KR20150146447A - 브라시노스테로이드 활성 조절용 조성물의 스크리닝 방법 - Google Patents
브라시노스테로이드 활성 조절용 조성물의 스크리닝 방법 Download PDFInfo
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Abstract
본 발명은 브라시노스테로이드(Brassinosteroid, BR) 시그널링을 촉진 또는 저해하는 물질을 스크리닝하는 방법에 관한 것이다. 본 발명의 조성물을 사용함으로써 BSU1, BSL1, BSL2 및 BSL3 간의 올리고머화를 촉진하여 BR 시그널링을 양성적으로 조절할 수 있다.
Description
본 발명은 브라시노스테로이드(Brassinosteroid, BR) 시그널링을 촉진 또는 저해하는 물질을 스크리닝하는 방법에 관한 것이다.
동물 및 식물 모두는 다양한 생리적 및 발달상의 과정을 조절하는 호르몬으로서 스테로이드 화합물을 생산한다. 식물 스테로이드 호르몬인 브라시노스테로이드(brassinosteroid, BR)는 세포 성장(enlargement), 광형태형성( photomorphogenesis), 잎 확장, 관다발 분화, 수 생식(male fertility), 스트레스 내성 및 기공 발달을 제어하는데 중요한 역할을 한다. BR-비민감성 및 BR-결핍 돌연변이에 대한 많은 유전적 및 표현형 연구를 통해 BR이 식물의 성장 및 발달을 조절하는 필수적 호르몬이라는 것을 확인하였다.
근래의 연구는 세포 표면 리셉터로부터 핵 전사 인자들로의 완전한 BR 신호 전달 경로를 확립하였다. BR이 결핍되는 때에, BRI1 리셉터 카이네이즈는 BKI1과 결합되어 불활성 상태로 유지되어 하위에 시그널을 전달하지 못하게 된다다. GSK3-유사 카이네이즈인 BIN2는 지속적으로 BR-응답성 전사 인자들인 BZR1 및 BZR2를 인산화한다. BZR1/BZR2의 BIN2 인산화는 그들의 세포질 정체, DNA 결합 억제, 및 BZR1/BZR2 분해의 증진의 원인이 된다. BR 수준이 높은 경우, BRI1에 결합한 BR이 BRI1 및 공동 수용체(co-receptor) BAK1 카이네이즈 도메인과의 상호인산화 (transphosphorylation)를 촉발하고, BRI1으로부터 BKI1의 분리를 이끈다. 활성화된 BRI1은 그 신호를 직접 인산화를 통해 BSK1 또는 CDG1과 같은 RLCK(receptor-like cytoplasmic kinase) 패밀리에 전달한다. BSK1 및 CDG1의 BRI1 인산화는 그들의 BSU1 포스파테이즈에 대한 결합 친화도를 강화한다. BSK1은 그렇지 않으나, CDG1은 BSU1을 인산화시켜 GSK3-유사 카이네이즈 BIN2에 대한 결합력을 증가시킨다. 이어서 BSU1은 BIN2의 포스포-타이로신 잔기의 탈인산화를 통해 BIN2를 불활성화시킨다. 한편, BZR1 및 BZR2는 PP2A(protein phosphatase2A)에 의해 탈인산화되고, 핵내에 축적되며, 전사를 조절하기 위해 DNA에 결합한다.
식물에서의 가장 잘 이해된 신호 전달 경로 중 하나로서, BR 시그널링은 리셉터-카이네이즈 매개의 세포 시그널링에 대한 패러다임을 제공한다. 대부분의 BR 시그널링 구성원들은 기능적으로 중복되거나 및/또는 겹치지 않는 기능을 가질 수 있는 멤버들의 다중 유전자 패밀리에 의해 인코딩된다. 그럼에도 불구하고 상동 단백질들 사이의 유연성 또는 공동-수행 역할에 대한 자세한 메카니즘은 잘 이해되지 않았다.
BR 시그널링 구성원인 BSU1 포스파테이즈는 GSK3-유사 카이네이즈 BIN2의 불활성화에 대한 핵심 분자로서 기능한다. BSU1은 BIN2의 포스포-타이로신 200을 직접적으로 탈인산화시켜, BZR1을 인산화시키는 BIN2 활성의 억제를 유도한다. 아라비돕시스 BSU1 패밀리(BSUf)는 기능적으로 중복되는 네 멤버(BSU1, BSL1, BSL2, 및 BSL3)를 포함한다. BSUf는 동물에서 찾을 수 없는 독특한 유형의 포스파테이즈 패밀리인 PPKL(Protein Phosphatase with Kelch-Like repeat domain)로 특성화 된다. amiBSL2 ,3/ bsu1bsl1 기능상실 돌연변이는 bri1 과 bin2 -1 돌연변이와 같은 강한(strong) BR 돌연변이에서 볼 수 있는 심각한 다면발현성 결함을 나타낸다. 최근의 연구는 BSUf가 세포 성장 뿐만 아니라 기공 세포 발달에 또한 중요하다는 것을 밝혔다. BSUf는 단백질-단백질 상호작용을 매개하는 것으로 알려진 N-말단의 Kelch-repeat 도메인 및 단백질 포스파테이즈1(PP1)과 밀접하게 연관된 C-말단의 포스파테이즈 도메인으로 구성된다. 최근의 연구는 또한 BSUf의 네 멤버 모두 BR 시그널링과 연관되어있기는 하지만, BSUf 멤버들 사이의 특이적 또는 중복되지 않는 기능들이 있다는 것을 밝혔다.
본 명세서 전체에 걸쳐 다수의 논문 및 특허문헌이 참조되고 그 인용이 표시되어 있다. 인용된 논문 및 특허문헌의 개시 내용은 그 전체로서 본 명세서에 참조로 삽입되어 본 발명이 속하는 기술 분야의 수준 및 본 발명의 내용이 보다 명확하게 설명된다.
본 발명자들은 식물 생장 및 발달과 관련된 BR 시그널링을 촉진시키는 방법을 개발하고자 예의 연구 노력하였다. 그 결과 BSU1, BSL1, BSL2 및 BSL3 간의 올리고머화가 세포내에 존재하며 이러한 BSUf간의 올리고머화가 BR 시그널링을 양성적으로 조절할 수 있음을 규명함으로써, 본 발명을 완성하게 되었다.
따라서, 본 발명의 목적은 BR(Brassinosteroid) 시그널링을 촉진하는 방법을 제공하는데 있다.
본 발명의 다른 목적은 식물의 성장 및 발달 촉진용 조성물을 제공하는데 있다.
본 발명의 또 다른 목적은 BR 시그널링 억제제의 스크리닝 방법을 제공하는데 있다.
본 발명의 다른 목적은 식물의 생장 및 발달 억제용 조성물을 제공하는데 있다.
본 발명의 다른 목적은 일반식 1로 표시되는 펩타이드 분자를 포함하는 펩타이드 또는 폴리펩타이드를 결합제 또는 올리고머화제로 이용하는 방법을 제공하는 데 있다.
본 발명의 다른 목적 및 이점은 하기의 발명의 상세한 설명, 청구범위 및 도면에 의해 보다 명확하게 된다.
본 발명의 일 양태에 따르면, 본 발명은 다음 단계를 포함하는 BR(Brassinosteroid) 시그널링 촉진제의 스크리닝 방법을 제공한다:
(a) 단량체 형태의 BSU1, BSL1, BSL2 및 BSL3로 구성된 군에서 선택되는 두 종류 이상의 BSUf 멤버를 포함하는 시료에 스크리닝 대상의 물질을 접촉(contacting)시키는 단계; 및
(b) 상기 시료에서 (i) BSU1, BSL1, BSL2 또는 BSL3 자체의 동형(homo)-올리고머화, 또는 (ii) BSU1, BSL1, BSL2 및 BSL3 사이의 이형(hetero)-올리고머화를 분석하는 단계; 상기 스크리닝 대상물질이 접촉되지 않은 시료와 비교하여 상기 올리고머화가 증가된 경우에는 상기 스크리닝 대상의 물질은 BR 시그널링 촉진제로 판단한다.
본 발명자들은 식물 성장 및 발달과 관련된 BR 시그널링 촉진제를 스크리닝 할 수 있는 방법을 개발하고자 예의 연구 노력하였다. 그 결과 BSU1, BSL1, BSL2 및 BSL3(서열목록 제1서열 내지 제4서열) 간의 올리고머화를 촉진하는 물질이 BR 시그널링을 양성적으로 조절할 수 있음을 규명하였다.
본 발명인 방법을 단계별로 설명하도록 한다.
(a) 단량체 형태의 BSU1 , BSL1 , BSL2 및 BSL3 로 구성된 군에서 선택되는 두 종류 이상의 BSUf 멤버를 포함하는 시료에 스크리닝 대상의 물질을 접촉(contacting)시키는 단계.
본 발명의 "BSU1"은 GSK3-유사 카이네이즈인 BIN2를 억제하는데 중요한 역할을 하는 포스타테이즈 활성을 갖는다. BSU1은 BIN2의 포스포-타이로신 200을 직접적으로 탈인산화시켜 BZR1을 인산화시키는 BIN2 활성의 억제를 유도한다. BSU1 패밀리(BSUf)는 기능적으로 중복되는 네 멤버(BSU1, BSL1, BSL2, 및 BSL3)를 포함한다. BSUf는 동물에서 찾을 수 없는 독특한 유형의 포스파테이즈 패밀리인 PPKL(Protein Phosphatase with Kelch-Like repeat domain)로 특성화 된다. 최근의 연구는 BSUf가 세포 생장 뿐만 아니라 기공 세포 발달에 또한 중요하다는 것을 밝혔다. BSUf는 단백질-단백질 상호작용을 매개하는 것으로 알려진 N-말단의 Kelch-repeat 도메인 및 단백질 포스파테이즈1(PP1)과 밀접하게 연관된 C-말단의 포스파테이즈 도메인을 함유한다. 본 발명자들은 BSUf의 BR 시그널링 활성화가 BSUf 멤버들 간의 올리고머화에 의해서 강화된다는 것을 규명하였다. BSUf 멤버들 간의 올리고머화를 억제하는 경우, BR 시그널링을 억제할 수 있다는 것을 규명하였고, 이를 이용한 BR 시그널링 억제제의 스크리닝 방법을 제공한다.
본 발명의 스크리닝 방법에 의해 분석되는 시험 물질은 단일 화합물, 화합물들의 혼합물(예컨대, 천연 추출물 또는 세포 또는 조직 배양물), 항체 또는 펩타이드이다. 시험 물질은 합성 또는 천연 화합물의 라이브러리로부터 얻을 수 있다. 이러한 화합물의 라이브러리를 얻는 방법은 당업계에 공지되어 있다. 합성 화합물 라이브러리는 Maybridge Chemical Co.(UK), Comgenex(USA), Brandon Associates(USA), Microsource(USA) 및 Sigma-Aldrich(USA)에서 상업적으로 구입 가능하며, 천연 화합물의 라이브러리는 Pan Laboratories(USA) 및 MycoSearch(USA)에서 상업적으로 구입 가능하다. 시험 물질은 당업계에 공지된 다양한 조합 라이브러리 방법에 의해 얻을 수 있으며, 예를 들어, 생물학적 라이브러리, 공간 어드레서블 패러럴 고상 또는 액상 라이브러리(spatially addressable parallel solid phase or solution phase libraries), 디컨볼루션이 요구되는 합성 라이브러리 방법, "1-비드 1-화합물" 라이브러리 방법, 그리고 친화성 크로마토그래피 선별을 이용하는 합성 라이브러리 방법에 의해 얻을 수 있다. 분자 라이브러리의 합성 방법은, DeWitt et al., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90: 6909 (1993); Erb et al. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91: 11422 (1994); Zuckermann et al., J. Med. Chem. 37: 2678 (1994); Cho et al., Science 261: 1303 (1993); Carell et al., Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 33: 2059 (1994); Carell et al., Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 33, 2061; Gallop et al., J. Med. Chem. 37: 1233 (1994) 등에 개시되어 있다.
본 명세서에서, 용어 "펩타이드"는 펩타이드 결합에 의해 아미노산 잔기들이 서로 결합되어 형성된 선형의 분자를 의미하며, 통상적으로 아미노산 잔기 4-40개를 포함한다.
