RU2016129516A - ПРИМЕНЕНИЕ ПЕПТИДИЛГЛИЦИН-α-АМИДИРУЮЩЕЙ МОНООКСИДАЗЫ (РАМ) ДЛЯ С-КОНЦЕВОГО АМИДИРОВАНИЯ - Google Patents
ПРИМЕНЕНИЕ ПЕПТИДИЛГЛИЦИН-α-АМИДИРУЮЩЕЙ МОНООКСИДАЗЫ (РАМ) ДЛЯ С-КОНЦЕВОГО АМИДИРОВАНИЯ Download PDFInfo
- Publication number
- RU2016129516A RU2016129516A RU2016129516A RU2016129516A RU2016129516A RU 2016129516 A RU2016129516 A RU 2016129516A RU 2016129516 A RU2016129516 A RU 2016129516A RU 2016129516 A RU2016129516 A RU 2016129516A RU 2016129516 A RU2016129516 A RU 2016129516A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- polypeptide
- nucleic acid
- hormone
- amidating
- peptidylglycine
- Prior art date
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
- C12P21/02—Preparation of peptides or proteins having a known sequence of two or more amino acids, e.g. glutathione
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y114/00—Oxidoreductases acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen (1.14)
- C12Y114/17—Oxidoreductases acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen (1.14) with reduced ascorbate as one donor, and incorporation of one atom of oxygen (1.14.17)
- C12Y114/17003—Peptidylglycine monooxygenase (1.14.17.3)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y403/00—Carbon-nitrogen lyases (4.3)
- C12Y403/02—Amidine-lyases (4.3.2)
- C12Y403/02005—Peptidylamidoglycolate lyase (4.3.2.5)
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Endocrinology (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Claims (19)
1. Способ амидирования полипептида по С-концевому аминокислотному остатку в условиях in vivo, отличающийся тем, что как полипептид, так и пептидилглицин-α-амидирующую монооксидазу (РАМ) человека коэкспрессируют в клетках млекопитающих в обоих случаях с использованием технологии рекомбинантных ДНК.
2. Способ по п. 1, отличающийся тем, что пептидилглицин-α-амидирующей монооксидазой (РАМ) человека является РАМ3 (SEQ ID NO: 02).
3. Способ по п. 1 или п. 2, отличающийся тем, что клетка млекопитающих содержит первую нуклеиновую кислоту, кодирующую полипептид, и вторую нуклеиновую кислоту, кодирующую РАМ.
4. Способ по п. 3, отличающийся тем, что соотношение первой нуклеиновой кислоты и второй нуклеиновой кислоты составляет от приблизительно 90:10 до приблизительно 40:60.
5. Способ по п. 3, отличающийся тем, что соотношение первой нуклеиновой кислоты и второй нуклеиновой кислоты составляет от приблизительно 70:30 до приблизительно 60:40.
6. Способ по п. 1 или 2, отличающийся тем, что полипептид слит с С-концевым аминокислотным остатком тяжелой цепи антитела или Fc-области антитела.
7. Способ по п. 1 или 2, отличающийся тем, что полипептидом является нейрокинин, аллатостатин, Lem-KI, тиреотропин-высвобождающий гормон (TRH), гормон, концентрирующий красный пигмент, кальцитонин, кортикотропин-высвобождающий фактор (CRF), лютеинизирующий релизинг-гормон (LHRH), лейкопирокинин, гастрин-1, пигмент-диспергирующий гормон, дерморфин, окситоцин, вещество Р, нейропептид Y (NPY), FMRFамид, бомбезин, амилин, [Arg8]вазопрессин, BId-GrTH, кальцитонин, Cam-HrTH-II, гастрин-высвобождающий пептид, нейромедин В, панкреастатин, конотоксин M1, секретин,
фактор, стимулирующий выделение гормона роста (GHRF), мелиттин, саркотоксин 1A, вазоактивный интестинальный пептид (VIP), α-меланоцит-стимулирующий гормон (α-MSH) или меланотропин-ингибирующий фактор 1 (MIF-1).
8. Способ по п. 1 или 2, отличающийся тем, что полипептидом является пептид YY (PYY 3-36, SEQ ID NO: 05).
9. Способ получения рекомбинантного полипептида, амидированного по С-концевому аминокислотному остатку, отличающийся тем, что как полипептид, так и пептидилглицин-α-амидирующую монооксидазу (РАМ) человека коэкспрессируют в клетках млекопитающих в обоих случаях с использованием технологии рекомбинантных ДНК.
