PL234329B1 - Biosensor do oznaczania stężenia enzymu katepsyny L - Google Patents
Biosensor do oznaczania stężenia enzymu katepsyny L Download PDFInfo
- Publication number
- PL234329B1 PL234329B1 PL422097A PL42209717A PL234329B1 PL 234329 B1 PL234329 B1 PL 234329B1 PL 422097 A PL422097 A PL 422097A PL 42209717 A PL42209717 A PL 42209717A PL 234329 B1 PL234329 B1 PL 234329B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- cathepsin
- biosensor
- concentration
- layer
- leu
- Prior art date
Links
- 108090000624 Cathepsin L Proteins 0.000 title claims abstract description 24
- 102000004172 Cathepsin L Human genes 0.000 title claims abstract description 24
- 229940094918 Cathepsin L inhibitor Drugs 0.000 claims abstract description 5
- PCHJSUWPFVWCPO-UHFFFAOYSA-N gold Chemical group [Au] PCHJSUWPFVWCPO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 5
- 239000010931 gold Substances 0.000 claims abstract description 5
- 229910052737 gold Inorganic materials 0.000 claims abstract description 5
- VYZAMTAEIAYCRO-UHFFFAOYSA-N Chromium Chemical group [Cr] VYZAMTAEIAYCRO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 4
- 229910052804 chromium Inorganic materials 0.000 claims abstract description 3
- 239000011651 chromium Substances 0.000 claims abstract description 3
- 125000003396 thiol group Chemical class [H]S* 0.000 claims abstract 2
- 238000001847 surface plasmon resonance imaging Methods 0.000 claims description 3
- 101100310856 Drosophila melanogaster spri gene Proteins 0.000 claims 2
- 238000005192 partition Methods 0.000 abstract description 3
- 239000011521 glass Substances 0.000 abstract 1
- 239000010410 layer Substances 0.000 description 10
- 150000003573 thiols Chemical class 0.000 description 6
- 230000018109 developmental process Effects 0.000 description 5
- 201000001320 Atherosclerosis Diseases 0.000 description 4
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 4
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 4
- 206010061535 Ovarian neoplasm Diseases 0.000 description 4
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 4
- 238000000034 method Methods 0.000 description 4
- 102000010834 Extracellular Matrix Proteins Human genes 0.000 description 3
- 108010037362 Extracellular Matrix Proteins Proteins 0.000 description 3
- 206010027476 Metastases Diseases 0.000 description 3
- 206010028980 Neoplasm Diseases 0.000 description 3
- 238000011088 calibration curve Methods 0.000 description 3
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 3
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 3
- 210000002744 extracellular matrix Anatomy 0.000 description 3
- 210000000232 gallbladder Anatomy 0.000 description 3
- 208000025661 ovarian cyst Diseases 0.000 description 3
- 238000002271 resection Methods 0.000 description 3
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 3
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 3
- QJAOYSPHSNGHNC-UHFFFAOYSA-N 1-Octadecanethiol Natural products CCCCCCCCCCCCCCCCCCS QJAOYSPHSNGHNC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 2
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 2
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 2
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 2
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 2
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 2
- 238000003384 imaging method Methods 0.000 description 2
- 230000009401 metastasis Effects 0.000 description 2
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 2
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 2
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 2
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 2
- 238000002198 surface plasmon resonance spectroscopy Methods 0.000 description 2
- 238000001356 surgical procedure Methods 0.000 description 2
- 108010063503 Actinin Proteins 0.000 description 1
- 102000010825 Actinin Human genes 0.000 description 1
- 108010085238 Actins Proteins 0.000 description 1
- 102000007469 Actins Human genes 0.000 description 1
- 206010005003 Bladder cancer Diseases 0.000 description 1
- 208000006386 Bone Resorption Diseases 0.000 description 1
- 206010006187 Breast cancer Diseases 0.000 description 1
- 208000026310 Breast neoplasm Diseases 0.000 description 1
- 108090000712 Cathepsin B Proteins 0.000 description 1
- 102000004225 Cathepsin B Human genes 0.000 description 1
- 108090000619 Cathepsin H Proteins 0.000 description 1
- 102000004175 Cathepsin H Human genes 0.000 description 1
- 102000005600 Cathepsins Human genes 0.000 description 1
