JPH1146683A - 乳および乳製品の加熱変性防止法 - Google Patents
乳および乳製品の加熱変性防止法Info
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- JPH1146683A JPH1146683A JP20607297A JP20607297A JPH1146683A JP H1146683 A JPH1146683 A JP H1146683A JP 20607297 A JP20607297 A JP 20607297A JP 20607297 A JP20607297 A JP 20607297A JP H1146683 A JPH1146683 A JP H1146683A
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Abstract
(57)【要約】
【目的】 本発明は、乳および乳製品の加熱変性を、そ
の食味性にほとんど影響を与えずに防止する方法に関す
るものである。 【構成】 乳および乳製品に糖アルコールを０．１〜１
０．０％添加し、乳蛋白質の遊離スルフヒドリルをブロ
ックして蛋白質の熱変性を防止するようにしたことを特
徴とする乳および乳製品の加熱変性防止法である。
の食味性にほとんど影響を与えずに防止する方法に関す
るものである。 【構成】 乳および乳製品に糖アルコールを０．１〜１
０．０％添加し、乳蛋白質の遊離スルフヒドリルをブロ
ックして蛋白質の熱変性を防止するようにしたことを特
徴とする乳および乳製品の加熱変性防止法である。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、乳および乳製品の加熱
変性を、その食味性にほとんど影響を与えずに防止する
方法に関するものである。
変性を、その食味性にほとんど影響を与えずに防止する
方法に関するものである。
【０００２】
【従来の技術】牛乳やそれを原材料とする製品は本質的
に種々の内因性・外因性酵素や微生物の影響を受けやす
く、加熱処理がその品質安定性や保存性のために必須で
ある。しかし乳蛋白質は熱変性を生じやすく、７０℃以
上の加熱で容易に変性し、溶解性や分散性またはコロイ
ドミセルの安定性などを喪失する。(DeWit,J.N.,Klaren
beek,G.,J.Dairy Res.,48,293-302,1981,Noh,B.,Richar
dson.T.,J,Dairy Sci.,72,1724・1731,1989.Ruegg,M.,Mo
or,U.,Blanc,B.,J.Dairy Res.,44,509・520・1977)このた
め乳および乳製品を商品化する際の加熱処理に伴う乳蛋
白質の熱変性による商品価値の低下を防止する必要性が
ある。その為、多方面で乳蛋白質の熱変性機構について
精力的に研究され、対応策が研究されている。
に種々の内因性・外因性酵素や微生物の影響を受けやす
く、加熱処理がその品質安定性や保存性のために必須で
ある。しかし乳蛋白質は熱変性を生じやすく、７０℃以
上の加熱で容易に変性し、溶解性や分散性またはコロイ
ドミセルの安定性などを喪失する。(DeWit,J.N.,Klaren
beek,G.,J.Dairy Res.,48,293-302,1981,Noh,B.,Richar
dson.T.,J,Dairy Sci.,72,1724・1731,1989.Ruegg,M.,Mo
or,U.,Blanc,B.,J.Dairy Res.,44,509・520・1977)このた
め乳および乳製品を商品化する際の加熱処理に伴う乳蛋
白質の熱変性による商品価値の低下を防止する必要性が
ある。その為、多方面で乳蛋白質の熱変性機構について
精力的に研究され、対応策が研究されている。
【０００３】従来、経験的には、乳および乳製品に糖を
用いると乳蛋白質の熱変性がある程度防止されることが
知られていた。このような事実から、糖は、水構造形成
子としての共通の性質を有し、蛋白質構造の主要安定化
因子である水素結合、疎水的相互作用、静電的相互作用
には常に媒体である水が関与していることから、糖やそ
の類縁体は蛋白質の水和構造の摂動を通して変性を防止
していると主張している（選択的水和現象説）。しか
し、その場合には、多量の糖（約３０％）を添加する必
要があり、食味に影響を与えるので、牛乳や乳製品への
利用が非常に限定してしまう欠点がある。
用いると乳蛋白質の熱変性がある程度防止されることが
知られていた。このような事実から、糖は、水構造形成
子としての共通の性質を有し、蛋白質構造の主要安定化
因子である水素結合、疎水的相互作用、静電的相互作用
には常に媒体である水が関与していることから、糖やそ
の類縁体は蛋白質の水和構造の摂動を通して変性を防止
していると主張している（選択的水和現象説）。しか
し、その場合には、多量の糖（約３０％）を添加する必
要があり、食味に影響を与えるので、牛乳や乳製品への
利用が非常に限定してしまう欠点がある。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】本発明者も、乳蛋白質
の熱変性機構について精力的に研究した結果、乳蛋白質
の加熱変性は主に牛乳のホエ−蛋白質であるβ・ラクト
グロブリンの遊離スルフヒドリル基（ＳＨ基）がカゼイ
ンミセル表面に存在しているκ・カゼインと分子間ジス
ルフィド結合（Ｓ・Ｓ結合）し、β・ラクトグロブリン
−κ・カゼイン複合体を形成することに起因することを
確認した。またホエ−蛋白質濃縮物（ＷＰＣやＷＰＩ）
ではβ・ラクトグロブリン同士の分子内と分子間及びκ
・カゼインと分子間ジスルフィド結合（Ｓ・Ｓ結合）形
成により変性し、それらの利用価値が激減するとの知見
を得た。従って、遊離スルフヒドリル基（ＳＨ基）をブ
ロックすれば、これらの加熱変性を防止できるはずであ
るとの発想を得た。しかし、牛乳、乳製品に使用可能な
食品添加物として認められている安全な遊離スルフヒド
リル基（ＳＨ基）をブロックする物質は未だ知られてい
ない。
の熱変性機構について精力的に研究した結果、乳蛋白質
の加熱変性は主に牛乳のホエ−蛋白質であるβ・ラクト
グロブリンの遊離スルフヒドリル基（ＳＨ基）がカゼイ
ンミセル表面に存在しているκ・カゼインと分子間ジス
ルフィド結合（Ｓ・Ｓ結合）し、β・ラクトグロブリン
−κ・カゼイン複合体を形成することに起因することを
確認した。またホエ−蛋白質濃縮物（ＷＰＣやＷＰＩ）
ではβ・ラクトグロブリン同士の分子内と分子間及びκ
・カゼインと分子間ジスルフィド結合（Ｓ・Ｓ結合）形
成により変性し、それらの利用価値が激減するとの知見
を得た。従って、遊離スルフヒドリル基（ＳＨ基）をブ
ロックすれば、これらの加熱変性を防止できるはずであ
るとの発想を得た。しかし、牛乳、乳製品に使用可能な
食品添加物として認められている安全な遊離スルフヒド
リル基（ＳＨ基）をブロックする物質は未だ知られてい
ない。
【０００５】そこで発明者らは、牛乳や乳製品の加熱変
性を防止するために種々の糖や糖アルコール（アルデヒ
ド基やカルボニル基が水酸基に還元された糖の総称）を
用いて検討し、牛乳・乳製品の食味性にほとんど変化を
来すことなくこれらの加熱変性を防止するには糖アルコ
ールの使用が最も優れていることを見出した。つまり、
牛乳や乳製品の加熱変性防止機構は、糖アルコールが乳
蛋白質の遊離スルフヒドリル基（ＳＨ基）をブロック
し、分子間および分子内Ｓ・Ｓ結合形成を阻害すること
を見出した。本願発明は、発明者が新しく見出した前記
糖アルコールの現象知見に基づき、乳および乳製品の加
熱変性を、その食味性にほとんど影響を与えずに防止す
る方法を開発したのである。
性を防止するために種々の糖や糖アルコール（アルデヒ
ド基やカルボニル基が水酸基に還元された糖の総称）を
用いて検討し、牛乳・乳製品の食味性にほとんど変化を
来すことなくこれらの加熱変性を防止するには糖アルコ
ールの使用が最も優れていることを見出した。つまり、
牛乳や乳製品の加熱変性防止機構は、糖アルコールが乳
蛋白質の遊離スルフヒドリル基（ＳＨ基）をブロック
し、分子間および分子内Ｓ・Ｓ結合形成を阻害すること
を見出した。本願発明は、発明者が新しく見出した前記
糖アルコールの現象知見に基づき、乳および乳製品の加
熱変性を、その食味性にほとんど影響を与えずに防止す
る方法を開発したのである。
【０００６】
【課題を解決するための手段】特許を受けようとする発
明は、乳および乳製品に糖アルコールを０．１〜１０．
０％添加し、乳蛋白質の遊離スルフヒドリルをブロック
して蛋白質の熱変性を防止するようにしたことを特徴と
する乳および乳製品の加熱変性防止法である。
明は、乳および乳製品に糖アルコールを０．１〜１０．
０％添加し、乳蛋白質の遊離スルフヒドリルをブロック
して蛋白質の熱変性を防止するようにしたことを特徴と
する乳および乳製品の加熱変性防止法である。
【０００７】当該特許を受けようとする発明は、乳およ
び乳製品に糖アルコールを添加し、撹拌するだけで、乳
蛋白質の遊離スルフヒドリル基をブロックして蛋白質の
熱変性を防止するものである。ここで、糖アルコールと
は、アルデヒド基やカルボニル基が水酸基に還元された
糖の総称である。つまり、アルドースのアルデヒド基が
水酸基に還元したり、ケトースのカルボニル基を水酸基
に還元して得られるポリヒドロキシアルカンを言う。こ
のような遊離スルフヒドリル基のブロック物質としての
糖アルコール添加量は、乳および乳製品の０．１〜１
０．０％（重量比）の範囲であれば、蛋白質の熱変性を
防止することが出来るが、普通は、乳および乳製品の
１．０〜２．０％（重量比）が好ましい添加量であるこ
とが多い。
び乳製品に糖アルコールを添加し、撹拌するだけで、乳
