JPH07177888A - 牛疫ウィルスのフュージョン蛋白質をコードするdna - Google Patents
牛疫ウィルスのフュージョン蛋白質をコードするdnaInfo
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-
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Abstract
(57)【要約】
【目的】 牛疫ウィルスの抗原蛋白質をコードする遺伝
子の提供。 【構成】 牛疫ウィルスのフュージョン蛋白質をコード
するDNA。 【効果】 このDNAをワクシニアウィルスの遺伝子に
組み込むことにより、組換えワクシニアウィルスワクチ
ンを製造することができる。
子の提供。 【構成】 牛疫ウィルスのフュージョン蛋白質をコード
するDNA。 【効果】 このDNAをワクシニアウィルスの遺伝子に
組み込むことにより、組換えワクシニアウィルスワクチ
ンを製造することができる。
Description
【0001】
【産業上の利用分野】本発明は牛疫ウィルスの抗原蛋白
質をコードするDNAに関し、さらに詳しくは牛疫ウィ
ルスのフュージョン蛋白質をコードするDNAに関す
る。
質をコードするDNAに関し、さらに詳しくは牛疫ウィ
ルスのフュージョン蛋白質をコードするDNAに関す
る。
【0002】
【従来の技術】中近東からアフリカにかけて牛疫の流行
が頻発している。このため牛疫ウィルス(rinder
pest virus)に対するワクチンの開発が強く
望まれている。
が頻発している。このため牛疫ウィルス(rinder
pest virus)に対するワクチンの開発が強く
望まれている。
【0003】遺伝子工学技法を用いたワクチンの開発の
ためには、ワクチンの抗原蛋白質をコードする遺伝子を
遺伝子組換え技法により大腸菌、酵母又は動物細胞中で
発現せしめ、抗原蛋白質を得る方法、及び抗原蛋白質を
コードする遺伝子をワクチニアウィルスに組込んで組換
えウィルスを造成して生ワクチンを得る方法等が一般的
な方法として知られており、このためにはまず、抗原蛋
白質をコードする遺伝子をクローニングしなければなら
ない。
ためには、ワクチンの抗原蛋白質をコードする遺伝子を
遺伝子組換え技法により大腸菌、酵母又は動物細胞中で
発現せしめ、抗原蛋白質を得る方法、及び抗原蛋白質を
コードする遺伝子をワクチニアウィルスに組込んで組換
えウィルスを造成して生ワクチンを得る方法等が一般的
な方法として知られており、このためにはまず、抗原蛋
白質をコードする遺伝子をクローニングしなければなら
ない。
【0004】しかしながら、牛疫ウィルスについては、
このような遺伝子はクローニングされておらず、従って
遺伝子組換技法を用いた有効なワクチンも開発されてい
ない。Vero細胞で増殖できるように馴化された牛疫
ウィルスL株が造成されている(F.Kobune等、Archives
of Virology, 68, 271-277, 1981 )。さらに、Ver
o細胞で増殖できるように馴化された牛疫ウィルスL株
(L13株)が開発されている。イヌ−ジステンバーウ
ィルスのF蛋白質のcDNAのクローニングがS.E.H.Ru
ssell 等、J.Gen.Virol. 66, 433-441, 1985に記載され
ている。
このような遺伝子はクローニングされておらず、従って
遺伝子組換技法を用いた有効なワクチンも開発されてい
ない。Vero細胞で増殖できるように馴化された牛疫
ウィルスL株が造成されている(F.Kobune等、Archives
of Virology, 68, 271-277, 1981 )。さらに、Ver
o細胞で増殖できるように馴化された牛疫ウィルスL株
(L13株)が開発されている。イヌ−ジステンバーウ
ィルスのF蛋白質のcDNAのクローニングがS.E.H.Ru
ssell 等、J.Gen.Virol. 66, 433-441, 1985に記載され
ている。
【0005】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、牛疫ウィル
スに対するワクチンを開発することを終極的な目的と
し、その前提として牛疫ウィルスの抗原蛋白質をコード
するクローン化された遺伝子を提供しようとするもので
ある。
スに対するワクチンを開発することを終極的な目的と
し、その前提として牛疫ウィルスの抗原蛋白質をコード
するクローン化された遺伝子を提供しようとするもので
ある。
【0006】
【課題を解決するための手段】上記の目的は、牛疫ウィ
ルスの抗原蛋白質をコードするDNA、特に牛疫ウィル
スのフュージョン蛋白質(F蛋白質)をコードするDN
A(F遺伝子と称する場合がある)をクローニングする
ことにより達成される。
ルスの抗原蛋白質をコードするDNA、特に牛疫ウィル
スのフュージョン蛋白質(F蛋白質)をコードするDN
A(F遺伝子と称する場合がある)をクローニングする
ことにより達成される。
【0007】
【具体的な説明】牛疫ウィルスの抗原として有効な蛋白
質はH蛋白質及びF蛋白質であると考えられるため本発
明においては、この蛋白質をコードするF遺伝子のクロ
ーニングを行う。次に具体的な方法を記載する。
質はH蛋白質及びF蛋白質であると考えられるため本発
明においては、この蛋白質をコードするF遺伝子のクロ
ーニングを行う。次に具体的な方法を記載する。
【0008】(1)mRNAの抽出 本発明においては、Vero細胞で増殖できるように馴
化した牛疫ウィルスL株(L13株)を培養し、この培
養物からmRNAを抽出し、次にOkayama−Be
rg法(Okayama 及びBerg, Mol. Cell Biol. 2, 161-
