JP2009190153A - Method of manufacturing microstructure and substrate with microstructure - Google Patents

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Abstract

<P>PROBLEM TO BE SOLVED: To provide a method of manufacturing a microstructure including protruding lines extending precisely along a predetermined direction on the surface of a substrate and the substrate with such a microstructure. <P>SOLUTION: First, unit elements (peptide molecules 10a forming a β-sheet structure, for example) linearly growing by associating each other or linear elements (peptide fibers 10, for example) are applied onto the substrate 20. Thus, linear elements oriented to extend along an atomic step on the surface of the substrate are obtained on the substrate 20. Thereafter, ions 30 are irradiated to the substrate 20 to cause a lattice defect layer 20a on the surface of the substrate 20, and further the lattice defect layer 20a is removed by grinding. Thus, the microstructure comprising protruding lines and recessed lines is formed on the surface of the substrate 20. <P>COPYRIGHT: (C)2009,JPO&INPIT

Description

本発明は、凸条を含む微細構造を基板表面に作製する方法、及びそのような微細構造を備えた基板に関する。   The present invention relates to a method for producing a microstructure including protrusions on a substrate surface, and a substrate having such a microstructure.

従来、ラングミュア・ブロジェット法(略してLB法)などの方法を用いてポリペプチドなどの微小物質を基板上に規則的に配列させることにより、基板上に微細秩序構造を作製する技術が知られている(例えば特許文献1参照)。こうして基板上に作製された微細秩序構造は、例えば、これを鋳型として利用して物理的に安定な素材(例えば前記基板)へとネガコピーすることにより、様々な産業用途において適用可能な材料を提供するものである。   Conventionally, a technique for producing a fine ordered structure on a substrate by regularly arranging fine substances such as polypeptides on the substrate using a method such as the Langmuir-Blodget method (abbreviated as LB method) is known. (For example, refer to Patent Document 1). The micro-ordered structure fabricated on the substrate in this way provides a material that can be applied in various industrial applications, for example, by negatively copying it to a physically stable material (for example, the substrate) using this as a mold. To do.

しかしながら、従来の微細秩序構造を作製する技術の場合、微小物質が基板上で規則的に配列される領域というのは基板上のごく一部に限られることが多い。すなわち、従来技術では、大面積の微細秩序構造を再現性よく得ることは容易ではない。従って、例えば基板にネガコピーされた微細秩序構造についてもまた、再現性よく大面積のものを得ることは容易でないのが現状である。
特開2005−203433号公報
However, in the case of a conventional technique for producing a fine ordered structure, a region where minute substances are regularly arranged on a substrate is often limited to a very small part on the substrate. That is, it is not easy to obtain a fine ordered structure with a large area with good reproducibility in the prior art. Therefore, for example, it is not easy to obtain a large ordered structure with a reproducibility that is negatively copied on a substrate.
JP 2005-203433 A

そこで、本発明の目的は、所定の方向に沿って精度良く延びた凸条を含む微細構造を基板表面に作製するための方法、及びそのような微細構造を備えた基板を提供することにある。   SUMMARY OF THE INVENTION An object of the present invention is to provide a method for producing on a substrate surface a fine structure including ridges extending accurately along a predetermined direction, and a substrate having such a fine structure. .

上記の目的を達成するために、本発明の一態様では、基板表面に微細構造を作製する方法であって、原子ステップを表面に有する基板を用意する工程と、基板上に線状要素を与えることにより、基板表面の原子ステップに沿って延びるようにして基板上で線状要素が配向させられる工程と、線状要素がその上で配向されている基板に対してイオン照射することにより、基板表面に格子欠陥層を生じさせる工程であって、線状要素でマスクされている基板表面の第1部分では、線状要素でマスクされていない基板表面の第2部分に比べて、イオン照射により生じる格子欠陥層の厚さが小さくなることと、イオン照射後の基板表面を研磨することにより、イオン照射により基板表面に生じた格子欠陥層を除去する工程であって、基板表面の前記第1部分と前記第2部分とで格子欠陥層の厚さが異なることにより、前記第1部分に対応する凸条と前記第2部分に対応する凹条とからなる微細構造が研磨後の基板表面に得られることとを備える方法を提供する。   In order to achieve the above object, according to one embodiment of the present invention, there is provided a method for manufacturing a microstructure on a substrate surface, the step of preparing a substrate having atomic steps on the surface, and providing a linear element on the substrate A step of aligning the linear elements on the substrate so as to extend along atomic steps on the surface of the substrate, and irradiating the substrate on which the linear elements are aligned with ions, A step of generating a lattice defect layer on the surface, in which the first portion of the substrate surface masked with the linear element is irradiated with ions compared to the second portion of the substrate surface not masked with the linear element. The step of removing the lattice defect layer generated on the substrate surface by ion irradiation by reducing the thickness of the resulting lattice defect layer and polishing the substrate surface after ion irradiation, Due to the difference in the thickness of the lattice defect layer between the portion and the second portion, a fine structure composed of the ridge corresponding to the first portion and the ridge corresponding to the second portion is formed on the polished substrate surface. To provide a method.

