KR20190097305A - 치즈류 및 그 제조 방법 - Google Patents
치즈류 및 그 제조 방법 Download PDFInfo
- Publication number
- KR20190097305A KR20190097305A KR1020197023561A KR20197023561A KR20190097305A KR 20190097305 A KR20190097305 A KR 20190097305A KR 1020197023561 A KR1020197023561 A KR 1020197023561A KR 20197023561 A KR20197023561 A KR 20197023561A KR 20190097305 A KR20190097305 A KR 20190097305A
- Authority
- KR
- South Korea
- Prior art keywords
- angiogenin
- cystatin
- cheeses
- cheese
- degradation product
- Prior art date
Links
- 235000013351 cheese Nutrition 0.000 title claims abstract description 104
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 8
- 102100022987 Angiogenin Human genes 0.000 claims abstract description 134
- 108010072788 angiogenin Proteins 0.000 claims abstract description 134
- 102000015833 Cystatin Human genes 0.000 claims abstract description 89
- 108050004038 cystatin Proteins 0.000 claims abstract description 89
- 235000006770 Malva sylvestris Nutrition 0.000 claims abstract description 57
- 240000002129 Malva sylvestris Species 0.000 claims abstract description 52
- 208000020084 Bone disease Diseases 0.000 claims abstract description 11
- 239000007857 degradation product Substances 0.000 claims description 70
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims description 14
- 239000000047 product Substances 0.000 claims description 11
- 244000038561 Modiola caroliniana Species 0.000 claims description 5
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims description 5
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 claims description 4
- 238000001816 cooling Methods 0.000 claims description 4
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 claims description 4
- 230000001804 emulsifying effect Effects 0.000 claims description 3
- 230000002554 disease preventive effect Effects 0.000 claims 1
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 abstract description 19
- 208000001132 Osteoporosis Diseases 0.000 abstract description 13
- 238000011282 treatment Methods 0.000 abstract description 13
- 206010003246 arthritis Diseases 0.000 abstract description 6
- 230000002265 prevention Effects 0.000 abstract description 6
- 230000037406 food intake Effects 0.000 abstract description 2
- 230000000052 comparative effect Effects 0.000 description 19
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 16
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 15
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 14
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 11
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 11
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 11
- 235000001465 calcium Nutrition 0.000 description 11
- 238000004945 emulsification Methods 0.000 description 11
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 11
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 11
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 11
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 11
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 11
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 11
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 10
- BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-N methanoic acid Natural products OC=O BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- 230000037182 bone density Effects 0.000 description 8
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 8
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 8
- 239000000463 material Substances 0.000 description 8
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 8
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 8
- 235000014059 processed cheese Nutrition 0.000 description 8
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 8
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 8
- 206010017076 Fracture Diseases 0.000 description 7
- 241000700159 Rattus Species 0.000 description 7
- 238000005728 strengthening Methods 0.000 description 7
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 description 6
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 description 6
- 125000003178 carboxy group Chemical group [H]OC(*)=O 0.000 description 6
- 239000006071 cream Substances 0.000 description 6
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 6
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 6
- OSWFIVFLDKOXQC-UHFFFAOYSA-N 4-(3-methoxyphenyl)aniline Chemical compound COC1=CC=CC(C=2C=CC(N)=CC=2)=C1 OSWFIVFLDKOXQC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 208000008035 Back Pain Diseases 0.000 description 5
- 239000008367 deionised water Substances 0.000 description 5
- 229910021641 deionized water Inorganic materials 0.000 description 5
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 5
- 235000019253 formic acid Nutrition 0.000 description 5
- 238000000034 method Methods 0.000 description 5
- 238000001223 reverse osmosis Methods 0.000 description 5
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 5
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 208000006386 Bone Resorption Diseases 0.000 description 4
- DTQVDTLACAAQTR-UHFFFAOYSA-N Trifluoroacetic acid Chemical compound OC(=O)C(F)(F)F DTQVDTLACAAQTR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000005862 Whey Substances 0.000 description 4
- 230000024279 bone resorption Effects 0.000 description 4
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 4
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 4
- 235000020183 skimmed milk Nutrition 0.000 description 4
- 239000001509 sodium citrate Substances 0.000 description 4
- NLJMYIDDQXHKNR-UHFFFAOYSA-K sodium citrate Chemical compound O.O.[Na+].[Na+].[Na+].[O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O NLJMYIDDQXHKNR-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 4
- 238000001356 surgical procedure Methods 0.000 description 4
- NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 1,2-bis(ethenyl)benzene;1-ethenyl-2-ethylbenzene;styrene Chemical compound C=CC1=CC=CC=C1.CCC1=CC=CC=C1C=C.C=CC1=CC=CC=C1C=C NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- WEVYAHXRMPXWCK-UHFFFAOYSA-N Acetonitrile Chemical compound CC#N WEVYAHXRMPXWCK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 3
- 241000124008 Mammalia Species 0.000 description 3
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 3
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 3
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 3
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 3
- 230000037118 bone strength Effects 0.000 description 3
- 239000003729 cation exchange resin Substances 0.000 description 3
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 3
- 238000010828 elution Methods 0.000 description 3
- 238000004128 high performance liquid chromatography Methods 0.000 description 3
- 239000006166 lysate Substances 0.000 description 3
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 3
- 230000011164 ossification Effects 0.000 description 3
- 229940108461 rennet Drugs 0.000 description 3
- 108010058314 rennet Proteins 0.000 description 3
- 235000019830 sodium polyphosphate Nutrition 0.000 description 3
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 3
- SGPUHRSBWMQRAN-UHFFFAOYSA-N 2-[bis(1-carboxyethyl)phosphanyl]propanoic acid Chemical compound OC(=O)C(C)P(C(C)C(O)=O)C(C)C(O)=O SGPUHRSBWMQRAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 208000010392 Bone Fractures Diseases 0.000 description 2
- VTYYLEPIZMXCLO-UHFFFAOYSA-L Calcium carbonate Chemical compound [Ca+2].[O-]C([O-])=O VTYYLEPIZMXCLO-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 241000283707 Capra Species 0.000 description 2
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229920001661 Chitosan Polymers 0.000 description 2
- 206010072132 Fracture pain Diseases 0.000 description 2
- 241000699666 Mus <mouse, genus> Species 0.000 description 2
- 241000699670 Mus sp. Species 0.000 description 2
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 description 2
- 241001494479 Pecora Species 0.000 description 2
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 2
- 229920002684 Sepharose Polymers 0.000 description 2
- 102400000752 Xenin Human genes 0.000 description 2
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 2
- 238000010171 animal model Methods 0.000 description 2
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 2
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 description 2
- 230000037396 body weight Effects 0.000 description 2
- 159000000007 calcium salts Chemical class 0.000 description 2
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 2
