NL8003624A - PROCESS FOR REDUCING THE GELTING TEMPERATURE OF WHEY PROTEINS OBTAINED FROM MILK. - Google Patents
PROCESS FOR REDUCING THE GELTING TEMPERATURE OF WHEY PROTEINS OBTAINED FROM MILK. Download PDFInfo
- Publication number
- NL8003624A NL8003624A NL8003624A NL8003624A NL8003624A NL 8003624 A NL8003624 A NL 8003624A NL 8003624 A NL8003624 A NL 8003624A NL 8003624 A NL8003624 A NL 8003624A NL 8003624 A NL8003624 A NL 8003624A
- Authority
- NL
- Netherlands
- Prior art keywords
- proteins
- temperature
- whey
- protein
- concentration
- Prior art date
Links
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 title claims description 38
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 22
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 title claims description 9
- 239000008267 milk Substances 0.000 title claims description 9
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 title claims description 9
- 230000008569 process Effects 0.000 title claims description 6
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims description 49
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 49
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 49
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 claims description 25
- 235000021119 whey protein Nutrition 0.000 claims description 24
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 19
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims description 15
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims description 8
- 238000005345 coagulation Methods 0.000 claims description 6
- 230000015271 coagulation Effects 0.000 claims description 6
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 claims description 6
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 14
- 239000005862 Whey Substances 0.000 description 13
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 11
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 11
- 238000001879 gelation Methods 0.000 description 9
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 6
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 description 5
- 238000005187 foaming Methods 0.000 description 4
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 4
- 125000003396 thiol group Chemical group [H]S* 0.000 description 4
- 108010076119 Caseins Proteins 0.000 description 3
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 3
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 3
- 235000013351 cheese Nutrition 0.000 description 3
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 3
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 description 3
- 102000035118 modified proteins Human genes 0.000 description 3
- 108091005573 modified proteins Proteins 0.000 description 3
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 3
- 102000002322 Egg Proteins Human genes 0.000 description 2
- 108010000912 Egg Proteins Proteins 0.000 description 2
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 description 2
- VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N Silicium dioxide Chemical compound O=[Si]=O VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 2
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 2
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 2
- 125000002228 disulfide group Chemical group 0.000 description 2
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 2
- 238000005194 fractionation Methods 0.000 description 2
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 description 2
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 description 2
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 description 2
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 description 2
- 235000011121 sodium hydroxide Nutrition 0.000 description 2
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 description 2
- 108010068370 Glutens Proteins 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N Lactose Natural products OC[C@H]1O[C@@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 description 1
- 108010073771 Soybean Proteins Proteins 0.000 description 1
- 150000008044 alkali metal hydroxides Chemical class 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- 230000002301 combined effect Effects 0.000 description 1
- 239000004020 conductor Substances 0.000 description 1
- 238000010924 continuous production Methods 0.000 description 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 1
- 230000001804 emulsifying effect Effects 0.000 description 1
- 235000020776 essential amino acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000003797 essential amino acid Substances 0.000 description 1
- 230000002349 favourable effect Effects 0.000 description 1
- 238000002523 gelfiltration Methods 0.000 description 1
- 102000034238 globular proteins Human genes 0.000 description 1
- 108091005896 globular proteins Proteins 0.000 description 1
- 235000021312 gluten Nutrition 0.000 description 1
- 235000006486 human diet Nutrition 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 239000005457 ice water Substances 0.000 description 1
- 239000008101 lactose Substances 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 230000000704 physical effect Effects 0.000 description 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 239000000377 silicon dioxide Substances 0.000 description 1
- 229940001941 soy protein Drugs 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 230000008719 thickening Effects 0.000 description 1
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/04—Animal proteins
- A23J3/08—Dairy proteins
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Dairy Products (AREA)
Description
! X! X
i VO 630i VO 630
Titel: Werkwijze voor het verlagen van de geleringstemperatuur van wei-proteïnen, verkregen uit melk.Title: Method for lowering the gelation temperature of whey proteins obtained from milk.
De uitvinding "betreft een werkwijze voor het verlagen van de geleringstemperatuur van wei-proteïnen verkregen uit melk, speciaal caseïnewei of kaaswei.The invention "relates to a method for lowering the gelation temperature of whey proteins obtained from milk, especially casein whey or cheese whey.
