WO2000021990A1 - SECRETED EXPRESSED SEQUENCE TAGS (sESTs) - Google Patents

Abstract

Secreted expressed sequence tags (sESTs) isolated from a variety of human tissue sources are provided.

Description

SECRETED EXPRESSED SEQUENCE TAGS (sESTs)

FIELD OF THE INVENTION The present invention provides novel polynucleotides which are expressed sequence tags (ESTs) for secreted proteins.

BACKGROUND OF THE INVENTION Gargantuan efforts have been employed by various investigational projects to randomly sequence portions of naturaUy-occurring cDNAs. The rationale behind this approach to identification and sequencing genes is founded in two basic principles: (1) that transcribed cDNAs represent the product of the most important genes, namely those that are actually expressed in vivo, and (2) that efforts to sequence genes and other portions of the genome of target organisms which are not actually expressed wastes substantial effort on areas not likely to yield genetic information of therapeutic importance. Thus, the high-throughput sequencing efforts focus on only those portions of the genome which are expressed. The randomly produced cDNA sequences represent "expressed sequence tags" or "ESTs", which identify and can be used as probes for the longer, full-length cDNA or genomic sequence from which they were transcribed.

Although this "shortcut" approach to genomic sequencing presents savings of effort compared to sequencing of the complete genome, it still produced a vast array of ESTs which may not be directly useful as protein therapeutics. To date, the majority of protein-related drug discovery has focused on the use of secreted proteins to produce a desired therapeutic effect. Since the EST approach theoretically identifies all expressed proteins, it produces an EST library which contains a mixture of secreted proteins (such as hormones, cytokines and receptors) and non-secreted proteins (such as, for example, metabolic enzymes and cellular structural proteins), without identifying which ESTs correspond to proteins falling into either category.

As a result, these methods are not optimally tailored to the needs of investigators searching for secreted proteins because they must separate the secreted "wheat" from the non-secreted "chaff", wasting effort and resources in the process.

Co-assigned U.S. Patent No. 5,536,637, which is incorporated herein by reference, provides methods for focusing genomic sequencing efforts on sequences encoding the secreted proteins which are of most interest for identification of protein therapeutics. The '637 patent discloses a "signal sequence trap" which selectively identifies ESTs for secreted proteins, namely "secreted expressed sequence tags" or

"sESTs". It is to these sESTs that the present invention is directed. SUMMARY OF THE INVENTION The present invention provides for sESTs isolated from a variety of human RNA/cDNA sources.

In preferred embodiments, the present invention provides an isolated polynucleotide comprising a nucleotide sequence selected from the group consisting of:

SEQ ID NO:l, SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:6, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO:ll, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:20, SEQ ID

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NO:2157, SEQ ID NO:2158, SEQ ID NO.2159; or a complement of said sequence.

In other embodiments, the present invention provides an isolated polynucleotide consisting of a nucleotide sequence selected from the group consisting of:

SEQ ID NO:l, SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:6, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO-11, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:21, SEQ ID NO:22, SEQ ID NO:23, SEQ ID NO:24, SEQ ID NO:25, SEQ ID

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NO:51, SEQ ID NO:52, SEQ ID NO:53, SEQ ID NO:54, SEQ ID NO:55, SEQ ID NO:56, SEQ ID NO:57, SEQ ID NO:58, SEQ ID NO:59, SEQ ID NO:60, SEQ ID NO:61, SEQ ID NO:62, SEQ ID NO:63, SEQ ID NO:64, SEQ ID NO:65, SEQ ID NO:66, SEQ ID NO:67, SEQ ID NO:68, SEQ ID NO:69, SEQ ID NO:70, SEQ ID NO:71, SEQ ID NO:72, SEQ ID NO:73, SEQ ID NO:74, SEQ ID NO:75, SEQ ID

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NO:2141, SEQ ID NO:2142, SEQ ID NO:2143, SEQ ID NO:2144, SEQ ID NO:2145, SEQ ID NO:2146, SEQ ID NO:2147, SEQ ID NO:2148, SEQ ID NO:2149, SEQ ID NO:2150, SEQ ID NO:2151, SEQ ID NO:2152, SEQ ID NO:2153, SEQ ID NO:2154, SEQ ID NO:2155, SEQ ID NO:2156, SEQ ID NO:2157, SEQ ID NO:2158, SEQ ID NO:2159; or a complement of said sequence.

In further embodiments, the present invention provides an isolated polynucleotide consisting essentially of a nucleotide sequence selected from the group consisting of: SEQ ID NO:l, SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:5, SEQ

ID NO:6, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO-11, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:21, SEQ ID NO:22, SEQ ID NO:23, SEQ ID NO:24, SEQ ID NO:25, SEQ ID NO:26, SEQ ID NO:27, SEQ ID NO:28, SEQ ID NO:29, SEQ ID NO:30, SEQ ID

NO:31, SEQ ID NO:32, SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:37, SEQ ID NO:38, SEQ ID NO:39, SEQ ID NO:40, SEQ ID NO:41, SEQ ID NO:42, SEQ ID NO:43, SEQ ID NO:44, SEQ ID NO:45, SEQ ID NO:46, SEQ ID NO:47, SEQ ID NO:48, SEQ ID NO:49, SEQ ID NO:50, SEQ ID NO:51, SEQ ID NO:52, SEQ ID NO:53, SEQ ID NO:54, SEQ ID NO:55, SEQ ID

NO:56, SEQ ID NO:57, SEQ ID NO:58, SEQ ID NO:59, SEQ ID NO:60, SEQ ID NO:61, SEQ ID NO:62, SEQ ID NO:63, SEQ ID NO:64, SEQ ID NO:65, SEQ ID NO:66, SEQ ID NO:67, SEQ ID NO:68, SEQ ID NO:69, SEQ ID NO:70, SEQ ID NO:71, SEQ ID NO:72, SEQ ID NO:73, SEQ ID NO:74, SEQ ID NO:75, SEQ ID NO:76, SEQ ID NO:77, SEQ ID NO:78, SEQ ID NO:79, SEQ ID NO:80, SEQ ID

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In yet other embodiments, the present invention provides an isolated polynucleotide comprising a nucleotide sequence which hybridizes to a sequence selected from the group consisting of:

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NO:2073, SEQ ID NO:2074, SEQ ID NO:2075, SEQ ID NO:2076, SEQ ID NO:2077, SEQ ID NO:2078, SEQ ID NO:2079, SEQ ID NO:2080, SEQ ID NO:2081, SEQ ID NO:2082, SEQ ID NO:2083, SEQ ID NO:2084, SEQ ID NO:2085, SEQ ID NO:2086, SEQ ID NO:2087, SEQ ID NO:2088, SEQ ID NO:2089, SEQ ID NO:2090, SEQ ID NO:2091, SEQ ID NO:2092, SEQ ID

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NO:2097, SEQ ID NO:2098, SEQ ID NO:2099, SEQ ID NO:2100, SEQ ID

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NO:2149, SEQ ID NO:2150, SEQ ID NO:2151, SEQ ID NO:2152, SEQ ID

NO:2153, SEQ ID NO:2154, SEQ ID NO:2155, SEQ ID NO:2156, SEQ ID

NO:2157, SEQ ID NO:2158, SEQ ID NO:2159; or to a complement of said sequence. The invention also provides for proteins encoded by the above-described polynucleotides. In certain preferred embodiments, the polynucleotide is operably linked to an expression control sequence. The invention also provides a host cell, including bacterial, yeast, insect and mammalian cells, transformed with such polynucleotide compositions. Also provided by the present invention are organisms that have enhanced, reduced, or modified expression of the gene(s) corresponding to the polynucleotide sequences disclosed herein.

Processes are also provided for producing a protein, which comprise:

(a) growing a culture of the host cell transformed with such polynucleotide compositions in a suitable culture medium; and (b) purifying the protein from the culture.

The protein produced according to such methods is also provided by the present invention. Protein compositions of the present invention may further comprise a pharmaceutically acceptable carrier. Compositions comprising an antibody which specifically reacts with such protein are also provided by the present invention.

Methods are also provided for preventing, treating or ameliorating a medical condition which comprises administering to a mammalian subject a therapeutically effective amount of a composition comprising a protein of the present invention, and /or a polynucleotide of the present invention, and a pharmaceutically acceptable carrier.

DETAILED DESCRIPTION

The nucleotide sequences of the sESTs of the present invention are reported in the Sequence Listing below. Table 2 lists the "Clone ID Nos." assigned by applicants to each SEQ ID NO: in the Sequence Listing.

Table 2

Each pair of entries in this table consists of the SEQ ID NO (e.g., 1, 2, etc.) followed by the Clone ID No. for such sequence (e.g., AA239, AA249, etc.).

