JP2001299371A - 昆虫由来ラトロトキシンのための受容体 - Google Patents
昆虫由来ラトロトキシンのための受容体Info
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-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/43504—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates
- C07K14/43563—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates from insects
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-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A01—AGRICULTURE; FORESTRY; ANIMAL HUSBANDRY; HUNTING; TRAPPING; FISHING
- A01K—ANIMAL HUSBANDRY; AVICULTURE; APICULTURE; PISCICULTURE; FISHING; REARING OR BREEDING ANIMALS, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; NEW BREEDS OF ANIMALS
- A01K67/00—Rearing or breeding animals, not otherwise provided for; New or modified breeds of animals
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Abstract
(57)【要約】
【課題】 作用保護のための活性化合物を探索するため
の手段の提供。 【解決手段】 本発明は、ラトロトキシン受容体の生物
活性をもつポリペプチド、これらのポリペプチドをコー
ドしている核酸、およびそれらの使用。
の手段の提供。 【解決手段】 本発明は、ラトロトキシン受容体の生物
活性をもつポリペプチド、これらのポリペプチドをコー
ドしている核酸、およびそれらの使用。
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、ラトロトキシン
（ｌａｔｒｏｔｏｘｉｎ）受容体の生物活性をもつポリ
ペプチド、これらのポリペプチドをコードしている核
酸、および特に、作物保護のための活性化合物を発見す
るためのそれらの使用に関する。
（ｌａｔｒｏｔｏｘｉｎ）受容体の生物活性をもつポリ
ペプチド、これらのポリペプチドをコードしている核
酸、および特に、作物保護のための活性化合物を発見す
るためのそれらの使用に関する。
【０００２】
【従来の技術】黒色ゴケグモ（ラトロデクタス・マクタ
ンス・トレデシムグッタタス（Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ
ｍａｃｔａｎｓ ｔｒｅｄｅｃｉｍｇｕｔｔａｔｕ
ｓ））の毒は、多くの非常に強力な神経毒を含有する
（Ｌｏｎｇｅｎｅｃｋｅｒ ｅｔａｌ．，１９７０；Ｃ
ｕｌｌ−Ｃａｎｄｙ ｅｔ ａｌ．，１９７３；Ｄｕｌ
ｕｂｏｖａ ｅｔ ａｌ．，１９９６）。もっとも徹底
的に研究されたこのグループからの毒素は、α−ラトロ
トキシンであって、これは両脊椎動物および無脊椎動物
における神経終末において、大きな神経伝達物質放出を
惹起する（Ｒｏｓｅｎｔｈａｌ ａｎｄ Ｍｅｌｄｏｌ
ｅｓｉ，１９８９における総説）。昆虫では、これは動
物の急激な麻痺をもたらす（Ｃｕｌｌ−Ｃａｎｄｙ ｅ
ｔ ａｌ．，１９７３）。
ンス・トレデシムグッタタス（Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ
ｍａｃｔａｎｓ ｔｒｅｄｅｃｉｍｇｕｔｔａｔｕ
ｓ））の毒は、多くの非常に強力な神経毒を含有する
（Ｌｏｎｇｅｎｅｃｋｅｒ ｅｔａｌ．，１９７０；Ｃ
ｕｌｌ−Ｃａｎｄｙ ｅｔ ａｌ．，１９７３；Ｄｕｌ
ｕｂｏｖａ ｅｔ ａｌ．，１９９６）。もっとも徹底
的に研究されたこのグループからの毒素は、α−ラトロ
トキシンであって、これは両脊椎動物および無脊椎動物
における神経終末において、大きな神経伝達物質放出を
惹起する（Ｒｏｓｅｎｔｈａｌ ａｎｄ Ｍｅｌｄｏｌ
ｅｓｉ，１９８９における総説）。昆虫では、これは動
物の急激な麻痺をもたらす（Ｃｕｌｌ−Ｃａｎｄｙ ｅ
ｔ ａｌ．，１９７３）。
【０００３】ラトロトキシンは、原則的に異なる２つの
機構（Ｈｅｎｋｅｌ ａｎｄ Ｓａｎｋａｒａｎａｒａ
ｙａｎａｎ，１９９９における総説）、カルシウム依存
およびカルシウム非依存機構によってその作用を現す。
カルシウム非依存機構は、標的細胞の膜における受容体
を要求する。この受容体は、ニューレキシン（ｎｅｕｒ
ｅｘｉｎ）もしくはラトロフィリン（ｌａｔｒｏｐｈｉ
ｌｉｎ）のいずれかである（Ｈｅｎｋｅｌ ａｎｄ Ｓ
ａｎｋａｒａｎａｒａｙａｎａｎ，１９９９における総
説）。ラトロフィリンは、Ｇタンパク質共役受容体のク
ラスに属する。これらの受容体は、通常、細胞内シグナ
ルタンパク質、Ｇタンパク質に結合する。細胞の外側に
おける作動剤の結合によるそのような受容体の活性化
は、これらの細胞内Ｇタンパク質の１つの活性化へと導
き、細胞内の特異的シグナルカスケードの活性化をもた
らす。次いで、ニューロンにおけるラトロフィリンの場
合、これは自発的神経伝達物質放出へと導く（Ｈｅｎｋ
ｅｌ ａｎｄ Ｓａｎｋａｒａｎａｒａｙａｎａｎ，１
９９９における総説）。
機構（Ｈｅｎｋｅｌ ａｎｄ Ｓａｎｋａｒａｎａｒａ
ｙａｎａｎ，１９９９における総説）、カルシウム依存
およびカルシウム非依存機構によってその作用を現す。
カルシウム非依存機構は、標的細胞の膜における受容体
を要求する。この受容体は、ニューレキシン（ｎｅｕｒ
ｅｘｉｎ）もしくはラトロフィリン（ｌａｔｒｏｐｈｉ
ｌｉｎ）のいずれかである（Ｈｅｎｋｅｌ ａｎｄ Ｓ
ａｎｋａｒａｎａｒａｙａｎａｎ，１９９９における総
説）。ラトロフィリンは、Ｇタンパク質共役受容体のク
ラスに属する。これらの受容体は、通常、細胞内シグナ
ルタンパク質、Ｇタンパク質に結合する。細胞の外側に
おける作動剤の結合によるそのような受容体の活性化
は、これらの細胞内Ｇタンパク質の１つの活性化へと導
き、細胞内の特異的シグナルカスケードの活性化をもた
らす。次いで、ニューロンにおけるラトロフィリンの場
合、これは自発的神経伝達物質放出へと導く（Ｈｅｎｋ
ｅｌ ａｎｄ Ｓａｎｋａｒａｎａｒａｙａｎａｎ，１
９９９における総説）。
【０００４】ラトロフィリンは、別のスプライシングに
よって形成できる異なる相同タンパク質の形態で存在す
る。異なる相同ラトロフィリンは、異なる器官および組
織において別々に発現することができる（Ｍａｔｓｕｓ
ｈｉｔａ ｅｔ ａｌ．，１９９９）。
よって形成できる異なる相同タンパク質の形態で存在す
る。異なる相同ラトロフィリンは、異なる器官および組
織において別々に発現することができる（Ｍａｔｓｕｓ
ｈｉｔａ ｅｔ ａｌ．，１９９９）。
【０００５】ラトロフィリンを用いて新規な殺虫剤を開
発するために、２つのアプローチが遂行できる。第１に
は、ラトロフィリンの作動剤、すなわちラトロフィリン
に結合した後に細胞内Ｇタンパク質を活性化する化合
物、を検索することが可能である。第２には、ラトロト
キシンの存在下で、ラトロフィリン活性化の阻害剤を検
索することが可能である。
発するために、２つのアプローチが遂行できる。第１に
は、ラトロフィリンの作動剤、すなわちラトロフィリン
に結合した後に細胞内Ｇタンパク質を活性化する化合
物、を検索することが可能である。第２には、ラトロト
キシンの存在下で、ラトロフィリン活性化の阻害剤を検
索することが可能である。
【０００６】
【発明が解決しようとする課題】したがって、本発明
は、特に、α−ラトロトキシンが結合できる昆虫の受容
体、ならびにそれに基づく試験化合物の高生産性もつア
ッセイ系（ハイスループットスクリーニングアッセイ
（Ｈｉｇｈ Ｔｈｒｏｕｇｈｐｕｔ Ｓｃｒｅｅｎｉｎ
ｇ Ａｓｓａｙｓ）；ＨＴＳアッセイ）を提供するとい
う目的に基づいている。
は、特に、α−ラトロトキシンが結合できる昆虫の受容
体、ならびにそれに基づく試験化合物の高生産性もつア
ッセイ系（ハイスループットスクリーニングアッセイ
（Ｈｉｇｈ Ｔｈｒｏｕｇｈｐｕｔ Ｓｃｒｅｅｎｉｎ
ｇ Ａｓｓａｙｓ）；ＨＴＳアッセイ）を提供するとい
う目的に基づいている。
【０００７】
【課題を解決するための手段】本目的は、ラトロトキシ
ン受容体（ラトロフィリン）の少なくとも１つの生物活
性をもち、そして長さ少なくとも２０、好ましくは少な
くとも２５、特に好ましくは少なくとも３０の連続アミ
ノ酸にわたって、そして非常に特に好ましくはそれらの
全長にわたって、配列番号：２もしくは配列番号：４の
配列と、少なくとも７０％同一性、好ましくは少なくと
も８０％同一性、特に好ましくは少なくとも９０％同一
性、非常に特に好ましくは少なくとも９５％同一性をも
つアミノ酸配列を含む、ポリペプチドを提供することに
よって達成される。
ン受容体（ラトロフィリン）の少なくとも１つの生物活
性をもち、そして長さ少なくとも２０、好ましくは少な
くとも２５、特に好ましくは少なくとも３０の連続アミ
ノ酸にわたって、そして非常に特に好ましくはそれらの
全長にわたって、配列番号：２もしくは配列番号：４の
配列と、少なくとも７０％同一性、好ましくは少なくと
も８０％同一性、特に好ましくは少なくとも９０％同一
性、非常に特に好ましくは少なくとも９５％同一性をも
つアミノ酸配列を含む、ポリペプチドを提供することに
よって達成される。
【０００８】アミノ酸配列の同一性の程度は、好ましく
は、標準設定を用いて、プログラムパッケージＧＣＧ，
バージョン９．１からのプログラムＧＡＰを用いて決定
される（Ｄｅｖｅｒｅｕｘ ｅｔ ａｌ．，１９８
４）。
は、標準設定を用いて、プログラムパッケージＧＣＧ，
バージョン９．１からのプログラムＧＡＰを用いて決定
される（Ｄｅｖｅｒｅｕｘ ｅｔ ａｌ．，１９８
４）。
【０００９】本文脈中に使用される用語「ポリペプチ
ド」は、通常、ペプチド、オリゴペプチドもしくはオリ
ゴマーとして言及される短いアミノ酸鎖のみならず、ま
た通常、タンパク質として言及されるより長いアミノ酸
鎖にも関する。それは、天然のプロセス、例えば翻訳後
プロセッシングか、または化学的先行技術の方法か、い
ずれかによって改変できるアミノ酸鎖を含む。そのよう
な改変は、ポリペプチド中、例えばペプチド主鎖、アミ
ノ酸側鎖、アミノおよび／またはカルボキシル末端にお
いて、種々の部位で、そして反復して起きてもよい。そ
れらは、例えば、アセチル化、アシル化、ＡＤＰ−リボ
シル化、アミド化、フラビン、ヘム部分、ヌクレオチド
もしくはヌクレオチド誘導体、脂質もしくは脂質誘導体
またはホスファチジルイノシトールへの共有結合、環
化、ジスルフィド架橋形成、脱メチル化、シスチン形
成、ホルミル化、γ−カルボキシル化、グリコシル化、
ヒドロキシル化、ヨード化、メチル化、ミリストイル
化、酸化、タンパク質分解的処理、ホスホリル化、セレ
ノイル化およびｔＲＮＡ媒介アミノ酸付加を含む。
ド」は、通常、ペプチド、オリゴペプチドもしくはオリ
ゴマーとして言及される短いアミノ酸鎖のみならず、ま
た通常、タンパク質として言及されるより長いアミノ酸
鎖にも関する。それは、天然のプロセス、例えば翻訳後
プロセッシングか、または化学的先行技術の方法か、い
ずれかによって改変できるアミノ酸鎖を含む。そのよう
な改変は、ポリペプチド中、例えばペプチド主鎖、アミ
ノ酸側鎖、アミノおよび／またはカルボキシル末端にお
いて、種々の部位で、そして反復して起きてもよい。そ
れらは、例えば、アセチル化、アシル化、ＡＤＰ−リボ
シル化、アミド化、フラビン、ヘム部分、ヌクレオチド
もしくはヌクレオチド誘導体、脂質もしくは脂質誘導体
またはホスファチジルイノシトールへの共有結合、環
化、ジスルフィド架橋形成、脱メチル化、シスチン形
成、ホルミル化、γ−カルボキシル化、グリコシル化、
ヒドロキシル化、ヨード化、メチル化、ミリストイル
化、酸化、タンパク質分解的処理、ホスホリル化、セレ
ノイル化およびｔＲＮＡ媒介アミノ酸付加を含む。
【００１０】本発明によるポリペプチドは、「成熟」タ
ンパク質の形態で、またはより大きいタンパク質の一
部、例えば融合タンパク質として存在してもよい。さら
にまた、それらは、分泌もしくはリーダー配列、プロ配
列、容易な精製を可能にする配列、例えば多数のヒスチ
ジン残基、または付加的な安定化アミノ酸を表してもよ
い。
ンパク質の形態で、またはより大きいタンパク質の一
部、例えば融合タンパク質として存在してもよい。さら
にまた、それらは、分泌もしくはリーダー配列、プロ配
列、容易な精製を可能にする配列、例えば多数のヒスチ
ジン残基、または付加的な安定化アミノ酸を表してもよ
い。
【００１１】本発明によるポリペプチドは、完全な受容
体を構成する必要はなく、また、それらが、完全な受容
体の少なくとも１つの生物活性をなお有している長さの
それらのフラグメントであってもよい。配列番号：２も
しくは配列番号：４のアミノ酸配列をもつ本発明による
ポリペプチドからなる受容体と比較して、５０％の増加
もしくは減少された活性をもつポリペプチドは、なお、
本発明によるものと見做される。本発明にするポリペプ
チドは、必ずしも、ドロソフィラ・メラノガスター（Ｄ
ｒｏｓｏｐｈｉｌａ ｍｅｌａｎｏｇａｓｔｅｒ）の受
容体から引き出す必要はない。また、本発明によるもの
と見做されるポリペプチドは、例えば、次に示す無脊椎
動物の受容体、あるいはこれらの受容体の生物学的活性
をなお発揮できるそれらのフラグメントに対応するそれ
らのものである：昆虫類、線虫類、節足動物類、軟体動
物類。
体を構成する必要はなく、また、それらが、完全な受容
体の少なくとも１つの生物活性をなお有している長さの
それらのフラグメントであってもよい。配列番号：２も
しくは配列番号：４のアミノ酸配列をもつ本発明による
ポリペプチドからなる受容体と比較して、５０％の増加
もしくは減少された活性をもつポリペプチドは、なお、
本発明によるものと見做される。本発明にするポリペプ
チドは、必ずしも、ドロソフィラ・メラノガスター（Ｄ
ｒｏｓｏｐｈｉｌａ ｍｅｌａｎｏｇａｓｔｅｒ）の受
容体から引き出す必要はない。また、本発明によるもの
と見做されるポリペプチドは、例えば、次に示す無脊椎
動物の受容体、あるいはこれらの受容体の生物学的活性
をなお発揮できるそれらのフラグメントに対応するそれ
らのものである：昆虫類、線虫類、節足動物類、軟体動
物類。
【００１２】天然に存在する受容体の対応する領域と比
較して、本発明によるポリペプチドは、それらが完全な
受容体の少なくとも１つの生物活性をなお発揮する長さ
の欠失もしくはアミノ酸置換をもつことができる。同類
置換が好適である。そのような同類置換は、１個のアミ
ノ酸が、次の群の中からのその他のアミノ酸によって置
換されている変異を含む： １． 小さい脂肪族残基、非極性残基もしくはほとんど
極性をもたない残基：Ａｌａ，Ｓｅｒ，Ｔｈｒ，Ｐｒｏ
およびＧｌｙ； ２． 極性のネガティブ電荷の残基およびそれらのアミ
ド：Ａｓｐ，Ａｓｎ，ＧｌｕおよびＧｌｎ； ３． 極性のポジティブ電荷の残基：Ｈｉｓ，Ａｒｇお
よびＬｙｓ； ４． 大きい脂肪族非極性残基：Ｍｅｔ，Ｌｅｕ，Ｉｌ
ｅ，ＶａｌおよびＣｙｓ；ならびに ５． 芳香族残基：Ｐｈｅ，ＴｙｒおよびＴｒｐ。
較して、本発明によるポリペプチドは、それらが完全な
受容体の少なくとも１つの生物活性をなお発揮する長さ
の欠失もしくはアミノ酸置換をもつことができる。同類
置換が好適である。そのような同類置換は、１個のアミ
ノ酸が、次の群の中からのその他のアミノ酸によって置
換されている変異を含む： １． 小さい脂肪族残基、非極性残基もしくはほとんど
極性をもたない残基：Ａｌａ，Ｓｅｒ，Ｔｈｒ，Ｐｒｏ
およびＧｌｙ； ２． 極性のネガティブ電荷の残基およびそれらのアミ
ド：Ａｓｐ，Ａｓｎ，ＧｌｕおよびＧｌｎ； ３． 極性のポジティブ電荷の残基：Ｈｉｓ，Ａｒｇお
よびＬｙｓ； ４． 大きい脂肪族非極性残基：Ｍｅｔ，Ｌｅｕ，Ｉｌ
ｅ，ＶａｌおよびＣｙｓ；ならびに ５． 芳香族残基：Ｐｈｅ，ＴｙｒおよびＴｒｐ。
【００１３】好適な同類置換は、以下のリストにおいて
示される：
示される：
【００１４】
【表１】
【００１５】本文脈中に使用される用語「ラトロトキシ
ン受容体の生物活性」は、受容体へのラトロトキシンの
結合を意味する。
ン受容体の生物活性」は、受容体へのラトロトキシンの