본 발명의 (i) BSU1, BSL1, BSL2 또는 BSL3 자체의 동형(homo)-올리고머화, 또는 (ii) BSU1, BSL1, BSL2 및 BSL3 사이의 이형(hetero)-올리고머화 억제제로서의 펩타이드는 당업계에서 통상적으로 사용하는 고체상(solid-phase) 합성 방법에 의해 제조된다 (Merrifield, R. B., J. Am. Chem. Soc. , 85:2149-2154(1963), Kaiser, E., Colescot, R. L., Bossinger, C. D., Cook, P. I., Anal. Biochem., 34:595-598(1970)). 즉, α-아미노 및 측쇄 작용기가 보호화된 아미노산을 레진에 결합시킨 후, α-아미노 보호기를 제거하고 남은 α-아미노 및 측쇄 작용기가 보호화된 아미노산을 원하는 순서로 단계적으로 커플링하여 중간체를 얻는다. 상기 본 발명의 PAUF 억제제 펩타이드를 제조하기 위한 아미노산 서열은 종래의 방법을 참조하였다(Chen L, Hahn H, Wu G, Chen CH, Liron T, Schechtman D, Cavallaro G, Banci L, Guo Y, Bolli R, Dorn GW, Mochly-Rosen D., Proc. Natl. Acad. Sci., 98, 11114-9 (2001); Phillipson A, Peterman EE, Taormina P Jr, Harvey M, Brue RJ, Atkinson N, Omiyi D, Chukwu U, Young LH., Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol.,289, 898-907 (2005); 및 Wang J, Bright R, Mochly-Rosen D, Giffard RG., Neuropharmacology.,47, 136-145(2004)).
본 명세서에서, 용어 "천연 추출물"은 천연물의 다양한 기관 또는 부분 (예: 잎, 꽃, 뿌리, 줄기, 가지, 껍질및 과실 등)으로부터 추출하여 얻은 것을 의미하며, 천연 추출물은 (a) 물, (b) 탄소수 1-4의 무수 또는 함수 저급 알코올 (메탄올, 에탄올, 프로판올, 부탄올, 노말-프로판올, 이소-프로판올 및 노말-부탄올 등), (c) 상기 저급 알코올과 물과의 혼합용매, (d) 아세톤, (e) 에틸 아세테이트, (f) 클로로포름, (g) 1,3-부틸렌글리콜, (h) 헥산 (i) 디에틸에테르를 추출 용매로 하여 얻을 수 있다.
본 발명에서 시험물질로서 항체가 이용될 수도 있다. 상기 항체는 BSU1, BSL1, BSL2 또는 BSL3와 특이적으로 결합하는 항체이다. 또는, 본 발명에서 시험물질로서 이용되는 항체는 이중특이성 항체(bispecific antibody)를 포함한다. 예컨대, BSU1, BSL1, BSL2 또는 BSL3에 이중적으로 특이성을 갖는 항체가 이용될 수 있다. 항체는 폴리클로날 또는 모노클로날 항체이며, 바람직하게는 모노클로날 항체이다. 항체는 당업계에서 통상적으로 실시되는 방법들, 예를 들어, 융합 방법(Kohler and Milstein, European Journal of Immunology, 6:511-519 (1976)), 재조합 DNA 방법(미국 특허 제4,816,56호) 또는 파아지 항체 라이브러리 방법(Clackson et al, Nature, 352:624-628 (1991) 및 Marks et al, J. Mol. Biol., 222:58, 1-597(1991))에 의해 제조될 수 있다. 항체 제조에 대한 일반적인 과정은 Harlow, E. and Lane, D., Using Antibodies: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Press, New York, 1999; Zola, H., Monoclonal Antibodies: A Manual of Techniques, CRC Press, Inc., Boca Raton, Florida, 1984; 및 Coligan , CURRENT PROTOCOLS IN IMMUNOLOGY, Wiley/Greene, NY, 1991에 상세하게 기재되어 있으며, 상기 문헌들은 본 명세서에 참조로서 삽입된다.
본 발명의 일 구현예에 있어서, 본 발명의 BSU1, BSL1, BSL2 및 BSL3는 세포 외에 하나의 용액에 포함되어 있다. 본 발명자들은 in vitro 환경에서 BSUf의 각 멤버들이 in vivo 뿐만 아니라 in vitro 환경에서도 서로 직접적으로 상호작용한다는 것을 규명하였다(참조: 도 2의 A 및 2의 B).
본 발명의 일 구현예에 있어서, 본 발명의 시료는 BSU1, BSL1, BSL2 및 BSL3를 포함하는 하나의 식물 세포이다. 즉, 본 발명의 방법은 세포내에서의 반응을 이용하여 실시할 수 있다. 예를 들어, BSU1, BSL1, BSL2 및 BSL3를 발현하는 세포에 시험물질을 처리하여 세포 내에서 BSU1, BSL1, BSL2 및 BSL3의 올리고머화가 억제되는 지 분석한다. 바람직하게는 실험실에서 많이 이용되는 아라비돕시스 세포를 이용할 수 있으나, 이에 한정되는 것은 아니다.
본 발명의 BSUf의 네 멤버는 모두 kelch-repeat 모티프를 갖는 N-말단 도메인 및 포스파테이즈 모티프를 갖는 C-말단 도메인을 함유한다(참조: 도 7). 본 발명자들은 BSUf의 올리고머화는 상기 C-말단 도메인에 의해 유도됨을 규명하였으며, 특히 BSUf의 kelch-repeat 및 포스파테이즈 도메인 사이의 짧은 보존 영역(shot conserved region)인 KKVI 서열부분이 BSUf 멤버간의 올리고머화에 중요한 역할을 함을 규명하였다.
본 발명의 BSUf 멤버들간의 상호작용을 설명하기 위하여 사용한 용어 "올리고머화(oligomerization)"는 BSU1, BSL1, BSL2 또는 BSL3 자체의 동형(homo)-올리고머화, 및 BSU1, BSL1, BSL2 및 BSL3 사이의 이형(hetero)-올리고머화를 모두 포함하는 것으로 해석된다. 두 단량체 간의 이량체화를 포함하며, 상호작용하는 단량체의 개수가 3개~4개로 이루어진 다량체화를 포함한다.
본 발명에서 올리고머화의 정도를 평가하면서 사용하는 용어 "증가"는 단백질 간의 상호작용을 측정하기 위해 선택된 방법에 따라 적합한 평가 방법으로 판단될 수 있으며, 상기 스크리닝 대상물질이 접촉되지 않은 시료와 비교하여 상대적으로 올리고머화가 증가된 것으로 평가되는 경우를 의미한다.
(b) 상기 시료에서 (i) BSU1 , BSL1 , BSL2 또는 BSL3 자체의 동형( homo )- 올리고머화, 또는 (ii) BSU1, BSL1, BSL2 및 BSL3 사이의 이형(hetero)-올리고머화를 분석하는 단계: 본 분석 단계에 있어서, 스크리닝 대상물질이 접촉되지 않은 시료와 비교하여 상기 올리고머화가 증가된 경우에는 상기 스크리닝 대상의 물질은 BR 시그널링 촉진제로 판단한다.
본 발명의 올리고머화 분석은, 당업계에 공지된 다양한 방법을 통하여 실시할 수 있다.
본 발명의 바람직한 구현예에 따르면, 단계 (b)는 효모 투-하이브리드 방법, 공동면역침강 방법(co-immunoprecipitation assay), 공동-국소화 분석(co-localization assay), 이분자 형광 상보법(Bimolecular Fluorescence Complementation; BiFC), 섬광 근접 측정법(scintillation proximity assay: SPA), UV 또는 화학적 가교 결합 방법, 이분자 상호작용 분석(bimolecular interaction analysis: BIA), 질량 분석법(mass spectrometry: MS), NMR(nuclear magnetic resonance) 또는 형광 편광 분석법(fluorescence polarization assays, FPA)에 의해 실시된다.
본 명세서에서의 용어, "효모 투-하이브리드 방법"은 분할 가능한 DNA-결합 및 활성화 도메인으로 구성된 전사인자의 모듈 특성에 기초한다. 이 경우, 베이트(bait) 또는 프레이(prey)는 BSU1, BSL1, BSL2 또는 BSL3에서 각각 같거나 다르게 선택할 수 있고, 구체적으로 베이트(bait)로서 BSU1, 프레이(prey)로서 BSL1, BSL2 또는 BSL3중 하나가 이용될 수 있으나 이에 한정되지 않는다. 또한, 이와 반대로 컨스트럭션을 만들 수도 있다. 이 방법에 따르면, BSU1, BSL1, BSL2 또는 BSL3의 상호작용을 억제하는 물질을 스크리닝 할 수 있다. 상기 투-하이브리드 방법 외에 쓰리-하이브리드 방법을 실시할 수도 있다(U.S. Pat. No. 5,283,317; Zervos et al., Cell 72, 223232, 1993; Madura et al., J. Biol. Chem. 268, 1204612054, 1993; Bartel et al., BioTechniques 14, 920924, 1993; Iwabuchi et al., Oncogene 8, 16931696, 1993; 및 W0 94/10300).
본 명세서에서의 용어, "공동면역침강 방법(co-immunoprecipitation assay, Co-IP)"(Harlow and Lane, Eds., Antibodies: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory (1988))에 따르면, 배양세포가 생산하는 항원성 물질을 측정할 때, 미량이라 직접 측정이 불가능하면, 우선 배양액에 3H-라이신 등을 첨가하여 표적물질을 표지하여 배양 상층액을 취한다. 이 상층액에 특이항체와 항원항체복합물이 형성될 수 있는 동일한 농도의 비표지표적물질을 첨가하여 침강반응을 일으키면, 배양액 내의 미량 표지된 표적물질도 침강물에 함께 공동침강반응이 일어나기 때문에 침강물의 방사활성으로 표적물질을 측정할 수 있다. 단백질의 큰 복합체의 일원으로 알려진 공지의 단백질을 표적으로 하는 항체를 선별하고, 상기 항체를 가지고 알려진 복합체를 표적으로 하여 총 단백질 콤플렉스를 용액에 침전시켜 상기 복합체의 알려지지 않은 단백질을 동정한다. 이는 알려지지 않은 물질이 미량인 경우에 직접 측정이 불가능하므로 배양액에 표적물질로 표지하여 배양상층액을 취하고, 상기 상층액에 특이 항체와 단백질복합체가 형성될 수 있는 동일 농도의 비표지표적물질을 첨가하여 침강반응을 일으키도록 하면, 미량 표지된 표적물도 같이 공동 침강 반응이 일어나게 된다. 용액 밖으로 단백질복합체가 빠져 나온다는 개념 때문에 풀다운(pull-down)이라고 언급된다. 공동면역 침강법은 단백질-단백질 상호작용을 분석하기 위해 널리 이용된다.
본 명세서에서의 용어, 공동-국소화 분석(co-localization assay)은 형광염색법을 이용하여, 형광 현미경에서 두 개 그 이상의 다른 각각의 차별화된 방출 파장을 가지는 형광 라벨 사이에 공간적 오버랩을 관찰하여, 세포의 같은 공간에 위치하거나 다른 세포와 매우 근접한 위치에 있는 다른 표적을 관찰하는데 이용되는 분석법이다. 다른 2 가지의 형광으로 염색한 단백질들을 컨포컬 현미경으로 스캐닝하고, 특정 위치에 나타난 색깔을 측정하여 2 가지 단백질의 위치가 한 곳에 위치하고 있음을 규명할 수 있으며, 이 단백질들이 상호작용을 하고 있음을, 즉 기능적으로도 결합하고 있다는 점도 유추할 수 있는 장점을 가진다(Manders et al , Journal of Microscopy 169:375-382 (1993); Pawley JB, Handbook of Biological Confocal Microscopy,(2006)).
본 명세서에서의 용어, 이분자 형광 상보법(Bimolecular Fluorescence Complementation; BiFC)은 형광단백질을 N 말단과 C 말단 절편으로 각각 나누고 이들과 각각 서로 다른 단백질을 인접시켜 세포내에서 발현시켰을 때 두 단백질이 결합할 경우 나누어진 형광 단백질의 N과 C 말단 절편이 완전한 하나의 형광단백질을 형성하여 형광을 나타내게 하는 방법이다(Kerppola, 2008). 콘포컬 현미경 하에서 두 단백질의 상호작용을 눈으로 확인하며 단백질간의 상호작용이 일어나는 세포내 위치를 확인할 수 있다.
