PL121017B2 - Method of manufacture of enzymatic preparations - Google Patents
Method of manufacture of enzymatic preparations Download PDFInfo
- Publication number
- PL121017B2 PL121017B2 PL22404280A PL22404280A PL121017B2 PL 121017 B2 PL121017 B2 PL 121017B2 PL 22404280 A PL22404280 A PL 22404280A PL 22404280 A PL22404280 A PL 22404280A PL 121017 B2 PL121017 B2 PL 121017B2
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- parts
- biological material
- amount
- preparation
- weight per
- Prior art date
Links
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 title claims description 26
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 16
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 title description 4
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title 1
- 239000012620 biological material Substances 0.000 claims description 37
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 11
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 11
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 11
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 claims description 9
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 claims description 9
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 8
- 150000007522 mineralic acids Chemical class 0.000 claims description 7
- 150000007524 organic acids Chemical class 0.000 claims description 7
- IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N Ethylene oxide Chemical compound C1CO1 IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- 150000002170 ethers Chemical class 0.000 claims description 6
- 235000012771 pancakes Nutrition 0.000 claims description 6
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 5
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 claims description 5
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N Ammonia Chemical compound N QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 150000005846 sugar alcohols Polymers 0.000 claims description 3
- 229910021529 ammonia Inorganic materials 0.000 claims description 2
- 229920005862 polyol Polymers 0.000 claims description 2
- 150000003077 polyols Chemical class 0.000 claims description 2
- 239000002904 solvent Substances 0.000 claims description 2
- 210000000496 pancreas Anatomy 0.000 description 11
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 10
- CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N Acetone Chemical compound CC(C)=O CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 6
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000007859 condensation product Substances 0.000 description 4
- LYCAIKOWRPUZTN-UHFFFAOYSA-N Ethylene glycol Chemical compound OCCO LYCAIKOWRPUZTN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- KGBXLFKZBHKPEV-UHFFFAOYSA-N boric acid Chemical compound OB(O)O KGBXLFKZBHKPEV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000004327 boric acid Substances 0.000 description 3
- 230000000087 stabilizing effect Effects 0.000 description 3
- 208000035404 Autolysis Diseases 0.000 description 2
- 206010057248 Cell death Diseases 0.000 description 2
- 239000004372 Polyvinyl alcohol Substances 0.000 description 2
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 2
- 235000011187 glycerol Nutrition 0.000 description 2
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000001257 hydrogen Substances 0.000 description 2
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 2
- 229920002451 polyvinyl alcohol Polymers 0.000 description 2
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 2
- 230000028043 self proteolysis Effects 0.000 description 2
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 2
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 2
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 1
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 1
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 description 1
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 description 1
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 1
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 1
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 1
- 150000001298 alcohols Chemical class 0.000 description 1
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 1
- 229940025131 amylases Drugs 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 1
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- -1 hydrogen ions Chemical class 0.000 description 1
