RU2604504C2 - Method for obtaining of dry collagen micropowder - Google Patents
Method for obtaining of dry collagen micropowder Download PDFInfo
- Publication number
- RU2604504C2 RU2604504C2 RU2015111757/13A RU2015111757A RU2604504C2 RU 2604504 C2 RU2604504 C2 RU 2604504C2 RU 2015111757/13 A RU2015111757/13 A RU 2015111757/13A RU 2015111757 A RU2015111757 A RU 2015111757A RU 2604504 C2 RU2604504 C2 RU 2604504C2
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- collagen
- fish
- bladder
- dried
- micropowder
- Prior art date
Links
Landscapes
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Materials For Medical Uses (AREA)
- Cosmetics (AREA)
Abstract
Description
Изобретение относится к биотехнологии и может быть использовано в косметической, медицинской и других областях промышленности.The invention relates to biotechnology and can be used in cosmetic, medical and other industries.
Материалы на основе природных полимеров, например коллагена, обладают рядом ценных свойств, такими как высокая биосовместимость, биодеградация, что позволяет их применять в различных областях биотехнологии.Materials based on natural polymers, such as collagen, have a number of valuable properties, such as high biocompatibility, biodegradation, which allows them to be used in various fields of biotechnology.
Коллагены - не только белки межклеточного матрикса, но и организма в целом, они составляют около 1/3 всех белков, содержащихся в организме человека, являясь основным структурным белком всех существующих живых существ. При недостаточности коллагена (механической, метаболической) возникают различные заболевания кожи, внутренних органов и систем.Collagens are not only proteins of the intercellular matrix, but also the body as a whole, they make up about 1/3 of all proteins contained in the human body, being the main structural protein of all existing living things. With collagen deficiency (mechanical, metabolic), various diseases of the skin, internal organs and systems occur.
Известен способ хирургического лечения прогрессирующей близорукости (см. RU №2100992, кл. A61F 9/007, опубл. 10.01.1998), в котором исследованиями установлено, что рыбы имеют естественный иммунитет, близкий таковому, как у человека. Рыбы обладают иммунитетом (невосприимчивостью) к широкому спектру микробной флоры, токсинам, специфическим антигенам. Иммунно-глобулин-гамма, являющийся носителем антител, имеет почти один и тот же количественный состав как у рыб, так и у человека. Исходя из этого в известном способе хирургического лечения прогрессирующей близорукости путем склероукрепляющей операции в качестве трансплантата используют стенку воздушного пузыря рыбы. При этом материал получают как из свежеотловленной рыбы, так и в предварительно консервированном виде.A known method for the surgical treatment of progressive myopia (see RU No. 2100992, class A61F 9/007, publ. 10.01.1998), in which studies have established that fish have natural immunity similar to that of humans. Fish have immunity (immunity) to a wide range of microbial flora, toxins, specific antigens. The immune globulin gamma, which is the carrier of antibodies, has almost the same quantitative composition in both fish and humans. Based on this, in the known method of surgical treatment of progressive myopia by sclerotherapy, the wall of the fish air bladder is used as a graft. In this case, the material is obtained both from freshly caught fish, and in pre-canned form.
Показано, что воздушный (плавательный) пузырь рыбы изнутри покрыт однослойным плоским эпителием (карповые, тресковые) или многорядным плоским эпителием (осетровые). За эпителием идет слой рыхлой соединительной ткани, а за ним слой плотной соединительной ткани. В стенке воздушного (плавательного) пузыря рыбы располагаются гладкие мышечные волокна. С вентральной стороны воздушный (плавательный) пузырь прикрыт брюшиной (см. также В.А. Аминева, А.А. Яржомбек. «Физиология рыб» - М.: 1984; В.И. Лукьяненко. «Иммунология рыб» - М.: 1971).It was shown that the air (swimming) bladder of fish inside is covered with a single-layer flat epithelium (cyprinids, cods) or multi-row flat epithelium (sturgeons). A layer of loose connective tissue follows the epithelium, followed by a layer of dense connective tissue. Smooth muscle fibers are located in the wall of the air (swimming) bladder of the fish. On the ventral side, the air (swimming) bladder is covered by the peritoneum (see also V.A. Amineva, A.A. Yarzhombek. "Physiology of fish" - M .: 1984; V.I. Lukyanenko. "Immunology of fish" - M .: 1971).
