JP2016075504A - ヘモグロビンfの管理試料 - Google Patents
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Abstract
【解決手段】 ヒト赤血球の溶血物とヒト臍帯血の混合溶血物に対して、スクロースが含有されているヘモグロビンFの管理試料を提供することにより、ヘモグロビンFが経時的に安定な状態で、サラセミア症候群等におけるヘモグロビンFの測定を行うことができることを見出した。
【選択図】 なし
Description
(a)ヒト赤血球の溶解物の調製
適宜保存用成分が含有されることが許容されるヒト全血から、遠心分離等の常法により赤血球を分離する。この工程を省略して、赤血球のみを入手して用いても良い。このようにして得られた赤血球を生理食塩水等で洗浄した後、低張液、典型的には精製水を加えて溶血を行い、遠心分離を行って得られる最下層の赤色画分(精製溶血液)が「ヒト赤血球の溶解物」である。精製水等の低張液の添加量は溶血を行う際の常法に従うもので、特に限定されるものではないが、赤血球の全体容積に対して概ね0.5〜1.5容量であり、好ましくは0.7〜1.2容量である。
上記(a)により得られたヒト赤血球の溶解物に、ヒト臍帯血を添加する。ヒト臍帯血は、胎児と母体を繋ぐ胎児側の組織であるへその緒(臍帯)の中に含まれる胎児血であり、臍帯血に含まれる赤血球にはヘモグロビンFが豊富に含まれている。ヒト臍帯血は、上記のヒト赤血球の溶解物に対して添加することが極めて好ましい。すなわち、上記(a)の段階で、ヒト全血とヒト臍帯血を混合しても、所望するヘモグロビンFが含まれる本発明の管理試料の中間体を調製することは困難である。上記のようなヒト赤血球の溶解物に対してヒト臍帯血を添加することで、当該溶解物の低張性により臍帯血中の赤血球は自ずと溶解することになる。ヒト臍帯血の添加量については上述した。
上記(b)において得られた「ヒト赤血球の溶解物とヒト臍帯血の混合物」に対して、安定化剤であるスクロースを添加する。添加量については上述した通りである。この添加の際には、予め適切な濃度のスクロースの水溶液を調製して、これを所望のスクロース濃度となるように、上記混合物に対して添加することが好適である。ここで混合物のヘモグロビン濃度を測定して、当該濃度を所望の濃度に調整する。本実施例における当該ヘモグロビン濃度は10mg/mLであるが、これに限定されるものではない。当該ヘモグロビン濃度調整は、所望するスクロース濃度の水溶液を用いることが好適である。
多くの場合、管理試料は凍結乾燥処理を施して用時調整を行って用いる形態とする。本発明の管理試料も同様である。凍結乾燥の方法は常法に従い、具体的には実施例において開示する。
上述したように、本発明の管理試料は血液検体中のヘモグロビンFを定量する際の標準として用いることができる。本発明の管理試料を用いるヘモグロビンFの定量方法は高速液体クロマトグラフィー(HPLC)である。
本発明の管理試料と、その比較例は下記の要領で調製した。
(1) 450mLのヒト全血をパック(クエン酸−リン酸−デキストロース−アデニン(CPDA)保存液を含む)に入ったまま転倒混和し均一にする。
(2) 450mLのヒト全血を50mL遠沈管に約45mLずつ分注し遠心分離器(3000rpm×5min,4℃)にかけ、上清の血漿、血小板、白血球を除去し赤血球を分離する。また,感染性否定試験用に15mL遠沈管に入れ遠心し、上清を試験に出す。
(3) 分離した赤血球に1/2倍容量の生理食塩水を加え混合し、遠心分離(3000rpm×5min,4℃)にかけ生理食塩水を除去する。この操作を8回繰り返す。ただし、8回目の遠心時間は、10分とする。
(1) 工程1で得た洗浄赤血球に1.0等容量の精製水を加え、震盪し、赤血球を溶血させる。
(1) 工程2で得た溶血液に1/4容量のトルエンを加え、激しく震盪(約5分間)し、遠心分離(3000rpm×30min,4℃)にかけ、3層に分離したうちの下層部分をパスツール等で試験管に回収する。
(2) (1)で回収した液は2回目の遠心分離(3000rpm×15min,4℃)にかけ、上層に浮くか又は底に沈殿した不溶解物を除き透明な部分のみをパスツール等で試験管に分けて回収する。
(3) この精製溶血液(約500mL)に1mLのヒト臍帯血を加え、混合する。
(4) (3)の精製溶血液を容量し、これに最終濃度が10%の安定化剤には1/4容量の50%濃度の安定剤を加え、5%の安定化剤には1/4容量の25%濃度の安定化剤を加え均一になるまで混合する。「安定化剤」は、スクロース、又は、比較例として用いる他の糖類である。
(5) ヘモグロビン濃度を測定して、10%の安定化剤を含む精製溶血液には10%安定化剤溶液で希釈して、10mg/mLに調整する。5%の安定化剤を含む精製溶血液には5%安定化剤溶液で希釈して、10mg/mLに調整する。これにより液剤段階の本発明の管理試料又はその比較例が調製された。
(1) 工程3の(5)において調製した10%安定化剤を含む液剤段階の管理試料各1mLを10mLバイアルビンにて分注して、凍結乾燥を行う。
(2) 凍結乾燥は、予備凍結:−30度・4時間、1次乾燥:−20℃・10時間、2次乾燥:−10℃・10時間、3次乾燥:−4℃・10時間、最終乾燥:4℃・60時間、の工程を経て行った。
(3) 窒素置換して、ゴム栓打栓後 フィリップキャップを締める。
