JPS6169730A - 可溶性蛋白質fbp及びその製造方法 - Google Patents
可溶性蛋白質fbp及びその製造方法Info
- Publication number
- JPS6169730A JPS6169730A JP59191712A JP19171284A JPS6169730A JP S6169730 A JPS6169730 A JP S6169730A JP 59191712 A JP59191712 A JP 59191712A JP 19171284 A JP19171284 A JP 19171284A JP S6169730 A JPS6169730 A JP S6169730A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- fbp
- soluble protein
- extracted
- solvent
- shiitake
- Prior art date
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- Pending
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- Medicines Containing Plant Substances (AREA)
- Agricultural Chemicals And Associated Chemicals (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
[産業上の利用分野1
本発明は可溶性蛋白質FBP及びその製造方法に関する
。
。
FBPはシイタケ子実体より抽出される可溶性蛋白質で
あり、タバコモザイクウィルス(TMV)感染阻害作用
を有することから抗植物ウィルス唐桑としての用途が期
待されるのみならず、動物細胞に対してもJTC−19
#I胞のDNA合成能を高める働き、犬リンパ球を活性
化(#若化)する働き等を有する有mな物質である。
あり、タバコモザイクウィルス(TMV)感染阻害作用
を有することから抗植物ウィルス唐桑としての用途が期
待されるのみならず、動物細胞に対してもJTC−19
#I胞のDNA合成能を高める働き、犬リンパ球を活性
化(#若化)する働き等を有する有mな物質である。
L従来の技術]
シイタケ子実体から有用物質を取得する試みがかなり以
前上り竹なわれており、1970年にChiharaら
が分子量約100万の抗腫よう性多糖(レンチナン)を
5ン離し、1979年に1土、5uzu−kiらにより
、ウィスキー蒸留残置中で培養した、シイタケ菌子培1
!戒中から号子ff1f1+0.000〜95.000
の抗腫よう性糖蛋白質(KS−2)が分離されている。
前上り竹なわれており、1970年にChiharaら
が分子量約100万の抗腫よう性多糖(レンチナン)を
5ン離し、1979年に1土、5uzu−kiらにより
、ウィスキー蒸留残置中で培養した、シイタケ菌子培1
!戒中から号子ff1f1+0.000〜95.000
の抗腫よう性糖蛋白質(KS−2)が分離されている。
また、シイタケ子実体の抽出液がT M V I:対し
て感染阻害活性を有するとの報告もある[植物防疫、旦
、 17(1975)7゜C発明が解決しようとする問
題7−χノしかしながら、上記の報告では、抽出液中の
有効成分の分離確認、及びその用途等について何等検討
がなされていない、他方、植物ウィルスに対[る感染阻
害作用を有する物質については多くの研究報告があるが
、農薬として実用化されているものは極めで少ないとい
う実情にある。
て感染阻害活性を有するとの報告もある[植物防疫、旦
、 17(1975)7゜C発明が解決しようとする問
題7−χノしかしながら、上記の報告では、抽出液中の
有効成分の分離確認、及びその用途等について何等検討
がなされていない、他方、植物ウィルスに対[る感染阻
害作用を有する物質については多くの研究報告があるが
、農薬として実用化されているものは極めで少ないとい
う実情にある。