1 PP85 17 PQ98 33 PT138 49 PT212

2 PP9 18 PR113 34 PT141 50 PT214

3 PP95 19 PR24 35 PT144 51 PT215

4 PP96 20 PR47 36 PT148 52 PT217

5 PQ104 21 PR90 37 PT149 53 PT219

6 PQ109 22 PS46 38 PT150 54 PT228

7 PQ114 23 PS48 39 PT159 55 PT230

8 PQ12 24 PS51 40 PT16 56 PT233

9 PQ134 25 PS59 41 PT171 57 PT249

10 PQ15 26 PS66 42 PT179 58 PT259

11 PQ28 27 PT109 43 PT184 59 PT26

12 PQ29 28 PT11 44 PT189 60 PT268

13 PQ37 29 PT111 45 PT19 61 PT274

14 PQ59 30 PT115 46 PT195 62 PT282

15 PQ74 31 PT118 47 PT2 63 PT284

16 PQ9 32 PT127 48 PT204 64 PT285 PT293 99 PT398 133 PU164 167 PV110

PT295 100 PT403 134 PU165 168 PV119

PT296 101 PT409 135 PU169 169 PV126

PT298 102 PT434 136 PU199 170 PV138

PT301 103 PT435 137 PU2 171 PV143

PT307 104 PT437 138 PU214 172 PV149

PT31 105 PT442 139 PU220 173 PV16

PT310 106 PT444 140 PU226 174 PV163

PT315 107 PT446 141 PU234 175 PV174

PT318 108 PT448 142 PU235 176 PV177

PT324 109 PT449 143 PU237 177 PV183

PT326 110 PT450 144 PU258 178 PV192

PT328 111 PT451 145 PU26 179 PV193

PT330 112 PT453 146 PU261 180 PV198

PT332 113 PT455 147 PU264 181 PV203

PT334 114 PT457 148 PU274 182 PV205

PT343 115 PT464 149 PU276 183 PV210

PT346 116 PT57 150 PU280 184 PV213

PT347 117 PT65 151 PU282 185 PV214

PT348 118 PT67 152 PU289 186 PV23

PT35 119 PT71 153 PU291 187 PV231

PT354 120 PT82 154 PU307 188 PV235

PT355 121 PT97 155 PU312 189 PV269

PT357 122 PU100 156 PU314 190 PV282

PT358 123 PU101 157 PU43 191 PV286

PT364 124 PU107 158 PU56 192 PV291

PT365 125 PU113 159 PU61 193 PV294

PT367 126 PU116 160 PU71 194 PV296

PT375 127 PU117 161 PU77 195 PV297

PT38 128 PU123 162 PU85 196 PV30

PT381 129 PU124 163 PU86 197 PV306

PT383 130 PU134 164 PU89 198 PV313

PT385 131 PU139 165 PU96 199 PV316

PT387 132 PU142 166 PV107 200 PV323 201 PV327 235 PV663 269 PW344 303 PW50

202 PV330 236 PV679 270 PW345 304 PW503

203 PV339 237 PV70 271 PW356 305 PW504

204 PV343 238 PV700 272 PW359 306 PW508 205 PV347 239 PV715 273 PW369 307 PW524

206 PV35 240 PV72 274 PW370 308 PW528

207 PV371 241 PV721 275 PW378 309 PW540

208 PV383 242 PV725 276 PW381 310 PW567

209 PV390 243 PW102 277 PW394 311 PW587 210 PV398 244 PW11 278 PW398 312 PW588

211 PV439 245 PW114 279 PW4 313 PW60

212 PV45 246 PW120 280 PW403 314 PW66

213 PV472 247 PW123 281 PW410 315 PW73

214 PV475 248 PW159 282 PW417 316 PW75 215 PV510 249 PW170 283 PW418 317 PW95

216 PV511 250 PW186 284 PW422 318 PX100

217 PV512 251 PW192 285 PW429 319 PX103

218 PV53 252 PW195 286 PW430 320 PX115

219 PV534 253 PW214 287 PW435 321 PX125 220 PV535 254 PW245 288 PW437 322 PX129

221 PV548 255 PW26 289 PW445 323 PX135

222 PV549 256 PW267 290 PW447 324 PX146

223 PV560 257 PW269 291 PW448 325 PX151

224 PV58 258 PW27 292 PW452 326 PX155 225 PV581 259 PW271 293 PW453 327 PX166

226 PV585 260 PW288 294 PW459 328 PX169

227 PV59 261 PW3 295 PW460 329 PX202

228 PV6 262 PW303 296 PW463 330 PX207

229 PV623 263 PW311 297 PW471 331 PX223 230 PV635 264 PW320 298 PW475 332 PX225

231 PV64 265 PW328 299 PW482 333 PX51

232 PV640 266 PW335 300 PW491 334 PX54

233 PV65 267 PW337 301 PW496 335 PX60

234 PV662 268 PW341 302 PW498 336 PX73 337 PX75 371 PZ362 405 QB205 439 QB311

338 PX94 372 PZ388 406 QB208 440 QB32

339 PY10 373 Q13 407 QB211 441 QB326

340 PY133 374 Q153 408 QB212 442 QB344 341 PY156 375 Q172 409 QB214 443 QB360

342 PY16 376 Q303 410 QB216 444 QB370

343 PY184 377 Q513 411 QB217 445 QB375

344 PY187 378 Q66 412 QB22 446 QB379

345 PY195 379 Q691 413 QB221 447 QB389 346 PY202 380 Q719 414 QB232 448 QB39

347 PY215 381 Q725 415 QB235 449 QB393

348 PY220 382 QA133 416 QB24 450 QB395

349 PY239 383 QA136 417 QB241 451 QB397

350 PY251 384 QB10 418 QB242 452 QB401 351 PY254 385 QB120 419 QB245 453 QB405

352 PY256 386 QB122 420 QB246 454 QB44

353 PY260 387 QB131 421 QB25 455 QB56

354 PY27 388 QB132 422 QB251 456 QC109

355 PY34 389 QB135 423 QB252 457 QC113 356 PY38 390 QB136 424 QB254 458 QC12

357 PY39 391 QB146 425 QB257 459 QC126

358 PY40 392 QB149 426 QB259 460 QC133

359 PY46 393 QB152 427 QB26 461 QC146

360 PY54 394 QB153 428 QB264 462 QC147 361 PY7 395 QB164 429 QB271 463 QC152

362 PY9 396 QB165 430 QB280 464 QC156

363 PY97 397 QB184 431 QB282 465 QC16

364 PZ181 398 QB188 432 QB286 466 QC183

365 PZ243 399 QB196 433 QB287 467 QC190 366 PZ300 400 QB199 434 QB289 468 QC199

367 PZ311 401 QB2 435 QB299 469 QC215

368 PZ313 402 QB20 436 QB300 470 QC221

369 PZ331 403 QB200 437 QB301 471 QC226

370 PZ355 404 QB203 438 QB307 472 QC228 473 QC229 507 QC49 541 QD201 575 QF114

474 QC243 508 QC496 542 QD210 576 QF116

475 QC262 509 QC502 543 QD229 577 QF118

476 QC265 510 QC506 544 QD242 578 QF121 477 QC280 511 QC51 545 QD251 579 QF122

478 QC284 512 QC525 546 QD253 580 QF132

479 QC297 513 QC534 547 QD275 581 QF139

480 QC31 514 QC55 548 QD279 582 QF142

481 QC333 515 QC556 549 QD285 583 QF147 482 QC337 516 QC575 550 QD286 584 QF151

483 QC339 517 QC578 551 QD302 585 QF153

484 QC365 518 QC584 552 QD310 586 QF16

485 QC368 519 QC587 553 QD327 587 QF160

486 QC380 520 QC59 554 QD328 588 QF161 487 QC384 521 QC61 555 QD351 589 QF167

488 QC386 522 QC611 556 QD388 590 QF17

489 QC416 523 QC613 557 QD402 591 QF170

490 QC42 524 QC617 558 QD407 592 QF175

491 QC432 525 QC63 559 QD421 593 QF199 492 QC434 526 QC632 560 QD454 594 QF2

493 QC436 527 QC638 561 QD465 595 QF220

494 QC438 528 QC646 562 QD491 596 QF224

495 QC439 529 QC664 563 QD518 597 QF23

496 QC443 530 QC668 564 QD89 598 QF233 497 QC452 531 QC671 565 QD97 599 QF241

498 QC458 532 QC687 566 QE193 600 QF248

499 QC462 533 QC690 567 QE272 601 QF259

500 QC466 534 QC698 568 QE313 602 QF266

501 QC467 535 QC708 569 QE357 603 QF276 502 QC478 536 QC84 570 QE424 604 QF278

503 QC483 537 QD103 571 QF101 605 QF282

504 QC485 538 QD111 572 QF103 606 QF286

505 QC487 539 QD151 573 QF109 607 QF298

506 QC488 540 QD159 574 QF110 608 QF303 609 QF308 643 QF476 677 QF707 711 QG473

610 QF317 644 QF497 678 QF714 712 QG492

611 QF319 645 QF507 679 QF75 713 QG531

612 QF320 646 QF511 680 QF76 714 QG537 613 QF327 647 QF513 681 QF93 715 QG542

614 QF328 648 QF519 682 QF99 716 QG548

615 QF331 649 QF526 683 QG107 717 QG570

616 QF338 650 QF53 684 QG127 718 QG571

617 QF35 651 QF530 685 QG137 719 QG576 618 QF359 652 QF539 686 QG170 720 QG577

619 QF362 653 QF541 687 QG171 721 QG586

620 QF363 654 QF542 688 QG175 722 QG591

621 QF366 655 QF556 689 QG185 723 QG593

622 QF373 656 QF559 690 QG325 724 QG596 623 QF375 657 QF56 691 QG342 725 QG619

624 QF377 658 QF575 692 QG357 726 QG643

625 QF383 659 QF582 693 QG361 727 QH160

626 QF385 660 QF6 694 QG373 728 QH184

627 QF388 661 QF619 695 QG376 729 QH209 628 QF393 662 QF620 696 QG378 730 QH211

629 QF400 663 QF625 697 QG383 731 QH250

630 QF401 664 QF631 698 QG389 732 QH30

631 QF404 665 QF636 699 QG398 733 QH324

632 QF43 666 QF644 700 QG428 734 QH417 633 QF442 667 QF65 701 QG433 735 QH48

634 QF453 668 QF657 702 QG437 736 QH64

635 QF454 669 QF662 703 QG443 737 QL104

636 QF455 670 QF663 704 QG449 738 QL109

637 QF459 671 QF675 705 QG459 739 QL118 638 QF46 672 QF679 706 QG465 740 QL125

639 QF463 673 QF691 707 QG467 741 QL128

640 QF464 674 QF696 708 QG469 742 QL129

641 QF467 675 QF703 709 QG470 743 QL130

642 QF475 676 QF706 710 QG472 744 QL131 745 QL14 779 QO16 813 QS28 847 QU435

746 QL16 780 QO164 814 QS39 848 QU449

747 QL18 781 QO167 815 QS47 849 QU456

748 QL31 782 QO169 816 QS82 850 QU459 749 QL33 783 QO17 817 QS85 851 QU475

750 QL37 784 QO177 818 QT4 852 QU477

751 QL4 785 QO203 819 QT6 853 QU483

752 QL43 786 QO204 820 QU108 854 QU487

753 QL54 787 QO206 821 QU156 855 QU499 754 QL80 788 QO37 822 QU159 856 QU512

755 QL84 789 QO49 823 QU192 857 QU529

756 QL98 790 QO75 824 QU210 858 QU532

757 QM10 791 QO86 825 QU211 859 QU541

758 QM13 792 QO91 826 QU218 860 QU542 759 QM20 793 QR10 827 QU225 861 QU549

760 QM22 794 QR29 828 QU228 862 QU552

761 QM23 795 QR40 829 QU234 863 QU567

762 QM24 796 QR82 830 QU235 864 QU71

763 QM34 797 QR91 831 QU243 865 QU97 764 QM39 798 QS120 832 QU260 866 QU98

765 QM42 799 QS124 833 QU262 867 QV229

766 QM54 800 QS13 834 QU298 868 QV235

767 QM59 801 QS135 835 QU300 869 QV245

768 QM77 802 QS14 836 QU303 870 QV257 769 QM89 803 QS140 837 QU307 871 QV289

770 QN32 804 QS15 838 QU330 872 QV299

771 QN7 805 QS153 839 QU332 873 QV306

772 QO101 806 QS157 840 QU335 874 QV320

773 QO111 807 QS16 841 QU348 875 QV326 774 QO115 808 QS160 842 QU355 876 QV327

775 QO120 809 QS162 843 QU386 877 QV331

776 QO140 810 QS164 844 QU398 878 QV349

777 QO143 811 QS171 845 QU418 879 QV363

778 QO157 812 QS20 846 QU420 880 QV364 881 QV378 915 QY1261 949 QY1496 983 QY26

882 QV391 916 QY1263 950 QY1497 984 QY261

883 QV521 917 QY1268 951 QY15 985 QY266

884 QV530 918 QY1271 952 QY1515 986 QY269 885 QV531 919 QY1285 953 QY1517 987 QY271

886 QV538 920 QY1288 954 QY1555 988 QY277

887 QV549 921 QY129 955 QY1560 989 QY295

888 QX228 922 QY1299 956 QY1561 990 QY3

889 QX233 923 QY1306 957 QY1570 991 QY318 890 QX264 924 QY1309 958 QY1586 992 QY331

891 QX312 925 QY132 959 QY1593 993 QY338

892 QX317 926 QY1327 960 QY1597 994 QY349

893 QX338 927 QY1339 961 QY1608 995 QY356

894 QY100 928 QY1342 962 QY1609 996 QY359 895 QY1013 929 QY1344 963 QY1642 997 QY361

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897 QY1065 931 QY1346 965 QY1649 999 QY401

898 QY1068 932 QY1349 966 QY1660 1000 QY426

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901 QY11 935 QY1361 969 QY1720 1003 QY444

902 QY1102 936 QY1369 970 QY1748 1004 QY448

903 QY1103 937 QY1376 971 QY1750 1005 QY45

904 QY1108 938 QY1379 972 QY1753 1006 QY450 905 QY1141 939 QY138 973 QY1754 1007 QY458

906 QY1175 940 QY1383 974 QY1755 1008 QY471

907 QY1180 941 QY1388 975 QY1756 1009 QY478

908 QY12 942 QY1394 976 QY1775 1010 QY502

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911 QY1221 945 QY1445 979 QY214 1013 QY550

