Claims (7)
1.วิธีสำหรับสร้างเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ชนิดดัดแปลงของไวรัสเฮพาทิทิส บี ที่มีแอนติเจ นิซิตีของเซอร์เฟซของไวรัสเฮพาทิทิส บี และสามารถที่จะจับตัวกับเซรุ่มอัลยูมิของมนุษย์โพลิเมอไรซ์ โดยที่ a) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนดิเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติดแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิด ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซีน ทริทโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน ฮิสติดีน เฟนิล อะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน และลิวซีน หรือ b) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกระอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮทาทิทิส บี หรือ เพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาคิคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิด ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซีน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน ฮิสติดีน เฟนิล-อะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน กับลิวซีน และแทนที่กรดอะมิโนอย่างน้อยหนึ่งตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วยส่วนกรดอะมิโนที่ 16, 18, 177 และ 196 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิด ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซีน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน ฮิสติดีน เฟนิลอะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน กับลิวซีน วิธีการจะประกอบด้วยการเพาะเลี้บงทรานสฟอร์แมนท์ที่ดีมีเอนเอที่ประกอบด้วยลำดับดีเอนเอที่มีระหัสสำหรับโปรตีน P31 ดัดแปลง และการแยกโปรตีน P31 ดัดแปลงนั้นๆ 2.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 1 โดยที่ a) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของ เซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่ส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ขอไวราสเฮพาทิทิส บี ด้วย Trp หรือ Pro-Asp-Pro-Gly หรือ b)กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเทปไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วย Trp หรือ Pro-Asp-Pro-Gly และแทนทีกรดอะมิโนที่ 16,18 Arg จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บีด้วย Gln 3.วิธีตามข้อถือสิทธิที่ 2 โดยที่ เซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี มีลำดับกรดอะมิโนดังต่อไปนี้ MerGlnTrpAsnSerThrThrPheHisGlnAla Leu- LeuAspProArgValArgGlyLeuTyrPheProAla- GlyGlySerSerSer GlyThrValAsnProValProThr- ThrAlaSerProIleSerSerIlePheSer ArgThr- GlyAspProAlaProAsnMetGluAsnThrThrSerGly- PheLeuGly ProLeuLeuValLeuGlnAlaGlyPhe- PheLeuLeuThrArgIleLeuThrIle ProGlnSer- LeuAspSerTrpTrpThrSerLeuAsnPheLeuGly- GlyAlsPro ThrCysProGlyGlnAsnSerGlnSer- ProThrSerAsnHisSerProThrSer CysPro- ProIleCysProGlyTyrArgTrpMetCysLeuArgArg- PheIleIle PheLeuPheIleLeuLeuCysLeuIle- PheLeuleuValLeuLeuAspTyr GlnGlyMetLeu- ProValCysProLeuLeuProGlyThrSerThrTh- rSerThr GlyProCysLysThrCysThrIleProAlaGln- GlyThrSerMetPheProSer CysCysCysThrLvs- ProSerAspGlyAsnCysThrCysIleProIleProSer SerTrpAlaPheA;aArgPheLeuTrpGluTrpAlaSer- ValArgPheSerTrp LeuSerLeuLeuValPro- PheValGlnTrpPheValGlyLeuSerProThrVal TrpLeuSerValIleTrpMetMetTrpTryTrpGly- ProSerLeuTyrAsnIle LeuSerProPheLeu- ProLeuLeuProIlePhePheCysLeuTrpValTyrIle. 4.วิธีตามข้อถือสิทธิที่ 3 โดยที่สายเพบไทด์ที่ครอบคลุมส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของลำดับกรดอะมิโนได้รับการกำจัดออกไป 5.วิธีสำหรับสร้าง (i) เซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P25 และ(ii) เซอร์เฟซโปรตีนแอนติเจนโปรตีน P31 ชนิดดัดแปลงของไวรัสเฮพาทิทิส บี ที่มีแอนติเจนนิซิตีของเซอร์เฟซของไวรัสเฮพาทิทิส บี และสามารถที่จะจับตัวกับเซรุ่มอัลบูมินของมนุษย์ที่โพลิเมอไรซ์โดยที่ a) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิด ซิสเตอรีน ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซิน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน ฮิสติดีน เฟนิล-อะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน และลิวซีน หรือ b) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรออะมิโนที่ 48 arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนดิเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิด ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซีน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน ฮิสติดีน เฟนิลอะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน กับลิวซีน และแทนที่กรดอะมิโนอย่างน้อยหนึ่งตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วยส่วนกรดอะมิโนที่ 16,18,177 และ196 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิด ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซีน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน ฮิสติดีน เฟนิลอะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน กับลิวซีน วิธีการจะประกอบด้วยขั้นตอนการเพาะเลี้ยงทรานสฟอร์แมนที่มีดีเอนเอที่ประกอบด้วยลำดับดีเอนเอที่มีรหัสสำหรับโปรตีน P31 ชนิดดัดแปลงลำดับของดีเอนเอที่มีรหัสของโปรตีน P25 ตลอดจนการแยกโปรตีน P31 ดัดแปลงและโปรตีน P25 นั้นๆ 6.