JPH08507749A

JPH08507749A - 皮膚悪性疾患の生物学的活性を有するペプチドによる治療

Info

Publication number: JPH08507749A
Application number: JP6513508A
Authority: JP
Inventors: レオナルドエス．ジャコブ; ダヴリュー．リーマロイ
Original assignee: マガイニンファーマシューティカルズ，インク．
Priority date: 1992-12-03
Filing date: 1993-12-03
Publication date: 1996-08-20
Also published as: CA2150946A1; EP0671939A1; AU5743194A; WO1994012206A1

Abstract

(57)【要約】宿主におけるメラノーマのような皮膚悪性疾患の治療において、少なくとも１つの生物学的に活性な両親媒性タンパク質またはぺプチドを投与する方法を開示する。該タンパク質またはぺプチドは疾患部位に投与され、該タンパク質またはペプチドは、皮膚悪性疾患の悪化を、阻止、防止または完全に止める。

Description

【発明の詳細な説明】皮膚悪性疾患の生物学的活性を有するペプチドによる治療技術分野本発明は、黒色腫などの皮膚悪性疾患を治療する方法に関する。さらに詳しくは、本発明は、生物学的活性ペプチドまたはタンパク質を投与することによって皮膚悪性疾患を治療する方法に関する。背景技術本発明の一つの局面によれば、宿主に対して少なくとも一つの生物学的に活性な両親媒性ペプチドまたはタンパク質を投与することからなる宿主における皮膚悪性疾患を治療する方法が提供される。当該ペプチド又はタンパクは、イオンチャンネルを形成するペプチドまたはタンパク質である。当該ペプチドまたはタンパク質は、宿主における皮膚悪性疾患を治療するのに有効な量投与される。本明細書において使用する”皮膚悪性疾患を治療する”という用語は、当該ペプチドまたはタンパク質が、皮膚悪性疾患または皮膚ガンの成長・増殖を防止し、阻害し若しくは阻止する、および／またはかかる皮膚悪性疾患の大きさを減少させ若しくは除去するということを意味する。イオンチャンネル形成性ペプチドまたはタンパク質、即ちイオノフォアは、天然または合成の脂質膜を貫通するイオンの透過性を増大させるペプチドまたはタンパク質である。「B．Christensen，et al.，PNAS，Vol．85，,pp．5072-5076( July，1988)」には、あるペプチドまたはタンパク質がイオンチャンネル形成性を有しているか否かを、従ってイオノフォアであるか否かを同定する方法が記載されている。本明細書において用いられているように、イオンチャンネル形成性ペプチドまたはタンパク質とは、クリステンセン（Christensenn）らの方法によって測定したイオンチャンネル形成性を有するペプチドまたはタンパク質である。両親媒性のペプチドまたはタンパク質とは、疎水性および親水性のペプチドまたはタンパク質の領域の双方を含有するペプチドまたはタンパク質である。本発明において使用されるかかるイオンチャンネル形成性ペプチドは、一般的には、中性のpHにおいて少なくとも２０mg/mlの濃度までにおいて水に可溶である。更に、かかるペプチドはこのような構造をとるため、当該ペプチド分子は可撓性を有する。かかるペプチドを水中にいれると、両親媒性構造を取ることはない。かかるペプチドが油の表面または膜に接すると、当該ペプチド鎖は重なり合って棒状の構造を取ることになる。一般的に言って、かかるペプチドは、少なくとも７個のアミノ酸を有し、多くの場合少なくとも２０個のアミノ酸を有するものである。大抵の場合は、かかるペプチドは、４０個以上のアミノ酸を有することはない。上記のように、かかるペプチドまたはタンパク質は、宿主において皮膚悪性疾患を治療するに有効な量を投与する。かかるペプチドまたはタンパク質は、宿主に対しては例えば全身投与などによってインビボ（in vivo）で投与してもよい。一つの態様によれば、かかるペプチドまたはタンパク質は、病巣内に投与してもよい、即ち、かかるペプチドまたはタンパク質は、直接当該皮膚悪性疾患・病巣部内に注入される。かかるペプチドまたはタンパク質は、一回当たりの投与量ほぼ５０μgからほぼ１００mgまでの量を注入すればよく、好ましくは、ペプチドの投与量は、ほぼ１mg/kg体重からほぼ５mg/kg体重までとする。かかるペプチドまたはタンパク質は、静脈内または腹腔内に投与してもよい。かかるペプチドまたはタンパク質は、複数の投与量を投与してもよい。一つの態様において、かかるペプチドまたはタンパク質は、一週間当たり二回で４週間の間投与してもよい。他の態様によれば、かかるペプチドまたはタンパク質は、局所的に１mg/kg体重からほぼ５mg/kg体重までの量を投与してもよい。かかるペプチドまたはタンパク質は、例えば充填剤、無毒性の緩衝液または生理食塩水等の許容可能な薬学的担体または賦形剤と組合せて投与される。かかるペプチドまたはタンパク質は、補助薬、プロテアーゼ阻害剤または適合可能な薬剤と組合せて使用してもよい。治療可能である皮膚悪性疾患としては、黒色腫、基底細胞腫や扁平上皮癌などが挙げられるが、これらに限定される訳ではない。かかる皮膚悪性疾患は、転移性であってもよくまた非転移性あってもよい。一つの態様によれば、かかるペプチドは、少なくとも１６個のアミノ酸を有する塩基性の（正に帯電した）ポリペプチドであって、少なくとも８個の疎水性アミノ酸と少なくとも８個の親水性アミノ酸とを含有する。更に具体的に言えば、かかる疎水性のアミノ酸は、二つの隣接するアミノ酸からなる基として存在する。かかる二つの隣接するアミノ酸のうち、少なくとも一つは、疎水性アミノ酸からなる。二つの疎水性アミノ酸からなるかかる群はそれぞれ、疎水性アミノ酸以外の少なくとも一つのアミノ酸（好ましくは、少なくとも二つのアミノ酸）によって、通常は４個以下のアミノ酸で区切られており、疎水性アミノ酸の対となっている群の間に位置するかかるアミノ酸は、親水性であってもよいしまたは親水性でなくてもよい。かかる親水性のアミノ酸も通常は、二つの隣接するアミノ酸からなる群となって存在しているが、かかる二つのアミノ酸の少なくとも一つは、塩基性の親水性アミノ酸であり、二つの親水性アミノ酸からなるかかる群は相互に、親水性アミノ酸以外の少なくとも一つのアミノ酸（好ましくは、少なくとも二つのアミノ酸）、によって、通常は４個以下のアミノ酸で区切られており、また親水性アミノ酸の対となっている群の間に位置するアミノ酸は、疎水性であってもよくまたは疎水性でなくてもよい。特に好ましい態様によれば、かかるペプチドは、少なくとも４個のアミノ酸群からなる分子鎖を含んで成り、それぞれの群は４つのアミノ酸から構成される。それぞれの群に含まれる４つのアミノ酸のうち二つは疎水性アミノ酸であり、またそれぞれの群に含まれる４つのアミノ酸のうち二つは親水性アミノ酸であって、それぞれの群に含まれる親水性のアミノ酸のうち、少なくとも一つは、塩基性親水性アミノ酸であり、他は塩基性または中性の親水性アミノ酸である。かかる疎水性アミノ酸は、Ala，Cys，Phe，Gly，Ile，Leu，Met，Pro，Val，T rp，Tyr，ノイロイシン（Nle），ノルバリン（Nva）、およびシクロヘキシルアラニン（Cha）からなる分類群から選択すればよい。かかる中性の親水性アミノ酸は、Asn，Gln，Ser，Thrおよびホモセリン（Hse）からなる分類群から選択すればよい。かかる塩基性親水性アミノ酸は、Lys，Arg，His，Orn，ホモアルギニン（Har）、２，４−ジアミノ酪酸（Dbu）およびｐ−アミノフェニルアラニンからなる分類群から選択すればよい。四個のアミノ酸からなる群はそれぞれ、ＡＢＣＤ、ＢＣＤＡ、ＣＤＡＢまたはＤＡＢＣなる配列を有していればよいいが、ここにおいてＡおよびＢはそれぞれ、疎水性アミノ酸であって、同一または異なってもよく、ＣまたはＤの一方は、塩基性親水性アミノ酸であり、またＣまたはＤのうちの他方は、塩基性または中性の親水性であり、同一または異なってもよい。一つの態様によれば、かかるポリペプチド鎖は、かかるアミノ酸配列の５つまたは６つの群から構成されていてもよい。それぞれの群において、Ａ、Ｂ、ＣおよびＤのそれぞれは、これら群のうちの幾つかまたは全てにおいて同一であってもよくまたはこれら群のうちの幾つかまたは全てにおいて異なっていてもよい。かかるポリペプチド鎖は好ましくは、少なくとも２０個のアミノ酸から、５０個以下のアミノ酸を有する。しかしながら、かかるポリペプチドは全てが上記の群から構成されている必要はないということが了解されるべきである。かかるポリペプチドは、当該ポリペプチド鎖を形成する注記した群の一方または両方の末端から伸長するアミノ酸を有していてもよく、および／またはかかる少なくとも４つの群の一つ以上の間においてアミノ酸が複数存在していてもよく、これらも本発明の範囲に含まれる。このようなアミノ酸群は、アミノ酸の繰り返し群であってもよく、または種々の群のアミノ酸は変わってもよい。但し、かかる少なくとも４つのアミノ酸群のそれぞれの群においては、上記のような二つの疎水性アミノ酸および二つの親水性アミノ酸があるものとする。即ち、かかる生物学的活性ポリペプチドは、それぞれの群が４個のアミノ酸を含有する、少なくとも４つのアミノ酸群を含む分子鎖から構成されてなっていればよい。それぞれの群におけるかかる４つのアミノ酸群のうち二つは疎水性であり、少なくとも一つのアミノ酸は塩基性の親水性のものであり、残る一つは塩基性または中性の親水性のものであって、かかるポリペプチドは、少なくとも２０個、５０個以下のアミノ酸を有するに過ぎない。一つの態様によれば、かかるペプチド鎖に含まれる少なくとも４つのアミノ酸群のうちのそれぞれは、Ａ−Ｂ−Ｃ−Ｄ、Ｂ−Ｃ−Ｄ−Ａ、Ｃ−Ｄ−Ａ−ＢまたはＤ−Ａ−Ｂ−Ｃなる配列を有しているが、本式において、ＡおよびＢは、疎水性アミノ酸であり、ＣまたはＤのうちの一方は、塩基性の親水性アミノ酸であり、かつＣまたはＤのうちの他方は、塩基性または中性親水性アミノ酸である。従って、その結果生成するポリペプチド鎖は、下記の配列のうちの一つを有するものであればよい：（X₁）_a（Ａ−Ｂ−Ｃ−Ｄ）_n（Y₁）_b （X₂）_a（Ｂ−Ｃ−Ｄ−Ａ）_n（Y₂）_b （X₃）_a（Ｃ−Ｄ−Ａ−Ｂ）_n（Y₃）_b （X₄）_a（Ｄ−Ａ−Ｂ−Ｃ）_n（Y₄）_b 本式において、X₁は、Ｄ−、Ｃ−Ｄまたは−Ｂ−Ｃ−Ｄ−である；Y₁は、−Ａもしくは−Ａ−Ｂまたは−Ａ−Ｂ−Ｃである。 X₂は、Ａ−、Ｄ−Ａ−またはＣ−Ｄ−Ａ−である。 Y₂は、−Ｂ、−Ｂ−ＣまたはＢ−Ｃ−Ｄである。 X₃は、Ｂ−、Ａ−Ｂ−、Ｄ−Ａ−Ｂである。 Y₃は、−Ｃ、−Ｃ−Ｄまたは−Ｃ−Ｄ−Ａである。 X₄は、Ｄ−、Ｂ−Ｃ−またはＡ−Ｂ−Ｃ−である。 Y₄は、−Ｄ、−Ｄ−Ａまたは−Ｄ−Ａ−Ｂである。 aは、０または１である；bは、０または１であるかつｎは、少なくとも４である。かかるペプチドは、上記において注記した４つのアミノ酸群との間にアミノ酸を含有していてもよい。但し、かかる群の間隔およびかかるアミノ酸の電荷は、両親媒性とプラスの電荷を付与するペプチド鎖の特徴を変化させるものではなく、かつ、かかる分子鎖の折り重なり特性に影響を及ぼして、前記の４個のアミノ酸群が相互に仕切られていない状態と有意に異なる状態にしないものとする。かかるペプチドの代表的な例として、下記を挙げることができる：かかるペプチドは、分子鎖の何れかの一端から伸長するアミノ酸を有していてもよい。例えば、かかる分子鎖は、”Ala”端部の前でSer-Lysなる配列、および／または”Lys”端部の後においてAla-Pheなる配列を有しておればよい。その他のアミノ酸配列も、”Ala”および／または”Lys”端部に結合していてもよい。同様に、上記の配列の少なくとも４つのアミノ酸群を有するポリペプチド鎖の如何なるものにおいても、当該分子鎖は例えば、最初のＡ−Ｂ−Ｃ−Ｄなる群の前にＣ−Ｄ配列を有していてもよい。またその他のアミノ酸配列でも、これらのポリペプチド鎖の一つの”Ａ”および／または”Ｄ”端部に結合していてもよい。また、当該分子鎖においては、上記の四個のアミノ酸から成る一つ以上の群を相互に区切るようなアミノ酸が存在していてもよい。また他の実施態様によれば、かかるペプチドはマガイニン（magainin）ペプチドであってもよい。マガイニン（magainin）ペプチドは、例えばマガイニンＩ、ＩＩ、またはＩＩＩ（magaininＩ,II,and III）などのマガイニン（magainin）またはこれらの類似体もしくは誘導体である。かかるマガイニン（magainin）ペプチドは、好ましくは下記の塩基性ペプチド構造X₁₂を含む： --R₁₁-R₁₁-R₁₂-R₁₃-R₁₁-R₁₄-R₁₂-R₁₁ -R₁₄-R₁₂-R₁₁-R₁₁-R₁₁-R_14a-(R₁₅)_n-R_14a-R₁₄-- 本式において、R₁₁は、疎水性アミノ酸であり、R₁₂は、塩基性の親水性アミノ酸である；R₁₃は、疎水性、中性の親水性または塩基性の親水性アミノ酸である；R₁₄およびR_14aとは、疎水性または塩基性の親水性アミノ酸である；R₁₅は、グルタミン酸もしくはアスパラギン酸であるか、または疎水性若しくは塩基性の親水性アミノ酸であり、またｎは、０または１である。好ましい実施態様によれば、R₁₃は、疎水性または中性の親水性アミノ酸でありR_14aは、疎水性アミノ酸であり、またR₁₅は、グルタミン酸またはアスパラギン酸である。即ち、例えば、マガイニン（magainin）ペプチドは、以下の式を包含していてもよい： -Y₁₂-X₁₂- 本式において、ｘ１２は、上記の塩基性ペプチド構造でありまたＹ１２は、以下のようである：（i） R₁₂ （ii） R_14a-R₁₂ （iii）R₁₁-R_14a-R₁₂ （iv） R₁₄-R₁₁-R_14a-R₁₂ 本式において、R₁₁、R₁₂、R₁₄およびR_14aは、前記において定義した通りである。マガイニン（magainin）ペプチドは、下記の構造を有していてもよい： -X₁₂-Z₁₂- 本式において、X₁₂は、上記において定義した通りであり、また、Z₁₂は以下の通りである：（i）R₁₆、ここで、R₁₆は塩基性親水性アミノ酸またはアスパラギン酸またはグルタミンである。（ii）R₁₆-R₁₇、ここで、R₁₇は中性の親水性アミノ酸、疎水性アミノ酸または塩基性親水性アミノ酸である。好ましくは、R₁₇は、中性の親水性アミノ酸である。マガイニン（magainin）ペプチドは、また下記の構造を有していてもよい： (Y₁₂)_a-X₁₂-(Z₁₂)_b 本式において、X₁₂、Y₁₂およびZ₁₂は、前記において定義した通りであり、ａは、０または１であり、またｂは０または１である。かかるマガイニン（magainin）ペプチドは下記の塩基性ペプチド構造であるX₁ ₃ を有していてもよい： --R₁₄-R₁₁-R_14a-R₁₂-R₁₁-R₁₁-R₁₂-R₁₃- R₁₁-R₁₄-R₁₂-R₁₁-R₁₁-R_12- 本式において、R₁₁、R₁₂、R₁₃、R₁₄およびR_14aは、上記において記載したアミノ酸である。かかるマガイニン（magainin）ペプチドは、下記の構造を有していてもよい-X₁₃ -Z₁₃-；本式において、X₁₃は、上記の基本ペプチド構造の通りでありまたZ₁₃は以下の通りである： (R₁₁)_n-(R₁₁)_n-(R₁₁)_n-(R_14a)_n-(R₁₅)_n-(R_14a)_n-(R₁₄)_n-- (R₁₆)_n-(R₁₇)n- 本式において、R₁₁、R₁₄、R_14a、R₁₅、R₁₆およびR₁₇は、上記において定義した通りであり、ｎは０または１であり、各ｎは同一または異なってもよい。かかるマガイニン（magainin）ペプチドは通常は、少なくとも１４個、高々４０個のアミノ酸を含有していてもよい。マガイニン（magainin）ペプチドは、好ましくは２２または２３個のアミノ酸を有する。従って、マガイニン（magainin ）ペプチドの上記の基本ペプチド構造は、アミノ末端にまたはカルボキシル末端または双方の末端にさらに追加のアミノ酸を含有していてもよい。かかるマガイニン（magainin）ペプチドの代表的な例としては、添付したアミノ酸配列リストズに示す下記の一次配列を有しているペプチドおよびこれらの適当な類似体および誘導体が挙げられる；（a）（配列番号：６）（OH）（NH₂）（マガイニン（magainin I）（b）（配列番号：７）（OH）（NH₂）（マガイニン（magainin II）（c）（配列番号：８）（OH）（NH₂）（マガイニン（magainin III）かかる基本構造のペプチド誘導体または類似体の例を下記の：（d）（配列番号：９）（OH）または（NH₂）（e）（配列番号：１０）（OH）または（NH₂）（f）（配列番号：１１）（OH）または（NH₂）マガイニン（magainin）ペプチドは、「Proc．Natl．Acad．Sci．Vol.84，pp5 449-53（Aug．87）」に記載されている。