JPH0150381B2 - - Google Patents
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Description
本発明は、ミルクから得たホエー蛋白質、特に
カゼインホエーまたはチーズホエー蛋白質のゲル
化(gelling)温度を低下させる方法に関する。
蛋白質は、人間の食物において必須のものであ
るが、それは、蛋白質が必須アミノ酸の給源にな
り得るからである。しかしながら、また、ゲル
化、発泡、乳化、又は濃化といつた機能を必要と
する食品の分野においては、数多くの蛋白質が、
その栄養性のほかにその物理性に着目して、さか
んに利用されている。しかし、これらの物理性
は、ひとまとめにして、蛋白質の機能性
(functional properties)としてしばしば知られ
ているところである。カゼイン、卵白、ゼラチン
及びグルテンは、すべて、その栄養性よりはむし
ろその機能性を利用している蛋白質の例である。
最近数年間、ミルクホエーから蛋白質を回収する
方向に向つて数多くの研究がなされてきたが、ホ
エー蛋白質は、それが栄養的にすぐれている点に
ついては異論がないものの、市販されているホエ
ー蛋白質は、その物理性が低いが故に、ホエー蛋
白質の機能性を利用する点では、自ずから制限が
あつた。現在実際に行われている方法によれば、
ホエー(乳清)蛋白質を90%以上含有するホエー
製品を製造することができるけれども、これらの
製品は、その機能性を利用するには、むしろ多く
の制限を受ける傾向にある。その理由は、ホイツ
プ性とゲル化性は、一般的に、卵白及び全卵のそ
れよりも劣るし、粘性は、カゼイン、ゼラチン又
は大豆のそれよりも劣るからである。
全乳清蛋白質は、球状蛋白質であつて、これを
機能的に使用することが可能である。しかしなが
ら、市販されている乳清蛋白質の特定な機能性
は、現在のところ一般的には次のような水準にし
かない。つまり、この機能性は、他の起源の蛋白
質の機能性と等価であるとして有利に比肩できる
ようなレベルにあるのではない。
特定のPHレベルで加水分解して、乳清蛋白質を
コントロールしながらペブチドとアミノ酸に分解
して、乳清蛋白質のホイツプ性を改良する方法が
提唱されてきた。しかしながら、この方法では、
乳清蛋白質のゲル化性に対して悪い効果が出てく
るということが判明したのである。
溶解したチーズホエー蛋白質、特に、それに含
まれる乳糖を一部除去したチーズホエーをゲル
過することによつて得られるチーズホエー蛋白質
濃縮物、を含有する水溶液をホイツプ性を次のよ
うにして高めることも提案されてき。すなわち、
上記した蛋白質含有水溶液を、少なくとも90℃で
しかも99℃以下の温度領域で、約5分間以下好ま
しくは約0.1分間PH5〜8.5好ましくは6〜7.5の条
件下で加熱し、そして、この溶液を60℃以下に冷
却し、そして、加熱処理をしてから8時間以内
に、この水溶液をホイツプ処理して、チーズホエ
ー蛋白質水溶液のホイツプ性を高めることが提案
されたのである。しかしながら、このようにして
製造した水溶液は、卵白のもつ熱硬化性又は凝固
性を必要とする食品の分野において用いられてい
る卵白の代りに使用するには適当でないと云われ
ている。
この発明は、次のような方法を提供することを
目的とするものである。その方法とは、ホエー蛋
白質のゲル化点が未変性のホエー蛋白質のそれよ
りも低くなるように、ホエー蛋白質のゲル化性を
改善する方法である。
そしてここに、次のことが発見されたのであ
る。即ち、部分変性された(modified)蛋白質
分子間での相互作用が、未変性の蛋白質分子間で
生ずる場合よりもよい低い温度で行われるよう、
ホエー蛋白質の構造を変えることができ、その結
果、該蛋白質のゲル化温度を下げることが可能に
なる、ということが判明したのである。また、次
のことも発見された。すなわち、これらの蛋白質
を、充分な時間一定の高温に保持し、しかも、そ
