JP2024514166A

JP2024514166A - アデノウイルス遺伝子療法ベクター

Info

Publication number: JP2024514166A
Application number: JP2023562880A
Authority: JP
Inventors: レディバシャム，アシュビン; ロイ，スーミトラ; トーマスピーターズ，ロバート; エムパルマル，クシュ
Original assignee: Ensoma Inc
Current assignee: Ensoma Inc
Priority date: 2021-04-15
Filing date: 2022-04-15
Publication date: 2024-03-28
Also published as: MX2023012222A; TW202304527A; CN117716041A; CA3216023A1; WO2022221702A3; AU2022257051A1; WO2022221702A2; IL307604A; KR20240035382A; EP4323016A2; BR112023021434A2; AR125368A1

Abstract

本開示は、例えば、インビボまたはエクスビボ遺伝子療法のための、造血細胞（例えば、１つ以上の特定の造血細胞型）の効率的な形質導入を特徴とするアデノウイルスベクターを含む。本開示は、とりわけ、Ａｄ３、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、Ａｄ３７、及びＡｄ５０ベクター及びゲノムを含む。本開示のＡｄ３、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、Ａｄ３７、及びＡｄ５０ベクター及びゲノムは、治療用ペイロードを含むことができる。【選択図】図３

Description

優先出願
本出願は、２０２１年４月１５日に出願された米国仮特許出願第６３／１７５，２４９号の利益を主張し、その内容は参照によりその全体が本明細書に組み込まれる。

多くの医学的状態は、遺伝子変異によって引き起こされ、及び／または少なくとも部分的に、遺伝子療法によって治療可能である。いくつかの状態は、特に造血細胞の修飾によって治療可能である。したがって、遺伝子療法のために造血細胞を標的化する組成物及び方法が必要である。

遺伝子療法は、ヘモグロビン異常症、免疫不全、及びがんを含むが、これらに限定されない、遺伝的要素を有する多くの状態を治療することができる。様々な遺伝子療法において、造血細胞は重要な標的である。しかしながら、造血細胞を修飾するための現在の方法及び組成物は限られている。例えば、造血細胞（例えば、１つ以上の特定の造血細胞型）を選択的に標的化するベクターを同定する必要がある。本開示は、ある特定のアデノウイルスベクターが、造血細胞（例えば、１つ以上の特定の造血細胞型）を選択的に標的化するという認識を含む。

本開示は、とりわけ、本明細書に提供される様々な造血細胞型を選択的に標的化するアデノウイルスベクターを含む。本開示は、とりわけ、造血幹細胞（ＨＳＣ、例えば、ＣＤ３４^＋長期（ＬＴ）－ＨＳＣ及び／またはＣＤ３４^＋短期（ＳＴ）－ＨＳＣ）、リンパ球系共通前駆細胞（ＣＬＰ）、Ｔ細胞、ＮＫ細胞、コロニー形成単位（ＣＦＵ）－プレＢ細胞、Ｂ細胞、骨髄球系共通前駆細胞（ＣＭＰ）、顆粒球－マクロファージ前駆細胞（ＧＭＰ）、ＣＦＵ－Ｍ細胞、単芽球、単球、マクロファージ、ＣＦＵ－Ｇ細胞、骨髄芽球、顆粒球、好中球、好酸球、好塩基球、巨核球－赤血球前駆細胞（ＭＥＰ）、ＢＦＵ－Ｅ細胞、ＣＦＵ－Ｅ細胞、赤芽球、赤血球、ＣＦＵ－Ｍｋ細胞、巨核球、及び／または血小板、を選択的に標的化するアデノウイルスベクターを含む。本開示は、とりわけ、ＣＤ３４^＋造血細胞を選択的に標的化するアデノウイルスベクターを含む。

本開示は、とりわけ、１つ以上の造血細胞型を選択的に標的化する、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクター、ならびにＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノム（例えば、「組換え」または「操作された」アデノウイルスベクター、及びアデノウイルスゲノム）を含む。本開示のＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクター及びゲノムは、様々なペイロードを含むことができる。様々な実施形態では、ペイロードは、ＣＲＩＳＰＲ系、塩基編集系、プライム編集系、または他の発現産物をコードする核酸配列のうちの１つ以上を含むことができる。本開示は、とりわけ、疾患または状態の治療にともに寄与する複数の発現産物をコードする核酸配列を含む、アデノウイルスベクター及びアデノウイルスゲノムの組み合わせを含む。本開示は、とりわけ、核酸ペイロードを標的細胞ゲノムに組み込むためのＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０アデノウイルスベクター、ならびにＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０アデノウイルスゲノムを含む。本開示は、とりわけ、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ドナーベクター、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０アデノウイルスドナーゲノム、ヘルパー依存性Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０アデノウイルスドナーベクター、ヘルパー依存性Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０アデノウイルスドナーゲノム、サポートベクター、サポートゲノム、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ヘルパーベクター、及びＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ヘルパーゲノム、を含む。誤解を避けるために、「Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０」などの血清型のリストは、代替的に、「Ａｄ３、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、Ａｄ３７、またはＡｄ５０」として書くことができる。

少なくとも一態様では、本開示は、造血細胞型を選択的に標的化する方法を提供し、方法は、対象または系にアデノウイルスベクターを投与することを含み、アデノウイルスベクターは、（ａ）Ａｄ３、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、Ａｄ３７、またはＡｄ５０血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含むカプシドであって、１つ以上のウイルスポリペプチドは、（ｉ）ファイバーノブ、（ｉｉ）ファイバーシャフト、（ｉｉｉ）ファイバーテール、（ｉｖ）ペントン、及び（ｖ）ヘキソン、のうちの１つ以上を含む、カプシドと、（ｂ）異種核酸ペイロードを含む二本鎖ＤＮＡゲノムと、を含む。様々な実施形態では、ゲノムは、（ａ）３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲであって、３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲのそれぞれは、ウイルスポリペプチド血清型のものである、３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲと、（ｂ）パッケージング配列であって、パッキング配列は、ウイルスポリペプチド血清型のものである、パッケージング配列と、をさらに含む。

様々な実施形態では、造血細胞型は、最終分化細胞型であるか、またはそれを含む。様々な実施形態では、造血細胞型は、前駆細胞型であるか、または前駆細胞型を含む。様々な実施形態では、造血細胞型は、ＨＳＣ、リンパ球系共通前駆細胞（ＣＬＰ）、Ｔ細胞、ＮＫ細胞、コロニー形成単位（ＣＦＵ）－プレＢ細胞、Ｂ細胞、骨髄球系共通前駆細胞（ＣＭＰ）、顆粒球－マクロファージ前駆細胞（ＧＭＰ）、ＣＦＵ－Ｍ細胞、単芽球、単球、マクロファージ、ＣＦＵ－Ｇ細胞、骨髄芽球、顆粒球、好中球、好酸球、好塩基球、巨核球－赤血球前駆細胞（ＭＥＰ）、ＢＦＵ－Ｅ細胞、ＣＦＵ－Ｅ細胞、赤芽球、赤血球、ＣＦＵ－Ｍｋ細胞、巨核球、及び／または血小板であるか、またはそれを含み、任意選択で、ＨＳＣが、ＣＤ３４^＋長期造血幹細胞（ＬＴ－ＨＳＣ）及び／またはＣＤ３４^＋短期（ＳＴ）－ＨＳＣである。

様々な実施形態では、方法は、インビボ遺伝子療法の方法である。様々な実施形態では、造血細胞型は、哺乳動物造血細胞型であり、任意選択で、哺乳動物造血細胞型は、ヒト造血細胞型である。様々な実施形態では、対象は哺乳動物対象であり、任意選択で、哺乳動物対象は、ヒト対象である。様々な実施形態では、本方法は、アデノウイルスベクターの投与前に、対象の造血細胞を動員することを含む。様々な実施形態では、この方法は、１つ以上の免疫抑制剤を対象に投与することを含み、任意選択で、１つ以上の免疫抑制剤の投与は、アデノウイルスベクターの投与の前に行われる。

様々な実施形態では、方法は、エクスビボの遺伝子療法の方法である。様々な実施形態では、造血細胞型は、哺乳動物造血細胞型であり、任意選択で、哺乳動物造血細胞型は、ヒト造血細胞型である。様々な実施形態では、系は、任意選択で、哺乳動物ドナーがヒトドナーである哺乳動物ドナーに由来する生体試料であるか、またはそれを含む。様々な実施形態では、異種核酸ペイロードは、選択可能なマーカーを含み、任意選択で、選択可能なマーカーはＭＧＭＴ^{Ｐ１４０Ｋ}である。様々な実施形態では、方法は、選択剤を対象に投与することを含み、任意選択で、選択剤はＯ^６ＢＧ及び／またはＢＣＮＵを含む。

様々な実施形態では、１つ以上のウイルスポリペプチドは、（ａ）ファイバーノブ及びファイバーシャフト、（ｂ）ファイバーノブ及びファイバーテール、（ｃ）ファイバーノブ及びペントン、（ｄ）ファイバーノブ及びヘキソン、（ｅ）ファイバーノブ、ヘキソン、及びペントン、（ｆ）ファイバーシャフト及びファイバーテール、（ｇ）ファイバーシャフト及びペントン、（ｈ）ファイバーシャフト及びヘキソン、（ｉ）ファイバーシャフト、ヘキソン、及びペントン、（ｊ）ファイバーテール及びペントン、（ｋ）ファイバーテール及びヘキソン、（ｌ）ファイバーテール、ヘキソン及びペントン、（ｍ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、及びファイバーテール、（ｎ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、及びペントン、（ｏ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、及びヘキソン、（ｐ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、ヘキソン、及びペントン、（ｑ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、ファイバーテール、及びペントン、（ｒ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、ファイバーテール、ペントン、及びヘキソン、または（ｓ）ペントン及びヘキソンを含む。様々な実施形態では、ファイバーノブは、配列番号１５、３３、５１、６９、８７、１０５、１２３、１４１、１５９、１７７、及び１９５から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する。様々な実施形態では、ファイバーシャフトは、配列番号１４、３２、５０、６８、８６、１０４、１２２、１４０、１５８、１７６、及び１９４から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する。様々な実施形態では、ファイバーテールは、配列番号１８、３６、５４、７２、９０、１０８、１２６、１４４、１６２、１８０、及び１９８から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する。様々な実施形態では、ペントンは、配列番号１６、３４、５２、７０、８８、１０６、１２４、１４２、１６０、１７８、及び１９６から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する。様々な実施形態では、ヘキソンは、配列番号１７、３５、５３、７１、８９、１０７、１２５、１４３、１６１、１７９、及び１９７から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する。様々な実施形態では、アデノウイルスベクターは、ウイルスペプチドの血清型のファイバーを含む。様々な実施形態では、ファイバーは、配列番号１３、３１、４９、６７、８５、１０３、１２１、１３９、１５７、１７５、及び１９３から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する。様々な実施形態では、アデノウイルスベクターは、カプシドが、ウイルスペプチドの血清型ではないファイバーノブ、ファイバーシャフト、ファイバーテール、ヘキソン、またはペントンのうちの少なくとも１つを含むことを特徴とするキメラベクターである。様々な実施形態では、アデノウイルスベクターは、ヘルパー依存性ベクターである。

様々な実施形態では、異種核酸ペイロードは、タンパク質をコードする。様々な実施形態では、異種核酸ペイロードは、キメラ抗原受容体（ＣＡＲ）、Ｔ細胞受容体（ＴＣＲ）、抗体、または低分子ＲＮＡをコードし、任意選択で、低分子ＲＮＡはｓｈＲＮＡである。様々な実施形態では、異種核酸ペイロードは、キメラ抗原受容体（ＣＡＲ）またはＴ細胞受容体（ＴＣＲ）をコードし、造血細胞型は、Ｔ細胞であるか、またはＴ細胞を含む。様々な実施形態では、異種核酸ペイロードは、抗体をコードし、造血細胞型は、Ｂ細胞であるか、またはＢ細胞を含む。様々な実施形態では、異種核酸ペイロードは、遺伝子編集酵素または系をコードし、遺伝子編集は、ＣＲＩＳＰＲ編集、塩基編集、プライム編集、及びジンクフィンガーヌクレアーゼ編集から選択される。

様々な実施形態では、異種核酸ペイロードは、アデノシンデアミナーゼ欠損症（ＡＤＡ）、副腎白質ジストロフィー（ＡＬＤ）、無ガンマグロブリン血症、アルファ－１抗トリプシン欠損症、先天性無巨核球性血小板減少症、筋萎縮性側索硬化症（ルーゲーリック病）、毛細血管拡張性運動失調症、バッテン病、ベルナール・スーリエ症候群、ＣＤ４０／ＣＤ４０Ｌ欠損症、慢性肉芽腫症、分類不能型免疫欠損症（ＣＶＩＤ）、先天性血栓性血小板減少性紫斑病（ｃＴＴＰ）、嚢胞性線維症、ダイヤモンドブラックファン貧血（ＤＢＡ）、ＤＯＣＫ８欠損症、先天性角化異常症、ファブリー病、第Ｖ因子欠損症、第ＶＩＩ因子欠損症、第Ｘ因子欠損症、第ＸＩ因子欠損症、第ＸＩＩ因子欠損症、第ＸＩＩＩ因子欠損症、家族性アポリポタンパク質Ｅ欠損症及びアテローム性動脈硬化症（ＡｐｏＥ）、家族性血球貪食性リンパ組織球症、ファンコーニ貧血（ＦＡ）、フリードライヒ運動失調症、ゴーシェ病、グランツマン血小板無力症、糖血症、糖原病、糖原病Ｉ型（ＧＳＤＩ）、灰色血小板症候群、血友病、血友病Ａ、血友病Ｂ、遺伝性ヘモクロマトーシス、ハーラー症候群、高ＩｇＭ、低ガンマグロブリン血症、クラッベ病、主要組織適合性複合体クラスＩＩ欠損症（ＭＨＣ－ＩＩ）、メープルシロップ尿症、異染性白質ジストロフィー（ＭＬＤ）、ムコ多糖症、ムコ多糖症Ｉ型（ＭＰＳＩ）、ＭＰＳＩＩ（ハンター症候群）、ＭＰＳＩＩＩ（サンフィリポ症候群）、ＭＰＳＩＶ（モルキオ症候群）、ＭＰＳＶ、ＭＰＳＶＩ（マロトー・ラミー症候群）、ＭＰＳＶＩＩ（スライ症候群）、筋ジストロフィー、ニーマン・ピック病、パーキンソン病、発作性夜間ヘモグロビン尿症（ＰＮＨ）、悪性貧血、フェニルケトン尿症（ＰＫＵ）、ポンペ病、肺胞蛋白症（ＰＡＰ）、赤芽球癆（ＰＲＣＡ）、ピルビン酸キナーゼ欠損、難治性貧血、シュワックマン・ダイアモンド症候群、選択的ＩｇＡ欠損症、重度再生不良性貧血、重度複合免疫不全症（ＳＣＩＤ）、アデノシンデアミナーゼ欠損症による重度複合免疫不全症（ＡＤＡ－ＳＣＩＤ）、鎌状赤血球貧血、鎌状赤血球症、鎌状赤血球形質、テイ・サックス病、サラセミア、中間型サラセミア、フォン・ギールケ病、フォン・ヴィルブランド病、ウィスコット・アルドリッチ症候群（ＷＡＳ）、Ｘ連鎖無ガンマグロブリン血症（ＸＬＡ）、Ｘ連鎖重症複合免疫不全症（ＳＣＩＤ－Ｘ１）、ツェルウェーガー症候群、α－マンノース症、β－マンノース症、β－サラセミア、及び／またはβ－重症型サラセミアから選択される状態の治療のための薬剤をコードする。

様々な実施形態では、カプシドは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、造血細胞型は、単球であるか、または単球を含む。様々な実施形態では、カプシドは、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、造血細胞型は、単球であるか、または単球を含む。様々な実施形態では、カプシドは、Ａｄ１１、Ａｄ３４、またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、造血細胞型は、単球であるか、または単球を含む。様々な実施形態では、単球は、ＣＤ１１＋／ＣＤ１４＋単球である。

様々な実施形態では、カプシドは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、造血細胞型は、Ｔ細胞であるか、またはＴ細胞を含む。様々な実施形態では、カプシドは、Ａｄ５、Ａｄ１６、Ａｄ３４、またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、造血細胞型は、Ｔ細胞であるか、またはＴ細胞を含む。様々な実施形態では、カプシドは、Ａｄ３４またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、造血細胞型は、Ｔ細胞であるか、またはＴ細胞を含む。様々な実施形態では、Ｔ細胞は、ＣＤ３＋Ｔ細胞である。

様々な実施形態では、カプシドは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、造血細胞型は、ＮＫ細胞であるか、またはＮＫ細胞を含む。様々な実施形態では、カプシドは、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、造血細胞型は、ＮＫ細胞であるか、またはＮＫ細胞を含む。様々な実施形態では、カプシドは、Ａｄ１１、Ａｄ３４、またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、造血細胞型は、ＮＫ細胞であるか、またはＮＫ細胞を含む。様々な実施形態では、ＮＫ細胞は、ＣＤ３－／ＣＤ５６＋ＮＫ細胞である。

様々な実施形態では、カプシドは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、造血細胞型は、Ｂ細胞であるか、またはＢ細胞を含む。様々な実施形態では、カプシドは、Ａｄ１６血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、造血細胞型は、Ｂ細胞であるか、またはＢ細胞を含む。様々な実施形態では、Ｂ細胞は、ＣＤ２０＋Ｂ細胞である。

少なくとも１つの態様では、本開示は、アデノウイルスベクター及びアデノウイルスベクターゲノムを含む造血細胞を提供し、アデノウイルスベクターは、Ａｄ３、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、Ａｄ３７、またはＡｄ５０血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含むカプシドを含み、１つ以上のウイルスポリペプチドは、（ｉ）ファイバーノブ、（ｉｉ）ファイバーシャフト、（ｉｉｉ）ファイバーテール、（ｉｖ）ペントン、及び（ｖ）ヘキソン、のうちの１つ以上を含み、アデノウイルスベクターゲノムは、異種核酸ペイロードを含む二本鎖ＤＮＡゲノムを含み、造血細胞は、ＨＳＣ、リンパ球系共通前駆細胞（ＣＬＰ）、Ｔ細胞、ＮＫ細胞、コロニー形成単位（ＣＦＵ）－プレＢ細胞、Ｂ細胞、骨髄球系共通前駆（ＣＭＰ）細胞、顆粒球－マクロファージ前駆（ＧＭＰ）細胞、ＣＦＵ－Ｍ細胞、単芽球、単球、マクロファージ、ＣＦＵ－Ｇ細胞、骨髄芽球、顆粒球、好中球、好酸球、好塩基球、巨核球－赤血球前駆（ＭＥＰ）細胞、ＢＦＵ－Ｅ細胞、ＣＦＵ－Ｅ細胞、赤芽球、赤血球、ＣＦＵ－Ｍｋ細胞、巨核球、及び／または血小板であり、任意選択で、ＨＳＣ細胞は、ＣＤ３４^＋長期造血幹細胞（ＬＴ－ＨＳＣ）及び／またはＣＤ３４^＋短期（ＳＴ）－ＨＳＣである。

少なくとも１つの態様では、本開示は、アデノウイルスベクターゲノムを含む造血細胞を提供し、アデノウイルスベクターゲノムは、（ａ）３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲであって、３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲは、それぞれＡｄ３、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、Ａｄ３７、及びＡｄ５０から選択される同じ血清型のものである、３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲ、（ｂ）パッケージング配列であって、パッキング配列は、３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲと同じ血清型のものである、パッケージング配列、ならびに（ｃ）異種核酸ペイロードであって、造血細胞は、ＨＳＣ、リンパ球系共通前駆細胞（ＣＬＰ）、Ｔ細胞、ＮＫ細胞、コロニー形成単位（ＣＦＵ）－プレＢ細胞、Ｂ細胞、骨髄球系共通前駆（ＣＭＰ）細胞、顆粒球－マクロファージ前駆細胞（ＧＭＰ）、ＣＦＵーＭ細胞、単芽球、単球、マクロファージ、ＣＦＵ－Ｇ細胞、骨髄芽球、顆粒球、好中球、好酸球、好塩基球、巨核球－赤血球前駆（ＭＥＰ）細胞、ＢＦＵ－Ｅ細胞、ＣＦＵ－Ｅ細胞、赤芽球、赤血球、ＣＦＵ－Ｍｋ細胞、巨核球、及び／または血小板であり、任意選択で、ＨＳＣ細胞は、ＣＤ３４^＋長期造血幹細胞（ＬＴ－ＨＳＣ）及び／またはＣＤ３４^＋短期（ＳＴ）－ＨＳＣである、異種核酸ペイロードを含む。様々な実施形態では、細胞は、アデノシンデアミナーゼ欠損症（ＡＤＡ）、副腎白質ジストロフィー（ＡＬＤ）、無ガンマグロブリン血症、アルファ－１抗トリプシン欠損症、先天性無巨核球性血小板減少症、筋萎縮性側索硬化症（ルーゲーリック病）、毛細血管拡張性運動失調症、バッテン病、ベルナール・スーリエ症候群、ＣＤ４０／ＣＤ４０Ｌ欠損症、慢性肉芽腫症、分類不能型免疫欠損症（ＣＶＩＤ）、先天性血栓性血小板減少性紫斑病（ｃＴＴＰ）、嚢胞性線維症、ダイヤモンドブラックファン貧血（ＤＢＡ）、ＤＯＣＫ８欠損症、先天性角化異常症、ファブリー病、第Ｖ因子欠損症、第ＶＩＩ因子欠損症、第Ｘ因子欠損症、第ＸＩ因子欠損症、第ＸＩＩ因子欠損症、第ＸＩＩＩ因子欠損症、家族性アポリポタンパク質Ｅ欠損症及びアテローム性動脈硬化症（ＡｐｏＥ）、家族性血球貪食性リンパ組織球症、ファンコーニ貧血（ＦＡ）、フリードライヒ運動失調症、ゴーシェ病、グランツマン血小板無力症、糖血症、糖原病、糖原病Ｉ型（ＧＳＤＩ）、灰色血小板症候群、血友病、血友病Ａ、血友病Ｂ、遺伝性ヘモクロマトーシス、ハーラー症候群、高ＩｇＭ、低ガンマグロブリン血症、クラッベ病、主要組織適合性複合体クラスＩＩ欠損症（ＭＨＣ－ＩＩ）、メープルシロップ尿症、異染性白質ジストロフィー（ＭＬＤ）、ムコ多糖症、ムコ多糖症Ｉ型（ＭＰＳＩ）、ＭＰＳＩＩ（ハンター症候群）、ＭＰＳＩＩＩ（サンフィリポ症候群）、ＭＰＳＩＶ（モルキオ症候群）、ＭＰＳＶ、ＭＰＳＶＩ（マロトー・ラミー症候群）、ＭＰＳＶＩＩ（スライ症候群）、筋ジストロフィー、ニーマン・ピック病、パーキンソン病、発作性夜間ヘモグロビン尿症（ＰＮＨ）、悪性貧血、フェニルケトン尿症（ＰＫＵ）、ポンペ病、肺胞蛋白症（ＰＡＰ）、赤芽球癆（ＰＲＣＡ）、ピルビン酸キナーゼ欠損、難治性貧血、シュワックマン・ダイアモンド症候群、選択的ＩｇＡ欠損症、重度再生不良性貧血、重度複合免疫不全症（ＳＣＩＤ）、アデノシンデアミナーゼ欠損症による重度複合免疫不全症（ＡＤＡ－ＳＣＩＤ）、鎌状赤血球貧血、鎌状赤血球症、鎌状赤血球形質、テイ・サックス病、サラセミア、中間型サラセミア、フォン・ギールケ病、フォン・ヴィルブランド病、ウィスコット・アルドリッチ症候群（ＷＡＳ）、Ｘ連鎖無ガンマグロブリン血症（ＸＬＡ）、Ｘ連鎖重症複合免疫不全症（ＳＣＩＤ－Ｘ１）、ツェルウェーガー症候群、α－マンノース症、β－マンノース症、β－サラセミア、及び／またはβ－重症型サラセミア、から選択される状態を罹患している対象の細胞である。

少なくとも１つの態様では、本開示は、哺乳動物対象におけるインビボ遺伝子療法方法を提供し、方法は、対象にアデノウイルスベクターを投与することを含み、アデノウイルスベクターは、（ａ）Ａｄ３、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ３４、Ａｄ３７、またはＡｄ５０血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含むカプシドであって、１つ以上のウイルスポリペプチドは、（ｉ）ファイバーノブ、（ｉｉ）ファイバーシャフト、（ｉｉｉ）ファイバーテール、（ｉｖ）ペントン、及び（ｖ）ヘキソン、のうちの１つ以上を含む、カプシドと、（ｂ）異種核酸ペイロードを含む二本鎖ＤＮＡゲノムと、を含む。様々な実施形態では、ゲノムは、（ａ）３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲであって、３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲのそれぞれは、ウイルスポリペプチド血清型のものである、３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲと、（ｂ）パッケージング配列であって、パッキング配列は、ウイルスポリペプチド血清型のものである、パッケージング配列と、をさらに含む。様々な実施形態では、方法は、アデノウイルスベクターの投与前に対象の造血幹細胞を動員することを含む。様々な実施形態では、異種核酸ペイロードは、選択可能なマーカーを含み、任意選択で、選択可能なマーカーはＭＧＭＴ^{Ｐ１４０Ｋ}である。様々な実施形態では、方法は、選択剤を対象に投与することを含み、任意選択で、選択剤はＯ^６ＢＧ及び／またはＢＣＮＵを含む。様々な実施形態では、方法は、１つ以上の免疫抑制剤を対象に投与することを含み、任意選択で、１つ以上の免疫抑制剤の投与は、アデノウイルスベクターの投与の前に行われる。

少なくとも１つの態様では、本開示は、（ａ）Ａｄ３、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ３４、Ａｄ３７、またはＡｄ５０血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含むカプシドであって、１つ以上のウイルスポリペプチドが、（ｉ）ファイバーノブ、（ｉｉ）ファイバーシャフト、（ｉｉｉ）ファイバーテール、（ｉｖ）ペントン、及び（ｖ）ヘキソン、のうちの１つ以上を含む、カプシドと、（ｂ）異種核酸ペイロードを含む二本鎖ＤＮＡゲノムと、を含む、アデノウイルスドナーベクターを提供する。様々な実施形態では、ゲノムは、（ａ）３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲであって、３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲのそれぞれは、ウイルスポリペプチド血清型のものである、３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲと、（ｂ）パッケージング配列であって、パッキング配列は、ウイルスポリペプチド血清型のものである、パッケージング配列と、をさらに含む。様々な実施形態では、異種核酸ペイロードは、選択可能なマーカーを含み、任意選択で、選択可能なマーカーはＭＧＭＴ^{Ｐ１４０Ｋ}である。

様々な実施形態では、１つ以上のウイルスポリペプチドは、（ａ）ファイバーノブ及びファイバーシャフト、（ｂ）ファイバーノブ及びファイバーテール、（ｃ）ファイバーノブ及びペントン、（ｄ）ファイバーノブ及びヘキソン、（ｅ）ファイバーノブ、ヘキソン、及びペントン、（ｆ）ファイバーシャフト及びファイバーテール、（ｇ）ファイバーシャフト及びペントン、（ｈ）ファイバーシャフト及びヘキソン、（ｉ）ファイバーシャフト、ヘキソン、及びペントン、（ｊ）ファイバーテール及びペントン、（ｋ）ファイバーテール及びヘキソン、（ｌ）ファイバーテール、ヘキソン及びペントン、（ｍ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、及びファイバーテール、（ｎ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、及びペントン、（ｏ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、及びヘキソン、（ｐ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、ヘキソン、及びペントン、（ｑ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、ファイバーテール、及びペントン、（ｒ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、ファイバーテール、ペントン、及びヘキソン、または（ｓ）ペントン及びヘキソンを含む。様々な実施形態では、ファイバーノブは、配列番号１５、３３、５１、６９、８７、１０５、１２３、１４１、及び１５９から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する。様々な実施形態では、ファイバーシャフトは、配列番号１４、３２、５０、６８、８６、１０４、１２２、１４０、及び１５８から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する。様々な実施形態では、ファイバーテールは、配列番号１８、３６、５４、７２、９０、１０８、１２６、１４４、及び１６２から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する。様々な実施形態では、ペントンは、配列番号１６、３４、５２、７０、８８、１０６、１２４、１４２、及び１６０から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する。様々な実施形態では、ヘキソンは、配列番号１７、３５、５３、７１、８９、１０７、１２５、１４３、及び１６１から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する。様々な実施形態では、アデノウイルスベクターは、ウイルスペプチドの血清型のファイバーを含む。様々な実施形態では、ファイバーは、配列番号１３、３１、４９、６７、８５、１０３、１２１、１３９、及び１５７から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する。様々な実施形態では、アデノウイルスベクターは、カプシドが、ウイルスペプチドの血清型ではないファイバーノブ、ファイバーシャフト、ファイバーテール、ヘキソン、またはペントンのうちの少なくとも１つを含むことを特徴とするキメラベクターである。様々な実施形態では、アデノウイルスベクターは、ヘルパー依存性ベクターである。

少なくとも一態様では、本開示は、以下を含むアデノウイルスドナーベクターゲノムを提供する：（ａ）３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲ（３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲは、それぞれＡｄ３、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ３４、Ａｄ３７、及びＡｄ５０から選択される同じ血清型のものである）、（ｂ）パッケージング配列（パッキング配列は、ＩＴＲ血清型のものである）、ならびに（ｃ）異種核酸ペイロード。様々な実施形態では、異種核酸ペイロードは、選択可能なマーカーを含み、任意選択で、選択可能なマーカーはＭＧＭＴ^{Ｐ１４０Ｋ}である。

様々な実施形態では、異種核酸ペイロードは、タンパク質をコードする。様々な実施形態では、異種核酸ペイロードは、キメラ抗原受容体（ＣＡＲ）、Ｔ細胞受容体（ＴＣＲ）、または低分子ＲＮＡをコードし、任意選択で、低分子ＲＮＡをコードは、ｓｈＲＮＡである。様々な実施形態では、異種核酸ペイロードは、遺伝子編集酵素または系をコードし、遺伝子編集は、ＣＲＩＳＰＲ編集、塩基編集、プライム編集、またはジンクフィンガーヌクレアーゼ編集から選択される。様々な実施形態では、異種核酸ペイロードは、アデノシンデアミナーゼ欠損症（ＡＤＡ）、副腎白質ジストロフィー（ＡＬＤ）、無ガンマグロブリン血症、アルファ－１抗トリプシン欠損症、先天性無巨核球性血小板減少症、筋萎縮性側索硬化症（ルーゲーリック病）、毛細血管拡張性運動失調症、バッテン病、ベルナール・スーリエ症候群、ＣＤ４０／ＣＤ４０Ｌ欠損症、慢性肉芽腫症、分類不能型免疫欠損症（ＣＶＩＤ）、先天性血栓性血小板減少性紫斑病（ｃＴＴＰ）、嚢胞性線維症、ダイヤモンドブラックファン貧血（ＤＢＡ）、ＤＯＣＫ８欠損症、先天性角化異常症、ファブリー病、第Ｖ因子欠損症、第ＶＩＩ因子欠損症、第Ｘ因子欠損症、第ＸＩ因子欠損症、第ＸＩＩ因子欠損症、第ＸＩＩＩ因子欠損症、家族性アポリポタンパク質Ｅ欠損症及びアテローム性動脈硬化症（ＡｐｏＥ）、家族性血球貪食性リンパ組織球症、ファンコーニ貧血（ＦＡ）、フリードライヒ運動失調症、ゴーシェ病、グランツマン血小板無力症、糖血症、糖原病、糖原病Ｉ型（ＧＳＤＩ）、灰色血小板症候群、血友病、血友病Ａ、血友病Ｂ、遺伝性ヘモクロマトーシス、ハーラー症候群、高ＩｇＭ、低ガンマグロブリン血症、クラッベ病、主要組織適合性複合体クラスＩＩ欠損症（ＭＨＣ－ＩＩ）、メープルシロップ尿症、異染性白質ジストロフィー（ＭＬＤ）、ムコ多糖症、ムコ多糖症Ｉ型（ＭＰＳＩ）、ＭＰＳＩＩ（ハンター症候群）、ＭＰＳＩＩＩ（サンフィリポ症候群）、ＭＰＳＩＶ（モルキオ症候群）、ＭＰＳＶ、ＭＰＳＶＩ（マロトー・ラミー症候群）、ＭＰＳＶＩＩ（スライ症候群）、筋ジストロフィー、ニーマン・ピック病、パーキンソン病、発作性夜間ヘモグロビン尿症（ＰＮＨ）、悪性貧血、フェニルケトン尿症（ＰＫＵ）、ポンペ病、肺胞蛋白症（ＰＡＰ）、赤芽球癆（ＰＲＣＡ）、ピルビン酸キナーゼ欠損、難治性貧血、シュワックマン・ダイアモンド症候群、選択的ＩｇＡ欠損症、重度再生不良性貧血、重度複合免疫不全症（ＳＣＩＤ）、アデノシンデアミナーゼ欠損症による重度複合免疫不全症（ＡＤＡ－ＳＣＩＤ）、鎌状赤血球貧血、鎌状赤血球症、鎌状赤血球形質、テイ・サックス病、サラセミア、中間型サラセミア、フォン・ギールケ病、フォン・ヴィルブランド病、ウィスコット・アルドリッチ症候群（ＷＡＳ）、Ｘ連鎖無ガンマグロブリン血症（ＸＬＡ）、Ｘ連鎖重症複合免疫不全症（ＳＣＩＤ－Ｘ１）、ツェルウェーガー症候群、α－マンノース症、β－マンノース症、β－サラセミア、及び／またはβ－重症型サラセミアから選択される状態の治療のための薬剤をコードする。

様々な実施形態では、本開示は、本開示のアデノウイルスベクターを含む薬学的組成物を提供し、薬学的組成物は、それを必要とする対象への注射のために製剤化される。

定義
Ａ、Ａｎ、Ｔｈｅ：本明細書で使用される場合、「ａ」、「ａｎ」、及び「ｔｈｅ」は、物品の文法的対象の１つ以上（すなわち、少なくとも１つ）を指す。例として、「（１つの（ａ））要素」は、正確に１つの要素の実施形態及び２つ以上の要素を含む実施形態を開示する。

約：本明細書で使用される場合、「約」という用語は、値に関して使用される場合、参照される値との文脈で、同様の値を指す。一般に、文脈に精通している当業者は、その文脈において「約」に包含される妥当な差異の度合いを理解するであろう。例えば、いくつかの実施形態では、「約」という用語は、参照される値の２５％、２０％、１９％、１８％、１７％、１６％、１５％、１４％、１３％、１２％、１１％、１０％、９％、８％、７％、６％、５％、４％、３％、２％、１％以内、またはそれ未満の範囲内の値を包含し得る。

投与：本明細書で使用される場合、「投与」という用語は、典型的には、組成物であるか、または組成物に含まれる薬剤の送達を達成するために、対象または系に組成物を投与することを指す。

養子細胞療法：本明細書で使用される場合、「養子細胞療法」または「ＡＣＴ」は、治療活性を有する細胞を、対象、例えば、状態、障害、または疾患の治療を必要とする対象に移すことを伴う。いくつかの実施形態では、ＡＣＴは、エクスビボ及び／またはインビトロ操作及び／または細胞増殖後の細胞を対象へ移すことを含む。

親和性：本明細書で使用される場合、「親和性」は、特定の結合剤（例えば、ウイルスベクター）、及び／またはその結合部分と、結合標的（例えば、細胞または細胞型）との間の非共有結合相互作用の合計の強度を指す。別途示されない限り、本明細書で使用される場合、「結合親和性」は、結合剤とその結合標的（例えば、ウイルスベクターの標的細胞とウイルスベクター）との間の１：１の相互作用を指す。当業者は、親和性の変化が、参照と比較することによって記述され得る（例えば、参照と比較して増加または減少される）、または数値的に記述され得ることを理解する。親和性は、平衡解離定数（Ｋ_Ｄ）及び／または平衡会合定数（Ｋ_Ａ）を含むが、これらに限定されない、当該技術分野で既知の多くの方法で測定及び／または表現され得る。Ｋ_Ｄは、ｋ_ｏｆｆ／ｋ_ｏｎの商であり、Ｋ_Ａは、ｋ_ｏｎ／ｋ_ｏｆｆの商であり、ｋ_ｏｎは、例えば、ウイルスベクターと標的細胞の会合速度定数を指し、ｋ_ｏｆｆは、例えば、ウイルスベクターの標的細胞からの解離を指す。ｋ_ｏｎ及びｋ_ｏｆｆは、当業者に既知の技術によって決定することができる。

薬剤：本明細書で使用される場合、「薬剤」という用語は、原子、分子、化合物、アミノ酸、ポリペプチド、ヌクレオチド、核酸、タンパク質、タンパク質複合体、液体、溶液、糖類、多糖類、脂質、またはそれらの組み合わせもしくは複合体、のうちの１つ以上のいずれかを含むがこれらに限定されない任意の化学実体を指してもよい。

同種異系：本明細書で使用される場合、「同種異系」という用語は、１つの対象に由来し、次いで別の対象、例えば、同種異系ＨＳＣ移植に導入される、任意の材料を指す。

抗体：本明細書で使用される場合、「抗体」という用語は、特定の抗原（例えば、重鎖可変ドメイン、軽鎖可変ドメイン、及び／または１つ以上のＣＤＲ）に特異的結合を付与するために十分な、１つ以上の標準的な免疫グロブリン配列要素を含むポリペプチドを指す。したがって、抗体という用語は、非限定的に、ヒト抗体、非ヒト抗体、合成及び／または操作された抗体、その断片、ならびにそれらを含む薬剤を含む。抗体は、天然に存在する免疫グロブリン（例えば、抗原に反応する生物によって生成される）であり得る。合成抗体、非天然抗体、または操作された抗体は、組換え操作、化学合成、または当業者に既知の他の人工システムもしくは方法論によって産生することができる。

当該技術分野で周知のように、典型的なヒト免疫グロブリンは、互いに会合して一般的に「Ｙ字形」構造と称される構造を形成する、２つの同一の重（Ｈ）鎖ポリペプチド（それぞれ約５０ｋＤ）及び２つの同一の軽（Ｌ）鎖ポリペプチド（それぞれ約２５ｋＤ）を含む約１５０ｋＤの四量体作用剤である。典型的には、各重鎖は、重鎖可変ドメイン（ＶＨ）及び重鎖定常ドメイン（ＣＨ）を含む。重鎖定常ドメインは、３つのＣＨドメイン：ＣＨ１、ＣＨ２及びＣＨ３を含む。「スイッチ」として知られている、短い領域は、重鎖可変領域及び定常領域を接合する。「ヒンジ」は、ＣＨ２及びＣＨ３ドメインを免疫グロブリンの残部に接続する。各軽鎖は、別の「スイッチ」によって互いに分離された軽鎖可変ドメイン（ＶＬ）及び軽鎖定常ドメイン（ＣＬ）を含む。各可変ドメインは、「相補性決定領域」として知られる３つの超可変ループ（ＣＤＲ１、ＣＤＲ２、及びＣＤＲ３）、及び４つのやや不変な「フレームワーク」領域（ＦＲ１、ＦＲ２、ＦＲ３、及びＦＲ４）を含む。各ＶＨ及びＶＬにおいて、３つのＣＤＲ及び４つのＦＲは、以下の順序でアミノ末端からカルボキシ末端に配置される：ＦＲ１、ＣＤＲ１、ＦＲ２、ＣＤＲ２、ＦＲ３、ＣＤＲ３、及びＦＲ４。重鎖及び／または軽鎖の可変領域は、典型的には、抗原と相互作用することができる結合部分を提供すると理解される。定常ドメインは、様々な免疫系細胞（例えば、エフェクター細胞及び／または細胞傷害性を媒介する細胞）、受容体、及び補体系の要素への抗体の結合を媒介することができる。重鎖及び軽鎖は、単一のジスルフィド結合によって互いに連結することができ、２つの他のジスルフィド結合は、重鎖ヒンジ領域を互いに連結することができるため、二量体は互いに連結され、四量体が形成される。天然の免疫グロブリンが折り畳まれると、ＦＲ領域は、ドメインの構造的枠組みを提供するベータシートを形成し、重鎖及び軽鎖の両方のＣＤＲループ領域は、Ｙ構造の先端に位置する単一の超可変抗原結合部位を作成するように、三次元空間にまとめられる。

いくつかの実施形態では、抗体は、ポリクローナル、モノクローナル、単一特異性、または多重特異性抗体（例えば、二重特異性抗体）である。いくつかの実施形態では、抗体は、少なくとも１つの軽鎖モノマーもしくは二量体、少なくとも１つの重鎖モノマーもしくは二量体、少なくとも１つの重鎖－軽鎖二量体、または２つの重鎖モノマー及び２つの軽鎖モノマーを含む四量体を含む。さらに、「抗体」という用語は、（特に明記されていないか、または文脈から明らかでない限り）抗体構造的及び／または機能的特徴を利用する任意の当技術分野で知られている構築物またはフォーマットであり、イントラボディ、ドメイン抗体、抗体模倣物、Ｚｙｂｏｄｉｅｓ（登録商標）、Ｆａｂ断片、Ｆａｂ’断片、Ｆ（ａｂ’）２断片、Ｆｄ’断片、Ｆｄ断片、単離されたＣＤＲまたはそのセット、一本鎖抗体、一本鎖Ｆｖ（ｓｃＦｖ）、ジスルフィド連結Ｆｖ（ｓｄＦｖ）、ポリペプチド－Ｆｃ融合体、単一ドメイン抗体（例えば、ＩｇＮＡＲまたはその断片などのシャーク単一ドメイン抗体）、ラクダ抗体、ラクダ化抗体、マスク抗体（例えば、Ｐｒｏｂｏｄｉｅｓ（登録商標））、アフィボディ、抗イディオタイプ（抗Ｉｄ）抗体（例えば、抗抗Ｉｄ抗体（ａｎｔｉ－ａｎｔｉ－Ｉｄａｎｔｉｂｏｄｙ）を含む）、小モジュラー免疫製剤（「ＳＭＩＰ（商標）」）、一本鎖またはタンデムダイアボディ（ＴａｎｄＡｂ（登録商標））、ＶＨＨ、Ａｎｔｉｃａｌｉｎｓ（登録商標）、Ｎａｎｏｂｏｄｉｅｓ（登録商標）ミニボディ、ＢｉＴＥ（登録商標）、アンキリン反復タンパク質またはＤＡＲＰＩＮ（登録商標）、Ａｖｉｍｅｒｓ（登録商標）、ＤＡＲＴ、ＴＣＲ様抗体、Ａｄｎｅｃｔｉｎｓ（登録商標）、Ａｆｆｉｌｉｎｓ（登録商標）、Ｔｒａｎｓ－ｂｏｄｉｅｓ（登録商標）、Ａｆｆｉｂｏｄｉｅｓ（登録商標）、ＴｒｉｍｅｒＸ（登録商標）、マイクロプロテイン、Ｆｙｎｏｍｅｒｓ（登録商標）、Ｃｅｎｔｙｒｉｎｓ（登録商標）、及びＫＡＬＢＩＴＯＲ（登録商標）、ＣＡＲ、操作されたＴＣＲ、及び上記のいずれかの抗原結合フラグメントを含むが、それらに限定されない。

様々な実施形態では、抗体は、当業者によって相補性決定領域（ＣＤＲ）または可変ドメインとして認識される、１つ以上の構造要素を含む。いくつかの実施形態では、抗体は、共有結合的に修飾された（「コンジュゲートされた」）抗体（例えば、特定の抗原に特異的結合を付与するのに十分な１つ以上の標準的免疫グロブリン配列要素を含むポリペプチドを含む抗体であってもよく、ポリペプチドは、治療剤、検出可能な部分、別のポリペプチド、グリカン、またはポリエチレングリコール分子のうちの１つ以上と共有結合している）であってもよい。いくつかの実施形態では、当該技術分野において知られているように、抗体配列要素は、ヒト化、霊長類化、キメラ化などされている。

重鎖定常ドメインを含む抗体は、重鎖定常ドメインアミノ酸配列（例えば、アルファ（α）、デルタ（δ）、イプシロン（ε）、ガンマ（γ）、及びミュー（μ））に基づく、ＩｇＡ、分泌型ＩｇＡ、ＩｇＧ、ＩｇＥ、及びＩｇＭを含むがこれらに限定されない、任意の既知のクラスの抗体であり得るが、これらに限定されない。ＩｇＧサブクラスは、当業者にも周知であり、ヒトＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、及びＩｇＧ４が含まれるが、これらに限定されない。「アイソタイプ」とは、重鎖定常領域遺伝子によってコードされるＡｂクラスまたはサブクラス（例えば、ＩｇＭまたはＩｇＧ１）を指す。本明細書で使用される場合、「軽鎖」は、軽鎖定常ドメインのアミノ酸配列に基づいて、異なる種類、例えば、カッパ（κ）またはラムダ（λ）であり得る。いくつかの実施形態では、抗体は、マウス、ウサギ、霊長類、またはヒト免疫グロブリンに特徴的な定常領域配列を有する。天然に産生される免疫グロブリンは、典型的にはＣＨ２ドメイン上でグリコシル化されている。当該技術分野において公知であるように、Ｆｃ受容体に対するＦｃ領域の親和性及び／または他の結合特性は、グリコシル化または他の修飾を介して調節することができる。いくつかの実施形態では、抗体は、天然に産生された場合には有しているはずの共有結合的修飾（例えば、グリカンの結合）を欠いている場合がある。いくつかの実施形態では、本発明に従って生成及び／または利用される抗体は、例えば、そのようなグリコシル化などの修飾または操作されたＦｃドメインを含む、グリコシル化されたＦｃドメインを含む。

「間」または「から」：本明細書で使用される場合、「間」という用語は、境界を含む、示される上限と下限、または第１の境界と第２の境界との間にある内容を指す。同様に、値の範囲の文脈で使用される場合、「から」という用語は、範囲が、境界を含む、示される上限と下限、または第１の境界と第２の境界との間にある内容を含むことを示す。

結合：本明細書で使用される場合、「結合」という用語は、２つ以上の薬剤の間の非共有結合性会合を指す。「直接」結合は、薬剤間の物理的接触を伴い、間接結合は、１つ以上の中間薬剤との物理的接触による物理的相互作用を伴う。２つ以上の薬剤間の結合は、相互作用する薬剤が単独で、またはより複雑な系のコンテキストで研究される場合を含む、様々なコンテキストのいずれかで（例えば、担体薬剤及び／または生物学的系もしくは細胞内で共有結合的に、または他の方法で会合している間）発生及び／または評価され得る。

生体試料：本明細書で使用される場合、「生体試料」という用語は、本明細書に記載される目的の生物学的資源（例えば、組織または生物または細胞培養物）から得られる、または由来する試料を指す。いくつかの実施形態では、生物学的資源は、動物またはヒトなどの生物であるか、またはそれらを含む。いくつかの実施形態では、生体試料は、生体組織または流体であるか、または生体組織または流体を含む。いくつかの実施形態では、生体試料は、細胞（例えば、造血細胞）、組織、または体液（例えば、血液）であり得るか、またはそれらを含むことができる。生体試料は、生物学的資源から直接得られる「一次試料」であり得るか、または「処理された試料」（例えば、一次試料から調製された試料）であり得る。生体試料は、「試料」と称されてもよい。

がん：本明細書で使用される場合、「がん」という用語は、細胞が比較的異常な、制御されていない、及び／または自律的な成長を示すことにより、それらが細胞増殖の制御の著しい喪失を特徴とする異常に上昇した増殖速度及び／または異常な成長表現型を示すことになる、状態、障害、または疾患を指す。いくつかの実施形態では、がんは、１つ以上の腫瘍を含むことができる。いくつかの実施形態では、がんは、前がん性（例えば、良性）、悪性、転移前、転移性、及び／または非転移性である細胞であり得るか、またはそれを含むことができる。いくつかの実施形態では、がんは、固形腫瘍であるか、または固形腫瘍を含むことができる。いくつかの実施形態では、がんは、血液腫瘍であるか、または血液腫瘍を含むことができる。

キメラ抗原受容体：本明細書で使用される場合、「キメラ抗原受容体」または「ＣＡＲ」は、（ｉ）標的抗原に結合する部分を含む細胞外ドメイン、（ｉｉ）膜貫通ドメイン、及び（ｉｉｉ）ＣＡＲが標的抗原との細胞外結合部分の結合によって刺激されたとき、活性化シグナルを送る細胞内シグナル伝達ドメインを含む、操作されたタンパク質を指す。ＣＡＲは、キメラＴ細胞受容体またはキメラ免疫受容体としても知られている。

併用療法：本明細書で使用される場合、「併用療法」という用語は、２つ以上の薬剤またはレジメンが一緒に対象の状態、障害、または疾患を治療するように、対象に２つ以上の薬剤またはレジメンを投与することを指す。いくつかの実施形態では、２つ以上の治療剤またはレジメンは、同時に、連続して、または重複投与レジメンで投与することができる。当業者は、併用療法が、２つの薬剤またはレジメンが単一の組成物で一緒に投与されること、または同時に投与されることを含むが、必ずしも必要とされるものではないことを理解するであろう。

発現または活性の制御：本明細書で使用される場合、第１の要素（例えば、転写因子などのタンパク質、またはプロモーターなどの核酸配列）は、第２の要素（例えば、タンパク質、またはタンパク質などの薬剤をコードする核酸）の発現または活性が、少なくとも１つのセットの条件下で、第１の要素のセットの状態（例えば、存在、不在、コンフォメーション、化学修飾、相互作用、または他の活性）に完全にまたは部分的に依存している場合、第２の要素の発現または活性を「制御」または「駆動」する。発現または活性の制御は、例えば、第１の要素の状態の変化が、少なくとも１セットの条件下で、参照対照と比較して、少なくとも１０％（例えば、少なくとも２０％、３０％、４０％、５０％、６０％、７０％、８０％、９０％、１００％、２倍、３倍、４倍、５倍、１０倍、２０倍、３０倍、４０倍、５０倍、１００倍）の第２の要素の発現または活性の変化をもたらし得るという点で、実質的な制御または活性であり得る。

「に対応する」：本明細書で使用される場合、「に対応する」という用語は、適切な参照化合物または組成物との比較を通じて、化合物または組成物中の構造要素の位置／同一性を示すために使用され得る。例えば、いくつかの実施形態では、ポリマー中のモノマー残基（例えば、ポリペプチド中のアミノ酸残基またはポリヌクレオチド中の核酸残基）は、適切な参照ポリマー中の残基に「対応する」ものとして同定され得る。例えば、提供されるポリペプチドまたはポリヌクレオチド配列の残基は、関連する参照配列のスキームに従って（例えば、そのような指定が提供される配列の文字通りの番号付けを反映しない場合でも）しばしば指定される（例えば、番号付けされるか、またはラベル付けされる）ことを当業者は理解する。例示として、参照配列が位置１００～１１０で特定のアミノ酸モチーフを含み、第２の関連配列が位置１１０～１２０で同じモチーフを含む場合、第２の関連配列のモチーフ位置は、参照配列の位置１００～１１０に「対応する」と言うことができる。当業者は、対応する位置が、例えば、配列のアライメントによって容易に同定され得、そのようなアライメントが、限定するものではないが、例えば、ＢＬＡＳＴ、ＣＳ－ＢＬＡＳＴ、ＣＵＤＡＳＷ＋＋、ＤＩＡＭＯＮＤ、ＦＡＳＴＡ、ＧＧＳＥＡＲＣＨ／ＧＬＳＥＡＲＣＨ、Ｇｅｎｏｏｇｌｅ、ＨＭＭＥＲ、ＨＨｐｒｅｄ／ＨＨｓｅａｒｃｈ、ＩＤＦ、Ｉｎｆｅｒｎａｌ、ＫＬＡＳＴ、ＵＳＥＡＲＣＨ、ｐａｒａｓａｉｌ、ＰＳＩ－ＢＬＡＳＴ、ＰＳＩ－Ｓｅａｒｃｈ、ＳｃａｌａＢＬＡＳＴ、Ｓｅｑｕｉｌａｂ、ＳＡＭ、ＳＳＥＡＲＣＨ、ＳＷＡＰＨＩ、ＳＷＡＰＨＩ－ＬＳ、ＳＷＩＭＭ、もしくはＳＷＩＰＥなどソフトウエアプログラムを含む様々な既知のツール、戦略、及び／またはアルゴリズムのいずれかによって一般的に達成されることを理解する。

投与レジメン：本明細書で使用される場合、「投与レジメン」という用語は、対象に投与される１つ以上の同じまたは異なる単位用量のセットを指すことができ、典型的には、各単位用量の投与が、一定期間、他の単位用量の投与から分離される複数の単位用量の投与を含む。様々な実施形態では、用量レジメンの１つ以上または全ての単位用量は、同じであり得るか、または変化し得る（例えば、時間の経過とともに増加するか、時間の経過とともに減少するか、または対象及び／または医師の決定に従って調整される）。様々な実施形態では、各用量間の期間のうちの１つ以上または全ては、同じであってもよく、または変化してもよい（例えば、時間の経過とともに増加する、時間の経過とともに減少する、または対象及び／または医師の決定に従って調整される）。いくつかの実施形態では、所与の治療剤は、１つ以上の用量を含み得る推奨される投与レジメンを有する。典型的には、市販薬物の少なくとも１つの推奨投与レジメンは、当業者に既知である。いくつかの実施形態では、投与レジメンは、関連する集団にわたって投与された場合、所望のまたは有益な結果と相関する（すなわち、治療的投与レジメンである）。

下流及び上流：本明細書で使用される場合、「下流」という用語は、第１のＤＮＡ領域が、第２のＤＮＡ領域と比べて、第１のＤＮＡ領域及び第２のＤＮＡ領域を含む核酸のＣ末端に近いことを意味する。本明細書で使用される場合、「上流」という用語は、第１のＤＮＡ領域が、第２のＤＮＡ領域と比べて、第１のＤＮＡ領域及び第２のＤＮＡ領域を含む核酸のＮ末端に近いことを意味する。

有効量：「有効量」は、対象における所望の生理学的変化をもたらすのに必要な組成物（例えば、製剤）の量である。有効量は、しばしば研究目的で投与される。

「操作された」：本明細書で使用される場合、「操作された」という用語は、人の手によって操作された態様を指す。例えば、ポリヌクレオチドは、本質的にその順序で一緒に連結されていない２つ以上の配列が、操作されたポリヌクレオチド内で互いに直接連結するように人の手によって操作される場合、「操作された」とみなされる。当業者は、「操作された」核酸またはアミノ酸配列が、組換え核酸またはアミノ酸配列であり得、「遺伝子操作された」と称され得ることを理解するであろう。いくつかの実施形態では、操作されたポリヌクレオチドは、第１の配列に動作可能に連結されて天然に見出されるが、第２の配列に動作可能に連結されては天然に見出されない、コード配列及び／または制御配列を含み、これは、人の手によって第２の配列に動作可能に連結された、操作されたポリヌクレオチドにある。いくつかの実施形態では、細胞または生物は、その遺伝情報が変わるように操作されている場合、「操作された」または「遺伝子操作された」とみなされる（例えば、以前に存在しなかった新しい遺伝子材料が、例えば、形質転換、交配、体細胞ハイブリダイゼーション、トランスフェクション、形質導入、もしくは他のメカニズムによって導入されているか、または以前に存在した遺伝物質が、例えば、置換、欠失、もしくは交配によって変更もしくは除去されている）。常識であり、当業者に理解されているように、操作されたポリヌクレオチドまたは細胞の完全または不完全な子孫またはコピーは、直接操作が以前の実体のものであったにもかかわらず、典型的には依然として「操作された」と称される。

賦形剤：本明細書で使用される場合、「賦形剤」は、例えば、所望の粘稠度または安定化効果を提供する、またはそれに寄与するために、薬学的組成物に含まれ得る非治療剤を指す。いくつかの実施形態では、好適な薬学的賦形剤としては、例えば、デンプン、グルコース、ラクトース、スクロース、ゼラチン、麦芽、米、小麦粉、チョーク、シリカゲル、ステアリン酸ナトリウム、グリセロールモノステアリン酸塩、タルク、塩化ナトリウム、脱脂粉乳、グリセロール、プロピレン、グリコール、水、エタノール等が挙げられ得る。

発現：本明細書で使用される場合、「発現」は、核酸配列からのタンパク質などのコードされた薬剤の産生をもたらす１つ以上の生物学的プロセスを個別に及び／または累積的に指す。発現には特に、転写及び翻訳のいずれかまたは両方が含まれる。

隣接：本明細書で使用される場合、第２の要素及び第３の要素を有する連続した配列に存在する第１の要素（例えば、核酸配列またはアミノ酸配列）は、第２の要素及び第３の要素の間の連続した配列に位置決めされる場合、第２の要素及び第３の要素によって「隣接される」。したがって、そのような構成では、第２の要素及び第３の要素は、第１の要素に「隣接する」と称されることができる。隣接する要素は、隣接する要素に直接隣接するか、または１つ以上の関連する単位によって隣接する要素から分離することができる。連続配列が核酸またはアミノ酸配列であり、関連する単位がそれぞれ、塩基またはアミノ酸残基である様々な例では、隣接される配列との間にある連続した配列と、独立して第１及び／または第２の隣接する要素との間にある連続配列内の単位の数は、例えば、５０単位以下、例えば、５０、４５、４０、３５、３０、２５、２０、１５、１０、５、４、３、２、１単位以下、または０単位であってよい。

断片：本明細書で使用される場合、「断片」は、参照物質（「親」物質と称されることもある）の分離した部分を含む、及び／またはそれからなる構造を指す。いくつかの実施形態では、断片は、参照物質に見出される１つ以上の部分を欠く。いくつかの実施形態では、断片は、参照物質に見出される１つ以上の部分を含むか、またはそれからなる。いくつかの実施形態では、参照物質は、ポリヌクレオチドまたはポリペプチドなどのポリマーである。いくつかの実施形態では、ポリマーの断片は、参照ポリマーの、少なくとも３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２５、３０、３５、４０、４５、５０、５５、６０、６５、７０、７５、８０、８５、９０、９５、１００、１１０、１２０、１３０、１４０、１５０、１６０、１７０、１８０、１９０、２００、２１０、２２０、２３０、２４０、２５０、２７５、３００、３２５、３５０、３７５、４００、４２５、４５０、４７５、５００以上のモノマー単位（例えば、残基）を含むか、それらからなる。いくつかの実施形態では、ポリマーの断片は、参照ポリマーに見られるモノマー単位（例えば、残基）の少なくとも５％、１０％、１５％、２０％、２５％、３０％、２５％、４０％、４５％、５０％、５５％、６０％、６５％、７０％、７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％以上を含むか、またはそれらからなる。参照ポリマーの断片は、参照ポリマーの対応する部分と必ずしも同一ではない。例えば、参照ポリマーの断片は、参照ポリマーに対して少なくとも５％、１０％、１５％、２０％、２５％、３０％、２５％、４０％、４５％、５０％、５５％、６０％、６５％、７０％、７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％またはそれを超える同一性を有する残基の配列を有するポリマーであってもよい。断片は、参照物質の物理的断片化によって生成されてもよく、または生成されなくてもよい。場合によっては、断片は、参照物質の物理的断片化によって生成される。場合によっては、断片は、参照物質の物理的断片化によって生成されず、代わりに、例えば、ｄｅｎｏｖｏ合成または他の手段によって生成され得る。

遺伝子、導入遺伝子：本明細書で使用される場合、「遺伝子」という用語は、コード配列（すなわち、ＲＮＡ産物及び／またはポリペプチド産物などの発現産物をコードするＤＮＡ配列）であるか、またはコード配列を含むＤＮＡ配列を、任意選択で、コード配列の発現を制御する制御配列のいくつかまたは全てともに指す。いくつかの実施形態では、遺伝子は、限定するものではないが、イントロンなどの、非コード配列を含む。いくつかの実施形態では、遺伝子は、コード（例えば、エキソン）配列、及び非コード（例えば、イントロン）配列の両方を含み得る。いくつかの実施形態では、遺伝子は、プロモーターである制御配列を含む。いくつかの実施形態では、遺伝子は、（ｉ）ソースゲノムなどの参照文脈において所定数のヌクレオチドをコード配列の上流に伸長するＤＮＡヌクレオチド、及び（ｉｉ）ソースゲノムなどの参照文脈において所定数のヌクレオチドをコード配列の下流に伸長するＤＮＡヌクレオチドのうちの１つまたは両方を含む。様々な実施形態では、所定の数のヌクレオチドは、５００ｂｐ、１ｋｂ、２ｋｂ、３ｋｂ、４ｋｂ、５ｋｂ、１０ｋｂ、２０ｋｂ、３０ｋｂ、４０ｋｂ、５０ｋｂ、７５ｋｂ、または１００ｋｂであり得る。本明細書で使用される場合、「導入遺伝子」は、遺伝子が存在する、または遺伝子が操作によって配置され得る、参照構成に内因性または天然ではない遺伝子を指す。

遺伝子産物または発現産物：本明細書で使用される場合、「遺伝子産物」または「発現産物」という用語は、概して、遺伝子（前処理及び／または後処理）から転写されたＲＮＡ、または遺伝子から転写されたＲＮＡによってコードされたポリペプチド（前修飾及び／または後修飾）を指す。

宿主細胞、標的細胞：本明細書で使用される場合、「宿主細胞」は、導入遺伝子などの外因性ＤＮＡ（組換えまたは他の方法で）が導入された細胞を指す。当業者は、「宿主細胞」が、外因性ＤＮＡが最初に導入された細胞、及び／またはその完全もしくは不完全な子孫もしくはコピーであり得ることを理解する。いくつかの実施形態では、宿主細胞は、１つ以上のウイルス遺伝子または導入遺伝子を含む。いくつかの実施形態では、宿主細胞は、ウイルスベクター、例えば、本開示のベクター、またはそのウイルスゲノム、例えば、本明細書に開示されるウイルスゲノムによって入れられた細胞である。いくつかの実施形態では、意図されたまたは潜在的な宿主細胞は、標的細胞と称され得る。いくつかの実施形態では、本開示のウイルスベクターによって選択的に入れられた及び／または選択的に形質導入された細胞または細胞型は、ウイルスベクターの標的細胞と称され得る。いくつかの実施形態では、本開示のウイルスベクターによって入れられた及び／または形質導入（例えば、選択的に入れられた及び／または選択的に形質導入された）された宿主細胞は、ウイルスベクターの標的細胞と称され得る。いくつかの実施形態では、「宿主細胞」または「標的細胞」という用語は、本開示のウイルスベクターによって入れられた及び／または形質導入された（例えば、選択的に入れられた及び／または選択的に形質導入された）細胞の子孫、例えば、ウイルスベクターによって導入されたＤＮＡ配列に由来する外因性ＤＮＡ配列を含む子孫を含む。

