WO1982001564A1 - Reagent for assaying gamma-clutamyl transpeptidase activity - Google Patents
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Definitions
- the present invention relates to a test sample for measuring the activity of glutamyl transpeptidase. More specifically, the present invention is characterized in that it contains r-glutamyl-4-nitronitronide and cyclodextrin. The present invention relates to a reagent for measuring the activity of r-glutamyl transpeptidase.
- the present inventors have conducted various studies on a method for measuring the enzymatic activity of O-OTP using Glut-4-NA as a substrate, and found that the reaction system had a cyclodextrin. It has been found that the addition of C can significantly increase the solubility of Olu-4-NA and also inhibit the non-excitable degradation of C-lu-4-NA in water or buffer solutions. did. The present invention has been made based on such knowledge. Is
- r-glutamyl-4- 4-trao-lide (substrate) is used as a reagent for measuring the enzymatic activity of r-ciTP, to which cyclodextrin is added.
- This is a feature, and its purpose is to use r-daltamyl- as a substrate.
- Another object of the present invention is to provide a test method capable of remarkably and accurately measuring the activity of daltamyl transdibutidase as compared with the prior art.
- Glu-4-NA used as a substrate has a solubility in water or buffer of up to 4 mM at most, as described above.
- a high solubility of 10 m (4 times higher) can be obtained by adding, for example, six dextrin 0.3 (wv).
- cyclodextrin has the effect of stabilizing C-lu-4-1NA in addition to the above-mentioned increase in solubility of Olu-14-NA. That is, when the aqueous solution or buffer solution (4 mLi) of Glu-4 -'-: ⁇ is left at room temperature, the decomposition amount has already reached about 27 AM in 24 hours and about 5 in 48 hours. It shows a value of about 80 M at 72 hours at 72 hours and about 108 # ⁇ at 90 hours, but this decomposition is due to this decomposition.] 4-nitronitrolin produced is r -After 24 hours, to prevent the catalysis of, already? "-It was found that the enzyme activity of -CT?
- Cost and water solubility are recommended as the preferred modes of use for ⁇ -cyclodextrin.
- An advantage to be noted with respect to the reagent of the present invention is that it can be provided as a lyophilized product. That is, conventionally, the r-GTP enzyme activity assay containing G1U-4-NA as a main component has been described above.3) Since Gin-4-NA is hardly soluble, various solubilization means are used. Finally, it was only possible to obtain a concentration of about 4 m, and it was almost impossible to produce a freeze-dried product as a prototype, but according to the present invention, By using in combination with cyclodextrin], it has become possible to provide freeze-dried products. That is, (r-GTP can be measured by a simple operation using a freeze-dried mixed solution of Jlu-4-NA and cyclodextrin. This will provide significant advantages in making the task of measuring 7 "-GTP significantly easier.
- Buffer solution Glycyl Glycine 6.2 and diethanolamine 10.5 ⁇ are dissolved in about 900% of distilled water, and the pH is adjusted using saline. After adding & 2 (301C), distilled water was added to give 100 ⁇ .
- Substrate solution Dissolve L-7 * -Gnoretamyl-4-nitrofuranilide 4. ⁇ and cyclodextrin 2.7 ⁇ with the above buffer solution.
- Measurement solution 300 ml of the buffer solution of the above H) and the substrates v, The solution is mixed with to obtain a solution.
- the amount of increase in absorbance per minute for 1 minute is defined as X.
- Unit (activity) 1 00 ⁇ ⁇ 2 ⁇ 2 ⁇
- the resulting lyophilized product is dissolved in water or buffer solution (3) to give a 16 mM Glu-4-NA solution.
- the above freeze-dried product is much more stable than the solid state of Glu-4-HA alone]], and this product can be stored in a stable state.
- the reagent for measuring the activity of 7 * -glutamyl transpeptidase of the present invention is r-glutamyl transpeptidase (r
- the reagent for measuring r-GTP activity of the present invention is usefully used for medical diagnosis and also for enzymatic chemistry research, its industrial applicability is extremely large. You.
