JP5730306B2 - 過酸ベースの除去可能な抗菌性コーティング組成物の酵素的その場調製および使用方法 - Google Patents
過酸ベースの除去可能な抗菌性コーティング組成物の酵素的その場調製および使用方法 Download PDFInfo
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Description
本出願は、すべて2009年7月27日出願の4つの米国仮特許出願第61/228732号明細書、同第61/228735号明細書、同第61/228737号明細書、および同第61/228746号明細書の優先権を主張するものである。
ある場所での微生物の防除を提供する方法であって、
a)i)フィルムを形成する水溶性もしくは水分散性試剤;
ii)不活性溶媒;
iii)カルボン酸エステル基質;
iv)ペルオキシゲン源;
v)それによって少なくとも1つのペルオキシ酸を形成して第1抗菌剤を少なくとも提供する、ペルヒドロラーゼ活性を有する酵素触媒;および
vi)レオロジー調整剤
を含む成分を組み合わせることによって組成物を形成する工程と;
b)前記組成物を前記場所に塗布する工程と;
c)前記組成物を乾燥させ、それによって前記場所上にコーティングを形成する工程と
を含む方法を指向する。
ある場所での微生物の防除を提供する方法であって、
(a)不活性溶媒およびフィルム形成剤を含む第1予混合成分を提供する工程と;
(b)ペルヒドロラーゼ活性を有する酵素触媒、カルボン酸エステル基質およびペルオキシゲン源を含む第2予混合成分を提供する工程と;
(c)前記第1予混合成分と前記第2予混合成分とを混合してペルオキシ酸を含む第1抗菌剤を含む液体コーティング組成物を得る工程と;
(d)前記コーティング組成物を場所に塗布する工程と;
(e)前記コーティング組成物を乾燥させ、それによって前記場所上にコーティングを形成する工程と
を含む方法を指向する。
a)フィルムを形成する水溶性もしくは水分散性試剤;
b)不活性溶媒;
c)カルボン酸エステル基質;
d)ペルオキシゲン源;
e)ペルヒドロラーゼ活性を有する酵素触媒;および
f)レオロジー調整剤
を含む成分を含む抗菌性組成物であって、
前記成分を組み合わせると、ペルオキシ酸が形成される組成物を指向する。
以下の配列は、37C.F.R.§1.821−1.825(「ヌクレオチド配列および/またはアミノ酸配列開示を含有する特許出願の要件−配列規則(Requirements for Patent Applications Containing Nucleotide Sequences and/or Amino Acid Sequence Disclosures−the Sequence Rules)」)に従っており、World Intellectual Property Organization(WIPO)Standard ST.25(1998)およびEuropean Patent Convention(EPC)およびPatent Cooperation Treaty(PCT)Rules 5.2 and 49.5(a−bis)の配列リスティング規定、ならびにAdministrative InstructionsのSection 208およびAnnex Cと一致している。ヌクレオチドおよびアミノ酸配列データについて用いられる記号およびフォーマットは、37C.F.R.§1.822に記述されている規則に従う。
CE−7ファミリーのメンバー、セファロスポリンCデアセチラーゼ(E.C.3.1.1.41;系統名セファロスポリンCアセチルヒドロラーゼ;CAH)およびアセチルキシランエステラーゼ(E.C.3.1.1.72)は、植物、真菌類(たとえば、セファロスポリジウム・アクレモニウム(Cephalosporidium acremonium))、酵母(たとえば、ロドスポリジウム・トルロイデス(Rhodosporidium toruloides)、ロドトルラ・グルチニス(Rhodotorula glutinis)、およびサーモアナエロバクテリウム種(Thermoanaerobacterium sp.)などのバクテリア;ノルカディア・ラクタムデュランス(Norcardia lactamdurans)、ならびにバチルス属(Bacillus)の様々なメンバー(Politinoら,Appl.Environ.Microbiol.,63:4807−4811,1997;Sakaiら,J.Ferment.Bioeng.85:53−57,1998;Lorenz,W.and Wiegel,J.,J.Bacteriol.179:5436−5441,1997;Cardozaら,Appl.Microbiol.Biotechnol.,54:406−412,2000;Mitsushimaら、上記を参照;Abbott,B.and Fukuda,D.,Appl.Microbiol.30:413−419,1975;Vincentら、J.Mol.Biol.,330:593−606,2003;Takamiら,NAR,28:4317−4331,2000;Reyら,Genome Biol.,5:article 77,2004;Degrassiら,Microbiology,146:1585−1591,2000;米国特許第6,645,233号明細書;同第5,281,525号明細書;同第5,338,676号明細書;および国際公開第99/03984号パンフレット)に見いだされる。SEQ ID NO:1と著しいホモロジーを有するCE−7ファミリーメンバーの非包括的なリストは、SEQ ID NO 1〜18において提供される。
i)SEQ ID NO:1のアミノ酸位置118〜120にRGQモチーフ;
ii)SEQ ID NO:1のアミノ酸位置179〜183にGXSQGモチーフ;
iii)SEQ ID NO:1のアミノ酸位置298〜299にHEモチーフ
を含む酵素を含み、
ここで、前記酵素はまた、SEQ ID NO:1と少なくとも30%アミノ酸同一性を含む。
「好適な酵素反応混合物」、「過酸のその場発生のために好適な成分」、「好適な反応成分」、および「好適な水性反応混合物」は、本明細書においては同じ意味で使用され、反応剤および酵素触媒が接触する材料および溶液を意味する。好適な水性反応混合物の成分が本明細書において提供され、当業者は、本方法のために好適な成分変動の範囲を十分よく理解している。