様々な実施形態では、宿主細胞または標的細胞は、様々な表面マーカーの存在、非存在、または発現レベルによって同定される。

細胞または細胞の集団が特定のマーカーに対して「陽性」であるか、または特定のマーカーを発現しているという記述は、細胞上または細胞内の特定のマーカーの検出可能な存在を指す。表面マーカーを指すとき、この用語は、例えば、マーカーに特異的に結合する抗体で染色し、上記抗体を検出することによって、フローサイトメトリーによって検出された表面発現の存在を指すことができ、染色は、それ以外は同一の条件で、アイソタイプ適合対照と同じ手順を実行することによって検出された染色の実質的に上のレベルで、及び／またはマーカーに対して陽性であることが知られている細胞のための実質的に類似したレベルで、及び／またはマーカーに対して陰性であることが知られている細胞よりも実質的に高いレベルで、フローサイトメトリーによって検出可能である。

細胞または細胞の集団が特定のマーカーに対して「陰性」であるか、またはマーカーの発現を欠くという記述は、特定のマーカーが細胞上または細胞内に実質的に検出可能な存在が不在なことを指す。表面マーカーを指すとき、この用語は、例えば、マーカーに特異的に結合する抗体で染色し、上記抗体を検出することによって、フローサイトメトリーによって検出されるような表面発現の欠如を指すことができ、染色は、それ以外は、同一の条件下でアイソタイプ適合対照を用いて同じ手順を実行することを検出された染色を実質的に上回るレベルで、及び／またはマーカーが陽性であることが知られている細胞のレベルよりも実質的に低いレベルで、及び／またはマーカーが陰性であることが知られている細胞のレベルと比較して実質的に類似したレベルで、フローサイトメトリーによって検出されない。

同一性：本明細書で使用する場合、「同一性」という用語は、高分子間、例えば、核酸分子（例えば、ＤＮＡ分子及び／またはＲＮＡ分子）間及び／またはポリペプチド分子間の全体的な関連性を指す。提供される２つの配列間のパーセント同一性の計算方法は、当該技術分野で既知である。「配列同一性％」という用語は、配列を比較することによって決定される、２つ以上の配列間の関係を指す。当該技術分野では、「同一性」はまた、このような配列の列の間のマッチングによって決定される、タンパク質配列と核酸配列との間の配列関連性の程度を意味する。「同一性」（しばしば「類似性」と称される）は、以下に記述されるものを含む既知の方法によって容易に計算され得る。ＣｏｍｐｕｔａｔｉｏｎａｌＭｏｌｅｃｕｌａｒＢｉｏｌｏｇｙ（Ｌｅｓｋ，Ａ．Ｍ．，ｅｄ．）ＯｘｆｏｒｄＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙＰｒｅｓｓ，ＮＹ（１９８８）、Ｂｉｏｃｏｍｐｕｔｉｎｇ：ＩｎｆｏｒｍａｔｉｃｓａｎｄＧｅｎｏｍｅＰｒｏｊｅｃｔｓ（Ｓｍｉｔｈ，Ｄ．Ｗ．，ｅｄ．）ＡｃａｄｅｍｉｃＰｒｅｓｓ，ＮＹ（１９９４）、ＣｏｍｐｕｔｅｒＡｎａｌｙｓｉｓｏｆＳｅｑｕｅｎｃｅＤａｔａ，ＰａｒｔＩ（Ｇｒｉｆｆｉｎ，Ａ．Ｍ．，ａｎｄＧｒｉｆｆｉｎ，Ｈ．Ｇ．，ｅｄｓ．）ＨｕｍａｎａＰｒｅｓｓ，ＮＪ（１９９４）、ＳｅｑｕｅｎｃｅＡｎａｌｙｓｉｓｉｎＭｏｌｅｃｕｌａｒＢｉｏｌｏｇｙ（ＶｏｎＨｅｉｊｎｅ，Ｇ．，ｅｄ．）ＡｃａｄｅｍｉｃＰｒｅｓｓ（１９８７）、及びＳｅｑｕｅｎｃｅＡｎａｌｙｓｉｓＰｒｉｍｅｒ（Ｇｒｉｂｓｋｏｖ，Ｍ．ａｎｄＤｅｖｅｒｅｕｘ，Ｊ．，ｅｄｓ．）ＯｘｆｏｒｄＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙＰｒｅｓｓ，ＮＹ（１９９２）。同一性を決定する好ましい方法は、試験した配列間に最良の一致を与えるように設計される。同一性及び類似性を判定する方法は、公開されているコンピュータプログラムにおいてコード化されている。例えば、２つの核酸またはポリペプチド配列のパーセント同一性の計算は、例えば、最適な比較目的のために、２つの配列（または１つもしくは両方の配列の補足物）を整列させることによって行うことができる（例えば、ギャップは、最適なアライメントのために、第１の配列及び第２の配列の一方または両方に導入することができ、非同一の配列は、比較目的のために無視することができる）。次に、対応する位置のヌクレオチドまたはアミノ酸を比較する。第１の配列における位置が、第２の配列における対応する位置と同じ残基（例えば、ヌクレオチドまたはアミノ酸）によって占有される場合、分子は、その位置で同一である。２つの配列間の同一性パーセントは、配列によって共有される同一の位置の数の関数であり、任意選択で、ギャップの数、及び２つの配列の最適なアライメントのために導入する必要があり得る各ギャップの長さを考慮する。配列の比較及び２つの配列間のパーセント同一性の決定は、ＢＬＡＳＴ（塩基局所アライメント検索ツール）などの計算アルゴリズムを使用して達成され得る。配列アライメント及びパーセント同一性計算は、ＬＡＳＥＲＧＥＮＥバイオインフォマティクスコンピューティングスイート（ＤＮＡＳＴＡＲ，Ｉｎｃ．，Ｍａｄｉｓｏｎ，Ｗｉｓｃｏｎｓｉｎ）のＭｅｇａｌｉｇｎプログラムを使用して行ってもよい。配列の複数のアライメントは、アライメントのＣｌｕｓｔａｌ法（Ｃｌｕｓｔａｌｍｅｔｈｏｄｏｆａｌｉｇｎｍｅｎｔ）（ＨｉｇｇｉｎｓａｎｄＳｈａｒｐＣＡＢＩＯＳ，５，１５１－１５３（１９８９）、デフォルトパラメータ（ギャップペナルティ＝１０、ギャップ長ペナルティ＝１０））を使用して行うこともできる。関連するプログラムには、ＧＣＧのプログラム一式（ＷｉｓｃｏｎｓｉｎＰａｃｋａｇｅＶｅｒｓｉｏｎ９．０、ＧｅｎｅｔｉｃｓＣｏｍｐｕｔｅｒＧｒｏｕｐ（ＧＣＧ），Ｍａｄｉｓｏｎ，Ｗｉｓｃｏｎｓｉｎ）、ＢＬＡＳＴＰ、ＢＬＡＳＴＮ、ＢＬＡＳＴＸ（Ａｌｔｓｃｈｕｌｅｔａｌ．，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．２１５：４０３－４１０（１９９０）、ＤＮＡＳＴＡＲ（ＤＮＡＳＴＡＲ，Ｉｎｃ．，Ｍａｄｉｓｏｎ，Ｗｉｓｃｏｎｓｉｎ）、及びＳｍｉｔｈ－Ｗａｔｅｒｍａｎアルゴリズムを組み込んだＦＡＳＴＡプログラム（Ｐｅａｒｓｏｎ，Ｃｏｍｐｕｔ．ＭｅｔｈｏｄｓＧｅｎｏｍｅＲｅｓ．，［Ｐｒｏｃ．Ｉｎｔ．Ｓｙｍｐ．］（１９９４），ＭｅｅｔｉｎｇＤａｔｅ１９９２，１１１－２０．Ｅｄｉｔｏｒ（ｓ）：Ｓｕｈａｉ，Ｓａｎｄｏｒ．Ｐｕｂｌｉｓｈｅｒ：Ｐｌｅｎｕｍ，ＮｅｗＹｏｒｋ，Ｎ．Ｙ．を用いても実行することができる。本開示の文脈において、配列分析ソフトウエアが分析に使用される場合、分析の結果は、言及されるプログラムの「デフォルト値」に基づくことが理解されるであろう。「デフォルト値」とは、最初に初期化されたときにソフトウエアとともに最初に読み込まれた値またはパラメータの任意のセットを意味する。

「改善する」、「増加する」、「阻害する」、または「低減する」：本明細書で使用される場合、「改善する」、「増加する」、「阻害する」、及び「低減する」という用語、ならびにそれらの文法的等価物は、参照との定性的または定量的な差異を示す。

単離された：本明細書で使用される場合、「単離された」とは、（１）最初に産生されたときに（自然界及び／または実験的な環境でのいずれであれ）関連付けられた成分の少なくともいくつかから分離された、及び／または（２）人の手によって設計、産生、調製、及び／または製造された物質及び／または実体を指す。単離された物質及び／または実体は、それらが最初に関連付けられた他の成分の１０％、２０％、３０％、４０％、５０％、６０％、７０％、８０％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または９９％超から分離され得る。いくつかの実施形態では、単離された薬剤は、８０％、８５％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または９９％を超える純度である。本明細書で使用される場合、物質は、それが他の成分を実質的に含まない場合、「純粋」である。いくつかの実施形態では、当業者によって理解されるように、物質は、例えば、１つ以上の担体または賦形剤（例えば、緩衝液、溶媒、水など）などの特定の他の成分と組み合わせた後でも、「単離された」またはさらには「純粋な」とみなされてもよく、そのような実施形態では、物質の単離または純度のパーセントは、そのような担体または賦形剤を含まずに計算される。一例を挙げると、いくつかの実施形態では、自然界で生じるポリペプチドまたはポリヌクレオチドなどの生物学的ポリマーは、ａ）その起源または誘導元によって、自然界でその天然状態でそれに付随する成分のいくつかまたは全てと会合していない場合、ｂ）自然界でそれを産生する種由来の同じ種の他のポリペプチドまたは核酸を実質的に含まない場合、ｃ）自然界でそれを産生する種以外の細胞または他の発現系からの成分によって発現されるか、またはそれ以外で会合される場合、「単離された」とみなされる。したがって、例えば、いくつかの実施形態では、化学的に合成される、または自然界でそれを産生するものとは異なる細胞系で合成されるポリペプチドは、「単離された」ポリペプチドであるとみなされる。代替的または追加的に、いくつかの実施形態では、１つ以上の精製技術を受けたポリペプチドは、ａ）それが天然に関連付けられている他の成分、及び／またはｂ）それが最初に産生されたときに関連付けられていた他の成分から分離されている程度にまで、「単離された」ポリペプチドであるとみなされ得る。

動作可能に連結されている：本明細書で使用される場合、「動作可能に連結された（ｏｐｅｒａｂｌｙｌｉｎｋｅｄ）」または「動作可能に連結された（ｏｐｅｒａｔｉｖｅｌｙｌｉｎｋｅｄ）」は、成分要素がそれらの意図された様式で機能することを可能にする関係にあるような、少なくとも第１の要素と第２の要素との会合を指す。例えば、調節配列及びコード配列が、調節配列によるコード配列の発現の制御を可能にする様式で会合している場合、核酸調節配列は、核酸コード配列に「動作可能に連結されている」。いくつかの実施形態では、「動作可能に連結された」調節配列は、（例えば、単一核酸中の）コード配列に直接的または間接的に共有結合している。いくつかの実施形態では、調節配列は、トランスにおけるコード配列の発現を制御し、コード配列と同じ核酸における調節配列の包含は、動作可能な連結の要件ではない。

薬学的に許容される：本明細書で使用される場合、「薬学的に許容される」という用語は、本明細書に開示される組成物の製剤化のための１つ以上、または全ての成分（複数可）に適用される場合、各成分が組成物の他の成分と適合しなければならず、そのレシピエントに有害ではないことを意味する。

薬学的に許容される担体：本明細書で使用される場合、「薬学的に許容される担体」という用語は、薬剤（例えば、薬学的薬剤）の製剤化を容易にし、薬剤のバイオアベイラビリティを変更し、または薬剤のある臓器または対象の一部から別の臓器または対象の一部への輸送を容易にする、液体または固体充填剤、希釈剤、賦形剤、または溶媒封入材料などの薬学的に許容される材料、組成物、または媒体を指す。薬学的に許容される担体として機能することができる材料のいくつかの例としては、糖、例えば、ラクトース、グルコース及びスクロース；デンプン、例えば、トウモロコシデンプン及びジャガイモデンプン；セルロース、及びその誘導体、例えば、カルボキシメチルセルロースナトリウム、エチルセルロース及び酢酸セルロース；粉末トラガカント；麦芽；ゼラチン；タルク；賦形剤、例えば、ココアバター及び坐剤ワックス；油、例えば、ピーナッツ油、綿実油、サフラワー油、ゴマ油、オリーブ油、トウモロコシ油及び大豆油；グリコール、例えば、プロピレングリコール；ポリオール、例えば、グリセリン、ソルビトール、マンニトール及びポリエチレングリコール；エステル、例えば、オレイン酸エチル及びラウリン酸エチル；アガー；緩衝剤、例えば、水酸化マグネシウム及び水酸化アルミニウム；アルギン酸；パイロゲンフリー水；等張性生理食塩水；リンガー溶液；エチルアルコール；ｐＨ緩衝溶液；ポリエステル、ポリカーボネート及び／またはポリアンヒドリド；ならびに薬学的製剤で使用される他の非毒性適合物質が挙げられる。

薬学的組成物：本明細書で使用される場合、「薬学的組成物」という用語は、活性剤が、１つ以上の薬学的に許容される担体と一緒に製剤化される組成物を指す。

プロモーター：本明細書で使用される場合、「プロモーター」または「プロモーター配列」は、コード配列の転写の開始及び／または加工性に直接的または間接的に（例えば、プロモーター結合タンパク質または物質を介して）関与するＤＮＡ調節領域であり得る。プロモーターは、適切な条件下で、１つ以上の転写因子及び／または調節部分がプロモーターに結合すると、コード配列の転写を開始し得る。コード配列の転写の開始に関与するプロモーターは、コード配列に「動作可能に連結」され得る。特定の例では、プロモーターは、転写開始部位（その３’末端において）から上流（５’方向）位置に延びるＤＮＡ調節領域であっても、それを含んでもよく、その結果、そのように指定された配列は、転写イベントを開始するのに必要な最小数の塩基または要素の一方または両方を含む。プロモーターは、エンハンサー及びリプレッサー配列などの発現制御配列であってもよく、それを含むか、またはそれに動作可能に会合してもよく、またはそれに動作可能に連結されてもよい。いくつかの実施形態では、プロモーターは誘導可能であり得る。いくつかの実施形態では、プロモーターは、構成的プロモーターであり得る。いくつかの実施形態では、条件付き（例えば、誘導性）プロモーターは、単方向性または双方向性であり得る。プロモーターは、特定の種のゲノムに存在することが知られている配列と同一の配列であってもよく、またはそれを含んでもよい。いくつかの実施形態では、プロモーターは、１つのソースから転写調節領域を含有する配列を得ることができ、転写開始領域を含有する配列を第２のソースから得ることができるハイブリッドプロモーターであり得るか、またはそれを含むことができる。導入遺伝子内のコード配列に制御要素を連結するための系は、当該技術分野で周知である（一般的な分子生物学的及び組換えＤＮＡ技術は、Ｓａｍｂｒｏｏｋ，Ｆｒｉｔｓｃｈ，ａｎｄＭａｎｉａｔｉｓ，ＭｏｌｅｃｕｌａｒＣｌｏｎｉｎｇ：ＡＬａｂｏｒａｔｏｒｙＭａｎｕａｌ，ＳｅｃｏｎｄＥｄｉｔｉｏｎ，ＣｏｌｄＳｐｒｉｎｇＨａｒｂｏｒＬａｂｏｒａｔｏｒｙＰｒｅｓｓ，ＣｏｌｄＳｐｒｉｎｇＨａｒｂｏｒ，ＮＹ，１９８９に記載されている）。

参照：本明細書で使用される場合、「参照」は、比較が行われる基準または対照を指す。例えば、いくつかの実施形態では、薬剤、試料、配列、対象、動物もしくは個体、またはその集団、またはその尺度もしくは特徴的な代表を、参照、薬剤、試料、配列、対象、動物もしくは個体、またはその集団、またはその尺度もしくは特徴的な代表と比較する。いくつかの実施形態では、参照は、測定値である。いくつかの実施形態では、参照は、確立された標準値または期待値である。いくつかの実施形態では、参照は、経時的な参照である。参照は、定量的または定性的である。典型的には、当業者によって理解されるように、参照及びそれが比較される値は、同等の条件下での測定を表す。当業者は、信頼及び／または比較を正当化するのに十分な類似性が存在する時を理解するであろう。いくつかの実施形態では、適切な参照は、例えば、１つ以上の特定の変数（例えば、薬剤または条件の有無）、またはその尺度もしくは特徴的な代表を評価する目的で、当業者が比較可能であると認識する条件下で、薬剤、試料、配列、対象、動物、もしくは個体、またはその集団であってもよい。任意の特定の実施形態（複数可）によって拘束されることを意図するものではないが、様々な実施形態では、参照配列は、本明細書に提供される配列受託番号に関連する配列であり得、配列受託番号に関連するそのうちのある特定の配列は、以下の受託配列のリストに提供される。

調節配列：核酸コード配列の発現の文脈で本明細書で使用される場合、調節配列は、コード配列の発現を制御する核酸配列である。いくつかの実施形態では、調節配列は、遺伝子発現の１つ以上の態様（例えば、細胞型特異的発現、誘導性発現など）を制御または影響を与えることができる。

対象：本明細書で使用される場合、「対象」という用語は、生物、典型的には哺乳動物（例えば、ヒト、ラット、またはマウス）を指す。いくつかの実施形態では、対象は、疾患、障害、または状態を患っている。いくつかの実施形態では、対象は、疾患、障害、または状態に感受性がある。いくつかの実施形態では、対象は、疾患、障害または状態の１つ以上の症状または特徴を示す。いくつかの実施形態では、対象は、疾患、障害、または状態を患っていない。いくつかの実施形態では、対象は、疾患、障害、または状態のいかなる症状または特性も示さない。いくつかの実施形態では、対象は、疾患、障害または状態の感受性、またはリスクに特徴的な１つ以上の特徴を示す。いくつかの実施形態では、対象は、疾患、障害、または状態に対して試験された及び／または療法が施された対象である。場合によっては、ヒト対象は、「患者」または「個体」と互換的に言及することができる。

治療剤：本明細書で使用される場合、「治療剤」という用語は、対象に投与されたときに所望の薬理学的効果を引き出す任意の薬剤を指す。いくつかの実施形態では、薬剤は、適切な集団にわたって統計的に有意な効果を示す場合、治療剤であるとみなされる。いくつかの実施形態では、適切な集団は、モデル生物の集団またはヒト集団であり得る。いくつかの実施形態では、適切な集団は、特定の年齢層、性別、遺伝的背景、既存の臨床状態などの様々な基準によって定義され得る。いくつかの実施形態では、治療剤は、疾患、障害、または状態の治療に使用することができる物質である。いくつかの実施形態では、治療剤は、ヒトへの投与のために市販される前に、政府機関によって承認されているか、または承認される必要がある薬剤である。いくつかの実施形態では、治療剤は、ヒトへの投与のために処方箋が必要とされる薬剤である。

治療上有効な量：本明細書で使用される場合、「治療上有効な量」は、それが投与されると所望の効果を生じる量を指す。いくつかの実施形態では、この用語は、治療投薬レジメンに従って疾患、障害、及び／または状態に罹患している、またはその影響を受けやすい集団に投与された場合、疾患、障害、及び／または状態を治療するのに十分な量を指す。いくつかの実施形態では、治療上有効な量は、疾患、障害、及び／または状態の１つ以上の症状の発生及び／または重症度を低減し、及び／または発症を遅延させるものである。当業者であれば、「治療上有効な量」という用語は、実際には、特定の個体での治療の成功が達成されることを必要としないことを理解するであろう。むしろ、治療有効量は、そのような治療を必要とする患者に投与されたときに、かなりの数の対象において特定の所望の薬理学的応答をもたらす量であり得る。いくつかの実施形態では、治療有効量への言及は、１つ以上の特定の組織（例えば、疾患、障害または状態の影響を受ける組織）または流体（例えば、血液、唾液、血清、汗、涙、尿など）で測定される量への言及であり得る。当業者であれば、いくつかの実施形態では、特定の薬剤または療法の治療有効量は、単回用量で製剤化及び／または投与され得ることを理解するであろう。いくつかの実施形態では、治療上有効な薬剤は、例えば、投与レジメンの一部として、複数の用量で製剤化及び／または投与されてもよい。

治療：本明細書で使用される場合、「治療」（「治療する」または「治療すること」も）という用語は、特定の疾患、障害、または状態の１つ以上の症状、特徴、及び／または原因の、部分的または完全な緩和、改善、軽減、阻害、発症の遅延、重症度の軽減、及び／または発生率の低減をもたらす療法の投与を指し、または任意のそのような結果を達成する目的で投与される。いくつかの実施形態では、そのような治療は、関連する疾患、障害、もしくは状態の徴候を示さない対象、及び／または疾患、障害、もしくは状態の初期の徴候のみを示す対象のものであり得る。代替的または追加的に、かかる治療は、関連する疾患、障害及び／または状態の１つ以上の確立された徴候を示す対象のものであり得る。いくつかの実施形態では、治療は、関連する疾患、障害、及び／または状態に罹患していると診断された対象のものであり得る。いくつかの実施形態では、治療は、関連する疾患、障害、または状態の発症リスクの増加と統計的に相関する１つ以上の感受性因子を有することが知られている対象のものであり得る。「予防的治療」は、治療されるべき状態の徴候もしくは症状を示さない対象に投与される治療、または治療されるべき状態の初期の徴候もしくは症状のみを示す対象に施される治療を含み、その結果、治療が、状態を発症するリスクを減らす、予防する、または減少させる目的で施される。したがって、予防的治療は、状態に対する予防的治療として機能する。「治療的処置」は、状態の症状または徴候を示す対象に施され、状態の重症度または進行を軽減する目的で対象に施される治療を含む

単位用量：本明細書で使用される場合、「単位用量」という用語は、薬学的組成物の単回用量及び／または物理的に別個の単位で投与される量を指す。多くの実施形態では、単位用量は、所定量の活性剤、例えば、所定のウイルス力価（所与の体積におけるウイルス、ビリオン、またはウイルス粒子の数）を含む。いくつかの実施形態では、単位用量は、薬剤の全単回用量を含む。いくつかの実施形態では、合計単回用量を達成するために、２回以上の単位用量が投与される。いくつかの実施形態では、意図された効果を達成するために、複数の単位用量の投与が必要とされるか、または必要とされると予想される。単位用量は、例えば、所定量の１つ以上の治療部分を含む液体（例えば、許容される担体）の体積、所定量の固体形態の１つ以上の治療部分、所定量の１つ以上の治療部分を含む徐放性製剤または薬物送達デバイスなどであり得る。単位用量は、治療用部分（複数可）に加えて様々な成分のいずれかを含む製剤中に存在し得ることが理解されよう。例えば、許容される担体（例えば、薬学的に許容される担体）、希釈剤、安定剤、緩衝剤、防腐剤などを含むことができる。当業者であれば理解するであろうが、多くの実施形態では、特定の治療剤の合計の適切な１日用量は、単位用量の一部または複数を含むことができ、例えば、健全な医学的判断の範囲内で医師によって決定されることができる。いくつかの実施形態では、任意の特定の対象または生物に対する特定の有効用量レベルは、治療される障害及び障害の重症度、使用される特定の活性化合物の活性、使用される特定の組成物、対象の年齢、体重、一般的な健康状態、性別、及び食事、投与の時間、及び使用される特定の活性化合物の排泄速度、治療の期間、使用される特定の化合物（複数可）と組み合わせまたは同時に使用される薬物及び／または追加の療法、を含む様々な因子、ならびに医療分野で周知の同様の因子に依存し得る。

示されるアデノウイルス血清型による細胞の感染の３時間後のＣＤ３４＋細胞の抗ヘキソン染色の結果を示す図表である。細胞を、１細胞当たり５，０００個のウイルス粒子または１細胞当たり２，０００個のウイルス粒子に感染させた。各試験された血清型について、図表は、データの２つの複製を含み、各複製は、示される順序で、細胞当たり５，０００ウイルス粒子及び細胞当たり２，０００ウイルス粒子での分析結果を含む。データは、感染効率を表す。示されるアデノウイルス血清型で感染したＣＤ３４＋細胞におけるアデノウイルスＤＮＡのｑＰＣＲ解析の結果を示す図表である。細胞を、１細胞当たり５，０００個のウイルス粒子または１細胞当たり２，０００個のウイルス粒子に感染させた。各試験された血清型について、図表は、データの２つの複製を含み、各複製は、示される順序で、細胞当たり５，０００ウイルス粒子及び細胞当たり２，０００ウイルス粒子での分析結果を含む。データは、相対的な感染効率を表す。造血幹細胞、前駆細胞、及び最終分化細胞を含む造血細胞分化の概略図である。ＥＧＦＰレポーター構築物を含むＥ１欠失Ａｄ５ゲノムを含有するプラスミドの概略図である。概略図は、単一のベクターを示すが、提示のみを目的とし、アデノウイルスゲノムは、各セクションに含まれるヘキソン領域を有する２つのセクションに示され、各セクションの互いに対する配向を示す。ＥＧＦＰレポーター構築物を含むＥ１欠失Ａｄ７ゲノムを含有するプラスミドの概略図である。概略図は、単一のベクターを示すが、提示のみを目的とし、アデノウイルスゲノムは、各セクションに含まれるヘキソン領域を有する２つのセクションに示され、各セクションの互いに対する配向を示す。ＥＧＦＰレポーター構築物を含む、Ｅ１欠失Ａｄ１１ゲノムを含有するプラスミドの概略図である。概略図は、単一のベクターを示すが、提示のみを目的とし、アデノウイルスゲノムは、各セクションに含まれるヘキソン領域を有する２つのセクションに示され、各セクションの互いに対する配向を示す。ＥＧＦＰレポーター構築物を含むＥ１欠失Ａｄ１６ゲノムを含有するプラスミドの概略図である。概略図は、単一のベクターを示すが、提示のみを目的とし、アデノウイルスゲノムは、各セクションに含まれるヘキソン領域を有する２つのセクションに示され、各セクションの互いに対する配向を示す。ＥＧＦＰレポーター構築物を含むＥ１欠失Ａｄ３４ゲノムを含有するプラスミドの概略図である。概略図は、単一のベクターを示すが、提示のみを目的とし、アデノウイルスゲノムは、各セクションに含まれるヘキソン領域を有する２つのセクションに示され、各セクションの互いに対する配向を示す。ＥＧＦＰレポーター構築物を含むＥ１欠失Ａｄ３５ゲノムを含有するプラスミドの概略図である。概略図は、単一のベクターを示すが、提示のみを目的とし、アデノウイルスゲノムは、各セクションに含まれるヘキソン領域を有する２つのセクションに示され、各セクションの互いに対する配向を示す。ＥＧＦＰレポーター構築物を含む、Ｅ１欠失Ａｄ３５＋＋ゲノムを含有するプラスミドの概略図である。概略図は、単一のベクターを示すが、提示のみを目的とし、アデノウイルスゲノムは、各セクションに含まれるヘキソン領域を有する２つのセクションに示され、各セクションの互いに対する配向を示す。フローサイトメトリーを使用した、ＰＢＭＣに存在する単球、Ｔ細胞、ＮＫ細胞、及びＢ細胞集団の分析に使用されるゲーティングの例示的な描写である。ボックスは、細胞型を定義するために使用されるゲートを示す。あるプロットから別のプロットへの矢印は、最初のプロットのゲートされた集団が２番目のプロットに表示されていることを示す。この図に示される代表的なデータは、細胞当たり２０００個のウイルス粒子のＭＯＩで本開示のＥ１欠失アデノウイルスベクターで感染してから４８時間後のヒトＰＢＭＣに対応する。示されるアデノウイルス血清型のＥ１欠失アデノウイルスベクターによる細胞の感染から４８時間後の、ドナー１からのヒトＰＢＭＣに存在する単球のＧＦＰ分析の結果を示す図表である。単球は、ＣＤ１４＋／ＣＤ１１ｂ＋骨髄細胞として同定された。ＧＦＰ陽性である細胞のパーセントを示す。細胞を、細胞当たり５００、２０００、及び５０００個のウイルス粒子のＭＯＩで感染させた。各ＭＯＩにおいて、データは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、Ａｄ３５＋＋、及びＡｄ１６（左から右へ）について示される。データは、感染効率を表す。示されるアデノウイルス血清型のＥ１欠失アデノウイルスベクターによる細胞の感染から４８時間後の、ドナー１からのヒトＰＢＭＣに存在するＴ細胞のＧＦＰ分析の結果を示す図表である。Ｔ細胞は、ＣＤ３＋リンパ系細胞として同定された。ＧＦＰ陽性である細胞のパーセントを示す。細胞を、細胞当たり５００、２０００、及び５０００個のウイルス粒子のＭＯＩで感染させた。各ＭＯＩにおいて、データは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、Ａｄ３５＋＋、及びＡｄ１６（左から右へ）について示される。データは、感染効率を表す。示されるアデノウイルス血清型のＥ１欠失アデノウイルスベクターによる細胞の感染から４８時間後の、ドナー１からのヒトＰＢＭＣに存在するＮＫ細胞のＧＦＰ分析の結果を示す図表である。ＮＫ細胞は、ＣＤ３－／ＣＤ５６＋リンパ系細胞として同定された。ＧＦＰ陽性である細胞のパーセントを示す。細胞を、細胞当たり５００、２０００、及び５０００個のウイルス粒子のＭＯＩで感染させた。各ＭＯＩにおいて、データは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、Ａｄ３５＋＋、及びＡｄ１６（左から右へ）について示される。データは、感染効率を表す。示されるアデノウイルス血清型のＥ１欠失アデノウイルスベクターによる細胞の感染から４８時間後の、ドナー１からのヒトＰＢＭＣ中に存在するＢ細胞のＧＦＰ分析の結果を示す図表である。Ｂ細胞は、ＣＤ２０＋リンパ系細胞として同定された。ＧＦＰ陽性である細胞のパーセントを示す。細胞を、細胞当たり５００、２０００、及び５０００個のウイルス粒子のＭＯＩで感染させた。各ＭＯＩにおいて、データは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、Ａｄ３５＋＋、及びＡｄ１６（左から右へ）について示される。データは、感染効率を表す。示されるアデノウイルス血清型のＥ１欠失アデノウイルスベクターによる細胞の感染から４８時間後の、ドナー２からのヒトＰＢＭＣ中に存在する単球のＧＦＰ分析の結果を示す図表である。単球は、ＣＤ１４＋／ＣＤ１１ｂ＋骨髄細胞として同定された。ＧＦＰ陽性である細胞のパーセントを示す。細胞を、細胞当たり５００、２０００、及び５０００個のウイルス粒子のＭＯＩで感染させた。各ＭＯＩにおいて、データは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、及びＡｄ３５＋＋（左から右へ）について示される。データは、感染効率を表す。示されるアデノウイルス血清型のＥ１欠失アデノウイルスベクターによる細胞の感染から４８時間後の、ドナー２からのヒトＰＢＭＣに存在するＴ細胞のＧＦＰ分析の結果を示す図表である。Ｔ細胞は、ＣＤ３＋リンパ系細胞として同定された。ＧＦＰ陽性である細胞のパーセントを示す。細胞を、細胞当たり５００、２０００、及び５０００個のウイルス粒子のＭＯＩで感染させた。各ＭＯＩにおいて、データは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、及びＡｄ３５＋＋（左から右へ）について示される。データは、感染効率を表す。示されるアデノウイルス血清型のＥ１欠失アデノウイルスベクターによる細胞の感染から４８時間後の、ドナー２からのヒトＰＢＭＣ中に存在するＮＫ細胞のＧＦＰ分析の結果を示す図表である。ＮＫ細胞は、ＣＤ３－／ＣＤ５６＋リンパ系細胞として同定された。ＧＦＰ陽性である細胞のパーセントを示す。細胞を、細胞当たり５００、２０００、及び５０００個のウイルス粒子のＭＯＩで感染させた。各ＭＯＩにおいて、データは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、及びＡｄ３５＋＋（左から右へ）について示される。データは、感染効率を表す。示されるアデノウイルス血清型のＥ１欠失アデノウイルスベクターによる細胞の感染から４８時間後の、ドナー２からのヒトＰＢＭＣに存在するＢ細胞のＧＦＰ分析の結果を示す図表である。Ｂ細胞は、ＣＤ２０＋リンパ系細胞として同定された。ＧＦＰ陽性である細胞のパーセントを示す。細胞を、細胞当たり５００、２０００、及び５０００個のウイルス粒子のＭＯＩで感染させた。各ＭＯＩにおいて、データは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、及びＡｄ３５＋＋（左から右へ）について示される。データは、感染効率を表す。

本開示は、造血細胞（例えば、１つ以上の特定の型の造血細胞）を選択的に標的化するための組成物及び方法を含む。特に、本開示は、１つ以上の型の造血細胞を選択的に標的化するウイルスベクターを含む。様々な実施形態では、１つ以上の型の造血細胞を選択的に標的化するウイルスベクターは、本開示のアデノウイルスベクター、例えば、本明細書に開示されるＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターである。本開示のベクターによって標的化され得る様々な造血幹細胞型は、造血幹細胞型、造血前駆細胞型、及び最終分化造血細胞型を含むがこれらに限定されないさらなる分化造血細胞型を含めて、本明細書に開示される。

造血とは、様々な種類の血液細胞が産生されるプロセスを指す。多様な細胞型は、分化のプロセスを介して造血幹細胞及び前駆細胞（ＨＳＰＣ）に由来するため、造血は、階層として提示されることがある。造血幹細胞（ＨＳＣ）は、この階層の「最上位」に配置される（図３を参照されたい）。任意の特定の科学的理論に拘束されることを意図するものではないが、ＨＳＣは、自己再生及び多能性であり、成熟及び／または最終分化血液細胞を産生するためにさらに分化する前駆細胞に分化すると理解される。分化の段階は、本明細書（例えば、図３を含む）に開示されており、さらなる分化は、ＨＳＣまたは他の時間的に先行する状態と比較して分化を増加させること、及び／または図３に示される分化系統に示されるように、またはそれ以外に本明細書に開示されるように、ＨＳＣ状態から離れてさらに変化することを指す。いくつかの推定によれば、成人は、何万ものＨＳＣを含むことができ、前駆体細胞に分化し、最終的には成熟したエフェクター細胞に分化する何億もの前駆細胞を生じさせる。したがって、多能性自己再生ＨＳＣの集団は、増幅及び進行性の系統制限によって、多数の分化した子孫を生成する。本明細書で言及されるように、造血細胞型は、本明細書に開示される特定の細胞型を含むがこれらに限定されない、造血幹細胞及び／または造血前駆細胞であるか、またはこれらに由来する任意の及び全て細胞型を指す。

任意の特定の科学的理論に拘束されることを意図するものではないが、ＨＳＣは、それらのＣＤ３４発現に従って２つの亜集団に分割され得る：ＣＤ３４^＋長期（ＬＴ）－ＨＳＣ及びＣＤ３４^＋短期（ＳＴ）－ＨＳＣ。ＬＴ－ＨＳＣは、ＳＴ－ＨＳＣに分化し、続いて、ＳＴ－ＨＳＣは、多能性前駆細胞（ＭＰＰ）に分化する。様々な実施形態では、造血細胞型は、ＣＤ３４^＋造血細胞であるか、またはそれを含む。

任意の特定の科学的理論に拘束されることを意図するものではないが、前駆細胞は、自己再生の能力を欠き、特定の系統の細胞のみを生み出すことができるという点で、限定された分化によって特徴付けられると理解される。前駆体は、骨髄系前駆細胞またはリンパ球系前駆細胞（それぞれ、骨髄球系共通前駆細胞（ＣＭＰ）及びリンパ球系共通前駆細胞（ＣＬＰ）と称される）であり得る。

ＣＭＰは、顆粒球－マクロファージ前駆細胞（ＧＭＰ）及び巨核球－赤血球前駆細胞（ＭＥＰ）に分化することができる。ＧＭＰは、顆粒球（例えば、好中球、好酸球、及び好塩基球）、及び単球（マクロファージに分化することができる）に分化することができる。ＭＥＰは、巨核球／血小板及び赤血球に分化することができる。ＣＬＰは、Ｔ、ＮＫ、及びＢ細胞に分化することができる。

造血はさらに、コロニー形成単位アッセイにおけるそれらの同定に基づく名前で言及される細胞型を含む。造血コロニーを形成する細胞（いわゆるＣＦＵまたはＣＦＣ）は、ＨＳＣとより最終分化した細胞との間の造血分化のステップまたは段階を表すことができる。ＣＦＵは、個別のコロニーにおける造血細胞の局所的な増殖及び分化を促進するサイトカインを補充した半固体培地（典型的にはメチルセルロースまたはアガー）で、造血細胞を培養することによって同定することができる。ＣＦＵは、コロニー内の細胞の数、コロニーを産生するのに必要な時間、及び／またはコロニー内の細胞型を含むがこれに限定されない因子によって識別することができる。一般に、任意の特定の科学的理論に束縛されることを望むものではないが、前駆細胞は、例えば、培養の１５～１８日目までに、例えば、複数の系統の細胞型を含む少なくとも３０，０００個の細胞を含むコロニーを産生することができる。様々な実施形態では、培養は、バースト形成単位赤血球系（ＢＦＵ－Ｅ）と称される、赤血球系バースト（例えば、５，０００個の細胞の）を生成するコロニーを産生し得る。他のコロニーの種類は、顆粒単球コロニー（コロニー形成単位、顆粒単球系（ＣＦＵ－ＧＭ））、及び、例えば、赤血球系細胞（コロニー形成単位、赤血球系（ＣＦＵ－Ｅ））、顆粒球細胞（ＣＦＵ－Ｇ）、または単球細胞（ＣＦＵ－Ｍ）である５０～２００個の細胞のコロニーを含むことができる。コロニーのこれらの説明は、一般的な例示のためだけのものであり、コロニー分析及び同定のための方法及び技術は、当該技術分野で既知である。

ＣＬＰは、ＣＦＵ－Ｌ細胞と称され得る。様々な実施形態では、ＣＦＵ－Ｌ細胞は、Ｂリンパ芽球に分化することができ、続いてＢリンパ球に分化することができるＰｒｅ－Ｂリンパ球に分化するＣＦＵ－Ｂ細胞に分化することができる。様々な実施形態では、ＣＦＵ－Ｌ細胞は、Ｔリンパ芽球に分化することができ、続いてＴリンパ球に分化することができるＰｒｅ－Ｔリンパ球に分化するＣＦＵ－Ｔ細胞に分化することができる。

ＣＭＰは、ＣＦＵ－ＧＥＭＭ細胞と称され得る。ＧＭＰは、ＣＦＵ－ＧＭ細胞と称され得る。様々な実施形態では、ＣＦＵ－ＧＭ細胞は、単芽球に分化するＣＦＵ－Ｍ細胞に分化することができ、及び（例えば、骨髄芽球及び好中骨髄球を介して）好中球に分化するＣＦＵ－Ｇ細胞に分化することができる。ＭＥＰは、（例えば、前赤芽球、正赤芽球、及び正染性赤芽球を介して）赤芽球に分化することができるＣＦＵ－Ｅ細胞に分化することができるＢＦＵ－Ｅ細胞に分化することができる。ＭＥＰは、巨核球に分化するＣＦＵ－Ｍｋ細胞に分化することができる。ＣＦＵ－Ｇｅｍｍはまた、好酸球（例えば、骨髄芽球及び好酸球性骨髄球を介して）に分化するＣＦＵ－Ｅｏ細胞、ならびに好塩基球（例えば、骨髄芽球及び好塩基球性骨髄球を介して）に分化するＣＦＵ－Ｂａｓｏ細胞に分化することができる。巨核球系前駆細胞は、ＣＦＵ－ＭＫ細胞と称されるより成熟した前駆細胞に分化するＢＦＵ－ＭＫ細胞を含むことができる。

ＨＳＣの自己再生及び造血分化は、複数の陽性及び陰性の調節要素によって制御され、そのメカニズムはあまり理解されていない。内因性因子及び外因性因子の両方が、例えば、エピジェネティック及び微小環境因子、ならびにＨＳＣの成熟血液細胞への段階的分化に寄与する内因性転写因子（ＴＦ）及び外因性サイトカインを含めて、関与する可能性が高い。

造血細胞型を識別する様々な手段が、当該技術分野で既知である。

本開示は、造血幹細胞を選択的に標的化する遺伝子療法が、造血細胞の長期的で伝播可能な修飾に有用であり得るという認識を含む。本開示は、造血前駆細胞を選択的に標的化する遺伝子療法が、造血細胞の長期的で伝播可能な修飾に有用であり得るという認識を含む。本開示は、幹細胞ではない、及び／または前駆細胞（例えば、最終分化細胞）ではない造血細胞を選択的に標的化する遺伝子療法が、１つ以上の標的細胞型に対する迅速な治療効果に有用であり得るという認識を含む。例えば、様々な実施形態では、分化細胞は、エフェクター細胞への分化の時間を必要としないため、より即時の効果を有することができる。本開示は、幹細胞ではない、及び／または前駆細胞（例えば、最終分化細胞）ではない造血細胞を選択的に標的化する遺伝子療法が、標的細胞型集団の一過性修飾に有用であり得るという認識を含む。例えば、様々な実施形態では、分化細胞は、長期リザーバを産生または構成しない。本開示は、幹細胞ではない、及び／または前駆細胞（例えば、最終分化細胞）ではない造血細胞を選択的に標的化する遺伝子療法が、標的細胞型特異的修飾に有用であり得るという認識を含む。例えば、様々な実施形態では、分化細胞は、複数の系統の細胞を産生しない。本開示は、幹細胞ではない、及び／または前駆細胞（例えば、最終分化細胞）ではない造血細胞を選択的に標的化する遺伝子療法が、複数の異なる細胞型の標的化を最小限に抑え、それによって、遺伝毒性などの合併症のリスクを最小限に抑えるのに有用であり得るという認識を含む。

本開示は、造血細胞（例えば、１つ以上の特定の型の造血細胞）を標的化する遺伝子療法に有利なアデノウイルスベクターを含む方法及び組成物を提供する。本開示の方法及び組成物は、少なくとも、１つ以上の参照アデノウイルスベクター（例えば、Ａｄ５ベクターまたはＡｄ５／３５ベクター）と比較して、Ａｄ３、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、Ａｄ３７、及びＡｄ５０血清型のアデノウイルスベクターが、造血細胞（例えば、１つ以上の特定の型の造血細胞）を標的化する遺伝子療法のための特定の有利な特性を示すという観察に少なくとも部分的に基づいている。アデノウイルス（ａｄｅｎｏｖｉｒｕｓ）（または、互換的に、「アデノウイルス（ａｄｅｎｏｖｉｒａｌ）」）ベクターは、１つ以上のアデノウイルスタンパク質配列によって特徴付けられるウイルス粒子を含み、任意選択で、アデノウイルスゲノムを含む。アデノウイルスゲノムは、（ａ）アデノウイルスベクターへの核酸配列（条件付きパッケージを含む）のパッケージングを支持し、（ｂ）コード配列を発現するのに十分なアデノウイルス配列を含む核酸配列を含む。アデノウイルスゲノムは、線形の二本鎖ＤＮＡ配列及び／または分子であり得る。当業者が理解するように、アデノウイルスゲノムなどの線形ゲノムは、例えば、ウイルス産生目的のために、環状プラスミド中に存在することができる。天然アデノウイルスゲノムの長さは、血清型に応じて２６ｋｂ～４５ｋｂの範囲である。

本開示は、操作されたアデノウイルスベクター及びアデノウイルスゲノムを含む方法及び組成物を含む。アデノウイルスベクターとしては、操作されたアデノウイルスタンパク質または操作されたアデノウイルスゲノムを含む操作されたアデノウイルスベクターが挙げられる。例えば、参照配列と比較して、アデノウイルスゲノム配列を追加または除去するように操作されたアデノウイルスゲノムを操作することができる。

様々な実施形態では、本開示のアデノウイルス血清型及び／またはベクターは、１つ以上の参照アデノウイルス血清型及び／またはベクター（例えば、Ａｄ５及び／またはＡｄ５／３５）による造血細胞型（複数可）の感染と比較して、１つ以上の造血細胞型（複数可）の増加した感染を示し、したがって、例えば、治療目的のために造血細胞型（複数可）を標的するために有用である。様々な実施形態では、本開示のアデノウイルス血清型及び／またはベクターは、同じ血清型及び／またはベクターによる１つ以上の参照造血細胞型（複数可）の感染と比較して、１つ以上の造血細胞型（複数可）の増加した感染を示し、したがって、例えば、治療目的で造血細胞型（複数可）を標的化するために有用である。本開示の方法及び組成物は、血清型Ａｄ３、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、Ａｄ３７、及びＡｄ５０のアデノウイルスベクターを含む。

Ｉ．遺伝子療法ベクター
１（Ａ）．アデノウイルスベクター
本開示は、遺伝子療法に有用なアデノウイルスベクター及びアデノウイルスゲノムを含む。アデノウイルスは、大きな正二十面体の非エンベロープウイルスである。天然のアデノウイルスカプシドには、ファイバー、ペントン、及びヘキソンの３種類のタンパク質が含まれる。ヘキソンはウイルスカプシドの大部分を占め、２０個の三角形の面を形成する。ペントン塩基は、カプシドの１２の頂点のそれぞれに位置し、ファイバー（ノブ付きファイバーとも称される）は、各ペントン塩基から突出する。ペントン及びファイバー、特にファイバーノブは、カプシドの宿主細胞への付着を促進するため、受容体結合及び内在化において特に重要である。

アデノウイルスゲノムには、血清型特異的逆位末端反復（ＩＴＲ）によって両端に隣接するアデノウイルスＤＮＡが含まれ、これは、ウイルスゲノムの複製及びパッケージングに寄与するか、またはそれに必要なシス要素であると理解されている。血清型に応じて、ＩＴＲは、長さが約１００～２００塩基対（例えば、約１６０塩基対）であり得、アデノウイルスゲノム末端に最も近いヌクレオチド位置（例えば、約５０塩基対）で最も高い保存性を有する。アデノウイルスゲノムはまた、ウイルスゲノムのウイルスベクターへのパッケージングを容易にすることができるパッケージング配列（例えば、条件付きまたは非条件付きのパッケージング配列）を含む。パッケージング配列は、ゲノムの左側部分に位置する。

天然のアデノウイルスゲノムは、初期転写単位Ｅ１、Ｅ２、Ｅ３、及びＥ４、ならびにアデノウイルスベクターの構造タンパク質成分をコードする後期転写単位を含むいくつかのタンパク質をコードする。早期（Ｅ）及び後期（Ｌ）転写は、ウイルスゲノム複製の開始によって分割される。Ｅ１領域（Ｅ１Ａ及びＥ１Ｂ）は、ウイルスゲノムの転写の調節に関与するタンパク質をコードする。Ｅ２領域（Ｅ２Ａ及びＥ２Ｂ）の発現は、ウイルスゲノム複製のためのタンパク質の合成をもたらす。これらのタンパク質は、ＤＮＡ複製、後期遺伝子発現、及び宿主細胞遮断に関与する。ウイルスカプシドタンパク質の大部分を含む後期遺伝子の産物は、主要後期プロモーター（ＭＬＰ）によって発行された単一の一次転写物の重要な処理後にのみ発現される。ＭＬＰは、感染の後期段階で特に効率的である。このプロモーターを使用して転写されるｍＲＮＡは、翻訳を容易にする５’－３重リーダー（ＴＰＬ）配列を含むことができる。

１（Ｂ）．Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、及び５０遺伝子療法ベクター
本開示は、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムを含む。様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターのＩＴＲ（例えば、配列番号１、１９、３７、５５、７３、９１、１０９、１２７、１４５、１６３、または１８１の５’ＩＴＲ及び、配列番号２、２０、３８、５６、７４、９２、１１０、１２８、１４６、１６４、または１８２の３’ＩＴＲ）、またはそれらに対して個々に及び／または一緒に少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有するＩＴＲを含む一本鎖または二本鎖ＤＮＡ配列である。様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターのパッケージ配列（例えば、配列番号３、２１、３９、５７、７５、９３、１１１、１２９、１４７、１６５、または１８３に記載のパッケージング配列）、または全体と、またはその部分と少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有するパッケージング配列を含む一本鎖または二本鎖ＤＮＡ配列である。様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、参照Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノム（例えば、配列番号１９９、２００、２０１、２０２、２０３、２０４、２０５、２０６、２０７、２０８、または２０９）の、全てと、一部と、連続した対応する一部と、または不連続の対応する一部と、少なくとも７５％の同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有する配列を含む一本鎖または二本鎖ＤＮＡ配列である。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、少なくとも、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターのＩＴＲ（例えば、配列番号１、１９、３７、５５、７３、９１、１０９、１２７、１４５、１６３、または１８１の５’ＩＴＲ及び、配列番号２、２０、３８、５６、７４、９２、１１０、１２８、１４６、１６４、または１８２の３’ＩＴＲ）、またはそれに対して個々に及び／または一緒に少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有するＩＴＲを含む任意のヌクレオチド配列である。様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、参照配列と比較して、１つ以上のヌクレオチド、コード配列、及び／または遺伝子が完全にまたは部分的に欠失しているＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムである。例えば、いくつかの実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、Ｅ１、Ｅ２、Ｅ３、及びＥ４のうちの１つ以上を含まないゲノムであり得る。ある特定の実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムの任意のコード配列を含まないゲノムである（例えば、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０のゲノムＩＴＲに対して少なくとも７５％の配列同一性を有するＩＴＲを含むが、参照Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムに存在するコード配列のいずれも含まない「ガットレス」ベクター）。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、配列番号４、２２、４０、５８、７６、９４、１１２、１３０、１４８、１６６、または１８４のＥ１配列の全部または一部、またはそれに対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％の同一性）を有する配列を含むか、含まないか、または欠失を含む。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、配列番号５、２３、４１、５９、７７、９５、１１３、１３１、１４９、１６７、または１８５のＥ２配列の全部または一部、またはそれに対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％の同一性）を有する配列を含むか、含まないか、または欠失を含む。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、配列番号６、２４、４２、６０、７８、９６、１１４、１３２、１５０、１６８、または１８６のＥ３配列の全部または一部、またはそれに対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％の同一性）を有する配列を含むか、含まないか、または欠失を含む。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、ファイバーをコードする配列を含むか、または含まず、配列は、配列番号７、２５、４３、６１、７９、９７、１１５、１３３、１５１、１６９、または１８７に対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％の同一性）を有する。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、ファイバーシャフトをコードする配列を含むか、または含まず、配列は、配列番号９、２７、４５、６３、８１、９９、１１７、１３５、１５３、１７１、または１８９に対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％の同一性）を有する。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、ファイバーノブをコードする配列を含むか、または含まず、配列は、配列番号１０、２８、４６、６４、８２、１００、１１８、１３６、１５４、１７２、または１９０に対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％の同一性）を有する。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、ファイバーテールをコードする配列を含むか、または含まず、配列は、配列番号８、２６、４４、６２、８０、９８、１１６、１３４、１５２、１７０、または１８８に対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％の同一性）を有する。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、ペントンをコードする配列を含むか、または含まず、配列は、配列番号１１、２９、４７、６５、８３、１０１、１１９、１３７、１５５、１７３、または１９１に対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％の同一性）を有する。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、ヘキソンをコードする配列を含むか、または含まず、配列は、配列番号１２、３０、４８、６６、８４、１０２、１２０、１３８、１５６、１７４、または１９２に対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％の同一性）を有する。

本開示は、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ファイバー（例えば、配列番号１３、３１、４９、６７、８５、１０３、１２１、１３９、１５７、１７５、または１９３のファイバー）に対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有するファイバーを含むＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターを含む。

本開示は、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ファイバーテールと、少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有するファイバーテールを含む、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターを含む（例えば、配列番号１８、３６、５４、７２、９０、１０８、１２６、１４４、１６２、１８０、または１９８のファイバーテール、例えば、ファイバーテールは、ファイバーシャフトに対してＮ末端の全てのアミノ酸を含むファイバーの部分である）。

本開示は、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ファイバーシャフト（例えば、配列番号１４、３２、５０、６８、８６、１０４、１２２、１４０、１５８、１７６、または１９４のファイバーシャフト）に対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有するファイバーシャフトを含むＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターを含む。

本開示は、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ファイバーノブ（例えば、配列番号１５、３３、５１、６９、８７、１０５、１２３、１４１、１５９、１７７、または１９５のファイバーノブ）に対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有するファイバーノブを含むＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターを含む。

本開示は、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ペントン（例えば、配列番号１６、３４、５２、７０、８８、１０６、１２４、１４２、１６０、１７８、または１９６のペントン）に対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有するペントンを含むＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターを含む

本開示は、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ヘキソン（例えば、配列番号１７、３５、５３、７１、８９、１０７、１２５、１４３、１６１、１７９、または１９７のヘキソン）に対して、少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有するヘキソンを含むＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、５０ベクターを含む

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターは、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ファイバー（例えば、配列番号１３、３１、４９、６７、８５、１０３、１２１、１３９、１５７、１７５、または１９３のファイバー）に対して、少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有する少なくともファイバーを含む、任意のアデノウイルスベクターである。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターは、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ファイバーテール（例えば、配列番号１８、３６、５４、７２、９０、１０８、１２６、１４４、１６２、１８０、または１９８のファイバーテール、例えば、ファイバーテールはファイバーシャフトのＮ末端の全てのアミノ酸を含むファイバーの一部である）に対して、少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有する少なくともファイバーテール含む、任意のアデノウイルスベクターである。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターは、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ファイバーシャフト（例えば、配列番号１４、３２、５０、６８、８６、１０４、１２２、１４０、１５８、１７６、または１９４のファイバーシャフト）に対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有する少なくともファイバーシャフトを含む、任意のアデノウイルスベクターである。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターは、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ファイバーノブ（例えば、配列番号１５、３３、５１、６９、８７、１０５、１２３、１４１、１５９、１７７、または１９５のファイバーノブ）に対して、少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有する少なくともファイバーノブを含む、任意のアデノウイルスベクターである。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターは、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ペントン（例えば、配列番号１６、３４、５２、７０、８８、１０６、１２４、１４２、１６０、１７８、または１９６のペントン）に対して、少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有する少なくともペントンを含む、任意のアデノウイルスベクターである。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターは、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ヘキソン（例えば、配列番号１７、３５、５３、７１、８９、１０７、１２５、１４３、１６１、１７９、または１９７のヘキソン）に対して、少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有する少なくともヘキソンを含む、任意のアデノウイルスベクターである。

したがって、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターは、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ファイバーノブに対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有する少なくともファイバーノブを含み、異なるアデノウイルス血清型に対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有する少なくとも１つのタンパク質またはその部分（例えば、ファイバーシャフト、ファイバーテール、ペントンまたはヘキソン）を含む、キメラアデノウイルスベクターであり得る。

Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターは、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ファイバーシャフトに対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有する少なくともファイバーシャフトを含み、異なるアデノウイルス血清型に対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有する少なくとも１つのタンパク質またはその部分（例えば、ファイバーノブ、ファイバーテール、ペントンまたはヘキソン）を含む、キメラアデノウイルスベクターであり得る。

Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターは、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ファイバーテールに対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有する少なくともファイバーテールを含み、異なるアデノウイルス血清型に対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有する少なくとも１つのタンパク質またはその部分（例えば、ファイバーノブ、ファイバーシャフト、ペントンまたはヘキソン）を含む、キメラアデノウイルスベクターであり得る。

Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターは、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ペントンに対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有する少なくともペントンを含み、異なるアデノウイルス血清型に対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有する少なくとも１つのタンパク質またはその部分（例えば、ファイバーノブ、ファイバーシャフト、ファイバーテールまたはヘキソン）を含む、キメラアデノウイルスベクターであり得る。

Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターは、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ヘキソンに対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有する少なくともヘキソンを含み、異なるアデノウイルス血清型に対して少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％同一性）を有する少なくとも１つのタンパク質またはその部分（例えば、ファイバーノブ、ファイバーシャフト、ファイバーテールまたはペントン）を含む、キメラアデノウイルスベクターであり得る。

Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０成分（例えば、ＩＴＲ、パッケージング配列、遺伝子、及びタンパク質）の例示的な配列を以下の表に提供する。ウイルスポリペプチドには、例えば、ファイバー、ファイバーノブ、ファイバーシャフト、ファイバーテール、ペントン、またはヘキソンを含む、ウイルスベクター及びその部分または断片の成分であるタンパク質が含まれる。

様々な実施形態では、Ａｄ３５ファイバーノブを含む、Ａｄ３５ベクターまたはキメラＡｄベクターのＡｄ３５ファイバーノブは、変異Ａｄ３５ファイバーノブである。特定の実施形態では、変異Ａｄ３５ファイバーノブは、Ａｄ３５＋＋変異ファイバーノブ（代わりに、本明細書中ではＡｄ３５＋＋ファイバーノブと称する）である。様々な実施形態では、Ａｄ３５＋＋変異ファイバーノブは、ＣＤ４６への親和性を、例えば、２５倍増加させる、例えば、Ａｄ３５＋＋変異ファイバーノブが、例えば、より低い感染多重度（ＭＯＩ）で細胞形質導入効率を増加させるように変異させたＡｄ３５ファイバーノブである（ＬｉａｎｄＬｉｅｂｅｒ，ＦＥＢＳＬｅｔｔｅｒｓ，５９３（２４）：３６２３－３６４８，２０１９）。様々な実施形態では、Ａｄ３５＋＋変異ファイバーノブは、Ｉｌｅ１９２Ｖａｌ、Ａｓｐ２０７Ｇｌｙ（またはある特定のＡｄ３５配列におけるＧｌｕ２０７Ｇｌｙ）、Ａｓｎ２１７Ａｓｐ、Ｔｈｒ２２６Ａｌａ、Ｔｈｒ２４５Ａｌａ、Ｔｈｒ２５４Ｐｒｏ、Ｉｌｅ２５６Ｌｅｕ、Ｉｌｅ２５６Ｖａｌ、Ａｒｇ２５９Ｃｙｓ、及びＡｒｇ２７９Ｈｉｓから選択される少なくとも１つの変異を含む。様々な実施形態では、Ａｄ３５＋＋変異ファイバーノブは、以下の変異のそれぞれを含む：Ｉｌｅ１９２Ｖａｌ、Ａｓｐ２０７Ｇｌｙ（または特定のＡｄ３５配列におけるＧｌｕ２０７Ｇｌｙ）、Ａｓｎ２１７Ａｓｐ、Ｔｈｒ２２６Ａｌａ、Ｔｈｒ２４５Ａｌａ、Ｔｈｒ２５４Ｐｒｏ、Ｉｌｅ２５６Ｌｅｕ、Ｉｌｅ２５６Ｖａｌ、Ａｒｇ２５９Ｃｙｓ、及びＡｒｇ２７９Ｈｉｓ。様々な実施形態では、Ａｄ３５ファイバーのアミノ酸番号付けは、ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＰ＿０００６０１またはそれに対応するアミノ酸配列に従い、例えば、２０７位がＧｌｕまたはＡｓｐである。様々な実施形態では、Ａｄ３５ファイバーは、ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＰ＿０００６０１に従うアミノ酸配列を有する。Ａｄ３５＋＋ファイバーノブ変異のさらなる説明は、Ｗａｎｇ２００８Ｊ．Ｖｉｒｏｌ．８２（２１）：１０５６７－１０５７９に見出され、これは、ファイバーノブに関して、その全体が参照により本明細書に組み込まれる。本開示は、例えば、変異Ａｄ３５ファイバーノブを有する組換えＡｄ３５ベクターまたは変異Ａｄ３５ファイバーノブを有するＡｄ５／３５ベクターを含む。

様々な実施形態では、本開示のアデノウイルスベクターまたはゲノムは、ＷＯ２０２１／００３４３２に開示されるアデノウイルスベクター及び／またはゲノムであり得、これは、参照によりその全体が、特にアデノウイルスベクター及びゲノムに関して本明細書に組み込まれる。