170, 1982 ;3, 280-289, 1983 )によりcDNAを調
製した。
化した牛疫ウィルスL株(L13株)を培養し、この培
養物からmRNAを抽出し、次にOkayama−Be
rg法(Okayama 及びBerg, Mol. Cell Biol. 2, 161-
170, 1982 ;3, 280-289, 1983 )によりcDNAを調
製した。
【0009】すなわち、ウィルス株として、牛疫ウィル
スの家兎継代馴化株(L−Lapinized株)を感
染したウサギリンパ球とF−Vero細胞とをポリエチ
レングリコールの存在下で融合せしめ、この細胞で13
代継代して得たL13株を用いた。L13株をm.o.i.=
1でサブ・コンフルエントのF−Vero細胞を収容す
る直径6cmのシャーレ8枚に接種した。
スの家兎継代馴化株(L−Lapinized株)を感
染したウサギリンパ球とF−Vero細胞とをポリエチ
レングリコールの存在下で融合せしめ、この細胞で13
代継代して得たL13株を用いた。L13株をm.o.i.=
1でサブ・コンフルエントのF−Vero細胞を収容す
る直径6cmのシャーレ8枚に接種した。
【0010】翌日継代し、24時間後アクチノマイシン
Dを20μg/mlの濃度で添加することにより細胞性m
RNAの合成を抑制しながらさらに5時間インキュベー
トした。次に、グアニジニウム−セシウムクロライド法
(6M GTC、5mMクエン酸ナトリウム、0.5%サ
ルコシル−5.7M CsCl、0.1M EDTA)
で12時間以上、35,000rpm (150,000X
G)にて遠心することによりRNAを回収した(T.Mania
tis等、Molecular Cloning, p196, 1982 )。
Dを20μg/mlの濃度で添加することにより細胞性m
RNAの合成を抑制しながらさらに5時間インキュベー
トした。次に、グアニジニウム−セシウムクロライド法
(6M GTC、5mMクエン酸ナトリウム、0.5%サ
ルコシル−5.7M CsCl、0.1M EDTA)
で12時間以上、35,000rpm (150,000X
G)にて遠心することによりRNAを回収した(T.Mania
tis等、Molecular Cloning, p196, 1982 )。
【0011】次に、常法に従って、前記のように回収し
たRNA画分をオリゴ(dT)セルロースカラムに通
し、吸着したRNAを溶出することによりポリA(+) R
NAを回収した(T.Maniatis等、Molecular Cloning, p
197, 1982 )。
たRNA画分をオリゴ(dT)セルロースカラムに通
し、吸着したRNAを溶出することによりポリA(+) R
NAを回収した(T.Maniatis等、Molecular Cloning, p
197, 1982 )。
【0012】(2)プローブの調製 本発明においては、前記のようにして調製したポリA
(+) RNA中に目的とする遺伝子のmRNAが存在する
ことを確認するため、及び後で詳細に記載するcDNA
ライブラリーのスクリーニングのため、F遺伝子の検出
及びスクリーニングについてはイヌ−ジステンバーウィ
ルス(CDV)のF遺伝子をプローブとして使用した
(F遺伝子プローブ又はCDV−F−cDNAプローブ
と称する)。これらの遺伝子をプローブとして使用した
のは、前記麻疹ウィルス及びイヌ−ジステンバーウィル
スは牛疫ウィルスと同じくモルビリウィルス(Morb
illivirus)属に属し、相互に極めて近縁であ
り、塩基配列が相互にかなり高い相同性を有すると推定
されるからである。
(+) RNA中に目的とする遺伝子のmRNAが存在する
ことを確認するため、及び後で詳細に記載するcDNA
ライブラリーのスクリーニングのため、F遺伝子の検出
及びスクリーニングについてはイヌ−ジステンバーウィ
ルス(CDV)のF遺伝子をプローブとして使用した
(F遺伝子プローブ又はCDV−F−cDNAプローブ
と称する)。これらの遺伝子をプローブとして使用した
のは、前記麻疹ウィルス及びイヌ−ジステンバーウィル
スは牛疫ウィルスと同じくモルビリウィルス(Morb
illivirus)属に属し、相互に極めて近縁であ
り、塩基配列が相互にかなり高い相同性を有すると推定
されるからである。
【0013】プローブの作製は、ニックトランスレーシ
ョンにより上記DNAを放射性同位元素35Sで標識する
ことにより行った(T.Maniatis等、Molecular Cloning,
p109, 1982 )。要約すれば、市販キットを用いて、前
記DNAをTris−HCl(pH7.8)緩衝液中で、
未標識の3種のデオキシリボヌクレオシド3リン酸(d
ATP,dGTP,dTTP)および35S標識したデオ
キシシチジン3リン酸誘導体(35S−dCTP−γS)
と共にE.コリDNAポリメラーゼIの存在下でインキ
ュベートすることにより35S標識する。次に標識された
DNAを、未反応の35S−dCTP−γSからセファデ
ックスG25カラムを用いて分離する。
ョンにより上記DNAを放射性同位元素35Sで標識する
ことにより行った(T.Maniatis等、Molecular Cloning,
p109, 1982 )。要約すれば、市販キットを用いて、前
記DNAをTris−HCl(pH7.8)緩衝液中で、
未標識の3種のデオキシリボヌクレオシド3リン酸(d
ATP,dGTP,dTTP)および35S標識したデオ
キシシチジン3リン酸誘導体(35S−dCTP−γS)
と共にE.コリDNAポリメラーゼIの存在下でインキ
ュベートすることにより35S標識する。次に標識された
