RU2272808C2 - Method for preparing collagen - Google Patents
Method for preparing collagen Download PDFInfo
- Publication number
- RU2272808C2 RU2272808C2 RU2004106115/13A RU2004106115A RU2272808C2 RU 2272808 C2 RU2272808 C2 RU 2272808C2 RU 2004106115/13 A RU2004106115/13 A RU 2004106115/13A RU 2004106115 A RU2004106115 A RU 2004106115A RU 2272808 C2 RU2272808 C2 RU 2272808C2
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- collagen
- hydrolysis
- proteolytic enzyme
- water
- stage
- Prior art date
Links
Abstract
Description
Изобретение относится к биотехнологии и может быть использовано в пищевой, косметической, медицинской и других областях промышленности.The invention relates to biotechnology and can be used in food, cosmetic, medical and other industries.
Хорошо известно, что коллаген является основным структурным белком всех существующих живых существ. Любые изменения этого структурного белка приводят к заболеваниям кожи, внутренних органов и, в конечном итоге, к старению всего организма в целом («Trends Glycosci. Glucotetechnol.», 1992, V.4, №19, стр.465-498; «Белки» / ред. Нейрат Г. и Бейли К.М.: Из-во Иностранной литературы, 1959 г., с.400-438, Антипова В.А., Глотова И.А. / «Основы рационального использования коллагенсодержащего сырья в мясной промышленности». Воронеж.: Воронежская гос. технол. Академия, 227 с., 1998 г.).It is well known that collagen is the main structural protein of all existing living things. Any changes in this structural protein lead to diseases of the skin, internal organs and, ultimately, to aging of the whole organism as a whole (Trends Glycosci. Glucotetechnol., 1992, V.4, No. 19, pp. 465-498; “Proteins "/ Edited by Neurat G. and Bailey K.M .: From Foreign Literature, 1959, p. 400-438, Antipova V.A., Glotova I.A. /" Fundamentals of the rational use of collagen-containing raw materials in meat industry. ”Voronezh .: Voronezh State Technological Academy. 227 pp., 1998).
Из литературы также известно, что коллаген частично меняет свою конформацию и свои уникальные свойства при низких (ниже 5) и высоких (выше 10) значениях рН. Поэтому в большинстве случаев исследователи получают не природный коллаген, который особенно ценен в силу своих физико-химических свойств, позволяющих использовать его в различных областях промышленности, даже в такой, как электронная промышленность, в качестве одного из лучших диэлектриков, а его высокомолекулярные фракции (Jesperson L., Tompson P. Eur. 1992. Eur. 14254. Composting compact Quel Assur. Criter., стр.197-203).It is also known from the literature that collagen partially changes its conformation and its unique properties at low (below 5) and high (above 10) pH values. Therefore, in most cases, researchers do not get natural collagen, which is especially valuable because of its physicochemical properties, which allow it to be used in various industries, even in the electronics industry, as one of the best dielectrics, but its high molecular weight fractions (Jesperson L., Tompson P. Eur. 1992. Eur. 14254. Composting compact Quel Assur. Criter., Pp. 179-203).
В настоящее время хорошо известны многочисленные способы получения коллагена из различных сырьевых источников (Неклюдов А.Д., Иванкин А.Н. «Биологически активные соединения из природных объектов. Свойства, структурно-функциональные взаимосвязи». М.: МГУЛ, 2003, стр.369-412). Однако приведенные методы дают возможность получения не самого коллагена, а его фракций, которые, в лучшем случае, приближаются по своим свойствам к предшественнику коллагена, на основе которого он строит свои цепи - тропоколлагену.Currently, numerous methods for producing collagen from various raw materials are well known (Neklyudov AD, Ivankin AN “Biologically active compounds from natural objects. Properties, structural and functional relationships”. M: MGUL, 2003, p. 369-412). However, the above methods make it possible to obtain not collagen itself, but its fractions, which, in the best case, are close in their properties to the collagen precursor on the basis of which it builds its chains - tropocollagen.