本発明の抗菌性コーティングは、殺菌剤として使用することができる。本明細書において定義されるように、殺菌剤は、(i)その意図が、食品と実際にまたは潜在的に接触する表面上の微生物を防除することである場合の食品接触殺菌剤か、(ii)表面が食品と接触するためにくぼみをつけられない場合の非食品接触殺菌剤かのどちらかであることができる化学薬品または化学薬品混合物である。本明細書において定義されるように、食品接触殺菌剤は、EPA policy DIS/TSS−4:「効能データ要件−前もって清浄にされた食品接触表面の殺菌リンス剤」、米国環境保護庁、1979年、1月30日(「Efficacy data requirements−Sanitizing rinses for previously cleaned food−contact surfaces」、United States Environmental Protection Agency、January 30,1979)による試験方法の条件下に30秒で特定の試験微生物の99.999%を殺す。非食品接触殺菌剤は、本明細書において定義されるように、ASTM標準E 1153−03:「無生物非食品接触表面に対して推奨される殺菌剤の効能についての標準試験方法」、2003年4月10日版および2003年7月公表(ASTM standard E−1153−03:「Standard Test Method for Efficacy of Sanitizers Recommended for Inanimate Non−Food Contact Surfaces」、edition April 10,2003 and published July 2003)による方法の条件下に5分で特定の試験微生物の少なくとも99.9%を殺す。
[X]mR5
(式中、X=式R6C(O)Oのエステル基であり、
R6=ヒドロキシル基またはC1〜C4アルコキシ基で任意選択的に置換された、C1〜C7の直鎖状、分枝状または環式ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6は、R6=C2〜C7については1つ以上のエーテル結合を任意選択的に含み;
R5=ヒドロキシル基で任意選択的に置換されたC1〜C6の直鎖状、分枝状、または環式ヒドロカルビル部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個別に、1つ以下のヒドロキシル基または1つ以下のエステル基を含み、R5は1つ以上のエーテル結合を任意選択的に含み;
m=1からR5中の炭素原子の数までである)
で与えられるエステルであって、
25℃で少なくとも5ppmの水への溶解度を有するエステルが挙げられる。
本発明は、以下の実施例においてさらに明確にされる。これらの実施例は、本発明のある種の好ましい実施形態を示すが、例示のためだけに示されることが理解されるべきである。上記の考察およびこれらの実施例から、当業者は、本発明の本質的特性を解明することができ、本発明の精神および範囲から逸脱することなく、本発明を様々な用途および条件に適応させるために本発明の様々な変更および修正を行うことができる。
次の省略形が実施例において使用される:「ATCC」はAmerican Type Culture Collectionを意味し、「℃」は度摂氏を意味し、「CFU」はコロニー形成単位を意味し、「FBS」はウシ胎仔血清を意味し、「L」はリットルを意味し、「log CFU」はCFU数の常用対数を意味し、「mL」はミリリットルを意味し、「CFU/mL」は1ミリリットル当たりのCFUを意味し、「NFC」は非食品接触殺菌剤試験を意味し、「Pa*s」はパスカル秒を意味し、「PAA」は過酢酸を意味し「PEG」はポリエチレングリコールを意味し、「ppm」は百万当たりの部を意味し、以下の実施例においてはmg/L(1リットル当たりのミリグラム)を意味し、「RPM」は1分当たりの回転数を意味し、「RSS」は残留自己殺菌活性を意味し;「SS316」はステンレススチール、タイプ316(ASTM標準)を意味し;「TAED」はテトラアセチルエチレンジアミンを意味し、「wt%」は重量パーセントを意味し、「mm」はミリメートルを意味し、「cm」はセンチメートルを意味し、「g」はグラムを意味し、「DI water」は脱イオン水を意味し、「min」は分を意味し、「μL」はマイクロリットルを意味し、「%」はパーセントを意味し、「sec」は秒を意味し、「mL/min」は1分当たりのミリリットルを意味し、「MPa」はメガパスカルを意味し、「g/mol」は1モル当たりのグラムを意味し、そして「mol%」はモルパーセントを意味する。
すべての化学薬品は、特に明記しない限りSigma−Aldrich(St.Louis,MO,USA)から入手した。Elvanol(登録商標)51−04(部分加水分解グレードポリビニルアルコール、88%グレード)はDuPont(Wilmington,DE,USA)製であった。ポリエチレングリコール(PEG−300)はDow(Midland,MI,USA)製であった。BTC(登録商標)885、Onyxide(登録商標)3300およびBiosoft(登録商標)N25−7はStepan(Northfield,IL,USA)製であった。Rheovis(登録商標)FRCはCiba(Basel,Switzerland)から入手し、TAED B675はWarwick International Ltd(Flintshire,U.K.)製であり、Provox(登録商標)CはOCI Chemical Corp.(Decatur,AL,USA)製であった。Glucopon(登録商標)215 UPはCognis Corporation(Cincinnati,OH)から入手した。PC 5450 NFはPerformance Chemicals,LLC(Concord,NH)製であった。BactoTM D/E中和ブロスはDifco(Cat.No.281910,DifcoTM Laboratories,Detroit,MI,USA)製であった。
微生物の組み換え技術および増殖