DNAを、未反応の35S−dCTP−γSからセファデ
ックスG25カラムを用いて分離する。
【0014】(3)ポリA(+) RNA中のF蛋白質mR
NAの検出 前記のようにして調製したポリA(+) RNAをグライオ
キサール又はホルムアミドで変性した後、アガロース電
気泳動により分離し、そして通常のノーサン・ハイブリ
ダイゼーション法により前記のCDV−F−cDNAプ
ローブを用いてこれらとハイブリダイズするmRNAの
検出を試みた(T.Maniatis等、Molecular Cloning, p20
0, 1982 )。その結果、CDV−F−cDNAプローブ
とハイブリダイズする2.2kbのmRNAの存在が確認
された。この結果は、前記ポリA (+) RNA中に牛疫ウ
ィルスのF蛋白質をコードするmRNAが存在すること
を示唆している。
NAの検出 前記のようにして調製したポリA(+) RNAをグライオ
キサール又はホルムアミドで変性した後、アガロース電
気泳動により分離し、そして通常のノーサン・ハイブリ
ダイゼーション法により前記のCDV−F−cDNAプ
ローブを用いてこれらとハイブリダイズするmRNAの
検出を試みた(T.Maniatis等、Molecular Cloning, p20
0, 1982 )。その結果、CDV−F−cDNAプローブ
とハイブリダイズする2.2kbのmRNAの存在が確認
された。この結果は、前記ポリA (+) RNA中に牛疫ウ
ィルスのF蛋白質をコードするmRNAが存在すること
を示唆している。
【0015】(4)cDNAライブラリーの調製 Okayama−Berg法(Okayama H.及びP.Berg:
Mol.Cell.Biol.2, 161, 1982 ;3 280, 1983)により
cDNAのライブラリーを作製した。ベクターとして
は、オリゴdT−テイル(T=17)pcDV−1と、
オリゴdG−テイル(G=12)pL−1 HindII
I リンカーを用いた。
Mol.Cell.Biol.2, 161, 1982 ;3 280, 1983)により
cDNAのライブラリーを作製した。ベクターとして
は、オリゴdT−テイル(T=17)pcDV−1と、
オリゴdG−テイル(G=12)pL−1 HindII
I リンカーを用いた。
【0016】上記oligo dT−tailed p
cDV−1を用いて、cDNAを作製した。8μgの前
記ポリA(+) RNA、2μgのdT−tailedプラ
スミド・プライマー(pcDV−1)、4種類のdNT
P(〔35S〕dCTPを含む)2mM、及び20.6ユニ
ットの逆転写酵素(RTase)を含む40μlの反応
液(100mM、pH8.3のTris−HCl、10mM
MgCl2 、140mMKCl、2mM 水酸化メチル水
銀、20mM メルカプトエタノール、1mM RNase
インヒビター)にて42℃、60分間インキュベートす
ることによりcDNA−プラスミドを形成せしめた。こ
れに3.5mM dCTP及び30ユニットのターミナル
トランスファラーゼを添加し、73.5μlの反応液と
して37℃にて3分間反応せしめ、そして2.5mM E
DTA+0.05%SDS液(最終濃度)を添加するこ
とにより反応を停止した。この反応混合物をクロロホル
ム/フェノールで抽出した後、エタノールによりDNA
を沈澱せしめた。
cDV−1を用いて、cDNAを作製した。8μgの前
記ポリA(+) RNA、2μgのdT−tailedプラ
スミド・プライマー(pcDV−1)、4種類のdNT
P(〔35S〕dCTPを含む)2mM、及び20.6ユニ
ットの逆転写酵素(RTase)を含む40μlの反応
液(100mM、pH8.3のTris−HCl、10mM
MgCl2 、140mMKCl、2mM 水酸化メチル水
銀、20mM メルカプトエタノール、1mM RNase
インヒビター)にて42℃、60分間インキュベートす
ることによりcDNA−プラスミドを形成せしめた。こ
れに3.5mM dCTP及び30ユニットのターミナル
トランスファラーゼを添加し、73.5μlの反応液と
して37℃にて3分間反応せしめ、そして2.5mM E
DTA+0.05%SDS液(最終濃度)を添加するこ
とにより反応を停止した。この反応混合物をクロロホル
ム/フェノールで抽出した後、エタノールによりDNA
を沈澱せしめた。
【0017】このcDNA−プラスミドを、中塩濃度緩
衝液〔50mM NaCl、10mMTris−HCl(pH
7.5)、10mM MgCl2 、1mM ジチオスレイト
ール〕中で20ユニットのHindIII により、40μ
lの反応液中で37℃にて2時間消化した。まず、12
0ngのcDNA−プラスミドと35ngのPL−1リンカ
ーを40μlの反応液中にて65℃、5分間インキュベ
ートし、その後42℃、60分、更にインキュベート後
室温に戻し、アニーリングさせた。その後0℃に冷し、
E.コリDNAリガーゼを0.3μg加え、12℃で一
夜、インキュベーションした。
衝液〔50mM NaCl、10mMTris−HCl(pH
7.5)、10mM MgCl2 、1mM ジチオスレイト
ール〕中で20ユニットのHindIII により、40μ
lの反応液中で37℃にて2時間消化した。まず、12
0ngのcDNA−プラスミドと35ngのPL−1リンカ
ーを40μlの反応液中にて65℃、5分間インキュベ
ートし、その後42℃、60分、更にインキュベート後
室温に戻し、アニーリングさせた。その後0℃に冷し、
E.コリDNAリガーゼを0.3μg加え、12℃で一
夜、インキュベーションした。
【0018】次に、E.コリリガーゼ200ng、RNa
se H0.450ユニット、DNAポリメラーゼ0.
