RU2059383C1 - Method for production of multifunctional collagen preparation - Google Patents
Method for production of multifunctional collagen preparation Download PDFInfo
- Publication number
- RU2059383C1 RU2059383C1 RU92008487A RU92008487A RU2059383C1 RU 2059383 C1 RU2059383 C1 RU 2059383C1 RU 92008487 A RU92008487 A RU 92008487A RU 92008487 A RU92008487 A RU 92008487A RU 2059383 C1 RU2059383 C1 RU 2059383C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- collagen
- raw materials
- solution
- alkali
- preparation
- Prior art date
Links
Images
Landscapes
- Cosmetics (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
Description
Изобретение относится к пищевой и фармацевтической отраслям промышленности, в частности к способам выделения коллагенового препарата из коллагенсодержащих биоматериалов. Получаемый по предлагаемому способу коллагеновый препарат благодаря полноценному комплексу физико-химических свойств может быть использован в качестве универсального функционального компонента при изготовлении пищевой, фармацевтической и медицинской продукции. The invention relates to food and pharmaceutical industries, in particular to methods for isolating a collagen preparation from collagen-containing biomaterials. Obtained by the proposed method, a collagen preparation due to a complete set of physico-chemical properties can be used as a universal functional component in the manufacture of food, pharmaceutical and medical products.
Из известных способов обработки коллагенсодержащего сырья наиболее распространены методы механического диспергирования с использованием полученных продуктов в качестве пищевых белковых разбавителей, наполнителей. Использование пищевых добавок такого рода не рационально, так как они не обладают функциональными свойствами, присущими коллагену, за исключением влагоудерживающей способности (ВУС), и кроме того, характеризуются низкой усвояемостью. Of the known methods for processing collagen-containing raw materials, the most common methods of mechanical dispersion using the obtained products as food protein diluents, fillers. The use of food additives of this kind is not rational, since they do not have the functional properties inherent in collagen, with the exception of water-holding ability (HCL), and in addition, are characterized by low digestibility.
Широко известны способы выделения коллагеновых дисперсий, основанные на щелочной и последующей кислотной обработке, которые относятся к получению съедобных оболочек, либо являются подготовительной стадией к процессу получения желатина. В первом случае обработка сырья имеет конечной целью получение дисперсий, состоящих в основном из волокнистого коллагена, а в последнем полностью денатурированного, гидролизованного до низкомолекулярных фракций желатина. То и другое состояние коллагена не являются оптимальными с точки зрения проявления функциональных свойств: эмульгирующей активности, пено- и гелеобразующей способности и т.д. Желатин традиционно используемый гелеобразователь, однако, гели на его основе без дополнительных компонентов (например, полисахаридов) низкоплавки, что весьма ограничивает область их применения. Желатин обладает низкими эмульгирующими и пенообразующими свойствами, а его производство относится к высокоэнергоемким процессам. Функциональные свойства грубодисперсных коллагеновых паст используемых для производства белковых оболочек, не обсуждаются, способы их получения многостадийны и многокомпонентны по составу химических реагентов. Widely known methods for the isolation of collagen dispersions based on alkaline and subsequent acid treatment, which relate to the production of edible shells, or are a preparatory step for the process of producing gelatin. In the first case, the processing of raw materials has the ultimate goal of obtaining dispersions, consisting mainly of fibrous collagen, and in the latter, fully denatured, hydrolyzed to low molecular weight fractions of gelatin. Both collagen conditions are not optimal in terms of the manifestation of functional properties: emulsifying activity, foaming and gel-forming ability, etc. Gelatin is a traditionally used gelling agent, however, gels based on it without additional components (for example, polysaccharides) of low melting, which greatly limits their scope. Gelatin has low emulsifying and foaming properties, and its production is a highly energy-intensive process. The functional properties of coarse collagen pastes used for the production of protein shells are not discussed, the methods for their preparation are multistage and multicomponent in the composition of chemical reagents.
Известен способ получения коллагена для пищевой промышленности, используемого в качестве осветлителя напитков. В основу способа положен частичный гидролиз некоторых коллагенсодержащих тканей действием кислот или щелочей с последующей сушкой и измельчением. Функциональные свойства полученного препарата не обсуждаются. Гидролиз сырья, проводимый данным способом, очень длителен, и продукт, получаемый таким путем, по своим физико-химическим свойствам близок к желатину. A known method of producing collagen for the food industry, used as a clarifier for drinks. The method is based on partial hydrolysis of some collagen-containing tissues by the action of acids or alkalis, followed by drying and grinding. The functional properties of the resulting preparation are not discussed. The hydrolysis of raw materials carried out by this method is very long, and the product obtained in this way is close to gelatin in its physicochemical properties.