Eiwitten zijn essentieel in het menselijke dieet, omdat zij de 5 essentiële aminozuren verschaffen. Vele eiwitten worden voorts gebruikt vanwege hun fysische en voedingseigenschappen, en wel in voedingsmiddelen, waarin gelvorming,. schuimen, emulgeren of verdikkingskwaliteiten worden gevraagd en deze eigenschappen worden gewoonlijk aangeduid als de functionele eigenschappen van een eiwit. Caseïne, eiproteïnen, ge-10 latine en gluten zijn alle voorbeelden van eiwitten, die eerder vanwege hun functionele eigenschappen dan vanwege hun voedingseigenschappen worden gebruikt. In de laatste jaren is*veel werk verricht wat betreft het winnen van eiwitten uit melkwei en hoesel de voedingssuperioriteit van weiproteïnen buiten discussie staat is het functionele gebruik van 15 proteïnen betrekkelijk klein, ook al vanwege hun vrij slechte fysische eigenschappen. Er bestaan op het ogenblik technische werkwijzen, waarbij weiprodukten met tot 90$ of meer weiproteïne kunnen worden verkregen, maar ook deze produkten zijn betrekkeli.ik benerkt wat’betreft hun functioneel gebruik, omdat de schuim- en geleigenschappen gewoonlijk 20 slechter zijn dan die van eiproteïnen, terwijl de viscositeitseigen-schappen achterliggen bij die van caseïne, gelatine of sojaeiwitten.Proteins are essential in the human diet because they provide the 5 essential amino acids. Many proteins are also used because of their physical and nutritional properties, namely in foods, in which gelling occurs. foaming, emulsifying or thickening qualities are required and these properties are commonly referred to as the functional properties of a protein. Casein, egg proteins, gelatin and gluten are all examples of proteins used for their functional properties rather than their nutritional properties. In recent years, much work has been done in extracting proteins from milk whey and sleeves and the nutritional superiority of whey proteins is out of the question, the functional use of proteins is relatively small, also because of their rather poor physical properties. There are currently technical methods in which whey products with up to 90% or more whey protein can be obtained, but these products, too, are relatively discerned as to their functional use, because the foaming and gelling properties are usually worse than those of egg proteins, while the viscosity properties lag behind those of casein, gelatin or soy proteins.
De totale wei-proteïnefractie wordt gevormd door globulaire proteïnen welke wel degelijk kunnen worden gebruikt op een functionele manier. De specifieke functionele eigenschappen van weiproteïne in 25 technische produkten liggen evenwel op het ogenblik op een niveau, waarbij ze over het algemeen net niet equivalent zijn met eiwitten uit andere bronnen.The total whey protein fraction is made up of globular proteins which can indeed be used in a functional manner. However, the specific functional properties of whey protein in technical products are currently at a level where they are generally just not equivalent to proteins from other sources.
Men heeft geprobeerd wei-eiwitten af te breken tot peptiden en aminozuren door een hydrolyse bij een specifieke pH om de schuim-30 eigenschappen van dit soort eiwitten te verbeteren. Een dergelijk procédé is echter ongunstig gebleken voor de geleigenschappen van dit soort proteïnen.Attempts have been made to break down whey proteins into peptides and amino acids by hydrolysis at a specific pH to improve the foaming properties of this type of protein. However, such a process has proven unfavorable for the gelling properties of this type of protein.
Ook is voorgesteld de schuimeigenschappen van waterige oplossingen met daarin opgeloste kaasweiproteïnen, speciaal kaasweiproteïne-35 concentraten verkregen door een gelfiltratie van gedeeltelijk van 800 3 6 24 .I*4· ' -2- te verbeteren melksuiker bevrijde kaaswei/ door de waterige eiwit oplos sing te verhitten op een temperatuur tussen 90 en 99°C en wel gedurende ten hoogste 5 minuten, liefst niet meer dan 6 seconden, bij een pH van 5-8,5, liefst 6-7,5; gevolgd door afkoelen van de oplossing beneden 60°C en kleppen 5 van de waterige oplossing binnen 8 uren na deze verhittingsbehandeling.It has also been proposed to improve the foaming properties of aqueous solutions containing cheese whey proteins dissolved therein, especially cheese whey protein concentrates obtained by a partial gel filtration of 800 3 6 24. heating at a temperature between 90 and 99 ° C for a maximum of 5 minutes, preferably no more than 6 seconds, at a pH of 5-8.5, most preferably 6-7.5; followed by cooling the solution below 60 ° C and valves 5 of the aqueous solution within 8 hours of this heating treatment.
De aldus verkregen oplossingen bleken echter minder geschikt voor een vervanging van het wit van eieren in voedingsmiddelen, waarbij gebruik wordt gemaakt van de coagulatieeigenschappen van dit wit van eieren.However, the solutions thus obtained were found to be less suitable for replacing the whites of eggs in foods, taking advantage of the coagulation properties of this whites of eggs.