- 108010084457 Cathepsins Proteins 0.000 description 1
- 108010002947 Connectin Proteins 0.000 description 1
- 102000004726 Connectin Human genes 0.000 description 1
- 102000005927 Cysteine Proteases Human genes 0.000 description 1
- 108010005843 Cysteine Proteases Proteins 0.000 description 1
- 238000002965 ELISA Methods 0.000 description 1
- 102000005593 Endopeptidases Human genes 0.000 description 1
- 108010059378 Endopeptidases Proteins 0.000 description 1
- 208000008839 Kidney Neoplasms Diseases 0.000 description 1
- 108060008487 Myosin Proteins 0.000 description 1
- 102000003505 Myosin Human genes 0.000 description 1
- 208000001894 Nasopharyngeal Neoplasms Diseases 0.000 description 1
- 206010061306 Nasopharyngeal cancer Diseases 0.000 description 1
- 102100034434 Nebulin Human genes 0.000 description 1
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 description 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 1
- 208000024313 Testicular Neoplasms Diseases 0.000 description 1
- 102000013394 Troponin I Human genes 0.000 description 1
- 108010065729 Troponin I Proteins 0.000 description 1
- 102000004987 Troponin T Human genes 0.000 description 1
- 108090001108 Troponin T Proteins 0.000 description 1
- 208000007097 Urinary Bladder Neoplasms Diseases 0.000 description 1
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 1
- 239000012491 analyte Substances 0.000 description 1
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 230000024279 bone resorption Effects 0.000 description 1
- 210000000481 breast Anatomy 0.000 description 1
- 201000011510 cancer Diseases 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 230000003197 catalytic effect Effects 0.000 description 1
- 230000001413 cellular effect Effects 0.000 description 1
- 208000029742 colonic neoplasm Diseases 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 239000000539 dimer Substances 0.000 description 1
- 230000013020 embryo development Effects 0.000 description 1
- 210000004696 endometrium Anatomy 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 208000005017 glioblastoma Diseases 0.000 description 1
- 230000003100 immobilizing effect Effects 0.000 description 1
- 238000003018 immunoassay Methods 0.000 description 1
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 description 1
- 210000003734 kidney Anatomy 0.000 description 1
- 230000007347 lysosomal proteolysis Effects 0.000 description 1
- 229920002521 macromolecule Polymers 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 201000006938 muscular dystrophy Diseases 0.000 description 1
- 108010054130 nebulin Proteins 0.000 description 1
- 230000001613 neoplastic effect Effects 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- 210000001672 ovary Anatomy 0.000 description 1
- 239000000137 peptide hydrolase inhibitor Substances 0.000 description 1
- 208000028169 periodontal disease Diseases 0.000 description 1
- 210000002381 plasma Anatomy 0.000 description 1
- 238000003752 polymerase chain reaction Methods 0.000 description 1
- 238000010837 poor prognosis Methods 0.000 description 1
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 description 1
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 1
- 238000003753 real-time PCR Methods 0.000 description 1
- 239000002356 single layer Substances 0.000 description 1
- XQTLDIFVVHJORV-UHFFFAOYSA-N tecnazene Chemical compound [O-][N+](=O)C1=C(Cl)C(Cl)=CC(Cl)=C1Cl XQTLDIFVVHJORV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000002381 testicular Effects 0.000 description 1
- 230000005748 tumor development Effects 0.000 description 1
- 201000005112 urinary bladder cancer Diseases 0.000 description 1
- 210000002700 urine Anatomy 0.000 description 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000001262 western blot Methods 0.000 description 1
Landscapes
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Apparatus Associated With Microorganisms And Enzymes (AREA)
- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
Abstract
Przedmiotem zgłoszenia jest biosensor umożliwiający specyficzne oznaczanie katepsyny L. Biosensor składa się ze szkiełka (1) oraz czterech warstw, na które nałożona jest siatka fotopolimerowa (6) dzieląca biosensor na partycje. Spodnią warstwę biosensora stanowi chrom (3), na którego powierzchnię nałożone jest złoto (2), warstwa funkcjonalizowanego tiolu (4). Warstwę czułą (5) biosensora stanowi specyficzny, zimmobilizowany inhibitor katepsyny L (Arg-Lys-Leu-Leu-Trp-NH2, C35H59N11O5, masa cząsteczkowa: 713,91 g/mol).
