FR2614305A2 - Proteine p28ii utile notamment dans la prevention de la schistosomose et son procede de preparation. - Google Patents
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Abstract
LA PRESENTE INVENTION CONCERNE UNE PROTEINE P28II RECONNUE PAR LES ANTICORPS DRESSES CONTRE LA PROTEINE P28 NATIVE ET SON APPLICATION DANS LA PREVENTION DE LA SCHISTOSOMOSE.
Description
La présente addition concerne l'identification et la détermination de la séquence de cADN qui code pour une deu xième protéine P28 reconnue par des anticorps dressés contre la protéine P28 native.
La présente addition concerne tout d'abord la séquence d'AD codant pour la protéine P28II mature telle que décrite dans la figure 1.
La présente addition concerne également une protéine dont la synthèse est dirigée par ce cADN ou une partie de ce cADN, ladite protéine étant reconnue par les anticorps dressés contre la protéine P28 native.
ta présente invention concerne également les cellules incorporant le cADN codant pour la protéine P28II mature ou un fragment de celle-ci tel que décrit précédemment.
Bien que dans les exemples ci-après la protéine ne soit exprimée que dans une bactérie, E. coli sa synthèse peut aussi être effectuée dans différentes cellules-hôtes, bactéries, levures ou cellules supérieures, en fonction du vecteur dans lequel le cADN est inséré, comme cela a été décrit dans le brevet principal.
L'expression du gène correspondant à P28II a été obtenue avec le vecteur décrit dans le brevet principal qui comprend le promoteur PL de lambda et le site de fixation des ribosomes cII rbs.
La présente addition concerne également la préparation desdites protéines par culture des cellules décrites précédemment.
Enfin, l'addition concerne la composition pharmaceutique pour le traitement ou la prévention de la schistosomose, caractérisée en ce qu'elle comporte à titre d'agent actif au moins une protéine telle que décrite précédemment.
Bien entendu, si comme cela est décrit dans le brevet principal le cADN est incorporé dans un poxvirus tel que la vaccine, ce poxvirus pourra dans certains cas être utilisé directement comme agent vaccinant.
Il est également possible de dresser des anticorps contre ces protéines. Ces anticorps et ces protéines pourront être utilisés comme agent de diagnostic de la schistosomose.
Les exemples ci-après sont destinés à mettre en évidence d'autres caractéristiques et avantages de la présente invention.
La description sera faite en utilisant les figures ci-annexées sur lesquelles - les figures la et lb représentent la séquence du cADN de la
protéine P2SII ainsi que la séquence de la protéine corres
pondante suivant les 3 phases de lecture, - la figure 2 représente une électrophorèse sur gel d'acryla
mide d'extraits de E. coli après coloration au bleu de
Coomassie
A, C et F extrait total
B, D et E fraction non soluble des mêmes extraits
A, B, C, D E. coli TGE901/pTG56
E, F E. coli TGE901/pTG908 (vecteur témoin)
G marqueurs de masse moléculaire
Exemple 1 Criblage de la banque et sélection du candidat XTG07.
protéine P2SII ainsi que la séquence de la protéine corres
pondante suivant les 3 phases de lecture, - la figure 2 représente une électrophorèse sur gel d'acryla
mide d'extraits de E. coli après coloration au bleu de
Coomassie
A, C et F extrait total
B, D et E fraction non soluble des mêmes extraits
A, B, C, D E. coli TGE901/pTG56
E, F E. coli TGE901/pTG908 (vecteur témoin)
G marqueurs de masse moléculaire
Exemple 1 Criblage de la banque et sélection du candidat XTG07.
Le criblage de la banque de cADN en kgtll, décrite dans l'exemple I du brevet principal, a permis de révéler plusieurs types de candidats.
Par immunodétection avec un anticorps polyclonal de rat (induit par injection de la P28 purifiée à partir de schistosomes) on a sélectionné un nouveau candidat, XTG07, qui n'est pas reconnu par les sondes synthétiques qui ont été utilisées pour sélectionner les candidats hTG10 et XTGll, décrits dans l'exemple I du brevet principal, et dont la séquence est donc différente. Comme la protéine est reconnue par les mêmes anticorps anti-P28, cette nouvelle protéine sera appelée P28II (et celle qui avait été identifiée précédemment sera appelée P28I).
Exemple 2 Détermination de la séquence du cADN porté par
le phage XTG07.
le phage XTG07.
Divers fragments de restriction du cADU ont été reclonés dans M13 pour etre séquencés.
La séquence complète du cADN et la structure primaire en acides aminés qu'on peut en déduire (dans les 3 phases de lecture) sont présentées dans la figure la et lb.