Наиболее близким к предлагаемому является известный способ получения порошкообразного коллагена из дермальной ткани, включающий стадию специальной механической обработки сырой шкуры крупного рогатого скота путем отделения эпидермиса и подкожной клетчатки, так называемого двоения, расщепления дермы на слои толщиной менее 1 мм (оптимально 0,8 мм) и стадию щелочной обработки подготовленного таким образом сырья. Щелочная обработка проводится при умеренных температурах (не выше 20оС), либо при охлаждении до 0-5оС в пределах рН 11,5-12,5 (оптимально при рН 12,0), сопровождается отмывкой сырья от избытка щелочи, подкислением полученной коллагеновой массы до пищевых значений рН 5,5-7,5. Подкисленную массу дегидратируют, высушивают при температуре не выше 35оС, измельчают и получают так называемый порошок дермальных тканей, обладающий свойствами нативного коллагена, который рекомендуют для использования в медицинской, косметической и пищевой отраслях промышленности.Closest to the proposed is a known method for producing powdered collagen from dermal tissue, which includes the stage of special mechanical processing of raw cattle skin by separating the epidermis and subcutaneous tissue, the so-called double, splitting the dermis into layers less than 1 mm thick (0.8 mm optimally) and an alkaline treatment step for the raw material thus prepared. Alkaline treatment is performed at moderate temperature (not higher than 20 ° C) or with cooling to 0-5 ° C in the range pH 11.5-12.5 (optimally at pH 12.0), followed by washing the feedstock from excess alkali, acidification the resulting collagen mass to a food pH of 5.5-7.5. The acidified mass was dehydrated, dried at a temperature not higher than 35 ° C, milled to give a so-called powder dermal tissues with the properties of native collagen, which is recommended for use in medical, cosmetic and food industries.
Из функциональных свойств данного продукта отмечены высокая связывающая, водопоглощающая и влагоудерживающая способности, благодаря которым он может применяться в качестве наполнителя и связующего в мясных и рыбных продуктах пастообразной консистенции. Among the functional properties of this product, a high binding, water-absorbing and water-holding ability was noted, due to which it can be used as a filler and a binder in pasty consistency in meat and fish products.
Описанный метод получения коллагенового порошка достаточно эффективен при наличии дорогостоящего оборудования для осуществления двоения шкур и расщепления сетчатого слоя дермы. Необходимость специфической механической обработки накладывает ограничения на выбор коллагенсодержащего сырья. Приемлемым для такой обработки материалом остаются практически лишь шкуры крупного рогатого скота вследствие специфики строения дермы. Щелочная обработка в указанных условиях (рН и температура) не позволяет достигнуть разупорядочения надмолекулярных структур коллагена до уровня фибрилл, а именно эти структурные единицы обеспечивают оптимальную возможность проявления поверхностно-активных свойств коллагена. Серьезным недостатком данного метода является измельчение сухого белкового препарата до порошкообразного состояния, так как это неизбежно приводит к значительной потере функциональных свойств. The described method for producing collagen powder is quite effective in the presence of expensive equipment for doubling the skins and splitting the reticular dermis. The need for specific machining imposes restrictions on the choice of collagen-containing raw materials. Only cattle skins remain acceptable material for such processing due to the specific structure of the dermis. Alkaline treatment under the indicated conditions (pH and temperature) does not allow disordering of the supramolecular structures of collagen to the level of fibrils, and it is these structural units that provide the optimal possibility of the manifestation of the surface-active properties of collagen. A serious drawback of this method is the grinding of a dry protein preparation to a powder state, since this inevitably leads to a significant loss of functional properties.
В основу предлагаемого изобретения положена задача разработать универсальный и упрощенный способ выделения коллагенового препарата из коллагенсодержащих биоматериалов мягких соединительных тканей различных типов и видового происхождения, обладающего полноценным комплексом функциональных свойств, наиболее существенных для пищевой и фармацевтической промышленности, таких как, например, эмульгирующая активность, пено- и гелеобразующая способность, влаго- и жароудерживающая способность и т.п. The basis of the invention is the task of developing a universal and simplified method for isolating a collagen preparation from collagen-containing biomaterials of soft connective tissues of various types and species origin, which has a full range of functional properties that are most important for the food and pharmaceutical industries, such as, for example, emulsifying activity, foam and gelling ability, moisture and heat holding ability, and the like.
Поставленная цель достигается тем, что щелочной обработкой предварительно подготовленного сырья обеспечивается ограниченный гидролиз, разволокнение дермы и разупорядочение надмолекулярных структур коллагена до уровня фибрилл. This goal is achieved by the fact that the alkaline treatment of pre-prepared raw materials provides limited hydrolysis, dermal decomposition and disordering of the supramolecular structures of collagen to the level of fibrils.
