RU2779318C2 - Новые капсидные белки адено-ассоциированного вируса - Google Patents

Abstract

Данное изобретение относится к биотехнологии. Представлен адено-ассоциированный вирус (AAV), содержащий капсидный белок, композиция для лечения связанного с мышцами заболевания или нарушения, способ доставки трансгена в мышечную клетку, способ лечения субъекта, страдающего связанным с мышцами нарушением или заболеванием, экспрессионный вектор, клетка для экспрессии капсидного белка AAV, применение AAV в изготовлении лекарственного средства для лечения связанного с мышцами нарушения или заболевания; кДНК, содержащая нуклеотидную последовательность, кодирующую капсидный белок, способ нацеливания трансгена на мышечную клетку и способ продуцирования адено-ассоциированного вируса (AAV). Изобретение позволяет примененить адено-ассоциированный вирус (AAV) в способах генной терапии. 30 н. и 42 з.п. ф-лы, 10 табл., 3 пр.

Description

[0001] Данная заявка заявляет приоритет по предварительной заявке Соединенных Штатов № 62/366383, поданной 26 июля 2017 года, которая полностью включена в данный документ посредством ссылки.

ОБЛАСТЬ ИЗОБРЕТЕНИЯ

[0002] Изобретение относится к новым капсидным белкам адено-ассоциированного вируса (AAV), частицам AAV, содержащим новый капсидный белок, полинуклеотидам, кодирующим данные капсидные белки, и векторам AAV, экспрессирующим данные капсидные белки. Изобретение также относится к способам получения описанных в данном документе векторов AAV, экспрессирующих новые капсидные белки согласно данному изобретению, и их терапевтическим применениям.

УРОВЕНЬ ТЕХНИКИ

[0003] AAV является парвовирусом с дефектной репликацией, одноцепочечным ДНК-геномом, длина которого составляет около 4,7 т.п.н., включая 145 нуклеотидные инвертированные концевые повторы (ITR). Нуклеотидная последовательность генома AAV серотипа 2 (AAV2) представлена в Srivastava et al., J Virol, 45: 555-564 (1983), и в скорректированном виде в Ruffing et al., J Gen Virol, 75: 3385-3392 (1994). Цис-функционирующие последовательности, управляющие репликацией вирусной ДНК (rep), капсидированием/упаковкой, и интеграцией в хромосому клетки-хозяина, содержатся в ITR. Три промотора AAV, p5, p19 и p40 (называемые по их относительным позициям картирования), управляют экспрессией двух открытых рамок считывания AAV, кодирующих гены rep и cap. Два промотора rep (p5 и p19), в комбинации с различным сплайсингом одного интрона AAV (по нуклеотидам 2107 и 2227), приводят к получению четырех белков rep (rep 78, rep 68, rep 52 и rep 40) из гена rep. Белки rep обладают несколькими ферментативными свойствами, которые в конечном счете отвечают за репликацию вирусного генома. Ген cap экспрессируется из промотора p40 и кодирует три капсидных белка VP1, VP2 и VP3. Сайты альтернативного сплайсинга и неконсенсусные сайты инициации транскрипции отвечают за продуцирование трех родственных капсидных белков. Одиночный консенсусный сайт полиаденилирования находится в позиции 95 карты генома AAV. Жизненный цикл и генетика AAV рассмотрены в Muzyczka, Current Topics in Microbiology and Immunology, 158: 97-129 (1992).

[0004] Когда AAV инфицирует клетку человека, вирусный геном может интегрироваться в хромосому 19, что приводит к скрытой инфекции клетки. Продуцирование инфекционного вируса не происходит, если клетка не инфицирована вспомогательным вирусом (например, аденовирусом или герпесвирусом). В случае аденовируса гены E1A, E1B, E2A, E4 и VA обеспечивают вспомогательные функции. При инфицировании вспомогательным вирусом, AAV-провирус высвобождается и размножается, и продуцируются как AAV, так и аденовирус.

[0005] AAV обладает уникальными признаками, которые делают его привлекательным в качестве вектора вакцины для экспрессии иммуногенных пептидов/полипетидов, и в качестве вектора доставки чужеродной ДНК в клетки, например, в генной терапии. Инфицирование клеток AAV в культуре является нецитопатическим, а природная инфекция людей и других животных является латентной и бессимптомной. Кроме того, AAV поражает многие клетки млекопитающих, что позволяет делать мишенями различные типы тканей in vivo. Провирусный геном AAV остается инфекционным при клонировании ДНК в плазмиды, что делает возможным создание рекомбинантных геномов. Кроме того, поскольку сигналы, управляющие репликацией AAV, капсидированием генома и интеграцией, содержатся в ITR генома AAV, может быть заменено некоторое или все содержимое примерно 4,3 т.п.н. генома (кодирующее репликационные белки и структурные капсидные белки, rep-cap) на чужеродную ДНК, такую как генная кассета, содержащая промотор, ДНК представляющую интерес и сигнал полиаденилирования. Белки rep и cap могут быть предоставлены in trans. Еще одна важная особенность AAV заключается в том, что он является чрезвычайно стабильным и стойким вирусом. Он легко выдерживает условия, применяемые для инактивации аденовируса (от 56° до 65°C в течение нескольких часов), что делает холодовое хранение AAV менее проблемным. AAV даже может быть лиофилизирован. Наконец, AAV-инфицированные клетки не являются устойчивыми к суперинфекции.

[0006] Векторы AAV находят применение в многочисленных способах генной терапии млекопитающих, и существует потребность в новых и/или модифицированных векторах AAV и сопутствующем вирусе, которые находят применение в способах генной терапии. Согласно данному изобретению предложены новые векторы AAV, экспрессирующие новые капсидные белки AAV или функциональные химерные сконструированные капсидные белки AAV согласно данному изобретению, и новые, неприродные вирионы AAV, содержащие данные векторы или капсидные белки.

СУЩНОСТЬ ИЗОБРЕТЕНИЯ

[0007] Согласно изобретению предложены новые капсидные белки AAV, которые могут быть новыми капсидными белками VP1, VP2 или VP3, неприродный вирус AAV, содержащий любой из данных капсидных белков, и использование такого вируса AAV в способах генной терапии и использование в приготовлении медикаментов для способов генной терапии. В некоторых вариантах осуществления, капсидные белки AAV выделяют и определяют из различных тканей млекопитающих. Аминокислотные последовательности некоторых новых капсидных белков VP1, полученных из млекопитающих, представлены как SEQ ID NO: 15-89, и в данном документе также описаны соотносящиеся позиции соответствующих последовательностей VP2 и VP3. Кроме того, согласно изобретению предложены новые сконструированные химерные капсидные белки AAV, которые имеют каркасную аминокислотную последовательность, полученную из одной капсидной последовательности AAV, и фрагменты последовательности капсидного белка, полученные, по меньшей мере, из одной отличающейся капсидной последовательности AAV. Аминокислотные последовательности иллюстративных сконструированных химерных капсидных VP1-белков AAV представлены как SEQ ID NO: 90-157. В совокупности, новые капсидные белки упоминаются в данном документе как «капсидные белки AAV согласно данному изобретению». Термин «неприродный» при использовании в отношении любой обсуждаемой композиции, описанной в данном документе, означает, что композиция не является продуктом природы, а наоборот искусственно синтезируется рекомбинантными или другими способами.

[0008] В одном варианте осуществления, согласно изобретению предложено вектор и адено-ассоциированный вирус (AAV), имеющий капсидный белок, имеющий аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 95% идентична: (i) любой из SEQ ID NO: 15-89, (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 15-89, или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 15-89, и дополнительно имеющий трансген, причем трансген состоит из гетерологичного гена, функционально связаного с регуляторными последовательностями, которые контролируют экспрессию гетерологичного гена в клетке-хозяине. В другом варианте осуществления, капсидный белок имеет аминокислотную последовательность: i) любой из SEQ ID NO: 15-89, (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 15-89, или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 15-89. В еще одном варианте осуществления, AAV имеет последовательность инвертированного концевого повтора AAV. В других вариантах осуществления, AAV смешивают с физиологически совместимым носителем.

[0009] В другом варианте осуществления, изобретение относится к вектору и AAV, имеющему химерный капсидный белок, причем химерный капсидный белок имеет аминокислотную последовательность VP1 реципиентного каракаса капсида AAV, имеющего вариабельные области I, II, III, IV, V, VI, VII, VIII и IX, за исключением того, что одна или большее количество вариабельных областей I, II, III, IV, V, VI, VII, VIII и IX заменяются соответствующей вариабельной областью из одного или большего количества донорных капсидов AAV. В другом варианте осуществления, только одну вариабельную область реципиентного капсида заменяют соответствующей вариабельной областью из донорного капсида. В дополнительном варианте осуществления, две или большее количество вариабельных областей реципиентного капсида заменяют соответствующими вариабельными областями из одного донорного капсида AAV. В еще одном варианте осуществления, две или большее количество вариабельных областей реципиентного капсида AAV заменяют соответствующими вариабельными областями из двух или большего количества донорных капсидов AAV. В другом варианте осуществления, все девять вариабельных областей реципиентного капсида AAV заменяют соответствующими вариабельными областями из одного донорного капсида. В еще одном варианте осуществления, реципиентный капсид AAV имеет область GBS или область петли GH, и область GBS или область петли GH заменяют соответствующей областью из одного или большего количества донорных капсидов AAV. В дополнительном варианте осуществления, все девять вариабельных областей и область GBS реципиентного капсида AAV заменяют соответствующими вариабельными областями и областью GBS из одного или большего количества донорных капсидов AAV. В еще одном варианте осуществления, все девять вариабельных областей и область GBS реципиентного капсида AAV заменяют соответствующими областями и областью GBS из двух или большего количества донорных капсидов AAV. В другом варианте осуществления, петлю GH реципиентного капсида AAV заменяют соответствующей областью петли GH из донорного капсида AAV. В дополнительном варианте осуществления, все девять вариабельных областей и область петли GH реципиентного капсида AAV заменяют соответствующими вариабельными областями и областью петли GH из одного или большего количества донорных капсидов AAV. В одном варианте осуществления, последовательность реципиентного капсида AAV представляет собой любую из SEQ ID NO: 1-14, и последовательности донорного капсида AAV выбирают из любой из SEQ ID NO: 1-14, и при этом реципиентный капсид AAV и донорный капсид AAV являются разными. В другом варианте осуществления, последовательность реципиентного капсида AAV представляет собой любую из SEQ ID NO: 1-89, и последовательности донорного капсида AAV выбирают из любой из SEQ ID NO: 1-89, и при этом реципиентный капсид AAV и донорный капсид AAV являются разными. В еще одном варианте осуществления, химерный капсид имеет аминокислотную последовательность любой из SEQ ID NO: 90-157.

[0010] В другом варианте осуществления, согласно данному изобретению предложен способ доставки трансгена в клетку, включающий в себя стадию приведения в контакт клетки с любым AAV, раскрытым в данном документе. В другом варианте осуществления, согласно данному изобретению предложен способ лечения субъекта от нарушения или заболевания, связанного с аномальной активностью эндогенного белка, включающий стадию введения субъекту эффективного количества AAV, раскрытого в данном документе, причем AAV имеет трансген, который кодирует биологически активную копию белка. В еще одном варианте осуществления, способы включают доставку трансгена в мышечную клетку. В дополнительном варианте осуществления, заболевание представляет собой мышечную дистрофию Дюшенна, и трансген кодирует микродистрофин.

[0011] В одном варианте осуществления, согласно данному изобретению предложена композиция, содержащая вектор или AAV, раскрытый в данном документе для доставки трансгена в клетку. В другом варианте осуществления, согласно данному изобретению предложена композиция, содержащая эффективное количество вектора или AAV, раскрытых в данном документе, для лечения нарушения или заболевания, связанного с аномальной активностью эндогенного белка, причем вектор AAV имеет трансген, который кодирует биологически активную копию белка. В еще одном варианте осуществления, композиция доставляет трансген в мышечную клетку. В дополнительном варианте осуществления, заболевание представляет собой мышечную дистрофию Дюшенна, и трансген кодирует микродистрофин.

[0012] Согласно изобретению также предложено применение описанного в данном документе вектора или AAV для приготовления лекарственного средства, эффективного в лечении субъекта, страдающего от нарушения или заболевания, связанного с аномальной активностью эндогенного белка, причем вектор или AAV имеет трансген, который кодирует биологически активную копию белка. В еще одном варианте осуществления, лекарственное средство доставляет трансген в мышечную клетку. В дополнительном варианте осуществления, заболевание представляет собой мышечную дистрофию Дюшенна, и трансген кодирует микродистрофин.

[0013]

[0014] Согласно данному изобретению предложены фрагменты любого из капсидных белков AAV согласно изобретению, которые сохраняют биологическую активность капсидного белка AAV. Иллюстративные фрагменты включают в себя сплайсинг варианты капсидных белков VP2 и VP3, и фрагменты, содержащие одну или большее количество вариабельных областей (VR) капсидного белка и/или связывающую гликан последовательность (GBS) капсидного белка и/или петлю GH. Согласно изобретению также предложены новые, неприродные частицы AAV, содержащие фрагмент капсидного белка, и те, которые содержат фрагмент капсидного белка, имеющий по меньшей мере 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98 или 99% идентичности последовательности с специфически определенным фрагментом капсидного белка.

[0015] В одном варианте осуществления, согласно данному изобретению предложен выделенный капсидный белок адено-ассоциированного вируса (AAV), причем капсидный белок содержит: (i) аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 95%, 96%, 97%, 98% или 99% идентична аминокислотной последовательности VP1 любой из SEQ ID NO: 15-89, или области VP2 или VP3 любой из SEQ ID NO: 15-89, или (ii) аминокислотную последовательность VP1, содержащую любую из SEQ ID NO: 15-89, или область VP2 или VP3 любой из SEQ ID NO: 15-89. В некоторых вариантах осуществления, капсидный белок соединен с гетерологичной аминокислотной последовательностью. Согласно данному изобретению также предложены неприродные частицы AAV, имеющие или содержащие любой из данных капсидных белков. В некоторых вариантах осуществления, неприродная частица AAV, содержащая любой из вышеописанных капсидных белков VP1, VP2 или VP3, содержит нуклеиновую кислоту, имеющую инвертированные концевые повторы AAV, и трансген, содержащий гетерологичный ген, функционально связанный с регуляторными последовательностями, которые управляют экспрессией гетерологичного гена в клетке-хозяине. В других вариантах осуществления, неприродная частица AAV, содержащая любую из капсидных последовательностей VP1, VP2 или VP3, описанных в данном документе, содержит гетерологичный трансген, функционально связанный с регуляторными последовательностями, которые контролируют экспрессию трансгена в клетке-хозяине. Как применяется в данном документе, термин «гетерологичный ген» или «гетерологичная регуляторная последовательность» означает, что указанный ген или регуляторная последовательность не присутствуют естественным образом в векторе или частице AAV, и является искусственно введенным(нной) в него(нее). Термин «трансген» относится к нуклеиновой кислоте, которая содержит как гетерологичный ген, так и регуляторные последовательности, которые функционально связаны с гетерологичным геном, которые контролируют экспрессию данного гена в клетке-хозяине.

[0016] Согласно данному изобретению таже предложен полинуклеотид, содержащий нуклеотидную последовательность, кодирующую капсидный белок адено-ассоциированного вируса (AAV), причем капсидный белок содержит: (i) аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 95%, 96%, 97%, 98% или 99% идентична аминокислотной последовательности VP1 любой из SEQ ID NO: 15-89, или области VP2 или VP3 любой из SEQ ID NO: 15-89, или (ii) аминокислотную последовательность VP1, содержащую любую из SEQ ID NO: 15-89, или область VP2 или VP3 любой из SEQ ID NOS: 15-89, причем полинуклеотид функционально связан с гетерологичной регуляторной контролирующей последовательностью. По существу, понятно, что полинуклеотиды согласно данному изобретению являются неприродными. Согласно данному изобретению также предложены векторы AAV, содержащие любую из данных полинуклеотидных последовательностей, функционально связанных с гетерологичной регуляторной последовательностью и композициями, содержащими данные векторы AAV, включая фармацевтические композиции.

[0017] В другом варианте осуществления, согласно данному изобретению предложен выделенный вектор адено-ассоциированного вируса (AAV), содержащий полинуклеотидную последовательность, кодирующую капсидный белок, и гетерологичную последовательность трансгена, причем капсидный белок содержит: (i) аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 95%, 96%, 97%, 98% или 99% идентична аминокислотной последовательности VP1 любой из SEQ ID NO: 15-89, или области VP2 или VP3 любой из SEQ ID NO: 15-89, или (ii) аминокислотную последовательность VP1, содержащую любую из SEQ ID NO: 15-89, или область VP2 или VP3 любой из SEQ ID NOS: 15-89. Согласно изобретению также предложены композиции, содержащие данные векторы AAV, включая фармацевтические композиции.

[0018] Данное изобретение также основано на новом открытие, описанном в данном документе, заключающемся в том, что капсидные последовательности AAV VP1 содержат девять различных вариабельных областей, область GBS и область петли GH и что замена одной из данных областей в одной капсидной последовательности VP1 AAV на соответствующую область(ти) из, по меньшей мере, второй, отличающейся капсидной последовательности VP1 AAV может создавать новые химерные капсиды AAV, и ассоциированные с ними AAV являются функциональными, способны трансдуцировать клетки и доставлять гетерологичные трансгены, и которые обладают уникальными свойствами, которые могут быть рекомбинантно внесены в химерный AAV. Что касается различных вариабельных областей и областей GBS и петли GH, термин «соответствующий» означает одну и ту же область в двух различных капсидных последовательностях AAV. Например, область, «соответствующая» VR I в первой капсидной последовательности AAV, является той же областью (то есть областью VR I) во второй отличающейся капсидной последовательности AAV. Термин «химерный» по отношению к капсидной последовательности AAV относится к тому факту, что представляющая интерес капсидная последовательность AAV содержит аминокислотные последовательности, полученные из двух или большего количества различных капсидных последовательностей AAV.

[0019] Таким образом, данное изобретение также относится к выделенному, неприродному химерному капсидному белку адено-ассоциированного вируса (AAV), причем химерный капсидный белок содержит аминокислотную последовательность, полученную из первой капсидной последовательности AAV, имеющей, по меньшей мере, одну вариабельную область, замещенную вариабельной областью из второй капсидной последовательности AAV, которая отличается от первой капсидной последовательности AAV. Первая капсидная последовательность AAV (называемая в данном документе «реципиентом») обеспечивает аминокислотную последовательность каркаса, в которой одна или большее количество вариабельных областей заменены или замещены одной или большим количеством вариабельных областей из второй капсидной последовательности AAV (обозначенной в данном документе как «донор»). Вторая капсидная последовательность AAV отличается от первой капсидной последовательности AAV и обеспечивает последовательность вариабельной области(тей), которую/которые замещают или вставляют в последовательность каркаса или капсидную последовательность реципиента. Согласно изобретению также предложен неприродный вирус AAV или частицы AAV, которые содержат любой из химерных касидных белков, описанных в данном документе. В некоторых вариантах осуществления, неприродные частицы AAV, которые содержат любой из химерных капсидных белков, описанных в данном документе, также содержат гетерологичный трансген, функционально связанный с регуляторными последовательностями, которые контролируют экспрессию трансгена в клетке-хозяине.

[0020] «Вариабельные области», которые могут быть перемещены из донорной капсидной последовательности AAV в реципиентную капсидную последовательность каркаса, относятся к девяти вариабельным областям в последовательности VP1 капсидного белка AAV. Вариабельные области (VR) упоминаются в данном документе как VR I, VR II, VR III, VR IV, VR V, VR VI, VR VII, VR VIII и VR IX, и их соответствующие позиции в различных последовательностях VP1 описаны в данном документе. VR демонстрируют самую высокую вариабельность последовательности и структуры в капсидной последовательности VP1 AAV, и могут также принимать участие в присоединении рецептора, транскрипционной активации трансгенов, трансдукции ткани и антигенности.

[0021] «Гликан-связывающая последовательность (GBS)» или «домен GBS» или «область GBS» относятся к аминокислотной последовательности, расположенной между VR IV и VR V, которая регулирует специфичность гликанового связывания вирусного капсида. В данном документе описаны позиции областей GBS в различных аминокислотных последовательностях VP1 AAV, и такие из других аминокислотных последовательностей VP1 AAV известны в данной области техники и/или могут быть идентифицированы обычным способом.

[0022] «Петля GH» относится к последовательности петли, которая фланкирована β-цепью G и β-цепью H внутри внутренней β-бочки капсидного белка. Последовательность «петли GH» содержит вариабельную область с VR IV по VR VIII, включая охваченную последовательность GBS и всю перестроенную консервативную последовательность каркаса из донора. В данном документе описываются позиции областей петли GH в различных аминокислотных последовательностях VP1 AAV, и они же могут быть определены в других аминокислотных последовательностей VP1 AAV.

[0023] Что касается описанных в данном документе позиций областей VR, GBS и петли GH, следует отметить, что позиция N-конца и/или C-конца данных областей может варьировать в пределах вплоть до 1 аминокислоты, 2 аминокислот, 3 аминокислот, 4 аминокислот или 5 аминокислот по отношению к аминокислотным позициям данных областей, как они описаны в данном документе (в частности, в Таблице 2). Новая капсидная последовательность, содержащая замещенную область(ти) VR, GBS и/или петли GH, которая варьирует в пределах вплоть до 5 аминокислот на N-конце и/или С-конце, как определено в данном документе, охватывается данным изобретением.

[0024] В одном варианте осуществления, согласно данному изобретению предложен выделенный, неприродный химерный капсидний белок адено-ассоциированого вируса (AAV), причем химерный капсидный белок содержит аминокислотную последовательность, полученную из первой капсидной последовательности AAV, имеющей, по меньшей мере, одну вариабельную область замещенную вариабельной областью, полученной из, по меньшей мере, второй отличающейся капсидной последовательности AAV. В некоторых вариантах осуществления, неприродный капсидный белок представляет собой капсидный белок VP1. В других вариантах осуществления, химерный капсидный белок дополнительно содержит домен GBS и/или область петли GH из капсидной последовательности AAV, отличающейся от первой реципиентной капсидной последовательности AAV. Например, химерные капсидные белки AAV согласно изобретению имеют каркасную последовательность, полученную из первой (реципиентной) капсидной последовательности AAV и по меньшей мере одну замещенную вариабельную область из второй (донорной) отличающейся капсидной последовательности AAV. В некоторых вариантах осуществления, химерные капсидные белки AAV согласно данному изобретению имеют одну, две, три, четыре, пять, шесть, семь, восемь или все девять вариабельных областей, замещенных соответствующей вариабельной областью(тями) из одной или большего количества донорных капсидных последовательностей AAV, которые отличаются от первой реципиентной капсидной последовательности. В других вариантах осуществления, капсидные белки AAV согласно данному изобретению имеют последовательность домена GBS или петли GH, полученную из донорной капсидной последовательности, которая отличается от реципиентной капсидной последовательности. Альтернативно, химерные капсиды AAV согласно данному изобретению имеют по меньшей мере одну замещенную вариабельную область и GBS из той же самой капсидной последовательности AAV, которая отличается от первой капсидной последовательности AAV. Согласно данному изобретению также предложены неприродные частицы AAV, содержащие любой из химерных капсидных белков AAV, описанных в данном документе. Такие AAV могут также содержать гетерологичный трансген, функционально связанный с регуляторной последовательностью, контролирующей экспрессию трансгена в клетке-хозяине.

[0025] Кроме того, согласно данному изобретению также предложены выделенные капсидные белки AAV, причем капсидный белок содержит аминокислотную последовательность из первой капсидной последовательности AAV, которая имеет две вариабельные области, замещенные соответствующими вариабельными областями из, по меньшей мере, одной капсидной последовательности AAV, которая отличается от первой капсидной последовательности AAV, или по меньшей мере три вариабельные области, замещенные соответствующими вариабельными областями из, по меньшей мере, одной капсидной последовательности AAV, которая отличается от первой капсидной последовательности AAV, или по меньшей мере четыре вариабельные области, замещенные соответствующими вариабельными областями из, по меньшей мере, одной капсидной последовательности AAV, которая отличается от первой капсидной последовательности AAV, или по меньшей мере пять вариабельных областей, замещенных соответствующими вариабельными областями из, по меньшей мере, одной капсидной последовательности AAV, которая отличается от первой капсидной последовательности AAV, или по меньшей мере шесть вариабельных областей, замещенных соответствующими вариабельными областями из, по меньшей мере, одной капсидной последовательности AAV, которая отличается от первой капсидной последовательности AAV, или по меньшей мере семь вариабельных областей, замещенных соответствующими вариабельными областями из, по меньшей мере, одной капсидной последовательности AAV, которая отличается от первой капсидной последовательности AAV, или по меньшей мере восемь вариабельных областей, замещенных соответствующими вариабельными областями из, по меньшей мере, одной капсидной последовательности AAV, которая отличается от первой капсидной последовательности AAV, или все девять вариабельных областей, замещенных соответствующими вариабельными областями из, по меньшей мере, одной капсидной последовательности AAV, которая отличается от первой капсидной последовательности AAV, Например, замещенная вариабельная область(ти) происходит из одной и той же капсидной последовательности AAV, или замещенные вариабельные области происходят из двух или большего количества разных капсидных последовательностей AAV, которые отличаются от первой капсидной последовательности AAV. Кроме того, в любом из данных капсидных белков AAV согласно данному изобретению GBS и/или петля GH также замещены и могут быть получены из любой донорной капсидной последовательности AAV, которая отличается от первой капсидной последовательности AAV.

[0026] В любом из химерных капсидов AAV согласно данному изобретению первая/реципиентная капсидная последовательность AAV и вторая/донорная капсидная последовательность AAV может быть любой известной или описанной в данном документе капсидной последовательностью AAV, включающей в себя, например, капсидные последовательности, ассоциированные с следующими последовательностями AAV: AAV-1, AAV-2, AAV-3, AAV-3B, AAV-4, AAV-5, AAV-6, AAV-7, AAV-8, AAV-9, AAV-10, AAV-11, AAV-12, AAV-13, AAVbo, AAVmo, AAV6.2, AAVRH.8, AAV4.10, AAVanc80L65 или AAVanc110, или любыми других серотипов AAV или капсидными последовательностями, описанными в данном документе. Получение псевдотипированного rAAV описано, например, в WO 01/83692. Также рассматриваются другие типы вариантов rAAV, например, rAAV с мутациями капсида. Смотрите, например, Marsic et al., Molecular Therapy, 22(11): 1900-1909 (2014).

[0027] В некоторых вариантах осуществления, химерные капсидные белки AAV согласно данному изобретению могут содержать аминокислотную последовательность любой из SEQ ID NO: 90-157, каждая из которых имеет по меньшей мере одну вариабельную область из донорного серотипа AAV, которой заменили соответствующую вариабельную область(ти) в реципиентной каркасной последовательности.

[0028] В любом из химерных капсидных белков AAV согласно данному изобретению каркасная последовательность или аминокислотная последовательность из первой капсидной последовательности AAV происходит из аминокислотной последовательности любой из SEQ ID NO: 1-73. Кроме того, в любом из химерных капсидных белков AAV согласно данному изобретению донорная последовательность или аминокислотная последовательность из второго серотипа AAV происходит из аминокислотной последовательности одной или большего количества вариабельных областей, домена GBS и/или петли GH любой SEQ ID NO: 1-73.

[0029] В другом варианте осуществления, согласно данному изобретению предложена выделенная полинуклеотидная последовательность, содержащая нуклеотидную последовательность, кодирующую любой из сконструированных химерных капсидных белков AAV согласно данному изобретению. Кроме того, согласно данному изобретению предложены выделенные векторы AAV, содержащие данные полинуклеотидные последовательности, и векторы AAV, содержащие полинуклеотидную последовательность, кодирующую любой из химерных капсидных белков AAV согласно данному изобретению. Согласно изобретению также предложены композиции, содержащие данные векторы AAV, включая фармацевтические композиции. Согласно данному изобретению также предложен вирус AAV, содержащий любой из описанных в данном документе неприродных химерных капсидных белков AAV.

[0030] Согласно данному изобретению предложены способы получения рекомбинантной частицы адено-ассоциированного вируса (AAV), включающие стадии: культивирования клетки, которая была трансфицирована любым из векторов AAV согласно данному изобретению, и извлечения рекомбинантной частицы AAV из супернатанта трансфицированной клетки. Кроме того, согласно данному изобретению предложены вирусные частицы, содержащие любой из вирусных векторов или капсидных белков согласно данному изобретению, и клетки, содержащие данные вирусные векторы.

[0031] Согласно одному варианту осуществления изобретения предложен способ получения любого рекомбинантного AAV, описанного в данном документе, путем культивирования продуцирующей вирус клетки, в которую был введен первый нуклеотидный вектор, имеющий 5' и 3' последовательности инвертированных концевых повторов AAV, фланкирующие трансген, имеющий гетерологичный ген, функционально связанный с регуляторными последовательностями, которые контролируют экспрессию гетерологичного гена в клетке-хозяине, и второй нуклеотидный вектор, имеющий нуклеотидные последовательности rep и cap AAV, причем указанная нуклеотидная последовательность cap кодирует капсид AAV, который по меньшей мере на 95% идентичен любой из SEQ ID NO: 15-157; и выделения AAV из супернатанта продуцирующей вирус клеточной культуры. В другом варианте осуществления, вирус-продуцирующая клетка представляет собой клетку насекомого. В предпочтительном варианте осуществления, клетка насекомого представляет собой клетку Sf9. В дополнительном варианте осуществления, первый нуклеотидный вектор вводят в продуцирующую вирус клетку путем заражения продуцирующей вирус клетки бакуловирусом, содержащим первый нуклеотидный вектор. В еще одном варианте осуществления, первый и второй нуклеотидные векторы вводят в продуцирующую вирус клетку путем заражения продуцирующей вирус клетки первым бакуловирусом, содержащим первый нуклеотидный вектор, и вторым бакуловирусом, содержащим второй нуклеотидный вектор. В других вариантах осуществления, AAV изобретения получают способами продуцирования, описанными в данном документе.

[0032] В другом варианте осуществления, согласно данному изобретению предложены способы лечения пациента, страдающего от нарушения или заболевания, включающие в себя введение пациенту эффективного количества любого из векторов AAV или вируса согласно данному изобретению.

[0033] В дополнительном варианте осуществления, согласно данному изобретению предложено применение любого из векторов AAV или вируса согласно данному изобретению для получения лекарственного средства для лечения нарушения или заболевания. Согласно данному изобретению также предложены композиции, содержащие любой из векторов AAV или вирус согласно данному изобретению для лечения заболевания или нарушения.

[0034] В еще одном варианте осуществления, заболевание или нарушение у субъекта связано с аномальной активностью эндогенного белка. Как применяется в данном документе, термин «эндогенный белок» означает белок или продукт гена, кодируемый геномом субъекта, страдающего заболеванием или нарушением.

[0035] «Вирион AAV» или «вирусная частица AAV» или «векторная частица AAV» или «вирус AAV» относится к вирусной частице, состоящей из по меньшей мере одного капсидного белка AAV и инкапсидированного полинуклеотидного вектора AAV. Если частица содержит гетерологичный полинуклеотид (то есть полинуклеотид, отличный от генома AAV дикого типа, такой как трансген, который должен быть доставлен в клетку млекопитающего), его обычно называют «векторная частица AAV» или просто «AAV вектор». Таким образом, продуцирование векторной частицы AAV обязательно включает в себя получения вектора AAV, поскольку такой вектор содержится в векторной частице AAV.

[0036] Согласно данному изобретению также предложены клетки, содержащие любой из векторов AAV согласно данному изобретению, и вирусные частицы, продуцируемые данными клетками согласно изобретению.

[0037] Термин «инвертированный концевой повтор» (ITR), как применяется в данном документе, относится к признанным в данной области техники областям, обнаруженным на 5'- и 3'-конце генома AAV, которые функционируют in cis как точки начала репликации ДНК и в качестве сигналов упаковки вирусного генома. ITR AAV вместе с кодирующей rep областью AAV обеспечивают эффективное вырезание и восстановление из плазмидного вектора, и внедрение нуклеотидной последовательности, размещенной между двумя фланкирующими ITR, в геном клетки-хозяина. Последовательности некоторых AAV-ассоциированных ITR раскрыты Yan et al., J. Virol. 79(1):364-379 (2005), который включен в данный документ посредством ссылки в полном объеме.

[0038] Фраза «вспомогательные функции для создания продуктивной инфекции AAV», как она применяется в данном документе, относится к полученным из AAV кодирующим последовательностям, которые могут быть экспрессированы для обеспечения генных продуктов AAV, которые, в свою очередь, функционируют in trans для продуктивной репликации AAV. Таким образом, вспомогательные функции AAV включают в себя области rep и cap. Было показано, что продукты экспрессии rep обладают многими функциями, включая, среди прочего: распознавание, связывание и никинг (nicking) точки начала репликации ДНК AAV; ДНК-геликазную активность; и управление транскрипцией из промоторов AAV (или других гетерологичных). Продукты экспрессии cap обеспечивают необходимые упаковочные функции. Вспомогательные функции AAV применяются в данном документе для дополнения функций AAV in trans, которые отсутствуют в векторах AAV. Вспомогательные функции для создания продуктивной инфекции AAV также могут включать в себя определенные вспомогательные функции из бакуловируса, вируса герпеса, аденовируса или вируса осповакцины.

[0039] В некоторых вариантах осуществления, вирусная конструкция содержит нуклеотидную последовательность, кодирующую гены rep и cap AAV.

[0040] Термин «ген rep AAV», как применяется в данном документе, относится к признанной в данной области техники области генома AAV, которая кодирует белки репликации вируса, которые необходимы для репликации вирусного генома и для вставки вирусного генома в геном хозяина во время скрытой инфекции. Дополнительное описание области, кодирующей rep AAV, смотрите, например, в Muzyczka et al., Current Topics in Microbiol. and Immunol. 158: 97-129 (1992); Kotin et al., Human Gene Therapy 5:793-801 (1994), раскрытия которых включены в данный документ посредством ссылки в полном объеме. Кодирующая rep область, как применяется в данном документе, может быть получена из любого вирусного серотипа, например серотипов AAV, описанных выше. Область не обязательно должна включать в себя все гены дикого типа, но может быть изменена, например, путем инсерции, делеции или замены нуклеотидов, при условии, что гены rep сохраняют желаемые функциональные характеристики, когда экспрессированы в подходящей клетке-реципиенте.

[0041] Термин «ген cap AAV», как применяется в данном документе, относится к признанной в данной области техники области генома AAV, которая кодирует белки оболочки вируса, которые необходимы для упаковки вирусного генома. Дополнительное описание области, кодирующей cap AAV, смотрите, например, в Muzyczka et al., Current Topics in Microbiol. and Immunol. 158: 97-129 (1992); Kotin et al., Human Gene Therapy 5:793-801 (1994), раскрытия которых включены в данный документ посредством ссылки в полном объеме. Кодирующая cap область AAV, как применяется в данном документе, может быть получена из любого серотипа AAV, как описано выше. Область не обязательно должна включать в себя все гены cap дикого типа, но может быть изменена, например, путем инсерции, делеции или замены нуклеотидов, при условии, что гены обеспечивают достаточные функции упаковки, когда присутствуют в клетке-реципиенте вместе в вектором AAV.

[0042] Термин «трансфекция» используется для обозначения поглощения чужеродной ДНК клеткой. Клетка была «трансфицирована», когда экзогенная ДНК была введена внутрь клеточной мембраны. Ряд способов трансфекции хорошо известен в данной области техники. Смотрите, например, Graham et al., Virology 52:456 (1973); Sambrook et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratories, New York (1989); Davis et al., Basic Methods in Molecular Biology, Elsevier (1986); Chu et al., Gene 13:197 (1981), раскрытия которых включены в данный документ посредством ссылки в полном объеме. Такие методы могут быть применены для введения одного или большего количества экзогенных фрагментов ДНК, таких как нуклеотидный вектор встраивания и других нуклеотидных молекул, в подходящие клетки-хозяева. Термин охватывает химические, электрические и вирус-опосредованные процедуры трансфекции.

[0043] Вирусная конструкция, в некоторых вариантах осуществления, представляет собой бакуловирусный вектор, способный к продуктивной трансформации, трансфекции или инфекции в любом типе клеток. В некоторых вариантах осуществления, вирусная конструкция содержит по меньшей мере одну нуклеотидную последовательность, кодирующую гетерологичный белок.

[0044] В еще одном аспекте, в данном документе описана частица AAV, полученная способом, описанным в данном документе. В некоторых вариантах осуществления, частица AAV содержит в своем геноме по меньшей мере один нуклеотид, кодирующий гетерологичный белок.

[0045] Термин «гетерологичные белки или пептиды» относится к любому белку, который не экспрессируется AAV дикого типа, включая тэги, такие как гексагистидин, FLAG, myc, полигистидин, или метки или иммуногены, адъюванты, маркеры селекции, терапевтические белки или нацеливающие белки или пептиды, среди прочих.

[0046] Иллюстративный гетерологичный белок, описанный в данном документе, включает в себя, но не ограничивается лишь этими: β-глобин, гемоглобин, тканевый активатор плазминогена, и факторы свертывания крови; колониестимулирующие факторы (CSF); интерлейкины, такие как ИЛ-1, ИЛ-2, ИЛ-3, ИЛ-4, ИЛ-5, ИЛ-6, ИЛ-7, ИЛ-8, ИЛ-9 и т.д.; факторы роста, такие как фактор роста кератиноцитов (KGF), фактор роста стволовых клеток (SCF), фактор роста фибробластов (FGF, такой как основный FGF и кислый FGF), фактор роста гепатоцитов (HGF), инсулиноподобные факторы роста (IGFs), костный морфогенетический белок (BMP), эпидермальный фактор роста (EGF), фактор-9 роста/дифференцировки (GDF-9), фактор роста, полученный из гепатомы (HDGF), миостатин (GDF-8), фактор роста нервов (NGF), нейротрофины, фактор роста тромбоцитов (PDGF), тромбопоэтин (TPO), трансформирующий фактор роста альфа (TGF-α), трансформирующий фактор роста бета (TGF-β) и т.п.; растворимые рецепторы, такие как растворимые рецепторы ФНО-α, растворимые рецепторы интерлейкина (например, растворимые рецепторы ИЛ-1 и растворимые рецепторы ИЛ-1 типа II), растворимые рецепторы γ/Δ Т-лимфоцитов, лиганд-связывающие фрагменты растворимого рецептора, и т.п.; ферменты, такие как α-глюкозидаза, имиглюкараза, β-глюкоцереброзидаза и альглюцераза; активаторы ферментов, такие как тканевый активатор плазминогена; хемокины, такие как 1P-10, монокин, индуцированный интерфероном-гамма (Mig), Groα/ИЛ-8, RANTES, MIP-1α, MIP-1β, MCP-1, PF-4 и т.п.; ангиогенные агенты, такие как сосудистые эндотелиальные факторы роста (VEGF, например, VEGF121, VEGF165, VEGF-C, VEGF-2), фактор роста, полученный из глиомы, ангиогенин, ангиогенин-2; и т.п.; антиангиогенные агенты, такие как растворимый рецептор VEGF; белковую вакцину; нейроактивные пептиды, такие как фактор роста нервов (NGF), брадикинин, холецистокинин, гастин, секретин, окситоцин, гонадотропин-рилизинг-гормон, бета-эндорфин, энкефалин, вещество Р, соматостатин, пролактин, галанин, высвобождающий гормон роста гормон, бомбезин, динорфин, варфарин, нейротензин, мотилин, тиротропин, нейропептид Y, лютеинизирующий гормон, кальцитонин, инсулин, глюкагоны, вазопрессин, ангиотензин II, тиреотропин-рилизинг-гормон, вазоактивный кишечный пептид, пептид сна и тому подобное; тромболитические агенты; предсердный натрийуретический пептид; релаксин; глиальный фибриллярный кислый белок; фолликулостимулирующий гормон (FSH); человеческий альфа-1-антитрипсин; фактор, ингибирующий лейкемию (LIF); тканевые факторы, лютеинизирующий гормон; макрофагальные активирующие факторы; фактор некроза опухоли (ФНО); нейтрофильный хемотаксический фактор (NCF); тканевые ингибиторы металлопротеиназ; вазоактивный кишечный пептид; ангиогенин; ангиотропин; фибрин; гирудин; антагонисты рецептора ИЛ-1; цилиарный нейротрофический фактор (CNTF); нейротрофический фактор, полученный из мозга (BDNF); нейротрофины 3 и 4/5 (NT-3 и 4/5); нейротрофический фактор, полученный из глиальных клеток (GDNF); декарбоксилаза ароматических аминокислот (AADC); фактор VIII, фактор IX, фактор X; дистрофин или нини-дистрофин; лизосомально-кислотную липазу; фенилаланин гидроксилазу (PAH); связанные с болезнью накопления гликогена ферменты, такие как глюкозо-6-фосфатаза, кислая мальтаза, гликоген-расщепляющий фермент, мышечная гликогенфосфорилаза, гликогенфосфорилаза печени, мышечная фосфофруктокиназа, фосфорилаза-киназа, переносчик глюкозы, альдолаза А, β-енолаза, гликогенсинтаза; и лизосомальные ферменты.

ПОДРОБНОЕ ОПИСАНИЕ СУЩНОСТИ ИЗОБРЕТЕНИЯ

[0047] Согласно данному изобретению предложены новые капсидные белки AAV, нуклеиновая кислота, кодирующая данные капсидные белки, и вирус AAV, содержащий данные новые капсидные белки. В некоторых вариантах осуществления, капсидные белки AAV выделяют и определяют из различных тканей млекопитающих. Аминокислотные последовательности новых капсидных белков VP1 AAV представлены как SEQ ID NO: 15-89, и в данном документе раскрыты позиции ассоциированных областей VP2 и VP3. Кроме того, согласно данному изобретению предложены новые сконструированные химерные капсидные белки AAV, которые имеют каркасную аминокислотную последовательность, полученную из одной капсидной последовательности AAV, и фрагменты капсидных белков из по меньшей мере одной другой, отличающейся капсидной последовательности AAV, такие как по меньшей мере одна VR, GBS и/или петля GH. Аминокислотные последовательности иллюстративных сконструированных химерных капсидных VP1-белков AAV представлены как SEQ ID NO: 90-157.

Векторы AAV

[0048] Как применяется в данном документе, термин «AAV» является стандартной аббревиатурой для адено-ассоциированного вируса. Адено-ассоциированный вирус представляет собой одноцепочечный ДНК парвовирус, который размножается только в клетках, в которых определенные функции обеспечиваются ко-инфицирующим вспомогательным вирусом. В настоящее время существует, по меньшей мере, тринадцать серотипов AAV, которые были охарактеризованы, как показано ниже в Таблице 1. Общую информацию и обзоры по AAV можно найти, например, в Carter, Handbook of Parvoviruses, Vol. 1, pp. 169-228 (1989), и Berns, Virology, pp. 1743-1764, Raven Press, (New York, 1990). Однако нет сомнений, что эти же принципы будут применимы к дополнительным серотипам AAV, поскольку хорошо известно, что различные серотипы довольно тесно связаны как структурно, так и функционально даже на генетическом уровне. (Смотрите, например, Blacklowe, pp. 165-174 of Parvoviruses and Human Disease, J. R. Pattison, ed. (1988); и Rose, Comprehensive Virology 3:1-61 (1974)). Например, все серотипы AAV, по-видимому, обладают очень сходными свойствами репликации, опосредованными гомологичными генами rep; и все они имеют три родственных капсидных белка, таких как те, которые экспрессируются в AAV6. Степень родства дополнительно предсказывается с помощью гетеродуплексного анализа, который показывает обширную кросс-гибридизацию между серотипами по всей длине генома; и наличие аналогичных самоотжигающихся сегментов на концах, которые соответствуют «последовательностям инвертированного концевого повтора» (ITR). Подобные закономерности инфекционности также предполагают, что функции репликации в каждом серотипе находятся под одинаковым регуляторным контролем.

[0049] «Вектор AAV», как применяется в данном документе, относится к вектору, содержащему один или большее количество представляющих интерес полинуклеотидов (или трансгенов), которые фланкированы последовательностями концевого повтора AAV (ITR). Такие векторы AAV могут быть реплицированы и упакованы в инфекционные вирусные частицы, когда они присутствуют в клетке-хозяине, которая была трансфицирована векторном, кодирующим и экспрессирующим продукты генов rep и cap.

[0050] «Вирион AAV» или «вирусная частица AAV» или «векторная частица AAV» или «вирус AAV» относится к вирусной частице, состоящей из по меньшей мере одного капсидного белка AAV и инкапсидированного полинуклеотидного вектора AAV. Если частица содержит гетерологичный полинуклеотид (то есть полинуклеотид, отличный от генома AAV дикого типа, такой как трансген, который должен быть доставлен в клетку млекопитающего), его обычно называют «векторная частица AAV» или просто «AAV вектор». Таким образом, продуцирование векторной частицы AAV обязательно включает в себя получения вектора AAV, поскольку такой вектор содержится в векторной частице AAV.

[0051] Гены «rep» и «cap» AAV представляют собой гены, кодирующие белки репликации и инкапсидирования соответственно. Гены rep и cap AAV были обнаружены во всех серотипах AAV, изученных на сегодняшний день, и описаны в данном документе и в цитируемых источниках. В AAV дикого типа гены rep и cap в целом, как правило, находятся рядом друг с другом в вирусном геноме (т.е. они «соединены» вместе как смежные или перекрывающиеся единицы транскрипции), и они в целом, как привило, консервативны среди серотипов AAV. Гены rep и cap AAV также отдельно и совокупно называют «генами упаковки AAV». Ген cap AAV в соответствии с данным изобретением кодирует белок Cap, который способен упаковывать векторы AAV при наличии вспомогательной функции rep и adeno, и способен связывать целевые клеточные рецепторы. В некоторых вариантах осуществления, ген cap AAV кодирует капсидный белок, имеющий аминокислотную последовательность, полученную из определенного серотипа AAV, например серотипов, показанных в Таблице 1.

Таблица 1. Серотипы AAV

Серотип AAV	Номер доступа ГенБанка
AAV-1	NC_002077.1
AAV-2	NC_001401.2
AAV-3	NC_001729.1
AAV-3B	AF028705.1
AAV-4	NC_001829.1
AAV-5	NC_006152.1
AAV-6	AF028704.1
AAV-7	NC_006260.1
AAV-8	NC_006261.1
AAV-9	AX753250.1
AAV-10	AY631965.1
AAV-11	AY631966.1
AAV-12	DQ813647.1
AAV-13	EU285562.1

[0052] Последовательности AAV, используемые для продуцирования AAV, могут быть получены из генома любого серотипа AAV. Как правило, серотипы AAV имеют геномные последовательности с значительной гомологией на аминокислотном и нуклеотидном уровнях, обеспечивают аналогичный набор генетических функций, производят вирионы, которые по существу физически и функционально эквивалентны, и реплицируются и собираются с помощью практически идентичных механизмов. Геномную последовательность серотипов AAV и обсуждения геномных сходств смотрите, например, в номере доступа ГенБанка U89790; номере доступа ГенБанка J01901; номере доступа ГенБанка AF043303; номере доступа ГенБанка AF085716; Chlorini et al., J. Vir. 71:6823-33(1997); Srivastava et al., J. Vir. 45:555-64 (1983); Chlorini et al., J. Vir. 73:1309-1319 (1999); Rutledge et al., J. Vir. 72:309-319 (1998); и Wu et al., J. Vir. 74: 8635-47 (2000).

[0053] Устройство геномов всех известных серотипов AAV очень похоже. Геном AAV представляет собой линейную одноцепочечную молекулу ДНК, которая имеет меньше чем 5000 нуклеотидов (н.). Инвертированные концевые повторы (ITR) фланкируют уникальные кодирующие нуклеотидные последовательности неструктурных белков репликации (Rep) и структурных белков (VP). Белки VP образуют капсид. Концевые 145 н. являются самокомплементарными и организованы таким образом, что может быть сформирован энергетически стабильный внутримолекулярный дуплекс, образующий Т-образную шпильку. Данные шпилечные структуры функционируют как источник репликации вирусной ДНК, выступая в качестве праймеров для клеточного ДНК-полимеразного комплекса. Гены Rep кодируют белки Rep: Rep78, Rep68, Rep52 и Rep40. Rep78 и Rep68 транскрибируются из промотора p5, а Rep52 и Rep40 транскрибируются из промотора p19. Гены cap кодируют белки VP: VP1, VP2 и VP3. Гены cap транскрибируются из промотора р40.

[0054] В некоторых вариантах осуществления, нуклеодитная последовательность, кодирующая капсидный белок AAV, функционально связана с регуляторными последовательностями, контролирующими экспрессию, для экспрессии в определенном типе клеток, таком как клетки Sf9 или HEK. Для практического применения изобретения могут быть применены методы, известные специалисту в данной области техники для экспрессии чужеродных генов в клетках-хозяевах насекомых или клетках-хозяевах млекопитающих. Методология молекулярной инженерии и экспрессии полипептидов в клетках насекомых описана, например, в Summers and Smith. A Manual of Methods for Baculovirus Vectors and Insect Culture Procedures, Texas Agricultural Experimental Station Bull. No. 7555, College Station, Tex. (1986); Luckow. 1991. In Prokop et al., Cloning and Expression of Heterologous Genes in Insect Cells with Baculovirus Vectors' Recombinant DNA Technology and Applications, 97-152 (1986); King, L. A. and R. D. Possee, The baculovirus expression system, Chapman and Hall, United Kingdom (1992); O'Reilly, D. R., L. K. Miller, V. A. Luckow, Baculovirus Expression Vectors: A Laboratory Manual, New York (1992); W.H. Freeman and Richardson, C. D., Baculovirus Expression Protocols, Methods in Molecular Biology, volume 39 (1995); патенте США № 4745051; US2003148506; и WO 03/074714. Особенно подходящим промотором для транскрипции нуклеотидной последовательности, кодирующей капсидный белок AAV, является, например, полиэдрический промотор. Однако другие промоторы, которые активны в клетках насекомых, известны в данной области техники, например, промоторы р10, р35 или IE-1, и также рассматриваются дополнительные промоторы, описанные в вышеупомянутых источниках.

[0055] Применение клеток насекомых для экспрессии гетерологичных белков хорошо документировано, также как и способы введения нуклеиновых кислот, таких как векторы, например векторы, совместимые с клетками насекомых, в такие клетки, и способы поддержания таких клеток в культуре. Смотрите, например, METHODS IN MOLECULAR BIOLOGY, ed. Richard, Humana Press, NJ (1995); O'Reilly et al., BACULOVIRUS EXPRESSION VECTORS, A LABORATORY MANUAL, Oxford Univ. Press (1994); Samulski et al., J. Vir. 63:3822-8 (1989); Kajigaya et al., Proc. Nat'l. Acad. Sci. USA 88:4646-50 (1991); Ruffing et al., J. Vir. 66:6922-30 (1992); Kirnbauer et al., Vir. 219:37-44 (1996); Zhao et al., Vir. 272:382-93 (2000); и Samulski et al., патент США № 6204059. В некоторых вариантах осуществления, нуклеотидная конструкция, кодирующая AAV в клетках насекомых, является вектором, совместимым с клетками насекомых. Как применяется в данном документе, термин «вектор, совместимый с клеткой насекомого» или «вектор», относится к молекуле нуклеиновой кислоты, способной к продуктивной трансформации или трансфекции насекомых или клеток насекомых. Иллюстративные биологические векторы включают в себя плазмиды, линейные нуклеотидные молекулы и рекомбинантные вирусы. Может быть применен любой вектор, если он совместим с клетками насекомых. Вектор может интегрироваться в геном клетки насекомого, но наличие вектора в клетке насекомого не обязательно должно быть постоянным, и также рассматриваются временные эписомальные векторы. Векторы могут быть введены любыми известными способами, например, путем химической обработки клеток, электропорацией или инфекцией. В некоторых вариантах осуществления, вектор представляет собой бакуловирус, вирусный вектор или плазмиду. В более предпочтительном варианте осуществления, вектор представляет собой бакуловирус, то есть конструкция представляет собой бакуловирусный вектор. Бакуловивирусные векторы и способы их применения описаны в приведенных выше источниках по молекулярной инженерии клеток насекомых.

[0056] Бакуловирусы представляют собой оболочечные ДНК-вирусы членистоногих, два из которых являются хорошо известными векторами экспрессии для получения рекомбинантных белков в клеточных культурах. Бакуловирусы имеют кольцевые двухцепочечные геномы (80-200 т.п.н.), которые могут быть перестроены таким образом, чтобы обеспечить доставку большого количества генетического материала в определенные клетки. Вирусы, применяемые в качестве вектора, как правило представляют собой Autographa californica multicapsid nucleopolyhedrovirus (AcMNPV) или Bombyx mori (Bm) NPV) (Kato et al., Appl. Microbiol. Biotechnol. 85 (3): 459-470 (2010)). Бакуловирусы обычно применяются для заражения клеток насекомых для экспрессии рекомбинантных белков. В частности, экспрессия гетерологичных генов в насекомых может быть осуществлена, как описано, например, в патенте США № 4745051; Friesen et al., Curr. Top. Microbiol. Immunol. 131:31-49. (1986); EP 127839; EP 155476; Miller et al., Ann. Rev. of Microbiol. 42: 177-199 (1988); Carbonell et al., Gene 73(2):409-18 (1988); Maeda et al., Nature 315(6020):592-4 (1985); Lebacq-Verheyden et al., Mol. Cell. Biol. 8(8):3129-35 (1988); Smith et al., Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. 82(24):8404-8 (1985); Miyajima et al., Gene 58(2-3):273-81 (1987); и Martin et al., DNA 7(2):99-106 (1988). Многочисленные бакуловирусные штаммы и варианты, и соответствующие допустимые клетки-хозяева насекомых, которые могут быть применены для производства белка, описаны в Luckow et al., Nature Biotechnology 6:47-55 (1988), и Maeda et al., Nature 315(6020):592-4 (1985).

Ноый капсидный белок AAV

[0057] В первом аспекте, согласно данному изобретению предложены новые капсидные белки AAV, которые были выделены из различных тканей млекопитающих. Новые капсидные белки VP1 AAV предложены как SEQ ID NO: 15-89, и в данном документе описаны позиции соответствующих областей VP2 и VP3. Согласно данному изобретению также предложены полинуклеотиды, содержащие нуклеотидную последовательность, кодирующую данные новые капсидные белки AAV. Согласно данному изобретению предложены аминокислотные последовательности новых капсидных белков AAV, включающие сконструированные химерные капсидные белки, описанные в данном документе (в данном документе совместно называются «капсидные белки AAV согласно изобретению»), и нуклеотидные последовательности, кодирующие капсидные белки AAV согласно данному изобретению. Также предложены фрагменты данных нуклеотидных и аминокислотных капсидных последовательностей AAV согласно изобретению. Каждая из данных последовательностей может быть легко использована в различных векторных системах и клетках-хозяевах. Желательные фрагменты капсидных белков VP1 включают в себя VP2, VP3 и вариабельные области, домен GBS и петлю GH, и полинуклеотидные последовательности, кодирующие данные белки. Данные фрагменты могут быть легко использованы в различных векторных системах и клетках-хозяевах. Такие фрагменты могут использоваться по отдельности, в комбинации с другими последовательностями или фрагментами AAV, или в комбинации с элементами из других вирусных последовательностей AAV или не-AAV. В одном особенно желательном варианте осуществления, вектор содержит капсидные последовательности AAV согласно изобретению.

[0058] Капсидные последовательности AAV согласно изобретению, и их фрагменты, полезны при получении rAAV, и также полезны в качестве антисмысловых векторов доставки, векторов генной терапии, или векторов вакцины. Согласно изобретению дополнительно предложены нуклеотидные молекулы, векторы доставки генов, и клетки-хозяева, которые содержат новые капсидные последовательности AAV согласно изобретению.

[0059] Подходящие фрагменты могут быть определены применяя информацию, представленную в данном документе. Выравнивания выполняют применяя любую из множества общедоступных или коммерчески доступных программ множественного выравнивания последовательностей, таких как «Clustal W», доступных через веб-серверы в Интернете. В альтернативном варианте, также применяют утилиты Vector NTI. Существует также ряд алгоритмов, известных в данной области техники, которые могут быть использованы для вычисления идентичности нуклеотидной последовательности, в том числе те, которые содержатся в программах, описанных выше. В качестве другого примера, полинуклеотидные последовательности можно сравнить применяя FASTA, программу в GCG версии 6.1. FASTA обеспечивает выравнивание и вычисление процента идентичности последовательностей областей наилучшего совпадения между последовательностю запросом и искомыми последовательностями. Например, процент идентичности последовательностей между нуклеотидными последовательностями может быть определен применяя FASTA с ее параметрами по умолчанию (размер рамки сравнения 6 и фактор NOPAM для матрицы оценки), как указано в GCG Version 6.1, включенной в данный документ посредством ссылки. Аналогичные программы доступны для аминокислотных последовательностей, например, программа «Clustal X». Дополнительные инструменты выравнивания последовательностей, которые могут использоваться, предложены в (выравнивание белковой последовательности (http://www.ebi.ac.uk/Tools/psa/emboss_needle/)) и (выравнивание нуклеотидной последовательности; http://www.ebi.ac.uk/Tools/psa/emboss_needle/nucleotide.html)). Как правило, любая из данных программ применяется с параметрами по умолчанию, хотя специалист в данной области техники может изменить данные параметры по мере необходимости. В альтернативном варианте, специалист в данной области техники может применять другой алгоритм или компьютерную программу, которая обеспечивает, по меньшей мере, вычисление уровня идентичности или выравнивание, как это предусмотрено алгоритмами и программами, на которые ссылаются.

[0060] Термины «существенная идентичность», «существенная гомология» или «существенное сходство» при упоминании нуклеиновой кислоты, или ее фрагмента, указывают на то, что при оптимальном выравнивании с помощью соответствующих нуклеотидных инсерций или делеций с другой нуклеиновой кислотой (или ее комплементарной цепью), существует идентичность нуклеотидной последовательности по меньшей мере около от 95 до 99% выровненных последовательностей, такая как 95% идентичности, 96% идентичности, 97% идентичности, 98% идентичности и 99% идентичности. Предпочтительно гомология определяется по всей длине двух сравниваемых последовательностей, или их открытой рамки считывания, или другом подходящем фрагменте, длина которого составляет по меньшей мере 15 нуклеотидов. Примеры подходящих фрагментов описаны в данном документе. Также в нуклеотидные последовательности согласно данному изобретению включены природные варианты и спроектированные модификации нуклеиновых кислот, кодирующих капсиды AAV согласно изобретению, и их комплементарные цепи. Такие модификации включают в себя, например, метки, которые известны в данной области техники, метилирование и замену одного или большего количества встречающихся в природе нуклеотидов на вырожденный нуклеотид.

[0061] Термины «существенная идентичность», «существенная гомология» или «существенное сходство» при упоминании аминокислотной последовательности, или ее фрагмента, указывают на то, что при оптимальном выравнивании с помощью соответствующих аминокислотных инсерций или делеций с другой аминокислотной последовательностю (или ее комплементарной цепью), существует идентичность аминокислотной последовательности по меньшей мере около от 95 до 99% выровненных последовательностей, такая как 95% идентичности, 96% идентичности, 97% идентичности, 98% идентичности и 99% идентичности. Предпочтительно гомология определяется по всей длине двух сравниваемых последовательностей, или их белку, например, белку cap, белку rep, или их фрагмента, длина которого составляет по меньшей мере 8 аминокислот, или более желательно, по меньшей мере 15 аминокислот. Примеры подходящих фрагментов описаны в данном документе.

[0062] Термин «высококонсервативный» означает по меньшей мере 80% идентичности, предпочтительно по меньшей мере 90% идентичности, и более предпочтительно, более 97% идентичности. Идентичность легко определяется специалистом в данной области техники, прибегая к алгоритмам и компьютерным программам, известным специалистам в данной области техники.

[0063] Термин «процент идентичности последовательности» или «идентичный» в контексте нуклеотидных последовательностей или аминокислотных последовательностей относится к остаткам в двух последовательностях, которые являются одинаковыми, когда выровнены для максимального соответствия. Длина сравнения идентичности последовательностей может быть выше полной длины двух сравниваемых последовательностей, желательна полная длина кодирующей ген последовательности, или фрагмент по меньшей мере от 500 до 5000 нуклеотидов. Однако, может быть желательной идентичность среди меньших фрагментов, например, по меньшей мере, около девяти нуклеотидов, обычно по меньшей мере около от 20 до 24 нуклеотидов, по меньшей мере около от 28 до 32 нуклеотидов, по меньшей мере около 36 или большего количества нуклеотидов. Аналогично, «процент идентичности последовательностей» может быть легко определен для аминокислотных последовательностей, по всей длине белка, или его фрагмента. Соответственно, длинна фрагмента составляет по меньшей мере около 8 аминокислот и может составлять вплоть до 700 аминокислот. Примеры подходящих фрагментов описаны в данном документе.

[0064] Как описано в данном документе, векторы согласно изобретению, вмещающие или содержащие капсидные белки AAV согласно данному изобретению, особенно хорошо подходят для использования в применениях, в которых нейтрализующие антитела снижают эффективность других векторов на основе серотипа AAV, а также других вирусных векторов. Векторы rAAV согласно изобретению особенно предпочтительны при повторном введении rAAV и повторной генной терапии.

[0065] В изобретение также включены фрагменты нуклеиновых кислот, кодирующих капсидные белки AAV согласно изобретению, их комплементарная цепь, кДНК и РНК, комплементарные им. Подходящие фрагменты имеют длину по меньшей мере 15 нуклеотидов, и охватывают функциональные фрагменты, т. е. фрагменты, представляющие биологический интерес. Такие фрагменты включают в себя последовательности, кодирующие три вариабельных белка (VP) капсида, которые являются вариантами альтернативного сплайсинга: VP1, VP2 и VP3. Другие подходящие фрагменты нуклеиновых кислот, кодирующих капсиды AAV согласно изобретению, включают в себя фрагмент, который содержит старт-кодон капсидного белка, и фрагменты, кодирующие вариабельные области капсидного белка VP1, которые описаны в данном документе.

[0066] Изобретение не ограничено капсидными аминокислотными последовательностями AAV, пептидами и белками, экспрессируемыми из нуклеотидных последовательностей AAV согласно изобретению, и охватывает аминокислотные последовательности, пептиды и белки, полученные другими способами, известными в данной области техники, включая, например, химический синтез, другие методы синтеза, или другие способы. Например, последовательности любого из капсидов, описанных в данном документе, могут быть легко получены применяя различные методы.

[0067] Подходящие способы получения хорошо известны специалистам в данной области техники. Смотрите, например, Sambrook et al, Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Press (Cold Spring Harbor, N.Y.). Альтернативно, пептиды также могут быть синтезированы хорошо известными способами твердофазного пептидного синтеза (Merrifield, J. Am. Chem. Soc., 85:2149 (1962); Stewart and Young, Solid Phase Peptide Synthesis Freeman, (San Francisco, 1969) pp. 27-62. Эти и другие подходящие способы получения находятся в пределах знаний специалистов в данной области техники и не являются ограничением данного изобретения.

[0068] Капсид AAV состоит из трех белков, VP1, VP2 и VP3, которые являются вариантами альтернативного сплайсинга. Полноразмерная капсидная последовательность называется VP1, которая охватывает сплайсинг-варианты, называемые VP2 и VP3. Согласно данному изобретению также предложены другие функциональные фрагменты капсидных белков AAV согласно изобретению. Другие желательные фрагменты капсидного белка включают в себя вариабельные области (VR), константные области, которые расположены между вариабельными областями, домен GBS и петлю GH. Другие желательные фрагменты капсидного белка включают в себя сами HPV.

[0069] Был разработан алгоритм определения участков отличия последовательности в AAV2. (Chiorini et al, J. Virol, 73:1309-19 (1999); Rutledge et al, J. Virol., 72:309-319 (1998)). Применяя данный алгоритм и/или методики выравнивания, описанные в данном документе, определяют VR новых капсидных последовательностей AAV. Используя выравнивание, предложенное в данном документе, выполняемое используя программу Clustal X с параметрами по умолчанию, или используя другие коммерческие или общедоступные программы выравнивания с параметрами по умолчанию, специалист в данной области техники может легко определить соответствующие фрагменты новых капсидов AAV согласно изобретению.

[0070] Соответственно, фрагменты капсидного белка AAV имеют длину по меньшей мере 8 аминокислот, или по меньшей мере 9 аминокислот, или по меньшей мере 10 аминокислот, или по меньшей мере 20 аминокислот, или 30 аминокислот, или по меньшей мере 50 аминокислот, или по меньшей мере 75 аминокислот, или по меньшей мере 100 аминокислот, или 200 аминокислот, или 250 аминокислот, или 300 аминокислот, или 350 аминокислот, или 400 аминокислот. Однако, могут быть легко использованы фрагменты с другими желаемыми размерами. Все фрагменты согласно изобретению сохраняют биологическую активность капсидного белка AAV. Такие фрагменты могут быть получены рекомбинантно или другими подходящими способами, например химическим синтезом.

[0071] Последовательности, белки и фрагменты согласно изобретению могут быть получены любыми подходящими средствами, включая рекомбинантное производство, химический синтез или другие синтетические способы. Такие способы получения находятся в пределах знания специалистов в данной области техники и не являются ограничением данного изобретения.

[0072] В дополнение к включению нуклеотидных последовательностей, предложеных в Перечне Последовательностей, данное изобретение включает в себя молекулы и последовательности нуклеиновых кислот, которые предназначены для экспрессии аминокислотных последовательностей, белков и пептидов капсидных белков AAV согласно изобретению. Таким образом, изобретение включает в себя нуклеотидные последовательности, которые кодируют следующие капсидные аминокислотные последовательности AAV и искусственные капсидные белки AAV, полученные с использованием данных последовательностей и/или их уникальных фрагментов.

[0073] Искусственные капсиды или сконструированные капсидные белки могут быть получены любым подходящим способом с использованием последовательности капсидного белка AAV согласно изобретению (например, фрагмента капсидного белка VP1) в сочетании с гетерологичными последовательностями, которые могут быть получены из другого серотипа AAV (известного или нового), несмежных участков того же серотипа AAV, из не-AAV-вирусного источника или из невирусного источника. Искусственный серотип AAV может быть, без ограничения, химерным капсидом AAV, рекомбинантным капсидом AAV или «гуманизированным» капсидом AAV.

Получение AAV с капсидными белками согласно изобретению

[0074] Изобретение охватывает последовательности капсидного белка AAV и нуклеиновые кислоты, кодирующие данные белки, которые свободны от ДНК и/или клеточного материала, с которыми данные вирусы связаны в природе. В другом аспекте, согласно данному изобретению предложены молекулы, которые используют новые последовательности AAV согласно изобретению, включая их фрагменты, для получения молекул, полезных для доставки гетерологичного гена или других нуклеотидных последовательностей в клетку-мишень.

[0075] В другом аспекте, согласно данному изобретению предложены молекулы, которые основываются на последовательностях капсидных белков AAV согласно изобретению, включая их фрагменты, для получения вирусных векторов, полезных для доставки гетерологичного гена или других нуклеотидных последовательностей в клетку-мишень.

[0076] Молекулы согласно изобретению, которые содержат капсидные нуклеотидные последовательности AAV, включают в себя любой генетический элемент (вектор), который может быть доставлен в клетку-хозяина, например, чистую ДНК, плазмиду, фаг, транспозон, космиду, эписому, белок в невирусном носителе доставки (например, носитель на основе липидов), вирус и т. д., которые переносят последовательности, прицепленные к ним. Выбранный вектор может быть доставлен любым подходящим способом, включая трансфекцию, электропорацию, липосомную доставку, методы слияния мембран, покрытые ДНК гранулы высокой скорости, вирусную инфекцию и слияние протопластов. Известны способы, применяемые для конструирования любого варианта осуществления данного изобретения специалистом с навыками работы с нуклеиновыми кислотами, и включают в себя генную инженерию, рекомбинантную инженерию и синтетические методы. Смотрите, например, Sambrook et al, Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Press, Cold Spring Harbor, N.Y.

[0077] В одном варианте осуществления, векторы согласно изобретению содержат, по меньшей мере, последовательности, кодирующие капсид AAV согласно изобретению или его фрагмент. В другом варианте осуществления, векторы согласно изобретению содержат, по меньшей мере, последовательности, кодирующие белок rep AAV или его фрагмент. Необязательно, такие векторы могут содержать оба белка cap и rep AAV. В векторах, в которых предоставлены rep и cap AAV, последовательности rep и cap AAV обе могут быть из одного серотипа AAV. Альтернативно, согласно данному изобретению предложены векторы, в которых последовательности rep происходят из серотипа AAV, который отличается от того, из которого получены последовательности cap. В одном варианте осуществления, последовательности rep и cap экспрессируются из разных источников (например, отдельных векторов, или клетки-хозяина и вектора). В другом варианте осуществления, данные последовательности rep слиты по рамке считывания с последовательностями cap отличающегося серотипа AAV для формирования химерного вектора AAV. Необязательно, векторы согласно изобретению дополнительно содержат миниген, содержащий выбранный трансген, который фланкирован 5 'ITR AAV и 3' ITR AAV.

[0078] Таким образом, в одном варианте осуществления, описанные в данном документе векторы содержат нуклеотидные последовательности, кодирующие интактный капсидный белок AAV любой из аминокислотных последовательностей SEQ ID NO: 1-73. Альтернативно, данные векторы содержат последовательности, кодирующие искусственные капсиды, которые содержат один или большее количество фрагментов капсида, слитого с гетерологичными капсидными белками AAV или не-AAV (или их фрагментами). Данные искусственные капсидные белки выбирают из несмежных частей любого из капсидных белков AAV согласно изобретению или из капсидов других серотипов AAV. В другом примере, может быть желательным изменить старт-кодон белка VP3 на GTG. В альтернативном варианте, rAAV может содержать одну или большее количество вариабельных областей одного или большего количества капсидных белков AAV согласно изобретению, или других фрагментов. Данные модификации могут производится для увеличении экспрессии, выхода и/или улучшения очистки в выбранных системах экспрессии, или для другой желаемой цели (например, для изменения тропизма или изменения эпитопов нейтрализующих антител).

[0079] Описанные в данном документе векторы, например плазмида, применимы для различных целей, но особенно хорошо подходят для использования при получении rAAV, содержащего капсид, содержащий последовательности AAV или их фрагменты. Данные векторы, включая rAAV, их элементы, конструкция и применения, подробно описаны в данном документе.

Аминокислотные последовательности VP1 известных капсидных белков AAV

[0080] Согласно данному изобретению также предложены сконструированные химерные капсидные белки AAV (и AAV, содержащие данные капсидные белки), в которых одна или большее количество вариабельных областей, область GBS и/или петля GH в каркасной (или реципиентной) последовательности капсидного белка являются замещенными одной или большим количеством вариабельных областей, областью GBS и/или петлей GH из отличающейся донорной капсидной последовательности AAV. Реципиентные и донорные последовательности могут быть получены из любого ранее известного серотипа AAV, или капсидной последовательности, или любой новой капсидной последовательности AAV, описанной в данном документе. Новые сконструированные капсидные белки AAV согласно изобретению создаются путем замещения по меньшей мере одной вариабельной области, области GBS или области петли GH из одной капсидной последовательности, соответствующей областью(тями) в реципиентной капсидной последовательности. В этом отношении отмечается, что одна, две, три, четыре, пять, шесть, семь, восемь или все девять VR в реципиентной капсидной последовательности VP1 могут быть заменены соответствующей областью(тями) из одной или большего количества отличающихся капсидных последовательностей VP1. Любые и все различные комбинации сконструированных, химерных капсидных последовательностей AAV, которые могут быть получены с помощью способа замещения области VR, описанного в данном документе (и всех ассоциированных вирусов AAV, содержащих данные химерные капсидные последовательности), рассматриваются в данном изобретении.

[0081] Последовательность VP1 AAVbo представлена как SEQ ID NO:1, а позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH определены в Таблице 2 ниже.

MSFVDHPPDWLESIGDGFREFLGLEAGPPKPKANQQKQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGDPVNFADEVAREHDLSYQKQLEAGDNPYLKYNHADAEFQEKLASDTSFGGNLGKAVFQAKKRILEPLGLVETPDKTAPAAKKRPLEQSPQEPDSSSGVGKKGKQPARKRLNFDDEPGAGDGPPPEGPSSGAMSTETEMRAAAGGNGGDAGQGAEGVGNASGDWHCDSTWSESHVTTTSTRTWVLPTYNNHLYLRLGSSNASDTFNGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNHWGLRPKSMQVRIFNIQVKEVTTSNGETTVSNNLTSTVQIFADSTYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYCGLVTGGSSQNQTDRNAFYCLEYFPSQMLRTGNNFEMVYKFENVPFHSMYAHSQSLDRLMNPLLDQYLWELQSTTSGGTLNQGNSATNFAKLTKTNFSGYRKNWLPGPMMKQQRFSKTASQNYKIPQGRNNSLLHYETRTTLDGRWSNFAPGTAMATAANDATDFSQAQLIFAGPNITGNTTTDANNLMFTSEDELRATNPRDTDLFGHLATNQQNATTVPTVDDVDGVGVYPGMVWQDRDIYYQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLIGGFGLKSPPPQIFIKNTPVPANPATTFSPARINSFITQYSTGQVAVKIEWEIQKERSKRWNPEVQFTSNYGAQDSLLWAPDNAGAYKEPRAIGSRYLTNHL

[0082] Последовательность VP1 AAVmo представлена как SEQ ID NO:2, а позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH определены в Таблице 2 ниже.

MSFFDWLGKQYAQGAAEFWDLKSGPPAPKKARKDGSAGFNFPGHKYLGPGNSLDRGDPVDADDAAAQKHDQSYQEQLEAGDNPYLKYNHADREFQEALKDDTSFEGNLARGLFEAKKLVAEPLGLVEPELAPPSGRKRPVQSSQESGYSSSQDKRPNLDVDEEDREFAAAAAETETGSAPPTGNLGPGTMAGGGSAPIDDGSYGADGVGNASGDWHCDSTWLDNCVITRTTRTWNLPTYNNHIYKRLNGTTSGDQSYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGLRPKSLRFKIFNIQVKEVTTQDSTKIISNNLTSTVQVFADTEYQLPYVIGSAHEGCLPPFPADVFMLPQYGYCTRQDGNSNNPTPRSAFYCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYNFEKVPFHSMWAHNQSLDRLMNPLIDQYLYYLDVTSSTGFTYQKGVHTNLPEQERNWLPGPGIRNQAWFNSATGNNPLTGTWQYSNKYVLENRASKIAPGPAMGIESTKFDGNGIIFSKEYITNVNTANPNQVNITRETEINSTNPLAGGSLGAHANNSQNTTTAPTLDHTNVMGVFPGSVWQDRDIYLQGQIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKNPPPQILIKNTPVPADPPTEFNANKISSFITQYSTGQVTVEMEWELQKETSKRWNPEIQYSDDSSSTSGSILHFAPDDVGNYKEFRSIGTRYLTRPL

[0083] Последовательность VP1 AAV2 представлена как SEQ ID NO:3, а позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH определены в Таблице 2 ниже.

MAADGYLPDWLEDTLSEGIRQWWKLKPGPPPPKPAERHKDDSRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDRQLDSGDNPYLKYNHADAEFQERLKEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEPVKTAPGKKRPVEHSPVEPDSSSGTGKAGQQPARKRLNFGQTGDADSVPDPQPLGQPPAAPSGLGTNTMATGSGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWMGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSQSGASNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTQNDGTTTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMVPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFTFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTNTPSGTTTQSRLQFSQAGASDIRDQSRNWLPGPCYRQQRVSKTSADNNNSEYSWTGATKYHLNGRDSLVNPGPAMASHKDDEEKFFPQSGVLIFGKQGSEKTNVDIEKVMITDEEEIRTTNPVATEQYGSVSTNLQRGNRQAATADVNTQGVLPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPSTTFSAAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYNKSVNVDFTVDTNGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[0084] Последовательность VP1 AAV4 представлена как SEQ ID NO:4, а позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH определены в Таблице 2 ниже.