912 QY1224 946 QY1462 980 QY220 1014 QY562

913 QY1256 947 QY1488 981 QY247 1015 QY566

914 QY1259 948 QY1495 982 QY257 1016 QY571 1017 QY593 1051 QZ452 1085 RB448 1119 RB806

1018 QY623 1052 QZ466 1086 RB485 1120 RB81

1019 QY644 1053 QZ484 1087 RB497 1121 RB810

1020 QY704 1054 QZ492 1088 RB513 1122 RB819 1021 QY720 1055 QZ498 1089 RB535 1123 RB822

1022 QY722 1056 RA1018 1090 RB540 1124 RB98

1023 QY740 1057 RA1121 1091 RB541 1125 RC11

1024 QY742 1058 RA138 1092 RB544 1126 RC14

1025 QY746 1059 RA281 1093 RB580 1127 RC21 1026 QY757 1060 RA475 1094 RB619 1128 RC29

1027 QY769 1061 RA562 1095 RB623 1129 RC3

1028 QY798 1062 RA574 1096 RB627 1130 RC37

1029 QY801 1063 RA618 1097 RB630 1131 RC57

1030 QY812 1064 RA726 1098 RB649 1132 RC58 1031 QY823 1065 RA885 1099 RB66 1133 RC60

1032 QY824 1066 RA892 1100 RB666 1134 RC65

1033 QY833 1067 RA900 1101 RB668 1135 RC7

1034 QY835 1068 RA905 1102 RB673 1136 RC76

1035 QY856 1069 RB126 1103 RB674 1137 RD1025 1036 QY859 1070 RB160 1104 RB688 1138 RD1027

1037 QY863 1071 RB164 1105 RB693 1139 RD103

1038 QY87 1072 RB198 1106 RB714 1140 RD1030

1039 QY880 1073 RB202 1107 RB727 1141 RD1039

1040 QY884 1074 RB206 1108 RB738 1142 RD1046 1041 QY89 1075 RB218 1109 RB749 1143 RD1049

1042 QY99 1076 RB231 1110 RB758 1144 RD1054

1043 QZ118 1077 RB312 1111 RB771 1145 RD1058

1044 QZ127 1078 RB313 1112 RB773 1146 RD1059

1045 QZ159 1079 RB342 1113 RB778 1147 RD1068 1046 QZ284 1080 RB382 1114 RB788 1148 RD1073

1047 QZ290 1081 RB40 1115 RB789 1149 RD1094

1048 QZ311 1082 RB409 1116 RB791 1150 RD1101

1049 QZ382 1083 RB419 1117 RB792 1151 RD1102

1050 QZ422 1084 RB422 1118 RB80 1152 RD1109 1153 RD1111 1187 RD542 1221 RD925 1255 RG184

1154 RD1124 1188 RD567 1222 RD942 1256 RG199

1155 RD1131 1189 RD569 1223 RD946 1257 RG200

1156 RD1141 1190 RD59 1224 RD954 1258 RG211 1157 RD1143 1191 RD592 1225 RD959 1259 RG219

1158 RD1147 1192 RD610 1226 RD960 1260 RG241

1159 RD1156 1193 RD616 1227 RD962 1261 RG246

1160 RD1158 1194 RD62 1228 RD966 1262 RG248

1161 RD1168 1195 RD649 1229 RD969 1263 RG272 1162 RD1179 1196 RD652 1230 RD989 1264 RG278

1163 RD1195 1197 RD67 1231 RD996 1265 RG287

1164 RD187 1198 RD680 1232 RD997 1266 RG296

1165 RD194 1199 RD76 1233 RE127 1267 RG299

1166 RD207 1200 RD775 1234 RE133 1268 RG315 1167 RD210 1201 RD778 1235 RE15 1269 RG325

1168 RD214 1202 RD786 1236 RE219 1270 RG33

1169 RD229 1203 RD788 1237 RE257 1271 RG333

1170 RD232 1204 RD792 1238 RE326 1272 RG342

1171 RD252 1205 RD798 1239 RE345 1273 RG348 1172 RD263 1206 RD8 1240 RE365 1274 RG352

1173 RD309 1207 RD807 1241 RE72 1275 RG353

1174 RD310 1208 RD810 1242 RF282 1276 RG367

1175 RD312 1209 RD811 1243 RF439 1277 RG390

1176 RD392 1210 RD825 1244 RF476 1278 RG407 1177 RD432 1211 RD826 1245 RF499 1279 RG409

1178 RD435 1212 RD852 1246 RF84 1280 RG419

1179 RD440 1213 RD853 1247 RG105 1281 RG445

1180 RD456 1214 RD863 1248 RG113 1282 RG447

1181 RD47 1215 RD870 1249 RG133 1283 RG452 1182 RD5 1216 RD876 1250 RG137 1284 RG453

1183 RD517 1217 RD902 1251 RG145 1285 RG473

1184 RD52 1218 RD913 1252 RG158 1286 RG48

1185 RD530 1219 RD917 1253 RG177 1287 RG481

1186 RD539 1220 RD918 1254 RG178 1288 RG482 1289 RG494 1323 RI130 1357 RJ497 1391 RJ897

1290 RG522 1324 RI21 1358 RJ499 1392 RJ898

1291 RG528 1325 RI231 1359 RJ504 1393 RJ900

1292 RG531 1326 RI91 1360 RJ507 1394 RJ903 1293 RG533 1327 RJ118 1361 RJ520 1395 RJ925

1294 RG539 1328 RJ137 1362 RJ525 1396 RJ95

1295 RG555 1329 RJ139 1363 RJ533 1397 RJ952

1296 RG563 1330 RJ150 1364 RJ545 1398 RJ965

1297 RG571 1331 RJ170 1365 RJ552 1399 RK100 1298 RG575 1332 RJ187 1366 RJ601 1400 RK115

1299 RG583 1333 RJ214 1367 RJ652 1401 RK137

1300 RG590 1334 RJ216 1368 RJ653 1402 RK144

1301 RG593 1335 RJ223 1369 RJ656 1403 RK170

1302 RG604 1336 RJ224 1370 RJ7 1404 RK211 1303 RG615 1337 RJ23 1371 RJ713 1405 RK216

1304 RG631 1338 RJ243 1372 RJ719 1406 RK23

1305 RG633 1339 RJ286 1373 RJ724 1407 RK253

1306 RG636 1340 RJ288 1374 RJ727 1408 RK255

1307 RG64 1341 RJ338 1375 RJ731 1409 RK260 1308 RG652 1342 RJ348 1376 RJ742 1410 RK265

1309 RG656 1343 RJ353 1377 RJ749 1411 RK28

1310 RG661 1344 RJ359 1378 RJ777 1412 RK41

1311 RG663 1345 RJ361 1379 RJ779 1413 RK47

1312 RG671 1346 RJ384 1380 RJ781 1414 RK59 1313 RH14 1347 RJ4 1381 RJ792 1415 RK65

1314 RH17 1348 RJ402 1382 RJ8 1416 RK80

1315 RH20 1349 RJ405 1383 RJ813 1417 RL106

1316 RH22 1350 RJ431 1384 RJ828 1418 RL121

1317 RH26 1351 RJ455 1385 RJ85 1419 RL122 1318 RH31 1352 RJ462 1386 RJ859 1420 RL128

1319 RH41 1353 RJ465 1387 RJ870 1421 RL146

1320 RH445 1354 RJ471 1388 RJ874 1422 RL15

1321 RH510 1355 RJ482 1389 RJ890 1423 RL151

1322 RI10 1356 RJ493 1390 RJ891 1424 RL169 1425 RL188 1459 RL862 1493 RT1 1527 RU198

1426 RL19 1460 RL87 1494 RT104 1528 RU199

1427 RL245 1461 RL884 1495 RT11 1529 RU204

1428 RL266 1462 RL885 1496 RT113 1530 RU220 1429 RL295 1463 RL886 1497 RT12 1531 RU233

1430 RL310 1464 RL905 1498 RT120 1532 RU244

1431 RL334 1465 RL957 1499 RT138 1533 RU255

1432 RL336 1466 RL967 1500 RT15 1534 RU286

1433 RL341 1467 RL969 1501 RT16 1535 RU288 1434 RL344 1468 RL979 1502 RT28 1536 RU292

1435 RL356 1469 RM19 1503 RT34 1537 RU294

1436 RL359 1470 RM26 1504 RT40 1538 RU327

1437 RL360 1471 RN14 1505 RT42 1539 RU330

1438 RL379 1472 RN17 1506 RT63 1540 RU333 1439 RL397 1473 RN43 1507 RT69 1541 RU355

1440 RL455 1474 RN46 1508 RT70 1542 RU375

1441 RL465 1475 RN55 1509 RT85 1543 RU388

1442 RL487 1476 RN65 1510 RT88 1544 RU391

1443 RL498 1477 RN75 1511 RT89 1545 RU50 1444 RL52 1478 RN81 1512 RT96 1546 RU71

1445 RL565 1479 RN82 1513 RU11 1547 RU80

1446 RL579 1480 RN85 1514 RU12 1548 RV106

1447 RL606 1481 RP123 1515 RU120 1549 RV122

1448 RL645 1482 RP146 1516 RU13 1550 RV144 1449 RL655 1483 RP161 1517 RU135 1551 RV15

1450 RL693 1484 RP33 1518 RU14 1552 RV175

1451 RL718 1485 RP34 1519 RU140 1553 RV21

1452 RL721 1486 RP57 1520 RU146 1554 RV228

1453 RL743 1487 RP81 1521 RU147 1555 RV239 1454 RL749 1488 RP87 1522 RU15 1556 RV247

1455 RL808 1489 RQ15 1523 RU157 1557 RV252

1456 RL83 1490 RR19 1524 RU172 1558 RV263

1457 RL832 1491 RR20 1525 RU179 1559 RV271

1458 RL840 1492 RS2 1526 RU182 1560 RV296 1561 RV298 1595 RV805 1629 RX205 1663 RX536

1562 RV305 1596 RV880 1630 RX209 1664 RX538

1563 RV310 1597 RV9 1631 RX213 1665 RX554

1564 RV319 1598 RW109 1632 RX22 1666 RX66 1565 RV422 1599 RW123 1633 RX245 1667 RX90

1566 RV465 1600 RW193 1634 RX249 1668 RY140

1567 RV476 1601 RW197 1635 RX252 1669 RY152

1568 RV48 1602 RW253 1636 RX255 1670 RY193

1569 RV49 1603 RW257 1637 RX263 1671 RY24 1570 RV490 1604 RW278 1638 RX282 1672 RY25

1571 RV498 1605 RW290 1639 RX294 1673 RY295

1572 RV504 1606 RW302 1640 RX314 1674 RY297

1573 RV524 1607 RW344 1641 RX322 1675 RY307

1574 RV555 1608 RW38 1642 RX326 1676 RY328 1575 RV576 1609 RW382 1643 RX332 1677 RY35

1576 RV579 1610 RW440 1644 RX363 1678 RY385

1577 RV598 1611 RW447 1645 RX373 1679 RY394

1578 RV612 1612 RW456 1646 RX375 1680 RY418

1579 RV627 1613 RW464 1647 RX392 1681 RY429 1580 RV634 1614 RW480 1648 RX40 1682 RY438

1581 RV635 1615 RW488 1649 RX417 1683 RY450

1582 RV637 1616 RW51 1650 RX419 1684 RY465

1583 RV643 1617 RW513 1651 RX431 1685 RY47

1584 RV656 1618 RW520 1652 RX443 1686 RY471 1585 RV681 1619 RW58 1653 RX466 1687 RY496

1586 RV705 1620 RW661 1654 RX478 1688 RY535

1587 RV707 1621 RW693 1655 RX479 1689 RY551

1588 RV72 1622 RW84 1656 RX487 1690 RY580

1589 RV724 1623 RX127 1657 RX491 1691 RY674 1590 RV759 1624 RX166 1658 RX499 1692 RY675

1591 RV778 1625 RX176 1659 RX510 1693 RY681

1592 RV796 1626 RX18 1660 RX527 1694 RY80

1593 RV801 1627 RX185 1661 RX528 1695 RY81

1594 RV803 1628 RX192 1662 RX534 1696 RZ126 1697 RZ129 1731 SA139 1765 SB15 1799 SC265

1698 RZ142 1732 SA140 1766 SB171 1800 SC271

1699 RZ16 1733 SA323 1767 SB172 1801 SC273

1700 RZ221 1734 SA33 1768 SB20 1802 SC294 1701 RZ224 1735 SA331 1769 SB228 1803 SC296

1702 RZ226 1736 SA34 1770 SB230 1804 SC298

1703 RZ262 1737 SA361 1771 SB236 1805 SC318

1704 RZ304 1738 SA404 1772 SB250 1806 SC341

1705 RZ323 1739 SA481 1773 SB256 1807 SC359 1706 RZ361 1740 SA488 1774 SB276 1808 SC370

1707 RZ405 1741 SA493 1775 SB280 1809 SC382

1708 RZ409 1742 SA508 1776 SB342 1810 SC394

1709 RZ411 1743 SA537 1777 SB36 1811 SC40

1710 RZ425 1744 SA539 1778 SB39 1812 SC401 1711 RZ435 1745 SA543 1779 SB44 1813 SC404

1712 RZ44 1746 SA569 1780 SB49 1814 SC46

1713 RZ454 1747 SA570 1781 SB66 1815 SC58

1714 RZ514 1748 SA576 1782 SB86 1816 SC59

1715 RZ527 1749 SA601 1783 SC115 1817 SC88 1716 RZ553 1750 SA624 1784 SC117 1818 SC89

1717 RZ568 1751 SA627 1785 SC136 1819 SD55

1718 RZ599 1752 SA629 1786 SC144 1820 SE42

1719 RZ610 1753 SA638 1787 SC145 1821 SE71

1720 RZ627 1754 SA643 1788 SC163 1822 SF120 1721 RZ664 1755 SA649 1789 SC164 1823 SF124

1722 RZ670 1756 SA664 1790 SC17 1824 SF125

1723 RZ692 1757 SA679 1791 SC173 1825 SF138

1724 RZ698 1758 SA74 1792 SC176 1826 SF146

1725 RZ730 1759 SA79 1793 SC193 1827 SF156 1726 SI 1760 SB12 1794 SC199 1828 SF172

1727 S199 1761 SB123 1795 SC209 1829 SF173

1728 SA120 1762 SB147 1796 SC226 1830 SF180

1729 SA122 1763 SB148 1797 SC244 1831 SF184

1730 SA124 1764 SB149 1798 SC245 1832 SF206 1833 SF222 1867 SF59 1901 SG352 1935 WG63

1834 SF226 1868 SF592 1902 SG77 1936 WG67

1835 SF240 1869 SF601 1903 T85 1937 WG75

1836 SF245 1870 SF608 1904 V207 1938 WG76 1837 SF249 1871 SF624 1905 V222 1939 WG77

1838 SF265 1872 SF626 1906 WA109 1940 WG9

1839 SF275 1873 SF637 1907 WA118 1941 WG90

1840 SF286 1874 SF67 1908 WA129 1942 WG93

1841 SF292 1875 SF69 1909 WA135 1943 WG94 1842 SF302 1876 SF78 1910 WA15 1944 WH101

1843 SF303 1877 SF98 1911 WA153 1945 WH110

1844 SF307 1878 SGI 1912 WA154 1946 WH113

1845 SF309 1879 SG122 1913 WA545 1947 WH114

1846 SF315 1880 SG124 1914 WC73 1948 WH117 1847 SF339 1881 SG126 1915 WC74 1949 WH119

1848 SF34 1882 SG127 1916 WC88 1950 WH120

1849 SF340 1883 SG148 1917 WF2 1951 WH128

1850 SF348 1884 SG15 1918 WF3 1952 WH129

1851 SF371 1885 SG169 1919 WF4 1953 WH13 1852 SF379 1886 SG213 1920 WG14 1954 WH130

1853 SF401 1887 SG243 1921 WG21 1955 WH133

1854 SF429 1888 SG261 1922 WG24 1956 WH135

1855 SF442 1889 SG262 1923 WG26 1957 WH140

1856 SF444 1890 SG272 1924 WG30 1958 WH142 1857 SF445 1891 SG275 1925 WG31 1959 WH146

1858 SF465 1892 SG281 1926 WG32 1960 WH150

1859 SF472 1893 SG293 1927 WG34 1961 WH155

1860 SF497 1894 SG295 1928 WG39 1962 WH16

1861 SF499 1895 SG312 1929 WG41 1963 WH169 1862 SF50 1896 SG334 1930 WG44 1964 WH17

1863 SF517 1897 SG335 1931 WG53 1965 WH170

1864 SF553 1898 SG345 1932 WG55 1966 WH175

1865 SF577 1899 SG347 1933 WG59 1967 WH178

1866 SF582 1900 SG35 1934 WG62 1968 WH179 1969 WH180 2003 WI143 2037 WJ200 2071 WL554

1970 WH181 2004 WI144 2038 WJ202 2072 WL556

1971 WH185 2005 WI145 2039 WJ231 2073 WL560

1972 WH200 2006 WI150 2040 WJ233 2074 WL561 1973 WH204 2007 WI152 2041 WJ236 2075 WL566

1974 WH209 2008 WI156 2042 WJ238 2076 WL567

1975 WH211 2009 WI168 2043 WJ243 2077 WL570

1976 WH214 2010 WI173 2044 WJ245 2078 WL580

1977 WH216 2011 WI175 2045 WJ248 2079 WL582 1978 WH219 2012 WI178 2046 WJ275 2080 WL637

1979 WH22 2013 WI18 2047 WJ289 2081 WL644

1980 WH224 2014 WI181 2048 WJ291 2082 WL647

1981 WH230 2015 WI232 2049 WJ295 2083 WL657

1982 WH26 2016 WI233 2050 WJ296 2084 WL663 1983 WH27 2017 WI234 2051 WJ301 2085 WL664

1984 WH3 2018 WI239 2052 WK159 2086 WL666

1985 WH30 2019 WI243 2053 WK168 2087 Z107

1986 WH39 2020 WI244 2054 WK172 2088 Z123

1987 WH40 2021 WI246 2055 WK174 2089 Z132 1988 WH43 2022 WI248 2056 WK177 2090 Z134

1989 WH44 2023 WI251 2057 WK178 2091 Z135

1990 WH47 2024 WI257 2058 WK185 2092 Z139

1991 WI1 2025 WI265 2059 WK199 2093 Z145

1992 WI108 2026 WI266 2060 WK200 2094 Z217 1993 WI109 2027 WI267 2061 WK215 2095 Z218

1994 WI114 2028 WI268 2062 WK220 2096 Z243

1995 WI116 2029 WI270 2063 WK225 2097 Z250

1996 WI119 2030 WI44 2064 WK228 2098 Z253

1997 WI12 2031 WI9 2065 WK234 2099 Z254 1998 WI125 2032 WI96 2066 WK247 2100 Z256

1999 WI13 2033 WJ168 2067 WL503 2101 Z260

2000 WI131 2034 WJ176 2068 WL508 2102 Z286

2001 WI139 2035 WJ192 2069 WL519 2103 Z287

2002 WI142 2036 WJ193 2070 WL546 2104 Z288 2105 Z294 2139 Z729

2106 Z320 2140 Z738

2107 Z327 2141 Z743

2108 Z328 2142 Z747 2109 Z338 2143 Z748

2110 Z343 2144 Z749

2111 Z372 2145 Z750

2112 Z391 2146 Z756

2113 Z415 2147 Z768 2114 Z450 2148 Z769

2115 Z459 2149 Z792

2116 Z469 2150 Z805

2117 Z480 2151 Z806

2118 Z497 2152 Z837 2119 Z504 2153 Z843

2120 Z577 2154 Z847

2121 Z584 2155 Z852

2122 Z590 2156 Z856

2123 Z594 2157 Z864 2124 Z599 2158 Z865

2125 Z603 2159 Z871

2126 Z607

2127 Z610

2128 Z617 2129 Z624

2130 Z631

2131 Z633

2132 Z654

2133 Z656 2134 Z660

2135 Z666

2136 Z674

2137 Z677

2138 Z719 The "Clone ID No." for a particular clone consists of one or two letters followed by a number. The letters designate the tissue source from which the sEST was isolated. Table 3 below lists the various sources which were run through applicants' signal sequence trap. Thus, the tissue source for a particular sEST sequence can be identified in Table 3 by the one and two letter designations used in the relevant "Clone ID No." in Table 2. For example, a clone designated as "PP85" would have been isolated from a human adult blood (lymphoblastic leukemia MOLT-4) library (i.e., selection "PP") as indicated in Table 3.

As used herein, "polynucleotide" includes single- and double-stranded RNAs, DNAs and RNA:DNA hybrids.

As used herein a "secreted" protein is one which, when expressed in a suitable host cell, is transported across or through a membrane, including transport as a result of signal sequences in its amino acid sequence. "Secreted" proteins include without limitation proteins secreted wholly (e.g., soluble proteins) or partially (e.g. , receptors) from the cell in which they are expressed. "Secreted" proteins also include without limitation proteins which are transported across the membrane of the endoplasmic reticulum.

Fragments of the proteins of the present invention which are capable of exhibiting biological activity are also encompassed by the present invention. Fragments of the protein may be in linear form or they may be cyclized using known methods, for example, as described in H.U. Saragovi, et al, Bio /Technology 10, 773- 778 (1992) and in R.S. McDowell, et al, J. Amer. Chem. Soc. 114, 9245-9253 (1992), both of which are incorporated herein by reference. Such fragments may be fused to carrier molecules such as rmmunoglobulins for many purposes, including increasing the valency of protein binding sites. For example, fragments of the protein may be fused through "linker" sequences to the Fc portion of an immunoglobulin. For a bivalent form of the protein, such a fusion could be to the Fc portion of an IgG molecule. Other immunoglobulin isotypes may also be used to generate such fusions. For example, a protein - IgM fusion would generate a decavalent form of the protein of the invention.

The present invention also provides both full-length and mature forms of the disclosed proteins. The full-length form of the such proteins is identified in the sequence listing by translation of the nucleotide sequence of each disclosed clone. The mature form(s) of such protein may be obtained by expression of the disclosed full-length polynucleotide (preferably those deposited with ATCC) in a suitable mammalian cell or other host cell. The sequence(s) of the mature form(s) of the protein may also be determinable from the amino acid sequence of the full-length form. The present invention also provides genes corresponding to the polynucleotide sequences disclosed herein. "Corresponding genes" are the regions of the genome that are transcribed to produce the mRNAs from which cDNA polynucleotide sequences are derived and may include contiguous regions of the genome necessary for the regulated expression of such genes. Corresponding genes may therefore include but are not limited to coding sequences, 5' and 3' untranslated regions, alternatively spliced exons, introns, promoters, enhancers, and silencer or suppressor elements. The corresponding genes can be isolated in accordance with known methods using the sequence information disclosed herein. Such methods include the preparation of probes or primers from the disclosed sequence information for identification and /or amplification of genes in appropriate genomic libraries or other sources of genomic materials. An "isolated gene" is a gene that has been separated from the adjacent coding sequences, if any, present in the genome of the organism from which the gene was isolated.

The chromosomal location corresponding to the polynucleotide sequences disclosed herein may also be determined, for example by hybridizing appropriately labeled polynucleotides of the present invention to chromosomes in situ. It may also be possible to determine the corresponding chromosomal location for a disclosed polynucleotide by identifying significantly similar nucleotide sequences in public databases, such as expressed sequence tags (ESTs), that have already been mapped to particular chromosomal locations. For at least some of the polynucleotide sequences disclosed herein, public database sequences having at least some similarity to the polynucleotide of the present invention have been listed by database accession number. Searches using the GenBank accession numbers of these public database sequences can then be performed at an Internet site provided by the National Center for Biotechnology Information having the address www.ncbi.nlm.nih.gov/UniGene, in order to identify "UniGene clusters" of overlapping sequences. Many of the "UniGene clusters" so identified will already have been mapped to particular chromosomal sites. Organisms that have enhanced, reduced, or modified expression of the gene(s) corresponding to the polynucleotide sequences disclosed herein are provided. The desired change in gene expression can be achieved through the use of antisense polynucleotides or ribozymes that bind and /or cleave the mRNA transcribed from the gene (Albert and Morris, 1994, Trends Pharmacol. Sci. 15(7): 250-254; Lavarosky et al, 1997, Biochem. Mol. Med. 62(1): 11-22; and Hampel, 1998, Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol. 58: 1-39; all of which are incorporated by reference herein). Transgenic animals that have multiple copies of the gene(s) corresponding to the polynucleotide sequences disclosed herein, preferably produced by transformation of cells with genetic constructs that are stably maintained within the transformed cells and their progeny, are provided. Transgenic animals that have modified genetic control regions that increase or reduce gene expression levels, or that change temporal or spatial patterns of gene expression, are also provided (see European Patent No. 0 649 464 Bl, incorporated by reference herein). In addition, organisms are provided in which the gene(s) corresponding to the polynucleotide sequences disclosed herein have been partially or completely inactivated, through insertion of extraneous sequences into the corresponding gene(s) or through deletion of all or part of the corresponding gene(s). Partial or complete gene inactivation can be accomplished through insertion, preferably followed by imprecise excision, of transposable elements (Plasterk, 1992, Bioessays 14(9): 629-633; Zwaal et al, 1993, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90(16): 7431-7435; Clark et al, 1994, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91(2): 719-722; all of which are incorporated by reference herein), or through homologous recombination, preferably detected by positive/negative genetic selection strategies (Mansour et al, 1988, Nature 336: 348-352; U.S. Patent Nos. 5,464,764; 5,487,992; 5,627,059; 5,631,153; 5,614, 396; 5,616,491; and 5,679,523; all of which are incorporated by reference herein). These organisms with altered gene expression are preferably eukaryotes and more preferably are mammals. Such organisms are useful for the development of non-human models for the study of disorders involving the corresponding gene(s), and for the development of assay systems for the identification of molecules that interact with the protein product(s) of the corresponding gene(s).

Where the protein of the present invention is membrane-bound (e.g., is a receptor), the present invention also provides for soluble forms of such protein. In such forms part or all of the intracellular and transmembrane domains of the protein are deleted such that the protein is fully secreted from the cell in which it is expressed. The intracellular and transmembrane domains of proteins of the invention can be identified in accordance with known techniques for determination of such domains from sequence information. Proteins and protein fragments of the present invention include proteins with amino acid sequence lengths that are at least 25%(more preferably at least 50%, and most preferably at least 75%) of the length of a disclosed protein and have at least 60% sequence identity (more preferably, at least 75% identity; most preferably at least 90% or 95% identity) with that disclosed protein, where sequence identity is determined by comparing the amino acid sequences of the proteins when aligned so as to maximize overlap and identity while minimizing sequence gaps. Also included in the present invention are proteins and protein fragments that contain a segment preferably comprising 8 or more (more preferably 20 or more, most preferably 30 or more) contiguous amino acids that shares at least 75% sequence identity (more preferably, at least 85% identity; most preferably at least 95% identity) with any such segment of any of the disclosed proteins.