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 2
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 2
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 2
- 229940088597 hormone Drugs 0.000 description 2
- 239000005556 hormone Substances 0.000 description 2
- 230000009245 menopause Effects 0.000 description 2
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 2
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 2
- 210000002997 osteoclast Anatomy 0.000 description 2
- 230000002611 ovarian Effects 0.000 description 2
- 229940055729 papain Drugs 0.000 description 2
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 description 2
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 description 2
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 2
- 239000011347 resin Substances 0.000 description 2
- 229920005989 resin Polymers 0.000 description 2
- 238000009938 salting Methods 0.000 description 2
- 239000012488 sample solution Substances 0.000 description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 2
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 2
- 229960001322 trypsin Drugs 0.000 description 2
- 229910021642 ultra pure water Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000012498 ultrapure water Substances 0.000 description 2
- 235000021119 whey protein Nutrition 0.000 description 2
- IDHVLSACPFUBDY-QCDLPZBNSA-N xenin Chemical compound C([C@@H](C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(O)=O)NC(=O)[C@H](CC=1C=CC=CC=1)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)CNC(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CCCNC(N)=N)NC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@H](CC=1C=CC=CC=1)NC(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@@H](N)CCSC)[C@@H](C)O)[C@@H](C)O)C(C)C)C1=CN=CN1 IDHVLSACPFUBDY-QCDLPZBNSA-N 0.000 description 2
- 108010006643 xenin 25 Proteins 0.000 description 2
- PFRQBZFETXBLTP-RCIYGOBDSA-N 2-[(2e,6e,10e,14e,18e)-3,7,11,15,19,23-hexamethyltetracosa-2,6,10,14,18,22-hexaen-1-yl]-3-methyl-1,4-dihydronaphthalene-1,4-dione Chemical compound C1=CC=C2C(=O)C(C/C=C(C)/CC/C=C(C)/CC/C=C(C)/CC/C=C(C)/CC/C=C(C)/CCC=C(C)C)=C(C)C(=O)C2=C1 PFRQBZFETXBLTP-RCIYGOBDSA-N 0.000 description 1
- ATRRKUHOCOJYRX-UHFFFAOYSA-N Ammonium bicarbonate Chemical compound [NH4+].OC([O-])=O ATRRKUHOCOJYRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910000013 Ammonium bicarbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 229940122361 Bisphosphonate Drugs 0.000 description 1
- 241000030939 Bubalus bubalis Species 0.000 description 1
- 102000005600 Cathepsins Human genes 0.000 description 1
- 108010084457 Cathepsins Proteins 0.000 description 1
- 229920002101 Chitin Polymers 0.000 description 1
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 description 1
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 1
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 1
- 108010051815 Glutamyl endopeptidase Proteins 0.000 description 1
- 206010019233 Headaches Diseases 0.000 description 1
- HTTJABKRGRZYRN-UHFFFAOYSA-N Heparin Chemical compound OC1C(NC(=O)C)C(O)OC(COS(O)(=O)=O)C1OC1C(OS(O)(=O)=O)C(O)C(OC2C(C(OS(O)(=O)=O)C(OC3C(C(O)C(O)C(O3)C(O)=O)OS(O)(=O)=O)C(CO)O2)NS(O)(=O)=O)C(C(O)=O)O1 HTTJABKRGRZYRN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108060005987 Kallikrein Proteins 0.000 description 1
- 102000001399 Kallikrein Human genes 0.000 description 1
- 208000008930 Low Back Pain Diseases 0.000 description 1
- 108010053229 Lysyl endopeptidase Proteins 0.000 description 1
- 108010019160 Pancreatin Proteins 0.000 description 1
- 235000002245 Penicillium camembertii Nutrition 0.000 description 1
- 240000000064 Penicillium roqueforti Species 0.000 description 1
- 235000002233 Penicillium roqueforti Nutrition 0.000 description 1
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 description 1
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 description 1
- 108010001441 Phosphopeptides Proteins 0.000 description 1
- OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N Phosphorus Chemical compound [P] OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920001213 Polysorbate 20 Polymers 0.000 description 1
- 208000013201 Stress fracture Diseases 0.000 description 1
- 208000009205 Tinnitus Diseases 0.000 description 1
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N Urea Chemical compound NC(N)=O XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229930003316 Vitamin D Natural products 0.000 description 1
- QYSXJUFSXHHAJI-XFEUOLMDSA-N Vitamin D3 Natural products C1(/[C@@H]2CC[C@@H]([C@]2(CCC1)C)[C@H](C)CCCC(C)C)=C/C=C1\C[C@@H](O)CCC1=C QYSXJUFSXHHAJI-XFEUOLMDSA-N 0.000 description 1
- 229930003448 Vitamin K Natural products 0.000 description 1
- RAMJAOQFYZREOM-UHFFFAOYSA-N [I].CC(N)=O Chemical compound [I].CC(N)=O RAMJAOQFYZREOM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000032683 aging Effects 0.000 description 1
- 235000012538 ammonium bicarbonate Nutrition 0.000 description 1
- 239000001099 ammonium carbonate Substances 0.000 description 1
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 1
- 230000004596 appetite loss Effects 0.000 description 1
- 150000004663 bisphosphonates Chemical class 0.000 description 1
- 229940036811 bone meal Drugs 0.000 description 1
- 239000002374 bone meal Substances 0.000 description 1
- 230000004097 bone metabolism Effects 0.000 description 1
- 238000009395 breeding Methods 0.000 description 1
- 230000001488 breeding effect Effects 0.000 description 1
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 1
- 230000002308 calcification Effects 0.000 description 1
- 229940037448 calcitonin preparations Drugs 0.000 description 1
- 229960005069 calcium Drugs 0.000 description 1
- 229910000019 calcium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001506 calcium phosphate Substances 0.000 description 1
- 229910000389 calcium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011010 calcium phosphates Nutrition 0.000 description 1
- SMHNUIFHMAGAFL-UHFFFAOYSA-N calcium;2-hydroxypropanoic acid Chemical compound [Ca].CC(O)C(O)=O SMHNUIFHMAGAFL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004202 carbamide Substances 0.000 description 1
- BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-N carbonic acid Chemical compound OC(O)=O BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 1
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 1
- 238000005277 cation exchange chromatography Methods 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 description 1
- 235000013365 dairy product Nutrition 0.000 description 1
- 238000011033 desalting Methods 0.000 description 1
- 238000011161 development Methods 0.000 description 1
- 230000018109 developmental process Effects 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 210000003278 egg shell Anatomy 0.000 description 1
- 238000000909 electrodialysis Methods 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 1
- 238000011156 evaluation Methods 0.000 description 1
- 239000003925 fat Substances 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 description 1
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- 235000015061 fromage frais Nutrition 0.000 description 1
- 238000001641 gel filtration chromatography Methods 0.000 description 1
- 238000007429 general method Methods 0.000 description 1
- 238000010353 genetic engineering Methods 0.000 description 1
- 235000011617 hard cheese Nutrition 0.000 description 1
- 231100000869 headache Toxicity 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 229960002897 heparin Drugs 0.000 description 1
- 229920000669 heparin Polymers 0.000 description 1
- 230000003054 hormonal effect Effects 0.000 description 1
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 1
- GOMNOOKGLZYEJT-UHFFFAOYSA-N isoflavone Chemical compound C=1OC2=CC=CC=C2C(=O)C=1C1=CC=CC=C1 GOMNOOKGLZYEJT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CJWQYWQDLBZGPD-UHFFFAOYSA-N isoflavone Natural products C1=C(OC)C(OC)=CC(OC)=C1C1=COC2=C(C=CC(C)(C)O3)C3=C(OC)C=C2C1=O CJWQYWQDLBZGPD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000008696 isoflavones Nutrition 0.000 description 1
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 1
- 230000007774 longterm Effects 0.000 description 1
- 208000019017 loss of appetite Diseases 0.000 description 1
- 235000021266 loss of appetite Nutrition 0.000 description 1
- 230000002503 metabolic effect Effects 0.000 description 1
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 1
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 description 1
- 238000000465 moulding Methods 0.000 description 1