8ユニットを添加し(液量48μl)、12℃、15
℃、20℃、25℃と30分づつ徐々に温度を上げ、m
RNA部分を消化するとともに、cDNAを2本鎖と
し、できたcDNAをリガーゼにて結合させた。以上の
反応によりcDNAを作製した。なお、これらの反応は
同一キューブ中、同一緩衝液にて行い、新たな酵素など
は、その都度添加した。
se H0.450ユニット、DNAポリメラーゼ0.
8ユニットを添加し(液量48μl)、12℃、15
℃、20℃、25℃と30分づつ徐々に温度を上げ、m
RNA部分を消化するとともに、cDNAを2本鎖と
し、できたcDNAをリガーゼにて結合させた。以上の
反応によりcDNAを作製した。なお、これらの反応は
同一キューブ中、同一緩衝液にて行い、新たな酵素など
は、その都度添加した。
【0019】こうして得られたプラスミドにより大腸菌
エシェリシャ・コリ(Escherichia col
i)DH−5株及びMC1061株を形質転換し、DH
−5株については7,700個、MC1061株につい
ては7,300個から成るcDNAライブラリー(合計
15,000個)を得た。
エシェリシャ・コリ(Escherichia col
i)DH−5株及びMC1061株を形質転換し、DH
−5株については7,700個、MC1061株につい
ては7,300個から成るcDNAライブラリー(合計
15,000個)を得た。
【0020】(5)cDNAライブラリーのスクリーニ
ング次に、上記のようにして得られた15,000株の
内、109株について、コロニーハイブリダイゼーショ
ンによりスクリーニングした。この結果CDV−F−c
DNAプローブとハイブリダイズするクローン1個を得
た。これらのクローンをエシェリシャ・コリ(Esch
erichia coli)DH−RVFと命名した。
また、この大腸菌中のプラスミドを、pDH−RVFと
命名した。プラスミドpDH−RVF中のcDNA挿入
部(RV−Fと称する)のサイズは約1.8kbであっ
た。これは牛疫ウィルスのF蛋白質のほぼ完全なコード
領域を含有するものと推定される。
ング次に、上記のようにして得られた15,000株の
内、109株について、コロニーハイブリダイゼーショ
ンによりスクリーニングした。この結果CDV−F−c
DNAプローブとハイブリダイズするクローン1個を得
た。これらのクローンをエシェリシャ・コリ(Esch
erichia coli)DH−RVFと命名した。
また、この大腸菌中のプラスミドを、pDH−RVFと
命名した。プラスミドpDH−RVF中のcDNA挿入
部(RV−Fと称する)のサイズは約1.8kbであっ
た。これは牛疫ウィルスのF蛋白質のほぼ完全なコード
領域を含有するものと推定される。
【0021】前記大腸菌エシェリシャ・コリ(Esch
erichia coli)DH−RVFは微工研条寄
第1164号(FERM BP−1164)として、工
業技術院生命工学工業技術研究所に、ブタペスト条約に
基づき国際寄託されている。
erichia coli)DH−RVFは微工研条寄
第1164号(FERM BP−1164)として、工
業技術院生命工学工業技術研究所に、ブタペスト条約に
基づき国際寄託されている。
【0022】同様のスクリーニングを繰り返し、CDV
−F−cDNAプローブとハイブリダイズするクローン
1個を得た。このクローンをエシェリシャ・コリ(Es
cherichia coli)DH−RVF−2と命
名した。また、この大腸菌中のプラスミドを、pDH−
RVF−2と命名した。このプラスミドpDH−RVF
−2中のcDNA挿入部(RV−F−2と称する)は約
2.4kbであった。RV−F−2は牛疫ウィルスのF蛋
白質の完全なコード領域を含有するものと推定される。
−F−cDNAプローブとハイブリダイズするクローン
1個を得た。このクローンをエシェリシャ・コリ(Es
cherichia coli)DH−RVF−2と命
名した。また、この大腸菌中のプラスミドを、pDH−
RVF−2と命名した。このプラスミドpDH−RVF
−2中のcDNA挿入部(RV−F−2と称する)は約
2.4kbであった。RV−F−2は牛疫ウィルスのF蛋
白質の完全なコード領域を含有するものと推定される。
【0023】前記大腸菌エシェリシャ・コリ(Esch
erichia coli)DH−RVF−2は微工研
条寄第1318号(FERM BP−1318)とし
て、工業技術院生命工学工業技術研究所に、ブタペスト
条約に基づき国際寄託されている。
erichia coli)DH−RVF−2は微工研
条寄第1318号(FERM BP−1318)とし
て、工業技術院生命工学工業技術研究所に、ブタペスト
条約に基づき国際寄託されている。
【0024】(6)制限酵素切断地図の決定 前記プラスミド中のcDNA挿入部RV−Fの制限酵素
切断地図を図1に示し、そしてRV−F−2の制限酵素
切断地図を図2に示す。
切断地図を図1に示し、そしてRV−F−2の制限酵素
切断地図を図2に示す。
【0025】(7)F蛋白質をコードするcDNAの塩
基配列の決定 pDH−RVF−2を制限酵素BamHI,PvuII,
PstI,EcoRI,HindIII 、およびSmaI
を用いて切断し、数百塩基の長さの断片にしてファージ
M13DNAのポリリンカーサイトに入れ、サンガーら
のジデオキシ法を用いて該プラスミド中のRV−F−2
の塩基配列を決定した。この結果を図3〜図6に示す。
基配列の決定 pDH−RVF−2を制限酵素BamHI,PvuII,
PstI,EcoRI,HindIII 、およびSmaI
を用いて切断し、数百塩基の長さの断片にしてファージ
M13DNAのポリリンカーサイトに入れ、サンガーら
のジデオキシ法を用いて該プラスミド中のRV−F−2
の塩基配列を決定した。この結果を図3〜図6に示す。
【0026】(8)遺伝子の発現 ラブテックチャンバー内で培養したCOS7細胞に、1