วิธีตามข้อถือสิทธิที่ 5 โดยที่ a) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ด้วย Tr- หรือ Pro-Asp-Pro-Gly หรือ b) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วย Trp หรือ Pro-Asp-Pro-Gly และแทนที่กรดอะมิโนที่ 16 และ 18 Arg จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเขนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วย Gln 7.วิธีตามข้อถือสิทธิที่ 6 โดยที่เซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพทิทิส บี มีลำดับกรดอะมิโนดังต่อไปนี้ MerGlnTrpAsnSerThrThrPheHisGlnAla Leu- LeuAspProArgValArgGlyLeuTyrPheProAla- GlyGlySerSerSer GlyThrValAsnProValProThr- ThrAlaSerProIleSerSerIlePheSer ArgThr- GlyAspProAlaProAsnMetGluAsnThrThrSerGly- PheLeuGly ProLeuLeuValLeuGlnAlaGlyPhe- PheLeuLeuThrArgIleLeuThrIle ProGlnSer- LeuAspSerTrpTrpThrSerLeuAsnPheLeuGly- GlyAlsPro ThrCysProGlyGlnAsnSerGlnSer- ProThrSerAsnHisSerProThrSer CysPro- ProIleCysProGlyTyrArgTrpMetCysLeuArgArg- PheIleIle PheLeuPheIleLeuLeuCysLeuIle- PheLeuleuValLeuLeuAspTyr GlnGlyMetLeu- ProValCysProLeuLeuProGlyThrSerThrTh- rSerThr GlyProCysLysThrCysThrIleProAlaGln- GlyThrSerMetPheProSer CysCysCysThrLvs- ProSerAspGlyAsnCysThrCysIleProIleProSer SerTrpAlaPheA;aArgPheLeuTrpGluTrpAlaSer- ValArgPheSerTrp LeuSerLeuLeuValPro- PheValGlnTrpPheValGlyLeuSerProThrVal TrpLeuSerValIleTrpMetMetTrpTryTrpGly- ProSerLeuTyrAsnIle LeuSerProPheLeu- ProLeuLeuProIlePhePheCysLeuTrpValTyrIle 8.วิธีตามข้อถือสิทธิที่ 6 โดยที่สายเพบไทด์ที่ครอบคลุมส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของลำดับกรดอะมิโนได้รับการกำจัดออก 9.วิธีสำหรับสร้างทรานสฟอร์แมนท์ที่มีดีเอนเอซึ่งมีลำดับที่มีรหัสของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีนแอนติเจโปรตีน P31 ชนิดดัดแปลงของไวรัสเฮพาทิทิส บี ที่มีแอนติเจนิซิตีของเซอร์เฟซของไวรัสเฮพาทิทิส บี และสามารถที่จะจับตัวกับเซรุ่มอัลบูมินของมนุษย์ที่โพลิเมอไรซ์ โดยที่ a) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือ เพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติตแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิค ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซีน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน อิสติดีน เฟนิลอะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน และลิวซีน หรือ b) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิด ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซีน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน ฮิสติดีน เฟนิลอะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน กับลิวซีน และแทนที่กรดอะมิโนอย่างน้อยหนึ่งตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วยส่วนกรดอะมิโนที่ 16,18,177 และ196 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิด ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซีน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน ฮิสติดีน เฟนิลอะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน กับลิวซีน วิธีการจะประกอบด้วยขั้นตอนการทรานสฟอร์มเจ้าบ้านด้วยดีเอนเอ 1 0.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 9 โดยที่ a) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือ เพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยด้วย Tr- หรือ Pro-Asp-Pro-Gly หรือ b) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วย Trp หรือ Pro-Asp-Pro-Gly และแทนที่กรดอะมิโนที่ 16 และ 18 Arg จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเขนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วย Gln 1 1.วิธีตามข้อถือสิทธิที่ 10 โดยที่เซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี มีลำดับกรดอะมิโนดังต่อไปนี้ MerGlnTrpAsnSerThrThrPheHisGlnAla Leu- LeuAspProArgValArgGlyLeuTyrPheProAla- GlyGlySerSerSer GlyThrValAsnProValProThr- ThrAlaSerProIleSerSerIlePheSer ArgThr- GlyAspProAlaProAsnMetGluAsnThrThrSerGly- PheLeuGly ProLeuLeuValLeuGlnAlaGlyPhe- PheLeuLeuThrArgIleLeuThrIle ProGlnSer- LeuAspSerTrpTrpThrSerLeuAsnPheLeuGly- GlyAlsPro ThrCysProGlyGlnAsnSerGlnSer- ProThrSerAsnHisSerProThrSer CysPro- ProIleCysProGlyTyrArgTrpMetCysLeuArgArg- PheIleIle PheLeuPheIleLeuLeuCysLeuIle- PheLeuleuValLeuLeuAspTyr GlnGlyMetLeu- ProValCysProLeuLeuProGlyThrSerThrTh- rSerThr GlyProCysLysThrCysThrIleProAlaGln- GlyThrSerMetPheProSer CysCysCysThrLvs- ProSerAspGlyAsnCysThrCysIleProIleProSer SerTrpAlaPheA;aArgPheLeuTrpGluTrpAlaSer- ValArgPheSerTrp LeuSerLeuLeuValPro- PheValGlnTrpPheValGlyLeuSerProThrVal TrpLeuSerValIleTrpMetMetTrpTryTrpGly- ProSerLeuTyrAsnIle LeuSerProPheLeu- ProLeuLeuProIlePhePheCysLeuTrpValTyrIle 1 2.