MTDGYLPDWLEDNLSEGVREWWALQPGAPKPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLKYNHADAEFQQRLQGDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEQAGETAPGKKRPLIESPQQPDSSTGIGKKGKQPAKKKLVFEDETGAGDGPPEGSTSGAMSDDSEMRAAAGGAAVEGGQGADGVGNASGDWHCDSTWSEGHVTTTSTRTWVLPTYNNHLYKRLGESLQSNTYNGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGMRPKAMRVKIFNIQVKEVTTSNGETTVANNLTSTVQIFADSSYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYCGLVTGNTSQQQTDRNAFYCLEYFPSQMLRTGNNFEITYSFEKVPFHSMYAHSQSLDRLMNPLIDQYLWGLQSTTTGTTLNAGTATTNFTKLRPTNFSNFKKNWLPGPSIKQQGFSKTANQNYKIPATGSDSLIKYETHSTLDGRWSALTPGPPMATAGPADSKFSNSQLIFAGPKQNGNTATVPGTLIFTSEEELAATNATDTDMWGNLPGGDQSNSNLPTVDRLTALGAVPGMVWQNRDIYYQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLIGGFGLKHPPPQIFIKNTPVPANPATTFSSTPVNSFITQYSTGQVSVQIDWEIQKERSKRWNPEVQFTSNYGQQNSLLWAPDAAGKYTEPRAIGTRYLTHHL

[0085] Последовательность VP1 AAV5 представлена как SEQ ID NO:5, а позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH определены в Таблице 2 ниже.

MSFVDHPPDWLEEVGEGLREFLGLEAGPPKPKPNQQHQDQARGLVLPGYNYLGPGNGLDRGEPVNRADEVAREHDISYNEQLEAGDNPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRVLEPFGLVEEGAKTAPTGKRIDDHFPKRKKARTEEDSKPSTSSDAEAGPSGSQQLQIPAQPASSLGADTMSAGGGGPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVVTKSTRTWVLPSYNNHQYREIKSGSVDGSNANAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWSPRDWQRLINNYWGFRPRSLRVKIFNIQVKEVTVQDSTTTIANNLTSTVQVFTDDDYQLPYVVGNGTEGCLPAFPPQVFTLPQYGYATLNRDNTENPTERSSFFCLEYFPSKMLRTGNNFEFTYNFEEVPFHSSFAPSQNLFKLANPLVDQYLYRFVSTNNTGGVQFNKNLAGRYANTYKNWFPGPMGRTQGWNLGSGVNRASVSAFATTNRMELEGASYQVPPQPNGMTNNLQGSNTYALENTMIFNSQPANPGTTATYLEGNMLITSESETQPVNRVAYNVGGQMATNNQSSTTAPATGTYNLQEIVPGSVWMERDVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLIKNTPVPGNITSFSDVPVSSFITQYSTGQVTVEMEWELKKENSKRWNPEIQYTNNYNDPQFVDFAPDSTGEYRTTRPIGTRYLTRPL

[0086] Последовательность VP1 AAV6 представлена как SEQ ID NO:6, а позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH определены в Таблице 2 ниже.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPFGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPATPAAVGPTTMASGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSASTGASNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTVQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFTFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLNRTQNQSGSAQNKDLLFSRGSPAGMSVQPKNWLPGPCYRQQRVSKTKTDNNNSNFTWTGASKYNLNGRESIINPGTAMASHKDDKDKFFPMSGVMIFGKESAGASNTALDNVMITDEEEIKATNPVATERFGTVAVNLQSSSTDPATGDVHVMGALPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPAEFSATKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEVQYTSNYAKSANVDFTVDNNGLYTEPRPIGTRYLTRPL

[0087] Последовательность VP1 AAV6.2 представлена как SEQ ID NO:7, а позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH определены в Таблице 2 ниже.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPATPAAVGPTTMASGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSASTGASNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTVQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFTFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLNRTQNQSGSAQNKDLLFSRGSPAGMSVQPKNWLPGPCYRQQRVSKTKTDNNNSNFTWTGASKYNLNGRESIINPGTAMASHKDDKDKFFPMSGVMIFGKESAGASNTALDNVMITDEEEIKATNPVATERFGTVAVNLQSSSTDPATGDVHVMGALPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPAEFSATKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEVQYTSNYAKSANVDFTVDNNGLYTEPRPIGTRYLTRPL

[0088] Последовательность VP1 AAV7 представлена как SEQ ID NO:8, а позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH определены в Таблице 2 ниже.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDNGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPAKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSSVGSGTVAAGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSETAGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKKLRFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTIQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEFSYSFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLARTQSNPGGTAGNRELQFYQGGPSTMAEQAKNWLPGPCFRQQRVSKTLDQNNNSNFAWTGATKYHLNGRNSLVNPGVAMATHKDDEDRFFPSSGVLIFGKTGATNKTTLENVLMTNEEEIRPTNPVATEEYGIVSSNLQAANTAAQTQVVNNQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPEVFTPAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNFEKQTGVDFAVDSQGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[0089] Последовательность VP1 AAV8 представлена как SEQ ID NO:9, а позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH определены в Таблице 2 ниже.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGPNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGATNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQTTGGTANTQTLGFSQGGPNTMANQAKNWLPGPCYRQQRVSTTTGQNNNSNFAWTAGTKYHLNGRNSLANPGIAMATHKDDEERFFPSNGILIFGKQNAARDNADYSDVMLTSEEEIKTTNPVATEEYGIVADNLQQQNTAPQIGTVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTSVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[0090] Последовательность VP1 AAV9 представлена как SEQ ID NO:10, а позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH определены в Таблице 2 ниже.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLKYNHADAEFQERLKEDTSFGGNLGRAVFQAKKRLLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSAGIGKSGAQPAKKRLNFGQTGDTESVPDPQPIGEPPAAPSGVGSLTMASGGGAPVADNNEGADGVGSSSGNWHCDSQWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNAYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTVQVFTDSDYQLPYVLGSAHEGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYEFENVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGMKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNKDKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[0091] Последовательность VP1 AAVrh.8 представлена как SEQ ID NO:11, а позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH определены в Таблице 2 ниже.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGLGPNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMVPQYGYLTLNNGSQALGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLVRTQTTGTGGTQTLAFSQAGPSSMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTTNQNNNSNFAWTGAAKFKLNGRDSLMNPGVAMASHKDDDDRFFPSSGVLIFGKQGAGNDGVDYSQVLITDEEEIKATNPVATEEYGAVAINNQAANTQAQTGLVHNQGVIPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPLTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[0092] Последовательность VP1 AAVrh.10 представлена как SEQ ID NO:12, а позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH определены в Таблице 2 ниже.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPIGEPPAGPSGLGSGTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEFSYQFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQSTGGTAGTQQLLFSQAGPNNMSAQAKNWLPGPCYRQQRVSTTLSQNNNSNFAWTGATKYHLNGRDSLVNPGVAMATHKDDEERFFPSSGVLMFGKQGAGKDNVDYSSVMLTSEEEIKTTNPVATEQYGVVADNLQQQNAAPIVGAVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFSQAKLASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTDGTYSEPRPIGTRYLTRNL

[0093] Последовательность VP1 AAVanc80 представлена как SEQ ID NO:13, а позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH определены в Таблице 2 ниже.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGSNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSQSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKKLNFKLFNIQVKEVTTNDGTTTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQTTSGTAGNRTLQFSQAGPSSMANQAKNWLPGPCYRQQRVSKTTNQNNNSNFAWTGATKYHLNGRDSLVNPGPAMATHKDDEDKFFPMSGVLIFGKQGAGNSNVDLDNVMITNEEEIKTTNPVATEEYGTVATNLQSANTAPATGTVNSQGALPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPTTFSPAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYNKSTNVDFAVDTNGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[0094] Последовательность VP1 AAVanc110 представлена как SEQ ID NO:14, а позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH определены в Таблице 2 ниже.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGSNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQTTGTAGTQTLQFSQAGPSSMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTTNQNNNSNFAWTGATKYHLNGRDSLMNPGVAMASHKDDEDRFFPSSGVLIFGKQGAGNDNVDYSQVMITNEEEIKTTNPVATEEYGAVATNNQSANTQAQTGLVHNQGVLPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

VP1 новых капсидных белков

[0095] Новые капсидные белки VP1 AAV были выделены из ткани из следующих млекопитающих: бабуин, макак-крабоед, яванский макак, мармозетка и свинья.

[0096] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из бабуина (обозначенная как Bba.21), представлена как SEQ ID NO:15 (аминокислоты 1-742), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-742 SEQ ID NO:15 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 206-742 SEQ ID NO:15.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKSGDNPYLKYNHADAEFQQRLATDTSFGGNLGKAVFQAKKRILEPLGLVEEGVKTAPGKKRPLEKTPNRPTNPDSGKAPAKKKQKDGETADSARRTLDFEDSGAGDGPPEGSSSGEMSHDAEMRAAPGGNAVEAGQGADGVGNASGDWHCDSTWSEGRVTTTSTRTWVLPTYNNHLYLRIGTTANSNTYNGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGLRPKSMRVKIFNIQVKEVTTSNGETTVANNLTSTVQIFADSTYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYCGVVTGENQNQTDRNAFYCLEYFPSQMLRTGNNFEVSYQFEKVPFHSMYAHSQSLDRMMNPLLDQYLWHPQSTTTGNSLNQGTATTTYGKITTGDFAYYRKNWLPGACIKQQKFSKNASQNYKIPASGGDALLKYDTHTTSNGRWSNMAPGPPMATAGAGDSDFSNSQLIFAGPNQSGNTTTSSNNLLFTSEEEIATTNPRDTDMFGQIADNNQNATTAPHIANLDAMGIVPGMVWQNRDIYYLGPIWAKVPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQIFIKNTPVPANPNTTFSAARINSFLTQYSTGQVAVQIDWEIQKEHSKRWDPEVQFTSNYGTQNSMLWAPDNAGNYHEPRAIGSRFLTHHL

[0097] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из бабуина (обозначенная как Bba.26), представлена как SEQ ID NO:16 (аминокислоты 1-739), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-739 SEQ ID NO:16 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 206-739 SEQ ID NO:16.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQGNSRGLVLPGYKYLGLFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDKQLEQGDDPYLKYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRILEPLGLVEEAAKTAPGKKRPLEKTPNQPTDTQAAGQTPAKKRPQGEQSGDSARRQLDFGPQPAAPIGQPPAAPPPVGSNTMASGGGGPMADDNQGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWVLPTYNNHIYKQISSESGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKIFNVQVKEVTQIEGGSTIANNLTSTIQVFADSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFESVPFHSSYAHSQSLDRIMNPLVDQYLYYLARTQTGTGSTTSNTRQLQFYQAGPSNMADQSRNWLPGPMYRQQRVSKTLDQNSNTNFAWTAASKYNLNGRKSLANPGIAMATHKDDEERFFPQHGVLVFGQTNATNKTTLDNVLVTSEEEIKATNPVATEEYGTVSSNLQASNTNPTTETVNNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTTSKFASYITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYAKSNNVEFSVDAAGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[0098] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из бабуина (обозначенная как Bba.27), представлена как SEQ ID NO:17 (аминокислоты 1-739), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-739 SEQ ID NO:17 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 206-739 SEQ ID NO:17.

VAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNSRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDKQLEQGDNPYLKYNHADAELQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRILEPLGLVEEAAKTAPGKKRPLEKTPNQPTDTQAAGQTPAKKRPQGEQSGDSARRQLDFDPQPAAPIGQPPAAPPPVGSNTMASGGGGPMADDNQGADGVGNASGNWHRDSTWLGDRVITTSTRTWVLPTYNNHIYKQISSESGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKIFNIQVKEVTQIEGGSTIANNLTSTIQVFADSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFESVPFHSSYAHSQSLDRIMNPLVDQYLYYLARTQTGTGSTTSNTRQLQFYQAGPSNMADQSRNWLPGPMYRQQRVSKTLDQNSNTNFAWTAASKYNLNGRKSLANPGIAMATHKDDEERFFPQHGVLVFGQTNATNKTTLDNVLITSEEEIKATNPVATEEYGTVSSNLQASNTNPTTETVNSQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTTSKFASYITQYSTGQVSVEIEWELQKENGKRWNPEIQYTSNYAKSNNVEFSVDAAGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[0099] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из бабуина (обозначенная как Bba.29), представлена как SEQ ID NO:18 (аминокислоты 1-739), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-739 SEQ ID NO:18 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 206-739 SEQ ID NO:18.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNSRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDKQLEQGDNPYLKYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRILEPLGLVEEAAKTAPGKRRPLEKTPNQPTDTQAAGQTPAKKRPQGEQSGDSARRQLDFDPQPAAPIGQPPAAPSPVGSNTMASGGGGPMADDNQGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWVLPTYNNHIYKQISSESGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKIFNIQVKEVTQIEGGSTIANNLTSTIQVFADSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFESVPFHSSYAHSQSLDRIMNPLVDQCLYYLARTQTGTGSTTSNTRQLQFYQAGPSNMADQSRNWLPGPMYRQQRVSKTLDQNSNTNFAWTAASKYNLNGRKSLANPGIAMATHKDDEERFFPQHGVLVFGQTNATNKTTLDNVLITSEEEIKATNPVATEEYGTVSSNLQASNTNPTTETVNNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTTSKFASYITQYSTGQVSVEIEWELQKEDSKRWNPEIQYTSNYAKSNNVEFSVDAAGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00100] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из бабуина (обозначенная как Bba.30), представлена как SEQ ID NO:19 (аминокислоты 1-739), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-739 SEQ ID NO:19 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 206-739 SEQ ID NO:19.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNSRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDKQLEQGDNPYLKYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRILEPLGLVEEAAKTAPGKKRPLEKTPNQPTDTQAAGQTPAKKRPQGGQSGDSARRQLDFDPQPAAPIGQPPAAPSPVGSNTMASGGGGPMADDNQGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWVLPTYNNHIYKQISSESGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKIFNIQVKEVTQIEGGSTIANNLTSTIQVFADSEYLLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFESVPFHSSYAHSQSLDRIMNPLVDQYLYYLARTQTGTGSTTSNTRQLQFYQAGPSNMADQSRNWLPGPMYRQQRVSKTLDQNSNTNFAWTAASKYNLNGRKSLANPGIAMATHKDDEERFFPQHGVLVFGQTNATNKTTLDNVLITSEEEIKATNPVATEEYGTVSSNLQASNTNPTTETVNNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTTSKFASYITQYSTGQVSVEIEWELQKEDSKRWNPEIQYTSNYAKSNNVEFSVDAAGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00101] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из бабуина (обозначенная как Bba.31), представлена как SEQ ID NO:20 (аминокислоты 1-742), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-742 SEQ ID NO:20 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 206-742 SEQ ID NO:20.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKSGDNPYLKYNHADAEFQQRLATDTSFGGNLGKAVFQAKKRILEPLGLVEEGVKTAPGKKHPLEKTPNRPTNPDSGKAPAKKKQKDGETADSARRTLDFEDSGAGDGPPEGSSSGEMSHDAEMRAAPGGNAVEAGQGADGVGNASGDWHCGSTWSEGRVTTTSTRTWVLPTYNNHLYLRIGTTANSNTYNGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGLRPKSMRVKIFNIQVKEVTTSNGETTVANNLTSTVQIFADSTYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYCGVVTGENQNQTDRNAFYCLECFPSQMLRTGNNFEISYQFEKVPFHSMYAHSQSLDRMMNPLLDQYLWHLQSTTTGNSLNQGTATTTYGKITTGDFAYYRKNWLPGACIKQQKFSKNASQNYKIPASGGDALLKYDTHTTLNGRWSNMAPGPPMATAGAGDSDFSNSQLIFAGPNQSGNTTTSSNNLLFTSEEEIAATNPRDTDMFGQIADNNQNATTAPHIANLDAMGIVPGMVWQNRDIYYQGPIWAKVPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQIFIKNTPVPANPNTTFSAARINSFLTQYSTGQVAVQIDWEIQKEHSKRWNPEVQFTSNYGTQNSMLWAPDNAGNYHEPRAIGSRFLTHHL

[00102] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из бабуина (обозначенная как Bba.32), представлена как SEQ ID NO:21 (аминокислоты 1-742), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-742 SEQ ID NO:21 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 206-742 SEQ ID NO:21.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKSGDNPYLKYNHADAEFQQRLATDTSFGGNLGKAVFQAKKRILEPLGLVEEGVKTAPGKKRPLEKTPNRPTNPDSGKAPAKKKQKDGETADSARRTLDFEDSGAGDGPPEGSSSGEMSHDAEMRAAPGGNAVEAGQGADGVGNASGGWHCDSTWSEGRVTTTSTRTWVLPTYNNHLYLRIGTTANSNTYNGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGLRPKSMRVKIFNIQVKEVTTSNGETTVANNLTSTVQIFADSTYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYCGVVTGENQNQTDRNAFYCLEYFPSQMLRTGNNFEISYQFEKVPFHSMYAHSQSLDRMMNPLLDQYLWHLQSTTTGNSLNQGTATTTYGKITTGDFAYYRKNWLPGACIKQQKFSKNASQNYKIPASGGDALLKYDTHTTLNGRWSSMAPGPPMATAGAGDSDFSNSQLIFAGPNQSGNTTTSSNNLLFTSEEEIATTNPRDTDMFGQIADNNQNATTAPHIANLDAMGIVPGMVWQNRDIYYQGPIWAKVPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQIFIKNTPVPANPNTTFSAARINSFLTQYSTGQVAVQIDWEIQKEHSKRWNPEVQFTSNYGTQNSMLWAPGNAGNHHEPRAIGSRFLTHHL

[00103] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из бабуина (обозначенная как Bba.33), представлена как SEQ ID NO:22 (аминокислоты 1-742), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-742 SEQ ID NO:22 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 206-742 SEQ ID NO:22.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKSGDNPYLKYNHADAEFQQRLATDTSFGGNLGKAVFQAKKRILEPLGLVEEGVKTAPGKKRPLEKTPNRPTNPDSGRAPAKKKQKDGETADSARRTLDFEDSGAGDGPPEGSSSGEMSHDAEMRAAPGGNAVEAGQGADGVGNASGDWHCDSTWSEGRVTTTSTRTWVLPTYNNHLYLRIGTTANSNTYNGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGLRPKSMRVKIFNIQVKEVTTSNGETTVANNLTSTVQIFADSTYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYCGVVTGENQNQTDRNAFYCLEYFPSQMLRTGNNFEISYQFEKVPFHSMYAHSQSLDRMMNPLLDQYLWHLQSTTTGNSLNQGTATTTYGKITTGDFAYYRKNWLPGACIKQQKFSKNASQNYKIPASGGDALLKYDTHTTLNGRWSNMAPGPPMATAGAGDSDFSNSQLIFAGPNQSGNTTTSSNNLLLTSEEEIATTNPRDTDMFGQIADNNQNATTAPHIANLDAMGIVPGMVWQNRDIYYQGPIWAKVPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQIFIKNTPVPANPNTTFSAARINSFLTQYSTGQVAVQIDWEIQKEHSKRWNPEVQFTSNYGTQNSMLWAPGNAGNYHEPRAIGSRFLTHHL

[00104] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из бабуина (обозначенная как Bba.34), представлена как SEQ ID NO:23 (аминокислоты 1-739), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-739 SEQ ID NO:23 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 206-739 SEQ ID NO:23.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNSRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDKQLEQGDNPYLKYNHADAEFQERLQEDTSFGGILGRAVFQAKKRILEPLGLVEEAAKTAPGKKRPLEKTPNQPTDTQAAGQTPAKKRPQGEQSGDSARRQLDFDPQPAAPIGQPPAAPSPVGSNTMASGGGGPMADDNQGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWVLPTYNNHIYKQISSESGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKIFNIQVKEVTQIEGGSTIANNLTSTIQVFADSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFESVPFHSSYAHSQSLDRIMNPLVDQYLYYLARTQTGTGSTTSNTRQLQFYQAGPSNMADQSRNWLPGPMYRQQRVSKTLDQNSNTNFAWTAASKYNLNGRKSLVNPGIAMATHKDDEERFFPQHGVLVFGKTNATNKTTLENVLVTDEEEVKATNPVATEEYGTVSSNLQSNTTNPTTETVNNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTTSKFASYITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYAKSNNVEFSADAAGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00105] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из бабуина (обозначенная как Bba.35), представлена как SEQ ID NO:24 (аминокислоты 1-739), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-739 SEQ ID NO:24 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 206-739 SEQ ID NO:24.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNSRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDKQLEQGDNPYLKYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRILEPLGLVEEVAKTAPGKKRPLEKTPNQPTDTQAAGQTPAKKRPQGEQSGDSARRQLDFDPQPAAPIGQPPAAPSPVGSNTMASGGGGPMADDNQGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWVLPTYNNHIYKQISSESGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKIFNIQVKEVTQIEGGSTIANNLTSTIQVFADSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFESVPFHSSYAHSQSLDRIMNPLVDQYLYYLARTQTGTGSTTSNTRQLQFYQAGPSNMADQSRNWLPGPMYRQQRVSKTLDQNSNTNFAWTAASKYNLNGRKSLANPGIAMATHKDDEERFFPQHRVLVFGQTNATNKTTLDNVLITSEEEIKATNPVATEEYGTVSSNLQASNTDPTTETVNNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWVKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTTSKFASYTTQYSTGQVSVEIEWGLQKENSKRWNPEIQYTSNYAKSNNVEFSVDAAGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00106] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из бабуина (обозначенная как Bba.36), представлена как SEQ ID NO:25 (аминокислоты 1-739), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-739 SEQ ID NO:25 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 206-739 SEQ ID NO:25.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNSRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEAYAAALEHDKAYDKQLEQGDNPYLKYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRIPEPLGLVEEAAKTAPGKKRPLEKTPNQPTDTQAAGQTPAKKRPQGEQSGDSARRQLDFDPQPAAPIGQPPAAPSPVGSNTMASGGGGPMADDNQGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWVLPTYNNHIYKQISSESGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKIFNIQVKEVTQIEGGSTIANNLTSTIQVFADSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRPSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFESVPFHSSYAHSQSLDRIMNPLVDQYLYYLARTQTGTGSTTSNTRQLQFYQAGPSNMADQSRNWLPGPMYRQQRVSKTLDQNSNTNFAWTAASKYNLNGRKSLANPGIAMATHKDDEERFFPQHGVLVFGQTNATNKTTLDNVLITSEEEIKATNPVATEEYGTVSSNLQASNTNPTTETVNNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTTSKFASYITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYAKSNNVEFSVDAAGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00107] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из бабуина (обозначенная как Bba.37), представлена как SEQ ID NO:26 (аминокислоты 1-739), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-739 SEQ ID NO:26 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 206-739 SEQ ID NO:26.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNSRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDKQLEQGDNPYLKYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRILEPLGLVEEAAETAPGKKRPLEKTPNQPTDTQAAGQTPAKKRPQGEQSGDSARRQLDFDPQPAAPIGQPPAAPSPVGSNTMASGGGGPMADDNQGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWVLPTYNNHIYKQISSESGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKIFNIQVKEVTQTEGGSTIANNLTSTIQVFADSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFESVPFHSSYAHSQSLDRIINPLVDQYLYYLARTQTGTGSTTSNTRQLQFYQAGPSNMADQSRNWLPGPMYRQQRVSKTLDQNSNTNFAWTAASKYNLNGRKSLANPGIAMATHKDDEERFFPQHGVLVFGQTNATNKTTLDNVLITSEEEIKATNPVATEEYGTVSSNLQASNTNPTTETVNNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTTSKFASYITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYAKSNNVEFSVDAAGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00108] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из бабуина (обозначенная как Bba.38), представлена как SEQ ID NO:27 (аминокислоты 1-739), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-739 SEQ ID NO:27 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 206-739 SEQ ID NO:27.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIRGWWALKPGAPQPKANQQHQDNSRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDKQLEQGDNPCLKYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRILEPLGLVEEAAKTAPGKKRPLEKTPNQPTDTQAAGQTPAKKRPQGEQSGDSARRQLDFDPQPAAPIGQPPAAPSPVGSNTMASGGGGPMADDNQGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWVLPTYNNHIYKQISSESGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKIFNIQVKEVTQIEGGSTIANNLTSTIQVFADSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFESVPFHSSYAHSQSLDRIMNPLVDQYLYYLARTQTGTGSTTSNTRQLQFYQAGPSNMADQSRNWLPGPMYRQQRVSKTLDQNSNTNFAWTAASKYNLNGRKSLANPGIAMATHKDDEERFFPQHGVLVFGQTNATNKTTLDNVLITSEEEIKATNPVATEEYGTVSSNLQASNTNPTTETVNNQGILPGMVWQDRDVYLQGPTWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTTSKFASYITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYAKSNNVEFSVDAAGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00109] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из бабуина (обозначенная как Bba.41), представлена как SEQ ID NO:28 (аминокислоты 1-739), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-739 SEQ ID NO:28 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 206-739 SEQ ID NO:28.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNSRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDKQLEQGDNPYLKYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRILEPLGLVEEAAKTAPGKKRPLEKTPNQPTDTQAAGQTPAKKRPQGEQSGDSARRQLDFDPQPAAPIGQPPAAPSPVGSNTMASGGGGPMADDNQGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWVLPTYNNHIYKQISSESGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKIFNIQVKEVTQIEGGSTIANNLTSTIQVFADSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNSFQFSYTFESVPFHSSYAHSQSLDRIMNPLVDQYLYYLARTQTGTGSTTSNTRQLQFYQAGPSNMADQSRNWLPGPMYRQQRVSKTLDQNSNTNFAWTAASKYNLNGRKSLANPGIAMATHKDDEERFFPQHGVLVFGQTNATNKTTLDNVLITSEEEIKATNPVATEEYGTVSSNLQASNTNPTTETVNNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTTSKFASYITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYAKSNNVEFSVDAAGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00110] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из бабуина (обозначенная как Bba.42), представлена как SEQ ID NO:29 (аминокислоты 1-739), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-739 SEQ ID NO:29 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 206-739 SEQ ID NO:29.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNSRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNGADAAALEHDKAYDKQLEQGDNPYLKYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRILEPLGLVEEAAKTAPGKKRPLEKTPNQPTDTQAAGQTPAKKRPQGEQSGDSARRQLDFDPQPAAPIGQPPAAPSPVGSNTMASGGGGPMADDNQGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWVLPTYNNHIYKQISSESGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKIFNIQVKEVTQIEGGSTIANNLTSTIQVFADSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFESVPFHSSYAHSQSLDRIMNPLVDQYLYYLARTQTGTGSTTSNTRQLQFYQAGPSNMADQSRNWLPGPMYRQQRVSKTLDQNSNTNFAWTAASKYNLNGRKSLVNPGIAMATHKDDEERFFPQHGVLVFGKTNATNKTTLENVLVTDEEEVKATNPVATEEYGTVSSNLQSNTTNPTTETVNNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTTSKFASYITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYAKSNNVEFSVDAAGVYSEPRLIGTRYLTRNL

[00111] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из бабуина (обозначенная как Bba.43), представлена как SEQ ID NO:30 (аминокислоты 1-739), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-739 SEQ ID NO:30 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 206-739 SEQ ID NO:30.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNSRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDKQLEQGDNPYLKYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRILEPLGLVEEAAKTAPGKKRPLEKTPNQPTDTQAAGQTPAKKRPQGEQSGDSARRQLDFDPQPAAPIGQPPAAPSPVGSNTMASGGGGPMADDNQGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWVLPTYNNHIYKQISSESGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKIFNIQVKEVTQIEGGSTIANNLTSTIQVFADSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFESVPFHSSYAHSQSLDRIMNPLVDQYLYYLARTQTGTGSTTSNTRQLQFYQAGPSNMADQSRNWLPGPMYRQQRVSKTLDQNSNTNFAWTAASKYNLNGRKSLVNPGIAMATHKDDEERFFPQHGVLVFGKTNATNKTTLENVLVTDEEEVKATNPVATEEYGTVSSNLQSNTTNPTTETVNNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTTSKFASYITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYAKSNNVEFSVDAAGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00112] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из бабуина (обозначенная как Bba.44), представлена как SEQ ID NO:31 (аминокислоты 1-739), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-739 SEQ ID NO:31 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 206-739 SEQ ID NO:31.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNSRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDKQLEQGDNPYLKYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRILEPLGLVEEAAKTAPGKKRPLEKTPNQPTDTQAAGQTPAKKRPQGEQSGDSARRQLDFDPQPAAPIGQPPAAPSPVGSNTMASGGGGPMADDNQGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWVLPTYNNHIYKQISSESGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKIFNIQVKEVTQIEGGSTIANNLTSTIQVFADSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFESVPFHSSYAHSQSLDRIMNPLVDQYLYYLARTQTGTGSTTSNTRQLQFYQAGPSNMADQSRNWLPGPMYRQQRVSKTLDQDSNTNFAWTAASKYNLNGRKSLVNPGIAMATHKDDEERFFPQHGVLVFGKTNATNKTTLENVLVTDEEEVKATNPVATEEYGTVSSNLQSNTTNPTTETVNNQGILPGMAWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTTSKFASYITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYAKSNNVEFSVDAAGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00113] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-крабоеда (обозначенная как Bce.14), представлена как SEQ ID NO:32 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:32 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:32.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSAGIGKSGAQPAKKRLNFGQTGDTESVPDPQPIGEPPAAPSGVGSLTMASGGGAPVADNNEGADGVGSSSGNWHCDSQWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNAYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTVQVFTDSDYQLPYVLGSAHEGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFTFSYEFENVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSKTINGSGQNQQALKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLVGGFGMKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNKDKLNSFITQYSTGQVRVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00114] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-крабоеда (обозначенная как Bce.15), представлена как SEQ ID NO:33 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:33 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:33.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSAGIGKSGAQPAKKRLNFGQTGDTESVPDPQPIGEPPAAPSGVGSLTMASGGGAPVADNNEGADGVGSSSGNWHCDSQWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNAYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTVQVFTDSDYQLPYVLGSAHEGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMPRTGNNFTFSYEFENVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGMKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNKDKLNSFITQYSTGQVSVAIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00115] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-крабоеда (обозначенная как Bce.16), представлена как SEQ ID NO:34 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:34 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:34.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSAGIGKSGAQPAKKRLNFGQTGDTESVPDPQPIGEPPAAPSGVGSLTMASGGGAPVADNNEGADGVGSSSGNWHCDSQWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNAYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTVQVFTDSDYQLPYVLGSAHEGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFTFSYEFENVPFHSSYAHSQSLDRPMNPLIDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGMKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNKDKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00116] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-крабоеда (обозначенная как Bce.17), представлена как SEQ ID NO:35 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:35 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:35.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSAGIGKSGAQPAIKRLNFGQTGDTESVPDPQPIGEPPAAPSGVGSLTMASGGGAPVADNNEGADGVGSSSGNWHCDSQWLGDRVITTSIRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNAYFGYSTPWGYFDFSRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTVQVFTDSDYQLPYVLGSAHEGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFTFSYEFENVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGMKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNKDKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00117] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-крабоеда (обозначенная как Bce.18), представлена как SEQ ID NO:36 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:36 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:36.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSAGIGKSGAQPAKKRLNFGQTGDTESVPDPQPIGEPPAAPSGVGSLTMASGGGAPVADNNEGADGVGSSSGNWHCDSQWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNAYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTVQVFTDSDYQLPYVLGSAHEGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFTFSYEFENVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGMKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNKDKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00118] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-крабоеда (обозначенная как Bce.20), представлена как SEQ ID NO:37 (аминокислоты 1-733), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-733 SEQ ID NO:37 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-733 SEQ ID NO:37.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSAGIGKSGAQPAKKRLNFGQTGDTESVPDPQPIGEPPAAPSGVGSLTMASGGGAPVADNNEGADGVGSSSGNWHCDSRWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNAYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTDNNGAKTIANNLTSTVQVFTDSDYQLPYVLGSAHEGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFTFSYEFENVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGMKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNKDKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLT

[00119] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-крабоеда (обозначенная как Bce.35), представлена как SEQ ID NO:38 (аминокислоты 1-730), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-730 SEQ ID NO:38 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 199-730 SEQ ID NO:38.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVLQAKKRVLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVDSPDSTSGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDAESVPDPQPIGEPPAAPSGLGSGTMAAGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGNRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSSSSGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLRFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTVQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEFSYEFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLARTQSSTGTSTRELQFHQAGPATMAEQSKNWLPGPCFRQQRISKTTDNNNNSNFAWTGATKYHLNGRSSLTNPGVPMATHKDDESVFFPINGVLVFGKTGASNKTTLENVLMTDEEEIKATNPVATEEYGVVSSNIQSQNSNPTTQTVNNQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTPAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYDKQTGVGFAVDTQGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00120] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-крабоеда (обозначенная как Bce.36), представлена как SEQ ID NO:39 (аминокислоты 1-730), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-730 SEQ ID NO:39 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 199-730 SEQ ID NO:39.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVDSPDSTSGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDAESVPDPQPIGEPPAAPSGLGSGTMAAGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGNRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSSSSGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLRFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTVQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEFSYEFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLARTQSSTGTSTRELQFHQAGPATMAEQSKNWLPGPCFRQQRISKTTDNNNNSNFAWTGATKYHLNGRNSLTNPGVPMATHKDDESVFFPINGVLVFGKTGASNKTTLENVLMTDEEEIKATNPVATEEYGVVSSNIQSQNSNPTTQTVNNQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTPAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYDKQTGVDFAVDTQGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00121] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-крабоеда (обозначенная как Bce.39), представлена как SEQ ID NO:40 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:40 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:40.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYPGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVFEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGLGPNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMVPQYGYLTLNNGSQALGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLVRTQTTGTGGTQTLAFSQAGPSSMANQARNWVPGPSYRQQRVSTTKNQNNNSNFAWTGAAKFKLNGRNSLMNPGVAMASHKDDEDRFFPSSGVLIFGKQGAGNDGVDYSQVLITDEEEIKATNPVATEEYGEVAINDQAANTQAQTGLVHNQGVIPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLMHPPPQILIKNTPVPADPPLTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNSDGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00122] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-крабоеда (обозначенная как Bce.40), представлена как SEQ ID NO:41 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:41 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:41.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQGRLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGLGPNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRPNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQAFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMVPQYGYLTLNNGSQALGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLVRTQTTGTGGTQTLAFSQAGPSSMANQARNWVPGPSYRQQRVSTTKNQNNNSNFAWTGAAKFKLNGRNSLMNPGVAMASHKDDEDRFSPSSGVLIFGKQGAGNDGVDYSQVLITDEEEIKATNPVATEEYGEVAINDQAANTQAQTGLVHNQGVIPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPLTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNSDGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00123] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-крабоеда (обозначенная как Bce.41), представлена как SEQ ID NO:42 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:42 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:42.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQGRLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGLGPNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMVPQYGYLTLNNGSQALGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLVRTQTTGTGGTQILAFSQAGPSSMANQARNWVPGPSYRQQRVSTTKNQNNNSNFAWTGAAKFKLNGRNSLMNPGVAMASHKDDEDRFFPSSGVLIFGKQGAGNDGMDYSQVLITDEEEIKATNPVATEEYGEVAINDQAANTQAQTGLVHNQGVIPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPLTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNSDGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00124] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-крабоеда (обозначенная как Bce.42), представлена как SEQ ID NO:43 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:43 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:43.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGLGPNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGGTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMVPQYGHLTLNNGSQALGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLVRTQTTGTGGTQTLAFSQAGPSSMANQARNWVPGPSYRQQRVSTTKDQNNNSNFAWTGAAKFKLNGRNSLMNPGVAMASHKDDEDRFFPSSGVLIFGKQGAGNDGVDYSQVLITDEEEIKATNPVATEEYGEVAVNDQAANTQAQTGLVHNQGVIPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPLTLNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNSDGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00125] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-крабоеда (обозначенная как Bce.43), представлена как SEQ ID NO:44 (аминокислоты 1-730), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-730 SEQ ID NO:44 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 199-730 SEQ ID NO:44.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVDSPDSTSGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDAESVPDPQPIGEPPAAPSGLGSGTMAAGGGAPMADNNEGADGVGNAPGNWHCDSTWLGNRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSSSSGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWPRLINNNWGFRPKRLRFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTVQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEFSYEFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYPYYLARTQSSTGTSTRELQFHQAGPATMAEQSKNWLPGPCFRQQRISKTTDNNNNSNFAWTGATKYHLNGRNSLTNPGVPMATHKDDESVFFPINGVLVFGKTGASNKTTLENVLMTDEEEIKATNPVATEEYGVVSSNIQSQNSNPATQTVNNQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTPAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYDKQTGVDFAVDTQGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00126] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-крабоеда (обозначенная как Bce.44), представлена как SEQ ID NO:45 (аминокислоты 1-730), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-730 SEQ ID NO:45 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 199-730 SEQ ID NO:45.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQKQDDGRGLMLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVDSPDSTSGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDAESVPDPQPIGEPPAAPSGLGSGTMAAGGGAPMADNNEGADGVGNASGSWHCDSTWLGNRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSSSSGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLRFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTVQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGRQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEFSYEFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYPYYLARTQSSTGTSTRELQFHQAGPATMAEQSKNWLPGPCFRQQRISKTTDNNNNSNFAWTGATKYHLNGRNSLTNPGVPMATHKDDESVFFPINGVLVFGKTGASNKTTLENVPMTDEEEIKATNPVATEEYGVVSSNIQSQNSNPTTQTVNNQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTPAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENNKRWNPEIQYTSNYDKQTGVDFAVDTQGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00127] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-крабоеда (обозначенная как Bce.45), представлена как SEQ ID NO:46 (аминокислоты 1-730), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-730 SEQ ID NO:46 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 199-730 SEQ ID NO:46.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFSGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVDSPDSTSGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDAESVPDPQPIGEPPAAPSGLGSGTMAAGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGNRVITTSTRTWALPTYNDHLYKQISSSSSGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLRFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTVQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEFSYEFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLARTQSSTGTSTRELQFHQAGPATMAEQSKNWLPGPCFRQQRISKTTDNNNNSNFAWTGATKYHLNGRNSLTNPGVPMATHKDDESVFFPINGVLVFGKTGASNKTTLENVLMTDEEEIKATNPVATEEYGVVSSNIQSQNSNPTTQTVNNQGALPGMVWRNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTPAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYDKQTGVDFAVDTQGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00128] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-крабоеда (обозначенная как Bce.46), представлена как SEQ ID NO:47 (аминокислоты 1-730), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-730 SEQ ID NO:47 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 199-730 SEQ ID NO:47.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVDSPDSTSGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDAESVPDPQPIGEPPAAPSGLGSGTMAAGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGNRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSSSSGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLRFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTVQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEFSYEFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYMARTQSSTGTSTREPQFHQAGPATMAEQSKNWLPGPCFRQQRISKTTDNNNNSNFAWTGATKYHLNGRNSLTNPGVPMATHKDDESVFFPINGVLVFGKTGASNKTTLENVLMTDEEEIKATNPVATEEYGVVSSNIQSQNSNPTTQTVNNQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGDFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTPAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYDKQTGVDFAVDTQGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00129] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из яванского макака (обозначенная как Bcy.20), представлена как SEQ ID NO:48 (аминокислоты 1-730), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-730 SEQ ID NO:48 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 199-730 SEQ ID NO:48.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVDSPDSTSGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDAESVPDPQPIGEPPAAPSGLGSGTMAAGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGNRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSGSSGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLRFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTVQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQVLRTGNNFEFSYEFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLARTQSSTGTSTRELQFHQAGPATMAEQSKNWLPGPCFRQQRISKTSDNNNNSNFAWTGATKYHLNGRNSLTNPGVPMATHKDDESVFFPINGVLVFGKTGASNKTTLENVLMTDEEEIKATNPVATEEYGVVSSNIQSQNSNPTTQTVNNQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTPAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYDKQTGVDFAVDTQGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00130] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из яванского макака (обозначенная как Bcy.22), представлена как SEQ ID NO:49 (аминокислоты 1-730), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-730 SEQ ID NO:49 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 199-730 SEQ ID NO:49.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQKQDDGRGLVLPGYRYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRILEPLGLVEEAAKTAPGKERPVDSPDSTSGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDAESVPDPQPIGEPPAAPSGLGSGTMAAGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGNRVITTSTRTWALPTYDNHLYKQISSSSSGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLRFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTVQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEFSYEFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLARTQSSTGTSTRELQFHQAGPATMAEQSKNWLPGPCFRQQRISKTTDNNNNSNFAWTGATKYHLNGRNSLTNPGVPMATHKDDESVFFPINGVLVLGKTGASNKTTLENVLMTDEEEIKATNPVATEEYGVVSSNIQSQNSNPTTQTVNNQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTPAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYDKQTGVDFAVDTQGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00131] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из яванского макака (обозначенная как Bcy.23), представлена как SEQ ID NO:50 (аминокислоты 1-730), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-730 SEQ ID NO:50 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 199-730 SEQ ID NO:50.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPRPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVDSPDSTSGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDAESVPDPQPIGEPPAAPSGLGSGTMAAGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGNRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSSSSGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLRFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTVQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYRLEYFPSQMLRTGNNFEFSYEFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLARTQSSTGTSTRELQFHQAGPATMAEQSKNWLPGPCFRQQRISKTTDNNNNSNFAWTGATKYHLNGRNSLTNPGVPMATHRDDESVFFPINGVLVFGKTGASNKTTLENVLMTDEEEIKATNPVATEEYGVVSSNIQSQNSNPTTQTVNNQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTPAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYDKQTGVDFAVDTQGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00132] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из мармозетки (обозначенная как Bma.42), представлена как SEQ ID NO:51 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:51 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:51.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDTESVPDPQPLREPPAAPSGLGPNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKPFNIQVKEVTTNEGTKTIANNPTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSARQGCLPPFPADVFMVPQYGYLTLNNGSQALGRSSFYCLEYFPSQMLRTGDNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLVRTQTTGTGGTQTLAFSQAGPSSMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTTNQNNNSNFAWTGAAKFKLNGRDSLMNPGVAMASHKDDEDRFFPSSGVLIFGKQGAGNDGVDYSQVLITDEEEIKATNPVATEEYGAVAINNQAANTLAQTGLVHNQGVIPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPLTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00133] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из мармозетки (обозначенная как Bma.43), представлена как SEQ ID NO:52 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:52 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:52.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGANTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLREPPAAPSGLGPNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINSNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMVPQYGYLTLNNGSQALGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLVRTQTTGTGGTQTLAFSQAGPSSMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTTNQNNNSNFAWTGAAKFKLNGRDSLMNPGVAMASHKDDEDRFFPSSGVLIFGKQGAGNDGVDYSQVLITDEEEIKATNPVATEEYGAVAINNQAANTQAQTGLVHNQGVIPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPLTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00134] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из свиньи (обозначенная как Bpo.1), представлена как SEQ ID NO:53 (аминокислоты 1-716), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 137-716 SEQ ID NO:53 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 184-716 SEQ ID NO:53.

MSFVDHPPDWLEEIGEGLKEFLGLEPGPPKPKPNQQKQDNARGLVLPGYNYLGPGNGLDRGEPVNRADEVAREHDISYNEQLQAGDNPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRVLEPFGLVEEPAKTAAKGERIDDHYPKKKKARVEETEAGTSGGQQLQIPAQPASSLGADTMSAGGGSPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVITKSTRTWVLPSYNNHLYKEIHSGSVDGSNANAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWSPRDWQRLVNNYWGFRPRSLKVKIFNIQVKEVTVQDATTTIANNLTSTVQVFTDDDYQLPYVIGNGTEGCLPAFPPQVFTLPQYGYATLNRNNTDDPTERSSFFCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYSFEEVPFHCSFAPSQNLFKLANPLVDQYLYRFVSTDTSGNIQFQKNLKARYANTYKNWFPGPMCRTQGWYTGSGTYNRSGVTNFATSNRMDLEGASYQVNPQPNGMTNTLQDSNKYALENTMIFNSQNAEPGTTSLYQENNLLITSESETQPVNRVAYDTGGQMATNAQSTNLAPTVGTYNHQEMLPGSVWMDRDVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLIKNTPVPSNVTAFSEIPVKSFITQYSTGQVTVEMEWELKKEDSKRWNPEIQYTNNYNNPEFVDFAPDTSGEYRTTRAIGTRYLTRPL

[00135] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из свиньи (обозначенная как Bpo.2), представлена как SEQ ID NO:54 (аминокислоты 1-716), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 137-716 SEQ ID NO:54 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 184-716 SEQ ID NO:54.

MSFVDHPPDWLEEIGEGLKEFLGLEPGPPKPKPNQQKQDNARGLVLPGYNYLGPGNGLDRGEPVNRADEVAREHDISYNEQLQAGDNPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRALEPFGLVEEPAKTAAKGERIDDHYPKKKKARVEETEAGTSGGQQLQIPAQPASSLGADTMSAGGGSPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVITKSTRTWVLPSYNNHLYKEIHSGSVDGSNANAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWSPRDWQRLVNNYWGFRPRSLKVKIFNIQVKEVTVQDATTTIANNLTSTVQVFTDDDYQLPYVIGNGTEGCLPAFPPQVFTLPQYGYATLNRNNTDDPTERSSFFCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYSFEEVPFHCSFAPSQNLFKLANPLVDQYLYRFVGTDTSGNIQFQKNLKARYANTYKNWFPGPMCRTQGWYTGSGTYNRSGVTNFATSNRMDLEGASYQVNPQPNGMTNTLQDSNKYALENTMIFNSQNAEPGTTSLYQENNLLITSESETQPVNRVAYDTGGQMATNAQSTNLAPTVGTYNHQEMLPGSVWMDRDVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLIKNTPVPSNVTAFSEIPVKSFITQYSTGQVTVEMEWELKKENSKRWNPEIQYTNNYNNPEFVDFAPDTSGEYRTTRAIGTRYLTRPL

[00136] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из свиньи (обозначенная как Bpo.3), представлена как SEQ ID NO:55 (аминокислоты 1-716), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 137-716 SEQ ID NO:55 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 184-716 SEQ ID NO:55.

MSFVDHPPDWFEEIGEGLKEFLGLEPGPPKPKPNQQKQDNARGLVLPGYNYLGPGNGLDRGEPANRADEVAREHDISYNEQLQAGDNPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRVLEPFGLVEEPAKTAAKGERIDDHYPKKKKARVEETEAGTSGGQQLQIPAQPASSLGADTMSAGGGSPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVITKSTRTWVLPSYNNHLYKEIHSGSVDGSNANAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWSPRDWQRLVNNYWGFRPRSLKVKIFNIQVKEVTVQDATTTIANNLTSTVQVFTDDDYQLPYVIGNGTEGCLPAFPPQVFTLPQYGYATLNRNNTDDPTERSSFFCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYSFGEVPLHCSFAPSQNLFKLANPLVDQHLYRFVSTDTSGNIQFQKNLKARYANTYKNWFPGPMCRTQGWYTGSGTYNRPGVTNFATSNRMDLEGASYQVNPQPNGMTNTLQDSNKYALENTMIFNSQNAEPGTTSLYQENNLLITSESETQPVNRVAYDTGGQMATNAQSTNLAPTVGTYNHQEMLPGSVWMDRDVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLTKNTPVPSNVTAFSEIPVKSFITQYSTGQVTVEMEWELKKENSKRWNPEIQYTNNYNNPEFVDFAPDTSGEYRTTRAIGTRYLTRPL

[00137] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из свиньи (обозначенная как Bpo.4), представлена как SEQ ID NO:56 (аминокислоты 1-716), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 137-716 SEQ ID NO:56 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 184-716 SEQ ID NO:56.

MSFVDHPPDWLEEIGEGLKEFLGLEPGPPKPKPNQQKQDNARGLVLPGYNYLGPGNGLDRGEPVNRADEVAREHDISYNEQLQAGDNPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRVLEPFGLVEEPAKTAAKGERIDDHYPKKKKARVEETEAGTSGGQQLQIPAQPASSLGADTMSAGGGSPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVITKSTRTWVLPSYNNHLYKEIHSGSVDGSNANAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWSPRDWQRLVNNYWGFRPRSLKVKIFNIQVKEVTVQDATTTIANNLTSTVQVFTDDDYQLPYVIGNGTEGCLPAFPPQVFTLPQYGYATLNRNNTDDPTERSSFFCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYSFEEVPFHCSFAPSQNLFKLANPLVDQYLYRFVSTDTSGNIQFQKNLKARYANTYKNWFPGPMCRTQGWYTGSGTYNRSGVTNFATSNRMDLEGASYQVNPQPNGMTNTLQDSNKYALENTMIFNSQNAEPGTTSLYQENNLLITSESETQPVNRVAYDTGGQMATNAQSTNLAPTVGTYNHQEMLPGSVWMDRDVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLIKNTPVPSNVTAFSEIPVKSFITQYSTGQVTVEMEWELKKENSKRWNPEIQYTNNYNNPEFVDFAPDTSGEYRTTRAIGTRYLTRPL

[00138] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из свиньи (обозначенная как Bpo.6), представлена как SEQ ID NO:57 (аминокислоты 1-716), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 137-716 SEQ ID NO:57 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 184-716 SEQ ID NO:57.

MSFVDHPPDWLEEIGEGLKEFLGLEPGPPKPKPNQQKQDNARGLVLPGYNYLGPGNGLDRGEPVNRADEVAREHGISYNEQLQAGDDPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRVLEPFGLVEEPAKTAAKGERIDDHYPKKKKARVEETEAGTGGGQQLQIPAQPASSLGADTMSAGGGSPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVITKSTRTWVLPSYNNHLYKEIHSGSVDGSNANAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWSPRDWQRLVNNYWGFRPRSLKVKIFNIQVKEVTVQDATTTIANNLTSTVQVFTDDDYQLPYVIGNGTEGCLPAFPPQVFTLPQYGYATLNRNNTDDPTERSSFFCLEYFPSKMLRTGNSLEFTYSFEEVPFHCSFAPSQNLFKLANPLVDQYLYRFVSTDTSGNIQFQKNLKARYANTYKNWFPGPMCRTQGWYTGSGTYNRSGVTNFATSNRMDLEGASYQVNPQPNGMTNTLQDSNKYALENTMIFNSQNAEPGTTSLYQENNLLITSESETQPVNRVAYDTGGQMATNAQSTNLAPTVGTYNHQEMLPGSVWMDRDVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLIKNTPVPSNVTAFSEIPVKSFITQYSTGQVTVEMEWELKKENSKRWNPEIQYTNNYNNPEFVDFAPDTSGEYRTTRAIGTRYLTRPL

[00139] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из свиньи (обозначенная как Bpo.8), представлена как SEQ ID NO:58 (аминокислоты 1-716), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 137-716 SEQ ID NO:58 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 184-716 SEQ ID NO:58.

MSFVDHPPDWLEEIGEGLKEFLGLKPGPPKPKPNQQKQDNARGLVLPGYNYLGPGNGLGRGEPVNRADEVAREHDISYNEQLQAGDNPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRVLEPFGLVEEPAKTAAKGERIDDHYPKKKKARVEETEAGTSGGQQLQIPAQPASSLGADTMSAGGGSPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVITKSTRTWVLPSYNNHLYKEIHSGSVDGSNANAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWSPRDWQRLVNNYWGFRPRSLKVKIFNIQVKEVTVQDATTTIANNLTSTVQVFTDDDYQLPYVIGNGTEGCLPAFPPQVFTLPQYGYATLNRNNTDDPTERSSFFCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYSFEEVPFHCSFAPSQNLFKLANPLVDQYLYRFVSTDTSGNIQFQKNLKARYANTYKNWFPGPMCRTQGWYTGSGTYNRSGVTNFATSNRMDLEGASYQANPQPNGMTNTLQDSNKYALENTMIFNSQNAEPGTTSLYQENNLLITSESETQPVNRVAYDTGGQMATNAQSTNLAPTVGTYNHQEMLPGSVWMDRDVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLIKNTPVPSNVTAFSEIPVKSLITQYSTGQVTVEMEWELKKENSKRWNPEIQYTNNYNNPEFVDFAPDTSGEYRTTRAIGTRYLTRPL

[00140] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из свиньи (обозначенная как Bpo.13), представлена как SEQ ID NO:59 (аминокислоты 1-716), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 137-716 SEQ ID NO:59 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 184-716 SEQ ID NO:59.

MSFVDHPPDWLEEIGEGLKEFLGLEPGPPKPKPNQQKQDNARGLVLPGYNYLGPGNGLDRGEPVNRADEVAREHDISYNEQLQAGDNPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRVLEPFGLVEEPAKTAAKGERIDDHYPKKKKARVEETEAGTSGGQQLQIPAQPASSLGADTMSAGGGSPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVITKSTRTWVLPSYNNHLYKEIHSGSVDGSNANAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWSPRDWQRLVNNYWGFRPRSLKVKIFNIQVKEVTVQDATTTIANNLASTVQVFTDDDYQLPYVIGNGTEGCLPAFPPQVFTLPQYGYATLNRNNTDDPTERSSFFCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYSFEEVPFHCSFAPSQNLFKLANPLVDQYLYRFVSTDTSGNIQFQKNLKARYANTYKNWFPGPMCRTQGWYTGSGTYNRSGVTNFATSNRMDLEGASYQVNPQPNGMTNTLQDSNKYALENTMIFNSQNAEPGTTSLYQENNLLITSESETQPVNRVAYDTGGQMATNAQSTNLAPTVGTYNHQEMLPGSVWMDRDVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLIKNTPVPSNVTAFSEIPVKSFITQYSTGQVTVEMEWELKKENSKRWNPEIQYTNNYNNPEFVDFAPDTSGEYRTTRAIGTRYLTRPL

[00141] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из свиньи (обозначенная как Bpo.18), представлена как SEQ ID NO:60 (аминокислоты 1-716), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 137-716 SEQ ID NO:60 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 184-716 SEQ ID NO:60.

MSFVDHPPDWLEEIGEGLKEFLGLEPGPPKPKPNQQKQDNARGLVLPGYNYLGPGNGLDRGEPVNRADEVAREHDISYNEQLQAGDDPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRVLEPFGLVEEPAKTAAKGERIDDHYPKKKKARVEETEAGTSGGQQLQIPAQPASSLGADTMSAGGGSPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVITKSTRTWVLPSYNNHLYKEIHSGSVDGSNANAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWSPRDWQRLVNNYWGFRPRSLKVKIFNIQVKEVTVQDATTTIANNLTSTVQVFTDDDYQLPYVIGNGTEGCLPAFPPQVFTLPQYGYATLNRNNTDDPTERSSFFCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYSFEEVPFHCSFAPSQNLFKLANPLVDQYLYRFVSTDTSGNIQFQKNLKARYANTYKNWFPGPMRRTQGWYTGSGTYNRSGVTNFATSNRMDLEGASYQVNPQPNGMTNTLQDSNKYALENTMIFNSQNAEPGTTSLYQENNLLITSESETQPVNRVAYDTGGQMATNAQSTNLAPTVGTYNHQEMLPGSVWMDRDVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLIKNTPVPSNVTAFSEIPVKSFITQYSTGQVTVEMEWELKKENSKRWNPEIQYTNNYNNPEFVDFAPDTSGEYRTTRAIGTRYLTRPL

[00142] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из свиньи (обозначенная как Bpo.20), представлена как SEQ ID NO:61 (аминокислоты 1-716), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 137-716 SEQ ID NO:61 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 184-716 SEQ ID NO:61.

MSFVDHPPDWLEEIGEGLKEFLGLEPGPPKPKPNQQKQDNARGLVLPGYNYLGPGNGLDRGEPVNRADEVAREHDISYNEQLQAGDNPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRVLEPFGLVEEPAKTAAKGERIDDHYPKKKKARVEETEAGTSGGQQLQIPAQPASSLGADTMSAGGGSPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVITKSTRTWVLPSYNNHLYKEIHSGSVDGSNANAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWGPRDWQRLVNNYWGFRPRSLKVKIFNIQVKEVTVQDATTTIANNLTSTVQVFTDDDYQLPYVIGNGTEGCLPAFPPQVFTLPQYGYATLNRNNTDDPTERSSFFCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYSFEGVPFHCSFAPSQNLFKLANPLVDQYLYRFVSTDTSGNIQFQKNLKARYANTYKNWFPGPMCRTQGWYTGSGTYNRSGVTNFATSNRMDLEGASYQVNPQPNGMTNTLQDSNKYALENTMIFNSQNAEPGTTSLYQENNLLITSESETQPVNRVAYDTGGQMATNAQSTNLAPTVGTYNHQEMLPGSVWMDRDVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLIKNTPVPSNVTAFSEIPVKSFITQYSTGQVTVEMEWELKKENSKRWNPEIQYTNNYNNPEFVDFAPDTSGEYRTTRAIGTRYLTRPL

[00143] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из свиньи (обозначенная как Bpo.23), представлена как SEQ ID NO:62 (аминокислоты 1-716), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 137-716 SEQ ID NO:62 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 184-716 SEQ ID NO:62.

MSFVDHPPDWLEEIGEGLKEFLGLEPGPPKPKPNQQKRDNARGLVLPGYNYLGPGNGLDRGEPVNRVDEVARERDISYNEQLQAGDNPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRVLEPFGLVEEPAKTAAKGERIDDHYPKKKKARVEETEAGTSGGQQLQIPAQPASSLGADTMSAGGGSPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVITKSTRTWVLPSYNNHLYKEIHSGSVDGSNANAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWSPRDWQRLVNNYWGFRPRSLKVKIFNIQVKEVTVQDATTTIANNLTSTVQVFTDDDYQLPYVIGNGTEGCLPAFPLQVFTLPQYGYATLNRNNTDDPTERSSFFCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYSFEEVPFHCSFAPSQNLFKLANPLVDQYLYRFVSTDTSGNIQFQKNLKARYANTYKNWFPGPMCRTQGWYTGSGTYNRSGVTNFATSNRMDLEGASYQVNPQPNGMTNTLQDSNKYALENTMIFNSQNAEPGTTSLYQENNLLITSESETQPVNRVAYDTGGQMATNAQSTNLAPTVGTYNHQEMLPGSVWMDRDVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLIKNTPVPSNVTAFSEIPVKSFITQYSTGQVTVEMEWELKKENSKRWNPEIQYTNNYNNPEFVDFAPDTSGEYRTTRAIGTRYLTRPL

[00144] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из свиньи (обозначенная как Bpo.24), представлена как SEQ ID NO:63 (аминокислоты 1-716), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 137-716 SEQ ID NO:63 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 184-716 SEQ ID NO:63.

MSFVDHPPDWLEEIGEGLKEFLGLEPGPPKPKPNQQKQDNARGLVLPGYNYLGPGNGLDRGEPVNRADEVAREHDISYNEQLQAGDNPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRVLEPFGLVEEPAKTAAKGERIDDHYPKKKKARVEETEAGTSGGQQLQIPAQPASSLGADTMSAGGGSPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVITKSTRTWVLPSYNNHLYKEIHSGSVDGSNANAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWSPRDWQRLVNNYWGFRPRSLKVKIFNIQVKEVTVQDATTTIANNLTSTVQVFTDDDYQLPYVIGNGTEGCLPAFPPQVFTLPQYGYATLNRNNTDDPTERSSFFCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYSFEEVPFHCSFAPSQNLFKLANPLVDQYLYRFVSTDTSGNIQFQKNLKARYANTYKNWFPGPMCRTQGWYTGSGTYNRSGVTNFATSNRMDLEGASYQVNPQPNGMTNTLQDSNKYALENTMIFNSQNAEPGTTSLYQENNLLITSESETQPVNRVAYDTGGQMATNAQSTNLAPTVGTYNHQEMLPGSVWMDRDVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLIKNTPVPSNVTAFSEIPVKSFITQYSTGQVTVEMEWELKKENSKRWNPEIQYTNNYNNPEFVDFAPDTSGECRTTRAIGTRYLTRPL

[00145] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из свиньи (обозначенная как Bpo.27), представлена как SEQ ID NO:64 (аминокислоты 1-716), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 137-716 SEQ ID NO:64 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 184-716 SEQ ID NO:64.

MSFVDHPPDWLEEIGEGLKEFLGLEPGPPKPKPNQQKQDNARGLVLPGYNYLGPGNGLDRGEPVNRADEVAREHDISYNEQLQAGDNPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRVLEPFGLVEEPAKTAAKGERIDDHYPKKKKARVEETEAGTSGGQQLQIPAQPASSLGADTMSAGGGSPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVITKSTRTWVLPSYNNHLYKEIHSGSVDGSNANAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWSPRDWQRLVDNYWGFRPRSLKVKIFNIQVKEVTVQDATTTIANNLTSTVQVFTDDDYQLPYVIGNGTEGCLPAFPPQVFTLPQYGYATLNRNNTDDPTERSSFFCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYSFEEVPFHCSFAPSQNLFKLANPLVDQYLYRFVSTDTSGNIQFQKNLKARYANTYKNWFPGPMCRTQGWYTGSGTYNRSGVTNFATSNRMDLEGASYQVNPQPNGMTNTLQDSNKYALENTMVFNSQNAEPGTTSLYQENNLLITSESETQPVNRVAYNTGGQMATNAQSTNLAPTVGTYNHQEMLPGSVWMDRDVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLIKNTPVPSNVTAFSEIPVKSFITQYSTGQVTVEMEWELKKENSKRWNPEIQYTNNYNNPEFVDFAPDTSGEYRTTRAIGTRYLTRPL

[00146] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из свиньи (обозначенная как Bpo.28), представлена как SEQ ID NO:65 (аминокислоты 1-716), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 137-716 SEQ ID NO:65 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 184-716 SEQ ID NO:65.

MSFVDHPPDWLEEIGEGLKEFLGLEPGPPKPKPNQQKRDNARGLVLPGYNYLGPGNGLGRGEPVNRADEVAREHDISYNEQLQAGDNPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRVLEPFGLVEEPAKTAAKGERIDDHYPKKKKARVEETEAGTSGGQQLQIPAQPASSLGADTMSAGGGSPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVITKSTRTWVLPSYNNHLYKEIHSGSVDGSNANAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWSPRDWQRLVNNYWGLRPRSLKVKIFNIQVKEVTVQDATTTIANNLTSTVQVFTDDDYQLPYVIGNGTEGCLPAFPPQVFTLPQYGYATLNRNNTDDPTERSSFFCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYSFEEVPFHCSFAPSQNLFKLANPLADQYLYRFVSTDTSGNIQFQKNLKARYANTYKNWFPGPMCRTQGWYTGSGTYNRSGVTNFATSNRMDLEGASYQVNPQPNGMTNTLQDSNKYALENTMISNSQNAEPGTTSLYRENNLLITSESETQPVNRVAYDTGGQMATNAQSTNLAPTVGTYNHQEMLPGSVWMDRDVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLIKNTPVPSNVTAFSEIPVKSFITQYSTGQVTVEMEWELKKENSKRWNPEIQYTNNYNNPEFVDFAPDTSGEYRTTRAIGTRYLTRPL

[00147] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из свиньи (обозначенная как Bpo.29), представлена как SEQ ID NO:66 (аминокислоты 1-716), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 137-716 SEQ ID NO:66 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 184-716 SEQ ID NO:66.

MSFVDHPPDWLEEIGEGLKEFLGLEPGPPKPKPNQQKQDNARGLVLPGYNYLGPGNGLDRGEPVNRADEVAREHDISYNEQLQAGDNPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRVLEPFGLVEEPAKTAAKGERIDDHYPKKKKARVEETEAGTSGGQQLQIPAQPASSLGADTMSAGGGSPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVITKSTRTWVLPSYNNHLYKEIHSGSVDGSNANAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWSPRDWQRLVNNYWGFRPRSLKVKIFNIQVKEVTVQDATTTIANNLTSTVQVFTDDDYQLPYVIGNGTEGCLPAFPPQVFTLPQYGYATLNRNNTDDPTERSSFFCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYSFEEVPFHCSFAPSQNLFKLANPLVDQYLYRFVSTDTSGNIQFQKNLKARYANTYKNWFPGPMCRTQGWYTGSGTYNRSGVTNFATSNRMDLEGASYQVNPQPNGMTNTLQDSNKYALENTMIFNSQNAEPGTTSLYQENNLLITSESGTQPVNRVAYDTGGQMATNAQSTNLAPTVGTYNHQEMLPGSVWMDRGVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLIKNTPVPSNVTAFSEIPVKSFVTQYSTGQVTVEMEWELKKENSKRWNPEIQYTNNYNNPEFVDFAPDTSGEYRTTRAIGTRYLTRPL

[00148] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из свиньи (обозначенная как Bpo.33), представлена как SEQ ID NO:67 (аминокислоты 1-716), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 137-716 SEQ ID NO:67 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 184-716 SEQ ID NO:67.

MSFVDHPPDWLEEIGEGLKEFLGLEPGPPKPKPNQQKQDNARGLVLPGYNYLGPGNGLDRGEPVNRADEVAREHDISYNEQLQAGDNPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRVLEPFGLVEEPAKTAAKGERIDDHYPKKKKARVEETEAGTSGGQQLQIPAQPASSLGADTMSAGGGSPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVITKSTRTWVLPSYNNHLYKEIHSGSVDGSNAHAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWSPRDWQRLVNNYWGFRPRSLKVKIFNIQVKEVTVQDATTTIANNLTSTVQVFTDDDYQLPYVIGNGTEGCLPAFPPQVFTLPQYGYATLNRNNTDDPTERSSFFCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYSFEEVPFHCSFAPSQNLFKLANPLVDQYLYRFVSTDTSGNIQFQKNLKARYANTYKNWFPGPMCRTQGWYTGSGTYNRSGVTNFATSNRMDLEGASYQVNPQPNGMTNTLQDSNKYALENTMIFNSQNAEPGTTSLYQENNLLITSESETQPVNRVAYDTGGQMATNAQSTNLAPTVGTYNHQEMLPGSVWMDRDVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLIKNTPVPSNVTAFSEIPVKSFITQYSTGQVTVEMEWELKKENSKRWNPEIQYTNNYNNPEFVDFAPDTSGEYRTTRAIGTRYLTRPL

[00149] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из свиньи (обозначенная как Bpo.35), представлена как SEQ ID NO:68 (аминокислоты 1-716), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 137-716 SEQ ID NO:68 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 184-716 SEQ ID NO:68.

MSFVDHPPDWLEEIGEGLKEFLGLEPGPPKPKPNQQKRDNARGLVLPGYNYLGPGNGLDRGEPVNRADEVAREHDISYNEQLQAGDNPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRVLEPFGLVEEPAKTAAKGERIDDHYPKKKKARVEETEAGTSGGQQLQIPAQPASSLGADTMSAGGGSPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVITKSTRTWVLPSYNNHLYKEIHSGSVDGSNANAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWSPRDWQRLVNNYWGFRPRSLKVKIFNIQVKEVTVQDATTTIANNLTSTVQVFTDDDYQLPYVIGNGTEGCLPAFPPQVFTLPQYGYATLNRNNTDDPTERSSFFCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYSFEEVPFHCSFAPSQNLFKLANPLVDQYLYRFVSTDTSGNIQFQKNLKARYANTYKNWFPGPMCRTQGWYTGSGTYNRSGVTNFATSNRMDLEGASYQVNPQPNGMTNTLQDSNKYALENTMIFNSQNAEPGTTSLYQENNLLITSESETQPVNRVAYDTGGQMATNAQSTNLAPTVGTYNHQEMLPGSVWMDRDVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLIKNTPVPSNVTAFSEIPVKSFITQYSTGQVTVEMEWELKKENSKRWNPEIQYTNNYNNPEFVGFAPDTSGEYRTTRAIGTRYLTRPL

[00150] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из свиньи (обозначенная как Bpo.36), представлена как SEQ ID NO:69 (аминокислоты 1-716), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 137-716 SEQ ID NO:69 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 184-716 SEQ ID NO:69.

MSFVDHPPDWLEEIGEGLKEFLGLEPGPPKPKPNQQKQDNARGLVLPGYNYLGPGNGLDRGEPVNRADEVAREHDISYNEQLQAGDNPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRVLEPFGLVEEPAKTAAKGERIGDHYPKKKKARVEETEAGTSGGQQPQIPAQPASSLGADTMSAGGGSPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVITKSTRTWVLPSYNNHLYKEIHSGSVDGSNANAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWSPRDWQRLVNNYWGFRPRSLKVKIFNIQVKEVTVQDATTTIANNLTSTVQVFTDDDYQLPYVIGNGTEGCLPAFPPQVFTLPQYGYATLNRNNTDDPTERSSFFCLEYLPSKMLRTGNSFEFTYSFEEVPFHCSFAPSQNLFKLANPLVDQYLYRFVSTDTSGNIQFQKNLKARYANTYKNWFPGPMCRTQGWYTGSGTYNRSGVTNFATSNRMDLEGASYQVNPQPNGMTNTLQDSNKYALENTMIFNSQNAEPGTTSLYQENNLLITSESETQPVNRVAYNTGGQMATNAQSTNLAPTVGTYNHQEMLPGSVWMDRDVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLIKNTPVPSNVTAFSEIPVKSFITQYSTGQVTVEMEWELKKENSKRWNPEIQYTNNYNNPEFVDFAPDTSGEYRTTRAIGTRYLTRPL

[00151] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из свиньи (обозначенная как Bpo.37), представлена как SEQ ID NO:70 (аминокислоты 1-716), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 137-716 SEQ ID NO:70 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 184-716 SEQ ID NO:70.

