JP5795319B2 - ヒトパピローマウイルス抗原を含むビルナウイルスのウイルスカプシドに基づく腫瘍形成を処置するためのワクチン - Google Patents
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Description
ヒトパピローマウイルス(HPV)は、子宮内新生物を発生させる主な原因であり、そして他の腫瘍形成(例えば、肛門癌、外陰癌、陰茎癌または中咽頭扁平上皮癌)と頻繁に関連付けられている。HPVの感染は、進行の種々の段階において、局所的な腫瘍形成の形態にて現れ得るまで何年間も気づかれずに進行し得る。そのために、前癌性の細胞を同定するために、および原因ウイルスの型がどこに適用されているかを確認するために、定期的なスミア試験が、女性に対して行われる。子宮内での局所的な腫瘍形成と関連するHVPの最も一般的な系統は、HPV−16およびHPV−18であり、子宮頸癌の全てのケースの内の70%が関連している。これらのHPVの発癌性効果は、感染された基底上皮細胞のゲノムにおいて、そのゲノムの一部の組込みによって、特に初期発現遺伝子E6およびE7の組込みによって媒介される。
HPVに対する治療ワクチンの設計において、特定のかつ効果的である細胞性免疫応答を生成したHPV抗原提示システムを有することが望まれる。本発明は、HPVによって誘導された腫瘍を処置するための、効果的な治療ワクチンを得ることを目的として、IBDVのVP2の配列とHPVのE7の配列とを組み合わせる。ワクチンの生成において、E7またはVP2の配列が理想であり得るか、あるいはVP2を用いたE7の融合または挿入の位置が理想的であり得るかどうかは、自明でない。この理由として、本発明において、IBDVのVP2中にE7を融合および挿入することに基づいたT=1のキメラVLPの探索プロセスが行われ、HPVによって生じた病変の処置において最も効果的なキメラVLPが選択されている。
a.プロモーター、
b.転写開始シグナル、
c.転写終結シグナル、
d.ポリアデニル化シグナル、または
e.転写活性化因子
を含むリストの制御配列の少なくとも1つに作動可能に連結された本発明の核酸を含む。
[図1]は、発現融合タンパク質a)VP2452−E7Δ1−44;b)VP2452(L436↑E7Δ1−44↑K437);c)VP2452(A441↑E7Δ1−44↑F442);d)VP2452(A450↑E7Δ1−44↑I451)から生じるウイルス様粒子の走査型電子顕微鏡によるマイクロ写真を示す。各写真(左、下)における点線は、増幅した部分に対応する。スケールバーは、各写真に示す。
本明細書において提供される、以下の特定の実施例は、本発明の特徴を例証する役割を果たす。これらの実施例は、単に例示の目的のために含まれ、本明細書中にて権利主張される発明を限定するものとして解釈されるべきでない。したがって、以下に開示される実施例は、本発明を適用する分野を制限することなく、本発明を例証する。
HPVによって引き起こされた腫瘍形成を処置することに効果的なキメラウイルス様粒子を同定することを目的として、カルボキシル末端の異なる点において短縮化したVP2およびHPVの種々のE7配列を含んでいる、種々の構築物を作製した。この趣旨のために、452位、450位、449位、446位、443位、441位におけるアミノ酸のカルボキシル末端にて短縮化したVP2(VP2452、VP2450、VP2449、VP2446、VP2443、VP2441)を発現する発現プラスミドpESC−URA(StratageneTM)、ならびにカルボキシル末端にて制限酵素部位NotIおよびHindIIIをカルボキシル末端に含んでいるVP2(pESC−URA/VP2452 NotI−HindIII;pESC−URA/VP2450 NotI−HindIII;pESC―URA/VP2449 NotI−HindIII;pESC−URA/VP2446 NotI−HindIII;pESC−URA/VP2443 NotI−HindIII;およびpESC−URA/VP2441 NotI−HindIII)を発現する、発現プラスミドpESC−URA(StratageneTM)中に、DNA構築物を作製した。種々のVP2のカルボキシル末端におけるHotI−HindIIIの二重消化に続いて、腫瘍形成力に関連するアミノ酸配列1〜35を除去してあるのHPV−16のE7タンパク質(E7Δ1−35)を発現している配列をクローニングした。