ES2960225T3 - Método para fabricar papel lignocelulósico y productos de papel - Google Patents
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Abstract
Se proporciona un método para producir productos de papel que tienen resistencia en seco mejorada. Más particularmente, se proporciona un método para mejorar la resistencia en seco de un producto de papel en el que se añade a una pulpa de fabricación de papel una enzima que forma un enlace isopeptídico tal como la transglutaminasa y una fuente de proteína opcional tal como harina de soja. (Traducción automática con Google Translate, sin valor legal)
Description
DESCRIPCIÓN
Método para fabricar papel lignocelulósico y productos de papel
ANTECEDENTES DE LA INVENCIÓN
La presente invención se refiere a un método para fabricar papel y productos de papel. Más específicamente, la invención presentada se refiere al proceso de fabricación de papel en donde al menos una enzima sola o con al menos una fuente de proteína y/o al menos un polímero no iónico, catiónico, aniónico o anfótero para ayudar a mejorar la resistencia en seco del papel y los productos de papel.
Durante mucho tiempo ha existido la necesidad de que los fabricantes de papel fabriquen hojas más resistentes usando menos fibra virgen y, especialmente, la capacidad de usar fibra de madera reciclada manteniendo al mismo tiempo las propiedades deseables del papel. Se han usado muchos aditivos, incluyendo polímeros de moléculas pequeñas y, más recientemente, enzimas, para impartir resistencia en húmedo y en seco a los productos de papel. La presente invención se refiere al uso de la enzima reticulante de proteínas transglutaminasa sola o en combinación con una fuente de proteína, que se descubrió que aumenta la resistencia en seco del papel. La presente invención proporciona no sólo una mayor resistencia en seco de un producto de papel, sino que también permitiría a los fabricantes de papel sustituir la costosa fibra de madera por fibra reciclada manteniendo al mismo tiempo las propiedades deseables del papel.
La mayoría de las enzimas que se han usado en la fabricación de papel y en el tratamiento de aguas residuales son de naturaleza hidrolítica, tales como las celulasas, proteasas, amilasas, xilanasas y peroxidasas. El término "hidrolítica" implica que estas enzimas escinden enlaces químicos existentes, tales como los enlaces glucosídicos, éster y amida. Además, oxidasas tales como las lacasas también han encontrado recientemente uso en operaciones de fabricación de papel. Sin embargo, recientemente se ha descubierto una clase diferente de enzima que ayuda a aumentar la resistencia del papel. La enzima transglutaminasa (TG) reticula sustratos proteicos catalizando la formación de un enlace isopeptídico entre las cadenas laterales de glutamina y lisina de las proteínas sustrato. Muchas proteínas de origen vegetal, tales como la soja y las proteínas de origen animal, son sustratos de la transglutaminasa. De hecho, la transglutaminasa es una enzima muy usada en la industria alimentaria para modificar el pan, la carne y los alimentos a base de soja.
Las transglutaminasas (proteína-glutamina: amina y-glutamiltransferasa) son una familia de enzimas que catalizan la transamidación de residuos de glutamina en la proteína sustrato a residuos de lisina. Como resultado de la acción de la transglutaminasa, se forma un enlace covalente mediante una reacción intermolecular entre cadenas laterales de glutamina y lisina en la misma molécula de proteína o mediante una reacción intramolecular entre cadenas laterales de glutamina y lisina en diferentes moléculas de proteína. El enlace covalente carbono-nitrógeno resultante entre las cadenas laterales de glutamina y lisina se denomina enlace isopeptídico. La reacción prosigue mediante una reacción de transferencia de acilo en donde la amina primaria de la cadena lateral del aminoácido lisina actúa como aceptor de acilo y la cadena lateral de glutamato actúa como donante de acilo. Un enlace covalente entre una cadena lateral de lisina y cualquier otro grupo carboxilo libre en una proteína también se denomina generalmente enlace isopeptídico. Los enlaces covalentes formados de esta manera pueden conducir a estructuras proteicas altamente reticuladas con un peso molecular muy alto. Las transglutaminasas también pueden aceptar otras aminas pequeñas de bajo peso molecular como donantes de acilo, tales como putrescina, cadaverina y poliaminas.