また、本発明の別の態様では、基板表面の少なくとも1μm四方の領域の全体にわたり繰り返される幅2〜20nmの凸条を備える基板を提供する。   Moreover, in another aspect of the present invention, there is provided a substrate provided with ridges having a width of 2 to 20 nm repeated over the entire area of at least 1 μm square on the substrate surface.

本発明によれば、所定の方向に沿って精度良く延びた凸条を含む微細構造を基板表面に作製するための方法、及びそのような微細構造を備えた基板が提供される。   ADVANTAGE OF THE INVENTION According to this invention, the method for producing the fine structure containing the protruding item | line extended with precision along the predetermined direction on the substrate surface, and a board | substrate provided with such a fine structure are provided.

以下、本発明の一実施形態を説明する。
本実施形態では、互いに会合して線状に成長可能な単位要素が基板上に与えられる。ここで使用される単位要素の典型例としては、βシート構造を形成可能なペプチド分子が挙げられる。かかるペプチド分子は、βシート構造を形成し得る限り、アミノ酸配列の内容、アミノ酸残基の数、アミノ酸側鎖の種類等によって限定されない。βシート構造では、隣り合うペプチド分子同士は、一方のペプチド分子の主鎖のN−H基の水素原子と他方のペプチド分子の主鎖のC=O基の酸素原子が互いに水素結合することにより、互いに平行又は逆平行に結合されている。
Hereinafter, an embodiment of the present invention will be described.
In the present embodiment, unit elements that can be grown in a linear fashion in association with each other are provided on the substrate. A typical example of the unit element used here is a peptide molecule capable of forming a β sheet structure. Such a peptide molecule is not limited by the content of the amino acid sequence, the number of amino acid residues, the type of amino acid side chain, etc., as long as it can form a β sheet structure. In the β-sheet structure, adjacent peptide molecules are formed by hydrogen bonding between the hydrogen atom of the N—H group of the main chain of one peptide molecule and the oxygen atom of the C═O group of the main chain of the other peptide molecule. Are coupled in parallel or antiparallel to each other.

特に限定することを意図したものではないが、図1中の符号10aで示されるペプチド分子は、本実施形態において好適に用いられるペプチド分子である。ペプチド分子10aは、図1からも明らかであるように、化学式:CHCO−(Arg−Phe−Asp−Phe)−CONHで表される。ペプチド分子10aの主鎖では、親水性アミノ酸(アルギニン及びアスパラギン酸)と疎水性アミノ酸(フェニルアラニン)とが交互に出現している。このようなアミノ酸配列を有するペプチド分子は、βシート構造を優先的に形成するため、ペプチド分子10aだけに限らず、本実施形態において好適に用いられる。図1のペプチド分子10aは、長さが約5.5nm、太さが1nm以下である。 Although not intended to be particularly limited, the peptide molecule indicated by reference numeral 10a in FIG. 1 is a peptide molecule that is suitably used in this embodiment. Peptide molecules 10a, as is apparent from FIG. 1, the formula: represented by CH 3 CO- (Arg-Phe- Asp-Phe) 4 -CONH 2. In the main chain of the peptide molecule 10a, hydrophilic amino acids (arginine and aspartic acid) and hydrophobic amino acids (phenylalanine) appear alternately. A peptide molecule having such an amino acid sequence preferentially forms a β sheet structure, and thus is not limited to the peptide molecule 10a but is preferably used in the present embodiment. The peptide molecule 10a in FIG. 1 has a length of about 5.5 nm and a thickness of 1 nm or less.

図1のペプチド分子10aがβシート構造を形成することにより得られるペプチドファイバー10を図2に示す。図2に示されるように、ペプチドファイバー10の隣り合うペプチド分子10a同士は互いに逆平行である。ペプチドファイバー10は、極性基であるアミノ基をC末端に有するペプチド分子が逆平行に並んで構成されたものであるため、一様な極性を有している。   FIG. 2 shows a peptide fiber 10 obtained by the peptide molecule 10a of FIG. 1 forming a β sheet structure. As shown in FIG. 2, adjacent peptide molecules 10a of the peptide fiber 10 are antiparallel to each other. The peptide fiber 10 has a uniform polarity because peptide molecules having amino groups as polar groups at the C-terminus are arranged in antiparallel.