結合を意味する。
【００１６】本発明によるポリペプチドの好適な実施態
様は、配列番号：２，もしくは配列番号：４のアミノ酸
配列をもつドロソフィラ・メラノガスターの受容体であ
る。
様は、配列番号：２，もしくは配列番号：４のアミノ酸
配列をもつドロソフィラ・メラノガスターの受容体であ
る。
【００１７】また、本発明は、本発明によるポリペプチ
ドをコードしている核酸を提供する。
ドをコードしている核酸を提供する。
【００１８】本発明による核酸は、特に、一本鎖もしく
は二本鎖デオキシリボ核酸（ＤＮＡ）もしくはリボ核酸
（ＲＮＡ）である。好適な実施態様は、イントロンを含
有してもよいゲノムＤＮＡのフラグメント、およびｃＤ
ＮＡである。
は二本鎖デオキシリボ核酸（ＤＮＡ）もしくはリボ核酸
（ＲＮＡ）である。好適な実施態様は、イントロンを含
有してもよいゲノムＤＮＡのフラグメント、およびｃＤ
ＮＡである。
【００１９】本発明による核酸の好適な実施態様は、配
列番号：１もしくは配列番号：３のヌクレオチド配列を
もつｃＤＮＡである。
列番号：１もしくは配列番号：３のヌクレオチド配列を
もつｃＤＮＡである。
【００２０】配列番号：１もしくは配列番号：３の配列
とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸
は、同様に本発明に包含される。
とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸
は、同様に本発明に包含される。
【００２１】本文脈中に使用される用語「ハイブリダイ
ズする」は、一本鎖核酸分子が相補的鎖と塩基対合を受
ける過程を記す。本明細書に開示される配列情報から出
発して、これは、例えば、受容体の生物活性をもつポリ
ペプチドをコードしているＤＮＡフラグメントを、ドロ
ソフィラ・メラノガスター以外の昆虫から単離すること
を可能にする。
ズする」は、一本鎖核酸分子が相補的鎖と塩基対合を受
ける過程を記す。本明細書に開示される配列情報から出
発して、これは、例えば、受容体の生物活性をもつポリ
ペプチドをコードしているＤＮＡフラグメントを、ドロ
ソフィラ・メラノガスター以外の昆虫から単離すること
を可能にする。
【００２２】好適なハイブリダイゼーション条件は以下
に述べられる： ハイブリダイゼーション溶液：６Ｘ ＳＳＣ／０％ホル
ムアミド、好適なハイブリダイゼーション溶液：６Ｘ
ＳＳＣ／２５％ホルムアミド、 ハイブリダイゼーション温度：３４℃、好適なハイブリ
ダイゼーション温度：４２℃、 洗浄段階１：４０℃において２Ｘ ＳＳＣ、 洗浄段階２：４５℃において２Ｘ ＳＳＣ、好適な洗浄
段階２：５５℃において０．６Ｘ ＳＳＣ；特に好適な
洗浄段階２：６５℃において０．３Ｘ ＳＳＣ。
に述べられる： ハイブリダイゼーション溶液：６Ｘ ＳＳＣ／０％ホル
ムアミド、好適なハイブリダイゼーション溶液：６Ｘ
ＳＳＣ／２５％ホルムアミド、 ハイブリダイゼーション温度：３４℃、好適なハイブリ
ダイゼーション温度：４２℃、 洗浄段階１：４０℃において２Ｘ ＳＳＣ、 洗浄段階２：４５℃において２Ｘ ＳＳＣ、好適な洗浄
段階２：５５℃において０．６Ｘ ＳＳＣ；特に好適な
洗浄段階２：６５℃において０．３Ｘ ＳＳＣ。
【００２３】さらにまた、本発明は、長さ少なくとも２
０、好ましくは少なくとも２５、特に好ましくは少なく
とも３０の連続するヌクレオチドにわたって、そして非
常に特に好ましくはそれらの全長にわたって、配列番
号：１もしくは配列番号：３の配列と、少なくとも７０
％同一性、好ましくは少なくとも８０％同一性、特に好
ましくは少なくとも９０％同一性、非常に特に好ましく
は少なくとも９５％同一性をもつ核酸を含む。
０、好ましくは少なくとも２５、特に好ましくは少なく
とも３０の連続するヌクレオチドにわたって、そして非
常に特に好ましくはそれらの全長にわたって、配列番
号：１もしくは配列番号：３の配列と、少なくとも７０
％同一性、好ましくは少なくとも８０％同一性、特に好
ましくは少なくとも９０％同一性、非常に特に好ましく
は少なくとも９５％同一性をもつ核酸を含む。
【００２４】核酸配列の同一性の程度は、好ましくは、
標準設定を用いて、プログラムパッケージＧＣＧ，バー
ジョン９．１からのプログラムＧＡＰによって決定され
る。
標準設定を用いて、プログラムパッケージＧＣＧ，バー
ジョン９．１からのプログラムＧＡＰによって決定され
る。
【００２５】さらにまた、本発明は、本発明による核酸
および異種プロモーターを含有するＤＮＡ構築物を提供
する。
および異種プロモーターを含有するＤＮＡ構築物を提供
する。
【００２６】本文脈中に使用される用語「異種プロモー
ター」は、起源の生物体において問題の遺伝子の発現を
調節しているプロモーターの性質とは異なる性質をもつ
プロモーターを指す。本文脈中に使用される用語「プロ
モーター」は、一般に、発現調節配列を指す。
ター」は、起源の生物体において問題の遺伝子の発現を
調節しているプロモーターの性質とは異なる性質をもつ
プロモーターを指す。本文脈中に使用される用語「プロ
モーター」は、一般に、発現調節配列を指す。
【００２７】異種プロモーターの選択は、原核もしくは
真核細胞か、またはセル・フリー系か、いずれが、発現
のために使用されるかに依存する。異種プロモーターの
例は、ＳＶ４０、アデノウイルスもしくはサイトメガロ
ウイルスの初期もしくは後期プロモーター、ｌａｃ系、
ｔｒｐ系、λファージの主オペレーターおよびプロモー
ター領域、ｆｄコートタンパク質調節領域、３−ホスホ
グリセリン酸キナーゼプロモーター、酸性ホスファター
ゼプロモーターおよび酵母α−交配因子のプロモーター
である。
真核細胞か、またはセル・フリー系か、いずれが、発現
のために使用されるかに依存する。異種プロモーターの
例は、ＳＶ４０、アデノウイルスもしくはサイトメガロ
ウイルスの初期もしくは後期プロモーター、ｌａｃ系、
ｔｒｐ系、λファージの主オペレーターおよびプロモー
ター領域、ｆｄコートタンパク質調節領域、３−ホスホ
グリセリン酸キナーゼプロモーター、酸性ホスファター
ゼプロモーターおよび酵母α−交配因子のプロモーター
である。
【００２８】さらにまた、本発明は、本発明による核酸
もしくは本発明によるＤＮＡ構築物を含有するベクター
を提供する。分子生物学実験室で使用されるすべてのプ
ラスミド、ファスミド、コスミド、ＹＡＣもしくは合成
染色体が、ベクターとして使用できる。
もしくは本発明によるＤＮＡ構築物を含有するベクター
を提供する。分子生物学実験室で使用されるすべてのプ
ラスミド、ファスミド、コスミド、ＹＡＣもしくは合成
染色体が、ベクターとして使用できる。
【００２９】また、本発明は、本発明による核酸、本発
明によるＤＮＡ構築物もしくは本発明によるベクターを
含有している宿主細胞を提供する。
明によるＤＮＡ構築物もしくは本発明によるベクターを
含有している宿主細胞を提供する。
【００３０】本文脈中に使用される用語「宿主細胞」
は、天然には、本発明による核酸を含有していない細胞
を指す。
は、天然には、本発明による核酸を含有していない細胞
を指す。
【００３１】適当な宿主細胞は、原核細胞、例えば属バ
チルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、プソイドモナス（Ｐｓｅ
ｕｄｏｍｏｎａｓ）、ストレプトミセス（Ｓｔｒｅｐｔ
ｏｍｙｃｅｓ）、ストレプトコッカス（Ｓｔｒｅｐｔｏ
ｃｏｃｃｕｓ）、スタフィロコッカス（Ｓｔａｐｈｙｌ
ｏｃｏｃｃｕｓ）からの細菌、好ましくは大腸菌（Ｅ．
ｃｏｌｉ）、および真核細胞、例えば酵母類、哺乳類細
胞、両生類細胞、昆虫細胞もしくは植物細胞の両方であ
る。好適な真核宿主細胞は、ＨＥＫ−２９３，Ｓｃｈｎ
ｅｉｄｅｒＳ２、スポドプテラ（Ｓｐｏｄｏｐｕｔｅｒ
ａ）Ｓｆ９、Ｋｃ、ＣＨＯ、ＣＯＳ１、ＣＯＳ７、Ｈｅ
Ｌａ、Ｃ１２７、３Ｔ３もしくはＢＨＫ細胞、特にアフ
リカツメガエル（キセノパス（Ｘｅｎｏｐｕｓ））卵母
細胞である。
チルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、プソイドモナス（Ｐｓｅ
ｕｄｏｍｏｎａｓ）、ストレプトミセス（Ｓｔｒｅｐｔ
ｏｍｙｃｅｓ）、ストレプトコッカス（Ｓｔｒｅｐｔｏ
ｃｏｃｃｕｓ）、スタフィロコッカス（Ｓｔａｐｈｙｌ
ｏｃｏｃｃｕｓ）からの細菌、好ましくは大腸菌（Ｅ．
ｃｏｌｉ）、および真核細胞、例えば酵母類、哺乳類細
胞、両生類細胞、昆虫細胞もしくは植物細胞の両方であ
る。好適な真核宿主細胞は、ＨＥＫ−２９３，Ｓｃｈｎ
ｅｉｄｅｒＳ２、スポドプテラ（Ｓｐｏｄｏｐｕｔｅｒ
ａ）Ｓｆ９、Ｋｃ、ＣＨＯ、ＣＯＳ１、ＣＯＳ７、Ｈｅ
Ｌａ、Ｃ１２７、３Ｔ３もしくはＢＨＫ細胞、特にアフ
リカツメガエル（キセノパス（Ｘｅｎｏｐｕｓ））卵母
細胞である。
【００３２】さらにまた、本発明は、前述のポリペプチ
ドもしくは受容体に特異的に結合する抗体を提供する。
そのような抗体は慣用の方式で生産される。例えば、そ
のような抗体は、抗体生産のために効果的である本発明
によるポリペプチドもしくはそのフラグメントのそのよ
うな量を、実質的に免疫担当宿主に注射することによっ
て生産され、続いてこの抗体を得ることができる。さら
にまた、モノクローナル抗体を生産する不死化細胞系
が、それ自体既知の方式で得られてもよい。適当なら
ば、抗体は検出試薬で標識されてもよい。そのような検
出試薬の好適な例は、酵素、放射能標識元素、蛍光薬品
もしくはビオチンである。完全な抗体の代わりに、ま
た、所望の特異的結合特性をもつフラグメントを使用す
ることも可能である。したがって、また、本文脈中に使
用される用語「抗体」は、本発明によるポリペプチドの
抗原決定基に結合することがなお可能である完全な抗体
の一部、例えばＦａ，Ｆ（ａｂ’）2もしくはＦｖフラ
グメントまで及ぶ。
ドもしくは受容体に特異的に結合する抗体を提供する。
そのような抗体は慣用の方式で生産される。例えば、そ
のような抗体は、抗体生産のために効果的である本発明
によるポリペプチドもしくはそのフラグメントのそのよ
うな量を、実質的に免疫担当宿主に注射することによっ
て生産され、続いてこの抗体を得ることができる。さら
にまた、モノクローナル抗体を生産する不死化細胞系
が、それ自体既知の方式で得られてもよい。適当なら
ば、抗体は検出試薬で標識されてもよい。そのような検
出試薬の好適な例は、酵素、放射能標識元素、蛍光薬品
もしくはビオチンである。完全な抗体の代わりに、ま
た、所望の特異的結合特性をもつフラグメントを使用す
ることも可能である。したがって、また、本文脈中に使
用される用語「抗体」は、本発明によるポリペプチドの
抗原決定基に結合することがなお可能である完全な抗体
の一部、例えばＦａ，Ｆ（ａｂ’）2もしくはＦｖフラ
グメントまで及ぶ。
【００３３】本発明による核酸は、特にトランスジェニ
ック無脊椎動物の作成のために使用することができる。
これらは、野生型から外れている本発明によるポリペプ
チドの発現に基づいているアッセイ系において用いるこ
とができる。さらにまた、本明細書で開示される情報に
基づいて、本発明によるポリペプチドの発現が、他の遺
伝子もしくはプロモーターの改変により変化されている
トランスジェニック無脊椎動物を作成することも可能で
ある。
ック無脊椎動物の作成のために使用することができる。
これらは、野生型から外れている本発明によるポリペプ
チドの発現に基づいているアッセイ系において用いるこ
とができる。さらにまた、本明細書で開示される情報に
基づいて、本発明によるポリペプチドの発現が、他の遺
伝子もしくはプロモーターの改変により変化されている
トランスジェニック無脊椎動物を作成することも可能で
ある。
【００３４】トランスジェニック無脊椎動物は、例え
ば、ドロソフィラ・メラノガスターの場合には、Ｐ−因
子媒介遺伝子転移によって（Ｈａｙ ｅｔ ａｌ．１９
９７）、またはケノルハブジチス・エレガンス（Ｃａｅ
ｎｏｒｈａｂｄｉｔｉｓ ｅｌｅｇａｎｓ）において
は、トランスポゾン媒介遺伝子転移によって（例えばＴ
ｃ１によって、Ｐｌａｓｔｅｒｋ １９９６）作成され
る。
ば、ドロソフィラ・メラノガスターの場合には、Ｐ−因
子媒介遺伝子転移によって（Ｈａｙ ｅｔ ａｌ．１９
９７）、またはケノルハブジチス・エレガンス（Ｃａｅ
ｎｏｒｈａｂｄｉｔｉｓ ｅｌｅｇａｎｓ）において
は、トランスポゾン媒介遺伝子転移によって（例えばＴ
ｃ１によって、Ｐｌａｓｔｅｒｋ １９９６）作成され
る。
【００３５】したがってまた、本発明は、本発明による
核酸の少なくとも１種を含有しているトランスジェニッ
ク無脊椎動物、好ましくは種ドロソフィラ・メラノガス
ターもしくはケノルハブジチス・エレガンスのトランス
ジェニック無脊椎動物、ならびにそれらのトランスジェ
ニック子孫に関する。好ましくは、トランスジェニック
無脊椎動物は、野生型から外れている形態における本発
明によるポリペプチドを含有する。
核酸の少なくとも１種を含有しているトランスジェニッ
ク無脊椎動物、好ましくは種ドロソフィラ・メラノガス
ターもしくはケノルハブジチス・エレガンスのトランス
ジェニック無脊椎動物、ならびにそれらのトランスジェ
ニック子孫に関する。好ましくは、トランスジェニック
無脊椎動物は、野生型から外れている形態における本発
明によるポリペプチドを含有する。
【００３６】さらにまた、本発明は、本発明によるポリ
ペプチドの作成方法を提供する。本発明による核酸によ
ってコードされているポリペプチドを生産するために、
本発明による核酸の１種を含有する宿主細胞が適当な条
件下で培養することができるが、この場合、発現される
べき核酸は、宿主細胞のコドン使用に対して適合されて
もよい。それによって、所望のポリペプチドが、細胞も
しくは培養基から慣用の方法において単離できる。ま
た、ポリペプチドはイン・ビトロ系において生産されて
もよい。
ペプチドの作成方法を提供する。本発明による核酸によ
ってコードされているポリペプチドを生産するために、
本発明による核酸の１種を含有する宿主細胞が適当な条
件下で培養することができるが、この場合、発現される
べき核酸は、宿主細胞のコドン使用に対して適合されて
もよい。それによって、所望のポリペプチドが、細胞も
しくは培養基から慣用の方法において単離できる。ま
た、ポリペプチドはイン・ビトロ系において生産されて
もよい。
【００３７】本発明による核酸を用いて宿主細胞によっ
て合成される本発明によるポリペプチドを単離する急速
な方法は、融合タンパク質の発現とともに始まり、融合
相手について、単純な方式でアフィニティー精製するこ
とができる。例えば、融合相手はグルタチオンＳ−トラ
ンスフェラーゼであってもよい。そこで、融合タンパク
質が、グルタチオンアフィニティーカラムにおいて精製
することができる。次に、融合相手は、例えば融合相手
と精製されるべき本発明によるポリペプチド間のリンカ
ーにおける部分タンパク質分解開裂によって除去でき
る。リンカーは、それが、トリプシン開裂の部位を決定
するアルギニンおよびリジン残基のような標的アミノ酸
を含むように、設計することができる。そのようなリン
カーを作成するためには、オリゴヌクレオチドを用いる
標準クローニング法が用いられる。
て合成される本発明によるポリペプチドを単離する急速
な方法は、融合タンパク質の発現とともに始まり、融合
相手について、単純な方式でアフィニティー精製するこ
とができる。例えば、融合相手はグルタチオンＳ−トラ
ンスフェラーゼであってもよい。そこで、融合タンパク
質が、グルタチオンアフィニティーカラムにおいて精製
することができる。次に、融合相手は、例えば融合相手
と精製されるべき本発明によるポリペプチド間のリンカ
ーにおける部分タンパク質分解開裂によって除去でき
る。リンカーは、それが、トリプシン開裂の部位を決定
するアルギニンおよびリジン残基のような標的アミノ酸
を含むように、設計することができる。そのようなリン
カーを作成するためには、オリゴヌクレオチドを用いる
標準クローニング法が用いられる。
【００３８】可能である他の精製方法は、調製用電気泳
動、ＦＰＬＣ、ＨＰＬＣ（例えばゲル濾過、逆相もしく
は弱疎水性カラムを用いる）、ゲル濾過、分別沈殿、イ
オン交換クロマトグラフィーおよびアフィニティークロ
マトグラフィーに基づく。
動、ＦＰＬＣ、ＨＰＬＣ（例えばゲル濾過、逆相もしく
は弱疎水性カラムを用いる）、ゲル濾過、分別沈殿、イ
オン交換クロマトグラフィーおよびアフィニティークロ
マトグラフィーに基づく。
【００３９】受容体は、膜タンパク質を構成しているの
で、精製方法は、好ましくは、例えばポリペプチドの２
次および３次構造に影響を全くもしくはほとんど与えな
い界面活性剤、例えば非イオン界面活性剤を用いる界面
活性剤抽出を含む。
で、精製方法は、好ましくは、例えばポリペプチドの２
次および３次構造に影響を全くもしくはほとんど与えな
