JPH0736018B2 - 細菌抗原の測定方法 - Google Patents
細菌抗原の測定方法Info
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- JPH0736018B2 JPH0736018B2 JP60010011A JP1001185A JPH0736018B2 JP H0736018 B2 JPH0736018 B2 JP H0736018B2 JP 60010011 A JP60010011 A JP 60010011A JP 1001185 A JP1001185 A JP 1001185A JP H0736018 B2 JPH0736018 B2 JP H0736018B2
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Description
【発明の詳細な説明】 本発明は細菌崩壊法、特に細菌抗原を試験する前に細菌
中にある抗原を摘出（エクスポーズ）つまり放出（リリ
ース）するための上記崩壊法を含む細菌抗原の測定方法
に関する。
中にある抗原を摘出（エクスポーズ）つまり放出（リリ
ース）するための上記崩壊法を含む細菌抗原の測定方法
に関する。
グラム陽性菌として分類される有機体（オーガニズ
ム）、例えばストレプトコッカスパイオジェネス（stre
ptococcus pyogenes）はヒトの病原菌となることが知ら
れている。この有機体はストレプトコッカス咽喉の原因
菌であり、またポスト−連鎖球菌性糸球体腎炎及びリュ
ーマチ性熱の様な併発症に関係している。したがってこ
の有機体によっておこる伝染病の迅速な診断と治療は医
療の実施には不可避である。
ム）、例えばストレプトコッカスパイオジェネス（stre
ptococcus pyogenes）はヒトの病原菌となることが知ら
れている。この有機体はストレプトコッカス咽喉の原因
菌であり、またポスト−連鎖球菌性糸球体腎炎及びリュ
ーマチ性熱の様な併発症に関係している。したがってこ
の有機体によっておこる伝染病の迅速な診断と治療は医
療の実施には不可避である。
ストレプトコッカスパイオジェネスは、特に細胞壁のペ
プチドグリカンに結合する炭水化物（ラムノース及びＮ
−アセチルグルコサミン）からなる抗原群を持ち、これ
を根拠にＡ群ストレプトコッカスと分類されている。従
って、Ａ群ストレプトコッカスを検出するための診断測
定は動物に発生するＡ群炭水化物抗原を検出するための
抗体の能力に依存することが指摘される。
プチドグリカンに結合する炭水化物（ラムノース及びＮ
−アセチルグルコサミン）からなる抗原群を持ち、これ
を根拠にＡ群ストレプトコッカスと分類されている。従
って、Ａ群ストレプトコッカスを検出するための診断測
定は動物に発生するＡ群炭水化物抗原を検出するための
抗体の能力に依存することが指摘される。
抗原の多くは有機体に対して内部にあるので機械的、化
学的又は酵素的手段による抗原の摘出は試験の感度を増
す助けとなる。普通炭水化物抗原はHCl存在におけるオ
ートクレイブ加熱（Rantz−Randall法）又は亜硝酸発生
による熱ホルムアミドによる全細胞又は細胞壁から化学
的に抽出されている。抗原の酵素的分離はストレプトマ
イシス種の土壌微生物からの酵素、例えばストレプトマ
イシスアルバス、ストレプトマイシスグロベスポラスお
よびストレプトマイシスグリセウスの使用によって、並
びにトリプシンの様な蛋白質分解酵素の使用によってな
されている。
学的又は酵素的手段による抗原の摘出は試験の感度を増
す助けとなる。普通炭水化物抗原はHCl存在におけるオ
ートクレイブ加熱（Rantz−Randall法）又は亜硝酸発生
による熱ホルムアミドによる全細胞又は細胞壁から化学
的に抽出されている。抗原の酵素的分離はストレプトマ
イシス種の土壌微生物からの酵素、例えばストレプトマ
イシスアルバス、ストレプトマイシスグロベスポラスお
よびストレプトマイシスグリセウスの使用によって、並
びにトリプシンの様な蛋白質分解酵素の使用によってな
されている。
Ａ群ストレプトコッカス有機体のＡ群炭水化物の様な完
全な有機体の種々の菌株に特異的な抗原を有効安価に摘
出又は分離するのに酵素アクロモペプチダーゼ（achrom
opeptidase）が使用できることが発見された。この摘出
を抗原検出試験の一部として行った場合、細胞培養の必
要がなくまた試験はこの酵素を使用しない普通の試験と
の比較によって迅速安価に実施できる。本発明はこの発
見に基づいておりまた抗原含有細菌細胞を含む試験試料
中の細菌抗原検査の改良法である。この改良法は試験実
施前細胞中の細菌抗原をアクロモペプチダーゼと接触さ
せてそれを摘出することより成る。この改良法は知られ
た方法と比較することによって抗原摘出の迅速簡単なよ
り安価な方法となる。
全な有機体の種々の菌株に特異的な抗原を有効安価に摘
出又は分離するのに酵素アクロモペプチダーゼ（achrom