本実施形態で使用される基板は、原子ステップを表面に有している。かかる基板は、互いに平行な直線状の原子ステップを表面に有していることが好ましい。表面に原子ステップを有する基板を用いることは、βシート構造を形成したペプチド分子、すなわち線状要素としてのペプチドファイバーを、基板上で特定の方向に沿って精度良く延びるようにして配向させるうえで欠かせない。その少なくとも一つの理由は、基板表面の原子ステップ端が高いダングリングボンド密度を有することであると考えられる。   The substrate used in this embodiment has atomic steps on the surface. Such a substrate preferably has linear atomic steps parallel to each other on the surface. The use of a substrate having an atomic step on the surface is necessary for orienting peptide molecules having a β-sheet structure, that is, peptide fibers as linear elements so as to extend accurately along a specific direction on the substrate. necessary. It is believed that at least one reason is that the atomic step edge of the substrate surface has a high dangling bond density.

本実施形態で使用される基板の典型例としては、超平坦化した炭化ケイ素基板、超平坦化したサファイア基板、超平坦化した酸化亜鉛基板が挙げられる。これらの基板の表面では、数十〜数百nmの間隔で互いに平行な直線状の原子ステップが存在することが観察される。基板表面に原子ステップを得るべく基板を超平坦化する典型的な方法としては研磨が挙げられる。例えば、コロイダルシリカを用いて炭化ケイ素基板の表面を研磨することにより、本実施形態において好適に用いられる基板を得ることができる。一例として、コロイダルシリカスラリーを用いた回転バフ研磨により超平坦化した炭化ケイ素基板のSi面及びC面の原子間力顕微鏡写真をそれぞれ図3A及び図3Bに示す。炭化ケイ素基板のSi面及びC面がそれぞれ、互いに平行な直線状の原子ステップを有することは同図から明白であろう。なお、図3A及び図3Bに示す例では、平均粒子径0.1μmのコロイダルシリカを30質量%含有して残部が水からなるコロイダルシリカスラリーをpH8に調整してから用いている。   Typical examples of the substrate used in the present embodiment include an ultra flattened silicon carbide substrate, an ultra flattened sapphire substrate, and an ultra flattened zinc oxide substrate. On the surface of these substrates, it is observed that there are linear atomic steps parallel to each other at intervals of several tens to several hundreds of nanometers. A typical method for ultra-flattening a substrate to obtain atomic steps on the substrate surface is polishing. For example, a substrate suitably used in the present embodiment can be obtained by polishing the surface of a silicon carbide substrate using colloidal silica. As an example, atomic force micrographs of the Si surface and C surface of a silicon carbide substrate ultra-flattened by rotating buffing using colloidal silica slurry are shown in FIGS. 3A and 3B, respectively. It will be apparent from the figure that the Si and C faces of the silicon carbide substrate each have linear atomic steps parallel to each other. In the examples shown in FIGS. 3A and 3B, colloidal silica slurry containing 30% by mass of colloidal silica having an average particle size of 0.1 μm and the balance being water is adjusted to pH 8 before use.

ペプチド分子を基板上に与える典型的な方法としては、ラングミュア・ブロジェット法(略してLB法)が挙げられる。LB法によりペプチド分子を基板上に与える場合にはまず、ペプチド分子を水又は有機液体の液面上に展開浮遊させて液面上にペプチド単分子膜を形成する。水又は有機液体の液面上でペプチド分子は、分子間水素結合により互いに平行又は逆平行に結合してβシート構造を形成する。その後、水又は有機液体の液面に対して垂直に基板を通過させることにより、水又は有機液体の液面上でβシート構造を形成しているペプチド分子、すなわちペプチドファイバーを基板表面に移し取る。このとき、基板表面の原子ステップ端に高密度で存在するダングリングボンドの作用により、一部のペプチドファイバーはそれぞれ、基板表面の原子ステップに沿って延びるようにして配向させられる。また、残りのペプチドファイバーはそれぞれ、原子ステップに沿って延びたペプチドファイバーのうち対応する隣り合うペアによって両端から物理的干渉を受ける結果、同ペアに対して平行となるように配向させられる。かくして、原子ステップに沿って延びたペプチドファイバーからなる微細構造、さらに言えば、互いに平行に並んだペプチドファイバーからなる微細構造が基板上に得られる。   A typical method for providing peptide molecules on a substrate is the Langmuir-Blodgett method (LB method for short). When peptide molecules are provided on a substrate by the LB method, first, peptide molecules are developed and suspended on the liquid surface of water or an organic liquid to form a peptide monomolecular film on the liquid surface. Peptide molecules are bonded in parallel or antiparallel to each other by intermolecular hydrogen bonding on the surface of water or an organic liquid to form a β sheet structure. Thereafter, by passing the substrate perpendicular to the liquid surface of water or organic liquid, the peptide molecules forming the β sheet structure on the liquid surface of water or organic liquid, that is, peptide fibers are transferred to the substrate surface. . At this time, due to the action of dangling bonds existing at high density at the end of the atomic step on the substrate surface, some of the peptide fibers are oriented so as to extend along the atomic step on the substrate surface. In addition, each of the remaining peptide fibers is oriented so as to be parallel to the pair as a result of physical interference from both ends by the corresponding adjacent pair of peptide fibers extending along the atomic step. Thus, a microstructure consisting of peptide fibers extending along atomic steps, more specifically a microstructure consisting of peptide fibers arranged in parallel to each other, is obtained on the substrate.

