TH4070A - ลำดับ dna ที่มีรหัสของเซอร์เฟสแอนติเจนโปรตีน p31 ที่ดัดแปลงของไวรัสเฮพพาทิทิส บี - Google Patents
ลำดับ dna ที่มีรหัสของเซอร์เฟสแอนติเจนโปรตีน p31 ที่ดัดแปลงของไวรัสเฮพพาทิทิส บีInfo
- Publication number
- TH4070A TH4070A TH8601000429A TH8601000429A TH4070A TH 4070 A TH4070 A TH 4070A TH 8601000429 A TH8601000429 A TH 8601000429A TH 8601000429 A TH8601000429 A TH 8601000429A TH 4070 A TH4070 A TH 4070A
- Authority
- TH
- Thailand
- Prior art keywords
- amino acid
- virus
- protein
- hepatitis
- arg
- Prior art date
Links
- 102000036639 antigens Human genes 0.000 title claims abstract 44
- 108091007433 antigens Proteins 0.000 title claims abstract 44
- 241000700721 Hepatitis B virus Species 0.000 title claims 37
- 108091028043 Nucleic acid sequence Proteins 0.000 title claims 6
- 239000000427 antigen Substances 0.000 claims abstract 37
- 241000701076 Macacine alphaherpesvirus 1 Species 0.000 claims abstract 12
- 208000002672 hepatitis B Diseases 0.000 claims abstract 5
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract 3
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract 3
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 claims abstract 2
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims 90
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 claims 84
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 claims 84
- 239000000061 acid fraction Substances 0.000 claims 49
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims 37
- 238000000034 method Methods 0.000 claims 30
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 27
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 18
- ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N L-Proline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims 15
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 15
- ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N L-glutamine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N 0.000 claims 15
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 claims 15
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims 15
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims 15
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims 15
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 15
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 15
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 15
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 claims 15
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 15
- 235000004554 glutamine Nutrition 0.000 claims 15
- 235000014705 isoleucine Nutrition 0.000 claims 15
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 claims 15
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 15
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 claims 15
- 235000008729 phenylalanine Nutrition 0.000 claims 14
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 14
- 229960005190 phenylalanine Drugs 0.000 claims 14
- 235000004400 serine Nutrition 0.000 claims 14
- MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N (2S)-2-Amino-3-hydroxypropansäure Chemical compound OC[C@H](N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 13
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 13
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 claims 13
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 13
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 claims 13
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims 13
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 13
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 claims 13
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Natural products OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 13
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 claims 13
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 claims 13
- 239000004474 valine Substances 0.000 claims 13
- HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N L-histidine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims 12
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims 12
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 12
- 235000002374 tyrosine Nutrition 0.000 claims 12
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 claims 11
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 claims 11
- 235000014680 Saccharomyces cerevisiae Nutrition 0.000 claims 11
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 11
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 claims 11
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 11
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 claims 11
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 11
- XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N L-Cysteine Chemical compound SC[C@H](N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 10
- AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N L-threonine Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 0.000 claims 10
- 241000700605 Viruses Species 0.000 claims 5
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims 5
