SE500044C2 - Peptidförening, antiserum framställt med användning av denna förening samt användning av föreningen - Google Patents
Peptidförening, antiserum framställt med användning av denna förening samt användning av föreningenInfo
- Publication number
- SE500044C2 SE500044C2 SE8500712A SE8500712A SE500044C2 SE 500044 C2 SE500044 C2 SE 500044C2 SE 8500712 A SE8500712 A SE 8500712A SE 8500712 A SE8500712 A SE 8500712A SE 500044 C2 SE500044 C2 SE 500044C2
- Authority
- SE
- Sweden
- Prior art keywords
- protein
- amyloid
- compound
- peptide compound
- amino acid
- Prior art date
Links
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 title claims abstract description 26
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 title claims abstract description 26
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 claims abstract description 12
- 102000054727 Serum Amyloid A Human genes 0.000 claims abstract 12
- 108700028909 Serum Amyloid A Proteins 0.000 claims abstract 6
- 101710190759 Serum amyloid A protein Proteins 0.000 claims abstract 6
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 claims description 4
- 239000008280 blood Substances 0.000 claims description 4
- 238000001514 detection method Methods 0.000 claims description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 abstract description 3
- 150000001413 amino acids Chemical group 0.000 description 4
- 238000000034 method Methods 0.000 description 4
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 description 2
- 241000283973 Oryctolagus cuniculus Species 0.000 description 2
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 2
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 description 1
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Natural products OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 description 1
- 239000000427 antigen Substances 0.000 description 1
- 102000036639 antigens Human genes 0.000 description 1
- 108091007433 antigens Proteins 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 description 1
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 description 1
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 description 1
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Natural products OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 1
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 description 1
- 125000000291 glutamic acid group Chemical group N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)* 0.000 description 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000003053 immunization Effects 0.000 description 1
- 238000002649 immunization Methods 0.000 description 1
- 238000003119 immunoblot Methods 0.000 description 1
- 230000002055 immunohistochemical effect Effects 0.000 description 1
- 239000007924 injection Substances 0.000 description 1
- 238000002347 injection Methods 0.000 description 1
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 description 1
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000000741 isoleucyl group Chemical group [H]N([H])C(C(C([H])([H])[H])C([H])([H])C([H])([H])[H])C(=O)O* 0.000 description 1
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 1
- 125000003607 serino group Chemical group [H]N([H])[C@]([H])(C(=O)[*])C(O[H])([H])[H] 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 230000002194 synthesizing effect Effects 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
- C07K14/47—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals
- C07K14/4701—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals not used
- C07K14/4713—Autoimmune diseases, e.g. Insulin-dependent diabetes mellitus, multiple sclerosis, rheumathoid arthritis, systemic lupus erythematosus; Autoantigens
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Rheumatology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Immunology (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Hematology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Rehabilitation Therapy (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Diabetes (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
Description
15 20 25 30 35 500 044 Ett ändamål med uppfinningen är därför att överbrygga svårigheten hos den kända tekniken och därigenom lägga grunden för en väl fungerande metod av det ovan beskrivna slaget. Ändamålet uppnås enligt uppfinningen med hjälp av de peptidföreningar och antisera som definieras i de efterföljande patentkraven och som kommer att beskrivas närmare i fortsättnin- dgen.
BESKRIVNING AV UPPEINNINGEN _ Enligt uppfinningen åstadkommes en peptidförening av det slag som anges i ingressen till patentkravet 1. Utmärkande för peptidföreningen är bl a att summan av hydrofilicitetsvärdena för respektive aminosyrarester i peptidföreningen är större än 0.
Uttrycket “hydrofilicitetsvärde" är vedertaget på området och används enligt uppfinningen exakt på det sätt som beskrivs i Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol 78, No 6, pp 3824-3828, June 1981. I denna litteraturhänsvisning återfinns även en tabell över sådana värden för enskilda aminosyrarester.
Antalet aminosyrarester i en sådan peptidförening kan variera, men av skäl som förklaras närmare i exempelvis Nature, vol 299, 14, October 1982, p 596 för syntetiska peptidföreningar i allmänhet, skall detta antal vara större än eller lika med 6.
Dessutom skall aminosyraresterna i peptidföreningen bilda en i AA och SAA naturligen förekommande sekvens.
Enligt uppfinningen är peptidföreningen uppbyggd av aminosyraresterna Ser-Asp-Ala-Arg-Glu-Asn-Ile-Gln-Arg i nämnd ordning. En sådan peptidföreningen har visat sig vara effektiv för att producera antisera för ovan angivna ändamål.