วิธีตามข้อถือสิทธิที่ 11 โดยที่สายเพบไทด์ที่ครอบคลุมส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของลำดับกรดอะมิโนได้รับการกำจัดออกไป 1 3.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 4 โดยที่เจ้าบ้านประกอบด้วยยีสต์ 1 4.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 9 โดยที่เข้าบ้านประกอบด้วยจุลชีฟ Saccharomyces cerevisiae 1 5.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 9 ที่ทรานสฟอร์แมนท์ประกอบด้วย Saccharomyces cerevisiae AH22R-/pPHO P31-Ra 1 6.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 9 ที่ทรานสฟอร์มแมนท์ประกอบด้วย Saccharomyces cerevisiae AH22R-/pPHO P31-Rb 1 7.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 9 ที่ทรานสฟอร์มแมนท์ประกอบด้วย Saccharomyces cerevisiae AH22R-/pGLD P31-Rc 1 8.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 9 ที่ทรานสฟอร์มแมนท์ประกอบด้วย Saccharomyces cerevisiae AH22R-/pGLD P31-Rd 1 9.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 9 ที่ทรานสฟอร์มแมนท์ประกอบด้วย Saccharomyces cerevisiae AH22R-/pGLD P31-RcT 2 0.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 9 ที่ทรานสฟอร์มแมนท์ประกอบด้วย Saccharomyces cerevisiae AH22R-/pGLD P31-RdT 21. Method for generating a modified type of P31 protein antigen of hepatitis B virus with the antigenic activity of the hepatitis B virus and able to bind to serum. Human alumi polymerization, where a) removes or replaces the amino acid fraction at 48 Arg from the N-end of the serf and andogen protein P31 of the hepatitis B virus, or phe. A bile containing an amino acid fraction of 48 Arg within the peptide chain covering the 44th to 49th amino acid fraction from the N end of the Hepatiti virus P31 protein antigen. SB with one to four amino acids selected from the group containing asparagene, aspartic acid, alanine, isoleucine, glycine, glutamine, glutamic acid. Cysteine, serine, tyrosine, tritofanthreonine, valine, histidine, phenylalanine, proline, methionine, and leucine; or b) eliminate or Replaced the amino acid fraction 48 Arg from the N end of the P31 antigen protein P31 of the hepatitis B virus or peptide with an amino acid fraction of 48 Arg within the peptide range. It covers the amino acid fraction 44 to 49 from the N-end of the hepatitis B virus P31 protein antigen with one to four amino acids. Selected from a group containing aspartine, aspartic acid, alanine, isoleucine, glycine, glutamine, glutamic acid, cysteine, serine, tyrosine. Tryptophanthreonine, valine, histidine, phenyl-alanine, proline, methionine, and leucine, and replaces at least one amino acid selected from the group. It consists of the amino acid fraction at 16, 18, 177 and 196 from the N end of the hepatitis B virus P31 protein antigen with one to four amino acids selected from the A-containing group. Sparagene, aspartic acid, alanine, isoleucine, glycine, glutamine, glutamic acid, cysteine, serine, tyrosine, tryptophanthree Onene, valine, histidine, phenylalanine, proline, methionine, and leucine. The method consists of culturing good transformant with NA that Contains DNA sequences coded for the modified P31 protein and the separation of the modified P31 protein 2. Method of claim 1 where a) eliminates or replaces the amino acid fraction of 48 Arg from the N end of the ser. Hepatis B virus P31 protein antigen, or peptide at the amino acid fraction 48 Arg, within the peptide chain covering the 44th to 49th amino acid range. N of Surface Antigen P31 protein, requesting virase Hepatitis B with Trp or Pro-Asp-Pro-Gly, or b) Eliminate or replace the amino acid fraction at 48 Arg from the N tip of the surface antigen. Hepatitis B virus or peptide protein P31 with amino acid fraction 48 Arg within the tape band covering the amino acid segment 44 to 49 from the N end of the ser. Hepatis B virus P31 protein antigen with Trp or Pro-Asp-Pro-Gly And instead of the amino acid 16,18 Arg from the N-end of the Hepatis B virus surface antigen P31 with Gln 3. Method according to claim 2, where the surface antigen P31 The hepatitis B virus has the following amino acid sequence. MerGlnTrpAsnSerThrThrPheHisGlnAla