UA16036U - Set of monoclonal antibodies of g3, g6, g7, specific to human immuniglobulins of class g, suitable for use in immuno fermentative analysis - Google Patents
Set of monoclonal antibodies of g3, g6, g7, specific to human immuniglobulins of class g, suitable for use in immuno fermentative analysis Download PDFInfo
- Publication number
- UA16036U UA16036U UAU200601608U UAU200601608U UA16036U UA 16036 U UA16036 U UA 16036U UA U200601608 U UAU200601608 U UA U200601608U UA U200601608 U UAU200601608 U UA U200601608U UA 16036 U UA16036 U UA 16036U
- Authority
- UA
- Ukraine
- Prior art keywords
- monoclonal antibodies
- class
- human
- specific
- mkat
- Prior art date
Links
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 title abstract description 3
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 claims abstract description 4
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 claims abstract description 4
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims abstract description 3
- 238000002965 ELISA Methods 0.000 claims description 3
- 108060003951 Immunoglobulin Proteins 0.000 claims description 3
- 102000018358 immunoglobulin Human genes 0.000 claims description 3
- 229940072221 immunoglobulins Drugs 0.000 claims description 3
- 238000012876 topography Methods 0.000 claims 1
- 239000010755 BS 2869 Class G Substances 0.000 abstract 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 12
- 210000003567 ascitic fluid Anatomy 0.000 description 7
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 7
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Chemical compound O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L Sodium Sulfate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]S([O-])(=O)=O PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 4
- 229910052938 sodium sulfate Inorganic materials 0.000 description 4
- 235000011152 sodium sulphate Nutrition 0.000 description 4
- 108010001336 Horseradish Peroxidase Proteins 0.000 description 3
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000008367 deionised water Substances 0.000 description 3
- 229910021641 deionized water Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 3
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 3
- 229920005654 Sephadex Polymers 0.000 description 2
- 239000012507 Sephadex™ Substances 0.000 description 2
- PXIPVTKHYLBLMZ-UHFFFAOYSA-N Sodium azide Chemical compound [Na+].[N-]=[N+]=[N-] PXIPVTKHYLBLMZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000007983 Tris buffer Substances 0.000 description 2
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 2
- 238000001261 affinity purification Methods 0.000 description 2
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 description 2
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 description 2
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 2
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 2
- 238000010828 elution Methods 0.000 description 2
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 2
- 238000000034 method Methods 0.000 description 2
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 2
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 2
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 2
- 239000011148 porous material Substances 0.000 description 2
- 239000008057 potassium phosphate buffer Substances 0.000 description 2
- ASHGTUMKRVIOLH-UHFFFAOYSA-L potassium;sodium;hydrogen phosphate Chemical compound [Na+].[K+].OP([O-])([O-])=O ASHGTUMKRVIOLH-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 239000012047 saturated solution Substances 0.000 description 2
- JQWHASGSAFIOCM-UHFFFAOYSA-M sodium periodate Chemical compound [Na+].[O-]I(=O)(=O)=O JQWHASGSAFIOCM-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYSA-N tris Chemical compound OCC(N)(CO)CO LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 206010003445 Ascites Diseases 0.000 description 1
- BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-L Carbonate Chemical compound [O-]C([O-])=O BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 1
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 1
- 101001081590 Homo sapiens DNA-binding protein inhibitor ID-1 Proteins 0.000 description 1
- 241000699666 Mus <mouse, genus> Species 0.000 description 1
- 241000699670 Mus sp. Species 0.000 description 1
- 206010035226 Plasma cell myeloma Diseases 0.000 description 1
- 229920002684 Sepharose Polymers 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 1
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- 230000021615 conjugation Effects 0.000 description 1
- 238000003745 diagnosis Methods 0.000 description 1
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 1
- 230000004927 fusion Effects 0.000 description 1
- 102000049143 human ID1 Human genes 0.000 description 1
- 210000004754 hybrid cell Anatomy 0.000 description 1
- 210000004408 hybridoma Anatomy 0.000 description 1
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 201000000050 myeloid neoplasm Diseases 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- KHIWWQKSHDUIBK-UHFFFAOYSA-N periodic acid Chemical compound OI(=O)(=O)=O KHIWWQKSHDUIBK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 239000013049 sediment Substances 0.000 description 1
- 238000004062 sedimentation Methods 0.000 description 1
- 230000000405 serological effect Effects 0.000 description 1
- 229910000033 sodium borohydride Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000012279 sodium borohydride Substances 0.000 description 1
- 210000004988 splenocyte Anatomy 0.000 description 1
- 239000002435 venom Substances 0.000 description 1
- 210000001048 venom Anatomy 0.000 description 1
- 231100000611 venom Toxicity 0.000 description 1
Landscapes
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
Description
Опис винаходуDescription of the invention
Корисна модель стосується імунохімії та гібридомної технології і може бути використана для одержання 2 моноклональних антитіл (МКАТ) до імуноглобулінів людини класу о та їхніх імуноферментних кон'югатів. Метою винаходу є одержання нових моноклональних антитіл до дб людини, придатних для використання у імуноферментному аналізі (ІФА).A useful model relates to immunochemistry and hybridoma technology and can be used to produce 2 monoclonal antibodies (MCTs) to human immunoglobulins of the o class and their immunoenzymatic conjugates. The purpose of the invention is to obtain new monoclonal antibodies to human db suitable for use in enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA).