Exemple 3 Création d'un site BamHI au début de la séquence
du cADN.
du cADN.
Pour faciliter l'insertion du cADN dans un vecteur d'expression approprié, on a créé, par mutagénèse dirigée, un site BamHI au début de la séquence codante.
La mutagénèse a été effectuée sur l'ADN cloné dans
M13 avec l'oligomère de synthèse suivant, qui est un 21-mère complémentaire des nucléotides 18 à 38 de la séquence représentée dans la figure la, à l'exception des nucléotides à muter
M13 avec l'oligomère de synthèse suivant, qui est un 21-mère complémentaire des nucléotides 18 à 38 de la séquence représentée dans la figure la, à l'exception des nucléotides à muter
<tb> 5' <SEP> GTRAGGAGC,GGATCCACGATG <SEP> 3'
<tb> <SEP> site <SEP> BamHI
<tb>
La séquence de cADN peut donc être récupérée sous forme de fragment BamHI, un deuxième site BamHI étant présent dans le polylînker du M13, en aval de la séquence codante.
<tb> <SEP> site <SEP> BamHI
<tb>
La séquence de cADN peut donc être récupérée sous forme de fragment BamHI, un deuxième site BamHI étant présent dans le polylînker du M13, en aval de la séquence codante.
Exemple 4 Expression de la protéine P28II dans E. coli.
La séquence de cADN codant pour la P28II a été récupérée sous forme de fragment BamHI et introduite dans le vecteur d'expression pTG908, dans le site BamHI.
La structure du recombinant obtenu est identique à celle qui est schématisée dans la figure 2 du brevet princi- pal.
Ce vecteur contiént une origine de réplication, le promoteur PL du phage lambda et la séquence de fixation des ribosomes de cII incluant l'extrémité N-terminale du gène cII, avec un site de restriction BamHI 39 pb en aval du site d'initiation de la traduction.
L'insert de cADN-P2SII se retrouve donc en phase avec l'extrémité N-terminale du gène cII.
Un plasmide recombinant portant l'insert dans la bonne orientation a été sélectionné : pTG56 et la construction a été vérifiée par séquençage.
Une culture de E. coli TGE901 transformée par ce plasmide est mise en culture sur milieu LB jusqu'à une DO de 0,2 ; ensuite la synthèse de la protéine cII-P28II est induite par une augmentation de la température à 42"C pendant les 8 heures suivantes.
En fin de culture, les extraits cellulaires sont récupérés après traitement aux ultra-sons et analysés après électrophorèse sur gel d'acrylamide-SDS et coloration au bleu de Coomassie (Figure 2).
Une bande d'une masse moléculaire apparente de 28K est nettement visible dans les extraits de TGE901/pTG56 (Figure 2 : bandes A, B, C, D).
Une analyse par Westerp blot" d'une préparation purifiée de cette protéine extraite de E. coli montre qu'elle est reconnue par les anticorps de rat dirigés contre la P28 native purifiée à partir des schistosomes.
Une éventuelle activité enzymatique de glutathion-Stransférase a été recherchée mais le test est négatif. Ce résultat négatif était attendu, étant donné l'absence d'homologie entre les séquences des 2 protéines P28.
Exemple 5 Vaccination de rats avec l'antigène P28II pro
duit par E. coli.
duit par E. coli.
Les rats sont immunisés selon le protocole décrit dans l'exemple 5 du brevet principal et leurs sérums sont évalués dans un test de cytotoxicité dépendante des éosinophiles.
Les résultats présentés dans le tableau I montrent que le pouvoir cytotoxique de ces sérums est comparable à celui des rats immunisés avec le premier antigène P28I ou avec la P28 native.
Tableau I Test de cytotoxicité dépendante d'éosinophiles
étude des sérums de rats immunisés avec la pro
téine P28 native, cII-P28 et cII-P28II produites
dans E. coli (dilution du sérum 1/16).
étude des sérums de rats immunisés avec la pro
téine P28 native, cII-P28 et cII-P28II produites
dans E. coli (dilution du sérum 1/16).
