JPS5926048A - 検体検査ユニツト - Google Patents
検体検査ユニツトInfo
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- JPS5926048A JPS5926048A JP13548782A JP13548782A JPS5926048A JP S5926048 A JPS5926048 A JP S5926048A JP 13548782 A JP13548782 A JP 13548782A JP 13548782 A JP13548782 A JP 13548782A JP S5926048 A JPS5926048 A JP S5926048A
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- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N27/00—Investigating or analysing materials by the use of electric, electrochemical, or magnetic means
- G01N27/26—Investigating or analysing materials by the use of electric, electrochemical, or magnetic means by investigating electrochemical variables; by using electrolysis or electrophoresis
- G01N27/28—Electrolytic cell components
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- Chemical & Material Sciences (AREA)
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- General Physics & Mathematics (AREA)
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- Pathology (AREA)
- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔発明の技術分野〕
この発明は、生体よシ採取した試料中の各種の成分を測
定する臨床検査装置の技術分野に属ｊる。
定する臨床検査装置の技術分野に属ｊる。
臨床化学分析の一手法にドライケミストリー法がある。
ドライケミストリー法は、試薬をしみ込ませたｒ紙ある
いは試薬を塗布した乾燥状態のフィルムに試料を滴下し
、試薬と試料との反応後、試料を滴下したフィルム部分
またはＴ紙部分に発色試薬を作用させて呈色し、その吸
）し度を測定することにより試料中の成分を分析するも
のである。
いは試薬を塗布した乾燥状態のフィルムに試料を滴下し
、試薬と試料との反応後、試料を滴下したフィルム部分
またはＴ紙部分に発色試薬を作用させて呈色し、その吸
）し度を測定することにより試料中の成分を分析するも
のである。
しかしながら、このドライケミストリー法は、試薬と試
料との反応後に、反応部分を発色させるための発色機構
が必要であυ、号た、呈色部分における特定の波長を検
出するためにバックグラウンドを抑制しなければならな
いし、吸光度測定のために光学系を必要とするから装置
が複雑化するという問題点がある。
料との反応後に、反応部分を発色させるための発色機構
が必要であυ、号た、呈色部分における特定の波長を検
出するためにバックグラウンドを抑制しなければならな
いし、吸光度測定のために光学系を必要とするから装置
が複雑化するという問題点がある。
また、臨床化学分析において、酵素を応用した分析法と
して、酵素を溶液状！−■で用いる溶液法と酵素を不溶
性担体に結合してこ）Ｌを反復利用する固定化酵累法と
がある。
して、酵素を溶液状！−■で用いる溶液法と酵素を不溶
性担体に結合してこ）Ｌを反復利用する固定化酵累法と
がある。
しかしながら、前記溶液法に一酵素の寿命が旬いという
欠点があり、前記固定化曽素法は、当初に期待されてい
たほどの経済的メリットがない上に、酵素寿命が前記溶
液法の場合よりも長いがそれでも不充分であるという欠
点がある。
欠点があり、前記固定化曽素法は、当初に期待されてい
たほどの経済的メリットがない上に、酵素寿命が前記溶
液法の場合よりも長いがそれでも不充分であるという欠
点がある。
さらに、臨床化学分析においで、免疫分析方法として、
ラジオイムノアッセイ法やエンディ１３イムノアツセイ
法があるが、いずれも十分な検出が可能となるまでに数
時間から数１０時間もの長時間を要するという欠点があ
る。
ラジオイムノアッセイ法やエンディ１３イムノアツセイ
法があるが、いずれも十分な検出が可能となるまでに数
時間から数１０時間もの長時間を要するという欠点があ
る。
この発明は前記事情に鑑みてなされたものであυ、液状
試料中の特定物質を簡易かつ迅速に定量することのでき
る、簡単な構成の検体検査ユニットを提供することを目
的とするものである。
試料中の特定物質を簡易かつ迅速に定量することのでき
る、簡単な構成の検体検査ユニットを提供することを目
的とするものである。
前記目的を達成するだめのこの発明の概要は、試薬を保
持する試す：；二層」二に試料を展開する担体よりなる
展開Ｒ場を７ｒｔ畳・ノーると共に、試ゼｊ１％層中（
′こ、力４開層よυ拡散してきた試料と試薬１？・ｉ中
の試≧Ｉ−憂の反↓６’ｓ生成物を７１ｒ、 ＞１化学
的に検１土旨Ｊ−る検出手段をＩｉすることを１１ケび
くとするものである。
持する試す：；二層」二に試料を展開する担体よりなる
展開Ｒ場を７ｒｔ畳・ノーると共に、試ゼｊ１％層中（
′こ、力４開層よυ拡散してきた試料と試薬１？・ｉ中
の試≧Ｉ−憂の反↓６’ｓ生成物を７１ｒ、 ＞１化学