本明細書に開示される受託番号に対応する様々な配列（例えば、表１～２２に示される、配列番号１９９、２００、２０１、２０２、２０３、２０４、２０５、２０６、２０７、２０８、及び／または２０９として本明細書で参照される受託番号を含む）は、本明細書の以下の受託配列のリストに提供される。当業者は、受託配列の以下のリストに開示される配列を含むそのような配列が、全体的に（例えば、受託番号によって）または部分的に（例えば、ヌクレオチド位置及び／または配列及び／または寄託番号のヌクレオチド位置のセットまたは範囲を参照することによって）参照され得ることを理解するであろう。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターまたはゲノムは、レシピエントにおけるウイルスの複製を低減及び／または排除する修飾を含む。概して、レシピエントにおけるウイルスの複製を低減及び／または除去するように操作されたアデノウイルスベクター及びゲノムの３つの認識された「世代」が存在する。本開示のアデノウイルスベクターは、これらの３世代のうちのいずれかによるベクターを含むことができる。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、少なくとも、調節Ｅ１遺伝子（Ｅ１ａ及びＥ１ｂ）がＡｄゲノムから除去される（「第１世代」ベクター修飾）という点で、参照Ａｄ配列（例えば、目的の血清型のアデノウイルスの１つ以上の標準的、代表的、例示的、または野生型配列）とは異なる。Ｅ１欠失を含む第１世代Ａｄベクターは、Ｅ１欠失ベクターの一例である。Ｅ１ａ及びＥ１ｂは、アデノウイルス複製サイクル中に産生される最初の転写調節因子である。Ｅ１欠失は、Ｅ１によって制御される特定のウイルス遺伝子の発現を低減または排除し、Ｅ１欠失ヘルパーウイルスは複製欠陥である。したがって、第１の世代のＡｄベクターは、レシピエントにおける複製に欠陥がある。いくつかの実施形態では、第１世代のアデノウイルスベクターは、Ｅ１及びＥ３遺伝子を除去するように操作される。参照ゲノムの保持部分は、参照ゲノムに対して配列中同一であり得るか、または参照ゲノムに対して１００％未満の同一性、例えば、少なくとも９９％、９８％、９７％、９６％、９５％、９０％、８５％、８０％、または７５％の同一性を有し得る。これらのＥ１（またはＥ１及びＥ３）遺伝子がない場合、アデノウイルスベクターはそれ自体で複製することはできないが、Ｅ１（例えば、同じ血清型の）または特定のウイルス遺伝子の発現を回復するのに十分な別のタンパク質を発現する哺乳動物細胞株で産生することができる。例示のために、Ｅ１欠損Ａｄ５ベクターがＡｄ５Ｅ４ｏｒｆ６をコードする場合、ヘルパーベクターは、Ａｄ５Ｅ１を発現する細胞株で増殖させることができる。アデノウイルスベクター産生のための１つの例示的な細胞型では、ＨＥＫ２９３細胞は、Ａｄ５Ｅ１ｂ５５ｋを発現し、これは、Ａｄ５Ｅ４タンパク質であるＯＲＦ６と複合体を形成することが知られている。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、少なくともＥ１遺伝子（Ｅ１ａ及びＥ１ｂ）ならびに非構造遺伝子Ｅ２、Ｅ３及び／またはＥ４の１つ以上が欠失されている（「第２世代」修飾）という点で、参照Ａｄ配列とは異なる。第２世代のＡｄは、第１世代のＡｄよりも大きなペイロード容量を有し、第１世代のウイルスよりも複製を欠乏している。いくつかの態様では、Ｅ１／Ｅ３の除去に加えて、第２世代のアデノウイルスベクターは、非構造遺伝子Ｅ２及びＥ４を除去するように操作され、容量の増加及び免疫原性の低下をもたらす。参照ゲノムの保持部分は、参照ゲノムに対して配列中同一であり得るか、または参照ゲノムに対して１００％未満の同一性、例えば、少なくとも９９％、９８％、９７％、９６％、９５％、９０％、８５％、８０％、または７５％の同一性を有し得る。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムは、少なくとも、Ａｄゲノムから全てのウイルスコード配列を除去するように操作され、ゲノムのＩＴＲ及びゲノムまたはその機能的断片のパッケージング配列のみを保持する（「第３世代」修飾）という点で、参照Ａｄ配列とは異なる。第３世代アデノウイルスベクターは、ガットレス、高容量アデノウイルスベクター、またはヘルパー依存性アデノウイルスベクター（ＨｄＡｄｓ）と称され得る。参照ゲノムの保持部分は、参照ゲノムに対して配列中同一であり得るか、または参照ゲノムに対して１００％未満の同一性、例えば、少なくとも９９％、９８％、９７％、９６％、９５％、９０％、８５％、８０％、または７５％の同一性を有し得る。

第３世代のＡｄゲノムは、ウイルス産生に必要なタンパク質をコードしないため、それらはヘルパー依存性であり、ヘルパー依存性ゲノムは、トランスでウイルスタンパク質を提供する核酸配列を含む細胞に存在する場合にのみ、ベクターにパッケージングすることができる。これらのヘルパー依存性ベクターはまた、第１及び第２世代のベクターよりもさらに大きな容量、ならびに免疫原性の低下を特徴とする。ＨＤＡｄベクターは、ベクターとして使用されるときにウイルス遺伝子を発現しないため、レシピエントにおける細胞傷害性またはインターフェロン応答のリスクが低減される。

全てのウイルスコード配列を欠くように操作されたヘルパー依存性アデノウイルスベクター（ＨＤＡｄ）は、多種多様な細胞型を効率的に形質導入することができ、慢性毒性が無視でき、長期の導入遺伝子発現を媒介することができる。ウイルスコード配列を欠失させ、ゲノム複製（ＩＴＲ）及びパッケージング（ψ）に必要なシス作用要素のみを残すことによって、Ａｄベクターに対する細胞の免疫応答が低減される。ＨＤＡｄベクターは、大きなペイロードの送達を可能にするまでの大きなクローニング能力を有する。これらのペイロードは、大きな治療用遺伝子またはさらには複数の導入遺伝子及び大きな調節成分を含むことができ、導入遺伝子発現を増強、延長、及び調節する。特定のＨＤＡｄベクターゲノムは、ゲノムが、少なくとも最小の全長、例えば、全長に対する少なくとも２０ｋｂ（例えば、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、または３５ｋｂ）の最小長を有し、その長さが、例えば、治療用ペイロード及び／または「スタッファー」配列を含み得るとき、最も効率的にパッケージングされ得ることも観察されている。ペイロードが、アデノウイルスゲノムを少なくとも標的長さを有するようにする多数のヌクレオチドを利用しない場合、スタッファー配列を用いて、標的長さを達成または超えることができる。本開示は、効率的なパッケージングのための最小長さが、本明細書で提供されるベクターの有益な使用のために必要とされず、その結果、任意の目標長さを満たすことが有利であり得ることを含むが、本明細書で提供される組成物及び方法の使用のために必要とはされない。他のアデノウイルスベクターと同様に、典型的なＨＤＡｄゲノムは、一般に、エピソームのままであり、宿主ゲノムと統合しない。

ＨＤＡｄベクターは、ウイルス粒子を産生するのに必要なウイルスタンパク質をコードしないため、ウイルスタンパク質は、トランスで提供されなければならず、例えば、ＨＤＡｄゲノムが存在する細胞内で、及び／または細胞によって発現されなければならない。いくつかのＨＤＡｄベクター系では、１つのウイルスゲノム（ヘルパーゲノム）は、複製に必要な全てのタンパク質（例えば、全ての構造的ウイルスタンパク質）をコードするが、パッケージング配列に条件的欠陥を有し、特定のベクター産生条件下で（例えば、条件的に欠陥のあるパッケージング配列の機能を低減する薬剤の存在下で）ベクターにパッケージングされる可能性を低くする。したがって、ＨＤＡｄドナーウイルスゲノムは、ＡｄＩＴＲ、ペイロード（例えば、治療用ペイロード）、及び機能的パッケージング配列（例えば、野生型パッケージング配列またはその機能的断片）を含む（例えば、それらのみを含む）。これにより、ＨＤＡｄドナーウイルスゲノムは、ヘルパーベクターゲノムから発現される構造成分から産生されるＨＤＡｄウイルスベクターに選択的にパッケージングされることが可能になる。言い換えれば、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ヘルパーベクターは、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ドナーベクターの産生に使用することができる。ＨＤＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターの産生は、ＨＤＡｄベクターゲノムを含有するプラスミドと、構造的及び非構造的ウイルスタンパク質を提供するパッケージング欠陥ヘルパーウイルスとのコトランスフェクションを含むことができる。ヘルパーウイルスゲノムは、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ドナーベクターの増殖をレスキューすることができ、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ドナーベクターは、例えば、大規模に産生され、単離されることができる。様々なプロトコルが当該技術分野で既知であり、例えば、Ｐａｌｍｅｒｅｔａｌ．，２００９ＧｅｎｅＴｈｅｒａｐｙＰｒｏｔｏｃｏｌｓ．ＭｅｔｈｏｄｓｉｎＭｏｌｅｃｕｌａｒＢｉｏｌｏｇｙ，Ｖｏｌｕｍｅ４３３．ＨｕｍａｎａＰｒｅｓｓ；Ｔｏｔｏｗａ，ＮＪ：２００９．ｐｐ．３３－５３である。いくつかの実施形態では、ヘルパーゲノムはＥ１欠損である。

いくつかのＨＤＡｄベクター系では、ヘルパーゲノムは、条件付きパッケージングのためにリコンビナーゼ系（例えば、Ｃｒｅ／ｌｏｘＰ系）を利用する。ある特定のそのようなＨＤＡｄベクター系では、ヘルパーゲノムは、対応するリコンビナーゼ（例えば、Ｃｒｅリコンビナーゼ）との接触が、パッケージング配列またはその機能的断片を、リコンビナーゼ部位（例えば、ｌｏｘＰ部位）間のリコンビナーゼ媒介性（例えば、Ｃｒｅ媒介性）部位特異的組換えによってヘルパーゲノムから切断するようにリコンビナーゼ（例えば、ｌｏｘＰ）部位に隣接する、パッケージング配列またはその機能的断片（例えば、パッケージングに十分であるか、効率的なパッケージングに必要であるか、またはカプシドへのＡｄゲノムのパッケージングに必要である、パッケージング配列の断片）を含むことができる。本開示は、とりわけ、パッケージング配列またはその機能的断片に隣接する２つの組換え部位を含むＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ヘルパーベクター及びゲノムを含み、２つの組換え部位は、同じリコンビナーゼに対応する（すなわち、そのための、またはそれに作用する）部位である。

様々な実施形態では、ヘルパーゲノムは、例えば、ヘルパーゲノムがＥ１を除くウイルス遺伝子の全てを含む、Ｅ１の欠失を含むことができ、Ｅ１発現産物は、産生細胞株のゲノムからの相補的発現によって供給することができる。いくつかの実施形態では、産生細胞内に存在するヘルパー及びＨＤＡｄドナーゲノム間の相同組換えの結果としての複製能のあるＡｄ（ＲＣＡ）の生成を防止するために、「スタッファー」配列をＥ３領域に挿入して、任意の組換物をパッケージング及び／または効率的にパッケージングするには大きすぎるものにすることができる。

ＨＤＡｄベクターの産生のために、ＨＤＡｄドナーゲノムは、ヘルパーベクターの条件付きパッケージング配列を切除するためのリコンビナーゼを発現する細胞（例えば、Ｃｒｅリコンビナーゼを発現する２９３細胞（ＨＥＫ２９３））に送達することができ、任意選択で、ＨＤＡｄドナーゲノムは、細菌プラスミド形態などの非ウイルスベクター形態で細胞に送達される（例えば、ＨＤＡｄドナーゲノムが細菌プラスミド（ｐＨＤＡｄ）に存在する場合、及び／または制限酵素消化によって遊離される場合）。同じ細胞を、リコンビナーゼ部位（例えば、ｌｏｘＰ部位）に隣接するパッケージング配列またはその機能的断片を含むヘルパーゲノムによって形質導入することができる。したがって、産生細胞は、ＨＤＡｄドナーゲノムで形質移入され、リコンビナーゼ部位（例えば、ｌｏｘＰ部位）に隣接するパッケージング配列またはその機能的断片を有するヘルパーゲノムまたはその機能的断片で形質導入され得、細胞は、パッケージング配列またはその機能的断片の切除が、パッケージングのためにヘルパーウイルスゲノムを欠乏（例えば、パッケージング不能）ようにするように、リコンビナーゼ部位に対応するリコンビナーゼ（例えば、Ｃｒｅ）を発現するが、なおもＨＤＡｄドナーゲノムを含むＨＤＡｄドナーベクターの産生のために必要なトランス作用因子の全てを提供することができる。

類似のＨＤＡｄ産生系は、ＦＬＰ（例えば、ＦＬＰｅ）／ｆｒｔ部位特異的組換えを使用して開発されており、ヘルパーゲノムのパッケージング配列またはその機能的断片に隣接するｆｒｔ部位間のＦＬＰ媒介組換えは、ＦＬＰを発現する産生細胞におけるヘルパーゲノムのパッケージングを低減または排除する。

ペイロードを含むドナーベクターゲノムを含むＨＤＡｄベクターを、産生細胞から単離することができる。ＨＤＡｄドナーベクターは、物理的手段によってヘルパーベクターからさらに精製することができる。一般に、ＨＤＡｄウイルスベクター及びＨＤＡｄウイルスベクター製剤におけるヘルパーベクター及び／またはヘルパーゲノムのいくらかの汚染が生じ得、及び許容され得る。

ＨＤＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、及び５０ドナーベクター、ドナーゲノム、ヘルパーベクター、及びヘルパーゲノムもまた、本明細書で提供される組成物の例示であり、本開示の様々な方法で使用することができる。ＨＤＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターまたはゲノムは、ヘルパー依存性Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターまたはゲノムである。Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ヘルパーベクターは、条件付きで発現された（例えば、ｆｒｔ部位またはｌｏｘＰ部位が隣接する）パッケージング配列またはその断片を含み、ドナーゲノムがパッケージングされ得るＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ビリオンの産生に必要なトランス作用因子の全てをコードするヘルパーゲノムを含むベクターである。

本開示は、ＨＤＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ドナーベクター産生系をさらに含み、ＨＤＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ドナーゲノム及びＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ヘルパーゲノムを含む細胞を含む。ある特定のそのような細胞において、ヘルパーゲノムによってコード及び発現されるウイルスタンパク質は、ＨＤＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ドナーゲノムがパッケージ化されたＨＤＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ドナーベクターの産生に利用され得る。したがって、本開示は、ＨＤＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ドナーゲノム及びＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ヘルパーゲノムを含む細胞を培養することによる、ＨＤＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ドナーベクターの産生方法を含む。いくつかの実施形態では、細胞は、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ヘルパーベクターのパッケージング配列に隣接するリコンビナーゼ直接反復に対応するリコンビナーゼをコードし、発現する。いくつかの実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ヘルパーゲノムの隣接するパッケージング配列は、切除されている。

いくつかの実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ヘルパーゲノムは、全てのＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０コード配列をコードする。いくつかの実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ヘルパーゲノムは、Ｅ１及び／またはＥ３コード配列及び／またはＥ４コード配列の１つ以上のコード配列を除き、全てのＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０コード配列をコード及び／または発現する。様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０Ｅ１遺伝子をコード及び／または発現しないヘルパーゲノムは、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０Ｅ４遺伝子をコード及び／または発現しない。様々な実施形態では、当業者によって理解されるように、組成物の細胞及びＨＤＡｄドナーベクターの産生方法は、Ｅ１発現産物を発現する細胞であり得る。

本開示は、とりわけ、ＨＤＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ドナーベクター及び、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ＩＴＲ（５’ Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ＩＴＲ及び同じ血清型の３’ ＩＴＲ）を含むゲノム、例えば、２つのＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ＩＴＲが、パッケージング配列とペイロードに隣接する。本開示は、とりわけ、Ｅ１またはその断片が欠失しているＨＤＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ドナーベクター及びゲノムを含む。本開示は、とりわけ、Ｅ３またはその断片が欠失しているＨＤＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０のベクター及びゲノムを含む。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ヘルパーゲノムからのパッケージング配列またはその機能的断片の切除、ベクターの増殖を、例えば、少なくとも２０％、３０％、４０％、５０％、６０％、７０％、８０％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、９９．５％、９９．９％、または１００％減少させ（例えば、ベクターの増殖を、２０％、３０％、４０％、５０％、６０％、７０％、の下限及び６０％、７０％、８０％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、９９．５％、９９．９％または１００％の上限を有するパーセンテージによって減少させ）、任意選択で、パーセント増殖は、同等の条件下で、完全ベクター（リコンビナーゼ部位隣接配列が切除されていないベクター）と比較して、または野生型Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、５０ベクターと比較して、切除されたベクター（リコンビナーゼ部位隣接配列が切除されているベクター）の増殖によって産生されるウイルス粒子の数として測定される。

追加の任意の工学的考慮は、遠心分離、例えば、ＣｓＣｌ超遠心分離によって、ＨＤＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ドナーベクターからのヘルパーベクターの分離を可能にするサイズを有するヘルパーゲノムの操作であり得る。この結果を達成する１つの手段は、典型的なＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムと比較して、ヘルパーゲノムのサイズを増加させることである。特に、アデノウイルスゲノムは、操作によって、野生型の長さの少なくとも１０４％まで増加させることができる。本開示のある特定のヘルパーベクターは、ペイロード及び／またはスタッファー配列を収容することができる。

本開示は、様々な実施形態で、本開示のベクターまたはゲノムが、単一の特定の血清型の対応する配列からそれぞれ選択される、または少なくとも７５％の配列同一性（例えば、少なくとも７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％の同一性）を有する成分の選択を含むことができることを含む。例示的な例を提供するために、全ての成分は、別様に示される配列（例えば、ペイロード、例えば、異種ペイロード）を除いて、Ａｄ３４（の配列に、例えば、少なくとも７５％の配列同一性を有して）に対応することができる。

様々な実施形態では、本開示のベクターは、ファイバーが、Ａｄ５ファイバーテール、Ａｄ３５ファイバーシャフト、及びＡｄ３５ファイバーノブ（例えば、Ｓｈａｙａｋｈｍｅｔｏｖｅｔａｌ．２０００Ｊ．Ｖｉｒｏｌ７４（６）：２５６７－２５８３を参照されたい）を含むというキメラであることを除いて、Ａｄ５カプシドタンパク質を含むＨＤＡｄ５／３５ベクターであり、任意選択で、Ａｄ３５ファイバーノブは、ＣＤ４６に対する親和性の増加のために変異される（例えば、Ａｄ５／３５＋＋）。特定の実施形態では、Ａｄ５／３５＋＋ベクターは、変異Ａｄ３５＋＋ファイバーノブを有するキメラＡｄ５／３５ベクターである（例えば、Ｗａｎｇｅｔａｌ．２００８Ｊ．Ｖｉｒｏｌ．８２（２１）：１０５６７－７９を参照されたい、参照により、特にファイバーノブ変異に関して、その全体が本明細書に組み込まれる）。様々な実施形態では、Ａｄ３５＋＋変異ファイバーノブは、ＣＤ４６への親和性を、例えば、２５倍増加させる、例えば、Ａｄ３５＋＋変異ファイバーノブが、例えば、より低い感染多重度（ＭＯＩ）で細胞形質導入効率を増加させるように変異させたＡｄ３５ファイバーノブである（ＬｉａｎｄＬｉｅｂｅｒ，ＦＥＢＳＬｅｔｔｅｒｓ，５９３（２４）：３６２３－３６４８，２０１９）。ある特定の実施形態では、アデノウイルスベクターは、ファイバーがＡｄ５ファイバーテール、Ａｄ３５ファイバーシャフト、及びＡｄ３５ファイバーノブを含むというキメラであることを除いて、全てのタンパク質がＡｄ５タンパク質であるキメラ「Ｆ３５」ベクターであり（例えば、Ｓｈａｙａｋｈｍｅｔｏｖｅｔａｌ．２０００Ｊ．Ｖｉｒｏｌ７４（６）：２５６７－２５８３に記載されるように）、Ａｄ３５ファイバーノブは、ＣＤ４６への親和性の増加を引き起こす変異Ｄ２０７Ｇ及びＴ２４５Ａを含む変異Ａｄ３５ファイバーノブである（例えば、Ｗａｎｇｅｔａｌ．２００８Ｊ．Ｖｉｒｏｌ．８２（２１）：１０５６７－７９を参照されたい）、任意選択で、Ａｄ５／３５ベクターをコードするゲノムは、Ｅ１欠失を含む。

Ｉ（Ｃ）．Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、及び５０遺伝子療法ベクターペイロード
本開示のＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ドナーベクター及びゲノムは、１つ以上の発現産物をコードする１つ以上のコード配列、コード配列に動作可能に連結された１つ以上の調節配列、１つ以上のスタッファー配列などのうちのいずれかを含むことができる、様々な異種核酸ペイロードを含むことができる。様々な実施形態では、ペイロードは、宿主細胞または系における治療効果、例えば、治療目的のタンパク質の発現、または遺伝子編集系、例えば、ＣＲＩＳＰＲ／Ｃａｓ系、塩基編集系、またはプライム編集系の発現のような所望の結果を達成して、例えば、核酸病変を修正するための治療目的の配列修飾を生成するように操作される。

いくつかの実施形態では、ペイロードは、遺伝子を含むことができる。遺伝子は、コード配列だけでなく、プロモーター、エンハンサー、終結領域、遺伝子座制御領域（ＬＣＲ）、終結及びポリアデニル化シグナル要素、スプライシングシグナル要素、サイレンサー、インシュレーターなどの調節領域も含むことができる。遺伝子は、発現されたｍＲＮＡ転写物からスプライシングされたイントロン及び他のＤＮＡ配列、ならびに代替のスプライス部位から生じるバリアントを含むことができる。コード配列はまた、参照配列と比較して代替的な同義コドンの使用、例えば、特定の生物または標的細胞型のコドン選好に従って参照と比較して修飾されたコドンの使用を含むことができる。

ペイロードは、単一の遺伝子または複数の遺伝子を含むことができる。ペイロードは、単一のコード配列または複数のコード配列を含むことができる。ペイロードは、単一の調節配列または複数の調節配列を含むことができる。ペイロードは、例えば、エンドヌクレアーゼ及びガイドＲＮＡの場合のように、または独立して、例えば、直接的または間接的に結合しない２つの別個のタンパク質として、コード配列の個々の発現産物が一緒に機能する複数のコード配列を含むことができる。当業者によって理解されるように、参照野生型Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ゲノムによってコードされない任意のペイロードまたはペイロード成分（例えば、ペイロードでコードされた発現生成物または調節配列）を、本明細書では異種発現生成物と称することができる。

誤解を避けるために、本開示は、本明細書で提供されるアミノ酸及び核酸配列のバリアントを含む。バリアントには、本明細書に記載または開示されるタンパク質及び核酸配列と少なくとも７０％の配列同一性、８０％の配列同一性、８５％の配列、９０％の配列同一性、９５％の配列同一性、９６％の配列同一性、９７％の配列同一性、９８％の配列同一性、または９９％の配列同一性を有する配列が含まれ、バリアントは、実質的に類似または改善された生物学的機能を示す。

Ｉ（Ｃ）（ｉ）．ペイロード発現産物
本開示のアデノウイルスドナーベクターまたはアデノウイルスドナーゲノムのペイロードは、多様な発現産物のいずれかをコードする１つ以上のコード配列を含むことができる。例示的な発現産物としては、参照レベルと比較して生物学的に活性なタンパク質の低発現または低活性を特徴とする疾患または状態の治療のための置換療法タンパク質を含むが、これらに限定されないタンパク質が挙げられる。例示的な発現産物としては、ＣＲＩＳＰＲ／Ｃａｓ、塩基エディタ、及びプライムエディタ系が挙げられる。例示的な発現産物としては、抗体、ＣＡＲ、及びＴＣＲが挙げられる。例示的な発現産物には、低分子ＲＮＡが含まれる。様々な実施形態では、ドナーベクターペイロードの全部または一部を宿主細胞ゲノムに組み込むことは、ドナーベクターまたはゲノムを標的細胞に送達して意図された効果または標的効果を生み出すために、例えば、意図された効果または標的とする効果がＣＲＩＳＰＲ、塩基エディタ、またはプライムエディタ系による宿主細胞ゲノムの編集を含む特定の例では、必要とされない。様々な実施形態では、ドナーベクターまたはゲノムを標的細胞に送達して意図された効果または標的とする効果を生み出すために、例えば、ペイロードでコードされた発現産物の発現が形質導入された標的細胞の子孫細胞において所望される場合、ドナーベクターペイロードの全部または一部分の組込みが必要または好ましい。様々な実施形態では、ペイロードは、例えば、組換えまたは転移によって宿主細胞ゲノムへの組込みのために操作された核酸配列（「組込み要素」）を含むことができる。

１つ以上の治療用タンパク質をコードする遺伝子配列は、関連するアミノ酸配列から合成または組換え方法によって容易に調製することができる。特定の実施形態では、これらの配列のいずれかをコードする遺伝子配列は、容易な切除及び配列をコードする遺伝子配列を別の配列をコードする別の遺伝子配列で置換えを提供するために、コード配列の５’及び／または３’末端に、１つ以上の制限酵素部位を有することもできる。特定の実施形態では、配列をコードする遺伝子配列は、哺乳動物細胞における発現のためにコドン最適化することができる。

治療用遺伝子及び／または発現産物の特定の例としては、γ－グロビン、第ＶＩＩＩ因子、γＣ、ＪＡＫ３、ＩＬ７ＲＡ、ＲＡＧ１、ＲＡＧ２、ＤＣＬＲＥ１Ｃ、ＰＲＫＤＣ、ＬＩＧ４、ＮＨＥＪ１、ＣＤ３Ｄ、ＣＤ３Ｅ、ＣＤ３Ｚ、ＣＤ３Ｇ、ＰＴＰＲＣ、ＺＡＰ７０、ＬＣＫ、ＡＫ２、ＡＤＡ、ＰＮＰ、ＷＨＮ、ＣＨＤ７、ＯＲＡＩ１、ＳＴＩＭ１、ＣＯＲＯ１Ａ、ＣＩＩＴＡ、ＲＦＸＡＮＫ、ＲＦＸ５、ＲＦＸＡＰ、ＲＭＲＰ、ＤＫＣ１、ＴＥＲＴ、ＴＩＮＦ２、ＤＣＬＲＥ１Ｂ、ＳＬＣ４６Ａ１、ＦＡＮＣファミリー遺伝子（例えば、ＦａｎｃＡ、ＦａｎｃＢ、ＦａｎｃＣ、ＦａｎｃＤ１（ＢＲＣＡ２）、ＦａｎｃＤ２、ＦａｎｃＥ、ＦａｎｃＦ、ＦａｎｃＧ、ＦａｎｃＩ、ＦａｎｃＪ（ＢＲＩＰ１）、ＦａｎｃＬ、ＦａｎｃＭ、ＦａｎｃＮ（ＰＡＬＢ２）、ＦａｎｃＯ（ＲＡＤ５１Ｃ）、ＦａｎｃＰ（ＳＬＸ４）、ＦａｎｃＱ（ＥＲＣＣ４）、ＦａｎｃＲ（ＲＡＤ５１）、ＦａｎｃＳ（ＢＲＣＡ１）、ＦａｎｃＴ（ＵＢＥ２Ｔ）、ＦａｎｃＵ（ＸＲＣＣ２）、ＦａｎｃＶ（ＭＡＤ２Ｌ２）、及びＦａｎｃＷ（ＲＦＷＤ３））、可溶性ＣＤ４０、ＣＴＬＡ、ＦａｓＬ、抗体（例えば、ＣＤ４、ＣＤ５、ＣＤ７、ＣＤ５２、ＩＬ１、ＩＬ２、ＩＬ６、ＴＮＦ、Ｐ５３、ＰＴＰＮ２２、またはＤＲＢ１＊１５０１／ＤＱＢ１＊０６０２に特異的に結合するもの）、自己反応性Ｔ細胞に特異的に存在するＴＣＲに対する抗体、ＩＬ４、ＩＬ１０、ＩＬ１２、ＩＬ１３、ＩＬ１Ｒａ、ｓＩＬ１ＲＩ、ｓＩＬ１ＲＩＩ、ｓＴＮＦＲＩ、ｓＴＮＦＲＩＩ、グロビンファミリー遺伝子、ＷＡＳ、ｐｈｏｘ、ジストロフィン、ピルビン酸キナーゼ、ＣＬＮ３、ＡＢＣＤ１、アリールスルファターゼＡ、ＳＦＴＰＢ、ＳＦＴＰＣ、ＮＬＸ２．１、ＡＢＣＡ３、ＧＡＴＡ１、リボソームタンパク質遺伝子、ＴＥＲＴ、ＴＥＲＣ、ＤＫＣ１、ＴＩＮＦ２、ＣＦＴＲ、ＬＲＲＫ２、ＰＡＲＫ２、ＰＡＲＫ７、ＰＩＮＫ１、ＳＮＣＡ、ＰＳＥＮ１、ＰＳＥＮ２、ＡＰＰ、ＳＯＤ１、ＴＤＰ４３、ＦＵＳ、ユビキリン２、Ｃ９ＯＲＦ７２、及び本明細書に記載の他の治療用遺伝子及び／または発現産物が含まれる。

治療用遺伝子を選択して、赤血球及び凝固に関連する疾患に対する治療上有効な応答を提供することができる。特定の実施形態では、疾患は、サラセミアのようなヘモグロビン異常症、または鎌状赤血球症／形質である。治療用遺伝子は、例えば、ヘモグロビンの産生を誘導または増加させる遺伝子であってもよく、β－グロビン、γ－グロビン、またはα－グロビンの産生を誘導または増加させる遺伝子であってもよく、または体内の細胞への酸素の利用可能性を増加させる遺伝子であってもよい。治療用遺伝子は、例えば、ＨＢＢまたはＣＹＢ５Ｒ３であってもよい。例示的な有効な治療は、例えば、血球数を増加させ、血液細胞機能を改善し、または患者の細胞の酸素化を増加させ得る。別の特定の実施形態では、疾患は血友病である。治療用遺伝子は、例えば、凝固（ｃｏａｇｕｌａｔｉｏｎ）／凝固（ｃｌｏｔｔｉｎｇ）第ＶＩＩＩ因子または凝固（ｃｏａｇｕｌａｔｉｏｎ）／凝固（ｃｌｏｔｔｉｎｇ）第ＩＸ因子の産生を増加させる遺伝子、凝固第ＶＩＩＩ因子または凝固第ＩＸ因子の正常なバージョンの産生を引き起こす遺伝子、凝固（ｃｏａｇｕｌａｔｉｏｎ）／凝固（ｃｌｏｔｔｉｎｇ）第ＶＩＩＩ因子または凝固（ｃｏａｇｕｌａｔｉｏｎ）／凝固（ｃｌｏｔｔｉｎｇ）第ＩＸ因子に対する抗体の産生を減少させる遺伝子、または血栓の適切な形成を引き起こす遺伝子であり得る。例示的な治療用遺伝子としては、Ｆ８及びＦ９が挙げられる。例示的な有効な治療は、例えば、凝固（ｃｏａｇｕｌａｔｉｏｎ）／凝固（ｃｌｏｔｔｉｎｇ）因子ＶＩＩＩ及びＩＸの産生を増加または誘導し、凝固（ｃｏａｇｕｌａｔｉｏｎ）／凝固（ｃｌｏｔｔｉｎｇ）因子ＶＩＩＩ及びＩＸの機能を改善し、または対象の凝固時間を短縮し得る。

本開示の様々な実施形態では、ドナーベクターは、グロビン遺伝子をコードし、グロビン遺伝子によってコードされるグロビンタンパク質は、γ－グロビン、β－グロビン、及び／またはα－グロビンから選択される。本開示のグロビン遺伝子は、例えば、グロビンタンパク質をコードする核酸配列に動作可能に連結されたプロモーターなどの１つ以上の制御配列を含むことができる。当業者が理解するように、γ－グロビン、β－グロビン、及び／またはα－グロビンの各々は、胎児及び／または成人ヘモグロビンの成分であり、したがって、本明細書に開示される様々なベクターに有用である。

様々な実施形態では、グロビンタンパク質の発現の増加は、（ｉ）特定の配列を有するグロビンタンパク質の細胞または系における量、濃度、または発現（例えば、コードする核酸の転写または翻訳）を増加させること、（ｉｉ）特定の種類のグロビンタンパク質（例えば、当業者によって、または本明細書に記載されるように、γ－グロビン（または代替的にβ－グロビンまたはα－グロビン）として同定される全てのタンパク質の総量）の細胞または系における量、濃度、または発現（例えば、コードする核酸の転写または翻訳）を、互いに対するタンパク質の配列に関係なく増加させること、及び／または（ｉｉｉ）細胞または系において、異種グロビンタンパク質、例えば、遺伝子療法前に宿主細胞によってコードされていないグロビンタンパク質を発現させることのうちのいずれか１つ以上を指すことができる。

以下の参考文献は、機能的グロビン遺伝子の特定の例示的な配列を説明する。参考文献１～４は、α型グロビン配列に関するものであり、参考文献４～１２は、β型グロビン配列（β及びγグロビン配列を含む）に関するものであり、その配列は、参照により本明細書に組み込まれる。（１）ＧｅｎＢａｎｋ受託番号Ｚ８４７２１（１９９７年３月１９日）、（２）ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＮＭ＿０００５１７（２０００年１０月３１日）、（３）Ｈａｒｄｉｓｏｎｅｔａｌ．，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．（１９９１）２２２（２）：２３３－２４９、（４）Ａｕｇｕｓｔａ，ＧａのＴｈｅＳｉｃｋｌｅＣｅｌｌＡｎｅｍｉａＦｏｕｎｄａｔｉｏｎにより発刊されたＴｉｔｕｓｅｔａｌ．によるＡＳｙｌｌａｂｕｓｏｆＨｕｍａｎＨｅｍｏｇｌｏｂｉｎＶａｒｉａｎｔｓ（１９９６）（ｇｌｏｂｉｎ．ｃｓｅ．ｐｓｕ．ｅｄｕで利用可能）、（５）ＧｅｎＢａｎｋ受託番号Ｊ００１７９（１９９３年８月２６日）、またはＵ０１３１７．１、（６）Ｔａｇｌｅｅｔａｌ．，Ｇｅｎｏｍｉｃｓ（１９９２）１３（３）：７４１－７６０、（７）Ｇｒｏｖｓｆｅｌｄｅｔａｌ．，Ｃｅｌｌ（１９８７）５１（６）：９７５－９８５、（８）Ｌｉｅｔａｌ．，Ｂｌｏｏｄ（１９９９）９３（７）：２２０８－２２１６、（９）Ｇｏｒｍａｎｅｔａｌ．，Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（２０００）２７５（４６）：３５９１４－３５９１９、（１０）Ｓｌｉｇｈｔｏｍｅｔａｌ．，Ｃｅｌｌ（１９８０）２１（３）：６２７－６３８、（１１）Ｆｒｉｔｓｃｈｅｔａｌ．，Ｃｅｌｌ（１９８０）１９（４）：９５９－９７２、（１２）Ｍａｒｏｔｔａｅｔａｌ．，Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．（１９７７）２５２（１４）：５０４０－５０５３。グロビンをコードする遺伝子のさらなるコード及び非コード領域については、例えば、Ｍａｒｏｔｔａｅｔａｌ．，Ｐｒｏｇ．ＮｕｃｌｅｉｃＡｃｉｄＲｅｓ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．１９，１６５－１７５，１９７６、Ｌａｗｎｅｔａｌ．，Ｃｅｌｌ２１（３），６４７－６５１，１９８０、及びＳａｄｅｌａｉｎｅｔａｌ．ＰＮＡＳ．；９２：６７２８－６７３２，１９９５を参照されたい。いくつかの実施形態では、グロビン遺伝子は、Ｇ１６Ｄガンマグロビンバリアントをコードする。

ヘモグロビンサブユニットβの例示的なアミノ酸配列は、例えば、ＮＣＢＩ受託番号Ｐ６８８７１にて提供される。β－グロビンの例示的なアミノ酸配列は、例えば、ＮＣＢＩ受託番号ＮＰ＿０００５０９にて提供される。

治療用遺伝子及び／または遺伝子産物に加えて、導入遺伝子はまた、治療分子、例えば、チェックポイント阻害剤試薬、１つ以上のがん抗原に特異的なキメラ抗原受容体分子、及び／または１つ以上のがん抗原に特異的なＴ細胞受容体をコードできる。

別の例として、治療用遺伝子を選択して、ライソゾーム病に対する治療上有効な応答を提供することができる。特定の実施形態では、ライソゾーム病は、ムコ多糖症（ＭＰＳ）、Ｉ型；ＭＰＳＩＩまたはハンター症候群；ＭＰＳＩＩＩまたはサンフィリポ症候群；ＭＰＳＩＶまたはモルキオ症候群；ＭＰＳＶ；ＭＰＳＶＩまたはマロトー・ラミー症候群；ＭＰＳＶＩＩまたはスライ症候群；α－マンノース症；β－マンノース症；糖原病Ｉ型（ＧＳＤＩ、フォン・ギールケ病、またはテイ・サックス病としても知られている）；ポンペ病；ゴーシェ病；またはファブリー病である。治療用遺伝子は、例えば、酵素をコードする、または酵素の産生を誘導する、またはそれ以外の場合、リソソーム内のムコ多糖の分解を引き起こす遺伝子であり得る。例示的な治療用遺伝子としては、ＩＤＵＡまたはイデュロニダーゼ、ＩＤＳ、ＧＮＳ、ＨＧＳＮＡＴ、ＳＧＳＨ、ＮＡＧＬＵ、ＧＵＳＢ、ＧＡＬＮＳ、ＧＬＢ１、ＡＲＳＢ、及びＨＹＡＬ１が挙げられる。ライソゾーム病のための例示的で有効な遺伝子療法は、例えば、リソソーム内の様々な物質の分解に関与する酵素の産生をコードまたは誘導し得、頭部（例えば、大頭症）、肝臓、脾臓、舌、または声帯を含む様々な臓器の腫脹を、低減、除去、予防、または遅延し得；脳内の液体を低減、心臓弁の異常を減らし得；気道の狭窄を予防または拡張し得、感染症及び睡眠時無呼吸などの関連する上気道疾患を予防し得；ニューロンの破壊、及び／または関連する症状を低減、排除、予防、または遅延させ得る。

別の例として、治療用遺伝子を選択して、過剰増殖性疾患に対する治療上有効な応答を提供することができる。特定の実施形態では、過剰増殖性疾患は、がんである。治療用遺伝子は、例えば、腫瘍抑制遺伝子、アポトーシスを誘導する遺伝子、酵素をコードする遺伝子、抗体をコードする遺伝子、またはホルモンをコードする遺伝子であり得る。例示的な治療用遺伝子及び遺伝子産物としては、（本明細書の他の箇所に列挙されているものに加えて）１０１Ｆ６、１２３Ｆ２（ＲＡＳＳＦ１）、５３ＢＰ２、ａｂｌ、ＡＢＬＩ、ＡＤＰ、ａＦＧＦ、ＡＰＣ、ＡｐｏＡＩ、ＡｐｏＡＩＶ、ＡｐｏＥ、ＡＴＭ、ＢＡＩ－１、ＢＤＮＦ、ベータ＊（ＢＬＵ）、ｂＦＧＦ、ＢＬＣ１、ＢＬＣ６、ＢＲＣＡ１、ＢＲＣＡ２、ＣＢＦＡ１、ＣＢＬ、Ｃ－ＣＡＭ、ＣＮＴＦ、ＣＯＸ－１、ＣＳＦＩＲ、ＣＴＳ－１、シトシンデアミナーゼ、ＤＢＣＣＲ－１、ＤＣＣ、Ｄｐ、ＤＰＣ－４、Ｅ１Ａ、Ｅ２Ｆ、ＥＢＲＢ２、ｅｒｂ、ＥＲＢＡ，ＥＲＢＢ、ＥＴＳ１、ＥＴＳ２、ＥＴＶ６、Ｆａｂ、ＦＣＣ、ＦＧＦ、ＦＧＲ、ＦＨＩＴ、ｆｍｓ、ＦＯＸ、ＦＵＳ１、ＦＹＮ，Ｇ－ＣＳＦ、ＧＤＡＩＦ、遺伝子２１（ＮＰＲＬ２）、遺伝子２６（ＣＡＣＮＡ２Ｄ２）、ＧＭ－ＣＳＦ、ＧＭＦ、ｇｓｐ、ＨＣＲ、ＨＩＣ－１、ＨＲＡＳ、ｈｓｔ、ＩＧＦ、ＩＬ－１、ＩＬ－２、ＩＬ－３、ＩＬ－５、ＩＬ－６、ＩＬ－７、ＩＬ－８、ＩＬ－９、ＩＬ－１１、ＩＮＧ１、インターフェロンα、インターフェロンβ、インターフェロンγ、ＩＲＦ－１、ＪＵＮ、ＫＲＡＳ、ＬＵＣＡ－１（ＨＹＡＬ１）、ＬＵＣＡ－２（ＨＹＡＬ２）、ＬＹＮ、ＭＡＤＨ４、ＭＡＤＲ２、ＭＣＣ、ｍｄａ７、ＭＤＭ２、ＭＥＮ－Ｉ、ＭＥＮ－ＩＩ、ＭＬＬ、ＭＭＡＣ１、ＭＹＢ、ＭＹＣ、ＭＹＣＬ１、ＭＹＣＮ、ｎｅｕ、ＮＦ－１、ＮＦ－２、ＮＧＦ、ＮＯＥＹ１、ＮＯＥＹ２、ＮＲＡＳ、ＮＴ３、ＮＴ５、ＯＶＣＡ１、ｐ１６、ｐ２１、ｐ２７、ｐ５７、ｐ７３、ｐ３００、ＰＧＳ、ＰＩＭ１、ＰＬ６、ＰＭＬ、ＰＴＥＮ、ｒａｆ、Ｒａｐ１Ａ、ｒａｓ、Ｒｂ、ＲＢ１、ＲＥＴ、ｒｋｓ－３、ＳｃＦｖ、ｓｃＦＶｒａｓ、ＳＥＭＡ３、ＳＲＣ、ＴＡＬＩ、ＴＣＬ３、ＴＦＰＩ、トロンボスポンジン、チミジンキナーゼ、ＴＮＦ、ＴＰ５３、ｔｒｋ、Ｔ－ＶＥＣ、ＶＥＧＦ、ＶＨＬ、ＷＴ１、ＷＴ－１、ＹＥＳ、及びｚａｃ１が含まれる。例示的な有効な遺伝子療法は、腫瘍を抑制または除去し、がん細胞の数を減少させ、腫瘍サイズを減少させ、腫瘍成長を遅らせまたは除去し、または腫瘍によって引き起こされる症状を軽減し得る。

別の例として、治療用遺伝子を選択して、感染症に対する治療上有効な応答を提供することができる。特定の実施形態では、感染症は、ヒト免疫不全ウイルス（ＨＩＶ）である。治療用遺伝子は、例えば、免疫細胞をＨＩＶ感染に耐性とする遺伝子、または免疫細胞が免疫再構築を介してウイルスを効果的に中和することを可能にする遺伝子、免疫細胞によって発現されるタンパク質をコードする遺伝子の多型、患者において発現されていない感染と戦うのに有利な遺伝子、感染性因子、受容体または共受容体をコードする遺伝子、受容体または共受容体に対するリガンドをコードする遺伝子、特定の転写因子の作用をブロックするリボザイム、アンチセンスＲＮＡ、低分子干渉型ＲＮＡ（ｓｉＲＮＡ）、またはデコイＲＮＡをコードする遺伝子を含むウイルス複製に不可欠なウイルス及び細胞遺伝子をコードする遺伝子、優性陰性ウイルスタンパク質、細胞内抗体、イントラカイン及び自殺遺伝子をコードする遺伝子であってもよい。例示的な治療用遺伝子及び遺伝子産物としては、α２β１、αｖβ３、αｖβ５、αｖβ６３、ＢＯＢ／ＧＰＲ１５、Ｂｏｎｚｏ／ＳＴＲＬ－３３／ＴＹＭＳＴＲ、ＣＣＲ２、ＣＣＲ３、ＣＣＲ５、ＣＣＲ８、ＣＤ４、ＣＤ４６、ＣＤ５５、ＣＸＣＲ４、アミノペプチダーゼ－Ｎ、ＨＨＶ－７、ＩＣＡＭ、ＩＣＡＭ－１、ＰＲＲ２／ＨｖｅＢ、ＨｖｅＡ、α－ジストログリカン、ＬＤＬＲ／α２ＭＲ／ＬＲＰ、ＰＶＲ、ＰＲＲ１／ＨｖｅＣ、及びラミニン受容体が挙げられる。例えば、ＨＩＶの治療のための治療上有効な量は、対象のＨＩＶに対する免疫を増加させてもよく、ＡＩＤＳまたはＨＩＶに関連する症状を緩和してもよく、または対象のＨＩＶに対する先天性または適応性免疫応答を誘導してもよい。ＨＩＶに対する免疫応答は、抗体産生を含み、ＡＩＤＳの予防をもたらし、及び／または対象のＡＩＤＳもしくはＨＩＶ感染の症状を緩和し、またはＨＩＶの感染性及び／または毒性を低下または排除し得る。

Ｉ（Ｃ）（ｉ）（ａ）．結合ドメイン、抗体、ＣＡＲ、及びＴＣＲペイロード発現産物
本開示は、多様な結合ドメインのいずれかをコードする配列を含むことができるペイロードを含む。結合ドメインをコードする配列は、例えば、抗体、キメラ抗原受容体、ＴＣＲ、または他の結合ポリペプチドをコードすることができる。

抗体及び抗体断片は、結合ドメインの例示である。「抗体」という用語は、特定の抗原に特異的結合を付与するのに十分な１つ以上の標準的免疫グロブリン配列要素を含むポリペプチド（例えば、重鎖可変ドメイン、軽鎖可変ドメイン、及び／または１つ以上のＣＤＲ）を指すことができる。したがって、抗体という用語は、非限定的に、ヒト抗体、非ヒト抗体、合成及び／または操作された抗体、その断片、ならびにそれらを含む薬剤を含む。抗体は、天然に存在する免疫グロブリン（例えば、抗原に反応する生物によって生成される）であり得る。合成抗体、非天然抗体、または操作された抗体は、組換え操作、化学合成、または当業者に既知の他の人工システムもしくは方法論によって産生することができる。

当該技術分野で周知のように、典型的なヒト免疫グロブリンは、互いに会合して一般的に「Ｙ字形」構造と称される構造を形成する、２つの同一の重（Ｈ）鎖ポリペプチド（それぞれ約５０ｋＤ）及び２つの同一の軽（Ｌ）鎖ポリペプチド（それぞれ約２５ｋＤ）を含む約１５０ｋＤの四量体作用剤である。典型的には、各重鎖は、重鎖可変ドメイン（ＶＨ）及び重鎖定常ドメイン（ＣＨ）を含む。重鎖定常ドメインは、３つのＣＨドメイン：ＣＨ１、ＣＨ２及びＣＨ３を含む。「スイッチ」として知られている、短い領域は、重鎖可変領域及び定常領域を接合する。「ヒンジ」は、ＣＨ２及びＣＨ３ドメインを免疫グロブリンの残部に接続する。各軽鎖は、別の「スイッチ」によって互いに分離された軽鎖可変ドメイン（ＶＬ）及び軽鎖定常ドメイン（ＣＬ）を含む。各可変ドメインは、「相補性決定領域」として知られる３つの超可変ループ（ＣＤＲ１、ＣＤＲ２、及びＣＤＲ３）、及び４つのやや不変な「フレームワーク」領域（ＦＲ１、ＦＲ２、ＦＲ３、及びＦＲ４）を含む。各ＶＨ及びＶＬにおいて、３つのＣＤＲ及び４つのＦＲは、以下の順序でアミノ末端からカルボキシ末端に配置される：ＦＲ１、ＣＤＲ１、ＦＲ２、ＣＤＲ２、ＦＲ３、ＣＤＲ３、及びＦＲ４。重鎖及び／または軽鎖の可変領域は、典型的には、抗原と相互作用することができる結合部分を提供すると理解される。定常ドメインは、様々な免疫系細胞（例えば、エフェクター細胞及び／または細胞傷害性を媒介する細胞）、受容体、及び補体系の要素への抗体の結合を媒介することができる。重鎖及び軽鎖は、単一のジスルフィド結合によって互いに連結され、２つの他のジスルフィド結合は、重鎖ヒンジ領域を互いに連結して、二量体が互いに連結され、四量体が形成される。天然の免疫グロブリンが折り畳まれると、ＦＲ領域は、ドメインの構造的枠組みを提供するベータシートを形成し、重鎖及び軽鎖の両方のＣＤＲループ領域は、Ｙ構造の先端に位置する単一の超可変抗原結合部位を作成するように、三次元空間にまとめられる。

いくつかの実施形態では、抗体は、ポリクローナル、モノクローナル、単一特異性、または多重特異性抗体（二重特異性抗体を含む）である。いくつかの実施形態では、抗体は、少なくとも１つの軽鎖モノマーもしくは二量体、少なくとも１つの重鎖モノマーもしくは二量体、少なくとも１つの重鎖－軽鎖二量体、または２つの重鎖モノマー及び２つの軽鎖モノマーを含む四量体を含む。さらに、「抗体」という用語は、（特に明記されていないか、または文脈から明らかでない限り）抗体構造的及び／または機能的特徴を利用する任意の当技術分野で知られている構築物またはフォーマットであり、イントラボディ、ドメイン抗体、抗体模倣物、Ｚｙｂｏｄｉｅｓ（登録商標）、Ｆａｂ断片、Ｆａｂ’断片、Ｆ（ａｂ’）２断片、Ｆｄ’断片、Ｆｄ断片、単離されたＣＤＲまたはそのセット、一本鎖抗体、一本鎖Ｆｖ（ｓｃＦｖ）、ジスルフィド連結Ｆｖ（ｓｄＦｖ）、ポリペプチド－Ｆｃ融合体、単一ドメイン抗体（例えば、ＩｇＮＡＲまたはその断片などのシャーク単一ドメイン抗体）、ラクダ抗体、ラクダ化抗体、マスク抗体（例えば、Ｐｒｏｂｏｄｉｅｓ（登録商標））、アフィボディ、抗イディオタイプ（抗Ｉｄ）抗体（例えば、抗抗Ｉｄ抗体（ａｎｔｉ－ａｎｔｉ－Ｉｄａｎｔｉｂｏｄｙ）を含む）、小モジュラー免疫製剤（「ＳＭＩＰ（商標）」）、一本鎖またはタンデムダイアボディ（ＴａｎｄＡｂ（登録商標））、ＶＨＨ、Ａｎｔｉｃａｌｉｎｓ（登録商標）、Ｎａｎｏｂｏｄｉｅｓ（登録商標）ミニボディ、ＢｉＴＥ（登録商標）、アンキリン反復タンパク質またはＤＡＲＰＩＮ（登録商標）、Ａｖｉｍｅｒｓ（登録商標）、ＤＡＲＴ、ＴＣＲ様抗体、Ａｄｎｅｃｔｉｎｓ（登録商標）、Ａｆｆｉｌｉｎｓ（登録商標）、Ｔｒａｎｓ－ｂｏｄｉｅｓ（登録商標）、Ａｆｆｉｂｏｄｉｅｓ（登録商標）、ＴｒｉｍｅｒＸ（登録商標）、マイクロプロテイン、Ｆｙｎｏｍｅｒｓ（登録商標）、Ｃｅｎｔｙｒｉｎｓ（登録商標）、及びＫＡＬＢＩＴＯＲ（登録商標）、ＣＡＲ、操作されたＴＣＲ、及び上記のいずれかの抗原結合フラグメントを含むが、それらに限定されない。

様々な実施形態では、抗体は、当業者によって相補性決定領域（ＣＤＲ）または可変ドメインとして認識される、１つ以上の構造要素を含む。いくつかの実施形態では、抗体は、共有結合的に修飾された（「コンジュゲートされた」）抗体（例えば、特定の抗原に特異的結合を付与するのに十分な１つ以上の標準的な免疫グロブリン配列要素を含むポリペプチドを含む抗体であってもよく、ポリペプチドは、治療剤、検出可能な部分、別のポリペプチド、グリカン、またはポリエチレングリコール分子のうちの１つ以上と共有結合している）であってもよい。いくつかの実施形態では、当該技術分野において知られているように、抗体配列要素は、ヒト化、霊長類化、キメラ化などされている。

「抗体断片」という用語は、本明細書に記載される抗体または抗体剤の部分を指すことができ、典型的には、抗原結合部分またはその可変領域を含む部分を指す。抗体断片は、任意の手段によって生成され得る。例えば、いくつかの実施形態では、抗体断片は、インタクトな抗体または抗体剤の断片化によって酵素的または化学的に産生され得る。あるいは、いくつかの実施形態では、抗体断片は、組換え的に産生され得る（すなわち、操作された核酸配列の発現によって）。いくつかの実施形態では、抗体断片は、完全にまたは部分的に合成的に産生され得る。いくつかの実施形態では、抗体断片（特に抗原結合抗体断片）は、少なくとも約５０、６０、７０、８０、９０、１００、１１０、１２０、１３０、１４０、１５０、１６０、１７０、１８０、１９０個のアミノ酸またはそれ以上、いくつかの実施形態では、少なくとも約２００個のアミノ酸の長さを有することができる。

いくつかの事例では、結合ドメインが、最終的に使用されるのと同じ種に由来することは有益である。例えば、ヒトでの使用のために、抗原結合ドメインが、ヒト抗体、ヒト化抗体、またはその断片もしくは操作された形態を含むことは有益であり得る。ヒト由来の抗体またはヒト化抗体は、ヒトにおいて免疫原性が低下しているか、またはなく、非ヒト抗体と比較して非免疫原性エピトープの数が少ない。抗体及びその操作された断片は、概して、ヒト対象において低減されたレベルの抗原性を有するか、または抗原性を有しないように選択される。

様々な実施形態では、ペイロードは、免疫チェックポイントタンパク質に特異的に結合する抗体などのチェックポイント阻害剤である結合剤をコードすることができる。いくつかの免疫チェックポイント阻害剤が知られている。免疫チェックポイント阻害剤としては、ペプチド、抗体、核酸分子、及び低分子を挙げることができる。免疫チェックポイントの例としては、ＰＤ－１、ＰＤ－Ｌ１、リンパ球活性化遺伝子－３（ＬＡＧ－３）、及びＴ細胞免疫グロブリン及びムチンドメイン含有分子３（ＴＩＭ－３）が挙げられる。

本開示はさらに、ＣＤ４、ＣＤ５、ＣＤ７、ＣＤ５２、などに結合する抗体及び他の結合ドメイン、抗体、ＩＬ１、ＩＬ２、ＩＬ６に対する抗体、自己反応性Ｔ細胞上に特異に存在するＴＣＲに対する抗体、ＩＬ４、ＩＬ１０、ＩＬ１２、ＩＬ１３、ＩＬ１Ｒａ、ｓＩＬ１ＲＩ、ｓＩＬ１ＲＩＩ、ＴＮＦに対する抗体、ＡＢＣＡ３、ＡＢＣＤ１、ＡＤＡ、ＡＫ２、ＡＰＰ、アルギナーゼ、アリールスルファターゼＡ、Ａ１ＡＴ、ＣＤ３Ｄ、ＣＤ３Ｅ、ＣＤ３Ｇ、ＣＤ３Ｚ、ＣＦＴＲ、ＣＨＤ７、キメラ抗原受容体（ＣＡＲ）、ＣＩＩＴＡ、ＣＬＮ３、補因子、ＣＯＲＯ１Ａ、ＣＴＬＡ、Ｃ１阻害剤、Ｃ９ＯＲＦ７２、ＤＣＬＲＥ１Ｂ、ＤＣＬＲＥ１Ｃ、デコイ受容体、ＤＫＣ１、ＤＲＢ１＊１５０１／ＤＱＢ１＊０６０２、ジストロフィン、酵素、第ＶＩＩＩ因子、ＦＡＮＣファミリー遺伝子（ＦａｎｃＡ、ＦａｎｃＢ、ＦａｎｃＣ、ＦａｎｃＤ１（ＢＲＣＡ２）、ＦａｎｃＤ２、ＦａｎｃＥ、ＦａｎｃＦ、ＦａｎｃＧ、ＦａｎｃＩ、ＦａｎｃＪ（ＢＲＩＰ１）、ＦａｎｃＬ、ＦａｎｃＭ、ＦａｎｃＮ（ＰＡＬＢ２）、ＦａｎｃＯ（ＲＡＤ５１Ｃ）、ＦａｎｃＰ（ＳＬＸ４）、ＦａｎｃＱ（ＥＲＣＣ４）、ＦａｎｃＲ（ＲＡＤ５１）、ＦａｎｃＳ（ＢＲＣＡ１）、ＦａｎｃＴ（ＵＢＥ２Ｔ）、ＦａｎｃＵ（ＸＲＣＣ２）、ＦａｎｃＶ（ＭＡＤ２Ｌ２）、及びＦａｎｃＷ（ＲＦＷＤ３））、ＦａｓＬ、ＦＵＳ、ＧＡＴＡ１、グロビンファミリー遺伝子（つまり、γ－グロビン）、Ｆ８、グルタミナーゼ、ＨＢＡ１、ＨＢＡ２、ＨＢＢ、ＩＬ７ＲＡ、ＪＡＫ３、ＬＣＫ、ＬＩＧ４、ＬＲＲＫ２、ＮＨＥＪ１、ＮＬＸ２．１、中和抗体、ＯＲＡＩ１、ＰＡＲＫ２、ＰＡＲＫ７、ｐｈｏｘ、ＰＩＮＫ１、ＰＮＰ、ＰＲＫＤＣ、ＰＳＥＮ１、ＰＳＥＮ２、ＰＴＰＮ２２、ＰＴＰＲＣ、Ｐ５３、ピルビン酸キナーゼ、ＲＡＧ１、ＲＡＧ２、ＲＦＸＡＮＫ、ＲＦＸＡＰ、ＲＦＸ５、ＲＭＲＰ、リボソームタンパク質遺伝子、ＳＦＴＰＢ、ＳＦＴＰＣ、ＳＯＤ１、可溶性ＣＤ４０、ＳＴＩＭ１、ｓＴＮＦＲＩ、ｓＴＮＦＲＩＩ、ＳＬＣ４６Ａ１、ＳＮＣＡ、ＴＤＰ４３、ＴＥＲＴ、ＴＥＲＣ、ＴＩＮＦ２、ユビキリン２、ＷＡＳ、ＷＨＮ、ＺＡＰ７０、γＣ、及び本明細書に記載の他の治療用遺伝子を含む。

特定の型の造血細胞（例えば、Ｔ細胞）を、キメラ抗原受容体（ＣＡＲ）構築物をコード及び／または発現するように操作することができる。ＣＡＲは、細胞にがん細胞などの標的細胞を認識させ、殺傷させることができるいくつかの異なるサブコンポーネントを含むことができる。サブコンポーネントは、少なくとも細胞外コンポーネント及び細胞内コンポーネントを含む。

細胞外ＣＡＲコンポーネントは、望ましくない細胞の表面に優先的に存在するマーカーに特異的に結合する結合ドメインを含むことができる。結合ドメインがそのようなマーカーに結合するとき、細胞内コンポーネントは、細胞に、結合したがん細胞を破壊するように指示する。結合ドメインは、典型的には、モノクローナル抗体（ｍＡｂ）に由来する一本鎖可変断片（ｓｃＦｖ）であるが、抗体様抗原結合部位を含む他のフォーマットに基づくことができる。

細胞内ＣＡＲコンポーネントは、エフェクタードメインの含有に基づいて活性化シグナルを提供する。第１世代のＣＡＲは、ＣＤ３ζの細胞質領域をエフェクタードメインとして利用した。第２世代のＣＡＲは、ＣＤ３ζを分化抗原群２８（ＣＤ２８）または４－１ＢＢ（ＣＤ１３７）と組み合わせて利用したが、第３世代のＣＡＲは、細胞内エフェクタードメイン内でＣＤ３ζをＣＤ２８及び４０１ＢＢと組み合わせて利用した。

ＣＡＲの細胞内またはそれ以外の細胞質シグナル伝達成分は、ＣＡＲが発現する細胞の活性化に関与する。したがって、「細胞内シグナル伝達成分」または「細胞内成分」という用語は、活性化シグナルを形質導入するのに十分な細胞内ドメインの任意の部分を含むことを意味する。発現したＣＡＲの細胞内成分は、エフェクタードメインを含むことができる。エフェクタードメインは、適切なシグナルを受信するときに、細胞内の生物学的または生理学的応答を直接的または間接的に促進できる、融合タンパク質または受容体の細胞内部分である。ある特定の実施形態では、エフェクタードメインは、結合したときにシグナルを受け取るタンパク質またはタンパク質複合体の一部であるか、またはエフェクタードメインからのシグナルをトリガーする標的分子に直接結合する。エフェクタードメインは、免疫受容体チロシンベースの活性化モチーフ（ＩＴＡＭ）などの１つ以上のシグナル伝達ドメインまたはモチーフを含有する場合、細胞応答を直接促進し得る。他の実施形態では、エフェクタードメインは、共刺激ドメインなどの細胞応答を直接促進する１つ以上の他のタンパク質と会合することによって、細胞応答を間接的に促進する。

エフェクタードメインは、がん細胞によって発現される細胞マーカーに結合すると、修飾された細胞の少なくとも１つの機能の活性化をもたらすことができる。修飾された細胞の活性化は、分化、増殖、及び／または活性化、または他のエフェクター機能のうちの１つ以上を含むことができる。特定の実施形態では、エフェクタードメインは、Ｔ細胞受容体を含む細胞内シグナル伝達成分と、共受容体または共刺激分子由来の細胞質配列を含むことができる共刺激ドメインと、を含むことができる。

エフェクタードメインは、１つ、２つ、３つ以上の受容体シグナル伝達ドメイン、細胞内シグナル伝達成分（例えば、細胞質シグナル伝達配列）、共刺激ドメイン、またはこれらの組み合わせを含むことができる。例示的なエフェクタードメインとしては、以下から選択されるシグナル伝達ドメイン及び刺激ドメインが挙げられる：４－１ＢＢ（ＣＤ１３７）、ＣＡＲＤ１１、ＣＤ３γ、ＣＤ３δ、ＣＤ３ε、ＣＤ３ζ、ＣＤ２７、ＣＤ２８、ＣＤ７９Ａ、ＣＤ７９Ｂ、ＤＡＰ１０、ＦｃＲα、ＦｃＲβ（ＦｃεＲ１ｂ）、ＦｃＲγ、Ｆｙｎ、ＨＶＥＭ（ＬＩＧＨＴＲ）、ＩＣＯＳ、ＬＡＧ３、ＬＡＴ、Ｌｃｋ、ＬＲＰ、ＮＫＧ２Ｄ、ＮＯＴＣＨ１、ｐＴα、ＰＴＣＨ２、ＯＸ４０、ＲＯＲ２、Ｒｙｋ、ＳＬＡＭＦ１、Ｓｌｐ７６、ＴＣＲα、ＴＣＲβ、ＴＲＩＭ、Ｗｎｔ、Ｚａｐ７０、またはこれらの任意の組み合わせ。特定の実施形態では、例示的なエフェクタードメインは、以下から選択されるシグナル伝達及び共刺激ドメインを含む：ＣＤ８６、ＦｃγＲＩＩａ、ＤＡＰ１２、ＣＤ３０、ＣＤ４０、ＰＤ－１、リンパ球機能関連抗原－１（ＬＦＡ－１）、ＣＤ２、ＣＤ７、ＬＩＧＨＴ、ＮＫＧ２Ｃ、Ｂ７－Ｈ３、ＣＤ８３と特異的に結合するリガンド、ＣＤＳ、ＩＣＡＭ－１、ＧＩＴＲ、ＢＡＦＦＲ、ＳＬＡＭＦ７、ＮＫｐ８０（ＫＬＲＦ１）、ＣＤ１２７、ＣＤ１６０、ＣＤ１９、ＣＤ４、ＣＤ８α、ＣＤ８β、ＩＬ２Ｒβ、ＩＬ２Ｒγ、ＩＬ７Ｒα、ＩＴＧＡ４、ＶＬＡ１、ＣＤ４９ａ、ＩＡ４、ＣＤ４９Ｄ、ＩＴＧＡ６、ＶＬＡ－６、ＣＤ４９ｆ、ＩＴＧＡＤ、ＣＤ１１ｄ、ＩＴＧＡＥ、ＣＤ１０３、ＩＴＧＡＬ、ＣＤ１１ａ、ＩＴＧＡＭ、ＣＤ１１ｂ、ＩＴＧＡＸ、ＣＤ１１ｃ、ＩＴＧＢ１、ＣＤ２９、ＩＴＧＢ２、ＣＤ１８、ＩＴＧＢ７、ＴＮＦＲ２、ＴＲＡＮＣＥ／ＲＡＮＫＬ、ＤＮＡＭ１（ＣＤ２２６）、ＳＬＡＭＦ４（ＣＤ２４４、２Ｂ４）、ＣＤ８４、ＣＤ９６（Ｔａｃｔｉｌｅ）、ＣＥＡＣＡＭ１、ＣＲＴＡＭ、Ｌｙ９（ＣＤ２２９）、ＰＳＧＬ１、ＣＤ１００（ＳＥＭＡ４Ｄ）、ＣＤ６９、ＳＬＡＭＦ６（ＮＴＢ－Ａ、Ｌｙ１０８）、ＳＬＡＭ（ＣＤ１５０、ＩＰＯ－３）、ＢＬＡＭＥ（ＳＬＡＭＦ８）、ＳＥＬＰＬＧ（ＣＤ１６２）、ＬＴＢＲ、ＧＡＤＳ、ＰＡＧ／Ｃｂｐ、ＮＫｐ４４、ＮＫｐ３０、またはＮＫｐ４６。