Description
Opis wynalazku
Przedmiotem wynalazku jest biosensor do oznaczania stężenia enzymu katepsyny L (kat. L), zwłaszcza techniką powierzchniowego rezonansu plazmonów w wersji Imaging (SPRI).
Katepsyna L (EC 3.4.22,15, endopeptydaza tiolowa) jest jedną z 11 ludzkich cysternowych proteaz (rodzina: peptydazy C1), która wykazuje podobieństwo katalityczne i sekwencyjne do niespecyficznej proteazy roślinnej - papainy. Wszystkie cysteinowe katepsyny wykazują maksymalną aktywność w lekko kwaśnym pH. Katepsyna L wykazuje maksimum aktywności (jest relatywnie trwała) w pH 4,4-5,5. Jest nietrwała w pH obojętnym (pH ~7,0). Enzym ten odgrywa główną rolę (wykazuje zdecydowanie wyższą aktywność niż katepsyna B czy katepsyna H) w lizosomalnej proteolizie zarówno komórkowych, jak i endocytozowanych makrocząsteczek. Hydrolizuje ciężkie i lekkie łańcuchy miozyny, aktynę, troponinę T, troponinę I, α-aktyninę, titinę, nebulinę. Enzym ten jest dimerem zbudowanym z łańcucha ciężkiego (175 aminokwasów) oraz łańcucha lekkiego (42 aminokwasy), które połączone są ze sobą mostkiem siarczkowym.
Katepsyna L jest pierwszą ludzką proteazą, która katalitycznie inaktywuje inhibitor proteinaz. Odgrywa ważną rolę w rozwoju oraz funkcjonowaniu ludzkiego endometrium i rozwoju zarodkowym. Ponieważ katepsyna L degraduje składniki macierzy zewnątrzkomórkowej (ECM), uważa się, że enzym ten odgrywa kluczową rolę w rozwoju nowotworu, metastazie oraz innych schorzeniach, w których degradacja składników ECM jest głównym czynnikiem rozwoju choroby. Katepsyna L bierze aktywny udział w powstawaniu takich chorób jak: dystrofia mięśniowa, choroby przyzębia, resorpcja kości, reumatyzm. Wpływa na rozwój choroby nowotworowej oraz tworzenie przerzutów.
Wiele nowotworów takich jak nowotwór nerki, jąder, piersi, jajnika i okrężnicy wykazuje podwyższoną ilość katepsyny L, niż ma to miejsce w zdrowej tkance. Ekspresję katepsyny L w tkankach guza badano w raku pęcherza, ludzkiego glejaka, raka nosowej części gardła i stwierdzono, że jej podwyższony poziom wiąże się ze złym rokowaniem pacjenta. [Malinowska-Pańczyk E., et al., Medycyna Wet., 2009: 65, 817-822; Mason R.W., et al., Biochem. J., 1985: 226, 233-241; Nomura T., et al., Biochem. Biophys. Res. Comm., 1996: 228, 792-796; Hashida S., et al., J. Biochem., 1980: 88, 1805-1811; Johnson D.A., et al., J. Biol. Chem., 1986: 261, 14748-14751; Alfonzo S., et al., Development, 1997: 124, 3415-3425; Jokima V., et al., Mol. Hum. Reprod., 2001: 7, 73-78; Weber E., et al., J. Cancer Res. Clin. Oncol., 1994: 120, 564-567; Mignatti P., et al., Physiol. Rev., 1993: 73, 161-195; Trabandt A., et al., Matrix, 1990: 10, 349-361; Villadangos J.A., et al., Immunol. Rev., 1999: 172, 109-120; Singh N., et al., World J. Gastroenterol., 2014; 20, 17532-40; Sadana R., et al., Indian J. Biochem. Biophys., 2003: 40, 315-23].