の高温期間中に蛋白質の沈澱、凝固、又はゲル化
が生じないよう、この蛋白質処理システムのPHを
一定のレベルに保持すれば、上記した蛋白質の部
分変性が生じることも判明したのである。
本発明によれば、ミルク由来のホエー蛋白質の
ゲル化温度を低下させるための方法が提供される
のであるが、その方法は、次の工程からなるので
ある。すなわち、蛋白質濃度0.5〜10W/V%
(例えばg/l)を有する全ホエー蛋白質水溶液
をアルカリ性のPHにおいて少なくとも70℃という
高温に維持して、反応に関与しうるメルカプト基
(sulphy−dryle gioup)を増加せしめ、しかもこ
の高温処理は、高温にもかかわらず蛋白質の沈
殿、ゲル化及び凝固が生じることがないように、
その高温維持時間並びに溶液のPHという2つの条
件を適宜選択してこれを実施し、そして、このよ
うにして得られた溶液を冷却すること、から成る
のである。
適度な時間内に蛋白質の部分変性を行わせるに
は、その温度を70℃以上に維持する必要がある。
蛋白質を定められた程度にまで部分変性するため
には、処理温度と処理時間とが相互に密接に関係
しており、一般的には、温度が高ければそれだけ
処理時間が短くなるし、温度が低ければそれだけ
長い処理時間が必要となる。温度は、必要とする
変性が得られるよう充分に高いものでなければら
ないが、蛋白質分子内に存在するS−S結合又は
その他の不安定な結合が開裂するのはしかたがな
いとしても、当初からのペプチド結合が広範囲に
切断されたり、蛋白質の凝固、沈殿が生じたりす
るほど、高い温度で処理したり低い温度であつて
も過度に長い時間処理を継続してはならない。
上記した蛋白質分子の部分変性方法によつて奏
される効果は、蛋白質分子を広げてオープンにす
ることであり、その結果、蛋白質分子内部に存在
しているSH基又はS−S基の内のいずれか1つ
又はその双方を反応可能な状態にもつていくこと
ができるのである。これらの基は、蛋白質分子が
自然の条件下にある場合には、蛋白質分子内に包
み込まれていて、反応に利用することができない
ものである。次のように信じられている。すなわ
ち、蛋白質分子を広げることによつて、ジスルフ
イド基も増加することとなり、その結果、このジ
スルフイド基が、他の蛋白質分子内に存在するメ
ルカプト基と相互に作用するようになり、そし
て、これが、ゲル化温度を低下せしめるのに少な
くとも何らかの役割を果すものと信じられる。外
側に存在しているメルカプト基及びジスルフイド
基は、反応に利用しやすくなつているので、蛋白
質分子の相互作用を高めることが可能となり、そ
の結果ゲル化温度が低下するものと考えられる。
この部分変性(modifi cation)処理は、蛋白
質を溶液の形態にして、即ち水溶液の形態にして
行うものである。この水溶液中における蛋白質の
濃度は、0.5〜10W/V%の範囲内であればよい。
濃度が0.5%よりも低いと、その溶液は、本法を
実施するには不経済で実用的ではない。濃度が10
%をこえると、蛋白質分子間で生じる制御不能な
相互作用を防止することが困難又は不可能とな
り、その結果、不溶化、沈殿がひき起されたり、
処理装置内でゲル化することすらひき起される。
蛋白質は、水溶液中に3〜5W/V%の濃度で存
在せしめるのが好ましい。
蛋白質の沈殿、ゲル化、又は熱凝固が生じない
ということが、必須の条件である。このため、該
溶液のPHは例えば7.5〜9程度の僅かなアルカリ
性に保たれる。PHが8.0のレベルが保たれるよう
に維持するのが好適である。
通常処理の場合には、処理時間を現実に実行可
能ならしめるため、温度は、一般的には90℃以下
にしなければならない。しかしながら、超高温技
術を利用する場合には、処理時間をうんと短くす
ることができ、また、温度も、120℃又はそれよ
りも高いものにすることも可能である。
また、蛋白質を定められた程度にまで部分変性
させるため、すなわちゲル化温度をある定められ
た温度にまで低下せしめるために、高温に保持す