- 239000002547 new drug Substances 0.000 description 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 1
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 1
- 229920001542 oligosaccharide Polymers 0.000 description 1
- 150000002482 oligosaccharides Chemical class 0.000 description 1
- 210000000056 organ Anatomy 0.000 description 1
- 210000000963 osteoblast Anatomy 0.000 description 1
- 229940055695 pancreatin Drugs 0.000 description 1
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 description 1
- 229910052698 phosphorus Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011574 phosphorus Substances 0.000 description 1
- SHUZOJHMOBOZST-UHFFFAOYSA-N phylloquinone Natural products CC(C)CCCCC(C)CCC(C)CCCC(=CCC1=C(C)C(=O)c2ccccc2C1=O)C SHUZOJHMOBOZST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000000256 polyoxyethylene sorbitan monolaurate Substances 0.000 description 1
- 235000010486 polyoxyethylene sorbitan monolaurate Nutrition 0.000 description 1
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 1
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 1
- 230000000069 prophylactic effect Effects 0.000 description 1
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 description 1
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 description 1
- 238000004080 punching Methods 0.000 description 1
- 235000020185 raw untreated milk Nutrition 0.000 description 1
- 238000007634 remodeling Methods 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 1
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 description 1
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 1
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 1
- 230000001225 therapeutic effect Effects 0.000 description 1
- 210000002303 tibia Anatomy 0.000 description 1
- 231100000886 tinnitus Toxicity 0.000 description 1
- QORWJWZARLRLPR-UHFFFAOYSA-H tricalcium bis(phosphate) Chemical compound [Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O QORWJWZARLRLPR-UHFFFAOYSA-H 0.000 description 1
- RYFMWSXOAZQYPI-UHFFFAOYSA-K trisodium phosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])([O-])=O RYFMWSXOAZQYPI-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 1
- 210000000689 upper leg Anatomy 0.000 description 1
- 229930003231 vitamin Natural products 0.000 description 1
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 1
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 description 1
- 229940088594 vitamin Drugs 0.000 description 1
- 235000019166 vitamin D Nutrition 0.000 description 1
- 239000011710 vitamin D Substances 0.000 description 1
- 150000003710 vitamin D derivatives Chemical class 0.000 description 1
- QYSXJUFSXHHAJI-YRZJJWOYSA-N vitamin D3 Chemical compound C1(/[C@@H]2CC[C@@H]([C@]2(CCC1)C)[C@H](C)CCCC(C)C)=C\C=C1\C[C@@H](O)CCC1=C QYSXJUFSXHHAJI-YRZJJWOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019168 vitamin K Nutrition 0.000 description 1
- 239000011712 vitamin K Substances 0.000 description 1
- 150000003721 vitamin K derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 229940046008 vitamin d Drugs 0.000 description 1
- 229940046010 vitamin k Drugs 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C19/00—Cheese; Cheese preparations; Making thereof
- A23C19/02—Making cheese curd
- A23C19/05—Treating milk before coagulation; Separating whey from curd
- A23C19/053—Enrichment of milk with whey, whey components, substances recovered from separated whey, isolated or concentrated proteins from milk
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C19/00—Cheese; Cheese preparations; Making thereof
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C19/00—Cheese; Cheese preparations; Making thereof
- A23C19/06—Treating cheese curd after whey separation; Products obtained thereby
- A23C19/09—Other cheese preparations; Mixtures of cheese with other foodstuffs
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C19/00—Cheese; Cheese preparations; Making thereof
- A23C19/06—Treating cheese curd after whey separation; Products obtained thereby
- A23C19/068—Particular types of cheese
- A23C19/0688—Hard cheese or semi-hard cheese with or without eyes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C19/00—Cheese; Cheese preparations; Making thereof
- A23C19/06—Treating cheese curd after whey separation; Products obtained thereby
- A23C19/068—Particular types of cheese
- A23C19/08—Process cheese preparations; Making thereof, e.g. melting, emulsifying, sterilizing
- A23C19/082—Adding substances to the curd before or during melting; Melting salts
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
- A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
- A23L33/17—Amino acids, peptides or proteins
- A23L33/18—Peptides; Protein hydrolysates
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K35/00—Medicinal preparations containing materials or reaction products thereof with undetermined constitution
- A61K35/12—Materials from mammals; Compositions comprising non-specified tissues or cells; Compositions comprising non-embryonic stem cells; Genetically modified cells
- A61K35/20—Milk; Whey; Colostrum
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
- A61K38/16—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- A61K38/43—Enzymes; Proenzymes; Derivatives thereof
- A61K38/46—Hydrolases (3)
- A61K38/465—Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1), e.g. lipases, ribonucleases
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
- A61K38/16—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- A61K38/55—Protease inhibitors
- A61K38/57—Protease inhibitors from animals; from humans
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P19/00—Drugs for skeletal disorders
- A61P19/08—Drugs for skeletal disorders for bone diseases, e.g. rachitism, Paget's disease
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P19/00—Drugs for skeletal disorders
- A61P19/08—Drugs for skeletal disorders for bone diseases, e.g. rachitism, Paget's disease
- A61P19/10—Drugs for skeletal disorders for bone diseases, e.g. rachitism, Paget's disease for osteoporosis
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2200/00—Function of food ingredients
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2200/00—Function of food ingredients
- A23V2200/30—Foods, ingredients or supplements having a functional effect on health
- A23V2200/306—Foods, ingredients or supplements having a functional effect on health having an effect on bone mass, e.g. osteoporosis prevention
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2250/00—Food ingredients
- A23V2250/54—Proteins
- A23V2250/55—Peptide, protein hydrolysate
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y301/00—Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
- C12Y301/27—Endoribonucleases producing 3'-phosphomonoesters (3.1.27)
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- Public Health (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Immunology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Physical Education & Sports Medicine (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Rheumatology (AREA)
- Orthopedic Medicine & Surgery (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Mycology (AREA)
- Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
- Cell Biology (AREA)
- Virology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Developmental Biology & Embryology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Dairy Products (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Abstract
본 발명은, 안전하고, 일상적으로 섭취함으로써, 골다공증이나 골절, 류머티즘, 관절염 등의 여러 가지 골질환의 예방이나 치료에 유용한 신규 치즈류를 제공하는 것을 과제로 한다. 이는 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물을 6.5 mg/100 g∼160 ㎎/100 g 함유하고, 또한, 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대하여, 질량비 0.02∼1.6의 범위로 함유하는 치즈류에 의해 달성된다. 이러한 치즈류를 섭취함으로써, 뼈를 강화할 수 있고, 특히 골다공증이나 골절, 류머티즘, 관절염 등의 여러 가지 골질환의 예방 및 치료에 도움이 될 수 있다.
Description
본 발명은, 신규한 치즈류 및 그 제조 방법에 관한 것이다. 본 발명의 치즈류는, 특정 유성분(乳成分)을 함유함으로써, 골다공증이나 골절, 류머티즘, 관절염 등의 여러 가지 골질환의 예방이나 치료에 유용하다.
최근, 세계적 규모로, 고령화 등에 따른 골다공증이나 골절 혹은 요통 등의 여러 가지 뼈에 관련된 질환이 증가하고 있어, 큰 사회 문제가 되고 있다. 이것은, 칼슘의 섭취 부족이나 칼슘 흡수 능력의 저하, 폐경 후의 호르몬의 불균형 등이 원인이라고 알려져 있다. 골다공증이나 골절, 요통 등의 여러 가지 골질환을 예방하기 위해서는, 젊은 시절부터 골아세포에 의한 골형성을 촉진하여 체내의 골량을 가능한 한 증가시키고, 최대 골량이나 골강도(골밀도 + 골질)를 높이는 것이 유효하다고 알려져 있다. 또한, 골질이란, 뼈의 미세 구조나 대사 회전, 미소 골절, 석회화를 가리키는 것이다. 또한, 골다공증이나 골절, 요통 등의 여러 가지 골질환을 예방하는 방법으로는, 파골세포에 의한 골흡수를 억제하는 것도 생각할 수 있다. 뼈는 균형이 잡힌 흡수와 형성을 끊임없이 반복하고 있지만(리모델링), 폐경 후의 호르몬 균형의 변화 등에 의해, 골흡수가 골형성을 상회하여, 이것이 골다공증이나 골절, 요통 등의 여러 가지 골질환의 원인이 된다. 따라서, 파골세포에 의한 골흡수를 억제하여 골강도를 일정하게 유지함으로써, 결과적으로 뼈를 강화하는 것이 가능하다.