본 명세서에서의 용어, 섬광 근접 측정법(scintillation proximity assay: SPA)은 에너지를 가지는 전자에 의해 형광작용을 일으키는 폴리비닐-톨루엔 플라스틱 신딜레이터 비드(scintillator beads)에 항체를 부착하고, 수용액 상에서 쉽게 에너지를 잃거나 소멸되는 낮은 에너지의 전자를 방출하는 방사성 핵종을 비드(beads)에 부착된 항체에 선택적으로 결합하는 항원에 표지하여 항원-항체 결합의 정도를 발생되는 형광 측정을 통해 관찰하는 방식을 말한다(Alouani, Methods Mol. Biol. 138:135-41 (2000)). 이 방식을 이용하면 일반적으로 방사 면역측정법이 가지는 단점인 결합분획과 유리분획의 분리과정이 필요하여 보편적인 시스템의 구축이 어려운 점을 극복가능하고, 민감도가 높고 분리 과정이 필요 없다는 특징을 가진다. 방사성 핵종이 표지된 항원과 비드 상에 부착된 항체간의 결합이 이루어지면, 항원에 표지된 방사성 핵종이 방출하는 낮은 에너지의 전자가 비드에 도달하여 에너지를 전달하고, 에너지를 받은 비드는 형광을 방출하게 된다. 이 방출된 형광은 액체섬광계수기로 항체-항원의 결합 양에 따른 비례를 보이며 증가되는 것을 측정할 수 있다.
본 명세서에서의 용어, 화학적 가교 결합 방법(chemical cross-linking)은 단백질이나 핵산 등의 생체 고분자에 대하여 가교 시약을 이용하여 화학적인 공유결합을 형성시켜, 단백질의 소유닛 구조, 단백질-핵산의 상호작용, 단백질-단백질 상호작용의 해석 등 분자 간 반응에 의해 기능을 발휘되는 특성을 분석하는데 이용되는 방식을 말한다(Fancy, Curr. Opin. Chem. Biol. 4:28-33(2000)). 또한 단백질 분자의 고정화, 항체의 효소 표식과 같은 공유결합에 의한 단백질 접합체 구조의 안정화에 이용된다. 가교 시약은 일반적으로 동일 분자내 아민기(-NH2), 티올기(-SH) 및 카복시산기(-COOH) 등의 작용기에 특이적을 반응하거나, 광조사에 의한 활성화가 일어날 수 있는 작용기를 양단에 갖는 2가성 가교시약을 이용한다. 단백질 간의 상호 작용을 관찰하기에는 너무 그 결합력이 매우 약하거나 일시적이지만, 화학적 가교결합 방식을 이용하면 단백질 간의 상호결합을 캡처시켜 분석하는데 용이하다는 장점을 가진다.
본 명세서에서의 용어, 이분자 상호작용 분석(bimolecular interaction analysis: BIA)은 실시간으로 특이적 상호작용을 분석하는 기술로서, 상호작용물(interactants)의 레이블링 없이 실시할 수 있는 방식을 말한다(예컨대, BIAcore™)(Sjolander & Urbaniczky, Anal. Chem. 63:23382345(1991), and Szabo et al., Curr. Opin. Struct. Biol. 5:699705(1995)). 표면 플라즈몬 공명(SPR)에서의 변화는 분자들 사이의 실시간 반응에 대한 지시자(indicator)로 이용될 수 있다.
본 명세서에서의 용어, 형광 편광 분석법(fluorescence polarization assays, FPA)은 C 반응성 단백질(Creactive protein, CRP)에 형광색소인 플루오레세인을 결합시킨 트레서와 CRP에 특이적으로 결합하는 항체를 혼합한 용액에, 측정 대상물로서의 CRP를 포함하는 체액(특히, 혈액)을 첨가하는 방법으로, 혼합 용액 중의 항체에 대한 트레서와 CRP의 경합에 근거하여, CRP를 측정하는 방식을 말한다(Degterev, et al., Nature Cell Biology 3:173-182 (2001)).
질량 분석법에 의한 방식(McLafferty et al., Science 284:1289-1290 (1999) and Degterev, et al., Nature Cell Biology 3:173-182 (2001)), 또는 핵 자기 공명법에 의한 방식(Shuker etal., Science 274:1531-1534(1996), Hajduk et al., J. Med. Chem. 42:2315-2317 (1999), and Chen and Shapiro, Anal. Chem. 71:669A-675A (1999))을 이용하여 미지의 시료의 구조를 분석하는데 이용된다.
본 발명의 다른 일 양태에 따르면, 본 발명은 BSU1, BSL1, BSL2 또는 BSL3의 동형-올리고머화 및 이형-올리고머화를 증가시키는 물질을 유효성분으로 포함하는 식물의 성장 및 발달 촉진용 조성물을 제공한다.
BR 시그널링은 세포 성장(enlargement), 광형태형성( photomorphogenesis), 잎 확장, 관다발 분화, 수 생식(male fertility), 스트레스 내성 및 기공 발달을 제어하는데 중요한 역할을 하는 것으로 알려져 있으며, 본 발명자들은 BSUf 멤버들 간의 올리고머화가 BR 시그널링을 양성적으로 조절함을 규명하였다. 따라서, BSUf 멤버들 간의 상호작용을 증가시키는 경우, 식물의 성장 및 발달을 촉진할 수 있다. 상기 식물의 성장 및 발달에는 앞서 언급한 세포 성장(enlargement), 광형태형성( photomorphogenesis), 잎 확장, 관다발 분화, 수 생식(male fertility), 스트레스 내성 및 기공 발달을 포함한다. 본 발명의 조성물은 식물에 대하여 직접 처리하거나, 식물이 자생하는 환경에 제공할 수 있다.
본 발명의 다른 일 양태에 따르면, 본 발명은 다음 단계를 포함하는 BR 시그널링 억제제의 스크리닝 방법을 제공한다:
(a) 식물세포에 스크리닝 대상의 물질을 접촉(contacting)시키는 단계; 및
(b) 상기 식물세포에서 (i) BSU1, BSL1, BSL2 또는 BSL3 자체의 올리고머화, 또는 (ii) BSU1, BSL1, BSL2 및 BSL3 사이의 올리고머화를 분석하는 단계; 상기 스크리닝 대상물질이 접촉되지 않은 식물세포와 비교하여 상기 올리고머화가 감소 또는 차단된 경우에는 상기 스크리닝 대상의 물질은 BR 시그널링 억제제로 판단됨.
본 발명에서 올리고머화의 정도를 평가하면서 사용하는 용어 "감소"는 단백질 간의 상호작용을 측정하기 위해 선택된 방법에 따라 적합한 평가 방법으로 판단될 수 있으며, 상기 스크리닝 대상물질이 접촉되지 않은 시료와 비교하여 상대적으로 올리고머화가 감소된 것으로 평가되는 경우를 의미한다.
본 발명의 일 구현예에 있어서, 상기 단계 (b)는 투-하이브리드 방법, 공동면역침강 방법(co-immunoprecipitation assay), 공동-국소화 분석(co-localization assay), 이분자 형광 상보법(Bimolecular Fluorescence Complementation; BiFC), 섬광 근접 측정법(scintillation proximity assay; SPA), UV 또는 화학적 가교 결합 방법, 이분자 상호작용 분석(bimolecular interaction analysis; BIA), 질량 분석법(mass spectrometry; MS), NMR(nuclear magnetic resonance) 또는 형광 편광 분석법(fluorescence polarization assays; FPA)에 의해 실시된다.
본 발명은 상술한 본 발명의 다른 양태인 BR 시그널링 촉진제의 스크리닝 방법과 판단 기준만을 달리하므로, 중복되는 내용에 대하여는 본 명세서 기재의 과도한 복잡성을 피하기 위해 생략하도록 한다.
본 발명의 다른 일 양태에 따르면, 본 발명은 BSU1, BSL1, BSL2 또는 BSL3의 동형-올리고머화 및 이형-올리고머화를 감소 또는 차단시키는 물질을 유효성분으로 포함하는 식물의 성장 및 발달 억제용 조성물을 제공한다.
본 발명인 조성물은 BR 시그널링이 차단된, 더 나아가 성장 및 발달이 억제된 실험 모델 식물을 제공하는 등의 용도로 이용될 수 있다. 또한 식물의 제초용 조성물로 사용될 수 있다.
본 발명의 다른 일 양태에 따르면 본 발명은 하기 일반식 1로 표시되는 펩타이드 분자를 포함하는 펩타이드 또는 폴리펩타이드를 결합제 또는 올리고머화제로 이용하는 방법을 제공한다:
일반식 1
X1-Lys-Lys-Val-X2
상기 일반식 1에서, X1은 0-2개의 아미노산 잔기, X2는 Ile-X3 또는 Val-X3이고, X3는 0-13개의 아미노산 잔기를 나타낸다. 본 발명자들은 BSUf 멤버들의 올리고머화에 핵심인 kelch-repeat 및 포스파테이즈 도메인 사이의 짧은 보존 영역(shot conserved region)을 규명하였다. 모든 BSUf 멤버들의 아미노산 서열에서 상기 일반식으로 나타낼 수 있는 짧은 보존 영역이 관찰되며, 이를 결실시킨 돌연변이의 경우 BSUf 멤버들 간의 올리고머화가 일어나지 않음을 규명하였다.
본 발명의 일 구체예에 있어서, 본 발명의 X1이 1-2개의 아미노산 잔기인 경우 상기 X1은 B1-B2의 일부 또는 전부이고 상기 B1은 Lys 또는 Val이며, 상기 B2는 Pro 또는 His이다.
본 발명의 일 구체예에 있어서, 상기 X3가 1-13개의 아미노산 잔기를 나타내는 경우, 상기 X3는 Z1-Z2-Z3-Z4-Z5-Z6-Z7-Z8-Z9-Z10-Z11-Z12-Z13의 일부 또는 전부이고 상기 Z1은 Ala 또는 Ser이고, Z2는 Thr, His 또는 Ala이며, Z3은 Lys이고, Z4는 Lys이며, Z5는 Arg 또는 Lys이고, Z6는 Pro이며, Z7는 Lys 또는 Arg이고, Z8는 Gly, Asn 또는 Thr이며, Z9는 Trp이고, Z10은 Lys 또는 Thr이며, Z11은 Pro이고, Z12는 Pro이다.
본 발명의 일 구현예에 있어서, 상기 일반식 1로 표시되는 펩타이드 분자를 포함하는 펩타이드 또는 폴리펩타이드는 다른 단백질이 추가적으로 결합되어 있는 융합 단백질이다. 본 발명에 있어서, 융합 단백질을 설명하기 위해 사용한 용어 결합은 펩타이드 또는 폴리펩타이드와 다른 단백질 간에 형성될 수 있는 모든 결합을 포함하며, 구체적으로 예를 들어 펩티드 결합, 이황화 결합 또는 아미노 결합일 수 있다.
본 발명의 일 구현예에 있어서, 상기 융합 단백질은 단백질 정제에 이용된다. 본 발명의 융합 단백질에 포함된 상기 일반식 1로 표시되는 펩타이드 서열을 단백질 분자의 올리고머화를 유도하므로, 이를 이용하여 원하는 단백질을 정제할 수 있다. 올리고머화 유도된 단백질의 검출 방법에 대하여는 상술하였는 바, 중복되는 내용에 대하여는 그 기재를 생략하도록 한다.
본 발명의 일 구현예에 있어서, 본 발명의 일반식 1로 표시되는 펩타이드 분자를 포함하는 펩타이드 또는 폴리펩타이드, 또는 상기 융합단백질은 결합파트너(binding partner)와 결합카운터파트너(binding counter-partner)를 이용한 분석 또는 친화성 분석에 이용된다.
본 발명의 특징 및 이점을 요약하면 다음과 같다:
(A) 본 발명은 BR(Brassinosteroid) 시그널링 촉진제의 스크리닝 방법을 제공한다.
