JP2022109143A - ウイルス濃縮用材料 - Google Patents

Abstract

【課題】ウイルスを簡便に濃縮し、検出感度を高めることが可能なウイルス濃縮用材料、それを用いたウイルス濃縮キット、ウイルス検査キット、ウイルス濃縮方法、及びウイルス検査方法の提供に関する。【解決手段】本発明の一形態に係るウイルス濃縮用材料は、繊維を有する繊維集合体と、前記繊維の表面に固定された、標的ウイルスに対する抗体と、を備える。前記繊維のメジアン繊維径は、２０μｍ未満である。【選択図】図１

Description

本発明は、検査対象液中のウイルスを濃縮することが可能なウイルス濃縮用材料、その製造方法、それを用いたウイルス濃縮キット、ウイルス検査キット、ウイルス濃縮方法及びウイルス検査方法に関する。

ウイルスによる感染症の診断及び治療を行うために、患者から検体を採取してウイルス検査が行われる。感染の有無を判断可能なウイルス検査としては、検体からウイルスの遺伝子（核酸）を検出する遺伝子検査、検体からウイルスに特異的な抗体を用いてウイルスに特異的な蛋白質を検出する抗原検査等が挙げられる。

一方で、各検査方法は検出限界を有しており、当該検出限界以下の少量のウイルスは検出が困難となる。ウイルス検査の検出感度を高める方法として、検体中のウイルスを濃縮する試みがなされている。例えば、特許文献１には、表面に標的ウイルスに対する抗体を有するウイルス濃縮用材料が記載されている。

特開２００２－７８４８５号公報

近年、ＣＯＶＩＤ－１９等のウイルスによる感染症の拡大の防止が急務となっている。これに伴い、感染初期や無症状の患者の検体を含む多くの検体から、高い感度でウイルスを検出したいという要請が高まっている。このため、特許文献１に記載のウイルス濃縮用材料よりも高い濃縮率で、簡便かつ迅速にウイルスを濃縮し、ウイルスの検出感度を高めるための技術が望まれている。

本発明の課題は、ウイルスを簡便に濃縮し、検出感度を高めることが可能なウイルス濃縮用材料、その製造方法、それを用いたウイルス濃縮キット、ウイルス検査キット、ウイルス濃縮方法、及びウイルス検査方法の提供に関する。

本発明の一形態に係るウイルス濃縮用材料は、
繊維を有する繊維集合体と、
前記繊維の表面に固定された、標的ウイルスに対する抗体と、
を備える。
前記繊維のメジアン繊維径は、２０μｍ未満である。
本発明の他の特徴は、特許請求の範囲及び以下の説明から明らかになるであろう。

本発明のウイルス濃縮用材料等によれば、ウイルスを簡便に濃縮し、検出感度を高めることが可能である。

本発明の一実施形態に係るウイルス濃縮用材料を示す模式的な正面図及びその一部を拡大する拡大図である。 本発明の他の実施形態に係るウイルス濃縮用材料を示す図であり、（Ａ）～（Ｄ）は当該ウイルス濃縮用材料の製造過程を示す図、（Ｅ）は当該ウイルス濃縮用材料を示す正面図及びその一部を拡大する拡大図である。 本発明の他の実施形態に係るウイルス濃縮用材料を示す図であり、（Ａ）及び（Ｂ）は当該ウイルス濃縮用材料の製造過程を示す図、（Ｃ）は当該ウイルス濃縮用材料を示す正面図及びその一部を拡大する拡大図である。 （Ａ）は、本発明の他の実施形態に係るウイルス濃縮用材料を示す模式的な正面図及びその一部を拡大する拡大図であり、（Ｂ）は上記ウイルス濃縮用材料の保持部材の側面図である。 本発明の他の実施形態に係るウイルス濃縮用材料を示す模式的な斜視図及びその一部を拡大する拡大図である。 本発明の他の実施形態に係るウイルス濃縮用材料を示す模式的な正面図及びその一部を拡大する拡大図である。 本発明のウイルス濃縮用材料を用いたウイルスの濃縮原理を説明するための模式的な図である。 （Ａ）は、本発明の一実施形態に係るウイルス濃縮用材料の製造方法を示すフロー図であり、（Ｂ）及び（Ｃ）は、それぞれ他の実施形態に係るウイルス濃縮用材料の製造方法を示すフロー図である。 本発明の一実施形態に係るウイルス濃縮用材料の製造に用いられる繊維製造装置を示す模式的な図である。 本発明の一実施形態に係るウイルス濃縮用材料を含むウイルス濃縮キット及びウイルス検査キットを示す模式的な図である。 本発明の他の実施形態に係るウイルス濃縮用材料を含むウイルス濃縮キット及びウイルス検査キットを示す模式的な図である。 （Ａ）は、本発明の一実施形態に係るウイルス濃縮方法を示すフロー図であり、（Ｂ）及び（Ｃ）は、それぞれ他の実施形態に係るウイルス濃縮方法を示すフロー図である。 （Ａ）は、本発明の一実施形態に係るウイルス検査方法を示すフロー図であり、（Ｂ）は他の実施形態に係るウイルス検査方法を示すフロー図である。 本発明の試験例１に係る結果を示すグラフであり、実施例i及び比較例i～iiiのサンプルに接触させたＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２のＳ１タンパク質分散液の上清中におけるＳ１タンパク質量を、ＥＬＩＳＡによって検出した結果を示すグラフである。同グラフにおいて、横軸は各サンプル、縦軸は吸光度を示す。 本発明の試験例２に係る結果を示すグラフであり、各ＶＨＨ抗体付き繊維集合体サンプルに結合したＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２のＳ１タンパク質量をＥＬＩＳＡによって検出した結果を示すグラフである。同グラフにおいて、横軸は各サンプル、縦軸は吸光度を示す。 本発明の試験例３に係る結果を示すグラフであり、ＶＨＨ抗体付き繊維集合体であるサンプル１～３に対するＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２シュードウイルスの吸着率の結果を示すグラフである。同グラフにおいて、横軸は各サンプル、縦軸はＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２シュードウイルスの吸着率を示す。 本発明の試験例４に係る結果を示すグラフであり、各繊維集合体サンプルの１ｇあたりに固定化されたＶＨＨ抗体の量をＳＤＳ－ＰＡＧＥによって測定し、バンド強度を数値化した結果を示すグラフである。同グラフにおいて、横軸は各サンプル、縦軸はバンド強度を示す。

本明細書において、数値の限界値や範囲が記載されている場合には、その端点を含む。また、数値的な限界又は範囲に含まれるすべての値及びサブレンジは、明示的に書き出す場合と同様に、具体的に記載しているものとする。
本明細書において、単数で記載されている名詞は、「１つ以上」の意味を包含するものとする。
本発明の多数の修正および変形は、明らかに、以下の教示に照らして可能である。したがって、添付の特許請求の範囲の範囲内で、本発明は、本明細書に具体的に記載されている以外の方法で実施され得ることが理解される。
本明細書に記載の全ての特許文献及び参考文献は、長々と記載されている場合と同様に、この参照により本明細書に完全に組み込まれる。

［ウイルス濃縮用材料］
本発明のウイルス濃縮用材料は、ウイルス検査のための検査対象液中の標的ウイルスを簡便に濃縮し、かつ、検出感度を高めることが可能な材料である。
本発明のウイルス検査は、抗原検査及び遺伝子検査を含む。抗原検査は、ウイルスの有するタンパク質あるいはタンパク質の断片を検出する検査である。遺伝子検査は、ウイルスの遺伝子（核酸）を検出する検査である。
なお、本明細書において、「ウイルス検査」を単に「検査」とも称する。
また、本明細書において、「標的ウイルス」を単に「ウイルス」とも称する。
本発明の「検査対象液」とは、ウイルス検査の対象となる液であり、検査対象から採取された液状の検体又は検体を含む液を意味する。
本発明において「濃縮」とは、検査対象液からウイルス濃度のより高いウイルス含有液を生成するための操作であり、具体的には、本発明のウイルス濃縮用材料に検査対象液中のウイルスを集合及び結合させる操作を意味する。
本発明において「濃縮率」とは、検査対象液中のウイルス濃度に対する、濃縮後のウイルス含有液のウイルス濃度の比率を意味する。

本発明の一実施形態において、ウイルス濃縮用材料１は、繊維Ｆを有する繊維集合体２と、繊維Ｆの表面に固定された、標的ウイルスに対する抗体３と、を備える。この例は図１に示される。図１の拡大図に示すように、抗体３は繊維Ｆの表面に密に配置されていることが好ましい。
図１では、ウイルス濃縮用材料１が綿棒状の構成を有する例を示すが、後述するようにこれに限定されない。

（繊維集合体）
繊維集合体２は、一定の形状を保持することが可能な繊維Ｆの集合体である。繊維集合体２は、成形を容易にする観点から、繊維Ｆが塊状となった綿状、又はシート状であることが好ましい。
繊維集合体２が綿状の場合、繊維集合体２は、例えば、球体、楕円体若しくはこれらに類する形状、多面体若しくはこれに類する形状、錐体若しくはこれに類する形状、又はその他の形状から選択される任意の形状を有する。繊維集合体２は、これらのうち２以上の形状の構造体が組み合わされた構成を有していてもよい。
繊維集合体２がシート状の場合は、例えば、不織布、織布、編み地又はそれらの積層体で構成され、後述する繊維集合体２の比表面積を高める観点から、好ましくは不織布又はその積層体で構成される。シート状の繊維集合体２は、例えば、円形、楕円形若しくはこれらに類する形状、多角形状若しくはこれに類する形状、又はその他の形状から選択される任意の平面形状を有する。シート状の繊維集合体２は、広げた状態で用いられてもよく、あるいは、折り曲げ等によって変形された状態で用いられてもよい。
繊維集合体２のサイズは、検査対象液の量や検査対象液を収容する容器の容量等を鑑みて適宜設定できる。例えば、繊維集合体２が綿状の場合、繊維集合体２の最も長い部分の長さは、好ましくは１ｍｍ以上、より好ましくは３ｍｍ以上であり、好ましくは２０ｍｍ以下、より好ましくは３０ｍｍ以下である。繊維集合体２がシート状の場合、繊維集合体２の最も長い部分の長さは、好ましくは１ｍｍ以上、より好ましくは５ｍｍ以上であり、好ましくは３０ｍｍ以下、より好ましくは２０ｍｍ以下である。繊維集合体２の質量は、好ましくは０．１ｍｇ以上、より好ましくは１ｍｇ以上であり、好ましくは３０ｍｇ以下、より好ましくは１０ｍｇ以下である。

繊維集合体２は、繊維Ｆの表面に多くの抗体３を固定し、多くのウイルスを結合可能とする観点から、繊維径が極めて細い繊維Ｆにより形成される。具体的に、繊維Ｆのメジアン繊維径は、２０μｍ未満である。これにより、後述する繊維集合体２の比表面積が高められ、単位質量あたりの繊維集合体２に固定可能な抗体３の量が向上する。
より詳細に、繊維Ｆのメジアン繊維径は、十分な比表面積を得て少ない繊維集合体量でより多くのウイルスを結合できるようにする観点から、好ましくは２μｍ以下、より好ましくは１μｍ以下、さらに好ましくは０．８μｍ以下である。
繊維Ｆのメジアン繊維径は、繊維集合体２の強度を高め、繊維集合体２の構造を維持することで、繊維集合体２の細孔構造の容積・表面積を高く維持し、より多くのウイルスと結合しやすくする観点から、好ましくは０．０１μｍ以上、より好ましくは０．０５μｍ以上、さらに好ましくは０．１μｍ以上である。
本発明の「繊維径」とは、円相当直径を意味し、「メジアン繊維径」とは、以下の方法で算出した繊維径を意味する。

繊維の繊維径は、例えば走査型電子顕微鏡（ＳＥＭ）の観察による二次元画像から繊維の塊、繊維の交差部分、ポリマー液滴といった欠陥を除いた繊維を任意に５００本選び出し、繊維の長手方向に直交する線を引いたときの長さを繊維径として直接読み取ることで測定することができる。測定した５００本の繊維径の分布からメジアン繊維径を求めることができる。

本発明の繊維Ｆは、確実に比表面積を高める観点から、均一性の高い繊維径を有することが好ましい。このような観点から、繊維集合体２に含まれる繊維Ｆの繊維径の分散値は、好ましくは０．５以上、より好ましくは１以上であり、好ましくは２．５以下、より好ましくは２以下である。
本発明の繊維径の分散値は、上述のように５００本の繊維の繊維径を測定し、これらの測定値から以下の式（１）に基づいて算出することができる。
分散値＝｜累積頻度９０％径－累積頻度１０％径｜÷メジアン径（累積頻度５０％径）
…（１）

繊維Ｆの比表面積は、表面により多くの抗体３を固定可能とする観点から、好ましくは１ｍ^２/ｇ以上、好ましくは１．５ｍ^２/ｇ以上、より好ましくは２ｍ^２/ｇ以上である。
繊維Ｆの比表面積は、抗体３を表面に担持しやすい構成を得る観点から、好ましくは５０ｍ^２/ｇ以下、好ましくは３０ｍ^２/ｇ以下、より好ましくは１０ｍ^２/ｇ以下である。
繊維Ｆの比表面積とは、細孔径０．１μｍ～１００μｍにおける細孔容量から算出される繊維集合体２の単位質量あたりの表面積を意味する。
繊維Ｆの比表面積を高めることで、単位質量あたりの繊維Ｆの表面、つまり抗体３の固定可能な領域が大きくなる。これにより、単位質量あたりの繊維集合体２に、より多くの抗体３が固定され、繊維集合体２のウイルスの結合量が向上する。したがって、繊維集合体２を用いて検査対象液を濃縮することで、より多くのウイルスが繊維集合体２に集められ、後述するようにウイルスの濃縮率が向上する。

繊維Ｆの比表面積は、ＪＩＳ Ｒ １６５５に規定される水銀圧入法に準じて、以下の方法で測定することができる。詳細には、測定対象から０．０２ｇの繊維集合体を測定サンプルとして切り出す。該測定サンプルを入れた測定セルを水銀ポロシメーター（オートポアＩＶ９５００、マイクロメリティックス社製）にセットし、測定環境２２℃、６５％ＲＨ、水銀の表面張力γ：４８０ｄｙｎ／ｃｍ、接触角θ：１４０°、水銀注入圧力Ｐの測定範囲：０ｐｓｉａ（０ＭＰａ）以上６００００ｐｓｉａ（４１３．６８５ＭＰａ）以下の条件で、水銀注入圧力Ｐを所定の範囲内で上昇させていったときの該測定サンプルの累積細孔容積Ｖ（ｍＬ／ｇ）を測定する。次いで、下記の式（２）に従って換算した換算細孔径Ｄ（μｍ）を横軸に、ｌｏｇ微分細孔容積（ｄＶ／ｄ（ｌｏｇＤ）；ｍＬ／ｇ）との関係を縦軸にプロットし、細孔容積分布を得る。つまり、換算細孔径Ｄを横軸にとり、累積細孔容積Ｖを細孔径Ｄの対数値で微分した細孔容積を縦軸にとって、細孔容積分布を得る。
Ｄ＝４γｃｏｓθ／Ｐ …（２）
（γ：水銀の表面張力、θ：接触角、Ｐ：水銀注入圧力）
ここで得られた換算細孔径と該換算細孔径における細孔容量から該換算細孔径における細孔形状を円柱近似して表面積を求め、各換算細孔径ごとの表面積の積分値を測定サンプル重量で除した値を比表面積とする。

繊維集合体２は、繊維Ｆの基材として、繊維Ｆを形成可能な合成樹脂、又はセルロース等の天然繊維を含むことが好ましい。
当該合成樹脂は、熱可塑性樹脂又はその他の樹脂から選ばれる１種又は２種以上を含む。
熱可塑性樹脂としては、ポリオレフィン系樹脂、ポリエステル系樹脂、ポリアミド系樹脂、ビニル系樹脂、アクリル系樹脂、ポリイミド系樹脂、芳香族ポリエーテルケトン系樹脂、ポリカーボネート樹脂等が挙げられる。これらの樹脂は一種を単独で、又は二種以上を組み合わせて用いることができる。
ポリオレフィン系樹脂としては、ポリプロピレン、ポリエチレン、エチレン－α－オレフィンコポリマー、エチレン－プロピレンコポリマー等が挙げられる。
ポリエステル系樹脂としては、ポリエチレンテフタレート、ポリテトラメチレンテフタレート、ポリブチレンテフタレート、ポリエチレンナフタレート、ポリブチレンナフタレート、ポリヒドロキシ酪酸、ポリヒドロキシアルカノエート、ポリカプロラクトン、ポリブチレンサクシネート、ポリ乳酸及び乳酸－ヒドロキシカルボン酸コポリマー等のポリ乳酸系樹脂、ポリブチレンナフタレート、液晶ポリマー等が挙げられる。
ポリアミド系樹脂としては、ナイロン６及びナイロン６６、アラミド等が挙げられる。
ビニル系樹脂としては、ポリ塩化ビニル樹脂、ポリ塩化ビニリデン樹脂、酢酸ビニル樹脂、塩化ビニリデン樹脂、ポリビニルアルコール、ポリビニルアセタール、ポリビニルブチラール等が挙げられる。
アクリル系樹脂としては、ポリアクリル酸、ポリメタクリル酸樹脂、ポリアクリル酸エステル、ポリメタクリル酸及びポリメタクリル酸エステル等が挙げられる。
ポリイミド系樹脂としては、ポリイミド樹脂、ポリアミドイミド樹脂、ポリエーテルイミド樹脂等が挙げられる。
芳香族ポリエーテルケトン系樹脂としては、ポリエーテルケトン、ポリエーテルエーテルケトン、ポリエテーテルエーテルケトンケトン等が挙げられる。
ニトリル系樹脂としては、ポリアクリロニトリル樹脂等が挙げられる。
上記材料の他、繊維集合体２は、特開２０２０－９００９７号公報の段落００４０～００４２に挙げられている繊維を形成可能な高分子化合物を含んでいてもよい。
繊維集合体２が熱可塑性樹脂を含むことで、熱融着によりバインダー等を使うことなく接着、賦形が可能となる等の効果を有する。

繊維集合体２は、天然繊維よりも容易に繊維Ｆを細径化する観点から、繊維Ｆの基材として、熱可塑性樹脂を含むことが好ましい。さらに、熱可塑性樹脂を用いて溶融電界紡糸法で繊維集合体２を形成すると、更に細径化させることができ、好ましい。
溶融電界紡糸法とは、高電圧が印加されている状態で繊維の原料となる樹脂を含む溶融液を電界中へ吐出することによって、吐出された溶融液が細長く引き伸ばされ、繊維径が細い繊維を形成することができる方法である。溶融電界紡糸法の詳細については後述する。
繊維集合体２の原料として熱可塑性樹脂を用いることで、加熱によって上記樹脂を含む溶融液が生成され、溶融電界紡糸法を用いて細径化した繊維Ｆが形成され得る。
＜樹脂組成物中の熱可塑性樹脂の含有量の測定方法＞
樹脂組成物中の熱可塑性樹脂の含有量は、以下の方法で測定することができる。具体的には、樹脂組成物をＮＭＲ（核磁気共鳴）分析、ＩＲ（赤外分光）分析等の各種分析に供して、これらの分析によって得られる各シグナル、スペクトルの位置に基づいて、分子骨格の構造及び分子構造の末端の官能基構造を同定する。これによって、含有する樹脂の種類を同定し、各種熱可塑性樹脂に相当する分子構造を示す測定値の強度から各種樹脂組成部中に含まれる熱可塑性樹脂の量を算出する。そして、該算出値を合計することにより樹脂組成物に含まれる熱可塑性樹脂の含有量を測定することができる。

繊維集合体２が熱可塑性樹脂を含む場合、溶融電界紡糸法を安定的に実施する観点から、繊維集合体２の総質量に対する熱可塑性樹脂の含有量は、好ましくは８０質量％以上、より好ましくは９０質量％以上、さらに好ましくは９３質量％以上である。
また、後述する添加剤等を添加してより細径化及び／又は安定化した繊維Ｆを形成する観点から、繊維集合体２の総質量に対する熱可塑性樹脂の含有量は、好ましくは１００質量％以下、より好ましくは９９質量％以下、さらに好ましくは９７質量％以下である。

さらに、繊維集合体２は、溶融電界紡糸法において安定した繊維形成性を得る観点から、繊維Ｆの基材として、ポリオレフィン樹脂を含むことがより好ましい。ポリオレフィン樹脂は、融点を有する樹脂である。「融点を有する」樹脂とは、示差走査熱量測定法（ＤＳＣ法）において、測定対象の樹脂を加熱していったときに、該樹脂が熱分解する前に、固体から液体へ相変化することに起因する吸熱ピークを示す樹脂のことである。
ポリオレフィン樹脂の重量平均分子量は、好ましくは１万以上、さらに好ましくは４万以上、また、好ましくは１５万以下、さらに好ましくは１０万以下である。重量平均分子量は、例えば特開２０１４－１２９６１４号公報に記載の高温サイズ排除型クロマトグラフィー（高温ＳＥＣ）法又は高温ゲルパーミエーションクロマトグラフィー（高温ＧＰＣ）法を用い、重量平均分子量が既知であり且つ重量平均分子量がそれぞれ異なるポリスチレン標準試料（例えば、東ソー株式会社製の単分散ポリスチレン（型番：Ｆ４５０、Ｆ２８８、Ｆ１２８、Ｆ８０、Ｆ４０、Ｆ２０、Ｆ１０、Ｆ４、Ｆ１、Ａ５０００、Ａ２５００、Ａ１０００、Ａ５００及びＡ３００））を前記高温ＳＥＣ法又は高温ＧＰＣ法に供して分子量較正曲線を予め作成し、該較正曲線と測定試料の結果とを比較することによって測定することができる。なお、ポリオレフィン樹脂の重量平均分子量の測定には、ポリオレフィン樹脂の溶離液にオルソジクロロベンゼンを用い、溶解温度を１４０～１５０℃として溶解したポリプロピレン樹脂の溶解液を用いて測定を行う。

ポリオレフィン樹脂としては、例えばポリエチレン樹脂、ポリプロピレン樹脂、エチレン－α－オレフィンコポリマー樹脂、エチレン－プロピレンコポリマー等が挙げられる。これらの樹脂は一種を単独で、又は二種以上を組み合わせて用いることができる。
特に、繊維集合体２は、繊維Ｆの基材として、ポリプロピレン樹脂を含むことがより好ましい。これにより、溶融電界紡糸法による繊維Ｆの形成を効率よく行うことができる。

