MXPA02011733A - Inhibicion de re-deposicion o re-te°ido durante el proceso de lavado con piedra pomez. - Google Patents
Inhibicion de re-deposicion o re-te°ido durante el proceso de lavado con piedra pomez.Info
- Publication number
- MXPA02011733A MXPA02011733A MXPA02011733A MXPA02011733A MXPA02011733A MX PA02011733 A MXPA02011733 A MX PA02011733A MX PA02011733 A MXPA02011733 A MX PA02011733A MX PA02011733 A MXPA02011733 A MX PA02011733A MX PA02011733 A MXPA02011733 A MX PA02011733A
- Authority
- MX
- Mexico
- Prior art keywords
- strain
- enzyme
- polyester
- fabric
- denim
- Prior art date
Links
Classifications
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
- D06P1/00—General processes of dyeing or printing textiles, or general processes of dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form, classified according to the dyes, pigments, or auxiliary substances employed
- D06P1/0004—General aspects of dyeing
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38627—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing lipase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/16—Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
- C12N9/18—Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06M—TREATMENT, NOT PROVIDED FOR ELSEWHERE IN CLASS D06, OF FIBRES, THREADS, YARNS, FABRICS, FEATHERS OR FIBROUS GOODS MADE FROM SUCH MATERIALS
- D06M16/00—Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic
- D06M16/003—Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic with enzymes or microorganisms
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
- D06P5/00—Other features in dyeing or printing textiles, or dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form
- D06P5/02—After-treatment
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
- D06P5/00—Other features in dyeing or printing textiles, or dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form
- D06P5/13—Fugitive dyeing or stripping dyes
- D06P5/137—Fugitive dyeing or stripping dyes with other compounds
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
- D06P5/00—Other features in dyeing or printing textiles, or dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form
- D06P5/15—Locally discharging the dyes
- D06P5/158—Locally discharging the dyes with other compounds
Landscapes
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Textile Engineering (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Zoology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
- Chemical Or Physical Treatment Of Fibers (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
Abstract
Durante el lavado con piedra pomez del tejido o prendas de vestir de mezclilla, frecuentemente ocurre la re-deposicion del color azul nuevamente sobre la superficie de mezclilla u otras partes semejantes a las partes de las bolsas. La invencion se refiere a la inhibicion del re-teñido o re-deposicion durante el proceso de lavado con piedra pomez aplicando una enzima lipolitica, preferentemente cutinasa, por lo cual se evita que el color azul se redeposite sobre el tejido o prenda de vestir.
Description
INHIBICIÓN DE RE-DEPOSICIÓN O RE-TENIDO DURANTE EL PROCESO DE LAVADO CON PIEDRA PÓMEZ
Campo de la Invención La presente invención se refiere a composiciones y métodos para reducir o prevenir el re-teñido del tinte sobre materiales textiles, especialmente Índigo sobre mezclilla y especialmente el re-teñido de las partes de las bolsas de la mezclilla durante el lavado con piedra pómez del material textil de mezclilla.
Antecedentes de la Invención Por el lavado con piedra pómez de la mezclilla, a la mezclilla usualmente teñida de azul se le proporciona una apariencia descolorida o desgastada con el contraste de blanco y azul característico. El lavado con piedra pómez del material de mezclilla es llevado a cabo típicamente en la presencia de piedra pómez o celulasa o una combinación de las mismas y conduce a la remoción del tinte para dar áreas de color más tenue. El uso de celulosa en lugar de piedra pómez tiene las ventajas de que la misma es más favorable para el medio ambiente, más económica y previene que la mezclilla sea dañada a causa del trato rudo con las piedras pómez. Sin embargo, el uso de celulasa también tiene desventajas. Ref.143334
El tinte removido del material de mezclilla después del tratamiento con celulasa o por un proceso de lavado convencional puede provocar "re-teñido" o "re-deposición" sobre el material de mezclilla, por ejemplo la recoloración de las hebras azules y coloración de azul de las hebras blancas, conduciendo a un contraste menor entre las hebras azules y blancas. Para remover el tinte de la mezclilla los fabricantes están utilizando una cantidad muy grande de agentes tensioactivos para hacer blancas nuevamente a las partes en un proceso de enjabonado con una condición intensa de lavado. La condición intensa de lavado provoca problemas de cambio de color o de desteñido del color para los productos de mezclilla terminados. También se tiene que utilizar agua adicional en el proceso de enjabonado subsiguiente. El problema de re-deposición o re-teñido del tinte durante el lavado con piedra pómez también ha sido resuelto agregando substancias quimicas anti-re-deposición, tales como agentes tensioactivos u otros agentes en el lavado con celulasa. También se ha intentado el uso de diferentes celulasas con actividad especifica menor sobre la mezclilla. WO-A-9407983 describe el uso de una celulasa para inhibir el re-teñido de la mezclilla. WO-A-9429426 y WO-A-9325655 describen la inhibición del re-teñido por el tratamiento con una composición de celulasa de re-deposición y proteasa
agregada como una mejora sobre el uso de la celulasa de redeposición sola. Aunque estos métodos tienen como objetivo resolver el problema con el re-teñido o la re-deposición del tinte sobre el material de mezclilla, los mismos todavía pueden ser mejorados. Especialmente, el re-teñido o la re-deposición del tinte sobre las partes de las bolsas del material de mezclilla plantean un problema.