ペプチドファイバーが基板表面の原子ステップに沿って延びるようにして配向するに際しては、原子ステップ端の極性が原子ステップ端のダングリングボンドと協働して作用する。すなわち、基板表面の原子ステップ端に極性が存在する場合、ペプチドファイバーを構成しているペプチド分子のC末端又はN末端の極性基と原子ステップ端との間に働くクーロン力もまた、基板表面の原子ステップに沿って延びるようにしてペプチドファイバーを配向させる働きをする。この点を鑑みると、ペプチドファイバーは、図2のペプチドファイバー10のように、一様の極性を有していることが好ましい。   When the peptide fiber is oriented so as to extend along the atomic step on the substrate surface, the polarity of the atomic step edge acts in cooperation with the dangling bond at the atomic step edge. That is, when there is polarity at the atomic step end of the substrate surface, the Coulomb force acting between the polar group at the C-terminal or N-terminal of the peptide molecule constituting the peptide fiber and the atomic step end is also the atom on the substrate surface. It serves to orient the peptide fibers so as to extend along the steps. In view of this point, it is preferable that the peptide fiber has a uniform polarity like the peptide fiber 10 of FIG.

LB法においてペプチド分子を展開浮遊させるための液体として水を用いた場合、水面上に展開浮遊させたペプチド分子では、主鎖中の親水性アミノ酸が水面側を向き、疎水性アミノ酸が大気側を向く。この点、親水性アミノ酸と疎水性アミノ酸が交互に並んだ主鎖を有する図1のペプチド分子10aは、水面上にペプチド単分子膜を効率よく形成することができる点で有利である。また、図1のペプチド分子10aを用いてLB法を行うに際しては、ペプチド分子10aが疎水性アミノ酸として疎水性の特に強いフェニルアラニンを使用していることも有利に働く。というのも、LB法において水面上にペプチド単分子膜を形成させるときには、ペプチド分子が水面上に確実に浮遊していること、すなわち大気と水の界面に確実に存在していることが肝要だからである。疎水性の特に強い疎水性アミノ酸としては、フェニルアラニンのほかにはロイシンが挙げられる。   When water is used as a liquid for spreading and floating peptide molecules in the LB method, the hydrophilic amino acids in the main chain face the water surface side and the hydrophobic amino acids face the air side in the peptide molecules spread and floated on the water surface. Turn to. In this respect, the peptide molecule 10a of FIG. 1 having a main chain in which hydrophilic amino acids and hydrophobic amino acids are alternately arranged is advantageous in that a peptide monomolecular film can be efficiently formed on the water surface. Further, when performing the LB method using the peptide molecule 10a of FIG. 1, it is also advantageous that the peptide molecule 10a uses phenylalanine having a particularly strong hydrophobic property as a hydrophobic amino acid. This is because, when a peptide monomolecular film is formed on the water surface in the LB method, it is important that the peptide molecule is surely floating on the water surface, that is, it is surely present at the interface between air and water. It is. In addition to phenylalanine, a particularly strong hydrophobic amino acid having hydrophobicity includes leucine.