上記熱可塑性樹脂に加えて、繊維集合体２は、繊維Ｆの添加剤として、下記成分（Ａ）及び下記成分（Ｂ）から選ばれる１種又は２種以上を含むことが好ましい。これにより、詳細を後述するように、溶融電界紡糸法を用いてより細径化した繊維Ｆを形成することができる。
（Ａ）アニオン性界面活性剤
（Ｂ）成分（Ａ）以外の可塑剤、ポリオレフィンワックス及び石油ワックスから選ばれる１種又は２種以上
上記添加剤の好ましい組み合わせとして、繊維集合体２は、下記成分（Ａ）及び下記成分（Ｂ）を含む。これにより、成分（Ａ）及び成分（Ｂ）のそれぞれが協働し、より細径化及び均一化した繊維Ｆが形成される。

成分（Ａ）は、一般的に疎水性であるポリオレフィン樹脂等の熱可塑性樹脂を改質して、電場中で高い帯電量を発現させて細径の繊維を電界紡糸可能にするとともに、紡糸された繊維の表面物性を親水性にするために用いられる。熱可塑性樹脂の帯電量をより向上させて紡糸性を高める観点から、成分（Ａ）は、その融点が、併用される熱可塑性樹脂の融点以下であることが好ましい。なお、繊維に発現する親水性とは、水又は水性液への繊維の分散性が高くなること、及び繊維間での水又は水性液の保持性が高くなることを意味する。

本発明に用いられる成分（Ａ）の中では、硫酸エステル塩やスルホン酸塩が特に好ましい。硫酸エステル塩とは、分子構造中の末端にアルキル基を有し、且つ分子構造中の任意の位置に硫酸基を有する有機化合物の塩を意味する。このような硫酸エステル塩としては、例えば、高級アルコール硫酸エステル塩（Ｒ－Ｏ－ＳＯ_３Ｍ）等のアルキル硫酸塩、ポリオキシエチレンアルキルエーテル硫酸塩（Ｒ－Ｏ－（ＣＨ_２ＣＨ_２Ｏ）_ｎ－ＳＯ_３Ｍ）等のアルキルエーテル硫酸塩等が挙げられる。これらは単独で又は二種以上を組み合わせて用いることができる。

スルホン酸塩とは、分子構造の任意の位置にスルホン酸基を有する塩を意味する。
本発明におけるスルホン酸塩は、有機スルホン酸塩であることが好ましい。有機スルホン酸塩とは、分子構造中の末端にアルキル基又は芳香環の少なくともいずれか１つを有する、及び／又は、分子構造中の一部にアルキレン基を有するスルホン酸塩である。
さらに、有機スルホン酸塩は、分子構造中の末端にアルキル基を有する、及び／又は、分子構造中の一部にアルキレン基を有することが好ましい。加えて、有機スルホン酸塩は、分子構造中に塩構造をもったスルホン酸基を有することがより好ましい。

本発明に用いられる有機スルホン酸塩としては、例えば、アルキルスルホン酸塩（Ｒ－ＳＯ_３Ｍ）、アルキルベンゼンスルホン酸塩（Ｒ－Ｐｈ－ＳＯ_３Ｍ）、アルキルナフタレンスルホン酸塩（Ｒ－Ｎｐ－ＳＯ_３Ｍ）、オレフィンスルホン酸塩（Ｒ－ＣＨ＝ＣＨ－（ＣＨ_２）_ｎ－ＳＯ_３Ｍ及びＲ－ＣＨ（－ＯＨ）（ＣＨ_２）_ｎ－ＳＯ_３Ｍ）、アルキルスルホこはく酸塩（Ｒ－ＯＯＣ－ＣＨ_２－ＣＨ（－ＳＯ_３Ｍ）－ＣＯＯＭ）、ジアルキルスルホこはく酸塩（Ｒ－ＯＯＣ－ＣＨ_２－ＣＨ（－ＳＯ_３Ｍ）－ＣＯＯ－Ｒ）、α－スルホ脂肪酸エステル塩（Ｒ－ＣＨ（－ＳＯ_３Ｍ）－ＣＯＯ－ＣＨ_３）、アシルイセチオン酸塩（Ｒ－ＣＯ－Ｏ－（ＣＨ_２ＣＨ_２）－ＳＯ_３Ｍ）、アシルタウリン塩（Ｒ－ＣＯ－ＮＨ－（ＣＨ_２）_２－ＳＯ_３Ｍ）、アシルアルキルタウリン塩（Ｒ－ＣＯ－Ｎ（－Ｒ'）－（ＣＨ_２）_２－ＳＯ_３Ｍ）等のＮ‐アルキル‐Ｎ‐アシルアミノアルキルスルホン酸塩、β‐ナフタレンスルホン酸塩ホルマリン縮合物（Ｍ－Ｏ_３Ｓ－Ｎｐ－（ＣＨ_２－Ｎｐ（－ＳＯ_３Ｍ））_ｎ－Ｈ）等が挙げられる。これらは単独で又は二種以上を組み合わせて用いることができる。

上述した硫酸エステル塩及びスルホン酸塩において、Ｒは、直鎖又は分枝鎖のアルキル基を表し、その炭素数は好ましくは８以上、より好ましくは１０以上、さらに好ましくは１２以上であり、好ましくは２２以下、より好ましくは２０以下、さらに好ましくは１８以下である。Ｒ'は、直鎖又は分枝鎖のアルキル基を表し、その炭素数は好ましくは５以下である。Ｐｈは、置換されていてもよいフェニル基を表す。Ｎｐは、置換されていてもよいナフチル基を表す。Ｍは一価の陽イオンを表し、好ましくは金属イオンであり、さらに好ましくはナトリウムイオンである。ｎは、好ましくは６以上、より好ましくは８以上、さらに好ましくは１０以上の数であり、好ましくは２４以下、より好ましくは２２以下、さらに好ましくは２０以下の数を表す。これらの硫酸エステル塩及びスルホン酸塩は、これらのうち一種を単独で用いてもよく、二種以上を組み合わせた混合物として用いてもよい。

これらの硫酸エステル塩及びスルホン酸塩のうち、アルキル硫酸塩、アルキルエーテル硫酸塩、アルキルスルホン酸塩、アルキルベンゼンスルホン酸塩、アルキルナフタレンスルホン酸塩、オレフィンスルホン酸塩、及びＮ‐アルキル‐Ｎ‐アシルアミノアルキルスルホン酸塩のうち少なくとも一種を用いることが好ましく、アシルアルキルタウリン塩を用いることがさらに好ましい。成分（Ａ）としてこのような成分を用いることによって、細い繊維径を有する繊維Ｆを一層効率よく溶融電界紡糸することができるとともに、紡糸された繊維Ｆの表面に親水性が付与されたものとなる。加えて、繊維径が均一化され、繊維集合体２の比表面積がより効果的に向上する。

成分（Ａ）として有機スルホン酸塩を用いる場合、有機スルホン酸塩の繊維集合体２の総質量に対する含有量は、樹脂を改質して、電場中で高い帯電量を発現させて細径の繊維Ｆを電界紡糸可能にするとともに、紡糸された繊維Ｆの表面物性を親水化することが可能となる観点から、好ましくは０質量％超、より好ましくは３質量％以上、さらに好ましくは４質量％以上である。
また、細径の繊維Ｆの形成を可能とする観点から、好ましくは１５質量％以下、より好ましくは１０質量％以下、さらに好ましくは８質量％以下である。

成分（Ａ）以外の可塑剤、ポリオレフィンワックス及び石油ワックスから選ばれる１種又は２種以上である成分（Ｂ）は、上記熱可塑性樹脂を溶融して電界紡糸に供するときに、溶融した熱可塑性樹脂の流動性を高めて、より細径の繊維を製造可能にするために用いられるものである。
成分（Ｂ）は、その重量平均分子量がポリオレフィン樹脂等の熱可塑性樹脂よりも小さいものであることが好ましく、特に成分（Ｂ）としてポリオレフィンワックスを用いる場合には、好ましくは６００以上、より好ましくは１０００以上、さらに好ましくは１０００超、一層好ましくは２０００以上、また、好ましくは２００００以下、より好ましくは１００００以下、さらに好ましくは９０００以下、一層好ましくは８０００以下のものである。重量平均分子量は、ポリオレフィンワックスについては例えば上述したポリオレフィン樹脂と同様の方法で測定することができる。
石油ワックスの重量平均分子量も、ポリオレフィン樹脂等の熱可塑性樹脂よりも小さいものであり、好ましくは１００以上、より好ましくは２００以上、更に好ましくは２５０以上、一層好ましくは３００以上、また、好ましくは１０００以下、より好ましくは１０００未満、更に好ましくは９００以下、一層好ましくは８００以下のものである。石油ワックスの重量平均分子量は、例えばガスクロマトグラフィー質量分析（ＧＣ－ＭＳ）法（ＧＣ－ＭＳ装置、日本電子株式会社製、型番：ＪＭＳ－Ｔ１００ＧＣ）で測定することができる。

可塑剤とは、高分子や合成樹脂に流動性を与え成形しやすくしたり、成形品に柔軟性を与えたりするために添加される物質を言い、嵩高い側鎖を有し、極性部と非極性部を有する化合物が用いられる。本発明に用いられる可塑剤は、例えば脂肪酸エステル、アルキルグリセリド、フタル酸エステル、トリメリット酸エステル、リン酸エステル、クエン酸エステル、エポキシ化植物油、低分子ポリエステルから選ばれる１種又は２種以上を含むことが好ましい。中でも脂肪酸エステル、アルキルグリセリド、クエン酸エステルから選ばれる１種又は２種以上を含むことがより好ましい。このうち脂肪酸エステルは炭素数１４から２２までの飽和脂肪酸のいずれかと炭素数１４から２２までを有するアルコールのいずれかで形成されるものを含むことが更に好ましい。アルキルグリセリドは炭素数１４から２２までの飽和脂肪酸のいずれかとのトリグリセリドを含むことが更に好ましい。クエン酸エステルは炭素数１４から２２までを有するアルコールとのトリエステルを含むことが更に好ましい。

本発明に用いられるポリオレフィンワックスは、直鎖若しくは分枝鎖又は環式若しくは非環式の脂肪族飽和炭化水素の一種以上からなる合成物を指すものであり、好ましくは直鎖又は分枝鎖であり且つ非環式のアルカンである。ポリオレフィンワックスとしては、例えば、Ｈ－（ＣＨ_２－ＣＨ_２）_ｑ－Ｈで表されるポリエチレンワックス、Ｈ－（ＣＨ_２－ＣＨ（ＣＨ_３））_ｑ－Ｈで表されるポリプロピレンワックス、Ｈ－（ＣＨ_２－ＣＨ_２）_ｒ－（ＣＨ_２－ＣＨ（ＣＨ_３））_ｓ－Ｈ、Ｈ－（ＣＨ_２－ＣＨ（ＣＨ_３））_ｓ－（ＣＨ_２－ＣＨ_２）_ｒ－Ｈ及びＨ－（ＣＨ_２－ＣＨ_２－ＣＨ_２－ＣＨ（ＣＨ_３））_ｔ－Ｈで表されるエチレン‐プロピレン共重合ワックス等が挙げられる。これらは単独で又は二種以上を組み合わせて用いることができる。

上述したポリオレフィンワックスの各化学式において、ｑは、好ましくは２４以上、より好ましくは４８以上、さらに好ましくは１００以上の数であり、また好ましくは５００以下、より好ましくは２５０以下、さらに好ましくは２２０以下の数を表す。ｒ及びｓは、それぞれ正の数であり、ｒ及びｓの総和として、好ましくは２４以上、より好ましくは４８以上、さらに好ましくは１００以上の数であり、また好ましくは５００以下、より好ましくは２５０以下、さらに好ましくは２２０以下の数を表す。ｔは、好ましくは１２以上、より好ましくは２４以上、さらに好ましくは５０以上の数であり、また好ましくは２５０以下、より好ましくは１２５以下、さらに好ましくは１１０以下の数を表す。

本発明に用いられる石油ワックスは、常温で固体の炭化水素であり、好ましくは直鎖若しくは分枝鎖又は環式若しくは非環式の脂肪族飽和炭化水素の一種以上から構成されおり、例えば、ＪＩＳ Ｋ２２３５－１９９１で規定される石油ワックス等が挙げられる。その中でも、直鎖の脂肪族飽和炭化水素を主として含むパラフィンワックス、直鎖、分枝鎖及び環式の脂肪族飽和炭化水素をそれぞれ含むマイクロクリスタリンワックス等から選ばれる一又は複数を含むことが好ましい。これらは単独で又は二種以上を組み合わせて用いることができる。

これらのポリオレフィンワックス及び石油ワックスのうち、ポリエチレンワックス、ポリプロピレンワックス、エチレン‐プロピレン共重合ワックス、エチレンワックス、パラフィンワックスのうち少なくとも一種を用いることが好ましく、ポリプロピレンワックス又はエチレン‐プロピレン共重合ワックス、の少なくとも一種を用いることがさらに好ましい。成分（Ｂ）としてこのような成分を用いることによって、繊維Ｆの原料を溶融して溶融電界紡糸に用いるときに、溶融液の流動性を高めて吐出及び延伸を効率よく行うことができ、その結果、より細径化かつ均一化された繊維を高い生産効率で製造することができる。

上記添加剤に替えて又は上記添加剤に加えて、繊維集合体２は、繊維Ｆの添加剤として、ヒンダードアミン系化合物及び／又はトリアジン系化合物を含んでいることが好ましい。ヒンダードアミン系化合物及び／又はトリアジン系化合物は、光安定剤として、製造後の繊維Ｆの品質の安定化に寄与する。
ヒンダードアミン系化合物は、２，２，６，６，－テトラメチル－４－ピペリジンを基本骨格とする化合物であり、熱や光に安定で，高分子化合物を着色しないという利点を有する。ヒンダードアミン系化合物としては、テトラキス（１，２，２，６，６－ペンタメチル－４－ピペリジル）ブタン－１，２，３，４－テトラカルボキシレート等が挙げられる。
トリアジン系化合物は、複素環式化合物の一種で、３個の窒素を含む不飽和の６員環構造を有する化合物である。トリアジン系化合物としては、１，２，３－トリアジン、１，２，４－トリアジン、１，３，５－トリアジン等が挙げられる。

ヒンダードアミン系化合物及び／又はトリアジン系化合物の繊維集合体２の総質量に対する含有量は、製造後の繊維Ｆの品質の安定化を実現できる観点から、好ましくは０質量％超、より好ましくは３質量％以上、さらに好ましくは５質量％以上である。
また、細径の繊維Ｆを形成可能とする観点から、好ましくは１５質量％以下、より好ましくは１０質量％以下、さらに好ましくは８質量％以下である。

繊維集合体２は、上記以外の添加剤をさらに含んでいてもよい。当該添加剤としては、例えば酸化防止剤、上記以外の光安定剤、紫外線吸収剤、及び金属不活性剤などが挙げられる。酸化防止剤としては、フェノール系酸化防止剤、フォスファイト系酸化防止剤及びチオ系酸化防止剤などが例示できる。光安定剤及び紫外線吸収剤としては、ニッケル錯化合物、ベンゾトリアゾール類、ベンゾフェノン類などが例示できる。金属不活性剤としては、フォスフォン類、エポキシ類、トリアゾール類、ヒドラジド類、オキサミド類等が挙げられる。これらの添加剤は、単独で又は二種以上を組み合わせて用いることができる。繊維集合体２がこれらの添加剤を含む場合、繊維集合体２に含まれる上記添加剤の含有量は、０．０１質量％以上であることが好ましく、０．０５質量％以上であることがより好ましく、また、１０質量％以下であることが好ましく、１質量％以下であることがより好ましい。
なお、繊維Ｆが含む樹脂や添加剤の含有量や分子構造は、ＮＭＲ、各種クロマトグラフィー、ＩＲ分析等の公知の技術やその組み合わせによって分子構造を特定し同定することができる。また、添加物の含有量は、上記の測定手段によって、上記の分子構造を示す部分の測定値の強度で測定することができる。
また添加剤は、測定対象となる繊維から添加剤を各種溶剤でソックスレー抽出・濃縮し、該濃縮液を熱分解ガスクロマトグラフ（ＧＣ－ＭＳ）分析を行うこともできる。ここで得られたマススペクトルより化合物を同定するとともに、含有量を算出することもできる。

繊維集合体２は、上記の各材料に加えて、表面改質剤をさらに含んでいることが好ましい。表面改質剤は、製造後の繊維Ｆ又は繊維集合体２の表面を改質し、水に対する濡れ性を高める材料である。繊維集合体２が表面改質剤を含むことで、繊維Ｆの表面に多くの抗体３を固定できるとともに、検査対象液との接触時に、より多くのウイルスを抗体３に吸着させることができる。
繊維集合体２は、表面改質剤として、アニオン性ポリマー及び／又はカチオン性ポリマーを含んでいることが好ましい。

本発明のアニオン性ポリマーはアニオン性基を有し、該アニオン性基としては、カルボキシ基（－ＣＯＯＭ）、スルホン酸基（－ＳＯ_３Ｍ）、リン酸基（－ＯＰＯ_３Ｍ_２）等の解離して水素イオンが放出されることにより酸性を呈する基、又はそれらの解離したイオン形（－ＣＯＯ^－、－ＳＯ_３ ^－、－ＯＰＯ_３ ^２－、－ＯＰＯ_３ ^－Ｍ）等が挙げられる。上記化学式中、Ｍは、水素原子、アルカリ金属、アンモニウム又は有機アンモニウムを示す。
アニオン性ポリマーは、好ましくは酸性基を有するモノマー由来の構成単位を含むアニオン性ポリマーＣＩ（以下、「アニオン性ポリマーＣＩ」ともいう）である。
酸性基を有するモノマーは、好ましくはカルボキシ基を有するモノマーであり、より好ましくは、（メタ）アクリル酸、クロトン酸、イタコン酸、マレイン酸、フマル酸、シトラコン酸及び２－メタクリロイルオキシメチルコハク酸から選ばれる少なくとも１種であり、更に好ましくは（メタ）アクリル酸である。
ここで、「（メタ）アクリル酸」とは、アクリル酸及びメタクリル酸から選ばれる少なくとも１種を意味する。
アニオン性ポリマーＣＩは、更に酸性基を有するモノマー以外の他のモノマー由来の構成単位を含む共重合体であることが好ましい。他のモノマーとしては、脂肪族アルコール由来の炭化水素基を有する（メタ）アクリレート、芳香族基含有モノマーやオレフィン等の疎水性モノマー；ノニオン性モノマーなどが挙げられる。
ここで、「（メタ）アクリレート」は、アクリレート及びメタクリレートから選ばれる１種以上を意味する。
脂肪族アルコール由来の炭化水素基を有する（メタ）アクリレートは、好ましくは炭素数１以上２２以下、より好ましくは１以上１２以下、更に好ましくは１以上８以下の脂肪族アルコール由来の炭化水素基を有するものである。該（メタ）アクリレートとしては、直鎖アルキル基を有する（メタ）アクリレート、分岐鎖アルキル基を有する（メタ）アクリレート、脂環式アルキル基を有する（メタ）アクリレート等が挙げられる。
芳香族基含有モノマーは、好ましくは、ヘテロ原子を含む置換基を有していてもよい、炭素数６以上２２以下の芳香族基を有するビニルモノマーであり、より好ましくはスチレン系モノマー及び芳香族基含有（メタ）アクリレートから選ばれる少なくとも１種である。
スチレン系モノマーとしては、スチレン、α－メチルスチレン、２－メチルスチレン、ビニルトルエン、ジビニルベンゼン等が挙げられる。
芳香族基含有（メタ）アクリレートとしては、フェニル（メタ）アクリレート、ベンジル（メタ）アクリレート、フェノキシエチル（メタ）アクリレート等が挙げられる。
アニオン性ポリマーＣＩにおけるノニオン性モノマーとしては、（メタ）アクリルアミド；Ｎ－ビニル－２－ピロリドン；Ｎ－アルキル（メタ）アクリルアミド；ヒドロキシアルキル（メタ）アクリレート；ポリアルキレングリコール（メタ）アクリレート（ｎ＝２～３０、ｎは当該オキシアルキレン基の平均付加モル数を示す。以下も同様である。）；アルコキシポリアルキレングリコール（メタ）アクリレート（ｎ＝１～３０）；フェノキシ（エチレングリコール・プロピレングリコール共重合）（ｎ＝１～３０、その中のエチレングリコール：ｎ＝１～２９）（メタ）アクリレートなどが挙げられる。
他にβ－ナフタレンスルホン酸ホルマリン縮合物、リグニンスルホン酸及びそれらの塩なども挙げられる。
前述の各モノマーは、それぞれ単独で又は２種以上を組み合わせて用いることができる。
商業的に入手しうるアニオン性ポリマーＣＩとしては、デモールＮ、デモールＰ、デモールＥＰ、ポイズ５２０、ポイズ５２１、ポイズ５３０（以上、花王株式会社）、ウルトラホールド８、ウルトラホールドストロング、ウルトラホールドパワー（以上、ＢＡＳＦジャパン株式会社）、アンフォーマーＶ－４２（ナショナルスターチ社）等のアクリル酸／アクリル酸アルキルエステル／（Ｎ－アルキル）アクリルアミド共重合体；カーボポール９８０、９８１（以上、Ｌｕｂｒｉｚｏｌ Ａｄｖａｎｃｅｄ Ｍａｔｅｒｉａｌｓ社）等のカルボキシビニルポリマー；ダイヤホールド（三菱化学株式会社）等の（メタ）アクリル酸／（メタ）アクリル酸アルキルエステル共重合体；プラスサイズＬ－５３Ｐ、Ｌ－７５ＣＢ、Ｌ－９５４０Ｂ、Ｌ－６４６６、Ｌ－３２００Ｂ（互応化学工業株式会社）等の（アクリル酸／ジアセトンアクリルアミド）コポリマーＡＭＰ又は（アクリル酸／アクリル酸アルキルエステル／ジアセトンアクリルアミド）コポリマーＡＭＰ；ルビフレックスＶＢＭ３５（ＢＡＳＦ社）等の（メタ）アクリル酸／アクリル酸アルキルエステル／ポリビニルピロリドン共重合体等が挙げられる。