<tb>
rats <SEP> immunisés <SEP> <SEP> % <SEP> de <SEP> cytotoxicité <SEP> du <SEP> sérum <SEP>
<tb> avec <SEP> : <SEP> récolté <SEP> au <SEP> jour
<tb> <SEP> 7 <SEP> 14 <SEP> 21
<tb> P28 <SEP> native <SEP> 52,5 <SEP> % <SEP> 29 <SEP> z <SEP> 73 <SEP> % <SEP>
<tb> cII-P28I/coli <SEP> 24,5 <SEP> % <SEP> 20 <SEP> % <SEP> 59,5 <SEP> %
<tb> cII-P28II/coli <SEP> 55 <SEP> t <SEP> <SEP> 63 <SEP> % <SEP> 61,5 <SEP> %
<tb> adjuvant <SEP> seul <SEP> 30 <SEP> % <SEP>
<tb> (3SA <SEP> + <SEP> Pertusis)
<tb> rats <SEP> non <SEP> injectés <SEP> 0 <SEP> % <SEP>
<tb> rats <SEP> infectés <SEP> par
<tb> S.<SEP> mansoni <SEP> 89,5 <SEP> %
<tb>
Les anticorps des rats immunisés avec la protéine
P28II produite dans E. coli ne reconnaissent pas la protéine
P28I. De même, les anticorps des rats immunisés avec la protéine P28I produite dans E. coli ne reconnaissent pas la protéine P28II. Toutefois les 2 types d'anticorps reconnaissent la préparation de P28 native purifiée à partir des schistosomes et les anticorps dressés contre la P28 native reconnaissent les 2 protéines recombinantes.
<tb> avec <SEP> : <SEP> récolté <SEP> au <SEP> jour
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Les anticorps des rats immunisés avec la protéine
P28II produite dans E. coli ne reconnaissent pas la protéine
P28I. De même, les anticorps des rats immunisés avec la protéine P28I produite dans E. coli ne reconnaissent pas la protéine P28II. Toutefois les 2 types d'anticorps reconnaissent la préparation de P28 native purifiée à partir des schistosomes et les anticorps dressés contre la P28 native reconnaissent les 2 protéines recombinantes.
Ce résultat s'explique par une hétérogénéité de la préparation de P28 native purifiée à partir de schistosomes.
Une observation attentive de l'immunoprécipitation après migration sur gel en 2 dimensions de la protéine P28 native ou traduite in vitro sur les ARNm de schistosomes révèle l'existence d'une bande mineure qui dédouble la bande de 28 K (Figure publiée par J.M. Balloul, R.J. Pierce, J.M. Grzych et
A. Capron, Mol. Biochem. Parasitology 17 (1985) 105-114).
A. Capron, Mol. Biochem. Parasitology 17 (1985) 105-114).
Cette bande mineure doit correspondre à la P28II.
Dépôt de souche représentative de l'invention
La souche TGE901/pTG56 a été déposée à la Collection Nationale de Culture des Microorganismes, 25 Rue du Dr. Roux, Paris, le 3 avril 1987, sous le n I.656.
La souche TGE901/pTG56 a été déposée à la Collection Nationale de Culture des Microorganismes, 25 Rue du Dr. Roux, Paris, le 3 avril 1987, sous le n I.656.
Claims (11)
1) Protéine selon la revendication 1 du brevet principal caractérisée en ce qu'elle correspond à la protéine dont la synthèse est dirigée par le cADN de la figure 1 ou à un fragment ne ce cADN, ladite protéine étant reconnue par les anticorps dressés contre la protéine P28 native.
2) Protéine selon la revendication 1, caractérisée en ce qu'elle est d'origine bactérienne.
3) Cellule incorporant un bloc ou vecteur d'expression de la protéine selon l'une des revendications 1 et 2.
4) Cellule selon la revendication 3, caractérisée en ce qu'il s'agit d'une bactérie transformée par ce plasmide comportant le gène codant pour une protéine selon l'une des revendications 1 et 2 sous le contrôle d'un promo- teur bactérien.
5) Cellule selon la revendication 4, caractérisée en ce que le gène codant est constitué par tout ou partie de la séquence de cADN de la figure 1.
6) Procédé de préparation d'une protéine selon l'une des revendications 1 et 2, caractérisé en ce qu'on cultive dans un milieu approprié une cellule selon l'une des revendications 3 à 5 et en ce que l'on récupère ensuite ladite protéine.
7) Séquence d'ADN codant pour la protéine selon l'une des revendications 1 et 2.
8) Séquence d'ADN selon la figure 1.
9) Composition pharmaceutique destinée notamment à la prévention de la schistosomose, caractérisée en ce qu'elle comporte a titre d'agent actif au moins une protéine selon l'une des revendications 1 ou 2.
10) Anticorps dressé contre une protéine selon l'une des revendications 1 et 2.
11) Application des anticorps selon la revendication 10 ou de la protéine selon l'une des revendications 1 et 2 à titre d'agent de diagnostic de la schistosomose.
