JP2019146520A - 変異β−グルコシダーゼ - Google Patents
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Abstract
Description
(i)配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列において、配列番号1の649位に相当する位置のアミノ酸残基がGlnに、かつ配列番号1の655位に相当する位置のアミノ酸残基がThrに置換されたアミノ酸配列からなり、かつβ−グルコシダーゼ活性を有する、ポリペプチド;
(ii)配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列において、配列番号1の653位から658位までに相当する領域のアミノ酸配列がTyr−Glu−Pro−Ala−Ser−Glyに置換されたアミノ酸配列からなり、かつβ−グルコシダーゼ活性を有する、ポリペプチド;
(iii)該(i)又は(ii)のポリペプチドを含み、かつβ−グルコシダーゼ活性を有するポリペプチド、
を提供する。
また本発明は、当該ポリヌクレオチドを含有するベクターを提供する。
また本発明は、当該ポリヌクレオチド又はベクターを含む形質転換体を提供する。
また本発明は、当該変異β−グルコシダーゼを含有するバイオマス糖化剤を提供する。
また本発明は、当該変異β−グルコシダーゼでバイオマスを糖化することを含む、糖の製造方法を提供する。
(a)配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含みかつβ−グルコシダーゼ活性を有するポリペプチドにおいて、配列番号1の649位に相当する位置のアミノ酸残基をGlnに、かつ配列番号2の655位に相当する位置のアミノ酸残基をThrに置換すること、又は
(b)配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含みかつβ−グルコシダーゼ活性を有するポリペプチドにおいて、配列番号1の653位から658位までに相当する領域のアミノ酸配列をTyr−Glu−Pro−Ala−Ser−Glyに置換すること、
を含む、方法を提供する。
(i)配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列において、配列番号1の649位に相当する位置のアミノ酸残基がGlnに、かつ配列番号1の655位に相当する位置のアミノ酸残基がThrに置換されたアミノ酸配列からなり、かつβ−グルコシダーゼ活性を有する、ポリペプチド;
(ii)配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列において、配列番号1の653位から658位までに相当する領域のアミノ酸配列がTyr−Glu−Pro−Ala−Ser−Glyに置換されたアミノ酸配列からなり、かつβ−グルコシダーゼ活性を有する、ポリペプチド;
(iii)該(i)又は(ii)のポリペプチドを含み、かつβ−グルコシダーゼ活性を有するポリペプチド。
(a)配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含みかつβ−グルコシダーゼ活性を有するポリペプチドにおいて、配列番号1の649位に相当する位置のアミノ酸残基をGlnに、かつ配列番号1の655位に相当する位置のアミノ酸残基をThrに置換すること;
(b)配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含みかつβ−グルコシダーゼ活性を有するポリペプチドにおいて、配列番号1の653位から658位までに相当する領域のアミノ酸配列をTyr−Glu−Pro−Ala−Ser−Glyに置換すること。
(i)配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列において、配列番号1の649位に相当する位置のアミノ酸残基がGlnに、かつ配列番号1の655位に相当する位置のアミノ酸残基がThrに置換されたアミノ酸配列からなり、かつβ−グルコシダーゼ活性を有する、ポリペプチド;
(ii)配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列において、配列番号1の653位から658位までに相当する領域のアミノ酸配列がTyr−Glu−Pro−Ala−Ser−Glyに置換されたアミノ酸配列からなり、かつβ−グルコシダーゼ活性を有する、ポリペプチド;
(iii)該(i)又は(ii)のポリペプチドを含み、かつβ−グルコシダーゼ活性を有するポリペプチド。
〔2〕好ましくは、前記配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列が、
配列番号1又は2で示されるアミノ酸配列、又は、
配列番号1又は2で示されるアミノ酸配列に対して、1〜数個のアミノ酸が欠失、置換もしくは付加されたアミノ酸配列、
である、〔1〕記載の変異β−グルコシダーゼ。
〔3〕好ましくは、親β−グルコシダーゼと比べてプロテアーゼ耐性が高い、〔1〕又は〔2〕記載の変異β−グルコシダーゼ。
〔4〕好ましくは、前記親β−グルコシダーゼが、i)配列番号1の649位に相当する位置のアミノ酸残基がGlnでなく、かつ655位に相当する位置のアミノ酸残基がThrでないか;ii)配列番号1の653位から658位までに相当する領域のアミノ酸配列がTyr−Glu−Pro−Ala−Ser−Glyでないか;又は、iii)該i)とii)の両方である、〔3〕記載の変異β−グルコシダーゼ。
