides described herein. Examples of stringency conditions are shown in the table below: highly stringent conditions are those that are at least as stringent as, for example, conditions A-F; stringent conditions are at least as stringent as, for example, conditions G-L; and reduced stringency conditions are at least as stringent as, for example, conditions M-
R.
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* The hybnd length is that anticipated for the hybridized regιon(s) of the hybndizing polynucleotides. When hybndizing a polynucleotide to a target polynucleotide of unknown sequence, the hybrid length is assumed to be that of the hybridizing polynucleotide. When polynucleotides of known sequence are hybridized, the hybrid length can be determined by aligning the sequences of the polynucleotides and identifying the region or regions of optimal sequence complementanty τ SSPE (lxSSPE is 0 15M NaCl, lOmM NaH2P04, and 1 25mM EDTA, pH 74) can be substituted for SSC (lxSSC is 0 15M NaCl and 15mM sodium citrate) in the hybridization and wash buffers; washes are performed for 15 mmutes after hybridization is complete *TB - TR The hybridization temperature for hybrids anticipated to be less than 50 base pa rs in length should be 5-10°C less than the melting temperature (Tm) of the hybrid, where Tm is determined accordmg to the following equations For nvbπds less than 18 base pairs m length, Tm(°C) = 2(# of A - T bases) + 4(# of G + C bases) For hybrids between 18 and 49 base pairs in length, Tm(°C) = 81.5 + 16.6(log10[Na']) + 0.41(%G+C) - (600/N), where N is the number of bases in the hybrid, and [Na*] is the concentration of sodium ions in the hybridization buffer ([Naτ] for lxSSC = 0.165 M). Additional examples of stringency conditions for polynucleotide hybridization are provided in Sambrook, J., E.F. Fritsch, and T. Maniatis, 1989, Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, chapters 9 and 11, and Current Protocols in Molecular Biology, 1995, F.M. Ausubel et al., eds., John Wiley & Sons, Inc., sections 2.10 and 6.3-6.4, incorporated herein by reference.
Preferably, each such hybridizing polynucleotide has a length that is at least 25%(more preferably at least 50%, and most preferably at least 75%) of the length of the polynucleotide of the present invention to which it hybridizes, and has at least 60% sequence identity (more preferably, at least 75% identity; most preferably at least 90% or 95% identity) with the polynucleotide of the present invention to which it hybridizes, where sequence identity is determined by comparing the sequences of the hybridizing polynucleotides when aligned so as to maximize overlap and identity while minimizing sequence gaps.
The isolated polynucleotide of the invention may contain sequences at its 5' and /or 3' end that are derived from linker, poly linker, or multiple cloning site sequences commonly found in vectors such as the pMT2 or pED expression vectors (see below). For example, sequences such as SEQ ID NO:2501, SEQ ID NO:2502, or SEQ ID NO:2503 may be found at the 5' end of an isolated polynucleotide of the invention, or the complement of any of these sequences may be found at its 3' end. Similarly, sequences such as SEQ ID NO:2504, SEQ ID NO:2505, or SEQ ID NO:2506 may be found at the 3' end of an isolated polynucleotide of the invention, or the complement of any of these sequences may be found at its 5' end. In addition, variants of these linker sequences may be present in isolated polynucleotides of the invention, which linker variants vary from SEQ ID NO:2501 through SEQ ID NO:2506 by the alteration, insertion, or deletion of one or more nucleotides. Therefore, a preferred embodiment of the invention comprises the nucleotide sequence of any of the isolated polynucleotides disclosed herein, beginning at nucleotide 25 and ending at nucleotide (N-25) of the SEQ ID NO for that polynucleotide, where N represents the total number of nucleotides in the sequence. As a specific example, a preferred embodiment of the invention comprises the nucleotide sequence of SEQ ID NO:l from nucleotide 25 to nucleotide 291, where the total number of nucleotides (N) in SEQ ID NO:l is 316, and N-25 equals 291. More preferably, a polynucleotide of the invention comprises the nucleotide sequence of any of the isolated polynucleotides disclosed herein, beginning at nucleotide 30 and ending at nucleotide (N-30) of the SEQ ID NO for that polynucleotide. Most preferably, a polynucleotide of the invention comprises the nucleotide sequence of any of the isolated polynucleotides disclosed herein, beginning at nucleotide 35 and ending at nucleotide (N-35) of the SEQ ID NO for that polynucleotide.
The isolated polynucleotide of the invention may be operably linked to an expression control sequence such as the pMT2 or pED expression vectors disclosed in Kaufman et al, Nucleic Acids Res. 19, 4485-4490 (1991), in order to produce the protein recombinantly. Many suitable expression control sequences are known in the art. General methods of expressing recombinant proteins are also known and are exemplified in R. Kaufman, Methods in Enzymology 185, 537-566 (1990). As defined herein "operably linked" means that the isolated polynucleotide of the invention and an expression control sequence are situated within a vector or cell in such a way that the protein is expressed by a host cell which has been transformed (transfected) with the ligated polynucleotide/expression control sequence.
A number of types of cells may act as suitable host cells for expression of the protein. Mammalian host cells include, for example, monkey COS cells, Chinese Hamster Ovary (CHO) cells, human kidney 293 cells, human epidermal A431 cells, human Colo205 cells, 3T3 cells, CV-1 cells, other transformed primate cell lines, normal diploid cells, cell strains derived from in vitro culture of primary tissue, primary explants, HeLa cells, mouse L cells, BHK, HL-60, U937, HaK or Jurkat cells. Alternatively, it may be possible to produce the protein in lower eukaryotes such as yeast or in prokaryotes such as bacteria. Potentially suitable yeast strains include Saccharomyces cerevisiae, Schizosaccharomyces pombe, Kluyveromyces strains, Candida, or any yeast strain capable of expressing heterologous proteins. Potentially suitable bacterial strains include Escherichia coli. Bacillus subtilis. Salmonella typhimurium, or any bacterial strain capable of expressing heterologous proteins. If the protein is made in yeast or bacteria, it may be necessary to modify the protein produced therein, for example by phosphorylation or glycosylation of the appropriate sites, in order to obtain the functional protein. Such covalent attachments may be accomplished using known chemical or enzymatic methods. The protein may also be produced by operably linking the isolated polynucleotide of the invention to suitable control sequences in one or more insect expression vectors, and employing an insect expression system. Materials and methods for baculovirus /insect cell expression systems are commercially available in kit form from, e.g., Invitrogen, San Diego, California, U.S.A. (the MaxBac® kit), and such methods are well known in the art, as described in Summers and Smith, Texas Agricultural Experiment Station Bulletin No. 1555 (1987), incorporated herein by reference. As used herein, an insect cell capable of expressing a polynucleotide of the present invention is "transformed." The protein of the invention may be prepared by culturing transformed host cells under culture conditions suitable to express the recombinant protein. The resulting expressed protein may then be purified from such culture (i.e., from culture medium or cell extracts) using known purification processes, such as gel filtration and ion exchange chromatography. The purification of the protein may also include an affinity column containing agents which will bind to the protein; one or more column steps over such affinity resins as concanavalin A-agarose, heparin-toyopearl® or Cibacrom blue 3GA Sepharose®; one or more steps involving hydrophobic interaction chromatography using such resins as phenyl ether, butyl ether, or propyl ether; or immunoaffinity chromatography. Alternatively, the protein of the invention may also be expressed in a form which will facilitate purification. For example, it may be expressed as a fusion protein, such as those of maltose binding protein (MBP), glutathione-S-transferase (GST) or thioredoxin (TRX). Kits for expression and purification of such fusion proteins are commercially available from New England BioLabs (Beverly, MA), Pharmacia (Piscataway, NJ) and Invitrogen Corporation (Carlsbad, CA), respectively.
The protein can also be tagged with an epitope and subsequently purified by using a specific antibody directed to such epitope. One such epitope ("Flag") is commercially available from the Eastman Kodak Company (New Haven, CT).
Finally, one or more reverse-phase high performance liquid chromatography (RP-HPLC) steps employing hydrophobic RP-HPLC media, e.g., silica gel having pendant methyl or other aliphatic groups, can be employed to further purify the protein. Some or all of the foregoing purification steps, in various combinations, can also be employed to provide a substantially homogeneous isolated recombinant protein. The protein thus purified is substantially free of other mammalian proteins and is defined in accordance with the present invention as an "isolated protein."
The protein of the invention may also be expressed as a product of transgenic animals, e.g., as a component of the milk of transgenic cows, goats, pigs, or sheep which are characterized by somatic or germ cells containing a nucleotide sequence encoding the protein.
The protein may also be produced by known conventional chemical synthesis. Methods for constructing the proteins of the present invention by synthetic means are known to those skilled in the art. The synthetically-constructed protein sequences, by virtue of sharing primary, secondary or tertiary structural and/or conformational characteristics with proteins may possess biological properties in common therewith, including protein activity. Thus, they may be employed as biologically active or immunological substitutes for natural, purified proteins in screening of therapeutic compounds and in immunological processes for the development of antibodies. The proteins provided herein also include proteins characterized by amino acid sequences similar to those of purified proteins but into which modification are naturally provided or deliberately engineered. For example, modifications in the peptide or DNA sequences can be made by those skilled in the art using known techniques. Modifications of interest in the protein sequences may include the alteration, substitution, replacement, insertion or deletion of a selected amino acid residue in the coding sequence. For example, one or more of the cysteine residues may be deleted or replaced with another amino acid to alter the conformation of the molecule. Techniques for such alteration, substitution, replacement, insertion or deletion are well known to those skilled in the art (see, e.g., U.S. Patent No. 4,518,584). Preferably, such alteration, substitution, replacement, insertion or deletion retains the desired activity of the protein.