In particular, sequence identity may be determined using WU-BLAST (Washington University BLAST) version 2.0 software, which builds upon WU-BLAST version 1.4, which in turn is based on the public domain NCBI-BLAST version 1.4 (Altschul and Gish, 1996, Local alignment statistics, Doolittle ed.,

Methods in Enzymology 266: 460-480; Altschul et al, 1990, Basic local alignment search tool, Journal of Molecular Biology 215: 403-410; Gish and States, 1993, Identification of protein coding regions by database similarity search, Nature Genetics 3: 266-272; Karlin and Altschul, 1993, Applications and statistics for multiple high-scoring segments in molecular sequences, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90: 5873-5877; all of which are incorporated by reference herein). WU-BLAST version 2.0 executable programs for several UNIX platforms can be downloaded from the Internet file-transfer protocol (FTP) site ftp://blast.wustl.edu/blast/executables. The complete suite of search programs (BLASTP, BLASTN, BLASTX, TBLASTN, and TBLASTX) is provided at that site, in addition to several support programs.

WU-BLAST 2.0 is copyrighted and may not be sold or redistributed in any form or manner without the express written consent of the author; but the posted executables may otherwise be freely used for commercial, nonprofit, or academic purposes. In all search programs in the suite - BLASTP, BLASTN, BLASTX, TBLASTN and TBLASTX — the gapped alignment routines are integral to the database search itself, and thus yield much better sensitivity and selectivity while producing the more easily interpreted output. Gapping can optionally be turned off in all of these programs, if desired. The default penalty (Q) for a gap of length one is Q=9 for proteins and BLASTP, and Q=10 for BLASTN, but may be changed to any integer value including zero, one through eight, nine, ten, eleven, twelve through twenty, twenty-one through fifty, fifty-one through one hundred, etc. The default per-residue penalty for extending a gap (R) is R=2 for proteins and BLASTP, and R=10 for BLASTN, but may be changed to any integer value including zero, one, two, three, four, five, six, seven, eight, nine, ten, eleven, twelve through twenty, twenty-one through fifty, fifty-one through one hundred, etc. Any combination of values for Q and R can be used in order to align sequences so as to maximize overlap and identity while mmimizing sequence gaps. The default amino acid comparison matrix is BLOSUM62, but other amino acid comparison matrices such as PAM can be utilized.

Species homologues of the disclosed polynucleotides and proteins are also provided by the present invention. As used herein, a "species homologue" is a protein or polynucleotide with a different species of origin from that of a given protein or polynucleotide, but with significant sequence similarity to the given protein or polynucleotide. Preferably, polynucleotide species homologues have at least 60% sequence identity (more preferably, at least 75% identity; most preferably at least 90% identity) with the given polynucleotide, and protein species homologues have at least 30% sequence identity (more preferably, at least 45% identity; most preferably at least 60% identity) with the given protein, where sequence identity is determined by comparing the nucleotide sequences of the polynucleotides or the amino acid sequences of the proteins when aligned so as to maximize overlap and identity while minimizing sequence gaps. Species homologues may be isolated and identified by making suitable probes or primers from the sequences provided herein and screening a suitable nucleic acid source from the desired species. Preferably, species homologues are those isolated from mammalian species. Most preferably, species homologues are those isolated from certain mammalian species such as, for example, Pan troglodytes, Gorilla gorilla, Pongo pygmaeus, Hylobates concolor, Macaca mulatta, Papio papio, Papio hamadryas, Cercopithecus aethiops, Cebus capucinus, Aotus trivirgatus, Sanguinus oedipus, Microcebus murinus, Mus musculus, Rattus norvegicus, Cricetulus griseus, Felis catus, Mustela vison, Canisfamiliaris, Oryctolagus cuniculus, Bos taurus, Ovis aries, Sus scrofa, and Equus caballus, for which genetic maps have been created allowing the identification of syntenic relationships between the genomic organization of genes in one species and the genomic organization of the related genes in another species (O'Brien and Seuanez, 1988, Ann. Rev. Genet. 22: 323-351; O'Brien et al, 1993, Nature Genetics 3:103-112; Johansson et al, 1995, Genomics 25: 682- 690; Lyons et al, 1997, Nature Genetics 15: 47-56; O'Brien et al, 1997, Trends in Genetics 13(10): 393-399; Carver and Stubbs, 1997, Genome Research 7:1123-1137; all of which are incorporated by reference herein).

The invention also encompasses allelic variants of the disclosed polynucleotides or proteins; that is, naturally-occurring alternative forms of the isolated polynucleotides which also encode proteins which are identical or have significantly similar sequences to those encoded by the disclosed polynucleotides. Preferably, allelic variants have at least 60% sequence identity (more preferably, at least 75% identity; most preferably at least 90% identity) with the given polynucleotide, where sequence identity is determined by comparing the nucleotide sequences of the polynucleotides when aligned so as to maximize overlap and identity while minimizing sequence gaps. Allelic variants may be isolated and identified by making suitable probes or primers from the sequences provided herein and screening a suitable nucleic acid source from individuals of the appropriate species.

The invention also includes polynucleotides with sequences complementary to those of the polynucleotides disclosed herein.

The present invention also includes polynucleotides that hybridize under reduced stringency conditions, more preferably stringent conditions, and most preferably highly stringent conditions, to polynucleotides described herein. Examples of stringency conditions are shown in the table below: highly stringent conditions are those that are at least as stringent as, for example, conditions A-F; stringent conditions are at least as stringent as, for example, conditions G-L; and reduced stringency conditions are at least as stringent as, for example, conditions M- R.

*: The hybrid length is that anticipated for the hybridized region(s) of the hybridizing polynucleotides. When hybridizing a polynucleotide to a target polynucleotide of unknown sequence, the hybrid length is assumed to be that of the hybridizing polynucleotide. When polynucleotides of known sequence are hybridized, the hybrid length can be determined by aligning the sequences of the polynucleotides and identifying the region or regions of optimal sequence complementarity.

⁺: SSPE (lxSSPE is 0.15M NaCl, lOmM NaH₂P0₄, and 1.25mM EDTA, pH 7.4) can be substituted for SSC (lxSSC is 0.15M NaCl and 15mM sodium citrate) in the hybridization and wash buffers; washes are performed for 15 minutes after hybridization is complete. *T_B - T_R: The hybridization temperature for hybrids anticipated to be less than 50 base pairs in length should be 5-10 °C less than the melting temperature (T_m) of the hybrid, where T_m is determined according to the following equations. For hybrids less than 18 base pairs in length, T_m(°C) = 2(# of A + T bases) + 4(# of G + C bases). For hybrids between 18 and 49 base pairs in length, T_m(°C) = 81.5 + 16.6(log₁₀[Na⁺]) + 0.41(%G+C) - (600/N), where N is the number of bases in the hybrid, and [Na⁺] is the concentration of sodium ions in the hybridization buffer ([Na⁺] for lxSSC = 0.165 M). Additional examples of stringency conditions for polynucleotide hybridization are provided in Sambrook, J., E.F. Fritsch, and T. Maniatis, 1989, Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, chapters 9 and 11, and Current Protocols in Molecular Biology, 1995, F.M. Ausubel et al., eds., John Wiley & Sons, Inc., sections 2.10 and 6.3-6.4, incorporated herein by reference.

Preferably, each such hybridizing polynucleotide has a length that is at least 25%(more preferably at least 50%, and most preferably at least 75%) of the length of the polynucleotide of the present invention to which it hybridizes, and has at least 60% sequence identity (more preferably, at least 75% identity; most preferably at least 90% or 95% identity) with the polynucleotide of the present invention to which it hybridizes, where sequence identity is determined by comparing the sequences of the hybridizing polynucleotides when aligned so as to maximize overlap and identity while minimizing sequence gaps.

The isolated polynucleotide of the invention may contain sequences at its 5' and /or 3' end that are derived from linker, polylinker, or multiple cloning site sequences commonly found in vectors such as the pMT2 or pED expression vectors (see below). For example, sequences such as SEQ ID NO:2160, SEQ ID NO:2161, or SEQ ID NO:2162 may be found at the 5' end of an isolated polynucleotide of the invention, or the complement of any of these sequences may be found at its 3' end. Similarly, sequences such as SEQ ID NO:2163, SEQ ID NO:2164, or SEQ ID NO:2165 may be found at the 3' end of an isolated polynucleotide of the invention, or the complement of any of these sequences may be found at its 5' end. In addition, variants of these linker sequences may be present in isolated polynucleotides of the invention, which linker variants vary from SEQ ID NO:2160 through SEQ ID NO:2165 by the alteration, insertion, or deletion of one or more nucleotides. Therefore, a preferred embodiment of the invention comprises the nucleotide sequence of any of the isolated polynucleotides disclosed herein, beginning at nucleotide 25 and ending at nucleotide (N-25) of the SEQ ID NO for that polynucleotide, where N represents the total number of nucleotides in the sequence. As a specific example, a preferred embodiment of the invention comprises the nucleotide sequence of SEQ ID NO:l from nucleotide 25 to nucleotide 180, where the total number of nucleotides (N) in SEQ ID NO:l is 205, and N-25 equals 180. More preferably, a polynucleotide of the invention comprises the nucleotide sequence of any of the isolated polynucleotides disclosed herein, beginning at nucleotide 30 and ending at nucleotide (N-30) of the SEQ ID NO for that polynucleotide. Most preferably, a polynucleotide of the invention comprises the nucleotide sequence of any of the isolated polynucleotides disclosed herein, beginning at nucleotide 35 and ending at nucleotide (N-35) of the SEQ ID NO for that polynucleotide.

The isolated polynucleotide of the invention may be operably linked to an expression control sequence such as the pMT2 or pED expression vectors disclosed in Kaufman et al, Nucleic Acids Res. 19, 4485-4490 (1991), in order to produce the protein recombinantly. Many suitable expression control sequences are known in the art. General methods of expressing recombinant proteins are also known and are exemplified in R. Kaufman, Methods in Enzymology 185, 537-566 (1990). As defined herein "operably linked" means that the isolated polynucleotide of the invention and an expression control sequence are situated within a vector or cell in such a way that the protein is expressed by a host cell which has been transformed (transfected) with the ligated polynucleotide /expression control sequence.

A number of types of cells may act as suitable host cells for expression of the protein. Mammalian host cells include, for example, monkey COS cells, Chinese Hamster Ovary (CHO) cells, human kidney 293 cells, human epidermal A431 cells, human Colo205 cells, 3T3 cells, CV-1 cells, other transformed primate cell lines, normal diploid cells, cell strains derived from in vitro culture of primary tissue, primary explants, HeLa cells, mouse L cells, BHK, HL-60, U937, HaK or Jurkat cells. Alternatively, it may be possible to produce the protein in lower eukaryotes such as yeast or in prokaryotes such as bacteria. Potentially suitable yeast strains include Saccharomyces cerevisiae, Schizosaccharomyces pombe, Kluyveromyces strains, Candida, or any yeast strain capable of expressing heterologous proteins. Potentially suitable bacterial strains include Escherichia coli, Bacillus subtilis, Salmonella typhimurium, or any bacterial strain capable of expressing heterologous proteins. If the protein is made in yeast or bacteria, it may be necessary to modify the protein produced therein, for example by phosphorylation or glycosylation of the appropriate sites, in order to obtain the functional protein. Such covalent attachments may be accomplished using known chemical or enzymatic methods. The protein may also be produced by operably linking the isolated polynucleotide of the invention to suitable control sequences in one or more insect expression vectors, and employing an insect expression system. Materials and methods for baculovirus/insect cell expression systems are commercially available in kit form from, e.g., Invitrogen, San Diego, California, U.S.A. (the MaxBac® kit), and such methods are well known in the art, as described in Summers and Smith, Texas Agricultural Experiment Station Bulletin No. 1555 (1987), incorporated herein by reference. As used herein, an insect cell capable of expressing a polynucleotide of the present invention is "transformed." The protein of the invention may be prepared by culturing transformed host cells under culture conditions suitable to express the recombinant protein. The resulting expressed protein may then be purified from such culture (i.e., from culture medium or cell extracts) using known purification processes, such as gel filtration and ion exchange chromatography. The purification of the protein may also include an affinity column containing agents which will bind to the protein; one or more column steps over such affinity resins as concanavalin A-agarose, heparin-toyopearl® or Cibacrom blue 3GA Sepharose®; one or more steps involving hydrophobic interaction chromatography using such resins as phenyl ether, butyl ether, or propyl ether; or immunoaffinity chromatography. Alternatively, the protein of the invention may also be expressed in a form which will facilitate purification. For example, it may be expressed as a fusion protein, such as those of maltose binding protein (MBP), glutathione-S-transferase (GST) or thioredoxin (TRX). Kits for expression and purification of such fusion proteins are commercially available from New England BioLabs (Beverly, MA), Pharmacia (Piscataway, NJ) and Invitrogen Corporation (Carlsbad, CA), respectively.

The protein can also be tagged with an epitope and subsequently purified by using a specific antibody directed to such epitope. One such epitope ("Rag") is commercially available from the Eastman Kodak Company (New Haven, CT).

Finally, one or more reverse-phase high performance liquid chromatography (RP-HPLC) steps employing hydrophobic RP-HPLC media, e.g., silica gel having pendant methyl or other aliphatic groups, can be employed to further purify the protein. Some or all of the foregoing purification steps, in various combinations, can also be employed to provide a substantially homogeneous isolated recombinant protein. The protein thus purified is substantially free of other mammalian proteins and is defined in accordance with the present invention as an "isolated protein."

The protein of the invention may also be expressed as a product of transgenic animals, e.g., as a component of the milk of transgenic cows, goats, pigs, or sheep which are characterized by somatic or germ cells containing a nucleotide sequence encoding the protein.

The protein may also be produced by known conventional chemical synthesis. Methods for constructing the proteins of the present invention by synthetic means are known to those skilled in the art. The synthetically-constructed protein sequences, by virtue of sharing primary, secondary or tertiary structural and /or conformational characteristics with proteins may possess biological properties in common therewith, including protein activity. Thus, they may be employed as biologically active or immunological substitutes for natural, purified proteins in screening of therapeutic compounds and in immunological processes for the development of antibodies. The proteins provided herein also include proteins characterized by amino acid sequences similar to those of purified proteins but into which modification are naturally provided or deliberately engineered. For example, modifications in the peptide or DNA sequences can be made by those skilled in the art using known techniques. Modifications of interest in the protein sequences may include the alteration, substitution, replacement, insertion or deletion of a selected amino acid residue in the coding sequence. For example, one or more of the cysteine residues may be deleted or replaced with another amino acid to alter the conformation of the molecule. Techniques for such alteration, substitution, replacement, insertion or deletion are well known to those skilled in the art (see, e.g., U.S. Patent No. 4,518,584). Preferably, such alteration, substitution, replacement, insertion or deletion retains the desired activity of the protein.

Other fragments and derivatives of the sequences of proteins which would be expected to retain protein activity in whole or in part and may thus be useful for screening or other immunological methodologies may also be easily made by those skilled in the art given the disclosures herein. Such modifications are believed to be encompassed by the present invention. USES AND BIOLOGICAL ACTIVITY

The polynucleotides and proteins of the present invention are expected to exhibit one or more of the uses or biological activities (including those associated with assays cited herein) identified below. Uses or activities described for proteins of the present invention may be provided by administration or use of such proteins or by administration or use of polynucleotides encoding such proteins (such as, for example, in gene therapies or vectors suitable for introduction of DNA).

Research Uses and Utilities The polynucleotides provided by the present invention can be used by the research community for various purposes. The primary use of polynucleotides of the invention which are sESTs is as porbes for the identification and isolation of full- length cDNAs and genomic DNA molecules which correspond (i.e., is a longer polynucleotide sequence of which substantially the entire sEST is a fragment in the case of a full-length cDNA, or which encodes the sEST in the case of a genomic DNA molecule) to such sESTs. Techniques for use of such sequences as probes for larger cDNAs or genomic molecules are well known in the art.

The polynucleotides can also be used to express recombinant protein for analysis, characterization or therapeutic use; as markers for tissues in which the corresponding protein is preferentially expressed (either constitutively or at a particular stage of tissue differentiation or development or in disease states); as molecular weight markers on Southern gels; as chromosome markers or tags (when labeled) to identify chromosomes or to map related gene positions; to compare with endogenous DNA sequences in patients to identify potential genetic disorders; as probes to hybridize and thus discover novel, related DNA sequences; as a source of information to derive PCR primers for genetic fingerprinting; as a probe to "subtract- out" known sequences in the process of discovering other novel polynucleotides; for selecting and making oligomers for attachment to a "gene chip" or other support, including for examination of expression patterns; to raise anti-protein antibodies using DNA immunization techniques; and as an antigen to raise anti-DNA antibodies or elicit another immune response. Where the polynucleotide encodes a protein which binds or potentially binds to another protein (such as, for example, in a receptor-ligand interaction), the polynucleotide can also be used in interaction trap assays (such as, for example, that described in Gyuris et al., Cell 75:791-803 (1993)) to identify polynucleotides encoding the other protein with which binding occurs or to identify inhibitors of the binding interaction.

