PL82794B1 - - Google Patents

Download PDF

Info

Publication number
PL82794B1
PL82794B1 PL1971150597A PL15059771A PL82794B1 PL 82794 B1 PL82794 B1 PL 82794B1 PL 1971150597 A PL1971150597 A PL 1971150597A PL 15059771 A PL15059771 A PL 15059771A PL 82794 B1 PL82794 B1 PL 82794B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
fiber
amyloglycosidase
incorporated
enzyme
solution
Prior art date
Application number
PL1971150597A
Other languages
English (en)
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed filed Critical
Publication of PL82794B1 publication Critical patent/PL82794B1/pl

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C12P19/20Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of an exo-1,4 alpha-glucosidase, e.g. dextrose
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N11/00Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
    • C12N11/02Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
    • C12N11/04Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier entrapped within the carrier, e.g. gel or hollow fibres

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Dispersion Chemistry (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Polysaccharides And Polysaccharide Derivatives (AREA)

Description

Sposób wytwarzania glikozy przez enzymatyczne rozszczepianie niskoczasteczkowych polisacharydów Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarza¬ nia glikozy droga enzymatycznego rozszczepiania polisacharydów, przede wszystkim zas oligomerów glikozy, a zwlaszcza produktów otrzymywanych przez czesciowe rozszczepienie skrobi.Znane sposoby wytwarzania glikozy ze skrobi po¬ legaja badz to na klarowaniu zawiesiny skrobi w wysokiej temperaturze za pomoca a-amylazy lub kwasów, badz tez na traktowaniu otrzymanego roztworu amyloglikozydaza hydrolizujaca oligosa- charydy na glikoze.Wada tych procesów jest fakt, ze czynnosci zwia¬ zane ze stosowaniem amyloglikozydazy sa klopo¬ tliwe, a enzym ten rozproszony w srodowisku reak¬ cyjnym nie moze byc odzyskiwany i stosowany po¬ nownie. Z faktem tym wiaze sie jeszcze inna wa¬ da, polegajaca na ograniczeniu stopnia konwersji do pewnych okreslonych wartosci, po osiagnieciu których amyloglikozydaza nie wykazuje dalszego dzialania katalitycznego i zamiast znajdowac za¬ stosowanie w nastepnych cyklach produkcji jest zazwyczaj tracona przy wyodrebnianiu produktu.Sposób wedlug wynalazku umozliwia wytwarza¬ nie krystalicznej glikozy lub syropów o wysokiej zawartosci glikozy droga enzymatycznego rozszcze¬ piania oligomerów glikozy z uniknieciem wyzej opisanych niedogodnosci. Sposób ten polega na kon¬ taktowaniu 30—40% zawiesiny skrobi sklarowanej za pomoca a-amylazy lub kwasów, z materialami wlóknistymi zawierajacymi amyloglikozydaze. Umo- 10 15 20 30 zliwia to unikanie przeciekania i rozpraszania en¬ zymu w masie reakcyjnej i mozliwego zanieczy¬ szczania produktu reakcji.Materialy wlókniste nadajace sie do stosowania w procesie prowadzonym sposobem wedlug wyna¬ lazku i sposób wprowadzania enzymów do tych materialów omówiono we wloskim opisie paten¬ towym nr 836 462. Wlókna zawierajace enzym moz¬ na wytwarzac sposobem podanym w tym opisie ze zdolnych do tworzenia wlókien roztworów polime- rycznych zawierajacych enzymatyczne zwiazki roz¬ proszone w postaci bardzo malych kropelek o wiel¬ kosci zblizonej do emulsji. Uzyskana tym sposobem emulsje mozna przasc na mokro lub na sucho w celu uformowania wlókna zawierajacego puste przestrzenie o bardzo malych wymiarach, miesz¬ czace wewnatrz enzymy oddzielone od otoczenia bardzo cienka przepona. Przepona ta zapobiega rozdrabnianiu i rozpraszaniu sie enzymu w masie reakcyjnej, nie przeszkadzajac równoczesnie wy¬ wieraniu przezen dzialania katalitycznego na prze¬ bieg procesu.Polimery stosowane w procesie prowadzonym sposobem wedlug wynalazku powinny w tempera¬ turze zapewniajacej trwalosc enzymu stanowic roz¬ twór w zasadzie nie mieszajacy sie z rozpuszczal¬ nikiem uzytym do rozpuszczenia lub zdyspergowa- nia enzymu. Rozpuszczalnik polimeru nie powi¬ nien oddzialywac w szkodliwy sposób na trwalosc i chemiczna aktywnosc enzymu. 