本発明においてカチオン性ポリマーの「カチオン性」とは、未中和のポリマーを脱イオン水に分散又は溶解させた場合、ｐＨが７より大となること、第４級アンモニウム基等を有するポリマーの場合はその対イオンを水酸化物イオンとして脱イオン水に分散又は溶解させた場合、ｐＨが７より大となること、又はポリマー等が脱イオン水に不溶であり、ｐＨが明確に測定できない場合には、脱イオン水に分散させた分散体のゼータ電位が正となることをいう。
カチオン性ポリマーは、好ましくは、第１～３級アミノ基、第４級アンモニウム基、ヒドラジノ基等の塩基性基を有し、より好ましくは第４級アンモニウム基を有する。
なお、塩基性基は、塩酸、硫酸、硝酸、酢酸、ギ酸、マレイン酸、フマル酸、クエン酸、酒石酸、アジピン酸、乳酸等の酸で中和されたものを含む。
カチオン性ポリマーとしては、天然系カチオン性ポリマー、合成系カチオン性ポリマーが挙げられる。
天然系カチオン性ポリマーは、天然物から抽出、精製等の操作により得られるポリマー及び該ポリマーを化学的に修飾したものであり、ポリマー骨格にグルコース残基を有するものが挙げられる。具体的には、カチオン化グアガム；カチオン化タラガム；カチオン化ローカストビーンガム；カチオン化セルロース；カチオン化ヒドロキシアルキルセルロース；カチオン性澱粉などが挙げられる。
合成系カチオン性ポリマーとしては、ポリエチレンイミン、ポリアリルアミン又はそれらの酸中和物、ポリグリコール－ポリアミン縮合物、カチオン性ポリビニルアルコール、カチオン性ポリビニルピロリドン、カチオン性シリコーンポリマー、２－（ジメチルアミノ）エチルメタクリレート重合体又はそれらの酸中和物、２－（ジメチルアミノ）エチルメタクリレート／ラウリルメタクリレート共重合体、ポリ（トリメチル－２－メタクリロイルオキシエチルアンモニウムクロリド）、アミン／エピクロロヒドリン共重合体、Ｎ，Ｎ－ジメチルアミノエチルメタクリル酸ジエチル硫酸塩／ビニルピロリドン共重合体、Ｎ，Ｎ－ジメチルアミノエチルメタクリル酸ジエチル硫酸塩／Ｎ，Ｎ－ジメチルアクリルアミド／ジメタクリル酸ポリエチレングリコール共重合体、ポリジアリルジメチルアンモニウムクロリド、ジアリルジメチルアンモニウムクロリド／アクリルアミド共重合体、ジアリルジメチルアンモニウムクロリド／二酸化硫黄共重合体、ジアリルジメチルアンモニウムクロリド／ヒドロキシエチルセルロース共重合体、１－アリル－３－メチルイミダゾリウムクロリド／ビニルピロリドン共重合体、アルキルアミノ（メタ）アクリレート／ビニルピロリドン共重合体、アルキルアミノ（メタ）アクリレート／ビニルピロリドン／ビニルカプロラクタム共重合体、（３－（メタ）アクリルアミドプロピル）トリメチルアンモニウムクロリド／ビニルピロリドン共重合体、アルキルアミノアルキルアクリルアミド／アルキルアクリルアミド／（メタ）アクリレート／ポリエチレングリコール（メタ）アクリレート共重合体、等が挙げられる。これらは、単独で又は２種以上を組み合わせて用いることができる。
中でも、好ましくは塩基性基を有するモノマー由来の構成単位を含むカチオン性ポリマーＣII（以下、「カチオン性ポリマーＣII」ともいう）である。
カチオン性ポリマーＣIIは、塩基性基を有するモノマー由来の構成単位を含む。該塩基性基としては、前述と同じものが挙げられる。
塩基性基を有するモノマーとしては、アルキルアミノ（メタ）アクリレート；Ｎ，Ｎ－ジアルキルアミノアルキル（メタ）アクリレート；Ｎ－［３－（ジメチルアミノ）プロピル］（メタ）アクリルアミド；ジアリルジアルキルアンモニウムなどのアミノ基含有モノマー、その酸中和物又は四級化物が挙げられる。これらは単独で又は２種以上を組み合わせて用いることができる。
酸中和するための酸としては、塩酸、硫酸、硝酸、酢酸、ギ酸、マレイン酸、フマル酸、クエン酸、酒石酸、アジピン酸、乳酸等が挙げられ、四級化剤としては、塩化メチル、塩化エチル、臭化メチル、ヨウ化メチル等のハロゲン化アルキル、硫酸ジメチル、硫酸ジエチル、硫酸ジ－ｎ－プロピル等のアルキル化剤が挙げられる。
また、該塩基性基を有するモノマーと、アクリル酸アルキルエステル又はメタアクリル酸アルキルエステルとの共重合体もカチオン性ポリマーＣIIの好ましい例として挙げられる。

繊維集合体２は、表面改質剤として、アニオン性ポリマー及び／又はカチオン性ポリマーに加えて、さらにこれらを錯体化可能な金属イオンを含んでいることが好ましい。本発明の表面改質剤として用いられる金属イオンとしては、ニッケルイオン、コバルトイオン及び銅イオンが挙げられ、特にニッケルイオンが好ましい。

本発明の繊維Ｆは、繊維集合体２において、互いに融着し、及び／又は絡み合っていることが好ましい。
「融着」とは、繊維Ｆ同士が溶融して接着した状態を意味する。
「絡み合い」とは、繊維Ｆ同士が互いに絡んだ状態を意味する。
さらに、繊維集合体２が、繊維Ｆの表面又は繊維Ｆ間に接着剤を含んでおらず、融着及び又は絡み合いによって形状を保持していることが好ましい。本発明の繊維Ｆは、非常に細い径を有するため、特に融着や絡み合いが起きやすい。したがって、繊維集合体２は、接着剤を含まずとも良好に形状を保持することが可能となる。
これにより、繊維Ｆの表面に接着剤が存在しない状態となり、抗体３のウイルス結合活性が維持される。したがって、繊維集合体２による高いウイルス結合量が維持され、ウイルスの濃縮率がより確実に向上する。また、接着剤を用いないことでウイルス検査をより精度よく実施することができ、ウイルス濃縮用材料１が医療用の材料としてより適したものとなる。

（ウイルス濃縮用材料の具体的な構成例）
本発明のウイルス濃縮用材料１は、繊維集合体２を検査対象液に接触可能とする観点から、種々の構成を採り得る。
ウイルス濃縮用材料１は、繊維集合体２と、抗体３と、に加えて、繊維集合体２を保持する一端部４ａと、一端部４ａから延びる延在部４ｂと、を含む保持部材４をさらに備えていてもよい。その例は図１～図４に示されている。
延在部４ｂは、一端部４ａから１又は複数の方向に延びる長い形状を有し、好ましくは一端部４ａから一方向に延びる形状を有する。延在部４ｂは、全体として長く延びていればよく、一部が湾曲若しくは屈曲している形状、一部が太くなっている形状、一部にスリットや突起等の構造を有する形状、及び分岐している形状等を有していてもよい。
延在部４ｂは、ヒトが指でつまめる大きさであることが好ましい。
保持部材４は、具体的には、剛体又は弾性部材等で構成された棒、不織布等のシート材等で構成されることが好ましい。
「一端部４ａが繊維集合体２を保持する」とは、一端部４ａが、少なくとも濃縮処理の間、繊維集合体２と接続された状態を維持できることを意味する。
保持部材４は、ウイルス濃縮用材料１の使用時において、例えば一端部４ａ側で繊維集合体２を保持しつつ、延在部４ｂをユーザに把持される。これにより、保持部材４を把持した当該ユーザが、検査対象液に、繊維集合体２を衛生的に接触させることができる。

保持部材４を備えたウイルス濃縮用材料１は、繊維集合体２と保持部材４とが一体に接続されていてもよい。
本明細書において、「保持部材４が繊維集合体２に接続される」とは、保持部材４と繊維集合体２が分離不可能に一体化することを意味する。
一実施形態において、ウイルス濃縮用材料１が綿棒状に構成される。この例において、繊維集合体２は綿状であり、保持部材４は紙、木材又はプラスチック等で形成された棒であり得る。一端部４ａは、繊維集合体２に覆われた状態となる。その例は図１に示されている。
「棒」とは、全体として細長い構造物を意味する。棒状の延在部４ｂは、長手方向に直交する断面が一様な棒に限定されず、一部が太くなっている形態、一部にスリットや突起等の構造を有する形態、一部が湾曲若しくは屈曲している形態、及び分岐している形態等を含む。
繊維集合体２と保持部材４との接続方法は限定されないが、保持部材４は、接着剤を介さずに繊維集合体２を保持することが好ましく、保持部材４表面に繊維集合体２が直接接して保持されていることが好ましい。この場合、繊維集合体２は、一端部４ａに繊維Ｆが絡み付くことによって保持部材４に接続される。繊維集合体２では、繊維Ｆの繊維径が細いため、繊維Ｆが保持部材４の周りに絡み付きやすく、接着剤を含まずとも保持部材４との接続状態を維持することが可能となる。これにより、接着剤による繊維集合体２のウイルス結合量の低下が抑制されるとともに、ウイルス濃縮用材料１が医療用の材料としてより適したものとなる。

繊維集合体２と保持部材４とが一体に接続されたウイルス濃縮用材料１は、他の実施形態として、積層構造を有するシート状の繊維集合体２を備えていてもよい。繊維集合体２は、好ましくは、保持部材４の一端部４ａの表裏を覆うように積層されている。繊維集合体２は、積層構造を維持するとともに、後述する貫通孔４ｄを介して保持部材４に接続される観点から、貫通孔４ｄを挟んで対向する繊維集合体２同士が貫通孔４ｄを介して接合された接合部４ｅを含むことが好ましい。この例は、図２（Ｅ）に示されている。
図２（Ｅ）に示す構成を実現するため、ウイルス濃縮用材料１は、図２（Ａ）に示すように、一端部４ａに貫通孔４ｄを含む棒状の保持部材４を備えることが好ましい。貫通孔４ｄの平面形状は特に限定されず、図２（Ａ）に示すような矩形状の他、円形状、楕円形状等の任意の形状を採り得る。
図２（Ｅ）に示すウイルス濃縮用材料１の作製方法の一例について説明する。
まず、図２（Ａ）に示すような棒状の保持部材４を準備する。この保持部材４は、プラスチック、紙、又は木材等で構成され得るが、成形性の観点から、プラスチックで構成されることが好ましい。
そして、図２（Ｂ）及び（Ｃ）に示すように、この保持部材４の貫通孔４ｄを覆うように、シート状の繊維集合体２が折り畳まれて配置される。
そして、図２（Ｄ）に示すように、貫通孔４ｄを挟んで対向する繊維集合体２同士が、貫通孔４ｄを介して接合され、接合部４ｅが形成される。接合部４ｅは、熱シール又は超音波シール等による融着によって形成されることが好ましい。これにより、保持部材４と繊維集合体２とが接続される。
そして、図２（Ｄ）の繊維集合体２の周縁部を切除することにより、図２（Ｅ）の構成のウイルス濃縮用材料１が作製される。

さらに他の実施形態として、ウイルス濃縮用材料１は、シート材を有する延在部４ｂを含む保持部材４を備えていてもよい。延在部４ｂは、典型的には細長い形状の１又は２以上のシート材を含み、好ましくはシート材の積層構造を有する。当該シート材は、不織布、織布、又は紙等で構成され得るが、後述する接合部４ｊを容易に形成する観点から、不織布で構成されることが好ましい。なお、延在部４ｂに用いられる「不織布」は、本発明の繊維集合体２とは異なる構成を有する不織布である。
この実施形態において、繊維集合体２は、典型的にはシート状であって、好ましくは積層構造を有する。この例は、図３（Ｃ）に示されている。
図３（Ｃ）に示すウイルス濃縮用材料１の作製方法の一例について説明する。
図３（Ａ）に示すように、延在部４ｂに用いられるシート材４ｆと、シート状の繊維集合体２とが積層され、積層体４ｇが形成される。シート状の繊維集合体２の一部は、シート材４ｆの一端部４ｈと重なるように配置される。
続いて、図３（Ｂ）に示すように、シート材４ｆと繊維集合体２とを接合する接合部４ｊが形成される。接合部４ｊは、熱シール又は超音波シール等による融着によって形成されることが好ましい。接合部４ｊは、上記一方向に沿って、シート材４ｆから繊維集合体２まで延びることが好ましい。
接合部４ｊに沿って、積層体４ｇの上記一方向の全長にわたって切断することで、図３（Ｃ）に示すウイルス濃縮用材料１が作製される。
上記製造方法により、図３（Ｃ）に示すウイルス濃縮用材料１は、延在部４ｂから繊維集合体２まで延びる接合部４ｊを含む。この接合部４ｊは、好ましくはウイルス濃縮用材料１の側縁部に沿って配置される。この例では、接合部４ｊにより、保持部材４と繊維集合体２とが接続される。

さらに他の実施形態として、保持部材４は、一端部４ａに形成された、繊維集合体２の取り付けが可能な取付部４ｃを含んでいてもよい。
本明細書において、「保持部材４が繊維集合体２に取り付けられる」とは、保持部材４が、分離可能な状態で繊維集合体２に取り付けられることを意味する。
一実施形態において、取付部４ｃは、繊維集合体２を挟むことが可能なスリットで構成される。繊維集合体２は、例えば、取付部４ｃのスリットに挟まれることが可能なシート状に構成される。その例は図４に示されている。
取付部４ｃは、スリットに限定されず、繊維集合体２を取り付けることが可能な種々の形態を採り得る。例えば取付部４ｃは、繊維集合体２の一部に挿入可能な突起を含んでいてもよい。あるいは、取付部４ｃは、繊維集合体２を挟むことが可能なクリップ状構造を含んでいてもよい。取付部４ｃは、繊維を挟むことが可能なクリップ状構造を含んでいてもよい。
保持部材４は、取付部４ｃを容易に成形する観点から、プラスチックで形成されることが好ましい。
この例において、ウイルス濃縮用材料１は、繊維集合体２と保持部材４とが分離された状態で製造、流通及び保存され、使用時に、ユーザによって保持部材４が繊維集合体２に取り付けられる。これによっても、繊維集合体２が接着剤を介さずに保持部材４に取り付けられるため、接着剤による繊維集合体２のウイルス結合量の低下が抑制されるとともに、ウイルス濃縮用材料１が医療用の材料としてより適したものとなる。さらに、ウイルス濃縮用材料１の製造過程において保持部材４と繊維集合体２とを接続する工程が不要となり、製造効率が高められる。

さらに他の実施形態として、ウイルス濃縮用材料１は、保持部材４を備えず、繊維集合体２と、抗体３と、で構成されてもよい。図５に示す例では、繊維集合体２がシート状に構成され、図６に示す例では、繊維集合体２が綿状に構成される。これらの構成のウイルス濃縮用材料１でも、繊維集合体２をピンセット等の器具で摘まんで、検査対象液と接触させることができる。このような構成のウイルス濃縮用材料１により、製造コストを低減できるとともに、製造効率がより高められる。

（抗体）
本発明の抗体３は、繊維Ｆの表面に固定される。抗体３により、検査対象液中のウイルスが繊維集合体２に結合し、繊維集合体２がウイルスに対する結合能を発揮できる。この繊維集合体２のウイルス結合能によって、検査対象液中のウイルスが繊維集合体２上に吸着し、ウイルスが濃縮される。以下、抗体３の構成について説明する。

本発明の抗体３は、標的ウイルスのタンパク質の一部と特異的に結合することが可能なＣＤＲを含む構造ドメインを有する。ＣＤＲ（Ｃｏｍｐｌｅｍｅｎｔａｒｉｔｙ Ｄｅｔｅｒｍｉｎｉｎｇ Ｒｅｇｉｏｎ；相補性決定領域）とは、配列可変な抗原認識部位又はランダム配列領域を含み、超可変領域とも言われる。ＣＤＲのアミノ酸配列等により、標的ウイルスへの結合性が制御される。
抗体３が認識可能なタンパク質としては、例えば、標的ウイルスのスパイクタンパク質（Ｓタンパク質）、ヌクレオチドタンパク質（Ｎタンパク質）、エンベロープタンパク質（Ｅタンパク質）、マトリックスタンパク質等が挙げられる。ウイルスそのものを吸着させるためには、抗体３は、ウイルスの表面に存在しているスパイクタンパク質に結合することが好ましく、スパイクタンパク質のＳ１タンパク質に結合することがより好ましい。

「抗体３が繊維Ｆの表面に固定される」とは、ウイルス濃縮用材料１の保存及び流通時、及び検査対象液への繊維集合体２の接触時に、多くの抗体３が繊維Ｆから脱離しないで繊維Ｆの表面に担持されている状態を意味する。ウイルス結合活性を有する多くの抗体３を繊維Ｆの表面に固定する観点から、抗体３は、抗体３の分子と繊維Ｆに含まれる分子との親和性を利用して繊維Ｆに固定されることが好ましい。当該親和性を利用した抗体３と繊維Ｆとの結合方法としては、例えば、共有結合、疎水結合、水素結合、静電結合、その他の分子間力（ファン・デル・ワールス力）による結合が挙げられる。

抗体３は、ウイルスの繊維Ｆへの吸着率を向上させる観点から、標的ウイルスへの結合活性が高い状態で繊維Ｆの表面に固定されることが好ましい。このような観点から、抗体３は、ＣＤＲがウイルスと結合可能な配向で繊維Ｆの表面に固定されることが好ましい。このため、抗体３は、ＣＤＲから立体構造上離れているＣ末端側で繊維Ｆに固定されることがより好ましい。
抗体３の繊維Ｆの表面に対する配向性を制御する観点から、抗体３は、タグペプチドを介して繊維Ｆの表面に配置されていることが好ましい。当該タグペプチドは、抗体３のアフィニティタグとして機能し、繊維Ｆと親和性の高いアミノ酸配列を有する。当該タグペプチドは、抗体３をより好ましい配向に制御する観点から、抗体３のＣ末端に結合していることがより好ましい。これにより、抗体３のＣ末端側がタグペプチドを介して繊維Ｆの表面に固定され、ＣＤＲが外側を向き、抗体３が標的ウイルスと結合しやすい配向となる。
より具体的に、当該タグペプチドは、配列番号１～１６で示されるアミノ酸配列から選ばれる１種又は２種以上のアミノ酸配列を含んでいることが好ましい。配列番号１～１５で示されるアミノ酸配列を有するタグペプチドは、特にポリプロピレンとの親和性が高いため、繊維Ｆがポリプロピレンを有する場合に、抗体３の配向性がより確実に制御される。配列番号１６で示されるアミノ酸配列を有するタグペプチドは、特にニッケルやコバルト、銅などの金属イオンとの親和性が高いため、繊維Ｆがニッケルやコバルト、銅などの金属イオンを有する場合に、抗体３の配向性がより確実に制御される。
ここで、配列番号１で示されるアミノ酸配列はＴＳＤＩＫＳＲＳＰＨＨＲである。配列番号２で示されるアミノ酸配列はＭＰＡＶＭＳＳＡＱＶＰＲである。配列番号３で示されるアミノ酸配列はＳＭＫＹＳＨＳＴＡＰＡＬである。配列番号４で示されるアミノ酸配列はＬＹＡＲＤＶＳＲＹＷＨＶである。配列番号５で示されるアミノ酸配列はＨＴＱＮＭＲＭＹＥＰＷＦである。配列番号６で示されるアミノ酸配列はＬＰＰＧＳＬＡである。配列番号７で示されるアミノ酸配列はＮＱＳＦＬＰＬＤＦＰＦＲである。配列番号８で示されるアミノ酸配列はＳＩＬＳＴＭＳＰＨＧＡＴである。配列番号９で示されるアミノ酸配列はＳＣＴＬＥＲＣＭＹＲＮＧである。配列番号１０で示されるアミノ酸配列はＮＦＬＧＡＶＡＫＧＡＩＨである。配列番号１１で示されるアミノ酸配列はＨＶＳＴＴＤＬＬＧＰＲＲである。配列番号１２で示されるアミノ酸配列はＤＹＨＤＰＳＬＰＴＬＲＫである。配列番号１３で示されるアミノ酸配列はＧＮＮＰＬＨＶＨＨＤＫＲである。配列番号１４で示されるアミノ酸配列はＶＣＳＰＣＧＰＶＰＰＡＫである。配列番号１５で示されるアミノ酸配列はＲＦＦＤＳＥＦＤＶＡＦＨである。配列番号１６で示されるアミノ酸配列はＨＨＨＨＨＨである。
抗体３をより好ましい配向に制御する観点から、タグペプチドはヒンジペプチドを介して抗体３のＣ末端に結合していることが好ましい。より具体的に、当該ヒンジペプチドは、配列番号１７～１９で示されるアミノ酸配列から選ばれる１種又は２種以上のアミノ酸配列を含んでいることが好ましい。ここで、配列番号１７で示されるアミノ酸配列はＥＰＫＴＰＫＰＱＳである。配列番号１８で示されるアミノ酸配列はＧＧＧである。配列番号１９で示されるアミノ酸配列はＧＧＧＳである。

ウイルス濃縮用材料１によってウイルスの濃縮率を向上させる観点からは、多くの抗体３が繊維集合体２に固定されていることが好ましい。このような観点から、抗体３が固定された繊維集合体２の１ｇ当たりにおける抗体３の含有量は、好ましくは１ｍｇ／ｇ以上、より好ましくは１．５ｍｇ／ｇ以上、さらに好ましくは３ｍｇ／ｇ以上である。また、繊維Ｆの表面における抗体３の密度を適切に制御し、抗体３のウイルスとの結合活性を確保する観点や製造コストの観点から、抗体３が固定された繊維集合体２の１ｇ当たりにおける抗体３の含有量は、好ましくは６０ｍｇ／ｇ以下、より好ましくは３０ｍｇ／ｇ以下、さらに好ましくは１５ｍｇ／ｇ以下である。
なお、「抗体３が固定された繊維集合体２の１ｇ当たりにおける抗体３の含有量」とは、抗体３及びそれが固定された繊維集合体２全体の１ｇ当たりにおける抗体３の含有量を意味するものとする。
抗体３の含有量は、以下のように測定することができる。繊維集合体２から抗体３を界面活性剤溶液等の公知のタンパク質溶出液で溶出し、溶出された抗体溶液中の抗体濃度を測定することで求めることができる。抗体濃度は、公知のタンパク質濃度測定法で求めることができるが、抗体特異的な測定法である、抗体測定用ＥＬＩＳＡキットや電気泳動後にタンパク質染色液で染色後、抗体３のバンドの量を定量することで求めることが好ましい。

抗体３は、具体的には、ＩｇＧ抗体、重鎖抗体、及びフラグメント抗体から選ばれる１種又は２種以上であることが好ましい。
ＩｇＧ抗体は、重鎖（ＶＨ）及び軽鎖（ＬＨ）からなり、重鎖及び軽鎖がそれぞれＣＤＲ１，ＣＤＲ２，ＣＤＲ３の３つのＣＤＲを有する。
重鎖抗体は、重鎖のみからなり、ＣＤＲ１，ＣＤＲ２，ＣＤＲ３の３つのＣＤＲを有する。
フラグメント抗体は、酵素や遺伝子工学的な手法を用いて断片化された抗体であり、Ｆａｂ、Ｆ（ａｂ'）_２、Ｆｖ、ＶＨＨ抗体等を含む。
特に、抗体３としてフラグメント抗体を用いることで、ＩｇＧ抗体よりも抗体３の分子量を小さくことができ、より多くの抗体３を繊維Ｆの表面に固定することができる。したがって、繊維集合体２のウイルス結合量が向上し、ウイルスの濃縮率がより確実に向上する。

