SU1237154A1 - Method of obtaining protein hydrolysate from bone - Google Patents
Method of obtaining protein hydrolysate from bone Download PDFInfo
- Publication number
- SU1237154A1 SU1237154A1 SU843771442A SU3771442A SU1237154A1 SU 1237154 A1 SU1237154 A1 SU 1237154A1 SU 843771442 A SU843771442 A SU 843771442A SU 3771442 A SU3771442 A SU 3771442A SU 1237154 A1 SU1237154 A1 SU 1237154A1
- Authority
- SU
- USSR - Soviet Union
- Prior art keywords
- hydrolysis
- carried out
- bone
- hours
- hydrolyzate
- Prior art date
Links
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Description
Изобретение относитс к м сной Г1ромьпш1енности, в частности к способам получени белкового гидролизата из кости.The invention relates to meat production, in particular to methods for producing protein hydrolyzate from bone.
Цель изобретени - повьшение вы- хода и улучшение качества готового гидролизата путем повышени степени расщеплени белка и полного растворени в воде.The purpose of the invention is to increase the yield and improve the quality of the finished hydrolyzate by increasing the degree of protein breakdown and complete dissolution in water.
Способ осуществл ют следующим об- разом.The method is carried out as follows.
Кость измельчают и обезжиривают органическим растворителем 3 раза при 20-22°С в течение А-6 ч. Получен ньй экстракт направл ют на вьщеление жира и регенерацию органического растворител , а обезжиренную кость подвергают гомогенизации в воде. Затем осуществл ют кислотньм гидролиз при рН 2-2,5 и 70°С в течение 18-24 ч и щелочной гидролиз при рН 10,0-10,5 в течение 6-8 ч при 70°С. Гидролизат сгущают,охлаждают и от- дел ют минеральные компоненты, а оставшуюс после сгущени часть гидролизата направл ют на ферменThe bone is crushed and degreased with an organic solvent 3 times at 20-22 ° C for A-6 hours. The resulting extract is directed to the removal of fat and the regeneration of the organic solvent, and the defatted bone is homogenized in water. Acid hydrolysis is then carried out at a pH of 2-2.5 and 70 ° C for 18-24 hours and alkaline hydrolysis at a pH of 10.0-10.5 for 6-8 hours at 70 ° C. The hydrolyzate is thickened, cooled and the mineral components are separated, and the remaining part of the hydrolyzate after condensation is sent to the ferment.
тативный гидролиз при рН 7,0-7,5 в течение от 4-6 ч при 40-45 С с последующей инактивацией фермента при 100°С в течение 15 мин. Инактивизо- ванный фермент фильтруют, а затем белковьй гидролизат сгущают и сушат П р и м е р 1. 1 кг кости измельчают на дробилке до размеров частиц 1000 (У и обрабатывают 2 л ацетона при 22°С и периодическом перемешивании в течение 6 ч, экстракт отдел ют , осадок обрабатывают 2 л свежего ацетона в тех же услови х, и операцию повтор ют. Полученные экстракты соедин ют, направл ют на отделение жира и регенерацию ацетона, а обезжиренную кость гомогенизируют с 3 объемами воды, подкисл ют НС t до рН 2,5 и гИдролизуют при 70 С в течение 24 ч. 3л полученного гидролизата подщелачивают NaOH до рН 10,5 и гид- ролизуют при 70 С в течение 8 ч,после чего гидролизат сгущают до 300мл охлаждают до 4 С в течение 4 ч, оса- док.солей отдел ют, а надосадочную жидкость нейтрализуют добавлением HCf до рН 7,5, добавл ют 3 гпрепара- та протосубтилина Г10Х (0,3% к ис- ходкой массе сьфь ) и провод т гид- ролиз при 45 С в течение 6 ч, после чего гидролизат нагревают при 100 С в течение 15 мин дл инактивации феTative hydrolysis at pH 7.0-7.5 for 4-6 hours at 40-45 C followed by inactivation of the enzyme at 100 ° C for 15 minutes. The inactivated enzyme is filtered, and then the protein hydrolyzate is thickened and dried. EXAMPLE 1. 1 kg of the bone is crushed in a crusher to a particle size of 1000 (Y and treated with 2 l of acetone at 22 ° C and occasional stirring for 6 h, the extract is separated, the precipitate is treated with 2 liters of fresh acetone under the same conditions, and the operation is repeated. The resulting extracts are combined, sent to separate the fat and regenerate acetone, and the defatted bone is homogenized with 3 volumes of water, acidified with HC t to pH 2.5 and hydrolyze at 70 ° C for 24 hours. 