82 7943 82794 4 Czynnik koagulujacy, w przypadku przedzenia na mokro powinien mieszac sie z rozpuszczalnikiem polimeru i miec wyzej okreslone wlasciwosci. Spo¬ sród polimerów nadajacych sie do wprowadzania do nich enzymów wymienic mozna polimery nitro¬ celulozowe, estryfikowana i eteryfikowana celulo¬ ze, póliolefiny, polimery i kopolimery wytwarzane z akrylonitrylu, akrylany, metakrylany, estry wi¬ nylowe, chlorek winylu, chlorek winylidefou, sty¬ ren oraz poliamidy, poliwinylobutyral i inne. W procesie prowadzonym sposobem wedlug wynalaz¬ ku korzystne jest stcsowac polimeryczne estry ce¬ lulozowe.Zachowujac wszystkie zalety wynikajace ze sto¬ sowania enzymów do wytwarzania glikozy, sposób wedlug wynalazku daje powazne korzysci. Pomia¬ ry aktywnosci enzymu wbudowanego w polimer, prowadzone w okresie dluzszym niz 1 rok, nie wy¬ kazaly zadnego spadku aktywnosci. Ta niezwykla trwalosc katalizatora wywiera powazny wplyw na ekonomike procesu. Dalsza korzyscia plynaca z in¬ korporacji enzymów jest to, ze usuwanie enzymu z produktu nie nastrecza zadnych trudnosci. Ula¬ twia to ekstrakcje krystalicznej glikozy. Inna za¬ lete sposobu wedlug wynalazku stanowi moznosc prowadzenia procesu systemem ciaglym, co upra¬ szcza konstrukcje instalacji przemyslowej i umozli¬ wia automatyzacje procesu.Sposobem wedlug wynalazku mozna proces pro¬ wadzic równiez systemem periodycznym przez kon¬ taktowanie substratu z enzymem w ciagu czasu niezbednego dla uzyskania zadanego stopnia prze¬ miany w dekstroze, wyrazonego jako „D. E.", to znaczy zawartosc cukru redukujacego w hydroli- zowanym zwiazku w przeliczeniu na dekstroze w procentach wagowych suchej substancji. Poddany hydrolizie substrat mozna nastepnie usunac i za¬ stapic swiezym, stosujac to samo wlókno enzyma¬ tyczne w nieograniczonej liczbie cykli roboczych.Sposobem wedlug wynalazku korzystnie jest pro¬ wadzic proces stosujac wlókno enzymatyczne w procesie ciaglym, umieszczone w jednej lub kilku kolumnach, przez które przepuszcza sie roztwór a-polisacharydów. Regulujac odpowiednio nateze¬ nie przeplywu, ilosc wlókna i stezenie enzymów, mozna osiagac zadana wartosc stopnia konwersji w wycieku z kolumny.Wynalazek jest zilustrowany nastepujacymi przy¬ kladami, omawiajacymi niektóre inne parametry robocze.Przyklad I. 27 g trójoctanu celulozy (pro¬ dukcji firmy FLUKA) rozpuszcza sie mieszajac w 273 g chlorku metylenu (produkcji firmy CARLO ERBA). Roztwór oziebia sie nastepnie do tempe¬ ratury 0°C. Oddzielnie przygotowuje sie roztwór enzymu, a mianowicie 3 g pylu dwuazymowego (firmy TAKAMINE) rozpuszcza sie w mieszaninie 55 czesci wagowych gliceryny z 45 czesciami wody.Roztwór saczy sie dla usuniecia nierozpuszczalnego nosnika enzymu, dopelnia do objetosci 50 ml ¦i oziebia do temperatury 0°C. 45 ml tego roztworu dodaje sie do roztworu polimeru i miesza emulsje intensywnie w ciagu 30 minut w temperaturze 0°C.Otrzymana emulsje umieszcza sie w malej odle- warce i wytlacza przez filiere za pomoca azotu o cisnieniu 1,2 atmosfery.Wlókno koagulowane w toluenie w temperatu¬ rze 0°C odbiera sie na przewijarce. W celu usu- 5 niecia toluenu wlókno suszy sie pod zmniejszonym cisnieniem. Maly motek uzyskanego wlókna o ma¬ sie 5 g umieszcza sie w szklanej kolumnie o sred¬ nicy 1,2 cm i dlugosci 40 cm wyposazonej w ter¬ mostat. Kolumne zasila sie za pomoca pompy pe- io rystaltycznej strumieniem o natezeniu 10 litrów/ /godzine. Proces prowadzi sie w obiegu zamknie¬ tym.Roztwór substraktu utrzymuje sie za pomoca ter¬ mostatu w temperaturze 45°C i wprowadza do dol- 15 nej kolumny równiez utrzymywanej w tej tempe¬ raturze. Czesciowo zhydrolizowany roztwór wyply¬ wa wierzchem kolumny i jest zawracany do na¬ czynia wejsciowego. W kazdym cyklu