Однако использование пузыря свежеотловленной рыбы требует выполнение ряда других процедур, связанных с обеспечением надлежащего качества материала при использовании и хранении в течение определенного времени, а температурные режимы консервации негативно влияют на биологическую ценность продукта, при которой происходит частичная денатурация белков.However, the use of a freshly caught fish bubble requires the implementation of a number of other procedures related to ensuring the proper quality of the material when used and stored for a certain time, and the temperature regimes of conservation negatively affect the biological value of the product, in which partial protein denaturation occurs.
Известен способ изготовления сухого рыбного коллагена для рыбной промышленности, заключающийся в просаливании, промывании, разрезании, сушке и измельчении коллагена (см. RU №2232515, кл. A23L 1/0562, A23L 1/326, A23J 3/04, опубл. 20.07.2004).A known method of manufacturing dry fish collagen for the fishing industry, which consists in salting out, washing, cutting, drying and grinding collagen (see RU No. 2232515, CL A23L 1/0562, A23L 1/326, A23J 3/04, publ. 20.07. 2004).
Данный процесс изготовления сухого коллагена очень длительный, энергозатратный, кроме того, использование поваренной соли при просаливании, водно-спиртового раствора при отмачивании, обезжиривания и обезвоживания органическим растворителем (этиловым спиртом или ацетоном) коллагена может привести к частичной потере ценных веществ (разрушение витаминов, денатурация белка).This process of making dry collagen is very long, energy-consuming, in addition, the use of table salt during salting, an aqueous-alcoholic solution during soaking, degreasing and dehydration of collagen with an organic solvent (ethyl alcohol or acetone) can lead to a partial loss of valuable substances (destruction of vitamins, denaturation squirrel).
Известен способ получения коллагена (см. RU №2094999, кл. А22С 13/00, С07К 1/36, опубл. 10.11.1997), в котором сырье, содержащее коллаген, предлагается вначале замачивать в воде, охлаждаемой льдом при рН 5,5, а затем, увеличив рН до 10,5, обрабатывать полученный конгломерат алкалазой и затем вновь снижать рН раствора до 5,5. Фильтрация и последующая стерилизация раствора обеспечивает получение коллагена.A known method of producing collagen (see RU No. 2094999, class A22C 13/00, C07K 1/36, publ. 10.11.1997), in which the raw material containing collagen, it is proposed to first soak in water, ice-cooled at pH 5.5 and then, increasing the pH to 10.5, treat the resulting conglomerate with alkalase and then again lower the pH of the solution to 5.5. Filtration and subsequent sterilization of the solution provides collagen.
В недостатки известного решения можно отнести частичный гидролиз связей коллагена между оксилизином и глутаминовой кислотой из-за предусмотренного технологией применения протеолитического фермента щелочной алкалазы. В результате происходит разрушение основных аминокислот и частичное дегликозирование белковой молекулы, и как итог - нарушение структуры коллагена с потерей всех его ценных физико-химических свойств.The disadvantages of the known solutions include the partial hydrolysis of collagen bonds between oxylysine and glutamic acid due to the technology for using the proteolytic enzyme alkaline alkalase. As a result, the destruction of basic amino acids and partial deglycosylation of the protein molecule occur, and as a result, the collagen structure is disrupted with the loss of all its valuable physicochemical properties.
Задача, на решение которой направлено заявленное изобретение, выражается в обеспечении и сохранении структурообразования коллагена и усиление его биологических свойств.The problem to which the claimed invention is directed is expressed in providing and maintaining the structure formation of collagen and enhancing its biological properties.