[発明の構成1
本発明者らは、抗植物ウィルス剤の内光を目的として、
シイタケ子実体に含まれるIA染阻害物質の分離、精製
を種々試みた結果、号子盟約23゜000の単純蛋白′
質でTMVに対し非常に高い感染阻害を示す新規物質F
BPの分離に成功し、本発明を完成するに至った。
シイタケ子実体に含まれるIA染阻害物質の分離、精製
を種々試みた結果、号子盟約23゜000の単純蛋白′
質でTMVに対し非常に高い感染阻害を示す新規物質F
BPの分離に成功し、本発明を完成するに至った。
本発明により得られるM規物質FBPは以下に示す如き
性状を有する可溶性蛋白質である。
性状を有する可溶性蛋白質である。
■ 分子量
トヨパールHW−60によるゲルろ過法(0゜01Mト
リス−塩fi!緩衝液、988.0.0.2MKCl含
有)により測定した分子量は、約23.0()0であっ
た。
リス−塩fi!緩衝液、988.0.0.2MKCl含
有)により測定した分子量は、約23.0()0であっ
た。
cp 糖含イ1力t
Bialらのオルシ/−ルー塩酸法[Dent、 Me
d。
d。
Wocl+、、28,253(1902);29.47
7(1qo3)Iにより求めたFllP中の糖含イI鼠
は0゜1%以下であった。
7(1qo3)Iにより求めたFllP中の糖含イI鼠
は0゜1%以下であった。
■ 11素含量
勝又によるミクロケグ−ルーヒポクロライド比色法[千
葉医学会誌、 、29.86(1953)Iにより求め
た窒素含量は17.8%であった。
葉医学会誌、 、29.86(1953)Iにより求め
た窒素含量は17.8%であった。
■ 等電1g。
Veslerberg−8venseenの等電点分画
法[AcLaCl+ea 5cand、 +20−1
820(1966)]により求めた等電点は≧8.0で
あった。
法[AcLaCl+ea 5cand、 +20−1
820(1966)]により求めた等電点は≧8.0で
あった。
■ 紫外部吸収スペクトル
FBPの紫外部における吸収スペクトルパターンは27
7n−に極大吸収を、254n−に極小吸収を有し、0
D260n+110D280n−比は、0.65であっ
た。
7n−に極大吸収を、254n−に極小吸収を有し、0
D260n+110D280n−比は、0.65であっ
た。
■ アミノ酸組成
FBPのアミノ酸組成を測定した結果を第1表に示す。
第14 1・’ 131′ノア ミ/Iutl&アミノ
酸の種M FBP100g中に占めるアミアスパラギ
ン酸 15.2 グルタミン9 11.6 グリシノ 4.8 7ラニン 5.9 バリン 4.7 0イシン 7.6 インロイシン 5.3 セリン 6.2 スレオニン 7.2 ンスチン − メチオニン 0.3 プロリン 3.0 フェニルアラニン 7.2 チロシン 3.5 トリプトファン − ヒスチノン 1.4 リンン 4.3 アルギニン 9.7 7ミドーNH2−0,1 計 97.9 第1表のとおり1・’ u t’はアスパラギン酸、グ
ルタミン酸及びアルギニンを多量に含み、次いでロイシ
ン、スレオニン及びフェニルアラニンを多く含んでいる
。また、FBPは構t7ミノ酸の比率が97%以上あり
、前記の紫外部吸収スペクトル及び糖含量の結果より、
FBPは、単純蛋白質であると考えられる。
酸の種M FBP100g中に占めるアミアスパラギ
ン酸 15.2 グルタミン9 11.6 グリシノ 4.8 7ラニン 5.9 バリン 4.7 0イシン 7.6 インロイシン 5.3 セリン 6.2 スレオニン 7.2 ンスチン − メチオニン 0.3 プロリン 3.0 フェニルアラニン 7.2 チロシン 3.5 トリプトファン − ヒスチノン 1.4 リンン 4.3 アルギニン 9.7 7ミドーNH2−0,1 計 97.9 第1表のとおり1・’ u t’はアスパラギン酸、グ
ルタミン酸及びアルギニンを多量に含み、次いでロイシ
ン、スレオニン及びフェニルアラニンを多く含んでいる
。また、FBPは構t7ミノ酸の比率が97%以上あり
、前記の紫外部吸収スペクトル及び糖含量の結果より、