例えば、図1のペプチド分子10aをLB法あるいはその他の方法で炭化ケイ素基板のC面に与えると、ペプチド分子10aから構成されるペプチドファイバー10の一部は、炭化ケイ素基板C面の原子ステップに沿って延びるようにして配向する。この配向には、C面の原子ステップ端に高密度で存在するダングリングボンドだけでなく、C面の最表面に位置するマイナスに帯電した炭素原子、特にC面の原子ステップ端に存在するマイナスに帯電した炭素原子と、ペプチド分子10aのC末端に存在する極性基であるアミノ基とがクーロン力によって引き合うことも寄与している。図1のペプチド分子10aを炭化ケイ素基板のC面に与えたときに得られる、ペプチドファイバー10からなる微細構造がC面上に設けられた炭化ケイ素基板の模式断面図を図4に示す。また、同じ炭化ケイ素基板をC面側から観察して撮影した原子間力顕微鏡写真を図5に示す。なお、図4中の符号20は炭化ケイ素基板を示す。図5は、ペプチドファイバー10の太さ(ペプチド分子10aの長さ)にほぼ合致する幅約5nmのストライプが互いにほぼ平行に整然と並んだ微細構造が、炭化ケイ素基板上の少なくとも500nm四方の領域の全体にわたり形成されていることを示している。この微細構造は、炭化ケイ素基板上のほぼ全体にわたり形成することが可能である。   For example, when the peptide molecule 10a of FIG. 1 is applied to the C-plane of the silicon carbide substrate by the LB method or other methods, a part of the peptide fiber 10 composed of the peptide molecule 10a becomes an atomic step on the C-plane of the silicon carbide substrate. Oriented to extend along. This orientation includes not only dangling bonds existing at high density at the atomic step edge of the C-plane, but also negatively charged carbon atoms located at the outermost surface of the C-plane, particularly the negative atoms present at the atomic step edge of the C-plane. This also contributes to the attractiveness of the carbon atom charged to the amino group and the amino group, which is a polar group present at the C-terminus of the peptide molecule 10a, by Coulomb force. FIG. 4 shows a schematic cross-sectional view of a silicon carbide substrate obtained by applying the peptide molecules 10a of FIG. 1 to the C-plane of the silicon carbide substrate and having a fine structure composed of peptide fibers 10 provided on the C-plane. Further, FIG. 5 shows an atomic force microscope photograph taken by observing the same silicon carbide substrate from the C-plane side. In addition, the code | symbol 20 in FIG. 4 shows a silicon carbide board | substrate. FIG. 5 shows that a microstructure in which stripes having a width of about 5 nm, which approximately match the thickness of the peptide fiber 10 (the length of the peptide molecule 10a), are arranged in order almost parallel to each other, is an area of at least 500 nm square on the silicon carbide substrate. It shows that it is formed throughout. This microstructure can be formed almost entirely on the silicon carbide substrate.

本実施形態では、ペプチドファイバーがその上で配向されている基板に対してイオン照射が行われる。基板表面に向けてイオンを照射することにより、イオンが注入されることに伴う格子欠陥層が基板表面に生じる。このとき、ペプチドファイバーでマスクされている基板表面の部分であるマスク部分では、ペプチドファイバーでマスクされていない基板表面の部分である非マスク部分に比べて、イオン照射により生じる格子欠陥層の厚さが小さくなる。これは、非マスク部分に向けて照射されるイオンが直接、非マスク部分まで到達するのに対して、マスク部分に向けて照射されるイオンはマスク部分にまで到達するまでにペプチドファイバーを通過しなければならず、マスク部分に対するイオン注入速度が非マスク部分に対するイオン注入速度よりも低くなるためである。基板に照射されるイオンの典型例としては、アルゴンイオン、ネオンイオン、窒素イオンが挙げられる。照射されるイオンの強度や照射時間などのイオン照射条件は、基板及びペプチドファイバーの種類や、格子欠陥層の所望する厚さなどに応じて適宜に設定されるべきものである。図4の炭化ケイ素基板に対してイオン照射が行われる様子を図6に示す。なお、図6中の符号20aは格子欠陥層を示し、符号30は照射イオンを示す。   In this embodiment, ion irradiation is performed on a substrate on which peptide fibers are oriented. By irradiating ions toward the substrate surface, a lattice defect layer is generated on the substrate surface as ions are implanted. At this time, the thickness of the lattice defect layer generated by ion irradiation in the mask portion that is a portion of the substrate surface masked with peptide fibers is larger than that in the non-mask portion that is a portion of the substrate surface not masked with peptide fibers. Becomes smaller. This is because ions irradiated toward the non-mask portion directly reach the non-mask portion, whereas ions irradiated toward the mask portion pass through the peptide fiber before reaching the mask portion. This is because the ion implantation rate for the mask portion is lower than the ion implantation rate for the non-mask portion. Typical examples of ions irradiated on the substrate include argon ions, neon ions, and nitrogen ions. The ion irradiation conditions such as the intensity of the irradiated ions and the irradiation time should be appropriately set according to the types of the substrate and peptide fibers, the desired thickness of the lattice defect layer, and the like. FIG. 6 shows a state in which ion irradiation is performed on the silicon carbide substrate of FIG. In addition, the code | symbol 20a in FIG. 6 shows a lattice defect layer, and the code | symbol 30 shows irradiation ion.