Leu- LeuAspProArgValArgGlyLeuTyrPheProAla- GlyGlySerSerSer GlyThrValAsnProValProThr- ThrAlaSerProIleSerSerIlePheSer ArgThr- GlyAspProAlaProAsnMetGluAsnThrThrSerGly- PheLeuGly ProLeuLeuValLeuGlnAlaGlyPhe- PheLeuLeuThrArgIleLeuThrIle ProGlnSer- LeuAspSerTrpTrpThrSerLeuAsnPheLeuGly- GlyAlsPro ThrCysProGlyGlnAsnSerGlnSer- ProThrSerAsnHisSerProThrSer CysPro- ProIleCysProGlyTyrArgTrpMetCysLeuArgArg- PheIleIle PheLeuPheIleLeuLeuCysLeuIle- PheLeuleuValLeuLeuAspTyr GlnGlyMetLeu- ProValCysProLeuLeuProGlyThrSerThrTh- rSerThr GlyProCysLysThrCysThrIleProAlaGln- GlyThrSerMetPheProSer CysCysCysThrLvs- ProSerAspGlyAsnCysThrCysIleProIleProSer SerTrpAlaPheA; aArgPheLeuTrpGluTrpAlaSer- ValArgPheSerTrp LeuSerLeuLeuValPro. - PheValGlnTrpPheValGlyLeuSerProThrVal TrpLeuSerValIleTrpMetMetTrpTryTrpGly- ProSerLeuTyrAsnIle LeuSerProPheLeu- ProLeuLeuProIlePhePheCysLeuTrp. 4. Method according to claim 3, where the peptide chain covering the amino acid portion 44 to 49 from the N end of the amino acid sequence was eliminated. 5. Methods for generating (i) P25 serfax antigen P25 and (ii) serphase protein antigen P31 modified hepatitis B virus with hepati virus serface antigen. TISB and is able to bind to the polymerized human serum albumin, where a) eliminates or replaces the amino acid fraction at 48 Arg from the N end of the P31 protein antigen. Of hepatitis B virus, or peptide with amino acid fraction 48 Arg, within the peptide chain covering the 44th to 49th amino acid fraction from the N end of zerphe. Hepatis B virus P31 protein antigen with one to four amino acids selected from a group containing aspartine, aspartic acid, alanine, isoleucine, glycine. Scene glutamine, glutamic acid, cisterin, cysteine, serine, tyrosin, tryptophan, threonine, valine, histidine, phenyl-a Lanine, proline, methionine, and leucine, or b) eliminated or replaces the gramino fraction 48 arg from the N-end of the P31 antigen protein P31 of the hepatitis B or Peptide virus. The amino acid fraction 48 Arg within the peptide chain covering the 44th to 49th amino acid fraction from the N-end of the serf and andogen protein. P31 of hepatitis B with one to four amino acids selected from a group containing aspartine, aspartic acid, alanine, isoleucine, glycine, glutamine. Amine, glutamic acid, cysteine, serine, tyrosine, tryptophan, threonine, valine, histidine, phenylalanine, proline, methionine With leucine and replaces at least one amino acid selected from the group containing the amino acid fraction 16,18,177 and 196 from the N-end of the Hepatis B virus protein P31 antigen. One to four amino acids selected from the group containing aspartine, aspartic acid, alanine, isoleucine, glycine, glutamine, glutamic acid. Teine, serine, tyrosine, tryptophan, threonine, valine, histidine, phenylalanine, proline, methionine, and leucine. Transformant cultures with DNA containing DNA sequences coded for the modified P31 protein, DNA sequences with the P25 protein code, as well as the separation of modified P31 proteins and P25 proteins, were produced. 6. Method according to claim 5, where a) eliminates or replaces the amino acid fraction 48 Arg from the N-end of the antigen protein P31 of the hepa virus. Titis B or peptide with amino acid fraction 48 Arg within the peptide chain covering the 44th to 49th amino acid fraction from the N end of the protein antigen P31. With Tr- or Pro-Asp-Pro-Gly or b) eliminate or replace the amino acid fraction at 48 Arg from the N-end of the P31 antigen protein P31 of the hepatitis B virus or peptide containing The amino acid 48 Arg within the peptide chain covering the 44th to 49th amino acid fraction from the N-end of the hepatitis B virus P31 protein antigen with Trp or Pro-Asp-Pro-Gly And replaced the amino acids 16 and 18 Arg from the N end of the serface antigin protein P31 of the hepatitis B virus with Gln 7. Method according to claim 6, where Heptis B virus P31 protein antigen has the following amino acid sequence. MerGlnTrpAsnSerThrThrPheHisGlnAla Leu- LeuAspProArgValArgGlyLeuTyrPheProAla- GlyGlySerSerSer GlyThrValAsnProValProThr- ThrAlaSerProIleSerSerIlePheSer ArgThr- GlyAspProAlaProAsnMetGluAsnThrThrSerGly- PheLeuGly ProLeuLeuValLeuGlnAlaGlyPhe- PheLeuLeuThrArgIleLeuThrIle ProGlnSer- LeuAspSerTrpTrpThrSerLeuAsnPheLeuGly- GlyAlsPro ThrCysProGlyGlnAsnSerGlnSer- ProThrSerAsnHisSerProThrSer CysPro- ProIleCysProGlyTyrArgTrpMetCysLeuArgArg- PheIleIle PheLeuPheIleLeuLeuCysLeuIle- PheLeuleuValLeuLeuAspTyr GlnGlyMetLeu- ProValCysProLeuLeuProGlyThrSerThrTh- rSerThr GlyProCysLysThrCysThrIleProAlaGln- GlyThrSerMetPheProSer CysCysCysThrLvs- ProSerAspGlyAsnCysThrCysIleProIleProSer SerTrpAlaPheA; aArgPheLeuTrpGluTrpAlaSer- ValArgPheSerTrp LeuSerLeuLeuValPro. - PheValGlnTrpPheValGlyLeuSerProThrVal TrpLeuSerValIleTrpMetMetTrpTryTrpGly- ProSerLeuTyrAsnIle LeuSerProPheLeu- ProLeuLeuProIlePhePheCysLeuTrp 8. Method according to claim 6, where the peptide chain covering the amino acid portion 44 to 49 from the N end of the amino acid sequence was eliminated. 