Other fragments and derivatives of the sequences of proteins which would be expected to retain protein activity in whole or in part and may thus be useful for screening or other immunological methodologies may also be easily made by those skilled in the art given the disclosures herein. Such modifications are believed to be encompassed by the present invention. USES AND BIOLOGICAL ACTIVITY
The polynucleotides and proteins of the present invention are expected to exhibit one or more of the uses or biological activities (including those associated with assays cited herein) identified below. Uses or activities described for proteins of the present invention may be provided by administration or use of such proteins or by administration or use of polynucleotides encoding such proteins (such as, for example, in gene therapies or vectors suitable for introduction of DNA).
Research Uses and Utilities The polynucleotides provided by the present invention can be used by the research community for various purposes. The primary use of polynucleotides of the invention which are sESTs is as porbes for the identification and isolation of full- length cDNAs and genomic DNA molecules which correspond (i.e., is a longer polynucleotide sequence of which substantially the entire sEST is a fragment in the case of a full-length cDNA, or which encodes the sEST in the case of a genomic DNA molecule) to such sESTs. Techniques for use of such sequences as probes for larger cDNAs or genomic molecules are well known in the art.
The polynucleotides can also be used to express recombinant protein for analysis, characterization or therapeutic use; as markers for tissues in which the corresponding protein is preferentially expressed (either constitutively or at a particular stage of tissue differentiation or development or in disease states); as molecular weight markers on Southern gels; as chromosome markers or tags (when labeled) to identify chromosomes or to map related gene positions; to compare with endogenous DNA sequences in patients to identify potential genetic disorders; as probes to hybridize and thus discover novel, related DNA sequences; as a source of information to derive PCR primers for genetic fmgeφrinting; as a probe to "subtract- out" known sequences in the process of discovering other novel polynucleotides; for selecting and making oligomers for attachment to a "gene chip" or other support, including for examination of expression patterns; to raise anti-protein antibodies using DNA immunization techniques; and as an antigen to raise anti-DNA antibodies or elicit another immune response. Where the polynucleotide encodes a protein which binds or potentially binds to another protein (such as, for example, in a receptor-ligand interaction), the polynucleotide can also be used in interaction trap assays (such as, for example, that described in Gyuris et al., Cell 75:791-803 (1993)) to identify polynucleotides encoding the other protein with which binding occurs or to identify inhibitors of the binding interaction.
The proteins provided by the present invention can similarly be used in assay to determine biological activity, including in a panel of multiple proteins for high- throughput screening; to raise antibodies or to elicit another immune response; as a reagent (including the labeled reagent) in assays designed to quantitatively determine levels of the protein (or its receptor) in biological fluids; as markers for tissues in which the corresponding protein is preferentially expressed (either constitutively or at a particular stage of tissue differentiation or development or in a disease state); and, of course, to isolate correlative receptors or Ugands. Where the protein binds or potentially binds to another protein (such as, for example, in a receptor-ligand interaction), the protein can be used to identify the other protein with which binding occurs or to identify inhibitors of the binding interaction. Proteins involved in these binding interactions can also be used to screen for peptide or small molecule inhibitors or agonists of the binding interaction.
Any or all of these research utilities are capable of being developed into reagent grade or kit format for commercialization as research products.
Methods for performing the uses listed above are well known to those skilled in the art. References disclosing such methods include without limitation "Molecular Cloning: A Laboratory Manual", 2d ed., Cold Spring Harbor Laboratory Press, Sambrook, J., E.F. Fritsch and T. Maniatis eds., 1989, and "Methods in Enzymology: Guide to Molecular Cloning Techniques", Academic Press, Berger, S.L. and A.R. Kimmel eds., 1987.
Nutritional Uses
Polynucleotides and proteins of the present invention can also be used as nutritional sources or supplements. Such uses include without limitation use as a protein or amino acid supplement, use as a carbon source, use as a nitrogen source and use as a source of carbohydrate. In such cases the protein or polynucleotide of the invention can be added to the feed of a particular organism or can be administered as a separate solid or liquid preparation, such as in the form of powder, pills, solutions, suspensions or capsules. In the case of microorganisms, the protein or polynucleotide of the invention can be added to the medium in or on which the microorganism is cultured. Cytokine and Cell Proliferation /Differentiation Activity
A protein of the present invention may exhibit cytokine, cell proliferation (either inducing or inhibiting) or cell differentiation (either inducing or fnhibiting) activity or may induce production of other cytokines in certain cell populations. Many protein factors discovered to date, including all known cytokines, have exhibited activity in one or more factor dependent cell proliferation assays, and hence the assays serve as a convenient confirmation of cytokine activity. The activity of a protein of the present invention is evidenced by any one of a number of routine factor dependent cell proliferation assays for cell lines including, without limitation, 32D, DA2, DAIG, T10, B9, B9/11, BaF3, MC9/G, M+ (preB M+), 2E8, RB5, DAI, 123, T1165, HT2, CTLL2, TF-1, Mo7e and CMK.
The activity of a protein of the invention may, among other means, be measured by the following methods:
Assays for T-cell or thymocyte proliferation include without limitation those described in: Current Protocols in Immunology, Ed by J. E. Coligan, A.M. Kruisbeek, D.H. Margulies, E.M. Shevach, W Strober, Pub. Greene Publishing Associates and Wiley-Interscience (Chapter 3, In Vitro assays for Mouse Lymphocyte Function 3.1- 3.19; Chapter 7, Immunologic studies in Humans); Takai et al., J. Immunol. 137:3494-3500, 1986; Bertagnolli et al., J. Immunol. 145:1706-1712, 1990; Bertagnolli et al., Cellular Immunology 133:327-341, 1991; Bertagnolli, et al., J. Immunol. 149:3778-3783, 1992; Bowman et al., J. Immunol. 152: 1756-1761, 1994.
Assays for cytokine production and /or proliferation of spleen cells, lymph node cells or thymocytes include, without limitation, those described in: Polyclonal T cell stimulation, Kruisbeek, A.M. and Shevach, E.M. In Current Protocols in Immunology. J.E.e.a. Coligan eds. Vol 1 pp. 3.12.1-3.12.14, John Wiley and Sons,
Toronto. 1994; and Measurement of mouse and human Interferon γ, Schreiber, R.D. In Current Protocols in Immunology. J.E.e.a. Coligan eds. Vol 1 pp. 6.8.1-6.8.8, John Wiley and Sons, Toronto. 1994.
Assays for proliferation and differentiation of hematopoietic and lymphopoietic cells include, without limitation, those described in: Measurement of
Human and Murine Interleukin 2 and Interleukin 4, Bottomly, K., Davis, L.S. and Lipsky, P.E. In Current Protocols in Immunology. J.E.e.a. Coligan eds. Vol 1 pp. 6.3.1-6.3.12, John Wiley and Sons, Toronto. 1991; deVries et al., J. Exp. Med. 173:1205-1211, 1991; Moreau et al., Nature 336:690-692, 1988; Greenberger et al., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 80:2931-2938, 1983; Measurement of mouse and human interleukin 6 - Nordan, R. In Current Protocols in Immunology. J.E.e.a. Coligan eds. Vol 1 pp. 6.6.1-6.6.5, John Wiley and Sons, Toronto. 1991; Smith et al., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83:1857-1861, 1986; Measurement of human Interleukin 11 - Bennett, F., Giannotti, J., Clark, S.C. and Turner, K. J. In Current Protocols in Immunology. J.E.e.a. Coligan eds. Vol 1 pp. 6.15.1 John Wiley and Sons, Toronto. 1991; Measurement of mouse and human Interleukin 9 - Ciarletta, A., Giannotti, J., Clark, S.C. and Turner, K.J. In Current Protocols in Immunology. J.E.e.a. Coligan eds. Vol 1 pp. 6.13.1, John Wiley and Sons, Toronto. 1991. Assays for T-cell clone responses to antigens (which will identify, among others, proteins that affect APC-T cell interactions as well as direct T-cell effects by measuring proliferation and cytokine production) include, without limitation, those described in: Current Protocols in Immunology, Ed by J. E. Coligan, A.M. Kruisbeek, D.H. Margulies, E.M. Shevach, W Strober, Pub. Greene Publishing Associates and Wiley-Interscience (Chapter 3, In Vitro assays for Mouse Lymphocyte Function; Chapter 6, Cytokines and their cellular receptors; Chapter 7, Immunologic studies in Humans); Weinberger et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77:6091-6095, 1980; Weinberger et al., Eur. J. Immun. 11:405-411, 1981; Takai et al., J. Immunol. 137:3494-3500, 1986; Takai et al., J. Immunol. 140:508-512, 1988.
Immune Stimulating or Suppressing Activity
A protein of the present invention may also exhibit immune stimulating or immune suppressing activity, including without limitation the activities for which assays are described herein. A protein may be useful in the treatment of various immune deficiencies and disorders (including severe combined immunodeficiency
(SOD)), e.g., in regulating (up or down) growth and proliferation of T and/or B lymphocytes, as well as effecting the cytolytic activity of NK cells and other cell populations. These immune deficiencies may be genetic or be caused by viral (e.g., HTV) as well as bacterial or fungal infections, or may result from autoimmune disorders. More specifically, infectious diseases causes by viral, bacterial, fungal or other infection may be treatable using a protein of the present invention, including infections by HIV, hepatitis viruses, herpesviruses, mycobacteria, Leishmania spp., malaria spp. and various fungal infections such as candidiasis. Of course, in this regard, a protein of the present invention may also be useful where a boost to the immune system generally may be desirable, i.e., in the treatment of cancer.
Autoimmune disorders which may be treated using a protein of the present invention include, for example, connective tissue disease, multiple sclerosis, systemic lupus erythematosus, rheumatoid arthritis, autoimmune pulmonary inflammation, Guillain-Barre syndrome, autoimmune thyroiditis, insulin dependent diabetes mellitis, myasthenia gravis, graft-versus-host disease and autoimmune inflammatory eye disease. Such a protein of the present invention may also to be useful in the treatment of allergic reactions and conditions, such as asthma (particularly allergic asthma) or other respiratory problems. Other conditions, in which immune suppression is desired (including, for example, organ transplantation), may also be treatable using a protein of the present invention.
