ES2757053T3 - Polipéptidos con actividad de xilanasa y polinucleótidos que codifican los mismos - Google Patents

Abstract

Método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa: (A) comprende uno o más de los siguientes motivos: (a) motivo I: G[F/Y][A/S][V/G/A/I]HXY[P/V] (SEQ ID NO: 19), (b) motivo II: [I/L/V][H/I/L/M/V][F/I/Y][D/E][I/L/V]XNEP (SEQ ID NO: 20), (c) motivo III: [D/G][A/T/W]XX[N/T]X[FILV]R[A/L/M][A/F/H][I/L/M] (SEQ ID NO: 21); o (B) comprende un polipéptido seleccionado del grupo que consiste en: (a) un polipéptido con al menos el 99,3% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 3; (b) un polipéptido con al menos el 83% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 9; (c) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 15; (d) un polipéptido con al menos el 95% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 27; (e) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 39; (f) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 45; (g) un polipéptido con al menos el 97,5% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 67; (h) un polipéptido con al menos el 98,8% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 73; (i) un polipéptido con al menos el 83% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 79; (j) un polipéptido con al menos el 90% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 85; (k) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 91; (l) un polipéptido con al menos el 96% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 97; (m) un polipéptido con al menos el 85% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 103; (n) un polipéptido con al menos el 82% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 109; (o) un polipéptido con al menos el 96% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 115; (p) un polipéptido con al menos el 96% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 121; (q) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 127; (s) un polipéptido que comprende el polipéptido de (a), (b), (c), (d), (e), (f), (g), (h), (i), (j), (k), (I), (m), (n), (o), (p) o (q) y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal; o (C) comprende el polipéptido de (B) donde el polipéptido de (B) comprende uno o más motivos de (A).

Description

DESCRIPCIÓN

Polipéptidos con actividad de xilanasa y polinucleótidos que codifican los mismos

Referencia a un listado de secuencias

[0001] Esta solicitud contiene un listado de secuencias en forma legible por ordenador, que se incorpora en la presente por referencia.

Antecendentes de la invención

Campo de la invención

[0002] La presente se refiere a polipéptidos con actividad de xilanasa y polinucleótidos que codifican los polipéptidos. La divulgación también se refiere a construcciones de ácido nucleico, vectores y células huésped que comprenden los polinucleótidos, así como métodos de producción y uso de los polipéptidos. La divulgación también se refiere a composiciones que comprenden los polipéptidos de la invención y el uso de los polipéptidos de la invención para liberar xilosa y en pienso para animales.

Descripción de las técnicas relacionadas

[0003] Los xilanos son hemicelulosas que se encuentran en todas las plantas terrestres (Popper and Tuohy, Plant Physiology, 2010, 153: 373-383). Son especialmente abundantes en las paredes celulares secundarias y las células de xilema. En las hierbas, con paredes celulares de tipo II, los glucurono arabinoxilanos son la hemicelulosa principal y están presentes como fibra alimentaria soluble o insoluble en muchos alimentos y piensos a base de hierbas.

[0004] Los xilanos vegetales tienen un esqueleto de xilopiranosa unido en p-1,4 que se puede sustituir en la posición O2 u O3 con arabinosa, ácido glucurónico y ácido acético de una manera específica de la especie y del tejido. Las semillas ricas en almidón de la Panicoideae con especies económicamente importantes tales como el maíz y el sorgo tienen tipos especiales de xilanos altamente sustituidos en sus paredes celulares. En comparación con la harina de trigo, donde más del 60% de las unidades de xilosilo en el esqueleto de arabinoxilano no están sustituidas. En el xilano de los granos de maíz, el porcentaje correspondiente de xilosilos del esqueleto no sustituidos es del 20-30%, y en el sorgo es del 35-40% (Huismann et al. Carbohydrate Polymers, 2000, 42: 269-279). Además, en el maíz y el sorgo, las cadenas laterales de xilano pueden ser más largas que una sustitución única de arabinosa o ácido glucurónico, que es común en otros xilanos. Esta complejidad de cadena lateral añadida es a menudo debida a azúcares L- y D-galactosa y D-xilosa unidos a la cadena lateral de la arabinosa o el ácido glucurónico. Aproximadamente cada décima arabinosa en el xilano de grano de maíz también está esterificada con un ácido ferúlico y aproximadamente cada cuarta xilosa lleva una acetilación (Agger et al. J. Agric. Food Chem, 2010, 58: 6141-6148). Todos estos factores combinados hacen a los xilanos altamente sustituidos en el maíz y el sorgo resistentes a la degradación por las xilanasas tradicionales.

[0005] Las enzimas conocidas responsables de la hidrólisis del esqueleto de xilano se clasifican en familias de enzimas en función de la similitud de secuencia (www.cazy.org). Las enzimas principalmente con actividad de endoxilanasa se han descrito previamente en la familia de las glicósido hidrolasas (GH) 5, 8, 10, 11 y 30. Las enzimas incluidas en una familia comparten algunas características tal como el plegamiento 3D y comparten normalmente el mismo mecanismo de reacción. Algunas familias de GH tienen especificidades de sustrato estrechas o monoespecíficas, mientras que otras familias tienen amplias especificidades de sustrato.

[0006] WO2005/003319 sugiere el uso de polipéptidos que tienen actividad de glucanasa, donde el polipéptido se selecciona de entre más de 250 secuencias diferentes en una multitud de aplicaciones diferentes. WO2009/108941 sugiere el uso de más de 500 secuencias polipeptídicas diferentes con muchas actividades, tal como actividad de celulasa, ligninasa, beta glucosidasa, hemicelulasa, xilanasa, alfa-amilasa, amiloglucosidasa, pectato liasa, cutinasa, lipasa, pectoliasa o alfa-amilasa maltogénica en una multitud de aplicaciones diferentes.

[0007] Las xilanasas GH10 y GH11 disponibles comercialmente se usan a menudo para descomponer el esqueleto de xilosa del arabinoxilano. En pienso para animales esto resulta en una degradación de la pared celular de cereales con una mejora posterior en la liberación de nutrientes (almidón y proteína) encapsulados en las células. La degradación del xilano resulta también en la formación de oligómeros de xilosa que se pueden utilizar para la fermentación intestinal posterior y, por lo tanto, puede ayudar a un animal a obtener energía más digerible. Sin embargo, tales xilanasas son sensibles al impedimento estérico de la cadena lateral y, aunque son eficaces en la degradación del arabinoxilano de trigo, no son muy eficaces sobre el xilano que se encuentra en las semillas de las especies de Panicoideae, tal como el maíz o el sorgo.

[0008] El resultado de la hidrólisis de maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM, que es maíz donde se elimina el almidón libre) usando 3 xilanasas disponibles comercialmente se muestra en el ejemplo 6. El ejemplo 7 muestra los resultados de la hidrólisis de DFDSM usando otras xilanasas GH10 y GH11 conocidas (tales como las descritas en WO2003/062409, WO2011/057140, WO2005/079585, WO2014/019220, WO2014/020143 y WO 2013/068550). Ambos ejemplos 6 y 7 muestran que estas xilanasas del estado de la técnica son incapaces de solubilizar (hidrolizar) el esqueleto de xilano ramificado en maíz. Además, como se muestra en el ejemplo 8, las arabinofuranosidasas GH43 y GH51 descritas en WO 2006/114095 son también incapaces de solubilizar el esqueleto de xilano ramificado en maíz ya sea solas o en combinación con una xilanasa GH10 o GH11.

[0009] El maíz se usa alrededor del mundo en pienso para animales y así existe una necesidad de descubrir polipéptidos nuevos con actividad de xilanasa que son capaces de descomponer el esqueleto de xilano altamente ramificado en la pared celular para liberar más xilosa y otros nutrientes que están retenidos dentro de la pared celular. El objetivo de esta invención es proporcionar xilanasas que son capaces de solubilizar este esqueleto de xilano altamente ramificado encontrado en el maíz.

Resumen de la invención

[0010] La presente invención se refiere a un método para liberar xilosa a partir de material vegetal, que comprende tratar material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa:

(A) comprende uno o más de los siguientes motivos:

(a) motivo I: G[F/Y][A/S][V/G/A/I]HXY[P/V] (SEQ ID NO: 19),

(b) motivo II: [I/L/V][H/l/L/M/V][F/I/Y][D/E][I/L/V]XNEP (SEQ ID NO: 20),

(c) motivo III: [D/G][A/T/W]XX[N/T]X[FILV]R[A/L/M][A/F/H][I/L/M] (SEC ID NO:21); o

(B) comprende un polipéptido seleccionado del grupo que consiste en:

(a) un polipéptido con al menos el 99,3% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 3; (b) un polipéptido con al menos el 83% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 9; (c) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 15; (d) un polipéptido con al menos el 95% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 27; (e) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 39; (f) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 45; (g) un polipéptido con al menos el 97,5% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 67; (h) un polipéptido con al menos el 98,8% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 73; (i) un polipéptido con al menos el 83% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 79; (j) un polipéptido con al menos el 90% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 85; (k) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 91; (l) un polipéptido con al menos el 96% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 97; (m) un polipéptido con al menos el 85% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 103; (n) un polipéptido con al menos el 82% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 109; (o) un polipéptido con al menos el 96% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 115; (p) un polipéptido con al menos el 96% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 121; (q) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 127; (s) un polipéptido que comprende el polipéptido de (a), (b), (c), (d), (e), (f), (g), (h), (i), (j), (k), (l), (m), (n), (o), (р) o (q) y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal; o

(C) comprende el polipéptido de (B), donde el polipéptido de (B) comprende uno o más motivos de (A).

[0011] La invención se refiere además a un polipéptido aislado con actividad de xilanasa, seleccionado del grupo que consiste en:

(a) un polipéptido con al menos el 99,3% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 3; (b) un polipéptido con al menos el 83% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 9; (с) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 15; (d) un polipéptido con al menos el 95% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 27; (e) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 39; (f) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 45; (g) un polipéptido con al menos el 97,5% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 67; (h) un polipéptido con al menos el 98,8% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 73; (i) un polipéptido con al menos el 83% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 79; (j) un polipéptido con al menos el 90% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 85; (k) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 91; (l) un polipéptido con al menos el 96% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 97; (m) un polipéptido con al menos el 85% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 103; (n) un polipéptido con al menos el 82% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 109; (o) un polipéptido con al menos el 96% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 115; (p) un polipéptido con al menos el 96% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 121; (q) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 127; y (x) un polipéptido que comprende el polipéptido de (a), (b), (c), (d), (e), (f), (g), (h), (i), (j), (k), (l), (m), (n), (o), (p) o (q), y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal.

[0012] La invención también se refiere a composiciones, tales como pienso para animales o aditivos de pienso para animales, que comprenden el polipéptido de la invención; métodos de mejora del rendimiento de un animal; métodos de preparación de un pienso para animales; métodos para mejorar el valor nutricional de un pienso para animales; polinucleótidos que codifican los polipéptidos de la presente invención; construcciones de ácido nucleico; vectores de expresión; células huésped recombinantes que comprenden los polinucleótidos; métodos de producción de los polipéptidos y usos de los mismos.

Visión general del listado de secuencias

[0013]

La SEQ ID NO: 1 es la secuencia de ADN de la xilanasa GH5 aislada de Paenibacillus illinoisensis.

La SEQ ID NO: 2 es la secuencia de aminoácidos deducida a partir de la SEQ ID NO: 1.

La SEQ ID NO: 3 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura de Paenibacillus illinoisensis. La SEQ ID NO: 4 es la secuencia de ADN de la secuencia de ADN expresada recombinante de la SEQ ID NO: 1 con una etiqueta HQ y un péptido señal Savinase.

La SEQ ID NO: 5 es la secuencia de aminoácidos deducida a partir de la SEQ ID NO: 4.

La SEQ ID NO: 6 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura obtenida a partir de la SEQ ID NO: 4.

La SEQ ID NO: 7 es la secuencia de ADN de la xilanasa GH5 aislada de Paenibacillus sp-18054.

La SEQ ID NO: 8 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 7.

La SEQ ID NO: 9 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura de Paenibacillus sp-18054. La SEQ ID NO: 10 es la secuencia de ADN de la secuencia de ADN expresada recombinante de la SEQ ID NO: 7 con una etiqueta de polihistidina y un péptido señal Savinase.

La SEQ ID NO: 11 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 10.

La SEQ ID NO: 12 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura obtenida a partir de la SEQ ID NO: 10.

La SEQ ID NO: 13 es la secuencia de ADN de la xilanasa GH5 aislada de metagenoma de estiércol de elefante.

La SEQ ID NO: 14 es la secuencia de aminoácidos deducida a partir de la SEQ ID NO: 13.

La SEQ ID NO: 15 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura de metagenoma de estiércol de elefante.

La SEQ ID NO: 16 es la secuencia de ADN de la secuencia de ADN expresada recombinante de la SEQ ID NO: 13 con una etiqueta de polihistidina y un péptido señal Savinase.

La SEQ ID NO: 17 es la secuencia de aminoácidos deducida a partir de la SEQ ID NO: 16.

La SEQ ID NO: 18 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura obtenida a partir de la SEQ ID NO: 16.

La SEQ ID NO: 19 es el motivo I conservado de la xilanasa GH5.

La SEQ ID NO: 20 es el motivo II conservado de la xilanasa GH5.

La SEQ ID NO: 21 es el motivo III conservado de la xilanasa GH5.

La SEQ ID NO: 22 es la señal de secreción de Bacillus clausii.

La SEQ ID NO: 23 es la secuencia de la etiqueta de polihistidina.

La SEQ ID NO: 24 es la secuencia de la etiqueta HQ.

La SEQ ID NO: 25 es la secuencia de ADN de la xilanasa GH5 aislada de Chryseobacterium sp-10696. La SEQ ID NO: 26 es la secuencia de aminoácidos deducida a partir de la SEQ ID NO: 25.

La SEQ ID NO: 27 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura de Chryseobacterium sp-10696.

La SEQ ID NO: 28 es la secuencia de ADN de la secuencia de ADN expresada recombinante de la SEQ ID NO: 25 con una etiqueta HQ y un péptido señal Savinase.

La SEQ ID NO: 29 es la secuencia de aminoácidos deducida a partir de la SEQ ID NO: 28.

La SEQ ID NO: 30 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura obtenida a partir de la SEQ ID NO: 29.

La SEQ ID NO: 31 es la secuencia de ADN de la xilanasa GH5 aislada de metagenoma de estiércol de elefante.

La SEQ ID NO: 32 es la secuencia de aminoácidos deducida a partir de la SEQ ID NO: 31.

La SEQ ID NO: 33 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura de metagenoma de estiércol de elefante.

La SEQ ID NO: 34 es la secuencia de ADN de la secuencia de ADN expresada recombinante de la SEQ ID NO: 31 con una etiqueta HQ y un péptido señal Savinase.

La SEQ ID NO: 35 es la secuencia de aminoácidos deducida a partir de la SEQ ID NO: 34.

La SEQ ID NO: 36 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura obtenida a partir de la SEQ ID NO: 34.

La SEQ ID NO: 37 es la secuencia de ADN de la xilanasa GH5 aislada de metagenoma de estiércol de elefante.

La SEQ ID NO: 38 es la secuencia de aminoácidos deducida a partir de la SEQ ID NO: 37.

La SEQ ID NO: 39 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura de metagenoma de estiércol de elefante.

La SEQ ID NO: 40 es la secuencia de ADN de la secuencia de ADN expresada recombinante de la SEQ ID NO: 37 con una etiqueta HQ y un péptido señal Savinase.

La SEQ ID NO: 41 es la secuencia de aminoácidos deducida a partir de la SEQ ID NO: 40.

La SEQ ID NO: 42 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura obtenida a partir de la SEQ ID NO: 40.

La SEQ ID NO: 43 es la secuencia de ADN de la xilanasa GH5 aislada de metagenoma de estiércol de elefante.

La SEQ ID NO: 44 es la secuencia de aminoácidos deducida a partir de la SEQ ID NO: 43.

La SEQ ID NO: 45 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura de metagenoma de estiércol de elefante.

La SEQ ID NO: 46 es la secuencia de ADN de la secuencia de ADN expresada recombinante de la SEQ ID NO: 43 con una etiqueta HQ y un péptido señal Savinase.

La SEQ ID NO: 47 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 46.

La SEQ ID NO: 48 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura obtenida a partir de la SEQ ID NO: 46.

La SEQ ID NO: 49 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH10 madura de Aspergillus aculeatus descrita como la SEQ ID NO: 5 (Xyl II) en WO 1994/021785.

La SEQ ID NO: 50 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH10 madura de Aspergillus aculeatus descrita como la SEQ ID NO: 8 en WO 2005/059084.

La SEQ ID NO: 51 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH11 madura de Thermomyces lanuginosus descrita como la SEQ ID NO: 2 en WO1996/23062.

La SEQ ID NO: 52 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH11 madura de Dictyoglomus thermophilum descrita como la SEQ ID NO: 305 de WO2011/057140.

La SEQ ID NO: 53 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH11 madura de Paenibacillus pabuli descrita como la SEQ ID NO: 2 de WO2005/079585.

La SEQ ID NO: 54 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH11 madura de Fusarium oxysporum (FoxXyn 6) descrita como la SEQ ID NO: 8 en WO2014/019220.

La SEQ ID NO: 55 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH11 madura de Aspergillus clavatus (AclXyn5) descrita como la SEQ ID NO: 8 en WO2014/020143.

La s Eq ID NO: 56 es la secuencia de aminoácidos de la arabinofuranosidasa GH43 de Humicola insolens descrita como la SEQ ID NO: 1 en WO2006/114095.

La SEQ ID NO: 57 es la secuencia de aminoácidos de la arabinofuranosidasa GH51 de Meripilus giganteus descrita como la SEQ ID NO: 2 en WO2006/114095.

La SEQ ID NO: 58 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH10 madura de Thermotoga marítima MSB8 (XynB) descrita como la SEQ ID NO: 1 en WO 2013/068550.

La SEQ ID NO: 59 es el motivo I-B conservado de la xilanasa GH5.

La SEQ ID NO: 60 es el motivo I-C conservado de la xilanasa GH5.

La SEQ ID NO: 61 es el motivo II-B conservado de la xilanasa GH5.

La SEQ ID NO: 62 es el motivo II-C conservado de la xilanasa GH5.

La SEQ ID NO: 63 es el motivo III-B conservado de la xilanasa GH5.

La SEQ ID NO: 64 es el motivo III-C conservado de la xilanasa GH5.

La SEQ ID NO: 65 es la secuencia de ADN de la xilanasa GH5 aislada a partir de Paenibacillus campinasensis (D24B7W).

La SEQ ⁱD NO: 66 es la secuencia de aminoácidos deducida a partir de la SEQ ID NO: 65 (P34FE8).

La SEQ ID NO: 67 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura de Paenibacillus campinasensis.

La SEQ ID NO: 68 es la secuencia de ADN de la secuencia de ADN expresada recombinante de la SEQ ID NO: 65 con una etiqueta HQ y un péptido señal Savinase.

La SEQ ID NO: 69 es la secuencia de aminoácidos deducida a partir de la SEQ ID NO: 68.

La SEQ ID NO: 70 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura obtenida a partir de la SEQ ID NO: 68.

La SEQ ID NO: 71 es la secuencia de ADN de la xilanasa GH5 aislada de Paenibacillus sp-62250.

La SEQ ID NO: 72 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 71.

La SEQ ID NO: 73 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura de Paenibacillus sp-62250.

La SEQ ID NO: 74 es la secuencia de ADN de la secuencia de ADN expresada recombinante de la SEQ ID NO: 71 con una etiqueta HQ y un péptido señal Savinase.

La SEQ ID NO: 75 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 74.

La SEQ ID NO: 76 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura obtenida a partir de la SEQ ID NO: 74.

La SEQ ID NO: 77 es la secuencia de ADN de la xilanasa GH5 aislada de Paenibacillus favisporus.

La SEQ ID NO: 78 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 77.

La SEQ ID NO: 79 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura de Paenibacillus favisporus. La SEQ ID NO: 80 es la secuencia de ADN de la secuencia de ADN expresada recombinante de la SEQ ID NO: 77 con una etiqueta HQ y un péptido señal Savinase.

La SEQ ID NO: 81 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 80.

La SEQ ID NO: 82 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura obtenida a partir de la SEQ ID NO: 80.

La SEQ ID NO: 83 es la secuencia de ADN de la xilanasa GH5 aislada de Paenibacillus tundra.

La SEQ ID NO: 84 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 83.

La SEQ ID NO: 85 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura de Paenibacillus tundrae. La SEQ ID NO: 86 es la secuencia de ADN de la secuencia de ADN expresada recombinante de la SEQ ID NO: 83 con una etiqueta HQ y un péptido señal Savinase.

La SEQ ID NO: 87 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 86.

La SEQ ID NO: 88 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura obtenida a partir de la SEQ ID NO: 86.

La SEQ ID NO: 89 es la secuencia de ADN de la xilanasa GH5 aislada de Paenibacillus sp-62603.

La SEQ ID NO: 90 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 89.

La SEQ ID NO: 91 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura de Paenibacillus sp-62603. La SEQ ID NO: 92 es la secuencia de ADN de la secuencia de ADN expresada recombinante de la SEQ ID NO: 89 con una etiqueta HQ y un péptido señal Savinase.

La SEQ ID NO: 93 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 92.

La SEQ ID NO: 94 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura obtenida a partir de la SEQ ID NO: 92.

La SEQ ID NO: 95 es la secuencia de ADN de la xilanasa GH5 aislada de Paenibacillus sp-19179.

La SEQ ID NO: 96 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 95.

La SEQ ID NO: 97 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura de Paenibacillus sp-19179. La SEQ ID NO: 98 es la secuencia de ADN de la secuencia de ADN expresada recombinante de la SEQ ID NO: 95 con una etiqueta HQ y un péptido señal Savinase.

La SEQ ID NO: 99 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 98.

La SEQ ID NO: 100 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura obtenida a partir de la SEQ

ID NO: 98.

La SEQ ID NO: 101 es la secuencia de ADN de la xilanasa GH5 aislada de Paenibacillus sp-62332.

La SEQ ID NO: 102 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 101.

La SEQ ID NO: 103 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura de Paenibacillus sp-62332.

La SEQ ID NO: 104 es la secuencia de ADN de la secuencia de ADN expresada recombinante de la SEQ ID NO: 101 con una etiqueta HQ y un péptido señal Savinase.

La SEQ ID NO: 105 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 104.

La SEQ ID NO: 106 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura obtenida a partir de la SEQ

ID NO: 104.

La SEQ ID NO: 107 es la secuencia de ADN de la xilanasa GH5 aislada de Paenibacillus sp-62248.

La SEQ ID NO: 108 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 107.

La SEQ ID NO: 109 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura de Paenibacillus sp-62248.

La SEQ ID NO: 110 es la secuencia de ADN de la secuencia de ADN expresada recombinante de la SEQ ID NO: 107 con una etiqueta HQ y un péptido señal Savinase.

La SEQ ID NO: 111 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 110.

La SEQ ID NO: 112 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura obtenida a partir de la SEQ

ID NO: 110.

La SEQ ID NO: 113 es la secuencia de ADN de la xilanasa GH5 aislada de Paenibacillus xilanexedens.

La SEQ ID NO: 114 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 113.

La SEQ ID NO: 115 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura de Paenibacillus xilanexedens.

La SEQ ID NO: 116 es la secuencia de ADN de la secuencia de ADN expresada recombinante de la SEQ ID NO: 113 con una etiqueta HQ y un péptido señal Savinase.

La SEQ ID NO: 117 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 116.

La SEQ ID NO: 118 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura obtenida a partir de la SEQ ID NO: 116.

La SEQ ID NO: 119 es la secuencia de ADN de la xilanasa GH5 aislada de Paenibacillus chitinolyticus. La SEQ ID NO: 120 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 119.

La SEQ ID NO: 121 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura de Paenibacillus chitinolyticus. La SEQ ID NO: 122 es la secuencia de ADN de la secuencia de ADN expresada recombinante de la SEQ ID NO: 119 con una etiqueta HQ y un péptido señal Savinase.

La SEQ ID NO: 123 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 122.

La SEQ ID NO: 124 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura obtenida a partir de la SEQ ID NO: 122.

La SEQ ID NO: 125 es la secuencia de ADN de la xilanasa GH5 aislada a partir de metagenoma de compost. La SEQ ID NO: 126 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 125.

La SEQ ID NO: 127 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura de metagenoma de compost. La SEQ ID NO: 128 es la secuencia de ADN de la secuencia de ADN expresada recombinante de la SEQ ID NO: 125 con una etiqueta de polihistidina y un péptido señal Savinase.

La SEQ ID NO: 129 es la secuencia de aminoácidos deducida de la SEQ ID NO: 128.

La SEQ ID NO: 130 es la secuencia de aminoácidos de la xilanasa GH5 madura obtenida a partir de la SEQ ID NO: 128.

Definiciones

[0014] Variante alélica: el término "variante alélica" significa cualquiera de dos o más formas alternativas de un gen que ocupa el mismo locus cromosómico. La variación alélica surge naturalmente a través de la mutación y puede resultar en polimorfismo dentro de las poblaciones. Las mutaciones de genes pueden ser silenciosas (sin cambios en el polipéptido codificado) o puede codificar polipéptidos que tienen secuencias de aminoácidos modificadas. Una variante alélica de un polipéptido es un polipéptido codificado por una variante alélica de un gen.

[0015] Animal: el término "animal(es)" se refiere a todos los animales excepto los seres humanos. Ejemplos de animales son no rumiantes y rumiantes. Los animales rumiantes incluyen, por ejemplo, animales tales como la oveja, cabras, ganado bovino, por ejemplo, ganado bovino para carne, vacas y terneros jóvenes, el ciervo, el yak, el camello, la llama y el canguro. Los animales no rumiantes incluyen animales monogástricos, por ejemplo, cerdos o ganado porcino (incluidos, pero de forma no limitativa, lechones, cerdos en crecimiento y cerdas); aves tales como pavos, patos y pollos (incluidos, pero de forma no limitativa, pollos para asar, gallinas ponedoras); caballos (incluidos, pero de forma no limitativa, de sangre caliente, de sangre fría y de sangre templada), terneros jóvenes; peces (incluidos, pero de forma no limitativa, pez limón, arapaima, barbo, ródalo, anjova, bocachico, brema, chorlito, cachama, carpa, siluro, catla, sábalo, salvelino, cíclido, cobia, bacalao, Pomoxis, dorado, esciénido, anguila, gobio, carpa dorada, gurami, mero, guapote, fletán, barbo de Java, labeo, lai, locha, caballa, sabalote, mojarra, Neochanna, lisa, paco, Etroplus suratensis, pejerrey, perca, lucio, pámpano, rutilo, salmón, salpa, lucioperca canadiense, lubina, panga, carpita, eleótrido, cabeza de serpiente, pargo, róbalo, lenguado, sigano, esturión, pez luna, pez dulce, tenca, terror, tilapia, trucha, atún, rodaballo, corégono, lucioperca americana y farra); y crustáceos (incluidos, pero de forma no limitativa, langostinos y gambas).

[0016] Pienso para animales: el término "pienso para animales" se refiere en cualquier compuesto, preparación o mezcla adecuada para, o destinada a, que la tome un animal. El pienso para animales para un animal monogástrico comprende típicamente concentrados así como vitaminas, minerales, enzimas, ingredientes microbianos de administración directa, aminoácidos y/u otros ingredientes alimentarios (tal como en una premezcla) mientras que el pienso para animales para rumiantes comprende generalmente forraje (incluyendo forraje basto y ensilaje) y puede comprender además concentrados así como vitaminas, minerales, enzimas, ingredientes microbianos de administración directa, aminoácidos y/u otros ingredientes alimentarios (tal como en una premezcla).

[0017] Material que contiene arabinoxilano: el término "material que contiene arabinoxilano" significa cualquier material que contiene arabinoxilano. El arabinoxilano es una hemicelulosa que se encuentra en las paredes celulares tanto primarias como secundarias de las plantas, incluidas las maderas y los granos de cereales, consistente en copolímeros de dos azúcares de pentosa, la arabinosa y la xilosa. La cadena de arabinoxilano contiene un gran número de unidades de xilosa con enlace 1,4. Muchas unidades de xilosa están sustituidas con residuos de arabinosa sustituidos en 2-, 3- o 2,3.

[0018] Ejemplos de material que contiene arabinoxilano son el forraje, el forraje basto, las semillas y los granos (ya sea enteros o preparados por trituración, molienda, etc. a partir de, por ejemplo, maíz, avena, centeno, cebada, trigo), los árboles o las maderas duras (tales como de álamo, sauce, eucalipto, palma, arce, abedul), el bambú, las plantas de cultivo herbáceas y/o leñosas energéticas, las plantas de cultivo agrícolas para alimento y pienso, los productos de pienso para animales, las cáscaras de mandioca, las vainas de cacao, la caña de azúcar, la remolacha azucarera, la pulpa de algarroba, los bagazos de vegetales o frutas, los residuos de madera, corteza, las virutas, el serrín, la pulpa de madera, el licor de la fabricación de pasta, los residuos de papel, el cartón, los residuos de madera de la construcción y la demolición, los sólidos o lodos de aguas residuales industriales o municipales, el estiércol, el subproducto de los procesos de la elaboración de cerveza y/o de fermentación, los residuos de destilería húmedos, los residuos de destilería secos, el grano agotado, la vinaza y el bagazo.

[0019] El forraje tal y como se define en la presente incluye también el forraje basto. El forraje es material vegetal fresco tal como el heno y el ensilaje de plantas forrajeras, las hierbas y otras plantas forrajeras, las hierbas y otras plantas forrajeras, las algas, los granos germinados y las leguminosas, o cualquier combinación de los mismos. Ejemplos de plantas forrajeras son la alfalfa (mielga), el cuernecillo, las crucíferas (por ejemplo, la col, la colza (canola), la naba (colinabo), nabo), los tréboles (por ejemplo, el trébol híbrido, el trébol rojo, el trébol subterráneo, el trébol blanco), las hierbas (por ejemplo, la grama, el bromo, la hierba triguera, la festuca, el triguillo del agua, las poas, Miscanthus, el pasto ovillo, el raigrás, el pasto varilla, el fleo de los prados), el maíz, el cáñamo, el mijo, la cebada, la avena, el centeno, el sorgo, la soja y el trigo y las verduras tales como las remolachas. Plantas de cultivo adecuadas para ensilaje son las hierbas ordinarias, los tréboles, la alfalfa, las algarrobas, la avena, el centeno y el maíz. El forraje además incluye los residuos de los cultivos de la producción de grano (tal como los rastrojos de maíz; la paja de trigo, la cebada, la avena, el centeno y otros granos); los residuos de verduras como las hojas de remolacha; los residuos de la producción de semillas oleaginosas como los tallos y las hojas de la soja, la colza y otras legumbres; y las fracciones de la refinación de granos para consumo animal o humano o de la producción de combustible u otras industrias.

[0020] El forraje basto es material vegetal generalmente seco con altos niveles de fibra, tal como fibra, salvado, cáscaras de semillas y granos y residuos de plantas de cultivo (tales como rastrojo, copra, paja, cascarillas, residuos de remolacha azucarera).

[0021] Las fuentes preferidas de materiales que contienen arabinoxilano son el forraje, el forraje basto, las semillas y los granos, la caña de azúcar, la remolacha azucarera y la pulpa de madera.

[0022] Ganancia de peso corporal: el término "ganancia de peso corporal" significa un aumento en el peso vivo de un animal durante un periodo de tiempo dado, por ejemplo, el aumento en peso del día 1 al día 21.

[0023] ADNc: el término "ADNc" significa una molécula de ADN que se puede preparar por transcripción inversa a partir de una molécula de ARNm madura empalmada obtenida a partir de una célula eucariota o procariota. El ADNc carece de secuencias de intrones que pueden estar presentes en el ADN genómico correspondiente. El transcrito de ARN primario inicial es un precursor del ARNm que se procesa a través de una serie de etapas, incluido el empalme, antes de aparecer como ARNm empalmado maduro.

[0024] Secuencia codificante: el término "secuencia codificante" significa un polinucleótido que especifica directamente la secuencia de aminoácidos de un polipéptido. Los límites de la secuencia codificante están determinados generalmente por un marco de lectura abierto, que empieza con un codón de inicio tal como ATG, GTG o TTG y acaba con un codón de terminación tal como TAA, TAG o TGA. La secuencia codificante puede ser un ADN genómico, ADNc, ADN sintético, o una combinación de los mismos.

[0025] Secuencias de control: el término "secuencias de control" significa secuencias de ácido nucleico necesarias para la expresión de un polinucleótido que codifica un polipéptido maduro de la presente divulgación. Cada secuencia de control puede ser nativa (es decir, del mismo gen) o exógena (es decir, de un gen diferente) respecto al polinucleótido que codifica el polipéptido o nativa o exógena entre sí. Tales secuencias de control incluyen, pero de forma no limitativa, un líder, una secuencia de poliadenilación, una secuencia de propéptido, un promotor, una secuencia de péptido señal y un terminador de la transcripción. Como mínimo, las secuencias de control incluyen un promotor y señales de parada transcripcional y traduccional. Las secuencias de control pueden proporcionarse con conectores con el fin de introducir sitios de restricción específicos que faciliten el ligamiento de las secuencias de control con la región codificante del polinucleótido que codifica un polipéptido.

[0026] Expresión: el término "expresión" incluye cualquier etapa implicada en la producción de un polipéptido incluidas, pero de forma no limitativa, la transcripción, la modificación postranscripcional, la traducción, la modificación postraduccional y la secreción.

[0027] Vector de expresión: el término "vector de expresión" significa una molécula lineal o circular de ADN que comprende un polinucleótido que codifica un polipéptido y está operativamente unido a secuencias de control que proveen a su expresión.

[0028] Índice de conversión alimenticia: el término "índice de conversión alimenticia", la cantidad de pienso suministrado a un animal para aumentar el peso del animal una cantidad específica. Un índice de conversión alimenticia mejorado significa un índice de conversión alimenticia inferior. Con "índice de conversión alimenticia inferior" o "índice de conversión alimenticia mejorado" se hace referencia a que el uso de una composición de aditivo de pienso en un pienso resulta en una menor cantidad de pienso requerida para ser suministrada a un animal para aumentar el peso del animal una cantidad específica en comparación con la cantidad de pienso requerido para aumentar el peso del animal la misma cantidad cuando el pienso no comprende dicha composición de aditivo de pienso.

[0029] Eficiencia alimentaria: el término "eficiencia alimentaria" significa la cantidad de aumento de peso por unidad de pienso cuando el animal se alimenta ad libitum o con una cantidad específica de alimento durante un periodo de tiempo. Con " mayor eficiencia alimentaria" se hace referencia a que el uso de una composición de aditivo de pienso según la presente divulgación en un pienso resulta en un mayor aumento de peso por unidad de toma de pienso en comparación con un animal alimentado sin que esté presente dicha composición de aditivo de pienso.

[0030] Fragmento: el término "fragmento" significa un polipéptido con uno o más (por ejemplo, varios) aminoácidos ausentes del amino y/o carboxilo terminal de un dominio o polipéptido maduro; donde el fragmento tiene actividad de xilanasa. En un aspecto, un fragmento contiene al menos 477 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 31 a 507 de la SEQ ID NO: 2 o la SEQ ID NO: 3), al menos 497 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 21 a 517 de la SEQ ID NO: 2 o la SEQ ID NO: 3) o al menos 517 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 11 a 527 de la SEQ ID NO: 2 o la SEQ ID NO: 3). En otro aspecto, un fragmento contiene al menos 486 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 31 a 516 de la SEQ ID NO: 5 o la SEQ ID NO: 6), al menos 506 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 21 a 526 de la SEQ ID NO: 5 o la SEQ ID NO: 6) o al menos 526 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 11 a 536 de la SEQ ID NO: 5 o la SEQ ID NO: 6).

[0031] En un aspecto, un fragmento contiene al menos 487 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 31 a 517 de la SEQ ID NO: 8 o la SEQ ID NO: 9), al menos 507 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 21 a 527 de la SEQ ID NO: 8 o la SEQ ID NO: 9) o al menos 527 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 11 a 537 de la SEQ ID NO: 8 o la SEQ ID NO: 9). En otro aspecto, un fragmento contiene al menos 495 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 31 a 525 de la SEQ ID NO: 11 o la SEQ ID NO: 12), al menos 515 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 21 a 535 de la SEQ ID NO: 11 o la SEQ ID NO: 12) o al menos 535 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 11 a 545 de la SEQ ID NO: 11 o la SEQ ID NO: 12).

[0032] En un aspecto, un fragmento contiene al menos 538 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 31 a 568 de la SEQ ID NO: 14 o la SEQ ID NO: 15), al menos 558 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 21 a 578 de la SEQ ID NO: 14 o la SEQ ID NO: 15) o al menos 578 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 11 a 588 de la SEQ ID NO: 14 o la SEQ ID NO: 15). En otro aspecto, un fragmento contiene al menos 546 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 31 a 576 de la SEQ ID NO: 17 o la SEQ ID NO: 18), al menos 566 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 21 a 586 de la SEQ ID NO: 17 o la SEQ ID NO: 18) o al menos 586 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 11 a 596 de la SEQ ID NO: 17 o la SEQ ID NO: 18).

[0033] En un aspecto, un fragmento contiene al menos 490 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 31 a 520 de la SEQ ID NO: 26 o la SEQ ID NO: 27), al menos 510 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 21 a 530 de la SEQ ID NO: 26 o la Se Q ID NO: 27) o al menos 530 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 11 a 540 de la SEQ ID NO: 26 o la SEQ ID NO: 27). En otro aspecto, un fragmento contiene al menos 498 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 31 a 528 de la SEQ ID NO: 29 o la SEQ ID NO: 30), al menos 518 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 21 a 538 de la SEQ ID NO: 29 o la SEQ ID NO: 30) o al menos 538 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 11 a 548 de la SEQ ID NO: 29 o la SEQ ID NO: 30).