- -1 tritofanthreonine Chemical compound 0.000 claims 5
- 108020004414 DNA Proteins 0.000 claims 3
- 102000008100 Human Serum Albumin Human genes 0.000 claims 3
- 108091006905 Human Serum Albumin Proteins 0.000 claims 3
- 101710086689 P25 protein Proteins 0.000 claims 2
- 125000002924 primary amino group Chemical group [H]N([H])* 0.000 claims 2
- 238000000926 separation method Methods 0.000 claims 2
- 108010011485 Aspartame Proteins 0.000 claims 1
- 101100392772 Caenorhabditis elegans gln-2 gene Proteins 0.000 claims 1
- BWVDVCABFVYJOG-QHTZZOMLSA-N NCC(O)=O.OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O.OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O Chemical compound NCC(O)=O.OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O.OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O BWVDVCABFVYJOG-QHTZZOMLSA-N 0.000 claims 1
- 101100068676 Neurospora crassa (strain ATCC 24698 / 74-OR23-1A / CBS 708.71 / DSM 1257 / FGSC 987) gln-1 gene Proteins 0.000 claims 1
- GLEOIKLQBZNKJZ-WDSKDSINSA-N Pro-Asp Chemical compound OC(=O)C[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@@H]1CCCN1 GLEOIKLQBZNKJZ-WDSKDSINSA-N 0.000 claims 1
- 239000004783 Serene Substances 0.000 claims 1
- PEEAINPHPNDNGE-JQWIXIFHSA-N Trp-Asp Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(O)=O)=CNC2=C1 PEEAINPHPNDNGE-JQWIXIFHSA-N 0.000 claims 1
- 150000001412 amines Chemical class 0.000 claims 1
- 230000000890 antigenic effect Effects 0.000 claims 1
- IAOZJIPTCAWIRG-QWRGUYRKSA-N aspartame Chemical compound OC(=O)C[C@H](N)C(=O)N[C@H](C(=O)OC)CC1=CC=CC=C1 IAOZJIPTCAWIRG-QWRGUYRKSA-N 0.000 claims 1
- 229960003438 aspartame Drugs 0.000 claims 1
- 235000010357 aspartame Nutrition 0.000 claims 1
- 239000000605 aspartame Substances 0.000 claims 1
- 210000000941 bile Anatomy 0.000 claims 1
- 238000012258 culturing Methods 0.000 claims 1
- 230000002440 hepatic effect Effects 0.000 claims 1
- 208000006454 hepatitis Diseases 0.000 claims 1
- 231100000283 hepatitis Toxicity 0.000 claims 1
- 244000005700 microbiome Species 0.000 claims 1
- 238000006116 polymerization reaction Methods 0.000 claims 1
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims 1
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims 1
- 230000009466 transformation Effects 0.000 claims 1
- 208000029433 Herpesviridae infectious disease Diseases 0.000 abstract 1
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 abstract 1
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 abstract 1
- 238000003745 diagnosis Methods 0.000 abstract 1
- 229940079593 drug Drugs 0.000 abstract 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 abstract 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 abstract 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 abstract 1
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 abstract 1
- 230000001810 trypsinlike Effects 0.000 abstract 1
- 229960005486 vaccine Drugs 0.000 abstract 1
Abstract
โปรตีน P31 ที่ดัดแปลงขึ้น ซึ่งมีความต้านทานต่อโปรตีนเอสที คล้ายทริพซินที่มีฤทธิ์ของเฮพาทิทิส บี ไวรัชเซอร์เฟซแอนติเจน และสามารถต่อเข้ากับเซรุ่มอับบูมินของมนุษย์ที่โพลิเมอไรส์ขึ้นที่ได้มาจากเฮพาทินิส บีไวรัส เซอร์เฟซแอนติเจน P31 โปรตีนโดยการดัดแปลงดังกล่าวซึ่งจะทำให้อย่างน้อยหนึ่งแหล่งที่ไวต่อโปรตีนเอสที่คล้ายทริพซินให้เป็นแหล่งที่ต่อต้านการย่อยซึ่งสามารถใช้เป็นวัคซีนสำหรับป้องกันการติดเชื้อเฮพาทินิส บี ไวรัส และใช้เป็นแอนติเจน สำหรับวินิจฉัยโรคการติดเชื้อเฮพาทินิส บี ไวรัส สิทธิบัตรยา
Claims (7)
1.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 9 ที่ทรานสฟอร์มแมนท์ประกอบด้วย Saccharomyces cerevisiae AH22R-/pPHO 3125 2
2.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 9 ที่ทรานสฟอร์มแมนท์ประกอบด้วย Saccharomyces cerevisiae AH22R-/pPGLD 2531 2
3.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 9 ที่ทรานสฟอร์มแมนท์ประกอบด้วย Saccharomyces cerevisiae AH22R-/pPGLD 25T31cT 2
4.วิธีการสำหรับสร้างดีเอนเอที่มีดีเอนเอซี่งมีลำดับที่มีรหัสของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน แอนติเจนโปรตีน P31 ชนิดดัดแปลงของไวรัสเฮพาทิทิส บี ที่มีแอนติเจนนิซิตีของเซอร์เฟซของไวรัสเฮพาทิทิส บี และสามารถจับตัวกับเซรุ่มอัลบูมินของมนุษย์ที่โพลิเมอไรซ์โดยที่ a) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิด ซิสเตอรีน ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซิน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน ฮิสติดีน เฟนิล-อะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน และลิวซีน หรือ b) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรออะมิโนที่ 48 arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนดิเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิด ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซีน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน ฮิสติดีน เฟนิลอะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน กับลิวซีน และแทนที่กรดอะมิโนอย่างน้อยหนึ่งตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วยส่วนกรดอะมิโนที่ 16,18,177 และ196 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิด ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซีน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน ฮิสติดีน เฟนิลอะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน กับลิวซีน วิธีการจะประกอบด้วยขั้นตอนของ (i) กำจัดโคคอนที่มีรหัสของส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามีนแอซิด ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซิน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน ฮิสติดีน เฟนิลอะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน และลิวซีน หรือ (ii) กำจัดโคคอนที่มีรหัสของส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิด ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซีน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน ฮิสติดีน เฟนิลอะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน กับลิวซีน และแทนที่กรดอะมิโนอย่างน้อยหนึ่งตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วยส่วนกรดอะมิโนที่ 16,18,177 และ 196 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิสบี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิด ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซีน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน อิสติดีน เฟนิลอะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน กับลิวซีน 2
5.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 24 โดยที่ a) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือ เพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยด้วย Tr- หรือ Pro-Asp-Pro-Gly หรือ b) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วย Trp หรือ Pro-Asp-Pro-Gly และแทนที่กรดอะมิโนที่ 16 และ 18 Arg จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเขนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วย Gln 2
6.วิธีตามข้อถือสิทธิที่ 25 โดยที่เซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี มีลำดับกรดอะมิโนดังต่อไปนี้ MerGlnTrpAsnSerThrThrPheHisGlnAla Leu- LeuAspProArgValArgGlyLeuTyrPheProAla- GlyGlySerSerSer GlyThrValAsnProValProThr- ThrAlaSerProIleSerSerIlePheSer ArgThr- GlyAspProAlaProAsnMetGluAsnThrThrSerGly- PheLeuGly ProLeuLeuValLeuGlnAlaGlyPhe- PheLeuLeuThrArgIleLeuThrIle ProGlnSer- LeuAspSerTrpTrpThrSerLeuAsnPheLeuGly- GlyAlsPro ThrCysProGlyGlnAsnSerGlnSer- ProThrSerAsnHisSerProThrSer CysPro- ProIleCysProGlyTyrArgTrpMetCysLeuArgArg- PheIleIle PheLeuPheIleLeuLeuCysLeuIle- PheLeuleuValLeuLeuAspTyr GlnGlyMetLeu- ProValCysProLeuLeuProGlyThrSerThrTh- rSerThr GlyProCysLysThrCysThrIleProAlaGln- GlyThrSerMetPheProSer CysCysCysThrLvs- ProSerAspGlyAsnCysThrCysIleProIleProSer SerTrpAlaPheA;aArgPheLeuTrpGluTrpAlaSer- ValArgPheSerTrp LeuSerLeuLeuValPro- PheValGlnTrpPheValGlyLeuSerProThrVal TrpLeuSerValIleTrpMetMetTrpTryTrpGly- ProSerLeuTyrAsnIle LeuSerProPheLeu- ProLeuLeuProIlePhePheCysLeuTrpValTyrIle 2
7.วิธีตามข้อถือสิทธิที่ 26 โดยที่สายเพบไทด์ที่ครอบคลุมส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของลำดับกรดอะมิโนได้รับการกำจัดออกไป
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| TH4070A true TH4070A (th) | 1987-04-01 |
| TH4137B TH4137B (th) | 1994-11-09 |
Family
ID=
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| McAleer et al. | Human hepatitis B vaccine from recombinant yeast | |
| Geisler et al. | Purification of smooth‐muscle desmin and a protein‐chemical comparison of desmins from chicken gizzard and hog stomach | |
| CA1168151A (en) | Interferon proteins and method of producing same | |
| Zoon et al. | Amino terminal sequence of the major component of human lymphoblastoid interferon | |
| Laver et al. | Studies on the origin of pandemic influenza: II. Peptide maps of the light and heavy polypeptide chains from the hemagglutinin subunits of A2 influenza viruses isolated before and after the appearance of Hong Kong influenza | |
| EP0751960A1 (en) | Synthetic inverso or retro-inverso t-cell epitopes | |
| EP0667786A1 (en) | Retro-, inverso-, and retro-inverso synthetic peptide analogues | |
| BREW | The Complete Amino‐Acid Sequence of Guinea‐Pig α‐Lactalbumin | |
| EP0155146B1 (en) | Synthetic hepatitis b virus vaccine including both t cell and b cell determinants | |
| DK601786A (da) | Hidtil ukendte prokoagulationsproteiner | |
| DK0522030T3 (da) | Hepatitis B-vaccine | |
| Baker et al. | The purification and cyanogen bromide cleavage of the ‘link proteins’ from cartilage proteoglycan | |
| KR840006198A (ko) | 항원성 합성 펩타이드의 제조방법 | |
| JPH045653B2 (th) | ||
| Nolan et al. | Primary structure of the cytochrome c from the great grey kangaroo, Macropus canguru | |
| SE9903031D0 (sv) | Peptide mixture and vaccine against a chronic viral infection | |
| RU96108781A (ru) | Пептиды, создающие нейтрализующие антитела к генетически дифергентным штаммам вич-1 | |
| Kalkkinen et al. | Analysis of Semliki‐Forest‐Virus Structural Proteins to Illustrate Polyprotein Processing of Alpha Viruses | |
| KR920002629A (ko) | B형 간염 코어 항원의 아미노산 잔기 서열 | |
| TH4070A (th) | ลำดับ dna ที่มีรหัสของเซอร์เฟสแอนติเจนโปรตีน p31 ที่ดัดแปลงของไวรัสเฮพพาทิทิส บี | |
| TH4137B (th) | ลำดับ dna ที่มีรหัสของเซอร์เฟสแอนติเจนโปรตีน p31 ที่ดัดแปลงของไวรัสเฮพพาทิทิส บี | |
| Oroszlan et al. | Amino terminal sequences of mammalian type C RNA tumor virus group-specific antigens | |
| KR920012114A (ko) | 사람 면역결핍 바이러스(HIV)의 그룹-특이 항원(gaa)의 선택된 펩타이드, 이의 제법 및 용도 | |
| DK0426314T3 (da) | HIV-relaterede peptider | |
| US6319501B1 (en) | Method of immunizing against hepatitis B virus |