The proteins provided by the present invention can similarly be used in assay to determine biological activity, including in a panel of multiple proteins for high- throughput screening; to raise antibodies or to elicit another immune response; as a reagent (including the labeled reagent) in assays designed to quantitatively determine levels of the protein (or its receptor) in biological fluids; as markers for tissues in which the corresponding protein is preferentially expressed (either constitutively or at a particular stage of tissue differentiation or development or in a disease state); and, of course, to isolate correlative receptors or ligands. Where the protein binds or potentially binds to another protein (such as, for example, in a receptor-ligand interaction), the protein can be used to identify the other protein with which binding occurs or to identify inhibitors of the binding interaction. Proteins involved in these binding interactions can also be used to screen for peptide or small molecule inhibitors or agonists of the binding interaction.

Any or all of these research utilities are capable of being developed into reagent grade or kit format for commercialization as research products.

Methods for performing the uses listed above are well known to those skilled in the art. References disclosing such methods include without limitation "Molecular Cloning: A Laboratory Manual", 2d ed., Cold Spring Harbor Laboratory Press,

Sambrook, J., E.F. Fritsch and T. Maniatis eds., 1989, and "Methods in Enzymology: Guide to Molecular Cloning Techniques", Academic Press, Berger, S.L. and A.R. Kimmel eds., 1987.

Nutritional Uses

Polynucleotides and proteins of the present invention can also be used as nutritional sources or supplements. Such uses include without limitation use as a protein or amino acid supplement, use as a carbon source, use as a nitrogen source and use as a source of carbohydrate. In such cases the protein or polynucleotide of the invention can be added to the feed of a particular organism or can be administered as a separate solid or liquid preparation, such as in the form of powder, pills, solutions, suspensions or capsules. In the case of microorganisms, the protein or polynucleotide of the invention can be added to the medium in or on which the microorganism is cultured. Cytokine and Cell Proliferation /Differentiation Activity

A protein of the present invention may exhibit cytokine, cell proliferation

(either inducing or inhibiting) or cell differentiation (either inducing or inhibiting) activity or may induce production of other cytokines in certain cell populations. Many protein factors discovered to date, including all known cytokines, have exhibited activity in one or more factor dependent cell proliferation assays, and hence the assays serve as a convenient confirmation of cytokine activity. The activity of a protein of the present invention is evidenced by any one of a number of routine factor dependent cell proliferation assays for cell lines including, without limitation, 32D, DA2, DA1G, T10, B9, B9/11, BaF3, MC9/G, M+ (preB M+), 2E8, RB5, DAI, 123,

T1165, HT2, CTLL2, TF-1, Mo7e and CMK.

The activity of a protein of the invention may, among other means, be measured by the following methods:

Assays for T-cell or thymocyte proliferation include without limitation those described in: Current Protocols in Immunology, Ed by J. E. Coligan, A.M. Kruisbeek, D.H. Margulies, E.M. Shevach, W Strober, Pub. Greene Publishing Associates and Wiley-Interscience (Chapter 3, In Vitro assays for Mouse Lymphocyte Function 3.1- 3.19; Chapter 7, Immunologic studies in Humans); Takai et al., J. Immunol. 137:3494-3500, 1986; Bertagnolli et al., J. Immunol. 145:1706-1712, 1990; Bertagnolli et al, Cellular Immtmology 133:327-341, 1991; Bertagnolli, et al., J. Immunol.

149:3778-3783, 1992; Bowman et al., J. Immunol. 152: 1756-1761, 1994.

Assays for cytokine production and /or proliferation of spleen cells, lymph node cells or thymocytes include, without limitation, those described in: Polyclonal T cell stimulation, Kruisbeek, A.M. and Shevach, E.M. In Current Protocols in Immunology. J.E.e.a. Coligan eds. Vol 1 pp. 3.12.1-3.12.14, John Wiley and Sons, Toronto. 1994; and Measurement of mouse and human Interferon γ, Schreiber, R.D. In Current Protocols in Immunology. J.E.e.a. Coligan eds. Vol 1 pp. 6.8.1-6.8.8, John Wiley and Sons, Toronto. 1994.

Assays for proliferation and differentiation of hematopoietic and lymphopoietic cells include, without limitation, those described in: Measurement of

Human and Murine Interleukin 2 and Interleukin 4, Bottomly, K., Davis, L.S. and Lipsky, P.E. In Current Protocols in Immunology. J.E.e.a. Coligan eds. Vol 1 pp. 6.3.1-6.3.12, John Wiley and Sons, Toronto. 1991; deVries et al., J. Exp. Med. 173:1205-1211, 1991; Moreau et al., Nature 336:690-692, 1988; Greenberger et al., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 80:2931-2938, 1983; Measurement of mouse and human interleukin 6 - Nordan, R. In Current Protocols in Immunology. J.E.e.a. Coligan eds. Vol 1 pp. 6.6.1-6.6.5, John Wiley and Sons, Toronto. 1991; Smith et al., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83:1857-1861, 1986; Measurement of human Interleukin 11 - Bennett, F., Giannotti, J., Clark, S.C. and Turner, K. J. In Current Protocols in Immunology. J.E.e.a. Coligan eds. Vol 1 pp. 6.15.1 John Wiley and Sons, Toronto. 1991; Measurement of mouse and human Interleukin 9 - Ciarletta, A., Giannotti, J., Clark, S.C. and Turner, K.J. In Current Protocols in Immunology. J.E.e.a. Coligan eds. Vol 1 pp. 6.13.1, John Wiley and Sons, Toronto. 1991. Assays for T-cell clone responses to antigens (which will identify, among others, proteins that affect APC-T cell interactions as well as direct T-cell effects by measuring proliferation and cytokine production) include, without limitation, those described in: Current Protocols in Immunology, Ed by J. E. Coligan, A.M. Kruisbeek, D.H. Margulies, E.M. Shevach, W Strober, Pub. Greene Publishing Associates and Wiley-Interscience (Chapter 3, In Vitro assays for Mouse Lymphocyte Function; Chapter 6, Cytokines and their cellular receptors; Chapter 7, Immunologic studies in Humans); Weinberger et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77:6091-6095, 1980; Weinberger et al., Eur. J. Immun. 11:405-411, 1981; Takai et al., J. Immunol. 137:3494-3500, 1986; Takai et al., J. Immunol. 140:508-512, 1988.

Immune Stimulating or Suppressing Activity

A protein of the present invention may also exhibit immune stimulating or immune suppressing activity, including without limitation the activities for which assays are described herein. A protein may be useful in the treatment of various immune deficiencies and disorders (including severe combined immunodeficiency

(SCID)), e.g., in regulating (up or down) growth and proliferation of T and /or B lymphocytes, as well as effecting the cytolytic activity of NK cells and other cell populations. These immune deficiencies may be genetic or be caused by viral (e.g., HIV) as well as bacterial or fungal infections, or may result from autoimmune disorders. More specifically, infectious diseases causes by viral, bacterial, fungal or other infection may be treatable using a protein of the present invention, including infections by HIV, hepatitis viruses, herpesviruses, mycobacteria, Leishmania spp., malaria spp. and various fungal infections such as candidiasis. Of course, in this regard, a protein of the present invention may also be useful where a boost to the immune system generally may be desirable, i.e., in the treatment of cancer.

Autoimm une disorders which may be treated using a protein of the present invention include, for example, connective tissue disease, multiple sclerosis, systemic lupus erythematosus, rheumatoid arthritis, autoimmune pulmonary inflammation, Guillain-Barre syndrome, autoimmune thyroiditis, insulin dependent diabetes mellitis, myasthenia gravis, graft-versus-host disease and autoimmune inflammatory eye disease. Such a protein of the present invention may also to be useful in the treatment of allergic reactions and conditions, such as asthma (particularly allergic asthma) or other respiratory problems. Other conditions, in which immtme suppression is desired (including, for example, organ transplantation), may also be treatable using a protein of the present invention.

Using the proteins of the invention it may also be possible to immtme responses, in a number of ways. Down regulation may be in the form of inhibiting or blocking an immune response already in progress or may involve preventing the induction of an immune response. The functions of activated T cells may be inhibited by suppressing T cell responses or by inducing specific tolerance in T cells, or both. Immunosuppression of T cell responses is generally an active, non-antigen-specific, process which requires continuous exposure of the T cells to the suppressive agent. Tolerance, which involves inducing non-responsiveness or anergy in T cells, is distinguishable from iirimunosuppression in that it is generally antigen-specific and persists after exposure to the tolerizing agent has ceased. Operationally, tolerance can be demonstrated by the lack of a T cell response upon reexposure to specific antigen in the absence of the tolerizing agent. Down regulating or preventing one or more antigen functions (including without limitation B lymphocyte antigen functions (such as , for example, B7)), e.g., preventing high level lymphokine synthesis by activated T cells, will be useful in situations of tissue, skin and organ transplantation and in graft-versus-host disease (GVHD). For example, blockage of T cell function should result in reduced tissue destruction in tissue transplantation. Typically, in tissue transplants, rejection of the transplant is initiated through its recognition as foreign by T cells, followed by an immune reaction that destroys the transplant. The administration of a molecule which inhibits or blocks interaction of a B7 lymphocyte antigen with its natural ligand(s) on immune cells (such as a soluble, monomeric form of a peptide having B7-2 activity alone or in conjunction with a monomeric form of a peptide having an activity of another B lymphocyte antigen (e.g., B7-1, B7-3) or blocking antibody), prior to transplantation can lead to the binding of the molecule to the natural ligand(s) on the immune cells without transmitting the corresponding costimulatory signal. Blocking B lymphocyte antigen function in this matter prevents cytokine synthesis by immune cells, such as T cells, and thus acts as an immunosuppressant. Moreover, the lack of costimulation may also be sufficient to anergize the T cells, thereby inducing tolerance in a subject. Induction of long-term tolerance by B lymphocyte antigen-blocking reagents may avoid the necessity of repeated administration of these blocking reagents. To achieve sufficient immunosuppression or tolerance in a subject, it may also be necessary to block the function of a combination of B lymphocyte antigens.

The efficacy of particular blocking reagents in preventing organ transplant rejection or GVHD can be assessed using animal models that are predictive of efficacy in humans. Examples of appropriate systems which can be used include allogeneic cardiac grafts in rats and xenogeneic pancreatic islet cell grafts in mice, both of which have been used to examine the immunosuppressive effects of CTLA4Ig fusion proteins in vivo as described in Lenschow et al, Science 257:789-792 (1992) and Turka et al, Proc. Natl. Acad. Sci USA, 59:11102-11105 (1992). In addition, murine models of GVHD (see Paul ed., Fundamental Immunology, Raven Press, New York, 1989, pp.

846-847) can be used to determine the effect of blocking B lymphocyte antigen function in vivo on the development of that disease.

Blocking antigen function may also be therapeutically useful for treating autoimmune diseases. Many autoimmune disorders are the result of inappropriate activation of T cells that are reactive against self tissue and which promote the production of cytokines and autoantibodies involved in the pathology of the diseases. Preventing the activation of autoreactive T cells may reduce or eliminate disease symptoms. Administration of reagents which block costimulation of T cells by disrupting receptoπligand interactions of B lymphocyte antigens can be used to inhibit T cell activation and prevent production of autoantibodies or T cell-derived cytokines which may be involved in the disease process. Additionally, blocking reagents may induce antigen-specific tolerance of autoreactive T cells which could lead to long-term relief from the disease. The efficacy of blocking reagents in preventing or alleviating autoimmune disorders can be determined using a number of well-characterized animal models of human autoimmune diseases. Examples include murine experimental autoimmune encephalitis, systemic lupus erythmatosis in MK /lpr/lpr mice or NZB hybrid mice, murine autoimmune collagen arthritis, diabetes mellitus in NOD mice and BB rats, and murine experimental myasthenia gravis (see Paul ed., Fundamental Immunology, Raven Press, New York, 1989, pp. 840-856).

Upregulation of an antigen function (preferably a B lymphocyte antigen function), as a means of up regulating immune responses, may also be useful in therapy. Upregulation of immune responses may be in the form of enhancing an existing immune response or eliciting an initial immune response. For example, enhancing an immune response through stimulating B lymphocyte antigen function may be useful in cases of viral infection. In addition, systemic viral diseases such as influenza, the common cold, and encephalitis might be alleviated by the administration of stimulatory forms of B lymphocyte antigens systemically. Alternatively, anti- iral immtme responses may be enhanced in an infected patient by removing T cells from the patient, costimulating the T cells in vitro with viral antigen-pulsed APCs either expressing a peptide of the present invention or together with a stimulatory form of a soluble peptide of the present invention and reintroducing the in vitro activated T cells into the patient. Another method of enhancing anti-viral immune responses would be to isolate infected cells from a patient, tra sfect them with a nucleic acid encoding a protein of the present invention as described herein such that the cells express all or a portion of the protein on their surface, and reintroduce the transfected cells into the patient. The infected cells would now be capable of delivering a costimulatory signal to, and thereby activate, T cells in vivo.

In another application, up regulation or enhancement of antigen function (preferably B lymphocyte antigen function) may be useful in the induction of tumor immunity. Tumor cells (e.g., sarcoma, melanoma, lymphoma, leukemia, neuroblastoma, carcinoma) transfected with a nucleic acid encoding at least one peptide of the present invention can be administered to a subject to overcome tumor- specific tolerance in the subject. If desired, the tumor cell can be transfected to express a combination of peptides. For example, tumor cells obtained from a patient can be transfected ex vivo with an expression vector directing the expression of a peptide having B7-2-like activity alone, or in conjunction with a peptide having B7-1- like activity and /or B7-3-like activity. The transfected tumor cells are returned to the patient to result in expression of the peptides on the surface of the transfected cell. Alternatively, gene therapy techniques can be used to target a tumor cell for transfection in vivo. The presence of the peptide of the present invention having the activity of a

B lymphocyte antigen(s) on the surface of the tumor cell provides the necessary costimulation signal to T cells to induce a T cell mediated immune response against the transfected tumor cells. In addition, tumor cells which lack MHC class I or MHC class II molecules, or which fail to reexpress sufficient amounts of MHC class I or MHC class II molecules, can be transfected with nucleic acid encoding all or a portion of (e.g., a cytoplasmic-domain truncated portion) of an MHC class I α chain protein and β₂ microglobulm protein or an MHC class II α chain protein and an MHC class II β chain protein to thereby express MHC class I or MHC class II proteins on the cell surface. Expression of the appropriate class I or class II MHC in conjunction with a peptide having the activity of a B lymphocyte antigen (e.g., B7-1, B7-2, B7-3) induces a T cell mediated immune response against the transfected tumor cell. Optionally, a gene encoding an antisense construct which blocks expression of an MHC class II associated protein, such as the invariant chain, can also be cotransfected with a DNA encoding a peptide having the activity of a B lymphocyte antigen to promote presentation of tumor associated antigens and induce tumor specific immunity.

Thus, the induction of a T cell mediated immune response in a human subject may be sufficient to overcome tumor-specific tolerance in the subject.

The activity of a protein of the invention may, among other means, be measured by the following methods: Suitable assays for thymocyte or splenocyte cytotoxicity include, without limitation, those described in: Current Protocols in Immunology, Ed by J. E. Coligan, A.M. Kruisbeek, D.H. Margulies, E.M. Shevach, W Strober, Pub. Greene Publishing Associates and Wiley-Interscience (Chapter 3, In Vitro assays for Mouse Lymphocyte Function 3.1-3.19; Chapter 7, Immunologic studies in Humans); Herrmann et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78:2488-2492, 1981; Herrmann et al., J. Immunol. 128:1968-1974,

1982; Handa et al., J. Immunol. 135:1564-1572, 1985; Takai et al., J. Immunol. 137:3494-3500, 1986; Takai et al., J. Immunol. 140:508-512, 1988; Herrmann et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78:2488-2492, 1981; Herrmann et al., J. Immunol. 128:1968-1974, 1982; Handa et al, J. Immunol. 135:1564-1572, 1985; Takai et al., J. Immunol. 137:3494-3500, 1986; Bowmanet al., J. Virology 61:1992-1998; Takai et al., J. Immunol. 140:508-512, 1988; Bertagnolli et al., Cellular Immunology 133:327-341, 1991; Brown et al., J. Immunol. 153:3079-3092, 1994.

Assays for T-cell-dependent immunoglobulin responses and isotype switching (which will identify, among others, proteins that modulate T-cell dependent antibody responses and that affect Thl/Th2 profiles) include, without limitation, those described in: Maliszewski, J. Immunol. 144:3028-3033, 1990; and Assays for B cell function: In vitro antibody production, Mond, J.J. and Brunswick, M. In Current Protocols in Immunology. J.E.e.a. Coligan eds. Vol 1 pp. 3.8.1-3.8.16, John Wiley and Sons, Toronto. 1994.