MSFVDHPPDWLEEIGEGLKEFLGLKPGPLKPKPNQQKQDNARGLVLPGYNYLGPGNGLDRGEPVNRADEVAREHDISYNEQLQAGDNPYLKYNHADAEFQEKLADDTSFGGNLGKAVFQAKKRVLEPFGLVEEPAKTAAKGERIDDHYPKKKKARVEETEAGTSGGQQLQIPAQPASSLGADTMSAGGGSPLGDNNQGADGVGNASGDWHCDSTWMGDRVITKSTRTWVLPSYNNHLYKEIHSGSVDGSNANAYFGYSTPWGYFDFNRFHSHWSPRDWQRLVNNYWGFRPRSLKVKIFNIQVKEVTVQDATTTIANNLTSTVQVFTDDDYQLPYVIGNGTEGCLPAFPPQVFTLPQYGYATLNRNNTDDPTERSSFFCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYSFEEVPFHCSFAPSQNLFKLANPLVDQYLYRFVSTDTPGNIQFQKNLKARYANTYKNWFPGPMCRTQGWYTGSGTYNRSGVTNFATSNRMDLEGASYQANPQPNGMTNTLQDSNKYALENTMIFNSQNAEPGTTSLYQENNLLITSESETQPVNRVAYDTGGQMATNAQSTNLAPTVGTYNHQEMLPGSVWMDRDVYLQGPIWAKIPETGAHFHPSPAMGGFGLKHPPPMMLIKNTPVPSNVTAFSEIPVKSLITQYSTGQVTVEMEWELKKENSKRWNPEIQYTNNYNNPEFVDFAPDTSGEYRTTRAIGTRYLTRPL

[00152] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-резус (обозначенная как Brh.26), представлена как SEQ ID NO:71 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:71 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:71. MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPANAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAIFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKGPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGLGPNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMVPQYGYLTLNNGSQALGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLVRTQTTGTGGTQTLAFSQAGPSSMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTTNQNNNSNFAWTGAAKFKLNGRDSLMNPGVAMASHKDDDDRFFPSSGVLIFGKQGTGNDGVDYSQVLITDEEEIKATNPVATEEYGAVAINNQAANTQAQTGLVHNQGVIPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPLTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00153] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-резус (обозначенная как Brh.27), представлена как SEQ ID NO:72 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:72 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:72.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAIFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGLGPNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNPSGNWHCDSTRLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMVPQYGYLTLNNGSQALGRSSFYCLEYFPSQMLRTSNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLVRTQTTGTGGTQTLAFSQAGPSSMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTTNQNNNSNFAWTGAAKFKLNGRDSLMNPGVAMASHKDDDDRFFPSSGVLIFGKQGTGNDGVDYSQVLITDEEEIKATNPVATEEYGAVAINNQAANTQAQTGLVHNQGVIPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKLPPPQILIKNTPVPADPPLTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00154] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-резус (обозначенная как Brh.28), представлена как SEQ ID NO:73 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:73 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:73.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAIFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSPSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGLGPNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMVPQYGYLTLNNGSQALGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLVRTQTTGTGGTQTLAFSQAGPSSMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTTNQNNNSNFAWTGAAKFKLNGRDSLMNPGVAMASHKDDDDRFFPSSGVLIFGKQGTGNDGVDYSQVLITDEEEIKATNPVATEEYGAVAINNQAANTQAQTGLVHNQGVIPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPLTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00155] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-резус (обозначенная как Brh.29), представлена как SEQ ID NO:74 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:74 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:74.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAIFQAKRRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGLGPNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMVPQYGYLTLNNGSQALGRSSFYCLEYFPSQMLRTSNNFQFSYTFEDVPFHSSCAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLVRTQTTGTGGTQTLAFSQAGPGSMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTTNQNNNSNFAWTGAAKFKLNGRDSLMNPGVAMASHKDDDDRFFPSSGVLIFGKQGTGNDGVDYSQVLITDEEEIKATNPVATEEYGAVAINNQAANTQAQTGLVHNQGVIPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPPPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPLTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00156] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-резус (обозначенная как Brh.30), представлена как SEQ ID NO:75 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:75 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:75.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVFPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAIFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGRQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGLGPNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTPGGSTNDNTYFGYSAPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMVPQYGYLTLNNGSQALGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLVRTQTTGTGGTQTLAFSQAGPSSMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTTNQNNNSNFAWTGAAKFKLNGRDSLMNPGVAMASHKDDDDRFFPSSGVLIFGKQGTGNDGVDYSQVLITDEEEIKATNPVATEEYGAVAINNQAANTQAQTGLVHNQGVIPGMVWQNRDVYQQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPLTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00157] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-резус (обозначенная как Brh.31), представлена как SEQ ID NO:76 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:76 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:76.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAIFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNSGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGLGPNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAYQGCLPPFPADVFMVPQYGYLTLNNGSQALGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQSSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLVRTQTTGTGGTQTLAFSQAGPSSMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTTNQNNNSNFAWTGAAKFKLNGRDSLMNPGVAMASHKDDDDRFFPSSGVLIFGKQGTGNDGVDYSQVLITDEEEIKATNPVATEEYGAVAINNQAANTQAQTGLVHNQGVIPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPLTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00158] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-резус (обозначенная как Brh.32), представлена как SEQ ID NO:77 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:77 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:77.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGASKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTVPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGLGPNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAYQGCLPPFPADVFMVPQYGYLTLNNGSQALGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLVRTQTTGTGGTQTLAFSQAGPSSMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTTNQNNNSNFAWTGAAKFKLNGRDSLMNPGVAMASHKDDDDRFFPSSGVLIFGKQGTGNDGVDYSQVLITDEEEIKATNPVATEEYGAVAINNQAANTQAQTGLVHNQGVIPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPLTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00159] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака-резус (обозначенная как Brh.33), представлена как SEQ ID NO:78 (аминокислоты 1-736), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:78 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:78.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGASKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTVPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGLGPNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAYQGCLPPFPADVFMVPQYGYLTLNNGSQALGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLVRTQTTGTGGTQTLAFSQAGPSSMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTTNQNNNSNFAWTGAAKFKLNGRDSLMNPGVAMASHKDDDDRFFPSSGVLIFGKQGTGNDGVDYSQVLITDEEEIKATNPVATEEYGAVAINNQAANTQAQTGLVHNQGVIPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPLTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00160] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака тайваньского (обозначенная как Bfm.17), представлена как SEQ ID NO:79 (аминокислоты 1-737), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:79 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:79.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKKGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSSLGLNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTRLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKKLSFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLSYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFSFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQSTGGTAGTQQLLFSQAGPNNMSAQAKNWLPGPMYRQQRVSTTLSQNNNSNFAWTGGTKYHLNGRDSLVNPGVAMATNKDDEDRFFPSSGVLMFGKQGAGKDNVDYSSVMLTSEEEIKTTNPVATEQYGVVADNLQQQNTAPIVGAVNSQEALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVDTEGVYSEHRPIGTRYLTRNL

[00161] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака тайваньского (обозначенная как Bfm.18), представлена как SEQ ID NO:80 (аминокислоты 1-737), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:80 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:80.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKKGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSSLGLNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKKLSFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVPGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFSFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQSTGGTAGTQQLLFSQAGPNNMSAQAKNWLPGPMYRQQRVSTTLSQNNNSNFAWTGGTKYHLNGRDSLVNPGVAMATNKDDEDRFFPSSGVLMFGKQGAGKDNVDYSSVMLTSEEEIKTTNPVATEQYGVVADNLQQQNTAPIVGAVNSQGALPGMVWQNRDVYPQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00162] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака тайваньского (обозначенная как Bfm.20), представлена как SEQ ID NO:81 (аминокислоты 1-737), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:81 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:81.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPPGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKKGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSSLGLNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKKLSFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSFFYCLEYFPSQMLRTGNNFSFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQSTGGTAGTQQLLFSQAGPNNMSAQAKNWLPGPMYRQQRVSTTLSQNNNSNFAWTGGTKYHLNGRDSLVNPGVAMATNKDDEDRFFPSSGVLMFGKQGAGKDNVDYSSVMLTSEEEIKTTNPVATEQYGVVADNLQQQNTAPIVGAVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIERELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00163] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака тайваньского (обозначенная как Bfm.21), представлена как SEQ ID NO:82 (аминокислоты 1-737), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:82 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:82.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKERPVEQSPQEPDSSSGIGKKGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSSLGLNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKKLSFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFSFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQSTGGTAGTQQLLFSQAGPNNMSAQAKNWLPGPMYRQQRVSTTLSQNNNSNFAWTGGTKYHLNGRDSLVNPGVAMATNKDDEDRFFPSSAVLMFGKQGAGKDNVDYSSVMLTSEEEIKTTNPVTTEQYGVVADNLQQQNTAPIVGAVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTESVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00164] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака тайваньского (обозначенная как Bfm.24), представлена как SEQ ID NO:83 (аминокислоты 1-737), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:83 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:83.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGPDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKKGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSSLGLNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRSHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKKLSFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFSFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQSTGGTAGTQQLLFSQAGPNNMSAQAKNWLPGPMYRQQRVSTTLSQNNNSNFAWTGGTKYHLNGRDSLVNPGVAMATNKDDEDRFFPSSGVLMFGKQGAGKDNVDYSSVMLTSEEEIRTTNPVATEQYGVVADNLQQQNTAPIVGAVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00165] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака тайваньского (обозначенная как Bfm.25), представлена как SEQ ID NO:84 (аминокислоты 1-737), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:84 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:84.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKKGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSSLGLNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKKLSFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFSFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQSTGGTAGTQQLLFSQAGPNNMSAQAKNWLPGPMYRQQRVSTTLSQNNNSNFAWTGGTKYHLNGRDSLVNPGVAMATNKDDEDRLFPSSGVLMFGKQGAGKDNVDYSSVMLTSEEEVKTTNPVATEQYGVVADNLQQQNTAPIVGAVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00166] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака тайваньского (обозначенная как Bfm.27), представлена как SEQ ID NO:85 (аминокислоты 1-737), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:85 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:85.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKRRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKKGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSSLGLNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKKLSFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSARQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFSFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQSTGGTAGTQQLLFSQAGPNNMSAQAKNWLPGPMYRQQRVSTTLSQNNNSNFAWTGGTKYHLNGRDSLVNPGVAMATNKDDEDRFFPSSGVLMFGKQGAGKDNVDYSSVMLTSEEEIKTTNPVATEQYGVVADNLQQQNTAPIVGAVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVDTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00167] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака тайваньского (обозначенная как Bfm.32), представлена как SEQ ID NO:86 (аминокислоты 1-737), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:86 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:86.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKKGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSSLGLNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKKLSFKLFDIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFSFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQSTGGTAGTQQLLFSQAGPNNMSAQAKNWLPGPMYRQQRVSTTLSQNNNSNFAWTGGTKYHLNGRDSLVNPGVAMATNKDDEDRFFPSSGVLMFGKQGAGKDNVDYSSVMLTSEEEIKTTNPVATEQYGVVADNLQQQNTAPIVGAVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00168] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака тайваньского (обозначенная как Bfm.33), представлена как SEQ ID NO:87 (аминокислоты 1-737), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:87 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:87.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKKGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSSLGLNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKKLSFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFSFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQSTGGTAGTQQLLFSQAGPNNMSAQAKNWLPGPMYRQQRVSTTLSQNNNSNFAWTGGTKYHLNGRDSLVNPGVAMATNKDDEDRFFPSSAVLMFGKQGAGKDNVDYSSVMLTSEEEIKTTNPVATEQYGVVADNLQQQNTAPIVGAVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTESVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00169] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака тайваньского (обозначенная как Bfm.34), представлена как SEQ ID NO:88 (аминокислоты 1-737), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:88 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:88.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKKGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSSLGLNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKKLSFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFSFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQSTGGTAGTQQLLFSQAGPNNMSAQAKNWLPGPMYRQQRVSTTLSQNNNSNFAWTGGTKYHLNGRDSLVYPGVAMATNKDDEDRFFPSSGVLMFGKQGAGKDNVDYSSVMLTSEEEIKTTNPVATEQYGVVADNLQQQNTAPIVGAVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00170] Последовательность VP1 нового капсида AAV, выделенная из макака тайваньского (обозначенная как Bfm.35), представлена как SEQ ID NO:89 (аминокислоты 1-737), и в Таблице 2 ниже определены позиции соответствующих вариабельных областей, и областей GBS и петли GH. Капсидный белок VP2 охватывает аминокислоты 138-736 SEQ ID NO:89 и капсидный белок VP3 охватывает аминокислоты 203-736 SEQ ID NO:89.

MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGGPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFRERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKKGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSSLGLNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDSTYFGYSTPWGYFDFNRSHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKKLSFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGGQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFSFSYIFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQSTGGTAGTQQLLFSQAGPNNMSAQAKNWLPGPMYRQQRVSTTLSQNNNSNFAWTGGTKYHLNGRDSLVNPGVAMATNKDDEDRFFPSSGVLMFGKQGAGKDNVDYSSVMLTSEEEIKTTNPVATEQYGVVADNLQQQNTAPIVGAVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELLKESSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

[00171] В Таблице 2, приведенной ниже, «VR» относится к вариабельной области, а числа относятся к аминокислотным остаткам каждой вариабельной области, или областей GBS и петли GH, в аминокислотной последовательности.

Таблица 2

AAV	VRI	VRII	VRIII	VRIV	GBS	VRV	VRVI	VRVII	VRVIII	VRIX	Петля GH
AAV2 (SEQ ID NO:3)	262-268	325-330	380-384	450-459	464-475	487-504	526-538	544-557	580-592	703-711	446-600
AAV4 (SEQ ID NO:4)	256-260	316-321	372-378	444-454	459-470	481-504	526-536	542-556	579-591	702-710	440-599
AAV5 (SEQ ID NO:5)	252-258	316-321	372-377	443-446	452-462	474-491	513-525	531-547	570-582	692-700	439-590
AAV6 (SEQ ID NO:6)	262-269	326-331	381-385	451-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	447-601
AAV6.2 (SEQ ID NO:7)	262-269	326-331	381-385	451-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	447-601
AAV7 (SEQ ID NO:8)	263-270	327-332	382-386	452-462	467-478	490-507	529-541	547-559	582-594	705-713	448-602
AAV8 (SEQ ID NO:9)	263-271	328-333	383-387	453-462	467-478	490-507	529-541	548-560	583-595	706-714	449-603
AAV9 (SEQ ID NO:10)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-602
AAVrh8 (SEQ ID NO:11)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-602
AAVrh10 (SEQ ID NO:12)	263-271	328-333	383-387	453-462	467-478	490-507	529-541	548-560	583-595	706-714	449-603
AAVbo (SEQ ID NO:1)	258-262	318-323	374-380	446-456	462-472	484-506	528-538	544-558	581-593	704-712	442-601
AAVBba.21 (SEQ ID NO:15)	265-269	325-330	381-386	452-462	468-478	490-512	534-544	550-564	587-599	710-718	448-607
AAVBba.31 (SEQ ID NO:20)	265-269	325-330	381-386	452-462	468-478	490-512	534-544	550-564	587-599	710-718	448-607
AAVBba.32 (SEQ ID NO:21)	265-269	325-330	381-386	452-462	468-478	490-512	534-544	550-564	587-599	710-718	448-607
AAVBba.33 (SEQ ID NO:22)	265-269	325-330	381-386	452-462	468-478	490-512	534-544	550-564	587-599	710-718	448-607
AAVBpo.1 (SEQ ID NO:53)	243-249	307-312	363-368	434-437	443-453	465-483	505-517	523-539	562-574	684-692	430-582
AAVBpo.2 (SEQ ID NO:54)	243-249	307-312	363-368	434-437	443-453	465-483	505-517	523-539	562-574	684-692	430-582
AAVBpo.3 (SEQ ID NO:55)	243-249	307-312	363-368	434-437	443-453	465-483	505-517	523-539	562-574	684-692	430-582
AAVBpo.4 (SEQ ID NO:56)	243-249	307-312	363-368	434-437	443-453	465-483	505-517	523-539	562-574	684-692	430-582
AAVBpo.6 (SEQ ID NO:57)	243-249	307-312	363-368	434-437	443-453	465-483	505-517	523-539	562-574	684-692	430-582
AAVBpo.8 (SEQ ID NO:58)	243-249	307-312	363-368	434-437	443-453	465-483	505-517	523-539	562-574	684-692	430-582
AAVBpo.13 (SEQ ID NO:59)	243-249	307-312	363-368	434-437	443-453	465-483	505-517	523-539	562-574	684-692	430-582
AAVBpo.18 (SEQ ID NO:60)	243-249	307-312	363-368	434-437	443-453	465-483	505-517	523-539	562-574	684-692	430-582
AAVBpo.20 (SEQ ID NO:61)	243-249	307-312	363-368	434-437	443-453	465-483	505-517	523-539	562-574	684-692	430-582
AAVBpo.23 (SEQ ID NO:62)	243-249	307-312	363-368	434-437	443-453	465-483	505-517	523-539	562-574	684-692	430-582
AAVBpo.24 (SEQ ID NO:63)	243-249	307-312	363-368	434-437	443-453	465-483	505-517	523-539	562-574	684-692	430-582
AAVBpo.27 (SEQ ID NO:64)	243-249	307-312	363-368	434-437	443-453	465-483	505-517	523-539	562-574	684-692	430-582
AAVBpo.28 (SEQ ID NO:65)	243-249	307-312	363-368	434-437	443-453	465-483	505-517	523-539	562-574	684-692	430-582
AAVBpo.29 (SEQ ID NO:66)	243-249	307-312	363-368	434-437	443-453	465-483	505-517	523-539	562-574	684-692	430-582
AAVBpo.33 (SEQ ID NO:67)	243-249	307-312	363-368	434-437	443-453	465-483	505-517	523-539	562-574	684-692	430-582
AAVBpo.35 (SEQ ID NO:68)	243-249	307-312	363-368	434-437	443-453	465-483	505-517	523-539	562-574	684-692	430-582
AAVBpo.36 (SEQ ID NO:69)	243-249	307-312	363-368	434-437	443-453	465-483	505-517	523-539	562-574	684-692	430-582
AAVBpo.37 (SEQ ID NO:70)	243-249	307-312	363-368	434-437	443-453	465-483	505-517	523-539	562-574	684-692	430-582
AAVmo (SEQ ID NO:2)	249-252	310-315	366-371	437-439	443-455	467-484	507-519	525-533	556-568	679-689	433-576
AAVBce.14 (SEQ ID NO:32)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-602
AAVBce.15 (SEQ ID NO:33)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-602
AAVBce.16 (SEQ ID NO:34)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-602
AAVBce.17 (SEQ ID NO:35)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-602
AAVBce.18 (SEQ ID NO:36)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-602
AAVBce.20 (SEQ ID NO:37)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-602
AAVBma.42 (SEQ ID NO:51)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-602
AAVBma.43 (SEQ ID NO:52)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-602
AAVBce.39 (SEQ ID NO:40)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-602
AAVBce.40 (SEQ ID NO:41)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-602
AAVBce.41 (SEQ ID NO:42)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-602
AAVBce.42 (SEQ ID NO:43)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-602
AAVanc110 (SEQ ID NO:14)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-602
AAVanc80 (SEQ ID NO:13)	262-269	326-331	381-385	451-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	447-601
AAVBce.35 (SEQ ID NO:38)	258-265	322-327	377-381	447-455	460-471	483-500	522-534	540-552	575-587	698-706	443-595
AAVBce.36 (SEQ ID NO:39)	258-265	322-327	377-381	447-455	460-471	483-500	522-534	540-552	575-587	698-706	443-595
AAVBce.43 (SEQ ID NO:44)	258-265	322-327	377-381	447-455	460-471	483-500	522-534	540-552	575-587	698-706	443-595
AAVBce.44 (SEQ ID NO:45)	258-265	322-327	377-381	447-455	460-471	483-500	522-534	540-552	575-587	698-706	443-595
AAVBce.45 (SEQ ID NO:46)	258-265	322-327	377-381	447-455	460-471	483-500	522-534	540-552	575-587	698-706	443-595
AAVBce.46 (SEQ ID NO:47)	258-265	322-327	377-381	447-455	460-471	483-500	522-534	540-552	575-587	698-706	443-595
AAVBcy.20 (SEQ ID NO:48)	258-265	322-327	377-381	447-455	460-471	483-500	522-534	540-552	575-587	698-706	443-595
AAVBcy.22 (SEQ ID NO:49)	258-265	322-327	377-381	447-455	460-471	483-500	522-534	540-552	575-587	698-706	443-595
AAVBcy.23 (SEQ ID NO:50)	258-265	322-327	377-381	447-455	460-471	483-500	522-534	540-552	575-587	698-706	443-595
AAVBba.26 (SEQ ID NO:16)	265-271	328-333	383-387	453-464	469-480	492-508	531-543	549-561	584-596	707-715	449-604
AAVBba.27 (SEQ ID NO:17)	265-271	328-333	383-387	453-464	469-480	492-508	531-543	549-561	584-596	707-715	449-604
AAVBba.29 (SEQ ID NO:18)	265-271	328-333	383-387	453-464	469-480	492-508	531-543	549-561	584-596	707-715	449-604
AAVBba.30 (SEQ ID NO:19)	265-271	328-333	383-387	453-464	469-480	492-508	531-543	549-561	584-596	707-715	449-604
AAVBba.34 (SEQ ID NO:23)	265-271	328-333	383-387	453-464	469-480	492-508	531-543	549-561	584-596	707-715	449-604
AAVBba.35 (SEQ ID NO:24)	265-271	328-333	383-387	453-464	469-480	492-508	531-543	549-561	584-596	707-715	449-604
AAVBba.36 (SEQ ID NO:25)	265-271	328-333	383-387	453-464	469-480	492-508	531-543	549-561	584-596	707-715	449-604
AAVBba.37 (SEQ ID NO:26)	265-271	328-333	383-387	453-464	469-480	492-508	531-543	549-561	584-596	707-715	449-604
AAVBba.38 (SEQ ID NO:27)	265-271	328-333	383-387	453-464	469-480	492-508	531-543	549-561	584-596	707-715	449-604
AAVBba.41 (SEQ ID NO:28)	265-271	328-333	383-387	453-464	469-480	492-508	531-543	549-561	584-596	707-715	449-604
AAVBba.42 (SEQ ID NO:29)	265-271	328-333	383-387	453-464	469-480	492-508	531-543	549-561	584-596	707-715	449-604
AAVBba.43 (SEQ ID NO:30)	265-271	328-333	383-387	453-464	469-480	492-508	531-543	549-561	584-596	707-715	449-604
AAVBba.44 (SEQ ID NO:31)	265-271	328-333	383-387	453-464	469-480	492-508	531-543	549-561	584-596	707-715	449-604
AAVBrh.26 (SEQ ID NO:71)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-601
AAVBrh.27 (SEQ ID NO:72)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-601
AAVBrh.28 (SEQ ID NO:73)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-601
AAVBrh.29 (SEQ ID NO:74)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-601
AAVBrh.30 (SEQ ID NO:75)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-601
AAVBrh.31 (SEQ ID NO:76)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-601
AAVBrh.32 (SEQ ID NO:77)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-601
AAVBrh.33 (SEQ ID NO:78)	262-270	327-332	382-386	452-460	465-476	488-505	527-539	545-558	581-593	704-712	448-601
AAVBfm.17 (SEQ ID NO:79)	262-270	327-332	382-386	452-461	466-477	489-506	528-540	546-559	582-594	705-713	448-602
AAVBfm.18 (SEQ ID NO:80)	262-270	327-332	382-386	452-461	466-477	489-506	528-540	546-559	582-594	705-713	448-602
AAVBfm.20 (SEQ ID NO:81)	262-270	327-332	382-386	452-461	466-477	489-506	528-540	546-559	582-594	705-713	448-602
AAVBfm.21 (SEQ ID NO:82)	262-270	327-332	382-386	452-461	466-477	489-506	528-540	546-559	582-594	705-713	448-602
AAVBfm.24 (SEQ ID NO:83)	262-270	327-332	382-386	452-461	466-477	489-506	528-540	546-559	582-594	705-713	448-602
AAVBfm.25 (SEQ ID NO:84)	262-270	327-332	382-386	452-461	466-477	489-506	528-540	546-559	582-594	705-713	448-602
AAVBfm.27 (SEQ ID NO:85)	262-270	327-332	382-386	452-461	466-477	489-506	528-540	546-559	582-594	705-713	448-602
AAVBfm.32 (SEQ ID NO:86)	262-270	327-332	382-386	452-461	466-477	489-506	528-540	546-559	582-594	705-713	448-602
AAVBfm.33 (SEQ ID NO:87)	262-270	327-332	382-386	452-461	466-477	489-506	528-540	546-559	582-594	705-713	448-602
AAVBfm.34 (SEQ ID NO:88)	262-270	327-332	382-386	452-461	466-477	489-506	528-540	546-559	582-594	705-713	448-602
AAVBfm.35 (SEQ ID NO:89)	262-270	327-332	382-386	452-461	466-477	489-506	528-540	546-559	582-594	705-713	448-602

Трансгены

[00172] Трансген представляет собой нуклеотидную последовательность, гетерологичную по отношению к последовательностям вектора, фланкирующим трансген, который кодирует полипептид, белок или другой продукт, представляющий интерес. Кодирующая нуклеотидная последовательность функционально связана с регуляторными компонентами способом, который делает возможной транскрипцию, трансляцию и/или экспрессию трансгена в клетке-хозяине.

[00173] Состав трансгенной последовательности будет зависеть от применения, в котором будет использован результирующий вектор. Например, один тип трансгенной последовательности включает в себя репортерную последовательность, которая после экспрессии создает детектируемый сигнал. Такие репортерные последовательности включают в себя, без ограничения, последовательности ДНК, кодирующие β-лактамазу, β-галактозидазу (LacZ), щелочную фосфатазу, тимидинкиназу, зеленый флуоресцентный белок (GFP), хлорамфениколацетилтрансферазу (CAT), люциферазу, связанные с мембраной белки, включая, например, CD2, CD4, CD8, белок гемагглютинина гриппа, и другие, хорошо известные в данной области техники, к которым существуют нацеленные высокоаффинные антитела, или могут быть получены обычными способами, и гибридные белки, содержащие связанный с мембраной белок, соответствующим образом слитые с антигенным тэг доменом из, среди прочего, гемагглютинина или Myc.

[00174] Эти кодирующие последовательности, когда они связаны с регуляторными элементами, которые управляют их экспрессией, обеспечивают сигналы, обнаруживаемые обычными способами, включая ферментативные, рентгенографические, колориметрические, флуоресцентные или другие спектрографические анализы, анализы проточной цитометрии и иммунологические анализы, включая иммуноферментный анализ (ИФА), радиоиммуноанализ (РИА) и иммуногистохимию. Например, когда маркерная последовательность представляет собой ген LacZ, присутствие вектора, несущего сигнал, детектируется анализом активности бета-галактозидазы. Когда трансген представляет собой зеленый флуоресцентный белок или люциферазу, вектор, несущий сигнал, может быть визуально определен путем появления цвета или излучения света в люминометре.

[00175] Однако желательно, чтобы трансген представлял собой немаркерную последовательность, кодирующую продукт, который полезен в биологии и медицине, такой как белки, пептиды, РНК, ферменты, доминантные отрицательные мутанты или каталитические РНК. Желательные молекулы РНК включают в себя тРНК, дцРНК, рибосомную РНК, каталитические РНК, миРНК, малую шпилечную РНК, транс-сплайсинг РНК и антисмысловые РНК. Одним из примеров полезной последовательности РНК является последовательность, которая ингибирует или тормозит экспрессию нуклеотидной последовательности-мишени у обработанного животного. Как правило, подходящие последовательности-мишени включают в себя онкологические мишени и вирусные заболевания. Смотрите примеры таких мишеней онкологических мишеней и вирусов, указанных ниже в разделе, касающемся иммуногенов.

[00176] Трансген может быть применен для коррекции или улучшения последствий недостаточностей генов, которые могут включать в себя недостаточности, при которых нормальные гены экспрессируются в меньших количествах, чем при норме, или недостаточности, в которых функциональный продукт гена не экспрессируется. Предпочтительный тип последовательности трансгена кодирует терапевтический белок или полипептид, который экспрессируется в клетке-хозяине. Изобретение дополнительно включает в себя применение множества трансгенов, например, для коррекции или улучшения дефекта гена, вызванного белком с несколькими субъединицами. В определенных ситуациях, для кодирования каждой субъединицы белка, или для кодирования различных пептидов или белков, может быть применен другой трансген. Это желательно, когда размер ДНК, кодирующей субъединицу белка, является большим, например, иммуноглобулина, фактора роста тромбоцитов, или белка дистрофина. Для того, чтобы клетка продуцировала мульти-субъединичный белок, клетку инфицируют рекомбинантным вирусом, содержащим каждую из разных субъединиц. В альтернативном варианте, различные субъединицы белка могут кодироваться одним и тем же трансгеном. В данном случае, один трансген содержит ДНК, кодирующую каждую из субъединиц, причем ДНК каждой субъединицы разделена внутренним сайтом входа рибозима (IRES). Это желательно, когда размер ДНК, кодирующей каждую из субъединиц, мал, например, общий размер ДНК, кодирующей субъединицы и IRES составляет менее пяти килобаз. В качестве альтернативы IRES ДНК может быть разделена последовательностями, кодирующими пептид 2A, который саморасщепляется в посттрансляционном событии. Смотрите, например, Donnelly et al, J. Gen. Virol., 78(Pt 1):13-21 (January 1997); Furler, et al, Gene Ther., 8(11):864-873 (June 2001); Klump et al., Gene Ther., 8(10):811-817 (May 2001). Данный пептид 2A значительно меньше, чем IRES, что делает его хорошо подходящим для применения, когда пространство является ограничивающим фактором. Чаще всего, когда трансген является большим, он состоит из нескольких субъединиц, или два трансгена доставляют совместно, rAAV, несущий желаемый трансген(ы) или субъединицы, вводятся совместно, чтобы позволить им конкатамеризировать in vivo с образованием одного векторного генома. В таком варианте осуществления, первый AAV может содержать экспрессионную кассету, которая экспрессирует один трансген, а второй AAV может содержать экспрессионную кассету, которая экспрессирует другой трансген, для совместной экспрессии в клетке-хозяине. Однако выбранный трансген может кодировать любой биологически активный продукт или другой продукт, например продукт, желательный для изучения.

[00177] Подходящие трансгены могут быть легко выбраны специалистом в данной области техники. Выбор трансгена не считается ограничением данного изобретения.

[00178] В некоторых вариантах осуществления, трансген представляет собой гетерологичный белок, и этот гетерологичный белок является терапевтическим белком. Иллюстративные терапевтические белки включают в себя, но не ограничены лишь этими: факторы крови, такие как β-глобин, гемоглобин, тканевый активатор плазминогена, и факторы свертывания крови; колониестимулирующие факторы (CSF); интерлейкины, такие как ИЛ-1, ИЛ-2, ИЛ-3, ИЛ-4, ИЛ-5, ИЛ-6, ИЛ-7, ИЛ-8, ИЛ-9 и т.д.; факторы роста, такие как фактор роста кератиноцитов (KGF), фактор роста стволовых клеток (SCF), фактор роста фибробластов (FGF, такой как основный FGF и кислый FGF), фактор роста гепатоцитов (HGF), инсулиноподобные факторы роста (IGFs), костный морфогенетический белок (BMP), эпидермальный фактор роста (EGF), фактор-9 роста/дифференцировки (GDF-9), фактор роста, полученный из гепатомы (HDGF), миостатин (GDF-8), фактор роста нервов (NGF), нейротрофины, фактор роста тромбоцитов (PDGF), тромбопоэтин (TPO), трансформирующий фактор роста альфа (TGF-α), трансформирующий фактор роста бета (TGF-β) и т.п.; растворимые рецепторы, такие как растворимые рецепторы ФНО-α, растворимые рецепторы VEGF, растворимые рецепторы интерлейкина (например, растворимые рецепторы ИЛ-1 и растворимые рецепторы ИЛ-1 типа II), растворимые рецепторы γ/Δ Т-лимфоцитов, лиганд-связывающие фрагменты растворимого рецептора, и т.п.; ферменты, такие как α-глюкозидаза, имиглюкараза, β-глюкоцереброзидаза и альглюцераза; активаторы ферментов, такие как тканевый активатор плазминогена; хемокины, такие как 1P-10, монокин, индуцированный интерфероном-гамма (Mig), Groα/ИЛ-8, RANTES, MIP-1α, MIP-1β, MCP-1, PF-4 и т.п.; ангиогенные агенты, такие как сосудистые эндотелиальные факторы роста (VEGF, например, VEGF121, VEGF165, VEGF-C, VEGF-2), фактор роста, полученный из глиомы, ангиогенин, ангиогенин-2; и т.п.; антиангиогенные агенты, такие как растворимый рецептор VEGF; белковую вакцину; нейроактивные пептиды, такие как фактор роста нервов (NGF), брадикинин, холецистокинин, гастин, секретин, окситоцин, гонадотропин-рилизинг-гормон, бета-эндорфин, энкефалин, вещество Р, соматостатин, пролактин, галанин, высвобождающий гормон роста гормон, бомбезин, динорфин, варфарин, нейротензин, мотилин, тиротропин, нейропептид Y, лютеинизирующий гормон, кальцитонин, инсулин, глюкагоны, вазопрессин, ангиотензин II, тиреотропин-рилизинг-гормон, вазоактивный кишечный пептид, пептид сна и тому подобное; тромболитические агенты; предсердный натрийуретический пептид; релаксин; глиальный фибриллярный кислый белок; фолликулостимулирующий гормон (FSH); человеческий альфа-1-антитрипсин; фактор, ингибирующий лейкемию (LIF); тканевые факторы, лютеинизирующий гормон; макрофагальные активирующие факторы; фактор некроза опухоли (ФНО); нейтрофильный хемотаксический фактор (NCF); тканевые ингибиторы металопротеаз; вазоактивный кишечный пептид; ангиогенин; ангиотропин; фибрин; гирудин; антагонисты рецептора ИЛ-1; и тому подобное. Некоторые другие неограничивающие примеры белка, представляющего интерес, включают в себя: цилиарный нейротрофический фактор (CNTF); нейротрофический фактор мозга (BDNF); нейротрофины 3 и 4/5 (NT-3 и 4/5); нейротрофический фактор, полученный из глиальных клеток (GDNF); декарбоксилаза ароматических аминокислот (AADC); связанные с гемофилией белки свертывания крови, такие как фактор VIII, фактор IX, фактор X; дистрофин, мини-дистрофин или микродистрофин; лизосомально-кислотную липазу; фенилаланин гидроксилазу (PAH); связанные с болезнью накопления гликогена ферменты, такие как глюкозо-6-фосфатаза, кислая мальтаза, гликоген-расщепляющий фермент, мышечная гликогенфосфорилаза, гликогенфосфорилаза печени, мышечная фосфофруктокиназа, фосфорилазакиназа (например, PHKA2), транспортер глюкозы (например, GLUT2), альдолаза А, β-енолаза и гликогенсинтаза; лизосомальные ферменты (например, бета-N-ацетилгексозаминидаза А); и любые их варианты.

[00179] В одном предпочтительном варианте осуществления, трансген кодирует белок, который восстанавливает функцию дистрофина и полезен для лечения мышечной дистрофии Дюшенна. Мышечная дистрофия Дюшенна - дегенеративное мышечное заболевание, вызванное делециями или мутациями в X-сцепленом гене, который кодирует белок дистрофина. Отсутствие функционального дистрофина вызывает дегенерацию мышечных волокон, воспаление и некроз. Ген дистрофина является самым большим известным геном в геноме человека, охватывающим более 2,5 Мб человеческой Х-хромосомы. Ген дистрофина имеет 79 экзонов, транскрипция которых приводит к образованию транскрипта РНК длиной 11 т.п.о., который кодирует белок, состоящий из 3685 аминокислот. Трансген, кодирующий дистрофин дикого типа, превышает предел упаковки известных векторных систем генной терапии. Чтобы преодолеть ограничение упаковки, были созданы синтетические версии дистрофина. Как применяется в данном документе, термин «микродистрофин» или «минидистрофин» относится к трансгенам, которые кодируют усечение, но функциональные дистрофины, и были описаны в WO2016177911, WO2015197869 и публикации заявки на патент США № US2008249052, каждый из которых включен в данный документ посредством ссылки в полном объеме. Иллюстративные примеры микродистрофинов включают в себя MD1 (микродистрофин, не имеющий спектринподобных повторов с 4 по 23 и не имеющий C-концевого домена), MD3 (кодон-оптимизированный микродистрофин, не имеющий спектриноподобных повторов 4-23, при сохранении спектриноподобных повторов 1, 2, 3, и 24, и дополнительно имеющий экзоны 70-75 С-концевого домена, кодирующие спирали 1 и 2 суперспиральной области С-концевого домена) и MD4 (идентичный человеческому MD3, за исключением того, что он имеет весь С-концевой домен (все экзоны 70-79).

Регуляторные контролирующие элементы

[00180] Вектор AAV также включает в себя обычные контролирующие элементы или последовательности, которые функционально связаны с трансгеном способом, который делает возможной транскрибцию, трансляцию и/или экспрессию в клетке, трансфицированной плазмидным вектором или инфицированной вирусом, получаемым согласно изобретению. Как применяется в данном документе, «функционально связанные» последовательности включают в себя контролирующие экспрессию последовательности, которые смежны с геном представляющим интерес и контролирующими экспрессию последовательностями, которые действуют in trans или на расстоянии, чтобы контролировать ген представляющий интерес.

[00181] Контролирующие экспрессию последовательности включают в себя соответствующие последовательности инициации, терминации транскрипции, промотора и энхансера; эффективные сигналы процессинга РНК, такие как сигналы сплайсинга и полиаденилирования (polyA); последовательности, которые стабилизируют цитоплазматическую мРНК; последовательности, которые повышают эффективность трансляции (т.е., консенсусную последовательность Козака); последовательности, которые повышают стабильность белка; и, при желании, последовательности, которые усиливают секрецию кодируемого продукта. В данной области техники известно и может быть применено множество контролирующих экспрессию последовательностей, включая промоторы, которые являются нативными, конститутивными, индуцируемыми и/или тканеспецифическими.

[00182] Примеры конститутивных промоторов включают в себя, без ограничения, ретровирусный промотор LTR вируса саркомы Рауса (RSV) (необязательно с энхансером RSV), промотор цитомегаловируса (ЦМВ) (необязательно с энхансером ЦМВ) (смотрите, например, Boshart et al., Cell, 41: 521-530 (1985)), промотор SV40, промотор дигидрофолатредуктазы, промотор β-актина, промотор фосфоглицерин-киназы (PGK) и промотор EF1 [Invitrogen]. Индуцируемые промоторы позволяют регулировать экспрессию генов и могут регулироваться экзогенно поставляемыми соединениями, факторами окружающей среды, такими как температура, или наличием определенного физиологического состояния, например, острой фазы, конкретной стадией дифференциации клетки, или только в реплицирующихся клетках. Индуцируемые промоторы и индуцируемые системы доступны из различных коммерческих источников, включая, без ограничений, Invitrogen, Clontech и Ariad. Были описаны многие другие системы, и могут быть легко выбраны специалистом в данной области техники. Примеры индуцируемых промоторов, регулируемых экзогенно поставляемыми соединениями, включают в себя: индуцируемый цинком промотор овечьего металлотионина (MT), дексаметазон (Dex)-индуцируемый промотор вируса опухоли молочной железы мыши (MMTV), промоторную систему полимеразы T7 [WO 98/10088]; промотор экдизона насекомого [No et al, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 93:3346-3351 (1996)], тетрациклин-подавляемую систему [Gossen et al, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 89:5547-5551 (1992)], тетрациклин-индуцируемую систему [Gossen et al, Science, 268:1766-1769 (1995), смотрите также Harvey et al, Curr. Opin. Chem. Biol., 2:512-518 (1998)], RU486-индуцируемую систему [Wang et al, Nat. Biotech., 15:239-243 (1997) и Wang et al, Gene Ther., 4:432-441 (1997)] и рапамицин-индуцируемую систему [Magari et al, J. Clin. Invest., 100:2865-2872 (1997)]. Другими видами индуцибельных промоторов, которые могут быть полезны в данном контексте, являются те, которые регулируются конкретным физиологическим состоянием, например, температурой, острой фазой, конкретной стадией дифференциации клетки, или только в реплицирующихся клетках.

[00183] В другом варианте осуществления, будет применяться нативный промотор для трансгена. Нативный промотор может быть предпочтительным, когда желательно, чтобы экспрессия трансгена имитировала нативную экспрессию. Нативный промотор можно применять, когда экспрессию трансгена необходимо регулировать во времени или в процессе развития, или тканеспецифичным образом, или в ответ на специфические транскрипционные стимулы. В дополнительном варианте осуществления, другие нативные контролирующие экспрессию элементы, такие как энхансерные элементы, сайты полиаденилирования или консенсусные последовательности Козак могут также применяться для имитации нативной экспрессии.

[00184] Другой вариант осуществления трансгена включает в себя ген, функционально связанный с тканеспецифичным промотором. Например, если желательна экспрессия в скелетных мышцах, следует использовать промотор, активный в мышцах. К ним относятся промоторы из генов, кодирующих скелетный β-актин, легкую цепь миозина 2A, дистрофин, креатинкиназу мышц, а также синтетические мышечные промоторы с активностью, превышающей естественные промоторы (смотрите Li et al., Nat. Biotech., 17:241-245 (1999)). Примеры промоторов, которые являются тканеспецифичными, известны для печени (альбумин, Miyatake et al., J. Virol., 71:5124-32 (1997); основной промотор вируса гепатита В, Sandig et al., Gene Ther., 3:1002-9 (1996); альфа-фетопротеин (AFP), Arbuthnot et al., Hum. Gene Ther., 7:1503-14 (1996)), костного остеокальцина (Stein et al., Mol. Biol. Rep., 24:185-96 (1997)); костного сиалопротеина (Chen et al., J. Bone Miner. Res., 11:654-64 (1996)), лимфоцитов (CD2, Hansal et al., J. Immunol., 161:1063-8 (1998); тяжелая цепь иммуноглобулина; цепь Т-клеточного рецептора), нейрональные, такие как нейрон-специфический промотор енолазы (NSE) (Andersen et al., Cell. Mol. Neurobiol., 13:503-15 (1993)), гена легкой цепи нейрофиламента (Piccioli et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 88:5611-5 (1991)), и нейрон-специфического гена vgf (Piccioli et al., Neuron, 15:373-84 (1995)), среди прочих.

[00185] Необязательно, плазмиды, несущие терапевтически полезные трансгены, могут также содержать селективные маркеры, или репортерные гены могут включать в себя, например, последовательности, кодирующие устойчивость к генетицину, гигромицину или пуримицину. Такие селективные репортеры или маркерные гены (предпочтительно расположенные за пределами вирусного генома, подлежащего выделению способом согласно изобретению) могут быть применены для подачи сигнала о присутствии плазмид в бактериальных клетках, например посредством устойчивости к ампициллину. Другие компоненты плазмиды могут включать в себя точку начала репликации. Выбор этих и других промоторов и элементов вектора является общепринятым, и многие такие последовательности доступны (смотрите, например, Sambrook et al, и источники, на которые ссылаются в данном документе).

Способы продуцирования рекомбинантных AAV

[00186] Данное раскрытие изобретения предлагает материалы и способы продуцирования рекомбинантных AAV в клетках насекомых или млекопитающих. В некоторых вариантах осуществления, вирусная конструкция дополнительно содержит промотор и сайт рестрикции ниже промотора, чтобы обеспечить возможность вставки полинуклеотида, кодирующего один или большее количество представляющих интерес белков, причем промотор и сайт рестрикции расположены ниже 5' ITR AAV и выше 3' ITR AAV. В некоторых вариантах осуществления, вирусная конструкция дополнительно содержит регуляторный элемент посттранскрипции, расположенный ниже сайта рестрикции и выше 3' ITR AAV. В некоторых вариантах осуществления, вирусная конструкция дополнительно содержит полинуклеотид, вставленный в сайт рестрикции и функционально связанный с промотором, где полинуклеотид содержит кодирующую область представляющего интерес белка. Как оценит квалифицированный специалист, любой из векторов AAV, раскрытых в данной заявке, может быть использован в способе в качестве вирусной конструкции для продуцирования рекомбинантного AAV.

[00187] В некоторых вариантах осуществления, вспомогательные функции обеспечиваются одной или большим количеством вспомогательных плазмид или вспомогательных вирусов, содержащих аденовирусные или бакуловирусные хелперные гены. Неограничивающие примеры аденовирусных или бакуловирусных хелперных генов включают в себя, но не ограничиваются лишь этими: E1A, E1B, E2A, E4 и VA, которые могут обеспечивать вспомогательные функции для упаковки AAV.

[00188] Вспомогательные вирусы AAV известны в данной области техники и включают в себя, например, вирусы семейства Adenoviridae и семейства Herpesviridae. Примеры вспомогательных вирусов AAV включают в себя, но не ограничиваются лишь этими: вспомогательный вирус SAdV-13 и вспомогательный вирус, подобный SAdV-13, описанные в публикации США № 20110201088 (раскрытие которой включено в данный документ посредством ссылки), вспомогательные векторы pHELP (Applied Viromics). Специалисту в данной области техники будет понятно, что в данном документе может быть использован любой вспомогательный вирус или вспомогательная плазмида AAV, которые могут обеспечить адекватную вспомогательную функцию для AAV.

[00189] В некоторых вариантах осуществления, гены cap AAV присутствуют в плазмиде. Плазмида может дополнительно содержать ген rep AAV. Гены cap и/или ген rep из любого серотипа AAV (включая, но не ограничиваясь AAV1, AAV2, AAV4, AAV5, AAV6, AAV7, AAV8, AAV9, AAV10, AAV11, AAV12, AAV13 и любыми их вариантами) могут быть применены в данном документе для получения рекомбинантного AAV. В некоторых вариантах осуществления, гены cap AAV кодируют капсид из серотипа 1, серотипа 2, серотипа 4, серотипа 5, серотипа 6, серотипа 7, серотипа 8, серотипа 9, серотипа 10, серотипа 11, серотипа 12, серотипа 13 или его варианта.

[00190] В некоторых вариантах осуществления, клетка насекомого или млекопитающего может быть трансфицирована с помощью вспомогательной плазмиды или вспомогательного вируса, вирусной конструкции и плазмиды, кодирующей гены cap AAV; и рекомбинантный вирус AAV может быть собран в различные моменты времени после совместной трансфекции. Например, рекомбинантный вирус AAV может быть собран примерно через около 12 часов, около 24 часа, около 36 часов, около 48 часов, около 72 часов, около 96 часов, около 120 часов, или время между любыми из этих двух временных точек после ко-трансфекции.

[00191] Рекомбинантный AAV также может быть получен применяя любые обычные способы, известные в данной области техники, подходящие для получения инфекционного рекомбинантного AAV. В некоторых случаях, рекомбинантный AAV может быть получен применяя клетку насекомого или млекопитающего, которая стабильно экспрессирует некоторые из необходимых компонентов для продуцирования частиц AAV. Например, в геном клетки может быть интегрирована плазмида (или несколько плазмид), содержащая гены rep и cap AAV, и маркер селекции, такой как ген устойчивости к неомицину. Затем клетку насекомого или млекопитающего можно ко-инфицировать вспомогательным вирусом (например, аденовирусом или бакуловирусом, обеспечивающим вспомогательные функции) и вирусным вектором, содержащим 5' и 3' ITR AAV (и нуклеотидную последовательность, кодирующую гетерологичный белок, если желательно). Преимущества данного способа заключаются в том, что клетки можно отбирать, и они подходят для крупномасштабного производства рекомбинантного AAV. В качестве одного неограничивающего примера может быть использован аденовирус или бакуловирус, а не плазмиды, чтобы вводить гены rep и cap в упаковывающие клетки. В качестве еще одного неограничивающего примера, как вирусный вектор, содержащий 5' и 3' LTR AAV, так и гены rep-cap, могут быть стабильно интегрированы в ДНК продуцирующие клетки, а вспомогательные функции могут быть обеспечены аденовирусом дикого типа для продуцирования рекомбинантного AAV.

Типы клеток, применяемые в продуцировании AAV

[00192] Вирусные частицы, содержащие векторы AAV согласно изобретению, могут быть продуцированы применяя любой тип клеток беспозвоночных, который позволяет продуцировать AAV или биологические продукты, и которые могут поддерживаться в культуре. Например, применяемая линия клеток насекомых может быть из Spodoptera frugiperda, например Sf9, SF21, SF900+, клеточных линий дрозофилы, клеточных линий комаров, например клеточных линий Aedes albopictus, клеточных линий хозяйственного шелкопряда, например клеточных линий Bombyxmori, клеточных линий Trichoplusiani, таких как клетки High Five или клеточных линий Lepidoptera, таких как клеточные линии Ascalapha odorata. Предпочтительными клетками насекомых являются клетки из видов насекомых, которые восприимчивы к бакуловирусной инфекции, включая High Five, Sf9, Se301, SeizD2109, SeUCR1, Sf900+, Sf21, BTI-TN-5B1-4, MG-1, Tn368, HzAm1, BM- N, Ha2302, Hz2E5 и Ao38.

[00193] Бакуловирусы представляют собой оболочечные ДНК-вирусы членистоногих, два из которых являются хорошо известными векторами экспрессии для получения рекомбинантных белков в клеточных культурах. Бакуловирусы имеют кольцевые двухцепочечные геномы (80-200 т.п.н.), которые могут быть перестроены таким образом, чтобы обеспечить доставку большого количества генетического материала в определенные клетки. Вирусы, применяемые в качестве вектора, представляют собой в целом, как правило, мультикапсидный нуклеополиэдровирус Autographa californica (AcMNPV) или Bombyx mori (Bm NPV) (Kato et al., 2010).

[00194] Бакуловирусы обычно применяются для заражения клеток насекомых для экспрессии рекомбинантных белков. В частности, экспрессия гетерологичных генов в насекомых может быть осуществлена, как описано, например, в патенте США № 4745051; Friesen et al (1986); EP 127839; EP 155476; Vlak et al (1988); Miller et al (1988); Carbonell et al (1988); Maeda et al (1985); Lebacq-Verheyden et al (1988); Smith et al (1985); Miyajima et al (1987); и Martin et al (1988). Многочисленные бакуловирусные штаммы и варианты, и соответствующие пермиссивные клетки-хозяева насекомых, которые могут быть применены для продуцирования белка, описаны в Luckow et al (1988), Miller et al (1986); Maeda et al (1985) и McKenna (1989).

[00195] В другом аспекте изобретения, способы согласно изобретению также выполняются с любым типом клеток млекопитающих, который позволяет реплицировать AAV или продуцировать биологические продукты, и который может поддерживаться в культуре. Предпочтительными клетками млекопитающих могут быть клетки HEK293, HeLa, CHO, NS0, SP2/0, PER.C6, Vero, RD, BHK, HT 1080, A549, Cos-7, ARPE-19 и MRC-5.

Продуцирование гетерологичных белков in vitro

[00196] В качестве неограничивающего примера рекомбинантный AAV, раскрытый в данном документе, может быть использован для продуцирования белка представляющего интерес in vitro, например, в культуре клеток. В качестве одного неограничивающего примера, в некоторых вариантах осуществления, предложен способ продуцирования белка представляющего интерес in vitro, причем способ включает в себя предоставление рекомбинантного AAV, содержащего нуклеотидную последовательность, кодирующую гетерологичный белок; и приведение в контакт рекомбинантного AAV с клеткой в клеточной культуре, посредством чего рекомбинантный AAV экспрессирует белок представляющий интерес в клетке. Размер нуклеотидной последовательности, кодирующей представляющий интерес белок, может варьироваться. Например, нуклеотидная последовательность может иметь длину по меньшей мере около 1,4 т.п.н., по меньшей мере около 1,5 т.п.н., по меньшей мере около 1,6 т.п.н., по меньшей мере около 1,7 т.п.н., по меньшей мере около 1,8 т.п.н., по меньшей мере около 2,0 т.п.н., по меньшей мере около 2,2 т.п.н., по меньшей мере около 2,4 т.п.н., по меньшей мере около 2,6 т.п.н., по меньшей мере около 2,8 т.п.н., по меньшей мере около 3,0 т.п.н., по меньшей мере около 3,2 т.п.н., по меньшей мере около 3,4 т.п.н., по меньшей мере около 3,5 т.п.н., по меньшей мере около 4,0 т.п.н., по меньшей мере, около 5,0 т.п.н., по меньшей мере около 6,0 т.п.н., по меньшей мере около 7,0 т.п.н., по меньшей мере около 8,0 т.п.н., по меньшей мере около 9,0 т.п.н или, по меньшей мере около 10,0 т.п.н.. В некоторых вариантах осуществления, нуклеотид имеет длину по меньшей мере около 1,4 т.п.н..

Продуцирование гетерологичных белков in vivo

[00197] Рекомбинантный AAV, раскрытый в данном документе, может быть применен для получения белка представляющего интерес in vivo, например в животном, таком как млекопитающее. Некоторые варианты осуществления предлагают способ получения белка представляющего интерес in vivo, причем способ включает в себя предоставление рекомбинантного AAV, содержащего нуклеотидную последовательность, кодирующую белок представляющий интерес; и введение рекомбинантного AAV субъекту, в результате чего рекомбинантный AAV экспрессирует белок представляющий интерес в субъекте. Субъект может быть, в некоторых вариантах осуществления, не относящимся к человеку млекопитающим, например, обезьяной, собакой, кошкой, мышью или коровой. Размер нуклеотидной последовательности, кодирующей представляющий интерес белок, может варьироваться. Например, нуклеотидная последовательность может иметь длину по меньшей мере около 1,4 т.п.н., по меньшей мере около 1,5 т.п.н., по меньшей мере около 1,6 т.п.н., по меньшей мере около 1,7 т.п.н., по меньшей мере около 1,8 т.п.н., по меньшей мере около 2,0 т.п.н., по меньшей мере около 2,2 т.п.н., по меньшей мере около 2,4 т.п.н., по меньшей мере около 2,6 т.п.н., по меньшей мере около 2,8 т.п.н., по меньшей мере около 3,0 т.п.н., по меньшей мере около 3,2 т.п.н., по меньшей мере около 3,4 т.п.н., по меньшей мере около 3,5 т.п.н., по меньшей мере около 4,0 т.п.н., по меньшей мере, около 5,0 т.п.н., по меньшей мере около 6,0 т.п.н., по меньшей мере около 7,0 т.п.н., по меньшей мере около 8,0 т.п.н., по меньшей мере около 9,0 т.п.н или, по меньшей мере около 10,0 т.п.н.. В некоторых вариантах осуществления, нуклеотид имеет длину по меньшей мере около 1,4 т.п.н..

Терапевтические применения

[00198] Рекомбинантный AAV, полученный описанными способами, может быть применен для экспрессии одного или большего количества терапевтических белков для лечения различных заболеваний или нарушений. Неограничивающие примеры заболеваний включают в себя рак, такой как карцинома, саркома, лейкемия, лимфома; и аутоиммунные заболевания, такие как рассеянный склероз. Неограничивающие примеры карцином включают в себя карциному пищевода; гепатоцеллюлярную карциному; карциному базальных клеток, плоскоклеточную карциному (различные ткани); карциному мочевого пузыря, включая карциному переходных клеток; бронхогенную карциному; карциному толстой кишки; колоректальную карциному; желудочную карциному; карциному легкого, включая мелкоклеточную карциному и немелкоклеточную карциному легкого; адренокортикальную карциному; карциному щитовидной железы; панкреатическую карциному; карциному молочной железы; карциному яичника; карциному предстательной железы; аденокарциному; карциному потовых желез; карциному сальных желез; папиллярную карциному; папиллярную аденокарциному; цистаденокарциному; медуллярную карциному; карциному почечных клеток; протоковую карциному in situ или карциному желчного протока; хориокарциному; семиному; эмбриональную карциному; опухоль Вильма; карциному шейки матки; карциному матки; карциному яичка; остеогенную карциному; эпителиальную карциному; и носоглоточную карциному. Неограничивающие примеры саркоми включают в себя фибросаркому, михосаркому, липосаркому, хондросаркому, хордому, остеогенную саркому, остеосаркому, ангиосаркому, эндотелиосаркому, лимфангиосаркому, лимфангиоэндотелиосаркому, синовиому, мезотелиому, саркому Юинга, лейомиосаркому, рабдомиосаркому и другие саркомы мягких тканей. Неограничивающие примеры солидных опухолей включают в себя глиому, астроцитому, медуллобластому, краниофарингиому, эпендимому, пинеалому, гемангиобластому, акустическую неврому, олигодендроглиому, менангиому, меланому, нейробластому и ретинобластому. Неограничивающие примеры лейкемии включают в себя хронические миелопролиферативные синдромы; острые миелогенные лейкозы; хронические лимфоцитарные лейкозы, включая В-лимфоцитарный CLL, Т-лимфоцитарный полиморфоцитичный лейкоз CLL, и лейкоз ворсистых клеток; и острые лимфобластные лейкозы. Примеры лимфом включают в себя, но не ограничиваются лишь этими: В-клеточные лимфомы, такие как лимфома Беркитта; лимфома Ходжкина; и тому подобное. Другие неограничивающие примеры заболеваний, которые можно лечить применяя векторы AAV, рекомбинантные вирусы и способы, описанные в данном документе, включают в себя генетические нарушения, включая серповидноклеточную анемию, кистозный фиброз, недостаточность 1 лизосомальной кислой липазы (LAL), болезнь Тея-Сакса, фенилкетонурию, мукополисахаридозы, болезни накопления гликогена (GSD, например, типы GSD I, II, III, IV, V, VI, VII, VIII, IX, X, XI, XII, XIII и XIV), галактоземию, мышечную дистрофию (например, мышечную дистрофию Дюшенна) и гемофилии, такие как гемофилия A (классическая гемофилия) и гемофилия B (болезнь Кристмаса).

[00199] Количество гетерологичного белка, экспрессируемого в субъекте (например, сыворотке субъекта), может варьировать. Например, в некоторых вариантах осуществления, белок может быть экспрессирован в сыворотке субъекта в количестве, по меньшей мере около 9 мкг/мл, по меньшей мере около 10 мкг/мл, по меньшей мере около 50 мкг/мл, по меньшей мере около 100 мкг/мл, по меньшей мере около 200 мкг/мл, по меньшей мере около 300 мкг/мл, по меньшей мере около 400 мкг/мл, по меньшей мере около 500 мкг/мл, по меньшей мере около 600 мкг/мл, по меньшей мере около 700 мкг/мл, по меньшей мере около 800 мкг/мл, по меньшей мере, около 900 мкг/мл или, по меньшей мере, около 1000 мкг/мл. В некоторых вариантах осуществления, белок представляющий интерес экспрессируется в сыворотке субъекта в количестве около 9 мкг/мл, около 10 мкг/мл, около 50 мкг/мл, около 100 мкг/мл, около 200 мкг/мл, около 300 мкг/мл, около 400 мкг/мл, около 500 мкг/мл, около 600 мкг/мл, около 700 мкг/мл, около 800 мкг/мл, около 900 мкг/мл, около 1000 мкг/мл, около 1500 мкг/мл, около 2000 мкг/мл, около 2500 мкг/мл или в диапазоне между любыми двумя из данных значений. Специалист в данной области техники поймет, что уровень экспрессии белка представляющего интерес, который требуется для способа, для того, чтобы он был эффективным, может варьировать в зависимости от неограничивающих факторов, таких как конкретный белок представляющий интерес и субъект, получающий лечение, и эффективное количество белка может быть легко определено специалистом в данной области техники применяя общепринятые способы, известные в данной области техники, без излишнего экспериментирования.

ПРИМЕРЫ

Пример 1 Выделение новых природных капсидных белков

[00200] Новые природные капсидные белки были выделены из ткани печени различных млекопитающих. Свежая ткань печени (свиньи) была получена от местных фермеров. Замороженная ткань печени (бабуин, яванский макак, мармозетка, и макак-крабоед) была получена в Texas Biomedical или в New England Primate Research Center. Геномную ДНК получали из ткани печени применяя набор DNeasy Blood & Tissue (Qiagen каталожный номер 69504).

[00201] Полимеразную цепную реакцию (ПЦР) проводили на геномной ДНК, применяя следующие праймеры: праймер rep-1397-F (5'-GTGCCCTTTTACGGCTGCGTGAACTGGACCAATGAAAACTTTCC-3' SEQ ID NO:158) и праймер cap-2872-R (5'-CCGACGGAGTGGGCAATGCCTCAGGAAATTGGCATTG CGATTCC-3' SEQ ID NO:159) при следующих условиях: начальная инкубация: 97°С, 120 сек, денатурация: 97°С, 15 сек; отжиг: 58°С, 60°C или 62°С, 15 с; элонгация: 72°С, 240 с. Стадии денатурации, отжига и элонгации выполняли в течение 35 циклов. Затем реакцию инкубировали при 72°С, 7 минут, и хранили при 4°C до анализа. Продукты ПЦР разделяли с помощью электрофореза на 1% агарозном геле, выделяли применяя набор Gel Extraction (Qiagen каталожный номер 28704), и клонировали в pCR4-TOPO-TA (Invitrogen каталожный номер 450030) в соответствии с инструкцией изготовителя. После трансформации E. coli, клеток NEB5, ДНК получали из устойчивых к ампициллину колоний и секвенировали с обоих концов, чтобы определить, есть ли вставка, кодирующая связанную с AAV последовательность.

[00202] Если вставки в pCR4-TOPO TA были связаны с последовательностями AAV, создавали специфические к последовательности праймеры к части rep последовательности, чтобы выполнить «ПЦР вокруг эписомы» (далее «ПЦР ВЭ») для получения полного капсидного гена. ПЦР ВЭ основана на представлении о том, что стойкие геномы AAV формируют кольцевые эмисомы в тканях животных. Соответственно, можно применять «расходящийся» набор праймеров, соответствующих последовательности в гене rep, для осуществления полимеразных цепных реакций для выделения большей части или всей любой последовательности AAV, которая может существовать в этой эписоме, но, в частности, можно выделить полный непрерывный капсидный ген. Мультимеры эписом могут образовываться, например, путем гомологичной рекомбинации, и в данном случае можно выделить более одного капсидного гена (которые обычно не являются одинаковыми) одной реакцией ПЦР ВЭ.

[00203] ПЦР ВЭ проводили в стандартном приборе для полимеразной цепной реакции применяя двухстадийную программу следующим образом: начальная инкубация: 95°С, 240 с, стадия денатурации: 95°С, отжиг 30 секунд/элонгация: 72°С, 300 с. Денатурацию и комбинированные стадии отжига/элонгации выполняли в течение 40 циклов. Затем реакционную смесь инкубировали при 72°С, 7 мин и хранили при 4°C до анализа. Продукты ПЦР подвергали электрофорезу на 1% агарозных гелях. Продукты ПЦР которые имели длину мультимеров генома AAV (~4,5 т.п.н.) вырезали из геля, очищали применяя набор QIAquick Gel Extraction (Qiagen каталожный номер 28704), и клонировали в pCR4-TOPO-TA (Invitrogen каталожный номер 450030) в соответствии с инструкцией изготовителя. После трансформации E. coli, клеток NEB5, ДНК получали из устойчивых к ампициллину колоний и определяли полную последовательность вставки.

[00204] Если описанная выше двустадийная программа не давала продуктов ПЦР правильного размера, применяли следующую трехстадийную программу: начальная инкубация: 95°С, 240 секунд; денатурация: 95°С, 30 секунд; отжиг: 62°С, 64°С, 66°C или 68°С, 30 секунд; элонгация: 72°С, 300 секунд. Стадии денатурация, отжига и элонгации выполняли в течение 40 циклов. Затем реакцию инкубировали при 72°С, 7 минут, и хранили при 4°C до анализа как выше.

[00205] После того, как были определены полные последовательности вставки в pCR4-TOPO TA, они были идентифицированы как капсидные гены AAV применяя алгоритм BLAST (доступный на веб-сайте NCBI). Их связь с известными AAV определяли применяя различные программы выравнивания нуклеотидных и аминокислотных последовательностей, такие как Clustal Omega (доступна на веб-сайте EBI) или Vector NTI (Invitrogen, Inc.).

[00206] Для продуцирования AAV, уникальные капсидные гены AAV субклонировали в плазмиду экспрессии (pAAV-RC, Agilent, Inc.), затем трансфицировали в клетки 293 вместе с вектором (pAAV люциферазой) и аденовирусной вспомогательной плазмидой (pHELPER; Agilent, Inc.). Продуцирование AAV продолжали в течение 3 дней, а затем получали неочищенные лизаты путем замораживания-оттаивания клеток три раза. Остатки осаждали и супернатант (сырой AAV) титровали с помощью Q-PCR для определения геномного титра (который подтверждает, что капсид способен собирать и упаковывать ДНК), а затем применяли для оценки трансдукции AAV различных клеток.

[00207] Аминокислотные последовательности VP1 новых капсидных белков AAV, полученных из тканей млекопитающего, описаны в данном документе как SEQ ID NO:15-89. В данном документе также описаны позиции соответствующих областей VP2 и VP3. Данное изобретение относиться к: (i) выделенным капсидным белкам AAV, имеющим по меньшей мере 95%, 96%, 97%, 98% или 99% идентичности последовательности с любой капсидной последовательностю VP1 SEQ ID NO:15-89, или областями VP2 или VP3 любой капсидной последовательности SEQ ID NO: 15-89, или (ii) выделенным капсидным белкам AAV содержащим или состоящим из любой капсидной последовательности VP1 SEQ ID NO:15-89, или областей VP2 или VP3 любой капсидной последовательности SEQ ID NOS: 15-89. Изобретение также относится к частице AAV, которая содержит любой из описанных выше капсидных белков AAV, причем частица AAV дополнительно содержит либо (i) нуклеиновую кислоту, имеющую инвертированные концевые повторы AAV, и трансген, содержащий гетерологичный ген, функционально связанный с регуляторными последовательностями, которые управляют экспрессией гетерологичного гена в клетке-хозяине, или (ii) нуклеиновую кислоту, содержащую гетерологичный ген, функционально связанный с регуляторными последовательностями, которые контролируют экспрессию гетерологичного гена в клетке-хозяине.

Пример 2. Создание сконструированных химерных капсидных белков

[00208] Выравнивание первичной аминокислотной последовательности VP1 различных серотипов AAV выявило, что в капсидных белках AAV существуют консервативные и вариабельные области. Данный анализ идентифицировал девять вариабельных областей (обозначенных в данном документе как VR I - VR IX) в аминокислотной последовательности капсидного белка. В данном изобретении одна или большее количество из девяти вариабельных областей каркаса («реципиента») капсидного белка и/или области связывания с гликанами (GBS) или области петли GH были заменены соответствующей вариабельной областью(тями), областями GBS или петли GH из донорного капсидного белка, имеющую аминокислотную последовательность, отличающуюся от реципиентной. Для создания химерных капсидных белков применяли плазмидный вектор экспрессии pHLP19-AAV-BMRNX. Белки Rep из AAV2 применяли последовательно ко всем различным капсидным белкам (VP1, VP2 и VP3). Сконструированные капсидные гены субклонировали в pHLP19-AAV-BMRNX используя уникальные сайты рестрикции ферментов SwaI и Agel в плазмиде, и которые также фланкировали каждый капсидный ген.

[00209] В Таблице 3 представлены иллюстративные сконструированные химерные капсидные белки, которые были получены, как описано в данном документе, и исследованы, как описано в примере 3 ниже. «Каркасная последовательность» относится к каркасной капсидной последовательности VP1, в которой заменяют или замещают область(ти) VR, GBS и/или петли GH, то есть, «реципиент». «Донорная последовательность» относится к капсидной последовательности VP1, из которой получают вариабельную область(ти), область(ти) GBS и/или петли GH, и вносят в реципиентную каркасную последовательность, то есть «донор». Замена «VR» относится к замене, в которой всеми девятью вариабельными областями (VR I - VR IX) из донора заменяют такие в реципиенте, чтобы получить результирующий сконструированный химерный капсид. Замена «VRGBS» относится к замене, в которой всеми девятью вариабельными областями (VR I - VR IX) и последовательностью GBS из донора заменяют такие в реципиенте, чтобы получить результирующий сконструированный химерный капсид. Замена «GH» относится к замене, в которой только областью петли GH из донора заменяют такую в реципиенте, чтобы получить результирующий сконструированный химерный капсид. Последовательность «петли GH» содержит вариабельные области с VR IV по VR VIII, включая охваченную последовательность GBS и всю консервативную последовательность, которая перемежается между данными областями из донора. Замена «VRGH» относится к замене, в которой всеми девятью вариабельными областями (VR I - VR IX) и последовательностью петли GH (включая охваченную последовательность GBS и всю консервативную последовательность, которая перемежается между данными областями из донора) из донора заменяют такие в реципиенте. Модификация «PHP» относится к вставке последовательности из семи аминокислот TLAVPFK (SEQ ID NO: 160) в химерную капсидную последовательность для усиления нацеливания на ткань мозга, как описано в Deverman et al., Nature Biotechnology 34:204-209 (2016).

Таблица 3:

Название/ SEQ ID NO:	Каркасная последова-тельность	Донорная последова-тельность	Замена	Аминокислотная последовательность VP1
AAVrh.10_9GH SEQ ID NO: 90	AAVrh.10	AAV9	GH	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPIGEPPAGPSGLGSGTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEFSYQFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGILPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFSQAKLASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTDGTYSEPRPIGTRYLTRNL
AAVrh.10_9VRGBS SEQ ID NO: 91	AAVrh.10	AAV9	VRGBS	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPIGEPPAGPSGLGSGTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEFSYQFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQAKNWLPGPCYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGATKYHLNGRDSLVNPGVAMASHKEGEDRFFPLSGSLMFGKQGTGRDNVDADKVMLTSEEEIKTTNPVATEQYGVVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGILPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFSQAKLASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGTYSEPRPIGTRYLTRNL
AAVBce.36_9GH SEQ ID NO: 92	AAVBce.36	AAV9	GH	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVDSPDSTSGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDAESVPDPQPIGEPPAAPSGLGSGTMAAGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGNRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSSSSGATNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLRFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTVQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEFSYEFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGILPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTPAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYDKQTGVDFAVDTQGVYSEPRPIGTRYLTRNL
AAVBce.36_9VRGBS SEQ ID NO: 93	AAVBce.36	AAV9	VRGBS	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNEADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVDSPDSTSGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDAESVPDPQPIGEPPAAPSGLGSGTMAAGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGNRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLRFKLFNIQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTVQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEFSYEFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLARTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQSKNWLPGPCFRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGATKYHLNGRNSLTNPGVPMASHKEGEDRFFPLSGSLVFGKQGTGRDNVDADKVLMTDEEEIKATNPVATEEYGVVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGILPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPETFTPAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV7_9VRGBS SEQ ID NO: 94	AAV7	AAV9	VRGBS	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDNGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPAKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSSVGSGTVAAGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKKLRFKLFNIQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTIQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEFSYSFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLARTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQAKNWLPGPCFRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGATKYHLNGRNSLVNPGVAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKLMTNEEEIRPTNPVATEEYGIVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGILPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPEVFTPAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNFYKSNNVEFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV7_9GH SEQ ID NO: 95	AAV7	AAV9	GH	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDNGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPAKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSSVGSGTVAAGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSETAGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKKLRFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTIQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEFSYSFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGILPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPEVFTPAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNFEKQTGVDFAVDSQGVYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV6.2_9VRGBS SEQ ID NO: 96	AAV6.2	AAV9	VRGBS	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPATPAAVGPTTMASGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTVQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFTFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLNRTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQPKNWLPGPCYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASKYNLNGRESIINPGTAMASHKEGEDRFFPLSGSMIFGKQGTGRDNVDADKVMITDEEEIKATNPVATERFGTVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPAEFSATKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEVQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGLYTEPRPIGTRYLTRPL
AAV6.2_9GH SEQ ID NO: 97	AAV6.2	AAV9	GH	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPATPAAVGPTTMASGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSASTGASNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTVQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFTFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPAEFSATKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEVQYTSNYAKSANVDFTVDNNGLYTEPRPIGTRYLTRPL
AAVmo_2VR SEQ ID NO: 98	AAVmo	AAV2	VR	MSFFDWLGKQYAQGAAEFWDLKSGPPAPKKARKDGSAGFNFPGHKYLGPGNSLDRGDPVDADDAAAQKHDQSYQEQLEAGDNPYLKYNHADREFQEALKDDTSFEGNLARGLFEAKKLVAEPLGLVEPELAPPSGRKRPVQSSQESGYSSSQDKRPNLDVDEEDREFAAAAAETETGSAPPTGNLGPGTMAGGGSAPIDDGSYGADGVGNASGDWHCDSTWLDNCVITRTTRTWNLPTYNNHIYKRLSSQSGASNDNHSYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGLRPKSLRFKIFNIQVKEVTQNDGTTTISNNLTSTVQVFADTEYQLPYVIGSAHEGCLPPFPADVFMLPQYGYCTLNNGSQPTPRSAFYCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYNFEKVPFHSMWAHNQSLDRLMNPLIDQYLYYLDVTNTPSGTTTQSRFTYQKGVHTNLPEQERNWLPGPGIRNQRVSKTSADNNNSEYSWQYSNKYVLENGRASKIAPGPAMASHKDDEEKFFPQSGVLIFGKQGSEKTNVDIEKVMITRETEINSTNPLAGGSLGAVSTNLQRGNRQAALDHTNVMGVFPGSVWQDRDIYLQGQIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKNPPPQILIKNTPVPADPPTEFNANKISSFITQYSTGQVTVEMEWELQKETSKRWNPEIQYTSNYNKSVNVHFAPDDVGNYKEFRSIGTRYLTRPL
AAVmo_2VRGH SEQ ID NO: 99	AAVmo	AAV2	VRGH	MSFFDWLGKQYAQGAAEFWDLKSGPPAPKKARKDGSAGFNFPGHKYLGPGNSLDRGDPVDADDAAAQKHDQSYQEQLEAGDNPYLKYNHADREFQEALKDDTSFEGNLARGLFEAKKLVAEPLGLVEPELAPPSGRKRPVQSSQESGYSSSQDKRPNLDVDEEDREFAAAAAETETGSAPPTGNLGPGTMAGGGSAPIDDGSYGADGVGNASGDWHCDSTWLDNCVITRTTRTWNLPTYNNHIYKRLSSQSGASNDNHSYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGLRPKSLRFKIFNIQVKEVTQNDGTTTISNNLTSTVQVFADTEYQLPYVIGSAHEGCLPPFPADVFMLPQYGYCTLNNGSQPTPRSAFYCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYNFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTNTPSGTTTQSRLQFSQAGASDIRDQSRNWLPGPCYRQQRVSKTSADNNNSEYSWTGATKYHLNGRDSLVNPGPAMASHKDDEEKFFPQSGVLIFGKQGSEKTNVDIEKVMITDEEEIRTTNPVATEQYGSVSTNLQRGNRQAATADVNTQGVFPGSVWQDRDIYLQGQIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKNPPPQILIKNTPVPADPPTEFNANKISSFITQYSTGQVTVEMEWELQKETSKRWNPEIQYTSNYNKSVNVHFAPDDVGNYKEFRSIGTRYLTRPL
AAVmo_9VR SEQ ID NO: 100	AAVmo	AAV9	VR	MSFFDWLGKQYAQGAAEFWDLKSGPPAPKKARKDGSAGFNFPGHKYLGPGNSLDRGDPVDADDAAAQKHDQSYQEQLEAGDNPYLKYNHADREFQEALKDDTSFEGNLARGLFEAKKLVAEPLGLVEPELAPPSGRKRPVQSSQESGYSSSQDKRPNLDVDEEDREFAAAAAETETGSAPPTGNLGPGTMAGGGSAPIDDGSYGADGVGNASGDWHCDSTWLDNCVITRTTRTWNLPTYNNHIYKQISNSTSGGSSNDNAYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGLRPKSLRFKIFNIQVKEVTDNNGVKIISNNLTSTVQVFADTEYQLPYVIGSAHEGCLPPFPADVFMLPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYNFEKVPFHSMWAHNQSLDRLMNPLIDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNWLPGPGIRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRASKIAPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVNITRETEINSTNPLAGGSLGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGVFPGSVWQDRDIYLQGQIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKNPPPQILIKNTPVPADPPTEFNANKISSFITQYSTGQVTVEMEWELQKETSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYKEFRSIGTRYLTRPL
AAVmo_9GH SEQ ID NO: 101	AAVmo	AAV9	GH	MSFFDWLGKQYAQGAAEFWDLKSGPPAPKKARKDGSAGFNFPGHKYLGPGNSLDRGDPVDADDAAAQKHDQSYQEQLEAGDNPYLKYNHADREFQEALKDDTSFEGNLARGLFEAKKLVAEPLGLVEPELAPPSGRKRPVQSSQESGYSSSQDKRPNLDVDEEDREFAAAAAETETGSAPPTGNLGPGTMAGGGSAPIDDGSYGADGVGNASGDWHCDSTWLDNCVITRTTRTWNLPTYNNHIYKRLNGTTSGDQSYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGLRPKSLRFKIFNIQVKEVTTQDSTKIISNNLTSTVQVFADTEYQLPYVIGSAHEGCLPPFPADVFMLPQYGYCTRQDGNSNNPTPRSAFYCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYNFEKVPFHSMWAHNQSLDRLMNPLIDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGVFPGSVWQDRDIYLQGQIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKNPPPQILIKNTPVPADPPTEFNANKISSFITQYSTGQVTVEMEWELQKETSKRWNPEIQYSDDSSSTSGSILHFAPDDVGNYKEFRSIGTRYLTRPL
AAVmo_9VRGH SEQ ID NO: 102	AAVmo	AAV9	VRGH	MSFFDWLGKQYAQGAAEFWDLKSGPPAPKKARKDGSAGFNFPGHKYLGPGNSLDRGDPVDADDAAAQKHDQSYQEQLEAGDNPYLKYNHADREFQEALKDDTSFEGNLARGLFEAKKLVAEPLGLVEPELAPPSGRKRPVQSSQESGYSSSQDKRPNLDVDEEDREFAAAAAETETGSAPPTGNLGPGTMAGGGSAPIDDGSYGADGVGNASGDWHCDSTWLDNCVITRTTRTWNLPTYNNHIYKQISNSTSGGSSNDNAYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGLRPKSLRFKIFNIQVKEVTDNNGVKIISNNLTSTVQVFADTEYQLPYVIGSAHEGCLPPFPADVFMLPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYNFEKVPFHSMWAHNQSLDRLMNPLIDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGVFPGSVWQDRDIYLQGQIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKNPPPQILIKNTPVPADPPTEFNANKISSFITQYSTGQVTVEMEWELQKETSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYKEFRSIGTRYLTRPL
AAVmo_8VR SEQ ID NO: 103	AAVmo	AAV8	VR	MSFFDWLGKQYAQGAAEFWDLKSGPPAPKKARKDGSAGFNFPGHKYLGPGNSLDRGDPVDADDAAAQKHDQSYQEQLEAGDNPYLKYNHADREFQEALKDDTSFEGNLARGLFEAKKLVAEPLGLVEPELAPPSGRKRPVQSSQESGYSSSQDKRPNLDVDEEDREFAAAAAETETGSAPPTGNLGPGTMAGGGSAPIDDGSYGADGVGNASGDWHCDSTWLDNCVITRTTRTWNLPTYNNHIYKQISNGTSGGATNDNTYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGLRPKSLRFKIFNIQVKEVTQNEGTKIISNNLTSTVQVFADTEYQLPYVIGSAHEGCLPPFPADVFMLPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYNFEKVPFHSMWAHNQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQTTGGTANTQTLGFSQGGPNTMANQAKNWLPGPGIRQQRVSTTTGQNNNSNFAWTAGTKYHLNGRASKIAPGPAMATHKDDEERFFPSNGILIFGKQNAARDNADYSDVNITRETEINSTNPLAGGSLGIVADNLQQQNTAPQIGTVNSQGVFPGSVWQDRDIYLQGQIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKNPPPQILIKNTPVPADPPTEFNANKISSFITQYSTGQVTVEMEWELQKETSKRWNPEIQYTSNYYKSTSVDFAVNTEGVYKEFRSIGTRYLTRPL
AAVmo_8GH SEQ ID NO: 104	AAVmo	AAV8	GH	MSFFDWLGKQYAQGAAEFWDLKSGPPAPKKARKDGSAGFNFPGHKYLGPGNSLDRGDPVDADDAAAQKHDQSYQEQLEAGDNPYLKYNHADREFQEALKDDTSFEGNLARGLFEAKKLVAEPLGLVEPELAPPSGRKRPVQSSQESGYSSSQDKRPNLDVDEEDREFAAAAAETETGSAPPTGNLGPGTMAGGGSAPIDDGSYGADGVGNASGDWHCDSTWLDNCVITRTTRTWNLPTYNNHIYKRLNGTTSGDQSYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGLRPKSLRFKIFNIQVKEVTTQDSTKIISNNLTSTVQVFADTEYQLPYVIGSAHEGCLPPFPADVFMLPQYGYCTRQDGNSNNPTPRSAFYCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYNFEKVPFHSMWAHNQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQTTGGTANTQTLGFSQGGPNTMANQAKNWLPGPCYRQQRVSTTTGQNNNSNFAWTAGTKYHLNGRNSLANPGIAMATHKDDEERFFPSNGILIFGKQNAARDNADYSDVMLTSEEEIKTTNPVATEEYGIVADNLQQQNTAPQIGTVNSQGVFPGSVWQDRDIYLQGQIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKNPPPQILIKNTPVPADPPTEFNANKISSFITQYSTGQVTVEMEWELQKETSKRWNPEIQYSDDSSSTSGSILHFAPDDVGNYKEFRSIGTRYLTRPL
AAVmo_8VRGH SEQ ID NO: 105	AAVmo	AAV8	VRGH	MSFFDWLGKQYAQGAAEFWDLKSGPPAPKKARKDGSAGFNFPGHKYLGPGNSLDRGDPVDADDAAAQKHDQSYQEQLEAGDNPYLKYNHADREFQEALKDDTSFEGNLARGLFEAKKLVAEPLGLVEPELAPPSGRKRPVQSSQESGYSSSQDKRPNLDVDEEDREFAAAAAETETGSAPPTGNLGPGTMAGGGSAPIDDGSYGADGVGNASGDWHCDSTWLDNCVITRTTRTWNLPTYNNHIYKQISNGTSGGATNDNTYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGLRPKSLRFKIFNIQVKEVTQNEGTKIISNNLTSTVQVFADTEYQLPYVIGSAHEGCLPPFPADVFMLPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSKMLRTGNSFEFTYNFEKVPFHSMWAHNQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQTTGGTANTQTLGFSQGGPNTMANQAKNWLPGPCYRQQRVSTTTGQNNNSNFAWTAGTKYHLNGRNSLANPGIAMATHKDDEERFFPSNGILIFGKQNAARDNADYSDVMLTSEEEIKTTNPVATEEYGIVADNLQQQNTAPQIGTVNSQGVFPGSVWQDRDIYLQGQIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKNPPPQILIKNTPVPADPPTEFNANKISSFITQYSTGQVTVEMEWELQKETSKRWNPEIQYTSNYYKSTSVDFAVNTEGVYKEFRSIGTRYLTRPL
AAV4_2VR SEQ ID NO: 106	AAV4	AAV2	VR	MTDGYLPDWLEDNLSEGVREWWALQPGAPKPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLKYNHADAEFQQRLQGDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEQAGETAPGKKRPLIESPQQPDSSTGIGKKGKQPAKKKLVFEDETGAGDGPPEGSTSGAMSDDSEMRAAAGGAAVEGGQGADGVGNASGDWHCDSTWSEGHVTTTSTRTWVLPTYNNHLYKQISSQSGASNDNHYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGMRPKAMRVKIFNIQVKEVTQNDGTTTVANNLTSTVQIFADSSYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEITYSFEKVPFHSMYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTNTPSGTTTQSRLQFSQAGASDIRDQSRNWLPGPSIRQQRVSKTSADNNNSEYSWTGATKYHLNGRWSALTPGPPMATHKDDEEKFFPQSGVLIFGKQGSEKTNVDIEKLIFTSEEELAATNATDTDMWGSVSTNLQRGNRQAATADVNTQGAVPGMVWQNRDIYYQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLIGGFGLKHPPPQIFIKNTPVPANPATTFSSTPVNSFITQYSTGQVSVQIDWEIQKERSKRWNPEVQFTSNYNKSVNVDFTVDTNGVYTEPRAIGTRYLTHHL
AAV4_2GH SEQ ID NO: 107	AAV4	AAV2	GH	MTDGYLPDWLEDNLSEGVREWWALQPGAPKPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLKYNHADAEFQQRLQGDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEQAGETAPGKKRPLIESPQQPDSSTGIGKKGKQPAKKKLVFEDETGAGDGPPEGSTSGAMSDDSEMRAAAGGAAVEGGQGADGVGNASGDWHCDSTWSEGHVTTTSTRTWVLPTYNNHLYKRLGESLQSNTYNGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGMRPKAMRVKIFNIQVKEVTTSNGETTVANNLTSTVQIFADSSYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYCGLVTGNTSQQQTDRNAFYCLEYFPSQMLRTGNNFEITYSFEKVPFHSMYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTNTPSGTTTQSRLQFSQAGASDIRDQSRNWLPGPCYRQQRVSKTSADNNNSEYSWTGATKYHLNGRDSLVNPGPAMASHKDDEEKFFPQSGVLIFGKQGSEKTNVDIEKVMITDEEEIRTTNPVATEQYGSVSTNLQRGNRQAATADVNTQGAVPGMVWQNRDIYYQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLIGGFGLKHPPPQIFIKNTPVPANPATTFSSTPVNSFITQYSTGQVSVQIDWEIQKERSKRWNPEVQFTSNYGQQNSLLWAPDAAGKYTEPRAIGTRYLTHHL
AAV4_2VRGH SEQ ID NO: 108	AAV4	AAV2	VRGH	MTDGYLPDWLEDNLSEGVREWWALQPGAPKPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLKYNHADAEFQQRLQGDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEQAGETAPGKKRPLIESPQQPDSSTGIGKKGKQPAKKKLVFEDETGAGDGPPEGSTSGAMSDDSEMRAAAGGAAVEGGQGADGVGNASGDWHCDSTWSEGHVTTTSTRTWVLPTYNNHLYKQISSQSGASNDNHYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGMRPKAMRVKIFNIQVKEVTQNDGTTTVANNLTSTVQIFADSSYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEITYSFEKVPFHSMYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTNTPSGTTTQSRLQFSQAGASDIRDQSRNWLPGPCYRQQRVSKTSADNNNSEYSWTGATKYHLNGRDSLVNPGPAMASHKDDEEKFFPQSGVLIFGKQGSEKTNVDIEKVMITDEEEIRTTNPVATEQYGSVSTNLQRGNRQAATADVNTQGAVPGMVWQNRDIYYQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLIGGFGLKHPPPQIFIKNTPVPANPATTFSSTPVNSFITQYSTGQVSVQIDWEIQKERSKRWNPEVQFTSNYNKSVNVDFTVDTNGVYTEPRAIGTRYLTHHL
AAV4_8VR SEQ ID NO: 109	AAV4	AAV8	VR	MTDGYLPDWLEDNLSEGVREWWALQPGAPKPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLKYNHADAEFQQRLQGDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEQAGETAPGKKRPLIESPQQPDSSTGIGKKGKQPAKKKLVFEDETGAGDGPPEGSTSGAMSDDSEMRAAAGGAAVEGGQGADGVGNASGDWHCDSTWSEGHVTTTSTRTWVLPTYNNHLYKQISNGTSGGATNDNTYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGMRPKAMRVKIFNIQVKEVTQNEGTKTVANNLTSTVQIFADSSYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEITYSFEKVPFHSMYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQTTGGTANTQTLGFSQGGPNTMANQAKNWLPGPSIRQQRVSTTTGQNNNSNFAWTAGTKYHLNGRWSALTPGPPMATHKDDEERFFPSNGILIFGKQNAARDNADYSDLIFTSEEELAATNATDTDMWGIVADNLQQQNTAPQIGTVNSQGAVPGMVWQNRDIYYQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLIGGFGLKHPPPQIFIKNTPVPANPATTFSSTPVNSFITQYSTGQVSVQIDWEIQKERSKRWNPEVQFTSNYYKSTSVDFAVNTEGVYTEPRAIGTRYLTHHL
AAV4_8GH SEQ ID NO: 110	AAV4	AAV8	GH	MTDGYLPDWLEDNLSEGVREWWALQPGAPKPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLKYNHADAEFQQRLQGDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEQAGETAPGKKRPLIESPQQPDSSTGIGKKGKQPAKKKLVFEDETGAGDGPPEGSTSGAMSDDSEMRAAAGGAAVEGGQGADGVGNASGDWHCDSTWSEGHVTTTSTRTWVLPTYNNHLYKRLGESLQSNTYNGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGMRPKAMRVKIFNIQVKEVTTSNGETTVANNLTSTVQIFADSSYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYCGLVTGNTSQQQTDRNAFYCLEYFPSQMLRTGNNFEITYSFEKVPFHSMYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQTTGGTANTQTLGFSQGGPNTMANQAKNWLPGPCYRQQRVSTTTGQNNNSNFAWTAGTKYHLNGRNSLANPGIAMATHKDDEERFFPSNGILIFGKQNAARDNADYSDVMLTSEEEIKTTNPVATEEYGIVADNLQQQNTAPQIGTVNSQGAVPGMVWQNRDIYYQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLIGGFGLKHPPPQIFIKNTPVPANPATTFSSTPVNSFITQYSTGQVSVQIDWEIQKERSKRWNPEVQFTSNYGQQNSLLWAPDAAGKYTEPRAIGTRYLTHHL
AAV4_8VRGH SEQ ID NO: 111	AAV4	AAV8	VRGH	MTDGYLPDWLEDNLSEGVREWWALQPGAPKPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLKYNHADAEFQQRLQGDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEQAGETAPGKKRPLIESPQQPDSSTGIGKKGKQPAKKKLVFEDETGAGDGPPEGSTSGAMSDDSEMRAAAGGAAVEGGQGADGVGNASGDWHCDSTWSEGHVTTTSTRTWVLPTYNNHLYKQISNGTSGGATNDNTYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGMRPKAMRVKIFNIQVKEVTQNEGTKTVANNLTSTVQIFADSSYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEITYSFEKVPFHSMYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQTTGGTANTQTLGFSQGGPNTMANQAKNWLPGPCYRQQRVSTTTGQNNNSNFAWTAGTKYHLNGRNSLANPGIAMATHKDDEERFFPSNGILIFGKQNAARDNADYSDVMLTSEEEIKTTNPVATEEYGIVADNLQQQNTAPQIGTVNSQGAVPGMVWQNRDIYYQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLIGGFGLKHPPPQIFIKNTPVPANPATTFSSTPVNSFITQYSTGQVSVQIDWEIQKERSKRWNPEVQFTSNYYKSTSVDFAVNTEGVYTEPRAIGTRYLTHHL
AAV4_9VR SEQ ID NO: 112	AAV4	AAV9	VR	MTDGYLPDWLEDNLSEGVREWWALQPGAPKPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLKYNHADAEFQQRLQGDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEQAGETAPGKKRPLIESPQQPDSSTGIGKKGKQPAKKKLVFEDETGAGDGPPEGSTSGAMSDDSEMRAAAGGAAVEGGQGADGVGNASGDWHCDSTWSEGHVTTTSTRTWVLPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNAYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGMRPKAMRVKIFNIQVKEVTDNNGVKTVANNLTSTVQIFADSSYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEITYSFEKVPFHSMYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNWLPGPSIRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRWSALTPGPPMATHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKLIFTSEEELAATNATDTDMWGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGAVPGMVWQNRDIYYQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLIGGFGLKHPPPQIFIKNTPVPANPATTFSSTPVNSFITQYSTGQVSVQIDWEIQKERSKRWNPEVQFTSNYYKSTSVDFAVNTEGVYTEPRAIGTRYLTHHL
AAV4_9GH SEQ ID NO: 113	AAV4	AAV9	GH	MTDGYLPDWLEDNLSEGVREWWALQPGAPKPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLKYNHADAEFQQRLQGDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEQAGETAPGKKRPLIESPQQPDSSTGIGKKGKQPAKKKLVFEDETGAGDGPPEGSTSGAMSDDSEMRAAAGGAAVEGGQGADGVGNASGDWHCDSTWSEGHVTTTSTRTWVLPTYNNHLYKRLGESLQSNTYNGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGMRPKAMRVKIFNIQVKEVTTSNGETTVANNLTSTVQIFADSSYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYCGLVTGNTSQQQTDRNAFYCLEYFPSQMLRTGNNFEITYSFEKVPFHSMYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGAVPGMVWQNRDIYYQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLIGGFGLKHPPPQIFIKNTPVPANPATTFSSTPVNSFITQYSTGQVSVQIDWEIQKERSKRWNPEVQFTSNYGQQNSLLWAPDAAGKYTEPRAIGTRYLTHHL
AAV4_9VRGH SEQ ID NO: 114	AAV4	AAV9	VRGH	MTDGYLPDWLEDNLSEGVREWWALQPGAPKPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLKYNHADAEFQQRLQGDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEQAGETAPGKKRPLIESPQQPDSSTGIGKKGKQPAKKKLVFEDETGAGDGPPEGSTSGAMSDDSEMRAAAGGAAVEGGQGADGVGNASGDWHCDSTWSEGHVTTTSTRTWVLPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNAYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGMRPKAMRVKIFNIQVKEVTDNNGVKTVANNLTSTVQIFADSSYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEITYSFEKVPFHSMYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGAVPGMVWQNRDIYYQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLIGGFGLKHPPPQIFIKNTPVPANPATTFSSTPVNSFITQYSTGQVSVQIDWEIQKERSKRWNPEVQFTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYTEPRAIGTRYLTHHL
AAVbo_9VR SEQ ID NO: 115	AAVbo	AAV9	VR	MSFVDHPPDWLESIGDGFREFLGLEAGPPKPKANQQKQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGDPVNFADEVAREHDLSYQKQLEAGDNPYLKYNHADAEFQEKLASDTSFGGNLGKAVFQAKKRILEPLGLVETPDKTAPAAKKRPLEQSPQEPDSSSGVGKKGKQPARKRLNFDDEPGAGDGPPPEGPSSGAMSTETEMRAAAGGNGGDAGQGAEGVGNASGDWHCDSTWSESHVTTTSTRTWVLPTYNNHLYLQISNSTSGGSSNDNAYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNHWGLRPKSMQVRIFNIQVKEVTDNNGVKSNNLTSTVQIFADSTYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEMVYKFENVPFHSMYAHSQSLDRLMNPLLDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNWLPGPMMRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRWSNFAPGTAMATHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKLMFTSEDELRATNPRDTDLFGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGVYPGMVWQDRDIYYQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLIGGFGLKSPPPQIFIKNTPVPANPATTFSPARINSFITQYSTGQVAVKIEWEIQKERSKRWNPEVQFTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYKEPRAIGSRYLTNHL
AAVbo_9GH SEQ ID NO: 116	AAVbo	AAV9	GH	MSFVDHPPDWLESIGDGFREFLGLEAGPPKPKANQQKQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGDPVNFADEVAREHDLSYQKQLEAGDNPYLKYNHADAEFQEKLASDTSFGGNLGKAVFQAKKRILEPLGLVETPDKTAPAAKKRPLEQSPQEPDSSSGVGKKGKQPARKRLNFDDEPGAGDGPPPEGPSSGAMSTETEMRAAAGGNGGDAGQGAEGVGNASGDWHCDSTWSESHVTTTSTRTWVLPTYNNHLYLRLGSSNASDTFNGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNHWGLRPKSMQVRIFNIQVKEVTTSNGETTVSNNLTSTVQIFADSTYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYCGLVTGGSSQNQTDRNAFYCLEYFPSQMLRTGNNFEMVYKFENVPFHSMYAHSQSLDRLMNPLLDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGVYPGMVWQDRDIYYQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLIGGFGLKSPPPQIFIKNTPVPANPATTFSPARINSFITQYSTGQVAVKIEWEIQKERSKRWNPEVQFTSNYGAQDSLLWAPDNAGAYKEPRAIGSRYLTNHL
AAVbo_9VRGH SEQ ID NO: 117	AAVbo	AAV9	VRGH	MSFVDHPPDWLESIGDGFREFLGLEAGPPKPKANQQKQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGDPVNFADEVAREHDLSYQKQLEAGDNPYLKYNHADAEFQEKLASDTSFGGNLGKAVFQAKKRILEPLGLVETPDKTAPAAKKRPLEQSPQEPDSSSGVGKKGKQPARKRLNFDDEPGAGDGPPPEGPSSGAMSTETEMRAAAGGNGGDAGQGAEGVGNASGDWHCDSTWSESHVTTTSTRTWVLPTYNNHLYLQISNSTSGGSSNDNAYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNHWGLRPKSMQVRIFNIQVKEVTDNNGVKSNNLTSTVQIFADSTYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEMVYKFENVPFHSMYAHSQSLDRLMNPLLDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGVYPGMVWQDRDIYYQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLIGGFGLKSPPPQIFIKNTPVPANPATTFSPARINSFITQYSTGQVAVKIEWEIQKERSKRWNPEVQFTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYKEPRAIGSRYLTNHL
AAVbo_8VR SEQ ID NO: 118	AAVbo	AAV8	VR	MSFVDHPPDWLESIGDGFREFLGLEAGPPKPKANQQKQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGDPVNFADEVAREHDLSYQKQLEAGDNPYLKYNHADAEFQEKLASDTSFGGNLGKAVFQAKKRILEPLGLVETPDKTAPAAKKRPLEQSPQEPDSSSGVGKKGKQPARKRLNFDDEPGAGDGPPPEGPSSGAMSTETEMRAAAGGNGGDAGQGAEGVGNASGDWHCDSTWSESHVTTTSTRTWVLPTYNNHLYLQISNGTSGGATNDNTYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNHWGLRPKSMQVRIFNIQVKEVTQNEGTKSNNLTSTVQIFADSTYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEMVYKFENVPFHSMYAHSQSLDRLMNPLLDQYLYYLSRTQTTGGTANTQTLGFSQGGPNTMANQAKNWLPGPMMRQQRVSTTTGQNNNSNFAWTAGTKYHLNGRWSNFAPGTAMATHKDDEERFFPSNGILIFGKQNAARDNADYSDLMFTSEDELRATNPRDTDLFGIVADNLQQQNTAPQIGTVNSQGVYPGMVWQDRDIYYQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLIGGFGLKSPPPQIFIKNTPVPANPATTFSPARINSFITQYSTGQVAVKIEWEIQKERSKRWNPEVQFTSNYYKSTSVDFAVNTEGVYKEPRAIGSRYLTNHL
AAVbo_8GH SEQ ID NO: 119	AAVbo	AAV8	GH	MSFVDHPPDWLESIGDGFREFLGLEAGPPKPKANQQKQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGDPVNFADEVAREHDLSYQKQLEAGDNPYLKYNHADAEFQEKLASDTSFGGNLGKAVFQAKKRILEPLGLVETPDKTAPAAKKRPLEQSPQEPDSSSGVGKKGKQPARKRLNFDDEPGAGDGPPPEGPSSGAMSTETEMRAAAGGNGGDAGQGAEGVGNASGDWHCDSTWSESHVTTTSTRTWVLPTYNNHLYLRLGSSNASDTFNGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNHWGLRPKSMQVRIFNIQVKEVTTSNGETTVSNNLTSTVQIFADSTYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYCGLVTGGSSQNQTDRNAFYCLEYFPSQMLRTGNNFEMVYKFENVPFHSMYAHSQSLDRLMNPLLDQYLYYLSRTQTTGGTANTQTLGFSQGGPNTMANQAKNWLPGPCYRQQRVSTTTGQNNNSNFAWTAGTKYHLNGRNSLANPGIAMATHKDDEERFFPSNGILIFGKQNAARDNADYSDVMLTSEEEIKTTNPVATEEYGIVADNLQQQNTAPQIGTVNSQGVYPGMVWQDRDIYYQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLIGGFGLKSPPPQIFIKNTPVPANPATTFSPARINSFITQYSTGQVAVKIEWEIQKERSKRWNPEVQFTSNYGAQDSLLWAPDNAGAYKEPRAIGSRYLTNHL
AAVbo_8VRGH SEQ ID NO: 120	AAVbo	AAV8	VRGH	MSFVDHPPDWLESIGDGFREFLGLEAGPPKPKANQQKQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGDPVNFADEVAREHDLSYQKQLEAGDNPYLKYNHADAEFQEKLASDTSFGGNLGKAVFQAKKRILEPLGLVETPDKTAPAAKKRPLEQSPQEPDSSSGVGKKGKQPARKRLNFDDEPGAGDGPPPEGPSSGAMSTETEMRAAAGGNGGDAGQGAEGVGNASGDWHCDSTWSESHVTTTSTRTWVLPTYNNHLYLQISNGTSGGATNDNTYFGFSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNHWGLRPKSMQVRIFNIQVKEVTQNEGTKSNNLTSTVQIFADSTYELPYVMDAGQEGSLPPFPNDVFMVPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEMVYKFENVPFHSMYAHSQSLDRLMNPLLDQYLYYLSRTQTTGGTANTQTLGFSQGGPNTMANQAKNWLPGPCYRQQRVSTTTGQNNNSNFAWTAGTKYHLNGRNSLANPGIAMATHKDDEERFFPSNGILIFGKQNAARDNADYSDVMLTSEEEIKTTNPVATEEYGIVADNLQQQNTAPQIGTVNSQGVYPGMVWQDRDIYYQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLIGGFGLKSPPPQIFIKNTPVPANPATTFSPARINSFITQYSTGQVAVKIEWEIQKERSKRWNPEVQFTSNYYKSTSVDFAVNTEGVYKEPRAIGSRYLTNHL
AAV8_9VRGBS SEQ ID NO: 121	AAV8	AAV9	VRGBS	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGPNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFNIQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTINGSGQNQQTLGFSVAGPSNMAVQGRNWLPGPCYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGGTKYHLNGRNSLANPGIAMATHKEGEDRFFPLSGILIFGKQGTGRDNVDADKVMLTSEEEIKTTNPVATEEYGIVATNHQSAQAQAQTGTVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV8_9VRGH SEQ ID NO: 122	AAV8	AAV9	VRGH	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGPNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFNIQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSKTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGILPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL
AAVanc.110_9VR.PHP SEQ ID NO: 123	AAVanc.110	AAV9	VR.PHP	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGSNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYFLSRTINGSGQNQQTLQFSQAGPSSMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGATKYHLNGRDSLMNPGVAMASHKEGEDRFFPLSGVLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATEEYGAVATNHQSAQTLAVPFKAQAQTGLVHNQGVLPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYSEPRPIGTRFLTRNL
AAVanc.110_9VR SEQ ID NO: 124	AAVanc.110	AAV9	VR	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGSNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYFLSRTINGSGQNQQTLQFSQAGPSSMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGATKYHLNGRDSLMNPGVAMASHKEGEDRFFPLSGVLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATEEYGAVATNHQSAQAQAQTGLVHNQGVLPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYSEPRPIGTRFLTRNL
AAVanc.110_9GH.PHP SEQ ID NO: 125	AAVanc.110	AAV9	GH.PHP	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGSNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYFLSRTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQTLAVPFKAQAQTGWVQNQGVLPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRFLTRNL
AAVanc.110_9GH SEQ ID NO: 126	AAVanc.110	AAV9	GH	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGSNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYFLSRTINGSGQNQQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKEGEDRFFPLSGSLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNHQSAQAQAQTGWVQNQGVLPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRFLTRNL
AAVanc.110_9VRGBS SEQ ID NO: 127	AAVanc.110	AAV9	VRGBS	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGSNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYFLSRTINGSGQNQQTLQFSVAGPSNMAVQARNWVPGPCYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGATKYHLNGRDSLMNPGVAMASHKEGEDRFFPLSGVLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATEEYGAVATNHQSAQAQAQTGLVHNQGVLPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYSEPRPIGTRFLTRNL
AAVanc.110_8GH SEQ ID NO: 128	AAVanc.110	AAV8	GH	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGSNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYFLSRTQTTGGTANTQTLGFSQGGPNTMANQAKNWLPGPCYRQQRVSTTTGQNNNSNFAWTAGTKYHLNGRNSLANPGIAMATHKDDEERFFPSNGILIFGKQNAARDNADYSDVMLTSEEEIKTTNPVATEEYGIVADNLQQQNTAPQIGTVNSQGVLPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRFLTRNL
AAV9_anc.110VR SEQ ID NO: 129	AAV9	AAVanc.110	VR	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLKYNHADAEFQERLKEDTSFGGNLGRAVFQAKKRLLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSAGIGKSGAQPAKKRLNFGQTGDTESVPDPQPIGEPPAAPSGVGSLTMASGGGAPVADNNEGADGVGSSSGNWHCDSQWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNAYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSDYQLPYVLGSAHEGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYEFENVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYFLSRTQTTGTAGTQTLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTTNQNNNSNFAWTGASSWALNGRNSLMNPGPAMASHKDDEDRFFPSSGSLIFGKQGAGNDNVDYSQVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVATNNQSANTQAQTGWVQNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGMKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNKDKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRFLTRNL
AAV9_anc.110GH SEQ ID NO: 130	AAV9	AAVanc.110	GH	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLKYNHADAEFQERLKEDTSFGGNLGRAVFQAKKRLLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSAGIGKSGAQPAKKRLNFGQTGDTESVPDPQPIGEPPAAPSGVGSLTMASGGGAPVADNNEGADGVGSSSGNWHCDSQWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNAYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTVQVFTDSDYQLPYVLGSAHEGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYEFENVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYFLSRTQTTGTAGTQTLQFSQAGPSSMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTTNQNNNSNFAWTGATKYHLNGRDSLMNPGVAMASHKDDEDRFFPSSGVLIFGKQGAGNDNVDYSQVMITNEEEIKTTNPVATEEYGAVATNNQSANTQAQTGLVHNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGMKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNKDKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGVYSEPRPIGTRFLTRNL
AAV8_anc.110VR SEQ ID NO: 131	AAV8	AAVanc.110	VR	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGPNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFNIQVKEVTTNEGTKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYFLSRTQTTGTAGTQTLGFSQGGPNTMANQAKNWLPGPCYRQQRVSTTTNQNNNSNFAWTGGTKYHLNGRNSLANPGIAMATHKDDEDRFFPSSGILIFGKQGAGNDNVDYSQVMLTSEEEIKTTNPVATEEYGIVATNNQSANTQAQTGTVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRFLTRNL
AAV8_anc.110GH SEQ ID NO: 132	AAV8	AAVanc.110	GH	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGPNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGATNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYFLSRTQTTGTAGTQTLQFSQAGPSSMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTTNQNNNSNFAWTGATKYHLNGRDSLMNPGVAMASHKDDEDRFFPSSGVLIFGKQGAGNDNVDYSQVMITNEEEIKTTNPVATEEYGAVATNNQSANTQAQTGLVHNQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTSVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRFLTRNL
Anc.110_8VR SEQ ID NO: 133	AAVanc.110	AAV8	VR	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGSNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGATNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYFLSRTQTTGGTANTQTLQFSQAGPSSMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTTGQNNNSNFAWTAATKYHLNGRDSLMNPGVAMASHKDDEERFFPSNGVLIFGKQNAARDNADYSDVMITNEEEIKTTNPVATEEYGAVADNLQQQNTAPQIGLVHNQGVLPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTSVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRFLTRNL
AAV8_6VR SEQ ID NO: 134	AAV8	AAV6	VR	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGPNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSASTGASNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQNQSGSAQNKDLGFSQGGPNTMANQAKNWLPGPCYRQQRVSKTKTDNNNSNFTWTGATKYHLNGRNSLANPGIAMASHKDDKDKFFPMSGILIFGKESAGASNTALDNVMLTSEEEIKTTNPVATEEYGIVAVNLQSSSTDPATGTVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYAKSANVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV8_6VRGBS SEQ ID NO: 135	AAV8	AAV6	VRGBS	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGPNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSASTGASNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQNQSGSAQNKDLGFSRGSPAGMSVQAKNWLPGPCYRQQRVSKTKTDNNNSNFTWTGATKYHLNGRNSLANPGIAMASHKDDKDKFFPMSGILIFGKESAGASNTALDNVMLTSEEEIKTTNPVATEEYGIVAVNLQSSSTDPATGTVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYAKSANVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV8_6VRGH SEQ ID NO: 136	AAV8	AAV6	VRGH	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGPNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSASTGASNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLNRTQNQSGSAQNKDLLFSRGSPAGMSVQPKNWLPGPCYRQQRVSKTKTDNNNSNFTWTGASKYNLNGRESIINPGTAMASHKDDKDKFFPMSGVMIFGKESAGASNTALDNVMITDEEEIKATNPVATERFGTVAVNLQSSSTDPATGDVHVMGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYAKSANVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV8_9VRGBS.SA SEQ ID NO: 137	AAV8	AAV9	VRGBS.SA	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQD DGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYD QQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQ AKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGI GKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVG PNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRV ITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNTYFGYST PWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFN IQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSA HQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEY FPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPL IDQYLYYLSRTINGSGQNQQTLGFSVAGPANMAVQGRNWL PGPCYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGGTKYHLNGRNSLAN PGIAMATHKEGEDRFFPLSGILIFGKQGTGRDNVDADKVM LTSEEEIKTTNPVATEEYGIVATNHQSAQAQAQTGTVNSQ GALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFG LKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQV SVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEG VYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV8_9VRGBS.ST SEQ ID NO: 138	AAV8	AAV9	VRGBS.ST	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQD DGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYD QQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQ AKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGI GKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVG PNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRV ITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNTYFGYST PWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFN IQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSA HQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEY FPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPL IDQYLYYLSRTINGSGQNQQTLGFSVAGPTNMAVQGRNWL PGPCYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGGTKYHLNGRNSLAN PGIAMATHKEGEDRFFPLSGILIFGKQGTGRDNVDADKVM LTSEEEIKTTNPVATEEYGIVATNHQSAQAQAQTGTVNSQ GALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFG LKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQV SVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEG VYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV8_9VRGBS.MA SEQ ID NO: 139	AAV8	AAV9	VRGBS.MA	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQD DGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYD QQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQ AKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGI GKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVG PNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRV ITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNTYFGYST PWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFN IQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSA HQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEY FPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPL IDQYLYYLSRTINGSGQNQQTLGFSVAGPSNAAVQGRNWL PGPCYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGGTKYHLNGRNSLAN PGIAMATHKEGEDRFFPLSGILIFGKQGTGRDNVDADKVM LTSEEEIKTTNPVATEEYGIVATNHQSAQAQAQTGTVNSQ GALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFG LKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQV SVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEG VYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV8_9VRGBS.MI SEQ ID NO: 140	AAV8	AAV9	VRGBS.MI	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQD DGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYD QQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQ AKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGI GKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVG PNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRV ITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNTYFGYST PWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFN IQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSA HQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEY FPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPL IDQYLYYLSRTINGSGQNQQTLGFSVAGPSNIAVQGRNWL PGPCYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGGTKYHLNGRNSLAN PGIAMATHKEGEDRFFPLSGILIFGKQGTGRDNVDADKVM LTSEEEIKTTNPVATEEYGIVATNHQSAQAQAQTGTVNSQ GALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFG LKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQV SVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEG VYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV8_9VRGBS.MK SEQ ID NO: 141	AAV8	AAV9	VRGBS.MK	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQD DGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYD QQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQ AKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGI GKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVG PNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRV ITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNTYFGYST PWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFN IQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSA HQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEY FPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPL IDQYLYYLSRTINGSGQNQQTLGFSVAGPSNKAVQGRNWL PGPCYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGGTKYHLNGRNSLAN PGIAMATHKEGEDRFFPLSGILIFGKQGTGRDNVDADKVM LTSEEEIKTTNPVATEEYGIVATNHQSAQAQAQTGTVNSQ GALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFG LKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQV SVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEG VYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV8_9VRGBS.PA SEQ ID NO: 142	AAV8	AAV9	VRGBS.PA	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQD DGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYD QQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQ AKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGI GKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVG PNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRV ITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNTYFGYST PWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFN IQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSA HQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEY FPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPL IDQYLYYLSRTINGSGQNQQTLGFSVAGASNMAVQGRNWL PGPCYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGGTKYHLNGRNSLAN PGIAMATHKEGEDRFFPLSGILIFGKQGTGRDNVDADKVM LTSEEEIKTTNPVATEEYGIVATNHQSAQAQAQTGTVNSQ GALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFG LKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQV SVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEG VYSEPRPIGTRYLTRNL
AAVanc110_9VRHS SEQ ID NO: 143	AAVanc.110	AAV9	VRHS	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQ AKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGSNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVI TTSTRTWALPTYNNHLYKQISNSTSGGSSNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTDNNGVKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAH QGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNDGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYFLSRTINGSGQNQQTLQFSQAGPSSMANQARNWVP GPCYRQQRVSTTVTQNNNSEFAWPGATKYHLNGRDSLMNPGVAMASHKEGEDRFFPLSGVLIFGKQGTGRDNVDADKVMITNEEEIKTTNPVATEEYGAVATNHQRGNRQAQTGLVHNQG VLPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSNNVEFAVNTEGV YSEPRPIGTRFLTRNL
AAV8_5VR SEQ ID NO: 144	AAV8	AAV5	VR	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGPNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQIKSGSVDGSNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFNIQVKEVTVQDSTTTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNRDNTENPTERSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTNTGGVQFSQGGPNTMANQAKNWLPGPCYRQQGWNLGSGVNRASVSAFATGTKYHLNGRNSLANPGIAMATNNLQGSNTYALENTLIFNSQPANPGTTATYLEGNMLTSEEEIKTTNPVATEEYGIVATNNQSSTTAPATGTVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYNDPQFVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL
Anc110_5VR SEQ ID NO: 145	Anc110	AAV5	VR	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGSNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQIKSGSVDGSNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTVQDSTTTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNRDNTENPTERSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYFLSRTNTGGVQFSQAGPSSMANQARNWVPGPCYRQQGWNLGSGVNRASVSAFATATKYHLNGRDSLMNPGVAMASNNLQGSNTYALENTLIFNSQPANPGTTATYLEGNMITNEEEIKTTNPVATEEYGAVATNNQSSTTAPATGLVHNQGVLPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYNDPQFVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRFLTRNL
AAV8_6VR SEQ ID NO: 146	AAV8	AAV6	VR	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGPNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSASTGASNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQNQSGSAQNKDLGFSQGGPNTMANQAKNWLPGPCYRQQRVSKTKTDNNNSNFTWTGATKYHLNGRNSLANPGIAMASHKDDKDKFFPMSGILIFGKESAGASNTALDNVMLTSEEEIKTTNPVATEEYGIVAVNLQSSSTDPATGTVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYAKSANVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV8_6VRGBS SEQ ID NO: 147	AAV8	AAV6	VRGBS	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGPNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSASTGASNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQNQSGSAQNKDLGFSRGSPAGMSVQAKNWLPGPCYRQQRVSKTKTDNNNSNFTWTGATKYHLNGRNSLANPGIAMASHKDDKDKFFPMSGILIFGKESAGASNTALDNVMLTSEEEIKTTNPVATEEYGIVAVNLQSSSTDPATGTVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYAKSANVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV8_6VRGH SEQ ID NO: 148	AAV8	AAV6	VRGH	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGPNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSASTGASNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLNRTQNQSGSAQNKDLLFSRGSPAGMSVQPKNWLPGPCYRQQRVSKTKTDNNNSNFTWTGASKYNLNGRESIINPGTAMASHKDDKDKFFPMSGVMIFGKESAGASNTALDNVMITDEEEIKATNPVATERFGTVAVNLQSSSTDPATGDVHVMGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYAKSANVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV8_7VRGBS SEQ ID NO: 149	AAV8	AAV7	VRGBS	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGPNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSETAGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQSNPGGTAGNRELGFSQGGPSTMAEQAKNWLPGPCYRQQRVSKTLDQNNNSNFAWTGATKYHLNGRNSLANPGIAMATHKDDEDRFFPSSGILIFGKTGATNKTTLENVMLTSEEEIKTTNPVATEEYGIVSSNLQAANTAAQTGTVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNFEKQTGVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV8_7VRGH SEQ ID NO: 150	AAV8	AAV7	VRGH	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLQAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGPNTMAAGGGAPMADNNEGADGVGSSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSETAGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLSFKLFNIQVKEVTTNDGVTTIANNLTSTIQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFTYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLARTQSNPGGTAGNRELQFYQGGPSTMAEQAKNWLPGPCFRQQRVSKTLDQNNNSNFAWTGATKYHLNGRNSLVNPGVAMATHKDDEDRFFPSSGVLIFGKTGATNKTTLENVLMTNEEEIRPTNPVATEEYGIVSSNLQAANTAAQTQVVNNQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQSKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNFEKQTGVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL
Anc110_8VR SEQ ID NO: 151	Anc110	AAV8	VR	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGSNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGATNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYFLSRTQTTGGTANTQTLQFSQAGPSSMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTTGQNNNSNFAWTAATKYHLNGRDSLMNPGVAMASHKDDEERFFPSNGVLIFGKQNAARDNADYSDVMITNEEEIKTTNPVATEEYGAVADNLQQQNTAPQIGLVHNQGVLPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTSVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRFLTRNL
Anc110_8VRGBS SEQ ID NO: 152	Anc110	AAV8	VRGBS	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDDGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSSGIGKTGQQPAKKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSGVGSNTMASGGGAPMADNNEGADGVGNSSGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGATNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYFLSRTQTTGGTANTQTLQFSQGGPNTMANQARNWVPGPCYRQQRVSTTTGQNNNSNFAWTAATKYHLNGRDSLMNPGVAMASHKDDEERFFPSNGVLIFGKQNAARDNADYSDVMITNEEEIKTTNPVATEEYGAVADNLQQQNTAPQIGLVHNQGVLPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPADPPTTFNQAKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTSVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRFLTRNL
AAV7_rh10VR SEQ ID NO: 153	AAV7	rh10	VR	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDNGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPAKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSSVGSGTVAAGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKKLRFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTIQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEFSYSFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLARTQSTGGTAGTQQLQFYQGGPSTMAEQAKNWLPGPCFRQQRVSTTLSQNNNSNFAWTGATKYHLNGRNSLVNPGVAMATHKDDEERFFPSSGVLIFGKQGAGKDNVDYSSVLMTNEEEIRPTNPVATEEYGIVADNLQQQNAAPIVQVVNNQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPEVFTPAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVDSQGVYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV7_rh10VRGBS SEQ ID NO: 154	AAV7	rh10	VRGBS	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDNGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPAKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSSVGSGTVAAGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKKLRFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTIQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEFSYSFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLARTQSTGGTAGTQQLQFYQAGPNNMSAQAKNWLPGPCFRQQRVSTTLSQNNNSNFAWTGATKYHLNGRNSLVNPGVAMATHKDDEERFFPSSGVLIFGKQGAGKDNVDYSSVLMTNEEEIRPTNPVATEEYGIVADNLQQQNAAPIVQVVNNQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPEVFTPAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVDSQGVYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV7_rh10VRGH SEQ ID NO: 155	AAV7	rh10	VRGH	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWDLKPGAPKPKANQQKQDNGRGLVLPGYKYLGPFNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLRYNHADAEFQERLQEDTSFGGNLGRAVFQAKKRVLEPLGLVEEGAKTAPAKKRPVEPSPQRSPDSSTGIGKKGQQPARKRLNFGQTGDSESVPDPQPLGEPPAAPSSVGSGTVAAGGGAPMADNNEGADGVGNASGNWHCDSTWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNTYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKKLRFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTIQVFSDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQSVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFEFSYSFEDVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQSTGGTAGTQQLLFSQAGPNNMSAQAKNWLPGPCYRQQRVSTTLSQNNNSNFAWTGATKYHLNGRDSLVNPGVAMATHKDDEERFFPSSGVLMFGKQGAGKDNVDYSSVMLTSEEEIKTTNPVATEQYGVVADNLQQQNAAPIVGAVNSQGALPGMVWQNRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPPEVFTPAKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVDSQGVYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV9_rh10VRGBS SEQ ID NO: 156	AAV9	rh10	VRGBS	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLKYNHADAEFQERLKEDTSFGGNLGRAVFQAKKRLLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSAGIGKSGAQPAKKRLNFGQTGDTESVPDPQPIGEPPAAPSGVGSLTMASGGGAPVADNNEGADGVGSSSGNWHCDSQWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNAYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSDYQLPYVLGSAHEGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYEFENVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSKTISTGGTAGTQQLKFSVAGPSNMAVQGRNYIPGPSYRQQRVSTTLSQNNNSNFAWTGASSWALNGRNSLMNPGPAMATHKDDEERFFPSSGSLIFGKQGAGKDNVDYSSVMITNEEEIKTTNPVATESYGQVADNLQQQNAAPIVGWVQNQGILPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGMKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNKDKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL
AAV9_rh10VRGH SEQ ID NO: 157	AAV9	rh10	VRGH	MAADGYLPDWLEDNLSEGIREWWALKPGAPQPKANQQHQDNARGLVLPGYKYLGPGNGLDKGEPVNAADAAALEHDKAYDQQLKAGDNPYLKYNHADAEFQERLKEDTSFGGNLGRAVFQAKKRLLEPLGLVEEAAKTAPGKKRPVEQSPQEPDSSAGIGKSGAQPAKKRLNFGQTGDTESVPDPQPIGEPPAAPSGVGSLTMASGGGAPVADNNEGADGVGSSSGNWHCDSQWLGDRVITTSTRTWALPTYNNHLYKQISNGTSGGSTNDNAYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTQNEGTKTIANNLTSTVQVFTDSDYQLPYVLGSAHEGCLPPFPADVFMIPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFQFSYEFENVPFHSSYAHSQSLDRLMNPLIDQYLYYLSRTQSTGGTAGTQQLLFSQAGPNNMSAQAKNWLPGPCYRQQRVSTTLSQNNNSNFAWTGATKYHLNGRDSLVNPGVAMATHKDDEERFFPSSGVLMFGKQGAGKDNVDYSSVMLTSEEEIKTTNPVATEQYGVVADNLQQQNAAPIVGAVNSQGALPGMVWQDRDVYLQGPIWAKIPHTDGNFHPSPLMGGFGMKHPPPQILIKNTPVPADPPTAFNKDKLNSFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYYKSTNVDFAVNTEGVYSEPRPIGTRYLTRNL

Пример 3 Анализ сконструированных химерных капсидных белков

[00210] Для определения эффективности упаковки вируса и продуцирования сконструированных вариантов AAV применяли анализ вирусных титров на устойчивость к ДНКазе I. Пять миллионов клеток HEK293 высевали на 10 см-чашку для культивирования клеток и инкубировали в течение ночи при 37°C. Трансфекцию плазмиды AAV проводили применяя обычный протокол трансфекции с помощью фосфата кальция используя в общем примерно 20 мкг ДНК. Клетки собирали через 72 часа после трансфекции и центрифугировали при 1000 x g в течение 15 минут. Буфер для лизиса добавляли к клеточному осадку, и образцы подвергали трем циклам замораживания-оттаивания с добавлением ДНКазыI в финальном оттаивании с последующей инкубацией в течение 30 минут. Неочищенный экспрессированный вирус AAV собирали в супернатанте после центрифугирования для удаления клеточных остатков при 10000 × g в течение 30 минут. ЭДТК добавляли для прекращения активности ДНКазыI, а затем экспрессированный AAV инкубировали при 95°C в течение 15 минут для дальнейшей инактивации ДНКазы. Количественную ПЦР проводили применяя LightCyclerII в соответствии с протоколом Fast Expression Taqman PCR, предоставленным производителем (Roche). Титры вируса рассчитывали и сравнивали в количествах гв(геномов вектора)/мкл. Каждое измерение титра вируса выполняли 3 раза. Результаты данного анализа устойчивости к ДНКазеI титра приведены ниже в Таблице 4 и упорядочены от самого высокого до самого низкого титра.

[00211] Таблица 4

Неочищенный AAV	СРЕДНЕЕ	Среднеквадратическое отклонение	Неочищенный AAV	СРЕДНЕЕ	Среднеквадратическое отклонение
AAV9_rh10VRGBS	6,60E+08	5,32E+07	AAV4_2VRGH	2,17E+07	5,87E+06
AAV7_rh10VRGBS	5,58E+08	7,27E+07	AAVanc110_9GH	2,13E+07	1,16E+07
AAV7_rh10VR	4,72E+08	1,79E+07	AAVmo_8GH	2,13E+07	6,34E+06
AAV7_rh10VRGH	4,19E+08	3,49E+07	AAVbo_8VR	2,12E+07	2,84E+06
Anc110_8VRGBS	3,68E+08	3,60E+07	AAV4	2,04E+07	5,02E+06
AAV9_rh10VRGH	3,31E+08	4,11E+07	AAV8_9VRGBS	2,02E+07	6,82E+06
AAV8_5VR	2,47E+08	2,72E+07	AAV6.2_9GH	1,93E+07	4,25E+06
AAV8	2,10E+08	8,83E+07	AAVmo_2VRGH	1,69E+07	3,95E+06
AAV2	1,71E+08	1,01E+08	AAV6	1,67E+07	3,40E+06
AAV8_7VRGBS	1,58E+08	8,57E+06	AAV5	1,64E+07	2,35E+06
AAV7	1,50E+08	5,71E+07	AAV8_anc110GH	1,54E+07	2,82E+06
AAV8_6VRGH	1,20E+08	9,65E+06	AAV6.2_9VRGBS	1,50E+07	3,92E+06
AAV8_6VR	1,14E+08	1,21E+07	AAVbo_WT	1,38E+07	1,49E+07
AAV8_6VRGBS	1,12E+08	9,44E+06	AAV8_9VRGBS.MK	1,25E+07	6,73E+06
AAV8_7VRGH	1,03E+08	1,76E+07	AAV8_9VRGBS.PA	1,12E+07	3,51E+06
Anc110_5VR	9,13E+07	1,27E+07	AAV8_6VRGBS	9,42E+06	5,27E+05
AAV9	7,63E+07	2,64E+07	AAVbo_9GH	9,35E+06	6,75E+06
AAV12	6,76E+07	3,18E+07	AAV7_9VRGBS	9,14E+06	2,24E+06
AAVanc110_9VRHS	6,64E+07	5,38E+07	AAVmo_2VR	8,83E+06	3,08E+06
AAVmo_9VRGH	6,18E+07	1,12E+07	AAV8_9RGBS.SA	8,65E+06	2,21E+06
AAVanc110_9VR.PHP	6,06E+07	1,37E+07	AAV8_9RGBS.ST	8,20E+06	5,97E+06
AAVmo_8VR	5,04E+07	1,09E+07	AAV8_6VR	7,76E+06	3,65E+06
AAVmo_9VR	4,11E+07	8,80E+06	AAV8_9VRGBS.MI	7,72E+06	1,59E+05
AAV8_9VRGBS.SmT	4,07E+07	2,11E+07	AAV8_9VRGBS.PHP	7,55E+06	2,52E+06
AAV4_9GH	3,97E+07	6,45E+06	AAVanc110	7,05E+06	2,26E+06
AAVmo_9GH	3,67E+07	6,29E+06	AAV8_9VRGBS.MA	5,36E+06	5,02E+05
AAVbo_8VRGH	3,49E+07	1,12E+07	AAVanc110_9VRGBS	5,36E+06	1,12E+06
AAVmo1_WT	3,34E+07	7,17E+06	AAVrh10_9GH	5,13E+06	7,73E+05
AAV4_2GH	3,21E+07	1,06E+07	AAVanc110_8VR	4,77E+06	1,60E+06
AAV4_8VR	3,16E+07	4,68E+06	AAVanc110_8GH	4,64E+06	1,32E+06
AAVanc110_9GH.PHP	3,12E+07	4,10E+06	AAVanc80L65	4,07E+06	3,85E+05
AAVmo_8VRGH	3,11E+07	1,10E+07	AAV8_9VRGH.PHP	3,66E+06	2,33E+06
AAVbo_9VR	2,97E+07	1,20E+07	AAVbo_8GH	2,80E+06	8,36E+05
AAV4_8GH	2,90E+07	3,48E+06	AAV4_9VR	2,14E+06	N/A
AAVrh10	2,88E+07	5,51E+06	AAV9_anc110VR	1,65E+06	3,58E+05
AAVanc110_9VR	2,76E+07	4,72E+06	AAV8_9VRGH	1,48E+06	2,37E+05
AAV4_9VRGH	2,68E+07	3,75E+06	AAV8_anc110VR	1,21E+06	4,89E+05
AAV4_2VR	2,32E+07	6,96E+06	AAV9_anc110GH	1,19E+06	3,07E+05
AAV8_6VRGH	2,32E+07	4,88E+06	Bce36_9GH	8,44E+05	1,96E+05
AAV4_8VRGH	2,26E+07	2,97E+06	Нет контроля Cap	5,03E+05	3,81E+04
			AAVbo_9VRGH	1,13E+05	7,52E+03

[00212] Результаты в Таблице 4 демонстрируют, что вирус AAV, содержащий сконструированные химерные капсиды AAV согласно изобретению, может быть успешно получен, хотя и с различными титрами.

[00213] Затем определяли способность частиц AAV, содержащих сконструированные химерные капсидные белки согласно изобретению, трансдуцировать культивируемые клетки in vitro. Клетки HEK293 и HepG2 высевали в количестве 5×10⁴ клеток/лунка в 96-луночную плашку и инкубировали в течение ночи. Этопозид добавляли в день заражения в конечной концентрации 4 мкМ и 20 мкМ для клеток HEK293 и HepG2, соответственно. Различные неочищенные частицы AAV добавляли при MOI 2000, а данные о трансдукции исчисляли в относительных люциферазных единицах (RLU) через 72 часа после инфицирования. Данные по эффективности трансдукции приведены в Таблице 5 ниже и упорядочены от наивысшей до самой низкой способности к трансдукции. Как и ожидалось, рекомбинантный AAV2 (положительный контроль) показал лучшую трансдукцию in vitro для обеих клеточных линий, и, как было показано, большинство исследованных сконструированных химерных AAV имеют положительные (RLU>10⁴) свойства трансдукции in vitro. Эти результаты демонстрируют, что частицы AAV, содержащие химерные сконструированные капсидные белки согласно данному изобретению, не только могут быть успешно получены, но и то, что эти новые рекомбинантные частицы AAV являются функциональными в том, что они способны трансдуцировать клетки HEK293 или HepG2 с различной эффективностью.

Таблица 5

	HEK293				HepG2
AAV	СРЕДНЕЕ	ОШИБКА		AAV	СРЕДНЕЕ	ОШИБКА
AAV2	9,07E+06	8,54E+05		AAV2	2,12E+07	1,59E+06
AAVBce36	2,11E+05	7,57E+04		AAV9_anc110VR	2,41E+06	2,01E+05
AAV7	1,60E+05	6,77E+04		AAV8_anc110GH	6,50E+05	3,64E+03
AAV8_9VRGBS	1,06E+05	6,65E+03		AAV8_9VRGBS	6,14E+05	8,37E+03
AAV8_anc110GH	9,45E+04	8.35E+03		AAVanc110_8GH	6,07E+05	5,75E+04
AAVanc110	7,89E+04	6,14E+04		AAV9	4,14E+05	3,22E+03
AAVanc110_8GH	6,96E+04	1,01E+04		AAV8_anc110VR	2,76E+05	5,89E+04
AAV5	6,33E+04	4,82E+03		AAV5	2,33E+05	3,16E+03
AAVboWT	5,90E+04	4,36E+03		AAVBce36	1,28E+05	4,46E+04
AAV9	3,85E+04	3,93E+03		AAV7	9,96E+04	4,20E+04
AAV8_9VRGBS.ST	2,96E+04	4,45E+03		AAVanc110_8VR	7,26E+04	3,83E+03
AAV8	2,93E+04	1,80E+03		AAV9_anc110GH	6,36E+04	1,45E+04
AAV6.2_9GH	2,61E+04	4,71E+03		rh10	5,83E+04	1,63E+03
AAV8_9VRGH.PHP	2,45E+04	1,43E+04		AAV6	4,13E+04	4,44E+03
AAV8_9VRGBS.PA	1,64E+04	5,58E+03		AAV8_9VRGH.PHP	3,89E+04	2,22E+04
AAV6	1,64E+04	2,29E+03		AAV8	3,54E+04	4,86E+03
AAVanc110_9VR	1,49E+04	3,33E+03		AAVanc110_9VR	3,35E+04	3,91E+03
AAV8_9VRGBS.SA	1,37E+04	1,65E+03		AAVanc110	3,18E+04	2,32E+04
rh10	1,09E+04	1,79E+03		AAVanc110_9GH	2,42E+04	5,33E+02
AAVanc110_9VRHS	1,02E+04	2,26E+03		AAV7_rh10VRGH	8,44E+03	7,72E+02
AAVanc110_8VR	9,67E+03	1,76E+03		AAV_Anc110	8,14E+03	5,22E+01
AAV8_9VRGBS.MI	7,13E+03	3,07E+03		AAV8_9VRGBS.PHP	4,19E+03	2,47E+03
AAV12	5,93E+03	1,97E+03		AAV8_6VR	3,87E+03	8,42E+02
AAV8_9VRGBS.PHP	5,70E+03	3,59E+03		AAVanc110_9VR.PHP	2,66E+03	3,94E+02
AAV9_anc110VR	5,42E+03	4,20E+03		AAVboWT	2,58E+03	8,17E+02
AAV8_9VRGH	5,24E+03	4,99E+02		нет контроля Cap	2,18E+03	3,70E+02
AAVanc110_9VRGBS	3,77E+03	2,09E+03		AAV4_2GH	1,61E+03	6,60E+02
AAV8_anc110VR	3,22E+03	4,17E+03		AAVbo_9GH	1,58E+03	6,33E+02
AAV9_anc110GH	2,57E+03	1,81E+03		Anc110_8VRGBS	1,45E+03	4,08E+02
AAV7_rh10VRGH	1,70E+03	3,44E+02		AAV9_rh10VRGH	1,30E+03	2,03E+02
AAVanc110_9GH	1,51E+03	9,65E+01		AAV9_rh10VRGBS	1,26E+03	1,10E+02
AAVbo_9GH	1,01E+03	9,05E+01		AAVrh10_9VRGBS	7,92E+02	6,42E+02
AAV_Anc110	9,61E+02	1,78E+02		AAVanc110_9GH.PHP	6,78E+02	2,18E+02
AAVmo_9VRGH	7,29E+02	3,87E+02		AAV8_7VRGH	5,35E+02	1,13E+02
AAVanc110_9VR.PHP	6,95E+02	8,71E+02		AAV4_2VRGH	4,85E+02	3,04E+02
нет контроля Cap	6,85E+02	7,13E+01		AAVmo_8GH	4,71E+02	1,01E+02
AAVrh10_9VRGBS	6,55E+02	6,87E+02		AAVmo_9GH	3,92E+02	9,89E+01
AAV8_7VRGH	4,93E+02	4,72E+02		AAV4_9VRGH	3,76E+02	1,07E+02
AAV7_9GH	4,93E+02	1,35E+02		AAV4_8VRGH	3,10E+02	1,40E+01
AAV8_9VRGBS.MA	4,91E+02	4,35E+01		AAV7_9GH	3,01E+02	9,52E+01
AAV8_6VR	4,52E+02	1,22E+02		AAV4_2VR	2,83E+02	8,36E+00
AAV4_2VR	4,06E+02	2,40E+02		AAV8_6VRGBS	2,63E+02	5,38E+01
AAV9_rh10VRGH	3,94E+02	1,44E+02		AAVmo_8VRGH	2,52E+02	1,48E+01
Neg	3,19E+02	7,49E+01		AAVBce36_9VRGBS	2,44E+02	2,03E+02
AAV4_2GH	3,04E+02	5,38E+01		AAVBce41_8VRGBS	2,33E+02	5,34E+01
Anc110_8VRGBS	3,02E+02	5,09E+01		AAV4_9GH	2,10E+02	3,50E+01
AAV4_8VRGH	2,69E+02	2,62E+01		AAV4_8VR	1,97E+02	1,38E+01
AAV8_9VRGBS.MK	2,53E+02	1,10E+01		AAV4_8GH	1,89E+02	2,26E+01
AAVanc110_9GH.PHP	2,49E+02	9,90E+01		AAV8_7VRGBS	1,86E+02	5,92E+01
AAV4_2VRGH	2,49E+02	1,03E+02		AAVbo_8VR	1,57E+02	6,67E-01
AAVmo_8GH	2,49E+02	2,25E+01		AAVmo_8VR	1,53E+02	5,21E+00
AAV4_8GH	2,34E+02	6,31E+01		AAVbo_9VR	1,43E+02	1,07E+01
AAVmo_9GH	2,28E+02	5,11E+01		AAVmo_9VRGH	1,39E+02	6,77E+00
AAVBce36_9VRGBS	2,06E+02	1,55E+02		AAVbo_8VRGH	1,32E+02	1,04E+01
AAVmo_8VRGH	1,92E+02	1,36E+01		AAVmo_9VR	1,26E+02	1,62E+01
AAV9_rh10VRGBS	1,62E+02	9,99E+00		Anc110_5VR	1,05E+02	1,51E+01
AAVmo_8VR	1,60E+02	3,38E+01		AAV8_5VR	8,55E+01	1,64E+01
AAVBce41_8VRGBS	1,58E+02	5,01E+01		AAV7_rh10VR	6,67E+01	2,38E+01
AAV4_9VRGH	1,52E+02	1,21E+01		AAV7_rh10VRGBS	5,13E+01	8,74E+00
Anc110_5VR	1,49E+02	5,87E+00		AAV8_6VRGH	4,75E+01	1,11E+01
AAVbo_9VR	1,37E+02	1,21E+01
AAV4_9GH	1,33E+02	9,27E+00
AAV8_7VRGBS	1,29E+02	1,04E+01
AAV8_7VRGH	1,29E+02	2,00E+01
AAV4_8VR	1,25E+02	8,36E+00
AAVbo_8VR	1,22E+02	2,00E+00
AAVmo_9VR	1,21E+02	1,09E+01
AAVbo_8VRGH	1,21E+02	1,31E+01
AAV8_5VR	1,11E+02	1,94E+01
AAV7_rh10VR	1,10E+02	1,28E+01
AAV8_6VRGBS	9,60E+01	7,39E+00
AAV6.2_9VRGBS	9,53E+01	1,22E+01
AAV7_rh10VRGBS	8,40E+01	3,46E+00
AAV8_6VRGH	7,84E+01	5,62E+00

[00214] Затем исследовали способность определенных сконструированных частиц AAV согласно данному изобретению трансформировать глиальные клетки. Клетки U87MG глиобластомы человека высевали в количестве 5×10⁴ клеток/лунка в 96-луночную плашку и инкубировали в течение ночи. Этопозид добавляли в день заражения в конечной концентрации 4 мкМ. Различные неочищенные частицы AAV добавляли при MOI 2000, а данные о трансдукции исчисляли в относительных единицах люциферазы (RLU) через 72 часа после инфицирования. Как показано в Таблице 6, сконструированные варианты AAV сохраняли способность трансдуцировать глиальные клетки с различной эффективностью.

Таблица 6: Данные по трансдуцированию глиальных клеток U87MG:

AAV		СРЕДНЕЕ	ОШИБКА
AAV2		3,89E+06	5,32E+05
AAV8_9VRGBS		1,34E+05	1,74E+04
AAV5		9,51E+04	1,26E+04
AAV8_anc110GH		6,05E+04	8,85E+03
AAV9		2,52E+04	1,68E+03
anc110_9VR		1,05E+04	1,47E+03
anc110_9VR.PHP		2,53E+03	5,81E+02
AAVanc110_8VR		1,38E+03	5,67E+01
anc110_9GH		1,19E+03	3,05E+02
anc110_9GH.PHP		9,22E+02	2,39E+01
anc110_8GH		4,55E+02	1,57E+01

[00215] Также исследовали нейтрализацию сконструированных частиц AAV согласно данному изобретению с помощью антител в сыворотке человека. Клетки HEK293T высевали с плотностью 5×10⁴ клеток/лунка и инкубировали в течение ночи. Очищенные rAAV разбавляли до конечного титра 2×10⁶ гв/мкл и смешивали с серийными разведениями (0-10 мг/мл) IVIG в течение 1 часа. Рекомбинантные AAV добавляли к клеткам HEK293T используя MOI 1000 и инкубировали при 37°C. Через 72 часа после инфицирования IVIG нейтрализацию анализировали на основании считывания относительных люциферазных единиц (RLU). В данном исследовании не применяли этопозид. Результаты приведены в Таблице 7. Как и ожидалось, трансдукция AAV2 (положительный контроль) блокировалась добавлением человеческого IVIG. Напротив, некоторые из исследованных сконструированных AAV продемонстрировали свойства устойчивость к IVIG.

Таблица 7: Данные по IVIG-нейтрализации:

IVIG (мг/мл)	10	5	2,5	1,25	0,625	0,312	0,156	0,0781	0,039	0,01
AAV2	44	55	46	65	73	76	1351	11462	71835	681882
AAV5	60	56	46	39	725	4872	9210	12821	14065	14154
AAV8	29	45	49	39	139	2029	13742	32098	49373	66066
AAV9	27	40	53	59	45	444	1462	6820	13934	23233
AAVrh10	45	37	59	39	31	537	3429	13190	25726	34653
Bce36	32	41	18	78	64	340	3398	21732	39388	64691
AAV8_9VRGBS	57	46	36	42	60	236	1966	7223	12080	20501
AAVanc110_9VR	44	55	57	40	45	126	363	1473	2161	3462
Bce41	36	33	47	44	58	643	3644	10161	15275	25008
Bba41	40	38	55	47	45	57	1096	4459	6661	8308
Bba42	27	17	32	31	47	42	260	2125	2964	4203
Bba43	44	35	42	36	28	288	2130	6457	12626	18284
AAV6.2-9GH	26	35	45	37	39	82	159	2691	12087	38922
AAV8-9VRGH	39	31	37	39	38	110	1408	6235	10488	16625
AAV7	38	44	26	44	58	276	500	2891	5432	10224
AAV6	47	39	103	206	81	101	577	2319	5734	9976
AAVBba30	32	34	34	57	48	45	349	1688	3335	6203
AAVanc110	42	39	14	43	36	105	462	1354	2822	4005
AAVanc110-9VRGBS	29	37	35	39	48	39	172	819	2172	2922

[00216] Некоторые из сконструированных частиц AAV имеют их область GBS, замещенную областью GBS, полученную из другой капсидной последовательности AAV. Было исследовано влияние данной замены на свойства связывания гликанов. Например, связывание галактозы исследовали в сконструированном варианте AAV, имеющем каркасную последовательность AAV8, с заменой всех вариабельных областей (VR I-VR IX) плюс область GBS из AAV9 (AAV8_9VRGBS). Клетки Pro5, Lec1 и Lec2 высевали в количестве 5×10⁴ клеток/лунка в 96- луночную плашку и инкубировали в течение ночи, затем охлаждали при 4°C в течение 30 минут перед заражением. Рекомбинантные частицы AAV добавляли при MOI 10000 и инкубировали при 4°C в течение еще 2 часов. После двух промывок средой DMEM клетки инкубировали при 37°C в DMEM, 10% фетальной сыворотке теленка в течение 48 часов, и измеряли RLU. Как показано в Таблице 8, данный конкретный сконструированный вариант AAV демонстрирует способность связываться с Lec2, аналогично AAV9 дикого типа, демонстрируя, что свойства связывания гликанов вируса AAV, содержащего сконструированный химерный капсидный белок AAV согласно данному изобретению, определяются источником-донором области GBS, которой заменили таковую в каркасной последовательности.

Таблица 8: Данные по связыванию гликанов

	Pro5 (сиаловая кислота)		Lec1 (манноза)		Lec2 (галактоза)
	СРЕДНЕЕ	Средне-квадра-тическое отклонение	СРЕДНЕЕ	Средне-квадра-тическое отклонение	СРЕДНЕЕ	Средне-квадра-тическое отклонение
AAV9	4,21E+03	1,76E+03	3,56E+03	6,82E+02	1,22E+05	2,90E+04
AAV8_9VRGH	3,11E+03	9,29E+02	1,79E+03	4,04E+02	1,19E+05	2,34E+04
AAV8_9VRGBS	3,72E+03	7,71E+02	3,36E+03	1,14E+03	1,09E+05	4,21E+04
AAV6.2_9GH	5,58E+02	1,06E+02	1,90E+02	7,55E+01	7,70E+04	2,11E+04
AAVanc110_9VRGBS	4,26E+02	1,05E+02	3,71E+02	6,52E+01	2,67E+04	7,26E+03
AAV8	4,74E+03	1,46E+03	6,37E+03	4,70E+03	1,34E+04	7,21E+03
AAVBce41	8,79E+03	2,50E+03	4,74E+03	2,17E+03	8,20E+03	2,20E+03
AAVanc110	1,48E+03	7,36E+02	6,61E+02	2,88E+02	2,25E+03	2,32E+02
AAVBce36	1,24E+03	3,10E+02	2,15E+03	1,60E+03	1,52E+03	1,92E+02
AAV7	2,57E+02	8,02E+01	3,66E+02	2,08E+02	6,10E+02	2,67E+02
AAVanc110_9VR	3,37E+02	9,74E+01	2,85E+02	6,08E+01	5,77E+02	2,20E+02
AAV6	3,91E+03	1,18E+03	4,12E+02	1,75E+02	5,62E+02	7,22E+01
AAVanc110_9GH	4,25E+01	7,55E+00	4,05E+01	1,34E+01	1,64E+02	1,26E+02
AAVBba43	5,20E+01	1,34E+01	5,45E+01	8,70E+00	1,31E+02	5,94E+01
AAV5	3,66E+04	3,45E+03	1,84E+02	5,09E+01	1,28E+02	3,07E+01
AAVBba42	7,30E+01	1,37E+01	6,00E+01	2,16E+01	1,16E+02	2,03E+01
AAVBba41	7,25E+01	1,33E+01	5,55E+01	8,54E+00	9,60E+01	3,07E+01
AAVBba30	9,35E+01	7,24E+01	8,50E+01	4,56E+01	4,75E+01	1,70E+01

[00217] Для определения тканеспецифической инфекционности капсидов AAV, описанных в данном документе, был создан AAV, содержащий каждый из капсидов и экспрессирующий люциферазу трансген (AAV-RSV-egfp-T2A-Fluc2). Самцы мышей Balb/C были приобретены в Charles Breeding Laboratories. В хвостовую вену 8-недельных мышей вводили дозу 2×10¹³ гв/кг вектора AAV-RSV-egfp-T2A-Fluc2. Через 3 и 5 недель после инъекции проводили биолюминесцентную визуализацию in vivo применяя устройство для визуализации in vivo (IVIS Lumina LT, полученное от PerkinElmer Inc., Waltham, MA). Если кратко, мышей анестезировали 2% изофлурана и кислорода. 150 мкл 30 мг/мл биолюминесцентного субстрата RediJect D-Luciferin вводили внутрибрюшинно. Через десять минут после инъекции субстрата делали снимки животных с помощью устройства визуализации in vivo, используя его охлажденную камеру прибора с зарядовой связью (CCD). Снимки животных делали в их дорзальных положениях. Анестезию поддерживали на протяжении всего сеанса визуализации путем доставки изофлуран-кислород в светонепроницаемую камеру получения изображений.

[00218] Мышей умерщвляли после сеансов визуализации через 5 недель после инъекции AAV. Различные органы собирали и визуализировали применяя устройство получения изображений. Условия измерения были такими же, как и при визуализации in vivo.

[00219] Для формирования изображений была получена черно-белая фотография животных, за которой следовало получение биолюминесцентного изображения. Данные изображения обрабатывались и анализировались применяя программное обеспечение для прижизненного визуализированния версии 4.5.2 (PerkinsElmer Waltham, Массачусетс). Области представляющие интерес (ROI) каждого животного, а также отдельных органов отслеживали для количественного определения суммарного потока (TF) (фотонов/секунда), высвобождаемого при работе люциферазы. Суммарный поток является показателем для инфекционности AAV каждой системы органов и показан для каждого капсида AAV в Таблице 9. Для дополнительной характеризации тканеспецифической инфекционности, которой обладают различные капсиды, собирали и делали срезы ткани из инфицированных мышей. Процент клеток, экспрессирующих GFP, определяли количественно для каждого (смотрите Таблицу 10). Эти данные показывают, что AVV, несущие специфические капсиды и химерные капсиды, демонстрируют различные тканевые специфичности, например, некоторые AAV более активны в печени, в то время как другие более активны в мышечной ткани. В частности, данные показывают, что капсиды AAVanc110_9VR и Bba41 продуцируют рекомбинантные AAV, которые обладают высокой степенью специфичности к мышечным клеткам. Соответственно, рекомбинантный AAV, содержащий капсид AAVanc110_9VR или капсид Bba41, будет полезен для целенаправленной доставки трансгена в мышечные клетки.

Таблица 9: Суммарный поток в ткани (фотоны/сек/см ² /радиан): представлен как СРЕДНЕЕ/(СРЕДНЕКВАДРАТИЧЕСКОЕ ОТКЛОНЕНИЕ)

Капсид	Мозг	Легкое	Сердце	Печень	Селезенка	Почка	Икронож.*	Квадрицепс **	Передняя конечность
AAV5	2,14E+04 (5,75E+03)	9,41E+05 (4,50E+05)	9,57E+03 (2,80E+03)	2,75E+06 (6,58E+05)	2,63E+03 (1,94E+03)	1,11E+04 (1,75E+03)	2,38E+04 (1,44E+04)	1,12E+04 (7,74E+03)	1,45E+03 (6,40E+02)
AAV8	2,31E+06 (7,88E+05)	4,83E+06 (2,34E+06)	6,57E+06 (1,71E+06)	4,58E+08 (1,82E+08)	7,34E+05 (2,84E+05)	2,63E+06 (5,58E+05)	6,87E+06 (4,71E+06)	9,25E+06 (4,83E+06)	1,91E+05 (1,55E+04)
AAV9	2,35E+06 (4,35E+05)	2,21E+06 (7,75E+05)	1,71E+07 (4,45E+06)	1,75E+08 (4,65E+07)	5,57E+05 (2,64E+05)	1,54E+06 (8,70E+05)	4,59E+07 (4,75E+07)	4,63E+07 (2,21E+07)	2,58E+06 (2,10E+06)
AAV8_9VRGBS	8,18E+05 (2,02E+05)	2,02E+06 (1,58E+06)	2,75E+06 (6,56E+05)	1,80E+08 (3,48E+07)	1,79E+05 (1,56E+04)	8,84E+05 (1,70E+05)	1,49E+06 (5,65E+05)	1,46E+06 (1,07E+05)	1,00E+05 (5,20E+04)
Anc110_9VR	1,87E+06 (1,68E+06)	7,79E+05 (2,73E+05)	1,28E+07 (4,54E+06)	1,80E+07 (4,25E+06)	5,83E+05 (7,37E+05)	9,34E+05 (5,53E+05	1,72E+08 (1,84E+08)	8,88E+07 (6,55E+07)	2,69E+06 (1,74E+06)
Anc110_9GH	6,22E+03 (2,26E+03)	1,07E+04 (3,30E+03)	5,56E+03 (2,25E+03)	3,62E+05 (1,87E+05)	5,75E+03 (2,01E+03)	1,07E+04 (2,49E+03)	1,57E+04 (1,86E+04)	8,06E+03 (2,92E+03)	3,96E+03 (1,25E+03)
Anc110_9VRGBS	9,71E+04 (2,92E+04)	2,644E+05 (8,05E+04)	2,75E+06 (1,55E+06)	1,30E+07 (3,93E+06)	2,91E+04 (2,52E+03)	4,50E+05 (1,12E+05)	1,95E+07 (1,77E+07)	2,17E+07 (1,23E+07)	5,64E+05 (3,67E+05)
AAV6	5,72E+03 (3,77E+03)	6,60E+04 (4,18E+04)	7,61E+04 (3,87E+04)	9,23E+06 (5,37E+06)	4,98E+03 (4,23E+03)	1,87E+04 (1,14E+04)	1,68E+04 (2,82E+04)	3,19E+04 (4,26E+04)	1,72E+03 (2,34E+03)
AAVanc110	1,12E+05 (3,58E+04)	9,13E+05 (3,58E+05)	5,18E+05 (3,01E+05)	1,50E+08 (5,98E+07)	1,14E+05 (2,32E+04)	5,25E+05 (1,86E+05)	2,31E+05 (1,02E+05)	3,34E+05 (1,80E+05)	1,65E+04 (1,16E+04)
AAV6.2_9GH	3,20E+05 (1,59E+05)	9,94E+05 (3,22E+05)	1,41E+07 (4,99E+06)	5,63E+07 (1,66E+07)	9,32E+04 (3,59E+04)	1,21E+06 (3,78E+05)	9,56E+07 (7,74E+07)	6,96E+07 (2,16E+07)	1,46E+06 (6,74E+05)
AAV8_9VRGH	9,10E+04 (3,29E+04)	1,32E+06 (5,46E+05)	7,74E+05 (6,25E+05)	2,02E+08 (6,00E+07)	1,36E+05 (5,76E+04)	5,88E+05 (9,00E+04)	5,33E+05 (4,37E+05)	1,02E+06 (8,28E+05)	4,86E+04 (3,59E+04)
AAV7	1,47E+05 (1,16E+05)	1,03E+06 (7,65E+05)	8,04E+05 (5,40E+05)	1,47E+08 (6,17E+07)	1,47E+05 (3,72E+04)	1,13E+06 (1,10E+06)	7,04E+05 (4,48E+05)	6,52E+05 (4,34E+05)	4,42E+04 (2,04E+04)
AAVBce36	1,58E+05 (1,31E+04)	3,55E+05 (5,40E+04)	1,35E+06 (6,18E+05)	1,53E+08 (5,03E+06)	4,15E+05 (1,13E+05)	3,77E+05 (8,99E+04)	4,06E+05 (2,02E+05)	7,02E+05 (6,58E+05)	1,76E+04 (1,91E+04)
AAVBce41	1,07E+05 (4,06E+04)	3,92E+05 (4,13E+04)	7,54E+05 (6,44E+04)	1,49E+08 (5,00E+06)	5,79E+05 (2,54E+05)	5,35E+05 (4,75E+05)	3,32E+06 (4,62E+06)	1,64E+06 (5,94E+05)	5,18E+04 (3,47E+04)
AAVBba41	2,43E+05 (1,67E+05)	3,75E+05 (1,73E+05)	9,63E+06 (1,65E+06)	1,36E+07 (5,13E+06)	6,70E+04 (3,89E+04)	9,90E+05 (3,93E+05)	1,79E+08 (8,15E+07)	2,32E+08 (2,25E+07)	3,62E+06 (1,34E+06)
AAVBba42	2,17E+05 (2,10E+04)	4,35E+05 (4,16E+05)	9,54E+06 (8,14E+05)	1,65E+07 (7,75E+06)	5,23E+04 (1,76E+04)	1,12E+06 (4,41E+05)	2,68E+08 (2,35E+08)	1,62E+08 (2,70E+07)	4,94E+06 (1,99E+06)
AAVBba43	1,50E+05 (7,00E+04)	4,11E+05 (1,98E+05)	7,41E+06 (3,12E+06)	2,00E+07 (3,64E+06)	5,17E+04 (3,20E+04)	7,45E+05 (1,86E+05)	3,90E+07 (1,04E+07)	6,60E+07 (3,12E+07)	8,51E+05 (4,08E+05)
AAVBba30	1,10E+05 (6,96E+04)	4,74E+05 (2,55E+05)	3,10E+06 (1,43E+06)	1,24E+07 (3,66E+06)	1,99E+04 (1,00E+04)	5,18E+05 (9,89E+04)	2,00E+07 (8,52E+06)	2,38E+07 (7,17E+06)	5,77E+05 (2,65E+05)
AAV12	5,08E+03 (3,05E+03)	1,72E+05 (8,26E+04)	1,74E+04 (1,86E+03)	4,17E+06 (1,29E+06)	1,44E+03 (9,26E+02	2,22E+04 (1,56E+04)	2,48E+05 (1,45E+05)	6,63E+05 (1,90E+05)	2,02E+04 (6,39E+04)
AAVBba33	1,86E+04 (1,11E+04)	2,20E+06 (1,20E+06)	2,37E+04 (1,35E+04)	1,18E+07 (5,28E+06)	2,65E+04 (1,36E+04)	3,56E+04 (1,80E+04)	2,79E+04 (3,18E+04)	1,22E+04 (6,27E+03)	7,75E+03 (8,64E+03)
AAVBba26	8,00E+02 (2,33E+03)	7,41E+03 (6,31E+03)	2,17E+04 (1,18E+04)	2,51E+04 (7,43E+03)	8,10E+02 (1,82E+03)	2,28E+03 (2,27E+03)	7,38E+04 (4,11E+04)	8,65E+04 (6,90E+04)	9,35E+03 (4,67E+03)
AAVBba44	1,41E+04 (1,05E+04)	8,76E+04 (4,40E+04)	5,29E+05 (2,87E+05)	8,05E+05 (4,43E+05)	6,90E+03 (8,53E+03)	1,05E+05 (1,11E+05)	2,17E+06 (1,47E+06)	1,94E+06 (1,63E+06)	6,40E+04 (3,60E+04)
AAVrh10	4,47E+04 (1,29E+04)	1,29E+05 (4,52E+04)	1,90E+05 (1,05E+05)	6,84E+07 (1,84E+07)	4,88E+04 (1,34E+04)	2,03E+05 (1,13E+05)	6,30E+05 (5,22E+05)	4,59E+05 (2,48E+05)	4,38E+04 (6,63E+04)
AAVBfm25	2,84E+04 (1,71E+04)	2,15E+05 (1,60E+05)	1,65E+05 (1,14E+05)	4,72E+07 (3,31E+07)	4,37E+04 (2,95E+04)	2,46E+05 (1,99E+05)	1,29E+07 (2,52E+07)	1,77E+05 (8,78E+04)	2,63E+04 (4,27E+04)
AAVBfm34	4,08E+04 (3,95E+03)	1,29E+05 (5,91E+04)	1,12E+06 (8,04E+05)	4,58E+07 (1,40E+07)	5,93E+04 (2,20E+04)	2,90E+05 (1,26E+05)	4,86E+06 (4,35E+06)	4,56E+06 (3,15E+06)	5,36E+04 (2,67E+04)
AAVBce18	5,22E+04 (5,51E+04)	2,10E+05 (1,89E+05)	1,85E+05 (1,23E+05)	1,03E+08 (1,30E+08)	8,57E+04 (8,51E+04)	2,65E+05 (3,36E+05)	1,19E+05 (7,19E+04)	1,72E+05 (1,30E+05)	2,61E+03 (1,64E+03)
AAVBrh28	7,72E+04 (3,27E+04)	2,62E+05 (8,93E+04)	1,21E+06 (4,38E+05)	7,27E+07 (2,83E+07)	6,86E+04 (3,00E+04)	3,76E+05 (1,31E+05)	1,93E+06 (7,29E+05)	2,29E+06 (1,09E+06)	8,59E+04 (4,89E+04)
AAVBce20	4,35E+04 (1,80E+04)	2,18E+05 (8,33E+04)	6,48E+05 (2,59E+05)	4,48E+07 (1,14E+07)	5,82E+05 (2,58E+04)	4,85E+05 (1,74E+05)	3,59E+07 (7,32E+07)	2,77E+06 (1,06E+05)	1,92E+05 (6,47E+04)

*Икронож.=Икроножная мышца

**Квадрицепс=Четырехглавая мышца

Таблица 10

	Диафрагма	Квадрицепс	Икронож.	Сердце	Печень
AAV5	0%	5%	2%	NA	8%
AAV8	15%	2%	22%	NA	18%
AAVanc110_9VR	49%	29%	48%	18%	0,6%
Bba41	70%	24%	34%	32%	0,2%

--->

ПЕРЕЧЕНЬ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ

<110> BIOMARIN PHARMACEUTICAL INC.