μgのpDH−RVF又はpDH−RVF−2のDNA
をCa−PO4 共沈澱の形で形質導入し、10%のDM
SO(ジメチルスルホキシド)を含む培養液(5%ウシ
胎児血清を含むDMEM)で7時間処理した。新しい培
養液を加えて37℃にて2〜3日培養した後アセトン固
定し、麻疹ウィルスに対する特異抗体による間接螢光抗
体法で観察したところ、この抗体に反応する抗原Fの発
現が認められた。
μgのpDH−RVF又はpDH−RVF−2のDNA
をCa−PO4 共沈澱の形で形質導入し、10%のDM
SO(ジメチルスルホキシド)を含む培養液(5%ウシ
胎児血清を含むDMEM)で7時間処理した。新しい培
養液を加えて37℃にて2〜3日培養した後アセトン固
定し、麻疹ウィルスに対する特異抗体による間接螢光抗
体法で観察したところ、この抗体に反応する抗原Fの発
現が認められた。
【0027】
【発明の効果】本発明により得られる牛疫ウィルスのフ
ュージョン蛋白質のcDNAは、ワクチニアウィルス等
に組込んで組換ウィルスを作製する方法、又はこれらの
遺伝子を大腸菌、酵母又は動物細胞中で発現せしめて牛
疫ウィルスの抗原蛋白質を製造する方法において、遺伝
子操作の出発材料として有用である。
ュージョン蛋白質のcDNAは、ワクチニアウィルス等
に組込んで組換ウィルスを作製する方法、又はこれらの
遺伝子を大腸菌、酵母又は動物細胞中で発現せしめて牛
疫ウィルスの抗原蛋白質を製造する方法において、遺伝
子操作の出発材料として有用である。
【0028】また、これらのcDNA又はその断片は、
類似する配列を有する他のウィルス由来の遺伝子、例え
ばcDNAをスクリーニングする際のハイブリダイゼー
ションプローブとしても有用である。さらに、このcD
NA又はその断片は、牛疫ウィルス又は類縁のウィルス
の検出のためのアッセイ用試薬としても使用することが
できる。なお、この明細書に開示した方法により前記の
cDNA以外の種々のcDNAをクローン化することが
可能であり、これらが牛疫ウィルスの抗原蛋白質又はそ
の抗原性部分のコード配列を含有している限り、本発明
の範囲に属する。
類似する配列を有する他のウィルス由来の遺伝子、例え
ばcDNAをスクリーニングする際のハイブリダイゼー
ションプローブとしても有用である。さらに、このcD
NA又はその断片は、牛疫ウィルス又は類縁のウィルス
の検出のためのアッセイ用試薬としても使用することが
できる。なお、この明細書に開示した方法により前記の
cDNA以外の種々のcDNAをクローン化することが
可能であり、これらが牛疫ウィルスの抗原蛋白質又はそ
の抗原性部分のコード配列を含有している限り、本発明
の範囲に属する。
【0029】
配列番号:1 配列の長さ:2359 配列の型:核酸 鎖の数:二本鎖 トポロジー:直鎖状 配列の種類:cDNA 起源: 生物名:ワクシニアウィルス プラスミド:pDH−RVF−2 配列 AGGGCCAAAG AATCACATCG ACCCAAGCCG CCAGAAAGGA CAACACCATC 50 GCCACCCAAC CAAACTGGAA ACCAGGGAGC AGCCACCCGC AGGGCCCAAA 100 GCCCGGGCCC ACCCCACGAG CAGGGCGGAA CCAAGGGGCA GGCCCGCCCC 150 ATGCACAGCA ACAGAACACC CCCAGATCCC CCACCAAAAG CCCCCCCGAC 200 ACCGGGCAGA ACCCGAGGGC ACCCAGGAGA ATCCCCCGAC CCCAGACCCC 250 CAACAGCAGC ATCCCCCACC CACCCCCCCC GTTCACTCCT CCCGGAACTT 300 CCACTCCCAC CCCCTCCCGA GGAACAGAGG GCCCCATCCC CCCACTCCTC 350 CCCGCCCCGG TCTCCAGCCC GAGACAACCC CCACACCCCA ACACGGAAGG 400 TCTCGGTCGC TCAGCGCCGC CGAAGATCCA GCCAGAAAGA GCACCAAAGG 450 CAGACCACCG GGCCCTGTGG TGGACCCCGC CAACCGGGAG CCCCAGACCC 500 CCAAATCCAT CCGGGCATCA AATCACGGCA GAGCAACCAA GGCACTGCTC 550 AACAAACATG CCCAGACCAC CTACAAAGGA CCTAGC ATG GGG ATC TTA 598 Met Gly Ile Leu 1 TTT GCT GCC CTG CTA GCA ATG ACT AAC CCA CAC TTA GCT ACT GGC 643 Phe Ala Ala Leu Leu Ala Met Thr Asn Pro His Leu Ala Thr Gly 5 10 15
【0030】 CAG ATC CAC TGG GGC AAC CTT TCA AAA ATT GGA GTC GTA GGG ACA 688 Gln Ile His Trp Gly Asn Leu Ser Lys Ile Gly Val Val Gly Thr 20 25 30 GGT AGT GCC AGT TAT AAG GTG ATG ACC CAA TCG AGT CAC CAG TCA 733 Gly Ser Ala Ser Tyr Lys Val Met Thr Gln Ser Ser His Gln Ser 35 40 45 CTA GTT ATA AAG CTG ATG CCC AAT ATC ACT GCT ATA GAC AAT TGC 778 Leu Val Ile Lys Leu Met Pro Asn Ile Thr Ala Ile Asp Asn Cys 50 55 60 ACC AAA ACA GAG