Mixed lymphocyte reaction (MLR) assays (which will identify, among others, proteins that generate predominantly Thl and CTL responses) include, without limitation, those described in: Current Protocols in Immtmology, Ed by J. E. Coligan, A.M. Kruisbeek, D.H. Margulies, E.M. Shevach, W Strober, Pub. Greene Publishing Associates and Wiley-Interscience (Chapter 3, In Vitro assays for Mouse Lymphocyte Function 3.1-3.19; Chapter 7, Immunologic studies in Humans); Takai et al., J. Immunol. 137:3494-3500, 1986; Takai et al., J. Immunol. 140:508-512, 1988; Bertagnolli et al., J. Immunol. 149:3778-3783, 1992.

Dendritic cell-dependent assays (which will identify, among others, proteins expressed by dendritic cells that activate naive T-cells) include, without limitation, those described in: Guery et al., J. Immunol. 134:536-544, 1995; Inaba et al., Journal of Experimental Medicine 173:549-559, 1991; Macatonia et al., Journal of Immunology 154:5071-5079, 1995; Porgador et al., Journal of Experimental Medicine 182:255-260, 1995; Nair et al., Journal of Virology 67:4062-4069, 1993; Huang et al., Science 264:961-965, 1994; Macatonia et al, Journal of Experimental Medicine 169:1255-1264,

1989; Bhardwaj et al., Journal of Clinical Investigation 94:797-807, 1994; and Inaba et al., Journal of Experimental Medicine 172:631-640, 1990.

Assays for lymphocyte survival/apoptosis (which will identify, among others, proteins that prevent apoptosis after superantigen induction and proteins that regulate lymphocyte homeostasis) include, without limitation, those described in:

Darzynkiewicz et al., Cytometry 13:795-808, 1992; Gorczyca et al., Leukemia 7:659-670, 1993; Gorczyca et al., Cancer Research 53:1945-1951, 1993; Itoh et al., Cell 66:233-243, 1991; Zacharchuk, Journal of Immunology 145:4037-4045, 1990; Zamai et al., Cytometry 14:891-897, 1993; Gorczyca et al., International Journal of Oncology 1:639-648, 1992.

Assays for proteins that influence early steps of T-cell commitment and development include, without limitation, those described in: Antica et al., Blood 84:111-117, 1994; Fine et al., Cellular Immunology 155:111-122, 1994; Galy et al., Blood 85:2770-2778, 1995; Toki et al., Proc. Nat. Acad Sci. USA 88:7548-7551, 1991.

Hematopoiesis Regulating Activity

A protein of the present invention may be useful in regulation of hematopoiesis and, consequently, in the treatment of myeloid or lymphoid cell deficiencies. Even marginal biological activity in support of colony forming cells or of factor-dependent cell lines indicates involvement in regulating hematopoiesis, e.g. in supporting the growth and proliferation of erythroid progenitor cells alone or in combination with other cytokines, thereby indicating utility, for example, in treating various anemias or for use n conjunction with irradiation / chemotherapy to stimulate the production of erythroid precursors and /or erythroid cells; in supporting the growth and proliferation of myeloid cells such as granulocytes and monocytes/macrophages (i.e., traditional CSF activity) useful, for example, in conjunction with chemotherapy to prevent or treat consequent myelo-suppression; in supporting the growth and proliferation of megakaryocytes and consequently of platelets thereby allowing prevention or treatment of various platelet disorders such as thrombocytopenia, and generally for use in place of or complimentary to platelet transfusions; and /or in supporting the growth and proliferation of hematopoietic stem cells which are capable of maturing to any and all of the above-mentioned hematopoietic cells and therefore find therapeutic utility in various stem cell disorders (such as those usually treated with transplantation, including, without limitation, aplastic anemia and paroxysmal nocturnal hemoglobinuria), as well as in repopulating the stem cell compartment post irradiation/chemotherapy, either in-vivo or ex-vivo (i.e., in conjunction with bone marrow transplantation or with peripheral progenitor cell transplantation (homologous or heterologous)) as normal cells or genetically manipulated for gene therapy.

The activity of a protein of the invention may, among other means, be measured by the following methods: Suitable assays for proliferation and differentiation of various hematopoietic lines are cited above.

Assays for embryonic stem cell differentiation (which will identify, among others, proteins that influence embryonic differentiation hematopoiesis) include, without limitation, those described in: Johansson et al. Cellular Biology 15:141-151,

1995; Keller et al., Molecular and Cellular Biology 13:473-486, 1993; McClanahan et al., Blood 81:2903-2915, 1993.

Assays for stem cell survival and differentiation (which will identify, among others, proteins that regulate lympho-hematopoiesis) include, without limitation, those described in: Methylcellulose colony forming assays, Freshney, M.G. In Culture of Hematopoietic Cells. RJ. Freshney, et al. eds. Vol pp. 265-268, Wiley-Liss, Inc., New York, NY. 1994; Hirayama et al, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89:5907-5911, 1992; Primitive hematopoietic colony forming cells with high proliferative potential, McNiece, LK. and Briddell, R.A. In Culture of Hematopoietic Cells. R.I. Freshney, et al. eds. Vol pp. 23-39, Wiley-Liss, Inc., New York, NY. 1994; Neben et al., Experimental Hematology 22:353-359, 1994; Cobblestone area forming cell assay, Ploemacher, R.E. In Culture of Hematopoietic Cells. R.I. Freshney, et al. eds. Vol pp. 1-21, Wiley-Liss, Inc., New York, NY. 1994; Long term bone marrow cultures in the presence of stromal cells, Spooncer, E., Dexter, M. and Allen, T. In Culture of Hematopoietic Cells. R.I. Freshney, et al. eds. Vol pp. 163-179, Wiley-Liss, Inc., New York, NY. 1994; Long term culture initiating cell assay, Sutherland, H.J. In Culture of Hematopoietic Cells. R.I. Freshney, et al. eds. Vol pp. 139-162, Wiley-Liss, Inc., New York, NY. 1994.

Tissue Growth Activity A protein of the present invention also may have utility in compositions used for bone, cartilage, tendon, ligament and /or nerve tissue growth or regeneration, as well as for wound healing and tissue repair and replacement, and in the treatment of burns, incisions and ulcers.

A protein of the present invention, which induces cartilage and /or bone growth in circumstances where bone is not normally formed, has application in the healing of bone fractures and cartilage damage or defects in humans and other animals. Such a preparation employing a protein of the invention may have prophylactic use in closed as well as open fracture reduction and also in the improved fixation of artificial joints. De novo bone formation induced by an osteogenic agent contributes to the repair of congenital, trauma induced, or oncologic resection induced craniofacial defects, and also is useful in cosmetic plastic surgery. A protein of this invention may also be used in the treatment of periodontal disease, and in other tooth repair processes. Such agents may provide an environment to attract bone-forming cells, stimulate growth of bone-forming cells or induce differentiation of progenitors of bone-forming cells. A protein of the invention may also be useful in the treatment of osteoporosis or osteoarthritis, such as through stimulation of bone and /or cartilage repair or by blocking inflammation or processes of tissue destruction (collagenase activity, osteoclast activity, etc.) mediated by inflammatory processes.

Another category of tissue regeneration activity that may be attributable to the protein of the present invention is tendon/ligament formation. A protein of the present invention, which induces tendon /ligament-like tissue or other tissue formation in circumstances where such tissue is not normally formed, has application in the healing of tendon or Ugament tears, deformities and other tendon or ligament defects in humans and other animals. Such a preparation employing a tendon/ligament-like tissue inducing protein may have prophylactic use in preventing damage to tendon or Ugament tissue, as well as use in the improved fixation of tendon or ligament to bone or other tissues, and in repairing defects to tendon or Ugament tissue. De novo tendon/ligament-Uke tissue formation induced by a composition of the present invention contributes to the repair of congenital, trauma induced, or other tendon or Ugament defects of other origin, and is also useful in cosmetic plastic surgery for attachment or repair of tendons or ligaments. The compositions of the present invention may provide an environment to attract tendon- or ligament-forming ceUs, stimulate growth of tendon- or ligament-forming cells, induce differentiation of progenitors of tendon- or Ugament-forming cells, or induce growth of tendon/ligament cells or progenitors ex vivo for return in vivo to effect tissue repair. The compositions of the invention may also be useful in the treatment of tendinitis, carpal tunnel syndrome and other tendon or ligament defects. The compositions may also include an appropriate matrix and /or sequestering agent as a carrier as is well known in the art.

The protein of the present invention may also be useful for proliferation of neural cells and for regeneration of nerve and brain tissue, i.e. for the treatment of central and peripheral nervous system diseases and neuropathies, as well as mechanical and traumatic disorders, which involve degeneration, death or trauma to neural cells or nerve tissue. More specifically, a protein may be used in the treatment of diseases of the peripheral nervous system, such as peripheral nerve injuries, peripheral neuropathy and localized neuropathies, and central nervous system diseases, such as Alzheimer's, Parkinson's disease, Huntington's disease, amyotrophic lateral sclerosis, and Shy-Drager syndrome. Further conditions which may be treated in accordance with the present invention include mechanical and traumatic disorders, such as spinal cord disorders, head trauma and cerebrovascular diseases such as stroke. Peripheral neuropathies resulting from chemotherapy or other medical therapies may also be treatable using a protein of the invention.

Proteins of the invention may also be useful to promote better or faster closure of non-healing wounds, including without limitation pressure ulcers, ulcers associated with vascular insufficiency, surgical and traumatic wounds, and the like.

It is expected that a protein of the present invention may also exhibit activity for generation or regeneration of other tissues, such as organs (including, for example, pancreas, Uver, intestine, kidney, skin, endothelium), muscle (smooth, skeletal or cardiac) and vascular (including vascular endotheUum) tissue, or for promoting the growth of cells comprising such tissues. Part of the desired effects may be by inhibition or modulation of fibrotic scarring to allow normal tissue to regenerate. A protein of the invention may also exhibit angiogenic activity.

A protein of the present invention may also be useful for gut protection or regeneration and treatment of lung or liver fibrosis, reperfusion injury in various tissues, and conditions resulting from systemic cytokine damage.

A protein of the present invention may also be useful for promoting or inhibiting differentiation of tissues described above from precursor tissues or cells; or for inhibiting the growth of tissues described above.

The activity of a protein of the invention may, among other means, be measured by the following methods:

Assays for tissue generation activity include, without limitation, those described in: International Patent Publication No. WO95/16035 (bone, cartilage, tendon); International Patent Publication No. WO95/05846 (nerve, neuronal); International Patent Publication No. WO91/07491 (skin, endotheUum ).

Assays for wound healing activity include, without limitation, those described in: Winter, Epidermal Wound Healing, pps. 71-112 (Maibach, HI and Rovee, DT, eds.), Year Book Medical Publishers, Inc., Chicago, as modified by Eaglstein and Mertz, J. Invest. Dermatol 71:382-84 (1978).

Activi /Inhibin Activity A protein of the present invention may also exhibit activin- or inhibin-related activities. Inhibins are characterized by their ability to inhibit the release of follicle stimulating hormone (FSH), while activins and are characterized by their ability to stimulate the release of folUcle stimulating hormone (FSH). Thus, a protein of the present invention, alone or in heterodimers with a member of the inhibin a family, may be useful as a contraceptive based on the ability of inhibins to decrease fertility in female mammals and decrease spermatogenesis in male mammals. Administration of sufficient amounts of other inhibins can induce infertility in these mammals. Alternatively, the protein of the invention, as a homodimer or as a heterodimer with other protein subunits of the inhibin-β group, may be useful as a fertility inducing therapeutic, based upon the ability of activin molecules in stimulating FSH release from ceUs of the anterior pituitary. See, for example, United States Patent 4,798,885. A protein of the invention may also be useful for advancement of the onset of fertility in sexuaUy immature mammals, so as to increase the lifetime reproductive performance of domestic animals such as cows, sheep and pigs.

The activity of a protein of the invention may, among other means, be measured by the following methods:

Assays for activin/inhibin activity include, without limitation, those described in: Vale et al, Endocrinology 91:562-572, 1972; Ling et al., Nature 321:779-782, 1986; Vale et al., Nature 321:776-779, 1986; Mason et al., Nature 318:659-663, 1985; Forage et al, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 83:3091-3095, 1986.

Chemotactic/Chemokinetic Activity

A protein of the present invention may have chemotactic or chemokinetic activity (e.g., act as a chemokine) for mammalian cells, including, for example, monocytes, fibroblasts, neutrophils, T-ceUs, mast ceUs, eosinophils, epithelial and /or endotheUal ceUs. Chemotactic and chemokinetic proteins can be used to mobilize or attract a desired cell population to a desired site of action. Chemotactic or chemokinetic proteins provide particular advantages in treatment of wounds and other trauma to tissues, as well as in treatment of localized infections. For example, attraction of lymphocytes, monocytes or neutrophils to tumors or sites of infection may result in improved immune responses against the tumor or infecting agent.

A protein or peptide has chemotactic activity for a particular cell population if it can stimulate, directly or indirectly, the directed orientation or movement of such ceU population. Preferably, the protein or peptide has the ability to directly stimulate directed movement of cells. Whether a particular protein has chemotactic activity for a population of cells can be readily determined by employing such protein or peptide in any known assay for cell chemotaxis. The activity of a protein of the invention may, among other means, be measured by the following methods:

Assays for chemotactic activity (which will identify proteins that induce or prevent chemotaxis) consist of assays that measure the ability of a protein to induce the migration of cells across a membrane as well as the ability of a protein to induce the adhesion of one cell population to another ceU population. Suitable assays for movement and adhesion include, without limitation, those described in: Current Protocols in Immunology, Ed by J.E. CoUgan, A.M. Kruisbeek, D.H. Margulies, E.M. Shevach, W.Strober, Pub. Greene Publishing Associates and Wiley-Interscience (Chapter 6.12, Measurement of alpha and beta Chemokines 6.12.1-6.12.28; Taub et al. J. Clin. Invest. 95:1370-1376, 1995; Lind et al. APMIS 103:140-146, 1995; Muller et al

Eur. J. Immunol. 25: 1744-1748; Gruber et al. J. of Immunol. 152:5860-5867, 1994; Johnston et al. J. of Immunol. 153: 1762-1768, 1994.

Hemostatic and Thrombolytic Activity A protein of the invention may also exhibit hemostatic or thrombolytic activity. As a result, such a protein is expected to be useful in treatment of various coagulation disorders (including hereditary disorders, such as hemophilias) or to enhance coagulation and other hemostatic events in treating wounds resulting from trauma, surgery or other causes. A protein of the invention may also be useful for dissolving or inhibiting formation of thromboses and for treatment and prevention of conditions resulting therefrom (such as, for example, infarction of cardiac and central nervous system vessels (e.g., stroke).

The activity of a protein of the invention may, among other means, be measured by the following methods: Assay for hemostatic and thrombolytic activity include, without limitation, those described in: Linet et al., J. Clin. Pharmacol. 26:131-140, 1986; Burdick et al., Thrombosis Res. 45:413-419, 1987; Humphrey et al, Fibrinolysis 5:71-79 (1991); Schaub, Prostaglandins 35:467-474, 1988.

Receptor /Ligand Activity

A protein of the present invention may also demonstrate activity as receptors, receptor Ugands or inhibitors or agonists of receptor/ligand interactions. Examples of such receptors and Ugands include, without limitation, cytokine receptors and their Ugands, receptor kinases and their Ugands, receptor phosphatases and their ligands, receptors involved in cell-cell interactions and their ligands (including without limitation, ceUular adhesion molecules (such as selectins, integrins and their ligands) and receptor/Ugand pairs involved in antigen presentation, antigen recognition and development of ceUular and humoral immune responses). Receptors and Ugands are also useful for screening of potential peptide or small molecule inhibitors of the relevant receptor/ligand interaction. A protein of the present invention (including, without limitation, fragments of receptors and ligands) may themselves be useful as inhibitors of receptor/ligand interactions.

The activity of a protein of the invention may, among other means, be measured by the following methods:

Suitable assays for receptor-ligand activity include without limitation those described in:Current Protocols in Immunology, Ed by J.E. Coligan, A.M. Kruisbeek, D.H. Margulies, E.M. Shevach, W.Strober, Pub. Greene Publishing Associates and Wiley-Interscience (Chapter 7.28, Measurement of CeUular Adhesion under static conditions 7.28.1-7.28.22), Takai et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 84:6864-6868, 1987; Bierer et al., J. Exp. Med. 168:1145-1156, 1988; Rosenstein et al., J. Exp. Med. 169:149-160 1989; Stoltenborg et al., J. Immunol. Methods 175:59-68, 1994; Stitt et al., Cell 80:661-670, 1995.