Las transglutaminasas se encuentran en muchos tipos diferentes de organismos, incluyendo seres humanos, bacterias, levaduras, plantas y vertebrados inferiores. Muchas de estas transglutaminasas están reguladas por calcio y pequeños nucleósidos tales como el trifosfato de guanosina (GTP) y, por tanto, no son fáciles de adaptar a aplicaciones biotecnológicas debido a la complejidad de la aplicación asociada. Sin embargo, las transglutaminasas microbianas son relativamente independientes del calcio y los nucleósidos, lo que facilita su aplicación y, como era de esperar, han encontrado un uso generalizado en numerosas áreas de la biotecnología, tales como la alimentación, los biomateriales y la medicina. Las transglutaminasas microbianas también tienen una especificidad de sustrato más amplia y aceptan una amplia gama de sustratos. Además de la conjugación proteína-proteína, las transglutaminasas se han usado para conjugar proteínas con nucleótidos, proteínas con polímeros y proteínas con moléculas pequeñas. Sin embargo, su aplicación industrial más importante ha sido la industria alimentaria.
La patente estadounidense N.° 4.917.904 describe un proceso para mejorar la textura de alimentos a base de proteínas, tales como carne, leche y soja, usando transglutaminasa, en donde la enzima modifica el contenido de proteína del alimento.
La patente estadounidense N.° 6.472.182 divulga un proceso para producir una transglutaminasa microbiana cultivando diversos microorganismos y a continuación aislando la transglutaminasa. En la técnica anterior se han descrito muchas más patentes que describen el uso de transglutaminasa para modificar productos alimenticios y que están fuera del alcance de la presente invención.
Las transglutaminasas se han usado para modificar biomateriales naturales y sintéticos. La patente estadounidense N.° 6.051.033 divulga la modificación de fibras de lana usando una enzima proteolítica tal como tripsina y transglutaminasa. Se demostró que la lana tratada exhibe características mejoradas de resistencia al encogimiento, humectabilidad, suavidad, resistencia al estallido, resistencia a la tracción y teñido mejoradas.
La solicitud de patente estadounidense N.° 2004/0265951 describe un método para sintetizar geles biomiméticos usando una cadena principal de polímero de polietilenglicol modificado con secuencias cortas de aminoácidos y transglutaminasa.
La solicitud de patente estadounidense N.° 2004/0266690 describe eritropoyetina conjugada covalente y específica de sitio, una proteína biológicamente activa, con polímeros hidrófilos no antigénicos, lo que conduce a una semivida y una estabilidad mejoradas para los conjugados de proteína-polímero.
La solicitud de patente estadounidense N.° 2002/0155524 describe un método que utiliza transglutaminasa para estabilizar cueros y pieles con el fin de lograr un proceso de curtido eficiente y mejorado. La transglutaminasa se propone para reticular las fibras de colágeno en el cuero o la piel.
La solicitud de patente estadounidense N.° US 2014/0116635 A1 describe el uso de la enzima lacasa junto con un polímero catiónico para mejorar la resistencia en seco del papel. En particular, la patente informa de un aumento en el índice de compresión de anillo y la resistencia a la tracción del papel elaborado con fibras de pasta papelera que han sido tratadas con lacasa y un polímero catiónico.
El documento US2010267110 proporciona lacasas, polinucleótidos que codifican estas enzimas, los métodos para fabricar y usar estos polinucleótidos y polipéptidos. El documento US2013146239 divulga métodos para reducir los efectos del traslape húmedo, secado y cornificación de fibras de pasta papelera y, en consecuencia, aumentar el drenaje de la pasta papelera y las propiedades de resistencia en el producto final. El documento US8858759 divulga métodos y composiciones para mejorar la eficiencia de deshidratación durante un proceso de fabricación de papel o secado de pasta papelera.
Durante la producción de materiales a base de papel tales como papel tisú, toallas de papel, recipientes de envasado y similares, los fabricantes de papel usan una variedad de aditivos para mejorar las propiedades existentes del papel o impartir nuevas funcionalidades al material de papel. Estos aditivos normalmente incluyen agentes de encolado, polímeros resistentes en húmedo, polímeros resistentes en seco, suavizantes, desligantes y abrillantadores ópticos, entre otros. Más recientemente, el uso de enzimas también se ha vuelto preponderante en la fabricación de papel y aplicaciones relacionadas. Por ejemplo, las celulasas se han usado como aditivos de resistencia y como ayudas para el drenaje. Se han usado lipasas y proteasas para controlar impurezas hidrófobas y para el control de contaminantes. Además, también es ampliamente conocido el uso de xilanasas para mejorar el rendimiento de los productos químicos blanqueadores.
Es de destacar que la mayoría de las enzimas que se usan hoy en día en las operaciones de las fábricas de papel y pasta papelera son de naturaleza hidrolítica. Por ejemplo, las celulasas y amilasas escinden enlaces glucosídicos, las proteasas escinden enlaces amida y las lipasas catalizan la hidrólisis de lípidos o grasas. Sin embargo, no es común emplear enzimas, en la fabricación de papel y aplicaciones relacionadas, que catalicen la formación de enlaces glucosídicos y amida, tales como la transglutaminasa.