Предлагаемый способ технологичен, он не требует специального дорогостоящего оборудования, так как не предусматривает двоения шкур и щепления дермы, согласно изобретению необходимо и достаточно грубое измельчение сырья на дезинтеграторе типа куттера и мясорубки. Предлагаемый способ универсален с той точки зрения, что практически не имеет ограничений в выборе коллагенсодержащего сырья и предусматривает его комплексную переработку. Исходным сырьем могут служить обезволошенные золеные и незоленые шкуры или обрезь шкур убойных сельскохозяйственных животных, кожа сельскохозяйственной птицы, очищенная от чешуи кожа, кости и плавники промысловых рыб, мягкие соединительные ткани типа сухожилий, хрящей, артерий и вен и т.п. Перечисленное сырье представляет собой многотоннажные отходы мясо- и рыбоперерабатывающей, а также кожевенной отраслей промышленности, поэтому при реализации предлагаемого способа в промышленном оформлении получаемый коллагеновый препарат, по-видимому, будет экономичнее известных в настоящее время белковых наполнителей и традиционных функциональных пищевых добавок, таких как желатин, яичный альбумин, казеин и пр. The proposed method is technological, it does not require special expensive equipment, since it does not provide for doubling the skins and crushing of the dermis, according to the invention, it is necessary and rather coarse grinding of raw materials on a disintegrator such as a cutter and a meat grinder. The proposed method is universal from the point of view that it has practically no restrictions on the choice of collagen-containing raw materials and provides for its complex processing. The raw materials can be dehydrated golden and non-frozen skins or trimmed skins of slaughtered farm animals, skin of poultry, skin cleared of skin, bones and fins of commercial fish, soft connective tissues such as tendons, cartilage, arteries and veins, etc. The listed raw materials are large-tonnage wastes of the meat and fish processing and leather industries, therefore, when implementing the proposed method in industrial design, the resulting collagen preparation will apparently be more economical than the currently known protein fillers and traditional functional food additives, such as gelatin , egg albumin, casein, etc.
Предлагаемый способ приводит к получению полифункциональных коллагеновых препаратов независимо от вида сырья в рамках вышеперечисленногоо, которые могут служить гелеобразующими добавками, стабилизаторами эмульсий, дисперсий и пен и т.п. The proposed method leads to the production of multifunctional collagen preparations, regardless of the type of raw material in the framework of the above, which can serve as gel-forming additives, stabilizers of emulsions, dispersions and foams, etc.
Предлагаемый способ получения коллагенового препарата предусматривает следующие стадии обработки сырья:
1) механическую очистку сырья от сопутствующих компонентов (остатков шерсти, пера, чешуи, подкожного жира до остаточного слоя не более 1 мм);
2) грубое измельчение сырья до размеров фрагментов 1х1 2х2 см резанием;
3) отмывку измельченного сырья от сопутствующих примесей (водорастворимых белков, а также липидов, снижающих сроки хранения целевого продукта и влияющих на дальнейший процесс щелочного воздействия). Сначала сырье промывают водой при интенсивном перемешивании, гидромодуль 1:5-1:10, чем достигают удаления большей части белков альбуминовой и глобулиновой фракций и частичной отмывки свободных липидов за счет эмульгирующего действия глобулярных белков. Липиды пищевого назначения удаляются механически. Затем сырье отмывают щелочно-солевым раствором, содержащим около 0,3% гидроокиси натрия и 0,3% поваренной соли, имеющим рН в пределах 11-12 (оптимальный режим рН 11,5), гидромодуль 1:5-1:10. Температурный режим не является определяющим, температура может лежать в пределах 4-23оС (оптимальная температура 10-15оС). Число циклов отмывки (1-4) зависит от природы коллагенсодержащего сырья, количества примесей и их характера. В процессе щелочно-солевой отмывки удаляются миофибриллярные мышечные белки и липиды. На этой стадии наряду с удалением примесей осуществляется необходимая подготовка сырья к стадии щелочной обработки: происходит набухание и разрыхление дермы за счет диффузии электролитов (NaOH и NaCl) вглубь дермы и разрушения наиболее лабильных связей, в том числе ковалентных групп типа эфирных.The proposed method for producing a collagen preparation involves the following stages of processing raw materials:
1) mechanical cleaning of raw materials from related components (residues of wool, feather, scales, subcutaneous fat to a residual layer of not more than 1 mm);
2) coarse grinding of raw materials to fragments of 1x1 2x2 cm by cutting;
3) washing the crushed raw materials from related impurities (water-soluble proteins, as well as lipids, which reduce the shelf life of the target product and affect the further process of alkaline exposure). First, the feed is washed with water with vigorous stirring, the water module is 1: 5-1: 10, which achieves the removal of most of the proteins of the albumin and globulin fractions and partial washing of free lipids due to the emulsifying effect of globular proteins. Food grade lipids are removed mechanically. Then the raw materials are washed with an alkaline-salt solution containing about 0.3% sodium hydroxide and 0.3% sodium chloride, having a pH in the range of 11-12 (optimal pH mode is 11.5), hydromodule 1: 5-1: 10. Temperature range is not critical, the temperature may be in the range 4-23 ° C (optimum temperature 10-15 ° C). The number of washing cycles (1-4) depends on the nature of the collagen-containing raw materials, the amount of impurities and their nature. In the process of alkaline-salt washing, myofibrillar muscle proteins and lipids are removed. At this stage, along with the removal of impurities, the necessary preparation of the raw materials for the alkaline treatment stage is carried out: the dermis swells and loosens due to the diffusion of electrolytes (NaOH and NaCl) deep into the dermis and the destruction of the most labile bonds, including covalent groups of the ether type.