Breve Descripción de la Invención Se ha desarrollado un proceso para tratar el tejido, especialmente la mezclilla teñida de Índigo, con una composición que comprende una enzima lipolitica. Este tratamiento reduce el riesgo del re-teñido (re-deposición del tinte sobre el material textil) aún cuando se utiliza una cantidad menor de agua. El tratamiento enzimático del pigmento liberado reducirá el tiempo de proceso asi como la cantidad de energía y agua necesarias para lograr una calidad satisfactoria del material textil, y el color del agua de desecho es reducido. El método de la invención puede conducir a un número reducido de lavados, por lo cual se incrementa la productividad y se reduce el consumo de agua y substancias quimicas, incluyendo los agentes tensioactivos. En consecuencia, la presente invención proporciona
un método para reducir el re-teñido del tejido o material textil, que comprende poner en contacto el tejido o material textil con una composición que comprende una cantidad efectiva de una enzima lipolitica (EC 3.1.1). En otro aspecto, la presente invención se refiere a una composición de lavado con piedra pómez que comprende una enzima lipolitica y una celulasa. En un tercer aspecto, la invención se refiere al uso de la composición para reducir el re-teñido del tejido o material textil.
Descripción Detallada de la Invención La mezclilla que es lavada con piedra pómez con la adición de una cantidad efectiva de enzima lipolitica agregada durante el tratamiento con celulasa, muestra una reducción en el nivel del re-teñido, especialmente el reteñido de las partes de las bolsas. El método de la presente invención comprende poner en contacto la mezclilla que va a ser lavada con piedra pómez enzimáticamente con una composición que comprende la enzima lipolitica en una cantidad suficiente para reducir el reteñido y por consiguiente, para reducir la coloración azul por ejemplo de las partes de las bolsas. La cantidad de enzima lipolitica agregada depende entre otras cosas de la pureza y la cantidad de celulasa
utilizada en el proceso de lavado con piedra pómez, el tiempo de contacto, la cantidad de tinte removido durante el lavado con piedra pómez, la actividad de la celulasa, el pH y la temperatura del proceso de lavado con piedra pómez, la formulación del producto y semejantes. La composición que va a ser agregada puede comprender además varios adyuvantes como se sabe por la persona experta, por ejemplo agentes tensioactivos. Otros materiales también pueden ser utilizados con la composición que se desee, incluyendo piedras, rellenadores, solventes, amortiguadores, agentes para el control del pH, activadores de enzimas, aditivos, estabilizadores de enzimas, otro agente anti-deposición y semejantes. La composición puede ser formulada en un producto sólido, un producto granular o como un producto liquido. La enzima lipolitica puede ser agregada a la composición que contiene celulasa para su uso en el proceso de lavado con piedra pómez o agregada directamente al baño de lavado con piedra pómez o a un tratamiento de enjuague subsiguiente. La enzima lipolitica también puede ser agregada a una composición para propósitos de lavado por lo cual se reduce o inhibe el re-teñido del tinte removido durante el proceso de lavado. Te idos El proceso de la presente invención aplica a los
tejidos en general. En el contexto de esta invención los tejidos incluyen tejidos o materiales textiles preparados a partir de fibras hechas por el hombre, por ejemplo poliéster, nailon, etc., asi como tejidos o materiales textiles celulósicos. El término "tejido/material textil celulósico" indica cualquier tipo de tejido, en particular una tela tejida, preparada a partir de un material que contiene celulosa, derivados de celulosa o que contienen celulosa, por ejemplo, de pulpa de madera, y algodón. La parte principal de la celulosa o los derivados de celulosa presentes en el tejido, es normalmente el aprestado con tales hilos, normalmente hilos de urdimbre, que han sido recubiertos previo al tejido. En el presente contexto, el término "tejido" también está propuesto para incluir prendas de vestir y otros tipos de tejidos procesados. Los ejemplos de tejido celulósico es el algodón, viscosa (rayón); lyocell; todas las mezclas de viscosa, algodón o lyocell con otras fibras tales como poliéster; mezclas de viscosa/algodón, mezclas de lyocell/algodón, mezclas de viscosa/lana, mezclas de lyocell/lana, mezclas de algodón/lana; lino (lienzo), ramina y otros tejidos a base de fibras de celulosa, incluyendo todas las mezclas de fibras celulósicas con otras fibras tales como fibras de lana, poliamida, acrilicas y de poliéster, por ejemplo mezclas de viscosa/algodón/poliéster,
mezclas de lana/algodón/poliéster, mezclas de lino/algodón, etc. El tejido también puede incluir fibras solas hechas por el hombre tales como las fibras de poliéster. El proceso de la invención es aplicado preferentemente a los tejidos que contienen celulosa, tales como algodón, viscosa, rayón, ramina, lino o mezclas de los mismos, o mezclas de cualquiera de estas fibras con fibras sintéticas. En particular, el tejido puede ser la mezclilla. El tejido puede ser teñido con colorantes de cuba tales como el Índigo, tintes directos tales como Rojo Directo 185, colorantes de azufre tales como Verde de Azufre 6, o colorantes reactivos fijados a un aglutinador sobre la superficie del tejido. En una modalidad preferida del presente proceso, el tejido es mezclilla teñida de índigo, incluyendo artículos de ropa fabricados partir de la misma. En una modalidad más preferida, el tejido sometido al proceso de la invención está hecho de fibras hidrofóbicas tales como fibras de poliamida, por ejemplo nailon, fibras acrílicas, vinilon y fibras de poliéster. Como se mencionó anteriormente el tejido puede ser de mezclas de diferentes fibras. Está contemplado especialmente el poliéster o las mezclas de poliéster/algodón, los cuales son el material utilizado para las partes de las bolsas de las prendas de vestir, en particular los pantalones de mezclilla o las prendas de vestir de algodón teñido.