る時間はまた、水溶液中における蛋白質の濃度に
よつて左右されるものである。どのような高温を
採用しようとも、蛋白質濃度が低ければ、定めら
れた変性度を得るために当該高温に維持しなけれ
ばならない時間はそれだけ長くなる。したがつ
て、超高温技術を用いないでしかもホエー蛋白質
濃度を3W/V%とした場合、必要な処理時間は、
90℃の場合がせいぜい30秒であり、70℃の場合に
は30分もの長期に亘る。ホエー蛋白質濃度が
3W/V%の場合には、高温での滞留時間が約3
〜5分となるよう温度及びその他のパラメーター
を定めるのが好適である。通常の場合、温度を75
〜85℃にすれば、上記のような滞留間が得られ
る。3W/V%よりも濃度が低いと、定められた
温度のもとでこれと同じ部分変性度を得るには、
更に処理時間が長くなるであろうし、また、例え
ば5%、10%といつたように3%よりも高い濃度
にした場合には、定められた温度のもとでこれと
同じ部分変性度を得るには、通常、処理時間は短
くなるであろう。
本発明に係る部分変性方法は、濃縮していない
ミルクホエーについても実施できるけれども、通
常は、限外過処理を経たホエーについて実施す
る方が好適である。本発明に係る方法は、濃縮分
離したホエーであつてしかもその中に蛋白質が3
〜5W/V%、好ましくは3W/V%の濃度で含ま
れているものについて実施するのが好ましい。分
別した(fra−ctionated)ミルクホエーも使用で
きるが、分別処理を過度に行うと、そのうちのい
くつかのフラクシヨンについては、本法が適用で
きない場合も生じる。しかしながら、どのような
濃縮技術又は分別技術を使用する場合であつて
も、蛋白質を高温で処理して完全変性
(denaturation)することがないよう、充分に注
意して行わなければならないが、とりわけ、異な
つた起原からの濃縮物を用いなければならないと
きは、注意を要する。
本発明を実施するための好適な方法としては、
蛋白質濃度が約3W/V%のミルクホエーと、水
酸化ナトリウムといつたアルカリ金属水酸化物の
希薄溶液を用いて、そのPHを約8.0に調節するの
が良い。そこで、熱交換器を用いて連続的に又は
バツチシステムによつて、ホエーの温度を、30分
〜30秒の間70〜90℃に上昇させる。所要時間経過
後、ホエーを急速冷却し、場合によつてはPHを
6.5〜7.0に調節し、次いでホエーを濃縮乾燥し
て、部分変性した乾操ホエー蛋白質を得るのであ
る。低温濃縮処理及びかなり薄い溶液からの噴霧
乾燥処理は、上記した濃縮乾燥処理によつて蛋白
質が完全に変性してしまうのを避けるために、是
非とも実施すべきものであろう。
本発明の方法によつて製造された部分変性ホエ
ー蛋白質を分析したところ、反応に利用できるメ
ルカプトの含有量が、未変性のホエー蛋白質のそ
れよりも増加していることが判明した。蛋白質含
量が15W/V%の部分変性した蛋白質溶液と、未
変性の同蛋白質溶液とについて、そのゲル化温度
を測定したところ、部分変性した蛋白質の方が、
より低い温度でゲル化し、しかもその場合、部分
変性蛋白質から製造したゲルと未変性蛋白から製
造したゲルとの間では、ゲル強度が目立つて低下
することがないことが判明した。
ゲル化温度が低下する程度は、処理すべき水溶
液中におけるホエー蛋白質の濃度が一定のときに
は、温度と処理時間の結合効果に依存する。ホエ
ー蛋白質の濃度が一定でしかも処理温度も一定の
ときには、ゲル化温度が低下する率は、処理時間
が永くなればなるほど大きくなつていき、ホエー
蛋白質の濃度が一定でしかも処理時間も一定のと
きには、ゲル化温度が低下する程度は、処理温度
が高くなければそれだけ大きくなる。
以下の実施例を参照にして、本発明を更に詳述
していくことにする:
実施例 1
限外過及び低温噴霧乾燥処理によつて、ホエ
ー蛋白質濃縮物の粉末を製造し(蛋白質85%、脂
肪8.5%、ラクトース3%含有)、これを水で戻し
てやつて、蛋白質含量が3%の溶液を得た。希薄
水酸化ナトリウムを用いて、この溶液のPHを8.0