Известен способ получения коллагена, в котором сырье, содержащее коллаген, предлагается вначале замачивать в воде, охлаждаемой льдом при рН 5,5, а затем, увеличив рН до 10,5, обрабатывать полученный конгломерат алкалазой и затем вновь снижать рН раствора до 5,5. Фильтрация и последующая стерилизация раствора обеспечивает получение коллагена (см. патент РФ №2094999, кл. А 22 С 13/00, С 07 К 1/36, 1997 г. - прототип).A known method of producing collagen, in which the raw material containing collagen, it is proposed to first soak in water, ice-cooled at pH 5.5, and then, increasing the pH to 10.5, treat the resulting conglomerate with alkalase and then again reduce the pH of the solution to 5.5 . Filtration and subsequent sterilization of the solution provides collagen production (see RF patent No. 2094999, class A 22 C 13/00, C 07 K 1/36, 1997 - prototype).
Недостатком известного способа является применение в качестве протеолитического фермента щелочной алкалазы в течение 3 часов при значении рН выше 10, что, как известно из приведенных источников, может привести к частичному гидролизу связей коллагена между оксилизином и глутаминовой кислотой, разрушению основных аминокислот и частичному дегликозированию белковой молекулы, в результате чего нарушается структура коллагена и, следовательно, все его ценные физико-химические свойства. Кроме того, гомогенизацию коллагена осуществляют при рН 3,0. При этих значениях рН происходит гидролиз пептидных связей между Гли-Про и Гли-Опро, а также между Гли-Иле и Гли-Лей и другими аминокислотами. Применять фермент после коагуляции коллагена в изоэлектрической точке (рН 5,5) является малоэффективным процессом, поскольку происходит одновременный захват других сопутствующих белков, в связи с чем становится малоэффективной их последующая обработка алкалазой. Кроме того, белок сохраняет свою конфигурацию, а следовательно, и свои химико-физические и структурно-механические свойства в нейтральных условиях при рН, равном 6,5-7,5, т.е. в тех условиях, которые наиболее приемлемы для существования большинства млекопитающих.The disadvantage of this method is the use of alkaline alkalase as a proteolytic enzyme for 3 hours at a pH value above 10, which, as is known from the above sources, can lead to partial hydrolysis of collagen bonds between oxylysine and glutamic acid, the destruction of basic amino acids and partial deglycosization of the protein molecule , as a result of which the collagen structure and, therefore, all its valuable physicochemical properties are disturbed. In addition, collagen homogenization is carried out at pH 3.0. At these pH values, peptide bonds are hydrolyzed between Gli-Pro and Gli-Opro, as well as between Gli-Ile and Gli-Lei and other amino acids. Using the enzyme after coagulation of collagen at an isoelectric point (pH 5.5) is an ineffective process, since the simultaneous capture of other concomitant proteins occurs, and therefore their subsequent treatment with alkalase becomes ineffective. In addition, the protein retains its configuration and, therefore, its chemical-physical and structural-mechanical properties under neutral conditions at a pH of 6.5-7.5, i.e. under the conditions that are most acceptable for the existence of most mammals.
Целью предлагаемого изобретения является получение коллагена, близкого к природному белку по своим физико-химическим и структурно-механическим свойствам с применением известных и доступных протеолетических ферментов.The aim of the invention is to produce collagen that is close to a natural protein in its physicochemical and structural-mechanical properties using known and affordable proteolytic enzymes.