Відомі МКАТ до імуноглобулінів людини класу с (1). Проте згадані моноклональні антитіла непридатні для використання у імуноферментних тест-системах для серологічної діагностики. 70 Найбільш близьким до запропонованих є моноклональні антитіла, які взаємодіють із Їд людини |21.Known MKAT for human immunoglobulins of class c (1). However, the mentioned monoclonal antibodies are unsuitable for use in immunoenzymatic test systems for serological diagnosis. 70 The closest to the proposed ones are monoclonal antibodies that interact with human venom |21.
У порівнянні із вищезгаданим антитілами клони 53, 56, 57 характеризуються більшою специфічністю та активністю у імуноферментному аналізі.In comparison with the above-mentioned antibodies, clones 53, 56, 57 are characterized by greater specificity and activity in immunoenzymatic analysis.
Моноклональні антитіла продукуються гібридними клітинами, що одержані при злитті мієломних мишачих клітин Зр 2/0 та спленоцитів мишей лінії ВаІр/с. Клони МКАТ 3, 56, 57 характеризуються наступними ознаками 12 (таблиця).Monoclonal antibodies are produced by hybrid cells obtained by the fusion of myeloma mouse cells Zr 2/0 and splenocytes of mice of the BaIr/s line. MKAT clones 3, 56, 57 are characterized by the following features 12 (table).
Характеристика моноклональних антитіл. 20 зв -Characteristics of monoclonal antibodies. 20 zv -
Приклад 1. Афінне виділення моноклональних антитіл 3 та 6 із асцитичної рідини.Example 1. Affinity isolation of monoclonal antibodies 3 and 6 from ascitic fluid.
Розморожували асцитичну рідину з вмістом МКАТ та переносили її у центрифужну пробірку та освітлювали при 4000об/хв. протягом ЗОхв. Після цього асцитичну рідину фільтрували через фільтри з порами 0,45мкм.Ascitic fluid containing MKAT was thawed and transferred to a centrifuge tube and illuminated at 4000 rpm. during ЗОхв. After that, the ascitic fluid was filtered through filters with pores of 0.45 μm.
Для афінної очистки використовували колонку з білююм А-сефарозою об'ємом 1О0мл. Перед нанесенням ї-оі 30 асцитичної рідини колонку промивали із швидкістю 1,5-2мл/хв 10 об'ємами 0,02М натрій-калій фосфатного «З буферу, рНе7,0-7,2. Фільтровану асцитична рідину в об'ємі 20мл пропускали через колонку зі швидкістю Тмл/хв.For affinity purification, a column with white A-sepharose with a volume of 100 ml was used. Before application of 30 ml of ascitic liquid, the column was washed at a speed of 1.5-2 ml/min with 10 volumes of 0.02M sodium-potassium phosphate buffer, pHe7.0-7.2. Filtered ascitic fluid in a volume of 20 ml was passed through the column at a rate of Tml/min.