4) В том случае, если подготовленный как указано выше материал собираются подвергнуть морозильному хранению, промытое сырье отжимают от избытка жидкой фазы, заливают 5-6-кратным объемом воды и нейтрализуют растворами пищевых кислот до рН 5-8 при встряхивании или перемешивании при температуре не выше 35оС (оптимально 15-18оС), отжимают от лишней жидкости и хранят в морозильнике при температуре (-10)-(-18)оС в течение 1 мес. Стадия морозильного хранения сырья, подготовленного к щелочной обработке, не является обязательной. Она не приводит к потере функциональных свойств целевого продукта и создает преимущества при промышленном оформлении способа, когда исходное сырье, как правило, поступает периодически большими партиями.4) In the event that the material prepared as described above is going to be subjected to freezing storage, the washed raw materials are squeezed from the excess liquid phase, poured with a 5-6-fold volume of water and neutralized with food acid solutions to pH 5-8 with shaking or stirring at a temperature not above 35 ° C (optimum 15-18 ° C), drained of excess liquid and stored in a freezer at a temperature of (-10) - (- 18) ° C for 1 month. The stage of freezing storage of raw materials prepared for alkaline treatment is optional. It does not lead to a loss in the functional properties of the target product and creates advantages in the industrial design of the method, when the feedstock, as a rule, is supplied periodically in large batches.
5) В зависимости от специфики коллагенсодержащего сырья щелочная обработка может быть одно- или двухстадийной. Дермальные ткани повышенной плотности (например, кожа птицы или незоленая шкура крупного рогатого скота) требуют более сильного щелочного воздействия для разволокнения и разупорядочения волокон коллагена. В этих случаях как замороженное, так и не подвергавшееся замораживанию подготовленное промытое сырье заливают 5-7%-ным раствором щелочи и выдерживают 1 сут при температуре 20-23оС при гидромодуле 3-5, или 2 сут при температуре 4-6оС. Полученную массу подвергают подкислению раствором НСl до рН 4-6, промывают водой 1-2 раза от избытка солей, а затем повторно обрабатывают разбавлением (0,1-0,5% раствором щелочи при гидромодуле 2-2,5 в течение 10-20 ч при температуре 20-23оС, либо в течение 1,5 сут при температуре 4-8оС.5) Depending on the specifics of collagen-containing raw materials, alkaline treatment can be one- or two-stage. Dermal tissues of increased density (for example, poultry skin or unskinned cattle skin) require a stronger alkaline effect to release and disorder collagen fibers. In these cases, both frozen and non-frozen raw material is poured washed prepared 5-7% solution of an alkali and aged one day at a temperature of 20-23 C at a liquor ratio of 3-5 or 2 days at a temperature of 4-6 ° C The resulting mass is subjected to acidification with a HCl solution to a pH of 4-6, washed with water 1-2 times from excess salts, and then re-treated with dilution (0.1-0.5% alkali solution with a hydromodule of 2-2.5 for 10- 20 hours at a temperature of 20-23 o C, or within 1.5 days at a temperature of 4-8 o C.
Более рыхлое сырье, легко набухающее в растворах щелочей, подвергают однократной щелочной обработке. Подготовленное промытое сырье заливают 1-5% -ным раствором щелочи при гидромодуле 1-4 на период от одних до нескольких суток в зависимости от температурного режима и вида сырья. Критерием окончания щелочной обработки является достижение равновесного набухания, размягчение набухших тканей, не сопровождающееся заметным растворением (растворение фиксируется по отслоению жидкой фазы над набухшими частицами). More loose raw materials, which swell easily in alkali solutions, are subjected to a single alkaline treatment. Prepared washed raw materials are poured with a 1-5% alkali solution with a hydromodule 1-4 for a period of one to several days, depending on the temperature regime and type of raw material. The criterion for the end of alkaline treatment is the achievement of equilibrium swelling, softening of the swollen tissues, not accompanied by a noticeable dissolution (dissolution is fixed by exfoliation of the liquid phase over the swollen particles).
