JP6422478B2 - 酵母細胞中において活性な雌ウシの第一胃のキシロースイソメラーゼ - Google Patents
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Description
a)酵母細胞を準備すること、
b)キシロースイソメラーゼ活性と、配列番号1のアミノ酸配列に対する配列同一性が少なくとも85%であるまたは配列番号3のアミノ酸配列に対する配列同一性が86%を超えるアミノ酸配列とを有するポリペプチドをコードする異種核酸分子を導入すること
を含み、
キシロースイソメラーゼ活性を有する酵母細胞を産生する
方法を提供する。
下記の詳細な説明および本出願の一部をなす添付の配列の説明から、本発明をより完全に理解することができる。
本発明の酵母細胞は、機能的な細菌性キシロースイソメラーゼと、標的化合物を産生する能力とを含むものである。好ましい標的化合物は商業的価値を有するものであり、この商業的価値を有するものとして、エタノール、ブタノールまたは1,3−プロパンジオールが挙げられるがこれらに限定されない。
酵母細胞中におけるキシロースイソメラーゼの発現には問題があり、具体的には、多くの細菌性キシロースイソメラーゼは酵母細胞中で発現された場合にほとんどまたは全く活性を有しないことが分かっている。本組み換え酵母細胞中では、雌ウシの第一胃のメタゲノムデータベース(Matthias Hess,et al.Science 331:463−467(2011))の翻訳されたオープンリーディングフレームの中で同定されたアミノ酸配列に対する配列同一性が85%を超えるアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードする異種核酸分子の発現により、キシロースイソメラーゼ活性がもたらされる。この同定されたアミノ酸配列を本明細書ではRu4(配列番号1)と称する。この配列を、ルミノコッカス・フラヴェファシエンス(Ruminococcus flavefaciens)FD−1由来のキシロースイソメラーゼ配列(配列番号11)およびルミノコッカス・チャンパネレンシス(Ruminococcus champanellensis)18P13由来のキシロースイソメラーゼ配列(配列番号9)を使用するBLAST検索により同定した。この配列は、雌ウシの第一胃からの未培養細菌に由来する。これらの2種の配列に対するRU4アミノ酸配列の同一性はそれぞれ64.1%および67.5%である(表2を参照されたい)。配列番号11は、米国特許出願公開第2012/0184020号明細書における配列番号31のルミノコッカス・フラヴェファシエンス(Ruminococcus flavefaciens)のキシロースイソメラーゼと同一である。
略語の意味は下記の通りである:「kb」はキロベースを意味しており、「bp」は塩基対を意味しており、「nt」はヌクレオチドを意味しており、「hr」は時間を意味しており、「min」は分を意味しており、「sec」は秒を意味しており、「d」は日を意味しており、「L」はリットルを意味しており、「ml」または「mL」はミリリットルを意味しており、「μL」はマイクロリットルを意味しており、「μg」はマイクログラムを意味しており、「ng」はナノグラムを意味しており、「mg」はミリグラムを意味しており、「mM」はミリモル濃度を意味しており、「μM」はマイクロモル濃度を意味しており、「nm」はナノメートルを意味しており、「μmol」マイクロモルを意味しており、「pmol」はピコモルを意味しており、「XI」はキシロースイソメラーゼのことであり、「nt」はヌクレオチドを意味している。
定めた時間間隔で細胞培養サンプルを採取し、Waters HPLCシステム(Alliance system、Waters Corp.、マサチューセッツ州、ミルフォールド)またはAgilent 1100 Series LCのどちらかを使用して、条件=0.6mL/minの0.01N H2SO4、注入容積=10μL、オートサンプラー温度=10oC、カラム温度=65oC、稼働時間=25min、(40℃で保持した)屈折率による検出でEtOHおよびキシロースに関して分析した。HPLCカラムを、BioRad(Aminex HPX−87H、BioRad Inc.、カリフォルニア州、ハーキュリーズ)から購入した。分析物を屈折率の検出により定量化し、既知の標準物質と比較した。