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 description 1
- 239000000047 product Substances 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 230000002441 reversible effect Effects 0.000 description 1
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 1
- 238000011282 treatment Methods 0.000 description 1
Landscapes
- Chemical And Physical Treatments For Wood And The Like (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Curing Cements, Concrete, And Artificial Stone (AREA)
Description
Przedmiotem wynalazku jest sposób otrzymywania preparatów enzymatycznych z materialów biologi¬ cznych, o duzej aktywnosci i stabilnosci zawierajacych enzymy hydrolityczne, zwlaszcza proteazy, lipazy czy amylazy.Dotychczas otrzymywanie preparatów enzymatycznych o wlasnosciach hydrolitycznych polega na stabilizacji surowców biologicznych, która uniemozliwia autolize enzymów i zabezpieczaje przed rozkladem powodowanym dzialaniem mikroorganizmów.Znane sposoby stabilizacji polegaja na suszeniu surowców biologicznych, ich liofilizacji, oraz na sporzadzaniu trwalych ekstraktów lub wprowadzeniu substancji powodujacych zwiekszenie stezenia jonów wodorowych i zmniejszenie stalej dielektrycznej jak aceton i kwas borowy. Znane sposoby powodujajednak utrate aktywnosci enzymatycznej materialu biologicznego, poniewaz denaturacja enzymów, która zachodzi podczas wymienionych zabiegów nie jest w pelni odwracalna.Znane sposoby sa opisane w czasopismie „Proces Biochemistry" 8/8, 14/1973/, w ksiazce A.S. Cyprowi- cza „Enzymy", Wydawnictwo N-T 1974 r., oraz w opisach patentowych nr nr 94629 i 46483.Sposób otrzymywania preparatów enzymatycznych wedlug wynalazku polega na tym, ze material biologiczny zawierajacy enyzmy hydrolityczne, zwlaszcza trzustke zwierzeca miesza sie z alkoholami wielo- wodorotlenowymi i ich pochodnymi lub z eterami, korzystnie z produktami kondensacji tlenku etylenu ijego pochodnych, albo z mieszanina alkoholi i eterów. Wprowadzenie do stabilizacji powyzszych zwiazków majacych zdolnosc asocjowania wody zawartej w materiale biologicznym, dzieki tworzeniu z czasteczkami wody wiazan wodorowych zabezpiecza otrzymywane preparaty przed zjawiskiem autolizy oraz rozwojem mikroorganizmów.Dzialanie stabilizujace tych zwiazków wystepuje przy okreslonych ich stezeniach w preparacie biologi¬ cznym, przekraczajacych 40 cz esci wagowych na 100 czesci wagowych materialu biologicznego. Po wprowa¬ dzeniu substancji stabilizujacej, material biologiczny poddaje sie homogenizacji i wymieszaniu w celu uzyskania jednolitej masy. Korzystny jest takze w sposobie wedlug wynalazku, dodatek rozpuszczalników organicznych mieszajacych sie z woda w ilosci 5-50 czesci wagowych na 100 czesci wagowych materialu biologicznego oraz takiej ilosci kwasu nieorganicznego lub organicznego, aby pH preparatu wynosilo 2-7,5.Preparaty enzymatyczne otrzymane sposobem wedlug wynalazku wykazuja wyzsza aktywnoscenzyma¬ tyczna o okolo 30% od prepratów otrzymywanych znanymi sposobami, przy czym aktywnosc ta pozostaje niezmieniona podczas przechowywania preparatu w ciagu 12 miesiecy. Sposób wedlug wynalazku ilustruja blizej ponizsze przyklady nie ograniczajac jego zakresu.mon Przyklau I. Do lOkg trzustki swinskiej/niulonej dodano 10 kg glikolu etylenowego i l.Okg alkoholu poliwinylowego i calosc homogenizowano mechanicznie. Preparat posiadal aktywnosc 5000 jednostek Ldhlein-Volharda, co odpowiada 10700jednostkom Lóhlein-Volharda z jednego grama uzytej trzustki. W okresie rocznego przechowywania nastapilo zmniejszenie aktywnosci enzymatycznej o 109f.Przyklad II. Do 10kg zmielonej trzustki zwierzecej dodano 10kg produktu kondensacji tlenku etylenu, a otrzmana mieszanine homogenizowano mechanicznie do uzyskania jednolitej masy. Uzyskany preparat posiadal aktywnosc 5500jednostek Lohlein-Volhardana 1 g preparatu, przy czym aktywnosc ta nie ulegla zmianie w czasie 10 miesiecznego przechowywania preparatu.Przyklad III. Do 10 kg zmielonej trzustki dodano 5 kg produktu kondensacji tlenku etylenu oraz 1 kg sacharozy i homogenizowano mechanicznie. Preparat posiadal aktywnosc 7000 jednostek Lóhlein- Yolhaala,co odpowiada 11300jednostkom Lóhlem-Volharda zjednego grama zazytej trzustki. Aktywnosc ta nie ulegla zmianie w okresie rocznego przechowywania preparatu.Przy klad IV. Do 10kg trzustki zwierzecej uprzednio zmielonej dodano 5kg gliceryny oraz 100g kwasu