FBPは、単純蛋白質であると考えられる。
■ pH安定性
FBPをそれぞれのpHに24時間放置した後、ただち
にもとの状態にらどし、その植物ウィルス感染阻害活性
を測定することによりpH安定性を求めた。その結果F
BPはpH4〜9で安定であった。
にもとの状態にらどし、その植物ウィルス感染阻害活性
を測定することによりpH安定性を求めた。その結果F
BPはpH4〜9で安定であった。
■ 熱安定性
FBPをそれぞれの温度に10分間放置した後、温度を
出来るだけ早くもとの状態にもどし、その植物ウィルス
感染阻害活性を測定することにより熱安定性求めた。そ
の結果FBPは60℃以下で安定であった。
出来るだけ早くもとの状態にもどし、その植物ウィルス
感染阻害活性を測定することにより熱安定性求めた。そ
の結果FBPは60℃以下で安定であった。
上記の如き性状を有するFBPは、後記実施例に小;如
く、シイタケ子実体の磨叶物から()、OIM)リスー
塩酸級llI液により抽出し、DEAEセルロースバッ
チ法、セフTデフクスG−75ゲルろ過、CM−トヨパ
ールカラムクロマトグツフィー及び等電点分画により分
離精製することにより製造される。
く、シイタケ子実体の磨叶物から()、OIM)リスー
塩酸級llI液により抽出し、DEAEセルロースバッ
チ法、セフTデフクスG−75ゲルろ過、CM−トヨパ
ールカラムクロマトグツフィー及び等電点分画により分
離精製することにより製造される。
【実施例J
以ト″に、FDPの製造方法を実施例で示し、本発明を
更に詳細に説明する。
更に詳細に説明する。
実施例1(FBPの製造方法)
(a) シイタケ子実体よりFBPの抽出新鮮なシイ
タケ子実体IKgを純水で水洗いした後、0゜01Mト
リス−塩酸緩衝液(pH8,0)約3リツトル中で、ミ
キサーを使用し、0℃で磨砕した1次いで、この磨砕液
を磨砕撮[商品名、ヒスコトロン、日本M″ee工業)
製1で更に10分間磨砕し、0℃、7.300XG、1
5分間遠心分離した。この上清液に、トリス−塩酸緩I
i液で11衡化したDEAEセルロース約1リットルを
入れ、攪はん後15分ll11静置し、DEAEセルロ
ース吸着11号をろ過して除ν・た、このI) L:
A Iじセルロー人処理液を減圧ドに約15倍に濃縮後
、110.0OOXG、5℃で30分間超遠心し、その
上清液を粗FBPtl液とした。
タケ子実体IKgを純水で水洗いした後、0゜01Mト
リス−塩酸緩衝液(pH8,0)約3リツトル中で、ミ
キサーを使用し、0℃で磨砕した1次いで、この磨砕液
を磨砕撮[商品名、ヒスコトロン、日本M″ee工業)
製1で更に10分間磨砕し、0℃、7.300XG、1
5分間遠心分離した。この上清液に、トリス−塩酸緩I
i液で11衡化したDEAEセルロース約1リットルを
入れ、攪はん後15分ll11静置し、DEAEセルロ
ース吸着11号をろ過して除ν・た、このI) L:
A Iじセルロー人処理液を減圧ドに約15倍に濃縮後
、110.0OOXG、5℃で30分間超遠心し、その
上清液を粗FBPtl液とした。
(b) セフ7デツクスG−75カラムクロマトグラ
フイー @FBPIa約200mlを3回にわけ、トリス−塩酸
緩衝液で平衡化したセファデックスG−75カラA(4
,65X95,0es)にノセ、同一緩衝液で152m
l/hrの流速で上昇法により展開した。溶出液は、2
0−1ずつ分■し、各t) iil Illの蛋白質濃
度及びTMV感染阻害活性を測定した。
フイー @FBPIa約200mlを3回にわけ、トリス−塩酸
緩衝液で平衡化したセファデックスG−75カラA(4
,65X95,0es)にノセ、同一緩衝液で152m
l/hrの流速で上昇法により展開した。溶出液は、2
0−1ずつ分■し、各t) iil Illの蛋白質濃
度及びTMV感染阻害活性を測定した。
その結果、3つの蛋白質1119が得られ、このうち2
番目の一分(7ラクシーンNo、4O−50)に、強い
TMV感染阻害活性が認められた。
番目の一分(7ラクシーンNo、4O−50)に、強い
TMV感染阻害活性が認められた。