stosuje sie substrat zlozony z 500 ml 36% roztworu skrobi 20 traktowanego wstepnie a-amylaza do uzyskania wartosci D.E. 16—22%. Zawartosc skladników cuk¬ ru okresla sie metoda somoggi. W razie potrzeby stosuje sie oznaczenie glikozy metoda enzymaty¬ czna. 25 Próby prowadzi sie w ciagu pelnego okresu 3 miesiecy. Po osiagnieciu maksymalnej wartosci stopnia konwersji w koncowym okresie kazdego cyklu, to jest po uplywie 72 godzin, substrat za¬ stepuje sie nowym. Przed rozpoczeciem nowego 30 cyklu kolumne zasila sie odmineralizowana woda w ciagu okolo 1 godziny, w celu odmycia wlókien i usuniecia ewentualnych sladów substratu i pro¬ duktu. W temperaturze 45°C przeprowadza sie 30 cykli roboczych. Osiagane wydajnosci procesu kon- 35 wersji wahaja sie w granicach 102—105%, przy czym maksymalna wydajnosc teoretyczna wynosi 111%, poniewaz w czasie procesu hydrolizy naste¬ puje przylaczenie wody do produktu.Jakosc ostatecznego produktu sprawdza sie me- 40 todami chromatograficznymi. W procesie otrzymuje sie 5,5 kg glikozy.Przyklad II. Stosujac kolumne o wymiarach podanych w przykladzie I, taka sama ilosc wlókna i takie same warunki doswiadczalne, prowadzi sie 45 24 godzinne cykle robocze. W wyniku procesu pro¬ wadzonego sposobem wedlug wynalazku wartosc D.E. w 500 ml 40% roztworu skrobi traktowanego' wstepnie a-amylaza wzrasta z 16—22% do 55—65%, Przyklad III. W sposób omówiony w przy- 50 kladzie I przeprowadza sie kilka 36-godzinnych cy¬ kli roboczych, stosujac 500 ml substratu stanowia¬ cego 18% roztwór skrobi zhydrolizowanej w kwa¬ snym srodowisku do wartosci D.E. 15—20%. Mak¬ symalny stopien konwersji D.E. = 88—100% osiaga 55 sie po uplywie 36 godzin.Przyklad IV. W sposób omówiony w przy¬ kladzie I wytwarza sie wlókno zlozone z poli-y-me- tylo-1-glutaminianu, (stosujac produkt firmy KYO- WA HAKKO KOGYO CO oznaczony symbolem co PLG 30) i stanowiacy polimeryczny roztwór w sy¬ metrycznym dwuchloroetanie. Przy zastosowaniu kolumny opisanej w poprzednich przykladach uzy¬ skuje sie takie same wyniki procesu.Przyklad V. Dwuazymowy produkt rozpusz- 65 cza sie w odmineralizowanej wodzie, a otrzymana82794 6 mieszanine saczy w celu usuniecia nierozpuszczal¬ nego nosnika. Nastepnie wytraca sie enzym za po¬ moca acetonu w temperaturze 0°C i osad rozpu¬ szcza ponownie w minimalnej ilosci wody, zwiek¬ szajac tym sposobem 20-krotnie aktywnosc enzy¬ mu w porównaniu z aktywnoscia poczatkowa. Zwia¬ zek ten wprowadza sie do wlókna z trójoctanu celulozy, otrzymujac wlókno o aktywnosci odpo¬ wiadajacej aktywnosci 2 000 mg pylu dwuazymu na 1 g wlókna. Postepujac dalej w sposób opisany w przykladach I, II, III i prowadzac proces w oiagu 72 godzin z zastosowaniem 5 g tego wlókna, osiaga sie maksymalna wartosc stopnia konwersji D.E. = 10'2^105°/o dla 5 litrów 40% roztworu skrobi.Przyklad VI. Produkt dwuazymowy rozpusz¬ cza sie w wodzie i poddaje w ciagu 24 godzin dializie za pomoca wody oczyszczonej na wymie¬ niaczach jonowych. Roztwór enzymatyczny nastep¬ nie oczyszcza sie na kolumience wypelnionej celu¬ loza DEAE, przy czym frakcje odbierane przy war¬ tosci pH 4,5—5,2 zawieraja glikoamylaze. Za po¬ moca acetonu straca sie osad i ponownie rozpu¬ szcza go w wodzie, w celu otrzymania pochodnego enzymu o aktywnosci 50-krotnie wiekszej niz w przykladzie I i II. 100 g wlókna z trójoctanu celulozy o aktywnosci równej aktywnosci 5 g pylu dwuazymu na 1 g wlókna, umieszcza sie w szklanej kolumnie o sred¬ nicy 3,2 cm i 125 cm dlugosci, wyposazonej w termostat. Kolumne zasila sie za pomoca pompy beztlokowej, strumieniem o natezeniu 10 litrów/ /godzine. W procesie stosuje sie substrat zlozony z . 30% roztworu skrobi, traktowanej wstepnie a-amylaza do uzyskania wartosci D.E. = 18%. U wy¬ lotu kolumny otrzymuje sie roztwór o wartosci D.E. = 55^65%. 5 Przez zmniejszenie natezenia przeplywu do 3 li¬ trów/godzine osiaga sie maksymalna wartosc sto¬ pnia konwersji, D.E. = 102—105%." 10 PL PL