[0034] En un aspecto, un fragmento contiene al menos 571 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 31 a 601 de la SEQ ID NO: 32 o la SEQ ID NO: 33), al menos 591 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 21 a 611 de la SEQ ID NO: 32 o la Se Q ID NO: 33) o al menos 611 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 11 a 621 de la SEQ ID NO: 32 o la SEQ ID NO: 33). En otro aspecto, un fragmento contiene al menos 579 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 31 a 609 de la SEQ ID NO: 35 o la SEQ ID NO: 36), al menos 599 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 21 a 619 de la SEQ ID NO: 35 o la SEQ ID NO: 36) o al menos 619 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 11 a 629 de la SEQ ID NO: 35 o la SEQ ID NO: 36).

[0035] En un aspecto, un fragmento contiene al menos 768 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 31 a 798 de la SEQ ID NO: 38 o la SEQ ID NO: 39), al menos 788 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 21 a 808 de la SEQ ID NO: 38 o la Se Q ID NO: 39) o al menos 808 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 11 a 818 de la SEQ ID NO: 38 o la SEQ ID NO: 39). En otro aspecto, un fragmento contiene al menos 776 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 31 a 806 de la SEQ ID NO: 41 o la SEQ ID NO: 42), al menos 796 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 21 a 816 de la SEQ ID NO: 41 o la SEQ ID NO: 42) o al menos 816 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 11 a 826 de la SEQ ID NO: 41 o la SEQ ID NO: 42).

[0036] En un aspecto, un fragmento contiene al menos 517 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 31 a 547 de la SEQ ID NO: 44 o la SEQ ID NO: 45), al menos 537 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 21 a 557 de la SEQ ID NO: 44 o la SEQ ID NO: 45) o al menos 557 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 11 a 567 de la SEQ ID NO: 44 o la SEQ ID NO: 45). En otro aspecto, un fragmento contiene al menos 525 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 31 a 555 de la SEQ ID NO: 47 o la SEQ ID NO: 48), al menos 545 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 21 a 565 de la SEQ ID NO: 47 o la SEQ ID NO: 48) o al menos 565 residuos de aminoácidos (por ejemplo, los aminoácidos 11 a 575 de la SEQ ID NO: 47 o la SEQ ID NO: 48).

[0037] Xilano altamente ramificado: el término "xilano altamente ramificado" significa que más del 50% de las unidades de xilosilo en el esqueleto de arabinoxilano están sustituidas. Esto se calcula preferiblemente a partir de un análisis de ligamiento como se realiza en Huismann et al. Carbohydrate Polymers, 2000, 42: 269-279.

[0038] Célula huésped: el término "célula huésped" significa cualquier tipo celular que es susceptible a la transformación, transfección, transducción o similar con una construcción de ácido nucleico o vector de expresión que comprende un polinucleótido de la presente divulgación. El término "célula huésped" abarca cualquier descendiente de una célula parental que no es idéntico a la célula parental debido a las mutaciones que ocurren durante la replicación.

[0039] Aislado: el término " aislado/a/os/as" significa una sustancia en una forma o entorno que no ocurre en la naturaleza. Ejemplos no limitativos de sustancias aisladas incluyen (1) cualquier sustancia de origen no natural, (2) cualquier sustancia, incluidas, pero de forma no limitativa, cualquier enzima, variante, ácido nucleico, proteína, péptido o cofactor, que se ha separado al menos parcialmente de uno o más o todos los constituyentes de origen natural con los cuales está asociada en la naturaleza; (3) cualquier sustancia modificada por la mano del hombre con respecto a dicha sustancia como se encuentra en la naturaleza; o (4) cualquier sustancia modificada aumentando la cantidad de la sustancia con respecto a otros componentes con los cuales está asociada naturalmente (por ejemplo, producción recombinante en una célula huésped; copias múltiples de un gen que codifica la sustancia; y uso de un promotor más fuerte que el promotor naturalmente asociado al gen que codifica la sustancia).

[0040] Polipéptido maduro: el término "polipéptido maduro" significa un polipéptido en su forma final después de la traducción y cualquier modificación postraduccional, tal como el procesamiento N-terminal, el truncamiento C-terminal, la glicosilación, la fosforilación, etc. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 2 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)] que predice que los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 2 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 3. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 546 de la SEQ ID NO: 5 y los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 5 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 546 de la SEQ ID NO: 6.

[0041] En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 547 de la SEQ ID NO: 8 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)] que predice que los aminoácidos -38 a -1 de la SEQ ID NO: 8 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 547 de la SEQ ID NO: 9. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 555 de la SEQ ID NO: 11 y los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 11 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 555 de la SEQ ID NO: 12.

[0042] En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 598 de la SEQ ID NO: 14 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)] que predice que los aminoácidos -26 a -1 de la SEQ ID NO: 14 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 598 de la SEQ ID NO: 15. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 606 de la SEQ ID NO: 17 y los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 17 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 606 de la SEQ ID NO: 18.

[0043] En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 550 de la SEQ ID NO: 26 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)] que predice que los aminoácidos -23 a -1 de la SEQ ID NO: 26 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 550 de la SEQ ID NO: 27. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 558 de la SEQ ID NO: 29 y los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 29 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 558 de la SEQ ID NO: 30.

[0044] En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 631 de la SEQ ID NO: 32 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)] que predice que los aminoácidos -25 a -1 de la SEQ ID NO: 32 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 631 de la SEQ ID NO: 33. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 639 de la SEQ ID NO: 35 y los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 35 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 639 de la SEQ ID NO: 36.

[0045] En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 828 de la SEQ ID NO: 38 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)] que predice que los aminoácidos -18 a -1 de la SEQ ID NO: 38 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 828 de la SEQ ID NO: 39. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 836 de la SEQ ID NO: 41 y los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 41 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 836 de la SEQ ID NO: 42.

[0046] En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 577 de la SEQ ID NO: 44 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)] que predice que los aminoácidos -21 a -1 de la SEQ ID NO: 44 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 577 de la SEQ ID NO: 45. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 585 de la SEQ ID NO: 47 y los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 47 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 585 de la SEQ ID NO: 48.

[0047] En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 66 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)] que predice que los aminoácidos -30 a -1 de la SEQ ID NO: 66 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 67. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 545 de la SEQ ID NO: 69 y los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 69 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 545 de la SEQ ID NO: 70.

[0048] En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 72 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)] que predice que los aminoácidos -32 a -1 de la SEQ ID NO: 72 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 73. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 75 y los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 75 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 76.

[0049] En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 78 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)] que predice que los aminoácidos -29 a -1 de la SEQ ID NO: 78 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 79. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 81 y los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 81 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 82.

[0050] En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 535 de la SEQ ID NO: 84 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)] que predice que los aminoácidos -35 a -1 de la SEQ ID NO: 84 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 535 de la SEQ ID NO: 85. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 543 de la SEQ ID NO: 87 y los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 87 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 543 de la SEQ ID NO: 88.

[0051] En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 90 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)] que predice que los aminoácidos -32 a -1 de la SEQ ID NO: 90 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 91. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 93 y los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 93 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 94.

[0052] En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 96 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)] que predice que los aminoácidos -31 a -1 de la SEQ ID NO: 96 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 97. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 99 y los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 99 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 100.

[0053] En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 102 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)] que predice que los aminoácidos -30 a -1 de la SEQ ID NO: 102 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 103. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 105 y los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 105 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 106.

[0054] En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 108 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)] que predice que los aminoácidos -29 a -1 de la SEQ ID NO: 108 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 109. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 111 y los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 111 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 112.

[0055] En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 538 de la SEQ ID NO: 114 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)] que predice que los aminoácidos -30 a -1 de la SEQ ID NO: 114 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 538 de la SEQ ID NO: 115. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 546 de la SEQ ID NO: 117 y los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 117 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 546 de la SEQ ID NO: 118.

[0056] En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 120 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)] que predice que los aminoácidos -30 a -1 de la SEQ ID NO: 120 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 121. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 545 de la SEQ ID NO: 123 y los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 123 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 545 de la SEQ ID NO: 124.

[0057] En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 126 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, Protein Engineering 10: 1-6)] que predice que los aminoácidos -29 a -1 de la SEQ ID NO: 126 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 127. En un aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 129 y los aminoácidos -27 a -1 de la SEQ ID NO: 129 son un péptido señal. En otro aspecto, el polipéptido maduro está constituido por los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 130.

[0058] Se conoce en la técnica que una célula huésped puede producir una mezcla de dos o más polipéptidos maduros diferentes (es decir, con un aminoácido C-terminal y/o N-terminal diferente) expresados por el mismo polinucleótido. También se sabe en la técnica que diferentes células huésped procesan los polipéptidos de manera diferente, y así, una célula huésped que expresa un polinucleótido puede producir un polipéptido maduro diferente (por ejemplo, con un aminoácido C-terminal y/o N-terminal diferente) en comparación con otra célula huésped que expresa el mismo polinucleótido.

[0059] Secuencia codificante del polipéptido maduro: el término "secuencia codificante del polipéptido maduro" significa un polinucleótido que codifica un polipéptido maduro con actividad de xilanasa. En un aspecto, la secuencia codificante del polipéptido maduro consiste en los nucleótidos 82 a 1692 de la SEQ ID NO: 1 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, supra)] que predice que los nucleótidos 1 a 81 de la SEQ ID NO: 1 codifican un péptido señal. En otro aspecto, la secuencia codificante del polipéptido maduro consiste en los nucleótidos 82 a 1719 de la SEQ ID NO: 4 y los nucleótidos 1 a 81 de la SEQ ID NO: 4 codifican un péptido señal.

[0060] En un aspecto, la secuencia codificante del polipéptido maduro consiste en los nucleótidos 115 a 1755 de la SEQ ID NO: 7 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, supra)] que predice que los nucleótidos 1 a 114 de la s Eq ID NO: 7 codifican un péptido señal. En otro aspecto, la secuencia codificante del polipéptido maduro consiste en los nucleótidos 82 a 1746 de la SEQ ID NO: 10 y los nucleótidos 1 a 81 de la SEQ ID NO: 10 codifican un péptido señal.

[0061] En un aspecto, la secuencia codificante del polipéptido maduro consiste en los nucleótidos 79 a 1872 de la SEQ ID NO: 13 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, supra)] que predice que los nucleótidos 1 a 78 de la SEQ ID NO: 13 codifican un péptido señal. En otro aspecto, la secuencia codificante del polipéptido maduro consiste en los nucleótidos 82 a 1899 de la SEQ ID NO: 16 y los nucleótidos 1 a 81 de la SEQ ID NO: 16 codifican un péptido señal.

[0062] En un aspecto, la secuencia codificante del polipéptido maduro consiste en los nucleótidos 70 a 1719 de la SEQ ID NO: 25 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, supra)] que predice que los nucleótidos 1 a 69 de la SEQ ID NO: 25 codifican un péptido señal. En otro aspecto, la secuencia codificante del polipéptido maduro consiste en los nucleótidos 82 a 1755 de la SEQ ID NO: 28 y los nucleótidos 1 a 81 de la SEQ ID NO: 28 codifican un péptido señal.

[0063] En un aspecto, la secuencia codificante del polipéptido maduro consiste en los nucleótidos 76 a 1968 de la SEQ ID NO: 31 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, supra)] que predice que los nucleótidos 1 a 75 de la SEQ ID NO: 31 codifican un péptido señal. En otro aspecto, la secuencia codificante del polipéptido maduro consiste en los nucleótidos 82 a 1998 de la SEQ ID NO: 34 y los nucleótidos 1 a 81 de la SEQ ID NO: 34 codifican un péptido señal.

[0064] En un aspecto, la secuencia codificante del polipéptido maduro consiste en los nucleótidos 55 a 2538 de la SEQ ID NO: 37 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, supra)] que predice que los nucleótidos 1 a 54 de la SEQ ID NO: 37 codifican un péptido señal. En otro aspecto, la secuencia codificante del polipéptido maduro consiste en los nucleótidos 82 a 2589 de la SEQ ID NO: 40 y los nucleótidos 1 a 81 de la SEQ ID NO: 40 codifican un péptido señal.

[0065] En un aspecto, la secuencia codificante del polipéptido maduro consiste en los nucleótidos 64 a 1791 de la SEQ ID NO: 43 en base al programa de predicción SignalP (Nielsen et al., 1997, supra)] que predice que los nucleótidos 1 a 63 de la SEQ ID NO: 43 codifican un péptido señal. En otro aspecto, la secuencia codificante del polipéptido maduro consiste en los nucleótidos 82 a 1836 de la SEQ ID NO: 46 y los nucleótidos 1 a 81 de la SEQ ID NO: 46 codifican un péptido señal.

[0066] Construcción de ácido nucleico: el término "construcción de ácido nucleico" significa una molécula de ácido nucleico, tanto monocatenaria como bicatenaria, que se aísla de un gen de origen natural o se modifica para contener segmentos de ácidos nucleicos de manera que de otro modo no existiría en la naturaleza o que es sintética, que comprende una o más secuencias de control.

[0067] Digestibilidad de nutrientes: el término "digestibilidad de nutrientes" significa la fracción de un nutriente que desaparece del tracto gastrointestinal o un segmento específico del tracto gastrointestinal, por ejemplo, el intestino delgado. La digestibilidad de nutrientes se puede medir como la diferencia entre lo que se le administra al sujeto y lo que sale en las heces del sujeto, o entre lo que se le administra al sujeto y lo que permanece en el contenido digerido en un segmento específico del tracto gastrointestinal, por ejemplo, el íleon.

[0068] La digestibilidad de nutrientes como se utiliza en la presente se puede medir mediante la diferencia entre la toma de un nutriente y el nutriente excretado por medio de la recolección total de excrementos durante un periodo de tiempo; o con el uso de un marcador inerte que no sea absorbido por el animal, y permite que el investigador calcule la cantidad de nutriente que ha desaparecido en todo el tracto gastrointestinal o en un segmento del tracto gastrointestinal. Tal marcador inerte puede ser dióxido de titanio, óxido de cromo o ceniza insoluble ácida. La digestibilidad se puede expresar como un porcentaje del nutriente en el pienso o como unidades de masa de nutriente digerible por unidades de masa de nutriente en el pienso. La digestibilidad de nutrientes como se utiliza en la presente abarca la digestibilidad de almidón, digestibilidad de grasa, digestibilidad de proteína y digestibilidad de aminoácidos.

[0069] La digestibilidad de energía como se utiliza en la presente significa la energía bruta del pienso consumido menos la energía bruta de las heces o la energía bruta del pienso consumido menos la energía bruta del contenido digerido restante en un segmento específico del tracto gastrointestinal del animal, por ejemplo, el íleon. La energía metabolizable como se utiliza en la presente se refiere a la energía metabolizable aparente y significa la energía bruta del pienso consumido menos la energía bruta contenida en las heces, la orina y los productos gaseosos de la digestión. La digestibilidad de energía y la energía metabolizable se pueden medir como la diferencia entre la toma de energía bruta y la energía bruta excretada en las heces o el contenido digerido presente en un segmento específico del tracto gastrointestinal usando los mismos métodos que para medir la digestibilidad de nutrientes, con correcciones apropiadas para la excreción de nitrógeno para calcular la energía metabolizable del pienso.

[0070] Operativamente unido: el término "operativamente unido" significa una configuración donde una secuencia de control se coloca en una posición apropiada respecto a la secuencia codificante de un polinucleótido de manera que la secuencia de control dirige la expresión de la secuencia codificante.

[0071] Porcentaje de xilosa solubilizada: el término "porcentaje de xilosa solubilizada" significa la cantidad de xilosa medida en el sobrenadante tras la incubación con una enzima en comparación con la cantidad total de xilosa presente en el sustrato antes de la incubación con la enzima. A efectos de la presente divulgación, el porcentaje de xilosa solubilizada se puede calcular usando maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM) como sustrato. El DFDSM se prepara según 'Preparación de maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM)' en la sección experimental.

[0072] El porcentaje de xilosa solubilizada de maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM) se puede determinar usando las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas como se describe en el ejemplo 3 incluido en la presente. Así, la expresión 'se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas' debe entenderse como que el porcentaje de xilosa solubilizada se calcula como se describe en el ejemplo 3 incluido en la presente.

[0073] En una forma de realización más detallada, el maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM, 400 mg) se añade a una solución acuosa de acetato sódico (0,1 M, 3,9 ml) que contiene cloruro de calcio (5 mM) a pH 5 y la mezcla se calienta a 40 °C durante 30 minutos. Se añaden 100 pl de tampón o solución enzimática y la muestra se calienta a 40 °C durante 4 horas. La muestra se enfría a 5 °C y se centrifuga (4000 r.p.m., 5 °C) durante 10 minutos. 1,7 ml de la muestra se transfiere a un tubo de Eppendorf y la enzima se desactiva calentando a 95 °C durante 10 minutos.

Las muestras se congelan luego hasta que se hidrolizan. El sobrenadante se descongela y se centrifuga (14000 r.p.m.) durante 5 minutos. El sobrenadante (250 pl) se diluye con agua Milli-Q (250 pl) en tubos de vidrio y se añade HCI (1,63 M, 2,0 ml). La reacción se calienta a 100 °C durante 1 hora, luego se enfría en un baño de hielo. Se añade solución acuosa de NaOH (1,3 M, 2,5 ml) mientras las muestras se enfrían en hielo y las muestras se almacenan a 0-5 °C mientras el contenido de xilosa se analiza usando el ensayo de xilosa. El ensayo de xilosa se describe en la sección experimental.

[0074] Identidad de secuencia: la relación entre dos secuencias de aminoácidos o entre dos secuencias de nucleótidos se describe mediante el parámetro "identidad de secuencia".

[0075] A efectos de la presente divulgación, el grado de identidad de secuencia entre dos secuencias de aminoácidos se determina usando el algoritmo de Needleman-Wunsch (Needleman and Wunsch, 1970, J. Mol. Biol.

48: 443-453) como se implementa en el programa Needle del paquete EMBOSS (EMBOSS: The European Molecular Biology Open Software Suite, Rice et al., 2000, Trends Genet. 16: 276-277), preferiblemente la versión 3.0. 0 o posterior. Se usó la versión 6.1.0. Los parámetros opcionales usados son una penalización por apertura de espacio de 10, una penalización por extensión de espacio de 0,5 y la matriz de sustitución EBLOSUM62 (versión de EMBOSS de BLOSUM62). El resultado de Needle etiquetado como "identidad más larga" (obtenido usando la opción -nobrief) se usa como la identidad en porcentaje y se calcula de la siguiente manera:

(Residuos idénticos x 100)/(Longitud del alineamiento - Número total de espacios en el alineamiento)

[0076] A efectos de la presente divulgación, el grado de identidad de secuencia entre dos secuencias de desoxirribonucleótidos se determina usando el algoritmo de Needleman-Wunsch (Needleman y Wunsch, 1970, supra) como se implementa en el programa Needle del paquete EMBOSS (EMBOSS: The European Molecular Biology Open Software Suite, Rice et al., 2000, supra), preferiblemente la versión 3.0.0 o posterior. Se usó la versión 6.1.0. Los parámetros opcionales usados son una penalización por apertura de espacio de 10, una penalización por extensión de espacio de 0,5, y la matriz de sustitución EDNAFULL (versión de EMBOSS de NCBI NUC4.4). El resultado de Needle etiquetado como "identidad más larga" (obtenido usando la opción -nobrief) se usa como la identidad en porcentaje y se calcula de la siguiente manera:

(Desoxirribonucleótidos idénticos x 100)/(Longitud del alineamiento - Número total de espacios en el alineamiento)

[0077] Condiciones de astringencia: las diferentes condiciones de astringencia se definen de la siguiente manera.

[0078] El término "condiciones de astringencia muy baja" significa, para sondas de al menos 100 nucleótidos de longitud, la prehibridación y la hibridación a 42 °C en SSPE 5X, SDS al 0,3%, 200 microgramos/ml de ADN de esperma de salmón fragmentado y desnaturalizado y formamida al 25%, siguiendo procedimientos de transferencia de Southern estándar durante 12 a 24 horas. El material portador se lava finalmente tres veces, cada una durante 15 minutos usando SSC 2,0X, SDS al 0,2% a 60 °C.

[0079] El término "condiciones de astringencia baja" significa, para sondas de al menos 100 nucleótidos de longitud, la prehibridación y la hibridación a 42 °C en SSPE 5X, SDS al 0,3%, 200 microgramos/ml de ADN de esperma de salmón fragmentado y desnaturalizado y formamida al 25%, siguiendo procedimientos de transferencia de Southern estándar durante 12 a 24 horas. El material portador se lava finalmente tres veces, cada una durante 15 minutos usando SSC 1,0X, SDS al 0,2% a 60 °C.

[0080] El término "condiciones de astringencia media" significa, para sondas de al menos 100 nucleótidos de longitud, la prehibridación y la hibridación a 42 °C en SSPE 5X, Sd S al 0,3%, 200 microgramos/ml de ADN de esperma de salmón fragmentado y desnaturalizado y formamida al 35%, siguiendo procedimientos de transferencia de Southern estándar durante 12 a 24 horas. El material portador se lava finalmente tres veces, cada una durante 15 minutos usando SSC 1,0X, SDS al 0,2% a 65 °C.

[0081] El término "condiciones de astringencia media-alta" significa, para sondas de al menos 100 nucleótidos de longitud, la prehibridación y la hibridación a 42 °C en SSPE 5X, s Ds al 0,3%, 200 microgramos/ml de ADN de esperma de salmón fragmentado y desnaturalizado y formamida al 35%, siguiendo procedimientos de transferencia de Southern estándar durante 12 a 24 horas. El material portador se lava finalmente tres veces, cada una durante 15 minutos usando SSC 1,0X, SDS al 0,2% a 70 °C.

[0082] El término "condiciones de astringencia alta" significa, para sondas de al menos 100 nucleótidos de longitud, la prehibridación y la hibridación a 42 °C en SSPE 5X, SDS al 0,3%, 200 microgramos/ml de ADN de esperma de salmón fragmentado y desnaturalizado y formamida al 50%, siguiendo procedimientos de transferencia de Southern estándar durante 12 a 24 horas. El material portador se lava finalmente tres veces, cada una durante 15 minutos usando SSC 0,5X, SDS al 0,2% a 70 °C.

[0083] El término "condiciones de astringencia muy alta" significa, para sondas de al menos 100 nucleótidos de longitud, la prehibridación y la hibridación a 42 °C en SSPE 5X, SDS al 0,3%, 200 microgramos/ml de ADN de esperma de salmón fragmentado y desnaturalizado y formamida al 50%, siguiendo procedimientos de transferencia de Southern estándar durante 12 a 24 horas. El material portador se lava finalmente tres veces, cada una durante 15 minutos usando SSC 0,5X, SDS al 0,2% a 75 °C.

[0084] Subsecuencia: el término "subsecuencia" significa un polinucleótido con uno o más (por ejemplo, varios) nucleótidos ausentes del extremo 5' y/o 3' de una secuencia codificante del polipéptido maduro; donde la subsecuencia codifica un fragmento con actividad de xilanasa. En un aspecto, una subsecuencia contiene al menos 1431 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 172 a 1602 de la SEQ ID NO: 1), al menos 1491 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 142 a 1632 de la SEQ ID NO: 1) o al menos 1551 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 112 a 1662 de la SEQ ID NO: 1). En otro aspecto, una subsecuencia contiene al menos 1458 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 172 a 1629 de la SEQ ID NO: 4), al menos 1518 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 142 a 1659 de la SEQ ID NO: 4) o al menos 1578 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 112 a 1689 de la SEQ ID NO: 4).

[0085] En un aspecto, una subsecuencia contiene al menos 1461 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 205 a 1665 de la SEQ ID NO: 7), al menos 1521 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 175 a 1695 de la SEQ ID NO: 7) o al menos 1581 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 145 a 1725 de la SEQ ID NO: 7). En otro aspecto, una subsecuencia contiene al menos 1485 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 172 a 1656 de la SEQ ID NO: 10), al menos 1545 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 142 a 1686 de la SEQ ID NO: 10) o al menos 1605 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 112 a 1716 de la SEQ ID NO: 10).

[0086] En un aspecto, una subsecuencia contiene al menos 1614 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 169 a 1782 de la SEQ ID NO: 13), al menos 1674 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 139 a 1812 de la SEQ ID NO: 13) o al menos 1842 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 109 a 1764 de la SEQ ID NO: 13). En otro aspecto, una subsecuencia contiene al menos 1638 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 172 a 1809 de la SEQ ID NO: 16), al menos 1698 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 142 a 1839 de la SEQ ID NO: 16) o al menos 1758 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 112 a 1869 de la SEQ ID NO: 16).

[0087] En un aspecto, una subsecuencia contiene al menos 1470 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 160 a 1629 de la SEQ ID NO: 25), al menos 1530 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 130 a 1659 de la SEQ ID NO: 25) o al menos 1590 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 100 a 1689 de la SEQ ID NO: 25). En otro aspecto, una subsecuencia contiene al menos 1494 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 172 a 1665 de la SEQ ID NO: 28), al menos 1554 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 142 a 1695 de la SEQ ID NO: 28) o al menos 1614 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 112 a 1725 de la SEQ ID NO: 28).

[0088] En un aspecto, una subsecuencia contiene al menos 1713 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 166 a 1878 de la SEQ ID NO: 31), al menos 1773 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 136 a 1908 de la SEQ ID NO: 31) o al menos 1833 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 106 a 1938 de la SEQ ID NO: 31). En otro aspecto, una subsecuencia contiene al menos 1737 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 172 a 1908 de la SEQ ID NO: 34), al menos 1797 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 142 a 1938 de la SEQ ID NO: 34) o al menos 1857 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 112 a 1968 de la SEQ ID NO: 34).

[0089] En un aspecto, una subsecuencia contiene al menos 2304 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 145 a 2448 de la SEQ ID NO: 37), al menos 2364 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 115 a 2478 de la SEQ ID NO: 37) o al menos 2424 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 85 a 2508 de la SEQ ID NO: 37). En otro aspecto, una subsecuencia contiene al menos 2328 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 172 a 2499 de la SEQ ID NO: 40), al menos 2388 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 142 a 2529 de la SEQ ID NO: 40) o al menos 2448 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 112 a 2559 de la SEQ ID NO: 40).

[0090] En un aspecto, una subsecuencia contiene al menos 1551 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 154 a 1704 de la SEQ ID NO: 43), al menos 1611 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 124 a 1734 de la SEQ ID NO: 43) o al menos 1671 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 94 a 1764 de la SEQ ID NO: 43). En otro aspecto, una subsecuencia contiene al menos 1575 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 172 a 1746 de la SEQ ID NO: 46), al menos 1635 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 142 a 1776 de la SEQ ID NO: 46) o al menos 1695 nucleótidos (por ejemplo, los nucleótidos 112 a 1806 de la SEQ ID NO: 46).

[0091] Polipéptido sustancialmente puro: el término "polipéptido sustancialmente puro" significa una preparación que contiene como máximo el 10%, como máximo el 8%, como máximo el 6%, como máximo el 5%, como máximo el 4%, como máximo el 3%, como máximo el 2%, como máximo el 1% y como máximo el 0,5% en peso de otro material polipeptídico con el cual está asociado originalmente o por recombinación. Preferiblemente, el polipéptido es al menos un 92% puro, por ejemplo, al menos un 94% puro, al menos un 95% puro, al menos un 96% puro, al menos un 97% puro, al menos un 98% puro, al menos un 99%, al menos un 99,5% puro, y un 100% puro en peso del material polipeptídico total presente en la preparación. Los polipéptidos de la presente divulgación están preferiblemente en una forma sustancialmente pura. Esto puede realizarse, por ejemplo, preparando el polipéptido por métodos recombinantes bien conocidos o por métodos de purificación tradicionales.

[0092] Variante: el término "variante" significa un polipéptido con actividad de xilanasa que incluye una modificación, es decir, una sustitución, inserción y/o deleción de uno o más (varios) residuos de aminoácidos en una o más (varias) posiciones. Una sustitución significa una sustitución de un aminoácido que ocupa una posición por un aminoácido diferente; una deleción significa la eliminación de un aminoácido que ocupa una posición; y una inserción significa la adición de 1-3 aminoácidos adyacentes a un aminoácido que ocupa una posición. En un aspecto, las variantes de la presente divulgación tienen al menos un 60% de la actividad de xilanasa del polipéptido de la SEQ ID NO: 3, la SEQ ID NO: 6, la SEQ ID NO: 9, la SEQ ID NO: 12, la SEQ ID NO: 15 o la SEQ ID NO: 18, la SEQ ID NO: 27, la SEQ ID NO: 30, la SEQ ID NO: 39, la SEQ ID NO: 42, la SEQ ID NO: 45, la SEQ ID NO: 48, la SEQ ID NO: 67, la SEQ ID NO: 70, la SEQ ID NO: 73, la SEQ ID NO: 76, la SEQ ID NO: 79, la SEQ ID NO: 82, la SEQ ID NO: 85, la SEQ ID NO: 88, la SEQ ID NO: 91, la SEQ ID NO: 94, la SEQ ID NO: 97, la SEQ ID NO: 100, la SEQ ID NO: 103, la SEQ ID NO: 106, la SEQ ID NO: 109, la SEQ ID NO: 112, la SEQ ID NO: 115, la SEQ ID NO: 118, la SEQ ID NO: 121, la SEQ ID NO: 124, la SEQ ID NO: 127 o la SEQ ID NO: 130. En un aspecto, las variantes de la presente divulgación tienen al menos un 70% de la actividad de xilanasa del polipéptido de la SEQ ID NO: 3, la SEQ ID NO: 6, la SEQ ID NO: 9, la SEQ ID NO: 12, la SEQ ID NO: 15 o la SEQ ID NO: 18, la SEQ ID NO: 27, la SEQ ID NO: 30, la SEQ ID NO: 39, la SEQ ID NO: 42, la SEQ ID NO: 45, la SEQ ID NO: 48, la SEQ ID NO: 67, la SEQ ID NO: 70, la SEQ ID NO: 73, la SEQ ID NO: 76, la SEQ ID NO: 79, la SEQ ID NO: 82, la SEQ ID NO: 85, la SEQ ID NO: 88, la SEQ ID NO: 91, la SEQ ID NO: 94, la SEQ ID NO: 97, la SEQ ID NO: 100, la SEQ ID NO: 103, la SEQ ID NO: 106, la SEQ ID NO: 109, la SEQ ID NO: 112, la SEQ ID NO: 115, la SEQ ID NO: 118, la SEQ ID NO: 121, la SEQ ID NO: 124, la SEQ ID NO: 127 o la SEQ ID NO: 130. En un aspecto, las variantes de la presente divulgación tienen al menos un 80% de la actividad de xilanasa del polipéptido de la SEQ ID NO: 3, la SEQ ID NO: 6, la SEQ ID NO: 9, la SEQ ID NO: 12, la SEQ ID NO: 15 o la SEQ ID NO: 18, la SEQ ID NO: 27, la SEQ ID NO: 30, la SEQ ID NO: 39, la SEQ ID NO: 42, la SEQ ID NO: 45, la SEQ ID NO: 48, la SEQ ID NO: 67, la SEQ ID NO: 70, la SEQ ID NO: 73, la SEQ ID NO: 76, la SEQ ID NO: 79, la SEQ ID NO: 82, la SEQ ID NO: 85, la SEQ ID NO: 88, la SEQ ID NO: 91, la SEQ ID NO: 94, la SEQ ID NO: 97, la SEQ ID NO: 100, la SEQ ID NO: 103, la SEQ ID NO: 106, la SEQ ID NO: 109, la SEQ ID NO: 112, la SEQ ID NO: 115, la SEQ ID NO: 118, la SEQ ID NO: 121, la SEQ ID NO: 124, la SEQ ID NO: 127 o la SEQ ID NO: 130. En un aspecto, las variantes de la presente divulgación tienen al menos un 90% de la actividad de xilanasa del polipéptido de la SEQ ID NO: 3, la SEQ ID NO: 6, la SEQ ID NO: 9, la SEQ ID NO: 12, la SEQ ID NO: 15 o la SEQ ID NO: 18, la SEQ ID NO: 27, la SEQ ID NO: 30, la SEQ ID NO: 39, la SEQ ID NO: 42, la SEQ ID NO: 45, la SEQ ID NO: 48, la SEQ ID NO: 67, la SEQ ID NO: 70, la SEQ ID NO: 73, la SEQ ID NO: 76, la SEQ ID NO: 79, la SEQ ID NO: 82, la SEQ ID NO: 85, la SEQ ID NO: 88, la SEQ ID NO: 91, la SEQ ID NO: 94, la SEQ ID NO: 97, la SEQ ID NO: 100, la SEQ ID NO: 103, la SEQ ID NO: 106, la SEQ ID NO: 109, la SEQ ID NO: 112, la SEQ ID NO: 115, la SEQ ID NO: 118, la SEQ ID NO: 121, la SEQ ID NO: 124, la SEQ ID NO: 127 o la SEQ ID NO: 130. En un aspecto, las variantes de la presente divulgación tienen al menos un 100% de la actividad de xilanasa del polipéptido de la SEQ ID NO: 3, la ^s E^q ID NO: 6, la SEQ ID NO: 9, la SEQ ID NO: 12, la SEQ ID NO: 15 o la SEQ ID NO: 18, la SEQ ID NO: 27, la SEQ ID NO: 30, la SEQ ID NO: 39, la SEQ ID NO: 42, la SEQ ID NO: 45, la SEQ ID NO: 48, la SEQ ID NO: 67, la SEQ ID NO: 70, la SEQ ID NO: 73, la SEQ ID NO: 76, la SEQ ID NO: 79, la SEQ ID NO: 82, la SEQ ID NO: 85, la SEQ ID NO: 88, la SEQ ID NO: 91, la SEQ ID NO: 94, la SEQ ID NO: 97, la SEQ ID NO: 100, la SEQ ID NO: 103, la SEQ ID NO: 106, la SEQ ID NO: 109, la SEQ ID NO: 112, la SEQ ID NO: 115, la SEQ ID NO: 118, la SEQ ID NO: 121, la SEQ ID NO:

124, la SEQ ID NO: 127 o la SEQ ID NO: 130.

[0093] Xilanasa: el término "xilanasa" significa una 1,4-beta-D-xilan-xilohidrolasa (E.C. 3.2.1.8) que cataliza la endohidrólisis de enlaces 1,4-beta-D-xilosídicos en los xilanos. La actividad de xilanasa se puede determinar con

AZCL-arabinoxilano al 0,2% como sustrato en TRITON® X-100 al 0,01% y 200 mM de fosfato sódico pH 6 a 37 °C.

Una unidad de actividad de xilanasa se define como 1,0 pmol de azurina producida por minuto a 37 °C y a pH 6 a

partir de AZCL-arabinoxilano al 0,2% como sustrato en 200 mM de fosfato sódico pH 6.

[0094] En un aspecto, los polipéptidos de la presente divulgación tienen al menos un 60% de la actividad de xilanasa

del polipéptido de la S SEQ ID NO: 6, la SEQ ID NO: 9, la SEQ ID NO: 12, la SEQ ID NO: 15 o la

SEQ ID NO: 18, Q ID NO: 27, la SEQ ID NO: 30, la SEQ ID NO: 39, la SEQ ID NO: 42, la SEQ ID NO: 4 SEQ ID NO: 48, Q ID NO: 67, la SEQ ID NO: 70, la SEQ ID NO: 73, la SEQ ID NO: 76, la SEQ ID NO: 7 SEQ ID NO: 82, Q ID NO: 85, la SEQ ID NO: 88, la SEQ ID NO: 91, la SEQ ID NO: 94, la SEQ ID NO: 9 SEQ ID NO: 100,

103, la SEQ ID NO: 106, la SEQ ID NO: 109, la SEQ ID NO: 112, la SEQ ID NO:

115, la SEQ ID NO: 118, la SEQ ID NO: 121, la SEQ ID NO: 124, la SEQ ID NO: 127 o la SEQ ID NO: 130. En un

aspecto, los polipéptidos de la presente divulgación tienen al menos un 70% de la actividad de xilanasa del polipéptido de la SEQ ID NO: 3, la SEQ ID NO: 6, la SEQ ID NO: 9, la SEQ ID NO: 12, la SEQ ID NO: 15 o la SEQ

ID NO: 18, la SEQ ID NO: 27, la SEQ ID NO: 30, la SEQ ID NO: 39, la SEQ ID NO: 42, la SEQ ID NO: 45, la SEQ

ID NO: 48, la SEQ ID NO: 67, la SEQ ID NO: 70, la SEQ ID NO: 73, la SEQ ID NO: 76, la SEQ ID NO: 79, la SEQ

ID NO: 82, la SEQ ID NO: 85, la SEQ ID NO: 88, la SEQ ID NO: 91, la SEQ ID NO: 94, la SEQ ID NO: 97, la SEQ

ID NO: 100, la SEQ ID NO: 103, la SEQ ID NO: 106, la SEQ ID NO: 109, la SEQ ID NO: 112, la SEQ ID NO: 115,

la SEQ ID NO: 118, la SEQ ID NO: 121, la SEQ ID NO: 124, la SEQ ID NO: 127 o la SEQ ID NO: 130. En un

aspecto, los polipéptidos de la presente divulgación tienen al menos un 80% de la actividad de xilanasa del polipéptido de la SEQ ID NO: 3, la SEQ ID NO: 6, la SEQ ID NO: 9, la SEQ ID NO: 12, la SEQ ID NO: 15 o la SEQ

ID NO: 18, la SEQ ID NO: 27, la SEQ ID NO: 30, la SEQ ID NO: 39, la SEQ ID NO: 42, la SEQ ID NO: 45, la SEQ

ID NO: 48, la SEQ ID NO: 67, la SEQ ID NO: 70, la SEQ ID NO: 73, la SEQ ID NO: 76, la SEQ ID NO: 79, la SEQ

ID NO: 82, la SEQ ID NO: 85, la SEQ ID NO: 88, la SEQ ID NO: 91, la SEQ ID NO: 94, la SEQ ID NO: 97, la SEQ

ID NO: 100, la SEQ ID NO: 103, la SEQ ID NO: 106, la SEQ ID NO: 109, la SEQ ID NO: 112, la SEQ ID NO: 115,

la SEQ ID NO: 118, la SEQ ID NO: 121, la SEQ ID NO: 124, la SEQ ID NO: 127 o la SEQ ID NO: 130. En un

aspecto, los polipéptidos de la presente divulgación tienen al menos un 90% de la actividad de xilanasa del polipéptido de la SEQ ID NO: 3, la SEQ ID NO: 6, la SEQ ID NO: 9, la SEQ ID NO: 12, la SEQ ID NO: 15 o la SEQ

ID NO: 18, la SEQ ID NO: 27, la SEQ ID NO: 30, la SEQ ID NO: 39, la SEQ ID NO: 42, la SEQ ID NO: 45, la SEQ

ID NO: 48, la SEQ ID NO: 67, la SEQ ID NO: 70, la SEQ ID NO: 73, la SEQ ID NO: 76, la SEQ ID NO: 79, la SEQ

ID NO: 82, la SEQ ID NO: 85, la SEQ ID NO: 88, la SEQ ID NO: 91, la SEQ ID NO: 94, la SEQ ID NO: 97, la SEQ

ID NO: 100, la SEQ ID NO: 103, la SEQ ID NO: 106, la SEQ ID NO: 109, la SEQ ID NO: 112, la SEQ ID NO: 115,

la SEQ ID NO: 118, la SEQ ID NO: 121, la SEQ ID NO: 124, la SEQ ID NO: 127 o la SEQ ID NO: 130. En un

aspecto, los polipéptidos de la presente divulgación tienen al menos un 100% de la actividad de xilanasa del polipéptido de la SEQ ID NO: 3, la SEQ ID NO: 6, la SEQ ID NO: 9, la SEQ ID NO: 12, la SEQ ID NO: 15 o la SEQ

ID NO: 18, la SEQ ID NO: 27, la SEQ ID NO: 30, la SEQ ID NO: 39, la SEQ ID NO: 42, la SEQ ID NO: 45, la SEQ

ID NO: 48, la SEQ ID NO: 67, la SEQ ID NO: 70, la SEQ ID NO: 73, la SEQ ID NO: 76, la SEQ ID NO: 79, la SEQ

ID NO: 82, la SEQ ID NO: 85, la SEQ ID NO: 88, la SEQ ID NO: 91, la SEQ ID NO: 94, la SEQ ID NO: 97, la SEQ

ID NO: 100, la SEQ ID NO: 103, la SEQ ID NO: 106, la SEQ ID NO: 109, la SEQ ID NO: 112, la SEQ ID NO: 115,

la SEQ ID NO: 118, la SEQ ID NO: 121, la SEQ ID NO: 124, la SEQ ID NO: 127 o la SEQ ID NO: 130.