Anti-Inflammatory Activity

Proteins of the present invention may also exhibit anti-inflammatory activity. The anti-inflammatory activity may be achieved by providing a stimulus to cells involved in the inflammatory response, by inhibiting or promoting cell-cell interactions (such as, for example, cell adhesion), by inhibiting or promoting chemotaxis of ceUs involved in the inflammatory process, inhibiting or promoting ceU extravasation, or by stimulating or suppressing production of other factors which more directly inhibit or promote an inflammatory response. Proteins exhibiting such activities can be used to treat inflammatory conditions including chronic or acute conditions), including without limitation inflammation associated with infection (such as septic shock, sepsis or systemic inflammatory response syndrome (SIRS)), ischemia-reperfusion injury, endotoxin lethaUty, arthritis, complement-mediated hyperacute rejection, nephritis, cytokine or chemokine-induced lung injury, inflammatory bowel disease, Crohn's disease or resulting from over production of cytokines such as TNF or IL-1. Proteins of the invention may also be useful to treat anaphylaxis and hypersensitivity to an antigenic substance or material.

Tumor Inhibition Activity

In addition to the activities described above for immunological treatment or prevention of tumors, a protein of the invention may exhibit other anti-tumor activities. A protein may inhibit tumor growth directly or indirectly (such as, for example, via ADCC). A protein may exhibit its tumor inhibitory activity by acting on tumor tissue or tumor precursor tissue, by inhibiting formation of tissues necessary to support tumor growth (such as, for example, by inhibiting angiogenesis), by causing production of other factors, agents or cell types which inhibit tumor growth, or by suppressing, eliminating or inhibiting factors, agents or cell types which promote tumor growth.

Other Activities

A protein of the invention may also exhibit one or more of the following additional activities or effects: inhibiting the growth, infection or function of, or kiUing, infectious agents, including, without limitation, bacteria, viruses, fungi and other parasites; effecting (suppressing or enhancing) bodily characteristics, including, without limitation, height, weight, hair color, eye color, skin, fat to lean ratio or other tissue pigmentation, or organ or body part size or shape (such as, for example, breast augmentation or diminution, change in bone form or shape); effecting biorhythms or caricadic cycles or rhythms; effecting the fertiUty of male or female subjects; effecting the metaboUsm, cataboUsm, anabolism, processing, utilization, storage or eUmination of dietary fat, lipid, protein, carbohydrate, vitamins, minerals, cofactors or other nutritional factors or component(s); effecting behavioral characteristics, including, without limitation, appetite, Ubido, stress, cognition (including cognitive disorders), depression (including depressive disorders) and violent behaviors; providing analgesic effects or other pain reducing effects; promoting differentiation and growth of embryonic stem cells in lineages other than hematopoietic Uneages; hormonal or endocrine activity; in the case of enzymes, correcting deficiencies of the enzyme and treating deficiency-related diseases; treatment of hyperproliferative disorders (such as, for example, psoriasis); immunoglobulin-like activity (such as, for example, the ability to bind antigens or complement); and the ability to act as an antigen in a vaccine composition to raise an immune response against such protein or another material or entity which is cross-reactive with such protein.

ADMINISTRATION AND DOSING

A protein of the present invention (from whatever source derived, including without limitation from recombinant and non-recombinant sources) may be used in a pharmaceutical composition when combined with a pharmaceutically acceptable carrier. Such a composition may also contain (in addition to protein and a carrier) diluents, fillers, salts, buffers, stabilizers, solubilizers, and other materials weU known in the art. The term "pharmaceutically acceptable" means a non-toxic material that does not interfere with the effectiveness of the biological activity of the active ingredient(s). The characteristics of the carrier wiU depend on the route of administration. The pharmaceutical composition of the invention may also contain cytokines, lymphokines, or other hematopoietic factors such as M-CSF, GM-CSF, TNF, IL-1, IL-2, IL-3, IL-4, IL-5, IL-6, IL-7, IL-8, IL-9, IL-10, IL-11, IL-12, IL-13, IL-14, IL-15, IFN, TNFO, TNF1, TNF2, G-CSF, Meg-CSF, thrombopoietin, stem ceU factor, and erythropoietin. The pharmaceutical composition may further contain other agents which either enhance the activity of the protein or compliment its activity or use in treatment. Such additional factors and /or agents may be included in the pharmaceutical composition to produce a synergistic effect with protein of the invention, or to minimize side effects. Conversely, protein of the present invention may be included in formulations of the particular cytokine, lymphokine, other hematopoietic factor, thrombolytic or anti-thrombotic factor, or anti-inflammatory agent to minimize side effects of the cytokine, lymphokine, other hematopoietic factor, thrombolytic or anti-thrombotic factor, or anti-inflammatory agent.

A protein of the present invention may be active in multimers (e.g., heterodimers or homodimers) or complexes with itself or other proteins. As a result, pharmaceutical compositions of the invention may comprise a protein of the invention in such multimeric or complexed form.

The pharmaceutical composition of the invention may be in the form of a complex of the protein(s) of present invention along with protein or peptide antigens. The protein and /or peptide antigen will deliver a stimulatory signal to both B and T lymphocytes. B lymphocytes will respond to antigen through their surface irrtmunoglobulin receptor. T lymphocytes wiU respond to antigen through the T ceU receptor (TCR) following presentation of the antigen by MHC proteins. MHC and structurally related proteins including those encoded by class I and class II MHC genes on host ceUs wiU serve to present the peptide antigen(s) to T lymphocytes. The antigen components could also be supplied as purified MHC-peptide complexes alone or with co-stimulatory molecules that can directly signal T cells. Alternatively antibodies able to bind surface immunolgobulin and other molecules on B cells as well as antibodies able to bind the TCR and other molecules on T cells can be combined with the pharmaceutical composition of the invention.

The pharmaceutical composition of the invention may be in the form of a Uposome in which protein of the present invention is combined, in addition to other pharmaceuticaUy acceptable carriers, with amphipathic agents such as Upids which exist in aggregated form as miceUes, insoluble monolayers, Uquid crystals, or lameUar layers in aqueous solution. Suitable Upids for Uposomal formulation include, without limitation, monoglycerides, diglycerides, sulfatides, lysolecithin, phospholipids, saponin, bUe acids, and the like. Preparation of such Uposomal formulations is within the level of skiU in the art, as disclosed, for example, in U.S. Patent No. 4,235,871; U.S. Patent No. 4,501,728; U.S. Patent No. 4,837,028; and U.S. Patent No. 4,737,323, aU of which are incorporated herein by reference.

As used herein, the term "therapeutically effective amount" means the total amount of each active component of the pharmaceutical composition or method that is sufficient to show a meaningful patient benefit, i.e., treatment, healing, prevention or ameUoration of the relevant medical condition, or an increase in rate of treatment, healing, prevention or amelioration of such conditions. When applied to an individual active ingredient, administered alone, the term refers to that ingredient alone. When applied to a combination, the term refers to combined amounts of the active ingredients that result in the therapeutic effect, whether administered in combination, serially or simultaneously. In practicing the method of treatment or use of the present invention, a therapeuticaUy effective amount of protein of the present invention is administered to a mammal having a condition to be treated. Protein of the present invention may be administered in accordance with the method of the invention either alone or in combination with other therapies such as treatments employing cytokines, lymphokines or other hematopoietic factors. When co-administered with one or more cytokines, lymphokines or other hematopoietic factors, protein of the present invention may be administered either simultaneously with the cytokine(s), lymphokine(s), other hematopoietic factor(s), thrombolytic or anti-thrombotic factors, or sequentially. If administered sequentiaUy, the attending physician will decide on the appropriate sequence of administering protein of the present invention in combination with cytokine(s), lymphokine(s), other hematopoietic factor(s), thrombolytic or anti-thrombotic factors.

Administration of protein of the present invention used in the pharmaceutical composition or to practice the method of the present invention can be carried out in a variety of conventional ways, such as oral ingestion, inhalation, topical application or cutaneous, subcutaneous, intraperitoneal, parenteral or intravenous injection.

Intravenous administration to the patient is preferred.

When a therapeutically effective amount of protein of the present invention is administered oraUy, protein of the present invention will be in the form of a tablet, capsule, powder, solution or elixir. When administered in tablet form, the pharmaceutical composition of the invention may additionaUy contain a soUd carrier such as a gelatin or an adjuvant. The tablet, capsule, and powder contain from about 5 to 95% protein of the present invention, and preferably from about 25 to 90% protein of the present invention. When administered in liquid form, a Uquid carrier such as water, petroleum, oils of animal or plant origin such as peanut oil, mineral oil, soybean oil, or sesame oil, or synthetic oils may be added. The liquid form of the pharmaceutical composition may further contain physiological saline solution, dextrose or other saccharide solution, or glycols such as ethylene glycol, propylene glycol or polyethylene glycol. When administered in Uquid form, the pharmaceutical composition contains from about 0.5 to 90% by weight of protein of the present invention, and preferably from about 1 to 50% protein of the present invention.

When a therapeutically effective amount of protein of the present invention is administered by intravenous, cutaneous or subcutaneous injection, protein of the present invention will be in the form of a pyrogen-free, parenteraUy acceptable aqueous solution. The preparation of such parenteraUy acceptable protein solutions, having due regard to pH, isotonicity, stability, and the Uke, is within the skill in the art. A preferred pharmaceutical composition for intravenous, cutaneous, or subcutaneous injection should contain, in addition to protein of the present invention, an isotonic vehicle such as Sodium Chloride Injection, Ringer's Injection, Dextrose

Injection, Dextrose and Sodium Chloride Injection, Lactated Ringer's Injection, or other vehicle as known in the art. The pharmaceutical composition of the present invention may also contain stabUizers, preservatives, buffers, antioxidants, or other additives known to those of skill in the art. The amount of protein of the present invention in the pharmaceutical composition of the present invention will depend upon the nature and severity of the condition being treated, and on the nature of prior treatments which the patient has undergone. Ultimately, the attending physician wiU decide the amount of protein of the present invention with which to treat each individual patient. Initially, the attending physician wiU administer low doses of protein of the present invention and observe the patient's response. Larger doses of protein of the present invention may be administered until the optimal therapeutic effect is obtained for the patient, and at that point the dosage is not increased further. It is contemplated that the various pharmaceutical compositions used to practice the method of the present invention should contain about 0.01 μg to about 100 mg (preferably about O.lng to about 10 mg, more preferably about 0.1 μg to about 1 mg) of protein of the present invention per kg body weight.

The duration of intravenous therapy using the pharmaceutical composition of the present invention will vary, depending on the severity of the disease being treated and the condition and potential idiosyncratic response of each individual patient. It is contemplated that the duration of each application of the protein of the present invention wiU be in the range of 12 to 24 hours of continuous intravenous administration. Ultimately the attending physician wiU decide on the appropriate duration of intravenous therapy using the pharmaceutical composition of the present invention.

Protein of the invention may also be used to immunize animals to obtain polyclonal and monoclonal antibodies which specificaUy react with the protein. Such antibodies may be obtained using either the entire protein or fragments thereof as an immunogen. The peptide immunogens additionally may contain a cysteine residue at the earboxyl terminus, and are conjugated to a hapten such as keyhole limpet hemocyanin (KLH). Methods for synthesizing such peptides are known in the art, for example, as in R.P. Merrifield, J. Amer.Chem.Soc. 85, 2149-2154 (1963); J.L. Krstenansky, et al, FEBS Lett. 211, 10 (1987). Monoclonal antibodies binding to the protein of the invention may be useful diagnostic agents for the immunodetection of the protein. Neutralizing monoclonal antibodies binding to the protein may also be useful therapeutics for both conditions associated with the protein and also in the treatment of some forms of cancer where abnormal expression of the protein is involved. In the case of cancerous cells or leukemic cells, neutralizing monoclonal antibodies against the protein may be useful in detecting and preventing the metastatic spread of the cancerous cells, which may be mediated by the protein.

For compositions of the present invention which are useful for bone, cartilage, tendon or Ugament regeneration, the therapeutic method includes administering the composition topically, systematically, or locally as an implant or device. When administered, the therapeutic composition for use in this invention is, of course, in a pyrogen-free, physiologicaUy acceptable form. Further, the composition may desirably be encapsulated or injected in a viscous form for deUvery to the site of bone, cartilage or tissue damage. Topical administration may be suitable for wound healing and tissue repair. Therapeutically useful agents other than a protein of the invention which may also optionally be included in the composition as described above, may alternatively or additionally, be administered simultaneously or sequentially with the composition in the methods of the invention. Preferably for bone and/or cartilage formation, the composition would include a matrix capable of delivering the protein-containing composition to the site of bone and /or cartilage damage, providing a structure for the developing bone and cartilage and optimally capable of being resorbed into the body. Such matrices may be formed of materials presently in use for other implanted medical appUcations.

The choice of matrix material is based on biocompatibility, biodegradability, mechanical properties, cosmetic appearance and interface properties. The particular application of the compositions wiU define the appropriate formulation. Potential matrices for the compositions may be biodegradable and chemicaUy defined calcium sulfate, tricalciumphosphate, hydroxyapatite, polylactic acid, polyglycolic acid and polyanhydrides. Other potential materials are biodegradable and biologically well- defined, such as bone or dermal coUagen. Further matrices are comprised of pure proteins or extraceUular matrix components. Other potential matrices are nonbiodegradable and chemicaUy defined, such as sintered hydroxapatite, bioglass, aluminates, or other ceramics. Matrices may be comprised of combinations of any of the above mentioned types of material, such as polylactic acid and hydroxyapatite or coUagen and tricalciumphosphate. The bioceramics may be altered in composition, such as in calcium-aluminate-phosphate and processing to alter pore size, particle size, particle shape, and biodegradability.

Presently preferred is a 50:50 (mole weight) copolymer of lactic acid and glycoUc acid in the form of porous particles having diameters ranging from 150 to 800 microns. In some applications, it will be useful to utilize a sequestering agent, such as carboxymethyl ceUulose or autologous blood clot, to prevent the protein compositions from disassociating from the matrix.

A preferred family of sequestering agents is cellulosic materials such as alkylcelluloses (including hydroxyalkylcelluloses), including methylceUulose, ethylcellulose, hydroxyethylcellulose, hydroxypropylcellulose, hydroxypropyl- methylceUulose, and carboxymethylceUulose, the most preferred being cationic salts of carboxymethylceUulose (CMC). Other preferred sequestering agents include hyaluronic acid, sodium alginate, poly(ethylene glycol), polyoxyethylene oxide, carboxyvinyl polymer and poly(vinyl alcohol). The amount of sequestering agent useful herein is 0.5-20 wt%, preferably 1-10 wt% based on total formulation weight, which represents the amount necessary to prevent desorbtion of the protein from the polymer matrix and to provide appropriate handling of the composition, yet not so much that the progenitor cells are prevented from infiltrating the matrix, thereby providing the protein the opportunity to assist the osteogenic activity of the progenitor cells.

In further compositions, proteins of the invention may be combined with other agents beneficial to the treatment of the bone and /or cartilage defect, wound, or tissue in question. These agents include various growth factors such as epidermal growth factor (EGF), platelet derived growth factor (PDGF), trarisforming growth factors (TGF-α and TGF-β), and insulin-like growth factor (IGF).

The therapeutic compositions are also presently valuable for veterinary appUcations. Particularly domestic animals and thoroughbred horses, in addition to humans, are desired patients for such treatment with proteins of the present invention.

The dosage regimen of a protein-containing pharmaceutical composition to be used in tissue regeneration will be determined by the attending physician considering various factors which modify the action of the proteins, e.g., amount of tissue weight desired to be formed, the site of damage, the condition of the damaged tissue, the size of a wound, type of damaged tissue (e.g., bone), the patient's age, sex, and diet, the severity of any infection, time of administration and other clinical factors. The dosage may vary with the type of matrix used in the reconstitution and with inclusion of other proteins in the pharmaceutical composition. For example, the addition of other known growth factors, such as IGF I (insulin like growth factor I), to the final composition, may also effect the dosage. Progress can be monitored by periodic assessment of tissue/bone growth and/or repair, for example, X-rays, histomorphometric determinations and tetracycline labeling.

Polynucleotides of the present invention can also be used for gene therapy. Such polynucleotides can be introduced either in vivo or ex vivo into cells for expression in a mammalian subject. Polynucleotides of the invention may also be administered by other known methods for introduction of nucleic acid into a cell or organism (including, without limitation, in the form of viral vectors or naked DNA).

Cells may also be cultured ex vivo in the presence of proteins of the present invention in order to proliferate or to produce a desired effect on or activity in such cells. Treated cells can then be introduced in vivo for therapeutic purposes.

Patent and Uterature references cited herein are incorporated by reference as if fuUy set forth.