De uitvinding betreft nu een werkwijze waarbij de gelei-·.·’. · 10 genschap van weinrotexnen zodanig kan worden gewijzigd, dat de temperatuur waarbij gdéring; optreedt, lager is dan die van de niet gemodif-ceerde proteïnen.The invention now relates to a method in which the conductor ·. · ’. · 10 properties of whey rotexes can be changed so that the temperature at which gdéring; is less than that of the unmodified proteins.
Daarbij werd gevonden, dat de structuur van weiprotelneO·. zodanig kan worden gewijzigd, dat een interactie tussen de gemodificeerde pro-15 teïnemoleculen bij een lagere temperatuur optreedt dan tussen ongemodificeerde proteïnemoleculen, waardoor de geltemperatuur van de .proteïnen wordt verlaagd. Deze modificatie bleek cp te treden, wanneer de proteïnen voldoende lang bij verhoogde temperaturen warden bewaard, terwijl de pH van het systeem op een zodanig niveau wordt gehouden, dat 20 precipitatie, coagulatie of gelering'van de proteïnen tijdens deze hittebehandeling wordt vermeden.In doing so, it was found that the structure of whey proteinne ·. can be modified such that an interaction between the modified protein molecules occurs at a lower temperature than between unmodified protein molecules, thereby lowering the gel temperature of the proteins. This modification has been found to occur when the proteins are stored at elevated temperatures for a sufficient period of time, while the pH of the system is maintained at a level such that precipitation, coagulation or gelation of the proteins is avoided during this heat treatment.
Volgens de uitvinding wordt dus de geleringstemperatuur van wei-proteïnen uit melk verlaagd door een waterige oplossing van dergelijke weiproteïnen met een proteïneconcentratie van 0,5-10 (g/v) % op een 25 temperatuur van tenminste 70°C te houden, waardoor het aantal reactieve sulfhylrylgroepen wordt verhoogd, waarbij de tijdsduur van deze hittebehandeling en de pH van de oplossing beide zodanig worden gekozen, dat precipitatie, geleren of coagulatie van de eiwitten tijdens deze hittebehandeling wordt vermeden, waarna tenslotte de resulterende oplossing 30 weer wordt afgekoeld.Thus, according to the invention, the gelation temperature of whey proteins from milk is lowered by keeping an aqueous solution of such whey proteins with a protein concentration of 0.5-10 (w / v)% at a temperature of at least 70 ° C, thereby number of reactive sulfhylryl groups is increased, the duration of this heat treatment and the pH of the solution both being chosen so as to avoid precipitation, gelling or coagulation of the proteins during this heat treatment, after which the resulting solution is cooled again.
Wil de modificatie binnen een redelijke tijd plaatsvinden, dan moet de temperatuur op of boven 70°C worden gehouden. Voor een gegeven mate van modificatie van de eiwitten staan temperatuur en duur van de behandeling met elkaar in verband; over het algemeen zijn bij hogere 35 temperaturen lagere behandelingsduren en bij lagere temperaturen langere 800 3 6 24 -3- behandelingsduren nodig. De temperatuur moet hoog genoeg zijn om de benodigde modificatie te doen optreden, maar niet zo hoog dat coagulatie, precipitatie of een extensieve verbreking van de primaire peptidebin-dingen optreedt, hoewel S-S of andere labiele bindingen binnen, de ei-5 witmoleculen mogen worden verbroken.For the modification to take place within a reasonable time, the temperature must be kept at or above 70 ° C. For a given degree of modification of the proteins, temperature and duration of treatment are related; in general, lower treatment times are required at higher temperatures and longer 800 3 6 24 -3 treatment times at lower temperatures. The temperature should be high enough for the necessary modification to occur, but not so high that coagulation, precipitation or extensive breakage of the primary peptide bonds occurs, although SS or other labile bonds within the protein molecules may be broken .
Het effect van de onderhavige modificatiebehandeling op de ei-witmoleculen is dat de eiwitmoleculen worden geopend en daarbij een of meer inwendige. SH of S-S-groepen reactief worden, die in de natuurlij'ke vorm van de eiwitmoleculen binnen het eiwitmolecuul zijn opgesloten en 10 niet voor reacties beschikbaar zijn. Aangenomen wordt, dat de opening van de eiwitmoleculen tevens een toename veroorzaakt in de disulfide-groepen die beschikbaar zijn,voor interactie metsulfhydrylgroepen in andere eiwitmoleculen en dat dit althans gedeeltelijk.een rol speelt bij de verlaging van de geleringstemperatuur. Aangenomen wordt, dat de 15 extra beschikbaar gekomen sutffiydrylgroepen en disulfidegroepen een interactie van de eiwitmoleculen verhoogt, waardoor de geleringstemperatuur wordt verlaagd.The effect of the present modification treatment on the protein molecules is that the protein molecules are opened and thereby one or more internal ones. SH or S-S groups become reactive, which are enclosed within the protein molecule in the natural form of the protein molecules and are not available for reactions. It is believed that the opening of the protein molecules also causes an increase in the disulfide groups available for interaction with sulfhydryl groups in other protein molecules and at least partly plays a role in the lowering of the gelation temperature. It is believed that the additionally available sutfrydryl and disulfide groups increase an interaction of the protein molecules, thereby lowering the gelation temperature.