이러한 현상으로부터, 뼈를 강화할 목적으로, 탄산칼슘이나 인산칼슘, 유산칼슘 등의 칼슘염 및 유청 칼슘이나 우골분(牛骨粉), 난각(卵殼) 등의 천연 칼슘제를, 각각 단독으로 의약품이나 음식품, 사료 등에 첨가한 것이 섭취되고 있다. 또는, 이들 칼슘제를 카제인 포스포펩티드나 올리고당 등의 칼슘 흡수 촉진 효과를 갖는 물질과 함께 의약품이나 음식품, 사료 등에 첨가한 것이 섭취되고 있다. 그러나, 이들 칼슘염이나 천연 칼슘제를 음식품에 첨가한 것을 섭취한 경우의 칼슘의 흡수율은 50% 이하이고, 대부분의 칼슘은 흡수되지 않고 체외로 배출되어 버리는 것으로 알려져 있다. 또한, 체내에 흡수된 칼슘이라도, 그 형태나 동시에 섭취되는 다른 영양 성분의 종류에 따라 뼈에 대한 친화성이 다르기 때문에, 반드시 골대사의 개선이나 골강화의 작용을 나타내지 않는 경우도 있다. 그 밖에, 골다공증 치료나 골강화를 위한 의약으로서, 여성 호르몬 제제나 활성형 비타민 D3 제제, 비타민 K2 제제, 비스포스포네이트 제제, 칼시토닌 제제 등이 알려져 있고, 항RANKL 항체 등의 신약 개발이 진행되고 있다. 그러나, 이들 의약품을 이용한 경우, 이명(耳鳴), 두통, 식욕부진 등의 부작용을 수반하는 경우가 있다. 또한, 이들 물질은 안전성 및 비용 등의 면에서, 현재 음식품에 첨가할 수 없는 상황이다. 한편, 골다공증이나 골절, 요통 등의 여러 가지 골질환의 질병의 성질로부터, 장기적으로 경구 섭취할 수 있고, 골형성 촉진적 및 골흡수 억제적으로 작용하여 골강도를 높여, 그 예방 또는 치료 효과를 기대할 수 있는 음식품의 개발이 요구되고 있다.
본 발명은, 골다공증이나 골절, 류머티즘, 관절염 등의 여러 가지 골질환의 예방이나 치료에 유용한 치즈류를 제공하는 것을 과제로 한다.
본 발명자들은, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물을 함유하고, 또한, 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대하여 특정 범위의 질량비로 함유하는 치즈류를 섭취함으로써, 효과적으로 골밀도를 높이는 작용을 얻을 수 있는 것을 발견하여, 본 발명을 완성시켰다.
즉 본 발명은, 이하의 구성으로 이루어진 것이다.
(1) 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물을 6.5 ㎎/100 g∼160 ㎎/100 g 함유하고, 또한, 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대하여 질량비가 0.02∼1.6인 범위로 함유하는 치즈류.
(2) (1)에 기재된 치즈류를 20 g/일 이상 섭취하는 골질환의 예방 방법.
(3) 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물과 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을 원료 및/또는 치즈 커드에 혼합하는 공정을 포함하는 상기 (1)에 기재된 치즈류의 제조 방법.
(4) 원료 치즈와, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물과 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을 혼합하고, 유화하며, 냉각시키는 공정을 포함하는 상기 (1)에 기재된 치즈류의 제조 방법.
본 발명의 치즈류는, 뼈를 강화하는 작용을 가지며, 골다공증이나 골절, 류머티즘, 관절염 등의 여러 가지 골질환의 예방이나 치료에 유용하다.
본 발명의 치즈류의 특징은, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물을 특정 범위의 양으로 함유하고, 또한, 특정 범위의 질량비로 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물과 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을 함유하는 것에 있다.
일반적으로 치즈류 중에는, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물이 1.1 ㎎/100 g∼6.3 ㎎/100 g 정도, 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물이 2.1 ㎎/100 g∼9.3 ㎎/100 g 정도 포함되어 있다.
이것에 대하여, 본 발명의 치즈류는, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물과 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을 첨가하여, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물을 6.5 ㎎/100 g∼160 ㎎/100 g 함유하고, 또한, 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대한 질량비가 0.02∼1.6인 범위로 함유하는 것이다.
본 발명의 치즈류에 함유되는 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물이나 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물로는, 인간, 소, 물소, 염소, 양 등의 포유류의 젖으로부터 조제되는 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물을 포함하는 분획, 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을 포함하는 분획이나, 유전자 공학적 수법에 의해 생산되는 이들의 분획, 혈액이나 장기로부터 정제된 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물, 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물 등을 사용할 수 있다. 또한, 정제되어, 시판되고 있는 안지오제닌이나 시스타틴의 시약을 이용하는 것도 가능하다.
또한, 전술한 안지오제닌을 포함하는 분획, 안지오제닌의 시약이나 시스타틴을 포함하는 분획, 시스타틴의 시약 등을 각각 1종류 이상의 단백질 분해 효소로 분해한 안지오제닌 분해물이나 시스타틴 분해물을 함유시키는 것도 가능하다.
한편, 젖, 또는 탈지유나 유청 등의 젖 유래의 원료로부터 직접, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물과 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을 포함하는 분획을 추출하여 조제한 단백질 소재를 함유시키는 것도 가능하다. 이러한 단백질 소재는, 예컨대, 젖 또는 젖 원료를 양이온 교환 수지와 접촉시킨 후, 그 수지에 흡착된 젖 유래 단백질을 0.1∼2.0 M의 염농도로 용출하여, 역침투막이나 전기 투석막, 한외 여과막, 정밀 여과막 등에 의해 탈염, 농축시킨 후, 필요에 따라, 트립신, 판크레아틴, 키모트립신, 펩신, 파파인, 칼리크레인, 카텝신, 서몰리신, V8 프로테아제 등의 단백질 분해 효소로 분자량이 8,000 이하가 되도록 분해함으로써 조제할 수 있다. 또한, 단백질 분해 효소로 분해하는 경우는, 분자량의 하한은 500 이상으로 하는 것이 바람직하다. 또한, 이와 같이 하여 얻어진 단백질 소재는, 동결 건조나 분무 건조 등에 의해 건조시키는 것도 가능하고, 건조시킨 것을 치즈류에 함유시켜도 좋다.
본 발명에서는, 전술한 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물, 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물, 이들을 포함하는 단백질 소재 등을 원료 및/또는 치즈 커드, 원료 치즈 등에 혼합하여, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물을 6.5 ㎎/100 g∼160 ㎎/100 g 함유시키고, 또한, 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대한 질량비가 0.02∼1.6인 범위로 함유시킨다.
이후의 시험예에서 나타내었으나, 전술한 바와 같이 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물, 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을 함유시킴으로써, 각각의 성분을 단독으로 섭취하는 것보다도 효과적으로 골강화 작용을 얻을 수 있다.
본 발명의 치즈류는, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물, 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을 특정량으로 함유시키는 것 이외에는 특별히 제한은 없고, 일반적인 방법에 따라 제조하면 된다. 본 발명에 있어서의 치즈류란, 자연 치즈나 CODEX STANDARD로 정해지는 가공 치즈(processed cheese), 스프레더블 가공 치즈(spreadable processed cheese), 치즈 푸드(processed cheese food), 젖 등을 주요 원료로 하는 식품으로서 치즈와 같은 식품(processed cheese preparation) 등, 일반적으로 치즈 또는 치즈와 같은 식품이라고 불리는 것을 전부 포함한다. 예컨대, 크림 치즈, 모짜렐라(mozzarella), 리코타(ricotta), 마스카르포네(mascarpone), 프로마쥬 블랑(fromage blanc) 등의 프레시 치즈, 까망베르(Camenbert), 브리(Brie) 등의 백곰팡이 치즈, 고르곤졸라(Gorgonzola), 스틸톤(Stilton), 로크포르(Roquefort) 등의 청곰팡이 치즈, 리바로(Livarot) 등의 워슈 치즈, 프로볼로네(Provolone), 고다(Gouda) 등의 세미 하드 치즈, 그라나(Grana), 에멘탈(Emmentaler), 체다(Cheddar) 등의 하드 치즈 등의 자연 치즈, 자연 치즈를 원료로 한 가공 치즈류, 혹은, 유지나 다당류 등을 이용하여 제조되는 치즈화 식품을 들 수 있다.