い界面活性剤、例えば非イオン界面活性剤を用いる界面
活性剤抽出を含む。
【００４０】本発明によるポリペプチドの精製は、本発
明による核酸を発現する宿主細胞から出発する膜の単離
を含んでもよい。そのような細胞は、好ましくは、膜フ
ラクション中のポリペプチド量が、受容体を天然に発現
する細胞の相当する膜におけるそれよりも少なくとも１
０倍高いような、十分に高いコピー数において本発明に
よるポリペプチドを発現する；特に好ましくは、その量
は、少なくとも１００倍高く、著しく特に好ましくは少
なくとも１０００倍高い。
明による核酸を発現する宿主細胞から出発する膜の単離
を含んでもよい。そのような細胞は、好ましくは、膜フ
ラクション中のポリペプチド量が、受容体を天然に発現
する細胞の相当する膜におけるそれよりも少なくとも１
０倍高いような、十分に高いコピー数において本発明に
よるポリペプチドを発現する；特に好ましくは、その量
は、少なくとも１００倍高く、著しく特に好ましくは少
なくとも１０００倍高い。
【００４１】本文脈中に使用される用語「単離もしくは
精製」は、本発明によるポリペプチドが、他のタンパク
質または細胞もしくは組織の他の高分子物質から分離さ
れることを意味する。本発明によるポリペプチドを含有
している組成物のタンパク質含量は、宿主細胞調製物に
おけるよりも、好ましくは少なくとも１０倍高く、特に
好ましくは少なくとも１００倍高い。
精製」は、本発明によるポリペプチドが、他のタンパク
質または細胞もしくは組織の他の高分子物質から分離さ
れることを意味する。本発明によるポリペプチドを含有
している組成物のタンパク質含量は、宿主細胞調製物に
おけるよりも、好ましくは少なくとも１０倍高く、特に
好ましくは少なくとも１００倍高い。
【００４２】また、本発明によるポリペプチドは、ポリ
ペプチドに結合する抗体を用いて、融合相手なしにアフ
ィニティー精製されてもよい。
ペプチドに結合する抗体を用いて、融合相手なしにアフ
ィニティー精製されてもよい。
【００４３】さらにまた、本発明は、本発明による核酸
の作成方法を提供する。本発明による核酸は慣用の方式
で作成することができる。例えば、全ての核酸分子は、
化学的に合成できるし、あるいはまた、本発明による配
列の短いセクションのみが化学的に合成することもで
き、そしてそのようなオリゴヌクレオチドは、放射能標
識することも、蛍光染料で標識することもできる。標識
されたオリゴヌクレオチドは、昆虫のｍＲＮＡから出発
して作成されたｃＤＮＡライブラリーをスクリーニング
するため、または昆虫のゲノムＤＮＡから出発して作成
されたゲノムライブラリーをスクリーニングするために
使用できる。標識されたオリゴヌクレオチドとハイブリ
ダイズするクローンは、問題のＤＮＡを単離するために
選択される。単離されたＤＮＡの特徴付けの後、本発明
による核酸は単純な方式で得られる。
の作成方法を提供する。本発明による核酸は慣用の方式
で作成することができる。例えば、全ての核酸分子は、
化学的に合成できるし、あるいはまた、本発明による配
列の短いセクションのみが化学的に合成することもで
き、そしてそのようなオリゴヌクレオチドは、放射能標
識することも、蛍光染料で標識することもできる。標識
されたオリゴヌクレオチドは、昆虫のｍＲＮＡから出発
して作成されたｃＤＮＡライブラリーをスクリーニング
するため、または昆虫のゲノムＤＮＡから出発して作成
されたゲノムライブラリーをスクリーニングするために
使用できる。標識されたオリゴヌクレオチドとハイブリ
ダイズするクローンは、問題のＤＮＡを単離するために
選択される。単離されたＤＮＡの特徴付けの後、本発明
による核酸は単純な方式で得られる。
【００４４】あるいはまた、本発明による核酸は、化学
的に合成されたオリゴヌクレオチドを用いてＰＣＲ法の
手段によって作成することができる。
的に合成されたオリゴヌクレオチドを用いてＰＣＲ法の
手段によって作成することができる。
【００４５】本文脈中に使用される用語「オリゴヌクレ
オチド」は、１０〜５０ヌクレオチド、好ましくは１５
〜３０ヌクレオチドからなるＤＮＡ分子を指す。それら
は化学的に合成され、そしてプローブとして使用でき
る。
オチド」は、１０〜５０ヌクレオチド、好ましくは１５
〜３０ヌクレオチドからなるＤＮＡ分子を指す。それら
は化学的に合成され、そしてプローブとして使用でき
る。
【００４６】本発明による核酸もしくはポリペプチド
は、新規な作物保護のための活性化合物および／または
ヒトおよび動物の治療のための製薬活性化合物、例え
ば、モジュレーター、特に作動剤もしくは拮抗剤であ
り、本発明による受容体の性質を変化させる化合物を同
定することを可能にする。この目的のために、本発明に
よる少なくとも１種の核酸を含む組み換えＤＮＡ分子
が、適当な宿主細胞中に導入される。宿主細胞は、本発
明による受容体の発現を可能にする条件下で、化合物ま
たは種々の化合物を含むプローブの存在下で増殖され
る。受容体の性質における変化は、例えば、以下実施例
２において記述されるようにして検出できる。これは、
例えば殺虫性物質を発見するのを可能にする。
は、新規な作物保護のための活性化合物および／または
ヒトおよび動物の治療のための製薬活性化合物、例え
ば、モジュレーター、特に作動剤もしくは拮抗剤であ
り、本発明による受容体の性質を変化させる化合物を同
定することを可能にする。この目的のために、本発明に
よる少なくとも１種の核酸を含む組み換えＤＮＡ分子
が、適当な宿主細胞中に導入される。宿主細胞は、本発
明による受容体の発現を可能にする条件下で、化合物ま
たは種々の化合物を含むプローブの存在下で増殖され
る。受容体の性質における変化は、例えば、以下実施例
２において記述されるようにして検出できる。これは、
例えば殺虫性物質を発見するのを可能にする。
【００４７】受容体は、好ましくは、予め活性化された
後、Ｇタンパク質との相互作用を介して細胞内ｃＡＭＰ
の濃度を変える。かくして、化合物による受容体の性質
の変化は、異種発現の後、例えば、ＨＴＳフォーマット
においてＥＬＩＳＡアッセイ系（Ｂｉｏｍｏｌ，Ｈａｍ
ｂｕｒｇ，Ｇｅｒｍａｎｙ）もしくはＲＩＡアッセイ系
（ＮＥＮ，Ｓｃｈｗａｌｂａｃｈ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を
通して、細胞内ｃＡＭＰ濃度を直接測定することによっ
て測定できる。ｃＡＭＰ濃度の間接的測定は、発現がｃ
ＡＭＰ濃度に依存するリポーター遺伝子（例えばルシフ
ェラーゼ）を用いて可能である（Ｓｔｒａｔｏｗａ ｅ
ｔ ａｌ．，１９９５）。異種系における特異的Ｇタン
パク質、例えばＧα１５，Ｇα１６もしくは他のキメラ
Ｇタンパク質とともに受容体の同時発現ならびに例えば
蛍光染料もしくはエクオリン（ｅｑｕｏｒｉｎ）を用い
てカルシウムの増加を測定することは、スクリーニング
実施の別の可能性である（Ｓｔａｂｌｅｓ ｅｔ ａ
ｌ．，１９９７，Ｃｏｎｋｌｉｎ ｅｔ ａｌ．，１９
９３）。
後、Ｇタンパク質との相互作用を介して細胞内ｃＡＭＰ
の濃度を変える。かくして、化合物による受容体の性質
の変化は、異種発現の後、例えば、ＨＴＳフォーマット
においてＥＬＩＳＡアッセイ系（Ｂｉｏｍｏｌ，Ｈａｍ
ｂｕｒｇ，Ｇｅｒｍａｎｙ）もしくはＲＩＡアッセイ系
（ＮＥＮ，Ｓｃｈｗａｌｂａｃｈ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を
通して、細胞内ｃＡＭＰ濃度を直接測定することによっ
て測定できる。ｃＡＭＰ濃度の間接的測定は、発現がｃ
ＡＭＰ濃度に依存するリポーター遺伝子（例えばルシフ
ェラーゼ）を用いて可能である（Ｓｔｒａｔｏｗａ ｅ
ｔ ａｌ．，１９９５）。異種系における特異的Ｇタン
パク質、例えばＧα１５，Ｇα１６もしくは他のキメラ
Ｇタンパク質とともに受容体の同時発現ならびに例えば
蛍光染料もしくはエクオリン（ｅｑｕｏｒｉｎ）を用い
てカルシウムの増加を測定することは、スクリーニング
実施の別の可能性である（Ｓｔａｂｌｅｓ ｅｔ ａ
ｌ．，１９９７，Ｃｏｎｋｌｉｎ ｅｔ ａｌ．，１９
９３）。
【００４８】さらにまた、活性化Ｇタンパク質へのＧＴ
Ｐの結合は、物質をアッセイするためのリード・アウト
（ｒｅａｄ−ｏｕｔ）系として使用することができる。
また、標識ペプチドとの結合実験も、スクリーニングの
ために用いることができる。
Ｐの結合は、物質をアッセイするためのリード・アウト
（ｒｅａｄ−ｏｕｔ）系として使用することができる。
また、標識ペプチドとの結合実験も、スクリーニングの
ために用いることができる。
【００４９】本文脈中に使用される用語「作動剤」は、
受容体を活性化する分子を指す。
受容体を活性化する分子を指す。
【００５０】本文脈中に使用される用語「拮抗剤」は、
その結合部位から作動剤を置換する分子を指す。
その結合部位から作動剤を置換する分子を指す。
【００５１】本発明において使用される用語「モジュレ
ーター」は、作動剤および拮抗剤についての一般的用語
を構成する。モジュレーターは、本発明によるポリペプ
チドに結合する低有機化学分子、ペプチドもしくは抗体
であってもよい。他のモジュレーターは、順に、本発明
によるポリペプチドに結合する分子に結合し、その結果
それらの生物活性に影響を与える低有機化学分子、ペプ
チドもしくは抗体であってもよい。モジュレーターは、
天然物質およびリガンドの擬似物を構成してもよい。
ーター」は、作動剤および拮抗剤についての一般的用語
を構成する。モジュレーターは、本発明によるポリペプ
チドに結合する低有機化学分子、ペプチドもしくは抗体
であってもよい。他のモジュレーターは、順に、本発明
によるポリペプチドに結合する分子に結合し、その結果
それらの生物活性に影響を与える低有機化学分子、ペプ
チドもしくは抗体であってもよい。モジュレーターは、
天然物質およびリガンドの擬似物を構成してもよい。
【００５２】好ましくは、モジュレーターは、低有機化
合物である。
合物である。
【００５３】本発明によるポリペプチドへのモジュレー
ターの結合は、それにより処理された昆虫の死へと導く
様式で細胞プロセスを変えることができる。
ターの結合は、それにより処理された昆虫の死へと導く
様式で細胞プロセスを変えることができる。
【００５４】したがって、本発明はまた、殺虫剤もしく
は医薬製剤としての本発明によるポリペプチドのモジュ
レーターの使用にまで拡大する。
は医薬製剤としての本発明によるポリペプチドのモジュ
レーターの使用にまで拡大する。
【００５５】また、本発明による核酸もしくはポリペプ
チドは、本発明による受容体に結合する化合物を発見す
ることを可能にする。これらもまた、植物における殺虫
剤として、またはヒトおよび動物の治療のための製薬活
性化合物として使用することができる。例えば、本発明
による核酸を含有し、そして対応する受容体もしくはポ
リペプチドまたは遺伝子生産物自体を発現する宿主細胞
は、宿主細胞、受容体もしくは個々のポリペプチドと少
なくとも１種の化合物との相互作用を許す条件下で、化
合物もしくは化合物の混合物と接触させられる。
チドは、本発明による受容体に結合する化合物を発見す
ることを可能にする。これらもまた、植物における殺虫
剤として、またはヒトおよび動物の治療のための製薬活
性化合物として使用することができる。例えば、本発明
による核酸を含有し、そして対応する受容体もしくはポ
リペプチドまたは遺伝子生産物自体を発現する宿主細胞
は、宿主細胞、受容体もしくは個々のポリペプチドと少
なくとも１種の化合物との相互作用を許す条件下で、化
合物もしくは化合物の混合物と接触させられる。
【００５６】本発明による核酸を含有している宿主細胞
またはトランスジェニック無脊椎動物を用いて、受容体
発現を変える物質を発見することが、また可能である。
またはトランスジェニック無脊椎動物を用いて、受容体
発現を変える物質を発見することが、また可能である。
【００５７】前記の本発明による核酸、ベクターおよび
調節領域は、さらにまた、昆虫において、機能的に類似
する受容体の合成に関与しているポリペプチドをコード
している遺伝子を発見するために使用できる。機能的に
類似する受容体は、本発明によれば、本明細書に記述さ
れるポリペプチドのアミノ酸配列とは異なるけれども、
本質的に同じ機能をもつポリペプチドを含有する受容体
を意味すると解釈されるべきである。
調節領域は、さらにまた、昆虫において、機能的に類似
する受容体の合成に関与しているポリペプチドをコード
している遺伝子を発見するために使用できる。機能的に
類似する受容体は、本発明によれば、本明細書に記述さ
れるポリペプチドのアミノ酸配列とは異なるけれども、
本質的に同じ機能をもつポリペプチドを含有する受容体
を意味すると解釈されるべきである。
【００５８】配列リストに関する情報 配列番号：１および配列番号：３は、単離された受容体
ｃＤＮＡのヌクレオチドおよびアミノ酸配列を示す。さ
らにまた、配列番号：２および配列番号：４は、受容体
ｃＤＮＡ配列から推定されるタンパク質のアミノ酸配列
を示す。
ｃＤＮＡのヌクレオチドおよびアミノ酸配列を示す。さ
らにまた、配列番号：２および配列番号：４は、受容体
ｃＤＮＡ配列から推定されるタンパク質のアミノ酸配列
を示す。
【００５９】配列番号：５は、プライマー１ｓの配列を
示す。
示す。
【００６０】配列番号：６は、プライマー１ａの配列を
示す。
示す。
【００６１】
【実施例】例１ 前記ポリヌクレオチドの単離 ポリヌクレオチドは組み換えＤＮＡ技術の標準方法によ
って操作された（Ｓａｍｂｒｏｏｋ ｅｔ ａｌ．，１
９８９）。ヌクレオチドおよびタンパク質配列は、プロ
グラムパッケージＧＣＧ，バージョン９．１（ＧＣＧ
Ｇｅｎｅｔｉｃｓ Ｃｏｍｐｕｔｅｒ Ｇｒｏｕｐ，Ｉ
ｎｃ．，Ｍａｄｉｓｏｎ Ｗｉｓｃｏｎｓｉｎ，ＵＳ
Ａ）を用いて、ｂｉｏｉｎｆｏｒｍａｔｉｃａｌｌｙに
処理された。
って操作された（Ｓａｍｂｒｏｏｋ ｅｔ ａｌ．，１
９８９）。ヌクレオチドおよびタンパク質配列は、プロ
グラムパッケージＧＣＧ，バージョン９．１（ＧＣＧ
Ｇｅｎｅｔｉｃｓ Ｃｏｍｐｕｔｅｒ Ｇｒｏｕｐ，Ｉ
ｎｃ．，Ｍａｄｉｓｏｎ Ｗｉｓｃｏｎｓｉｎ，ＵＳ
Ａ）を用いて、ｂｉｏｉｎｆｏｒｍａｔｉｃａｌｌｙに
処理された。
【００６２】ドロソフィラ組織からのポリ−Ａ含有ＲＮ
Ａの単離、およびｃＤＮＡライブラリーの構築 ｃＤＮＡライブラリーＩのためのＲＮＡは、ドロソフィ
ラ・メラノガスター胚および幼虫の全体から単離された
（ＲＮＡｚｏｌ，Ｌｉｆｅ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅ
ｓ，Ｋａｒｌｓｒｕｈｅ，Ｇｅｒｍａｎｙ、製造者の指
示にしたがう）。このＲＮＡから、次いで、ポリ−Ａ含
有ＲＮＡは、Ｄｙｎａ Ｂｅａｄｓ２８０（Ｄｙｎａ
ｌ，Ｈａｍｂｕｒｇ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を用いる精製に
よって単離された。これらのポリ−Ａ含有ＲＮＡ５μｇ
は、次いで、λ−ＺＡＰ−ＣＭＶベクターを用いてｃＤ
ＮＡライブラリーを構築するために使用された（ｃＤＮ
Ａ合成キット、ＺＡＰ−ｃＤＮＡ合成キットおよびＺＡ
Ｐ−ｃＤＮＡ Ｇｉｇａｐａｃｋ ＩＩＩゴールドクロ
ーニングキット、すべてＳｔｒａｔａｇｅｎｅ−Ｅｕｒ
ｏｐｅ，Ａｍｓｔｅｒｄａｍ，ｔｈｅ Ｎｅｔｈｅｒｌ
ａｎｄｓ製）。
Ａの単離、およびｃＤＮＡライブラリーの構築 ｃＤＮＡライブラリーＩのためのＲＮＡは、ドロソフィ
ラ・メラノガスター胚および幼虫の全体から単離された
（ＲＮＡｚｏｌ，Ｌｉｆｅ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅ
ｓ，Ｋａｒｌｓｒｕｈｅ，Ｇｅｒｍａｎｙ、製造者の指
示にしたがう）。このＲＮＡから、次いで、ポリ−Ａ含
有ＲＮＡは、Ｄｙｎａ Ｂｅａｄｓ２８０（Ｄｙｎａ
ｌ，Ｈａｍｂｕｒｇ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を用いる精製に
よって単離された。これらのポリ−Ａ含有ＲＮＡ５μｇ
は、次いで、λ−ＺＡＰ−ＣＭＶベクターを用いてｃＤ
ＮＡライブラリーを構築するために使用された（ｃＤＮ
Ａ合成キット、ＺＡＰ−ｃＤＮＡ合成キットおよびＺＡ
Ｐ−ｃＤＮＡ Ｇｉｇａｐａｃｋ ＩＩＩゴールドクロ
ーニングキット、すべてＳｔｒａｔａｇｅｎｅ−Ｅｕｒ
ｏｐｅ，Ａｍｓｔｅｒｄａｍ，ｔｈｅ Ｎｅｔｈｅｒｌ
ａｎｄｓ製）。
【００６３】プラスミドプールの作成 製造者の指示にしたがって、λ−ｐＣＭＶにおけるｃＤ
ＮＡライブラリーが、ファージミドライブラリーを作成
するためにマス イン・ビボ・イクシジョン（ｍａｓｓ
ｉｎ−ｖｉｖｏ−ｅｘｃｉｓｏｎ）にかけられた。次
いで、１０ｘ９６微量調製培養物が接種されたが、各調
製物は１０００クローンを含有するように計算された。