También se conoce el uso de aditivos no enzimáticos basados en proteínas, tales como harina de soja, en la fabricación de papel y aplicaciones relacionadas. En particular, se ha notificado que la harina de soja es un agente de resistencia seca en la bibliografía académica (véase Jin et. al. J. Ag. Food Chem., 2012, 60, 9828-9833). Se han usado polímeros de alto peso molecular tales como poliacrilamidas, polivinilaminas y almidón para aumentar la resistencia del papel mediante interacciones electrostáticas con fibras de madera por medio de puentes entre fibras. Se cree que la proteína de soja interactúa con las fibras de madera por medio de interacciones electrostáticas de manera similar. Un monómero proteico debido a su bajo peso molecular sería menos eficaz para inducir interacciones de puente entre fibras de celulosa que induzcan resistencia. Sin embargo, una molécula de proteína reticulada y polimerizada debido a su tamaño y peso molecular mucho mayores podría posiblemente interactuar con múltiples fibras de celulosa y actuar como un aditivo de resistencia en seco en aplicaciones basadas en papel.RESUMEN DE LA INVENCIÓN
La presente invención se refiere a un método para aumentar la resistencia en seco del papel.
Más particularmente, el método se refiere al tratamiento de una pasta papelera para fabricación de papel con una enzima transglutaminasa y, opcionalmente, una proteína.
El método también se refiere al tratamiento de la pasta papelera para fabricación de papel en donde se añade una proteína, transglutaminasa y al menos otra enzima tal como una proteasa, una celulasa, una lacasa, una hemicelulasa, una lipasa, una amilasa y/o una esterasa a la pasta papelera para fabricación de papel.
En otra realización más del método, la pasta papelera para fabricación de papel se trata con una fuente de proteína, una enzima transglutaminasa y un polímero no iónico, aniónico, catiónico o anfótero en donde la fuente de proteína, la enzima y el polímero se pueden añadir secuencialmente en cualquier orden, simultáneamente o como una formulación. Además, los componentes y/o la formulación de los componentes se pueden añadir al proceso de fabricación de papel en masa o a lo largo del tiempo y la adición de productos químicos puede ser instantánea o se pueden añadir durante un período de tiempo de aproximadamente 30 minutos o un período de tiempo inferior a eso.
DESCRIPCIÓN DETALLADA DE LA INVENCIÓN
La presente invención se refiere a un método para fabricar papel y productos de papel. Más particularmente, el método se refiere a fabricar papel usando una enzima transglutaminasa como aditivo y opcionalmente una fuente de proteína, moléculas naturales y sintéticas de bajo y alto peso molecular, y/o polímeros naturales y sintéticos para ayudar a mejorar la resistencia en seco del papel o productos de papel.
En un aspecto, el método actual prevé el tratamiento de pasta papelera para fabricación de papel con una enzima transglutaminasa y, opcionalmente, una fuente de proteína, y el papel producido con la pasta papelera tratada. El solicitante ha descubierto sorprendentemente que el papel producido mediante el método actual tiene propiedades mejoradas de resistencia en seco tales como valores de estallido Mullen y de índice de compresión de anillo.
En otros aspectos del método actual, las enzimas transglutaminasa también se pueden usar en combinación con otras clases de enzimas, tales como oxidorreductasas [EC1], hidrolasas [EC3] tales como celulasas y proteasas y ligasas [EC6]. Las enzimas pueden ser de cualquier fuente, pueden ser de tipo silvestre o mutantes y pueden producirse de forma recombinante u obtenerse de fuentes de origen natural.
En otro aspecto del presente método, la pasta papelera para fabricación de papel se puede tratar con otras enzimas, fuentes de proteínas, polímeros y otros aditivos. Como en los aspectos anteriores del método actual, las enzimas, fuentes de proteínas, polímeros y otros aditivos se pueden añadir secuencialmente, simultáneamente o como una mezcla a la pasta papelera para fabricación de papel.
En otros aspectos más del método actual, los productos químicos se pueden combinar y añadir como una formulación a la pasta papelera para fabricación de papel. Ejemplos de compuestos adecuados para su uso con la enzima transglutaminasa y la fuente de proteína incluyen, pero sin limitación, aditivos de resistencia en seco tales como almidón y derivados de almidón, derivados de poliacrilamida, guar de origen natural o modificado, polivinilamina; aditivos de resistencia en húmedo tales como polietilenimina, alcoholes polivinílicos, resina de urea formaldehído, poli(aminoamida) que reaccionó con epiclorhidrina, aldehído de almidón, poliacrilamida glioxalada (GPAM); floculantes; coagulantes, ayudas para el drenaje; ayudas de retención; agentes de encolado; desligantes; adhesivos; plastificantes; adhesivos de crepado; y modificadores. Cualquiera de las combinaciones o componentes individuales anteriores se puede aplicar conjunta o secuencialmente en la fabricación de papel. Además, los componentes individuales de cualquiera de las combinaciones anteriores se pueden mezclar antes de su uso.
