JP3518691B2 - Insoluble reduced protein derived from animal cuticle cells, method for producing the same, and polymer molded article prepared using the insoluble reduced protein derived from animal cuticle cells as a raw material - Google Patents

Insoluble reduced protein derived from animal cuticle cells, method for producing the same, and polymer molded article prepared using the insoluble reduced protein derived from animal cuticle cells as a raw material

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Description

【発明の詳細な説明】Detailed Description of the Invention

【0001】[0001]

【産業上の利用分野】本発明は、動物クチクル細胞由来
の不溶性還元タンパク質、その製造方法および上記動物
クチクル細胞由来の不溶性還元タンパク質を原料として
作製されたフィルム、シート、カプセル、スポンジ、筒
などの高分子成形品に関する。
TECHNICAL FIELD The present invention relates to an insoluble reducing protein derived from animal cuticle cells, a method for producing the same, and a film, sheet, capsule, sponge, cylinder or the like prepared from the above-mentioned insoluble reducing protein derived from animal cuticle cells. A polymer molded article.

【0002】[0002]

【従来の技術】人毛、羊毛などの高等動物の体毛は外層
と内層に分けられる。外層はスケールと呼ばれる薄い板
状のクチクル細胞であり、内層はケラチンタンパク質を
主成分とするコルテックス細胞から成っている。
2. Description of the Related Art The body hair of higher animals such as human hair and wool is divided into an outer layer and an inner layer. The outer layer is thin plate-like cuticle cells called scale, and the inner layer is composed of cortex cells whose main component is keratin protein.

【0003】上記のような高等動物体毛を還元抽出して
得られるケラチンペプチドやその誘導体は、既に毛髪化
粧料、繊維染色剤、織物改質剤などの配合剤として利用
されている。
Keratin peptides and their derivatives obtained by reducing and extracting higher animal body hair as described above have already been used as compounding agents for hair cosmetics, fiber dyes, fabric modifiers and the like.

【0004】一方、高等動物体毛の10〜20重量%を
占めるスケールはエキソクチクルとエンドクチクルを主
成分とするが、これらのクチクル細胞由来のタンパク質
はタンパク質分子間のイソペプチド結合やホスホアミ
ド結合によって架橋されている上に、アミノ酸として
ハーフシステインを多量に含んでいて(エキソクチクル
では全アミノ酸の20〜30モル%を占める)、タンパ
ク質分子間をジスルフィド結合(S−S)によって架橋
しているため、化学薬品に対して高い抵抗性を示し、か
つ、いかなる溶媒に対しても不溶である。
On the other hand, the scale which occupies 10 to 20% by weight of the hair of higher animals is mainly composed of exoicles and endocuticles, but these cuticle cell-derived proteins are crosslinked by isopeptide bonds or phosphoamide bonds between protein molecules. In addition, it contains a large amount of half cysteine as an amino acid (occupies 20 to 30 mol% of all amino acids in exoicle) and crosslinks protein molecules by disulfide bonds (SS), making it a chemical agent. It shows high resistance to the solvent and is insoluble in any solvent.

【0005】このような溶媒に対して不溶で、かつ化学
薬品に対して安定であるという特性は、ケラチンを包み
込んで保護する鞘(さや)としての機能を果たすには理
にかなっているが、クチクル細胞由来のタンパク質を産
業素材として利用しようとする試みを阻む原因となって
おり、これまでは廃棄するか、あるいは徹底的な加水分
解を施して水溶性のペプチド断片として利用するか、土
質改良剤などへの使用といった低価値の用途しか見出さ
れていないのが現状である。
Such properties of being insoluble in solvents and being stable to chemicals make sense to serve as a sheath for enclosing and protecting keratin. This is a factor that hampers attempts to utilize cuticle cell-derived proteins as industrial materials. Until now, they should be discarded or used as water-soluble peptide fragments after thorough hydrolysis to improve soil quality. The current situation is that only low-value applications such as use as agents are found.

【0006】[0006]

【発明が解決しようとする課題】上記のように、これま
で、動物クチクル細胞由来のタンパク質は、廃棄する
か、あるいは低価値の用途しか見出されておらず、高等
動物体毛中に10〜20重量%というかなりの量で存在
しているにもかかわらず、有効に利用されていなかっ
た。
As described above, the proteins derived from animal cuticle cells have so far been discarded or found to have only low-value applications. Despite being present in significant amounts by weight, it was not used effectively.

【0007】したがって、本発明は、動物クチクル細胞
由来のタンパク質を有効に利用できるようにすることを
目的とする。
Therefore, an object of the present invention is to make it possible to effectively utilize a protein derived from animal cuticle cells.

【0008】[0008]

【課題を解決するための手段】本発明者は、上記目的を
達成するため鋭意研究を重ねた結果、クチクル細胞由来
のタンパク質を含有する人毛、獣毛、羽毛などの高等動
物体毛を水性媒体中、タンパク質変性剤の存在下で、還
元剤により還元した後、可溶部を除去し、得られた不溶
部を水洗して不溶部中に残存しているタンパク質変性剤
や還元剤などの水可溶性物質を除去するときは、アミノ
酸100個当たりシステイン残基を2〜20個有する不
溶性還元タンパク質(以下、「還元クチクルタンパク」
という)が得られることを見出し、本発明を完成するに
いたった。
Means for Solving the Problems As a result of intensive studies to achieve the above object, the present inventor has found that higher animal body hair such as human hair, animal hair, and feathers containing cuticle cell-derived proteins is used as an aqueous medium. After reducing with a reducing agent in the presence of a protein denaturant, the soluble portion is removed, and the resulting insoluble portion is washed with water to remove water such as protein denaturant or reducing agent remaining in the insoluble portion. When removing soluble substances, an insoluble reduced protein having 2 to 20 cysteine residues per 100 amino acids (hereinafter referred to as "reduced cuticle protein").
The present invention has been completed and the present invention has been completed.