に調節し、そして、温度を90℃に上げて30秒間保
ち、直ちにこれに氷/水浴中で急速に冷却した。
そして、この溶液をスプレードライヤーで乾燥し
た。このようにして得た乾燥製品を分析したとこ
ろ、メルカプト含量が2×10-6μモル/gから20
×10-6μモル/gに増加したことが判明した。蛋
白質含量が15W/V%の溶液を製造し、これをゲ
ル化させたところ、25℃で固いゲルが生成した
が、これに反して、未変性のホエー蛋白質の場合
には、固いゲルを生成せしめるのは温度を72℃に
する必要があつた。
実施例 2
実施例1と同様の処理をくり返したが、但し、
ホエー蛋白質溶液を80℃で3分間保つた。この処
理をした後、遊離のメルカプト基含量は8.0×
10-6μモル/gに上昇し、ゲル化温度は約50℃に
低下した。
実施例 3
実施例1の方法をくり返したが、ホエー蛋白質
溶液の濃度は1W/V%とし、80℃に10分間保つ
た。この処理の結果、遊離のメルカプト基の含有
量は9.0×10-6μモル/gに増加した。このように
処理した蛋白質の15W/V%水溶液は、そのゲル
化温度が50℃であつた。
実施例 4
実施例1の方法をくり返したが、但し、ホエー
蛋白質溶液の濃度は5W/V%とし、80℃に10分
間保つた。この処理の結果、遊離のメルカプト含
量は16.2×10-6μモル/gに上昇した。このよう
に処理した蛋白質の15W/V%水溶液は、そのゲ
ル化温度が42℃であつた。
実施例 5
実施例1の方法をくり返したが、但し、ホエー
蛋白質溶液の濃度は10W/V%とし、80℃に10分
間保つた。この処理の結果、遊離のメルカプト含
量は22×10-6μモル/gに上昇した。このように
処理した蛋白質の15W/V%水溶液は、そのゲル
化温度は36℃であつた。
濃度、温度、及び時間のパラメーターを変える
ことによつて、ゲル化温度が25〜72℃の範囲内に
ある様々な製品を得ることができ、したがつて、
ホエー蛋白質を食品の分野で使用できる応用分野
の数が大きく増大し、その効力も大巾に増加す
る。更にまた、ゲル化温度とゲル強度の双方がう
まく両立して調和した製品を得ることも可能とな
る。当然のことながら、本発明に係る方法によつ
て製造された製品は、未処理のホエー蛋白質又は
これ以外の供給源からの材料とも混合して使用す
ることができる。
The present invention relates to a method for lowering the gelling temperature of whey proteins obtained from milk, particularly casein whey or cheese whey proteins. Protein is essential in human food because it can be a source of essential amino acids. However, in the field of foods that require functions such as gelation, foaming, emulsification, or thickening, many proteins
In addition to its nutritional properties, it is widely used for its physical properties. However, these physical properties, taken together, are often known as the functional properties of a protein. Casein, egg white, gelatin and gluten are all examples of proteins that utilize their functionality rather than their nutritional properties.