次いで、ＤＮＡが、Ｑｉａｇｅｎ（Ｈｉｌｄｅｎ，Ｇｅ
ｒｍａｎｙ）製Ｑｉａｗｅｌｌ Ｕｌｔｒａ ＤＮＡ調
製システムを用いて精製され、そして９６穴ミクロタイ
タープレート中に入れられた。この方法において、ライ
ブラリーは、各１０００ｃＤＮＡクローンの９６０プー
ルの形態で示された。
ＮＡライブラリーが、ファージミドライブラリーを作成
するためにマス イン・ビボ・イクシジョン（ｍａｓｓ
ｉｎ−ｖｉｖｏ−ｅｘｃｉｓｏｎ）にかけられた。次
いで、１０ｘ９６微量調製培養物が接種されたが、各調
製物は１０００クローンを含有するように計算された。
次いで、ＤＮＡが、Ｑｉａｇｅｎ（Ｈｉｌｄｅｎ，Ｇｅ
ｒｍａｎｙ）製Ｑｉａｗｅｌｌ Ｕｌｔｒａ ＤＮＡ調
製システムを用いて精製され、そして９６穴ミクロタイ
タープレート中に入れられた。この方法において、ライ
ブラリーは、各１０００ｃＤＮＡクローンの９６０プー
ルの形態で示された。
【００６４】ライブラリープールを用いるＰＣＲ 各ミクロタイタープレートは、全プレートを代表する中
（ｍｅｔａ）プールにコピーされた。各場合、この中プ
ール０．５μｌが、次のオリゴデオキシヌクレオチドプ
ライマーを用いるＰＣＲのために使用された： プライマー１ｓ：ＴＣＣＡＴＣＧＣＣＡＡＣＧＡＴＡＴ
ＧＴＣ（配列番号５） プライマー１ａ：ＣＧＣＴＣＣＣＴＧＡＴＧＡＴＣＧＴ
ＡＴＣ（配列番号６） ＰＣＲパラメーターは次のとおりである：９４℃、１
分；３５回（９４℃、３０秒；５５℃、３０秒；７２
℃、４５秒）。ＰＣＲはＢｉｏｍｅｔｒａ ＵｎｏＩＩ
（Ｂｉｏｍｅｔｒａ，Ｇｏｅｔｔｉｎｇｅｎ，Ｇｅｒｍ
ａｎｙ）において実施された。
（ｍｅｔａ）プールにコピーされた。各場合、この中プ
ール０．５μｌが、次のオリゴデオキシヌクレオチドプ
ライマーを用いるＰＣＲのために使用された： プライマー１ｓ：ＴＣＣＡＴＣＧＣＣＡＡＣＧＡＴＡＴ
ＧＴＣ（配列番号５） プライマー１ａ：ＣＧＣＴＣＣＣＴＧＡＴＧＡＴＣＧＴ
ＡＴＣ（配列番号６） ＰＣＲパラメーターは次のとおりである：９４℃、１
分；３５回（９４℃、３０秒；５５℃、３０秒；７２
℃、４５秒）。ＰＣＲはＢｉｏｍｅｔｒａ ＵｎｏＩＩ
（Ｂｉｏｍｅｔｒａ，Ｇｏｅｔｔｉｎｇｅｎ，Ｇｅｒｍ
ａｎｙ）において実施された。
【００６５】ＰＣＲにおいてポジティブであったライブ
ラリープールは、Ｘｌ−１Ｂｌｕｅ（Ｓｔｒａｔａｇｅ
ｎｅ，Ａｍｓｔｅｒｄａｍ，ｔｈｅ Ｎｅｔｈｅｒｌａ
ｎｄｓ）中にトランスフォームされ、そしてコロニーリ
フトにかけられた（Ｓａｍｂｒｏｏｋ ｅｔ ａｌ．，
１９８９）。ハイブリダイゼーションに使用されたプロ
ーブは、プソラレン（ｐｓｏｒａｌｅｎｅ）−ビオチン
（ＢｒｉｇｈｔＳｔａｒ，プソラレン−ビオチンキッ
ト、Ａｍｂｉｏｎ，Ａｕｓｔｉｎ，Ｔｅｘａｓ，ＵＳ
Ａ）を用いて標識された、それぞれのプライマーペアー
との反応のＰＣＲ生成物（ＢｒｉｇｈｔＳｔａｒ，プソ
ラレン−ビオチンキット、Ａｍｂｉｏｎ，Ａｕｓｔｉ
ｎ，Ｔｅｘａｓ，ＵＳＡの手段によるハイブリダイゼー
ションおよび検出）であった。ポジティブコロニーが選
択され、増殖され、そしてＤＮＡがプラスミド調製によ
って単離された（Ｑｉａｇｅｎ，Ｈｉｌｄｅｎ，Ｇｅｒ
ｍａｎｙ）。
ラリープールは、Ｘｌ−１Ｂｌｕｅ（Ｓｔｒａｔａｇｅ
ｎｅ，Ａｍｓｔｅｒｄａｍ，ｔｈｅ Ｎｅｔｈｅｒｌａ
ｎｄｓ）中にトランスフォームされ、そしてコロニーリ
フトにかけられた（Ｓａｍｂｒｏｏｋ ｅｔ ａｌ．，
１９８９）。ハイブリダイゼーションに使用されたプロ
ーブは、プソラレン（ｐｓｏｒａｌｅｎｅ）−ビオチン
（ＢｒｉｇｈｔＳｔａｒ，プソラレン−ビオチンキッ
ト、Ａｍｂｉｏｎ，Ａｕｓｔｉｎ，Ｔｅｘａｓ，ＵＳ
Ａ）を用いて標識された、それぞれのプライマーペアー
との反応のＰＣＲ生成物（ＢｒｉｇｈｔＳｔａｒ，プソ
ラレン−ビオチンキット、Ａｍｂｉｏｎ，Ａｕｓｔｉ
ｎ，Ｔｅｘａｓ，ＵＳＡの手段によるハイブリダイゼー
ションおよび検出）であった。ポジティブコロニーが選
択され、増殖され、そしてＤＮＡがプラスミド調製によ
って単離された（Ｑｉａｇｅｎ，Ｈｉｌｄｅｎ，Ｇｅｒ
ｍａｎｙ）。
【００６６】同定のためには、単離された遺伝子ライブ
ラリープラスミドは、Ｔ３およびＴ７プライマーを用い
る初期の配列決定にかけられた（ＡＢＩ Ｐｒｉｓｍ
Ｄｙｅ Ｔｅｒｍｉｎａｔｏｒ Ｃｙｃｌｅ Ｓｅｑｕ
ｅｎｃｉｎｇ Ｋｉｔ，ＡＢＩ，ＡＢＩ Ｐｒｉｓｍ３
１０ ｇｅｎｅｔｉｃ ａｎａｌｙｚｅｒ，ＡＢＩ−Ｄ
ｅｕｔｓｃｈｌａｎｄ，Ｗｅｉｔｅｒｓｔａｄｔ，Ｇｅ
ｒｍａｎｙを用いて）。ＤＢ３の完全ポリヌクレオチド
配列は、ＡＢＩ Ｐｒｉｓｍ３１０ ｇｅｎｅｔｉｃ
ａｎａｌｙｚｅｒ（ＡＢＩ−Ｄｅｕｔｓｃｈｌａｎｄ，
Ｗｅｉｔｅｒｓｔａｄｔ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を用いて、
Ｃｙｃｌｅ Ｓｅｑｕｅｎｃｉｎｇ ＡＢＩ Ｐｒｉｓ
ｍ Ｄｙｅ Ｔｅｒｍｉｎａｔｏｒ Ｃｙｃｌｅ Ｓｅ
ｑｕｅｎｃｉｎｇ Ｋｉｔ，ＡＢＩの方法によるプライ
マーウォーキングによって決定された。
ラリープラスミドは、Ｔ３およびＴ７プライマーを用い
る初期の配列決定にかけられた（ＡＢＩ Ｐｒｉｓｍ
Ｄｙｅ Ｔｅｒｍｉｎａｔｏｒ Ｃｙｃｌｅ Ｓｅｑｕ
ｅｎｃｉｎｇ Ｋｉｔ，ＡＢＩ，ＡＢＩ Ｐｒｉｓｍ３
１０ ｇｅｎｅｔｉｃ ａｎａｌｙｚｅｒ，ＡＢＩ−Ｄ
ｅｕｔｓｃｈｌａｎｄ，Ｗｅｉｔｅｒｓｔａｄｔ，Ｇｅ
ｒｍａｎｙを用いて）。ＤＢ３の完全ポリヌクレオチド
配列は、ＡＢＩ Ｐｒｉｓｍ３１０ ｇｅｎｅｔｉｃ
ａｎａｌｙｚｅｒ（ＡＢＩ−Ｄｅｕｔｓｃｈｌａｎｄ，
Ｗｅｉｔｅｒｓｔａｄｔ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を用いて、
Ｃｙｃｌｅ Ｓｅｑｕｅｎｃｉｎｇ ＡＢＩ Ｐｒｉｓ
ｍ Ｄｙｅ Ｔｅｒｍｉｎａｔｏｒ Ｃｙｃｌｅ Ｓｅ
ｑｕｅｎｃｉｎｇ Ｋｉｔ，ＡＢＩの方法によるプライ
マーウォーキングによって決定された。
【００６７】例２ 配列番号：２および配列番号：４の配列は、ｂｌａｓｔ
解析によって指定された（Ａｌｔｓｃｈｕｌ ｅｔ ａ
ｌ．，１９９７）。示されるものが、各場合においてｂ
ｌａｓｔ解析からの最高的中物である（ｎｏｎ−ｒｅｄ
ｕｃｉｎｇタンパク質データベース：ＧｅｎＢａｎｋ
ＣＤＳ ｔｒａｎｓｌａｔｉｏｎｓ＋ＰＤＢ＋２０００
年３月４日のＳｗｉｓｓｐｒｏｔ＋ＰＩＲデータベー
ス）。Ｅ値パラメーターは、指定の非無作為性について
の値である。十分な信頼性をもって、すべての配列はラ
トロトキシン受容体として同定された。
解析によって指定された（Ａｌｔｓｃｈｕｌ ｅｔ ａ
ｌ．，１９９７）。示されるものが、各場合においてｂ
ｌａｓｔ解析からの最高的中物である（ｎｏｎ−ｒｅｄ
ｕｃｉｎｇタンパク質データベース：ＧｅｎＢａｎｋ
ＣＤＳ ｔｒａｎｓｌａｔｉｏｎｓ＋ＰＤＢ＋２０００
年３月４日のＳｗｉｓｓｐｒｏｔ＋ＰＩＲデータベー
ス）。Ｅ値パラメーターは、指定の非無作為性について
の値である。十分な信頼性をもって、すべての配列はラ
トロトキシン受容体として同定された。
【００６８】
【表２】
【００６９】例３ 異種発現 昆虫由来の本発明による受容体は、アフリカツメガエル
卵母細胞において機能的に発現することができる。この
目的のために、Ｇタンパク質で活性化できるカリウムチ
ャンネル（ＧＩＲＫ１およびＧＩＲＫ４）が、受容体の
活性化を測定するために同時発現された（Ｗｈｉｔｅ
ｅｔ ａｌ．，１９９８）。本発明による核酸は、ＣＭ
Ｖプロモーターをもつ発現ベクター中に既に存在するの
で、発現実験のために直接使用された。
卵母細胞において機能的に発現することができる。この
目的のために、Ｇタンパク質で活性化できるカリウムチ
ャンネル（ＧＩＲＫ１およびＧＩＲＫ４）が、受容体の
活性化を測定するために同時発現された（Ｗｈｉｔｅ
ｅｔ ａｌ．，１９９８）。本発明による核酸は、ＣＭ
Ｖプロモーターをもつ発現ベクター中に既に存在するの
で、発現実験のために直接使用された。
【００７０】卵母細胞測定 １．卵母細胞調製 卵母細胞は、成熟メスのキセノパス・ラエビス（Ｘｅｎ
ｏｐｕｓ ｌａｅｖｉｓ）カエル（Ｈｏｒｓｔ Ｋａｅ
ｈｌｅｒ，Ｈａｍｂｕｒｇ，Ｇｅｒｍａｎｙ）から得ら
れた。カエルは、水温２０〜２４℃の水を循環しつつ大
型タンク内に維持された。カエル卵巣の一部が、完全麻
酔しながら腹部における小切開（約１ｃｍ）をとおして
除去された。次いで、卵巣は、定常的に振盪しながらコ
ラゲナーゼ（Ｉ型、Ｃ−０１３０，ＳＩＧＭＡ−ＡＬＤ
ＲＩＣＨ ＣＨＥＭＩＥ ＧｍｂＨ，Ｄｅｉｓｅｎｈｏ
ｆｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ；３５５Ｕ／ｍｌ、ＮａＣｌ
８８，ＫＣｌ １，ＭｇＳＯ4 ０．８２，ＮａＨＣＯ3
２．４，Ｔｒｉｓ／ＨＣｌ ５各ｍＭにおけるカルシ
ウム不含のＢａｒｔｈ溶液，ｐＨ７．４を用いて調製）
２５ｍｌを用いて約１４０分間処理された。次いで、卵
母細胞はカルシウム不含のＢａｒｔｈ溶液で洗浄され
た。成熟段階Ｖ（Ｄｕｍｏｎｔ，１９７２）の卵母細胞
のみが、さらなる処理のために選択され、そしてミクロ
タイタープレート（Ｎｕｎｃ ＭｉｃｒｏＷｅｌｌTMプ
レート，Ｃａｔ．Ｎｏ．２４５１２８＋２６３３３９
（ｌｉｄ），Ｎｕｎｃ ＧｍｂＨ ＆ Ｃｏ．ＫＧ，Ｗ
ｉｅｓｂａｄｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ）中に移され、Ｂａ
ｒｔｈ溶液（ＮａＣｌ ８８，ＫＣｌ １，ＭｇＳＯ4
０．８２，Ｃａ（ＮＯ3）2 ０．３３，ＣａＣｌ2
０．４１，ＮａＨＣＯ3 ２．４，Ｔｒｉｓ／ＨＣｌ
５各ｍＭ，ｐＨ７．４）およびゲンタマイシン（硫酸ゲ
ンタマイシン、Ｇ−３６３２，ＳＩＧＭＡ−ＡＬＤＲＩ
ＣＨ ＣＨＥＭＩＥ ＧｍｂＨ，Ｄｅｉｓｅｎｈｏｆｅ
ｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ；１００Ｕ／ｍｌ）を満たされた。
次いで、卵母細胞は、冷却インキュベーター（ＫＢ５３
型，ＷＴＢ Ｂｉｎｄｅｒ Ｌａｂｏｒｔｅｃｈｎｉｋ
ＧｍｂＨ，Ｔｕｔｔｌｉｎｇｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ）
中、１９．２℃において保存された。
ｏｐｕｓ ｌａｅｖｉｓ）カエル（Ｈｏｒｓｔ Ｋａｅ
ｈｌｅｒ，Ｈａｍｂｕｒｇ，Ｇｅｒｍａｎｙ）から得ら
れた。カエルは、水温２０〜２４℃の水を循環しつつ大
型タンク内に維持された。カエル卵巣の一部が、完全麻
酔しながら腹部における小切開（約１ｃｍ）をとおして
除去された。次いで、卵巣は、定常的に振盪しながらコ
ラゲナーゼ（Ｉ型、Ｃ−０１３０，ＳＩＧＭＡ−ＡＬＤ
ＲＩＣＨ ＣＨＥＭＩＥ ＧｍｂＨ，Ｄｅｉｓｅｎｈｏ
ｆｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ；３５５Ｕ／ｍｌ、ＮａＣｌ
８８，ＫＣｌ １，ＭｇＳＯ4 ０．８２，ＮａＨＣＯ3
２．４，Ｔｒｉｓ／ＨＣｌ ５各ｍＭにおけるカルシ
ウム不含のＢａｒｔｈ溶液，ｐＨ７．４を用いて調製）
２５ｍｌを用いて約１４０分間処理された。次いで、卵
母細胞はカルシウム不含のＢａｒｔｈ溶液で洗浄され
た。成熟段階Ｖ（Ｄｕｍｏｎｔ，１９７２）の卵母細胞
のみが、さらなる処理のために選択され、そしてミクロ
タイタープレート（Ｎｕｎｃ ＭｉｃｒｏＷｅｌｌTMプ
レート，Ｃａｔ．Ｎｏ．２４５１２８＋２６３３３９
（ｌｉｄ），Ｎｕｎｃ ＧｍｂＨ ＆ Ｃｏ．ＫＧ，Ｗ
ｉｅｓｂａｄｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ）中に移され、Ｂａ
ｒｔｈ溶液（ＮａＣｌ ８８，ＫＣｌ １，ＭｇＳＯ4
０．８２，Ｃａ（ＮＯ3）2 ０．３３，ＣａＣｌ2
０．４１，ＮａＨＣＯ3 ２．４，Ｔｒｉｓ／ＨＣｌ
５各ｍＭ，ｐＨ７．４）およびゲンタマイシン（硫酸ゲ
ンタマイシン、Ｇ−３６３２，ＳＩＧＭＡ−ＡＬＤＲＩ
ＣＨ ＣＨＥＭＩＥ ＧｍｂＨ，Ｄｅｉｓｅｎｈｏｆｅ
ｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ；１００Ｕ／ｍｌ）を満たされた。
次いで、卵母細胞は、冷却インキュベーター（ＫＢ５３
型，ＷＴＢ Ｂｉｎｄｅｒ Ｌａｂｏｒｔｅｃｈｎｉｋ
ＧｍｂＨ，Ｔｕｔｔｌｉｎｇｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ）
中、１９．２℃において保存された。
【００７１】２．卵母細胞に注入 直径１０−１５μｍの注入電極は、ピペット・ドローイ
ング器具（型式Ｌ／Ｍ−３Ｐ−Ａ，ｌｉｓｔ−ｅｌｅｃ
ｔｒｏｎｉｃ，Ｄａｒｍｓｔａｄｔ−Ｅｂｅｒｓｔａｄ
ｔ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を用いて作成された。注入前に、
受容体ＤＮＡもしくはＧＩＲＫ１／４−ＤＮＡを含む一
定分量が解凍され、そして最終濃度１０ｎｇ／μｌまで
水で希釈された。ＤＮＡサンプルは、３２００ｇで１２
０秒間遠心された（型式Ｂｉｏｆｕｇｅ １３，Ｈｅｒ
ａｅｕｓ Ｉｎｓｔｒｕｍｅｎｔｓ ＧｍｂＨ，Ｈａｎ
ａｕ，Ｇｅｒｍａｎｙ）。続いて、伸長されたＰＥチュ
ーブが、移入チューブとして使用されて、末端からピペ
ットを満たした。注入電極が、Ｘ，Ｙ，Ｚポジショニン
グシステム（ｔｒｅａｔｍｅｎｔ ｃｅｎｔｒｅＥＰ１
０９０，ｉｓｅｌ−ａｕｔｏｍａｔｉｏｎ，Ｅｉｔｅｒ
ｆｅｌｄ，Ｇｅｒｍａｎｙ）に接着された。Ｍａｃｉｎ
ｔｏｓｈコンピューターを用いて、ミクロタイタープレ
ートウェル中の卵母細胞がアプローチされ、そしてＤＮ
Ａ溶液約５０ｎｌが、短時間圧力を適用（０．５−３．
０ｂａｒ，３−６秒）して卵母細胞中に注入された。
ング器具（型式Ｌ／Ｍ−３Ｐ−Ａ，ｌｉｓｔ−ｅｌｅｃ
ｔｒｏｎｉｃ，Ｄａｒｍｓｔａｄｔ−Ｅｂｅｒｓｔａｄ
ｔ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を用いて作成された。注入前に、
受容体ＤＮＡもしくはＧＩＲＫ１／４−ＤＮＡを含む一
定分量が解凍され、そして最終濃度１０ｎｇ／μｌまで
水で希釈された。ＤＮＡサンプルは、３２００ｇで１２
０秒間遠心された（型式Ｂｉｏｆｕｇｅ １３，Ｈｅｒ
ａｅｕｓ Ｉｎｓｔｒｕｍｅｎｔｓ ＧｍｂＨ，Ｈａｎ
ａｕ，Ｇｅｒｍａｎｙ）。続いて、伸長されたＰＥチュ
ーブが、移入チューブとして使用されて、末端からピペ
ットを満たした。注入電極が、Ｘ，Ｙ，Ｚポジショニン
グシステム（ｔｒｅａｔｍｅｎｔ ｃｅｎｔｒｅＥＰ１
０９０，ｉｓｅｌ−ａｕｔｏｍａｔｉｏｎ，Ｅｉｔｅｒ
ｆｅｌｄ，Ｇｅｒｍａｎｙ）に接着された。Ｍａｃｉｎ
ｔｏｓｈコンピューターを用いて、ミクロタイタープレ
ートウェル中の卵母細胞がアプローチされ、そしてＤＮ
Ａ溶液約５０ｎｌが、短時間圧力を適用（０．５−３．
０ｂａｒ，３−６秒）して卵母細胞中に注入された。
【００７２】３．電気生理学的測定 ＴＵＲＢＯ ＴＥＣ−１０ＣＤ（ｎｐｉ ｅｌｅｃｔｒ
ｏｎｉｃ ＧｍｂＨ，Ｔａｍｍ、Ｇｅｒｍａｎｙ）増幅
器を装着した２極の電圧クランプが、電気生理学的測定
を実施するために使用された。この目的に必要なミクロ
ピペットは、ケイ酸アルミニウムガラスから２つの動き
で引き伸ばされた（毛細管、Ａｒｔ．Ｎｏ．１４ ６３
０ ２９，ｌ＝１００ｍｍ，外径＝１．６０ｍｍ，内径
＝１．２２ｍｍ，Ｈｉｌｇｅｎｂｅｒｇ ＧｍｂＨ，Ｍ
ａｌｓｆｅｌｄ，Ｇｅｒｍａｎｙ）（Ｈａｍｉｌｌ ｅ
ｔ ａｌ．，１９８１）。電流および電圧電極は、直径
１−３μｍをもち、そして１．５ＭＫＣｌおよび１．５
Ｍ酢酸カリウムで満たされた。ピペットは、キャパシタ
ンス０．２−０．５ＭＷを有した。電気生理学的測定を
実施するために、卵母細胞が、通常のＲｉｍｌａｎｄ溶
液（ＫＣｌ ９０，ＭｇＣｌ2 ３，ＨＥＰＥＳ ５各
ｍＭ、ｐＨ７．２）により連続してフラッシュされる小
チャンバー中に移された。物質を適用するためには、潅
流溶液が、同じ組成でさらに所望の物質濃度をもつ物質
溶液と交換された。受容体ＤＮＡの発現の成功は、クラ
ンプ電位−６０ｍＶにおいて１週後にチェックされた。
無応答の卵母細胞は廃棄された。すべてその他のもの
は、物質試験に使用された。データは、ＹＴプロッター
（ＹＴ ｐｌｏｔｔｅｒ，Ｍｏｄｅｌ ＢＤ １１１，
Ｋｉｐｐ ＆ Ｚｏｎｅｎ Ｄｅｌｆｔ ＢＶ，ＡＭ
Ｄｅｌｆｔ，Ｎｅｔｈｅｒｌａｎｄｓ）の方法で文書化
された。試験物質が、濃度シリーズにおいてアッセイさ
れる場合、これらの測定は、少なくとも２つの異なる卵
母細胞および少なくとも５つの異なる濃度において実施
された。物質は、プレインキュベーションなしに直接、
グルタミン酸塩（γ−アミノ−Ｎ−酪酸、Ａ２１２９，
ＳＩＧＭＡ−ＡＬＤＲＩＣＨ ＣＨＥＭＩＥ Ｇｍｂ
