KR101137423B1 - 금 나노구조의 모양－ 및 크기－조절성 합성 - Google Patents

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Abstract

본 발명은 신규한 금-결합 펩타이드, 그리고 금 나노구조물의 모양 및 크기를 조절하면서 합성할 수 있는 신규한 방법에 관한 것이다. 본 발명에 의해 모양 및 크기가 조절되어 합성된 금 나노구조는 단일-전자 트랜지스터에 대한 고도전성 인터커넥션, 일산화탄소의 산화에 이용되는 촉매, 생물학적 및 화학적 센서, 전자현미경과 의학 이미지 분야에서의 조영제 등으로 이용될 수 있다.
펩타이드, 금, 나노구조, 모양, 크기, 조절

Description

금 나노구조의 모양－ 및 크기－조절성 합성{Shape－ and Size－Tunable Synthesis of Gold Nanostructures}
본 발명은 금 나노구조의 모양- 및 크기－조절성 합성방법에 관한 것이다.
나노기술의 최근 발전 및 나노크기 물질의 환경 영향에 대한 높은 관심은, 조절된 모양 및 구조를 가지는 나노구조를 합성하기 위한 친환경적 방법을 요구하고 있다. 나노물질의 크기 및 모양은 그들의 물리적 및 화학적 특성에 매우 큰 영향을 미치며 이러한 파라미터를 조절할 수 있는 가능성은 나노크기 과학 및 공학에서 거대한 기술적 도전으로 남아 있다1. 지난 30년 동안2 반도체성 및 금속성 나노구조를 생산하기 위하여 화학적 합성 방법이 개발되었고, 이들의 크기-의존성 특성은 양자구속효과 때문인 것으로 제시되었다3. 나노구조의 모양과 크기는 일반적으로 단단한 주형 또는 부드러운 지시제(direct agents)를 이용하여 조절하며, 이는 유기 계면활성제 및 폴리머를 포함한다. 그러나, 나노구조의 화학적 합성은 몇 가지 주요한 단점을 가지고 있으며, 예컨대 독성 화합물의 이용 및 극한 합성 조건(고온, 고압, 높은 산성 또는 알카리성 반응 조건)가 같은 단점을 가지고 있다.
반대로, 생리학적 조건 하에서 복잡한 나노구조 및 우수한 다기능 특성을 가지는 무기물질을 제조하는 자연적 생물학적 시스템들이 개발되었다. 이들 생물학적-합성 물질은 마그네타이트4, 금속 설파이드5, 셀레늄6, 텔루륨7, 금8, 및 은9 의 0차원 및 3차원 나노구조, 그리고 텔루륨 나노막대10 및 황화비소 나노튜브11에서 발견되는 0차원 나노구조를 포함한다. 화학적 합성 방법과 비교하여 생물학적 시스템은, 대기 조건 하 환경친화적 용액에서 환경친화적 환원제 및 캡핑제를 이용하여 계층적 나노구조를 생성하도록 무기 나노구조의 합성 및 조립을 매우 잘 지시한다12.
무기 표면을 인식하는 펩타이드는 무기 나노구조의 조립 및 합성에 유용한 것으로 알려져 있다13. 예를 들어, Brown 등은 세포표면 디스플레이 라이브러리에서 동정된 금결합 폴리펩타이드(GBP1)을 이용하여 금의 나노크기 두께 플레이트 및 나노입자를 합성하였고, 유전공학적으로 개발된 펩타이드를 이용하여 무기 나노구조를 제조할 수 있음을 보였다14. 유사하게, Xie 등은 단세포 녹조류 Chlorella vulgaris로부터 펩타이드를 분리하여 높은 수율로 나노크기 두께 금 플레이트를 제 조하였다12. 제조된 플레이트의 크기(가장 긴 너비로 정의됨)는 0.1 mm 이하이었다15. 생물학적 시스템에 의해 다양한 구조를 제조할 수 있음에도 불구하고, 공학적 응용에서 특정의 디메젼 특성을 가지는 균일한 나노물질이 요구된다.
본 명세서 전체에 걸쳐 다수의 논문 및 특허문헌이 참조되고 그 인용이 표시되어 있다. 인용된 논문 및 특허문헌의 개시 내용은 그 전체로서 본 명세서에 참조로 삽입되어 본 발명이 속하는 기술 분야의 수준 및 본 발명의 내용이 보다 명확하게 설명된다.
본 발명자들은 금 나노구조물의 모양 및 크기를 조절하면서 합성할 수 있는 방법을 개발하고자 노력하였다. 그 결과, 본 발명자들은 금-결합 펩타이드의 아미노산 잔기의 치환, pH 및 금 염의 농도를 적절하게 조절하면 원하는 모양 및 크기를 가지는 금 나노구조물을 제조할 수 있음을 확인함으로써 본 발명을 완성하게 되었다.
따라서 본 발명의 목적은 금-결합 펩타이드를 제공하는 데 있다.
본 발명의 다른 목적은 금 나노구조물의 제조방법을 제공하는 데 있다.
본 발명의 또 다른 목적은 모양-조절, 크기-조절 또는 양-조절된 금 나노구조물의 제조방법을 제공하는 데 있다.
본 발명의 다른 목적 및 이점은 하기의 발명의 상세한 설명, 청구범위 및 도면에 의해 보다 명확하게 된다.
본 발명의 일 양태에 따르면, 본 발명은 서열목록 제13서열 내지 제30서열로 구성된 군으로부터 선택되는 아미노산 서열로 이루어진 금-결합 펩타이드를 제공한다.
본 발명의 다른 양태에 따르면, 본 발명은 서열목록 제13서열 내지 제30서열 로 구성된 군으로부터 선택되는 아미노산 서열로 이루어진 펩타이드에 금 염(gold salt)을 접촉시키는 단계를 포함하는 금 나노구조물의 제조방법을 제공한다.
본 발명의 또 다른 양태에 따르면, 본 발명은 다음의 단계를 포함하는 모양-조절, 크기-조절 또는 양-조절된 금 나노구조물의 제조방법을 제공한다:
(a) 금-결합 펩타이드를 제공하는 단계;
(b) 상기 금-결합 펩타이드의 최소 하나의 아미노산 잔기를 다른 아미노산으로 치환하는 단계; 및
(c) 상기 치환된 금-결합 펩타이드에 금 염(gold salt)을 접촉시키는 단계.
본 발명자들은 금 나노구조물의 모양 및 크기를 조절하면서 합성할 수 있는 방법을 개발하고자 노력하였다. 그 결과, 본 발명자들은 금-결합 펩타이드의 아미노산 잔기의 치환, pH 및 금 염의 농도를 적절하게 조절하면 원하는 모양 및 크기를 가지는 금 나노구조물을 제조할 수 있음을 확인하였다.
본 발명의 펩타이드는 금 이온에 결합하고 이어 금 이온을 환원시키는 작용을 한다.