Некоторые виды коллагенсодержащих биоматериалов, например, сухожилия, артерии, вены и т.п. вследствие особенностей строения дермы требуют введения в щелочной раствор специфических добавок для полного разволокнения материала. Таким реагентом служит перекись водорода. Окислительное воздействие одновременно со щелочным позволяет достигнуть оптимального уровня разволокнения пучков волокон коллагена сухожилий и им подобных коллагенсодержащих тканей. Some types of collagen-containing biomaterials, for example, tendons, arteries, veins, etc. due to the structural features of the dermis, specific additives are required to be introduced into the alkaline solution for complete disintegration of the material. This reagent is hydrogen peroxide. The oxidizing effect at the same time as the alkaline one allows to achieve the optimal level of fibrillation of bundles of collagen fibers of tendons and similar collagen-containing tissues.
6) Размягченное в щелочном растворе сырье подвергают гомогенизации, не допуская разогрева массы выше 35оС (оптимально ≅ 30оС). Затем осторожно при перемешивании гомогената подкисляют до пищевых пределов по рН растворами НСl или уксусной кислоты. Подкисленный гомогенат продавливают через сито с диаметром отверстий 1 мм для удаления неразволокненных остатков и прочих примесей и получают коллагеновый препарат в виде дисперсий с максимальным размером частиц в поперечнике 6-6,5 мкм, что соответствует диаметру фибрилл коллагена.6) softened in an alkaline solution material was subjected to homogenization, avoiding heating the mass above 35 ° C (optimally ≅ 30 ° C). Then, carefully, while stirring, the homogenate is acidified to pH by pH with HCl or acetic acid solutions. The acidified homogenate is forced through a sieve with a hole diameter of 1 mm to remove undiluted residues and other impurities and get a collagen preparation in the form of dispersions with a maximum particle size of 6-6.5 μm in diameter, which corresponds to the diameter of collagen fibrils.
Стадии гомогенизации и нейтрализации дисперсии можно менять местами в зависимости от плотности обрабатываемого коллагенсодержащего сырья. The stages of homogenization and neutralization of the dispersion can be interchanged depending on the density of the processed collagen-containing raw materials.
Комбинация перечисленных операций при подготовке сырья к щелочной обработке и проведение самой щелочной обработки, в том числе со специфическими добавками, в один или два этапа позволяет максимально расширить ассортимент коллагенсодержащего сырья для получения полифункционального коллагенового препарата. The combination of the above operations in the preparation of raw materials for alkaline processing and the alkaline treatment itself, including with specific additives, in one or two stages allows you to maximize the assortment of collagen-containing raw materials to obtain a multifunctional collagen preparation.
Полученная влажная коллагеновая дисперсия с содержанием 8-16% сухих веществ обладает полноценным комплексом функциональных свойств: влаго- и жироудерживающими способностями, эмульгирующей активностью, пенообразующей способностью, гелеобразующей способностью, является активным стабилизатором пен, эмульсий и дисперсий, благодаря чему может быть использована в качестве функциональной добавки в пищевой и фармацевтической продукции. The resulting wet collagen dispersion with a content of 8-16% solids has a full range of functional properties: moisture and fat-holding abilities, emulsifying activity, foaming ability, gelling ability, is an active stabilizer of foams, emulsions and dispersions, due to which it can be used as a functional additives in food and pharmaceutical products.
Для получения более стабильного при хранении, менее подверженного бактериальному заражению и удобного для транспортировки материала коллагеновую дисперсию высушивают до содержания остаточной влаги 5-10% Сушку производят при активной циркуляции воздуха при температуре 25-35оС (оптимально при 30оС), либо в вакууме в присутствии осушителя.To obtain a storage stable, less susceptible to bacterial contamination and easy to transport material collagen dispersion is dried to a residual moisture content of 5-10% Drying produce the active air circulation at a temperature of 25-35 ° C (optimally at 30 ° C) or vacuum in the presence of a desiccant.
Сухой коллагеновый препарат легко регидратируется (не применять воду при температуре выше 35оС) и обладает тем же комплексом функциональных свойств, что и влажная дисперсия.Dry collagen formulation readily rehydrates (do not use water at a temperature above 35 ° C) and has the same functional properties of the complex, and that the wet dispersion.
Для лучшего понимания сути изобретения приводятся следующие примеры. For a better understanding of the invention, the following examples are provided.