的に検１土旨Ｊ−る検出手段をＩｉすることを１１ケび
くとするものである。
このざへ明の一実施例装置Ｋｔについて、ジ１１酊を参
１代しながら貼、明する。？Ｉτ１図シ」１、この発１
ｊＪ］の一夾施例装（ｉ’Ｘ、を示ず偕、ＩＮ「３図で
ある。
１代しながら貼、明する。？Ｉτ１図シ」１、この発１
ｊＪ］の一夾施例装（ｉ’Ｘ、を示ず偕、ＩＮ「３図で
ある。
第１図におい−Ｃ，３で示すのは、試薬を担体（こ保持
しでなる試薬層であシ、不良）！′Ｉ電体よりなる反応
コーニット基板４」二に形成さＪしている。試薬層３の
上面には、必要に応じで設りられた半透１ｉり’＜笠の
隔膜２を介し−〔、所定濃度の試料を均一に展開する展
開層１がＪＩ（荷、されている。反応コーニツト基板４
のたとえ（・」゛中央’Ｒ＋Ｓには霜、（Ｃ挿入孔５が
聞１−１シておシ、この’＋ Ｌｔ、極挿ム孔５に電４
；口１（６を装着することができるようになっている。
しでなる試薬層であシ、不良）！′Ｉ電体よりなる反応
コーニット基板４」二に形成さＪしている。試薬層３の
上面には、必要に応じで設りられた半透１ｉり’＜笠の
隔膜２を介し−〔、所定濃度の試料を均一に展開する展
開層１がＪＩ（荷、されている。反応コーニツト基板４
のたとえ（・」゛中央’Ｒ＋Ｓには霜、（Ｃ挿入孔５が
聞１−１シておシ、この’＋ Ｌｔ、極挿ム孔５に電４
；口１（６を装着することができるようになっている。
ＴＩＸ、極部６を’ｆ１１′＋ （ｌＡ挿入孔５に装着
すると電極部６．Ｌ：り突出する雷、（仇が前記試セ；
シ層３に挿入されるとととなり、試（１１１覗１３で生
ずる反応の生成物を７１Ｉ気化学的に検出することがで
きるようになつ−Ｃいる。’＋ｌｆ、 （柩７９１１
Ｇから引き出されたリード線７はアミノ″８に接続ネれ
ていて、？（ζ極部６より出力される検出車ｖ１シを増
幅する↓うに４１’を成されている。検出電ｂ１シは、
さらに信号ケーブル９を介し−Ｃ演３ｔ１部工０に出力
され、６；Ｌ鎧部１０において試料中の１１イ定成’ｔ
’ＪＲ，！）度が算出されるようになっている。
すると電極部６．Ｌ：り突出する雷、（仇が前記試セ；
シ層３に挿入されるとととなり、試（１１１覗１３で生
ずる反応の生成物を７１Ｉ気化学的に検出することがで
きるようになつ−Ｃいる。’＋ｌｆ、 （柩７９１１
Ｇから引き出されたリード線７はアミノ″８に接続ネれ
ていて、？（ζ極部６より出力される検出車ｖ１シを増
幅する↓うに４１’を成されている。検出電ｂ１シは、
さらに信号ケーブル９を介し−Ｃ演３ｔ１部工０に出力
され、６；Ｌ鎧部１０において試料中の１１イ定成’ｔ
’ＪＲ，！）度が算出されるようになっている。
前記検体検査ユニットについてさらに詳述する。
試薬層３ Ｊ’、−，１：び展開層１管口１、分析すべ
き試料に応じて次のように構成することができる。
き試料に応じて次のように構成することができる。
試料中の基質成分またケ、１、酵素成分を前記検体検査
ユニットで分析する場合について述べる。
ユニットで分析する場合について述べる。
試薬層３中の坦体は、酵素または基５Ｊ（を物理的吸着
、化学的＃ｉ’ｒ台にニジ保持し、あるいｔｊ、固定化
することができれＶ」：どの、しうであってもよく、た
とえｔ」：、ンｌ？す゛ｆクリルアミ１゛、７Ｊ曾リウ
レク／、ンＪ′！リビニ＃ −ｆ ルコール 、Ｉ？リ
ビニルビロリドン等）、しうな極性基を有する合成高分
子のりル、アガロース等の多糖？５１１のダル、コラー
ク゛ン、ゼラチン等の蛋白質のケ゛ル、水酸化アルミニ
ウム、水酸化チタン等の全川水酸化物のダル、イオンダ
換（り１脂、表面処理によシ表面にアミド基等の極性基
を有し、寸たは有さない多孔性ガラスピーズ、グラスチ
ック膜、ゼオライト、モンモリロナイト等のようなりレ
イ等の結合支持体が挙げられる。これら担体に酵素まだ
は基質が物理的吸着あるいは化学的結合により包括され
、あるいは固定化される。
、化学的＃ｉ’ｒ台にニジ保持し、あるいｔｊ、固定化
することができれＶ」：どの、しうであってもよく、た
とえｔ」：、ンｌ？す゛ｆクリルアミ１゛、７Ｊ曾リウ
レク／、ンＪ′！リビニ＃ −ｆ ルコール 、Ｉ？リ
ビニルビロリドン等）、しうな極性基を有する合成高分
子のりル、アガロース等の多糖？５１１のダル、コラー
ク゛ン、ゼラチン等の蛋白質のケ゛ル、水酸化アルミニ
ウム、水酸化チタン等の全川水酸化物のダル、イオンダ
換（り１脂、表面処理によシ表面にアミド基等の極性基
を有し、寸たは有さない多孔性ガラスピーズ、グラスチ
ック膜、ゼオライト、モンモリロナイト等のようなりレ
イ等の結合支持体が挙げられる。これら担体に酵素まだ
は基質が物理的吸着あるいは化学的結合により包括され
、あるいは固定化される。
試薬層３中の試薬としては、試料中の基質成分を分析す
る場合、試料中の基質と特異的に酵素反応すると共にそ
の酵素反応生成物を電気化学的に分析可能な酵素あるい
はそのような酵素を含有する微生物が挙げられる。前記
酵素として、酸化還元酵素たとえば、しゆう酸オキシダ
ーゼ、ピルビン鯛オキシダーゼ、乳酸オキシグーゼ、Ｄ
−アミノ酸オキシダーゼ、Ｌ−アミノはオキシグーゼオ
モノアミンオキシダーゼ、グルコースオキンダーゼ。
る場合、試料中の基質と特異的に酵素反応すると共にそ
の酵素反応生成物を電気化学的に分析可能な酵素あるい
はそのような酵素を含有する微生物が挙げられる。前記
酵素として、酸化還元酵素たとえば、しゆう酸オキシダ
ーゼ、ピルビン鯛オキシダーゼ、乳酸オキシグーゼ、Ｄ
−アミノ酸オキシダーゼ、Ｌ−アミノはオキシグーゼオ
モノアミンオキシダーゼ、グルコースオキンダーゼ。
キザンチンオキシダーゼ、ジアミンオキシグーゼ。
アルコールオキシグーゼ、ウリカーゼ、ガラクトースオ
キシグーゼ、アシルコエンザイムＡオキシダーゼ、コレ
ステロールメキシダーゼ、ザルコシンオキシダーゼ、バ
ーオキシダー−１−″、カタラーゼ。
キシグーゼ、アシルコエンザイムＡオキシダーゼ、コレ
ステロールメキシダーゼ、ザルコシンオキシダーゼ、バ
ーオキシダー−１−″、カタラーゼ。
乳酸脱水素酵素（Ｌｌ）Ｉｌ、 ） 、グリセロール−
３−リン酸フゝヒドロダナーーービ、３−ヒドロキン酪