본 발명의 펩타이드는 서열목록 제11서열에 기재된 펩타이드의 아미노산 잔기를 치환하여 제조된 것이다. 하기의 실시예에서 입증한 바와 같이, 치환된 아미노산의 종류에 따라 펩타이드의 금 나노구조 합성 특성이 크게 변한다. 예를 들어, 서열목록 제11서열의 펩타이드(Midas-11)의 11번째 글라이신을 시스테인, 트 립토판 또는 메티오닌으로 치환한 경우에는 보다 많은 양의 금을 생성한다. 또한, 1-2 μm 이하 크기의 삼방정계, 절단된 삼방정계 및 육방정계의 금 플레이트를 생성한다. Midas-11의 11번째 글라이신이 Tyr, Thr 또는 Ser으로 치환된 경우에는 0.5 to 10 μm 크기의 금 플레이트를 형성하며, Ala, Val, Glu, Gln, Leu, Pro, Asn 또는 Phe으로 치환된 경우에는 10 μm 크기의 금 플레이트를 형성한다. 한편, Midas-11의 11번째 글라이신이 염기성 아미노산인 히스티딘, 라이신 또는 아르기닌으로 치환된 경우 pI 값이 각각 6.40, 8.41 및 9.41로 증가하며, 비교적 적은 양의 금을 생성하고 금 플레이트-유사 구조의 불규적인 모양 및 비조절된 크기를 형성한다.
상술한 바와 같이, 펩타이드의 서열을 조절하면 금 나노구조의 모양, 크기 및 양을 조절할 수 있다.
본 명세서에서 용어 “펩타이드”는 펩타이드 결합에 의해 아미노산 잔기들이 서로 결합되어 형성된 선형의 분자를 의미한다.
본 발명의 펩타이드는 당업계에 공지된 화학적 합성 방법, 특히 고상 합성 기술(solid-phase synthesis techniques)에 따라 제조될 수 있다(Merrifield, J. Amer. Chem. Soc. 85:2149-54(1963); Stewart, et al., Solid Phase Peptide Synthesis, 2nd. ed., Pierce Chem. Co.: Rockford, 111(1984)).
또한, 본 발명의 펩타이드는 파아지 디스플레이 기술로 얻을 수 있다(Smith GP "Filamentous fusion phage: novel expression vectors that display cloned antigens on the virion surface". Science 228(4705):13151317(1985); Smith GP, Petrenko VA. "Phage display". Chem. Rev. 97(2):391410(1997)). 또한, 본 발명의 펩타이드는 유전자 클로닝 방법으로 얻을 수도 있다. 보다 상세하게는, 금-결합 펩타이드를 코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 적합한 숙주세포에 형질전환시켜 금-결합 펩타이드를 발현하도록 할 수 있다(see Sambrook, J. et al., Molecular Cloning. A Laboratory Manual, 3rd ed. Cold Spring Harbor Press(2001)).
본 발명의 금-결합 펩타이드의 하나 이상의 아미노산은 변형된 측쇄를 가질 수 있다. 측쇄 변형의 예는 환원 알킬화 반응; 메틸아세티미데이트에 의한 아미디화; 아세틱 언하이드라이드에 의한 알킬화; 시아네이트에 의한 아미노 그룹의 카르바모릴레이션; 2,4,6-트리니트로벤젠 술포닉산(TNBS)에 의한 아미노산의 트리니트로벤질레이션; 숙신 언하이드라이드에 의한 아미노 그룹의 알킬화; 및 피리오살-5-포스페이트 처리후 NaBH4로 환원된 피리도실레이션과 같은 아미노그룹의 변형을 포함한다.
아르기닌 잔기의 구아니딘 그룹은 2,3-부탄디온, 페닐글리옥살 및 글리옥살과 같은 시약에 의한 헤테로고리 축합물의 형성으로 변형될 수 있다. 카르복실 그룹은, O-아킬소우레아 형성에 의하여 카르보디이미드 활성을 하고 이어 유도체화, 예컨대, 아마이드화로 유도체화 하여 변형시킬 수 있다. 설프히드릴 그룹은 요오드아세트산 또는 요오드아세트아마이드에 의한 카르복실메틸레이션; 시스테인산에로의 퍼폼산 산화; 다른 티올 화합물에 의한 혼합된 다이설파이드의 형성; 말레이미드, 무수말레인산 또는 다른 치환 말레이미드에 의한 반응; 4-클로로머큐리벤조에이트, 4-클로로머큐리페닐술폰산, 페닐머큐릴 클로라이드, 2-클로로머큐리-4-니 트로페놀 및 다른 수은제를 사용한 수은 유도체의 형성; 염기 pH에서 시아네이트에 의한 카르바모일레이션과 같은 방법에 의해 변형될 수 있다. 시스테인 잔기의 어떠한 변형도, 펩타이드가 필요로 하는 이황화 결합을 형성하는데 영항을 주지 않아야 한다. 또한, 시스테인의 설프히드릴 그룹은 셀레니움 등가물로 대체할 수 있으며, 이에 의해 펩타이드에는 하나 이상의 이황화 결합 위치에 다이셀레니움 결합이 형성될 수 있다.
트립토판 잔기는 예컨대, N-브로모숙신이미드에 의한 산화 또는 2-히드록시-5-니트로벨질브로마이드 또는 술퍼닐 할라이드에 의한 인돌 고리의 알킬화에 의해 변형될 수 있다. 한편, 타이로신 잔기는 테트라니트로메탄을 이용한 니트로화에 의해 변형되어 3-니트로타이로신 유도체를 형성시킬 수 있다.
히스티딘 잔기의 이미다졸 고리의 변형은 요오도아세트산 유도체에 의한 알킬화 또는 디에틸피로카르보네이트에 의한 N-카르베톡실레이션에 의해 수행될 수 있다. 프롤린 잔기는 예컨대, 4-위치에서의 히드로실레이션에 의해 변형될 수 있다.
본 발명은 상술한 본 발명의 펩타이드를 이용하여 금 나노구조를 제조하는 방법을 제공한다.
금 이온은 본 발명의 금-결합 펩타이드에 의해 환원되며 결과적으로 금 나노구조를 생성한다. 본 발명의 바람직한 구현예에 따르면, 금 나노구조는 다른 물질들의 도움 없이 금-결합 펩타이드를 금 염과 단순하게 반응시켜 얻을 수 있다.
본 발명은 적합한 조건 하에서 금 염과 금-결합 펩타이드를 반응시켜 실시된다. 바람직하게는, 반응 온도는 20-45°C이고, 보다 바람직하게는 30-40°C이며, 가장 바람직하게는 약 37°C이다. 반응 시간은 바람직하게는 10-200시간이고, 보다 바람직하게는 50-100시간이며, 가장 바람직하게는 약 72시간이다.
본 발명에 이용되는 금 염은 금 입자를 생성시키는 데 이용되는 어떠한 금 염도 포함한다. 바람직한 금 염은 HAuCl4 및 NaAuCl4를 포함하며, 가장 바람직하게는 HAuCl4이다.
본 발명의 바람직한 구현예에 따르면, 사용되는 금 염의 농도는 0.01-100 mM이고, 보다 바람직하게는 0.1-80 mM이며, 가장 바람직하게는 0.2-50 mM이다.