刺激的な方法で作用する細胞内シグナル伝達成分配列は、ＩＴＡＭを含み得る。一次細胞質シグナル伝達配列を含むＩＴＡＭの例としては、ＣＤ３γ、ＣＤ３δ、ＣＤ３ε、ＣＤ３ζ、ＣＤ５、ＣＤ２２、ＣＤ６６ｄ、ＣＤ７９ａ、ＣＤ７９ｂ、及び共通のＦｃＲγ（ＦＣＥＲ１Ｇ）、ＦｃγＲｌｌａ、ＦｃＲβ（Ｆｃε Ｒｉｂ）、ＤＡＰ１０、及びＤＡＰ１２に由来するものが挙げられる。特定の実施形態では、ＣＤ３ζのバリアントは、少なくとも１つ、２つ、３つ、または全てのＩＴＡＭ領域を保持する。

特定の実施形態では、エフェクタードメインは、細胞質シグナル伝達タンパク質と会合する細胞質部分を含み、細胞質シグナル伝達タンパク質は、リンパ球受容体またはそのシグナル伝達ドメインであり、複数のＩＴＡＭ、共刺激ドメイン、またはこれらの任意の組み合わせを含むタンパク質である。

細胞内シグナル伝達成分の追加の例としては、ＣＤ３ζ鎖の細胞質配列、及び／または結合ドメインの会合後にシグナル伝達を開始するために協調して作用する共受容体が挙げられる。

共刺激ドメインは、その活性化が細胞マーカー結合に対する効率的なリンパ球応答に必要とされ得るドメインである。いくつかの分子は、細胞内シグナル伝達成分または共刺激ドメインとして交換可能である。共刺激ドメインの例としては、ＣＤ２７、ＣＤ２８、４－１ＢＢ（ＣＤ１３７）、ＯＸ４０、ＣＤ３０、ＣＤ４０、ＰＤ－１、ＩＣＯＳ、リンパ球機能関連抗原－１（ＬＦＡ－１）、ＣＤ２、ＣＤ７、ＬＩＧＨＴ、ＮＫＧ２Ｃ、Ｂ７－Ｈ３、及びＣＤ８３に特異的に結合するリガンドが挙げられる。例えば、ＣＤ２７共刺激は、ヒトＣＡＲＴ細胞のインビトロでの増殖、エフェクター機能、及び生存を増強し、ヒトＴ細胞の持続性及びインビボでの抗がん活性を増強することが実証されている（Ｓｏｎｇｅｔａｌ．Ｂｌｏｏｄ．２０１２；１１９（３）：６９６－７０６を参照されたい）。そのような共刺激ドメイン分子のさらなる例としては、ＣＤＳ、ＩＣＡＭ－１、ＧＩＴＲ、ＢＡＦＦＲ、ＨＶＥＭ（ＬＩＧＨＴＲ）、ＳＬＡＭＦ７、ＮＫｐ８０（ＫＬＲＦ１）、ＮＫｐ４４、ＮＫｐ３０、ＮＫｐ４６、ＣＤ１６０、ＣＤ１９、ＣＤ４、ＣＤ８α、ＣＤ８β、ＩＬ２Ｒβ、ＩＬ２Ｒγ、ＩＬ７Ｒα、ＩＴＧＡ４、ＶＬＡ１、ＣＤ４９ａ、ＩＴＧＡ４、ＩＡ４、ＣＤ４９Ｄ、ＩＴＧＡ６、ＶＬＡ－６、ＣＤ４９ｆ、ＩＴＧＡＤ、ＣＤ１１ｄ、ＩＴＧＡＥ、ＣＤ１０３、ＩＴＧＡＬ、ＣＤ１１ａ、ＩＴＧＡＭ、ＣＤ１１ｂ、ＩＴＧＡＸ、ＣＤ１１ｌｃ、ＩＴＧＢ１、ＣＤ２９、ＩＴＧＢ２、ＣＤ１８、ＩＴＧＢ７、ＴＮＦＲ２、ＴＲＡＮＣＥ／ＲＡＮＫＬ、ＤＮＡＭ１（ＣＤ２２６）、ＳＬＡＭＦ４（ＣＤ２４４、２Ｂ４）、ＣＤ８４、ＣＤ９６（Ｔａｃｔｉｌｅ）、ＮＫＧ２Ｄ、ＣＥＡＣＡＭ１、ＣＲＴＡＭ、Ｌｙ９（ＣＤ２２９）、ＰＳＧＬ１、ＣＤ１００（ＳＥＭＡ４Ｄ）、ＣＤ６９、ＳＬＡＭＦ６（ＮＴＢ－Ａ、Ｌｙ１０８）、ＳＬＡＭ（ＳＬＡＭＦ１、ＣＤ１５０、ＩＰＯ－３）、ＢＬＡＭＥ（ＳＬＡＭＦ８）、ＳＥＬＰＬＧ（ＣＤ１６２）、ＬＴＢＲ、ＬＡＴ、ＧＡＤＳ、ＳＬＰ－７６、ＰＡＧ／Ｃｂｐ、及びＣＤ１９ａが含まれる。

特定の実施形態では、細胞内シグナル伝達成分のアミノ酸配列は、ＣＤ３ζのバリアントと、４－１ＢＢ細胞内シグナル伝達成分の一部とを含む。

特定の実施形態では、細胞内シグナル伝達成分は、（ｉ）ＣＤ３ζのシグナル伝達ドメインの全てもしくは一部、（ｉｉ）４－１ＢＢのシグナル伝達ドメインの全てもしくは一部、または（ｉｉｉ）ＣＤ３ζ及び４－１ＢＢのシグナル伝達ドメインの全てもしくは一部を含む。

細胞内成分はまた、Ｗｎｔシグナル伝達経路（例えば、ＬＲＰ、Ｒｙｋ、またはＲＯＲ２）、ＮＯＴＣＨシグナル伝達経路（例えば、ＮＯＴＣＨ１、ＮＯＴＣＨ２、ＮＯＴＣＨ３、またはＮＯＴＣＨ４）、ヘッジホッグシグナル伝達経路（例えば、ＰＴＣＨまたはＳＭＯ）、受容体チロシンキナーゼ（ＲＴＫ）（例えば、上皮成長因子（ＥＧＦ）受容体ファミリー、線維芽細胞成長因子（ＦＧＦ）受容体ファミリー、肝細胞成長因子（ＨＧＦ）受容体ファミリー、インスリン受容体（ＩＲ）ファミリー、血小板由来成長因子（ＰＤＧＦ）受容体ファミリー、血管内皮増殖因子（ＶＥＧＦ）受容体ファミリー、トロポマイシン受容体キナーゼ（Ｔｒｋ）受容体ファミリー、エフリン（Ｅｐｈ）受容体ファミリー、ＡＸＬ受容体ファミリー、白血球チロシンキナーゼ（ＬＴＫ）受容体ファミリー、免疫グロブリン様及びＥＧＦ様ドメイン１を有するチロシンキナーゼ（ＴＩＥ）受容体ファミリー、受容体チロシンキナーゼ様オーファン（ＲＯＲ）受容体ファミリー、ディスコイジンドメイン（ＤＤＲ）受容体ファミリー、トランスフェクション中に再配列された（ＲＥＴ）受容体ファミリー、チロシンタンパク質キナーゼ様（ＰＴＫ７）受容体ファミリー、受容体チロシンキナーゼ（ＲＹＫ）受容体ファミリーに関連、または筋肉特異的キナーゼ（ＭｕＳＫ）受容体ファミリー、Ｇタンパク質共役受容体、ＧＰＣＲ（ＦｒｉｚｚｌｅｄまたはＳｍｏｏｔｈｅｎｅｄ）、セリン／トレオニンキナーゼ受容体（ＢＭＰＲまたはＴＧＦＲ）；またはサイトカイン受容体（ＩＬ１Ｒ、ＩＬ２Ｒ、ＩＬ７Ｒ、またはＩＬ１５Ｒ）の１つ以上のタンパク質を含み得る。

ＣＡＲはまた、一般に、分子内の様々な目的のために使用される１つ以上のリンカー配列を含む。例えば、膜貫通ドメインを用いて、ＣＡＲの細胞外成分を細胞内成分に連結することができる。結合ドメインの近位の膜であるスペーサー領域と称されることが多い可撓性リンカー配列を使用して、結合ドメインと細胞膜との間に追加の距離を作成することができる。これは、膜への近接性に基づいて結合に対する立体障害を低減するのに有益であり得る。この目的によく使用されるスペーサー領域は、ＩｇＧ４リンカーである。標的細胞マーカーに応じて、よりコンパクトなスペーサーまたはより長いスペーサーを使用することができる。他の潜在的なＣＡＲサブコンポーネントは、本明細書の他の場所でより詳細に説明される。ここで、ＣＡＲの成分は、（ａ）結合ドメイン、（ｂ）細胞内シグナル伝達成分、（ｃ）リンカー、（ｄ）膜貫通ドメイン、（ｅ）接合アミノ酸、及び（ｆ）タグカセットを含む制御特徴として、追加的に詳細に記載される。

ＣＡＲ分子内の膜貫通ドメインは、多くの場合、細胞膜を介して細胞外成分及び細胞内成分を接続する役割を果たす。膜貫通ドメインは、発現した分子を修飾細胞の膜に固定することができる。

膜貫通ドメインは、天然及び／または合成ソースのいずれかに由来し得る。ソースが天然である場合、膜貫通ドメインは、任意の膜結合タンパク質または膜貫通タンパク質に由来することができる。膜貫通ドメインは、少なくともＴ細胞受容体のα、β、またはζ鎖の膜貫通領域（複数可）、ＣＤ２８、ＣＤ２７、ＣＤ３ε、ＣＤ４５、ＣＤ４、ＣＤ５、ＣＤ８、ＣＤ９、ＣＤ１６、ＣＤ２２、ＣＤ３３、ＣＤ３７、ＣＤ６４、ＣＤ８０、ＣＤ８６、ＣＤ１３４、ＣＤ１３７、及びＣＤ１５４を含むことができる。特定の実施形態では、膜貫通ドメインは、例えば、少なくともＫＩＲＤＳ２、ＯＸ４０、ＣＤ２、ＣＤ２７、ＬＦＡ－１（ＣＤ１１ａ、ＣＤ１８）、ＩＣＯＳ（ＣＤ２７８）、４－１ＢＢ（ＣＤ１３７）、ＧＩＴＲ、ＣＤ４０、ＢＡＦＦＲ、ＨＶＥＭ（ＬＩＧＨＴＲ）、ＳＬＡＭＦ７、ＮＫｐ８０（ＫＬＲＦ１）、ＮＫｐ４４、ＮＫｐ３０、ＮＫｐ４６、ＣＤ１６０、ＣＤ１９、ＩＬ２Ｒβ、ＩＬ２Ｒγ、ＩＬ７Ｒａ、ＩＴＧＡ１、ＶＬＡ１、ＣＤ４９ａ、ＩＴＧＡ４、ＩＡ４、ＣＤ４９Ｄ、ＩＴＧＡ６、ＶＬＡ－６、ＣＤ４９ｆ、ＩＴＧＡＤ、ＣＤ１１ｄ、ＩＴＧＡＥ、ＣＤ１０３、ＩＴＧＡＬ、ＣＤ１１ａ、ＩＴＧＡＭ、ＣＤ１１ｂ、ＩＴＧＡＸ、ＣＤ１１ｃ、ＩＴＧＢ１、ＣＤ２９、ＩＴＧＢ２、ＣＤ１８、ＩＴＧＢ７、ＴＮＦＲ２、ＤＮＡＭ１（ＣＤ２２６）、ＳＬＡＭＦ４（ＣＤ２４４、２Ｂ４）、ＣＤ８４、ＣＤ９６（Ｔａｃｔｉｌｅ）、ＣＥＡＣＡＭ１、ＣＲＴＡＭ、Ｌｙ９（ＣＤ２２９）、ＰＳＧＬ１、ＣＤ１００（ＳＥＭＡ４Ｄ）、ＳＬＡＭＦ６（ＮＴＢ－Ａ、Ｌｙ１０８）、ＳＬＡＭ（ＳＬＡＭＦ１、ＣＤ１５０、ＩＰＯ－３）、ＢＬＡＭＥ（ＳＬＡＭＦ８）、ＳＥＬＰＬＧ（ＣＤ１６２）、ＬＴＢＲ、ＰＡＧ／Ｃｂｐ、ＮＫＧ２Ｄ、またはＮＫＧ２Ｃの膜貫通領域（複数可）を含み得る。特定の実施形態では、ヒトＩｇ（免疫グロブリン）ヒンジ（例えば、ＩｇＧ４ヒンジ、ＩｇＤヒンジ）、ＧＳリンカー（例えば、本明細書に記載のＧＳリンカー）、ＫＩＲ２ＤＳ２ヒンジまたはＣＤ８ａヒンジを含む様々なヒトヒンジも用いることができる。

ＴＣＲは、天然に存在するＴ細胞受容体を指す。本開示のペイロードは、ＴＣＲの要素及びＣＡＲの要素を含むＴＣＲまたはＣＡＲ／ＴＣＲハイブリッドをコードすることができる。例えば、ＣＡＲ／ＴＣＲハイブリッドは、ＴＣＲ結合ドメインが自然に関連していないエフェクタードメインを有する天然に存在するＴＣＲ結合ドメインを有し得る。ＣＡＲ／ＴＣＲハイブリッドは、変異ＴＣＲ結合ドメイン及びＩＴＡＭシグナル伝達ドメインを有し得る。ＣＡＲ／ＴＣＲハイブリッドは、挿入された天然に存在しないスペーサー領域または膜貫通ドメインを有する天然に存在するＴＣＲを有し得る。

Ｉ（Ｃ）（ｉ）（ｂ）．遺伝子編集系及び成分
様々な実施形態では、本開示のペイロードは、遺伝子編集系の少なくとも１つの成分、または全ての成分をコードする。本開示の遺伝子編集系は、ＣＲＩＳＰＲ系、塩基編集、及びプライム編集系を含む。概して、遺伝子編集系は、ＣＲＩＳＰＲ関連ＲＮＡ誘導エンドヌクレアーゼ、塩基編集酵素、及びプライム編集酵素及び少なくとも１つのｇＲＮＡから選択される遺伝子編集酵素を含む、複数の成分を含むことができる。したがって、本開示の遺伝子編集系は、（ｉ）ＣＲＩＳＰＲ系の場合、ＣＲＩＳＰＲ関連ＲＮＡ誘導エンドヌクレアーゼ及び少なくとも１つのガイドＲＮＡ（ｇＲＮＡ）であるＣＲＩＳＰＲ酵素、（ｉｉ）塩基編集系の場合、塩基編集酵素及び少なくとも１つのｇＲＮＡ、または（ｉｉｉ）プライム編集系の場合、及び少なくとも１つのプライム編集ｇＲＮＡのいずれかを含むことができる。本明細書に開示されるような遺伝子編集系をコードするヌクレオチド配列は、典型的には、多くの容量が制限されたベクター系において包含するには大きすぎるが、アデノウイルスベクターの大きな容量は、本開示のアデノウイルスベクター及びゲノムにおけるそのような配列の包含を可能にする。本開示の遺伝子編集系または成分をコードするペイロードを有するアデノウイルスベクター及びゲノムのさらなる利点は、アデノウイルスゲノムが宿主細胞ゲノムに自然に組み込まれないことであり、これは、例えば、免疫原性及び／または遺伝毒性を回避するために望ましい場合がある遺伝子編集系及び成分の一過性発現を促進する。

他の実施形態では、遺伝子編集系は、操作されたジングフィンガーヌクレアーゼ（ＺＦＮ）を含むことができる。例えば、ＺＦＮは、ＦｏｋＩ制限酵素の切断ドメインに融合した設計されたジンクフィンガータンパク質（ＺＦＰ）からなる人工エンドヌクレアーゼである。ＺＦＮは、新しい配列特異性を有するＺＦＰを開発することによって、新しい標的を切断するように再設計され得る。ゲノム操作のために、ＺＦＮは、選択されたゲノム配列を切断することを目標とする。ＺＦＮによって誘発される切断事象は、細胞修復プロセスを誘発し、それは次いで、標的遺伝子座の効率的な修飾を媒介する。ＺＦＮ誘発切断事象が非相同末端接合によって解決される場合、これは、小さな欠失または挿入をもたらし得、効果的に遺伝子ノックアウトにつながる。切断が、研究者が提供するドナーの存在下で相同性ベースのプロセスを介して解決される場合、小さな変化または全体の導入遺伝子は、しばしば選択なしに、染色体に移行され得る。これは、それぞれ「遺伝子修正」及び「遺伝子付加」と称され得る。

いくつかの実施形態では、遺伝子編集系（例えば、ＣＲＩＳＰＲ系、塩基編集系、またはプライム編集系）は、γグロビンをコードする核酸配列を修飾し、例えば、γグロビンの発現を増加させるように操作される。ヘモグロビンの主な胎児形態であるヘモグロビンＦ（ＨｂＦ）は、γ－グロビンポリペプチドサブユニットとα－グロビンポリペプチドサブユニットとの対合によって形成される。ヒト胎児γ－グロビン遺伝子（ＨＢＧ１及びＨＢＧ２；進化的複製によって産生される２つの非常に相同性の高い遺伝子）は、通常、出生前後にサイレントにされるが、成人β－グロビン遺伝子発現（ＨＢＢ及びＨＢＤ）の発現は増加する。生涯にわたって胎児γ－グロビンの持続的発現を引き起こすか、または可能にする変異は、β－グロビン欠損症の表現型を緩和することができる。したがって、胎児γ－グロビン遺伝子の再活性化は、特にβ－グロビン欠損症を有する対象において、治療上有益であり得る。γ－グロビンの発現の増加を引き起こす様々な変異は、当該技術分野において既知である（例えば、Ｗｉｅｎｅｒｔ，ＴｒｅｎｄｓｉｎＧｅｎｅｔｉｃｓ３４（１２）：９２７－９４０，２０１８を参照されたい。これは、γ－グロビンの発現を増加させる変異に関して、その全体が参照により本明細書に組み込まれる）。特定のそのような変異は、ＨＢＧ１プロモーターまたはＨＢＧ２プロモーターに見出される。

様々な実施形態では、γ－グロビンの発現を増加させるように設計された遺伝子編集系は、ＢＣＬ１１Ａリプレッサータンパク質結合部位の修飾及び／または不活性化によって、γ－グロビンのコーディングの発現を増加させるように設計されたＨＢＧ１／２プロモーター標的ｇＲＮＡを含む。様々な実施形態では、γ－グロビンの発現を増加させるように設計された遺伝子編集系は、赤血球系細胞におけるＢＣＬ１１Ａリプレッサータンパク質の発現を低減するための赤血球系ｂｃｌ１１ａエンハンサーの修飾及び／または不活性化によって、γ－グロビンの発現を増加させるように設計されたｂｃｌ１１ａ標的ｇＲＮＡを含む。様々な実施形態では、γ－グロビンの発現を増加させるように設計された遺伝子編集系は、ＢＣＬ１１Ａをコードする遺伝子の機能喪失変異を引き起こすことを標的とするｇＲＮＡを含む。

Ｉ（Ｃ）（ｉ）（ｂ）（１）．ＣＲＩＳＰＲペイロード発現産物
本開示は、とりわけ、例えば、核酸がアデノウイルスベクターまたはゲノムに存在する場合の、ＣＲＩＳＰＲ編集物質及び系、ならびにそれをコードする核酸を含む。ＣＲＩＳＰＲ編集系は、その成分としてＣＲＩＳＰＲ編集酵素及び／または少なくとも１つのｇＲＮＡを含むことができる。ＣＲＩＳＰＲ（クラスター化され、規則的に間隔が空いた短い回文構造の繰り返し）／Ｃａｓ（ＣＲＩＳＰＲ関連タンパク質）ヌクレアーゼ系は、細菌系に基づく遺伝子操作に使用される操作されたヌクレアーゼ系である。これは、多くの細菌及び古細菌の適応免疫応答に部分的に基づいている。ウイルスまたはプラスミドが細菌に侵入すると、侵入者のＤＮＡのセグメントは、細菌の「免疫」応答によってＣＲＩＳＰＲＲＮＡ（ｃｒＲＮＡ）に変換される。次いで、ｃｒＲＮＡは、部分的相補性の領域を介して、ｔｒａｃｒＲＮＡと呼ばれる別の種類のＲＮＡと会合して、Ｃａｓヌクレアーゼを「プロトスペーサー」と呼ばれる標的ＤＮＡ内のｃｒＲＮＡに相同な領域に誘導する。Ｃａｓヌクレアーゼは、ＤＮＡを切断して、ｃｒＲＮＡ転写産物内に含有される２０ヌクレオチド相補鎖配列によって特定される部位の二本鎖切断で平滑末端を生成する。場合によっては、Ｃａｓヌクレアーゼは、部位特異的ＤＮＡ認識及び切断のために、ｃｒＲＮＡ及びｔｒａｃｒＲＮＡの両方を必要とする。

ガイドＲＮＡ（ｇＲＮＡ）は、ＣＲＩＳＰＲ編集を標的とすることができる要素の例である。その最も単純な形態では、ｇＲＮＡは、相補性に基づいてゲノム内の部位を標的とする配列（例えば、ｃｒＲＮＡ）を提供する。しかしながら、以下で説明されるように、ｇＲＮＡはまた、追加の成分を含み得る。例えば、特定の実施形態では、ｇＲＮＡは、標的化配列（例えば、ｃｒＲＮＡ）及び標的化配列を切断要素に連結する成分を含むことができる。この連結成分は、ｔｒａｃｒＲＮＡであり得る。特定の実施形態では、ｃｒＲＮＡ及びｔｒａｃｒＲＮＡを含むｇＲＮＡは、単一ｇＲＮＡ（ｓｇＲＮＡ）と称される単一の分子として発現することができる。ｇＲＮＡはまた、ナノ粒子などの他の機構を介して、または二重または多目的分子の発現または構築を介して切断要素に連結することもできる。当業者は、例えば、本開示のアデノウイルスドナーベクターまたはゲノムの宿主細胞中で、選択された核酸配列の修正または修飾を生成するために使用することができるｇＲＮＡまたは他の標的化要素が、例えば利用可能な配列情報に基づいて容易に設計及び実装され得ることを理解するであろう。

特定の実施形態では、標的化要素（例えば、ｇＲＮＡ）は、核酸に新しいまたは強化された特徴（例えば、改善された安定性）を提供するために、１つ以上の修飾（例えば、塩基修飾、骨格修飾）を含むことができる。修飾された骨格には、骨格内にリン原子を保持する骨格及び骨格内にリン原子を有しない骨格が含まれ得る。リン原子を含有する好適な修飾された骨格には、例えば、ホスホロチオエート、キラルホスホロチオエート、ホスホロジチオエート、ホスホトリエステル、アミノアルキルホスホトリエステル、メチル及び他のアルキルホスホネート、例えば、３’－アルキレンホスホネート、５’－アルキレンホスホネート、キラルホスホネート、ホスフィネート、３’－アミノホスホラミデート及びアミノアルキルホスホラミデートを含むホスホラミデート、ホスホロジアミデート、チオノホスホスホアミデート、チオノアルキルホスホネート、チオノアルキルホスホトリエステル、セレンホスフェート、及び正常な３’－５’結合、２’－５’結合類似体を有するボラノホスフェート、ならびに１つ以上の核間結合が３’から３’、５’から５’、２’から２’結合である極性が反転しているものが含まれ得る。逆極性を有する好適な標的化要素は、最も３’の（３’－ｍｏｓｔ）ヌクレオチド間結合（すなわち、核酸塩基が欠損しているか、またはその代わりにヒドロキシル基を有する単一の反転ヌクレオシド残基）に単一の３’から３’結合を含むことができる。様々な塩（例えば、塩化カリウムまたは塩化ナトリウム）、混合塩、及び遊離酸形態も含まれ得る。

切断要素の例には、ヌクレアーゼが含まれる。ＣＲＩＳＰＲ－Ｃａｓ遺伝子座は５０を超える遺伝子ファミリーを有し、厳密に普遍的な遺伝子は存在せず、迅速な進化と遺伝子座アーキテクチャの極端な多様性を示している。例示的なＣａｓヌクレアーゼとしては、Ｃａｓ１、Ｃａｓ１Ｂ、Ｃａｓ２、Ｃａｓ３、Ｃａｓ４、Ｃａｓ５、Ｃａｓ６、Ｃａｓ７、Ｃａｓ８、Ｃａｓ９（Ｃｓｎ１またはＣｓｘ１２としても知られており、例えば、ｓｐＣａｓ９，ｄＣａｓ９、ｎＣａｓ９、及びＣａｓ９－ＳｐＲＹを含む）、Ｃａｓ１０、Ｃａｓ１２（例えば、Ｃａｓ１２ａ（例えば、ＬｂＣａｓ１２ａ、ＡｓＣａｓ１２ａ、ＦｎＣａｓ１２ａ、ＭＢ３Ｃａｓ１２ａ、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ１１、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ１３（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ１３－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ２６（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ２６－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ２８（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ２８－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ２９（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ２９－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ３０（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ３０－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ３１（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ３１－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ３２（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ３２－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ５７、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ５８、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ５９、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ６０（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ６０－９）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ６１、またはＣａｓ１２ａ－Ｍ６２）、Ｃａｓ１２ｂ、Ｃａｓ１２ｃ、Ｃａｓ１２ｇ、Ｃａｓ１２ｈ、またはＣａｓ１２ｉ）、Ｃａｓ－Ｐｈｉ、ＣａｓＸ、ＣａｓＹ、Ｃｐｆ１、Ｃ２ｃ３、Ｃ２ｃ２、Ｃ２ｃ１、Ｃｓｙ１、Ｃｓｙ２、Ｃｓｙ３、Ｃｓｅ１，Ｃｓｅ２、Ｃｓｃ１、Ｃｓｃ２、Ｃｓａ５、Ｃｓｎ２、Ｃｓｍ２、Ｃｓｍ３、Ｃｓｍ４、Ｃｓｍ５、Ｃｓｍ６、Ｃｍｒ１、Ｃｍｒ３、Ｃｍｒ４、Ｃｍｒ５、Ｃｍｒ６、Ｃｐｆ１、Ｃｓｂ１、Ｃｓｂ２、Ｃｓｂ３、Ｃｓｘ１７、Ｃｓｘ１４、Ｃｓｘ１０Ｏ、Ｃｓｘ１６、ＣｓａＸ、Ｃｓｘ３、Ｃｓｘ１、Ｃｓｘ１５、Ｃｓｆ１、Ｃｓｆ２、Ｃｓｆ３、Ｃｓｆ４、及びそのバリアントを含む。

Ｃａｓヌクレアーゼには３つの主な型（Ｉ型、ＩＩ型、及びＩＩＩ型）があり、５つのＩ型、３つのＩＩ型、及び２つのＩＩＩ型タンパク質を含む１０のサブタイプがある（例えば、ＨｏｃｈｓｔｒａｓｓｅｒａｎｄＤｏｕｄｎａ，ＴｒｅｎｄｓＢｉｏｃｈｅｍＳｃｉ，２０１５：４０（ｌ）：５８－６６を参照されたい）。ＩＩ型Ｃａｓヌクレアーゼとしては、Ｃａｓｌ、Ｃａｓ２、Ｃｓｎ２、及びＣａｓ９が挙げられる。これらのＣａｓヌクレアーゼは、当業者に既知である。例えば、Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓｐｙｏｇｅｎｅｓの野生型Ｃａｓ９ポリペプチドのアミノ酸配列は、例えば、ＮＣＢＩ受託番号ＮＰ＿２６９２１５に示され、Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓの野生型Ｃａｓ９ポリペプチドのアミノ酸配列は、例えば、ＮＣＢＩ受託番号ＷＰ＿０１１６８１４７０に示される。

特定の実施形態では、Ｃａｓ９は、ＲＮＡ誘導二本鎖ＤＮＡ結合ヌクレアーゼタンパク質またはニッカーゼタンパク質を指す。野生型Ｃａｓ９ヌクレアーゼは、異なるＤＮＡ鎖を切断する２つの機能的ドメイン、例えば、ＲｕｖＣ及びＨＮＨを有する。Ｃａｓ９は、両方の機能ドメインが活性である場合、ゲノムＤＮＡ（標的ＤＮＡ）の二本鎖切断を誘導することができる。いくつかの実施形態では、Ｃａｓ９酵素は、Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅｒ、Ｓｕｔｔｅｒｅｌｌａ、Ｌｅｇｉｏｎｅｌｌａ、Ｔｒｅｐｏｎｅｍａ、Ｆｉｌｉｆａｃｔｏｒ、Ｅｕｂａｃｔｅｒｉｕｍ、Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ、Ｌａｃｔｏｂａｃｉｌｌｕｓ、Ｍｙｃｏｐｌａｓｍａ、Ｂａｃｔｅｒｏｉｄｅｓ、Ｆｌａｖｉｉｖｏｌａ、Ｆｌａｖｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ、Ｓｐｈａｅｒｏｃｈａｅｔａ、Ａｚｏｓｐｉｒｉｌｌｕｍ、Ｇｌｕｃｏｎａｃｅｔｏｂａｃｔｅｒ、Ｎｅｉｓｓｅｒｉａ、Ｒｏｓｅｂｕｒｉａ、Ｐａｒｖｉｂａｃｕｌｕｍ、Ｓｔａｐｈｙｌｏｃｏｃｃｕｓ、Ｎｉｔｒａｔｉｆｒａｃｔｏｒ、及びＣａｍｐｙｌｏｂａｃｔｅｒなどの細菌に由来するＣａｓ９タンパク質の１つ以上の触媒ドメインを含む。いくつかの実施形態では、Ｃａｓ９は融合タンパク質であり、例えば、２つの触媒ドメインは異なる細菌種に由来する。

いくつかの実施形態では、ｃｒＲＮＡ及びｔｒａｃｒＲＮＡは、単一ｇＲＮＡ（ｓｇＲＮＡ）と呼ばれる１つの分子に組み合わせることができる。この操作されたアプローチでは、ｓｇＲＮＡはＣａｓを誘導して任意の所望の配列を標的とする（例えば、Ｊｉｎｅｋｅｔａｌ．Ｓｃｉｅｎｃｅ３３７：８１６－８２１，２０１２；Ｊｉｎｅｋｅｔａｌ．，ｅＬｉｆｅ２：ｅ００４７１，２０１３；Ｓｅｇａｌ，ｅＬｉｆｅ２：ｅ００５６３，２０１３を参照されたい）。したがって、ＣＲＩＳＰＲ／Ｃａｓ系は、細胞のゲノム内の所望の標的で二本鎖破断を作製し、細胞の内因性メカニズムを利用して、ＨＤＲまたはＮＨＥＪによって誘導された破断を修復するように操作することができる。本明細書に記載の特定の実施形態は、相同性アームを利用して、定義された組込み部位でＨＤＲを促進する。

様々な実施形態では、Ｃａｓ９ヌクレアーゼのバリアントは、ＲｕｖＣ^”またはＨＮＨ^”酵素またはニッカーゼなどの単一の不活性な触媒ドメインを含む。Ｃａｓ９ニッカーゼは、１つの活性機能ドメインのみを有し、いくつかの実施形態では、標的ＤＮＡの１つの鎖のみを切断し、それによって一本鎖切断またはニックを生成する。いくつかの実施形態では、少なくともＤ１０Ａ変異を有する変異Ｃａｓ９ヌクレアーゼは、Ｃａｓ９ニッカーゼである。他の実施形態では、少なくともＨ８４０Ａ変異を有する変異Ｃａｓ９ヌクレアーゼは、Ｃａｓ９ニッカーゼである。Ｃａｓ９ニッカーゼに存在する変異の他の例としては、Ｎ８５４Ａ及びＮ８６３Ａが挙げられる。反対側のＤＮＡ鎖を標的とする少なくとも２つのＤＮＡ標的ＲＮＡが使用される場合、Ｃａｓ９ニッカーゼを使用して二本鎖切断が導入される。二重ニック誘発性二本鎖切断は、ＨＤＲまたはＮＨＥＪによって修復される。この遺伝子編集戦略は、概して、ＨＤＲを好み、オフターゲットＤＮＡ部位におけるインデル変異の頻度を減少させる。いくつかの実施形態では、Ｃａｓ９ヌクレアーゼまたはニッカーゼは、標的細胞または標的生物に対してコドン最適化される。

Ｉ（Ｃ）（ｉ）（ｂ）（２）．塩基エディタペイロード発現産物
本開示は、とりわけ、例えば、核酸がアデノウイルスベクターまたはゲノムに存在する場合の、塩基編集物質及び系、ならびにそれをコードする核酸を含む。塩基編集系は、成分として塩基編集酵素及び／または少なくとも１つのｇＲＮＡを含むことができる。塩基編集系は、核酸標的の編集のためにデアミナーゼ（例えば、塩基編集系）を利用することができる。ある特定の実施形態では、本開示の塩基編集物質及び／または塩基編集系は、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０アデノウイルスベクターに存在する。

脱アミノ化は、核酸のヌクレオチドなどの分子からのアミン基の除去である。ヌクレオチドの脱アミノ化は、核酸の配列の変化を引き起こす可能性があり、デアミナーゼは、少なくともその理由から、編集に有用である。アデノシン（Ａ）の脱アミノ化は、ＤＮＡ中のグアノシンと同じ塩基対合の選好を有し、したがって、細胞複製機構によってグアノシンとして認識され、Ａ－ＴからＧ－Ｃへの遷移をもたらすイノシン（Ｉ）をもたらす。シトシン（Ｃ）の脱アミノ化は、ウリジン（Ｕ）をもたらし、これは、細胞複製機構によってチミンとして認識され、Ｃ－ＧからＴ－Ａへの遷移をもたらす。集合的に、シトシン及びアデノシンの脱アミノ化を使用して、ＡからＧ、ＴからＣ、ＣからＴ、またはＧからＡへの遷移を引き起こすことができる。他のデアミナーゼ活性も知られている。例えば、５－メチルシトシンの脱アミノ化は、チミンをもたらし、グアノシンの脱アミノ化は、キサンチンをもたらすが、キサンチンは、グアノシンのように、シトシンと対合する。シトシンを脱アミノ化するデアミナーゼは、シトシンデアミナーゼと称することができる。アデノシンを脱アミノ化するデアミナーゼは、アデノシンデアミナーゼと称され得る。

特定の実施形態では、塩基編集酵素は、シチジンデアミナーゼドメインまたはアデニンデアミナーゼドメインを含む。ある特定の実施形態は、核酸塩基デアミナーゼ酵素としてシチジンデアミナーゼドメインを利用する。特定の実施形態は、核酸塩基デアミナーゼ酵素としてアデニンデアミナーゼドメインを利用する。

シトシンデアミナーゼ酵素（ＣＢＥ）の例としては、ＡＰＯＢＥＣ１、ＡＰＯＢＥＣ３Ａ、ＡＰＯＢＥＣ３Ｇ、ＣＤＡ１、及びＡＩＤが挙げられる。ＡＰＯＢＥＣ１は特に一本鎖（ｓｓ）ＤＮＡを基質として受け入れるが、二本鎖（ｄｓ）ＤＮＡに作用することはできない。

アデノシン塩基エディタ（ＡＢＥ）について、アデニン塩基編集のためにＤＮＡに作用することができる例示的なアデノシンデアミナーゼとしては、ＤＮＡをその基質として受容する変異ＴａｄＡアデノシンデアミナーゼ（ＴａｄＡ＊）が挙げられる。Ｅ．ｃｏｌｉＴａｄＡは、典型的には、トランスファーＲＮＡ（ｔＲＮＡ）においてアデノシンを脱アミノ化するホモ二量体として作用する。ＴａｄＡ＊デアミナーゼは、細胞ポリメラーゼによって「Ｇ」として扱われる標的「Ａ」から「Ｉ」（イノシン）への変換を触媒する。その後、元のゲノムＡ－Ｔ塩基対をＧ－Ｃ対に変換することができる。細胞イノシン切除修復はウラシル切除ほど活性ではないため、ＡＢＥはＣＢＥにおいてＵＧＩのような追加の阻害タンパク質を必要としない。いくつかの実施形態では、ＡＢＥは、塩基編集中に構造的役割を果たし得る野生型Ｅ．ｃｏｌｉｔＲＮＡ特異的アデノシンデアミナーゼ（ＴａｄＡ）モノマー、デオキシアデノシン脱アミノ化を触媒するＴａｄＡ＊変異体ＴａｄＡモノマー、及び／またはＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）などのＣａｓニッカーゼを含む３つの成分のうちの１つ以上、または全てを含むことができる。ある特定の実施形態では、ＴａｄＡとＴａｄＡ＊との間に配置されたリンカーがあり、ある特定の実施形態では、ＴａｄＡ＊とＣａｓニッカーゼとの間に配置されたリンカーがある。様々な実施形態では、１つまたは両方のリンカーは、少なくとも６つのアミノ酸、例えば、少なくとも５、６、７、８、９、１０、１５、２０、２５、３０、３５、４０、４５、または５０のアミノ酸を含む（例えば、５、６、７、８、９、１０、または１５のアミノ酸の下限及び２０、２５、３０、３５、４０、４５、または５０のアミノ酸の上限を有する）。様々な実施形態では、一方または両方のリンカーは、３２個のアミノ酸を含む。いくつかの実施形態では、１つまたは両方のリンカーは、（ＳＧＧＳ）_２－ＸＴＥＮ－（ＳＧＧＳ）_２（配列番号２１３）に記載の配列、またはそれ以外の場合、当業者に知られている配列を有する。

様々な実施形態では、編集系は、触媒的に損なわれたヌクレアーゼドメインなどのＤＮＡ結合ドメインに関連するデアミナーゼを含む。様々な実施形態では、ＤＮＡ結合ドメインは、１つ以上のヌクレオチドがデアミナーゼによって脱アミノ化される標的核酸にデアミナーゼを局在化することができる。触媒的に損なわれたヌクレアーゼドメインは、参照ヌクレアーゼドメイン配列から操作されたアミノ酸配列を有するが、参照（例えば、野生型及び／または完全に機能するヌクレアーゼ）と比較して二本鎖切断（ＤＳＢ）を引き起こす能力が低下しているか、または二本鎖切断を引き起こす能力がないポリペプチドドドメインである。本明細書で言及されるように、ニッカーゼは、二本鎖核酸基質と接触すると、二本鎖核酸の１つの鎖（例えば、標的鎖）を切断するが、二本鎖核酸の両方の鎖は切断しない、触媒的に損なわれたヌクレアーゼドメインを指す。様々な実施形態では、ニッカーゼは、二本鎖核酸基質と接触すると、少なくとも７０％の接触した二本鎖核酸基質（例えば、少なくとも７０％、７５％、８０％、８５％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％の二本鎖核酸基質）中の二本鎖核酸の一方の鎖を切断するが、二本鎖核酸の両方の鎖は切断しない。

塩基編集系は、デアミナーゼ酵素を含む編集系の例である。塩基編集酵素は、触媒的に損なわれたヌクレアーゼドメイン（例えば、ニッカーゼ、例えば、一本鎖、例えば、非編集鎖をニックするニッカーゼ）であるＤＮＡ結合ドメインに融合されたデアミナーゼ酵素を含む。ＲＮＡガイドがＤＮＡ結合ドメインを標的核酸配列に方向づけることができるという点で、塩基編集酵素のＤＮＡ結合ドメインは、ＲＮＡ誘導ＤＮＡ結合ドメインであり得る。塩基編集酵素の触媒的に損なわれたヌクレアーゼドメインは、核酸に結合することができ、デアミナーゼ酵素を標的核酸に局在化することができる。

ＣＲＩＳＰＲ系の任意のヌクレアーゼは、触媒的に損なわれたヌクレアーゼドメイン（例えば、ニッカーゼ）を産生するように操作することができ、塩基編集酵素または系内で使用することができる。例示的なＣａｓヌクレアーゼとしては、Ｃａｓ１、Ｃａｓ１Ｂ、Ｃａｓ２、Ｃａｓ３、Ｃａｓ４、Ｃａｓ５、Ｃａｓ６、Ｃａｓ７、Ｃａｓ８、Ｃａｓ９（Ｃｓｎ１またはＣｓｘ１２としても知られており、例えば、ｓｐＣａｓ９、ｄＣａｓ９、ｎＣａｓ９、及びＣａｓ９－ＳｐＲＹを含む）、Ｃａｓ１０、Ｃａｓ１２（例えば、Ｃａｓ１２ａ（例えば、ＬｂＣａｓ１２ａ、ＡｓＣａｓ１２ａ、ＦｎＣａｓ１２ａ、ＭＢ３Ｃａｓ１２ａ、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ１１、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ１３（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ１３－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ２６（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ２６－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ２８（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ２８－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ２９（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ２９－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ３０（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ３０－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ３１（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ３１－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ３２（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ３２－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ５７、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ５８、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ５９、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ６０（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ６０－９）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ６１、またはＣａｓ１２ａ－Ｍ６２）、Ｃａｓ１２ｂ、Ｃａｓ１２ｃ、Ｃａｓ１２ｇ、Ｃａｓ１２ｈ、またはＣａｓ１２ｉ）、Ｃａｓ－Ｐｈｉ、ＣａｓＸ、Ｃ２ｃ３、Ｃ２ｃ２、Ｃ２ｃ１、Ｃｓｙ１、Ｃｓｙ２、Ｃｓｙ３、Ｃｓｅ１，Ｃｓｅ２、Ｃｓｃ１、Ｃｓｃ２、Ｃｓａ５、Ｃｓｎ２、Ｃｓｍ２、Ｃｓｍ３、Ｃｓｍ４、Ｃｓｍ５、Ｃｓｍ６、Ｃｍｒ１、Ｃｍｒ３、Ｃｍｒ４、Ｃｍｒ５、Ｃｍｒ６、Ｃｐｆ１、Ｃｓｂ１、Ｃｓｂ２、Ｃｓｂ３、Ｃｓｘ１７、Ｃｓｘ１４、Ｃｓｘ１０、Ｃｓｘ１６、ＣｓａＸ、Ｃｓｘ３、Ｃｓｘ１、Ｃｓｘ１５、Ｃｓｆ１、Ｃｓｆ２、Ｃｓｆ３、Ｃｓｆ４、及びそのバリアントを含む。Ｃａｓヌクレアーゼの多数の形態及びバリアント（例えば、ｓｐＣａｓ９、ｄＣａｓ９、ｎＣａｓ９、Ｃａｓ９－ＳｐＲＹ、及びＣａｓ１２ａ）は当該技術分野で既知であり、例えば、異なるＰＡＭ及びＰＡＭ位置の認識を含む、異なる特徴を有することができる。

様々な実施形態では、触媒的に損なわれたヌクレアーゼドメインは、非脱アミノ酸化ＤＮＡ鎖内に一本鎖ニックを生成し、脱アミノ化鎖を鋳型として使用して、細胞を誘導して非脱アミノ化鎖を修復する。一例を提供するために、ｎＣａｓ９は、二本鎖切断を必要とする方法と比較して、有害なインデル形成の可能性を低減する、一本鎖を切断することによって標的ＤＮＡにニックを作成することができる。

特定の実施形態は、ヌクレアーゼ不活性Ｃａｓ９（ｄＣａｓ９）を触媒不活性化ヌクレアーゼとして利用する。しかしながら、ＣＲＩＳＰＲ系の任意のヌクレアーゼ（その多くは上記に記載されている）を無効にして、塩基編集系内で使用することができる。特定の実施形態では、野生型Ｃａｓ９ドメインと比較して、Ｃａｓ９ドメインがＣａｓ９ドメインとＤＮＡの糖リン酸骨格との間の静電相互作用の減少を示す、忠実度の高いＣａｓ９ドメインが選択される。いくつかの実施形態では、Ｃａｓ９ドメイン（例えば、野生型Ｃａｓ９ドメイン）は、Ｃａｓ９ドメインとＤＮＡの糖リン酸骨格との間の会合を減少させる１つ以上の変異を含む。高い忠実度を有するＣａｓ９ドメインは、当業者に知られている。例えば、高い忠実度を有するＣａｓ９ドメインは、Ｋｌｅｉｎｓｔｉｖｅｒ（２０１６Ｎａｔｕｒｅ５２９：４９０－４９５）及びＳｌａｙｍａｋｅｒ（２０１５Ｓｃｉｅｎｃｅ３５１：８４－８８）に記載されている。

他のＤＮＡ結合ヌクレアーゼも、塩基編集酵素として使用することができる。例えば、塩基編集系は、ジンクフィンガーヌクレアーゼ（ＺＦＮ）（例えば、Ｕｒｎｏｖ２０１０ＮａｔＲｅｖＧｅｎｅｔ．１１（９）：６３６－４６を参照されたい）及び転写活性化因子様エフェクターヌクレアーゼ（ＴＡＬＥＮ）（例えば、Ｊｏｕｎｇ２０１３ＮａｔＲｅｖＭｏｌＣｅｌｌＢｉｏｌ．１４（１）：４９－５５を参照されたい）を利用することができる。ＤＮＡ結合ヌクレアーゼに関するさらなる情報については、例えば、ＵＳ２０１８／０３１２８２５を参照されたい。

様々な実施形態では、塩基編集酵素は、ＤＮＡグリコシラーゼ阻害剤を含む。ＤＮＡグリコシラーゼ阻害剤は、そうでなければ意図された塩基編集を修復し得る天然のＤＮＡ修復機構を上書きすることができる。ＤＮＡグリコシラーゼ阻害剤は、ウラシルＤＮＡグリコシラーゼ阻害タンパク質（ＵＧＩ）であり得る。１つの例示的なＵＧＩは、Ｗａｎｇ（１９９１Ｇｅｎｅ９９：３１－３７）に記載されている。特定の実施形態では、塩基編集酵素は、１つ以上のＤＮＡグリコシラーゼ阻害剤ドメイン（例えば、ＵＧＩドメイン）を含み得る。様々な実施形態では、２つ以上のＤＮＡグリコシラーゼ阻害剤ドメイン（例えば、ＵＧＩドメイン）を含む塩基編集酵素は、１つのＤＮＡグリコシラーゼ阻害剤ドメイン（例えば、ＵＧＩドメイン）を含むか及び／またはＤＮＡグリコシラーゼ阻害剤ドメイン（例えば、ＵＧＩドメイン）を含まない塩基編集酵素よりも、より効率的に、より少ないインデルを生成し、及び／または標的核酸を脱アミノ化することができる。例えば、特定の実施形態では、ｄＣａｓ９またはＣａｓ９ニッカーゼは、シチジンデアミナーゼドメインに融合され得、ｄＣａｓ９またはＣａｓ９ニッカーゼは、１つ以上のＵＧＩドメインに融合され得る。
特定の実施形態では、デアミナーゼドメインは、触媒不活性化ヌクレアーゼのＮ末端に会合する。特定の実施形態では、デアミナーゼドメインは、触媒不活性化ヌクレアーゼのＮ末端に会合する。ある特定の実施形態では、１つ以上のグリコシラーゼ阻害剤（例えば、ＵＧＩドメイン）は、触媒的不活性化ヌクレアーゼのＣ末端に会合し得る。

塩基エディタの成分は、（例えば、直接共有結合により）またはリンカーを介して直接融合することができる。例えば、触媒的不活性化ヌクレアーゼは、リンカーを介してデアミナーゼ酵素及び／またはグリコシラーゼ阻害剤に融合することができる。複数のグリコシラーゼ阻害剤を、リンカーを介して融合させることもできる。当業者によって理解されるように、リンカーを使用して、任意のペプチドまたはその一部を連結することができる。

例示的なリンカーとしては、高分子リンカー（例えば、ポリエチレン、ポリエチレングリコール、ポリアミド、ポリエステル）；アミノ酸リンカー；炭素窒素結合アミドリンカー；環状もしくは非環状、置換もしくは非置換、分岐もしくは非分岐脂肪族もしくはヘテロ脂肪族リンカー；単量体、二量体、または高分子アミノアルカン酸リンカー；アミノアルカン酸（例えば、グリシン、エタン酸、アラニン、β－アラニン、３－アミノプロパン酸、４－アミノブタン酸、５－ペンタン酸）リンカー；単量体、二量体、または高分子アミノヘキサン酸（Ａｈｘ）リンカー；炭素環式部分（例えば、シクロペンタン、シクロヘキサン）リンカー；アリールまたはヘテロアリール部分リンカー；ならびにフェニル環リンカーが挙げられる。

リンカーはまた、ペプチドからリンカーへの求核剤（例えば、チオール、アミノ）の付着を促進するための官能化部分を含んでもよい。任意の求電子剤は、リンカーの一部として使用されてもよい。例示的な求電子剤としては、活性化エステル、活性化アミド、マイケル受容体、ハロゲン化アルキル、ハロゲン化アリール、ハロゲン化アシル、及びイソチオシアネートが挙げられる。

特定の実施形態では、リンカーは、４～１００アミノ酸長の範囲である。特定の実施形態では、リンカーは、４アミノ酸、９アミノ酸、１４アミノ酸、１６アミノ酸、３２アミノ酸、または１００アミノ酸である。

様々な塩基編集酵素が、当該技術分野で既知である。塩基編集酵素の例としては、ＢＥ１（ＡＰＯＢＥＣ１－１６アミノ酸（ａａ）リンカー－ＳｐｄＣａｓ９（Ｄ１０Ａ，Ｈ８４０Ａ）（例えば、Ｋｏｍｏｒ２０１６Ｎａｔｕｒｅ５３３：４２０－４２４を参照されたい））、ＢＥ２（ＡＰＯＢＥＣ１－１６ａａリンカー－ＳｐｄＣａｓ９（Ｄ１０Ａ，Ｈ８４０Ａ）－４ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｋｏｍｏｒ２０１６Ｎａｔｕｒｅ５３３：４２０－４２４を参照されたい））、ＢＥ３（ＡＰＯＢＥＣ１－１６ａａリンカー－ＳｐｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－４ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｋｏｍｏｒ２０１６Ｎａｔｕｒｅ５３３：４２０－４２４を参照されたい））、ＨＦ－ＢＥ２（ｒＡＰＯＢＥＣ１－ＨＦ２ｎＣａｓ９－ＵＧＩ）、ＨＦ－ＢＥ３（ＡＰＯＢＥＣ１－１６ａａリンカー－ＨＦｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－４ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｒｅｅｓ２０１７Ｎａｔ．Ｃｏｍｍｕｎ．８：１５７９０を参照されたい））、ＢＥ４（ｒＡＰＯＢＥＣ１－ＳｐｎＣａｓ９－ＵＧＩ－ＵＧＩ）、ＢＥ４ｍａｘ（ＡＰＯＢＥＣ１－３２ａａリンカー－ＳｐｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－９ａａリンカー－ＵＧＩ－９ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｋｏｂｌａｎ２０１８Ｎａｔ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ３６（９）：８４３－８４６及び／またはＫｏｍｏｒ２０１７Ｓｃｉ．Ａｄｖ．３（８）：ｅａａｏ４７７４を参照されたい））、ＢＥ４－ＧＡＭ（Ｇａｍ－１６ａａリンカー－ＡＰＯＢＥＣ１－３２ａａリンカー－ＳｐｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－９ａａリンカー－ＵＧＩ－９ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｋｏｍｏｒ２０１７Ｓｃｉ．Ａｄｖ．３（８）：ｅａａｏ４７７４を参照されたい））、ＹＥ１－ＢＥ３（ＡＰＯＢＥＣ１（Ｗ９０Ｙ，Ｒ１２６Ｅ）－１６ａａリンカー－ＳｐｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－４ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｋｉｍ２０１７Ｎａｔ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．３５：４７５－４８０を参照されたい））、ＥＥ－ＢＥ３（ＡＰＯＢＥＣ１（Ｒ１２６Ｅ，Ｒ１３２Ｅ）－１６ａａリンカー－ＳｐｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－４ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｋｉｍ２０１７Ｎａｔ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．３５：４７５－４８０を参照されたい））、ＹＥ２－ＢＥ３（ＡＰＯＢＥＣ１（Ｗ９０Ｙ，Ｒ１３２Ｅ）－１６ａａリンカー－ＳｐｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－４ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｋｉｍ２０１７Ｎａｔ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．３５：４７５－４８０を参照されたい））、ＹＥＥ－ＢＥ３（ＡＰＯＢＥＣ１（Ｗ９０Ｙ，Ｒ１２６Ｅ，Ｒ１３２Ｅ）－１６ａａリンカー－ＳｐｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－４ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｋｉｍ２０１７Ｎａｔ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．３５：４７５－４８０を参照されたい））、ＶＱＲ－ＢＥ３（ＡＰＯＢＥＣ１－１６ａａリンカー－ＳｐＶＱＲｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－４ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｋｉｍ２０１７Ｎａｔ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．３５：４７５－４８０を参照されたい））、ＥＱＲ－ＢＥ３（ｒＡＰＯＢＥＣ１－ＥＱＲＳｐｎＣａｓ９－ＵＧＩ）、ＶＲＥＲ－ＢＥ３（ＡＰＯＢＥＣ１－１６ａａリンカー－ＳｐＶＲＥＲｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－４ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｋｉｍ２０１７Ｎａｔ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．３５：４７５－４８０））、Ｓａ－ＢＥ３（ＡＰＯＢＥＣ１－１６ａａリンカー－ＳａｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－４ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｋｉｍ２０１７Ｎａｔ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．３５：４７５－４８０を参照されたい））、ＳＡ－ＢＥ４（ＡＰＯＢＥＣ１－３２ａａリンカー－ＳａｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－９ａａリンカー－ＵＧＩ－９ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｋｏｍｏｒ２０１７Ｓｃｉ．Ａｄｖ．３（８）：ｅａａｏ４７７４を参照されたい））、ＳａＢＥ４－Ｇａｍ（Ｇａｍ－１６ａａリンカー－ＡＰＯＢＥＣ１－３２ａａリンカー－ＳａｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－９ａａリンカー－ＵＧＩ－９ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｋｏｍｏｒ２０１７Ｓｃｉ．Ａｄｖ．３（８）：ｅａａｏ４７７４））、ＳａＫＫＨ－ＢＥ３（ＡＰＯＢＥＣ１－１６ａａリンカー－ＳａＫＫＨｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－４ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｋｉｍ２０１７Ｎａｔ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．３５：４７５－４８０））、ＦＮＬＳ－ＢＥ３（ｒＡＰＯＢＥＣ１－ＳｐｎＣａｓ９－ＵＧＩ）、ＲＡ－ＢＥ３（ｒＡＰＯＢＥＣ１（ＲＡ）－ＳｐｎＣａｓ９－ＵＧＩ）、Ｃａｓ１２ａ－ＢＥ（ＡＰＯＢＥＣ１－１６ａａリンカー－ｄＣａｓ１２ａ－１４ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｌｉ２０１８Ｎａｔ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．３６：３２４－３２７））、Ｔａｒｇｅｔ－ＡＩＤ（ＳｐｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－１００ａａリンカー－ＣＤＡ１－９ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｎｉｓｈｉｄａ２０１６Ｓｃｉｅｎｃｅ３５３（６３０５）：ａａｆ８７２９））、Ｔａｒｇｅｔ－ＡＩＤ－ＮＧ（ＳｐｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－ＮＧ－１００ａａリンカー－ＣＤＡ１－９ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｎｉｓｈｉｍａｓｕ２０１８Ｓｃｉｅｎｃｅ３６１（６４０８）：１２５９－１２６２））、ｘＢＥ３（ＡＰＯＢＥＣ１－１６ａａリンカー－ｘＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－４ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｈｕ２０１８Ｎａｔｕｒｅ５５６：５７－６３））、ｅＡ３Ａ－ＢＥ３（ＡＰＯＢＥＣ３Ａ（Ｎ３７Ｇ）－１６ａａリンカー－ＳｐｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－４ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｇｅｈｒｋｅ２０１８Ｎａｔ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．３６（１０）：９７７－９８２））、Ａ３Ａ－ＢＥ３（ｈＡＰＯＢＥＣ３Ａ－１６ａａリンカー－ＳｐｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）－４ａａリンカー－ＵＧＩ（例えば、Ｗａｎｇ２０１８Ｎａｔ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．３６：９４６－９４９））、ｅＡ３Ａ－ＨＦ１－ＢＥ３－２ｘＵＧＩ（ＡＰＯＢＥＣ３Ａ－ＨＦ１ＳｐｎＣａｓ９－ＵＧＩ－ＵＧＩ）、ｅＡ３Ａ－ＨｙｐａＢＥ３－２ｘＵＧＩ（ＡＰＯＢＥＣ３Ａ－ＨｙｐａＳｐｎＣａｓ９－ＵＧＩ－ＵＧＩ）、ｈＡ３Ａ－ＢＥ３（ｈＡＰＯＢＥＣ３Ａ－ＳｐｎＣａｓ９－ＵＧＩ）、ｈＡ３Ｂ－ＢＥ３（ｈＡＰＯＢＥＣ３Ｂ－ＳｐｎＣａｓ９－ＵＧＩ）、ｈＡ３Ｇ－ＢＥ３（ｈＡＰＯＢＥＣ３Ｇ－ＳｐｎＣａｓ９－ＵＧＩ）、ｈＡＩＤ－ＢＥ３（ｈＡＰＯＢＥＣ３Ａ－ＳｐｎＣａｓ９－ＵＧＩ）、ＳａＣａｓ９－ＢＥ３（ｒＡＰＯＢＥＣ１－ＳａｎＣａｓ９－ＵＧＩ）、ｘＣａｓ９－ＢＥ３（ｒＡＰＯＢＥＣ１－ｘｎＣａｓ９－ＵＧＩ）、ＳｃＣａｓ９－ＢＥ３（ｒＡＰＯＢＥＣ１－ＳｃｎＣａｓ９－ＵＧＩ）、ＳｎｉｐｅｒＣａｓ９－ＢＥ３（ｒＡＰＯＢＥＣ１－ＳｎｉｐｅｒｎＣａｓ９－ＵＧＩ）、ｉＳｐｙＭａｃ－ＢＥ３（ｒＡＰＯＢＥＣ１－ｉＳｐｙＭａｃｎＣａｓ９－ＵＧＩ）、ＣＲＩＳＰＲ－Ｘ（ＳｐｄＣａｓ９－ＭＳ２－ｈＡＩＤ）、ＴＡＭ（ＳｐｄＣａｓ９－ｈＡＩＤ（Ｐ１８２Ｘ））、ＡｎｃＢＥ４－Ｍａｘ（ｒＡＰＯＢＥＣ１－ＳｐｎＣａｓ９－ＵＧＩ－ＵＧＩ）、ＡＢＥ７．８／９／１０（ｅｃＴａｄＡ－ｅｃＴａｄＡ＊－ＳｐｎＣａｓ９）、ｘＣａｓ９－ＡＢＥ７．１０（ｅｃＴａｄＡ－ｅｃＴａｄＡ＊－ｎｘＣａｓ９）、ＶＱＲ－ＡＢＥ（ｅｃＴａｄＡ－ｅｃＴａｄＡ＊－ＳｐＶＱＲｎＣａｓ９）、Ｓａ（ＫＫＨ）－ＡＢＥｅｃＴａｄＡ－ｅｃＴａｄＡ＊－ＳａＫＫＨｎＣａｓ９）、ＡＢＥｍａｘ（ｅｃＴａｄＡ－ｅｃＴａｄＡ＊－ＳｐｎＣａｓ９）、ＡＢＥ７．１０ｍａｘ（ｅｃＴａｄＡ－ｅｃＴａｄＡ＊－ＳｐｎＣａｓ９）、ＡＢＥ８ｅ）ｅｃＴａｄＡ－ｅｃＴａｄＡ＊－ＳｐｎＣａｓ９）、ＰＥ１（ｄＳｐＣａｓ９－ＭＭＬＶ－ＲＴ）、ＰＥ２（ｄＳｐＣａｓ９－ＭＭＬＶ－ＲＴ）、ＰＥ３（ｎＳｐＣａｓ９－ＭＭＬＶ－ＲＴ）、及びＢＥ－ＰＬＵＳ（１０ＸＧＣＮ４－ＳｐｎＣａｓ９（Ｄ１０Ａ）／ＳｃＦｖ－ｒＡＰＯＢＥＣ１－ＵＧＩ（例えば、Ｊｉａｎｇ２０１８ＣｅｌｌＲｅｓ．２８（８）：８５５－８６１を参照されたい））が含まれる。アデニンデアミナーゼ塩基エディタを含むＢＥ複合体の追加的な例については、例えば、Ｒｅｅｓ２０１８Ｎａｔ．ＲｅｖＧｅｎｅｔ．１９（１２）：７７０－７８８及び／またはＫａｎｔｏｒ２０２０Ｉｎｔ．Ｊ．Ｍｏｌ．Ｓｃｉ．２１（１７）：６２４０を参照されたい。

様々な塩基エディタは、アデニン及びシトシンの両方を編集することができる「二重塩基エディタ」である。二重塩基エディタ酵素は、シトシンデアミナーゼドメイン及びアデニンデアミナーゼドメインを含む融合ポリペプチドであり得る。例えば、Ｔａｒｇｅｔ－ＡＣＥｍａｘとして知られる二重塩基エディタは、シトシンデアミナーゼＰｍＣＤＡ１、アデノシンデアミナーゼＴａｄＡ、及びＣａｓ９ニッカーゼ（Ｔａｒｇｅｔ－ＡＣＥｍａｘ）のコドン最適化融合を含む（例えば、Ｓａｋａｔａ２０２０ＮａｔｕｒｅＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，３８（７），８６５－８６９を参照されたい）。他の例示的な二重塩基エディタとしては、ＳＰＡＣＥ（同期プログラム可能なアデニン及びシトシンエディタ）が挙げられる。ＳＰＡＣＥ編集酵素は、Ｃａｓ９（ＳｐＣａｓ９－Ｄ１０Ａ）ニッカーゼドメインとともにｍｉｎｉＡＢＥｍａｘ－Ｖ８２Ｇ及びＴａｒｇｅｔ－ＡＩＤ編集ドメインの両方を含む融合ポリペプチドである（例えば、Ｇｒｕｎｅｗａｌｄ２０２０Ｎａｔ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．３８：８６１－８６４を参照されたい）。Ａ＆Ｃ－ＢＥｍａｘとして知られる二重塩基エディタは、シチジン及びアデノシンデアミナーゼドメインの両方とＣａｓ９ニッカーゼドメインとの融合を含む（例えば、Ｚｈａｎｇ２０２０Ｎａｔ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．３８：８５６－８６０を参照されたい）。

