JP5138580B2 - 細胞培養用非孔質フィルム - Google Patents
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EMD2_HUMAN(Q96A83)コラーゲンアルファ1(XXVI)鎖前駆体(EMIドメイン含有タンパク質2)(Emu2タンパク質)(エミリン及びマルチメリンドメイン(emilin and multimerin-domain)含有タンパク質2)。{遺伝子:EMID2又はCOL26A1又はEMU2}−ホモ・サピエンス(ヒト)
――RGDに富んだコラーゲン性ポリペプチド及び/又はグリコシル化の程度が低い(例えば、全くグリコシル化されていない)ポリペプチドを含むフィルムを製造するステップ;
――フィルムの片面又は両面に、ヒト生細胞又は生存細胞、特にヒト自己細胞(例えば、線維芽細胞及び/又はケラチン生成細胞)を接触させるステップ;
――細胞を含むフィルムに対し、適切な期間、細胞増殖に適切な条件下でインキュベーションを行うステップ;
――並びに、接触ステップ及びインキュベーションステップを1回以上任意に繰り返すステップ。
a)2〜30重量パーセントの含水コラーゲン性ポリペプチド溶液を提供するステップ、
b)適量の(1以上の)架橋化合物、好ましくは、コラーゲン性ポリペプチド1グラム当たり0.02〜5.0ミリモル(又は本明細書にて先に記した、適切とされる他の量)の(1以上の)架橋化合物を前記水溶液に添加するステップ、
c)最大でも1平方メートル当たり30ワット分の接着性向上処理を先に任意で施した基質に、前記コラーゲン性ポリペプチド溶液をコーティングするステップ、
d)前記コーティングを行った基質を乾燥させるステップ、及び任意で、
e)乾燥させた非孔質フィルムを基質から分離するステップ。
a)2〜30重量パーセントの含水コラーゲン性ポリペプチド溶液を提供するステップ、
b)最大でも1平方メートル当たり30ワット分の接着性向上処理を先に任意で施した基質に、前記コラーゲン性ポリペプチド溶液をコーティングするステップ、
c)前記コーティングを行った基質を乾燥させるステップ、
d)前記コーティングを行い乾燥させた基質を(本明細書中で先に記したように)放射線に暴露して、前記コラーゲン性ポリペプチド間に架橋を形成させるステップ、及び任意で、
e)乾燥させた非孔質フィルムを基質から分離するステップ。
[実施例]
天然ゼラチン又は、例えば欧州特許出願公開第1398324号明細書に記載されているような組換えにより作製したコラーゲン性ポリペプチドであって、分子量が最大で100キロダルトンのものを、40℃の脱塩水に溶解する。ポリペプチドの溶解後、30分間にわたって温度を摂氏60度に上げ、ゼラチン又はコラーゲン鎖を完全にほどき、その後、温度を再び摂氏40度に下げる。湿潤性を向上させるため、純度96%のEtOHを15〜30%(重量/重量)添加して、最終濃度が15〜25%(重量/重量)のコラーゲン性ポリペプチドを得る。
架橋化合物に応じて、1MのNaHO又は1MのHClでpHを調整する。グルタルアルデヒド(GTA:25%溶液(重量/重量))を用いた場合は5〜6に調整し、N−エチル−N’−(3−ジメチルアミノプロピル)カルボジイミドHCl(EDC:25%溶液(重量/重量))を用いた場合は、7〜8に調整する。コーティングの直前、すなわち、架橋により粘度が高くなりすぎる前に、架橋化合物をゼラチン溶液に添加する。
乾燥後、フィルムを切断し、滅菌ゼラチンフィルムとするために少なくとも25kGyの線量でガンマ線を照射する。
胸部手術により入手した正常なヒト皮膚から、ケラチン生成細胞及び線維芽細胞を単離した。Dulbecco改変Eagles培地(DMEM)とHamのF12培地を3:1で使用し、5%の血清(ウシ胎仔)及び、例えば100マイクログラム/mlのストレプトマイシン、100I.U./mlのペニシリンなど、その他の各種添加物を補充したケラチン生成細胞用培地でケラチン生成細胞を増殖させた。ヒト皮膚同等物を確立させるため、2代継代のケラチン生成細胞を用いた。5%のウシ血清を補充したDMEM培地で線維芽細胞を増殖させた。皮膚同等物を製造するため、2〜9代継代の線維芽細胞を用いた。プラスチック製の組織培養皿にて、ケラチン生成細胞及び線維芽細胞をコンフルエントな状態になるまで増殖させた。
コラーゲン性ポリペプチドフィルムを、24時間、室温の食塩緩衝液に入れておき、その間に洗浄した。1時間後及び2時間後に、食塩緩衝液を補給した。洗浄後、線維芽細胞をフィルム上に播種し、以下のいずれかの処理を行った:
a.5%の血清、1ナノグラム/mlの上皮成長因子(EGF)及びその他の各種添加物を含む線維芽細胞用培地で3日間インキュベートした。
b.1%の血清、1ナノグラム/mlのEGF及びその他の各種添加物を含む線維芽細胞用培地で3日間インキュベートした。この培養期間中、2日目に、ケラチン生成細胞をコラーゲン性ポリペプチドフィルムの裏側に播種した。
ヒト皮膚同等物を、金属グリッド支持体上で増殖させた。
3日後、結合させたケラチン生成細胞/線維芽細胞培養物を気液界面まで持ち上げて、1ナノグラム/mlのEGFを補充したDMEM/HamのF12培地で、血清の非存在下で培養した。細胞をさらに10日間増殖させ、コンフルエントな状態にした。
全量で11.4gのテトラマーを、摂氏40度の34.2gの脱塩水に溶解した。溶解後、30分間にわたって温度を摂氏60度に上げ、その後、温度を再び摂氏40度に下げた。さらに11.4gのEtOH(純度96%)を添加した。1MのNaOHで、溶液のpHを7.5に調整した。
1gのEDCを3gの脱塩水に溶解して、25%のEDC(N−エチル−N’−(3−ジメチルアミノプロピル)カルボジイミドHCl)溶液を調製した。
表1にしたがい、架橋化合物溶液をコラーゲン性ポリペプチド溶液に添加した。添加後、混合液をよく攪拌し、最上層がポリエチレンからなる未処理の印画紙に塗布した。スパイラル巻きの「Large K Hand Coater Bar」No.125を用いて、ウェット膜厚が125μmの沈殿物をA4サイズの基質上にコーティングした。コーティングを行ったフィルムを室温にて少なくとも24時間放置して、乾燥させた。
Lorentzen & Wettreの221型マイクロメーターを用いて、乾燥時の厚さを測定した。膨潤の測定は、Flynn and Levine(Photogr. Sci. Eng., 8, 275 (1964))に記載の方法にて行うことができる。フィルムを手で取り扱うことにより、物理的強度を定性的に確認した。「−」との表記は弱すぎることを意味し、「+」は通常の取扱では破断しなかったこと、「+/−」は、テストの50パーセントにおいてフィルムが破断したこと、「++」は必要以上の力を加えた後でも破断しなかったことを意味する。フィルムを屈曲させることにより、脆弱性についても同様の方法で定性的にテストした。乾燥時の厚さ、水分による膨潤(縦方向)、及び物性に関する結果も、表1に示す。
――ゼラチン膜をペトリ皿の中に置いた(ピンセット使用);
――膜の洗浄のため、ペトリ皿にリン酸緩衝生理食塩水を添加した(室温)。2時間後、ピペットでPBS溶液を除去し、新鮮なPBS溶液を膜に添加した;
――1日後、(ピペットで)PBS溶液を除去し、追加洗浄ステップ用に線維芽細胞培養培地を添加した;
――2時間後、培養培地溶液をピペットで除去し、線維芽細胞を膜上に播種した;
――最長1時間にわたって、細胞が膜に付着できるようにしておいた;
――線維芽細胞の増殖は湿潤条件下で行わなければならないため、膜が空気に接触しないような量の線維芽細胞培養培地を添加した;
――1週間にわたって培養を行い、週に2回培養培地を新鮮なものと交換した(ピペットでの除去);
――Milliporeフィルター(TETP02500、8μm)を使って、線維芽細胞を含む膜の上下を逆にした。ピンセットで膜を持ち上げ、上下を逆にして金属製グリッド上に置いた;
――先に記載したように、培地をケラチン生成細胞用培地に変えた;
――(細胞の分散を防止するため)ゼラチン膜の裏側の金属リング中にケラチン生成細胞を播種した。ケラチン生成細胞の接着後、金属リングを除去して培養をさらに7日間続けた;
――7日後、培養物を空気界面に露出させ、さらに14日間培養した;週に2回培養培地を新鮮なものと交換した;ケラチン生成細胞がそのまま液面よりも上の位置にとどまるように培地の量を減らしたため、追加的処理の必要はなかった。
――皮膚同等物を回収して、4%のパラホルムアルデヒドで固定し、脱水してパラフィンに包埋した;その後、包埋組織を切断してスライス片とし、ヘマトキシリン/エオシンで染色した;
――染色したスライス片を光学顕微鏡で視覚化した;
――空気への露出面に角質組織(角質層)を有する、数層(多層)のケラチン生成細胞が、はっきりと認められた;線維芽細胞は、ゼラチン膜によってケラチン生成細胞から隔てられていた。