Using the proteins of the invention it may also be possible to immune responses, in a number of ways. Down regulation may be in the form of inhibiting or blocking an immune response already in progress or may involve preventing the induction of an immune response. The functions of activated T cells may be inhibited by suppressing T cell responses or by inducing specific tolerance in T cells, or both. Immunosuppression of T cell responses is generally an active, non-antigen-specific, process which requires continuous exposure of the T cells to the suppressive agent. Tolerance, which involves inducing non-responsiveness or anergy in T cells, is distinguishable from imrnunosuppression in that it is generally antigen-specific and persists after exposure to the tolerizing agent has ceased. Operationally, tolerance can be demonstrated by the lack of a T cell response upon reexposure to specific antigen in the absence of the tolerizing agent. Down regulating or preventing one or more antigen functions (including without limitation B lymphocyte antigen functions (such as , for example, B7)), e.g., preventing high level lymphokine synthesis by activated T cells, will be useful in situations of tissue, skin and organ transplantation and in graft-versus-host disease (GVHD). For example, blockage of T cell function should result in reduced tissue destruction in tissue transplantation. Typically, in tissue transplants, rejection of the transplant is initiated through its recognition as foreign by T cells, followed by an immune reaction that destroys the transplant. The administration of a molecule which inhibits or blocks interaction of a B7 lymphocyte antigen with its natural ligand(s) on immune cells (such as a soluble, monomeric form of a peptide having B7-2 activity alone or in conjunction with a monomeric form of a peptide having an activity of another B lymphocyte antigen (e.g., B7-1, B7-3) or blocking antibody), prior to transplantation can lead to the binding of the molecule to the natural ligand(s) on the immune cells without transmitting the corresponding costimulatory signal. Blocking B lymphocyte antigen function in this matter prevents cytokine synthesis by immune cells, such as T cells, and thus acts as an immunosuppressant. Moreover, the lack of costimulation may also be sufficient to anergize the T cells, thereby inducing tolerance in a subject. Induction of long-term tolerance by B lymphocyte antigen-blocking reagents may avoid the necessity of repeated administration of these blocking reagents. To achieve sufficient immunosuppression or tolerance in a subject, it may also be necessary to block the function of a combination of B lymphocyte antigens.
The efficacy of particular blocking reagents in preventing organ transplant rejection or GVHD can be assessed using animal models that are predictive of efficacy in humans. Examples of appropriate systems which can be used include allogeneic cardiac grafts in rats and xenogeneic pancreatic islet cell grafts in mice, both of which have been used to examine the immunosuppressive effects of CTLA4Ig fusion proteins in vivo as described in Lenschow et al., Science 257:789-792 (1992) and Turka et al, Proc. Natl. Acad. Sci USA, 89:11102-11105 (1992). In addition, murine models of GVHD (see Paul ed., Fundamental Immunology, Raven Press, New York, 1989, pp.
846-847) can be used to determine the effect of blocking B lymphocyte antigen function in vivo on the development of that disease.
Blocking antigen function may also be therapeutically useful for treating autoimmune diseases. Many autoimmune disorders are the result of inappropriate activation of T cells that are reactive against self tissue and which promote the production of cytokines and autoantibodies involved in the pathology of the diseases. Preventing the activation of autoreactive T cells may reduce or eliminate disease symptoms. Administration of reagents which block costimulation of T cells by disrupting receptordigand interactions of B lymphocyte antigens can be used to inhibit T cell activation and prevent production of autoantibodies or T cell-derived cytokines which may be involved in the disease process. Additionally, blocking reagents may induce antigen-specific tolerance of autoreactive T cells which could lead to long-term relief from the disease. The efficacy of blocking reagents in preventing or alleviating autoimmune disorders can be determined using a number of well-characterized animal models of human autoimmune diseases. Examples include murine experimental autoimmune encephalitis, systemic lupus erythmatosis in MRL /Ipr/lpr mice or NZB hybrid mice, murine autoimmune collagen arthritis, diabetes mellitus in NOD mice and BB rats, and murine experimental myasthenia gravis (see Paul ed., Fundamental Immunology, Raven Press, New York, 1989, pp. 840-856).
Upregulation of an antigen function (preferably a B lymphocyte antigen function), as a means of up regulating immune responses, may also be useful in therapy. Upregulation of immune responses may be in the form of enhancing an existing immune response or eliciting an initial immune response. For example, enhancing an immune response through stimulating B lymphocyte antigen function may be useful in cases of viral infection. In addition, systemic viral diseases such as influenza, the common cold, and encephalitis might be alleviated by the administration of stimulatory forms of B lymphocyte antigens systemically. Alternatively, anti-viral immune responses may be enhanced in an infected patient by removing T cells from the patient, costimulating the T cells in vitro with viral antigen-pulsed APCs either expressing a peptide of the present invention or together with a stimulatory form of a soluble peptide of the present invention and reintroducing the in vitro activated T cells into the patient. Another method of enhancing anti-viral immune responses would be to isolate infected cells from a patient, transfect them with a nucleic acid encoding a protein of the present invention as described herein such that the cells express all or a portion of the protein on their surface, and reintroduce the transfected cells into the patient. The infected cells would now be capable of delivering a costimulatory signal to, and thereby activate, T cells in vivo.
In another application, up regulation or enhancement of antigen function (preferably B lymphocyte antigen function) may be useful in the induction of tumor immunity. Tumor cells {e.g., sarcoma, melanoma, lymphoma, leukemia, neuroblastoma, carcinoma) transfected with a nucleic acid encoding at least one peptide of the present invention can be administered to a subject to overcome tumor- specific tolerance in the subject. If desired, the tumor cell can be transfected to express a combination of peptides. For example, tumor cells obtained from a patient can be transfected ex vivo with an expression vector directing the expression of a peptide having B7-2-like activity alone, or in conjunction with a peptide having B7-1- like activity and/or B7-3-like activity. The transfected tumor cells are returned to the patient to result in expression of the peptides on the surface of the transfected cell. Alternatively, gene therapy techniques can be used to target a tumor cell for transfection in vivo. The presence of the peptide of the present invention having the activity of a
B lymphocyte antigen(s) on the surface of the tumor cell provides the necessary costimulation signal to T cells to induce a T cell mediated immune response against the transfected tumor cells. In addition, tumor cells which lack MHC class I or MHC class II molecules, or which fail to reexpress sufficient amounts of MHC class I or MHC class II molecules, can be transfected with nucleic acid encoding all or a portion of (e.g., a cytoplasmic-domain truncated portion) of an MHC class I a chain protein and β2 microglobulin protein or an MHC class II a chain protein and an MHC class IT β chain protein to thereby express MHC class I or MHC class II proteins on the cell surface. Expression of the appropriate class I or class II MHC in conjunction with a peptide having the activity of a B lymphocyte antigen (e.g., B7-1, B7-2, B7-3) induces a T cell mediated immune response against the transfected tumor cell. Optionally, a gene encoding an antisense construct which blocks expression of an MHC class II associated protein, such as the invariant chain, can also be cotransfected with a DNA encoding a peptide having the activity of a B lymphocyte antigen to promote presentation of tumor associated antigens and induce tumor specific immunity.
Thus, the induction of a T cell mediated immune response in a human subject may be sufficient to overcome tumor-specific tolerance in the subject.
The activity of a protein of the invention may, among other means, be measured by the following methods: Suitable assays for thymocyte or splenocyte cytotoxicity include, without limitation, those described in: Current Protocols in Immunology, Ed by J. E. Coligan, A.M. Kruisbeek, D.H. Margulies, E.M. Shevach, W Strober, Pub. Greene Publishing Associates and Wiley-Interscience (Chapter 3, In Vitro assays for Mouse Lymphocyte Function 3.1-3.19; Chapter 7, Immunologic studies in Humans); Herrmann et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78:2488-2492, 1981; Herrmann et al., J. Immunol. 128:1968-1974,
1982; Handa et al., J. Immunol. 135:1564-1572, 1985; Takai et al., J. Immunol. 137:3494-3500, 1986; Takai et al., J. Immunol. 140:508-512, 1988; Herrmann et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78:2488-2492, 1981; Herrmann et al., J. Immunol. 128:1968-1974, 1982; Handa et al., J. Immunol. 135:1564-1572, 1985; Takai et al., J. Immunol. 137:3494-3500, 1986; Bowmanet al., J. Virology 61:1992-1998; Takai et al., J. Immunol. 140:508-512, 1988; Bertagnolli et al., Cellular Immunology 133:327-341, 1991; Brown et al., J. Immunol. 153:3079-3092, 1994.
Assays for T-cell-dependent immunoglobulin responses and isotype switching (which will identify, among others, proteins that modulate T-cell dependent antibody responses and that affect Thl/Th2 profiles) include, without limitation, those described in: Maliszewski, J. Immunol. 144:3028-3033, 1990; and Assays for B cell function: In vitro antibody production, Mond, J.J. and Brunswick, M. In Current Protocols in Immunology. J.E.e.a. Coligan eds. Vol 1 pp. 3.8.1-3.8.16, John Wiley and Sons, Toronto. 1994.
Mixed lymphocyte reaction (MLR) assays (which will identify, among others, proteins that generate predominantly Thl and CTL responses) include, without limitation, those described in: Current Protocols in Immunology, Ed by J. E. Coligan, A.M. Kruisbeek, D.H. Margulies, E.M. Shevach, W Strober, Pub. Greene Publishing Associates and Wiley-Interscience (Chapter 3, In Vitro assays for Mouse Lymphocyte Function 3.1-3.19; Chapter 7, Immunologic studies in Humans); Takai et al., J. Immunol. 137:3494-3500, 1986; Takai et al., J. Immunol. 140:508-512, 1988; Bertagnolli et al., J. Immunol. 149:3778-3783, 1992.