本実施形態では、イオン照射後の基板表面を研磨することにより、基板上のペプチドファイバー及び基板表面の格子欠陥層が除去される。その結果、マスク部分に対応する凸条と非マスク部分に対応する凹条とからなる微細構造が研磨後の基板表面には得られる。イオン照射後の基板を研磨する方法は、格子欠陥層を基板の他の部分に比べて優先して除去することができる限り、特に限定されない。例えば、炭化ケイ素基板を研磨する場合であれば、コロイダルシリカを用いて行われることが好ましい。図4の炭化ケイ素基板に対してイオン照射を行い、続いてC面の格子欠陥層をコロイダルシリカスラリーを用いた回転バフ研磨により除去した後の炭化ケイ素基板の模式断面図を図7に示す。また、同じ炭化ケイ素基板の研磨後のC面の原子間力顕微鏡写真を図8に示す。図8は、ペプチドファイバー10の太さ(ペプチド分子10aの長さ)にほぼ合致する幅約5nmの凸条が互いにほぼ平行に並んだ微細構造が、炭化ケイ素基板表面の少なくとも1μm四方の領域の全体にわたり形成されていることを示している。この微細構造は、炭化ケイ素基板表面のほぼ全体にわたり形成することが可能である。なお、図8に示す例では、平均粒子径0.1μmのコロイダルシリカを30質量%含有して残部が水からなるコロイダルシリカスラリーをpH8に調整してから用いている。   In this embodiment, by polishing the substrate surface after ion irradiation, the peptide fiber on the substrate and the lattice defect layer on the substrate surface are removed. As a result, a fine structure composed of ridges corresponding to the mask portion and ridges corresponding to the non-mask portion is obtained on the polished substrate surface. The method of polishing the substrate after ion irradiation is not particularly limited as long as the lattice defect layer can be removed with priority over other portions of the substrate. For example, when polishing a silicon carbide substrate, it is preferable to use colloidal silica. FIG. 7 shows a schematic cross-sectional view of the silicon carbide substrate after ion irradiation is performed on the silicon carbide substrate of FIG. 4 and subsequently the C-plane lattice defect layer is removed by rotary buffing using a colloidal silica slurry. Further, FIG. 8 shows an atomic force micrograph of the C-plane after polishing the same silicon carbide substrate. FIG. 8 shows that a microstructure in which ridges having a width of about 5 nm, which approximately match the thickness of the peptide fiber 10 (the length of the peptide molecule 10a) are arranged in parallel with each other, is a region of at least 1 μm square on the surface of the silicon carbide substrate. It shows that it is formed throughout. This microstructure can be formed over almost the entire surface of the silicon carbide substrate. In the example shown in FIG. 8, the colloidal silica slurry containing 30% by mass of colloidal silica having an average particle size of 0.1 μm and the balance being water is adjusted to pH 8 before use.

上記実施形態は次のように変更されてもよい。
ペプチド分子を基板上に与えるに際しては、ペプチドファイバー同士を結合させる目的で、ポリエチレングリコール、ポリビニルピロリドン、ゼラチンなどの適当なバインダをペプチド分子と一緒に基板上に与えるようにしてもよい。この場合、通常重力場でも基板上にペプチドファイバーを安定して互いに平行に配列させることができる。ただし、微小重力場では、バインダを用いなくても、基板上にペプチドファイバーを安定して互いに平行に配列させることが可能である。
The above embodiment may be modified as follows.
When the peptide molecule is provided on the substrate, an appropriate binder such as polyethylene glycol, polyvinyl pyrrolidone, gelatin or the like may be provided on the substrate together with the peptide molecule for the purpose of bonding the peptide fibers. In this case, the peptide fibers can be stably arranged in parallel with each other on the substrate even in a normal gravitational field. However, in a microgravity field, it is possible to stably arrange peptide fibers on a substrate in parallel with each other without using a binder.