コラーゲンに対するその特異性のため、クロストリジウム ヒストリチカム(Clostridium histolyticum)(Sigma-Aldrich社製、EC3.4.24.3)由来の細菌コラゲナーゼ(>125CDU/mgの活性(1コラーゲン消化単位とは、カルシウムイオンの存在下、pH7.4、37℃にて、ニンヒドリンが5時間で1.0μモルのロイシンを変色させるのと同程度に、コラーゲンからペプチドを遊離させるものである)を分解研究用の酵素として選択した。こうしたコラゲナーゼ調製物には、三重らせん構造のペプチド結合を開裂させることが可能であり、XとGlyとの間で分断されているPro−X−Gly−Pro−Y領域に特異性を有する、少なくとも6種類の異なるコラゲナーゼが含まれている。
0.25MのEDTA(Titriplex III)を0.1ml添加し、かつシステムを冷却することにより、所望の時間間隔で分解を中断した。
分解中の架橋コラーゲン性ポリペプチド試料の重量減少を、重量法により確認した。
試料を真空下にてKOHで一晩乾燥させ、重量を測定した。その後、先に記したように試料を分解した。あらかじめ定めた分解期間の後、EDTAを添加して管を600Gで10分間の遠心分離にかけ、残った溶液を廃棄した。結果として得られたペレットを蒸留水で洗浄し、遠心分離にかけた。この洗浄手順を合計3回行った。最後の洗浄ステップの後、残ったペレットを凍結乾燥させ、重量を測定して、コラーゲン性ポリペプチド試料の重量減少を確認した。
調製した膜の透過性を確認するため、拡散実験を開始した。5mlの生理食塩水に、14.3kDaの球状タンパク質であるリゾチームを193mg溶解させ、濃度が38.6mg/mlのリゾチーム(ドナー溶液)を得た。
架橋密度が0.4、0.6、1.0、及び1.5EDC/リジン(モル/モル)のEDC架橋ゼラチン膜を拡散セルに載置し(図3を参照のこと)、300μlのドナー溶液を、載置した膜の上に入れた。
レセプター液(これも生理食塩水)の流速は1ml/時であった。実験全体を通じて、システムの温度を37℃に維持した。
5mlの第一画分及び希釈したドナー溶液を、波長280nmのGPCで分析した。
その結果を25時間後の分解程度(重量残存%)と比較した。透過性及び分解という両方のパラメーターを架橋密度によって制御できることを示すデータのグラフィック表示については、図4を参照のこと。
方法:
ヒトの細胞増殖について、グリコシル化及び/又はRGDトリプレット数のテストを行うため、各種ポリペプチドを作製した。
Claims (17)
- 少なくとも一方の面に生細胞又は生存細胞を含む層を有する、走査電子顕微鏡による測定を行った場合に、平均孔径が1ミクロン未満の非孔質フィルムであり、少なくとも5つの連続したGXYトリプレットの長さをもつ少なくとも1つのGXYドメインを含むコラーゲン性ポリペプチドを含み、ここでX及びYはそれぞれ任意のアミノ酸を示し、前記コラーゲン性ポリペプチドのアミノ酸の少なくとも20%が、連続したGXYトリプレットの形態で存在する非孔質フィルムであって、
摂氏37度の脱塩水中に24時間置かれた際の前記フィルムの厚さが、最大でも当初の厚さの10倍であり、かつ、前記コラーゲン性ポリペプチド1グラム当たり0.02ミリモル〜5.0ミリモルの架橋化合物を添加することによって、前記フィルムが架橋されているか、又は前記コラーゲン性ポリペプチド1グラム当たり0.02ミリモル〜5.0ミリモルの架橋化合物を添加する場合と同等の架橋程度となるように前記フィルムを放射線に暴露することによって、前記フィルムが架橋されていることを特徴とする非孔質フィルム。 - コラーゲン性ポリペプチドが、コラーゲンポリペプチド、変性コラーゲンポリペプチド、合成コラーゲンポリペプチド、組換えコラーゲンポリペプチド及び組換えコラーゲン様ポリペプチドからなる群から選択されることを特徴とする請求項1記載の非孔質フィルム。
- コラーゲン性ポリペプチドが、少なくとも0.4パーセントのRGDモチーフを有していることを特徴とする請求項1又は2記載の非孔質フィルム。
- コラーゲン性ポリペプチドのグリコシル化量が、2(m/m)%と同等又はそれ未満であることを特徴とする請求項1〜3のいずれか記載の非孔質フィルム。
- コラーゲン性ポリペプチド1グラム当たり0.5ミリモル〜2.0ミリモルの架橋化合物を添加することによって、又は、コラーゲン性ポリペプチド1グラム当たり0.5ミリモル〜2.0ミリモルの架橋化合物を添加する場合と同等の架橋程度となるように放射線に暴露することによって、架橋が形成されることを特徴とする請求項2〜4のいずれか記載の非孔質フィルム。