In recent years, a lot of research has been carried out in the direction of recovering protein from milk whey. Although there is no dispute that whey protein is nutritionally superior, commercially available whey protein is However, due to its low physical properties, there were limitations in utilizing the functionality of whey protein. According to the method currently in use,
Although it is possible to produce whey products containing more than 90% whey protein, these products tend to be rather limited in their functionality. This is because the whippability and gelling properties are generally inferior to those of egg whites and whole eggs, and the viscosity is inferior to that of casein, gelatin or soybean. Whole whey protein is a globular protein and can be used functionally. However, the specific functionality of commercially available whey proteins is currently generally at the following level. In other words, this functionality is not at a level that can be advantageously compared as equivalent to the functionality of proteins from other sources. A method has been proposed to improve the whippability of whey protein by hydrolyzing it at a specific pH level and decomposing whey protein into peptides and amino acids while controlling it. However, with this method,
It was found that this had a negative effect on the gelling properties of whey protein. To improve the whippability of an aqueous solution containing dissolved cheese whey protein, especially a cheese whey protein concentrate obtained by gel-filtering cheese whey from which lactose contained therein has been partially removed, as follows. has also been proposed. That is,
The above-mentioned protein-containing aqueous solution is heated at a temperature range of at least 90°C and 99°C or below for about 5 minutes or less, preferably about 0.1 minute, under conditions of pH 5 to 8.5, preferably 6 to 7.5. It was proposed that the aqueous cheese whey protein solution be whipped within 8 hours after being cooled to below .degree. C. and heat treated to improve the whippability of the aqueous cheese whey protein solution. However, the aqueous solution produced in this manner is said to be unsuitable for use in place of egg whites used in the food field, which requires the thermosetting or coagulating properties of egg whites. The present invention aims to provide the following method. The method is a method of improving the gelling property of whey protein so that the gelling point of whey protein is lower than that of undenatured whey protein. Here, the following was discovered. That is, so that interactions between partially denatured (modified) protein molecules occur at lower temperatures than those that occur between undenatured protein molecules,
It has been found that it is possible to change the structure of whey proteins and, as a result, lower the gelling temperature of the proteins. Additionally, the following was discovered: That is, these proteins are held at a constant high temperature for a sufficient period of time, and the pH of the protein processing system is maintained at a constant level so that protein precipitation, coagulation, or gelation does not occur during the high temperature period. It was also found that if this was done, partial denaturation of the above-mentioned protein would occur. According to the present invention, a method for lowering the gelling temperature of milk-derived whey protein is provided, and the method comprises the following steps. That is, protein concentration 0.5-10W/V%
(e.g. g/l) is maintained at a high temperature of at least 70°C at an alkaline pH to increase the mercapto groups (sulphy-dryle gioup) that can participate in the reaction, and this high temperature treatment To prevent protein precipitation, gelation, and coagulation despite high temperatures,
This process consists of appropriately selecting two conditions: the high temperature maintenance time and the pH of the solution, and then cooling the solution obtained in this way. In order to partially denature proteins within a reasonable amount of time, it is necessary to maintain the temperature at 70°C or higher.
In order to partially denature a protein to a specified degree, the treatment temperature and treatment time are closely related to each other; generally speaking, the higher the temperature, the shorter the treatment time; The lower the value, the longer the processing time required. Although the temperature must be high enough to achieve the desired denaturation, it may be necessary to cleave S-S bonds or other labile bonds present within the protein molecule, even if they are initially The treatment should not be carried out at high temperatures or should not be continued for an excessively long time even at low temperatures, so as to cause extensive cleavage of peptide bonds from the protein or coagulation or precipitation of the protein. The effect achieved by the above-mentioned method of partially denaturing protein molecules is to open up the protein molecule, and as a result, the SH groups or S-S groups present inside the protein molecule are Either one or both can be brought into a state where they can react. These groups are encapsulated within the protein molecule and are not available for reaction when the protein molecule is under natural conditions. It is believed that: That is, by widening the protein molecule, disulfide groups also increase, and as a result, these disulfide groups interact with mercapto groups present in other protein molecules, and this It is believed that it plays at least some role in lowering the gelation temperature. Since the mercapto groups and disulfide groups present on the outside are more readily available for reaction, it is possible to increase the interaction between protein molecules, and as a result, it is thought that the gelation temperature is lowered. This partial modification (modification) treatment is performed by converting the protein into a solution, ie, an aqueous solution. The concentration of protein in this aqueous solution may be within the range of 0.5 to 10 W/V%.