本実施例において用いられる標準組み換えDNAおよび分子クローニング技術は、当該技術分野においてよく知られており、Sambrook,J.,Fritsch,E.F.and Maniatis,T.,分子クローニング:実験室マニュアル(Molecular Cloning:A Laboratory Manual),Cold Spring Harbor Laboratory Press,Cold Spring Harbor,N.Y.,1989によって、T.J.Silhavy,M.L.Bennan,and L.W.Enquist,遺伝子融合を使った実験(Experiments with Gene Fusions),Cold Spring Harbor Laboratory,Cold Spring Harbor,N.Y.,1984によって、and Ausubel,F.M.ら,分子生物学における現行プロトコル(Current Protocols in Molecular Biology),Greene Publishing Assoc.and Wiley−Interscience,N.Y.,1987によって記載されている。
SDSゲル電気泳動は、当該技術分野においてよく知られる方法を用いて行った。
過酸は殺生物活性を有する可能性がある。本発明において使用するために好適である可能性がある、当該技術分野において公知の典型的な代わりの殺生物剤としては、たとえば、塩素、二酸化塩素、クロロイソシアヌレート、次亜塩酸塩、オゾン、アミン、塩素化フェノール類、銅塩、有機硫黄化合物、および第四級アンモニウム塩が挙げられる。コーティング組成物の殺生物効能または抗菌効能は、以下に記載される2つの試験方法を用いて測定した。
以下の実施例は、本発明の好ましい態様を実証するために提供される。以下に続く本実施例において開示される技法は本発明の実施においてうまく機能することが本発明者によって発見された技法を表し、したがってその実施のための好ましいモードを構成すると考え得ることは、当業者によって十分理解されるべきである。しかし、当業者は、本開示を踏まえて、多くの変更が本発明の精神および範囲から逸脱することなく、開示される具体的な実施形態において行われ、同様のまたは類似の結果を依然として得ることができることを十分理解するべきである。
本明細書における以下の省略形は、次の通り測定の単位、技法、特性、または化合物に対応する:「sec」または「s」は秒を意味し、「min」は分を意味し、「h」または「hr」は時間を意味し、「mm」はミリメートルを意味し、「μL」はマイクロリットルを意味し、「mL」はミリリットルを意味し、「L」はリットルを意味し、「mM」は1リットル当たりのミルモルを意味し、「M」は1リットル当たりのモルを意味し、「mmol」はミリモルを意味し、「℃」は摂氏温度を意味し、「ppm」は百万当たりの部を意味し、以下の実施例においてはmg/L(1リットル当たりのミリグラム)を意味し、「wt」は重量を意味し、「wt%」は重量によるパーセントを意味し、「g」はグラムを意味し、「μg」はマイクログラムを意味し、「g」は地球重力定数を意味し、「HPLC」は高性能液体クロマトグラフィーを意味し、「dd H2O」は蒸留および脱イオン水を意味し、「DI」は脱イオン化を意味し、「dcw」は乾燥細胞重量を意味し、「ATCC」または「ATCC(登録商標)」はAmerican Type Culture Collection(Manassas,VA、USA)を意味し、「U」はペルヒドロラーゼ活性の単位を意味し、「U/mgタンパク質」は1ミリグラムタンパク質当たりのペルヒドロラーゼ活性の単位を意味し、「rpm」は回転数毎分を意味し、「EDTA」はエチレンジアミン四酢酸を意味し、「PAA」は過酢酸を意味し、「PEG」はポリエチレングリコールを意味し、「Pa・s」はパスカル秒を意味し、「IPTG」はイソプロピル−ベータ−D−チオガラクトピラノシドを意味し、「MPa」はメガパスカルを意味し、「NMWCO」は名目分子量カットオフ値を意味し、「LB」はLuriaブロス培地を意味し、「OD」は光学密度を意味し、「g供給/分」はグラム供給毎分を意味し、「SDS」はドデシル硫酸ナトリウムを意味し、「o−DA」はオルト−ジアニジジンを意味し、「pNPA」はパラ−ニトロフェニルアセテートを意味し、「L・cm-1・mol-1」は1モル当たり1センチメートル当たりのリットルを意味し、「mg/mL」は1ミリリットル当たりのミリグラムを意味し、「kg」はキログラムを意味し、「U/mg」は1ミリグラム当たりの単位を意味し、「CFU」はコロニ形成単位を意味し、「FBS」はウシ胎児血清を意味し、「log CFU」はCFU数の常用対数を意味し、「CFU/mL」は1ミリリットル当たりのCFUを意味し、「NFC」は非食品接触殺菌剤試験を意味し、「RSS」は残留自己殺菌活性を意味し、「SS316」はステンレススチール、タイプ316(ASTM標準)を意味し、「TAED」はテトラアセチルエチレンジアミンを意味する。
すべての化学薬品は、特に明記しない限りSigma−Aldrich(St.Louis,MO,USA)から入手した。Elvanol(登録商標)51−04(部分加水分解グレードポリビニルアルコール、88%グレード)はDuPont(Wilmington,DE,USA)製であった。300g/モルの平均分子量のポリエチレングリコール(Carbowax(商標) PEG−300)はDow(Midland,MI,USA)製であった。BTC(登録商標)885、Onyxide(登録商標)3300およびBiosoft(登録商標)N25−7はStepan(Northfield,IL,USA)製であった。BTC(登録商標)885は、抗菌剤としての50重量%第四級アンモニウム化合物と50重量%不活性材料とを含有する。Rheovis(登録商標)FRCはCiba(Basel,Switzerland)から入手した。Glucopon(登録商標)215 UPはCognis Corporation(Cincinnati,OH)から入手した。PC 5450 NFはPerformance Chemicals,LLC(Concord,NH)製であった。テトラアセチルエチレンジアミン(TAED B675)はWarwick International Ltd.