Enzima El proceso enzimático de la invención puede ser efectuado utilizando cualesquiera hidrolasas del éster carboxílico, en particular la enzima lipolítica y/o cualquier enzima hidrolítica de biopoliéster. Tales enzimas son bien conocidas y están definidas en la literatura, cotéjese por ejemplo Borgstrom B y Brockman H I, (Eds.); Lipases; Elsevier Science Publishers B.V., 1984, y Kola ttukudy P E; The Biochemistry of Plants, Academic Press Inc., 1980 4 624-631. En el contexto de esta invención las enzimas lipolíticas están clasificadas en la E.C. 3.1.1 e incluyen lipasas, esterasas, fosfolipasas, y liso-fosfolipasas legítimas. Más específicamente, la enzima lipolítica puede ser una lipasa como se clasificó por EC 3.1.1.3, EC 3.1.1.23 y/o EC 3.1.1.26, una enterasa como se clasificó por EC 3.1.1.1, EC 3.1.1.2, EC 3.1.1.6, EC 3.1.1.7, y/o EC 3.1.1.8, una fosfolipasa como se clasificó por EC 3.1.1.4 y/o EC 3.1.1.32, una liso-fosfolipasa como se clasificó por EC 3.1.1.5 y una cutinasa como se clasificó en EC 3.1.1.74. La enzima lipolitica preferentemente es de origen microbiano, en particular de origen bacteriano, fungoso o de levadura. En una modalidad particular, la enzima lipolitica utilizada puede ser derivada de una cepa de Absidia, en particular Absidia blakesleena y Absidia corymbifera, una
cepa de Achromobacter, en particular Achromobacter iophagus, una cepa de Aeromonas, una cepa de Alternaría, en particular Alternarla brassiciola, una cepa de Aspergillus , en particular Aspergillus niger y Aspergillus flavus, una cepa de Achromobacter, en particular Achromobacter iophagus, una cepa de Aureobasidium, en particular Aerobasidium pullulans, una cepa de Bacillus, en particular Bacillus pumilus, Bacillus strearothermophilus y Bacillus subtilis, una cepa de Beauveria, una cepa de Brochothrix, en particular Brochothrix thermosohata, una cepa de Candida, en particular Candida cylindracea (Candida rugosa) , Candida paralipolytica , Candida tsukubaensis, Candida auriculariae, Candida humicola, Candida foliarum, Cancida cylindracea {Candida rugosa) y Candida antárctica, una cepa de Chromobacter , en particular Chromobacter viscosum, una cepa de Coprinus, en particular Coprinus cinerius, una cepa de Fusarium, en particular Fusarium oxysporum, Fusarium solani, Fusarium solani pisi, y Fusarium roseum culmorum, una cepa de Geotricum, en particular Geotricum penicillatum, una cepa de Hansenula, en particular Hansenula anómala, una cepa de Humicola, en particular Humicola brevispora, Humicola lanuginosa, Humicola brevis var. ther oidea, y Humicola insolens, una cepa de Hyphozyma, una cepa de Lactobacillus , en particular Lactobacillus curvatus, una cepa de Metarhizium, una cepa de Mucor, una cepa de Paecilomyces, una cepa de Penicillium, en
particular Penicillium cyclopium, Penicillium crustosum y Penicillium expansum, una cepa de Pseudomonas en particular Pseudomonas aeruginosa, Pseudomonas alcaligenes, Pseudomonas cepacia (sin. Burkholderia cepacia) , Pseudomonas fluorescens, Pseudomonas fragi, Pseudomonas maltophilia, Pseudomonas mendocina, Pseudomonas mephitica lipolytica, Pseudomonas alcaligenes, Pseudomonas plantari , Pseudomonas pseudoalcaligenes, Pseudomonas putida, Pseudomonas stutzeri, y Pseudomonas wiscosinensis , una cepa de Rhizoctonia, en particular Rhizoctonia solani, una cepa de Rhizomucor, en particular Rhizomucor miehei, una cepa de Rhizopus, en particular Rhizopus japonicus, Rhizopus microsporus y Rhizopus nodosus, una cepa de Rhodosporidium, en particular Rodosporidium toruloides, una cepa de Rhodotorula, en particular Rhodotorula glutinis, una cepa de Sporobolomyces, en particular Sporobolomyces shibatanus, una cepa de Thermomyces, en particular Thermomyces lanuginosus
(anteriormente Humicola lanuginosa) , una cepa de
Thiarosporella, en particular Thiarosporella phaseolina, una cepa de Trichoderma, en particular Trichoderma harzianum, y Trichoderma reesei, y/o una cepa de Verticillium. En una modalidad más preferida, la enzima lipolítica utilizada de acuerdo con la invención es derivada de una cepa de Aspergillus, -una cepa de Achromobacter, una cepa de Bacillus, una cepa de Candida, una cepa de