De modificatiebehandeling wordt uitgevoerd bij eiwitten in oplossing, d.w.z. in een waterige oplossing. De concentratie van de eiwitten 2Ö in.deze oplossing kan variëren van 0,5 tot 10 % (g/v). Beneden 0,5$ worden de oplossingen oneconomisch te verwerken, en boven 10% wordt het moeilijk zo niet onmogelijk een ongecontroleerde interactie van de eiwitmoleculen te vermijden, waardoor onoplosbaarheid, precipitatie of zelfs geleren in de behandelingsinstallatie kan optreden. Bij voorkeur zijn ^5 de eiwitten in de waterige oplossing aanwezig in een concentratie van 3-5$·The modification treatment is carried out on proteins in solution, i.e. in an aqueous solution. The concentration of the proteins 20 in this solution can vary from 0.5 to 10% (w / v). Below 0.5%, the solutions become uneconomical to process, and above 10% it becomes difficult, if not impossible, to avoid an uncontrolled interaction of the protein molecules, which may cause insolubility, precipitation or even gelling in the treatment facility. Preferably, the proteins in the aqueous solution are present in a concentration of 3-5%
Het is essentieel, dat tijdens de hittebehandeling geen precipitatie, geleren of hittecoagulatie optreedt. Om dit te bereiken moet de pH van de oplossing meestal zwak alkalisch zijn, b.v. zijn gelegen 3° tussen 7,5 en 9. Een zeer gunstige pH is ca. 8,0.It is essential that no precipitation, gelling or heat coagulation occur during the heat treatment. To achieve this, the pH of the solution must usually be slightly alkaline, e.g. are situated 3 ° between 7.5 and 9. A very favorable pH is approx. 8.0.
Voor normale procedures zal de temperatuur gewoonlijk beneden 90°C liggen, hoewel met ultra-hoge temperatuurteehniek veel lagere be-handelingsduren mogelijk zijn; en zelfs temperaturen van 120°C of meer zijn mogelijk gebleken.For normal procedures, the temperature will usually be below 90 ° C, although ultra-high temperature engineering allows much shorter treatment times; and even temperatures of 120 ° C or more have been found possible.
35 De perioden gedurende welke de verhoogde temperatuur moet worden 800 3 6 24 « -k- gehandhaafd voor een "bepaalde mate van modificatie, d.w.z. een gegeven verlaging van. de geltemperatuur, is tevens afhankelijk van de concentratie van de eiwitten in de waterige oplossing. Voor elke gegeven verhoogde temperatuur zal naarmate de concentratie hoger is de be-5 nodigde tijd voor een gegeven mate van modificatie langer zijn. B.v. is voor een 3$’s concentratie 30 seconden hij 90°C of 30 minuten hij 70°C gunstig gebleken. Voor een 3$'s concentratie moeten de temperaturen en de andere parameters zo worden gekozen, dat de verblijfstijd hij de verhoogde temperatuur hij voorkeur tussen 3 en 5 minuten is 10 gelegen. Gewoonlijk kan dit worden bereikt met temperaturen tussen 75 en 85°C. Bij concentraties beneden 31 zouden hij een gegeven temperatuur langere behandelingsduren nodig zijn voor dezelfde mate van modificatie. Mati- concentraties van meer dan 2%, b.v. 5-10$, moet men gewoonlijk met kortere behandelingsduren werken om bij een gegeven temperatuur 15 dezelfde modificatie te bereiken.The periods during which the elevated temperature is to be maintained for a certain degree of modification, ie a given decrease in the gel temperature, also depend on the concentration of the proteins in the aqueous solution. For any given elevated temperature, the higher the concentration, the longer the time required for a given degree of modification will be longer, eg, for a $ 3 concentration, 30 seconds at 90 ° C or 30 minutes at 70 ° C has proved beneficial For a $ 3 concentration the temperatures and the other parameters should be chosen so that the residence time at the elevated temperature is preferably between 3 and 5 minutes 10. Usually this can be achieved with temperatures between 75 and 85 ° C At concentrations below 31, it would require longer treatment durations for the same degree of modification at a given temperature.Mati concentrations greater than 2%, eg 5-10 $, should normally be used with short re treatment times act to achieve the same modification at a given temperature.