本明細書において使用する”マガイニン（magainin）ペプチド”なる用語は、基本マガイニン（magainin）構造ならびにこの誘導体および類似体を意味するが、これには該代表的な誘導体または類似体を含むがこれらに限定されない。また他の実施態様によれば、かかるペプチドは、ＰＧＬａペプチドまたはＸＰＦペプチドであってもよい。ＰＧＬａペプチドは、ＰＧＬａまたはこの類似体若しくは誘導体の何れかである。かかるＰＧＬａは好ましくは、下記の基本ペプチド構造であるX₁₄を有していてもよい： -R₁₁-R₁₇-R₁₂-R₁₁-R₁₄-R₁₄-R₁₁- R₁₁-R₁₄-R₁₂-R₁₁-R₁₁-R₁₂-R₁₁- R₁₁-R₁₁-R₁₂- 本式において、R₁₁、R₁₂、R₁₄、およびR₁₇は、上記において記載したアミノ酸である。かかるＰＧＬａペプチドは通常は、少なくとも１７個、高々４０個ものアミノ酸を含有していてもよい。従って、ＰＧＬａペプチドについて前記した基本ペプチド構造は、アミノ末端にまたはカルボキシル末端またはアミノ末端とカルボキシル末端の双方にさらに追加のアミノ酸を含有していてもよい。即ち例えば、ＰＧＬａペプチドは、以下の構造を有していてもよい： -Y₁₄-X₁₄- 本式において、X₁₄は、上記で定義した通りであり、またY₁₄は、以下の通りである：（i） R₁₁ （ii） R₁₄-R₁₁ 本式において、R₁₁およびR₁₄は、前記において定義した通りである。例えば、ＰＧＬａペプチドは、以下の構造を有していてもよい： -Y₁₄-Y₁₄- 本式において、X₁₄は、上記において定義した通りでありまたZ₁₄は以下の通りである：（i） R₁₁；または（ii） R₁₁-R₁₁ ここで、R₁₁は前記において定義した通りである。ＰＧＬａペプチドは、また下記の構造を有していてもよい： (Y₁₄)_a-X₁₄-(Z₁₄)_b 本式において、X₁₄、Y₁₄およびZ₁₄は、前記において定義した通りであり、ａは、０または１であり、またｂは０または１である。ＸＰＦペプチドは、ＸＰＦまたはその類似体若しくは誘導体の何れかである。かかるＸＰＦペプチドは、好ましくはX₁₆なる下記の基本ペプチド構造を含有する： -R₁₁-R₁₇-R₁₂-R₁₁-R₁₄-R₁₈-R₁₇- R₁₁-R₁₄-R₁₂-R₁₁-R₁₁-R₁₂- R₁₁-R₁₁-R₁₁-R₁₂-(R₁₅)_n-R₁₁-- 本式において、R₁₁、R₁₂、R₁₄、R₁₅およびR₁₇は、上記において定義した通りであり、またR₁₈は、グルタミン若しくはアスパラギン酸または塩基性親水性若しくは疎水性アミノ酸であり、ｎは０または１である。かかるＸＰＦペプチドは通常は、少なくとも１９個のアミノ酸を含有していてもよくまた４０個ものアミノ酸を含有していてもよい。従って、前記の基本ペプチド構造ＸＰＦペプチドは、アミノ末端にまたはカルボキシル末端またはアミ末端とカルボキシル末端の双方にさらに追加のアミノ酸を含有していてもよい。即ち例えば、ＸＰＦペプチドは、以下の構造を含有していてもよい： -Y₁₆-X₁₆- 本式において、X₁₆は、上記で定義した通りでありまたY₁₄は、以下の通りである：（i） R₁₁ （ii） R₁₄-R₁₁ 本式において、R₁₁およびR₁₄は、前記において定義した通りである。ＸＰＦペプチドは、以下の構造を含有していてもよい： -X₁₆-Z₁₆- 本式において、X₁₆は、上記において定義した通りでありまたZ₁₆は以下の通りである：（i） R₁₁；または（ii） R₁₁-R₁₈；または（iii）R₁₁-R₁₈-プロリン；または（iv） R₁₁-R₁₈-プロリン-R₁₂ ＸＰＦペプチドは、下記の構造を有していてもよい： (Y₁₆)_a-X₁₆-(Z₁₆)_b 本式において、X₁₆、Y₁₆およびZ₁₆は、前記において定義した通りであり、ａは、０または１であり、またｂは０または１である。好ましくは、添付したアミノ酸配列表に示した下記の一次アミノ酸配列によって特徴ずけられるＸＰＦまたはＰＧＬａペプチドである。ＰＧＬａ：（配列番号：１２）（NH₂）ＸＰＦ：（配列番号：１３）ＸＰＦおよびＰＧＬａについての総説は、「Hoffmann et al.，EMBO J．2:711 -714，1983;Andreu et al，J．Biochem．149:531-535，1985」「Gibson et al. ，J．Biol．Chem．261;5341-5349，1986」および「Giovannini et al.，Biochem ．J．243;113-120，1987.」である。さらにまた他の実施態様によれば、かかるペプチドは、ＣＰＦペプチドまたはこの適当な類似体若しくは誘導体であってもよい。ＣＰＦペプチドならびにこの類似体および誘導体は、本明細書においては時にはＣＰＦペプチドと総称されることもある。かかるＣＰＦペプチドは、下記の基本ペプチド構造であるX₂₀を含有するものであってもよい： -R₂₁-R₂₁-R₂₂-R₂₂-R₂₁-R₂₁-R₂₃-R₂₁- R₂₁-R₂₁-R₂₃-R₂₁-R₂₁-R₂₄-R₂₅-R₂₁- 本式において、R₂₁は、疎水性アミノ酸である。 R₂₂は、疎水性アミノ酸または塩基性の親水性アミノ酸である。 R₂₃は、塩基性の親水性アミノ酸である。 R₂₄は、疎水性または中性の親水性アミノ酸である。および R₂₅は、塩基性または中性の親水性アミノ酸である。上記の基本構造は、以下記号としてにX₂₀として示す。かかる疎水性アミノ酸は、Ala，Cys，Phe，Gly，Ile，Leu，Met，Val，Trp，T yr，ノルロイシン（Nle）、ノルバリン（Nva）、およびシクロヘキシルアラニン（Cha）である。かかる中性の親水性アミノ酸は、Asn，Gln，Ser，Thrおよびホモセリン（Hse ）である。かかる塩基性親水性アミノ酸は、Lys，Arg，His，Orn，ホモアルギニン（Har ）、２、４−ジアミノ酪酸（Dbu）およびｐ−アミノフェニルアラニンである。かかるＣＰＦペプチドは、上記で注記したアミノ酸のみを含有していてもよいかまたはアミノおよび／またはカルボキシル末端またはアミ末端とカルボキシル末端の双方にさらに追加のアミノ酸を含有していてもよい。一般的には、かかるペプチドは、４０個以上のアミノ酸は含有しない。上記の本構造を含有するＣＰＦペプチドは、好ましくはアミノ末端において１個から４個までの追加のアミノ酸を有している。従って、かかる好ましいペプチドは、以下の式によって表され得る。 -Y₂₀-X₂₀- 本式において、X₂₀は、上記の基本ペプチド構造でありまたY₂₀は、以下の通りである：（i） R₂₅-、または（ii） R₂₂-R₂₅-；または（iii）R₂₁-R₂₂-R₂₅；または（iv） R₂₂-R₂₁-R₂₁₂-R₂₅；好ましくはグリシン-R₂₁-R₂₂-R₂₅ 上式において、R₂₁、R₂₂およびR₂₅は、前記において定義した通りである。かかる基本ペプチド構造のカルボキシル末端は、１個から１３個までの追加のアミノ酸である追加のアミノ酸を有していてもよい。好ましい実施態様によれば、かかる基本構造は、カルボキシル末端において、以下で表され得る１個から７個までのアミノ酸を有していてもよい： -X₂₀-Z₂₀- 本式において、X₂₀は、上記において定義した基本ペプチド構造でありまたZ₂₀ は以下の通りである：（i） R₂₁-、または（ii） R₂₁-R₂₁-、または（iii）R₂₁-R₂₁-R₂₄-、または（iv） R₂₁-R₂₁-R₂₄-R₂₄-、または（v） R₂₁-R₂₁-R₂₄-R₂₄-R₂₆、または（vi） R₂₁-R₂₁-R₂₄-R₂₄-R₂₆-Gln；または（vii）R₂₁-R₂₁-R₂₄-R₂₄-R₂₆-Gln-Gln；本式においてR₂₁およびR₂₄は、前記において定義した通りであり、またR₂₆は、プロリンまたは疎水性アミノ酸である。好ましいペプチドは、下記の構造式によって表される。（Y₂₀）_a-X₂₀-（Z₂₀）_b 本式において、X₂₀、Y₂₀およびZ₂₀は、前記において定義した通りであり、ａは、０または１であり、またｂは０または１である。使用してもよいＣＰＦペプチドの代表的な例としては、その幾つかは文献にすでに記載済であるが、添付しアミノ酸配列表記に示した下記の配列が挙げられる：（配列番号：１４）（配列番号：１５）（配列番号：１６）（配列番号：１７）（配列番号：１８）（配列番号：１９）（配列番号：２０）（配列番号：２１）（配列番号：２２）（配列番号：２３）（配列番号：２４）（配列番号：２５）（配列番号：２６）このようなＣＰＦペプチドの総説は、「Richter，K.，Egger，R.，and Kreil （1986）J．Biol．Chem．261，3676-3680」「Wakabayashi，T.，Kato，H.，and Tachibaba，S．（1985）Nucleic Acids Research 13，1817-1828」「Gibson，B. W.，Poulter，L.，Williams，W.H.，and Maggio，J.E．（1986）J．Biol．Chem ．261，5341-5349.」に記載されている。またさらに他の態様によれば、このようなペプチドは、下記の基本構造である X₃₁-X₃₇のうちの一つを含有していてもよい： X₃₁-［R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂］_n； X₃₂-［R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁］_n； X₃₃-［R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂］_n； X₃₄-［R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂］_n； X₃₅-［R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃］_n； X₃₆-［R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁］_n； X₃₇-［R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂］_n； R₃₁は、塩基性の親水性アミノ酸であり、R₃₂は、疎水性アミノ酸であり、R₃₃ は、中性の親水性、塩基性の親水性、または疎水性アミノ酸であり、またｎは、２から５までである。かかる塩基性親水性アミノ酸は、Lys，Arg，His，Orn，ホモアルギニン（Har ）、２、４-ジアミノ酪酸（Dbu）およびｐ-アミノフェニルアラニンからなる分類群から選択すればよい。かかる疎水性アミノ酸は、Ala，Cys，Phe，Gly，Ile，Leu，Met，Pro，Val，T rpおよびTyr、ノルロイシン（Nle）、ノルバリン（Nva）、およびシクロヘキシルアラニン（Cha）からなる分類群から選択すればよい。かかる中性の親水性アミノ酸は、Asn，Gln，Ser，Thrおよびホモセリン（Hse ）からなる分類群から選択すればよい。一つの態様によれば、かかるペプチドが構造式X₃₁を含有している場合は、かかるペプチドは下記の構造を含有していてもよい。 Y₃₁-X₃₁、本式において、X₃₁は、上記において定義した通りでありまたY₃₁は、以下の通りである：（i） R₃₂；（ii） R₃₁-R₃₂；（iii）R₃₁-R₃₂-R₃₂；（iV） R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂；（v） R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂；または（vi） R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂；上式において、R₃₁、R₃₂およびR₃₃は、前記において定義した通りである。他の態様によれば、かかるペプチドが構造式X₃₁を含有している場合は、かかるペプチドは下記の構造を含有していてもよい： X₃₁-Z₃₁、本式において、X₃₁は、上記において定義した通りでありまたZ₃₁は以下の通りである：（i） R₃₁；（ii） R₃₁-R₃₂；（iii）R₃₁-R₃₂-R₃₂；（iv） R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃；（v） R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁；または（vi） R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂；また更に他の態様によれば、かかるペプチドは以下の構造式を含有していてもよい： (Y₃₁)_a-X₃₁-(Z₃₁)_b、本式において、Y₃₁およびZ₃₁は、前記において定義した通りであり、ａは、０または１であり、またｂは０または１である。他の態様によれば、かかるペプチドが構造式X₃₂を含有している場合は、かかるペプチドは下記の構造を含有していてもよい： Y₃₂-X₃₂、本式において、X₃₂は、上記において定義した通りであり、またY₃₂ は以下の通りである：（i） R₃₁；（ii） R₃₂-R₃₁；（iii）R₃₂-R₃₂-R₃₁；（iv） R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁；（v） R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁；または（vi） R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁；また更に他の態様によれば、かかるペプチドが構造式X32を含有している場合は、かかるペプチドは下記の構造を含有していてもよい： X₃₂-Z₃₂本式において、X₃₂は、上記において定義した通りでありまたZ₃₂は以下の通りである：（i） R₃₂；（ii） R₃₂-R₃₂；（iii）R₃₂-R₃₂-R₃₃；（iv） R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁；（v） R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂；または（vi） R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂；また更に他の態様によれば、かかるペプチドは以下の構造式を含有していてもよい： (Y₃₂)_a-X₃₂-(Z₃₂)_b、本式において、Y₃₂およびZ₃₂は、前記において定義した通りであり、ａは、０または１であり、またｂは０または１である。他の態様によれば、かかるペプチドが構造式X₃₃を含有している場合は、かかるペプチドは下記の構造を含有していてもよい： Y₃₃-X₃₃、本式において、X₃₃は、上記において定義した通りでありまたY₃₃は以下の通りである：（i） R₃₂；（ii） R₃₁-R₃₂；（iii）R₃₂-R₃₁-R₃₃；（iv） R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂；（v） R₃₁-R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂；または（vi） R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂；本式において、R₃₁、R₃₂およびR₃₃は、上記において定義した通りである。他の態様によれば、かかるペプチドが構造式X₃₃を含有している場合は、かかるペプチドは下記の構造を含有していてもよい： X₃₃-Z₃₃、本式において、X₃₃は、上記において定義した通りでありまたZ₃₃は以下の通りである：（i） R₃₂；（ii） R₃₂-R₃₃；（iii）R₃₂-R₃₃-R₃₁；（iv） R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂；（v） R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂；または（vi） R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁ また更に他の態様によれば、かかるペプチドは以下の構造式を含有していてもよい： (Y₃₃)_a-X₃₃-(Z₃₃)_b、本式において、Y₃₃およびZ₃₃は、前記において定義した通りであり、ａは、０または１であり、またｂは０または１である。他の態様によれば、かかるペプチドが構造式X₃₄を含有している場合は、かかるペプチドは下記の構造を含有していてもよい： Y₃₄-X₃₄、本式において、X₃₄は、上記において定義した通りでありまたY₃₄は以下の通りである：（i） R₃₂；（ii） R₃₂-R₃₂；（iii）R₃₁-R₃₂-R₃₂；（iv） R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂；（v） R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂；または（vi） R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂；本式において、R₃₁、R₃₂およびR₃₃は、上記において定義した通りである。