Технический эффект, получаемый при решении поставленной задачи, выражается в получении сухого микропорошка коллагена из плавательного пузыря рыбы из семейства осетровых, пригодного для использования в качестве натуральной протеиновой основы для изготовления медицинских, косметических и пищевых изделий и средств.The technical effect obtained when solving the problem is expressed in obtaining dry collagen micropowder from the swimming bladder of fish from the sturgeon family, suitable for use as a natural protein base for the manufacture of medical, cosmetic and food products and products.
Для решения поставленной задачи способ получения сухого микропорошка коллагена из природного полимера, включающий промывку проточной водой плавательного пузыря рыбы из семейства осетровых, тщательную механическую очистку от жировых примесей и слизи, вскрытие продольным разрезом и последующую промывку проточной водой внутренней полости плавательного пузыря, механическое препарирование среднего (мышечного) слоя вместе с наружной оболочкой, воздушную сушку получаемого нативного материала (коллагена) при температуре от 25-30°С, отличается тем, что сушка коллагена проводится в течение 72-80 часов, а высушенный коллаген измельчается до достижения размеров частиц не более 0,5 мм, после чего получаемая масса подвергается механоактивации в мельнице планетарного типа при скорости вращения мелющих тел не менее 700 оборотов в минуту до достижения фракции частиц микропорошка не более 15 мкм в течение 10-15 минут.To solve this problem, a method of obtaining dry collagen micropowder from a natural polymer, which includes washing sturgeon fish with running water from a swimming bladder, thorough mechanical cleaning of fatty impurities and mucus, opening with a longitudinal section and subsequent washing with running water of the internal cavity of a swimming bladder, mechanical preparation of an average ( muscle) layer together with the outer shell, air drying of the resulting native material (collagen) at a temperature of 25-30 ° C, distinguishes the fact that the collagen is dried for 72-80 hours, and the dried collagen is crushed to a particle size of not more than 0.5 mm, after which the resulting mass is subjected to mechanical activation in a planetary mill at a rotation speed of grinding media of at least 700 rpm until the fraction of particles of micropowder reaches no more than 15 microns for 10-15 minutes.
Сопоставительный анализ признаков заявленного решения с признаками аналогов свидетельствует о соответствии заявленного решения критерию «новизна».A comparative analysis of the characteristics of the claimed solution with the signs of analogues indicates the conformity of the claimed solution to the criterion of "novelty."
Признаки отличительной части формулы изобретения обеспечивают решение следующих функциональных задач.The features of the characterizing part of the claims provide the solution to the following functional problems.
Признак «первичная сушка коллагена проводится в течение 72-80 часов при температуре от 25-30°С» позволяет осуществить полное высыхание с постепенным испарением жидкости из субстрата.The sign "primary drying of collagen is carried out for 72-80 hours at a temperature of 25-30 ° C" allows for complete drying with the gradual evaporation of liquid from the substrate.
Признак «высушенный коллаген измельчается до достижения размеров частиц не более 0,5 мм» показывает о получении массы, размеры частиц которой наиболее подходят для последующей эффективной механоактивации.The sign “dried collagen is crushed to a particle size of not more than 0.5 mm” indicates the production of a mass whose particle sizes are most suitable for subsequent effective mechanical activation.
Признак «получаемую массу подвергают механоактивации в мельнице планетарного типа …» позволяет выработать материал, пригодный для использования в качестве основы для средств и изделий.The sign "the resulting mass is subjected to mechanical activation in a planetary type mill ..." allows you to develop a material suitable for use as a basis for tools and products.
Способ получения сухого микропорошка коллагена из природного полимера заключается в следующем.A method of obtaining a dry micropowder of collagen from a natural polymer is as follows.