さらに、抗体３は、フラグメント抗体の中でもＶＨＨ抗体であることがより好ましい。ＶＨＨ抗体は、重鎖抗体のフラグメント抗体であって、ラクダ科動物の血清中から見出されたシングルドメイン抗体である。ＶＨＨ抗体は、ＣＤＲ１，ＣＤＲ２，ＣＤＲ３の３つのＣＤＲを含む構造ドメインを有する。当該構造ドメインにおいて、３つのＣＤＲは、例えば、Ｎ末端側からＣＤＲ１、ＣＤＲ２、ＣＤＲ３の順で存在する。
また、ＩｇＧ抗体は動物培養細胞を用いて生産する必要があるが、ＶＨＨ抗体は大腸菌や酵母で生産できる。また、ＶＨＨ抗体は、遺伝子工学的に改変が容易であり、上述のタグ（ペプチド）の導入等が容易である。さらに、ＶＨＨ抗体は、熱などに対しても耐性が高く、安定した結合活性を維持できる。これらの特徴から、抗体３としてＶＨＨ抗体を用いることで、安定した濃縮能を有するウイルス濃縮用材料１を高い生産性で得ることができる。

抗体３の標的ウイルスは、ヒト及び家畜への感染が報告されている病原性のウイルスであり、ウイルス検査の必要性が高い、コロナウイルス、インフルエンザウイルス、ノロウイルス、ロタウイルス、アデノウイルス、及びサポウイルスから選ばれる１種又は２種以上であることが好ましい。
特に、抗体３の標的ウイルスは、コロナウイルスに属するＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２であることがより好ましい。ＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２は、急性呼吸器疾患（ＣＯＶＩＤ－１９）の原因となるウイルスである。本発明によって検査対象液中のＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２を簡便かつ高い濃縮率で濃縮することで、ウイルス検査におけるＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２の検出感度が向上する。これにより、感染初期の患者や無症状の患者に対してもＣＯＶＩＤ－１９が診断される可能性が高まる。さらに、後述するように、本発明では非常に迅速かつ簡便に標的ウイルスの濃縮が可能となり、検査効率が高められる。したがって、本発明により、ＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２の感染防止策が適切に講じられ、ＣＯＶＩＤ－１９の拡大防止に貢献できる。

抗体３の標的ウイルスがＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２である場合、抗体３は、ＣＤＲ１，ＣＤＲ２及びＣＤＲ３を含む下記１）、２）又は３）の構造ドメインを１つ以上有することが好ましい。
１）の構造ドメインは、配列番号２０で示されるアミノ酸配列又は当該アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲ１と、
配列番号２１で示されるアミノ酸配列又は当該アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲ２と、
配列番号２２で示されるアミノ酸配列又は当該アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲ３と、を含む。
ここで、配列番号２０で示されるアミノ酸配列はＧＳＴＦＳＤＹＶＭＡであり、配列番号２１で示されるアミノ酸配列はＴＩＳＲＮＧＧＴＴＴであり、配列番号２２で示されるアミノ酸配列はＶＧＧＤＧＤＳである。これらのＣＤＲ配列を有する抗体としてはＣｏＶＨＨ１（配列番号２３）がある。
２）の構造ドメインは、配列番号２４で示されるアミノ酸配列又は当該アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲ１と、
配列番号２５で示されるアミノ酸配列又は当該アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲ２と、
配列番号２６で示されるアミノ酸配列又は当該アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲ３と、を含む。
ここで、配列番号２４で示されるアミノ酸配列はＤＱＩＦＤＮＹＮＭＡであり、配列番号２５で示されるアミノ酸配列はＡＬＳＷＧＤＳＮＴＧであり、配列番号２６で示されるアミノ酸配列はＶＴＷＬＲＧＤＹである。これらＣＤＲを有する抗体としてはＣｏＶＨＨ－Ｅ５（配列番号２７）がある。
３）の構造ドメインは、配列番号２８で示されるアミノ酸配列又は当該アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲ１と、
配列番号２９で示されるアミノ酸配列又は当該アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲ２と、
配列番号３０で示されるアミノ酸配列又は当該アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲ３と、を含む。
ここで、配列番号２８で示されるアミノ酸配列はＧＴＩＦＳＴＮＡＭＳであり、配列番号２９で示されるアミノ酸配列はＡＩＴＳＧＧＮＴＮであり、配列番号３０に示されるアミノ酸配列はＰＧＶＶＴＧＳＹＤＶＲＮＹである。これらＣＤＲを有する抗体としてはＣｏＶＨＨ－Ｅ９（配列番号３１）がある。

上記配列番号２０～２２、配列番号２４～２６、及び配列番号２８～３０で示される各アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲは、配列番号２０～２２、配列番号２４～２６、及び配列番号２８～３０で示されるアミノ酸配列からなるＣＤＲに変異が導入されたＣＤＲを意味する。また、ＣＤＲ１、ＣＤＲ２、ＣＤＲ３に変異が導入されていても、ＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２に対する結合能を有している限り、本発明の抗体のＣＤＲに包含される。
ここで、好ましい置換として、極性や大きさが類似のアミノ酸への置換が挙げられる。上記好ましい置換の例としては、スレオニン残基のアスパラギン残基、イソロイシン残基またはメチオニン残基への置換、フェニルアラニン残基のイソロイシン残基への置換、セリン残基のアルギニン残基またはアスパラギン残基への置換、アラニン残基のスレオニン残基への置換、アルギニン残基のセリン残基への置換、アスパラギン残基のチロシン残基への置換、グリシン残基のセリン残基への置換、バリン残基のフェニルアラニン残基またはイソロイシン残基への置換、アスパラギン酸残基のグリシン残基またはバリン残基への置換、が挙げられる。
置換されるアミノ酸の位置及び置換後のアミノ酸の種類は、特に限定されないが、以下に好ましい例を挙げる。
１）の構造ドメインにおいて、アミノ酸が置換される好ましい位置として、ＣＤＲ１においては３、４、５又は１０番目が挙げられ、ＣＤＲ２においては３、４、５、６、７、８、９又は１０番目が挙げられ、ＣＤＲ３においては１、２、３又は４番目が挙げられる。
１）の構造ドメインにおいて、置換されるアミノ酸の位置及び置換後のアミノ酸の種類は、特に以下の組み合わせが好ましい。
ＣＤＲ１においては、３番目のスレオニン残基のアスパラギン残基への置換、４番目のフェニルアラニン残基のイソロイシン残基への置換、５番目のセリン残基のアルギニン残基への置換、１０番目のアラニン残基のスレオニン残基への置換、が好ましい。
ＣＤＲ２においては、３番目のセリン残基のアスパラギン残基への置換、４番目のアルギニン残基のセリン残基への置換、５番目のアスパラギン残基のチロシン残基への置換、６番目のグリシン残基のセリン残基への置換、７番目のグリシン残基のセリン残基への置換、８番目のスレオニン残基のメチオニン残基への置換、９番目のスレオニン残基のイソロイシン残基への置換、１０番目のスレオニン残基のメチオニン残基への置換、が好ましい。
ＣＤＲ３においては、１番目のバリン残基のフェニルアラニン残基またはイソロイシン残基への置換、２番目のグリシン残基のアルギニン残基への置換、３番目のグリシン残基のバリン残基への置換、４番目のアスパラギン酸残基のグリシン残基またはバリン残基への置換、が好ましい。

さらに、抗体３は、上記アミノ酸配列のＣＤＲ１，ＣＤＲ２及びＣＤＲ３を含む構造ドメインを有するＶＨＨ抗体であることがより好ましい。これにより、ＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２に対する特異的な結合活性を有しつつ、ＶＨＨ抗体の上記利点を有する抗体３が得られる。したがって、ＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２に対して結合能を有するウイルス濃縮用材料１を、高い生産効率で得ることができる。

（ウイルス濃縮用材料を用いた濃縮原理及び作用効果）
図７を用いて、以上の構成を有するウイルス濃縮用材料１の、ウイルス検査における濃縮原理及び典型的な作用効果について説明する。
図７（Ａ）は、検査対象液Ｌ中にウイルスＶが分散している状態を示す。検査対象液Ｌは、容器等に採取された状態でもよいし、検査対象の表面に付着した状態でもよい。
図７（Ｂ）では、繊維集合体２を検査対象液Ｌと接触させる。図７（Ｂ）では、説明のため、繊維集合体２の一部の繊維Ｆを示している。繊維集合体２には、抗体（図７において図示せず）が固定されているため、当該抗体を介して検査対象液Ｌ中のウイルスＶが繊維Ｆの表面に選択的に結合する。これにより、検査対象液Ｌ中のウイルスＶが繊維集合体２上に集合した状態となる。つまり、検査対象液Ｌ中のウイルスＶが繊維集合体２によって濃縮される。
そして、図７（Ｃ）に示すように、繊維集合体２を検査対象液Ｌから分離する。これにより、濃縮されたウイルスＶが検査対象液Ｌから分離され、濃縮処理が完了する。

繊維集合体２に結合したウイルスＶは、例えば、ウイルス抽出液等によって繊維集合体２から分離され、ウイルス検査の試料として利用される。
繊維集合体２がウイルスＶを選択的に結合して濃縮することで、ウイルス抽出液等の濃縮後のウイルス含有液におけるウイルスＶの濃度が高められる。

ウイルスＶの濃縮率を高める観点から、本発明のウイルス濃縮用材料１では、繊維集合体２が非常に細い径の繊維Ｆを有し、高い比表面積を有することが好ましい。これにより、繊維集合体２の単位質量あたりに固定される抗体３の量が多くなり、繊維集合体２の単位質量あたりに結合するウイルスＶの量が高められる。
また、例えば、質量（サイズ）が一定であっても、単位質量あたりに結合可能なウイルスＶの量がより高い繊維集合体２を形成することができる。この結果、一定量のウイルス抽出液を用いる場合でも、検査対象液Ｌからより多くのウイルスＶを当該ウイルス抽出液に移動させることができ、当該ウイルス抽出液におけるウイルスＶの濃度が高められる。これにより、ウイルスＶの高濃度化が実現する。
さらに、例えば、繊維集合体２の単位質量あたりに結合可能なウイルスＶの量を維持しつつ、質量（サイズ）の小さい繊維集合体２を形成することもできる。これにより、繊維集合体２が浸漬可能なウイルス抽出液の容積を低減させることができる。仮に、同一量のウイルスＶを抽出するためのウイルス抽出液の容積が１０倍少なければ、濃縮率は１０倍となる。したがって、このような観点からも、ウイルスＶの高濃度化が可能となる。

ウイルスＶの濃度を高めることで、ウイルス検査の検出感度が高められ、ウイルス検査の信頼性が高められる。さらに、ウイルスの保持量の少ない、感染初期の患者や無症状の患者の検体からもウイルスを検出できる可能性がある。これにより、検査結果に基づいて、感染防止策がより適切に講じられ、ウイルス感染症の拡大が防止される。

本発明のウイルス濃縮用材料１を用いることで、繊維集合体２を検査対象液Ｌに接触させることを主体とする簡単なステップでウイルスＶの濃縮ができる。これにより、ウイルスＶの濃縮のための特殊な装置や技術が不要となり、多様な場所において、かつ多様な作業者（ユーザ）によって、ウイルスＶの濃縮処理が可能となる。さらに、ウイルスＶの濃縮が短時間で完了する。したがって、本発明のウイルス濃縮用材料１によれば、迅速かつ大量に、適切なウイルス検査の結果が得られ、ウイルス検査の効率化に大きく寄与できる。この結果、感染防止策がより適切に講じられ、ウイルス感染症の拡大が防止される。

［ウイルス濃縮用材料の製造方法］
本発明のウイルス濃縮用材料は、一実施形態において、以下のように製造される。
本発明のウイルス濃縮用材料の製造方法は、
繊維を有する繊維集合体を形成する工程（Ｓ１１）と、
標的ウイルスの抗体を含む抗体含有液に、繊維集合体を接触させることで、繊維の表面に抗体を固定する工程（Ｓ１２）と、
抗体含有液に接触させた繊維集合体を乾燥させる工程（Ｓ１３）と、
を含む。この製造方法の例は、図８（Ａ）に示されている。
他の実施形態として、本発明のウイルス濃縮用材料の製造方法は、上記工程Ｓ１１～Ｓ１３に加えて、保持部材を繊維集合体に接続する工程（Ｓ１４）を含んでいてもよい。この製造方法の例は、図８（Ｂ）に示されている。
他の実施形態として、本発明のウイルス濃縮用材料の製造方法は、上記工程Ｓ１１～Ｓ１３、又は上記工程Ｓ１１～Ｓ１４に加えて、表面改質剤溶液に繊維集合体を接触させる工程（Ｓ１５）を含んでいてもよい。この製造方法の例は、図８（Ｃ）に示されている。

（繊維集合体の形成工程（Ｓ１１））
繊維集合体２の繊維Ｆは、細径の繊維を形成するための公知の紡糸法によって形成され、例えば、電界紡糸法（エレクトロスピニング）又は溶融電界紡糸法によって形成されることが好ましい。繊維Ｆは、細径の繊維をより生産性高く、且つ安定的に形成する観点から、溶融電界紡糸法によって形成されることがより好ましい。溶融電界紡糸法は、繊維の原料となる樹脂の溶融液を電場中に吐出して電界紡糸法により紡糸する方法であり、例えば特開２０２０－１０５４５８号公報の段落００４８～００５８に記載の方法を適用することができる。

以下、溶融電界紡糸法によって繊維Ｆを形成する例について説明する。
図９に模式的に示すように、繊維製造装置１０は、例えば、原料供給部１０Ａと、電極部１０Ｂと、流体噴射部１０Ｃと、捕集部１０Ｄと、を備える。同図には、相互に直交するＸ軸及びＹ軸が記載されている。
原料供給部１０Ａと電極部１０Ｂとは、Ｘ軸方向に相互に対向して配置される。原料供給部１０Ａと電極部１０Ｂとの間の領域は、電場が発生する電場発生領域となる。
流体噴射部１０Ｃと捕集部１０Ｄとは、電場発生領域を挟んでＹ軸方向に相互に対向して配置される。

原料供給部１０Ａは、熱可塑性樹脂等を含む原料組成物を供給するホッパー１９と、ホッパー１９に接続された溶融液生成部１１と、生成された溶融液を吐出する吐出ノズル１２と、を有する。
なお、溶融電界紡糸法による原料組成物の変質は実質的にないので、原料である原料組成物の組成と、製造物である繊維Ｆの組成とは実質的に同一である。つまり、原料組成物の組成は、上述の繊維Ｆ又は繊維集合体２の組成と同一の組成を有していればよい。
溶融液生成部１１は、ホッパー１９から供給された原料組成物を加熱溶融して、原料組成物の溶融液Ｒを生成する。溶融液Ｒは、スクリュー等によって吐出ノズル１２に供給される。
吐出ノズル１２は、溶融液Ｒを電場中に吐出する部材であり、ノズルベース１３と吐出ノズル先端部１４とを有する。ノズルベース１３と吐出ノズル先端部１４は、例えば金属などの導電性材料によって構成され得るが、溶融液生成部１１への電圧の印加を防止するため、図示しない絶縁性部材によって電気的に絶縁されていてもよい。吐出ノズル先端部１４は、接地されている。吐出ノズル先端部１４は、溶融液Ｒの流動性を維持するために、ヒータ（図示せず）等によって加熱されていてもよい。

電極部１０Ｂは、吐出ノズル１２とＸ軸方向に対向して配置された帯電電極２１と、これに接続された高電圧発生装置２２と、を含む。
高電圧発生装置２２によって帯電電極２１に高電圧が印加されると、電極部１０Ｂと吐出ノズル１２との間に電場が発生する。これにより、この電場中に吐出された溶融液Ｒが帯電し得る。

流体噴射部１０Ｃは、電場に対してＹ軸方向に空気流Ａを噴射することが可能な流体噴射装置２３を有する。空気流Ａは、例えば所定の温度以上に加熱されていてもよい。

捕集部１０Ｄは、空気流Ａによって搬送され引き伸ばされた繊維Ｆを捕集することが可能に構成される。捕集部１０Ｄは、流体噴射装置２３とＹ軸方向に対向して配置された捕集シート２４と、捕集シート２４に接続された捕集電極２７と、捕集電極２７に接続された高電圧発生装置２６と、捕集シート２４を搬送する搬送コンベア２５と、を有している。
高電圧発生装置２６は、捕集電極２７に対して高電圧を印加する。これにより、捕集電極２７が負に帯電する。なお、捕集部１０Ｄは、高電圧発生装置２６を有さず、捕集電極２７が接地されていてもよい。
捕集シート２４は、捕集電極２７に引き寄せされた繊維Ｆを表面に堆積させる。捕集シート２４は、例えば長尺の樹脂製シートであり、原反ロール２４ａから繰り出されて搬送コンベア２５に搬送される。

以上の構成の繊維製造装置１０を用いた繊維Ｆの形成方法について説明する。
まず、ホッパー１９に充填された原料組成物が溶融液生成部１１において溶融し、溶融液Ｒが生成される。生成された溶融液Ｒは、吐出ノズル１２から電場に向けて吐出される。

電極部１０Ｂには高電圧が印加され、吐出ノズル１２が接地されていることで、電極部１０Ｂと吐出ノズル１２との間に電場が発生する。電場に溶融液Ｒが吐出されることで、溶融液Ｒが帯電する。帯電した溶融液Ｒは、溶融液Ｒ自体に発生した自己反発力によって延伸されるとともに、帯電電極２１に向けて電気的引力によって引き寄せされる。その際に、溶融液Ｒは、引力と自己反発力とによる延伸を繰り返して細い径の繊維状となり得る。

さらに流体噴射部１０Ｃの流体噴射装置２３が、電場に吐出された溶融液Ｒに向けてＹ軸方向に空気流Ａを吹き付ける。これにより、電場に吐出された溶融液Ｒがさらに延伸され、さらに細い径の繊維を形成しながらＹ軸方向に搬送される。この過程で引き伸ばされた繊維状の溶融液Ｒが固化し、繊維Ｆが形成される。形成された繊維Ｆは、捕集部１０Ｄの捕集シート２４に捕集される。

以上のような方法により、非常に細い径の繊維を形成することができる。なお、溶融電界紡糸法による繊維製造装置１０は、図９に示す例に限定されず、例えば、特開２０１９－４９０７８号公報の図２、特開２０１６－２０４８１６号公報の図１～６等に記載の構成を有していてもよい。

本発明では、上述のように、繊維Ｆの原料組成物が熱可塑性樹脂、好ましくはポリオレフィン樹脂、より好ましくはポリプロピレン樹脂を含むことで、溶融電界紡糸法の適用に適した溶融液Ｒが生成されやすくなり、繊維Ｆがより細径化される。
また、原料組成物が硫酸エステル塩及び／又はスルホン酸塩を含むことで、電場中に吐出された溶融液Ｒの帯電量が高められ、電界紡糸によって繊維Ｆがより一層細径化される。
また、原料組成物が可塑剤、ポリオレフィンワックス及び石油ワックスから選ばれる１種又は２種以上を含むことで、溶融液Ｒの流動性が高められ、繊維Ｆがより一層細径化される。
また、原料組成物がヒンダードアミン系化合物及び／又はトリアジン系化合物を含むことで、製造後の繊維Ｆの光安定性が高められる。

捕集部１０Ｄによって捕集された繊維Ｆは、捕集シート２４等に堆積された堆積物の状態で、綿状又はシート状の繊維集合体２として用いられてもよい。あるいは、繊維Ｆの堆積物は、加熱、プレス又は積層の少なくとも１つの方法によって、綿状又はシート状に成形され、繊維集合体２が形成されてもよい。また、繊維Ｆを用いて公知の方法により織布や不織布を形成することで、シート状の繊維集合体２が成形されてもよい。
なお、繊維集合体２の成形は、後述するように、保持部材４の接続時に行われてもよい。

（抗体含有液と繊維集合体との接触工程（Ｓ１２））
続いて、形成された繊維集合体２を、抗体３を含む抗体含有液に接触させる。これにより、繊維Ｆの表面に抗体３が固定される。
繊維集合体２は、抗体含有液に浸漬させてもよい。あるいは、繊維集合体２に抗体含有液を噴霧等することで、繊維集合体２を抗体含有液と接触させてもよい。

抗体含有液は、例えば緩衝液に抗体３を分散させた液とすることができる。
抗体３は、例えば、共有結合、疎水結合、水素結合、静電結合、その他の分子間力（ファン・デル・ワールス力）による結合等によって、繊維Ｆ上に固定される。上述のように、抗体３は、配向性を制御する観点から、繊維Ｆと親和性の高いペプチド（アフィニティタグ）を介して繊維Ｆの表面に結合することがより好ましい。
抗体含有液は、繊維Ｆの親疎水性を制御して抗体３と繊維Ｆとの親和性を高める観点から、抗体３の他、界面活性剤、エタノール、緩衝液から選ばれる１種又は２種以上を含んでいてもよい。界面活性剤としては、抗体機能を低下させない観点から、非イオン界面活性剤が好ましく、アルキルグリコシドやポリオキシエチレンアルキルエーテル等が挙げられる。
抗体含有液における抗体３の濃度は、繊維Ｆ上に十分な量の抗体３を結合させる観点から、好ましくは０．０１ｍｇ／Ｌ以上、より好ましくは０．１ｍｇ／Ｌ以上である。
また、コストを抑える観点から、好ましくは１０ｍｇ／Ｌ以下、より好ましくは１ｍｇ／Ｌ以下である。

抗体含有液中に繊維集合体２を浸漬させる場合の浸漬時間は、繊維Ｆ上に十分な量の抗体３を結合させる観点から、好ましくは１時間以上、より好ましくは３時間以上、さらに好ましくは６時間以上である。
また、生産性を高める観点から、好ましくは３６時間以下、より好ましくは２４時間以下、さらに好ましくは１８時間以下である。
本工程における抗体含有液の温度は、繊維Ｆに対して抗体３を効率よく固定させるとともに、抗体３及び繊維Ｆの変性を防止する観点から、好ましくは４℃以上４０℃以下である。

標的ウイルスに対する抗体３は、市販品であってもよく、あるいは公知の方法により作製されてもよい。例えば、ＶＨＨ抗体の作製方法としては、ペプチド固相合成法とネイティブ・ケミカル・リゲーション（Ｎａｔｉｖｅ Ｃｈｅｍｉｃａｌ Ｌｉｇａｔｉｏｎ；ＮＣＬ）法を組み合わせて作製することや遺伝子工学的に作製することができるが、本発明の抗体３をコードする核酸を適当なベクターに組み込んで、これを宿主細胞に導入し、組換え抗体として産生させる方法が好ましい。