他の態様によれば、かかるペプチドが構造式X₃₄を含有している場合は、かかるペプチドは下記の構造を含有していてもよい： X₃₄-Z₃₄、本式において、X₃₄は、上記において定義した通りでありまたZ₃₄は以下の通りである：（i） R₃₃；（ii） R₃₃-R₃₁；（iii）R₃₃-R₃₁-R₃₂；（iv） R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂；（v） R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁；または（vi） R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂；また更に他の態様によれば、かかるペプチドは以下の構造式を含有していてもよい： (Y₃₄)_a-X₃₄-(Z₃₄)_b、本式において、X₃₄およびZ₃₄は、前記において定義した通りであり、ａは、０または１であり、またｂは０または１である。さらに他の態様によれば、かかるペプチドが構造式X₃₅を含有している場合は、かかるペプチドは下記の構造を含有していてもよい： Y₃₅-X₃₅、本式において、X₃₅は、上記において定義した通りでありまたY₃₅は以下の通りである：（i） R₃₃；（ii） R₃₂-R₃₃；（iii）R₃₂-R₃₂-R₃₃；（iv） R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃；（v） R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃；または（vi） R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃；本式において、R₃₁、R₃₂およびR₃₃は、上記において定義した通りである。他の態様によれば、かかるペプチドが構造式X₃₅を含有している場合は、かかるペプチドは下記の構造を含有していてもよい： X₃₅-Z₃₅、本式において、X₃₅は、上記において定義した通りでありまたZ₃₅は以下の通りである：（i） R₃₁；（ii） R₃₁-R₃₂；（iii）R₃₁-R₃₂-R₃₂；（iv） R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁；（v） R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂；（vi） R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂；また更に他の態様によれば、かかるペプチドは以下の構造式を含有していてもよい： (Y₃₅)_a-X₃₅-(Z₃₅)_b、本式において、X₃₅およびZ₃₅は、前記において定義した通りであり、ａは、０または１であり、またｂは０または１である。他の態様によれば、かかるペプチドが構造式X₃₆を含有している場合は、かかるペプチドは下記の構造を含有していてもよい： Y₃₆-X₃₆、本式において、X₃₆は、上記において定義した通りでありまたY₃₆は以下の通りである：（i） R₃₁；（ii） R₃₃-R₃₁；（iii）R₃₂-R₃₃-R₃₁；（iv） R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁；（v） R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁；または（Vi） R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁；本式において、R₃₁、R₃₂およびR₃₃は、上記において定義した通りである。他の態様によれば、かかるペプチドが構造式X₃₆を含有している場合は、かかるペプチドは下記の構造を含有していてもよい： X₃₆-Z₃₆、本式において、X₃₆は、上記において定義した通りでありまたZ₃₆は以下の通りである：（i） R₃₂；（ii） R₃₂-R₃₂；（iii）R₃₂-R₃₂-R₃₁；（iv） R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂；（v） R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂；または（vi） R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃；また更に他の態様によれば、かかるペプチドは以下の構造式を含有していてもよい： (Y₃₆)_a-X₃₆-(Z₃₆)_b、本式において、Y₃₆およびZ₃₆は、前記において定義した通りであり、ａは、０または１であり、またｂは０または１である。一つの態様によれば、かかるペプチドが構造式X₃₇を含有している場合は、かかるペプチドはY₃₇-X₃₇なる構造を含有していてもよいが、本式において、X₃₇は、上記において定義した通りでありまたY₃₇は以下の通りである：（i） R₃₂；（ii） R₃₁-R₃₂；（iii）R₃₃-R₃₁-R₃₂；（iv） R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂；（v） R₃₂-R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂；または（vi） R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂；本式において、R₃₁、R₃₂およびR₃₃は、上記において定義した通りである。他の態様によれば、かかるペプチドが構造式X37を含有している場合は、かかるペプチドは下記の構造を含有していてもよい： X₃₇-Z₃₇、本式において、X₃₇は、上記において定義した通りでありまたZ₃₇は以下の通りである：（i） R₃₂；（ii） R₃₂-R₃₁；（iii）R₃₂-R₃₁-R₃₂；（iv） R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂；（v） R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃；（vi） R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁；また更に他の態様によれば、かかるペプチドは以下の構造式を含有していてもよい： (Y₃₇)_a-X₃₇-(Z₃₇)_b、本式において、Y₃₇およびZ₃₇は、前記において定義した通りであり、ａは、０または１であり、またｂは０または１である。好ましい態様によれば、ｎは３でありまた最も好ましくは、かかるペプチドは、添付したアミノ酸配列表記において示した下記の構造式の一つである：（配列番号：６７）および（配列番号：６８）においては、Ｘａａは、ｐ-アミノフェニルアラニンである。他の態様によれば、該両親媒性ペプチドは、下記の基本構造であるX₄₀を含有する： R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₄-R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₂-R₃₄-R₃₂-R₃₂ 本式において、R₃₁、R₃₂およびR₃₃は、上記において定義した通りであり、またR₃₄ は、塩基性の新水性または疎水性アミノ酸である。一つの態様によれば、かかるペプチドは、Y₄₀-X₄₀なる構造を含有していてもよいが、本式において、X₄₀は、上記において定義した通りでありまたY₄₀は以下の通りである：（i） R₃₂；（ii） R₃₂-R₃₂；（iii）R₃₄-R₃₂-R₃₂；（iv） R₃₃-R₃₄-R₃₂-R₃₂；（v） R₃₂-R₃₃-R₃₄-R₃₂-R₃₂；（vi） R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₄-R₃₂-R₃₂；（vii）R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₄-R₃₂；本式において、R₃₁、R₃₂、R₃₃およびR₃₄は、上記において定義した通りである。別の態様によれば、かかるペプチドは、以下の構造を含有していてもよい。： X₄₀-Z₄₀、ここでX₄₀は、上記において定義した通りであり、Z₄₀は（i） R₃₁；（ii） R₃₁-R₃₂；（iii）R₃₁-R₃₂-R₃₂；（iv） R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃；（v） R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₄；（vi） R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₄-R₃₂；または（vii）R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₄-R₃₂-R₃₂；本式において、R₃₁、R₃₂、R₃₃およびR₃₄は、上記において定義した通りである。また更に他の態様によれば、かかるペプチドは以下の構造式を含有していてもよい： (Y₄₀)_a-X₄₀-(Z₄₀)_b、本式において、Y₄₀およびZ₄₀は、前記において定義した通りであり、ａは、０または１であり、またｂは０または１である。好ましい態様によれば、かかるペプチドは、添付したアミノ酸配列表記において示した下記の構造式を有する：（配列番号：７０）他の好ましい態様によれば、かかるペプチドは、添付したアミノ酸配列表記において示した下記の構造式を有する：（配列番号：７１）他の態様によれば、かかるペプチドは、添付したアミノ酸配列表記において示した下記の構造式の一つを有する：（配列番号：７２）（配列番号：７３）（配列番号：７４）（配列番号：７５）（配列番号：７６）（配列番号：７７）（配列番号：７８）（配列番号：７９）（配列番号：８０）（配列番号：８１）（配列番号：８２）（配列番号：８３）（配列番号：８４）（配列番号：８５）（配列番号：８６）（配列番号：８７）他の態様によれば、かかるペプチドは、下記の構造式を含有していてもよい： -（Lys Ile Ala Lys Lys Ile Ala）-_n、本式において、ｎは２から５まである。好ましくは、ｎは３であり、またかかるペプチドは下記の構造式を有する：（Lys Ile Ala Lys Lys Ile Ala）₃（配列番号：８８）他の態様によれば、かかるペプチドは、下記の構造式を含有していてもよい： -（Lys Phe Ala Lys Lys Phe Ala）-_n、本式において、ｎは２から５まである。好ましくは、ｎは３でありまたかかるペプチドは下記の構造式を有する：（Lys Phe Ala Lys Lys Phe Ala）₃（配列番号：８９）他の態様によれば、かかるペプチドは、下記の構造式を含有していてもよい： -（Lys Phe Ala Lys Lys Ile Ala）-_n、本式において、ｎは２から５まである。好ましくは、ｎは３でありまたかかるペプチドは下記の構造式を有する：（Lys Phe Ala Lys Lys Ile Ala）₃（配列番号：９０）他の態様によれば、かかるペプチドは、添付したアミノ酸配列表記において示した下記の構造式からなる群から選択されてもよい：（配列番号：９１）（配列番号：９２）（配列番号：９３）（配列番号：９４）またさらに他の態様によれば、かかるペプチドは、セクロピンまたはサルコトキシンである。セクロピン類なる用語は、かかる基本構造ならびにその類似体および誘導体を含む。かかるセクロピン類およびこれらの類似体と誘導体は、「Ann．Rev．Micr obiol．1987，Vol.41，pp 103-26，特にpp 108」および「Christensenetal.，PN AS Vol.85，pp 5072-76」において記載されており、これら文献は参考として本明細書に添付してある。サルコトキシン類なる用語には、かかる基本物質ならびにこれらの類似体および誘導体が含まれる。かかるサルコトキシンおよびこれらの類似体と誘導体とは、Molecular Entomology，pp 369-78，特にpp375，Alan R．Liss，Inc．（1987 ）に記載されており、この文献を参考として本明細書に添付する。他の態様によれば、かかる両親媒性ペプチドは、下記の基本構造であるX₅₀を含有する： R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₁-R₄₁ R₄₁は疎水性アミノ酸であり、またR₄₂は塩基性親水性または中性親水性アミノ酸である。一つの態様によれば、かかるペプチドはY₅₀-X₅₀なる基本構造を含有しており、本式において、X₅₀は、上記において定義した通りでありまたY₅₀は以下の通りである：（i） R₄₁；（ii） R₄₂-R₄₁；または（iii）R₄₂-R₄₂-R₄₁ 本式において、R₄₁およびR₄₂は、上記において定義した通りである。一つの態様によれば、R₄₁はロイシンである。他の態様では、R₄₂はリジンである。本発明のかかる局面に従ったペプチドの代表的な例としては、下記の構造を有するペプチドが挙げられる：（配列番号：９５）（配列番号：９６）（配列番号：９７）（配列番号：９８）他の態様によれば、かかる両親媒性ペプチドは、下記の基本構造であるX₅₂を含有する： R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂、本式において R₄₁は疎水性アミノ酸であり、またR₄₂は塩基性の親水性または中性の親水性アミノ酸である。一つの態様によれば、R₄₁はロイシンである。他の態様では、R₄₂はリジンである。一つの態様によれば、かかるペプチドはY₅₂-X₅₂なる基本構造を含有しており、本式において、X₅₂は、上記において定義した通りでありまたY₅₂は以下の通りである：（i） R₄₂；（ii） R₄₁-R₄₂；（iii）R₄₁-R₄₂-R₄₂；（iv） R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂；（v） R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂；一つの態様によれば、かかるペプチドは、下記の構造を有していてもよい：他の態様によれば、かかるペプチドはX₅₂-Z₅₂なる基本構造を含有しており、本式において、X₅₂は、上記において定義した通りでありまたZ₅₂は以下の通りである：（i） R₄₁；（ii） R₄₁-R₄₁；（iii）R₄₁-R₄₁-R₄₂；（iv） R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂；（v） R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁；一つの態様によれば、かかるペプチドは、下記の構造を有していてもよい：他の態様によれば、かかるペプチドは以下の構造式を含有していてもよい： (Y₅₂)_a-X₅₂-(Z₅₂)_b、本式において、X₅₂、Y₅₂およびZ₅₂は、前記において定義した通りであり、ａは、０または１であり、またｂは０または１である。他の態様によれば、かかるペプチドは、下記の基本構造であるX₅₄を含有する： -R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁ -R₄₂-R₄₂-R₄₃ 本式において R₄₁およびR₄₂は、上記において定義した通りであり、またR₄₃ は中性の親水性アミノ酸である。一つの態様によれば、かかるペプチドは、下記の構造を有していてもよい：（配列番号：１０１）一つの態様によれば、かかるペプチドは、下記の構造を有していてもよい：（配列番号：１０２）またさらに他の態様によれば、かかるペプチドは、下記の基本構造であるX５６を含有する： -R₄₁-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₄ 本式において R４１およびR４２は、上記において定義した通りであり、また R４４は中性の親水性アミノ酸またはプロリンである。一つの態様によれば、かかるペプチドは、下記のY₅₆-X₅₆なる構造を含有していてもよく、本式において、X₅₆は、上記の基本ペプチド構造でありありまたY₅₆ は以下の通りである：（i） -R₄₁；（ii） -R₄₁-R₄₁；（iii）-R₄₂-R₄₁-R₄₁；（iv） -R₄₁-R₄₂-R₄₁-R₄₁；（v） -R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₁-R₄₁；（vi） -R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₁-R₄₁；または（vii）-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₁-R₄₁；本式において R₄₁およびR₄₂は、上記において定義した通りである。