(Flintshire,UK)製であった。過炭酸ナトリウム(Provox(登録商標)C)はOCI Chemical Corp.(Decatur,AL,USA)製であった。Turpinal(登録商標)SLはThermphos(Vlissingen,the Netherlands)から入手した。Silwet(登録商標)L−77はSetre Chemical Company(Memphis,TN,USA)から入手した。微生物増殖培地は、DIFCO Laboratories(Detroit,MI,USA)、GIBCO/BRL(Gaithersburg,MD,USA)、TCI America(Portland,OR,USA)、Roche Diagnostics Corporation(Indianapolis,IN,USA)またはSigma−Aldrich Chemical Company(St. Louis,MO,USA)から入手した。BactoTM D/E中和ブロスはDifco(Cat.No.281910,DifcoTM Laboratories,Detroit,MI,USA)製であった。
96ウェル・マイクロプレートの4ウェルのそれぞれへ、170μLのリン酸カリウム緩衝液(50mM、pH7.2)および10μLの0.1mg全タンパク質/1mLの細胞溶解物か10μLの0.02mg全タンパク質/1mLの噴霧乾燥酵素溶液かのどちらかを加えた。プレートをカバーし、マイクロプレート読取り機(Molecular Devices SPECTRAmax(登録商標)384 Plus)に入れ、次に数秒間混合し、30℃で10分間平衡させた。プレートの各ウェルに次に、0.6mLのアセトニトリル中100mMのpNPAと1.4mLの50mMのリン酸カリウム緩衝液(pH7.2)とを(使用の直前に)混合することによって調製した20μLの30mMのpNPA溶液を同時に加えた。400nmでの吸光度の変化を、1分の反応時間にわたって測定した。pNPA加水分解のバックグランド速度(酵素の存在下に測定された加水分解の速度から差し引かれる)を、細胞溶解物または酵素含有溶液の代わりに10μL/ウェルのリン酸カリウム緩衝液(50mM、pH7.2)を使用することによって4ウェルにおいて別々に測定した。1cm路長セルにおいてpH7.2で測定された、パラ−ニトロフェノールについての吸光係数は10,909L・cm-1・モル-1であった。酵素活性の1pNPA単位は、1分に1マイクロモルのpNPAの加水分解を触媒するタンパク質の量に等しい。
液体抗菌性調合物のレオロジー特性は、RV Seriesスピンドル#6付きのBrookfield Digital Viscometer Model DV−II(Brookfield Engineering Laboratories,Middleboro,MA,USA)および丈が高いガラスビーカーを用いて評価した。サンプルをガラスビーカーに注ぎ込むことによって装填した。粘度測定値を異なるrpmで採取した。
反応混合物中のPAAの濃度は、HPLCを用いて測定した。プレカラムSupelco Superguard Discovery C8付きのSupelco Discovery C8カラム(15cm×4.0mm、5μm)を使用した。注入容量は10μLであった。1.0mL/分および周囲温度でアセトニトリルおよび脱イオン水でのグラジエント法を下表に示す。
サーモトガ・ネアポリタナ(Thermotoga neapolitana)からのアセチルキシランエステレラーゼのクローニングおよび発現
サーモトガ・ネアポリタナ(Thermotoga neapolitana)(GENBANK(登録商標)登録番号AAB70869、SEQ ID NO:7)からのアセチルキシランエステラーゼをエンコードするコード領域を、大腸菌(E.coli)(DNA 2.0,Menlo Park,CA,USA)での発現のために最適化されたコドンを使用して合成した。このコーティング領域をその後、SEQ ID NO:18およびSEQ ID NO:19として同定されるプライマーを使用してPCR(94℃で0.5分、55℃で0.5分、70℃で1分、30サイクル)によって増幅した。生じた核酸生成物(SEQ ID NO:20)を、pSW196として同定されるプラスミドを発生させるためにpTrcHis2−TOPO(登録商標)(Invitrogen,Carlsbad,CA,USA)へサブクローン化した。プラスミドpSW196を使用して大腸菌(E.coli)KLP18を形質転換してKLP18/pSW196として同定される菌株を発生させた(全体を参照により本明細書に援用される米国特許出願公開第2008/0176299号明細書を参照されたい)。KLP18/pSW196を0.4〜0.5のOD600nmまで振盪しながら37℃でLB培地において増殖させ、その時点でイソプロピル−ベータ−D−チオガラクトピラノシド(IPTG)を1mMの最終濃度まで加え、培養を2〜3時間続行した。細胞を遠心分離によって収穫し、−80℃で20重量%グリセロール中に貯蔵し;全可溶性タンパク質の20〜40%でのペルヒドロラーゼの発現を、SDS−PAGEを用いて測定した。
T.ネアポリタナ(T.neapolitana)ペルヒドロラーゼを発現する大腸菌(E.coli)KLP18/PSW196の発酵
発酵を3段階:フラスコにおけるプレ種調製、14L発酵槽における種調製、および200L発酵槽におけるスケールアップで行った。種培養物を、酵母抽出液(Difco、1.0g/L)、K2HPO4(10.0g/L)、KH2PO4(7.0g/L)、クエン酸ナトリウム二水和物(1.0g/L)、(NH4)2SO4(4.0g/L)、MgSO4七水和物(1.0g/L)およびクエン酸第二鉄アンモニウム(0.10g/L)を含有する0.5L種培地を2L振盪フラスコに装入することによって調製した。培地のpHを6.8に調整し、培地をフラスコにおいて滅菌した。ポスト滅菌添加物は、グルコース(50重量%、10.0mL)および1mLアンピシリン(25mL/mL)原液を含んだ。種培地を、20%グリセロール中の大腸菌(E.coli)KLP18/pSW196の1mLの培養物で植菌し、35℃および300rpmで培養した。