Після цього промивали колонку 10-15 об'ємами фосфатного буферу. Елюцію проводили за допомогою 0,1М о лимонної кислоти в об'ємі 15мл. Вихід МКАТ реєстрували при 28Онм. Пік, який виходив із колонки збирали у (Се) флакон, що містить 2мл 1М трис-основи. рН одержаного розчину мав становити 7,0-8,0, що контролювали за 35 допомогою індикаторного паперу. Значення рН корегували додаванням кислоти або трис-основи. Після виходу -- піка колонку промивали із швидкістю 2мл/хв 10 об'ємами 0,02М натрій-калій фосфатного буферу до нейтрального рн.After that, the column was washed with 10-15 volumes of phosphate buffer. Elution was carried out using 0.1 M citric acid in a volume of 15 ml. The output of MKAT was recorded at 28 Ohm. The peak that came out of the column was collected in a (Se) vial containing 2 ml of 1M Tris-base. The pH of the resulting solution should be 7.0-8.0, which was monitored using indicator paper. The pH value was adjusted by adding acid or tris-base. After the peak, the column was washed at a rate of 2 ml/min with 10 volumes of 0.02 M sodium-potassium phosphate buffer to neutral pH.
МКАТ, одержані після афінної очистки, концентрували за допомогою насиченого розчину сульфату амонію. « дю Для цього до охолодженого препарату МКАТ додавали насичений розчин сульфату амонію до 40-5095 - насичення. Витримували на холоді (422) 2-3 години, після чого центрифугували 20хв. при 400О0об/хв. при с кімнатній температурі Осад МКАТ ресуспендували в розчині сульфату амонію 4095-ого насичення та :з» переносили у центрифужні пробірки на 15мл. Центрифугували у кутовому роторі при 10000об/хв. протягом 20хв.MKAT obtained after affinity purification was concentrated using a saturated solution of ammonium sulfate. For this, a saturated solution of ammonium sulfate was added to the cooled MKAT preparation up to 40-5095 - saturation. It was kept in the cold (422) for 2-3 hours, after which it was centrifuged for 20 minutes. at 4000rpm. at room temperature, the MKAT sediment was resuspended in a 4095% saturated ammonium sulfate solution and transferred to 15 ml centrifuge tubes. Centrifuged in an angular rotor at 10,000 rpm. within 20 minutes
Надосад старанно видаляли, а осад МКАТ розчиняли в мінімальній кількості (1-2мл) деіонізованої води. Розчин переносили у мікропробірки та освітляли при 10000об/хв. протягом 1Охв. Освітлені МКАТ переносили до - спільного флакону.The supernatant was carefully removed, and the MKAT precipitate was dissolved in a minimal amount (1-2 ml) of deionized water. The solution was transferred to microtubes and illuminated at 10,000 rpm. within 1 Okhv. Illuminated MKAT was transferred to - a common vial.
Концентрація МКАТ, одержаних таким способом, коливалася від 20 до 4Омг/мл.The concentration of MKAT obtained in this way varied from 20 to 4 Ωg/ml.
Ге) Приклад 2. Виділення моноклональних антитіл 07 із асцитичної рідини. о Розморожували асцитичну рідину із вмістом моноклональних антитіл та переносили її у центрифужну пробірку на 15мл. Пробірку поміщали у нагріту до 45-509СС воду на 5 хвилин. Зважували сульфат натрію в о кількості, потрібній для 1895-го насичення (вага на об'єм) асцитичної рідини, всипали у пробірку з асцитом таGe) Example 2. Isolation of monoclonal antibodies 07 from ascitic fluid. o Ascitic fluid containing monoclonal antibodies was thawed and transferred to a 15 ml centrifuge tube. The test tube was placed in water heated to 45-509С for 5 minutes. Sodium sulfate was weighed in the amount required for the 1895th saturation (weight per volume) of ascitic fluid, poured into a test tube with ascites and
Ф старанно струшували до розчинення сульфату натрію. Спостерігали помутніння, зумовлене випадінням в осадF was carefully shaken until the sodium sulfate dissolved. Turbidity due to sedimentation was observed
МКАТ. Пробірку центрифугували при 10000об./хв впродовж 5 хвилин у кутовому роторі. Після чого надосад видаляли, а осад антитіл розводили у 5мл деіонізованої води. Пробірку поміщали у нагріту до 45-502С воду на 5MKAT The test tube was centrifuged at 10,000 rpm for 5 minutes in an angle rotor. After that, the supernatant was removed, and the antibody precipitate was diluted in 5 ml of deionized water. The test tube was placed in water heated to 45-502C for 5
ХВИЛИН.MINUTES.