Chromobacter, una cepa de Fusari um, una cepa de Humi cola, una cepa de Hyphozyma , una cepa de Pseudomonas, una cepa de Rhizomucor, una cepa de Rhizopus, o una cepa de Thermomyces . En una modalidad más preferida, la enzima lipolítica utilizada de acuerdo con la invención es derivada de una cepa de Bacill us pumil us, una cepa de de Bacill us stearothermophil us, una cepa de Candida cylindracea , una cepa de Candida antárctica, en particular Lipasa B de Candida antárctica (obtenida como se describió en WO 88/02775) , una cepa de Humicola insolens , una cepa de Hyphozyma , una cepa de Pseudomonas cepacia, o una cepa de Thermomyces lanuginosus . En el contexto de esta invención la enzima hidrolítica de biopoliéster incluye esterasas y poli-hidroxialcanoato despolimerasas, en particular poli-3-hidroxialcanoato despolimerasas. En efecto, una esterasa es una enzima lipolítica así como una enzima hidrolítica de biopoliéster. En una modalidad más preferida, la esterasa es una cutinasa o una suberinasa. También en el contexto de esta invención, una cutinasa es una enzima capaz de degradar la cutina, cotéjese por ejemplo Lin T S & Kolattukudy P E, J. Bacteriol . 1978 133 (2) 942-951, una suberinasa es una enzima capaz de degradar la suberina, cotéjese por ejemplo, Kolattukudy P E; Science 1980 208 990-1000, un T S & Kolattukudy P E; Physiol. Plant Pathol. 1980 17 1-15, y The
Biochemistry of Plants, Academic Press, 1980 Vol. 4 624-634, y una poli-3-hidroxialcanoato despolimerasa es una enzima capaz de degradar el poli-3-hidroxialcanoato, cotéjese por ejemplo Foster et al , FEMS Microbiol. Lett. 1994 118 279-282. Las cutinasas, por ejemplo, difieren de las lipasas clásicas en que ninguna activación medible alrededor de la concentración crítica de micelas (CMC) del substrato de tributirina es observada. También, las cutinasas se considera que pertenecen a una clase de serina esterasas. La enzima hidrolitica de biopoliéster preferentemente es de origen bacteriano, en particular de origen microbiano, fungoso o de levadura. En una modalidad preferida, la enzima hidrolítica de biopoliéster es derivada de una cepa de Aspergill us , en particular Aspergill us oryzae, una cepa de Al ternarla , en particular Al ternarla brassiciola, una cepa de Fusari um, en particular Fusari um solani , Fusari um solani pisi , Fusari um roseum culmorum, o Fusari um roseum sambuci um, una cepa de Helminthosporum, en particular Helminthosporum sa ti vum, una cepa de Humi cola, en particular Humicola insol ens, una cepa de Pseudomonas , en particular Pseudomonas mendocina, o Pseudomonas putida , una cepa de Rhi zoctonia , en particular Rhizoctonia solani , una cepa de Streptomyces, en particular Streptomyces scabi es, o una cepa de Ul ocladi um, en particular Ulocladi um consortiale . En una modalidad más preferida la
enzima hidrolítica de biopoliéster es una cutinasa derivada de una cepa de Humicola insolens, en particular la cepa DSM 1800 de Humicola insolens . En otra modalidad preferida, la poli-3-hidroxialcanoato despolimerasa es derivada de una cepa de Alcaligenes, en particular Alcaligenes faecalis, una cepa de Bacill us , en particular Bacillus mega teri um, una cepa de Camomonas, en particular Camomonas testosteroní , una cepa de Penicilli um, en particular Penicilli um funiculosum, una cepa de Pseudomonas, en particular Pseudomonas fluorescens, Pseudomonas lemoignei y Pseudomonas oleovorans, o una cepa de Rhodospirill um, en particular Thodospirill um rubrum. Los ejemplos específicos de las lipasas comerciales fácilmente disponibles incluyen Lipolase® (WO 98/35026) , Lipolase™ Ultra, Lipozyme®, Palatase®, Novozym® 435, Lecitase® (todas disponibles de Novozymes A/S) . Los ejemplos de otras lipasas son Lumafast™, lipasa de Ps . mendocian de Genencor Int. Inc.; Lipomax™, lipasa de Ps . pseudoal caligenes de Gist Brocades/Genencor Int. Inc.; lipasa de Fusari um solani (cutinasa) de Unilever; lipasa de Bacill us sp. de Solvay enzymes. Otras lipasas están disponibles de otras compañías.