예컨대, 고다 치즈라면, 지방 함량을 2.8%로 조정한 젖을 원료로 하여, 이것에, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물을 특정량의 범위가 되도록 배합하고, 또한, 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대하여 특정 범위의 질량비가 되도록 첨가한다. 이것을, 77℃에서 15초간 살균하여 냉각시키고, 스타터(starter)나 레닛(rennet) 등을 첨가하여 교반한다. 그 후, 30분간 정도 정치시키고, 훼이(whey)를 배출하여 치즈 커드를 조제하고, 필요에 따라 가염한 후, 성형하여 제조할 수 있다.
또한, 코티지 치즈라면, 크림 등을 원료로 하여, 이것에, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물을 특정량의 범위가 되도록 배합하고, 또한, 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대하여 특정 범위의 질량비가 되도록 첨가하여, 이것을 치즈 커드에 균일해지도록 첨가함으로써 제조할 수 있다. 본 발명의 치즈류의 제조에 있어서 사용하는 원료로는, 소, 물소, 염소, 양 등의 포유류의 젖이나 이들의 지방 함량을 조정한 것, 이들 포유류의 젖으로부터 조제한 크림 등을 들 수 있다.
또한, 본 발명의 치즈류는 다음과 같이 제조할 수 있다. 치즈류로서 가공 치즈류를 제조하는 경우에는, 예컨대, 원료 치즈에 대하여 용융염으로서 시트르산나트륨, 모노인산나트륨, 폴리인산나트륨 등을 2% 정도 첨가하고, 첨가수 10% 정도를 첨가한 후, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물을 특정량의 범위가 되도록 배합하고, 또한, 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대하여 특정 범위의 질량비가 되도록 첨가하고, 유화 온도 85℃에서 통상적인 방법에 따라 유화하여 유화 후 카톤에 충전하고, 5℃까지 냉각시켜 제조하는 것이 가능하다.
가공 치즈류에 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물을 특정량의 범위가 되도록 배합하고, 또한, 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대하여 특정 범위의 질량비가 되도록 첨가하는 방법으로는, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물과 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을 미리 배합하여 제조한 치즈류를 원료 치즈로 하여도 좋고, 혹은, 가공 치즈류의 원료에 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물과 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물을 적량 혼합하여도 좋다.
또한, 본 발명의 치즈류에는, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물이나 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물 이외에, 전술한 원료나 치즈 커드, 원료 치즈 이외에, 당류나 지질, 단백질, 비타민류, 미네랄류, 향미료 등, 음식품에 통상 사용하는 원재료 등도 배합하는 것이 가능하고, 다른 골강화 작용을 나타내는 성분, 예컨대 칼슘이나 비타민 D, 비타민 K, 이소플라본 등을 배합하는 것도 가능하다.
본 발명의 치즈류는, 후술하는 실험 동물에서의 시험에 있어서, 체중 1 ㎏당 20 g 이상 경구 섭취시킴으로써, 뼈를 강화할 수 있다. 이 실험 동물에 있어서의 섭취량은, 혈중 약물 농도에 있어서, 성인 1인당의 섭취량에 해당하기 때문에(나카지마 미츠요시(1993) 「제8권 약효 평가」 히로카와쇼텐 2-18 페이지), 통상, 성인 1인 1일당, 본 발명의 치즈류를 20 g 이상 섭취함으로써 뼈를 강화할 수 있어, 골다공증이나 골절, 류머티즘, 관절염 등의 여러 가지 골질환의 예방이나 치료 효과를 특히 기대할 수 있다.
이하에, 참고예, 실시예 및 시험예를 나타내어, 본 발명에 대해서 보다 상세하게 설명하였으나, 이들은 예시일 뿐이며, 본 발명은 이들에 의해 전혀 한정되지 않는다.
[참고예 1]
(안지오제닌 분획의 조제 1)
양이온 교환 수지인 술폰화 키토펄(후지보세키사 제조) 30 ㎏을 충전한 칼럼을 탈이온수로 충분히 세정한 후, 이 칼럼에 미살균 탈지유 1,000 ℓ(pH 6.7)를 통액시켰다. 다음에, 이 칼럼을 탈이온수로 충분히 세정한 후, 0.1∼2.0 M의 염화나트륨의 직선 농도 구배로 용출하였다. 그리고, 안지오제닌을 함유하는 용출 분획을 S-Sepharose 양이온 교환 크로마토그래피(아머샴 바이오사이언스사 제조)로 분획하고, 얻어진 안지오제닌 함유 분획을 90℃에서 10분간 가열 처리하고, 원심 분리함으로써 침전을 제거하였다. 또한, 이 안지오제닌 함유 분획을 Superose 12 겔 여과 크로마토그래피로 처리하였다. 이 용출액을 역침투막에 의해 탈염한 후, 동결 건조시켜 안지오제닌의 순도가 90%인 안지오제닌 분획 16.5 g을 얻었다. 이들 일련의 처리를 30회 반복하였다.
[참고예 2]
(안지오제닌 분획의 조제 2)
헤파린어피니티세파로오스(GE 헬스케어사 제조) 10 ㎏을 충전한 칼럼을 탈이온수로 충분히 세정한 후, 이 칼럼에 미살균 탈지유 500 ℓ(pH 6.7)를 통액시켰다. 다음에, 이 칼럼을 0.5 M의 염화나트륨 용액으로 충분히 세정한 후, 1.5 M의 염화나트륨 용액으로 용출하였다. 그리고, 이 용출액을 역침투막에 의해 탈염한 후, 동결 건조시켜 안지오제닌의 순도가 5%인 안지오제닌 분획 18 g을 얻었다. 이들 일련의 처리를 50회 반복하였다.
[참고예 3]
(시스타틴 분획의 조제)
5% 유청 단백질 용액 100,000 ℓ를 90℃에서 10분간 가열 처리하고, 원심 분리함으로써 침전을 제거하였다. 또한, 카르복시메틸화 파파인을 트레실토요펄(Tresyl-Toyopearl, 도소사 제조)에 결합시킨 담체를 칼럼에 충전한 후, 0.5 M의 염화나트륨 용액으로 평형화하고, 이전의 유청 단백질 용액을 통액시켰다. 통액 후, 0.5 M의 염화나트륨 용액과 0.1%의 Tween 20을 포함하는 0.5 M의 염화나트륨 용액으로 순차 칼럼을 세정하였다. 계속해서, 20 mM 아세트산-0.5 M 염화나트륨 용액으로 시스타틴 함유 분획을 용출시켰다. 이 용출 분획을 즉시 1 M의 수산화나트륨 용액으로 중화하였다. 이 용출액을 역침투막에 의해 탈염한 후, 동결 건조시켜 시스타틴의 순도가 90%인 시스타틴 분획 9.6 g을 얻었다. 이들 일련의 처리를 20회 반복하였다.