(B) 본 발명은 식물의 성장 및 발달 촉진용 조성물을 제공한다.
(C) 본 발명은 BR 시그널링 억제제의 스크리닝 방법을 제공한다.
(D) 본 발명은 식물의 성장 및 발달 억제용 조성물을 제공한다.
(E) 본 발명의 스크리닝 방법을 이용하면, BR 시그널링 촉진제 또는 억제제를 효과적으로 스크리닝 할 수 있다.
(F) 본 발명의 성장 촉진용 조성물을 이용하는 경우 식물의 성장 및 발달을 효과적으로 촉진할 수 있다.
(G) 본 발명의 성장 억제용 조성물을 이용하는 경우 효율적으로 식물의 생장을 억제할 수 있다.
(H) 본 발명은 일반식 1로 표시되는 펩타이드 분자를 포함하는 펩타이드 또는 폴리펩타이드를 결합제 또는 올리고머화제로 이용하는 방법을 제공한다.
(I) 본 발명의 방법을 이용하는 경우, 특정 단백질 간의 결합, 올리고머화를 손쉽게 유도할 수 있고, 이를 이용하여, 단백질의 정제, 단백질 간 친화성 분석 등에 이용할 수 있다.
도 1은 BSU1 패밀리 멤버가 in vivo 상에서 복합체로 존재하는 것을 나타낸다. (A)는 BSU1-YFP와 공동-면역침강된 단백질의 LC-MS/MS 분석을 나타낸다. BSU1-YFP은 BSU1-YFP 유전자도입 아라비돕시스로부터의 항-YFP 항체로 면역침강되었다. 공동-면역침강으로부터 얻은 단백질들은 트립신을 처리하고, LTQ-FT 질량 스펙트럼을 이용하여 LC-MS/MS에 의해 분석하였다. (B-E)는 나타낸 컨스트럭트들을 공동-발현하는 이중 유전자도입 아라비돕시스로부터의 공동-면역침강 분석을 나타낸다. 이중 유전자도입 아라비돕시스의 단백질 추출물들은 항-YFP 항체에 의해 면역침강되었고, 면역블롯은 항-myc 및 항-YFP 항체로 탐지하였다.
도 2는 BSU1이 BSU1 패밀리의 각 멤버와 in vitro 및 in vivo에서 직접 상호작용하는 것을 나타낸다. (A)는 BSU1 및 BSU1 패밀리의 네 멤버 모두 사이의 in vitro 풀 다운 분석을 나타낸다. MBP-융합된 BSU1 패밀리 멤버들은 니켈 아가로오스 비드로 고정된 His-BSU1로 풀 다운시켰고, 항-MBP 항체에 의해 검출하였다. (B)는 BSU1 및 BSU1 패밀리 멤버들 사이의 효모 투(two)-하이브리드 분석을 나타낸다. DNA 결합 도메인(BD)-융합된 BSUf 멤버들은 활성화 도메인(AD)-융합된 BSU1을 발현하는 효모 세포 내로 형질전환시켰다. 효모 세포들은 합성 드롭아웃(synthetic dropout, SD) 또는 SD-히스티딘(His) 배지 상에서 배양하였다. (C)는 BSU1 패밀리 멤버들 사이의 BiFC 분석을 나타낸다. 나타낸 컨스트럭트들은 담배 상피 세포들 내로 공동-형질도입된 컨스트럭트들을 나타낸다. 스케일 바는 10 μm이다.
도 3은 BSUf 올리고머화에 필수적인 4개의 아미노산을 확인한 결과를 나타낸다. (A)는 BSU1 단백질 구조의 개략도를 나타낸다. BSU1-Δ4 (BSU1-ΔKKVI)가 4 아미노산(454번째-457번째)의 결실을 포함하는데 반해, BSU1-Δ11은 11 아미노산(437번째-447번째)의 결실을 포함한다. (B)는 두 결실된 BSU1의 컨스트럭트들을 이용한 효모 투-하이브리드 분석을 나타낸다. (C)는 BSU1과 BSU1-ΔKKVI 사이의 상호작용을 시험하기 위한 In vitro 풀 다운 분석을 나타낸다. MBP, MBP-BSU1 또는 MBP-BSU1-ΔKKVI는 니켈 아가로오스 비드 상에 고정된 His-BSU1과 배양하였고, 면역블롯은 항-MBP 항체에 의해 검출하였다. (D)는 ΔKKVI 돌연변이가 BiFC 분석에서 BSUf 멤버들 사이의 상호작용을 제거하는 것을 나타낸다. 스케일바는 10 μm이다.
도 4는 BSUf의 올리고머화는 BR 시그널링을 활성화하기위해 요구된다는 것을 나타낸다. (A-B)는 BSU1-YFP 또는 BSU1-ΔKKVI-YFP를 과발현하는 7일령 bri1-5 돌연변이의 표현형을 나타낸다. (B)는 (A)에 나타낸 아라비돕시스 내의 단백질 발현 수준의 면역블롯 분석을 나타낸다. (C)는 BSU1-YFP 또는 BSU1-ΔKKVI-YFP를 과발현하는 4주령 bri1-5 돌연변이들의 표현형을 나타낸다. (D)는 BSU1-YFP 및 BSU1-ΔKKVI-YFP의 BSL2,3에 의한 공동-면역침강을 나타낸다. BSU1-YFP 또는 BSU1-ΔKKVI-YFP를 발현하는 아라비돕시스 식물들의 단백질 추출물들을 항-BSL2,3 항체에 의해 면역침강시켰고, 항-YFP 항체에 의해 검출하였다.
도 5는 BSU1의 올리고머화가 BIN2를 탈인산화하는 촉매 활성를 증가시킴을 나타낸다. (A)는 BSU1 또는 BSU1-ΔKKVI에 결합하는 BSK1을 나타낸다. MBP-YFP, MBP-BSU1 또는 MBP-BSU1-ΔKKVI을 식물에서 면역침강법으로 추출한 BSK1-myc로 풀다운 한뒤 항-MBP 항체로 검출하였다. (B)는 BSU1 및 BSU1-ΔKKVI의 포스파테이즈 활성의 비교를 나타낸다. GST-BIN2는 MBP MBP-BSU1 또는 MBP-BSU1-ΔKKVI로 배양하였고, 항-pTyr 항체 및 항-GST 항체에 의해 검출하였다. (C)는 브라시노스테로이드를 시간별로 처리하였을 때 에 BSU1 및 BSL2의 공동-면역침강을 나타낸다. 자신의 프로모터에 의해 유도되어 35S-BSU1-myc 및 gBSL2-YFP를 공동-발현하는 아라비돕시스 모종들은 나타낸 시간 동안 BL을 처리하였고, 항-YFP 항체에 의해 면역침강시켰으며, 항-myc 항체에 의해 검출하였다. (D)는 화학적 가교 후의 BSU1의 올리고머화 상태를 나타낸다. BR-처리 또는 -무처리 BSU1-myc 식물들로부터 얻은 단백질 추출물들을 BS3 처리에 의해 가교시켰고, 6% SDS-PAGE 겔에 의해 분리시켰으며, 항-myc 항체에 의해 검출하였다. 하나의 별표는 BSU1-myc의 단량체를 두 개의 별표는 BSU1 올리고머를 나타낸다.
도 6은 아라비돕시스 내의 BSUf 멤버들의 세포 이하 국소화(subcellular localization)를 나타낸다. YFP에 융합된 BSUf 멤버를 발현하는 유전자도입 아라비돕시스 식물들의 입 상피 세포들의 공초점 이미지를 나타낸다.
도 7은 BSUf 멤버들의 아미노산 서열의 얼라인먼트를 나타낸다. Kelch-repeat 모티프 및 포스파테이즈 모티프들은 청색 및 적색으로 각각 밑줄 그었다. 효모 투-하이브리드 분석에 이용한 결실 컨스트럭트, N-말단 및 C-말단 절반을 나타내었다.
도 8은 포스파테이즈 도메인을 포함하는 C-말단 영역이 BSL1과의 BSU1 상호작용에 필수적임을 나타낸다. (A)는 BSL1 구조의 개략도를 나타낸다. (B)는 BSU1 및 BSL1의 결실 컨스트럭트들 사이의 효모 투-하이브리드 분석을 나타낸다. BD, BD-BSL1, BD-BSL1-K, 및 BD-BSL1-P 플라스미드들은 AD-BSU1 컨스트럭트를 포함하는 효모 세포 내로 형질도입되었다. 효모 세포들은 합성 드롭아웃(synthetic dropout, SD) 또는 SD-히스티딘(His) 배지에서 배양하였다.
도 9는 BSU1-YFP 및 BSU1-ΔKKVI-YFP의 세포 이하 국소화를 나타낸다. BSU1-YFP 및 BSU1-ΔKKVI-YFP를 담배 잎 세포에서 일시적으로 발현시켰다.
도 10은 BSU1-YFP 또는 BSU1-ΔKKVI-YFP를 발현하는 bri1-5의 단백질 수준 및 표현형을 나타낸다. (A)는 BSU1-YFP 또는 BSU1-ΔKKVI-YFP를 발현하는 7일령 bri1-5 돌연변이의 표현형을 나타낸다. (B)는 (A)에 나타낸 아라비돕시스의 단백질 발현 수준에 대한 면역블롯 분석을 나타낸다. 숫자는 연관된 신호 수준을 나타낸다.
도 11은 BSU1의 올리고머화가 BSK1에 대한 결합 친화도를 증가시킴을 나타낸다. MBP-BSU1 또는 MBP-BSU1-ΔKKVI를 GST-BSK1으로 풀 다운시켰고, 항-MBP 항체에 의해 검출하였다.
도 12는 BSU1의 올리고머화가 CDG1 또는 CDL1에 대한 BSU1 결합 친화도를 변경하지 않음을 나타낸다. MBP, MBP-BSU1 또는 MBP-BSU1-ΔKKVI는 GST 아가로오스 비드 상에 고정된 GST-CDG1 또는 GST-CDL1와 함께 배양하였고, 면역블롯은 항-MBP 항체에 의해 검출하였다.
도 13은 BSUf 멤버들 사이의 올리고머화 상의 브라시노라이드 (BL, 활성형의 BR) 효과를 나타낸다. (A)는 BSL1 및 BSL2의 공동-면역침강을 나타낸다. 자신의 프로모터에 의해 유도된 gBSL2-YFP 및 35S-BSL1-myc를 공동-발현하는 유전자도입 아라비돕시스 식물을 mock 또는 100 nM의 BL로 30분 동안 처리하였다. BSL2-YFP을 항-YFP 항체로 면역침강시켰고, 면역블롯은 항-myc 및 항-YFP 항체로 탐지하였다. (B)는 BSU1 및 BSL2,3의 공동-면역침강을 나타낸다. 35S-BSU1-myc를 발현하는 아라비돕시스 식물을 mock 또는 100 nM의 BL로 30분 동안 처리하였다. BSL2 및 BSL3을 항-BSL2,3 항체로 면역침강시켰고, 면역블롯을 항-myc 및 항-BSL2,3 항체로 탐지하였다.
도 2는 BSU1이 BSU1 패밀리의 각 멤버와 in vitro 및 in vivo에서 직접 상호작용하는 것을 나타낸다. (A)는 BSU1 및 BSU1 패밀리의 네 멤버 모두 사이의 in vitro 풀 다운 분석을 나타낸다. MBP-융합된 BSU1 패밀리 멤버들은 니켈 아가로오스 비드로 고정된 His-BSU1로 풀 다운시켰고, 항-MBP 항체에 의해 검출하였다. (B)는 BSU1 및 BSU1 패밀리 멤버들 사이의 효모 투(two)-하이브리드 분석을 나타낸다. DNA 결합 도메인(BD)-융합된 BSUf 멤버들은 활성화 도메인(AD)-융합된 BSU1을 발현하는 효모 세포 내로 형질전환시켰다. 효모 세포들은 합성 드롭아웃(synthetic dropout, SD) 또는 SD-히스티딘(His) 배지 상에서 배양하였다. (C)는 BSU1 패밀리 멤버들 사이의 BiFC 분석을 나타낸다. 나타낸 컨스트럭트들은 담배 상피 세포들 내로 공동-형질도입된 컨스트럭트들을 나타낸다. 스케일 바는 10 μm이다.