TABLE 3

Sel. Species Stage Tissue Cell Type Treatment PP Human Adult Blood LymphoblasticLeukemiaMOLT-4 None

PQ Human Adult Tumor ColorectalAdenocarcinomaSW480 None

PR Human Fetal Kidney N/A None

PS Human Fetal Kidney N/A None

PT Human Adult Blood LymphoblasticLeukemiaMOLT-4 None

PU Human Adult Blood Promyelocytic Leukemia HL-60 None

PV Human Adult Brain Cerebellum None

PW Human Adult Brain CerebeUum None

PX Human Adult Brain Cerebellum None

PY Human Adult Brain Cerebellum None

PZ Human Adult Bone Marrow N/A None

Q Mouse Adult Bone Marrow N/A 5 fluoro-uracil

QA Human Adult Cartilage Chondrosarcoma HTB-94 line None

QB Human Adult Bladder Carcinoma 5637 None

QC Human Adult Neural NeuroepitheUoma HTB-10 line None

QD Human Fetal Embryo FHsl73 We HTB-158 None

QE Human Fetal Liver N/A None

QF Human Adult Bladder Carcinoma 5637 None

QG Human Adult Neural NeuroepitheUoma HTB-10 line None

QH Human Fetal Embryo FHsl73 We HTB-158 None

QL Human Fetal Heart 18 weeks gestation None

QM Human Adult Blood Histiocytic lymphoma U937 None

QN Human Adult Cartilage Chondrosarcoma HTB-94 line None

QO Human Adult Brain Corpus Callosum None

QR Human Adult Brain Subthalamic Nucleus None

QS Human Fetal Whole Embryo N/A None

QT Human Fetal Kidney N/A None

QU Human Adult Blood ChronicMyelogenousLeukemiaK562 None

QV Human Adult Testis Embryonal Carcinoma NT2D1 RA for 23 days

QX Human Adult Bone Ewing's Sarcoma RD-ES None QY Human Adult Blood Promyelocytic Leukemia HL-60 None QZ Human Adult Brain Caudate Nucleus None RA Human Adult Brain Substantia Nigra None RB Human Adult Kidney 293 embryonal carcinoma line None RC Human Adult Kidney 293 embryonal carcinoma line None RD Human Adult Kidney 293 embryonal carcinoma line None RE Human Adult Brain Amygdala None RF Human Adult Bone Marrow N/A None RG Human Adult Blood Promyelocytic Leukemia HL-60 None RH Human Adult Blood Promyelocytic Leukemia HL-60 None RI Human Adult Brain Subthalamic Nucleus None

RJ Human Adult Neural NeuroepitheUoma HTB-10 line None

RK Human Adult Tumor ColorectalAdenocarcinomaSW480 None

RL Human Fetal Kidney 293 cell line None

KM Human N/A Brain Neuroectodermal Tumor CRL-2060 None

RN Human Adult Blood LymphoblasticLeukemiaMOLT-4 None

RP Human Adult Brain Thalamus None

RQ Human Fetal Kidney N/A None

RR Human Fetal Kidney N/A None

RS Human Adult Tumor ColorectalAdenocarcinomaSW480 None

RT Human N/A Brain Neuroectodermal Tumor CRL-2060 None

RU Human Adult Adrenal corte Carcinoma SW-13 None

RV Human Adult Brain Cerebellum None

RW Human N/A Brain Neuroectodermal Tumor CRL-2060 None

RX Human N/A Nasal Epithel squamous ceU carcinoma CCL-30 None

RY Human Adult Ovary Ovarian Adenocarcinoma HTB-161 None

RZ Human Adult Brain CerebeUum None

S Human Adult Neural GUoblastoma line TG-1 N/A

SA Human Fetal Heart 18 weeks gestation None

SB Human Fetal Whole Embryo N/A None

SC Human Fetal Kidney 293 cell line NNoonnee

SD Human Fetal Kidney N/A NNoonnee

SE Human Fetal Kidney N/A NNoonnee

SF Human Adult Bladder Carcinoma 5637 NNoonnee

SG Human Fetal Heart 18 weeks gestation NNoonnee

T Mouse Fetal Brain N/A NNoonnee

V Mouse Fetal Brain N/A NNoonnee

WA Xenopus Fetal Embryo Dorsal Mesoderm NNoonnee

WC Xenopus 11-12 Embryo Fetal Vent. Mesoderm/ Ectoderm N/A

WF Xenopus Fetal Embryo Dorsal Mesoderm None

WG Xenopus Fetal Embryo Dorsal Mesoderm None WH Xenopus Fetal Embryo Dorsal Mesoderm None

WI Xenopus Fetal Embryo Dorsal Mesoderm None

WJ Xenopus 11-12 Embryo Fetal Vent. Mesoderm/Ectoderm N/A

WK Xenopus 11-12 Embryo Fetal Vent. Mesoderm/Ectoderm N/A

WL Xenopus Fetal Embryo Dorsal Mesoderm None z Rat Fetal Pancreas N/A None

Table 3 Cell Type and Treatment Key: RA: retinoic acid

Claims

What is claimed is:

1. An isolated polynucleotide comprising a nucleotide sequence selected from the group consisting of:

SEQ ID NO:l, SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:6, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO:ll, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:21, SEQ ID NO:22, SEQ ID NO:23, SEQ ID NO:24, SEQ ID NO:25, SEQ ID NO:26, SEQ ID NO:27, SEQ ID NO:28, SEQ ID NO:29, SEQ ID NO:30, SEQ ID NO:31, SEQ ID NO:32, SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:37, SEQ ID NO:38, SEQ ID NO:39, SEQ ID NO:40, SEQ ID NO:41, SEQ ID NO:42, SEQ ID NO:43, SEQ ID NO:44, SEQ ID NO:45, SEQ ID NO:46, SEQ ID NO:47, SEQ ID NO:48, SEQ ID NO:49, SEQ ID NO:50, SEQ ID NO:51, SEQ ID NO:52, SEQ ID NO:53, SEQ ID NO:54, SEQ ID NO:55, SEQ ID NO:56, SEQ ID NO:57, SEQ ID NO:58, SEQ ID NO:59, SEQ ID NO:60, SEQ ID NO:61, SEQ ID NO:62, SEQ ID NO:63, SEQ ID NO:64, SEQ ID NO:65, SEQ ID NO:66, SEQ ID NO:67, SEQ ID NO:68, SEQ ID NO:69, SEQ ID NO:70, SEQ ID NO:71, SEQ ID NO:72, SEQ ID NO:73, SEQ ID NO:74, SEQ ID NO:75, SEQ ID NO:76, SEQ ID NO:77, SEQ ID NO:78, SEQ ID NO:79, SEQ ID NO:80, SEQ ID NO:81, SEQ ID NO:82, SEQ ID NO:83, SEQ ID NO:84, SEQ ID NO:85, SEQ ID NO:86, SEQ ID NO:87, SEQ ID NO:88, SEQ ID NO:89, SEQ ID NO:90, SEQ ID NO:91, SEQ ID NO:92, SEQ ID NO:93, SEQ ID NO:94, SEQ ID NO:95, SEQ ID NO:96, SEQ ID NO:97, SEQ ID NO:98, SEQ ID NO:99, SEQ ID NO:100, SEQ ID NO:101, SEQ ID NO:102, SEQ ID NO:103, SEQ ID NO:104, SEQ ID NO:105, SEQ ID NO:106, SEQ ID NO:107, SEQ ID NO:108, SEQ ID NO:109, SEQ ID NO:110, SEQ ID NO.111, SEQ ID NO:112, SEQ ID NO:113, SEQ ID NO:114, SEQ ID NO:115, SEQ ID NO.116, SEQ ID NO:117, SEQ ID NO:118, SEQ ID NO:119, SEQ ID NO:120, SEQ ID NO:121, SEQ ID NO:122, SEQ ID NO:123, SEQ ID NO:124, SEQ ID NO:125, SEQ ID NO:126, SEQ ID NO:127, SEQ ID NO:128, SEQ ID NO:129, SEQ ID NO:130, SEQ ID NO:131, SEQ ID NO:132, SEQ ID NO:133, SEQ ID NO:134, SEQ ID NO:135, SEQ ID NO:136, SEQ ID NO:137, SEQ ID NO:138, SEQ ID NO:139, SEQ ID NO:140, SEQ ID 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2. An isolated polynucleotide consisting of a nucleotide sequence selected from the group consisting of:

SEQ ID NO:l, SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:6, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO.10, SEQ ID NO:ll, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:21, SEQ ID NO:22, SEQ ID NO:23, SEQ ID NO:24, SEQ ID NO:25, SEQ ID NO:26, SEQ ID NO:27, SEQ ID NO:28, SEQ ID NO:29, SEQ ID NO:30, SEQ ID NO:31, SEQ ID NO:32, SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:37, SEQ ID NO:38, SEQ ID NO:39, SEQ ID NO:40, SEQ ID NO:41, SEQ ID NO:42, SEQ ID NO:43, SEQ ID NO:44, SEQ ID NO:45, SEQ ID NO:46, SEQ ID NO:47, SEQ ID NO:48, SEQ ID NO:49, SEQ ID NO:50, SEQ ID NO:51, SEQ ID NO:52, SEQ ID NO:53, SEQ ID NO:54, SEQ ID NO:55, SEQ ID NO:56, SEQ ID NO:57, SEQ ID NO:58, SEQ ID NO:59, SEQ ID NO:60, SEQ ID NO:61, SEQ ID NO:62, SEQ ID NO:63, SEQ ID NO:64, SEQ ID NO:65, SEQ ID NO:66, SEQ ID NO:67, SEQ ID NO:68, SEQ ID NO:69, SEQ ID NO:70, SEQ ID NO:71, SEQ ID NO:72, 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3. An isolated polynucleotide consisting essentiaUy of a nucleotide sequence selected from the group consisting of:

SEQ ID NO:l, SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:6, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO:ll, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:21, SEQ ID NO:22, SEQ ID NO:23, SEQ ID NO:24, SEQ ID NO:25, SEQ ID NO:26, SEQ ID NO:27, SEQ ID NO:28, SEQ ID NO:29, SEQ ID NO:30, SEQ ID NO:31, SEQ ID NO:32, SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:37, SEQ ID NO:38, SEQ ID NO:39, SEQ ID NO:40, SEQ ID NO:41, SEQ ID NO:42, SEQ ID NO:43, SEQ ID NO:44, SEQ ID NO:45, SEQ ID NO:46, SEQ ID NO:47, SEQ ID NO:48, SEQ ID NO:49, SEQ ID NO:50, SEQ ID NO:51, SEQ ID NO:52, SEQ ID NO:53, SEQ ID NO:54, SEQ ID NO:55, SEQ ID NO:56, SEQ ID NO:57, SEQ ID NO:58, SEQ ID NO:59, SEQ ID NO:60, SEQ ID NO:61, SEQ ID NO:62, SEQ ID NO:63, SEQ ID NO:64, SEQ ID NO:65, SEQ ID NO:66, SEQ ID NO:67, SEQ ID NO:68, SEQ ID NO:69, SEQ ID NO:70, SEQ ID NO:71, SEQ ID NO:72, SEQ ID NO:73, SEQ ID NO:74, SEQ ID NO:75, SEQ ID NO:76, SEQ ID NO:77, SEQ ID NO:78, SEQ ID NO:79, SEQ ID NO:80, SEQ ID NO:81, SEQ ID NO:82, SEQ ID NO:83, SEQ ID NO:84, SEQ ID NO:85, SEQ ID NO:86, SEQ ID NO:87, SEQ ID NO:88, SEQ ID NO:89, SEQ ID NO:90, SEQ ID NO:91, SEQ ID NO:92, SEQ ID NO:93, SEQ ID NO:94, SEQ ID NO:95, SEQ ID NO:96, SEQ ID NO:97, SEQ ID NO:98, SEQ ID NO:99, SEQ ID NO:100, SEQ ID NO:101, SEQ ID NO:102, SEQ ID NO:103, SEQ ID NO:104, SEQ ID NO:105, SEQ ID NO:106, SEQ ID NO:107, SEQ ID NO:108, SEQ ID NO:109, SEQ ID NO:110, SEQ ID NO:lll, SEQ ID NO:112, SEQ ID NO:113, SEQ ID NO:114, SEQ ID NO:115, SEQ ID NO:116, SEQ ID NO:117, SEQ ID NO:118, SEQ ID NO:119, SEQ ID NO:120, SEQ ID NO:121, SEQ ID NO:122, SEQ ID NO:123, SEQ ID NO:124, SEQ ID NO:125, SEQ ID NO:126, SEQ ID NO:127, SEQ ID NO:128, SEQ ID NO:129, SEQ ID NO:130, SEQ ID NO:131, SEQ ID NO:132, SEQ ID NO:133, SEQ ID NO:134, SEQ ID NO:135, SEQ ID NO:136, SEQ ID NO:137, SEQ ID NO:138, SEQ ID NO:139, SEQ ID NO:140, SEQ ID 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NO:274, SEQ ID NO:275, SEQ ID NO:276, SEQ ID NO:277, SEQ ID NO:278, SEQ ID NO:279, SEQ ID NO:280, SEQ ID NO:281, SEQ ID NO:282, SEQ ID NO:283, SEQ ID NO:284, SEQ ID NO:285, SEQ ID NO:286, SEQ ID NO:287, SEQ ID NO:288, SEQ ID NO:289, SEQ ID NO:290, SEQ ID NO:291, SEQ ID NO:292, SEQ ID NO:293, SEQ ID NO:294, SEQ ID NO:295, SEQ ID NO:296, SEQ ID NO:297, SEQ ID NO:298, SEQ ID NO:299, SEQ ID NO:300, SEQ ID NO:301, SEQ ID NO:302, SEQ ID NO:303, SEQ ID NO:304, SEQ ID NO:305, SEQ ID NO:306, SEQ ID NO:307, SEQ ID NO:308, SEQ ID NO:309, SEQ ID NO:310, SEQ ID NO:311, SEQ ID NO:312, SEQ ID NO:313, SEQ ID NO:314, SEQ ID NO:315, SEQ ID NO:316, SEQ ID NO:317, SEQ ID NO:318, SEQ ID NO:319, SEQ ID NO:320, SEQ ID NO:321, SEQ ID NO:322, SEQ ID NO:323, SEQ ID NO:324, SEQ ID NO:325, SEQ ID NO:326, SEQ ID NO:327, SEQ ID NO:328, SEQ ID NO:329, SEQ ID NO:330, SEQ ID NO:331, SEQ ID NO:332, SEQ ID NO:333, SEQ ID NO:334, SEQ ID NO:335, SEQ ID NO:336, SEQ ID NO:337, SEQ ID NO:338, SEQ ID NO:339, SEQ ID NO:340, 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4. An isolated polynucleotide comprising a nucleotide sequence which hybridizes to a sequence selected from the group consisting of:

SEQ ID NO:l, SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:6, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO:ll, SEQ ID NO:12, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:14, SEQ ID NO:15, SEQ ID NO:16, SEQ ID NO:17, SEQ ID NO:18, SEQ ID NO:19, SEQ ID NO:20, SEQ ID NO:21, SEQ ID NO:22, SEQ ID NO:23, SEQ ID NO:24, SEQ ID NO:25, SEQ ID NO:26, SEQ ID NO:27, SEQ ID NO:28, SEQ ID NO:29, SEQ ID NO:30, SEQ ID NO:31, SEQ ID NO:32, SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:37, SEQ ID NO:38, SEQ ID NO:39, SEQ ID NO:40, SEQ ID NO:41, SEQ ID NO:42, SEQ ID NO:43, SEQ ID NO:44, SEQ ID NO:45, SEQ ID NO:46, SEQ ID NO:47, SEQ ID NO:48, SEQ ID NO:49, SEQ ID NO:50, SEQ ID NO:51, SEQ ID NO:52, SEQ ID NO:53, SEQ ID NO:54, SEQ ID NO:55, SEQ ID NO:56, SEQ ID NO:57, SEQ ID NO:58, SEQ ID NO:59, SEQ ID NO:60, SEQ ID NO:61, SEQ ID NO:62, SEQ ID NO:63, SEQ ID NO:64, SEQ ID NO:65, SEQ ID NO:66, SEQ ID NO:67, SEQ ID NO:68, SEQ ID NO:69, SEQ ID NO:70, SEQ ID NO:71, SEQ ID NO:72, 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SEQ ID NO:2131, SEQ ID NO:2132, SEQ ID NO:2133, SEQ ID NO:2134, SEQ ID NO:2135, SEQ ID NO:2136, SEQ ID NO:2137, SEQ ID NO:2138, SEQ ID NO:2139, SEQ ID NO:2140, SEQ ID NO:2141, SEQ ID NO:2142, SEQ ID NO:2143, SEQ ID NO:2144, SEQ ID NO:2145, SEQ ID NO:2146, SEQ ID NO:2147, SEQ ID NO:2148, SEQ ID NO:2149, SEQ ID NO:2150, SEQ ID NO:2151, SEQ ID NO:2152, SEQ ID NO:2153, SEQ ID NO:2154, SEQ ID NO:2155, SEQ ID NO:2156, SEQ ID NO:2157, SEQ ID NO:2158, SEQ ID NO:2159; or to a complement of said sequence.

5. An isolated protein encoded by an isolated polynucleotide of claim 1.

6. An isolated protein encoded by an isolated polynucleotide of claim 2.

7. An isolated protein encoded by an isolated polynucleotide of claim 3.

8. An isolated protein encoded by an isolated polynucleotide of claim 4.