3 l of the obtained g the rolizate is made alkaline with NaOH to pH 10.5 and hydrolyzed at 70 ° C for 8 hours, after which the hydrolyzate is concentrated and cooled down to 300 ml to 4 ° C for 4 hours, the precipitate is removed, and the supernatant is neutralized pH 7.5, add 3 g of the preparation of protosubtilin G10X (0.3% to the weight of the mixture) and carry out the hydrolysis at 45 ° C for 6 hours, after which the hydrolyzate is heated at 100 ° C for 15 minutes to inactivate fe
5 five
tsts
2525
5 50 55 5 50 55
мента, фильтруют, фильтрат сгущают до 150 мл и сушат сублимацией. Получают 190 г (выход 19% к массе исходного сьфь ) готового продукта со степенью расщеплени белка 92%, полностью растворимого в воде и не имеющего горького вкуса.filter, the filtrate is concentrated to 150 ml and dried by sublimation. 190 g (yield 19% by weight of the starting product) of the final product are obtained with a protein splitting degree of 92%, completely soluble in water and not having a bitter taste.
Пример2. 1кг кости измельчают на дробилке до размеров частиц 1000 |И и обрабатывают 2 л ацетона при 20 С и периодическом перемешивании в течение 4 ч, экстракт отдел ют осадок обрабатывают 2 л свежего ацетона в тех же услови х, и операцию повтор ют. Далее процесс провод т анахгогично описанному в примере 1 за исключением того, что кислотньй и щ€шочной гидролиз провод т при 75 с в течецие соответственно 18 и 6 ч, а ферментативньй гидролиз - при 40 С и рН 7,0 в течение 4 ч. Получают -1 70 г (выход 17% к массе исходного сырь ) готового продукта со степенью расщеплени белка 90%, полностью растворимого в воде и не имекмце- го 1 орького вкуса.Example2. 1 kg of bone is crushed in a crusher to a particle size of 1000 | I and treated with 2 liters of acetone at 20 ° C and occasional stirring for 4 hours, the extract is separated, treated with 2 liters of fresh acetone under the same conditions, and the operation is repeated. The process is then carried out analogously as described in Example 1, except that acid and brutal hydrolysis is carried out at 75 seconds for 18 and 6 hours, respectively, and enzymatic hydrolysis at 40 ° C and pH 7.0 for 4 hours. -170 g (yield 17% by weight of the starting material) of the final product is obtained with a degree of protein cleavage of 90%, completely soluble in water and not exceeding 1 bitter taste.
П р и м е р 3. 1кг кости измельчают на дробилке до размеров частиц 1000 JU и обрабатывают 2 л ацетона при 21 Си периодическом перемешивании в течение 5 ч, экстракт отдел ют , осадок обрабатывают 2 л свежего ацетона в тех же услови х, и операцию повтор ют. Далее процесс провод т аналогично описанному в примере 1 за исключением того, что кислотньй и щелочной гидролиз провод т при 72°С в течение соответственно 21 и 7ч, а ферментативньй гидролиз - при 42 С и рН 7,2 в течение 5 ч. Получают 180 г (выход 15% к массе исходного сьфь ) готового продукта со степенью расщеплени белка 91%, полностью растворимого в воде и не имеющего горького вкуса.Example 3: 1kg of the bone is crushed in a crusher to a particle size of 1000 JU and treated with 2 liters of acetone at 21 C, with occasional stirring for 5 hours, the extract is separated, the residue is treated with 2 liters of fresh acetone under the same conditions, and the operation is repeated. The process is then carried out as described in Example 1, except that acid and alkaline hydrolysis is carried out at 72 ° C for 21 and 7 hours, and enzymatic hydrolysis at 42 ° C and pH 7.2 for 5 hours. Get 180 g (yield 15% by weight of the starting material) of the finished product with a degree of protein cleavage of 91%, completely soluble in water and not having a bitter taste.