도 3은 BSUf 올리고머화에 필수적인 4개의 아미노산을 확인한 결과를 나타낸다. (A)는 BSU1 단백질 구조의 개략도를 나타낸다. BSU1-Δ4 (BSU1-ΔKKVI)가 4 아미노산(454번째-457번째)의 결실을 포함하는데 반해, BSU1-Δ11은 11 아미노산(437번째-447번째)의 결실을 포함한다. (B)는 두 결실된 BSU1의 컨스트럭트들을 이용한 효모 투-하이브리드 분석을 나타낸다. (C)는 BSU1과 BSU1-ΔKKVI 사이의 상호작용을 시험하기 위한 In vitro 풀 다운 분석을 나타낸다. MBP, MBP-BSU1 또는 MBP-BSU1-ΔKKVI는 니켈 아가로오스 비드 상에 고정된 His-BSU1과 배양하였고, 면역블롯은 항-MBP 항체에 의해 검출하였다. (D)는 ΔKKVI 돌연변이가 BiFC 분석에서 BSUf 멤버들 사이의 상호작용을 제거하는 것을 나타낸다. 스케일바는 10 μm이다.
도 4는 BSUf의 올리고머화는 BR 시그널링을 활성화하기위해 요구된다는 것을 나타낸다. (A-B)는 BSU1-YFP 또는 BSU1-ΔKKVI-YFP를 과발현하는 7일령 bri1-5 돌연변이의 표현형을 나타낸다. (B)는 (A)에 나타낸 아라비돕시스 내의 단백질 발현 수준의 면역블롯 분석을 나타낸다. (C)는 BSU1-YFP 또는 BSU1-ΔKKVI-YFP를 과발현하는 4주령 bri1-5 돌연변이들의 표현형을 나타낸다. (D)는 BSU1-YFP 및 BSU1-ΔKKVI-YFP의 BSL2,3에 의한 공동-면역침강을 나타낸다. BSU1-YFP 또는 BSU1-ΔKKVI-YFP를 발현하는 아라비돕시스 식물들의 단백질 추출물들을 항-BSL2,3 항체에 의해 면역침강시켰고, 항-YFP 항체에 의해 검출하였다.
도 5는 BSU1의 올리고머화가 BIN2를 탈인산화하는 촉매 활성를 증가시킴을 나타낸다. (A)는 BSU1 또는 BSU1-ΔKKVI에 결합하는 BSK1을 나타낸다. MBP-YFP, MBP-BSU1 또는 MBP-BSU1-ΔKKVI을 식물에서 면역침강법으로 추출한 BSK1-myc로 풀다운 한뒤 항-MBP 항체로 검출하였다. (B)는 BSU1 및 BSU1-ΔKKVI의 포스파테이즈 활성의 비교를 나타낸다. GST-BIN2는 MBP MBP-BSU1 또는 MBP-BSU1-ΔKKVI로 배양하였고, 항-pTyr 항체 및 항-GST 항체에 의해 검출하였다. (C)는 브라시노스테로이드를 시간별로 처리하였을 때 에 BSU1 및 BSL2의 공동-면역침강을 나타낸다. 자신의 프로모터에 의해 유도되어 35S-BSU1-myc 및 gBSL2-YFP를 공동-발현하는 아라비돕시스 모종들은 나타낸 시간 동안 BL을 처리하였고, 항-YFP 항체에 의해 면역침강시켰으며, 항-myc 항체에 의해 검출하였다. (D)는 화학적 가교 후의 BSU1의 올리고머화 상태를 나타낸다. BR-처리 또는 -무처리 BSU1-myc 식물들로부터 얻은 단백질 추출물들을 BS3 처리에 의해 가교시켰고, 6% SDS-PAGE 겔에 의해 분리시켰으며, 항-myc 항체에 의해 검출하였다. 하나의 별표는 BSU1-myc의 단량체를 두 개의 별표는 BSU1 올리고머를 나타낸다.
도 6은 아라비돕시스 내의 BSUf 멤버들의 세포 이하 국소화(subcellular localization)를 나타낸다. YFP에 융합된 BSUf 멤버를 발현하는 유전자도입 아라비돕시스 식물들의 입 상피 세포들의 공초점 이미지를 나타낸다.
도 7은 BSUf 멤버들의 아미노산 서열의 얼라인먼트를 나타낸다. Kelch-repeat 모티프 및 포스파테이즈 모티프들은 청색 및 적색으로 각각 밑줄 그었다. 효모 투-하이브리드 분석에 이용한 결실 컨스트럭트, N-말단 및 C-말단 절반을 나타내었다.
도 8은 포스파테이즈 도메인을 포함하는 C-말단 영역이 BSL1과의 BSU1 상호작용에 필수적임을 나타낸다. (A)는 BSL1 구조의 개략도를 나타낸다. (B)는 BSU1 및 BSL1의 결실 컨스트럭트들 사이의 효모 투-하이브리드 분석을 나타낸다. BD, BD-BSL1, BD-BSL1-K, 및 BD-BSL1-P 플라스미드들은 AD-BSU1 컨스트럭트를 포함하는 효모 세포 내로 형질도입되었다. 효모 세포들은 합성 드롭아웃(synthetic dropout, SD) 또는 SD-히스티딘(His) 배지에서 배양하였다.
도 9는 BSU1-YFP 및 BSU1-ΔKKVI-YFP의 세포 이하 국소화를 나타낸다. BSU1-YFP 및 BSU1-ΔKKVI-YFP를 담배 잎 세포에서 일시적으로 발현시켰다.
도 10은 BSU1-YFP 또는 BSU1-ΔKKVI-YFP를 발현하는 bri1-5의 단백질 수준 및 표현형을 나타낸다. (A)는 BSU1-YFP 또는 BSU1-ΔKKVI-YFP를 발현하는 7일령 bri1-5 돌연변이의 표현형을 나타낸다. (B)는 (A)에 나타낸 아라비돕시스의 단백질 발현 수준에 대한 면역블롯 분석을 나타낸다. 숫자는 연관된 신호 수준을 나타낸다.
도 11은 BSU1의 올리고머화가 BSK1에 대한 결합 친화도를 증가시킴을 나타낸다. MBP-BSU1 또는 MBP-BSU1-ΔKKVI를 GST-BSK1으로 풀 다운시켰고, 항-MBP 항체에 의해 검출하였다.
도 12는 BSU1의 올리고머화가 CDG1 또는 CDL1에 대한 BSU1 결합 친화도를 변경하지 않음을 나타낸다. MBP, MBP-BSU1 또는 MBP-BSU1-ΔKKVI는 GST 아가로오스 비드 상에 고정된 GST-CDG1 또는 GST-CDL1와 함께 배양하였고, 면역블롯은 항-MBP 항체에 의해 검출하였다.
도 13은 BSUf 멤버들 사이의 올리고머화 상의 브라시노라이드 (BL, 활성형의 BR) 효과를 나타낸다. (A)는 BSL1 및 BSL2의 공동-면역침강을 나타낸다. 자신의 프로모터에 의해 유도된 gBSL2-YFP 및 35S-BSL1-myc를 공동-발현하는 유전자도입 아라비돕시스 식물을 mock 또는 100 nM의 BL로 30분 동안 처리하였다. BSL2-YFP을 항-YFP 항체로 면역침강시켰고, 면역블롯은 항-myc 및 항-YFP 항체로 탐지하였다. (B)는 BSU1 및 BSL2,3의 공동-면역침강을 나타낸다. 35S-BSU1-myc를 발현하는 아라비돕시스 식물을 mock 또는 100 nM의 BL로 30분 동안 처리하였다. BSL2 및 BSL3을 항-BSL2,3 항체로 면역침강시켰고, 면역블롯을 항-myc 및 항-BSL2,3 항체로 탐지하였다.
이하, 실시예를 통하여 본 발명을 더욱 상세히 설명하고자 한다. 이들 실시예는 오로지 본 발명을 보다 구체적으로 설명하기 위한 것으로, 본 발명의 요지에 따라 본 발명의 범위가 이들 실시예에 의해 제한되지 않는다는 것은 당업계에서 통상의 지식을 가진 자에 있어서 자명할 것이다.
실시예
실시예
1: 식물 재료 및 성장 조건
bri1-5 돌연변이는 Wassilewskija(WS) 생태 환경(ecotype background) 내에 있으며 모든 다른 식물들은 Columbia 생태 환경 내에 있다. 0.0025% Tween-20을 포함하는 70% 에탄올로 소독한 아라비돕시스 종자를 0.8%(w/v) 아가로오스 및 1%(w/v) 수크로오스를 함유하는 1/2 MS 배지(Duchefa) 상에 심었다. 저온 처리(cold-treatment) 2일 후, 장기간 조건(long day condition)(16 시간-빛, 8 시간-어둠) 하에서 22℃를 유지하는 식물 배양 챔버 내에서 식물들을 배양하였다. 7일령 모종의 표현형을 촬영하였다.
실시예
2: 공동-
면역침강
및 항체들
아라비돕시스 모종들을 액상 질소를 이용하여 파우더로 분쇄하였고, 추출 버퍼(50 mM Tris-Cl pH 7.5, 50 mM NaCl, 300 mM 수크로오스, 1% 트리톤 X-100, 1 X 프로테아제 억제자 칵테일(Sigma), 및 0.2 mM PMSF) 내에서 재현탁하였다. 12,000 rpm으로 10분간 원심분리한 후에, 상청액을 항-GFP 항체에 부착된 단백질 A 비드로 1시간동안 배양하였다. 비드들을 0.2% 트리톤 X-100을 포함하는 추출 버퍼로 4회 세척하고, 2X SDS 샘플 버퍼(24 mM Tris-Cl pH 6.8, 10% 글리세롤, 0.8% SDS, 2% 2-머캅토에탄올)로 일루션시켰다. 일루션된 샘플을 SDS-PAGE를 이용하여 분리하고, 니트로셀룰로오스막으로 반-건조 트랜스퍼(Hoefer)를 이용하여 이동시켰다. 항-GFP 및 항-myc 항체들은 abcam 사로부터 구입하였다. BSL2,3 항체는 커스톰 항체 생산 및 정제 서비스(custom antibody production and purification service)(Abfrontier)에 의해 준비하였는데, 합성 BSL2,3 펩타이드(FENEGRRVSYGTPESATAARKLLD)를 이용하였다.
실시예
3:
In
vitro
풀-다운(
pull
down
) 분석
바인딩 버퍼(50 mM Tris-Cl pH 7.5, 150 mM NaCl, 0.2%(v/v)NP-40, 및 0.05 mg/mL BSA) 내의 Ni-NTA 아가로오스 비드(Qiagen)를 갖는 His-BSU1 배양 후, MBP, MBP-BSU1 및 MBP- His-BSU1-KKVI를 첨가하였고, 1시간 30분 동안 배양하였다. 비드를 워싱 버퍼(50 mM Tris-Cl pH 7.5, 100 mM NaCl, 및 0.1%(v/v) NP-40)로 세척하고, 2X SDS 샘플 버퍼로 일루션시킨 후, 면역블롯팅을 하였다.