본 발명의 바람직한 구현예에 따르면, 반응에서의 pH는 1.0-10.0이고, 보다 바람직하게는 3.0-9.0이며, 보다 더 바람직하게는 5.0-8.0이고, 가장 바람ㅈ기하게는 7.0-7.8이다.
본 발명에 의해 최종적으로 생성되는 금 나노구조는 금-결합 펩타이드의 종류 및 반응 조건에 의존한다. 바람직하게는, 본 발명에 의해 생성되는 금 나노구조는 나노입자, 나노플레이트, 나노리본, 나노선, 나노로드, 나노튜브 및 나노점이고, 보다 바람직하게는 나노입자, 나노플레이트, 나노리본 및 나노선이다.
한편, 본 발명은 조절된 모양, 크기 및/또는 양의 금 나노구조를 제조하는 방법을 제공한다.
흥미롭게도, 본 발명자들은 금-결합 펩타이드의 아미노산 잔기의 조절 및/또는 반응 조건을 조절하면 조절된 모양 및/또는 크기의 금 나노구조가 합성될 수 있음을 발견하였다.
본 발명의 방법에서 첫 번째 단계는 금-결합 펩타이드를 제조하는 단계이다. 이러한 금-결합 펩타이드는 들은 상술한 바와 같이, 파아지 디스플레이 기술로 스크리닝 할 수 있고 고상 합성방법 또는 유전자 클로닝 방법으로 제조될 수 있다.
본 발명의 바람직한 구현예에 따르면, 본 발명의 단계 (a)에서 이용되는 금-결합 펩타이드는 서열목록 제1서열 내지 제30서열로 구성된 군으로부터 선택되는 아미노산 서열로 이루어진 펩타이드이고, 보다 바람직하게는 서열목록 제1서열 내지 제12서열, 가장 바람직하게는 서열목록 제11서열의 아미노산 서열로 이루어진 펩타이드이다.
서열목록 제11서열의 아미노산 서열로 이루어진 펩타이드(Midas-11)를 이용하는 경우, 11번째 아미노산 잔기를 치환하는 것이 바람직하며, 이에 의해 새롭게 제공되는 금-결합 펩타이드는 서열목록 제13서열 내지 제30서열의 아미노산 서열을 갖는다. 따라서, 본 발명의 방법에서 단계 (b)의 치환에 의해 제공되는 금-결합 펩타이드의 변이체는, 바람직하게는 서열목록 제13서열 내지 제30서열로 구성된 군으로부터 선택되는 아미노산 서열로 이루어진 펩타이드이다.
본 발명의 바람직한 구현예에 따르면, 상기 단계 (c)는 온도, pH 또는 금 염의 농도를 변화시켜 실시된다.
반응에 이용되는 금-결합 펩타이드의 서열뿐만 아니라, 반응 조건도 최종적으로 생성되는 금 나노구조의 모양 및 크기를 결정하는 요소이다.
본 발명의 바람직한 구현예에 따르면, 단계 (b)는 금-결합 펩타이드의 최소 하나의 아미노산을 시스테인, 트립토판 또는 메티오닌으로 치환하여 실시되며, 상기 치환된 금-결합 펩타이드는 단계 (c)에서 증가된 양의 금 나노구조물을 생성한다.
본 발명의 바람직한 구현예에 따르면, 단계 (c)는 바람직하게는 pH 7.8-11, 보다 바람직하게는 pH 8-9 조건에서 실시되며 직경 5-20 nm의 금 나노입자가 생성된다. 이 경우, 이용되는 금 염 특히 HAuCl4의 농도는 바람직하게는 0.2-20 mM, 보다 바람직하게는 약 0.5 mM이다.
본 발명의 바람직한 구현예에 따르면, 단계 (c)는 pH 5-6 조건에서 실시되며 금 나노리본이 생성된다.
본 발명의 바람직한 구현예에 따르면, 단계 (c)는 pH 3 이하(보다 바람직하게는 pH 1.5-3)의 조건에서 실시되며 금 나노플레이트가 생성된다.
본 발명의 모양-조절 및/또는 크기 조절 능력이 있는 제조방법에 의해 생성된 금 나노구조는 단일-전자 트랜지스터에 대한 고도전성 인터커넥션, 일산화탄소의 산화에 이용되는 촉매, 생물학적 및 화학적 센서, 전자현미경과 의학 이미지 분야에서의 조영제 등으로 이용될 수 있다.
본 발명의 특징 및 이점을 요약하면 다음과 같다:
(a) 본 발명은 신규한 금-결합 펩타이드를 제공한다.
(b) 본 발명은 금 나노구조물의 모양 및 크기를 조절하면서 합성할 수 있는 새로운 방법을 제공한다.
(c) 본 발명에 의해 모양 및 크기가 조절되어 합성된 금 나노구조는 단일-전자 트랜지스터에 대한 고도전성 인터커넥션, 일산화탄소의 산화에 이용되는 촉매, 생물학적 및 화학적 센서, 전자현미경과 의학 이미지 분야에서의 조영제 등으로 이용될 수 있다.
이하, 실시예를 통하여 본 발명을 더욱 상세히 설명하고자 한다. 이들 실시예는 오로지 본 발명을 보다 구체적으로 설명하기 위한 것으로, 본 발명의 요지에 따라 본 발명의 범위가 이들 실시예에 의해 제한되지 않는다는 것은 당업계에서 통상의 지식을 가진 자에 있어서 자명할 것이다.
실시예
실험재료 및 실험방법
화합물 및 펩타이드
HAuCl4? 3H2O 및 금속 금 분말은 Aldrich (St. Louis, MO)로부터 구입하였다. 소듐 하이드록사이드 및 염산 용액은 Fisher Scientific(Pittsburgh, PA)으로부터 구입하였다. 나노순수 물은 Milli-Q 시스템(Millipore, Billerica, MA)을 이용하여 제조하였고 미생물 오염을 제거하기 위하여 오토클레이브 하였다. 모든 시약은 추가적인 정제 없이 구입한 대로 이용하였다. 이용되는 모든 펩타이드는 (주)애니젠(광주, 대한민국)에서 구입하였다.