En algunos aspectos del método actual, la fuente de proteína se puede mezclar o tratar con la enzima antes de añadirla a la pasta papelera para fabricación de papel. La fuente de proteína también puede modificarse con cualquier enzima o combinación de enzimas antes de su adición a la pasta papelera para fabricación de papel. Además, la proteína se puede cotratar con otras enzimas para modificar el peso molecular de las proteínas o se puede combinar con otros aditivos para la fabricación de papel tales como polímeros catiónicos, aniónicos, no iónicos, anfóteros o naturales como se enumeran anteriormente. La proteína tratada con enzima se puede combinar con otros agentes inductores de resistencia tales como otras enzimas, polímeros o moléculas pequeñas. Se pueden añadir agentes inductores de resistencia adicionales tales como otras enzimas, polímeros o moléculas pequeñas durante el tratamiento enzimático de la proteína, que puede tener lugar con el tiempo, y la formulación resultante se puede añadir a la pasta papelera para fabricación de papel.
En otro aspecto del método actual, la fuente de proteína se puede tratar con una enzima reticulante de proteínas, seguida de una enzima hidrolizante de proteínas, tal como Alcalase® (Novozymes), tripsina, quimotripsina y similares. Por el contrario, la proteína se puede tratar primero con enzimas hidrolizantes de proteínas, tales como Alcalase® (Novozymes), tripsina y quimotripsina, seguidas de enzimas reticulantes de proteínas tales como la transglutaminasa. La fuente de proteína tratada con enzima se puede combinar con agentes inductores de resistencia tales como polímeros y compuestos de moléculas pequeñas, que se pueden añadir a la pasta papelera para fabricación de papel antes, simultáneamente o después de la enzima y/o fuente de proteína.
Las enzimas, fuentes de proteínas, polímeros y otros agentes inductores de resistencia se pueden añadir en cualquier etapa del proceso de fabricación del papel. Estos componentes pueden añadirse durante la preparación de la pasta papelera o ponerse en contacto con las fibras en cualquier caja de almacenamiento de pasta, caja de consistencia alta o baja o cualquier otro tanque de almacenamiento. El término pasta papelera o pasta papelera para fabricación de papel se aplica a la fibra de pasta papelera en cualquier etapa del proceso de fabricación de papel y se denomina fibra de pasta papelera, materia prima de pasta papelera, lechada de pasta papelera y suspensión de pasta papelera en toda la solicitud. La enzima transglutaminasa y otros componentes se pueden añadir al agua blanca o se pueden aplicar en los circuitos de tratamiento de agua en fábricas de papel virgen o reciclado.
En algunos aspectos del método actual, la enzima transglutaminasa se puede añadir a la pasta papelera en cualquier cantidad. Los niveles de adición de la enzima pueden oscilar del 0,001 % al 5 % en peso de la pasta papelera o fibra seca; pueden ser del 0,01 % al 2,5 % en peso; pueden ser del 0,1 % al 2 % y pueden ser del 0,5 % al 1 % en peso de pasta papelera o fibra seca.
Si la cantidad de enzima se basa en el peso seco de la fuente de proteína, los niveles de adición de la enzima pueden variar de aproximadamente el 0,0001 % a aproximadamente el 5 % en peso de la proteína seca; pueden ser de aproximadamente el 0,001 % a aproximadamente el 2,5 % en peso; pueden ser de aproximadamente el 0,01 % a aproximadamente el 2 %; y pueden ser de aproximadamente el 0,5 % a aproximadamente el 1 % en peso de proteína seca.
Activa RM® es una formulación de calidad alimentaria disponible en el mercado que contiene el 0,5 % de enzima en peso seco. En los ejemplos ilustrativos a continuación, la enzima se usó a un nivel de dosificación del 0,5 % y el 1 % basándose en el peso de fibra seca sobre la base del producto recibido. Se pueden añadir polímeros y otros aditivos para la fabricación de papel en cualquier cantidad dependiendo de la aplicación que se considere. Por ejemplo, se puede añadir un aditivo polimérico en una cantidad de aproximadamente 0,1 kilogramo (kg) a aproximadamente 10 kg por tonelada de papel, en base seca de la pasta papelera o fibra. Sin embargo, dependiendo del tipo de proceso de fabricación del papel, se pueden usar otras cantidades.