蛋白質の遊離スルフヒドリル基をブロックして蛋白質の
熱変性を防止するものである。ここで、糖アルコールと
は、アルデヒド基やカルボニル基が水酸基に還元された
糖の総称である。つまり、アルドースのアルデヒド基が
水酸基に還元したり、ケトースのカルボニル基を水酸基
に還元して得られるポリヒドロキシアルカンを言う。こ
のような遊離スルフヒドリル基のブロック物質としての
糖アルコール添加量は、乳および乳製品の０．１〜１
０．０％（重量比）の範囲であれば、蛋白質の熱変性を
防止することが出来るが、普通は、乳および乳製品の
１．０〜２．０％（重量比）が好ましい添加量であるこ
とが多い。
【０００８】
【実施例】以下、本発明を実施例に基づいて詳細に説明
する。
する。
【０００９】実施例１ 常法にて生乳から脱脂乳を得、２５℃に冷却した後、こ
れに糖アルコールを０〜１０％（重量比）加え、１０分
間撹拌した。これを１２０℃で０〜９００秒の範囲で加
熱し、直ちに５℃に冷却し、カゼインミセル粒子径にお
よぼすエリスリト−ルの影響を調べる実験に供した。具
体的には、非加熱のカゼインミセル粒子径に対する減少
度（％）を測定した。尚、カゼインミセル粒子径はＬＳ
粒子分析機（ＬＳ１３０型偏光散乱強度差測定法、コ−
ルタ−社製）を用い、コ−ルタ−社設定測定マニュアル
に準じて行った。これらの結果を表１に示す。また、実
験では２．６％以上から１０％までのエリスリト−ル濃
度でのカゼインミセルの挙動も測定したが、それは２．
６％とほとんど同一であった為、これを省略し、表１に
は０％〜２．６％エリスリト−ル濃度までの減少度
（％）の結果を示した。
れに糖アルコールを０〜１０％（重量比）加え、１０分
間撹拌した。これを１２０℃で０〜９００秒の範囲で加
熱し、直ちに５℃に冷却し、カゼインミセル粒子径にお
よぼすエリスリト−ルの影響を調べる実験に供した。具
体的には、非加熱のカゼインミセル粒子径に対する減少
度（％）を測定した。尚、カゼインミセル粒子径はＬＳ
粒子分析機（ＬＳ１３０型偏光散乱強度差測定法、コ−
ルタ−社製）を用い、コ−ルタ−社設定測定マニュアル
に準じて行った。これらの結果を表１に示す。また、実
験では２．６％以上から１０％までのエリスリト−ル濃
度でのカゼインミセルの挙動も測定したが、それは２．
６％とほとんど同一であった為、これを省略し、表１に
は０％〜２．６％エリスリト−ル濃度までの減少度
（％）の結果を示した。
【００１０】表１ カゼインミセル粒子径におよぼすエ
リスリト−ルの影響 ＊：非加熱のカゼインミセル粒子径に対する減少度
（％）で表示した。
リスリト−ルの影響 ＊：非加熱のカゼインミセル粒子径に対する減少度
（％）で表示した。
【００１１】次に、加熱脱脂乳のβ−ラクトグロブリン
のレチノ−ル結合能に対するエリスリト−ルの影響を調
べた。その方法は、β−ラクトグロブリン（免疫グロブ
リンや血清アルブミンを除く）が最も熱に不安定であ
り、熱変性したβ−ラクトグロブリンはレチノ−ル結合
能を喪失することから、各サンプルのレチノイン酸（Ｒ
Ａ）の親和性をレチノイン酸・セルロファインカムラに
て調べた。そしてβ−ラクトグロブリンのレチノ−ル結
合能を測定した。その測定法は、各濃度の糖アルコール
添加脱脂乳１００ｍｌを０．１５Ｍ ＮａＣｌを含む１
０ｍＭトリス−塩酸緩衝液（ｐＨ４．０）で平衡化した
３ｇのＲＡ固定化セルロファイン（生化学工業社製）カ
ラムにアプライし、同じ緩衝液でカラムを洗滌した後、
０．１５ＭＮａＣｌを含む５０ｍＭクェン酸緩衝液（ｐ
Ｈ４．０）でβ−ラクトグロブリンを溶出した。このＲ
Ａ−セルロファインに結合したβ−ラクトグロブリン量
を測定した。これらの結果は、表２において、非加熱脱
脂乳のβ−ラクトグロブリンのレチノ−ル結合能に対す
る減少度で示した。
のレチノ−ル結合能に対するエリスリト−ルの影響を調
べた。その方法は、β−ラクトグロブリン（免疫グロブ
リンや血清アルブミンを除く）が最も熱に不安定であ
り、熱変性したβ−ラクトグロブリンはレチノ−ル結合
能を喪失することから、各サンプルのレチノイン酸（Ｒ
Ａ）の親和性をレチノイン酸・セルロファインカムラに
て調べた。そしてβ−ラクトグロブリンのレチノ−ル結
合能を測定した。その測定法は、各濃度の糖アルコール
添加脱脂乳１００ｍｌを０．１５Ｍ ＮａＣｌを含む１
０ｍＭトリス−塩酸緩衝液（ｐＨ４．０）で平衡化した
３ｇのＲＡ固定化セルロファイン（生化学工業社製）カ
ラムにアプライし、同じ緩衝液でカラムを洗滌した後、
０．１５ＭＮａＣｌを含む５０ｍＭクェン酸緩衝液（ｐ
Ｈ４．０）でβ−ラクトグロブリンを溶出した。このＲ
Ａ−セルロファインに結合したβ−ラクトグロブリン量
を測定した。これらの結果は、表２において、非加熱脱
脂乳のβ−ラクトグロブリンのレチノ−ル結合能に対す
る減少度で示した。
【００１２】表２ 加熱脱脂乳のβ−ラクトグロブリン
のレチノ−ルの結合能に対するエリスリト−ルの影響 ＊： 非加熱脱脂乳のβ−ラクトグロブリンのレチノ−
ルの結合能に対する減少度で示した。
のレチノ−ルの結合能に対するエリスリト−ルの影響 ＊： 非加熱脱脂乳のβ−ラクトグロブリンのレチノ−
ルの結合能に対する減少度で示した。
【００１３】表２の結果から、エリスリト−ルを添加し
た脱脂乳を加熱すると、エリスリト−ル濃度０．６５％
まではその濃度に依存してカゼインミセル粒子径の変動
やβ−ラクトグロブリンのサンプルのレチノイン酸（Ｒ
Ａ）結合能の減少を抑制できる。それ以上の濃度ではそ
れらの変化は１２０℃、６０秒の加熱まで認められなか
った。このらのことから，牛乳の殺菌温度は超高温短時
間殺菌法が１２０℃、２〜３秒であることを考慮する
と、牛乳蛋白質の加熱変性を抑制するエリスリト−ル濃
度は０．６５〜１．３％の範囲であることが明らかにな
った。
た脱脂乳を加熱すると、エリスリト−ル濃度０．６５％
まではその濃度に依存してカゼインミセル粒子径の変動
やβ−ラクトグロブリンのサンプルのレチノイン酸（Ｒ
Ａ）結合能の減少を抑制できる。それ以上の濃度ではそ
れらの変化は１２０℃、６０秒の加熱まで認められなか
った。このらのことから，牛乳の殺菌温度は超高温短時
間殺菌法が１２０℃、２〜３秒であることを考慮する
と、牛乳蛋白質の加熱変性を抑制するエリスリト−ル濃
度は０．６５〜１．３％の範囲であることが明らかにな
った。
【００１４】実施例２ 実施例２として、牛乳のレンネット凝固におよぼすエリ
スリト−ルの影響を調べた。７０℃以上の加熱処理によ
り牛乳のレンネット凝固時間（ＲＣＴ）が延長された
り、正常なカ−ド形成が阻害される。この現象には主に
２つの要因があるとされている。
スリト−ルの影響を調べた。７０℃以上の加熱処理によ
り牛乳のレンネット凝固時間（ＲＣＴ）が延長された
り、正常なカ−ド形成が阻害される。この現象には主に
２つの要因があるとされている。
【００１５】第１の要因は、β−ラクトグロブリンとカ
ゼインミセル表面に存在しているｋ−カゼインとが分子
間Ｓ−Ｓ結合により複合体を形成し、レンネットが作用
しづらくなっているためである（Van Hooydonk, A.C.
M.,De Koster, P,G.,Boerrigter, J,J.,Neth, Milk &
Dairy J.,41,3-18,1982.Singh,H.J.,Fox,P,F.,J.DairyR
es.,54,509-521,1987.Singh,H.J.,Shalabi,S.I.,Fox,P.
F.,Flynn,A,.Barry,A,.J,Dairy Res,.55,205-215,1988.
Mercier,J.C.,Brignon,G.,Ribadeau Dumas,B.,Eur,J.Bi
ochem.,55,222-235,1973.) 。
ゼインミセル表面に存在しているｋ−カゼインとが分子
間Ｓ−Ｓ結合により複合体を形成し、レンネットが作用
しづらくなっているためである（Van Hooydonk, A.C.
M.,De Koster, P,G.,Boerrigter, J,J.,Neth, Milk &
Dairy J.,41,3-18,1982.Singh,H.J.,Fox,P,F.,J.DairyR
es.,54,509-521,1987.Singh,H.J.,Shalabi,S.I.,Fox,P.
F.,Flynn,A,.Barry,A,.J,Dairy Res,.55,205-215,1988.
Mercier,J.C.,Brignon,G.,Ribadeau Dumas,B.,Eur,J.Bi
ochem.,55,222-235,1973.) 。
【００１６】第２の要因は、α−カゼインのリジン残基
のリン酸が遊離し、リン酸カルシウムを形成することに
よるｐＨの低下であり、これはｐＨをもとにもどすか、
またはカルシウム塩の添加により回復する（Singh,H.
J., Sahalabi,S.I.,Fox,P.F.,Flynn,A.,Barry,A.,J.Dai
ry Res.,55.205-215,1988.Marshall,R.G.,J,Dairy Re
s.,53,313-322,1986.Banks,J.M.,Stewart,G.,Muir,D.
D.,West,I.G., Milchwissenschaft,42,212-215,198
7.）。
のリン酸が遊離し、リン酸カルシウムを形成することに
よるｐＨの低下であり、これはｐＨをもとにもどすか、
またはカルシウム塩の添加により回復する（Singh,H.
J., Sahalabi,S.I.,Fox,P.F.,Flynn,A.,Barry,A.,J.Dai
ry Res.,55.205-215,1988.Marshall,R.G.,J,Dairy Re
s.,53,313-322,1986.Banks,J.M.,Stewart,G.,Muir,D.