Nomenclatura

[0095] A efectos de la presente divulgación, la nomenclatura [Y/F] significa que el aminoácido en esta posición

puede ser una tirosina (Tyr, Y) o una fenilalanina (Phe, F). Asimismo, la nomenclatura [V/G/A/I] significa que el aminoácido en esta posición puede ser una valina (Val, V), una glicina (Gly, G), una alanina (Ala, A) o una isoleucina

(Ile, I), y así sucesivamente para otras combinaciones que se describen en la presente. El aminoácido X se define

de modo que puede ser cualquiera de los 20 aminoácidos naturales, a menos que se indique lo contrario.

Descripción detallada de la invención

[0096] Los inventores han descubierto que determinadas xilanasas de la familia 5 de las glicósido hidrolasas (denominada en la presente como GH5) son sorprendentemente buenas en la degradación del esqueleto de xilosa

del arabinoxilano estéricamente impedido que se encuentra en el material vegetal de la subfamilia Panicoideae,

liberando así mayores cantidades de xilosa. La mayor degradación, y por tanto la mayor liberación de xilosa, puede

resultar en ventajas para muchas industrias que usan material vegetal de la subfamilia Panicoideae. Esto es sorprendente, ya que las xilanasas de otras familias de glicósido hidrolasas (tales como la GH10 o la GH11 ya sea

solas o en combinación con arabinofuranosidasas GH43 o GH51) que se conocen por solubilizar trigo son incapaces

de solubilizar el esqueleto de arabinoxilano esténicamente impedido que se encuentra en el material vegetal de la subfamilia Panicoideae.

[0097] La cantidad de almidón presente en el material vegetal no tratado hace difícil detectar una solubilización significativa de arabinoxilano. Así, sustratos modelo, donde el almidón y la grasa presentes en el material vegetal se eliminan sin afectar al grado de sustitución, se pueden usar para ayudar a la determinación de combinaciones de enzimas mejoradas respecto a combinaciones conocidas del estado de la técnica. Un sustrato modelo es el maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM) y se puede preparar como se describe en la sección experimental en la presente. Es importante que el sustrato modelo no se prepare usando condiciones fuertemente ácidas o básicas o altas temperaturas, ya que tales condiciones pueden eliminar las moléculas de carbohidrato de cadena lateral y/o grupos éster presentes en el esqueleto de xilano. Si se eliminan estos grupos de cadena lateral, entonces la complejidad y el grado de sustitución se reducirán, dando como resultado un material de arabinoxilano que es fácil de degradar con soluciones conocidas. Es por esta razón que se usa el pretratamiento con calor, ácidos y/o bases en la conversión de biomasa.

[0098] La solubilización del arabinoxilano se puede medir como la cantidad de xilosa liberada en el sobrenadante. Mayores cantidades de solubilización darán lugar a más xilosa liberada que se puede detectar utilizando, por ejemplo, el método de ensayo de xilosa que se describe en la presente. Sin pretender imponer ninguna teoría, se cree que el aumento de la solubilización del arabinoxilano abre las paredes celulares, lo que puede resultar en la liberación de los nutrientes, como el almidón, que están retenidos en el interior. La liberación de almidón y otros nutrientes puede resultar en un rendimiento animal mejorado y/o puede mejorar el valor nutricional de un pienso para animales.

[0099] Las xilanasas que tienen esta propiedad sorprendente comprenden uno o varios de los siguientes motivos:

(a) motivo I: G[F/Y][A/S][V/G/A/I]HXY[P/V] (SEQ ID NO: 19),

(b) motivo II: [I/L/V][H/I/L/M/V][F/I/Y][D/E][I/L/V]XNEP (SEQ ID NO: 20) y

(c) motivo III: [D/G][A/T/W]XX[N/T]X[FILV]R[A/L/M][A/F/H][I/L/M] (SEQ ID NO 21).

[0100] Hasta los inventores son conscientes de que este motivo solo se encuentra en las xilanasas de la subfamilia GH521 y la subfamilia GH535. Tales motivos están preferiblemente presentes en los polipéptidos de la invención.

Métodos de liberación de xilosa

Primer, segundo y tercer aspectos

[0101] Así, en un primer aspecto, la invención se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende tratar el material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa comprende uno o más motivo(s) I: G[F/Y][A/S][V/G/A/I]HXY[P/V] (SEQ ID n O: 19). En una forma de realización, el aminoácido en la posición 2 del motivo I es una tirosina. En una forma de realización, el aminoácido en la posición 3 del motivo I es una alanina. En una forma de realización, el aminoácido en la posición 4 del motivo I es una valina o una isoleucina, preferiblemente una valina. En una forma de realización, el aminoácido en la posición 6 del motivo I es un triptófano, una cisteína, una isoleucina o un ácido aspártico, preferiblemente un triptófano o una cisteína, más preferiblemente un triptófano. En una forma de realización, el aminoácido en la posición 8 del motivo I es una prolina. En una forma de realización más preferida, el aminoácido en la posición 3 del motivo I es una alanina y el aminoácido en la posición 4 del motivo I es una valina. En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM) y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas.

[0102] En una forma de realización más preferida, el polipéptido GH5 comprende uno o más motivos I, donde el motivo I es G[F/Y][A/S]VH[C/D/I/W]YP (SEQ ID NO: 59), aún más preferiblemente el motivo I es GYAVHWYP (SEQ ID NO: 60). En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas.

[0103] En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que comprende uno o más motivos I: G[F/Y][A/S][V/G/A/I]HXY[P/V] (SEQ iD No : 19) libera al menos un 3% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,5%, tal como al menos un 4%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%, al menos un 6%, al menos un 6,5%, al menos un 7%, al menos un 7,5% o al menos un 8%. En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas.

[0104] En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que comprende uno o más motivos I: G[F/Y][A/S]VH[C/D/I/W]YP (SEQ ID NO: 59) libera al menos un 3% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,5%, tal como al menos un 4%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%, al menos un 6%, al menos un 6,5%, al menos un 7%, al menos un 7,5% o al menos un 8%. En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas.

[0105] En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que comprende uno o más motivos I: GYAVHWYP (SEQ Id NO: 60) libera al menos un 3% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,5%, tal como al menos un 4%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%, al menos un 6%, al menos un 6,5%, al menos un 7%, al menos un 7,5% o al menos un 8%. En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas.

[0106] En un segundo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa comprende uno o más motivos II: [I/L/V][H/I/L/M/V][F/I/Y][D/E][I/L/V]XNEP (SEQ ID NO: 20). En una forma de realización, el aminoácido en la posición 1 del motivo II es una isoleucina o una valina. En una forma de realización, el aminoácido en la posición 2 del motivo II es una histidina o una metionina. En una forma de realización, el aminoácido en la posición 3 del motivo II es una isoleucina o una fenilalanina, preferiblemente una fenilalanina. En una forma de realización, el aminoácido en la posición 4 del motivo II es un ácido glutámico. En una forma de realización, el aminoácido en la posición 5 del motivo II es una isoleucina o una leucina. En una forma de realización, el aminoácido en la posición 6 del motivo II es una alanina, una isoleucina o una valina. En una forma de realización más preferida, el aminoácido en la posición 1 del motivo II es una isoleucina o una valina, el aminoácido en la posición 2 del motivo II es una histidina o una metionina, el aminoácido en la posición 3 del motivo II es una isoleucina o una fenilalanina, el aminoácido en la posición 4 del motivo II es un ácido glutámico, el aminoácido en la posición 5 del motivo II es una isoleucina o una leucina y el aminoácido en la posición 6 del motivo II es una alanina, una isoleucina o una valina. En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas.

[0107] En una forma de realización más preferida, el polipéptido GH5 comprende uno o más motivos II, donde el motivo II es [I/V][H/M][F/I]E[I/L][A/I/V]NEP (SEQ ID NO: 61), aún más preferiblemente el motivo II es VMFE[I/L][A/I/V]NEP (s Eq ID NO: 62). En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas.

[0108] En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que comprende uno o más motivos II: [I/L/V][H/I/L/M/V][F/I/Y][D/E][I/L/V]XNEP (SEQ ID NO: 20) libera al menos un 3% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,5%, tal como al menos un 4%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%, al menos un 6%, al menos un 6,5%, al menos un 7%, al menos un 7,5% o al menos un 8%. En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas.

[0109] En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que comprende uno o más motivos II: [I/V][H/M][F/I]E[I/L][A/I/V]NEP (SEQ ID No : 61) libera al menos un 3% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,5%, tal como al menos un 4%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%, al menos un 6%, al menos un 6,5%, al menos un 7%, al menos un 7,5% o al menos un 8%. En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas.

[0110] En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que comprende uno o más motivos II: VMFE[I/L][A/I/V]Ne P (SEQ ID NO: 62) libera al menos un 3% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,5%, tal como al menos un 4%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%, al menos un 6%, al menos un 6,5%, al menos un 7%, al menos un 7,5% o al menos un 8%. En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas.

[0111] En un tercer aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa comprende uno o más motivos III: [D/G][A/T/W]XX[N/T]X[FILV]R[A/L/M][A/F/H][I/L/M] (SEQ ID NO: 21). En una forma de realización, el aminoácido en la posición 1 del motivo III es una glicina. En una forma de realización, el aminoácido en la posición 2 del motivo III es un triptófano. En una forma de realización, el aminoácido en la posición 3 del motivo III es una lisina, una asparagina o una tirosina, preferiblemente una asparagina. En una forma de realización, el aminoácido en la posición 4 del motivo III es una cisteína, una leucina, una metionina, una serina o una valina, preferiblemente una metionina. En una forma de realización, el aminoácido en la posición 5 del motivo III es una asparagina. En una forma de realización, el aminoácido en la posición 6 del motivo III es una leucina, una glutamina, un triptófano o una tirosina, preferiblemente una glutamina. En una forma de realización, el aminoácido en la posición 7 del motivo III es una isoleucina, una leucina, una fenilalanina o una valina, preferiblemente una valina. En una forma de realización, el aminoácido en la posición 9 del motivo III es una alanina o una leucina, preferiblemente una leucina. En una forma de realización, el aminoácido en la posición 10 del motivo III es una alanina, una fenilalanina o una histidina, preferiblemente una fenilalanina. En una forma de realización, el aminoácido en la posición 11 del motivo III es una isoleucina o una metionina, preferiblemente una isoleucina. En una forma de realización más preferida, el aminoácido en la posición 2 del motivo III es un triptófano, el aminoácido en la posición 3 del motivo III es una asparagina, el aminoácido en la posición 5 del motivo III es una metionina, el aminoácido en la posición 5 del motivo III es una asparagina, el aminoácido en la posición 6 del motivo III es una glutamina, el aminoácido en la posición 7 del motivo III es una valina, el aminoácido en la posición 9 del motivo III es una leucina, el aminoácido en la posición 10 del motivo III es una fenilalanina y el aminoácido en la posición 11 del motivo III es una isoleucina. En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas.

[0112] En una forma de realización más preferida, el polipéptido GH5 comprende uno o más motivos III, donde el motivo III es G[A/W][K/N/Y][C/L/M/S/V]N[L/Q/W/Y][FILV]RL[F/H][I/L/M] (SEQ ID NO: 63), aún más preferiblemente el motivo III es GWNMNq Vr LFI (SEQ ID NO: 64). En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas.

[0113] En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que comprende uno o más motivos III: [D/G][A/T/W]XX[N/T]X[FILV]R[A/L/M][A/F/H][I/L/M] (SEQ ID NO: 21) libera al menos un 3% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,5%, tal como al menos un 4%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%, al menos un 6%, al menos un 6,5%, al menos un 7%, al menos un 7,5% o al menos un 8%. En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas.

[0114] En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que comprende uno o más motivos III: G[A/W][K/N/Y][C/L/M/S/V]N[L/Q/W/Y][FILV]RL[F/H][I/L/M] (SEQ ID NO: 63) libera al menos un 3% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,5%, tal como al menos un 4%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%, al menos un 6%, al menos un 6,5%, al menos un 7%, al menos un 7,5% o al menos un 8%. En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas.

[0115] En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que comprende uno o más motivos III: GWNMNQVRLFI (SEQ ID NO: 64) libera al menos un 3% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,5%, tal como al menos un 4%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%, al menos un 6%, al menos un 6,5%, al menos un 7%, al menos un 7,5% o al menos un 8%. En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas.

Cuarto aspecto

[0116] En un cuarto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa tiene una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 2 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 2.

[0117] En una forma de realización, el polipéptido comprende o consiste preferiblemente en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 2 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 2 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 6 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 5; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 2. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 2. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 5. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 546 de la SEQ ID NO: 5. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0118] En una continuación del cuarto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 80%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 99%.

[0119] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 3. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 6.

[0120] En una forma de realización, el polipéptido comprende o consiste preferiblemente en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 3 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 3 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 6; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 3. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 546 de la SEQ ID NO: 6. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0121] En una continuación del cuarto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia media-alta, condiciones de astringencia alta o condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 1, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 4 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., 1989, Molecular Cloning, A Laboratory Manual, 2a edición, Cold Spring Harbor, Nueva York). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0122] En una continuación del cuarto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 1 o SEQ ID NO: 4 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0123] En una continuación del cuarto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el péptido con actividad de xilanasa es una variante de la SEQ ID NO: 3 que comprende una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 3 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 3 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 3 no es más de 10, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 3 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 3 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 3 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10.

[0124] Los cambios de aminoácidos pueden ser de una naturaleza menor, es decir, sustituciones o inserciones de aminoácidos conservadoras que no afectan significativamente al plegamiento y/o la actividad de la proteína; deleciones pequeñas, típicamente de 1-30 aminoácidos; extensiones amino- o carboxiterminales pequeñas, tal como un residuo de metionina aminoterminal; un péptido conector pequeño de hasta 20-25 residuos; o una extensión pequeña que facilite la purificación cambiando la carga neta u otra función, tal como un tracto de polihistidina, un epítopo antigénico o un dominio de unión.

[0125] Los ejemplos de sustituciones conservadoras se encuentran dentro de los grupos de aminoácidos básicos (arginina, lisina e histidina), aminoácidos ácidos (ácido glutámico y ácido aspártico), aminoácidos polares (glutamina y asparagina), aminoácidos hidrofóbicos (leucina, isoleucina y valina), aminoácidos aromáticos (fenilalanina, triptófano y tirosina) y aminoácidos pequeños (glicina, alanina, serina, treonina y metionina). Sustituciones de aminoácidos que no modifican generalmente la actividad específica se conocen en la técnica y son descritas, por ejemplo, por H. Neurath y R.L. Hill, 1979, en, The Proteins, Academic Press, Nueva York. Sustituciones comunes son Ala/Ser, Val/Ile, Asp/Glu, Thr/Ser, Ala/Gly, Ala/Thr, Ser/Asn, Ala/Val, Ser/Gly, Tyr/Phe, Ala/Pro, Lys/Arg, Asp/Asn, Leu/Ile, Leu/Val, Ala/Glu y Asp/Gly.

[0126] Alternativamente, los cambios de aminoácidos son de tal naturaleza que se modifican las propiedades fisicoquímicas de los polipéptidos. Por ejemplo, los cambios de aminoácidos pueden mejorar la termoestabilidad del polipéptido, modificar la especificidad por el sustrato, cambiar el pH óptimo y similares.

[0127] Se pueden identificar aminoácidos esenciales en un polipéptido según procedimientos conocidos en la técnica, tales como la mutagénesis dirigida al sitio o la mutagénesis por barrido de alanina (Cunningham y Wells, 1989, Science 244: 1081-1085). En esta última técnica, se introducen mutaciones individuales de alanina en cada residuo de la molécula y se evalúa la actividad de xilanasa de las moléculas mutantes resultantes para identificar residuos de aminoácidos que son críticos para la actividad de la molécula. Véase también, Hilton et al., 1996, J. Biol. Chem. 271: 4699-4708. El sitio activo de la enzima u otra interacción biológica puede determinarse también mediante análisis físico de la estructura, como se determina con técnicas tales como la resonancia magnética nuclear, la cristalografía, la difracción electrónica o el marcaje por fotoafinidad, junto con la mutación de aminoácidos del sitio de contacto putativo. Véase, por ejemplo, de Vos et al., 1992, Science 255: 306-312; Smith et al., 1992, J. Mol. Biol. 224: 899-904; Wlodaver et al., 1992, FEBS Lett. 309: 59-64. La identidad de aminoácidos esenciales también puede inferirse a partir de un alineamiento con un polipéptido relacionado.

[0128] Se pueden realizar y evaluar sustituciones, deleciones y/o inserciones de aminoácidos individuales o múltiples usando métodos conocidos de mutagénesis, recombinación y/o transposición, seguido de un procedimiento de cribado pertinente, tal como los descritos por Reidhaar-Olson y Sauer, 1988, Science 241: 53­ 57; Bowie y Sauer, 1989, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86: 2152-2156; WO 95/17413; o WO 95/22625. Otros métodos que se pueden usar incluyen la PCR con tendencia al error, la presentación en fagos (por ejemplo, Lowman et al., 1991, Biochemistry 30: 10832-10837; patente de EE.UU. n.° 5,223,409; WO 92/06204), y la mutagénesis dirigida a la región (Derbyshire et al., 1986, Gene 46: 145; Ner et al., 1988, DNA 7: 127).

[0129] Se pueden combinar métodos de mutagénesis/transposición con métodos de cribado de alto rendimiento automatizados para detectar la actividad de polipéptidos mutagenizados clonados expresados por células huésped (Ness et al., 1999, Nature Biotechnology 17: 893-896). Las moléculas de ADN mutagenizadas que codifican polipéptidos activos se pueden recuperar de las células huésped y secuenciar rápidamente usando métodos estándar en la técnica. Estos métodos permiten la determinación rápida de la importancia de residuos de aminoácidos individuales en un polipéptido.

[0130] El polipéptido puede ser un polipéptido híbrido donde una región de un polipéptido se fusiona en el extremo N-terminal o el extremo C-terminal de una región de otro polipéptido.

[0131] El polipéptido puede ser un polipéptido de fusión o un polipéptido de fusión escindible donde se fusiona otro polipéptido en el extremo N-terminal o el extremo C-terminal del polipéptido de la presente divulgación. Un polipéptido de fusión se produce fusionando un polinucleótido que codifica otro polipéptido con un polinucleótido de la presente divulgación. Las técnicas para producir polipéptidos de fusión se conocen en la técnica e incluyen ligar las secuencias codificantes que codifican los polipéptidos de modo que estén en marco y que la expresión del polipéptido de fusión esté bajo control del mismo o los mismos promotor(es) y terminador. También se pueden construir polipéptidos de fusión usando la tecnología de inteína donde se crean polipéptidos de fusión postraduccionalmente (Cooper et al., 1993, EMBO J. 12: 2575-2583; Dawson et al., 1994, Science 266: 776-779).

[0132] Un polipéptido de fusión puede comprender además un sitio de escisión entre los dos polipéptidos. Tras la secreción de la proteína de fusión, el sitio se escinde liberando los dos polipéptidos. Los ejemplos de sitios de escisión incluyen, pero de forma no limitativa, los sitios descritos en Martin et al., 2003, J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 3: 568-576; Svetina et al., 2000, J. Biotechnol. 76: 245-251; Rasmussen-Wilson et al., 1997, Appl. Environ. Microbiol. 63: 3488-3493; Ward et al., 1995, Biotechnology 13: 498-503; y Contreras et al., 1991, Biotechnology 9: 378-381; Eaton et al., 1986, Biochemistry 25: 505-512; Collins-Racie et al., 1995, Biotechnology 13: 982-987; Carter et al., 1989, Proteins: Structure, Function, and Genetics 6: 240-248; y Stevens, 2003, Drug Discovery World 4: 35­ 48.

[0133] Las moléculas de carbohidrato se unen a menudo a un polipéptido de una fuente fúngica durante la modificación postraduccional. Para ayudar en el análisis de espectrometría de masas, el polipéptido se puede incubar con una endoglicosidasa para desglicosilar cada posición unida a N. Por cada sitio unido a N desglicosilado, permanece una N-acetil hexosamina en el esqueleto de la proteína.

Quinto aspecto

[0134] En un quinto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa tiene una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 8 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 83%, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1­ 45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 8.

[0135] En una forma de realización, el polipéptido comprende o consiste preferiblemente en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 8 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 8 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 12 o el polipéptido maduro de la s Eq ID NO: 11; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 8. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 547 de la SEQ ID NO: 8. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 11. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 555 de la SEQ ID NO: 11. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0136] En una continuación del quinto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 80%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 83%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 99%.

[0137] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 9. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 12.

[0138] En una forma de realización, el polipéptido comprende o consiste preferiblemente en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 9 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 9 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 12; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 547 de la SEQ ID NO: 9. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 555 de la SEQ ID NO: 12. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0139] En una continuación del quinto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia media-alta, condiciones de astringencia alta o condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 7, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 10 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0140] En una continuación del quinto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 7 o SEQ ID NO: 10 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0141] En una continuación del quinto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el péptido con actividad de xilanasa es una variante de la SEQ ID NO: 9 que comprende una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 9 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 9 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 9 no es más de 10, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 9 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 9 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 9 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Sexto aspecto

[0142] En un sexto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa tiene una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 14 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En una forma de realización, el polipéptido difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 14.

[0143] En una forma de realización, el polipéptido comprende o consiste preferiblemente en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 14 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 14 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 18 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 17; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 14. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 598 de la SEQ ID NO: 14. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 17. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 606 de la SEQ ID NO: 17. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0144] En una continuación del sexto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 80%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 99%.

[0145] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 15. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 18.

[0146] En una forma de realización, el polipéptido comprende o consiste preferiblemente en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 15 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 15 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 18; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 598 de la SEQ ID NO: 15. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 606 de la SEQ ID NO: 18. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0147] En una continuación del sexto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia media-alta, condiciones de astringencia alta o condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 13, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 16 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0148] En una continuación del sexto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 13 o SEQ ID NO: 16 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0149] En una continuación del sexto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el péptido con actividad de xilanasa es una variante de la SEQ ID NO: 15 que comprende una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 15 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 15 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 15 no es más de 10, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 15 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 15 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 15 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Séptimo aspecto

[0150] En un séptimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa tiene una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 26 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 26.

[0151] En una forma de realización, el polipéptido comprende o consiste preferiblemente en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 26 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 26 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 30 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 29; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 26. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 550 de la SEQ ID NO: 26. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 29. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 558 de la SEQ ID NO: 29. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0152] En una continuación del séptimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 80%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 99%.

[0153] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 27. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 30.

[0154] En una forma de realización, el polipéptido comprende o consiste preferiblemente en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 27 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 27 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 30; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 550 de la SEQ ID NO: 27. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 558 de la SEQ ID NO: 30. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0155] En una continuación del séptimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia media-alta, condiciones de astringencia alta o condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 25, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 28 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0156] En una continuación del séptimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 25 o SEQ ID NO: 28 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0157] En una continuación del séptimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el péptido con actividad de xilanasa es una variante de la SEQ ID NO: 27 que comprende una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 27 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 27 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 27 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 27 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 27 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 27 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Octavo aspecto

[0158] En un octavo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa tiene una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 32 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 32.

[0159] En una forma de realización, el polipéptido comprende o consiste preferiblemente en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 32 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 32 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 36 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 35; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 32. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 550 de la SEQ ID NO: 32. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 35. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 558 de la SEQ ID NO: 35. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0160] En una continuación del octavo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 80%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 99%.

[0161] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 33. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 36.

[0162] En una forma de realización, el polipéptido comprende o consiste preferiblemente en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 33 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 33 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 36; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 550 de la SEQ ID NO: 33. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 558 de la SEQ ID NO: 36. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0163] En una continuación del octavo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia media-alta, condiciones de astringencia alta o condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 31, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 34 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0164] En una continuación del octavo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 31 o SEQ ID NO: 34 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0165] En una continuación del octavo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el péptido con actividad de xilanasa es una variante de la SEQ ID NO: 33 que comprende una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 33 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 33 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 33 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 33 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 33 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 33 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Noveno aspecto

[0166] En un noveno aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa tiene una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 38 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 38.

[0167] En una forma de realización, el polipéptido comprende o consiste preferiblemente en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 38 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 38 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 42 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 41; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 38. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 828 de la SEQ ID NO: 38. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 41. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 836 de la SEQ ID NO: 41. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0168] En una continuación del noveno aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 80%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 99%.

[0169] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 39. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 42.

[0170] En una forma de realización, el polipéptido comprende o consiste preferiblemente en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 39 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 39 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 42; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 828 de la SEQ ID NO: 39. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 836 de la SEQ ID NO: 42. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0171] En una continuación del noveno aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia media-alta, condiciones de astringencia alta o condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 37, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 40 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0172] En una continuación del noveno aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 37 o SEQ ID NO: 40 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0173] En una continuación del noveno aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el péptido con actividad de xilanasa es una variante de la SEQ ID NO: 39 que comprende una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 39 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 39 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 39 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 39 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 39 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 39 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Décimo aspecto

[0174] En un décimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa tiene una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 44 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 44.

[0175] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 44 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 44 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 48 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 47; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 44. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 577 de la SEQ ID NO: 44. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 47. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 585 de la SEQ ID NO: 47. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0176] En una continuación del décimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 80%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 99%.

[0177] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 45. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 48.

[0178] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 45 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 45 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 48; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 577 de la SEQ ID NO: 45. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 585 de la SEQ ID NO: 48. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0179] En una continuación del décimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia media-alta, condiciones de astringencia alta o condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 43, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 46 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0180] En una continuación del décimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 43 o la SEQ ID NO: 46 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0181] En una continuación del décimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el péptido con actividad de xilanasa es una variante de la SEQ ID NO: 45 que comprende una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 45 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 45 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 45 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 45 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 45 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 45 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Decimoprimer aspecto

[0182] En un decimoprimer aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa tiene una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 66 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 66.

[0183] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 66 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 66 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 70 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 69: o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 66. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 66. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 69. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 545 de la SEQ ID NO: 69. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0184] En una continuación del decimoprimer aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 80%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 99%.

[0185] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 67. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 70.

[0186] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 67 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 67 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 70; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 67. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 545 de la SEQ ID NO: 70. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0187] En una continuación del decimoprimer aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia media-alta, condiciones de astringencia alta o condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 65, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 68 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0188] En una continuación del decimoprimer aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 65 o la SEQ ID NO: 68 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0189] En una continuación del decimoprimer aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el péptido con actividad de xilanasa es una variante de la SEQ ID NO: 67 que comprende una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 67 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 67 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 67 no es más de 10, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 67 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 67 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 67 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Decimosegundo aspecto

[0190] En un decimosegundo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido g H5 con actividad de xilanasa tiene una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 72 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1­ 45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 72.

[0191] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 72 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 72 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 76 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 75; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 72. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 72. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 75. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 75. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0192] En una continuación del decimosegundo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 80%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 99%.

[0193] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 73. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 76.

[0194] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 73 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 73 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 76; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 73. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 76. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0195] En una continuación del decimosegundo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia media-alta, condiciones de astringencia alta o condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 71, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 74 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0196] En una continuación del decimosegundo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 71 o SEQ ID NO: 74 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0197] En una continuación del decimosegundo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el péptido con actividad de xilanasa es una variante de la SEQ ID NO: 73 que comprende una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 73 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 73 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 73 no es más de 10, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 73 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 73 no es más de 10, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 73 no es más de 10, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Decimotercer aspecto

[0198] En un decimotercer aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa tiene una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 78 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 78.

[0199] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 78 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 78 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 82 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 81; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 78. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 78. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 81. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 81. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0200] En una continuación del decimotercer aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 80%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 99%.

[0201] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 79. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 82.

[0202] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 79 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 79 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 82; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 79. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 82. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0203] En una continuación del decimotercer aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia media-alta, condiciones de astringencia alta o condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 77, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 80 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0204] En una continuación del decimotercer aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 77 o la SEQ ID NO: 80 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0205] En una continuación del decimotercer aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el péptido con actividad de xilanasa es una variante de la SEQ ID NO: 79 que comprende una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 79 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 79 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 79 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 79 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 79 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 79 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Decimocuarto aspecto

[0206] En un decimocuarto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa tiene una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 84 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 84.

[0207] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 84 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 84 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 88 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 87; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 84. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 535 de la SEQ ID NO: 84. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 87. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 543 de la SEQ ID NO: 87. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0208] En una continuación del decimocuarto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 80%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 99%.

[0209] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 85. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 88.

[0210] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 85 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 85 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 88; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 535 de la SEQ ID NO: 85. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 543 de la SEQ ID NO: 88. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0211] En una continuación del decimocuarto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia media-alta, condiciones de astringencia alta o condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 83, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 86 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0212] En una continuación del decimocuarto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 83 o la SEQ ID NO: 86 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0213] En una continuación del decimocuarto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el péptido con actividad de xilanasa es una variante de la SEQ ID NO: 85 que comprende una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 85 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 85 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 85 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 85 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 85 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 85 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Decimoquinto aspecto

[0214] En un decimoquinto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa tiene una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 90 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 90.

[0215] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 90 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 90 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 94 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 93; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 90. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 90. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 93. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 566 de la SEQ ID NO: 93. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0216] En una continuación del decimoquinto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 80%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 99%.

[0217] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 91. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 94.

[0218] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 91 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 91 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 94; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 91. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 566 de la SEQ ID NO: 94. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0219] En una continuación del decimoquinto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia media-alta, condiciones de astringencia alta o condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 89, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 92 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0220] En una continuación del decimoquinto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 89 o SEQ ID NO: 92 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0221] En una continuación del decimoquinto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el péptido con actividad de xilanasa es una variante de la SEQ ID NO: 91 que comprende una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 91 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 91 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 91 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 91 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 91 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 91 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Decimosexto aspecto

[0222] En un decimosexto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa tiene una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 96 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 96.

[0223] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 96 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 96 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 100 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 99; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 96. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 96. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 99. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 566 de la SEQ ID NO: 99. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0224] En una continuación del decimosexto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 80%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 99%.

[0225] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 97. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 100.

[0226] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 97 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 97 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 100; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 97. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 100. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0227] En una continuación del decimosexto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia media-alta, condiciones de astringencia alta o condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 95, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 98 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0228] En una continuación del decimosexto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 95 o la SEQ ID NO: 98 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0229] En una continuación del decimosexto aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el péptido con actividad de xilanasa es una variante de la SEQ ID NO: 97 que comprende una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 97 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 97 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 97 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 97 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 97 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 97 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Decimoséptimo aspecto

[0230] En un decimoséptimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido g H5 con actividad de xilanasa tiene una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 102 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1­ 45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 102.

[0231] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 102 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 102 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 106 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 105; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 102. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 102. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 105. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 105. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0232] En una continuación del decimoséptimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 80%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 99%.

[0233] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 103. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1­ 20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21,22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 106.

[0234] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 103 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 103 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 106; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 103. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 106. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0235] En una continuación del decimoséptimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia media-alta, condiciones de astringencia alta o condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 101, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 104 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0236] En una continuación del decimoséptimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 101 o la SEQ ID NO: 104 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0237] En una continuación del decimoséptimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el péptido con actividad de xilanasa es una variante de la SEQ ID NO: 103 que comprende una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 103 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31,32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 103 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 103 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 103 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 103 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 103 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Decimoctavo aspecto

[0238] En un decimoctavo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5

con actividad de xilanasa tiene una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 108 de al

menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el

89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al

menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­

30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21,

22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 108.

[0239] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 108 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos

de la SEQ ID NO: 108 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID

NO: 112 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 111; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y

con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el

95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro.

En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 108.

En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO:

108. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO:

111. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID

NO: 111. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0240] En una continuación del decimoctavo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa

a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que tiene

una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 80%. En una forma de realización, el polipéptido

GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 87%. En

una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos

el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109

de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ

ID NO: 109 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia

con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad

de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene

una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido

GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 96%. En

una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos

el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109

de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ

ID NO: 109 de al menos el 99%.

[0241] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9,

10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39,

40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 109. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1­

20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21,22, 23, 24,

25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 112.

[0242] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 109 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 109 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 112; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 109. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 112. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0243] En una continuación del decimoctavo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia media-alta, condiciones de astringencia alta o condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 107, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 110 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0244] En una continuación del decimoctavo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 107 o la SEQ ID NO: 110 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0245] En una continuación del decimoctavo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el péptido con actividad de xilanasa es una variante de la SEQ ID NO: 109 que comprende una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 109 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31,32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 109 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 109 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 109 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 109 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 109 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Decimonoveno aspecto

[0246] En un decimonoveno aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa tiene una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 114 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 114.

[0247] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 114 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 114 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 118 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 117; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 114. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 538 de la SEQ ID NO: 114. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 117. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 546 de la SEQ ID NO: 117. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0248] En una continuación del decimonoveno aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 80%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 99%.

[0249] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 115. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1­ 20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21,22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 118.

[0250] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 115 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 115 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 118; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 538 de la SEQ ID NO: 115. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 546 de la SEQ ID NO: 118. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0251] En una continuación del decimonoveno aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia media-alta, condiciones de astringencia alta o condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 113, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 116 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0252] En una continuación del decimonoveno aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 113 o la SEQ ID NO: 116 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0253] En una continuación del decimonoveno aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el péptido con actividad de xilanasa es una variante de la SEQ ID NO: 115 que comprende una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 115 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31,32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 115 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 115 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 115 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 115 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 115 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Vigésimo aspecto

[0254] En un vigésimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa tiene una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 120 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 120.

[0255] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 120 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 120 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 124 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 123; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 120. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 120. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 123. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 545 de la SEQ ID NO: 123. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0256] En una continuación del vigésimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 80%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 99%.

[0257] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 121. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1­ 20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21,22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 124.

[0258] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 121 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 121 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 124; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 121. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 545 de la SEQ ID NO: 124. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0259] En una continuación del vigésimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia media-alta, condiciones de astringencia alta o condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 119, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 122 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0260] En una continuación del vigésimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 119 o la SEQ ID NO: 122 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0261] En una continuación del vigésimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el péptido con actividad de xilanasa es una variante de la SEQ ID NO: 121 que comprende una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 121 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31,32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 121 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 121 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 121 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 121 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 121 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Vigésimo primer aspecto

[0262] En un vigésimo primer aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido g H5 con actividad de xilanasa tiene una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 126 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1­ 45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 126.

[0263] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 126 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 126 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 130 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 129; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 126. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 126. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 129. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 129. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0264] En una continuación del vigésimo primer aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa que tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 80%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 99%.

[0265] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 127. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1­ 20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21,22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 de la SEQ ID NO: 130.

[0266] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 127 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 127 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 130; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 127. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 130. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0267] En una continuación del vigésimo primer aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia media-alta, condiciones de astringencia alta o condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 125, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 128 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0268] En una continuación del vigésimo primer aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 125 o la SEQ ID NO: 128 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0269] En una continuación del vigésimo primer aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el péptido con actividad de xilanasa es una variante de la SEQ ID NO: 127 que comprende una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 127 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21,22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 127 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 127 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 127 no es más de 10, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 127 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 127 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Polipéptidos que tienen múltiples motivos

[0270] En una forma de realización, el polipéptido GH5 comprende uno o más motivos I (como se describe en el primer aspecto) y uno o más motivos II (como se describe en el segundo aspecto). En una forma de realización, el polipéptido GH5 comprende uno o más motivos I (como se describe en el primer aspecto) y uno o más motivos III (como se describe en el tercer aspecto). En una forma de realización, el polipéptido GH5 comprende uno o más motivos II (como se describe en el segundo aspecto) y uno o más motivos III (como se describe en el tercer aspecto). En otra forma de realización, el GH5 es el polipéptido de uno o más, tal como todos, de los aspectos cuatro, cinco, seis, siete, nueve, diez, once, doce, trece, catorce, quince, dieciséis, diecisiete, dieciocho, diecinueve, veinte y veintiuno de la divulgación.