T.ネアポリタナ(T.neapolitana)ペルヒドロラーゼの調製
細胞ペースト(13kg;実施例2において記載されたように調製された、大腸菌(E.coli)KLP18/pSW196)をpH7.4で40Lの50mMリン酸ナトリウム緩衝液中に懸濁させ、細胞懸濁液を、83MPaおよび室温で運転するAPV 16.56ホモジナイザー(APV Fluid Handling and Homogenizers,(Delavan,WI,USA))を用いて均質化し、生じたホモジネートを65℃に加熱し、室温に冷却する前にこの温度で30分間保持した。0.1マイクロメートル中空繊維膜カートリッジ(GE Healthcare,(Little Chalfont,United Kingdom))を用いて固形分をタンパク質溶液から分離した。浄化したタンパク質溶液を次に、30,000 NMWCO中空繊維膜カートリッジ(GE Healthcare)を用いて濃縮して14.7Lの最終コンセントレートを得、それを−80℃で凍結させた。この材料をその後解凍し、さらに濃縮して(30,000 NMWCO)約256グラムのタンパク質(34.15gタンパク質/L;Micro−BCAタンパク質アッセイ(Sigma Life Sciences,Sigma−Aldrich Corp.,(St.Louis,MO,USA))を用いて測定される)を含有する7.5リットルの溶液を得た。この溶液に、500gのMaltrin M100マルトデキストリン、110gのMaltrin M250コーンシロップ固形分、および110gのMaltrin M040マルトデキストリン(すべてがGrain Processing Corporation(GPC),(Muscatine,IA,USA)製)を加えた。
ペルヒドロラーゼ活性を有する酵素とともにポリビニルアルコールの存在下での過酢酸のその場発生
本実施例は、ポリビニルアルコールの存在下にペルヒドロラーゼ活性を有する酵素での過酢酸のその場発生を例示する。反応は、T.ネアポリタナ(T.neapolitana)から単離したペルヒドロラーゼ酵素を使用して行った。磁気撹拌棒を備えた75mLガラス瓶に、12.3mLの0.2M重炭酸ナトリウム緩衝液(pH7.2;44mM)、36.2mLのDI水、41.7mgのTurpinal(登録商標)SL(Thermphos,(Vlissingen,the Netherlands)),0.95mLのトリアセチン(90mM)および6.0gのElvanol(登録商標)51−04(20%水性溶液,DuPont,(Wilmington,DE,USA))を入れ、サンプルが均一になるまで室温で撹拌した。この時点で、0.51mLの30重量%過酸化水素(89mM)、引き続き直ちに50mM重炭酸ナトリウム緩衝液(pH7.2)中の20mg/mLのT.ネアポリタナ(T.neapolitana)ペルヒドロラーゼ酵素の125μLを加えた。過酸化水素および過酢酸濃度を、硫酸セリウム/チオ硫酸ナトリウム滴定分析(Greenspan,F.P.;MacKeller,D.G.Anal.Chem.,20:1061−1063,1948)を用いて経時監視した。対照反応を、(12.3mLの0.2M重炭酸ナトリウム緩衝液、pH7.2、50mM;0.51mLの30%過酸化水素、100mM;36.2mLのDI水;41.7mgのTurpinal(登録商標)SL;0.95mLのトリアセチン、0.1M;50mM重炭酸ナトリウム緩衝液、pH7.2中の20mg/mLのT.ネアポリタナ(T.neapolitana)ペルヒドロラーゼ酵素(酵素粉末中の重量%タンパク質を基準として)の125μL)で、および添加酵素なし(酵素なしの上の対照条件と同一)で行った。30分間にわたって、添加酵素全くなしのトリアセチンおよび過酸化水素で行った対照反応は、トリアセチンと過酸化水素との化学反応から114ppm過酢酸を生成した。添加酵素ありのトリアセチンおよび過酸化水素で行った対照反応は、1分以内に380ppm過酢酸を生成し、30分にわたって2280ppmに増加した。ポリビニルアルコールの存在下でのPAAのその場酵素的生成は、1分以内に456ppmを生成し、30分にわたって1976ppmに増加した。表1は、フィルム形成剤の存在下でのPAAのその場酵素的生成から生成したPAA濃度を示す。
ペルヒドロラーゼ活性を有する酵素ありのフィルム形成組成物における過酢酸のその場発生
本実施例は、追加の性能向上添加剤とともにフィルム形成組成物の存在下にペルヒドロラーゼ活性を有する酵素での過酢酸のその場発生を例示する。反応は、T.ネアポリタナ(T.neapolitana)からのペルヒドロラーゼ酵素を使用して行った。磁気撹拌棒を備えた75mLガラス瓶に、12.3mLの0.2M重炭酸ナトリウム緩衝液(pH7.2;44mM)、36.2mLのDI水、41.7mgのTurpinal(登録商標)SL(Thermphos,(Vlissingen,the Netherlands)),0.95mLのトリアセチン(89mM)、6.0gのElvanol(登録商標)51−04(20%水性溶液,DuPont,(Wilmington,DE,USA))、0.5gのPEG−300(Dow,(Midland,MI,USA))および0.25gのSilwet(登録商標)L−77(Setre Chemical Company,(Memphis,TN,USA))を入れ、サンプルが均一になるまで室温で撹拌した。この時点で、0.51mLの30%過酸化水素(88mM)、引き続き直ちに50mM重炭酸ナトリウム緩衝液(pH7.2)中の20mg/mLのT.ネアポリタナ(T.neapolitana)ペルヒドロラーゼ酵素(酵素粉末中の重量%タンパク質を基準として)の125μLを加えた。過酸化水素および過酢酸濃度を、硫酸セリウム/チオ硫酸ナトリウム滴定試験(Greenspan,F.P.;MacKeller,D.G.Anal.Chem.,20:1061−1063,1948)を用いて経時監視した。対照反応を、(12.3mLの0.2M重炭酸ナトリウム緩衝液、pH7.2、50mM;0.51mLの30%過酸化水素、100mM;36.2mLのDI水(脱イオン水);41.7mgのTurpinal(登録商標)SL;0.95mLのトリアセチン、0.1M;50mM重炭酸ナトリウム緩衝液、pH7.2中の20mg/mLのT.ネアポリタナ(T.neapolitana)ペルヒドロラーゼ酵素(酵素粉末中の重量%タンパク質を基準として)の125μL)で、および添加酵素なし(酵素なしの上の対照条件と同一)で行った。30分間にわたって、添加酵素全くなしのトリアセチンおよび過酸化水素で行った対照反応は、トリアセチンと過酸化水素との化学反応から114ppm過酢酸を生成した。添加酵素ありのトリアセチンおよび過酸化水素で行った対照反応は、1分以内に380ppm過酢酸を生成し、30分にわたって2280ppmに増加した。フィルム形成組成物におけるPAAのその場酵素的生成は、1分以内に342ppmを生成し、30分にわたって1900ppmに増加した。表2は、追加の性能向上添加剤とともにフィルム形成組成物の存在下でのPAAのその場酵素的生成から生成したPAAの濃度を示す。