Condiciones de proceso En el caso de textiles de mezclilla (especialmente
mezclilla teñida de índigo) , el proceso de acuerdo con la invención puede ser llevado a cabo simultáneamente con un tratamiento con .celulasa (y opcionalmente piedra pómez) para crear una apariencia desgastada deseada formando variaciones locales en la densidad del color, como se describió en American dye stuff repórter, Sept. 90, D. Kochavi, T. Videbaek and D. Cedroni, Optimizing processing conditions in enzymatic stone ashing. El proceso de la invención también puede ser llevado a cabo simultáneamente con desaprestado enzimático, es decir remoción del apresto de almidón por medio de ?-amilasa. En un aspecto adicional, el proceso es un proceso de lavado convencional, en donde la enzima de la invención es agregada a una composición detergente convencional. El proceso de la invención puede ser llevado a cabo a las condiciones convencionales en una máquina lavadora utilizada convencionalmente para el lavado con piedra pómez, por ejemplo una lavadora-extractor. La enzima de la invención debe ser agregada en una cantidad efectiva. Por el término "cantidad efectiva" se entiende la cantidad suficiente para reducir el re-teñido cuando se compara con el efecto de reteñido cuando no se aplica la enzima de la invención. Las condiciones típicas son una temperatura de 40-60 °C y un pH de 4.5-7.5. Sin embargo, las condiciones de proceso deben ser elegidas de acuerdo con las caracteristicas de la enzima en
cuestión. Las mismas en general están en el intervalo de 20-100°C, pH 4.5-10.5, típicamente 30-90°C, pH 4.5-7.5 especialmente 40-60°C, pH 4.5-6.5. Opcionalmente, se pueden utilizar aditivos convencionales, por ejemplo un amortiguador, un agente tensioactivo (aniónico y/o no iónico) y/o un polímero (tal como PCP, poliacrilato y poliacrilamida) .
Materiales y Métodos
Enzimas : Cutinasa A (variante de Cutinasa de Humicola Insolens de acuerdo con US 5,827,719). Cutinasa B (variante de Cutinasa de Humicola Insolens de acuerdo con US 5,827,719). Denimax® 362S (disponible de Novozymes A/S) . Lipolase® (disponible de Novozymes A/S) . Lipolase™ Ultra (disponible de Novozymes A/S) . Cellusoft® L (disponible de Novozymes A/S) .
Actividad Lipolitica La actividad lipolítica puede ser determinada utilizando tributirina como el substrato. Este método está basado en la hidrólisis de tributirina por la enzima, y el consumo de álcali es registrado como una función del tiempo.
Una Unidad de Lipasa (LU) está definida como la cantidad de enzima la cual, bajo condiciones estándares (es decir a 30.0 °C; pH 7.0; con goma arábiga como emulsificador y tributirina como substrato) libera 1 mmol de ácido butírico titulable por minuto (1 KLU = 1000 LU) . Una carpeta AF 95/5 que describe este método analítico con mayor detalle está disponible a petición de Novozymes A/S, Dinamarca, tal carpeta está incluida aquí para referencia.
Actividad Celulítica La actividad celulitica puede ser medida en unidades de endo-glucanasa (EGU) , determinada a pH 6.0 con carboximetil celulosa (CMC) como el substrato. Una solución del substrato es preparada, conteniendo 34.0 g/l de CMC (Hercules 7 LFD) en amortiguador de fosfato 0.1 M a pH 6.0. La muestra de enzima que va a ser analizada es disuelta en el mismo amortiguador. 5 ml de la solución del substrato y 0.15 ml de la solución de enzima son mezcladas y transferidas a un viscosímetro de vibración (por ejemplo MIVI 3000 de Sofraser, Francia) , regulando la temperatura con un termostato a 40 °C durante 30 minutos. Una EGU está definida como la cantidad de enzima que reduce la viscosidad a la mitad bajo estas condiciones. La cantidad de la muestra de enzima debe ser ajustada para
proporcionar 0.01-0.02 EGU/ml en la mezcla de reacción. El estándar principal está definido como 880 EGU/g. La actividad celulolítica también debe ser determinada en unidades de endocelulasa (ECU) midiendo la capacidad de la enzima para reducir la viscosidad de una solución de carboximetil celulosa (CMC) . El ensayo de ECU cuantifica la cantidad de actividad catalítica presente en la muestra midiendo la capacidad de la muestra para reducir la viscosidad de una solución de carboxi-metilcelulosa (CMC) . El ensayo es llevado a cabo a 40 °C; pH 7.5; amortiguador de fosfato 0.1M; tiempo 30 minutos; utilizando une enzima relativamente estándar para reducir la viscosidad del substrato CMC Hercules 7 LFD; concentración de la enzima de aprox. 0.15 ECU/ml . El estándar principal está definido para que sea de 8200 ECU/g.
Medición del Color Un espectrofotómetro de Nippon Denshoku (SE 2000) , el cual fue de conformidad con JIS Z8722, ASTM E308, ASTM E313 y ASTM D195, fue utilizado de acuerdo con las instrucciones del fabricantes para evaluar la cromaticidad utilizando el cambio en las coordenadas de espacio de color L*a*b* (CIELAB-system) , en donde como es usual: L* proporciona el cambio en blanco/negro en una escala desde 0 hasta 100, y una reducción en L* significa un
incremento en el color negro (reducción en el color blanco) y un incremento en L* significa un incremento en el color blanco (reducción en el color negro) . a* proporciona el cambio en rojo/verde, y una reducción en a* significa un incremento en el color verde
(reducción en el color rojo) y un incremento en a* significa un incremento en el color rojo (reducción en el color verde) . b* proporciona el cambio en azul/amarillo, y una reducción en b* significa un incremento en el color azul (reducción en el color amarillo) , y un incremento en b* significa un incremento en el color amarillo (reducción en el color azul) (Vide WO 96/12846 NOVO) . El espectrofotómetro de Nippon Denshoku (SE 2000) fue operado en el espacio de color L*a*b*. La fuente luminosa fue luz estándar D65. El programa utilizado para la evaluación fue ColorMate Versión 4.05. Las condiciones de iluminación y recepción de la luz de este instrumento son de 0-45° después del método espectral basado en JIS Z-8722 y fue calibrado utilizando losetas blancas y negras. Cada resultado fue un promedio de 4 mediciones. El tejido enjuagado sin enzima y el mediador fueron medidos y las coordenadas L*a*b* fueron calculadas e introducidas como una referencia. Las coordenadas de las muestras fueron entonces para cada uno de L*, a* , b* calculadas como la diferencia del promedio de las mediciones sobre cada muestra del valor de referencia.