この2番目の画分を集め(3回分)減圧下に約70m1
まで濃縮した。
まで濃縮した。
(C) セフ7デツクスG−75カラム再クロマトグ
フフイー 上記(b)で得r−濃縮!70m1を再度セフTデツク
スG−75カフムで、(11)と同じ条件で展開した。
フフイー 上記(b)で得r−濃縮!70m1を再度セフTデツク
スG−75カフムで、(11)と同じ条件で展開した。
その結果、蛋白質の溶出パターンとTMV感染t’u
’J/活性の1111に、相聞性があることが確!!さ
れた。
’J/活性の1111に、相聞性があることが確!!さ
れた。
(、j) CM−トヨバールカラムクロマトグラフィ
上記(c)で得られた、TMV感染阻害活性を持−)画
分(7フクシヨンNo、4(1−50)を集め、凍結乾
eさせた後、純水約10羨1に溶解させ、セファデック
スG−25ゲルろ過性により脱塩した。
上記(c)で得られた、TMV感染阻害活性を持−)画
分(7フクシヨンNo、4(1−50)を集め、凍結乾
eさせた後、純水約10羨1に溶解させ、セファデック
スG−25ゲルろ過性により脱塩した。
次いで、この試料溶液を0.01Mリン酸緩衝液(pi
f 7 、0 )で11衝化したCM−)ヨバールカラ
ム(2,2X27.Oe+*)に流速36m1/l+r
で吸着させた後、同11tlツ1液を食塩により塩濃度
0〜0゜3Mまでfi線的に変化させ、FBPを溶出さ
せた。
f 7 、0 )で11衝化したCM−)ヨバールカラ
ム(2,2X27.Oe+*)に流速36m1/l+r
で吸着させた後、同11tlツ1液を食塩により塩濃度
0〜0゜3Mまでfi線的に変化させ、FBPを溶出さ
せた。
19出液は101ずっ分画し、セフTデ・ンクスG−2
5ゲルろ過性に上り脱塩した名画分のTMV恐染阻−1
活性を検定した。その結果、食塩濃度0゜1M付近で溶
出される蛋白質画分に、強いTMV感染阻;If丁活が
認められた。この両分は、5DS−Disk電気泳電気
泳動−な標品として得られたので、この−号の蛋白質を
FBPとした。
5ゲルろ過性に上り脱塩した名画分のTMV恐染阻−1
活性を検定した。その結果、食塩濃度0゜1M付近で溶
出される蛋白質画分に、強いTMV感染阻;If丁活が
認められた。この両分は、5DS−Disk電気泳電気
泳動−な標品として得られたので、この−号の蛋白質を
FBPとした。
尚、このFBPは、シイタケ子実体IKgより約l鴫g
の収率で分離された。
の収率で分離された。
[発明の効果1
次ぎに、FBPの有用性を確認するために行なった試験
について説明する。
について説明する。
試験例I
TMV感染阻害活性の測定(生葉法) ・(a)
方法 検定植物アカザの葉、左生葉に、0.OIM)リスー塩
m5tti浪(pH8,0>に溶解させた阻害物質1m
l(igl&は実験ごとに示した)と、等量の精製TM
VWj痕20μビ/−1との混合液を接種液とし、その
中に適量の400メツシエ、カーボラングムを混ぜて脱
脂綿で軽くこすりながら接種した。
方法 検定植物アカザの葉、左生葉に、0.OIM)リスー塩
m5tti浪(pH8,0>に溶解させた阻害物質1m
l(igl&は実験ごとに示した)と、等量の精製TM
VWj痕20μビ/−1との混合液を接種液とし、その
中に適量の400メツシエ、カーボラングムを混ぜて脱
脂綿で軽くこすりながら接種した。
また、右生葉には、コントロールとして、同上緩衝液と
、精製TMVI液との等量混合液を接種液として、同様
に接種した。
、精製TMVI液との等量混合液を接種液として、同様
に接種した。
接種後、7−10日後に各生葉の病斑数を数え、以上の
、1 t?、式を用いてl” M V感染阻害率を求め
た。
、1 t?、式を用いてl” M V感染阻害率を求め
た。
感染阻害+(%)=
(b) 結果
FBPは、20pρ−で96%の感染阻害率を示した。
また、FBP並びにTMV感染阻害活性を持つ、ポリリ
ジン(P++1y−L Lys)、ポリオルニチン(
Poly−L−()rn)、ポリアルギニン(Poly
L−Arg)及びチトクロームCの各濃度におけろ
TM■感染阻杏活性を測定し、この結果より、50%T