なお、バインダを用いた場合であっても、ここで使用されるバインダは一般にペプチドファイバーに比べて密度が十分に小さいため、ペプチドファイバーでマスクされている基板表面の部分では、隣り合うペプチドファイバー同士の間に対応するバインダが上に存在している基板表面の部分に比べて、イオン照射により生じる格子欠陥層の厚さが小さくなる。従って、バインダを用いた場合であっても、上記の実施形態の場合と同様の格子欠陥層がイオン照射によって基板表面に形成される。   Even if a binder is used, since the binder used here is generally sufficiently low in density compared to peptide fibers, adjacent peptide fibers are adjacent to each other on the substrate surface masked with peptide fibers. Compared with the portion of the substrate surface on which the corresponding binder is present, the thickness of the lattice defect layer generated by ion irradiation is smaller. Therefore, even when a binder is used, a lattice defect layer similar to that in the above embodiment is formed on the substrate surface by ion irradiation.

基板上にペプチド分子を与える代わりに、基板上で配列させようとするペプチドファイバーそのものを基板上に与えるようにしてもよい。この場合も、ポリエチレングリコールなどの適当なバインダをペプチドファイバーと一緒に基板上に与えるようにしてもよい。   Instead of providing peptide molecules on the substrate, the peptide fibers themselves to be arranged on the substrate may be provided on the substrate. In this case, a suitable binder such as polyethylene glycol may be provided on the substrate together with the peptide fiber.

あるいは、ペプチドファイバー以外の線状要素を基板上に配列させるべく、ペプチドファイバー以外の線状要素そのもの、あるいは互いに会合して当該線状要素を形成可能な単位要素を基板上に与えるようにしてもよい。この場合も、ポリエチレングリコールなどの適当なバインダを同時に基板上に与えるようにしてもよい。ここで単位要素として使用可能な物質としては、タンパク質、デオキシリボ核酸(DNA)、ウイルス、両親媒性ブロック共重合体のようなペプチド分子以外の自己組織化を示す物質が挙げられる。ペプチド分子を使用している上記の実施形態では、ペプチド分子のアミノ酸残基の数に応じて、幅3〜20nmの凸条の繰り返しからなる微細構造を作製することが可能である。これに対し、タンパク質、DNA又はウイルスを用いた場合には、幅2〜10nmの凸条の繰り返しからなる微細構造を作製することが可能である。また、両親媒性ブロック共重合体を用いた場合には、幅3〜20nmの凸条の繰り返しからなる微細構造を作製することが可能である。   Alternatively, in order to arrange linear elements other than peptide fibers on the substrate, linear elements other than peptide fibers themselves or unit elements that can associate with each other to form the linear elements are provided on the substrate. Good. In this case as well, an appropriate binder such as polyethylene glycol may be simultaneously provided on the substrate. Substances that can be used as unit elements here include substances exhibiting self-organization other than peptide molecules such as proteins, deoxyribonucleic acid (DNA), viruses, and amphiphilic block copolymers. In the above-described embodiment using a peptide molecule, it is possible to produce a fine structure composed of repeating ridges having a width of 3 to 20 nm depending on the number of amino acid residues of the peptide molecule. On the other hand, when protein, DNA, or virus is used, it is possible to produce a fine structure composed of repeating ridges having a width of 2 to 10 nm. Moreover, when an amphiphilic block copolymer is used, it is possible to produce a fine structure composed of repeating ridges having a width of 3 to 20 nm.

イオン照射後の基板上のペプチドファイバーは、研磨以外の方法で研磨に先立って除去することもできる。具体的な方法として、アルコールや硫酸などの薬液を用いて焼きとることや、レーザーアブレーションが挙げられる。   Peptide fibers on the substrate after ion irradiation can be removed prior to polishing by a method other than polishing. Specific methods include baking with a chemical solution such as alcohol and sulfuric acid, and laser ablation.

前記実施形態より把握できる技術的思想について以下に記載する。
・ 少なくとも原子ステップ端において基板表面が極性を有している請求項1又は2に記載の方法。
The technical idea that can be grasped from the embodiment will be described below.
The method according to claim 1 or 2, wherein the substrate surface has polarity at least at an atomic step end.

・ 前記線状要素は一様の極性を有している請求項1又は2に記載の方法。
・ 前記原子ステップは、互いに平行な直線状の原子ステップのうちの一つである請求項1又は2に記載の方法。
The method according to claim 1 or 2, wherein the linear elements have a uniform polarity.
The method according to claim 1 or 2, wherein the atomic step is one of linear atomic steps parallel to each other.