(치즈류에 포함되는 안지오제닌 및 시스타틴의 측정)
치즈류에 포함되는 안지오제닌이나 안지오제닌 분해물 및 시스타틴이나 시스타틴 분해물의 측정은, 일본 특허 공개 제2008-164511호 공보의 방법을 개변하여 실시하였다. 즉, 초순수 65 ㎖에 치즈류 190 ㎎을 첨가하고, 이것에 1/1,000량의 포름산을 첨가하여, 시료 용액으로 하였다. 이 용액 10 ㎕를 드라이업한 후, 8 M 요소 및 1 mM 트리스(카르복시에틸)포스핀(TCEP)을 포함하는 0.1 M 중탄산암모늄 20 ㎕에 용해하고, 56℃에서 30 분간 가온하였다. 실온으로 되돌린 후, 100 mM 요오드아세트아미드 용액 5 ㎕를 첨가하여, 차광 하에서 30분간 반응시켰다. 이것에, 54 ㎕의 초순수를 첨가한 후, 0.1 ㎍/㎖ 트립신 10 ㎕ 및 0.1 ㎍/㎖ 리실 엔도펩티다아제 10 ㎕를 첨가하여, 37℃에서 16 시간 동안 반응시켰다. 그 후, 3 ㎕의 포름산을 첨가하여, 반응을 정지하고, 측정 시료용 펩티드 용액으로 하였다. 각 시료 용액을 10 fmol/㎕의 내부 표준 펩티드 용액[0.1% 포름산, 0.02% 트리플루오로아세트산(TFA), 2% 아세토니트릴 함유]에 의해 6배로 희석하고, 희석한 용액 2.5 ㎕를 LC/MS/MS로 분석을 행하였다.
펩티드의 분리는, HPLC 시스템을 이용하여 구배 용출하였다. 즉, 칼럼 5 ㎕ 펩티드 트랩이 있는 MAGIC C18 0.2 ㎜ ID×50 ㎜를 이용하고, 유속은 2 ㎕/min으로 MAGIC2002의 HPLC 시스템을 이용하여 행하였다. HPLC의 용매에는, A 용액: 2% 아세토니트릴-0.05% 포름산과 B 용액: 90% 아세토니트릴-0.05% 포름산을 이용하였다. 용출 조건은, B 용액을 2%에서 65%까지 20 분간에 걸쳐 구배 용출하였다.
시스타틴의 측정 대상 이온은, 모체 이온(parent ion)이 NH2-QVVSGMNYFLDVELGR-COOH(m/z 914.4), MS/MS 표적 이온이 NH2-FLDVELGR-COOH(m/z 948.7)로 측정되었고, 안지오제닌의 측정 대상 이온은, 모체 이온이 NH2-YIHFLTQHYDAK-COOH(m/z 768.8), MS/MS 표적 이온이 NH2-FLTQHYDAK-COOH(m/z 1122.8)로 측정하였다. 내부 표준 펩티드는, 모체 이온이 NH2-ETTVFENLPEK-COOH(단, P의 탄소는 C13, 질소는 N15로 표지)(m/z656.9)이고, MS/MS의 표적 이온이 NH2-FENLPEK-COOH(단, P의 탄소는 C13, 질소는 N15로 표지)(m/z 882.4)이었다.
MS에는 LCQ Advantage를 이용하였다. 얻어진 크로마토그램으로부터 각 단백질의 피크 면적을 구하고, 내부 표준 펩티드와의 비로부터 농도를 구하였다.
실시예 1
고다 치즈 8.8 g과 체다 치즈 8.8 g을 혼합하고, 이것에 용융염으로서 시트르산나트륨 0.4 g 첨가하고, 또한, 물 2 g 및 참고예 1의 안지오제닌 분획 35 ㎎과 참고예 3의 시스타틴 분획 0.25 ㎎을 혼합하고, 유화 온도 85℃에서 통상적인 방법에 따라 유화하였다. 그리고, 유화 후, 카톤에 충전하고, 2 주야 5℃에서 냉각시켜, 치즈류(실시예품 1)를 제조하였다. 얻어진 치즈류에는, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물이 160 ㎎/100 g 포함되어 있고, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대한 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물의 질량비는 0.02였다.
실시예 2
고다 치즈 8.8 g과 체다 치즈 8.8 g을 혼합하고, 이것에 용융염으로서 폴리인산나트륨 0.4 g 첨가하고, 또한, 물 2 g 및 참고예 2의 안지오제닌 분획 20 ㎎과 참고예 3의 시스타틴 분획 1.4 ㎎을 혼합하고, 유화 온도 85℃에서 통상적인 방법에 따라 유화하였다. 그리고, 유화 후, 카톤에 충전하고, 2주야 5℃에서 냉각시켜, 치즈류(실시예품 2)를 제조하였다. 얻어진 치즈류에는, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물이 6.5 ㎎/100 g 포함되어 있고, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대한 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물의 질량비는 1.6이었다.
실시예 3
고다 치즈 8.8 g과 체다 치즈 8.8 g을 혼합하고, 이것에 용융염으로서 시트르산나트륨 0.4 g 첨가하고, 또한, 물 2 g 및 참고예 1의 안지오제닌 분획 20 ㎎과 참고예 3의 시스타틴 분획 1.4 ㎎을 혼합하고, 유화 온도 85℃에서 통상적인 방법에 따라 유화하였다. 그리고, 유화 후, 카톤에 충전하고, 2 주야 5℃에서 냉각시켜, 치즈류(실시예품 3)를 제조하였다. 얻어진 치즈류에는, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물이 90 ㎎/100 g 포함되어 있고, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대한 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물의 질량비는 0.11이었다.
[비교예 1]
고다 치즈 8.8 g과 체다 치즈 8.8 g을 혼합하고, 이것에 용융염으로서 폴리인산나트륨 0.4 g 첨가하고, 또한, 물 2 g 및 참고예 2의 안지오제닌 분획 18 ㎎과 참고예 3의 시스타틴 분획 3.4 ㎎을 혼합하고, 유화 온도 85℃에서 통상적인 방법에 따라 유화하였다. 그리고, 유화 후, 카톤에 충전하고, 2주야 5℃에서 냉각시켜, 치즈류(비교예품 1)를 얻었다. 얻어진 치즈류에는, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물이 5.8 ㎎/100 g 포함되어 있고, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대한 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물의 질량비는 3.3이었다.
[비교예 2]
고다 치즈 8.8 g과 체다 치즈 8.8 g을 혼합하여, 이것에 용융염으로서 시트르산나트륨 0.4 g 첨가하고, 또한, 물 2 g 및 참고예 1의 안지오제닌 분획 35.2 ㎎과 참고예 3의 시스타틴 분획 0.05 ㎎을 혼합하고, 유화 온도 85℃에서 통상적인 방법에 따라 유화하였다. 그리고, 유화 후, 카톤에 충전하고, 2주야 5℃에서 냉각시켜, 치즈류(비교예품 2)를 얻었다. 얻어진 치즈류에는, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물이 161 ㎎/100 g 포함되어 있고, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대한 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물의 질량비는 0.14였다.
[시험예 1]
실시예품 1∼3 및 비교예품 1, 2의 골강화 작용을 동물 실험에 의해 조사하였다. 실험에는 5 주령의 C3H/HeJ계 수컷 마우스를 이용하였다. 실시예품 1∼3 및 비교예품 1, 2의 치즈류를 60℃의 탕 중에 가하고, 균일하게 혼합 및 교반하여, 치즈류의 비율이 20%가 되도록 조제하였다. 1주일 동안의 예비 사육 후, 마우스를 10 마리씩 6군으로 나누어, 실시예품 1∼3과 비교예품 1, 2를 마우스 체중 1 ㎏당, 각각 1일 당 치즈류로서 20 g이 되도록 1일 2회 존데로 경구 투여하여 2 주일 동안 사육하였다. 또한, 실시예품 1∼3 및 비교예품 1, 2를 투여하지 않은 것을 대조군으로 하였다. 투여 종료 후(2 주째)에, 마우스의 우측 경골의 골밀도를 마이크로 CT[(주)리가쿠 제조]에 의해 측정하였다. 그 결과를 표 1에 나타낸다. 표 1에 나타낸 바와 같이, 실시예품 1∼3을 2 주일 동안 경구 투여한 군에서는, 대조군 또는 비교예품 1, 2를 투여한 군에 비하여 골밀도가 유의하게 상승하였다.
| 골밀도(mg/cm3) | |
| 대조군 | 1236±9 |
| 실시예품 1 | 1268±13 |
| 실시예품 2 | 1271±11 |
| 실시예품 3 | 1269±10 |
| 비교예품 1 | 1242±7 |
| 비교예품 2 | 1243±5 |
[ 참고예 4]양이온 교환 수지인 술폰화 키토펄(후지보세키사 제조) 400 g을 충전한 칼럼(직경 4 ㎝×높이 30 ㎝)을 탈이온수로 충분히 세정한 후, 이 칼럼에 미살균 탈지유(pH 6.7) 40 ℓ를 유속 25 ㎖/min으로 통액시켰다. 통액 후, 이 칼럼을 탈이온수로 충분히 세정하고, 0.78 M의 염화나트륨을 포함하는 0.02 M 탄산 완충액(pH 7.0)으로 수지에 흡착된 단백질을 용출하였다. 그리고, 이 용출액을 역침투막에 의해 탈염한 후, 동결 건조시켜 분말상의 단백질 소재 18 g을 얻었다(참고예품 4).