Ｈ，Ｄｅｉｓｅｎｈｏｆｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ）の存在
下でそれらの拮抗剤に関してアッセイされた。個々のデ
ータは、Ｏｒｉｇｉｎ（評価ソフトウエアー Ｍｉｃｒ
ｏｃａｌ Ｏｒｉｇｉｎ，Ｍｉｃｒｏｃａｌ Ｓｏｆｔ
ｗａｒｅ，Ｉｎｃ．，Ｎｏｒｔｈａｍｐｔｏｎ，ＭＡ
０１０６０−４４１０ ＵＳＡ［空白］（Ａｄｄｉｔｉ
ｖｅ ＧｍｂＨ，Ｆｒｉｅｄｒｉｃｈｓｄｏｒｆ／Ｔ
ｓ，Ｇｅｒｍａｎｙ）中に入れられた。平均値、標準偏
差、ＩＣ50値およびＩＣ50曲線はＯｒｉｇｉｎを用いて
計算された。これらの測定は、少なくとも２並列で実施
された。
ｏｎｉｃ ＧｍｂＨ，Ｔａｍｍ、Ｇｅｒｍａｎｙ）増幅
器を装着した２極の電圧クランプが、電気生理学的測定
を実施するために使用された。この目的に必要なミクロ
ピペットは、ケイ酸アルミニウムガラスから２つの動き
で引き伸ばされた（毛細管、Ａｒｔ．Ｎｏ．１４ ６３
０ ２９，ｌ＝１００ｍｍ，外径＝１．６０ｍｍ，内径
＝１．２２ｍｍ，Ｈｉｌｇｅｎｂｅｒｇ ＧｍｂＨ，Ｍ
ａｌｓｆｅｌｄ，Ｇｅｒｍａｎｙ）（Ｈａｍｉｌｌ ｅ
ｔ ａｌ．，１９８１）。電流および電圧電極は、直径
１−３μｍをもち、そして１．５ＭＫＣｌおよび１．５
Ｍ酢酸カリウムで満たされた。ピペットは、キャパシタ
ンス０．２−０．５ＭＷを有した。電気生理学的測定を
実施するために、卵母細胞が、通常のＲｉｍｌａｎｄ溶
液（ＫＣｌ ９０，ＭｇＣｌ2 ３，ＨＥＰＥＳ ５各
ｍＭ、ｐＨ７．２）により連続してフラッシュされる小
チャンバー中に移された。物質を適用するためには、潅
流溶液が、同じ組成でさらに所望の物質濃度をもつ物質
溶液と交換された。受容体ＤＮＡの発現の成功は、クラ
ンプ電位−６０ｍＶにおいて１週後にチェックされた。
無応答の卵母細胞は廃棄された。すべてその他のもの
は、物質試験に使用された。データは、ＹＴプロッター
（ＹＴ ｐｌｏｔｔｅｒ，Ｍｏｄｅｌ ＢＤ １１１，
Ｋｉｐｐ ＆ Ｚｏｎｅｎ Ｄｅｌｆｔ ＢＶ，ＡＭ
Ｄｅｌｆｔ，Ｎｅｔｈｅｒｌａｎｄｓ）の方法で文書化
された。試験物質が、濃度シリーズにおいてアッセイさ
れる場合、これらの測定は、少なくとも２つの異なる卵
母細胞および少なくとも５つの異なる濃度において実施
された。物質は、プレインキュベーションなしに直接、
グルタミン酸塩（γ−アミノ−Ｎ−酪酸、Ａ２１２９，
ＳＩＧＭＡ−ＡＬＤＲＩＣＨ ＣＨＥＭＩＥ Ｇｍｂ
Ｈ，Ｄｅｉｓｅｎｈｏｆｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ）の存在
下でそれらの拮抗剤に関してアッセイされた。個々のデ
ータは、Ｏｒｉｇｉｎ（評価ソフトウエアー Ｍｉｃｒ
ｏｃａｌ Ｏｒｉｇｉｎ，Ｍｉｃｒｏｃａｌ Ｓｏｆｔ
ｗａｒｅ，Ｉｎｃ．，Ｎｏｒｔｈａｍｐｔｏｎ，ＭＡ
０１０６０−４４１０ ＵＳＡ［空白］（Ａｄｄｉｔｉ
ｖｅ ＧｍｂＨ，Ｆｒｉｅｄｒｉｃｈｓｄｏｒｆ／Ｔ
ｓ，Ｇｅｒｍａｎｙ）中に入れられた。平均値、標準偏
差、ＩＣ50値およびＩＣ50曲線はＯｒｉｇｉｎを用いて
計算された。これらの測定は、少なくとも２並列で実施
された。
【００７３】
【表３】
【００７４】
【表４】
【００７５】
【配列表】 SEQUENCE LISTING <110> Bayer Aktiengesellschaft <120> Receptor for latrotoxin from insects <130> 200102030 <140> <141> <150> DE 100 13 580.3 <151> 2000-03-18 <160> 6 <170> PatentIn Ver. 2.1 <210> 1 <211> 4341 <212> DNA <213> Drosophila melanogaster <220> <221> CDS <222> (1)..(4341) <400> 1 atg ata cat aag ttg aat ggt act ttt gag tcc aac ttt cat gaa tat 48 Met Ile His Lys Leu Asn Gly Thr Phe Glu Ser Asn Phe His Glu Tyr 1 5 10 15 gac tcc aaa cgg aaa tac ata aga gtg tcc aag tac caa acc gcc tac 96 Asp Ser Lys Arg Lys Tyr Ile Arg Val Ser Lys Tyr Gln Thr Ala Tyr 20 25 30 gcc tgc gaa ggt aag aaa ctg acc atc gag tgc gat ccc ggc gat gtg 144 Ala Cys Glu Gly Lys Lys Leu Thr Ile Glu Cys Asp Pro Gly Asp Val 35 40 45 atc aac ctc att cgg gcc aac tat ggc cgc ttc tcg att acc atc tgc 192 Ile Asn Leu Ile Arg Ala Asn Tyr Gly Arg Phe Ser Ile Thr Ile Cys 50 55 60 aat gac cac ggg aat gtg gag tgg agt gtt aac tgc atg ttt ccc aag 240 Asn Asp His Gly Asn Val Glu Trp Ser Val Asn Cys Met Phe Pro Lys 65 70 75 80 tca ctc agc gta ctg aac tca aga tgt gcc cac aag cag agc tgc ggc 288 Ser Leu Ser Val Leu Asn Ser Arg Cys Ala His Lys Gln Ser Cys Gly 85 90 95 gtg ttg gca gcc acg agc atg ttc ggg gat ccc tgt ccc ggt acc cac 336 Val Leu Ala Ala Thr Ser Met Phe Gly Asp Pro Cys Pro Gly Thr His 100 105 110 aag tat ctg gag gca cac tac cag tgc ata agt gca gcc caa act tcg 384 Lys Tyr Leu Glu Ala His Tyr Gln Cys Ile Ser Ala Ala Gln Thr Ser 115 120 125 acg acg acc aac agg ccc agt ccg ccg cca tgg gtg ctg agc aat ggt 432 Thr Thr Thr Asn Arg Pro Ser Pro Pro Pro Trp Val Leu Ser Asn Gly 130 135 140 ccg ccg atc ttt ggc aac ggc agt gga ctg atc cat ccg ccc ggg gtt 480 Pro Pro Ile Phe Gly Asn Gly Ser Gly Leu Ile His Pro Pro Gly Val 145 150 155 160 gga gcg ggt gcg ccg ccc ccg ccg aga ctt ccc aca ctt ccc gga gtg 528 Gly Ala Gly Ala Pro Pro Pro Pro Arg Leu Pro Thr Leu Pro Gly Val 165 170 175 gtg gga atc agt ggg aat ccc ggc ctg ttc aac gta cca ccg caa cac 576 Val Gly Ile Ser Gly Asn Pro Gly Leu Phe Asn Val Pro Pro Gln His 180 185 190 acc gcc gtc acg cac tcc acg ccc tcg agc agc acg aca gcc gtg ggc 624 Thr Ala Val Thr His Ser Thr Pro Ser Ser Ser Thr Thr Ala Val Gly 195 200 205 ggt gga cgt ttg aag ggt ggg gcc acc tcc acg acg acc acc aag cat 672 Gly Gly Arg Leu Lys Gly Gly Ala Thr Ser Thr Thr Thr Thr Lys His 210 215 220 ccg gct ggc cgc cat gat ggt ctg cca ccg ccg ccg caa ctg cac cac 720 Pro Ala Gly Arg His Asp Gly Leu Pro Pro Pro Pro Gln Leu His His 225 230 235 240 cac cac aac cac cac ggt gaa gac act gcc tca ccc acc aag ccg agc 768 His His Asn His His Gly Glu Asp Thr Ala Ser Pro Thr Lys Pro Ser 245 250 255 agc aag ctg ccg gct ggc ggt aat gcc act tca cca tcc aac acg agg 816 Ser Lys Leu Pro Ala Gly Gly Asn Ala Thr Ser Pro Ser Asn Thr Arg 260 265 270 ata ctc acg ggc gtc gga ggt tcc gga act gat gac gga acc cta ctg 864 Ile Leu Thr Gly Val Gly Gly Ser Gly Thr Asp Asp Gly Thr Leu Leu 275 280 285 acc aca aag agc tca ccc aac cgc cca ccg ggc act gcg gcc agt gga 912 Thr Thr Lys Ser Ser Pro Asn Arg Pro Pro Gly Thr Ala Ala Ser Gly 290 295 300 tcc gtt gtc ccc ggg aac ggc agc gtg gtg cgc acc atc aac aat att 960 Ser Val Val Pro Gly Asn Gly Ser Val Val Arg Thr Ile Asn Asn Ile 305 310 315 320 aat ttg aac gca gcc ggg atg tcc gga ggc gat gat gag tcc aag ttg 1008 Asn Leu Asn Ala Ala Gly Met Ser Gly Gly Asp Asp Glu Ser Lys Leu 325 330 335 ttt tgc ggc ccc act cat gcc cgc aat ttg tac tgg aac atg act cga 1056 Phe Cys Gly Pro Thr His Ala Arg Asn Leu Tyr Trp Asn Met Thr Arg 340 345 350 gtg ggt gat gtg aat gtt cag ccc tgt cct ggc gga gca gcc ggc atc 1104 Val Gly Asp Val Asn Val Gln Pro Cys Pro Gly Gly Ala Ala Gly Ile 355 360 365 gcc aag tgg cgt tgc gtt cta atg aag agg ata ccc gac tcc ggc tac 1152 Ala Lys Trp Arg Cys Val Leu Met Lys Arg Ile Pro Asp Ser Gly Tyr 370 375 380 gat gag tac gat gat gac atc agt tcg aca act ccg gca ccc agc ggt 1200 Asp Glu Tyr Asp Asp Asp Ile Ser Ser Thr Thr Pro Ala Pro Ser Gly 385 390 395 400 ggc gac tgt ctg cac aac agc agc agc tgc gag ccg ccg gtg agc atg 1248 Gly Asp Cys Leu His Asn Ser Ser Ser Cys Glu Pro Pro Val Ser Met 405 410 415 gcc cac aag gta aac cag cgt ctg cgc aac ttt gag ccc acc tgg cat 1296 Ala His Lys Val Asn Gln Arg Leu Arg Asn Phe Glu Pro Thr Trp His 420 425 430 ccc gcg aca cct gat ctg acg caa tgc cgc agc ctt tgg ctc aac aat 1344 Pro Ala Thr Pro Asp Leu Thr Gln Cys Arg Ser Leu Trp Leu Asn Asn 435 440 445 ctg gaa atg cga gta aac cag cgg gac tcc tcc ttg atc tcc atc gcc 1392 Leu Glu Met Arg Val Asn Gln Arg Asp Ser Ser Leu Ile Ser Ile Ala 450 455 460 aac gat atg tcc gaa gtg acc agt agc aaa acg ctc tac ggc ggc gac 1440 Asn Asp Met Ser Glu Val Thr Ser Ser Lys Thr Leu Tyr Gly Gly Asp 465 470 475 480 atg ttg gtc acc acg aag att atc caa aca gtg tcc gag aag atg atg 1488 Met Leu Val Thr Thr Lys Ile Ile Gln Thr Val Ser Glu Lys Met Met 485 490 495 cac gac aag gag acc ttc ccg gat cag cga cag cgc gag gct atg atc 1536 His Asp Lys Glu Thr Phe Pro Asp Gln Arg Gln Arg Glu Ala Met Ile 500 505 510 atg gag ttg ttg cat tgt gtg gtc aaa acc ggc tcc aac ctg ctg gac 1584 Met Glu Leu Leu His Cys Val Val Lys Thr Gly Ser Asn Leu Leu Asp 515 520 525 gaa tcg cag ctg tcc tcg tgg ttg gat ctc aat ccg gag gac caa atg 1632 Glu Ser Gln Leu Ser Ser Trp Leu Asp Leu Asn Pro Glu Asp Gln Met 530 535 540 cgt gta gcc aca tcc ttg cta act ggc ctg gaa tac aat gcc ttt ctg 1680 Arg Val Ala Thr Ser Leu Leu Thr Gly Leu Glu Tyr Asn Ala Phe Leu 545 550 555 560 ctg gcg gat acg atc atc agg gag cgc agc gtg gtg caa aaa gtc aaa 1728 Leu Ala Asp Thr Ile Ile Arg Glu Arg Ser Val Val Gln Lys Val Lys 565 570 575 aat ata ttg ctc tcc gtt cga gtt ctg gaa acc aag act atc cag tcc 1776 Asn Ile Leu Leu Ser Val Arg Val Leu Glu Thr Lys Thr Ile Gln Ser 580 585 590 agc gtg gtc ttc cca gat tcg gat cag tgg ccc ttg agt tcg gat cgt 1824 Ser Val Val Phe Pro Asp Ser Asp Gln Trp Pro Leu Ser Ser Asp Arg 595 600 605 att gag ctg cca cga gct gct cta ata gat aat agt gaa ggc ggt ctg 1872 Ile Glu Leu Pro Arg Ala Ala Leu Ile Asp Asn Ser Glu Gly Gly Leu 610 615 620 gtg cga att gta ttc gcc gcc ttc gat cgc ctg gaa tcc att