Dendritic cell-dependent assays (which will identify, among others, proteins expressed by dendritic cells that activate naive T-cells) include, without limitation, those described in: Guery et al., J. Immunol. 134:536-544, 1995; Inaba et al., Journal of Experimental Medicine 173:549-559, 1991; Macatonia et al., Journal of Immunology 154:5071-5079, 1995; Porgador et al., Journal of Experimental Medicine 182:255-260, 1995; Nair et al., Journal of Virology 67:4062-4069, 1993; Huang et al., Science 264:961-965, 1994; Macatonia et al., Journal of Experimental Medicine 169:1255-1264,
1989; Bhardwaj et al., Journal of Clinical Investigation 94:797-807, 1994; and Inaba et al., Journal of Experimental Medicine 172:631-640, 1990.
Assays for lymphocyte survival /apoptosis (which will identify, among others, proteins that prevent apoptosis after superantigen induction and proteins that regulate lymphocyte homeostasis) include, without limitation, those described in:
Darzynkiewicz et al., Cytometry 13:795-808, 1992; Gorczyca et al, Leukemia 7:659-670, 1993; Gorczyca et al., Cancer Research 53:1945-1951, 1993; Itoh et al., Cell 66:233-243, 1991; Zacharchuk, Journal of Immunology 145:4037-4045, 1990; Zamai et al., Cytometry 14:891-897, 1993; Gorczyca et al., International Journal of Oncology 1:639-648, 1992.
Assays for proteins that influence early steps of T-cell commitment and development include, without limitation, those described in: Antica et al., Blood 84:111-117, 1994; Fine et al., Cellular Immunology 155:111-122, 1994; Galy et al., Blood 85:2770-2778, 1995; Toki et al., Proc. Nat. Acad Sci. USA 88:7548-7551, 1991.
Hematopoiesis Regulating Activity
A protein of the present invention may be useful in regulation of hematopoiesis and, consequently, in the treatment of myeloid or lymphoid cell deficiencies. Even marginal biological activity in support of colony forming cells or of factor-dependent cell lines indicates involvement in regulating hematopoiesis, e.g. in supporting the growth and proliferation of erythroid progenitor cells alone or in combination with other cytokines, thereby indicating utility, for example, in treating various anemias or for use in conjunction with irradiation/chemotherapy to stimulate the production of erythroid precursors and/or erythroid cells; in supporting the growth and proliferation of myeloid cells such as granulocytes and monocytes/macrophages (i.e., traditional CSF activity) useful, for example, in conjunction with chemotherapy to prevent or treat consequent myelo-suppression; in supporting the growth and proliferation of megakaryocytes and consequently of platelets thereby allowing prevention or treatment of various platelet disorders such as thrombocytopenia, and generally for use in place of or complimentary to platelet transfusions; and /or in supporting the growth and proliferation of hematopoietic stem cells which are capable of maturing to any and all of the above-mentioned hematopoietic cells and therefore find therapeutic utility in various stem cell disorders (such as those usually treated with transplantation, including, without limitation, aplastic anemia and paroxysmal nocturnal hemoglobinuria), as well as in repopulating the stem cell compartment post irradiation/chemotherapy, either in-vivo or ex-vivo (i.e., in conjunction with bone marrow transplantation or with peripheral progenitor cell transplantation (homologous or heterologous)) as normal cells or genetically manipulated for gene therapy.
The activity of a protein of the invention may, among other means, be measured by the following methods: Suitable assays for proliferation and differentiation of various hematopoietic lines are cited above.
Assays for embryonic stem cell differentiation (which will identify, among others, proteins that influence embryonic differentiation hematopoiesis) include, without limitation, those described in: Johansson et al. Cellular Biology 15:141-151,
1995; Keller et al., Molecular and Cellular Biology 13:473-486, 1993; McClanahan et al., Blood 81:2903-2915, 1993.
Assays for stem cell survival and differentiation (which will identify, among others, proteins that regulate lympho-hematopoiesis) include, without limitation, those described in: Methylcellulose colony forming assays, Freshney, M.G. In Culture of Hematopoietic CeUs. R.I. Freshney, et al. eds. Vol pp. 265-268, Wiley-Liss, Inc., New York, NY. 1994; Hirayama et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89:5907-5911, 1992; Primitive hematopoietic colony forming cells with high proliferative potential, McNiece, I.K. and Briddell, R.A. In Culture of Hematopoietic Cells. R.I. Freshney, et al. eds. Vol pp. 23-39, Wiley-Liss, Inc., New York, NY. 1994; Neben et al., Experimental Hematology 22:353-359, 1994; Cobblestone area forming cell assay, Ploemacher, R.E. In Culture of Hematopoietic Cells. R.I. Freshney, et al. eds. Vol pp. 1-21, Wiley-Liss, Inc., New York, NY. 1994; Long term bone marrow cultures in the presence of stromal cells, Spooncer, E., Dexter, M. and Allen, T. In Culture of Hematopoietic Cells. R.I. Freshney, et al. eds. Vol pp. 163-179, Wiley-Liss, Inc., New York, NY. 1994; Long term culture initiating cell assay, Sutherland, H.J. In Culture of Hematopoietic Cells. R.I. Freshney, et al. eds. Vol pp. 139-162, Wiley-Liss, Inc., New York, NY. 1994.
Tissue Growth Activity A protein of the present invention also may have utility in compositions used for bone, cartilage, tendon, ligament and /or nerve tissue growth or regeneration, as well as for wound healing and tissue repair and replacement, and in the treatment of burns, incisions and ulcers.
A protein of the present invention, which induces cartilage and/or bone growth in circumstances where bone is not normally formed, has application in the healing of bone fractures and cartilage damage or defects in humans and other animals. Such a preparation employing a protein of the invention may have prophylactic use in closed as well as open fracture reduction and also in the improved fixation of artificial joints. De novo bone formation induced by an osteogenic agent contributes to the repair of congenital, trauma induced, or oncologic resection mduced craruotacial defects, and also is useful in cosmetic plastic surgery. A protein of this invention may also be used in the treatment of peπodontal disease, and in other tooth repair processes Such agents may provide an environment to attract bone-forming cells, stimulate growth of bone-forming cells or mduce differentiation or progenitors of bone-formmg cells A protem of the invention may also be useful m the treatment of osteoporosis or osteoarthπtis, such as through stimulation of bone and /or cartilage repair or by blocking inflammation or processes of tissue destruction (collagenase activity, osteoclast activity, etc.) mediated by inflammatory processes.
Another category of tissue regeneration activity that may be attributable to the protem of the present invention is tendon/ligament formation. A protein of the present invention, which induces tendon/hgament-like tissue or other tissue formation in circumstances where such tissue is not normally formed, has application in the healing of tendon or hgament tears, deformities and other tendon or ligament defects in humans and other animals. Such a preparation employing a tendon/hgament-like tissue inducing protein may have prophylactic use in preventing damage to tendon or ligament tissue, as well as use m the improved fixation of tendon or ligament to bone or other tissues, and m repairmg defects to tendon or hgament tissue. De novo tendon/hgament-like tissue formation induced by a composition of the present invention contributes to the repair of congenital, trauma mduced, or other tendon or hgament defects of other origin, and is also useful m cosmetic plastic surgery for attachment or repair of tendons or ligaments. The compositions of the present invention may provide an environment to attract tendon- or ligament-formmg cells, stimulate growth of tendon- or ligament-formmg cells, mduce differentiation of progenitors of tendon- or ligament-formmg cells, or induce growth of tendon/hgament cells or progenitors ex vivo for return in vivo to effect tissue repair. The compositions of the invention mav also be useful m the treatment of tendinitis, carpal tunnel syndrome and other tendon or ligament defects. The compositions may also mclude an appropriate matrix and /or sequestering agent as a carrier as is well known in the art
The protem of the present invention may also be useful for proliferation of neural cells and for regeneration of nerve and bram tissue, i e for the treatment of central and peripheral nervous system diseases and neuropathies, as well as mechanical and traumatic disorders, which involve degeneration, death or trauma to neural cells or nerve tissue. More specifically, a protein may be used in the treatment of diseases of the peripheral nervous system, such as peripheral nerve injuries, peripheral neuropathy and localized neuropathies, and central nervous system diseases, such as Alzheimer's, Parkinson's disease, Huntington's disease, amyotrophic lateral sclerosis, and Shy-Drager syndrome. Further conditions which may be treated in accordance with the present invention include mechanical and traumatic disorders, such as spinal cord disorders, head trauma and cerebrovascular diseases such as stroke. Peripheral neuropathies resulting from chemotherapy or other medical therapies may also be treatable using a protein of the invention.
Proteins of the invention may also be useful to promote better or faster closure of non-healing wounds, including without limitation pressure ulcers, ulcers associated with vascular insufficiency, surgical and traumatic wounds, and the like.
It is expected that a protein of the present invention may also exhibit activity for generation or regeneration of other tissues, such as organs (including, for example, pancreas, liver, intestine, kidney, skin, endothelium), muscle (smooth, skeletal or cardiac) and vascular (including vascular endothelium) tissue, or for promoting the growth of cells comprising such tissues. Part of the desired effects may be by inhibition or modulation of fibrotic scarring to allow normal tissue to regenerate. A protein of the invention may also exhibit angiogenic activity.
A protein of the present invention may also be useful for gut protection or regeneration and treatment of lung or liver fibrosis, reperfusion injury in various tissues, and conditions resulting from systemic cytokine damage.
A protein of the present invention may also be useful for promoting or inhibiting differentiation of tissues described above from precursor tissues or cells; or for inhibiting the growth of tissues described above.
The activity of a protein of the invention may, among other means, be measured by the following methods:
Assays for tissue generation activity include, without limitation, those described in: International Patent Publication No. W095/ 16035 (bone, cartilage, tendon); International Patent Publication No. W095/ 05846 (nerve, neuronal); International Patent Publication No. WO91/07491 (skin, endothelium ).
Assays for wound healing activity include, without limitation, those described in: Winter, Epidermal Wound Healing, pps. 71-112 (Maibach, HI and Rovee, DT, eds.), Year Book Medical Publishers, Inc., Chicago, as modified by Eaglstein and Mertz, J. Invest. Dermatol 71:382-84 (1978).