ATT ATG GAG TAC AAG AGG CTG TTG GGG ACA GTG 823 Thr Lys Thr Glu Ile Met Glu Tyr Lys Arg Leu Leu Gly Thr Val 65 70 75 CTT AAG CCT ATC AGG GAA GCT CTT AAC GCT ATT ACT AAG AAC ATA 868 Leu Lys Pro Ile Arg Glu Ala Leu Asn Ala Ile Thr Lys Asn Ile 80 85 90 AAA CCA ATC CAG AGT TCC ACT ACC AGT AGG AGA CAC AAG AGG TTC 913 Lys Pro Ile Gln Ser Ser Thr Thr Ser Arg Arg His Lys Arg Phe 95 100 105 GCG GGA GTC GTT TTG GCT GGA GCC GCT CTC GGG GTT GCA ACC GCA 958 Ala Gly Val Val Leu Ala Gly Ala Ala Leu Gly Val Ala Thr Ala 110 115 120 GCC CAG ATT ACA GCA GGG ATT GCT CTT CAT CAG TCA ATG ATG AAT 1003 Ala Gln Ile Thr Ala Gly Ile Ala Leu His Gln Ser Met Met Asn 125 130 135 TCC CAA GCT ATC GAA AGT CTT AAG GCA AGT CTG GAA ACA ACC AAT 1048 Ser Gln Ala Ile Glu Ser Leu Lys Ala Ser Leu Glu Thr Thr Asn 140 145 150
【0031】 CAA GCA ATT GAG GAA ATA CGA CAA GCG GGT CAA GAA ATG GTC CTA 1093 Gln Ala Ile Glu Glu Ile Arg Gln Ala Gly Gln Glu Met Val Leu 155 160 165 GCG GTT CAG GGT GTC CAA GAT TAC ATC AAC AAT GAA CTG GTG CCT 1138 Ala Val Gln Gly Val Gln Asp Tyr Ile Asn Asn Glu Leu Val Pro 170 175 180 GCG ATG GGC CAG CTA TCG TGT GAA ATT GTG GGT CAA AAG CTA GGG 1183 Ala Met Gly Gln Leu Ser Cys Glu Ile Val Gly Gln Lys Leu Gly 185 190 195 CTG AAA CTG CTT AGA TAT TAC ACT GAA ATC TTG TCA TTA TTT GGA 1228 Leu Lys Leu Leu Arg Tyr Tyr Thr Glu Ile Leu Ser Leu Phe Gly 200 205 210 CCC AGC CTC AGG GAC CCG GTC TCG GCT GAG CTT TCT ATT CAG GCC 1273 Pro Ser Leu Arg Asp Pro Val Ser Ala Glu Leu Ser Ile Gln Ala 215 220 225 TTA AGT TAC GCC TTG GGT GGG GAC ATT AAT AAA ATA CTA GAA AAG 1318 Leu Ser Tyr Ala Leu Gly Gly Asp Ile Asn Lys Ile Leu Glu Lys 230 235 240 CTT GGG TAT AGC GGG AGT GAT CTC CTT GCT ATA CTG GAA AGT AAG 1363 Leu Gly Tyr Ser Gly Ser Asp Leu Leu Ala Ile Leu Glu Ser Lys 245 250 255 GGT ATC AAG GCT AAG ATA ACC TAT GTG GAT ATC GAA AGT TAC TTC 1408 Gly Ile Lys Ala Lys Ile Thr Tyr Val Asp Ile Glu Ser Tyr Phe 260 265 270 ATT GTG CTC AGC ATA GCT TAT CCG TCA CTC TCC GAA ATT AAG GGG 1453 Ile Val Leu Ser Ile Ala Tyr Pro Ser Leu Ser Glu Ile Lys Gly 275 280 285
【0032】 GTG ATA GTG CAC CGT CTG GAG AGT GTC TCT TAC AAT ATA GGA TCG 1498 Val Ile Val His Arg Leu Glu Ser Val Ser Tyr Asn Ile Gly Ser 290 295 300 CAG GAG TGG TAC ACC ACA GTA CCG CGG TAT GTG GCA ACC CAG GGT 1543 Gln Glu Trp Tyr Thr Thr Val Pro Arg Tyr Val Ala Thr Gln Gly 305 310 315 TAC CTC ATT TCA AAT TTC GAT GAC ACA CCC TGT GCA TTC ACT CCG 1588 Tyr Leu Ile Ser Asn Phe Asp Asp Thr Pro Cys Ala Phe Thr Pro 320 325 330 GAG GGC ACT ATC TGC AGT CAA AAT GCA ATA TAC CCG ATG AGC CCA 1633 Glu Gly Thr Ile Cys Ser Gln Asn Ala Ile Tyr Pro Met