[0271] En una forma de realización, el polipéptido GH5 comprende uno o más motivos I (como se describe en el primer aspecto), uno o más motivos II (como se describe en el segundo aspecto) y/o uno o más motivos III (como se describe en el tercer aspecto). En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa y que comprende uno o más motivos I (como se describe en el primer aspecto), uno o más motivos II (como se describe en el segundo aspecto) y/o uno o más motivos III (como se describe en el tercer aspecto) libera al menos un 3% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,5%, tal como al menos un 4%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%, al menos un 6%, al menos un 6,5%, al menos un 7%, al menos un 7,5% o al menos un 8%. En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas. En otra forma de realización, el GH5 es el polipéptido de uno o más, tal como todos, de los aspectos cuatro, cinco, seis, siete, nueve, diez, once, doce, trece, catorce, quince, dieciséis, diecisiete, dieciocho, diecinueve, veinte y veintiuno de la divulgación, más preferiblemente uno o más, tal como todos, de los aspectos cuatro, seis, siete, nueve, diez, doce, trece, catorce, quince, dieciséis, diecisiete, dieciocho, veinte y veintiuno de la divulgación, aún más preferiblemente uno o más, tal como todos, de los aspectos siete, nueve, diez, doce, quince, dieciséis, diecisiete, dieciocho y veintiuno de la divulgación.

[0272] En una forma de realización preferida, el GH5 es el polipéptido que comprende uno o más motivos I (como se describe en el primer aspecto), uno o más motivos II (como se describe en el segundo aspecto) y/o uno o más motivos III (como se describe en el tercer aspecto) es de uno o más, tal como todos, de los aspectos cuatro, seis, siete, nueve, diez, doce, trece, catorce, quince, dieciséis, diecisiete, dieciocho, veinte y veintiuno de la divulgación y el porcentaje de xilosa solubilizada es como mínimo al menos el 6%, tal como al menos un 6,5%, al menos un 7,0%, al menos un 7,5% o al menos un 8% cuando el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas. En una forma de realización más preferida, el GH5 es el polipéptido de uno o más, tal como todos, de los aspectos siete, nueve, diez, doce, quince, dieciséis, diecisiete, dieciocho y veintiuno de la divulgación y el porcentaje de xilosa solubilizada es como mínimo de al menos un 7%, tal como al menos un 7,5% o al menos un 8% cuando el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas.

[0273] En una forma de realización más preferida, el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa y que comprende uno o más motivos I (como se describe en el primer aspecto), uno o más motivos II (como se describe en el segundo aspecto) y uno o más motivos III (como se describe en el tercer aspecto) libera al menos un 3% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,5%, tal como al menos un 4%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%, al menos un 6%, al menos un 6,5%, al menos un 7%, al menos un 7,5% o al menos un 8%. En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas. En otra forma de realización, el GH5 es el polipéptido de uno o más, tal como todos, de los aspectos cuatro, cinco, seis, siete, nueve, diez, once, doce, trece, catorce, quince, dieciséis, diecisiete, dieciocho, diecinueve, veinte y veintiuno de la divulgación, más preferiblemente uno o más, tal como todos, de los aspectos cuatro, seis, siete, nueve, diez, doce, trece, catorce, quince, dieciséis, diecisiete, dieciocho, veinte y veintiuno de la divulgación, aún más preferiblemente uno o más, tal como todos, de los aspectos siete, nueve, diez, doce, quince, dieciséis, diecisiete, dieciocho y veintiuno de la divulgación.

[0274] En una forma de realización preferida, el GH5 es el polipéptido que comprende uno o más motivos I (como se describe en el primer aspecto), uno o más motivos II (como se describe en el segundo aspecto) y uno o más motivos III (como se describe en el tercer aspecto) es de uno o más, tal como todos, de los aspectos cuatro, seis, siete, nueve, diez, doce, trece, catorce, quince, dieciséis, diecisiete, dieciocho, veinte y veintiuno de la divulgación y el porcentaje de xilosa solubilizada es como mínimo de al menos un 6%, tal como al menos un 6,5%, al menos un 7,0%, al menos un 7,5% o al menos un 8% cuando el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas. En una forma de realización más preferida, el GH5 es el polipéptido de uno o más, tal como todos, de los aspectos siete, nueve, diez, doce, quince, dieciséis, diecisiete, dieciocho y veintiuno de la divulgación y el porcentaje de xilosa solubilizada es como mínimo de al menos un 7%, tal como al menos un 7,5% o al menos un 8% cuando el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas.

[0275] En una forma de realización, el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa y que comprende uno o más motivos I (como se describe en el primer aspecto), y/o uno o más motivos II (como se describe en el segundo aspecto) y/o uno o más motivos III (como se describe en el tercer aspecto) libera al menos un 2,5% más de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae en comparación con Ronozyme WX (una xilanasa GH11, SEQ ID NO: 51). En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,0%, tal como al menos un 3,5%, al menos un 4,0%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%, al menos un 6%, al menos un 6,5%, al menos un 7%, al menos un 7,5% o al menos un 8% más alto en comparación con Ronozyme WX. En otra forma de realización, el GH5 es el polipéptido de uno o más, tal como todos, de los aspectos cuatro, cinco, seis, siete, nueve, diez, once, doce, trece, catorce, quince, dieciséis, diecisiete, dieciocho, diecinueve, veinte y veintiuno de la divulgación, más preferiblemente uno o más, tal como todos, de los aspectos siete, nueve, diez, doce, quince, dieciséis, diecisiete, dieciocho y veintiuno de la divulgación.

[0276] En una forma de realización, el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa y que comprende uno o más motivos I (como se describe en el primer aspecto), uno o más motivos II (como se describe en el segundo aspecto) y uno o más motivos III (como se describe en el tercer aspecto) libera al menos un 2,5% más de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae en comparación con Ronozyme WX (una xilanasa GH11, SEQ ID NO: 51). En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,0%, tal como al menos un 3,5%, al menos un 4,0%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%, al menos un 6%, al menos un 6,5%, al menos un 7%, al menos un 7,5% o al menos un 8% más alto en comparación con Ronozyme WX. En otra forma de realización, el GH5 es el polipéptido de uno o más, tal como todos, de los aspectos cuatro, cinco, seis, siete, nueve, diez, once, doce, trece, catorce, quince, dieciséis, diecisiete, dieciocho, diecinueve, veinte y veintiuno de la divulgación, más preferiblemente uno o más de los aspectos siete, nueve, diez, doce, quince, dieciséis, diecisiete, dieciocho y veintiuno de la divulgación, aún más preferiblemente todos los aspectos siete, nueve, diez, doce, quince, dieciséis, diecisiete, dieciocho y veintiuno de la divulgación.

Polipéptidos con actividad de xilanasa

Vigésimo segundo aspecto

[0277] En un vigésimo segundo aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 2 de al menos el 99,3%, por ejemplo, al menos el 99,4%, al menos el 99,5%, al menos el 99,6%, al menos el 99,7%, al menos el 99,8%, al menos el 99,9% o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 4 aminoácidos, por ejemplo, 1, 2, 3 o 4 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 2.

[0278] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 2 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 2 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 6 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 5; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 2. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 2. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 5. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 546 de la SEQ ID NO: 5. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0279] En una continuación del vigésimo segundo aspecto, la divulgación se refiere además a polipéptidos con una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 99,3% que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 99,4%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 99,5%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 99,6%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 99,7%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 99,8%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 3 de al menos el 99,9%. Los polipéptidos del vigésimo segundo aspecto tienen al menos el 75%, preferiblemente al menos el 90%, más preferiblemente al menos el 95% y más preferiblemente al menos el 100% de la actividad de xilanasa de la SEQ iD NO: 3.

[0280] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 4 aminoácidos, por ejemplo, 1, 2,3 o 4 aminoácidos de la SEQ ID NO: 3. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 4 aminoácidos, por ejemplo, 1, 2, 3 o 4 aminoácidos de la SEQ ID NO: 6.

[0281] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 3 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 3 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 6; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 3. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 546 de la SEQ ID NO: 6. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0282] En una continuación del vigésimo segundo aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 1, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 4 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0283] En una continuación del vigésimo segundo aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 1 o la SEQ ID NO: 4 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 99,3%, por ejemplo, al menos el 99,4%, al menos el 99,5%, al menos el 99,6%, al menos el 99,7%, al menos el 99,8%, al menos el 99,9% o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0284] En una continuación del vigésimo segundo aspecto, la divulgación se refiere a variantes de la SEQ ID NO: 3 con actividad de xilanasa que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 3 no es más de 4, por ejemplo, 1, 2, 3 o 4. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la s Eq ID NO: 3 no es más de 4, por ejemplo, 1, 2, 3 o 4. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 3 no es más de 4, por ejemplo, 1, 2, 3 o 4. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 3 no es más de 4, por ejemplo, 1, 2,3 o 4. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Vigésimo tercer aspecto

[0285] En un vigésimo tercer aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 8 de al menos el 83%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 8.

[0286] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 8 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 8 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 12 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 11; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 8. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 547 de la SEQ ID NO: 8. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 11. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 555 de la SEQ ID NO: 11. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0287] En una continuación del vigésimo tercer aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 83% que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 9 de al menos el 99%. Los polipéptidos del vigésimo tercer aspecto tienen al menos el 75%, preferiblemente al menos el 90%, más preferiblemente al menos el 95% y más preferiblemente al menos el 100% de la actividad de xilanasa de la SEQ ID NO: 9.

[0288] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 9. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 12.

[0289] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 9 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 9 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 12; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 547 de la SEQ ID NO: 9. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 555 de la SEQ ID NO: 12. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0290] En una continuación del vigésimo tercer aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia alta o muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 7, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 10 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0291] En una continuación del vigésimo tercer aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que tiene una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 7 o la SEQ ID NO: 10 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0292] En una continuación del vigésimo tercer aspecto, la divulgación se refiere a variantes de la SEQ ID NO: 9 con actividad de xilanasa que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 9 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 9 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 9 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 9 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 9 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 9 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Vigésimo cuarto aspecto

[0293] En un vigésimo cuarto aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 14 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 14.

[0294] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 14 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 14 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 18 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 17; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 14. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 598 de la SEQ ID NO: 14. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 17. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 606 de la SEQ ID NO: 17. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0295] En una continuación del vigésimo cuarto aspecto, la divulgación se refiere además a polipéptidos con una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 80% que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 15 de al menos el 99%. Los polipéptidos del vigésimo cuarto aspecto tienen al menos el 75%, preferiblemente al menos el 90%, más preferiblemente al menos el 95% y más preferiblemente al menos el 100% de la actividad de xilanasa de la SEQ iD NO: 15.

[0296] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 15. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 18.

[0297] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 15 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 15 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 18; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 598 de la SEQ ID NO: 15. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 606 de la SEQ ID NO: 18. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0298] En una continuación del vigésimo cuarto aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia alta o muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 13, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 16 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0299] En una continuación del vigésimo cuarto aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 13 o la SEQ ID NO: 16 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0300] En una continuación del vigésimo cuarto aspecto, la divulgación se refiere a variantes de la SEQ ID NO: 15 con actividad de xilanasa que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 15 no es más de 50, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 15 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 15 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 15 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 15 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 15 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Vigésimo quinto aspecto

[0301] En un vigésimo quinto aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 26 de al menos el 95%, por ejemplo, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 27 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 27 aminoácidos, tal como 1-25, 1-20, 1-15, 1­ 10 o 1-5 aminoácidos, o 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26 o 27 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 26.

[0302] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 26 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 26 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 18 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 29; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 26. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 550 de la SEQ ID NO: 26. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 29. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 558 de la SEQ ID NO: 29. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0303] En una continuación del vigésimo quinto aspecto, la divulgación se refiere además a polipéptidos con una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 95% que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 27 de al menos el 99%. Los polipéptidos del decimoséptimo aspecto tienen al menos el 75%, preferiblemente al menos el 90%, más preferiblemente al menos el 95% y más preferiblemente al menos el 100% de la actividad de xilanasa de la SEQ ID NO: 27.

[0304] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 27 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 27 aminoácidos, tal como 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26 o 27 aminoácidos de la SEQ ID NO: 27. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 27 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 27 aminoácidos, tal como 1-25, 1-20, 1-15, 1­ 10 o 1-5 aminoácidos, o 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21,22, 23, 24, 25, 26 o 27 aminoácidos de la SEQ ID NO: 30.

[0305] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 27 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 27 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 30; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 550 de la SEQ ID NO: 27. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 558 de la SEQ ID NO: 30. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0306] En una continuación del vigésimo quinto aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 29 de al menos el 95%, por ejemplo, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 27 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 27 aminoácidos, tal como 1­ 25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26 o 27 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 29.

[0307] En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado. Un polipéptido de la presente divulgación preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 29 o una variante alélica de la misma; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 29. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 558 de la SEQ ID NO: 29.

[0308] En una continuación del vigésimo quinto aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia alta o muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 25, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 28 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0309] En una continuación del vigésimo quinto aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 25 o la SEQ ID NO: 28 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 95%, por ejemplo, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0310] En una continuación del vigésimo quinto aspecto, la divulgación se refiere a variantes de la SEQ ID NO: 27 con actividad de xilanasa que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos 0 cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 27 no es más de 27, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26 o 27. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 27 es de entre 1 y 25, tal como 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 27 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 27 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 27 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 27 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Vigésimo sexto aspecto

[0311] En un vigésimo sexto aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 32 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 32.

[0312] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 32 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 32 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 36 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 35; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 32. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 631 de la SEQ ID NO: 32. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 35. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 639 de la SEQ ID NO: 35. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0313] En una continuación del vigésimo sexto aspecto, la divulgación se refiere además a polipéptidos con una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 80% que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 33 de al menos el 99%. Los polipéptidos del decimoséptimo aspecto tienen al menos el 75%, preferiblemente al menos el 90%, más preferiblemente al menos el 95% y más preferiblemente al menos el 100% de la actividad de xilanasa de la SEQ iD NO: 33.

[0314] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 33. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 36.

[0315] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 33 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 33 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 36; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 631 de la SEQ ID NO: 33. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 639 de la SEQ ID NO: 36. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0316] En una continuación del vigésimo sexto aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia alta o muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ Id NO: 31, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 34 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0317] En una continuación del vigésimo sexto aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 31 o la SEQ ID NO: 34 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0318] En una continuación del vigésimo sexto aspecto, la divulgación se refiere a variantes de la SEQ ID NO: 33 con actividad de xilanasa que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 33 no es más de 50, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 33 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 33 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 33 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 33 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 33 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Vigésimo séptimo aspecto

[0319] En un vigésimo séptimo aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 38 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 38.

[0320] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 38 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 38 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 42 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 41; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 38. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 828 de la SEQ ID NO: 38. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 41. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 836 de la SEQ ID NO: 41. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0321] En una continuación del vigésimo séptimo aspecto, la divulgación se refiere además a polipéptidos con una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 80% que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 39 de al menos el 99%. Los polipéptidos del decimoséptimo aspecto tienen al menos el 75%, preferiblemente al menos el 90%, más preferiblemente al menos el 95% y más preferiblemente al menos el 100% de la actividad de xilanasa de la SEQ iD NO: 39.

[0322] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 39. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 42.

[0323] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 39 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 39 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO:

42; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 828 de la SEQ ID NO: 39. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 836 de la SEQ ID NO: 42. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0324] En una continuación del vigésimo séptimo aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia alta o muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 37, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 40 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0325] En una continuación del vigésimo séptimo aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 37 o la SEQ ID NO: 40 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0326] En una continuación del vigésimo séptimo aspecto, la divulgación se refiere a variantes de la SEQ ID NO:

39 con actividad de xilanasa que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 39 no es más de 50, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 39 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 39 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 39 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 39 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 39 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Vigésimo octavo aspecto

[0327] En un vigésimo octavo aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 44 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 44.

[0328] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 44 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 44 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO:

48 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 47; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 44. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 577 de la SEQ ID NO: 44.

En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 47.

En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 585 de la SEQ ID NO:

47. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0329] En una continuación del vigésimo octavo aspecto, la divulgación se refiere además a polipéptidos con una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 80% que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 45 de al menos el 99%. Los polipéptidos del decimoséptimo aspecto tienen al menos el 75%, preferiblemente al menos el 90%, más preferiblemente al menos el 95% y más preferiblemente al menos el 100% de la actividad de xilanasa de la SEQ iD NO: 45.

[0330] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 45. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 48.

[0331] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 45 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 45 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO:

48; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 577 de la SEQ ID NO: 45. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 585 de la SEQ ID NO: 48. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0332] En una continuación del vigésimo octavo aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia alta o muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 43, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 46 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0333] En una continuación del vigésimo octavo aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 43 o la SEQ ID NO: 46 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0334] En una continuación del vigésimo octavo aspecto, la divulgación se refiere a variantes de la SEQ ID NO: 45 con actividad de xilanasa que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 45 no es más de 50, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 45 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 45 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 45 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 45 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 45 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Vigésimo noveno aspecto

[0335] En un vigésimo noveno aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 66 de al menos el 97,5%, por ejemplo, al menos el 98%, al menos el 98,5%, al menos el 99%, al menos el 99,5% o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 14 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 14 aminoácidos, tal como 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12,13 o 14 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 66.

[0336] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 66 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 66 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 70 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 69; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 66. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 66. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 69. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 545 de la SEQ ID NO: 69. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0337] En una continuación del vigésimo noveno aspecto, la divulgación se refiere además a polipéptidos con una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 97,5% que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 97,5%.

En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 98,5%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 99%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 67 de al menos el 99,5%. Los polipéptidos del decimoséptimo aspecto tienen al menos el 75%, preferiblemente al menos el 90%, más preferiblemente al menos el 95% y más preferiblemente al menos el 100% de la actividad de xilanasa de la SEQ iD NO: 67.

[0338] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 16 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 14 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 14 aminoácidos, tal como 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12,13 o 14 aminoácidos de la SEQ ID NO: 67. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 14 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 14 aminoácidos, tal como 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12,13 o 14 aminoácidos de la SEQ ID NO: 70.

[0339] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 67 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 67 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 70; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 67. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 545 de la SEQ ID NO: 70. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0340] En una continuación del vigésimo noveno aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia alta o muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 65, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 68 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0341] En una continuación del vigésimo noveno aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 65 o la SEQ ID NO: 68 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 97,5%, por ejemplo, al menos el 98%, al menos el 98,5%, al menos el 99%, al menos el 99,5% o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0342] En una continuación del vigésimo noveno aspecto, la divulgación se refiere a variantes de la SEQ ID NO: 67 con actividad de xilanasa que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 67 no es más de 14, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13 o 14. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 67 es de entre 1 y 14, tal como 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 67 no es más de 10, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 67 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 67 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 67 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Trigésimo aspecto

[0343] En un trigésimo aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 72 de al menos el 98,8%, por ejemplo, al menos el 99,0%, al menos el 99,2%, al menos el 99,4%, al menos el 99,6%, al menos el 99,8% o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 6 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 6 aminoácidos, tal como 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5 o 6 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 72.

[0344] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 72 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 72 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 76 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 75; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 72. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 72. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 75. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 75. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0345] En una continuación del trigésimo aspecto, la divulgación se refiere además a polipéptidos con una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 98,8% que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 99,0%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 99,2%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 99,4%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 99,6%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 73 de al menos el 99,8%. Los polipéptidos del decimoséptimo aspecto tienen al menos el 75%, preferiblemente al menos el 90%, más preferiblemente al menos el 95% y más preferiblemente al menos el 100% de la actividad de xilanasa de la SEQ iD NO: 73.

[0346] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 6 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 6 aminoácidos, tal como 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5 o 6 aminoácidos de la SEQ ID NO: 73. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 6 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 6 aminoácidos, tal como 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5 o 6 aminoácidos de la SEQ ID NO: 76.

[0347] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 73 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 73 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 76; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 73. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 76. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0348] En una continuación del trigésimo aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia alta o muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 71, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 74 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0349] En una continuación del trigésimo aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 71 o la SEQ ID NO: 74 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0350] En una continuación del trigésimo aspecto, la divulgación se refiere a variantes de la SEQ ID NO: 73 con actividad de xilanasa que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 73 no es más de 6, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5 o 6. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 73 es de entre 1 y 6, tal como 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 73 no es más de 6, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5 o 6. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 73 no es más de 6, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5 o 6. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 73 no es más de 6, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5 o 6. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 73 no es más de 6, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5 o 6. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Trigésimo primer aspecto

[0351] En un trigésimo primer aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 78 de al menos el 83%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 78.

[0352] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 78 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 78 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 82 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 81; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 78. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 78. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 81. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 81. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0353] En una continuación del trigésimo primer aspecto, la divulgación se refiere además a polipéptidos con una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 83% que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 79 de al menos el 99%. Los polipéptidos del decimoséptimo aspecto tienen al menos el 75%, preferiblemente al menos el 90%, más preferiblemente al menos el 95% y más preferiblemente al menos el 100% de la actividad de xilanasa de la SEQ iD NO: 79.

[0354] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 79. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 82.

[0355] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 79 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 79 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 82; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 79. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 82. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0356] En una continuación del trigésimo primer aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia alta o muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 77, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 80 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0357] En una continuación del trigésimo primer aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 77 o la SEQ ID NO: 80 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 83%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0358] En una continuación del trigésimo primer aspecto, la divulgación se refiere a variantes de la SEQ ID NO: 79 con actividad de xilanasa que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 79 no es más de 50, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 79 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 79 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 79 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 79 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 79 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Trigésimo segundo aspecto

[0359] En un trigésimo segundo aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 84 de al menos el 90%, por ejemplo, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 84.

[0360] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 84 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 84 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 88 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 87; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 84. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 535 de la SEQ ID NO: 84. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 87. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 543 de la SEQ ID NO: 87. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0361] En una continuación del trigésimo segundo aspecto, la divulgación se refiere además a polipéptidos con una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 90% que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 85 de al menos el 99%. Los polipéptidos del decimoséptimo aspecto tienen al menos el 75%, preferiblemente al menos el 90%, más preferiblemente al menos el 95% y más preferiblemente al menos el 100% de la actividad de xilanasa de la SEQ ID NO: 85.

[0362] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 85. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 88.

[0363] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 85 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 85 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 88; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 535 de la SEQ ID NO: 85. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 543 de la SEQ ID NO: 88. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0364] En una continuación del trigésimo segundo aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia alta o muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 83, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 86 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0365] En una continuación del trigésimo segundo aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 83 o la SEQ ID NO: 86 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 90%, por ejemplo, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0366] En una continuación del trigésimo segundo aspecto, la divulgación se refiere a variantes de la SEQ ID NO: 85 con actividad de xilanasa que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 85 no es más de 50, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 85 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 85 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 85 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 85 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 85 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Trigésimo tercer aspecto

[0367] En un trigésimo tercer aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 90 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 90.

[0368] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 90 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 90 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 94 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 93; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 90. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 90. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 93. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 93. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0369] En una continuación del trigésimo tercer aspecto, la divulgación se refiere además a polipéptidos con una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 80% que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 91 de al menos el 99%. Los polipéptidos del decimoséptimo aspecto tienen al menos el 75%, preferiblemente al menos el 90%, más preferiblemente al menos el 95% y más preferiblemente al menos el 100% de la actividad de xilanasa de la SEQ iD NO: 91.

[0370] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 91. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 94.

[0371] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 91 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 91 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 94; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 91. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 94. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0372] En una continuación del trigésimo tercer aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia alta o muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 89, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 92 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0373] En una continuación del trigésimo tercer aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 89 o la SEQ ID NO: 92 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0374] En una continuación del trigésimo tercer aspecto, la divulgación se refiere a variantes de la SEQ ID NO: 91 con actividad de xilanasa que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 91 no es más de 50, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 91 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 91 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 91 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 91 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 91 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Trigésimo cuarto aspecto

[0375] En un trigésimo cuarto aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 96 de al menos el 96%, por ejemplo, al menos el 97%, al menos el 97,5%, al menos el 98%, al menos el 98,5%, al menos el 99%, al menos el 99,5%, o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 21 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 21 aminoácidos, tal como 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20 o 21 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 96.

[0376] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 96 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 96 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 100 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 99; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 96. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 96. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 99. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 99. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0377] En una continuación del trigésimo cuarto aspecto, la divulgación se refiere además a polipéptidos con una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 96% que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 96,5%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 97,5%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 98,5%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 99%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 97 de al menos el 99,5%. Los polipéptidos del decimoséptimo aspecto tienen al menos el 75%, preferiblemente al menos el 90%, más preferiblemente al menos el 95% y más preferiblemente al menos el 100% de la actividad de xilanasa de la SEQ ID NO: 97.

[0378] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 21 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 21 aminoácidos, tal como 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20 o 21 aminoácidos de la SEQ ID NO: 97. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 21 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 21 aminoácidos, tal como 11-20, 1-15, 1­ 10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20 o 21 aminoácidos de la SEQ ID NO: 100.

[0379] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 97 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 97 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 100; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 97. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 100. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0380] En una continuación del trigésimo cuarto aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia alta o muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 95, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 98 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0381] En una continuación del trigésimo cuarto aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 95 o la SEQ ID NO: 98 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 96%, por ejemplo, al menos el 97%, al menos el 97,5%, al menos el 98%, al menos el 98,5%, al menos el 99%, al menos el 99,5%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0382] En una continuación del trigésimo cuarto aspecto, la divulgación se refiere a variantes de la SEQ ID NO: 97 con actividad de xilanasa que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 97 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20 o 21. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 97 es de entre 1 y 21, tal como 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 97 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 97 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 97 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 97 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Trigésimo quinto aspecto

[0383] En un trigésimo quinto aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 102 de al menos el 85%, por ejemplo, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO:

102.

[0384] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 102 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 102 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 106 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 105; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro.

En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 102.

En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO:

102. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO:

105. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 105. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0385] En una continuación del trigésimo quinto aspecto, la divulgación se refiere además a polipéptidos con una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 85% que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 86%.

En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 103 de al menos el 99%. Los polipéptidos del decimoséptimo aspecto tienen al menos el 75%, preferiblemente al menos el 90%, más preferiblemente al menos el 95% y más preferiblemente al menos el 100% de la actividad de xilanasa de la SEQ iD NO: 103.

[0386] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 103. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 106.

[0387] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 103 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 103 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 106; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 103. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 106. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0388] En una continuación del trigésimo quinto aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia alta o muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 101, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 104 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0389] En una continuación del trigésimo quinto aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 101 o la SEQ ID NO: 104 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 85%, por ejemplo, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0390] En una continuación del trigésimo quinto aspecto, la divulgación se refiere a variantes de la SEQ ID NO: 103 con actividad de xilanasa que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 103 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 103 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1­ 35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 103 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 103 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 103 no es más de 10, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 103 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Trigésimo sexto aspecto

[0391] En un trigésimo sexto aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 108 de al menos el 82%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 108.

[0392] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 108 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 108 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 112 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 111; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 108. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 108. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 111. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 111. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0393] En una continuación del trigésimo sexto aspecto, la divulgación se refiere además a polipéptidos con una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 82% que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 109 de al menos el 99%. Los polipéptidos del decimoséptimo aspecto tienen al menos el 75%, preferiblemente al menos el 90%, más preferiblemente al menos el 95% y más preferiblemente al menos el 100% de la actividad de xilanasa de la SEQ ID NO: 109.

[0394] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 109. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 112.

[0395] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 109 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 109 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 112; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 109. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 112. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0396] En una continuación del trigésimo sexto aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia alta o muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 107, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 110 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0397] En una continuación del trigésimo sexto aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 107 o la SEQ ID NO: 110 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 82%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0398] En una continuación del trigésimo sexto aspecto, la divulgación se refiere a variantes de la SEQ ID NO: 109 con actividad de xilanasa que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 109 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 109 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1­ 35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 109 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 109 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 109 no es más de 10, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 109 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Trigésimo séptimo aspecto

[0399] En un trigésimo séptimo aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 114 de al menos el 96%, por ejemplo, al menos el 97%, al menos el 97,5%, al menos el 98%, al menos el 98,5%, al menos el 99%, al menos el 99,5%, o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 21 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 21 aminoácidos, tal como 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20 o 21 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 114.

[0400] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 114 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 114 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 118 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 117; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 114. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 538 de la SEQ ID NO: 114. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 117. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 546 de la SEQ ID NO: 117. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0401] En una continuación del trigésimo séptimo aspecto, la divulgación se refiere además a polipéptidos con una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 96% que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 96,5%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 97,5%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 98,5%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 99%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 115 de al menos el 99,5%. Los polipéptidos del decimoséptimo aspecto tienen al menos el 75%, preferiblemente al menos el 90%, más preferiblemente al menos el 95% y más preferiblemente al menos el 100% de la actividad de xilanasa de la SEQ ID NO: 115.

[0402] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 21 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 21 aminoácidos, tal como 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20 o 21 aminoácidos de la SEQ ID NO: 115. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 21 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 21 aminoácidos, tal como 1 ­ 20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20 o 21 aminoácidos de la SEQ ID NO: 118.

[0403] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 115 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 115 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 118; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 538 de la SEQ ID NO: 115. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 546 de la SEQ ID NO: 118. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0404] En una continuación del trigésimo séptimo aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia alta o muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 113, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 116 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0405] En una continuación del trigésimo séptimo aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 113 o la SEQ ID NO: 116 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 96%, por ejemplo, al menos el 97%, al menos el 97,5%, al menos el 98%, al menos el 98,5%, al menos el 99%, al menos el 99,5%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0406] En una continuación del trigésimo séptimo aspecto, la divulgación se refiere a variantes de la SEQ ID NO: 115 con actividad de xilanasa que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 115 no es más de 21, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20 o 21. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 115 es de entre 1 y 21, tal como 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 115 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 115 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 115 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 115 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Trigésimo octavo aspecto

[0407] En un trigésimo octavo aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 120 de al menos el 96%, por ejemplo, al menos el 97%, al menos el 97,5%, al menos el 98%, al menos el 98,5%, al menos el 99%, al menos el 99,5%, o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 21 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 21 aminoácidos, tal como 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20 o 21 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 120.

[0408] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 120 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 120 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 124 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 123; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 120. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 120. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 123. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 545 de la SEQ ID NO: 123. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0409] En una continuación del trigésimo octavo aspecto, la divulgación se refiere además a polipéptidos con una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 96% que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 96,5%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 97,5%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 98,5%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 99%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 121 de al menos el 99,5%. Los polipéptidos del decimoséptimo aspecto tienen al menos el 75%, preferiblemente al menos el 90%, más preferiblemente al menos el 95% y más preferiblemente al menos el 100% de la actividad de xilanasa de la SEQ ID NO: 121.

[0410] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 21 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 21 aminoácidos, tal como 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20 o 21 aminoácidos de la SEQ ID NO: 121. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 21 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 21 aminoácidos, tal como 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20 o 21 aminoácidos de la SEQ ID NO: 124.

[0411] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 121 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 121 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 124; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 537 de la SEQ ID NO: 121. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 545 de la SEQ ID NO: 124. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0412] En una continuación del trigésimo octavo aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia alta o muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 119, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 122 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0413] En una continuación del trigésimo octavo aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 119 o la SEQ ID NO: 122 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 96%, por ejemplo, al menos el 97%, al menos el 97,5%, al menos el 98%, al menos el 98,5%, al menos el 99%, al menos el 99,5%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0414] En una continuación del trigésimo octavo aspecto, la divulgación se refiere a variantes de la SEQ ID NO: 121 con actividad de xilanasa que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 121 no es más de 21, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20 o 21. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 121 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 121 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 121 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 121 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 121 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Trigésimo noveno aspecto

[0415] En un trigésimo noveno aspecto, la divulgación se refiere a polipéptidos con una identidad de secuencia con el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 126 de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%, que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41,42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 126.

[0416] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 126 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 126 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 130 o el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 129; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 126. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 126. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en el polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 129. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 129. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0417] En una continuación del trigésimo noveno aspecto, la divulgación se refiere además a polipéptidos con una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 80% que tienen actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 85%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 86%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 87%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 88%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 89%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 90%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 91%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 92%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 93%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 94%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 95%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 96%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 97%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 98%. En una forma de realización, el polipéptido GH5 tiene una identidad de secuencia con la SEQ ID NO: 127 de al menos el 99%. Los polipéptidos del decimoséptimo aspecto tienen al menos el 75%, preferiblemente al menos el 90%, más preferiblemente al menos el 95% y más preferiblemente al menos el 100% de la actividad de xilanasa de la SEQ ID NO: 127.

[0418] En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 127. En una forma de realización, los polipéptidos difieren en hasta 50 aminoácidos, por ejemplo, entre 1 y 50 aminoácidos, tal como 1-45, 1-40, 1-35, 1­ 30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 aminoácidos, o 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50 aminoácidos de la SEQ ID NO: 130.

[0419] En una forma de realización, el polipéptido preferiblemente comprende o consiste en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 127 o una variante alélica de la misma; comprende la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 127 y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal tal como la SEQ ID NO: 130; o es un fragmento derivado con actividad de xilanasa y con al menos el 90%, tal como al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98% o al menos el 99% de la longitud del polipéptido maduro. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 536 de la SEQ ID NO: 127. En otra forma de realización, el polipéptido comprende o consiste en los aminoácidos 1 a 544 de la SEQ ID NO: 130. En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0420] En una continuación del trigésimo noveno aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido que hibrida bajo condiciones de astringencia alta o muy alta con (i) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 125, (ii) la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 128 o (iii) el complemento en toda su longitud de (i) o (ii) (Sambrook et al., supra). En una forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0421] En una continuación del trigésimo noveno aspecto, la divulgación se refiere a un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa codificado por un polinucleótido con una identidad de secuencia con la secuencia codificante del polipéptido maduro de la SEQ ID NO: 125 o la SEQ ID NO: 128 o la secuencia de ADNc de la misma de al menos el 80%, por ejemplo, al menos el 85%, al menos el 86%, al menos el 87%, al menos el 88%, al menos el 89%, al menos el 90%, al menos el 91%, al menos el 92%, al menos el 93%, al menos el 94%, al menos el 95%, al menos el 96%, al menos el 97%, al menos el 98%, al menos el 99%, o el 100%. En otra forma de realización, el polipéptido se ha aislado.

[0422] En una continuación del trigésimo noveno aspecto, la divulgación se refiere a variantes de la SEQ ID NO: 127 con actividad de xilanasa que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en una o más (por ejemplo, varias) posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 127 no es más de 50, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49 o 50. En otra forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 127 es de entre 1 y 45, tal como 1-40, 1­ 35, 1-30, 1-25, 1-20, 1-15, 1-10 o 1-5 posiciones. En una forma de realización, el número de posiciones que comprenden una o más sustituciones de aminoácidos, y/o una o más deleciones de aminoácidos, y/o una o más inserciones de aminoácidos o cualquier combinación de las mismas en la SEQ ID NO: 127 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones y/o deleciones y/o inserciones en la SEQ ID NO: 127 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones en la SEQ ID NO: 127 no es más de 10, por ejemplo, 1,2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. En otra forma de realización, el número de sustituciones conservadoras en la SEQ ID NO: 127 no es más de 10, por ejemplo, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 o 10. Se describen ejemplos de cambios de aminoácidos, sustituciones conservadoras y péptidos de fusión en el cuarto aspecto de la divulgación.

Polipéptidos que liberan xilosa a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae

[0423] En una forma de realización, el polipéptido GH5 de la divulgación libera al menos un 3% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae cuando el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas. En una forma de realización, el polipéptido GH5 es el polipéptido de uno o más, tal como todos, de los aspectos veintidós, veintitrés, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta y nueve de la divulgación. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,5%, tal como al menos un 4%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%.

[0424] En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 libera al menos un 6% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae cuando el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas. En una forma de realización, el polipéptido GH5 es el polipéptido de uno o más, tal como todos, de los aspectos veintidós, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y ocho y/o treinta y nueve de la divulgación. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 6,5%, tal como al menos un 7% o al menos un 7,5%.

[0425] En una forma de realización más preferida, el polipéptido GH5 libera al menos un 8% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae cuando el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas. En una forma de realización, el polipéptido GH5 es el polipéptido de uno o más, tal como todos, de los aspectos veinticinco, veintisiete, veintiocho, treinta, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis y/o treinta y nueve de la divulgación.

[0426] En una forma de realización, el polipéptido GH5 de cualquiera de los aspectos veintidós, veintitrés, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta y nueve comprende uno o más motivos I: G[F/Y][A/S][V/G/A/I]HXY[P/V] (SEQ ID NO: 19) como se describe en el primer aspecto. En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 de cualquiera de los aspectos veintidós, veintitrés, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta y nueve comprende uno o más motivos I, donde el motivo I es G[F/Y][A/S]VH[C/D/I/W]YP (SEQ ID NO: 59). En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 de cualquiera de los aspectos veintidós, veintitrés, veintinueve, treinta, treinta y dos, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y siete y/o treinta y ocho comprende uno o más motivos I, donde el motivo I es GYAVHWYP (SEQ ID NO: 60).

[0427] En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 de cualquiera de los aspectos veintidós, veintitrés, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta y nueve comprende uno o más motivos I: G[F/Y][A/S][N//G/A/I]HXY[P/V] (SEQ ID NO: 19) y libera al menos un 3% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,5%, tal como al menos un 4%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%, al menos un 6%, al menos un 6,5%, al menos un 7%, al menos un 7,5% o al menos un 8%. En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas. En una forma de realización el motivo I es G[F/Y][A/S]VH[C/D/I/W]YP (SEQ ID NO: 59).