MV感染阻害活性を示す濃度を求めたところ、FBPは
6.3μg/−1、ポリリジンは14.1μg / m
l、ポリオルニチンは31.6μg/論1、ポリアル
ギニンは44.7μg/閤1、及びチトクロームCは1
00μg/鶴1であった。
ジン(P++1y−L Lys)、ポリオルニチン(
Poly−L−()rn)、ポリアルギニン(Poly
L−Arg)及びチトクロームCの各濃度におけろ
TM■感染阻杏活性を測定し、この結果より、50%T
MV感染阻害活性を示す濃度を求めたところ、FBPは
6.3μg/−1、ポリリジンは14.1μg / m
l、ポリオルニチンは31.6μg/論1、ポリアル
ギニンは44.7μg/閤1、及びチトクロームCは1
00μg/鶴1であった。
試験例2
JTC−19細胞のチミノン取り込みへ及ぼすFBPの
影響 (、) 測定り法 JTC−19細胞をMEM培地で、6X10’個/■1
に114μシ、0.1鴎1づつマイクロプレートにまい
た0次ぎに各濃度に調整したFBP液0゜11づつを加
え、37℃、72時間、CO2インキエベーター中で培
養した0次ぎに、0.2μCi/ 20 nmol/
20μmの’H−チミノン201を加え、同一条件で1
6時間インキュベートした後、取り込まれた3H−チミ
ジンの量を液体シンチレーシタンカウンターで測定した
。
影響 (、) 測定り法 JTC−19細胞をMEM培地で、6X10’個/■1
に114μシ、0.1鴎1づつマイクロプレートにまい
た0次ぎに各濃度に調整したFBP液0゜11づつを加
え、37℃、72時間、CO2インキエベーター中で培
養した0次ぎに、0.2μCi/ 20 nmol/
20μmの’H−チミノン201を加え、同一条件で1
6時間インキュベートした後、取り込まれた3H−チミ
ジンの量を液体シンチレーシタンカウンターで測定した
。
(b) 結果
結果をtA2表に示す。
第2表
0 4984±6485
9513±34110 950
9±648これより、1・′13PはJTC−19細胞
へ収り込まれるチミジンの量を増加させることが確認さ
れ、このことより、FBPはJTC−19細胞のDNA
合成能力を高める働きを持つことが、示唆された。
9513±34110 950
9±648これより、1・′13PはJTC−19細胞
へ収り込まれるチミジンの量を増加させることが確認さ
れ、このことより、FBPはJTC−19細胞のDNA
合成能力を高める働きを持つことが、示唆された。
試験例3
F B Pの犬リンパ球へ及ぼすレクチン(*−1)補
作用 紅全ビーグル種成犬より、常法通り、大リンパ球を11
t#lシ、[・’ +31’の大リンパ球へ及ば[レク
チ/補作用を以ドの方法で測定した。
作用 紅全ビーグル種成犬より、常法通り、大リンパ球を11
t#lシ、[・’ +31’の大リンパ球へ及ば[レク
チ/補作用を以ドの方法で測定した。
(u) 測定Jj法
単離したリンパ球をRPM I培地で10’個/1に調
整し、これを0.11づつマイクロプレートにまいた。
整し、これを0.11づつマイクロプレートにまいた。
更にCan1ne 5eru+*0 、05 mlを
加え、RPMI培地に溶解した各濃度のFBP[0゜1
1を加えた。これを37℃、72時間、COtインキュ
ベーター中で培養した後、コH−チミジン(1μCi/
20n++o110.1m1)0.1+*lを加え、同
一条件下で24時間培培養、取り込まれた3H−チミジ
ンのlitを液体シンチレーシaンカウ/ターで測定し
た。尚、Po5itiveコントロールとしては、5μ
H/ +s I (最終濃度)のフンカナバリンA(C
on A)を使用した。
加え、RPMI培地に溶解した各濃度のFBP[0゜1
1を加えた。これを37℃、72時間、COtインキュ
ベーター中で培養した後、コH−チミジン(1μCi/
20n++o110.1m1)0.1+*lを加え、同
一条件下で24時間培培養、取り込まれた3H−チミジ
ンのlitを液体シンチレーシaンカウ/ターで測定し
た。尚、Po5itiveコントロールとしては、5μ