금결합 펩타이드의 분리
랜덤 파아지 디스플레이 펩타이드 라이브러리를 New England BioLab (Ph.D.-12 phage display peptide library kit, MA, 미국)으로부터 구입하였다. 금결합 펩타이드를 분리하기 위한 모든 과정은 제조사의 프로토콜에 따라 실시하였다. 그러나 타겟 물질로 코팅된 기질 또는 친화성 태그게 의해 타겟에 결합된 파아지 용액 대신에 에펜도르프 튜브 내의 금속성 금 분말을 결합한 파아지를 분리하기 위한 타겟 물질로서 직접 이용하였다. 금결합 펩타이드를 분리하기 위하여, 패닝(타겟 결합 및 용출), 타이터링, 증폭 및 시퀀싱 과정을 실시하였다. 타겟 금속성 금 분말을 0.1% Tween-20을 포함하는 트리스-완충 염수(TBST)로 3회 세척하였다. TBST 1 ml 내의 희석된 4 x 1010 파아지를 세척된 금 분말 용액에 첨가하였다. 실온에서 1시간 동안 반응시킨 다음, 시료를 TBST 완충액으로 10회 세척하고 금속 금 분말에 결합된 파아지를 글라이신-HCl (pH 2.2)을 첨가하여 용출하였다. Tris-HCl (pH 9.1)을 첨가하여 파아지를 포함하는 상등액을 중화시켰다. 용출된 파아지를 타이터링 하고 Escherichia coliER2738로 감염시켜 증폭하였다. 입자 표면에 결합한 파아지를 2.5 M NaCl이 있는 20% (w/v) 폴리에틸렌 글리콜-8000(PEG/NaCl)로 분리하였다. 패닝의 추가적 2 라운드 과정 동안 타이터링 및 증폭을 반복적으로 실시하였다. X-Gal(5-bromo-4-chloro-3-indoyl-β-D-galactosidase) 및 IPTG(isopropyl- β-D-thiogalactosidase)를 포함하는 LB(Luria broth) 배지의 플레이트 상에 있는 청색 플라크(파아지 유전자의 발현을 나타냄)의 감염 E. coli ER2537를 분리하였다. 이어, 파아지 DNA의 단일가닥을 정제하고 시퀀싱 하였다.
금 나노구조 합성 펩타이드의 1차구조 변화
조합 펩타이드 파아지 디스플레이 기술에 의해 얻은 12 아미노산 잔기(TGTSVLIATPYV)를 가지는 금결합 및 합성 펩타이드를 Midas-2라 명명하였다. 금 나노구조의 합성에 있어서 Midas-2 각각의 아미노산의 역할을 규명하기 위하여, 12개의 다른 Midas 펩타이드를 합성하였고 이 경우 표 1에서 같이 Midas-2의 각각의 아미노산을 글라이신으로 치환 하였다. 12개 Midas 펩타이드의 아미노산 서열을 표 1에 나타내었다.
Figure 112009057300525-pat00001
Midas-2에서 글라이신 스캐닝 이외에, Midas-11 펩타이드의 11번째 위치의 글라이신 잔기를 다른 19개 아미노산으로 치환하였다(Midas-11Amino Acid로 명명됨)
Midas 펩타이드에 의한 금 나노구조의 합성
0.2 mg/ml Midas-2를 인산염 용액에 용해시켰다(10 mM, pH 7.5). 상기 용액에 HAuCl4를 최종 농도 0.5 mM로 첨가하고 최종 반응 부피를 1 ml로 조절한 다음 실온에서 3일 동안 암 조건 하에서 반응시켰다. 금 나노구조의 형성에 있어서 인산염 완충액 내 용질이 미치는 영향을 제거하기 위하여, 인산염 완충액 대신에 탈이온수를 이용하고 37℃에서 반응시켰다. 펩타이드 Midas-11에 의한 금 나노구조 합성에 미치는 pH의 영향을 조사하기 위하여, HAuCl4를 포함하는 탈이온수에 펩타이드 용액을 첨가하기 전에 초기 pH 조건을 5 M NaOH 및 농축 HCl로 조절하였다. pH 조건은 0.5 mM HAuCl4를 이용하는 경우에는 1.0, 3.0, 4.5, 5.7, 8.1 및 9.0으로 고정하였고 30 mM HAuCl4를 이용하는 경우에는 1.0, 1.7, 3.0, 5.0, 5.4, 및 7.0으로 고정하였다. 상등액을 원심분리하고 10% HCl 용액으로 희석 한 후, 반응용액 상등액에 잔존하는 금 이온을 AAnalyst 800(PerkinElmer, Waltham, MA)을 이용하여 측정하였다.
합성된 금 나노구조의 구조적 특성 연구
합성된 금 나노구조를 실온에서 10분 동안 9,300 rcf로 원심분리(Centrifuge 5415D, Eppendorf, Fisher Scientific, Pittsburgh, PA)하여 수집한 다음 멸균 탈이온수로 2회 세척하고 1 ml로 재현탁하고 UV-visible 스펙트로포토미터(Shimadzu, Kyoto, 일본)를 이용하여 표면 플라즈몬 공명 분석을 실시하였다. 주사전자현미경, 투과전자현미경/EDXS(energy dispersive X-ray spectroscopy) 및 원자현미경을 이용한 구조 분석을 실시하기 위하여, 세척된 금 나노구조를 100 ㎕ 탈이온수에 분산시켰다. SEM 분석을 위하여, 상기 현탁액 5 ㎕를 실리콘 웨이퍼에 놓고 공기중에서 건조시켜 시료를 준비하였다. SEM/E-빔 리소그래피 시스템(Leo SUPRA 55, Carl Zeiss, 독일)으로 이차 SEM 이미지를 실시하였고 가속전압을 10 kV로 고정하였다. SEM 시료에 대하여 AFM 분석도 실시하였다. AFM 이미지는 Innova Scanning Prove 현미경(Veeco, Plainview, NY)을 이용하여 얻었다. TEM 분석은, 300 kV 가속전압에서 FEI CM300 TEM (Philips, Briarcliff Manor, NY)을 이용하여 실시하였다. 금 결정의 물 현탁액의 드랍리트를 탄소-코팅 Cu 지지체 그리드에 놓고 이어 공기중에서 건조시켜 시료를 준비하였다. 고해상 이미징 이외에 SAED(Selected area electron diffraction), 통상적인 명시약 및 암시야 이미징을 이용하여, 금 입자 및 이의 응집체의 크기, 모양, 분포 및 결정 배향을 규명하였다.
온도 의존적 전기저항
10 내지 300 K 온도 범위에서 전기저항 특성은 ± 2 nA 전류가 인가된 Delta Mode 시스템(Keithley 6221 AC/DC Current Source and 2182A Nanovoltmeter) 및 콜드-핑거 cryogenic 시스템(Janis CCS-350SH)을 이용하여 측정하였다.
실험 결과
M13 파이지-디스플레이 조합 펩타이드 라이브러리로부터 선택된 도데카펩타이드 Midas-2는, 실온에서 10 mM 인산염 완충액(pH 7.5)에서의 0.5 mM HAuCl4 및 0.2 mg Midas-2 펩타이드의 3일 반응에 의해 단분산 구형 금 나노입자를 형성하였다(도 1). 평균크기 16 nm의 금 나노입자는 532 nm에서 진한 적색으로 표면 플라즈몬 공명(SPR) 밴드를 나타내었다(도 2)16. 500 nm 부근에서의 SPR 피크는 금 나노입자들 사이의 상호작용에 의해 나오는 것으로 알려져 있으며 피크 위치는 나노입자의 직경에 따라 변한다17. Midas-2는 두 개의 극성 테트라펩타이드(TGTS and TPYV)가 옆에 있는 중앙의 소수성 테트라펩타이드(VLIA)를 포함한다(도 3). Midas-2는 황- 또는 아민-포함 아미노산 잔기를 가지고 있지 않은데, 이 아미노산 잔기는 금결합 단백질에서 발견되는 모티프 서열19일 뿐만 아니라 금 입자 표면에 공유결합하는 것으로 알려져 있다18. Midas-2의 pI 값는 5.18이고 이는 8.31 내지 8.52 범위의 pI 값을 갖는 다른 종래의 금결합 펩타이드19보다 훨씬 낮은 것이다. Midas-2와 HAuCl4의 환원반응에서 인산염 완충액의 가능한 간섭을 제거하기 위하여, 반응액을 pH 3.0의 탈이온수로 교체하였다. 흥미롭게도, Midas-2 펩타이드를 탈이온수에서 0.5 mM HAuCl4와 반응시켰을 때, 평균너비 약 520 nm의 다면체 금 나노입자, 그리고 소량의 삼방정계, 절단된 삼방정계 및 육방정계의 단결정 금 플레이트가 제조되었다(도 1a 및 도 5). 금속성 금의 형성은 x-선 EDS(energy dispersive spectroscopy) 및 SAED(selected area diffraction) 패턴으로 분석하였다(도 6 및 도 4).