上記の実施例1において、安定化剤として、(1)マルトース、(2)スクロース、(3)ソルビトール、(4)アラビノース、(5)キシロース、を用い、これらの添加量を、それぞれ管理試料に対して10質量%として、工程3の凍結乾燥品を調製して、HPLCで、(a)ヘモグロビンF(HbF)、(b)ヘモグロビンA1c(HbA1c)、(c)ヘモグロビンA1A(HbA1A)についての、上記凍結乾燥前の存在量と、凍結乾燥後(精製水を凍結乾燥前と当容量となるように添加後)の存在量を比較した。その結果を表1(表1−1、1−2、1−3)に開示する。
熱加速試験は、被験試料(凍結乾燥品:スクロース又はソルビトールを5%又は10%添加したもの)を、37℃の条件下で試験直後から4週間放置し、それぞれ試験直後から1週間毎に、精製水を凍結乾燥前と当容量となるように添加後、ヘモグロビン量をHPLCにより定量し、その結果を表2(表2−1、2−2、2−3)と、図1(図1−1、1−2、1−3、1−4)に示す。(a)表2−1と図1−1はヘモグロビンF(HbF)、(b)表2−2と図1−2はヘモグロビンA1c(HbA1c)、(c)表2−3と図1−3、1−4はヘモグロビンA1A(HbA1A)についての結果を示すものであり。図1−4は、図1−3のスクロース添加の結果を示す拡大図である。
Claims (8)
- ヒト赤血球の溶血物とヒト臍帯血の混合溶血物に対して、スクロースが含有されていることを特徴とする、ヘモグロビンFの管理試料。
- スクロースの含有量は、ヘモグロビン濃度10mg/mlの管理試料全体に対して5〜20質量%であることを特徴とする、請求項1に記載の管理試料。
- サラセミア症候群の補助検査用の管理試料であることを特徴とする、請求項1又は2に記載の管理試料。
- 凍結乾燥品であることを特徴とする、請求項1〜3のいずれかに記載の管理試料。
- 請求項1〜5のいずれかに記載の管理試料を、血液検体中のヘモグロビンFを高速液体クロマトグラフィーを用いて測定する際の、ヘモグロビンFの標準として用いることを特徴とする、管理試料の使用方法。
- ヒト赤血球の溶血物とヒト臍帯血の混合溶血物に対してスクロースを含有させる、当該混合物中のヘモグロビンFの安定化方法。
- ヒト赤血球の溶血物に対してヒト臍帯血を混合して、当該溶血物と臍帯血の混合物を調製して混合溶血物として、当該混合溶血物に対してスクロースを含有させることを特徴とする、ヘモグロビンFの管理試料の生産方法。
- スクロースを含有させた、ヒト赤血球の溶血物とヒト臍帯血の混合溶血物に対して、凍結乾燥処理を行うことを特徴とする、ヘモグロビンFの管理試料の生産方法。
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Citations (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH055730A (ja) * | 1990-11-30 | 1993-01-14 | Hitachi Ltd | 液体クロマトグラフ装置 |
JPH06308120A (ja) * | 1993-04-27 | 1994-11-04 | Sekisui Chem Co Ltd | 糖化ヘモグロビン測定用管理物質およびその製造法 |
JPH11322795A (ja) * | 1998-05-12 | 1999-11-24 | Tosoh Corp | ヘム蛋白質の安定化剤及び安定化方法 |
WO2001002438A1 (fr) * | 1999-07-01 | 2001-01-11 | International Reagents Corporation | Moyens pour stabiliser les hemoglobines |
JP2012108115A (ja) * | 2010-10-26 | 2012-06-07 | Arkray Inc | クロマトグラムの表示方法、データ処理装置、分析装置及び表示プログラム |
-
2014
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Patent Citations (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH055730A (ja) * | 1990-11-30 | 1993-01-14 | Hitachi Ltd | 液体クロマトグラフ装置 |
JPH06308120A (ja) * | 1993-04-27 | 1994-11-04 | Sekisui Chem Co Ltd | 糖化ヘモグロビン測定用管理物質およびその製造法 |
JPH11322795A (ja) * | 1998-05-12 | 1999-11-24 | Tosoh Corp | ヘム蛋白質の安定化剤及び安定化方法 |
WO2001002438A1 (fr) * | 1999-07-01 | 2001-01-11 | International Reagents Corporation | Moyens pour stabiliser les hemoglobines |
JP2012108115A (ja) * | 2010-10-26 | 2012-06-07 | Arkray Inc | クロマトグラムの表示方法、データ処理装置、分析装置及び表示プログラム |
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