Claims (4)

1. Zastrzezenia patentowe 1. Sposób wytwarzania glikozy przez enzymaty¬ czne rozszczepianie niskoczasteczkowych polisacha¬ rydów, znamienny tym, ze zawiesine skrobi skla¬ rowana za pomoca a-amylazy lub kwasów kon- 15 taktuje sie z materialem wlóknistym zawierajacym wprowadzona na ten material amyloglikozydaze.
2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze stosuje sie wlókna zawierajace wprowadzona w to wlókno amyloglikozydaze, otrzymane z polimeru 20 nadajacego sie do wytwarzania wlókien, takiego jak nitroceluloza, estryfikowana celuloza, eteryfi- kowana celuloza, poliolefiny, polimery i kopolime¬ ry wytwarzane z akrylonitrylu, akrylanów, meta- krylanów, estrów winylowych, chlorku winylu, 25 chlorku winylidenu, styrenu i poliamidów.
3. Sposób wedlug zastrz. 1 znamienny tym, ze stosuje sie wlókno zawierajace wprowadzona w to wlókno amyloglikozydaze, utworzone z polimerów trójoctanu celulozy. 30
4. Sposób wedlug zastrz. 1 znamienny tym, ze stosuje sie wlókno zawierajace wprowadzona w to wlókno amyloglikozydaze, otrzymane z poli-y-me- tylo-1-glutaminianu. PL PL
PL1971150597A 1970-09-22 1971-09-20 PL82794B1 (pl)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
IT30008/70A IT1034019B (it) 1970-09-22 1970-09-22 Procedimento per la produzione di glucosio per scissione enzimattica di polisaocaridi

Publications (1)