酸デヒドロク゛ナーゼ、３αステロイドデヒドロケ９ナ
ーゼ。
３−リン酸フゝヒドロダナーーービ、３−ヒドロキン酪
酸デヒドロク゛ナーゼ、３αステロイドデヒドロケ９ナ
ーゼ。
グリコース−６−リン酸ゾヒドロク゛ナーゼ、グルコー
スデヒドロク４ナーゼ、マレートデヒドロダナーゼ、イ
ンクエン酸デヒドロク°ナーゼ、加水分解酵素たとえば
、グルタミン酸デカルボキシラーゼアスノｊルターゼ、
アデノシンデアミナーゼ、ヌクレオシダーゼ、シトシン
プゝアミナー−ビ、クレアチン・アミゾノヒドロラーー
ｖ、ウレアーゼ、ア七ト酢酸デカルｙ＋？キシラーゼ、
アルカリポスファターーピ、酸性ホスノアター−ビ、げ
ルピン酸テカルＰキシ２−ゼ、ウロキナーゼ、ポスホリ
／、Ｐ−ゼＣ，リノ！−ゼ、カル＋（？キシペプチダー
ゼ、ロイシンアミノペプチダーゼ、アミラーゼ、コリン
エステラーゼ、アルドラーゼ、プラスミン、トリプシン
、す、！？ヌクレアーゼ、デオキシリＭヌクレアーゼ、
プロテアーゼ、グルコアミラーゼ、転移酵素たとえば、
ピルビン酸キナーゼ、ミオギナーゼ、アンルコエンザイ
ムＡシンセターゼ、オルニチン力ルパミルトランスフう
ンーゼ、クレアチンキナーゼ。
スデヒドロク４ナーゼ、マレートデヒドロダナーゼ、イ
ンクエン酸デヒドロク°ナーゼ、加水分解酵素たとえば
、グルタミン酸デカルボキシラーゼアスノｊルターゼ、
アデノシンデアミナーゼ、ヌクレオシダーゼ、シトシン
プゝアミナー−ビ、クレアチン・アミゾノヒドロラーー
ｖ、ウレアーゼ、ア七ト酢酸デカルｙ＋？キシラーゼ、
アルカリポスファターーピ、酸性ホスノアター−ビ、げ
ルピン酸テカルＰキシ２−ゼ、ウロキナーゼ、ポスホリ
／、Ｐ−ゼＣ，リノ！−ゼ、カル＋（？キシペプチダー
ゼ、ロイシンアミノペプチダーゼ、アミラーゼ、コリン
エステラーゼ、アルドラーゼ、プラスミン、トリプシン
、す、！？ヌクレアーゼ、デオキシリＭヌクレアーゼ、
プロテアーゼ、グルコアミラーゼ、転移酵素たとえば、
ピルビン酸キナーゼ、ミオギナーゼ、アンルコエンザイ
ムＡシンセターゼ、オルニチン力ルパミルトランスフう
ンーゼ、クレアチンキナーゼ。
アスパラギン酸アミノトランスフエラ、−ゼ、アラニン
アミノトランスフェラーゼ、墨付化酵素たとえば、グル
タミン酸ラセマーゼ、アラニンラセマーゼ、トリオース
リン酸インメラーゼ１等が挙げられる。まだ、試薬層３
中の試薬として、試料中の酵素成分を分析する場合、前
述の酵素と特異的に酵素反応をする基質たとえばＬ−ア
スパラギン酸、Ｌ−アラニン、α〜ケトグルクール酸、
ピルビン酸、Ｌ−乳酸、Ｌ−ロイシンアミド、グルコー
ス−６−リン酸、 澱粉、アセチルコリン、クレアチン
、グルクグーオン、エタノ１−ルアミン、β−ヒドロキ
シ醋酸、オルニチン、フジクトースビスホス刀エート、
トリグリ七リド、ホスフォエノールピルビン酸、インク
エン酸、υんご酸、グラスミノ−ダン、ドーパミン、ア
スコルビン酸、蛋白質。
アミノトランスフェラーゼ、墨付化酵素たとえば、グル
タミン酸ラセマーゼ、アラニンラセマーゼ、トリオース
リン酸インメラーゼ１等が挙げられる。まだ、試薬層３
中の試薬として、試料中の酵素成分を分析する場合、前
述の酵素と特異的に酵素反応をする基質たとえばＬ−ア
スパラギン酸、Ｌ−アラニン、α〜ケトグルクール酸、
ピルビン酸、Ｌ−乳酸、Ｌ−ロイシンアミド、グルコー
ス−６−リン酸、 澱粉、アセチルコリン、クレアチン
、グルクグーオン、エタノ１−ルアミン、β−ヒドロキ
シ醋酸、オルニチン、フジクトースビスホス刀エート、
トリグリ七リド、ホスフォエノールピルビン酸、インク
エン酸、υんご酸、グラスミノ−ダン、ドーパミン、ア
スコルビン酸、蛋白質。
１ポリヌクレオチド等が挙げられる。
また、前記酵素を含有する微生物として、たとえば、大
腸菌、枯寿、菌、シユードモナス・ブレビバクテリウム
、コリネバクテリウム・セラチア、サツカロミセス・ハ
ンセヌラ、クリプトコツラス・キャンテイダ、アスペル
ギルス・イニシリウノ１、ムコール、リゾプス、ストレ
プトミセス、アクヂノミセス等が挙げられる。
腸菌、枯寿、菌、シユードモナス・ブレビバクテリウム
、コリネバクテリウム・セラチア、サツカロミセス・ハ
ンセヌラ、クリプトコツラス・キャンテイダ、アスペル
ギルス・イニシリウノ１、ムコール、リゾプス、ストレ
プトミセス、アクヂノミセス等が挙げられる。
試薬層３の調製に際し、４１１体への酵素の固定化法又
は包括法は常法に従って行なえばよい。「固定化酵素」
（千畑一部編、講談社、１９７５）メンズ・イン・エン
ザイモロ） −Ｖｏｌ 、 ３４ （Ｗ、 Ｂ。
は包括法は常法に従って行なえばよい。「固定化酵素」
（千畑一部編、講談社、１９７５）メンズ・イン・エン
ザイモロ） −Ｖｏｌ 、 ３４ （Ｗ、 Ｂ。
シャコピーら編、アカデミックゾレス１９７４）等の取
置に前記常法が記載されている。酵素をガラスピーズ、
セルロース等の不溶性担体に結合させた場合には、固定
化酵素が反応ユニット基板の上に落着く様に適当なバイ
ンダー又はダル等を用いるのが望ましい。
置に前記常法が記載されている。酵素をガラスピーズ、
セルロース等の不溶性担体に結合させた場合には、固定
化酵素が反応ユニット基板の上に落着く様に適当なバイ
ンダー又はダル等を用いるのが望ましい。
展開層１は、展開層ｌの上面に滴下した試料を試薬層３
に均一な濃度で移送することができるように試料を拡散
させるものであって、たとえば前記試薬層３の形成に用
いた各種のダルを使用することかできる。
に均一な濃度で移送することができるように試料を拡散
させるものであって、たとえば前記試薬層３の形成に用
いた各種のダルを使用することかできる。
Ｎ極部６としては、電気化学的手段を採用することがで
き、たとえば試薬層３中での反応生成物が・ｆオンであ
るときにり：イオン電極を、反応生成物が過酸化水素で
あるときには過酸化水素電極を用いることができる。
き、たとえば試薬層３中での反応生成物が・ｆオンであ
るときにり：イオン電極を、反応生成物が過酸化水素で
あるときには過酸化水素電極を用いることができる。