Activin /Inhibin Activity A protein of the present invention may also exhibit activin- or inhibin-related activities. Inhibins are characterized by their ability to inhibit the release of follicle stimulating hormone (FSH), while activins and are characterized by their ability to stimulate the release of follicle stimulating hormone (FSH). Thus, a protein of the present invention, alone or in heterodimers with a member of the inhibin family, may be useful as a contraceptive based on the ability of inhibins to decrease fertility in female mammals and decrease spermatogenesis in male mammals. Administration of sufficient amounts of other inhibins can induce infertility in these mammals. Alternatively, the protein of the invention, as a homodimer or as a heterodimer with other protein subunits of the inhibin-β group, may be useful as a fertility inducing therapeutic, based upon the ability of activin molecules in stimulating FSH release from cells of the anterior pituitary. See, for example, United States Patent 4,798,885. A protein of the invention may also be useful for advancement of the onset of fertility in sexually immature mammals, so as to increase the lifetime reproductive performance of domestic animals such as cows, sheep and pigs.
The activity of a protein of the invention may, among other means, be measured by the following methods:
Assays for activin/inhibin activity include, without limitation, those described in: Vale et al., Endocrinology 91:562-572, 1972; Ling et al., Nature 321:779-782, 1986; Vale et al., Nature 321:776-779, 1986; Mason et al., Nature 318:659-663, 1985; Forage et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 83:3091-3095, 1986.
Chemotactic/Chemokinetic Activity
A protein of the present invention may have chemotactic or chemokinetic activity (e.g., act as a chemokine) for mammalian cells, including, for example, monocytes, fibroblasts, neutrophils, T-cells, mast cells, eosinophils, epithelial and /or endothelial cells. Chemotactic and chemokinetic proteins can be used to mobilize or attract a desired cell population to a desired site of action. Chemotactic or chemokinetic proteins provide particular advantages in treatment of wounds and other trauma to tissues, as well as in treatment of localized infections. For example, attraction of lymphocytes, monocytes or neutrophils to tumors or sites of infection may result in improved immune responses against the tumor or infecting agent.
A protein or peptide has chemotactic activity for a particular cell population if it can stimulate, directly or indirectly, the directed orientation or movement of such cell population. Preferably, the protein or peptide has the ability to directly stimulate directed movement of cells. Whether a particular protein has chemotactic activity for a population of cells can be readily determined by employing such protein or peptide in any known assay for cell chemotaxis. The activity of a protein of the invention may, among other means, be measured by the following methods:
Assays for chemotactic activity (which will identify proteins that induce or prevent chemotaxis) consist of assays that measure the ability of a protein to induce the migration of cells across a membrane as well as the ability of a protein to induce the adhesion of one cell population to another cell population. Suitable assays for movement and adhesion include, without limitation, those described in: Current Protocols in Immunology, Ed by J.E. Coligan, A.M. Kruisbeek, D.H. Margulies, E.M. Shevach, W.Strober, Pub. Greene Publishing Associates and Wiley-Interscience (Chapter 6.12, Measurement of alpha and beta Chemokines 6.12.1-6.12.28; Taub et al. J. Clin. Invest. 95:1370-1376, 1995; Lind et al. APMIS 103:140-146, 1995; Muller et al
Eur. J. Immunol. 25: 1744-1748; Gruber et al. J. of Immunol. 152:5860-5867, 1994; Johnston et al. J. of Immunol. 153: 1762-1768, 1994.
Hemostatic and Thrombolytic Activity A protein of the invention may also exhibit hemostatic or thrombolytic activity. As a result, such a protein is expected to be useful in treatment of various coagulation disorders (including hereditary disorders, such as hemophilias) or to enhance coagulation and other hemostatic events in treating wounds resulting from trauma, surgery or other causes. A protein of the invention may also be useful for dissolving or inhibiting formation of thromboses and for treatment and prevention of conditions resulting therefrom (such as, for example, infarction of cardiac and central nervous system vessels (e.g., stroke).
The activity of a protein of the invention may, among other means, be measured by the following methods: Assay for hemostatic and thrombolytic activity include, without limitation, those described in: Linet et al., J. Clin. Pharmacol. 26:131-140, 1986; Burdick et al., Thrombosis Res. 45:413-419, 1987; Humphrey et al., Fibrinolysis 5:71-79 (1991); Schaub, Prostaglandins 35:467-474, 1988.
Receptor /Ligand Activity
A protein of the present invention may also demonstrate activity as receptors, receptor ligands or inhibitors or agonists of receptor/ligand interactions. Examples of such receptors and Hgands include, without limitation, cytokine receptors and their hgands, receptor kinases and their ligands, receptor phosphatases and their ligands, receptors involved in cell-cell interactions and their ligands (including without limitation, cellular adhesion molecules (such as selectins, integrins and their ligands) and receptor /ligand pairs involved in antigen presentation, antigen recognition and development of cellular and humoral immune responses). Receptors and ligands are also useful for screening of potential peptide or small molecule inhibitors of the relevant receptor/ligand interaction. A protein of the present invention (including, without limitation, fragments of receptors and ligands) may themselves be useful as inhibitors of receptor/ligand interactions.
The activity of a protein of the invention may, among other means, be measured by the following methods:
Suitable assays for receptor-ligand activity include without limitation those described in:Current Protocols in Immunology, Ed by J.E. Coligan, A.M. Kruisbeek, D.H. Margulies, E.M. Shevach, W.Strober, Pub. Greene Publishing Associates and Wiley-Interscience (Chapter 7.28, Measurement of Cellular Adhesion under static conditions 7.28.1-7.28.22), Takai et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 84:6864-6868, 1987;
Bierer et al., J. Exp. Med. 168:1145-1156, 1988; Rosenstein et al., J. Exp. Med. 169:149-160 1989; Stoltenborg et al., J. Immunol. Methods 175:59-68, 1994; Stirt et al., Cell 80:661-670, 1995.
Anti-Inflammatory Activity
Proteins of the present invention may also exhibit anti-inflammatory activity. The anti-inflammatory activity may be achieved by providing a stimulus to cells involved in the inflammatory response, by inhibiting or promoting cell-cell interactions (such as, for example, cell adhesion), by inhibiting or promoting chemotaxis ot cells involved m the inflammatory process, inhibiting or promoting cell extravasation, or by stimulating or suppressing production of other factors which more directly inhibit or promote an inflammatory response Proteins exhibiting such activities can be used to treat inflammatory conditions including chronic or acute conditions), including without limitation inflammation associated with infection (such as septic shock, sepsis or systemic inflammatory response syndrome (SIRS)), ischemia-reperfusion injury, endotoxm lethality, arthritis, complement-mediated hyperacute rejection, nephritis, cytokine or chemokme-mduced lung injury, inflammatory bowel disease, Crohn's disease or resulting from over production of cytokmes such as TNF or IL-1. Protems of the invention may also be useful to treat anaphylaxis and hypersensitivity to an anhgemc substance or material
Tumor Inhibition Activity
In addition to the activities described above for immunological treatment or prevention of tumors, a protem of the invention may exhibit other anti-tumor activities A protem may inhibit tumor growth directly or indirectly (such as, for example, via ADCC) A protem may exhibit its tumor inhibitory activity by acting on tumor tissue or tumor precursor tissue, by inhibiting formation of tissues necessary to support tumor growth (such as, for example, by inhibiting angiogenesis), by causmg production of other factors, agents or cell types which inhibit tumor growth, or by suppressmg, eliminating or inhibiting factors, agents or cell types which promote tumor growth.
Other Activities
A protein of the invention may also exhibit one or more of the following additional activities or effects, inhibiting the growth, infection or function of, or killing, infectious agents, including, without limitation, bacteria, viruses, fungi and other parasites, effecting (suppressmg or enhancing) bodily characteristics, including, without limitation, height, weight, hair color, eye color, skin, fat to lean ratio or other tissue pigmentation, or organ or body part size or shape (such as, for example, breast augmentation or diminution, change m bone form or shape), effecting biorhythms or caπcadic cycles or rhvthms, effecting the fertility of male or female subjects; effecting the metabolism, catabohsm, anabohsm, processmg, utilization, storage or elimination of dietary fat, lipid, protein, carbohydrate, vitamins, minerals, cofactors or other nutritional factors or component(s); effecting behavioral characteristics, including, without limitation, appetite, libido, stress, cognition (including cognitive disorders), depression (including depressive disorders) and violent behaviors; providing analgesic effects or other pain reducing effects; promoting differentiation and growth of embryonic stem cells in lineages other than hematopoietic lineages; hormonal or endocrine activity; in the case of enzymes, correcting deficiencies of the enzyme and treating deficiency-related diseases; treatment of hyperproliferative disorders (such as, for example, psoriasis); immunoglobulin-like activity (such as, for example, the ability to bind antigens or complement); and the ability to act as an antigen in a vaccine composition to raise an immune response against such protein or another material or entity which is cross-reactive with such protein.
ADMINISTRATION AND DOSING
A protein of the present invention (from whatever source derived, including without limitation from recombinant and non-recombinant sources) may be used in a pharmaceutical composition when combined with a pharmaceutically acceptable carrier. Such a composition may also contain (in addition to protein and a carrier) diluents, fillers, salts, buffers, stabilizers, solubilizers, and other materials well known in the art. The term "pharmaceutically acceptable" means a non-toxic material that does not interfere with the effectiveness of the biological activity of the active ingredient(s). The characteristics of the carrier will depend on the route of administration. The pharmaceutical composition of the invention may also contain cytokines, lymphokines, or other hematopoietic factors such as M-CSF, GM-CSF, TNF, IL-1, IL-2, IL-3, IL-4, IL-5, IL-6, IL-7, IL-8, IL-9, IL-10, IL-11, IL-12, IL-13, IL-14, IL-15, IFN, TNFO, TNF1, TNF2, G-CSF, Meg-CSF, thrombopoietin, stem cell factor, and erythropoietin. The pharmaceutical composition may further contain other agents which either enhance the activity of the protein or compliment its activity or use in treatment. Such additional factors and/or agents may be included in the pharmaceutical composition to produce a synergistic effect with protein of the invention, or to minimize side effects. Conversely, protein of the present invention may be included in formulations of the particular cytokine, lymphokine, other hematopoietic factor, thrombolytic or anti-thrombotic factor, or anti-inflammatory agent to minimize side effects of the cytokine, lymphokine, other hematopoietic factor, thrombolytic or anti-thrombotic factor, or anti-inflammatory agent.