[참고예 5]
참고예품 4의 단백질 소재 4 g을 물 800 ㎖에 용해하고, 최종 농도가 0.03 중량%가 되도록 단백질 분해 효소인 트립신(시그마사 제조)을 첨가하여, 37℃에서 8 시간 동안 효소 처리하였다. 그리고, 90℃에서 5분간 가열 처리하여 효소를 실활(失活)시킨 후, 동결 건조시켜 분말상의 단백질 소재 3.0 g을 얻었다(참고예품 5).
실시예 4
30%의 크림 3 g에 참고예품 4를 40 ㎎ 혼합하고, 이것을 코티지 치즈의 커드17 g에 균일해지도록 첨가하여, 치즈류(실시예품 4)를 얻었다. 얻어진 치즈류에는, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물이 11 ㎎/100 g 포함되어 있고, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대한 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물의 질량비는 0.35였다.
실시예 5
30% 크림 3 g에 참고예품 5를 40 ㎎ 혼합하고, 이것을 코티지 치즈의 커드 17 g에 균일해지도록 첨가하여, 치즈류(실시예품 5)를 얻었다. 얻어진 치즈류에는, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물이 11 ㎎/100 g 포함되어 있고, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대한 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물의 질량비는 0.36이었다.
실시예 6
지방 함량을 2.8%로 조정한 젖 100 ㎖에, 참고예품 4를 40 ㎎ 첨가하여, 77℃에서 15초간 살균하였다. 냉각시킨 후, 스타터나 레닛 등을 첨가하여 교반하고, 30분간 정치시켰다. 그 후, 훼이를 배출하여 치즈 커드를 조제한 후, 가염, 성형하여, 치즈류(실시예품 6)를 얻었다. 얻어진 치즈류에는, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물이 16 ㎎/100 g 포함되어 있고, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대한 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물의 질량비는 0.6이었다.
[비교예 3]
30% 크림 3 g에 참고예품 4를 30 ㎎과 참고예 3의 시스타틴 분획 10 ㎎을 혼합하고, 이것을 코티지 치즈의 커드 17 g에 균일해지도록 첨가하여, 치즈류(비교예품 3)를 얻었다. 얻어진 치즈류에는, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물이 8.8 ㎎/100 g 포함되어 있고, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대한 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물의 질량비는 5.6이었다.
[시험예 2]
실시예품 4∼6 및 비교예품 3의 골강화 작용에 대해서 동물 실험에 의해 조사하였다. 실험에는 51 주령의 SD계 암컷 래트 48 마리를 이용하였다. 실시예품 4∼6 및 비교예품 3의 치즈류를 60℃의 탕 중에 가하고, 균일하게 혼합 및 교반하여, 치즈류의 비율이 20%가 되도록 조제하였다. 래트를 8 마리씩 6 군으로 나누고, 5 군은 난소 적출 수술을 행하고, 나머지 1 군은 유사 수술을 행하였다. 4 주일 동안의 회복 기간을 두고, 난소 적출 수술을 행한 래트에게 실시예품 4∼6 및 비교예품 3을 래트 체중 1 ㎏ 당, 각각 1일 당 치즈류로서 20 g이 되도록 1일 6회 존데로 경구 투여하여 16 주일 동안 사육하였다. 실시예품 4∼6 및 비교예품 3을 투여하지 않은 것을 대조군으로 하였다. 또한, 4 주일 동안의 회복 기간 후, 유사 수술을 행한 래트도 대조군과 마찬가지로 16 주일 동안 사육하였다. 투여 종료 후(16 주째)에, 래트의 우측 대퇴골의 골밀도를 마이크로 CT[(주)리가쿠 제조]에 의해 측정하였다. 그 결과를 표 2에 나타낸다. 표 2에 나타낸 바와 같이, 실시예품 4∼6을 16주일 동안 경구 투여한 군에서는, 대조군 또는 비교예품 3을 투여한 군에 비하여 골밀도가 유의하게 상승하고, 그 값은 유사 수술군에 가까운 수준이었다.
| 골밀도(mg/cm3) | |
| 대조군 | 550±10 |
| 유사 수술군 | 600±8 |
| 실시예품 4 | 597±11 |
| 실시예품 5 | 595±12 |
| 실시예품 6 | 598±14 |
| 비교예품 3 | 554±11 |
실시예 7지방 함량을 3.6%로 조정한 젖 100 ㎖에, 참고예품 4를 50 ㎎ 첨가하여, 77℃에서 15 초간 살균하였다. 냉각시킨 후, 스타터나 레닛 등을 첨가하여 교반하고, 40 분간 정치시켰다. 그 후, 훼이를 배출하여 치즈 커드를 조제한 후, 커드에 대하여 청곰팡이(P. roqueforti)를 0.05% 첨가한 후, 커드를 치즈 후프에 충전하고, 20℃, 20 시간 동안 정치시켰다. 정치시킨 후, 커드를 후프로부터 꺼내어, 치즈 표면에 식염을 3 일간 문질러 발랐다. 가염 종료 후, 치즈 커드의 상하면에 천공 처리를 행하였다. 천공 처리 후, 치즈 표면을 필름 포장하고, 8℃에서 60 일간 숙성을 행하였다. 얻어진 치즈류에는, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물이 19 ㎎/100 g 포함되어 있고, 안지오제닌 및/또는 안지오제닌 분해물에 대한 시스타틴 및/또는 시스타틴 분해물의 질량비는 0.5였다.
Claims (4)
- 안지오제닌 또는 안지오제닌 분해물 또는 둘 다를 6.5 ㎎/100 g∼160 ㎎/100 g 함유하고, 또한, 시스타틴 또는 시스타틴 분해물 또는 둘 다를 안지오제닌 또는 안지오제닌 분해물 또는 둘 다에 대하여 질량비가 0.02∼1.6인 범위로 함유하는 치즈류.
- 제1항에 기재된 치즈류를 포함하는 골질환의 예방제로서, 상기 치즈류가 20 g/일 이상 섭취되는 골질환 예방제.
- 안지오제닌 또는 안지오제닌 분해물 또는 둘 다와 시스타틴 또는 시스타틴 분해물 또는 둘 다를 원료 또는 치즈 커드 또는 둘 다에 혼합하는 공정을 포함하는 제1항에 기재된 치즈류의 제조 방법.
- 원료 치즈와, 안지오제닌 또는 안지오제닌 분해물 또는 둘 다와 시스타틴 또는 시스타틴 분해물 또는 둘 다를 혼합하고, 유화하며, 냉각시키는 공정을 포함하는 제1항에 기재된 치즈류의 제조 방법.