<120> НОВЫЕ КАПСИДНЫЕ БЕЛКИ АДЕНО-АССОЦИИРОВАННОГО ВИРУСА

<130> 30610/50821A

<150> US-62/366,838

<151> 2016-07-26

<160> 160

<170> PatentIn Версия 3.5

<210> 1

<211> 736

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 1

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Ser Ile Gly Asp

1 5 10 15

Gly Phe Arg Glu Phe Leu Gly Leu Glu Ala Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Asp Pro Val

50 55 60

Asn Phe Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Leu Ser Tyr Gln Lys

65 70 75 80

Gln Leu Glu Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Ser Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro Leu

115 120 125

Gly Leu Val Glu Thr Pro Asp Lys Thr Ala Pro Ala Ala Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Val Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Lys Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Asp Asp Glu

165 170 175

Pro Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro Pro Glu Gly Pro Ser Ser Gly Ala

180 185 190

Met Ser Thr Glu Thr Glu Met Arg Ala Ala Ala Gly Gly Asn Gly Gly

195 200 205

Asp Ala Gly Gln Gly Ala Glu Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp

210 215 220

His Cys Asp Ser Thr Trp Ser Glu Ser His Val Thr Thr Thr Ser Thr

225 230 235 240

Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Leu Arg Leu

245 250 255

Gly Ser Ser Asn Ala Ser Asp Thr Phe Asn Gly Phe Ser Thr Pro Trp

260 265 270

Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp

275 280 285

Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn His Trp Gly Leu Arg Pro Lys Ser Met

290 295 300

Gln Val Arg Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Ser Asn

305 310 315 320

Gly Glu Thr Thr Val Ser Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Ile Phe

325 330 335

Ala Asp Ser Thr Tyr Glu Leu Pro Tyr Val Met Asp Ala Gly Gln Glu

340 345 350

Gly Ser Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr

355 360 365

Gly Tyr Cys Gly Leu Val Thr Gly Gly Ser Ser Gln Asn Gln Thr Asp

370 375 380

Arg Asn Ala Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg

385 390 395 400

Thr Gly Asn Asn Phe Glu Met Val Tyr Lys Phe Glu Asn Val Pro Phe

405 410 415

His Ser Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro

420 425 430

Leu Leu Asp Gln Tyr Leu Trp Glu Leu Gln Ser Thr Thr Ser Gly Gly

435 440 445

Thr Leu Asn Gln Gly Asn Ser Ala Thr Asn Phe Ala Lys Leu Thr Lys

450 455 460

Thr Asn Phe Ser Gly Tyr Arg Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Met Met

465 470 475 480

Lys Gln Gln Arg Phe Ser Lys Thr Ala Ser Gln Asn Tyr Lys Ile Pro

485 490 495

Gln Gly Arg Asn Asn Ser Leu Leu His Tyr Glu Thr Arg Thr Thr Leu

500 505 510

Asp Gly Arg Trp Ser Asn Phe Ala Pro Gly Thr Ala Met Ala Thr Ala

515 520 525

Ala Asn Asp Ala Thr Asp Phe Ser Gln Ala Gln Leu Ile Phe Ala Gly

530 535 540

Pro Asn Ile Thr Gly Asn Thr Thr Thr Asp Ala Asn Asn Leu Met Phe

545 550 555 560

Thr Ser Glu Asp Glu Leu Arg Ala Thr Asn Pro Arg Asp Thr Asp Leu

565 570 575

Phe Gly His Leu Ala Thr Asn Gln Gln Asn Ala Thr Thr Val Pro Thr

580 585 590

Val Asp Asp Val Asp Gly Val Gly Val Tyr Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asp Arg Asp Ile Tyr Tyr Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Ile Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys Ser Pro Pro Pro Gln Ile Phe Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asn Pro Ala Thr Thr Phe Ser Pro Ala Arg Ile Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ala Val Lys Ile Glu Trp Glu Ile Gln

675 680 685

Lys Glu Arg Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Val Gln Phe Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Gly Ala Gln Asp Ser Leu Leu Trp Ala Pro Asp Asn Ala Gly Ala

705 710 715 720

Tyr Lys Glu Pro Arg Ala Ile Gly Ser Arg Tyr Leu Thr Asn His Leu

725 730 735

<210> 2

<211> 713

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 2

Met Ser Phe Phe Asp Trp Leu Gly Lys Gln Tyr Ala Gln Gly Ala Ala

1 5 10 15

Glu Phe Trp Asp Leu Lys Ser Gly Pro Pro Ala Pro Lys Lys Ala Arg

20 25 30

Lys Asp Gly Ser Ala Gly Phe Asn Phe Pro Gly His Lys Tyr Leu Gly

35 40 45

Pro Gly Asn Ser Leu Asp Arg Gly Asp Pro Val Asp Ala Asp Asp Ala

50 55 60

Ala Ala Gln Lys His Asp Gln Ser Tyr Gln Glu Gln Leu Glu Ala Gly

65 70 75 80

Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp Arg Glu Phe Gln Glu

85 90 95

Ala Leu Lys Asp Asp Thr Ser Phe Glu Gly Asn Leu Ala Arg Gly Leu

100 105 110

Phe Glu Ala Lys Lys Leu Val Ala Glu Pro Leu Gly Leu Val Glu Pro

115 120 125

Glu Leu Ala Pro Pro Ser Gly Arg Lys Arg Pro Val Gln Ser Ser Gln

130 135 140

Glu Ser Gly Tyr Ser Ser Ser Gln Asp Lys Arg Pro Asn Leu Asp Val

145 150 155 160

Asp Glu Glu Asp Arg Glu Phe Ala Ala Ala Ala Ala Glu Thr Glu Thr

165 170 175

Gly Ser Ala Pro Pro Thr Gly Asn Leu Gly Pro Gly Thr Met Ala Gly

180 185 190

Gly Gly Ser Ala Pro Ile Asp Asp Gly Ser Tyr Gly Ala Asp Gly Val

195 200 205

Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Asp Asn

210 215 220

Cys Val Ile Thr Arg Thr Thr Arg Thr Trp Asn Leu Pro Thr Tyr Asn

225 230 235 240

Asn His Ile Tyr Lys Arg Leu Asn Gly Thr Thr Ser Gly Asp Gln Ser

245 250 255

Tyr Phe Gly Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe

260 265 270

His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn

275 280 285

Trp Gly Leu Arg Pro Lys Ser Leu Arg Phe Lys Ile Phe Asn Ile Gln

290 295 300

Val Lys Glu Val Thr Thr Gln Asp Ser Thr Lys Ile Ile Ser Asn Asn

305 310 315 320

Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Ala Asp Thr Glu Tyr Gln Leu Pro

325 330 335

Tyr Val Ile Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala

340 345 350

Asp Val Phe Met Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Cys Thr Arg Gln Asp Gly

355 360 365

Asn Ser Asn Asn Pro Thr Pro Arg Ser Ala Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

370 375 380

Phe Pro Ser Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr

385 390 395 400

Asn Phe Glu Lys Val Pro Phe His Ser Met Trp Ala His Asn Gln Ser

405 410 415

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

420 425 430

Asp Val Thr Ser Ser Thr Gly Phe Thr Tyr Gln Lys Gly Val His Thr

435 440 445

Asn Leu Pro Glu Gln Glu Arg Asn Trp Leu Pro Gly Pro Gly Ile Arg

450 455 460

Asn Gln Ala Trp Phe Asn Ser Ala Thr Gly Asn Asn Pro Leu Thr Gly

465 470 475 480

Thr Trp Gln Tyr Ser Asn Lys Tyr Val Leu Glu Asn Arg Ala Ser Lys

485 490 495

Ile Ala Pro Gly Pro Ala Met Gly Ile Glu Ser Thr Lys Phe Asp Gly

500 505 510

Asn Gly Ile Ile Phe Ser Lys Glu Tyr Ile Thr Asn Val Asn Thr Ala

515 520 525

Asn Pro Asn Gln Val Asn Ile Thr Arg Glu Thr Glu Ile Asn Ser Thr

530 535 540

Asn Pro Leu Ala Gly Gly Ser Leu Gly Ala His Ala Asn Asn Ser Gln

545 550 555 560

Asn Thr Thr Thr Ala Pro Thr Leu Asp His Thr Asn Val Met Gly Val

565 570 575

Phe Pro Gly Ser Val Trp Gln Asp Arg Asp Ile Tyr Leu Gln Gly Gln

580 585 590

Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro

595 600 605

Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys Asn Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile

610 615 620

Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asp Pro Pro Thr Glu Phe Asn Ala Asn

625 630 635 640

Lys Ile Ser Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Thr Val

645 650 655

Glu Met Glu Trp Glu Leu Gln Lys Glu Thr Ser Lys Arg Trp Asn Pro

660 665 670

Glu Ile Gln Tyr Ser Asp Asp Ser Ser Ser Thr Ser Gly Ser Ile Leu

675 680 685

His Phe Ala Pro Asp Asp Val Gly Asn Tyr Lys Glu Phe Arg Ser Ile

690 695 700

Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710

<210> 3

<211> 735

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 3

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Thr Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Gln Trp Trp Lys Leu Lys Pro Gly Pro Pro Pro Pro

20 25 30

Lys Pro Ala Glu Arg His Lys Asp Asp Ser Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Arg Gln Leu Asp Ser Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Lys Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Pro Val Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu His Ser Pro Val Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Thr Gly

145 150 155 160

Lys Ala Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ala Asp Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Gln Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Leu Gly Thr Asn Thr Met Ala Thr Gly Ser Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Gln Ser Gly Ala Ser Asn Asp Asn His Tyr

260 265 270

Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His

275 280 285

Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp

290 295 300

Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile Gln Val

305 310 315 320

Lys Glu Val Thr Gln Asn Asp Gly Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu

325 330 335

Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu Pro Tyr

340 345 350

Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala Asp

355 360 365

Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly Ser

370 375 380

Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser

385 390 395 400

Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Thr Phe Ser Tyr Thr Phe Glu

405 410 415

Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg

420 425 430

Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Arg Thr

435 440 445

Asn Thr Pro Ser Gly Thr Thr Thr Gln Ser Arg Leu Gln Phe Ser Gln

450 455 460

Ala Gly Ala Ser Asp Ile Arg Asp Gln Ser Arg Asn Trp Leu Pro Gly

465 470 475 480

Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr Ser Ala Asp Asn Asn

485 490 495

Asn Ser Glu Tyr Ser Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly

500 505 510

Arg Asp Ser Leu Val Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys Asp

515 520 525

Asp Glu Glu Lys Phe Phe Pro Gln Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly Lys

530 535 540

Gln Gly Ser Glu Lys Thr Asn Val Asp Ile Glu Lys Val Met Ile Thr

545 550 555 560

Asp Glu Glu Glu Ile Arg Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Gln Tyr

565 570 575

Gly Ser Val Ser Thr Asn Leu Gln Arg Gly Asn Arg Gln Ala Ala Thr

580 585 590

Ala Asp Val Asn Thr Gln Gly Val Leu Pro Gly Met Val Trp Gln Asp

595 600 605

Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr

610 615 620

Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys

625 630 635 640

His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn

645 650 655

Pro Ser Thr Thr Phe Ser Ala Ala Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr Gln

660 665 670

Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln Lys

675 680 685

Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn Tyr

690 695 700

Asn Lys Ser Val Asn Val Asp Phe Thr Val Asp Thr Asn Gly Val Tyr

705 710 715 720

Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 4

<211> 734

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 4

Met Thr Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser Glu

1 5 10 15

Gly Val Arg Glu Trp Trp Ala Leu Gln Pro Gly Ala Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp Gln

65 70 75 80

Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Gln Arg Leu Gln Gly Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Leu

115 120 125

Gly Leu Val Glu Gln Ala Gly Glu Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg Pro

130 135 140

Leu Ile Glu Ser Pro Gln Gln Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile Gly Lys

145 150 155 160

Lys Gly Lys Gln Pro Ala Lys Lys Lys Leu Val Phe Glu Asp Glu Thr

165 170 175

Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro Glu Gly Ser Thr Ser Gly Ala Met Ser

180 185 190

Asp Asp Ser Glu Met Arg Ala Ala Ala Gly Gly Ala Ala Val Glu Gly

195 200 205

Gly Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys

210 215 220

Asp Ser Thr Trp Ser Glu Gly His Val Thr Thr Thr Ser Thr Arg Thr

225 230 235 240

Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Arg Leu Gly Glu

245 250 255

Ser Leu Gln Ser Asn Thr Tyr Asn Gly Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr

260 265 270

Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln

275 280 285

Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Met Arg Pro Lys Ala Met Arg Val

290 295 300

Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Ser Asn Gly Glu

305 310 315 320

Thr Thr Val Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Ile Phe Ala Asp

325 330 335

Ser Ser Tyr Glu Leu Pro Tyr Val Met Asp Ala Gly Gln Glu Gly Ser

340 345 350

Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr

355 360 365

Cys Gly Leu Val Thr Gly Asn Thr Ser Gln Gln Gln Thr Asp Arg Asn

370 375 380

Ala Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly

385 390 395 400

Asn Asn Phe Glu Ile Thr Tyr Ser Phe Glu Lys Val Pro Phe His Ser

405 410 415

Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile

420 425 430

Asp Gln Tyr Leu Trp Gly Leu Gln Ser Thr Thr Thr Gly Thr Thr Leu

435 440 445

Asn Ala Gly Thr Ala Thr Thr Asn Phe Thr Lys Leu Arg Pro Thr Asn

450 455 460

Phe Ser Asn Phe Lys Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Ser Ile Lys Gln

465 470 475 480

Gln Gly Phe Ser Lys Thr Ala Asn Gln Asn Tyr Lys Ile Pro Ala Thr

485 490 495

Gly Ser Asp Ser Leu Ile Lys Tyr Glu Thr His Ser Thr Leu Asp Gly

500 505 510

Arg Trp Ser Ala Leu Thr Pro Gly Pro Pro Met Ala Thr Ala Gly Pro

515 520 525

Ala Asp Ser Lys Phe Ser Asn Ser Gln Leu Ile Phe Ala Gly Pro Lys

530 535 540

Gln Asn Gly Asn Thr Ala Thr Val Pro Gly Thr Leu Ile Phe Thr Ser

545 550 555 560

Glu Glu Glu Leu Ala Ala Thr Asn Ala Thr Asp Thr Asp Met Trp Gly

565 570 575

Asn Leu Pro Gly Gly Asp Gln Ser Asn Ser Asn Leu Pro Thr Val Asp

580 585 590

Arg Leu Thr Ala Leu Gly Ala Val Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg

595 600 605

Asp Ile Tyr Tyr Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp

610 615 620

Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Ile Gly Gly Phe Gly Leu Lys His

625 630 635 640

Pro Pro Pro Gln Ile Phe Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro

645 650 655

Ala Thr Thr Phe Ser Ser Thr Pro Val Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr

660 665 670

Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Gln Ile Asp Trp Glu Ile Gln Lys Glu

675 680 685

Arg Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Gly

690 695 700

Gln Gln Asn Ser Leu Leu Trp Ala Pro Asp Ala Ala Gly Lys Tyr Thr

705 710 715 720

Glu Pro Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr His His Leu

725 730

<210> 5

<211> 724

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 5

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Glu Val Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Arg Glu Phe Leu Gly Leu Glu Ala Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln His Gln Asp Gln Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Arg Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Arg Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Glu Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Thr Gly Lys Arg Ile

130 135 140

Asp Asp His Phe Pro Lys Arg Lys Lys Ala Arg Thr Glu Glu Asp Ser

145 150 155 160

Lys Pro Ser Thr Ser Ser Asp Ala Glu Ala Gly Pro Ser Gly Ser Gln

165 170 175

Gln Leu Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr

180 185 190

Met Ser Ala Gly Gly Gly Gly Pro Leu Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala

195 200 205

Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys Asp Ser Thr Trp

210 215 220

Met Gly Asp Arg Val Val Thr Lys Ser Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro

225 230 235 240

Ser Tyr Asn Asn His Gln Tyr Arg Glu Ile Lys Ser Gly Ser Val Asp

245 250 255

Gly Ser Asn Ala Asn Ala Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr

260 265 270

Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His Trp Ser Pro Arg Asp Trp Gln

275 280 285

Arg Leu Ile Asn Asn Tyr Trp Gly Phe Arg Pro Arg Ser Leu Arg Val

290 295 300

Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Val Gln Asp Ser Thr

305 310 315 320

Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp

325 330 335

Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Val Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys

340 345 350

Leu Pro Ala Phe Pro Pro Gln Val Phe Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr

355 360 365

Ala Thr Leu Asn Arg Asp Asn Thr Glu Asn Pro Thr Glu Arg Ser Ser

370 375 380

Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn

385 390 395 400

Asn Phe Glu Phe Thr Tyr Asn Phe Glu Glu Val Pro Phe His Ser Ser

405 410 415

Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys Leu Ala Asn Pro Leu Val Asp

420 425 430

Gln Tyr Leu Tyr Arg Phe Val Ser Thr Asn Asn Thr Gly Gly Val Gln

435 440 445

Phe Asn Lys Asn Leu Ala Gly Arg Tyr Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp

450 455 460

Phe Pro Gly Pro Met Gly Arg Thr Gln Gly Trp Asn Leu Gly Ser Gly

465 470 475 480

Val Asn Arg Ala Ser Val Ser Ala Phe Ala Thr Thr Asn Arg Met Glu

485 490 495

Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Val Pro Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr

500 505 510

Asn Asn Leu Gln Gly Ser Asn Thr Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Ile

515 520 525

Phe Asn Ser Gln Pro Ala Asn Pro Gly Thr Thr Ala Thr Tyr Leu Glu

530 535 540

Gly Asn Met Leu Ile Thr Ser Glu Ser Glu Thr Gln Pro Val Asn Arg

545 550 555 560

Val Ala Tyr Asn Val Gly Gly Gln Met Ala Thr Asn Asn Gln Ser Ser

565 570 575

Thr Thr Ala Pro Ala Thr Gly Thr Tyr Asn Leu Gln Glu Ile Val Pro

580 585 590

Gly Ser Val Trp Met Glu Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp

595 600 605

Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala His Phe His Pro Ser Pro Ala Met

610 615 620

Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Met Met Leu Ile Lys Asn

625 630 635 640

Thr Pro Val Pro Gly Asn Ile Thr Ser Phe Ser Asp Val Pro Val Ser

645 650 655

Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu

660 665 670

Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln

675 680 685

Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asp Pro Gln Phe Val Asp Phe Ala Pro Asp

690 695 700

Ser Thr Gly Glu Tyr Arg Thr Thr Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu

705 710 715 720

Thr Arg Pro Leu

<210> 6

<211> 736

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 6

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Phe Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Thr Pro Ala Ala Val Gly Pro Thr Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Ala Ser Thr Gly Ala Ser Asn Asp Asn His

260 265 270

Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe

275 280 285

His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn

290 295 300

Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile Gln

305 310 315 320

Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn Asn

325 330 335

Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln Leu Pro

340 345 350

Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala

355 360 365

Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly

370 375 380

Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro

385 390 395 400

Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Thr Phe Ser Tyr Thr Phe

405 410 415

Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp

420 425 430

Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Asn Arg

435 440 445

Thr Gln Asn Gln Ser Gly Ser Ala Gln Asn Lys Asp Leu Leu Phe Ser

450 455 460

Arg Gly Ser Pro Ala Gly Met Ser Val Gln Pro Lys Asn Trp Leu Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr Lys Thr Asp Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Thr Trp Thr Gly Ala Ser Lys Tyr Asn Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Glu Ser Ile Ile Asn Pro Gly Thr Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Lys Asp Lys Phe Phe Pro Met Ser Gly Val Met Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Glu Ser Ala Gly Ala Ser Asn Thr Ala Leu Asp Asn Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Arg

565 570 575

Phe Gly Thr Val Ala Val Asn Leu Gln Ser Ser Ser Thr Asp Pro Ala

580 585 590

Thr Gly Asp Val His Val Met Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asn Pro Pro Ala Glu Phe Ser Ala Thr Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Val Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Ala Lys Ser Ala Asn Val Asp Phe Thr Val Asp Asn Asn Gly Leu

705 710 715 720

Tyr Thr Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

725 730 735

<210> 7

<211> 736

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 7

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Thr Pro Ala Ala Val Gly Pro Thr Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Ala Ser Thr Gly Ala Ser Asn Asp Asn His

260 265 270

Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe

275 280 285

His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn

290 295 300

Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile Gln

305 310 315 320

Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn Asn

325 330 335

Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln Leu Pro

340 345 350

Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala

355 360 365

Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly

370 375 380

Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro

385 390 395 400

Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Thr Phe Ser Tyr Thr Phe

405 410 415

Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp

420 425 430

Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Asn Arg

435 440 445

Thr Gln Asn Gln Ser Gly Ser Ala Gln Asn Lys Asp Leu Leu Phe Ser

450 455 460

Arg Gly Ser Pro Ala Gly Met Ser Val Gln Pro Lys Asn Trp Leu Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr Lys Thr Asp Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Thr Trp Thr Gly Ala Ser Lys Tyr Asn Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Glu Ser Ile Ile Asn Pro Gly Thr Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Lys Asp Lys Phe Phe Pro Met Ser Gly Val Met Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Glu Ser Ala Gly Ala Ser Asn Thr Ala Leu Asp Asn Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Arg

565 570 575

Phe Gly Thr Val Ala Val Asn Leu Gln Ser Ser Ser Thr Asp Pro Ala

580 585 590

Thr Gly Asp Val His Val Met Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asn Pro Pro Ala Glu Phe Ser Ala Thr Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Val Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Ala Lys Ser Ala Asn Val Asp Phe Thr Val Asp Asn Asn Gly Leu

705 710 715 720

Tyr Thr Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

725 730 735

<210> 8

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 8

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Ala Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Ser Val Gly Ser Gly Thr Val Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn

210 215 220

Ala Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Glu Thr Ala Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Lys Leu Arg Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ser Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr Ser

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ala

435 440 445

Arg Thr Gln Ser Asn Pro Gly Gly Thr Ala Gly Asn Arg Glu Leu Gln

450 455 460

Phe Tyr Gln Gly Gly Pro Ser Thr Met Ala Glu Gln Ala Lys Asn Trp

465 470 475 480

Leu Pro Gly Pro Cys Phe Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr Leu Asp

485 490 495

Gln Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His

500 505 510

Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Thr

515 520 525

His Lys Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile

530 535 540

Phe Gly Lys Thr Gly Ala Thr Asn Lys Thr Thr Leu Glu Asn Val Leu

545 550 555 560

Met Thr Asn Glu Glu Glu Ile Arg Pro Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ile Val Ser Ser Asn Leu Gln Ala Ala Asn Thr Ala Ala

580 585 590

Gln Thr Gln Val Val Asn Asn Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asn Pro Pro Glu Val Phe Thr Pro Ala Lys Phe Ala Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Phe Glu Lys Gln Thr Gly Val Asp Phe Ala Val Asp Ser Gln Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 9

<211> 738

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 9

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ala Thr Asn Asp

260 265 270

Asn Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ser Arg Thr Gln Thr Thr Gly Gly Thr Ala Asn Thr Gln Thr Leu Gly

450 455 460

Phe Ser Gln Gly Gly Pro Asn Thr Met Ala Asn Gln Ala Lys Asn Trp

465 470 475 480

Leu Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Gly

485 490 495

Gln Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Ala Gly Thr Lys Tyr His

500 505 510

Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Thr

515 520 525

His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Ser Asn Gly Ile Leu Ile

530 535 540

Phe Gly Lys Gln Asn Ala Ala Arg Asp Asn Ala Asp Tyr Ser Asp Val

545 550 555 560

Met Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr

565 570 575

Glu Glu Tyr Gly Ile Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala

580 585 590

Pro Gln Ile Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val

595 600 605

Trp Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile

610 615 620

Pro His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe

625 630 635 640

Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val

645 650 655

Pro Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe

660 665 670

Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu

675 680 685

Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr

690 695 700

Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Ser Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu

705 710 715 720

Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg

725 730 735

Asn Leu

<210> 10

<211> 736

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 10

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Lys Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Leu Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ala Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Ser Gly Ala Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Thr Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Leu Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Val Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Gln Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Ala Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Asp Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asp

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Glu

405 410 415

Phe Glu Asn Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Lys Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser

450 455 460

Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile Pro

465 470 475 480

Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Ser

565 570 575

Tyr Gly Gln Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Met

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Lys Asp Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 11

<211> 736

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 11

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Leu Gly Pro Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Leu Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Val

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Gly Gly Thr Gln Thr Leu Ala Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Asn Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Ala Lys Phe Lys Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Asp Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Ala Gly Asn Asp Gly Val Asp Tyr Ser Gln Val Leu Ile

545 550 555 560

Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Ala Val Ala Ile Asn Asn Gln Ala Ala Asn Thr Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Ile Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Leu Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 12

<211> 738

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 12

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Gly Pro Ser Gly Leu Gly Ser Gly Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp

260 265 270

Asn Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr

405 410 415

Gln Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ser Arg Thr Gln Ser Thr Gly Gly Thr Ala Gly Thr Gln Gln Leu Leu

450 455 460

Phe Ser Gln Ala Gly Pro Asn Asn Met Ser Ala Gln Ala Lys Asn Trp

465 470 475 480

Leu Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Leu Ser

485 490 495

Gln Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His

500 505 510

Leu Asn Gly Arg Asp Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Thr

515 520 525

His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Met

530 535 540

Phe Gly Lys Gln Gly Ala Gly Lys Asp Asn Val Asp Tyr Ser Ser Val

545 550 555 560

Met Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr

565 570 575

Glu Gln Tyr Gly Val Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Ala Ala

580 585 590

Pro Ile Val Gly Ala Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val

595 600 605

Trp Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile

610 615 620

Pro His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe

625 630 635 640

Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val

645 650 655

Pro Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Ser Gln Ala Lys Leu Ala Ser Phe

660 665 670

Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu

675 680 685

Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr

690 695 700

Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Asp

705 710 715 720

Gly Thr Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg

725 730 735

Asn Leu

<210> 13

<211> 736

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 13

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Gln Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn Thr

260 265 270

Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe

275 280 285

His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn

290 295 300

Trp Gly Phe Arg Pro Lys Lys Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile Gln

305 310 315 320

Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Asp Gly Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn

325 330 335

Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu Pro

340 345 350

Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala

355 360 365

Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly

370 375 380

Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro

385 390 395 400

Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr Phe

405 410 415

Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp

420 425 430

Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Arg

435 440 445

Thr Gln Thr Thr Ser Gly Thr Ala Gly Asn Arg Thr Leu Gln Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Lys Asn Trp Leu Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr Thr Asn Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asp Ser Leu Val Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Thr His Lys

515 520 525

Asp Asp Glu Asp Lys Phe Phe Pro Met Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Ala Gly Asn Ser Asn Val Asp Leu Asp Asn Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Thr Val Ala Thr Asn Leu Gln Ser Ala Asn Thr Ala Pro Ala

580 585 590

Thr Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asn Pro Pro Thr Thr Phe Ser Pro Ala Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Asn Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asp Thr Asn Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 14

<211> 736

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 14

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Ala Gly Thr Gln Thr Leu Gln Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Asn Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Ala Gly Asn Asp Asn Val Asp Tyr Ser Gln Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Ala Val Ala Thr Asn Asn Gln Ser Ala Asn Thr Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 15

<211> 742

<212> PRT

<213> Papio hamadryas

<400> 15

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ser Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Gln Arg Leu Ala Thr Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Val Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Lys Thr Pro Asn Arg Pro Thr Asn Pro Asp Ser Gly Lys

145 150 155 160

Ala Pro Ala Lys Lys Lys Gln Lys Asp Gly Glu Thr Ala Asp Ser Ala

165 170 175

Arg Arg Thr Leu Asp Phe Glu Asp Ser Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro

180 185 190

Glu Gly Ser Ser Ser Gly Glu Met Ser His Asp Ala Glu Met Arg Ala

195 200 205

Ala Pro Gly Gly Asn Ala Val Glu Ala Gly Gln Gly Ala Asp Gly Val

210 215 220

Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Ser Glu Gly

225 230 235 240

Arg Val Thr Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn

245 250 255

Asn His Leu Tyr Leu Arg Ile Gly Thr Thr Ala Asn Ser Asn Thr Tyr

260 265 270

Asn Gly Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His

275 280 285

Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp

290 295 300

Gly Leu Arg Pro Lys Ser Met Arg Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val

305 310 315 320

Lys Glu Val Thr Thr Ser Asn Gly Glu Thr Thr Val Ala Asn Asn Leu

325 330 335

Thr Ser Thr Val Gln Ile Phe Ala Asp Ser Thr Tyr Glu Leu Pro Tyr

340 345 350

Val Met Asp Ala Gly Gln Glu Gly Ser Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp

355 360 365

Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Cys Gly Val Val Thr Gly Glu

370 375 380

Asn Gln Asn Gln Thr Asp Arg Asn Ala Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Val Ser Tyr Gln

405 410 415

Phe Glu Lys Val Pro Phe His Ser Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Met Met Asn Pro Leu Leu Asp Gln Tyr Leu Trp His Pro Gln

435 440 445

Ser Thr Thr Thr Gly Asn Ser Leu Asn Gln Gly Thr Ala Thr Thr Thr

450 455 460

Tyr Gly Lys Ile Thr Thr Gly Asp Phe Ala Tyr Tyr Arg Lys Asn Trp

465 470 475 480

Leu Pro Gly Ala Cys Ile Lys Gln Gln Lys Phe Ser Lys Asn Ala Ser

485 490 495

Gln Asn Tyr Lys Ile Pro Ala Ser Gly Gly Asp Ala Leu Leu Lys Tyr

500 505 510

Asp Thr His Thr Thr Ser Asn Gly Arg Trp Ser Asn Met Ala Pro Gly

515 520 525

Pro Pro Met Ala Thr Ala Gly Ala Gly Asp Ser Asp Phe Ser Asn Ser

530 535 540

Gln Leu Ile Phe Ala Gly Pro Asn Gln Ser Gly Asn Thr Thr Thr Ser

545 550 555 560

Ser Asn Asn Leu Leu Phe Thr Ser Glu Glu Glu Ile Ala Thr Thr Asn

565 570 575

Pro Arg Asp Thr Asp Met Phe Gly Gln Ile Ala Asp Asn Asn Gln Asn

580 585 590

Ala Thr Thr Ala Pro His Ile Ala Asn Leu Asp Ala Met Gly Ile Val

595 600 605

Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Ile Tyr Tyr Leu Gly Pro Ile

610 615 620

Trp Ala Lys Val Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu

625 630 635 640

Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Phe Ile Lys

645 650 655

Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Asn Thr Thr Phe Ser Ala Ala Arg

660 665 670

Ile Asn Ser Phe Leu Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ala Val Gln

675 680 685

Ile Asp Trp Glu Ile Gln Lys Glu His Ser Lys Arg Trp Asp Pro Glu

690 695 700

Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Gly Thr Gln Asn Ser Met Leu Trp Ala

705 710 715 720

Pro Asp Asn Ala Gly Asn Tyr His Glu Pro Arg Ala Ile Gly Ser Arg

725 730 735

Phe Leu Thr His His Leu

740

<210> 16

<211> 739

<212> PRT

<213> Papio hamadryas

<400> 16

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Gly Asn Ser Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Leu Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Lys Gln Leu Glu Gln Gly Asp Asp Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Lys Thr Pro Asn Gln Pro Thr Asp Thr Gln Ala Ala Gly

145 150 155 160

Gln Thr Pro Ala Lys Lys Arg Pro Gln Gly Glu Gln Ser Gly Asp Ser

165 170 175

Ala Arg Arg Gln Leu Asp Phe Gly Pro Gln Pro Ala Ala Pro Ile Gly

180 185 190

Gln Pro Pro Ala Ala Pro Pro Pro Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser

195 200 205

Gly Gly Gly Gly Pro Met Ala Asp Asp Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val

210 215 220

Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp

225 230 235 240

Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn

245 250 255

Asn His Ile Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Glu Ser Gly Ala Thr Asn Asp

260 265 270

Asn His Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Ile Phe Asn

305 310 315 320

Val Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Ile Glu Gly Gly Ser Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ala Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ser Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Ser Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Ile Met Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ala Arg Thr Gln Thr Gly Thr Gly Ser Thr Thr Ser Asn Thr Arg Gln

450 455 460

Leu Gln Phe Tyr Gln Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Asp Gln Ser Arg

465 470 475 480

Asn Trp Leu Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr

485 490 495

Leu Asp Gln Asn Ser Asn Thr Asn Phe Ala Trp Thr Ala Ala Ser Lys

500 505 510

Tyr Asn Leu Asn Gly Arg Lys Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met

515 520 525

Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Gln His Gly Val

530 535 540

Leu Val Phe Gly Gln Thr Asn Ala Thr Asn Lys Thr Thr Leu Asp Asn

545 550 555 560

Val Leu Val Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala

565 570 575

Thr Glu Glu Tyr Gly Thr Val Ser Ser Asn Leu Gln Ala Ser Asn Thr

580 585 590

Asn Pro Thr Thr Glu Thr Val Asn Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met

595 600 605

Val Trp Gln Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys

610 615 620

Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly

625 630 635 640

Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro

645 650 655

Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe Thr Thr Ser Lys Phe Ala Ser

660 665 670

Tyr Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp

675 680 685

Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr

690 695 700

Thr Ser Asn Tyr Ala Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ser Val Asp Ala

705 710 715 720

Ala Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr

725 730 735

Arg Asn Leu

<210> 17

<211> 739

<212> PRT

<213> Papio hamadryas

<400> 17

Val Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ser Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Lys Gln Leu Glu Gln Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Leu Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Lys Thr Pro Asn Gln Pro Thr Asp Thr Gln Ala Ala Gly

145 150 155 160

Gln Thr Pro Ala Lys Lys Arg Pro Gln Gly Glu Gln Ser Gly Asp Ser

165 170 175

Ala Arg Arg Gln Leu Asp Phe Asp Pro Gln Pro Ala Ala Pro Ile Gly

180 185 190

Gln Pro Pro Ala Ala Pro Pro Pro Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser

195 200 205

Gly Gly Gly Gly Pro Met Ala Asp Asp Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val

210 215 220

Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp His Arg Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp

225 230 235 240

Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn

245 250 255

Asn His Ile Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Glu Ser Gly Ala Thr Asn Asp

260 265 270

Asn His Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Ile Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Ile Glu Gly Gly Ser Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ala Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ser Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Ser Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Ile Met Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ala Arg Thr Gln Thr Gly Thr Gly Ser Thr Thr Ser Asn Thr Arg Gln

450 455 460

Leu Gln Phe Tyr Gln Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Asp Gln Ser Arg

465 470 475 480

Asn Trp Leu Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr

485 490 495

Leu Asp Gln Asn Ser Asn Thr Asn Phe Ala Trp Thr Ala Ala Ser Lys

500 505 510

Tyr Asn Leu Asn Gly Arg Lys Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met

515 520 525

Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Gln His Gly Val

530 535 540

Leu Val Phe Gly Gln Thr Asn Ala Thr Asn Lys Thr Thr Leu Asp Asn

545 550 555 560

Val Leu Ile Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala

565 570 575

Thr Glu Glu Tyr Gly Thr Val Ser Ser Asn Leu Gln Ala Ser Asn Thr

580 585 590

Asn Pro Thr Thr Glu Thr Val Asn Ser Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met

595 600 605

Val Trp Gln Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys

610 615 620

Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly

625 630 635 640

Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro

645 650 655

Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe Thr Thr Ser Lys Phe Ala Ser

660 665 670

Tyr Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp

675 680 685

Glu Leu Gln Lys Glu Asn Gly Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr

690 695 700

Thr Ser Asn Tyr Ala Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ser Val Asp Ala

705 710 715 720

Ala Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr

725 730 735

Arg Asn Leu

<210> 18

<211> 739

<212> PRT

<213> Papio hamadryas

<400> 18

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ser Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Lys Gln Leu Glu Gln Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Arg Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Lys Thr Pro Asn Gln Pro Thr Asp Thr Gln Ala Ala Gly

145 150 155 160

Gln Thr Pro Ala Lys Lys Arg Pro Gln Gly Glu Gln Ser Gly Asp Ser

165 170 175

Ala Arg Arg Gln Leu Asp Phe Asp Pro Gln Pro Ala Ala Pro Ile Gly

180 185 190

Gln Pro Pro Ala Ala Pro Ser Pro Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser

195 200 205

Gly Gly Gly Gly Pro Met Ala Asp Asp Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val

210 215 220

Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp

225 230 235 240

Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn

245 250 255

Asn His Ile Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Glu Ser Gly Ala Thr Asn Asp

260 265 270

Asn His Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Ile Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Ile Glu Gly Gly Ser Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ala Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ser Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Ser Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Ile Met Asn Pro Leu Val Asp Gln Cys Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ala Arg Thr Gln Thr Gly Thr Gly Ser Thr Thr Ser Asn Thr Arg Gln

450 455 460

Leu Gln Phe Tyr Gln Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Asp Gln Ser Arg

465 470 475 480

Asn Trp Leu Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr

485 490 495

Leu Asp Gln Asn Ser Asn Thr Asn Phe Ala Trp Thr Ala Ala Ser Lys

500 505 510

Tyr Asn Leu Asn Gly Arg Lys Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met

515 520 525

Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Gln His Gly Val

530 535 540

Leu Val Phe Gly Gln Thr Asn Ala Thr Asn Lys Thr Thr Leu Asp Asn

545 550 555 560

Val Leu Ile Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala

565 570 575

Thr Glu Glu Tyr Gly Thr Val Ser Ser Asn Leu Gln Ala Ser Asn Thr

580 585 590

Asn Pro Thr Thr Glu Thr Val Asn Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met

595 600 605

Val Trp Gln Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys

610 615 620

Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly

625 630 635 640

Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro

645 650 655

Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe Thr Thr Ser Lys Phe Ala Ser

660 665 670

Tyr Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp

675 680 685

Glu Leu Gln Lys Glu Asp Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr

690 695 700

Thr Ser Asn Tyr Ala Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ser Val Asp Ala

705 710 715 720

Ala Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr

725 730 735

Arg Asn Leu

<210> 19

<211> 739

<212> PRT

<213> Papio hamadryas

<400> 19

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ser Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Lys Gln Leu Glu Gln Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Lys Thr Pro Asn Gln Pro Thr Asp Thr Gln Ala Ala Gly

145 150 155 160

Gln Thr Pro Ala Lys Lys Arg Pro Gln Gly Gly Gln Ser Gly Asp Ser

165 170 175

Ala Arg Arg Gln Leu Asp Phe Asp Pro Gln Pro Ala Ala Pro Ile Gly

180 185 190

Gln Pro Pro Ala Ala Pro Ser Pro Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser

195 200 205

Gly Gly Gly Gly Pro Met Ala Asp Asp Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val

210 215 220

Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp

225 230 235 240

Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn

245 250 255

Asn His Ile Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Glu Ser Gly Ala Thr Asn Asp

260 265 270

Asn His Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Ile Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Ile Glu Gly Gly Ser Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ala Asp Ser Glu Tyr Leu

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ser Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Ser Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Ile Met Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ala Arg Thr Gln Thr Gly Thr Gly Ser Thr Thr Ser Asn Thr Arg Gln

450 455 460

Leu Gln Phe Tyr Gln Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Asp Gln Ser Arg

465 470 475 480

Asn Trp Leu Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr

485 490 495

Leu Asp Gln Asn Ser Asn Thr Asn Phe Ala Trp Thr Ala Ala Ser Lys

500 505 510

Tyr Asn Leu Asn Gly Arg Lys Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met

515 520 525

Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Gln His Gly Val

530 535 540

Leu Val Phe Gly Gln Thr Asn Ala Thr Asn Lys Thr Thr Leu Asp Asn

545 550 555 560

Val Leu Ile Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala

565 570 575

Thr Glu Glu Tyr Gly Thr Val Ser Ser Asn Leu Gln Ala Ser Asn Thr

580 585 590

Asn Pro Thr Thr Glu Thr Val Asn Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met

595 600 605

Val Trp Gln Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys

610 615 620

Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly

625 630 635 640

Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro

645 650 655

Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe Thr Thr Ser Lys Phe Ala Ser

660 665 670

Tyr Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp

675 680 685

Glu Leu Gln Lys Glu Asp Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr

690 695 700

Thr Ser Asn Tyr Ala Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ser Val Asp Ala

705 710 715 720

Ala Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr

725 730 735

Arg Asn Leu

<210> 20

<211> 742

<212> PRT

<213> Papio hamadryas

<400> 20

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ser Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Gln Arg Leu Ala Thr Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Val Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys His

130 135 140

Pro Leu Glu Lys Thr Pro Asn Arg Pro Thr Asn Pro Asp Ser Gly Lys

145 150 155 160

Ala Pro Ala Lys Lys Lys Gln Lys Asp Gly Glu Thr Ala Asp Ser Ala

165 170 175

Arg Arg Thr Leu Asp Phe Glu Asp Ser Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro

180 185 190

Glu Gly Ser Ser Ser Gly Glu Met Ser His Asp Ala Glu Met Arg Ala

195 200 205

Ala Pro Gly Gly Asn Ala Val Glu Ala Gly Gln Gly Ala Asp Gly Val

210 215 220

Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys Gly Ser Thr Trp Ser Glu Gly

225 230 235 240

Arg Val Thr Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn

245 250 255

Asn His Leu Tyr Leu Arg Ile Gly Thr Thr Ala Asn Ser Asn Thr Tyr

260 265 270

Asn Gly Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His

275 280 285

Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp

290 295 300

Gly Leu Arg Pro Lys Ser Met Arg Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val

305 310 315 320

Lys Glu Val Thr Thr Ser Asn Gly Glu Thr Thr Val Ala Asn Asn Leu

325 330 335

Thr Ser Thr Val Gln Ile Phe Ala Asp Ser Thr Tyr Glu Leu Pro Tyr

340 345 350

Val Met Asp Ala Gly Gln Glu Gly Ser Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp

355 360 365

Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Cys Gly Val Val Thr Gly Glu

370 375 380

Asn Gln Asn Gln Thr Asp Arg Asn Ala Phe Tyr Cys Leu Glu Cys Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Ile Ser Tyr Gln

405 410 415

Phe Glu Lys Val Pro Phe His Ser Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Met Met Asn Pro Leu Leu Asp Gln Tyr Leu Trp His Leu Gln

435 440 445

Ser Thr Thr Thr Gly Asn Ser Leu Asn Gln Gly Thr Ala Thr Thr Thr

450 455 460

Tyr Gly Lys Ile Thr Thr Gly Asp Phe Ala Tyr Tyr Arg Lys Asn Trp

465 470 475 480

Leu Pro Gly Ala Cys Ile Lys Gln Gln Lys Phe Ser Lys Asn Ala Ser

485 490 495

Gln Asn Tyr Lys Ile Pro Ala Ser Gly Gly Asp Ala Leu Leu Lys Tyr

500 505 510

Asp Thr His Thr Thr Leu Asn Gly Arg Trp Ser Asn Met Ala Pro Gly

515 520 525

Pro Pro Met Ala Thr Ala Gly Ala Gly Asp Ser Asp Phe Ser Asn Ser

530 535 540

Gln Leu Ile Phe Ala Gly Pro Asn Gln Ser Gly Asn Thr Thr Thr Ser

545 550 555 560

Ser Asn Asn Leu Leu Phe Thr Ser Glu Glu Glu Ile Ala Ala Thr Asn

565 570 575

Pro Arg Asp Thr Asp Met Phe Gly Gln Ile Ala Asp Asn Asn Gln Asn

580 585 590

Ala Thr Thr Ala Pro His Ile Ala Asn Leu Asp Ala Met Gly Ile Val

595 600 605

Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Ile Tyr Tyr Gln Gly Pro Ile

610 615 620

Trp Ala Lys Val Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu

625 630 635 640

Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Phe Ile Lys

645 650 655

Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Asn Thr Thr Phe Ser Ala Ala Arg

660 665 670

Ile Asn Ser Phe Leu Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ala Val Gln

675 680 685

Ile Asp Trp Glu Ile Gln Lys Glu His Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu

690 695 700

Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Gly Thr Gln Asn Ser Met Leu Trp Ala

705 710 715 720

Pro Asp Asn Ala Gly Asn Tyr His Glu Pro Arg Ala Ile Gly Ser Arg

725 730 735

Phe Leu Thr His His Leu

740

<210> 21

<211> 742

<212> PRT

<213> Papio hamadryas

<400> 21

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ser Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Gln Arg Leu Ala Thr Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Val Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Lys Thr Pro Asn Arg Pro Thr Asn Pro Asp Ser Gly Lys

145 150 155 160

Ala Pro Ala Lys Lys Lys Gln Lys Asp Gly Glu Thr Ala Asp Ser Ala

165 170 175

Arg Arg Thr Leu Asp Phe Glu Asp Ser Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro

180 185 190

Glu Gly Ser Ser Ser Gly Glu Met Ser His Asp Ala Glu Met Arg Ala

195 200 205

Ala Pro Gly Gly Asn Ala Val Glu Ala Gly Gln Gly Ala Asp Gly Val

210 215 220

Gly Asn Ala Ser Gly Gly Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Ser Glu Gly

225 230 235 240

Arg Val Thr Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn

245 250 255

Asn His Leu Tyr Leu Arg Ile Gly Thr Thr Ala Asn Ser Asn Thr Tyr

260 265 270

Asn Gly Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His

275 280 285

Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp

290 295 300

Gly Leu Arg Pro Lys Ser Met Arg Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val

305 310 315 320

Lys Glu Val Thr Thr Ser Asn Gly Glu Thr Thr Val Ala Asn Asn Leu

325 330 335

Thr Ser Thr Val Gln Ile Phe Ala Asp Ser Thr Tyr Glu Leu Pro Tyr

340 345 350

Val Met Asp Ala Gly Gln Glu Gly Ser Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp

355 360 365

Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Cys Gly Val Val Thr Gly Glu

370 375 380

Asn Gln Asn Gln Thr Asp Arg Asn Ala Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Ile Ser Tyr Gln

405 410 415

Phe Glu Lys Val Pro Phe His Ser Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Met Met Asn Pro Leu Leu Asp Gln Tyr Leu Trp His Leu Gln

435 440 445

Ser Thr Thr Thr Gly Asn Ser Leu Asn Gln Gly Thr Ala Thr Thr Thr

450 455 460

Tyr Gly Lys Ile Thr Thr Gly Asp Phe Ala Tyr Tyr Arg Lys Asn Trp

465 470 475 480

Leu Pro Gly Ala Cys Ile Lys Gln Gln Lys Phe Ser Lys Asn Ala Ser

485 490 495

Gln Asn Tyr Lys Ile Pro Ala Ser Gly Gly Asp Ala Leu Leu Lys Tyr

500 505 510

Asp Thr His Thr Thr Leu Asn Gly Arg Trp Ser Ser Met Ala Pro Gly

515 520 525

Pro Pro Met Ala Thr Ala Gly Ala Gly Asp Ser Asp Phe Ser Asn Ser

530 535 540

Gln Leu Ile Phe Ala Gly Pro Asn Gln Ser Gly Asn Thr Thr Thr Ser

545 550 555 560

Ser Asn Asn Leu Leu Phe Thr Ser Glu Glu Glu Ile Ala Thr Thr Asn

565 570 575

Pro Arg Asp Thr Asp Met Phe Gly Gln Ile Ala Asp Asn Asn Gln Asn

580 585 590

Ala Thr Thr Ala Pro His Ile Ala Asn Leu Asp Ala Met Gly Ile Val

595 600 605

Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Ile Tyr Tyr Gln Gly Pro Ile

610 615 620

Trp Ala Lys Val Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu

625 630 635 640

Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Phe Ile Lys

645 650 655

Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Asn Thr Thr Phe Ser Ala Ala Arg

660 665 670

Ile Asn Ser Phe Leu Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ala Val Gln

675 680 685

Ile Asp Trp Glu Ile Gln Lys Glu His Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu

690 695 700

Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Gly Thr Gln Asn Ser Met Leu Trp Ala

705 710 715 720

Pro Gly Asn Ala Gly Asn His His Glu Pro Arg Ala Ile Gly Ser Arg

725 730 735

Phe Leu Thr His His Leu

740

<210> 22

<211> 742

<212> PRT

<213> Papio hamadryas

<400> 22

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ser Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Gln Arg Leu Ala Thr Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Val Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Lys Thr Pro Asn Arg Pro Thr Asn Pro Asp Ser Gly Arg

145 150 155 160

Ala Pro Ala Lys Lys Lys Gln Lys Asp Gly Glu Thr Ala Asp Ser Ala

165 170 175

Arg Arg Thr Leu Asp Phe Glu Asp Ser Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro

180 185 190

Glu Gly Ser Ser Ser Gly Glu Met Ser His Asp Ala Glu Met Arg Ala

195 200 205

Ala Pro Gly Gly Asn Ala Val Glu Ala Gly Gln Gly Ala Asp Gly Val

210 215 220

Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Ser Glu Gly

225 230 235 240

Arg Val Thr Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn

245 250 255

Asn His Leu Tyr Leu Arg Ile Gly Thr Thr Ala Asn Ser Asn Thr Tyr

260 265 270

Asn Gly Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His

275 280 285

Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp

290 295 300

Gly Leu Arg Pro Lys Ser Met Arg Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val

305 310 315 320

Lys Glu Val Thr Thr Ser Asn Gly Glu Thr Thr Val Ala Asn Asn Leu

325 330 335

Thr Ser Thr Val Gln Ile Phe Ala Asp Ser Thr Tyr Glu Leu Pro Tyr

340 345 350

Val Met Asp Ala Gly Gln Glu Gly Ser Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp

355 360 365

Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Cys Gly Val Val Thr Gly Glu

370 375 380

Asn Gln Asn Gln Thr Asp Arg Asn Ala Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Ile Ser Tyr Gln

405 410 415

Phe Glu Lys Val Pro Phe His Ser Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Met Met Asn Pro Leu Leu Asp Gln Tyr Leu Trp His Leu Gln

435 440 445

Ser Thr Thr Thr Gly Asn Ser Leu Asn Gln Gly Thr Ala Thr Thr Thr

450 455 460

Tyr Gly Lys Ile Thr Thr Gly Asp Phe Ala Tyr Tyr Arg Lys Asn Trp

465 470 475 480

Leu Pro Gly Ala Cys Ile Lys Gln Gln Lys Phe Ser Lys Asn Ala Ser

485 490 495

Gln Asn Tyr Lys Ile Pro Ala Ser Gly Gly Asp Ala Leu Leu Lys Tyr

500 505 510

Asp Thr His Thr Thr Leu Asn Gly Arg Trp Ser Asn Met Ala Pro Gly

515 520 525

Pro Pro Met Ala Thr Ala Gly Ala Gly Asp Ser Asp Phe Ser Asn Ser

530 535 540

Gln Leu Ile Phe Ala Gly Pro Asn Gln Ser Gly Asn Thr Thr Thr Ser

545 550 555 560

Ser Asn Asn Leu Leu Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Ala Thr Thr Asn

565 570 575

Pro Arg Asp Thr Asp Met Phe Gly Gln Ile Ala Asp Asn Asn Gln Asn

580 585 590

Ala Thr Thr Ala Pro His Ile Ala Asn Leu Asp Ala Met Gly Ile Val

595 600 605

Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Ile Tyr Tyr Gln Gly Pro Ile

610 615 620

Trp Ala Lys Val Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu

625 630 635 640

Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Phe Ile Lys

645 650 655

Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Asn Thr Thr Phe Ser Ala Ala Arg

660 665 670

Ile Asn Ser Phe Leu Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ala Val Gln

675 680 685

Ile Asp Trp Glu Ile Gln Lys Glu His Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu

690 695 700

Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Gly Thr Gln Asn Ser Met Leu Trp Ala

705 710 715 720

Pro Gly Asn Ala Gly Asn Tyr His Glu Pro Arg Ala Ile Gly Ser Arg

725 730 735

Phe Leu Thr His His Leu

740

<210> 23

<211> 739

<212> PRT

<213> Papio hamadryas

<400> 23

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ser Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Lys Gln Leu Glu Gln Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Ile Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Lys Thr Pro Asn Gln Pro Thr Asp Thr Gln Ala Ala Gly

145 150 155 160

Gln Thr Pro Ala Lys Lys Arg Pro Gln Gly Glu Gln Ser Gly Asp Ser

165 170 175

Ala Arg Arg Gln Leu Asp Phe Asp Pro Gln Pro Ala Ala Pro Ile Gly

180 185 190

Gln Pro Pro Ala Ala Pro Ser Pro Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser

195 200 205

Gly Gly Gly Gly Pro Met Ala Asp Asp Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val

210 215 220

Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp

225 230 235 240

Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn

245 250 255

Asn His Ile Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Glu Ser Gly Ala Thr Asn Asp

260 265 270

Asn His Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Ile Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Ile Glu Gly Gly Ser Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ala Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ser Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Ser Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Ile Met Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ala Arg Thr Gln Thr Gly Thr Gly Ser Thr Thr Ser Asn Thr Arg Gln

450 455 460

Leu Gln Phe Tyr Gln Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Asp Gln Ser Arg

465 470 475 480

Asn Trp Leu Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr

485 490 495

Leu Asp Gln Asn Ser Asn Thr Asn Phe Ala Trp Thr Ala Ala Ser Lys

500 505 510

Tyr Asn Leu Asn Gly Arg Lys Ser Leu Val Asn Pro Gly Ile Ala Met

515 520 525

Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Gln His Gly Val

530 535 540

Leu Val Phe Gly Lys Thr Asn Ala Thr Asn Lys Thr Thr Leu Glu Asn

545 550 555 560

Val Leu Val Thr Asp Glu Glu Glu Val Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala

565 570 575

Thr Glu Glu Tyr Gly Thr Val Ser Ser Asn Leu Gln Ser Asn Thr Thr

580 585 590

Asn Pro Thr Thr Glu Thr Val Asn Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met

595 600 605

Val Trp Gln Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys

610 615 620

Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly

625 630 635 640

Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro

645 650 655

Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe Thr Thr Ser Lys Phe Ala Ser

660 665 670

Tyr Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp

675 680 685

Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr

690 695 700

Thr Ser Asn Tyr Ala Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ser Ala Asp Ala

705 710 715 720

Ala Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr

725 730 735

Arg Asn Leu

<210> 24

<211> 739

<212> PRT

<213> Papio hamadryas

<400> 24

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ser Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Lys Gln Leu Glu Gln Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Val Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Lys Thr Pro Asn Gln Pro Thr Asp Thr Gln Ala Ala Gly

145 150 155 160

Gln Thr Pro Ala Lys Lys Arg Pro Gln Gly Glu Gln Ser Gly Asp Ser

165 170 175

Ala Arg Arg Gln Leu Asp Phe Asp Pro Gln Pro Ala Ala Pro Ile Gly

180 185 190

Gln Pro Pro Ala Ala Pro Ser Pro Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser

195 200 205

Gly Gly Gly Gly Pro Met Ala Asp Asp Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val

210 215 220

Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp

225 230 235 240

Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn

245 250 255

Asn His Ile Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Glu Ser Gly Ala Thr Asn Asp

260 265 270

Asn His Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Ile Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Ile Glu Gly Gly Ser Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ala Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ser Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Ser Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Ile Met Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ala Arg Thr Gln Thr Gly Thr Gly Ser Thr Thr Ser Asn Thr Arg Gln

450 455 460

Leu Gln Phe Tyr Gln Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Asp Gln Ser Arg

465 470 475 480

Asn Trp Leu Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr

485 490 495

Leu Asp Gln Asn Ser Asn Thr Asn Phe Ala Trp Thr Ala Ala Ser Lys

500 505 510

Tyr Asn Leu Asn Gly Arg Lys Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met

515 520 525

Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Gln His Arg Val

530 535 540

Leu Val Phe Gly Gln Thr Asn Ala Thr Asn Lys Thr Thr Leu Asp Asn

545 550 555 560

Val Leu Ile Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala

565 570 575

Thr Glu Glu Tyr Gly Thr Val Ser Ser Asn Leu Gln Ala Ser Asn Thr

580 585 590

Asp Pro Thr Thr Glu Thr Val Asn Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met

595 600 605

Val Trp Gln Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Val Lys

610 615 620

Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly

625 630 635 640

Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro

645 650 655

Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe Thr Thr Ser Lys Phe Ala Ser

660 665 670

Tyr Thr Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp

675 680 685

Gly Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr

690 695 700

Thr Ser Asn Tyr Ala Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ser Val Asp Ala

705 710 715 720

Ala Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr

725 730 735

Arg Asn Leu

<210> 25

<211> 739

<212> PRT

<213> Papio hamadryas

<400> 25

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ser Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Lys Gln Leu Glu Gln Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Pro Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Lys Thr Pro Asn Gln Pro Thr Asp Thr Gln Ala Ala Gly

145 150 155 160

Gln Thr Pro Ala Lys Lys Arg Pro Gln Gly Glu Gln Ser Gly Asp Ser

165 170 175

Ala Arg Arg Gln Leu Asp Phe Asp Pro Gln Pro Ala Ala Pro Ile Gly

180 185 190

Gln Pro Pro Ala Ala Pro Ser Pro Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser

195 200 205

Gly Gly Gly Gly Pro Met Ala Asp Asp Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val

210 215 220

Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp

225 230 235 240

Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn

245 250 255

Asn His Ile Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Glu Ser Gly Ala Thr Asn Asp

260 265 270

Asn His Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Ile Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Ile Glu Gly Gly Ser Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ala Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ser Val Gly Arg Pro Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Ser Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Ile Met Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ala Arg Thr Gln Thr Gly Thr Gly Ser Thr Thr Ser Asn Thr Arg Gln

450 455 460

Leu Gln Phe Tyr Gln Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Asp Gln Ser Arg

465 470 475 480

Asn Trp Leu Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr

485 490 495

Leu Asp Gln Asn Ser Asn Thr Asn Phe Ala Trp Thr Ala Ala Ser Lys

500 505 510

Tyr Asn Leu Asn Gly Arg Lys Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met

515 520 525

Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Gln His Gly Val

530 535 540

Leu Val Phe Gly Gln Thr Asn Ala Thr Asn Lys Thr Thr Leu Asp Asn

545 550 555 560

Val Leu Ile Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala

565 570 575

Thr Glu Glu Tyr Gly Thr Val Ser Ser Asn Leu Gln Ala Ser Asn Thr

580 585 590

Asn Pro Thr Thr Glu Thr Val Asn Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met

595 600 605

Val Trp Gln Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys

610 615 620

Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly

625 630 635 640

Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro

645 650 655

Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe Thr Thr Ser Lys Phe Ala Ser

660 665 670

Tyr Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp

675 680 685

Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr

690 695 700

Thr Ser Asn Tyr Ala Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ser Val Asp Ala

705 710 715 720

Ala Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr

725 730 735

Arg Asn Leu

<210> 26

<211> 739

<212> PRT

<213> Papio hamadryas

<400> 26

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ser Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Lys Gln Leu Glu Gln Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Glu Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Lys Thr Pro Asn Gln Pro Thr Asp Thr Gln Ala Ala Gly

145 150 155 160

Gln Thr Pro Ala Lys Lys Arg Pro Gln Gly Glu Gln Ser Gly Asp Ser

165 170 175

Ala Arg Arg Gln Leu Asp Phe Asp Pro Gln Pro Ala Ala Pro Ile Gly

180 185 190

Gln Pro Pro Ala Ala Pro Ser Pro Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser

195 200 205

Gly Gly Gly Gly Pro Met Ala Asp Asp Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val

210 215 220

Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp

225 230 235 240

Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn

245 250 255

Asn His Ile Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Glu Ser Gly Ala Thr Asn Asp

260 265 270

Asn His Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Ile Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Thr Glu Gly Gly Ser Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ala Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ser Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Ser Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Ile Ile Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ala Arg Thr Gln Thr Gly Thr Gly Ser Thr Thr Ser Asn Thr Arg Gln

450 455 460

Leu Gln Phe Tyr Gln Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Asp Gln Ser Arg

465 470 475 480

Asn Trp Leu Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr

485 490 495

Leu Asp Gln Asn Ser Asn Thr Asn Phe Ala Trp Thr Ala Ala Ser Lys

500 505 510

Tyr Asn Leu Asn Gly Arg Lys Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met

515 520 525

Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Gln His Gly Val

530 535 540

Leu Val Phe Gly Gln Thr Asn Ala Thr Asn Lys Thr Thr Leu Asp Asn

545 550 555 560

Val Leu Ile Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala

565 570 575

Thr Glu Glu Tyr Gly Thr Val Ser Ser Asn Leu Gln Ala Ser Asn Thr

580 585 590

Asn Pro Thr Thr Glu Thr Val Asn Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met

595 600 605

Val Trp Gln Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys

610 615 620

Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly

625 630 635 640

Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro

645 650 655

Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe Thr Thr Ser Lys Phe Ala Ser

660 665 670

Tyr Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp

675 680 685

Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr

690 695 700

Thr Ser Asn Tyr Ala Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ser Val Asp Ala

705 710 715 720

Ala Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr

725 730 735

Arg Asn Leu

<210> 27

<211> 739

<212> PRT

<213> Papio hamadryas

<400> 27

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Gly Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ser Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Lys Gln Leu Glu Gln Gly Asp Asn Pro Cys Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Lys Thr Pro Asn Gln Pro Thr Asp Thr Gln Ala Ala Gly

145 150 155 160

Gln Thr Pro Ala Lys Lys Arg Pro Gln Gly Glu Gln Ser Gly Asp Ser

165 170 175

Ala Arg Arg Gln Leu Asp Phe Asp Pro Gln Pro Ala Ala Pro Ile Gly

180 185 190

Gln Pro Pro Ala Ala Pro Ser Pro Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser

195 200 205

Gly Gly Gly Gly Pro Met Ala Asp Asp Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val

210 215 220

Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp

225 230 235 240

Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn

245 250 255

Asn His Ile Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Glu Ser Gly Ala Thr Asn Asp

260 265 270

Asn His Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Ile Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Ile Glu Gly Gly Ser Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ala Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ser Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Ser Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Ile Met Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ala Arg Thr Gln Thr Gly Thr Gly Ser Thr Thr Ser Asn Thr Arg Gln

450 455 460

Leu Gln Phe Tyr Gln Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Asp Gln Ser Arg

465 470 475 480

Asn Trp Leu Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr

485 490 495

Leu Asp Gln Asn Ser Asn Thr Asn Phe Ala Trp Thr Ala Ala Ser Lys

500 505 510

Tyr Asn Leu Asn Gly Arg Lys Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met

515 520 525

Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Gln His Gly Val

530 535 540

Leu Val Phe Gly Gln Thr Asn Ala Thr Asn Lys Thr Thr Leu Asp Asn

545 550 555 560

Val Leu Ile Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala

565 570 575

Thr Glu Glu Tyr Gly Thr Val Ser Ser Asn Leu Gln Ala Ser Asn Thr

580 585 590

Asn Pro Thr Thr Glu Thr Val Asn Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met

595 600 605

Val Trp Gln Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Thr Trp Ala Lys

610 615 620

Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly

625 630 635 640

Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro

645 650 655

Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe Thr Thr Ser Lys Phe Ala Ser

660 665 670

Tyr Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp

675 680 685

Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr

690 695 700

Thr Ser Asn Tyr Ala Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ser Val Asp Ala

705 710 715 720

Ala Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr

725 730 735

Arg Asn Leu

<210> 28

<211> 739

<212> PRT

<213> Papio hamadryas

<400> 28

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ser Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Lys Gln Leu Glu Gln Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Lys Thr Pro Asn Gln Pro Thr Asp Thr Gln Ala Ala Gly

145 150 155 160

Gln Thr Pro Ala Lys Lys Arg Pro Gln Gly Glu Gln Ser Gly Asp Ser

165 170 175

Ala Arg Arg Gln Leu Asp Phe Asp Pro Gln Pro Ala Ala Pro Ile Gly

180 185 190

Gln Pro Pro Ala Ala Pro Ser Pro Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser

195 200 205

Gly Gly Gly Gly Pro Met Ala Asp Asp Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val

210 215 220

Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp

225 230 235 240

Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn

245 250 255

Asn His Ile Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Glu Ser Gly Ala Thr Asn Asp

260 265 270

Asn His Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Ile Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Ile Glu Gly Gly Ser Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ala Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ser Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Gln Phe Ser Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Ser Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Ile Met Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ala Arg Thr Gln Thr Gly Thr Gly Ser Thr Thr Ser Asn Thr Arg Gln

450 455 460

Leu Gln Phe Tyr Gln Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Asp Gln Ser Arg

465 470 475 480

Asn Trp Leu Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr

485 490 495

Leu Asp Gln Asn Ser Asn Thr Asn Phe Ala Trp Thr Ala Ala Ser Lys

500 505 510

Tyr Asn Leu Asn Gly Arg Lys Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met

515 520 525

Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Gln His Gly Val

530 535 540

Leu Val Phe Gly Gln Thr Asn Ala Thr Asn Lys Thr Thr Leu Asp Asn

545 550 555 560

Val Leu Ile Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala

565 570 575

Thr Glu Glu Tyr Gly Thr Val Ser Ser Asn Leu Gln Ala Ser Asn Thr

580 585 590

Asn Pro Thr Thr Glu Thr Val Asn Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met

595 600 605

Val Trp Gln Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys

610 615 620

Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly

625 630 635 640

Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro

645 650 655

Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe Thr Thr Ser Lys Phe Ala Ser

660 665 670

Tyr Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp

675 680 685

Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr

690 695 700

Thr Ser Asn Tyr Ala Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ser Val Asp Ala

705 710 715 720

Ala Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr

725 730 735

Arg Asn Leu

<210> 29

<211> 739

<212> PRT

<213> Papio hamadryas

<400> 29

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ser Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Gly Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Lys Gln Leu Glu Gln Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Lys Thr Pro Asn Gln Pro Thr Asp Thr Gln Ala Ala Gly

145 150 155 160

Gln Thr Pro Ala Lys Lys Arg Pro Gln Gly Glu Gln Ser Gly Asp Ser

165 170 175

Ala Arg Arg Gln Leu Asp Phe Asp Pro Gln Pro Ala Ala Pro Ile Gly

180 185 190

Gln Pro Pro Ala Ala Pro Ser Pro Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser

195 200 205

Gly Gly Gly Gly Pro Met Ala Asp Asp Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val

210 215 220

Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp

225 230 235 240

Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn

245 250 255

Asn His Ile Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Glu Ser Gly Ala Thr Asn Asp

260 265 270

Asn His Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Ile Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Ile Glu Gly Gly Ser Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ala Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ser Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Ser Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Ile Met Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ala Arg Thr Gln Thr Gly Thr Gly Ser Thr Thr Ser Asn Thr Arg Gln

450 455 460

Leu Gln Phe Tyr Gln Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Asp Gln Ser Arg

465 470 475 480

Asn Trp Leu Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr

485 490 495

Leu Asp Gln Asn Ser Asn Thr Asn Phe Ala Trp Thr Ala Ala Ser Lys

500 505 510

Tyr Asn Leu Asn Gly Arg Lys Ser Leu Val Asn Pro Gly Ile Ala Met

515 520 525

Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Gln His Gly Val

530 535 540

Leu Val Phe Gly Lys Thr Asn Ala Thr Asn Lys Thr Thr Leu Glu Asn

545 550 555 560

Val Leu Val Thr Asp Glu Glu Glu Val Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala

565 570 575

Thr Glu Glu Tyr Gly Thr Val Ser Ser Asn Leu Gln Ser Asn Thr Thr

580 585 590

Asn Pro Thr Thr Glu Thr Val Asn Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met

595 600 605

Val Trp Gln Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys

610 615 620

Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly

625 630 635 640

Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro

645 650 655

Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe Thr Thr Ser Lys Phe Ala Ser

660 665 670

Tyr Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp

675 680 685

Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr

690 695 700

Thr Ser Asn Tyr Ala Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ser Val Asp Ala

705 710 715 720

Ala Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Leu Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr

725 730 735

Arg Asn Leu

<210> 30

<211> 739

<212> PRT

<213> Papio hamadryas

<400> 30

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ser Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Lys Gln Leu Glu Gln Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Lys Thr Pro Asn Gln Pro Thr Asp Thr Gln Ala Ala Gly

145 150 155 160

Gln Thr Pro Ala Lys Lys Arg Pro Gln Gly Glu Gln Ser Gly Asp Ser

165 170 175

Ala Arg Arg Gln Leu Asp Phe Asp Pro Gln Pro Ala Ala Pro Ile Gly

180 185 190

Gln Pro Pro Ala Ala Pro Ser Pro Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser

195 200 205

Gly Gly Gly Gly Pro Met Ala Asp Asp Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val

210 215 220

Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp

225 230 235 240

Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn

245 250 255

Asn His Ile Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Glu Ser Gly Ala Thr Asn Asp

260 265 270

Asn His Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Ile Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Ile Glu Gly Gly Ser Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ala Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ser Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Ser Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Ile Met Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ala Arg Thr Gln Thr Gly Thr Gly Ser Thr Thr Ser Asn Thr Arg Gln

450 455 460

Leu Gln Phe Tyr Gln Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Asp Gln Ser Arg

465 470 475 480

Asn Trp Leu Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr

485 490 495

Leu Asp Gln Asn Ser Asn Thr Asn Phe Ala Trp Thr Ala Ala Ser Lys

500 505 510

Tyr Asn Leu Asn Gly Arg Lys Ser Leu Val Asn Pro Gly Ile Ala Met

515 520 525

Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Gln His Gly Val

530 535 540

Leu Val Phe Gly Lys Thr Asn Ala Thr Asn Lys Thr Thr Leu Glu Asn

545 550 555 560

Val Leu Val Thr Asp Glu Glu Glu Val Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala

565 570 575

Thr Glu Glu Tyr Gly Thr Val Ser Ser Asn Leu Gln Ser Asn Thr Thr

580 585 590

Asn Pro Thr Thr Glu Thr Val Asn Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met

595 600 605

Val Trp Gln Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys

610 615 620

Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly

625 630 635 640

Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro

645 650 655

Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe Thr Thr Ser Lys Phe Ala Ser

660 665 670

Tyr Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp

675 680 685

Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr

690 695 700

Thr Ser Asn Tyr Ala Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ser Val Asp Ala

705 710 715 720

Ala Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr

725 730 735

Arg Asn Leu

<210> 31

<211> 739

<212> PRT

<213> Papio hamadryas

<400> 31

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ser Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Lys Gln Leu Glu Gln Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Lys Thr Pro Asn Gln Pro Thr Asp Thr Gln Ala Ala Gly

145 150 155 160

Gln Thr Pro Ala Lys Lys Arg Pro Gln Gly Glu Gln Ser Gly Asp Ser

165 170 175

Ala Arg Arg Gln Leu Asp Phe Asp Pro Gln Pro Ala Ala Pro Ile Gly

180 185 190

Gln Pro Pro Ala Ala Pro Ser Pro Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser

195 200 205

Gly Gly Gly Gly Pro Met Ala Asp Asp Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val

210 215 220

Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp

225 230 235 240

Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn

245 250 255

Asn His Ile Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Glu Ser Gly Ala Thr Asn Asp

260 265 270

Asn His Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Ile Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Ile Glu Gly Gly Ser Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ala Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ser Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Ser Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Ile Met Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ala Arg Thr Gln Thr Gly Thr Gly Ser Thr Thr Ser Asn Thr Arg Gln

450 455 460

Leu Gln Phe Tyr Gln Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Asp Gln Ser Arg

465 470 475 480

Asn Trp Leu Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr

485 490 495

Leu Asp Gln Asp Ser Asn Thr Asn Phe Ala Trp Thr Ala Ala Ser Lys

500 505 510

Tyr Asn Leu Asn Gly Arg Lys Ser Leu Val Asn Pro Gly Ile Ala Met

515 520 525

Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Gln His Gly Val

530 535 540

Leu Val Phe Gly Lys Thr Asn Ala Thr Asn Lys Thr Thr Leu Glu Asn

545 550 555 560

Val Leu Val Thr Asp Glu Glu Glu Val Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala

565 570 575

Thr Glu Glu Tyr Gly Thr Val Ser Ser Asn Leu Gln Ser Asn Thr Thr

580 585 590

Asn Pro Thr Thr Glu Thr Val Asn Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met

595 600 605

Ala Trp Gln Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys

610 615 620

Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly

625 630 635 640

Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro

645 650 655

Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe Thr Thr Ser Lys Phe Ala Ser

660 665 670

Tyr Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp

675 680 685

Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr

690 695 700

Thr Ser Asn Tyr Ala Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ser Val Asp Ala

705 710 715 720

Ala Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr

725 730 735

Arg Asn Leu

<210> 32

<211> 736

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 32

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ala Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Ser Gly Ala Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Thr Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Leu Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Val Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Gln Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Ala Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Asp Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asp

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Thr Phe Ser Tyr Glu

405 410 415

Phe Glu Asn Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Lys Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Ala Leu Lys Phe Ser

450 455 460

Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile Pro

465 470 475 480

Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Ser

565 570 575

Tyr Gly Gln Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Val Gly Gly Phe Gly Met

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Lys Asp Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Arg Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 33

<211> 736

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 33

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ala Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Ser Gly Ala Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Thr Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Leu Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Val Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Gln Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Ala Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Asp Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asp

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Pro Arg Thr Gly Asn Asn Phe Thr Phe Ser Tyr Glu

405 410 415

Phe Glu Asn Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Lys Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser

450 455 460

Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile Pro

465 470 475 480

Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Ser

565 570 575

Tyr Gly Gln Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Met

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Lys Asp Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Ala Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 34

<211> 736

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 34

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ala Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Ser Gly Ala Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Thr Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Leu Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Val Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Gln Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Ala Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Asp Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asp

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Thr Phe Ser Tyr Glu

405 410 415

Phe Glu Asn Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Pro Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Lys Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser

450 455 460

Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile Pro

465 470 475 480

Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Ser

565 570 575

Tyr Gly Gln Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Met

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Lys Asp Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 35

<211> 736

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 35

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ala Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Ser Gly Ala Gln Pro Ala Ile Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Thr Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Leu Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Val Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Gln Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Ile Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Ala Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Ser Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Asp Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asp

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Thr Phe Ser Tyr Glu

405 410 415

Phe Glu Asn Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Lys Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser

450 455 460

Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile Pro

465 470 475 480

Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Ser

565 570 575

Tyr Gly Gln Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Met

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Lys Asp Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 36

<211> 736

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 36

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ala Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Ser Gly Ala Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Thr Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Leu Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Val Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Gln Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Ala Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Asp Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asp

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Thr Phe Ser Tyr Glu

405 410 415

Phe Glu Asn Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Lys Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser

450 455 460

Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile Pro

465 470 475 480

Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Ser

565 570 575

Tyr Gly Gln Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Met

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Lys Asp Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 37

<211> 733

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 37

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ala Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Ser Gly Ala Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Thr Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Leu Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Val Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Arg Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Ala Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Ala Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Asp Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asp

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Thr Phe Ser Tyr Glu

405 410 415

Phe Glu Asn Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Lys Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser

450 455 460

Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile Pro

465 470 475 480

Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Ser

565 570 575

Tyr Gly Gln Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Met

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Lys Asp Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr

725 730

<210> 38

<211> 730

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 38

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Leu Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Asp Ser Pro Asp Ser Thr Ser Gly Ile Gly Lys Lys Gly Gln

145 150 155 160

Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr Gly Asp Ala Glu

165 170 175

Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro Ala Ala Pro Ser

180 185 190

Gly Leu Gly Ser Gly Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly Ala Pro Met Ala

195 200 205

Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp

210 215 220

His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asn Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr

225 230 235 240

Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Gln Ile

245 250 255

Ser Ser Ser Ser Ser Gly Ala Thr Asn Asp Asn His Tyr Phe Gly Tyr

260 265 270

Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe

275 280 285

Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Phe Arg

290 295 300

Pro Lys Arg Leu Arg Phe Lys Leu Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val

305 310 315 320

Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr

325 330 335

Val Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Leu Gly

340 345 350

Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala Asp Val Phe Met

355 360 365

Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly Ser Gln Ser Val

370 375 380

Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu

385 390 395 400

Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr Glu Phe Glu Asp Val Pro

405 410 415

Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn

420 425 430

Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ala Arg Thr Gln Ser Ser

435 440 445

Thr Gly Thr Ser Thr Arg Glu Leu Gln Phe His Gln Ala Gly Pro Ala

450 455 460

Thr Met Ala Glu Gln Ser Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Cys Phe Arg

465 470 475 480

Gln Gln Arg Ile Ser Lys Thr Thr Asp Asn Asn Asn Asn Ser Asn Phe

485 490 495

Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Ser Ser Leu

500 505 510

Thr Asn Pro Gly Val Pro Met Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Ser Val

515 520 525

Phe Phe Pro Ile Asn Gly Val Leu Val Phe Gly Lys Thr Gly Ala Ser

530 535 540

Asn Lys Thr Thr Leu Glu Asn Val Leu Met Thr Asp Glu Glu Glu Ile

545 550 555 560

Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu Tyr Gly Val Val Ser Ser

565 570 575

Asn Ile Gln Ser Gln Asn Ser Asn Pro Thr Thr Gln Thr Val Asn Asn

580 585 590

Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu

595 600 605

Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly Asn Phe His

610 615 620

Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln

625 630 635 640

Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe

645 650 655

Thr Pro Ala Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln

660 665 670

Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg

675 680 685

Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn Tyr Asp Lys Gln Thr Gly

690 695 700

Val Gly Phe Ala Val Asp Thr Gln Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro

705 710 715 720

Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730

<210> 39

<211> 730

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 39

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Asp Ser Pro Asp Ser Thr Ser Gly Ile Gly Lys Lys Gly Gln

145 150 155 160

Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr Gly Asp Ala Glu

165 170 175

Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro Ala Ala Pro Ser

180 185 190

Gly Leu Gly Ser Gly Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly Ala Pro Met Ala

195 200 205

Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp

210 215 220

His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asn Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr

225 230 235 240

Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Gln Ile

245 250 255

Ser Ser Ser Ser Ser Gly Ala Thr Asn Asp Asn His Tyr Phe Gly Tyr

260 265 270

Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe

275 280 285

Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Phe Arg

290 295 300

Pro Lys Arg Leu Arg Phe Lys Leu Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val

305 310 315 320

Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr

325 330 335

Val Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Leu Gly

340 345 350

Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala Asp Val Phe Met

355 360 365

Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly Ser Gln Ser Val

370 375 380

Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu

385 390 395 400

Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr Glu Phe Glu Asp Val Pro

405 410 415

Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn

420 425 430

Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ala Arg Thr Gln Ser Ser

435 440 445

Thr Gly Thr Ser Thr Arg Glu Leu Gln Phe His Gln Ala Gly Pro Ala

450 455 460

Thr Met Ala Glu Gln Ser Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Cys Phe Arg

465 470 475 480

Gln Gln Arg Ile Ser Lys Thr Thr Asp Asn Asn Asn Asn Ser Asn Phe

485 490 495

Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu

500 505 510

Thr Asn Pro Gly Val Pro Met Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Ser Val

515 520 525

Phe Phe Pro Ile Asn Gly Val Leu Val Phe Gly Lys Thr Gly Ala Ser

530 535 540

Asn Lys Thr Thr Leu Glu Asn Val Leu Met Thr Asp Glu Glu Glu Ile

545 550 555 560

Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu Tyr Gly Val Val Ser Ser

565 570 575

Asn Ile Gln Ser Gln Asn Ser Asn Pro Thr Thr Gln Thr Val Asn Asn

580 585 590

Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu

595 600 605

Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly Asn Phe His

610 615 620

Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln

625 630 635 640

Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe

645 650 655

Thr Pro Ala Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln

660 665 670

Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg

675 680 685

Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn Tyr Asp Lys Gln Thr Gly

690 695 700

Val Asp Phe Ala Val Asp Thr Gln Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro

705 710 715 720

Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730

<210> 40

<211> 736

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 40

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Pro Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Phe Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Leu Gly Pro Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Leu Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Val

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Gly Gly Thr Gln Thr Leu Ala Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Lys Asn Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Ala Lys Phe Lys Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Ala Gly Asn Asp Gly Val Asp Tyr Ser Gln Val Leu Ile

545 550 555 560

Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Glu Val Ala Ile Asn Asp Gln Ala Ala Asn Thr Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Ile Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Met His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Leu Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Ser Asp Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 41

<211> 736

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 41

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Gly Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Leu Gly Pro Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Pro Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Ala Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Leu Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Val

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Gly Gly Thr Gln Thr Leu Ala Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Lys Asn Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Ala Lys Phe Lys Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Glu Asp Arg Phe Ser Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Ala Gly Asn Asp Gly Val Asp Tyr Ser Gln Val Leu Ile

545 550 555 560

Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Glu Val Ala Ile Asn Asp Gln Ala Ala Asn Thr Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Ile Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Leu Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Ser Asp Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 42

<211> 736

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 42

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Gly Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Leu Gly Pro Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Leu Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Val

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Gly Gly Thr Gln Ile Leu Ala Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Lys Asn Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Ala Lys Phe Lys Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Ala Gly Asn Asp Gly Met Asp Tyr Ser Gln Val Leu Ile

545 550 555 560

Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Glu Val Ala Ile Asn Asp Gln Ala Ala Asn Thr Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Ile Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Leu Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Ser Asp Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 43

<211> 736

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 43

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Leu Gly Pro Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Gly Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly His Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Leu Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Val

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Gly Gly Thr Gln Thr Leu Ala Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Lys Asp Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Ala Lys Phe Lys Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Ala Gly Asn Asp Gly Val Asp Tyr Ser Gln Val Leu Ile

545 550 555 560

Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Glu Val Ala Val Asn Asp Gln Ala Ala Asn Thr Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Ile Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Leu Thr Leu Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Ser Asp Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 44

<211> 730

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 44

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Asp Ser Pro Asp Ser Thr Ser Gly Ile Gly Lys Lys Gly Gln

145 150 155 160

Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr Gly Asp Ala Glu

165 170 175

Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro Ala Ala Pro Ser

180 185 190

Gly Leu Gly Ser Gly Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly Ala Pro Met Ala

195 200 205

Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Pro Gly Asn Trp

210 215 220

His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asn Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr

225 230 235 240

Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Gln Ile

245 250 255

Ser Ser Ser Ser Ser Gly Ala Thr Asn Asp Asn His Tyr Phe Gly Tyr

260 265 270

Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe

275 280 285

Ser Pro Arg Asp Trp Pro Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Phe Arg

290 295 300

Pro Lys Arg Leu Arg Phe Lys Leu Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val

305 310 315 320

Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr

325 330 335

Val Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Leu Gly

340 345 350

Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala Asp Val Phe Met

355 360 365

Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly Ser Gln Ser Val

370 375 380

Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu

385 390 395 400

Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr Glu Phe Glu Asp Val Pro

405 410 415

Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn

420 425 430

Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Pro Tyr Tyr Leu Ala Arg Thr Gln Ser Ser

435 440 445

Thr Gly Thr Ser Thr Arg Glu Leu Gln Phe His Gln Ala Gly Pro Ala

450 455 460

Thr Met Ala Glu Gln Ser Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Cys Phe Arg

465 470 475 480

Gln Gln Arg Ile Ser Lys Thr Thr Asp Asn Asn Asn Asn Ser Asn Phe

485 490 495

Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu

500 505 510

Thr Asn Pro Gly Val Pro Met Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Ser Val

515 520 525

Phe Phe Pro Ile Asn Gly Val Leu Val Phe Gly Lys Thr Gly Ala Ser

530 535 540

Asn Lys Thr Thr Leu Glu Asn Val Leu Met Thr Asp Glu Glu Glu Ile

545 550 555 560

Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu Tyr Gly Val Val Ser Ser

565 570 575

Asn Ile Gln Ser Gln Asn Ser Asn Pro Ala Thr Gln Thr Val Asn Asn

580 585 590

Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu

595 600 605

Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly Asn Phe His

610 615 620

Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln

625 630 635 640

Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe

645 650 655

Thr Pro Ala Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln

660 665 670

Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg

675 680 685

Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn Tyr Asp Lys Gln Thr Gly

690 695 700

Val Asp Phe Ala Val Asp Thr Gln Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro

705 710 715 720

Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730

<210> 45

<211> 730

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 45

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Met Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Asp Ser Pro Asp Ser Thr Ser Gly Ile Gly Lys Lys Gly Gln

145 150 155 160

Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr Gly Asp Ala Glu

165 170 175

Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro Ala Ala Pro Ser

180 185 190

Gly Leu Gly Ser Gly Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly Ala Pro Met Ala

195 200 205

Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Ser Trp

210 215 220

His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asn Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr

225 230 235 240

Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Gln Ile

245 250 255

Ser Ser Ser Ser Ser Gly Ala Thr Asn Asp Asn His Tyr Phe Gly Tyr

260 265 270

Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe

275 280 285

Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Phe Arg

290 295 300

Pro Lys Arg Leu Arg Phe Lys Leu Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val

305 310 315 320

Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr

325 330 335

Val Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Leu Gly

340 345 350

Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala Asp Val Phe Met

355 360 365

Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly Arg Gln Ser Val

370 375 380

Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu

385 390 395 400

Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr Glu Phe Glu Asp Val Pro

405 410 415

Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn

420 425 430

Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Pro Tyr Tyr Leu Ala Arg Thr Gln Ser Ser

435 440 445

Thr Gly Thr Ser Thr Arg Glu Leu Gln Phe His Gln Ala Gly Pro Ala

450 455 460

Thr Met Ala Glu Gln Ser Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Cys Phe Arg

465 470 475 480

Gln Gln Arg Ile Ser Lys Thr Thr Asp Asn Asn Asn Asn Ser Asn Phe

485 490 495

Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu

500 505 510

Thr Asn Pro Gly Val Pro Met Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Ser Val

515 520 525

Phe Phe Pro Ile Asn Gly Val Leu Val Phe Gly Lys Thr Gly Ala Ser

530 535 540

Asn Lys Thr Thr Leu Glu Asn Val Pro Met Thr Asp Glu Glu Glu Ile

545 550 555 560

Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu Tyr Gly Val Val Ser Ser

565 570 575

Asn Ile Gln Ser Gln Asn Ser Asn Pro Thr Thr Gln Thr Val Asn Asn

580 585 590

Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu

595 600 605

Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly Asn Phe His

610 615 620

Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln

625 630 635 640

Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe

645 650 655

Thr Pro Ala Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln

660 665 670

Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln Lys Glu Asn Asn Lys Arg

675 680 685

Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn Tyr Asp Lys Gln Thr Gly

690 695 700

Val Asp Phe Ala Val Asp Thr Gln Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro

705 710 715 720

Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730

<210> 46

<211> 730

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 46

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Ser Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Asp Ser Pro Asp Ser Thr Ser Gly Ile Gly Lys Lys Gly Gln

145 150 155 160

Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr Gly Asp Ala Glu

165 170 175

Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro Ala Ala Pro Ser

180 185 190

Gly Leu Gly Ser Gly Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly Ala Pro Met Ala

195 200 205

Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp

210 215 220

His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asn Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr

225 230 235 240

Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asp His Leu Tyr Lys Gln Ile

245 250 255

Ser Ser Ser Ser Ser Gly Ala Thr Asn Asp Asn His Tyr Phe Gly Tyr

260 265 270

Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe

275 280 285

Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Phe Arg

290 295 300

Pro Lys Arg Leu Arg Phe Lys Leu Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val

305 310 315 320

Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr

325 330 335

Val Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Leu Gly

340 345 350

Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala Asp Val Phe Met

355 360 365

Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly Ser Gln Ser Val

370 375 380

Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu

385 390 395 400

Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr Glu Phe Glu Asp Val Pro

405 410 415

Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn

420 425 430

Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ala Arg Thr Gln Ser Ser

435 440 445

Thr Gly Thr Ser Thr Arg Glu Leu Gln Phe His Gln Ala Gly Pro Ala

450 455 460

Thr Met Ala Glu Gln Ser Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Cys Phe Arg

465 470 475 480

Gln Gln Arg Ile Ser Lys Thr Thr Asp Asn Asn Asn Asn Ser Asn Phe

485 490 495

Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu

500 505 510

Thr Asn Pro Gly Val Pro Met Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Ser Val

515 520 525

Phe Phe Pro Ile Asn Gly Val Leu Val Phe Gly Lys Thr Gly Ala Ser

530 535 540

Asn Lys Thr Thr Leu Glu Asn Val Leu Met Thr Asp Glu Glu Glu Ile

545 550 555 560

Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu Tyr Gly Val Val Ser Ser

565 570 575

Asn Ile Gln Ser Gln Asn Ser Asn Pro Thr Thr Gln Thr Val Asn Asn

580 585 590

Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp Arg Asn Arg Asp Val Tyr Leu

595 600 605

Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly Asn Phe His

610 615 620

Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln

625 630 635 640

Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe

645 650 655

Thr Pro Ala Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln

660 665 670

Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg

675 680 685

Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn Tyr Asp Lys Gln Thr Gly

690 695 700

Val Asp Phe Ala Val Asp Thr Gln Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro

705 710 715 720

Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730

<210> 47

<211> 730

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 47

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Asp Ser Pro Asp Ser Thr Ser Gly Ile Gly Lys Lys Gly Gln

145 150 155 160

Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr Gly Asp Ala Glu

165 170 175

Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro Ala Ala Pro Ser

180 185 190

Gly Leu Gly Ser Gly Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly Ala Pro Met Ala

195 200 205

Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp

210 215 220

His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asn Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr

225 230 235 240

Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Gln Ile

245 250 255

Ser Ser Ser Ser Ser Gly Ala Thr Asn Asp Asn His Tyr Phe Gly Tyr

260 265 270

Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe

275 280 285

Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Phe Arg

290 295 300

Pro Lys Arg Leu Arg Phe Lys Leu Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val

305 310 315 320

Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr

325 330 335

Val Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Leu Gly

340 345 350

Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala Asp Val Phe Met

355 360 365

Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly Ser Gln Ser Val

370 375 380

Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu

385 390 395 400

Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr Glu Phe Glu Asp Val Pro

405 410 415

Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn

420 425 430

Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Met Ala Arg Thr Gln Ser Ser

435 440 445

Thr Gly Thr Ser Thr Arg Glu Pro Gln Phe His Gln Ala Gly Pro Ala

450 455 460

Thr Met Ala Glu Gln Ser Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Cys Phe Arg

465 470 475 480

Gln Gln Arg Ile Ser Lys Thr Thr Asp Asn Asn Asn Asn Ser Asn Phe

485 490 495

Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu

500 505 510

Thr Asn Pro Gly Val Pro Met Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Ser Val

515 520 525

Phe Phe Pro Ile Asn Gly Val Leu Val Phe Gly Lys Thr Gly Ala Ser

530 535 540

Asn Lys Thr Thr Leu Glu Asn Val Leu Met Thr Asp Glu Glu Glu Ile

545 550 555 560

Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu Tyr Gly Val Val Ser Ser

565 570 575

Asn Ile Gln Ser Gln Asn Ser Asn Pro Thr Thr Gln Thr Val Asn Asn

580 585 590

Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu

595 600 605

Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly Asp Phe His

610 615 620

Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln

625 630 635 640

Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe

645 650 655

Thr Pro Ala Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln

660 665 670

Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg

675 680 685

Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn Tyr Asp Lys Gln Thr Gly

690 695 700

Val Asp Phe Ala Val Asp Thr Gln Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro

705 710 715 720

Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730

<210> 48

<211> 730

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 48

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Asp Ser Pro Asp Ser Thr Ser Gly Ile Gly Lys Lys Gly Gln

145 150 155 160

Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr Gly Asp Ala Glu

165 170 175

Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro Ala Ala Pro Ser

180 185 190

Gly Leu Gly Ser Gly Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly Ala Pro Met Ala

195 200 205

Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp

210 215 220

His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asn Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr

225 230 235 240

Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Gln Ile

245 250 255

Ser Ser Gly Ser Ser Gly Ala Thr Asn Asp Asn His Tyr Phe Gly Tyr

260 265 270

Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe

275 280 285

Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Phe Arg

290 295 300

Pro Lys Arg Leu Arg Phe Lys Leu Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val

305 310 315 320

Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr

325 330 335

Val Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Leu Gly

340 345 350

Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala Asp Val Phe Met

355 360 365

Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly Ser Gln Ser Val

370 375 380

Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Val Leu

385 390 395 400

Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr Glu Phe Glu Asp Val Pro

405 410 415

Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn

420 425 430

Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ala Arg Thr Gln Ser Ser

435 440 445

Thr Gly Thr Ser Thr Arg Glu Leu Gln Phe His Gln Ala Gly Pro Ala

450 455 460

Thr Met Ala Glu Gln Ser Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Cys Phe Arg

465 470 475 480

Gln Gln Arg Ile Ser Lys Thr Ser Asp Asn Asn Asn Asn Ser Asn Phe

485 490 495

Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu

500 505 510

Thr Asn Pro Gly Val Pro Met Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Ser Val

515 520 525

Phe Phe Pro Ile Asn Gly Val Leu Val Phe Gly Lys Thr Gly Ala Ser

530 535 540

Asn Lys Thr Thr Leu Glu Asn Val Leu Met Thr Asp Glu Glu Glu Ile

545 550 555 560

Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu Tyr Gly Val Val Ser Ser

565 570 575

Asn Ile Gln Ser Gln Asn Ser Asn Pro Thr Thr Gln Thr Val Asn Asn

580 585 590

Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu

595 600 605

Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly Asn Phe His

610 615 620

Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln

625 630 635 640

Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe

645 650 655

Thr Pro Ala Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln

660 665 670

Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg

675 680 685

Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn Tyr Asp Lys Gln Thr Gly

690 695 700

Val Asp Phe Ala Val Asp Thr Gln Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro

705 710 715 720

Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730

<210> 49

<211> 730

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 49

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Arg Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Glu Arg

130 135 140

Pro Val Asp Ser Pro Asp Ser Thr Ser Gly Ile Gly Lys Lys Gly Gln

145 150 155 160

Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr Gly Asp Ala Glu

165 170 175

Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro Ala Ala Pro Ser

180 185 190

Gly Leu Gly Ser Gly Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly Ala Pro Met Ala

195 200 205

Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp

210 215 220

His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asn Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr

225 230 235 240

Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asp Asn His Leu Tyr Lys Gln Ile

245 250 255

Ser Ser Ser Ser Ser Gly Ala Thr Asn Asp Asn His Tyr Phe Gly Tyr

260 265 270

Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe

275 280 285

Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Phe Arg

290 295 300

Pro Lys Arg Leu Arg Phe Lys Leu Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val

305 310 315 320

Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr

325 330 335

Val Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Leu Gly

340 345 350

Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala Asp Val Phe Met

355 360 365

Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly Ser Gln Ser Val

370 375 380

Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu

385 390 395 400

Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr Glu Phe Glu Asp Val Pro

405 410 415

Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn

420 425 430

Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ala Arg Thr Gln Ser Ser

435 440 445

Thr Gly Thr Ser Thr Arg Glu Leu Gln Phe His Gln Ala Gly Pro Ala

450 455 460

Thr Met Ala Glu Gln Ser Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Cys Phe Arg

465 470 475 480

Gln Gln Arg Ile Ser Lys Thr Thr Asp Asn Asn Asn Asn Ser Asn Phe

485 490 495

Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu

500 505 510

Thr Asn Pro Gly Val Pro Met Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Ser Val

515 520 525

Phe Phe Pro Ile Asn Gly Val Leu Val Leu Gly Lys Thr Gly Ala Ser

530 535 540

Asn Lys Thr Thr Leu Glu Asn Val Leu Met Thr Asp Glu Glu Glu Ile

545 550 555 560

Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu Tyr Gly Val Val Ser Ser

565 570 575

Asn Ile Gln Ser Gln Asn Ser Asn Pro Thr Thr Gln Thr Val Asn Asn

580 585 590

Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu

595 600 605

Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly Asn Phe His

610 615 620

Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln

625 630 635 640

Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe

645 650 655

Thr Pro Ala Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln

660 665 670

Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg

675 680 685

Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn Tyr Asp Lys Gln Thr Gly

690 695 700

Val Asp Phe Ala Val Asp Thr Gln Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro

705 710 715 720

Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730

<210> 50

<211> 730

<212> PRT

<213> Macaca fascicularis

<400> 50

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Arg Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Asp Ser Pro Asp Ser Thr Ser Gly Ile Gly Lys Lys Gly Gln

145 150 155 160

Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr Gly Asp Ala Glu

165 170 175

Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro Ala Ala Pro Ser

180 185 190

Gly Leu Gly Ser Gly Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly Ala Pro Met Ala

195 200 205

Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp

210 215 220

His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asn Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr

225 230 235 240

Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Gln Ile

245 250 255

Ser Ser Ser Ser Ser Gly Ala Thr Asn Asp Asn His Tyr Phe Gly Tyr

260 265 270

Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe

275 280 285

Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Phe Arg

290 295 300

Pro Lys Arg Leu Arg Phe Lys Leu Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val

305 310 315 320

Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr

325 330 335

Val Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Leu Gly

340 345 350

Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala Asp Val Phe Met

355 360 365

Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly Ser Gln Ser Val

370 375 380

Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Arg Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu

385 390 395 400

Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr Glu Phe Glu Asp Val Pro

405 410 415

Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn

420 425 430

Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ala Arg Thr Gln Ser Ser

435 440 445

Thr Gly Thr Ser Thr Arg Glu Leu Gln Phe His Gln Ala Gly Pro Ala

450 455 460

Thr Met Ala Glu Gln Ser Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Cys Phe Arg

465 470 475 480

Gln Gln Arg Ile Ser Lys Thr Thr Asp Asn Asn Asn Asn Ser Asn Phe

485 490 495

Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu

500 505 510

Thr Asn Pro Gly Val Pro Met Ala Thr His Arg Asp Asp Glu Ser Val

515 520 525

Phe Phe Pro Ile Asn Gly Val Leu Val Phe Gly Lys Thr Gly Ala Ser

530 535 540

Asn Lys Thr Thr Leu Glu Asn Val Leu Met Thr Asp Glu Glu Glu Ile

545 550 555 560

Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu Tyr Gly Val Val Ser Ser

565 570 575

Asn Ile Gln Ser Gln Asn Ser Asn Pro Thr Thr Gln Thr Val Asn Asn

580 585 590

Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu

595 600 605

Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly Asn Phe His

610 615 620

Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln

625 630 635 640

Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr Phe

645 650 655

Thr Pro Ala Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln

660 665 670

Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg

675 680 685

Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn Tyr Asp Lys Gln Thr Gly

690 695 700

Val Asp Phe Ala Val Asp Thr Gln Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro

705 710 715 720

Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730

<210> 51

<211> 736

<212> PRT

<213> Callithrix jacchus

<400> 51

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Thr Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Arg Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Leu Gly Pro Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Pro Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Pro Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala Arg Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Leu Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asp Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Val

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Gly Gly Thr Gln Thr Leu Ala Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Asn Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Ala Lys Phe Lys Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Ala Gly Asn Asp Gly Val Asp Tyr Ser Gln Val Leu Ile

545 550 555 560

Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Ala Val Ala Ile Asn Asn Gln Ala Ala Asn Thr Leu Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Ile Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Leu Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 52

<211> 736

<212> PRT

<213> Callithrix jacchus

<400> 52

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Asn Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Arg Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Leu Gly Pro Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Ser

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Leu Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Val

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Gly Gly Thr Gln Thr Leu Ala Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Asn Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Ala Lys Phe Lys Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Ala Gly Asn Asp Gly Val Asp Tyr Ser Gln Val Leu Ile

545 550 555 560

Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Ala Val Ala Ile Asn Asn Gln Ala Ala Asn Thr Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Ile Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Leu Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 53

<211> 716

<212> PRT

<213> Sus scrofa

<400> 53

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Glu Ile Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Lys Glu Phe Leu Gly Leu Glu Pro Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Arg Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Arg Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Pro Ala Lys Thr Ala Ala Lys Gly Glu Arg Ile

130 135 140

Asp Asp His Tyr Pro Lys Lys Lys Lys Ala Arg Val Glu Glu Thr Glu

145 150 155 160

Ala Gly Thr Ser Gly Gly Gln Gln Leu Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala

165 170 175

Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr Met Ser Ala Gly Gly Gly Ser Pro Leu

180 185 190

Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp

195 200 205

Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile Thr Lys Ser

210 215 220

Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Ser Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Glu

225 230 235 240

Ile His Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Ala Asn Ala Tyr Phe Gly

245 250 255

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His

260 265 270

Trp Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Val Asn Asn Tyr Trp Gly Phe

275 280 285

Arg Pro Arg Ser Leu Lys Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

290 295 300

Val Thr Val Gln Asp Ala Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser

305 310 315 320

Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile

325 330 335

Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys Leu Pro Ala Phe Pro Pro Gln Val Phe

340 345 350

Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Ala Thr Leu Asn Arg Asn Asn Thr Asp

355 360 365

Asp Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser

370 375 380

Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr Ser Phe Glu

385 390 395 400

Glu Val Pro Phe His Cys Ser Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys

405 410 415

Leu Ala Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Arg Phe Val Ser Thr

420 425 430

Asp Thr Ser Gly Asn Ile Gln Phe Gln Lys Asn Leu Lys Ala Arg Tyr

435 440 445

Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp Phe Pro Gly Pro Met Cys Arg Thr Gln

450 455 460

Gly Trp Tyr Thr Gly Ser Gly Thr Tyr Asn Arg Ser Gly Val Thr Asn

465 470 475 480

Phe Ala Thr Ser Asn Arg Met Asp Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Val

485 490 495

Asn Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr Asn Thr Leu Gln Asp Ser Asn Lys

500 505 510

Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Ile Phe Asn Ser Gln Asn Ala Glu Pro

515 520 525

Gly Thr Thr Ser Leu Tyr Gln Glu Asn Asn Leu Leu Ile Thr Ser Glu

530 535 540

Ser Glu Thr Gln Pro Val Asn Arg Val Ala Tyr Asp Thr Gly Gly Gln

545 550 555 560

Met Ala Thr Asn Ala Gln Ser Thr Asn Leu Ala Pro Thr Val Gly Thr

565 570 575

Tyr Asn His Gln Glu Met Leu Pro Gly Ser Val Trp Met Asp Arg Asp

580 585 590

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala

595 600 605

His Phe His Pro Ser Pro Ala Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

610 615 620

Pro Pro Met Met Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ser Asn Val Thr

625 630 635 640

Ala Phe Ser Glu Ile Pro Val Lys Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr

645 650 655

Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asp Ser

660 665 670

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asn Pro

675 680 685

Glu Phe Val Asp Phe Ala Pro Asp Thr Ser Gly Glu Tyr Arg Thr Thr

690 695 700

Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710 715

<210> 54

<211> 716

<212> PRT

<213> Sus scrofa

<400> 54

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Glu Ile Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Lys Glu Phe Leu Gly Leu Glu Pro Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Arg Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Arg Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ala Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Pro Ala Lys Thr Ala Ala Lys Gly Glu Arg Ile

130 135 140

Asp Asp His Tyr Pro Lys Lys Lys Lys Ala Arg Val Glu Glu Thr Glu

145 150 155 160

Ala Gly Thr Ser Gly Gly Gln Gln Leu Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala

165 170 175

Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr Met Ser Ala Gly Gly Gly Ser Pro Leu

180 185 190

Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp

195 200 205

Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile Thr Lys Ser

210 215 220

Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Ser Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Glu

225 230 235 240

Ile His Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Ala Asn Ala Tyr Phe Gly

245 250 255

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His

260 265 270

Trp Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Val Asn Asn Tyr Trp Gly Phe

275 280 285

Arg Pro Arg Ser Leu Lys Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

290 295 300

Val Thr Val Gln Asp Ala Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser

305 310 315 320

Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile

325 330 335

Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys Leu Pro Ala Phe Pro Pro Gln Val Phe

340 345 350

Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Ala Thr Leu Asn Arg Asn Asn Thr Asp

355 360 365

Asp Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser

370 375 380

Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr Ser Phe Glu

385 390 395 400

Glu Val Pro Phe His Cys Ser Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys

405 410 415

Leu Ala Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Arg Phe Val Gly Thr

420 425 430

Asp Thr Ser Gly Asn Ile Gln Phe Gln Lys Asn Leu Lys Ala Arg Tyr

435 440 445

Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp Phe Pro Gly Pro Met Cys Arg Thr Gln

450 455 460

Gly Trp Tyr Thr Gly Ser Gly Thr Tyr Asn Arg Ser Gly Val Thr Asn

465 470 475 480

Phe Ala Thr Ser Asn Arg Met Asp Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Val

485 490 495

Asn Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr Asn Thr Leu Gln Asp Ser Asn Lys

500 505 510

Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Ile Phe Asn Ser Gln Asn Ala Glu Pro

515 520 525

Gly Thr Thr Ser Leu Tyr Gln Glu Asn Asn Leu Leu Ile Thr Ser Glu

530 535 540

Ser Glu Thr Gln Pro Val Asn Arg Val Ala Tyr Asp Thr Gly Gly Gln

545 550 555 560

Met Ala Thr Asn Ala Gln Ser Thr Asn Leu Ala Pro Thr Val Gly Thr

565 570 575

Tyr Asn His Gln Glu Met Leu Pro Gly Ser Val Trp Met Asp Arg Asp

580 585 590

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala

595 600 605

His Phe His Pro Ser Pro Ala Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

610 615 620

Pro Pro Met Met Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ser Asn Val Thr

625 630 635 640

Ala Phe Ser Glu Ile Pro Val Lys Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr

645 650 655

Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asn Ser

660 665 670

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asn Pro

675 680 685

Glu Phe Val Asp Phe Ala Pro Asp Thr Ser Gly Glu Tyr Arg Thr Thr

690 695 700

Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710 715

<210> 55

<211> 716

<212> PRT

<213> Sus scrofa

<400> 55

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Phe Glu Glu Ile Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Lys Glu Phe Leu Gly Leu Glu Pro Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Arg Gly Glu Pro Ala

50 55 60

Asn Arg Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Pro Ala Lys Thr Ala Ala Lys Gly Glu Arg Ile

130 135 140

Asp Asp His Tyr Pro Lys Lys Lys Lys Ala Arg Val Glu Glu Thr Glu

145 150 155 160

Ala Gly Thr Ser Gly Gly Gln Gln Leu Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala

165 170 175

Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr Met Ser Ala Gly Gly Gly Ser Pro Leu

180 185 190

Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp

195 200 205

Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile Thr Lys Ser

210 215 220

Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Ser Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Glu

225 230 235 240

Ile His Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Ala Asn Ala Tyr Phe Gly

245 250 255

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His

260 265 270

Trp Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Val Asn Asn Tyr Trp Gly Phe

275 280 285

Arg Pro Arg Ser Leu Lys Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

290 295 300

Val Thr Val Gln Asp Ala Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser

305 310 315 320

Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile

325 330 335

Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys Leu Pro Ala Phe Pro Pro Gln Val Phe

340 345 350

Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Ala Thr Leu Asn Arg Asn Asn Thr Asp

355 360 365

Asp Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser

370 375 380

Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr Ser Phe Gly

385 390 395 400

Glu Val Pro Leu His Cys Ser Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys

405 410 415

Leu Ala Asn Pro Leu Val Asp Gln His Leu Tyr Arg Phe Val Ser Thr

420 425 430

Asp Thr Ser Gly Asn Ile Gln Phe Gln Lys Asn Leu Lys Ala Arg Tyr

435 440 445

Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp Phe Pro Gly Pro Met Cys Arg Thr Gln

450 455 460

Gly Trp Tyr Thr Gly Ser Gly Thr Tyr Asn Arg Pro Gly Val Thr Asn

465 470 475 480

Phe Ala Thr Ser Asn Arg Met Asp Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Val

485 490 495

Asn Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr Asn Thr Leu Gln Asp Ser Asn Lys

500 505 510

Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Ile Phe Asn Ser Gln Asn Ala Glu Pro

515 520 525

Gly Thr Thr Ser Leu Tyr Gln Glu Asn Asn Leu Leu Ile Thr Ser Glu

530 535 540

Ser Glu Thr Gln Pro Val Asn Arg Val Ala Tyr Asp Thr Gly Gly Gln

545 550 555 560

Met Ala Thr Asn Ala Gln Ser Thr Asn Leu Ala Pro Thr Val Gly Thr

565 570 575

Tyr Asn His Gln Glu Met Leu Pro Gly Ser Val Trp Met Asp Arg Asp

580 585 590

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala

595 600 605

His Phe His Pro Ser Pro Ala Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

610 615 620

Pro Pro Met Met Leu Thr Lys Asn Thr Pro Val Pro Ser Asn Val Thr

625 630 635 640

Ala Phe Ser Glu Ile Pro Val Lys Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr

645 650 655

Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asn Ser

660 665 670

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asn Pro

675 680 685

Glu Phe Val Asp Phe Ala Pro Asp Thr Ser Gly Glu Tyr Arg Thr Thr

690 695 700

Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710 715

<210> 56

<211> 716

<212> PRT

<213> Sus scrofa

<400> 56

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Glu Ile Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Lys Glu Phe Leu Gly Leu Glu Pro Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Arg Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Arg Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Pro Ala Lys Thr Ala Ala Lys Gly Glu Arg Ile

130 135 140

Asp Asp His Tyr Pro Lys Lys Lys Lys Ala Arg Val Glu Glu Thr Glu

145 150 155 160

Ala Gly Thr Ser Gly Gly Gln Gln Leu Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala

165 170 175

Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr Met Ser Ala Gly Gly Gly Ser Pro Leu

180 185 190

Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp

195 200 205

Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile Thr Lys Ser

210 215 220

Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Ser Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Glu

225 230 235 240

Ile His Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Ala Asn Ala Tyr Phe Gly

245 250 255

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His

260 265 270

Trp Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Val Asn Asn Tyr Trp Gly Phe

275 280 285

Arg Pro Arg Ser Leu Lys Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

290 295 300

Val Thr Val Gln Asp Ala Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser

305 310 315 320

Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile

325 330 335

Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys Leu Pro Ala Phe Pro Pro Gln Val Phe

340 345 350

Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Ala Thr Leu Asn Arg Asn Asn Thr Asp

355 360 365

Asp Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser

370 375 380

Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr Ser Phe Glu

385 390 395 400

Glu Val Pro Phe His Cys Ser Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys

405 410 415

Leu Ala Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Arg Phe Val Ser Thr

420 425 430

Asp Thr Ser Gly Asn Ile Gln Phe Gln Lys Asn Leu Lys Ala Arg Tyr

435 440 445

Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp Phe Pro Gly Pro Met Cys Arg Thr Gln

450 455 460

Gly Trp Tyr Thr Gly Ser Gly Thr Tyr Asn Arg Ser Gly Val Thr Asn

465 470 475 480

Phe Ala Thr Ser Asn Arg Met Asp Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Val

485 490 495

Asn Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr Asn Thr Leu Gln Asp Ser Asn Lys

500 505 510

Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Ile Phe Asn Ser Gln Asn Ala Glu Pro

515 520 525

Gly Thr Thr Ser Leu Tyr Gln Glu Asn Asn Leu Leu Ile Thr Ser Glu

530 535 540

Ser Glu Thr Gln Pro Val Asn Arg Val Ala Tyr Asp Thr Gly Gly Gln

545 550 555 560

Met Ala Thr Asn Ala Gln Ser Thr Asn Leu Ala Pro Thr Val Gly Thr

565 570 575

Tyr Asn His Gln Glu Met Leu Pro Gly Ser Val Trp Met Asp Arg Asp

580 585 590

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala

595 600 605

His Phe His Pro Ser Pro Ala Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

610 615 620

Pro Pro Met Met Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ser Asn Val Thr

625 630 635 640

Ala Phe Ser Glu Ile Pro Val Lys Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr

645 650 655

Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asn Ser

660 665 670

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asn Pro

675 680 685

Glu Phe Val Asp Phe Ala Pro Asp Thr Ser Gly Glu Tyr Arg Thr Thr

690 695 700

Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710 715

<210> 57

<211> 716

<212> PRT

<213> Sus scrofa

<400> 57

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Glu Ile Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Lys Glu Phe Leu Gly Leu Glu Pro Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Arg Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Arg Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Gly Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asp Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Pro Ala Lys Thr Ala Ala Lys Gly Glu Arg Ile

130 135 140

Asp Asp His Tyr Pro Lys Lys Lys Lys Ala Arg Val Glu Glu Thr Glu

145 150 155 160

Ala Gly Thr Gly Gly Gly Gln Gln Leu Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala

165 170 175

Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr Met Ser Ala Gly Gly Gly Ser Pro Leu

180 185 190

Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp

195 200 205

Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile Thr Lys Ser

210 215 220

Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Ser Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Glu

225 230 235 240

Ile His Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Ala Asn Ala Tyr Phe Gly

245 250 255

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His

260 265 270

Trp Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Val Asn Asn Tyr Trp Gly Phe

275 280 285

Arg Pro Arg Ser Leu Lys Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

290 295 300

Val Thr Val Gln Asp Ala Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser

305 310 315 320

Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile

325 330 335

Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys Leu Pro Ala Phe Pro Pro Gln Val Phe

340 345 350

Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Ala Thr Leu Asn Arg Asn Asn Thr Asp

355 360 365

Asp Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser

370 375 380

Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Leu Glu Phe Thr Tyr Ser Phe Glu

385 390 395 400

Glu Val Pro Phe His Cys Ser Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys

405 410 415

Leu Ala Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Arg Phe Val Ser Thr

420 425 430

Asp Thr Ser Gly Asn Ile Gln Phe Gln Lys Asn Leu Lys Ala Arg Tyr

435 440 445

Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp Phe Pro Gly Pro Met Cys Arg Thr Gln

450 455 460

Gly Trp Tyr Thr Gly Ser Gly Thr Tyr Asn Arg Ser Gly Val Thr Asn

465 470 475 480

Phe Ala Thr Ser Asn Arg Met Asp Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Val

485 490 495

Asn Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr Asn Thr Leu Gln Asp Ser Asn Lys

500 505 510

Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Ile Phe Asn Ser Gln Asn Ala Glu Pro

515 520 525

Gly Thr Thr Ser Leu Tyr Gln Glu Asn Asn Leu Leu Ile Thr Ser Glu

530 535 540

Ser Glu Thr Gln Pro Val Asn Arg Val Ala Tyr Asp Thr Gly Gly Gln

545 550 555 560

Met Ala Thr Asn Ala Gln Ser Thr Asn Leu Ala Pro Thr Val Gly Thr

565 570 575

Tyr Asn His Gln Glu Met Leu Pro Gly Ser Val Trp Met Asp Arg Asp

580 585 590

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala

595 600 605

His Phe His Pro Ser Pro Ala Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

610 615 620

Pro Pro Met Met Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ser Asn Val Thr

625 630 635 640

Ala Phe Ser Glu Ile Pro Val Lys Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr

645 650 655

Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asn Ser

660 665 670

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asn Pro

675 680 685

Glu Phe Val Asp Phe Ala Pro Asp Thr Ser Gly Glu Tyr Arg Thr Thr

690 695 700

Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710 715

<210> 58

<211> 716

<212> PRT

<213> Sus scrofa

<400> 58

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Glu Ile Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Lys Glu Phe Leu Gly Leu Lys Pro Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Gly Arg Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Arg Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Pro Ala Lys Thr Ala Ala Lys Gly Glu Arg Ile

130 135 140

Asp Asp His Tyr Pro Lys Lys Lys Lys Ala Arg Val Glu Glu Thr Glu

145 150 155 160

Ala Gly Thr Ser Gly Gly Gln Gln Leu Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala

165 170 175

Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr Met Ser Ala Gly Gly Gly Ser Pro Leu

180 185 190

Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp

195 200 205

Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile Thr Lys Ser

210 215 220

Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Ser Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Glu

225 230 235 240

Ile His Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Ala Asn Ala Tyr Phe Gly

245 250 255

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His

260 265 270

Trp Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Val Asn Asn Tyr Trp Gly Phe

275 280 285

Arg Pro Arg Ser Leu Lys Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

290 295 300

Val Thr Val Gln Asp Ala Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser

305 310 315 320

Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile

325 330 335

Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys Leu Pro Ala Phe Pro Pro Gln Val Phe

340 345 350

Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Ala Thr Leu Asn Arg Asn Asn Thr Asp

355 360 365

Asp Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser

370 375 380

Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr Ser Phe Glu

385 390 395 400

Glu Val Pro Phe His Cys Ser Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys

405 410 415

Leu Ala Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Arg Phe Val Ser Thr

420 425 430

Asp Thr Ser Gly Asn Ile Gln Phe Gln Lys Asn Leu Lys Ala Arg Tyr

435 440 445

Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp Phe Pro Gly Pro Met Cys Arg Thr Gln

450 455 460

Gly Trp Tyr Thr Gly Ser Gly Thr Tyr Asn Arg Ser Gly Val Thr Asn

465 470 475 480

Phe Ala Thr Ser Asn Arg Met Asp Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Ala

485 490 495

Asn Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr Asn Thr Leu Gln Asp Ser Asn Lys

500 505 510

Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Ile Phe Asn Ser Gln Asn Ala Glu Pro

515 520 525

Gly Thr Thr Ser Leu Tyr Gln Glu Asn Asn Leu Leu Ile Thr Ser Glu

530 535 540

Ser Glu Thr Gln Pro Val Asn Arg Val Ala Tyr Asp Thr Gly Gly Gln

545 550 555 560

Met Ala Thr Asn Ala Gln Ser Thr Asn Leu Ala Pro Thr Val Gly Thr

565 570 575

Tyr Asn His Gln Glu Met Leu Pro Gly Ser Val Trp Met Asp Arg Asp

580 585 590

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala

595 600 605

His Phe His Pro Ser Pro Ala Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

610 615 620

Pro Pro Met Met Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ser Asn Val Thr

625 630 635 640

Ala Phe Ser Glu Ile Pro Val Lys Ser Leu Ile Thr Gln Tyr Ser Thr

645 650 655

Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asn Ser

660 665 670

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asn Pro

675 680 685

Glu Phe Val Asp Phe Ala Pro Asp Thr Ser Gly Glu Tyr Arg Thr Thr

690 695 700

Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710 715

<210> 59

<211> 716

<212> PRT

<213> Sus scrofa

<400> 59

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Glu Ile Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Lys Glu Phe Leu Gly Leu Glu Pro Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Arg Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Arg Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Pro Ala Lys Thr Ala Ala Lys Gly Glu Arg Ile

130 135 140

Asp Asp His Tyr Pro Lys Lys Lys Lys Ala Arg Val Glu Glu Thr Glu

145 150 155 160

Ala Gly Thr Ser Gly Gly Gln Gln Leu Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala

165 170 175

Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr Met Ser Ala Gly Gly Gly Ser Pro Leu

180 185 190

Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp

195 200 205

Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile Thr Lys Ser

210 215 220

Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Ser Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Glu

225 230 235 240

Ile His Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Ala Asn Ala Tyr Phe Gly

245 250 255

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His

260 265 270

Trp Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Val Asn Asn Tyr Trp Gly Phe

275 280 285

Arg Pro Arg Ser Leu Lys Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

290 295 300

Val Thr Val Gln Asp Ala Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Ala Ser

305 310 315 320

Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile

325 330 335

Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys Leu Pro Ala Phe Pro Pro Gln Val Phe

340 345 350

Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Ala Thr Leu Asn Arg Asn Asn Thr Asp

355 360 365

Asp Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser

370 375 380

Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr Ser Phe Glu

385 390 395 400

Glu Val Pro Phe His Cys Ser Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys

405 410 415

Leu Ala Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Arg Phe Val Ser Thr

420 425 430

Asp Thr Ser Gly Asn Ile Gln Phe Gln Lys Asn Leu Lys Ala Arg Tyr

435 440 445

Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp Phe Pro Gly Pro Met Cys Arg Thr Gln

450 455 460

Gly Trp Tyr Thr Gly Ser Gly Thr Tyr Asn Arg Ser Gly Val Thr Asn

465 470 475 480

Phe Ala Thr Ser Asn Arg Met Asp Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Val

485 490 495

Asn Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr Asn Thr Leu Gln Asp Ser Asn Lys

500 505 510

Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Ile Phe Asn Ser Gln Asn Ala Glu Pro

515 520 525

Gly Thr Thr Ser Leu Tyr Gln Glu Asn Asn Leu Leu Ile Thr Ser Glu

530 535 540

Ser Glu Thr Gln Pro Val Asn Arg Val Ala Tyr Asp Thr Gly Gly Gln

545 550 555 560

Met Ala Thr Asn Ala Gln Ser Thr Asn Leu Ala Pro Thr Val Gly Thr

565 570 575

Tyr Asn His Gln Glu Met Leu Pro Gly Ser Val Trp Met Asp Arg Asp

580 585 590

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala

595 600 605

His Phe His Pro Ser Pro Ala Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

610 615 620

Pro Pro Met Met Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ser Asn Val Thr

625 630 635 640

Ala Phe Ser Glu Ile Pro Val Lys Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr

645 650 655

Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asn Ser

660 665 670

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asn Pro

675 680 685

Glu Phe Val Asp Phe Ala Pro Asp Thr Ser Gly Glu Tyr Arg Thr Thr

690 695 700

Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710 715

<210> 60

<211> 716

<212> PRT

<213> Sus scrofa

<400> 60

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Glu Ile Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Lys Glu Phe Leu Gly Leu Glu Pro Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Arg Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Arg Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asp Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Pro Ala Lys Thr Ala Ala Lys Gly Glu Arg Ile

130 135 140

Asp Asp His Tyr Pro Lys Lys Lys Lys Ala Arg Val Glu Glu Thr Glu

145 150 155 160

Ala Gly Thr Ser Gly Gly Gln Gln Leu Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala

165 170 175

Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr Met Ser Ala Gly Gly Gly Ser Pro Leu

180 185 190

Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp

195 200 205

Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile Thr Lys Ser

210 215 220

Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Ser Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Glu

225 230 235 240

Ile His Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Ala Asn Ala Tyr Phe Gly

245 250 255

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His

260 265 270

Trp Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Val Asn Asn Tyr Trp Gly Phe

275 280 285

Arg Pro Arg Ser Leu Lys Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

290 295 300

Val Thr Val Gln Asp Ala Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser

305 310 315 320

Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile

325 330 335

Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys Leu Pro Ala Phe Pro Pro Gln Val Phe

340 345 350

Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Ala Thr Leu Asn Arg Asn Asn Thr Asp

355 360 365

Asp Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser

370 375 380

Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr Ser Phe Glu

385 390 395 400

Glu Val Pro Phe His Cys Ser Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys

405 410 415

Leu Ala Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Arg Phe Val Ser Thr

420 425 430

Asp Thr Ser Gly Asn Ile Gln Phe Gln Lys Asn Leu Lys Ala Arg Tyr

435 440 445

Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp Phe Pro Gly Pro Met Arg Arg Thr Gln

450 455 460

Gly Trp Tyr Thr Gly Ser Gly Thr Tyr Asn Arg Ser Gly Val Thr Asn

465 470 475 480

Phe Ala Thr Ser Asn Arg Met Asp Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Val

485 490 495

Asn Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr Asn Thr Leu Gln Asp Ser Asn Lys

500 505 510

Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Ile Phe Asn Ser Gln Asn Ala Glu Pro

515 520 525

Gly Thr Thr Ser Leu Tyr Gln Glu Asn Asn Leu Leu Ile Thr Ser Glu

530 535 540

Ser Glu Thr Gln Pro Val Asn Arg Val Ala Tyr Asp Thr Gly Gly Gln

545 550 555 560

Met Ala Thr Asn Ala Gln Ser Thr Asn Leu Ala Pro Thr Val Gly Thr

565 570 575

Tyr Asn His Gln Glu Met Leu Pro Gly Ser Val Trp Met Asp Arg Asp

580 585 590

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala

595 600 605

His Phe His Pro Ser Pro Ala Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

610 615 620

Pro Pro Met Met Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ser Asn Val Thr

625 630 635 640

Ala Phe Ser Glu Ile Pro Val Lys Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr

645 650 655

Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asn Ser

660 665 670

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asn Pro

675 680 685

Glu Phe Val Asp Phe Ala Pro Asp Thr Ser Gly Glu Tyr Arg Thr Thr

690 695 700

Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710 715

<210> 61

<211> 716

<212> PRT

<213> Sus scrofa

<400> 61

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Glu Ile Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Lys Glu Phe Leu Gly Leu Glu Pro Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Arg Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Arg Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Pro Ala Lys Thr Ala Ala Lys Gly Glu Arg Ile

130 135 140

Asp Asp His Tyr Pro Lys Lys Lys Lys Ala Arg Val Glu Glu Thr Glu

145 150 155 160

Ala Gly Thr Ser Gly Gly Gln Gln Leu Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala

165 170 175

Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr Met Ser Ala Gly Gly Gly Ser Pro Leu

180 185 190

Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp

195 200 205

Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile Thr Lys Ser

210 215 220

Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Ser Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Glu

225 230 235 240

Ile His Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Ala Asn Ala Tyr Phe Gly

245 250 255

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His

260 265 270

Trp Gly Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Val Asn Asn Tyr Trp Gly Phe

275 280 285

Arg Pro Arg Ser Leu Lys Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

290 295 300

Val Thr Val Gln Asp Ala Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser

305 310 315 320

Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile

325 330 335

Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys Leu Pro Ala Phe Pro Pro Gln Val Phe

340 345 350

Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Ala Thr Leu Asn Arg Asn Asn Thr Asp

355 360 365

Asp Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser

370 375 380

Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr Ser Phe Glu

385 390 395 400

Gly Val Pro Phe His Cys Ser Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys

405 410 415

Leu Ala Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Arg Phe Val Ser Thr

420 425 430

Asp Thr Ser Gly Asn Ile Gln Phe Gln Lys Asn Leu Lys Ala Arg Tyr

435 440 445

Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp Phe Pro Gly Pro Met Cys Arg Thr Gln

450 455 460

Gly Trp Tyr Thr Gly Ser Gly Thr Tyr Asn Arg Ser Gly Val Thr Asn

465 470 475 480

Phe Ala Thr Ser Asn Arg Met Asp Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Val

485 490 495

Asn Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr Asn Thr Leu Gln Asp Ser Asn Lys

500 505 510

Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Ile Phe Asn Ser Gln Asn Ala Glu Pro

515 520 525

Gly Thr Thr Ser Leu Tyr Gln Glu Asn Asn Leu Leu Ile Thr Ser Glu

530 535 540

Ser Glu Thr Gln Pro Val Asn Arg Val Ala Tyr Asp Thr Gly Gly Gln

545 550 555 560

Met Ala Thr Asn Ala Gln Ser Thr Asn Leu Ala Pro Thr Val Gly Thr

565 570 575

Tyr Asn His Gln Glu Met Leu Pro Gly Ser Val Trp Met Asp Arg Asp

580 585 590

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala

595 600 605

His Phe His Pro Ser Pro Ala Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

610 615 620

Pro Pro Met Met Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ser Asn Val Thr

625 630 635 640

Ala Phe Ser Glu Ile Pro Val Lys Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr

645 650 655

Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asn Ser

660 665 670

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asn Pro

675 680 685

Glu Phe Val Asp Phe Ala Pro Asp Thr Ser Gly Glu Tyr Arg Thr Thr

690 695 700

Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710 715

<210> 62

<211> 716

<212> PRT

<213> Sus scrofa

<400> 62

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Glu Ile Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Lys Glu Phe Leu Gly Leu Glu Pro Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln Lys Arg Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Arg Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Arg Val Asp Glu Val Ala Arg Glu Arg Asp Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Pro Ala Lys Thr Ala Ala Lys Gly Glu Arg Ile

130 135 140

Asp Asp His Tyr Pro Lys Lys Lys Lys Ala Arg Val Glu Glu Thr Glu

145 150 155 160

Ala Gly Thr Ser Gly Gly Gln Gln Leu Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala

165 170 175

Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr Met Ser Ala Gly Gly Gly Ser Pro Leu

180 185 190

Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp

195 200 205

Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile Thr Lys Ser

210 215 220

Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Ser Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Glu

225 230 235 240

Ile His Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Ala Asn Ala Tyr Phe Gly

245 250 255

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His

260 265 270

Trp Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Val Asn Asn Tyr Trp Gly Phe

275 280 285

Arg Pro Arg Ser Leu Lys Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

290 295 300

Val Thr Val Gln Asp Ala Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser

305 310 315 320

Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile

325 330 335

Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys Leu Pro Ala Phe Pro Leu Gln Val Phe

340 345 350

Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Ala Thr Leu Asn Arg Asn Asn Thr Asp

355 360 365

Asp Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser

370 375 380

Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr Ser Phe Glu

385 390 395 400

Glu Val Pro Phe His Cys Ser Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys

405 410 415

Leu Ala Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Arg Phe Val Ser Thr

420 425 430

Asp Thr Ser Gly Asn Ile Gln Phe Gln Lys Asn Leu Lys Ala Arg Tyr

435 440 445

Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp Phe Pro Gly Pro Met Cys Arg Thr Gln

450 455 460

Gly Trp Tyr Thr Gly Ser Gly Thr Tyr Asn Arg Ser Gly Val Thr Asn

465 470 475 480

Phe Ala Thr Ser Asn Arg Met Asp Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Val

485 490 495

Asn Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr Asn Thr Leu Gln Asp Ser Asn Lys

500 505 510

Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Ile Phe Asn Ser Gln Asn Ala Glu Pro

515 520 525

Gly Thr Thr Ser Leu Tyr Gln Glu Asn Asn Leu Leu Ile Thr Ser Glu

530 535 540

Ser Glu Thr Gln Pro Val Asn Arg Val Ala Tyr Asp Thr Gly Gly Gln

545 550 555 560

Met Ala Thr Asn Ala Gln Ser Thr Asn Leu Ala Pro Thr Val Gly Thr

565 570 575

Tyr Asn His Gln Glu Met Leu Pro Gly Ser Val Trp Met Asp Arg Asp

580 585 590

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala

595 600 605

His Phe His Pro Ser Pro Ala Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

610 615 620

Pro Pro Met Met Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ser Asn Val Thr

625 630 635 640

Ala Phe Ser Glu Ile Pro Val Lys Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr

645 650 655

Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asn Ser

660 665 670

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asn Pro

675 680 685

Glu Phe Val Asp Phe Ala Pro Asp Thr Ser Gly Glu Tyr Arg Thr Thr

690 695 700

Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710 715

<210> 63

<211> 716

<212> PRT

<213> Sus scrofa

<400> 63

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Glu Ile Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Lys Glu Phe Leu Gly Leu Glu Pro Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Arg Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Arg Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Pro Ala Lys Thr Ala Ala Lys Gly Glu Arg Ile

130 135 140

Asp Asp His Tyr Pro Lys Lys Lys Lys Ala Arg Val Glu Glu Thr Glu

145 150 155 160

Ala Gly Thr Ser Gly Gly Gln Gln Leu Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala

165 170 175

Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr Met Ser Ala Gly Gly Gly Ser Pro Leu

180 185 190

Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp

195 200 205

Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile Thr Lys Ser

210 215 220

Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Ser Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Glu

225 230 235 240

Ile His Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Ala Asn Ala Tyr Phe Gly

245 250 255

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His

260 265 270

Trp Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Val Asn Asn Tyr Trp Gly Phe

275 280 285

Arg Pro Arg Ser Leu Lys Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

290 295 300

Val Thr Val Gln Asp Ala Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser

305 310 315 320

Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile

325 330 335

Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys Leu Pro Ala Phe Pro Pro Gln Val Phe

340 345 350

Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Ala Thr Leu Asn Arg Asn Asn Thr Asp

355 360 365

Asp Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser

370 375 380

Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr Ser Phe Glu

385 390 395 400

Glu Val Pro Phe His Cys Ser Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys

405 410 415

Leu Ala Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Arg Phe Val Ser Thr

420 425 430

Asp Thr Ser Gly Asn Ile Gln Phe Gln Lys Asn Leu Lys Ala Arg Tyr

435 440 445

Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp Phe Pro Gly Pro Met Cys Arg Thr Gln

450 455 460

Gly Trp Tyr Thr Gly Ser Gly Thr Tyr Asn Arg Ser Gly Val Thr Asn

465 470 475 480

Phe Ala Thr Ser Asn Arg Met Asp Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Val

485 490 495

Asn Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr Asn Thr Leu Gln Asp Ser Asn Lys

500 505 510

Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Ile Phe Asn Ser Gln Asn Ala Glu Pro

515 520 525

Gly Thr Thr Ser Leu Tyr Gln Glu Asn Asn Leu Leu Ile Thr Ser Glu

530 535 540

Ser Glu Thr Gln Pro Val Asn Arg Val Ala Tyr Asp Thr Gly Gly Gln

545 550 555 560

Met Ala Thr Asn Ala Gln Ser Thr Asn Leu Ala Pro Thr Val Gly Thr

565 570 575

Tyr Asn His Gln Glu Met Leu Pro Gly Ser Val Trp Met Asp Arg Asp

580 585 590

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala

595 600 605

His Phe His Pro Ser Pro Ala Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

610 615 620

Pro Pro Met Met Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ser Asn Val Thr

625 630 635 640

Ala Phe Ser Glu Ile Pro Val Lys Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr

645 650 655

Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asn Ser

660 665 670

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asn Pro

675 680 685

Glu Phe Val Asp Phe Ala Pro Asp Thr Ser Gly Glu Cys Arg Thr Thr

690 695 700

Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710 715

<210> 64

<211> 716

<212> PRT

<213> Sus scrofa

<400> 64

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Glu Ile Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Lys Glu Phe Leu Gly Leu Glu Pro Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Arg Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Arg Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Pro Ala Lys Thr Ala Ala Lys Gly Glu Arg Ile

130 135 140

Asp Asp His Tyr Pro Lys Lys Lys Lys Ala Arg Val Glu Glu Thr Glu

145 150 155 160

Ala Gly Thr Ser Gly Gly Gln Gln Leu Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala

165 170 175

Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr Met Ser Ala Gly Gly Gly Ser Pro Leu

180 185 190

Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp

195 200 205

Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile Thr Lys Ser

210 215 220

Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Ser Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Glu

225 230 235 240

Ile His Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Ala Asn Ala Tyr Phe Gly

245 250 255

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His

260 265 270

Trp Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Val Asp Asn Tyr Trp Gly Phe

275 280 285

Arg Pro Arg Ser Leu Lys Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

290 295 300

Val Thr Val Gln Asp Ala Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser

305 310 315 320

Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile

325 330 335

Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys Leu Pro Ala Phe Pro Pro Gln Val Phe

340 345 350

Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Ala Thr Leu Asn Arg Asn Asn Thr Asp

355 360 365

Asp Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser

370 375 380

Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr Ser Phe Glu

385 390 395 400

Glu Val Pro Phe His Cys Ser Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys

405 410 415

Leu Ala Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Arg Phe Val Ser Thr

420 425 430

Asp Thr Ser Gly Asn Ile Gln Phe Gln Lys Asn Leu Lys Ala Arg Tyr

435 440 445

Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp Phe Pro Gly Pro Met Cys Arg Thr Gln

450 455 460

Gly Trp Tyr Thr Gly Ser Gly Thr Tyr Asn Arg Ser Gly Val Thr Asn

465 470 475 480

Phe Ala Thr Ser Asn Arg Met Asp Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Val

485 490 495

Asn Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr Asn Thr Leu Gln Asp Ser Asn Lys

500 505 510

Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Val Phe Asn Ser Gln Asn Ala Glu Pro

515 520 525

Gly Thr Thr Ser Leu Tyr Gln Glu Asn Asn Leu Leu Ile Thr Ser Glu

530 535 540

Ser Glu Thr Gln Pro Val Asn Arg Val Ala Tyr Asn Thr Gly Gly Gln

545 550 555 560

Met Ala Thr Asn Ala Gln Ser Thr Asn Leu Ala Pro Thr Val Gly Thr

565 570 575

Tyr Asn His Gln Glu Met Leu Pro Gly Ser Val Trp Met Asp Arg Asp

580 585 590

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala

595 600 605

His Phe His Pro Ser Pro Ala Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

610 615 620

Pro Pro Met Met Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ser Asn Val Thr

625 630 635 640

Ala Phe Ser Glu Ile Pro Val Lys Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr

645 650 655

Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asn Ser

660 665 670

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asn Pro

675 680 685

Glu Phe Val Asp Phe Ala Pro Asp Thr Ser Gly Glu Tyr Arg Thr Thr

690 695 700

Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710 715

<210> 65

<211> 716

<212> PRT

<213> Sus scrofa

<400> 65

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Glu Ile Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Lys Glu Phe Leu Gly Leu Glu Pro Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln Lys Arg Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Gly Arg Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Arg Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Pro Ala Lys Thr Ala Ala Lys Gly Glu Arg Ile

130 135 140

Asp Asp His Tyr Pro Lys Lys Lys Lys Ala Arg Val Glu Glu Thr Glu

145 150 155 160

Ala Gly Thr Ser Gly Gly Gln Gln Leu Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala

165 170 175

Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr Met Ser Ala Gly Gly Gly Ser Pro Leu

180 185 190

Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp

195 200 205

Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile Thr Lys Ser

210 215 220

Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Ser Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Glu

225 230 235 240

Ile His Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Ala Asn Ala Tyr Phe Gly

245 250 255

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His

260 265 270

Trp Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Val Asn Asn Tyr Trp Gly Leu

275 280 285

Arg Pro Arg Ser Leu Lys Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

290 295 300

Val Thr Val Gln Asp Ala Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser

305 310 315 320

Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile

325 330 335

Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys Leu Pro Ala Phe Pro Pro Gln Val Phe

340 345 350

Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Ala Thr Leu Asn Arg Asn Asn Thr Asp

355 360 365

Asp Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser

370 375 380

Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr Ser Phe Glu

385 390 395 400

Glu Val Pro Phe His Cys Ser Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys

405 410 415

Leu Ala Asn Pro Leu Ala Asp Gln Tyr Leu Tyr Arg Phe Val Ser Thr

420 425 430

Asp Thr Ser Gly Asn Ile Gln Phe Gln Lys Asn Leu Lys Ala Arg Tyr

435 440 445

Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp Phe Pro Gly Pro Met Cys Arg Thr Gln

450 455 460

Gly Trp Tyr Thr Gly Ser Gly Thr Tyr Asn Arg Ser Gly Val Thr Asn

465 470 475 480

Phe Ala Thr Ser Asn Arg Met Asp Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Val

485 490 495

Asn Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr Asn Thr Leu Gln Asp Ser Asn Lys

500 505 510

Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Ile Ser Asn Ser Gln Asn Ala Glu Pro

515 520 525

Gly Thr Thr Ser Leu Tyr Arg Glu Asn Asn Leu Leu Ile Thr Ser Glu

530 535 540

Ser Glu Thr Gln Pro Val Asn Arg Val Ala Tyr Asp Thr Gly Gly Gln

545 550 555 560

Met Ala Thr Asn Ala Gln Ser Thr Asn Leu Ala Pro Thr Val Gly Thr

565 570 575

Tyr Asn His Gln Glu Met Leu Pro Gly Ser Val Trp Met Asp Arg Asp

580 585 590

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala

595 600 605

His Phe His Pro Ser Pro Ala Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

610 615 620

Pro Pro Met Met Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ser Asn Val Thr

625 630 635 640

Ala Phe Ser Glu Ile Pro Val Lys Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr

645 650 655

Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asn Ser

660 665 670

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asn Pro

675 680 685

Glu Phe Val Asp Phe Ala Pro Asp Thr Ser Gly Glu Tyr Arg Thr Thr

690 695 700

Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710 715

<210> 66

<211> 716

<212> PRT

<213> Sus scrofa

<400> 66

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Glu Ile Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Lys Glu Phe Leu Gly Leu Glu Pro Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Arg Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Arg Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Pro Ala Lys Thr Ala Ala Lys Gly Glu Arg Ile

130 135 140

Asp Asp His Tyr Pro Lys Lys Lys Lys Ala Arg Val Glu Glu Thr Glu

145 150 155 160

Ala Gly Thr Ser Gly Gly Gln Gln Leu Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala

165 170 175

Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr Met Ser Ala Gly Gly Gly Ser Pro Leu

180 185 190

Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp

195 200 205

Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile Thr Lys Ser

210 215 220

Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Ser Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Glu

225 230 235 240

Ile His Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Ala Asn Ala Tyr Phe Gly

245 250 255

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His

260 265 270

Trp Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Val Asn Asn Tyr Trp Gly Phe

275 280 285

Arg Pro Arg Ser Leu Lys Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

290 295 300

Val Thr Val Gln Asp Ala Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser

305 310 315 320

Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile

325 330 335

Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys Leu Pro Ala Phe Pro Pro Gln Val Phe

340 345 350

Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Ala Thr Leu Asn Arg Asn Asn Thr Asp

355 360 365

Asp Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser

370 375 380

Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr Ser Phe Glu

385 390 395 400

Glu Val Pro Phe His Cys Ser Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys

405 410 415

Leu Ala Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Arg Phe Val Ser Thr

420 425 430

Asp Thr Ser Gly Asn Ile Gln Phe Gln Lys Asn Leu Lys Ala Arg Tyr

435 440 445

Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp Phe Pro Gly Pro Met Cys Arg Thr Gln

450 455 460

Gly Trp Tyr Thr Gly Ser Gly Thr Tyr Asn Arg Ser Gly Val Thr Asn

465 470 475 480

Phe Ala Thr Ser Asn Arg Met Asp Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Val

485 490 495

Asn Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr Asn Thr Leu Gln Asp Ser Asn Lys

500 505 510

Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Ile Phe Asn Ser Gln Asn Ala Glu Pro

515 520 525

Gly Thr Thr Ser Leu Tyr Gln Glu Asn Asn Leu Leu Ile Thr Ser Glu

530 535 540

Ser Gly Thr Gln Pro Val Asn Arg Val Ala Tyr Asp Thr Gly Gly Gln

545 550 555 560

Met Ala Thr Asn Ala Gln Ser Thr Asn Leu Ala Pro Thr Val Gly Thr

565 570 575

Tyr Asn His Gln Glu Met Leu Pro Gly Ser Val Trp Met Asp Arg Gly

580 585 590

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala

595 600 605

His Phe His Pro Ser Pro Ala Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

610 615 620

Pro Pro Met Met Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ser Asn Val Thr

625 630 635 640

Ala Phe Ser Glu Ile Pro Val Lys Ser Phe Val Thr Gln Tyr Ser Thr

645 650 655

Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asn Ser

660 665 670

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asn Pro

675 680 685

Glu Phe Val Asp Phe Ala Pro Asp Thr Ser Gly Glu Tyr Arg Thr Thr

690 695 700

Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710 715

<210> 67

<211> 716

<212> PRT

<213> Sus scrofa

<400> 67

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Glu Ile Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Lys Glu Phe Leu Gly Leu Glu Pro Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Arg Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Arg Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Pro Ala Lys Thr Ala Ala Lys Gly Glu Arg Ile

130 135 140

Asp Asp His Tyr Pro Lys Lys Lys Lys Ala Arg Val Glu Glu Thr Glu

145 150 155 160

Ala Gly Thr Ser Gly Gly Gln Gln Leu Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala

165 170 175

Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr Met Ser Ala Gly Gly Gly Ser Pro Leu

180 185 190

Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp

195 200 205

Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile Thr Lys Ser

210 215 220

Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Ser Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Glu

225 230 235 240

Ile His Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Ala His Ala Tyr Phe Gly

245 250 255

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His

260 265 270

Trp Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Val Asn Asn Tyr Trp Gly Phe

275 280 285

Arg Pro Arg Ser Leu Lys Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

290 295 300

Val Thr Val Gln Asp Ala Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser

305 310 315 320

Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile

325 330 335

Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys Leu Pro Ala Phe Pro Pro Gln Val Phe

340 345 350

Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Ala Thr Leu Asn Arg Asn Asn Thr Asp

355 360 365

Asp Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser

370 375 380

Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr Ser Phe Glu

385 390 395 400

Glu Val Pro Phe His Cys Ser Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys

405 410 415

Leu Ala Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Arg Phe Val Ser Thr

420 425 430

Asp Thr Ser Gly Asn Ile Gln Phe Gln Lys Asn Leu Lys Ala Arg Tyr

435 440 445

Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp Phe Pro Gly Pro Met Cys Arg Thr Gln

450 455 460

Gly Trp Tyr Thr Gly Ser Gly Thr Tyr Asn Arg Ser Gly Val Thr Asn

465 470 475 480

Phe Ala Thr Ser Asn Arg Met Asp Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Val

485 490 495

Asn Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr Asn Thr Leu Gln Asp Ser Asn Lys

500 505 510

Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Ile Phe Asn Ser Gln Asn Ala Glu Pro

515 520 525

Gly Thr Thr Ser Leu Tyr Gln Glu Asn Asn Leu Leu Ile Thr Ser Glu

530 535 540

Ser Glu Thr Gln Pro Val Asn Arg Val Ala Tyr Asp Thr Gly Gly Gln

545 550 555 560

Met Ala Thr Asn Ala Gln Ser Thr Asn Leu Ala Pro Thr Val Gly Thr

565 570 575

Tyr Asn His Gln Glu Met Leu Pro Gly Ser Val Trp Met Asp Arg Asp

580 585 590

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala

595 600 605

His Phe His Pro Ser Pro Ala Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

610 615 620

Pro Pro Met Met Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ser Asn Val Thr

625 630 635 640

Ala Phe Ser Glu Ile Pro Val Lys Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr

645 650 655

Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asn Ser

660 665 670

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asn Pro

675 680 685

Glu Phe Val Asp Phe Ala Pro Asp Thr Ser Gly Glu Tyr Arg Thr Thr

690 695 700

Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710 715

<210> 68

<211> 716

<212> PRT

<213> Sus scrofa

<400> 68

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Glu Ile Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Lys Glu Phe Leu Gly Leu Glu Pro Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln Lys Arg Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Arg Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Arg Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Pro Ala Lys Thr Ala Ala Lys Gly Glu Arg Ile

130 135 140

Asp Asp His Tyr Pro Lys Lys Lys Lys Ala Arg Val Glu Glu Thr Glu

145 150 155 160

Ala Gly Thr Ser Gly Gly Gln Gln Leu Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala

165 170 175

Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr Met Ser Ala Gly Gly Gly Ser Pro Leu

180 185 190

Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp

195 200 205

Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile Thr Lys Ser

210 215 220

Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Ser Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Glu

225 230 235 240

Ile His Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Ala Asn Ala Tyr Phe Gly

245 250 255

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His

260 265 270

Trp Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Val Asn Asn Tyr Trp Gly Phe

275 280 285

Arg Pro Arg Ser Leu Lys Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

290 295 300

Val Thr Val Gln Asp Ala Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser

305 310 315 320

Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile

325 330 335

Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys Leu Pro Ala Phe Pro Pro Gln Val Phe

340 345 350

Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Ala Thr Leu Asn Arg Asn Asn Thr Asp

355 360 365

Asp Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser

370 375 380

Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr Ser Phe Glu

385 390 395 400

Glu Val Pro Phe His Cys Ser Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys

405 410 415

Leu Ala Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Arg Phe Val Ser Thr

420 425 430

Asp Thr Ser Gly Asn Ile Gln Phe Gln Lys Asn Leu Lys Ala Arg Tyr

435 440 445

Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp Phe Pro Gly Pro Met Cys Arg Thr Gln

450 455 460

Gly Trp Tyr Thr Gly Ser Gly Thr Tyr Asn Arg Ser Gly Val Thr Asn

465 470 475 480

Phe Ala Thr Ser Asn Arg Met Asp Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Val

485 490 495

Asn Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr Asn Thr Leu Gln Asp Ser Asn Lys

500 505 510

Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Ile Phe Asn Ser Gln Asn Ala Glu Pro

515 520 525

Gly Thr Thr Ser Leu Tyr Gln Glu Asn Asn Leu Leu Ile Thr Ser Glu

530 535 540

Ser Glu Thr Gln Pro Val Asn Arg Val Ala Tyr Asp Thr Gly Gly Gln

545 550 555 560

Met Ala Thr Asn Ala Gln Ser Thr Asn Leu Ala Pro Thr Val Gly Thr

565 570 575

Tyr Asn His Gln Glu Met Leu Pro Gly Ser Val Trp Met Asp Arg Asp

580 585 590

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala

595 600 605

His Phe His Pro Ser Pro Ala Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

610 615 620

Pro Pro Met Met Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ser Asn Val Thr

625 630 635 640

Ala Phe Ser Glu Ile Pro Val Lys Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr

645 650 655

Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asn Ser

660 665 670

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asn Pro

675 680 685

Glu Phe Val Gly Phe Ala Pro Asp Thr Ser Gly Glu Tyr Arg Thr Thr

690 695 700

Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710 715

<210> 69

<211> 716

<212> PRT

<213> Sus scrofa

<400> 69

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Glu Ile Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Lys Glu Phe Leu Gly Leu Glu Pro Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Arg Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Arg Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Pro Ala Lys Thr Ala Ala Lys Gly Glu Arg Ile

130 135 140

Gly Asp His Tyr Pro Lys Lys Lys Lys Ala Arg Val Glu Glu Thr Glu

145 150 155 160

Ala Gly Thr Ser Gly Gly Gln Gln Pro Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala

165 170 175

Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr Met Ser Ala Gly Gly Gly Ser Pro Leu

180 185 190

Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp

195 200 205

Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile Thr Lys Ser

210 215 220

Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Ser Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Glu

225 230 235 240

Ile His Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Ala Asn Ala Tyr Phe Gly

245 250 255

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His

260 265 270

Trp Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Val Asn Asn Tyr Trp Gly Phe

275 280 285

Arg Pro Arg Ser Leu Lys Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

290 295 300

Val Thr Val Gln Asp Ala Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser

305 310 315 320

Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile

325 330 335

Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys Leu Pro Ala Phe Pro Pro Gln Val Phe

340 345 350

Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Ala Thr Leu Asn Arg Asn Asn Thr Asp

355 360 365

Asp Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Leu Pro Ser

370 375 380

Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr Ser Phe Glu

385 390 395 400

Glu Val Pro Phe His Cys Ser Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys

405 410 415

Leu Ala Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Arg Phe Val Ser Thr

420 425 430

Asp Thr Ser Gly Asn Ile Gln Phe Gln Lys Asn Leu Lys Ala Arg Tyr

435 440 445

Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp Phe Pro Gly Pro Met Cys Arg Thr Gln

450 455 460

Gly Trp Tyr Thr Gly Ser Gly Thr Tyr Asn Arg Ser Gly Val Thr Asn

465 470 475 480

Phe Ala Thr Ser Asn Arg Met Asp Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Val

485 490 495

Asn Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr Asn Thr Leu Gln Asp Ser Asn Lys

500 505 510

Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Ile Phe Asn Ser Gln Asn Ala Glu Pro

515 520 525

Gly Thr Thr Ser Leu Tyr Gln Glu Asn Asn Leu Leu Ile Thr Ser Glu

530 535 540

Ser Glu Thr Gln Pro Val Asn Arg Val Ala Tyr Asn Thr Gly Gly Gln

545 550 555 560

Met Ala Thr Asn Ala Gln Ser Thr Asn Leu Ala Pro Thr Val Gly Thr

565 570 575

Tyr Asn His Gln Glu Met Leu Pro Gly Ser Val Trp Met Asp Arg Asp

580 585 590

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala

595 600 605

His Phe His Pro Ser Pro Ala Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

610 615 620

Pro Pro Met Met Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ser Asn Val Thr

625 630 635 640

Ala Phe Ser Glu Ile Pro Val Lys Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr

645 650 655

Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asn Ser

660 665 670

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asn Pro

675 680 685

Glu Phe Val Asp Phe Ala Pro Asp Thr Ser Gly Glu Tyr Arg Thr Thr

690 695 700

Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710 715

<210> 70

<211> 716

<212> PRT

<213> Sus scrofa

<400> 70

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Glu Ile Gly Glu

1 5 10 15

Gly Leu Lys Glu Phe Leu Gly Leu Lys Pro Gly Pro Leu Lys Pro Lys

20 25 30

Pro Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Asn Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Arg Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Arg Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Ile Ser Tyr Asn Glu

65 70 75 80

Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Asp Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Phe

115 120 125

Gly Leu Val Glu Glu Pro Ala Lys Thr Ala Ala Lys Gly Glu Arg Ile

130 135 140

Asp Asp His Tyr Pro Lys Lys Lys Lys Ala Arg Val Glu Glu Thr Glu

145 150 155 160

Ala Gly Thr Ser Gly Gly Gln Gln Leu Gln Ile Pro Ala Gln Pro Ala

165 170 175

Ser Ser Leu Gly Ala Asp Thr Met Ser Ala Gly Gly Gly Ser Pro Leu

180 185 190

Gly Asp Asn Asn Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp

195 200 205

Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Met Gly Asp Arg Val Ile Thr Lys Ser

210 215 220

Thr Arg Thr Trp Val Leu Pro Ser Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Glu

225 230 235 240

Ile His Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Ala Asn Ala Tyr Phe Gly

245 250 255

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Ser His

260 265 270

Trp Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Val Asn Asn Tyr Trp Gly Phe

275 280 285

Arg Pro Arg Ser Leu Lys Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

290 295 300

Val Thr Val Gln Asp Ala Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser

305 310 315 320

Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Asp Asp Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile

325 330 335

Gly Asn Gly Thr Glu Gly Cys Leu Pro Ala Phe Pro Pro Gln Val Phe

340 345 350

Thr Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Ala Thr Leu Asn Arg Asn Asn Thr Asp

355 360 365

Asp Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Phe Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser

370 375 380

Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr Ser Phe Glu

385 390 395 400

Glu Val Pro Phe His Cys Ser Phe Ala Pro Ser Gln Asn Leu Phe Lys

405 410 415

Leu Ala Asn Pro Leu Val Asp Gln Tyr Leu Tyr Arg Phe Val Ser Thr

420 425 430

Asp Thr Pro Gly Asn Ile Gln Phe Gln Lys Asn Leu Lys Ala Arg Tyr

435 440 445

Ala Asn Thr Tyr Lys Asn Trp Phe Pro Gly Pro Met Cys Arg Thr Gln

450 455 460

Gly Trp Tyr Thr Gly Ser Gly Thr Tyr Asn Arg Ser Gly Val Thr Asn

465 470 475 480

Phe Ala Thr Ser Asn Arg Met Asp Leu Glu Gly Ala Ser Tyr Gln Ala

485 490 495

Asn Pro Gln Pro Asn Gly Met Thr Asn Thr Leu Gln Asp Ser Asn Lys

500 505 510

Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Met Ile Phe Asn Ser Gln Asn Ala Glu Pro

515 520 525

Gly Thr Thr Ser Leu Tyr Gln Glu Asn Asn Leu Leu Ile Thr Ser Glu

530 535 540

Ser Glu Thr Gln Pro Val Asn Arg Val Ala Tyr Asp Thr Gly Gly Gln

545 550 555 560

Met Ala Thr Asn Ala Gln Ser Thr Asn Leu Ala Pro Thr Val Gly Thr

565 570 575

Tyr Asn His Gln Glu Met Leu Pro Gly Ser Val Trp Met Asp Arg Asp

580 585 590

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro Glu Thr Gly Ala

595 600 605

His Phe His Pro Ser Pro Ala Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

610 615 620

Pro Pro Met Met Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ser Asn Val Thr

625 630 635 640

Ala Phe Ser Glu Ile Pro Val Lys Ser Leu Ile Thr Gln Tyr Ser Thr

645 650 655

Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu Lys Lys Glu Asn Ser

660 665 670

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Asn Asn Tyr Asn Asn Pro

675 680 685

Glu Phe Val Asp Phe Ala Pro Asp Thr Ser Gly Glu Tyr Arg Thr Thr

690 695 700

Arg Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

705 710 715

<210> 71

<211> 736

<212> PRT

<213> Macaca mulatta

<400> 71

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Ala Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Ile Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Gly

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Leu Gly Pro Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Leu Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Val

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Gly Gly Thr Gln Thr Leu Ala Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Asn Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Ala Lys Phe Lys Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Asp Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Asn Asp Gly Val Asp Tyr Ser Gln Val Leu Ile

545 550 555 560

Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Ala Val Ala Ile Asn Asn Gln Ala Ala Asn Thr Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Ile Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Leu Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 72

<211> 736

<212> PRT

<213> Macaca mulatta

<400> 72

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Ile Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Leu Gly Pro Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Pro

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Arg Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Leu Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Ser Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Val

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Gly Gly Thr Gln Thr Leu Ala Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Asn Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Ala Lys Phe Lys Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Asp Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Asn Asp Gly Val Asp Tyr Ser Gln Val Leu Ile

545 550 555 560

Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Ala Val Ala Ile Asn Asn Gln Ala Ala Asn Thr Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Ile Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys Leu Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Leu Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 73

<211> 736

<212> PRT

<213> Macaca mulatta

<400> 73

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Ile Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Pro Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Leu Gly Pro Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Leu Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Val

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Gly Gly Thr Gln Thr Leu Ala Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Asn Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Ala Lys Phe Lys Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Asp Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Asn Asp Gly Val Asp Tyr Ser Gln Val Leu Ile

545 550 555 560

Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Ala Val Ala Ile Asn Asn Gln Ala Ala Asn Thr Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Ile Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Leu Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 74

<211> 736

<212> PRT

<213> Macaca mulatta

<400> 74

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Ile Phe Gln Ala Lys Arg Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Leu Gly Pro Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Leu Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Ser Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Cys Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Val

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Gly Gly Thr Gln Thr Leu Ala Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Gly Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Asn Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Ala Lys Phe Lys Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Asp Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Asn Asp Gly Val Asp Tyr Ser Gln Val Leu Ile

545 550 555 560

Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Ala Val Ala Ile Asn Asn Gln Ala Ala Asn Thr Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Ile Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Pro Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Leu Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 75

<211> 736

<212> PRT

<213> Macaca mulatta

<400> 75

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Phe Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Ile Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Arg Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Leu Gly Pro Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Pro Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Ala Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Leu Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Val

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Gly Gly Thr Gln Thr Leu Ala Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Asn Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Ala Lys Phe Lys Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Asp Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Asn Asp Gly Val Asp Tyr Ser Gln Val Leu Ile

545 550 555 560

Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Ala Val Ala Ile Asn Asn Gln Ala Ala Asn Thr Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Ile Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Gln Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Leu Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 76

<211> 736

<212> PRT

<213> Macaca mulatta

<400> 76

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Ile Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Ser Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Leu Gly Pro Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala Tyr Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Leu Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Ser Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Val

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Gly Gly Thr Gln Thr Leu Ala Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Asn Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Ala Lys Phe Lys Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Asp Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Asn Asp Gly Val Asp Tyr Ser Gln Val Leu Ile

545 550 555 560

Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Ala Val Ala Ile Asn Asn Gln Ala Ala Asn Thr Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Ile Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Leu Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 77

<211> 736

<212> PRT

<213> Macaca mulatta

<400> 77

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Ser Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Val Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Leu Gly Pro Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala Tyr Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Leu Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Val

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Gly Gly Thr Gln Thr Leu Ala Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Asn Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Ala Lys Phe Lys Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Asp Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Asn Asp Gly Val Asp Tyr Ser Gln Val Leu Ile

545 550 555 560

Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Ala Val Ala Ile Asn Asn Gln Ala Ala Asn Thr Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Ile Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Leu Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 78

<211> 736

<212> PRT

<213> Macaca mulatta

<400> 78

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Ser Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Val Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Leu Gly Pro Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala Tyr Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Leu Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Val

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Gly Gly Thr Gln Thr Leu Ala Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Asn Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Ala Lys Phe Lys Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Asp Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Asn Asp Gly Val Asp Tyr Ser Gln Val Leu Ile

545 550 555 560

Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Ala Val Ala Ile Asn Asn Gln Ala Ala Asn Thr Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Ile Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Leu Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 79

<211> 737

<212> PRT

<213> Macaca cyclopis

<400> 79

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Ser Leu Gly Leu Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Arg Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Lys Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Ser Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Ser Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Ser Thr Gly Gly Thr Ala Gly Thr Gln Gln Leu Leu Phe

450 455 460

Ser Gln Ala Gly Pro Asn Asn Met Ser Ala Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Leu Ser Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asp Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Thr Asn

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Met Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Ala Gly Lys Asp Asn Val Asp Tyr Ser Ser Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Gln Tyr Gly Val Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro

580 585 590

Ile Val Gly Ala Val Asn Ser Gln Glu Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asp Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu His Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 80

<211> 737

<212> PRT

<213> Macaca cyclopis

<400> 80

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Ser Leu Gly Leu Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Lys Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Pro Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Ser Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Ser Thr Gly Gly Thr Ala Gly Thr Gln Gln Leu Leu Phe

450 455 460

Ser Gln Ala Gly Pro Asn Asn Met Ser Ala Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Leu Ser Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asp Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Thr Asn

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Met Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Ala Gly Lys Asp Asn Val Asp Tyr Ser Ser Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Gln Tyr Gly Val Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro

580 585 590

Ile Val Gly Ala Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Pro Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 81

<211> 737

<212> PRT

<213> Macaca cyclopis

<400> 81

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Pro Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Ser Leu Gly Leu Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Lys Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Phe Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Ser Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Ser Thr Gly Gly Thr Ala Gly Thr Gln Gln Leu Leu Phe

450 455 460

Ser Gln Ala Gly Pro Asn Asn Met Ser Ala Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Leu Ser Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asp Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Thr Asn

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Met Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Ala Gly Lys Asp Asn Val Asp Tyr Ser Ser Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Gln Tyr Gly Val Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro

580 585 590

Ile Val Gly Ala Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Arg Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 82

<211> 737

<212> PRT

<213> Macaca cyclopis

<400> 82

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Glu Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Ser Leu Gly Leu Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Lys Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Ser Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Ser Thr Gly Gly Thr Ala Gly Thr Gln Gln Leu Leu Phe

450 455 460

Ser Gln Ala Gly Pro Asn Asn Met Ser Ala Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Leu Ser Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asp Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Thr Asn

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Ala Val Leu Met Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Ala Gly Lys Asp Asn Val Asp Tyr Ser Ser Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Thr Thr Glu

565 570 575

Gln Tyr Gly Val Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro

580 585 590

Ile Val Gly Ala Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Ser

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 83

<211> 737

<212> PRT

<213> Macaca cyclopis

<400> 83

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Pro Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Ser Leu Gly Leu Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Ser His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Lys Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Ser Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Ser Thr Gly Gly Thr Ala Gly Thr Gln Gln Leu Leu Phe

450 455 460

Ser Gln Ala Gly Pro Asn Asn Met Ser Ala Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Leu Ser Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asp Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Thr Asn

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Met Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Ala Gly Lys Asp Asn Val Asp Tyr Ser Ser Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Arg Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Gln Tyr Gly Val Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro

580 585 590

Ile Val Gly Ala Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 84

<211> 737

<212> PRT

<213> Macaca cyclopis

<400> 84

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Ser Leu Gly Leu Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Lys Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Ser Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Ser Thr Gly Gly Thr Ala Gly Thr Gln Gln Leu Leu Phe

450 455 460

Ser Gln Ala Gly Pro Asn Asn Met Ser Ala Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Leu Ser Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asp Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Thr Asn

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Asp Arg Leu Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Met Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Ala Gly Lys Asp Asn Val Asp Tyr Ser Ser Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Val Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Gln Tyr Gly Val Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro

580 585 590

Ile Val Gly Ala Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 85

<211> 737

<212> PRT

<213> Macaca cyclopis

<400> 85

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Arg Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Ser Leu Gly Leu Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Lys Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala Arg Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Ser Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Ser Thr Gly Gly Thr Ala Gly Thr Gln Gln Leu Leu Phe

450 455 460

Ser Gln Ala Gly Pro Asn Asn Met Ser Ala Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Leu Ser Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asp Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Thr Asn

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Met Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Ala Gly Lys Asp Asn Val Asp Tyr Ser Ser Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Gln Tyr Gly Val Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro

580 585 590

Ile Val Gly Ala Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asp Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 86

<211> 737

<212> PRT

<213> Macaca cyclopis

<400> 86

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Ser Leu Gly Leu Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Lys Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asp Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Ser Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Ser Thr Gly Gly Thr Ala Gly Thr Gln Gln Leu Leu Phe

450 455 460

Ser Gln Ala Gly Pro Asn Asn Met Ser Ala Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Leu Ser Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asp Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Thr Asn

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Met Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Ala Gly Lys Asp Asn Val Asp Tyr Ser Ser Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Gln Tyr Gly Val Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro

580 585 590

Ile Val Gly Ala Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 87

<211> 737

<212> PRT

<213> Macaca cyclopis

<400> 87

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Ser Leu Gly Leu Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Lys Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Ser Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Ser Thr Gly Gly Thr Ala Gly Thr Gln Gln Leu Leu Phe

450 455 460

Ser Gln Ala Gly Pro Asn Asn Met Ser Ala Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Leu Ser Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asp Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Thr Asn

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Ala Val Leu Met Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Ala Gly Lys Asp Asn Val Asp Tyr Ser Ser Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Gln Tyr Gly Val Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro

580 585 590

Ile Val Gly Ala Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Ser

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 88

<211> 737

<212> PRT

<213> Macaca cyclopis

<400> 88

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Ser Leu Gly Leu Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Lys Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Ser Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Ser Thr Gly Gly Thr Ala Gly Thr Gln Gln Leu Leu Phe

450 455 460

Ser Gln Ala Gly Pro Asn Asn Met Ser Ala Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Leu Ser Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asp Ser Leu Val Tyr Pro Gly Val Ala Met Ala Thr Asn

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Met Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Ala Gly Lys Asp Asn Val Asp Tyr Ser Ser Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Gln Tyr Gly Val Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro

580 585 590

Ile Val Gly Ala Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 89

<211> 737

<212> PRT

<213> Macaca cyclopis

<400> 89

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Gly Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Arg Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Ser Leu Gly Leu Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Ser

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Ser His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Lys Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Gly Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Ser Phe Ser Tyr Ile

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Ser Thr Gly Gly Thr Ala Gly Thr Gln Gln Leu Leu Phe

450 455 460

Ser Gln Ala Gly Pro Asn Asn Met Ser Ala Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Met Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Leu Ser Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asp Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Thr Asn

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Met Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Ala Gly Lys Asp Asn Val Asp Tyr Ser Ser Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Gln Tyr Gly Val Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro

580 585 590

Ile Val Gly Ala Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Leu Lys Glu Ser Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 90

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 90

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Gly Pro Ser Gly Leu Gly Ser Gly Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp

260 265 270

Asn Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr

405 410 415

Gln Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ser Lys Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe

450 455 460

Ser Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile

465 470 475 480

Pro Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His

515 520 525

Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met

545 550 555 560

Ile Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Ser Tyr Gly Gln Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala

580 585 590

Gln Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Ser Gln Ala Lys Leu Ala Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Asp Gly

705 710 715 720

Thr Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 91

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 91

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Gly Pro Ser Gly Leu Gly Ser Gly Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp

260 265 270

Asn Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asp Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr

405 410 415

Gln Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ser Arg Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe

450 455 460

Ser Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asp Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His

515 520 525

Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Met Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Gln Tyr Gly Val Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala

580 585 590

Gln Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Ser Gln Ala Lys Leu Ala Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Thr Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 92

<211> 731

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 92

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Asp Ser Pro Asp Ser Thr Ser Gly Ile Gly Lys Lys Gly Gln

145 150 155 160

Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr Gly Asp Ala Glu

165 170 175

Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro Ala Ala Pro Ser

180 185 190

Gly Leu Gly Ser Gly Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly Ala Pro Met Ala

195 200 205

Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp

210 215 220

His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asn Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr

225 230 235 240

Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Gln Ile

245 250 255

Ser Ser Ser Ser Ser Gly Ala Thr Asn Asp Asn His Tyr Phe Gly Tyr

260 265 270

Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe

275 280 285

Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Phe Arg

290 295 300

Pro Lys Arg Leu Arg Phe Lys Leu Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val

305 310 315 320

Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr

325 330 335

Val Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Leu Gly

340 345 350

Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala Asp Val Phe Met

355 360 365

Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly Ser Gln Ser Val

370 375 380

Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu

385 390 395 400

Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr Glu Phe Glu Asp Val Pro

405 410 415

Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn

420 425 430

Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Lys Thr Ile Asn Gly

435 440 445

Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser Val Ala Gly Pro Ser

450 455 460

Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile Pro Gly Pro Ser Tyr Arg

465 470 475 480

Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn Asn Asn Ser Glu Phe

485 490 495

Ala Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu

500 505 510

Met Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys Glu Gly Glu Asp Arg

515 520 525

Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly Lys Gln Gly Thr Gly

530 535 540

Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile Thr Asn Glu Glu Glu

545 550 555 560

Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Ser Tyr Gly Gln Val Ala

565 570 575

Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln Thr Gly Trp Val Gln

580 585 590

Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Val Tyr

595 600 605

Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly Asn Phe

610 615 620

His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro

625 630 635 640

Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu Thr

645 650 655

Phe Thr Pro Ala Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly

660 665 670

Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys

675 680 685

Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn Tyr Asp Lys Gln Thr

690 695 700

Gly Val Asp Phe Ala Val Asp Thr Gln Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg

705 710 715 720

Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730

<210> 93

<211> 732

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 93

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Glu Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Asp Ser Pro Asp Ser Thr Ser Gly Ile Gly Lys Lys Gly Gln

145 150 155 160

Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr Gly Asp Ala Glu

165 170 175

Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro Ala Ala Pro Ser

180 185 190

Gly Leu Gly Ser Gly Thr Met Ala Ala Gly Gly Gly Ala Pro Met Ala

195 200 205

Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asn Trp

210 215 220

His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asn Arg Val Ile Thr Thr Ser Thr

225 230 235 240

Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Gln Ile

245 250 255

Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp Asn His Tyr Phe Gly

260 265 270

Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His

275 280 285

Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Phe

290 295 300

Arg Pro Lys Arg Leu Arg Phe Lys Leu Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

305 310 315 320

Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala Asn Asn Leu Thr Ser

325 330 335

Thr Val Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Leu

340 345 350

Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala Asp Val Phe

355 360 365

Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asp Gly Ser Gln Ala

370 375 380

Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met

385 390 395 400

Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr Glu Phe Glu Asp Val

405 410 415

Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met

420 425 430

Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ala Arg Thr Ile Asn

435 440 445

Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser Val Ala Gly Pro

450 455 460

Ser Asn Met Ala Val Gln Ser Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Cys Phe

465 470 475 480

Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn Asn Asn Ser Glu

485 490 495

Phe Ala Trp Pro Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Asn Ser

500 505 510

Leu Thr Asn Pro Gly Val Pro Met Ala Ser His Lys Glu Gly Glu Asp

515 520 525

Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Val Phe Gly Lys Gln Gly Thr

530 535 540

Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Leu Met Thr Asp Glu Glu

545 550 555 560

Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu Tyr Gly Val Val

565 570 575

Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln Thr Gly Trp Val

580 585 590

Gln Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Val

595 600 605

Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly Asn

610 615 620

Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro

625 630 635 640

Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Pro Glu

645 650 655

Thr Phe Thr Pro Ala Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr

660 665 670

Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser

675 680 685

Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser

690 695 700

Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val Tyr Ser Glu Pro

705 710 715 720

Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730

<210> 94

<211> 736

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 94

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Ala Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Ser Val Gly Ser Gly Thr Val Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn

210 215 220

Ala Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp

260 265 270

Asn Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Lys Leu Arg Phe Lys Leu Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asp Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr

405 410 415

Ser Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ala Arg Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe

450 455 460

Ser Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Phe Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asn Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His

515 520 525

Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Leu Met

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Arg Pro Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Ile Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asn Pro Pro Glu Val Phe Thr Pro Ala Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Phe Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 95

<211> 736

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 95

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Ala Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Ser Val Gly Ser Gly Thr Val Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn

210 215 220

Ala Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Glu Thr Ala Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Lys Leu Arg Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ser Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr Ser

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Lys Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser

450 455 460

Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile Pro

465 470 475 480

Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Ser

565 570 575

Tyr Gly Gln Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asn Pro Pro Glu Val Phe Thr Pro Ala Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Phe Glu Lys Gln Thr Gly Val Asp Phe Ala Val Asp Ser Gln Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 96

<211> 736

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 96

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Thr Pro Ala Ala Val Gly Pro Thr Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp Asn

260 265 270

His Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asp

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Thr Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Asn

435 440 445

Arg Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser

450 455 460

Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Pro Lys Asn Trp Leu Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Ser Lys Tyr Asn Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Glu Ser Ile Ile Asn Pro Gly Thr Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Met Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Arg

565 570 575

Phe Gly Thr Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asn Pro Pro Ala Glu Phe Ser Ala Thr Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Val Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Leu

705 710 715 720

Tyr Thr Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

725 730 735

<210> 97

<211> 735

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 97

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Thr Pro Ala Ala Val Gly Pro Thr Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Ala Ser Thr Gly Ala Ser Asn Asp Asn His

260 265 270

Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe

275 280 285

His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn

290 295 300

Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile Gln

305 310 315 320

Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn Asn

325 330 335

Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln Leu Pro

340 345 350

Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala

355 360 365

Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly

370 375 380

Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro

385 390 395 400

Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Thr Phe Ser Tyr Thr Phe

405 410 415

Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp

420 425 430

Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Lys

435 440 445

Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser Val

450 455 460

Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile Pro Gly

465 470 475 480

Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn Asn

485 490 495

Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn Gly

500 505 510

Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys Glu

515 520 525

Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly Lys

530 535 540

Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile Thr

545 550 555 560

Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Ser Tyr

565 570 575

Gly Gln Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln Thr

580 585 590

Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp Gln Asp

595 600 605

Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr

610 615 620

Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys

625 630 635 640

His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn

645 650 655

Pro Pro Ala Glu Phe Ser Ala Thr Lys Phe Ala Ser Phe Ile Thr Gln

660 665 670

Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln Lys

675 680 685

Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Val Gln Tyr Thr Ser Asn Tyr

690 695 700

Ala Lys Ser Ala Asn Val Asp Phe Thr Val Asp Asn Asn Gly Leu Tyr

705 710 715 720

Thr Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Pro Leu

725 730 735

<210> 98

<211> 724

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 98

Met Ser Phe Phe Asp Trp Leu Gly Lys Gln Tyr Ala Gln Gly Ala Ala

1 5 10 15

Glu Phe Trp Asp Leu Lys Ser Gly Pro Pro Ala Pro Lys Lys Ala Arg

20 25 30

Lys Asp Gly Ser Ala Gly Phe Asn Phe Pro Gly His Lys Tyr Leu Gly

35 40 45

Pro Gly Asn Ser Leu Asp Arg Gly Asp Pro Val Asp Ala Asp Asp Ala

50 55 60

Ala Ala Gln Lys His Asp Gln Ser Tyr Gln Glu Gln Leu Glu Ala Gly

65 70 75 80

Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp Arg Glu Phe Gln Glu

85 90 95

Ala Leu Lys Asp Asp Thr Ser Phe Glu Gly Asn Leu Ala Arg Gly Leu

100 105 110

Phe Glu Ala Lys Lys Leu Val Ala Glu Pro Leu Gly Leu Val Glu Pro

115 120 125

Glu Leu Ala Pro Pro Ser Gly Arg Lys Arg Pro Val Gln Ser Ser Gln

130 135 140

Glu Ser Gly Tyr Ser Ser Ser Gln Asp Lys Arg Pro Asn Leu Asp Val

145 150 155 160

Asp Glu Glu Asp Arg Glu Phe Ala Ala Ala Ala Ala Glu Thr Glu Thr

165 170 175

Gly Ser Ala Pro Pro Thr Gly Asn Leu Gly Pro Gly Thr Met Ala Gly

180 185 190

Gly Gly Ser Ala Pro Ile Asp Asp Gly Ser Tyr Gly Ala Asp Gly Val

195 200 205

Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Asp Asn

210 215 220

Cys Val Ile Thr Arg Thr Thr Arg Thr Trp Asn Leu Pro Thr Tyr Asn

225 230 235 240

Asn His Ile Tyr Lys Arg Leu Ser Ser Gln Ser Gly Ala Ser Asn Asp

245 250 255

Asn His Ser Tyr Phe Gly Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe

260 265 270

Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile

275 280 285

Asn Asn Asn Trp Gly Leu Arg Pro Lys Ser Leu Arg Phe Lys Ile Phe

290 295 300

Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Asp Gly Thr Thr Thr Ile

305 310 315 320

Ser Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Ala Asp Thr Glu Tyr

325 330 335

Gln Leu Pro Tyr Val Ile Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro Pro

340 345 350

Phe Pro Ala Asp Val Phe Met Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Cys Thr Leu

355 360 365

Asn Asn Gly Ser Gln Pro Thr Pro Arg Ser Ala Phe Tyr Cys Leu Glu

370 375 380

Tyr Phe Pro Ser Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr

385 390 395 400

Tyr Asn Phe Glu Lys Val Pro Phe His Ser Met Trp Ala His Asn Gln

405 410 415

Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr

420 425 430

Leu Asp Val Thr Asn Thr Pro Ser Gly Thr Thr Thr Gln Ser Arg Phe

435 440 445

Thr Tyr Gln Lys Gly Val His Thr Asn Leu Pro Glu Gln Glu Arg Asn

450 455 460

Trp Leu Pro Gly Pro Gly Ile Arg Asn Gln Arg Val Ser Lys Thr Ser

465 470 475 480

Ala Asp Asn Asn Asn Ser Glu Tyr Ser Trp Gln Tyr Ser Asn Lys Tyr

485 490 495

Val Leu Glu Asn Gly Arg Ala Ser Lys Ile Ala Pro Gly Pro Ala Met

500 505 510

Ala Ser His Lys Asp Asp Glu Glu Lys Phe Phe Pro Gln Ser Gly Val

515 520 525

Leu Ile Phe Gly Lys Gln Gly Ser Glu Lys Thr Asn Val Asp Ile Glu

530 535 540

Lys Val Met Ile Thr Arg Glu Thr Glu Ile Asn Ser Thr Asn Pro Leu

545 550 555 560

Ala Gly Gly Ser Leu Gly Ala Val Ser Thr Asn Leu Gln Arg Gly Asn

565 570 575

Arg Gln Ala Ala Leu Asp His Thr Asn Val Met Gly Val Phe Pro Gly

580 585 590

Ser Val Trp Gln Asp Arg Asp Ile Tyr Leu Gln Gly Gln Ile Trp Ala

595 600 605

Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly

610 615 620

Gly Phe Gly Leu Lys Asn Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr

625 630 635 640

Pro Val Pro Ala Asp Pro Pro Thr Glu Phe Asn Ala Asn Lys Ile Ser

645 650 655

Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu

660 665 670

Trp Glu Leu Gln Lys Glu Thr Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln

675 680 685

Tyr Thr Ser Asn Tyr Asn Lys Ser Val Asn Val His Phe Ala Pro Asp

690 695 700

Asp Val Gly Asn Tyr Lys Glu Phe Arg Ser Ile Gly Thr Arg Tyr Leu

705 710 715 720

Thr Arg Pro Leu

<210> 99

<211> 723

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 99

Met Ser Phe Phe Asp Trp Leu Gly Lys Gln Tyr Ala Gln Gly Ala Ala

1 5 10 15

Glu Phe Trp Asp Leu Lys Ser Gly Pro Pro Ala Pro Lys Lys Ala Arg

20 25 30

Lys Asp Gly Ser Ala Gly Phe Asn Phe Pro Gly His Lys Tyr Leu Gly

35 40 45

Pro Gly Asn Ser Leu Asp Arg Gly Asp Pro Val Asp Ala Asp Asp Ala

50 55 60

Ala Ala Gln Lys His Asp Gln Ser Tyr Gln Glu Gln Leu Glu Ala Gly

65 70 75 80

Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp Arg Glu Phe Gln Glu

85 90 95

Ala Leu Lys Asp Asp Thr Ser Phe Glu Gly Asn Leu Ala Arg Gly Leu

100 105 110

Phe Glu Ala Lys Lys Leu Val Ala Glu Pro Leu Gly Leu Val Glu Pro

115 120 125

Glu Leu Ala Pro Pro Ser Gly Arg Lys Arg Pro Val Gln Ser Ser Gln

130 135 140

Glu Ser Gly Tyr Ser Ser Ser Gln Asp Lys Arg Pro Asn Leu Asp Val

145 150 155 160

Asp Glu Glu Asp Arg Glu Phe Ala Ala Ala Ala Ala Glu Thr Glu Thr

165 170 175

Gly Ser Ala Pro Pro Thr Gly Asn Leu Gly Pro Gly Thr Met Ala Gly

180 185 190

Gly Gly Ser Ala Pro Ile Asp Asp Gly Ser Tyr Gly Ala Asp Gly Val

195 200 205

Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Asp Asn

210 215 220

Cys Val Ile Thr Arg Thr Thr Arg Thr Trp Asn Leu Pro Thr Tyr Asn

225 230 235 240

Asn His Ile Tyr Lys Arg Leu Ser Ser Gln Ser Gly Ala Ser Asn Asp

245 250 255

Asn His Ser Tyr Phe Gly Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe

260 265 270

Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile

275 280 285

Asn Asn Asn Trp Gly Leu Arg Pro Lys Ser Leu Arg Phe Lys Ile Phe

290 295 300

Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Asp Gly Thr Thr Thr Ile

305 310 315 320

Ser Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Ala Asp Thr Glu Tyr

325 330 335

Gln Leu Pro Tyr Val Ile Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro Pro

340 345 350

Phe Pro Ala Asp Val Phe Met Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Cys Thr Leu

355 360 365

Asn Asn Gly Ser Gln Pro Thr Pro Arg Ser Ala Phe Tyr Cys Leu Glu

370 375 380

Tyr Phe Pro Ser Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr

385 390 395 400

Tyr Asn Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln

405 410 415

Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr

420 425 430

Leu Ser Arg Thr Asn Thr Pro Ser Gly Thr Thr Thr Gln Ser Arg Leu

435 440 445

Gln Phe Ser Gln Ala Gly Ala Ser Asp Ile Arg Asp Gln Ser Arg Asn

450 455 460

Trp Leu Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr Ser

465 470 475 480

Ala Asp Asn Asn Asn Ser Glu Tyr Ser Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr

485 490 495

His Leu Asn Gly Arg Asp Ser Leu Val Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala

500 505 510

Ser His Lys Asp Asp Glu Glu Lys Phe Phe Pro Gln Ser Gly Val Leu

515 520 525

Ile Phe Gly Lys Gln Gly Ser Glu Lys Thr Asn Val Asp Ile Glu Lys

530 535 540

Val Met Ile Thr Asp Glu Glu Glu Ile Arg Thr Thr Asn Pro Val Ala

545 550 555 560

Thr Glu Gln Tyr Gly Ser Val Ser Thr Asn Leu Gln Arg Gly Asn Arg

565 570 575

Gln Ala Ala Thr Ala Asp Val Asn Thr Gln Gly Val Phe Pro Gly Ser

580 585 590

Val Trp Gln Asp Arg Asp Ile Tyr Leu Gln Gly Gln Ile Trp Ala Lys

595 600 605

Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly

610 615 620

Phe Gly Leu Lys Asn Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro

625 630 635 640

Val Pro Ala Asp Pro Pro Thr Glu Phe Asn Ala Asn Lys Ile Ser Ser

645 650 655

Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp

660 665 670

Glu Leu Gln Lys Glu Thr Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr

675 680 685

Thr Ser Asn Tyr Asn Lys Ser Val Asn Val His Phe Ala Pro Asp Asp

690 695 700

Val Gly Asn Tyr Lys Glu Phe Arg Ser Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr

705 710 715 720

Arg Pro Leu

<210> 100

<211> 723

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 100

Met Ser Phe Phe Asp Trp Leu Gly Lys Gln Tyr Ala Gln Gly Ala Ala

1 5 10 15

Glu Phe Trp Asp Leu Lys Ser Gly Pro Pro Ala Pro Lys Lys Ala Arg

20 25 30

Lys Asp Gly Ser Ala Gly Phe Asn Phe Pro Gly His Lys Tyr Leu Gly

35 40 45

Pro Gly Asn Ser Leu Asp Arg Gly Asp Pro Val Asp Ala Asp Asp Ala

50 55 60

Ala Ala Gln Lys His Asp Gln Ser Tyr Gln Glu Gln Leu Glu Ala Gly

65 70 75 80

Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp Arg Glu Phe Gln Glu

85 90 95

Ala Leu Lys Asp Asp Thr Ser Phe Glu Gly Asn Leu Ala Arg Gly Leu

100 105 110

Phe Glu Ala Lys Lys Leu Val Ala Glu Pro Leu Gly Leu Val Glu Pro

115 120 125

Glu Leu Ala Pro Pro Ser Gly Arg Lys Arg Pro Val Gln Ser Ser Gln

130 135 140

Glu Ser Gly Tyr Ser Ser Ser Gln Asp Lys Arg Pro Asn Leu Asp Val

145 150 155 160

Asp Glu Glu Asp Arg Glu Phe Ala Ala Ala Ala Ala Glu Thr Glu Thr

165 170 175

Gly Ser Ala Pro Pro Thr Gly Asn Leu Gly Pro Gly Thr Met Ala Gly

180 185 190

Gly Gly Ser Ala Pro Ile Asp Asp Gly Ser Tyr Gly Ala Asp Gly Val

195 200 205

Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Asp Asn

210 215 220

Cys Val Ile Thr Arg Thr Thr Arg Thr Trp Asn Leu Pro Thr Tyr Asn

225 230 235 240

Asn His Ile Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser

245 250 255

Asn Asp Asn Ala Tyr Phe Gly Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp

260 265 270

Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu

275 280 285

Ile Asn Asn Asn Trp Gly Leu Arg Pro Lys Ser Leu Arg Phe Lys Ile

290 295 300

Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Ile

305 310 315 320

Ile Ser Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Ala Asp Thr Glu

325 330 335

Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro

340 345 350

Pro Phe Pro Ala Asp Val Phe Met Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr

355 360 365

Leu Asn Asp Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu

370 375 380

Glu Tyr Phe Pro Ser Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe

385 390 395 400

Thr Tyr Asn Phe Glu Lys Val Pro Phe His Ser Met Trp Ala His Asn

405 410 415

Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr

420 425 430

Tyr Leu Ser Lys Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu

435 440 445

Lys Phe Ser Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn

450 455 460

Trp Leu Pro Gly Pro Gly Ile Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val

465 470 475 480

Thr Gln Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp

485 490 495

Ala Leu Asn Gly Arg Ala Ser Lys Ile Ala Pro Gly Pro Ala Met Ala

500 505 510

Ser His Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu

515 520 525

Ile Phe Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys

530 535 540

Val Asn Ile Thr Arg Glu Thr Glu Ile Asn Ser Thr Asn Pro Leu Ala

545 550 555 560

Gly Gly Ser Leu Gly Gln Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala

565 570 575

Gln Ala Gln Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Val Phe Pro Gly Ser

580 585 590

Val Trp Gln Asp Arg Asp Ile Tyr Leu Gln Gly Gln Ile Trp Ala Lys

595 600 605

Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly

610 615 620

Phe Gly Leu Lys Asn Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro

625 630 635 640

Val Pro Ala Asp Pro Pro Thr Glu Phe Asn Ala Asn Lys Ile Ser Ser

645 650 655

Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp

660 665 670

Glu Leu Gln Lys Glu Thr Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr

675 680 685

Thr Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr

690 695 700

Glu Gly Val Tyr Lys Glu Phe Arg Ser Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr

705 710 715 720

Arg Pro Leu

<210> 101

<211> 723

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 101

Met Ser Phe Phe Asp Trp Leu Gly Lys Gln Tyr Ala Gln Gly Ala Ala

1 5 10 15

Glu Phe Trp Asp Leu Lys Ser Gly Pro Pro Ala Pro Lys Lys Ala Arg

20 25 30

Lys Asp Gly Ser Ala Gly Phe Asn Phe Pro Gly His Lys Tyr Leu Gly

35 40 45

Pro Gly Asn Ser Leu Asp Arg Gly Asp Pro Val Asp Ala Asp Asp Ala

50 55 60

Ala Ala Gln Lys His Asp Gln Ser Tyr Gln Glu Gln Leu Glu Ala Gly

65 70 75 80

Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp Arg Glu Phe Gln Glu

85 90 95

Ala Leu Lys Asp Asp Thr Ser Phe Glu Gly Asn Leu Ala Arg Gly Leu

100 105 110

Phe Glu Ala Lys Lys Leu Val Ala Glu Pro Leu Gly Leu Val Glu Pro

115 120 125

Glu Leu Ala Pro Pro Ser Gly Arg Lys Arg Pro Val Gln Ser Ser Gln

130 135 140

Glu Ser Gly Tyr Ser Ser Ser Gln Asp Lys Arg Pro Asn Leu Asp Val

145 150 155 160

Asp Glu Glu Asp Arg Glu Phe Ala Ala Ala Ala Ala Glu Thr Glu Thr

165 170 175

Gly Ser Ala Pro Pro Thr Gly Asn Leu Gly Pro Gly Thr Met Ala Gly

180 185 190

Gly Gly Ser Ala Pro Ile Asp Asp Gly Ser Tyr Gly Ala Asp Gly Val

195 200 205

Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Asp Asn

210 215 220

Cys Val Ile Thr Arg Thr Thr Arg Thr Trp Asn Leu Pro Thr Tyr Asn

225 230 235 240

Asn His Ile Tyr Lys Arg Leu Asn Gly Thr Thr Ser Gly Asp Gln Ser

245 250 255

Tyr Phe Gly Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe

260 265 270

His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn

275 280 285

Trp Gly Leu Arg Pro Lys Ser Leu Arg Phe Lys Ile Phe Asn Ile Gln

290 295 300

Val Lys Glu Val Thr Thr Gln Asp Ser Thr Lys Ile Ile Ser Asn Asn

305 310 315 320

Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Ala Asp Thr Glu Tyr Gln Leu Pro

325 330 335

Tyr Val Ile Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala

340 345 350

Asp Val Phe Met Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Cys Thr Arg Gln Asp Gly

355 360 365

Asn Ser Asn Asn Pro Thr Pro Arg Ser Ala Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

370 375 380

Phe Pro Ser Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr

385 390 395 400

Asn Phe Glu Lys Val Pro Phe His Ser Met Trp Ala His Asn Gln Ser

405 410 415

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

420 425 430

Ser Lys Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe

435 440 445

Ser Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile

450 455 460

Pro Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln

465 470 475 480

Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu

485 490 495

Asn Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His

500 505 510

Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe

515 520 525

Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met

530 535 540

Ile Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

545 550 555 560

Ser Tyr Gly Gln Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala

565 570 575

Gln Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Val Phe Pro Gly Ser Val Trp

580 585 590

Gln Asp Arg Asp Ile Tyr Leu Gln Gly Gln Ile Trp Ala Lys Ile Pro

595 600 605

His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

610 615 620

Leu Lys Asn Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

625 630 635 640

Ala Asp Pro Pro Thr Glu Phe Asn Ala Asn Lys Ile Ser Ser Phe Ile

645 650 655

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu Leu

660 665 670

Gln Lys Glu Thr Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Ser Asp

675 680 685

Asp Ser Ser Ser Thr Ser Gly Ser Ile Leu His Phe Ala Pro Asp Asp

690 695 700

Val Gly Asn Tyr Lys Glu Phe Arg Ser Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr

705 710 715 720

Arg Pro Leu

<210> 102

<211> 723

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 102

Met Ser Phe Phe Asp Trp Leu Gly Lys Gln Tyr Ala Gln Gly Ala Ala

1 5 10 15

Glu Phe Trp Asp Leu Lys Ser Gly Pro Pro Ala Pro Lys Lys Ala Arg

20 25 30

Lys Asp Gly Ser Ala Gly Phe Asn Phe Pro Gly His Lys Tyr Leu Gly

35 40 45

Pro Gly Asn Ser Leu Asp Arg Gly Asp Pro Val Asp Ala Asp Asp Ala

50 55 60

Ala Ala Gln Lys His Asp Gln Ser Tyr Gln Glu Gln Leu Glu Ala Gly

65 70 75 80

Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp Arg Glu Phe Gln Glu

85 90 95

Ala Leu Lys Asp Asp Thr Ser Phe Glu Gly Asn Leu Ala Arg Gly Leu

100 105 110

Phe Glu Ala Lys Lys Leu Val Ala Glu Pro Leu Gly Leu Val Glu Pro

115 120 125

Glu Leu Ala Pro Pro Ser Gly Arg Lys Arg Pro Val Gln Ser Ser Gln

130 135 140

Glu Ser Gly Tyr Ser Ser Ser Gln Asp Lys Arg Pro Asn Leu Asp Val

145 150 155 160

Asp Glu Glu Asp Arg Glu Phe Ala Ala Ala Ala Ala Glu Thr Glu Thr

165 170 175

Gly Ser Ala Pro Pro Thr Gly Asn Leu Gly Pro Gly Thr Met Ala Gly

180 185 190

Gly Gly Ser Ala Pro Ile Asp Asp Gly Ser Tyr Gly Ala Asp Gly Val

195 200 205

Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Asp Asn

210 215 220

Cys Val Ile Thr Arg Thr Thr Arg Thr Trp Asn Leu Pro Thr Tyr Asn

225 230 235 240

Asn His Ile Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser

245 250 255

Asn Asp Asn Ala Tyr Phe Gly Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp

260 265 270

Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu

275 280 285

Ile Asn Asn Asn Trp Gly Leu Arg Pro Lys Ser Leu Arg Phe Lys Ile

290 295 300

Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Ile

305 310 315 320

Ile Ser Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Ala Asp Thr Glu

325 330 335

Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro

340 345 350

Pro Phe Pro Ala Asp Val Phe Met Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr

355 360 365

Leu Asn Asp Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu

370 375 380

Glu Tyr Phe Pro Ser Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe

385 390 395 400

Thr Tyr Asn Phe Glu Lys Val Pro Phe His Ser Met Trp Ala His Asn

405 410 415

Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr

420 425 430

Tyr Leu Ser Lys Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu

435 440 445

Lys Phe Ser Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn

450 455 460

Tyr Ile Pro Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val

465 470 475 480

Thr Gln Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp

485 490 495

Ala Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala

500 505 510

Ser His Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu

515 520 525

Ile Phe Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys

530 535 540

Val Met Ile Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala

545 550 555 560

Thr Glu Ser Tyr Gly Gln Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala

565 570 575

Gln Ala Gln Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Val Phe Pro Gly Ser

580 585 590

Val Trp Gln Asp Arg Asp Ile Tyr Leu Gln Gly Gln Ile Trp Ala Lys

595 600 605

Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly

610 615 620

Phe Gly Leu Lys Asn Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro

625 630 635 640

Val Pro Ala Asp Pro Pro Thr Glu Phe Asn Ala Asn Lys Ile Ser Ser

645 650 655

Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp

660 665 670

Glu Leu Gln Lys Glu Thr Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr

675 680 685

Thr Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr

690 695 700

Glu Gly Val Tyr Lys Glu Phe Arg Ser Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr

705 710 715 720

Arg Pro Leu

<210> 103

<211> 724

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 103

Met Ser Phe Phe Asp Trp Leu Gly Lys Gln Tyr Ala Gln Gly Ala Ala

1 5 10 15

Glu Phe Trp Asp Leu Lys Ser Gly Pro Pro Ala Pro Lys Lys Ala Arg

20 25 30

Lys Asp Gly Ser Ala Gly Phe Asn Phe Pro Gly His Lys Tyr Leu Gly

35 40 45

Pro Gly Asn Ser Leu Asp Arg Gly Asp Pro Val Asp Ala Asp Asp Ala

50 55 60

Ala Ala Gln Lys His Asp Gln Ser Tyr Gln Glu Gln Leu Glu Ala Gly

65 70 75 80

Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp Arg Glu Phe Gln Glu

85 90 95

Ala Leu Lys Asp Asp Thr Ser Phe Glu Gly Asn Leu Ala Arg Gly Leu

100 105 110

Phe Glu Ala Lys Lys Leu Val Ala Glu Pro Leu Gly Leu Val Glu Pro

115 120 125

Glu Leu Ala Pro Pro Ser Gly Arg Lys Arg Pro Val Gln Ser Ser Gln

130 135 140

Glu Ser Gly Tyr Ser Ser Ser Gln Asp Lys Arg Pro Asn Leu Asp Val

145 150 155 160

Asp Glu Glu Asp Arg Glu Phe Ala Ala Ala Ala Ala Glu Thr Glu Thr

165 170 175

Gly Ser Ala Pro Pro Thr Gly Asn Leu Gly Pro Gly Thr Met Ala Gly

180 185 190

Gly Gly Ser Ala Pro Ile Asp Asp Gly Ser Tyr Gly Ala Asp Gly Val

195 200 205

Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Asp Asn

210 215 220

Cys Val Ile Thr Arg Thr Thr Arg Thr Trp Asn Leu Pro Thr Tyr Asn

225 230 235 240

Asn His Ile Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ala Thr

245 250 255

Asn Asp Asn Thr Tyr Phe Gly Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp

260 265 270

Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu

275 280 285

Ile Asn Asn Asn Trp Gly Leu Arg Pro Lys Ser Leu Arg Phe Lys Ile

290 295 300

Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Ile

305 310 315 320

Ile Ser Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Ala Asp Thr Glu

325 330 335

Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro

340 345 350

Pro Phe Pro Ala Asp Val Phe Met Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr

355 360 365

Leu Asn Asn Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu

370 375 380

Glu Tyr Phe Pro Ser Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe

385 390 395 400

Thr Tyr Asn Phe Glu Lys Val Pro Phe His Ser Met Trp Ala His Asn

405 410 415

Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr

420 425 430

Tyr Leu Ser Arg Thr Gln Thr Thr Gly Gly Thr Ala Asn Thr Gln Thr

435 440 445

Leu Gly Phe Ser Gln Gly Gly Pro Asn Thr Met Ala Asn Gln Ala Lys

450 455 460

Asn Trp Leu Pro Gly Pro Gly Ile Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr

465 470 475 480

Thr Gly Gln Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Ala Gly Thr Lys

485 490 495

Tyr His Leu Asn Gly Arg Ala Ser Lys Ile Ala Pro Gly Pro Ala Met

500 505 510

Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Ser Asn Gly Ile

515 520 525

Leu Ile Phe Gly Lys Gln Asn Ala Ala Arg Asp Asn Ala Asp Tyr Ser

530 535 540

Asp Val Asn Ile Thr Arg Glu Thr Glu Ile Asn Ser Thr Asn Pro Leu

545 550 555 560

Ala Gly Gly Ser Leu Gly Ile Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn

565 570 575

Thr Ala Pro Gln Ile Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Val Phe Pro Gly

580 585 590

Ser Val Trp Gln Asp Arg Asp Ile Tyr Leu Gln Gly Gln Ile Trp Ala

595 600 605

Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly

610 615 620

Gly Phe Gly Leu Lys Asn Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr

625 630 635 640

Pro Val Pro Ala Asp Pro Pro Thr Glu Phe Asn Ala Asn Lys Ile Ser

645 650 655

Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu

660 665 670

Trp Glu Leu Gln Lys Glu Thr Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln

675 680 685

Tyr Thr Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Ser Val Asp Phe Ala Val Asn

690 695 700

Thr Glu Gly Val Tyr Lys Glu Phe Arg Ser Ile Gly Thr Arg Tyr Leu

705 710 715 720

Thr Arg Pro Leu

<210> 104

<211> 724

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 104

Met Ser Phe Phe Asp Trp Leu Gly Lys Gln Tyr Ala Gln Gly Ala Ala

1 5 10 15

Glu Phe Trp Asp Leu Lys Ser Gly Pro Pro Ala Pro Lys Lys Ala Arg

20 25 30

Lys Asp Gly Ser Ala Gly Phe Asn Phe Pro Gly His Lys Tyr Leu Gly

35 40 45

Pro Gly Asn Ser Leu Asp Arg Gly Asp Pro Val Asp Ala Asp Asp Ala

50 55 60

Ala Ala Gln Lys His Asp Gln Ser Tyr Gln Glu Gln Leu Glu Ala Gly

65 70 75 80

Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp Arg Glu Phe Gln Glu

85 90 95

Ala Leu Lys Asp Asp Thr Ser Phe Glu Gly Asn Leu Ala Arg Gly Leu

100 105 110

Phe Glu Ala Lys Lys Leu Val Ala Glu Pro Leu Gly Leu Val Glu Pro

115 120 125

Glu Leu Ala Pro Pro Ser Gly Arg Lys Arg Pro Val Gln Ser Ser Gln

130 135 140

Glu Ser Gly Tyr Ser Ser Ser Gln Asp Lys Arg Pro Asn Leu Asp Val

145 150 155 160

Asp Glu Glu Asp Arg Glu Phe Ala Ala Ala Ala Ala Glu Thr Glu Thr

165 170 175

Gly Ser Ala Pro Pro Thr Gly Asn Leu Gly Pro Gly Thr Met Ala Gly

180 185 190

Gly Gly Ser Ala Pro Ile Asp Asp Gly Ser Tyr Gly Ala Asp Gly Val

195 200 205

Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Asp Asn

210 215 220

Cys Val Ile Thr Arg Thr Thr Arg Thr Trp Asn Leu Pro Thr Tyr Asn

225 230 235 240

Asn His Ile Tyr Lys Arg Leu Asn Gly Thr Thr Ser Gly Asp Gln Ser

245 250 255

Tyr Phe Gly Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe

260 265 270

His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn

275 280 285

Trp Gly Leu Arg Pro Lys Ser Leu Arg Phe Lys Ile Phe Asn Ile Gln

290 295 300

Val Lys Glu Val Thr Thr Gln Asp Ser Thr Lys Ile Ile Ser Asn Asn

305 310 315 320

Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Ala Asp Thr Glu Tyr Gln Leu Pro

325 330 335

Tyr Val Ile Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala

340 345 350

Asp Val Phe Met Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Cys Thr Arg Gln Asp Gly

355 360 365

Asn Ser Asn Asn Pro Thr Pro Arg Ser Ala Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

370 375 380

Phe Pro Ser Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe Thr Tyr

385 390 395 400

Asn Phe Glu Lys Val Pro Phe His Ser Met Trp Ala His Asn Gln Ser

405 410 415

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

420 425 430

Ser Arg Thr Gln Thr Thr Gly Gly Thr Ala Asn Thr Gln Thr Leu Gly

435 440 445

Phe Ser Gln Gly Gly Pro Asn Thr Met Ala Asn Gln Ala Lys Asn Trp

450 455 460

Leu Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Gly

465 470 475 480

Gln Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Ala Gly Thr Lys Tyr His

485 490 495

Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Thr

500 505 510

His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Ser Asn Gly Ile Leu Ile

515 520 525

Phe Gly Lys Gln Asn Ala Ala Arg Asp Asn Ala Asp Tyr Ser Asp Val

530 535 540

Met Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr

545 550 555 560

Glu Glu Tyr Gly Ile Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala

565 570 575

Pro Gln Ile Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Val Phe Pro Gly Ser Val

580 585 590

Trp Gln Asp Arg Asp Ile Tyr Leu Gln Gly Gln Ile Trp Ala Lys Ile

595 600 605

Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe

610 615 620

Gly Leu Lys Asn Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val

625 630 635 640

Pro Ala Asp Pro Pro Thr Glu Phe Asn Ala Asn Lys Ile Ser Ser Phe

645 650 655

Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu Trp Glu

660 665 670

Leu Gln Lys Glu Thr Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Ser

675 680 685

Asp Asp Ser Ser Ser Thr Ser Gly Ser Ile Leu His Phe Ala Pro Asp

690 695 700

Asp Val Gly Asn Tyr Lys Glu Phe Arg Ser Ile Gly Thr Arg Tyr Leu

705 710 715 720

Thr Arg Pro Leu

<210> 105

<211> 724

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 105

Met Ser Phe Phe Asp Trp Leu Gly Lys Gln Tyr Ala Gln Gly Ala Ala

1 5 10 15

Glu Phe Trp Asp Leu Lys Ser Gly Pro Pro Ala Pro Lys Lys Ala Arg

20 25 30

Lys Asp Gly Ser Ala Gly Phe Asn Phe Pro Gly His Lys Tyr Leu Gly

35 40 45

Pro Gly Asn Ser Leu Asp Arg Gly Asp Pro Val Asp Ala Asp Asp Ala

50 55 60

Ala Ala Gln Lys His Asp Gln Ser Tyr Gln Glu Gln Leu Glu Ala Gly

65 70 75 80

Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp Arg Glu Phe Gln Glu

85 90 95

Ala Leu Lys Asp Asp Thr Ser Phe Glu Gly Asn Leu Ala Arg Gly Leu

100 105 110

Phe Glu Ala Lys Lys Leu Val Ala Glu Pro Leu Gly Leu Val Glu Pro

115 120 125

Glu Leu Ala Pro Pro Ser Gly Arg Lys Arg Pro Val Gln Ser Ser Gln

130 135 140

Glu Ser Gly Tyr Ser Ser Ser Gln Asp Lys Arg Pro Asn Leu Asp Val

145 150 155 160

Asp Glu Glu Asp Arg Glu Phe Ala Ala Ala Ala Ala Glu Thr Glu Thr

165 170 175

Gly Ser Ala Pro Pro Thr Gly Asn Leu Gly Pro Gly Thr Met Ala Gly

180 185 190

Gly Gly Ser Ala Pro Ile Asp Asp Gly Ser Tyr Gly Ala Asp Gly Val

195 200 205

Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Asp Asn

210 215 220

Cys Val Ile Thr Arg Thr Thr Arg Thr Trp Asn Leu Pro Thr Tyr Asn

225 230 235 240

Asn His Ile Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ala Thr

245 250 255

Asn Asp Asn Thr Tyr Phe Gly Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp

260 265 270

Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu

275 280 285

Ile Asn Asn Asn Trp Gly Leu Arg Pro Lys Ser Leu Arg Phe Lys Ile

290 295 300

Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Ile

305 310 315 320

Ile Ser Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Ala Asp Thr Glu

325 330 335

Tyr Gln Leu Pro Tyr Val Ile Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro

340 345 350

Pro Phe Pro Ala Asp Val Phe Met Leu Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr

355 360 365

Leu Asn Asn Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu

370 375 380

Glu Tyr Phe Pro Ser Lys Met Leu Arg Thr Gly Asn Ser Phe Glu Phe

385 390 395 400

Thr Tyr Asn Phe Glu Lys Val Pro Phe His Ser Met Trp Ala His Asn

405 410 415

Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr

420 425 430

Tyr Leu Ser Arg Thr Gln Thr Thr Gly Gly Thr Ala Asn Thr Gln Thr

435 440 445

Leu Gly Phe Ser Gln Gly Gly Pro Asn Thr Met Ala Asn Gln Ala Lys

450 455 460

Asn Trp Leu Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr

465 470 475 480

Thr Gly Gln Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Ala Gly Thr Lys

485 490 495

Tyr His Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met

500 505 510

Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Ser Asn Gly Ile

515 520 525

Leu Ile Phe Gly Lys Gln Asn Ala Ala Arg Asp Asn Ala Asp Tyr Ser

530 535 540

Asp Val Met Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val

545 550 555 560

Ala Thr Glu Glu Tyr Gly Ile Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn

565 570 575

Thr Ala Pro Gln Ile Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Val Phe Pro Gly

580 585 590

Ser Val Trp Gln Asp Arg Asp Ile Tyr Leu Gln Gly Gln Ile Trp Ala

595 600 605

Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly

610 615 620

Gly Phe Gly Leu Lys Asn Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr

625 630 635 640

Pro Val Pro Ala Asp Pro Pro Thr Glu Phe Asn Ala Asn Lys Ile Ser

645 650 655

Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Thr Val Glu Met Glu

660 665 670

Trp Glu Leu Gln Lys Glu Thr Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln

675 680 685

Tyr Thr Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Ser Val Asp Phe Ala Val Asn

690 695 700

Thr Glu Gly Val Tyr Lys Glu Phe Arg Ser Ile Gly Thr Arg Tyr Leu

705 710 715 720

Thr Arg Pro Leu

<210> 106

<211> 729

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 106

Met Thr Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser Glu

1 5 10 15

Gly Val Arg Glu Trp Trp Ala Leu Gln Pro Gly Ala Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp Gln

65 70 75 80

Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Gln Arg Leu Gln Gly Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Leu

115 120 125

Gly Leu Val Glu Gln Ala Gly Glu Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg Pro

130 135 140

Leu Ile Glu Ser Pro Gln Gln Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile Gly Lys

145 150 155 160

Lys Gly Lys Gln Pro Ala Lys Lys Lys Leu Val Phe Glu Asp Glu Thr

165 170 175

Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro Glu Gly Ser Thr Ser Gly Ala Met Ser

180 185 190

Asp Asp Ser Glu Met Arg Ala Ala Ala Gly Gly Ala Ala Val Glu Gly

195 200 205

Gly Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys

210 215 220

Asp Ser Thr Trp Ser Glu Gly His Val Thr Thr Thr Ser Thr Arg Thr

225 230 235 240

Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Ser

245 250 255

Gln Ser Gly Ala Ser Asn Asp Asn His Tyr Phe Gly Phe Ser Thr Pro

260 265 270

Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg

275 280 285

Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Met Arg Pro Lys Ala

290 295 300

Met Arg Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn

305 310 315 320

Asp Gly Thr Thr Thr Val Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Ile

325 330 335

Phe Ala Asp Ser Ser Tyr Glu Leu Pro Tyr Val Met Asp Ala Gly Gln

340 345 350

Glu Gly Ser Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp Val Phe Met Val Pro Gln

355 360 365

Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser

370 375 380

Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly

385 390 395 400

Asn Asn Phe Glu Ile Thr Tyr Ser Phe Glu Lys Val Pro Phe His Ser

405 410 415

Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile

420 425 430

Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Arg Thr Asn Thr Pro Ser Gly Thr

435 440 445

Thr Thr Gln Ser Arg Leu Gln Phe Ser Gln Ala Gly Ala Ser Asp Ile

450 455 460

Arg Asp Gln Ser Arg Asn Trp Leu Pro Gly Pro Ser Ile Arg Gln Gln

465 470 475 480

Arg Val Ser Lys Thr Ser Ala Asp Asn Asn Asn Ser Glu Tyr Ser Trp

485 490 495

Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Trp Ser Ala Leu Thr

500 505 510

Pro Gly Pro Pro Met Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Lys Phe Phe

515 520 525

Pro Gln Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly Lys Gln Gly Ser Glu Lys Thr

530 535 540

Asn Val Asp Ile Glu Lys Leu Ile Phe Thr Ser Glu Glu Glu Leu Ala

545 550 555 560

Ala Thr Asn Ala Thr Asp Thr Asp Met Trp Gly Ser Val Ser Thr Asn

565 570 575

Leu Gln Arg Gly Asn Arg Gln Ala Ala Thr Ala Asp Val Asn Thr Gln

580 585 590

Gly Ala Val Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Ile Tyr Tyr Gln

595 600 605

Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro

610 615 620

Ser Pro Leu Ile Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile

625 630 635 640

Phe Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Ala Thr Thr Phe Ser

645 650 655

Ser Thr Pro Val Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val

660 665 670

Ser Val Gln Ile Asp Trp Glu Ile Gln Lys Glu Arg Ser Lys Arg Trp

675 680 685

Asn Pro Glu Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Asn Lys Ser Val Asn Val

690 695 700

Asp Phe Thr Val Asp Thr Asn Gly Val Tyr Thr Glu Pro Arg Ala Ile

705 710 715 720

Gly Thr Arg Tyr Leu Thr His His Leu

725

<210> 107

<211> 729

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 107

Met Thr Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser Glu

1 5 10 15

Gly Val Arg Glu Trp Trp Ala Leu Gln Pro Gly Ala Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp Gln

65 70 75 80

Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Gln Arg Leu Gln Gly Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Leu

115 120 125

Gly Leu Val Glu Gln Ala Gly Glu Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg Pro

130 135 140

Leu Ile Glu Ser Pro Gln Gln Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile Gly Lys

145 150 155 160

Lys Gly Lys Gln Pro Ala Lys Lys Lys Leu Val Phe Glu Asp Glu Thr

165 170 175

Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro Glu Gly Ser Thr Ser Gly Ala Met Ser

180 185 190

Asp Asp Ser Glu Met Arg Ala Ala Ala Gly Gly Ala Ala Val Glu Gly

195 200 205

Gly Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys

210 215 220

Asp Ser Thr Trp Ser Glu Gly His Val Thr Thr Thr Ser Thr Arg Thr

225 230 235 240

Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Arg Leu Gly Glu

245 250 255

Ser Leu Gln Ser Asn Thr Tyr Asn Gly Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr

260 265 270

Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln

275 280 285

Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Met Arg Pro Lys Ala Met Arg Val

290 295 300

Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Ser Asn Gly Glu

305 310 315 320

Thr Thr Val Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Ile Phe Ala Asp

325 330 335

Ser Ser Tyr Glu Leu Pro Tyr Val Met Asp Ala Gly Gln Glu Gly Ser

340 345 350

Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr

355 360 365

Cys Gly Leu Val Thr Gly Asn Thr Ser Gln Gln Gln Thr Asp Arg Asn

370 375 380

Ala Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly

385 390 395 400

Asn Asn Phe Glu Ile Thr Tyr Ser Phe Glu Lys Val Pro Phe His Ser

405 410 415

Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile

420 425 430

Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Arg Thr Asn Thr Pro Ser Gly Thr

435 440 445

Thr Thr Gln Ser Arg Leu Gln Phe Ser Gln Ala Gly Ala Ser Asp Ile

450 455 460

Arg Asp Gln Ser Arg Asn Trp Leu Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln

465 470 475 480

Arg Val Ser Lys Thr Ser Ala Asp Asn Asn Asn Ser Glu Tyr Ser Trp

485 490 495

Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Asp Ser Leu Val Asn

500 505 510

Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys Asp Asp Glu Glu Lys Phe Phe

515 520 525

Pro Gln Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly Lys Gln Gly Ser Glu Lys Thr

530 535 540

Asn Val Asp Ile Glu Lys Val Met Ile Thr Asp Glu Glu Glu Ile Arg

545 550 555 560

Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Gln Tyr Gly Ser Val Ser Thr Asn

565 570 575

Leu Gln Arg Gly Asn Arg Gln Ala Ala Thr Ala Asp Val Asn Thr Gln

580 585 590

Gly Ala Val Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Ile Tyr Tyr Gln

595 600 605

Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro

610 615 620

Ser Pro Leu Ile Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile

625 630 635 640

Phe Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Ala Thr Thr Phe Ser

645 650 655

Ser Thr Pro Val Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val

660 665 670

Ser Val Gln Ile Asp Trp Glu Ile Gln Lys Glu Arg Ser Lys Arg Trp

675 680 685

Asn Pro Glu Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Gly Gln Gln Asn Ser Leu

690 695 700

Leu Trp Ala Pro Asp Ala Ala Gly Lys Tyr Thr Glu Pro Arg Ala Ile

705 710 715 720

Gly Thr Arg Tyr Leu Thr His His Leu

725

<210> 108

<211> 729

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 108

Met Thr Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser Glu

1 5 10 15

Gly Val Arg Glu Trp Trp Ala Leu Gln Pro Gly Ala Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp Gln

65 70 75 80

Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Gln Arg Leu Gln Gly Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Leu

115 120 125

Gly Leu Val Glu Gln Ala Gly Glu Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg Pro

130 135 140

Leu Ile Glu Ser Pro Gln Gln Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile Gly Lys

145 150 155 160

Lys Gly Lys Gln Pro Ala Lys Lys Lys Leu Val Phe Glu Asp Glu Thr

165 170 175

Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro Glu Gly Ser Thr Ser Gly Ala Met Ser

180 185 190

Asp Asp Ser Glu Met Arg Ala Ala Ala Gly Gly Ala Ala Val Glu Gly

195 200 205

Gly Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys

210 215 220

Asp Ser Thr Trp Ser Glu Gly His Val Thr Thr Thr Ser Thr Arg Thr

225 230 235 240

Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Ser

245 250 255

Gln Ser Gly Ala Ser Asn Asp Asn His Tyr Phe Gly Phe Ser Thr Pro

260 265 270

Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg

275 280 285

Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Met Arg Pro Lys Ala

290 295 300

Met Arg Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn

305 310 315 320

Asp Gly Thr Thr Thr Val Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Ile

325 330 335

Phe Ala Asp Ser Ser Tyr Glu Leu Pro Tyr Val Met Asp Ala Gly Gln

340 345 350

Glu Gly Ser Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp Val Phe Met Val Pro Gln

355 360 365

Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser

370 375 380

Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly

385 390 395 400

Asn Asn Phe Glu Ile Thr Tyr Ser Phe Glu Lys Val Pro Phe His Ser

405 410 415

Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile

420 425 430

Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Arg Thr Asn Thr Pro Ser Gly Thr

435 440 445

Thr Thr Gln Ser Arg Leu Gln Phe Ser Gln Ala Gly Ala Ser Asp Ile

450 455 460

Arg Asp Gln Ser Arg Asn Trp Leu Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln

465 470 475 480

Arg Val Ser Lys Thr Ser Ala Asp Asn Asn Asn Ser Glu Tyr Ser Trp

485 490 495

Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Asp Ser Leu Val Asn

500 505 510

Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys Asp Asp Glu Glu Lys Phe Phe

515 520 525

Pro Gln Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly Lys Gln Gly Ser Glu Lys Thr

530 535 540

Asn Val Asp Ile Glu Lys Val Met Ile Thr Asp Glu Glu Glu Ile Arg

545 550 555 560

Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Gln Tyr Gly Ser Val Ser Thr Asn

565 570 575

Leu Gln Arg Gly Asn Arg Gln Ala Ala Thr Ala Asp Val Asn Thr Gln

580 585 590

Gly Ala Val Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Ile Tyr Tyr Gln

595 600 605

Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro

610 615 620

Ser Pro Leu Ile Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile

625 630 635 640

Phe Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Ala Thr Thr Phe Ser

645 650 655

Ser Thr Pro Val Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val

660 665 670

Ser Val Gln Ile Asp Trp Glu Ile Gln Lys Glu Arg Ser Lys Arg Trp

675 680 685

Asn Pro Glu Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Asn Lys Ser Val Asn Val

690 695 700

Asp Phe Thr Val Asp Thr Asn Gly Val Tyr Thr Glu Pro Arg Ala Ile

705 710 715 720

Gly Thr Arg Tyr Leu Thr His His Leu

725

<210> 109

<211> 731

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 109

Met Thr Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser Glu

1 5 10 15

Gly Val Arg Glu Trp Trp Ala Leu Gln Pro Gly Ala Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp Gln

65 70 75 80

Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Gln Arg Leu Gln Gly Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Leu

115 120 125

Gly Leu Val Glu Gln Ala Gly Glu Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg Pro

130 135 140

Leu Ile Glu Ser Pro Gln Gln Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile Gly Lys

145 150 155 160

Lys Gly Lys Gln Pro Ala Lys Lys Lys Leu Val Phe Glu Asp Glu Thr

165 170 175

Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro Glu Gly Ser Thr Ser Gly Ala Met Ser

180 185 190

Asp Asp Ser Glu Met Arg Ala Ala Ala Gly Gly Ala Ala Val Glu Gly

195 200 205

Gly Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys

210 215 220

Asp Ser Thr Trp Ser Glu Gly His Val Thr Thr Thr Ser Thr Arg Thr

225 230 235 240

Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn

245 250 255

Gly Thr Ser Gly Gly Ala Thr Asn Asp Asn Thr Tyr Phe Gly Phe Ser

260 265 270

Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser

275 280 285

Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Met Arg Pro

290 295 300

Lys Ala Met Arg Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr

305 310 315 320

Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Val Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val

325 330 335

Gln Ile Phe Ala Asp Ser Ser Tyr Glu Leu Pro Tyr Val Met Asp Ala

340 345 350

Gly Gln Glu Gly Ser Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp Val Phe Met Val

355 360 365

Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly Ser Gln Ala Val Gly

370 375 380

Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg

385 390 395 400

Thr Gly Asn Asn Phe Glu Ile Thr Tyr Ser Phe Glu Lys Val Pro Phe

405 410 415

His Ser Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro

420 425 430

Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Arg Thr Gln Thr Thr Gly

435 440 445

Gly Thr Ala Asn Thr Gln Thr Leu Gly Phe Ser Gln Gly Gly Pro Asn

450 455 460

Thr Met Ala Asn Gln Ala Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Ser Ile Arg

465 470 475 480

Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Gly Gln Asn Asn Asn Ser Asn Phe

485 490 495

Ala Trp Thr Ala Gly Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Trp Ser Ala

500 505 510

Leu Thr Pro Gly Pro Pro Met Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg

515 520 525

Phe Phe Pro Ser Asn Gly Ile Leu Ile Phe Gly Lys Gln Asn Ala Ala

530 535 540

Arg Asp Asn Ala Asp Tyr Ser Asp Leu Ile Phe Thr Ser Glu Glu Glu

545 550 555 560

Leu Ala Ala Thr Asn Ala Thr Asp Thr Asp Met Trp Gly Ile Val Ala

565 570 575

Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro Gln Ile Gly Thr Val Asn

580 585 590

Ser Gln Gly Ala Val Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Ile Tyr

595 600 605

Tyr Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe

610 615 620

His Pro Ser Pro Leu Ile Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro

625 630 635 640

Gln Ile Phe Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Ala Thr Thr

645 650 655

Phe Ser Ser Thr Pro Val Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly

660 665 670

Gln Val Ser Val Gln Ile Asp Trp Glu Ile Gln Lys Glu Arg Ser Lys

675 680 685

Arg Trp Asn Pro Glu Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr

690 695 700

Ser Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val Tyr Thr Glu Pro Arg

705 710 715 720

Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr His His Leu

725 730

<210> 110

<211> 729

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 110

Met Thr Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser Glu

1 5 10 15

Gly Val Arg Glu Trp Trp Ala Leu Gln Pro Gly Ala Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp Gln

65 70 75 80

Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Gln Arg Leu Gln Gly Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Leu

115 120 125

Gly Leu Val Glu Gln Ala Gly Glu Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg Pro

130 135 140

Leu Ile Glu Ser Pro Gln Gln Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile Gly Lys

145 150 155 160

Lys Gly Lys Gln Pro Ala Lys Lys Lys Leu Val Phe Glu Asp Glu Thr

165 170 175

Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro Glu Gly Ser Thr Ser Gly Ala Met Ser

180 185 190

Asp Asp Ser Glu Met Arg Ala Ala Ala Gly Gly Ala Ala Val Glu Gly

195 200 205

Gly Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys

210 215 220

Asp Ser Thr Trp Ser Glu Gly His Val Thr Thr Thr Ser Thr Arg Thr

225 230 235 240

Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Arg Leu Gly Glu

245 250 255

Ser Leu Gln Ser Asn Thr Tyr Asn Gly Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr

260 265 270

Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln

275 280 285

Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Met Arg Pro Lys Ala Met Arg Val

290 295 300

Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Ser Asn Gly Glu

305 310 315 320

Thr Thr Val Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Ile Phe Ala Asp

325 330 335

Ser Ser Tyr Glu Leu Pro Tyr Val Met Asp Ala Gly Gln Glu Gly Ser

340 345 350

Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr

355 360 365

Cys Gly Leu Val Thr Gly Asn Thr Ser Gln Gln Gln Thr Asp Arg Asn

370 375 380

Ala Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly

385 390 395 400

Asn Asn Phe Glu Ile Thr Tyr Ser Phe Glu Lys Val Pro Phe His Ser

405 410 415

Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile

420 425 430

Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Arg Thr Gln Thr Thr Gly Gly Thr

435 440 445

Ala Asn Thr Gln Thr Leu Gly Phe Ser Gln Gly Gly Pro Asn Thr Met

450 455 460

Ala Asn Gln Ala Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln

465 470 475 480

Arg Val Ser Thr Thr Thr Gly Gln Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp

485 490 495

Thr Ala Gly Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu Ala Asn

500 505 510

Pro Gly Ile Ala Met Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe

515 520 525

Pro Ser Asn Gly Ile Leu Ile Phe Gly Lys Gln Asn Ala Ala Arg Asp

530 535 540

Asn Ala Asp Tyr Ser Asp Val Met Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys

545 550 555 560

Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu Tyr Gly Ile Val Ala Asp Asn

565 570 575

Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro Gln Ile Gly Thr Val Asn Ser Gln

580 585 590

Gly Ala Val Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Ile Tyr Tyr Gln

595 600 605

Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro

610 615 620

Ser Pro Leu Ile Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile

625 630 635 640

Phe Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Ala Thr Thr Phe Ser

645 650 655

Ser Thr Pro Val Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val

660 665 670

Ser Val Gln Ile Asp Trp Glu Ile Gln Lys Glu Arg Ser Lys Arg Trp

675 680 685

Asn Pro Glu Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Gly Gln Gln Asn Ser Leu

690 695 700

Leu Trp Ala Pro Asp Ala Ala Gly Lys Tyr Thr Glu Pro Arg Ala Ile

705 710 715 720

Gly Thr Arg Tyr Leu Thr His His Leu

725

<210> 111

<211> 731

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 111

Met Thr Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser Glu

1 5 10 15

Gly Val Arg Glu Trp Trp Ala Leu Gln Pro Gly Ala Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp Gln

65 70 75 80

Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Gln Arg Leu Gln Gly Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Leu

115 120 125

Gly Leu Val Glu Gln Ala Gly Glu Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg Pro

130 135 140

Leu Ile Glu Ser Pro Gln Gln Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile Gly Lys

145 150 155 160

Lys Gly Lys Gln Pro Ala Lys Lys Lys Leu Val Phe Glu Asp Glu Thr

165 170 175

Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro Glu Gly Ser Thr Ser Gly Ala Met Ser

180 185 190

Asp Asp Ser Glu Met Arg Ala Ala Ala Gly Gly Ala Ala Val Glu Gly

195 200 205

Gly Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys

210 215 220

Asp Ser Thr Trp Ser Glu Gly His Val Thr Thr Thr Ser Thr Arg Thr

225 230 235 240

Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn

245 250 255

Gly Thr Ser Gly Gly Ala Thr Asn Asp Asn Thr Tyr Phe Gly Phe Ser

260 265 270

Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser

275 280 285

Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Met Arg Pro

290 295 300

Lys Ala Met Arg Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr

305 310 315 320

Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Val Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val

325 330 335

Gln Ile Phe Ala Asp Ser Ser Tyr Glu Leu Pro Tyr Val Met Asp Ala

340 345 350

Gly Gln Glu Gly Ser Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp Val Phe Met Val

355 360 365

Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly Ser Gln Ala Val Gly

370 375 380

Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg

385 390 395 400

Thr Gly Asn Asn Phe Glu Ile Thr Tyr Ser Phe Glu Lys Val Pro Phe

405 410 415

His Ser Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro

420 425 430

Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Arg Thr Gln Thr Thr Gly

435 440 445

Gly Thr Ala Asn Thr Gln Thr Leu Gly Phe Ser Gln Gly Gly Pro Asn

450 455 460

Thr Met Ala Asn Gln Ala Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Cys Tyr Arg

465 470 475 480

Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Gly Gln Asn Asn Asn Ser Asn Phe

485 490 495

Ala Trp Thr Ala Gly Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu

500 505 510

Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg

515 520 525

Phe Phe Pro Ser Asn Gly Ile Leu Ile Phe Gly Lys Gln Asn Ala Ala

530 535 540

Arg Asp Asn Ala Asp Tyr Ser Asp Val Met Leu Thr Ser Glu Glu Glu

545 550 555 560

Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu Tyr Gly Ile Val Ala

565 570 575

Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro Gln Ile Gly Thr Val Asn

580 585 590

Ser Gln Gly Ala Val Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Ile Tyr

595 600 605

Tyr Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe

610 615 620

His Pro Ser Pro Leu Ile Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro

625 630 635 640

Gln Ile Phe Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Ala Thr Thr

645 650 655

Phe Ser Ser Thr Pro Val Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly

660 665 670

Gln Val Ser Val Gln Ile Asp Trp Glu Ile Gln Lys Glu Arg Ser Lys

675 680 685

Arg Trp Asn Pro Glu Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr

690 695 700

Ser Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val Tyr Thr Glu Pro Arg

705 710 715 720

Ala Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr His His Leu

725 730

<210> 112

<211> 730

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 112

Met Thr Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser Glu

1 5 10 15

Gly Val Arg Glu Trp Trp Ala Leu Gln Pro Gly Ala Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp Gln

65 70 75 80

Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Gln Arg Leu Gln Gly Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Leu

115 120 125

Gly Leu Val Glu Gln Ala Gly Glu Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg Pro