- 架橋化合物が、グルタルアルデヒド、水溶性カルボジイミド、ビスエポキシ化合物、ホルマリン、及び1−エチル−3−(3−ジメチルアミノプロピル)カルボジイミドからなる群から選択されることを特徴とする請求項2〜5のいずれか記載の非孔質フィルム。
- フィルムが、さらに1以上の生物活性化合物を含むことを特徴とする請求項1〜6のいずれか記載の非孔質フィルム。
- 1以上の生物活性化合物が、ホルモン、成長促進剤、抗生物質、及び免疫抑制剤からなる群から選択されることを特徴とする請求項7記載の非孔質フィルム。
- フィルムが、片面に線維芽細胞を含む層を、その反対側の面にケラチン生成細胞を含む層を有することを特徴とする請求項1〜8のいずれか記載の非孔質フィルム。
- 非孔質フィルムが完全なヒト皮膚の同等物であって、ケラチン生成細胞を含む層が、前記非孔質フィルムとは接触していない表面に角質組織を含むことを特徴とする請求項9記載の非孔質フィルム。
- 少なくともその片面で生細胞又は生存細胞を培養するのに適しており、かつ、走査電子顕微鏡による測定を行った場合に、平均孔径が1ミクロン未満である非孔質フィルムを製造する方法であって、摂氏37度の脱塩水中に24時間置かれた際の前記フィルムの厚さが、最大でも当初の厚さの10倍であることを特徴とし、
a)2〜30重量パーセントのコラーゲン性ポリペプチドを含むコラーゲン性ポリペプチド水溶液を提供するステップ、
b)前記コラーゲン性ポリペプチド1グラム当たり0.02〜5.0ミリモルの架橋化合物を前記コラーゲン性ポリペプチド水溶液に添加するステップであって、前記コラーゲン性ポリペプチドが、少なくとも5つの連続したGXYトリプレットの長さをもつ少なくとも1つのGXYドメインを含み、ここでX及びYはそれぞれ任意のアミノ酸を示し、前記コラーゲン性ポリペプチドのアミノ酸の少なくとも20%が、連続したGXYトリプレットの形態で存在するステップ、
c)最大でも1平方メートル当たり30ワット分の接着性向上処理を先に施した基質に、前記コラーゲン性ポリペプチド水溶液をコーティングするステップ、
d)前記コーティングを行った基質を乾燥させるステップ、及び任意で、
e)乾燥させた非孔質フィルムを基質から分離するステップ
を含む方法。 - 少なくともその片面で生細胞又は生存細胞を培養するのに適しており、かつ、走査電子顕微鏡による測定を行った場合に、平均孔径が1ミクロン未満である非孔質フィルムを製造する方法であって、摂氏37度の脱塩水中に24時間置かれた際の前記フィルムの厚さが、最大でも当初の厚さの10倍であることを特徴とし、
a)2〜30重量パーセントのコラーゲン性ポリペプチドを含むコラーゲン性ポリペプチド水溶液を提供するステップであって、前記コラーゲン性ポリペプチドが、少なくとも5つの連続したGXYトリプレットの長さをもつ少なくとも1つのGXYドメインを含み、ここでX及びYはそれぞれ任意のアミノ酸を示し、前記コラーゲン性ポリペプチドのアミノ酸の少なくとも20%が、連続したGXYトリプレットの形態で存在するステップ、
b)最大でも1平方メートル当たり30ワット分の接着性向上処理を先に施した基質に、前記コラーゲン性ポリペプチド水溶液をコーティングするステップ、
c)前記コーティングを行った基質を乾燥させるステップ、
d)前記コーティングを行い乾燥させた基質を、前記コラーゲン性ポリペプチド1グラム当たり0.02ミリモル〜5.0ミリモルの架橋化合物を添加する場合と同等の架橋程度となるように、放射線に暴露して、前記コラーゲン性ポリペプチド間に架橋を形成させるステップ、及び任意で、
e)乾燥させた非孔質フィルムを基質から分離するステップ
を含む方法。 - フィルムの少なくとも片面で生細胞又は生存細胞を培養するステップをさらに含むことを特徴とする請求項11又は12記載の方法。
- 請求項11〜13のいずれか記載の方法により得られる非孔質フィルム。
- 創傷治療用物質又は試験基質としての物質を製造する方法であって、
a)請求項1〜10及び14のいずれか記載の非孔質フィルムを提供するステップ、及び、
b)前記フィルムの片面で線維芽細胞の層を培養するステップ、及び/又は、
c)前記フィルムの反対側の面でケラチン生成細胞の層を培養するステップ
を含む方法。 - 創傷治療用組成物を調製するための、請求項1〜10及び14のいずれか記載の非孔質フィルムの使用。
- 請求項1〜10及び14のいずれか記載の非孔質フィルム、又は請求項15記載の方法により製造された物質の試験基質としての使用。
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