cta aag 1920 Val Arg Ile Val Phe Ala Ala Phe Asp Arg Leu Glu Ser Ile Leu Lys 625 630 635 640 ccc agc tat gat cac ttc gat ctc aag agc tcc cgc agt tac gcc atc 1968 Pro Ser Tyr Asp His Phe Asp Leu Lys Ser Ser Arg Ser Tyr Ala Ile 645 650 655 ctg agc aac gac agc gat gtc aac gcg ggg gag atc caa cag cgc cta 2016 Leu Ser Asn Asp Ser Asp Val Asn Ala Gly Glu Ile Gln Gln Arg Leu 660 665 670 cgc atc ctg aac agc aag gtg atc tcg gcc agc ttg ggc aag ggg cgt 2064 Arg Ile Leu Asn Ser Lys Val Ile Ser Ala Ser Leu Gly Lys Gly Arg 675 680 685 cac ata caa ctc tcc cag ccc ata acc ctg aca ctg aaa cat ctg aag 2112 His Ile Gln Leu Ser Gln Pro Ile Thr Leu Thr Leu Lys His Leu Lys 690 695 700 acc gag aat gta acg aat ccc acc tgc gtg ttc tgg aac tat att gac 2160 Thr Glu Asn Val Thr Asn Pro Thr Cys Val Phe Trp Asn Tyr Ile Asp 705 710 715 720 cat gcg tgg tct gcc aac gga tgc agt ctg gag tcc act aac cgc acg 2208 His Ala Trp Ser Ala Asn Gly Cys Ser Leu Glu Ser Thr Asn Arg Thr 725 730 735 cac agc gtc tgc agt tgc aac cac ctg aca aac ttt gcc ata cta atg 2256 His Ser Val Cys Ser Cys Asn His Leu Thr Asn Phe Ala Ile Leu Met 740 745 750 gac gtt gtg gat gag cac cag cat tcg ttg ttc acc atg ttc gat gga 2304 Asp Val Val Asp Glu His Gln His Ser Leu Phe Thr Met Phe Asp Gly 755 760 765 aac atg cgc ata ttc atc tac ata agc atc ggc atc tgc gtg gtc ttc 2352 Asn Met Arg Ile Phe Ile Tyr Ile Ser Ile Gly Ile Cys Val Val Phe 770 775 780 ata gtt atc gcc ctg cta acg ctg aag ctg ttc aat ggg gtc ttt gtg 2400 Ile Val Ile Ala Leu Leu Thr Leu Lys Leu Phe Asn Gly Val Phe Val 785 790 795 800 aag tcc gcg cgc acc tcg atc tat acc agc att tac ctt tgc ctc ctg 2448 Lys Ser Ala Arg Thr Ser Ile Tyr Thr Ser Ile Tyr Leu Cys Leu Leu 805 810 815 gcc atc gag ctg ctc ttt ctc ctg ggc att gaa cag acc gaa aca agc 2496 Ala Ile Glu Leu Leu Phe Leu Leu Gly Ile Glu Gln Thr Glu Thr Ser 820 825 830 att ttc tgc ggc ttc att act att ttc cta cac tgt gcc atc cta tcg 2544 Ile Phe Cys Gly Phe Ile Thr Ile Phe Leu His Cys Ala Ile Leu Ser 835 840 845 ggc acc gcc tgg ttc tgt tac gaa gcc ttc cat tcg tac tca acg ctc 2592 Gly Thr Ala Trp Phe Cys Tyr Glu Ala Phe His Ser Tyr Ser Thr Leu 850 855 860 acc tcg gac gag ctc ctg ctg gag gtg gac cag acg ccc aag gtg aac 2640 Thr Ser Asp Glu Leu Leu Leu Glu Val Asp Gln Thr Pro Lys Val Asn 865 870 875 880 tgc tac tac ctc ttg tcc tac gga ctg tcg ctg agc gtg gtg gcc atc 2688 Cys Tyr Tyr Leu Leu Ser Tyr Gly Leu Ser Leu Ser Val Val Ala Ile 885 890 895 tcg ctg gtc atc gat ccc agc acc tat acc caa aac gat tat tgc gtg 2736 Ser Leu Val Ile Asp Pro Ser Thr Tyr Thr Gln Asn Asp Tyr Cys Val 900 905 910 ctg atg gag gcg aat gcc ttg ttt tat gcc acc ttt gta ata cca gtg 2784 Leu Met Glu Ala Asn Ala Leu Phe Tyr Ala Thr Phe Val Ile Pro Val 915 920 925 ctt gtc ttc ttt gtg gct gcc att ggt tac aca ttc ctc tcc tgg att 2832 Leu Val Phe Phe Val Ala Ala Ile Gly Tyr Thr Phe Leu Ser Trp Ile 930 935 940 ata atg tgc cgc aaa agt cgc acg ggt cta aag acc aag gaa cat act 2880 Ile Met Cys Arg Lys Ser Arg Thr Gly Leu Lys Thr Lys Glu His Thr 945 950 955 960 cgc ctc gct agc gtg cgg ttc gac ata cgc tgc tcc ttt gtg ttc ctc 2928 Arg Leu Ala Ser Val Arg Phe Asp Ile Arg Cys Ser Phe Val Phe Leu 965 970 975 ttg ctg ctc agc gct gtt tgg tgc tcg gcc tac ttc tat ttg cga gga 2976 Leu Leu Leu Ser Ala Val Trp Cys Ser Ala Tyr Phe Tyr Leu Arg Gly 980 985 990 gcc aaa atg gac gat gac acg gct gat gtg tat gga tac tgc ttc atc 3024 Ala Lys Met Asp Asp Asp Thr Ala Asp Val Tyr Gly Tyr Cys Phe Ile 995 1000 1005 tgc ttc aac aca ttg ctg ggg ctc tat atc ttc gtg ttc cat tgc att 3072 Cys Phe Asn Thr Leu Leu Gly Leu Tyr Ile Phe Val Phe His Cys Ile 1010 1015 1020 caa aac gaa aag atc cgg cgg gag tat cgg aag tat gtg aga cag cac 3120 Gln Asn Glu Lys Ile Arg Arg Glu Tyr Arg Lys Tyr Val Arg Gln His 1025 1030 1035 1040 gct tgg ctg ccc aag tgc ttg cgc tgc tcg aaa aca tca att tcc tcg 3168 Ala Trp Leu Pro Lys Cys Leu Arg Cys Ser Lys Thr Ser Ile Ser Ser 1045 1050 1055 ggc att gtt acc ggc aat gga ccc aca gcc gga acc ctt tgc agc gtc 3216 Gly Ile Val Thr Gly Asn Gly Pro 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ccg caa tac gcg gag gcg ttg gac cca cca cta gcc act 3888 Thr Gly Tyr Pro Gln Tyr Ala Glu Ala Leu Asp Pro Pro Leu Ala Thr 1285 1290 1295 ggc aat gcg gct gcc tac tac cag cag cag caa cag ttg cgt cgc cag 3936 Gly Asn Ala Ala Ala Tyr Tyr Gln Gln Gln Gln Gln Leu Arg Arg Gln 1300 1305 1310 cag cta cat cag cag cag caa cag cag cag cag cag caa ctc tcc tcg 3984 Gln Leu His Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Leu Ser Ser 1315 1320 1325 gac gag gag cag gcc gag caa cat gct cac ctg ttg cac ctg caa cga 4032 Asp Glu Glu Gln Ala Glu Gln His Ala His Leu Leu His Leu Gln Arg 1330 1335 1340 cga gct ggt agc cag cag cag ctc cct gct cca ccg cca cac atg gcg 4080 Arg Ala Gly Ser Gln Gln Gln Leu Pro Ala Pro Pro Pro His Met Ala 1345 1350 1355 1360 cag tac cag cag gag ttt atg cag cgc cag tat aga aat aag cat tcc 4128 Gln Tyr Gln Gln Glu Phe Met Gln Arg Gln Tyr Arg Asn Lys His Ser 1365 1370 1375 aac tgt gat ctg ggc atg ggc gat gcc tac tac aac caa ggc agc gtc 4176 Asn Cys Asp Leu Gly Met Gly Asp Ala Tyr Tyr Asn 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tcc agc 1776 Ile Leu Leu Ser Val Arg Val Leu Glu Thr Lys Thr Ile Gln Ser Ser 580 585 590 gtg gtc ttc cca gat tcg gat cag tgg ccc ttg agt tcg gat cgt att 1824 Val Val Phe Pro Asp Ser Asp Gln Trp Pro Leu Ser Ser Asp Arg Ile 595 600 605 gag ctg cca cga gct gct cta ata gat aat agt gaa ggc ggt ctg gtg 1872 Glu Leu Pro Arg Ala Ala Leu Ile Asp Asn Ser Glu Gly Gly Leu Val 610 615 620 cga att gta ttc gcc gcc ttc gat cgc ctg gaa tcc att cta aag ccc 1920 Arg Ile Val Phe Ala Ala Phe Asp Arg Leu Glu Ser Ile Leu Lys Pro 625 630 635 640 agc tat gat cac ttc gat ctc aag agc tcc cgc agt tac gcc atc ctg 1968 Ser Tyr Asp His Phe Asp Leu Lys Ser Ser Arg Ser Tyr Ala Ile Leu 645 650 655 agc aac gac agc gat gtc aac gcg ggg gag atc caa cag cgc cta cgc 2016 Ser Asn Asp Ser Asp Val Asn Ala Gly Glu Ile Gln Gln Arg Leu Arg 660 665 670 atc ctg aac agc aag gtg atc tcg gcc agc ttg ggc aag ggg cgt cac 2064 Ile Leu Asn Ser Lys Val Ile Ser Ala Ser Leu Gly Lys Gly Arg His 675 680 685 ata caa ctc tcc cag ccc ata acc ctg aca ctg aaa cat ctg aag acc 2112 Ile Gln Leu Ser Gln Pro Ile Thr Leu Thr Leu Lys His Leu Lys Thr 690 695 700 gag aat gta acg aat ccc acc tgc gtg ttc tgg aac tat att gac cat 2160 Glu Asn Val Thr Asn Pro Thr Cys Val Phe Trp Asn Tyr Ile Asp His 705 710 715 720 gcg tgg tct gcc aac gga tgc agt ctg gag tcc act aac cgc acg cac 2208 Ala Trp Ser Ala Asn Gly Cys Ser Leu Glu Ser Thr Asn Arg Thr His 725 730 735 agc gtc tgc agt tgc aac cac ctg aca aac ttt gcc ata cta atg gac 2256 Ser Val Cys Ser Cys Asn His Leu Thr Asn Phe Ala Ile Leu Met Asp 740 745 750 gtt gtg gat gag cac cag cat tcg ttg ttc acc atg ttc gat gga aac 2304 Val Val Asp Glu His Gln His Ser Leu Phe Thr Met Phe Asp Gly Asn 755 760 765 atg cgc ata ttc atc tac ata agc atc ggc atc tgc gtg gtc ttc ata 2352 Met Arg Ile Phe Ile Tyr Ile Ser Ile Gly Ile Cys Val Val Phe Ile 770 775 780 gtt atc gcc ctg cta acg ctg aag ctg ttc aat ggg gtc ttt gtg aag 2400 Val Ile Ala Leu Leu Thr Leu Lys Leu Phe Asn Gly Val Phe Val Lys 785 790 795 800 gta aga aac ggc tcc aat ccc ttg ccg cat cag cgg tcg ggc agc aga 2448 Val Arg Asn Gly Ser Asn Pro Leu Pro His Gln Arg Ser Gly Ser Arg 805 810 815 cgc cag caa aac aat att cgc gac cag acc cac gag tcc ttg acc ctg 2496 Arg Gln Gln Asn Asn Ile Arg Asp Gln Thr His Glu Ser Leu Thr Leu 820 825 830 acc acg cca acc agt