Midas-2 펩타이드의 1차 서열이 금 나노구조의 형성에 어떻게 영향을 미치는 지를 연구하기 위하여, Midas-2의 각각의 아미노산을 글라이신으로 치환하여 변형 Midas 펩타이드를 제조하였다(도 3 및 4). 예상한 대로, 치환된 펩타이드들의 대부분은 5.8의 pI 값을 유지하였으나, Midas-1 및 Midas-11은 각각 5.52 및 5.19의 pI 값을 나타내었다. 놀랍게도, 0.5 mM HAuCl4와 37℃ 및 pH 3에서 반응시킨 결과, 11번째 위치의 타이로신이 글라이신으로 치환된 펩타이드 Midas-11은 소량의 거대 삼방정계, 절단된 삼방정계 및 육방정계의 금 플레이트(약 24 μm의 너비 및 30-150 nm 높이)를 형성하였다. 동일 조건 하에서, 변형된 나머지 펩타이드들은 다양한 크기(서브마이크론 내지 마이크로미터 크기, 도 5) 및 모양의 삼방정계, 절단된 삼방정계 및 육방정계의 금 플레이트의 혼합물과 다면체 금 나노입자를 형성하였다(도 1 및 4).
금 나노구조의 다른 크기 및 모양 때문에, 반응용액은 다른 SPR 밴드 패턴을 보였다. 예를 들어, 플레이트 대 나노입자의 비율이 증가함에 따라 520-580 nm에서의 SPR 밴드는 크게 감소하였다. Midas-11에 의해 형성된 금 나노구조는 뚜렷한 SPR 밴드를 나타내지 않았다(도 3b 및 7). Midas-2 펩타이드에서 각각의 아미노산을 글라이신으로 치환한 결과 반응용액에서 금 이온의 농도가 감소하였다. 또한, Midas-1 및 Midas-10에 있는 N-말단 아미노산 쓰레오닌 및 구조적-경직 아미노산 프롤린을 글라이신으로 치환한 경우, 다른 Midas 펩타이드보다 보다 많은 양의 금 나노구조를 생성하였다(도 3c).
Midas-11에 의한 금 나노구조의 형성에 있어서 pH 및 HAuCl4 농도의 영향을 연구하였다. 상이한 pH에서 Midas-11에 의해 합성된 다양한 금 구조는 도 6 및 8에 나타나 있고, 이 경우 HAuCl4의 농도는 각각 0.5 및 30 mM로 고정되어 있다. 용액의 pH 및 금 농도는 Midas-11에 의해 의해 합성된 금 나노구조의 모양 및 크기에 매우 큰 영향을 미쳤다. 생성된 나노구조는 다결정 다면체 금 나노입자(도 6d), 땅콩-모양 응집체(도 2e), 너비 약 10 내지 100 마이크론의 거대 육방정계 또는 삼방정계 모양 플레이트(도 6a, 8b 및 10)이거나 또는 정점 및 옆면에서 연결된 삼면체 단편들로 구성된 긴 단결정 나노섬유 또는 신장된 긴 단뎔정 나노리본이었다(도 6b 및 8c-e). 또한, Midas-11과 0.5 mM HAuCl4를 37℃, pH 5.7에서 반응시킨 결과, 10-20 nm 너비의 금 나노선의 2차원 네트워크 구조가 형성되었다(도 6b). 생성된 나노구조의 크기 및 모양에서의 변화는 무작위적이지 않았고 실험 파라미터들에 의해 방향성 있게 조절되었다.
실험결과를 종합하면, pH는 Midas-11 펩타이드에 의해 합성되는 금 결정의 모양에 큰 영향을 미치는 것을 알 수 있다. pH > 7 및 0.5 mM HAuCl4의 조건에서, Midas-11은 500 내지 600 nm 사이에서 단일 또는 이중 SPR 피크를 나타내고 핑크 또는 보라색을 띠며 5-20 nm 직경을 가지는 작은 등적 금 나노입자의 무작위 응집체를 형성하였다(도 6f 및 9). 반대로, 약 pH 5 및 0.5 내지 30 mM의 HAuCl4 농도 범위에서, Midas-11 펩타이드는 삼각형 단편으로 구성된 신장된 금 나노리본(도 8d) 및 리본의 일 말단에서 거대 삼방정계 또는 육방정계 플레이트 결정(도 6b 및 8c)를 형성하였다. 상기 “연-모양” 리본의 SAED(Selected area diffraction) 패턴은 전체 구조가 단리된 삼방정계 또는 육방정계 플레이트 결정들이 혼합된 단결정으로 이루어져 있음을 나타낸다. “연-모양” 리본은 <211> 방향에 대하여 평행이고 삼방정계 또는 육방정계 각면의 면은 {111}-타입 면에 대하여 평행이었다. 30 mM HAuCl4을 이용하여 제조된 리본은, 길이가 몇 십 마이크로미터이고 너비가 100 nm 내지 3 μm 범위이었다(도 8d, 8e 및 11). 형성된 육방정계 또는 삼방정계 플레이트는 비교적 크기가 컸으며, 몇 백 나노미터부터 몇 십 마이크로미터 범위의 면을 가졌다. 0.5 mM HAuCl4를 이용한 경우, UV-Vis 스펙트럼은 500 nm 부근에서 넓은 흡수를 나타내었고 이는 이방성 금 나노선 및 리본 구조 때문이다(도 6b 및 6c)20. 용액의 색상은 회색에서부터 검은 핑크까지 이었다(도 6f 및 도 9).