Знову зважували сульфат натрію у кількості, потрібній для 1690-го насичення (вага на об'єм) розчину с антитіл, всипали у пробірку та старанно струшували до розчинення сульфату натрію. Спостерігали помутніння, зумовлене випадінням антитіл в осад. Пробірку центрифугували при 10000об./хв впродовж 5 хвилин у кутовому роторі. Після чого надосад видаляли, а осад антитіл розводили у 2-Змл деїіонізованої води. 60 Одержаний розчин МКАТ фільтрували через фільтри з порами 0,45мкм.Sodium sulfate was again weighed in the amount required for the 1690th saturation (weight per volume) of the antibody solution, poured into a test tube and carefully shaken until the sodium sulfate dissolved. Turbidity caused by precipitation of antibodies was observed. The test tube was centrifuged at 10,000 rpm for 5 minutes in an angle rotor. After that, the supernatant was removed, and the antibody precipitate was diluted in 2 ml of deionized water. 60 The resulting MKAT solution was filtered through filters with pores of 0.45 μm.
Для переведення МКАТ у фосфатний буфер використовували 0,02М фосфатний буфер (рН 7,2-7 4) та колонку 1,5х20см з сефадексом (3-25 зрівноважену фосфатним буфером. МКАТ, одержані раніше, в об'ємі 2-3мл наносили на гель, після поглинання розчину гелем наносили такий же об'єм буферу. Після поглинання гелем буферу колонку заповнювали фосфатним буфером доверху, вставляли адаптер та проводять елюцію 65 фосфатним буфером із швидкістю 2мл/хв. Вихід піку реєстрували при 280нм. Збирали фракцію МКАТ в окремий флакон, додавали 195 1095-ого азиду натрію та зберігали при плюс 42С до 6 місяців.0.02 M phosphate buffer (pH 7.2-7 4) and a column 1.5x20 cm with Sephadex (3-25 equilibrated with phosphate buffer) were used to transfer MKAT into phosphate buffer. MKAT obtained earlier in a volume of 2-3 ml was applied to gel, after absorption of the solution by the gel, the same volume of buffer was applied. After absorption of the buffer by the gel, the column was filled with phosphate buffer to the top, the adapter was inserted, and elution was carried out with 65 phosphate buffer at a speed of 2 ml/min. The output of the peak was recorded at 280 nm. The MKAT fraction was collected in a separate vial , added 195 1095 sodium azide and stored at plus 42C for up to 6 months.
Приклад 3. Спосіб одержання кон'югату моноклональних антитіл з пероксидазою хрону.Example 3. The method of obtaining a conjugate of monoclonal antibodies with horseradish peroxidase.
Кон'югацію МКАТ з пероксидазою хрону здійснювали у співвідношенні антитіл до ферменту 2:1 (масові долі) методом періодатного окислення за Р. Тііззеп ІЗ) із власними модифікаціями.Conjugation of MKAT with horseradish peroxidase was carried out in a ratio of antibodies to the enzyme of 2:1 (mass fractions) by the periodate oxidation method according to R. Tiizzep IZ) with own modifications.
При окисленні пероксидазу хрону розчиняли у 0,1М бікарбонатному буфері, рНе8,3, до концентрації 15мг/мл та додавали такий же об'єм 14мММ водного розчину періодату натрію. Суміш інкубували протягом 2 годин при кімнатній температурі. Одержаний таким чином розчин активованої пероксидази додавали до розчину антитіл, які попередньо діалізували проти 0,1М карбонатного розчину, рН 29,2. Суміш переносили у герметичну хроматографічну колонку та додавали 1/3 частину сухого сефадексу 525, інкубували протягом З годин при 70 кімнатній температурі.During oxidation, horseradish peroxidase was dissolved in 0.1 M bicarbonate buffer, pH 8.3, to a concentration of 15 mg/ml, and the same volume of 14 mM sodium periodate aqueous solution was added. The mixture was incubated for 2 hours at room temperature. The solution of activated peroxidase obtained in this way was added to the antibody solution, which was previously dialyzed against 0.1M carbonate solution, pH 29.2. The mixture was transferred to a hermetic chromatographic column and 1/3 part of dry Sephadex 525 was added, incubated for 3 hours at 70 room temperature.