En algunos aspectos del presente método, se puede usar cualquier enzima transglutaminasa para modificar la fuente de proteína y añadirla a la fabricación de papel y aplicaciones relacionadas. Se cree que las enzimas transglutaminasas pueden usarse en combinación con otras clases de enzimas, tales como oxidorreductasas [EC1], hidrolasas [EC3] tales como celulasas y proteasas y ligasas [EC6]. Las enzimas pueden ser de cualquier fuente, pueden ser de tipo silvestre o mutantes y pueden producirse de forma recombinante u obtenerse de fuentes de origen natural.
Los ejemplos y datos presentados a continuación ilustran mejor los beneficios de la invención reivindicada y no pretenden ser limitantes. Muchas otras combinaciones de enzimas, fuentes de proteínas y polímeros sintéticos o naturales resultarán evidentes para los expertos en la materia.
EJEMPLOS
Ejemplo 1 - Ensayo de transglutaminasa
La actividad de la enzima transglutaminasa se ensayó usando un método colorimétrico desarrollado por Folk y Cole (Folk, J.E. y Cole, P.W.; Biochim. Biophys. Acta, 122, 244, 1966). Este ensayo se conoce más comúnmente como ensayo de hidroxamato y utiliza CBZ-Glutamina-Glicina como sustrato aceptor de amina transglutaminasa e hidroxilamina (N.° de producto 159417, Sigma Aldrich) como donante de amina. La transglutaminasa cataliza la reacción entre la hidroxilamina y la CBZ-Glutamina-Glicina para producir CBZ-Glutamil-hidroxamato-Glicina que desarrolla un complejo coloreado con Fe(III) con una fuerte absorbancia UV a 525 nanómetros (nm).
Se realizó el ensayo en donde se preparó un cóctel de reacción disolviendo 120 miligramos (mg) de CBZ-Glu-Gly (N.° de producto C6154, Sigma Aldrich) a 2 mililitros (ml) de tampón tris 1000 milimolar (mM) (N.° de producto T-1503, Sigma Aldrich) pH 6,0, a 37 °C. A esta solución se le añaden 5 ml de hidroxilamina 200 mM con glutatión 20 mM (N.° de producto G-4251, Sigma Aldrich) y se mezcló completamente. A este cóctel de reacción se le ajustó el pH a 6,0 con NaOH 100 milimolar (mM) y se diluyó con agua desionizada hasta un volumen final de 10 ml.
Se preparó una solución al 0,5 % de la muestra de transglutaminasa de Novozymes (tal como se recibió) usando agua desionizada (TG1). Se disolvieron veinte miligramos de Activa TI® (Ajinomoto®) en 200 microlitros (|il) de agua desionizada (TG2). En dos recipientes separados, se mezclaron 200 |il del cóctel de reacción con cada una de las soluciones enzimáticas y ambas muestras se incubaron a 37 °C durante exactamente diez minutos. A ambas muestras de prueba se les añadieron 500 |il de una solución de ácido tricloroacético al 12 % (v/v) y las muestras se mezclaron con una pipeta. Finalmente, se añadieron 500 |il de solución de cloruro férrico al 5 % (p/v) a ambas soluciones y se mezclaron mediante pipeteo. Se prepararon tres muestras más como se detalla en la siguiente tabla.
Tabla 1
Todas las muestras se mezclaron bien, se centrifugaron durante cinco minutos y se transfirieron a cubetas. La absorbancia de cada muestra se registró a 525 nm. La definición de unidad de la enzima transglutaminasa se calculó usando las siguientes ecuaciones.
EmM = (A<525>nm Est. - A<525>nm Blanco est.) (1,1)
(A<525>nm muestra de prueba - A<525>nm Blanco de prueba) (1,23) Unidades/mg de enzima = ____________________________________________________
EmM) (mg de enzima/volumen de mezcla de reacción) (10)
La definición de unidad para transglutaminasa se define de la siguiente manera: una unidad de enzima catalizará la formación de 1 micromol (|imol) de ácido L-glutámico-y-monohidroxamato por minuto a partir de CBZ-glutaminilglicina e hidroxilamina a pH 6,0 a 37 °C.
En general, basándose en el ensayo descrito anteriormente, se descubrió que TG1 tenía una actividad de aproximadamente 500 unidades por gramo de material tal como se recibió y TG2 tenía una actividad de aproximadamente 20 unidades por gramo de material tal como se recibió.