La presente invención es ilustrada además en los siguientes ejemplos, los cuales no están propuestos de ninguna manera para limitar el alcance de la invención como se reivindicó.
Ejemplo 1
Comparación del efecto anti-re-teñido entre la Cutinasa A y la Endolasa Una solución índigo fue preparada lavando la mezclilla con el agente de lavado modelo. Las composiciones del agente de lavado modelo son como sigue: Fosfato ácido de sodio: 6.2 g/20 1 Citrato de sodio: 5.8g/20 1 Novasol P: 2.4g/20 1 Carezyme 1000L (disponible de Novozymes A/S): 2.8 g/20 1.
Las condiciones de lavado fueron como sigue: Temperatura: 55 °C Tiempo de Lavado: 120 minutos Enzima: Agente de lavado modelo Dosificación de la enzima: lg/1 Licor de lavado: Agua desionizada (3°dH)/20 1 Mezclilla: Kurabo KD511 Relación del baño: 1:20
Máquina lavadora: Wascator (F0M71MP-Lab. )
Las muestras (10 cm x 10 cm) de poliéster y poliéster/algodón fueron lavadas con la solución Índigo (pH=6.5) preparadas anteriormente con Cutinasa A y una celulasa (Denimax® 362S) , respectivamente. Las condiciones fueron: Temperatura: 55 °C Tiempo de Lavado: 60 minutos Licor madre: Solución índigo (pH=6.5) Enzimas: Cutinasa A y Endolasa (Novozym® 613, 3090ECU/g)
Dosificación de la enzima: 0, 1, 3, 5, 10 mg de proteína de la enzima/1 Muestra: Poliéster, Poliéster/Algodón Tamaño de la muestra: 10 cm x 10 cm Relación del baño: (Poliéster X 2, Polyéster/Algodón X 2) /l
T-O-M: 120 rpm
Resultados:
Tabla 1. Comparación del efecto anti-re-teñido entre la Cutinasa A y la Endolasa (valor de L*)
*x Base de proteína de la enzima
Los resultados anteriores muestran un efecto anti- re-teñido sobre el poliéster y poliéster/ algodón de la cutinasa comparado con la celulasa. La celulasa no mostró ningún efecto anti-re-teñido sobre las muestras de tejido.
Ejemplo 2
Efecto anti-re-teñido de las Cutinasas A y B y la Lipolasa. Una solución índigo fue preparada lavando la mezclilla con Denimax® 362S en agua desionizada. Las condiciones fueron como sigue: Temperatura: 55 °C Tiempo de lavado: 120 min.
Enzima: Denimax® 362S Dosificación de la enzima: lg/1 Licor de lavado: Agua desionizada (3°dH)/20 1 Mezclilla: Kurabo KD511 Relación del baño: 1:20 Máquina lavadora: Wasicator (F0M71MP-Lab) .
Las muestras (lOcm x lOcm) de poliéster y poliéster/algodón fueron lavadas con la solución índigo (pH=6.5) preparada anteriormente con las cutinasas y
Lipolase® 100L (disponible de Novozymes A/S) , respectivamente. Las condiciones fueron: Temperatura: 55 °C Tiempo de Lavado: 60 min. Licor de lavado: solución índigo (pH=6.5) Enzimas: Cutinasas A y B y Lipolase® 100L, tipo EX Dosificación de la enzima: 0, 10, 30, 50 mg de proteína de la enzima/1 (Tabla 2) y 0, 1, 3, 5mg de proteina de la enzima/1
(Tabla 3) Muestra: Poliéster y Poliéster/Algodón Tamaño de la muestra: 10 cm X 10 cm Relación del baño: (Poliéster X 2, Poliéster/Algodón X 2) /l
T-O-M: 120 rpm
Resultados:
Tabla 2. Efecto anti-re-teñido de las enzimas sobre el poliéster y poliéster/algodón (valor de L*)
Base de proteína de la enzima
Tabla 3. Efecto anti-re-teñido de la cutinasa con una dosificación escasa de enzima (valor de L*)
Los resultados anteriores muestran un efecto anti-re-teñido sobre el poliéster y poliéster/algodón de las cutinasas y la Lipolasa.