По закінченні інкубації, розчин кон'югату елюювали з колонки та зупиняли реакцію додаванням 1/20 об'ємні частини водного розчину Мавн. (5мг/мл), залишаючи на ЗОхв. при кімнатній температурі. Після цього ще додавали 3/20 частини розчину боргідриду натрію, інкубували протягом бОхв. Одержаний розчин пероксидазного кон'югату МКАТ переводили у 0,02М фосфатний буфер з 0,15М Масі шляхом діалізу.At the end of the incubation, the conjugate solution was eluted from the column and the reaction was stopped by adding 1/20 volume part of the aqueous solution of Mavn. (5mg/ml), leaving on ZOkhv. at room temperature. After that, 3/20 of the sodium borohydride solution was added and incubated for 10 minutes. The resulting solution of peroxidase conjugate MKAT was transferred into 0.02M phosphate buffer with 0.15M Mass by dialysis.
Джерела інформації: 1. Климович В.Б., Самойлович М.П., Крутецкая И.Ю. и др. Моноклональнье антитела к подклассам Ід человека: получение и исследование специфичности // Иммунология. - 1998. - Мо3. - С.27-31. 2. Кеїітег С.В., РАийШірв О.9., Аїоіївіо С.Н. еї аїЇ. Емаїнайоп ої (пійу-сопе тоивзе топосіопа! апііродіев тю питап дО еріюорез // Нібгідота. - 1984. - Мої.3, 3. - Р.263-275.Sources of information: 1. Klimovich V.B., Samoilovich M.P., Krutetskaya I.Yu. et al. Monoclonal antibodies to human ID subclasses: obtaining and examining specificity // Immunology. - 1998. - Mo3. - P.27-31. 2. Keiiteg S.V., RaiyShirv O.9., Aioiivio S.N. oh oh oh Emainaiop oi (piyu-sope toivze toposiopa! apiirodiev tyu pitap dO eriyuorez // Nibgidota. - 1984. - Moi. 3, 3. - R. 263-275.
З. Тіїввеп Р. Ргерагайоп ої епгуте-апіроду ог епгуте-тасготоїЇесціе сопіда(ев // І арогаїогу іеспіднев іп Біоспетівзігу апа тоїіесшіаг Біоіоду: ргасіїсе апа (Шеогу ої еплуте іттипоаззауз / Едйоге К.Н. Вигаоп, Р.Н. уап Кпіррепрего. -Атвіегаат: ЕІземіег, 1985. - Р.221-241.Z. Tiivvep R. Rgeragayop oi epgute-apirodu og epgute-tasgotoiYescie sopida(ev // I arogaiogu iespidnev ip Biospetivzigu apa toiiesshiag Bioiodu: rgasiise apa (Sheogu oi eplute ittypoazzauz / Edyoge KN Vygaop, RN uap Kpirreprego. - Atviegaat: Eizemieg, 1985. - P.221-241.