П р и м е р 1. 1 кг свиной обезволошенной шкуры с механически отделенным подкожным жиром до остаточной толщины 1-2 мм измельчают резанием до кусков размеров приблизительно 2х2 см, промывают однократно 5-ю объемами воды при 10оС и интенсивном перемешивании, снимая с поверхности собирающийся слой жира. Затем отжимают и промывают дважды 5-кратным объемом раствора, содержащего 0,3% NaCl и около 0,3% NaOH (рН 12), при 10оС и перемешивании в течение 20-30 мин, с последующим механическим отделением жира. Отмытое сырье отжимают и измельчают на мясорубке с диаметром отверстий решетки 2 мм, заливают 2%-ным раствором щелочи (NaOH), жидкостной коэффициент 1, на 20 ч при комнатной температуре. Набухшее сырье гомогенизуют и получают коллагеновую дисперсию с максимальным размером частиц 6-6,5 мкм в поперечнике (что соответствует диаметру фибрилл свиного коллагена). Дисперсию продавливают через металлическую сетку с диаметром отверстий порядка 1 мм для удаления неразволокненных остатков дермы и включений щетины.EXAMPLE EXAMPLE 1 1 kg of pork skins obezvoloshennoy mechanically separated to residual subcutaneous fat thickness 1-2 mm crushed by cutting to a size of about 2x2 cm pieces, washed once by 5 volumes of water at 10 ° C and vigorous stirring, removing from the surface a collecting layer of fat. Then drained and washed twice with 5-fold volume containing 0,3% NaCl solution and about 0,3% NaOH (pH 12) at 10 ° C and stirring for 20-30 min, followed by mechanical separation of fat. The washed raw material is squeezed out and crushed in a meat grinder with a diameter of the lattice holes of 2 mm, pour 2% alkali solution (NaOH), a liquid coefficient of 1, for 20 hours at room temperature. The swollen raw materials are homogenized and a collagen dispersion is obtained with a maximum particle size of 6-6.5 μm across (which corresponds to the diameter of pork collagen fibrils). The dispersion is pressed through a metal mesh with a hole diameter of about 1 mm to remove undiluted dermis residues and bristle inclusions.
Однородную пасту подкисляют раствором соляной кислоты до рН 7,0, полученная дисперсия содержит примерно 15% сухих веществ и может применяться по целевому назначению, либо подвергается сушке на воздухе при комнатной температуре и интенсивной вентиляции. Сухой коллагеновый препарат содержит 10% остаточной влаги. The homogeneous paste is acidified with a solution of hydrochloric acid to pH 7.0, the resulting dispersion contains about 15% solids and can be used for its intended purpose, or it is dried in air at room temperature and intensive ventilation. Dry collagen preparation contains 10% residual moisture.
П р и м е р 2. 150 г разрезанных на куски размером 2х3-2х2 см ахиллесовых сухожилий промывали водой при жидкостном коэффициенте (ЖК) 5, при комнатной температуре, при интенсивном перемешивании, отжимали, промывали щелочесолевым раствором при ЖК 4, при комнатной температуре в течение 30 мин. После декантации сырье измельчали на мясорубке с диаметром отверстий решетки 5 мм и заливали его раствором 4% NaOH, содержащим 1 мас. перекиси водорода, рН 12,7, ЖК 2, выдерживали в течение 1 сут при комнатной температуре. Далее обрабатывали, как в примере 1. Example 2 150 g of Achilles tendons cut into pieces measuring 2x3-2x2 cm were washed with water at a liquid coefficient (LC) of 5, at room temperature, with vigorous stirring, squeezed, washed with an alkaline saline solution at
П р и м е р 3. 0,5 кг обрези незоленых шкур крупного рогатого скота дважды промывают щелочесолевым раствором ЖК 5 при комнатной температуре, заливают 5%-ным раствором NaOH ЖК 3 на сутки при комнатной температуре, затем смесь нейтрализуют раствором соляной кислоты до рН 5,0, волокнистую массу промывают двукратным объемом холодной воды, отжимают и заливают 0,1%-ным раствором NаOH (рН 8,0) ЖК 2,5 на 10 ч при комнатной температуре с последующей обработкой по примеру 1. EXAMPLE 3. 0.5 kg trimmings of non-salted cattle hides are washed twice with an alkaline saline solution of
Условия получения полифункционального препарата коллагена из различных видов сырья сведены в таблицу. The conditions for obtaining a multifunctional collagen preparation from various types of raw materials are summarized in the table.
П р и м е р 4. 0,5 кг обрези незоленых шкур крупного рогатого скота, промытой, как описано в примере 3, заливают 3%-ным раствором NаOH ЖК 2 и помещают в морозильную камеру с температурой (-15)-(-18)оС на сутки, после размораживания материал обрабатывают по примеру 1.PRI me
П р и м е р 5. 0,5 кг кожи с/х птицы, измельченной на мясорубке, промывают один раз 8-кратным объемом холодной воды при интенсивном перемешивании, механически убирают с поверхности жидкости жировой слой, затем 4 раза промывают щелочесолевым раствором при ЖК 10 при перемешивании и охлаждении системы до 8-10оС. Отмытое сырье отжимают, заливают 3%-ным раствором NаОH и помещают в морозильную камеру глубокого охлаждения с температурой (-30)-(-40)оС. После выдерживания в режиме глубокого охлаждения в течение двух суток сырье медленно оттаивают и далее обрабатывают по примеру 1.PRI me
Условия получения полифункционального препарата коллагена из различных видов коллагенсодержащего сырья сведены в таблицу. The conditions for obtaining a multifunctional collagen preparation from various types of collagen-containing raw materials are summarized in the table.