第2殺生物剤およびレオロジー調整剤を含有するフィルム形成組成物における過酢酸のその場酵素的発生
本実施例は、レオロジー調整剤および第2殺生物剤を含有するフィルム形成組成物の存在下にペルヒドロラーゼ活性を有する酵素での過酢酸のその場発生を例示する。撹拌棒を備えた100mLガラス瓶に、Elvanol(登録商標)51−04の20重量%水性溶液の25g、14gの脱イオン水、0.8gのRheovis(登録商標)FRC、0.5gのPEG 300および0.15gのBTC(登録商標)885を入れ、サンプルが均一になるまで室温で撹拌した。この時点で、1.09gのトリアセチン(100mM)および0.67gの30重量%過酸化水素(100mM)を加え、撹拌して混合した。pHを、8gの0.2M重炭酸ナトリウム緩衝液(32mM)の添加で7.0より上に調整した。pH調整の後に、125μLのT.ネアポリタナ(T.neapolitana)ペルヒドロラーゼ酵素(50mM重炭酸ナトリウム緩衝液中の20mg/mL溶液(酵素粉末中の重量%タンパク質を基準として))を加え、タイマーをスタートさせた。対照反応は、酵素なしを除いて、上の条件と同一で行った。過酢酸濃度を、硫酸セリウム/チオ硫酸ナトリウム滴定試験を用いて5分、30分および1時間、経時監視した。1時間にわたって、添加酵素なしの対照反応は、トリアセチンと過酸化水素との化学反応からの487ppm過酢酸を生成した。フィルム形成組成物におけるPAAのその場酵素的生成は、5分以内に2112ppmを生成し、1時間にわたって2593ppmに増加した。表3は、フィルム形成組成物における酵素的に発生したPAAの濃度を示す。
除去可能な抗菌性コーティング組成物の剪断薄化指数
「擬塑性指数」または「剪断薄化指数」(STI)は、垂れ下がりおよび液だれにに対する組成物の抵抗に関する指標を提供する。一般的な測定は、2つの異なる剪断速度で粘度を測定する。より低い剪断速度で記録された値をより高い剪断速度での値で割ってSTIを得る。一般に、STIが高ければ高いほど、コーティング材料の垂れ下がりおよび液だれに対する抵抗はより高いであろう。STI値は、本明細書において使用される場合、酵素の添加30分後に粘度を測定することによって測定した。粘度は、RV Seriesスピンドル#6付きのBrookfield Digital Viscometer Model DV−II(Brookfield Engineering Laboratories,(Middleboro,MA,USA))を用いて室温で測定した。剪断薄化指数(STI)は、1rpmで測定された粘度を10rpmで測定された粘度で割ることによって計算した。本発明のコーティング組成物A(組成については表4を参照されたい)についてのSTIを表5に示す。1rpmでフィルム形成組成物Aの粘度は12.8Pa・sであり、10rpmで4.86Pa・sに低下した。このコーティング組成物についての剪断薄化指数は2.74である。
サーモトガ・マリタナ(Thermotoga maritima)からのアセチルキシランエステレラーゼのクローニングおよび発現
GENBANK(登録商標)(登録番号NP_227893.1,SEQ ID NO:8)に報告されているようなT.マリタナ(T.maritima)MSB8からのアセチルキシランエステラーゼをエンコードする遺伝子を合成した(DNA 2.0,(Menlo Park,CA,USA))。この遺伝子をその後、SEQ ID NO:22およびSEQ ID NO:23として同定されるプライマーを使用してPCR(94℃で0.5分、55℃で0.5分、70℃で1分、30サイクル)によって増幅した。生じた核酸生成物(SEQ ID NO:24)を制限酵素PstIおよびXbaIでカットし、pSW207として同定されるプラスミドを発生させるためにpUC19中のPstIおよびXbaIサイトの間でサブクローン化した。大腸菌(E.coli)における発現のためのT.マリチマ(T.maritima)MSB8アセチルキシランエステラーゼのコドン最適化バージョンを合成し、その後、SEQ ID NO:25および26として同定されるプライマーを使用してPCR(94℃で0.5分、55℃で0.5分、70℃で1分、30サイクル)によって増幅した。生じた核酸生成物(SEQ ID NO:27)を制限酵素EcoRIおよびPstIでカットし、pSW228として同定されるプラスミドを発生させるためにpTrc99A(GENBANK(登録商標)登録番号M22744)中のPstIおよびXbaIサイトの間でサブクローン化した。プラスミドpSW207およびpSW228を使用して大腸菌(E.coli)KLP18を形質転換して(参照により本明細書に援用される米国特許出願公開第2008/0176299号明細書)、それぞれ、KLP18/pSW207およびKLP18/pSW228として同定される菌株を発生させた。KLP18/pSW207およびKLP18/pSW228をOD600nm 0.4〜0.5まで振盪しながら37℃でLB培地において増殖させ、その時点でIPTGを1mMの最終濃度まで加え、培養を2〜3時間続行した。細胞を遠心分離によって収穫し、SDS−PAGEを、全可溶性タンパク質の20〜40%でのペルヒドロラーゼの発現を確認するために行った。
残基C277でのサーモトガ・マリチマ(Thermotoga maritima)アセチルキシランエステラーゼ突然変異の構成