一つの態様によれば、かかるペプチドは下記構造を含有していてもよい：即ち、X₅₆-Z₅₆、本式において、X₅₆は、上記において記載した通りでありまたZ₅ ₆ は以下の通りである：（i） -R₄₂；（ii） -R₄₂-R₄₂；（iii）-R₄₂-R₄₂-R₄₁；（iv） -R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁；（v） -R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂；（vi） -R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂；または（vii）-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁ 好ましい態様によれば、かかるペプチドは、下記の構造の一つを有していてもよい：（配列番号：１０３）または（配列番号：１０４）他の態様によれば、かかるペプチドは、(Y₅₆)_a-X₅₆-(Z₅₆)_bなる構造式を含有していてもよいが、本式において、X₅₆、Y₅₆およびZ₅₆は、前記において定義した通りであり、ａは、０または１であり、またｂは０または１である。他の態様によれば、かかるペプチドは、下記の基本構造であるX₅₈を含有する： -R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₃ 本式において R₄₁、R₄₂およびR₄₃は、上記において記載した通りである。他の態様によれば、かかるペプチドはY₅₈-X₅₈なる基本構造を含有しており、本式において、X₅₈は、上記において記載した通りでありまたY₅₈は以下の通りである：：（i） -R₄₁；（ii） -R₄₂-R₄₁；（iii）-R₄₂-R₄₂-R₄₁；（iv） -R₄₁R₄₂-R₄₂-R₄₁；（V） -R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁；（vi） -R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁；または（Vii）-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁ 本式においてR₄₁およびR₄₂は、上記において記載した通りである。一つの態様によれば、かかるペプチドは、X₅₈-Z₅₈なる構造を含有しているが、本式において、X₅₈は上記において記載した通りでありまたZ₅₈は以下の通りである：（i） -R₄₁；（ii） -R₄₁-R₄₅；（iii） -R₄₁-R₄₅-R₄₅；（iV） -R₄₁-R₄₅-R₄₅-R₄₃；（V） -R₄₁-R₄₅-R₄₅-R₄₃-R₄₁；（Vi） -R₄₁-R₄₅-R₄₅-R₄₃-R₄₁-R₄₃；（Vii） -R₄₁-R₄₅-R₄₅-R₄₃-R₄₁-R₄₃-R₄₃；（viii）-R₄₁-R₄₅-R₄₅-R₄₃-R₄₁-R₄₃-R₄₃-R₄₅；または（iX） -R₄₁-R₄₅-R₄₅-R₄₃-R₄₁-R₄₃-R₄₃-R₄₅-R₄₃ 本式においてR₄₁およびR₄₃は、上記において記載した通りでありまたR₄₅はプロリンである。一つの態様によれば、かかるペプチドは、下記の構造を有する：（配列番号：１０５）。一つの態様によれば、かかるペプチドは、（Y₅₈）_a-X₅₈-（Z₅₈）_bなる構造式を含有していてもよいが、本式において、X₅₈、Y₅₈およびZ₅₈は、前記において定義した通りであり、ａは、０または１であり、またｂは０または１である。他の態様によれば、かかるペプチドは、下記の基本構造であるX₆₀を含有する： R₄₁-R₄₁-R₄₃-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₁-R₄₁-R₄₁-R₄₁R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-- R₄₂-R₄₁- R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₂-R₄₁ 本式においてR₄₁、R₄₂およびR₄₃は、上記において記載した通りである。一つの態様において、かかるペプチドは下記の構造を有していてもよい。（配列番号：１０６）他の態様によれば、かかるペプチドはX₆₀-Z₆₀なる構造式を含有していてもよく、本式において、X₆₀は、上記において記載した通りでありまたZ₆₀は以下の通りである：：（i） -R₄₂；（ii） -R₄₂-R₄₂；（iii）-R₄₂-R₄₂-R₄₁；（iV） -R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁；（V） -R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂；（vi） -R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂；または（Vii）-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁ 他の態様によれば、かかるペプチドは、下記の構造からなる群から選択される構造を有する：（a）R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄１；（b）R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁；（c）R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁；（d）R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁；および（e）R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁ 本式において、R₄₁およびR₄₂は、前記において記載した通りである。一つの態様によれば、かかるペプチドは、構造（a）を有しており、かかる構造の代表的な例は、（配列番号：１０７）であり、これは、添付したアミノ酸配列表記に記載してある。他の態様によれば、かかるペプチドは、構造（b）を有しており、かかる構造の代表的な例は、（配列番号：１０８）であり、これは、添付したアミノ酸配列表記に記載してある。また他の態様によれば、かかるペプチドは、構造（c）を有しており、かかる構造の代表的な例は、（配列番号：１０９）であり、これは、添付したアミノ酸配列表記に記載してある。さらに他の態様によれば、かかるペプチドは、構造（d）を有しており、かかる構造の代表的な例は、（配列番号：１１０）であり、これは、添付したアミノ酸配列表記に記載してある。さらにまた他の態様によれば、かかるペプチドは、構造（e）を有しており、かかる構造の代表的な例は、添付したアミノ酸配列表記に記載してあるように（配列番号：１１１）および（配列番号：１１２）である。他の実施例によれば、かかるペプチドは、下記の構造式を有する：（配列番号：１１３）他の態様によれば、かかるペプチドはメリチンである。メリチンは、２６個のアミノ酸残基からなる両親媒性のペプチドであり、みつばち（Apis mellifera）毒液から単離されている。このペプチドは細胞溶解性であることが知られている。（Habermann，et al.，Hoppe-Seyler's Zeitschrfit Ph ys iol．Chem.，Vol．348，37-50（1987）.）メリチンは、三文字アミノ酸コードで表すと下記のごとき構造式を有する：他の態様によれば、本発明に従って精製されたかかるペプチドは、アピダエチンである。本明細書において使用される”アピダエチン”なる用語には、基本的構造ならびにその類似体および誘導体とが包含される。アピダエチン類は、さらにヨーロッパ特許出願第２９９，８２８号において記載されている。また他の態様によれば、かかるペプチドは、下記の構造式によって表されるアミド-またはカルボキシル末端ペプチドであり、それぞれのアミノ酸残基の下方に記載された数字は、当該ペプチドにおける当該残基の位置を示す。またはかかるペプチドは、前記ペプチドの類似体であってもよいのであるが、ここにおいてアミノ酸残基の１から７、９、１１、１２、１４、１６または１８のうちの少なくとも一つは、かかるペプチドから除去されている。一つの態様によれば、アミノ酸残基の１、３、７、９、１１、１２、１４、１６または１８のうちの少なくとも一つは、かかるペプチドから除去されている。また他の態様によれば、アミノ酸残基１から３、１から４、１から５、１から６、および１から７が、除去されている。好ましい態様によれば、アミノ酸残基１から３または１から４が除去されており、かかるペプチドは下記の構造式を有している：（配列番号：１１６）（配列番号：１１７）もう一つの態様によれば、かかるペプチドは下記の構造式X₆₂を有している。 R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂- R₄₁-R₄₂-R₄₂ 本式において、R₄₁は、疎水性アミノ酸でありまたR₄₂は、塩基性親水性または中性親水性のアミノ酸である。一つの態様によれば、R₄₁は、ロイシンでありまた他の態様によれば、R₄₂は、リジンである。好ましい態様によれば、かかるペプチドは、下記の構造を有する：他の態様によれば、かかるペプチドは下記の構造式X₆₄を有している。 R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁R₄₂-R₄₂-R₄₁R₄₁-R₄₂-R₄₂ -R₄₁-R₄₁ 本式において、R₄₁は、疎水性アミノ酸でありまたR₄₂は、塩基性親水性または中性親水性のアミノ酸である。一つの態様によれば、R₄₁は、ロイシンでありまた他の態様によれば、R₄₂は、リジンである。好ましい態様によれば、かかるペプチドは、下記の構造を有する：他の態様によれば、かかるペプチドは下記の構造式X₆₆を含有している。 R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁ 本式において、R₄₁は、疎水性アミノ酸でありまたR₄₂は、塩基性親水性または中性親水性のアミノ酸である。一つの態様によれば、かかるペプチドは、下記の構造を含有していてもよい： X₆₆-Z₆₆、本式においてX₆₆は、上記において記載した通りであり、またZ₆₆は下記の通りである：（i） R₄₂；（ii） R₄₂-R₄₁；または（iii）R₄₂-R₄₁-R₄₁；一つの態様によれば、R₄₁は、ロイシンでありまた他の態様によれば、R₄₂は、リジンである。好ましい態様によれば、かかるペプチドは、下記の構造を有する：他の態様によれば、かかる両親媒性ペプチドまたはタンパク質は、イオンチャンネル形成性ペプチドまたはタンパク質である。使用できる可能性のあるイオンチャンネル形成性タンパク質またはペプチドとしては、ヒト好中球抗性物質性ペプチド（ＨＮＰ）としても公知であるデフェンシン（Defensin）、好酸球の主要塩基性タンパク（Major Basic Protein）（MBP ）、殺菌性透過性増大性タンパク質（BPI）、および種々のペルフォリン（Perfo rin）、細胞溶解性（Cytolysis）または孔形成タンパク（Pore-forming protein ）などと称される孔形成細胞毒性（Pore-forming cytotoxin）が挙げられる。デフェンシン（Defensins）は、「Selsted et al.，J．Clin．Invest.，Vol.76，p p.1436-1439（1985）」に記載されている。ＭＢＰは、「Wasmoen et al.，J．Bi oｌ．Chem.， Vol.263，pp.12559-12563」に記載されている。ＢＰＩタンパクは、「Ooi，et a l，J．Biol．Chem.，Vol．262，pp．14891-14894（1987）」に記載されている。ペルフォリン（Perforin）は、「Henkartet al.，J．Exp．Med.，160：75（1984 ）」および「Podack et al.，J．Exp．Med.，160：695（1984）」に記載されている。上記文献は、参考として本明細書に添付する。イオンチャンネル形成性タンパク質なる用語には、かかるイオンチャンネル形成性タンパク質の基本構造ならびにこれらの類似体および誘導体が含まれる。ペプチドは、公知の方法で製造されかつ実質的に純粋な形で得られる。例えば、かかるペプチドは、自動ペプチド合成装置で合成できる（Journal of the America n Chemical Society，Vol.85，pp 2149-54(1963)）。かかるペプチドは遺伝子工学技術によって製造することも可能である。かかるアミノ酸をコードするコドンは、当業者には公知であり、かくして、容認された方法によってかかるペプチドの何れをもコードするＤＮＡを構築し、ついでこのようなＤＮＡを例えばプラスミドなどの遺伝子発現媒介体中にクローンし、かかる発現媒介体をかかるペプチドを形質発現する細胞中にトランスフェクトさせることができる。即ち、イオンチャンネル形成性ペプチドまたはタンパク質、例えばこれらタンパクを含有する発現媒介体を導入した細胞を宿主に投与することによって皮膚悪性疾患を治療することも、本発明の範囲に包含されるものと考慮される。かかるペプチドまたはタンパク質は相互に組合せて投与することも、理解されるべきである。一つの態様によれば、このようなペプチドまたはタンパク質は、薬理学的性質を有するイオンと組合せて投与してもよい。薬理学的性質を有するイオンとは、標的細胞に導入されるとかかる標的細胞の成育・増殖を阻害しおよび／またはこれを防止しおよび／またはこれを破壊するようなイオンである。このような薬理学的性質を有するイオンは、チャンネル形成性ペプチドまたはタンパク質が存在しない場合は、自然または合成の膜を通過することが出来ないイオンである；詳細にいえば、細胞に悪影響を及ぼすに充分な量だけ細胞膜を通過することが出来ないのである。このようなペプチドまたはタンパク質および薬理学的性質を有するイオンは、単一組成物としてまたは別個の組成物中において投与してもよく、かかる単一のまたは別個の組成物は、このようなペプチドまたはタンパク質および薬理学的性質を有するイオン以外に、活性または不活性な付加的な物質を含有していてもよい。使用してもよい薬理学的性質を有するイオンの代表的な例としては、フッ化物、過酸化物、重炭酸塩、銀、亜鉛、水銀、銅、白金、アンチモン、金、ニッケル、セレンおよびビスマスが挙げられる。このようなペプチドまたはタンパク質および薬理学的性質を有するイオンは、単一組成物または別個の組成物として何れで投与されまたは製剤されようとも、皮膚悪性疾患の成長を阻害し、および／またはこれを防止し、および／またはこれを破壊するに有効な量で使用する。現実には、かかるイオンは、かかるペプチドの作用を増強するものである。即ち、かかるイオンの量は、皮膚悪性疾患の成長を阻害するに必要なかかるペプチドまたはタンパク質の最大有効濃度を低減させるうえで有効である。このような薬理学的性質を有するイオンは、全身的に（例えば、静脈内、腹腔内、病巣内などで）使用した場合は、通常は宿主の体重kg当たり１mgから１０mg の範囲で使用される。ペプチドまたはタンパク質の投与量は、上記において記載した範囲内にあればよい。かかるイオンは、例えば弗化ナトリウム等のような塩の形で投与すればよい。かかるペプチドまたはタンパク質は、例えばシクロホスファミド、シスプラチン、ドクソルビシン、ヘキサメチルアミンやＶＰ-１６など、但しこれらに限定されない化学療法剤と組合せて投与すればよい。本発明を、下記の実施例に関連して以下に説明する；但し、本発明の範囲は、かかる実施例によって制限されるものではない。実施例１黒色腫細胞株ＷＭ２３９-Ａ（転移性黒色腫）、ＷＭ２７８（原発性黒色腫）、ＷＭ７９３（原発性黒色腫）およびＷＭ１５８（転移性黒色腫）を２％の腫瘍培地を含む７．５ｘ１０⁴cells/mlなる濃度において２４穴プレートに接種した。それぞれのアミノ酸残基がＤ-アミノ残基またはグリシン残基であるペプチド（配列番号：１２１）、（配列番号：１２２）、Ｄ−（配列番号：１２１）、およびPheおよびLys残基がＤ-アミノ酸残基であるマガイニンＩＩ（magaininII）（配列番号：７）”なる構造を有する”比較対照”ペプチドとを、濃度２５mg/m lとして１００mlずつ分注して２０℃において凍結した。次いでそれぞれのペプチドは、それぞれペプチド濃度が２５μg/mlまたは５μg/mlとなるように希釈倍率１：1,000または１：5,000で滅菌蒸留水に溶解させた。