П р и м е р 6. 0,5 кг обрези незоленых шкур крупного рогатого скота промывают однократно 5-ю объемами воды при 10оС при интенсивном перемешивании. Отжимают и дважды промывают 5-кратным объемом раствора, содержащего 0,3% NaCl и 0,25% КОН (рН 12), при 10оС и перемешивании в течение 30 мин. Сырье отжимают и измельчают на мясорубке, затем заливают 5-кратным объемом 5%-ного раствора КОН на сутки при комнатной температуре. Полученную массу нейтрализуют водным раствором соляной кислоты до рН 5,0, промывают двухкратным объемом воды, отжимают и заливают щелочным раствором 0,1% NaOH ЖК 2,5. Сырье выдерживают 10 ч при комнатной температуре. Полученную массу обрабатывают далее по примеру 1.EXAMPLE EXAMPLE 6 0.5 kg of trimmings nezolenyh cattle hides are washed once by 5 volumes of water at 10 ° C with vigorous stirring. Squeeze and washed twice with 5 times the volume of a solution containing 0.3% NaCl and 0.25% KOH (pH 12), at 10 about C and stirring for 30 minutes The raw materials are squeezed and ground in a meat grinder, then they are poured with a 5-fold volume of a 5% KOH solution per day at room temperature. The resulting mass is neutralized with an aqueous solution of hydrochloric acid to pH 5.0, washed with a two-fold volume of water, squeezed and poured with an alkaline solution of 0.1% NaOH LCD 2.5. The feed was incubated for 10 hours at room temperature. The resulting mass is further processed according to example 1.
Полученный предлагаемым методом коллагеновый препарат белок микроволокнистой структуры без вкуса и запаха. Он обладает широким спектром функциональных свойств; имеет высокую эмульгирующую активность, пенообразующую способность, гелеобразующую способность, является активным стабилизатором эмульсий, дисперсий и пен, обладает высокой влаго- и жироудерживающей способностью. Благодаря перечисленным качествам, может быть использован в мясных, рыбных, колбасных изделиях, пищевых эмульсиях типа майонезов, маргарина, кондитерских кремов, в пищевых суспензиях типа соусов, овощных и фруктовых пюре, сбивных массах, изделиях типа желе и т.п. The collagen preparation protein of the microfibrous structure obtained by the proposed method without taste and odor. It has a wide range of functional properties; It has a high emulsifying activity, foaming ability, gelling ability, is an active stabilizer of emulsions, dispersions and foams, and has a high moisture and fat retention capacity. Due to these qualities, it can be used in meat, fish, sausages, food emulsions such as mayonnaise, margarine, confectionery creams, in food suspensions such as sauces, vegetable and fruit purees, whipped masses, jelly products, etc.
Как связующий и влаго- или жироудерживающий компонент может использоваться в косметике и медицине. As a binder and moisture or fat-retaining component can be used in cosmetics and medicine.