Abstract
A reagent for assaying gamma-glutamyl transpeptidase activity, which contains cyclodextrin together with gamma-glutamyl-4-nitroanilide used as a substrate. Cyclodextrin serves to raise solubility of the substrate and depress non-enzymatic decomposition of the substrate.
Description
明 細 書 Specification
発 明 の 名 称 Name of the invention
Γ - グル タ ミ ル ト ラ ン ス ぺ フ。チダーゼ の活性測定用試薬 Γ-Glutamil trans-off. Reagent for measuring the activity of tidase
技 術 分 野 Technical field
本発明は Γ 一 グ ル タ ミ ル ト ラ ンスぺプチ ダー ゼ の活性 測定用試菜に関する。 さ ら に詳 し く 言えば、 本発明は、 r - グル タ ミ ル - 4 - ニ ト ロ ァ ニ リ ド、 と シ ク ロ デ キ ス ト リ ン と を含有する こ と を特徵 とする r - グ ル タ ミ ル ト ラ ンスぺプチダーゼの活性測定用試薬に関する。 TECHNICAL FIELD The present invention relates to a test sample for measuring the activity of glutamyl transpeptidase. More specifically, the present invention is characterized in that it contains r-glutamyl-4-nitronitronide and cyclodextrin. The present invention relates to a reagent for measuring the activity of r-glutamyl transpeptidase.
r - グル タ ミ ル ト ラ ン ス べ プ チ ダ ー ゼ （ 以下 ？" - G P と略記する ） の活性測定には、 現在、 種 々 の基質が用い られて い る 力 、 中で も 、 L - r - グル タ ミ ル - 4 - ニ ト ロ ア - リ ド （ 以下 &1U - 4 - NA と略記する ) を用いる方 法は、 Szasz に よ る改良法 〔 Clin. Chem. 1 5 卷 1 2 4頁 To measure the activity of r-glutamyl transreptidase (hereinafter abbreviated as "" -GP), the force at which various substrates are used at present, The method using L-r-glutamyl-4-nitro-lide (hereinafter abbreviated as & 1U-4-NA) is an improved method by Szasz [Clin. Chem. 15 Vol. 1 2 4 pages
( 1 9 0 9 ：) 〕が考案されて以来、 最 も盛んに行われてい る方法であ る。 (1909 :)] is the most active method since it was devised.
と こ ろで、 こ の Glu - 4 - NAを用いる方法は、 Glu - At this point, the method using Glu-4-NA is as follows.
4 - が、 水に対して非常に難溶性であ ]) 、 かつ、 不安 定で分解 し易い と い う 欠点を有 している。 そこ で、 こ の Glu - 4 の溶解性を増大せ しめるために、 従来、 一 般には、 塩該、 有接溶媒、 あ るいは界面活性剤な どを付 加的に用いる方法や、 熱を加え る方法な どが行われてい る。 と こ ろが、 溶薜性を增すための これらの種々 の方法 力；と られた と して も 、 こ れら の方法においては C-l - 4
- NAは、 Ύ - GTP 活性測定時において、 約 4 moleZ^ ( 4 mM ) までしか溶解せず、 しかも、 以下に述べる如き、 好 ま し く ない現象、 結果を招来する とい う問題が残されて いた。 4-is very poorly soluble in water]) and has the drawback of being unstable and easily decomposed. Therefore, in order to increase the solubility of Glu-4, conventionally, generally, a method of additionally using a salt, a solvent, a surfactant, or the like, or a method of adding heat, And other methods are being implemented. However, these various methods have been used to improve the melting ability; if any, Cl-4 -NA dissolves only up to about 4 moleZ ^ (4 mM) in the measurement of Ύ-GTP activity, and still has the following undesired phenomena and problems: I was.