２５μg/mlまたは５μ g/mlなる濃度としたかかるペプチドを次に前記黒色腫を入れたプレートに添加した。各穴について３Ｈ-チミジンの取り込み量を１日目、３日目および７日目に測定した。７日後における各ペプチドによる各細胞株の増殖低減率を下記の表１に示す。実施例２それぞれのアミノ酸残基がＤ-アミノ残基であるペプチド（配列番号：１１７）およびＤ-（配列番号：１１７）を、濃度を（配列番号：１１７）について２５μg/mlとしまたＤ-（配列番号：１１７）については１．０、２．５、５．０、１０．０および２５．０μg/mlとした以外は実施例１の方法に従って、黒色種細胞株ＷＭ８５２（２％腫瘍培地またはＰＦ培地で増殖させた）、ＷＭ９８３Ａ（２％腫瘍培地またはＰＦ培地で増殖させた）、ＷＭ７９３（２％腫瘍培地で増殖させた）およびＷＭ８５２（ＰＦ培地で増殖させた）の増殖低減率％について試験した。得られた結果を下記の表IIに示す。実施例３下記の黒色腫細胞株を、９６穴マイクロタイタプレート中において濃度を1.5x 104として200μlの2.0％腫瘍培地で接種する：ＷＭ１７９１Ａ、ＷＭ３５、ＷＭ８５２、ＷＭ９８３Ａ、ＷＭ１３３６、ＷＭ８、ＷＭ１１５、ＷＭ９８３Ｂ、ＷＭ３９、ＷＭ１１５８、ＳＫＭｅｌ２３、ＷＭ１６４、ＷＭ９０２Ｂ、ＷＭ７９３およびＷＭ２３９Ａ翌日培地を除去し、ペプチド（配列番号：１２１）およびＤ-（配列番号：１２１）を２％腫瘍培地に溶かした溶液を、下記の濃度において三つずつ添加する：０（比較対照）、１．０μg/ml、５．０μg/ml、２５．０μg/ml 翌日、３Ｈ-チミジンを１μＣｉそれぞれのウエル（穴）二点下する。１８時間後に培地を処分し、５０μmlのトリプシン／ヴェルセン溶液を添加して細胞を剥離させた。遊離した細胞をTomtec cell harvesterで回収した。細胞をフィルタ-でトラップし、放射性をPackardの装置を用いて液体シンチレションカウンティングによって数量化した。これらのペプチドに接触させた各細胞株についてそれぞれ測定した放射線数を表IIIに示す。しかしながら、本発明は、上記の具体的な態様に限定されるものではないと理解されるべきである。本発明は、添付するクレームの範囲において、具体的に記述され、そのクレーム範囲に入るものである。シーケンス・リスト（1）一般情報：（i）出願人： Jacob，Leonard S． Maloy，W.Lee （ii）発明の表題：皮膚悪性疾患の生物学的活性を有するペプチドによる治療（iii）シーケンス数：122 （iv）文書通信住所（A）宛名： Carella,Byrne,Bain,Gilfillan,Cacchi & Stewart （B）街路名：６Becker Farm Road （C）市名： Roseland （D）州名： New Jersey （E）国名： USA （F）郵便番号：07068 （v）コンピュータ読取りフォーム（A）メデイア型式：3.5インチ・デイスク（B）コンピュータ：IBM PS/2 （C）運転システム：PC-DOS （D）ソフトウエア：DW4.V2 （vi）現行アプリケーション・データ（A）アプリケーション番号：（B）ファイル日付：（C）分類：（vii）従来アプリケーション・データ（A）アプリケーション番号：（B）ファイル日付：（viii）弁護士/代理人情報（A）氏名：Olstein,Elliot M．（B）登録番号：24,025 （C）参照/明細書番号：421250-209 （ix）電気通信情報（A）電話：201-994-1700 （B）ファックス：201-994-1744 （２）配列番号１の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２０アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘ）出版の情報：（Ｈ）文書番号：Ｗ０８９／１１２９０（Ｉ）出願日：１９８９年５月１９日（Ｊ）出版日：１９８９年１１月３０日（ｘｉ）配列の記載：配列番号１（２）配列番号２の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２４アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘ）出版の情報：（Ｈ）文書番号：Ｗ０８９／１１２９０（Ｉ）出願日：１９８９年５月１９日（Ｊ）出版日：１９８９年１１月３０日（ｘｉ）配列の記載：配列番号２（２）配列番号３の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１６アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘ）出版の情報：（Ｈ）文書番号：Ｗ０８９／１１２９０（Ｉ）出願日：１９８９年５月１９日（Ｊ）出版日：１９８９年１１月３０日（ｘｉ）配列の記載：配列番号３（２）配列番号４の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２０アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘ）出版の情報：（Ｈ）文書番号：Ｗ０８９／１１２９０（Ｉ）出願日：１９８９年５月１９日（Ｊ）出版日：１９８９年１１月３０日（ｘｉ）配列の記載：配列番号４（２）配列番号５の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１６アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘ）出版の情報：（Ｈ）文書番号：Ｗ０８９／１１２９０（Ｉ）出願日：１９８９年５月１９日（Ｊ）出版日：１９８９年１１月３０日（ｘｉ）配列の記載：配列番号５（２）配列番号６の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２３アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：マガイニンＩペプチド（Magainin I peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｚａｓｌｏｆf，Ｍｉｃｈａｅｌ（Ｃ）雑誌：Ｐｒｏｃ．Ｎａｔ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．（Ｄ）巻：８４（Ｆ）頁：５４４９−５４５３（Ｇ）日付：１９８７年８月（Ｈ）文書番号：ＵＳ４８１０７７７（Ｉ）出願日：１９８７年３月４日（Ｊ）出版日：１９８９年３月７日（ｘｉ）配列の記載：配列番号６（２）配列番号７の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２３アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：マガイニンＩＩペプチド（Magainin II peptide ）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｚａｓｌｏｆf，Ｍｉｃｈａｅｌ（Ｃ）雑誌：Ｐｒｏｃ．Ｎａｔ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．（Ｄ）巻：８４（Ｆ）頁：５４４９−５４５３（Ｇ）日付：１９８７年８月（Ｈ）文書番号：ＵＳ４８１０７７７（Ｉ）出願日：１９８７年３月４日（Ｊ）出版日：１９８９年３月７日（ｘｉ）配列の記載：配列番号７（２）配列番号８の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２２アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：マガイニンＩＩＩペプチド（Magainin III pep tide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｚａｓｌｏｆf，Ｍｉｃｈａｅｌ（Ｃ）雑誌：Ｐｒｏｃ．Ｎａｔ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．（Ｄ）巻：８４（Ｆ）頁：５４４９−５４５３（Ｇ）日付：１９８７年８月（Ｈ）文書番号：ＵＳ４８１０７７７（Ｉ）出願日：１９８７年３月４日（Ｊ）出版日：１９８９年３月７日（ｘｉ）配列の記載：配列番号８（２）配列番号９の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２２アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：マガイニンペプチド（magainin peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｚａｓｌｏｆf，Ｍｉｃｈａｅｌ（Ｃ）雑誌：Ｐｒｏｃ．Ｎａｔ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．（Ｄ）巻：８４（Ｆ）頁：５４４９−５４５３（Ｇ）日付：１９８７年８月（Ｈ）文書番号：ＵＳ４８１０７７７（Ｉ）出願日：１９８７年３月４日（Ｊ）出版日：１９８９年３月７日（ｘｉ）配列の記載：配列番号９（２）配列番号１０の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：マガイニンペプチド（magainin peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｚａｓｌｏｆf，Ｍｉｃｈａｅｌ（Ｃ）雑誌：Ｐｒｏｃ．Ｎａｔ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．（Ｄ）巻：８４（Ｆ）頁：５４４９−５４５３（Ｇ）日付：１９８７年８月（Ｈ）文書番号：ＵＳ４８１０７７７（Ｉ）出願日：１９８７年３月４日（Ｊ）出版日：１９８９年３月７日（ｘｉ）配列の記載：配列番号１０（２）配列番号１１の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２０アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：マガイニンペプチド（magainin peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｚａｓｌｏｆｆ，Ｍｉｃｈａｅｌ（Ｃ）雑誌：Ｐｒｏｃ．Ｎａｔ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．（Ｄ）巻：８４（Ｆ）頁：５４４９−５４５３（Ｇ）日付：１９８７年８月（Ｈ）文書番号：ＵＳ４８１０７７７（Ｉ）出願日：１９８７年３月４日（Ｊ）出版日：１９８９年３月７日（ｘｉ）配列の記載：配列番号１１（２）配列番号１２の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：ＰＧＬａペプチド（PGLa peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｈｏｆｆｍａn，ｅｔａｌ．（Ｃ）雑誌：ＥＭＢＯＪ．（Ｄ）巻：２（Ｆ）頁：７１１−７１４（Ｇ）日付：１９８３年（Ａ）著者：Ａｎｄｒｅｕ，ｅｔａｌ．（Ｃ）雑誌：ＪｏｕｒｎａｌｏｆＢｉｏｂｈｅｍｉｓｔｒｙ（Ｄ）巻：１４９（Ｆ）頁：５３１−５３５（Ｇ）日付：１９８５年（Ａ）著者：Ｇｉｂｓｏn，ｅｔａｌ．（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：５３４１−５３４９（Ｇ）日付：１９８６年（Ａ）著者：Ｇｉｏｖａｎｎｉｎｉ，ｅｔａｌ．（Ｃ）雑誌：ＢｉｏｃｈｅｍＪ．（Ｄ）巻：２４３（Ｆ）頁：１１３−１２０（Ｇ）日付：１９８７年（ｘｉ）配列の記載：配列番号１２（２）配列番号１３の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２５アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：ＸＰＦペプチド（XPF peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｈｏｆｆｍａｎ，ｅｔａｌ．（Ｃ）雑誌：ＥＭＢＯＪ．（Ｄ）巻：２（Ｆ）頁：７１１−７１４（Ｇ）日付：１９８３年（Ａ）著者：Ａｎｄｒｅｕ，ｅｔａｌ．（Ｃ）雑誌：ＪｏｕｒｎａｌｏｆＢｉｏｂｈｅｍｉｓｔｒｙ（Ｄ）巻：１４９（Ｆ）頁：５３１−５３５（Ｇ）日付：１９８５年（Ａ）著者：Ｇｉｂｓｏｎ，ｅｔａｌ．（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：５３４１−５３４９（Ｇ）日付：１９８６年（Ａ）著者：Ｇｉｏｖａｎｎｉｎｉ，ｅｔａｌ．（Ｃ）雑誌：ＢｉｏｃｈｅｍＪ．（Ｄ）巻：２４３（Ｆ）頁：１１３−１２０（Ｇ）日付：１９８７年（ｘｉ）配列の記載：配列番号１３（２）配列番号１４の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２７アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：ＣＰＦペプチド（CPF peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｒｉｃｈｔｅr，Ｋ．Ｅｇｇｅｒ，Ｒ．Ｋｒｅｉｌ（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：３６７６−３６８０（Ｇ）日付：１９８６年（Ａ）著者：Ｗａｋａｂａｙａｓｈｉ，Ｔ．Ｋａｔｏ，Ｈ．Ｔａｃｈｉｂａｂａ，Ｓ．（Ｃ）雑誌：ＮｕｃｌｅｉｃＡｃｉｄｓＲｅｓｅａｒｃｈ（Ｄ）巻：１３（Ｆ）頁：１８１７−１８２８（Ｇ）日付：１９８５年（Ａ）著者：Ｇｉｂｓｏｎ，Ｂ．Ｗ．Ｐｏｕｌｔｅｒ，Ｌ．Ｗｉｌｌｉａｍｓ，Ｄ．Ｈ．Ｍａｇｇｉｏ，Ｊ．Ｅ．（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：５３４１−５３４９（Ｇ）日付：１９８６年（Ｈ）文書番号：Ｗ０９０／０４４０７（Ｉ）出願日：１９８９年１０月１６日（Ｊ）出版日：１９９０年５月３日（ｘｉ）配列の記載：配列番号１４（２）配列番号１５の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２７アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：ＣＰＦペプチド（CPF peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｒｉｃｈｔｅr，Ｋ．Ｅｇｇｅｒ，Ｒ．Ｋｒｅｉｌ（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：３６７６−３６８０（Ｇ）日付：１９８６年（Ａ）著者：Ｗａｋａｂａｙａｓｈｉ，Ｔ．Ｋａｔｏ，Ｈ．Ｔａｃｈｉｂａｂａ，Ｓ．（Ｃ）雑誌：ＮｕｃｌｅｉｃＡｃｉｄｓＲｅｓｅａｒｃｈ（Ｄ）巻：１３（Ｆ）頁：１８１７−１８２８（Ｇ）日付：１９８５年（Ａ）著者：Ｇｉｂｓｏｎ，Ｂ．Ｗ．Ｐｏｕｌｔｅｒ，Ｌ．Ｗｉｌｌｉａｍｓ，Ｄ．Ｈ．Ｍａｇｇｉｏ，Ｊ．Ｅ．（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：５３４１−５３４９（Ｇ）日付：１９８６年（Ｈ）文書番号：Ｗ０９０／０４４０７（Ｉ）出願日：１９８９年１０月１６日（Ｊ）出版日：１９９０年５月３日（ｘｉ）配列の記載：配列番号１５（２）配列番号１６の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２７アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：ＣＰＦペプチド（CPF peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｒｉｃｈｔｅｒ，Ｋ．Ｅｇｇｅｒ，Ｒ．Ｋｒｅｉｌ（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：３６７６−３６８０（Ｇ）日付：１９８６年（Ａ）著者：Ｗａｋａｂａｙａｓｈｉ，Ｔ．Ｋａｔｏ，Ｈ．Ｔａｃｈｉｂａｂａ，Ｓ．（Ｃ）雑誌：ＮｕｃｌｅｉｃＡｃｉｄｓＲｅｓｅａｒｃｈ（Ｄ）巻：１３（Ｆ）頁：１８１７−１８２８（Ｇ）日付：１９８５年（Ａ）著者：Ｇｉｂｓｏｎ，Ｂ．Ｗ．Ｐｏｕｌｔｅｒ，Ｌ．Ｗｉｌｌｉａｍｓ，Ｄ．Ｈ．Ｍａｇｇｌｏ，Ｊ．Ｅ．（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：５３４１−５３４９（Ｇ）日付：１９８６年（Ｈ）文書番号：Ｗ０９０／０４４０７（Ｉ）出願日：１９８９年１０月１６日（Ｊ）出版日：１９９０年５月３日（ｘｉ）配列の記載：配列番号１６（２）配列番号１７の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２７アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：ＣＰＦペプチド（CPF peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｒｉｃｈｔｅｒ，Ｋ．