De modificatie volgens de uitvinding kan worden toegepast bij ongeconcentreerde melkwei, maar bij voorkeur wordt de vei eerst ge-ultrafiltreerd. Liefst wordt de onderhavige werkwijze uitgevoerd op een geconcentreerde, afgescheiden wei, waarin de proteineconcentratie in 20 de orde ligt van 3$ (g/v). Ook een gefractioneerde melkwei kan worden toegepast maar indien de fractionering te ver is voortgezet kunnen bepaalde individuele fracties niet aan het proces beantwoorden. Men moet er beslist voor zorgen, dat bij elke concentratie of fractianerings-• techniek de eiwitten ^al? zodanig hoge temperaturen worden blootgesteld, 25 dat een denaturering van de proteïnen kan optreden, speciaal indien concentraten van verschillende bronnen worden gebruikt.The modification according to the invention can be applied to unconcentrated milk whey, but preferably the egg is ultra-filtered first. Most preferably, the present process is carried out on a concentrated separated whey in which the protein concentration is on the order of 3% (w / v). A fractionated milk whey can also be used, but if the fractionation has been continued too far, certain individual fractions cannot respond to the process. It is imperative to ensure that at any concentration or fractionation technique the proteins are already present. exposed to such high temperatures that denaturation of the proteins may occur, especially if concentrates from different sources are used.
Bij een voorkeurswerkwijze voor het uitvoeren van·de uitvinding wordt een melkwei met een eiwitconcentratie van ca. 3% met een verdund alkalimetaalhydroxide, bij voorbeeld natronloog^op pH 8,0 ge-30 bracht. Vervolgens wordt de temperatuur van de wei op 70-90°C verhoogd en daarop gedurende 30 minuten tot 30 seconden bewaard,ofwel onder toepassing van een continu procédé met warmteuitwisselaars, danwel onder toepassing van een chargegewijze techniek. Na afloop van de hittebehandeling wordt de wei snel gekoeld en bij voorkeur de pH op 6,5-7,0 35 gebracht, waarna de wei wordt geconcentreerd en gedroogd tot een droog 800 36 24 -5- gemodificeerd weiproteïneprodukt. Concentratie bij lage temperatuur en sproeidrogen van betrekkelijk verdunde oplossingen zijn zeer geschikt gebleken ter vermijding van een eventuele denaturering van de eiwitten. Een analyse van de gemodificeerde weiprotelnen, verkregen volgens 5 de uitvinding, heeft aangetoond, dat het beschikbare sulfhydrylgehalte was. verhoogd vergeleken met de ongemódificeerde proteïnen. Bepaling van de geleringstemperatuur van gereconstitueerde ongemodificeerde en gemodificeerde eiwit oplos singen met 15/¾ (g/v) proteïne heeft aangetoond, dat de gemodificeerde eiwitten bij een lagere temperatuur geleren, 10 maar dat er geen significante verlaging optreedt in de gelsterkte bij vergelijking van gelen uit gemodificeerd en ongemodificeerd proteïne.In a preferred method for carrying out the invention, a milk whey with a protein concentration of about 3% is brought to pH 8.0 with a dilute alkali metal hydroxide, for example caustic soda. The temperature of the whey is then raised to 70-90 ° C and stored thereon for 30 minutes to 30 seconds, either using a continuous process with heat exchangers or using a batch-wise technique. At the end of the heat treatment, the whey is rapidly cooled and preferably the pH is adjusted to 6.5-7.0, after which the whey is concentrated and dried to a dry 800 36 24-5 modified whey protein product. Low temperature concentration and spray drying of relatively dilute solutions have proven to be very useful in avoiding any denaturation of the proteins. An analysis of the modified whey proteins obtained according to the invention showed that the available sulfhydryl content was. increased compared to the unmodified proteins. Determination of the gelation temperature of reconstituted unmodified and modified protein solutions with 15 / ¾ (w / v) protein has shown that the modified proteins gel at a lower temperature, but that there is no significant decrease in gel strength when comparing gels from modified and unmodified protein.
De mate waarin de geleringstemperatuur wordt verlaagd hangt af van het gecombineerde effect van de temperatuur en de behandelingsduur bij een gegeven concentratie aan weiprotelnen in de behandelde oplos-15 sing. Voor een gegeven concentratie weiproteïne en een gegeven temperatuur zal de mate waarin de geleringstemperatuur wordt verlaagd groter zijn bij toename van de behandelingstijd en bij een gegeven concentratie aan weiproteïne en een gegeven behandelingsduur zal de verlaging van de geleringstemperatuur groter zijn naarmate de temperatuur hoger 20 is.The degree to which the gelation temperature is lowered depends on the combined effect of the temperature and the treatment time at a given concentration of whey proteins in the treated solution. For a given concentration of whey protein and a given temperature, the degree to which the gelling temperature is lowered will be greater with an increase in the treatment time and for a given concentration of whey protein and a given treatment duration, the decrease in the gelation temperature will be greater the higher the temperature.