9.Method for constructing a transformant with a DNA sequence containing a coded sequence of the modified P31 antigens protein antigens of the hepatitis B virus with an antigen. The sergeogenesis of the hepatitis B virus and is able to bind to the polymerized human serum albumin, where a) eliminates or replaces the amino acid fraction. No 48 Arg from the N end of the P31 protein antigen of the hepatitis B virus or peptide with amino acid fraction 48 Arg within the peptide chain covering the acid segment. 44th to 49th amino from the N-end of the hepatitis B virus P31 protein antigen with one to four amino acids selected from the asparagene-aspartite group. Tit acid alanine isoleucine glycine glutamine glutamic acid cysteine serine tyrosine tryptophan threonine valineis Thidine, phenylalanine, proline, methionine, and leucine, or b) eliminated or replaced the amino acid fraction at 48 Arg from the N-end of the hepatic P31 protein antigen. Sb or peptide with amino acid fraction 48 Arg within the peptide chain covering the 44th to 49th amino acid fraction from the N-end of the serfce antigen. Hepatitis B virus P31 with one to four amino acids selected from the group containing asparagene, aspartic acid, alanine, isoleucine, glycine. Glutamine, glutamic acid, cysteine, serine, tyrosine, tryptophan, threonine, valine, histidine, phenylalanine, proline, methionine. It was extracted from leucine and replaced at least one amino acid selected from the group containing the amino acid portion 16,18,177 and 196 from the N-end of the hepatitis B virus protein P31 antigen. With one to four amino acids selected from a group containing aspartine, aspartic acid, alanine, isoleucine, glycine, glutamine, glutamic acid Steene, serine, tyrosine, tryptophan, threonine, valine, histidine, phenylalanine, proline, methionine, and leucine.The method consists of steps. Host Transformation with DNA 1 0. Claim 9 method where a) eliminates or replaces the amino acid fraction 48 Arg from the N end of the Hepati virus P31 protein antigen. TISB, or peptide with amino acid fraction 48 Arg, within the peptide chain covering the 44th to 49th amino acid fraction from the N end of the pro-antigen. P31 foot of hepatitis B virus with Tr- or Pro-Asp-Pro-Gly, or b) eliminated or replaced the amino acid fraction at 48 Arg from the N-end of the hepatitis B virus antigen P31. Titis B or peptide with amino acid fraction 48 Arg within the peptide chain covering the 44th to 49th amino acid fraction from the N end of the protein antigen P31. Of hepatitis B with Trp or Pro-Asp-Pro-Gly And replaced the amino acids 16 and 18 Arg from the N end of the serfe antigine protein P31 of the hepatitis B virus with Gln 1 1. Method according to claim 10, where the serfe The Hepatis B virus P31 protein antigen contains the following amino acid sequences: MerGlnTrpAsnSerThrThrPheHisGlnAla Leu- LeuAspProArgValArgGlyLeuTyrPheProAla- GlyGlySerSerSer GlyThrValAsnProValProThr- ThrAlaSerProIleSerSerIlePheSer ArgThr- GlyAspProAlaProAsnMetGluAsnThrThrSerGly- PheLeuGly ProLeuLeuValLeuGlnAlaGlyPhe- PheLeuLeuThrArgIleLeuThrIle ProGlnSer- LeuAspSerTrpTrpThrSerLeuAsnPheLeuGly- GlyAlsPro ThrCysProGlyGlnAsnSerGlnSer- ProThrSerAsnHisSerProThrSer CysPro- ProIleCysProGlyTyrArgTrpMetCysLeuArgArg- PheIleIle PheLeuPheIleLeuLeuCysLeuIle- PheLeuleuValLeuLeuAspTyr GlnGlyMetLeu- ProValCysProLeuLeuProGlyThrSerThrTh- rSerThr GlyProCysLysThrCysThrIleProAlaGln- GlyThrSerMetPheProSer CysCysCysThrLvs- ProSerAspGlyAsnCysThrCysIleProIleProSer SerTrpAlaPheA; aArgPheLeuTrpGluTrpAlaSer- ValArgPheSerTrp LeuSerLeuLeuValPro. - PheValGlnTrpPheValGlyLeuSerProThrVal TrpLeuSerValIleTrpMetMetTrpTryTrpGly- ProSerLeuTyrAsnIle LeuSerProPheLeu- ProLeuLeuProIlePhePheCysLeuTrp No. Amino acids were