D.,West,I.G., Milchwissenschaft,42,212-215,198
7.）。
【００１７】従って、レンネット凝固時間は牛乳の加熱
変性の指標になっていることから、エリスリト−ル添加
牛乳についてもこれを検討した。つまり、牛乳のレンネ
ット凝固におよぼすエリスリト−ルの影響を次のように
して調べた。実施例１で用いた脱脂乳に０〜２．０％に
成るようにエリスリト−ルを添加し、９５℃で０〜５０
分間加熱した。各時間加熱処理したサンプルを直ちに氷
冷し、サンプル１ｍｌに１ＭＣａＣｌ2 を１０μｌ加
え、３７Ｃ恒温にした。レンネット（２０ｍｇ／ｍｌ・
０．０１Ｎ ＨＣｌ、ハンセン社製）を１０μｌ加えて
反応を開始し、牛乳の凝固点を目視にて測定した。結果
を表３に示す。
変性の指標になっていることから、エリスリト−ル添加
牛乳についてもこれを検討した。つまり、牛乳のレンネ
ット凝固におよぼすエリスリト−ルの影響を次のように
して調べた。実施例１で用いた脱脂乳に０〜２．０％に
成るようにエリスリト−ルを添加し、９５℃で０〜５０
分間加熱した。各時間加熱処理したサンプルを直ちに氷
冷し、サンプル１ｍｌに１ＭＣａＣｌ2 を１０μｌ加
え、３７Ｃ恒温にした。レンネット（２０ｍｇ／ｍｌ・
０．０１Ｎ ＨＣｌ、ハンセン社製）を１０μｌ加えて
反応を開始し、牛乳の凝固点を目視にて測定した。結果
を表３に示す。
【００１８】表３ 牛乳のレンネット凝固におよぼすエ
リスリト−ルの影響
リスリト−ルの影響
【００１９】表３からつぎのことが確認された。５０分
間加熱処理した後の脱脂乳のレンネット凝固時間は無添
加で加熱前の１．９７倍、エリスリト−ル添加区ではそ
れぞれ０．３％で１．３１倍、１．０％で１．３７倍、
２．０％では１．３５倍に延びた。しかし、レンネット
凝固時間の遅延は、エリスリト−ル無添加に対して約３
０％抑制された。０．３〜２．０％までの範囲ではエリ
スリト−ル添加量とレンネット凝固時間に相関は認めら
れなかった。これは牛乳中に存在するβ−ラクトグロプ
リンとκ−カゼインの量はそれぞれ２．２×１０-4Ｍと
１．３×１０-4Ｍであり、０．３％濃度のエリスリト−
ルでは２４５．７×１０-4Ｍに成ることから、この濃度
で既にβ−ラクトグロブリンの約１００倍量のエリスリ
ト−ルが存在することに成っているからであると考えら
れる。β−ラクトグロブリンとκ−カゼインの反応はβ
−ラクトグロブリンの１個の遊離スルフヒドリル基がκ
−カゼインのＮ端から１１番目か８８番目のシステイン
残基と１：１で反応する（Dalglesh,D.G.,Milchwissens
chaft,45,491-494,1990.) 。従って、β−ラクトグロブ
リンとκ−カゼインのモル比は２：１であるので、約５
０％のβ−ラクトグロブリンがカゼインミセルのκ−カ
ゼイン（全κ−カゼインと反応すると仮定して）と複合
体を形成するので、０．３％濃度のエリスリト−ルは加
熱によるβ−ラクトグロブリンとκ−カゼインの反応を
約６０％阻害し、牛乳の熱安定化に寄与していると考え
られる。
間加熱処理した後の脱脂乳のレンネット凝固時間は無添
加で加熱前の１．９７倍、エリスリト−ル添加区ではそ
れぞれ０．３％で１．３１倍、１．０％で１．３７倍、
２．０％では１．３５倍に延びた。しかし、レンネット
凝固時間の遅延は、エリスリト−ル無添加に対して約３
０％抑制された。０．３〜２．０％までの範囲ではエリ
スリト−ル添加量とレンネット凝固時間に相関は認めら
れなかった。これは牛乳中に存在するβ−ラクトグロプ
リンとκ−カゼインの量はそれぞれ２．２×１０-4Ｍと
１．３×１０-4Ｍであり、０．３％濃度のエリスリト−
ルでは２４５．７×１０-4Ｍに成ることから、この濃度
で既にβ−ラクトグロブリンの約１００倍量のエリスリ
ト−ルが存在することに成っているからであると考えら
れる。β−ラクトグロブリンとκ−カゼインの反応はβ
−ラクトグロブリンの１個の遊離スルフヒドリル基がκ
−カゼインのＮ端から１１番目か８８番目のシステイン
残基と１：１で反応する（Dalglesh,D.G.,Milchwissens
chaft,45,491-494,1990.) 。従って、β−ラクトグロブ
リンとκ−カゼインのモル比は２：１であるので、約５
０％のβ−ラクトグロブリンがカゼインミセルのκ−カ
ゼイン（全κ−カゼインと反応すると仮定して）と複合
体を形成するので、０．３％濃度のエリスリト−ルは加
熱によるβ−ラクトグロブリンとκ−カゼインの反応を
約６０％阻害し、牛乳の熱安定化に寄与していると考え
られる。
【００２０】実施例３ 次に、加熱脱脂乳の遊離スルフヒドリル基に対するエリ
スリト−ルの影響を調べた。常法にて生乳から脱脂乳を
得、２５℃に冷却した後、その脱脂乳の０〜１０％（重
量比）になるようにエリスリトールを加え、１０分間撹
拌した。これを１２０℃で０〜１２０秒の範囲で加熱
し、直ちに５℃に冷却し、実験に供した。乳蛋白質の加
熱変性は主に牛乳のホエ−蛋白質であるβ−ラクトグロ
ブリンの遊離ＳＨ基がカゼインミセル表面に存在してい
るκ−カゼインと分子間共有結合やＳ−Ｓ結合し、β−
ラクトグロブリン・κ−カゼイン複合体を形成すること
に起因するとされている。従って、カゼインミセルの粒
子径が変動したり、β−ラクトグロブリンのレチノ−ル
結合能が減少することが知られていることから、脱脂乳
の遊離スルフヒドリル基量を加熱変性の指標として調べ
た。遊離スルフヒドリル基の定量は、各濃度のエリスリ
トール添加脱脂乳をリン酸緩衝溶液（ＰＢＳ）にて１０
０倍に希釈し、ロジゾン酸Ｎａによる遊離スルフヒドリ
ル基の定量を行った。これらの結果を、表４において非
加熱脱脂乳の遊離スルフヒドリル基に対する減少度とし
て示す。
スリト−ルの影響を調べた。常法にて生乳から脱脂乳を
得、２５℃に冷却した後、その脱脂乳の０〜１０％（重
量比）になるようにエリスリトールを加え、１０分間撹
拌した。これを１２０℃で０〜１２０秒の範囲で加熱
し、直ちに５℃に冷却し、実験に供した。乳蛋白質の加
熱変性は主に牛乳のホエ−蛋白質であるβ−ラクトグロ
ブリンの遊離ＳＨ基がカゼインミセル表面に存在してい
るκ−カゼインと分子間共有結合やＳ−Ｓ結合し、β−
ラクトグロブリン・κ−カゼイン複合体を形成すること
に起因するとされている。従って、カゼインミセルの粒
子径が変動したり、β−ラクトグロブリンのレチノ−ル
結合能が減少することが知られていることから、脱脂乳
の遊離スルフヒドリル基量を加熱変性の指標として調べ
た。遊離スルフヒドリル基の定量は、各濃度のエリスリ
トール添加脱脂乳をリン酸緩衝溶液（ＰＢＳ）にて１０
０倍に希釈し、ロジゾン酸Ｎａによる遊離スルフヒドリ
ル基の定量を行った。これらの結果を、表４において非
加熱脱脂乳の遊離スルフヒドリル基に対する減少度とし
て示す。
【００２１】表４ 加熱脱脂乳の遊離ＳＨ基に対するエ
リスリト−ルの影響 ＊： 非加熱脱脂乳の遊離ＳＨ基に対する減少度で示し
た。
リスリト−ルの影響 ＊： 非加熱脱脂乳の遊離ＳＨ基に対する減少度で示し
た。
【００２２】前記表４から、エリスリト−ルは、加熱に
よる分子間Ｓ−Ｓ結合を阻害することによって、牛乳の
加熱変性を抑制していることを確認出来た。
よる分子間Ｓ−Ｓ結合を阻害することによって、牛乳の
加熱変性を抑制していることを確認出来た。
【００２３】実施例４ 更に、実施例４では、クリ−ムに対するエリスリト−ル
の影響を調べた。牛乳脂肪はよく知られているように、
リン脂質、多糖体や蛋白質を含む乳腺分泌細胞由来の脂
肪球皮膜（Mulder,H.,W,P,:Commomwelth Agricultural
Bureau, 1974.)で被われて牛乳中に存在している。その
為、均質化や熱などの物理的力によってチャ−ニングに
よる脂肪球の破壊や脂肪球皮膜（ＦＧＭ）自身または他
の乳成分との相互作用による変性等が生じやすく、ホイ
ップ性等のフレッシュクリ−ム本来の機能を有した状態
で加熱殺菌処理を行うには非常に繊細な温度管理と技術
を要求されていた。フレッシュクリ−ムの熱変性も既に
述べた脱脂乳の変性と基本的には同様なメカニズムであ
るとされている。即ち、ＦＧＭ構成蛋白質は変性ホエ−
蛋白質（主にβ−ラクトグロブリン）と分子間Ｓ−Ｓ結
合で複合体を形成する（Houlihan,A.V.,Goddard,P,A.,N
ottingham,S,M.,Kitchen,B.J.,Masters,C,J,: J.Dairy
Res.,59,187-195,1992）。
の影響を調べた。牛乳脂肪はよく知られているように、
リン脂質、多糖体や蛋白質を含む乳腺分泌細胞由来の脂
肪球皮膜（Mulder,H.,W,P,:Commomwelth Agricultural
Bureau, 1974.)で被われて牛乳中に存在している。その
為、均質化や熱などの物理的力によってチャ−ニングに