10. Способ по п. 9, отличающийся тем, что пептидилглицин-α-амидирующей монооксидазой (РАМ) человека является РАМ3 (SEQ ID NO: 02).
11. Способ по п. 9 или 10, отличающийся тем, что клетка млекопитающих содержит первую нуклеиновую кислоту, кодирующую полипептид, и вторую нуклеиновую кислоту, кодирующую РАМ.
12. Способ по п. 11, отличающийся тем, что соотношение первой нуклеиновой кислоты и второй нуклеиновой кислоты составляет от приблизительно 90:10 до приблизительно 40:60.
13. Способ по п. 11, отличающийся тем, что соотношение первой нуклеиновой кислоты и второй нуклеиновой кислоты составляет от приблизительно 70:30 до приблизительно 60:40.
14. Способ по п. 9 или 10, отличающийся тем, что полипептид слит с С-концевым аминокислотным остатком тяжелой цепи антитела или Fc-области антитела.
15. Способ по п. 9 или 10, отличающийся тем, что полипептидом является нейрокинин, аллатостатин, Lem-KI, тиреотропин-высвобождающий гормон (TRH), гормон, концентрирующий красный пигмент, кальцитонин, кортикотропин-высвобождающий
фактор (CRF), лютеинизирующий релизинг-гормон (LHRH), лейкопирокинин, гастрин-1, пигмент-диспергирующий гормон, дерморфин, окситоцин, вещество Р, нейропептид Y (NPY), FMRFамид, бомбезин, амилин, [Arg8]вазопрессин, BId-GrTH, кальцитонин, Cam-HrTH-II, гастрин-высвобождающий пептид, нейромедин В, панкреастатин, конотоксин M1, секретин, фактор, стимулирующий выделение гормона роста (GHRF), мелиттин, саркотоксин 1A, вазоактивный интестинальный пептид (VIP), α-меланоцит-стимулирующий гормон (α-MSH) или меланотропин-ингибирующий фактор 1 (MIF-1).
16. Способ по п. 9 или п. 10, отличающийся тем, что полипептидом является пептид YY (PYY 3-36, SEQ ID NO: 05).
17. Применение пептидилглицин-α-амидирующей монооксидазы (РАМ) человека для получения рекомбинантного полипептида, амидированного по С-концевому аминокислотному остатку, при этом как полипептид, так и пептидилглицин-α-амидирующую монооксидазу человека коэкспрессируют в клетках млекопитающих в обоих случаях с использованием технологии рекомбинантных ДНК.
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| EP13199222 | 2013-12-20 | ||
| EP13199222.4 | 2013-12-20 | ||
| PCT/EP2014/077143 WO2015091131A1 (en) | 2013-12-20 | 2014-12-10 | Use of peptidylglycine alpha-amidating monooxigenase (pam) for c-terminal amidation |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2016129516A true RU2016129516A (ru) | 2018-01-25 |
Family
ID=49885043
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2016129516A RU2016129516A (ru) | 2013-12-20 | 2014-12-10 | ПРИМЕНЕНИЕ ПЕПТИДИЛГЛИЦИН-α-АМИДИРУЮЩЕЙ МОНООКСИДАЗЫ (РАМ) ДЛЯ С-КОНЦЕВОГО АМИДИРОВАНИЯ |
Country Status (10)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US20160333386A1 (ru) |
| EP (1) | EP3083662A1 (ru) |
| JP (1) | JP2017507645A (ru) |
| KR (1) | KR20160098278A (ru) |
| CN (1) | CN105793278A (ru) |
| BR (1) | BR112016012325A2 (ru) |
| CA (1) | CA2928927A1 (ru) |
| MX (1) | MX2016007202A (ru) |
| RU (1) | RU2016129516A (ru) |
| WO (1) | WO2015091131A1 (ru) |
Families Citing this family (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN115243709A (zh) * | 2020-02-26 | 2022-10-25 | Pam治疗诊断有限公司 | 肽酰甘氨酸α-酰胺化单加氧酶(PAM)用于治疗目的的用途 |
| CA3169068A1 (en) * | 2020-02-26 | 2021-09-02 | Pam Theragnostics Gmbh | Methods for determining peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase (pam) and its use for diagnostic purpose |
Family Cites Families (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| PA8660701A1 (es) * | 2005-02-04 | 2006-09-22 | Pfizer Prod Inc | Agonistas de pyy y sus usos |