[0428] En una forma de realización, el polipéptido GH5 de cualquiera de los aspectos veintidós, veintitrés, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta y nueve comprende uno o más motivos II: [I/L/V][H/I/L/M/V][F/I/Y][D/E][I/L/V]XNEP (SEQ ID NO: 20) como se describe en el segundo aspecto. En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 de cualquiera de los aspectos veintidós, veintitrés, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta y nueve comprende uno o más motivos II, donde el motivo II es [I/V][H/M][F/I]E[I/L][A/I/V]NEP (SEQ ID NO: 61). En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 de cualquiera de los aspectos veintitrés, veinticinco, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis y/o treinta y nueve comprende uno o más motivos II, donde el motivo II es VMFE[I/L][A/I/V]NEP (SEQ ID NO: 62).

[0429] En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 de cualquiera de los aspectos veintidós, veintitrés, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta y nueve comprende uno o más motivos II: [I/L/V][H/I/L/M/V][F/I/Y][D/E][I/L/V]XNEP (SEQ ID NO: 20) y libera al menos un 3% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,5%, tal como al menos un 4%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%, al menos un 6%, al menos un 6,5%, al menos un 7%, al menos un 7,5% o al menos un 8%. En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas. En una forma de realización el motivo II es [I/V][H/M][F/I]E[I/L][A/I/V]NEP (SEQ ID NO: 61).

[0430] En una forma de realización, el polipéptido GH5 de cualquiera de los aspectos veintidós, veintitrés, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta y nueve comprende uno o más motivos III: [D/G][A/T/W]XX[N/T]X[FILV]R[A/L/M][A/F/H][I/L/M] (SEQ ID NO: 21) como se describe en el tercer aspecto. En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 de cualquiera de los aspectos veintidós, veintitrés, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta y nueve comprende uno o más motivos III, donde el motivo III es G[A/W][K/N/Y][C/L/M/S/V]N[L/Q/W/Y][FILV]RL[F/H][I/L/M] (SEQ ID NO: 63). En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 de cualquiera de los aspectos veintidós, veintitrés, veintinueve, treinta y uno, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete y/o treinta y ocho comprende uno o más motivos III, donde el motivo III es GWNMNQVRLFI (SEQ ID NO: 64).

[0431] En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 de cualquiera de los aspectos veintidós, veintitrés, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta y nueve comprende uno o más motivos III: [D/G][A/T/W]XX[N/T]X[FILV]R[A/L/M][A/F/H][I/L/M] (SEQ ID NO: 21) y libera al menos un 3% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,5%, tal como al menos un 4%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%, al menos un 6%, al menos un 6,5%, al menos un 7%, al menos un 7,5% o al menos un 8%. En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas. En una forma de realización, el motivo III es G[A/W][K/N/Y][C/L/M/S/V]N[L/Q/W/Y][FILV]RL[F/H][I/L/M] (SEQ ID NO: 63).

[0432] En una forma de realización, el polipéptido GH5 de cualquiera de los aspectos veintidós, veintitrés, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta y nueve comprende uno o más motivos I: G[F/Y][A/S][V/G/A/I]HXY[P/V] (SEQ ID n O: 19) como se describe en el primer aspecto, uno o más motivos II:

[I/L/V][H/I/L/M/V][F/I/Y][D/E][I/L/V]XNEP (SEQ ID NO: 20) como se describe en el segundo aspecto y uno o más motivos III: [D/G][A/T/W]XX[N/T]X[FILV]R[A/L/M][A/F/H][I/L/M] (SEQ ID NO: 21) como se describe en el tercer aspecto. En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 de cualquiera de los aspectos veintidós, veintitrés, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta y nueve comprende uno o más motivos I, donde el motivo I es G[F/Y][A/S]VH[C/D/I/W]YP (SEQ ID NO: 59), uno o más motivos II, donde el motivo II es [I/V][H/M][F/I]E[I/L][A/I/V]NEP (SEQ ID NO: 61) y uno o más motivos III, donde el motivo III es G[A/W][K/N/Y][C/L/M/S/V]N[L/Q/W/Y][FILV]RL[F/H][I/L/M] (SEQ ID NO: 63).

[0433] En una forma de realización preferida, el polipéptido GH5 de cualquiera de los aspectos veintidós, veintitrés, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta y nueve comprende uno o más motivos I: G[F/Y][A/S][V/G/A/I]HXY[P/V] (SEQ ID n O: 19) como se describe en el primer aspecto, uno o más motivos II:

[I/L/V][H/I/L/M/V][F/I/Y][D/E][I/L/V]XNEP (SEQ ID NO: 20) como se describe en el segundo aspecto y uno o más motivos III: [D/G][A/T/W]XX[N/T]X[FILV]R[A/L/M][A/F/H][I/L/M] (SEQ ID NO: 21) como se describe en el tercer aspecto y libera al menos un 3% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,5%, tal como al menos un 4%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%, al menos un 6%, al menos un 6,5%, al menos un 7%, al menos un 7,5% o al menos un 8%. En una forma de realización, el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas. En una forma de realización, el motivo I es G[F/Y][A/S]VH[C/D/I/W]YP (SEQ ID NO: 59), el motivo II es [I/V][H/M][F/I]E[I/L][A/I/V]NEP (SEQ ID NO: 61) y el motivo III es

G[A/W][K/N/Y][C/L/M/S/V]N[L/Q/W/Y][FILV]RL[F/H][I/L/M] (SEQ ID NO: 63).

Métodos de mejora del rendimiento animal

[0434] En un cuadragésimo aspecto, la divulgación se refiere a un método de mejora del rendimiento de un animal

que comprende administrar al animal un pienso para animales o un aditivo de pienso para animales que comprende

el polipéptido GH5 de la divulgación de modo que el material vegetal de la subfamilia Panicoideae se administra de

manera conjunta o por separado con el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa. En otro aspecto, la divulgación

se refiere a un método de mejora del rendimiento de un animal que comprende administrar al animal material vegetal

de la subfamilia Panicoideae junto con el polipéptido de la divulgación o una composición que comprende el

polipéptido de la divulgación y un agente de formulación, de modo que el material vegetal de la subfamilia

Panicoideae se añade de manera conjunta o por separado con el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa.

[0435] En una forma de realización, el polipéptido GH5 de la divulgación es uno o más de los aspectos veintidós,

veintitrés, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y

tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta y nueve. En una forma

de realización preferida, el polipéptido GH5 es la SEQ ID NO: 3, la SEQ ⁱD NO: 6, la SEQ ⁱD NO: 9, la SEQ ID NO:

12, la SEQ ID NO: 15, la SEQ ID NO: 18, la SEQ ID NO: 27, la SEQ ID NO: 30, la SEQ ID NO: 33, la SEQ ID NO:

36, la SEQ ID NO: 39, la SEQ ID NO: 42, la SEQ ID NO: 45, la SEQ ID NO: 48, la SEQ ID NO: 67, la SEQ ID NO:

70, la SEQ ID NO: 73, la SEQ ID NO: 76, la SEQ ID NO: 79, la SEQ ID NO: 82, la SEQ ID NO: 85, la SEQ ID NO:

88, la SEQ ID NO: 91, la SEQ ID NO: 94, la SEQ ID NO: 97, la SEQ ID NO: 100, la SEQ ID NO: 103, la SEQ ID

NO: 106, la SEQ ID NO: 109, la SEQ ID NO: 112, la SEQ ID NO: 115, la SEQ ID NO: 118, la SEQ ID NO: 121, la

SEQ ID NO: 124, la SEQ ID NO: 127 y/o la SEQ ID NO: 130.

[0436] En una forma de realización, 'mejora del rendimiento de un animal' significa que hay un aumento en la

ganancia de peso corporal. En otra forma de realización, 'mejora del rendimiento de un animal' significa que hay un

índice de conversión alimenticia mejorado. En otra forma de realización, 'mejora del rendimiento de un animal'

significa que hay una mayor eficiencia alimentaria. En otra forma de realización, 'mejora del rendimiento de un

animal' significa que hay un aumento en la ganancia de peso corporal y/o un índice de conversión alimenticia

mejorado y/o una mayor eficiencia alimentaria.

Métodos de preparación de un pienso para animales

[0437] En un cuadragésimo primer aspecto, la divulgación se refiere a un método de preparación de un pienso para

animales, que comprende mezclar el polipéptido GH5 de la divulgación con material vegetal de la subfamilia

Panicoideae, tal como maíz, granos de maíz, sorgo, pasto varilla, mijo, mijo perla, panizo o en una forma procesada

tal como granos de maíz molidos, maíz molido, maíz desgrasado, maíz desalmidonado desgrasado, sorgo molido,

pasto varilla molido, mijo molido, panizo molido, mijo perla molido, o cualquier combinación de los mismos. En una

forma de realización, el polipéptido GH5 de la divulgación es uno o más de los aspectos veintidós, veintitrés,

veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta

y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta y nueve.

[0438] En una forma de realización preferida, el método de preparación de un pienso para animales comprende

mezclar el polipéptido GH5 de la SEQ ID NO: 3, la SEQ ID NO: 6, la SEQ ID NO: 9,

NO: 15, la SEQ ID NO: 18, la SEQ ID NO: 27, la SEQ ID NO: 30, la SEQ ID NO 36, la SEQ ID NO: 39, la SEQ ID NO: 42, la SEQ ID NO: 45, la SEQ ID NO: 48, la SEQ ID NO 70, la SEQ ID NO: 73, la SEQ ID NO: 76, la SEQ ID NO: 79, la SEQ ID NO: 82, la SEQ ID NO 88, la SEQ ID NO: 91, la SEQ ID NO: 94, la SEQ ID NO: 97, la SEQ ID NO: 100, la SEQ ID N EQ

ID NO: 109, la SEQ ID NO: 112, la SEQ ID NO: 115, la SEQ ID NO: 118, la SEQ ID

la SEQ ID NO: 127 y/o la SEQ ID NO: 130 con material vegetal de la subfamilia Panic

de maíz, sorgo, pasto varilla, mijo, mijo perla, panizo o en una forma procesada tal como granos de maíz molido,

maíz molido, maíz desgrasado, maíz desalmidonado desgrasado, sorgo molido, pasto varilla molido, mijo molido,

panizo molido, mijo perla molido, o cualquier combinación de los mismos.

[0439] En una forma de realización preferida, el material vegetal de la subfamilia Panicoideae procede de la fracción

de la semilla (tal como el endospermo y/o la cáscara) de la planta, preferiblemente la fracción de la semilla de maíz,

granos de maíz, sorgo, pasto varilla, mijo, mijo perla, panizo o la forma procesada de los mismos, tal como granos

de maíz molidos, maíz molido, maíz desgrasado, maíz desalmidonado desgrasado, sorgo molido, pasto varilla

molido, mijo molido, panizo molido, mijo perla molido, o cualquier combinación de los mismos. En otra forma de

realización preferida, el material vegetal de la subfamilia Panicoideae procede de una parte de planta que

comprende xilano altamente ramificado, como la fracción de la semilla (tal como el endospermo y/o la cáscara) de

la planta.

Método para mejorar el valor nutricional de pienso para animales

[0440] El término mejorar el valor nutricional de un pienso para animales significa mejorar la disponibilidad de

nutrientes en el pienso. Los valores nutricionales se refieren en particular a mejorar la solubilización y la degradación

de la fracción que contiene arabinoxilano (por ejemplo, tal como la hemicelulosa) del pienso, llevando así a una

mayor liberación de nutrientes de las células en el endospermo que tienen paredes celulares compuestas por

hemicelulosa altamente recalcitrante. En consecuencia, una extracción mejorada de arabinosa y/o xilosa indica una

rotura de las paredes celulares y, como resultado, se mejora el valor nutricional del pienso, lo que resulta en el

aumento del índice de crecimiento y/o el aumento de peso y/o la conversión de pienso (es decir, el peso de pienso

ingerido con respecto al aumento de peso). Además, la liberación de arabinosa y/o xilosa puede resultar en la

utilización mejorada de estos componentes per se ya sea directamente o por fermentación bacteriana en el intestino

posterior, dando así como resultado una producción de ácidos grasos de cadena corta que se pueden absorber

fácilmente en el intestino posterior y utilizar en el metabolismo energético.

[0441] Así, en un cuadragésimo segundo aspecto, la divulgación se refiere a un método para mejorar el valor

nutricional de un pienso para animales que comprende tratar el pienso para animales que comprende material

vegetal de la subfamilia Panicoideae con el polipéptido GH5 de la divulgación. En una forma de realización, el

polipéptido GH5 de la divulgación es uno o más de los aspectos veintidós, veintitrés, veinticuatro, veinticinco,

veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco,

treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta y nueve. En una forma de realización, el pienso para animales

tendrá una digestibilidad de nutrientes mejorada.

[0442] En una forma de realización preferida, el método para mejorar el valor nutricional de un pienso para animales

comprende tratar un pienso para animales que comprende material vegetal de la subfamilia Panicoideae con el

polipéptido GH5 de la SEQ ID NO: 3, la SEQ ID NO: 6, la SEQ ID NO: 9, la SEQ ID NO: 12, la SEQ ID NO: 15, la

SEQ ID NO: 18, la SEQ ID NO: 27, la SEQ ID NO: 30, la SEQ ID NO: 33, la SEQ ID NO: 36, la SE SEQ ID NO: 42, la SEQ ID NO: 45, la

ID NO: 48,

O: 67, la SEQ ID NO: 70, la SE SEQ ID NO: 76, la SEQ ID NO: 79, la SEQ ID NO: 82, la SEQ ID NO: 85, la SEQ ID NO: 88, la SE SEQ ID NO: 94, la SEQ ID NO: 97, la SEQ ID NO: 100, la SEQ ID NO: 103, la SEQ ID NO: 106, la SEQ ID NO:

109, la SEQ ID NO: 112, la SEQ ID NO: 115, la SEQ ID NO: 118, la SEQ ID NO: 121, la SEQ ID NO: 124, la SEQ

ID NO: 127 y/o la SEQ ID NO: 130. En una forma de realización, el pienso para animales tendrá una digestibilidad

de nutrientes mejorada.

[0443] En una forma de realización preferida, el material vegetal de la subfamilia Panicoideae procede de la fracción

de la semilla (tal como el endospermo y/o la cáscara) de la planta, preferiblemente la fracción de la semilla de maíz,

granos de maíz, sorgo, pasto varilla, mijo, mijo perla, panizo o la forma procesada de los mismos, tal como granos

de maíz molidos, maíz molido, maíz desgrasado, maíz desalmidonado desgrasado, sorgo molido, pasto varilla

molido, mijo molido, panizo molido, mijo perla molido, o cualquier combinación de los mismos. En otra forma de

realización preferida, el material vegetal de la subfamilia Panicoideae procede de una parte de planta que

comprende xilano altamente ramificado, como la fracción de la semilla (tal como el endospermo y/o la cáscara) de

la planta.

Métodos de liberación de almidón

[0444] En un cuadragésimo tercer aspecto, la divulgación se refiere a un método de liberación de almidón a partir

de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con el

polipéptido GH5 de la divulgación. En una forma de realización, el polipéptido GH5 de la divulgación es uno o más

de los aspectos veintidós, veintitrés, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y

uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta

y nueve.

[0445] En una forma de realización preferida, el método de liberación de almidón a partir de material vegetal

comprende tratar el pienso para animales que comprende material vegetal de la subfamilia Panicoideae con el

polipéptido GH5 de la SEQ ID NO: 3, la SEQ ID NO: 6, la SEQ ID NO: 9, la SEQ ID NO: 12, la SEQ ID NO: 15, la

SEQ ID NO: 18, la SEQ ID NO: 27, la SEQ ID NO: 30, la SEQ ID NO: 33, la SEQ ID NO: 36, la SE SEQ ID NO: 42, la SEQ ID NO: 45, la

ID NO: 48,

O: 67, la SEQ ID NO: 70, la SE SEQ ID NO: 76, la SEQ ID NO: 79, la SEQ ID NO: 82, la SEQ ID NO: 85, la SEQ ID NO: 88, la SE SEQ ID NO: 94, la SEQ ID NO: 97, la SEQ ID NO: 100, la SEQ ID NO: 103, la SEQ ID NO: 106, la SEQ ID NO:

109, la SEQ ID NO: 112, la SEQ ID NO: 115, la SEQ ID NO: 118, la SEQ ID NO: 121, la SEQ ID NO: 124, la SEQ

ID NO: 127 y/o la SEQ ID NO: 130.

[0446] En una forma de realización preferida, el material vegetal de la subfamilia Panicoideae procede de la fracción

de la semilla (tal como el endospermo y/o la cáscara) de la planta, preferiblemente la fracción de la semilla de maíz,

granos de maíz, sorgo, pasto varilla, mijo, mijo perla, panizo o la forma procesada de los mismos, tal como granos de maíz molidos, maíz molido, maíz desgrasado, maíz desalmidonado desgrasado, sorgo molido, pasto varilla molido, mijo molido, panizo molido, mijo perla molido, o cualquier combinación de los mismos. En otra forma de realización preferida, el material vegetal de la subfamilia Panicoideae procede de una parte de planta que comprende xilano altamente ramificado, como la fracción de la semilla (tal como el endospermo y/o la cáscara) de la planta.

Fuentes de polipéptidos con actividad de xilanasa

[0447] Un polipéptido con actividad de xilanasa de la presente divulgación puede ser obtenido a partir de microorganismos de cualquier género. A efectos de la presente divulgación, el término "obtenido/a/os/as a partir de" como se utiliza en la presente en relación con una fuente dada significará que el polipéptido codificado por un polinucleótido es producido por la fuente o por una cepa donde se ha insertado el polinucleótido de la fuente. En un aspecto, el polipéptido obtenido a partir de una fuente dada se secreta extracelularmente.

[0448] El polipéptido puede ser un polipéptido bacteriano. Por ejemplo, el polipéptido puede ser un polipéptido bacteriano grampositivo tal como un polipéptido de Bacillus, Clostridium, Enterococcus, Geobacillus, Lactobacillus, Lactococcus, Oceanobacillus, Staphylococcus, Streptococcus o Streptomyces con actividad de xilanasa. En una forma de realización, el polipéptido procede de una bacteria de la clase Bacilli, tal como de la orden Bacillales, o de la familia Paenibacillaceae, o del género Paenibacillus o de las especies Paenibacillus illinoisensis, Paenibacillus campinasensis, Paenibacillus favisporus, Paenibacillus tundra, Paenibacillus xylanexedens, Paenibacillus chitinolyticus, Paenibacillus sp-18054, Paenibacillus sp-62250, Paenibacillus sp-62603, Paenibacillus sp-19179, Paenibacillus sp-62332 o Paenibacillus sp-62248.

[0449] En otra forma de realización, el polipéptido procede de una bacteria de la clase Flavobacteriia, tal como de la orden Flavobacteriales, o de la familia Flavobacteriaceae, o del género Chryseobacterium o de la especie Chryseobacterium sp-10696.

[0450] Alternativamente, el polipéptido puede proceder de un metagenoma, tal como el metagenoma de estiércol de elefante o el metagenoma de compost.

[0451] Se entenderá que, para las especies anteriormente mencionadas, la divulgación abarca los estados tanto perfectos como imperfectos, y otros equivalentes taxonómicos, por ejemplo, anamorfos, independientemente del nombre de la especie por el que se conocen. Aquellas personas expertas en la técnica reconocerán fácilmente la identidad de equivalentes apropiados.

[0452] Cepas de estas especies son fácilmente accesibles al público en una serie de colecciones de cultivo, tales como American Type Culture Collection (ATCC), Deutsche Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH (DSMZ), Centraalbureau Voor Schimmelcultures (CBS) y Agricultural Research Service Patent Culture Collection, Northern Regional Research Center (NRRL).

[0453] El polipéptido puede ser identificado y obtenido a partir de otras fuentes, incluidas microorganismos aislados de la naturaleza (por ejemplo, suelos, abonos, agua, etc.) o muestras de ADN obtenidas directamente a partir de materiales naturales (por ejemplo, suelos, abonos, agua, etc.) usando las sondas anteriormente mencionadas. Técnicas para aislar microorganismos y ADN directamente de hábitats naturales se conocen en la técnica. Un polinucleótido que codifica el polipéptido puede luego ser obtenido de forma similar cribando una genoteca de ADN o ADNc de otro microorganismo o muestra de ADN mezclado. Una vez que se ha detectado un polinucleótido que codifica un polipéptido con la(s) sonda(s), el polinucleótido se puede aislar o clonar utilizando técnicas que conocen aquellas personas expertas en la técnica (véase, por ejemplo, Sambrook et al., 1989, supra).

Polinucleótidos

[0454] La presente divulgación también se refiere a polinucleótidos aislados que codifican un polipéptido de la presente divulgación.

[0455] Las técnicas usadas para aislar o clonar un polinucleótido se conocen en la técnica e incluyen el aislamiento de ADN genómico o ADNc, o una combinación de los mismos. La clonación de los polinucleótidos a partir de ADN genómico se puede efectuar, por ejemplo, usando la bien conocida reacción en cadena de la polimerasa (PCR) o el cribado de anticuerpos de genotecas de expresión para detectar fragmentos de ADN clonados con características estructurales compartidas. Véase, por ejemplo, Innis et al., 1990, PCR: A Guide to Methods and Application, Academic Press, Nueva York. Se pueden usar otros procedimientos de amplificación de ácidos nucleicos tal como la reacción en cadena de la ligasa (LCR), la transcripción activada por ligamiento (LAT) y la amplificación basada en polinucleótidos (NASBA). Los polinucleótidos se pueden clonar a partir de una cepa de Paenibacillus o Chryseobacterium, o un organismo relacionado y así, por ejemplo, puede ser una variante alélica o de especie de la región codificante del polipéptido del polinucleótido.

[0456] La modificación de un polinucleótido que codifica un polipéptido de la presente divulgación puede ser necesaria para sintetizar polipéptidos sustancialmente similares al polipéptido. El término "sustancialmente similares" al polipéptido se refiere a formas de origen no natural del polipéptido.

Construcciones de ácido nucleico

[0457] La presente divulgación también se refiere a construcciones de ácido nucleico que comprenden un polinucleótido de la presente divulgación operativamente unido a una o más secuencias de control que dirigen la expresión de la secuencia codificante en una célula huésped adecuada bajo condiciones compatibles con las secuencias de control.

[0458] El polinucleótido se puede manipular de diversas maneras para proveer a la expresión del polipéptido. La manipulación del polinucleótido antes de su inserción en un vector puede ser deseable o necesaria en función del vector de expresión. Las técnicas para modificar polinucleótidos utilizando métodos de ADN recombinante se conocen en la técnica.

[0459] La secuencia de control puede ser un promotor, un polinucleótido que es reconocido por una célula huésped para la expresión de un polinucleótido que codifica un polipéptido de la presente divulgación. El promotor contiene secuencias de control de la transcripción que median la expresión del polipéptido. El promotor puede ser cualquier polinucleótido que muestre actividad transcripcional en la célula huésped incluidos promotores mutantes, truncados e híbridos, y puede ser obtenido a partir de genes que codifican polipéptidos extracelulares o intracelulares homólogos o heterólogos a la célula huésped.

[0460] Ejemplos de promotores adecuados para dirigir la transcripción de las construcciones de ácido nucleico de la presente divulgación en una célula huésped bacteriana son los promotores obtenidos a partir del gen de la alfaamilasa de Bacillus amyloliquefaciens (amyQ), del gen de la alfa-amilasa de Bacillus licheniformis (amyL), del gen de la penicilinasa de Bacillus licheniformis (penP), del gen de la amilasa maltogénica de Bacillus stearothermophilus (amyM), del gen de la levansucrasa de Bacillus subtilis (sacB), de los genes de Bacillus subtilis xyIA y xyIB, del gen cryIIIA de Bacillus thuringiensis (Agaisse y Lereclus, 1994, Molecular Microbiology 13: 97-107), del operón lac de E. coli, del promotor trc de E. coli (Egon et al., 1988, Gene 69: 301-315), del gen de la agarasa de Streptomyces coelicolor (dagA) y del gen de la beta-lactamasa procariota (Villa-Kamaroff et al., 1978, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 75: 3727-3731), así como el promotor tac (DeBoer et al., 1983, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 80: 21-25). Se describen promotores adicionales en "Useful proteins from recombinant bacteria" en Gilbert et al., 1980, Scientific American 242: 74-94; y en Sambrook et al., 1989, supra. Se describen ejemplos de promotores en serie en WO 99/43835.

[0461] Ejemplos de promotores adecuados para dirigir la transcripción de las construcciones de ácido nucleico de la presente divulgación en una célula huésped fúngica filamentosa son los promotores obtenidos a partir de los genes para la acetamidasa de Aspergillus nidulans, la alfa-amilasa neutra de Aspergillus niger, la alfa-amilasa estable en ácido de Aspergillus niger, la glucoamilasa (glaA) de Aspergillus niger o Aspergillus awamori, la TAKA amilasa de Aspergillus oryzae, la proteasa alcalina de Aspergillus oryzae, la triosa fosfato isomerasa de Aspergillus oryzae, la proteasa similar a la tripsina de Fusarium oxysporum (WO 96/00787), la amiloglucosidasa de Fusarium venenatum (WO 00/56900), Daria de Fusarium venenatum (WO 00/56900), Quinn de Fusarium venenatum (WO 00/56900), la lipasa de Rhizomucor miehei, la proteinasa aspártica de Rhizomucor miehei, la beta-glucosidasa de Trichoderma reesei, la celobiohidrolasa I de Trichoderma reesei, la celobiohidrolasa I de Trichoderma reesei, la endoglucanasa I de Trichoderma reesei, la endoglucanasa II de Trichoderma reesei, la endoglucanasa III de Trichoderma reesei, la endoglucanasa V de Trichoderma reesei, la xilanasa I de Trichoderma reesei, la xilanasa II de Trichoderma reesei, la xilanasa III de Trichoderma reesei, la beta-xilosidasa de Trichoderma reesei y el factor de elongación de la traducción de Trichoderma reesei, así como el promotor NA2-tpi (un promotor modificado de un gen de la alfa-amilasa neutra de Aspergillus donde el líder no traducido se ha sustituido por un líder no traducido de un gen de la triosa fosfato isomerasa de Aspergillus; los ejemplos no limitativos incluyen promotores modificados de un gen de la alfa-amilasa neutra de Aspergillus niger donde el líder no traducido se ha sustituido por un líder no traducido de un gen de la triosa fosfato isomerasa de Aspergillus nidulans o Aspergillus oryzae); y promotores mutantes, truncados e híbridos de los mismos. Otros promotores se describen en la patente de EE.UU. n.° 6,011,147.

[0462] En un huésped de levadura, se obtienen promotores útiles a partir de los genes para la enolasa (ENO-1) de Saccharomyces cerevisiae, la galactocinasa (GAL1) de Saccharomyces cerevisiae, la alcohol deshidrogenasa/gliceraldehído-3-fosfato dehidrogenasa (ADH1, ADH2/GAP) de Saccharomyces cerevisiae, la triosa fosfato isomerasa (TPI) de Saccharomyces cerevisiae, la metalotioneína (CUP1) de Saccharomyces cerevisiae y la 3-fosfoglicerato quinasa de Saccharomyces cerevisiae. Otros promotores útiles para células huésped de levadura son descritos por Romanos et al., 1992, Yeast 8: 423-488.

[0463] La secuencia de control también puede ser un terminador de la transcripción, que es reconocido por una célula huésped para terminar la transcripción. El terminador está operativamente unido al extremo 3' del polinucleótido que codifica el polipéptido. En la presente divulgación se puede usar cualquier terminador que sea funcional en la célula huésped.

[0464] Terminadores preferidos para células huésped bacterianas se obtienen a partir de los genes para la proteasa alcalina (aprH) de Bacillus clausii, la alfa-amilasa (amyL) de Bacillus licheniformis y el ARN ribosómico (rrnB) de Escherichia coli.

[0465] Terminadores preferidos para células huésped fúngicas filamentosas se obtienen a partir de los genes para la acetamidasa de Aspergillus nidulans, la antranilato sintasa de Aspergillus nidulans, la glucoamilasa de Aspergillus niger, la alfa-glucosidasa de Aspergillus niger, la TAKA amilasa de Aspergillus oryzae, la proteasa similar a la tripsina de Fusarium oxysporum, la beta-glucosidasa de Trichoderma reesei, la celobiohidrolasa I de Trichoderma reesei, la celobiohidrolasa II de Trichoderma reesei, la endoglucanasa I de Trichoderma reesei, la endoglucanasa II de Trichoderma reesei, la endoglucanasa III de Trichoderma reesei, la endoglucanasa V de Trichoderma reesei, la xilanasa I de Trichoderma reesei, la xilanasa II de Trichoderma reesei, la xilanasa III de Trichoderma reesei, la beta-xilosidasa de Trichoderma reesei y el factor de elongación de la traducción de Trichoderma reesei.

[0466] Terminadores preferidos para células huésped de levadura se obtienen a partir de los genes para enolasa de Saccharomyces cerevisiae, el citocromo C (CYC1) de Saccharomyces cerevisiae, y la gliceraldehído-3-fosfatodeshidrogenasa de Saccharomyces cerevisiae. Otros terminadores útiles para células huésped de levadura son descritos por Romanos et al., 1992, supra.

[0467] La secuencia de control también puede ser una región estabilizadora de ARNm aguas abajo de un promotor y aguas arriba de la secuencia codificante de un gen que aumenta la expresión del gen.

[0468] Ejemplos de regiones estabilizadoras de ARNm adecuadas se obtienen a partir de un gen cryIIIA de Bacillus thuringiensis (WO 94/25612) y un gen SP82 de Bacillus subtilis (Hue et al., 1995, Journal of Bacteriology 177: 3465­ 3471).

[0469] La secuencia de control también puede ser un líder, una región no traducida de un ARNm que es importante para la traducción por la célula huésped. El líder está operativamente unido al extremo 5' del polinucleótido que codifica el polipéptido. Se puede usar cualquier líder que sea funcional en la célula huésped.

[0470] Los líderes preferidos para células huésped fúngicas filamentosas se obtienen a partir de los genes para la TAKA amilasa de Aspergillus oryzae y la triosa fosfato isomerasa de Aspergillus nidulans.

[0471] Líderes adecuados para células huésped de levadura se obtienen a partir de los genes para la enolasa (ENO-1) de Saccharomyces cerevisiae, la 3-fosfoglicerato quinasa de Saccharomyces cerevisiae, el factor alfa de Saccharomyces cerevisiae y la alcohol deshidrogenasa/gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (ADH2/GAP) de Saccharomyces cerevisiae.

[0472] La secuencia de control también puede ser una secuencia de poliadenilación, una secuencia operativamente unida al extremo 3' del polinucleótido y, cuando se transcribe, es reconocida por la célula huésped como una señal para añadir residuos de poliadenosina al ARNm transcrito. Se puede usar cualquier secuencia de poliadenilación que sea funcional en la célula huésped.

[0473] Las secuencias de poliadenilación preferidas para células huésped fúngicas filamentosas se obtienen a partir de los genes para la antranilato sintasa de Aspergillus nidulans, la glucoamilasa de Aspergillus niger, la alfaglucosidasa de Aspergillus niger, la TAKA amilasa de Aspergillus oryzae y la proteasa similar a la tripsina de Fusarium oxysporum.

[0474] Se describen secuencias de poliadenilación útiles para células huésped de levadura en Guo y Sherman, 1995, Mol. Cellular Biol. 15: 5983-5990.

[0475] La secuencia de control también puede ser una región codificante del péptido señal que codifique un péptido señal unido al extremo N-terminal de un polipéptido y dirija el polipéptido a la vía secretora de la célula. El extremo 5' de la secuencia codificante del polinucleótido puede contener intrínsecamente una secuencia codificante del péptido señal unida naturalmente en el marco de lectura de traducción con el segmento de la secuencia codificante que codifica el polipéptido. Alternativamente, el extremo 5' de la secuencia codificante puede contener una secuencia codificante del péptido señal que es exógena respecto a la secuencia codificante. Puede requerirse una secuencia codificante del péptido señal exógena cuando la secuencia codificante no contiene naturalmente una secuencia codificante del péptido señal. Alternativamente, una secuencia codificante del péptido señal exógena puede reemplazar simplemente la secuencia codificante del péptido señal natural para mejorar la secreción del polipéptido. Sin embargo, se puede usar cualquier secuencia codificante del péptido señal que dirija el polipéptido expresado a la vía secretora de una célula huésped.

[0476] Secuencias codificantes del péptido señal eficaces para células huésped bacterianas son las secuencias codificantes del péptido señal obtenidas a partir de los genes para la amilasa maltogénica de Bacillus NCIB 11837, la subtilisina de Bacillus licheniformis, la beta-lactamasa de Bacillus licheniformis, la alfa-amilasa de Bacillus stearothermophilus, las proteasas neutras (nprT, nprS, nprM) de Bacillus stearothermophilus y prsA de Bacillus subtilis. Péptidos señal adicionales son descritos por Simonen y Palva, 1993, Microbiological Reviews 57: 109-137.

[0477] Secuencias codificantes del péptido señal eficaces para células huésped fúngicas filamentosas son las secuencias codificantes del péptido señal obtenidas a partir de los genes para la amilasa neutra de Aspergillus niger, la glucoamilasa de Aspergillus niger, la TAKA amilasa de Aspergillus oryzae, la celulasa de Humicola insolens, la endoglucanasa V de Humicola insolens, la lipasa de Humicola lanuginosa y la proteinasa aspártica de Rhizomucor miehei.

[0478] Péptidos señal útiles para células huésped de levadura se obtienen a partir de los genes para el factor alfa de Saccharomyces cerevisiae y la invertasa de Saccharomyces cerevisiae. Otras secuencias codificantes del péptido señal útiles son descritas por Romanos et al., 1992, supra.

[0479] La secuencia de control también puede ser una secuencia codificante del propéptido que codifica un propéptido situado en el extremo N-terminal de un polipéptido. El polipéptido resultante se conoce como una proenzima o propolipéptido (o un zimógeno en algunos casos). Un propolipéptido está generalmente inactivo y se puede convertir a un polipéptido activo por escisión catalítica o autocatalítica del propéptido del propolipéptido. La secuencia codificante del propéptido puede ser obtenida a partir de los genes para la proteasa alcalina (aprE) de Bacillus subtilis, la proteasa neutra (nprT) de Bacillus subtilis, la lacasa de Myceliophthora thermophila (WO 95/33836), la proteinasa aspártica de Rhizomucor miehei y el factor alfa de Saccharomyces cerevisiae.

[0480] Cuando están presentes las secuencias tanto del péptido señal como del propéptido, la secuencia del propéptido está situada junto al extremo N-terminal de un polipéptido y la secuencia del péptido señal está situada junto al extremo N-terminal de la secuencia de propéptido.

[0481] También puede ser deseable añadir secuencias reguladoras que regulen la expresión del polipéptido en relación con el crecimiento de la célula huésped. Ejemplos de secuencias reguladoras son aquellas que causan que la expresión del gen se active o desactive en respuesta a un estímulo químico o físico, incluida la presencia de un compuesto regulador. Las secuencias reguladoras en sistemas procarióticos incluyen los sistemas de operadores lac, tac y trp. En levadura, se puede usar el sistema ADH2 o el sistema GAL1. En los hongos filamentosos, se puede usar el promotor de la glucoamilasa de Aspergillus niger, el promotor de la TAKA alfaamilasa de Aspergillus oryzae y el promotor de la glucoamilasa de Aspergillus oryzae, el promotor de la celobiohidrolasa I de Trichoderma reesei y el promotor de la celobiohidrolasa II de Trichoderma reesei. Otros ejemplos de secuencias reguladoras son aquellos que permiten la amplificación génica. En los sistemas eucarióticos, estas secuencias reguladoras incluyen el gen de la dihidrofolato reductasa que se amplifica en presencia de metotrexato y los genes de metalotioneínas que se amplifican con metales pesados. En estos casos, el polinucleótido que codifica el polipéptido estaría operativamente unido a la secuencia reguladora.

Vectores de expresión

[0482] La presente divulgación también se refiere a vectores de expresión recombinantes que comprenden un polinucleótido de la presente divulgación, un promotor y señales de parada transcripcional y traduccional. Las diversas secuencias de nucleótidos y de control se pueden juntar para producir un vector de expresión recombinante que puede incluir uno o más sitios de restricción convenientes para permitir la inserción o sustitución del polinucleótido que codifica el polipéptido en tales sitios. Alternativamente, el polinucleótido se puede expresar insertando el polinucleótido o una construcción de ácido nucleico que comprende el polinucleótido en un vector apropiado para la expresión. Durante la creación del vector de expresión, la secuencia codificante se sitúa en el vector de modo que la secuencia codificante esté operativamente unida a las secuencias de control apropiadas para la expresión.

[0483] El vector de expresión recombinante puede ser cualquier vector (por ejemplo, un plásmido o un virus) que se pueda someter convenientemente a procedimientos de ADN recombinante y pueda producir la expresión del polinucleótido. La elección del vector dependerá típicamente de la compatibilidad del vector con la célula huésped en la que se va a introducir el vector. El vector puede ser un plásmido lineal o circular cerrado.

[0484] El vector puede ser un vector de replicación autónoma, es decir, un vector que existe como una entidad extracromosómica, cuya replicación es independiente de la replicación cromosómica, por ejemplo, un plásmido, un elemento extracromosómico, un minicromosoma o un cromosoma artificial. El vector puede contener cualquier medio para asegurar la autorreplicación. Alternativamente, el vector puede ser uno que, cuando se introduce en la célula huésped, se integra en el genoma y se replica junto con el/los cromosoma(s) en el/los que se ha integrado. Además, se puede usar un único vector o plásmido o dos o más vectores o plásmidos que juntos contengan el ADN total que se va a introducir en el genoma de la célula huésped, o un transposón.

[0485] El vector contiene preferiblemente uno o más marcadores seleccionables que permiten la selección fácil de células transformadas, transfectadas, transducidas o similares. Un marcador seleccionable es un gen cuyo producto proporciona resistencia a biocidas o viral, resistencia a metales pesados, prototrofia a auxótrofos, y similares.