Ｅｇｇｅｒ，Ｒ．Ｋｒｅｉｌ（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：３６７６−３６８０（Ｇ）日付：１９８６年（Ａ）著者：Ｗａｋａｂａｙａｓｈｉ，Ｔ．Ｋａｔｏ，Ｈ．Ｔａｃｈｉｂａｂａ，Ｓ．（Ｃ）雑誌：ＮｕｃｌｅｉｃＡｃｉｄｓＲｅｓｅａｒｃｈ（Ｄ）巻：１３（Ｆ）頁：１８１７−１８２８（Ｇ）日付：１９８５年（Ａ）著者：Ｇｉｂｓｏｎ，Ｂ．Ｗ．Ｐｏｕｌｔｅｒ，Ｌ．Ｗｉｌｌｉａｍｓ，Ｄ．Ｈ．Ｍａｇｇｉｏ，Ｊ．Ｅ．（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：５３４１−５３４９（Ｇ）日付：１９８６年（Ｈ）文書番号：Ｗ０９０／０４４０７（Ｉ）出願日：１９８９年１０月１６日（Ｊ）出版日：１９９０年５月３日（ｘｉ）配列の記載：配列番号１７（２）配列番号１８の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２７アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：ＣＰＦペプチド（CPF peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｒｉｃｈｔｅｒ，Ｋ．Ｅｇｇｅｒ，Ｒ．Ｋｒｅｉｌ（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：３６７６−３６８０（Ｇ）日付：１９８６年（Ａ）著者：Ｗａｋａｂａｙａｓｈｉ，Ｔ．Ｋａｔｏ，Ｈ．Ｔａｃｈｉｂａｂａ，Ｓ．（Ｃ）雑誌：ＮｕｃｌｅｉｃＡｃｉｄｓＲｅｓｅａｒｃｈ（Ｄ）巻：１３（Ｆ）頁：１８１７−１８２８（Ｇ）日付：１９８５年（Ａ）著者：Ｇｉｂｓｏｎ，Ｂ．Ｗ．ｐｏｕｌｔｅｒ，Ｌ．Ｗｉｌｌｉａｍｓ，Ｄ．Ｈ．Ｍａｇｇｉｏ，Ｊ．Ｅ．（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：５３４１−５３４９（Ｇ）日付：１９８６年（Ｈ）文書番号：Ｗ０９０／０４４０７（Ｉ）出願日：１９８９年１０月１６日（Ｊ）出版日：１９９０年５月３日（ｘｉ）配列の記載：配列番号１８（２）配列番号１９の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２７アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：ＣＰＦペプチド（CPF peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｒｉｃｈｔｅｒ，Ｋ．Ｅｇｇｅｒ，Ｒ．Ｋｒｅｉｌ（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：３６７６−３６８０（Ｇ）日付：１９８６年（Ａ）著者：Ｗａｋａｂａｙａｓｈｉ，Ｔ．Ｋａｔｏ，Ｈ．Ｔａｃｈｉｂａｂａ，Ｓ．（Ｃ）雑誌：ＮｕｃｌｅｉｃＡｃｉｄｓＲｅｓｅａｒｃｈ（Ｄ）巻：１３（Ｆ）頁：１８１７−１８２８（Ｇ）日付：１９８５年（Ａ）著者：Ｇｉｂｓｏｎ，Ｂ．Ｗ．ｐｏｕｌｔｅｒ，Ｌ．Ｗｉｌｌｉａｍｓ，Ｄ．Ｈ．Ｍａｇｇｉｏ，Ｊ．Ｅ．（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：５３４１−５３４９（Ｇ）日付：１９８６年（Ｈ）文書番号：Ｗ０９０／０４４０７（Ｉ）出願日：１９８９年１０月１６日（Ｊ）出版日：１９９０年５月３日（ｘｉ）配列の記載：配列番号１９（２）配列番号２０の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２７アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：ＣＰＦペプチド（CPF peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｒｉｃｈｔｅｒ，Ｋ．Ｅｇｇｅｒ，Ｒ．Ｋｒｅｉｌ（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：３６７６−３６８０（Ｇ）日付：１９８６年（Ａ）著者：Ｗａｋａｂａｙａｓｈｉ，Ｔ．Ｋａｔｏ，Ｈ．Ｔａｃｈｉｂａｂａ，Ｓ．（Ｃ）雑誌：ＮｕｃｌｅｉｃＡｃｉｄｓＲｅｓｅａｒｃｈ（Ｄ）巻：１３（Ｆ）頁：１８１７−１８２８（Ｇ）日付：１９８５年（Ａ）著者：Ｇｉｂｓｏｎ，Ｂ．Ｗ．ｐｏｕｌｔｅｒ，Ｌ．Ｗｉｌｌｉａｍｓ，Ｄ．Ｈ．Ｍａｇｇｉｏ，Ｊ．Ｅ．（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：５３４１−５３４９（Ｇ）日付：１９８６年（Ｈ）文書番号：Ｗ０９０／０４４０７（Ｉ）出願日：１９８９年１０月１６日（Ｊ）出版日：１９９０年５月３日（ｘｉ）配列の記載：配列番号２０（２）配列番号２１の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２７アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：ＣＰＦペプチド（CPF peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｒｉｃｈｔｅｒ，Ｋ．Ｅｇｇｅｒ，Ｒ．Ｋｒｅｉｌ（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：３６７６−３６８０（Ｇ）日付：１９８６年（Ａ）著者：Ｗａｋａｂａｙａｓｈｉ，Ｔ．Ｋａｔｏ，Ｈ．Ｔａｃｈｉｂａｂａ，Ｓ．（Ｃ）雑誌：ＮｕｃｌｅｉｃＡｃｉｄｓＲｅｓｅａｒｃｈ（Ｄ）巻：１３（Ｆ）頁：１８１７−１８２８（Ｇ）日付：１９８５年（Ａ）著者：Ｇｉｂｓｏｎ，Ｂ．Ｗ．Ｐｏｕｌｔｅｒ，Ｌ．Ｗｉｌｌｉａｍｓ，Ｄ．Ｈ．Ｍａｇｇｉｏ，Ｊ．Ｅ．（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：５３４１−５３４９（Ｇ）日付：１９８６年（Ｈ）文書番号：Ｗ０９０／０４４０７（Ｉ）出願日：１９８９年１０月１６日（Ｊ）出版日：１９９０年５月３日（ｘｉ）配列の記載：配列番号２１（２）配列番号２２の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２７アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：ＣＰＦペプチド（CPF peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｒｉｃｈｔｅｒ，Ｋ．Ｅｇｇｅｒ，Ｒ．Ｋｒｅｉｌ（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：３６７６−３６８０（Ｇ）日付：１９８６年（Ａ）著者：Ｗａｋａｂａｙａｓｈｉ，Ｔ．Ｋａｔｏ，Ｈ．Ｔａｃｈｉｂａｂａ，Ｓ．（Ｃ）雑誌：ＮｕｃｌｅｉｃＡｃｉｄｓＲｅｓｅａｒｃｈ（Ｄ）巻：１３（Ｆ）頁：１８１７−１８２８（Ｇ）日付：１９８５年（Ａ）著者：Ｇｉｂｓｏｎ，Ｂ．Ｗ．ｐｏｕｌｔｅｒ，Ｌ．Ｗｉｌｌｉａｍｓ，Ｄ．Ｈ．Ｍａｇｇｉｏ，Ｊ．Ｅ．（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：５３４１−５３４９（Ｇ）日付：１９８６年（ｘｉ）配列の記載：配列番号２２（２）配列番号２３の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２７アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：ＣＰＦペプチド（CPF peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｒｉｃｈｔｅｒ，Ｋ．Ｅｇｇｅｒ，Ｒ．Ｋｒｅｉｌ（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：３６７６−３６８０（Ｇ）日付：１９８６年（Ａ）著者：Ｗａｋａｂａｙａｓｈｉ，Ｔ．Ｋａｔｏ，Ｈ．Ｔａｃｈｉｂａｂａ，Ｓ．（Ｃ）雑誌：ＮｕｃｌｅｉｃＡｃｉｄｓＲｅｓｅａｒｃｈ（Ｄ）巻：１３（Ｆ）頁：１８１７−１８２８（Ｇ）日付：１９８５年（Ａ）著者：Ｇｉｂｓｏｎ，Ｂ．Ｗ．ｐｏｕｌｔｅｒ，Ｌ．Ｗｉｌｌｉａｍｓ，Ｄ．Ｈ．Ｍａｇｇｉｏ，Ｊ．Ｅ．（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：５３４１−５３４９（Ｇ）日付：１９８６年（ｘｉ）配列の記載：配列番号２３（２）配列番号２４の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２７アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：ＣＰＦペプチド（CPF peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｒｉｃｈｔｅｒ，Ｋ．Ｅｇｇｅｒ，Ｒ．Ｋｒｅｉｌ（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：３６７６−３６８０（Ｇ）日付：１９８６年（Ａ）著者：Ｗａｋａｂａｙａｓｈｉ，Ｔ．Ｋａｔｏ，Ｈ．Ｔａｃｈｉｂａｂａ，Ｓ．（Ｃ）雑誌：ＮｕｃｌｅｉｃＡｃｉｄｓＲｅｓｅａｒｃｈ（Ｄ）巻：１３（Ｆ）頁：１８１７−１８２８（Ｇ）日付：１９８５年（Ａ）著者：Ｇｉｂｓｏｎ，Ｂ．Ｗ．ｐｏｕｌｔｅｒ，Ｌ．Ｗｉｌｌｉａｍｓ，Ｄ．Ｈ．Ｍａｇｇｉｏ，Ｊ．Ｅ．（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：５３４１−５３４９（Ｇ）日付：１９８６年（ｘｉ）配列の記載：配列番号２４（２）配列番号２５の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２７アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：ＣＰＦペプチド（CPF peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｒｉｃｈｔｅｒ，Ｋ．Ｅｇｇｅｒ，Ｒ．Ｋｒｅｉｌ（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：３６７６−３６８０（Ｇ）日付：１９８６年（Ａ）著者：Ｗａｋａｂａｙａｓｈｉ，Ｔ．Ｋａｔｏ，Ｈ．Ｔａｃｈｉｂａｂａ，Ｓ．（Ｃ）雑誌：ＮｕｃｌｅｉｃＡｃｉｄｓＲｅｓｅａｒｃｈ（Ｄ）巻：１３（Ｆ）頁：１８１７−１８２８（Ｇ）日付：１９８５年（Ａ）著者：Ｇｉｂｓｏｎ，Ｂ．Ｗ．ｐｏｕｌｔｅｒ，Ｌ．Ｗｉｌｌｉａｍｓ，Ｄ．Ｈ．Ｍａｇｇｉｏ，Ｊ．Ｅ．（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：５３４１−５３４９（Ｇ）日付：１９８６年（ｘｉ）配列の記載：配列番号２５（２）配列番号２６の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２７アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：ＣＰＦペプチド（CPF peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｒｉｃｈｔｅｒ，Ｋ．Ｅｇｇｅｒ，Ｒ．Ｋｒｅｉｌ（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：３６７６−３６８０（Ｇ）日付：１９８６年（Ａ）著者：Ｗａｋａｂａｙａｓｈｉ，Ｔ．Ｋａｔｏ，Ｈ．Ｔａｃｈｉｂａｂａ，Ｓ．（Ｃ）雑誌：ＮｕｃｌｅｉｃＡｃｉｄｓＲｅｓｅａｒｃｈ（Ｄ）巻：１３（Ｆ）頁：１８１７−１８２８（Ｇ）日付：１９８５年（Ａ）著者：Ｇｉｂｓｏｎ，Ｂ．Ｗ．Ｐｏｕｌｔｅｒ，Ｌ．ｗｉｌｌｉａｍｓ，Ｄ．Ｈ．Ｍａｇｇｉｏ，Ｊ．Ｅ．（Ｃ）雑誌：Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：２６１（Ｆ）頁：５３４１−５３４９（Ｇ）日付：１９８６年（ｘｉ）配列の記載：配列番号２６（２）配列番号２７の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号２７（２）配列番号２８の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号２８（２）配列番号２９の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数；（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号２９（２）配列番号３０の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号３０（２）配列番号３１の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号３１（２）配列番号３２の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号３２（２）配列番号３３の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号３３（２）配列番号３４の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号３４（２）配列番号３５の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号３５（２）配列番号３６の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号３６（２）配列番号３７の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号３７（２）配列番号３８の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号３８（２）配列番号３９の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号３９（２）配列番号４０の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはオルニチンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号４０（２）配列番号４１の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号４１（２）配列番号４２の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはオルニチンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号４２（２）配列番号４３の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号４３（２）配列番号４４の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはノルロイシンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号４４（２）配列番号４５の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはノルロイシンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号４５（２）配列番号４６の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはノルロイシンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号４６（２）配列番号４７の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはノルバリンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号４７（２）配列番号４８の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはノルバリンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号４８（２）配列番号４９の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