pH ≤ 3에서 Midas-11은 거대 나노미터 두께의 육방정계 또는 삼방정계 모양의 금 플레이트를 형성하였다. 플레이트의 너비는 0.5 mM 및 30 mM HAuCl4 농도에서 수 마이크로미터에서부터 약 100 마이크로미터까지 다양하였다. 플레이트의 너비는 금 이온 농도를 조절하여 조절할 수 있었고, 이 경우 최대 너비 89 μm는 30 mM HAuCl4 및 pH 1.7 조건에서 관찰되었다(도 10). 30 mM HAuCl4 pH 3의 조건에서 Midas-11에 의해 제조된 삼방정계 및 육방정계 플레이트 결정은 잘 발달된 신장된 플랫 {111}-타입 면(마이너 성장 계단이 있음)을 나타내었다. 테라스-유사 계단들은 나선형 성장에서 종종 형성된다. 원자현미경(AFM)을 이용한 육방정계 플레이트의 표면 분석 결과에 따르면, 결정은 나사 탈구방향으로 나사형 성장으로부터 형성되었다(도 12a). 삼방정계 또는 육방정계의 면은 {211}-타입 면이었고 삼방정계 또는 육방정계의 정점은 <110>-타입 방향을 따라 위치하였다. 플레이트의 [111]-구역 축을 따른 SAED 패턴은 (111)-타입 평면 상의 쌍정 때문에 2.5 에서 슈퍼구조를 나타내었다. 큰 그리고 작은 삼방정계 및 육방정계 플레이트의 쌍정은 종전에 이미 발표된 것이다21. 일반적으로, 3가지 기전, 즉 (i) 캡핑제, (ii) 계면활성제, 및 (iii) 속도론 및 열역학 조절 효과가 부등 결정 및 응집체에 특이적인 금 임자의 성장을 설명하기 위하여 제안되었다22. Midas-11 펩타이드 및 다양한 pHs를 이용한 실험에서 명확히 다른 결정 모양 및 크기가 만들어진 사실은, 핵형성 및 성장에 대한 속도론이 금 입자의 최종 모양 및 크기를 조절하는 것이라는 것을 나타낸다.
다른 Midas 펩타이드와 다르게 Midas-11 펩타이드가 예외적으로 pH 3에서 나노미터-두께 거대 금 플레이트를 생성하기 때문에, 본 발명자들은 Midas-11의 11번째 위치에 있는 아미노산들(Midas-11아미노산으로 명명됨)이 금 구조의 형성 및 반응용액에서의 HAuCl4의 환원량에 미치는 영향을 시험하였다. 치환 후, Midas-11H, K, and R 의 pI 값은 각각 6.40, 8.41, 및 9.41로 증가하였다. 반대로, Midas-11D and E 의 pI 값은 각각 3.8 및 4.0으로 감소하였다. pH 3 및 37℃에서 변형된 펩타이드와 HAuCl4의 반응으로부터 얻은 결과(도 13)에 기초하여, Midas-11아미노산 에 의한 금 나노구조의 크기 조절에 대한 일반적인 원칙을 유추하였다: 1) 금속성 금에 결합하는 것으로 종전에 알려진23 시스테인, 트립토판 또는 메티오닌으로 11번째 글라이신이 치환된 Midas-11의 경우, 다른 아미노산의 경우와 비교하여 반응용액에서 보다 많은 양(46-68 μg)의 금을 생성하였다. 이들 펩타이드들은 1-2 μm 이하 크기의 삼방정계, 절단된 삼방정계 및 육방정계 금 플레이트를 생성하였고 소량의 불규칙 다면체 금 나노입자를 생성하였다(도 13b, 16 및 17). 2) 반면에, Midas-11Y, T and S 는 0.5 to 10 μm 범위의 금 플레이트를 형성하였고(도 13c, 16 및 17), Midas-11A, V, E, Q, L, P, G, N, F, and D (도 13d, 13e 및 16)은 10 μm 크기의 금 플레이트를 형성하였으며, 반응용액에 20 μg 내지 10 μg의 금을 증착시켰다(도 17). 극성의 염기성 아미노산인 히스티딘, 라이신 및 아르기닌으로 치환된 Midas-11 펩타이드의 경우 pI 값이 각각 6.40, 8.41 및 9.41로 증가하였다. 이들 치환은 다른 아미노산들과 비교하여 작은 양의 금을 생성하였고, 금 플레이트-유사 구조의 불규적인 모양 및 비조절된 크기를 형성하였다(도 13f 및 16).
나노전자에서의 중간접속자(interconnector) 및 나노 기체 센서(예컨대, H2S 센서)에서의 신호변환기(tranducer)로 응용하기 위해서는, 전기적 특성을 반드시 규명하여야 한다. 나노선 번들 및 상이한 너비의 단일 나노리본을 포함하는 합성된 금 나노구조의 전기저항의 온도 의존성을 두 점 전기접촉을 이용하여 측정하였다. AC 유전영동 정렬 방법을 이용하여 pre-조립된 빗살형(interdigitated) 5 μm 갭 금 전극 상에 금 나노구조를 정렬하였다. 피크-to-피크 AC 전압은 1 V 이었고 진동수는 100 kHz로 고정하였다. 도 19에서 볼 수 있듯이, 금 나노구조의 300 K에서의 저항에 정규화된 온도 의존성 전기저항(즉, 저항의 온도 상수(TCR, α))은 나노구조의 크기가 감소할수록 감소하였으며, 이는 물질 표면을 포함하는 격자 결점이 α의 환원을 야기하는 주요인이 된다는 것을 나타낸다. 또한, 금 나노리본의 전기저항(약 10-40 μohm cm)은 벌크 금의 전기저항(2.27 μohm cm)보다 훨씬 큰 값을 보였다. 이들 데이터는, 표면 현상이 물질의 특성을 지배하는 주요인이 되는 나노크기에서의 전자 운반을 이해하기 위해서는 보다 정밀한 연구가 필요함을 나타내는 것이다.
pH 7 이상의 알칼리 조건에서, 금 입자는 나노미터-크기 결정 및 응집체로 발달하였고 이는 핵형성 속도가 높지만 후속의 성장속도는 크게 감소되며 입자는 원래의 핵형성 크기를 초과하여 상당한 수준으로 성장하지 않음을 보여주는 것이다.