opeptidase）が使用できることが発見された。この摘出
を抗原検出試験の一部として行った場合、細胞培養の必
要がなくまた試験はこの酵素を使用しない普通の試験と
の比較によって迅速安価に実施できる。本発明はこの発
見に基づいておりまた抗原含有細菌細胞を含む試験試料
中の細菌抗原検査の改良法である。この改良法は試験実
施前細胞中の細菌抗原をアクロモペプチダーゼと接触さ
せてそれを摘出することより成る。この改良法は知られ
た方法と比較することによって抗原摘出の迅速簡単なよ
り安価な方法となる。
有機体アクロモバクター リチカス（Achromobacter ly
ticus）M497−１から製造されたアクロモペプチダーゼ
（TBL−１）とよばれる酵素試料を次の実施例に用い
た。この実施例は本発明の単なる例証と考えており本発
明を限定するものではない。アクロモバクター リチカ
スM497−１が培養物中に３種のアルカリ性プロテアーゼ
（プロテアーゼＩ、IIおよびIII）並びに２溶菌性酵素
（日本特許第7142953号を参照）を生成すると認められ
ている。TBL−１溶菌素生成酵素試料はグラム陽性有機
体に対して溶菌性があると知られ細胞壁分離に使われて
いる。
ticus）M497−１から製造されたアクロモペプチダーゼ
（TBL−１）とよばれる酵素試料を次の実施例に用い
た。この実施例は本発明の単なる例証と考えており本発
明を限定するものではない。アクロモバクター リチカ
スM497−１が培養物中に３種のアルカリ性プロテアーゼ
（プロテアーゼＩ、IIおよびIII）並びに２溶菌性酵素
（日本特許第7142953号を参照）を生成すると認められ
ている。TBL−１溶菌素生成酵素試料はグラム陽性有機
体に対して溶菌性があると知られ細胞壁分離に使われて
いる。
実施例 Ａ群ストレプトコッカスの存在においてアクロモペプチ
ダーゼの溶菌性能力を検べるための実験した。Ａ群スト
レプトコッカス（Ｔ−12型）を0.01M NaClを含む0.01M
トリス緩衝液（pH8）に細菌を１×108/ml濃度に懸濁さ
せた。この菌溶液2ml試料に先ずアクロモペプチダーゼ
（WAKO No.LTR 9868）を加えた。（最終酵素濃度500単
位/mlであった。）試料を37℃で種々の時間培養し各時
間における630nmにおける光学密度減少を検べた。15分
後細胞の溶解を示す光学密度（OD）の75％減少が認めら
れた。60分後には完全透明となった。更に兎のアンチー
Ａ群ストレプトコッカス抗血清のあとの毛管沈降素試験
において抗原を沈澱させる能力によって抗原の上澄液へ
の摘出および（又は）分離が示された。
ダーゼの溶菌性能力を検べるための実験した。Ａ群スト
レプトコッカス（Ｔ−12型）を0.01M NaClを含む0.01M
トリス緩衝液（pH8）に細菌を１×108/ml濃度に懸濁さ
せた。この菌溶液2ml試料に先ずアクロモペプチダーゼ
（WAKO No.LTR 9868）を加えた。（最終酵素濃度500単
位/mlであった。）試料を37℃で種々の時間培養し各時
間における630nmにおける光学密度減少を検べた。15分
後細胞の溶解を示す光学密度（OD）の75％減少が認めら
れた。60分後には完全透明となった。更に兎のアンチー
Ａ群ストレプトコッカス抗血清のあとの毛管沈降素試験
において抗原を沈澱させる能力によって抗原の上澄液へ
の摘出および（又は）分離が示された。
上澄液へ摘出された抗原の性質は更に次の実験によって
調べられた。先ず約200gのＡ群ストレプトコッカスT12
型を0.01M NaClを含むpH8の0.01MトリスHCl 1に再び
懸濁させ、これにアクロモペプチダーゼ（1000単位/m
g）0.67gを加え、37℃で３日間攪拌した。細胞壁を遠心
分離し上澄液を濃縮しAmicon濾過器（YM10）を用いて透
析した。濃縮上澄液5mlをトリス緩衝液（0.05M）の２倍
量でうすめトリス緩衝液（pH8）で平衡させた75ml DEAE
管に入れた。管を緩衝液で洗い直線状塩勾配液（緩衝液
中1M NaClまで）を適用した。2ml分別部分を集めODを28
0nmにおいて検べた。全分別部分の抗血清と反応してＡ
群ストレプトコッカスへの能力を試験した。DEAE管から
２主抗原ピークが溶離された。第１ピークは中性（又は
塩基性）で洗液中に溶離しまた第２ピークは弱酸性で直
線性勾配液を使用直後に溶離された。両ピークはメチル
ペントース試験法により分析されたものとしてラムノー
スおよびLowry蛋白質分析法により評定されたものとし
てある蛋白質を含んでいた。これらの分別部分の免疫電
気泳動によりその抗原性と電荷が確認された。
調べられた。先ず約200gのＡ群ストレプトコッカスT12
型を0.01M NaClを含むpH8の0.01MトリスHCl 1に再び
懸濁させ、これにアクロモペプチダーゼ（1000単位/m
g）0.67gを加え、37℃で３日間攪拌した。細胞壁を遠心
分離し上澄液を濃縮しAmicon濾過器（YM10）を用いて透