本発明の一実施形態における単位要素の好適な例としてのペプチド分子の模式図。The schematic diagram of the peptide molecule as a suitable example of the unit element in one Embodiment of this invention. 図1のペプチド分子が逆平行βシート構造を形成することにより得られるペプチドファイバーの模式図。The schematic diagram of the peptide fiber obtained when the peptide molecule of FIG. 1 forms an antiparallel (beta) sheet structure. 超平坦化した炭化ケイ素基板Si面の原子間力顕微鏡写真。An atomic force micrograph of an ultra-flattened silicon carbide substrate Si surface. 超平坦化した炭化ケイ素基板C面の原子間力顕微鏡写真。An atomic force microscope photograph of the C-plane of a super-flattened silicon carbide substrate. 図2のペプチドファイバーからなる微細構造をC面上に備えた炭化ケイ素基板を模式的に示す断面図。Sectional drawing which shows typically the silicon carbide board | substrate which provided the microstructure which consists of the peptide fiber of FIG. 2 on the C surface. 図4の炭化ケイ素基板をC面側から観察して撮影した原子間力顕微鏡写真。5 is an atomic force microscope photograph taken by observing the silicon carbide substrate of FIG. 4 from the C-plane side. 図4の炭化ケイ素基板に対してイオン照射が行われる様子を模式的に示す断面図。Sectional drawing which shows typically a mode that ion irradiation is performed with respect to the silicon carbide substrate of FIG. 図4の炭化ケイ素基板に対してイオン照射を行い、続いてC面の格子欠陥層を研磨により除去した後の炭化ケイ素基板を模式的に示す断面図。FIG. 5 is a cross-sectional view schematically showing a silicon carbide substrate after ion irradiation is performed on the silicon carbide substrate of FIG. 4 and subsequently a C-plane lattice defect layer is removed by polishing. 図7の炭化ケイ素基板の研磨後のC面の原子間力顕微鏡写真。FIG. 8 is an atomic force micrograph of the C-plane after polishing the silicon carbide substrate of FIG. 7.

符号の説明Explanation of symbols

10…線状要素としてのペプチドファイバー、10a…単位要素としてのペプチド分子、20…炭化ケイ素基板、20a…格子欠陥層、30…照射イオン。   DESCRIPTION OF SYMBOLS 10 ... Peptide fiber as linear element, 10a ... Peptide molecule as unit element, 20 ... Silicon carbide substrate, 20a ... Lattice defect layer, 30 ... Irradiation ion.

Claims (3)

基板表面に微細構造を作製する方法であって、
原子ステップを表面に有する基板を用意する工程と、
基板上に線状要素を与えることにより、基板表面の原子ステップに沿って延びるようにして基板上で線状要素が配向させられる工程と、
線状要素がその上で配向されている基板に対してイオン照射することにより、基板表面に格子欠陥層を生じさせる工程であって、線状要素でマスクされている基板表面の第1部分では、線状要素でマスクされていない基板表面の第2部分に比べて、イオン照射により生じる格子欠陥層の厚さが小さくなることと、
イオン照射後の基板表面を研磨することにより、イオン照射により基板表面に生じた格子欠陥層を除去する工程であって、基板表面の前記第1部分と前記第2部分とで格子欠陥層の厚さが異なることにより、前記第1部分に対応する凸条と前記第2部分に対応する凹条とからなる微細構造が研磨後の基板表面に得られることと
を備える方法。
A method for producing a microstructure on a substrate surface,
Preparing a substrate having atomic steps on the surface;
Providing a linear element on the substrate to cause the linear element to be oriented on the substrate to extend along atomic steps on the substrate surface;
A step of generating a lattice defect layer on the substrate surface by irradiating the substrate on which the linear element is oriented with ions, wherein the first portion of the substrate surface masked with the linear element Compared to the second portion of the substrate surface not masked with linear elements, the thickness of the lattice defect layer caused by ion irradiation is reduced,
Polishing the substrate surface after ion irradiation to remove a lattice defect layer generated on the substrate surface by ion irradiation, and the thickness of the lattice defect layer between the first portion and the second portion of the substrate surface A fine structure composed of a ridge corresponding to the first portion and a ridge corresponding to the second portion is obtained on the polished substrate surface by different in thickness.
基板上に線状要素を与える工程は、互いに会合して線状要素を形成可能な単位要素を基板上に与えることにより行われる請求項1に記載の方法。   The method according to claim 1, wherein the step of providing the linear elements on the substrate is performed by providing unit elements on the substrate that can associate with each other to form the linear elements. 基板表面の少なくとも1μm四方の領域の全体にわたり繰り返される幅2〜20nmの凸条を備える基板。   A substrate comprising a ridge with a width of 2 to 20 nm repeated over the entire area of at least 1 μm square of the substrate surface.
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