eliminated 1 3. Method of claim 4 where the host consists of yeast 1 4. Method of claim 9 where the entry of the house contains the microorganism. Saccharomyces cerevisiae 1 5. Method of claim 9 that the transformant consists of: Saccharomyces cerevisiae AH22R- / pPHO P31-Ra 1 6. Method of claim 9 that the transformant consists of: Saccharomyces cerevisiae AH22R- / pPHO P31-Rb 1 7. The method of claim 9 that the transformant consists of: Saccharomyces cerevisiae AH22R- / pGLD P31-Rc 1 8. The method of claim 9 that the transformant consists of: Saccharomyces cerevisiae AH22R- / pGLD P31-Rd 1 9. Method of claim 9 that the transformant consists of: Saccharomyces cerevisiae AH22R- / pGLD P31-RcT 2 0. The transformative Clause 9 method consists of: Saccharomyces cerevisiae AH22R- / pGLD P31-RdT 2
1.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 9 ที่ทรานสฟอร์มแมนท์ประกอบด้วย Saccharomyces cerevisiae AH22R-/pPHO 3125 21. The method of claim 9 that the transformant consists of: Saccharomyces cerevisiae AH22R- / pPHO 3125 2
2.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 9 ที่ทรานสฟอร์มแมนท์ประกอบด้วย Saccharomyces cerevisiae AH22R-/pPGLD 2531 22. The method of claim 9 that the transformant consists of: Saccharomyces cerevisiae AH22R- / pPGLD 2531 2
3.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 9 ที่ทรานสฟอร์มแมนท์ประกอบด้วย Saccharomyces cerevisiae AH22R-/pPGLD 25T31cT 23. The method of claim 9 that the transformant consists of: Saccharomyces cerevisiae AH22R- / pPGLD 25T31cT 2
4.วิธีการสำหรับสร้างดีเอนเอที่มีดีเอนเอซี่งมีลำดับที่มีรหัสของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน แอนติเจนโปรตีน P31 ชนิดดัดแปลงของไวรัสเฮพาทิทิส บี ที่มีแอนติเจนนิซิตีของเซอร์เฟซของไวรัสเฮพาทิทิส บี และสามารถจับตัวกับเซรุ่มอัลบูมินของมนุษย์ที่โพลิเมอไรซ์โดยที่ a) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิด ซิสเตอรีน ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซิน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน ฮิสติดีน เฟนิล-อะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน และลิวซีน หรือ b) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรออะมิโนที่ 48 arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนดิเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิด ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซีน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน ฮิสติดีน เฟนิลอะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน กับลิวซีน และแทนที่กรดอะมิโนอย่างน้อยหนึ่งตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วยส่วนกรดอะมิโนที่ 16,18,177 และ196 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิด ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซีน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน ฮิสติดีน เฟนิลอะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน กับลิวซีน วิธีการจะประกอบด้วยขั้นตอนของ (i) กำจัดโคคอนที่มีรหัสของส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามีนแอซิด ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซิน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน ฮิสติดีน เฟนิลอะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน และลิวซีน หรือ (ii) กำจัดโคคอนที่มีรหัสของส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิด ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซีน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน ฮิสติดีน เฟนิลอะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน กับลิวซีน และแทนที่กรดอะมิโนอย่างน้อยหนึ่งตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วยส่วนกรดอะมิโนที่ 16,18,177 และ 196 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิสบี ด้วยกรดอะมิโนจากหนึ่งถึงสี่ตัวที่คัดเลือกจากกลุ่มที่ประกอบด้วย แอสปาราจีน แอสปาติคแอซิด อะลานีน ไอโซลิวซีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิคแอซิด ซิสเตอีน ซีรีน ไทโรซีน ทริพโตฟาน ธรีโอนีน วาลีน อิสติดีน เฟนิลอะลานีน โปรลีน เมธิโอนีน กับลิวซีน 24. Methods for generating DNA sequences containing DNA serocle antigen protein. Modified Hepatis B virus P31 protein antigen containing the hepatitis B virus serous antigen and can bind to human serum albumin at the polymerase. Where a) removes or replaces the amino acid fraction at 48 Arg from the N end of the P31 protein antigen P31 of the hepatitis B virus or peptide with an amino acid fraction at 48 Arg within. The peptide chain covering the 44th to 49th amino acid fraction from the N end of the hepatitis B virus P31 antigen with one to four amino acids selected. From a group consisting of aspartine, aspartic acid, alanine, isoleucine, glycine, glutamine, glutamic acid, cysteine, serine Tyrosin, tryptophan, threonine, valine, histidine, phenyl-alanine, proline, methionine and leucine; or b) eliminate or replace the gram 48 arg from the N-end of the P31 protein antigen of the hepatitis B virus or peptide with an amino acid fraction of 48 Arg within the peptide chain covering the acid segment. 