Peptidföreningen enligt uppfinningen framställes på syntetisk väg med användning av i och för sig konventionella metoder på området. Även om det alltså i och för sig inte innebär några större svårigheter att syntetisera en peptidföre- ning med förutbestämd aminosyrasekvens, är det icke desto mindre förvånande att en syntetisk peptidförening enligt uppfinningen kan användas för att framställa ett specifikt antiserum mot AA och/eller SAA, detta med tanke på att det är synnerligen svårt när de naturliga proteinerna skall tjänstgöra som antigen, dels 10 15 20 25 30 35 500 044 3 därför att det är svàrt att isolera dem helt fria från event- uella kontaminerande substanser, dels därför att de är svår- eller olösliga i ordinära buffertar. Dessutom kan den tänkbara peptiden för immunisering väljas pá många olika sätt, eftersom det inte existerar någon helt tillförlitlig metod att välja "rätt" peptid.
En på syntetisk väg framställd peptidförening, som visat sig fungera väl enligt uppfinningen för just framställning av specifika antisera mot AA och/eller SAA, är en nonapeptid med följande aminosyrasekvens: Ser-Asp-Ala-Arg-Glu-Asn-Ile-Gln-Arg där på känt sätt de använda koderna har följande betydelser: Ser=serin Asp=asparaginsyra Ala=alanin Arg=arginin Glu=glutaminsyra Asn=asparagin Ile=isoleucin Gln=glutamin Enligt uppfinningen àstadkommes även ett antiserum för pàvisande av AA i ett vävnadsprov. Antiserumet kännetecknas av att det är framställt med användning av en nonapeptid med följande aminosyrasekvens: Ser-Asp-Ala-Arg-Glu-Asn-Ile-Gln-Arg.
Dessutom åstadkommes enligt uppfinningen ett antiserum för bestämning av koncentrationen av SAA i blod, vilket känne- tecknas av att det är framställt med användning av en nonapeptid med följande aminosyrasekvens: Ser-Asp-Ala-Arg-Glu-Asn-Ile-Gln-Arg.
Den ovan definierade nonapeptiden kopplad till en hög- molekylär bärare enligt konventionell teknik injicerades i fem kaniner två gånger med tre veckors mellanrum. Samtliga kaniner producerade antisera som reagerade specifikt såväl med AA i kroppsvävnader som SAA i blod i immunohistokemiska tekniker och i immunoblot-tekniker av känt slag. Produktionen av antiserum fortsatte utan titerförlust i sex månader utan förnyade injek- tioner av nonapeptid-bärarkomplexet och kan därför betraktas som stabil.
INDUSTRIELL ANVÄNDBARHET Peptidföreningarna enligt uppfinningen är särskilt an- vändbara för produktion av specifika antisera mot AA och/eller SAA.
Antisera framställda med användning av peptidföreningarna enligt uppfinningen är därför särskilt värdefulla för att påvisa AA i vävnadsprover och/eller för att bestämma koncentrationen av SAA i blod.
Claims (4)
1. Peptidförening innehållande aminosyrarester som är naturligt förekommande i amyloid A protein och serum amyloid A protein, kännetecknad av, att summan av hydrofilicitetsvärdena för respektive aminosyrarester är större än 0, att peptidföre- ningen är framställd på syntetisk väg, och att antalet amino- syrarester är minst 6 i form av en naturligt förekommande amino- syrarestsekvens i amyloid A protein och serum amyloid A protein, vilken sekvens är uppbyggd av följande aminosyrarester i nämnd ordning: Ser-Asp-Ala-Arg-Glu-Asn-Ile-Gln-Arg.
2. Användning av en peptidförening enligt kravet 1 för framställning av antisera.
3. Antiserum för pàvisande av amyloid A protein i ett vävnadsprov, kännetecknat av, att nämnda antiserum är framställt under användning av en peptidförening enligt kravet 1.
4. Antiserum för bestämning av koncentrationen av serum amyloid A protein i ett blodprov, kännetecknat av, att nämnda antiserum är framställt under användning av en peptidförening enligt kravet 1.