析した。濃縮上澄液5mlをトリス緩衝液（0.05M）の２倍
量でうすめトリス緩衝液（pH8）で平衡させた75ml DEAE
管に入れた。管を緩衝液で洗い直線状塩勾配液（緩衝液
中1M NaClまで）を適用した。2ml分別部分を集めODを28
0nmにおいて検べた。全分別部分の抗血清と反応してＡ
群ストレプトコッカスへの能力を試験した。DEAE管から
２主抗原ピークが溶離された。第１ピークは中性（又は
塩基性）で洗液中に溶離しまた第２ピークは弱酸性で直
線性勾配液を使用直後に溶離された。両ピークはメチル
ペントース試験法により分析されたものとしてラムノー
スおよびLowry蛋白質分析法により評定されたものとし
てある蛋白質を含んでいた。これらの分別部分の免疫電
気泳動によりその抗原性と電荷が確認された。
次に中性と酸性両抗原を含むアクロモペプチダーゼ試料
をＧ−100 Sephadex管上で分別して抗原の分子量を検べ
た。試料1mlを床容量115mlの管上に入れた。管を0.1M炭
酸アンモニウム緩衝液（pH7.3）で平衡させた後同じ緩
衝液の12ml/時流量で溶離した。2ml分別部分を集め抗原
の存在を検べた。また溶離液のODを280nmにおいて検べ
た。溶離したピークの中心近くに抗原の幅広い１分子量
のみが認められた。（約36,000ダルトンと推定された）
故にＡ群ストレプトコッカスからアクロモペプチダーゼ
によって摘出された抗原は36,000に近い分子量をもつ２
荷電種（中性又はpH8における塩基性と酸性）より主と
して成ると思われる。
をＧ−100 Sephadex管上で分別して抗原の分子量を検べ
た。試料1mlを床容量115mlの管上に入れた。管を0.1M炭
酸アンモニウム緩衝液（pH7.3）で平衡させた後同じ緩
衝液の12ml/時流量で溶離した。2ml分別部分を集め抗原
の存在を検べた。また溶離液のODを280nmにおいて検べ
た。溶離したピークの中心近くに抗原の幅広い１分子量
のみが認められた。（約36,000ダルトンと推定された）
故にＡ群ストレプトコッカスからアクロモペプチダーゼ
によって摘出された抗原は36,000に近い分子量をもつ２
荷電種（中性又はpH8における塩基性と酸性）より主と
して成ると思われる。
アクロモペプチダーゼ処理により摘出された抗原がスト
レプトコッカスをＡ群と定義する炭水化物と抗原的に実
際に関連するかどうか決めることは興味があった。した
がってアクロモペプチダーゼ試料を次の方法:Rantz−Ra
ndall法によるHCl抽出、ミュータノリシンによる処理
（ストレプトマイシスグロビスポラスから）および亜硝
酸抽出によってつくられたＡ群多糖類（APS）と比較し
た。
レプトコッカスをＡ群と定義する炭水化物と抗原的に実
際に関連するかどうか決めることは興味があった。した
がってアクロモペプチダーゼ試料を次の方法:Rantz−Ra
ndall法によるHCl抽出、ミュータノリシンによる処理
（ストレプトマイシスグロビスポラスから）および亜硝
酸抽出によってつくられたＡ群多糖類（APS）と比較し
た。
これらの各々適切な試料をアガローススライドの外側ウ
エルにおきそしてアンチＡ群ストレプトコッカス抗血清
を中心ウエルにおいてこれら試料についてオクテルロニ
ー２重拡散法を行った。この２重拡散分析法の結果はHC
lと亜硝酸抽出物の単一線間に抗原的一致があることを
示している。この線はミュータノリシンとアクロモペプ
チダーゼ抽出物とに関係した２線が一つになったと思わ
れた。しかし一部一致を示している僅かのスパーリング
（spurring）が稀めたアクロモペプチダーゼ試料の内側
線と亜硝酸試料の間に認められた。同じスパーリングが
アクロモペプチダーゼ試料と他の試料の間におこらなか
ったので、この結果を説明するのはむずかしい。DEAE管
から溶離された２抗原の２重拡散分析はHCl抽出APSとの
抗原的一致を示した。故にアクロモペプチダーゼはスト
レプトコッカスパイオジェネスの群抗原を放出するとい
うことができる。
エルにおきそしてアンチＡ群ストレプトコッカス抗血清
を中心ウエルにおいてこれら試料についてオクテルロニ
ー２重拡散法を行った。この２重拡散分析法の結果はHC
lと亜硝酸抽出物の単一線間に抗原的一致があることを
示している。この線はミュータノリシンとアクロモペプ
チダーゼ抽出物とに関係した２線が一つになったと思わ
れた。しかし一部一致を示している僅かのスパーリング
（spurring）が稀めたアクロモペプチダーゼ試料の内側
線と亜硝酸試料の間に認められた。同じスパーリングが
アクロモペプチダーゼ試料と他の試料の間におこらなか
ったので、この結果を説明するのはむずかしい。DEAE管
から溶離された２抗原の２重拡散分析はHCl抽出APSとの
抗原的一致を示した。故にアクロモペプチダーゼはスト
レプトコッカスパイオジェネスの群抗原を放出するとい
うことができる。
結局Ａ群ストレプトコッカスを検出し診断する様計画さ
れた試験において抗原を摘出する本発明によるアクロモ