すなわ-ち、 これら の方法においては、 Glu - 4 - NAの 非酵素的分解が溶解時に起 ]?、 溶群後 も、 経時的に分解 反応が起るが、 こ の非酵素的分第に よ ]?、 グル タ ミ ン酸 と 4 - 二 ト ロ ア 二 リ ンカ ^生成 し、 こ の 4 - ニ ト ロ ア - リ ンが r - οτρの触媒作用を阻害する こ と と なる 〔 臨床化 学 7巻 2 5 5 頁 （ 1 979 ) 、 Clin.Cliem. 2 2卷 4 1 7 頁 In other words, in these methods, the non-enzymatic degradation of Glu-4-NA occurs upon dissolution.], And the degradation reaction occurs over time after the dissolution, but this non-enzymatic Glutamate and 4-nitro-2-linka ^ are formed, and this 4-nitro-lin inhibits the catalytic action of r-οτρ [ Clinical Chemistry Vol. 7, pp. 2 55 (1 979), Clin. Cliem. 22 pp. 4 17
( 1 9 7 0 ) 〕 。 また、 これら の物質の存在に よ ！？ 、 Γ - GTP活性測定にあたって考慮 しなければならない pH、 温 度、 基質濃度、 使用する緩衝物質の種類等々 のあ らゆる 条件に影響を与える こ と と な ]? 測定時の至適条件の設定 が極めて複雑、 困難な もの とな る。 しかも、 r - GTP の 酵素活性は、 酵素的分解に よ ]? 生成 した 4 - ニ ト ロ ア二 リ ン を分光光学的に測定する こ と に よ 1?行われる もので あ るから、 吸光度が大になればな るほど、 測定結果は著 し く不正確さ を増すこ と にな る。 (1970)). Also, it's due to the presence of these substances! ? , Γ- GTP activity must be taken into account when measuring, such as pH, temperature, substrate concentration, type of buffer substance used, etc.)? Optimum conditions for measurement Becomes extremely complex and difficult. In addition, the enzymatic activity of r-GTP is determined by enzymatic degradation.] The resulting 4-nitronitroin is measured by spectrophotometry. The larger the value, the more inaccurate the measurement results will be.
本発明者らは、 Glut - 4 - NAを基質と して、 Γ - OTP の酵素活性の測定を行 う 方法につき、 種々研究を行った と こ ろ、 反応系にシク ロ デキ ス ト リ ン を添加する と、 Olu - 4 - NAの溶解性を著 し く 高める と と も に、 C-lu - 4 - NAの水又は緩衝溶液における非薛素的分解を抑制 し得る こ と を見出 した。 本発明はかかる知見に基づいてなされ
た ものであ る The present inventors have conducted various studies on a method for measuring the enzymatic activity of O-OTP using Glut-4-NA as a substrate, and found that the reaction system had a cyclodextrin. It has been found that the addition of C can significantly increase the solubility of Olu-4-NA and also inhibit the non-excitable degradation of C-lu-4-NA in water or buffer solutions. did. The present invention has been made based on such knowledge. Is
： r V.'L-O
発 明 の 開 示 : R V.'LO Disclosure of the invention
本発明は r - ciTP の酵素活性測定用試薬と して、 r - グル タ ミ ル - 4 - - ト ロ ア - リ ド （ 基質 ） に シ ク ロ デキ ス ト リ ン を添加 して使用する こ と を特徵と し、 その目的 とする と ころは、 基質と して使用する r - ダル タ ミ ル - In the present invention, r-glutamyl-4- 4-trao-lide (substrate) is used as a reagent for measuring the enzymatic activity of r-ciTP, to which cyclodextrin is added. This is a feature, and its purpose is to use r-daltamyl- as a substrate.