Указанная цель достигается тем, что в способе получения коллагена, включающем очистку белкового сырья, добавку воды и льда в массовом соотношении 1:1, измельчение смеси, гидролиз измельченной смеси в течение 1,5-3 часов с протеолетическим ферментом при технологических значениях рН не более 11 и температуре в диапазоне 37-40°С, гомогенизацию коллагенсодержащего раствора посредством центрифугирования, затем отделение коллагена посредством промывки водой при рН, равном 5,5, и последующее получение искомого продукта в чистом виде, предварительно белковое сырье измельчают в куттере при температуре 0-5°С и замачивают в холодной воде в течение одного часа, затем проводят двухстадийный гидролиз полученной реакционной смеси в присутствии 5% этанола от объема с промежуточным центрифугированием и промывкой водой, обеспечивая технологические значения величины рН в пределах 7,5-8,0 и ионной силы реакционной смеси в пределах 0,05-0,1 н посредством добавки карбоната натрия и хлорида натрия соответственно, причем первую стадию гидролиза выполняют путем обработки реакционной смеси липазой из гриба Rhizopus oryzae, а вторую стадию путем обработки протеолетическим ферментом, например нейтральной протеазой, трипсином или химотрипсином.This goal is achieved by the fact that in the method for producing collagen, including the purification of protein raw materials, the addition of water and ice in a mass ratio of 1: 1, grinding the mixture, hydrolysis of the crushed mixture for 1.5-3 hours with a proteolytic enzyme at technological pH values of not more than 11 and a temperature in the range of 37-40 ° C, homogenizing the collagen-containing solution by centrifugation, then separating the collagen by washing with water at a pH of 5.5, and then obtaining the desired product in pure form, previously Christmas tree raw materials are ground in a cutter at a temperature of 0-5 ° C and soaked in cold water for one hour, then a two-stage hydrolysis of the resulting reaction mixture is carried out in the presence of 5% ethanol from a volume with intermediate centrifugation and washing with water, providing technological pH values in the range 7.5-8.0 and the ionic strength of the reaction mixture in the range of 0.05-0.1 N by adding sodium carbonate and sodium chloride, respectively, and the first stage of hydrolysis is performed by treating the reaction mixture with lipase from the fungus and Rhizopus oryzae, and the second stage by treatment with a proteolytic enzyme, for example a neutral protease, trypsin or chymotrypsin.
Для осуществления предлагаемого изобретения в качестве сырья используются промытые кишки, каныга или кожный покров млекопитающих и птиц, а также плавательные пузыри гидробионтов и рыб, отделенных от сопутствующих им белков. Полученную массу измельчают в куттере при 0÷5°С, замачивают в холодной воде в течение часа. После этого воду отделяют и к полученной массе вновь добавляют воду, содержащую NaCl и 5% этанола от объема смеси, доводят значение рН до 7,5 посредством карбоната натрия, полученную массу нагревают до 40°С и к смеси добавляют липазу с активностью не ниже 40000, определенную по гидролизу оливкового масла. Смесь перемешивают 1-3 часа при вышеуказанной температуре, следя за изменением рН и поддерживая его в интервале 7,5-8,0. По окончании этой процедуры водный раствор сливают, оставшуюся массу тщательно промывают холодной водой. После промывки к ней добавляют воду и NaCl, сохраняя ионную силу раствора в пределах 0,05-0,1 н. Полученную суспензию вновь нагревают до 37-40°С, добавляют к реакционной смеси 5% этанола и нейтральную протеазу любого происхождения для гидролиза белков, сопутствующих коллагену, при полном отсутствии в них коллагеназы. Гидролиз проводят при перемешивании в течение 1-3 часов, в зависимости от активности выбранного фермента, поддерживая температуру реакционной массы 37-40°С и следя за ходом проведения процесса по приросту азота аминогрупп, освобождающихся при гидролизе, при помощи метода формольного титрования. Процесс заканчивают после того, как заканчивается прирост аминного азота. После окончания процесса доводят значение рН до 5,5 (изоэлектрическая точка коллагена), реакционную массу центрифугируют, несколько раз промывают водой, высушивают в вакууме при температуре не выше 40°С и полученный сухой продукт измельчают. В результате получают порошкообразный коллаген, содержащий 5-6% влаги, около 1% золы и имеющий молекулярную массу, определенную методом электрофореза в 12% полиакриламидном геле, равную 1000-1100 кДа. Кроме коллагена с молекулярной массой 1000 кДа, продукт содержит около 5-7% его высокомолекулярных примесей с молекулярной массой 