borowego i calosc homogenizowano mechanicznie. Preparat posiadal aktywnosc proteolityczna 6000 jednostek L6hlein-Volharda z jednego grama trzustki zastosowanej do otrzymywania preparatu. Aktywnosc ta nie ulegla zmianie w okresie pólrocznego przechowywania.Przy klad V. Do 10kg zmielonej trzustki zwierzecej dodano 5kg gliceryny, 2kg acetonu oraz 200g kwasu borowego. Nastepnie otrzymana mieszanine homogenizowano mechanicznie. Otrzymany preparat posiadal aktywnosc proteolityczna 7500 jednostek Lóhlein-Volharda, stabilna przez okres 6 miesiecy.P r z y k la d VI. Do 10 kg zmielonej trzustki zwierzecej dodano 4 kg alkoholu poliwinylowego oraz 31 acetonu, calosc homogenizowano do uzyskaniajednolitej masy. Preparat posiadal aktywnosc 6800jednostek L6hlein-Volharda na I kg preparatu, stabilna przez okres 6 miesiecy.Przyklad VII. Do 10kg zmielonej trzustki zwierzecej dodano 5kg produktu kondensacji tlenku et\lenu (collosolwu) oraz 5 kg acetonu. Calosc homogenizowano mechanicznie. Preparat posiadal aktyw- nosc 7000 jednostek Lóhlein-Volharda, stabilna przez okres 6 miesiecy.Zastrzezenia patentowe 1. Sposób otrzymywania preparatów enzymatycznych z materialów biologicznych zawierajacych enzymy hydrolityczne. zwlaszcza z trzuski, znamie—y tym, ze material biologiczny miesza sie z alkoholami wielowodorotlenowymi i ich pochodnymi w ilosci me mniejszej niz 40 czesci wagowych na 100 czesci wagowych materialu biologicznego i ewentualnie z dodatkiem rozpuszczalników organicznych mieszajacych sie z woda w ilosci 5-50 czesci wagowych na 100 czesci materialu biologicznego oraz kwasu nieorganicznego lub organicznego w takiej ilosci, aby pH preparatu wynosilo 2-7,5, po czym materialbiologiczny poddaje sie homogenizacji i wymieszaniu. 2. Sposób otrzymywania preparatów enzymatycznych z materialów biologicznych zawierajacych enzymy hydrolityczne, zwlaszcza z trzuski, nmmtamy tym, ze material biologiczny miesza sie z eterami, korzystnie produktami tlenku etylenu i jego pochodnych w ilosci nie mniejszej niz 40czesci wagowych na 100 czesci wagowych materialu biologicznego i ewentualnie z dodatkiem rozpuszczalników organicznych mie¬ szajacych sie z woda w ilosci 5-50 czesci wagowych na 100 czesci materialu biologicznego oraz kwasu nieorganicznego lub organicznego w takiej ilosci, aby pH preparatu wynosilo 2-7,5 po czym material biologiczny poddaje sie homogenizacji i wymieszaniu. 3. Sposób otrzymywania preparatów enzymatycznych z materialów biologicznych zawierajacych enzymy hydrolityczne, zwlaszcza z trzuski, ammieuy tym, ze material biologiczny laczy sie z mieszanina alkoholi wielowodorotlenowyeh i ich pochodnymi z eterami w ilosci przekraczajacej 40 czesci wagowych na 100 czesci materialu biologicznego i ewentualnie z dodatkiem rozpuszczalników organicznych mieszajacych sie z woda w ilosci 5-50 czesci wagowych na 100 czesci materialu biologicznego oraz kwasu nieorganicznego lub organicznego w takiej ilosci, aby pH preparatu wynosilo 2-7,5, po czym itiaterialbiologiczny poddaje sie homogenizacji i wymieszaniu.Pracownia Poligraficzna UP PRL. Naklad 120 egz.Cena 100 zl PL
Claims (3)
- Zastrzezenia patentowe 1. Sposób otrzymywania preparatów enzymatycznych z materialów biologicznych zawierajacych enzymy hydrolityczne. zwlaszcza z trzuski, znamie—y tym, ze material biologiczny miesza sie z alkoholami wielowodorotlenowymi i ich pochodnymi w ilosci me mniejszej niz 40 czesci wagowych na 100 czesci wagowych materialu biologicznego i ewentualnie z dodatkiem rozpuszczalników organicznych mieszajacych sie z woda w ilosci 5-50 czesci wagowych na 100 czesci materialu biologicznego oraz kwasu nieorganicznego lub organicznego w takiej ilosci, aby pH preparatu wynosilo 2-7,5, po czym materialbiologiczny poddaje sie homogenizacji i wymieszaniu.
- 2. Sposób otrzymywania preparatów enzymatycznych z materialów biologicznych zawierajacych enzymy hydrolityczne, zwlaszcza z trzuski, nmmtamy tym, ze material biologiczny miesza sie z eterami, korzystnie produktami tlenku etylenu i jego pochodnych w ilosci nie mniejszej niz 40czesci wagowych na 100 czesci wagowych materialu biologicznego i ewentualnie z dodatkiem rozpuszczalników organicznych mie¬ szajacych sie z woda w ilosci 5-50 czesci wagowych na 100 czesci materialu biologicznego oraz kwasu nieorganicznego lub organicznego w takiej ilosci, aby pH preparatu wynosilo 2-7,5 po czym material biologiczny poddaje sie homogenizacji i wymieszaniu.