A protein of the present invention may be active in multimers (e.g., heterodimers or homodimers) or complexes with itself or other proteins. As a result, pharmaceutical compositions of the invention may comprise a protein of the invention in such multimeric or complexed form.
The pharmaceutical composition of the invention may be in the form of a complex of the protein(s) of present invention along with protein or peptide antigens. The protein and /or peptide antigen will deliver a stimulatory signal to both B and T lymphocytes. B lymphocytes will respond to antigen through their surface immunoglobulin receptor. T lymphocytes will respond to antigen through the T cell receptor (TCR) following presentation of the antigen by MHC proteins. MHC and structurally related proteins including those encoded by class I and class II MHC genes on host cells will serve to present the peptide antigen(s) to T lymphocytes. The antigen components could also be supplied as purified MHC-peptide complexes alone or with co-stimulatory molecules that can directly signal T cells. Alternatively antibodies able to bind surface immunolgobulin and other molecules on B cells as well as antibodies able to bind the TCR and other molecules on T cells can be combined with the pharmaceutical composition of the invention.
The pharmaceutical composition of the invention may be in the form of a liposome in which protein of the present invention is combined, in addition to other pharmaceutically acceptable carriers, with amphipathic agents such as lipids which exist in aggregated form as micelles, insoluble monolayers, liquid crystals, or lamellar layers in aqueous solution. Suitable hpids for Hposomal formulation include, without limitation, monoglycerides, diglycerides, sulfatides, lysolecithin, phosphoUpids, saponin, bile acids, and the like. Preparation of such Hposomal formulations is within the level of skill in the art, as disclosed, for example, in U.S. Patent No.4,235,871; U.S. Patent No. 4,501,728; U.S. Patent No. 4,837,028; and U.S. Patent No. 4,737,323, aU of which are incorporated herein by reference.
As used herein, the term "therapeutically effective amount" means the total amount of each active component of the pharmaceutical composition or method that is sufficient to show a meaningful patient benefit, i.e., treatment, healing, prevention or amehoration of the relevant medical condition, or an increase in rate of treatment, healing, prevention or amelioration of such conditions. When applied to an individual active ingredient, administered alone, the term refers to that ingredient alone. When applied to a combination, the term refers to combined amounts of the active ingredients that result in the therapeutic effect, whether administered in combination, serially or simultaneously. In practicing the method of treatment or use of the present invention, a therapeuticaUy effective amount of protein of the present invention is administered to a mammal having a condition to be treated. Protein of the present invention may be administered in accordance with the method of the invention either alone or in combination with other therapies such as treatments employing cytokines, lymphokines or other hematopoietic factors. When co-administered with one or more cytokines, lymphokines or other hematopoietic factors, protein of the present invention may be administered either simultaneously with the cytokine(s), lymphokine(s), other hematopoietic factor(s), thrombolytic or anti-thrombotic factors, or sequentiaUy. If administered sequentiaUy, the attending physician will decide on the appropriate sequence of administering protein of the present invention in combination with cytokine(s), lymphokine(s), other hematopoietic factor(s), thrombolytic or anti-thrombotic factors.
Administration of protein of the present invention used in the pharmaceutical composition or to practice the method of the present invention can be carried out in a variety of conventional ways, such as oral ingestion, inhalation, topical application or cutaneous, subcutaneous, intraperitoneal, parenteral or intravenous injection.
Intravenous administration to the patient is preferred.
When a therapeutically effective amount of protein of the present invention is administered orally, protein of the present invention will be in the form of a tablet, capsule, powder, solution or elixir. When administered in tablet form, the pharmaceutical composition of the invention may additionally contain a soHd carrier such as a gelatin or an adjuvant. The tablet, capsule, and powder contain from about 5 to 95% protein of the present invention, and preferably from about 25 to 90% protein of the present invention. When administered in liquid form, a liquid carrier such as water, petroleum, oils of animal or plant origin such as peanut oil, mineral oil, soybean oil, or sesame oil, or synthetic oils may be added. The liquid form of the pharmaceutical composition may further contain physiological saline solution, dextrose or other saccharide solution, or glycols such as ethylene glycol, propylene glycol or polyethylene glycol. When administered in liquid form, the pharmaceutical composition contains from about 0.5 to 90% by weight of protein of the present invention, and preferably from about 1 to 50% protein of the present invention.
When a therapeutically effective amount of protein of the present invention is administered by intravenous, cutaneous or subcutaneous injection, protein of the present invention will be in the form of a pyrogen-free, parenterally acceptable aqueous solution. The preparation of such parenterally acceptable protein solutions, having due regard to pH, isotonicity, stability, and the like, is within the skill in the art. A preferred pharmaceutical composition for intravenous, cutaneous, or subcutaneous injection should contain, in addition to protein of the present invention, an isotonic vehicle such as Sodium Chloride Injection, Ringer's Injection, Dextrose
Injection, Dextrose and Sodium Chloride Injection, Lactated Ringer's Injection, or other vehicle as known in the art. The pharmaceutical composition of the present invention may also contain stabilizers, preservatives, buffers, antioxidants, or other additives known to those of skill in the art. The amount of protein of the present invention in the pharmaceutical composition of the present invention will depend upon the nature and severity of the condition being treated, and on the nature of prior treatments which the patient has undergone. Ultimately, the attending physician will decide the amount of protein of the present invention with which to treat each individual patient. Initially, the attending physician will administer low doses of protein of the present invention and observe the patient's response. Larger doses of protein of the present invention may be administered until the optimal therapeutic effect is obtained for the patient, and at that point the dosage is not increased further. It is contemplated that the various pharmaceutical compositions used to practice the method of the present invention should contain about 0.01 μg to about 100 mg (preferably about O.lng to about 10 mg, more preferably about 0.1 μg to about 1 mg) of protein of the present invention per kg body weight.
The duration of intravenous therapy using the pharmaceutical composition of the present invention will vary, depending on the severity of the disease being treated and the condition and potential idiosyncratic response of each individual patient. It is contemplated that the duration of each application of the protein of the present invention will be in the range of 12 to 24 hours of continuous intravenous administration. Ultimately the attending physician will decide on the appropriate duration of intravenous therapy using the pharmaceutical composition of the present invention.
Protein of the invention may also be used to immunize animals to obtain polyclonal and monoclonal antibodies which specifically react with the protein. Such antibodies may be obtained using either the entire protein or fragments thereof as an immunogen. The peptide immunogens additionally may contain a cysteine residue at the carboxyl terminus, and are conjugated to a hapten such as keyhole limpet hemocyanin (KLH). Methods for synthesizing such peptides are known in the art, for example, as in R.P. Merrifield, J. Amer.Chem.Soc. 85, 2149-2154 (1963); J.L. Krstenansky, et al, FEBS Lett. 211, 10 (1987). Monoclonal antibodies binding to the protein of the invention may be useful diagnostic agents for the immunodetection of the protein. Neutralizing monoclonal antibodies binding to the protein may also be useful therapeutics for both conditions associated with the protein and also in the treatment of some forms of cancer where abnormal expression of the protein is involved. In the case of cancerous cells or leukemic cells, neutralizing monoclonal antibodies against the protein may be useful in detecting and preventing the metastatic spread of the cancerous cells, which may be mediated by the protein.
For compositions of the present invention which are useful for bone, cartilage, tendon or ligament regeneration, the therapeutic method includes administering the composition topically, systematically, or locally as an implant or device. When administered, the therapeutic composition for use in this invention is, of course, in a pyrogen-free, physiologically acceptable form. Further, the composition may desirably be encapsulated or injected in a viscous form for dehvery to the site of bone, cartilage or tissue damage. Topical administration may be suitable for wound healing and tissue repair. Therapeutically useful agents other than a protein of the invention which may also optionally be included in the composition as described above, may alternatively or additionally, be administered simultaneously or sequentially with the composition in the methods of the invention. Preferably for bone and /or cartilage formation, the composition would include a matrix capable of delivering the protein-containing composition to the site of bone and /or cartilage damage, providing a structure for the developing bone and cartilage and optimally capable of being resorbed into the body. Such matrices may be formed of materials presently in use for other implanted medical appHcations.
The choice of matrix material is based on biocompatibility, biodegradability, mechanical properties, cosmetic appearance and interface properties. The particular application of the compositions will define the appropriate formulation. Potential matrices for the compositions may be biodegradable and chemicaUy defined calcium sulfate, tricalciumphosphate, hydroxyapatite, polylactic acid, polyglycolic acid and polyanhydrides. Other potential materials are biodegradable and biologically well- defined, such as bone or dermal collagen. Further matrices are comprised of pure proteins or extraceUular matrix components. Other potential matrices are nonbiodegradable and chemicaUy defined, such as sintered hydroxapatite, bioglass, aluminates, or other ceramics. Matrices may be comprised of combinations of any of the above mentioned types of material, such as polylactic acid and hydroxyapatite or coUagen and tricalciumphosphate. The bioceramics may be altered in composition, such as in calcium-aluminate-phosphate and processing to alter pore size, particle size, particle shape, and biodegradability.
Presently preferred is a 50:50 (mole weight) copolymer of lactic acid and glycolic acid in the form of porous particles having diameters ranging from 150 to 800 microns. In some applications, it will be useful to utilize a sequestering agent, such as carboxymethyl ceUulose or autologous blood clot, to prevent the protein compositions from disassociating from the matrix.