Ejemplo 3
Efecto anti-re-teñido de la cutinasa y lipasas a una condición de pH ácido Una solución Índigo fue preparada lavando la mezclilla con Cellusoft® L en agua desionizada. Las condiciones fueron como sigue: Temperatura: 55 °C Tiempo de lavado: 120 min. Enzima: Cellusoft® L Dosificación de la enzima: lg/1 Amortiguador: Amortiguador de acetato 1M (pH=4.8) /100ml/20 1
Licor de lavado: Agua desionizada (3°dH)/20 1 Mezclilla: Kurabo KD511 Relación del baño: 1:20 Máquina lavadora: Wasicator (FOM71MP-Lab)
Las muestras (lOcm x lOcm) de poliéster y poliéster/algodón fueron lavadas con la solución índigo
(pH=5) preparada anteriormente con las Cutinasas A y B, Lipolase® y Lipolase™ Ultra, respectivamente. Las condiciones
fueron: Temperatura: 55 °C Tiempo de Lavado: 60 min. Licor de lavado: solución índigo (pH=5) Enzimas: Cutinasas A y B, Lipolase® y Lipolase™ Ultra Dosificación de la enzima: 0, 10, 30, 50 y 100 mg de proteína de la enzima/1 (Tabla 4) y 0, 10 y 30 mg de proteina de la enzima/1 (Tabla 5) Muestra: Poliéster, Poliéster/Algodón Tamaño de la muestra: 10 cm X 10 cm Relación del baño: (Poliéster X 2, Poliéster/Algodón X 2 ) 11 T-O-M: 120 rpm
Resultados
Tabla 4. Efecto anti-re-teñido de las Cutinasas A y B (valor de L*)
*l Proteína de la enzima
Resultados :
Tabla 5. Efecto anti-re-teñido de las Cutinasas A y B,
Lipolase® y Lipolase TM Ultra (valor de L
Los resultados anteriores muestran un efecto anti-re-teñido de las cutinasas y las lipasas sobre el poliéster y poliéster/algodón a pH ácido. Se hace constar que con relación a esta fecha el
mejor método conocido por la solicitante para llevar a la práctica la citada invención, es el que resulta claro de la presente descripción de la invención.
Claims (10)
- REIVINDICACIONES Habiéndose descrito la invención como antecede, se reclama como propiedad lo contenido en las siguientes reivindicaciones . 1. Un método para reducir el re-teñido de un tejido o material textil, caracterizado porque comprende poner en contacto el tejido o material textil con una composición que comprende una cantidad efectiva de una cutinasa (EC 3.1.1.74).
- 2. El método de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque la enzima es derivada de un tinte de Humicola insolens .
- 3. El método de conformidad con la reivindicación 1, caracterizado porque el tejido o material textil está hecho de fibras hidrofóbicas.
- 4. El método de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes, caracterizado porque el tejido o material textil es poliéster o poliéster/algodón, preferentemente partes de poliéster o poliéster/algodón de una mezclilla teñida de índigo.
- 5. El método de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes, caracterizado porque la cantidad de enzima es 1-100 mg de la proteína de enzima por 1 de la composición.
- 6. El método de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1-5, caracterizado porque el pH es de 4.5-7.5 y la temperatura es de 40-60 °C.
- 7. El método de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes para la reducción simultánea del re-teñido y la formación de una variación de color localizada, caracterizado porque la composición contiene además una celulasa y/o piedra pómez.
- 8. Una composición para lavado con piedra pómez, caracterizada porque comprende una cutinasa (EC 3.1.1.74) y una celulasa.
- 9. Una composición de conformidad con la reivindicación 8, caracterizada porque además comprende un agente tensioactivo.
- 10. El uso de una composición de conformidad con las reivindicaciones 8-9 para reducir el re-teñido del tejido o material textil.
Applications Claiming Priority (9)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DKPA200000861 | 2000-06-02 | ||
US21100400P | 2000-06-12 | 2000-06-12 | |
DKPA200001577 | 2000-10-23 | ||
US24435100P | 2000-10-30 | 2000-10-30 | |
DKPA200001772 | 2000-11-24 | ||
US25379800P | 2000-11-29 | 2000-11-29 | |
DKPA200100100 | 2001-01-19 | ||
US26547301P | 2001-01-31 | 2001-01-31 | |
PCT/DK2001/000384 WO2001092453A1 (en) | 2000-06-02 | 2001-06-05 | Redeposition or backstain inhibition during stonewashing process |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
MXPA02011733A true MXPA02011733A (es) | 2003-05-14 |
Family
ID=27570810
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
MXPA02011733A MXPA02011733A (es) | 2000-06-02 | 2001-06-05 | Inhibicion de re-deposicion o re-te°ido durante el proceso de lavado con piedra pomez. |
Country Status (5)
Country | Link |
---|---|
US (2) | US6797010B2 (es) |
AU (1) | AU2001263777A1 (es) |
CA (1) | CA2413838A1 (es) |
MX (1) | MXPA02011733A (es) |
WO (1) | WO2001092453A1 (es) |