Используется плавательный пузырь рыбы из семейства осетровых. Отобранный пузырь промывается проточной водой и очищается тщательно от жировых примесей и слизи механическим путем. Плавательный пузырь вскрывается продольным разрезом, и промывается проточной водой его внутренняя полость. Механическим путем отпрепаровывается средний (мышечный) слой вместе с наружной оболочкой, а получаемый нативный материал (коллаген) высушивается на воздухе при температуре 25-30°С в течение 72-80 часов. Высушенный коллаген, например, с помощью острого лезвия измельчается до размеров частиц не более 0,5 мм, после чего подвергается механоактивации в мельнице планетарного типа при скорости мелющих тел 700-800 оборотов в минуту в течение 10-15 минут. В результате получают микропорошок с фракцией измельченных частиц не более 15 мкм.A swimming bladder of fish from the sturgeon family is used. The selected bubble is washed with running water and thoroughly cleaned of fatty impurities and mucus mechanically. The swimming bladder is opened by a longitudinal section, and its internal cavity is washed with running water. The middle (muscle) layer is mechanically dissected together with the outer shell, and the resulting native material (collagen) is dried in air at a temperature of 25-30 ° C for 72-80 hours. The dried collagen, for example, is crushed with a sharp blade to a particle size of not more than 0.5 mm, and then subjected to mechanical activation in a planetary mill at a grinding body speed of 700-800 rpm for 10-15 minutes. The result is micropowder with a fraction of crushed particles of not more than 15 microns.
Готовый микропорошок коллагена пригоден для сухой и газовой стерилизации, при этом исключается разрушение структуры коллагена, что способствует сохранять структурные свойства природного полимера как основу для изготовления медицинских, косметических и пищевых изделий и средств.The ready-made collagen micropowder is suitable for dry and gas sterilization, thus eliminating the collapse of the collagen structure, which helps to maintain the structural properties of the natural polymer as the basis for the manufacture of medical, cosmetic and food products and products.
По предложенному способу могут быть получены сухие основы бульонов, супов и соусов быстрого приготовления из вторичных продуктов разделки рыб, что позволяет рационально использовать на пищевые цели вторичные ресурсы рыбоперерабатывающей промышленности, организовать безотходное производство, упростить и интенсифицировать технологический процесс за счет использования сырья без дополнительной термической обработки, снизить себестоимость готового продукта за счет использования недорогого сырья, расширить ассортимент натуральных рыбных изделий, сохранить ценные для организма человека питательные вещества, белки, микро- и макроэлементы, находящиеся в костной ткани, сократить производственные площади хранения рыб, увеличить компактность сырья и сроки хранения.According to the proposed method, dry bases of broths, soups and instant sauces can be obtained from secondary fish cutting products, which makes it possible to rationally use the secondary resources of the fish processing industry for food purposes, organize waste-free production, simplify and intensify the process by using raw materials without additional heat treatment , reduce the cost of the finished product through the use of inexpensive raw materials, expand the range of natural fish products, save valuable nutrients for the human body, proteins, micro and macro elements found in bone tissue, reduce the production area of fish storage, increase the compactness of raw materials and shelf life.
Claims (1)
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
RU2015111757/13A RU2604504C2 (en) | 2015-03-31 | 2015-03-31 | Method for obtaining of dry collagen micropowder |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
RU2015111757/13A RU2604504C2 (en) | 2015-03-31 | 2015-03-31 | Method for obtaining of dry collagen micropowder |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
RU2015111757A RU2015111757A (en) | 2016-10-20 |
RU2604504C2 true RU2604504C2 (en) | 2016-12-10 |
Family
ID=57138267
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
RU2015111757/13A RU2604504C2 (en) | 2015-03-31 | 2015-03-31 | Method for obtaining of dry collagen micropowder |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
RU (1) | RU2604504C2 (en) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