なお、第１図に示す検体検査ユニットは一実施例装置で
あって、この発明の要旨の範囲内で適宜に変形すること
ができる。
あって、この発明の要旨の範囲内で適宜に変形すること
ができる。
たとえば、第１図に示す電極部６のかわシに、第２図（
５）および（Ｂ）に示すように、反応ユニット基板４」
二に一対の電極１１を配置すると共に、電極１１と反応
ユニット基板４の端部に設けた接続部１３とをリード線
１２で電気的に接続し、前記反応ユニット基板４上に試
薬層３を形成することによシミ極１１が試薬層３中に埋
設するように検出手段を構成してもよい。
５）および（Ｂ）に示すように、反応ユニット基板４」
二に一対の電極１１を配置すると共に、電極１１と反応
ユニット基板４の端部に設けた接続部１３とをリード線
１２で電気的に接続し、前記反応ユニット基板４上に試
薬層３を形成することによシミ極１１が試薬層３中に埋
設するように検出手段を構成してもよい。
以上構成の検体検査ユニット（第１図に示す装置）を使
用すると次のようにして試料中の基質成分または酵素成
分を分析することができる。
用すると次のようにして試料中の基質成分または酵素成
分を分析することができる。
先ず、展開層１０表面にｎ・（料たとえば血液試料を滴
下すると、血液試料は展開層１中で拡散して均一な濃度
となって試薬層３に到達する。到達後、血液試料中の基
質成分（才たはｒトγ素成分）と試薬層３中に保持され
ている酵素（まだしよ基質）とがｑｉｉ異的な酵素反応
を惹起する。そうすると、酵素反応により反応生成物が
生成し、その反応生成物を１、極部６により電気化学的
に定量することによシ血液試別中の基質成分（−！、た
しよ酵素成分）を定量することができる。
下すると、血液試料は展開層１中で拡散して均一な濃度
となって試薬層３に到達する。到達後、血液試料中の基
質成分（才たはｒトγ素成分）と試薬層３中に保持され
ている酵素（まだしよ基質）とがｑｉｉ異的な酵素反応
を惹起する。そうすると、酵素反応により反応生成物が
生成し、その反応生成物を１、極部６により電気化学的
に定量することによシ血液試別中の基質成分（−！、た
しよ酵素成分）を定量することができる。
次に、試料中の抗原または抗体を前記検体検査ユニット
で分析する場合について述べる。
で分析する場合について述べる。
試薬ＩｖＪ３中の担体Ｃ」１、試料中の基質成分まだは
酵素成分を前記検体検査ユニットで分析する場合と同じ
担体を使用することができる。
酵素成分を前記検体検査ユニットで分析する場合と同じ
担体を使用することができる。
試薬層３における試薬としては、試料中の抗原（または
抗体）を分析する場合、補体活性によシ細胞溶解作用を
受ける細胞膜に抗体（まだは抗原）結合すると共に内部
に酵素（または基質）を収容するマイクロカプセルおよ
びマイクロカプセル内に収容された酵素（または基質）
と特異的に反応する基質（まだは酵素）を含有する免疫
分析用試薬が挙げられる。
抗体）を分析する場合、補体活性によシ細胞溶解作用を
受ける細胞膜に抗体（まだは抗原）結合すると共に内部
に酵素（または基質）を収容するマイクロカプセルおよ
びマイクロカプセル内に収容された酵素（または基質）
と特異的に反応する基質（まだは酵素）を含有する免疫
分析用試薬が挙げられる。
抗体（甘たは抗原）を結合し酵素（またけ基質）を収容
することのできるマイクロカプセルとしては、動物たと
えば羊の赤血球を好適に用いることができる。なお、他
の動物の赤血球あるいは赤血球以外の動物ａ胞であって
も、細胞膜に抗体（または抗原）を結合し、また、細胞
内に酵素（またさらに、人工膜としてリポソームも使用
することができる。
することのできるマイクロカプセルとしては、動物たと
えば羊の赤血球を好適に用いることができる。なお、他
の動物の赤血球あるいは赤血球以外の動物ａ胞であって
も、細胞膜に抗体（または抗原）を結合し、また、細胞
内に酵素（またさらに、人工膜としてリポソームも使用
することができる。
細／Ｉ（！膜に結合する抗体（ｉだけ抗原）は、試料中
の抗原（または抗体）と特異的な抗原抗体反応を惹起す
るものが適宜に選ばれる。たとえば、試料中の抗原がα
−７エトグロテインであるときは、α−フェトプロティ
ン抗体が挙げられる。
の抗原（または抗体）と特異的な抗原抗体反応を惹起す
るものが適宜に選ばれる。たとえば、試料中の抗原がα
−７エトグロテインであるときは、α−フェトプロティ
ン抗体が挙げられる。
素を混合したものが挙げられる。細胞内に前記酵素を収
容するかわりに前記した各種の酵素と特異的に反応する
基質を収容してもよい。ただし、細胞内に収容する基質
は、細胞膜を透過しにくい物質であるのが好ましく、た
とえば細胞が赤血球、リポソーノ・等であるときには塩
素イオン、グリセロール、疎水性物質たとえばリン脂質
、赤血球膜の能動輸送で透過可能な物質たとえばグルコ
ース、アミノ酸が挙げられる。
容するかわりに前記した各種の酵素と特異的に反応する
基質を収容してもよい。ただし、細胞内に収容する基質
は、細胞膜を透過しにくい物質であるのが好ましく、た
とえば細胞が赤血球、リポソーノ・等であるときには塩
素イオン、グリセロール、疎水性物質たとえばリン脂質
、赤血球膜の能動輸送で透過可能な物質たとえばグルコ
ース、アミノ酸が挙げられる。
マイクロカプセル内に収容する酵素（又り、基質）の貝
は、マイクロカプセル調製時に自由にへ周整口丁能であ
る（吉沢 満：生化学５３ （９） 、１０６６（１９
８１））。従って測定対象の抗原（又は抗体）の濃度範
囲に応じて、マイクロカプセル内に収容する酵素又は基
質の濃度を適宜に調整する事が出来る。通常、抗体（＃
ｒ、たけ抗原）量に対して細胞内の酵素（壕だＶｉ、基
質）Ｍが大過剰でおるので、この発明の検体検査ユニッ
トを用いた免疫分析測定を短時間のうちに行なうことが
できる。
は、マイクロカプセル調製時に自由にへ周整口丁能であ
る（吉沢 満：生化学５３ （９） 、１０６６（１９
８１））。従って測定対象の抗原（又は抗体）の濃度範
囲に応じて、マイクロカプセル内に収容する酵素又は基