Priority Applications (6)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SE8500712A SE500044C2 (sv) | 1985-02-15 | 1985-02-15 | Peptidförening, antiserum framställt med användning av denna förening samt användning av föreningen |
| AT86101063T ATE74367T1 (de) | 1985-02-15 | 1986-01-27 | Peptidverbindung und durch diese verbindung hergestelltes antiserum. |
| DE8686101063T DE3684625D1 (de) | 1985-02-15 | 1986-01-27 | Peptidverbindung und durch diese verbindung hergestelltes antiserum. |
| EP86101063A EP0191349B1 (en) | 1985-02-15 | 1986-01-27 | A peptide compound and antiserum produced by using this compound |
| US06/826,551 US4755380A (en) | 1985-02-15 | 1986-02-06 | Peptide from amyloid A and antiserum therefor |
| JP61029162A JPS61191697A (ja) | 1985-02-15 | 1986-02-14 | ペプチド化合物およびこの化合物を使用して製造された抗血清 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| SE8500712A SE500044C2 (sv) | 1985-02-15 | 1985-02-15 | Peptidförening, antiserum framställt med användning av denna förening samt användning av föreningen |
Publications (3)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| SE8500712D0 SE8500712D0 (sv) | 1985-02-15 |
| SE8500712L SE8500712L (sv) | 1986-08-16 |
| SE500044C2 true SE500044C2 (sv) | 1994-03-28 |
Family
ID=20359128
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| SE8500712A SE500044C2 (sv) | 1985-02-15 | 1985-02-15 | Peptidförening, antiserum framställt med användning av denna förening samt användning av föreningen |
Country Status (6)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4755380A (sv) |
| EP (1) | EP0191349B1 (sv) |
| JP (1) | JPS61191697A (sv) |
| AT (1) | ATE74367T1 (sv) |
| DE (1) | DE3684625D1 (sv) |
| SE (1) | SE500044C2 (sv) |
Families Citing this family (13)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| SE454299B (sv) * | 1986-10-08 | 1988-04-18 | Westermark P | Sats innehallande polypeptid som finns i pankreasoamyloid och/eller antikroppar riktade mot polypeptiden |
| GB8709871D0 (en) * | 1987-04-27 | 1987-06-03 | Turner R C | Peptides |
| GB8720115D0 (en) * | 1987-08-26 | 1987-09-30 | Cooper G J S | Treatment of diabetes mellitus |
| US5134062A (en) * | 1988-03-22 | 1992-07-28 | Cornell Research Foundation, Inc. | Diagnosis of neuronal disorders and screening potential therapeutic agents therefor |
| JPH11510596A (ja) * | 1995-07-21 | 1999-09-14 | ザ・プロヴォスト，フェローズ・アンド・スカラーズ・オブ・ザ・カレッジ・オブ・ザ・ホーリー・アンド・アンディヴァイデッド・トリニティー・オブ・クイーン・エリザベス・ニアー・ダブリン | ヒト急性期血清アミロイドａタンパク質、組換えタンパク質、特異的抗体の定量的測定法 |
| WO1997006184A1 (fr) * | 1995-08-08 | 1997-02-20 | Eiken Kagaku Kabushiki Kaisha | Anticorps reconnaissant l'amyloide a serique |
| JP3511023B2 (ja) | 1999-08-25 | 2004-03-29 | アキュプレックス，リミティド ライアビリティーカンパニー | 感染及び炎症状態の検出のための分泌された生物学的流体の診断アッセイ |
| EP1222275A2 (en) * | 1999-10-22 | 2002-07-17 | The Board of Regents of the University of Nebraska | Serum amyloid a isoform from colostrum |
| US20050107315A1 (en) * | 2001-11-21 | 2005-05-19 | Board Of Regents Of The University Of Nebraska | Mammary-associated serum amuloid a3 promoter sequences and used for same |
| US7368546B2 (en) * | 2003-01-21 | 2008-05-06 | The Board Of Regents Of The University Of Nebraska | Human SAA3 nucleic acid molecule, protein, and methods of use for same |
| ES2297521T3 (es) * | 2003-12-23 | 2008-05-01 | F. Hoffmann-La Roche Ag | Metodo para la evaluacion de la artritis reumatoide mediante la medicion de anti-pcc e interleuquina 6. |
| WO2011041476A2 (en) * | 2009-09-30 | 2011-04-07 | Battelle Memorial Institute | Biobased polyol cross-linkers for use in preparing polyesters and reversible polyurethanes |
| CN108299551A (zh) * | 2018-02-09 | 2018-07-20 | 北京市华信行生物科技有限公司 | 血清淀粉样蛋白a1突变体及其制备方法和应用 |
-
1985
- 1985-02-15 SE SE8500712A patent/SE500044C2/sv unknown
-
1986
- 1986-01-27 EP EP86101063A patent/EP0191349B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1986-01-27 DE DE8686101063T patent/DE3684625D1/de not_active Expired - Fee Related
- 1986-01-27 AT AT86101063T patent/ATE74367T1/de not_active IP Right Cessation