실시예
4: 플라스미드
BSU1 패밀리 멤버에 대한 컨스트럭트들을 His-BSU1을 제외하고, pENTR/SD/D-TOPO(Invitrogen)으로 복제하였다. His-BSU1를 제조하기 위해, BSU1 CDS를 EcoRI 및 SacI를 이용하여 pET28a 벡터(Millipore) 내로 복제하였다. 각각의 엔트리 클론(entry clone)은 LR 반응 키트(Invitrogen)에 의해 게이트웨이 호환 대상 벡터(gateway compatible destination vectors)(pMALc2, pGADT7, pXDGATcy86 벡터 및 pEarley 101)내로 서브복제시켰다. 위치지정 돌연변이(site-directed mutagenesis)를 QuikChangeㄾ Site-Directed Mutagenesis(Stratagene)을 이용하여 수행하였다. 복제(cloning) 또는 RT-PCR에서 이용된 올리고의 시퀀스들은 표 1에 나타내었다.
| 명칭 | AGI No . | 서열 |
| BSU1 패밀리에 대한 클로닝 올리고 | ||
| BSU1-pENTR-F | AT1G03445 | CACCATGGCTCCTGATCAATCTTATCAATAT |
| BSU1-pENTR-R | AT1G03445 | TTCACTTGACTCCCCTCGAGCTGGAGTAG |
| BSU1cat-pEN-F | AT1G03445 | CACCGATAATTATATGTTGCTCGACGACTAT |
| BSU1-R2 | AT1G03445 | AGGATTATCTTCTTCTGGTTCAGGACT |
| BSU1L-pENTR-F | AT4G03080 | CACCATGGGCTCGAAGCCTTGGCTACATCCA |
| BSU1L-pENTR-R | AT4G03080 | GATGTATGCAAGCGAGCTTCTGTCAAAATC |
| BSU1L-R3 | AT4G03080 | TAGCAAAGGAGAACTGATGTCTGACTGGA |
| BSU1cat-pEN-F | AT4G03080 | caccGATAATTATATGTTGCTCGACGACTAT |
| BSL2-pEN-F | AT1G08420 | CACCATGGATGAAGATTCGTCTATGGTGGCTG |
| BSL2-pEN-R | AT1G08420 | CATCCAAGCCAGAGAACCTCCTCGGTCATT |
| BSL3-pEN-F | AT2G27210 | CACCATGGATTTGGATTCTTCAATGGTACCAG |
| BSL3-pEN-R | AT2G27210 | TATCCAAGCAAGAGAGCCGCGGTCATTTGG |
| 위치 지정 돌연변이( Site directed mutagenesis ) 올리고 | ||
| BSU1 d11-F | AT1G03445 | GAGACGGTTGGAAATCGATCTACTCAAGACTTGCA |
| BSU1 d11-R | AT1G03445 | TGCAAGTCTTGAGTAGATCGATTTCCAACCGTCTC |
| BSU1-d4-F | AT1G03445 | TCTACTCAAGACTTGCATTCGACACTGTTGAGACC |
| BSU1-d4-R | AT1G03445 | GGTCTCAACAGTGTCGAATGCAAGTCTTGAGTAGA |
실시예
5:
탈인산화
분석
GST-BIN2를 MBP-YFP, MBP-BSU1 또는 MBP-BSU1-KKVI와 함께 28℃에서 6시간 동안 분석 버퍼(1 mM MnCl2, 50 mM HEPES, 10 mM NaCl, 2 mM DTT 및 0.01% Brij 35, pH 7.5) 내에서 배양하였다. 2X SDS 샘플 버퍼의 추가에 의해 반응을 중단시켰다. GST-BIN2를 항-GST 항체(Santa Cruz Biotechnology) 및 항-포스포-Tyr279/Tyr216GSK3 항체(Millipore)에 의해 검출하였다.
실시예
6: 화학적 가교
mock 또는 BL로 처리한 BSU1-myc 식물을 파우더로 분쇄하고, 1X PBS 버퍼 pH 8.0으로 추출하였다. 추출된 샘플을 5 mM BS3 가교제(Pierce Biotechnology)를 이용하여 30분 동안 실온에서 배양하였다. 반응은 200 mM Tris-Cl 버퍼 pH 7.5를 이용하여 퀀칭시켰고(quenched), 실온에서 15분간 배양하였다. 샘플들을 2X SDS 샘플 버퍼로 10분 동안 변성시켰고(denatured) 5% SDS-PAGE에 의해 분리하였다. 이동 후, BSU1-myc 단백질을 항-myc 항체로 검출하였다.
실시예
7:
트랜지언트
분석 및
공초점
현미경
YFP의 전체, N-말단 또는 C-말단 절반에 혼성화된(fused) BSU1 패밀리 멤버를 갖는(harboring) 플라스미드들을 전술한 바와 같이 담배 상피 잎(epidermal leaves)으로 침투시켰다. YFP의 형광을 스피닝-디스크 또는 SP5 공초점 현미경(Leica)을 이용하여 가시화시켰다.
실시예
8:
BSUF
올리고머화
필수서열 확인
BSUf 올리고머화에 필수적인 4개의 아미노산(KKVI)을 포함하는 13개의 아미노산 잔기(L-H-K-K-V-I-S-T-L-L-R-P-K)에 비오틴(biotin)을 추가적으로 결합시킨 펩타이드(peptide)를 합성하였다. 이를 아비딘 비드(Sigma)를 이용하여 합성한 펩타이드를 배양한 뒤, 대장균에서 발현시킨 단백질인 MBP-BSU1과 애기장대 과발현체인 BSU1-YFP을 각각 첨가하여, 1시간 동안 배양하였다. 비드를 워싱 후, 2X SDS 샘플 버퍼로 일루션시킨 뒤, 면역블롯팅을 하였다.
결과
1.
아라비돕시스
BSL1
,
BSL2
및
BSL3
들이
BSU1
결합 단백질로 선별되었다.
BSU1과 연관된 단백질들을 선별하기 위해 노력하고자, BSU1-YFP 형질전환된 아라비돕시스로부터의 BSU1-YFP와 공동-면역침강된 단백질들의 프로테오믹 분석을 수행하였다. 예상외로 LC-MS/MS 분석은 높은 비율의 시퀀스 커버리지를 갖는 BSU1-YFP 뿐만 아니라 세 BSU1 상동체(BSL1, BSL2 및 BSL3)를 강력하게 검출하였고, BSU1 패밀리(BSUf) 멤버들은 대게 올리고머화되어 있다는 것을 보여준다(참조: 도 1). 이에 따라 BSUf 멤버들 간의 In vivo 상호작용을 조사하였다. 다른 유형의 태그(myc 및 YFP)로 태그된 두 BSUf 멤버들을 공동-발현하는 이중 형질전환(double transgenic) 식물을 제조하였다. BSU1-myc를 BSL1-YFP/BSU1-myc 또는 BSL2-YFP/BSU1-myc 식물들의 단백질 추출물들로부터의 항-YFP 항체에 의하여 공동-면역침강시켰다(참조: 도 1의 B 및 1의 C). 게다가 상응하는 이중 형질전환된 식물들로부터의 BSL1-YFP 또는 BSL2-YFP로 공동 면역침강된 단백질로서 BSL1-myc가 검출되었다(참조: 도 1의 D 및 1의 E). 이러한 결과들은 BSUf 멤버들이 식물 세포 내에서 올리고머를 형성하는 것을 나타낸다.
2. BSUf 의 각 멤버들은 in vitro 및 in vivo 에서 서로 직접적으로 상호작용한다.
BSUf 멤버 사이의 직접적인 상호작용을 보다 상세히 분석하였다. In vitro 풀-다운 및 효모 투(two)-하이브리드 분석은 모든 BSUf 멤버들이 BSU1과 상호작용하는 것을 보여준다(참조: 도 2의 A 및 2의 B). 다음으로 BiFC(bimolecular fluorescence complementation) 분석에 의해 in vivo 상호작용을 조사하였다. BSU1-cYFP 및 nYFP를 공동 발현하는 담배 세포에서는 형광 신호를 보이지 않는 반면에, YFP의 N-말단(nYFP)에 융합된 BSUf 및 YFP의 C-말단(cYFP)에 융합된 BSU1의 각 멤버를 공동 발현하는 담배 상피 세포(epidermal cells)에서 강한 형광 신호들이 검출되었다. BiFC(bimolecular fluorescence complementation) 분석에서 BSUf 멤버 사이의 다양한 조합을 이용하여 도 2C에 나타낸 것처럼 형광신호를 검출하였다. YFP 단백질에 융합된 BSUf 멤버의 세포 이하 국소화(subcellular localization)와 비교할 때, BSL1을 제외한 세 멤버들은 핵 및 세포질로 국소화된다(localized)(참조: 도 6). 이전의 연구들과 일관되게, BSL1-YFP는 핵이 아닌 세포질에 국소화되었다(참조: 도 6). 다른 상호작용 신호들이 핵과 세포질에서 모두 검출되는 반면에, BiFC 분석에서 BSL2 또는 BSL3에 결합한 BSL1로부터의 형광 신호는 핵으로부터 배제되었고, 상대적으로 약했다(참조: 도 2의 C). 이것은 BSU1-결합 올리고머가 핵 및 세포질에 모두 국소화되는 반면에, BSL1에 의해 형성된 올리고머들이 세포질에 남아있는 것을 나타낸다. 흥미롭게도 BSU1 및 BSL1 사이의 상호작용에 의한 BiFC 신호가 핵 및 세포질에서 모두 관찰되고, BSU1-YFP의 세포 이하 국소화와 일치한다(참조: 도 2의 C 및 도 6). 종합해보면, 상기 결과들은 BSUf 멤버들이 직접적으로 서로 간에 in vitro 및 in vivo 결합하고, 동형올리고머화(homooligomerization) 및 이형올리고머화(heterooligomerization) 모두를 통하여 BSUf 멤버들의 올리고머화를 야기한다는 것을 나타낸다. 게다가 BSUf 올리고머의 세포 이하 국소화는 그들의 상호작용 파트너에 의해 영향을 받는다.
3. BSUf 의 kelch - repeat 및 포스파테이즈 도메인 사이의 짧은 보존 영역(shot conserved region)은 BSUf 올리고머화에 필수적이다.
다음으로 BSUf 멤버들의 올리고머화에 대한 필수적인 영역을 찾고자 하였다. BSUf의 네 멤버는 모두 kelch-repeat 모티프를 갖는 N-말단 도메인 및 포스파테이즈 모티프를 갖는 C-말단 도메인을 함유한다(참조: 도 7). N-말단 또는 C-말단 절단부(truncation)를 갖는 BSL1 단편에 결합한 BSU1을 시험하였다. 효모 투(two)-하이브리드 분석은 BSL1의 C-말단 도메인(548번째-881번째)이 BSU1 결합을 유도한다는 것을 보여준다(참조: 도 8). 포스파테이즈의 촉매 도메인에 더하여, 두 보존 영역들이 모든 BSUf 멤버들의 C-말단 도메인 내에 존재한다는 것을 알아내었다(참조: 도 7). 그러므로 이러한 두 보존 영역에 집중하여, 상기 영역들의 결실 컨스트럭트들을 가지고 효모 투-하이브리드 분석을 수행하였다(참조: 도 3의 A). BSL1 및 BSU1 사이의 이형이량체화에 있어서, 11 아미노산(437번째-447번째)의 결실을 갖는 BSU1-Δ11이 여전히 BSU1의 전체 서열과 같이 BSL1과 상호작용하는 반면에, 4 아미노산(454번째-457번째) 결실된 BSU1-ΔKKVI는 BSL1에 결합하는데 실패했다(참조: 도 3의 B). 일관되게, BSU1 상의 ΔKKVI 돌연변이는 효모 세포 내의 BSU1의 동형-이량체화를 제거했다(참조: 도 3의 B). BSU1 올리고머화에 대한 ΔKKVI 돌연변이의 효과를 조사하였다. In vitro 풀 다운 분석은 His-BSU1 및 MBP-BSU1의 상호작용이 ΔKKVI 돌연변이에 의해 대단히 감소한다는 것을 보여준다(참조: 도 3C). BSU1-ΔKKVI-YFP가 담배 상피 세포에서 발현될 때, 야생형 BSU1과 비교하여 같은 패턴의 세포내 국소화를 나타낸다(참조: 도 9). 그러나 BiFC 분석에 있어서, BSU1-ΔKKVI-cYFP 및 nYFP에 융합된 BSUf의 각 멤버가 공동-발현하는 담배 세포에서 형광 신호가 검출되지 않았다(참조: 도 3의 D). 상기 결과들은 BSUf 단백질의 중간 영역 사이의 짧은 보존 서열이 BSUf 올리고머화에 필수적임을 말해준다.