- 3. Sposób otrzymywania preparatów enzymatycznych z materialów biologicznych zawierajacych enzymy hydrolityczne, zwlaszcza z trzuski, ammieuy tym, ze material biologiczny laczy sie z mieszanina alkoholi wielowodorotlenowyeh i ich pochodnymi z eterami w ilosci przekraczajacej 40 czesci wagowych na 100 czesci materialu biologicznego i ewentualnie z dodatkiem rozpuszczalników organicznych mieszajacych sie z woda w ilosci 5-50 czesci wagowych na 100 czesci materialu biologicznego oraz kwasu nieorganicznego lub organicznego w takiej ilosci, aby pH preparatu wynosilo 2-7,5, po czym itiaterialbiologiczny poddaje sie homogenizacji i wymieszaniu. Pracownia Poligraficzna UP PRL. Naklad 120 egz. Cena 100 zl PL
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| PL22404280A PL121017B2 (en) | 1980-05-06 | 1980-05-06 | Method of manufacture of enzymatic preparations |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| PL22404280A PL121017B2 (en) | 1980-05-06 | 1980-05-06 | Method of manufacture of enzymatic preparations |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL224042A2 PL224042A2 (pl) | 1981-03-13 |
| PL121017B2 true PL121017B2 (en) | 1982-04-30 |
Family
ID=20002928
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| PL22404280A PL121017B2 (en) | 1980-05-06 | 1980-05-06 | Method of manufacture of enzymatic preparations |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| PL (1) | PL121017B2 (pl) |
-
1980
- 1980-05-06 PL PL22404280A patent/PL121017B2/pl unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| PL224042A2 (pl) | 1981-03-13 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU1779236C (ru) | Удобрение дл внекорневой подкормки растений | |
| US8846361B2 (en) | Solid phytase compositions stabilized with corn steep liquor | |
| ES471896A1 (es) | Procedimiento para preparar particulas conteniendo enzimas | |
| Honjo et al. | Purification and characterization of trypsin-like enzyme from shrimp Penaeus indicus | |
| US4519934A (en) | Liquid enzyme concentrates containing alpha-amylase | |
| Brannon et al. | Stability and mineralization of organic phosphorus incorporated into model humic polymers | |
| Myrnes et al. | Recovery of lysozyme from scallop waste | |
| Garzillo et al. | Synthesis and characterization of an acid phosphatase-polyresorcinol complex | |
| Ballance et al. | Partial purification and properties of an endo-1, 3-β-D-glucanase from germinated rye | |
| PL121017B2 (en) | Method of manufacture of enzymatic preparations | |
| Brock et al. | Properties and morphology of barley embryo acetyl CoA carboxylase | |
| Curdel et al. | Purification and properties of α-D-mannosidase from the germinated seeds of Medicago sativa (alfalfa) | |
| Marshall | Studies on the structure and mechanism of action of glycoside hydrolases: Part I. Purification and study of some factors affecting the activity of Rhizopus arrhizus (1→ 3)-β-D-glucanase | |
| FI61789B (fi) | Foerfarande foer framstaellning av zinkbacitracinkomposition som anvaendes i djurfoder | |
| Liao | Isolation and characterization of multiple forms of malt deoxyribonuclease | |
| GARCÍA‐SEGURA et al. | Purification, molecular and enzymic characterization of an acid RNase from the insect Ceratitis capitata | |
| Shulman et al. | Specific irreversible inhibition of human and boar N-acetyl-β-D-hexosaminidase by 2-acetamido-2-deoxy-β-D-glucopyranosyl isothiocyanate | |
| US7566556B2 (en) | Enhancing enzyme thermostability by mixing with sorghum liquor waste | |
| Funke et al. | Chitin degrading enzymes: Characteristics and functions during Artemia development | |
| DE69523163T2 (de) | Verfahren zur herstellung von stabilisierter getrockeneter carboxyesterase | |
| DE2314516A1 (de) | Protease enthaltende gemische und verfahren zu ihrer herstellung | |
| Bartkowiak et al. | A factor affecting stimulation of aminocylation in plants | |
| Mori et al. | Ribonucleic acids with messenger activities in the cotyledons of soybean seeds | |
| Iori et al. | Immobilization of myrosinase (Thioglucoside glucohydrolase EC 3.2. 3.1) | |
| Núñez et al. | Studies on the polyphosphate cycle in Candida utilis: effect of dilution rate and nitrogen source in continuous culture |