塩基編集系は、相補的標的核酸と塩基対合する少なくとも断片（例えば、断片と標的核酸の相補体との間の少なくとも８０％の同一性、例えば、８０％、８５％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％の同一性）を含むガイドＲＮＡ（ｇＲＮＡ）を含むことができ、断片は、１０～４０ヌクレオチド長（例えば、長さが１０、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、３０、３５、または４０ヌクレオチドに等しいまたはほぼ等しい、例えば、１７～２４または１７～２０ヌクレオチド長）であり得、例えば、標的配列が適切なＰＡＭ部位の上流にある。様々な実施形態では、標的核酸配列に相補的なｇＲＮＡの断片は、ｇＲＮＡの５’末端に配置されるか、またはｇＲＮＡの１つ以上の他の断片に対して５’である。様々な実施形態では、ｇＲＮＡは、ステムループ構造を形成し、塩基編集酵素の触媒的に損なわれたヌクレアーゼドメインと結合する及び／またはそれをリクルートする配列を含む。相補的標的核酸配列と塩基対合する断片と、ステムループ構造を形成し、塩基編集酵素の触媒的に損なわれたヌクレアーゼドメインと結合及び／またはリクルートする断片との両方を含むｇＲＮＡは、単一ガイドＲＮＡ（ｓｇＲＮＡ）と称され得る。ｓｇＲＮＡの断片は、リンカー断片を介して会合することができる。

ガイドＲＮＡ（例えば、ｓｇＲＮＡ）は、５’断片に十分に相補的な核酸に遭遇するまで、無作為に核酸と照合すると考えられる。二本鎖ＤＮＡに存在するＤＮＡ核酸標的へのｇＲＮＡの結合時に、ｇＲＮＡと標的核酸鎖との間の塩基対合は、一本鎖ＤＮＡの小さいセグメントの転置を引き起こす。様々な実施形態では、ｇＲＮＡは、触媒的に損なわれたヌクレアーゼドメインをリクルートする。転置された一本鎖ＤＮＡのヌクレオチドは、デアミナーゼ酵素によって修飾することができる。次いで、得られた塩基対は、細胞ミスマッチ修復機構によって新しい塩基対に修復されることができ、または代替的に、いくつかの事例では、ウラシルグリコシラーゼによって媒介される塩基切除修復によって元に戻すことができる。様々な実施形態では、グリコシラーゼ阻害剤（例えば、ＵＧＩ）は、回復の発生を低減する。

本開示は、塩基編集酵素及び塩基編集の編集ウィンドウを増加させるように操作された系を含む。例えば、本開示は、例えば、Ｈｕａｎｇ２０２０ＮａｔｕｒｅＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，３７（６），６２６－６３１（塩基編集酵素、塩基編集系、及びその編集ウィンドウに関して本明細書に組み込まれる）に記載される、循環的に置換された塩基エディタを含む。循環的に置換された塩基編集酵素及び系は、プロトスペーサー内で、例えば、少なくとも５、６、７、８、または９ヌクレオチドまでを含んで修飾することができる、増加した範囲の標的塩基を特徴とすることができる。例えば、シトシン及び４つのアデニン塩基編集酵素を含む、Ｃａｓ９バリアントを含むある特定の塩基編集系は、約４～５ヌクレオチドから最大約８～９ヌクレオチドまで拡大したウィンドウ内で、任意選択で、副産物の形成を低減して、ヌクレオチドを脱アミノ化することができる。

塩基編集酵素及び系はまた、ＲＮＡ分子を標的化及び／または修飾することができる。ＲＮＡ編集系を使用する１つの利点は、ゲノムに恒久的な変化がないことである。ＲＮＡ塩基エディタは、ＲＮＡを塩基修飾する成分を使用して類似の変化を達成する。例えば、アデノシンデアミナーゼは、転写されたｍＲＮＡを修飾し、標的部位でアデノシンをイノシンに置き換えることができる。哺乳動物において、最も一般的な転写後ＲＮＡ編集の事例は、アデノシンデアミナーゼ酵素（ＡＤＡＲ）によって触媒される。ＡＤＡＲタンパク質は、単一のデアミナーゼドメイン（ＤＤ）を含む高度に保存されたタンパク質ファミリーであり、１つ以上の二本鎖ＲＮＡ（ｄｓＲＮＡ）結合ドメインＡＤＡＲ（例えば、ＡＤＡＲ１またはＡＤＡＲ２）がｄｓＲＮＡに結合し、細胞翻訳機構によってグアノシンとして読み取られるイノシンにアデノシンを触媒する（Ａ－ｔｏ－Ｉ）。ＡＤＡＲ１及びＡＤＡＲ２ドメインは、例えば、ＨＳＣにおいてＲＮＡ編集を達成することが実証されている（例えば、Ｈａｒｔｅｒ２００９Ｎａｔ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．１０（１）：１０９－１１５を参照されたい）。多くの触媒不活性Ｃａｓタンパク質もまた、Ｃａｓ９、Ｃａｓ１３ａ、Ｃａｓ１３ｂ、及びＣａｓ１３ｄを含むＲＮＡ分子を標的とするために使用されている。

ＲＥＰＡＩＲ（プログラム可能なアデノシンからイノシンへの置換のためのＲＮＡ編集）は、触媒不活性Ｃａｓ１３タンパク質及びＡＤＡＲ２のデアミナーゼ活性を含むＲＮＡ塩基編集系である。Ｃａｓ１３は、一般に、ＲＮＡ標的化ヌクレオチド分解活性に寄与する２つのＨＥＰＮ（高級真核生物及び原核生物ヌクレオチド結合）ドメインを含む。ＨＥＰＮの変異は、ＲＮＡ標的化活性を維持しながらＲＮＡ切断活性を廃止し、これは、ＲＮＡ塩基編集酵素（例えば、ＲＥＰＡＩＲ）を生成するために使用されている（例えば、Ｃｏｘ２０１７Ｓｃｉｅｎｃｅ３５８：１０１９－１０２７を参照されたい）。ｄＣａｓ１３－ＡＤＡＲ２_ＤＤは、ＲＮＡデアミナーゼＡＤＡＲ２（Ｅ４８８Ｑ）を有する触媒不活性ｄＣａｓ１３バリアントを含み、プログラム可能なＡ－ｔｏ－Ｉ（Ｇ）置換のためにＲＮＡ編集を実行することができる。特異的なＣからＵへの交換のためのＲＮＡ編集（ＲＥＳＣＵＥ）は、その後に開発された（例えば、Ａｂｕｄａｙｙｅｈ２０１９Ｓｃｉｅｎｃｅ３６５：３８２－３８６を参照）。ｍＲＮＡ編集のためのｇＲＮＡには、例えば、標的ＲＮＡに相補的な断片及びＡＤＡＲリクルーティング断片が含まれ得、その結果、部位指向性ＲＮＡ編集は、ＡＤＡＲを相補的標的核酸にリクルートすることによって達成される。Ｌｅｐｔｏｔｒｉｃｈｉａｓｈａｈｉｉ由来のＲＮＡ誘導ＲＮＡ標的化ＣＲＩＳＰＲヌクレアーゼＣ２Ｃ２（後にＣａｓ１３ａと命名された）が例証された（Ａｂｕｄａｙｙｅｈ２０１６Ｓｃｉｅｎｃｅ３５３：ａａｆ５５７３）。

ＡＤＡＲを含むＲＮＡ編集系の他の例としては、ヒトアデノシンデアミナーゼから内在性ＲＮＡ標的化ドメイン（ｄｓＲＢＭＳ）を除去し、それらをアンチセンスＲＮＡオリゴヌクレオチドに置き換えて、選択されたＲＮＡ標的を編集するように指示され得る組換え酵素を産生することが挙げられ得る。特定の実施形態では、ＡＤＡＲ２デアミナーゼドメインは、ＲＮＡ結合タンパク質と融合され、ＲＮＡ結合タンパク質によって結合される配列は、アンチセンスＲＮＡガイドオリゴヌクレオチドと会合する。様々な実施形態では、ＲＮＡ結合タンパク質は、通常、λファージｍＲＮＡの転写中の抗転写終結を調節するλファージＮタンパク質－ｂｏｘＢＲＮＡ相互作用に由来する。λＮペプチドは、Ｎタンパク質の結合を媒介し、わずか２２アミノ酸長であり、それが認識するｂｏｘＢＲＮＡヘアピンは、わずか１７ヌクレオチド長であり、ナノモルの親和性で結合することができる。したがって、様々な実施形態では、λＮペプチドは、ヒトＡＤＡＲ２（λＮ－ＤＤ）のデアミナーゼドメインに融合することができる。様々な実施形態では、変異型ＡＤＡＲ２_ＤＤ（Ｅ４８８Ｑ）をデアミナーゼドメインとして使用することができる。様々な実施形態では、編集酵素は、ＡＤＡＲデアミナーゼドメイン及び２つ以上のλＮドメイン（例えば、２、３、４、５、または６個のλＮドメイン）を含むことができる。そのような編集酵素及び系の例は、例えば、Ｍｏｎｔｉｅｌ－Ｇｏｎｚａｌｅｚ２０１３ＰＮＡＳ１１０（４５）：１８２８５－１８２９０及びＭｏｎｔｉｅｌ－Ｇｏｎｚａｌｅｚ２０１６Ｎｕｃ．Ａｃｉｄｓ．Ｒｅｓ．４４（２）：ｅ１５７に記述されており、その各々は、編集系に関して参照により本明細書に組み込まれる。

ＡＤＡＲを含む編集系の他の例は、短い操作されたＡＤＡＲリクルートＲＮＡ（ａｒＲＮＡ）を用いて天然のＡＤＡＲ１またはＡＤＡＲ２デアミナーゼ酵素をリクルートして、特異的なアデノシンをイノシンに変更するＲＮＡ（ＬＥＡＰＥＲ）編集系のプログラム可能な編集のために内因性ＡＤＡＲを活用することを含むことができる。例えば、ある特定の実施形態では、ＡＤＡＲタンパク質またはその触媒ドメインは、λＮペプチドと融合され得る。ある特定の実施形態では、ＡＤＡＲタンパク質またはその触媒ドメインは、λＮペプチド及びＳＮＡＰタグまたはＣａｓタンパク質（例えば、ｄＣａｓ１３ｂ）と融合され得る。ｇＲＮＡは、編集酵素を特定の部位にリクルートすることができる。ＬＥＡＰＥＲ編集系のさらなる説明は、Ｑｕ２０１９Ｎａｔ．Ｂｉｏｔｅｃｈ．１０５９－１０６９に見出すことができ、これは、ＬＥＡＰＥＲ編集系に関して、参照により本明細書に組み込まれる。

塩基編集系は、二本鎖切断を生成することなく点変異を引き起こすことができる。塩基編集系は、望ましくない挿入及び欠失（インデル）を生じさせることなく、点変異を引き起こすことができる。例えば、塩基編集系は、編集された細胞または編集イベントの１０％、９％、８％、７％、６％、５．５％、５％、４．５％、４％、３．５％、３％、２．５％、２％、１．５％、１％、０．５％、または０．１％未満のインデルを引き起こし得る。

当業者は、標的核酸中で選択された核酸配列修飾を生成する塩基編集ｇＲＮＡ（例えば、ｓｇＲＮＡ）または他の標的化要素を、例えば、利用可能な配列情報に基づいて容易に設計及び実装することができることを理解するであろう。

塩基編集系は、二本鎖ＤＮＡ切断を必要としない。塩基編集系では、ドナー断片またはテンプレートを必要としない。塩基編集系は、編集系が標的核酸を修飾する部位の正確な制御を提供する。塩基編集系を多重化して、任意選択で、治療標的を含む単一の編集酵素を使用して、複数の標的の編集を達成することができる。本開示は、複数のｓｇＲＮＡ（例えば、２つ以上、例えば、２つ、３つ、４つ、または５つの）ｓｇＲＮＡを含む塩基編集系を含む。

Ｉ（Ｃ）（ｉ）（ｂ）（３）．プライムエディタペイロード発現産物
本開示は、とりわけ、例えば、核酸がアデノウイルスベクターまたはゲノムに存在する場合の、プライム編集物質及び系、ならびにそれをコードする核酸を含む。プライム編集系は、その成分として、プライム編集酵素及び／または少なくとも１つのｐｅｇＲＮＡを含むことができる。プライム編集は、全ての可能な種類の点変異、小さい挿入、及び小さい欠失を正確かつ標的化された様式で導入することができる。プライム編集酵素は、触媒的に損なわれたヌクレアーゼドメイン（例えば、ニッカーゼ、例えば、一本鎖、例えば、非編集鎖をニックするニッカーゼ）であるＤＮＡ結合ドメインに融合された逆転写酵素を含む。逆転写酵素は、ＲＮＡ鋳型からＤＮＡ分子を合成することができる酵素である。逆転写酵素は、一般に、ＲＮＡ鋳型に相補的なＤＮＡ分子を産生する。

特定の実施形態では、編集酵素は、ＡＭＶ逆転写酵素、ＭＬＶ逆転写酵素、ＨＩＶ－１逆転写酵素、または細菌逆転写酵素を含む。ある特定の実施形態は、ＭＬＶ逆転写酵素ドメインを利用する。本開示の逆転写酵素は、野生型アミノ酸配列または操作されたアミノ酸配列を有することができる。

逆転写酵素の例としては、ＡＭＶ逆転写酵素（例えば、野生型ＡＭＶ逆転写酵素（ＲＮａｓｅＨプラス活性）、ｅＡＭＶ（商標）（操作された、ＲＮａｓｅＨプラス活性）またはＴＨｅｒｍｏＳｃｒｉｐｔ（商標）（操作された、低減ＲＮＡａｓｅＨ活性））、ＭＬＶ逆転写酵素（例えば、野生型Ｍ－ＭＬＶ逆転写酵素、ＧｏＳｃｒｉｐｔ（商標）、またはＭｕｌｔｉＳｃｒｉｂｅ（商標）（ＲＮａｓｅＨプラス活性）、ＡｃｃｕＳｃｒｉｐｔＨｉ－Ｆｉ（操作された、ＲＮａｓｅＨマイナス（３’－５’エキソヌクレアーゼ活性）、ＡｆｆｉｎｉｔｙＳｃｒｉｐｔ（操作された、Ｅ６９Ｋ／Ｅ３０２Ｒ／Ｗ３１３Ｆ／Ｌ４３５Ｇ／Ｎ４５４Ｋ、非特定ＲＮａｓｅＨ活性）、ＡｒｒａｙＳｃｒｉｐｔ（商標）（操作された、非特定ＲＮａｓｅＨ活性）、ＢｉｏＳｃｒｉｐｔ（商標）（操作された、低減ＲＮａｓｅＨ活性）、ＣｙｃｌｅＳｃｒｉｐｔ（商標）（操作された）、ＥｎｚＳｃｒｉｐｔ（商標）（操作された、ＲＮａｓｅＨマイナス）、ＥｐｉＳｃｒｉｐｔ（商標）（操作された、ＲＮａｓｅＨマイナス）、Ｅｘｐａｎｄ（商標）逆転写酵素（操作された、ＲＮａｓｅＨ低減）、ＦＩＲＥＳｃｒｉｐｔ（操作された、ＲＮａｓｅＨプラス）、ＧｒａｎｄＳｃｒｉｐｔ（操作された、ＲＮａｓｅＨプラス）、ｉＳｃｒｉｐｔ（商標）（操作された、ＲＮａｓｅＨプラス）、Ｍａｘｉｍａ（商標）ＲＴ（操作された、ＲＮａｓｅＨプラス及びマイナス）、ＭｏｎｓｔｅｒＳｃｒｉｐｔ（商標）（操作された、ＲＮａｓｅＨマイナス）、ＰｒｉｍｅＳｃｒｉｐｔ（商標）（操作された、ＲＮａｓｅＨマイナス）、ＰｒｉｍｅＳｃｒｉｐｔ（商標）ＩＩ（操作された、ＲＮａｓｅＨマイナス）、ＰｒｉｍｅＳｃｒｉｐｔ（商標）ＩＩＩ（操作された、ＲＮａｓｅＨマイナス）、ＰｒｉｍｅＳｃｒｉｐｔ（商標）ＩＶ（操作された、ＲＮａｓｅＨマイナス）、ＰｒｏｔｏＳｃｒｉｐｔ（登録商標）（操作された、ＲＮａｓｅＨプラス）、ＰｒｏｔｏＳｃｒｉｐｔ（登録商標）ＩＩ（操作された、ＲＮａｓｅＨ低減）、ｑＳｃｒｉｐｔ（操作された、ＲＮａｓｅＨプラス）、ＲｅｖｅｒｔＡｉｄ（商標）（操作された、ＲＮａｓｅＨプラス及びマイナス）、ＲｅｖｅｒＴｒａＡｃｅ（登録商標）（操作された、ＲＮａｓｅＨマイナス）、ＲｅｖｅｒｔＵｐＩＩ（商標）（操作された、ＲＮａｓｅＨマイナス）、Ｒｏｃｋｅｔｓｃｒｉｐｔ（商標）（操作された、ＲＮａｓｅＨプラス及びマイナス）、Ｓｃｒｉｐｔ（操作された、ＲＮａｓｅＨマイナス）、ＳＭＡＲＴ（登録商標）（操作された）、ＳＭＡＲＴＳｃｒｉｂｅ（商標）（操作された、非特定ＲＮａｓｅＨ活性）、ＳｕｐｅｒＳｃｒｉｐｔ（商標）ＩＩ（操作された、５２４Ｇ／Ｄ５８３Ｎ／Ｅ５６２Ｑ、ＲＮａｓｅＨ低減）、ＳｕｐｅｒＳｃｒｉｐｔ（商標）ＩＩＩ（操作された、２０４Ｒ／Ｖ２２３Ｈ／Ｔ３０６Ｋ／Ｆ３０９Ｎ／Ｄ５２４Ｇ／Ｄ５８３Ｎ／Ｅ５６２Ｑ、ＲＮａｓｅＨ低減）、ＳｕｐｅｒＳｃｒｉｐｔ（商標）ＩＶ（操作された、ＲＮａｓｅＨ低減）、またはトランスクリプターリバーストランスクリプターゼ（操作された、ＲＮａｓｅＨプラス））、ＨＩＶ－１逆転写酵素（例えば、ＨＩＶ－１ＲＴ（グループＭサブタイプＢの野生型、ＲＮａｓｅＨプラス）、バイオツール高レトロトランスクリプターゼ（操作されたグループＯバリアント（Ｋ６５Ｒ／Ｖ７５Ｉ）、ＲＮａｓｅＨプラス）、またはＳｕｎｓｃｒｉｐｔ（登録商標）（Ｋ３５８Ｒ／Ａ３５９Ｇ／Ｓ３６０Ａが変更された、操作されたグループＯバリアント、ＲＮａｓｅＨプラス及びマイナス））、細菌グループＩＩイントロン逆転写酵素（例えば、ＭａｒａｔｈｏｎＲＴ（野生型（Ｅｕｂａｃｔｅｒｉｕｍｒｅｃｔａｌｅ）、ＲＮａｓｅＨドメインを欠く）またはＴＧＩＲＴ（登録商標）－ＩＩＩＲＴ（野生型（Ｇｅｏｂａｃｉｌｌｕｓｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）、ＲＮａｓｅＨドメインを欠く）、細菌ＤＮＡポリメラーゼ（例えば、ＢｃａＢＥＳＴポリメラーゼ（操作された（５’－３’及び３’－５’エキソヌクレアーゼ活性のないＢａｃｉｌｌｕｓｃａｌｄｏｔｅｎａｘＤＮＡポリメラーゼ）、ＲＮａｓｅＨドメインを欠く）、Ｂｓｔ３．０ＤＮＡポリメラーゼ（Ｇ．ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓＤＮＡポリメラーゼＩ、大フラグメント、５’－３’及び３’－５’エキソヌクレアーゼ活性を欠く、ＲＮａｓｅＨドメインを欠く）、ＲａｐｉＤｘＦｉｒｅ（商標）逆転写酵素（ＲＮａｓｅＨドメインを欠く）、Ｖｏｌｃａｎｏ２ＧＤＮＡポリメラーゼ（操作されたＴｈｅｒｍｕｓａｑｕａｔｉｃｕｓＤＮＡポリメラーゼ、ＲＮａｓｅＨドメインを欠く）、またはＶｏｌｃａｎｏ３ＧＤＮＡポリメラーゼ（操作されたＴ．ａｑｕａｔｉｃｕｓＤＮＡポリメラーゼ、ＲＮａｓｅＨドメインを欠く））、ＳＯＬＩＳｃｒｉｐｔ（操作された、ＲＮａｓｅＨ低減）、Ｏｍｎｉｓｃｒｉｐｔ（登録商標）（ヘテロ二量体ＲＴ、ＲＮａｓｅＨプラス）、及びＳｅｎｓｉＳｃｒｉｐｔ（登録商標）（ヘテロ二量体ＲＴ、ＲＮａｓｅＨプラス）が含まれる。

様々な実施形態では、逆転写酵素は、レトロウイルス逆転写酵素である。様々な実施形態では、逆転写酵素は、マウス白血病ウイルス（ＭＬＶ）逆転写酵素（ＲＴ）（例えば、操作されたＭＬＶＲＴ）である。様々な実施形態では、逆転写酵素は、細菌ＩＩ群イントロンＲＴである。

様々な実施形態では、プライム編集酵素または系は、触媒的に損なわれたヌクレアーゼドメインなどのＤＮＡ結合ドメインに関連する逆転写酵素を含む。様々な実施形態では、ＤＮＡ結合ドメインは、１つ以上のヌクレオチドが置換、挿入、及び／または欠失されている標的核酸に逆転写酵素を局在させることができる。

プライム編集酵素のＤＮＡ結合ドメインは、ＲＮＡガイドがＤＮＡ結合ドメインを標的核酸配列に方向づけることができるという点で、ＲＮＡガイドＤＮＡ結合ドメインであり得る。プライム編集酵素の触媒的に損なわれたヌクレアーゼドメインは、核酸に結合することができ、逆転写酵素を、プライム編集系によって１つ以上のヌクレオチドが置換、挿入、及び／または欠失されている標的核酸に局在させることができる。

ＣＲＩＳＰＲ系の任意のヌクレアーゼは、触媒的に損なわれたヌクレアーゼドメイン（例えば、ニッカーゼ）を作製するように操作することができ、プライム編集酵素または系内で使用することができる。例示的なＣａｓヌクレアーゼとしては、Ｃａｓ１、Ｃａｓ１Ｂ、Ｃａｓ２、Ｃａｓ３、Ｃａｓ４、Ｃａｓ５、Ｃａｓ６、Ｃａｓ７、Ｃａｓ８、Ｃａｓ９（Ｃｓｎ１またはＣｓｘ１２としても知られており、例えば、ｓｐＣａｓ９，ｄＣａｓ９、ｎＣａｓ９、及びＣａｓ９－ＳｐＲＹを含む）、Ｃａｓ１０、Ｃａｓ１２（例えば、Ｃａｓ１２ａ（例えば、ＬｂＣａｓ１２ａ、ＡｓＣａｓ１２ａ、ＦｎＣａｓ１２ａ、ＭＢ３Ｃａｓ１２ａ、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ１１、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ１３（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ１３－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ２６（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ２６－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ２８（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ２８－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ２９（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ２９－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ３０（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ３０－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ３１（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ３１－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ３２（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ３２－１）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ５７、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ５８、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ５９、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ６０（例えば、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ６０－９）、Ｃａｓ１２ａ－Ｍ６１、またはＣａｓ１２ａ－Ｍ６２）、Ｃａｓ１２ｂ、Ｃａｓ１２ｃ、Ｃａｓ１２ｇ、Ｃａｓ１２ｈ、またはＣａｓ１２ｉ）、Ｃａｓ－Ｐｈｉ、ＣａｓＸ、ＣａｓＹ、Ｃ２ｃ３、Ｃ２ｃ２、Ｃ２ｃ１、Ｃｓｙ１、Ｃｓｙ２、Ｃｓｙ３、Ｃｓｅ１，Ｃｓｅ２、Ｃｓｃ１、Ｃｓｃ２、Ｃｓａ５、Ｃｓｎ２、Ｃｓｍ２、Ｃｓｍ３、Ｃｓｍ４、Ｃｓｍ５、Ｃｓｍ６、Ｃｍｒ１、Ｃｍｒ３、Ｃｍｒ４、Ｃｍｒ５、Ｃｍｒ６、Ｃｐｆ１、Ｃｓｂ１、Ｃｓｂ２、Ｃｓｂ３、Ｃｓｘ１７、Ｃｓｘ１４、Ｃｓｘ１０、Ｃｓｘ１６、ＣｓａＸ、Ｃｓｘ３、Ｃｓｘ１、Ｃｓｘ１５、Ｃｓｆ１、Ｃｓｆ２、Ｃｓｆ３、Ｃｓｆ４、及びそのバリアントを含む。Ｃａｓヌクレアーゼの多数の形態及びバリアントは当該技術分野で既知であり（例えば、ｓｐＣａｓ９、ｄＣａｓ９、ｎＣａｓ９、Ｃａｓ９－ＳｐＲＹ、及びＣａｓ１２ａ）、例えば、異なるＰＡＭ及びＰＡＭ位置の認識を含む、異なる特徴を有することができる。

他のＤＮＡ結合ヌクレアーゼをプライム編集酵素に使用することもできる。例えば、プライム編集系は、ジンクフィンガーヌクレアーゼ（ＺＦＮ）（例えば、Ｕｒｎｏｖ２０１０ＮａｔＲｅｖＧｅｎｅｔ．１１（９）：６３６－４６を参照されたい）及び転写活性化因子様エフェクターヌクレアーゼ（ＴＡＬＥＮ）（例えば、Ｊｏｕｎｇ２０１３ＮａｔＲｅｖＭｏｌＣｅｌｌＢｉｏｌ．１４（１）：４９－５５を参照されたい）を利用することができる。ＤＮＡ結合ヌクレアーゼに関するさらなる情報については、例えば、ＵＳ２０１８／０３１２８２５を参照されたい。

様々な実施形態では、プライム編集系は、標的核酸配列を特定し、プライム編集系が導入する配列修飾も特定するプライム編集ｇＲＮＡ（ｐｅｇＲＮＡ）を含む。ｐｅｇＲＮＡは、標的核酸に相補的な配列を含み、標的核酸へプライム編集酵素をリクルートする。ｐｅｇＲＮＡは、５’から３’に、（ａ）相補的標的核酸配列（例えば、断片と標的核酸の相補体との間の少なくとも８０％の同一性、例えば、８０％、８５％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％の同一性）と塩基対になる断片（「スペーサー」と称されることもある）を含み、断片は、１０～４０ヌクレオチド長である（例えば、１０、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、３０、３５、または４０ヌクレオチド長に等しくまたはほぼ等しい、例えば、１７～２４または１７～２０ヌクレオチド長）、（ｂ）ステムループ構造を形成し、プライム編集酵素の触媒的に損なわれたヌクレアーゼドメインと結合し、及び／またはそれをリクルートする配列、（ｃ）標的核酸配列（「鋳型配列」と称されることもある）に対して１つ以上の修飾（例えば、１つ以上の置換、挿入、及び／または欠失）を含む配列を含む断片であって、（ｄ）と同じ標的核酸鎖に対して相補的である（修飾を除く）断片、ならびに（ｄ）標的配列（「結合領域」または「プライマー結合部位」（ＰＢＳ）と称される場合もある）に相補的な配列を含む断片であって、例えば、標的配列が適切なＰＡＭ部位の上流にある断片、を含む。様々な実施形態では、ＰＢＳは、５～２０ヌクレオチド、例えば、８～１５ヌクレオチド長であり得る。様々な実施形態では、鋳型配列は、１０～２０ヌクレオチド長、またはそれ以上であり得る。ｐｅｇＲＮＡはｓｇＲＮＡに特徴的な成分を含むため、伸長したｓｇＲＮＡとして記述されることがある。ｐｅｇＲＮＡの任意の２つの断片は、独立して、直接的に、またはリンカー断片を介して会合することができる。

プライム編集酵素の触媒的に損なわれたヌクレアーゼドメインは、３’フラップ及び５’フラップを露出させるための適切なＰＡＭを含む標的核酸をニックすることができる。標的核酸をニックした後、放出された３’フラップは、ｐｅｇＲＮＡのＰＢＳにハイブリダイズし、標的配列の修飾を含むｐｅｇＲＮＡのテンプレート断片の逆転写をプライミングし、修飾を標的核酸の３’フラップに直接導入することができる。逆転写の生成物である、ニックによって産生される５’フラップ配列（標的核酸の元の未編集配列を含む）と「冗長」である編集された３’フラップは、次いで、ＤＮＡ二本鎖への再組込みのために元の及び冗長な５’フラップ配列と競合することができる。完全に相補的な５’は、非編集鎖へのハイブリダイゼーションに熱力学的に好ましい可能性が高いが、５’フラップは、ラギング鎖ＤＮＡ合成中にユビキタスである細胞エンドヌクレアーゼによって優先的に分解される。編集された鎖の５’フラップ切除及びライゲーション後、編集された鎖を鋳型として依存する編集されていない鎖のＤＮＡ修復を介して、編集の恒久的なインストールが行われる。非編集鎖のＤＮＡ修復は、非編集鎖のニッキングを指示する二次ｓｇＲＮＡとの接触によって促進することができる。この追加のニックは、編集された鎖をテンプレートとして使用して、編集されていない鎖の再合成を刺激し、完全に編集された二本鎖をもたらす。プライム編集系は、１２種類の点変異（全ての可能なヌクレオチド遷移及び転換）、ならびに挿入及び／または欠失のうちの１つ以上のうちのいずれかを導入することができる。

様々な実施形態では、プライム編集系は、標的核酸のＰＡＭ部位を破壊するように操作される。標的核酸のＰＡＭ部位の破壊は、特定の標的核酸の繰り返し編集の可能性を低減することができる。様々な実施形態では、編集された標的核酸中のＰＡＭ部位の破壊は、プライム編集及び／またはプライム編集を含む遺伝子療法の効率を増加させることができる。

例示的なプライム編集系は、ＰＥ１、ＰＥ２、及びＰＥ３を含む。これらのプライム編集酵素のそれぞれは、変異型ＳｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓｐｙｏｇｅｎｅｓＣａｓ９ニッカーゼドメイン（Ｈ８４０Ａ変異体）及びモロニーマウス白血病ウイルス（Ｍ－ＭＬＶ）逆転写酵素（例えば、Ｄ２００Ｎ／Ｔ３０６Ｋ／Ｗ３１３Ｆ／Ｔ３３０Ｐ／Ｌ６０３Ｗを含むように操作される）を含む。ＰＥ１は、ｐｅｇＲＮＡ及びＣａｓ９Ｈ８４０Ａニッカーゼ及び野生型ＭＬＶＲＴを含むプライム編集酵素を含む。Ｃａｓ９ニッカーゼは、ＲＴによって編集される鎖にのみ作用する。ＰＥ２は、ｐｅｇＲＮＡ、及び編集効率を改善することが実証されたＣａｓ９Ｈ８４０Ａニッカーゼ及び操作されたＭＬＶＲＴ（Ｄ２００Ｎ／Ｔ３０６Ｋ／Ｗ３１３Ｆ／Ｔ３３０Ｐ／Ｌ６０３Ｗ）を含むプライム編集酵素を含む。ＰＥ３は、ＰＥ２（ならびにｐｅｇＲＮＡ）と同じプライム編集酵素を含むが、ｐｅｇＲＮＡ誘導ニック（ＰＥ３）の部位から離れた１４～１１６ヌクレオチドをニックするために非編集鎖を標的とするｓｇＲＮＡをさらに含み、細胞ミスマッチ修復経路は、編集鎖に導入された情報を修復することができる。ＰＥ２と比較して、ＰＥ３ｂ戦略は、編集効率の向上とインデル形成レベルの低下を実証している。ＰＥ３ｂと呼ばれるＰＥ３系のバリアントは、編集された配列のみを標的とするニッキングｓｇＲＮＡを使用し、他方の鎖が編集された配列に変換されるまで、非編集ＤＮＡ鎖のニッキングを防止することによって、インデル生成物のレベルを低下させる。

当業者は、標的核酸中で選択された核酸配列修飾を生成するためのｐｅｇＲＮＡまたは他の標的化要素が、例えば、利用可能な配列情報に基づいて容易に設計及び実装することができることを理解するであろう。ｐｅｇＲＮＡを設計するための様々なツールが利用可能である。例えば、ｐｅｇＦｉｎｄｅｒは、ｐｅｇＲＮＡ設計のためのウェブベースのツールである（例えば、Ｃｈｏｗ２０２０Ｎａｔ．Ｂｉｏｍｅｄ．Ｅｎｇ．Ｄｏｉ：１０．１０３８／ｓ４１５５１－０２０－００６２２－８を参照されたい）。ｐｅｇＲＮＡ設計のためのウェブベースのツールの別の例は、ＰｒｉｍｅＤｅｓｉｇｎである（例えば、Ｈｓｕ２０２０ｂｉｏＲｘｉｖｄｏｉ：１０．１１０１／２０２０．０５．０４．０７７７５０を参照されたい）。

プライム編集系は、二本鎖ＤＮＡ切断を必要としない。プライム編集系は、編集系が標的核酸を修飾する部位の正確な制御を提供する。プライム編集系は、任意選択で治療標的を含む、単一の編集酵素を使用して複数の標的の編集を達成するために多重化することができる。本開示は、プライム編集系が複数のｐｅｇＲＮＡ（例えば、２つ以上、例えば、２つ、３つ、４つ、または５つのｐｅｇＲＮＡ）を含むことができることを含む。

Ｉ（Ｃ）（ｉ）（ｂ）（４）．ジンクフィンガーヌクレアーゼ
本開示は、ジンクフィンガーヌクレアーゼを含む。ジンクフィンガーヌクレアーゼ（ＺＦＮ）は、配列標的化ジンクフィンガーＤＮＡ結合単位を融合タンパク質中のヌクレアーゼドメイン（例えば、Ｆｏｋ１ヌクレアーゼドメイン）と会合させることによって作製される人工制限酵素である。各ＺＦＮは、３～６のジンクフィンガージンクフィンガー（ＺＦ）のアレイに連結されたヌクレアーゼドメイン（例えば、ＦｏｋＩの切断ドメイン）を含む。例えば、ＺＦＮは、各ユニットが約３０個のアミノ酸を含み、約３個のヌクレオチドに特異的に結合する、いくつかのＣｙｓ_２Ｈｉｓ_２ＺＦを含み得る。ＺＦは、特定の核酸配列に結合する能力をＺＦＮに提供する。ＦｏｋＩ切断ドメインは、ＤＮＡを切断するために二量体化しなければならないため、モノマーは活性ではなく、切断は単一の結合部位では起こらない。したがって、例えば、９－ｂｐの標的に一緒に結合する３つのＺＦを含むＺＦＮは、切断部位当たり１８ｂｐのＤＮＡに特異的に結合するＺＦＮ二量体として機能する。いくつかの実施形態では、ＺＦＮは、ＺＦＮ当たり最大６つのＺＦを含むことができる。

ＺＦＮによる標的核酸の切断は、核酸の修飾を媒介することができる細胞修復プロセスを誘導する。ＺＦＮ誘導二本鎖切断は、標的化修飾及び標的化遺伝子置換の両方をもたらし得る。例えば、ＺＦＮ誘導切断が非相同末端結合によって解決される場合、これは、遺伝子ノックアウトをもたらすことができる小さな欠失または挿入をもたらすことができる。ＺＦＮ誘導切断が、提供されたドナー核酸の存在下で相同性に基づくプロセスによって解決される場合、小さな変化（例えば、１つまたはいくつかのヌクレオチド）またはそれ以上（例えば、導入遺伝子全体まで）を標的核酸に導入することができる。

Ｉ（Ｃ）（ｉ）（ｂ）（５）．核酸の修飾のためのＴＡＬＥＮ
本開示は、転写活性化因子様エフェクターヌクレアーゼ（ＴＡＬＥＮ）編集系を含む。様々な編集酵素及び系は、転写活性化因子様（ＴＡＬ）エフェクターＤＮＡ結合ドメイン及びエンドヌクレアーゼ酵素を含むことができる。ＴＡＬエフェクターＤＮＡ結合ドメイン及びエンドヌクレアーゼを含む編集酵素は、ＴＡＬＥＮと称され得る。

ＴＡＬエフェクターＤＮＡ結合ドメインは、複数のモノマーを含み、各モノマーは、標的核酸配列中の１つのヌクレオチドに結合する。各モノマーは、３４個のアミノ酸を含む。各モノマーにおいて、１２位及び１３位（反復可変二残基、ＲＶＤと称される）は非常に可変であり、異なるヌクレオチドの特異的認識に寄与する。認識部位の３’末端でヌクレオチドに結合するＴＡＬエフェクターＤＮＡ結合ドメインの最終モノマーは、わずか２０アミノ酸長であり得、したがって、半反復と称されることもある。ある特定のＲＶＤ組み合わせが、例えば、個別の効率で、２つ以上のヌクレオチドに結合することができるため、ＲＶＤ配列は、縮退することができる。例えば、ＲＶＤには、それぞれ、Ａ、Ｔ、Ｇ、及びＣヌクレオチドに結合するＡｓｎ及びＩｌｅ（ＮＩ）、Ａｓｎ及びＧｌｙ（ＮＧ）、Ａｓｎ及びＡｓｎ（ＮＮ）、ならびにＨｉｓ及びＡｓｐ（ＨＤ）が含まれる。

様々な実施形態では、ＴＡＬエフェクターＤＮＡ結合ドメインは、Ｘａｎｔｈｏｍｏｎａｓｓｐｐ．から単離される。様々な実施形態では、ＴＡＬＥＮは、エンドヌクレアーゼドメイン（例えば、ＦｏｋＩドメイン）、例えば、ＴＡＬエフェクターＤＮＡ結合ドメインへのＣ末端を含む。

ＴＡＬＥＮは対として機能し、２つのメンバーは、標的核酸配列の反対側のＤＮＡ鎖上に標的結合部位を有し、標的は、スペーサー配列と称され得る小さな断片（例えば、１２～２５ｂｐ）によって分離される。一対のＴＡＬＥＮがそれらの標的部位に結合すると、エンドヌクレアーゼ（例えば、ＦｏｋＩ）ドメインは二量体化し、スペーサー配列において二本鎖切断を引き起こす。ＤＳＢを解決するための非相同末端結合（ＮＨＥＪ）は、アニーリングのための配列オーバーラップがほとんどまたはまったくない二本鎖切断のいずれかの側からのＤＮＡを直接ライゲーションする。この修復機構は、その標的核酸配列で遺伝子を破壊することができるインデル（挿入または欠失）、または染色体再配列を引き起こし得る。代替的に、ＤＮＡは、外因性の二本鎖ＤＮＡ断片の存在下で、ＮＨＥＪを通してゲノムに導入され得る。相同組換え修復はまた、トランスフェクトされた二本鎖配列が修復酵素の鋳型として使用されるため、ＤＳＢに外来ＤＮＡを導入することができる。

Ｉ（Ｃ）（ｉ）（ｃ）．低分子ＲＮＡペイロード発現産物
低分子ＲＮＡは、遺伝子発現を調節する役割を果たす短い非コードＲＮＡ分子である。特定の実施形態では、低分子ＲＮＡは、２００ヌクレオチド長未満である。特定の実施形態では、低分子ＲＮＡは、１００ヌクレオチド長未満である。特定の実施形態では、低分子ＲＮＡは、５０、４５、４０、３５、３０、２５、または２０ヌクレオチド長未満である。特定の実施形態では、低分子ＲＮＡは、２０ヌクレオチド未満である。様々な実施形態では、低分子ＲＮＡは、５、１０、１５、２０、２５、または３０ヌクレオチドの下限及び２０、２５、３０、３５、４０、４５、５０、７５、または１００ヌクレオチドの上限を有する長さを有する。低分子ＲＮＡには、マイクロＲＮＡ（ｍｉＲＮＡ、Ｐｉｗｉ相互作用ＲＮＡ（ｐｉＲＮＡ）、低分子干渉ＲＮＡ（ｓｉＲＮＡ）、核小体低分子ＲＮＡ（ｓｎｏＲＮＡ）、ｔＲＮＡ由来の低分子ＲＮＡ（ｔｓＲＮＡ）、低分子ｒＤＮＡ由来のＲＮＡ（ｓｒＲＮＡ）、及び低分子核ＲＮＡが含まれるが、これらに限定されない。さらなるクラスの低分子ＲＮＡが発見され続けている。

特定の実施形態では、標的ｍＲＮＡに相同であるか、または干渉ＲＮＡがハイブリダイゼーションすることができる干渉ＲＮＡ分子は、標的ｍＲＮＡ分子の分解または標的ｍＲＮＡの翻訳の減少をもたらし得、これは、ＲＮＡ干渉（ＲＮＡｉ）と称されるプロセスである（Ｃａｒｔｈｅｗ，Ｃｕｒｒ．Ｏｐｉｎ．Ｃｅｌｌ．Ｂｉｏｌ．１３：２４４－２４８，２００１）。ＲＮＡｉは細胞内で自然に発生し、外来ＲＮＡ（例えば、ウイルスＲＮＡ）を除去する。いくつかの事例では、天然のＲＮＡｉは、遊離二本鎖ＲＮＡ（ｄｓＲＮＡ）から切断された断片を介して進行し、これは、分解機構を他の同様のＲＮＡ配列に方向づける。あるいは、例えば、標的遺伝子の発現をサイレントにさせるために、ＲＮＡｉを製造することができる。例示的なＲＮＡｉ分子としては、低分子ヘアピンＲＮＡ（ｓｈＲＮＡ、短ヘアピンＲＮＡとも称される）及び低分子干渉ＲＮＡ（ｓｉＲＮＡ）が挙げられる。

本開示を限定することなく、及び理論に束縛されることなく、自然界及び／またはいくつかの実施形態では、ＲＮＡ干渉は典型的には２段階のプロセスである。第１のステップである、開始ステップでは、入力ｄｓＲＮＡを、おそらく、ｄｓＲＮＡ特異的リボヌクレアーゼのリボヌクレアーゼ（ＲＮａｓｅ）ＩＩＩファミリーのメンバーであるＤｉｃｅｒの作用により、２１～２３ヌクレオチド（ｎｔ）ｓｉＲＮＡに消化し、ｄｓＲＮＡを（直接的に、または導入遺伝子もしくはウイルスを介して導入された）ＡＴＰ依存的な様式で処理（切断）する。連続した切断事象は、ＲＮＡを１９～２１塩基対（ｂｐ）二本鎖（ｓｉＲＮＡ）に分解し、それぞれ２ヌクレオチドの３’オーバーハングを有する。

第２のステップである、エフェクターステップでは、ｓｉＲＮＡ二本鎖がヌクレアーゼ複合体に結合し、ＲＮＡ誘導サイレンシング複合体（ＲＩＳＣ）を形成する。ｓｉＲＮＡ二重鎖のＡＴＰ依存的な巻き戻しは、ＲＩＳＣの活性化に必要である。次いで、活性ＲＩＳＣは、塩基対合相互作用によって相同転写産物を標的とし、典型的には、ｍＲＮＡをｓｉＲＮＡの３’末端からの１２ヌクレオチド断片に切断する。研究は、各ＲＩＳＣが、単一のｓｉＲＮＡ及びＲＮａｓｅを含むことを示す。

ＲＮＡｉの顕著な効力のために、ＲＮＡｉ経路内の増幅ステップが示唆されている。増幅は、より多くのｓｉＲＮＡを生成するであろう入力ｄｓＲＮＡのコピー、または形成されたｓｉＲＮＡの複製によって生じ得る。代替的にまたは追加的に、増幅は、ＲＩＳＣの複数のターンオーバー事象によって引き起こされ得る。

ｓｈＲＮＡは、ヘアピンループ構造を有する一本鎖ポリヌクレオチドである。一本鎖ポリヌクレオチドは、二本鎖領域の一方の鎖の３’端と、二本鎖領域の他方の鎖の５’端とを連結するループセグメントを有する。二本鎖領域は、導入遺伝子をコードするポリヌクレオチドなどの標的配列にハイブリダイゼーション可能な第１の配列、及び第１の配列に相補的な第２の配列から形成され、したがって、第１及び第２の配列は、連結配列が末端を接続してヘアピンループ構造を形成する二本鎖領域を形成する。第１の配列は、導入遺伝子をコードするポリヌクレオチドの任意の部分にハイブリダイズ可能であり得る。ｓｈＲＮＡの二本鎖ステムドメインは、制限エンドヌクレアーゼ部位を含むことができる。

ｓｈＲＮＡの転写は、ポリメラーゼＩＩＩ（ＰｏｌＩＩＩ）プロモーターで開始され、４～５チミン転写終結部位の２位で終結すると考えられる。発現時に、ｓｈＲＮＡは、３’ＵＵオーバーハングを有するステムループ構造に折り畳まれると考えられ、続いて、これらのｓｈＲＮＡの末端が処理され、ｓｈＲＮＡを２１～２３ヌクレオチドのｓｉＲＮＡ様分子に変換する。

ｓｈＲＮＡのステムループ構造は、任意選択のヌクレオチドオーバーハング、例えば、２－ｂｐオーバーハング、例えば、３’ＵＵオーバーハングを有することができる。バリエーションがある場合があるが、ステムは、典型的には、１５～４９、１５～３５、１９～３５、２１～３１ｂｐ、または２１～２９ｂｐの範囲であり、ループは、４～３０ｂｐ、例えば、４～２３ｂｐの範囲であり得る。特定の実施形態では、ｓｈＲＮＡ配列は、４５～６５ｂｐ、５０～６０ｂｐ、または５１、５２、５３、５４、５５、５６、５７、５８、または５９ｂｐを含む。特定の実施形態では、ｓｈＲＮＡ配列は、５２または５５ｂｐを含む。特定の実施形態では、ｓｉＲＮＡは１５～２５ｂｐを有する。特定の実施形態では、ｓｉＲＮＡは、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、または２４ｂｐを有する。特定の実施形態では、ｓｉＲＮＡは１９ｂｐを有する。しかしながら、当業者は、１６ヌクレオチド未満または２４ヌクレオチドを超える長さを有するｓｉＲＮＡもまた、ＲＮＡｉを媒介するように機能し得ることを理解するであろう。より長いＲＮＡｉ剤は、特定の哺乳動物細胞においてインターフェロンまたはプロテインキナーゼＲ（ＰＫＲ）応答を誘発することが実証されており、それは望ましくない場合がある。好ましくは、ＲＮＡｉ剤は、ＰＫＲ応答を誘発しない（すなわち、十分に短い長さである）。しかしながら、より長いＲＮＡｉ剤は、例えば、ＰＫＲ応答が代替手段によって下方調節または抑制された状況において有用であり得る。

ある特定の例示的な実施形態では、本開示は、ＢＣＬ１１Ａをコードする遺伝子を標的とするｓｈＲＮＡをコードするアデノウイルスベクターペイロードを含み、ｓｈＲＮＡは、ＢＣＬ１１Ａの翻訳の低下を引き起こす。

Ｉ（Ｃ）（ｉｉ）．ペイロード規制配列
プロモーターは、一般的なプロモーター、組織特異的プロモーター、細胞特異的プロモーター、及び／または細胞質に特異的なプロモーターを含むことができる。プロモーターは、強力なプロモーター、弱いプロモーター、構成的発現プロモーター、及び／または誘導性（条件付き）プロモーターを含み得る。誘導性プロモーターは、特定の条件、シグナル、または細胞事象に応答して、発現を指示または制御する。例えば、プロモーターは、プロモーターからの転写をもたらすために特定のリガンド、低分子、転写因子、ホルモン、またはホルモンタンパク質を必要とする誘導性プロモーターであり得る。

様々な実施形態では、プロモーター配列は、天然のプロモーター配列であり得る。天然のプロモーター配列、または最小プロモーター配列は、参照ゲノム内のコード配列の５’に位置する単一の連続配列に由来する配列を指すことができる。天然のプロモーター配列は、コアプロモーター及び関連する５’ＵＴＲを含むことができる。特定の実施形態では、５’ＵＴＲは、イントロンを含むことができる。様々な実施形態では、プロモーター配列は、複合プロモーター配列であり得る。様々な実施形態では、複合プロモーター配列は、少なくとも２つの異なるソース、例えば、参照ゲノムの２つの非連続部分、２つの異なるゲノム、または任意の２つの異なるソース配列に由来する部分を含むプロモーター配列を指すことができる。例えば、ある特定の実施形態では、複合プロモーター配列は、参照ゲノム内のコード配列の５’に位置する単一の連続配列に由来する配列、及び参照ゲノムの別の部分、例えば、エンハンサー（例えば、遠位エンハンサー）に由来する配列を含む。

特定の実施形態では、プロモーターは、野生型プロモーター配列または参照プロモーターに対して１つ以上の変化（例えば、１つ以上の挿入、点変異、または欠失）を有する配列であり得る。特定の実施形態では、プロモーター配列は、２０ヌクレオチド伸長当たり１変化、２０ヌクレオチド伸長当たり２変化、２０ヌクレオチド伸長当たり３変化、２０ヌクレオチド伸長当たり４変化、または２０ヌクレオチド伸長当たり５変化を有することが、野生型または他の参照プロモーター配列とは異なる。特定の実施形態では、プロモーター配列は、野生型または参照配列と１、２、３、４、５、６、７、８、９、または１０ヌクレオチドの差異で異なることができる。プロモーターは、例えば、５０～３，０００個以上のヌクレオチド、例えば、１００～１，０００個、１００～２，０００個、１００～３，０００個、５００～１，０００個、５００～２，０００個、５００～３，０００個、１，０００～２，０００個、または１，０００～３，０００個のヌクレオチドの長さを有することができる。

様々な実施形態では、プロモーターは、多様な種類の細胞または組織において動作可能に連結されたコード配列の発現を引き起こすという点で非特異的である。様々な実施形態では、プロモーターは、ユビキタスプロモーターである。様々な実施形態では、ユビキタスプロモーターは、例えば、ＣＭＶプロモーター、ＲＳＶプロモーター、またはＳＶ４０プロモーターから選択することができる。

本開示のコード配列は、追加的に、インシュレーター及び／またはポリＡ尾部などのｍＲＮＡ転写産物の安定性を向上させる配列に関連付けることができる。

Ｉ（Ｃ）（ｉｉｉ）．選択配列
特定の実施形態では、ベクターは、選択カセットを含む選択要素を含む。特定の実施形態では、選択カセットは、プロモーターと、選択剤に耐性を付加または付与するｃＤＮＡと、この独立した転写要素の転写を停止することを可能にするポリＡ配列とを含む。

選択カセットは、（ａ）抗生物質または他の毒素に対する耐性を付与する、（ｂ）栄養要求欠乏を補足する、または（ｃ）複合培地から入手できない重要な栄養素、例えば、ＢａｃｉｌｌｉのＤ－アラニンラセマーゼをコードする遺伝子を供給する、１つ以上のタンパク質をコードすることができる。形質転換した細胞株を回収するために、任意の数の選択系を使用してもよい。特定の実施形態では、陽性選択カセットは、ネオマイシン、ハイグロマイシン、アンピシリン、ピューロマイシン、フレオマイシン、ゼオマイシン、ブラスチジン、またはバイオマイシンに対する耐性遺伝子を含む。特定の実施形態では、陽性選択カセットは、メトトレキサートに対する耐性を提供するＤＨＦＲ（ジヒドロ葉酸レダクターゼ）遺伝子、Ｏ^６ＢＧ／ＢＣＮＵに対する耐性に関与するＭＧＭＴ^{Ｐ１４０Ｋ}遺伝子、ＨＡＴ選択培地に存在する特定の塩基（アミノプテリン、ヒポキサンチン、チミジン）の形質転換に関与するＨＰＲＴ（ヒポキサンチンホスホリボシルトランスフェラーゼ）遺伝子、及びいくつかの薬物に関する解毒のための他の遺伝子を含む。特定の実施形態では、選択剤としては、ネオマイシン、ハイグロマイシン、ピューロマイシン、フレオマイシン、ゼオマイシン、ブラストサイジン、バイオマイシン、アンピシリン、Ｏ^６ＢＧ／ＢＣＮＵ、メトトレキサート、テトラサイクリン、アミノプテリン、ヒポキサンチン、チミジンキナーゼ、ＤＨＦＲ、Ｇｌｎ合成酵素、またはＡＤＡが挙げられる。

特定の実施形態では、陰性選択カセットは、対象または系（例えば、培地）に存在する（例えば、送達される）基質を毒性物質に変換し、それによって遺伝子を発現する細胞を感作する発現産物をコードする遺伝子を含む。様々な実施形態では、例えば、ペイロードは、標的ゲノムへの適切な組込みが陰性選択遺伝子の発現を破壊するように操作される。陰性選択カセットは、ジフテリア毒素Ａ断片（ＤＴＡ）をコードする遺伝子を含むことができる（Ｙａｇｉｅｔａｌ．，ＡｎａｌＢｉｏｃｈｅｍ．２１４（１）：７７－８６，１９９３；Ｙａｎａｇａｗａｅｔａｌ．，ＴｒａｎｓｇｅｎｉｃＲｅｓ．８（３）：２１５－２２１，１９９９）またはガンシクロビルまたはＦＩＡＵの存在に感受性のあるヘルペスウイルス（ＨＳＶＴＫ）のチミジンキナーゼ遺伝子を含むことができる。様々な実施形態では、陰性選択カセットは、６－チオグアニン（６ＴＧ）の存在下での陰性選択のためのＨＰＲＴ遺伝子を含む。

特定の実施形態では、選択カセットは、Ｏｌｓｚｋｏｅｔａｌ．（ＧｅｎｅＴｈｅｒａｐｙ２２：５９１－５９５，２０１５）に記載のＭＧＭＴ^{Ｐ１４０Ｋ}を含む。具体的な要素では、選択剤は、Ｏ^６ＢＧ／ＢＣＮＵを含む。

ＭＧＭＴ遺伝子は、ニトロソウレア及びテモゾロミド（ＴＭＺ）などのアルキル化剤の細胞毒性作用に対する耐性を付与するＤＮＡ修復タンパク質であるヒトアルキルグアニントランスフェラーゼ（ｈＡＧＴ）をコードする。６－ベンジルグアニン（６－ＢＧ）は、ニトロソウレアの毒性を増強するＡＧＴの阻害剤であり、この薬剤の細胞傷害作用を増強するためにＴＭＺと併用投与される。ＡＧＴのバリアントをコードするいくつかの変異型のＭＧＭＴは、６－ＢＧによる不活性化に対して高い耐性を有するが、ＤＮＡ損傷を修復する能力を保持する（Ｍａｚｅｅｔａｌ．Ｊ．Ｐｈａｒｍａｃｏｌ．Ｅｘｐ．Ｔｈｅｒ．２９０：１４６７－１４７４，１９９９）。ＭＧＭＴ^{Ｐ１４０Ｋ}ベースの薬剤耐性遺伝子療法は、マウス、イヌ、アカゲザル、及びヒト細胞、特に造血細胞に化学保護を与えることが示されている（Ｚｉｅｌｓｋｅｅｔａｌ．Ｊ．Ｃｌｉｎ．Ｉｎｖｅｓｔ．１１２：１５６１－１５７０，２００３、Ｐｏｌｌｏｋｅｔａｌ．，Ｈｕｍ．ＧｅｎｅＴｈｅｒ．１４：１７０３－１７１４，２００３、Ｇｅｒｕｌｌｅｔａｌ．Ｈｕｍ．ＧｅｎｅＴｈｅｒ．１８：４５１－４５６，２００７、Ｎｅｆｆｅｔａｌ．，Ｂｌｏｏｄ１０５：９９７－１００２，２００５、Ｌａｒｏｃｈｅｌｌｅｅｔａｌ．Ｊ．Ｃｌｉｎ．Ｉｎｖｅｓｔ．１１９：１９５２－１９６３，２００９、Ｓａｗａｉｅｔａｌ．，Ｍｏｌ．Ｔｈｅｒ．３：７８－８７，２００１）。

特定の実施形態では、インビボ選択カセットとの組み合わせは、遺伝子補正された細胞の選択的な利点なしに疾患の重要な成分となる。例えば、ＳＣＩＤ及びいくつかの他の免疫不全及びＦＡにおいて、補正された細胞は利点を有し、治療用遺伝子を「少数の」ＨＳＰＣに形質導入するだけで、治療有効性に十分である。治療的に修飾された細胞が競争的優位性を示さないヘモグロビン異常症（すなわち、鎌状赤血球症及びサラセミア）などの他の疾患については、修飾された細胞のインビボ選択、例えば、ＭＧＭＴ^{Ｐ１４０Ｋ}などのインビボ選択カセットの発現のために、少数の形質導入されたＨＳＰＣを選択し、治療的有効性を達成するために遺伝子補正された細胞の増加を可能にする。このアプローチは、ＨＳＰＣをエクスビボ遺伝子組換えではなくインビボでＨＩＶに耐性を持たせることによって、ＨＩＶにも適用することができる。

Ｉ（Ｃ）（ｉｖ）．スタッファー配列
特定の実施形態では、ベクターは、スタッファー配列を含む。特定の実施形態では、スタッファー配列を加えて、ゲノムを野生型長に近いサイズにしてもよい。スタッファーは、ゲノムの長さを延長することを意図した機能的に不活性な配列を定義することを意図した当技術分野で一般的に認識されている用語である。

スタッファー配列は、効率的なパッケージング及びベクターの安定性を達成するために使用される。特定の実施形態では、スタッファー配列は、ゲノムサイズを、野生型ウイルスの７０％～１１０％にするために使用される。

スタッファー配列は、任意のＤＮＡ、好ましくは哺乳動物起源のＤＮＡであり得る。本発明の好ましい実施形態では、スタッファー配列は、哺乳動物由来の非コード配列、例えば、イントロン断片である。

スタッファー配列は、ベクターのサイズを所定のサイズに保つために使用される場合、ゲノムが分裂または非分裂細胞において安定したままであることを可能にする任意の非コード配列または配列であり得る。これらの配列は、他のウイルスゲノム（例えば、エプスタインバーウイルス）または生物（例えば、酵母）に由来することができる。例えば、これらの配列は、セントロメア及び／またはテロメアの機能部分であり得る。

Ｉ（Ｃ）（ｖ）．ペイロード統合及びサポートベクター
遺伝子療法は、多くの場合、標的細胞のゲノムへの所望の核酸ペイロードの組込みを必要とする。ペイロードを宿主または標的細胞ゲノムに組み込むために、多様な系を設計及び／または使用することができる。様々なそのような系は、ある特定のペイロード配列の特徴及びサポートベクター及びサポートゲノムのうちの１つ以上を含む（サポートゲノム）。

ペイロードを宿主細胞ゲノムに組み込むアデノウイルスベクターを操作する１つの手段は、組み込むウイルスハイブリッドベクターを作製することである。ウイルスハイブリッドベクターを組み込むことは、標的細胞を効率的に形質導入するベクターの遺伝子要素と、そのベクターペイロードを安定的に組み込むベクターの遺伝子要素とを組み合わせる。例えば、アデノウイルスベクターと組み合わせて使用するための目的の組込み要素には、バクテリオファージインテグラーゼＰＨｉＣ３１、レトロトランスポゾン、レトロウイルス（例えば、ＬＴＲ媒介またはレトロウイルス組込み媒介）、ジンクフィンガーヌクレアーゼ、ＤＮＡ結合ドメイン－レトロウイルスインテグラーゼ融合タンパク質、ＡＡＶ（例えば、ＡＡＶ－ＩＴＲまたはＡＡＶ－Ｒｅｐタンパク質媒介性）、及びスリーピングビューティー（ＳＢ）トランスポザーゼのものが含まれる。

本明細書に記載のＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクターは、任意選択で、トランスポザーゼ及びトランスポゾンを含むトランスポーザブル要素を含むことができる。トランスポザーゼは、レトロトランスポゾン由来またはレトロウイルス起源のインテグラーゼ、ならびに転位が可能であり、転位を媒介している機能的核酸－タンパク質複合体の成分である酵素を含むことができる。転位反応は、トランスポゾン及びトランスポザーゼまたはインテグラーゼ酵素を含む。特定の実施形態では、組込みの効率、組み込むことができるＤＮＡ配列のサイズ、及びゲノムに組み込むことができるＤＮＡ配列のコピーの数は、そのようなトランスポーザブル要素を使用することによって改善することができる。トランスポゾンは、ＤＮＡのより大きなセグメントの上流及び下流に末端反復配列を有する短い核酸配列を含む。トランスポザーゼは末端反復配列に結合し、トランスポゾンのゲノムの別の部分への移動を触媒する。

ヒトを含む脊椎動物のゲノムへの核酸の挿入を容易にする多くのトランスポザーゼが当技術分野で記載されている。そのようなトランスポザーゼの例としては、スリーピングビューティー（「ＳＢ」、例えば、サケ科の魚のゲノムに由来する）、ピギーバック（例えば、レピドプテラン細胞及び／またはＭｙｏｔｉｓｌｕｃｉｆｕｇｕｓに由来する）、マリナー（例えば、ショウジョウバエに由来する）、ｆｒｏｇｐｒｉｎｃｅ（例えば、Ｒａｎａｐｉｐｉｅｎｓに由来する）、Ｔｏｌ１、Ｔｏｌ２（例えば、メダカフィッシュに由来する）、ＴｃＢｕｓｔｅｒ（例えば、コクヌストモドキ（ｒｅｄｆｌｏｕｒｂｅｅｔｌｅＴｒｉｂｏｌｉｕｍｃａｓｔａｎｅｕｍ）に由来する）、Ｈｅｌｒａｉｓｅｒ、Ｈｉｍａｒ１、Ｐａｓｓｐｏｒｔ、Ｍｉｎｏｓ、Ａｃ／Ｄｓ、ＰＩＦ、Ｈａｒｂｉｎｇｅｒ、Ｈａｒｂｉｎｇｅｒ３－ＤＲ、ＨＳｍａｒ１、及びｓｐｉｎＯＮが挙げられる。