4. BSUf 의 올리고머화는 브라시노스테로이드 신호 전달을 양성적으로 조절한다.
BR 시그널링에서의 BSUf 올리고머화의 기능적 역할을 이해하기 위해, 야생형 BSU1-YFP 또는 BSU1-ΔKKVI-YFP가 과발현되는 유전자도입(transgenic) bri1-5 돌연변이를 제조하고, 그들의 표현형을 비교하였다. BRI1 리셉터 결함 bri1-5 돌연변이의 난쟁이 표현형이 BSU1-YFP의 심지어 낮은 수준의 과발현에 의해서 억제되었다(참조: 도 4의 A,B, C). 그러나, BSU1-ΔKKVI-YFP는 낮은 수준의 유전자도입 단백질에서 bri1-5 돌연변이의 난쟁이 표현형을 억제하는데 실패하였다(참조: 도4의 A, B, C). BSU1ox/bri1-5와 유사한 bri1-5 표현형의 억제를 나타내는 BSU1-ΔKKVIox/bri1-5 식물을 스크리닝하였다. 면역 블랏 분석은 야생형 BSU1에서와 같이 bri1-5 돌연변이의 성장 결함을 억제하기 위해서는 약 7배의 BSU1-ΔKKVI 단백질이 필요하다는 것을 말해준다(참조: 도 10).
BSU1-ΔKKVI에 의한 bri1-5의 미약한 표현형 억제는 BSUf 멤버들 사이의 올리고머화의 실패에 기인한다는 것을 확인하기 위해, 유전자도입 아라비돕시스로부터의 BSU1-YFP 및 BSU1-ΔKKVI-YFP의 올리고머화를 비교하였다. 항-BSL2/3 항체에 의한 BSU1-ΔKKVI-YFP의 공동-면역침강은 BSU1-YFP에 비하여 대단히 감소하였다(참조: 도 4의 D). 이러한 결과들은 BSUf의 올리고머화가 BR 시그널링의 양성 조절을 위해 요구된다는 것을 강력하게 뒷받침한다.
5. BSUf 의 올리고머화는 BIN2 를 탈인산화(dephosphorylation)하는 촉매 활성을 증가시킨다.
상기 결과들은 BSUf 올리고머화가 BR 시그널링을 강화시킨다는 것에 강한 증거이다. BSUf는 RLCK(receptor-like cytoplasmic kinase) BSKs 또는 CDG1의 다운스트림 및 GSK3-유사 카이네이즈 BIN2의 업스트림 역할을 한다. BSKs/CDG1은 in vitro 및 in vivo에서 BSU1에 결합한다고 알려져 있다. BSUf의 올리고머화가 BR 시그널링에 어떻게 양성적으로 영향을 주는지 밝히기 위해, 저조하게 동형-올리고머화된 BSU1-ΔKKVI와 상기 RLCKs의 관계를 조사하였다. 먼저, 유전자도입 BSK1-myc 식물로부터 면역 침강된 BSK1-myc를 이용한 풀-다운 분석에서, MBP-BSU1-ΔKKVI는 두 BSK1-myc에 매우 약하게 결합하였다(참조: 도 5의 A). 게다가, 또한 MBP-BSU1과는 달리 올리고머화되지 않는 MBP-BSU1-ΔKKVI은 GST-BSK1와 매우 약하게 결합하였다(참조: 도 11). 유사하게 BSU1의 올리고머화는 GST-CDG1 또는 GST-CDL1에 결합하는 BSU1을 변화시키지 않는다는 것을 말해준다(참조: 도 11).
다음으로 BSUf의 올리고머화가 BIN2를 탈인산화하는 촉매 활성에 영향을 주는지 시험하였다. 특히 BSU1 상의 ΔKKVI 돌연변이가 BIN2 Tyr200 잔기를 탈인산화하는 BSU1의 촉매 활성을 감소시켰고, BSU1 올리고머가 BIN1 단량체 보다 BIN2를 더욱 효과적으로 탈인산화한다는 것을 알 수 있다(참조: 도 5의 B).
BR 시그널링이 BSUf 올리고머화를 조절하는지 알아보기 위해, BR 처리에 대한 Co-IP 실험을 수행하였다. 그러나 BR 처리는 BSU1-myc/BSL2-YFP 또는 BSL1-myc/BSL2-YFP 이중 유전자도입 식물 내에서, BSL2-YFP와 공동-면역침강된 BSU1-myc 또는 BSL1-myc의 양을 변화시키지 않았다(참조: 도 5의 C 및 도 13의 A). 게다가, 항-BSL2,3 항체를 이용하는 경우, 내인성(endogenous) BSL2 및 BSL3과 공동-면역침강된 BSU1-myc는 BR 처리에 의해 변형되지 않았다(참조: 도 13의 B). Co-IP를 다른 조합을 이용하여 수회 반복하였으나, BR 처리로인한 BSUf 올리고머화의 어떠한 연관된 변화도 관찰할 수 없었다.
BSU1-YFP 또는 BSU1-myc 유전자도입 식물로부터의 화학적 가교에 의한 BSU1의 올리고머화 상태를 분석하였다. SDS-PAGE의 레졸루션 제한으로 인해 올리고머들의 정확한 사이즈를 측정하지 못하였지만, 동형- 또는 이형-올리고머화된 BSU1의 고차(high-order) 복합체를 나타내는 BSU1-myc 밴드를 관찰하였다(참조: 도 5의 D). 그러나 Co-IP 실험과 일맥상통하여, BR 처리는 BSU1의 올리고머화 상태를 변화시키지 않았다(참조: 도 5의 D).
6.
BSUf
올리고머화에
필수적인 4개의 아미노산 서열을 포함하는 합성
펩타이드를
이용한
올리고머화
BSUf 올리고머화에 필수적인 4개의 아미노산(KKVI)을 포함하는 13개의 아미노산 잔기(L-H-K-K-V-I-S-T-L-L-R-P-K)가 직접적으로 올리고머화를 매개하는지를 알아보기 위해, 풀-다운과 면역침강법을 통해 올리고머화를 분석하였다(참조: 도 14). 아비딘 비드(Avidin bead)를 이용해 풀-다운시 대장균에서 발현시킨 MBP-BSU1 단백질과 펩타이드가 서로 결합한다는 것을 알 수 있었다(참조: 도 14의 A). 또한 실제 애기장대 식물 내 발현되는 단백질과의 올리고머화를 매개하는지 알아보기 위해 애기장대 과발현체인 BSU1-YFP를 이용하여 면역침강 하였다(참조: 도 14의 B). 이를 통해 필수 서열을 포함하는 펩타이드가 내생에서 발현되는 BSU1과도 올리고머화를 유도할 수 있다는 것을 관찰할 수 있었다.
이상으로 본 발명의 특정한 부분을 상세히 기술하였는 바, 당업계의 통상의 지식을 가진 자에게 있어서 이러한 구체적인 기술은 단지 바람직한 구현 예일 뿐이며, 이에 본 발명의 범위가 제한되는 것이 아닌 점은 명백하다. 따라서, 본 발명의 실질적인 범위는 첨부된 청구항과 그의 등가물에 의하여 정의된다고 할 것이다.
<110> IUCF-HYU (Industry-University Cooperation Foundation Hanyang University)
<120> Methods for Screening Composition for Regulating Activity of
Brassinosteroid
<130> PN140336P
<150> 10-2014-0076036
<151> 2014-06-20
<160> 4
<170> KopatentIn 2.0
<210> 1
<211> 793
<212> PRT
<213> BSU1 of Arabidopsis
<400> 1
Met Ala Pro Asp Gln Ser Tyr Gln Tyr Pro Ser Pro Ser Tyr Glu Ser
1 5 10 15
Ile Gln Thr Phe Tyr Asp Thr Asp Glu Asp Trp Pro Gly Pro Arg Cys
20 25 30
Gly His Thr Leu Thr Ala Val Phe Val Asn Asn Ser His Gln Leu Ile
35 40 45
Leu Phe Gly Gly Ser Thr Thr Ala Val Ala Asn His Asn Ser Ser Leu
50 55 60
Pro Glu Ile Ser Leu Asp Gly Val Thr Asn Ser Val His Ser Phe Asp
65 70 75 80
Val Leu Thr Arg Lys Trp Thr Arg Leu Asn Pro Ile Gly Asp Val Pro
85 90 95
Ser Pro Arg Ala Cys His Ala Ala Ala Leu Tyr Gly Thr Leu Ile Leu
100 105 110
Ile Gln Gly Gly Ile Gly Pro Ser Gly Pro Ser Asp Gly Asp Val Tyr
115 120 125
Met Leu Asp Met Thr Asn Asn Lys Trp Ile Lys Phe Leu Val Gly Gly
130 135 140
Glu Thr Pro Ser Pro Arg Tyr Gly His Val Met Asp Ile Ala Ala Gln
145 150 155 160
Arg Trp Leu Val Ile Phe Ser Gly Asn Asn Gly Asn Glu Ile Leu Asp
165 170 175
Asp Thr Trp Ala Leu Asp Thr Arg Gly Pro Phe Ser Trp Asp Arg Leu
180 185 190
Asn Pro Ser Gly Asn Gln Pro Ser Gly Arg Met Tyr Ala Ser Gly Ser
195 200 205
Ser Arg Glu Asp Gly Ile Phe Leu Leu Cys Gly Gly Ile Asp His Ser
210 215 220
Gly Val Thr Leu Gly Asp Thr Tyr Gly Leu Lys Met Asp Ser Asp Asn
225 230 235 240
Val Trp Thr Pro Val Pro Ala Val Ala Pro Ser Pro Arg Tyr Gln His
245 250 255
Thr Ala Val Phe Gly Gly Ser Lys Leu His Val Ile Gly Gly Ile Leu
260 265 270
Asn Arg Ala Arg Leu Ile Asp Gly Glu Ala Val Val Ala Val Leu Asp
275 280 285
Thr Glu Thr Gly Glu Trp Val Asp Thr Asn Gln Pro Glu Thr Ser Ala
290 295 300
Ser Gly Ala Asn Arg Gln Asn Gln Tyr Gln Leu Met Arg Arg Cys His
305 310 315 320
His Ala Ala Ala Ser Phe Gly Ser His Leu Tyr Val His Gly Gly Ile
325 330 335
Arg Glu Asp Val Leu Leu Asp Asp Leu Leu Val Ala Glu Thr Ser Gln
340 345 350
Ser Ser Ser Pro Glu Pro Glu Glu Asp Asn Pro Asp Asn Tyr Met Leu
355 360 365
Leu Asp Asp Tyr Leu Met Asp Glu Pro Lys Pro Leu Ser Ser Glu Pro
370 375 380
Glu Ala Ser Ser Phe Ile Met Arg Ser Thr Ser Glu Ile Ala Met Asp
385 390 395 400
Arg Leu Ala Glu Ala His Asn Leu Pro Thr Ile Glu Asn Ala Phe Tyr
405 410 415
Asp Ser Ala Ile Glu Gly Tyr Val Pro Leu Gln His Gly Ala Glu Thr
420 425 430
Val Gly Asn Arg Gly Gly Leu Val Arg Thr Ala Ser Leu Asp Gln Ser
435 440 445
Thr Gln Asp Leu His Lys Lys Val Ile Ser Thr Leu Leu Arg Pro Lys
450 455 460
Thr Trp Thr Pro Pro Ala Asn Arg Asp Phe Phe Leu Ser Tyr Leu Glu
465 470 475 480
Val Lys His Leu Cys Asp Glu Val Glu Lys Ile Phe Met Asn Glu Pro
485 490 495
Thr Leu Leu Gln Leu Lys Val Pro Ile Lys Val Phe Gly Asp Ile His
500 505 510
Gly Gln Tyr Gly Asp Leu Met Arg Leu Phe His Glu Tyr Gly His Pro
515 520 525
Ser Val Glu Gly Asp Ile Thr His Ile Asp Tyr Leu Phe Leu Gly Asp
530 535 540
Tyr Val Asp Arg Gly Gln His Ser Leu Glu Ile Ile Met Leu Leu Phe
545 550 555 560
Ala Leu Lys Ile Glu Tyr Pro Lys Asn Ile His Leu Ile Arg Gly Asn
565 570 575
His Glu Ser Leu Ala Met Asn Arg Ile Tyr Gly Phe Leu Thr Glu Cys
580 585 590
Glu Glu Arg Met Gly Glu Ser Tyr Gly Phe Glu Ala Trp Leu Lys Ile
595 600 605
Asn Gln Val Phe Asp Tyr Leu Pro Leu Ala Ala Leu Leu Glu Lys Lys
610 615 620
Val Leu Cys Val His Gly Gly Ile Gly Arg Ala Val Thr Ile Glu Glu
625 630 635 640
Ile Glu Asn Ile Glu Arg Pro Ala Phe Pro Asp Thr Gly Ser Met Val
645 650 655
Leu Lys Asp Ile Leu Trp Ser Asp Pro Thr Met Asn Asp Thr Val Leu
660 665 670
Gly Ile Val Asp Asn Ala Arg Gly Glu Gly Val Val Ser Phe Gly Pro
675 680 685
Asp Ile Val Lys Ala Phe Leu Glu Arg Asn Gly Leu Glu Met Ile Leu
690 695 700
Arg Ala His Glu Cys Val Ile Asp Gly Phe Glu Arg Phe Ala Asp Gly
705 710 715 720
Arg Leu Ile Thr Val Phe Ser Ala Thr Asn Tyr Cys Gly Thr Ala Gln
725 730 735
Asn Ala Gly Ala Ile Leu Val Ile Gly Arg Asp Met Val Ile Tyr Pro
740 745 750
Lys Leu Ile His Pro His Pro Pro Pro Ile Ser Ser Ser Glu Glu Asp
755 760 765
Tyr Thr Asp Lys Ala Trp Met Gln Glu Leu Asn Ile Glu Met Pro Pro
770 775 780
Thr Pro Ala Arg Gly Glu Ser Ser Glu
785 790
<210> 2
<211> 881
<212> PRT