H/ +s I (最終濃度)のフンカナバリンA(C
on A)を使用した。
)[−1レクチン二種々の糖あるいは糖がfl!l!表
面に分布する血球、リンパ球などを認識して凝集させる
性質を持った物質の総称をレクチンという。
面に分布する血球、リンパ球などを認識して凝集させる
性質を持った物質の総称をレクチンという。
レクチンは以上の作用の他、リンパ球有糸核分裂促進作
用を持つ。
用を持つ。
(b) 結果
結果は183表の通りである。
第3表
5 2164±4010
11295±23620
7010±26Con−八 5μ −13
257±36これより、大リンパ球は、FBPにより強
く活性化(幼若化)され、その割合はCo++ A以
上であることが確、i!すれた。このことよりFBPは
、大リンパ球において、γ型インターフェロンをyi導
した可能性が極めて高いことが示唆された。
11295±23620
7010±26Con−八 5μ −13
257±36これより、大リンパ球は、FBPにより強
く活性化(幼若化)され、その割合はCo++ A以
上であることが確、i!すれた。このことよりFBPは
、大リンパ球において、γ型インターフェロンをyi導
した可能性が極めて高いことが示唆された。
Claims (2)
- (1)下記性状を有する可溶性蛋白質FBP(イ)分子
量:約23,000(ゲルろ過法)(ロ)糖含量:<0
.1% (ハ)窒素含量:17.8% (ニ)等電点(pI):≧8.0 (ホ)紫外部吸収:極大 277nm 極小 254nm - (2)シイタケ子実体を溶媒で抽出して可溶性蛋白質F
BPを採取することを特徴とする可溶性蛋白質FBPの
製造方法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP59191712A JPS6169730A (ja) | 1984-09-14 | 1984-09-14 | 可溶性蛋白質fbp及びその製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP59191712A JPS6169730A (ja) | 1984-09-14 | 1984-09-14 | 可溶性蛋白質fbp及びその製造方法 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS6169730A true JPS6169730A (ja) | 1986-04-10 |
Family
ID=16279220
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP59191712A Pending JPS6169730A (ja) | 1984-09-14 | 1984-09-14 | 可溶性蛋白質fbp及びその製造方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPS6169730A (ja) |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH037236A (ja) * | 1989-02-10 | 1991-01-14 | Nippon Chem Res Kk | ヘルペスウイルスの吸着阻害剤 |
CN110074142A (zh) * | 2019-04-24 | 2019-08-02 | 河北省科学院生物研究所 | 香菇菌棒在防治虫害中的应用和杀虫剂及其制备方法 |
-
1984
- 1984-09-14 JP JP59191712A patent/JPS6169730A/ja active Pending
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH037236A (ja) * | 1989-02-10 | 1991-01-14 | Nippon Chem Res Kk | ヘルペスウイルスの吸着阻害剤 |
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