cag tcc aat gtg ccg ccg ccc agt cat ggg aac 2544 Thr Thr Pro Thr Ser Gln Ser Asn Val Pro Pro Pro Ser His Gly Asn 835 840 845 acg aac ttt atc caa cac aat tcc atc cgc aac tca cac cgc aac aat 2592 Thr Asn Phe Ile Gln His Asn Ser Ile Arg Asn Ser His Arg Asn Asn 850 855 860 ctg aac tac aat gtc caa cag cag cag cag caa cag caa caa caa gtt 2640 Leu Asn Tyr Asn Val Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Val 865 870 875 880 gtt gcg gca gct gct gct gct gtt gtg ctg tcc aat cag ccg cag cga 2688 Val Ala Ala Ala Ala Ala Ala Val Val Leu Ser Asn Gln Pro Gln Arg 885 890 895 aat atg caa cat gcc atg aac aac ttg aat ctg aat ctg cat cag cac 2736 Asn Met Gln His Ala Met Asn Asn Leu Asn Leu Asn Leu His Gln His 900 905 910 ggt cag cag acg gct gct gct gca gct gct gct gcc tca ata gcc gct 2784 Gly Gln Gln Thr Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ser Ile Ala Ala 915 920 925 gca ctg cag caa cat gca gtt cag gcc agc aac gcc agc aat aac ctc 2832 Ala Leu Gln Gln His Ala Val Gln Ala Ser Asn Ala Ser Asn Asn Leu 930 935 940 aac atc agc cac aac tat ctg cag cag cag cat gtc cag cag cag cag 2880 Asn Ile Ser His Asn Tyr Leu Gln Gln Gln His Val Gln Gln Gln Gln 945 950 955 960 cag cag cag cgt ggc cag cag ccg cag cca cat ccg cac cgc aat cac 2928 Gln Gln Gln Arg Gly Gln Gln Pro Gln Pro His Pro His Arg Asn His 965 970 975 aac ctt aat gtg gac ggc aat gga ttg gat aac acg aac aac atc att 2976 Asn Leu Asn Val Asp Gly Asn Gly Leu Asp Asn Thr Asn Asn Ile Ile 980 985 990 atg cag gcc aac atg gac gac tta caa tat aag tgg tgg tgg tgt ccg 3024 Met Gln Ala Asn Met Asp Asp Leu Gln Tyr Lys Trp Trp Trp Cys Pro 995 1000 1005 cgc gca cct cga tct ata cca gca ttt acc ttt gcc tcc tgg cca tcg 3072 Arg Ala Pro Arg Ser Ile Pro Ala Phe Thr Phe Ala Ser Trp Pro Ser 1010 1015 1020 agc tgc tct ttc tcc tgg gca ttg aac aga ccg aaa caa gca ttc tgc 3120 Ser Cys Ser Phe Ser Trp Ala Leu Asn Arg Pro Lys Gln Ala Phe Cys 1025 1030 1035 1040 ggc ttc att act att ttc cta cac tgt gcc atc cta tcg ggc acc gcc 3168 Gly Phe Ile Thr Ile Phe Leu His Cys Ala Ile Leu Ser Gly Thr Ala 1045 1050 1055 tgg ttc tgt tac gaa gcc ttc cat tcg tac tca acg ctc acc tcg gac 3216 Trp Phe Cys Tyr Glu Ala Phe His Ser Tyr Ser Thr Leu Thr Ser Asp 1060 1065 1070 gag ctc ctg ctg gag gtg gac cag acg ccc aag gtg aac tgc tac tac 3264 Glu Leu Leu Leu Glu Val Asp Gln Thr Pro Lys Val Asn Cys Tyr Tyr 1075 1080 1085 ctc ttg tcc tac gga ctg tcg ctg agc gtg gtg gcc atc tcg ctg gtc 3312 Leu Leu Ser Tyr Gly Leu Ser Leu Ser Val Val Ala Ile Ser Leu Val 1090 1095 1100 atc gat ccc agc acc tat acc caa aac gat tat tgc gtg ctg atg gag 3360 Ile Asp Pro Ser Thr Tyr Thr Gln Asn Asp Tyr Cys Val Leu Met Glu 1105 1110 1115 1120 gcg aat gcc ttg ttt tat gcc acc ttt gta ata cca gtg ctt gtc ttc 3408 Ala Asn Ala Leu Phe Tyr Ala Thr Phe Val Ile Pro Val Leu Val Phe 1125 1130 1135 ttt gtg gct gcc att ggt tac aca ttc ctc tcc tgg att ata atg tgc 3456 Phe Val Ala Ala Ile Gly Tyr Thr Phe Leu Ser Trp Ile Ile Met Cys 1140 1145 1150 cgc aaa agt cgc acg ggt cta aag acc aag gaa cat act cgc ctc gct 3504 Arg Lys Ser Arg Thr Gly Leu Lys Thr Lys Glu His Thr Arg Leu Ala 1155 1160 1165 agc gtg cgg ttc gac ata cgc tgc tcc ttt gtg ttc ctc ttg ctg ctc 3552 Ser Val Arg Phe Asp Ile Arg Cys Ser Phe Val Phe Leu Leu Leu Leu 1170 1175 1180 agc gct gtt tgg tgc tcg gcc tac ttc tat ttg cga gga gcc aaa atg 3600 Ser Ala Val Trp Cys Ser Ala Tyr Phe Tyr Leu Arg Gly Ala Lys Met 1185 1190 1195 1200 gac gat gac acg gct gat gtg tat gga tac tgc ttc atc tgc ttc aac 3648 Asp Asp Asp Thr Ala Asp Val Tyr Gly Tyr Cys Phe Ile Cys Phe Asn 1205 1210 1215 aca ttg ctg ggg ctc tat atc ttc gtg ttc cat tgc att caa aac gaa 3696 Thr Leu Leu Gly Leu Tyr Ile Phe Val Phe His Cys Ile Gln Asn Glu 1220 1225 1230 aag atc cgg cgg gag tat cgg aag tat gtg aga cag cac gct tgg ctg 3744 Lys Ile Arg Arg Glu Tyr Arg Lys Tyr Val Arg Gln His Ala Trp Leu 1235 1240 1245 ccc aag tgc ttg cgc tgc tcg aaa aca tca att tcc tcg ggc att gtt 3792 Pro Lys Cys Leu Arg Cys Ser Lys Thr Ser Ile Ser Ser Gly Ile Val 1250 1255 1260 acc ggc aat gga ccc aca gcc gga acc ctt tgc agc gtc tcc acg tcc 3840 Thr Gly Asn Gly Pro Thr Ala Gly Thr Leu Cys Ser Val Ser Thr Ser 1265 1270 1275 1280 aag aag ccc aag ctg ccg tta gga gtg agc gaa gag gcg cat gac gat 3888 Lys Lys Pro Lys Leu Pro Leu Gly Val Ser Glu Glu Ala His Asp Asp 1285 1290 1295 ccc cag cag caa cag cag aca cca gtg ccc atc aca gag gat gcc att 3936 Pro Gln Gln Gln Gln Gln Thr Pro Val Pro Ile Thr Glu Asp Ala Ile 1300 1305 1310 atg gga gcc acc tct gat tgt gaa ctg aac gag gcc cag caa aga aga 3984 Met Gly Ala Thr Ser Asp Cys Glu Leu Asn Glu Ala Gln Gln Arg Arg 1315 1320 1325 acc cta aaa agt ggc cta atg acg ggc aca cta cag gct cca ccg cag 4032 Thr Leu Lys Ser Gly Leu Met Thr Gly Thr Leu Gln Ala Pro Pro Gln 1330 1335 1340 acc ctt ggt ggc cat gtt gtg ctc gaa aga gnn 4065 Thr Leu Gly Gly His Val Val Leu Glu Arg 1345 1350 <210> 4 <211> 1354 <212> PRT <213> Drosophila melanogaster <400> 4 Ile His Lys Leu Asn Gly Thr Phe Glu Ser Asn Phe His Glu Tyr Asp 1 5 10 15 Ser Lys Arg Lys Tyr Ile Arg Val Ser Lys Tyr Gln Thr Ala Tyr Ala 20 25 30 Cys Glu Gly Lys Lys Leu Thr Ile Glu Cys Asp Pro Gly Asp Val Ile 35 40 45 Asn Leu Ile Arg Ala Asn Tyr Gly Arg Phe Ser Ile Thr Ile Cys Asn 50 55 60 Asp His Gly Asn Val Glu Trp Ser Val Asn Cys Met Phe Pro Lys Ser 65 70 75 80 Leu Ser Val Leu Asn Ser Arg Cys Ala His Lys Gln Ser Cys Gly Val 85 90 95 Leu Ala Ala Thr Ser Met Phe Gly Asp Pro Cys Pro Gly Thr His Lys 100 105 110 Tyr Leu Glu Ala His Tyr Gln Cys Ile Ser Ala Ala Gln Thr Ser Thr 115 120 125 Thr Thr Asn Arg Pro Ser Pro Pro Pro Trp Val Leu Ser Asn Gly Pro 130 135 140 Pro Ile Phe Gly Asn Gly Ser Gly Leu Ile His Pro Pro Gly Val Gly 145 150 155 160 Ala Gly Ala Pro Pro Pro Pro Arg Leu Pro Thr Leu Pro Gly Val Val 165 170 175 Gly Ile Ser Gly Asn Pro Gly Leu Phe Asn Val Pro Pro Gln His Thr 180 185 190 Ala Val Thr His Ser Thr Pro Ser Ser Ser Thr Thr Ala Val Gly Gly 195 200 205 Gly Arg Leu Lys Gly Gly Ala Thr Ser Thr Thr Thr Thr Lys His Pro 210 215 220 Ala Gly Arg His Asp Gly Leu Pro Pro Pro Pro Gln Leu His His His 225 230 235 240 His Asn His His Gly Glu Asp Thr Ala Ser Pro Thr Lys Pro Ser Ser 245 250 255 Lys Leu Pro Ala Gly Gly Asn Ala Thr Ser Pro Ser Asn Thr Arg Ile 260 265 270 Leu Thr Gly Val Gly Gly Ser Gly Thr Asp Asp Gly Thr Leu Leu Thr 275 280 285 Thr Lys Ser Ser Pro Asn Arg Pro Pro Gly Thr Ala Ala Ser Gly Ser 290 295 300 Val Val Pro Gly Asn Gly Ser Val Val Arg Thr Ile Asn Asn Ile Asn 305 310 315 320 Leu Asn Ala Ala Gly Met Ser Gly Gly Asp Asp Glu Ser Lys Leu Phe 325 330 335 Cys Gly Pro Thr His Ala Arg Asn Leu Tyr Trp Asn Met Thr Arg Val 340 345 350 Gly Asp Val Asn Val Gln Pro Cys Pro Gly Gly Ala Ala Gly Ile Ala 355 360 365 Lys Trp Arg Cys Val Leu Met Lys Arg Ile Pro Asp Ser Gly Tyr Asp 370 375 380 Glu Tyr Asp Asp Asp Ile Ser Ser Thr Thr Pro Ala Pro Ser Gly Gly 385 390 395 400 Asp Cys Leu His Asn Ser Ser Ser Cys Glu Pro Pro Val Ser Met Ala 405 410 415 His Lys Val Asn Gln Arg Leu Arg Asn Phe Glu Pro Thr Trp His Pro 420 425 430 Ala Thr Pro Asp Leu Thr Gln Cys Arg Ser Leu Trp Leu Asn Asn Leu 435 440 445 Glu Met Arg Val Asn Gln Arg Asp Ser Ser Leu Ile Ser Ile Ala Asn 450 455 460 Asp Met Ser Glu Val Thr Ser Ser Lys Thr Leu Tyr Gly Gly Asp Met 465 470 475 480 Leu Val Thr Thr Lys Ile Ile Gln Thr Val Ser Glu Lys Met Met His 485 490 495 Asp Lys Glu Thr Phe Pro Asp Gln Arg Gln Arg Glu Ala Met Ile Met 500 505 510 Glu Leu Leu His Cys Val Val Lys Thr Gly Ser Asn Leu Leu