ピギーバック（ＰＢ）トランスポザーゼは、例えば、Ｆｒａｓｅｒｅｔａｌ．，ＩｎｓｅｃｔＭｏｌ．Ｂｉｏｌ．，１９９６，５，１４１－５１、Ｍｉｔｒａｅｔａｌ．，ＥＭＢＯＪ．，２００８，２７，１０９７－１１０９、Ｄｉｎｇｅｔａｌ．，Ｃｅｌｌ，２００５，１２２，４７３－８３、及び米国特許第６，２１８，１８５号、同第６，５５１，８２５号、同第６，９６２，８１０号、同第７，１０５，３４３号、及び同第７，９３２，０８８号に記述されている、コンパクトな機能的トランスポザーゼタンパク質である。機能亢進性ピギーバックトランスポザーゼは、ＵＳ１０，１３１，８８５に記載されている。

ＤＮＡトランスポゾンに関するさらなる情報は、例えば、Ｍｕｎｏｚ－Ｌｏｐｅｚ＆ＧａｒｃｉａＰｅｒｅｚ，ＣｕｒｒＧｅｎｏｍｉｃｓ，１１（２）：１１５－１２８，２０１０に見出すことができる。

スリーピングビューティーは、Ｉｖｉｃｓｅｔａｌ．Ｃｅｌｌ９１，５０１－５１０，１９９７、Ｉｚｓｖａｋｅｔａｌ．，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．，３０２（１）：９３－１０２，２０００、Ｇｅｕｒｔｓｅｔａｌ．，ＭｏｌｅｃｕｌａｒＴｈｅｒａｐｙ、８（１）：１０８－１１７，２００３、Ｍａｔｅｓｅｔａｌ．ＮａｔｕｒｅＧｅｎｅｔｉｃｓ４１：７５３－７６１，２００９、及び米国特許第６，４８９，４５８号、同第７，１４８，２０３号、及び同第７，１６０，６８２号、米国公開第２０１１／１１７０７２号、同第２００４／０７７５７２号、及び同第２００６／２５２１４０号に記述されている。ある特定の実施形態では、スリーピングビューティートランスポザーゼ酵素は、機能亢進性スリーピングビューティーＳＢ１００ｘトランスポザーゼ酵素である。ＳＢトランスポゾンは、環化核酸分子中に存在する場合、最も効率的に転位される（Ｙａｎｔｅｔａｌ．，ＮａｔｕｒｅＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，２０：９９９－１００５，２００２）。

ＳＢトランスポザーゼの活性を増加させるために、系統的変異誘発研究が行われている。例えば、Ｙａｎｔｅｔａｌ．は、ＳＢトランスポザーゼのＮ末端９５のＡＡのアラニンへのシステマティックな交換を行った（Ｍｏｌ．ＣｅｌｌＢｉｏｌ．２４：９２３９－９２４７，２００４）。これらの置換のうちの１０個は、参照としてのＳＢ１０と比較して、２００～４００％の間の機能亢進を引き起こした。Ｂａｕｓｅｔａｌ．（Ｍｏｌ．Ｔｈｅｒａｐｙ１２：１１４８－１１５６，２００５）に記述されるＳＢ１６は、ＳＢ１０と比較して１６倍の活性増加を有することが報告された。追加の機能亢進ＳＢバリアントは、Ｚａｙｅｄｅｔａｌ．（ＭｏｌｅｃｕｌａｒＴｈｅｒａｐｙ９（２）：２９２－３０４，２００４）及びＵＳ９，８４０，６９６に記載されている。

ＳＢトランスポザーゼは、ＳＢＩＴＲ間に位置する核酸トランスポゾンペイロードを転位する。様々なＳＢＩＴＲが、当該技術分野において既知である。いくつかの実施形態では、ＳＢＩＴＲは、トランスポザーゼの認識シグナルとして機能する３２ｂｐ長の不完全な直接反復を含む２３０ｂｐの配列である。

様々な実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ドナーベクターまたはゲノムは、β－グロビン発現産物またはγ－グロビン発現産物をコードする少なくとも１つのコード配列を含む組込み要素に隣接するＳＢ１００ｘトランスポゾン反転反復を含むペイロードを含む。

様々な実施形態では、アデノウイルス転位系は、トランスポゾン反転反復に隣接する組込み要素を含む、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ドナーベクターまたはゲノムを含み、アデノウイルスサポートベクターまたはサポートゲノムをさらに含むことができる。様々な実施形態では、サポートベクターは、（ｉ）アデノウイルスカプシド、及び（ｉｉ）組込み要素に隣接する反転反復に対応するトランスポザーゼをコードする核酸配列を含むアデノウイルスサポートゲノムを含む。したがって、様々な実施形態では、サポートベクターまたはサポートゲノムの少なくとも１つの機能は、標的細胞に投与されるドナーベクターに存在する組込み要素の転位のためのトランスポザーゼをコード、発現、及び／または標的細胞に送達することであり得る。例えば、いくつかの実施形態では、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ドナーベクターまたはゲノムは、β－グロビン発現産物またはγ－グロビン発現産物をコードする少なくとも１つのコード配列を含む組込み要素に隣接するＳＢ１００ｘトランスポゾン反転反復を含み、サポートベクターまたはサポートゲノムは、ＳＢ１００ｘトランスポザーゼをコードするコード配列を含む。ある特定の実施形態では、組込み要素は、リコンビナーゼ直接反復に隣接し、例えば、組込み要素は、トランスポゾン反転反復に隣接し、トランスポゾン反転反復は、リコンビナーゼ直接反復に隣接する。ある特定のそのような実施形態では、サポートベクターまたはサポートゲノムの少なくとも１つの機能は、標的細胞に投与されるドナーベクターに存在するリコンビナーゼ部位の組換えのためのリコンビナーゼをコード、発現、及び／または標的細胞に送達することであり得る。様々な実施形態では、サポートベクターまたはサポートゲノムは、標的細胞に投与されたドナーベクターに存在するリコンビナーゼ部位の組換えのためのリコンビナーゼをコード、発現、及び／または標的細胞に送達することができ、また、標的細胞に投与されたドナーベクターに存在する組込み要素の転位のためのトランスポザーゼをコード、発現、及び／または標的細胞に送達することができる。

本明細書に開示される特定の実施形態は、部位特異的リコンビナーゼ系も使用する。これらの実施形態では、少なくとも１つの治療用遺伝子に加えて、トランスポザーゼ認識された反転反復を含むトランスポゾンはまた、少なくとも１つのリコンビナーゼ認識された部位を含む。したがって、特定の実施形態では、本開示はまた、（ａ）治療用遺伝子を含むトランスポゾンであって、治療用遺伝子は、（ｉ）トランスポザーゼによって認識される反転反復配列及び（ｉｉ）リコンビナーゼ認識された部位、に隣接している、治療用遺伝子を含むトランスポゾン、及びｂ）プラスミド、エピソーム、または導入遺伝子から治療用遺伝子を切除し、治療用遺伝子をゲノムに組み込むのに役立つトランスポザーゼ及びリコンビナーゼを投与することを含む、治療用遺伝子をゲノムに組み込む方法を提供する。いくつかの実施形態では、（ｂ）のタンパク質（複数可）は、タンパク質（複数可）をコードする核酸として投与される。いくつかの実施形態では、トランスポゾン及び（ｂ）のタンパク質（複数可）をコードする核酸は、別個のベクター上に存在する。いくつかの実施形態では、トランスポゾン及び（ｂ）のタンパク質（複数可）をコードする核酸は、同じベクター上に存在する。同じベクター上に存在する場合、（ｂ）のタンパク質（複数可）をコードするベクターの部分は、（ａ）のトランスポゾンを保持する部分の外側に位置する。換言すれば、トランスポザーゼ及び／またはリコンビナーゼコード領域は、反転反復及び／またはリコンビナーゼ認識部位に隣接する領域の外側に位置する。前述の方法では、トランスポザーゼタンパク質は、標的細胞ゲノムに挿入される核酸などの挿入された核酸に隣接する反転反復を認識する。リコンビナーゼ及びリコンビナーゼ認識部位の使用は、ゲノムに組み込むことができるトランスポゾンのサイズをさらに増加させることができる。

リコンビナーゼ系の例としては、Ｆｌｐ／Ｆｒｔ系、Ｃｒｅ／ｌｏｘＰ系、Ｄｒｅ／ｒｏｘ系、Ｖｉｋａ／ｖｏｘ系、及びＰｈｉＣ３１系が挙げられる。Ｆｌｐ／ＦｒｔＤＮＡリコンビナーゼ系をＳａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓｃｅｒｅｖｉｓｉａｅから分離した。Ｆｌｐ／Ｆｒｔ系は、そのＦｒｔ認識部位上のＤＮＡ組換えを触媒するリコンビナーゼＦｌｐ（フリッパーゼ）を含む。Ｆｌｐタンパク質のバリアントには、ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＢＤ５７３５６．１及びＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＮＷ６１８８８．１が含まれる。

Ｃｒｅ／ｌｏｘＰ系は、例えば、ＥＰ０２２００００９Ｂ１に記載されている。Ｃｒｅは、バクテリオファージＰ１から単離された部位特異的ＤＮＡリコンビナーゼである。Ｃｒｅタンパク質の認識部位は、ｌｏｘＰ部位である３４塩基対のヌクレオチド配列である。Ｃｒｅは、１３塩基対の反転反復に結合し、スペーサー領域内で鎖切断及び再ライゲーションを触媒することによって、３４ｂｐのｌｏｘＰＤＮＡ配列を組換える。スペーサー領域内のＣｒｅによって行われたスタッガードＤＮＡ切断は、６塩基対によって分離され、同じオーバーラップ領域を有する組換え部位のみが組換えられることを確実にするために相同性センサーとして働くオーバーラップ領域を与える。また、使用することできるｌｏｘ認識部位のバリアントとしては、ｌｏｘ２２７２、ｌｏｘ５１１、ｌｏｘ６６、ｌｏｘ７１、ｌｏｘＭ２、及びｌｏｘ５１７１が挙げられる。ＶＣｒｅ／ＶｌｏｘＰリコンビナーゼ系をビブリオプラスミドｐ０９０８から分離した。ｓＣｒｅ／ＳｌｏｘＰ系は、ＷＯ２０１０／１４３６０６に記載されている。Ｄｒｅ／ｒｏｘ系は、ＵＳ７，４２２，８８９及びＵＳ７，９１５，０３７Ｂ２に記載されている。それは一般に、腸内細菌ファージＤ６及びｒｏｘ認識部位から単離されたＤＲＥリコンビナーゼを含む。Ｖｉｋａ／ｖｏｘ系は、米国特許第１０，２５３，３３２号に記載されている。さらに、ＰｈｉＣ３１リコンビナーゼは、ＡｔｔＢ／ＡｔｔＰ結合部位を認識する。

細胞に導入される、トランスポゾン（反転反復及び／またはリコンビナーゼ認識部位を含む）を含むベクター核酸の量、ならびに様々な実施形態では、トランスポザーゼ及び／またはリコンビナーゼをコードするベクター核酸の量は、標的細胞ゲノムへのトランスポゾン核酸の所望の切除及び挿入を提供するのに十分である。したがって、導入されるベクター核酸の量は、十分な量のトランスポザーゼ活性及び／またはリコンビナーゼ活性、ならびに標的細胞ゲノムに挿入されることが望ましいトランスポゾンの十分なコピー数をもたらすべきである。特定の実施形態は、１：１、１：２、または１：３のトランスポゾン対トランスポザーゼ／リコンビナーゼの比率を含む。

本主題の方法は、標的細胞ゲノムへの核酸の安定した組込みをもたらす。安定した組込みとは、核酸が一時的な期間を超えて標的細胞ゲノムに存在し続け、染色体遺伝物質の一部を標的細胞の子孫に渡すことを意味する。

先に示したように、特定の実施形態は、相同性アームを利用して、相同組換え修復を利用して遺伝子構築物の標的挿入を促進する。相同性アームは、切断部位でのゲノム配列に対して十分な相同性、例えば、切断部位に隣接するヌクレオチド配列との７０％、８０％、８５％、９０％、９５％、または１００％の相同性、例えば、切断部位の５０塩基以下、例えば、３０塩基以内、１５塩基以内、１０塩基以内、５塩基以内、または切断部位に直ちに隣接する任意の長さであってもよく、ＨＤＲと相同性を有するゲノム配列との間のＨＤＲを支持する。相同性アームは、一般に、ゲノム配列、例えば、二本鎖切断（ＤＳＢ）が生じるゲノム領域と同一である。ただし、示されているように、絶対同一性は必要ない。

特定の実施形態は、２５、５０、１００、または２００ヌクレオチド（ｎｔ）、または相同性指向修復テンプレートと標的ゲノム配列との間の２００ｎｔ超の配列相同性（または１０～２００ヌクレオチド間の任意の整数値、またはそれ以上）を有する相同性アームを利用することができる。特定の実施形態では、相同性アームは、４０～１０００ｎｔの長さである。特定の実施形態では、相同性アームは、５００～２５００塩基対、７００～２０００塩基対、または８００～１８００塩基対である。特定の実施形態では、相同性アームは、少なくとも８００塩基対または少なくとも８５０塩基対を含む。相同性アームの長さは、対称であっても非対称であってもよい。

特定の実施形態は、それぞれ、標的ゲノムの対応する断片との配列同一性または相同性を有する、少なくとも２５、５０、１００、２００、４００、６００、８００、１，０００、１，２００、１，４００、１，６００、１，８００、２，０００、２，５００、または３，０００ヌクレオチド以上を含む、第１及び／または第２の相同性アームを利用することができる。いくつかの実施形態では、第１及び／または第２の相同性アームはそれぞれ、２５、５０、１００、２００、４００、６００、８００、１，０００、１，２００、１，４００、１，６００、または１，８００ヌクレオチドの下限及び１，０００、１，２００、１，４００、１，６００、１，８００、２，０００、２，５００、または３，０００ヌクレオチドの上限を有する標的ゲノムの対応する断片との配列同一性または相同性を有する多数のヌクレオチドを含む。いくつかの実施形態では、第１及び／または第２の相同アームは、それぞれ、４０～１，０００ヌクレオチド、５００～２，５００ヌクレオチド、７００～２，０００ヌクレオチド、または８００～１８００ヌクレオチドである、または少なくとも８００ヌクレオチドもしくは少なくとも８５０ヌクレオチドの長さを有する、標的ゲノムの対応する断片との配列同一性または相同性を有する多数のヌクレオチドを含む。第１及び第２の相同性アームは、同じ、類似した、または異なる長さを有することができる。

相同性アームに関する追加的な情報については、Ｒｉｃｈａｒｄｓｏｎｅｔａｌ．ＮａｔＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．３４（３）：３３９－４４，２０１６を参照されたい。

特定の実施形態では、遺伝子構築物（例えば、細胞内の治療産物の発現につながる遺伝子）は、ゲノムセーフハーバー内に正確に挿入される。ゲノムセーフハーバー部位は、宿主細胞に悪影響を及ぼすことなく、新たに組み込まれたＤＮＡの予測可能な発現を収容することができるゲノムの遺伝子内または遺伝子外領域である。有用なセーフハーバーは、コードされたタンパク質の所望のレベルをもたらすのに十分な導入遺伝子発現を許容しなければならない。ゲノムセーフハーバー部位もまた、細胞機能を変化させてはならない。ゲノムセーフハーバー部位を同定する方法は、Ｓａｄｅｌａｉｎｅｔａｌ．，ＮａｔｕｒｅＲｅｖｉｅｗｓ１２：５１－５８，２０１２及びＰａｐａｐｅｔｒｏｕｅｔａｌ．，ＮａｔＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．２９（１）：７３－８，２０１１に記載されている。特定の実施形態では、ゲノムセーフハーバー部位は、（ｉ）任意の遺伝子の５’末端から少なくとも５０ｋｂの距離、（ｉｉ）任意のがん関連遺伝子から少なくとも３００ｋｂの距離、（ｉｉｉ）（天然または操作されたヌクレアーゼによるＤＮＡ切断によって測定される）開放／アクセス可能なクロマチン構造内、（ｉｖ）遺伝子転写単位の外側の位置、及び（ｖ）ゲノムの超保存領域（ＵＣＲ）、マイクロＲＮＡまたは長い非コードＲＮＡの外側の位置、の基準のうちの１つ以上（１つ、２つ、３つ、４つ、または５つ）を満たす。

特定の実施形態では、ゲノムセーフハーバーの基準を満たすために、クロマチン部位は、既知のがん遺伝子から＞１５０ｋｂ離れており、既知の転写開始部位から＞３０ｋｂ離れており、コードｍＲＮＡと重複していない必要がある。特定の実施形態では、ゲノムセーフハーバーの基準を満たすために、クロマチン部位は、既知のがん遺伝子から＞２００ｋｂ離れており、既知の転写開始部位から＞４０ｋｂ離れており、コードｍＲＮＡと重複していない必要がある。特定の実施形態では、ゲノムセーフハーバーの基準を満たすために、クロマチン部位は、既知のがん遺伝子から＞３００ｋｂ離れており、既知の転写開始部位から＞５０ｋｂ離れており、コードｍＲＮＡと重複していない必要がある。特定の実施形態では、ゲノムセーフハーバーは、前述の基準（既知の転写開始部位から＞１５０ｋｂ、＞２００ｋｂまたは＞３００ｋｂ離れており、コードｍＲＮＡと重ならず、既知の転写開始部位から＞４０ｋｂまたは＞５０ｋｂ離れており、コードのコードｍＲＮＡと重複していない）を満たし、追加的に、関連する知見の迅速な臨床応用を可能にするために、関連する動物モデルの動物とヒトゲノムとの間で１００％相同である。

特定の実施形態では、ゲノムセーフハーバーは、本明細書に記載の基準を満たし、また、遺伝子座が周囲の遺伝子物質に影響を与えないことをさらに実証し、レンチウイルス組込みの前方：逆方向の１：１の比率を実証する。

特定のゲノムセーフハーバー部位としては、ＣＣＲ５、ＨＰＲＴ、ＡＡＶＳ１、Ｒｏｓａ及びアルブミンが挙げられる。適切なゲノムセーフハーバー統合部位の追加情報及びオプションについては、例えば、米国特許第７，９５１，９２５号及び同第８，１１０，３７９号；米国公開第２００８／０１５９９９６号、同第２０１０／００２１８２６４号、同第２０１２／００１７２９０号、同第２０１１／０２６５１９８号、同第２０１３／０１３７１０４号、同第２０１３／０１２２５９１号、同第２０１３／０１７７９８３号及び同第２０１３／０１７７９６０号も参照されたい。

当該技術分野で知られている様々な技術を使用して、ゲノムセーフハーバーなどの特定のゲノム遺伝子座における組込み要素の組込みを指示することができる。例えば、ＡＡＶ媒介性遺伝子標的化、ならびに部位特異的エンドヌクレアーゼ（ジンクフィンガーヌクレアーゼ、メガヌクレアーゼ、転写活性化因子様エフェクター（ＴＡＬＥ）ヌクレアーゼ）を使用したＤＮＡ二本鎖切断の導入によって強化される相同組換え、及びＣＲＩＳＰＲ／Ｃａｓ系は全て、ゲノムセーフハーバーなどの所定のゲノム遺伝子座における外来ＤＮＡの標的挿入を媒介することができるツールである。

ある特定の実施形態では、ゲノムセーフハーバーなどの特定のゲノム遺伝子座での組込み要素の組込みは、標的ゲノムのＣＲＩＳＰＲ酵素媒介性切断を使用した相同性指向性組込みを含むことができる。ＣＲＩＳＰＲ酵素（例えば、Ｃａｓ９）は、ガイドＲＮＡ（ｇＲＮＡ）によって指定された部位で二本鎖ＤＮＡを切断する。二本鎖切断は、ドナーテンプレート（左右の相同性アームを含むＡｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ペイロード組込み要素など）が存在するときに、相同性指向修復（ＨＤＲ）によって修復することができる。様々なそのような方法では、組込み要素は、切断された標的ゲノムへの挿入のための左右の相同性アーム（例えば、５００～３，０００ｂｐ）を含むという点で「修復テンプレート」である。ＣＲＩＳＰＲ媒介遺伝子挿入は、ＤＮＡテンプレートの自発的な組換えと比較して数桁効率的であり得、ＣＲＩＳＰＲ媒介性遺伝子挿入がゲノム編集のための効果的なツールであり得ることを実証する。特定のゲノム遺伝子座への核酸配列の相同性指向組込みの例示的な方法は、当該分野、例えば、Ｒｉｃｈａｒｄｓｏｎｅｔａｌ．（ＮａｔＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．３４（３）：３３９－４４，２０１６）で既知である。

ＩＩ．標的細胞集団
様々な実施形態では、本開示のドナーベクター及びゲノムは、本明細書に開示される１つ以上の造血細胞型を選択的に標的化（例えば、選択的に侵入及び／または選択的に形質導入）することができる。選択的標的化は、限定されないが、１つ以上の参照細胞型と比較して、１つ以上の細胞型の優先的標的化（例えば、結合、エントリー、形質導入、及び／または修飾）を含む。様々な実施形態では、１つ以上の優先的に標的化された細胞型は、本明細書に開示される造血細胞型であるか、またはそれらのうちの１つ以上を含む。様々な実施形態では、１つ以上の参照細胞型は、本明細書に開示される造血細胞型であるか、またはそれらのうちの１つ以上を含む。様々な実施形態では、参照細胞型のいずれも、優先的に標的化された細胞型のいずれとも同じではない。したがって、造血細胞型を選択的に標的化するベクターへの言及は、ベクターが１つ以上の他の造血細胞型も標的としない（例えば、選択的に標的化する）ことを意味する、または仄めかすが、必ずしも意味または仄めかすものではない。様々な実施形態では、優先的標的化は、具体的には、１つの単一の造血細胞型と、２つ以上の造血細胞型を含む参照群との比較を指す。様々な実施形態では、優先的標的化は、具体的には、２つ以上の造血細胞型を含む群と単一の参照造血細胞型との比較を指す。様々な実施形態では、優先的標的化は、具体的には、２つ以上の造血細胞型を含む群と、２つ以上の造血細胞型を含む参照群との比較を指す。様々な実施形態では、造血細胞型は、幹細胞型、前駆細胞型、またはさらなる分化細胞型（例えば、最終分化細胞型）である。様々な実施形態では、造血細胞型の群は、幹細胞、前駆細胞、または特定の系統の細胞、例えば、同定された細胞群の最小分化メンバーによって同定され、それに由来する１つ以上または全てのより分化した造血細胞を含む系統であり得る。選択的標的化には、他の全ての造血細胞型と比較して、優先的に標的化された造血細胞型（複数可）が優先的に標的化されることが含まれるが、それを必要としない。様々な実施形態では、選択的標的化は、優先的に標的化された造血細胞型の細胞集団における細胞の少なくとも０．１％、少なくとも０．２％、少なくとも０．３％、少なくとも０．４％、少なくとも０．５％、少なくとも０．６％、少なくとも０．７％、少なくとも０．８％、少なくとも０．９％、少なくとも１％、少なくとも５％、少なくとも１０％、少なくとも１５％、少なくとも２０％、少なくとも２５％、少なくとも３０％、少なくとも３５％、少なくとも４０％、少なくとも４５％、少なくとも５０％、少なくとも５５％、少なくとも６０％、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、または少なくとも９５％の感染及び／または形質導入を含む。

本開示の造血細胞型（例えば、標的造血細胞型）は、造血細胞分化の全ての系統及び段階の造血細胞を含む。本開示の標的細胞型には、ＨＳＣ（例えば、ＣＤ３４^＋長期（ＬＴ）－ＨＳＣ及び／またはＣＤ３４^＋短期（ＳＴ）－ＨＳＣ）、リンパ球系共通前駆細胞（ＣＬＰ）、Ｔ細胞、ＮＫ細胞、コロニー形成単位（ＣＦＵ）－プレＢ細胞、Ｂ細胞、骨髄球系共通前駆細胞（ＣＭＰ）、顆粒球－マクロファージ前駆細胞（ＧＭＰ）、ＣＦＵ－Ｍ細胞、単芽球、単球、マクロファージ、ＣＦＵ－Ｇ細胞、骨髄芽球、顆粒球、好中球、好酸球、好塩基球、巨核球－赤血球前駆細胞（ＭＥＰ）、ＢＦＵ－Ｅ細胞、ＣＦＵ－Ｅ細胞、赤芽球、赤血球、ＣＦＵ－Ｍｋ細胞、巨核球、及び／または血小板が含まれるが、これらに限定されない。本開示の造血細胞型（例えば、標的造血細胞型）は、ＣＤ３４^＋造血細胞を含む。

ＨＳＣは、ＣＤ４６に結合することによってインビボ遺伝子修復の標的とすることができる。ＨＳＣまたはそのサブセットはまた、以下のマーカープロファイルのいずれかによって識別され得る：ＣＤ３４＋；Ｌｉｎ－／ＣＤ３４＋／ＣＤ３８－／ＣＤ４５ＲＡ－／ＣＤ９０＋／ＣＤ４９ｆ＋（ＨＳＣ１）；ＣＤ３４＋／ＣＤ３８－／ＣＤ４５ＲＡ－／ＣＤ９０－／ＣＤ４９ｆ＋／（ＨＳＣ２）。様々な実施形態では、ヒトＨＳＣ１は、以下のプロファイルのうちのいずれかによって識別され得る：ＣＤ３４＋／ＣＤ３８－／ＣＤ４５ＲＡ－／ＣＤ９０＋またはＣＤ３４＋／ＣＤ４５ＲＡ－／ＣＤ９０＋及びマウスＬＴ－ＨＳＣは、Ｌｉｎ－Ｓｃａ１＋ｃｋｉｔ＋ＣＤ１５０＋ＣＤ４８－Ｆｌｔ３－ＣＤ３４－（Ｌｉｎは、ＣＤ３、ＣＤ４、ＣＤ８、ＣＤ１１ｂ、ＣＤ１１ｃ、ＮＫ１．１、Ｇｒ１、及びＴＥＲ１１９を含む成熟細胞の任意のマーカーの発現の欠如を表す）。特定の実施形態では、ＨＳＣは、ＣＤ１６４＋プロファイルによって識別される。特定の実施形態では、ＨＳＣは、ＣＤ３４＋／ＣＤ１６４＋プロファイルによって識別される。ＨＳＣマーカープロファイルに関するさらなる情報については、ＷＯ２０１７／２１８９４８を参照されたい。

造血細胞は、有利には、ＴＣＲ及びＣＡＲを含むがこれらに限定されない、本明細書に提供される様々なペイロードをコード及び／または発現させることができる（例えば、Ｇｓｃｈｗｅｎｇｅｔａｌ．ＩｍｍｕｎｏｌＲｅｖ．２０１４Ｊａｎ；２５７（１）：２３７－２４９を参照されたい）。

本開示のベクターによって標的化することができる造血細胞型としては、Ｔ細胞が挙げられる。Ｔ細胞のいくつかの異なるサブセットが発見されており、それぞれが異なる機能を有する。例えば、Ｔ細胞の大部分は、いくつかのタンパク質の複合体として存在するＴ細胞受容体（ＴＣＲ）を有する。実際のＴ細胞受容体は、独立したＴ細胞受容体アルファ及びベータ（ＴＣＲα及びＴＣＲβ）遺伝子から産生される２つの別個のペプチド鎖で構成され、α及びβ－ＴＣＲ鎖と呼ばれる。

γδＴ細胞は、その表面上に異なるＴ細胞受容体（ＴＣＲ）を有するＴ細胞の小さなサブセットを表す。γδＴ細胞では、ＴＣＲは１つのγ鎖及び１つのδ鎖で構成されている。このＴ細胞群は、αβＴ細胞よりもはるかに稀である（全Ｔ細胞の２％）。

ＣＤ３は、全ての成熟Ｔ細胞上で発現される。活性化Ｔ細胞は、４－１ＢＢ（ＣＤ１３７）、ＣＤ６９、及びＣＤ２５を発現する。ＣＤ５及びトランスフェリン受容体もまた、Ｔ細胞上に発現される。

Ｔ細胞はさらに、ヘルパー細胞（ＣＤ４＋Ｔ細胞）、及び細胞溶解性Ｔ細胞を含む細胞傷害性Ｔ細胞（ＣＴＬ、ＣＤ８＋Ｔ細胞）に分類することができる。Ｔヘルパー細胞は、他の機能の中でもとりわけ、Ｂ細胞の形質細胞への成熟及び細胞傷害性Ｔ細胞及びマクロファージの活性化を含む免疫学的プロセスにおいて他の白血球を支援する。これらの細胞は、それらの表面にＣＤ４タンパク質を発現するため、ＣＤ４＋Ｔ細胞としても知られている。ヘルパーＴ細胞は、抗原提示細胞（ＡＰＣ）の表面に発現されるＭＨＣクラスＩＩ分子によってペプチド抗原を提示されると活性化される。活性化されると、それらは急速に分裂し、活性な免疫応答を調節または補助するサイトカインと呼ばれる小さなタンパク質を分泌する。

細胞傷害性Ｔ細胞は、ウイルス感染細胞及び腫瘍細胞を破壊し、移植拒絶にも関与している。これらの細胞は、それらの表面にＣＤ８糖タンパク質を発現するため、ＣＤ８＋Ｔ細胞としても知られている。これらの細胞は、体のほぼ全ての細胞の表面に存在するＭＨＣクラスＩに関連する抗原に結合することによって標的を認識する。

特定の実施形態では、ＣＡＲは、細胞傷害性Ｔ細胞で発現されるように遺伝子改変される。

「セントラルメモリー」Ｔ細胞（または「ＴＣＭ」）は、本明細書で使用される場合、その表面にＣＤ６２ＬまたはＣＣＲ７及びＣＤ４５ＲＯを発現し、ナイーブ細胞と比較してＣＤ４５ＲＡを発現しないか、または発現が低下している抗原を経験したＣＴＬを指す。特定の実施形態では、セントラルメモリー細胞は、ＣＤ６２Ｌ、ＣＣＲ７、ＣＤ２５、ＣＤ１２７、ＣＤ４５ＲＯ、及びＣＤ９５の発現が陽性であり、ナイーブ細胞と比較してＣＤ４５ＲＡの発現が低下している。

「エフェクターメモリー」Ｔ細胞（または「ＴＥＭ」）は、本明細書で使用される場合、セントラルメモリー細胞と比較して、その表面上でＣＤ６２Ｌを発現しないか、または発現が低下し、ナイーブ細胞と比較して、ＣＤ４５ＲＡを発現しないか、または発現が低下した抗原を経験したＴ細胞を指す。特定の実施形態では、エフェクターメモリー細胞は、ナイーブ細胞またはセントラルメモリー細胞と比較して、ＣＤ６２Ｌ及びＣＣＲ７の発現が陰性であり、ＣＤ２８及びＣＤ４５ＲＡの可変的な発現を有する。エフェクターＴ細胞は、メモリーまたはナイーブＴ細胞と比較して、グランザイムＢ及びパーフォリンが陽性である。

「ナイーブ」Ｔ細胞は、本明細書で使用される場合、ＣＤ６２Ｌ及びＣＤ４５ＲＡを発現し、セントラルまたはエフェクターメモリー細胞と比較してＣＤ４５ＲＯを発現しない、抗原を経験していないＴ細胞を指す。特定の実施形態では、ナイーブＣＤ８＋Ｔリンパ球は、ＣＤ６２Ｌ、ＣＣＲ７、ＣＤ２８、ＣＤ１２７、及びＣＤ４５ＲＡを含むナイーブＴ細胞の表現型マーカーの発現を特徴とする。

本開示のベクターによって標的化することができる造血細胞型としては、Ｂ細胞が含まれる。Ｂ細胞は、体液応答の媒介物であり、抗原に特異的な抗体の産生及び放出に関与する。主要なマーカーによって特徴付けることができるいくつかの種類のＢ細胞が存在する。一般に、未成熟Ｂ細胞は、ＣＤ１９、ＣＤ２０、ＣＤ３４、ＣＤ３８、及びＣＤ４５Ｒを発現し、それらが成熟するにつれて、主要な発現マーカーは、ＣＤ１９及びＩｇＭである。

疑いを避けるために、様々な実施形態では、本開示のベクター及びゲノムは、ＣＤ１１＋／ＣＤ１４＋単球、ＣＤ３＋Ｔ細胞、ＣＤ３－／ＣＤ５６＋ＮＫ細胞、及び／またはＣＤ２０＋Ｂ細胞に感染及び／または形質導入し、及び／または選択的に標的化することができる。様々な実施形態では、ＣＤ１１＋／ＣＤ１４＋単球及び／またはＣＤ１１＋／ＣＤ１４＋表現型は、例えば、実施例１０及び／または図１４に記載されるように、例えば、標識された抗ＣＤ１１抗体及び標識された抗ＣＤ１４抗体との細胞の結合に基づいて、ＣＤ１１及びＣＤ１４を発現することが見出される細胞を指すことができる。様々な実施形態では、ＣＤ３＋Ｔ細胞及び／またはＣＤ３＋表現型は、例えば、実施例１０及び／または図１４に記載されるように、例えば、標識された抗ＣＤ３抗体との細胞の結合に基づいて、ＣＤ３を発現することが見出される細胞を指すことができる。様々な実施形態では、ＣＤ３／ＣＤ５６＋ＮＫ細胞及び／またはＣＤ３／ＣＤ５６＋表現型は、例えば、実施例１０及び／または図１４に示されるように、例えば、標識された抗ＣＤ５６抗体との細胞の結合、及び標識された抗ＣＤ３抗体との細胞の結合の非存在に基づいて、ＣＤ５６を発現し、ＣＤ３を発現しないことが見出される細胞を指すことができる。様々な実施形態では、ＣＤ２０＋Ｂ細胞及び／またはＣＤ２０＋表現型は、例えば、実施例１０及び／または図１４に示されるように、例えば、標識された抗ＣＤ２０抗体との細胞の結合に基づいて、ＣＤ２０を発現することが見出される細胞を指すことができる。様々な実施形態では、標識化は、蛍光標識の蛍光などの標識の相対的存在を含むが、これに限定されない、当該分野で既知の多様な方法のいずれかによって決定され得る。様々な実施形態では、標識化は、蛍光活性化細胞選別（ＦＡＣＳ）などの方法を含む技術によって測定することができる。したがって、様々な実施形態では、単球は、ＣＤ１１＋／ＣＤ１４＋細胞である、及び／またはＣＤ１１＋／ＣＤ１４＋表現型を有すると決定される細胞の集団を指すことができる。様々な実施形態では、Ｔ細胞は、ＣＤ３＋細胞である、及び／またはＣＤ３＋表現型を有すると決定される細胞の集団を指すことができる。様々な実施形態では、ＮＫ細胞は、ＣＤ３－／ＣＤ５６＋細胞である、及び／またはＣＤ３－／ＣＤ５６＋表現型を有すると決定された細胞の集団を指すことができる。様々な実施形態では、Ｂ細胞は、ＣＤ２０＋細胞である、及び／またはＣＤ２０＋表現型を有すると決定される細胞の集団を指すことができる。

様々な実施形態では、ＣＤ１１＋／ＣＤ１４＋単球に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。様々な実施形態では、ＣＤ３＋Ｔ細胞に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ５、Ａｄ１６、Ａｄ３４、及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。様々な実施形態では、ＣＤ３－／ＣＤ５６＋ＮＫ細胞に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。様々な実施形態では、ＣＤ２０＋Ｂ細胞に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ１６血清型のベクター及びゲノムである。

様々な実施形態では、ＣＤ１１＋／ＣＤ１４＋単球に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ１１、Ａｄ３４、及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。様々な実施形態では、ＣＤ３＋Ｔ細胞に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ３４及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。様々な実施形態では、ＣＤ３－／ＣＤ５６＋ＮＫ細胞に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ１１、Ａｄ３４、及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。

様々な実施形態では、本開示のベクター及びゲノムは、単球、Ｔ細胞、ＮＫ細胞、及び／またはＢ細胞に感染及び／または形質導入し、及び／または選択的に標的化することができる。様々な実施形態では、単球に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。様々な実施形態では、Ｔ細胞に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ５、Ａｄ１６、Ａｄ３４、及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。様々な実施形態では、ＮＫ細胞に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。様々な実施形態では、Ｂ細胞に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ１６血清型のベクター及びゲノムである。

様々な実施形態では、本開示のベクター及びゲノムは、単球、Ｔ細胞、及び／またはＮＫ細胞に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる。様々な実施形態では、単球に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ１１、Ａｄ３４、及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。様々な実施形態では、Ｔ細胞に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ３４及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。様々な実施形態では、ＮＫ細胞に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ１１、Ａｄ３４、及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。

様々な実施形態では、ＣＤ１１＋／ＣＤ１４＋単球に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。様々な実施形態では、ＣＤ３＋Ｔ細胞に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。様々な実施形態では、ＣＤ３－／ＣＤ５６＋ＮＫ細胞に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。様々な実施形態では、ＣＤ２０＋Ｂ細胞に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。

様々な実施形態では、単球に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。様々な実施形態では、Ｔ細胞に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。様々な実施形態では、ＮＫ細胞に感染及び／または形質導入、及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。様々な実施形態では、Ｂ細胞に感染及び／または形質導入及び／または選択的に標的化することができる本開示のベクター及びゲノムは、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、及び／またはＡｄ３５血清型のベクター及びゲノムである。

ＩＩＩ．用量、製剤、及び投与
ベクターは、細胞または動物、例えば、ヒトへの投与のために薬学的に許容されるように製剤化することができる。ベクターは、インビトロ、エクスビボ、またはインビボで投与されてもよい。本明細書に記載のアデノウイルスベクターは、対象への投与のために製剤化することができる。製剤は、治療剤及び１つ以上の薬学的に許容される担体をコードするアデノウイルスベクターを含む。

本明細書に開示されるように、ベクターは、当該技術分野で既知の任意の形態であり得る。そのような形態には、例えば、液体溶液（例えば、注射可能及び注入可能な溶液）、分散液または懸濁液、錠剤、丸薬、散剤、リポソーム及び坐剤などの、液体、半固体及び固体の剤形が含まれる。

特定の形態の選択または使用は、部分的には、意図された投与様式及び治療用途に依存し得る。例えば、全身送達または局所送達を意図する組成物を含有する組成物は、注射可能または注入可能な溶液の形態であり得る。したがって、ベクターは、非経口モード（例えば、静脈内、皮下、腹腔内、または筋肉内注射）による投与用に製剤化され得る。本明細書で使用される場合、非経口投与とは、通常、注射による経腸及び局所投与以外の投与様式を指し、静脈内、鼻腔内、眼内、肺内、筋肉内、動脈内、くも膜下腔内、嚢内、眼窩内、心臓内、皮内、肺内、腹腔内、経気管、皮下、皮下、関節内、嚢下、くも膜下、脊髄内、硬膜外、脳内、頭蓋内、頸動脈内及び槽内の注射及び注入が挙げられるが、これらに限定されない。非経口投与経路は、例えば、注射による投与、経鼻投与、経肺投与、または経皮投与であり得る。静脈内注射、筋肉内注射、腹腔内注射、皮下注射による全身投与または局所投与が可能である。

様々な実施形態では、本発明のベクターは、高濃度での安定した保管に適した溶液、マイクロエマルジョン、分散液、リポソーム、または他の順序付けられた構造として製剤化することができる。注射可能な無菌溶液は、必要な量の本明細書に記載される組成物を、必要に応じて、上に列挙される成分のうちの１つまたは組み合わせを有する適切な溶媒に組み込み、その後、フィルター滅菌することによって調製することができる。一般的に、分散剤は、本明細書に記載の組成物を、基礎的な分散媒体及び上に列挙されるものからの必要な他の成分を含む無菌ビヒクルに組み込むことによって調製される。注射可能な滅菌溶液の調製のための滅菌粉末の場合、調製方法は、本明細書に記載の組成物に加えて、それらの以前に滅菌濾過された溶液からの任意の追加の所望の成分（以下を参照）の粉末を産生する、真空乾燥及び凍結乾燥を含む。溶液の適切な流動性は、例えば、レシチンなどのコーティングの使用によって、分散剤の場合には必要な粒径の維持によって、及び界面活性剤の使用によって維持することができる。注射可能な組成物の延長吸収は、組成物に、吸収を遅延させる試薬、例えば、モノステアリン酸塩、及びゼラチンを含むことによってもたらされ得る。

ベクターは、水または別の薬学的に許容される液体中の滅菌溶液または懸濁液を含む注射可能な製剤の形態で非経口的に投与することができる。例えば、ベクターは、治療分子を、滅菌水及び生理食塩水、植物油、乳化剤、懸濁剤、界面活性剤、安定剤、香味賦形剤、希釈剤、ビヒクル、防腐剤、結合剤などの薬学的に許容されるビヒクルまたは媒体と適切に組み合わせ、続いて一般的に許容される薬学的慣行に必要な単位用量形態で混合することによって製剤化することができる。薬学的製剤に含まれるベクターの量は、指定された範囲内の適切な用量が提供されるようなものである。油性液体の非限定的な例としては、ゴマ油及び大豆油が挙げられ、可溶化剤として安息香酸ベンジルまたはベンジルアルコールと組み合わせてもよい。含まれ得る他の項目は、リン酸緩衝剤または酢酸ナトリウム緩衝剤などの緩衝剤、塩酸プロカインなどの無痛化薬、ベンジルアルコールまたはフェノールなどの安定剤、及び酸化防止剤である。製剤化された注射剤は、適切なアンプルに包装することができる。

様々な実施形態では、皮下投与は、シリンジ、プレフィルドシリンジ、自動注射器（例えば、使い捨てまたは再利用可能）、ペンインジェクタ、パッチインジェクタ、ウェアラブルインジェクタ、皮下注入セットを備えた移動型シリンジ注入ポンプ、または皮下注入のための他のデバイスなどのデバイスによって達成することができる。

いくつかの実施形態では、本明細書に記載のベクターは、局所投与によって対象に治療的に送達され得る。本明細書で使用される場合、「局所投与」または「局所送達」は、または血管系を介してその目的の標的組織または部位へのベクターの輸送またはベクターに依存しない送達を指すことができる。例えば、ベクターは、組成物または薬剤の注射または移植によって、または組成物または薬剤を含有するデバイスの注射または移植によって送達されてもよい。ある特定の実施形態では、標的組織または部位の近傍での局所投与後、組成物または薬剤、またはその１つ以上の成分は、投与部位ではない意図された標的組織または部位に拡散し得る。

いくつかの実施形態では、本明細書中に提供される組成物は、単位剤形で存在し、この単位剤形は、自己投与に好適であり得る。そのような単位剤形は、容器、典型的には、例えば、バイアル、カートリッジ、プレフィルドシリンジまたはディスポーザブルペン内に提供されてもよい。ＵＳ６，３０２，８５５に記載されるドーザーデバイスなどのドーザーもまた、例えば、本明細書に記載されるような注入システムとともに使用され得る。

注射に好適なベクター製剤の薬学的形態としては、滅菌水溶液または分散液を挙げることができる。製剤は、無菌であり得、シリンジからの出入の流れを適切に可能にするために流体でなければならない。製剤はまた、製造及び保管条件下で安定していてもよい。担体は、例えば、水及び生理食塩水または緩衝水溶液を含む溶媒または分散媒体であり得る。好ましくは、等張剤、例えば、糖または塩化ナトリウムを製剤中に使用することができる。

本明細書に記載のベクターの適切な用量は、例えば、治療される対象の年齢、性別、及び体重、治療される状態または疾患、及び使用される特定のベクターを含む様々な要因に依存し得る。対象に投与される用量に影響を与える他の要因としては、例えば、状態または疾患の種類または重症度が挙げられる。他の要因としては、例えば、対象に同時にまたは以前に影響を及ぼす他の医学的障害、対象の一般的な健康状態、対象の遺伝的性質、食事、投与時間、排泄速度、薬物の組み合わせ、及び対象に投与される任意の他の追加の治療薬が挙げられる。ベクターの投与の好適な手段は、治療される状態または疾患に基づいて、及び対象の年齢及び状態に基づいて選択され得る。投与の用量及び方法は、患者の体重、年齢、状態などに応じて変化することができ、当業者によって必要に応じて適切に選択することができる。任意の特定の対象のための特定の用量及び治療レジメンは、医師の判断に基づいて調整することができる。

様々な例では、ベクターは、薬学的に許容される担体または賦形剤を含むように製剤化され得る。薬学的に許容される担体の例には、生理学的に互換性のある任意の及び全ての溶媒、分散媒体、コーティング、抗菌剤及び抗真菌剤、等張剤及び吸収遅延剤などが含まれるが、これらに限定されない。本発明の組成物は、薬学的に許容される塩、例えば、酸付加塩または塩基付加塩を含むことができる。

例示的な一般的に使用される薬学的に許容される担体としては、任意の及び全ての吸収遅延剤、酸化防止剤、結合剤、緩衝剤、増量剤または充填剤、キレート剤、コーティング剤、崩壊剤、分散媒体、ゲル、等張剤、潤滑剤、防腐剤、塩、溶媒または共溶媒、安定剤、界面活性剤、及び／または送達ビヒクルが挙げられる。

様々な実施形態では、本明細書に記載のベクターを含む組成物、例えば、注射のための滅菌製剤は、ビヒクルとして注射のための蒸留水を使用して、従来の薬学的慣行に従って製剤化することができる。例えば、生理食塩水またはグルコース及びＤ－ソルビトール、Ｄ－マンノース、Ｄ－マンニトール、及び塩化ナトリウムなどの他のサプリメントを含有する等張性溶液は、任意選択で、好適な可溶化剤、例えば、エタノールなどのアルコール及びプロピレングリコールまたはポリエチレングリコールなどのポリアルコール、ならびにｐｏｌｙｓｏｒｂａｔｅ８０（商標）、ＨＣＯ－５０などの非イオン性界面活性剤と組み合わせて、注射用の水溶液として使用されてもよい。

本明細書に開示される製剤は、例えば、注射によって投与するために製剤化することができる。注射の場合、製剤は、ハンクス溶液、リンゲル溶液、または生理食塩水を含む緩衝液中、またはイスコフ改変ダルベッコ培地（ＩＭＤＭ）などの培地中などの水溶液として製剤化することができる。水溶液は、懸濁剤、安定化剤、及び／または分散剤などの配合剤を含むことができる。あるいは、製剤は、使用前に好適なビヒクル、例えば、無菌パイロジェンフリー水で構成するために凍結乾燥及び／または粉末形態であってもよい。

本明細書に開示される任意の製剤は、有利には、投与の利益を上回る有意に有害な、アレルギー性の、または他の不快な反応を生じさせないものを含む任意の他の薬学的に許容される担体を含むことができる。例示的な薬学的に許容される担体及び製剤はＲｅｍｉｎｇｔｏｎ’ｓＰｈａｒｍａｃｅｕｔｉｃａｌＳｃｉｅｎｃｅｓ，１８ｔｈＥｄ．ＭａｃｋＰｒｉｎｔｉｎｇＣｏｍｐａｎｙ，１９９０に開示されている。さらに、製剤は、米国ＦＤＡのＯｆｆｉｃｅｏｆＢｉｏｌｏｇｉｃａｌＳｔａｎｄａｒｄｓ及び／または他の関連する外国規制当局によって要求されるように、無菌性、発熱性、一般的な安全性、及び純度基準を満たすように調製することができる。

治療用遺伝子に関連するアデノウイルスベクターの治療上有効な量は、例えば、１×１０^７～５０×１０^８感染単位（ＩＵ）または５×１０^７～２０×１０^８ＩＵの範囲の用量を含むことができる。他の例では、用量は、５×１０^７ＩＵ、６×１０^７ＩＵ、７×１０^７ＩＵ、８×１０^７ＩＵ、９×１０^７ＩＵ、１×１０^８ＩＵ、２×１０^８ＩＵ、３×１０^８ＩＵ、４×１０^８ＩＵ、５×１０^８ＩＵ、６×１０^８ＩＵ、７×１０^８ＩＵ、８×１０^８ＩＵ、９×１０^８ＩＵ、１０×１０^８ＩＵ、またはそれ以上を含むことができる。特定の実施形態では、治療用遺伝子に関連するアデノウイルスベクターの治療有効量は、４×１０^８ＩＵを含む。特定の実施形態では、治療用遺伝子に関連するアデノウイルスベクターの治療有効量は、皮下または静脈内に投与することができる。特定の実施形態では、治療用遺伝子に関連するアデノウイルスベクターの治療有効量は、１つ以上の動員因子を伴う投与の後に投与することができる。

本開示の様々な実施形態では、インビボ遺伝子療法は、少なくとも１つの免疫抑制レジメンと組み合わせて、少なくとも１つのウイルス遺伝子療法ベクターを対象に投与することを含む。サポートベクターである第２のベクターと組み合わせた、サポートウイルス遺伝子療法ベクターである第１のベクターなどの２つ以上のベクター種を含むインビボ遺伝子療法では、第１のベクター及び第２のベクターは、単一の製剤または剤形で、または２つの別個の製剤または剤形で投与することができる。様々な実施形態では、第１及び第２のベクターは、同時にまたは異なる時間に、例えば、同じ１時間の期間に、または重複しない１時間の期間に投与することができる。様々な実施形態では、第１及び第２のベクターは、同時にまたは異なる時間、例えば、同じ日または異なる日に投与することができる。様々な実施形態では、第１及び第２のベクターは、同じ用量または異なる用量で投与することができ、例えば、用量は、ウイルス粒子の総数または対象の１キログラム当たりのウイルス粒子の数として測定される。様々な実施形態では、第１及び第２のベクターは、所定の比率で投与することができる。様々な実施形態では、この比は、２：１～１：２、例えば、１：１の範囲である。

様々な実施形態では、ベクターは、１日に１回の総用量で対象に投与される。様々な実施形態では、ベクターは、総用量を合計で構成する２、３、４、またはそれ以上の単位用量で投与される。様々な実施形態では、ベクターの１単位用量は、１日当たりで、１日、２日、３日、４日、またはそれ以上連続した日のそれぞれに対象に投与される。様々な実施形態では、ベクターの２つの単位用量は、１日当たりで、１日、２日、３日、４日、またはそれ以上の連続した日のそれぞれに対象に投与される。したがって、様々な実施形態では、１日用量は、１日にわたって対象によって受け取られるベクターの用量を指すことができる。様々な実施形態では、日という用語は、第１の暦日の真夜中から次の暦日の真夜中までの２４時間の期間などの２４時間の期間を指す。

様々な実施形態では、ウイルス遺伝子療法ベクターまたはサポートベクター等のベクターの単位用量、１日用量、または総用量、またはウイルス遺伝子療法ベクター及びサポートベクターの合計併用用量は、少なくとも１Ｅ８、５Ｅ８、１Ｅ９、５Ｅ９、１Ｅ１０、５Ｅ１０、１Ｅ１１、５Ｅ１１、１Ｅ１２、５Ｅ１２、１Ｅ１３、５Ｅ１３、１Ｅ１４、または１Ｅ１５ウイルス粒子／キログラム（ｖｐ／ｋｇ）であり得る。様々な実施形態では、ウイルス遺伝子療法ベクターもしくはサポートベクター等のベクターの単位用量、１日用量、もしくは総用量、またはウイルス遺伝子療法ベクター及びサポートベクターの合計併用用量は、１Ｅ８、５Ｅ８、１Ｅ９、５Ｅ９、１Ｅ１０、５Ｅ１０、１Ｅ１１、５Ｅ１１、１Ｅ１２、５Ｅ１２、１Ｅ１３、５Ｅ１３、１Ｅ１４、または１Ｅ１５ｖｐ／ｋｇから選択される下限、及び１Ｅ８、５Ｅ８、１Ｅ９、５Ｅ９、１Ｅ１０、５Ｅ１０、１Ｅ１１、５Ｅ１１、１Ｅ１２、５Ｅ１２、１Ｅ１３、５Ｅ１３、１Ｅ１４、または１Ｅ１５ｖｐ／ｋｇから選択される上限を有する範囲内に入ることができる。

様々な実施形態では、ウイルス遺伝子療法ベクターは、少なくとも１Ｅ１０、５Ｅ１０、１Ｅ１１、５Ｅ１１、１Ｅ１２、５Ｅ１２、１Ｅ１３、５Ｅ１３、１Ｅ１４、または１Ｅ１５ｖｐ／ｋｇの単位用量、１日用量、または総用量で投与され、サポートベクターは、少なくとも１Ｅ８、５Ｅ８、１Ｅ９、５Ｅ９、１Ｅ１０、５Ｅ１０、１Ｅ１１、及び５Ｅ１１ｖｐ／ｋｇの単位用量、１日用量、または総用量で投与され、任意選択で、ウイルス遺伝子療法ベクターの単位用量、１日用量、または総用量は、１Ｅ１０、５Ｅ１０、１Ｅ１１、５Ｅ１１、１Ｅ１２、及び５Ｅ１２ｖｐ／ｋｇから選択される下限、及び１Ｅ１１、５Ｅ１１、１Ｅ１２、５Ｅ１２、１Ｅ１３、５Ｅ１３、１Ｅ１４、及び１Ｅ１５ｖｐ／ｋｇから選択される上限を有する範囲内であり、及び／またはサポートベクターの単位用量、１日用量、または総用量は、１Ｅ８、５Ｅ８、１Ｅ９、５Ｅ９、１Ｅ１０、及び５Ｅ１０ｖｐ／ｋｇから選択される下限、及び１Ｅ９、５Ｅ９、１Ｅ１０、５Ｅ１０、１Ｅ１１、及び５Ｅ１１ｖｐ／ｋｇから選択される上限を有する範囲内である。

様々な実施形態では、サポートベクターは、少なくとも１Ｅ１０、５Ｅ１０、１Ｅ１１、５Ｅ１１、１Ｅ１２、５Ｅ１２、１Ｅ１３、５Ｅ１３、１Ｅ１４、または１Ｅ１５ｖｐ／ｋｇの単位用量、１日用量、または総用量で投与され、サポートされるウイルス遺伝子療法ベクターは、少なくとも１Ｅ８、５Ｅ８、１Ｅ９、５Ｅ９、１Ｅ１０、５Ｅ１０、１Ｅ１１、及び５Ｅ１１ｖｐ／ｋｇの単位用量、１日用量、または総用量で投与され、任意選択で、サポートベクターの単位用量、１日用量、または総用量は、１Ｅ１０、５Ｅ１０、１Ｅ１１、５Ｅ１１、１Ｅ１２、及び５Ｅ１２ｖｐ／ｋｇから選択される下限、及び１Ｅ１１、５Ｅ１１、１Ｅ１２、５Ｅ１２、１Ｅ１３、５Ｅ１３、１Ｅ１４、及び１Ｅ１５ｖｐ／ｋｇから選択される上限を有する範囲内にあり、及び／またはサポートされるウイルス遺伝子療法ベクターの単位用量、１日用量、または総用量は、１Ｅ８、５Ｅ８、１Ｅ９、５Ｅ９、１Ｅ１０、及び５Ｅ１０ｖｐ／ｋｇから選択される下限、及び１Ｅ９、５Ｅ９、１Ｅ１０、５Ｅ１０、１Ｅ１１、及び５Ｅ１１ｖｐ／ｋｇから選択される上限を有する範囲内にある。様々な実施形態では、支持されるウイルス遺伝子療法ベクター及びサポートベクターは、所定の比率で投与される。様々な実施形態では、この比は、２：１～１：２、例えば、１：１の範囲である。

ＩＶ．用途
本明細書で提供される方法及び組成物は、インビボ遺伝子療法における使用のために少なくとも部分的に開示される。しかしながら、疑義を避けるために、本開示は、本明細書に提供される組成物及び方法の、細胞及び／または組織のエクスビボ操作、ならびに研究目的のための細胞及び／または組織の操作を含むインビトロ使用の使用を明示的に含む。遺伝子療法は、外因性ＤＮＡを宿主細胞（標的細胞など）及び／または核酸（標的核酸など、例えば、標的ゲノムなど、例えば、標的細胞のゲノムなど）に導入する方法における本開示のベクター、ゲノム、または系の使用を含み、外因性ＤＮＡの導入は、宿主細胞または核酸の遺伝子修飾と称され得る。したがって、遺伝子療法は、本明細書では、例えば、宿主細胞または核酸を遺伝子修飾する方法と称され得る。本開示は、インビボ、インビトロ、及びエクスビボ療法に関連する組成物及び方法の説明及び例示を含み、当業者は、本明細書に提供される様々な方法及び組成物が、一般に、核酸ペイロードを対象、例えば、宿主細胞または標的細胞に導入することに適用可能であることを理解するであろう。そのような組成物及び方法は、例えば、遺伝子療法において一般的に有用であるため、それらは、一般的な遺伝子療法において、及び本明細書に提供されるものを含む様々な特定の状態の両方においてツールとして有用である。

ＩＶ（Ａ）．インビボ遺伝子療法
ウイルスベクターを患者に直接送達することを含む、インビボ遺伝子療法を使用する治療が探索されている。インビボ遺伝子療法は、ワクチンの送達のために既に世界的に行われているものと同様に、注射を通して投与することができるため、遺伝毒性コンディショニング（またはより少ない遺伝毒性コンディショニング）もエクスビボ細胞処理も必要としないため、魅力的なアプローチであり、したがって、開発途上国を含む世界中の多くの機関で採用することができる。様々な実施形態では、本開示のアデノウイルスベクターを用いたインビボ遺伝子療法の方法は、（ｉ）標的細胞の動員、（ｉｉ）免疫抑制、（ｉｉｉ）本明細書に提供されるベクター、ゲノム、系または製剤の投与、及び／または（ｉｖ）アデノウイルスベクターまたはゲノムのペイロードの組込み要素を組込んだ形質導入細胞及び／または細胞の選択の１つ以上のステップを含むことができる。

様々な実施形態では、本明細書に開示される方法及び組成物は、対象（ヒト、獣医動物（イヌ、ネコ、爬虫類、鳥など）、家畜（ウマ、ウシ、ヤギ、ブタ、ニワトリなど）、及び研究動物（サル、ラット、マウス、サカナなど）を治療するために使用することができる。対象を治療することは、治療有効量の本開示の１つ以上のベクター、ゲノム、または系を送達することを含む。治療上有効な量としては、有効な量、予防的処置、及び／または治療的処置を提供するものが挙げられる。

本明細書に開示されるベクターは、動員因子と連携して投与することができる。ある特定の実施形態では、本明細書に記載のアデノウイルスベクター組成物は、ＨＳＰＣ動員と連携して投与することができる。特定の実施形態では、アデノウイルスドナーベクターの投与は、１つ以上の動員因子の投与と同時に行われる。特定の実施形態では、アデノウイルスドナーベクターの投与は、１つ以上の動員因子の投与に続く。特定の実施形態では、アデノウイルスドナーベクターの投与は、第１の１つ以上の動員因子の投与に続き、第２の１つ以上の動員因子の投与と同時に行われる。ＨＳＰＣ動員のための薬剤には、例えば、顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ－ＣＳＦ）、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子（ＧＭ－ＣＳＦ）、ＡＭＤ３１００、ＳＣＦ、Ｓ－ＣＳＦ、ＣＸＣＲ４アンタゴニスト、ＣＸＣＲ２アゴニスト、及びＧｒｏ－ベータ（ＧＲＯ－β）が含まれる。様々な実施形態では、ＣＸＣＲ４アンタゴニストは、ＡＭＤ３１００であり、及び／またはＣＸＣＲ２アゴニストは、ＧＲＯ－βである。

Ｇ－ＣＳＦは、ＨＳＰＣ動員における機能が、顆粒球増殖の促進、ならびに接着分子のプロテアーゼ依存性及び独立した減衰、ならびにＳＤＦ－１／ＣＸＣＲ４軸の破壊の両方を含むことができるサイトカインである。特定の実施形態では、当業者に既知の任意の市販の形態のＧ－ＣＳＦを、本明細書に開示される方法及び組成物に使用することができ、例えば、フィルグラスチム（Ｎｅｕｐｏｇｅｎ（登録商標），ＡｍｇｅｎＩｎｃ．，ＴｈｏｕｓａｎｄＯａｋｓ，ＣＡ）及びペグ化フィルグラスチム（Ｐｅｇｆｉｌｇｒａｓｔｉｍ，ＮＥＵＬＡＳＴＡ（登録商標），ＡｍｇｅｎＩｎｃ．，ＴｈｏｕｓａｎｄＯａｋｓ，ＣＡ）である。

ＧＭ－ＣＳＦは、コロニー刺激因子２（ＣＳＦ２）としても知られる単量体糖タンパク質であり、サイトカインとして機能し、マクロファージ、Ｔ細胞、肥満細胞、ナチュラルキラー細胞、内皮細胞、及び線維芽細胞によって自然に分泌される。特定の実施形態では、当業者に既知のＧＭ－ＣＳＦの任意の市販の形態を、本明細書に開示される方法及び組成物、例えば、サルグラモスチム（Ｌｅｕｋｉｎｅ，ＢａｙｅｒＨｅａｌｔｈｃａｒｅＰｈａｒｍａｃｅｕｔｉｃａｌｓ，Ｓｅａｔｔｌｅ，ＷＡ）及びモルグラモスチム（Ｓｃｈｅｒｉｎｇ－Ｐｌｏｕｇｈ，Ｋｅｎｉｌｗｏｒｔｈ，ＮＪ）で使用することができる。

ビシクラムクラスの合成有機分子であるＡＭＤ３１００（ＭＯＺＯＢＩＬ（商標）、ＰＬＥＲＩＸＡＦＯＲ（商標）；Ｓａｎｏｆｉ－Ａｖｅｎｔｉｓ，Ｐａｒｉｓ，Ｆｒａｎｃｅ）は、ケモカイン受容体アンタゴニストであり、ＣＸＣＲ４へのＳＤＦ－１結合を可逆的に阻害し、ＨＳＰＣの動員を促進する。ＡＭＤ３１００は、骨髄腫及びリンパ腫を有する患者におけるＨＳＰＣの動員のためにＧ－ＣＳＦと組み合わせて使用されることが承認されている。

ＫＩＴリガンド、ＫＬまたはスチール因子としても知られる、ＳＣＦは、ｃーｋｉｔ受容体（ＣＤ１１７）に結合するサイトカインである。ＳＣＦは、膜貫通タンパク質及び可溶性タンパク質の両方として存在することができる。このサイトカインは、造血、精子生成、及びメラニン生成において重要な役割を果たす。特定の実施形態では、当業者に既知の任意の市販の形態のＳＣＦ、例えば、組換えヒトＳＣＦ（Ａｎｃｅｓｔｉｍ，ＳＴＥＭＧＥＮ（登録商標），ＡｍｇｅｎＩｎｃ．，ＴｈｏｕｓａｎｄＯａｋｓ，ＣＡ）を、本明細書に開示される方法及び組成物において使用することができる。