【0009】上記還元クチクルタンパクは、クチクル細
胞由来のタンパク質を還元処理してジスルフィド結合
(S−S結合)をチオール基(SH基)へと変換したも
のであり、上記チオール基は反応性が高く、容易に酸化
されてジスルフィド結合を再成するので、上記還元クチ
クルタンパクを酸化して重合させ、フィルム、シート、
カプセル、スポンジ、筒などのタンパク質の高分子成形
品とすることができる。本発明において、還元クチクル
タンパクのアミノ酸100個当たりシステイン残基を2
〜20個に特定しているのは、還元クチクルタンパクを
酸化して重合させるためにはシステイン残基が2個以上
必要であることと、還元クチクルタンパクではアミノ酸
100個当たりのシステイン残基の上限がほぼ20個程
度であるという理由によるものである。
The above-mentioned reduced cuticle protein is a protein derived from cuticle cells that is subjected to a reduction treatment to convert a disulfide bond (S—S bond) into a thiol group (SH group). It is highly and easily oxidized to re-form disulfide bonds, so the reduced cuticle protein is oxidized and polymerized to form a film, sheet,
It may be a polymer molded article of protein such as a capsule, sponge, or cylinder. In the present invention, 2 cysteine residues are added per 100 amino acids of the reduced cuticle protein.
It is specified that ~ 20 cysteine residues are required to oxidize and polymerize the reduced cuticle protein, and that the reduced cuticle protein has cysteine residues per 100 amino acids. This is because the upper limit of is about 20.

【0010】上記還元クチクルタンパクを酸化重合させ
て得られる高分子は、ポリエチレンなどの石油系ポリマ
ーとは異なり、生分解性に富んでいるので、上記のよう
な還元クチクルタンパクから得られるフィルム、シー
ト、カプセル、スポンジ、筒などの高分子成形品は土壌
中の微生物によって速やかに分解され、自然環境の保護
にも役立つという優れた特性を有している。
Unlike the petroleum-based polymers such as polyethylene, the polymer obtained by oxidatively polymerizing the above-mentioned reduced cuticle protein is rich in biodegradability, and therefore, the film obtained from the above-mentioned reduced cuticle protein. Polymer sheets such as sheets, capsules, sponges, and cylinders have the excellent property that they are rapidly decomposed by microorganisms in the soil and are useful for protecting the natural environment.

【0011】つぎに、本発明における還元クチクルタン
パクの製造方法、得られる還元クチクルタンパクの特
性、および得られた還元クチクルタンパクを原料として
作製される高分子成形品の特性などについて詳しく説明
する。
Next, a detailed description will be given of the method for producing reduced cuticle protein according to the present invention, the characteristics of the obtained reduced cuticle protein, and the characteristics of the polymer molded article produced from the obtained reduced cuticle protein as a raw material. To do.

【0012】本発明において、還元クチクルタンパクの
製造にあたって原料として使用する動物クチクル細胞由
来のタンパク質を含有する物質としては、たとえば人
毛、羊毛、馬毛、牛毛などの獣毛、鶏などの鳥類の羽毛
などの高等動物体毛が挙げられる。
In the present invention, the substance containing protein derived from animal cuticle cells used as a raw material for the production of reduced cuticle protein includes, for example, animal hair such as human hair, wool, horse hair, cow hair, and birds such as chicken. Higher animal body hair such as feathers.

【0013】還元クチクルタンパクの製造は、まず、上
記のようなクチクル細胞由来のタンパク質を含有する高
等動物体毛を水性媒体中、タンパク質変性剤の存在下
で、還元剤で還元する。
In the production of reduced cuticle proteins, first, higher animal body hair containing a protein derived from cuticle cells as described above is reduced with an reducing agent in an aqueous medium in the presence of a protein denaturing agent.

【0014】上記の還元剤は、動物クチクル細胞由来の
タンパク質を含有する高等動物体毛のジスルフィド結合
を還元してチオール基に変換する作用をするものであ
り、この還元剤としては、たとえば2−メルカプトエタ
ノール、チオグリコール酸、ジチオスレイトール、ジチ
オエリトリトールなどのメルカプト化合物;トリプロピ
ルホスフィン、トリブチルホスフィンなどの有機リン化
合物;亜硫酸水素ナトリウムなどの還元能力を持つ無機
化合物などが挙げられる。
The above-mentioned reducing agent acts to reduce a disulfide bond of higher animal body hair containing a protein derived from animal cuticle cells and convert it into a thiol group. Examples of the reducing agent include 2-mercapto. Examples thereof include mercapto compounds such as ethanol, thioglycolic acid, dithiothreitol, and dithioerythritol; organic phosphorus compounds such as tripropylphosphine and tributylphosphine; and inorganic compounds having a reducing ability such as sodium hydrogen sulfite.

【0015】この還元剤の使用量は、通常、高等動物体
毛10gに対して0.05〜0.5モルであり、還元反
応の効率と経済性を考慮すると、高等動物体毛10gに
対して0.05〜0.2モルが好ましい。
The amount of the reducing agent used is usually 0.05 to 0.5 mol with respect to 10 g of higher animal body hair. Considering the efficiency and economy of the reduction reaction, 0 is used with respect to 10 g of higher animal hair. It is preferably from 0.05 to 0.2 mol.

【0016】タンパク質変性剤は、タンパク質中の水素
結合を切断する作用を有するもので、その具体例として
は、たとえば尿素、チオ尿素などが好適なものとして挙
げられる。このタンパク質変性剤の使用にあたっては、
タンパク質に対して溶解作用を持つ水酸化ナトリウム、
アンモニアなどのアルカリ、塩化亜鉛、ヨウ化ナトリウ
ム、臭化ナトリウムなどの無機塩を溶解助剤として用い
てもよい。
The protein denaturing agent has an action of breaking a hydrogen bond in a protein, and specific examples thereof include urea and thiourea. When using this protein denaturant,
Sodium hydroxide, which has a dissolving effect on proteins,
An alkali such as ammonia or an inorganic salt such as zinc chloride, sodium iodide or sodium bromide may be used as a dissolution aid.

【0017】このタンパク質変性剤の濃度と使用量は、
高等動物体毛の溶解性などを考慮して決定するのが適し
ているが、通常、高等動物体毛に対して3〜10mol
/l濃度のものを5〜40倍重量、好ましくは5〜8m
ol/l濃度のものを10〜30倍重量である。
The concentration and the amount of the protein denaturant used are
It is suitable to determine in consideration of solubility of higher animal body hair, etc., but usually 3 to 10 mol relative to higher animal body hair
5 to 40 times weight, preferably 5 to 8 m
The ol / l concentration is 10 to 30 times the weight.