Asp Glu 515 520 525 Ser Gln Leu Ser Ser Trp Leu Asp Leu Asn Pro Glu Asp Gln Met Arg 530 535 540 Val Ala Thr Ser Leu Leu Thr Gly Leu Glu Tyr Asn Ala Phe Leu Leu 545 550 555 560 Ala Asp Thr Ile Ile Arg Glu Arg Ser Val Val Gln Lys Val Lys Asn 565 570 575 Ile Leu Leu Ser Val Arg Val Leu Glu Thr Lys Thr Ile Gln Ser Ser 580 585 590 Val Val Phe Pro Asp Ser Asp Gln Trp Pro Leu Ser Ser Asp Arg Ile 595 600 605 Glu Leu Pro Arg Ala Ala Leu Ile Asp Asn Ser Glu Gly Gly Leu Val 610 615 620 Arg Ile Val Phe Ala Ala Phe Asp Arg Leu Glu Ser Ile Leu Lys Pro 625 630 635 640 Ser Tyr Asp His Phe Asp Leu Lys Ser Ser Arg Ser Tyr Ala Ile Leu 645 650 655 Ser Asn Asp Ser Asp Val Asn Ala Gly Glu Ile Gln Gln Arg Leu Arg 660 665 670 Ile Leu Asn Ser Lys Val Ile Ser Ala Ser Leu Gly Lys Gly Arg His 675 680 685 Ile Gln Leu Ser Gln Pro Ile Thr Leu Thr Leu Lys His Leu Lys Thr 690 695 700 Glu Asn Val Thr Asn Pro Thr Cys Val Phe Trp Asn Tyr Ile Asp His 705 710 715 720 Ala Trp Ser Ala Asn Gly Cys Ser Leu Glu Ser Thr Asn Arg Thr His 725 730 735 Ser Val Cys Ser Cys Asn His Leu Thr Asn Phe Ala Ile Leu Met Asp 740 745 750 Val Val Asp Glu His Gln His Ser Leu Phe Thr Met Phe Asp Gly Asn 755 760 765 Met Arg Ile Phe Ile Tyr Ile Ser Ile Gly Ile Cys Val Val Phe Ile 770 775 780 Val Ile Ala Leu Leu Thr Leu Lys Leu Phe Asn Gly Val Phe Val Lys 785 790 795 800 Val Arg Asn Gly Ser Asn Pro Leu Pro His Gln Arg Ser Gly Ser Arg 805 810 815 Arg Gln Gln Asn Asn Ile Arg Asp Gln Thr His Glu Ser Leu Thr Leu 820 825 830 Thr Thr Pro Thr Ser Gln Ser Asn Val Pro Pro Pro Ser His Gly Asn 835 840 845 Thr Asn Phe Ile Gln His Asn Ser Ile Arg Asn Ser His Arg Asn Asn 850 855 860 Leu Asn Tyr Asn Val Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Gln Val 865 870 875 880 Val Ala Ala Ala Ala Ala Ala Val Val Leu Ser Asn Gln Pro Gln Arg 885 890 895 Asn Met Gln His Ala Met Asn Asn Leu Asn Leu Asn Leu His Gln His 900 905 910 Gly Gln Gln Thr Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ser Ile Ala Ala 915 920 925 Ala Leu Gln Gln His Ala Val Gln Ala Ser Asn Ala Ser Asn Asn Leu 930 935 940 Asn Ile Ser His Asn Tyr Leu Gln Gln Gln His Val Gln Gln Gln Gln 945 950 955 960 Gln Gln Gln Arg Gly Gln Gln Pro Gln Pro His Pro His Arg Asn His 965 970 975 Asn Leu Asn Val Asp Gly Asn Gly Leu Asp Asn Thr Asn Asn Ile Ile 980 985 990 Met Gln Ala Asn Met Asp Asp Leu Gln Tyr Lys Trp Trp Trp Cys Pro 995 1000 1005 Arg Ala Pro Arg Ser Ile Pro Ala Phe Thr Phe Ala Ser Trp Pro Ser 1010 1015 1020 Ser Cys Ser Phe Ser Trp Ala Leu Asn Arg Pro Lys Gln Ala Phe Cys 1025 1030 1035 1040 Gly Phe Ile Thr Ile Phe Leu His Cys Ala Ile Leu Ser Gly Thr Ala 1045 1050 1055 Trp Phe Cys Tyr Glu Ala Phe His Ser Tyr Ser Thr Leu Thr Ser Asp 1060 1065 1070 Glu Leu Leu Leu Glu Val Asp Gln Thr Pro Lys Val Asn Cys Tyr Tyr 1075 1080 1085 Leu Leu Ser Tyr Gly Leu Ser Leu Ser Val Val Ala Ile Ser Leu Val 1090 1095 1100 Ile Asp Pro Ser Thr Tyr Thr Gln Asn Asp Tyr Cys Val Leu Met Glu 1105 1110 1115 1120 Ala Asn Ala Leu Phe Tyr Ala Thr Phe Val Ile Pro Val Leu Val Phe 1125 1130 1135 Phe Val Ala Ala Ile Gly Tyr Thr Phe Leu Ser Trp Ile Ile Met Cys 1140 1145 1150 Arg Lys Ser Arg Thr Gly Leu Lys Thr Lys Glu His Thr Arg Leu Ala 1155 1160 1165 Ser Val Arg Phe Asp Ile Arg Cys Ser Phe Val Phe Leu Leu Leu Leu 1170 1175 1180 Ser Ala Val Trp Cys Ser Ala Tyr Phe Tyr Leu Arg Gly Ala Lys Met 1185 1190 1195 1200 Asp Asp Asp Thr Ala Asp Val Tyr Gly Tyr Cys Phe Ile Cys Phe Asn 1205 1210 1215 Thr Leu Leu Gly Leu Tyr Ile Phe Val Phe His Cys Ile Gln Asn Glu 1220 1225 1230 Lys Ile Arg Arg Glu Tyr Arg Lys Tyr Val Arg Gln His Ala Trp Leu 1235 1240 1245 Pro Lys Cys Leu Arg Cys Ser Lys Thr Ser Ile Ser Ser Gly Ile Val 1250 1255 1260 Thr Gly Asn Gly Pro Thr Ala Gly Thr Leu Cys Ser Val Ser Thr Ser 1265 1270 1275 1280 Lys Lys Pro Lys Leu Pro Leu Gly Val Ser Glu Glu Ala His Asp Asp 1285 1290 1295 Pro Gln Gln Gln Gln Gln Thr Pro Val Pro Ile Thr Glu Asp Ala Ile 1300 1305 1310 Met Gly Ala Thr Ser Asp Cys Glu Leu Asn Glu Ala Gln Gln Arg Arg 1315 1320 1325 Thr Leu Lys Ser Gly Leu Met Thr Gly Thr Leu Gln Ala Pro Pro Gln 1330 1335 1340 Thr Leu Gly Gly His Val Val Leu Glu Arg 1345 1350 <210> 5 <211> 20 <212> DNA <213> Kuenstliche Sequenz <220> <223> Beschreibung der kuenstlichen Sequenz: Primer <400> 5 tccatcgcca acgatatgtc 20 <210> 6 <211> 20 <212> DNA <213> Kuenstliche Sequenz <220> <223> Beschreibung der kuenstlichen Sequenz: Primer <400> 6 cgctccctga tgatcgtatc 20
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.7 識別記号 ＦＩ テーマコート゛(参考） Ｃ１２Ｎ 5/10 Ｃ１２Ｑ 1/02 Ｃ１２Ｐ 21/02 1/68 Ａ Ｃ１２Ｑ 1/02 Ｇ０１Ｎ 33/15 Ｚ 1/68 33/50 Ｚ Ｇ０１Ｎ 33/15 33/566 33/50 37/00 １０３ 33/566 Ｃ１２Ｐ 21/08 37/00 １０３ (Ｃ１２Ｐ 21/02 Ｃ // Ｃ１２Ｐ 21/08 Ｃ１２Ｒ 1:19） (Ｃ１２Ｐ 21/02 (Ｃ１２Ｐ 21/02 Ｃ Ｃ１２Ｒ 1:19） Ｃ１２Ｒ 1:91） (Ｃ１２Ｐ 21/02 (Ｃ１２Ｑ 1/02 Ｃ１２Ｒ 1:91） Ｃ１２Ｒ 1:91） (Ｃ１２Ｑ 1/02 Ｃ１２Ｎ 15/00 ＺＮＡＡ Ｃ１２Ｒ 1:91） 5/00 Ｂ (72)発明者 ガビ・フリードリヒ ドイツ51377レーフエルクーゼン・カルク シユトラーセ124 (72)発明者 トマス・シユルテ ドイツ51061ケルン・アンデアルーテン６
Claims (25)
- 【請求項１】 ラトロトキシン受容体の生物活性をも
ち、そして配列番号：２もしくは配列番号：４の配列
と、少なくとも７０％同一性をもつアミノ酸配列を含
む、ポリペプチド。 - 【請求項２】 アミノ酸配列が、配列番号：２もしくは
配列番号：４の配列に対応することを特徴とする、請求
項１記載のポリペプチド。 - 【請求項３】 請求項１もしくは２記載のポリペプチド
をコードしているヌクレオチド配列を含んでなる核酸。 - 【請求項４】 核酸が、一本鎖もしくは二本鎖ＤＮＡま
たはＲＮＡであることを特徴とする、請求項３記載の核
酸。 - 【請求項５】 核酸が、ゲノムＤＮＡまたはｃＤＮＡの
フラグメントであることを特徴とする、請求項４記載の
核酸。 - 【請求項６】 ヌクレオチド配列が、配列番号：１もし
くは配列番号：３の配列に対応することを特徴とする、
請求項３記載の核酸。 - 【請求項７】 核酸が、配列番号：１もしくは配列番
号：３の配列にストリンジェントな条件下でハイブリダ
イズすることを特徴とする、請求項３記載の核酸。 - 【請求項８】 請求項３〜７のいずれかに記載の核酸お
よび異種プロモーターを含んでなるＤＮＡ構築物。 - 【請求項９】 請求項３〜７のいずれかに記載の核酸ま
たは請求項８記載のＤＮＡ構築物を含んでなるベクタ
ー。 - 【請求項１０】 核酸が、原核もしくは真核細胞におけ
る核酸の発現を確実にする調節配列に機能的に結合され
ることを特徴とする、請求項９記載のベクター。 - 【請求項１１】 請求項３〜７のいずれかに記載の核
酸、請求項８記載のＤＮＡ構築物または請求項９もしく
は１０記載のベクターを含有する宿主細胞。 - 【請求項１２】 宿主細胞が、原核細胞、特に大腸菌
（Ｅ．ｃｏｌｉ）であることを特徴とする、請求項１１
記載の宿主細胞。 - 【請求項１３】 宿主細胞が、真核細胞、特に哺乳類細
胞もしくは昆虫細胞であることを特徴とする、請求項１
１記載の宿主細胞。 - 【請求項１４】 請求項１もしくは２記載のポリペプチ
ドに特異的に結合する抗体。 - 【請求項１５】 請求項３〜７のいずれかに記載の核酸
を含有するトランスジェニック無脊椎動物。 - 【請求項１６】 トランスジェニック無脊椎動物が、ド
ロソフィラ・メラノガスターもしくはケノルハブジチス
・エレガンスであることを特徴とする、請求項１５記載
のトランスジェニック無脊椎動物。 - 【請求項１７】 請求項１５もしくは１６記載の無脊椎
動物のトランスジェニック子孫。 - 【請求項１８】 （ａ）請求項３〜７のいずれかに記載
の核酸の発現を確実にする条件下で、請求項１１〜１３
のいずれかに記載の宿主細胞を培養するか、または
（ｂ）イン・ビトロ系で請求項３〜７のいずれかに記載
の核酸を発現し、そして（ｃ）細胞、培養培地もしくは
イン・ビトロ系からポリペプチドを得ること、を含む、
請求項１もしくは２記載のポリペプチドの作成方法。 - 【請求項１９】 次の段階： （ａ）それ自体既知の方式における完全化学合成、また
は（ｂ）オリゴヌクレオチドを化学合成し、オリゴヌク
レオチドを標識し、オリゴヌクレオチドを昆虫のゲノム
ＤＮＡもしくは昆虫のｍＲＮＡに由来するゲノムライブ
ラリーもしくはｃＤＮＡライブラリーのＤＮＡにそれぞ
れハイブリダイズさせ、ポジティブクローンを選択し、
そしてポジティブクローンからハイブリダイズするＤＮ
Ａを単離すること、または（ｃ）オリゴヌクレオチドの
化学合成およびＰＣＲによる標的ＤＮＡの増幅、を含
む、請求項３〜７のいずれかに記載の核酸の作成方法。 - 【請求項２０】 請求項３〜７のいずれかに記載の核
酸、または請求項９もしくは１０記載のベクターを導入
することを含む、請求項１５もしくは１６記載のトラン
スジェニック無脊椎動物の作成方法。 - 【請求項２１】 作物保護のための新規な活性化合物、
特に請求項１もしくは２記載のポリペプチドの性質を変
える化合物の発見方法であって、次の段階： （ａ）請求項１１〜１３のいずれかに記載の宿主細胞を
提供し、（ｂ）化合物もしくは複数化合物の混合物の存
在下で宿主細胞を培養し、そして（ｃ）変化された性質
を検出すること、を含む方法。 - 【請求項２２】 請求項１もしくは２記載のポリペプチ
ドに結合する化合物の発見方法であって、次の段階： （ａ）請求項１もしくは２記載のポリペプチド、または
請求項１１〜１３のいずれかに記載の宿主細胞を、ポリ
ペプチドと化合物の相互作用を可能にする条件下で化合
物もしくは複数化合物の混合物と接触させ、そして
（ｂ）ポリペプチドに特異的に結合する化合物を決定す
ること、を含む方法。 - 【請求項２３】 請求項１もしくは２記載のポリペプチ
ドの発現を変える化合物の発見方法であって、次の段
階： （ａ）請求項１１〜１３のいずれかに記載の宿主細胞、
または請求項１５もしくは１６記載のトランスジェニッ
ク無脊椎動物を、化合物もしくは複数化合物の混合物と
接触させ、（ｂ）請求項１もしくは２記載のポリペプチ
ドの濃度を決定し、そして（ｃ）ポリペプチドの発現に
特異的に影響を与える化合物を決定すること、を含む方
法。 - 【請求項２４】 作物保護のための新規活性化合物を発
見するため、あるいは昆虫において機能的に類似のペプ
チド受容体の合成に関与しているポリペプチドをコード
している遺伝子を発見するための、請求項１もしくは２
記載のポリペプチド、請求項３〜７のいずれかに記載の
核酸、請求項９もしくは１０記載のベクター、請求項１
１〜１３のいずれかに記載の宿主細胞、請求項１４記載
の抗体、または請求項１５もしくは１６記載のトランス
ジェニック無脊椎動物の使用。 - 【請求項２５】 殺虫剤としての、請求項１もしくは２
記載のポリペプチドのモジュレーターの使用。
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