П р и м е р 4.1 кг кости измельчают на дробилке доразмеров часиц lOOOjii. Далее процесс провод т аналогично описанному в примере 1 за исключением того, что операцию обезжиривани кости провод т 2 раза при 15 С, кислотньй и щелочной гидролиз осуществл ют при 60 С. Получают 160 г готового продукта (16% к массе исходного сырь ) со степенью расщеплени белка 70%, не раствор ющегос .полностью в воде и имегацего горьковатый вкус.PRI me R 4.1 kg of the bone is crushed on the crusher of the sizes of the lOOOjii particles. Next, the process is carried out as described in Example 1, except that the bone degreasing operation is carried out 2 times at 15 ° C, acid and alkaline hydrolysis is carried out at 60 ° C. 160 g of the finished product is obtained (16% by weight of the starting material) with a degree cleavage of the protein 70%, not dissolving completely in water and having a bitter taste.
1 one
ПримерЗ. 1кг кости измельчают на дробилке до размеров частиц 1000 (К . Далее процесс провод т аналогично примеру 1 за исключением того , что кислотный и щелочной гидролиз осуществл ют при , а фермен- тативньш гидролиз - при 35 С и рН 6,0, причем ферментативный гидроли- зат направл ют на сгущение, мину стадию фильтрации. Получают 175 г готового продукта (17,5% к массе исходного сьфь ) со степенью расщеплени белка 55%, плохо растворимого в воде и имек цего горьковатый привкус.Example 1 kg of the bone is crushed in a crusher to a particle size of 1000 (K. The process is then carried out analogously to Example 1, except that acid and alkaline hydrolysis is carried out at, and enzymatic hydrolysis is carried out at 35 ° C and pH 6.0, and the enzymatic hydrolysis - the concentration is directed to a condensation, a filtration stage is mined. 175 g of the finished product (17.5% by weight of the starting material) is obtained with a protein splitting degree of 55%, poorly soluble in water and having a bitter taste.
Выход готового продукта согласно изобретению составл ет 17-19% к массе сырь со степенью расщеплени белка 90-92%.The yield of the finished product according to the invention is 17-19% by weight of the raw material with a degree of protein cleavage of 90-92%.
Известно, что в состав межклеточного органического матрикса костной ткани входит 18-20% белков, главным из которых вл етс коллаген, а также мукопротеины, сиалоаротеины и другие неколлагеновые белки. При обычном физиологическом состо нии кости коллаген образует с минеральными веществами совершенную биологическую структуру, отличающуюс большой механической прочностью и высокой физиологической активностью. Однако при высокой температуре, которой подвергаетс кость на стадии обезжиривани согласно известным способам, происходит нарушение привычных св зей в молекул рной организации этого белка, вследствие чего KonjjareH частично извлекаетс из кости вместе с жиром. При этом также тер ютс и неколлагеновые белки, хорошо растворимые в воде. Это приводит к снижению общего выхода готового продукта.It is known that the composition of the extracellular organic matrix of bone tissue includes 18-20% of proteins, the main of which is collagen, as well as mucoproteins, sialoaroteins and other non-collagen proteins. In the usual physiological state of bone, collagen forms with minerals a perfect biological structure, which is characterized by high mechanical strength and high physiological activity. However, at high temperature, which the bone undergoes at the degreasing stage according to known methods, the usual bonds in the molecular organization of this protein are disrupted, as a result of which KonjjareH is partially removed from the bone along with the fat. At the same time, noncollagen proteins, which are well soluble in water, are also lost. This leads to a decrease in the overall yield of the finished product.