号４９（２）配列番号５０の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号５０（２）配列番号５１の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはノルバリンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号５１（２）配列番号５２の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号５２（２）配列番号５３の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号５３（２）配列番号５４の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号５４（２）配列番号５５の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号５５（２）配列番号５６の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号５６（２）配列番号５７の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号５７（２）配列番号５８の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号５８（２）配列番号５９の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号５９（２）配列番号６０の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはオルニチンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号６０（２）配列番号６１の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号６１（２）配列番号６２の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号６２（２）配列番号６３の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはシクロヘキシルアラニンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号６３（２）配列番号６４の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはノルロイシンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号６４（２）配列番号６５の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号６５（２）配列番号６６の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはホモアルギニンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号６６（２）配列番号６７の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはｐ−アミノフェニルアラニンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号６７（２）配列番号６８の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはｐ−アミノフェニルアラニンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号６８（２）配列番号６９の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２４アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号６９（２）配列番号７０の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号７０（２）配列番号７１の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはオルニチンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号７１（２）配列番号７２の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号７２（２）配列番号７３の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはノルロイシンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号７３（２）配列番号７４の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはノルバリンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号７４（２）配列番号７５の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはオルニチンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号７５（２）配列番号７６の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはオルニチンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号７６（２）配列番号７７の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：第６、１３、及び、２０残基のＸａａはノルロインンである；第１２残基のＸａａは、オルニチンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号７７（２）配列番号７８の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号７８（２）配列番号７９の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号７９（２）配列番号８０の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはノルロイシンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号８０（２）配列番号８１の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはノルロイシンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号８１（２）配列番号８２の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはノルロイシンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号８２（２）配列番号８３の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはｐ−アミノフェニルアラニンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号８３（２）配列番号８４の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号８４（２）配列番号８５の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号８５（２）配列番号８６の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号８６（２）配列番号８７の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号８７（２）配列番号８８の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号８８（２）配列番号８９の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号８９（２）配列番号９０の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号９０（２）配列番号９１の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号９１（２）配列番号９２の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号９２（２）配列番号９３の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号９３（２）配列番号９４の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号９４（２）配列番号９５の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号９５（２）配列番号９６の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１２アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号９６（２）配列番号９７の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１３アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号９７（２）配列番号９８の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１４アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号９８（２）配列番号９９の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１６アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号９９（２）配列番号１００の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１６アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１００（２）配列番号１０１の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１５アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１０１（２）配列番号１０２の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１５アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｘａａはホモセリンである。（ｘｉ）配列の記載：配列番号１０２（２）配列番号１０３の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１８アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１０３（２）配列番号１０４の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１８アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１０４（２）配列番号１０５の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２２アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１０５（２）配列番号１０６の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２０アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１０６（２）配列番号１０７の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：７アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１０７（２）配列番号１０８の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：８アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１０８（２）配列番号１０９の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：９アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１０９（２）配列番号１１０の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１０アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１１０（２）配列番号１１１の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１１１（２）配列番号１１２の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１１アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１１２（２）配列番号１１３の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１４アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１１３（２）配列番号１１４の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２６アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｖｉ）起源（Ａ）生物名：アピスメリフェーラ（Apis mellifera）（ｖｉｉ）配列の特徴：（Ａ）名称・キー：メリチンペプチド（melittin peptide）（ｘ）出版の情報：（Ａ）著者：Ｈａｂｅｒｍａｎｎ，Ｅ．Ｊｅｎｔｓｃｈ，Ｊ．（Ｂ）題名：「ＳｅｑｕｅｎｚａｎａｌｙｚｅｄｅｓＭｅｌｉｔｔｉｎｓａｕｓｄｅｎｔｒｙｐｔｉｓｃｈｅｎａｎｄｐｅｐｔｉｓｃｈｅｎＳｐａｌｔｓｔｕｃｋｅｎ」（Ｃ）雑誌：Ｈｏｐｐｅ−Ｓｅｙｌｅｒ’ｓＺｅｉｔｃｈｒｉｆ t Ｐｈｙｓｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（Ｄ）巻：３４８（Ｆ）頁：３７−５０（Ｇ）日付：１９８７年（ｘｉ）配列の記載：配列番号１１４（２）配列番号１１５の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１８アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１１５（２）配列番号１１６の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１５アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｃ末端はアミド、Ｎ末端はアセチル化されていてもよい。（ｘｉ）配列の記載：配列番号１１６（２）配列番号１１７の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１４アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｉｘ）配列の特徴：（Ｄ）他の情報：Ｃ末端はアミド、Ｎ末端はアセチル化されていてもよい。（ｘｉ）配列の記載：配列番号１１７（２）配列番号１１８の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１４アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１１８（２）配列番号１１９の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１４アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１１９（２）配列番号１２０の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：１６アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１２０（２）配列番号１２１の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２２アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１２１（２）配列番号１２２の情報（ｉ）配列の特性（Ａ）配列の長さ：２２アミノ酸（Ｂ）配列の型：アミノ酸（Ｃ）鎖の数：（Ｄ）トポロジー：直鎖状（ｉｉ）配列の種類：ペプチド（ｘｉ）配列の記載：配列番号１２２