質の濃度を適宜に調整する事が出来る。通常、抗体（＃
ｒ、たけ抗原）量に対して細胞内の酵素（壕だＶｉ、基
質）Ｍが大過剰でおるので、この発明の検体検査ユニッ
トを用いた免疫分析測定を短時間のうちに行なうことが
できる。
細胞たとえば羊の赤血球の細胞膜に抗体たとえばα−フ
ェトプロティン抗体を結合し、赤血球内に酵素たとえば
グルコースオキシターゼを収納した細胞のル１１４製ｅ
」１、たとえば次のようにして行なうことができる。
ェトプロティン抗体を結合し、赤血球内に酵素たとえば
グルコースオキシターゼを収納した細胞のル１１４製ｅ
」１、たとえば次のようにして行なうことができる。
先ず、動物たとえばウサギ、ヤギ、マウス、ラット等に
α−フエトグロデインを常法に従って注射すると、これ
ら動物は感作されて動物体内で抗α−フェトプロティン
抗体が産生される。注射後適当な期間の経過後、その動
物より所定量の血液を採取］〜、得られた血液の上澄み
液を分離することにより、抗α−フェトプロティン抗体
を有する抗血清を得る。なお、抗原抗体反応の特異性を
向上させるために、前記抗血清をさらに精製してもよい
。一方、他の動物たとえばヒツジから所定量の血液を採
取してこれを精製し、等供液たとえば０、１５ Ｍの濃
度のＪｌを含有するバッファ液（ｔＪ］７）と混合する
ことにより赤血球をザスベンドした等供液を得る。この
等張液中にザスベンドした赤血球中には細胞液、ミトコ
ンドリア等が含まれているので、常法である透析法に上
って赤血球内から細胞液等を制用して赤血球内に酵素で
あるグルコアミラーゼを収容する。収容するグルコアミ
ラーゼの量は、後述する免疫分析測定法の必要に応じて
適宜に決定することができる。次いで、ヒツジの赤血球
をザスベンドした等供液と前記のα−フ二トプロテイン
抗体を有する抗血清とを混合すると、ヒツジの赤血球の
細胞膜上にα−フェトグロテイン抗体が吸着され、α−
７エトプロデイン抗体を細胞膜に結合する赤血球を有す
る等供液が得られる。この場合、赤血球膜が抗体を吸着
しにくい時は、グルタルアルデヒドや無水コハク酸の様
な２価性試薬、ウッドワード試薬の様なペプヂド試薬等
と共に処理する事に上り、膜表面に抗原（又は抗体）を
結合させる事ができる。
α−フエトグロデインを常法に従って注射すると、これ
ら動物は感作されて動物体内で抗α−フェトプロティン
抗体が産生される。注射後適当な期間の経過後、その動
物より所定量の血液を採取］〜、得られた血液の上澄み
液を分離することにより、抗α−フェトプロティン抗体
を有する抗血清を得る。なお、抗原抗体反応の特異性を
向上させるために、前記抗血清をさらに精製してもよい
。一方、他の動物たとえばヒツジから所定量の血液を採
取してこれを精製し、等供液たとえば０、１５ Ｍの濃
度のＪｌを含有するバッファ液（ｔＪ］７）と混合する
ことにより赤血球をザスベンドした等供液を得る。この
等張液中にザスベンドした赤血球中には細胞液、ミトコ
ンドリア等が含まれているので、常法である透析法に上
って赤血球内から細胞液等を制用して赤血球内に酵素で
あるグルコアミラーゼを収容する。収容するグルコアミ
ラーゼの量は、後述する免疫分析測定法の必要に応じて
適宜に決定することができる。次いで、ヒツジの赤血球
をザスベンドした等供液と前記のα−フ二トプロテイン
抗体を有する抗血清とを混合すると、ヒツジの赤血球の
細胞膜上にα−フェトグロテイン抗体が吸着され、α−
７エトプロデイン抗体を細胞膜に結合する赤血球を有す
る等供液が得られる。この場合、赤血球膜が抗体を吸着
しにくい時は、グルタルアルデヒドや無水コハク酸の様
な２価性試薬、ウッドワード試薬の様なペプヂド試薬等
と共に処理する事に上り、膜表面に抗原（又は抗体）を
結合させる事ができる。
前記免疫分析用試薬中に、前記細胞と共存させる基質（
またけ酵素） ＆−１１、前記細胞中に収容された酵素
（寸たは基１ｉ４）と特異的に酵素反応をする前述の基
質（または酵素）を使用することができる。
またけ酵素） ＆−１１、前記細胞中に収容された酵素
（寸たは基１ｉ４）と特異的に酵素反応をする前述の基
質（または酵素）を使用することができる。
試薬層３のれ周製として、たとえば免疫測定法で通常行
なわれる、寒天ダルを使用する方法でマイクロカプセル
を包括することができる。前記方法は、免疫化学実験入
門（松橋 直ら著、学会出版センター（１９８１））、
臨床とウィルス（９巻。
なわれる、寒天ダルを使用する方法でマイクロカプセル
を包括することができる。前記方法は、免疫化学実験入
門（松橋 直ら著、学会出版センター（１９８１））、
臨床とウィルス（９巻。
４７９頁（１９８１）、佐藤征也ら）に詳細に記載され
ている。
ている。
展開ＢｙＪ１は、試料中の基質成分または酵素成分を前
記検体検査ユニットで分析する場合と同じ展開層を使用
することができる。
記検体検査ユニットで分析する場合と同じ展開層を使用
することができる。
なお、細胞膜を溶解する補体は、動物の血液中に含まれ
ているものを使用することができ、たとえばモルモット
の血清を補体含有液としてその１′ま使用することがで
きる。また、補体は、あらかじめ前記試薬層３や展開層
１のいずれかに添加しておいてもよく、二次試薬として
後に添加してもよい。
ているものを使用することができ、たとえばモルモット
の血清を補体含有液としてその１′ま使用することがで
きる。また、補体は、あらかじめ前記試薬層３や展開層
１のいずれかに添加しておいてもよく、二次試薬として
後に添加してもよい。
電極部６としては、試料中の基質成分または酵素成分を
前記検体検査ユニットで分析する場合と同様の電極を使
用することができる。
前記検体検査ユニットで分析する場合と同様の電極を使
用することができる。
以上構成の検体検査ユニットを使用すると次のようにし
工試料中の抗原（または抗体）を定量することができる
。
工試料中の抗原（または抗体）を定量することができる
。
先ず、展開層ｌの表面に試料たとえば而７（″ｆ、試料
を滴Ｆすると、血液試料は展開層１中で拡散して均一な
濃度となって試薬層３に到達する。到達後、血液試料中