A preferred family of sequestering agents is cellulosic materials such as alkylcelluloses (including hydroxyalkylcelluloses), including methylcellulose, ethylcellulose, hydroxyethylcellulose, hydroxypropylceUulose, hydroxypropyl- methylceUulose, and carboxymethylceUulose, the most preferred being cationic salts of carboxymethylceUulose (CMC). Other preferred sequestering agents include hyaluronic acid, sodium alginate, poly(ethylene glycol), polyoxyethylene oxide, carboxyvinyl polymer and poly(vinyl alcohol). The amount of sequestering agent useful herein is 0.5-20 wt%, preferably 1-10 wt% based on total formulation weight, which represents the amount necessary to prevent desorbtion of the protein from the polymer matrix and to provide appropriate handling of the composition, yet not so much that the progenitor cells are prevented from infiltrating the matrix, thereby providing the protein the opportunity to assist the osteogenic activity of the progenitor cells.
In further compositions, proteins of the invention may be combined with other agents beneficial to the treatment of the bone and /or cartilage defect, wound, or tissue in question. These agents include various growth factors such as epidermal growth factor (EGF), platelet derived growth factor (PDGF), transforming growth factors (TGF-α and TGF-β), and insulin-like growth factor (IGF).
The therapeutic compositions are also presently valuable for veterinary appHcations. Particularly domestic animals and thoroughbred horses, in addition to humans, are desired patients for such treatment with proteins of the present invention.
The dosage regimen of a protein-containing pharmaceutical composition to be used in tissue regeneration will be determined by the attending physician considering various factors which modify the action of the proteins, e.g., amount of tissue weight desired to be formed, the site of damage, the condition of the damaged tissue, the size of a wound, type of damaged tissue (e.g., bone), the patient's age, sex, and diet, the severity of any infection, time of administration and other clinical factors. The dosage may vary with the type of matrix used in the reconstitution and with inclusion of other proteins in the pharmaceutical composition. For example, the addition of other known growth factors, such as IGF I (insulin like growth factor I), to the final composition, may also effect the dosage. Progress can be monitored by periodic assessment of tissue/bone growth and /or repair, for example, X-rays, histomorphometric determinations and tetracycline labeling.
Polynucleotides of the present invention can also be used for gene therapy. Such polynucleotides can be introduced either in vivo or ex vivo into ceUs for expression in a mammalian subject. Polynucleotides of the invention may also be administered by other known methods for introduction of nucleic acid into a ceU or organism (including, without limitation, in the form of viral vectors or naked DNA).
Cells may also be cultured ex vivo in the presence of proteins of the present invention in order to proliferate or to produce a desired effect on or activity in such cells. Treated cells can then be introduced in vivo for therapeutic purposes.
Patent and Hterature references cited herein are incorporated by reference as if fully set forth.
TABLE 3
Sel. Species Stage Tissue Cell Tvpe Treatment
AA Human Fetal Kidney 19-23wks., M/F pool of 5 None
AC Human Adult Placenta 26yrs., 1 specimen None
AD Mouse Fetal Embryo ES ceUs LIF
AE Mouse Adult Spleen N/A ConA + dendritic ceUs
AF Mouse Fetal Brain N/A None
AG Mouse Fetal Brain N/A None
AH Mouse Fetal Thy us N/A None
AJ Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
AK Human Fetal Kidney 19-23wks., M/F pool of 5 None
AM Human Fetal Kidney 19-23wks., M/F pool of 5 None
AN Mouse Adult Bone Marrow Stromal ceU line FCM-4 None
AO Mouse Adult Thymus N/A None
AP Human Adult Placenta 26yrs., 1 specimen None
AQ Human Adult Ovary PA-1 Teratocarcinoma RA or Activin or None
AR Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
AS Human Fetal Brain 19-23wks., M/F pool of 5 None
AT Human Adult Blood Lymphocytes+Dendritic CeUs MLR
AU Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
AV Mouse Adult Spleen N/A ConA + dendritic ceUs
AW Human Adult Ovary PA-1 Teratocarcinoma RA or Activin or None
AX Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
AY Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
AZ Human Adult Colon Adenocarcinoma Caco2 None
BB Human N/A Blood Adult PBMC/THlor2 THlor2 driven response
BC Mouse Fetal Embryo ES ceUs LIF
BD Human Fetal Kidney 19-23wks., M/F pool of 5 None
BG Human Adult Brain N/A None
BH Human Adult Ovary PA-1 Teratocarcinoma RA or Activin or None
BI Human Fetal Kidney 19-23wks., M/F pool of 5 None
BJ Human Adult Ovary PA-1 Teratocarcinoma RA or Activin or None
BL Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
BN Human Adult Placenta 26yrs., 1 specimen None
BO Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
BP Human Fetal Kidney 19-23wks., M/F pool of 5 None BT Human Adult Blood PBMC None
BV Human Adult Brain N/A None
BZ Human Fetal Kidney 19-23wks., M/F pool of 5 None
C Human Adult Blood PBMC conA + PMA
CA Mouse Fetal Embryo ES cell embryoid bodies 2-12 days post LIF
CC Human Adult Brain N/A None
CJ Human Fetal Brain 19-23wks., M/F pool of 5 None
CL Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
CR Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
D Human Adult Blood PBMC conA + PMA
DD Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
ΌG Human Adult Placenta 26yrs., 1 specimen None
DH Human Fetal Brain 19-23wks., M/F pool of 5 None
DI Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
DL Human Adult Brain N/A None
DO Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
DP Mouse Fetal Embryo ES ceU embryoid bodies 2-12 days post LIF
DU Human Fetal Brain 19-23wks., M/F pool of 5 None
DY Human Adult Brain N/A None
DZ Human Adult Testes Teratocarcinoma NCCIT None
EF Human Adult Liver N/A None
EK Human Fetal Brain 19-23wks., M/F pool of 5 None
EM Human Fetal Kidney N/A None
EN Human Fetal Brain 19-23wks., M/F pool of 5 None
FE Human Adult Brain N/A None
FH Human Fetal Brain 19-23wks., M/F pool of 5 None
FQ Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
FT Chicken Fetal Fetal Lung Fetal Lung N/A
FU Chicken Fetal Limb Bud Fetal St. 23 Limb Bud N/A
FZ Human Adult Placenta 26yrs., 1 specimen None
G Human Adult Blood PBMC conA + PMA
GA Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
GC Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
GE Human Adult Brain N/A None
GJ Mouse Adult Spleen N/A IL-12
GL Mouse Adult Lymph Node N/A IL-12
GW Chicken 26 Limb Bud Fetal St.26 Limb Bud N/A GZ Human Fetal Brain 19-23wks., M/F pool of 5 None
H Human Adult Blood PBMC PHA+PMA+MLR
HB Human Fetal Kidney N/A None
HE Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
HL Human Fetal Kidney N/A None
HR Human Adult Brain N/A None
HS Human Adult Brain N/A None
HV Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
HX Human Adult Brain Hippocampus None
IB Human Fetal Carcinoma NTD2-1 None
IE Human Fetal Brain 19-23wks., M/F pool of 5 None
IF Human Adult Uterus N/A None
IJ Human Adult Blood PBMC GCSF in vivo
IK Human Adult Retina Retinoblastoma Y79 None
IR Human Adult Brain Hippocampus None
IS Human Adult Trachea N/A None
IT Human Adult Brain Thalamus None
IU Human Adult Thyroid N/A None
IW Human Adult Retina Retinoblastoma WERI-Rbl None
IX Human Adult Brain N/A None
IY Human Adult Brain N/A None
IZ Human Adult Brain N/A None
J Human Adult Blood PBMC PHA+PMA+MLR
JA Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
JB Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
JF Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
JK Human Fetal Kidney N/A None
JL Human Fetal Kidney N/A None
JM Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
IN Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
JQ Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
JS Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
JT Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
JW Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
JY Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
JZ Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
K Mouse Adult Bone Marrow Adult Stromal cell line FCM-4 None KA Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
KB Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
KG Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
KH Human Adult Testes 10-61yrs., pool of 11 None
KI Human Adult Retina Retinoblastoma Y79 None
KJ Human Fetal Brain N/A None
KL Human Adult Brain N/A None
KM Human Adult Retina Retinoblastoma Y79 None
KN Human Adult Blood PBMC GCSF in vivo
KO Human Adult Uterus N/A None
KP Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
KQ Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
KR Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
KS Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
KT Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
KU Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