Claims (5)
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU92008487A RU2059383C1 (en) | 1992-11-26 | 1992-11-26 | Method for production of multifunctional collagen preparation |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU92008487A RU2059383C1 (en) | 1992-11-26 | 1992-11-26 | Method for production of multifunctional collagen preparation |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU92008487A RU92008487A (en) | 1996-03-10 |
| RU2059383C1 true RU2059383C1 (en) | 1996-05-10 |
Family
ID=20132651
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU92008487A RU2059383C1 (en) | 1992-11-26 | 1992-11-26 | Method for production of multifunctional collagen preparation |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| RU (1) | RU2059383C1 (en) |
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2447115C1 (en) * | 2010-10-26 | 2012-04-10 | Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Воронежская государственная технологическая академия (ГОУ ВПО ВГТА) | Method of producing gelatin from pond fish scales |
| RU2501812C2 (en) * | 2012-02-07 | 2013-12-20 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования Воронежский государственный университет инженерных технологий (ФГБОУ ВПО ВГУИТ) | Method for complex processing of fish raw material for obtaining hyaluronic acid and collagen |
| RU2551195C2 (en) * | 2013-06-13 | 2015-05-20 | Общество С Ограниченной Ответственностью "Синап" | Method of collagen substance obtainment out of animal material (versions) |
| RU2609635C1 (en) * | 2015-12-25 | 2017-02-02 | Акционерное Общество "Верхневолжский кожевенный завод" | Method for production of collagen protein from animal raw materials, collagen products and methods for use thereof |
| RU2654871C2 (en) * | 2016-10-17 | 2018-05-23 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования "Астраханский государственный технический университет" (ФГБОУ ВО "АГТУ") | Method of manufacturing a natural structurer from fish skin |
| RU2722034C1 (en) * | 2019-08-29 | 2020-05-26 | Алексей Николаевич Осинцев | Method for producing collagen-protein complex from animal skins |
| RU2791324C1 (en) * | 2021-12-27 | 2023-03-07 | федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования "Алтайский государственный университет" | Process for obtaining collagen gel for use in medicine and cosmetology |
-
1992
- 1992-11-26 RU RU92008487A patent/RU2059383C1/en active
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| Выложенная заявка Японии 62-77327, кл. A 61K 35/36, 1987. * |
Cited By (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2447115C1 (en) * | 2010-10-26 | 2012-04-10 | Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Воронежская государственная технологическая академия (ГОУ ВПО ВГТА) | Method of producing gelatin from pond fish scales |
| RU2501812C2 (en) * | 2012-02-07 | 2013-12-20 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования Воронежский государственный университет инженерных технологий (ФГБОУ ВПО ВГУИТ) | Method for complex processing of fish raw material for obtaining hyaluronic acid and collagen |
| RU2551195C2 (en) * | 2013-06-13 | 2015-05-20 | Общество С Ограниченной Ответственностью "Синап" | Method of collagen substance obtainment out of animal material (versions) |
| RU2609635C1 (en) * | 2015-12-25 | 2017-02-02 | Акционерное Общество "Верхневолжский кожевенный завод" | Method for production of collagen protein from animal raw materials, collagen products and methods for use thereof |
| RU2654871C2 (en) * | 2016-10-17 | 2018-05-23 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования "Астраханский государственный технический университет" (ФГБОУ ВО "АГТУ") | Method of manufacturing a natural structurer from fish skin |
| RU2722034C1 (en) * | 2019-08-29 | 2020-05-26 | Алексей Николаевич Осинцев | Method for producing collagen-protein complex from animal skins |
| RU2791324C1 (en) * | 2021-12-27 | 2023-03-07 | федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования "Алтайский государственный университет" | Process for obtaining collagen gel for use in medicine and cosmetology |
| RU2820352C1 (en) * | 2023-02-17 | 2024-06-03 | Общество С Ограниченной Ответственностью Научно-Исследовательский Институт "Профессиональные Биотехнологии" | Powdered collagen material and method for production thereof |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US7022358B2 (en) | Collagen membrane made from porcine skin | |
| KR100477958B1 (en) | Protein composition and process for isolating a protein composition from a muscle source | |
| JP2001009020A (en) | Sea-origin collagen-containing collagen product having low odorous property and improved mechanical characteristics and its use as cosmetics or medicinal composition or product | |
| Neklyudov | Nutritive fibers of animal origin: Collagen and its fractions as essential components of new and useful food products | |
| ES2298190T3 (en) | PROCEDURE FOR THE RECOVERY OF NATURAL COLLAGEN. | |
| US5071665A (en) | Process for preparing a proteinaceous food product | |
| EP3486259B1 (en) | Method of preparing seaweed extract from eucheuma seaweed, its utilization in processed meats and a method in making meat gels to seaweed extract functionality | |
| RU2059383C1 (en) | Method for production of multifunctional collagen preparation | |
| US4342790A (en) | Method of producing minced fish meat | |
| US4406831A (en) | Meat protein product and process | |
| RU2609635C1 (en) | Method for production of collagen protein from animal raw materials, collagen products and methods for use thereof | |
| US3985903A (en) | Process for treatment of fish meat to produce raw material for production of powdered fish meat retaining fresh meat activity | |
| JP2557784B2 (en) | Dry meat product and manufacturing method thereof | |
| US3894132A (en) | Method of forming collagen dispersions | |
| JPS6247213B2 (en) | ||
| EP0064104B1 (en) | Meat protein product and process | |
| KR100960036B1 (en) | Method of Manufacturing a Transparent Gelatin Shape Collagen Food Made with Tendon and Pettitoe of Cow | |
| IE46561B1 (en) | Textured food product | |
| US4172153A (en) | Product with improved stability | |
| Liu et al. | Meat co-products | |
| RU2007926C1 (en) | Method for processing collagen-containing animal tissues into collagen fiber | |
| RU2583660C1 (en) | Collagen-vegetable composition for food products | |
| RU2795469C2 (en) | Method for isolation of protein composition and fat composition from boneless poultry | |
| RU2084180C1 (en) | Method of food dispersion preparing | |
| SU738494A3 (en) | Method of producing protein food concentrate from sea animal meat |