表1に示すように、得られた種々の発現ベクター(融合タンパク質VP2452−E7Δ1−35[配列番号5]を発現するpESC−URA/VP2452−E7Δ1−35、融合タンパク質VP2450−E7Δ1−35[配列番号11]を発現するpESC−URA/VP2450−E7Δ1−35、融合タンパク質VP2449−E7Δ1−35[配列番号12]を発現するpESC−URA/VP2449−E7Δ1−35、融合タンパク質VP2446−E7Δ1−35[配列番号13]を発現するpESC−URA/VP2446−E7Δ1−35、融合タンパク質VP2443−E7Δ1−35[配列番号14]を発現するpESC−URA/VP2443−E7Δ1−35、融合タンパク質VP2441−E7Δ1−35[配列番号15]を発現するpESC−URA/VP2441−E7Δ1−35)を用いて形質転換されたSaccharomyces cerevisiae Y449におけるVLPを生産する能力を、タンパク質VP2452[配列番号4]を発現するpESC−URA/VP2452のその能力と比較した。同じ実験の一部として、pESC−URA/VP2452のHotI−HindIIIのHotI−HindIII二重消化、およびHPV−16のE7タンパク質を発現している種々の配列のクローニングに基づいてであるVP2452のカルボキシル末端への融合物をまた作製した。ここで、上記E7タンパク質は、融合タンパク質VP2452−E7Δ1−40[配列番号16]を発現するためにアミノ酸1〜40(E7Δ1−40)を除去しており、融合タンパク質VP2452−E7Δ1−41[配列番号17]を発現するためにアミノ酸1〜41(E7Δ1−41)を除去しており、および融合タンパク質VP2452−E7Δ1−44[配列番号7]を発現するためにアミノ酸1〜44(E7Δ1−44)を除去しておいた。表1に示すように、得られた種々の発現ベクター(pESC−URA/VP2452−E7Δ1−40、pESC−URA/VP2452−E7Δ1−41、pESC−URA/VP2452−E7Δ1−44)を用いて形質転換されたSaccharomyces cerevisiae Y449におけるVLPを生産する能力を、pESC−URA/VP2452HotI−HindIIIのその能力と比較した。VLPを生産する種々の構築物の能力を、VLPの三次元構造を認識する立体配置的な抗体によって決定し、その後にELISAタイプの免疫アッセイによって分析した。同時に、48時間にわたる酵母の培養、遠心分離法による濃縮、機械的な溶菌、硫酸アンモニウム中での沈降、ゲル濾過クロマトグラフィーによる精製といった標準的なプロセスの後に、形態学的な研究およびインビボ試験のためのキメラVLPおよびコントロールVLPの生産および精製を行った。全ての場合において、VLPが存在することを電子顕微鏡によって確認し、生産されたキメラVLPを、変性された条件下でのポリアクリルアミドゲル中のタンパク質電気泳動によって定量化した。
第一のステップにて、1〜44のアミノ酸(E7Δ1−44)を除去しておいたE7の非形質転換領域をコードする配列のVP2遺伝子において、無作為の挿入のプロセスを行った。これについて、その配列の全体にわたって、転移因子Muを任意の挿入を含む、アミノ酸452をカルボキシル末端として短縮化したVP2(PV2452)のライブラリを調製した。次のステップにおいて、転移因子Muの挿入を、その末端に、カナマイシン耐性遺伝子、ならびに独自の制限酵素認識部位NotIおよびSpeIを含んでいる挿入物[配列番号18]によって置き換えた。クローンの挿入物によって、3つの可能性のある各リーディングフレームにて、クローン化するために、末端に、(NotIと適合性がある)Bsp120IおよびSpeIを含むために合成したHPV−16の挿入物E7Δ1−44[配列番号19]または挿入物E7Δ1−44(リンカー)[配列番号20]の組込みを促進させた。挿入物E7Δ1−44または挿入物E7Δ1−44(リンカー)の融合によって、VP2452とE7Δ1−44との間の融合した点において、さらなるアミノ酸を生成した。挿入物E7Δ1−44(リンカー)は、挿入の柔軟性を向上するために導入されたE7Δ1−44の2つの末端(「リンカー」)にて、配列GGGGSをさらに含む。
a)VP2452(L436↑E7Δ1−44↑K437)[配列番号8]:E7Δ1−44の配列が、アミノ酸長452のVP2の436位におけるロイシン(L)と437位におけるリジン(K)との間に挿入されるキメラVLP;