Остающийс в костном матриксе коллаген претерпевает глубокие денату- рационные изменени , в частности нарушаетс чередование сегментов, построенных из непол рных аминокислот и участков, где преобладают пол рные аминокислоты. Такие нарушени первичной структуры коллагена привод т к нежелательным изменени м его физико-химических и функциональных свойств. В этих Услови х ферментативный гидролиз белка кости по известному способу вл етс малоэффективным, поскольку ферменты не имеют возможности свободно проникать к видоизмененным участкам пептидных св зей белка. Кроме того,еле3715АCollagen remaining in the bone matrix undergoes deep denaturational changes, in particular, the alternation of segments constructed from non-polar amino acids and regions dominated by polar amino acids is disturbed. Such violations of the primary structure of collagen lead to undesirable changes in its physicochemical and functional properties. Under these conditions, the enzymatic hydrolysis of bone protein by a known method is ineffective, since the enzymes do not have the ability to freely penetrate to the modified regions of the peptide bonds of the protein. In addition, only3715A
дует учитывать и своеобразную последовательность аминокислот в молекуле коллагена, в которой содержитс около 30% глицина и около 15% аланина, 5 а расщепление св зей между которыми затрудгштельно даже в нативных б л- ках.It also takes into account a peculiar amino acid sequence in the collagen molecule, which contains about 30% glycine and about 15% alanine, 5 and the cleavage of the bonds between them is difficult even in native cells.
В результате ферментативного гидролиза расщепление молекулы коллаге10 на происходит лишь в незначительной степени, а последуюпщй кислотный гидролиз дает возможность получить в основном лишь пептидные фрагменты, но не отдельные аминокислоты. Многие изAs a result of enzymatic hydrolysis, the collapse of the collagen molecule 10 does not occur to an insignificant degree, and the subsequent acid hydrolysis makes it possible to obtain basically only peptide fragments, but not individual amino acids. Many of
15 получаемых пептидов имеют горькова- тьй вкус и не адсорбируютс на поверхности частиц активированного угл на стадии осветлени гидролизата. Поэтому получаемьй по известному спо20 собу готовый продукт также имеет горьковатый вкус, что ограничивает возможности его практического применени .The 15 peptides obtained have a bitter taste and do not adsorb to the surface of the activated carbon particles at the stage of clarification of the hydrolyzate. Therefore, the finished product obtained according to a known method also has a bitter taste, which limits the possibilities of its practical application.
25 Согласно изобретению с целью обез- жиривани кости используют трехкратную обработку этого сьфь органическим растворителем, преимущественно ацетоном, при этом остаточное содержание жира в костном матриксе снижаетс до 0,5-1%, а нативные свойства белка полностью сохран ютс . Так как молекулы коллагена содержат ограниченный набор аминокислот, специфическое расщепление св зей между ко3025 According to the invention, for the purpose of degreasing the bone, this treatment is carried out three times with an organic solvent, mainly acetone, while the residual fat content in the bone matrix is reduced to 0.5-1%, and the native properties of the protein are fully preserved. Since collagen molecules contain a limited set of amino acids, specific cleavage of bonds between ko
3535
4040
торьми затруднительно при использовании ферментов, необходимо проводить сначала кислотный, а затем щелочной гидролиз при умеренных температурах (70-75 с). При этом комбинированное использование кислотного и щелочного гидролиза позвол ет не только подготовить субстрат к дальнейшему более эффективному гидролизу ферментами, но и создает оптималь- ные услови дл образовани солей (в результате взаимодействи используемых при гидролизе НС В и NaOH), которые легко могут быть выделены из реакционной среды при охлаждении. 50 Дл расщеплени оставшихс после осуществлени кислотного и щелочного гидролиза пептидных св зей при фер- . ментативном гидролизе исключаетс Since it is difficult to use enzymes, it is necessary to carry out acidic and then alkaline hydrolysis at moderate temperatures (70-75 s). In this case, the combined use of acid and alkaline hydrolysis allows not only preparing the substrate for further more efficient hydrolysis by enzymes, but also creates optimal conditions for the formation of salts (as a result of the interaction of HC B and NaOH used in the hydrolysis). the reaction medium during cooling. 50 For cleavage of peptide bonds remaining after acid and alkaline hydrolysis at fer-. mental hydrolysis is excluded