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| PCT/JP2012/069399 WO2014020683A1 (ja) | 2012-07-31 | 2012-07-31 | チーズ類及びその製造方法 |
Related Parent Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| KR1020157004148A Division KR20150036687A (ko) | 2012-07-31 | 2012-07-31 | 치즈류 및 그 제조 방법 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| KR20190097305A true KR20190097305A (ko) | 2019-08-20 |
Family
ID=50027415
Family Applications (2)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| KR1020197023561A KR20190097305A (ko) | 2012-07-31 | 2012-07-31 | 치즈류 및 그 제조 방법 |
| KR1020157004148A KR20150036687A (ko) | 2012-07-31 | 2012-07-31 | 치즈류 및 그 제조 방법 |
Family Applications After (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| KR1020157004148A KR20150036687A (ko) | 2012-07-31 | 2012-07-31 | 치즈류 및 그 제조 방법 |
Country Status (14)
| Country | Link |
|---|---|
| US (2) | US20150230486A1 (ko) |
| EP (1) | EP2880987B1 (ko) |
| JP (1) | JP6140163B2 (ko) |
| KR (2) | KR20190097305A (ko) |
| CN (1) | CN104507322B (ko) |
| AU (1) | AU2012386766B2 (ko) |
| BR (1) | BR112015002053A2 (ko) |
| CA (1) | CA2880003C (ko) |
| HK (1) | HK1207256A1 (ko) |
| MX (1) | MX366536B (ko) |
| PH (1) | PH12015500053A1 (ko) |
| SG (1) | SG11201500448YA (ko) |
| TW (1) | TWI626007B (ko) |
| WO (1) | WO2014020683A1 (ko) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP6941417B2 (ja) * | 2016-02-04 | 2021-09-29 | 雪印メグミルク株式会社 | 軟骨機能改善剤 |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH08151331A (ja) | 1994-09-30 | 1996-06-11 | Snow Brand Milk Prod Co Ltd | 骨強化剤 |
| JPH107585A (ja) | 1996-06-20 | 1998-01-13 | Snow Brand Milk Prod Co Ltd | 骨形成促進及び骨吸収防止剤 |
| JP2000281587A (ja) | 1999-03-30 | 2000-10-10 | Snow Brand Milk Prod Co Ltd | 骨吸収抑制剤 |
Family Cites Families (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US6649590B2 (en) * | 2000-06-09 | 2003-11-18 | Snow Brand Milk Products Co., Ltd. | Method of producing fractions containing a high concentration of milk basic cystatin and decomposition products thereof |
| JP4647750B2 (ja) * | 2000-06-20 | 2011-03-09 | 雪印乳業株式会社 | 乳塩基性シスタチン高含有画分及びその分解物の製造法 |
| JP2001346519A (ja) * | 2000-06-09 | 2001-12-18 | Snow Brand Milk Prod Co Ltd | 乳塩基性シスタチン高含有画分及びその分解物の製造方法 |
| JP4913587B2 (ja) | 2006-12-28 | 2012-04-11 | 雪印メグミルク株式会社 | ペプチドおよびタンパク質定量法 |
| KR20110033122A (ko) * | 2008-05-14 | 2011-03-30 | 애그리컬쳐 빅토리아 서비스 피티와이 엘티디 | 안지오게닌을 포함하는 경구용 제형 |
| US9119818B2 (en) * | 2008-05-14 | 2015-09-01 | Agriculture Victoria Services Pty Ltd | Use of angiogenin or angiogenin agonists for treating diseases and disorders |
| AU2010321674A1 (en) * | 2009-11-18 | 2012-06-14 | Agriculture Victoria Services Pty Ltd | Recombinant microorganisms |
| WO2011060489A1 (en) * | 2009-11-18 | 2011-05-26 | Murray Goulburn Co-Operative Co. Limited | Transgenic non-human animals |
-
2012
- 2012-07-31 KR KR1020197023561A patent/KR20190097305A/ko not_active Application Discontinuation
- 2012-07-31 CA CA2880003A patent/CA2880003C/en active Active
- 2012-07-31 JP JP2014527856A patent/JP6140163B2/ja active Active
- 2012-07-31 KR KR1020157004148A patent/KR20150036687A/ko not_active Application Discontinuation
- 2012-07-31 AU AU2012386766A patent/AU2012386766B2/en active Active
- 2012-07-31 SG SG11201500448YA patent/SG11201500448YA/en unknown
- 2012-07-31 CN CN201280074985.1A patent/CN104507322B/zh active Active
- 2012-07-31 WO PCT/JP2012/069399 patent/WO2014020683A1/ja active Application Filing
- 2012-07-31 MX MX2015001338A patent/MX366536B/es active IP Right Grant
- 2012-07-31 US US14/418,242 patent/US20150230486A1/en not_active Abandoned
- 2012-07-31 EP EP12882366.3A patent/EP2880987B1/en not_active Not-in-force
- 2012-07-31 BR BR112015002053A patent/BR112015002053A2/pt not_active Application Discontinuation
-
2013
- 2013-07-26 TW TW102126971A patent/TWI626007B/zh active
-
2015
- 2015-01-08 PH PH12015500053A patent/PH12015500053A1/en unknown
- 2015-08-13 HK HK15107841.9A patent/HK1207256A1/xx unknown
-
2017
- 2017-08-01 US US15/665,927 patent/US20170325472A1/en not_active Abandoned
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH08151331A (ja) | 1994-09-30 | 1996-06-11 | Snow Brand Milk Prod Co Ltd | 骨強化剤 |
| JPH107585A (ja) | 1996-06-20 | 1998-01-13 | Snow Brand Milk Prod Co Ltd | 骨形成促進及び骨吸収防止剤 |
| JP2000281587A (ja) | 1999-03-30 | 2000-10-10 | Snow Brand Milk Prod Co Ltd | 骨吸収抑制剤 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| US20150230486A1 (en) | 2015-08-20 |
| KR20150036687A (ko) | 2015-04-07 |
| CN104507322A (zh) | 2015-04-08 |
| PH12015500053B1 (en) | 2015-03-02 |
| SG11201500448YA (en) | 2015-03-30 |
| TWI626007B (zh) | 2018-06-11 |
| MX366536B (es) | 2019-07-12 |
| EP2880987B1 (en) | 2017-09-06 |
| BR112015002053A2 (pt) | 2017-07-04 |
| EP2880987A4 (en) | 2016-01-13 |
| JPWO2014020683A1 (ja) | 2016-07-11 |
| MX2015001338A (es) | 2015-09-04 |
| JP6140163B2 (ja) | 2017-05-31 |
| CA2880003C (en) | 2019-09-03 |
| TW201408209A (zh) | 2014-03-01 |
| PH12015500053A1 (en) | 2015-03-02 |
| CN104507322B (zh) | 2017-11-03 |
| AU2012386766A1 (en) | 2015-03-05 |
| AU2012386766B2 (en) | 2016-05-05 |
| HK1207256A1 (en) | 2016-01-29 |
| NZ704918A (en) | 2016-01-29 |
| US20170325472A1 (en) | 2017-11-16 |
| WO2014020683A1 (ja) | 2014-02-06 |
| CA2880003A1 (en) | 2014-02-06 |
| EP2880987A1 (en) | 2015-06-10 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JP6124420B2 (ja) | 発酵乳類及びその製造方法 | |
| JP6124419B2 (ja) | 発酵乳類及びその製造方法 | |
| JP6140164B2 (ja) | 骨強化用チーズ組成物及びその製造方法 | |
| JP6124418B2 (ja) | 飲料及びその製造方法 | |
| KR20190097305A (ko) | 치즈류 및 그 제조 방법 | |
| JP6562956B2 (ja) | 飲料及びその製造方法 | |
| JP6562957B2 (ja) | 発酵乳類及びその製造方法 | |
| JP6562958B2 (ja) | 発酵乳類及びその製造方法 | |
| JP6208129B2 (ja) | 飲料及びその製造方法 | |
| NZ704918B2 (en) | Cheese, and method for producing same | |
| JP2016152809A (ja) | 飲料及びその製造方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| A107 | Divisional application of patent | ||
| E902 | Notification of reason for refusal | ||
| E601 | Decision to refuse application |