───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.⁶ 識別記号庁内整理番号ＦＩＣ０７Ｋ 7/08 8318−4Ｈ

Claims

【特許請求の範囲】１．宿主に対して少なくとも一つの生物学的に活性な両親媒性イオンチャンネル形成性ペプチドまたはタンパク質を投与することからなる宿主における皮膚悪性疾患を治療する方法において、前記ペプチドまたはタンパク質を宿主における皮膚悪性疾患を治療するに有効な量で投与する前記治療方法。２．前記ペプチドまたはタンパク質が以下から構成される群から選択される、請求の範囲１において記載された方法：（a）マガイニン（magainin）ペプチド；（b）ＰＧＬａペプチド（c）ＸＰＦペプチド；（d）ＣＰＦペプチド；（e）セクロピン；（f）サルコトキシン；（g）下記の基本構造X₃₁からX₃₇までの一つを含有するペプチド：なお、 X₃₁ -［R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂］_n- X₃₂ -［R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁］_n- X₃₃ -［R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂］_n- X₃₄ -［R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂］_n- X₃₅ -［R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃］_n- X₃₆ -［R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁］_n-および X₃₇ -［R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂］_n- 本式において、R₃₁は、塩基性の親水性アミノ酸であり、R₃₂は、疎水性アミノ酸であり、R₃₃は、中性の親水性、塩基性の親水性、または疎水性アミノ酸であり、またｎは、２から５までである；（h）下記の基本構造X₄₀を含有するペプチド： R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₃-R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₂-R₃₄-R₃₂-R₃₂-；本式において、R₃₁は、塩基性の親水性アミノ酸であり、R₃₂は、疎水性アミノ酸であり、R₃₃は、中性の親水性、塩基性の親水性、または疎水性アミノ酸でありかつR₃₄は、塩基性の親水性または疎水性アミノ酸である；（i）下記の基本構造X₅₀を含有するペプチド： R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₁-R₄₁、 R₄₁は、疎水性アミノ酸であり、またR₄₂は、塩基性の親水性または中性の親水性アミノ酸である；（j）下記の基本構造X₅₂を含有するペプチド： R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂、本式において R₄₁は疎水性アミノ酸であり、またR₄₂は塩基性の親水性または中性の親水性アミノ酸である。（k）下記の基本構造X₅₄を含有するペプチド： -R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₃、本式において、R₄₁は疎水性アミノ酸であり、またR₄₂は塩基性の親水性または中性の親水性アミノ酸であり、またR₄₃は中性の親水性アミノ酸である；（l）下記の基本構造X₅₆を含有するペプチド： -R₄₁-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₄、本式において、R₄₁は疎水性アミノ酸であり、またR₄₂は塩基性の親水性または中性の親水性アミノ酸であり、またR₄₄は中性の親水性アミノ酸またはプロリンである；（m）下記の基本構造X₅₈を含有するペプチド： -R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₃、本式において、R₄₁ は疎水性アミノ酸であり、またR₄₂は塩基性の親水性または中性の親水性アミノ酸であり、またR₄₃は中性の親水性アミノ酸である；（n）下記の基本構造X₆₀を含有するペプチド： -R₄₁-R₄₁-R₄₃-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₁-R₄₁-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂ -R₄₂-R₄₂-R₄₁、本式において、R₄₁は疎水性アミノ酸であり、またR₄₂は塩基性の親水性または中性の親水性アミノ酸であり、またR₄₃は中性の親水性アミノ酸である；（o）下記の構造からなる群から選択される構造を有するペプチド：（i） R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁；（ii） R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁；（iii）R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁；（iv） R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁；および（v） R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁ 本式において、R₄₁は疎水性アミノ酸であり、またR₄₂は塩基性の親水性または中性の親水性アミノ酸である；（p）ペプチドであって、かかるペプチドは下記の構造式によって表されるアミドまたはカルボキシル末端ペプチドであり、それぞれのアミノ酸残基の下方に記載された数字は、当該ペプチドにおける当該残基の位置を示すものである前記ペプチド：または前記ペプチドの類似体であって，アミノ酸残基の１から７、９、１１、１２、１４、１６または１８のうちの少なくとも一つは、かかるペプチドから除去されている前記類似体；（q）下記の構造式X₆₂を含有するペプチド： R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂ 本式において、R₄₁は、疎水性アミノ酸でありまたR₄₂は、塩基性親水性または中性親水性のアミノ酸である；（r）下記の構造式X₆₄を含有するペプチド： R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁ 本式において、R₄₁は、疎水性アミノ酸でありまたR₄₂は、塩基性親水性または中性親水性のアミノ酸である；（s）下記の構造式X６６を含有するペプチド： R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁ 本式において、R₄₁は、疎水性アミノ酸でありまたR₄₂は、塩基性親水性または中性親水性のアミノ酸である；（t）メリチン；：（u）アピダエシン類；（v）デフェンシン（Defensin）；（w）主要塩基性タンパク（Major Basic Protein）（MBP）；（x）殺菌性透過性増大性タンパク質；および（y）ペルフォリン（Perforin）。３．該ペプチドがマガイニン（magainin）ペプチドである、請求の範囲２において記載された方法。４．該ペプチドがＰＧＬａペプチドである、請求の範囲２において記載された方法。５．該ペプチドがＸＰＦペプチドである、請求の範囲２において記載された方法。６．該ペプチドがＣＰＦペプチドである、請求の範囲２において記載された方法７．該ペプチドがセクロピンである、請求の範囲２において記載された方法８．該ペプチドがサルコトキシンである、請求の範囲２において記載された方法９．該ペプチドが下記の基本構造X₃₁からX₃₇までの一つを含有する、請求の範囲２において記載された方法：なお、 X₃₁ -［R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂］_n- X₃₂ -［R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁］_n- X₃₃ -［R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂］_n- X₃₄ -［R₃₃-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂］_n- X₃₅ -［R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃］_n- X₃₆ -［R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁］_n- X₃₇ -［R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₁-R₃₂］_n- 本式において、R₃₁は、塩基性の親水性アミノ酸であり、R₃₂は、疎水性アミノ酸であり、R₃₃は、中性の親水性、塩基性の親水性、または疎水性アミノ酸であり、またｎは、２から５までである。１０．該ペプチドが下記の基本構造X₄₀を含有する、請求の範囲２において記載された方法： R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₃-R₃₄-R₃₂-R₃₂-R₃₁-R₃₂-R₃₂-R₃₂-R₃₄-R₃₂-R₃₂；本式において、R₃₁は、塩基性の親水性アミノ酸であり、R₃₂は、疎水性アミノ酸であり、R₃₃は、中性の親水性、または疎水性アミノ酸でありかつR₃₄は、塩基性の親水性または疎水性アミノ酸である。１１．該ペプチドが下記の基本構造X₅₀を含有する、請求の範囲２において記載された方法： R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₁-R₄₁ R₄₁は、疎水性アミノ酸であり、またR₄₂は、塩基性の親水性または中性の親水性アミノ酸である。１２．該ペプチドが下記の基本構造X₅₂を含有する、請求の範囲２において記載された方法： R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂ 本式においてR₄₁は疎水性アミノ酸であり、またR₄₂は塩基性の親水性または中性の親水性アミノ酸である。１３．該ペプチドが下記の基本構造X₅₄を含有する、請求の範囲２において記載された方法： -R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₃、本式において、R₄₁は疎水性アミノ酸であり、またR₄₂は塩基性の親水性または中性の親水性アミノ酸であり、またR₄₃は中性の親水性アミノ酸である。１４．該ペプチドが下記の基本構造X₅₆を含有する、請求の範囲２において記載された方法： -R₄₁-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₄、本式において、R₄₁は疎水性アミノ酸であり、またR₄₂は塩基性の親水性または中性の親水性アミノ酸であり、またR₄₄は中性の親水性アミノ酸またはプロリンである。１５．該ペプチドが下記の基本構造X₅₈を含有する、請求の範囲２において記載された方法： -R₄₁-R₄₁-R₄₂-R-₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₃、本式において、R₄₁ は疎水性アミノ酸であり、またR₄₂は塩基性の親水性または中性の親水性アミノ酸であり、またR₄₃は中性の親水性アミノ酸である。１６．該ペプチドが下記の基本構造X₆₀を含有する、請求の範囲２において記載された方法： -R₄₁-R₄₁-R₄₃-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₁-R₄₁-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂ -R₄₂-R₄₂-R₄₁、本式において、R₄₁は疎水性アミノ酸であり、またR₄₂は塩基性の親水性または中性の親水性アミノ酸であり、またR₄₃は中性の親水性アミノ酸である。１７．該ペプチドが下記からなる群から選択される構造を有する、請求の範囲２において記載された方法：（i） R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄１；（ii） R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁；（iii）R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁；（iv） R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁；および（v） R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁ 本式において、R₄₁は疎水性アミノ酸であり、またR₄₂は塩基性の親水性または中性の親水性アミノ酸である。１８．前記ペプチドが、下記の構造式によって表されるアミドまたはカルボキシル末端ペプチドであり（それぞれのアミノ酸残基の下方に記載された数字は、当該ペプチドにおける当該残基の位置を示す）：または前記ペプチドの類似体であって，アミノ酸残基の１から７、９、１１、１２、１４、１６または１８のうちの少なくとも一つは、かかるペプチドから除去されている類似体である、請求の範囲２において記載された方法。１９．前記ペプチドが下記の構造式X₆₂を含有する、請求の範囲２において記載された方法： R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂ 本式において、R₄₁は、疎水性アミノ酸でありまたR₄₂は、塩基性親水性または中性親水性のアミノ酸である。２０．前記ペプチドが下記の構造式X₆₄を含有する、請求の範囲２において記載された方法： R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁ 本式において、R₄₁は、疎水性アミノ酸でありまたR₄₂は、塩基性親水性または中性親水性のアミノ酸である。２１．前記ペプチドが下記の構造式X₆₆を含有する、請求の範囲２において記載された方法： R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₂-R₄₂-R₄₁-R₄₁-R₄₁ 本式において、R₄₁は、疎水性アミノ酸であり、またR₄₂は、塩基性親水性または中性親水性のアミノ酸である。２２．前記ペプチドがメリチンである、請求の範囲２において記載された方法。２３．前記ペプチドがアピダエシン類である、請求の範囲２において記載された方法：２４．前記ペプチドがデフェンシン（Defensin）である、請求の範囲２において記載された方法。２５．前記ペプチドが好中球の主要塩基性タンパク（Major Basic Protein）（ＭＢＰ）である、請求の範囲２において記載された方法。２６．前記ペプチドが殺菌性透過性増大性タンパク質である、請求の範囲２において記載された方法。２７．前記ペプチドがPerforinである、請求の範囲２において記載された方法。２８．前記ペプチドが病巣内に投与される、請求の範囲２において記載された方法。２９．少なくとも一つの生物学的に活性な両親媒性のイオンチャンネル形成性ペプチドまたはタンパク質をコードするＤＮＡを含有する遺伝子発現媒介体で形質転換させた細胞を宿主に対して投与することからなる、宿主における皮膚悪性疾患を治療する方法において、前記細胞を宿主における皮膚悪性疾患を治療するに有効な量を投与する前記治療方法。３０．前記皮膚悪性疾患が黒色腫である、請求の範囲１において記載された方法。