Ser Pro 335 340 345 TTG CTC CAA GAA TGT TTC CGT GGG TCA ACC AGG TCA TGT GCC CGT 1678 Leu Leu Gln Glu Cys Phe Arg Gly Ser Thr Arg Ser Cys Ala Arg 350 355 360 ACA CTG GTT TTG GGG TCC ATA GGG AAT AGG TTT ATA CTA TCT AAG 1723 Thr Leu Val Leu Gly Ser Ile Gly Asn Arg Phe Ile Leu Ser Lys 365 370 375 GGG AAC CTC ATT GGC AAC TGT GCC TCT ATT TTG TGC AAG TGC TAC 1768 Gly Asn Leu Ile Gly Asn Cys Ala Ser Ile Leu Cys Lys Cys Tyr 380 385 390 ACC ACT GGC TCA ATA ATA AGT CAA GAC CCT GAC AAG ATC CTA ACA 1813 Thr Thr Gly Ser Ile Ile Ser Gln Asp Pro Asp Lys Ile Leu Thr 395 400 405 TAT ATA GCT GCA GAC CAA TGC CCC GTC GTA GAA GTA GGC GGT GTA 1858 Thr Ile Ala Ala Asp Gln Cys Pro Val Val Glu Val Gly Gly Val 410 415 420
【0033】 ACC ATC CAG GTC GGG AGC AGG GAG TAC TCC GAT GCA GTG TAC CTG 1903 Thr Ile Gln Val Gly Ser Arg Glu Tyr Ser Asp Ala Val Tyr Leu 425 430 435 CAT GAA ATA GAT CTT GGC CCA CCA ATA TCG CTA GAG AAG CTG GAT 1948 His Glu Ile Asp Leu Gly Pro Pro Ile Ser Leu Glu Lys Leu Asp 440 445 450 GTG GGG ACT AAC CTC TGG AAT GCA GTG ACA AAA TTG GAG AAA GCC 1993 Val Gly Thr Asn Leu Trp Asn Ala Val Thr Lys Leu Glu Lys Ala 455 460 465 AAG GAT CTA CTA GAT TCA TCT GAT CTG ATC CTG GAA AAC ATC AAG 2038 Lys Asp Leu Leu Asp Ser Ser Asp Leu Ile Leu Glu Asn Ile Lys 470 475 480 GGT GTT TCA GTC ACG AAC ACA GGT TAC ATT CTA GTC GGA GTC GGG 2083 Gly Val Ser Val Thr Asn Thr Gly Tyr Ile Leu Val Gly Val Gly 485 490 495 TTG ATT GCA GTG GTG GGG ATC CTC ATT ATT ACC TGT TGT TGT AAG 2128 Leu Ile Ala Val Val Gly Ile Leu Ile Ile Thr Cys Cys Cys Lys 500 505 510 AAG CGC AGG ACT GAC AAC AAA GTC TCC ACT ATG GTC TTG AAC CCG 2173 Lys Arg Arg Thr Asp Asn Lys Val Ser Thr Met Val Leu Asn Pro 515 520 525 GGT CTT AGA CCA GAT CTT ACT GGT ACA TCT AAA TCC TAC GTA CGG 2218 Gly Leu Arg Pro Asp Leu Thr Gly Thr Ser Lys Ser Tyr Val Arg 530 535 540 TCG TTG TAGCAGGTGT GTCTCCCATG TGATCAATGT CCCCGAATAC 2264 Ser Leu 545 CTTATCAAAC CTTACAATGC TTTGTCCTCC TCGCAGCCAG CTAGTCGCTA 2314 TCCTCAGCAG GCACCATGCT CGATCGCTCA TTAATTGCTA CAAAG 2359
【図1】図1はプラスミドpDH−RVF中のcDNA
挿入部RV−Fの制限酵素切断地図を示す。
挿入部RV−Fの制限酵素切断地図を示す。
【図2】図2は、プラスミドpDH−RVF−2中のc
DNA挿入部RV−F−2の制限酵素切断地図を示す。
RV−F−2中の太線領域は、図3〜図6、及び配列表
1中に示すF蛋白質をコードする塩基配列に該当する領
域である。
DNA挿入部RV−F−2の制限酵素切断地図を示す。
RV−F−2中の太線領域は、図3〜図6、及び配列表
1中に示すF蛋白質をコードする塩基配列に該当する領
域である。
【図3】図3は、牛疫ウィルスのフュージョン蛋白質遺
伝子を含むcDNA断片の上流非コード領域の塩基配列
を示す図である。
伝子を含むcDNA断片の上流非コード領域の塩基配列
を示す図である。
【図4】図4は、牛疫ウィルスのフュージョン蛋白質遺
伝子を含むcDNA断片の塩基配列を示す図である。図
中587〜589位のATGが翻訳開始コドンである。
伝子を含むcDNA断片の塩基配列を示す図である。図
中587〜589位のATGが翻訳開始コドンである。
【図5】図5は、牛疫ウィルスのフュージョン蛋白質遺
伝子を含むcDNA断片の塩基配列を示す図である。
伝子を含むcDNA断片の塩基配列を示す図である。
【図6】図6は、牛疫ウィルスのフュージョン蛋白質遺