Priority Applications (13)
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| AU77170/87A AU613583B2 (en) | 1986-08-22 | 1987-08-18 | Proteins and the method for preparing them, DNA sequences, antibodies and their application, poxviruses, transformed or infected cells, pharmaceutical compositions which are useful in the prevention of schistosomiasis and application by way of an agent possessing glutathione s-transferase activity |
| AT87401915T ATE100493T1 (de) | 1986-08-22 | 1987-08-20 | Proteine mit glutathion-s-transferase-aktivitaet, dna-sequenzen, antikoerper, poxviren und arzneimittel zur praevention von schistosomiasis. |
| CA000545007A CA1340839C (fr) | 1986-08-22 | 1987-08-20 | Proteines et leurs procede de preparation, sequences d'adn, anticorps et leur application, poxvirus, cellules transformees ou infectees, compositions pharmaceutiques utiles dans la prevention de la schistosomose et applications a titre d'agent presentant une activite glutathion-s-transferase |
| DE3788852T DE3788852T2 (de) | 1986-08-22 | 1987-08-20 | Proteine mit Glutathion-S-Transferase-Aktivität, DNA-Sequenzen, Antikörper, Poxviren und Arzneimittel zur Prävention von Schistosomiasis. |
| ES87401915T ES2061521T3 (es) | 1986-08-22 | 1987-08-20 | Proteinas con actividad glutation-s-transferasa, secuencias de adn, anticuerpos, poxvirus y medicamentos para la prevencion de la equistosomiasis. |
| EP87401915A EP0268501B1 (fr) | 1986-08-22 | 1987-08-20 | Protéines à activité glutathion-S-transférase, séquences d'ADN, anticorps, poxvirus et médicaments pour la prévention de la schistosomose |
| JP62209104A JP3127261B2 (ja) | 1986-08-22 | 1987-08-21 | 蛋白質及びその製法、ｄｎａ配列、抗体及びその用途、ポックスウイルス、形質転換又は感染された細胞、住血吸虫症予防剤及びグルタチオン ｓ−トランスフェラーゼ活性薬剤としての用途 |
| PH35714A PH31198A (en) | 1986-08-22 | 1987-08-21 | Protein recognized by antibodies raised against native P28 of schitosoma mansoni. |
| DK198704380A DK173779B1 (da) | 1986-08-22 | 1987-08-21 | Schistosomprotein, DNA-fragment kodende for proteinet, ekspressionsenhed og viral vektor indeholdende DNA-fragmentet, celle transformeret med ekspressionsenheden, farmaceutisk præparat indeholdende proteinet eller vektoren, anvendelse af proteinet |
| CN198787106696A CN87106696A (zh) | 1986-08-22 | 1987-08-22 | 蛋白质及其制备方法，adn的顺序，抗体及其用途，痘病病毒，被转化或感染的细胞用于预防血吸虫病的药剂组合物，以及作为谷胱甘肽-s-转移酶活性的显示剂的用途 |
| KR870009208A KR880002894A (ko) | 1986-08-22 | 1987-08-22 | 주혈흡충증왁진으로 사용되는 단백질과 dna 시퀀스 |
| US07/964,471 US5597570A (en) | 1986-08-22 | 1992-10-21 | Protein recognized by antibodies raised against native P28 of schistosoma mansoni |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR878705692A FR2614305B2 (fr) | 1987-04-22 | 1987-04-22 | Proteine p28ii utile notamment dans la prevention de la schistosomose et son procede de preparation. |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| FR2614305A2 true FR2614305A2 (fr) | 1988-10-28 |
| FR2614305B2 FR2614305B2 (fr) | 1990-04-27 |
Family
ID=9350371
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| FR878705692A Expired - Lifetime FR2614305B2 (fr) | 1986-08-22 | 1987-04-22 | Proteine p28ii utile notamment dans la prevention de la schistosomose et son procede de preparation. |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| FR (1) | FR2614305B2 (fr) |
-
1987
- 1987-04-22 FR FR878705692A patent/FR2614305B2/fr not_active Expired - Lifetime
Non-Patent Citations (2)
| Title |
|---|
| MOLECULAR AND BIOCHEMICAL PARASITOLOGY, vol. 17, no. 1, janvier 1985, pages 105-114, Elsevier Science Publishers B.V. (Biomedical Division); J.M. BALLOUL et al.: "In vitro synthesis of a 28 kilodalton antigen present on the surface of the schistosomulum of schistosoma mansoni" * |
| NATURE, vol. 326, 12 mars 1987, pages 149-153; J.M. BALLOUL et al.: "Molecular cloning of a protective antigen of schistosomes" * |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| FR2614305B2 (fr) | 1990-04-27 |
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