De volgende voorbeelden lichten de uitvinding nader toe.The following examples further illustrate the invention.
Voorbeeld I;Example I;
Een weiproteïneconcentraatpoeder verkregen door ultrafiltreren en • sproeidrogen bij lage temperatuur (met 85$ eiwit, 8,5¾ vet en 3% lac- 25 tose) werd in water gereconstitueerd tot een oplossing met 3% eiwit.A whey protein concentrate powder obtained by ultrafiltration and low temperature spray drying (with 85% protein, 8.5% fat and 3% lactose) was reconstituted in water to a solution with 3% protein.
De pH van deze oplossing werd met verdunde natronloog op 8,0 gebracht en de temperatuur gedurende 30 seconden op 90°C gehouden, waarna snel werd afgekoeld in een ijswaterbad. De oplossing werd vervolgens met een verstuivingsdroger rredroogd. Analyse van het gedroogde produkt -6 30 toonde aan, dat het suLf^drylgehalte was toegencmen van 2 x 10 /umol/g -6 ' tot 20 x 10- ^pmol/g. Wanneer een oplossing met 15¾ (g/v) eiwit van dit preparaat werd bereid verkreeg men bij 25°C een stevig gel, terwijl de ongemodificeerde weiprotelnen een temperatuur van T2°C nodig hadden alvorens een stevig gel werd gevormd.The pH of this solution was adjusted to 8.0 with dilute sodium hydroxide solution and the temperature held at 90 ° C for 30 seconds, followed by rapid cooling in an ice water bath. The solution was then dried with a spray dryer. Analysis of the dried product -6 showed that the sucL dryl content had increased from 2 x 10 µmol / g-6 to 20 x 10 pmol / g. When a solution containing 15¾ (w / v) protein of this preparation was prepared, a firm gel was obtained at 25 ° C, while the unmodified whey proteins required a temperature of T2 ° C before a firm gel was formed.
35 Voorbeeld II: 80 0 3 6 24 0 -6-35 Example II: 80 0 3 6 24 0 -6-
Voorbeeld. I werd herhaald, met dit verschil, dat de weiproteïne-oplossing 3 minuten op 80°C werd verwarmd. Als resultaat van deze behandeling nam. het sulihydrylgehalte toe tot 8,0 x 10~^ pmol/g en de geltemperatuur werd verlaagd tot ca. 50°C.Example. I was repeated, except that the whey protein solution was heated at 80 ° C for 3 minutes. As a result of this treatment took. the sulhydryl content increased to 8.0 x 10 pmol / g and the gel temperature was lowered to about 50 ° C.
5 Voorbeeld III:Example III:
Voorbeeld I werd herhaald, met dit verschil, dat de weiproteïne-oplossing een concentratie had van ¥% en 10 minuten bij 80°C,_werd bewaard. Als resultaat van deze behandeling nam het vrije sulfhydrylge- -6 halte toe tot. 9,0 x 10 /umol/g, terwijl een 15%'s waterige oplossing 10 van de behandelde proteïne een geltemperatuur had van 50°C.Example I was repeated, except that the whey protein solution had a concentration of% and was stored at 80 ° C for 10 minutes. As a result of this treatment, the free sulfhydryl content increased to -6. 9.0 x 10 / umol / g, while a 15% aqueous solution of the treated protein had a gel temperature of 50 ° C.
Voorbeeld IV;Example IV;
Voorbeeld I werd herhaald, met dit verschil, dat de proteïne oplossing een concentratie had van 5% en 10 minuten op 80°C weid. gehouden. Bij deze behandeling nam het vrije si^föydrylgehalte toe tot 16,2 x 10 ^umol/g 15 terwijl een 15%'s waterige oplossing van dit behandelde proteïne een geltemperatuur had van 1+2 °C.Example I was repeated, except that the protein solution had a concentration of 5% and pastured at 80 ° C for 10 minutes. kept. In this treatment, the free silica dry content increased to 16.2 x 10 µmol / g 15 while a 15% aqueous solution of this treated protein had a gel temperature of 1 + 2 ° C.