の抗原（または抗体）と試薬層３中に保持され°〔いる
細胞の膜表面に結合されている抗体（または抗原）とが
特異的な抗原抗体反応を惹起する。そうすると、展開層
１よυ血ｎＶ、試料と共に移送されてきた、あるいは試
薬層３中に加えられていた補体が、前記抗原抗体反応に
よシ活性化さノＬ、補体活性による１１１１胞溶解作用
によシ細ｊ泡膜が溶解して細胞内に収容されていた酵素
（または基質）が細胞外に放出される。放出された酵素
（またｔ；Ｌ基質）と試薬中の基質（または酵素）とが
試薬層３中で酵素反応し、反応生成物が得られる。次い
で、仁の反応生成物を電極部６により電気化学的に定量
することができる。なお、血液試料としては１．１ｒ１
１清、血漿、その他全血であってもよい。
を滴Ｆすると、血液試料は展開層１中で拡散して均一な
濃度となって試薬層３に到達する。到達後、血液試料中
の抗原（または抗体）と試薬層３中に保持され°〔いる
細胞の膜表面に結合されている抗体（または抗原）とが
特異的な抗原抗体反応を惹起する。そうすると、展開層
１よυ血ｎＶ、試料と共に移送されてきた、あるいは試
薬層３中に加えられていた補体が、前記抗原抗体反応に
よシ活性化さノＬ、補体活性による１１１１胞溶解作用
によシ細ｊ泡膜が溶解して細胞内に収容されていた酵素
（または基質）が細胞外に放出される。放出された酵素
（またｔ；Ｌ基質）と試薬中の基質（または酵素）とが
試薬層３中で酵素反応し、反応生成物が得られる。次い
で、仁の反応生成物を電極部６により電気化学的に定量
することができる。なお、血液試料としては１．１ｒ１
１清、血漿、その他全血であってもよい。
以下の実験例によυこの発明についてさらに詳述する。
実施例
この実験例は、この発明の検体検査ツーニットを用いて
血液試料中のグルコース（基質成分）を定量するもので
ある。
血液試料中のグルコース（基質成分）を定量するもので
ある。
アガロース（２２ｍ（７／ｍｅ ）およびアメ４ルギル
ス由来ノグルコースオキシダーゼ（４０μｇ／ｍｌ）を
含有する０、 １ Ｍリン酸パツノア−（ｒＪｌＧ、５
）をプラスチック製の反応ユニット基板上に平滑に流延
し、冷却固化することにより試薬層を形成した。次いで
、この試薬層上に、さらに、アガロース（２２ｍｔ；）
／ ｍｅ ）を含有する０、１Ｍリン酸バッファー（
ｐ’１６．５）を重層し、固化することにより展開層を
形成した。との場合、反応ユニット基板には所定の大き
さの電極挿入孔が開口しておシ、反応ユニット基板上に
は薄い、ｊｌｊ ｌ）塩化ビニルの膜が貼着されていて
、試薬層の形成の際に電極挿入孔よりリン酸バッファー
が漏出しないようになっている。電極挿入孔には電極部
が嵌装され、試薬層中に電極がさし込まれている。次に
、展開層上に約１０μｔの血清を滴下した。血清は展開
層中を拡散し、一定の濃度となって試薬層に移行し、試
薬層において以下の酵素反応が進行した。
ス由来ノグルコースオキシダーゼ（４０μｇ／ｍｌ）を
含有する０、 １ Ｍリン酸パツノア−（ｒＪｌＧ、５
）をプラスチック製の反応ユニット基板上に平滑に流延
し、冷却固化することにより試薬層を形成した。次いで
、この試薬層上に、さらに、アガロース（２２ｍｔ；）
／ ｍｅ ）を含有する０、１Ｍリン酸バッファー（
ｐ’１６．５）を重層し、固化することにより展開層を
形成した。との場合、反応ユニット基板には所定の大き
さの電極挿入孔が開口しておシ、反応ユニット基板上に
は薄い、ｊｌｊ ｌ）塩化ビニルの膜が貼着されていて
、試薬層の形成の際に電極挿入孔よりリン酸バッファー
が漏出しないようになっている。電極挿入孔には電極部
が嵌装され、試薬層中に電極がさし込まれている。次に
、展開層上に約１０μｔの血清を滴下した。血清は展開
層中を拡散し、一定の濃度となって試薬層に移行し、試
薬層において以下の酵素反応が進行した。
反応の結果試薬層中にＩ（２０２が生成した。このＨ２
Ｏ２を電極部の過酸化水素電極で検出した。
Ｏ２を電極部の過酸化水素電極で検出した。
第３図に血清試料中のグルコース濃度と過酸化水素電極
よυ出力される′電流の増加値との関係を示す。第３図
に示すように、血液試料中のグルコース濃度と電流増加
値とは直線関係が成立し、過酸化水素電極による測定で
血液試料中のグルコースを定員することができることが
明らかである。
よυ出力される′電流の増加値との関係を示す。第３図
に示すように、血液試料中のグルコース濃度と電流増加
値とは直線関係が成立し、過酸化水素電極による測定で
血液試料中のグルコースを定員することができることが
明らかである。
また、同一の血液試料を用いてグルコースを定量し、そ
の定Ｊｔ結果を第１表に示す。第１表に示すように１こ
の検体検査ユニットによる定量は、きわめて高い精度を
もって行なうことができる。
の定Ｊｔ結果を第１表に示す。第１表に示すように１こ
の検体検査ユニットによる定量は、きわめて高い精度を
もって行なうことができる。
第１表
グ＃：＋−ス１００ｍ９／ｄｌ ２５０ｍ９７ｄ
ｅ測定１ ０．０４２ ０．０５６ ２ ０．０３８ ０．０５３３
０．０３９ ０．０５５４
０．０４２ ０．０５４５
０．０４１ ０．０５５７
０．０４０３ ０．０５４６Ｓ、Ｄ、 ±
０．００１７９ ０．００１０１ｃ、ｖ、（％Ｌ
４−４３ １．８６実施例 この実験例は、この発明の検体検査ユニットを用いて血
液試料中のα−フェトプロティン（抗原、以下、α−Ｆ
Ｐと略することもある６）を定量するものである。
ｅ測定１ ０．０４２ ０．０５６ ２ ０．０３８ ０．０５３３
０．０３９ ０．０５５４
０．０４２ ０．０５４５
０．０４１ ０．０５５７
０．０４０３ ０．０５４６Ｓ、Ｄ、 ±
０．００１７９ ０．００１０１ｃ、ｖ、（％Ｌ
４−４３ １．８６実施例 この実験例は、この発明の検体検査ユニットを用いて血
液試料中のα−フェトプロティン（抗原、以下、α−Ｆ
Ｐと略することもある６）を定量するものである。
アガロース（１２ｍｔ９７ｍｌ ）、感作赤血球（１０
０／ｊυ” ； １００ Ｕ／ａｔのグルコアミラーゼ