When the concentration is lower than 0.5%, the solution is uneconomical and impractical for carrying out the method. concentration is 10
%, it becomes difficult or impossible to prevent uncontrollable interactions between protein molecules, resulting in insolubilization, precipitation,
It even causes gelation in the processing equipment.
Preferably, the protein is present in the aqueous solution at a concentration of 3 to 5% W/V. It is an essential condition that protein precipitation, gelation, or thermal coagulation does not occur. Therefore, the pH of the solution is maintained at a slightly alkaline level of, for example, about 7.5 to 9. It is preferable to maintain the pH at a level of 8.0. For normal processing, the temperature must generally be below 90° C. to make processing times practical. However, if ultra-high temperature techniques are used, processing times can be much shorter and temperatures can be as high as 120° C. or even higher. Furthermore, in order to partially denature the protein to a certain degree, that is, to lower the gelation temperature to a certain temperature, the time for holding the protein at a high temperature also depends on the concentration of the protein in the aqueous solution. It is something that will be done. Regardless of the elevated temperature employed, the lower the protein concentration, the longer the elevated temperature must be maintained to achieve a given degree of denaturation. Therefore, if ultra-high temperature technology is not used and the whey protein concentration is 3W/V%, the required processing time is:
At 90°C, it takes 30 seconds at most, and at 70°C, it lasts as long as 30 minutes. Whey protein concentration
In the case of 3W/V%, the residence time at high temperature is approximately 3
Preferably, the temperature and other parameters are set to ˜5 minutes. Normally, the temperature should be set to 75
By setting the temperature to ~85°C, the residence time described above can be obtained. To obtain the same degree of partial modification at a given temperature at a concentration lower than 3W/V%,
Furthermore, the processing time will be longer, and if the concentration is higher than 3%, e.g. 5% or 10%, the same degree of partial modification can be achieved at a given temperature. To achieve this, processing times will usually be short. Although the partial denaturation method according to the present invention can be carried out on unconcentrated milk whey, it is usually more suitable to carry it out on whey that has undergone ultrafiltration treatment. The method according to the present invention uses concentrated and separated whey, which contains three proteins.
It is preferable to conduct the experiment at a concentration of ~5 W/V%, preferably 3 W/V%. Fractionated milk whey can also be used, but excessive fractionation may result in some fractions not being applicable to the present method. However, whatever concentration or fractionation technique is used, great care must be taken to avoid complete denaturation of the protein by treating it at high temperatures, among other things: Care must be taken when concentrates from different origins have to be used. A preferred method for carrying out the invention includes:
It is best to adjust the pH to about 8.0 using milk whey with a protein concentration of about 3W/V% and a dilute solution of alkali metal hydroxide such as sodium hydroxide. The temperature of the whey is then raised to 70-90° C. continuously using a heat exchanger or by a batch system for a period of 30 minutes to 30 seconds. After the required time has elapsed, the whey is rapidly cooled and, in some cases, the pH is
6.5 to 7.0, and then concentrate and dry the whey to obtain partially denatured dry whey protein. Low-temperature concentration treatment and spray-drying from a fairly dilute solution should be carried out in order to avoid complete denaturation of the protein by the above-mentioned concentration and drying treatment. Analysis of partially denatured whey protein produced by the method of the present invention revealed that the content of mercapto available for reaction was increased compared to that of undenatured whey protein. When we measured the gelation temperature of a partially denatured protein solution with a protein content of 15W/V% and an undenatured protein solution, we found that the partially denatured protein had a higher
It has been found that gels gel at lower temperatures, and in that case, there is no appreciable decrease in gel strength between gels made from partially denatured proteins and gels made from undenatured proteins. The extent to which the gelation temperature is lowered depends on the combined effect of temperature and treatment time when the concentration of whey protein in the aqueous solution to be treated is constant. When the concentration of whey protein is constant and the treatment temperature is also constant, the rate at which the gelation temperature decreases increases as the treatment time increases; when the concentration of whey protein is constant and the treatment time is constant, , the extent to which the gelling temperature is lowered will be greater if the treatment temperature is not higher. The invention will be further elaborated with reference to the following examples: Example 1 A whey protein concentrate powder (85% protein) was prepared by ultrafiltration and low temperature spray drying process. (containing 8.5% fat and 3% lactose), which was reconstituted with water to obtain a solution with a protein content of 3%. Adjust the pH of this solution to 8.0 using dilute sodium hydroxide.
and the temperature was raised to 90°C and held for 30 seconds, followed by rapid cooling in an ice/water bath.