〔6〕該〔5〕記載のポリヌクレオチドを含有するベクター。
〔7〕該〔5〕のポリヌクレオチド又は該〔6〕記載のベクターを含む形質転換体。
〔8〕好ましくは糸状菌である、〔7〕記載の形質転換体。
〔9〕該〔1〕〜〔5〕のいずれか1項記載の変異β−グルコシダーゼを含有するバイオマス糖化剤。
〔10〕該〔1〕〜〔4〕のいずれか1項記載の変異β−グルコシダーゼでバイオマスを糖化することを含む、糖の製造方法。
(a)配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含みかつβ−グルコシダーゼ活性を有するポリペプチドにおいて、配列番号1の649位に相当する位置のアミノ酸残基をGlnに、かつ配列番号1の655位に相当する位置のアミノ酸残基をThrに置換すること、又は
(b)配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含みかつβ−グルコシダーゼ活性を有するポリペプチドにおいて、配列番号1の653位から658位までに相当する領域のアミノ酸配列をTyr−Glu−Pro−Ala−Ser−Glyに置換すること、
を含む、方法。
〔12〕好ましくは、前記配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含みかつβ−グルコシダーゼ活性を有するポリペプチドが、i)配列番号1の649位に相当する位置のアミノ酸残基がGlnでなく、かつ655位に相当する位置のアミノ酸残基がThrでないか;ii)配列番号1の653位から658位までに相当する領域のアミノ酸配列がTyr−Glu−Pro−Ala−Ser−Glyでないか;又は、iii)該i)とii)の両方である、〔11〕記載の方法。
〔13〕好ましくは、前記変異β−グルコシダーゼが、前記配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含みかつβ−グルコシダーゼ活性を有するポリペプチドと比べてプロテアーゼ耐性が高い、〔11〕又は〔12〕記載の方法。
〔14〕好ましくは、前記配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含みかつβ−グルコシダーゼ活性を有するポリペプチドが、
配列番号1又は2で示されるアミノ酸配列、又は、
配列番号1又は2で示されるアミノ酸配列に対して、1〜数個のアミノ酸が欠失、置換もしくは付加されたアミノ酸配列、
からなる、〔11〕〜〔13〕のいずれか1項記載の方法。
(1)N649Q/Q655T変異体の発現プラスミドの構築
アスペルギルス・アクリータスのβ−グルコシダーゼ1(AaBGL1;配列番号1)に対してN649Q及びQ655Tの変異を導入した変異体(N649Q/Q655T)をコードする発現プラスミドを構築した。
PCR−megaprimer法により、分泌シグナル配列を有するAaBGL1プレタンパク質をコードする遺伝子(AaBGL1遺伝子、配列番号3)に変異導入した。すなわち、表1記載のプライマーBGL1−N649Q/Q655TとBGL1−Rを用いて、アスペルギルス・アクリータス No.F−50株ゲノムDNAを鋳型とし、PrimeSTAR HS DNA Polymeraseを使用して付属のプロトコルに従い、AaBGL1遺伝子の変異導入部位から下流側の遺伝子を増幅した。増幅断片はアガロースゲル電気泳動によって分離し回収した。得られた増幅断片をメガプライマーとしてBGL1−Fプライマーとともに用いて、F−50株ゲノムDNAを鋳型として同様の方法でPCRを行い、変異が導入された全長AaBGL1遺伝子を増幅した。得られたDNA断片をプライマー由来のNot I及びSph Iサイトで切断し、糸状菌発現ベクターpNAN8142(Biosci Biotechnol Biochem,1996,60:383−389)の同サイトに組み込んで発現プラスミドを構築した。DNA断片に変異が正しく導入されていることをシークエンシングにより確認した。
AaBGL1のアミノ酸配列(配列番号1)における653〜658位のアミノ酸配列NAQVATが、オルソログの配列YEPASGに置換された変異体(653YEPASG658)をコードする発現プラスミドを構築した。上記(1)と同様の手順で、ただしプライマーBGL1−N649Q/Q655Tの代わりに表1記載のプライマーBGL1−653YEPASGを用いて、発現プラスミドを構築した。
形質転換体の作製はGomiらの方法(Agric Biol Chem,1987,51:2549−2555)に従って行った。すなわち、MM(NH4 +)平板培地(1.0% Glucose、0.3% Ammonium tartrate、0.13% KCl、0.13% MgSO4・7H2O、0.38% KH2PO4、0.00011% Mo7O24・4H2O、0.00011% H3BO3、0.00016% CoCl2・6H2O、0.00016% CuSO4・5H2O、0.005% EDTA、0.0005% FeSO4・7H2O、0.0005% MnCl2・4H2O、0.0022% ZnSO4・7H2O、pH6.5)に生育したアスペルギルス・オリザ(A. oryzae)niaD300株に5mLのTween/saline solution(0.1%(w/v)Tween(登録商標)80、0.01% NaCl)を加え、スプレッダーを用いて胞子を懸濁した。この胞子懸濁液をMM(NH4 +)液体培地200mL(500mL容バッフルつき三角フラスコ)に加え、30℃、160rpmで1晩振盪培養した。