を収容し、膜表面に抗α−ＦＰ抗体を結合させたもの）
、グルコースオキシクーゼ（４０μｉ／ｍｌ）、アミロ
ース（ｔｏｍｇ／Ｍ）、および補体（２００ｔｉｅ／ｍ
ｌ ）を含むリン酸緩衝食塩水（Ｐ１１６．０）をシラ
スデック製反応ユニット基板上に平滑に？Ｉｔ’、延し
、冷却固化する事により試薬層を形成した。この試薬層
上にさらにアガ【１−ス（２０ｍ！、７７ｍｅ ）を含
有するリン酸緩衝食塩水（ｐＨ６，０）を重層し、固化
する事により展開層を形成した。固化することにより展
開層を形成した。この場合、反応ユニット基板にｔ」、
所定の大きさの電極挿入孔が開口しており、反応ユニツ
ｌ−基板上には薄い、１９１）塩化ビニルの膜が貼着さ
ｉＬでいて、試薬層の形成の際に電極挿入孔よυリン酸
バッファーが漏出しないようになっている。電極挿入孔
に口、電極部が嵌装され、試薬層中に電極がさし込１ノ
シている。次に、展開層上に約１０μｔの血清を滴−Ｆ
した。
０／ｊυ” ； １００ Ｕ／ａｔのグルコアミラーゼ
を収容し、膜表面に抗α−ＦＰ抗体を結合させたもの）
、グルコースオキシクーゼ（４０μｉ／ｍｌ）、アミロ
ース（ｔｏｍｇ／Ｍ）、および補体（２００ｔｉｅ／ｍ
ｌ ）を含むリン酸緩衝食塩水（Ｐ１１６．０）をシラ
スデック製反応ユニット基板上に平滑に？Ｉｔ’、延し
、冷却固化する事により試薬層を形成した。この試薬層
上にさらにアガ【１−ス（２０ｍ！、７７ｍｅ ）を含
有するリン酸緩衝食塩水（ｐＨ６，０）を重層し、固化
する事により展開層を形成した。固化することにより展
開層を形成した。この場合、反応ユニット基板にｔ」、
所定の大きさの電極挿入孔が開口しており、反応ユニツ
ｌ−基板上には薄い、１９１）塩化ビニルの膜が貼着さ
ｉＬでいて、試薬層の形成の際に電極挿入孔よυリン酸
バッファーが漏出しないようになっている。電極挿入孔
に口、電極部が嵌装され、試薬層中に電極がさし込１ノ
シている。次に、展開層上に約１０μｔの血清を滴−Ｆ
した。
次に展開層上に約１０１ｔｔの血Ｍを添加した。血清は
展開層中を拡散し、一定の濃度となって、試薬層に移行
し、試薬層において抗原、抗体反応が進行した。その結
果、補体により膜が破壊さｔｔ１血球（マイクロカブセ
ル）内に収容されていたグルコアミラーゼが外に漏出し
てきた。外に出たグルコアミラーゼはアミロースを基質
として次の反応が進行する。
展開層中を拡散し、一定の濃度となって、試薬層に移行
し、試薬層において抗原、抗体反応が進行した。その結
果、補体により膜が破壊さｔｔ１血球（マイクロカブセ
ル）内に収容されていたグルコアミラーゼが外に漏出し
てきた。外に出たグルコアミラーゼはアミロースを基質
として次の反応が進行する。
グルコース＋ｏ２−＋−ｎ２ｏ グル
コン酸＋１１２０２反応の結果試薬層中にＨ２０□が生
成した。このｌＩ２０２を電極部の過酸化水素電極で検
出した。反応温度は３７℃で、測定時間は１５分である
。
コン酸＋１１２０２反応の結果試薬層中にＨ２０□が生
成した。このｌＩ２０２を電極部の過酸化水素電極で検
出した。反応温度は３７℃で、測定時間は１５分である
。
予め既知濃度のα−ＦＰを含む試料を用い検量線を作成
し、その検量線よシ血液試料中のび−ＦＰ含量を知るこ
とができる。
し、その検量線よシ血液試料中のび−ＦＰ含量を知るこ
とができる。
同一の血液試料を用いてα−ＦＰの定ｌを行なった結果
を第２表に示す。ここから明らかな様にこの検体検査ユ
ニットによる定量は、極めて高い精度をもって行なう事
ができる。
を第２表に示す。ここから明らかな様にこの検体検査ユ
ニットによる定量は、極めて高い精度をもって行なう事
ができる。
（以下余白）
第 ２ 表
α−ＦＰ ４８ｎｙ／ｍｌ ３２０ｎｇ／”測
定 １ ０．０２５ ｔｉｅ、Δｎｉｎ
□、ｌ ４ ）ｒＡ７Ｆｍｎ２０．０２２ ０．１
３ ３０．０２３ ０．１４ ４０．０２Ｇ ０．１４ ５０．０２３ ０．１５ デ０．０２３８ ０．１４ Ｓ、Ｄ、±０．００１４７ ±０．００６３２ＣＭ（
％） ６．１７ ４．５１ 〔発明の効果〕 この発明によると、構成の簡単な検体検査ユニットを提
供することができる。特に、試薬層中で進行した反応の
生成物を電気化学的手段にょυ試料中の成分を定量する
ので、従来のように、検体検査ユニット内での発色操作
が不要となるばか力か、分光学的検出手段において不可
欠であるパックグラウンド消去用の特定の層を設ける必
要もなくすことができる。しかも、試薬層中に担持する
試薬の種類に応じて試料中の各種成分を正確かっ迅速に
定量分析することができる。だとえげ試薬層中に酵素（
またＵ基質）を保持しておくと、試料中の基質成分（ま
たは酵素成分）をｊＩ−確に定量することができる。寸
だ、試薬層中に、細胞膜に抗体（甘たｒ、ｉ基質）を結
合すると共に内部に酵素（まだは基質）を収容した細胞
を含有する免疫分析用試薬を担持させると、数分から数
１０分以内で試料中の抗原（または抗体）を迅速に定量
分析することができ゛る。
定 １ ０．０２５ ｔｉｅ、Δｎｉｎ
□、ｌ ４ ）ｒＡ７Ｆｍｎ２０．０２２ ０．１
３ ３０．０２３ ０．１４ ４０．０２Ｇ ０．１４ ５０．０２３ ０．１５ デ０．０２３８ ０．１４ Ｓ、Ｄ、±０．００１４７ ±０．００６３２ＣＭ（
％） ６．１７ ４．５１ 〔発明の効果〕 この発明によると、構成の簡単な検体検査ユニットを提
供することができる。特に、試薬層中で進行した反応の
生成物を電気化学的手段にょυ試料中の成分を定量する
ので、従来のように、検体検査ユニット内での発色操作
が不要となるばか力か、分光学的検出手段において不可
欠であるパックグラウンド消去用の特定の層を設ける必
要もなくすことができる。しかも、試薬層中に担持する
試薬の種類に応じて試料中の各種成分を正確かっ迅速に
定量分析することができる。だとえげ試薬層中に酵素（
またＵ基質）を保持しておくと、試料中の基質成分（ま
たは酵素成分）をｊＩ−確に定量することができる。寸
だ、試薬層中に、細胞膜に抗体（甘たｒ、ｉ基質）を結
合すると共に内部に酵素（まだは基質）を収容した細胞
を含有する免疫分析用試薬を担持させると、数分から数