KV Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
KW Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
KX Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
KY Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
KZ Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
L Mouse Adult Thymus N/A None
LC Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
LE Human Adult Retina 16-75yrs., pool of 76 None
LF Human Adult Spinal Cord N/A None
LG Human Adult Testes N/A None
LH Human Fetal Liver N/A None
LI Human Adult Brain N/A None
LJ Human Fetal Carcinoma NTD2-1 None
LK Human Fetal Carcinoma NTD2-1 None
LL Human Adult Thyroid N/A None
LN Human Adult Uterus N/A None
LO Human Adult Thyroid N/A None
LP Human Adult Blood PBMC GCSF in vivo
LR Human Adult Lymph Node N/A None
LS Human Adult Brain Substantia Nigra None
LT Human Adult Retina Retinoblastoma Y79 None LU Human Adult Retina Retmoblastoma Y79 None
LV Human Adult Thyroid N/A None
LW Human Fetal Carcinoma NTD2-1 None
LX Human Fetal Kidney N/A None
LZ Human Adult Uterus N/A None
M Human Adult Neural Glioblastoma lme T98G None
MA Human Fetal Carcinoma NTD2-1 None
MB Human Adult Spinal Cord N/A None
MC Human Adult Thyroid N/A None
MD Human Fetal Kidney N/A None
ME Human Adult Brain Substantia Nigra None
MF Human Fetal Kidney N/A None
MG Human Adult Brain Hippocampus None
MH Human Adult Brain Thalamus None
MI Human Adult Spinal Cord N/A None
MJ Human Adult Lymph Node N/A None
MK Human Adult Testes N/A None
ML Human Adult Brain Caudate Nucleus None
MM Human Adult Retina Retmoblastoma WERI-Rbl None
MN Human Adult Brain Hippocampus None
MP Human Adult Testes N/A None
MQ Human Adult Testes N/A None
MR Human Adult Testes N/A None
MS Human Adult Testes N/A None
MT Human Adult Testes N/A None
MU Human Adult Testes N/A None
MX Human Adult Retina Retmoblastoma WERI-Rbl None
MY Human Fetal Brain N/A None
MZ Human Adult Spinal Cord N/A None
N Rat Fetal Pancreas N/A None
NA Human Adult Brain Corpus CaUosum None
NB Human Adult Spmal Cord N/A None
NC Human Adult Prostate N/A None
NO Human Adult Prostate N/A None
NE Human Adult Brain Hippocampus None
NF Human Adult Brain Substantia Nigra None
NG Human Adult Brain Hippocampus None NH Human Adult Brain Thalamus None
NHAB Chicken 34 Limb Bud Fetal St.34 Limb Bud N/A
NHAE Mouse Adult Tumor N/A IL-12
NHAG Mouse Adult Bone Marrow Dendritic CeUs LPS/gamma IFN
NHAN Mouse Adult Tumor N/A IL-12
NHAW Mouse Adult Bone Marrow Dendritic CeUs Resting
NI Human Adult Thyroid N/A None
NJ Human Adult Pineal Gland N/A None
NK Human Adult Pineal Gland N/A None
NL Human Fetal Brain N/A None
NM Human Adult Blood Erythroleukemia TF-1 None
NN Human Adult Kidney 293 embryonal carcinoma line None
NO Human Adult Brain Substantia Nigra None
NP Human Adult Kidney 293 embryonal carcinoma line None
NQ Human Adult Blood Erythroleukemia TF-1 None
NR Human Adult Bone RD-ES None
NS Human Adult Retina Retinoblastoma WERI-RblNone
NT Human Adult Brain Corpus CaUosum None
NU Human Adult Brain Caudate Nucleus None
NV Human Adult Brain Thalamus None
NW Human Adult Brain Corpus CaUosum None
NX Human Adult Bone RD-ES None
NY Human Adult Brain Substantia Nigra None
NZ Human Adult Blood Erythroleukemia TF-1 None
O Human Adult Blood Dendritic CeUs None
P Mouse Fetal Embryo ES ceU embryoid bodies 6 days post LIF
PA Human Adult Bone RD-ES None
PB Human Adult Kidney N/A None
PC Human Adult Retina Retinoblastoma WERI-RblNone
PD Human Fetal Kidney N/A None
PE Human Adult Blood ChronicMyelogenousLeukemiaK562 None
PF Human Adult Thyroid N/A None
PG Human Adult Thyroid N/A None
PH Human Adult Colon Adenocarcinoma Caco2 None
PI Human Adult Thyroid N/A None
PJ Human Adult Testis Embryonal Carcinoma NT2D1 RA for 23 days
PK Human Fetal Kidney 293 cell line None PL Human Fetal Kidney 293 cell line None
PM Human Fetal Kidney 293 cell line None
PO Human Adult Placenta 26yrs., 1 specimen None
PP Human Adult Blood LymphoblasticLeuke iaMOLT-4 None
Table 3 Cell Type and Treatment Key: conA: concanavalin A
GCSF: granulocyte-colony stimulating factor
LNF: interferon
LIF: leukemia inhibitory factor days post LIF: cells harvested number of days shown after LIF removal
LPS: lipopolysaccharide
MLR: mixed lymphocyte reaction
PBMC: peripheral blood mononuclear cells
PHA: phytohemagglutinin
PMA: phorbol myristate acetate
RA: retinoic acid

Claims

What is claimed is:
1. An isolated polynucleotide comprising a nucleotide sequence selected from the group consisting of:
SEQ ID NO:l, SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:6, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO:ll, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:21, SEQ ID NO:22, SEQ ID NO:23, SEQ ID NO:24, SEQ ID NO:25, SEQ ID NO:26, SEQ ID NO:27, SEQ ID NO:28, SEQ ID NO:29, SEQ ID NO:30, SEQ ID NO:31, SEQ ID NO:32, SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:37, SEQ ID NO:38, SEQ ID NO:39, SEQ ID NO:40, SEQ ID NO:41, SEQ ID NO:42, SEQ ID NO:43, SEQ ID NO:44, SEQ ID NO:45, SEQ ID NO:46, SEQ ID NO:47, SEQ ID NO:48, SEQ ID NO:49, SEQ ID NO:50, SEQ ID NO:51, SEQ ID NO:52, SEQ ID NO:53, SEQ ID NO:54, SEQ ID NO:55, SEQ ID NO:56, SEQ ID NO:57, SEQ ID NO:58, SEQ ID NO:59, SEQ ID NO:60, SEQ ID NO:61, SEQ ID NO:62, SEQ ID NO:63, SEQ ID NO:64, SEQ ID NO:65, SEQ ID NO:66, SEQ ID NO:67, SEQ ID NO:68, SEQ ID NO:69, SEQ ID NO:70, SEQ ID NO:71, SEQ ID NO:72, SEQ ID NO:73, SEQ ID NO:74, SEQ ID NO:75, SEQ ID NO:76, SEQ ID NO:77, SEQ ID NO:78, SEQ ID NO:79, SEQ ID NO:80, SEQ ID NO:81, SEQ ID NO:82, SEQ ID NO:83, SEQ ID NO:84, SEQ ID NO:85, SEQ ID NO:86, SEQ ID NO:87, SEQ ID NO:88, SEQ ID NO:89, SEQ ID NO:90, SEQ ID NO:91, SEQ ID NO:92, SEQ ID NO:93, SEQ ID NO:94, SEQ ID NO:95, SEQ ID NO:96, SEQ ID NO:97, SEQ ID NO:98, SEQ ID NO:99, SEQ ID NO:100, SEQ ID NO:101, SEQ ID NO:102, SEQ ID NO:103, SEQ ID NO:104, SEQ ID NO:105, SEQ ID NO:106, SEQ ID NO:107, SEQ ID NO:108, SEQ ID NO:109, SEQ ID NO:110, SEQ ID NO:lll, SEQ ID NO:112, SEQ ID NO:113, SEQ ID NO:114, SEQ ID NO:115, SEQ ID NO:116, SEQ ID NO:117, SEQ ID NO:118, SEQ ID NO:119, SEQ ID NO:120, SEQ ID NO:121, SEQ ID NO:122, SEQ ID NO:123, SEQ ID NO:124, SEQ ID NO:125, SEQ ID NO:126, SEQ ID NO:127, SEQ ID NO:128, SEQ ID NO:129, SEQ ID NO:130, SEQ ID NO:131, SEQ ID NO:132, SEQ ID NO:133, SEQ ID NO:134, SEQ ID NO:135, SEQ ID NO:136, SEQ ID NO:137, SEQ ID NO:138, SEQ ID NO:139, SEQ ID NO:140, SEQ ID 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2. An isolated polynucleotide consisting of a nucleotide sequence selected from the group consisting of:
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said sequence.
3. An isolated polynucleotide consisting essentially of a nucleotide sequence selected from the group consisting of:
SEQ ID NO:l, SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:6, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO:ll, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:21, SEQ ID NO:22, SEQ ID NO:23, SEQ ID NO:24, SEQ ID NO:25, SEQ ID NO:26, SEQ ID NO:27, SEQ ID NO:28, SEQ ID NO:29, SEQ ID NO:30, SEQ ID NO:31, SEQ ID NO:32, SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:37, SEQ ID NO:38, SEQ ID NO:39, SEQ ID NO:40, SEQ ID NO:41, SEQ ID NO:42, SEQ ID NO:43, SEQ ID NO:44, SEQ ID NO:45, SEQ ID NO:46, SEQ ID NO:47, SEQ ID NO:48, SEQ ID NO:49, SEQ ID NO:50, SEQ ID NO:51, SEQ ID NO:52, SEQ ID NO:53, SEQ ID NO:54, SEQ ID NO:55, SEQ ID NO:56, SEQ ID NO:57, SEQ ID NO:58, SEQ ID NO:59, SEQ ID NO:60, SEQ ID NO:61, SEQ ID NO:62, SEQ ID NO:63, SEQ ID NO:64, SEQ ID NO:65, SEQ ID NO:66, SEQ ID NO:67, SEQ ID NO:68, SEQ ID NO:69, SEQ ID NO:70, SEQ ID NO:71, SEQ ID NO:72, 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said sequence.
4. An isolated polynucleotide comprising a nucleotide sequence which hybridizes to a sequence selected from the group consisting of:
SEQ ID NO:l, SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:6, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO:ll, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO.T9, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:21, SEQ ID NO:22, SEQ ID NO:23, SEQ ID NO:24, SEQ ID NO:25, SEQ ID NO:26, SEQ ID NO:27, SEQ ID NO:28, SEQ ID NO:29, SEQ ID NO:30, SEQ ID NO:31, SEQ ID NO:32, SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:37, SEQ ID NO:38, SEQ ID NO:39, SEQ ID NO:40, SEQ ID NO:41, SEQ ID NO:42, SEQ ID NO:43, SEQ ID NO:44, SEQ ID NO:45, SEQ ID NO:46, SEQ ID NO:47, SEQ ID NO:48, SEQ ID NO:49, SEQ ID NO:50, SEQ ID NO:51, SEQ ID NO:52, SEQ ID NO:53, SEQ ID NO:54, SEQ ID NO:55, SEQ ID NO:56, SEQ ID NO:57, SEQ ID NO:58, SEQ ID NO:59, SEQ ID NO:60, SEQ ID NO:61, SEQ ID NO:62, SEQ ID NO:63, SEQ ID NO:64, SEQ ID NO:65, SEQ ID NO:66, SEQ ID NO:67, SEQ ID NO:68, SEQ ID NO:69, SEQ ID NO:70, SEQ ID NO:71, SEQ ID NO:72, 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5. An isolated protein encoded by an isolated polynucleotide of claim 1.
6. An isolated protein encoded by an isolated polynucleotide of claim 2.
7. An isolated protein encoded by an isolated polynucleotide of claim 3.
8. An isolated protein encoded by an isolated polynucleotide of claim 4.
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