130 135 140

Leu Ile Glu Ser Pro Gln Gln Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile Gly Lys

145 150 155 160

Lys Gly Lys Gln Pro Ala Lys Lys Lys Leu Val Phe Glu Asp Glu Thr

165 170 175

Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro Glu Gly Ser Thr Ser Gly Ala Met Ser

180 185 190

Asp Asp Ser Glu Met Arg Ala Ala Ala Gly Gly Ala Ala Val Glu Gly

195 200 205

Gly Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys

210 215 220

Asp Ser Thr Trp Ser Glu Gly His Val Thr Thr Thr Ser Thr Arg Thr

225 230 235 240

Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn

245 250 255

Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp Asn Ala Tyr Phe Gly Phe Ser

260 265 270

Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser

275 280 285

Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Met Arg Pro

290 295 300

Lys Ala Met Arg Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr

305 310 315 320

Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Val Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val

325 330 335

Gln Ile Phe Ala Asp Ser Ser Tyr Glu Leu Pro Tyr Val Met Asp Ala

340 345 350

Gly Gln Glu Gly Ser Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp Val Phe Met Val

355 360 365

Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asp Gly Ser Gln Ala Val Gly

370 375 380

Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg

385 390 395 400

Thr Gly Asn Asn Phe Glu Ile Thr Tyr Ser Phe Glu Lys Val Pro Phe

405 410 415

His Ser Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro

420 425 430

Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Lys Thr Ile Asn Gly Ser

435 440 445

Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser Val Ala Gly Pro Ser Asn

450 455 460

Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Trp Leu Pro Gly Pro Ser Ile Arg Gln

465 470 475 480

Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala

485 490 495

Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn Gly Arg Trp Ser Ala Leu

500 505 510

Thr Pro Gly Pro Pro Met Ala Thr His Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe

515 520 525

Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg

530 535 540

Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Leu Ile Phe Thr Ser Glu Glu Glu Leu

545 550 555 560

Ala Ala Thr Asn Ala Thr Asp Thr Asp Met Trp Gly Gln Val Ala Thr

565 570 575

Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln Thr Gly Trp Val Gln Asn

580 585 590

Gln Gly Ala Val Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Ile Tyr Tyr

595 600 605

Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His

610 615 620

Pro Ser Pro Leu Ile Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln

625 630 635 640

Ile Phe Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Ala Thr Thr Phe

645 650 655

Ser Ser Thr Pro Val Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln

660 665 670

Val Ser Val Gln Ile Asp Trp Glu Ile Gln Lys Glu Arg Ser Lys Arg

675 680 685

Trp Asn Pro Glu Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Ser

690 695 700

Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val Tyr Thr Glu Pro Arg Ala

705 710 715 720

Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr His His Leu

725 730

<210> 113

<211> 728

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 113

Met Thr Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser Glu

1 5 10 15

Gly Val Arg Glu Trp Trp Ala Leu Gln Pro Gly Ala Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp Gln

65 70 75 80

Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Gln Arg Leu Gln Gly Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Leu

115 120 125

Gly Leu Val Glu Gln Ala Gly Glu Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg Pro

130 135 140

Leu Ile Glu Ser Pro Gln Gln Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile Gly Lys

145 150 155 160

Lys Gly Lys Gln Pro Ala Lys Lys Lys Leu Val Phe Glu Asp Glu Thr

165 170 175

Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro Glu Gly Ser Thr Ser Gly Ala Met Ser

180 185 190

Asp Asp Ser Glu Met Arg Ala Ala Ala Gly Gly Ala Ala Val Glu Gly

195 200 205

Gly Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys

210 215 220

Asp Ser Thr Trp Ser Glu Gly His Val Thr Thr Thr Ser Thr Arg Thr

225 230 235 240

Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Arg Leu Gly Glu

245 250 255

Ser Leu Gln Ser Asn Thr Tyr Asn Gly Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr

260 265 270

Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln

275 280 285

Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Met Arg Pro Lys Ala Met Arg Val

290 295 300

Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Ser Asn Gly Glu

305 310 315 320

Thr Thr Val Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Ile Phe Ala Asp

325 330 335

Ser Ser Tyr Glu Leu Pro Tyr Val Met Asp Ala Gly Gln Glu Gly Ser

340 345 350

Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr Gly Tyr

355 360 365

Cys Gly Leu Val Thr Gly Asn Thr Ser Gln Gln Gln Thr Asp Arg Asn

370 375 380

Ala Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly

385 390 395 400

Asn Asn Phe Glu Ile Thr Tyr Ser Phe Glu Lys Val Pro Phe His Ser

405 410 415

Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile

420 425 430

Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Lys Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln

435 440 445

Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala

450 455 460

Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile Pro Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg

465 470 475 480

Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro

485 490 495

Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro

500 505 510

Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro

515 520 525

Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn

530 535 540

Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr

545 550 555 560

Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Ser Tyr Gly Gln Val Ala Thr Asn His

565 570 575

Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly

580 585 590

Ala Val Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Ile Tyr Tyr Gln Gly

595 600 605

Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His Pro Ser

610 615 620

Pro Leu Ile Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Phe

625 630 635 640

Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Ala Thr Thr Phe Ser Ser

645 650 655

Thr Pro Val Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser

660 665 670

Val Gln Ile Asp Trp Glu Ile Gln Lys Glu Arg Ser Lys Arg Trp Asn

675 680 685

Pro Glu Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Gly Gln Gln Asn Ser Leu Leu

690 695 700

Trp Ala Pro Asp Ala Ala Gly Lys Tyr Thr Glu Pro Arg Ala Ile Gly

705 710 715 720

Thr Arg Tyr Leu Thr His His Leu

725

<210> 114

<211> 730

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 114

Met Thr Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser Glu

1 5 10 15

Gly Val Arg Glu Trp Trp Ala Leu Gln Pro Gly Ala Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro Val

50 55 60

Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp Gln

65 70 75 80

Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Gln Arg Leu Gln Gly Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro Leu

115 120 125

Gly Leu Val Glu Gln Ala Gly Glu Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg Pro

130 135 140

Leu Ile Glu Ser Pro Gln Gln Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile Gly Lys

145 150 155 160

Lys Gly Lys Gln Pro Ala Lys Lys Lys Leu Val Phe Glu Asp Glu Thr

165 170 175

Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro Glu Gly Ser Thr Ser Gly Ala Met Ser

180 185 190

Asp Asp Ser Glu Met Arg Ala Ala Ala Gly Gly Ala Ala Val Glu Gly

195 200 205

Gly Gln Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp His Cys

210 215 220

Asp Ser Thr Trp Ser Glu Gly His Val Thr Thr Thr Ser Thr Arg Thr

225 230 235 240

Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn

245 250 255

Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp Asn Ala Tyr Phe Gly Phe Ser

260 265 270

Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser

275 280 285

Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn Trp Gly Met Arg Pro

290 295 300

Lys Ala Met Arg Val Lys Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr

305 310 315 320

Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Val Ala Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val

325 330 335

Gln Ile Phe Ala Asp Ser Ser Tyr Glu Leu Pro Tyr Val Met Asp Ala

340 345 350

Gly Gln Glu Gly Ser Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp Val Phe Met Val

355 360 365

Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asp Gly Ser Gln Ala Val Gly

370 375 380

Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg

385 390 395 400

Thr Gly Asn Asn Phe Glu Ile Thr Tyr Ser Phe Glu Lys Val Pro Phe

405 410 415

His Ser Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro

420 425 430

Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Lys Thr Ile Asn Gly Ser

435 440 445

Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser Val Ala Gly Pro Ser Asn

450 455 460

Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile Pro Gly Pro Ser Tyr Arg Gln

465 470 475 480

Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala

485 490 495

Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu Met

500 505 510

Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe

515 520 525

Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg

530 535 540

Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile Thr Asn Glu Glu Glu Ile

545 550 555 560

Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Ser Tyr Gly Gln Val Ala Thr

565 570 575

Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln Thr Gly Trp Val Gln Asn

580 585 590

Gln Gly Ala Val Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Ile Tyr Tyr

595 600 605

Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His

610 615 620

Pro Ser Pro Leu Ile Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln

625 630 635 640

Ile Phe Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Ala Thr Thr Phe

645 650 655

Ser Ser Thr Pro Val Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln

660 665 670

Val Ser Val Gln Ile Asp Trp Glu Ile Gln Lys Glu Arg Ser Lys Arg

675 680 685

Trp Asn Pro Glu Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn

690 695 700

Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val Tyr Thr Glu Pro Arg Ala

705 710 715 720

Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr His His Leu

725 730

<210> 115

<211> 730

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 115

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Ser Ile Gly Asp

1 5 10 15

Gly Phe Arg Glu Phe Leu Gly Leu Glu Ala Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Asp Pro Val

50 55 60

Asn Phe Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Leu Ser Tyr Gln Lys

65 70 75 80

Gln Leu Glu Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Ser Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro Leu

115 120 125

Gly Leu Val Glu Thr Pro Asp Lys Thr Ala Pro Ala Ala Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Val Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Lys Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Asp Asp Glu

165 170 175

Pro Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro Pro Glu Gly Pro Ser Ser Gly Ala

180 185 190

Met Ser Thr Glu Thr Glu Met Arg Ala Ala Ala Gly Gly Asn Gly Gly

195 200 205

Asp Ala Gly Gln Gly Ala Glu Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp

210 215 220

His Cys Asp Ser Thr Trp Ser Glu Ser His Val Thr Thr Thr Ser Thr

225 230 235 240

Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Leu Gln Ile

245 250 255

Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp Asn Ala Tyr Phe Gly

260 265 270

Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His

275 280 285

Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn His Trp Gly Leu

290 295 300

Arg Pro Lys Ser Met Gln Val Arg Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

305 310 315 320

Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Ser Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val

325 330 335

Gln Ile Phe Ala Asp Ser Thr Tyr Glu Leu Pro Tyr Val Met Asp Ala

340 345 350

Gly Gln Glu Gly Ser Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp Val Phe Met Val

355 360 365

Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asp Gly Ser Gln Ala Val Gly

370 375 380

Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg

385 390 395 400

Thr Gly Asn Asn Phe Glu Met Val Tyr Lys Phe Glu Asn Val Pro Phe

405 410 415

His Ser Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro

420 425 430

Leu Leu Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Lys Thr Ile Asn Gly Ser

435 440 445

Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser Val Ala Gly Pro Ser Asn

450 455 460

Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Trp Leu Pro Gly Pro Met Met Arg Gln

465 470 475 480

Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala

485 490 495

Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn Gly Arg Trp Ser Asn Phe

500 505 510

Ala Pro Gly Thr Ala Met Ala Thr His Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe

515 520 525

Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg

530 535 540

Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Leu Met Phe Thr Ser Glu Asp Glu Leu

545 550 555 560

Arg Ala Thr Asn Pro Arg Asp Thr Asp Leu Phe Gly Gln Val Ala Thr

565 570 575

Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln Thr Gly Trp Val Gln Asn

580 585 590

Gln Gly Val Tyr Pro Gly Met Val Trp Gln Asp Arg Asp Ile Tyr Tyr

595 600 605

Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His

610 615 620

Pro Ser Pro Leu Ile Gly Gly Phe Gly Leu Lys Ser Pro Pro Pro Gln

625 630 635 640

Ile Phe Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Ala Thr Thr Phe

645 650 655

Ser Pro Ala Arg Ile Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln

660 665 670

Val Ala Val Lys Ile Glu Trp Glu Ile Gln Lys Glu Arg Ser Lys Arg

675 680 685

Trp Asn Pro Glu Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn

690 695 700

Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val Tyr Lys Glu Pro Arg Ala

705 710 715 720

Ile Gly Ser Arg Tyr Leu Thr Asn His Leu

725 730

<210> 116

<211> 730

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 116

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Ser Ile Gly Asp

1 5 10 15

Gly Phe Arg Glu Phe Leu Gly Leu Glu Ala Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Asp Pro Val

50 55 60

Asn Phe Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Leu Ser Tyr Gln Lys

65 70 75 80

Gln Leu Glu Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Ser Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro Leu

115 120 125

Gly Leu Val Glu Thr Pro Asp Lys Thr Ala Pro Ala Ala Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Val Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Lys Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Asp Asp Glu

165 170 175

Pro Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro Pro Glu Gly Pro Ser Ser Gly Ala

180 185 190

Met Ser Thr Glu Thr Glu Met Arg Ala Ala Ala Gly Gly Asn Gly Gly

195 200 205

Asp Ala Gly Gln Gly Ala Glu Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp

210 215 220

His Cys Asp Ser Thr Trp Ser Glu Ser His Val Thr Thr Thr Ser Thr

225 230 235 240

Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Leu Arg Leu

245 250 255

Gly Ser Ser Asn Ala Ser Asp Thr Phe Asn Gly Phe Ser Thr Pro Trp

260 265 270

Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp

275 280 285

Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn His Trp Gly Leu Arg Pro Lys Ser Met

290 295 300

Gln Val Arg Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Ser Asn

305 310 315 320

Gly Glu Thr Thr Val Ser Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Ile Phe

325 330 335

Ala Asp Ser Thr Tyr Glu Leu Pro Tyr Val Met Asp Ala Gly Gln Glu

340 345 350

Gly Ser Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr

355 360 365

Gly Tyr Cys Gly Leu Val Thr Gly Gly Ser Ser Gln Asn Gln Thr Asp

370 375 380

Arg Asn Ala Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg

385 390 395 400

Thr Gly Asn Asn Phe Glu Met Val Tyr Lys Phe Glu Asn Val Pro Phe

405 410 415

His Ser Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro

420 425 430

Leu Leu Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Lys Thr Ile Asn Gly Ser

435 440 445

Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser Val Ala Gly Pro Ser Asn

450 455 460

Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile Pro Gly Pro Ser Tyr Arg Gln

465 470 475 480

Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala

485 490 495

Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu Met

500 505 510

Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe

515 520 525

Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg

530 535 540

Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile Thr Asn Glu Glu Glu Ile

545 550 555 560

Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Ser Tyr Gly Gln Val Ala Thr

565 570 575

Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln Thr Gly Trp Val Gln Asn

580 585 590

Gln Gly Val Tyr Pro Gly Met Val Trp Gln Asp Arg Asp Ile Tyr Tyr

595 600 605

Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His

610 615 620

Pro Ser Pro Leu Ile Gly Gly Phe Gly Leu Lys Ser Pro Pro Pro Gln

625 630 635 640

Ile Phe Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Ala Thr Thr Phe

645 650 655

Ser Pro Ala Arg Ile Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln

660 665 670

Val Ala Val Lys Ile Glu Trp Glu Ile Gln Lys Glu Arg Ser Lys Arg

675 680 685

Trp Asn Pro Glu Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Gly Ala Gln Asp Ser

690 695 700

Leu Leu Trp Ala Pro Asp Asn Ala Gly Ala Tyr Lys Glu Pro Arg Ala

705 710 715 720

Ile Gly Ser Arg Tyr Leu Thr Asn His Leu

725 730

<210> 117

<211> 730

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 117

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Ser Ile Gly Asp

1 5 10 15

Gly Phe Arg Glu Phe Leu Gly Leu Glu Ala Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Asp Pro Val

50 55 60

Asn Phe Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Leu Ser Tyr Gln Lys

65 70 75 80

Gln Leu Glu Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Ser Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro Leu

115 120 125

Gly Leu Val Glu Thr Pro Asp Lys Thr Ala Pro Ala Ala Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Val Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Lys Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Asp Asp Glu

165 170 175

Pro Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro Pro Glu Gly Pro Ser Ser Gly Ala

180 185 190

Met Ser Thr Glu Thr Glu Met Arg Ala Ala Ala Gly Gly Asn Gly Gly

195 200 205

Asp Ala Gly Gln Gly Ala Glu Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp

210 215 220

His Cys Asp Ser Thr Trp Ser Glu Ser His Val Thr Thr Thr Ser Thr

225 230 235 240

Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Leu Gln Ile

245 250 255

Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp Asn Ala Tyr Phe Gly

260 265 270

Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His

275 280 285

Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn His Trp Gly Leu

290 295 300

Arg Pro Lys Ser Met Gln Val Arg Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

305 310 315 320

Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Ser Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val

325 330 335

Gln Ile Phe Ala Asp Ser Thr Tyr Glu Leu Pro Tyr Val Met Asp Ala

340 345 350

Gly Gln Glu Gly Ser Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp Val Phe Met Val

355 360 365

Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asp Gly Ser Gln Ala Val Gly

370 375 380

Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg

385 390 395 400

Thr Gly Asn Asn Phe Glu Met Val Tyr Lys Phe Glu Asn Val Pro Phe

405 410 415

His Ser Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro

420 425 430

Leu Leu Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Lys Thr Ile Asn Gly Ser

435 440 445

Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser Val Ala Gly Pro Ser Asn

450 455 460

Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile Pro Gly Pro Ser Tyr Arg Gln

465 470 475 480

Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala

485 490 495

Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu Met

500 505 510

Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe

515 520 525

Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg

530 535 540

Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile Thr Asn Glu Glu Glu Ile

545 550 555 560

Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Ser Tyr Gly Gln Val Ala Thr

565 570 575

Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln Thr Gly Trp Val Gln Asn

580 585 590

Gln Gly Val Tyr Pro Gly Met Val Trp Gln Asp Arg Asp Ile Tyr Tyr

595 600 605

Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe His

610 615 620

Pro Ser Pro Leu Ile Gly Gly Phe Gly Leu Lys Ser Pro Pro Pro Gln

625 630 635 640

Ile Phe Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Ala Thr Thr Phe

645 650 655

Ser Pro Ala Arg Ile Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln

660 665 670

Val Ala Val Lys Ile Glu Trp Glu Ile Gln Lys Glu Arg Ser Lys Arg

675 680 685

Trp Asn Pro Glu Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn

690 695 700

Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val Tyr Lys Glu Pro Arg Ala

705 710 715 720

Ile Gly Ser Arg Tyr Leu Thr Asn His Leu

725 730

<210> 118

<211> 731

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 118

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Ser Ile Gly Asp

1 5 10 15

Gly Phe Arg Glu Phe Leu Gly Leu Glu Ala Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Asp Pro Val

50 55 60

Asn Phe Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Leu Ser Tyr Gln Lys

65 70 75 80

Gln Leu Glu Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Ser Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro Leu

115 120 125

Gly Leu Val Glu Thr Pro Asp Lys Thr Ala Pro Ala Ala Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Val Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Lys Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Asp Asp Glu

165 170 175

Pro Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro Pro Glu Gly Pro Ser Ser Gly Ala

180 185 190

Met Ser Thr Glu Thr Glu Met Arg Ala Ala Ala Gly Gly Asn Gly Gly

195 200 205

Asp Ala Gly Gln Gly Ala Glu Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp

210 215 220

His Cys Asp Ser Thr Trp Ser Glu Ser His Val Thr Thr Thr Ser Thr

225 230 235 240

Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Leu Gln Ile

245 250 255

Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ala Thr Asn Asp Asn Thr Tyr Phe Gly

260 265 270

Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His

275 280 285

Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn His Trp Gly Leu

290 295 300

Arg Pro Lys Ser Met Gln Val Arg Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

305 310 315 320

Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Ser Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val

325 330 335

Gln Ile Phe Ala Asp Ser Thr Tyr Glu Leu Pro Tyr Val Met Asp Ala

340 345 350

Gly Gln Glu Gly Ser Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp Val Phe Met Val

355 360 365

Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly Ser Gln Ala Val Gly

370 375 380

Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg

385 390 395 400

Thr Gly Asn Asn Phe Glu Met Val Tyr Lys Phe Glu Asn Val Pro Phe

405 410 415

His Ser Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro

420 425 430

Leu Leu Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Arg Thr Gln Thr Thr Gly

435 440 445

Gly Thr Ala Asn Thr Gln Thr Leu Gly Phe Ser Gln Gly Gly Pro Asn

450 455 460

Thr Met Ala Asn Gln Ala Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Met Met Arg

465 470 475 480

Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Gly Gln Asn Asn Asn Ser Asn Phe

485 490 495

Ala Trp Thr Ala Gly Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Trp Ser Asn

500 505 510

Phe Ala Pro Gly Thr Ala Met Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg

515 520 525

Phe Phe Pro Ser Asn Gly Ile Leu Ile Phe Gly Lys Gln Asn Ala Ala

530 535 540

Arg Asp Asn Ala Asp Tyr Ser Asp Leu Met Phe Thr Ser Glu Asp Glu

545 550 555 560

Leu Arg Ala Thr Asn Pro Arg Asp Thr Asp Leu Phe Gly Ile Val Ala

565 570 575

Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro Gln Ile Gly Thr Val Asn

580 585 590

Ser Gln Gly Val Tyr Pro Gly Met Val Trp Gln Asp Arg Asp Ile Tyr

595 600 605

Tyr Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe

610 615 620

His Pro Ser Pro Leu Ile Gly Gly Phe Gly Leu Lys Ser Pro Pro Pro

625 630 635 640

Gln Ile Phe Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Ala Thr Thr

645 650 655

Phe Ser Pro Ala Arg Ile Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly

660 665 670

Gln Val Ala Val Lys Ile Glu Trp Glu Ile Gln Lys Glu Arg Ser Lys

675 680 685

Arg Trp Asn Pro Glu Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr

690 695 700

Ser Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val Tyr Lys Glu Pro Arg

705 710 715 720

Ala Ile Gly Ser Arg Tyr Leu Thr Asn His Leu

725 730

<210> 119

<211> 731

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 119

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Ser Ile Gly Asp

1 5 10 15

Gly Phe Arg Glu Phe Leu Gly Leu Glu Ala Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Asp Pro Val

50 55 60

Asn Phe Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Leu Ser Tyr Gln Lys

65 70 75 80

Gln Leu Glu Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Ser Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro Leu

115 120 125

Gly Leu Val Glu Thr Pro Asp Lys Thr Ala Pro Ala Ala Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Val Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Lys Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Asp Asp Glu

165 170 175

Pro Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro Pro Glu Gly Pro Ser Ser Gly Ala

180 185 190

Met Ser Thr Glu Thr Glu Met Arg Ala Ala Ala Gly Gly Asn Gly Gly

195 200 205

Asp Ala Gly Gln Gly Ala Glu Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp

210 215 220

His Cys Asp Ser Thr Trp Ser Glu Ser His Val Thr Thr Thr Ser Thr

225 230 235 240

Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Leu Arg Leu

245 250 255

Gly Ser Ser Asn Ala Ser Asp Thr Phe Asn Gly Phe Ser Thr Pro Trp

260 265 270

Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp

275 280 285

Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn His Trp Gly Leu Arg Pro Lys Ser Met

290 295 300

Gln Val Arg Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Ser Asn

305 310 315 320

Gly Glu Thr Thr Val Ser Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Ile Phe

325 330 335

Ala Asp Ser Thr Tyr Glu Leu Pro Tyr Val Met Asp Ala Gly Gln Glu

340 345 350

Gly Ser Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp Val Phe Met Val Pro Gln Tyr

355 360 365

Gly Tyr Cys Gly Leu Val Thr Gly Gly Ser Ser Gln Asn Gln Thr Asp

370 375 380

Arg Asn Ala Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg

385 390 395 400

Thr Gly Asn Asn Phe Glu Met Val Tyr Lys Phe Glu Asn Val Pro Phe

405 410 415

His Ser Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro

420 425 430

Leu Leu Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Arg Thr Gln Thr Thr Gly

435 440 445

Gly Thr Ala Asn Thr Gln Thr Leu Gly Phe Ser Gln Gly Gly Pro Asn

450 455 460

Thr Met Ala Asn Gln Ala Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Cys Tyr Arg

465 470 475 480

Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Gly Gln Asn Asn Asn Ser Asn Phe

485 490 495

Ala Trp Thr Ala Gly Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu

500 505 510

Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg

515 520 525

Phe Phe Pro Ser Asn Gly Ile Leu Ile Phe Gly Lys Gln Asn Ala Ala

530 535 540

Arg Asp Asn Ala Asp Tyr Ser Asp Val Met Leu Thr Ser Glu Glu Glu

545 550 555 560

Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu Tyr Gly Ile Val Ala

565 570 575

Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro Gln Ile Gly Thr Val Asn

580 585 590

Ser Gln Gly Val Tyr Pro Gly Met Val Trp Gln Asp Arg Asp Ile Tyr

595 600 605

Tyr Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe

610 615 620

His Pro Ser Pro Leu Ile Gly Gly Phe Gly Leu Lys Ser Pro Pro Pro

625 630 635 640

Gln Ile Phe Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Ala Thr Thr

645 650 655

Phe Ser Pro Ala Arg Ile Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly

660 665 670

Gln Val Ala Val Lys Ile Glu Trp Glu Ile Gln Lys Glu Arg Ser Lys

675 680 685

Arg Trp Asn Pro Glu Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Gly Ala Gln Asp

690 695 700

Ser Leu Leu Trp Ala Pro Asp Asn Ala Gly Ala Tyr Lys Glu Pro Arg

705 710 715 720

Ala Ile Gly Ser Arg Tyr Leu Thr Asn His Leu

725 730

<210> 120

<211> 731

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 120

Met Ser Phe Val Asp His Pro Pro Asp Trp Leu Glu Ser Ile Gly Asp

1 5 10 15

Gly Phe Arg Glu Phe Leu Gly Leu Glu Ala Gly Pro Pro Lys Pro Lys

20 25 30

Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro Gly

35 40 45

Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Asp Pro Val

50 55 60

Asn Phe Ala Asp Glu Val Ala Arg Glu His Asp Leu Ser Tyr Gln Lys

65 70 75 80

Gln Leu Glu Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala Asp

85 90 95

Ala Glu Phe Gln Glu Lys Leu Ala Ser Asp Thr Ser Phe Gly Gly Asn

100 105 110

Leu Gly Lys Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Ile Leu Glu Pro Leu

115 120 125

Gly Leu Val Glu Thr Pro Asp Lys Thr Ala Pro Ala Ala Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Leu Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Val Gly

145 150 155 160

Lys Lys Gly Lys Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Asp Asp Glu

165 170 175

Pro Gly Ala Gly Asp Gly Pro Pro Pro Glu Gly Pro Ser Ser Gly Ala

180 185 190

Met Ser Thr Glu Thr Glu Met Arg Ala Ala Ala Gly Gly Asn Gly Gly

195 200 205

Asp Ala Gly Gln Gly Ala Glu Gly Val Gly Asn Ala Ser Gly Asp Trp

210 215 220

His Cys Asp Ser Thr Trp Ser Glu Ser His Val Thr Thr Thr Ser Thr

225 230 235 240

Arg Thr Trp Val Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu Tyr Leu Gln Ile

245 250 255

Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ala Thr Asn Asp Asn Thr Tyr Phe Gly

260 265 270

Phe Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe His Cys His

275 280 285

Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn His Trp Gly Leu

290 295 300

Arg Pro Lys Ser Met Gln Val Arg Ile Phe Asn Ile Gln Val Lys Glu

305 310 315 320

Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Ser Asn Asn Leu Thr Ser Thr Val

325 330 335

Gln Ile Phe Ala Asp Ser Thr Tyr Glu Leu Pro Tyr Val Met Asp Ala

340 345 350

Gly Gln Glu Gly Ser Leu Pro Pro Phe Pro Asn Asp Val Phe Met Val

355 360 365

Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn Gly Ser Gln Ala Val Gly

370 375 380

Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg

385 390 395 400

Thr Gly Asn Asn Phe Glu Met Val Tyr Lys Phe Glu Asn Val Pro Phe

405 410 415

His Ser Met Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro

420 425 430

Leu Leu Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser Arg Thr Gln Thr Thr Gly

435 440 445

Gly Thr Ala Asn Thr Gln Thr Leu Gly Phe Ser Gln Gly Gly Pro Asn

450 455 460

Thr Met Ala Asn Gln Ala Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Cys Tyr Arg

465 470 475 480

Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Gly Gln Asn Asn Asn Ser Asn Phe

485 490 495

Ala Trp Thr Ala Gly Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu

500 505 510

Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Thr His Lys Asp Asp Glu Glu Arg

515 520 525

Phe Phe Pro Ser Asn Gly Ile Leu Ile Phe Gly Lys Gln Asn Ala Ala

530 535 540

Arg Asp Asn Ala Asp Tyr Ser Asp Val Met Leu Thr Ser Glu Glu Glu

545 550 555 560

Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu Tyr Gly Ile Val Ala

565 570 575

Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro Gln Ile Gly Thr Val Asn

580 585 590

Ser Gln Gly Val Tyr Pro Gly Met Val Trp Gln Asp Arg Asp Ile Tyr

595 600 605

Tyr Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly His Phe

610 615 620

His Pro Ser Pro Leu Ile Gly Gly Phe Gly Leu Lys Ser Pro Pro Pro

625 630 635 640

Gln Ile Phe Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asn Pro Ala Thr Thr

645 650 655

Phe Ser Pro Ala Arg Ile Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly

660 665 670

Gln Val Ala Val Lys Ile Glu Trp Glu Ile Gln Lys Glu Arg Ser Lys

675 680 685

Arg Trp Asn Pro Glu Val Gln Phe Thr Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr

690 695 700

Ser Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val Tyr Lys Glu Pro Arg

705 710 715 720

Ala Ile Gly Ser Arg Tyr Leu Thr Asn His Leu

725 730

<210> 121

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 121

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp

260 265 270

Asn Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asp Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ser Arg Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Gly Phe

450 455 460

Ser Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asn Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Thr His

515 520 525

Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ile Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ile Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala

580 585 590

Gln Thr Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 122

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 122

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp

260 265 270

Asn Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asp Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ser Lys Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe

450 455 460

Ser Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile

465 470 475 480

Pro Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His

515 520 525

Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met

545 550 555 560

Ile Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Ser Tyr Gly Gln Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala

580 585 590

Gln Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 123

<211> 743

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 123

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asp

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Phe Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Gln Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Ala Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Thr Leu Ala Val

580 585 590

Pro Phe Lys Ala Gln Ala Gln Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val

595 600 605

Leu Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro

610 615 620

Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro

625 630 635 640

Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile

645 650 655

Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ala

660 665 670

Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val

675 680 685

Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro

690 695 700

Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe

705 710 715 720

Ala Val Asn Thr Glu Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr

725 730 735

Arg Phe Leu Thr Arg Asn Leu

740

<210> 124

<211> 736

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 124

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asp

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Phe Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Gln Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Ala Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Phe Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 125

<211> 743

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 125

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Phe Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser

450 455 460

Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile Pro

465 470 475 480

Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Ser

565 570 575

Tyr Gly Gln Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Thr Leu Ala Val

580 585 590

Pro Phe Lys Ala Gln Ala Gln Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Val

595 600 605

Leu Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro

610 615 620

Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro

625 630 635 640

Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile

645 650 655

Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ala

660 665 670

Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val

675 680 685

Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro

690 695 700

Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe

705 710 715 720

Ala Val Asn Thr Glu Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr

725 730 735

Arg Phe Leu Thr Arg Asn Leu

740

<210> 126

<211> 736

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 126

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Phe Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Lys Phe Ser

450 455 460

Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile Pro

465 470 475 480

Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Ser

565 570 575

Tyr Gly Gln Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Val Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Phe Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 127

<211> 736

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 127

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asp

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Phe Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Gln Phe Ser

450 455 460

Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Ala Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Phe Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 128

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 128

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Phe Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Gly Thr Ala Asn Thr Gln Thr Leu Gly Phe

450 455 460

Ser Gln Gly Gly Pro Asn Thr Met Ala Asn Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Gly Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Ala Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asn Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Thr His

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Ser Asn Gly Ile Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Asn Ala Ala Arg Asp Asn Ala Asp Tyr Ser Asp Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ile Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro

580 585 590

Gln Ile Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Val Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Phe Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 129

<211> 736

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 129

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Lys Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Leu Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ala Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Ser Gly Ala Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Thr Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Leu Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Val Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Gln Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Ala Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Asp Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Glu

405 410 415

Phe Glu Asn Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Phe Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Ala Gly Thr Gln Thr Leu Lys Phe Ser

450 455 460

Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile Pro

465 470 475 480

Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Asn Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Ser Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Ala Gly Asn Asp Asn Val Asp Tyr Ser Gln Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Ser

565 570 575

Tyr Gly Gln Val Ala Thr Asn Asn Gln Ser Ala Asn Thr Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Met

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Lys Asp Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Phe Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 130

<211> 736

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 130

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Lys Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Leu Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ala Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Ser Gly Ala Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Thr Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Leu Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Val Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Gln Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Ala Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Asp Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asp

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Glu

405 410 415

Phe Glu Asn Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Phe Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Ala Gly Thr Gln Thr Leu Gln Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Asn Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Ala Gly Asn Asp Asn Val Asp Tyr Ser Gln Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Ala Val Ala Thr Asn Asn Gln Ser Ala Asn Thr Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Met

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Lys Asp Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Phe Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 131

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 131

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp

260 265 270

Asn Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Phe Leu

435 440 445

Ser Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Ala Gly Thr Gln Thr Leu Gly Phe

450 455 460

Ser Gln Gly Gly Pro Asn Thr Met Ala Asn Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Asn Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asn Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Thr His

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Ile Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Ala Gly Asn Asp Asn Val Asp Tyr Ser Gln Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ile Val Ala Thr Asn Asn Gln Ser Ala Asn Thr Gln Ala

580 585 590

Gln Thr Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Phe Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 132

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 132

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ala Thr Asn Asp

260 265 270

Asn Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Phe Leu

435 440 445

Ser Arg Thr Gln Thr Thr Gly Thr Ala Gly Thr Gln Thr Leu Gln Phe

450 455 460

Ser Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Asn Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Ala Gly Asn Asp Asn Val Asp Tyr Ser Gln Val Met

545 550 555 560

Ile Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ala Val Ala Thr Asn Asn Gln Ser Ala Asn Thr Gln Ala

580 585 590

Gln Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Ser Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Phe Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 133

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 133

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ala Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Phe Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Gly Thr Ala Asn Thr Gln Thr Leu Gln Phe

450 455 460

Ser Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Gly Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Ala Ala Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Ser Asn Gly Val Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Asn Ala Ala Arg Asp Asn Ala Asp Tyr Ser Asp Val Met

545 550 555 560

Ile Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ala Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro

580 585 590

Gln Ile Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Ser Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Phe Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 134

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 134

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Ala Ser Thr Gly Ala Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Asn Gln Ser Gly Ser Ala Gln Asn Lys Asp Leu Gly Phe

450 455 460

Ser Gln Gly Gly Pro Asn Thr Met Ala Asn Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr Lys Thr Asp

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Thr Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asn Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Ser His

515 520 525

Lys Asp Asp Lys Asp Lys Phe Phe Pro Met Ser Gly Ile Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Glu Ser Ala Gly Ala Ser Asn Thr Ala Leu Asp Asn Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ile Val Ala Val Asn Leu Gln Ser Ser Ser Thr Asp Pro

580 585 590

Ala Thr Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Ala Lys Ser Ala Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 135

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 135

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Ala Ser Thr Gly Ala Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Asn Gln Ser Gly Ser Ala Gln Asn Lys Asp Leu Gly Phe

450 455 460

Ser Arg Gly Ser Pro Ala Gly Met Ser Val Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr Lys Thr Asp

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Thr Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asn Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Ser His

515 520 525

Lys Asp Asp Lys Asp Lys Phe Phe Pro Met Ser Gly Ile Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Glu Ser Ala Gly Ala Ser Asn Thr Ala Leu Asp Asn Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ile Val Ala Val Asn Leu Gln Ser Ser Ser Thr Asp Pro

580 585 590

Ala Thr Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Ala Lys Ser Ala Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 136

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 136

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Ala Ser Thr Gly Ala Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Asn

435 440 445

Arg Thr Gln Asn Gln Ser Gly Ser Ala Gln Asn Lys Asp Leu Leu Phe

450 455 460

Ser Arg Gly Ser Pro Ala Gly Met Ser Val Gln Pro Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr Lys Thr Asp

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Thr Trp Thr Gly Ala Ser Lys Tyr Asn Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Glu Ser Ile Ile Asn Pro Gly Thr Ala Met Ala Ser His

515 520 525

Lys Asp Asp Lys Asp Lys Phe Phe Pro Met Ser Gly Val Met Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Glu Ser Ala Gly Ala Ser Asn Thr Ala Leu Asp Asn Val Met

545 550 555 560

Ile Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Arg Phe Gly Thr Val Ala Val Asn Leu Gln Ser Ser Ser Thr Asp Pro

580 585 590

Ala Thr Gly Asp Val His Val Met Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Ala Lys Ser Ala Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 137

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 137

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp

260 265 270

Asn Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asp Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ser Arg Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Gly Phe

450 455 460

Ser Val Ala Gly Pro Ala Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asn Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Thr His

515 520 525

Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ile Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ile Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala

580 585 590

Gln Thr Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 138

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 138

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp

260 265 270

Asn Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asp Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ser Arg Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Gly Phe

450 455 460

Ser Val Ala Gly Pro Thr Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asn Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Thr His

515 520 525

Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ile Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ile Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala

580 585 590

Gln Thr Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 139

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 139

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp

260 265 270

Asn Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asp Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ser Arg Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Gly Phe

450 455 460

Ser Val Ala Gly Pro Ser Asn Ala Ala Val Gln Gly Arg Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asn Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Thr His

515 520 525

Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ile Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ile Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala

580 585 590

Gln Thr Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 140

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 140

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp

260 265 270

Asn Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asp Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ser Arg Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Gly Phe

450 455 460

Ser Val Ala Gly Pro Ser Asn Ile Ala Val Gln Gly Arg Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asn Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Thr His

515 520 525

Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ile Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ile Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala

580 585 590

Gln Thr Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 141

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 141

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp

260 265 270

Asn Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asp Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ser Arg Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Gly Phe

450 455 460

Ser Val Ala Gly Pro Ser Asn Lys Ala Val Gln Gly Arg Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asn Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Thr His

515 520 525

Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ile Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ile Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala

580 585 590

Gln Thr Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 142

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 142

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp

260 265 270

Asn Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asp Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ser Arg Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Gly Phe

450 455 460

Ser Val Ala Gly Ala Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Gly Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asn Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Thr His

515 520 525

Lys Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Ile Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ile Val Ala Thr Asn His Gln Ser Ala Gln Ala Gln Ala

580 585 590

Gln Thr Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 143

<211> 736

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 143

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Ser Thr Ser Gly Gly Ser Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Asp Asn Asn Gly Val Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asp

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Phe Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Ile Asn Gly Ser Gly Gln Asn Gln Gln Thr Leu Gln Phe Ser

450 455 460

Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro

465 470 475 480

Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Val Thr Gln Asn

485 490 495

Asn Asn Ser Glu Phe Ala Trp Pro Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn

500 505 510

Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His Lys

515 520 525

Glu Gly Glu Asp Arg Phe Phe Pro Leu Ser Gly Val Leu Ile Phe Gly

530 535 540

Lys Gln Gly Thr Gly Arg Asp Asn Val Asp Ala Asp Lys Val Met Ile

545 550 555 560

Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu

565 570 575

Tyr Gly Ala Val Ala Thr Asn His Gln Arg Gly Asn Arg Gln Ala Gln

580 585 590

Thr Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Leu Pro Gly Met Val Trp Gln

595 600 605

Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His

610 615 620

Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu

625 630 635 640

Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala

645 650 655

Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr

660 665 670

Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln

675 680 685

Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn

690 695 700

Tyr Tyr Lys Ser Asn Asn Val Glu Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val

705 710 715 720

Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Phe Leu Thr Arg Asn Leu

725 730 735

<210> 144

<211> 734

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 144

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Lys Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Val Gln Asp Ser Thr Thr Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Arg

370 375 380

Asp Asn Thr Glu Asn Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu

385 390 395 400

Tyr Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr

405 410 415

Tyr Thr Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln

420 425 430

Ser Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr

435 440 445

Leu Ser Arg Thr Asn Thr Gly Gly Val Gln Phe Ser Gln Gly Gly Pro

450 455 460

Asn Thr Met Ala Asn Gln Ala Lys Asn Trp Leu Pro Gly Pro Cys Tyr

465 470 475 480

Arg Gln Gln Gly Trp Asn Leu Gly Ser Gly Val Asn Arg Ala Ser Val

485 490 495

Ser Ala Phe Ala Thr Gly Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Asn Ser

500 505 510

Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Thr Asn Asn Leu Gln Gly Ser

515 520 525

Asn Thr Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Leu Ile Phe Asn Ser Gln Pro Ala

530 535 540

Asn Pro Gly Thr Thr Ala Thr Tyr Leu Glu Gly Asn Met Leu Thr Ser

545 550 555 560

Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu Tyr Gly

565 570 575

Ile Val Ala Thr Asn Asn Gln Ser Ser Thr Thr Ala Pro Ala Thr Gly

580 585 590

Thr Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg

595 600 605

Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp

610 615 620

Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His

625 630 635 640

Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asp Pro

645 650 655

Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr

660 665 670

Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln Lys Glu

675 680 685

Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn Tyr Asn

690 695 700

Asp Pro Gln Phe Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val Tyr Ser

705 710 715 720

Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn Leu

725 730

<210> 145

<211> 733

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 145

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Lys Ser Gly Ser Val Asp Gly Ser Asn Asp Asn Thr

260 265 270

Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg Phe

275 280 285

His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn Asn

290 295 300

Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile Gln

305 310 315 320

Val Lys Glu Val Thr Val Gln Asp Ser Thr Thr Thr Ile Ala Asn Asn

325 330 335

Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu Pro

340 345 350

Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro Ala

355 360 365

Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Arg Asp

370 375 380

Asn Thr Glu Asn Pro Thr Glu Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr

405 410 415

Thr Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Phe Leu

435 440 445

Ser Arg Thr Asn Thr Gly Gly Val Gln Phe Ser Gln Ala Gly Pro Ser

450 455 460

Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val Pro Gly Pro Cys Tyr Arg

465 470 475 480

Gln Gln Gly Trp Asn Leu Gly Ser Gly Val Asn Arg Ala Ser Val Ser

485 490 495

Ala Phe Ala Thr Ala Thr Lys Tyr His Leu Asn Gly Arg Asp Ser Leu

500 505 510

Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser Asn Asn Leu Gln Gly Ser Asn

515 520 525

Thr Tyr Ala Leu Glu Asn Thr Leu Ile Phe Asn Ser Gln Pro Ala Asn

530 535 540

Pro Gly Thr Thr Ala Thr Tyr Leu Glu Gly Asn Met Ile Thr Asn Glu

545 550 555 560

Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu Glu Tyr Gly Ala

565 570 575

Val Ala Thr Asn Asn Gln Ser Ser Thr Thr Ala Pro Ala Thr Gly Leu

580 585 590

Val His Asn Gln Gly Val Leu Pro Gly Met Val Trp Gln Asn Arg Asp

595 600 605

Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro His Thr Asp Gly

610 615 620

Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly Leu Lys His Pro

625 630 635 640

Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro Ala Asp Pro Pro

645 650 655

Thr Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile Thr Gln Tyr Ser

660 665 670

Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu Gln Lys Glu Asn

675 680 685

Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser Asn Tyr Asn Asp

690 695 700

Pro Gln Phe Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly Val Tyr Ser Glu

705 710 715 720

Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Phe Leu Thr Arg Asn Leu

725 730

<210> 146

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 146

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Ala Ser Thr Gly Ala Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Asn Gln Ser Gly Ser Ala Gln Asn Lys Asp Leu Gly Phe

450 455 460

Ser Gln Gly Gly Pro Asn Thr Met Ala Asn Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr Lys Thr Asp

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Thr Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asn Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Ser His

515 520 525

Lys Asp Asp Lys Asp Lys Phe Phe Pro Met Ser Gly Ile Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Glu Ser Ala Gly Ala Ser Asn Thr Ala Leu Asp Asn Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ile Val Ala Val Asn Leu Gln Ser Ser Ser Thr Asp Pro

580 585 590

Ala Thr Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Ala Lys Ser Ala Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 147

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 147

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Ala Ser Thr Gly Ala Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Asn Gln Ser Gly Ser Ala Gln Asn Lys Asp Leu Gly Phe

450 455 460

Ser Arg Gly Ser Pro Ala Gly Met Ser Val Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr Lys Thr Asp

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Thr Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asn Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Ser His

515 520 525

Lys Asp Asp Lys Asp Lys Phe Phe Pro Met Ser Gly Ile Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Glu Ser Ala Gly Ala Ser Asn Thr Ala Leu Asp Asn Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ile Val Ala Val Asn Leu Gln Ser Ser Ser Thr Asp Pro

580 585 590

Ala Thr Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Ala Lys Ser Ala Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 148

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 148

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Ala Ser Thr Gly Ala Ser Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Asn

435 440 445

Arg Thr Gln Asn Gln Ser Gly Ser Ala Gln Asn Lys Asp Leu Leu Phe

450 455 460

Ser Arg Gly Ser Pro Ala Gly Met Ser Val Gln Pro Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr Lys Thr Asp

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Thr Trp Thr Gly Ala Ser Lys Tyr Asn Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Glu Ser Ile Ile Asn Pro Gly Thr Ala Met Ala Ser His

515 520 525

Lys Asp Asp Lys Asp Lys Phe Phe Pro Met Ser Gly Val Met Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Glu Ser Ala Gly Ala Ser Asn Thr Ala Leu Asp Asn Val Met

545 550 555 560

Ile Thr Asp Glu Glu Glu Ile Lys Ala Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Arg Phe Gly Thr Val Ala Val Asn Leu Gln Ser Ser Ser Thr Asp Pro

580 585 590

Ala Thr Gly Asp Val His Val Met Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Ala Lys Ser Ala Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 149

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 149

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Glu Thr Ala Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Ser Asn Pro Gly Gly Thr Ala Gly Asn Arg Glu Leu Gly

450 455 460

Phe Ser Gln Gly Gly Pro Ser Thr Met Ala Glu Gln Ala Lys Asn Trp

465 470 475 480

Leu Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr Leu Asp

485 490 495

Gln Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His

500 505 510

Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu Ala Asn Pro Gly Ile Ala Met Ala Thr

515 520 525

His Lys Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Ile Leu Ile

530 535 540

Phe Gly Lys Thr Gly Ala Thr Asn Lys Thr Thr Leu Glu Asn Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ile Val Ser Ser Asn Leu Gln Ala Ala Asn Thr Ala Ala

580 585 590

Gln Thr Gly Thr Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Phe Glu Lys Gln Thr Gly Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 150

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 150

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Gln Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Pro Asn Thr Met Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser

210 215 220

Ser Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Ser Glu Thr Ala Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Ser Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Thr Asn Asp Gly Val Thr Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Thr Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ala

435 440 445

Arg Thr Gln Ser Asn Pro Gly Gly Thr Ala Gly Asn Arg Glu Leu Gln

450 455 460

Phe Tyr Gln Gly Gly Pro Ser Thr Met Ala Glu Gln Ala Lys Asn Trp

465 470 475 480

Leu Pro Gly Pro Cys Phe Arg Gln Gln Arg Val Ser Lys Thr Leu Asp

485 490 495

Gln Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His

500 505 510

Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Thr

515 520 525

His Lys Asp Asp Glu Asp Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile

530 535 540

Phe Gly Lys Thr Gly Ala Thr Asn Lys Thr Thr Leu Glu Asn Val Leu

545 550 555 560

Met Thr Asn Glu Glu Glu Ile Arg Pro Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ile Val Ser Ser Asn Leu Gln Ala Ala Asn Thr Ala Ala

580 585 590

Gln Thr Gln Val Val Asn Asn Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ser Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Phe Glu Lys Gln Thr Gly Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 151

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 151

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ala Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Phe Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Gly Thr Ala Asn Thr Gln Thr Leu Gln Phe

450 455 460

Ser Gln Ala Gly Pro Ser Ser Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Gly Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Ala Ala Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Ser Asn Gly Val Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Asn Ala Ala Arg Asp Asn Ala Asp Tyr Ser Asp Val Met

545 550 555 560

Ile Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ala Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro

580 585 590

Gln Ile Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Ser Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Phe Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 152

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 152

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asp Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ser Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Thr Gly Gln Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Asn Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ala Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Glu Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Thr

405 410 415

Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Phe Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Thr Thr Gly Gly Thr Ala Asn Thr Gln Thr Leu Gln Phe

450 455 460

Ser Gln Gly Gly Pro Asn Thr Met Ala Asn Gln Ala Arg Asn Trp Val

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Thr Gly Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Ala Ala Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asp Ser Leu Met Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Ser His

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Ser Asn Gly Val Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Asn Ala Ala Arg Asp Asn Ala Asp Tyr Ser Asp Val Met

545 550 555 560

Ile Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Glu Tyr Gly Ala Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Thr Ala Pro

580 585 590

Gln Ile Gly Leu Val His Asn Gln Gly Val Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Thr Phe Asn Gln Ala Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Ser Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Phe Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 153

<211> 738

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 153

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Ala Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Ser Val Gly Ser Gly Thr Val Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn

210 215 220

Ala Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp

260 265 270

Asn Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Lys Leu Arg Phe Lys Leu Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ser Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr

405 410 415

Ser Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ala Arg Thr Gln Ser Thr Gly Gly Thr Ala Gly Thr Gln Gln Leu Gln

450 455 460

Phe Tyr Gln Gly Gly Pro Ser Thr Met Ala Glu Gln Ala Lys Asn Trp

465 470 475 480

Leu Pro Gly Pro Cys Phe Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Leu Ser

485 490 495

Gln Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His

500 505 510

Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Thr

515 520 525

His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile

530 535 540

Phe Gly Lys Gln Gly Ala Gly Lys Asp Asn Val Asp Tyr Ser Ser Val

545 550 555 560

Leu Met Thr Asn Glu Glu Glu Ile Arg Pro Thr Asn Pro Val Ala Thr

565 570 575

Glu Glu Tyr Gly Ile Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Ala Ala

580 585 590

Pro Ile Val Gln Val Val Asn Asn Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val

595 600 605

Trp Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile

610 615 620

Pro His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe

625 630 635 640

Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val

645 650 655

Pro Ala Asn Pro Pro Glu Val Phe Thr Pro Ala Lys Phe Ala Ser Phe

660 665 670

Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu

675 680 685

Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr

690 695 700

Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asp Ser Gln

705 710 715 720

Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg

725 730 735

Asn Leu

<210> 154

<211> 738

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 154

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Ala Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Ser Val Gly Ser Gly Thr Val Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn

210 215 220

Ala Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp

260 265 270

Asn Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Lys Leu Arg Phe Lys Leu Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ser Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr

405 410 415

Ser Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ala Arg Thr Gln Ser Thr Gly Gly Thr Ala Gly Thr Gln Gln Leu Gln

450 455 460

Phe Tyr Gln Ala Gly Pro Asn Asn Met Ser Ala Gln Ala Lys Asn Trp

465 470 475 480

Leu Pro Gly Pro Cys Phe Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Leu Ser

485 490 495

Gln Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His

500 505 510

Leu Asn Gly Arg Asn Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Thr

515 520 525

His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Ile

530 535 540

Phe Gly Lys Gln Gly Ala Gly Lys Asp Asn Val Asp Tyr Ser Ser Val

545 550 555 560

Leu Met Thr Asn Glu Glu Glu Ile Arg Pro Thr Asn Pro Val Ala Thr

565 570 575

Glu Glu Tyr Gly Ile Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Ala Ala

580 585 590

Pro Ile Val Gln Val Val Asn Asn Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val

595 600 605

Trp Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile

610 615 620

Pro His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe

625 630 635 640

Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val

645 650 655

Pro Ala Asn Pro Pro Glu Val Phe Thr Pro Ala Lys Phe Ala Ser Phe

660 665 670

Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu

675 680 685

Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr

690 695 700

Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asp Ser Gln

705 710 715 720

Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg

725 730 735

Asn Leu

<210> 155

<211> 738

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 155

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Asp Leu Lys Pro Gly Ala Pro Lys Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln Lys Gln Asp Asn Gly Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Phe Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Arg Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Gln Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Val Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Gly Ala Lys Thr Ala Pro Ala Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Pro Ser Pro Gln Arg Ser Pro Asp Ser Ser Thr Gly Ile

145 150 155 160

Gly Lys Lys Gly Gln Gln Pro Ala Arg Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln

165 170 175

Thr Gly Asp Ser Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Leu Gly Glu Pro

180 185 190

Pro Ala Ala Pro Ser Ser Val Gly Ser Gly Thr Val Ala Ala Gly Gly

195 200 205

Gly Ala Pro Met Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Asn

210 215 220

Ala Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Thr Trp Leu Gly Asp Arg Val

225 230 235 240

Ile Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His

245 250 255

Leu Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp

260 265 270

Asn Thr Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn

275 280 285

Arg Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn

290 295 300

Asn Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Lys Leu Arg Phe Lys Leu Phe Asn

305 310 315 320

Ile Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala

325 330 335

Asn Asn Leu Thr Ser Thr Ile Gln Val Phe Ser Asp Ser Glu Tyr Gln

340 345 350

Leu Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Gln Gly Cys Leu Pro Pro Phe

355 360 365

Pro Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn

370 375 380

Asn Gly Ser Gln Ser Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr

385 390 395 400

Phe Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Glu Phe Ser Tyr

405 410 415

Ser Phe Glu Asp Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser

420 425 430

Leu Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu

435 440 445

Ser Arg Thr Gln Ser Thr Gly Gly Thr Ala Gly Thr Gln Gln Leu Leu

450 455 460

Phe Ser Gln Ala Gly Pro Asn Asn Met Ser Ala Gln Ala Lys Asn Trp

465 470 475 480

Leu Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Leu Ser

485 490 495

Gln Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His

500 505 510

Leu Asn Gly Arg Asp Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Thr

515 520 525

His Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Met

530 535 540

Phe Gly Lys Gln Gly Ala Gly Lys Asp Asn Val Asp Tyr Ser Ser Val

545 550 555 560

Met Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr

565 570 575

Glu Gln Tyr Gly Val Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Ala Ala

580 585 590

Pro Ile Val Gly Ala Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val

595 600 605

Trp Gln Asn Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile

610 615 620

Pro His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe

625 630 635 640

Gly Leu Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val

645 650 655

Pro Ala Asn Pro Pro Glu Val Phe Thr Pro Ala Lys Phe Ala Ser Phe

660 665 670

Ile Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu

675 680 685

Leu Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr

690 695 700

Ser Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asp Ser Gln

705 710 715 720

Gly Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg

725 730 735

Asn Leu

<210> 156

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 156

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Lys Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Leu Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ala Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Ser Gly Ala Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Thr Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Leu Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Val Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Gln Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Ala Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Asp Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Glu

405 410 415

Phe Glu Asn Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Lys Thr Ile Ser Thr Gly Gly Thr Ala Gly Thr Gln Gln Leu Lys Phe

450 455 460

Ser Val Ala Gly Pro Ser Asn Met Ala Val Gln Gly Arg Asn Tyr Ile

465 470 475 480

Pro Gly Pro Ser Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Leu Ser Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Ser Ser Trp Ala Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asn Ser Leu Met Asn Pro Gly Pro Ala Met Ala Thr His

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Ser Leu Ile Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Ala Gly Lys Asp Asn Val Asp Tyr Ser Ser Val Met

545 550 555 560

Ile Thr Asn Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Ser Tyr Gly Gln Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Ala Ala Pro

580 585 590

Ile Val Gly Trp Val Gln Asn Gln Gly Ile Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Met Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Lys Asp Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 157

<211> 737

<212> PRT

<213> Аденно-ассоциированный вирус

<400> 157

Met Ala Ala Asp Gly Tyr Leu Pro Asp Trp Leu Glu Asp Asn Leu Ser

1 5 10 15

Glu Gly Ile Arg Glu Trp Trp Ala Leu Lys Pro Gly Ala Pro Gln Pro

20 25 30

Lys Ala Asn Gln Gln His Gln Asp Asn Ala Arg Gly Leu Val Leu Pro

35 40 45

Gly Tyr Lys Tyr Leu Gly Pro Gly Asn Gly Leu Asp Lys Gly Glu Pro

50 55 60

Val Asn Ala Ala Asp Ala Ala Ala Leu Glu His Asp Lys Ala Tyr Asp

65 70 75 80

Gln Gln Leu Lys Ala Gly Asp Asn Pro Tyr Leu Lys Tyr Asn His Ala

85 90 95

Asp Ala Glu Phe Gln Glu Arg Leu Lys Glu Asp Thr Ser Phe Gly Gly

100 105 110

Asn Leu Gly Arg Ala Val Phe Gln Ala Lys Lys Arg Leu Leu Glu Pro

115 120 125

Leu Gly Leu Val Glu Glu Ala Ala Lys Thr Ala Pro Gly Lys Lys Arg

130 135 140

Pro Val Glu Gln Ser Pro Gln Glu Pro Asp Ser Ser Ala Gly Ile Gly

145 150 155 160

Lys Ser Gly Ala Gln Pro Ala Lys Lys Arg Leu Asn Phe Gly Gln Thr

165 170 175

Gly Asp Thr Glu Ser Val Pro Asp Pro Gln Pro Ile Gly Glu Pro Pro

180 185 190

Ala Ala Pro Ser Gly Val Gly Ser Leu Thr Met Ala Ser Gly Gly Gly

195 200 205

Ala Pro Val Ala Asp Asn Asn Glu Gly Ala Asp Gly Val Gly Ser Ser

210 215 220

Ser Gly Asn Trp His Cys Asp Ser Gln Trp Leu Gly Asp Arg Val Ile

225 230 235 240

Thr Thr Ser Thr Arg Thr Trp Ala Leu Pro Thr Tyr Asn Asn His Leu

245 250 255

Tyr Lys Gln Ile Ser Asn Gly Thr Ser Gly Gly Ser Thr Asn Asp Asn

260 265 270

Ala Tyr Phe Gly Tyr Ser Thr Pro Trp Gly Tyr Phe Asp Phe Asn Arg

275 280 285

Phe His Cys His Phe Ser Pro Arg Asp Trp Gln Arg Leu Ile Asn Asn

290 295 300

Asn Trp Gly Phe Arg Pro Lys Arg Leu Asn Phe Lys Leu Phe Asn Ile

305 310 315 320

Gln Val Lys Glu Val Thr Gln Asn Glu Gly Thr Lys Thr Ile Ala Asn

325 330 335

Asn Leu Thr Ser Thr Val Gln Val Phe Thr Asp Ser Asp Tyr Gln Leu

340 345 350

Pro Tyr Val Leu Gly Ser Ala His Glu Gly Cys Leu Pro Pro Phe Pro

355 360 365

Ala Asp Val Phe Met Ile Pro Gln Tyr Gly Tyr Leu Thr Leu Asn Asn

370 375 380

Gly Ser Gln Ala Val Gly Arg Ser Ser Phe Tyr Cys Leu Glu Tyr Phe

385 390 395 400

Pro Ser Gln Met Leu Arg Thr Gly Asn Asn Phe Gln Phe Ser Tyr Glu

405 410 415

Phe Glu Asn Val Pro Phe His Ser Ser Tyr Ala His Ser Gln Ser Leu

420 425 430

Asp Arg Leu Met Asn Pro Leu Ile Asp Gln Tyr Leu Tyr Tyr Leu Ser

435 440 445

Arg Thr Gln Ser Thr Gly Gly Thr Ala Gly Thr Gln Gln Leu Leu Phe

450 455 460

Ser Gln Ala Gly Pro Asn Asn Met Ser Ala Gln Ala Lys Asn Trp Leu

465 470 475 480

Pro Gly Pro Cys Tyr Arg Gln Gln Arg Val Ser Thr Thr Leu Ser Gln

485 490 495

Asn Asn Asn Ser Asn Phe Ala Trp Thr Gly Ala Thr Lys Tyr His Leu

500 505 510

Asn Gly Arg Asp Ser Leu Val Asn Pro Gly Val Ala Met Ala Thr His

515 520 525

Lys Asp Asp Glu Glu Arg Phe Phe Pro Ser Ser Gly Val Leu Met Phe

530 535 540

Gly Lys Gln Gly Ala Gly Lys Asp Asn Val Asp Tyr Ser Ser Val Met

545 550 555 560

Leu Thr Ser Glu Glu Glu Ile Lys Thr Thr Asn Pro Val Ala Thr Glu

565 570 575

Gln Tyr Gly Val Val Ala Asp Asn Leu Gln Gln Gln Asn Ala Ala Pro

580 585 590

Ile Val Gly Ala Val Asn Ser Gln Gly Ala Leu Pro Gly Met Val Trp

595 600 605

Gln Asp Arg Asp Val Tyr Leu Gln Gly Pro Ile Trp Ala Lys Ile Pro

610 615 620

His Thr Asp Gly Asn Phe His Pro Ser Pro Leu Met Gly Gly Phe Gly

625 630 635 640

Met Lys His Pro Pro Pro Gln Ile Leu Ile Lys Asn Thr Pro Val Pro

645 650 655

Ala Asp Pro Pro Thr Ala Phe Asn Lys Asp Lys Leu Asn Ser Phe Ile

660 665 670

Thr Gln Tyr Ser Thr Gly Gln Val Ser Val Glu Ile Glu Trp Glu Leu

675 680 685

Gln Lys Glu Asn Ser Lys Arg Trp Asn Pro Glu Ile Gln Tyr Thr Ser

690 695 700

Asn Tyr Tyr Lys Ser Thr Asn Val Asp Phe Ala Val Asn Thr Glu Gly

705 710 715 720

Val Tyr Ser Glu Pro Arg Pro Ile Gly Thr Arg Tyr Leu Thr Arg Asn

725 730 735

Leu

<210> 158

<211> 44

<212> ДНК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетический праймер

<400> 158

gtgccctttt acggctgcgt gaactggacc aatgaaaact ttcc 44

<210> 159

<211> 44

<212> ДНК

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетический праймер

<400> 159

ccgacggagt gggcaatgcc tcaggaaatt ggcattgcga ttcc 44

<210> 160

<211> 7

<212> PRT

<213> Искусственная последовательность

<220>

<223> Синтетический полипептид

<400> 160

Thr Leu Ala Val Pro Phe Lys

1 5

<---

Claims (76)

1. Адено-ассоциированный вирус (AAV), содержащий капсидный белок, содержащий аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 95% идентична: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO:16, 28, 29, 30 и 31, (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, и трансген, содержащий гетерологичный ген, функционально связанный с регуляторной последовательностью, которая контролирует экспрессию гетерологичного гена в клетке-хозяине, где указанный AAV имеет специфичную к мышце инфекционность.

2. Адено-ассоциированный вирус (AAV), содержащий капсидный белок, содержащий аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 98% идентична: i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, и трансген, содержащий гетерологичный ген, функционально связанный с регуляторной последовательностью, которая контролирует экспрессию гетерологичного гена в клетке-хозяине, где указанный AAV имеет специфичную к мышце инфекционность.

3. AAV по п. 2, где капсидный белок содержит аминокислотную последовательность i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31.

4. AAV по любому из пп. 1-3, дополнительно содержащий инвертированный концевой повторы AAV.

5. AAV по любому из пп. 1-4, где указанный гетерологичный ген кодирует терапевтический белок.

6. AAV по любому из пп. 1-5, где указанный AAV обладает более высокой степенью специфичной к мышце инфекционности, чем AAV5.

7. AAV по любому из пп. 1-6, где указанную специфичную к мышце инфекционность измеряют на основе суммарного потока в фотонах/сек/см²/радиан.

8. Композиция для лечения связанного с мышцами заболевания или нарушения, содержащая эффективное количество AAV по любому из пп. 1-7 и физиологически совместимый носитель.

9. Композиция по п. 8, где связанное с мышцами заболевание или нарушение связано с аномальной активностью эндогенного белка, и где трансген кодирует функциональный генный продукт.

10. Способ доставки трансгена в мышечную клетку, включающий в себя приведение в контакт клетки с AAV по любому из пп. 1-5.

11. Способ по п. 10, где трансген кодирует терапевтический белок.

12. Способ лечения субъекта, страдающего связанным с мышцами нарушением или заболеванием, включающий введение субъекту эффективного количества AAV, содержащего капсидный белок, причем капсидный белок содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 95% идентична: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, где указанный AAV имеет специфичную к мышце инфекционность.

13. Способ лечения субъекта, страдающего связанным с мышцами нарушением или заболеванием, включающий введение субъекту эффективного количества AAV, содержащего капсидный белок, причем капсидный белок содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 98% идентична: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, где указанный AAV имеет специфичную к мышце инфекционность.

14. Способ лечения субъекта, страдающего связанным с мышцами нарушением или заболеванием, включающий введение субъекту эффективного количества AAV, содержащего капсидный белок, причем капсидный белок содержит: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31.

15. Способ по п. 12 или 13, где указанный AAV обладает более высокой степенью специфичной к мышце инфекционности, чем AAV5.

16. Способ по пп. 12, 13 или 15, где указанную специфичную к мышце инфекционность измеряют на основе суммарного потока в фотонах/сек/см²/радиан.

17. Способ по любому из пп. 12-16, где связанное с мышцами нарушение или заболевание представляет собой мышечную дистрофию Дюшенна, и при этом трансген кодирует микродистрофин.

18. Экспрессионный вектор, содержащий нуклеотидную последовательность, кодирующую капсидный белок адено-ассоциированного вируса (AAV), содержащий аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 95% идентична: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, где AAV, содержащий указанный капсидный белок AAV, имеет специфичную к мышце инфекционность.

19. Экспрессионный вектор, содержащий нуклеотидную последовательность, кодирующую капсидный белок адено-ассоциированного вируса (AAV), содержащий аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 98% идентична: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, где AAV, содержащий указанный капсидный белок AAV, имеет специфичную к мышце инфекционность.

20. Экспрессионный вектор, содержащий нуклеотидную последовательность, кодирующую капсидный белок адено-ассоциированного вируса (AAV), содержащий: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31.

21. Экспрессионный вектор по любому из пп. 18-20, где нуклеотидная последовательность функционально связана с гетерологичной регуляторной последовательностью, которая контролирует экспрессию капсидного белка в клетке-хозяине.

22. Клетка для экспрессии капсидного белка AAV, содержащая экспрессионный вектор по любому из пп. 18-21.

23. Применение AAV по любому из пп. 1-7 в изготовлении лекарственного средства для лечения связанного с мышцами нарушения или заболевания.

24. Применение по п. 23, где связанное с мышцами нарушение или заболевание связано с аномальной активностью эндогенного белка, и где трансген кодирует функциональную версию указанного эндогенного белка.

25. Применение по п. 23 или 24, где трансген кодирует терапевтический белок, экспрессируемый в мышечных клетках для лечения заболевания или нарушения.

26. Применение по любому из пп. 23-25, где связанное с мышцами нарушение или заболевание представляет собой мышечную дистрофию.

27. Композиция для лечения связанного с мышцами заболевания или нарушения, содержащая эффективное количество AAV по любому из пп. 1-7.

28. Композиция по п. 27, где связанное с мышцами нарушение или заболевание представляет собой мышечную дистрофию Дюшенна и трансген кодирует микродистрофин.

29. Адено-ассоциированный вирус (AAV), содержащий капсидный белок и трансген, содержащий гетерологичный ген, функционально связанный с регуляторной последовательностью, которая контролирует экспрессию гетерологичного гена в клетке-хозяине, где указанный капсидный белок содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 95% идентична: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, где указанный капсидный белок содержит одну или более вариабельных областей I-IX с любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, где указанный AAV имеет специфичную к мышце инфекционность.

30. Адено-ассоциированный вирус (AAV), содержащий капсидный белок и трансген, содержащий гетерологичный ген, функционально связанный с регуляторной последовательностью, которая контролирует экспрессию гетерологичного гена в клетке-хозяине, где указанный капсидный белок содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 98% идентична: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, где указанный капсидный белок содержит одну или более вариабельных областей I-IX с любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, где указанный AAV имеет специфичную к мышце инфекционность.

31. Адено-ассоциированный вирус (AAV), содержащий капсидный белок и трансген, содержащий гетерологичный ген, функционально связанный с регуляторной последовательностью, которая контролирует экспрессию гетерологичного гена в клетке-хозяине, где указанный капсидный белок содержит: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, где указанный капсидный белок содержит одну или более вариабельных областей I-IX с любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31.

32. AAV по п. 29 или 30, где указанный AAV обладает более высокой степенью специфичной к мышце инфекционности, чем AAV5.

33. AAV по пп. 29, 30 или 32, где указанную специфичную к мышце инфекционность измеряют на основе суммарного потока в фотонах/сек/см²/радиан.

34. AAV по любому из пп. 29-33, дополнительно содержащий инвертированный концевой повтор AAV.

35. AAV по любому из пп. 29-34, где указанный гетерологичный ген кодирует терапевтический белок.

36. Композиция для лечения связанного с мышцами заболевания или нарушения, содержащая эффективное количество AAV по любому из пп. 29-35 и физиологически совместимый носитель.

37. Способ доставки трансгена в мышечную клетку, включающий приведение мышечной клетки в контакт с AAV по любому из пп. 29-35 или композицией по п. 36.

38. Способ лечения субъекта, страдающего связанным с мышцами нарушением или заболеванием, включающий введение субъекту эффективного количества AAV по любому из пп. 29-35.

39. Способ по любому из пп. 12, 13, 14 и 38, где связанное с мышцами заболевание или нарушение связано с аномальной активностью эндогенного белка, и где трансген кодирует функциональный генный продукт.

40. Способ по п. 39, где нарушение или заболевание представляет собой мышечную дистрофию Дюшенна и трансген кодирует микродистрофин.

41. Экспрессионный вектор, содержащий нуклеотидную последовательность, кодирующую химерный капсидный белок адено-ассоциированного вируса (AAV), причем химерный капсидный белок AAV содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 95% идентична: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, где указанный капсидный белок содержит одну или более вариабельных областей I-IX с любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, где AAV, содержащий указанный капсидный белок AAV, имеет специфичную к мышце инфекционность.

42. Экспрессионный вектор, содержащий нуклеотидную последовательность, кодирующую химерный капсидный белок адено-ассоциированного вируса (AAV), причем химерный капсидный белок AAV содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 98% идентична: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, где указанный капсидный белок содержит одну или более вариабельных областей I-IX с любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, где AAV, содержащий указанный капсидный белок AAV, имеет специфичную к мышце инфекционность.

43. Экспрессионный вектор по п. 41 или 42, где нуклеотидная последовательность функционально связана с регуляторной последовательностью, которая контролирует экспрессию химерного капсидного белка AAV в клетке-хозяине.

44. кДНК, содержащая нуклеотидную последовательность, кодирующую капсидный белок AAV, содержащий аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 95% идентична: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, где указанный капсидный белок содержит одну или более вариабельных областей I-IX с любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, и где AAV, содержащий указанный капсидный белок AAV, имеет специфичную к мышце инфекционность.

45. кДНК, содержащая нуклеотидную последовательность, кодирующую капсидный белок AAV, содержащий аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 98% идентична: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, где указанный капсидный белок содержит одну или более вариабельных областей I-IX с любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, и где AAV, содержащий указанный капсидный белок AAV, имеет специфичную к мышце инфекционность.

46. кДНК по п. 45, где капсидный белок AAV содержит: (i) область VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, (ii) область VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, или (iii) область VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31.

47. Клетка для экспрессии капсидного белка AAV, содержащая экспрессионный вектор по п. 41 или 42, или кДНК по любому из пп. 44-46.

48. Применение AAV по любому из пп. 29-35 в изготовлении лекарственного средства для лечения связанного с мышцами нарушения или заболевания.

49. Применение по п. 48, где связанное с мышцами нарушение или заболевание связано с аномальной активностью эндогенного белка, и где трансген кодирует функциональный генный продукт.

50. Применение по п. 48 или 49, где трансген кодирует терапевтический белок, экспрессируемый в мышечных клетках для лечения связанного с мышцами заболевания или нарушения.

51. Применение по любому из пп. 48-50, где связанное с мышцами нарушение или заболевание представляет собой мышечную дистрофию.

52. Композиция по п. 36, где связанное с мышцами нарушение или заболевание представляет собой мышечную дистрофию Дюшенна и трансген кодирует микродистрофин.

53. Способ нацеливания трансгена на мышечную клетку, включающий приведение мышечной клетки в контакт с AAV по любому из пп. 29-35.

54. Способ продуцирования адено-ассоциированного вируса (AAV), включающий стадии:

(а) культивирование клетки для получения AAV, где указанная клетка содержит (1) первую нуклеотидную последовательность, кодирующую капсидный белок, (2) вторую нуклеотидную последовательность, кодирующую белок rep AAV, и (3) третью нуклеотидную последовательность, кодирующую трансген, фланкированный 5'- и/или 3'- последовательностями инвертированных концевых повторов AAV, где указанный трансген содержит гетерологичный ген, функционально связанный с регуляторными последовательностями, которые контролируют экспрессию гетерологичного гена в клетке-хозяине, где указанный капсидный белок содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 95% идентична области VP1, области VP2 или области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, где указанные капсидные белки и белки rep экспрессируются указанной клеткой, и где указанный AAV имеет специфичную к мышце инфекционность; и

(б) сбор AAV из клеточной культуры.

55. Способ продуцирования адено-ассоциированного вируса (AAV), включающий стадии:

(а) культивирование клетки для получения AAV, где указанная клетка содержит (1) первую нуклеотидную последовательность, кодирующую капсидный белок, (2) вторую нуклеотидную последовательность, кодирующую белок rep AAV, и (3) третью нуклеотидную последовательность, кодирующую трансген, фланкированный 5'- и/или 3'- последовательностями инвертированных концевых повторов AAV, где указанный трансген содержит гетерологичный ген, функционально связанный с регуляторными последовательностями, которые контролируют экспрессию гетерологичного гена в клетке-хозяине, где указанный капсидный белок содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 98% идентична области VP1, области VP2 или области VP3 из любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, где указанные капсидные белки и белки rep экспрессируются указанной клеткой, и где указанный AAV имеет специфичную к мышце инфекционность; и

(б) сбор AAV из клеточной культуры.

56. Способ по п. 55, где капсидный белок содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 99% идентична области VP1, области VP2 или области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31.

57. Способ по п. 55, где капсидный белок содержит аминокислотную последовательность, которая идентична области VP1, области VP2 или области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31.

58. Способ по любому из пп. 54-57, где клетка выбрана из клетки беспозвоночного, клетки насекомого или клетки млекопитающего.

59. Способ по п. 58, где клетка представляет собой клетку млекопитающего, выбранную из HEK293, HeLa, CHO, NS0, SP2/0, PER.C6, Vero, RD, BHK, HT-1080, A549, Cos-7, ARPE-19 и MRC-5.

60. Способ по п. 58, где клетка представляет собой клетку насекомого, выбранную из High Five, Sf9, Se301, SeIZD2109, SeUCR1, Sf900+, Sf21, Bti-tn-5b1-4, MG-1, Tn368, HzAm1, BM-N, Ha2302, Hz2E5 и Ao38.

61. Способ по любому из пп. 54-60, где первую нуклеотидную последовательность вводят в клетку путем инфицирования клетки бакуловирусом, содержащим указанную первую нуклеотидную последовательность.

62. Способ по любому из пп. 54-60, где первую нуклеотидную последовательность, вторую нуклеотидную последовательность и третью нуклеотидную последовательность вводят в клетку путем инфицирования клетки бакуловирусом, содержащим указанную первую нуклеотидную последовательность, указанную вторую нуклеотидную последовательность и/или указанную третью нуклеотидную последовательность.

63. Способ по п. 62, где указанную первую нуклеотидную последовательность, указанную вторую нуклеотидную последовательность и/или указанную третью нуклеотидную последовательность вводят в клетку путем инфицирования клетки первым бакуловирусом, содержащим указанную первую нуклеотидную последовательность и/или указанную вторую нуклеотидную последовательность, и вторым бакуловирусом, содержащим указанную третью нуклеотидную последовательность.

64. Адено-ассоциированный вирус (AAV), продуцируемый с помощью способа по любому из пп. 54-63.

65. Культивированная клетка-хозяин для получения адено-ассоциированного вируса (AAV), содержащая последовательность нуклеиновой кислоты, кодирующую капсидный белок AAV, где указанный капсидный белок AAV содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 95% идентична: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31, где указанная последовательность нуклеиновой кислоты дополнительно содержит гетерологичную последовательность.

66. Культивированная клетка-хозяин по п. 65, где указанный капсидный белок AAV содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 96% идентична: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31.

67. Культивированная клетка-хозяин по п. 65, где указанный капсидный белок AAV содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 97% идентична: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31.

68. Культивированная клетка-хозяин по п. 65, где указанный капсидный белок AAV содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 98% идентична: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31.

69. Культивированная клетка-хозяин по п. 65, где указанный капсидный белок AAV содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 99% идентична: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31.

70. Культивированная клетка-хозяин по п. 65, где указанный капсидный белок AAV содержит аминокислотную последовательность, идентичную: (i) области VP1 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; (ii) области VP2 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31; или (iii) области VP3 любой из SEQ ID NO: 16, 28, 29, 30 и 31.

71. Культивированная клетка-хозяин по любому из пп. 65-70, где указанная культивированная клетка-хозяин дополнительно содержит функциональный ген AAV rep.

72. Культивированная клетка-хозяин по любому из пп. 65-71, где указанная культивированная клетка-хозяин представляет собой клетку насекомого или клетку млекопитающего.