１０分以内で試料中の抗原（または抗体）を迅速に定量
分析することができ゛る。
第１図はこの発明の一実施例装置を示す説明図、第２図
（Ａ）はこの発明の他の実施例装置を示す断面図、第２
図（Ｂ）はこの発明の他の実施例装置を示す上面図、お
よび第３図はこの発明の一実施例装置を用いて血液試料
中のグルコースを定−屓した場合のグルコース濃度と過
酸化水素電極よυ出力−される電流の増加値との関係を
示すグラフである。 １・・・展開層、３・・・試薬層、６−・電極部。 ２・・７レコ −？：免ノｉ（勺Δ）
（Ａ）はこの発明の他の実施例装置を示す断面図、第２
図（Ｂ）はこの発明の他の実施例装置を示す上面図、お
よび第３図はこの発明の一実施例装置を用いて血液試料
中のグルコースを定−屓した場合のグルコース濃度と過
酸化水素電極よυ出力−される電流の増加値との関係を
示すグラフである。 １・・・展開層、３・・・試薬層、６−・電極部。 ２・・７レコ −？：免ノｉ（勺Δ）
Claims (4)
- （１）試薬を保持する試薬層上に試料を展開する担体よ
シなる展開層を重畳すると共に、試薬層中に１展開層よ
シ拡散してきた試料と試薬層中の試薬との反応生成物を
電気化学的に検出する検出手段を有することを特徴とす
る検体検査ユニット。 - （２） 前記試薬が、酵素を有することを特徴とする
特許請求の範囲第１項に記載の検体検査ユニット。 - （３） 前記試薬が、酵素を含有する微生物を有する
ことを特徴とする特Ｆｌ’ Ｔｊ’！求の範囲第１項に
記載の検体検査ユニット。 - （４） 前記試薬が、補体活性によシ溶解作用を受け
る膜に抗体才たは抗原を有すると共に内部に酵素ｔ ｆ
ｃは酵素と特異的に反応する基質を収容するマイクロカ
プセルを有することを特徴とする特許Ｒ’ｆｌ求の範囲
第１項に記載の検体検査ユニット。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP13548782A JPS5926048A (ja) | 1982-08-03 | 1982-08-03 | 検体検査ユニツト |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP13548782A JPS5926048A (ja) | 1982-08-03 | 1982-08-03 | 検体検査ユニツト |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5926048A true JPS5926048A (ja) | 1984-02-10 |
| JPH0514227B2 JPH0514227B2 (ja) | 1993-02-24 |
Family
ID=15152870
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP13548782A Granted JPS5926048A (ja) | 1982-08-03 | 1982-08-03 | 検体検査ユニツト |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS5926048A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS61213663A (ja) * | 1985-03-19 | 1986-09-22 | Matsushita Electric Ind Co Ltd | バイオセンサ |
| JPS6258157A (ja) * | 1985-04-03 | 1987-03-13 | メディセンス・インコーポレーテッド | サリチレートの検出方法 |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS56107154A (en) * | 1979-12-04 | 1981-08-25 | Technicon Instr | Produced articles and enzyme activity measuring method* enzyme reaction control method* analyzer* reactor* automatic electrochemical analyzer* and thin film enzyme measuring sensor |
-
1982
- 1982-08-03 JP JP13548782A patent/JPS5926048A/ja active Granted
Patent Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS56107154A (en) * | 1979-12-04 | 1981-08-25 | Technicon Instr | Produced articles and enzyme activity measuring method* enzyme reaction control method* analyzer* reactor* automatic electrochemical analyzer* and thin film enzyme measuring sensor |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS61213663A (ja) * | 1985-03-19 | 1986-09-22 | Matsushita Electric Ind Co Ltd | バイオセンサ |
| JPS6258157A (ja) * | 1985-04-03 | 1987-03-13 | メディセンス・インコーポレーテッド | サリチレートの検出方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0514227B2 (ja) | 1993-02-24 |
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