Publication Number Publication Date
PL82794B1 true PL82794B1 (pl) 1975-10-31

Family

ID=11228852

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1971150597A PL82794B1 (pl) 1970-09-22 1971-09-20

Country Status (22)

Country Link
JP (1) JPS575515B1 (pl)
AR (1) AR192227A1 (pl)
AT (1) AT315102B (pl)
AU (1) AU465558B2 (pl)
BE (1) BE772791A (pl)
BR (1) BR7106575D0 (pl)
CH (1) CH535282A (pl)
CS (1) CS167327B2 (pl)
DE (1) DE2146390A1 (pl)
ES (1) ES395561A1 (pl)
FR (1) FR2108377A5 (pl)
GB (1) GB1333647A (pl)
HU (1) HU164827B (pl)
IE (1) IE35651B1 (pl)
IL (1) IL37677A (pl)
IT (1) IT1034019B (pl)
LU (1) LU63929A1 (pl)
NL (1) NL7112912A (pl)
PL (1) PL82794B1 (pl)
RO (1) RO62283A (pl)
YU (1) YU36193B (pl)
ZA (1) ZA716224B (pl)

Families Citing this family (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4693985A (en) * 1984-08-21 1987-09-15 Pall Corporation Methods of concentrating ligands and active membranes used therefor

Also Published As

Publication number Publication date
CS167327B2 (pl) 1976-04-29
RO62283A (pl) 1977-09-15
AR192227A1 (es) 1973-02-08
IE35651B1 (en) 1976-04-14
HU164827B (pl) 1974-04-11
ES395561A1 (es) 1973-12-16
YU36193B (en) 1982-02-25
GB1333647A (en) 1973-10-10
IL37677A (en) 1974-10-22
ZA716224B (en) 1972-05-31
YU238071A (en) 1981-04-30
BE772791A (fr) 1972-01-17
DE2146390A1 (de) 1972-03-23
AU465558B2 (en) 1975-10-02
FR2108377A5 (pl) 1972-05-19
IE35651L (en) 1972-03-22
NL7112912A (pl) 1972-03-24
JPS575515B1 (pl) 1982-01-30
AU3371271A (en) 1973-03-29
IT1034019B (it) 1979-09-10
LU63929A1 (pl) 1972-03-01
AT315102B (de) 1974-05-10
CH535282A (fr) 1973-03-31
IL37677A0 (en) 1971-11-29
BR7106575D0 (pt) 1973-06-14

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US3838007A (en) Water-insoluble enzyme composition
US4195175A (en) Process for the manufacture of chitosan
CA1272151A (en) Process for isomerizing glucose to fructose
US3729380A (en) Process for producing low molecular amylose on a commercial basis
US3677896A (en) Process for preparing crystalline maltose
BR112014011968B1 (pt) método de produção de celulase
Nishizawa et al. A forced‐flow membrane reactor for transfructosylation using ceramic membrane
US4908311A (en) Process for enzymatic preparation of cellooligosaccharides
PL82794B1 (pl)
US3909354A (en) Process for isomerizing glucose to fructose
US4035569A (en) Preparation of cellulose nitrite
US3386888A (en) Resolution of racemic amino acids
US3804716A (en) Starch conversion products and processes for preparing same
US3551293A (en) Method for enzymatically hydrolyzing starch
US3654081A (en) Starch liquefaction process
SU921470A3 (ru) Способ получени иммобилизованного осахаривающего ферментного препарата
PL98632B1 (pl) Sposob wytwarzania kwasu 6-aminopenicylanowego
US3184335A (en) Activation of amylose
US941159A (en) Soluble starch.
JPS59216598A (ja) 米由来の酵素を用いるぶどう糖及び麦芽糖シロツプの製造方法
US3376286A (en) Preparation of amylose esters from activated amylose
US3960666A (en) Preparation of an enzyme-cellulose complex
GB1339175A (en) Processes for the production of a film consisting predominantly of amylose
JPH01312997A (ja) 加水分解によってとうもろこし粒外皮から選択された単糖類を製造するためのコンビネーション方法
USRE30459E (en) Nitrite esters of polyhydroxy polymers