組換え抗体として産生において使用される宿主細胞としては、例えば、大腸菌、枯草菌、カビ、動物細胞、植物細胞、バキュロウイルス／昆虫細胞または酵母細胞等が挙げられる。抗体を発現させるための発現ベクターは、各種宿主細胞に適したベクターを用いることができる。発現ベクターとしては、例えば、ｐＢＲ３２２、ｐＢＲ３２５、ｐＵＣ１２、ｐＵＣ１３等の大腸菌由来のベクター；ｐＵＢ１１０、ｐＴＰ５、ｐＣ１９４等の枯草菌由来のベクター；ｐＨＹ３００ＰＬＫ等の大腸菌と枯草菌で共用することができるシャトルベクター；ｐＳＨ１９、ｐＳＨ１５等の酵母由来ベクター；λファージ等のバクテリオファージ；アデノウイルス、アデノ随伴ウイルス、レンチウイルス、ワクシニアウイルス、バキュロウイルス等のウイルス；及びこれらを改変したベクター等を用いることができる。
これらの発現ベクターは、各々のベクターに適した、複製開始点、選択マーカー及びプロモーターを有しており、必要に応じて、エンハンサー、転写集結配列（ターミネーター）、リボソーム結合部位及びポリアデニル化シグナル等を有していてもよい。
さらに、発現ベクターには、上述の繊維Ｆと親和性の高いタグペプチド（アフィニティタグ）を発現させるための塩基配列が挿入されていてもよい。
また、発現ベクターには、発現したポリペプチドの精製を容易にするため、ＦＬＡＧタグ、Ｈｉｓタグ、ＨＡタグ及びＧＳＴタグなどを融合させて発現させるための塩基配列が挿入されていてもよい。なお、上述のように、Ｈｉｓタグは、アフィニティタグとして用いられてもよい。
さらに、発現ベクターには、タグペプチドを抗体３のＣ末端に結合されるためのヒンジペプチド（例えば、配列番号１７～１９）を発現させるための塩基配列が挿入されていてもよい。

発現させた本発明の抗体３を培養菌体または培養細胞から抽出する際には、培養後、公知の方法で菌体または培養細胞を集め、これを適当な緩衝液に懸濁し、超音波、リゾチーム及び／または凍結融解などによって菌体または細胞を破壊したのち、遠心分離や濾過により、可溶性抽出液を取得する。得られた抽出液から、公知の分離・精製法を適切に組み合わせて目的の抗体を取得することができる。また抗体３を細胞外へ分泌生産する宿主を用いた場合は、培養液より遠心分離や濾過により培養上清を取得する。得られた培養上清から公知の分離・精製法を適切に組み合わせて目的の抗体を取得することができる。
公知の分離、精製法としては、塩析や溶媒沈澱法などの溶解度を利用する方法、透析法、
限外ろ過法、ゲルろ過法、ＳＤＳ－ＰＡＧＥ等の主として分子量の差を利用する方法、イオン交換クロマトグラフィーなどの電荷の差を利用する方法、アフィニティークロマトグラフィーなどの特異的親和性を利用する方法、逆相高速液体クロマトグラフィーなどの疎水性の差を利用する方法または等電点電気泳動法などの等電点の差を利用する方法などが用いられる。

（乾燥工程（Ｓ１３））
本工程では、抗体含有液に接触させた繊維集合体２を乾燥させる。これにより、本発明のウイルス濃縮用材料１が製造される。
本工程では、公知の乾燥方法により繊維集合体２を乾燥することができ、例えば、風乾、加熱による乾燥、自然乾燥等から選ばれる１又は２以上の方法を用いることができる。このうち、抗体３及び繊維Ｆの変性を防止しつつ、生産性を高める観点から、風乾が好ましく用いられる。乾燥温度は、抗体３及び繊維Ｆの変性を防止する観点から、好ましくは４℃以上４０℃以下である。

（保持部材の接続工程（Ｓ１４））
本発明のウイルス濃縮用材料の製造方法は、保持部材４を繊維集合体２に接続する工程を含んでいてもよい。
本工程は、繊維集合体２の形成工程後に行われる。本工程は、抗体含有液と繊維集合体２との接触工程（Ｓ１２）の前、乾燥工程（Ｓ１３）の前、乾燥工程（Ｓ１３）の後、のいずれかにおいて行われるが、好ましくは、図８（Ｂ）に示す例のように、抗体含有液と繊維集合体２との接触工程（Ｓ１２）の前に行われる。

本工程では、一例として、棒状の保持部材４の一端部４ａに解繊された繊維集合体２を巻き付ける。この際、保持部材４は、接着剤を介して、又は接着剤を介さずに、繊維集合体２に接続される。本工程では、抗体３の標的ウイルスに対する結合活性を維持する観点から、保持部材４が、接着剤を介さずに繊維集合体２に接続されることが好ましい。本発明の繊維Ｆは、上述のように非常に細い径を有するため、繊維Ｆの絡み合いによって良好に保持部材４に巻き付けられる。
保持部材４の一端部４ａに巻き付けられた繊維集合体２は、加熱及び／又はプレス等の方法によって所望の形状に成形されてもよい。この際も、繊維集合体２は、糊等の接着剤を用いずに成形されることが好ましい。
他の例としては、図２において説明したように、保持部材４の一端部４ａに位置する貫通孔４ｄを挟んでシート状の繊維集合体２を積層し、積層された繊維集合体２を、貫通孔４ｄを介して接合することによって、保持部材４を繊維集合体２に接続してもよい。
また他の例としては、図３において説明したように、保持部材４を形成するシート材４ｆと繊維集合体２とを、重ねた状態で接合することで、保持部材４を繊維集合体２に接続してもよい。

（表面改質剤溶液と繊維集合体との接触工程（Ｓ１５））
繊維集合体２が表面改質剤を含む場合は、抗体含有液と繊維集合体との接触工程（Ｓ１２）の前に、形成された繊維集合体２を、表面改質剤溶液に接触させる。これにより、繊維Ｆの表面に表面改質剤が固定される。また、本工程は、保持部材４の接続工程（Ｓ１４）が行われる場合は、その前、又はその後のいずれにおいて行われてもよいが、好ましくは、当該接続工程（Ｓ１４）の後に行われる。
繊維集合体２は、表面改質剤溶液に浸漬させてもよい。あるいは、繊維集合体２に表面改質剤溶液を噴霧等することで、繊維集合体２を表面改質剤溶液と接触させてもよい。

表面改質剤溶液は、例えば緩衝液に表面改質剤を溶解させた液とすることができる。
表面改質剤溶液における表面改質剤溶液の濃度は、繊維Ｆ上に十分な量の表面改質剤溶液を結合させる観点から、好ましくは０．１質量％以上、より好ましくは０．３質量％以上である。
また、コストを抑える観点から、当該濃度は、好ましくは１０質量％以下、より好ましくは５質量％以下である。

表面改質剤溶液に繊維集合体２を浸漬させる場合の浸漬時間は、繊維Ｆ上に十分な量の表面改質剤を結合させる観点から、好ましくは１分間以上、より好ましくは３分間以上である。
また、生産性を高める観点から、好ましくは１０時間以下、より好ましく３時間以下である。
本工程における抗体含有液の温度は、繊維Ｆに対して表面改質剤を効率よく固定させるとともに、繊維Ｆの変性を防止する観点から、好ましくは４℃以上４０℃以下である。
また、１種類の表面改質剤を繊維Ｆ上に固定化後、別の表面改質剤の固定化を行ってもよい。表面改質剤の固定化後は繊維集合体２を脱イオン水等で洗浄することが好ましい。

［ウイルス濃縮キット］
本発明のウイルス濃縮用材料は、ウイルス検査において検査対象液中のウイルスを濃縮するためのウイルス濃縮キットに用いられてもよい。
本発明のウイルス濃縮キット５は、ウイルス濃縮用材料１と、容器６と、を備えることが好ましい。

ウイルス濃縮用材料１は、上述の「ウイルス濃縮用材料」の項において説明した構成を有し、具体的には、繊維Ｆを有する繊維集合体２と、繊維Ｆの表面に固定された標的ウイルスに対する抗体３と、を有する。
さらに、ウイルス濃縮用材料１は、繊維集合体２を保持する保持部材４を有していてもよい。これにより、ウイルス濃縮キット５のユーザが、保持部材４を把持して繊維集合体２を検査対象液に接触させることができ、衛生的かつ簡便に濃縮処理を行うことができる。
ウイルス濃縮キット５において、保持部材４は、繊維集合体２に接続された状態でセットされていてもよい。その例は、図１０に示されている。
また、繊維集合体２とは分離した状態でセットされていてもよい。この例では、ウイルス濃縮キット５のユーザが、濃縮処理の前に、保持部材４の取付部４ｃに繊維集合体２を取り付けることで、保持部材４が繊維集合体２を保持可能となる。その例は、図１１に示されている。
なお、ウイルス濃縮キット５のウイルス濃縮用材料１は、保持部材４を有さなくてもよい。

容器６は、標的ウイルスの検査のための検査対象液を収容可能な容器であり、好ましくは滅菌された容器である。容器６は、例えば、唾液等の検査対象液を採取するための検体採取容器、又は検体採取具によって採取された検体が処理された検体処理液を収容可能な容器であり、検体採取容器であることが好ましい。
容器６は、滅菌可能な材料で構成されていればよく、例えばプラスチック、ガラス等で構成される。
容器６は、繊維集合体２の挿入及び取り出しが可能なサイズで構成され、その容量は、好ましくは１ｍＬ以上、より好ましくは５ｍＬ以上であり、現実的には５０ｍＬ以下、又は１５ｍＬ以下である。容器６は、具体的には、遠沈管、コップ等で構成される。容器６において、「繊維集合体２の挿入及び取り出しが可能である」とは、繊維集合体２が、ウイルスに対する濃縮能を損なうことなく、容器６の内部まで挿入可能であり、かつ、容器６の内部から取り出されることを意味する。

上記構成のウイルス濃縮キット５によれば、ウイルス濃縮用材料１と容器６とが提供される。これにより、ウイルスの濃縮処理がより簡便に行われるとともに、当該濃縮処理におけるウイルスの濃縮率が高められる。

［ウイルス検査キット］
本発明のウイルス濃縮用材料は、ウイルス検査のためのウイルス検査キットに用いられてもよい。
本発明のウイルス検査キット７は、ウイルス濃縮用材料１と、容器６と、検査試薬８と、を備えることが好ましい。この例は、図１０及び図１１に示されている。
ウイルス濃縮用材料１及び容器６は、「ウイルス濃縮用材料」及び「ウイルス濃縮キット」の項で説明した構成を有するため、説明を省略する。

本発明のウイルス検査キット７は、ウイルスを検出可能なウイルス検査を行うためのキットである。本発明のウイルス検査キット７の対象となるウイルス検査としては、抗原検査及び遺伝子検査が挙げられる。
抗原検査は、ＥＬＩＳＡ法、イムノクロマト法等の抗原抗体反応を利用した方法が挙げられる。
遺伝子検査としては、ＰＣＲ法、リアルタイムＰＣＲ法、ＬＡＭＰ法等が挙げられる。

検査試薬８は、繊維集合体２に付着した検査対象液を用いて標的ウイルスを検出するための検査試薬であり、１又は複数の検査試薬を含んでいてもよい。
検査試薬８は、例えば、抗体３に結合されたウイルスを抗体３から分離するためのウイルス抽出液を含んでいてもよい。ウイルス抽出液は、例えば、界面活性剤、緩衝液等を含む。ウイルス抽出液によって繊維集合体２からウイルスが分離されることで、濃縮されたウイルスを用いてウイルス検査の試料を容易に調製することができる。
例えば、ＥＬＩＳＡ法を対象とする検査試薬８は、上記ウイルス抽出液、酵素標識抗体含有液、基質液、洗浄液、希釈液等から選択された１又は２以上の試薬を含んでいてもよい。
例えば、イムノクロマト法を対象とする検査試薬８は、上記ウイルス抽出液を含んでいてもよい。
遺伝子検査を対象とする検査試薬８は、例えば、上記ウイルス抽出液、ウイルスから核酸を抽出する核酸抽出液、核酸増幅用試薬等から選択された１又は２以上の試薬を含んでいてもよい。

さらに、本発明のウイルス検査キット７は、必要に応じて、ウイルス検査に用いられる検査器具を含んでいてもよい。当該検査器具としては、イムノクロマト法に用いられる抗体等を含むセルロース膜、検査試料滴下用のチップ、検査用プレート等が挙げられる。

［ウイルス濃縮方法］
本発明のウイルス濃縮方法は、本発明のウイルス濃縮用材料１を準備する工程（Ｓ２０）と、繊維集合体２を検査対象液と接触させることで、検査対象液中の標的ウイルスを濃縮する工程（Ｓ２１）と、を含む。この例は、図１２（Ａ）に示されている。
本発明のウイルス濃縮方法において、検査対象液は、生体由来の採取物を検体として含んでいてもよく、あるいは非生体由来の検体を含んでいてもよい。非生体由来の検体の例については、後述する。
上記生体由来の採取物としては、例えば、気管スワブ、鼻腔拭い液、咽頭拭い液、鼻腔洗浄液、鼻腔吸引液、鼻汁鼻かみ液、唾液、痰、血液、血清、尿、糞便、組織、細胞、組織又は細胞の破砕物等が挙げられる。
採取物が固形物を含む場合は、検査対象液は、当該固形物を適当な検体処理液によって懸濁させた液体であってもよい。
検査対象液は、気管スワブ、鼻腔拭い液、咽頭拭い液、鼻腔洗浄液、鼻腔吸引液、鼻汁鼻かみ液、唾液、痰、血液、血清、尿等から選ばれる１又は２以上の生体の体液を含んでいるのが好ましく、詳細を後述するように、唾液を含んでいるのがより好ましい。なお、この場合、検査対象液中のウイルスの濃度をより高める観点から、検査対象液が唾液そのものであることがより一層好ましい。

本発明のウイルス濃縮方法は、好ましくは、
（１）容器に採取された検査対象液中のウイルスを繊維集合体２により濃縮する方法、
（２）検査対象を繊維集合体２により拭い、検査対象液中のウイルスを濃縮する方法、
の少なくとも一方を含む。以下、（１）を実施形態１、（２）を実施形態２として、それぞれ説明する。

（１）実施形態１
本実施形態のウイルス濃縮方法は、例えば、本発明のウイルス濃縮用材料１を準備する工程（Ｓ２０）と、容器に検査対象液を採取する工程（Ｓ２２）と、濃縮工程（Ｓ２１）と、を含む。この例は、図１２（Ｂ）に示されている。

（検体採取工程（Ｓ２２））
本工程では、公知の方法により容器に検査対象液を採取する。
容器は、十分な量の検査対象液を収容可能であり、かつ、繊維集合体の挿入及び取り出しが可能なサイズを有する。容器の容量は、好ましくは１ｍＬ以上、より好ましくは５ｍＬ以上であり、好ましくは５０ｍＬ以下、より好ましくは１５ｍＬ以下である。容器は、具体的には、遠沈管、コップ等で構成される。容器としては、好ましくは、本発明のウイルス濃縮キットに含まれる容器を用いることができる。
検査対象液の採取方法は、検体の種類により適切な方法を選択することができる。
例えば、検査対象液が唾液、痰等の体液を含む場合は、容器に直接体液を採取してもよい。
あるいは、綿棒、スワブ又はシリンジ等の検体採取具を用いて採取した採取物を容器に入れてもよい。この場合、採取物が液体の場合は、当該採取物を検査対象液として用いてもよいし、当該採取物に適当な処理液を加えて検査対象液を調製してもよい。

本実施形態において、検査対象液は、生体の体液として唾液を含むことがより好ましい。これにより、検査対象が苦痛を伴うことなく検体を採取することができる。また、検査対象である被験者自身で検体を採取することが可能となり、検体採取時における医療従事者への感染が抑制される。さらに、検体の採取時に飛沫が飛ぶ可能性が低減され、これによっても周囲への感染が抑制される。
本実施形態では、検査対象液が唾液を含む場合であっても、後述する濃縮工程によって十分にウイルスが濃縮されるため、検出感度の良好なウイルス検査を行うことができる。

（濃縮工程（Ｓ２１））
本実施形態の濃縮工程では、容器に採取された検査対象液に繊維集合体２を浸すことで、検査対象液中の標的ウイルスを濃縮する。
本工程では、例えば、ウイルス濃縮用材料１のユーザが、繊維集合体２に接続された保持部材４を把持して、検査対象液に繊維集合体２を浸してもよい。繊維集合体２と保持部材４が分離されている場合は、濃縮工程の前に、保持部材４を繊維集合体２に取り付ける工程が行われてもよい。あるいは、当該ユーザが、保持部材４を有さない繊維集合体２をピンセット等で把持して、検査対象液に繊維集合体２を浸してもよい。
検査対象液に繊維集合体２を浸すことで、図７を用いて説明したように、繊維集合体２の表面に固定された抗体３に、検査対象液中のウイルスが結合する。これにより、検査対象液中のウイルスが繊維集合体２上に集められ、当該ウイルスが濃縮される。
濃縮率を高める観点から、繊維集合体２は、検査対象液中で攪拌されてもよい。これにより、検査対象液中におけるウイルスと繊維集合体２との接触機会が高められ、繊維集合体２上により多くのウイルスが結合され得る。
浸漬時間は、繊維集合体２と検査対象液中のウイルスとを十分に接触させるとともに、濃縮工程を効率よく行う観点から、好ましくは６０秒以上、より好ましくは３００秒以上であり、好ましくは９００秒以下、より好ましくは６００秒以下である。
繊維集合体２の浸漬後、繊維集合体２を検査対象液から分離する。これにより、繊維集合体２上に集められたウイルスも検査対象液から分離され、検査試料として利用可能となる。

上記実施形態のウイルス濃縮方法では、本発明のウイルス濃縮用材料１を用いることで、繊維集合体２の単位質量あたりに結合するウイルス量が非常に多くなり、ウイルスの濃縮率が向上する。したがって、上記濃縮工程によって濃縮されたウイルスをウイルス検査に用いることで、検査試料におけるウイルス濃度が向上し、ウイルス検査の検出感度が向上する。
また、上記ウイルス濃縮方法では、繊維集合体２を検査対象液に浸すといった非常に簡便な操作でウイルスの濃縮が行われる。これにより、迅速かつ大量に、適切なウイルス検査の結果が得られ、ウイルス検査の効率化に大きく寄与できる。この結果、感染防止策がより適切に講じられ、ウイルス感染症の拡大が防止される。

（２）実施形態２
本実施形態の濃縮工程では、検査対象液が付着した検査対象を繊維集合体２で拭うことで、検査対象液中の標的ウイルスを濃縮する（Ｓ２１）。この例は、図１２（Ａ）及び（Ｃ）に示されている。
「検査対象」とは、検査の対象となる検体の採取元を意味し、ヒト（被験者）及び家畜等の生体の一部、並びに非生体を含む。
本工程では、例えば、ウイルス濃縮用材料１のユーザが、繊維集合体２に取り付けられた保持部材４を把持して、検査対象を繊維集合体２で拭ってもよい。繊維集合体２と保持部材４が分離された状態の場合は、濃縮工程の前に、保持部材４を繊維集合体２に取り付ける工程が行われてもよい。あるいは、当該ユーザが、保持部材４を有さない繊維集合体２をピンセット等で把持して、検査対象を繊維集合体２で拭ってもよい。
検査対象が生体の場合には、例えば、検査対象液である体液が付着した検査対象を上記繊維集合体２で拭う。当該体液が付着した検査対象としては、鼻腔、咽頭等が挙げられる。これにより、体液中のウイルスが繊維集合体２に結合し、ウイルスが濃縮される。

一方、本実施形態では、検査対象が非生体の固体であってもよい。非生体の固体としては、例えば、ドアノブ、机、便器、キーボード等の操作盤、マウス等の入力装置、スイッチ、床、壁等が挙げられる。
この場合は、濃縮工程の前に、繊維集合体２又は固体の表面を、検査対象液の媒体で濡らす工程（Ｓ２３）をさらに含み、濃縮工程では、当該固体の表面を繊維集合体２で拭ってもよい。この例は、図１２（Ｃ）に示されている。
検査対象液の媒体は、検査対象液に含まれる液体であって、検査対象上のウイルスと繊維集合体２に固定された抗体３との結合を可能とする液体である。当該媒体は、例えば、ＰＢＳ（Ｐｈｏｓｐｈａｔｅ－ｂｕｆｆｅｒｅｄ ｓａｌｉｎｅ）等の緩衝液やＴｗｅｅｎ２０、Ｔｗｅｅｎ８０等の界面活性剤、あるいはエタノール等の有機溶媒から選ばれる１種又は２種以上の成分を含む。
繊維集合体２を媒体で濡らす方法としては、例えば、上記媒体に繊維集合体２を浸漬させる方法、上記媒体を繊維集合体２に噴霧する方法等が挙げられる。
上記固体の表面を媒体で濡らす方法としては、例えば、上記媒体を上記固体の表面に噴霧する方法、上記媒体を上記固体の表面に注ぐ方法等が挙げられる。
繊維集合体２又は固体の表面を上記媒体で濡らした後に、固体の表面を繊維集合体２で拭うことで、媒体で濡れた状態の繊維集合体２にウイルスが結合し得る。この繊維集合体２に付着したウイルス及び媒体を含む液体が、検査対象液として扱われる。

本実施形態のウイルス濃縮方法では、本発明のウイルス濃縮用材料１の繊維集合体２によって検査対象を拭うことで、従来用いられていた検体採取方法と比較して、より多くのウイルスを採取することができる。これにより、ウイルスが効率よく濃縮され、ウイルス検査の検出感度が高められる。
さらに、多くの人が接触する可能性のあるドアノブ、机、操作盤等の非生体の固体に対しても、容易に、かつ高い感度でウイルス検査を行うことができる。したがって、本発明は感染源の特定等の疫学的調査にも有用であり、感染拡大の防止に大きく貢献できる。

［ウイルス検査方法］
本発明は、さらに、ウイルス検査方法を提供する。
本発明のウイルス検査方法は、本発明のウイルス濃縮用材料１を準備する工程（Ｓ２０）と、繊維集合体２を検査対象液と接触させることで、検査対象液中の標的ウイルスを濃縮する工程（Ｓ２１）と、濃縮された標的ウイルスを検出する工程（Ｓ３１）と、を含む。この例は、図１３（Ａ）に示されている。
さらに、本発明のウイルス検査方法は、上記検出工程の前に、検査対象液と接触させた繊維集合体２から標的ウイルスを抽出する工程（Ｓ３２）を含んでもよい。この例は、図１３（Ｂ）に示されている。
上記ウイルスの濃縮工程は、上述の「ウイルス濃縮方法」の項において説明した濃縮工程と同様であるため、説明を省略する。

（抽出工程（Ｓ３２））
本工程では、濃縮工程後の繊維集合体２から、公知のウイルス抽出方法を用いてウイルスを抽出することができる。
例えば、濃縮工程後の繊維集合体２を、公知のウイルス抽出液に浸すことで、ウイルスが繊維集合体２から分離され、抽出される。当該ウイルス抽出液は、例えば、界面活性剤、緩衝液等を含む。本工程では、必要に応じて、ウイルス抽出液中における繊維集合体２の攪拌、ウイルス抽出液の加熱等が行われてもよい。
抽出工程後のウイルス抽出液は、そのままウイルスの検出工程に用いられてもよいし、さらに希釈液等によって調製されてもよい。
本発明のウイルス検査方法が上記抽出工程を含むことで、濃縮後のウイルスが繊維集合体２から分離され、検出工程において取り扱いやすくなる。