[0486] Ejemplos de marcadores seleccionables bacterianos son los genes dal de Bacillus licheniformis o de Bacillus subtilis, o marcadores que confieren resistencia antibiótica tal como resistencia a la ampicilina, el cloranfenicol, la canamicina, la neomicina, la espectinomicina o la tetraciclina. Los marcadores adecuados para células huésped de levadura incluyen, pero de forma no limitativa, ADE2, HIS3, LEU2, LYS2, MET3, TRP1 y URA3. Los marcadores seleccionables para usar en una célula huésped fúngica filamentosa incluyen, pero de forma no limitativa, adeA (fosforribosilaminoimidazol-succinocarboxamida sintasa), adeB (fosforribosilaminoimidazol sintasa), amdS (acetamidasa), argB (ornitina carbamoiltransferasa), bar (fosfinotricina acetiltransferasa), hph (higromicina fosfotransferasa), niaD (nitrato reductasa), pyrG (orotidina-5'-fosfato descarboxilasa), sC (sulfato adeniltransferasa) y trpC (antranilato sintasa), así como equivalentes de los mismos. Para usar en una célula de Aspergillus se prefieren los genes amdS y pyrG de Aspergillus nidulans o Aspergillus oryzae y un gen bar de Streptomyces hygroscopicus. Para usar en una célula de Trichoderma se prefieren los genes adeA, adeB, amdS, hph y pyrG.

[0487] El marcador seleccionable puede ser un sistema de marcador seleccionable doble como se describe en WO 2010/039889. En un aspecto, el marcador seleccionable doble es un sistema de marcador seleccionable doble hphtk.

[0488] El vector contiene preferiblemente un elemento o elementos que permite(n) la integración del vector en el genoma de la célula huésped o la replicación autónoma del vector en la célula independientemente del genoma.

[0489] Para la integración en el genoma de la célula huésped, el vector puede basarse en la secuencia del polinucleótido que codifica el polipéptido o cualquier otro elemento del vector para la integración en el genoma por recombinación homóloga o no homóloga. Alternativamente, el vector puede contener polinucleótidos adicionales para dirigir la integración por recombinación homóloga en el genoma de la célula huésped en una ubicación o ubicaciones precisa(s) en el/los cromosoma(s). Para aumentar la probabilidad de integración en una ubicación precisa, los elementos de integración deben contener un número suficiente de ácidos nucleicos, tal como de 100 a 10.000 pares de bases, 400 a 10.000 pares de bases y 800 a 10.000 pares de bases, que tienen un alto grado de identidad de secuencia con la secuencia diana correspondiente para aumentar la probabilidad de recombinación homóloga. Los elementos de integración pueden ser cualquier secuencia que sea homóloga a la secuencia diana en el genoma de la célula huésped. Además, los elementos de integración pueden ser polinucleótidos no codificantes o codificantes. Por otro lado, el vector se puede integrar en el genoma de la célula huésped por recombinación no homóloga.

[0490] Para la replicación autónoma, el vector puede comprender además un origen de replicación que permite que el vector se replique de manera autónoma en la célula huésped en cuestión. El origen de replicación puede ser cualquier replicador de plásmido que medie la replicación autónoma que funcione en una célula. El término "origen de replicación" o "replicador de plásmido" significa un polinucleótido que permite que un plásmido o vector se replique in vivo.

[0491] Ejemplos de orígenes de replicación bacterianos son los orígenes de replicación de los plásmidos pBR322, pUC19, pACYC177 y pACYC184 que permiten la replicación en E. coli, y pUB110, pE194, pTA1060 y pAMp1que permiten la replicación en Bacillus.

[0492] Ejemplos de orígenes de replicación para usar en una célula huésped de levadura son el origen de replicación de 2 micras, ARS1, ARS4, la combinación de ARS1 y CEN3 y la combinación de ARS4 y CEN6.

[0493] Ejemplos de orígenes de replicación útiles en una célula fúngica filamentosa son AMA1 y ANS1 (Gems et al., 1991, Gene 98: 61-67; Cullen et al., 1987, Nucleic Acids Res. 15: 9163-9175; WO 00/24883). El aislamiento del gen AMA1 y la construcción de plásmidos o vectores que comprenden el gen se puede realizar según los métodos descritos en WO 00/24883.

[0494] Se puede insertar más de una copia de un polinucleótido de la presente divulgación en la célula huésped para aumentar la producción de un polipéptido. Se puede obtener un aumento del número de copias del polinucleótido integrando al menos una copia adicional de la secuencia en el genoma de la célula huésped o incluyendo un gen marcador seleccionable amplificable con el polinucleótido donde se pueden seleccionar las células que contienen copias amplificadas del gen marcador seleccionable y, por lo tanto, se pueden seleccionar copias adicionales del polinucleótido cultivando las células en presencia del agente seleccionable apropiado.

[0495] Los procedimientos usados para ligar los elementos anteriormente descritos para construir los vectores de expresión recombinantes de la presente divulgación son bien conocidos por una persona experta en la materia (véase, por ejemplo, Sambrook et al., 1989, supra).

Células huésped

[0496] La presente divulgación también se refiere a células huésped recombinantes, que comprenden un polinucleótido de la presente divulgación operativamente unido a una o más secuencias de control que dirigen la producción de un polipéptido de la presente divulgación. Una construcción o vector que comprende un polinucleótido se introduce en una célula huésped de modo que la construcción o vector se mantiene como un integrante cromosómico o como un vector extracromosómico autorreplicativo como se ha descrito anteriormente. El término "célula huésped" abarca cualquier descendiente de una célula parental que no es idéntico a la célula parental debido a las mutaciones que ocurren durante la replicación. La elección de una célula huésped dependerá en gran parte del gen codificante del polipéptido y su fuente.

[0497] La célula huésped puede ser cualquier célula útil en la producción recombinante de un polipéptido de la presente divulgación, por ejemplo, una procariota o una eucariota.

[0498] La célula huésped procariota puede ser cualquier bacteria grampositiva o gramnegativa. Las bacterias grampositivas incluyen, pero de forma no limitativa, Bacillus, Clostridium, Enterococcus, Geobacillus, Lactobacillus, Lactococcus, Oceanobacillus, Staphylococcus, Streptococcus y Streptomyces. Las bacterias gramnegativas incluyen, pero de forma no limitativa, Campylobacter, E. coli, Flavobacterium, Fusobacterium, Helicobacter, Ilyobacter, Neisseria, Pseudomonas, Salmonella y Ureaplasma.

[0499] La célula huésped bacteriana puede ser cualquier célula de Bacillus incluidas, pero de forma no limitativa, células de Bacillus alkalophilus, Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus brevis, Bacillus circulans, Bacillus clausii, Bacillus coagulans, Bacillus firmus, Bacillus lautus, Bacillus lentus, Bacillus licheniformis, Bacillus megaterium, Bacillus pumilus, Bacillus stearothermophilus, Bacillus subtilis y Bacillus thuringiensis.

[0500] La célula huésped bacteriana también puede ser cualquier célula de Streptococcus incluidas, pero de forma no limitativa, células de Streptococcus equisimilis, Streptococcus pyogenes, Streptococcus uberis y Streptococcus equi subesp. Zooepidemicus.

[0501] La célula huésped bacteriana también puede ser cualquier célula de Streptomyces incluidas, pero de forma no limitativa, células de Streptomyces achromogenes, Streptomyces avermitilis, Streptomyces coelicolor, Streptomyces griseus y Streptomyces lividans.

[0502] La introducción de ADN en una célula de Bacillus se puede efectuar por transformación de protoplastos (véase, por ejemplo, Chang y Cohen, 1979, Mol. Gen. Genet. 168: 111-115), transformación de células competentes (véase, por ejemplo, Young y Spizizen, 1961, J. Bacteriol. 81: 823-829 o Dubnau y Davidoff-Abelson, 1971, J. Mol. Biol. 56: 209-221), electroporación (véase, por ejemplo, Shigekawa y Dower, 1988, Biotechniques 6: 742-751) o conjugación (véase, por ejemplo, Koehler y Thorne, 1987, J. Bacteriol. 169: 5271-5278). La introducción de ADN en una célula de E. coli se puede efectuar por transformación de protoplastos (véase, por ejemplo, Hanahan, 1983, J. Mol. Biol. 166: 557-580) o electroporación (véase, por ejemplo, Dower et al., 1988, Nucleic Acids Res. 16: 6127­ 6145). La introducción de ADN en una célula de Streptomyces se puede efectuar por transformación de protoplastos, electroporación (véase, por ejemplo, Gong et al., 2004, Folia Microbiol. (Praha) 49: 399-405), conjugación (véase, por ejemplo, Mazodier et al., 1989, J. Bacteriol. 171: 3583-3585) o transducción (véase, por ejemplo, Burke et al., 2001, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 98: 6289-6294). La introducción de ADN en una célula de Pseudomonas se puede efectuar por electroporación (véase, por ejemplo, Choi et al., 2006, J. Microbiol. Methods 64: 391-397) o conjugación (véase, por ejemplo, Pinedo y Smets, 2005, Appl. Environ. Microbiol. 71: 51-57). La introducción de ADN en una célula de Streptococcus se puede efectuar por competencia natural (véase, por ejemplo, Perry y Kuramitsu, 1981, Infect. Immun. 32: 1295-1297), transformación de protoplastos (véase, por ejemplo, Catt y Jollick, 1991, Microbios 68: 189-207), electroporación (véase, por ejemplo, Buckley et al., 1999, Appl. Environ. Microbiol. 65: 3800-3804) o conjugación (véase, por ejemplo, Clewell, 1981, Microbiol. Rev. 45: 409­ 436). Sin embargo, se puede usar cualquier método conocido en la técnica para introducir ADN en una célula huésped.

[0503] La célula huésped también puede ser una eucariota, tal como una célula de mamífero, de insecto, vegetal o fúngica.

[0504] La célula huésped puede ser una célula fúngica. "Hongos" como se utiliza en la presente incluye los filos Ascomycota, Basidiomycota, Chytridiomycota y Zygomycota, así como el Oomycota y todos los hongos mitospóricos (como los definen Hawksworth et al., en, Ainsworth y Bisby's Dictionary of The Fungi, 8a edición, 1995, CAB International, University Press, Cambridge, Reino Unido).

[0505] La célula huésped fúngica puede ser una célula de levadura. "Levadura" o “levaduras” como se utiliza en la presente incluye levaduras ascoesporógenas (Endomycetales), levaduras basidioesporógenas y levaduras pertenecientes a los hongos imperfectos (Blastomycetes). Debido a que la clasificación de las levaduras puede cambiar en el futuro, a efectos de esta divulgación, la levadura se define como se describe en Biology and Activities of Yeast (Skinner, Passmore y Davenport, editores, Soc. App. Bacteriol. Symposium Series No. 9, 1980).

[0506] La célula huésped de levadura puede ser una célula de Candida, Hansenula, Kluyveromyces, Pichia, Saccharomyces, Schizosaccharomyces o Yarrowia tal como una célula de Kluyveromyces lactis, Saccharomyces carlsbergensis, Saccharomyces cerevisiae, Saccharomyces diastaticus, Saccharomyces douglasii, Saccharomyces kluyveri, Saccharomyces norbensis, Saccharomyces oviformis o Yarrowia lipolytica.

[0507] La célula huésped fúngica puede ser una célula fúngica filamentosa. Los "hongos filamentosos" incluyen todas las formas filamentosas de la subdivisión Eumycota y Oomycota (como definen Hawksworth et al., 1995, supra). Los hongos filamentosos se caracterizan generalmente por una pared micelial compuesta por quitina, celulosa, glucano, quitosano, manano y otros polisacáridos complejos. El crecimiento vegetativo es por elongación de hifas y el catabolismo del carbono es estrictamente aeróbico. En cambio, el crecimiento vegetativo por levaduras tales como Saccharomyces cerevisiae es por brote de un talo unicelular y el catabolismo del carbono puede ser fermentativo.

[0508] La célula huésped fúngica filamentosa puede ser una célula de Acremonium, Aspergillus, Aureobasidium, Bjerkandera, Ceriporiopsis, Chrysosporium, Coprinus, Coriolus, Cryptococcus, Filibasidium, Fusarium, Humicola, Magnaporthe, Mucor, Myceliophthora, Neocallimastix, Neurospora, Paecilomyces, Penicillium, Phanerochaete, Phlebia, Piromyces, Pleurotus, Schizophyllum, Talaromyces, Thermoascus, Thielavia, Tolypocladium, Trametes o Trichoderma.

[0509] Por ejemplo, la célula huésped fúngica filamentosa puede ser una célula de Aspergillus awamori, Aspergillus foetidus, Aspergillus fumigatus, Aspergillus japonicus, Aspergillus nidulans, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae, Bjerkandera adusta, Ceriporiopsis aneirina, Ceriporiopsis caregiea, Ceriporiopsis gilvescens, Ceriporiopsis pannocinta, Ceriporiopsis rivulosa, Ceriporiopsis subrufa, Ceriporiopsis subvermispora, Chrysosporium inops, Chrysosporium keratinophilum, Chrysosporium lucknowense, Chrysosporium merdarium, Chrysosporium pannicola, Chrysosporium queenslandicum, Chrysosporium tropicum, Chrysosporium zonatum, Coprinus cinereus, Coriolus hirsutus, Fusarium bactridioides, Fusarium cerealis, Fusarium crookwellense, Fusarium culmorum, Fusarium graminearum, Fusarium graminum, Fusarium heterosporum, Fusarium negundi, Fusarium oxysporum, Fusarium reticulatum, Fusarium roseum, Fusarium sambucinum, Fusarium sarcochroum, Fusarium sporotrichioides, Fusarium sulphureum, Fusarium torulosum, Fusarium trichothecioides, Fusarium venenatum, Humicola insolens, Humicola lanuginosa, Mucor miehei, Myceliophthora thermophila, Neurospora crassa, Penicillium purpurogenum, Phanerochaete chrysosporium, Phlebia radiata, Pleurotus eryngii, Thielavia terrestris, Trametes villosa, Trametes versicolor, Trichoderma harzianum, Trichoderma koningii, Trichoderma longibrachiatum, Trichoderma reesei o Trichoderma viride.

[0510] Las células fúngicas se pueden transformar por un proceso que implique la formación de protoplastos, la transformación de los protoplastos y la regeneración de la pared celular de una manera conocida per se. Se describen procedimientos adecuados para la transformación de células huésped de Aspergillus y Trichoderma en la EP 238023, Yelton et al., 1984, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81: 1470-1474 y Christensen et al., 1988, Bio/Technology 6: 1419-1422. Se describen métodos adecuados para transformar especies de Fusarium en Malardier et al., 1989, Gene 78: 147-156 y WO 96/00787. Las levaduras pueden transformarse usando los procedimientos descritos por Becker y Guarente, en Abelson, J.N. y Simon, M.I., editores, Guide to Yeast Genetics and Molecular Biology, Methods in Enzymology, volumen 194, págs. 182-187, Academic Press, Inc., Nueva York; Ito et al., 1983, J. Bacteriol. 153: 163; y Hinnen et al., 1978, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 75: 1920.

Métodos de producción

[0511] La presente divulgación también se refiere a métodos de producción de un polipéptido de la presente divulgación, que comprende (a) el cultivo de una célula, que en su forma de tipo salvaje produce el polipéptido, bajo condiciones propicias para la producción del polipéptido; y opcionalmente, (b) la recuperación del polipéptido. En un aspecto, la célula es una célula de Paenibacillus. En otro aspecto, la célula es una célula de Paenibacillus illinoisensis. En otro aspecto, la célula es una célula de Paenibacillus campinasensis. En otro aspecto, la célula es una célula de Paenibacillus favisporus. En otro aspecto, la célula es una célula de Paenibacillus tundra. En otro aspecto, la célula es una célula de Paenibacillus xilanexedens. En otro aspecto, la célula es una célula de Paenibacillus chitinolyticus. En otro aspecto, la célula es una célula de Paenibacillus sp-18054. En otro aspecto, la célula es una célula de Paenibacillus sp-62250. En otro aspecto, la célula es una célula de Paenibacillus sp-62603. En otro aspecto, la célula es una célula de Paenibacillus sp-19179. En otro aspecto, la célula es una célula de Paenibacillus sp-62332. En otro aspecto, la célula es una célula de Paenibacillus sp-62248.

[0512] En otro aspecto, la célula es una célula de Chryseobacterium. En otro aspecto, la célula es una célula de Chryseobacterium sp-10696.

[0513] La presente divulgación también se refiere a métodos de producción de un polipéptido de la presente divulgación, que comprenden (a) el cultivo de una célula huésped recombinante de la presente divulgación bajo condiciones propicias para la producción del polipéptido; y opcionalmente, (b) la recuperación del polipéptido.

[0514] Las células huésped se cultivan en un medio nutritivo adecuado para la producción del polipéptido usando métodos conocidos en la técnica. Por ejemplo, las células se pueden cultivar por cultivo en matraz agitado, o fermentación a pequeña escala o a gran escala (incluidas las fermentaciones continuas, por lote, por lote alimentado o en estado sólido) en fermentadores de laboratorio o industriales en un medio adecuado y bajo condiciones que permitan que el polipéptido sea expresado y/o aislado. El cultivo tiene lugar en un medio nutritivo adecuado que comprende fuentes de carbono y nitrógeno y sales inorgánicas, usando procedimientos conocidos en la técnica. Los medios adecuados están disponibles de proveedores comerciales o se pueden preparar según composiciones publicadas (por ejemplo, en catálogos de la American Type Culture Collection). Si el polipéptido se secreta en el medio nutritivo, el polipéptido se puede recuperar directamente del medio. Si el polipéptido no se secreta, se puede recuperar de lisados celulares.

[0515] El polipéptido se puede detectar usando métodos conocidos en la técnica que son específicos para los polipéptidos. Estos métodos de detección incluyen, pero de forma no limitativa, el uso de anticuerpos específicos, la formación de un producto enzimático o la desaparición de un sustrato enzimático. Por ejemplo, se puede usar un ensayo enzimático para determinar la actividad del polipéptido.

[0516] El polipéptido se puede recuperar usando métodos conocidos en la técnica. Por ejemplo, el polipéptido se puede recuperar del medio nutritivo por procedimientos convencionales que incluyen, pero de forma no limitativa, la recolección, la centrifugación, la filtración, la extracción, el secado por pulverización, la evaporación o la precipitación. En un aspecto, se recupera un caldo de fermentación que comprende el polipéptido.

[0517] El polipéptido se puede purificar mediante una variedad de procedimientos conocidos en la técnica que incluyen, pero de forma no limitativa, la cromatografía (por ejemplo, de intercambio iónico, de afinidad, hidrofóbica, el cromatoenfoque y de exclusión por tamaño), procedimientos electroforéticos (por ejemplo, el isoelectroenfoque preparativo), la solubilidad diferencial (por ejemplo, la precipitación con sulfato amónico), la SDS-PAGE o la extracción (véase, por ejemplo, Protein Purification, Janson y Ryden, editores, VCH Publishers, Nueva York, 1989) para obtener polipéptidos sustancialmente puros.

[0518] En un aspecto alternativo, el polipéptido no se recupera, sino que una célula huésped de la presente divulgación que expresa el polipéptido se usa como una fuente del polipéptido.

Plantas

[0519] La presente divulgación también se refiere a plantas aisladas, por ejemplo, una planta transgénica, parte de planta o célula vegetal, que comprenden un polinucleótido de la presente divulgación para expresar y producir un polipéptido o dominio en cantidades recuperables. El polipéptido o dominio se puede recuperar de la planta o la parte de planta. Alternativamente, la planta o la parte de planta que contiene el polipéptido o dominio se puede usar como tal para mejorar la calidad de un alimento o pienso, por ejemplo, mejorar el valor nutricional, la palatabilidad y las propiedades reológicas, o para destruir un factor antinutritivo.

[0520] La planta transgénica puede ser dicotiledónea (una dicotiledón) o monocotiledónea (una monocotiledón). Ejemplos de plantas monocotiledóneas son las hierbas, tales como como la poa de los prados (pasto azul, Poa), hierbas forrajeras tales como Festuca, Lolium, hierbas de zonas templadas, tales como Agrostis, y cereales, por ejemplo, trigo, avena, centeno, cebada, arroz, sorgo y maíz (granos de maíz).

[0521] Ejemplos de plantas dicotiledóneas son el tabaco, las leguminosas, tales como los altramuces, la patata, la remolacha azucarera, el guisante, la judía y la soja, y las plantas crucíferas (familia Brassicaceae), tales como la coliflor, la semilla de colza y el organismo modelo estrechamente relacionado Arabidopsis thaliana.

[0522] Ejemplos de partes de plantas son el tallo, los callos, las hojas, la raíz, los frutos, las semillas y los tubérculos, así como los tejidos individuales que comprenden estas partes, por ejemplo, la epidermis, el mesófilo, el parénquima, los tejidos vasculares, los meristemos.

[0523] Las células vegetales y los compartimentos específicos de las células vegetales, tales como los cloroplastos, los apoplastos, las mitocondrias, las vacuolas, los peroxisomas y el citoplasma también se consideran una parte de planta.

[0524] También se incluyen dentro del alcance de la presente divulgación la progenie de tales plantas, partes de plantas y células vegetales.

[0525] La planta o la célula vegetal transgénica que expresa el polipéptido o dominio se puede construir conforme a métodos conocidos en la técnica.

[0526] La presente divulgación también se refiere a métodos de producción de un polipéptido o dominio de la presente divulgación que comprenden (a) el cultivo de una planta o una célula vegetal transgénica que comprende un polinucleótido que codifica el polipéptido o dominio bajo condiciones propicias para la producción del polipéptido o dominio; y (b) la recuperación del polipéptido o dominio.

Formulaciones de caldo de fermentación o composiciones celulares

[0527] La presente divulgación también se refiere a una formulación de caldo de fermentación o una composición celular que comprende un polipéptido de la presente divulgación. El producto de caldo de fermentación comprende además ingredientes adicionales usados en el proceso de fermentación, tales como, por ejemplo, células (incluidas las células huésped que contienen el gen que codifica el polipéptido de la presente divulgación que se utilizan para producir el polipéptido de interés), restos celulares, biomasa, medios de fermentación y/o productos de fermentación. En algunas formas de realización, la composición es un caldo completo con inactivación celular que contiene ácido(s) orgánico(s), células inactivadas y/o restos celulares, y medio de cultivo.

[0528] El término "caldo de fermentación" como se utiliza en la presente se refiere a una preparación producida por fermentación celular que no experimenta ninguna o experimenta una mínima recuperación y/o purificación. Por ejemplo, se producen caldos de fermentación cuando se cultivan cultivos microbianos hasta la saturación, se incuban bajo condiciones limitantes de carbono para permitir la síntesis de proteínas (por ejemplo, la expresión de enzimas por células huésped) y la secreción en el medio de cultivo celular. El caldo de fermentación puede contener contenido no fraccionado o fraccionado de los materiales de fermentación derivados al final de la fermentación. Típicamente, el caldo de fermentación no es fraccionado y comprende el medio de cultivo consumido y los restos celulares presentes después de eliminar las células microbianas (por ejemplo, células fúngicas filamentosas), por ejemplo, por centrifugación. En algunas formas de realización, el caldo de fermentación contiene medio de cultivo celular consumido, enzimas extracelulares y células microbianas viables y/o no viables.

[0529] En una forma de realización, la formulación de caldo de fermentación y las composiciones celulares comprenden un primer componente de ácido orgánico que comprende al menos un ácido orgánico de 1 -5 carbonos y/o una sal derivada y un segundo componente de ácido orgánico que comprende al menos un ácido orgánico de 6 o más carbonos y/o una sal derivada. En una forma de realización específica, el primer componente de ácido orgánico es ácido acético, ácido fórmico, ácido propiónico, una sal derivada o una mezcla de dos o más de los anteriormente mencionados, y el segundo componente de ácido orgánico es ácido benzoico, ácido ciclohexanocarboxílico, ácido 4-metilvalérico, ácido fenilacético, una sal derivada o una mezcla de dos o más de los anteriormente mencionados.

[0530] En un aspecto, la composición contiene un ácido orgánico o ácidos orgánicos y, opcionalmente, contiene además células inactivadas y/o restos celulares. En una forma de realización, las células inactivadas y/o restos celulares se eliminan de un caldo completo con inactivación celular para proporcionar una composición que está libre de estos componentes.

[0531] Las formulaciones de caldo de fermentación o composiciones celulares pueden comprender además un agente conservante y/o antimicrobiano (por ejemplo, bacteriostático), incluidos, pero de forma no limitativa, el sorbitol, el cloruro de sodio, el sorbato de potasio y otros conocidos en la técnica.

[0532] La composición o caldo completo con inactivación celular puede contener el contenido no fraccionado de los materiales de fermentación derivados al final de la fermentación. Típicamente, la composición o caldo completo con inactivación celular contiene el medio de cultivo consumido y los restos celulares presentes después de cultivar las células microbianas (por ejemplo, células fúngicas filamentosas) hasta la saturación, incubadas bajo condiciones limitantes de carbono para permitir la síntesis de proteínas. En algunas formas de realización, la composición o caldo completo con inactivación celular contiene el medio de cultivo celular consumido, enzimas extracelulares y células fúngicas filamentosas inactivadas. En algunas formas de realización, las células microbianas presentes en la composición o caldo completo con inactivación celular se puede permeabilizar y/o lisar usando métodos conocidos en la técnica.

[0533] Un caldo completo o composición celular como se describe en la presente es típicamente un líquido, pero puede contener componentes insolubles, tal como células inactivadas, restos celulares, componentes de medios de cultivo y/o enzima(s) insoluble(s). En algunas formas de realización, se pueden eliminar componentes insolubles para proporcionar una composición líquida clarificada.

[0534] Las formulaciones de caldo completo y composiciones celulares de la presente divulgación se pueden producir por un método descrito en WO 90/15861 o WO 2010/096673.

Composiciones enzimáticas

[0535] La presente divulgación también se refiere a composiciones que comprenden un polipéptido de la presente divulgación. Preferiblemente, las composiciones están enriquecidas con el polipéptido de la divulgación. El término "enriquecido/as" indica que la actividad de xilanasa de la composición se ha aumentado, por ejemplo, con un factor de enriquecimiento de al menos 1,1, tal como al menos 1,2 , al menos 1,3, al menos 1,4, al menos 1,5, al menos 2,0, al menos 3,0, al menos 4,0, al menos 5,0, al menos 10.

[0536] En una forma de realización, la composición comprende el polipéptido de la divulgación y uno o más agentes de formulación, como se describe a continuación.

[0537] En un aspecto, la divulgación se refiere a una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 de la divulgación, donde el polipéptido GH5 de la divulgación libera al menos un 3% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae cuando el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas. En una forma de realización, el polipéptido GH5 es el polipéptido de uno o más, tal como todos, de los aspectos veintidós, veintitrés, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta y nueve de la divulgación. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 3,5%, tal como al menos un 4%, al menos un 4,5%, al menos un 5%, al menos un 5,5%.

[0538] En una forma de realización preferida, la composición comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5, donde el polipéptido GH5 libera al menos un 6% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae cuando el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas. En una forma de realización, el polipéptido GH5 es el polipéptido de uno o más, tal como todos, de los aspectos veintidós, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y ocho y/o treinta y nueve de la divulgación. En una forma de realización, el porcentaje de xilosa solubilizada es de al menos un 6,5%, tal como al menos un 7% o al menos un 7,5%.

[0539] En una forma de realización más preferida, la composición comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5, donde el polipéptido GH5 libera al menos un 8% de xilosa solubilizada a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae cuando el método se realiza bajo las condiciones de reacción de 10 mg de polipéptido GH5 por kg de DFDSM y una incubación a 40 °C y a pH 5 durante 4 horas. En una forma de realización, el polipéptido GH5 es el polipéptido de uno o más, tal como todos, de los aspectos veinticinco, veintisiete, veintiocho, treinta, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis y/o treinta y nueve de la divulgación.

[0540] Las composiciones pueden comprender además actividades enzimáticas múltiples, tal como una o más (por ejemplo, varias) enzimas seleccionadas del grupo que consiste en fitasa, xilanasa, galactanasa, alfa-galactosidasa, proteasa, fosfolipasa A1, fosfolipasa A2, lisofosfolipasa, fosfolipasa C, fosfolipasa D, amilasa, lisozima, arabinofuranosidasa, beta-xilosidasa, acetil xilano esterasa, feruloil esterasa, celulasa, celobiohidrolasas, betaglucosidasa, pululanasa y beta-glucanasa o cualquier combinación de las mismas.

[0541] Las composiciones pueden comprender además uno o más microbios. En una forma de realización, el microbio se selecciona del grupo que consiste en Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus cereus, Bacillus pumilus, Bacillus polymyxa, Bacillus megaterium, Bacillus coagulans, Bacillus circulans, Bifidobacterium bifidum, Bifidobacterium animalis, Bifidobacterium sp., Carnobacterium sp., Clostridium butyricum, Clostridium sp., Enterococcus faecium, Enterococcus sp., Lactobacillus sp., Lactobacillus acidophilus, Lactobacillus farciminus, Lactobacillus rhamnosus, Lactobacillus reuteri, Lactobacillus salivarius, Lactococcus lactis, Lactococcus sp., Leuconostoc sp., Megasphaera elsdenii, Megasphaera sp., Pediococsus acidilactici, Pediococcus sp., Propionibacterium thoenii, Propionibacterium sp. y Streptococcus sp. o cualquier combinación de los mismos.

Agente de formulación

[0542] La enzima de la divulgación se puede formular como un líquido o un sólido. Para una formulación líquida, el agente de formulación puede comprender un poliol (tal como, por ejemplo, glicerol, etilenglicol o propilenglicol), una sal (tal como, por ejemplo, cloruro de sodio, benzoato de sodio, sorbato de potasio) o un azúcar o derivado de azúcar (tal como, por ejemplo, dextrina, glucosa, sacarosa y sorbitol). Así, en una forma de realización, la composición es una composición líquida que comprende el polipéptido de la divulgación y uno o más agentes de formulación seleccionados de la lista consistente en glicerol, etilenglicol, 1,2-propilenglicol, 1,3-propilenglicol, cloruro de sodio, benzoato de sodio, sorbato de potasio, dextrina, glucosa, sacarosa y sorbitol. La formulación líquida se puede pulverizar sobre el pienso después de que se haya granulado o se puede añadir al agua potable dada a los animales.

[0543] Para una formulación sólida, la formulación puede ser, por ejemplo, como un gránulo, polvo secado por atomización o aglomerado. El agente de formulación puede comprender una sal (sales orgánicas o inorgánicas de zinc, sodio, potasio o calcio tales como, por ejemplo, acetato de calcio, benzoato de calcio, carbonato de calcio, cloruro de calcio, citrato de calcio, sorbato de calcio, sulfato de calcio, acetato de potasio, benzoato de potasio, carbonato de potasio, cloruro de potasio, citrato de potasio, sorbato de potasio, sulfato de potasio, acetato sódico, benzoato de sodio, carbonato de sodio, cloruro de sodio, citrato de sodio, sulfato de sodio, acetato de zinc, benzoato de zinc, carbonato de zinc, cloruro de zinc, citrato de zinc, sorbato de zinc, sulfato de zinc), almidón o un azúcar o derivado de azúcar (tal como, por ejemplo, sacarosa, dextrina, glucosa, lactosa, sorbitol).

[0544] En una forma de realización, la composición sólida está en forma granulada. El gránulo puede tener una estructura matricial donde los componentes están mezclados homogéneamente. Sin embargo, el gránulo comprende típicamente una partícula central y uno o más recubrimientos, que son típicamente recubrimientos de sal y/o cera. La partícula central puede ser o bien una mezcla homogénea de xilanasa de la divulgación combinada opcionalmente con una o más enzimas adicionales y opcionalmente junto con una o más sales o bien una partícula inerte con la xilanasa de la divulgación combinada opcionalmente con una o más enzimas adicionales aplicadas sobre la misma.

[0545] En una forma de realización, el material de las partículas centrales se selecciona del grupo que consiste en sales inorgánicas (tales como acetato de calcio, benzoato de calcio, carbonato de calcio, cloruro de calcio, citrato de calcio, sorbato de calcio, sulfato de calcio, acetato de potasio, benzoato de potasio, carbonato de potasio, cloruro de potasio, citrato de potasio, sorbato de potasio, sulfato de potasio, acetato sódico, benzoato de sodio, carbonato de sodio, cloruro de sodio, citrato de sodio, sulfato de sodio, acetato de zinc, benzoato de zinc, carbonato de zinc, cloruro de zinc, citrato de zinc, sorbato de zinc, sulfato de zinc), almidón o un azúcar o derivado de azúcar (tal como, por ejemplo, sacarosa, dextrina, glucosa, lactosa, sorbitol), azúcar o derivado de azúcar (tal como, por ejemplo, sacarosa, dextrina, glucosa, lactosa, sorbitol), moléculas orgánicas pequeñas, almidón, harina, celulosa y minerales.

[0546] El recubrimiento de sal es típicamente de al menos 1 pm de grueso y puede ser o una sal particular o una mezcla de sales, tales como Na2SÜ4, K2SO4, MgSÜ4 y/o citrato de sodio. Otros ejemplos son aquellos descritos, por ejemplo, en WO 2008/017659, WO 2006/034710, WO 1997/05245, WO 1998/54980, WO 1998/55599, WO 2000/70034 o recubrimiento de polímero tal como se describe en WO 2001/00042.

[0547] En otra forma de realización, la composición es una composición sólida que comprende la xilanasa de la divulgación y uno o más agentes de formulación seleccionados de la lista consistente en cloruro de sodio, benzoato de sodio, sorbato de potasio, sulfato de sodio, sulfato de potasio, sulfato de magnesio, tiosulfato de sodio, carbonato de calcio, citrato de sodio, dextrina, glucosa, sacarosa, sorbitol, lactosa, almidón y celulosa. En una forma de realización preferida, el agente de formulación se selecciona de uno o varios de los siguientes compuestos: sulfato de sodio, dextrina, celulosa, tiosulfato de sodio y carbonato de calcio. En una forma de realización preferida, la composición sólida está en forma granulada. En una forma de realización, la composición sólida está en forma granulada y comprende una partícula central, una capa enzimática que comprende la xilanasa de la divulgación y un recubrimiento de sal.

[0548] En otra forma de realización, el agente de formulación se selecciona de uno o más de los siguientes compuestos: glicerol, etilenglicol, 1,2-propilenglicol o 1,3-propilenglicol, cloruro de sodio, benzoato de sodio, sorbato de potasio, sulfato de sodio, sulfato de potasio, sulfato de magnesio, tiosulfato de sodio, carbonato de calcio, citrato de sodio, dextrina, glucosa, sacarosa, sorbitol, lactosa, almidón y celulosa. En una forma de realización preferida, el agente de formulación se selecciona de uno o más de los siguientes compuestos: 1,2-propilenglicol, 1,3­ propilenglicol, sulfato de sodio, dextrina, celulosa, tiosulfato de sodio y carbonato de calcio.

Material vegetal de la subfamilia Panicoideae

[0549] En una forma de realización, el material vegetal de la subfamilia Panicoideae es de la tribu Andropogoneae como la categoría Andropogon o Andropterum o Apluda o Apocopis o Arthraxon o Bothriochloa o Capillipedium o Chionachne o Chrysopogon o Coelorachis o Coix o Cymbopogon o Dichanthium o Diheteropogon o Dimeria o Elionurus o Eremochloa o Euclasta o Eulalia o Germainia o Hemarthria o Heteropholis o Heteropogon o Hyparrhenia o Hyperthelia o Imperata o Ischaemum o Iseilema o Kerriochloa o Microstegium o Miscanthidium o Miscanthus o Mnesithea o Ophiuros o Oxyrhachis o Phacelurus o Pholiurus o Pogonatherum o Polytoca o Polytrias o Pseudopogonatherum o Pseudosorghum o Rhytachne o Rottboellia o Saccharum o Sarga o Schizachyrium o Sehima o Sorghastrum o Sorghum o Spodiopogon o Thaumastochloa o Thelepogon o Themeda o Trachypogon o Triarrhena o Tripsacum o Urelytrum o Vetiveria o Vossia o Xerochloa o Zea.

[0550] En una forma de realización preferida, el material vegetal de la subfamilia Panicoideae es de la categoría Zea, tal como las especies Zea diploperennis, Zea luxurians, Zea mays, Zea nicaraguensis o Zea perennis.

[0551] En una forma de realización preferida, el material vegetal de la subfamilia Panicoideae es de la categoría Sorghum, tal como las especies Sorghum amplum, Sorghum angustum, Sorghum arundinaceum, Sorghum australiense, Sorghum bicolor, Sorghum brachypodum, Sorghum bulbosum, Sorghum ecarinatum, Sorghum exstans, Sorghum grande, Sorghum halepense, variedad de cultivo híbrida de Sorghum, Sorghum interjectum, Sorghum intrans, Sorghum laxiflorum, Sorghum leiocladum, Sorghum macrospermum, Sorghum matarankense, Sorghum nitidum, Sorghum plumosum, Sorghum propinquum, Sorghum purpureosericeum, Sorghum stipoideum, Sorghum sudanense, Sorghum timorense, Sorghum versicolor, Sorghum sp. 'Silk' o Sorghum sp. tal y como se define en WO2007/002267.