伝子を含むcDNA断片の塩基配列を示す図である。図
中2225〜2227位のTAGが終止コドンであっ
て、前記図4中のATG翻訳開始コドンと該TAG終止
コドンと間のリーディングフレーム(図2中太線で示す
部分)によりフュージョン蛋白質がコードされている。
伝子を含むcDNA断片の塩基配列を示す図である。図
中2225〜2227位のTAGが終止コドンであっ
て、前記図4中のATG翻訳開始コドンと該TAG終止
コドンと間のリーディングフレーム(図2中太線で示す
部分)によりフュージョン蛋白質がコードされている。
Claims (1)
- 【請求項1】 配列番号:1に記載のアミノ酸配列から
実質上成るアミノ酸配列を有する牛疫ウィルスのフュー
ジョン蛋白質をコードするDNA。
Applications Claiming Priority (4)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
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JP61-201765 | 1987-03-26 | ||
JP7041387 | 1987-03-26 | ||
JP62-70413 | 1987-03-26 |
Related Parent Applications (1)
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JP62213187A Division JPH07102135B2 (ja) | 1986-08-29 | 1987-08-28 | 牛疫ウイルスのヘマグルチニン蛋白質をコードするdna |
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---|---|
JPH07177888A true JPH07177888A (ja) | 1995-07-18 |
JPH0829104B2 JPH0829104B2 (ja) | 1996-03-27 |
Family
ID=26411580
Family Applications (2)
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---|---|---|---|
JP62213187A Expired - Lifetime JPH07102135B2 (ja) | 1986-08-29 | 1987-08-28 | 牛疫ウイルスのヘマグルチニン蛋白質をコードするdna |
JP6283686A Expired - Lifetime JPH0829104B2 (ja) | 1986-08-29 | 1994-11-17 | 牛疫ウィルスのフュージョン蛋白質をコードするdna |
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---|---|---|---|
JP62213187A Expired - Lifetime JPH07102135B2 (ja) | 1986-08-29 | 1987-08-28 | 牛疫ウイルスのヘマグルチニン蛋白質をコードするdna |
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AU (1) | AU596692B2 (ja) |
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JPH01218590A (ja) * | 1988-02-29 | 1989-08-31 | Toa Nenryo Kogyo Kk | 組換ワクチニアウイルスを用いたリンダペスト(牛疫)ウイルスワクチン |
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- 1987-08-20 EP EP87307386A patent/EP0257994B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1987-08-21 AU AU77374/87A patent/AU596692B2/en not_active Ceased
- 1987-08-27 KR KR1019870009365A patent/KR890004807B1/ko not_active IP Right Cessation
- 1987-08-27 DK DK448687A patent/DK448687A/da not_active Application Discontinuation
- 1987-08-27 IL IL83670A patent/IL83670A0/xx unknown
- 1987-08-28 US US07/090,550 patent/US5003058A/en not_active Expired - Fee Related
- 1987-08-28 JP JP62213187A patent/JPH07102135B2/ja not_active Expired - Lifetime
-
1994
- 1994-11-17 JP JP6283686A patent/JPH0829104B2/ja not_active Expired - Lifetime
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JPH0829104B2 (ja) | 1996-03-27 |
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US5003058A (en) | 1991-03-26 |
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