Voorbeeld V:Example V:
Voorbeeld I werd herhaald, met dit verschil, dat de proteïnecp- lossing een concentratie had van 10% en 10 minuten bi.i 80°C werd be- 20 waard. Als gevolg van deze behandeling nam het vrije sulfhydrylgehalte -6 ' toe tot 22 x 10 yomol/g, terwijl een 15%'s oplossing van dit behandelde proteïne een geltemperatuur had van 36°C.Example I was repeated, except that the protein solution had a concentration of 10% and was stored at 80 ° C for 10 minutes. As a result of this treatment, the free sulfhydryl content -6 'increased to 22 x 10 yomol / g, while a 15% solution of this treated protein had a gel temperature of 36 ° C.
Door de parameters van de concentratie, de temperatuur en de be-handelingsduur te variëren, kunnen produkten worden verkregen met gel-25 temperaturen tussen 25 en T2°C, waardoor het aantal toepassingsmogelijkheden van weiproteïne aanmerkelijk kan worden verhoogd. Voorts worden aldus produkten mogelijk met een bepaalde geltemperatuur en een bepaalde gelsterkte. Het volgens de uitvinding verkregen produkt kan natuurlijk ook worden gebruikt gemengd met onbehandelde weiproteïnen 30 of materialen uit andere bronnen.By varying the parameters of the concentration, the temperature and the treatment time, products can be obtained with gel temperatures between 25 and T2 ° C, which can considerably increase the number of applications of whey protein. Furthermore, products thus become possible with a certain gel temperature and a certain gel strength. The product obtained according to the invention can of course also be used in admixture with untreated whey proteins or materials from other sources.
800 36 24800 36 24
Claims (8)
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| GB7923104 | 1979-07-03 | ||
| GB7923104A GB2055846B (en) | 1979-07-03 | 1979-07-03 | Process for lowering the gelling temperature of whey proteins obtained from milk |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| NL8003624A true NL8003624A (en) | 1981-01-06 |
Family
ID=10506261
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| NL8003624A NL8003624A (en) | 1979-07-03 | 1980-06-23 | PROCESS FOR REDUCING THE GELTING TEMPERATURE OF WHEY PROTEINS OBTAINED FROM MILK. |
Country Status (11)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS5626159A (en) |
| AU (1) | AU532195B2 (en) |
| CA (1) | CA1148536A (en) |
| DE (1) | DE3024356A1 (en) |
| DK (1) | DK286380A (en) |
| FR (1) | FR2460630B1 (en) |
| GB (1) | GB2055846B (en) |
| IE (1) | IE49694B1 (en) |
| IT (1) | IT1145343B (en) |
| NL (1) | NL8003624A (en) |
| NZ (1) | NZ194216A (en) |
Families Citing this family (13)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4675201A (en) * | 1979-11-19 | 1987-06-23 | Ciba Corning Diagnostics Corp. | Protein composition characterized by lower thermogelation temperature and improved acid solubility |
| JPS58129696U (en) * | 1982-02-25 | 1983-09-02 | ミクロエンヂニヤリング株式会社 | Electronic component adhesive tape |
| JPH0687748B2 (en) * | 1986-05-19 | 1994-11-09 | 明治乳業株式会社 | Whey-Protein Modification Method |
| JPS646272U (en) * | 1987-06-29 | 1989-01-13 | ||
| JPH075217B2 (en) * | 1989-07-24 | 1995-01-25 | ローム株式会社 | Device for folding the hoop material |
| JP2529052B2 (en) * | 1991-01-25 | 1996-08-28 | 雪印乳業株式会社 | Whey protein-containing solution, whey protein gel product using the same, whey protein powder, and processed food |
| FR2672471B1 (en) * | 1991-02-08 | 2000-12-01 | PROCESS FOR INSTANT THERMAL COAGULATION OF A COAGULABLE PROTEIN AT ISOELECTRIC PH, SUCH AS A CASEIN, BY LOWERING THE ALKALINE ION CONTENT. | |
| CA2046741C (en) * | 1991-05-16 | 1999-06-29 | Yashavantkumar Jayasinh Asher | Whey protein concentrate and its use in ice cream |
| WO1993002567A2 (en) * | 1991-08-01 | 1993-02-18 | Ault Foods Limited | Whey and ice cream products and processes |
| GB0030926D0 (en) | 2000-12-19 | 2001-01-31 | Univ Heriot Watt | Fat replacement product and process for its manufacture |
| AR060076A1 (en) | 2006-03-23 | 2008-05-21 | Fonterra Co Operative Group | DAIRY PRODUCT AND ITS PROCESS |
| JP6995827B2 (en) | 2016-07-15 | 2022-01-17 | アーラ フーズ エエムビエ | Methods for Producing Concentrated or Dry Acid Gelable Whey Protein Aggregates and Related Compositions and Foods |