4 一 - ト ロ ア - リ ド （ Glu ― 4 - NA ) の溶 性を高め、 しか も この基質の非酵素的分^を抑制する こ とに よ ]？、 従来技術に比 し、 著 し く正確に ダル タ ミ ル ト ラ ンス ぺブチダーゼの活性を測定 し得る試案を提供するにある。 基質と して使用する Glu - 4 - NAは、 従来法においては、 前述の如 く 、 水又は缓衝液に対 して、 精々 4 mMまでの溶 解性しか示さなかったのに対 し、 本発明の試案において は、 例えばシク デキ ス ト リ ン 0· 3 （ w v ) の添加で 10 m ( 4倍^上） という高い溶解度を得る こ と ができ る。 4 To increase the solubility of the 1-trol-lide (Glu-4-NA), while also suppressing the non-enzymatic content of this substrate]? Another object of the present invention is to provide a test method capable of remarkably and accurately measuring the activity of daltamyl transdibutidase as compared with the prior art. Glu-4-NA used as a substrate has a solubility in water or buffer of up to 4 mM at most, as described above. In the proposal of the invention, a high solubility of 10 m (4 times higher) can be obtained by adding, for example, six dextrin 0.3 (wv).
また、 一方シク ロ デキ ス ト リ ン の添加は、 上述の Olu 一 4 - NAの溶解性の増大に加えて、 C-lu - 4 一 NAの安定 化効果を も、も たらす。 すなわち、 Glu - 4 - '-:Αの水溶液 又は緩衝溶液 （ 4 mLi ) を室温に放置する と、 その分解量 は、 2 4 時間で、 すでに約 2 7 AMに達し、 4 8 時間で約 5 5 AM、 7 2時間で、 約 8 0 M、 9 ό 時間で約 1 0 8 #Μ とい う 値を示すが、 こ の分解に よ ]?生成する 4 - ニ ト ロ ァニ リ ンは r - の触媒作用を阻害するため、 2 4時 間後において、 すでに、 本来 ？ " - C-T? の有する酵素活性 が約 1 0 阻害されている こ と が判 ^ している。 これに 対 し、 シク ロ デキ ス ト リ ンを添加する と きは、 2 4 時間
後において、 G l u - 4 - NAの非酵素的分解は、 ほ とん ど 認められず、 1 2 0時間後において も、 その分解量は、 シ ク ロ デキ ス ト リ ン を添加 しない従 の も のの 2 4 時間後 の値とほとん ど同程度であ る と い う結果が認められる。 On the other hand, the addition of cyclodextrin has the effect of stabilizing C-lu-4-1NA in addition to the above-mentioned increase in solubility of Olu-14-NA. That is, when the aqueous solution or buffer solution (4 mLi) of Glu-4 -'-: Α is left at room temperature, the decomposition amount has already reached about 27 AM in 24 hours and about 5 in 48 hours. It shows a value of about 80 M at 72 hours at 72 hours and about 108 # Μ at 90 hours, but this decomposition is due to this decomposition.] 4-nitronitrolin produced is r -After 24 hours, to prevent the catalysis of, already? "-It was found that the enzyme activity of -CT? Was inhibited by about 10 times. On the other hand, when cyclodextrin was added, it took 24 hours. After that, almost no non-enzymatic degradation of Glu-4-NA was observed, and even after 120 hours, the amount of degradation was greater than that of cyclodextrin without addition of cyclodextrin. The results are almost the same as the values after 24 hours.
こ の よ う に シ ク ロ デキス ト リ ン を添加する と 、 G l u - 4 - UA の溶解性を增大させ、 安定性を向上させ、 かつ、 T - GTP の触媒作用に全 く 影響を与え る こ と がないので、 本発明の試薬に よ ]? 、 r - οτρ の活性を従来法に比 し、 著 し く 正確に測定する こ と が可能と なる ものであ る。 When cyclodextrin is added in this way, the solubility of Glu-4-UA is increased, the stability is improved, and the catalytic action of T-GTP is completely affected. Since it is not given, the activity of r-oτρ can be remarkably and accurately measured by the reagent of the present invention as compared with the conventional method.