よる脂肪球の破壊や脂肪球皮膜（ＦＧＭ）自身または他
の乳成分との相互作用による変性等が生じやすく、ホイ
ップ性等のフレッシュクリ−ム本来の機能を有した状態
で加熱殺菌処理を行うには非常に繊細な温度管理と技術
を要求されていた。フレッシュクリ−ムの熱変性も既に
述べた脱脂乳の変性と基本的には同様なメカニズムであ
るとされている。即ち、ＦＧＭ構成蛋白質は変性ホエ−
蛋白質（主にβ−ラクトグロブリン）と分子間Ｓ−Ｓ結
合で複合体を形成する（Houlihan,A.V.,Goddard,P,A.,N
ottingham,S,M.,Kitchen,B.J.,Masters,C,J,: J.Dairy
Res.,59,187-195,1992）。
【００２４】また、脂肪球皮膜（ＦＧＭ）構成蛋白質が
ホエ−蛋白質（主にβ−ラクトグロブリン）の変性を触
媒する（Dalgleish,D,G.,Banks,J.M.:Milchwissenshaf
t,46,75-78,1991）。いずれの変性メカニズムでも結果
的にはＦＧＭ構成蛋白質と変性ホエ−蛋白質の複合体形
成反応によるフレッシュクリ−ムの物性変化であるの
で、脱脂乳に適用した糖アルコールの遊離スルフヒドリ
ル基保護作用を利用してフレッシュクリ−ムの加熱変性
を防止できると考えられる。
ホエ−蛋白質（主にβ−ラクトグロブリン）の変性を触
媒する（Dalgleish,D,G.,Banks,J.M.:Milchwissenshaf
t,46,75-78,1991）。いずれの変性メカニズムでも結果
的にはＦＧＭ構成蛋白質と変性ホエ−蛋白質の複合体形
成反応によるフレッシュクリ−ムの物性変化であるの
で、脱脂乳に適用した糖アルコールの遊離スルフヒドリ
ル基保護作用を利用してフレッシュクリ−ムの加熱変性
を防止できると考えられる。
【００２５】常法にて生乳から分離したフレッシュクリ
−ム（乳脂肪含量４５％である）にエリスリト−ルを０
〜５．０％（重量比）となるように加え、１０Ｋｇ／ｃ
ｍ2で均質化した後、１１０℃、１５秒間間接加熱し
た。加熱処理直後に１０℃以下に冷却し、５℃、１６時
間エ−ジングし、脂肪の分離、ホイップ性、クリ−ムの
保型性／安定性の測定にて糖アルコールの変性防止効果
を判定した。これらの結果を表５．に要約して示した。
尚、ホイップはクリ−ム８００ｇに砂糖を８％（重量
比）添加してホバ−トミキサ−で撹拌を行い、最後に手
作業で仕上げた。またエリスリト−ルの添加を２％以上
にした場合には、同一の性状を示したもので、表５．に
はエリスリト−ル２％添加の例を示した。
−ム（乳脂肪含量４５％である）にエリスリト−ルを０
〜５．０％（重量比）となるように加え、１０Ｋｇ／ｃ
ｍ2で均質化した後、１１０℃、１５秒間間接加熱し
た。加熱処理直後に１０℃以下に冷却し、５℃、１６時
間エ−ジングし、脂肪の分離、ホイップ性、クリ−ムの
保型性／安定性の測定にて糖アルコールの変性防止効果
を判定した。これらの結果を表５．に要約して示した。
尚、ホイップはクリ−ム８００ｇに砂糖を８％（重量
比）添加してホバ−トミキサ−で撹拌を行い、最後に手
作業で仕上げた。またエリスリト−ルの添加を２％以上
にした場合には、同一の性状を示したもので、表５．に
はエリスリト−ル２％添加の例を示した。
【００２６】表５ クリ−ムに対するエリスリト−ルの
影響
影響
【００２７】クリ−ムを加熱殺菌後５℃で１０日間保存
すると、表５に示したように、無添加の場合ではホイッ
プ後の組織に荒れが生じ、冷蔵庫での戻り試験でも強く
締まった。風味も新鮮味が低下し、脂肪の酸化臭が若干
感じられた。これらの諸性状は従来より製造されている
クリ−ムに共通して認められる現象である。これに対し
て、エリスリト−ルを添加すると、その添加濃度に相関
して保存期間中の性状が改善され、２％以上の添加量で
はほとんど保存による品質劣化を示さなくなった。ま
た、表５．にはエリスリト−ル無添加のクリ−ムがホイ
ップ試験に耐えられる状態ではなかったので、１４日間
までの結果しか示していないが、３０日間同一の条件下
で保存していた２％またはそれ以上のエリスリト−ル添
加クリ−ムの諸性状にほとんど変化が認められなかっ
た。
すると、表５に示したように、無添加の場合ではホイッ
プ後の組織に荒れが生じ、冷蔵庫での戻り試験でも強く
締まった。風味も新鮮味が低下し、脂肪の酸化臭が若干
感じられた。これらの諸性状は従来より製造されている
クリ−ムに共通して認められる現象である。これに対し
て、エリスリト−ルを添加すると、その添加濃度に相関
して保存期間中の性状が改善され、２％以上の添加量で
はほとんど保存による品質劣化を示さなくなった。ま
た、表５．にはエリスリト−ル無添加のクリ−ムがホイ
ップ試験に耐えられる状態ではなかったので、１４日間
までの結果しか示していないが、３０日間同一の条件下
で保存していた２％またはそれ以上のエリスリト−ル添
加クリ−ムの諸性状にほとんど変化が認められなかっ
た。
【００２８】クリ−ムの前述のような品質劣化は通常２
週間を境とし、この後加速度的に進むとされている。こ
れらの諸要因がクリ−ムの品質保持期間を規定している
ことから、エリスリト−ル等の糖アルコールを添加する
ことにより、クリ−ムの製造法を変更することなく、品
質保持期間を更に延長することができ、長期保存下にて
も新鮮で高品質のクリ−ムを提供できることが可能にな
った。従来このような糖アルコールの性状や効果は知ら
れていなかった。
週間を境とし、この後加速度的に進むとされている。こ
れらの諸要因がクリ−ムの品質保持期間を規定している
ことから、エリスリト−ル等の糖アルコールを添加する
ことにより、クリ−ムの製造法を変更することなく、品
質保持期間を更に延長することができ、長期保存下にて
も新鮮で高品質のクリ−ムを提供できることが可能にな
った。従来このような糖アルコールの性状や効果は知ら
れていなかった。
─────────────────────────────────────────────────────
【手続補正書】
【提出日】平成９年９月２５日
【手続補正１】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正内容】
【書類名】 明細書
【発明の名称】 乳および乳製品の加熱変性防止法
【特許請求の範囲】
【発明の詳細な説明】
【０００１】
【産業上の利用分野】 本発明は、乳および乳製品の加
熱変性を、その食味性にほとんど影響を与えずに防止す
る方法に関するものである。
熱変性を、その食味性にほとんど影響を与えずに防止す
る方法に関するものである。
【０００２】
【従来の技術】 牛乳やそれを原材料とする製品は本質
的に種々の内因性・外因性酵素や微生物の影響を受けや
すく、加熱処理がその品質安定性や保存性のために必須
である。しかし乳蛋白質は熱変性を生じやすく、７０℃
以上の加熱で容易に変性し、溶解性や分散性またはコロ
イドミセルの安定性などを喪失する。（ＤｅＷｉｔ，
Ｊ．Ｎ．，Ｋｌａｒｅｎｂｅｅｋ，Ｇ．，Ｌ．Ｄａｉｒ
ｙＲｅｓ．，４８，２９３−３０２，１９８１．Ｎｏ
ｈ．Ｂ．，Ｒｉｃｈａｒｄｓｏｎ，Ｔ．，Ｊ．Ｄａｉｒ
ｙ Ｓｃｉ．，７２，１７２４−１７３１，１９８９．
Ｒｕｅｇｇ，Ｍ．，Ｍｏｏｒ，Ｕ．，Ｂｌａｎｃ，
Ｂ．，Ｊ．ＤａｉｒｙＲｅｓ．，４４，５０９−５２
０，１９７７） このため乳および乳製品を商品化する際の加熱処理に伴
う乳蛋白質の熱変性による商品価値の低下を防止する必
要性がある。その為、多方面で乳蛋白質の熱変性機構に
ついて精力的に研究され、対応策が研究されている。
的に種々の内因性・外因性酵素や微生物の影響を受けや
すく、加熱処理がその品質安定性や保存性のために必須
である。しかし乳蛋白質は熱変性を生じやすく、７０℃
以上の加熱で容易に変性し、溶解性や分散性またはコロ
イドミセルの安定性などを喪失する。（ＤｅＷｉｔ，
Ｊ．Ｎ．，Ｋｌａｒｅｎｂｅｅｋ，Ｇ．，Ｌ．Ｄａｉｒ
ｙＲｅｓ．，４８，２９３−３０２，１９８１．Ｎｏ
ｈ．Ｂ．，Ｒｉｃｈａｒｄｓｏｎ，Ｔ．，Ｊ．Ｄａｉｒ
ｙ Ｓｃｉ．，７２，１７２４−１７３１，１９８９．
Ｒｕｅｇｇ，Ｍ．，Ｍｏｏｒ，Ｕ．，Ｂｌａｎｃ，
Ｂ．，Ｊ．ＤａｉｒｙＲｅｓ．，４４，５０９−５２
０，１９７７） このため乳および乳製品を商品化する際の加熱処理に伴
う乳蛋白質の熱変性による商品価値の低下を防止する必
要性がある。その為、多方面で乳蛋白質の熱変性機構に
ついて精力的に研究され、対応策が研究されている。
【０００３】 従来、経験的には、乳および乳製品に糖
を用いると乳蛋白質の熱変性がある程度防止されること
が知られていた。このような事実から、糖は、水構造形
成子としての共通の性質を有し、蛋白質構造の主要安定
化因子である水素結合、疎水的相互作用、静電的相互作
用には常に媒体である水が関与していることから、糖や
その類縁体は蛋白質の水和構造の摂動を通して変性を防