pH 3 이하의 pH에서, 금 나노구조의 모양 및 크기는 상당히 상이하였고, 거대 플레이트가 육방정계 또는 삼방정계 모양으로 형성되었다. pH 3 이하에서, 핵형성 속도는 더욱 더 높았고 더욱 더 많은 쌍정 및 다-쌍정 입자들이 존재하였다. 합성된 금 입자의 크기 및 모양은 합성 시간이 경과함에 따라 발달 하였다(도 14). 6, 12, 24, 48, 및 72 시간의 다양한 반응시간으로 pH 3, 0.5 mM HAuCl4, 0.2 mg Midas-11 및 37°C의 고정된 조건에서 합성 실험을 탈이온수에서 실시하였다. 6시간의 반응 후, 금 입자가 3가지 종류로 형성되었다: (1) 소량의 약 500 nm 직경의 삼방정계 및 육방정계 플레이트, (2) 삼방정계 및 육방정계 플레이트의 50 내지 100 nm 등적의 결정으로서 단일 결정 또는 다수의 쌍정, (3) 2-5 nm의 분리된 모양의 나노입자로서 대부분 단일 결정이며 드물게 쌍정이 있음(도 14). 반응시간이 경과함에 따라, 삼방정계 또는 육방정계 모양을 가지는 거대 플레이트가 더욱 더 많아졌다. 24시간 후 금 플레이트의 크기가 5 마이크로미터까지 증가하였으며, 72시간 후에는 20 마이크로미터까지 증가하였다(도 14c). 그러나 나노미터 크기 입자는 반응시간이 증가함에 따라 그 수가 감소하였다. 육방정계 플레이트 안쪽에 작은 동공이 명확하게 보였고 이는 대부분 플레이트의 육방정계 모서리를 따르는 외곽에 면을 이루었다(도 14b, c, 및 d). 또한, 상기 입자들은 중첩된 육면체 테라스를 나타내었고 이는 나사 탈구 성장을 보여준다. 이론적으로 예견되고(Frank, F.C., Capillary equilibria of dislocated crystals. Acta Crystallogr. 4, 497 (1951)) 후에 실험으로 확인(Amelinckx, S., Growth spirals originating from screw dislocations on gold crystals. Philos. Mag. 43, 562 (1952) Suito, E. and Uyeda, N., Spiral growth of colloidal gold and moire fringe. Nature 185, 453 (1960))한 바와 같이, 나사 탈구 성장은 탈구 라인의 중심에 상당한 긴장을 야기한다. 성장하는 결정들은 긴장 부위로부터 자유로운 경향이 있으며, 이는 용액에서 성장하는 결정들에서 탈구 라인을 따라 있는 긴장 부위를 용해시키고 공동 실린더를 형성시키는 결과를 초래한다. 삼방정계 및 육방정계 얇은 결정들이 {121}-타입 면에 평행한 면으로 특정 지우는 것은, (111) 면에 노멀한 축 회전으로 설명될 수 있는 쌍정 구조에 의해 조절되는 이차원 환경에서 원래의 등적 핵의 성장이 발생하였다는 사실의 관점에서 해석될 수 있다. 쌍정의 모서리에 형성된 비틀림은 선호적인 핵형성 위치이며 이는 결정들의 연속적인 성장을 촉진한다(Lofton, C. and Sigmund, W., Mechanisms controlling crystal habits of gold and silver colloids. Adv. Funct. Mater. 15, 1197 (2005)). (111) 면에서, <1-10>-타입 방향은 금 원자들 사이의 거리가 가장 짧은 원자들의 열에 평행하다. 이러한 밀집 열들을 따라 존재하는 금 원자들 사이의 결합은 최소 에너지를 요구한다. 이는 <1-10> 방향을 따라 선호적 성장을 유도하며 결과적으로 빠른 성장속도 때문에 {121} 면의 발달 및 {110} 면의 상실을 초래한다. 높은 pH 조건과 비교하여 성장 속도는 증가하며 거대 플레이트 결정들은 쌍정 및 나사 탈수에 의해 주로 조절되면서 형성된다. 또한, 주목할 사항은, 낮은 pH 및 높은 pH에서 침전된 금의 총 양이 작다는 것이다. 핵형성 속도 및 성장 속도는 모두 pH 4.5에서 높고 쌍정 및 결점 조절 성장이 다시 발생하였다. 상기 조건에서 높은 환원력을 가지는 펩타이드 사슬은 빠른 핵형성 과정을 촉진할 뿐만 아니라 핵에 결합하는 주형의 역할을 하며 신장된 리본의 형성을 야기한다. pH 4.5에서 다양한 시간에 따른 실험에서, 금 나노리본의 성장 기전이 명확하게 규명된다. 6시간 반응(도 15a)에서, 두 가지 결정의 형성이 관찰되고, 첫 번째 결정은 작은 2-5 nm 등적 단결정이고 두 번째 결정은 10-30 nm 크기의 단결정 단편으로 구성된 뒤틀린 리본의 형태를 가지는 다결정 응집체이다. 상기 응집체는 100 nm 이상의 길이를 갖는다. 12시간 반응 후, 단결정들(직경 10-30 nm)로 구성된 1 길이의 뒤틀린 리본의 생성물이 나온다(도 15b). 24시간 및 48시간 반응 후, 리본의 길이는 증가하였으나 너비는 크게 변화되지 않았다(도 15c 및 d). 이 단계에서의 명확한 발달은 리본의 한 말단이 증가된 너비의 부위로 발달하는 것이며 이는 명확하게 단결정 특성을 보인다. 상기 경향은 72시간 실험 동안 계속적으로 이루어지고, 리본은 점점 더 곧은 형상을 나타내며 리본의 말단에 있는 단결정 부위의 길이 및 너비는 증가한다(도 6e 및 f). 리본의 꼬리는 여전히 다결정 특성을 보이고 이는 단결정 리본으로의 전환이 “머리”에서부터 “꼬리”로 일정한 방향으로 이루어짐을 나타내는 것이다.
pH 4.5에서 다양한 시간에 따른 실험으로부터, 핵형성이 무작위적으로 분포된 작은 결정의 형태로 시작된다는 것이 명확하게 파악된다. 결정발달의 초기 과정 동안, 형태변화가 발생하며 등적의 핵들이 펩타이드 사슬을 따라 배열되고 무작위적으로 결합하여 뒤틀린 리본을 형성한다. 반응이 진척됨에 따라 뒤틀린 리본은 단결정 특성을 가지는 직쇄로 점차 변화된다. 리본이 삼각형 단편들로 형성된다는 것은, 핵 성장이 플레이트 결정들의 발달을 촉진하는 쌍정 구조에 의해 조절된다는 것을 의미하며, 이는 후속 단계에서 상호작용하여 Ostwald 성숙(ripening) 기전에 의해 스스로 단결정 리본으로 정렬된다. 리본의 “머리”는 측면으로 발전하여 리본의 몸체와 비교하여 보다 많이 신장되며, 이는 금 핵 및 ad-atoms의 공금이 공간적으로 덜 제한적이기 때문이다.
결론적으로, 환원제 및 캡핑제의 기능을 하는 Midas 펩타이드의 아미노산 치환은 금 나노구조의 크기 및 모양을 조절할 수 있다. 또한, 펩타이드-매개 금 구조의 크기 및 모양 조절은 pH 및 HAuCl4의 농도와 같은 반응 조건을 변화시킴으로써 달성될 수 있으며, 이에 의해 다양한 크기(몇 나노미터부터 약 100 마이크로미터) 및 모양(즉, 땅콩-모양 나노입자, 나노선, 나노리본, 연 및 꼬리 구조, 및 나노미터 두께 플레이트)을 가지는 나노구조를 얻을 수 있다. 따라서, 금 구조의 합성을 조절하는 펩타이드 구조 및 반응조건의 상승적 효과는 차세대 나노디바이스를 제조하는 결정적인 도구가 될 것이다.
이상으로 본 발명의 특정한 부분을 상세히 기술하였는바, 당업계의 통상의 지식을 가진 자에게 있어서 이러한 구체적인 기술은 단지 바람직한 구현 예일 뿐이며, 이에 본 발명의 범위가 제한되는 것이 아닌 점은 명백하다. 따라서, 본 발명의 실질적인 범위는 첨부된 청구항과 그의 등가물에 의하여 정의된다고 할 것이다.