<213> BSL1 of Arabidopsis
<400> 2
Met Gly Ser Lys Pro Trp Leu His Pro Ala Pro Gln Tyr Lys Thr Leu
1 5 10 15
Glu Thr Phe Trp Asp Asp Glu Asp Asp Ala Pro Gly Pro Arg Cys Ala
20 25 30
His Thr Leu Thr Ala Val Ala Ala Thr Lys Thr His Gly Pro Arg Leu
35 40 45
Ile Leu Phe Gly Gly Ala Thr Ala Ile Glu Gly Gly Ser Ser Ser Val
50 55 60
Pro Gly Ile Arg Leu Ala Gly Val Thr Asn Thr Val His Ser Tyr Asp
65 70 75 80
Ile Leu Thr Arg Lys Trp Thr Arg Leu Lys Pro Ala Gly Glu Pro Pro
85 90 95
Ser Pro Arg Ala Ala His Ala Ala Ala Ala Val Gly Thr Met Val Val
100 105 110
Phe Gln Gly Gly Ile Gly Pro Ala Gly His Ser Thr Asp Asp Leu Tyr
115 120 125
Val Leu Asp Met Thr Asn Asp Lys Phe Lys Trp His Arg Val Val Val
130 135 140
Gln Gly Asp Gly Pro Gly Pro Arg Tyr Gly His Val Met Asp Leu Val
145 150 155 160
Ser Gln Arg Tyr Leu Val Thr Val Thr Gly Asn Asp Gly Lys Arg Ala
165 170 175
Leu Ser Asp Ala Trp Ala Leu Asp Thr Ala Gln Lys Pro Tyr Val Trp
180 185 190
Gln Arg Leu Asn Pro Asp Gly Asp Arg Pro Ser Ala Arg Met Tyr Ala
195 200 205
Ser Gly Ser Ala Arg Ser Asp Gly Met Phe Leu Leu Cys Gly Gly Arg
210 215 220
Asp Thr Leu Gly Ala Pro Leu Gly Asp Ala Tyr Gly Leu Leu Met His
225 230 235 240
Arg Asn Gly Gln Trp Glu Trp Thr Leu Ala Pro Gly Val Ala Pro Ser
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Pro Arg Tyr Gln His Ala Ala Val Phe Val Gly Ala Arg Leu His Val
260 265 270
Ser Gly Gly Val Leu Arg Gly Gly Arg Val Ile Asp Ala Glu Ala Ser
275 280 285
Val Ala Val Leu Asp Thr Ala Ala Gly Val Trp Leu Asp Arg Asn Gly
290 295 300
Gln Val Thr Ser Ala Arg Gly Ser Lys Gly Gln Ile Asp Gln Asp Pro
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Ser Phe Glu Leu Met Arg Arg Cys Arg His Gly Ala Ala Ser Val Gly
325 330 335
Ile Arg Ile Tyr Val His Gly Gly Leu Arg Gly Asp Val Leu Leu Asp
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Asp Phe Leu Val Ala Glu Asn Ser Thr Phe Gln Ser Asp Ile Ser Ser
355 360 365
Pro Leu Leu Ala Ser Asp Arg Thr Gln Gln Ser Ser Thr Pro Arg Phe
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Ser Tyr Ala Ala Arg Pro Pro Ser Gly Ser Glu Pro Ser Phe Ser Met
385 390 395 400
Ser Glu Gly Leu Ser Leu Asp Glu Asn Ser Leu Glu Lys Leu Thr Glu
405 410 415
Ala Ser Ala Ala Glu Ala Glu Val Ala Ser Ser Val Trp Arg Ala Ala
420 425 430
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435 440 445
Ser Ser Pro Ile Val Glu Ser Thr Thr Asp Gly Thr Ala Asn Glu Gly
450 455 460
Asp Val Arg Leu His Pro Arg Ala Val Val Val Ala Lys Glu Thr Val
465 470 475 480
Gly Ser Leu Gly Gly Met Val Arg Gln Leu Ser Leu Asp Gln Phe Gln
485 490 495
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500 505 510
Pro Thr Lys Lys Phe Thr Arg Gln Lys Ser Pro Gln Gly Leu His Lys
515 520 525
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Ala Ala Glu Gln Ile Phe Met His Glu Gln Thr Val Leu Gln Leu Lys
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595 600 605
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645 650 655
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Phe Ser Ala Thr Asn Tyr Cys Gly Thr Ala Asn Asn Ala Gly Ala Ile
805 810 815
Leu Val Val Gly Arg Gly Leu Val Ile Val Pro Lys Leu Ile His Pro
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Leu Pro Pro Pro Ile Leu Ser Pro Glu Asn Ser Pro Glu His Ser Gly
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Ile
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980 985 990
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Claims (15)
- 다음 단계를 포함하는 BR(Brassinosteroid) 시그널링 촉진제의 스크리닝 방법:
(a) 단량체 형태의 BSU1, BSL1, BSL2 및 BSL3로 구성된 군에서 선택되는 두 종류 이상의 BSUf 멤버를 포함하는 시료에 스크리닝 대상의 물질을 접촉(contacting)시키는 단계; 및
(b) 상기 시료에서 (i) BSU1, BSL1, BSL2 또는 BSL3 자체의 동형(homo)-올리고머화, 또는 (ii) BSU1, BSL1, BSL2 및 BSL3 사이의 이형(hetero)-올리고머화를 분석하는 단계; 상기 스크리닝 대상물질이 접촉되지 않은 시료와 비교하여 상기 올리고머화가 증가된 경우에는 상기 스크리닝 대상의 물질은 BR 시그널링 촉진제로 판단한다.
- 제 1 항에 있어서, 상기 BSU1, BSL1, BSL2 및 BSL3는 세포 외의 하나의 용액에 포함되어 있는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 1 항에 있어서, 상기 시료는 BSU1, BSL1, BSL2 및 BSL3를 포함하는 하나의 식물 세포인 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 3 항에 있어서, 상기 식물 세포는 아라비돕시스 세포인 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 1 항에 있어서, 상기 단계 (b)는 효모 투-하이브리드 방법, 공동면역침강 방법(co-immunoprecipitation assay), 공동-국소화 분석(co-localization assay), 이분자 형광 상보법(Bimolecular Fluorescence Complementation; BiFC), 섬광 근접 측정법(scintillation proximity assay; SPA), UV 또는 화학적 가교 결합 방법, 이분자 상호작용 분석(bimolecular interaction analysis; BIA), 질량 분석법(mass spectrometry; MS), NMR(nuclear magnetic resonance) 또는 형광 편광 분석법(fluorescence polarization assays; FPA)에 의해 실시되는 것을 특징으로 하는 방법.
- BSU1, BSL1, BSL2 또는 BSL3의 동형-올리고머화 및 이형-올리고머화를 증가시키는 물질을 유효성분으로 포함하는 식물의 성장 및 발달 촉진용 조성물.
- 다음 단계를 포함하는 BR 시그널링 억제제의 스크리닝 방법:
(a) 식물세포에 스크리닝 대상의 물질을 접촉(contacting)시키는 단계; 및
(b) 상기 식물세포에서 (i) BSU1, BSL1, BSL2 또는 BSL3 자체의 올리고머화, 또는 (ii) BSU1, BSL1, BSL2 및 BSL3 사이의 올리고머화를 분석하는 단계; 상기 스크리닝 대상물질이 접촉되지 않은 식물세포와 비교하여 상기 올리고머화가 감소 또는 차단된 경우에는 상기 스크리닝 대상의 물질은 BR 시그널링 억제제로 판단됨.
- 제 1 항에 있어서, 상기 단계 (b)는 투-하이브리드 방법, 공동면역침강 방법(co-immunoprecipitation assay), 공동-국소화 분석(co-localization assay), 이분자 형광 상보법(Bimolecular Fluorescence Complementation; BiFC), 섬광 근접 측정법(scintillation proximity assay; SPA), UV 또는 화학적 가교 결합 방법, 이분자 상호작용 분석(bimolecular interaction analysis; BIA), 질량 분석법(mass spectrometry; MS), NMR(nuclear magnetic resonance) 또는 형광 편광 분석법(fluorescence polarization assays; FPA)에 의해 실시되는 것을 특징으로 하는 방법.
- BSU1, BSL1, BSL2 또는 BSL3의 동형-올리고머화 및 이형-올리고머화를 감소 또는 차단시키는 물질을 유효성분으로 포함하는 식물의 성장 및 발달 억제용 조성물.
- 하기 일반식 1로 표시되는 펩타이드 분자를 포함하는 펩타이드 또는 폴리펩타이드를 결합제 또는 올리고머화제로 이용하는 방법:
일반식 1
X1-Lys-Lys-Val-X2
상기 일반식 1에서, X1은 0-2개의 아미노산 잔기, X2는 Ile-X3 또는 Val-X3이고, X3는 0-13개의 아미노산 잔기를 나타낸다.
- 제 10 항에 있어서, 상기 X1이 1-2개의 아미노산 잔기인 경우 상기 X1은 B1-B2의 일부 또는 전부이고 상기 B1은 Lys 또는 Val이며, 상기 B2는 Pro 또는 His인 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 10 항에 있어서, 상기 X3가 1-13개의 아미노산 잔기를 나타내는 경우, 상기 X3는 Z1-Z2-Z3-Z4-Z5-Z6-Z7-Z8-Z9-Z10-Z11-Z12-Z13의 일부 또는 전부이고 상기 Z1은 Ala 또는 Ser이고, Z2는 Thr, His 또는 Ala이며, Z3은 Lys이고, Z4는 Lys이며, Z5는 Arg 또는 Lys이고, Z6는 Pro이며, Z7는 Lys 또는 Arg이고, Z8는 Gly, Asn 또는 Thr이며, Z9는 Trp이고, Z10은 Lys 또는 Thr이며, Z11은 Pro이고, Z12는 Pro인 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 10 항에 있어서, 상기 일반식 1로 표시되는 펩타이드 분자를 포함하는 펩타이드 또는 폴리펩타이드는 다른 단백질이 추가적으로 결합되어 있는 융합 단백질인 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 13 항에 있어서, 상기 융합 단백질은 단백질 정제에 이용되는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 10 항 또는 제 13 항에 있어서, 상기 일반식 1로 표시되는 펩타이드 분자를 포함하는 펩타이드 또는 폴리펩타이드, 또는 상기 융합단백질은 결합파트너(binding partner)와 결합카운터파트너(binding counter-partner)를 이용한 분석 또는 친화성 분석에 이용되는 것을 특징으로 하는 방법.
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Family Cites Families (1)
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|---|---|---|---|---|
| KR100245550B1 (ko) | 1995-09-13 | 2000-03-15 | 곤도 기요시 | 에폭시 시클로헥산 유도체와 브라시노스테로이드를 포함하는 식물성장조절제 |
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2015
- 2015-06-19 KR KR1020150087778A patent/KR101777844B1/ko active IP Right Grant
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| KR101777844B1 (ko) | 2017-09-13 |
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