止していると主張している（選択的水和現象説）。しか
し、その場合には、多量の糖（約３０％）を添加する必
要があり、食味に影響を与えるので、牛乳や乳製品への
利用が非常に限定してしまう欠点がある。
を用いると乳蛋白質の熱変性がある程度防止されること
が知られていた。このような事実から、糖は、水構造形
成子としての共通の性質を有し、蛋白質構造の主要安定
化因子である水素結合、疎水的相互作用、静電的相互作
用には常に媒体である水が関与していることから、糖や
その類縁体は蛋白質の水和構造の摂動を通して変性を防
止していると主張している（選択的水和現象説）。しか
し、その場合には、多量の糖（約３０％）を添加する必
要があり、食味に影響を与えるので、牛乳や乳製品への
利用が非常に限定してしまう欠点がある。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】 本発明者も、乳蛋白
質の熱変性機構について精力的に研究した結果、乳蛋白
質の加熱変性は主に牛乳のホエー蛋白質であるβ−ラク
トグロブリンの遊離スルフヒドリル基（ＳＨ基）がカゼ
インミセル表面に存在しているκ−カゼインと分子間ジ
スルフィド結合（Ｓ−Ｓ結合）し、β−ラクトグロブリ
ン−κ−カゼイン複合体を形成することに起因すること
を確認した。またホエー蛋白質濃縮物（ＷＰＣやＷＰ
Ｉ）ではβ−ラクトグロブリン同士の分子内と分子間及
びκ−カゼインと分子間ジスルフィド結合（Ｓ−Ｓ結
合）形成により変性し、それらの利用価値が激減すると
の知見を得た。従って、遊離スルフヒドリル基（ＳＨ
基）をブロックすれば、これらの加熱変性を防止できる
はずであるとの発想を得た。しかし、牛乳、乳製品に使
用可能な食品添加物として認められている安全な遊離ス
ルフヒドリル基（ＳＨ基）をブロックする物質は未だ知
られていない。
質の熱変性機構について精力的に研究した結果、乳蛋白
質の加熱変性は主に牛乳のホエー蛋白質であるβ−ラク
トグロブリンの遊離スルフヒドリル基（ＳＨ基）がカゼ
インミセル表面に存在しているκ−カゼインと分子間ジ
スルフィド結合（Ｓ−Ｓ結合）し、β−ラクトグロブリ
ン−κ−カゼイン複合体を形成することに起因すること
を確認した。またホエー蛋白質濃縮物（ＷＰＣやＷＰ
Ｉ）ではβ−ラクトグロブリン同士の分子内と分子間及
びκ−カゼインと分子間ジスルフィド結合（Ｓ−Ｓ結
合）形成により変性し、それらの利用価値が激減すると
の知見を得た。従って、遊離スルフヒドリル基（ＳＨ
基）をブロックすれば、これらの加熱変性を防止できる
はずであるとの発想を得た。しかし、牛乳、乳製品に使
用可能な食品添加物として認められている安全な遊離ス
ルフヒドリル基（ＳＨ基）をブロックする物質は未だ知
られていない。
【０００５】 そこで発明者らは、牛乳や乳製品の加熱
変性を防止するために種々の糖や糖アルコール（アルデ
ヒド基やカルボニル基が水酸基に還元された糖の総称）
を用いて検討し、牛乳・乳製品の食味性にほとんど変化
を来すことなくこれらの加熱変性を防止するには糖アル
コールの使用が最も優れていることを見出した。つま
り、牛乳や乳製品の加熱変性防止機構は、糖アルコール
が乳蛋白質の遊離スルフヒドリル基（ＳＨ基）をブロッ
クし、分子間および分子内Ｓ−Ｓ結合形成を阻害するこ
とを見出した。本願発明は、発明者が新しく見出した前
記糖アルコールの現象知見に基づき、乳および乳製品の
加熱変性を、その食味性にほとんど影響を与えずに防止
する方法を開発したのである。
変性を防止するために種々の糖や糖アルコール（アルデ
ヒド基やカルボニル基が水酸基に還元された糖の総称）
を用いて検討し、牛乳・乳製品の食味性にほとんど変化
を来すことなくこれらの加熱変性を防止するには糖アル
コールの使用が最も優れていることを見出した。つま
り、牛乳や乳製品の加熱変性防止機構は、糖アルコール
が乳蛋白質の遊離スルフヒドリル基（ＳＨ基）をブロッ
クし、分子間および分子内Ｓ−Ｓ結合形成を阻害するこ
とを見出した。本願発明は、発明者が新しく見出した前
記糖アルコールの現象知見に基づき、乳および乳製品の
加熱変性を、その食味性にほとんど影響を与えずに防止
する方法を開発したのである。
【０００６】
【課題を解決するための手段】 特許を受けようとする
発明は、乳および乳製品に糖アルコールを０．１〜１
０．０％添加し、乳蛋白質の遊離スルフヒドリルをブロ
ックして蛋白質の熱変性を防止するようにしたことを特
徴とする乳および乳製品の加熱変性防止法である。
発明は、乳および乳製品に糖アルコールを０．１〜１
０．０％添加し、乳蛋白質の遊離スルフヒドリルをブロ
ックして蛋白質の熱変性を防止するようにしたことを特
徴とする乳および乳製品の加熱変性防止法である。
【０００７】 当該特許を受けようとする発明は、乳お
よび乳製品に糖アルコールを添加し、撹拌するだけで、
乳蛋白質の遊離スルフヒドリル基をブロックして蛋白質
の熱変性を防止するものである。ここで、糖アルコール
とは、アルデヒド基やカルボニル基が水酸基に還元され
た糖の総称である。つまり、アルドースのアルデヒド基
が水酸基に還元したり、ケトースのカルボニル基を水酸
基に還元して得られるポリヒドロキシアルカンを言う。
このような遊離スルフヒドリル基のブロック物質として
の糖アルコール添加量は、乳および乳製品の０．１〜１
０．０％（重量比）の範囲であれば、蛋白質の熱変性を
防止することが出来るが、普通は、乳および乳製品の
１．０〜２．０％（重量比）が好ましい添加量であるこ
とが多い。
よび乳製品に糖アルコールを添加し、撹拌するだけで、
乳蛋白質の遊離スルフヒドリル基をブロックして蛋白質
の熱変性を防止するものである。ここで、糖アルコール
とは、アルデヒド基やカルボニル基が水酸基に還元され
た糖の総称である。つまり、アルドースのアルデヒド基
が水酸基に還元したり、ケトースのカルボニル基を水酸
基に還元して得られるポリヒドロキシアルカンを言う。
このような遊離スルフヒドリル基のブロック物質として
の糖アルコール添加量は、乳および乳製品の０．１〜１
０．０％（重量比）の範囲であれば、蛋白質の熱変性を
防止することが出来るが、普通は、乳および乳製品の
１．０〜２．０％（重量比）が好ましい添加量であるこ
とが多い。
【０００８】
【実施例】 以下、本発明を実施例に基づいて詳細に説
明する。
明する。
【０００９】 実施例１ 常法にて生乳から脱脂乳を得、２５℃に冷却した後、こ
れに糖アルコールを０〜１０％（重量比）加え、１０分
間撹拌した。これを１２０℃で０〜９００秒の範囲で加
熱し、直ちに５℃に冷却し、カゼインミセル粒子径にお
よぼすエリスリトールの影響を調べる実験に供した。具
体的には、非加熱のカゼインミセル粒子径に対する減少
度（％）を測定した。尚、カゼインミセル粒子径はＬＳ
粒子分析機（ＬＳ１３０型偏光散乱強度差測定法、コー
ルター社製）を用い、コールター社設定測定マニュアル
に準じて行った。これらの結果を表１に示す。また、実
験では２．６％以上から１０％までのエリスリトール濃
度でのカゼインミセルの挙動も測定したが、それは２．
６％とほとんど同一であった為、これを省略し、表１に
は０％〜２．６％エリスリトール濃度までの減少度
（％）の結果を示した。
れに糖アルコールを０〜１０％（重量比）加え、１０分
間撹拌した。これを１２０℃で０〜９００秒の範囲で加
熱し、直ちに５℃に冷却し、カゼインミセル粒子径にお
よぼすエリスリトールの影響を調べる実験に供した。具
体的には、非加熱のカゼインミセル粒子径に対する減少
度（％）を測定した。尚、カゼインミセル粒子径はＬＳ
粒子分析機（ＬＳ１３０型偏光散乱強度差測定法、コー
ルター社製）を用い、コールター社設定測定マニュアル
に準じて行った。これらの結果を表１に示す。また、実
験では２．６％以上から１０％までのエリスリトール濃
度でのカゼインミセルの挙動も測定したが、それは２．
６％とほとんど同一であった為、これを省略し、表１に
は０％〜２．６％エリスリトール濃度までの減少度
（％）の結果を示した。
【００１０】
【００１１】 次に、加熱脱脂乳のβ−ラクトグロブリ
ンのレチノール結合能に対するエリスリトールの影響を
調べた。その方法は、β−ラクトグロブリン（免疫グロ
ブリンや血清アルブミンを除く）が最も熱に不安定であ
り、熱変性したβ−ラクトグロブリンはレチノール結合
能を喪失することから、各サンプルのレチノイン酸（Ｒ
Ａ）の親和性をレチノイン酸−セルロファインカラムに
て調べた。そしてβ−ラクトグロブリンのレチノール結
合能を測定した。その測定法は、各濃度の糖アルコール
添加脱脂乳１００ｍｌを０．１５Ｍ ＮａＣｌを含む１
０ｍＭトリス−塩酸緩衝液（ｐＨ６．８）で平衡化した
３ｇのＲＡ固定化セルロファイン（生化学工業社製）カ
ラムにアプライし、同じ緩衝液でカラムを洗滌した後、
０．１５Ｍ ＮａＣｌを含む５０ｍＭクエン酸緩衝液