| US8008453B2 (en) * | 2005-08-12 | 2011-08-30 | Amgen Inc. | Modified Fc molecules |
| ES2583259T3 (es) * | 2009-12-01 | 2016-09-20 | Novo Nordisk A/S | Nuevas liasas alfa-amidantes de peptidil alfa-hidroxiglicina |
-
2014
- 2014-12-10 RU RU2016129516A patent/RU2016129516A/ru unknown
- 2014-12-10 MX MX2016007202A patent/MX2016007202A/es unknown
- 2014-12-10 BR BR112016012325A patent/BR112016012325A2/pt active Search and Examination
- 2014-12-10 WO PCT/EP2014/077143 patent/WO2015091131A1/en active Application Filing
- 2014-12-10 EP EP14811848.2A patent/EP3083662A1/en not_active Withdrawn
- 2014-12-10 JP JP2016535102A patent/JP2017507645A/ja active Pending
- 2014-12-10 CA CA2928927A patent/CA2928927A1/en not_active Abandoned
- 2014-12-10 CN CN201480066822.8A patent/CN105793278A/zh active Pending
- 2014-12-10 KR KR1020167016425A patent/KR20160098278A/ko not_active Application Discontinuation
-
2016
- 2016-06-17 US US15/185,477 patent/US20160333386A1/en not_active Abandoned
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CN105793278A (zh) | 2016-07-20 |
| JP2017507645A (ja) | 2017-03-23 |
| EP3083662A1 (en) | 2016-10-26 |
| KR20160098278A (ko) | 2016-08-18 |
| WO2015091131A1 (en) | 2015-06-25 |
| CA2928927A1 (en) | 2015-06-25 |
| US20160333386A1 (en) | 2016-11-17 |
| MX2016007202A (es) | 2016-07-21 |
| BR112016012325A2 (pt) | 2017-09-26 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2016142145A (ru) | Пептидные аналоги с разветвленным аминокислотным зондом (зондами) | |
| RU2015103816A (ru) | ПРОНИКАЮЩИЕ В КЛЕТКУ ПЕПТИДЫ, МИШЕНЬЮ КОТОРЫХ ЯВЛЯЕТСЯ eIF4E | |
| EP3472191A1 (en) | Metabolically stable peptide analogs | |
| RU2016129516A (ru) | ПРИМЕНЕНИЕ ПЕПТИДИЛГЛИЦИН-α-АМИДИРУЮЩЕЙ МОНООКСИДАЗЫ (РАМ) ДЛЯ С-КОНЦЕВОГО АМИДИРОВАНИЯ | |
| RU2020132040A (ru) | Общие неоантигены | |
| PE20120817A1 (es) | Peptidos tau antigenicos y usos de los mismos | |
| NZ703560A (en) | Method for activating helper t cell | |
| AR096162A1 (es) | Péptidos terapéuticos | |
| CN104109207A (zh) | 肺靶向性抗肺泡表面活性蛋白a的纳米抗体及其制备方法 | |
| RU2012151296A (ru) | Пептид для улучшения биостабильности биоактивного вещества и биоактивное вещество, имеющее повышенную биостабильность | |
| ALBERICIO et al. | Use of the Npys thiol protection in solid phase peptide synthesis Application to direct peptide‐protein conjugation through cysteine residues | |
| PE20240123A1 (es) | Mutante de il-2 y aplicacion de este | |
| Nicolas et al. | Solid phase synthesis of somatostatin-28 II. A new biologically active octacosapeptide from anglerfish pancreatic islets | |
| Barlos et al. | An optimized chemical synthesis of human relaxin‐2 | |
| JPWO2019187469A1 (ja) | 長鎖ペプチドの製造方法 | |
| Naylor et al. | Affinity-purification and identification of GrpE homologues from mammalian mitochondria | |
| Pincus | Identification of structured peptide segments in folding proteins | |
| US20230173076A1 (en) | Metabolically stable peptide analogs | |
| Zhou et al. | Synthesis and biological evaluation of novel structure-related hGHRH agonistic analogs | |
| CN107629123B (zh) | 一种抗mg53蛋白的纳米抗体及应用 | |
| Liu et al. | Naturally Occurring Peptide Hormones and Neurotransmitters: Synthesis | |
| CN106519006B (zh) | Sox2-CDP蛋白结合结构域及其鉴定方法 | |
| Brugger et al. | Structure and activity of corticotrophic peptides: Synthesis and biological activity of two corticotrophic peptides with neutral amino acids in positions 17 and 18 | |
| WO2020032895A3 (en) | An immunomodulator peptide derived from a cxcl14 amino terminal precursor sequence | |
| Stewart | Insulin peptides. I. Some protected peptides with sequences derived from the A-chain of ovine insulin |