T.マリチマ(T.maritima)アセチルキシランエステラーゼのC277(Cys277)位を、プラスミドpSW228におけるT.マリチマ(T.maritima)アセチルキシランエステラーゼのコドン最適化配列(SEQ ID NO:30)をベースとして設計されたオリゴヌクレオチドプライマー対(SEQ ID NO:28および29)を使用してSerに変更した。突然変異は、製造業者の指示書に従ってQuikchange(Stratagene,(Cedar Creek,TX,USA))を使用して行った。増幅されたプラスミドを37℃で1時間1UのDpnIで処理した。処理されたプラスミドを使用して化学的に有能な大腸菌(E.coli)XL1−Blue(Stratagene)を形質転換した。形質転換体を、0.1mgアンピシリン/mLで補足されたLB寒天プレート上に筋状にし、37℃で一晩増殖させた。5つ以下の個々のコロニーを選別し、予期される突然変異を確認するためにプラスミドDNAの配列を決定した。
大腸菌(E.coli)KLP18におけるサーモトガ・マリチマ(Thermotoga maritima)アセチルキシランエステラーゼC277S突然変異体の発現
確認されたアセチルキシランエステラーゼC277S突然変異のプラスミドを使用して大腸菌(E.coli)KLP18を形質転換して(実施例1)KLP18/pSW228/C277Sとして同定される菌株を発生させた。形質転換体を、OD600nm 0.4〜0.5まで振盪しながら37℃でLB培地において増殖させ、その時点でIPTGを1mMの最終濃度まで加え、培養を2〜3時間続行した。細胞を遠心分離によって収穫し、SDS−PAGEを、全可溶性タンパク質の20〜40%でのアセチルキシランエステラーゼC277S突然変異体の発現を確認するために行った。
噴霧乾燥T・マリチマ(T.maritima)アセチルキシランエステラーゼ野生型およびその突然変異体C277Sの調製
(T.マリチマ(T.maritima)アセチルキシランエステラーゼを生成するために)大腸菌(E.coli)KLP18/pSW228または(T.マリチマ(T.maritima)アセチルキシランエステラーゼC277S突然変異体を生成するために)大腸菌(E.coli)KLP18/pSW228/C277Sを増殖させるために用いられる発酵プロトコルは、それが10L規模で行われたことを除いて、実施例2に記載されたものと似ていた。細胞ペーストを、5,000×gで15分間の遠心分離によって収穫し、後の使用のために−80℃で凍結貯蔵した。
マルチプルペルヒドロラーゼを使用するフィルム形成組成物における過酢酸のその場酵素的発生
本実施例においては、PAAを発生させるための異なる好適なペルヒドロラーゼを使用するフィルム形成組成物におけるPAAのその場酵素的発生ならびに調合物において第2殺生物剤およびレオロジー調整剤を使用する能力が実証された。
黄色ブドウ球菌(Staphylococcus aureus)へのフィルム形成抗菌性組成物Gの効能
フィルム形成組成物G(表8)の抗菌特性を、NFC試験法および黄色ブドウ球菌(Staphylococcus aureus)(ATCC 6538)を試験微生物として使用して試験した。重量%単位でのGの組成を表8に示す。混合後の組み合わせた試薬は100重量%であった。1クーポン当たり0.05mLの容量のコーティング組成物を均一に塗布した。5分暴露で、少なくとも99.999%だけのCFU数の減少に等しい、コロニー形成単位(CFU)の5.6 log減少またはそれ以上が観察された。
黄色ブドウ球菌(Staphylococcus aureus)へのフィルム形成抗菌性組成物Hの効能
フィルム形成組成物H(表9)の抗菌特性を、RSS試験法および黄色ブドウ球菌(Staphylococcus aureus)(ATCC 6538)を試験微生物として使用して試験した。重量%単位でのHの組成を表9に示す。全組み合わせた試薬は100重量%に等しかった。1クーポン当たり0.05mLの容量のコーティング組成物を均一に塗布した。表9に示されるように、少なくとも99.9%だけのCFU数の減少に等しい、CFUの3.1 log減少が組成物Hについて達成された。
商業的に入手可能なPAA溶液とフィルムにおけるその場発生PAAとの比較
本実施例は、フィルム形成組成物パックA中へドープされた商業的に入手可能な平衡PAA溶液とフィルム形成組成物におけるその場発生PAAとの間でフィルムにおけるPAA濃度を経時的に比較する。
コーティング組成物Hの塗布および除去
コーティング組成物H(表9)を、8パス湿潤フィルム塗布機(5ミルフィルム深さ、モデルNo.15,Paul N.Gardner Co.Inc.,(Pompano Beach,FL,USA))を用いてアルミニウムパネルに塗布した。乾燥後に生じたコーティングは、垂れ下がり、泡もしくは気泡、クレーターまたはカバーされていないエリアなどのコーティング欠陥の不存在で特徴づけられる優れた外観を有した。乾燥フィルムは、パネルを30〜32℃の水道水でリンスすることによって容易に除去された。アルミニウムパネル上に後に残された目に見える残渣は全くなく、このフィルムの良好な除去特性を実証した。
本発明は以下の実施の態様を含むものである。
1.ある場所での微生物の防除を提供する方法であって、
a)i)フィルムを形成する水溶性もしくは水分散性試剤;
ii)不活性溶媒;
iii)カルボン酸エステル基質;
iv)ペルオキシゲン源;
v)ペルヒドロラーゼ活性を有し、それによって少なくとも1つのペルオキシ酸を形成して第1抗菌剤を少なくとも提供する、酵素触媒;および
vi)レオロジー調整剤
を含む成分を組み合わせることによって組成物を形成する工程と;
b)前記組成物を前記場所に塗布する工程と;
c)前記組成物を乾燥させ、それによって前記場所上にコーティングを形成する工程と
を含み、
前記成分が第2抗菌剤をさらに含み、前記第2抗菌剤が第四級アンモニウム化合物を含む方法。
2.前記酵素触媒がCE−7ファミリーの炭水化物エステラーゼから選択される1に記載の方法。
3.前記ペルオキシ酸が前記成分の組み合わせの約5分〜約2時間以内に少なくとも20ppmの濃度で生成する、1に記載の方法。