[0552] En otra forma de realización, el material vegetal de la subfamilia Panicoideae es de la tribu Paniceae como la categoría Acritochaete, Acroceras, Alexfloydia, Alloteropsis, Amphicarpum, Ancistrachne, Anthephora, Brachiaria, Calyptochloa, Cenchrus, Chaetium, Chaetopoa, Chamaeraphis, Chlorocalymma, Cleistochloa, Cyphochlaena, Cyrtococcum, Dichanthelium, Digitaria, Dissochondrus, Echinochloa, Entolasia, Eriochloa, Homopholis, Hygrochloa, Hylebates, Ixophorus, Lasiacis, Leucophrys, Louisiella, Megaloprotachne, Megathyrsus, Melinis, Microcalamus, Moorochloa, Neurachne, Odontelytrum, Oplismenus, Ottochloa, Panicum, Paractaenum, Paraneurachne, Paratheria, Parodiophyllochloa, Paspalidium, Pennisetum, Plagiosetum, Poecilostachys, Pseudechinolaena, Pseudochaetochloa, Pseudoraphis, Rupichloa, Sacciolepis, Scutachne, Setaria, Setariopsis, Snowdenia, Spinifex, Stenotaphrum, Stereochlaena, Thrasya, Thuarea, Thyridolepis, Tricholaena, Paniceae sin clasificar, Uranthoecium, Urochloa, Walwhalleya, Whiteochloa, Yakirra, Yvesia, Zuloagaea o Zygochloa.

[0553] En una forma de realización preferida, el material vegetal de la subfamilia Panicoideae es de la categoría Panicum, tal como las especies Panicum adenophorum, Panicum aff. aquaticum JKT-2012, Panicum amarum, Panicum antidotale, Panicum aquaticum, Panicum arctum, Panicum arundinariae, Panicum atrosanguineum, Panicum auricomum, Panicum auritum, Panicum bartlettii, Panicum bergii, Panicum bisulcatum, Panicum boliviense, Panicum brazzavillense, Panicum brevifolium, Panicum caaguazuense, Panicum campestre, Panicum capillare, Panicum cayennense, Panicum cayoense, Panicum cervicatum, Panicum chloroleucum, Panicum claytonii, Panicum coloratum, Panicum cyanescens, Panicum decompositum, Panicum deustum, Panicum dichotomiflorum, Panicum dinklagei, Panicum distichophyllum, Panicum dregeanum, Panicum elephantipes, Panicum fauriei, Panicum flexile, Panicum fluviicola, Panicum gouinii, Panicum gracilicaule, Panicum granuliferum, Panicum guatemalense, Panicum hallii, Panicum heterostachyum, Panicum hirticaule, Panicum hirtum, Panicum hylaeicum, Panicum incumbens, Panicum infestum, Panicum italicum, Panicum laetum, Panicum laevinode, Panicum lanipes, Panicum larcomianum, Panicum longipedicellatum, Panicum machrisianum, Panicum malacotrichum, Panicum margaritiferum, Panicum micranthum, Panicum miliaceum, Panicum milioides, Panicum millegrana, Panicum mystasipum, Panicum natalense, Panicum nephelophilum, Panicum nervosum, Panicum notatum, Panicum olyroides, Panicum paludosum, Panicum pansum, Panicum pantrichum, Panicum parvifolium, Panicum parviglume, Panicum pedersenii, Panicum penicillatum, Panicum petersonii, Panicum phragmitoides, Panicum piauiense, Panicum pilosum, Panicum pleianthum, Panicum polycomum, Panicum polygonatum, Panicum pseudisachne, Panicum pygmaeum, Panicum pyrularium, Panicum queenslandicum, Panicum racemosum, Panicum repens, Panicum rhizogonum, Panicum rigidulum, Panicum rivale, Panicum rude, Panicum rudgei, Panicum schinzi, Panicum schwackeanum, Panicum sellowii, Panicum seminudum, Panicum stapfianum, Panicum stenodes, Panicum stramineum, Panicum subalbidum, Panicum subtiramulosum, Panicum sumatrense, Panicum tenellum, Panicum tenuifolium, Panicum trichanthum, Panicum trichidiachne, Panicum trichoides, Panicum tricholaenoides, Panicum tuerckheimii, Panicum turgidum, Panicum urvilleanum, Panicum validum, Panicum venezuelae, Panicum verrucosum, Panicum virgatum, Panicum wettsteinii, Panicum sp., Panicum sp. Christin 16­ 200, Panicum sp. ELS-2011, Panicum sp. EM389 o Panicum sp. Forest 761.

[0554] En otra forma de realización, el material vegetal de la subfamilia Panicoideae es maíz (Zea), granos de maíz (Zea), sorgo (Sorghum), pasto varilla (Panicum virgatum), mijo (Panicum miliaceum), mijo perla (Cenchrus violaceus también llamado Pennisetum glaucum), panizo (Setaria italica también llamado Panicum italicum) o en una forma procesada tal como granos de maíz molidos, maíz molido, maíz desgrasado, maíz desalmidonado desgrasado, sorgo molido, pasto varilla molido, mijo molido, panizo molido, mijo perla molido o cualquier combinación de los mismos.

[0555] En una forma de realización, el material vegetal de la subfamilia Panicoideae procede de la semilla de la planta. En una forma de realización preferida, el material vegetal de la subfamilia Panicoideae procede de la semilla de maíz (Zea), granos de maíz (Zea), sorgo (Sorghum), pasto varilla (Panicum virgatum), mijo (Panicum miliaceum), mijo perla (Cenchrus violaceus también llamado Pennisetum glaucum), panizo (Setaria italica también llamado Panicum italicum) o donde la semilla se ha procesado, tal como granos de maíz molidos, maíz molido, maíz desgrasado, maíz desalmidonado desgrasado, sorgo molido, pasto varilla molido, mijo molido, panizo molido, mijo perla molido o cualquier combinación de los mismos.

Pienso para animales y aditivos de pienso para animales

[0556] La presente divulgación también se refiere a composiciones de pienso para animales y aditivos de pienso para animales que comprenden una o más xilanasas de la divulgación. En una forma de realización, el pienso o aditivo de pienso para animales comprende un agente de formulación y una o más xilanasas de la divulgación. En otra forma de realización, el agente de formulación comprende uno o más de los siguientes compuestos: glicerol, etilenglicol, 1,2-propilenglicol o 1,3-propilenglicol, cloruro de sodio, benzoato de sodio, sorbato de potasio, sulfato de sodio, sulfato de potasio, sulfato de magnesio, tiosulfato de sodio, carbonato de calcio, citrato de sodio, dextrina, glucosa, sacarosa, sorbitol, lactosa, almidón y celulosa.

[0557] Las dietas o composiciones de pienso para animales tienen un contenido relativamente alto de proteína. Las dietas de aves y cerdos se pueden caracterizar como se indica en la tabla B de la WO 01/58275, columnas 2-3. Las dietas de peces se pueden caracterizar como se indica en la columna 4 de esta tabla B. Además, tales dietas de peces tienen normalmente un contenido de grasa bruta de 200-310 g/kg.

[0558] Una composición de pienso para animales conforme a la v tiene un contenido de proteína bruta de 50-800 g/kg, y comprende además al menos una xilanasa como se reivindica en la presente.

[0559] Además, o en la alternativa (al contenido de proteína bruta indicado antes), la composición de pienso para animales de la divulgación tiene un contenido de energía metabolizable de 10-30 MJ/kg; y/o un contenido de calcio de 0,1-200 g/kg; y/o un contenido de fósforo disponible de 0,1-200 g/kg; y/o un contenido de metionina de 0,1-100 g/kg; y/o un contenido de metionina más cisteína de 0,1-150 g/kg; y/o un contenido de lisina de 0,5-50 g/kg.

[0560] En formas de realización particulares, el contenido de energía metabolizable, proteína bruta, calcio, fósforo, metionina, metionina más cisteína, y/o lisina está incluido en cualquiera de los rangos 2, 3, 4 o 5 en la tabla B de la WO 01/58275 (R. 2-5).

[0561] La proteína bruta se calcula como nitrógeno (N) multiplicado por un factor de 6,25, es decir, proteína bruta (g/kg)= N (g/kg) x 6,25. El contenido de nitrógeno se determina por el método de Kjeldahl (A.O.A.C., 1984, Official Methods of Analysis, 14a ed., Association of Official Analytical Chemists, Washington DC).

[0562] La energía metabolizable se puede calcular basándose en la publicación del NRC Nutrient requirements in swine, novena edición corregida 1988, subcommittee on swine nutrition, committee on animal nutrition, board of agriculture, national research council. National Academy Press, Washington, D.C., págs. 2-6, y la European Table of Energy Values for Poultry Feed-stuffs, Spelderholt centre for poultry research and extension, 7361 DA Beekbergen, Países Bajos. Grafisch bedrijf Ponsen & looijen bv, Wageningen. ISBN 90-71463-12-5.

[0563] El contenido dietético de calcio, fósforo disponible y aminoácidos en dietas completas para animales se calcula basándose en tablas de pienso tal como Veevoedertabel 1997, gegevens over chemische samenstelling, verteerbaarheid en voederwaarde van voedermiddelen, Central Veevoederbureau, Runderweg 6, 8219 pk Lelystad. ISBN 90-72839-13-7.

[0564] En una forma de realización particular, la composición de pienso para animales de la divulgación contiene al menos una proteína vegetal tal como se ha definido anteriormente.

[0565] La composición de pienso para animales de la divulgación también puede contener proteína animal, tal como harina de carne y huesos, harina de plumas y/o harina de pescado, típicamente en una cantidad de 0-25%. La composición de pienso para animales de la divulgación también puede comprender residuos de destilería secos con solubles (DDGS), típicamente en cantidades de 0-30%.

[0566] En todavía formas de realización particulares adicionales, la composición de pienso para animales de la divulgación contiene 0-80% de maíz; y/o 0-80% de sorgo; y/o 0-70% de trigo; y/o 0-70% de cebada; y/o 0-30% de avena; y/o 0-40% de harina de soja; y/o 0-25% de harina de pescado; y/o 0-25% de harina de carne y huesos; y/o 0-20% de suero de leche.

[0567] El pienso para animales puede comprender proteínas vegetales. En formas de realización particulares, el contenido de proteína de las proteínas vegetales es al menos 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80 o 90% (p/p). Las proteínas vegetales se pueden derivar de fuentes de proteína vegetal, tales como leguminosas y cereales, por ejemplo, materiales de plantas de las familias Fabaceae (Leguminosae), Cruciferaceae, Chenopodiaceae y Poaceae, tal como la harina de soja, la harina de altramuces, la harina de colza y combinaciones de las mismas.

[0568] En una forma de realización particular, la fuente de proteína vegetal es material de una o más plantas de la familia Fabaceae, por ejemplo, soja, altramuz, guisante o judía. En otra forma de realización particular, la fuente de proteína vegetal es material de una o más plantas de la familia Chenopodiaceae, por ejemplo, remolacha, remolacha azucarera, espinaca o quinua. Otros ejemplos de fuentes de proteína vegetal son la colza y el repollo. En otra forma de realización particular, la soja es una fuente de proteína vegetal preferida. Otros ejemplos de fuentes de proteína vegetal son los cereales tales como la cebada, el trigo, el centeno, la avena, el maíz (granos de maíz), el arroz y el sorgo.

[0569] Las dietas de animales pueden, por ejemplo, fabricarse como pienso triturado (no granulado) o pienso granulado. Típicamente, los piensos molidos se mezclan y se añaden cantidades suficientes de vitaminas esenciales y minerales según las especificaciones para la especie en cuestión. Se pueden añadir enzimas como formulaciones enzimáticas sólidas o líquidas. Por ejemplo, para el pienso triturado se puede añadir una formulación enzimática sólida o líquida antes o durante la etapa de mezclado de los ingredientes. Para el pienso granulado, la preparación (líquida o sólida) de xilanasa/enzima también se puede añadir antes o durante la etapa de los ingredientes de pienso. Típicamente una preparación líquida de xilanasa/enzima comprende la xilanasa de la divulgación opcionalmente con un poliol, tal como glicerol, etilenglicol o propilenglicol, y se añade después de la etapa de granulación, tal como pulverizando la formulación líquida sobre los gránulos. La enzima también se puede incorporar en un aditivo de pienso o premezcla.

[0570] Alternativamente, la xilanasa se puede preparar congelando una mezcla de solución enzimática líquida con un agente de carga, tal como la harina de soja molida, y liofilizando luego la mezcla.

[0571] En una forma de realización, el pienso para animales comprende una o más enzimas adicionales. En una forma de realización, el pienso para animales comprende uno o más microbios. En una forma de realización, el pienso para animales comprende una o más vitaminas. En una forma de realización, el pienso para animales comprende uno o más minerales. En una forma de realización, el pienso para animales comprende uno o más aminoácidos. En una forma de realización, el pienso para animales comprende uno o más de otros ingredientes de pienso.

[0572] En otra forma de realización, el pienso para animales comprende el polipéptido de la divulgación, uno o más agentes de formulación y una o más enzimas adicionales. En una forma de realización, el pienso para animales comprende el polipéptido de la divulgación, uno o más agentes de formulación y uno o más microbios. En una forma de realización, el pienso para animales comprende el polipéptido de la divulgación, uno o más agentes de formulación y una o más vitaminas. En una forma de realización, el pienso para animales comprende uno o más minerales. En una forma de realización, el pienso para animales comprende el polipéptido de la divulgación, uno o más agentes de formulación y uno o más aminoácidos. En una forma de realización, el pienso para animales comprende el polipéptido de la divulgación, uno o más agentes de formulación y uno o más de otros ingredientes de pienso.

[0573] En otra forma de realización, el pienso para animales comprende el polipéptido de la divulgación, uno o más agentes de formulación y uno o más componentes seleccionados de la lista consistente en: una o más enzimas adicionales; uno o más microbios; una o más vitaminas; uno o más minerales; uno o más aminoácidos; y uno o más de otros ingredientes de pienso.

[0574] La concentración final de enzima en la dieta está en el rango de 0,01-200 mg de proteína enzimática por kg de dieta, preferiblemente entre 0,05-100 mg/kg de dieta, más preferiblemente 0,1-50 mg, aún más preferiblemente 0,2-20 mg de proteína enzimática por kg de dieta animal.

[0575] Actualmente se contempla que la enzima se administre en una o más de las siguientes cantidades (rangos de dosificación): 0,01-200; 0,05-100; 0,1-50; 0,2-20; 0,1-1; 0,2-2; 0,5-5; o 1-10; - donde todos estos rangos están en mg de proteína de xilanasa por kg de pienso (ppm).

[0576] Para determinar los mg de proteína de xilanasa por kg de pienso, la xilanasa se purifica a partir de la composición de pienso, y la actividad específica de la xilanasa purificada se determina usando un ensayo pertinente (véase bajo actividad de xilanasa). La actividad de xilanasa de la composición de pienso como tal se determina también usando el mismo ensayo, y basándose en estas dos determinaciones, se calcula la dosificación en mg de proteína de xilanasa por kg de pienso.

[0577] En una forma de realización particular, el aditivo de pienso para animales de la divulgación está destinado a incluirse (o prescribirse como que tiene que incluirse) en pienso o dietas de animales en niveles del 0,01 al 10,0%; más particularmente del 0,05 al 5,0%; o del 0,2 al 1,0% (% se refiere a g de aditivo por 100 g de pienso). Esto es así en particular para las premezclas.

[0578] Los mismos principios se aplican para determinar los mg de proteína de xilanasa en los aditivos alimenticios. Por supuesto, si una muestra está disponible de la xilanasa usada para preparar el aditivo de pienso o el pienso, la actividad específica se determina a partir de esta muestra (sin necesidad de purificar la xilanasa a partir de la composición de pienso o el aditivo).

Enzimas adicionales

[0579] En otra forma de realización, las composiciones descritas en la presente incluyen opcionalmente una o más enzimas. Las enzimas se pueden clasificar basándose en la nomenclatura enzimática del manual del NC-IUBBM, 1992), véase también el sitio ENZYME en internet: http://www.expasy.ch/enzyme/. ENZYME es un repositorio de información relativa a la nomenclatura de las enzimas. Se basa principalmente en las recomendaciones del Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUB-MB), Academic Press, Inc., 1992, y describe cada tipo de enzima caracterizada para la que se ha provisto un número EC (Enzyme Commission) (Bairoch A. The En Zy ME database, 2000, Nucleic Acids Res 28:304-305). Esta nomenclatura enzimática del IUB-MB se basa en su especificidad de sustrato y ocasionalmente en su mecanismo molecular; tal clasificación no refleja las características estructurales de estas enzimas.

[0580] Otra clasificación de determinadas enzimas glucósido hidrolasas, tales como la endoglucanasa, la xilanasa, la galactanasa, la mananasa, la dextranasa, la lisozima y la galactosidasa, se describen en Henrissat et al, "The carbohydrate-active enzymes database (CAZy) in 2013", Nucl. Acids Res. (1 de enero de 2014) 42 (D1): D490-D495; véase también www.cazy.org.

[0581] Así, la composición de la divulgación también puede comprender al menos otra enzima seleccionada del grupo que comprende fitasa (EC 3.1.3.8 o 3.1.3.26); xilanasa (EC 3.2.1.8); galactanasa (EC 3.2.1.89); alfagalactosidasa (EC 3.2.1.22); proteasa (EC 3.4); fosfolipasa A1 (EC 3.1.1.32); fosfolipasa A2 (EC 3.1.1.4); lisofosfolipasa (EC 3.1.1.5); fosfolipasa C (3.1.4.3); fosfolipasa D (EC 3.1.4.4); amilasa, tal como, por ejemplo, alfaamilasa (EC 3.2.1.1); arabinofuranosidasa (EC 3.2.1.55); beta-xilosidasa (EC 3.2.1.37); acetil xilano esterasa (EC 3.1.1.72); feruloil esterasa (EC 3.1.1.73); celulasa (EC 3.2.1.4); celobiohidrolasas (EC 3.2.1.91); beta-glucosidasa (EC 3.2.1.21); pululanasa (Ec 3.2.1.41), alfa-manosidasa (EC 3.2.1.24), mananasa (EC 3.2.1.25) y beta-glucanasa (EC 3.2.1.4 o Ec 3.2.1.6), o cualquier mezcla de las mismas.

[0582] En una forma de realización particular, la composición de la divulgación comprende una fitasa (EC 3.1.3.8 o 3.1.3.26). Los ejemplos de fitasas disponibles comercialmente incluyen Bio-Feed™ Phytase (Novozymes), Ronozyme® P, Ronozyme® NP y Ronozyme® HiPhos (DSM Nutritional Products), Natuphos™ (BASF), Finase® y Quantum® Blue (AB Enzymes), OptiPhos® (Huvepharma) Phyzyme® XP (Verenium/DuPont) y Axtra® Ph Y (DuPont). Otras fitasas preferidas incluyen aquellas descritas, por ejemplo, en WO 98/28408, WO 00/43503 y WO 03/066847.

[0583] En una forma de realización particular, la composición de la divulgación comprende una xilanasa (EC 3.2.1.8). Los ejemplos de xilanasas disponibles comercialmente incluyen Ronozyme® WX y Ronozyme® G2 (DSM Nutritional Products), Econase® XT y Barley (AB Vista), Xylathin® (Verenium), Hostazym® X (Huvepharma) y Axtra® XB (xilanasa/beta-glucanasa, DuPont).

[0584] En una forma de realización particular, la composición de la divulgación comprende una proteasa (EC 3.4). Los ejemplos de proteasas disponibles comercialmente incluyen Ronozyme® ProAct (DSM Nutritional Products).

Microbios

[0585] En una forma de realización, la composición de pienso para animales comprende además uno o más microbios adicionales. En una forma de realización particular, la composición de pienso para animales comprende además una bacteria de uno o más de los siguientes géneros: Lactobacillus, Lactococcus, Streptococcus, Bacillus, Pediococcus, Enterococcus, Leuconostoc, Carnobacterium, Propionibacterium, Bifidobacterium, Clostridium y Megasphaera o cualquier combinación de los mismos.

[0586] En una forma de realización preferida, la composición de pienso para animales comprende además una bacteria de una o más de las siguientes cepas: Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus cereus, Bacillus pumilus, Bacillus polymyxa, Bacillus megaterium, Bacillus coagulans, Bacillus circulans, Enterococcus faecium, Enterococcus spp y Pediococcus spp, Lactobacillus spp, Bifidobacterium spp, Lactobacillus acidophilus, Pediococsus acidilactici, Lactococcus lactis, Bifidobacterium bifidum, Propionibacterium thoenii, Lactobacillus farciminus, Lactobacillus rhamnosus, Clostridium butyricum, Bifidobacterium animalis ssp. animalis, Lactobacillus reuteri, Lactobacillus salivarius ssp. salivarius, Megasphaera elsdenii, Propionibacteria sp.

[0587] En una forma de realización más preferida, la composición de pienso para animales comprende además una bacteria de una o más de las siguientes cepas de Bacillus subtilis: 3A-P4 (pTa -6506); 15A-P4 (PTA-6507); 22C-P1 (PTA-6508); 2084 (NRRL B-500130); LSSA01 (NRRL-B-50104); BS27 (NRRL B-501 05); BS 18 (NRRL B-50633); y BS 278 (NRRL B-50634).

[0588] El recuento bacteriano de cada una de las cepas bacterianas en la composición de pienso para animales es de entre 1x104 y 1x1014 UFC/kg de materia seca, preferiblemente entre 1x106 y 1x1012 UFC/kg de materia seca, y más preferiblemente entre 1x107 y 1x1011 UFC/kg de materia seca. En una forma de realización más preferida, el recuento bacteriano de cada una de las cepas bacterianas en la composición de pienso para animales es de entre 1x108 y 1x1010 CFU/kg de materia seca.

[0589] El recuento bacteriano de cada una de las cepas bacterianas en la composición de pienso para animales es de entre 1x105 y 1x1015 UFC/animal/día, preferiblemente entre 1x107 y 1x1013 UFC/animal/día, y más preferiblemente entre 1x108 y 1x1012 UFC/animal/día. En una forma de realización más preferida, el recuento bacteriano de cada una de las cepas bacterianas en la composición de pienso para animales es de entre 1x109 y 1x1011 UFC/animal/día.

[0590] En otra forma de realización, la una o más cepas bacterianas están presentes en forma de una espora estable.

Premezcla

[0591] En una forma de realización, el pienso para animales puede incluir una premezcla, que comprende, por ejemplo, vitaminas, minerales, enzimas, aminoácidos, conservantes, antibióticos, otros ingredientes de pienso o cualquier combinación de los mismos que se mezclan con el pienso para animales.

Aminoácidos

[0592] La composición de la divulgación puede comprender además uno o más aminoácidos. Ejemplos de aminoácidos que se usan en pienso para animales son la lisina, la alanina, la beta-alanina, la treonina, la metionina y el triptófano.

Vitaminas y minerales

[0593] En otra forma de realización, el pienso para animales puede incluir una o más vitaminas, tal como una o más vitaminas liposolubles y/o una o más vitaminas hidrosolubles. En otra forma de realización, el pienso para animales puede incluir opcionalmente uno o más minerales, tal como uno o más oligoelementos y/o uno o más macrominerales.

[0594] Normalmente las vitaminas liposolubles e hidrosolubles, así como los oligoelementos, forman parte de una denominada premezcla destinada a la adición al pienso, mientras que los macrominerales se añaden normalmente por separado al pienso.

[0595] Los ejemplos no limitativos de vitaminas liposolubles incluyen la vitamina A, la vitamina D3, la vitamina E y la vitamina K, por ejemplo, la vitamina K3.

[0596] Los ejemplos no limitativos de vitaminas hidrosolubles incluyen la vitamina B12, la biotina y la colina, la vitamina B1, la vitamina B2, la vitamina B6, la niacina, el ácido fólico y el pantotenato, por ejemplo, el Ca-D-pantotenato.

[0597] Los ejemplos no limitativos de oligoelementos incluyen el boro, el cobalto, el cloruro, el cromo, el cobre, el fluoruro, el yodo, el hierro, el manganeso, el molibdeno, el selenio y el zinc.

[0598] Los ejemplos no limitativos de macrominerales incluyen el calcio, el magnesio, el potasio y el sodio.

[0599] Los requisitos nutricionales de estos componentes (ejemplificados con aves y lechones/cerdos) se enumeran en la tabla A de la WO 01/58275. Requisito nutricional significa que estos componentes deberían proporcionarse en la dieta en las concentraciones indicadas.

[0600] En la alternativa, el aditivo de pienso para animales de la divulgación comprende al menos uno de los componentes individuales especificados en la tabla A de la WO 01/58275. Al menos uno/a significa cualquiera de, uno/a o más de, uno/a, o dos, o tres, o cuatro y así sucesivamente hasta los trece, o hasta los quince componentes individuales. Más específicamente, este al menos un componente individual se incluye en el aditivo de la divulgación en una cantidad tal para proporcionar una concentración en pienso incluida en el rango indicado en la columna cuatro, o la columna cinco, o la columna seis de la tabla A.

[0601] En todavía otra forma de realización, el aditivo de pienso para animales de la divulgación comprende al menos una de las vitaminas siguientes, preferiblemente para proporcionar una concentración en pienso incluida en los rangos especificados en la siguiente tabla 1 (para dietas de lechones y dietas de pollos de engorde, respectivamente).

T l 1: r m n i n í i vi min

Otros ingredientes de pienso

[0602] La composición de la divulgación puede comprender además agentes colorantes, estabilizantes, aditivos de mejora del crecimiento y compuestos aromatizantes/saborizantes, ácidos grasos poliinsaturados (PUFA); especies generadoras de oxígeno reactivo, péptidos antimicrobianos y polipéptidos antifúngicos.

[0603] Ejemplos de agentes colorantes son los carotenoides tales como el beta-caroteno, la astaxantina y la luteína.

[0604] Ejemplos de compuestos aromatizantes/saborizantes son el creosol, el anetol, las deca-, undeca- y/o dodecalactonas, las iononas, la irona, el gingerol, la piperidina, la ftálida de propilideno, la ftálida de butilideno, la capsaicina y el tanino.

[0605] Ejemplos de péptidos antimicrobianos (PAM) son CAP18, la leucocina A, la tritrpticina, la protegrina-1, la tanatina, la defensina, la lactoferrina, la lactoferricina y la ovispirina tal como la novispirina (Robert Lehrer, 2000), las plectasinas, y las estatinas, incluidos los compuestos y los polipéptidos descritos en WO 03/044049 y WO 03/048148, así como las variantes o los fragmentos de los anteriores que retienen actividad antimicrobiana.

[0606] Ejemplos de polipéptidos antifúngicos (PAF) son los péptidos de Aspergillus giganteus y de Aspergillus niger, así como las variantes y los fragmentos de los mismos que retienen actividad antifúngica, como se describe en WO 94/01459 y WO 02/090384.

[0607] Ejemplos de ácidos grasos poliinsaturados son los ácidos grasos poliinsaturados C18, C20 y C22, tales como el ácido araquidónico, el ácido docosahexaenoico, el ácido eicosapentanoico y el ácido gamma-linolénico.

[0608] Ejemplos de especies generadoras de oxígeno reactivo son los productos químicos tales como el perborato, el persulfato o el percarbonato; y las enzimas tales como una oxidasa, una oxigenasa o una sintetasa.

[0609] La composición de la divulgación puede comprender además al menos un aminoácido. Ejemplos de aminoácidos que se usan en pienso para animales son la lisina, la alanina, la beta-alanina, la treonina, la metionina y el triptófano.

Usos

[0610] La presente divulgación está dirigida también a métodos para usar los polipéptidos con actividad de xilanasa, o composiciones de los mismos, para, por ejemplo, pienso para animales. La presente divulgación está dirigida también a procesos para usar los polipéptidos con actividad de xilanasa, o composiciones de los mismos, tales como, por ejemplo, aquellos descritos a continuación.

Uso en pienso para animales

[0611] La presente divulgación está dirigida también a métodos para usar las xilanasas de la divulgación en pienso para animales.

[0612] El término animal incluye todos los animales. Ejemplos de animales son los no rumiantes y los rumiantes. Los animales rumiantes incluyen, por ejemplo, animales tales como la oveja, las cabras y el ganado bovino, por ejemplo, ganado bovino para carne, vacas y terneros jóvenes. En una forma de realización particular, el animal es un animal no rumiante. Los animales no rumiantes incluyen animales monogástricos, por ejemplo, cerdos o puercos (incluidos, pero de forma no limitativa, lechones, cerdos en crecimiento y cerdas); aves tales como los pavos, los patos y los pollos (incluidos, pero de forma no limitativa, pollos de engorde, gallinas ponedoras); caballos (incluidos, pero de forma no limitativa, de sangre caliente, de sangre fría y de sangre tibia), terneros jóvenes; y peces (incluidos, pero de forma no limitativa, el salmón, la trucha, la tilapia, el siluro y las carpas; y crustáceos (incluidos, pero de forma no limitativa, los langostinos y las gambas).

[0613] En el uso según la divulgación, las xilanasas se pueden alimentar al animal antes, después o simultáneamente con la dieta. Se prefiere esto último.

[0614] En una forma de realización particular, la xilanasa, en la forma en la que se añade al pienso, o cuando se incluye en un aditivo de pienso, está bien definida. Bien definida significa que la preparación de xilanasa es al menos un 50% pura como se determina por cromatografía de exclusión por tamaño (véase el ejemplo 12 de la WO 01/58275). En otras formas de realización particulares, la preparación de xilanasa es al menos un 60, 70, 80, 85, 88, 90, 92, 94 o al menos un 95% puro como se determina por este método.

[0615] Una preparación de xilanasa bien definida es ventajosa. Por ejemplo, es mucho más fácil dosificar correctamente en el pienso una xilanasa que está esencialmente libre de interferir o contaminar otras xilanasas. El término dosificar correctamente se refiere en particular al objetivo de obtener resultados consistentes y constantes, y la capacidad de optimizar la dosificación en base al efecto deseado.

[0616] Para uso en pienso para animales, sin embargo, la xilanasa no necesita ser tan pura; puede, por ejemplo, incluir otras enzimas, en cuyo caso podría denominarse una preparación de xilanasa.

[0617] La preparación de xilanasa puede (a) añadirse directamente al pienso o (b) se puede usar en la producción de una o más composiciones intermedias tales como aditivos alimenticios o premezclas que se añaden posteriormente al pienso (o se usan en un proceso de tratamiento). El grado de pureza anteriormente descrito se refiere a la pureza de la preparación de xilanasa original, ya sea usada según las opciones (a) o (b) anteriores.

Uso en la mejora de los DDGS de maíz

[0618] Las enzimas de la divulgación pueden usarse también para mejorar el valor nutricional de DDGS (residuos de destilería con solubles) de maíz.

[0619] Los productos de fermentación, tal como el etanol, se producen típicamente moliendo primero material que contiene almidón en un proceso de molienda seca o molienda húmeda, degradando luego el material en azúcares fermentables usando enzimas y, finalmente, convirtiendo los azúcares directa o indirectamente en el producto de fermentación deseado usando un organismo fermentador. Los productos de fermentación líquidos se recuperan del triturado fermentado (a menudo denominado como "mosto de cerveza"), por ejemplo, por destilación, que separa el producto de fermentación deseado de otros líquidos y/o sólidos. La facción restante se denomina "vinaza entera". La vinaza entera se deshidrata y se separa en una fase sólida y una fase líquida, por ejemplo, por centrifugación. La fase sólida se denomina "torta húmeda" (o "residuos de destilería húmedos" (DWG)) y la fase líquida (sobrenadante) se denomina "vinaza diluida". La torta húmeda deshidratada se seca para proporcionar "residuos secos de destilería" (DDG) usados como nutriente en pienso para animales. La vinaza diluida se evapora típicamente para proporcionar un condensado y jarabe o puede, alternativamente, reciclarse directamente hacia el tanque de lodo como "agua de proceso". El condensado puede o bien dirigirse a un metanizador antes de descargarse o bien se puede reciclar hacia el tanque de lodo. El jarabe se puede mezclar con los DDG o añadirse a la torta húmeda antes del secado para producir DDGS (residuo seco de destilería con solubles).

[0620] Históricamente, más del 85% del DDGS se ha alimentado a ganado bovino lechero y para carne, y el DDGS continúa siendo un ingrediente de piensos excelente y económico para el uso en dietas de rumiantes. Una cantidad considerable de investigación se ha realizado sobre los efectos de alimentar aves con DDGS. El DDGS de maíz es un ingrediente de pienso excelente para usar en dietas de gallinas ponedoras, pollos de engorde, patos y pavos y contiene aproximadamente el 85% del valor de energía en maíz, tiene niveles moderados de proteína y aminoácidos esenciales, y es alto en fósforo disponible. El DDGS es un ingrediente aceptable para usar en dietas de aves y se puede añadir de forma segura en niveles del 5% en dietas de iniciación para pollos de engorde y pavos, y del 12-15% en dietas de crecimiento-finalización para pollos de engorde, pavos y gallinas ponedoras. Sin embargo, no son posibles índices de inclusión más altos del DDGS estándar especialmente en el periodo de iniciación y lleva a un crecimiento más lento y a un peso corporal reducido. Así, la solicitud también se refiere a un método para mejorar el valor nutricional de material vegetal de la subfamilia Panicoideae que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con el polipéptido GH5 de la divulgación.

[0621] En una forma de realización, el polipéptido GH5 de la divulgación es uno o más de los aspectos veintidós, veintitrés, veinticuatro, veinticinco, veintisiete, veintiocho, veintinueve, treinta, treinta y uno, treinta y dos, treinta y tres, treinta y cuatro, treinta y cinco, treinta y seis, treinta y siete, treinta y ocho y/o treinta y nueve. En otra forma de realización, el polipéptido GH5 de la divulgación es uno o más de la ^s E^q ID NO: 3, la ^s E^q ID NO: 6, la SEQ ID NO: 9, la SEQ ID NO: 12, la SEQ ID NO: 15, la SEQ ID NO: 18, la SEQ ID NO: 27, la SEQ ID NO: 30, la SEQ ID NO: 33, la SEQ ID NO: 36, la SEQ ID NO: 39, la SEQ ID NO: 42, la SEQ ID NO: 45, la SEQ ID NO: 48, la SEQ ID NO: 67, la SEQ ID NO: 70, la SEQ ID NO: 73, la SEQ ID NO: 76, la SEQ ID NO: 79, la SEQ ID NO: 82, la SEQ ID NO: 85, la SEQ ID NO: 88, la SEQ ID NO: 91, la SEQ ID NO: 94, la SEQ ID NO: 97, la SEQ ID NO: 100, la SEQ ID NO: 103, la SEQ ID NO: 106, la SEQ ID NO: 109, la SEQ ID NO: 112, la SEQ ID NO: 115, la SEQ ID NO: 118, la SEQ ID NO: 121, la SEQ ID NO: 124, la SEQ ID NO: 127 y/o la SEQ ID NO: 130.

[0622] La presente divulgación se describe adicionalmente mediante los ejemplos siguientes, que no deberían interpretarse como limitantes del alcance de la divulgación.

Ejemplos

Cepas

[0623] El estiércol de elefante fue obtenido a partir de un elefante asiático hembra de seis años de edad (de nombre "Kandy") que vive en el parque zoológico de Hamburgo, Alemania. El aislamiento de ADN se realizó con el kit QIAamp DNA Stool de Qiagen (Hilden, Alemania) como se describe en el protocolo del fabricante. Las secuencias de xilanasa GH5 (SEQ ID NO: 13, 31, 37 y 43, que dan las secuencias polipeptídicas deducidas de las SEQ ID NO: 14, 32, 38 y 44, respectivamente) fueron obtenidas por secuenciación profunda del extracto de metagenoma.

[0624] El metagenoma de compost fue obtenido a partir de una comunidad microbiana de compost enriquecido con paja de arroz de Berkeley, California, EE.UU. en 2011 (GOLD Analysis Project ID: Ga0026259). El aislamiento de a Dn se realizó con el kit QIAamp DNA Stool de Qiagen (Hilden, Alemania) como se describe en el protocolo del fabricante. Las secuencias de xilanasa GH5 (SEQ ID NO: 125, que da la secuencia polipeptídica deducida de la SEQ ID NO: 126) se obtuvieron por secuenciación profunda del extracto de metagenoma.

[0625] La secuenciación del genoma, el ensamblaje posterior de las lecturas y el descubrimiento de los genes (es decir, la anotación de las funciones génicas) los conoce la persona experta en la técnica y el servicio se puede adquirir comercialmente.

[0626] Las fuentes de otras cepas bacterianas se enumeran en la tabla 2.

Tabla 2: aislamiento de cepas bacterianas

Medios y soluciones

Preparación de maíz desalmidonado (DSM)

[0627] Se mezclaron 107 kg de maíz molido (<10 mm) en un tanque con 253 kg de agua del grifo a 53 °C para preparar una suspensión. La temperatura de la suspensión era de 47 °C y el pH, 5,9. El pH se ajustó a 6,15 con 1 l de NaOH 1 N y el tanque se calentó entonces a 95 °C. Se añadió 1,119 kg de alfa-amilasa Termamyl® (Novozymes A/S, Bagsvaerd, Dinamarca) a 52 °C y se incubó durante 80 minutos a 95 °C. El pH medido al final de la incubación fue de 6,17. Se añadió agua del grifo fría a la suspensión y la suspensión se centrifugó y se decantó 3 veces usando un decantador Westfalia CA-225-110 (4950±10 r.p.m., flujo ~600 l/h), lo que dio 64,5 kg de lodo. Luego el lodo se recogió, se congeló y se liofilizó para dar 17,1 kg de maíz desalmidonado (DSM).

Preparación de maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM)

[0628] Se añadieron 500 ml de acetona a 100 gramos de maíz desalmidonado, preparado como se ha descrito anteriormente. La suspensión se agitó durante 5 minutos y se dejó que se asentara. La acetona se decantó y el procedimiento se repitió 2 veces. El residuo se secó al aire durante toda la noche para dar maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM), que se almacenó a temperatura ambiente.

Preparación de sorgo desalmidonado

[0629] Se molieron y se tamizaron semillas de sorgo enteras y se usó una fracción por debajo de 0,5 mm para un procesamiento adicional. La fracción tamizada se suspendió en 25 mM de NaOAc a pH 5,5 con un 20 % de materia seca y se desalmidonó. El desalmidonado implicó una primera etapa a 85 °C con 500 ppm de la alfa-amilasa Termamyl SC (Novozymes A/S, Bagsvaerd, Dinamarca) durante 20 min seguida de una incubación durante toda la noche usando 250 ppm de Attenuzyme Flex (Novozymes A/S, Bagsvaerd, Dinamarca) a 65 °C. La suspensión se centrifugó y el líquido se decantó. Después de esto se realizó otro desalmidonado añadiendo agua MilliQ y 200 ppm de Termamyl SC y 200 ppm de Attenuzyme Flex e incubando durante toda la noche a 65 °C.