44 to 49 amino acids from the N end of the serfax andogen protein P31 of the hepatitis B virus with one to four amino acids selected from the active group. It contains asparagene, aspartic acid, alanine, isoleucine, glycine, glutamine, glutamic acid, cysteine, serine, tyrosine, trypto. Phanthreonine, valine, histidine, phenylalanine, proline, methionine and leucine, and replace at least one amino acid selected from the group containing the amino acid fraction. At 16,18,177 and 196 from the N-end of the Hepatitis B virus P31 protein antigen with one to four amino acids selected from a group containing aspartine aspartame. Tic acid, alanine, isoleucine, glycine, glutamine, glutamic acid, cysteine, serene, tyrosine, tryptophan, threonine, valinehi. Stidine, phenylalanine, proline, methionine, and leucine.The method consists of a procedure of (i) removing cocon with the code of the amino acid fraction 48 Arg from the N end of the ser. Hepatis B virus P31 protein antigens, or peptides with amino acid fraction 48 Arg, within the peptide chain covering the 44th to 49th amino acid fraction. N-side of the surface antigen P31 of the hepatitis B virus with one to four amino acids selected from the group containing aspartine aspartic acid alanine. Isoleucine Gly Scene Glutamine, Glutamine, Acid Cysteine, Serine, Tyrosin, Tryptophan, Threonine, Valine, Histidine, Phenylalanine, Proline. Methionine and Leucine, or (ii) eliminated cocon coded of amino acid fraction 48 Arg from the N-end of the P31 antigen protein P31 of the hepatitis B virus or peptide. There was also an amino acid fraction of 48 Arg within the peptide chain covering the 44th to 49th amino acid fraction from the N end of the Hepatitis B virus P31 protein antigen. One to four amino acids selected from the group containing aspartine, aspartic acid, alanine, isoleucine, glycine, glutamine, glutamic acid. Teine, serine, tyrosine, tryptophan, threonine, valine, histidine, phenylalanine, proline, methionine and leucine, and replace the amino acids like At least one was selected from the group containing the amino acid portions of 16,18,177 and 196 from the N-end of the surface antigen P31 of the hepatitis B virus. With one to four amino acids selected from a group containing aspartine, aspartic acid, alanine, isoleucine, glycine, glutamine, glutamic acid Steene, serine, tyrosine, tryptophan, threonine, valine, istidine, phenylalanine, proline, methionine and leucine 2
5.วิธีของข้อถือสิทธิที่ 24 โดยที่ a) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือ เพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วยด้วย Tr- หรือ Pro-Asp-Pro-Gly หรือ b) กำจัดหรือแทนที่ส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg จากปลาย N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี หรือเพบไทด์ที่มีส่วนกรดอะมิโนที่ 48 Arg ภายในช่วงของสายเพบไทด์ที่คลุมช่วงส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วย Trp หรือ Pro-Asp-Pro-Gly และแทนที่กรดอะมิโนที่ 16 และ 18 Arg จากปลายด้าน N ของเซอร์เฟซแอนติเขนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี ด้วย Gln 25. Method of claim 24, where a) removes or replaces the amino acid fraction 48 Arg from the N-end of the P31 antigen protein P31 of the hepatitis B virus or peptide that is involved. 48 Arg amino acids within the peptide chain covering the 44th to 49th amino acid fraction from the N-end of the hepatitis B virus P31 protein antigen with Tr- Or Pro-Asp-Pro-Gly or b) Eliminate or replace the amino acid fraction at 48 Arg from the N-end of the P31 antigen protein P31 of the hepatitis B virus or peptide with amino acid fraction. Amino at 48 Arg, within the peptide range covering the 44th to 49th amino acid fraction from the N-end of the Hepatis B virus P31 antigen protein with Trp or Pro-Asp. -Pro-Gly And replaced the 16th and 18th amino acids Arg from the N-end of the serfax antigine protein P31 of the hepatitis B virus with Gln 2.