Do tej pory stężenie i aktywność enzymatyczną katepsyny L mierzono:
- fluorymetrycznie [Franta Z., et al., Int. J. Parasitol., 2011: 41, 1253-126; Sadana R., et al., Indian J. Biochem. Biophys., 2003: 40, 315-23; Ikeda Y., et al., J. Med. Invest., 2000: 47, 61-75; Sivaparvathi M., et al., Clin. Exp. Metastasis, 1996: 14, 27-34],
- immunohistologicznie [J. Liu et al., Atherosclerosis, 2006: 184, 302-11],
- testem immunoenzymatycznym (ELISA) [Liu Y., et al., Am. J. Cardiol., 2009: 103: 476-81;
J. Liu et al., Atherosclerosis, 2006: 184, 302-11; Singh N., et al., World J. Gastroenterol., 2014: 20, 17532-40],
- kolorymetrycznie [Kamboj R.C., et al., Biochimie., 1993: 75, 873-8],
- immunohistochemicznie [Singh N., et al., World J. Gastroenterol., 2014: 20, 17532-40],
- techniką reakcji łańcuchowej polimerazy (PCR) w czasie rzeczywistym [J. Liu et al., Atherosclerosis, 2006: 184, 302-11],
- techniką Western Blot [J. Liu et al., Atherosclerosis, 2006: 184, 302-11].
Technika rezonansu powierzchniowego plazmonów (ang. Surface Plasmon Resonance Imaging) jest niezwykle skutecznym narzędziem do oznaczania biologicznie aktywnych związków, została przedstawiona m.in. w pracach Lee H.J., et al., J. Physiol., 2005: 563, 61-71; Lee H.J., et al., Anal. Chem., 2006: 78, 6504-10; Fang S., et al., J. Am. Chem. Soc., 2006: 128, 14044-46; Gorodkiewicz E., Protein Pept. Lett., 2009: 16, 1379-85; Gorodkiewicz E., et al., Protein Pept. Lett., 2010: 17, 1148-54; Gorodkiewicz E., et al., Microchim. Acta, 2011: 175, 177-184; Gorodkiewicz E., et al., Microchim. Acta, 2012: 176, 337-43; Gorodkiewicz E., et al., Cent. Eur. J. Chem., 2014: 12, 557-67, Sankiewicz A., et al., Analyt. Biochem., 2015: 469, 4-11, Grzywa R., et.al., Eur. J. Ob. Gyn. Rep. Biol., 2014: 182, 38-42, Laudański P., et al., Eur. J. Ob. Gyn. Rep. Biol., 2013: 169, 80-83.
Istotą wynalazku jest biosensor do oznaczania stężenia enzymu katepsyny L (kat. L). Biosensor składa się ze szkiełka pokrytego warstwą: złota, chromu, warstwą funkcjonalizowanego tiolu, warstwą
PL 234 329 B1 czułą oraz siatką fotopolimerową nie zasłaniającą miejsc aktywnych, dzielącą biosensor na partycje. Warstwę czułą stanowi inhibitor katepsyny L (Arg-Lys-Leu-Leu-Trp-NH2, C35H59N11O5, masa cząsteczkowa: 713,91 g/mol). Dzięki zastosowaniu rozwiązania według wynalazku uzyskuje się bardzo szybką analizę badanego materiału, w tym: osocza, moczu, homogenatów tkanek na stężenie katepsyny L.
Przedmiot wynalazku w przykładzie wykonania uwidoczniony jest na rysunku, na którym fig. 1 przedstawia przekrój pionowy przez biosensor, a fig. 2 przedstawia zakres prostoliniowy krzywej kalibracyjnej enzymu katepsyny L.