【0018】上記還元の際、界面活性剤を添加しておく
と、還元速度が向上する。この界面活性剤としては、下
記のアニオン界面活性剤、カチオン界面活性剤、両性界
面活性剤、ノニオン界面活性剤のいずれも用いることが
できる。
If a surfactant is added during the above reduction, the reduction rate will be improved. As the surfactant, any of the following anionic surfactant, cationic surfactant, amphoteric surfactant, and nonionic surfactant can be used.

【0019】アニオン界面活性剤としては、たとえばド
デシル硫酸ナトリウムなどのアルキル硫酸塩、アルキル
硫酸エステル塩、脂肪酸アルコールリン酸エステル塩、
スルホコハク酸エステル塩などのアニオン界面活性剤が
挙げられる。
Examples of the anionic surfactant include alkylsulfates such as sodium dodecylsulfate, alkylsulfates, fatty acid alcohol phosphates,
Anionic surfactants such as sulfosuccinate ester salts may be mentioned.

【0020】カチオン界面活性剤としては、たとえば次
式で示されるカチオン界面活性剤などが挙げられる。 〔R1 ・R2 ・R3 ・R4 N〕+ - 〔式中、R1 、R2 、R3 およびR4 の1個または2個
は直鎖もしくは分岐鎖を有する炭素数8〜20のアルキ
ル基またはヒドロキシアルキル基であり、残余は水素原
子、炭素数1〜3のアルキル基もしくはヒドロキシアル
キル基またはベンジル基である。Xはハロゲン原子、炭
素数1〜2個のアルキル硫酸基またはアルキルピリジニ
ウムハライドなどの芳香族四級アミン塩などである〕。
Examples of the cationic surfactant include cationic surfactants represented by the following formula. [R 1 · R 2 · R 3 · R 4 N] + X [In the formula, one or two of R 1 , R 2 , R 3 and R 4 has a straight chain or branched chain carbon number of 8 to 20 is an alkyl group or a hydroxyalkyl group, and the rest is a hydrogen atom, an alkyl group having 1 to 3 carbon atoms, a hydroxyalkyl group, or a benzyl group. X is a halogen atom, an alkylsulfate group having 1 to 2 carbon atoms, an aromatic quaternary amine salt such as an alkylpyridinium halide, or the like].

【0021】両性界面活性剤としては、たとえば脂肪族
アミンのN−カルボキシメチル体、N−スルホアルキル
化体、イミダゾリンスルホン酸などのベタイン系の両性
界面活性剤(疎水基は主として炭素数12〜14のアル
キル基またはアシル基、対イオンはアルカリ金属などで
ある)などが挙げられる。
Examples of the amphoteric surfactant include betaine amphoteric surfactants such as N-carboxymethyl derivative of aliphatic amine, N-sulfoalkylated derivative and imidazolinesulfonic acid (hydrophobic group mainly has 12 to 14 carbon atoms). Alkyl group or acyl group, and the counter ion is an alkali metal or the like).

【0022】ノニオン界面活性剤としては、たとえばポ
リオキシエチレンアルキルエーテル型、脂肪酸エステル
型、ポリエチレンイミン型、ポリグリセリンエーテル
型、ポリグリセリンエステル型などのノニオン界面活性
剤(疎水基は主として炭素数12〜14のアルキル基も
しくはアシル基である)などが挙げられる。
Examples of the nonionic surfactants include polyoxyethylene alkyl ether type, fatty acid ester type, polyethyleneimine type, polyglycerin ether type and polyglycerin ester type nonionic surfactants (hydrophobic groups mainly having 12 to 12 carbon atoms). 14 alkyl groups or acyl groups) and the like.

【0023】そして、この界面活性剤の還元工程での使
用量は高等動物体毛の5〜100重量%、特に5〜20
重量%が好ましい。
The amount of the surfactant used in the reduction step is 5 to 100% by weight, especially 5 to 20% by weight of the hair of higher animals.
Weight percent is preferred.

【0024】界面活性剤としては、前記したように、ア
ニオン界面活性剤、カチオン界面活性剤、両性界面活性
剤、ノニオン界面活性剤のいずれも使用することができ
るが、なかでも水溶性に富むアニオン界面活性剤、たと
えばアルキル硫酸塩やポリオキシエチレンアルキルエー
テル硫酸塩などが特に好ましい。
As the surface active agent, as described above, any of anionic surface active agents, cationic surface active agents, amphoteric surface active agents and nonionic surface active agents can be used. Among them, anions which are highly water-soluble. Surfactants such as alkyl sulfates and polyoxyethylene alkyl ether sulfates are especially preferred.

【0025】上記還元工程の具体的操作は、たとえば次
のようにして行われる。すなわち、高等動物体毛をその
全量が浸るに充分な5〜40重量倍の3〜10M(mo
l/l)のタンパク質変性剤水溶液、たとえば尿素の場
合には、5〜8Mの尿素水溶液に浸漬し、還元剤または
還元剤と界面活性剤を加えてから容器を密栓し、室温〜
100℃で1〜24時間加熱攪拌する。その際の反応液
のpHは5〜9が好ましいが、pH12まで上げること
ができる。
The specific operation of the reduction step is carried out, for example, as follows. That is, 3 to 10 M (mo), which is 5 to 40 times by weight, which is sufficient to immerse the whole amount of higher animal body hair.
1 / l) protein denaturing agent aqueous solution, for example, in the case of urea, it is immersed in a 5-8 M urea aqueous solution, a reducing agent or a reducing agent and a surfactant are added, and the container is tightly capped at room temperature to
Heat and stir at 100 ° C for 1 to 24 hours. The pH of the reaction solution at that time is preferably 5 to 9, but can be increased to pH 12.