300-500 кДа. Белок также содержит свыше 10% углеводов, определенных после его кислотного гидролиза, что свидетельствует о сохранении в коллагене его гликозидной оболочки. Нижеследующий пример иллюстрирует предлагаемое изобретение.For the implementation of the invention, the raw materials used are washed intestines, canyang or skin of mammals and birds, as well as swimming bladders of aquatic animals and fish, separated from their accompanying proteins. The resulting mass is ground in a cutter at 0 ÷ 5 ° C, soaked in cold water for an hour. After this, the water is separated and water containing NaCl and 5% ethanol is again added to the resulting mass from the volume of the mixture, the pH is adjusted to 7.5 with sodium carbonate, the resulting mass is heated to 40 ° C and lipase with an activity of at least 40,000 is added to the mixture determined by the hydrolysis of olive oil. The mixture is stirred for 1-3 hours at the above temperature, monitoring the change in pH and maintaining it in the range of 7.5-8.0. At the end of this procedure, the aqueous solution is drained, the remaining mass is thoroughly washed with cold water. After washing, water and NaCl are added to it, maintaining the ionic strength of the solution in the range of 0.05-0.1 N. The resulting suspension is again heated to 37-40 ° C, 5% ethanol and a neutral protease of any origin are added to the reaction mixture to hydrolyze the proteins accompanying collagen, in the complete absence of collagenase in them. The hydrolysis is carried out with stirring for 1-3 hours, depending on the activity of the selected enzyme, maintaining the temperature of the reaction mass of 37-40 ° C and monitoring the progress of the process by the increase in nitrogen of the amino groups released during hydrolysis using the method of formal titration. The process ends after the growth of amine nitrogen ends. After the process is completed, the pH is adjusted to 5.5 (isoelectric point of collagen), the reaction mass is centrifuged, washed several times with water, dried in vacuum at a temperature not exceeding 40 ° C and the resulting dry product is ground. The result is a powdered collagen containing 5-6% moisture, about 1% ash and having a molecular weight determined by electrophoresis in 12% polyacrylamide gel, equal to 1000-1100 kDa. In addition to collagen with a molecular weight of 1000 kDa, the product contains about 5-7% of its high molecular weight impurities with a molecular weight of 300-500 kDa. The protein also contains over 10% of carbohydrates determined after its acid hydrolysis, which indicates the preservation of its glycosidic membrane in collagen. The following example illustrates the invention.
Пример 1. 10 кг каныги после механической обработки измельчают в куттере с добавлением 10 кг льда так, чтобы температура реакционной массы не превышала 5°С, после чего переносят в реактор, куда добавляют 10 л холодной воды. Смесь перемешивают при этой температуре в течение часа, после чего центрифугированием отделяют воду от биомассы, несколько раз промывают холодной водой и вновь переносят в реактор, куда добавляют 100 л воды, 365 г NaCl и 5 л этанола. Реакционную массу медленно нагревают до 37-40°С, после чего к ней добавляют 45-50 г, например, грибной липазы из гриба Rhizopus oryzae с активностью 50000 ед., для гидролиза липидов, присутствующих в реакционной массе, постоянно поддерживая рН раствора в интервале 7,5-8,0 с помощью карбоната натрия. После окончания процесса гидролиза (около 1 часа) реакционную массу центрифугируют. Промывают водой и вновь помещают в реактор. Добавляют 250-300 г NaCl, так чтобы ионная сила реакционной среды была не ниже 0,05-0,1 н, и 10-15 г самого фермента в зависимости от его первоначальной активности. В качестве фермента используют нейтральную протеазу Г-10х из Bas. Subtilis. Реакционную смесь перемешивают при 37-40°С в течение 1,5-3 часов до прекращения прироста аминного азота, после чего к ней добавляют раствор Na2CO3 до получения рН реакционной смеси 5,5. Реакционную смесь охлаждают до 7-10°С, после чего центрифугируют, промывают несколько раз обессоленной водой и высушивают в вакуум-выпарном аппарате при 40°С до остаточной влажности 6-8%. Полученный сухой продукт измельчают и определяют его физико-химические показатели. Выход сухого коллагена из 10 кг каныги с влажностью 40% составляет 5 кг (83%), считая по белку в сырье. Продукт имеет влажность 5%, содержание углеводов, определенное с антроновым реактивом, 10%, золу 0,7%, молекулярную массу 970-1120 кДа. В качестве протеолетического фермента может быть использован трипсин, химотрипсин, грибная протеаза.Example 1. 