（検出工程（Ｓ３１））
本工程では、濃縮工程後の繊維集合体から、公知のウイルス検出方法を用いてウイルスを検出することができる。
本工程におけるウイルス検出方法は、抗原検査によるウイルスタンパク質の検出方法、又は遺伝子検査による核酸の検出方法を含む。
抗原検査は、ＥＬＩＳＡ法、イムノクロマト法等の抗原抗体反応を利用した方法が挙げられる。
遺伝子検査としては、ＰＣＲ法、リアルタイムＰＣＲ法、ＬＡＭＰ法等が挙げられる。
抗原検査によってウイルスタンパク質を検出する場合には、例えば、濃縮後のウイルス抽出液に対して、当該ウイルスのタンパク質に結合可能な抗体を反応させ、ウイルスを検出することができる。
遺伝子検査によってウイルスを検出する場合には、例えば、濃縮後のウイルス抽出液又はウイルスが結合した繊維集合体に対して核酸抽出処理を行い、当該抽出された核酸を用いて核酸増幅処理を行い、当該ウイルスの核酸を検出することができる。

本発明のウイルス検査方法では、本発明のウイルス濃縮用材料１を用いることで、上述のようにウイルスの濃縮率が向上し、ウイルス検査の感度が高められる。さらに、簡便な操作で迅速にウイルスが濃縮されることで、大量の検体のウイルス検査が可能となり、感染防止策がより適切に講じられる。したがって、本発明は、感染防止の拡大に大きく貢献できる。

以上、本発明の実施形態について説明したが、本発明は上述の実施形態にのみ限定されるものではなく、本発明の要旨を逸脱しない範囲内において種々変更を加え得ることは勿論である。
例えば、繊維集合体２の形状は、図１～６に示すものに限定されず、種々の形状を採り得る。例えば、繊維集合体２は、表面に視認可能な凹凸を有していてもよい。
また、保持部材４の構成も図１～４に示すものに限定されず、繊維集合体２の保持及びユーザによる把持が可能な種々の形状を採り得る。
また、ウイルス濃縮キット５及びウイルス検査キット７は、図１０及び図１１に示した例に限定されず、本発明に包含される種々の形態のウイルス濃縮用材料１を備えていてもよい。

なお、本発明は、以下のような構成も採り得る。
＜１＞
繊維を有する繊維集合体と、
前記繊維の表面に固定された、標的ウイルスに対する抗体と、
を備え、
前記繊維のメジアン繊維径は、２０μｍ未満である
ウイルス濃縮用材料。
＜２＞
前記繊維のメジアン繊維径は、２μｍ以下、好ましくは１μｍ以下、より好ましくは０．８μｍ以下である
＜１＞に記載のウイルス濃縮用材料。
＜３＞
前記繊維のメジアン繊維径は、０．０１μｍ以上、好ましくは０．０５μｍ以上、より好ましくは０．１μｍ以上である
＜２＞に記載のウイルス濃縮用材料。
＜４＞
前記繊維集合体の比表面積は、１ｍ^２/ｇ以上、好ましくは１．５ｍ^２/ｇ以上、より好ましくは２ｍ^２/ｇ以上である
＜１＞から＜３＞のいずれか１つに記載のウイルス濃縮用材料。
＜５＞
前記繊維集合体の比表面積は、５０ｍ^２/ｇ以下、好ましくは３０ｍ^２/ｇ以下、より好ましくは１０ｍ^２/ｇ以下である
＜４＞に記載のウイルス濃縮用材料。
＜６＞
前記繊維集合体は、前記繊維の基材として、熱可塑性樹脂を含み、好ましくはポリオレフィン樹脂を含み、より好ましくはポリプロピレンを含む
＜１＞から＜５＞のいずれか１つに記載のウイルス濃縮用材料。
＜７＞
前記繊維集合体は、前記繊維の基材として、熱可塑性樹脂を含み、
前記繊維集合体の総質量に対する前記熱可塑性樹脂の含有量が８０質量％以上、好ましくは９０質量％以上、より好ましくは９３質量％以上である
＜１＞から＜６＞のいずれか１つに記載のウイルス濃縮用材料。
＜８＞
前記繊維集合体は、前記繊維の基材として、熱可塑性樹脂を含み、
前記繊維集合体の総質量に対する前記熱可塑性樹脂の含有量が１００質量％以下、好ましくは９９質量％以下、より好ましくは９７質量％以下である
＜１＞から＜７＞のいずれか１つに記載のウイルス濃縮用材料。
＜９＞
前記繊維集合体は、前記繊維の添加剤として、下記成分（Ａ）及び下記成分（Ｂ）から選ばれる１種又は２種以上を含み、好ましくは下記成分（Ａ）及び下記成分（Ｂ）を含み、より好ましくは下記成分（Ａ）及び石油ワックスを含む
＜６＞から＜８＞のいずれか１つに記載のウイルス濃縮用材料。
（Ａ）アニオン性界面活性剤
（Ｂ）成分（Ａ）以外の可塑剤、ポリオレフィンワックス及び石油ワックスから選ばれる１種又は２種以上
＜１０＞
前記成分（Ａ）は、硫酸エステル塩及び／又はスルホン酸塩を含む
前記＜９＞に記載のウイルス濃縮用材料。
＜１１＞
前記スルホン酸塩は有機スルホン酸塩であり、
該有機スルホン酸塩の前記繊維集合体の総質量に対する含有量は、好ましくは１５質量％以下、より好ましくは１０質量％以下、さらに好ましくは８質量％以下である
前記＜１０＞に記載のウイルス濃縮用材料。
＜１２＞
前記スルホン酸塩は有機スルホン酸塩であり、
該有機スルホン酸塩の前記繊維集合体の総質量に対する含有量は、好ましくは０質量％超、より好ましくは３質量％以上、さらに好ましくは５質量％以上である
＜１０＞又は＜１１＞に記載のウイルス濃縮用材料。
＜１３＞
前記有機スルホン酸塩は、分子構造中の末端にアルキル基を有する、及び／又は、分子構造中の一部にアルキレン基を有し、好ましくは分子構造中に塩構造をもったスルホン酸基を有する
＜１１＞又は＜１２＞に記載のウイルス濃縮用材料。
＜１４＞
前記有機スルホン酸塩は、アシルアルキルタウリン塩である
前記＜１３＞に記載のウイルス濃縮用材料。
＜１５＞
前記繊維集合体は、前記繊維の添加剤として、ヒンダードアミン系化合物及び／又はトリアジン系化合物を含み、
ヒンダードアミン系化合物及び／又はトリアジン系化合物の前記繊維集合体の総質量に対する含有量は、好ましくは１５質量％以下、より好ましくは１０質量％以下、さらに好ましくは８質量％以下である
＜６＞から＜１４＞のいずれか１つに記載のウイルス濃縮用材料。
＜１６＞
前記繊維集合体は、前記繊維の添加剤として、ヒンダードアミン系化合物及び／又はトリアジン系化合物を含み、
ヒンダードアミン系化合物及び／又はトリアジン系化合物の前記繊維集合体の総質量に対する含有量は、好ましくは０質量％超、より好ましくは３質量％以上、さらに好ましくは５質量％以上である
＜６＞から＜１５＞のいずれか１つに記載のウイルス濃縮用材料。
＜１７＞
前記繊維集合体は、表面改質剤として、アニオン性ポリマー及び／又はカチオン性ポリマーを含んでおり、好ましくは、表面改質剤として、前記アニオン性ポリマー及び／又は前記カチオン性ポリマーを錯体化可能な金属イオンをさらに含んでおり、より好ましくは、前記金属イオンとして、ニッケルイオン、コバルトイオン及び銅イオンの少なくとも１つを含む
＜６＞から＜１６＞のいずれか１つに記載のウイルス濃縮用材料。
＜１８＞
前記繊維集合体において、前記繊維は互いに融着し、及び／又は絡み合っており、好ましくは、前記繊維集合体が、前記繊維の表面又は前記繊維間に接着剤を含んでいない
＜１＞から＜１７＞のいずれか１つに記載のウイルス濃縮用材料。
＜１９＞
前記ウイルス濃縮用材料は、
前記繊維集合体を保持する一端部と、前記一端部から延びる延在部と、を有する保持部材をさらに備える
＜１＞から＜１８＞のいずれか１つに記載のウイルス濃縮用材料。
＜２０＞
前記抗体は、タグペプチドを介して前記繊維の表面に配置されており、好ましくは、前記タグペプチドは前記抗体のＣ末端に結合しており、より好ましくは、前記タグペプチドは、配列番号１～１６で示されるアミノ酸配列から選ばれる１種又は２種以上のアミノ酸配列を含む
＜１＞から＜１９＞のいずれか１つに記載のウイルス濃縮用材料。
＜２１＞
前記抗体が固定された前記繊維集合体の１ｇ当たりにおける前記抗体の含有量は、１ｍｇ／ｇ以上、好ましくは１．５ｍｇ／ｇ以上、より好ましくは３ｍｇ／ｇ以上である
＜１＞から＜２０＞のいずれか１つに記載のウイルス濃縮用材料。
＜２２＞
前記抗体が固定された前記繊維集合体の１ｇ当たりにおける前記抗体の含有量は、６０ｍｇ／ｇ以下、好ましくは３０ｍｇ／ｇ以下、より好ましくは１５ｍｇ／ｇ以下である
＜２１＞に記載のウイルス濃縮用材料。
＜２３＞
前記抗体は、ＩｇＧ抗体、重鎖抗体、及びフラグメント抗体から選ばれる１種又は２種以上であり、好ましくはＶＨＨ抗体である
＜１＞から＜２２＞のいずれか１つに記載のウイルス濃縮用材料。
＜２４＞
前記抗体は、下記１）、２）又は３）の構造ドメインを１つ以上有する
＜２３＞に記載のウイルス濃縮用材料。
１）配列番号２０で示されるアミノ酸配列又は当該アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲ１と、配列番号２１で示されるアミノ酸配列又は当該アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲ２と、配列番号２２で示されるアミノ酸配列又は当該アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲ３と、を含む、構造ドメイン
２）配列番号２４で示されるアミノ酸配列又は当該アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲ１と、配列番号２５で示されるアミノ酸配列又は当該アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲ２と、配列番号２６で示されるアミノ酸配列又は当該アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲ３と、を含む、構造ドメイン
３）配列番号２８で示されるアミノ酸配列又は当該アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲ１と、配列番号２９で示されるアミノ酸配列又は当該アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲ２と、配列番号３０で示されるアミノ酸配列又は当該アミノ酸配列において１個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるＣＤＲ３と、を含む、構造ドメイン
＜２５＞
前記標的ウイルスは、ヒト及び家畜への感染が報告されている病原性のウイルスであり、好ましくはコロナウイルス、インフルエンザウイルス、ノロウイルス、ロタウイルス、アデノウイルス、及びサポウイルスから選ばれる１種又は２種以上であり、より好ましくはＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２である
＜１＞から＜２４＞のいずれか１つに記載のウイルス濃縮用材料。
＜２６＞
メジアン繊維径が２０μｍ未満である繊維を有する繊維集合体を形成し、
標的ウイルスに対する抗体を含む抗体含有液に、前記繊維集合体を接触させることで、前記繊維の表面に前記抗体を固定し、
前記抗体含有液に接触させた前記繊維集合体を乾燥させる
ウイルス濃縮用材料の製造方法。
＜２７＞
繊維を有する繊維集合体と、前記繊維の表面に固定された標的ウイルスに対する抗体と、を有し、前記繊維のメジアン繊維径が２０μｍ未満である、ウイルス濃縮用材料と、
前記標的ウイルスの検査のための検査対象液を収容可能であり、前記繊維集合体の挿入及び取り出しが可能な容器と、
を備えたウイルス濃縮キット。
＜２８＞
前記ウイルス濃縮用材料は、
前記繊維集合体を保持する一端部と、前記一端部から延びる延在部と、を有する保持部材をさらに有する
＜２７＞に記載のウイルス濃縮キット。
＜２９＞
繊維を有する繊維集合体と、前記繊維の表面に固定された標的ウイルスに対する抗体と、を有し、前記繊維のメジアン繊維径が２０μｍ未満である、ウイルス濃縮用材料と、
前記標的ウイルスの検査のための検査対象液を収容可能であり、前記繊維集合体の挿入及び取り出しが可能な容器と、
前記繊維集合体に付着した前記検査対象液を用いて前記標的ウイルスを検出するための検査試薬と、
を備えたウイルス検査キット。
＜３０＞
繊維を有する繊維集合体と、前記繊維の表面に固定された標的ウイルスに対する抗体と、を有し、前記繊維のメジアン繊維径が２０μｍ未満である、ウイルス濃縮用材料を準備し、
前記繊維集合体を、前記標的ウイルスの検査のための検査対象液と接触させることで、前記検査対象液中の前記標的ウイルスを濃縮する
ウイルス濃縮方法。
＜３１＞
前記ウイルス濃縮方法は、
前記濃縮工程前に、容器に前記検査対象液を採取する工程をさらに含み、
前記濃縮工程では、
前記容器に採取された前記検査対象液に前記繊維集合体を浸すことで、前記検査対象液中の前記標的ウイルスを濃縮する
＜３０＞に記載のウイルス濃縮方法。
＜３２＞
前記検査対象液が、生体の体液を含む
＜３０＞又は＜３１＞に記載のウイルス濃縮方法。
＜３３＞
前記検査対象液が、唾液を含む
＜３２＞に記載のウイルス濃縮方法。
＜３４＞
前記濃縮工程では、
前記検査対象液が付着した前記標的ウイルスの検査対象を前記繊維集合体で拭うことで、前記検査対象液中の前記標的ウイルスを濃縮する
＜３０＞に記載のウイルス濃縮方法。
＜３５＞
前記検査対象は、非生体の固体であり、
前記濃縮工程の前に、
前記繊維集合体又は前記固体の表面を、前記検査対象液の媒体で濡らす工程をさらに含み、
前記濃縮工程では、前記固体の表面を前記繊維集合体で拭う
＜３４＞に記載のウイルス濃縮方法。
＜３６＞
繊維を有する繊維集合体と、前記繊維の表面に固定された標的ウイルスに対する抗体と、を有し、前記繊維のメジアン繊維径が２０μｍ未満である、ウイルス濃縮用材料を準備し、
前記繊維集合体を、前記標的ウイルスの検査のための検査対象液と接触させることで、前記検査対象液中の前記標的ウイルスを濃縮し、
濃縮された前記標的ウイルスを検出する
ウイルス検査方法。
＜３７＞
前記ウイルス検査方法は、
前記濃縮工程前に、容器に前記検査対象液を採取する工程をさらに含み、
前記濃縮工程では、
前記容器に採取された前記検査対象液に前記繊維集合体を浸すことで、前記検査対象液中の前記標的ウイルスを濃縮する
＜３６＞に記載のウイルス検査方法。
＜３８＞
前記ウイルス検査方法は、
前記検出工程の前に、前記検査対象液と接触させた前記繊維集合体から前記標的ウイルスを抽出する工程を含む
＜３６＞又は＜３７＞に記載のウイルス検査方法。

＜試験例１：抗体付き繊維集合体の濃縮能の検討＞
試験例１として、標的ウイルスに対する抗体を固定化した繊維集合体を用いて、当該ウイルスのタンパク質の濃縮が可能か否か、検討した。

［繊維集合体の作製］
（繊維集合体サンプルａ）
図９に示す繊維製造装置１０を用いて、原料の熱可塑性樹脂として、９５質量％のポリプロピレン（ＰＰ；ＰｏｌｙＭｉｒａｅ社製、ＭＦ６５０Ｙ）と、５質量％のアシルアルキルタウリン塩（Ｎ－ステアロイル－Ｎ－メチルタウリンナトリウム（ＮＳＭＴ）；日光ケミカルズ株式会社製、ニッコールＳＭＴ）とを溶融液生成部１１内に供給し、これらを溶融液生成部１１内で加熱溶融混練した後、繊維を製造した。製造条件は以下のとおりとした。

・製造環境：２７℃、５０％ＲＨ
・溶融液生成部１１内の加熱温度：２２０℃
・溶融液Ｒの吐出量：１ｇ／ｍｉｎ
・吐出ノズル先端部１４（ステンレス製）への印加電圧：０ｋＶ（アースに接地されている。）
・帯電電極２１（８０ｍｍ×８０ｍｍ、厚さ１０ｍｍ、ステンレス製）への印加電圧：－４０ｋＶ
・吐出ノズル先端部１４と捕集部１０Ｄとの間の距離：６００ｍｍ
・流体噴射部１０Ｃから噴出される空気流の温度：３５０℃
・流体噴射部１０Ｃから噴出される空気流の流量：３２０Ｌ／ｍｉｎ

捕集された繊維は、２１０ｍｍ×２９７ｍｍ（ＪＩＳ Ａ４サイズ）に回収した。回収した繊維を、ハンドプレス機を用いて常温で１０ＭＰａ、１０秒間プレスすることで、不織布シート状の繊維集合体サンプルａを作製した。

（繊維集合体サンプルｂ）
市販のポリプロピレンスパンボンド不織布（旭化成株式会社製エルタスＰ３０１５、坪量１５ｇ／ｍ^２）を繊維集合体サンプルｂとした。

［メジアン繊維径の測定］
繊維集合体サンプルａ及びｂのメジアン繊維径を以下のように測定した。
走査型電子顕微鏡（株式会社日立ハイテク製Ｓ－４３００ＳＥ／Ｎ）を用いて各繊維集合体サンプルを観察し、繊維の塊、繊維の交差部分といった欠陥を除いた繊維を任意に５００本選び出した。画像処理ソフト（三谷商事株式会社製ＷｉｎＲＯＯＦ２０１３）を用いて各繊維の長手方向に直交する線を引いたときの長さを繊維径として測定した。測定した５００本の繊維径の分布から、平均繊維径（メジアン繊維径）を算出した。
その結果、繊維集合体サンプルａのメジアン繊維径は、０．５μｍであった。
繊維集合体サンプルｂのメジアン繊維径は、２０μｍであった。

［抗体の作製］
抗ＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２抗体であるＶＨＨ抗体を作製した。ＶＨＨ抗体は、標的分子として、ＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２（２０１９－ｎＣｏＶ）Ｓｐｉｋｅ Ｐｒｏｔｅｉｎ（Ｓ１ Ｓｕｂｕｎｉｔ，Ｈｉｓ Ｔａｇ）（Ｈｉｓタグ付きＳ１タンパク質、Ｓｉｎｏ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ）を用い、ｃＤＮＡディスプレイを用いてスクリーニングされたものである。
作製されたＶＨＨ抗体は、ＣｏＶＨＨ１、ＣｏＶＨＨ－Ｅ５、ＣｏＶＨＨ－Ｅ９である。

（遺伝子人工合成）
Ｈｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１をコードする塩基を人工合成した。合成されるＣｏＶＨＨ１のアミノ酸配列は、配列番号２３のＣ末端側に配列番号１７のヒンジ配列を介したＨｉｓタグ配列（配列番号１６）が付与された配列番号３２となる。そのため、Ｈｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１発現用の人工合成遺伝子は、配列番号３２をコードする塩基配列の３'末端に終止コドンが付与された配列番号３３となる。さらに、Ｈｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１発現用の人工合成遺伝子をプラスミドベクターに挿入するための配列として、配列番号３３に対して、ＧＣＡＧＣＴＣＴＴＧＣＡＧＣＡ（配列番号３４）が５'末端に、ＴＣＴＡＴＴＡＡＡＣＴＡＧＴＴ（配列番号３５）が３'末端に付加されたものをユーロフィン社で人工合成し、実験に供した。
Ｈｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ－Ｅ５をコードする塩基を人工合成した。合成されるＣｏＶＨＨ－Ｅ５のアミノ酸配列は、配列番号２７のＣ末端側に配列番号１９のヒンジ配列を介したＨｉｓタグ配列（配列番号１６）が付与された配列番号３６となる。そのため、ＣｏＶＨＨ－Ｅ５発現用の人工合成遺伝子は、配列番号３６をコードする塩基配列の３'末端に終止コドンが付与された配列番号３７となる。さらに、ＣｏＶＨＨ－Ｅ５発現用の人工合成遺伝子をプラスミドベクターに挿入するための配列として、配列番号３７に対して、ＧＣＡＧＣＴＣＴＴＧＣＡＧＣＡ（配列番号３４）が５'末端に、ＴＣＴＡＴＴＡＡＡＣＴＡＧＴＴ（配列番号３５）が３'末端に付加されたものをユーロフィン社で人工合成し、実験に供した。
Ｈｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ－Ｅ９をコードする塩基を人工合成した。合成されるＣｏＶＨＨ－Ｅ９のアミノ酸配列は、配列番号３１のＣ末端側に配列番号１９のヒンジ配列を介したＨｉｓタグ配列（配列番号１６）が付与された配列番号９となる。そのため、ＣｏＶＨＨ－Ｅ９発現用の人工合成遺伝子は、配列番号３８をコードする塩基配列の３'末端に終止コドンが付与された配列番号３９となる。さらに、ＣｏＶＨＨ－Ｅ９発現用の人工合成遺伝子をプラスミドベクターに挿入するための配列として、配列番号３９に対して、ＧＣＡＧＣＴＣＴＴＧＣＡＧＣＡ（配列番号３４）が５'末端に、ＴＣＴＡＴＴＡＡＡＣＴＡＧＴＴ（配列番号３５）が３'末端に付加されたものをユーロフィン社で人工合成し、実験に供した。