そもそも、 酵素化学的研究においては、 酵素 -基質親 和性 （ Km ) の測定は重要な課題であ る と こ ろ、 r - C- P の Km測定は、 基質の溶^性が悪いため、 従来法において は低濃度領域において測定がな され、 高讒度領域に対 し ては推察的算定が行われていた も のであ るが、 本発明に よ ]5 、 高濃度領域の基質溶液が調製可能 と なった結果、 従来技術よ 著 し く 正確な測定値が得られる こ と と なつ 本発明において用いら れる シク ロ デキ ス ト リ ンについ ては、 通常、 試薬と しては、 - シク ロ デキ ス ト リ ン 、 ^ - シク ロ デキ ス ト リ ン 、 r - シ ク ロ デキス ト リ ン カ ^知 られ、 これらの混合^と して も提供されているが、 その いずれも使用する こ とが可能であ ]? 、 純度その他特に特 定されるべき条件はない。 コ ス ト ならびに水溶性の点力 らは、 β - シク ロ デキ ス ト リ ン の使用が好ま しい態様と して推奨される。
本発明の試薬に関 して、 特肇されるべき利点は、 凍結 乾燥製品 と してそれを提供 し得る こ とであ る。 すなわち、 従来、 G1U - 4 - NA を主成分 とする r - GTP 酵素活性測 定用試案は、 前述 したとお ]3、 Gin - 4 - NAが難溶性で あるため、 種々 の可溶化手段を用いて、 よ う や く 4 m 程 度の濃度を得ている ほどであって、 試案と して、 凍結乾 燥した製品とする こ とは、 到底不可能であったが、 本発 明に よ る、 シク ロ デキ ス ト リ ン と の組合せ使用に よ ]?、 凍結乾燥製品を提供する こ とが可能となった。 すなわち、 (Jlu ― 4 - NA とシクロ デキ ス ト リ ン と の混合溶液を凍結 乾燥 したも のを用いれば簡便な操作で、 r - GTP の測定 を行 う こ とができ る ので、 本発明に よって 7" - GTP の測 定作業を著 し く簡便にする と い ぅ れた利点が もたら さ れる こ と とな る。 In the first place, measurement of enzyme-substrate affinity (Km) is an important issue in enzymatic chemistry research.Km measurement of r-C-P has poor substrate solubility, In the conventional method, measurement was performed in the low concentration region, and speculative calculation was performed in the high throat region. However, according to the present invention, 5) the substrate solution in the high concentration region was used. As a result, the cyclodextrin used in the present invention can be prepared as a reagent. Cyclodextrin, ^ -cyclodextrin, r-cyclodextrin ^ Known and provided as a mixture of these ^ There is no other condition to be specified. Cost and water solubility are recommended as the preferred modes of use for β-cyclodextrin. An advantage to be noted with respect to the reagent of the present invention is that it can be provided as a lyophilized product. That is, conventionally, the r-GTP enzyme activity assay containing G1U-4-NA as a main component has been described above.3) Since Gin-4-NA is hardly soluble, various solubilization means are used. Finally, it was only possible to obtain a concentration of about 4 m, and it was almost impossible to produce a freeze-dried product as a prototype, but according to the present invention, By using in combination with cyclodextrin], it has become possible to provide freeze-dried products. That is, (r-GTP can be measured by a simple operation using a freeze-dried mixed solution of Jlu-4-NA and cyclodextrin. This will provide significant advantages in making the task of measuring 7 "-GTP significantly easier.
¾下に本発明の実施例を掲げる。 ¾Examples of the present invention are listed below.
実施例 1 了 - GTP の蓐素活性測定 Example 1 End-GTP Pulmonary Activity Measurement
A. 試薬の調製 A. Preparation of reagents
緩衝液 ： グ リ シ ル グ リ シ ン 6. 2 と ジ エ タ ノ ール ァ ミ ン 1 0. 5 ^ とを約 9 0 0 « の蒸留水に溶力 し、 塩漦 を用いて pH & 2 ( 3 0 1C ) と した後蒸留水を加えて 1 0 0 0 ^ とする。 Buffer solution: Glycyl Glycine 6.2 and diethanolamine 10.5 ^ are dissolved in about 900% of distilled water, and the pH is adjusted using saline. After adding & 2 (301C), distilled water was added to give 100 ^.