[0630] La fibra de sorgo se separó del líquido por filtración al vacío a través de un filtro Whatman F de fibra de vidrio. La torta de filtración se lavó luego varias veces con exceso de agua para eliminar los azúcares solubles. Finalmente, la fibra de sorgo desalmidonado se secó en un horno a 65 °C y la fibra seca se molió rápidamente en un molinillo de café de modo que el tamaño de partícula fue en general menor de 1 mm.

Ensayos

Ensayo de xilosa

[0631] Se preparó una curva estándar de xilosa de 0 a 125 pg de xilosa/ml a partir de una solución madre de 2,5 mg de xilosa/ml (preparada por disolución de 0,125 g de xilosa en 50 ml de agua desionizada).

[0632] Principio del ensayo. La interconversión de las formas a- y p-anoméricas de la D-xilosa se catalizada por la xilosa mutarrotasa (XMR) usando el kit de ensayo de D-xilosa de Megazyme International Ireland. La p-D-xilosa es oxidada por el NAD+ a ácido D-xilónico en presencia de p-xilosa deshidrogenasa (p-XDH) a pH 7,5. La cantidad de NADH formada en esta reacción es estequiométrica con la cantidad de D-xilosa y se mide por el aumento en la absorbancia a 340 nm.

(X M R )

a -D -x i lo s a m ------------------------------► p -D -x ilo s a

Ejemplo 1: clonación de xilanasas GH5

[0633] Se sintetizaron y se adquirieron comercialmente genes sintéticos con optimización de codones basados en las secuencias de nucleótidos de las SEQ ID NO: 13, 77, 119 y 125. Para las especies de Paenibacillus (SEQ ID NO: 1, 7, 65, 71, 83, 89, 95, 101, 107, 113), la especie de Chryseobacterium (SEQ ID NO: 25), así como las secuencias del genoma de elefante de las SEQ ID NO: 31, 37 y 43, se clonaron las secuencias de tipo salvaje.

[0634] Las xilanasas se clonaron en un vector de expresión de Bacillus como se describe en WO 12/025577. Los ADN codificantes del péptido de xilanasa maduro se clonaron dentro del marco de una señal de secreción de Bacillus clausii (BcSP; con la siguiente secuencia de aminoácidos: MKKPLGKIVASTALLISVAFSSSIASA (SEQ ID NO: 22), que se origina a partir de la proteasa AprH de B. clausii). La BcSP sustituyó todas las señales de secreción nativas respectivamente en todos los genes.

[0635] Aguas abajo de la secuencia de la BcSP se introdujo una secuencia de etiqueta de afinidad para facilitar el proceso de purificación (etiqueta de polihistidina; con la siguiente secuencia de aminoácidos: HHHHHHPR (SEQ ID NO: 23) para las xilanasas del metagenoma de estiércol de elefante, el metagenoma de compost, Chryseobacterium sp-10696, Paenibacillus sp. 18054, Paenibacillus campinasensis, Paenibacillus sp-62250, Paenibacillus favisporus, Paenibacillus tundra, Paenibacillus sp-62603, Paenibacillus sp-19179, Paenibacillus sp-62332, Paenibacillus sp-62248, Paenibacillus xylanexedens, Paenibacillus chitinolyticus; etiqueta HQ, con la siguiente secuencia de aminoácidos: HQHQHQHPR (SEQ ID NO: 24) para la xilanasa de Paenibacillus illinoisensis). Por lo tanto, el gen que se expresó comprendía la secuencia de la BcSP seguida de la secuencia de la etiqueta de polihistidina o HQ seguida de la secuencia de la xilanasa de tipo salvaje madura (como se muestra en las SEQ ID NO: 4, 10, 16, 28, 34, 40, 46, 68, 74, 80, 86, 92, 98, 104, 110, 116, 122 y 128).

[0636] Los plásmidos de expresión finales (BcSP-etiqueta de polihistidina-xilanasa o BcSP-etiqueta HQ-xilanasa) se transformaron individualmente en un huésped de expresión de Bacillus subtilis. Los genes de fusión de xilanasa y BcSP se integraron por recombinación homóloga en el genoma de la célula huésped de Bacillus subtilis durante la transformación.

[0637] La construcción génica se expresó bajo el control de un sistema promotor triple (como se describe en WO 99/43835). Se usó el gen codificante para la cloranfenicol acetiltransferasa como marcador (como se describe en Diderichsen et al., 1993, Plasmid 30: 312-315). Los transformantes se seleccionaron en medio de agar LB suplementado con 6 microgramos de cloranfenicol por ml. Un clon de Bacillus subtilis recombinante con la respectiva construcción de expresión de xilanasa se seleccionó y se cultivó en una mesa de vibración giratoria en matraces Erlenmeyer con deflectores de 500 ml donde cada uno contenía 100 ml de medio a base de extracto de levadura. Después de 3-5 días de tiempo de cultivo a de 30 °C a 37 °C, los sobrenadantes que contenían enzima se recogieron por centrifugación y las enzimas se purificaron mediante purificación con etiqueta de polihistidina o etiqueta HQ.

Ejemplo 2: purificación de xilanasas GH5

[0638] Todas las enzimas marcadas con etiquetas de polihistidina se purificaron por cromatografía de afinidad con metales inmovilizados (IMAC) usando Ni2+ como el ion metálico en columnas de 5 m1HisTrap Excel (GE Healthcare Life Sciences). La purificación se produjo a pH 8 y las proteínas unidas se eluyeron con 50 mM de HEPES a pH 7,0 y 0,75 M de imidazol. Posteriormente, la muestra con enzima se desaló cargando en una columna Sephadex™ G-25 (medio) (GE Healthcare, Piscataway, NJ, EE.UU.) equilibrada en 50 mM de HEPES a pH 7,0, 100 mM de NaCl y eluyendo con el mismo tampón. La pureza de las enzimas purificadas se comprobó por SDS-PAGE y la concentración de cada enzima se determinó mediante la absorbancia a 280 nm después de un intercambio de tampón.

Ejemplo 3: medición de la fibra alimentaria soluble e insoluble en el sustrato de maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM) y correlación con la xilosa soluble medida después de una incubación enzimática

[0639] Se añadieron 400 mg de maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM) a tampón de NaOAc (5 ml, pH 5). La mezcla se calentó a entre 90 y 100 °C, luego se añadió Termamyl 300 DX (100 pl, Novozymes A/S, Bagsvaerd, Dinamarca) y la mezcla se incubó durante 1 hora. Después se enfrió la mezcla y se añadió la amiloglucosidasa de Aspergillus niger (500 pl, número de catálogo E-AMGDf , para usar en Megazyme Total Starch and Dietary Fiber, Megazyme International Ireland, Wicklow, Irlanda) y se incubaron las muestras durante toda la noche (16 h) a 60 °C. Luego se enfrió la mezcla y se centrifugó a 2500 x g durante 10 min a 5 °C. Se recogió el sobrenadante y se añadió tampón de NaOAc (5 ml, pH 5) al residuo y se centrifugó a 2500 x g, 10 min, 5 °C. Este procedimiento se repitió dos veces. Después, los sobrenadantes se recogieron, se agruparon y se analizaron para NSP solubles como se describe en A. El residuo se analizó para NSP insolubles como se describe en B.

A: NSP solubles, sobrenadante

[0640] Los sobrenadantes agrupados se diluyeron en un volumen fijo de donde se tomó una parte alícuota de 5 ml de sobrenadante. A esta parte alícuota se le añadieron 20,1 ml de etanol frío al 99,9 % y la mezcla se mantuvo en hielo durante aprox. 15 min para la precipitación de los polímeros con un GP>10. Después de centrifugar a 2500 x g, 5 °C durante 10 min, se descartó el sobrenadante.

[0641] Se añadieron 5 ml de etanol frío al 80% al sedimento y la mezcla se mantuvo en hielo durante aprox. 15 min. Después de centrifugar a 2500 x g, 5 °C durante 10 min, se descartó el sobrenadante.

[0642] Se realizó una hidrólisis ácida del precipitado añadiendo agua MQ (7,9 ml), mioinositol (0,5 ml, estándar interno) y 12M de H2SO4 (0,3 ml) y autoclavando a 125 °C durante 55 minutos.

B: NSP insolubles, residuo

[0643] El sedimento obtenido después del tratamiento con AMG se hidrolizó mediante la adición de agua MQ (74 ml), mioinositol (10 ml, estándar interno) y 12M de H2SO4 (3 ml) y autoclavando a 125 °C durante 55 minutos.

Análisis por GLC

[0644] Después de autoclavar, las muestras se redujeron con borohidruro para producir azúcares de alditol y estos se derivaron mediante acetilación para volverse volátiles para los análisis por GLC en un instrumento con un detector FID (Pettersson et al, (1995) "Total dietary fiber determined as neutral sugar residues, uronic acid residues, and Klason lignin (the Uppsala method), Collaborative study", J. AOAC Int. 78:1030-1044). La concentración de los azúcares solubles o insolubles se determinó con respecto al mioinositol.

Porcentaje de xilosa solubilizada

[0645] Cuando se incuba DFDSM con enzima a 40 °C durante 4 horas, la enzima solubiliza el xilano del sustrato y este xilano solubilizado se hidroliza después aún más con ácido. La xilosa liberada se mide espectrofotométricamente usando un kit de ensayo de D-xilosa (Megazyme, número de catálogo K-xylose). Esta xilosa (que es en realidad xilano solubilizado por la enzima) se correlaciona entonces con la cantidad de xilosa total del sustrato medida por GLC como se ha descrito anteriormente.

[0646] El DFDSM contiene un 99 % de xilosa insoluble y un 1 % de xilosa soluble, un 14,81 % de xilosa que representa la concentración de polímero de xilosa (GP>10) presente en la muestra (DFDSM) según el análisis. En base a la liberación de xilosa medida por el kit Megazyme que calcula la liberación en función del peso de muestra, la cantidad de xilosa liberada se puede calcular de la siguiente manera: por ejemplo, una liberación de un 1% a partir de 400 mg de muestra equivale a 4 mg de xilosa. En 400 mg de muestra hay 400 mg x 14,81 % de xilosa, equivalente a 59,22 mg de xilosa. La liberación de xilosa bruta (insoluble soluble) es en ese caso 4 mg/59,22 mg, que representa una liberación del 6,75 % de polímeros de xilosa total, pero debe observarse que este valor tiene que corregirse para la liberación pasiva obtenida para el control no suplementado con enzima. Este valor corregido se define en la presente como el porcentaje de xilosa solubilizada.

Ejemplo 4: hidrólisis de maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM) con xilanasas GH5

[0647] El maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM, 400 mg) se añadió a una solución acuosa de acetato sódico (0,1 M, 3,9 ml) que contenía cloruro de calcio (5 mM) a pH 5 y la mezcla se calentó a 40 °C durante 30 minutos. Se añadieron 100 pl de solución de tampón o de enzima y la muestra se calentó a 40 °C durante 4 horas. La muestra se enfrió a 5 °C y se centrifugó (4000 r.p.m., 5 °C) durante 10 minutos. Se transfirieron 1,7 ml de la muestra a un tubo de Eppendorf y la enzima se desactivó calentando a 95 °C durante 10 minutos. Las muestras se congelaron luego hasta que se hidrolizaron.

[0648] El sobrenadante se descongeló y se centrifugó (14000 r.p.m.) durante 5 minutos. El sobrenadante (250 pl) se diluyó con agua Milli-Q (250 pl) en tubos de vidrio y se añadió HCI (1,63 M, 2,0 ml). La reacción se calentó a 100 °C durante 1 hora y luego se enfrió en un baño de hielo. Se añadió solución acuosa de NaOH (1,3 M, 2,5 ml) mientras las muestras se enfriaban en hielo y las muestras se almacenaron a 0-5 °C mientras el contenido de xilosa se analizaba usando el ensayo de xilosa. Los resultados se presentan en las tablas 3, 4, 5, 6 y 7.

Tabla 3: liberación de xilosa a partir de DFDSM usando la xilanasa GH5 de la SEQ ID NO: 6

[0649]

La tabla 3 muestra la cantidad de xilosa medida después de la hidrólisis ácida de los sobrenadantes (% de materia seca y % de xilosa solubilizada de la xilosa total) cuando se incuba maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM) con la xilanasa GH5 de la SEQ ID NO: 6 a diferentes concentraciones de enzima en comparación con un blanco y la xilanasa GH11 comercial Ronoxyme WX.

Tabla 4: liberación de xilosa a partir de DFDSM usando la xilanasa GH5 de la SEQ ID NO: 12

[0650]

La tabla 4 muestra la cantidad de xilosa medida después de la hidrólisis ácida de los sobrenadantes (% de materia seca y % de xilosa solubilizada de la xilosa total) cuando se incuba maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM) con la xilanasa GH5 de la SEQ ID NO: 12 a diferentes concentraciones de enzima en comparación con un blanco y la xilanasa GH11 comercial Ronoxyme WX.

Tabla 5: liberación de xilosa a partir de DFDSM usando la xilanasa GH5 de la SEQ ID NO: 18

[0651]

La tabla 5 muestra la cantidad de xilosa medida después de la hidrólisis ácida de los sobrenadantes (% de materia seca y % de xilosa solubilizada de la xilosa total) cuando se incuba maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM) con la xilanasa GH5 de la SEQ ID NO: 18 en comparación con un blanco y la xilanasa GH11 comercial Ronoxyme WX.

Tabla 6: liberación de xilosa a partir de DFDSM usando las xilanasas GH5 de la SEQ ID NO: 30 y la SEQ ID NO: 36

[0652]

La tabla 6 muestra la cantidad de xilosa medida después de la hidrólisis ácida de los sobrenadantes (% de materia seca y % de xilosa solubilizada de la xilosa total) cuando se incuba maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM) con las xilanasas de la SEQ ID NO: 30 y la SEQ ID NO: 36 en comparación con un blanco y la xilanasa GH11 comercial Ronoxyme WX.

Tabla 7: liberación de xilosa a partir de DFDSM usando las xilanasas GH5 de la SEQ ID NO: 42 y la SEQ ID NO: 48

[0653]

La tabla 7 muestra la cantidad de xilosa medida después de la hidrólisis ácida de los sobrenadantes (% de materia seca y % de xilosa solubilizada de la xilosa total) cuando se incuba maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM) con las xilanasas GH5 de la SEQ ID NO: 42 y la SEQ ID NO: 48 a diferentes concentraciones de enzima en comparación con un blanco y la xilanasa GH11 comercial Ronoxyme WX.

[0654] Como se puede observar en las tablas 3, 4, 5, 6 y 7, las xilanasas GH5 que comprenden el motivo I, II y/o III son significativamente mejores en la liberación de xilosa a partir de maíz desalmidonado desgrasado que el blanco o la xilanasa GH11 comercial Ronoxyme WX.

Ejemplo 5: determinación de la hidrólisis de arabinoxilanos en el DDGS de maíz

Sustrato

[0655] El DDGS de una planta europea de etanol combustible a base de maíz se usó como sustrato. El DDGS se molió en una mezcladora de café durante 3-4 minutos y se lavó extensamente en agua (cinco veces, cada lavado seguido de una centrifugación) para eliminar la materia seca soluble.

[0656] Después de los lavados repetidos se preparó una suspensión al 15% en agua para la prueba y se ajustó a pH 5,5.

Enzimas

[0657] Las xilanasas GH5 usadas fueron la SEQ ID NO: 12 y la SEQ ID NO: 30.

Ensayo

[0658] Se transfirieron 4 g de suspensión a una placa de tubos de PCR. Se añadieron a cada pocillo azida sódica (0,05%) y enzima (30 pg/g de sustrato seco (DS)). La placa se cubrió con un sellador de placas manual y las muestras se incubaron durante 24 horas a 40 °C y 500 r.p.m., con muestras tomadas tras 0, 4 y 24 horas. Las enzimas se desactivaron hirviendo durante 10 minutos.

Métodos analíticos

1. Mediciones de Brix

[0659] La sustancia seca soluble (Brix) se midió después de que se filtrara (filtro de 0,2 pm) la muestra usando un medidor de Brix de Mettler Toledo y se presentan en la tabla 8.

2. Absorción a 320 nm

[0660] La adsorción a 320 nm se midió después de la filtración (filtro de 0,2 pm) seguido por una dilución 50x. La adsorción a 320 nm es una medida de los fragmentos solubles que contienen ácido ferúlico. El ensayo se calibró con un estándar de ácido ferúlico (A320 (OD) = 0,0147 0,0628*[concentración de ácido ferúlico en pg/ml]). Los resultados se presentan en la tabla 9.

3. Xilosa (para muestras a las 24 horas)

[0661] El contenido de xilosa se determinó usando el kit de ensayo de D-xilosa "D-xylose assay kit" de Megazymes y se presentan en la tabla 10.

Resultados

[0662]

Tabla 8: materia seca soluble como se determina usando la medición de Brix

Tabla 9: cantidad de fragmentos solubles que contienen ácido ferúlico medida por adsorción a 320 nm

Tabla 10: liberación de xilosa a partir de DDGS

[0663] A partir de los datos de este ejemplo se concluye que las enzimas GH5 solubilizan aproximadamente 3,5 mg/ml de xilosa. Si suponemos que la xilosa constituye aproximadamente el 60% del arabinoxilano, esto equivale entonces a una solubilización de 5,8 mg/ml de arabinoxilano. La materia seca total en la suspensión es de 150 mg/ml y, suponiendo un contenido de arabinoxilano del 15% en el DDGS (un valor típico), podemos solubilizar un 25% del arabinoxilano en el DDGS de maíz.

Ejemplo 6: hidrólisis de maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM) usando una xilanasa de pienso para animales comercial

[0664] El experimento se realizó como se describe en el ejemplo 4 usando 3 xilanasas comerciales diferentes (Rovabio Excel AP, Econase XT 25 o Belfeed B 1100 MP) y los resultados se presentan en la tabla 11.

Tabla 11: liberación de xilosa a partir de DFDSM usando Rovabio Excel, Econase XT 25 o Belfeed B 1100 MP [0665]

La tabla 11 muestra la cantidad de xilosa medida después de la hidrólisis ácida de los sobrenadantes (% de materia seca y % de xilosa solubilizada de la xilosa total) cuando se incuba DFDSM con Rovabio Excel AP, Econase XT 25 o Belfeed B 1100 MP usando las dosis comercialmente recomendadas. Rovabio Excel AP está disponible de Adisseo y la declaración del producto indica que tiene actividad de xilanasa y actividad de endo-1,3(4)-beta-glucanasa. Econase XT 25 está disponible de AB Enzymes y la declaración del producto indica que tiene actividad de endo-1,4-beta-xilanasa. Belfeed B 1100 MP está disponible de Beldem y la declaración del producto indica que tiene actividad específica de pentosanasa endo-1,4-beta-xilanasa (EC 3.2.1.8).

Conclusión

[0666] Los resultados muestran que ninguna de las 3 xilanasas de pienso para animales comerciales evaluadas fueron capaces de solubilizar cantidades significativas (>0,5%) de xilosa de DFDSM y, por lo tanto, son incapaces de solubilizar el esqueleto de xilano altamente ramificado que se encuentra en el maíz.

Ejemplo 7: hidrólisis de maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM) con xilanasas GH10 o xilanasas GH11

[0667] El experimento se realizó como se describe en el ejemplo 4 usando 3 xilanasas GH10 diferentes (SEQ ID NO: 49, 50 o 58) o 5 xilanasas GH11 diferentes (SEQ ID n O: 51, 52, 53, 54 o 55), y los resultados se presentan en las tablas 12 y 13 respectivamente.

[0668] La SEQ ID NO: 49 corresponde a la SEQ ID NO: 5 en WO 1994/021785 (Xyl II, Aspergillus aculeatus). La SEQ ID NO: 50 corresponde a la SEQ ID NO: 8 en WO 2005/059084 (Aspergillus aculeatus). La SEQ ID NO: 51 corresponde a la SEQ ID NO: 2 de WO1996/23062 (Thermomyces lanuginosus). La SEQ ID NO: 52 corresponde a la s Eq ID NO: 305 de WO2011/057140 (Dictyoglomus thermophilum). La SEQ ID NO: 53 corresponde a la SEQ ID NO: 2 de WO2005/079585 (Paenibacillus pabuli). La SEQ ID NO: 54 corresponde a la SEQ ID NO: 8 en WO2014/019220 (Fusarium oxysporum, FoxXyn 6). La SEQ ID NO: 55 corresponde a la SEQ ID NO: 8 en WO2014/020143 (Aspergillus clavatus, AcIXyn5). La SEQ ID NO: 58 corresponde a la SEQ ID NO: 1 en WO 2013/068550 (Thermotoga maritima MSB8, XynB).

Tabla 12: liberación de xilosa a partir de DFDSM usando una xilanasa GH10 (SEQ ID NO: 49, 50 o 58)

[0669]

La tabla 12 muestra la cantidad de xilosa medida después de la hidrólisis ácida de los sobrenadantes (% de materia seca y % de xilosa solubilizada de la xilosa total) cuando se incuba DFDSM con una xilanasa GH10 (SEQ ID NO: 49, 50 o 58).

Tabla 13: liberación de xilosa a partir de DFDSM usando una xilanasa GH11 (SEQ ID NO: 51, 52, 53, 54 o 55)

[0670]

La tabla 13 muestra la cantidad de xilosa medida después de la hidrólisis ácida de los sobrenadantes (% de materia seca y % de xilosa solubilizada de la xilosa total) cuando se incuba DFDSM con una xilanasa GH11 (SEQ ID NO: 51, 52, 53, 54 o 55).

Conclusión

[0671] Los resultados muestran que ninguna de las xilanasas GH10 o GH11 conocidas del estado de la técnica fueron capaces de solubilizar cantidades significativas (>2,0%) de xilosa de DFDSM y, por lo tanto, son incapaces de solubilizar el esqueleto de xilano altamente ramificado que se encuentra en el maíz.

Ejemplo 8: hidrólisis de maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM) usando una combinación de una xilanasa GH10 o GH11 y arabinofuranosidasas GH43 y/o GH51

[0672] El experimento se realizó como se describe en el ejemplo 4 y los resultados se presentan en las tablas 14, 15 y 16.

Tabla 14: liberación de xilosa a partir de DFDSM usando una xilanasa GH10 o GH11 o una arabinofuranosidasa GH43 o GH51

[0673]

La tabla 14 muestra la cantidad de xilosa medida después de la hidrólisis ácida de los sobrenadantes (% de materia seca y % de xilosa solubilizada de la xilosa total) cuando se incuba DFDSM con una xilanasa (Ronozyme WX, una xilanasa GH11 de Thermomyces lanuginosus o la xilanasa GH10 de la SEQ ID NO: 49), la arabinofuranosidasa GH43 de Humicola insolens descrita como la SEQ ID NO: 1 en WO2006/114095 (SEQ ID NO: 56 en la presente) o la arabinofuranosidasa GH51 de Meripilus giganteus descrita como la SEQ ID NO: 2 en WO2006/114095 (SEQ ID NO: 57 en la presente).

Tabla 15: liberación de xilosa a partir de DFDSM usando una xilanasa GH10 y una arabinofuranosidasa GH43 o GH51

[0674]

La tabla 15 muestra la cantidad de xilosa medida después de la hidrólisis ácida de los sobrenadantes (% de materia seca y % de xilosa solubilizada de la xilosa total) cuando se incuba DFDSM con la xilanasa GH10 de la SEQ ID NO: 49 sola o en combinación con la arabinofuranosidasa GH43 de Humicola insolens descrita como la SEQ ID NO: 1 en WO2006/114095 (SEQ ID NO: 56 en la presente), la arabinofuranosidasa GH51 de Meripilus giganteus descrita como la SEQ ID NO: 2 en WO2006/114095 (SEQ ID NO: 57 en la presente) o las arabinofuranosidasas GH43 y GH51.

Tabla 16: liberación de xilosa a partir de DFDSM usando una xilanasa GH11 y una arabinofuranosidasa GH43 o GH51

[0675]

La tabla 16 muestra la cantidad de xilosa medida después de la hidrólisis ácida de los sobrenadantes (% de materia seca y % de xilosa solubilizada de la xilosa total) cuando se incuba DFDSM con Ronozyme WX (una xilanasa GH11 de Thermomyces lanuginosus) sola o en combinación con la arabinofuranosidasa GH43 de Humicola insolens descrita como la SEQ ID NO: 1 en WO2006/114095 (SEQ ID NO: 56 en la presente), la arabinofuranosidasa GH51 de Meripilus giganteus descrita como la SEQ iD NO: 2 en WO2006/114095 (SEQ ID NO: 57 en la presente) o las arabinofuranosidasas GH43 y GH51.

Conclusión

[0676] Los resultados muestran que ni la xilanasa GH10 ni la GH11 sola o en combinación con una o ambas arabinofuranosidasas GH43 del estado de la técnica (que tiene actividad hacia xilosas disustituidas) o las arabinofuranosidasas GH51 del estado de la técnica (que tiene actividad hacia xilosas monosustituidas en la posición C2 o C3) libera más del 2% de xilosa solubilizada.

Ejemplo 9: hidrólisis de maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM) con xilanasas GH5

[0677] El experimento se realizó como se describe en el ejemplo 4 y los resultados se presentan en las tablas 17 y 18.

Tabla 17: liberación de xilosa a partir de DFDSM usando las xilanasas GH5 de las SEQ ID NO: 70, 76, 82, 88, 94 100, 106, 112, 118 o 124

[0678]

La tabla 17 muestra la cantidad de xilosa medida después de la hidrólisis ácida de los sobrenadantes (% de materia seca y % de xilosa solubilizada de la xilosa total) cuando se incuba maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM) con las xilanasas GH5 de las SEQ ID NO: 70, 76, 82, 88, 94, 100, 106, 112, 118 o 124.

Tabla 18: liberación de xilosa a partir de DFDSM usando la xilanasa GH5 de las SEQ ID NO: 76, 82 o 130

[0679]

La tabla 18 muestra la cantidad de xilosa medida después de la hidrólisis ácida de los sobrenadantes (% de materia seca y % de xilosa solubilizada de la xilosa total) cuando se incuba maíz desalmidonado desgrasado (DFDSM) con la xilanasa GH5 de las SEQ ID NO: 76, 82 o 130.

[0680] Como se puede observar de las tablas 17 y 18, todas las xilanasas GH5 evaluadas (es decir, las SEQ ID NO: 70, 76, 82, 88, 94, 100, 106, 112, 118, 124 y 130) que comprende el motivo I, II y/o III son significativamente mejores en la liberación de xilosa a partir de maíz desalmidonado desgrasado en comparación con la muestra en blanco.

Ejemplo 10: hidrólisis de sorgo con xilanasas GH5

Claims (22)

REIVINDICACIONES

1. Método de liberación de xilosa a partir de material vegetal, que comprende el tratamiento de material vegetal de la subfamilia Panicoideae con una composición que comprende un agente de formulación y un polipéptido GH5 con actividad de xilanasa, donde el polipéptido GH5 con actividad de xilanasa:

(A) comprende uno o más de los siguientes motivos:

(a) motivo I: G[F/Y][A/S][V/G/A/I]HXY[P/V] (SEQ ID NO: 19),

(b) motivo II: [I/L/V][H/I/L/M/V][F/I/Y][D/E][I/L/V]XNEP (SEQ ID NO: 20),

(c) motivo III: [D/G][A/T/W]XX[N/T]X[FILV]R[A/L/M][A/F/H][I/L/M] (SEQ ID NO: 21);

o

(B) comprende un polipéptido seleccionado del grupo que consiste en:

(a) un polipéptido con al menos el 99,3% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 3;

(b) un polipéptido con al menos el 83% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 9;

(c) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 15;

(d) un polipéptido con al menos el 95% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 27;

(e) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 39;

(f) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 45;

(g) un polipéptido con al menos el 97,5% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 67;

(h) un polipéptido con al menos el 98,8% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 73;

(i) un polipéptido con al menos el 83% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 79;

(j) un polipéptido con al menos el 90% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 85;

(k) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 91;

(l) un polipéptido con al menos el 96% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 97;

(m) un polipéptido con al menos el 85% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 103;

(n) un polipéptido con al menos el 82% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 109;

(o) un polipéptido con al menos el 96% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 115;

(p) un polipéptido con al menos el 96% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 121;

(q) un polipéptido con al menos el 80% de identidad de secuencia con el polipéptido de la SEQ ID NO: 127;

(s) un polipéptido que comprende el polipéptido de (a), (b), (c), (d), (e), (f), (g), (h), (i), (j), (k), (I), (m), (n), (o), (p) o (q) y una etiqueta de polihistidina y/o etiqueta HQ N-terminal y/o C-terminal; o

(C) comprende el polipéptido de (B) donde el polipéptido de (B) comprende uno o más motivos de (A).

2. Método según la reivindicación 1 donde el polipéptido comprende o consiste en la SEQ ID NO: 3, la SEQ ID NO: 6, la SEQ ID NO: 9, la SEQ ID NO: 12, la SEQ ID NO: 15 o la SEQ ID NO: 18, la SEQ ID NO: 27, la SEQ ID NO: 30, la SEQ ID NO: 39, la SEQ ID NO: 42, la SEQ ID NO: 45, la SEQ ID NO: 48, la SEQ ID NO: 67, la SEQ ID NO: 70, la SEQ ID NO: 73, la SEQ ID NO: 76, la SEQ ID NO: 79, la SEQ ID NO: 82, la SEQ ID NO: 85, la SEQ ID NO: 88, la SEQ ID NO: 91, la SEQ ID NO: 94, la SEQ ID NO: 97, la SEQ ID NO: 100, la SEQ ID NO: 103, la SEQ ID NO: 106, la SEQ ID NO: 109, la SEQ ID NO: 112, la SEQ ID NO: 115, la SEQ ID NO: 118, la SEQ ID NO: 121, la SEQ ID NO: 124, la SEQ ID NO: 127, la SEQ ID NO: 130.

3.Métodosegún cualquierade lasreivindicaciones1a2dondeelporcentajedexilosasolubilizadaesde almenos un3% cuando elmétodo se realizabajolascondicionesde reacciónde 10mg de polipéptidoGH5 porkgde maíz desalmidonadodesgrasado(DFDSM) yuna incubacióna40 °CyapH 5durante4 horas.

4.Polipéptidoaisladocon actividaddexilanasa,seleccionadodelgrupo que consisteen:

(a)un polipéptidocon almenos el99,3% de identidaddesecuenciacon elpolipéptidode laSEQ IDNO: 3;

(b)un polipéptidocon almenos el83% deidentidaddesecuenciaconelpolipéptido de laSEQ IDNO:9;

(c)un polipéptidocon almenos el80% deidentidaddesecuenciaconelpolipéptido de laSEQ IDNO:15;

(d)un polipéptidocon almenos el95% deidentidaddesecuenciaconelpolipéptido de laSEQ IDNO:27;

(e)un polipéptidocon almenos el80% deidentidaddesecuenciaconelpolipéptido de laSEQ IDNO:39;

(f)un polipéptidoconalmenos el80% de identidaddesecuenciacon elpolipéptidode laSEQ IDNO: 45;

(g)un polipéptidocon almenos el97,5% de identidaddesecuenciacon elpolipéptidode laSEQ IDNO: 67;

(h)un polipéptidocon almenos el98,8% de identidaddesecuenciacon elpolipéptidode laSEQ IDNO: 73;

(i)un polipéptidocon almenos el83% de identidaddesecuenciacon elpolipéptidode laSEQ IDNO: 79;

(j)un polipéptidocon almenos el90% de identidaddesecuenciacon elpolipéptidode laSEQ IDNO: 85;

(k)un polipéptidocon almenos el80% de identidadde secuenciacon elpolipéptidode laSEQ IDNO: 91;

(l)un polipéptidocon almenos el96% de identidaddesecuenciacon elpolipéptidode laSEQ IDNO: 97;

(m)un polipéptidocon almenos el85% de identidaddesecuenciacon elpolipéptidode laSEQ IDNO: 103;

(n)un polipéptidocon almenos el82% deidentidaddesecuenciaconelpolipéptido de laSEQ IDNO: 109;

(o)un polipéptidocon almenos el96% deidentidaddesecuenciaconelpolipéptido de laSEQ IDNO: 115;

(p)un polipéptidocon almenos el96% deidentidaddesecuenciaconelpolipéptido de laSEQ IDNO: 121;

(q)un polipéptidocon almenos el80% de identidaddesecuenciaconelpolipéptido de laSEQ IDNO:127;y

(x)un polipéptidoque comprende elpolipéptidode (a),(b),(c),(d),(e),(f),(g),(h),(i),(j),(k),(l),(m),(n),(o),

(p)o(q),yuna etiquetade polihistidinay/oetiquetaHQ N-terminaly/oC-terminal.

5.Polipéptidosegún lareivindicación4,donde elpolipéptidocomprende oconsisteen laSEQ IDNO: 3,laSEQ ID

NO: 6,laSEQ IDNO: 9,laSEQ IDNO: 12, laSEQ IDNO: 15 o laSEQ IDNO: 18, laSEQ IDNO: 27, laSEQ ID

NO: 30, laSEQ IDNO:39,laSEQ IDNO: 42, laSEQ IDNO: 45, laSEQ IDNO:48, laSEQ IDNO: 67, laSEQ ID

NO: 70, laSEQ IDNO:73,laSEQ IDNO: 76, laSEQ IDNO: 79, laSEQ IDNO:82, laSEQ IDNO: 85, laSEQ ID

NO: 88, laSEQ IDNO:91,laSEQ IDNO: 94, laSEQ IDNO: 97, laSEQ IDNO:100, laSEQ IDNO: 103, laSEQ

IDNO: 106, laSEQ ID NO: 109, laSEQ IDNO: 112, laSEQIDNO:115, laSEQ IDNO: 118, laSEQ IDNO: 121, laSEQ IDNO: 124, laSEQ IDNO: 127olaSEQ IDNO: 130.

6. Composición que comprende el polipéptido según cualquiera de las reivindicaciones 4 a 5 y un agente de formulación.

7.Composición según lareivindicación6que comprende además una omás enzimas adicionales.

8.Composición según cualquierade lasreivindicaciones6 a7que comprende además uno omás microbios.

9. Composición según cualquiera de las reivindicaciones 6 a 8 que comprende además material vegetal de la subfamilia Panicoideae.

10.Aditivode piensoparaanimalesque comprende elpolipéptidosegún cualquierade lasreivindicaciones4a5o

lacomposición según cualquierade lasreivindicaciones6 a9yuno o más componentes seleccionadosde lalista consistenteen:

una omás vitaminas;

uno omás minerales;

uno omás aminoácidos; y

uno omás de otrosingredientesde pienso.

11. Pienso para animales que comprende el polipéptido según cualquiera de las reivindicaciones 4 a 5 o la composición según cualquiera de las reivindicaciones 6 a 9 o el aditivo de pienso para animales según la reivindicación10ymaterialvegetalde lasubfamilia Panicoideae.

12. Método de mejora del rendimiento de un animal que comprende administraralanimal materialvegetal de la subfamilia Panicoideae junto con elpolipéptido según cualquiera de las reivindicaciones4 a 5 o lacomposición

según cualquierade lasreivindicaciones6 a9 oeladitivode pienso paraanimales según lareivindicación 10,de

modo que elmaterialvegetal de lasubfamilia Panicoideae se añade de manera conjunta o porseparado con el polipéptidoGH5 con actividaddexilanasa.

13. Método de preparación de un pienso para animales que comprende mezclar el polipéptido según cualquiera de las reivindicaciones 4 a 5 o la composición según cualquiera de las reivindicaciones 6 a 9 o el aditivo de pienso para animales según la reivindicación 10 con material vegetal de la subfamilia Panicoideae.

14. Método para mejorar el valor nutricional de un pienso para animales, que comprende tratar el pienso para animales que comprende material vegetal de la subfamilia Panicoideae con el polipéptido según cualquiera de las reivindicaciones 6 a 9, la composición según cualquiera de las reivindicaciones 10 a 15 o el aditivo de pienso para animales según la reivindicación 19.

15. Polinucleótido que codifica el polipéptido según cualquiera de las reivindicaciones 4 a 5.

16. Construcción de ácido nucleico o vector de expresión que comprende el polinucleótido según la reivindicación 15 operativamente unido a una o más secuencias de control que dirigen la producción del polipéptido en un huésped de expresión.

17. Célula huésped recombinante que comprende el polinucleótido según la reivindicación 15 operativamente unido a una o más secuencias de control que dirigen la producción del polipéptido.

18. Método de producción del polipéptido según cualquiera de las reivindicaciones 4 a 5, que comprende:

(a) el cultivo de una célula, que en su forma de tipo salvaje produce el polipéptido, bajo condiciones propicias para la producción del polipéptido; y

(b) la recuperación del polipéptido.

19. Método de producción del polipéptido según cualquiera de las reivindicaciones 4 a 5, que comprende:

(a) el cultivo de una célula huésped según la reivindicación 17 bajo condiciones propicias para la producción del polipéptido; y

(b) la recuperación del polipéptido.

20. Planta transgénica, parte de planta o célula vegetal transformada con un polinucleótido que codifica el polipéptido según cualquiera de las reivindicaciones 4 a 5.

21. Formulación de caldo completo o composición de cultivo celular que comprende un polipéptido según cualquiera de las reivindicaciones 4 a 5.

22. Uso de un polipéptido según cualquiera de las reivindicaciones 4 a 5 o la composición según cualquiera de las reivindicaciones 6 a 9 o el aditivo de pienso para animales según la reivindicación 10:

en pienso para animales;

en aditivos de pienso para animales;

en la preparación de una composición para usar en pienso para animales;

para mejorar el valor nutricional de un pienso para animales;

para aumentar la digestibilidad del pienso para animales;

para mejorar uno o más parámetros de rendimiento en un animal;

para liberar xilosa a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae; y/o

para liberar almidón a partir de material vegetal de la subfamilia Panicoideae.