適度に生育させて培養を終了し、ミラクロス上で集菌し、Protoplasting buffer(以下、PB;0.8M NaCl、10mM NaH2PO4)で洗浄した。回収した菌体を50mL容遠心管に入れ、Yatalase(タカラバイオ社製)30mg、Lysing enzyme(Sigma−Ardrich社製)50mgの入ったPB10mLに懸濁し,ゆっくりと振盪しながらインキュベート(30℃、90min)した。また、30分毎にピペッティングすることで菌体をほぐした。その後、プロトプラストのみを回収するためにミラクロスでろ過し、得られたろ液を遠心分離(4℃、2000rpm、5min)した。沈殿をTransformation buffer I(以下、TB I;0.8M NaCl、10mM Tris−HCl[pH7.5]、50mM CaCl2)10mLに懸濁し、遠心分離(4℃、2000rpm、5min)した。その後、上清を除去し、沈殿を200μLのTB Iに懸濁したものをプロトプラスト溶液とした。プロトプラスト数を顕微鏡により確認し、およそ107個/mLのプロトプラストをその後の操作に用いた。
実施例2で得られた形質転換体及び野生型AaBGL1(WT)発現株をそれぞれMM(NO3 -)液体培地100mLに植菌し、30℃で振とう培養した。毎日(培養1〜8日後)培養上清を1mLずつサンプリングし、そのうちの20μLをSDS−PAGEに供した。ゲルには、分離ゲル7.5%、濃縮ゲル5%からなるポリアクリルアミドゲル(Acrylamide:N,N’−Methylenebisacrylamide=29.2:0.8)を用いた。培養上清に6×Sample buffer(0.375M Tris−HCl、60% Glycerol、6% 2−Mercaptoethanol、0.003% Bromophenol blue[pH6.8])を添加し、100℃で10分間処理して試料とした。縦型スラブ電気泳動装置(ATTO社製)を用い、泳動用緩衝液(0.1% SDS、25mM Tris base、192mM Glycine)中で20mAの定電流下で電気泳動を行った。電気泳動後、CBB溶液(0.2% CBB R−250、50% Ethanol、10% Acetic acid)中で染色を行い、脱色液(10% Methanol、7.5% Acetic acid)で脱色した。タンパク質の分子量マーカーにはProtein Molecular Weight Marker(Broad)(タカラバイオ社製)を用いた。
酵素活性(Unit/mL)=A405/18.5×2.2mL/(10min)×(1/0.1mL)×培養上清の希釈率
その結果、N649Q/Q655T変異体、および653YEPASG658変異体では、6日目の培養上清において、野生型に比べてBGL活性が高く維持されていた。
実施例2で得られた変異BGL発現株から変異BGL酵素を精製し、そのBGL活性を実施例3と同様の手順でpNP法にて測定した。以下の式により精製酵素の比活性を算出した。
比活性(Unit/mg)=酵素活性(Unit/mL)/タンパク質濃度(mg/mL)
結果を表3に示す。変異BGLは、インタクトなWTのBGLと同等又はそれ以上の比活性を示した。
Claims (8)
- 下記(i)、(ii)及び(iii)から選択される変異β−グルコシダーゼ:
(i)配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列において、配列番号1の649位に相当する位置のアミノ酸残基がGlnに、かつ配列番号1の655位に相当する位置のアミノ酸残基がThrに置換されたアミノ酸配列からなり、かつβ−グルコシダーゼ活性を有する、ポリペプチド;
(ii)配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列において、配列番号1の653位から658位までに相当する領域のアミノ酸配列がTyr−Glu−Pro−Ala−Ser−Glyに置換されたアミノ酸配列からなり、かつβ−グルコシダーゼ活性を有する、ポリペプチド;
(iii)該(i)又は(ii)のポリペプチドを含み、かつβ−グルコシダーゼ活性を有するポリペプチド。 - 請求項1記載の変異β−グルコシダーゼをコードするポリヌクレオチド。
- 請求項2記載のポリヌクレオチドを含有するベクター。
- 請求項2記載のポリヌクレオチド又は請求項3記載のベクターを含む形質転換体。
- 糸状菌である、請求項4記載の形質転換体。
- 請求項1記載の変異β−グルコシダーゼを含有するバイオマス糖化剤。
- 請求項1記載の変異β−グルコシダーゼでバイオマスを糖化することを含む、糖の製造方法。
- 変異β−グルコシダーゼの製造方法であって、
(a)配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含みかつβ−グルコシダーゼ活性を有するポリペプチドにおいて、配列番号1の649位に相当する位置のアミノ酸残基をGlnに、かつ配列番号1の655位に相当する位置のアミノ酸残基をThrに置換すること、又は
(b)配列番号1で示されるアミノ酸配列又はこれと少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含みかつβ−グルコシダーゼ活性を有するポリペプチドにおいて、配列番号1の653位から658位までに相当する領域のアミノ酸配列をTyr−Glu−Pro−Ala−Ser−Glyに置換すること、
を含む、方法。
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