基質液 ： L — 7* - グ ノレ タ ミ ル - 4 - ニ ト ロ ァニ リ ド 4· ό と シク ロ デキス ト リ ン 2. 7 ^ と を上記 ）の 缓衝液 で溶 する。 Substrate solution: Dissolve L-7 * -Gnoretamyl-4-nitrofuranilide 4.ό and cyclodextrin 2.7 ^ with the above buffer solution.
測定溶液 ： 上記 H)の緩衝液 3 0 0 m£と上記 (口）の基質 v、 、
液 とを混合して、 溶液 とする。 Measurement solution: 300 ml of the buffer solution of the above H) and the substrates v, The solution is mixed with to obtain a solution.
B . 測定操作 B. Measurement operation
上記 の測定溶液 2. 5 τ ^を約 2 分間予傭加温し（ 3 0 で ） 、 これに測定対象の酵素溶液 0. を加え、 よ く 振 ]? 混ぜた後分光光度計にて、 4 0 5 nm における 1 分 間の吸光度の増加を測定する。 Pre-warmed 2.5 τ ^ of the above-mentioned measurement solution for about 2 minutes (at 30), added the enzyme solution to be measured to 0., shaked well, and mixed. Measure the increase in absorbance per minute at 405 nm.
C. 単位 （ 活性 ) の計算 C. Calculation of units (activity)
1 分間当 1? の吸光度の増加量を X とする と 単位（活性） 1 0 00 = Χ χ 2 ό 2 ό The amount of increase in absorbance per minute for 1 minute is defined as X. Unit (activity) 1 00 = Χ χ 2 ό 2 ό
9.9 X 0.1 9.9 X 0.1
とな る。 It becomes.
実施例 2 Τ - GTP の Glu - 4 - NAに対する酵素基質親 和性 （ Km ) の測定 Example 2 Measurement of Enzyme Substrate Compatibility (Km) of Τ-GTP to Glu-4-NA
A. 試薬の調製 A. Preparation of reagents
実施例 1 に記載 した W緩衝液 (口)基質液を使用 して次 の溶液を作る。 The following solution is prepared using the W buffer (mouth) substrate solution described in Example 1.
© 基質液 1 m£に緩衝液 3 9 ^を加え る （ 0. 4 mM ) ③ 基質液 2 に緩衝液 3 8 ^を加え る 〔 0. 8 mli ) © Add buffer solution 39 ^ to 1 ml of substrate solution (0.4 mM) ③ Add buffer solution 38 ^ to substrate solution 2 [0.8 mli]
⑤ 基質液 3 m£に緩衝液 3 7 m£ を加え る ( 1. 2 mM ) ④ 基質液 4 に缓衝液 3 ό ？ ^を加え る （ 1. ό mM ) ⑤ 基質液 5 に緩衝液 3 5 を加え る （ 2. 0 ) B. 測定操作 加 え Add 3 ml of buffer solution to 3 ml of substrate solution (1.2 mM) 缓 3 buffer solutions of substrate solution 4? Add ^ (1 ό mM) 緩衝 Add buffer solution 35 to substrate solution 5 (2.0) B. Measurement procedure
上記 Aの①〜⑤の容液各 2. 5 m£にそれぞれ約 1 0 0 ιυ/ζの r - GTP溶液を α 1 え、 1 分間の吸光度の 増加を 4 0 5 nm にて測定する。 そ してその各溶液に対 Add about 100 l / g r-GTP solution to each 2.5 ml of the above solutions (A) to (A), and measure the increase in absorbance for 1 minute at 405 nm. Then, for each solution
G:.:?I
して得られた 1 分間の吸光度の増加量を Xi (Xi〜X5 ) と する。 G:.:? I The increase in absorbance of the resulting 1 minute with the Xi (Xi~X 5).