Families Citing this family (8)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CA2413838A1 (en) * | 2000-06-02 | 2001-12-06 | Novozymes A/S | Redeposition or backstain inhibition during stonewashing process |
WO2004075924A1 (ja) * | 2003-01-17 | 2004-09-10 | Japan Genome Solutions, Inc. | 遺伝子導入促進剤およびそれを含む遺伝子導入用組成物 |
DE10358097A1 (de) | 2003-12-10 | 2005-07-14 | Sasol Germany Gmbh | Verfahren zum Verhindern bzw. Minimieren der Farbredeposition unter Verwendung von Polyestern |
KR101017717B1 (ko) | 2008-09-24 | 2011-02-25 | 김양훈 | 지질분해효소를 이용한 폴리에스테르 섬유 개질가공방법 |
WO2012089024A1 (en) | 2010-12-30 | 2012-07-05 | Novozymes A/S | Method for treating textile with endoglucanase |
WO2015110562A1 (en) * | 2014-01-26 | 2015-07-30 | Novozymes A/S | A method to produce an antimicrobial polyester textile using cutinase |
ES2665989T3 (es) | 2015-06-04 | 2018-04-30 | The Procter & Gamble Company | Composición detergente líquida para lavado de vajillas a mano |
ES2670044T3 (es) | 2015-06-04 | 2018-05-29 | The Procter & Gamble Company | Composición detergente líquida para lavado de vajillas a mano |
Family Cites Families (14)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US5650322A (en) * | 1990-10-05 | 1997-07-22 | Genencor International, Inc. | Methods for stonewashing fabrics using endoglucanases |
WO1993025655A1 (en) | 1992-06-12 | 1993-12-23 | Genencor International, Inc. | Enzymatic compositions and methods for producing stonewashed look on indigo-dyed denim fabric |
DK87092D0 (da) * | 1992-07-02 | 1992-07-02 | Novo Nordisk As | Nyt enzym |
JP4000193B2 (ja) | 1993-06-11 | 2007-10-31 | ジェネンコー・インターナショナル・インク | インジゴ染色デニム布上にストーンウォッシュ外観を作り出すための酵素組成物と方法 |
US6268196B1 (en) * | 1993-12-17 | 2001-07-31 | Genencor International, Inc. | Method and compositions for treating cellulose containing fabrics using truncated cellulase enzyme compositions |
US5912157A (en) * | 1994-03-08 | 1999-06-15 | Novo Nordisk A/S | Alkaline cellulases |
ES2163535T3 (es) * | 1994-11-18 | 2002-02-01 | Procter & Gamble | Uso de enzimas lipoliticas especificas en composiciones detergentes. |
CN102080070B (zh) * | 1995-03-17 | 2016-01-20 | 诺沃奇梅兹有限公司 | 新的内切葡聚糖酶 |
AU6513096A (en) * | 1995-07-19 | 1997-02-18 | Novo Nordisk A/S | Treatment of fabrics |
CN1209838A (zh) * | 1996-01-29 | 1999-03-03 | 诺沃挪第克公司 | 纤维素织物的脱浆方法 |
US6146428A (en) * | 1998-04-03 | 2000-11-14 | Novo Nordisk A/S | Enzymatic treatment of denim |
ES2270589T3 (es) * | 1998-04-03 | 2007-04-01 | Novozymes A/S | Tratamiento de tejido denim con una enzima pectolitica. |
CA2413838A1 (en) * | 2000-06-02 | 2001-12-06 | Novozymes A/S | Redeposition or backstain inhibition during stonewashing process |
CN1610777A (zh) * | 2001-11-02 | 2005-04-27 | 诺维信北美公司 | 印刷和染色材料的改良 |
-
2001
- 2001-06-05 CA CA002413838A patent/CA2413838A1/en not_active Abandoned
- 2001-06-05 MX MXPA02011733A patent/MXPA02011733A/es active IP Right Grant
- 2001-06-05 WO PCT/DK2001/000384 patent/WO2001092453A1/en active IP Right Grant
- 2001-06-05 AU AU2001263777A patent/AU2001263777A1/en not_active Abandoned
- 2001-08-08 US US09/924,379 patent/US6797010B2/en not_active Expired - Fee Related
-
2004
- 2004-09-22 US US10/946,801 patent/US20050055780A1/en not_active Abandoned
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
US20020066144A1 (en) | 2002-06-06 |
CA2413838A1 (en) | 2001-12-06 |
AU2001263777A1 (en) | 2001-12-11 |
WO2001092453A1 (en) | 2001-12-06 |
US20050055780A1 (en) | 2005-03-17 |
US6797010B2 (en) | 2004-09-28 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
EP1290129B1 (en) | Redeposition or backstain inhibition during stonewashing process | |
EP1230455B1 (en) | Enzymatic modification of the surface of a polyester fiber or article | |
CN1754020B (zh) | 织物、纤维或纱线的处理 | |
US6077316A (en) | Treatment of fabrics | |
US6933140B1 (en) | Enzymes useful for changing the properties of polyester | |
US7183086B2 (en) | Enzymatic hydrolysis of cyclic oligomers | |
MX2011002360A (es) | Composiciones de blanqueo enzimatico de textiles y metodos de uso de las mismas. | |
JP2001506708A (ja) | 綿編織布のアルカリ性酵素精練 | |
WO2004059075A1 (en) | A method of treating polyester fabrics | |
Roy Choudhury | Sustainable textile wet processing: Applications of enzymes | |
US6797010B2 (en) | Redeposition or backstain inhibition during stonewashing process | |
US6146428A (en) | Enzymatic treatment of denim | |
US20120149269A1 (en) | Combined Textile Abrading And Color Modification | |
Rahman et al. | Application of biochemical in textile | |
Vigneswaran | Biovision in textile wet processing industry-technological challenges | |
EP1066422A1 (en) | Treatment of denim fabric with a pectolytic enzyme |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
FG | Grant or registration |