（ｐＨ４．０）でβ−ラクトグロブリンを溶出した。こ
のＲＡ−セルロファインに結合したβ−ラクトグロブリ
ン量を測定した。これらの結果は、表２において、非加
熱脱脂乳のβ−ラクトグロブリンのレチノール結合能に
対する減少度（％）で示した。
ンのレチノール結合能に対するエリスリトールの影響を
調べた。その方法は、β−ラクトグロブリン（免疫グロ
ブリンや血清アルブミンを除く）が最も熱に不安定であ
り、熱変性したβ−ラクトグロブリンはレチノール結合
能を喪失することから、各サンプルのレチノイン酸（Ｒ
Ａ）の親和性をレチノイン酸−セルロファインカラムに
て調べた。そしてβ−ラクトグロブリンのレチノール結
合能を測定した。その測定法は、各濃度の糖アルコール
添加脱脂乳１００ｍｌを０．１５Ｍ ＮａＣｌを含む１
０ｍＭトリス−塩酸緩衝液（ｐＨ６．８）で平衡化した
３ｇのＲＡ固定化セルロファイン（生化学工業社製）カ
ラムにアプライし、同じ緩衝液でカラムを洗滌した後、
０．１５Ｍ ＮａＣｌを含む５０ｍＭクエン酸緩衝液
（ｐＨ４．０）でβ−ラクトグロブリンを溶出した。こ
のＲＡ−セルロファインに結合したβ−ラクトグロブリ
ン量を測定した。これらの結果は、表２において、非加
熱脱脂乳のβ−ラクトグロブリンのレチノール結合能に
対する減少度（％）で示した。
【００１２】
【００１３】 表２の結果から、エリスリトールを添加
した脱脂乳を加熱すると、エリスリトール濃度０．６５
％まではその濃度に依存してカゼインミセル粒子径の変
動やβ−ラクトグロブリンのサンプルのレチノイン酸
（ＲＡ）結合能の減少を抑制できる。それ以上の濃度で
はそれらの変化は１２０℃、６０秒の加熱まで認められ
なかった。これらのことから、牛乳の殺菌温度は超高温
短時間殺菌法が１２０℃、２〜３秒であることを考慮す
ると、牛乳蛋白質の加熱変性を抑制するエリスリトール
濃度は０．６５〜１．３％の範囲であることが明らかに
なった。
した脱脂乳を加熱すると、エリスリトール濃度０．６５
％まではその濃度に依存してカゼインミセル粒子径の変
動やβ−ラクトグロブリンのサンプルのレチノイン酸
（ＲＡ）結合能の減少を抑制できる。それ以上の濃度で
はそれらの変化は１２０℃、６０秒の加熱まで認められ
なかった。これらのことから、牛乳の殺菌温度は超高温
短時間殺菌法が１２０℃、２〜３秒であることを考慮す
ると、牛乳蛋白質の加熱変性を抑制するエリスリトール
濃度は０．６５〜１．３％の範囲であることが明らかに
なった。
【００１４】 実施例２ 実施例２として、牛乳のレンネット凝固におよぼすエリ
スリトールの影響を調べた。７０℃以上の加熱処理によ
り牛乳のレンネット凝固時間（ＲＣＴ）が延長された
り、正常なカード形成が阻害される。この現象には主に
２つの要因があるとされている。
スリトールの影響を調べた。７０℃以上の加熱処理によ
り牛乳のレンネット凝固時間（ＲＣＴ）が延長された
り、正常なカード形成が阻害される。この現象には主に
２つの要因があるとされている。
【００１５】 第１の要因は、β−ラクトグロブリンと
カゼインミセル表面に存在しているκ−カゼインとが分
子間Ｓ−Ｓ結合により複合体を形成し、レンネットが作
用しづらくなっているためである（Ｖａｎ Ｈｏｏｙｄ
ｏｎｋ，Ａ．Ｃ．Ｍ．，Ｄｅ Ｋｏｓｔｅｒ，Ｐ．
Ｇ．，Ｂｏｅｒｒｉｇｔｅｒ，Ｊ．Ｊ．，Ｎｅｔｈ．Ｍ
ｉｌｋ ＆ Ｄａｉｒｙ Ｊ．，４１，３−１８，１９
８２．Ｓｉｎｇｈ，Ｈ．Ｊ．，Ｆｏｘ，Ｐ．Ｆ．，Ｊ．
Ｄａｉｒｙ Ｒｅｓ．，５４，５０９−５２１，１９８
７．Ｓｉｎｇｈ，Ｈ．Ｊ．，Ｓｈａｌａｂｉ，Ｓ．
Ｉ．，Ｆｏｘ，Ｐ．Ｆ．，Ｆｌｙｎｎ，Ａ．，Ｂａｒｒ
ｙ，Ａ．，Ｊ．Ｄａｉｒｙ Ｒｅｓ．，５５，２０５−
２１５，１９８８．Ｍｅｒｃｉｅｒ，Ｊ．Ｃ．，Ｂｒｉ
ｇｎｏｎ，Ｇ．，Ｒｉｂａｄｅａｕ Ｄｕｍａｓ，
Ｂ．，Ｅｕｒ．Ｊ．Ｂｉｏｃｈｅｍ．，５５，２２２−
２３５，１９７３．）。
カゼインミセル表面に存在しているκ−カゼインとが分
子間Ｓ−Ｓ結合により複合体を形成し、レンネットが作
用しづらくなっているためである（Ｖａｎ Ｈｏｏｙｄ
ｏｎｋ，Ａ．Ｃ．Ｍ．，Ｄｅ Ｋｏｓｔｅｒ，Ｐ．
Ｇ．，Ｂｏｅｒｒｉｇｔｅｒ，Ｊ．Ｊ．，Ｎｅｔｈ．Ｍ
ｉｌｋ ＆ Ｄａｉｒｙ Ｊ．，４１，３−１８，１９
８２．Ｓｉｎｇｈ，Ｈ．Ｊ．，Ｆｏｘ，Ｐ．Ｆ．，Ｊ．
Ｄａｉｒｙ Ｒｅｓ．，５４，５０９−５２１，１９８
７．Ｓｉｎｇｈ，Ｈ．Ｊ．，Ｓｈａｌａｂｉ，Ｓ．
Ｉ．，Ｆｏｘ，Ｐ．Ｆ．，Ｆｌｙｎｎ，Ａ．，Ｂａｒｒ
ｙ，Ａ．，Ｊ．Ｄａｉｒｙ Ｒｅｓ．，５５，２０５−
２１５，１９８８．Ｍｅｒｃｉｅｒ，Ｊ．Ｃ．，Ｂｒｉ
ｇｎｏｎ，Ｇ．，Ｒｉｂａｄｅａｕ Ｄｕｍａｓ，
Ｂ．，Ｅｕｒ．Ｊ．Ｂｉｏｃｈｅｍ．，５５，２２２−
２３５，１９７３．）。
【００１６】 第２の要因は、α−カゼインのリジン残
基のリン酸が遊離し、リン酸カルシウムを形成すること
によるｐＨの低下であり、これはｐＨをもとにもどす
か、またはカルシウム塩の添加により回復する（Ｓｉｎ
ｇｈ，Ｈ．Ｊ．，Ｓｈａｌａｂｉ，Ｓ．Ｉ．，Ｆｏｘ，
Ｐ．Ｆ．，Ｆｌｙｎｎ，Ａ．，Ｂａｒｒｙ，Ａ．，Ｊ．
Ｄａｉｒｙ Ｒｅｓ．，５５，２０５−２１５，１９８
８．Ｍａｒｓｈａｌｌ，Ｒ．Ｇ．，Ｊ．Ｄａｉｒｙ Ｒ
ｅｓ．，５３，３１３−３２２，１９８６．Ｂａｎｋ
ｓ，Ｊ．Ｍ．，Ｓｔｅｗａｒｔ，Ｇ．，Ｍｕｉｒ，Ｄ．
Ｄ．，Ｗｅｓｔ，Ｉ．Ｇ．，Ｍｉｌｃｈｗｉｓｓｅｎｓ
ｃｈａｆｔ，４２，２１２−２１５，１９８７．）。
基のリン酸が遊離し、リン酸カルシウムを形成すること
によるｐＨの低下であり、これはｐＨをもとにもどす
か、またはカルシウム塩の添加により回復する（Ｓｉｎ
ｇｈ，Ｈ．Ｊ．，Ｓｈａｌａｂｉ，Ｓ．Ｉ．，Ｆｏｘ，
Ｐ．Ｆ．，Ｆｌｙｎｎ，Ａ．，Ｂａｒｒｙ，Ａ．，Ｊ．
Ｄａｉｒｙ Ｒｅｓ．，５５，２０５−２１５，１９８
８．Ｍａｒｓｈａｌｌ，Ｒ．Ｇ．，Ｊ．Ｄａｉｒｙ Ｒ
ｅｓ．，５３，３１３−３２２，１９８６．Ｂａｎｋ
ｓ，Ｊ．Ｍ．，Ｓｔｅｗａｒｔ，Ｇ．，Ｍｕｉｒ，Ｄ．
Ｄ．，Ｗｅｓｔ，Ｉ．Ｇ．，Ｍｉｌｃｈｗｉｓｓｅｎｓ
ｃｈａｆｔ，４２，２１２−２１５，１９８７．）。
【００１７】 従って、レンネット凝固時間は牛乳の加
熱変性の指標になっていることから、エリスリトール添
加牛乳についてもこれを検討した。つまり、牛乳のレン
ネット凝固におよぼすエリスリトールの影響を次のよう
にして調べた。実施例１で用いた脱脂乳に０〜２．０％
に成るようにエリスリトールを添加し、９５℃で０〜５
０分間加熱した。各時間加熱処理したサンプルを直ちに
氷冷し、サンプル１ｍｌに１ＭＣａＣｌ２を１０μｌ加
え、３７℃恒温にした。レンネット（２０ｍｇ／ｍｌ・
０．０１Ｎ ＨＣｌ、ハンセン社製）を１０μｌ加えて
反応を開始し、牛乳の凝固点を目視にて測定した。結果
を表３に示す。
熱変性の指標になっていることから、エリスリトール添
加牛乳についてもこれを検討した。つまり、牛乳のレン
ネット凝固におよぼすエリスリトールの影響を次のよう
にして調べた。実施例１で用いた脱脂乳に０〜２．０％
に成るようにエリスリトールを添加し、９５℃で０〜５
０分間加熱した。各時間加熱処理したサンプルを直ちに
氷冷し、サンプル１ｍｌに１ＭＣａＣｌ２を１０μｌ加
え、３７℃恒温にした。レンネット（２０ｍｇ／ｍｌ・
０．０１Ｎ ＨＣｌ、ハンセン社製）を１０μｌ加えて
反応を開始し、牛乳の凝固点を目視にて測定した。結果
を表３に示す。
【００１８】
【００１９】 表３からつぎのことが確認された。５０
分間加熱処理した後の脱脂乳のレンネット凝固時間は無
添加で加熱前の１．９７倍、エリスリトール添加区では
それぞれ０．３％で１．３１倍、１．０％で１．３７
倍、２．０％では１．３５倍に延びた。しかし、レンネ
ット凝固時間の遅延は、エリスリトール無添加に対して
約３０％抑制された。０．３〜２．０％までの範囲では
エリスリトール添加量とレンネット凝固時間に相関は認
められなかった。これは牛乳中に存在するβ−ラクトグ
ロブリンとκ−カゼインの量はそれぞれ２．２×１０
−４Ｍと１．３×１０−４Ｍであり、０．３％濃度のエ
リスリトールでは２４５．７×１０−４Ｍに成ることか
ら、この濃度で既にβ−ラクトグロブリンの約１００倍
量のエリスリトールが存在することに成っているからで
あると考えられる。β−ラクトグロブリンとκ−カゼイ
ンの反応はβ−ラクトグロブリンの１個の遊離スルフヒ
ドリル基がκ−カゼインのＮ端から１１番目か８８番目
のシステイン残基と１：１で反応する（Ｄａｌｇｌｅｓ
ｈ，Ｄ．Ｇ．：Ｍｉｌｃｈｗｉｓｓｅｎｓｃｈａｆｔ，
４５，４９１−４９４，１９９０．）。従って、β−ラ
クトグロブリンとκ−カゼインのモル比は２：１である
ので、約５０％のβ−ラクトグロブリンがカゼインミセ
ルのκ−カゼイン（全κ−カゼインと反応すると仮定し
て）と複合体を形成するので、０．３％濃度のエリスリ