【0026】上記還元工程において、反応系に超音波を
照射すると、還元反応を促進することができ、還元工程
に要する時間を短縮することができる。超音波照射はプ
ローブ型、浴槽型などの公知の超音波照射装置を用いる
ことができる。超音波照射の強さは反応系の大きさによ
り異なるが、たとえば反応系の大きさが1リットル以下
のときは出力50〜200Wで充分である。
In the reduction step, when the reaction system is irradiated with ultrasonic waves, the reduction reaction can be promoted and the time required for the reduction step can be shortened. For ultrasonic wave irradiation, a known ultrasonic wave irradiation device such as a probe type or bath type can be used. The intensity of ultrasonic irradiation varies depending on the size of the reaction system, but for example, when the size of the reaction system is 1 liter or less, an output of 50 to 200 W is sufficient.

【0027】上記還元により、反応物は媒体に対して可
溶部と不溶部になる。そこで、上記の可溶部を遠心分離
または濾過により除去することによって不溶部を分離す
る。この不溶部は動物クチクル細胞由来の不溶性還元タ
ンパク質を含んでおり、可溶部は活性ケラチンと呼ばれ
る還元ケラチンを含んでいる。
By the above reduction, the reaction product becomes a soluble portion and an insoluble portion with respect to the medium. Therefore, the insoluble portion is separated by removing the soluble portion by centrifugation or filtration. This insoluble part contains insoluble reducing protein derived from animal cuticle cells, and the soluble part contains reduced keratin called active keratin.

【0028】上記不溶部は、動物クチクル細胞由来の不
溶性還元タンパク質を含んでいるが、タンパク質変性剤
や還元剤を含んだ水(界面活性剤を用いた場合には界面
活性剤も含んでいる)によって膨潤しているので、水洗
によって、上記不溶部中に残存しているタンパク質変性
剤や還元剤(場合によっては界面活性剤)などの水可溶
性物質を除去する必要がある。
The insoluble portion contains an insoluble reducing protein derived from animal cuticle cells, but water containing a protein denaturant and a reducing agent (including a surfactant when a surfactant is used). Since it has swelled with water, it is necessary to remove water-soluble substances such as protein denaturants and reducing agents (in some cases, surfactants) remaining in the insoluble portion by washing with water.

【0029】上記水洗工程は遠心や圧縮濾過などで行う
ことができるが、チオール基の酸化が進行しないよう
に、脱酸素雰囲気下で行うのが好ましく、また、その水
洗に使用する水も、チオール基の酸化を防ぐため、たと
えば2−メルカプトメタノールなどの還元剤を0.01
〜0.3モル/リットル程度に含んだものを使用するこ
とが好ましい。
The above washing step can be carried out by centrifugation, compression filtration or the like, but it is preferably carried out in a deoxygenated atmosphere so that the oxidation of the thiol group does not proceed, and the water used for the washing is also thiol. To prevent the oxidation of the group, a reducing agent such as 2-mercaptomethanol is added to 0.01
It is preferable to use one containing about 0.3 mol / liter.

【0030】上記のようにして得られる還元クチクルタ
ンパクは、アミノ酸100個当たりシステイン〔−NH
−CH(CH2 SH)CO−〕残基を2〜20個有して
おり、そのチオール基(SH)基が空気中の酸素や酸化
剤により容易に酸化され、ジスルフィド結合(S−S結
合)を生成して重合し、高分子化する。
The reduced cuticle protein obtained as described above contains cysteine [-NH per 100 amino acids.
-CH (CH 2 SH) CO-] has 2-20 residues, the thiol group (SH) groups are easily oxidized by oxygen or an oxidizing agent in the air, a disulfide bond (S-S bond ) Is generated and polymerized to become a polymer.

【0031】したがって、上記のような還元、可溶部の
除去、不溶部の水洗工程を経て調製された還元クチクル
タンパクは、シース状であればそのまま一定の形状に重
ね合わせて乾燥すれば、乾燥雰囲気中の酸素により酸化
されて高分子化し、還元クチクルタンパク同士が互いに
接着して水に浸漬しても溶けることのない安定なフィル
ム、板、筒などの任意の形状の成形品にすることができ
る。
Therefore, if the reduced cuticle protein prepared through the above-mentioned reduction, removal of the soluble portion, and washing of the insoluble portion with a sheath is sheath-like, it can be dried by superimposing it on a certain shape. Oxidized by oxygen in a dry atmosphere to be polymerized and reduced cuticle proteins will adhere to each other and form stable products such as films, plates and cylinders that will not dissolve even if immersed in water. be able to.

【0032】また、上記還元クチクルタンパクは、ホモ
ジナイザーやミキサー(粉砕機)で処理すれば、0.0
1〜20mm長に細分化され流動性の粘稠な物質(固体
成分1〜10重量%程度)になるので、これを適当な
型、形状に流して乾燥して成形することもできる。
If the reduced cuticle protein is treated with a homogenizer or a mixer (grinding machine), it is 0.0
Since it becomes a flowable viscous substance (about 1 to 10% by weight of solid component) by being subdivided into a length of 1 to 20 mm, it can be poured into an appropriate mold and shape and dried to be molded.

【0033】なお、得られた還元クチクルタンパクの使
用までの保存は、還元および可溶部の除去を経て得られ
た不溶物の水洗後、脱水し容器内に保存するか、または
細分化し流動性物質として保存すればよい。
The reduced cuticle protein thus obtained is stored until it is used. After the insoluble matter obtained after reduction and removal of the soluble portion is washed with water, it is dehydrated and stored in a container, or it is subdivided into fluids. It may be stored as a volatile substance.

【0034】また、本発明によって得られた還元クチク
ルタンパクのチオール基(SH基)をヨードメトリーで
定量したところ、0.2〜2.0×10-3eq/g=5
00〜5000g/eqであり、分子量500〜500
0に1個のチオール基(SH基)、すなわち、アミノ酸
5〜50個に1個のチオール基、換言すれば、アミノ酸
100個あたり2〜20個のチオール基を有するシステ
インが含まれていることがわかった。そして、アミノ酸
分析によれば、システインを除けば、構成アミノ酸分布
は原料のクチクルにほぼ一致していた。
When the thiol group (SH group) of the reduced cuticle protein obtained by the present invention was quantified by iodometry, it was 0.2 to 2.0 × 10 -3 eq / g = 5.
00-5000 g / eq, molecular weight 500-500
0 contains one thiol group (SH group), that is, one thiol group per 5 to 50 amino acids, in other words, cysteine having 2 to 20 thiol groups per 100 amino acids. I understood. According to the amino acid analysis, the distribution of constituent amino acids was almost the same as that of the raw material cuticle, except for cysteine.