This solution was then dried with a spray dryer. Analysis of the dried product thus obtained revealed that the mercapto content ranged from 2 × 10 -6 μmol/g to 20
It was found that the amount increased to ×10 −6 μmol/g. When a solution with a protein content of 15W/V% was prepared and gelled, a hard gel was formed at 25°C.On the other hand, undenatured whey protein produced a hard gel. The only problem was that the temperature needed to be 72 degrees Celsius. Example 2 The same process as in Example 1 was repeated, except that
The whey protein solution was kept at 80°C for 3 minutes. After this treatment, the free mercapto group content is 8.0×
10 -6 μmol/g, and the gelation temperature decreased to about 50°C. Example 3 The method of Example 1 was repeated, but the concentration of the whey protein solution was 1 W/V% and kept at 80° C. for 10 minutes. As a result of this treatment, the content of free mercapto groups increased to 9.0×10 −6 μmol/g. The 15W/V% aqueous solution of the protein thus treated had a gelation temperature of 50°C. Example 4 The method of Example 1 was repeated, except that the concentration of the whey protein solution was 5% W/V and kept at 80°C for 10 minutes. As a result of this treatment, the free mercapto content increased to 16.2×10 −6 μmol/g. The 15W/V% aqueous solution of the protein thus treated had a gelation temperature of 42°C. Example 5 The method of Example 1 was repeated, except that the concentration of the whey protein solution was 10% W/V and kept at 80°C for 10 minutes. As a result of this treatment, the free mercapto content increased to 22×10 −6 μmol/g. The 15 W/V% aqueous solution of the protein thus treated had a gelation temperature of 36°C. By varying the parameters of concentration, temperature, and time, various products with gelation temperatures in the range 25-72 °C can be obtained, thus
The number of applications in which whey protein can be used in the food field is greatly increased, and its efficacy is also greatly increased. Furthermore, it is also possible to obtain a product in which both gelling temperature and gel strength are well balanced. Naturally, the products produced by the method according to the invention can also be used in admixture with unprocessed whey protein or materials from other sources.
1 蛋白質濃度2重量%以上の蛋白含有溶液に、
トランスグルタミナーゼを蛋白1gに対して1ユ
ニツト以上、添加してゲル化させることを特徴と
するゲル化物の製造法。
1 Into a protein-containing solution with a protein concentration of 2% by weight or more,
1. A method for producing a gelled product, which comprises adding 1 unit or more of transglutaminase to 1 g of protein to form a gel.
Claims (1)
法。 7 該水溶液中における蛋白質濃度が実質的に
3W/V%である、特許請求の範囲第1項〜第6
項のいずれか1項に記載の方法。 8 該水溶液を70〜90℃という高温に維持するの
であるが、高温維持時間は、90℃のときは30秒と
し、70℃のときは30分とし、そしてこの範囲内の
温度の場合には上記に比例した時間とする、特許
請求の範囲第7項に記載の方法。 9 該水溶液を75〜85℃という高温に5〜3分間
維持する、特許請求の範囲第8項に記載の方法。The method according to any one of the ranges 1 to 5. 7 The protein concentration in the aqueous solution is substantially
Claims 1 to 6 which are 3W/V%
The method described in any one of paragraphs. 8 The aqueous solution is maintained at a high temperature of 70 to 90°C, and the high temperature maintenance time is 30 seconds at 90°C, 30 minutes at 70°C, and at a temperature within this range. 8. A method according to claim 7, wherein the time is proportional to the above. 9. The method according to claim 8, wherein the aqueous solution is maintained at a high temperature of 75-85°C for 5-3 minutes.
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