トールは加熱によるβ−ラクトグロブリンとκ−カゼイ
ンの反応を約６０％阻害し、牛乳の熱安定化に寄与して
いると考えられる。
分間加熱処理した後の脱脂乳のレンネット凝固時間は無
添加で加熱前の１．９７倍、エリスリトール添加区では
それぞれ０．３％で１．３１倍、１．０％で１．３７
倍、２．０％では１．３５倍に延びた。しかし、レンネ
ット凝固時間の遅延は、エリスリトール無添加に対して
約３０％抑制された。０．３〜２．０％までの範囲では
エリスリトール添加量とレンネット凝固時間に相関は認
められなかった。これは牛乳中に存在するβ−ラクトグ
ロブリンとκ−カゼインの量はそれぞれ２．２×１０
−４Ｍと１．３×１０−４Ｍであり、０．３％濃度のエ
リスリトールでは２４５．７×１０−４Ｍに成ることか
ら、この濃度で既にβ−ラクトグロブリンの約１００倍
量のエリスリトールが存在することに成っているからで
あると考えられる。β−ラクトグロブリンとκ−カゼイ
ンの反応はβ−ラクトグロブリンの１個の遊離スルフヒ
ドリル基がκ−カゼインのＮ端から１１番目か８８番目
のシステイン残基と１：１で反応する（Ｄａｌｇｌｅｓ
ｈ，Ｄ．Ｇ．：Ｍｉｌｃｈｗｉｓｓｅｎｓｃｈａｆｔ，
４５，４９１−４９４，１９９０．）。従って、β−ラ
クトグロブリンとκ−カゼインのモル比は２：１である
ので、約５０％のβ−ラクトグロブリンがカゼインミセ
ルのκ−カゼイン（全κ−カゼインと反応すると仮定し
て）と複合体を形成するので、０．３％濃度のエリスリ
トールは加熱によるβ−ラクトグロブリンとκ−カゼイ
ンの反応を約６０％阻害し、牛乳の熱安定化に寄与して
いると考えられる。
【００２０】 実施例３ 次に、加熱脱脂乳の遊離スルフヒドリル基に対するエリ
スリトールの影響を調べた。常法にて生乳から脱脂乳を
得、２５℃に冷却した後、その脱脂乳の０〜１０％（重
量比）になるようにエリスリトールを加え、１０分間撹
拌した。これを１２０℃で０〜１２０秒の範囲で加熱
し、直ちに５℃に冷却し、実験に供した。乳蛋白質の加
熱変性は主に牛乳のホエー蛋白質であるβ−ラクトグロ
ブリンの遊離ＳＨ基がカゼインミセル表面に存在してい
るκ−カゼインと分子間共有結合やＳ−Ｓ結合し、β−
ラクトグロブリン−κ−カゼイン複合体を形成すること
に起因するとされている。従って、カゼインミセルの粒
子径が変動したり、β−ラクトグロブリンのレチノール
結合能が減少することが知られていることから、脱脂乳
の遊離スルフヒドリル基量を加熱変性の指標として調べ
た。遊離スルフヒドリル基の定量は、各濃度のエリスリ
トール添加脱脂乳をリン酸緩衝溶液（ＰＢＳ）にて１０
０倍に希釈し、ロジゾン酸Ｎａによる遊離スルフヒドリ
ル基の定量を行った。これらの結果を、表４において非
加熱脱脂乳の遊離スルフヒドリル基に対する減少度とし
て示す。
スリトールの影響を調べた。常法にて生乳から脱脂乳を
得、２５℃に冷却した後、その脱脂乳の０〜１０％（重
量比）になるようにエリスリトールを加え、１０分間撹
拌した。これを１２０℃で０〜１２０秒の範囲で加熱
し、直ちに５℃に冷却し、実験に供した。乳蛋白質の加
熱変性は主に牛乳のホエー蛋白質であるβ−ラクトグロ
ブリンの遊離ＳＨ基がカゼインミセル表面に存在してい
るκ−カゼインと分子間共有結合やＳ−Ｓ結合し、β−
ラクトグロブリン−κ−カゼイン複合体を形成すること
に起因するとされている。従って、カゼインミセルの粒
子径が変動したり、β−ラクトグロブリンのレチノール
結合能が減少することが知られていることから、脱脂乳
の遊離スルフヒドリル基量を加熱変性の指標として調べ
た。遊離スルフヒドリル基の定量は、各濃度のエリスリ
トール添加脱脂乳をリン酸緩衝溶液（ＰＢＳ）にて１０
０倍に希釈し、ロジゾン酸Ｎａによる遊離スルフヒドリ
ル基の定量を行った。これらの結果を、表４において非
加熱脱脂乳の遊離スルフヒドリル基に対する減少度とし
て示す。
【００２１】
【００２２】 前記表４から、エリスリトールは、加熱
による分子間Ｓ−Ｓ結合を阻害することによって、牛乳
の加熱変性を抑制していることを確認出来た。
による分子間Ｓ−Ｓ結合を阻害することによって、牛乳
の加熱変性を抑制していることを確認出来た。
【００２３】 実施例４ 更に、実施例４では、クリームに対するエリスリトール
の影響を調べた。牛乳脂肪はよく知られているように、
リン脂質、多糖体や蛋白質を含む乳腺分泌細胞由来の脂
肪球皮膜（Ｍｕｌｄｅｒ，Ｈ．，Ｗ，Ｐ．：Ｃｏｍｍｏ
ｎｗｅａｌｔｈＡｇｒｉｃｕｌｔｕｒａｌ Ｂｕｒｅａ
ｕ，１９７４．）で被われて牛乳中に存在している。そ
の為、均質化や熱などの物理的力によってチャーニング
による脂肪球の破壊や脂肪球皮膜（ＦＧＭ）自身または
他の乳成分との相互作用による変性等が生じやすく、ホ
イップ性等のフレッシュクリーム本来の機能を有した状
態で加熱殺菌処理を行うには非常に繊細な温度管理と技
術を要求されていた。フレッシュクリームの熱変性も既
に述べた脱脂乳の変性と基本的には同様なメカニズムで
あるとされている。即ち、ＦＧＭ構成蛋白質は変性ホエ
ー蛋白質（主にβ−ラクトグロブリン）と分子間Ｓ−Ｓ
結合で複合体を形成する（Ｈｏｕｌｉｈａｎ，Ａ．
Ｖ．，Ｇｏｄｄａｒｄ，Ｐ．Ａ．，Ｎｏｔｔｉｎｇｈａ
ｍ，Ｓ．Ｍ．，Ｋｉｔｃｈｅｎ，Ｂ．Ｊ．，Ｍａｓｔｅ
ｒｓ，Ｃ．Ｊ．：Ｊ．Ｄａｉｒｙ Ｒｅｓ．，５９，１
８７−１９５，１９９２）。
の影響を調べた。牛乳脂肪はよく知られているように、
リン脂質、多糖体や蛋白質を含む乳腺分泌細胞由来の脂
肪球皮膜（Ｍｕｌｄｅｒ，Ｈ．，Ｗ，Ｐ．：Ｃｏｍｍｏ
ｎｗｅａｌｔｈＡｇｒｉｃｕｌｔｕｒａｌ Ｂｕｒｅａ
ｕ，１９７４．）で被われて牛乳中に存在している。そ
の為、均質化や熱などの物理的力によってチャーニング
による脂肪球の破壊や脂肪球皮膜（ＦＧＭ）自身または
他の乳成分との相互作用による変性等が生じやすく、ホ
イップ性等のフレッシュクリーム本来の機能を有した状
態で加熱殺菌処理を行うには非常に繊細な温度管理と技
術を要求されていた。フレッシュクリームの熱変性も既
に述べた脱脂乳の変性と基本的には同様なメカニズムで
あるとされている。即ち、ＦＧＭ構成蛋白質は変性ホエ
ー蛋白質（主にβ−ラクトグロブリン）と分子間Ｓ−Ｓ
結合で複合体を形成する（Ｈｏｕｌｉｈａｎ，Ａ．
Ｖ．，Ｇｏｄｄａｒｄ，Ｐ．Ａ．，Ｎｏｔｔｉｎｇｈａ
ｍ，Ｓ．Ｍ．，Ｋｉｔｃｈｅｎ，Ｂ．Ｊ．，Ｍａｓｔｅ
ｒｓ，Ｃ．Ｊ．：Ｊ．Ｄａｉｒｙ Ｒｅｓ．，５９，１
８７−１９５，１９９２）。
【００２４】 また、脂肪球皮膜（ＦＧＭ）構成蛋白質
がホエー蛋白質（主にβ−ラクトグロブリン）の変性を
触媒する（Ｄａｌｇｌｅｉｓｈ，Ｄ，Ｇ．，Ｂａｎｋ
ｓ，Ｊ．Ｍ．：Ｍｉｌｃｈｗｉｓｓｅｎｓｈａｆｔ，４
６，７５−７８，１９９１）。いずれの変性メカニズム
でも結果的にはＦＧＭ構成蛋白質と変性ホエー蛋白質の
複合体形成反応によるフレッシュクリームの物性変化で
あるので、脱脂乳に適用した糖アルコールの遊離スルフ
ヒドリル基保護作用を利用してフレッシュクリームの加
熱変性を防止できると考えられる。
がホエー蛋白質（主にβ−ラクトグロブリン）の変性を
触媒する（Ｄａｌｇｌｅｉｓｈ，Ｄ，Ｇ．，Ｂａｎｋ
ｓ，Ｊ．Ｍ．：Ｍｉｌｃｈｗｉｓｓｅｎｓｈａｆｔ，４
６，７５−７８，１９９１）。いずれの変性メカニズム
でも結果的にはＦＧＭ構成蛋白質と変性ホエー蛋白質の
複合体形成反応によるフレッシュクリームの物性変化で
あるので、脱脂乳に適用した糖アルコールの遊離スルフ
ヒドリル基保護作用を利用してフレッシュクリームの加
熱変性を防止できると考えられる。
【００２５】 常法にて生乳から分離したフレッシュク
リーム（乳脂肪含量４５％である）にエリスリトールを
０〜５．０％（重量比）となるように加え、１０Ｋｇ／
ｃｍ２で均質化した後、１１０℃、１５秒間間接加熱し
た。加熱処理直後に１０℃以下に冷却し、５℃、１６時
間エージングし、脂肪の分離、ホイップ性、クリームの
保型性／安定性の測定にて糖アルコールの変性防止効果
を判定した。これらの結果を表５．に要約して示した。
尚、ホイップはクリーム８００ｇに砂糖を８％（重量
比）添加してホバートミキサーで撹拌を行い、最後に手
作業で仕上げた。またエリスリトールの添加を２％以上
にした場合には、同一の性状を示したもので、表５．に
はエリスリトール２％添加の例を示した。
リーム（乳脂肪含量４５％である）にエリスリトールを
０〜５．０％（重量比）となるように加え、１０Ｋｇ／
ｃｍ２で均質化した後、１１０℃、１５秒間間接加熱し
た。加熱処理直後に１０℃以下に冷却し、５℃、１６時
間エージングし、脂肪の分離、ホイップ性、クリームの
保型性／安定性の測定にて糖アルコールの変性防止効果
を判定した。これらの結果を表５．に要約して示した。
尚、ホイップはクリーム８００ｇに砂糖を８％（重量
比）添加してホバートミキサーで撹拌を行い、最後に手