необходимость использовани дорого- 55 сто щих ферментных препаратов, например папаина. Высока степень расщеплени белка (90-92%) в готовом продукте достигаетс при примененииthe need to use expensive 55 enzyme preparations, such as papain. A high degree of protein cleavage (90-92%) in the finished product is achieved by using
, ,
дешевого и доступного ферментного препарата протосубтилина Г10Х, Врем каждой обработки сырь растворителем составл ет 4-6 ч, поскольку меньша продолжительность обработки снижает эффективность обезжиривавши, а большее врем контакта с тканью мозга этого экстрагента не приводит к дополнительному извлечению жиров и увеличивает возможность возникно- вени денатурационньгх изменений в белковой матрице мозга.Protosubtilin G10X, an inexpensive and affordable enzyme preparation. The time of each raw material treatment is 4-6 hours, because a shorter processing time reduces the efficiency of degreasing, and longer contact time with the brain tissue of this extractant does not result in additional fat extraction and increases the possibility of denaturation changes in the protein matrix of the brain.
Сырье подвергают обезжириванию расщепителем - ацетоном - до остаточного содержани жира О, 5-1%, по- скольку получить остаточное содержание жира менее 0,5% практически не удаетс , а сохранение в сырье остаточного содержани жира более 1% в значительной степени затрудн ет реализацию последующих стадий технологического процесса получени белкового гидролизата из кости. Температурные режимы обезжиривани выбираютс исход из того, что при тем пературе менее процесс обезжиривани замедл етс , а при темпера- туре вьше 22°С возрастает степень улетучивани ацетона, что обусловливает необходимость проведени про- цесса в герметически закрытых емкост х и ведет к значительному повышению стоимости процесса, а следовательно , и целевого продукта.The raw material is subjected to degreasing with a splitter — acetone — to a residual fat content of% 5–1%, since it is practically impossible to obtain a residual fat content of less than 0.5%, and preserving the residual fat content in the raw material of more than 1% makes it difficult to implement subsequent stages of the process of obtaining protein hydrolyzate from the bone. The degreasing temperature regimes are chosen based on the fact that, at a lower temperature, the degreasing process slows down, and at a temperature above 22 ° C, the degree of volatilization of acetone increases, which necessitates the process in hermetically sealed containers and leads to a significant increase in cost. process, and hence the target product.
Предлагаемые температурные и временные,режимы кислотного и щешоч ного гидролиза также вл ютс оптимальными и обеспечивают расщепление белка до 90-92% (примеры 1-3). При более низких температурах (ниже 70 С проведени этих видов гидролиза така степень расщеплени не достигаетс (примеры 4-5) и целевой продук обладает горьковатым, вкусом. При более высоких температурах (более 75 С дальнейшего расщеплени белка не происходит. Увеличение температуры кислотного и щелочного гидролиза вьше 70-75 С нецелесообразно также и потому, что в отличие от извест- ного способа, когда коллаген кости на стадии обезжиривани подвергаетс воздействию высоких температур, вследствие чего денатурируетс , по предлагаемому способу процесс обез- жиривани проводитс в м гких температурных режимах (20-22 С) и молекулы коллагена сохран ютс в нативном состо нии, а следовательно, дл их расщеплени требуютс менее высокие температуры, чем дл расщеплени денатурированного белка.The proposed temperature and time, acid and scale hydrolysis regimes are also optimal and provide protein cleavage up to 90-92% (examples 1-3). At lower temperatures (below 70 ° C, these types of hydrolysis are not achieved such degree of cleavage (examples 4-5) and the target product has a bitter taste. At higher temperatures (more than 75 ° C, no further protein cleavage occurs. An increase in acid and alkaline temperature hydrolysis is higher than 70-75 ° C also impractical because, in contrast to the known method, when the collagen of the bone at the degreasing stage is exposed to high temperatures, as a result of which it is denatured, the proposed method The degreasing process is carried out in mild temperature conditions (20-22 ° C) and the collagen molecules remain in their native state, and therefore, lower temperatures are required for their cleavage than for cleavage of denatured protein.