6.วิธีตามข้อถือสิทธิที่ 25 โดยที่เซอร์เฟซแอนติเจนโปรตีน P31 ของไวรัสเฮพาทิทิส บี มีลำดับกรดอะมิโนดังต่อไปนี้ MerGlnTrpAsnSerThrThrPheHisGlnAla Leu- LeuAspProArgValArgGlyLeuTyrPheProAla- GlyGlySerSerSer GlyThrValAsnProValProThr- ThrAlaSerProIleSerSerIlePheSer ArgThr- GlyAspProAlaProAsnMetGluAsnThrThrSerGly- PheLeuGly ProLeuLeuValLeuGlnAlaGlyPhe- PheLeuLeuThrArgIleLeuThrIle ProGlnSer- LeuAspSerTrpTrpThrSerLeuAsnPheLeuGly- GlyAlsPro ThrCysProGlyGlnAsnSerGlnSer- ProThrSerAsnHisSerProThrSer CysPro- ProIleCysProGlyTyrArgTrpMetCysLeuArgArg- PheIleIle PheLeuPheIleLeuLeuCysLeuIle- PheLeuleuValLeuLeuAspTyr GlnGlyMetLeu- ProValCysProLeuLeuProGlyThrSerThrTh- rSerThr GlyProCysLysThrCysThrIleProAlaGln- GlyThrSerMetPheProSer CysCysCysThrLvs- ProSerAspGlyAsnCysThrCysIleProIleProSer SerTrpAlaPheA;aArgPheLeuTrpGluTrpAlaSer- ValArgPheSerTrp LeuSerLeuLeuValPro- PheValGlnTrpPheValGlyLeuSerProThrVal TrpLeuSerValIleTrpMetMetTrpTryTrpGly- ProSerLeuTyrAsnIle LeuSerProPheLeu- ProLeuLeuProIlePhePheCysLeuTrpValTyrIle 26. Method according to claim 25, where the hepatis B virus serfe antigen P31 protein has the following amino acid sequence. MerGlnTrpAsnSerThrThrPheHisGlnAla Leu- LeuAspProArgValArgGlyLeuTyrPheProAla- GlyGlySerSerSer GlyThrValAsnProValProThr- ThrAlaSerProIleSerSerIlePheSer ArgThr- GlyAspProAlaProAsnMetGluAsnThrThrSerGly- PheLeuGly ProLeuLeuValLeuGlnAlaGlyPhe- PheLeuLeuThrArgIleLeuThrIle ProGlnSer- LeuAspSerTrpTrpThrSerLeuAsnPheLeuGly- GlyAlsPro ThrCysProGlyGlnAsnSerGlnSer- ProThrSerAsnHisSerProThrSer CysPro- ProIleCysProGlyTyrArgTrpMetCysLeuArgArg- PheIleIle PheLeuPheIleLeuLeuCysLeuIle- PheLeuleuValLeuLeuAspTyr GlnGlyMetLeu- ProValCysProLeuLeuProGlyThrSerThrTh- rSerThr GlyProCysLysThrCysThrIleProAlaGln- GlyThrSerMetPheProSer CysCysCysThrLvs- ProSerAspGlyAsnCysThrCysIleProIleProSer SerTrpAlaPheA; aArgPheLeuTrpGluTrpAlaSer- ValArgPheSerTrp LeuSerLeuLeuValPro. - PheValGlnTrpPheValGlyLeuSerProThrVal TrpLeuSerValIleTrpMetMetTrpTryTrpGly- ProSerLeuTyrAsnIle LeuSerProPheLeu- ProLeuLeuProIlePhePheCysLeuTrp 2
7.วิธีตามข้อถือสิทธิที่ 26 โดยที่สายเพบไทด์ที่ครอบคลุมส่วนกรดอะมิโนที่ 44 ถึง 49 จากปลายด้าน N ของลำดับกรดอะมิโนได้รับการกำจัดออกไป7. Method according to claim 26, where the peptide chain covering the amino acid portion 44 to 49 from the N end of the amino acid sequence was eliminated.