【0035】上記乾燥に際しては自然乾燥、凍結乾燥や
加熱乾燥(この加熱乾燥の場合は密な断面を有する製品
が得られる)を目的に応じて選ぶことができる。
In the above drying, natural drying, freeze drying or heat drying (in this heat drying, a product having a dense cross section can be obtained) can be selected according to the purpose.

【0036】そして、上記の還元クチクルタンパクの高
分子体は、ポリエチレンなどの生分解性のない石油系ポ
リマーとは異なり、生分解性に富み、土壌中の微生物に
よって速やかに分解される。たとえば、実施例に示すク
チクルフィルム(厚さ0.03mm、横10mm、縦2
0mm)は25℃にて2〜4カ月間で分解して消失す
る。したがって、使用後、投棄されることがあっても土
壌中の微生物によって分解されて消失するので、自然環
境の保護に役立たせることができる。
The above-mentioned reduced cuticle protein polymer is rich in biodegradability, unlike petroleum-based polymers having no biodegradability such as polyethylene, and is rapidly degraded by microorganisms in soil. For example, the cuticle film (thickness 0.03 mm, horizontal 10 mm, vertical 2
0 mm) decomposes and disappears at 25 ° C. in 2 to 4 months. Therefore, even if it is thrown away after use, it is decomposed by the microorganisms in the soil and disappears, which can be useful for protecting the natural environment.

【0037】また、上記還元クチクルタンパクを成形す
るにあたって、成形品に柔軟性を持たせるために、グリ
セリン、プロピレングリコール、ポリエチレングリコー
ルなどの可塑剤を用いることができるし、さらに、上記
還元クチクルタンパクに還元ケラチン水溶液を混ぜて同
様に成形操作をすれば、還元クチクルタンパクは還元ケ
ラチンともジスルフィド結合(S−S結合)で架橋連結
し、還元クチクルタンパクとケラチンとの混合物からな
る高分子成形品にすることができる。
In forming the reduced cuticle protein, a plasticizer such as glycerin, propylene glycol, or polyethylene glycol may be used to impart flexibility to the molded product. If a reducing keratin aqueous solution is mixed with the protein and a molding operation is performed in the same manner, the reduced cuticle protein is also cross-linked with the reduced keratin through a disulfide bond (S-S bond), and a polymer composed of a mixture of the reduced cuticle protein and keratin. It can be a molded product.

【0038】[0038]

【実施例】つぎに、実施例をあげて本発明をより具体的
に説明する。ただし、本発明はそれらの実施例のみに限
定されるものではない。
EXAMPLES Next, the present invention will be described in more detail with reference to examples. However, the present invention is not limited to only those examples.

【0039】実施例1 羊毛(Collidale種より採取)9g、尿素55
g、2−メルカプトエタノール13ml、ドデシル硫酸
ナトリウム7gと水70mlを容器に入れて密栓し、6
0℃にて24時間振盪攪拌して還元を行った。
Example 1 9 g wool (collected from Collidale species), 55 urea
g, 2-mercaptoethanol 13 ml, sodium dodecyl sulfate 7 g and water 70 ml were placed in a container and sealed tightly.
Reduction was performed by shaking and stirring at 0 ° C. for 24 hours.

【0040】反応物を室温に冷してから可溶部を濾過に
より除去した後、不溶部を0.03モル/リットルの2
−メルカプトエタノールを含んだ水で洗浄を繰り返し
た。水に膨潤した不溶部は、その凍結乾燥品の秤量結果
から、10g当たり固体成分を0.3g含むことが判明
した。
After the reaction mixture was cooled to room temperature and the soluble portion was removed by filtration, the insoluble portion was added with 0.03 mol / liter of 2 parts.
-Washing was repeated with water containing mercaptoethanol. The water-swelled insoluble portion was found to contain 0.3 g of a solid component per 10 g based on the weighing result of the freeze-dried product.

【0041】つぎに、ホモジナイザー(サンヨー社製、
モデルSM M6)で室温にて2分間処理し、粘稠な半
透明な白色流動体を得た。
Next, a homogenizer (manufactured by Sanyo Co.,
Treatment with Model SM M6) for 2 minutes at room temperature gave a viscous translucent white fluid.

【0042】上記の白色流動体は還元クチクルタンパク
を含有するものであるが、その還元クチクルタンパクの
チオール基(SH基)をヨードメトリーで定量したとこ
ろ、1.30×10-3eq/g=769g/eqであ
り、分子量769に1個のチオール(SH基)が含まれ
ていた。これはアミノ酸100個当たりのシステイン残
基が約13に相当する。
The above white liquid contains reduced cuticle protein, and the thiol group (SH group) of the reduced cuticle protein was quantified by iodometry to be 1.30 × 10 -3 eq / g = 769 g / eq, and one thiol (SH group) was contained in the molecular weight 769. This corresponds to about 13 cysteine residues per 100 amino acids.

【0043】アミノ酸分析によれば、上記還元クチクル
タンパクの組成は、アルギニン、リジン、アスパラギン
酸、グルタミン酸、システインが、それぞれ4.9モル
%、3.1モル%、5.0モル%、9.3モル%、1
1.5モル%であって、システインを除けば、構成アミ
ノ酸分布は原料のクチクルとほぼ一致していた。
According to amino acid analysis, the composition of the reduced cuticle protein was such that arginine, lysine, aspartic acid, glutamic acid and cysteine were 4.9 mol%, 3.1 mol%, 5.0 mol% and 9 mol, respectively. 0.3 mol%, 1
It was 1.5 mol%, and the distribution of constituent amino acids was almost the same as that of the raw material cuticle except for cysteine.

【0044】実施例2 20cm×25cmの長方形状の羊毛布4片(重量は4
片の合計で18g)に尿素110g、2−メルカプトエ
タノール25ml、ドデシル硫酸ナトリウム15gと水
140mlを加え容器を密栓し、60℃にて24時間振
盪攪拌して還元を行った。
Example 2 Four pieces of rectangular wool cloth of 20 cm × 25 cm (weight is 4
110 g of urea, 25 ml of 2-mercaptoethanol, 15 g of sodium dodecyl sulfate and 140 ml of water were added to a total of 18 g of the pieces, the container was sealed, and the mixture was shaken and stirred at 60 ° C. for 24 hours for reduction.