10 kg of canyang after mechanical processing is crushed in a cutter with the addition of 10 kg of ice so that the temperature of the reaction mass does not exceed 5 ° C, after which it is transferred to a reactor where 10 l of cold water is added. The mixture is stirred at this temperature for one hour, after which water is separated from the biomass by centrifugation, washed several times with cold water and again transferred to the reactor, to which 100 l of water, 365 g of NaCl and 5 l of ethanol are added. The reaction mass is slowly heated to 37-40 ° C, after which 45-50 g of, for example, fungal lipase from the fungus Rhizopus oryzae with an activity of 50,000 units are added to it to hydrolyze the lipids present in the reaction mass, constantly maintaining the pH of the solution in the range 7.5-8.0 with sodium carbonate. After the hydrolysis process (about 1 hour), the reaction mass is centrifuged. Washed with water and again placed in the reactor. 250-300 g of NaCl are added so that the ionic strength of the reaction medium is not lower than 0.05-0.1 n, and 10-15 g of the enzyme itself, depending on its initial activity. As an enzyme, the neutral protease G-10x from Bas is used. Subtilis. The reaction mixture is stirred at 37-40 ° C for 1.5-3 hours until the growth of amine nitrogen ceases, after which a solution of Na 2 CO 3 is added to it until the pH of the reaction mixture is 5.5. The reaction mixture is cooled to 7-10 ° C, then centrifuged, washed several times with demineralized water and dried in a vacuum evaporator at 40 ° C to a residual moisture content of 6-8%. The obtained dry product is crushed and its physical and chemical parameters are determined. The yield of dry collagen from 10 kg of canyang with a humidity of 40% is 5 kg (83%), counting for protein in raw materials. The product has a moisture content of 5%, a carbohydrate content determined with an anthrone reagent, 10%, ash 0.7%, a molecular weight of 970-1120 kDa. Trypsin, chymotrypsin, and fungal protease can be used as a proteolytic enzyme.
Пример 2. Проводится аналогично примеру 1, но вместо каныги берется рыбный пузырь. Выход сухого порошка коллагена 90%, зольность 0,5%, содержание углеводов 12%, молекулярная масса 1 000 кДа. Содержание других белков практически отсутствует.Example 2. It is carried out analogously to example 1, but instead of a canyang a fish bubble is taken. The yield of dry collagen powder is 90%, the ash content is 0.5%, the carbohydrate content is 12%, and the molecular weight is 1,000 kDa. The content of other proteins is practically absent.
Пример 3. Проводится аналогично примеру 1, но вместо каныги используются промытые кишки жвачных животных. Выход сухого порошка коллагена 89%, зольность 0,7%, содержание углеводов 15%, молекулярная масса 1200 кДа.Example 3. It is carried out analogously to example 1, but instead of the canyna, the washed intestines of ruminants are used. The yield of dry collagen powder is 89%, the ash content is 0.7%, the carbohydrate content is 15%, and the molecular weight is 1200 kDa.
Таким образом, можно получить коллаген, близкий по своим физико-химическим и структурно-механическим свойствам к природному, из белковосодержащих отходов пищевого сырья.Thus, it is possible to obtain collagen, close in its physicochemical and structural-mechanical properties to natural, from protein-containing wastes of food raw materials.
Claims (4)
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2004106115/13A RU2272808C2 (en) | 2004-03-03 | 2004-03-03 | Method for preparing collagen |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2004106115/13A RU2272808C2 (en) | 2004-03-03 | 2004-03-03 | Method for preparing collagen |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2004106115A RU2004106115A (en) | 2005-08-10 |
| RU2272808C2 true RU2272808C2 (en) | 2006-03-27 |
Family
ID=35844798
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2004106115/13A RU2272808C2 (en) | 2004-03-03 | 2004-03-03 | Method for preparing collagen |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| RU (1) | RU2272808C2 (en) |
Cited By (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2494642C2 (en) * | 2011-11-18 | 2013-10-10 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Астраханский государственный технический университет" (ФГБОУ ВПО) | Method for manufacture of natural structure forming agent |
| CN103385803A (en) * | 2013-07-23 | 2013-11-13 | 海南光宇生物科技有限公司 | Preparation method of bacterial cellulose compound fish collagen protein facial mask |