RU2766694C1 (en) * | 2021-04-21 | 2022-03-15 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования Астраханский государственный технический университет, ФГБОУ ВО «АГТУ» | Method for obtaining collagen from the swim bladders of freshwater fish |
Families Citing this family (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
RU2629225C2 (en) * | 2016-02-11 | 2017-08-28 | Роман Захарович Пименов | Method of preparing fish bladder and snack produced on its basis |
CN111084311A (en) * | 2019-12-31 | 2020-05-01 | 中国水产科学研究院黄海水产研究所 | A beverage containing cod air bladder collagen peptide and its preparation method |
Citations (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
RU2094999C1 (en) * | 1991-04-05 | 1997-11-10 | Коллаген Касинг Эйнар Шеландер АБ | Method of collagen preparing |
RU2232515C2 (en) * | 2002-05-28 | 2004-07-20 | Федеральное государственное унитарное предприятие "Каспийский научно-исследовательский институт рыбного хозяйства" | Method for producing of dry fish collagen |
RU2272808C2 (en) * | 2004-03-03 | 2006-03-27 | Нисон Александрович Баер | Method for preparing collagen |
-
2015
- 2015-03-31 RU RU2015111757/13A patent/RU2604504C2/en active IP Right Revival
Patent Citations (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
RU2094999C1 (en) * | 1991-04-05 | 1997-11-10 | Коллаген Касинг Эйнар Шеландер АБ | Method of collagen preparing |
RU2232515C2 (en) * | 2002-05-28 | 2004-07-20 | Федеральное государственное унитарное предприятие "Каспийский научно-исследовательский институт рыбного хозяйства" | Method for producing of dry fish collagen |
RU2272808C2 (en) * | 2004-03-03 | 2006-03-27 | Нисон Александрович Баер | Method for preparing collagen |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
RU2766694C1 (en) * | 2021-04-21 | 2022-03-15 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования Астраханский государственный технический университет, ФГБОУ ВО «АГТУ» | Method for obtaining collagen from the swim bladders of freshwater fish |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
RU2015111757A (en) | 2016-10-20 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
Coppola et al. | Fish waste: From problem to valuable resource | |
Senadheera et al. | Sea cucumber derived type I collagen: A comprehensive review | |
Khrunyk et al. | Progress in modern marine biomaterials research | |
Pal et al. | Comparative assessment of physico-chemical characteristics and fibril formation capacity of thermostable carp scales collagen | |
Rajabimashhadi et al. | Collagen derived from fish industry waste: progresses and challenges | |
CN107653291A (en) | The standby method for hiding Yak-skin Gelatin original albumen and collagen polypeptide of multi-step enzyme method coordinate system | |
RU2604504C2 (en) | Method for obtaining of dry collagen micropowder | |
Shaik et al. | Effect of ultrasound-assisted extraction on the extractability and physicochemical properties of acid and pepsin soluble collagen derived from Sharpnose stingray (Dasyatis zugei) skin | |
Neklyudov | Nutritive fibers of animal origin: Collagen and its fractions as essential components of new and useful food products | |
CN106387295A (en) | Extraction and shred drawing technology of cod collagen | |
US11702447B2 (en) | Methods for producing collagen | |
CN108795909B (en) | Preparation method of donkey skin for diet | |
Moreira‐Silva et al. | Marine collagen isolation and processing envisaging biomedical applications | |
CN110452946A (en) | A kind of preparation method of the krill antioxidant peptide powder of low fluorine hypoallergenic | |
Arfin et al. | Bio-based material protein and its novel applications | |
Chiarelli et al. | The emergence of jellyfish collagen: A comprehensive review on research progress, industrial applications, and future opportunities | |
CN103740793A (en) | Method for producing fish skin collagen | |
CN113122604B (en) | Sea intestine glue and preparation method and application thereof | |
RU2665589C2 (en) | Method for producing fish collagen hydrolyzate | |
JP5328077B2 (en) | Method for producing low endotoxinized gelatin | |
KR20200004145A (en) | A preparation method of collagen peptide complex derived from fish | |
CN105255981B (en) | A kind of preparation method of non denatured jellyfish collagen | |
JP2017506880A (en) | Marine peptide emulsion | |
CN108410930A (en) | A kind of Preparation method and use of small public fish immunomodulatory peptides | |
CN101307093B (en) | Method for separating and purifying collagen for biopharmaceutical use from sharkskin |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20170401 |
|
NF4A | Reinstatement of patent |
Effective date: 20190410 |