【0045】反応物を室温に戻して可溶部を濾過により
除去した後、不溶部(布の形状を保っていた)を0.0
3モル/リットルの2−メルカプトエタノールを含む水
で繰り返し洗浄した。
After the reaction product was returned to room temperature and the soluble part was removed by filtration, the insoluble part (the shape of the cloth was kept) was 0.0
It was repeatedly washed with water containing 3 mol / liter of 2-mercaptoethanol.

【0046】洗浄されたシート状で膨潤状態の還元クチ
クルタンパクは、その凍結乾燥品の秤量結果から、10
g当たり固体成分を0.4g含むことが判明した。
The washed cuticle protein in a swollen state was washed with the freeze-dried product in an amount of 10
It was found to contain 0.4 g of solid component per g.

【0047】また、この還元クチクルタンパクのチオー
ル基をヨードメトリーで定量したところ、1.18×1
-3eq/g=850g/eqであり、分子量850当
たり1個のチオール基(SH基)が含まれていることが
わかった。これはアミノ酸100個当たりのシステイン
残基が約12個に相当する。
When the thiol group of this reduced cuticle protein was quantified by iodometry, it was 1.18 × 1.
It was 0 −3 eq / g = 850 g / eq, and it was found that one thiol group (SH group) was contained per 850 molecular weight. This corresponds to about 12 cysteine residues per 100 amino acids.

【0048】アミノ酸分析によれば、この還元クチクル
タンパクの組成は、アルギニン、リジン、アスパラギン
酸、グルタミン酸、システインが、それぞれ4.7モル
%、3.3モル%、5.2モル%、8.8モル%、1
2.4モル%であり、システインを除けば、構成アミノ
酸分布は原料のクチクルとほぼ一致していた。
According to the amino acid analysis, the composition of the reduced cuticle protein was found to contain arginine, lysine, aspartic acid, glutamic acid and cysteine at 4.7 mol%, 3.3 mol% and 5.2 mol%, respectively. 0.8 mol%, 1
It was 2.4 mol%, and the distribution of constituent amino acids was almost the same as that of the raw material cuticle except for cysteine.

【0049】実施例3 実施例1で得られた還元クチクルタンパクの白色流動体
20mlに75%グリセリン水溶液0.6mlを加え、
水平な底面をもつ円形ガラス容器(内部の平面積:10
0cm2 )に流し込み、室温、大気中で乾燥した。その
後、90℃で15分間加熱処理した後、水中に入れて円
形ガラス容器から半透明フィルムを剥がした。
Example 3 To 20 ml of the white fluid of reduced cuticle protein obtained in Example 1, 0.6 ml of 75% glycerin aqueous solution was added,
Circular glass container with horizontal bottom (planar area inside: 10
0 cm 2 ) and dried in the air at room temperature. Then, after heat-processing at 90 degreeC for 15 minutes, it put in water and the semitransparent film was peeled from the circular glass container.

【0050】このフィルム(以下、「クチクルフィル
ム」という)の物性(厚さおよび重量)、強伸度ならび
に土壌による生分解性を調べた。物性および強伸度の測
定結果を表1に示す。また、生分解性の試験結果を図1
に示す。なお、強伸度の測定条件および生分解性の試験
方法を次の通りである。
The physical properties (thickness and weight) of this film (hereinafter referred to as "cuticle film"), strength and elongation, and biodegradability by soil were examined. Table 1 shows the results of measurement of physical properties and strength and elongation. The biodegradability test results are shown in Fig. 1.
Shown in. The conditions for measuring the strength and elongation and the test method for biodegradability are as follows.

【0051】強伸度の測定条件: 相対湿度:65% 試験片:2mm×30mm 引張速度:20cm/分 Measurement conditions for strength and elongation: Relative humidity: 65% Specimen: 2 mm x 30 mm Peeling speed: 20 cm / min

【0052】生分解性の試験方法: 試験片:厚さ0.5mmで平面形状が2cm×2cmの
正方形状フィルム 気象条件:平成5年1月から4月までの河内長野市北青
葉台27−19、発明者宅屋外 試験方法:上記場所の庭で採取した土壌を20メッシュ
のふるいにかけ、それを直径20cm、深さ15cmで
底部に直径1.5cmの穴があいた植木鉢に入れ、その
植木鉢を地面に埋め、上面より3cmの位置の深さに上
記フィルムの試験片10片を埋めて、経時的に取り出
し、重量減少より分解率を求める。
Test method for biodegradability: Test piece: Square film with a thickness of 0.5 mm and a planar shape of 2 cm × 2 cm Meteorological conditions: 27-19 Kita-Aobadai, Kawachinagano City from January to April 1993 , Inventor's house outdoor test method: Soil collected in the garden at the above place is passed through a 20-mesh sieve, put it in a flowerpot with a diameter of 20 cm, a depth of 15 cm, and a hole with a diameter of 1.5 cm at the bottom, and the flowerpot is grounded. Then, 10 test pieces of the above-mentioned film are embedded at a depth of 3 cm from the upper surface, taken out with time, and the decomposition rate is determined from the weight reduction.

【0053】[0053]

【表1】 [Table 1]

【0054】表1に示すように、この実施例3のクチク
ルフィルムは、強度が139kg/cm2 で、ヤング率
が820kg/cm2 であり、実用上充分な機械的強度
を有していた。
As shown in Table 1, Cu Chi cycle film of this Example 3, the strength is at 139kg / cm 2, the Young's modulus is 820 kg / cm 2, and had a practically sufficient mechanical strength .

【0055】また、図1に示すように、実施例3のクチ
クルフィルムは、20週間経過後に分解率が約20%に
達し、生分解性ポリマーとして充分な機能を有してい
た。
Further, as shown in FIG. 1, the cuticle film of Example 3 had a decomposition rate of about 20% after 20 weeks, and had a sufficient function as a biodegradable polymer.