S.セレビシエ(S.cerevisiae)中における天然のペントース経路の上方制御
S.セレビシエ(S.cerevisiae)中における酸素制限条件下でのキシロースの効率的な使用およびエタノール産生には、活性なキシロースイソメラーゼ酵素の発現に加えて、頑強なペントース経路が必要である。このペントース経路は5種の酵素からなる。S.セレビシエ(S.cerevisiae)では、これらのタンパク質は、キシルロキナーゼ(XKS1)、トランスアルドラーゼ(TAL1)、トランスケトラーゼ1(TKL1)、D−リブロース−5−ホスフェート3−エピメラーゼ(RPE1)およびリボース5−ホスフェートケトール−イソメラーゼ(RKI1)である。これらのタンパク質の発現を増加させるために、S.セレビシエ(S.cerevisiae)のゲノム由来の、これらのタンパク質をコードする領域を様々なプロモーター下で発現させるためにクローニングし、S.セレビシエ(S.cerevisiae)の染色体に組み込んだ。組み込むために、アルドースレダクターゼをコードするGRE3遺伝子座を選択した。そのようなこの株を構築するために、最初の工程は、GRE3中での、P5組み込み型ベクターと称する組み込み型ベクターの構築であった。
クターでは、URA3マーカー(nt332から1135)を、このマーカーを再利用するためにloxP部位(nt42から75およびnt1513から1546)に隣接させた。このベクターは、GRE3遺伝子座の組み込み用の腕(nt1549から2089およびnt4566から5137)を含有する。GRE3中におけるこのP5組み込み型ベクターを、組み込み前にKasI酵素で消化することにより線形状にすることができる。
細菌性キシロースイソメラーゼの選択および発現
酵母中で発現された場合に活性であることができる候補細菌性キシロースイソメラーゼを同定するために、発明者らは、雌ウシの第一胃から作成したメタゲノムデータベース(Matthias Hess,et al.Science 331:463−467(2011))の翻訳されたオープンリーディングフレームに対するBLAST検索で、ルミノコッカス・フラヴェファシエンス(Ruminococcus flavefaciens)FD−1由来のキシロースイソメラーゼのアミノ酸配列(配列番号11)およびルミノコッカス・チャンパネレンシス(Ruminococcus champanellensis)18P13由来のキシロースイソメラーゼのアミノ酸配列(配列番号9)を使用した。これら2種のタンパク質は互いに77%のアミノ酸同一性を有する。これらの配列のどちらに対しても、70%を超える同一性を有するタンパク質配列は見つからなかった。この検索に基づいて、更なる研究のために、同一性が最も近い配列の中から4種の推定キシロースイソメラーゼを選び、Ru1(配列番号3)、Ru2(配列番号5)、Ru3(配列番号7)およびRu4(配列番号1)と命名した。S.セレビシエ(S.cerevisiae)中で発現させるためのコドン最適化を使用して、これらのタンパク質をコードするDNA配列を設計し、それぞれxylA(Ru1)(配列番号4)、xylA(Ru2)(配列番号6)、xylA(Ru3)(配列番号8)およびxylA(Ru4)(配列番号2)の名称を付与し、これらの設計した核酸分子を合成した。コード領域の合成中に、5’PmeI部位および3’SfiI部位を追加した。さらに、ルミノコッカス・チャンパネレンシス(Ruminococcus champanellensis)18P13のキシロースイソメラーゼのためのコドン最適化コード領域を合成し、xyl(A−10)(配列番号10)と命名した。
様々な細菌性キシロースイソメラーゼを含有するS.セレビシエ(S.cerevisiae)の増殖およびエタノール産生