Увепичение температуры ферментативного гидролиза (вьше ) приводит к частичной инактивации ферментного препарата к снижению его каталитических функций, а диапазон рН 7,0-7,5 вл етс оптимальным дл действи этого фермента. Запредельные значени рН привод т к ослаблению протеолитической активности протосубтилина Г10Х.Increasing the temperature of enzymatic hydrolysis (higher) leads to a partial inactivation of the enzyme preparation to a decrease in its catalytic functions, and the pH range of 7.0-7.5 is optimal for the action of this enzyme. Extreme pH values lead to a decrease in the proteolytic activity of protosubtilin G10X.
Указанные временные параметры кислотного (18-24 ч), щелочного (6- 8 ч) и ферментативного (4-6 ч) гидролиза при заданных температурах в оптимальными , При увеличении времекм проведени этих видов гидролиза свыше указанных значений (т.е. свыше 24, 8 и 6 ч соответственно ) дальнейшего расщеплени молекул бешка (свыше 92%) не наблюдаетс При уменьшении времени проведени этих видов гидролиза (т.е. менее 18s 6 и 4 ч соответственно) рас ш;еш1ение молекул белка до оптимальных значений (90-92%) не успевает произойти. В результате получаемьш проду ст характеризуетс незначительной растворимостью в воде и имеет горьковатый вкус.The indicated time parameters of acid (18-24 h), alkaline (6-8 h) and enzymatic (4-6 h) hydrolysis at given temperatures at optimum, With an increase in the time required for these types of hydrolysis to exceed the indicated values (i.e. more than 24 , 8 and 6 h, respectively) no further splitting of the beshka molecules (over 92%) is observed. When the time required for these types of hydrolysis is reduced (i.e., less than 18s 6 and 4 h, respectively), the protein molecules are reduced to optimal values (90- 92%) does not have time to happen. As a result, the product obtained is characterized by a low solubility in water and has a bitter taste.
Проведение ферментативного гидролиза при температуре ниже 40°С неэффективно , поскольку температурньй оптим:7м каталитической активности ферментного препарата протосубтилина Г10Х, используемого дл осуществлени гидролиза, лежит в пределах 40-45 С и ниже этих значений температуры фермент почти не работает,Conducting enzymatic hydrolysis at a temperature below 40 ° C is inefficient because the temperature is optimal: 7m of the catalytic activity of the enzyme preparation Protosubtilin G10X used for hydrolysis is between 40-45 ° C and below these values the temperature of the enzyme does not work,
Изобретение позвол ет улучшить качество различных видов 1 шсопродук тов при частичной замене м са белковым гидролизатом. При этом сырьем дл получени белкового гидролизата получаемого согласно изобретению, служит кость убойньсх животных.The invention makes it possible to improve the quality of various types of 1 products by partially replacing meat with protein hydrolyzate. In this case, the raw material for obtaining protein hydrolyzate obtained according to the invention is the bone of slaughter animals.
В таблице приведены показатели предлагаемого и известного способов .The table shows the performance of the proposed and known methods.