Ejemplo 2
Tabla 2
Adquirido de Novozymes (Bagsvaerd, Dinamarca)
Producto comercial disponible de Cargill
Una mezcla del 25 % de fibra virgen sin blanquear y el 75 % de fibras recicladas
El ejemplo 2 ilustra la aplicación de una transglutaminasa experimental, adquirida de Novozymes (Bagsvaerd, Dinamarca). La enzima se añadió a una materia prima de pasta papelera para fabricación de papel sola y en combinación con harina de soja (Prolia 290, Cargill). Se preparó una suspensión de pasta papelera de kraft de madera blanda sin blanquear (UBK) y fibras recicladas con una consistencia del 3 % (25:75). La suspensión de pasta papelera se trató con transglutaminasa sola (0,2 % en peso de fibra seca) y con harina de soja (1 % sobre la base de peso de fibra seca) añadida sola y combinada con transglutaminasa. El papel se fabricó usando una máquina piloto de fabricación de papel ubicada en 500 Hercules Rd., Wilmington DE. La suspensión del 25% de pasta papelera kraft sin blanquear y el 75 % de pasta papelera de fibras recicladas se refinó hasta una drenabilidad de 500 ml de norma canadiense de drenabilidad (CSF) usando un refinador de doble disco Andritz. La suspensión de pasta papelera tenía un pH de 7,0 y la temperatura era de 50 °C. El peso base del papel formado fue de 80 libras (lbs) por 3000 pies cuadrados (pies cuadrados). Se añadió el floculante PerForm®PC 8713 (Solenis LLC, Wilmington, DE) a la parte húmeda de la máquina de papel en una cantidad del 0,0125 % basándose en la pasta papelera seca. Se ensayaron las propiedades de resistencia en seco del papel así preparado, tales como estallido Mullen (método de prueba TAPPI T403) y el índice de compresión de anillo (método de prueba TAPPI T822 om-02). Como se muestra en la tabla 2, el tratamiento de la pasta papelera para fabricación de papel con transglutaminasa y opcionalmente una fuente de proteína mostró mejoras significativas tanto en los valores del índice de compresión de anillo como del estallido Mullen. Es de destacar que un cotratamiento sinérgico de la fibra de pasta papelera con transglutaminasa y harina de soja conduce a la mayor mejora en el valor de estallido Mullen en comparación con el papel elaborado con pasta papelera sin tratar.
Sorprendente e inesperadamente, el tratamiento de la pasta papelera para fabricación de papel con transglutaminasa sola, sin ninguna fuente de proteína, mostró una mejora significativa en las propiedades de resistencia del papel, valores de estallido Mullen (véase la tabla 2).
Ejemplo 3
En el ejemplo 3, la materia prima de pasta papelera descrita anteriormente se trató con una formulación de transglutaminasa de calidad alimentaria disponible en el mercado (ACTIVA RM®, Ajinomoto Inc.) y harina de soja. Es de destacar que la formulación de ACTIVA RM® contiene la proteína de la leche caseína además de la enzima Transglutaminasa. El papel se preparó como se describe en el ejemplo 1. La materia prima mixta se trató con formulación de transglutaminasa ACTIVA RM® sola (1 % sobre la base del peso de fibra seca usando el producto tal como se recibió), harina de soja (1 % sobre la base del peso de fibra seca) sola o ambos componentes. Como se muestra en la tabla 3, se observaron nuevamente mejoras significativas en las propiedades de resistencia en seco del papel, especialmente en los valores de estallido Mullen.
Tabla 3
Disponible en el mercado de Ajinomoto Co., Inc. (Tokio, Japón)
Producto comercial disponible de Cargill
Una mezcla del 25 de fibras vírgenes sin blanquear y el 75 % de fibras recicladas
Ejemplo 4
En el ejemplo 4, se preparó una materia prima de pasta papelera con una consistencia del 3 % usando fibras 100 % recicladas y se trató con una formulación de transglutaminasa comercial y harina de soja. La materia prima reciclada se trató con la formulación de transglutaminasa ACTIVA RM® sola (1 % sobre la base del peso de fibra seca usando el producto tal como se recibió) y con harina de soja (1 % sobre la base del peso de fibra seca), ya sea sola o combinada con la transglutaminasa. El papel se fabricó usando la máquina de fabricación de papel como se detalla en el ejemplo 1 y el ejemplo 2. Como se muestra en la tabla 4, se observó una mejora significativa en los valores de estallido Mullen y del índice de compresión de anillo cuando la materia prima de pasta papelera se trató con transglutaminasa sola y en combinación con la harina de soja. Se esperaría una mejora aún mayor en las propiedades de resistencia del papel cuando se usan fibras 100 % recicladas.
Tabla 4
Disponible en el mercado de Ajinomoto Co., Inc. (Tokio, Japón)
Producto comercial disponible de Cargill (OH, EE. UU.)
100% fibras recicladas
Los ejemplos 4 a 6 demuestran la aplicación de transglutaminasa para mejorar la resistencia del papel usando una máquina para fabricar hojas de prueba de Noble and Wood. Los ejemplos 5 y 6 proporcionan datos de respuesta a la dosis para transglutaminasa y una fuente de proteína.