（Ｈｉｓタグ付きＶＨＨ発現用プラスミドの構築）
ｐＨＹ３００ＰＬＫをベースとして作製された組換えプラスミドｐＨＹ－Ｓ２３７（特開２０１４－１５８４３０）をテンプレートとし、５'－ＧＡＴＣＣＣＣＧＧＧＡＡＴＴＣＣＴＧＴＴＡＴＡＡＡＡＡＡＡＧＧ－３'（配列番号４０）と５'－ＡＴＧＡＴＧＴＴＡＡＧＡＡＡＧＡＡＡＡＣＡＡＡＧＣＡＧ－３'（配列番号４１）のプライマーセットとＰｒｉｍｅＳＴＡＲ Ｍａｘ ＤＮＡポリメラーゼ（ＴａＫａＲａ）を用いたＰＣＲによりプラスミド配列を増幅した。１６８株のゲノムをテンプレートとし、５'－ＧＡＡＴＴＣＣＣＧＧＧＧＡＴＣＴＡＡＧＡＡＡＡＧＴＧＡＴＴＣＴＧＧＧＡＧＡＧ－３'（配列番号４２）と５'－ＣＴＴＴＣＴＴＡＡＣＡＴＣＡＴＡＧＴＡＧＴＴＣＡＣＣＡＣＣＴＴＴＴＣＣＣ－３'（配列番号４３）のプライマーセットを用いたＰＣＲによりｓｐｏＶＧ遺伝子由来のプロモーターＤＮＡを増幅した。得られたプロモーターＤＮＡを、Ｉｎ－Ｆｕｓｉｏｎ ＨＤ Ｃｌｏｎｉｎｇ Ｋｉｔ（Ｔａｋａｒａ）を用いてプラスミド配列に組み込み、ｓｐｏＶＧプロモーターと連結されたＶＨＨ発現用プラスミドを構築した。５'－ＴＧＣＴＧＣＡＡＧＡＧＣＴＧＣＣＧＧＡＡＡＴＡＡＡ－３'（配列番号４４）及び５'－ＴＣＴＡＴＴＡＡＡＣＴＡＧＴＴＡＴＡＧＧＧ－３'（配列番号４５）のプライマーセットとＰｒｉｍｅＳＴＡＲ Ｍａｘ ＤＮＡポリメラーゼ（ＴａＫａＲａ）を用いたＰＣＲによりプラスミド配列を増幅した。得られたＰＣＲ断片に、上記人工合成遺伝子を含むＤＮＡをＩｎ－Ｆｕｓｉｏｎ ＨＤ Ｃｌｏｎｉｎｇ Ｋｉｔ（Ｔａｋａｒａ）を用いて組み込み、人工合成ＶＨＨ遺伝子を含むＶＨＨ発現用プラスミドを構築した。このＨｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ発現用プラスミドをそれぞれＣｏＶＨＨ１－Ｈｉｓ－ｐＨＹ、ＣｏＶＨＨ－Ｅ５－Ｈｉｓ－ｐＨＹ、ＣｏＶＨＨ－Ｅ９－Ｈｉｓ－ｐＨＹと呼ぶ。

（組換え枯草菌の作製）
Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉＳ１５８株から、特開２００６－１７４７０７号公報の段落００４３から００４８に記載されている方法に従って、細胞外プロテアーゼ遺伝子（ｅｐｒ、ｗｐｒＡ、ｍｐｒ、ｎｐｒＢ、ｂｐｒ、ｎｐｒＥ、ｖｐｒ及びａｐｒＥ）を欠損させ、さらに特許第４３３６０８２の段落００２６から００２９に記載されている方法に従い、胞子形成に関与するｓｉｇＦ遺伝子を欠損させた。得られた細胞外プロテアーゼ多重欠損株をＤｐｒ８ΔｓｉｇＦと記載する。枯草菌株Ｄｐｒ８ΔｓｉｇＦへのプラスミド導入は以下に示すプロトプラスト法によって行った。１ｍＬのＬＢ液体培地にグリセロールストックした枯草菌を植菌し、３０℃、２１０ｒｐｍで一晩振とう培養した。翌日、新たな１ｍＬのＬＢ液体培地にこの培養液を１０μＬ植菌し、３７℃、２１０ｒｐｍで約２時間振とう培養した。この培養液を１．５ｍＬチューブに回収し、１，２０００ｒｐｍで５分間遠心し、上清を除去したペレットをＬｙｓｏｚｙｍｅ（ＳＩＧＭＡ）４ｍｇ／ｍＬを含むＳＭＭＰ５００μＬに懸濁し、３７℃で１時間インキュベートした。次いで、３，５００ｒｐｍで１０分間遠心し、上清を除去したペレットをＳＭＭＰ４００μＬに懸濁した。この懸濁液３３μＬをプラスミドと混合し、さらに４０％ＰＥＧを１００μＬ添加してボルテックスした。この液にＳＭＭＰを３５０μＬ加えて転倒混和し、３０℃、２１０ｒｐｍで１時間振とうした後、ＤＭ３寒天培地プレートに全量塗布し、３０℃で２～３日間インキュベートした。

（ＶＨＨ産生）
作製した組換え枯草菌を１ｍＬの５０ｐｐｍテトラサイクリンを含むＬＢ培地に植菌し、３２℃で一晩往復振とうし、前培養液とした。Ｄｐｒ９ΔｓｉｇＦは、前培養液をひだ付き三角フラスコに入れた２０ｍＬの２×Ｌ－ｍａｌ培地に１％接種し、３０℃で７２時間振とう培養した。培養終了時の培養液をマイクロチューブにて４℃、１５，０００ｒｐｍ、５分間遠心し、上清を回収した。ＶＨＨについてはＮｉ－ＮＴＡアガロースビーズ（富士フィルム和光純薬）を用い、キットのプロトコルに従って精製した。溶出液にはＰＢＳ（３０ｍＭ イミダゾール）を用いた。
その結果、ＣｏＶＨＨ１、ＣｏＶＨＨ－Ｅ５及びＣｏＶＨＨ－Ｅ９が合成されていることが確認された。

［抗体の固定化］
作製された繊維集合体サンプルａ及びｂに対して、産生されたＶＨＨ抗体を固定した。
ＰＢＳにＣｏＶＨＨ１溶液を加え、１００μｇ／ｍＬの濃度のＣｏＶＨＨ１含有液を調製した。なお、抗体濃度の定量は、バイオラッドプロテインアッセイキット（ＢＩＯ－ＲＡＤ）を用いて測定を行った。１枚の直径６ｍｍの円形状に切断した繊維集合体サンプルａ及びｂ当たり０．１ｍＬのＣｏＶＨＨ１含有液を加え、４℃で一晩静置した。
これにより、抗体付き繊維集合体サンプルが作製された。
繊維集合体サンプルａにＨｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１を固定化したサンプルを、実施例iとした。
繊維集合体サンプルｂにＨｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１を固定化したサンプルを、比較例iとした。
なお、ＣｏＶＨＨ１を固定化しなかった繊維集合体サンプルａを、比較例iiとした。
ＣｏＶＨＨ１を固定化しなかった繊維集合体サンプルｂを、比較例iiiとした。

［ウイルスＳ１タンパク質分散液への繊維集合体の浸漬］
Ｎｕｎｃ－Ｉｍｍｕｎｏ（商標）Ｐｌａｔｅ ＩＩ（Ｔｈｅｒｍｏ Ｆｉｓｈｅｒ Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ）の各ウェルに２００μＬのＢｌｏｃｋｉｎｇ Ｒｅａｇｅｎｔ（コスモバイオ）を添加し、４℃で一晩静置した後、２００μＬのＰＢＳＴで３回洗浄した。Ｓ１タンパク質（ＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２（２０１９－ｎＣｏＶ）Ｓｐｉｋｅ Ｓ１－Ｆｃ Ｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔ Ｐｒｏｔｅｉｎ、Ｓｉｎｏ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ）にＰＢＳを添加し、５００ｎｇ／ｍＬの濃度のＳ１タンパク質分散液を調製した。当該Ｓ１タンパク質分散液は、ブロッキングした各ウェルに１００μＬずつ添加した。
実施例i及び比較例i～iiiのサンプルを、Ｓ１タンパク質分散液が添加された各ウェルに加え、室温において１時間インキュベートした。その後、実施例i及び比較例i～iiiの各サンプルを各ウェルから取り出した。
なお、ネガティブコントロールとして、Ｓ１タンパク質を含んでいない１００μＬのＰＢＳが添加されたウェルを準備し、当該ウェルにも実施例i及び比較例i～iiiのサンプルを加え、室温において１時間静置した後、これらのサンプルを取り出した。

［ＥＬＩＳＡ］
実施例i及び比較例i～iiiのサンプルが取り出されたＳ１タンパク質分散液中の上清におけるＳ１タンパク質量を測定するため、ＥＬＩＳＡを行った。
ＰＢＳで１０μｇ／ｍＬに調製したＨｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１溶液を、１００μＬずつＮｕｎｃ－Ｉｍｍｕｎｏ（商標）Ｐｌａｔｅ ＩＩ（Ｔｈｅｒｍｏ Ｆｉｓｈｅｒ Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ）の各ウェルに添加し、シーリング後、４℃で一晩静置した。ピペットを用いてウェルに吸着しなかったＨｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１を取り除いた後、２００μＬの５％スキムミルク／ＰＢＳＴ（０．０５％ Ｔｗｅｅｎ２０含有ＰＢＳ）を添加し、室温で１時間インキュベートした。ピペットを用いて丁寧にスキムミルクを取り除いた後、２００μＬのＰＢＳＴ（０．０５％ Ｔｗｅｅｎ２０含有ＰＢＳ）を添加し、ピペットを用いて丁寧に取り除いた。この洗浄操作は３回行った。Ｈｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１を固相化した各ウェルに対して、Ｓ１タンパク質分散液中の上清を添加し、室温で１時間インキュベートした。ピペットを用いて丁寧にＳ１タンパク質分散液中の上清を取り除いた後、２００μＬのＰＢＳＴ（０．０５％ Ｔｗｅｅｎ２０含有ＰＢＳ）を添加し、ピペットを用いて丁寧に取り除いた。この洗浄操作は３回行った。続いて、上清中のＳ１タンパク質の検出には、標識抗体（Ｇｏａｔ Ａｎｔｉ－Ｈｕｍａｎ ＩｇＧ Ｆｃ（ＨＲＰ）、Ａｂｃａｍ）を用いた。ＰＢＳＴにより標識抗体溶液を１／５０００に希釈し、各ウェルに１００μＬずつ添加した後、室温で１時間インキュベートした。ピペットを用いて丁寧に標識抗体溶液を取り除いた後、２００μＬのＰＢＳＴ（０．０５％ Ｔｗｅｅｎ２０含有ＰＢＳ）を添加し、ピペットを用いて丁寧に取り除いた。この洗浄操作は４回行った。発色基質はＯＰＤ Ｓｕｂｓｔｒａｔｅ Ｔａｂｌｅｔｓ（Ｔｈｅｒｍｏ Ｆｉｓｈｅｒ Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ）１錠を９ｍＬの脱イオン水で溶解させ、ウェルへ添加する直前に１ｍＬのＳｔａｂｌｅ Ｐｅｒｏｘｉｄｅ Ｓｕｂｓｔｒａｔｅ Ｂｕｆｆｅｒ（１０Ｘ）（Ｔｈｅｒｍｏ Ｆｉｓｈｅｒ Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ）と混合し調製した。各ウェルに１００μＬの発色基質を添加し、遮光下で３０分間インキュベートした後、直ちにＭｉｃｒｏｐｌａｔｅ Ｒｅａｄｅｒ Ｉｎｆｉｎｉｔｅ Ｍ１０００ ＰＲＯ（ＴＥＣＡＮ）を用いて吸光度４５０ｎｍを測定した。Ｓ１タンパク質のサンプルへの吸着率は、各サンプルの吸光度値をサンプルなしウェル（ネガティブコントロール）の吸光度値で割った値により算出した。

その結果、図１４に示すように、実施例iのサンプルに接触させたＳ１タンパク質分散液の上清中における吸光度が、比較例i～iiiと比較して大きく低下していることが確認された。この結果は、実施例iのサンプルが比較例i～iiiのサンプルよりも多くのＳ１タンパク質を吸着したことを示しており、繊維経が小さい繊維集合体にＨｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１を固相化することで、Ｓ１タンパク質の吸着率が大幅に向上することがわかった。

＜試験例２：親和性ペプチドを用いた抗体の配向制御の検討＞
続いて、ＶＨＨ抗体（ＣｏＶＨＨ１、ＣｏＶＨＨ－Ｅ５、ＣｏＶＨＨ－Ｅ９）のＣ末端に異なる配列の親和性ペプチド（アフィニティタグ）Ｐｅｐ１～Ｐｅｐ３を付与し、当該親和性ペプチドによって抗体が配向制御され、Ｓ１タンパク質に対する結合能が維持されるか否かについて検討した。

［抗体の作製］
（ペプチドＰｅｐ１付きＣｏＶＨＨ１の作製）
ペプチドＰｅｐ１付きＣｏＶＨＨ１の作製は、試験例１の「抗体の作製」に準じて行った。
合成されるＣｏＶＨＨ１のアミノ酸配列は、配列番号２３のＣ末端側に配列番号１８のヒンジ配列を介してタグペプチド（配列番号２）が付与された配列番号４６となる。このタグペプチドを、ペプチドＰｅｐ１又はＰｅｐ１タグと呼ぶ。そのため、ペプチドＰｅｐ１付きＣｏＶＨＨ１発現用の人工合成遺伝子は、配列番号４６をコードする塩基配列の３'末端に終止コドンが付与された配列番号４７となる。
さらに、ペプチドＰｅｐ１付きＣｏＶＨＨ１発現用の人工合成遺伝子をプラスミドベクターに挿入するため、ＣｏＶＨＨ１－Ｈｉｓ－ｐＨＹをテンプレートとし、配列番号４８（５'－ＧＣＡＧＣＴＣＴＴＧＣＡＧＣＡＧＣＴＧＡＡＧＴＧＣＡＡＣＴＧＧＴＴＧＡＧ－３'）及び配列番号４９（５'－ＡＡＣＴＡＧＴＴＴＡＡＴＡＧＡＴＴＡＴＣＴＣＧＧＡＡＣＴＴＧＴＧＣＴＧＡＴＧＡＣＡＴＡＡＣＴＧＣＡＧＧＣＡＴＧＣＣＴＣＣＡＣＣＴＧＡＡＣＴＣＡＣＧＧＴＴＡＣＣＴＧＡＧ－３'）のプライマーセットとＰｒｉｍｅＳＴＡＲ Ｍａｘ ＤＮＡポリメラーゼ（ＴａＫａＲａ）を用いたＰＣＲによりプラスミド配列を増幅した。得られたＰＣＲ断片を、試験例１にて構築したＶＨＨ発現用プラスミドのＰＣＲ断片にＩｎ－Ｆｕｓｉｏｎ ＨＤ Ｃｌｏｎｉｎｇ Ｋｉｔ（Ｔａｋａｒａ）を用いて組み込み、人工合成ＶＨＨ遺伝子を含むＶＨＨ発現用プラスミドを構築した。
枯草菌株へのプラスミド導入は、試験例１の「組換え枯草菌の作製」と同様に行った。
組換え枯草菌によるＶＨＨ抗体は、以下のように作製された。試験例１と同様の培養に供した後、培養液を７５００ｒｐｍで５分間遠心して培養上清を得た。得られた培養上清をヴィスキングチューブ（分画分子量３５００）（アズワン株式会社）に入れ、イミダゾールを３０ｍＭ含むＰＢＳ中で透析を行い、目的タンパク質を含む溶液を得た。また、ＳＤＳ－ＰＡＧＥにより目的タンパク質を検出した。
その結果、ペプチドＰｅｐ１付きＣｏＶＨＨ１が合成されていることが確認された。

（ペプチドＰｅｐ２付きＣｏＶＨＨ－Ｅ５の作製）
ペプチドＰｅｐ２付きＣｏＶＨＨ－Ｅ５は以下の通りに作製された。
合成されるＣｏＶＨＨ－Ｅ５のアミノ酸配列は、配列番号２７のＣ末端側に配列番号１８のヒンジ配列を介したタグペプチド（配列番号１）が付与された配列番号５０となる。このタグペプチドを、ペプチドＰｅｐ２又はＰｅｐ２タグと呼ぶ。そのため、ペプチドＰｅｐ２付きＣｏＶＨＨ－Ｅ５発現用の人工合成遺伝子は、配列番号５０をコードする塩基配列の３'末端に終止コドンが付与された配列番号５１となる。
さらに、ペプチドＰｅｐ２付きＣｏＶＨＨ－Ｅ５発現用の人工合成遺伝子をプラスミドベクターに挿入するため、ＣｏＶＨＨ－Ｅ５－Ｈｉｓ－ｐＨＹをテンプレートとし、配列番号５２（５'－ ＧＣＡＧＣＴＣＴＴＧＣＡＧＣＡＧＣＡＧＡＡＧＴＴＣＡＡＣＴＧＧＴＴＧ－３'）及び配列番号５３（５'－ ＡＡＣＴＡＧＴＴＴＡＡＴＡＧＡＴＴＡＡＣＧＡＴＧＡＴＧＣＧＧＴＧＡＴＣＴＴＧＡＴＴＴＧＡＴＡＴＣＧＣＴＣＧＴＧＣＣＴＣＣＡＣＣＡＧＡＴＧＡＡＡＣＴＧＴＡＡＣＴＴＧＴＧ－３'）のプライマーセットとＰｒｉｍｅＳＴＡＲ Ｍａｘ ＤＮＡポリメラーゼ（ＴａＫａＲａ）を用いたＰＣＲによりプラスミド配列を増幅した。得られたＰＣＲ断片を、試験例１にて構築したＶＨＨ発現用プラスミドのＰＣＲ断片にＩｎ－Ｆｕｓｉｏｎ ＨＤ Ｃｌｏｎｉｎｇ Ｋｉｔ（Ｔａｋａｒａ）を用いて組み込み、人工合成ＶＨＨ遺伝子を含むＶＨＨ発現用プラスミドを構築した。
枯草菌株へのプラスミド導入は、試験例１の「組換え枯草菌の作製」と同様に行った。
組換え枯草菌によるＶＨＨ抗体は、以下のように作製された。試験例１と同様の培養に供した後、培養液を７５００ｒｐｍで５分間遠心して培養上清を得た。得られた培養上清をヴィスキングチューブ（分画分子量３５００）（アズワン株式会社）に入れ、イミダゾールを３０ｍＭ含むＰＢＳ中で透析を行い、目的タンパク質を含む溶液を得た。また、ＳＤＳ－ＰＡＧＥにより目的タンパク質を検出した。
その結果、ペプチドＰｅｐ２付きＣｏＶＨＨ１が合成されていることが確認された。

（ペプチドＰｅｐ１付きＣｏＶＨＨ－Ｅ９の作製）
ペプチドＰｅｐ１付きＣｏＶＨＨ－Ｅ９は以下の通りに作製された。
合成されるＣｏＶＨＨ－Ｅ９のアミノ酸配列は、配列番号３１のＣ末端側に配列番号１８のヒンジ配列を介したタグペプチド（配列番号２）が付与された配列番号５４となる。そのため、ペプチドＰｅｐ１付きＣｏＶＨＨ－Ｅ９発現用の人工合成遺伝子は、配列番号５４をコードする塩基配列の３'末端に終止コドンが付与された配列番号５５となる。
さらに、ペプチドＰｅｐ１付きＣｏＶＨＨ－Ｅ９発現用の人工合成遺伝子をプラスミドベクターに挿入するため、ＣｏＶＨＨ－Ｅ９－Ｈｉｓ－ｐＨＹをテンプレートとし、配列番号５２（５'－ ＧＣＡＧＣＴＣＴＴＧＣＡＧＣＡＧＣＡＧＡＡＧＴＴＣＡＡＣＴＧＧＴＴＧ－３'）及び配列番号５６（５'－ ＡＡＣＴＡＧＴＴＴＡＡＴＡＧＡＴＴＡＴＣＴＣＧＧＡＡＣＴＴＧＴＧＣＴＧＡＴＧＡＣＡＴＡＡＣＴＧＣＡＧＧＣＡＴＧＣＣＴＣＣＡＣＣＡＧＡＴＧＡＡＡＣＴＧＴＡＡＣＴＴＧＴＧ－３'）のプライマーセットとＰｒｉｍｅＳＴＡＲ Ｍａｘ ＤＮＡポリメラーゼ（ＴａＫａＲａ）を用いたＰＣＲによりＰｅｐ２付きＣｏＶＨＨ９遺伝子断片を増幅した。得られたＰＣＲ断片を、試験例１にて構築したＶＨＨ発現用プラスミドのＰＣＲ断片にＩｎーＦｕｓｉｏｎ ＨＤ Ｃｌｏｎｉｎｇ Ｋｉｔ（Ｔａｋａｒａ）を用いて組み込み、Ｐｅｐ１付きＣｏＶＨＨ－Ｅ９発現用プラスミドを構築した。
枯草菌株へのプラスミド導入は、試験例１の「組換え枯草菌の作製」と同様に行った。
組換え枯草菌によるＶＨＨ抗体は、以下のように作製された。試験例１と同様の培養に供した後、培養液を７５００ｒｐｍで５分間遠心して培養上清を得た。得られた培養上清をヴィスキングチューブ（分画分子量３５００）（アズワン）に入れ、イミダゾールを３０ｍＭ含むＰＢＳ中で透析を行い、目的タンパク質を含む溶液を得た。ＳＤＳ－ＰＡＧＥにより目的タンパク質を確認した。

（ペプチドＰｅｐ３付きＣｏＶＨＨ－Ｅ９の作製）
ペプチドＰｅｐ３付きＣｏＶＨＨ－Ｅ９は以下の通りに作製された。
合成されるＣｏＶＨＨ－Ｅ９のアミノ酸配列は、配列番号３１のＣ末端側に配列番号１８のヒンジ配列を介したタグペプチド（配列番号４）が付与された配列番号５７となる。このタグペプチドを、ペプチドＰｅｐ３又はＰｅｐ３タグと呼ぶ。そのため、ペプチドＰｅｐ３付きＣｏＶＨＨ－Ｅ９発現用の人工合成遺伝子は、配列番号５７をコードする塩基配列の３'末端に終止コドンが付与された配列番号５８となる。
さらに、ペプチドＰｅｐ３付きＣｏＶＨＨ－Ｅ９発現用の人工合成遺伝子をプラスミドベクターに挿入するため、ＣｏＶＨＨ－Ｅ９－Ｈｉｓ－ｐＨＹをテンプレートとし、配列番号５２（５'－ ＧＣＡＧＣＴＣＴＴＧＣＡＧＣＡＧＣＡＧＡＡＧＴＴＣＡＡＣＴＧＧＴＴＧ－３'）及び配列番号５９（５'－ ＡＡＣＴＡＧＴＴＴＡＡＴＡＧＡＴＴＡＡＡＣＡＴＧＣＣＡＡＴＡＴＣＴＴＧＡＡＡＣＡＴＣＴＣＴＴＧＣＡＴＡＣＡＧＧＣＣＴＣＣＴＣＣＡＧＡＴＧＡＡＡＣＴＧＴＡＡＣＴＴＧＴＧ－３'）のプライマーセットとＰｒｉｍｅＳＴＡＲ Ｍａｘ ＤＮＡポリメラーゼ（ＴａＫａＲａ）を用いたＰＣＲによりＰｅｐ３付きＣｏＶＨＨ９遺伝子断片を増幅した。得られたＰＣＲ断片を、試験例１にて構築したＶＨＨ発現用プラスミドのＰＣＲ断片にＩｎーＦｕｓｉｏｎ ＨＤ Ｃｌｏｎｉｎｇ Ｋｉｔ（Ｔａｋａｒａ）を用いて組み込み、Ｐｅｐ３付きＣｏＶＨＨ－Ｅ９発現用プラスミドを構築した。
枯草菌株へのプラスミド導入は、試験例１の「組換え枯草菌の作製」と同様に行った。
組換え枯草菌によるＶＨＨ抗体は、以下のように作製された。試験例１と同様の培養に供した後、培養液を７５００ｒｐｍで５分間遠心して培養上清を得た。得られた培養上清をヴィスキングチューブ（分画分子量３５００）（アズワン）に入れ、イミダゾールを３０ｍＭ含むＰＢＳ中で透析を行い、目的タンパク質を含む溶液を得た。ＳＤＳ－ＰＡＧＥにより目的タンパク質を確認した。