C. Kmの求め方 C. How to find Km
Xi に対する Glu - 4 - NAの濃度を Si(Si〜S5) と し、 縦軸に 1 ^を、 横軸に^：を目盛 D、 上記操作で得た値 をプロ ッ ト する。 次に各フ°ロ ッ ト を直線で結び、 直線 の両端を延長させる。 こ の延長線と横軸と の交点の値 が - ^ "である。 すなわち交点の値の逆数の絶対値が Km となる。 4 - - Glu for Xi the concentration of NA and Si (Si~S 5), the vertical axis 1 ^, the horizontal axis ^: the scale D, and plot the values obtained in the above operation. Next, connect each float with a straight line and extend both ends of the straight line. The value of the intersection of this extension line and the horizontal axis is-^ ". That is, the absolute value of the reciprocal of the value of the intersection is Km.
実施例 3 凍結乾燥品の調製 Example 3 Preparation of freeze-dried product
L - r - グル タ ミ ノレ - 4 - = ト ロ ア = リ ド 4. ό と シ ク ロ デキス ト リ ン 2. 7 9 と を蒸留水 に溶解する。 次に本溶液を、 5 ずつに分けて、 凍結乾燥を行な う。 L-r-Glutaminole-4-= Troy = Lid 4. Dissolve ό and cyclodextrin 2.79 in distilled water. Next, divide this solution into 5 parts and freeze-dry.
得られた凍結乾燥品は、 3 の水又は緩衝液を用いて 溶解する と 1 6 mM Glu - 4 - NA溶液となる。 上記の凍 結乾燥品は、 Glu - 4 - HAのみの固形状態の も の と比較 して、 はるかに安定であ ]}、 こ の製品は、 安定状態で保 管する こ とができ る。
The resulting lyophilized product is dissolved in water or buffer solution (3) to give a 16 mM Glu-4-NA solution. The above freeze-dried product is much more stable than the solid state of Glu-4-HA alone]], and this product can be stored in a stable state.
産業上の利用性 Industrial applicability
本発明の 7* - グ ル タ ミ ル ト ラ ン ス ぺプチダーゼの活性 測定用試薬は、 r - グ ル タ ミ ル ト ラ ン ス ぺプチダーゼ（ r The reagent for measuring the activity of 7 * -glutamyl transpeptidase of the present invention is r-glutamyl transpeptidase (r
- GTP ：) を測定する ために従来用いられて きた試蘂と比 較.した場合、 -Compared to the traditional testicles used to measure GTP :),
® 高濃度領域の基質溶液が調整可能 と なったから、 従 ® Since the substrate solution in the high concentration area can be adjusted,
来技術 よ 著 し く正確な測定値が得られる。 Remarkable and accurate measurement values can be obtained with conventional technologies.
② 基質の非酵素的分解を抑制するため、 従来技銜ょ 、 正確な測定値が得られる。 (2) Accurate measurement values can be obtained with conventional techniques to prevent non-enzymatic degradation of the substrate.
③ 凍結乾燥製品 とする こ とができ る ので、 従来技術よ ③ Because it can be freeze-dried product,
1? 測定作業が著 し く 簡便にな る。 1? Measurement work is remarkably simple.
の如き利点が得られる。 · The following advantages can be obtained. ·
本発明の r - GTP 活性測定用試薬は、 医学上診断に有 用に使用され、 また、 酵素化学的研究において も有用に 使用されるので、 その産業上の利用性は著 し く 大であ る。 Since the reagent for measuring r-GTP activity of the present invention is usefully used for medical diagnosis and also for enzymatic chemistry research, its industrial applicability is extremely large. You.
一 c ?i一
One c? I one
Claims
請 求 の 範 囲 The scope of the claims
r - グル タ ミ ル - 4 - - ト ロ ア ニ リ ド と シク ロ デ キ ス ト リ ン と を含有する こ と を特徵とする r - ダル タ ミ ル ト ラ ンス ぺプチダーゼの活性測定用試案
r-glutamyl-4--For measuring the activity of r-daltamyl transpeptidase characterized by containing troanilide and cyclodextrin Draft
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP80/150240801028 | 1980-10-28 | ||
| JP55150240A JPS5774099A (en) | 1980-10-28 | 1980-10-28 | Reagent for measuring activity of gamma-cultanyl transpeptidase |
Publications (1)
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