Ejemplo 5
El ejemplo 5 usa una transglutaminasa experimental, de Novozymes (Bagsvaerd, Dinamarca). Se preparó una suspensión de kraft de madera blanda sin blanquear (UBK) y con una consistencia del 3 % tratada con transglutaminasa sola y en combinación con aislado de soja (PRO-FAM®, ADM). La lechada de fibra se trató con transglutaminasa sola (0,2 % sobre la base del peso de fibra seca), aislado de soja (1 % sobre la base del peso de fibra seca) solo o ambos componentes. Se fabricaron hojas de prueba de papel con un peso base objetivo de 60 libras/3000 pies cuadrados en un formador de hojas de prueba de Noble and Wood a pH 7,0. Las hojas de prueba se prensaron en húmedo hasta un 33 % de sólidos y se secaron en un secador de tambor a 240 °F durante un minuto dando como resultado un contenido de humedad del 3-5 %.
Tabla 5
Adquirido de Novozymes (Bagsvaerd, Dinamarca)
Producto comercial disponible de ADM (Chicago, IL, EE. UU.)
100 % fibras vírgenes sin blanquear
Como se enumera en la tabla 5, el papel elaborado usando fibras que se tratan solo con transglutaminasa muestra una mejora del 7 % en el valor de estallido Mullen en seco en comparación con una hoja sin tratar. Sorprendentemente, la fibra tratada con aislado de soja solo no proporcionó ninguna mejora en el valor de estallido Mullen en seco; sin embargo, el valor del índice de compresión mejoró en un 10 % en comparación con una hoja sin tratar. Es de destacar que el aislado de soja tiene un mayor porcentaje de proteína presente en comparación con la harina de soja. Las hojas de prueba de papel fabricadas con fibras tratadas con transglutaminasa y aislado de soja mostraron un aumento del 12 % en los valores del índice de compresión de anillo y de estallido Mullen en seco en comparación con el control sin tratar.
Ejemplo 6
El ejemplo 6 ilustra una mejora dependiente de la dosis en la resistencia del papel cuando la materia prima de pasta papelera se trata con transglutaminasa y una fuente de proteína tal como caseína. En este estudio, la lechada de fibra se trató con cantidades crecientes de la formulación disponible en el mercado ACTIVA RM®. Se prepararon hojas de prueba de papel usando fibras de pasta papelera de control no tratadas y fibras de pasta papelera tratadas como se describe en el ejemplo 5. Las hojas de prueba se probaron para determinar el estallido Mullen (método de prueba TAPPI T403) y el índice de compresión de anillo (método de prueba TAPPI T822 om-02).
La tabla 6 ilustra una relación directa entre el aumento de ACTIVA RM® y el correspondiente aumento en las propiedades de resistencia del papel.
Tabla 6
Disponible en el mercado de Ajinomoto Co., Inc. (Tokio, Japón)
100 % fibras recicladas
Ejemplo 7
En el ejemplo 7, se preparó una lechada de pasta papelera usando fibras 100 % recicladas y se trató con cantidades crecientes de transglutaminasa y proteína caseína. Como se muestra en la tabla 7, la caseína sola a un nivel de dosificación del 1 % no proporciona ninguna mejora en las propiedades deseadas del papel. Sin embargo, el tratamiento conjunto con transglutaminasa y caseína proporciona una mejora en el valor de estallido Mullen en seco.
Tabla 7
Adquirido de Novozymes (Bagsvaerd, Dinamarca)
Producto comercial disponible de Sigma Aldrich (St. Louis, MO)
100%fibras recicladas
Ejemplo 8
El ejemplo 8 demuestra que se obtienen beneficios de resistencia similares si una suspensión de fibras para fabricación de papel se trata con una formulación estable compuesta por proteínas tratadas con enzimas, polímeros naturales y polímeros sintéticos como se ha descrito anteriormente. La formulación se preparó de la siguiente manera: se agitó una suspensión al 10 por ciento de 200 gramos de harina de soja (Prolia®290, ADM (Chicago, IL, EE. UU.) en agua durante 5 minutos y se calentó a 50 °C. Una muestra de 500 mg de transglutaminasa ACTIVA® RM (Ajinomoto Co., Inc.) (diluida con 2 ml de agua desionizada) se añadió a la suspensión y se agitó durante 15 minutos a 50 °C. A esta suspensión se le añadieron 60 gramos de almidón (Sta-lok® 300) seguidos de 2,5 gramos de PVOH seco (Elvanol® 75-15, Kuraray America Inc.) y la temperatura se elevó a 95 °C. Esta suspensión se mantuvo a 95 °C durante 20 minutos, momento en el cual se añadieron 152 gramos de una solución al 13% de HercoBond® 2800 (Solenis, LLC) y se agitó durante 5 minutos. La muestra resultante se enfrió a 40 °C y se añadieron 1,2 gramos de biocida RX9100 (Solenis, LLC), se mezcló completamente y se almacenó a temperatura ambiente.