【0056】実施例4 実施例2で調製された布状(サイズ約23cm×30c
m)で湿潤状態の還元クチクルタンパクをガラス製円筒
(円周:6.3cm)に巻き、室温にて空気中で風乾
し、さらに90℃にて15分間加熱処理した。
Example 4 Fabric-like shape prepared in Example 2 (size: about 23 cm × 30 c
m), the reduced cuticle protein in a wet state was wrapped around a glass cylinder (circumference: 6.3 cm), air-dried in air at room temperature, and further heat-treated at 90 ° C. for 15 minutes.

【0057】冷却後、水中に入れて芯部のガラス製円管
を抜き出すことにより、還元クチクルタンパクの高分子
体からなる継目のない円筒状の成形品を得た。この成形
品は水中に入れて煮沸しても、ほぐれることなく円筒状
を保っていて、優れた耐熱性および耐水性を有してい
た。
After cooling, the tube was placed in water and the glass circular tube at the core was taken out to obtain a seamless cylindrical molded article made of a polymer of reduced cuticle protein. The molded product maintained a cylindrical shape without being loosened even when put in water and boiled, and had excellent heat resistance and water resistance.

【0058】実施例5 実施例1で得られた還元クチクルタンパクの流動体10
mlに濃度2重量%の還元ケラチン水溶液10mlと7
5%グリセリン水溶液を加え、よく混合してから、水平
なポリエチレン板上に面積28cm2 にて展開した。
Example 5 Reduced cuticle protein fluid 10 obtained in Example 1
10 ml of reduced keratin aqueous solution with a concentration of 2% by weight and 7 ml
A 5% glycerin aqueous solution was added and mixed well, and then spread on a horizontal polyethylene plate with an area of 28 cm 2 .

【0059】室温、大気中にて乾燥後、90℃で15分
間加熱処理し、冷やしてから水中に入れると、フィルム
がポリエチレン板上から剥離してきた。
After being dried at room temperature in the air, heat-treated at 90 ° C. for 15 minutes, cooled and put in water, the film peeled off from the polyethylene plate.

【0060】このフィルム(以下、「クチクル/ケラチ
ンフィルム」という)の物性(厚さおよび重量)、強伸
度ならびに土壌による生分解性を調べた。物性および強
伸度の測定結果を表2に示す。
The physical properties (thickness and weight), strength and elongation, and biodegradability by soil of this film (hereinafter referred to as "cuticle / keratin film") were examined. Table 2 shows the measurement results of physical properties and strength and elongation.

【0061】また、生分解性の試験結果を図2に示す。
なお、強伸度の測定条件および生分解性の試験方法は前
記実施例3の場合と同様である。ただし、生分解性の試
験において、試験片の厚さは0.35mmにした。
The results of the biodegradability test are shown in FIG.
The conditions for measuring the strength and elongation and the test method for biodegradability are the same as in the case of Example 3 above. However, in the biodegradability test, the thickness of the test piece was 0.35 mm.

【0062】[0062]

【表2】 [Table 2]

【0063】表2に示すように、この実施例5のクチク
ル/ケラチンフィルムも、強度が83kg/cm2 で、
ヤング率が681kg/cm2 であり、ポリ塩化ビニル
(ただし、可塑剤入り)や低密度ポリエチレン並の機械
的強度を有していた。
As shown in Table 2, the cuticle / keratin film of Example 5 also has a strength of 83 kg / cm 2 .
The Young's modulus was 681 kg / cm 2 , and it had mechanical strength comparable to that of polyvinyl chloride (with a plasticizer) or low density polyethylene.

【0064】また、図2に示すように、実施例5のクチ
クル/ケラチンフィルムは、20週間経過後には分解率
が約30%に達し、生分解性ポリマーとして充分な機能
を有していた。
Further, as shown in FIG. 2, the cuticle / keratin film of Example 5 had a decomposition rate of about 30% after 20 weeks, and had a sufficient function as a biodegradable polymer.

【0065】[0065]

【発明の効果】以上説明したように、本発明によれば、
高等動物体毛を水性媒体中、タンパク質変性剤の存在下
で、還元剤により還元した後、可溶部を除去し、得られ
た不溶部を水洗して不溶部中に残存しているタンパク質
変性剤や還元剤などの水可溶性物質を除去することによ
って、アミノ酸100個当たりシステイン残基を2〜2
0個有する動物クチクル由来の不溶性還元タンパク質
(つまり、還元クチクルタンパク)を得ることができ
る。
As described above, according to the present invention,
Higher animal hair is reduced with a reducing agent in an aqueous medium in the presence of a protein denaturing agent, the soluble portion is removed, and the resulting insoluble portion is washed with water to remain in the insoluble portion. By removing water-soluble substances such as reducing agents and reducing agents, 2 to 2 cysteine residues can be added per 100 amino acids.
An insoluble reduced protein derived from an animal cuticle (that is, reduced cuticle protein) having 0 cells can be obtained.

【0066】上記還元クチクルタンパクは、活性なチオ
ール基(SH基)を有しており、空気中の酸素や酸化剤
により酸化されてジスルフィド結合(S−S結合)を生
成して、高分子化するので、それを利用して、タンパク
質のフィルム、シート、カプセル、スポンジ、筒などの
高分子成形品を作製することができる。
The reduced cuticle protein has an active thiol group (SH group), and is oxidized by oxygen in the air or an oxidizing agent to form a disulfide bond (S—S bond), and a polymer Therefore, it can be used to prepare polymer molded products such as protein films, sheets, capsules, sponges, and cylinders.

【0067】上記還元クチクルタンパクの高分子体は、
生分解性を有しているので、上記還元クチクルタンパク
を原料として作製された高分子成形品は、投棄された場
合、微生物によって分解するので、自然環境の保護に役
立つ。
The polymer of reduced cuticle protein is
Since it has biodegradability, the polymer molded article produced from the above-mentioned reduced cuticle protein as a raw material is decomposed by microorganisms when it is discarded, which is useful for protecting the natural environment.

【図面の簡単な説明】[Brief description of drawings]

【図1】実施例3で得られたフィルムの生分解性を示す
図である。
FIG. 1 is a diagram showing the biodegradability of the film obtained in Example 3.

【図2】実施例5で得られたフィルムの生分解性を示す
図である。
FIG. 2 shows the biodegradability of the film obtained in Example 5.