S.セレビシエ(S.cerevisiae)株C52−79(実施例1)は、キシロースをエネルギー源および炭素源として使用する能力を欠いている。なぜならば、この株はキシロースイソメラーゼ活性を欠いているからである。YPX培地(10g/lの酵母抽出物、20g/lのペプトンおよび40g/lのキシロース)中で、xylA(Ru2)キメラ遺伝子を発現する酵母株、xylA(Ru3)キメラ遺伝子を発現する酵母株、xylA(Ru4)キメラ遺伝子を発現する酵母株およびxylA−10キメラ遺伝子を発現する酵母株を試験した。この試験を実施するために、これらの株を、0.5の開始OD600で、50mlの組織培養管中の10mlのYPX培地に播種した。蓋を堅く閉じて、管を、225rpの速度に設定した30℃のロータリーシェーカー中に置いた。様々な時間間隔(24hr、44hrおよび72hr)でサンプルを採取し、一般的方法に記載したHPLC分析によりキシロース濃度およびエタノール濃度を測定すると共に、OD600を記録した。各株用に3つの個々の培養物を増殖させて分析した。各セットに関して3回の反復実験の結果を平均化し、表3に示す。
更なるキシロースイソメラーゼの発現
実施例2および3で説明したように、合成したxylA(Ru1)コード領域(実施例2)をクローニングして株C52−79中に形質転換させ、結果として生じた株をアッセイした。結果を表4に示す。
1.キシロースイソメラーゼ活性と、配列番号1のアミノ酸配列に対する配列同一性が85%を超えるアミノ酸配列とを有するポリペプチドをコードする異種核酸分子を含む組み換え酵母細胞であって、前記ポリペプチドが前記酵母細胞中においてキシロースイソメラーゼ活性をもたらす、組み換え酵母細胞。
2.前記アミノ酸配列が、配列番号1または配列番号3のどちらかに対して少なくとも約86%の同一性を有する、上記1に記載の組み換え酵母細胞。
3.完全なキシロース利用経路を更に含み、キシロースを唯一の炭素源として増殖する能力を有する上記1または2に記載の組み換え酵母細胞。
4.標的化合物を更に含む上記3に記載の組み換え酵母細胞。
5.前記標的化合物が、エタノール、ブタノールおよび1,3−プロパンジオールからなる群から選択される、上記4に記載の組み換え酵母細胞。
6.キシロースイソメラーゼ活性を有する酵母細胞を産生する方法であって、
a)酵母細胞を準備すること、
b)キシロースイソメラーゼ活性と、配列番号1のアミノ酸配列に対する配列同一性が少なくとも85%であるアミノ酸配列とを有するポリペプチドをコードする異種核酸分子を導入すること
を含み、
キシロースイソメラーゼ活性を有する酵母細胞を産生する
方法。
7.前記異種核酸分子がキメラ遺伝子の一部である、上記6に記載の方法。
8.前記アミノ酸配列が配列番号1または配列番号3のどちらかに対して少なくとも約86%の同一性を有する、上記6または7に記載の方法。
9.前記キシロースイソメラーゼ活性を有する酵母細胞が、完全なキシロース利用経路を有し、キシロースを炭素源として含む培地中で増殖され、キシロースが利用される、上記6に記載の方法。
10.前記酵母細胞が、標的化合物を産生する代謝経路を含む、上記9に記載の方法。
11.前記標的化合物が、エタノール、ブタノールおよび1,3−プロパンジオールからなる群から選択される、上記10に記載の方法。
Claims (2)
- キシロースイソメラーゼ活性と、配列番号1のアミノ酸配列に対する配列同一性が90%を超えるアミノ酸配列とを有するポリペプチドをコードする異種核酸分子を含む組み換え酵母細胞であって、前記ポリペプチドが前記酵母細胞中においてキシロースイソメラーゼ活性をもたらす、組み換え酵母細胞。
- キシロースイソメラーゼ活性を有する酵母細胞を産生する方法であって、
a)酵母細胞を準備すること、
b)キシロースイソメラーゼ活性と、配列番号1のアミノ酸配列に対する配列同一性が少なくとも90%であるアミノ酸配列とを有するポリペプチドをコードする異種核酸分子を導入すること
を含み、
キシロースイソメラーゼ活性を有する酵母細胞を産生する
方法。
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