ペプチダーゼ（TBL−１）の用途は証明された。Ａ群ス
トレプトコッカスに対する特定抗体で被覆されたラテッ
クスをもつ市販免疫試験箱（Streptex,Burroughs−Well
come）を使用した。血液寒天板上に成長したＡ群ストレ
プトコッカスを製造業者又はアクロモペプチダーゼによ
ってつくられたいずれかの抽出性酵素（ストレプトマイ
シスグリセウス抽出物）に入れた。有機物を37℃で１時
間培養した後試料を製造業者の指図書に従って試験し
た。この試験の陽性結果はストレプトマイシスグリセウ
ス抽出物又はアクロモペプチダーゼのいずれかで処理し
たＡ群ストレプトコッカスを含む試料について記録さ
れ、アクロモペプチダーゼのＡ群ストレプトコッカスに
対する溶菌剤としての効果のみならず細菌をＡ群ストレ
プトコッカスと決定する抗原を摘出し、したがってこの
酵素のこの様な細菌抗原に対し分析系の一部として作用
する能力も証明するのである。
れた試験において抗原を摘出する本発明によるアクロモ
ペプチダーゼ（TBL−１）の用途は証明された。Ａ群ス
トレプトコッカスに対する特定抗体で被覆されたラテッ
クスをもつ市販免疫試験箱（Streptex,Burroughs−Well
come）を使用した。血液寒天板上に成長したＡ群ストレ
プトコッカスを製造業者又はアクロモペプチダーゼによ
ってつくられたいずれかの抽出性酵素（ストレプトマイ
シスグリセウス抽出物）に入れた。有機物を37℃で１時
間培養した後試料を製造業者の指図書に従って試験し
た。この試験の陽性結果はストレプトマイシスグリセウ
ス抽出物又はアクロモペプチダーゼのいずれかで処理し
たＡ群ストレプトコッカスを含む試料について記録さ
れ、アクロモペプチダーゼのＡ群ストレプトコッカスに
対する溶菌剤としての効果のみならず細菌をＡ群ストレ
プトコッカスと決定する抗原を摘出し、したがってこの
酵素のこの様な細菌抗原に対し分析系の一部として作用
する能力も証明するのである。
したがってアクロモペプチダーゼがＡ群ストレプトコッ
カスや他の抗原の診断、例えば凝集反応試験、血液凝集
反応試験又は酵素結合免疫試験の診断に想定されたこの
分野で知られた種々の型の試験に便利に使用できること
はこの分野の知識をもつ者には明白であろう。したがっ
てこの酵素は種々の細菌酵母および他の有機体に特定な
抗原を摘出又は分離させるに使用できることも予定され
ており、種々の非培養型試験において迅速同定法とな
る。
カスや他の抗原の診断、例えば凝集反応試験、血液凝集
反応試験又は酵素結合免疫試験の診断に想定されたこの
分野で知られた種々の型の試験に便利に使用できること
はこの分野の知識をもつ者には明白であろう。したがっ
てこの酵素は種々の細菌酵母および他の有機体に特定な
抗原を摘出又は分離させるに使用できることも予定され
ており、種々の非培養型試験において迅速同定法とな
る。
細菌抗原摘出に本発明で使用するアクロモペプチダーゼ
の量は精密を要せず、試験試料中の細菌の型と量によっ
て幅広く変えられる。普通の場合アクロモペプチダーゼ
少量と接触させることによって試験試料中の細菌細胞は
その細菌抗原を試料中に他の細胞内容物と共に迅速に放
出するとわかった。更に本発明によって使われるアクロ
モペプチダーゼはわずかに酸性から塩基性までの幅広い
pH値範囲において細菌細胞中に発見される抗原の摘出又
は放出に効果的に使用できることが示されている。しか
しそれはpH約８乃至約9.5の範囲内で使用することが好
ましい。
の量は精密を要せず、試験試料中の細菌の型と量によっ
て幅広く変えられる。普通の場合アクロモペプチダーゼ
少量と接触させることによって試験試料中の細菌細胞は
その細菌抗原を試料中に他の細胞内容物と共に迅速に放
出するとわかった。更に本発明によって使われるアクロ
モペプチダーゼはわずかに酸性から塩基性までの幅広い
pH値範囲において細菌細胞中に発見される抗原の摘出又
は放出に効果的に使用できることが示されている。しか
しそれはpH約８乃至約9.5の範囲内で使用することが好
ましい。
細胞内容物を放出する普通の試験実施前に行われる代表
的細胞溶解法に普通使われる表面活性剤、溶媒、緩衝液
その他（細胞溶解剤と混合して）の使用が本発明実施に
は全く不必要であることが知られている。したがって本
発明により細胞培養が省略されるのみでなく、従来法よ
りも簡単容易、迅速で安価に細菌細胞内に含まれている
抗原を摘出する手段を与えるので、抗原は普通の試験で
効果的に検出できる。
的細胞溶解法に普通使われる表面活性剤、溶媒、緩衝液
その他（細胞溶解剤と混合して）の使用が本発明実施に
は全く不必要であることが知られている。したがって本
発明により細胞培養が省略されるのみでなく、従来法よ
りも簡単容易、迅速で安価に細菌細胞内に含まれている
抗原を摘出する手段を与えるので、抗原は普通の試験で
効果的に検出できる。
本明細書に詳細記載のとおり本発明の種々の変更は当業
者には明白であろう。この様なすべての変更は特許請求