［抗体の固定化］
Ｈｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１、Ｐｅｐ１タグ付きＣｏＶＨＨ１、Ｈｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ―Ｅ５、Ｐｅｐ２タグ付きＣｏＶＨＨ―Ｅ５、Ｈｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ―Ｅ９、Ｐｅｐ１タグ付きＣｏＶＨＨ１、Ｐｅｐ３タグ付きＣｏＶＨＨ―Ｅ９を用いた。ＰＢＳで１００μｇ／ｍＬの各抗体サンプル溶液を調製した。直径６ｍｍの円形状に切断した繊維集合体サンプルａを、繊維集合体サンプル１枚当たり０．１ｍＬの抗体サンプル溶液に浸漬させ、４℃で一晩静置した。これにより、抗体付き繊維集合体サンプルを得た。

［抗体の結合活性の評価］
イムノプレート（Ｔｈｅｒｍｏ Ｆｉｓｈｅｒ Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ）の各ウェルに２００μＬのＢｌｏｃｋｉｎｇ Ｒｅａｇｅｎｔ（コスモバイオ）を添加し、４℃で一晩静置した。これにより、各ウェルをブロッキングした。ブロッキングした各ウェルに、抗体付き繊維集合体サンプルを１つずつ入れた後、２００μＬのＢｌｏｃｋｉｎｇ Ｒｅａｇｅｎｔ（コスモバイオ）を添加し、室温で１時間静置し、２００μＬのＰＢＳＴで３回洗浄した。
Ｓ１タンパク質（ＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２ （２０１９－ｎＣｏＶ） Ｓｐｉｋｅ Ｓ１－Ｆｃ Ｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔ Ｐｒｏｔｅｉｎ、Ｓｉｎｏ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ）にＰＢＳＴを添加し、５００ｎｇ／ｍＬの濃度のＳ１タンパク質分散液を調製した。ネガティブコントロールとして、ＰＢＳＴを用いた。当該Ｓ１タンパク質分散液またはＰＢＳＴをブロッキング済みの抗体付き繊維集合体サンプルの入った各ウェルに添加し、室温で１時間インキュベートした後、２００μＬのＰＢＳＴで３回洗浄した。
Ｇｏａｔ Ａｎｔｉ－Ｈｕｍａｎ ＩｇＧ Ｆｃ （ＨＲＰ）（アブカム）をＢｌｏｃｋｉｎｇ Ｒｅａｇｅｎｔを用いて、１００００分の１になるように調整した。１００μＬの希釈済み抗体溶液を添加し、室温で１時間インキュベートした後、２００μＬのＰＢＳＴで４回洗浄した。発色基質はＯＰＤタブレット（Ｔｈｅｒｍｏ Ｆｉｓｈｅｒ Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ）をＳｔａｂｌｅ Ｐｅｒｏｘｉｄｅ Ｓｕｂｓｔｒａｔｅ Ｂｕｆｆｅｒ（Ｔｈｅｒｍｏ Ｆｉｓｈｅｒ Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ）で溶解し調製した。各ウェルに１００μＬの発色基質を添加し，遮光下で２０分間インキュベートした後、直ちにＭｉｃｒｏｐｌａｔｅ Ｒｅａｄｅｒ Ｉｎｆｉｎｉｔｅ Ｍ１０００ ＰＲＯ（ＴＥＣＡＮ）を用いて吸光度４５０ｎｍを測定した。
その結果、図１５に示すように、Ｈｉｓタグ付きの各種ＶＨＨと比較して、Ｐｅｐ１付きＣｏＶＨＨ１、Ｐｅｐ２付きＣｏＶＨＨ－Ｅ５、Ｐｅｐ１付きＣｏＶＨＨ－Ｅ９またはＰｅｐ３付きＣｏＶＨＨ－Ｅ９の方が、繊維集合体サンプル上におけるＳ１タンパク質に対する結合能が向上することが確認された。そのため、ポリプロピレンとの親和性の高いペプチドタグをＶＨＨに付与することで、繊維上におけるＶＨＨの配向性が制御され、ＶＨＨの結合性能が向上することがわかった。

＜試験例３：抗体付き繊維集合体の濃縮率の検討＞
複数の抗体付き繊維集合体を含むサンプルを作製し、これらのＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２シュードウイルスの吸着率について評価した。

［抗体付き繊維集合体の作製］
（サンプル１）
抗体付き繊維集合体のサンプルとして、表１に示すように、抗体としてＣｏＶＨＨ１、担体として綿状の繊維集合体を含む綿棒状の材料を有する、抗体付き繊維集合体のサンプル１を作製した。
試験例１の繊維集合体サンプルａを、５ｃｍ角の正方形状に切断したものに対し、以下の表面改質処理を行い、繊維集合体サンプルｃを作製した。繊維集合体サンプルｃのメジアン繊維径は、０．５μｍであった。
この表面改質処理を、「表面改質処理Ａ」と称する。
表１に示すように、表面改質処理Ａでは、表面改質剤として、特殊ポリカルボン酸型高分子界面活性剤であるデモールＥＰ（花王株式会社製）及び塩化ニッケルIIを準備した。
表面改質処理Ａとしては、以下の処理を行った。繊維集合体サンプルａを１％デモールＥＰ水溶液（ｐＨ８に調整）に浸漬し、室温で６０分間撹拌した。処理後の繊維集合体サンプルを脱イオン水で洗浄後、１００ｍＭの塩化ニッケル（II）水溶液に浸漬し、室温で１０分間撹拌し、繊維集合体サンプルｃを作製した。
続いて、試験例１の「抗体の作製」と同様に、ヒンジペプチドを介してＣ末端にＨｉｓタグを付与したＨｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１を作製した。
続いて、Ｈｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１を繊維集合体の表面に固定化した。ＰＢＳで０．５ｍｇ／ｍＬのＨｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１溶液を調製した。当該繊維集合体サンプルを１．２５ｃｍ角に切断し、Ｈｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１溶液に浸漬し、４℃で一晩静置することで抗体付き繊維集合体サンプルを作製した。各溶液から各繊維集合体サンプルを取り出し、１００μＬの３％ＢＳＡ／ＰＢＳ溶液に浸漬し、室温で２時間インキュベートした。抗体付き繊維集合体サンプルは、０．５ｍｇ／ｍＬのＨｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１を含む３％ＢＳＡ／ＰＢＳ溶液に浸漬した。その後、溶液から各サンプルを取り出した。
得られた抗体付き繊維集合体サンプル１では、ニッケルイオンとＨｉｓタグの結合により、Ｈｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１が繊維集合体の表面に固定化されていると考えられる。

（サンプル２）
表１に示すように、サンプル１とは異なる表面改質処理（表面改質処理Ｂとする）を行った以外は、サンプル１と同様に抗体付き繊維集合体のサンプル２を作製した。
繊維集合体サンプルａに表面改質処理Ｂを行ったものを、「繊維集合体サンプルｄ」と称する。繊維集合体サンプルｄのメジアン繊維径は、０．５μｍであった。
表１に示すように、表面改質処理Ｂでは、表面改質剤として、ポリマーＡ（花王株式会社製、２－（ジメチルアミノ）エチルメタクリレート／ラウリルメタクリレート共重合体、重合モル比９／１、分子量約１５０００）、特殊ポリカルボン酸型高分子界面活性剤であるポイズ５２１（花王株式会社製）、及び塩化ニッケル（II）を用いた。
表面改質処理Ｂとしては、繊維集合体サンプルａを１％ポリマーＡ水溶液（ｐＨ８に調整）に浸漬し、室温で６０分間撹拌した。処理後の繊維集合体サンプルａを脱イオン水で洗浄後、１％ポイズ５２１水溶液（ｐＨ８に調整）に浸漬し、室温で１０分間撹拌した。処理後の繊維集合体サンプルａを脱イオン水で洗浄後、１００ｍＭの塩化ニッケル（II）水溶液に浸漬し、室温で１０分間撹拌し、繊維集合体サンプルｄを作製した。
得られた抗体付き繊維集合体サンプル２では、ニッケルイオンとＨｉｓタグの結合により、Ｈｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１が繊維集合体の表面に固定化されていると考えられる。

（サンプル３）
表１に示すように、繊維集合体に表面改質処理を行わなかった以外は、サンプル１と同様に抗体付き繊維集合体のサンプル３を作製した。

［吸着率の評価］
サンプル１～３を用いて、以下のようにＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２シュードウイルスの吸着率を測定した。
（ウイルス含有溶液への繊維集合体の浸漬）
シリンジ内部にサンプル１～２を入れ、圧縮することで余分な溶液を脱水したのち、各サンプル４枚を１．５ｍＬチューブ（Ｐｒｏｔｅｉｎ ＬｏＢｉｎｄ ｔｕｂｅ、Ｅｐｐｅｎｄｏｒｆ）に入れ、ＰＢＳで１００００倍に希釈したＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２シュードウイルス（ＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２＿Ｓ ｐｓｅｕｄｏｔｙｐｅｄ ｌｅｎｔｉｖｉｒｕｓ（Ｌｕｃｉｆｅｒａｓｅ）、Ｖｅｃｔｏｒ Ｂｕｉｌｄｅｒ）溶液を５００μＬ加え、室温でインキュベートした。サンプル３については、サンプル８枚に対して１ｍLのＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２シュードウイルス溶液を加えた。その後、ＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２シュードウイルス溶液を加えてから１０分後の溶液の上清を回収した。
（吸着率の測定）
繊維集合体サンプルとの接触前後の溶液中のＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２シュードウイルス量を定量することにより、各種繊維集合体サンプルのＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２シュードウイルスに対する吸着率を求めた。各溶液中のＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２シュードウイルス量を測定するため、Ｄｒｏｐｌｅｔ Ｄｉｇｉｔａｌ ＰＣＲ（ｄｄＰＣＲ）を用いて、ＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２シュードウイルス内の遺伝子コピー数の定量を行った。ｄｄＰＣＲにはＱＸ２００ ＡｕｔｏＤＧ Ｄｒｏｐｌｅｔ Ｄｉｇｉｔａｌ ＰＣＲ ｓｙｓｔｅｍ（Ｂｉｏ－Ｒａｄ）を用いた。まず、ドロップレットを作成した。１サンプルあたり１１μＬのｄｄＰＣＲ ＥｖａＧｒｅｅｎ Ｓｕｐｅｒｍｉｘ（ｘ２）（Ｂｉｏ－Ｒａｄ）、０．３μＬの１０μＭ Ｆｏｒｗａｒｄ ｐｒｉｍｅｒ、０．３μＬの１０μＭ Ｒｅｖｅｒｓｅ ｐｒｉｍｅｒ、９．３μＬのＮｕｃｌｅａｓｅ ｆｒｅｅ ｗａｔｅｒ、１．１μＬのＳＡＲＳ－ＣｏＶ－２シュードウイルス溶液を混合し、ドロップレット反応液を調製した。プライマーはＬｕｃｉ１Ｆ（５'－ＣＧＡＣＡＡＧＧＡＴＡＴＧＧＧＣＴＣＡＣ－３'：配列番号６０）とＬｕｃｉ１Ｒ（５'－ＴＴＣＧＣＣＴＣＴＣＴＧＡＴＴＡＡＣＧＣ－３'：配列番号６１）を用いた。Ｂｕｆｆｅｒ Ｃｏｎｔｒｏｌは、１１ μＬのｄｄＰＣＲ Ｂｕｆｆｅｒ Ｃｏｎｔｒｏｌ Ｋｉｔ ｆｏｒ ＥｖａＧｒｅｅｎ（ｘ２）（Ｂｉｏ－Ｒａｄ）、そして１１μＬのＮｕｃｌｅａｓｅ ｆｒｅｅ ｗａｔｅｒを混合し調製した。反応液を２２μＬずつ９６ｗｅｌｌプレートに添加後、ＰＸ１ ＰＣＲ Ｐｌａｔｅ Ｓｅａｌｅｒ（Ｂｉｏ－Ｒａｄ）を用いて１８０℃、５秒間の設定でホイルヒートシールによりシーリングし、ＡｕｔｏＤＧ（Ｂｉｏ－Ｒａｄ）を用いてドロップレットを作製した。全ドロップレットの作製が完了後、３０分以内にドロップレットプレートにホイルヒートシールでシーリングした。次のＰＣＲサイクリングは、シーリング後３０分以内に実施した。ＰＣＲは、ＰｒｏＦｌｅｘ ＰＣＲ Ｓｙｓｔｅｍ（Ｌｉｆｅ ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ）を用いて、９５℃で５分間の後、９５℃で３０秒間と５８℃で１分間を４０サイクル、その後４℃で５分間、９０℃で５分間、４℃でインキュベートの条件で行った。Ｒａｍｐ ｒａｔｅは２℃／秒に設定した。ＰＣＲ後、ドロップレットプレートをプレートホルダーにセットし、Ｄｒｏｐｌｅｔ Ｒｅａｄｅｒ（Ｂｉｏ－Ｒａｄ）を用いて陽性および陰性ドロップレットをカウントした。データ解析にはＱｕａｎｔａＳｏｆｔ（Ｂｉｏ－Ｒａｄ）を用いた。Ｔｈｒｅｓｈｏｌｄは５，０００に設定した。
得られた定量値から求められた各サンプルの吸着率は、表１及び図１６に示す結果となった。この結果から、繊維表面を改質したサンプル１～２の吸着率は、未改質のサンプル３に比べて大幅に向上することがわかった。

＜試験例４：繊維集合体への抗体の固定化量の検討＞
異なる複数の繊維集合体サンプルに対する、抗体の固定化量について検討した。

［サンプルの準備］
試験例１と同様の繊維集合体サンプルａ及びｂを準備した。繊維集合体サンプルａのメジアン繊維径は、０．５μｍであった。繊維集合体サンプルｂのメジアン繊維径は、２０μｍであった。
試験例３と同様の繊維集合体サンプルｃ及びｄを準備した。繊維集合体サンプルｃ及びｄのメジアン繊維径は、０．５μｍであった。
抗体としては、上述のＨｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１、ペプチドＰｅｐ２付きＣｏＶＨＨ１を用いた。抗体の固定化は、試験例１の「抗体の固定化」と同様に行った。
以下の組み合わせの抗体付き繊維集合体のサンプル１～６を準備した。
表面改質処理Ａを行った繊維集合体サンプルｃに、Ｈｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１を固定したサンプルを、試験例３と同様に、サンプル１とする。
表面改質処理Ｂを行った繊維集合体サンプルｄに、Ｈｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１を固定したサンプルを、試験例３と同様に、サンプル２とする。
表面改質処理を行っていない繊維集合体サンプルａに、Ｈｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１を固定したサンプルを、試験例３と同様に、サンプル３とする。
表面改質処理を行っていない繊維集合体サンプルａに、ペプチドＰｅｐ２付きＣｏＶＨＨ１を固定したサンプルを、サンプル４とする。
表面改質処理を行っていない繊維集合体サンプルｂに、Ｈｉｓタグ付きＣｏＶＨＨ１を固定したサンプルを、サンプル５とする。
表面改質処理を行っていない繊維集合体サンプルｂに、ペプチドＰｅｐ２付きＣｏＶＨＨ１を固定したサンプルを、サンプル６とする。
また、抗体の固定化を行っていない繊維集合体サンプルを準備した。
表面改質処理Ａを行った繊維集合体サンプルｃを、本試験例ではサンプル７とする。
表面改質処理Ｂを行った繊維集合体サンプルｄを、本試験例ではサンプル８とする。
表面改質処理を行っていない繊維集合体サンプルａを、本試験例ではサンプル９とする。
表面改質処理を行っていない繊維集合体サンプルｂを、本試験例ではサンプル１０とする。
上記サンプル１～１０のうち、サンプル１～４が本発明の実施例に相当し、サンプル５～１０が比較例に相当する。

［抗体の含有量の測定］
抗体含有量の測定は、上記サンプル１～１０からタンパク質を抽出し、ＳＤＳ－ＰＡＧＥによる分析を行った後、得られたＶＨＨのバンド強度をＩｍａｇｅ Ｊによって数値化することで行った。
（繊維集合体からの固定化抗体の抽出）
６ｍｍ径に裁断した上記サンプル１～１０の各２枚を５０μＬの抽出液（ＮｕＰＡＧＥ ＬＤＳ Ｓａｍｐｌｅ Ｂｕｆｆｅｒ－Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ、ＮｕＰＡＧＥ Ｓａｍｐｌｅ Ｒｅｄｕｃｉｎｇ Ａｇｅｎｔ－Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ）に浸漬し、７０℃１０分間の加熱処理によって繊維集合体に固定化された抗体を抽出した。得られた抽出液に対して、ＳＤＳ－ＰＡＧＥによる解析を行った。
（ＳＤＳ－ＰＡＧＥ）
２０μＬの抽出液を泳動用ゲル（ＮｕＰＡＧＥ １０％Ｂｉｓ－Ｔｒｉｓ ｇｅｌ－Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ）の各ウェルにアプライし、ＰｏｗｅｒＥａｓｅ ９０Ｗ－Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎを用いて電気泳動を行った（泳動条件：２００Ｖ ３５分間、泳動用緩衝液：ＮｕＰＡＧＥ ＭＥＳ ＳＤＳ Ｒｕｎｎｉｎｇ Ｂｕｆｆｅｒ－Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ）。その後、ゲルをＧｅｌＣｏｄｅ Ｂｌｕｅ Ｓｔａｉｎ Ｒｅａｇｅｎｔ（Ｔｈｅｒｍｏ Ｆｉｓｈｅｒ Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ）を用いて染色し、目的タンパク質のバンドを確認した。
（Ｉｍａｇｅ Ｊによるバンド強度の数値化）
ＳＤＳ－ＰＡＧＥの結果は画像処理ソフトＩｍａｇｅ Ｊを用いて解析を行った。一定の範囲内の画像強度の平均値を算出する機能を用いて、バンド強度の数値化を行った。その結果を、図１７に示す。

この結果、本発明の実施例である、０．５μｍのメジアン繊維径を有するサンプル１～４は、２０μｍのメジアン繊維径を有するサンプル５～６と比較して、多くの抗体が固定化されていることがわかった。さらに、サンプル１～４の中でも、表面改質処理を行ったサンプル１～２は、表面改質処理を行っていないサンプル３～４よりも多くの抗体が固定化されていることがわかった。

１…ウイルス濃縮用材料
２…繊維集合体
３…抗体
Ｆ…繊維

Claims (17)

1. 繊維を有する繊維集合体と、
   前記繊維の表面に固定された、標的ウイルスに対する抗体と、
   を備え、
   前記繊維のメジアン繊維径は、２０μｍ未満である
   ウイルス濃縮用材料。
2. 前記繊維のメジアン繊維径は、１μｍ以下である
   請求項１に記載のウイルス濃縮用材料。
3. 前記繊維集合体の比表面積は、１ｍ^２/ｇ以上である
   請求項１又は２に記載のウイルス濃縮用材料。
4. 前記繊維集合体は、前記繊維の基材として、熱可塑性樹脂を含む
   請求項１から３のいずれか一項に記載のウイルス濃縮用材料。
5. 前記抗体は、ペプチドを介して前記繊維の表面に配置されている
   請求項１から４のいずれか一項に記載のウイルス濃縮用材料。
6. 前記ペプチドは、前記抗体のＣ末端に結合している
   請求項５に記載のウイルス濃縮用材料。
7. 前記ペプチドは、配列番号１～１６で示されるアミノ酸配列から選ばれる１種又は２種以上のアミノ酸配列を含む
   請求項６に記載のウイルス濃縮用材料。
8. 前記抗体が固定された前記繊維集合体の１ｇ当たりにおける前記抗体の含有量は、１ｍｇ／ｇ以上である
   請求項１から７のいずれか一項に記載のウイルス濃縮用材料。
9. 前記抗体は、ＩｇＧ抗体、重鎖抗体、及びフラグメント抗体から選ばれる１種又は２種以上である
   請求項１から８のいずれか一項に記載のウイルス濃縮用材料。
10. 前記抗体は、ＶＨＨ抗体である
    請求項９に記載のウイルス濃縮用材料。
11. 前記標的ウイルスは、ヒト及び家畜への感染が報告されている病原性のウイルスである
    請求項１から１０のいずれか一項に記載のウイルス濃縮用材料。
12. 繊維を有する繊維集合体と、前記繊維の表面に固定された標的ウイルスに対する抗体と、を有し、前記繊維のメジアン繊維径が２０μｍ未満である、ウイルス濃縮用材料と、
    前記標的ウイルスの検査のための検査対象液を収容可能であり、前記繊維集合体の挿入及び取り出しが可能な容器と、
    を備えたウイルス濃縮キット。
13. 繊維を有する繊維集合体と、前記繊維の表面に固定された標的ウイルスに対する抗体と、を有し、前記繊維のメジアン繊維径が２０μｍ未満である、ウイルス濃縮用材料と、
    前記標的ウイルスの検査のための検査対象液を収容可能であり、前記繊維集合体の挿入及び取り出しが可能な容器と、
    前記繊維集合体に付着した前記検査対象液を用いて前記標的ウイルスを検出するための検査試薬と、
    を備えたウイルス検査キット。
14. 繊維を有する繊維集合体と、前記繊維の表面に固定された標的ウイルスに対する抗体と、を有し、前記繊維のメジアン繊維径が２０μｍ未満である、ウイルス濃縮用材料を準備し、
    前記繊維集合体を、前記標的ウイルスの検査のための検査対象液と接触させることで、前記検査対象液中の前記標的ウイルスを濃縮する
    ウイルス濃縮方法。
15. 前記検査対象液が、唾液を含む
    請求項１４に記載のウイルス濃縮方法。
16. 繊維を有する繊維集合体と、前記繊維の表面に固定された標的ウイルスに対する抗体と、を有し、前記繊維のメジアン繊維径が２０μｍ未満である、ウイルス濃縮用材料を準備し、
    前記繊維集合体を、前記標的ウイルスの検査のための検査対象液と接触させることで、前記検査対象液中の前記標的ウイルスを濃縮し、
    濃縮された前記標的ウイルスを検出する
    ウイルス検査方法。
17. メジアン繊維径が２０μｍ未満である繊維を有する繊維集合体を形成し、
    標的ウイルスに対する抗体を含む抗体含有液に、前記繊維集合体を接触させることで、前記繊維の表面に前記抗体を固定し、
    前記抗体含有液に接触させた前記繊維集合体を乾燥させる
    ウイルス濃縮用材料の製造方法。

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