Biosensor do oznaczania stężenia enzymu katepsyny L (kat. L) składa się ze szkiełka (1) typu BK7, pokrytego warstwą złota (2) o grubości 50 nm, warstwą chromu (3), warstwą funkcjonalizowanego tiolu (4) - 1-oktadekanotiolu, warstwą czułą, którą stanowi inhibitor katepsyny L (Arg-Lys-Leu-Leu-Trp-NH2, C35H59N11O5, masa cząsteczkowa: 713,91 g/mol) (5) oraz siatką fotopolimerową (6) nie zasłaniającą miejsc aktywnych, dzielącą biosensor na partycje.
Biosensor działa współpracując z urządzeniem do pomiarów techniką powierzchniowego rezonansu plazmonów w wersji Imaging (SPRI). Biosensor kładzie się na pryzmacie urządzenia. Odpowiednie przygotowanie biosensora polega na zimmobilizowaniu na warstwie złota (2) warstwy funkcjonalizowanego tiolu (4) - 1-oktadekanotiolu, a na niej tworzy się monowarstwę inhibitora katepsyny L (Arg-Lys-Leu-Leu-Trp-NH2, C35H59N11O5, masa cząsteczkowa: 713,91 g/mol) (5) w zakresie stężeń 1-100 ng/ml. Z plateau otrzymanej krzywej odczytuje się stężenie tego inhibitora, przy którym następuje maksymalne wysycenie powierzchni biosensora. Na poszczególne pola biosensora zawierające dużą liczbę miejsc aktywnych, np. 12, nakłada się wzorzec katepsyny L tak, aby uzyskać stężenia 0,5; 1,0; 2,0; 5,0; 8,0; 10,0; 15,0 ng/ml. Stężenia te odpowiadają prostoliniowemu odcinkowi krzywej kalibracyjnej katepsyny L. Na wolne poła nakłada się próbki osocza pochodzących od zdrowych ludzi, jak i próbek osocza dzieci oparzonych.
Dwukrotnie rozcieńczone próbki osocza osób zdrowych i czterokrotnie rozcieńczone próbki surowicy krwi pobranej w trakcie zabiegu operacyjnego resekcji: guza jajnika, torbieli jajnika czy usunięcia pęcherzyka żółciowego nanoszone są na powierzchnie biosensora na 10 minut. Objętość przenoszonego roztworu wynosi ok. 3 pl. Powierzchnia biosensora jest przemywana co najmniej sześciokrotnie buforem HBS-ES oraz wodą. Mierzy się sygnał SPRI. Stężenie katepsyny L odczytuje się z krzywej kalibracyjnej.
P r z y k ł a d
Oznaczenie stężenia katepsyny L w próbkach osocza, pochodzących od osób zdrowych, jak i w surowicy krwi pobranej w trakcie zabiegu operacyjnego resekcji: guza jajnika, torbieli jajnika czy usunięcia pęcherzyka żółciowego. Z próbek osocza osób zdrowych otrzymano następujące wartości intensywności sygnału SPRI dla poszczególnych miejsc aktywnych:
1. 1931,49,
2. 2694,10,
3. 3261,97,
4. 2488,33,
5. 3244,27,
6. 2951,34,
7. 2312,91,
8. 2937,81,
9. 2464,49.
Odczytane z krzywej stężenia katepsyny L wynoszą odpowiednio (ng/ml):
1.2,53,
2.5,59,
3.7,87,
4.4,77,
5.7,80,
6.6,62,
7.4,06,
8.6,57,
9.4,67.
Po uwzględnieniu dwukrotnego rozcieńczenia otrzymano następujące wyniki stężenia:
1.5,06,
2. 11,18,
PL 234 329 B1
3. 15,74,
4.9,53,
5. 15,60,
6. 13,25,
7.8,12,
8. 13,14,
9.9,34.
Średnie stężenie wynosi 11,22 ng/ml.
Obliczony przedział ufności dla poziomu istotności a = 0,05 wynosi 2,32 ng/ml.