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도 1a-1c은 pH 7.12 인산염 완충액 및 Midas-2 (0.2 mg/ml) 펩타이드에 0.5 mM HAuCl4를 첨가한 후 3일째에 합성된 금 나노구조(265개 입자로 계수됨)의 TEM 이미지 (1a), UV-Vis 스펙트럼 (1b), 및 평균 크기 (1c)를 나타낸다.
도 2는 pH 3 및 37°C의 조건 하에서 탈이온수에서 Midas-2 (0.2 mg/ml)에 의해 합성된 금 나노구조의 EDS 분석 결과이다.
도 3a-3c은 pH 3 및 37°C의 조건 하에서 탈이온수에서 Midas-2, 3, 5, 6 및 11 펩타이드에 의해 합성된 금 나노구조의 TEM 이미지 (3a), 반응용액의 UV-Vis 스펙트럼 (3b), Midas-1 내지 12에 의해 합성된 금 나노구조의 양 (3c)을 나타낸다.
도 4는 pH 3 및 37°C의 조건 하에서 탈이온수에서 펩타이드 (0.2 mg/ml) Midas-1 (a), Midas-4 (b), Midas-7 (c), Midas-8 (d), Midas-9 (e), Midas-10 (f) 및 Midas-12 (g)에 의해 합성된 금 나노구조의 TEM 이미지이다.
도 5a-5c는 pH 3 및 37°C의 조건 하에서 탈이온수에서 Midas-2 (0.2 mg/ml)의 아미노산 치환체에 의해 합성된 금 나노플레이트의 평균크기를 나타낸다.
도 6a는 pH 3.0 (a), pH 4.5 (b), pH 5.7 (c), pH 8.1 (d) 및 pH 9.0 (e), 그리고 37°C의 조건 하에서 0.5 mM HAuCl4과 Midas-11을 반응시켜 합성된 금 나노구조의 TEM 이미지 및 SAED 패턴(내부 그림)이다.
도 6b는 합성된 금의 양과 시료 용액 색상 사이의 상관관계를 나타내는 도면이다.
도 6c는 pH와 합성된 금의 양의 관계를 나타내는 그래프이다.
도 7은 pH 3 및 37°C의 조건 하에서 탈이온수에서 Midas-2 (0.2 mg/ml) 아미노산 치환체에 의한 반응용액의 UV-Vis 스펙트럼이다.
도 8a-8b는 pH 1.0 (a), pH 3.0 (b), pH 5.0 (c), pH 5.4 (d, e) 및 pH 7.0 (f), 그리고 37°C의 조건 하에서 30 mM HAuCl4과 Midas-11을 반응시켜 합성된 금 나노구조의 TEM 이미지 및 SAED 패턴(내부 그림)이다.
도 9는 pH 3.1 (a), pH 4.5 (b), pH 5.7 (c), pH 8.1(d), pH 9.4(e) 및 10.3 (f), 그리고 37°C의 조건 하에서 탈이온수에서 0.5 mM HAuCl4과 Midas-11을 반응시켜 합성된 금 나노구조를 포함하는 반응용액의 UV-Vis 스펙트럼이다.
도 10은 pH 1.7 및 37°C의 조건 하에서 30 mM HAuCl4과 Midas-11을 3일 동안 반응시켜 합성된 가장 큰 금 나노플레이트의 SEM 이미지이다.
도 11은 pH 1.0 (a), pH 3.0 (b), pH 5.0 (c), 및 pH 5.4 (d), 그리고 37°C의 조건 하에서 30 mM HAuCl4과 Midas-11을 반응시켜 합성된 금 나노구조의 SEM 이미지이다.
도 12a-12c는 pH 3.0 (a), pH 5.0 (b) 및 pH 5.4 (c), 그리고 37°C의 조건 하에서 30 mM HAuCl4을 반응시켜 합성된 금 나노구조의 AFM 이미지이며, 또한 두께 프로파일이다; (a-1 및 -2) for (a), (b-1) for (b), 및 (c-1) for (c).
도 13은 Midas-11A 내지 Midas-11Y 20개의 서로 다른 펩타이드에 의해 합성 된 금 나노구조의 양(패널 a), 펩타이드 Midas-11C (패널 b), Midas-11S (패널 c), Midas-11I (패널 d), Midas-11D (패널 e) 및 Midas-11R (패널 f)에 의해 pH 3, 37℃ 탈이온수에서 합성된 금 나노구조의 SEM 이미지이다.
도 14는 서로 다른 반응시간, 6시간(패널 a), 24시간(패널 b 및 c), 72시간 (패널 d) 동안 pH 3에서 0.5 mM HAuCl4 및 Midas-11에 의해 합성된 금 나노구조의 TEM 이미지이다. 내부 사진은 금 나노플레이트의 SAED 패턴이다.
도 15는 서로 다른 반응시간, 6시간(패널 a), 12시간(패널 b), 24시간(패널 c), 48시간(패널 d) 및 72시간(패널 e 및 f) 동안 pH 4.5에서 0.5 mM HAuCl4 및 Midas-11에 의해 합성된 금 나노구조의 TEM 이미지이다. 내부 사진은 리본-유사 나노구조의 SAED 패턴이다.
도 16은 Midas-11(0.2 mg/ml)의 11번째 위치에서 20개 아미노산으로 치환된 Midas-11A 내지 Midas-11Y(도 13에서의 Midas-11C, S, I, D 및 R은 제외) 20개의 서로 다른 펩타이드에 의해 pH 3, 37℃ 탈이온수에서 합성된 금 나노구조의 SEM 이미지이다.
도 17a-17e는 Midas-11의 11번째 위치에서 20개 아미노산으로 치환된 펩타이드에 의해 합성된 나노플레이트의 평균 크기를 나타낸다.
도 18은 20개의 Midas 펩타이드에 의해 3일 동안 pH 3.0, 37℃에서 탈이온수에서 0.5 mM HAuCl4에 의해 합성된 금 나노구조를 포함하는 반응용액의 UV-Vis 스펙 트럼이다.
도 19는 펩타이드 Midas-11에 의해 pH 5.7, 37℃, 0.5 mM HAuCl4의 조건(패널 a), pH 5.4, 37℃,30 mM HAuCl4의 조건(패널 b 및 c)에서 합성된 금 나노구조의 온도 의존성 저항(300 K에서의 저항에 대하여 정규화 됨)을 나타낸다.
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Claims (14)

  1. 서열목록 제14서열의 아미노산 서열로 이루어진 금-결합 펩타이드.
  2. 서열목록 제14서열의 아미노산 서열로 이루어진 펩타이드에 금 염(gold salt)을 접촉시키는 단계를 포함하는 금 나노구조물의 제조방법.
  3. 제 2 항에 있어서, 상기 금 염은 HAuCl4인 것을 특징으로 하는 방법.
  4. 제 3 항에 있어서, 상기 나노구조물은 나노입자, 나노플레이트, 나노리본, 나노선, 나노로드, 나노튜브 및 나노점인 것을 특징으로 하는 방법.
  5. 삭제
  6. 삭제
  7. 삭제
  8. 삭제
  9. 삭제
  10. 삭제
  11. 삭제
  12. 삭제
  13. 삭제
  14. 삭제
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