の範囲に定義されている如く限定される本発明の精神及
び範囲に含まれることを意図するものである。
者には明白であろう。この様なすべての変更は特許請求
の範囲に定義されている如く限定される本発明の精神及
び範囲に含まれることを意図するものである。
Claims (4)
- 【請求項１】抗原含有細菌細胞を含む試験試料中の細菌
抗原の測定法において試験実施前に細菌細胞をアクロモ
ペプチダーゼと接触させて細菌抗原を摘出することを特
徴とする細胞抗原の測定方法。 - 【請求項２】抗原がＡ群ストレプトコッカス抗原である
特許請求の範囲第１項記載の方法。 - 【請求項３】試験法がＡ群ストレプトコッカスの免疫試
験法である特許請求の範囲第１項記載の方法。 - 【請求項４】細菌細胞とアクロモペプチダーゼを接触さ
せて細菌抗原を細菌細胞内容物と共に試験試料中に放出
させることにより上記抗原を摘出する特許請求の範囲第
１項記載の方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US06/574,779 US4626502A (en) | 1984-01-27 | 1984-01-27 | Method for exposing bacterial antigen in bacterial cells assay using same |
| US574779 | 1984-01-27 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS60165550A JPS60165550A (ja) | 1985-08-28 |
| JPH0736018B2 true JPH0736018B2 (ja) | 1995-04-19 |
Family
ID=24297615
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP60010011A Expired - Lifetime JPH0736018B2 (ja) | 1984-01-27 | 1985-01-24 | 細菌抗原の測定方法 |
Country Status (6)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4626502A (ja) |
| EP (1) | EP0151783B1 (ja) |
| JP (1) | JPH0736018B2 (ja) |
| CA (1) | CA1251730A (ja) |
| DE (1) | DE3484681D1 (ja) |
| ES (1) | ES8606948A1 (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2014521971A (ja) * | 2011-08-03 | 2014-08-28 | クイデル コーポレーション | ＳｔｒｅｐＡイムノアッセイの特異度増強のためのＮ−アセチル−Ｄ−グルコサミン |
| US12066439B2 (en) | 2021-04-01 | 2024-08-20 | Becton, Dickinson And Company | Methods for enhancing specificity and sensitivity of group a Streptococcus immunoassay |
Families Citing this family (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB8414273D0 (en) * | 1984-06-05 | 1984-07-11 | Oxoid Ltd | Identifying streptococcal grouping |
| AU8108587A (en) * | 1986-10-08 | 1988-05-06 | David Bernstein | Method for exposing group a streptococcal antigens and an improved diagnostic test for the identification of group a streptococci |
| US5185242A (en) * | 1991-06-24 | 1993-02-09 | Becton Dickinson And Company | Method for lysing mycobacteria using achromopeptidase |
| US6756361B1 (en) * | 1997-10-14 | 2004-06-29 | Nabi | Enterococcus antigens and vaccines |
| US7422695B2 (en) | 2003-09-05 | 2008-09-09 | Foret Plasma Labs, Llc | Treatment of fluids with wave energy from a carbon arc |