Średni wynik określono jako 11,22 ±2,32 ng/ml.
Z próbek surowicy krwi pobranej w trakcie zabiegu operacyjnego resekcji: guza jajnika, torbieli jajnika czy usunięcia pęcherzyka żółciowego wartości intensywności sygnału SPRI dla poszczególnych miejsc aktywnych:
1. 2180,78,
2. 2160,96,
3. 3641,58,
4. 3321,58,
5. 2521,22,
6. 2969,70,
7. 3596,34,
8. 3362,58,
9. 2674,66.
Odczytane z krzywej stężenia katepsyny L wynoszą odpowiednio:
1.3,53,
2.3,45,
3.9,39,
4.8,11,
5.4,90,
6.6,70,
7.9,21,
8.8,27,
9.5,51.
Po uwzględnieniu czterokrotnego rozcieńczenia otrzymano następujące wyniki stężenia:
1. 14,13,
2. 13,81,
3. 37,57,
4. 32,44,
5. 19,59,
6. 26,79,
7. 36,85,
8. 33,09,
9. 22,05.
Średnie stężenie wynosi 26,26 ng/ml.
Obliczony przedział ufności dla poziomu istotności a = 0,05 wynosi 7,97 ng/ml.
Średni wynik określono jako 26,26 ±7,97 ng/ml.
Claims (1)
- Zastrzeżenie patentowe1. Biosensor do oznaczania stężenia enzymu katepsyny L składający się ze szkiełka (1), pokrytego warstwą złota (2), chromu (3), warstwą funkcjonalizowanego tiolu (4), warstwą czułą oraz siatką fotopolimerową (6) nie zasłaniającą miejsc aktywnych, znamienny tym, że warstwę czułą (5) stanowi inhibitor katepsyny L Arg-Lys-Leu-Leu-Trp-NH2.PL 234 329 B1Rysunki ! 4ν'-'ψ ^*»*»ί*'Zależność sygnału SPRI od stężenia Katepsyny LSygnał SPRI (A.U.)600050004000300020001000
1------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------ γ = 24! n; ,22x+13OC . Π QRriA— ,6 ^λ·*·*4^**- ttf****' ŁiA*1^** 4 6 8 10 12Stężenie katepsyny L (ng/ml)Fig· 2
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| PL422097A PL234329B1 (pl) | 2017-07-03 | 2017-07-03 | Biosensor do oznaczania stężenia enzymu katepsyny L |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| PL422097A PL234329B1 (pl) | 2017-07-03 | 2017-07-03 | Biosensor do oznaczania stężenia enzymu katepsyny L |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL422097A1 PL422097A1 (pl) | 2019-01-14 |
| PL234329B1 true PL234329B1 (pl) | 2020-02-28 |
Family
ID=64958828
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| PL422097A PL234329B1 (pl) | 2017-07-03 | 2017-07-03 | Biosensor do oznaczania stężenia enzymu katepsyny L |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| PL (1) | PL234329B1 (pl) |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| PL396170A1 (pl) * | 2011-09-02 | 2013-03-04 | Politechnika Poznanska | Biosensor do oznaczania 20S Proteasomu z wykorzystaniem inhibitora Epoksomycyny |
| PL396171A1 (pl) * | 2011-09-02 | 2013-03-04 | Politechnika Poznanska | Sensor zwlaszcza do specyficznej akumulacji i ilosciowego oznaczania proteasomu S20 |
| PL402360A1 (pl) * | 2013-01-04 | 2014-07-07 | Uniwersytet W Białymstoku | Biosensor do oznaczania stężenia proteasomu 20S z wykorzystaniem inhibitora |
-
2017
- 2017-07-03 PL PL422097A patent/PL234329B1/pl unknown
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| PL396170A1 (pl) * | 2011-09-02 | 2013-03-04 | Politechnika Poznanska | Biosensor do oznaczania 20S Proteasomu z wykorzystaniem inhibitora Epoksomycyny |
| PL396171A1 (pl) * | 2011-09-02 | 2013-03-04 | Politechnika Poznanska | Sensor zwlaszcza do specyficznej akumulacji i ilosciowego oznaczania proteasomu S20 |
| PL402360A1 (pl) * | 2013-01-04 | 2014-07-07 | Uniwersytet W Białymstoku | Biosensor do oznaczania stężenia proteasomu 20S z wykorzystaniem inhibitora |