| USD942586S1 (en) | 2018-11-27 | 2022-02-01 | Church & Dwight Co., Inc. | Front band on a spray nozzle |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3935323A (en) * | 1973-12-06 | 1976-01-27 | Stauffer Chemical Company | Process for improving whipping properties of aqueous protein solutions |
-
1979
- 1979-07-03 GB GB7923104A patent/GB2055846B/en not_active Expired
-
1980
- 1980-06-11 CA CA000353770A patent/CA1148536A/en not_active Expired
- 1980-06-19 AU AU59425/80A patent/AU532195B2/en not_active Ceased
- 1980-06-23 NL NL8003624A patent/NL8003624A/en not_active Application Discontinuation
- 1980-06-25 IT IT49069/80A patent/IT1145343B/en active
- 1980-06-27 DE DE19803024356 patent/DE3024356A1/en not_active Withdrawn
- 1980-06-27 JP JP8768680A patent/JPS5626159A/en active Granted
- 1980-06-30 IE IE1358/80A patent/IE49694B1/en unknown
- 1980-07-02 NZ NZ194216A patent/NZ194216A/en unknown
- 1980-07-02 DK DK286380A patent/DK286380A/en not_active Application Discontinuation
- 1980-07-03 FR FR8014855A patent/FR2460630B1/en not_active Expired
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| NZ194216A (en) | 1982-05-25 |
| IE49694B1 (en) | 1985-11-27 |
| DK286380A (en) | 1981-01-04 |
| GB2055846A (en) | 1981-03-11 |
| JPH0150381B2 (en) | 1989-10-30 |
| GB2055846B (en) | 1983-02-23 |
| IT1145343B (en) | 1986-11-05 |
| FR2460630A1 (en) | 1981-01-30 |
| IE801358L (en) | 1981-01-03 |
| CA1148536A (en) | 1983-06-21 |
| AU532195B2 (en) | 1983-09-22 |
| IT8049069A0 (en) | 1980-06-25 |
| JPS5626159A (en) | 1981-03-13 |
| FR2460630B1 (en) | 1985-07-12 |
| DE3024356A1 (en) | 1981-01-22 |
| AU5942580A (en) | 1981-01-15 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| NL8003624A (en) | PROCESS FOR REDUCING THE GELTING TEMPERATURE OF WHEY PROTEINS OBTAINED FROM MILK. | |
| JPH022319A (en) | Production of food reduced in allergy | |
| US4519945A (en) | Process for the preparation of a precipitate of casein and whey protein | |
| Bernal et al. | Thermal stability of whey proteins–a calorimetric study | |
| JP2008525019A (en) | Whey product and method for producing the same | |
| JPH02503425A (en) | whey protein fraction | |
| JP2966110B2 (en) | Modified whey protein | |
| US5216129A (en) | Production of kappa-caseino-glycomacropeptide | |
| US4600588A (en) | Milk protein hydrolysate and process of preparation | |
| US4844923A (en) | Method for removing serum proteins from milk products | |
| US4973488A (en) | Hydrolyzed proteinaceous milk solid and process of making | |
| US3261822A (en) | Process of preparing heat gelable soybean protein | |
| JPS61233A (en) | Production of water-soluble hydrolyzate of whey protein | |
| JP3050483B2 (en) | Whey protein-containing solution | |
| WO2005036976B1 (en) | Method for strengthening a protein-containing product and a protein-containing product | |
| DK162688B (en) | PROCEDURE FOR THE PREPARATION OF WHEEL PROTEIN WITH IMPROVED CAPABILITY | |
| US4156028A (en) | Process for producing proteinic filaments of high nutritive value | |
| EP0967884B1 (en) | Process for the manufacture of milk proteins | |
| US20040182785A1 (en) | Animal plasma process by precipitation | |
| CA1169287A (en) | Process for lowering the thermogelation temperature on egg albumen | |
| Hurrell et al. | Effect of ultra-high-temperature steam injection on sulfur-containing amino acids of skim milk | |
| AU781190B2 (en) | Process for the isolation of milk proteins | |
| Moir | 29. The Effect of Heat upon the Rennin Coagulation. II | |
| DK172783B1 (en) | Protein hydrolysate from milk serum - obtd. by two=stage enzymatic hydrolysis of protein with thermal inactivation of enzyme after each stage | |
| US20030152687A1 (en) | Process for the isolation of milk proteins |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| A85 | Still pending on 85-01-01 | ||
| BA | A request for search or an international-type search has been filed | ||
| BT | A notification was added to the application dossier and made available to the public | ||
| BB | A search report has been drawn up | ||
| BC | A request for examination has been filed | ||
| BV | The patent application has lapsed |