集中的な骨髄抑制治療に使用される化学療法はまた、化学療法誘発性形成不全後の代償性好中球産生の結果として、末梢血にＨＳＰＣを動員する。特定の実施形態では、ＨＳＰＣの動員に使用することができる化学療法剤としては、シクロホスファミド、エトポシド、イフォスファミド、シスプラチン、及びシタラビンが挙げられる。

細胞動員に使用することができる追加の薬剤には、ＣＸＣＬ１２／ＣＸＣＲ４モジュレーター（例えば、ＣＸＣＲ４アンタゴニスト：ＰＯＬ６３２６（Ｐｏｌｙｐｈｏｒ、Ａｌｌｓｃｈｗｉｌ，Ｓｗｉｔｚｅｒｌａｎｄ）、ＣＸＣＲ４を可逆的に阻害する合成環状ペプチド；ＢＫＴ－１４０（４Ｆ－ベンゾイル－ＴＮ１４００３；ＢｉｏｋｉｎｅＴｈｅｒａｐｅｕｔｉｃｓ、Ｒｅｈｏｖｉｔ，Ｉｓｒａｅｌ）；ＴＧ－００５４（ＴａｉｇｅｎＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ、Ｔａｉｐｅｉ，Ｔａｉｗａｎ）；ＳＤＦ－１に結合し、そのＣＸＣＲ４への結合を阻害するＣＸＣＬ１２中和剤ＮＯＸ－Ａ１２（ＮＯＸＸＯＮＰｈａｒｍａ、Ｂｅｒｌｉｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ）；スフィンゴシン－１－リン酸（Ｓ１Ｐ）アゴニスト（例えば、ＳＥＷ２８７１、Ｊｕａｒｅｚｅｔａｌ．Ｂｌｏｏｄ１１９：７０７－７１６、２０１２）、血管細胞接着分子－１（ＶＣＡＭ）または最晩期抗原４（ＶＬＡ－４）阻害剤（例えば、ＶＬＡ－４のα４サブユニットに対する組換えヒト化モノクローナル抗体であるナタリズマブ（Ｚｏｈｒｅｎｅｔａｌ．Ｂｌｏｏｄ１１１：３８９３－３８９５，２００８）、ＶＬＡ－４の低分子阻害剤であるＢＩＯ５１９２（Ｒａｍｉｒｅｚｅｔａｌ．Ｂｌｏｏｄ１１４：１３４０－１３４３，２００９））、副甲状腺ホルモン（Ｂｒｕｎｎｅｒｅｔａｌ．ＥｘｐＨｅｍａｔｏｌ．３６：１１５７－１１６６，２００８）、プロテアソーム阻害剤（例えば、ボルテゾミブ、Ｇｈｏｂａｄｉｅｔａｌ．ＡＳＨＡｎｎｕａｌＭｅｅｔｉｎｇＡｂｓｔｒａｃｔｓ．ｐ．５８３，２０１２）、ＣＸＣＲ２受容体に結合することによって好中球の化学走性及び活性化を刺激するＣＸＣケモカインファミリーのメンバーであるＧｒｏβ（例えば、ＳＢ－２５１３５３，Ｋｉｎｇｅｔａｌ．Ｂｌｏｏｄ９７：１５３４－１５４２，２００１）、低酸素誘導因子（ＨＩＦ）の安定化（例えば、ＦＧ－４４９７，Ｆｏｒｒｉｓｔａｌｅｔａｌ．ＡＳＨＡｎｎｕａｌＭｅｅｔｉｎｇＡｂｓｔｒａｃｔｓ．ｐ．２１６，２０１２）、α４β１及びα４β７インテグリン阻害剤であるフィラテグラスト（α４β１／７）（Ｋｉｍｅｔａｌ．Ｂｌｏｏｄ１２８：２４５７－２４６１，２０１６）、α４β７インテグリンに対するヒト化モノクローナル抗体であるベドリズマブ（Ｒｏｓａｒｉｏｅｔａｌ．ＣｌｉｎＤｒｕｇＩｎｖｅｓｔｉｇ３６：９１３－９２３，２０１６）、及びインテグリンα９β１／α４β１を標的とするＢＯＰ（Ｎ－（ベンゼンスルホニル）－Ｌ－プロリル－Ｌ－Ｏ－（１－ピロリジニルカルボニル）チロシン）（Ｃａｏｅｔａｌ．ＮａｔＣｏｍｍｕｎ７：１１００７，２０１６）が含まれる。ＨＳＰＣ動員に使用することができる追加の薬剤は、例えば、ＲｉｃｈｔｅｒＲｅｔａｌ．ＴｒａｎｓｆｕｓＭｅｄＨｅｍｏｔｈｅｒ４４：１５１－１６４，２０１７、Ｂｅｎｄａｌｌ＆Ｂｒａｄｓｔｏｃｋ，Ｃｙｔｏｋｉｎｅ＆ＧｒｏｗｔｈＦａｃｔｏｒＲｅｖｉｅｗｓ２５：３５５－３６７，２０１４、ＷＯ２００３０４３６５１、ＷＯ２００５０１７１６０、ＷＯ２０１１０６９３３６、ＵＳ５，６３７，３２３、ＵＳ７，２８８，５２１、ＵＳ９，７８２，４２９、ＵＳ２００２／０１４２４６２、及びＵＳ２０１０／０２２６８に記述されている。

特定の実施形態では、治療有効量のＧ－ＣＳＦは、０．１μｇ／ｋｇ～１００μｇ／ｋｇを含む。特定の実施形態では、治療有効量のＧ－ＣＳＦは、０．５μｇ／ｋｇ～５０μｇ／ｋｇを含む。特定の実施形態では、治療有効量のＧ－ＣＳＦは、０．５μｇ／ｋｇ、１μｇ／ｋｇ、２μｇ／ｋｇ、３μｇ／ｋｇ、４μｇ／ｋｇ、５μｇ／ｋｇ、６μｇ／ｋｇ、７μｇ／ｋｇ、８μｇ／ｋｇ、９μｇ／ｋｇ、１０μｇ／ｋｇ、１１μｇ／ｋｇ、１２μｇ／ｋｇ、１３μｇ／ｋｇ、１４μｇ／ｋｇ、１５μｇ／ｋｇ、１６μｇ／ｋｇ、１７μｇ／ｋｇ、１８μｇ／ｋｇ、１９μｇ／ｋｇ、２０μｇ／ｋｇ、またはそれ以上を含む。特定の実施形態では、治療有効量のＧ－ＣＳＦは、５μｇ／ｋｇを含む。特定の実施形態では、Ｇ－ＣＳＦは、皮下または静脈内に投与することができる。特定の実施形態では、Ｇ－ＣＳＦは１日間、２日間連続して、３日間連続して、４日間連続して、５日間連続して、またはそれ以上投与することができる。特定の実施形態では、Ｇ－ＣＳＦは、４日間連続して投与することができる。特定の実施形態では、Ｇ－ＣＳＦは、５日間連続して投与することができる。特定の実施形態では、単剤として、Ｇ－ＣＳＦは、アデノウイルス送達の３、４、５、６、７、または８日前に開始される、１日１０μｇ／ｋｇの皮下投与で使用することができる。特定の実施形態では、Ｇ－ＣＳＦは、単剤として投与した後、別の動員因子と同時投与することができる。特定の実施形態では、Ｇ－ＣＳＦは、単剤として投与した後、ＡＭＤ３１００と同時投与することができる。特定の実施形態では、治療プロトコルは、５日間の治療を含み、Ｇ－ＣＳＦは、１日目、２日目、３日目、及び４日目に投与することができ、５日目には、Ｇ－ＣＳＦ及びＡＭＤ３１００は、アデノウイルス投与の６～８時間前に投与される。

投与するＧＭ－ＣＳＦの治療上有効な量は、例えば、０．１～５０μｇ／ｋｇまたは０．５～３０μｇ／ｋｇの範囲の用量を含むことができる。特定の実施形態では、ＧＭ－ＣＳＦが投与され得る用量は、０．５μｇ／ｋｇ、１μｇ／ｋｇ、２μｇ／ｋｇ、３μｇ／ｋｇ、４μｇ／ｋｇ、５μｇ／ｋｇ、６μｇ／ｋｇ、７μｇ／ｋｇ、８μｇ／ｋｇ、９μｇ／ｋｇ、１０μｇ／ｋｇ、１１μｇ／ｋｇ、１２μｇ／ｋｇ、１３μｇ／ｋｇ、１４μｇ／ｋｇ、１５μｇ／ｋｇ、１６μｇ／ｋｇ、１７μｇ／ｋｇ、１８μｇ／ｋｇ、１９μｇ／ｋｇ、２０μｇ／ｋｇ、またはそれ以上を含む。特定の実施形態では、ＧＭ－ＣＳＦは１日間、２日間連続して、３日間連続して、４日間連続して、５日間連続して、またはそれ以上皮下投与することができる。特定の実施形態では、ＧＭ－ＣＳＦは、皮下または静脈内に投与することができる。特定の実施形態では、ＧＭ－ＣＳＦは、アデノウイルス送達の３、４、５、６、７、または８日前に開始される毎日１０μｇ／ｋｇの用量で皮下投与することができる。特定の実施形態では、ＧＭ－ＣＳＦは、単剤として投与した後、別の動員因子と同時投与することができる。特定の実施形態では、ＧＭ－ＣＳＦは、単剤として投与した後、ＡＭＤ３１００と同時投与することができる。特定の実施形態では、治療プロトコルは、ＧＭ－ＣＳＦを１日目、２日目、３日目、及び４日目に投与することができ、５日目には、ＧＭ－ＣＳＦ及びＡＭＤ３１００がアデノウイルス投与の６～８時間前に投与される５日間の治療を含む。サルグラモスチムの投与レジメンは、２００μｇ／ｍ^２、２１０μｇ／ｍ^２、２２０μｇ／ｍ^２、２３０μｇ／ｍ^２、２４０μｇ／ｍ^２、２５０μｇ／ｍ^２、２６０μｇ／ｍ^２、２７０μｇ／ｍ^２、２８０μｇ／ｍ^２、２９０μｇ／ｍ^２、３００μｇ／ｍ^２、またはそれ以上を含むことができる。特定の実施形態では、サルグラモスチムは、１日間、２日間連続して、３日間連続して、４日間連続して、５日間連続して、またはそれ以上投与することができる。特定の実施形態では、サルグラモスチムは、皮下または静脈内に投与することができる。特定の実施形態では、サルグラモスチムの投与レジメンは、２５０μｇ／ｍ^２／日の静脈内または皮下投与を含むことができ、標的細胞量が末梢血中で到達するまで継続することができる、または５日間継続することができる。特定の実施形態では、サルグラモスチムは、単剤として投与した後、別の動員因子と同時投与することができる。特定の実施形態では、サルグラモスチムは、単剤として投与した後、ＡＭＤ３１００と同時投与することができる。特定の実施形態では、治療プロトコルは、サルグラモスチムを１日目、２日目、３日目、及び４日目に投与することができ、５日目には、サルグラモスチム及びＡＭＤ３１００をアデノウイルス投与の６～８時間前に投与する５日間の治療を含む。

特定の実施形態では、治療有効量のＡＭＤ３１００は、０．１ｍｇ／ｋｇ～１００ｍｇ／ｋｇを含む。特定の実施形態では、治療有効量のＡＭＤ３１００は、０．５ｍｇ／ｋｇ～５０ｍｇ／ｋｇを含む。特定の実施形態では、治療有効量のＡＭＤ３１００は、０．５ｍｇ／ｋｇ、１ｍｇ／ｋｇ、２ｍｇ／ｋｇ、３ｍｇ／ｋｇ、４ｍｇ／ｋｇ、５ｍｇ／ｋｇ、６ｍｇ／ｋｇ、７ｍｇ／ｋｇ、８ｍｇ／ｋｇ、９ｍｇ／ｋｇ、１０ｍｇ／ｋｇ、１１ｍｇ／ｋｇ、１２ｍｇ／ｋｇ、１３ｍｇ／ｋｇ、１４ｍｇ／ｋｇ、１５ｍｇ／ｋｇ、１６ｍｇ／ｋｇ、１７ｍｇ／ｋｇ、１８ｍｇ／ｋｇ、１９ｍｇ／ｋｇ、２０ｍｇ／ｋｇ、またはそれ以上を含む。特定の実施形態では、治療有効量のＡＭＤ３１００は、４ｍｇ／ｋｇを含む。特定の実施形態では、治療有効量のＡＭＤ３１００は、５ｍｇ／ｋｇを含む。特定の実施形態では、治療有効量のＡＭＤ３１００は、１０μｇ／ｋｇ～５００μｇ／ｋｇまたは５０μｇ／ｋｇ～４００μｇ／ｋｇを含む。特定の実施形態では、治療有効量のＡＭＤ３１００は、１００μｇ／ｋｇ、１５０μｇ／ｋｇ、２００μｇ／ｋｇ、２５０μｇ／ｋｇ、３００μｇ／ｋｇ、３５０μｇ／ｋｇ、またはそれ以上を含む。特定の実施形態では、ＡＭＤ３１００は、皮下または静脈内に投与することができる。特定の実施形態では、ＡＭＤ３１００は、アデノウイルス送達の６～１１時間前に１６０～２４０μｇ／ｋｇで皮下投与することができる。特定の実施形態では、治療有効量のＡＭＤ３１００を、別の動員因子の投与と同時に投与することができる。特定の実施形態では、治療有効量のＡＭＤ３１００は、別の動員因子の投与後に投与することができる。特定の実施形態では、治療有効量のＡＭＤ３１００は、Ｇ－ＣＳＦの投与後に投与することができる。特定の実施形態では、治療プロトコルは、Ｇ－ＣＳＦが１日目、２日目、３日目、及び４日目に投与され、５日目にＧ－ＣＳＦ及びＡＭＤ３１００がアデノウイルス注射の６～８時間前に投与される５日間の治療を含む。

投与するＳＣＦの治療上有効な量は、例えば、０．１～１００μｇ／ｋｇ／日または０．５～５０μｇ／ｋｇ／日の範囲の用量を含むことができる。特定の実施形態では、ＳＣＦを投与することができる用量には、０．５μｇ／ｋｇ／日、１μｇ／ｋｇ／日、２μｇ／ｋｇ／日、３μｇ／ｋｇ／日、４μｇ／ｋｇ／日、５μｇ／ｋｇ／日、６μｇ／ｋｇ／日、７μｇ／ｋｇ／日、８μｇ／ｋｇ／日、９μｇ／ｋｇ／日、１０μｇ／ｋｇ／日、１１μｇ／ｋｇ／日、１２μｇ／ｋｇ／日、１３μｇ／ｋｇ／日、１４μｇ／ｋｇ／日、１５μｇ／ｋｇ／日、１６μｇ／ｋｇ／日、１７μｇ／ｋｇ／日、１８μｇ／ｋｇ／日、１９μｇ／ｋｇ／日、２０μｇ／ｋｇ／日、２１μｇ／ｋｇ／日、２２μｇ／ｋｇ／日、２３μｇ／ｋｇ／日、２４μｇ／ｋｇ／日、２５μｇ／ｋｇ／日、２６μｇ／ｋｇ／日、２７μｇ／ｋｇ／日、２８μｇ／ｋｇ／日、２９μｇ／ｋｇ／日、３０μｇ／ｋｇ／日、またはそれ以上が含まれる。特定の実施形態では、ＳＣＦは１日間、２日間連続して、３日間連続して、４日間連続して、５日間連続して、またはそれ以上投与することができる。特定の実施形態では、ＳＣＦは、皮下または静脈内に投与することができる。特定の実施形態では、ＳＣＦは、２０μｇ／ｋｇ／日で皮下注射することができる。特定の実施形態では、ＳＣＦは、単剤として投与した後、別の動員因子と同時投与することができる。特定の実施形態では、ＳＣＦは、単剤として投与した後、ＡＭＤ３１００と同時投与することができる。特定の実施形態では、治療プロトコルは、ＳＣＦを１日目、２日目、３日目、及び４日目に投与することができ、５日目にＳＣＦ及びＡＭＤ３１００をアデノウイルス投与の６～８時間前に投与する５日間の治療を含む。

特定の実施形態では、成長因子ＧＭ－ＣＳＦ及びＧ－ＣＳＦを投与して、骨髄ニッチのＨＳＰＣを末梢循環血に動員し、血液中を循環するＨＳＰＣの割合を増加させることができる。特定の実施形態では、動員は、Ｇ－ＣＳＦ／フィルグラスチム（Ａｍｇｅｎ）及び／またはＡＭＤ３１００（Ｓｉｇｍａ）の投与によって達成することができる。特定の実施形態では、動員は、ＧＭ－ＣＳＦ／サルグラモスチム（Ａｍｇｅｎ）及び／またはＡＭＤ３１００（Ｓｉｇｍａ）の投与によって達成することができる。特定の実施形態では、動員は、ＳＣＦ／Ａｎｃｅｓｔｉｍ（Ａｍｇｅｎ）及び／またはＡＭＤ３１００（Ｓｉｇｍａ）の投与によって達成することができる。特定の実施形態では、Ｇ－ＣＳＦ／フィルグラスチムの投与は、ＡＭＤ３１００の投与に先行する。特定の実施形態では、Ｇ－ＣＳＦ／フィルグラスチムの投与は、ＡＭＤ３１００の投与と同時に行われる。特定の実施形態では、Ｇ－ＣＳＦ／フィルグラスチムの投与は、ＡＭＤ３１００の投与の前に行われ、続いてＧ－ＣＳＦ／フィルグラスチム及びＡＭＤ３１００の同時投与が行われる。ＵＳ２０１４０１９３３７６は、Ｓ１Ｐ受容体１（Ｓ１ＰＲ１）調節剤を有するＣＸＣＲ４アンタゴニストを利用する動員プロトコルを記載する。ＵＳ２０１１００４４９９７には、血管内皮成長因子受容体（ＶＥＧＦＲ）アゴニストを有するＣＸＣＲ４アンタゴニストを利用した動員プロトコルが記載されている。

アデノウイルスベクター（例えば、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクター）は、ＨＳＰＣ動員と連携して投与することができるベクターの例である。特定の実施形態では、アデノウイルスベクターの投与は、１つ以上の動員因子の投与と同時に行われる。特定の実施形態では、アデノウイルスベクターの投与は、１つ以上の動員因子の投与に続く。特定の実施形態では、アデノウイルスベクターの投与は、第１の１つ以上の動員因子の投与に続き、第２の１つ以上の動員因子の投与と同時に行われる。

特定の実施形態では、ＣＤ１９免疫毒素または５－ＦＵなどのＨＳＣ濃縮剤を投与して、ＨＳＰＣを濃縮することができる。ＣＤ１９免疫毒素を用いて、骨髄細胞の３０％を占める全てのＣＤ１９系譜細胞を枯渇させることができる。枯渇は、骨髄からの離脱を促進する。ＨＳＰＣを増殖させることによって（例えば、５－ＦＵのＣＤ１９免疫毒素を介するかどうかにかかわらず）、これは、それらの分化を刺激し、骨髄から出て、末梢血細胞における導入遺伝子マーキングを増加させる。

治療上有効な量のＨＳＣ動員因子及び／またはＨＳＣ濃縮剤は、注射、注入、灌流、及びより具体的には、骨髄、静脈内、皮内、動脈内、結節内、リンパ内、腹腔内注射、注入、または灌流のうちの１つ以上による投与などの任意の適切な投与経路を介して投与され得る。

特定の実施形態では、本開示の方法は、選択マーカー（例えば、６－ＢＧによる不活性化に耐性であるがＤＮＡ損傷を修復する能力を保持するＭＧＭＴの変異型）を発現するように修飾された細胞の選択を含むことができる。例えば、特定の実施形態は、動員（例えば、本明細書に記載される動員プロトコル）と、本明細書に記載されるアデノウイルスベクターの投与と、ＭＧＭＴ^{Ｐ１４０Ｋ}選択マーカーを含むアデノウイルスベクターの場合には、ＢＣＮＵまたはベンジルグアニン及びテモゾロミドの投与とを組み合わせたレジメンを含む。特定の実施形態では、インビボ選択マーカーは、Ｏｌｓｚｋｏｅｔａｌ．，ＧｅｎｅＴｈｅｒａｐｙ２２：５９１－５９５，２０１５に記載されるようなＭＧＭＴ^{Ｐ１４０Ｋ}を含むことができる。したがって、ＭＧＭＴ^{Ｐ１４０Ｋ}を発現する細胞の選択は、形質導入された細胞を選択することができ、及び／または治療有効性に寄与することができる。

アデノウイルスベクターは、１つ以上の免疫抑制剤または免疫抑制レジメンの投与と同時に、またはそれに続いて投与することができる。

ＩＶ（Ｂ）．インビトロ及びエクスビボ遺伝子療法
インビトロ遺伝子療法は、宿主細胞（標的細胞など）、系（例えば、１つ以上の標的細胞及び／または宿主細胞を含む複数の細胞）、及び／または核酸（標的ゲノムなどの標的核酸など）に外因性ＤＮＡを導入する方法における本開示のベクター、ゲノム、または系の使用を含み、宿主細胞、系、または核酸は、多細胞生物内（例えば、実験室内）に存在しない。いくつかの実施形態では、標的細胞、系、または核酸は、哺乳動物（例えば、マウス、ラット、ヒト、または非ヒト霊長類）などの多細胞生物に由来する（例えば、生体試料またはその一部として）。様々な実施形態では、系は、例えば、複数の造血細胞型を含む、複数の細胞型を含むことができる。多細胞生物に由来する細胞のインビトロ操作は、エクスビボ操作と称され得、エクスビボ療法において使用され得る。様々な実施形態では、本開示の方法及び組成物は、例えば、本明細書に開示されるように、第１の多細胞生物に由来する標的細胞または核酸を修飾するために利用され、操作された標的細胞または核酸は、次いで、例えば、養子細胞療法の方法において、哺乳動物（例えば、マウス、ラット、ヒト、または非ヒト霊長類）などの第２の多細胞生物に投与される。場合によっては、第１及び第２の生物は、同じ単一の対象生物である。インビトロ操作された材料を、材料が由来する対象に戻すことは、自己療法であり得る。場合によっては、第１及び第２の生物は、異なる生物（例えば、同じ種の２つの生物、例えば、２匹のマウス、２匹のラット、２人のヒト、または同じ種の２匹の非ヒト霊長類）である。第１の対象由来の操作された材料を第２の異なる対象に移すことは、同種異系療法であり得る。

エクスビボ細胞療法は、患者または正常及び／または健康なドナーなどのドナー（例えば、哺乳動物ドナー、例えば、ヒトドナー）からの造血細胞（例えば、幹細胞、前駆細胞または分化細胞）の単離、遺伝子操作の有無にかかわらず、エクスビボでの単離細胞の増殖、及び対象への細胞の投与を含み、注入された細胞及び／またはそれらの子孫の一過性または安定した移植片を確立することができる。そのようなエクスビボアプローチは、例えば、遺伝性、感染性または腫瘍性疾患を治療するために、組織を再生するために、または治療剤を疾患部位に送達するために使用することができる。様々なエクスビボ療法では、対象の遺伝子移入ベクターへの直接曝露はなく、形質導入の標的細胞は、有効性及び安全性を改善するために、任意の遺伝子操作の前または後に選択、増殖及び／または分化され得る。

エクスビボ療法としては、造血細胞移植が挙げられる。自己造血細胞遺伝子療法は、血液及び免疫系のいくつかの単一遺伝子疾患ならびに貯蔵障害に対する治療選択肢を表し、選択された病態に対する第一選択肢となり得る。

エクスビボ療法の適用には、機能不全細胞系統の再構築が含まれる。欠陥または欠損細胞系統を特徴とする遺伝性疾患の場合、系統は、正常ドナーまたは欠損を補正するためにエクスビボ遺伝子移入を受けた自己細胞のいずれかに由来する機能的前駆細胞によって再生することができる。１つの例は、いくつかの遺伝子のいずれか１つの欠損が成熟リンパ系細胞の発達をブロックするＳＣＩＤによって提供される。様々な実施形態では、宿主内の様々な系統のドナー由来の機能性造血細胞の生成を可能にすることができる、操作されていない正常ドナー造血細胞の移植は、ＳＣＩＤ、ならびに血液及び免疫系に影響を与える他の多くの疾患の治療選択肢を表す。標的造血細胞集団の操作を含むことができ、同種異系造血細胞移植と同様に、機能的造血細胞（例えば、操作された造血幹細胞及び／または前駆細胞の子孫）の安定した供給を提供することができる自己造血細胞遺伝子療法は、移植片対宿主病（ＧｖＨＤ）のリスクの低減、移植片拒絶反応のリスクの低減、及び移植後の免疫抑制の必要性の低減を含むいくつかの利点を有し得る。

エクスビボ療法の用途には、治療用遺伝子投与量の増加が含まれる。いくつかの用途では、造血細胞遺伝子療法は、同種異系造血細胞移植の治療有効性を増強し得る。治療用遺伝子投与量は、移植細胞において超正常レベルに操作することができる。

エクスビボ療法の用途としては、新規機能の導入及び標的化遺伝子療法が挙げられる。エクスビボ遺伝子療法は、ＲＮＡベースの薬剤（例えば、リボザイム、ＲＮＡデコイ、アンチセンスＲＮＡ、ＲＮＡアプタマー及び低分子干渉ＲＮＡ）及びタンパク質ベースの薬剤（例えば、病原体のゲノムを標的とする優性陰性変異型ウイルスタンパク質、融合阻害剤及び操作ヌクレアーゼ）を発現することによって、高用量抗腫瘍化学療法レジームの投与を可能にするための薬物耐性を確立すること、またはＨＩＶ、もしくは他の病原体などのウイルスによる事前に確立された感染に対する耐性を確立することなど、造血細胞（例えば、１つ以上の特定の種類の造血細胞）またはそれらの子孫に新規の機能を付与することができる。

ＩＶ（Ｃ）．遺伝子療法によって治療可能な状態
少なくとも部分的には、本開示のアデノウイルスベクター（例えば、Ａｄ３、５、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、３７、または５０ベクター）は、宿主及び／または標的細胞の修飾のためにインビボ、インビトロ、またはエクスビボで使用することができ、さらにアデノウイルスベクターは、多種多様な発現生成物をコードするペイロードを含むことができるため、本明細書から、本明細書で提供される様々な技術が広範な適用可能性を有し、多種多様な状態を治療するために使用することができることが明らかであろう。本開示のアデノウイルスベクター、ゲノム、または系の投与によって治療可能な状態の例には、遺伝子病態（例えば、ヘモグロビン異常症）及び治療用ポリペプチドの発現によって治療可能な病態（例えば、がん）が含まれるが、これらに限定されない。

様々な実施形態では、本開示の方法及び組成物を使用して、遺伝的状態（例えば、対象の１つ以上の細胞のゲノムに存在する変異に起因する、及び／またはそれによって引き起こされる状態）を治療することができる。様々な実施形態では、本開示の方法及び組成物を使用して、対象の１つ以上の細胞のゲノムに存在する単一点変異（例えば、ヘテロ接合性またはホモ接合性の単一点変異）から生じる、及び／またはそれによって引き起こされる遺伝的状態を治療することができる。様々な実施形態では、本開示の方法及び組成物を用いて、タンパク質欠損症を治療することができる。様々な実施形態では、本開示の方法及び組成物は、酵素欠損症を治療するために使用され得る。様々な実施形態では、本開示の方法及び組成物を使用して、血液状態（例えば、血液細胞異常を特徴とする状態）を治療することができる。本開示の方法及び組成物によって治療することができる遺伝的（例えば、点変異）状態、タンパク質欠損症、酵素欠損症、及び／または血液状態の例には、アデノシンデアミナーゼ欠損症（ＡＤＡ）、副腎白質ジストロフィー（ＡＬＤ）、無ガンマグロブリン血症、アルファ－１抗トリプシン欠損症、先天性無巨核球性血小板減少症、筋萎縮性側索硬化症（ルーゲーリック病）、毛細血管拡張性運動失調症、バッテン病、ベルナール・スーリエ症候群、ＣＤ４０／ＣＤ４０Ｌ欠損症、慢性肉芽腫症、分類不能型免疫欠損症（ＣＶＩＤ）、先天性血栓性血小板減少性紫斑病（ｃＴＴＰ）、嚢胞性線維症、ダイヤモンドブラックファン貧血（ＤＢＡ）、ＤＯＣＫ８欠損症、先天性角化異常症、ファブリー病、第Ｖ因子欠損症、第ＶＩＩ因子欠損症、第Ｘ因子欠損症、第ＸＩ因子欠損症、第ＸＩＩ因子欠損症、第ＸＩＩＩ因子欠損症、家族性アポリポタンパク質Ｅ欠損症及びアテローム性動脈硬化症（ＡｐｏＥ）、家族性血球貪食性リンパ組織球症、ファンコーニ貧血（ＦＡ）、フリードライヒ運動失調症、ゴーシェ病、グランツマン血小板無力症、糖血症、糖原病、糖原病Ｉ型（ＧＳＤＩ）、灰色血小板症候群、血友病、血友病Ａ、血友病Ｂ、遺伝性ヘモクロマトーシス、ハーラー症候群、高ＩｇＭ、低ガンマグロブリン血症、クラッベ病、主要組織適合性複合体クラスＩＩ欠損症（ＭＨＣ－ＩＩ）、メープルシロップ尿症、異染性白質ジストロフィー（ＭＬＤ）、ムコ多糖症、ムコ多糖症Ｉ型（ＭＰＳＩ）、ＭＰＳＩＩ（ハンター症候群）、ＭＰＳＩＩＩ（サンフィリポ症候群）、ＭＰＳＩＶ（モルキオ症候群）、ＭＰＳＶ、ＭＰＳＶＩ（マロトー・ラミー症候群）、ＭＰＳＶＩＩ（スライ症候群）、筋ジストロフィー、ニーマン・ピック病、パーキンソン病、発作性夜間ヘモグロビン尿症（ＰＮＨ）、悪性貧血、フェニルケトン尿症（ＰＫＵ）、ポンペ病、肺胞蛋白症（ＰＡＰ）、赤芽球癆（ＰＲＣＡ）、ピルビン酸キナーゼ欠損、難治性貧血、シュワックマン・ダイアモンド症候群、選択的ＩｇＡ欠損症、重度再生不良性貧血、重度複合免疫不全症（ＳＣＩＤ）、アデノシンデアミナーゼ欠損症による重度複合免疫不全症（ＡＤＡ－ＳＣＩＤ）、鎌状赤血球貧血、鎌状赤血球症、鎌状赤血球形質、テイ・サックス病、サラセミア、中間型サラセミア、フォン・ギールケ病、フォン・ヴィルブランド病、ウィスコット・アルドリッチ症候群（ＷＡＳ）、Ｘ連鎖無ガンマグロブリン血症（ＸＬＡ）、Ｘ連鎖重症複合免疫不全症（ＳＣＩＤ－Ｘ１）、ツェルウェーガー症候群、α－マンノース症、β－マンノース症、及び／またはβ－サラセミア、β－重症型サラセミアが含まれる。

様々な実施形態では、本開示の方法及び組成物は、先天性の代謝異常を治療するために使用され得る。様々な実施形態では、本開示の方法及び組成物を用いて、過剰増殖性状態を治療することができる。

様々な実施形態では、本開示の方法及び組成物を使用して、がん（例えば、異常な血液細胞を特徴とするがん）を治療することができる。本開示の方法及び組成物によって治療することができるがんの例としては、急性リンパ芽球性白血病（ＡＬＬ）、急性骨髄性白血病（ＡＭＬ）、不明原性骨髄化生、星状細胞腫、非定型奇形腫様ラブドイド腫瘍、脳及び中枢神経系（ＣＮＳ）癌、乳癌、がん肉腫、軟骨肉腫、脊索腫、脈絡叢癌、脈絡叢乳頭腫、慢性リンパ性白血病（ＣＬＬ）、慢性骨髄性白血病（ＣＭＬ）、軟組織の明細胞肉腫、びまん性大細胞型Ｂ細胞リンパ腫、上衣腫、類上皮肉腫、ユーイング肉腫、性腺外胚細胞腫瘍、腎外ラブドイド腫瘍、濾胞性リンパ腫、消化管間質腫瘍、神経膠芽腫、ＨＢＶ誘発肝細胞癌、頭頸部癌、ホジキンリンパ腫、若年性骨髄単球性白血病、腎臓癌、肺癌、リンパ腫、悪性ラブドイド腫瘍、髄芽腫、黒色腫、髄膜腫、中皮腫、多発性骨髄腫、骨髄腫、神経膠腫腫瘍、非ホジキンリンパ腫、他に特定されていない（ＮＯＳ）肉腫、乏突起膠星細胞腫、乏突起神経膠腫、骨肉腫、卵巣癌、卵巣明細胞腺癌、卵巣類子宮内膜腺癌、卵巣漿液性腺癌、膵臓癌、膵管腺癌、膵内分泌腫瘍、松芽細胞腫、前立腺癌、腎細胞癌、腎髄様癌、横紋筋肉腫、肉腫、シュワン腫、皮膚扁平上皮癌、及び／または幹細胞癌が挙げられる

様々な実施形態では、本開示の方法及び組成物は、ヘモグロビン異常症、赤血球障害、血小板障害、及び／または骨髄障害（例えば、骨髄不全状態）を治療するために使用することができる。

様々な実施形態では、本開示の方法及び組成物を使用して、免疫状態（例えば、自己免疫状態）を治療することができる。本開示の方法及び組成物によって治療することができる免疫状態（例えば、自己免疫状態）の例には、後天性免疫不全症候群（ＡＩＤＳ）、後天性血栓性血小板減少性紫斑病（ａＴＴＰ）、自己免疫血液学、移植片対宿主病（ＧＶＨＤ）、グレーブ病、炎症性腸疾患、多発性硬化症（ＭＳ）、関節リウマチ、重度再生不良性貧血、及び全身性エリテマトーデス（ＳＬＥ）が含まれる。

様々な実施形態では、本開示の方法及び組成物は、免疫不全（例えば、原発性免疫不全、二次性免疫不全、後天性免疫不全、及び／または外傷によって引き起こされる免疫不全）、炎症性状態、ＩｇＧサブクラス不全、補体不全、または特異的抗体不全を治療するために使用することができる。様々な実施形態では、本開示の方法及び組成物を使用して、リンパ球の１つ以上のサブセットを除去または阻害する（例えば、リンパ球におけるアポトーシスを誘導する、リンパ球活性化を阻害する、Ｔ細胞活性化を阻害する、及び／またはＴｈ－２活性、及び／またはＴｈ－１活性を阻害する）、自己反応性Ｔ細胞を除去または阻害する、リンパ球再構成の動態及び／またはクローン多様性を改善する、正常なＴリンパ球の発達を回復する、胸腺出力を回復する、誘導剤に対する選択的寛容を誘導する、免疫細胞及び他の血液細胞に機能を提供する、または免疫媒介状態を治療することができ、様々な実施形態では、本開示の方法及び組成物を使用して、免疫に対する一次及び二次の抗体応答を正常化することができる。

様々な実施形態では、本開示の方法及び組成物を用いて、感染を治療及び／または予防することができる。様々な実施形態では、本開示の組成物は、それが、感染性因子（例えば、ウイルスまたは細菌病原体）に特徴的な抗原をコードする、及び／または対象の１つ以上の細胞内で発現するという点で、ワクチンである。様々な実施形態では、本開示の方法は、それが、対象の１つ以上の細胞に、感染性因子（例えば、ウイルスまたは細菌性病原体）に特有の抗原を送達し、及び／または抗原及び／または感染性因子に対する免疫応答を誘導するという点で、ワクチン接種方法である。様々な実施形態では、本開示の方法または組成物は、対象において抗原を送達する（例えば、一過性の発現を引き起こす）。様々な実施形態では、本開示の方法または組成物は、感染を有する対象を治療するために使用される。様々な実施形態では、本開示の方法または組成物は、感染のリスクがある対象を治療するために使用される。

様々な実施形態では、本開示の方法または組成物は、置換ポリペプチド（すなわち、対象のゲノムによってコードされる疾患バリアントに対応する野生型、参照、及び／または機能的ポリペプチド）をコードする及び／または発現するコード配列を、それを必要とする対象の１つ以上の細胞に送達する。様々な実施形態では、本開示の方法または組成物は、例えば、対象の核酸に存在する疾患変異の修正によって、野生型、参照、及び／または機能性ポリペプチドを発現及び／またはその発現を増加させるように、対象の核酸（例えば、対象のゲノム）を修飾する編集系を、それを必要とする対象の１つ以上の細胞に送達する。

本開示の方法及び組成物によって治療することができる状態の特定の例としては、グロビン遺伝子の変異が、ヘモグロビンの異常な形態の発現（例えば、鎌状赤血球症（ＳＣＤ）またはヘモグロビンＣ、Ｄ、またはＥ疾患など）をもたらすか、またはαまたはβポリペプチドの産生の減少（したがって、細胞内のグロビン鎖の不均衡）をもたらす状態が挙げられる。これらの後者の状態は、どのグロビン鎖が損なわれているかに応じて、α－またはβ－サラセミアと呼ばれる。世界人口の５％は、これまでで最も一般的なｂ－グロビン（ＨＢＢ）遺伝子における鎌状細胞変異（グルタミン酸からバリンへの変換、歴史的にはＥ６Ｖ、現代ではＥ７Ｖ）を有する有意なヘモグロビンバリアントを有する（キャリアの４０％）。ヘモグロビン障害の高い有病率と重症度は、生涯にわたる患者ケアが高価であるため、影響を受けた人々の生活だけでなく、ヘルスケアシステムにも影響を与える実質的な負担を提示する。

ヘモグロビンには、２つのアルファ（α）鎖及び２つのガンマ（γ）鎖を含む胎児（ＨｂＦ）、ならびに２つのα鎖及び２つのベータ（β）鎖を含む成体（ＨｂＡ）の２つの形態がある。ＨｂＦからＨｂＡへの自然な切り替えは、出生直後に起こり、マスターレギュレーターであるｂｃｌ１１ａを含む因子によるγグロビン遺伝子の転写抑制によって調節される。重要なことに、様々な臨床観察は、鎌状赤血球症及びβ－サラセミアなどのβ－ヘモグロビン異常症の重症度が、ＨｂＦの産生の増加によって緩和されることを実証している。

特定の実施形態では、治療上有効な処置は、ＨｂＦの発現を誘導または増加させ、ヘモグロビンの産生を誘導または増加させ、及び／またはβ－グロビンの産生を誘導または増加させる。特定の実施形態では、治療上有効な治療は、血液細胞機能を改善する、及び／または細胞の酸素化を増加させる。

様々な実施形態では、本開示は、血液障害の治療のためのタンパク質または薬剤をコードするコード核酸配列を含む、本開示のアデノウイルスドナーベクターを使用した血液障害の治療を含む。様々な実施形態では、血液障害は、サラセミアであり、タンパク質は、β－グロビンもしくはγ－グロビンタンパク質、またはそうでなければβ－グロビンもしくはγ－グロビンを部分的にもしくは完全に機能的に置き換えるタンパク質である。様々な実施形態では、血液障害は血友病であり、タンパク質は、ＥＴ３またはそうでなければ第ＶＩＩＩ因子を部分的または完全に機能的に置き換えるタンパク質である。様々な実施形態では、血液障害は、鎌状赤血球貧血などの点変異疾患であり、薬剤は、遺伝子編集タンパク質である。

ＥＴ３は、以下のアミノ酸配列を有するか、または含むことができる：配列番号２１０。様々な実施形態では、第ＶＩＩＩ因子置換タンパク質は、配列番号２１０（ＭＱＬＥＬＳＴＣＶＦＬＣＬＬＰＬＧＦＳＡＩＲＲＹＹＬＧＡＶＥＬＳＷＤＹＲＱＳＥＬＬＲＥＬＨＶＤＴＲＦＰＡＴＡＰＧＡＬＰＬＧＰＳＶＬＹＫＫＴＶＦＶＥＦＴＤＱＬＦＳＶＡＲＰＲＰＰＷＭＧＬＬＧＰＴＩＱＡＥＶＹＤＴＶＶＶＴＬＫＮＭＡＳＨＰＶＳＬＨＡＶＧＶＳＦＷＫＳＳＥＧＡＥＹＥＤＨＴＳＱＲＥＫＥＤＤＫＶＬＰＧＫＳＱＴＹＶＷＱＶＬＫＥＮＧＰＴＡＳＤＰＰＣＬＴＹＳＹＬＳＨＶＤＬＶＫＤＬＮＳＧＬＩＧＡＬＬＶＣＲＥＧＳＬＴＲＥＲＴＱＮＬＨＥＦＶＬＬＦＡＶＦＤＥＧＫＳＷＨＳＡＲＮＤＳＷＴＲＡＭＤＰＡＰＡＲＡＱＰＡＭＨＴＶＮＧＹＶＮＲＳＬＰＧＬＩＧＣＨＫＫＳＶＹＷＨＶＩＧＭＧＴＳＰＥＶＨＳＩＦＬＥＧＨＴＦＬＶＲＨＨＲＱＡＳＬＥＩＳＰＬＴＦＬＴＡＱＴＦＬＭＤＬＧＱＦＬＬＦＣＨＩＳＳＨＨＨＧＧＭＥＡＨＶＲＶＥＳＣＡＥＥＰＱＬＲＲＫＡＤＥＥＥＤＹＤＤＮＬＹＤＳＤＭＤＶＶＲＬＤＧＤＤＶＳＰＦＩＱＩＲＳＶＡＫＫＨＰＫＴＷＶＨＹＩＡＡＥＥＥＤＷＤＹＡＰＬＶＬＡＰＤＤＲＳＹＫＳＱＹＬＮＮＧＰＱＲＩＧＲＫＹＫＫＶＲＦＭＡＹＴＤＥＴＦＫＴＲＥＡＩＱＨＥＳＧＩＬＧＰＬＬＹＧＥＶＧＤＴＬＬＩＩＦＫＮＱＡＳＲＰＹＮＩＹＰＨＧＩＴＤＶＲＰＬＹＳＲＲＬＰＫＧＶＫＨＬＫＤＦＰＩＬＰＧＥＩＦＫＹＫＷＴＶＴＶＥＤＧＰＴＫＳＤＰＲＣＬＴＲＹＹＳＳＦＶＮＭＥＲＤＬＡＳＧＬＩＧＰＬＬＩＣＹＫＥＳＶＤＱＲＧＮＱＩＭＳＤＫＲＮＶＩＬＦＳＶＦＤＥＮＲＳＷＹＬＴＥＮＩＱＲＦＬＰＮＰＡＧＶＱＬＥＤＰＥＦＱＡＳＮＩＭＨＳＩＮＧＹＶＦＤＳＬＱＬＳＶＣＬＨＥＶＡＹＷＹＩＬＳＩＧＡＱＴＤＦＬＳＶＦＦＳＧＹＴＦＫＨＫＭＶＹＥＤＴＬＴＬＦＰＦＳＧＥＴＶＦＭＳＭＥＮＰＧＬＷＩＬＧＣＨＮＳＤＦＲＮＲＧＭＴＡＬＬＫＶＳＳＣＤＫＮＴＧＤＹＹＥＤＳＹＥＤＩＳＡＹＬＬＳＫＮＮＡＩＥＰＲＳＦＡＱＮＳＲＰＰＳＡＳＡＰＫＰＰＶＬＲＲＨＱＲＤＩＳＬＰＴＦＱＰＥＥＤＫＭＤＹＤＤＩＦＳＴＥＴＫＧＥＤＦＤＩＹＧＥＤＥＮＱＤＰＲＳＦＱＫＲＴＲＨＹＦＩＡＡＶＥＱＬＷＤＹＧＭＳＥＳＰＲＡＬＲＮＲＡＱＮＧＥＶＰＲＦＫＫＶＶＦＲＥＦＡＤＧＳＦＴＱＰＳＹＲＧＥＬＮＫＨＬＧＬＬＧＰＹＩＲＡＥＶＥＤＮＩＭＶＴＦＫＮＱＡＳＲＰＹＳＦＹＳＳＬＩＳＹＰＤＤＱＥＱＧＡＥＰＲＨＮＦＶＱＰＮＥＴＲＴＹＦＷＫＶＱＨＨＭＡＰＴＥＤＥＦＤＣＫＡＷＡＹＦＳＤＶＤＬＥＫＤＶＨＳＧＬＩＧＰＬＬＩＣＲＡＮＴＬＮＡＡＨＧＲＱＶＴＶＱＥＦＡＬＦＦＴＩＦＤＥＴＫＳＷＹＦＴＥＮＶＥＲＮＣＲＡＰＣＨＬＱＭＥＤＰＴＬＫＥＮＹＲＦＨＡＩＮＧＹＶＭＤＴＬＰＧＬＶＭＡＱＮＱＲＩＲＷＹＬＬＳＭＧＳＮＥＮＩＨＳＩＨＦＳＧＨＶＦＳＶＲＫＫＥＥＹＫＭＡＶＹＮＬＹＰＧＶＦＥＴＶＥＭＬＰＳＫＶＧＩＷＲＩＥＣＬＩＧＥＨＬＱＡＧＭＳＴＴＦＬＶＹＳＫＫＣＱＴＰＬＧＭＡＳＧＨＩＲＤＦＱＩＴＡＳＧＱＹＧＱＷＡＰＫＬＡＲＬＨＹＳＧＳＩＮＡＷＳＴＫＥＰＦＳＷＩＫＶＤＬＬＡＰＭＩＩＨＧＩＫＴＱＧＡＲＱＫＦＳＳＬＹＩＳＱＦＩＩＭＹＳＬＤＧＫＫＷＱＴＹＲＧＮＳＴＧＴＬＭＶＦＦＧＮＶＤＳＳＧＩＫＨＮＩＦＮＰＰＩＩＡＲＹＩＲＬＨＰＴＨＹＳＩＲＳＴＬＲＭＥＬＭＧＣＤＬＮＳＣＳＭＰＬＧＭＥＳＫＡＩＳＤＡＱＩＴＡＳＳＹＦＴＮＭＦＡＴＷＳＰＳＫＡＲＬＨＬＱＧＲＳＮＡＷＲＰＱＶＮＮＰＫＥＷＬＱＶＤＦＱＫＴＭＫＶＴＧＶＴＴＱＧＶＫＳＬＬＴＳＭＹＶＫＥＦＬＩＳＳＳＱＤＧＨＱＷＴＬＦＦＱＮＧＫＶＫＶＦＱＧＮＱＤＳＦＴＰＶＶＮＳＬＤＰＰＬＬＴＲＹＬＲＩＨＰＱＳＷＶＨＱＩＡＬＲＭＥＶＬＧＣＥＡＱＤＬＹＶ）に対して少なくとも７０％、７５％、８０％、８５％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％の同一性を有するアミノ酸配列を有することができる。

β－グロビンは、以下のアミノ酸配列を有するか、または含むことができる：配列番号２１１。様々な実施形態では、β－グロビン置換タンパク質は、配列番号２１１（ＭＶＨＬＴＰＥＥＫＳＡＶＴＡＬＷＧＫＶＮＶＤＥＶＧＧＥＡＬＧＲＬＬＶＶＹＰＷＴＱＲＦＦＥＳＦＧＤＬＳＴＰＤＡＶＭＧＮＰＫＶＫＡＨＧＫＫＶＬＧＡＦＳＤＧＬＡＨＬＤＮＬＫＧＴＦＡＴＬＳＥＬＨＣＤＫＬＨＶＤＰＥＮＦＲＬＬＧＮＶＬＶＣＶＬＡＨＨＦＧＫＥＦＴＰＰＶＱＡＡＹＱＫＶＶＡＧＶＡＮＡＬＡＨＫＹＨ）に対して少なくとも７０％、７５％、８０％、８５％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％の同一性を有するアミノ酸配列を有することができる。

γ－グロビンは、以下のアミノ酸配列を有するか、または含むことができる：配列番号２１２。様々な実施形態では、γ－グロビン置換タンパク質は、配列番号２１２（ＭＧＨＦＴＥＥＤＫＡＴＩＴＳＬＷＧＫＶＮＶＥＤＡＧＧＥＴＬＧＲＬＬＶＶＹＰＷＴＱＲＦＦＤＳＦＧＮＬＳＳＡＳＡＩＭＧＮＰＫＶＫＡＨＧＫＫＶＬＴＳＬＧＤＡＴＫＨＬＤＤＬＫＧＴＦＡＱＬＳＥＬＨＣＤＫＬＨＶＤＰＥＮＦＫＬＬＧＮＶＬＶＴＶＬＡＩＨＦＧＫＥＦＴＰＥＶＱＡＳＷＱＫＭＶＴＡＶＡＳＡＬＳＳＲＹＨ）に対して少なくとも７０％、７５％、８０％、８５％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％の同一性を有するアミノ酸配列を有することができる。

ある特定の例示的な実施形態では、本開示のベクターは、Ｔ細胞及び／またはＴ細胞前駆細胞型（例えば、ＣＬＰ細胞などの造血幹細胞型ではないＴ細胞前駆細胞型）であるか、またはそれを含む造血細胞型を選択的に標的化する。ある特定の例示的な実施形態では、本開示のベクターは、Ｔ細胞及び／またはＴ細胞前駆細胞型であるか、またはそれを含む造血細胞型を選択的に標的とし、そのゲノム内でＣＡＲをコードする。本明細書の他の場所で論じられるように、そのゲノム内のＣＡＲをコードするベクターによるＴ細胞及び／またはＴ細胞前駆細胞型の感染及び／または形質導入（例えば、インビボ遺伝子療法のために）は、ある特定の治療的利益と関連する。ＣＡＲをコード及び／または発現するためのＨＳＣの修飾（例えば、インビボ遺伝子療法による）と比較して、ＣＡＲをコード及び／または発現するためのより分化した細胞型（例えば、ＣＬＰ細胞またはＴ細胞）の修飾（例えば、インビボ遺伝子療法による）は、細胞の修飾と、対象においてＣＡＲを発現するＴ細胞の特定の、実質的な、及び／または治療上有効な数または濃度を達成することとの間の時間を短縮する。様々な実施形態では、治療有効性までの時間の短縮は、少なくとも部分的に、操作されたＨＳＣが、対象においてＣＡＲを発現するＴ細胞を産生する（または治療上有効な数または濃度を産生する）ために必要な時間をバイパスすることによって説明することができる。

様々な実施形態では、Ｔ細胞及び／またはＴ細胞前駆細胞型（例えば、ＣＬＰ細胞などの造血幹細胞型ではないＴ細胞前駆細胞型）であるか、またはそれを含む造血細胞型を選択的に標的化する本開示のベクターは、例えば、以下の表２３に示されるように、特定の標的抗原を有し、１つ以上の特定の種類のがんの治療に使用することができるＣＡＲをコードすることができる。様々な実施形態では、ＣＡＲは、２つ以上の抗原を同時に標的化することができ、様々な実施形態では、「二重標的化」または「コンボ標的化」ＣＡＲと称されることができる。

ある特定の実施形態では、本開示の方法及び組成物は、ヒト、霊長類、非ヒト霊長類、または哺乳動物を治療するために使用することができる。様々な実施形態では、本開示の方法及び組成物は、動物を治療するために使用することができる。様々な実施形態では、本開示の方法及び組成物は、イヌ、ネコ、トリ、ニワトリ、爬虫類、ウマ、ウシ、ブタ、ヤギ、マウス、げっ歯類、またはラットなどの動物を治療するために使用することができる。

本実施例は、ある特定のアデノウイルス血清型が、造血細胞（例えば、１つ以上の特定の造血細胞型）の感染に特に有効であることを実証する。造血細胞（例えば、１つ以上の特定の造血細胞型）は、遺伝子療法のための治療上重要な標的であるため、それらの形質導入に有効なベクターの同定は、相当に臨床的に重要である。本実施例は、造血細胞（例えば、１つ以上の特定の造血細胞型）を選択的に標的化する操作されたアデノウイルスベクターの特定の臨床的に関連する用途を示す。

実施例１：抗ヘキソン染色によるＣＤ３４＋細胞のアデノウイルスベクター感染の分析
事前設定された実施例１及び２は、特定のアデノウイルス血清型が、ＨＳＣなどのＣＤ３４＋細胞の感染に特に有効であることを実証する。ＨＳＣは、遺伝子療法のための治療上重要な標的であるため、ＣＤ３４＋細胞の形質導入に有効なベクターの同定は、相当に臨床的に重要である。特定の試験されたアデノウイルス血清型は、Ａｄ５及びＡｄ５／３５＋＋などの遺伝子療法試験及び研究に一般的に関連する他のものよりも、ＣＤ３４＋細胞の感染に対して類似またはより有効であった。

本実施例は、抗ヘキソン染色を利用して、様々なアデノウイルスベクターによるＣＤ３４＋細胞の感染を測定する。この実施例の実験で使用される血清型には、Ａｄ３、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ２６、Ａｄ３４、Ａｄ３５、Ａｄ３７、Ａｄ４８、Ａｄ５０、及びＡｄ５２、ならびにＥ１欠失を含むＡｄ５／３５＋＋ベクター（「Ｆ３５」）が含まれる。ベクターは、特に明記しない限り、野生型ヒトアデノウイルスベクターであった。

ヒトＣＤ３４＋細胞（ＲＥＦ：４Ｙ－１０１Ｃ、ロット：３０３８００９、ドナーＩＤ：１５８４６）を、細胞当たり５，０００または２，０００個のウイルス粒子（ｖｐ／ｃ）を有する野生型ヒトアデノウイルス（Ａｄ型番号によって識別）に感染させた。インキュベーションから３時間後、細胞を最初にリン酸緩衝食塩水（ＰＢＳ）で洗浄し、迅速にトリプシン化して全ての細胞外ウイルス粒子を除去し、ＰＢＳで洗浄した。次いで、洗浄した細胞を、本実施例において、それぞれ、抗ヘキソン染色による細胞内アデノウイルス粒子の分析のために、及び実施例２において、ｑＰＣＲによるアデノウイルスＤＮＡ内在化の分析のために利用される２つのアリコートに分割した。ＣＤ３４＋細胞を細胞当たり２，０００、１０，０００、及び２０，０００ウイルス粒子（ｖｐ／ｃ）で感染させた複製試験をさらに実施した。

本実施例では、細胞を最初に、固定培地（Ｔｈｅｒｍｏｆｉｓｈｅｒ）で室温で１５分間固定した。ＰＢＳ洗浄ステップの後、細胞を透過培地（Ｔｈｅｒｍｏｆｉｓｈｅｒ）に再懸濁した。抗アデノウイルスヘキソン抗体（クローン２０／１１、ＭＡＢ８０５２、Ｓｉｇｍａ）を透過培地に添加し、４℃で一晩インキュベートした。２日目に、細胞をＰＢＳで２回洗浄し、透過培地中でＡｌｅｘａＦｌｕｏｒ４８８標識二次抗体（カタログ番号Ａ－２１１２１、Ｔｈｅｒｍｏｆｉｓｈｅｒ）で染色した。染色を２回のＰＢＳ洗浄ステップで停止し、細胞をベックマン・コールター・ガリオス・フローサイトメーターで分析した。バックグラウンドシグナルは、試料と同じ抗体で染色された未感染細胞を指すアイソタイプ対照を分析することによって得た。ＦＩＴＣ陽性細胞の割合を図１に示す。各ウイルスについて、各ウイルス用量について２つの試料が示される。

抗ヘキソン染色の結果を図１に示す。図１に示されるように、この実施例における参照血清型には、例えば、遺伝子療法研究またはアデノウイルスベクター構築物に使用されている、しばしば使用されるＡｄ５及びＡｄ５／３５＋＋（Ｆ３５）血清型が含まれる。予期せぬことに、いくつかのアデノウイルスベクター血清型は、ＣＤ３４＋細胞への内在化に関してこれらの参照血清型を一貫して上回った。これらには、Ａｄ３、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、及び５０が含まれた。対照的に、血清型Ａｄ２６、Ａｄ３７、Ａｄ４８、及びＡｄ５２は、ＣＤ３４＋細胞への内在化に関して一貫して参照血清型を上回らなかった。これらのデータは、Ａｄ３、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、及び５０が、ＨＳＣなどのＣＤ３４＋細胞の形質導入のためのベクターの操作に特にかつ予想外に有用であることを実証する。

実施例２：ｑＰＣＲによるＣＤ３４＋細胞へのアデノウイルス粒子の内在化の分析
本実施例は、様々なアデノウイルス血清型によるＣＤ３４＋細胞へのアデノウイルス粒子の内在化を測定するためにｑＰＣＲを利用する。この実施例の実験で使用される血清型には、Ａｄ３、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ２６、Ａｄ３４、Ａｄ３７、Ａｄ３５、Ａｄ４８、Ａｄ５０、及びＡｄ５２、ならびにＥ１欠失を含むＡｄ５／３５＋＋ベクター（「Ｆ３５」）が含まれる。使用したウイルスは、特に明記しない限り、精製された野生型ヒトアデノウイルスであった。細胞を、実施例１に記載されるように調製した。

本実施例では、全ゲノムＤＮＡを、Ｍｏｎａｒｃｈ（登録商標）ゲノムＤＮＡ精製キット（ＮＥＢ）を使用して単離した。ｑＰＣＲ分析のために、試料を２つの実験に分割した。第１の実験におけるＡｄ３、７、１１、１４、１６、２１、３４、３５、及び５０、ならびに第２の実験におけるＡｄ２６、Ａｄ３７、Ａｄ４８、Ａｄ５２、Ａｄ５、及びＦ３５。第１の実験では、ＤＮＡポリメラーゼを標的とするプライマー及びプローブを増幅に使用し、Ａｄ３５ゲノムを含むプラスミド（ｐＡｄ３５）を使用して標準曲線を生成した。第２の実験では、ヘキソンを標的とするプライマー及びプローブを増幅に使用し、Ａｄ５ゲノムを含有するプラスミド（ｐＡｄ５）を使用して、標準曲線を生成した。正規化のために、遺伝子ｈＢ２Ｍを増幅するプライマーを適用した。

本実施例のｑＰＣＲ分析の結果を図２に示す。概して、細胞当たりのウイルスコピー数は、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、Ａｄ５０、及びＦ３５を使用すると最も高かった。細胞当たりのウイルスコピーも、Ａｄ３、Ａｄ３７、Ａｄ４８、Ａｄ５２、及びＡｄ５について検出した。Ａｄ２６では、細胞当たりのウイルスコピー数が最も低かった。

実施例３：特定の造血細胞型を選択的に標的化するアデノウイルスベクターの同定
本実施例は、特定の造血細胞型を選択的に標的化するアデノウイルスベクターを同定するためのアプローチを提供する。様々な実施形態では、抗ヘキソン染色法、ｑＰＣＲ法、及び／または蛍光タンパク質発現ベースの方法を適用して、参照造血細胞型と比較して、対象の造血細胞型の優先的標的化を比較することができる。対象となる細胞型は、例えば、Ｔ細胞（例えば、ＣＤ８＋及び／またはＣＤ４＋Ｔ細胞）、Ｂ細胞形質芽細胞、Ｂ細胞（例えば、メモリーＢ細胞）、ＮＫ細胞、または前駆細胞（例えば、ＣＬＰ）であり得る。参照は、限定されないが、ＨＳＣを含む、目的の標的ではない任意の造血幹細胞型（複数可）であり得る。データは、陰性対照、例えば、非感染細胞と比較することによってさらに分析することができる。

この実施例に記載のアプローチは、様々な種類の試料を使用して行うことができる。この実施例に記載のアプローチは、１つ以上の特定の細胞型（例えば、単離された標的細胞型及び／または単離された参照細胞型）の単離された試料を表す細胞試料の感染によって行うことができる。この実施例に記載のアプローチは、１つ以上の造血細胞型（標的細胞型及び／または参照細胞型のうちの１つ以上を含む）の混合物を含む試料を表す細胞試料の感染によって行うことができる。様々な実施形態では、１つ以上の特定の型（例えば、標的細胞型及び／または参照細胞型）の細胞は、この実施例に記載の１つ以上のアプローチに従って、感染をアッセイする前または後に区別することができる。造血細胞型を区別する方法は、当該技術分野で既知であり、細胞型マーカーの評価を含む。

ヘキソン染色は、１つ以上のＡｄベクターで標的細胞及び参照細胞を感染させることを含む。細胞は、インキュベーションの３時間後にアッセイする。このアッセイは、リン酸緩衝生理食塩水（ＰＢＳ）で細胞を洗浄し、細胞を迅速にトリプシン化して全ての細胞外ウイルス粒子を除去し、ＰＢＳで再度洗浄することを含む。次いで、細胞を固定培地（Ｔｈｅｒｍｏｆｉｓｈｅｒ）で室温で１５分間固定する。ＰＢＳ洗浄ステップの後、細胞を透過培地（Ｔｈｅｒｍｏｆｉｓｈｅｒ）に再懸濁させる。次いで、抗アデノウイルスヘキソン抗体（クローン２０／１１、ＭＡＢ８０５２、Ｓｉｇｍａ）を透過培地に添加し、試料を４℃で一晩インキュベートする。２日目に、細胞をＰＢＳで２回洗浄し、透過培地中でＡｌｅｘａＦｌｕｏｒ４８８標識二次抗体（カタログ番号Ａ－２１１２１、Ｔｈｅｒｍｏｆｉｓｈｅｒ）で染色する。２つのＰＢＳ洗浄ステップで染色を停止し、細胞をベックマン・コールター・ガリオス・フローサイトメーターで分析する。バックグラウンドシグナルは、試料と同じ抗体で染色された未感染細胞を指す陰性対照を分析することによって得られる。ＦＩＴＣ陽性細胞の割合を決定する。

ｑＰＣＲ分析は、１つ以上のＡｄベクターで標的細胞及び参照細胞を感染させることを含む。細胞は、インキュベーションの３時間後にアッセイする。このアッセイは、リン酸緩衝生理食塩水（ＰＢＳ）で細胞を洗浄し、細胞を迅速にトリプシン化して全ての細胞外ウイルス粒子を除去し、ＰＢＳで再度洗浄することを含む。次いで、全ゲノムＤＮＡを細胞から単離する。１つ以上のベクターゲノム配列（例えば、ヘキソンコード配列）を標的とするプライマー及びプローブを、ｑＰＣＲに使用することができる。正規化のために、ハウスキーピング遺伝子を標的とするプライマー及びプローブを使用することができる。

蛍光タンパク質発現ベースの分析は、緑色蛍光タンパク質（ＧＦＰ）またはｍＣｈｅｒｒｙなどの蛍光タンパク質をコードするＡｄゲノムを含む１つ以上のＡｄベクターで標的細胞及び参照細胞を感染させることを含む。蛍光タンパク質は、Ａｄゲノムの組込み要素によってコードされ、組込み後に発現される。したがって、試験した各細胞型による蛍光の検出は、形質導入を示す。