フロントページの続き (56)参考文献 PB Rep.,1980,PB−81− 229452,p.13−28 Text Res.J.,1986,Vo l.56,No.12,p.772−774 Proc.7th Int.Wool Text Res.Conf.,1985 年,Vol.4,p.252−261 (58)調査した分野(Int.Cl.7,DB名) C07K 14/47 BIOSIS/WPI(DIALOG) JSTPlus(JOIS)Continuation of front page (56) References PB Rep. , 1980, PB-81-229452, p. 13-28 Text Res. J. , 1986, Vol. 56, No. 12, p. 772-774 Proc. 7th Int. Wool Text Res. Conf. , 1985, Vol. 4, p. 252-261 (58) Fields surveyed (Int.Cl. 7 , DB name) C07K 14/47 BIOSIS / WPI (DIALOG) JSTPlus (JOIS)

Claims (3)

(57)【特許請求の範囲】(57) [Claims] 【請求項1】 人毛、獣毛、羽毛などの高等動物体毛
水性媒体中、タンパク質変性剤の存在下で、還元剤によ
り還元した後、可溶部を除去し、得られた不溶部を水洗
して不溶部中に残存しているタンパク質変性剤や還元剤
などの水可溶性物質を除去することによって得られ
ミノ酸100個当たりシステイン残基を2〜20個有す
ることを特徴とする、動物クチクル細胞由来の不溶性還
元タンパク質。
[Claim 1] human hair, animal hair, the higher animal hair, such as feathers
In the presence of a protein denaturant in an aqueous medium, the reducing agent
The soluble part is removed and the resulting insoluble part is washed with water.
Remaining protein denaturant and reducing agent in the insoluble part
And having 2 to 20 a A <br/> amino acid 100 per cysteine residue obtained I by the removal of water-soluble substances such as, animal cuticle cell-derived insoluble reduced protein.
【請求項2】 人毛、獣毛、羽毛などの高等動物体毛を
水性媒体中、タンパク質変性剤の存在下で、還元剤によ
り還元した後、可溶部を除去し、得られた不溶部を水洗
して不溶部中に残存しているタンパク質変性剤や還元剤
などの水可溶性物質を除去することを特徴とするアミノ
酸100個当たりシステイン残基を2〜20個有する
物クチクル細胞由来の不溶性還元タンパク質の製造方
法。
2. Higher animal body hair such as human hair, animal hair, and feather is reduced with a reducing agent in an aqueous medium in the presence of a protein denaturing agent, and then the soluble portion is removed to obtain the insoluble portion. Amino acid characterized by washing with water to remove water-soluble substances such as protein denaturants and reducing agents remaining in the insoluble part
A method for producing an insoluble reduced protein derived from an animal cuticle cell having 2 to 20 cysteine residues per 100 acids .
【請求項3】 請求項1の動物クチクル細胞由来の不溶
性還元タンパク質を原料として作製されたフィルム、シ
ート、カプセル、スポンジ、筒などの高分子成形品。
3. A polymer molded article such as a film, sheet, capsule, sponge, or cylinder produced by using the insoluble reducing protein derived from the animal cuticle cells of claim 1 as a raw material.
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Families Citing this family (19)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5948432A (en) * 1997-11-26 1999-09-07 Keraplast Technologies Ltd. Keratin-based sheet material for biomedical applications and method of production
US6110487A (en) 1997-11-26 2000-08-29 Keraplast Technologies Ltd. Method of making porous keratin scaffolds and products of same
US6316598B1 (en) 1999-09-13 2001-11-13 Keraplast Technologies, Ltd. Water absorbent keratin and gel formed therefrom
US6461628B1 (en) 1999-09-13 2002-10-08 Keraplast Technologies, Ltd. Non-woven keratin cell scaffold
US6544548B1 (en) 1999-09-13 2003-04-08 Keraplast Technologies, Ltd. Keratin-based powders and hydrogel for pharmaceutical applications
US6270793B1 (en) 1999-09-13 2001-08-07 Keraplast Technologies, Ltd. Absorbent keratin wound dressing
WO2003064449A2 (en) 2002-01-28 2003-08-07 Keraplast Technologies, Ltd. Bioactive keratin peptides
WO2007001339A2 (en) 2004-08-17 2007-01-04 Wake Forest University Health Sciences Ambient stored blood plasma expanders
EP1930343A4 (en) * 2005-08-23 2009-05-13 Seiwa Kasei Co Ltd Method for preparation of reduced keratin, reduced cuticle protein or mixture thereof
US8920827B2 (en) 2005-10-21 2014-12-30 Wake Forest University Health Sciences Keratin bioceramic compositions
EP1991253B1 (en) 2006-02-10 2013-07-31 Wake Forest University Health Sciences Nerve regeneration employing keratin biomaterials
US8273702B2 (en) 2006-02-17 2012-09-25 Wake Forest University Health Sciences Wound healing compositions containing keratin biomaterials
JP2009527274A (en) 2006-02-17 2009-07-30 ウェイク・フォレスト・ユニヴァーシティ・ヘルス・サイエンシズ Coatings and biomedical implants formed from keratin biomedical materials
JP2008222570A (en) * 2007-03-08 2008-09-25 Osaka Prefecture Univ Method for producing amino acid or organic acid
US9068162B2 (en) 2007-08-17 2015-06-30 Wake Forest University Health Sciences Keratin biomaterials for cell culture and methods of use
JP2013521313A (en) 2010-03-05 2013-06-10 ウェイク・フォレスト・ユニヴァーシティ・ヘルス・サイエンシズ Controlled delivery system
WO2011112575A1 (en) 2010-03-08 2011-09-15 Wake Forest University Health Sciences Keratin biomaterials for treatment of ischemia
WO2012068376A2 (en) 2010-11-17 2012-05-24 Wake Forest University Health Sciences Keratin compositions for treatment of bone deficiency or injury
CN103906775B (en) 2011-09-01 2016-06-01 阿斯彭研究公司 Functionalized substrates is done method and the system of graft polymerization

Non-Patent Citations (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
PB Rep.,1980,PB−81−229452,p.13−28
Proc.7th Int.Wool Text Res.Conf.,1985年,Vol.4,p.252−261
Text Res.J.,1986,Vol.56,No.12,p.772−774

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