Claims (1)
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| UAU200601608U UA16036U (en) | 2006-02-16 | 2006-02-16 | Set of monoclonal antibodies of g3, g6, g7, specific to human immuniglobulins of class g, suitable for use in immuno fermentative analysis |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| UAU200601608U UA16036U (en) | 2006-02-16 | 2006-02-16 | Set of monoclonal antibodies of g3, g6, g7, specific to human immuniglobulins of class g, suitable for use in immuno fermentative analysis |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| UA16036U true UA16036U (en) | 2006-07-17 |
Family
ID=37503619
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| UAU200601608U UA16036U (en) | 2006-02-16 | 2006-02-16 | Set of monoclonal antibodies of g3, g6, g7, specific to human immuniglobulins of class g, suitable for use in immuno fermentative analysis |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| UA (1) | UA16036U (en) |
-
2006
- 2006-02-16 UA UAU200601608U patent/UA16036U/en unknown
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| AU664366B2 (en) | Immunoassay for detecting group B streptococcus | |
| CN105527444B (en) | The enzyme-linked immunologic detecting kit and inhibin B test methods of inhibin B | |
| US9134303B1 (en) | ICT immunoassay for Legionella pneumophila serogroup 1 antigen employing affinity purified antibodies thereto | |
| Camargo et al. | Antigenic relationship between Loboa loboi and Paracoccidioides brasiliensis as shown by serological methods | |
| RU2395577C1 (en) | STRAIN OF HYBRID ANIMAL CELLS Mus musculus L - PRODUCER OF MONOCLONAL ANTIBODIES FOR EXPOSING VP40 PROTEIN OF EBOLA VIRUS, ZAIRE SUBTYPE (Mainga STRAIN) (VERSIONS), MONOCLONAL ANTIBODY PRODUCED BY SAID STRAIN (VERSIONS) AND SET FOR "SANDWICH" FORMAT IMMUNOENZYMOMETRIC TEST SYSTEM FOR EXPOSING VP40 PROTEIN OF EBOLA VIRUS, ZAIRE SUBTYPE (Mainga STRAIN) | |
| UA16036U (en) | Set of monoclonal antibodies of g3, g6, g7, specific to human immuniglobulins of class g, suitable for use in immuno fermentative analysis | |
| Espelid et al. | Monoclonal antibodies against Vibrio salmonicida: the causative agent of coldwater vibriosis (‘Hitra disease’) in Atlantic salmon, Salmo salar L. | |
| FI83669B (en) | FOERFARANDE FOER SPECIFIK BESTAEMNING AV PANKREAS -AMYLAS. | |
| UA26768U (en) | MONOCLONAL ANTIBODIES TO IgG OF HUMAN SUITABLE FOR USE IN IMMUNO-ENZYME TEST-SYSTEMS | |
| CN101620231A (en) | ELISA testing kit for detecting norketamine and preparation method thereof | |
| UA16038U (en) | A set of monoclonal antibodies of a3, a5, a8, specific to human immunoglobulins of class a, suitable for use in immouno fermentative analysis | |
| US6057097A (en) | Marker for pathologies comprising an auto-immune reaction and/or for inflammatory diseases | |
| TORRY et al. | Regulation of immunity to extraembryonic antigens in human pregnancy | |
| UA47440U (en) | MONOCLONAL ANTIBODIES TO HUMAN IgA, SUITABLE FOR USE IN IMMUNE ENZYME ASSAY | |
| UA16041U (en) | A set of monoclonal antibodies of p2, p3, p4, p5, p6, specific to protein of p24 human immunodeficiency virus, suitable for use in immuno fermentative analysis | |
| UA16037U (en) | A set of monoclonal antibodies of b1, b4, b5, b6, b10, specific to surface antigen of hepatitis b virus, suitable for use in immuno fermentative analysis | |
| UA16039U (en) | A set of monoclonal antibodies of m3, m5, m6, m8, specific to human immunoglobulins of class of m, suitable for use in immuno fermentative analysis | |
| CN105424928A (en) | Immunochromatography strip detecting porcine reproductive and respiratory syndrome virus antibodies and preparation method and application thereof | |
| UA16035U (en) | A set of monoclonal antibodies k3, k7, specific to immunoglobulins of class of g of cattle, suitable for use in immuno fermentative analysis | |
| UA26764U (en) | MONOCLONAL ANTIBODIES TO IgM OF HUMAN SUITABLE FOR USE IN IMMUNE-ENZYME TEST-SYSTEMS | |
| CN1242425A (en) | Anti P185/c-erbB-2 monoclonal anti-body hybridoma, prepn. method therefor, use as tumor detection | |
| ES2269115T3 (en) | WHIPPLE DISEASE DIAGNOSIS. | |
| UA26767U (en) | MONOCLONAL ANTIBODIES TO IgG OF CATTLE SUITABLE FOR USE IN IMMUNE-ENZYME TEST-SYSTEMS | |
| JP2015127666A (en) | Method of quickly detecting kudoa septempunctata | |
| UA26766U (en) | Monoclonal antibodies to surface antigen of hepatitis b virus, suitable for use in immune-enzyme test-systems |