実施例４：キメラ抗原受容体をコードするアデノウイルスベクターによるＴ細胞の感染
本実施例は、実施例３に記載の１つ以上のアプローチに従って、ＣＤ８＋Ｔ細胞を選択的に標的化するアデノウイルスベクターの同定、及びＣＤ８＋Ｔ細胞にＣＡＲをコードする核酸ペイロードを導入するためのその使用を含む。本開示を限定することなく、ＣＤ８＋Ｔ細胞を選択的に標的化する例示的なアデノウイルスベクターとしては、血清型Ａｄ５、Ａｄ１６、Ａｄ３４、Ａｄ３５、及びＡｄ３５＋＋のアデノウイルスベクターを挙げることができる。選択されたアデノウイルスベクターは、ＣＡＲをコードするペイロードを含むアデノウイルスベクターゲノムを含むように操作される。ＣＡＲをコードする核酸配列は、組込み核酸配列である。ＣＡＲをコードする核酸配列を含む操作されたアデノウイルスベクターを、該当する場合、同じ血清型（例えば、単一またはキメラ血清型）のサポートベクターと組み合わせて、それを必要とするヒト患者などの対象または系に投与する。ＣＡＲをコードする核酸配列は、レシピエント対象または系のＣＤ８＋Ｔ細胞のゲノムに組み込まれ、該当する場合、治療上の利益を提供する。特定の産生された細胞は、ＣＡＲ－Ｔ細胞と称され得る。この実施例による遺伝子療法は、効果の即時性及び効果の一過性を含む、治療上有利な特性を特徴とすることができる。

実施例５：キメラ抗原受容体をコードするアデノウイルスベクターによるＮＫ細胞の感染
本実施例は、実施例３に記載の１つ以上のアプローチに従って、ＮＫ細胞を選択的に標的化するアデノウイルスベクターの同定と、ＣＡＲをコードする核酸ペイロードをＮＫ細胞に導入するためのその使用を含む。本開示を限定することなく、ＮＫ細胞を選択的に標的化する例示的なアデノウイルスベクターとしては、血清型Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、Ａｄ３５、及びＡｄ３５＋＋のアデノウイルスベクターを挙げることができる。選択されたアデノウイルスベクターは、ＣＡＲをコードするペイロードを含むアデノウイルスベクターゲノムを含むように操作される。ＣＡＲをコードする核酸配列は、組込み核酸配列である。ＣＡＲをコードする核酸配列を含む操作されたアデノウイルスベクターを、該当する場合、同じ血清型（例えば、単一またはキメラ血清型）のサポートベクターと組み合わせて、それを必要とするヒト患者などの対象または系に投与する。ＣＡＲをコードする核酸配列は、レシピエント対象または系のＮＫ細胞のゲノムに組み込まれ、該当する場合、治療上の利益を提供する。特定の産生された細胞は、ＣＡＲ－ＮＫ細胞と称され得る。この実施例による遺伝子療法は、効果の即時性及び効果の一過性を含む、治療上有利な特性を特徴とすることができる。

実施例６：キメラ抗原受容体をコードするアデノウイルスベクターによる単球の感染
本実施例は、実施例３に記載の１つ以上のアプローチに従って、単球を選択的に標的化するアデノウイルスベクターの同定、及びＣＡＲをコードする核酸ペイロードを単球に導入するためのその使用を含む。本開示を限定することなく、単球細胞を選択的に標的化する例示的なアデノウイルスベクターとしては、血清型Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、Ａｄ３５、及びＡｄ３５＋＋のアデノウイルスベクターを挙げることができる。選択されたアデノウイルスベクターは、ＣＡＲをコードするペイロードを含むアデノウイルスベクターゲノムを含むように操作される。ＣＡＲをコードする核酸配列は、組込み核酸配列である。ＣＡＲをコードする核酸配列を含む操作されたアデノウイルスベクターを、該当する場合、同じ血清型（例えば、単一またはキメラ血清型）のサポートベクターと組み合わせて、それを必要とするヒト患者などの対象または系に投与する。ＣＡＲをコードする核酸配列は、レシピエント対象または系の単球のゲノムに組み込まれ、該当する場合、治療上の利益を提供する。特定の産生された細胞は、ＣＡＲ－Ｍ細胞と称され得る。この実施例による遺伝子療法は、効果の即時性及び効果の一過性を含む、治療上有利な特性を特徴とすることができる。

実施例７：キメラ抗原受容体をコードするアデノウイルスベクターによる前駆細胞の感染
本実施例は、実施例３に記載の１つ以上のアプローチに従って、ＣＬＰ細胞などの前駆細胞を選択的に標的化するアデノウイルスベクターの同定、及びＣＬＰ細胞などの前駆細胞にＣＡＲをコードする核酸ペイロードを導入するためのその使用を含む。選択されたアデノウイルスベクターは、ＣＡＲをコードするペイロードを含むアデノウイルスベクターゲノムを含むように操作される。ＣＡＲをコードする核酸配列は、組込み核酸配列である。ＣＡＲをコードする核酸配列を含む操作されたアデノウイルスベクターを、該当する場合、同じ血清型（例えば、単一またはキメラ血清型）のサポートベクターと組み合わせて、それを必要とするヒト患者などの対象または系に投与する。ＣＡＲをコードする核酸配列は、レシピエント対象または系のＣＬＰ細胞などの前駆細胞のゲノムに組み込まれ、該当する場合、治療上の利益を提供する。この実施例による遺伝子療法は、ＣＡＲ－Ｔ細胞及び操作されたＢ細胞の産生を含む複数の系統によるＣＡＲの発現を含む治療上有利な特性を特徴とすることができる。

実施例８：抗体をコードするアデノウイルスベクターによるＢ細胞形質芽細胞の感染
本実施例は、実施例３に記載の１つ以上のアプローチに従って、Ｂ細胞形質芽細胞を選択的に標的化するアデノウイルスベクターの同定、及び抗体をコードする核酸ペイロードをＢ細胞形質芽細胞に導入するためのその使用を含む。選択されたアデノウイルスベクターは、抗体をコードするペイロードを含むアデノウイルスベクターゲノムを含むように操作される。抗体をコードする核酸配列は、組込み核酸配列である。抗体をコードする核酸配列を含む操作されたアデノウイルスベクターを、該当する場合、同じ血清型（例えば、単一またはキメラ血清型）のサポートベクターと組み合わせて、それを必要とするヒト患者などの対象または系に投与する。抗体をコードする核酸配列は、レシピエント対象または系のＢ細胞形質芽細胞のゲノムに組み込まれ、該当する場合、治療上の利益を提供する。Ｂ細胞形質芽細胞は短命であるが、抗体分泌には効率的であると理解されている。この実施例による遺伝子療法は、効果の即時性及び効果の一過性を含む、治療上有利な特性を特徴とすることができる。

実施例９：抗体をコードするアデノウイルスベクターによるメモリーＢ細胞の感染
本実施例は、実施例３に記載の１つ以上のアプローチに従って、メモリーＢ細胞を選択的に標的化するアデノウイルスベクターの同定、及び抗体をコードする核酸ペイロードをメモリーＢ細胞に導入するためのその使用を含む。本開示を限定することなく、メモリーＢ細胞を選択的に標的化する例示的なアデノウイルスベクターは、血清型Ａｄ１６のアデノウイルスベクターを含むことができる。選択されたアデノウイルスベクターは、抗体をコードするペイロードを含むアデノウイルスベクターゲノムを含むように操作される。抗体をコードする核酸配列は、組込み核酸配列である。抗体をコードする核酸配列を含む操作されたアデノウイルスベクターを、該当する場合、同じ血清型（例えば、単一またはキメラ血清型）のサポートベクターと組み合わせて、それを必要とするヒト患者などの対象または系に投与する。抗体をコードする核酸配列は、レシピエント対象または系のメモリーＢ細胞のゲノムに組み込まれ、該当する場合、治療上の利益を提供する。メモリーＢ細胞は、誘導条件下で活性化された形質Ｂ細胞を生成することができる静止プールを産生及び／または構成することが理解される。この実施例による遺伝子療法は、長期的な潜在的な有効性を含む治療上有利な特性を特徴とすることができる。

実施例１０：単球、Ｔ細胞、ＮＫ細胞、及びＢ細胞を選択的に標的化するアデノウイルスベクターの同定
本実施例は、特定の造血細胞型（例えば、単球、Ｔ細胞、ＮＫ細胞、及びＢ細胞）の感染に特に有効な特定のアデノウイルス血清型の同定を実証する。緑色蛍光タンパク質（ＧＦＰ）レポーター遺伝子をコードする様々なアデノウイルス血清型の第１世代アデノウイルスベクターを使用して、様々な細胞型の細胞を形質導入し、各細胞型に特に有効なアデノウイルス血清型を決定した。本実施例で試験した血清型には、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、及びＡｄ３５、ならびにＡｄ３５＋＋ファイバーノブを有するＡｄ３５ベクター（「Ａｄ３５＋＋」）が含まれる。

第１世代のアデノウイルスゲノムを、野生型Ａ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、及びＡｄ３５ゲノムから生成した。野生型アデノウイルスゲノムと比較して、第１世代のアデノウイルスゲノムを、ＥＦ１αプロモーター及びウシ成長ホルモン（ＢＧＨ）ポリアデニル化シグナルの制御下で、Ｅ１領域（Ｅ１ａ及びＥ１ｂ）を欠失させ、ＧＦＰレポーター遺伝子で置き換えるように操作した。第１世代のＡ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、Ａｄ３５、及びＡｄ３５＋＋ゲノムは、さらに、ＨＥＫ２９３細胞における第１世代アデノウイルスベクターの増殖を促進するために、内在性Ｅ４ｏｒｆ６領域の欠失及びＡｄ５Ｅ４ｏｒｆ６領域による置換を含んだ。当業者は、内因性Ｅ４ｏｒｆ６領域のＡｄ５Ｅ４ｏｒｆ６領域との置き換えが、本開示のアデノウイルスベクターの生成に必要とされないことを理解するであろう。さらに、第１世代のＡｄ３５＋＋ゲノムは、本明細書の他の箇所に記載されるように、変異Ａｄ３５＋＋ファイバーノブを含んだ。第１世代アデノウイルスゲノムをコードするプラスミドの概略図を図４－１１に示す。

第１世代のアデノウイルスゲノムをコードするプラスミドを制限酵素を使用して消化し、アデノウイルスゲノムを放出し、その後精製した。第１世代のアデノウイルスベクターを作製するために、６ｃｍの皿に播種されたＨＥＫ２９３細胞を、ＯＰＴＩＭＵＳトランスフェクション試薬（ｐｏｌｙＰｌｕｓ、１０１０００００６）を使用して、製造者の提案するプロトコルに従って４μｇの精製されたアデノウイルスゲノムＤＮＡでトランスフェクションした。トランスフェクションの４時間後または翌日に、細胞培養培地を置き換えた。細胞変性効果（ＣＰＥ）が観察されると（典型的には、トランスフェクションの２～５日後）、細胞ウイルス溶解物を収集し、前のステップからの溶解物の３分の１を使用して、ＨＥＫ２９３細胞において連続ベクター増幅のために使用した。９５％コンフルエンシーで感染させたＨＥＫ２９３細胞の２０～３０個の皿（１５ｃｍ）を使用して、大規模なベクター産生を行った。２日後及び可視ＣＰＥの後、細胞を採取した。第１世代アデノウイルスベクターを、ＪａｇｅｒａｎｄＥｈｒｈａｒｄｔ，ＨｕｍＧｅｎｅＴｈｅｒ，２０（８）：８８３－８９６（２００９）に既に記載されるように、ＣｓＣｌ勾配及び超遠心分離を使用して精製し、続いて透析を行った。精製されたウイルス力価は、式：１ｍＬ当たりの光学単位（ＯＰＵ）＝（２６０ｎｍでの吸光度）×（希釈係数）×（１．１×１０^１２）×３６／（アデノウイルスゲノムのサイズ（ｋｂ））を使用して光学密度を測定することによって決定した。第１世代のアデノウイルスベクターの産生の成功は、アデノウイルスベクターから単離したアデノウイルスゲノムＤＮＡの制限酵素消化によって確認された。

特定の造血細胞型の感染に特に有効なアデノウイルス血清型を特定するために、２人のドナー（ドナー１及びドナー２）由来のヒト末梢血単核細胞（ＰＢＭＣ）を、精製された第１世代のアデノウイルスベクターに感染させた。第１世代のＡｄ１６ベクターは、ドナー２からのＰＢＭＣを使用した実験では使用しなかった。感染については、超低付着プレート中の２００μｌ未満の体積の培地（１０％のウシ胎児血清を有するＲＰＭＩ）で６０万個の細胞を感染させた。細胞を、細胞当たり５００、２０００、及び５０００ウイルス粒子の感染多重度（ＭＯＩ）で感染させた。感染後３時間で培地を変更した。

フローサイトメトリーを使用して、感染から４８時間後にＰＢＭＣを分析した。ＰＢＭＣを、ＰＢＳ中の０．５％ＢＳＡで洗浄し、ブロック緩衝液（３μｌのヒトＴｒｕＳｔａｉｎＦｃＸ（ＢｉｏＬｅｇｅｎｄ）を用いた４７μｌのＢｒｉｌｌｉａｎｔＳｔａｉｎＢｕｆｆｅｒ（ＢＤＢｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ））中、４℃で１５分間再懸濁した。ＰＢＭＣに存在する様々な造血細胞型を区別するために、細胞を、抗体の２つのカクテルのそれぞれを使用して別々に染色した（表２４及び２５）。スペクトルの重複を避けるために、抗体を２つのカクテルに分離した。５０μｌの抗体カクテルを試料とともに４℃で２０分間インキュベートし、続いてＰＢＳ中０．５％ＢＳＡを使用して洗浄した。ドナー１については、生細胞識別のために、試料をＢｒｉｌｌｉａｎｔＳｔａｉｎＢｕｆｆｅｒ中の５％７ＡＡＤ中で４℃で２０分間インキュベートした。ＣｙｔｏＦＬＥＸフローサイトメーター（ＢｅｃｋｍａｎＣｏｕｌｔｅｒ）を使用して試料を分析した。感染した細胞は、ＧＦＰペイロード発現を検出することによって同定することができた。各サンプルを技術的２回反復して採取した。

フローサイトメトリーデータを分析して、ＰＢＭＣに存在する特定の造血細胞型を特定した。７ＡＡＤ陰性細胞（生細胞）（ドナー１）または全ての細胞（ドナー２）から、ＣＤ４５＋白血球を同定した。白血球集団を、前方散乱（ＦＳＣ）及び側方散乱（ＳＳＣ）に基づいてリンパ系及び骨髄系細胞集団に分離した。骨髄集団から、ＣＤ１１＋／ＣＤ１４＋単球が同定された。リンパ集団から、ＣＤ３＋Ｔ細胞、ＣＤ３－／ＣＤ５６＋ＮＫ細胞、及びＣＤ２０＋Ｂ細胞が同定された。各細胞型集団（すなわち、単球、Ｔ細胞、ＮＫ細胞、及びＢ細胞）内で、ＧＦＰ陽性細胞の割合を定量化し、細胞型の感染に特に有効なアデノウイルス血清型を決定するために使用した。例示的なゲーティング戦略を図１１に示す。

各細胞型の結果は、ドナー１（図１２～１５）及びドナー２（図１６～１９）について示されている。ドナー１単球を、第１世代のＡｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、Ａｄ３５、及びＡｄ３５＋＋ベクターによって優先的に感染させた（図１２）。ドナー２単球を、第１世代のＡｄ１１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、及びＡｄ３５＋＋ベクターによって優先的に感染させた（図１６）。単球は、リンパ球（すなわち、Ｔ細胞、ＮＫ細胞、及びＢ細胞）と比較して、より高い感染率（ＧＦＰ陽性の割合）を示し、これは、任意の特定の理論に拘束されることを望むものではないが、単球の貪食活性に起因し得る。ドナー１のＴ細胞は、第１世代のＡｄ５、Ａｄ１６、Ａｄ３４、及びＡｄ３５ベクターに優先的に感染させた（図１３）。ドナー２のＴ細胞は、第１世代のＡｄ３４、Ａｄ３５、Ａｄ３５＋＋に優先的に感染させた（図１７）。ドナー１のＮＫ細胞は、第１世代のＡｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、Ａｄ３５、及びＡｄ３５＋＋ベクターに優先的に感染させた（図１４）。ドナー２のＮＫ細胞は、第１世代のＡｄ１１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、及びＡｄ３５＋＋ベクターに優先的に感染させた（図１８）。ドナー１のＢ細胞は、第１世代のＡｄ１６ベクターに優先的に感染させた（図１５）。これらのデータは、血清型Ａｄ５、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、Ａｄ３５、及びＡｄ３５＋＋が、特定の造血細胞型の形質導入のためにベクター内に操作可能であることを実証する。

受託配列
一般に入手可能な配列受託番号に対応する核酸配列及びアミノ酸配列のリストが本明細書に提供され、その特定の配列及び／または配列受託番号は、本開示に全体的及び／または部分的に含まれ、及び／または利用され、及び／またはその特定の配列及び／または配列受託番号は、参照として本明細書に含まれる。受託番号に関連する配列は、当業者に既知のように、公開されたアクセス可能なデータベースで利用可能であり、そのような配列は、参照を容易にするためにのみ本明細書に提供される。

ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＰ＿０００６０１
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ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＮＣ＿０１１２０３（配列番号１９９）
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ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＣ＿００００１８（配列番号２００）
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ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＰ＿０００５４８
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ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＮＣ＿０１１２０２（配列番号２０１）
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ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＹ８０３２９４（配列番号２０２）
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ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＡＷ３３１２４
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ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＹ６０１６３６（配列番号２０３）
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ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＹ６０１６３３（配列番号２０４）
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ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＹ７３７７９７（配列番号２０５）
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ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＡＷ３３４８５
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ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＤＱ９００９００（配列番号２０６）
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ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＢＫ５９０７０
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ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＹ７３７７９８（配列番号２０７）
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ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＣ＿０００００８（配列番号２０８）
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ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＹ１２８６４０（配列番号２０９）
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ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＰ＿０００５８５
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ＧｅｎＢａｎｋ受託番号Ｚ８４７２１
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ＧｅｎＢａｎｋ受託番号Ｊ００１７９
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ＮＣＢＩ受託番号Ｐ６８８７１
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ＮＣＢＩ受託番号ＮＰ＿０００５０９
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ＮＣＢＩ受託番号ＮＰ＿２６９２１５
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ＮＣＢＩ受託番号ＷＰ＿０１１６８１４７０
ＭＴＫＰＹＳＩＧＬＤＩＧＴＮＳＶＧＷＡＶＴＴＤＮＹＫＶＰＳＫＫＭＫＶＬＧＮＴＳＫＫＹＩＫＫＮＬＬＧＶＬＬＦＤＳＧＩＴＡＥＧＲＲＬＫＲＴＡＲＲＲＹＴＲＲＲＮＲＩＬＹＬＱＥＩＦＳＴＥＭＡＴＬＤＤＡＦＦＱＲＬＤＤＳＦＬＶＰＤＤＫＲＤＳＫＹＰＩＦＧＮＬＶＥＥＫＡＹＨＤＥＦＰＴＩＹＨＬＲＫＹＬＡＤＳＴＫＫＡＤＬＲＬＶＹＬＡＬＡＨＭＩＫＹＲＧＨＦＬＩＥＧＥＦＮＳＫＮＮＤＩＱＫＮＦＱＤＦＬＤＴＹＮＡＩＦＥＳＤＬＳＬＥＮＳＫＱＬＥＥＩＶＫＤＫＩＳＫＬＥＫＫＤＲＩＬＫＬＦＰＧＥＫＮＳＧＩＦＳＥＦＬＫＬＩＶＧＮＱＡＤＦＲＫＣＦＮＬＤＥＫＡＳＬＨＦＳＫＥＳＹＤＥＤＬＥＴＬＬＧＹＩＧＤＤＹＳＤＶＦＬＫＡＫＫＬＹＤＡＩＬＬＳＧＦＬＴＶＴＤＮＥＴＥＡＰＬＳＳＡＭＩＫＲＹＮＥＨＫＥＤＬＡＬＬＫＥＹＩＲＮＩＳＬＫＴＹＮＥＶＦＫＤＤＴＫＮＧＹＡＧＹＩＤＧＫＴＮＱＥＤＦＹＶＹＬＫＫＬＬＡＥＦＥＧＡＤＹＦＬＥＫＩＤＲＥＤＦＬＲＫＱＲＴＦＤＮＧＳＩＰＹＱＩＨＬＱＥＭＲＡＩＬＤＫＱＡＫＦＹＰＦＬＡＫＮＫＥＲＩＥＫＩＬＴＦＲＩＰＹＹＶＧＰＬＡＲＧＮＳＤＦＡＷＳＩＲＫＲＮＥＫＩＴＰＷＮＦＥＤＶＩＤＫＥＳＳＡＥＡＦＩＮＲＭＴＳＦＤＬＹＬＰＥＥＫＶＬＰＫＨＳＬＬＹＥＴＦＮＶＹＮＥＬＴＫＶＲＦＩＡＥＳＭＲＤＹＱＦＬＤＳＫＱＫＫＤＩＶＲＬＹＦＫＤＫＲＫＶＴＤＫＤＩＩＥＹＬＨＡＩＹＧＹＤＧＩＥＬＫＧＩＥＫＱＦＮＳＳＬＳＴＹＨＤＬＬＮＩＩＮＤＫＥＦＬＤＤＳＳＮＥＡＩＩＥＥＩＩＨＴＬＴＩＦＥＤＲＥＭＩＫＱＲＬＳＫＦＥＮＩＦＤＫＳＶＬＫＫＬＳＲＲＨＹＴＧＷＧＫＬＳＡＫＬＩＮＧＩＲＤＥＫＳＧＮＴＩＬＤＹＬＩＤＤＧＩＳＮＲＮＦＭＱＬＩＨＤＤＡＬＳＦＫＫＫＩＱＫＡＱＩＩＧＤＥＤＫＧＮＩＫＥＶＶＫＳＬＰＧＳＰＡＩＫＫＧＩＬＱＳＩＫＩＶＤＥＬＶＫＶＭＧＧＲＫＰＥＳＩＶＶＥＭＡＲＥＮＱＹＴＮＱＧＫＳＮＳＱＱＲＬＫＲＬＥＫＳＬＫＥＬＧＳＫＩＬＫＥＮＩＰＡＫＬＳＫＩＤＮＮＡＬＱＮＤＲＬＹＬＹＹＬＱＮＧＫＤＭＹＴＧＤＤＬＤＩＤＲＬＳＮＹＤＩＤＨＩＩＰＱＡＦＬＫＤＮＳＩＤＮＫＶＬＶＳＳＡＳＮＲＧＫＳＤＤＶＰＳＬＥＶＶＫＫＲＫＴＦＷＹＱＬＬＫＳＫＬＩＳＱＲＫＦＤＮＬＴＫＡＥＲＧＧＬＳＰＥＤＫＡＧＦＩＱＲＱＬＶＥＴＲＱＩＴＫＨＶＡＲＬＬＤＥＫＦＮＮＫＫＤＥＮＮＲＡＶＲＴＶＫＩＩＴＬＫＳＴＬＶＳＱＦＲＫＤＦＥＬＹＫＶＲＥＩＮＤＦＨＨＡＨＤＡＹＬＮＡＶＶＡＳＡＬＬＫＫＹＰＫＬＥＰＥＦＶＹＧＤＹＰＫＹＮＳＦＲＥＲＫＳＡＴＥＫＶＹＦＹＳＮＩＭＮＩＦＫＫＳＩＳＬＡＤＧＲＶＩＥＲＰＬＩＥＶＮＥＥＴＧＥＳＶＷＮＫＥＳＤＬＡＴＶＲＲＶＬＳＹＰＱＶＮＶＶＫＫＶＥＥＱＮＨＧＬＤＲＧＫＰＫＧＬＦＮＡＮＬＳＳＫＰＫＰＮＳＮＥＮＬＶＧＡＫＥＹＬＤＰＫＫＹＧＧＹＡＧＩＳＮＳＦＴＶＬＶＫＧＴＩＥＫＧＡＫＫＫＩＴＮＶＬＥＦＱＧＩＳＩＬＤＲＩＮＹＲＫＤＫＬＮＦＬＬＥＫＧＹＫＤＩＥＬＩＩＥＬＰＫＹＳＬＦＥＬＳＤＧＳＲＲＭＬＡＳＩＬＳＴＮＮＫＲＧＥＩＨＫＧＮＱＩＦＬＳＱＫＦＶＫＬＬＹＨＡＫＲＩＳＮＴＩＮＥＮＨＲＫＹＶＥＮＨＫＫＥＦＥＥＬＦＹＹＩＬＥＦＮＥＮＹＶＧＡＫＫＮＧＫＬＬＮＳＡＦＱＳＷＱＮＨＳＩＤＥＬＣＳＳＦＩＧＰＴＧＳＥＲＫＧＬＦＥＬＴＳＲＧＳＡＡＤＦＥＦＬＧＶＫＩＰＲＹＲＤＹＴＰＳＳＬＬＫＤＡＴＬＩＨＱＳＶＴＧＬＹＥＴＲＩＤＬＡＫＬＧＥＧ

ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＢＤ５７３５６．１
ＭＮＥＱＡＫＱＬＶＡＶＴＲＱＰＡＬＮＡＧＶＧＬＶＬＡＱＬＡＥＶＥＡＲＱＩＰＧＳＬＡＥＡＲＡＨＣＬＡＱＧＡＰＤＩＬＬＶＥＶＥＮＰＱＴＬＡＡＤＬＡＡＬＡＥＣＣＰＰＱＭＲＬＶＬＬＧＥＲＧＤＶＴＬＦＲＷＬＩＳＶＧＶＤＤＹＹＰＡＰＬＤＰＤＡＬＲＴＧＬＬＲＬＬＧＶＰＬＶＴＳＬＲＫＧＲＶＩＣＶＶＧＡＡＧＧＶＧＴＳＴＶＡＡＮＬＡＭＡＬＡＤＱＨＨＲＱＶＡＬＬＤＬＮＬＨＨＳＲＨＰＩＬＬＧＳＤＹＡＰＰＧＥＱＷＷＱＡＴＤＲＬＤＧＴＬＬＡＨＴＡＨＱＬＧＰＲＬＦＬＦＹＤＥＧＱＥＬＶＬＧＡＥＱＬＶＡＡＶＮＶＭＡＥＨＹＳＴＬＩＩＤＶＰＤＬＲＴＨＧＬＲＡＬＬＱＥＡＤＶＶＬＷＬＨＤＦＳＬＧＡＬＲＬＬＧＱＣＰＱＧＧＱＡＱＲＲＬＬＶＧＮＨＣＲＧＫＥＧＲＶＰＡＱＥＬＥＲＶＣＧＱＰＨＡＡＶＬＰＹＤＨＧＶＦＶＲＡＥＲＡＧＱＰＬＩＱＱＫＳＫＬＡＲＡＬＴＬＬＡＧＥＬＶＧＡＱＶＴＧＲＧＲＲ

ＧｅｎＢａｎｋ受託番号ＡＮＷ６１８８８．１
ＭＡＰＫＫＫＲＫＶＭＳＱＦＤＩＬＣＫＴＰＰＫＶＬＶＲＱＦＶＥＲＦＥＲＰＳＧＥＫＩＡＳＣＡＡＥＬＴＹＬＣＷＭＩＴＨＮＧＴＡＩＫＲＡＴＦＭＳＹＮＴＩＩＳＮＳＬＳＦＤＩＶＮＫＳＬＱＦＫＹＫＴＱＫＡＴＩＬＥＡＳＬＫＫＬＩＰＡＷＥＦＴＩＩＰＹＮＧＱＫＨＱＳＤＩＴＤＩＶＳＳＬＱＬＱＦＥＳＳＥＥＡＤＫＧＮＳＨＳＫＫＭＬＫＡＬＬＳＥＧＥＳＩＷＥＩＴＥＫＩＬＮＳＦＥＹＴＳＲＦＴＫＴＫＴＬＹＱＦＬＦＬＡＴＦＩＮＣＧＲＦＳＤＩＫＮＶＤＰＫＳＦＫＬＶＱＮＫＹＬＧＶＩＩＱＣＬＶＴＥＴＫＴＳＶＳＲＨＩＹＦＦＳＡＲＧＲＩＤＰＬＶＹＬＤＥＦＬＲＮＳＥＰＶＬＫＲＶＮＲＴＧＮＳＳＳＮＫＱＥＹＱＬＬＫＤＮＬＶＲＳＹＮＫＡＬＫＫＮＡＰＹＰＩＦＡＩＫＮＧＰＫＳＨＩＧＲＨＬＭＴＳＦＬＳＭＫＧＬＴＥＬＴＮＶＶＧＮＷＳＤＫＲＡＳＡＶＡＲＴＴＹＴＨＱＩＴＡＩＰＤＨＹＦＡＬＶＳＲＹＹＡＹＤＰＩＳＫＥＭＩＡＬＫＤＥＴＮＰＩＥＥＷＱＨＩＥＱＬＫＧＳＡＥＧＳＩＲＹＰＡＷＮＧＩＩＳＱＥＶＬＤＹＬＳＳＹＩＮＲＲＩ

他の実施形態
ここでは、いくつかの実施形態を説明したが、我々の開示及び実施例は、本明細書に記載の組成物及び方法を利用するか、またはそれらによって包含される他の実施形態も提供することは明らかである。したがって、開示の範囲は、実施例として表されている特定の実施形態によってではなく、本開示から理解され得るものによって定義されることが理解されるであろう。本開示の１つの態様に関して説明される制限は、特定の実施形態では、本開示の他の態様に関して実施される。例えば、本明細書に提示される特定の独立請求項に直接的または間接的に依存する請求項の制限は、１つ以上の他の独立請求項の追加の従属請求項に提示されるこれらの制限を支持する役割を果たす。

Claims

造血細胞型を選択的に標的化する方法であって、前記方法が、対象または系にアデノウイルスベクターを投与することを含み、前記アデノウイルスベクターが、
（ａ）Ａｄ３、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、Ａｄ３７、またはＡｄ５０血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含むカプシドであって、前記１つ以上のウイルスポリペプチドが、
（ｉ）ファイバーノブ、
（ｉｉ）ファイバーシャフト、
（ｉｉｉ）ファイバーテール、
（ｉｖ）ペントン、及び
（ｖ）ヘキソン、のうちの１つ以上を含む、前記カプシドと、
（ｂ）異種核酸ペイロードを含む二本鎖ＤＮＡゲノムと、を含む、前記方法。
前記ゲノムが、
（ａ）３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲであって、前記３’ＩＴＲ及び前記５’ＩＴＲのそれぞれが、前記ウイルスポリペプチド血清型のものである、前記３’ＩＴＲ及び前記５’ＩＴＲと、
（ｂ）パッケージング配列であって、パッキング配列が、前記ウイルスポリペプチド血清型のものである、前記パッケージング配列と、をさらに含む、請求項１に記載の方法。
前記造血細胞型が、最終分化細胞型であるか、または最終分化細胞型を含む、請求項１または２に記載の方法。
前記造血細胞型が、前駆細胞型であるか、または前駆細胞型を含む、請求項１または２に記載の方法。
前記造血細胞型が、ＨＳＣ、リンパ球系共通前駆細胞（ＣＬＰ）、Ｔ細胞、ＮＫ細胞、コロニー形成単位（ＣＦＵ）－プレＢ細胞、Ｂ細胞、骨髄球系共通前駆細胞（ＣＭＰ）、顆粒球－マクロファージ前駆細胞（ＧＭＰ）、ＣＦＵ－Ｍ細胞、単芽球、単球、マクロファージ、ＣＦＵ－Ｇ細胞、骨髄芽球、顆粒球、好中球、好酸球、好塩基球、巨核球－赤血球前駆細胞（ＭＥＰ）、ＢＦＵ－Ｅ細胞、ＣＦＵ－Ｅ細胞、赤芽球、赤血球、ＣＦＵ－Ｍｋ細胞、巨核球、及び／または血小板であるか、またはそれを含み、任意選択で、前記ＨＳＣが、ＣＤ３４^＋長期造血幹細胞（ＬＴ－ＨＳＣ）及び／またはＣＤ３４^＋短期（ＳＴ）－ＨＳＣである、請求項１または２に記載の方法。
前記方法が、インビボ遺伝子療法の方法である、請求項１～５のいずれか１項に記載の方法。
前記造血細胞型が、哺乳動物造血細胞型であり、任意選択で、前記哺乳動物造血細胞型が、ヒト造血細胞型である、請求項６に記載の方法。
前記対象が、哺乳動物対象であり、任意選択で、前記哺乳動物対象が、ヒト対象である、請求項６または７に記載の方法。
前記方法が、前記アデノウイルスベクターの投与前に、前記対象の造血細胞を動員することを含む、請求項６～８のいずれか１項に記載の方法。
前記方法が、１つ以上の免疫抑制剤を前記対象に投与することを含み、任意選択で、前記１つ以上の免疫抑制剤の前記投与が、前記アデノウイルスベクターの前記投与の前である、請求項６～９のいずれか１項に記載の方法。
前記方法が、エクスビボ遺伝子療法の方法である、請求項１～５のいずれか１項に記載の方法。
前記造血細胞型が、哺乳動物造血細胞型であり、任意選択で、前記哺乳動物造血細胞型が、ヒト造血細胞型である、請求項１１に記載の方法。
前記系が、哺乳動物ドナーに由来する生体試料であるか、または哺乳動物ドナーに由来する生体試料を含み、任意選択で、前記哺乳動物ドナーが、ヒトドナーである、請求項１１または１２に記載の方法。
前記異種核酸ペイロードが、選択可能なマーカーを含み、任意選択で、前記選択可能なマーカーが、ＭＧＭＴ^{Ｐ１４０Ｋ}である、請求項１～１３のいずれか１項に記載の方法。
前記方法が、選択剤を前記対象に投与することを含み、任意選択で、前記選択剤が、Ｏ^６ＢＧ及び／またはＢＣＮＵを含む、請求項１４に記載の方法。
前記１つ以上のウイルスポリペプチドが、前記
（ａ）ファイバーノブ及びファイバーシャフト、
（ｂ）ファイバーノブ及びファイバーテール、
（ｃ）ファイバーノブ及びペントン、
（ｄ）ファイバーノブ及びヘキソン、
（ｅ）ファイバーノブ、ヘキソン、及びペントン、
（ｆ）ファイバーシャフト及びファイバーテール、
（ｇ）ファイバーシャフト及びペントン、
（ｈ）ファイバーシャフト及びヘキソン、
（ｉ）ファイバーシャフト、ヘキソン、及びペントン、
（ｊ）ファイバーテール及びペントン、
（ｋ）ファイバーテール及びヘキソン、
（ｌ）ファイバーテール、ヘキソン、及びペントン、
（ｍ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、及びファイバーテール、
（ｎ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、及びペントン、
（ｏ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、及びヘキソン、
（ｐ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、ヘキソン、及びペントン、
（ｑ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、ファイバーテール、及びペントン、
（ｒ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、ファイバーテール、ペントン、及びヘキソン、または
（ｓ）ペントン及びヘキソンを含む、請求項１～１５のいずれか１項に記載の方法またはベクター。
前記ファイバーノブが、配列番号１５、３３、５１、６９、８７、１０５、１２３、１４１、１５９、１７７、及び１９５から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する、請求項１～１６のいずれか１項に記載の方法。
前記ファイバーシャフトが、配列番号１４、３２、５０、６８、８６、１０４、１２２、１４０、１５８、１７６、及び１９４から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する、請求項１～１７のいずれか１項に記載の方法。
前記ファイバーテールが、配列番号１８、３６、５４、７２、９０、１０８、１２６、１４４、１６２、１８０、及び１９８から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する、請求項１～１８のいずれか１項に記載の方法。
前記ペントンが、配列番号１６、３４、５２、７０、８８、１０６、１２４、１４２、１６０、１７８、及び１９６から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する、請求項１～１９のいずれか１項に記載の方法。
前記ヘキソンが、配列番号１７、３５、５３、７１、８９、１０７、１２５、１４３、１６１、１７９、及び１９７から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する、請求項１～２０のいずれか１項に記載の方法。
前記アデノウイルスベクターが、前記ウイルスペプチドの前記血清型のファイバーを含む、請求項１～２１のいずれか１項に記載の方法。
前記ファイバーが、配列番号１３、３１、４９、６７、８５、１０３、１２１、１３９、１５７、１７５、及び１９３から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する、請求項１～２２のいずれか１項に記載の方法。
前記アデノウイルスベクターは、前記カプシドが、前記ウイルスペプチドの前記血清型ではないファイバーノブ、ファイバーシャフト、ファイバーテール、ヘキソン、またはペントンのうちの少なくとも１つを含むことを特徴とするキメラベクターである、請求項１～２３のいずれか１項に記載の方法。
前記アデノウイルスベクターが、ヘルパー依存性ベクターである、請求項１～２４のいずれか１項に記載の方法。
前記異種核酸ペイロードが、タンパク質をコードする、請求項１～２５のいずれか１項に記載の方法。
前記異種核酸ペイロードが、キメラ抗原受容体（ＣＡＲ）、Ｔ細胞受容体（ＴＣＲ）、抗体、または低分子ＲＮＡをコードし、任意選択で、前記低分子ＲＮＡが、ｓｈＲＮＡである、請求項１～２６のいずれか１項に記載の方法。
前記異種核酸ペイロードが、キメラ抗原受容体（ＣＡＲ）またはＴ細胞受容体（ＴＣＲ）をコードし、前記造血細胞型が、Ｔ細胞であるか、またはＴ細胞を含む、請求項１～２６のいずれか１項に記載の方法。
前記異種核酸ペイロードが抗体をコードし、前記造血細胞型が、Ｂ細胞であるか、またはＢ細胞を含む、請求項１～２６のいずれか１項に記載の方法。
前記異種核酸ペイロードが、遺伝子編集酵素または系をコードし、前記遺伝子編集が、ＣＲＩＳＰＲ編集、塩基編集、プライム編集、及びジンクフィンガーヌクレアーゼ編集から選択される、請求項１～２６のいずれか１項に記載の方法。
前記異種核酸ペイロードが、アデノシンデアミナーゼ欠損症（ＡＤＡ）、副腎白質ジストロフィー（ＡＬＤ）、無ガンマグロブリン血症、アルファ－１抗トリプシン欠損症、先天性無巨核球性血小板減少症、筋萎縮性側索硬化症（ルーゲーリック病）、毛細血管拡張性運動失調症、バッテン病、ベルナール・スーリエ症候群、ＣＤ４０／ＣＤ４０Ｌ欠損症、慢性肉芽腫症、分類不能型免疫欠損症（ＣＶＩＤ）、先天性血栓性血小板減少性紫斑病（ｃＴＴＰ）、嚢胞性線維症、ダイヤモンドブラックファン貧血（ＤＢＡ）、ＤＯＣＫ８欠損症、先天性角化異常症、ファブリー病、第Ｖ因子欠損症、第ＶＩＩ因子欠損症、第Ｘ因子欠損症、第ＸＩ因子欠損症、第ＸＩＩ因子欠損症、第ＸＩＩＩ因子欠損症、家族性アポリポタンパク質Ｅ欠損症及びアテローム性動脈硬化症（ＡｐｏＥ）、家族性血球貪食性リンパ組織球症、ファンコーニ貧血（ＦＡ）、フリードライヒ運動失調症、ゴーシェ病、グランツマン血小板無力症、糖血症、糖原病、糖原病Ｉ型（ＧＳＤＩ）、灰色血小板症候群、血友病、血友病Ａ、血友病Ｂ、遺伝性ヘモクロマトーシス、ハーラー症候群、高ＩｇＭ、低ガンマグロブリン血症、クラッベ病、主要組織適合性複合体クラスＩＩ欠損症（ＭＨＣ－ＩＩ）、メープルシロップ尿症、異染性白質ジストロフィー（ＭＬＤ）、ムコ多糖症、ムコ多糖症Ｉ型（ＭＰＳＩ）、ＭＰＳＩＩ（ハンター症候群）、ＭＰＳＩＩＩ（サンフィリポ症候群）、ＭＰＳＩＶ（モルキオ症候群）、ＭＰＳＶ、ＭＰＳＶＩ（マロトー・ラミー症候群）、ＭＰＳＶＩＩ（スライ症候群）、筋ジストロフィー、ニーマン・ピック病、パーキンソン病、発作性夜間ヘモグロビン尿症（ＰＮＨ）、悪性貧血、フェニルケトン尿症（ＰＫＵ）、ポンペ病、肺胞蛋白症（ＰＡＰ）、赤芽球癆（ＰＲＣＡ）、ピルビン酸キナーゼ欠損、難治性貧血、シュワックマン・ダイアモンド症候群、選択的ＩｇＡ欠損症、重度再生不良性貧血、重度複合免疫不全症（ＳＣＩＤ）、アデノシンデアミナーゼ欠損症による重度複合免疫不全症（ＡＤＡ－ＳＣＩＤ）、鎌状赤血球貧血、鎌状赤血球症、鎌状赤血球形質、テイ・サックス病、サラセミア、中間型サラセミア、フォン・ギールケ病、フォン・ヴィルブランド病、ウィスコット・アルドリッチ症候群（ＷＡＳ）、Ｘ連鎖無ガンマグロブリン血症（ＸＬＡ）、Ｘ連鎖重症複合免疫不全症（ＳＣＩＤ－Ｘ１）、ツェルウェーガー症候群、α－マンノース症、β－マンノース症、β－サラセミア、及び／またはβ－重症型サラセミアから選択される状態の治療のための薬剤をコードする、請求項１～３０のいずれか１項に記載の方法。
アデノウイルスベクター及びアデノウイルスベクターゲノムを含む造血細胞であって、
前記アデノウイルスベクターが、Ａｄ３、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、Ａｄ３７、またはＡｄ５０血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含むカプシドを含み、前記１つ以上のウイルスポリペプチドが、
（ｉ）ファイバーノブ、
（ｉｉ）ファイバーシャフト、
（ｉｉｉ）ファイバーテール、
（ｉｖ）ペントン、及び
（ｖ）ヘキソン、のうちの１つ以上を含み、
前記アデノウイルスベクターゲノムが、異種核酸ペイロードを含む二本鎖ＤＮＡゲノムを含み、
前記造血細胞が、ＨＳＣ、リンパ球系共通前駆細胞（ＣＬＰ）、Ｔ細胞、ＮＫ細胞、コロニー形成単位（ＣＦＵ）－プレＢ細胞、Ｂ細胞、骨髄球系共通前駆（ＣＭＰ）細胞、顆粒球－マクロファージ前駆（ＧＭＰ）細胞、ＣＦＵ－Ｍ細胞、単芽球、単球、マクロファージ、ＣＦＵ－Ｇ細胞、骨髄芽球、顆粒球、好中球、好酸球、好塩基球、巨核球－赤血球前駆（ＭＥＰ）細胞、ＢＦＵ－Ｅ細胞、ＣＦＵ－Ｅ細胞、赤芽球、赤血球、ＣＦＵ－Ｍｋ細胞、巨核球、及び／または血小板であり、任意選択で、前記ＨＳＣ細胞が、ＣＤ３４^＋長期造血幹細胞（ＬＴ－ＨＳＣ）及び／またはＣＤ３４^＋短期（ＳＴ）－ＨＳＣである、前記造血細胞。
アデノウイルスベクターゲノムを含む造血細胞であって、
前記アデノウイルスベクターゲノムが、（ａ）３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲであって、前記３’ＩＴＲ及び前記５’ＩＴＲが、それぞれＡｄ３、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ３４、Ａｄ３５、Ａｄ３７、及びＡｄ５０から選択される同じ血清型のものである、前記３’ＩＴＲ及び前記５’ＩＴＲと、（ｂ）パッケージング配列であって、パッキング配列が、前記３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲと同じ血清型のものである、前記パッケージング配列と、（ｃ）異種核酸ペイロードと、を含み、
前記造血細胞が、ＨＳＣ、リンパ球系共通前駆細胞（ＣＬＰ）、Ｔ細胞、ＮＫ細胞、コロニー形成単位（ＣＦＵ）－プレＢ細胞、Ｂ細胞、骨髄球系共通前駆（ＣＭＰ）細胞、顆粒球－マクロファージ前駆（ＧＭＰ）細胞、ＣＦＵ－Ｍ細胞、単芽球、単球、マクロファージ、ＣＦＵ－Ｇ細胞、骨髄芽球、顆粒球、好中球、好酸球、好塩基球、巨核球－赤血球前駆（ＭＥＰ）細胞、ＢＦＵ－Ｅ細胞、ＣＦＵ－Ｅ細胞、赤芽球、赤血球、ＣＦＵ－Ｍｋ細胞、巨核球、及び／または血小板であり、任意選択で、前記ＨＳＣ細胞が、ＣＤ３４^＋長期造血幹細胞（ＬＴ－ＨＳＣ）及び／またはＣＤ３４^＋短期（ＳＴ）－ＨＳＣである、前記造血細胞。
前記細胞が、アデノシンデアミナーゼ欠損症（ＡＤＡ）、副腎白質ジストロフィー（ＡＬＤ）、無ガンマグロブリン血症、アルファ－１抗トリプシン欠損症、先天性無巨核球性血小板減少症、筋萎縮性側索硬化症（ルーゲーリック病）、毛細血管拡張性運動失調症、バッテン病、ベルナール・スーリエ症候群、ＣＤ４０／ＣＤ４０Ｌ欠損症、慢性肉芽腫症、分類不能型免疫欠損症（ＣＶＩＤ）、先天性血栓性血小板減少性紫斑病（ｃＴＴＰ）、嚢胞性線維症、ダイヤモンドブラックファン貧血（ＤＢＡ）、ＤＯＣＫ８欠損症、先天性角化異常症、ファブリー病、第Ｖ因子欠損症、第ＶＩＩ因子欠損症、第Ｘ因子欠損症、第ＸＩ因子欠損症、第ＸＩＩ因子欠損症、第ＸＩＩＩ因子欠損症、家族性アポリポタンパク質Ｅ欠損症及びアテローム性動脈硬化症（ＡｐｏＥ）、家族性血球貪食性リンパ組織球症、ファンコーニ貧血（ＦＡ）、フリードライヒ運動失調症、ゴーシェ病、グランツマン血小板無力症、糖血症、糖原病、糖原病Ｉ型（ＧＳＤＩ）、灰色血小板症候群、血友病、血友病Ａ、血友病Ｂ、遺伝性ヘモクロマトーシス、ハーラー症候群、高ＩｇＭ、低ガンマグロブリン血症、クラッベ病、主要組織適合性複合体クラスＩＩ欠損症（ＭＨＣ－ＩＩ）、メープルシロップ尿症、異染性白質ジストロフィー（ＭＬＤ）、ムコ多糖症、ムコ多糖症Ｉ型（ＭＰＳＩ）、ＭＰＳＩＩ（ハンター症候群）、ＭＰＳＩＩＩ（サンフィリポ症候群）、ＭＰＳＩＶ（モルキオ症候群）、ＭＰＳＶ、ＭＰＳＶＩ（マロトー・ラミー症候群）、ＭＰＳＶＩＩ（スライ症候群）、筋ジストロフィー、ニーマン・ピック病、パーキンソン病、発作性夜間ヘモグロビン尿症（ＰＮＨ）、悪性貧血、フェニルケトン尿症（ＰＫＵ）、ポンペ病、肺胞蛋白症（ＰＡＰ）、赤芽球癆（ＰＲＣＡ）、ピルビン酸キナーゼ欠損、難治性貧血、シュワックマン・ダイアモンド症候群、選択的ＩｇＡ欠損症、重度再生不良性貧血、重度複合免疫不全症（ＳＣＩＤ）、アデノシンデアミナーゼ欠損症による重度複合免疫不全症（ＡＤＡ－ＳＣＩＤ）、鎌状赤血球貧血、鎌状赤血球症、鎌状赤血球形質、テイ・サックス病、サラセミア、中間型サラセミア、フォン・ギールケ病、フォン・ヴィルブランド病、ウィスコット・アルドリッチ症候群（ＷＡＳ）、Ｘ連鎖無ガンマグロブリン血症（ＸＬＡ）、Ｘ連鎖重症複合免疫不全症（ＳＣＩＤ－Ｘ１）、ツェルウェーガー症候群、α－マンノース症、β－マンノース症、β－サラセミア、及び／またはβ－重症型サラセミアから選択される状態を罹患している対象の細胞である、請求項３２または３３に記載の造血細胞。
哺乳動物対象におけるインビボ遺伝子療法の方法であって、前記方法が、アデノウイルスベクターを前記対象に投与することを含み、前記アデノウイルスベクターが、
（ａ）Ａｄ３、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ３４、Ａｄ３７、またはＡｄ５０血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含むカプシドであって、前記１つ以上のウイルスポリペプチドが、
（ｉ）ファイバーノブ、
（ｉｉ）ファイバーシャフト、
（ｉｉｉ）ファイバーテール、
（ｉｖ）ペントン、及び
（ｖ）ヘキソン、のうちの１つ以上を含む、前記カプシドと、
（ｂ）異種核酸ペイロードを含む二本鎖ＤＮＡゲノムと、を含む、前記方法。
前記ゲノムが、
（ａ）３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲであって、前記３’ＩＴＲ及び前記５’ＩＴＲのそれぞれが、前記ウイルスポリペプチド血清型のものである、前記３’ＩＴＲ及び前記５’ＩＴＲと、
（ｂ）パッケージング配列であって、パッキング配列が、前記ウイルスポリペプチド血清型のものである、前記パッケージング配列と、をさらに含む、請求項３５に記載の方法。
前記方法が、前記アデノウイルスベクターの投与前に、前記対象の造血幹細胞を動員することを含む、請求項３５または３６に記載の方法。
前記異種核酸ペイロードが、選択可能なマーカーを含み、任意選択で、前記選択可能なマーカーが、ＭＧＭＴ^{Ｐ１４０Ｋ}である、請求項３５～３７のいずれか１項に記載の方法。
前記方法が、選択剤を前記対象に投与することを含み、任意選択で、前記選択剤が、Ｏ^６ＢＧ及び／またはＢＣＮＵを含む、請求項３８に記載の方法。
前記方法が、１つ以上の免疫抑制剤を前記対象に投与することを含み、任意選択で、前記１つ以上の免疫抑制剤の前記投与が、前記アデノウイルスベクターの前記投与の前である、請求項３５～３９のいずれか１項に記載の方法。
アデノウイルスドナーベクターであって、
（ａ）Ａｄ３、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ３４、Ａｄ３７、またはＡｄ５０血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含むカプシドであって、前記１つ以上のウイルスポリペプチドが、
（ｉ）ファイバーノブ、
（ｉｉ）ファイバーシャフト、
（ｉｉｉ）ファイバーテール、
（ｉｖ）ペントン、及び
（ｖ）ヘキソン、のうちの１つ以上を含む、前記カプシドと、
（ｂ）異種核酸ペイロードを含む二本鎖ＤＮＡゲノムと、を含む、前記アデノウイルスドナーベクター。
前記ゲノムが、
（ａ）３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲであって、前記３’ＩＴＲ及び前記５’ＩＴＲのそれぞれが、前記ウイルスポリペプチド血清型のものである、前記３’ＩＴＲ及び前記５’ＩＴＲと、
（ｂ）パッケージング配列であって、パッキング配列が、前記ウイルスポリペプチド血清型のものである、前記パッケージング配列と、をさらに含む、請求項４１に記載のベクター。
前記異種核酸ペイロードが、選択可能なマーカーを含み、任意選択で、前記選択可能なマーカーが、ＭＧＭＴ^{Ｐ１４０Ｋ}である、請求項４１または４２に記載のベクター。
前記１つ以上のウイルスポリペプチドが、前記
（ａ）ファイバーノブ及びファイバーシャフト、
（ｂ）ファイバーノブ及びファイバーテール、
（ｃ）ファイバーノブ及びペントン、
（ｄ）ファイバーノブ及びヘキソン、
（ｅ）ファイバーノブ、ヘキソン、及びペントン、
（ｆ）ファイバーシャフト及びファイバーテール、
（ｇ）ファイバーシャフト及びペントン、
（ｈ）ファイバーシャフト及びヘキソン、
（ｉ）ファイバーシャフト、ヘキソン、及びペントン、
（ｊ）ファイバーテール及びペントン、
（ｋ）ファイバーテール及びヘキソン、
（ｌ）ファイバーテール、ヘキソン、及びペントン、
（ｍ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、及びファイバーテール、
（ｎ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、及びペントン、
（ｏ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、及びヘキソン、
（ｐ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、ヘキソン、及びペントン、
（ｑ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、ファイバーテール、及びペントン、
（ｒ）ファイバーノブ、ファイバーシャフト、ファイバーテール、ペントン、及びヘキソン、または
（ｓ）ペントン及びヘキソンを含む、請求項３５～４３のいずれか１項に記載の方法またはベクター。
前記ファイバーノブが、配列番号１５、３３、５１、６９、８７、１０５、１２３、１４１、及び１５９から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する、請求項３５～４４のいずれか１項に記載の方法またはベクター。
前記ファイバーシャフトが、配列番号１４、３２、５０、６８、８６、１０４、１２２、１４０、及び１５８から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する、請求項３５～４５のいずれか１項に記載の方法またはベクター。
前記ファイバーテールが、配列番号１８、３６、５４、７２、９０、１０８、１２６、１４４、及び１６２から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する、請求項３５～４６のいずれか１項に記載の方法またはベクター。
前記ペントンが、配列番号１６、３４、５２、７０、８８、１０６、１２４、１４２、及び１６０から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する、請求項３５～４７のいずれか１項に記載の方法またはベクター。
前記ヘキソンが、配列番号１７、３５、５３、７１、８９、１０７、１２５、１４３、及び１６１から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する、請求項３５～４８のいずれか１項に記載の方法またはベクター。
前記アデノウイルスベクターが、前記ウイルスペプチドの前記血清型のファイバーを含む、請求項３５～４９のいずれか１項に記載の方法またはベクター。
前記ファイバーが、配列番号１３、３１、４９、６７、８５、１０３、１２１、１３９、及び１５７から選択される配列と少なくとも８０％の同一性を有する配列を有する、請求項３５～５０のいずれか１項に記載の方法またはベクター。
前記アデノウイルスベクターは、前記カプシドが、前記ウイルスペプチドの前記血清型ではないファイバーノブ、ファイバーシャフト、ファイバーテール、ヘキソン、またはペントンのうちの少なくとも１つを含むことを特徴とするキメラベクターである、請求項３５～５１のいずれか１項に記載の方法またはベクター。
前記アデノウイルスベクターが、ヘルパー依存性ベクターである、請求項３５～５２のいずれか１項に記載の方法。
アデノウイルスドナーベクターゲノムであって、
（ａ）３’ＩＴＲ及び５’ＩＴＲであって、前記３’ＩＴＲ及び前記５’ＩＴＲが、それぞれＡｄ３、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１４、Ａｄ１６、Ａｄ２１、Ａｄ３４、Ａｄ３７、及びＡｄ５０から選択される同じ血清型のものである、前記３’ＩＴＲ及び前記５’ＩＴＲと、
（ｂ）パッケージング配列であって、パッキング配列が前記ＩＴＲ血清型のものである、前記パッケージング配列と、
（ｃ）異種核酸ペイロードと、を含む、前記アデノウイルスドナーベクターゲノム。
前記異種核酸ペイロードが、選択可能なマーカーを含み、任意選択で、前記選択可能なマーカーが、ＭＧＭＴ^{Ｐ１４０Ｋ}である、請求項５４に記載のアデノウイルスドナーベクターゲノム。
前記異種核酸ペイロードが、タンパク質をコードする、請求項３５～５５のいずれか１項に記載の方法、ベクター、またはゲノム。
前記異種核酸ペイロードが、キメラ抗原受容体（ＣＡＲ）、Ｔ細胞受容体（ＴＣＲ）、または低分子ＲＮＡをコードし、任意選択で、前記低分子ＲＮＡが、ｓｈＲＮＡである、請求項３５～５５のいずれか１項に記載の方法、ベクター、またはゲノム。
前記異種核酸ペイロードが、遺伝子編集酵素または系をコードし、前記遺伝子編集が、ＣＲＩＳＰＲ編集、塩基編集、プライム編集、またはジンクフィンガーヌクレアーゼ編集から選択される、請求項３５～５５のいずれか１項に記載の方法、ベクター、またはゲノム。
前記異種核酸ペイロードが、アデノシンデアミナーゼ欠損症（ＡＤＡ）、副腎白質ジストロフィー（ＡＬＤ）、無ガンマグロブリン血症、アルファ－１抗トリプシン欠損症、先天性無巨核球性血小板減少症、筋萎縮性側索硬化症（ルーゲーリック病）、毛細血管拡張性運動失調症、バッテン病、ベルナール・スーリエ症候群、ＣＤ４０／ＣＤ４０Ｌ欠損症、慢性肉芽腫症、分類不能型免疫欠損症（ＣＶＩＤ）、先天性血栓性血小板減少性紫斑病（ｃＴＴＰ）、嚢胞性線維症、ダイヤモンドブラックファン貧血（ＤＢＡ）、ＤＯＣＫ８欠損症、先天性角化異常症、ファブリー病、第Ｖ因子欠損症、第ＶＩＩ因子欠損症、第Ｘ因子欠損症、第ＸＩ因子欠損症、第ＸＩＩ因子欠損症、第ＸＩＩＩ因子欠損症、家族性アポリポタンパク質Ｅ欠損症及びアテローム性動脈硬化症（ＡｐｏＥ）、家族性血球貪食性リンパ組織球症、ファンコーニ貧血（ＦＡ）、フリードライヒ運動失調症、ゴーシェ病、グランツマン血小板無力症、糖血症、糖原病、糖原病Ｉ型（ＧＳＤＩ）、灰色血小板症候群、血友病、血友病Ａ、血友病Ｂ、遺伝性ヘモクロマトーシス、ハーラー症候群、高ＩｇＭ、低ガンマグロブリン血症、クラッベ病、主要組織適合性複合体クラスＩＩ欠損症（ＭＨＣ－ＩＩ）、メープルシロップ尿症、異染性白質ジストロフィー（ＭＬＤ）、ムコ多糖症、ムコ多糖症Ｉ型（ＭＰＳＩ）、ＭＰＳＩＩ（ハンター症候群）、ＭＰＳＩＩＩ（サンフィリポ症候群）、ＭＰＳＩＶ（モルキオ症候群）、ＭＰＳＶ、ＭＰＳＶＩ（マロトー・ラミー症候群）、ＭＰＳＶＩＩ（スライ症候群）、筋ジストロフィー、ニーマン・ピック病、パーキンソン病、発作性夜間ヘモグロビン尿症（ＰＮＨ）、悪性貧血、フェニルケトン尿症（ＰＫＵ）、ポンペ病、肺胞蛋白症（ＰＡＰ）、赤芽球癆（ＰＲＣＡ）、ピルビン酸キナーゼ欠損、難治性貧血、シュワックマン・ダイアモンド症候群、選択的ＩｇＡ欠損症、重度再生不良性貧血、重度複合免疫不全症（ＳＣＩＤ）、アデノシンデアミナーゼ欠損症による重度複合免疫不全症（ＡＤＡ－ＳＣＩＤ）、鎌状赤血球貧血、鎌状赤血球症、鎌状赤血球形質、テイ・サックス病、サラセミア、中間型サラセミア、フォン・ギールケ病、フォン・ヴィルブランド病、ウィスコット・アルドリッチ症候群（ＷＡＳ）、Ｘ連鎖無ガンマグロブリン血症（ＸＬＡ）、Ｘ連鎖重症複合免疫不全症（ＳＣＩＤ－Ｘ１）、ツェルウェーガー症候群、α－マンノース症、β－マンノース症、β－サラセミア、及び／またはβ－重症型サラセミアから選択される状態の治療のための薬剤をコードする、請求項３５～５８のいずれか１項に記載の方法、ベクター、またはゲノム。
前記ウイルスポリペプチドの前記血清型が、Ａｄ３４である、請求項３５～５９のいずれか１項に記載の方法、ベクター、またはゲノム。
薬学的組成物が、それを必要とする対象への注射用に製剤化される、請求項４１～６０のいずれか１項に記載のアデノウイルスベクターを含む、前記薬学的組成物。
前記カプシドが、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、前記造血細胞型が、単球であるか、または単球を含む、請求項１～３１のいずれか１項に記載の方法。
前記カプシドが、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、前記造血細胞型が、単球であるか、または単球を含む、請求項１～３１のいずれか１項に記載の方法。
前記カプシドが、Ａｄ１１、Ａｄ３４、またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、前記造血細胞型が、単球であるか、または単球を含む、請求項１～３１のいずれか１項に記載の方法。
前記単球が、ＣＤ１１＋／ＣＤ１４＋単球である、請求項６２～６４のいずれか１項に記載の方法。
前記カプシドが、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、前記造血細胞型が、Ｔ細胞であるか、またはＴ細胞を含む、請求項１～３１のいずれか１項に記載の方法。
前記カプシドが、Ａｄ５、Ａｄ１６、Ａｄ３４、またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、前記造血細胞型が、Ｔ細胞であるか、またはＴ細胞を含む、請求項１～３１のいずれか１項に記載の方法。
前記カプシドが、Ａｄ３４またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、前記造血細胞型が、Ｔ細胞であるか、またはＴ細胞を含む、請求項１～３１のいずれか１項に記載の方法。
前記Ｔ細胞が、ＣＤ３＋Ｔ細胞である、請求項６６～６８のいずれか１項に記載の方法。
前記カプシドが、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、前記造血細胞型が、ＮＫ細胞であるか、またはＮＫ細胞を含む、請求項１～３１のいずれか１項に記載の方法。
前記カプシドが、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、前記造血細胞型が、ＮＫ細胞であるか、またはＮＫ細胞を含む、請求項１～３１のいずれか１項に記載の方法。
前記カプシドが、Ａｄ１１、Ａｄ３４、またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、前記造血細胞型が、ＮＫ細胞であるか、またはＮＫ細胞を含む、請求項１～３１のいずれか１項に記載の方法。
前記ＮＫ細胞が、ＣＤ３－／ＣＤ５６＋ＮＫ細胞である、請求項７０～７２のいずれか１項に記載の方法。
前記カプシドが、Ａｄ５、Ａｄ７、Ａｄ１１、Ａｄ１６、Ａｄ３４、またはＡｄ３５血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、前記造血細胞型が、Ｂ細胞であるか、またはＢ細胞を含む、請求項１～３１のいずれか１項に記載の方法。
前記カプシドが、Ａｄ１６血清型の１つ以上のウイルスポリペプチドを含み、前記造血細胞型が、Ｂ細胞であるか、またはＢ細胞を含む、請求項１～３１のいずれか１項に記載の方法。
前記Ｂ細胞がＣＤ２０＋Ｂ細胞である、請求項７４または７５に記載の方法。