El papel se fabricó usando una máquina piloto de fabricación de papel como se ha descrito anteriormente usando fibras 100% recicladas. La lechada de fabricación de papel se trató con una dosis del 1 % de formulación de proteína (12% - 14% de sólidos totales) como se muestra en la tabla 8. El tratamiento con tres iteraciones ligeramente diferentes de la formulación de proteína enzimática condujo a mejoras en las propiedades de resistencia al estallido Mullen y de aplastamiento de anillo. Estos resultados demuestran que se puede usar un producto preformulado a base de proteína de alto peso molecular para aumentar la resistencia en seco del papel y de los productos a base de papel. Es de destacar que, con la adición de un biocida, estas formulaciones se mantuvieron estables hasta tres meses.
Tabla 8
Claims (14)
1. Un método para fabricar productos de papel con resistencia en seco mejorada, que comprende:
a) proporcionar una materia prima de pasta papelera o una suspensión de fibra de pasta papelera blanqueada, sin blanquear o reciclada o una combinación de las mismas;
b) añadir a la pasta o suspensión de pasta papelera una enzima transglutaminasa: y
c) deshidratar y formar la materia prima de pasta papelera en un producto de papel.
2. El método de la reivindicación 1, en donde se añade una proteína a la suspensión de pasta papelera antes, simultáneamente o después de la adición de la enzima transglutaminasa o la proteína se mezcla con la enzima transglutaminasa antes de la adición a la suspensión de pasta papelera.
3. El método de las reivindicaciones 1 o 2, en donde la proteína se deriva de fuentes vegetales o animales, o se deriva de harina de soja o leche.
4. El método de la reivindicación 3, en donde la fuente de proteína es harina de soja.
5. El método de una cualquiera de las reivindicaciones 1-4, en donde la enzima transglutaminasa se añade a la suspensión de pasta papelera en una cantidad de aproximadamente el 0,001 % a aproximadamente el 5 % basándose en el peso de pasta papelera seca, o de aproximadamente el 0,01 % a aproximadamente el 2,5% en peso de pasta papelera seca; o de aproximadamente el 0,1 % a aproximadamente el 2 % en peso de pasta papelera seca o de aproximadamente el 0,5 % a aproximadamente el 1 % en peso de pasta papelera seca.
6. El método de una cualquiera de las reivindicaciones 1-5, en donde la enzima transglutaminasa se añade en una cantidad que oscila de aproximadamente el 0,0001 % a aproximadamente el 5 % en peso de la proteína seca; o de aproximadamente el 0,001 % a aproximadamente el 2,5 % en peso de la proteína seca; o de aproximadamente el 0,01 % a aproximadamente el 2 %; o de aproximadamente el 0,5 % a aproximadamente el 1 % en peso de proteína seca.
7. El método de una cualquiera de las reivindicaciones 1-6, en donde al menos otra enzima seleccionada del grupo que consiste en hemicelulasas, amilasas, proteasas, lipasas, esterasas, pectinasas, liasas, pectato liasa, celulasa, oxidorreductasas, lacasas, glucosa oxidasas y peroxidasas se añade a la suspensión de pasta papelera.
8. El método de una cualquiera de las reivindicaciones 1-7, que comprende además uno o más polímeros no iónicos, catiónicos, aniónicos o anfóteros.
9. El método de la reivindicación 8, en donde los uno o más polímeros no iónicos, catiónicos, aniónicos o anfóteros se añaden a la suspensión de pasta papelera antes de la adición de la enzima transglutaminasa.
10. El método de la reivindicación 8 o 9, en donde los uno o más polímeros no iónicos, catiónicos, aniónicos o anfóteros se añaden a la suspensión de pasta papelera después de la adición de la enzima transglutaminasa.
11. El método de una cualquiera de las reivindicaciones 1-10, en donde las enzimas transglutaminasa se usan en combinación con otras clases de enzimas.
12. El método de la reivindicación 11, en donde las otras clases de enzimas se seleccionan del grupo que consiste en oxidorreductasas [EC1], hidrolasas [EC3], tales como celulasas, proteasas ligasas [EC6] y combinaciones de las mismas.
13. El método de la reivindicación 11, en donde las otras clases de enzimas son de tipo silvestre, mutantes, producidas de forma recombinante y/o se obtienen de fuentes de origen natural.
14. El método de una cualquiera de las reivindicaciones 2-13, en donde la enzima transglutaminasa y la proteína se combinan antes de su adición al proceso de fabricación de papel.
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