- 1986-02-06 US US06/826,551 patent/US4755380A/en not_active Expired - Fee Related
- 1986-02-14 JP JP61029162A patent/JPS61191697A/ja active Pending
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| US4755380A (en) | 1988-07-05 |
| JPS61191697A (ja) | 1986-08-26 |
| SE8500712L (sv) | 1986-08-16 |
| EP0191349A3 (en) | 1988-04-20 |
| ATE74367T1 (de) | 1992-04-15 |
| EP0191349B1 (en) | 1992-04-01 |
| EP0191349A2 (en) | 1986-08-20 |
| DE3684625D1 (de) | 1992-05-07 |
| SE8500712D0 (sv) | 1985-02-15 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Johnson et al. | The primary structure of thioredoxin from Chromatium vinosum determined by high-performance tandem mass spectrometry | |
| Hwang et al. | Purification, partial characterization, and immunological relationships of multiple low molecular weight protease inhibitors of soybean | |
| Marchesi et al. | Selective solubilization of a protein component of the red cell membrane | |
| SE500044C2 (sv) | Peptidförening, antiserum framställt med användning av denna förening samt användning av föreningen | |
| Adam et al. | Correlation of structure and adjuvant activity of N-acetyl muramyl-L-alanyl-D-isoglutamine (MDP), its derivatives and analogues. Anti-adjuvant and competition properties of stereoisomers | |
| Isemura et al. | Identification of full-sized forms of salivary (S-type) cystatins (cystatin SN, cystatin SA, cystatin S, and two phosphorylated forms of cystatin S) in human whole saliva and determination of phosphorylation sites of cystatin S | |
| Goyert et al. | Isolation of I–A subregion-like molecules from subhuman primates and man | |
| Titani et al. | Immunoglobulin structure: variation in the sequence of Bence Jones proteins | |
| US4525300A (en) | Human leukemia virus-related peptides, antibodies of the peptides and a process for production of the antibodies | |
| Comi et al. | Gγ and Aγ globin chains separation and quantitation by isoelectric focusing | |
| Steiner et al. | Characterization of reaction centers from photosynthetic bacteria. II. Amino acid composition of the reaction center protein and its subunits in Rhodopseudomonas spheroides R-26 | |
| Glenner et al. | Human amyloid protein: diversity and uniformity | |
| Benjamini et al. | Immunochemical studies on the tobacco mosaic virus protein. VII. Binding of octanoylated peptides of the tobacco mosaic virus protein with antibodies to the whole protein | |
| JOUBERT | Snake Venom Toxins: The Amino‐Acid Sequences of Three Toxins (CM‐8, CM‐11 and CM‐13a) from Naja haje annulifera (Egyptian cobra) Venom | |
| De Caro et al. | N-terminal sequence extension in the glycosylated forms of human pancreatic stone protein. The 5-oxoproline N-terminal chain is O-glycosylated on the 5th amino acid residue | |
| EP0055113B1 (en) | Deca- undeca- dodeca- and tridecapeptides with thymic activity, method for their preparation and compositions containing them | |
| DiAugustine et al. | Evidence for isoaspartyl1 (deamidated) forms of mouse epidermal growth factor | |
| EP0138616A2 (en) | Nona- and dodecapeptides for augmenting natural killer cell activity, processes for making them and pharmaceutical compositions comprising them | |
| Mandel | Electrophoretic studies of saliva | |
| Nakamuro et al. | Common antigenic structures of HL-A antigens: IV. HL-A common portion fragment isolated from spent culture medium of human lymphoid cell lines | |
| ABIKO et al. | Synthesis of the nonatriacontapeptide corresponding to the entire amino acid sequence of calf thymosin β8 and its effect on the impaired T-cell subsets in patients with Lupus Nephritis | |
| Grimek et al. | Isolation and characterization of the subunits of highly purified ovine follicle-stimulating hormone | |
| AU6393990A (en) | Hiv related peptides | |
| Bradshaw et al. | Amino acid composition and the amino terminal end groups of the α-and β-chains of four Lemur hemoglobins | |
| US4771125A (en) | Human soluble immune response suppressor |