b)VP2452(A441↑E7Δ1−44↑F442)[配列番号9]:E7Δ1−44の配列が、アミノ酸長452のVP2の441位におけるアラニン(A)と442位におけるフェニルアラニン(F)との間に挿入されるキメラVLP;および
c)VP2452(A450↑E7Δ1−44↑F451)[配列番号10]:E7Δ1−44の配列が、アミノ酸長452のVP2の450位におけるアラニン(A)と451位におけるイソロイシン(I)との間に挿入されるキメラVLP
である。
Claims (21)
- IBDVのpVP2タンパク質またはそのフラグメントからなるサブユニット(a)、および
配列番号6からなるサブユニット(b)
を含んでいる融合タンパク質によって形成され、前記フラグメントは、VP2 441 、VP2 443 、VP2 446 、VP2 449 、VP2 450 およびVP2 452 からなる群より選ばれる、キメラウイルス様粒子(VLP)。 - 前記サブユニット(b)が、前記サブユニット(a)のカルボキシル末端に連結されている、請求項1に記載のキメラウイルス様粒子。
- 前記サブユニット(b)が、前記サブユニット(a)のカルボキシル末端に連結されており、該サブユニット(a)と該サブユニット(b)との間には10個以下のアミノ酸のリンカーポリペプチドが配置されている、請求項2に記載のキメラウイルス様粒子。
- 前記配列番号6が配列番号4のR452に連結されている、請求項2または3に記載のキメラウイルス様粒子。
- 前記融合タンパク質が、配列番号7に記載のアミノ酸配列を有する、請求項4に記載のキメラウイルス様粒子。
- 前記サブユニット(b)が、前記サブユニット(a)に挿入されている、請求項1に記載のキメラウイルス様粒子。
- 15個以下のアミノ酸のリンカーポリペプチドを1つまたは2つさらに含んでおり、前記15個以下のアミノ酸のリンカーポリペプチドが、前記サブユニット(b)のアミノ配列と前記サブユニット(a)のアミノ酸配列との間に配置されている、請求項6に記載のキメラウイルス様粒子。
- 前記配列番号6が、前記配列番号4のアミノ酸L436とアミノ酸K437の間に含まれる、請求項6または7に記載のキメラウイルス様粒子。
- 前記融合タンパク質が、配列番号8に記載のアミノ酸配列を有する、請求項8に記載のキメラウイルス様粒子。
- 前記配列番号6が、前記配列番号4のアミノ酸A441とアミノ酸F442との間に挿入されている、請求項6または7に記載のキメラウイルス様粒子。
- 前記融合タンパク質が、配列番号9に記載のアミノ酸配列を有する、請求項10に記載のキメラウイルス様粒子。
- 前記配列番号6が、前記配列番号4のアミノ酸A450とアミノ酸I451との間に挿入されている、請求項6または7に記載のキメラウイルス様粒子。
- 前記融合タンパク質が、配列番号10に記載のアミノ酸配列を有する、請求項12に記載のキメラウイルス様粒子。
- 請求項1〜13のいずれか一項に記載のキメラウイルス様粒子を得るためのプロセスであって、キメラウイルス様粒子を形成するために、請求項1〜13のいずれかに記載の融合タンパク質の発現および該融合タンパク質のアセンブリを可能にする条件下にて、該融合タンパク質をコードする核酸を含んでいる宿主細胞を培養する工程を包含する、プロセス。
- 前記キメラウイルス様粒子を分離培養する工程または該粒子を精製する工程をさらに包含する、請求項14に記載のキメラウイルス様粒子を得るための、プロセス。
- 薬剤を調製するための、請求項1〜13のいずれか一項に記載のキメラウイルス様粒子の、使用。
- ヒトパピローマウイルスによって引き起こされる腫瘍形成を予防するおよび/または処置するための薬剤を調製するための、請求項1〜13のいずれか一項に記載のキメラウイルス様粒子の、使用。
- 子宮頸癌を予防するおよび/または処置するための薬剤を調製するための、請求項1〜13のいずれか一項に記載のキメラウイルス様粒子の、使用。
- 請求項1〜13のいずれか一項に記載のキメラウイルス様粒子を含んでいる、薬学的組成物。
- 薬学的に受容可能なビヒクルをさらに含んでいる、請求項19に記載の薬学的組成物。
- 別の有効成分をさらに含んでいる、請求項19または20に記載の薬学的組成物。
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