| RU2501812C2 (en) * | 2012-02-07 | 2013-12-20 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования Воронежский государственный университет инженерных технологий (ФГБОУ ВПО ВГУИТ) | Method for complex processing of fish raw material for obtaining hyaluronic acid and collagen |
| RU2533218C1 (en) * | 2013-07-10 | 2014-11-20 | Яннис Сергеевич САМАРЧЕВ | Method of obtaining collagen from biological material |
| RU2604504C2 (en) * | 2015-03-31 | 2016-12-10 | Федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Северо-Восточный федеральный университет имени М.К. Аммосова" | Method for obtaining of dry collagen micropowder |
| RU2665589C2 (en) * | 2016-12-22 | 2018-08-31 | Общество с ограниченной ответственностью "Хеликсан" | Method for producing fish collagen hydrolyzate |
-
2004
- 2004-03-03 RU RU2004106115/13A patent/RU2272808C2/en not_active IP Right Cessation
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2494642C2 (en) * | 2011-11-18 | 2013-10-10 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Астраханский государственный технический университет" (ФГБОУ ВПО) | Method for manufacture of natural structure forming agent |
| RU2501812C2 (en) * | 2012-02-07 | 2013-12-20 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования Воронежский государственный университет инженерных технологий (ФГБОУ ВПО ВГУИТ) | Method for complex processing of fish raw material for obtaining hyaluronic acid and collagen |
| RU2533218C1 (en) * | 2013-07-10 | 2014-11-20 | Яннис Сергеевич САМАРЧЕВ | Method of obtaining collagen from biological material |
| CN103385803A (en) * | 2013-07-23 | 2013-11-13 | 海南光宇生物科技有限公司 | Preparation method of bacterial cellulose compound fish collagen protein facial mask |
| CN103385803B (en) * | 2013-07-23 | 2014-11-19 | 海南光宇生物科技有限公司 | Preparation method of bacterial cellulose compound fish collagen protein facial mask |
| RU2604504C2 (en) * | 2015-03-31 | 2016-12-10 | Федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Северо-Восточный федеральный университет имени М.К. Аммосова" | Method for obtaining of dry collagen micropowder |
| RU2665589C2 (en) * | 2016-12-22 | 2018-08-31 | Общество с ограниченной ответственностью "Хеликсан" | Method for producing fish collagen hydrolyzate |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| RU2004106115A (en) | 2005-08-10 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2094999C1 (en) | Method of collagen preparing | |
| KR101871395B1 (en) | Method for production collagen with high yield | |
| JPS5836345A (en) | Separation and isolation 7s and 11s protein from isoelectrically precipitated vegetable protein mixture | |
| CN100369929C (en) | Jellyfish collagen and method for preparing the same | |
| US11702447B2 (en) | Methods for producing collagen | |
| US20070017447A1 (en) | Avian eggshell membrane polypeptide extraction via fermentation process | |
| CN108611391A (en) | A kind of method of modifying of collagen from black sea cucumbers from East China Sea oligopeptide and its application | |
| JP2000001499A (en) | Peptide having biological activity, its use and its production | |
| WO1989010960A1 (en) | Method for modifying proteins, peptides and/or lipids by enzymes from euphauciaceae | |
| KR101489916B1 (en) | A method for extracting high purity collagen from animal byproducts | |
| RU2272808C2 (en) | Method for preparing collagen | |
| US4579660A (en) | Method for treatment of biomass | |
| JPH0782299A (en) | Peptide composition and its production | |
| Ledward et al. | Recovery and utilisation of by‐product proteins of the meat industry | |
| Nurhayati et al. | Characteristics of papain soluble collagen from redbelly yellowtail fusilier (Caesio cuning) | |
| RU2711915C1 (en) | Method of producing protein hydrolyzate from secondary fish raw material | |
| CN112143767A (en) | Method for preparing perinereis aibuhitensis protein source ACE inhibitory peptide | |
| RU2325814C2 (en) | Manufacturing method of protein preparation from the by-products of category ii | |
| US20190263891A1 (en) | Process for isolating bioactive biomolecules from animal by-products | |
| JPH03280835A (en) | Decomposition product of glair and food containing same decomposition product | |
| Anokhova et al. | Sensitivity of different collagens to proteolytic enzyme treatment | |
| KR100694662B1 (en) | Preparation of amino acids/oligopeptides from animal whole blood or clotted blood | |
| KR101837118B1 (en) | A Method for Extracting Collagen using Bacterial Fermentation | |
| RU2808050C1 (en) | Method for obtaining protein hydrolyzate from atlantic cod processing waste | |
| RU2800775C1 (en) | Method for obtaining low molecular weight collagen from fish skins |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20070304 |