Предлагаемый 17-19 Известный 13-15Offered 17-19 Famous 13-15
Составитель И.Кутукова Редактор А.Огар Техред О.ГортвайCompiled by I.Kutukova Editor A.Ogar Tehred O.Gortvay
Заказ 3214/3 Тираж 543ПодписноеOrder 3214/3 Circulation 543Subscription
ВНИИПИ Государственного комитета СССРVNIIPI USSR State Committee
по делам изобретений и открытий 113035, Москва, Ж-35, Раушска наб., д.4/5for inventions and discoveries 113035, Moscow, Zh-35, Raushsk nab., 4/5
Производственно-полиграфическое предпри тие, г.Ужгород, ул.Проектна .4Production and printing company, Uzhgorod, Projecto st. 4
90-92 Полностью Безвкусный растворим90-92 Fully Tasteless dissolve
60-62 Частично Горьковатый растворим60-62 Partially Gorky Soluble
Корректор Л.ПатайProofreader L. Patay
Claims (1)
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SU843771442A SU1237154A1 (en) | 1984-07-31 | 1984-07-31 | Method of obtaining protein hydrolysate from bone |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SU843771442A SU1237154A1 (en) | 1984-07-31 | 1984-07-31 | Method of obtaining protein hydrolysate from bone |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| SU1237154A1 true SU1237154A1 (en) | 1986-06-15 |
Family
ID=21130984
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| SU843771442A SU1237154A1 (en) | 1984-07-31 | 1984-07-31 | Method of obtaining protein hydrolysate from bone |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| SU (1) | SU1237154A1 (en) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2516759C2 (en) * | 2012-08-30 | 2014-05-20 | Общество с ограниченной ответственностью "Урал Сигма" | Method of industrial processing of protein-bearing organic wastes |
-
1984
- 1984-07-31 SU SU843771442A patent/SU1237154A1/en active
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| Патент US № 3368906, кл. 90-110, опублик. 1968. Патент US № 3692538, кл. 99-107, опублик. 1972. * |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2516759C2 (en) * | 2012-08-30 | 2014-05-20 | Общество с ограниченной ответственностью "Урал Сигма" | Method of industrial processing of protein-bearing organic wastes |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JPH0331414B2 (en) | ||
| JPS6243654B2 (en) | ||
| JP4226299B2 (en) | Method for producing fish-derived gelatin peptide | |
| JP2012244930A (en) | Method for producing collagen peptide from bonito bone as raw material | |
| CA2493722A1 (en) | Method for recovering peptides/amino acids and oil/fat from one or more protein-containing raw materials, products produced by the method, and use of the products | |
| CN1543507A (en) | Method of deamidation of milk protein and method of denaturation of milk protein | |
| JPS62257360A (en) | Production of tasty substance composed mainly of low molecular weight peptide | |
| SU1237154A1 (en) | Method of obtaining protein hydrolysate from bone | |
| JP4227984B2 (en) | Composition for improving flavor and taste of food | |
| WO2004039994A1 (en) | Sodium chondroitin sulfate, chondroitin sulfate-containing material and processes for producing the same | |
| KR20030067441A (en) | Method for obtaining oil and protein hydrolysate from marine sources having protein tissues and oil and protein hydrolysate obtained by using the same | |
| JP2003284586A (en) | Method for producing collagen peptide and method for producing product utilizing the same | |
| JPH0360480B2 (en) | ||
| US5108908A (en) | Process for the treatment of proteinic solutions containing pigments such as heminic groups or chlorophylls in view of their decolorization and products thus obtained | |
| JP2960894B2 (en) | Production method of fermented seasonings | |
| JPH08140585A (en) | Production of low-molecular potato protein | |
| JP3415154B2 (en) | Method for producing low chromium protein hydrolyzate | |
| JPS6128370A (en) | Fish protein hydrolyzate and production thereof | |
| DK146630B (en) | PROCEDURE FOR GELATINE PREPARATION BY PROCESSING COLLAGENIC MATERIAL WITH PROTEOLYTIC ENZYMES | |
| RU2808050C1 (en) | Method for obtaining protein hydrolyzate from atlantic cod processing waste | |
| JPH0420581B2 (en) | ||
| JPH0584050A (en) | Protein hydrolyzate and its production | |
| SU1717072A1 (en) | Method for obtaining hydrolyzate from blood elements | |
| JPS63219348A (en) | Fermentation product compounded with protease | |
| JPH0453498B2 (en) |