4.ある場所での微生物の防除を提供する方法であって、
a)不活性溶媒およびフィルム形成剤を含む第1予混合成分を提供する工程と;
b)ペルヒドロラーゼ活性を有する酵素触媒、カルボン酸エステル基質およびペルオキシゲン源を含む第2予混合成分を提供する工程と;
c)前記第1予混合成分と前記第2予混合成分とを混合してペルオキシ酸を含む第1抗菌剤を含む液体コーティング組成物を得る工程と;
d)前記コーティング組成物を前記場所に塗布する工程と;および
e)前記コーティング組成物を乾燥させ、それによって前記場所上にコーティングを形成する工程と
を含み、
少なくとも1つの予混合成分が第2抗菌剤をさらに含み、前記第2抗菌剤が第四級アンモニウム化合物を含む方法。
5.前記第1および第2予混合成分が多区画システムにおいて提供され;前記第1および第2予混合成分が工程(c)前に別々のままである、4に記載の方法。
6.1つの予混合成分が液体形態にあり、1つの予混合成分が固体形態にある、4に記載の方法。
7.前記酵素触媒がCE−7ファミリーの炭水化物エステラーゼを含む4に記載の方法。
8.a)フィルムを形成する水溶性もしくは水分散性試剤;
b)不活性溶媒;
c)カルボン酸エステル基質;
d)ペルオキシゲン源;
e)ペルヒドロラーゼ活性を有する酵素触媒;および
f)レオロジー調整剤
を含む成分を含む抗菌性組成物であって、
前記成分を組み合わせると、ペルオキシ酸が形成され;前記成分が、第四級アンモニウム化合物を含む抗菌剤である成分をさらに含む組成物。
9.少なくとも1つ以上の前記成分が、前記ペルオキシ酸を形成するためのそれらの組み合わせの前に多区画システムにおいて前記その他の成分と別々にパッケージされている8に記載の組成物。
10.前記ペルオキシ酸が前記成分の組み合わせの約5分〜約2時間以内に少なくとも20ppmの濃度で生成する、8に記載の組成物。
11.それの少なくとも1つの表面上に抗菌性組成物でのコーティングを含む物品であって、前記抗菌性組成物が、
a)フィルムを形成する水溶性もしくは水分散性試剤;
b)不活性溶媒;
c)カルボン酸エステル基質;
d)ペルオキシゲン源;および
e)ペルヒドロラーゼ活性を有する酵素触媒
を含み、
(a)〜(e)の成分を組み合わせると、ペルオキシ酸が形成される物品。
12.食品または飲料業界において使用される装置である11に記載の物品。
Claims (4)
- その場で微生物の防除を提供する方法であって、
a)i)ポリビニルアルコール、ポリビニルアルコールコポリマーまたはポリビニルピロリドンであるフィルムを形成する水溶性もしくは水分散性試剤;
ii)不活性溶媒;
iii)カルボン酸エステル基質;
iv)ペルオキシゲン源;
v)ペルヒドロラーゼ活性を有し、それによって少なくとも1つのペルオキシ酸を形成して少なくとも第1抗菌剤を提供する、酵素触媒;および
vi)剪断薄化特性を提供するためのレオロジー調整剤
を含む成分を組み合わせることによって組成物を形成する工程と;
b)前記組成物をその場で塗布する工程と;および
c)前記組成物を乾燥させ、それによってその場でコーティングを形成する工程と
を含み、
前記成分が第2抗菌剤をさらに含み、
前記第2抗菌剤が第四級アンモニウム化合物を含み、
前記酵素触媒がサーモトガ・マリチマ(Thermotoga maritima)のアセチルキシランエステラーゼ(配列番号30)のアミノ酸残基C277位での変異体である、
ことを特徴とする方法。 - その場で微生物の防除を提供する方法であって、
a)不活性溶媒、剪断薄化特性を提供するためのレオロジー調整剤、およびポリビニルアルコール、ポリビニルアルコールコポリマーまたはポリビニルピロリドンであるフィルム形成剤を含む第1予混合成分を提供する工程と;
b)ペルヒドロラーゼ活性を有する酵素触媒、カルボン酸エステル基質およびペルオキシゲン源を含む第2予混合成分を提供する工程と;
c)前記第1予混合成分と前記第2予混合成分とを混合してペルオキシ酸を含む第1抗菌剤を含む液体コーティング組成物を得る工程と;
d)前記コーティング組成物をその場で塗布する工程と;および
e)前記コーティング組成物を乾燥させ、それによってその場でコーティングを形成する工程と
を含み、
少なくとも1つの予混合成分が第2抗菌剤をさらに含み、
前記第2抗菌剤が第四級アンモニウム化合物を含み、
前記酵素触媒がサーモトガ・マリチマ(Thermotoga maritima)のアセチルキシランエステラーゼ(配列番号30)のアミノ酸残基C277位での変異体である、
ことを特徴とする方法。 - a)ポリビニルアルコール、ポリビニルアルコールコポリマーまたはポリビニルピロリドンであるフィルムを形成する水溶性もしくは水分散性試剤;
b)不活性溶媒;
c)カルボン酸エステル基質;
d)ペルオキシゲン源;
e)ペルヒドロラーゼ活性を有する酵素触媒;および
f)剪断薄化特性を提供するためのレオロジー調整剤
を含む成分を含む抗菌性組成物であって、
前記成分をその場で組み合わせると、ペルオキシ酸が形成され;
前記成分が、第四級アンモニウム化合物を含む抗菌剤である成分をさらに含み、
前記酵素触媒がサーモトガ・マリチマ(Thermotoga maritima)のアセチルキシランエステラーゼ(配列番号30)のアミノ酸残基C277位での変異体である、
ことを特徴とする組成物。 - それの少なくとも1つの表面上に抗菌性組成物でのコーティングを含む物品であって、前記抗菌性組成物が、
a)ポリビニルアルコール、ポリビニルアルコールコポリマーまたはポリビニルピロリドンであるフィルムを形成する水溶性もしくは水分散性試剤;
b)不活性溶媒;
c)カルボン酸エステル基質;
d)ペルオキシゲン源;
e)ペルヒドロラーゼ活性を有する酵素触媒;
f)剪断薄化特性を提供するためのレオロジー調整剤;および
g)第四級アンモニウム化合物
を含み;
前記酵素触媒がサーモトガ・マリチマ(Thermotoga maritima)のアセチルキシランエステラーゼ(配列番号30)のアミノ酸残基C277位での変異体であり、
前記(a)〜(g)の成分を組み合わせると、ペルオキシ酸が形成される、
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