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| SMITH, J.H. I SIMON C.: "2002", PROTEINASE AND PEPTIDASE INHIBITION: RECENT POTENTIAL TARGETS FOR DRUG DEVELOPMENT * |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| PL422097A1 (pl) | 2019-01-14 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Sheen-Chen et al. | Serum levels of matrix metalloproteinase 2 in patients with breast cancer | |
| Hadler-Olsen et al. | Matrix metalloproteinases in cancer: their value as diagnostic and prognostic markers and therapeutic targets | |
| Tschesche et al. | The human neutrophil lipocalin supports the allosteric activation of matrix metalloproteinases | |
| US9880177B2 (en) | Fibrosis biomarker assay | |
| Ricci et al. | Substrate-zymography: a still worthwhile method for gelatinases analysis in biological samples | |
| EP1757940A1 (en) | In vitro method for diagnosing and monitoring renal cell carcinoma (RCC) using MMP-7 as humoral biomarker for RCC | |
| Zore et al. | Cathepsin B/cystatin C complex levels in sera from patients with lung and colorectal cancer | |
| Kristensen et al. | Serological assessment of neutrophil elastase activity on elastin during lung ECM remodeling | |
| WO2008085895A2 (en) | Predicting atrial fibrillation recurrence by protease and protease inhibitor profiling | |
| Lorenzo et al. | Quantification of cartilage oligomeric matrix protein (COMP) and a COMP neoepitope in synovial fluid of patients with different joint disorders by novel automated assays | |
| BRPI0714126A2 (pt) | prognàstico de infarto do miocÁrdio seguido de insuficiÊncia cardÍaca atravÉs de perfilamento de protease e de inibidor de protease | |
| JP5155309B2 (ja) | 患者の循環液中のＭＭＰ−７の測定を利用した転移した膀胱ガンを診断およびモニターするためのｉｎｖｉｔｒｏ方法 | |
| JP2009536739A (ja) | プロテアーゼおよびプロテアーゼ阻害剤の血漿プロファイリングによる拡張期心不全の検出 | |
| BRÜNNER et al. | The urokinase plasminogen activator receptor in blood from healthy individuals and patients with cancer | |
| Kumar et al. | The effect of elapsed time on the cardiac Troponin-T (cTnT) proteolysis in case of death due to burn: A study to evaluate the potential forensic use of cTnT to determine the postmortem interval | |
| Krizkova et al. | Assays for determination of matrix metalloproteinases and their activity | |
| GB2418145A (en) | Wound treatment system | |
| Nagakawa et al. | Serum hepatocyte growth factor activator (HGFA) in benign prostatic hyperplasia and prostate cancer | |
| Hantke et al. | Clinical relevance of matrix metalloproteinase-13 determined with a new highly specific and sensitive ELISA in ascitic fluid of advanced ovarian carcinoma patients | |
| Roy et al. | Potential of fluorescent metalloproteinase substrates for cancer detection | |
| Kotzsch et al. | New ELISA for quantitation of human urokinase receptor (CD87) in cancer. | |
| Srivastava et al. | Matrix Metalloproteinase-9: A Key Diagnostic Biomarker in Cancer Progression | |
| Pappot et al. | Levels of plasminogen activator inhibitor type 1 and urokinase plasminogen activator receptor in non-small cell lung cancer as measured by quantitative ELISA and semiquantitative immunohistochemistry | |
| Al-Essa et al. | Assessment of proteolysis by pyrylium and other fluorogenic reagents | |
| Boman et al. | Urine tissue-polypeptide-specific antigen (TPS) as a marker for bladder cancer |