作業で仕上げた。またエリスリトールの添加を２％以上
にした場合には、同一の性状を示したもので、表５．に
はエリスリトール２％添加の例を示した。
【００２６】 で算出した。 ＊３：評価は５段階法により示した。 ＊４：評価はホイップ直後の状態との比較をし５段階法
により示した。 ＊５：評価は５段階法により示した。
により示した。 ＊５：評価は５段階法により示した。
【００２７】 クリームを加熱殺菌後５℃で１４日間保
存すると、表５に示したように、無添加の場合ではホイ
ップ後の組織に荒れが生じ、冷蔵庫での戻り試験でも強
く締まった。風味も新鮮味が低下し、脂肪の酸化臭が若
干感じられた。これらの諸性状は従来より製造されてい
るクリームに共通して認められる現象である。これに対
して、エリスリトールを添加すると、その添加濃度に相
関して保存期間中の性状が改善され、２％以上の添加量
ではほとんど保存による品質劣化を示さなくなった。ま
た、表５．にはエリスリトール無添加のクリームがホイ
ップ試験に耐えられる状態ではなかったので、１４日間
までの結果しか示していないが、３０日間同一の条件下
で保存していた２％またはそれ以上のエリスリトール添
加クリームの諸性状にほとんど変化が認められなかっ
た。
存すると、表５に示したように、無添加の場合ではホイ
ップ後の組織に荒れが生じ、冷蔵庫での戻り試験でも強
く締まった。風味も新鮮味が低下し、脂肪の酸化臭が若
干感じられた。これらの諸性状は従来より製造されてい
るクリームに共通して認められる現象である。これに対
して、エリスリトールを添加すると、その添加濃度に相
関して保存期間中の性状が改善され、２％以上の添加量
ではほとんど保存による品質劣化を示さなくなった。ま
た、表５．にはエリスリトール無添加のクリームがホイ
ップ試験に耐えられる状態ではなかったので、１４日間
までの結果しか示していないが、３０日間同一の条件下
で保存していた２％またはそれ以上のエリスリトール添
加クリームの諸性状にほとんど変化が認められなかっ
た。
【００２８】 クリームの前述のような品質劣化は通常
２週間を境とし、この後加速度的に進むとされている。
これらの諸要因がクリームの品質保持期間を規定してい
ることから、エリスリトール等の糖アルコールを添加す
ることにより、クリームの製造法を変更することなく、
品質保持期間を更に延長することができ、長期保存下に
ても新鮮で高品質のクリームを提供できることが可能に
なった。従来このような糖アルコールの性状や効果は知
られていなかった。 ─────────────────────────────────────────────────────
２週間を境とし、この後加速度的に進むとされている。
これらの諸要因がクリームの品質保持期間を規定してい
ることから、エリスリトール等の糖アルコールを添加す
ることにより、クリームの製造法を変更することなく、
品質保持期間を更に延長することができ、長期保存下に
ても新鮮で高品質のクリームを提供できることが可能に
なった。従来このような糖アルコールの性状や効果は知
られていなかった。 ─────────────────────────────────────────────────────
【手続補正書】
【提出日】平成９年１１月１８日
【手続補正１】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】０００２
【補正方法】変更
【補正内容】
【０００２】
【従来の技術】 牛乳やそれを原材料とする製品は本質
的に種々の内因性・外因性酵素や微生物の影響を受けや
すく、加熱処理がその品質安定性や保存性のために必須
である。しかし乳蛋白質は熱変性を生じやすく、７０℃
以上の加熱で容易に変性し、溶解性や分散性またはコロ
イドミセルの安定性などを喪失する。（ＤｅＷｉｔ，
Ｊ．Ｎ．，Ｋｌａｒｅｎｂｅｅｋ，Ｇ．，Ｊ．Ｄａｉｒ
ｙＲｅｓ．，４８，２９３−３０２，１９８１．Ｎｏ
ｈ，Ｂ．，Ｒｉｃｈａｒｄｓｏｎ，Ｔ．，Ｊ．Ｄａｉｒ
ｙ Ｓｃｉ，７２，１７２４−１７３１，１９８９．Ｒ
ｕｅｇｇ，Ｍ．，Ｍｏｏｒ，Ｕ．，Ｂｌａｎｃ，Ｂ．，
Ｊ．Ｄａｉｒｙ Ｒｅｓ．，４４，５０９−５２０，１
９７７） このため乳および乳製品を商品化する際の加熱処理に伴
う乳蛋白質の熱変性による商品価値の低下を防止する必
要性がある。その為、多方面で乳蛋白質の熱変性機構に
ついて精力的に研究され、対応策が研究されている。
的に種々の内因性・外因性酵素や微生物の影響を受けや
すく、加熱処理がその品質安定性や保存性のために必須
である。しかし乳蛋白質は熱変性を生じやすく、７０℃
以上の加熱で容易に変性し、溶解性や分散性またはコロ
イドミセルの安定性などを喪失する。（ＤｅＷｉｔ，
Ｊ．Ｎ．，Ｋｌａｒｅｎｂｅｅｋ，Ｇ．，Ｊ．Ｄａｉｒ
ｙＲｅｓ．，４８，２９３−３０２，１９８１．Ｎｏ
ｈ，Ｂ．，Ｒｉｃｈａｒｄｓｏｎ，Ｔ．，Ｊ．Ｄａｉｒ
ｙ Ｓｃｉ，７２，１７２４−１７３１，１９８９．Ｒ
ｕｅｇｇ，Ｍ．，Ｍｏｏｒ，Ｕ．，Ｂｌａｎｃ，Ｂ．，
Ｊ．Ｄａｉｒｙ Ｒｅｓ．，４４，５０９−５２０，１
９７７） このため乳および乳製品を商品化する際の加熱処理に伴
う乳蛋白質の熱変性による商品価値の低下を防止する必
要性がある。その為、多方面で乳蛋白質の熱変性機構に
ついて精力的に研究され、対応策が研究されている。
【手続補正２】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】００２１
【補正方法】変更
【補正内容】
【００２１】
Claims (1)
- 【請求項１】 乳および乳製品に糖アルコールを０．１
〜１０．０％添加し、乳蛋白質の遊離スルフヒドリルを
ブロックして蛋白質の熱変性を防止するようにしたこと
を特徴とする乳および乳製品の加熱変性防止法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP20607297A JPH1146683A (ja) | 1997-07-31 | 1997-07-31 | 乳および乳製品の加熱変性防止法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP20607297A JPH1146683A (ja) | 1997-07-31 | 1997-07-31 | 乳および乳製品の加熱変性防止法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH1146683A true JPH1146683A (ja) | 1999-02-23 |
Family
ID=16517373
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP20607297A Pending JPH1146683A (ja) | 1997-07-31 | 1997-07-31 | 乳および乳製品の加熱変性防止法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH1146683A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH11123053A (ja) * | 1997-10-21 | 1999-05-11 | Mitsubishi Kagaku Foods Kk | 乳蛋白含有粉末 |
| JP2015059937A (ja) * | 2013-09-18 | 2015-03-30 | 宜蘭食品工業股▲フン▼有限公司 | 乳製品中のタンパク質熱安定性検出方法 |
| JP2015109872A (ja) * | 2009-01-27 | 2015-06-18 | アルラ フーズ アンバ | 長い貯蔵寿命の乳及び乳−関連製品類、及びそれらの製造方法及び乳加工プラント |
-
1997
- 1997-07-31 JP JP20607297A patent/JPH1146683A/ja active Pending
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH11123053A (ja) * | 1997-10-21 | 1999-05-11 | Mitsubishi Kagaku Foods Kk | 乳蛋白含有粉末 |
| JP2015109872A (ja) * | 2009-01-27 | 2015-06-18 | アルラ フーズ アンバ | 長い貯蔵寿命の乳及び乳−関連製品類、及びそれらの製造方法及び乳加工プラント |
| JP2015059937A (ja) * | 2013-09-18 | 2015-03-30 | 宜蘭食品工業股▲フン▼有限公司 | 乳製品中のタンパク質熱安定性検出方法 |
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