| US9528987B2 (en) | 2011-06-23 | 2016-12-27 | University Of Washington | Reagent patterning in capillarity-based analyzers and associated systems and methods |
| CN105050720A (zh) | 2013-01-22 | 2015-11-11 | 华盛顿大学商业化中心 | 顺序递送流体体积和相关的设备、系统和方法 |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3790447A (en) * | 1972-07-05 | 1974-02-05 | Abbott Lab | Streptococci diagnostic method |
| EP0109012A3 (en) * | 1982-11-12 | 1984-08-08 | Abbott Laboratories | Determination of streptococci |
-
1984
- 1984-01-27 US US06/574,779 patent/US4626502A/en not_active Expired - Lifetime
- 1984-12-20 DE DE8484116001T patent/DE3484681D1/de not_active Expired - Fee Related
- 1984-12-20 EP EP84116001A patent/EP0151783B1/en not_active Expired
- 1984-12-28 ES ES539223A patent/ES8606948A1/es not_active Expired
-
1985
- 1985-01-18 CA CA000472397A patent/CA1251730A/en not_active Expired
- 1985-01-24 JP JP60010011A patent/JPH0736018B2/ja not_active Expired - Lifetime
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| Ｊ．ＣＬＩＮ．ＭＩＣＲＯＢＩＯＬ．，１６［５，（１９８２），Ｐ．８４４〜８４６ |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2014521971A (ja) * | 2011-08-03 | 2014-08-28 | クイデル コーポレーション | ＳｔｒｅｐＡイムノアッセイの特異度増強のためのＮ−アセチル−Ｄ−グルコサミン |
| US10168329B2 (en) | 2011-08-03 | 2019-01-01 | Quidel Corporation | N-acetyl-D-glucosamine for enhanced specificity of Strep A immunoassay |
| US12066439B2 (en) | 2021-04-01 | 2024-08-20 | Becton, Dickinson And Company | Methods for enhancing specificity and sensitivity of group a Streptococcus immunoassay |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP0151783A3 (en) | 1988-03-30 |
| JPS60165550A (ja) | 1985-08-28 |
| US4626502A (en) | 1986-12-02 |
| ES539223A0 (es) | 1986-05-16 |
| DE3484681D1 (de) | 1991-07-11 |
| EP0151783A2 (en) | 1985-08-21 |
| EP0151783B1 (en) | 1991-06-05 |
| ES8606948A1 (es) | 1986-05-16 |
| CA1251730A (en) | 1989-03-28 |
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| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
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Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
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