EP3083923B1 - Wasch- oder reinigungsmittel mit reduziertem tensidgehalt - Google Patents

Wasch- oder reinigungsmittel mit reduziertem tensidgehalt Download PDF

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EP3083923B1
EP3083923B1 EP14809627.4A EP14809627A EP3083923B1 EP 3083923 B1 EP3083923 B1 EP 3083923B1 EP 14809627 A EP14809627 A EP 14809627A EP 3083923 B1 EP3083923 B1 EP 3083923B1
Authority
EP
European Patent Office
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composition according
liquid composition
contained
surfactant
lipase
Prior art date
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Active
Application number
EP14809627.4A
Other languages
English (en)
French (fr)
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EP3083923A1 (de
Inventor
Regina Stehr
Helga Werner
Carine Wattebled
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Henkel AG and Co KGaA
Original Assignee
Henkel AG and Co KGaA
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Henkel AG and Co KGaA filed Critical Henkel AG and Co KGaA
Priority to PL14809627T priority Critical patent/PL3083923T3/pl
Publication of EP3083923A1 publication Critical patent/EP3083923A1/de
Application granted granted Critical
Publication of EP3083923B1 publication Critical patent/EP3083923B1/de
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Anticipated expiration legal-status Critical

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    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38618—Protease or amylase in liquid compositions only
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38627—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing lipase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38636—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing enzymes other than protease, amylase, lipase, cellulase, oxidase or reductase

Definitions

  • the present invention relates to the cleaning and care of surfaces, in particular of textiles, and the provision of liquid compositions for this purpose.
  • the dirt removed from the textiles or the color pigments dissolved out of the textiles from the cleaning medium of the liquor can re-attach to the textiles in the liquor.
  • This process is known to the person skilled in the art.
  • a graying light and especially white laundry is detectable with the naked eye.
  • the discoloration and / or graying of colored textiles can also be observed.
  • SRP Soil Release Polymers
  • DTI Dye Transfer Inhibitor
  • optical brighteners are often additionally added to the detergents or cleaners.
  • the color catcher and optical brightener together can not work together readily stable.
  • a precipitate forms after a storage period, in particular in the case of compositions having a strongly basic pH.
  • Applicant's object is to provide liquid compositions (in particular laundry or cleaning compositions for textiles) which have a reduced content of surfactant and nevertheless have excellent detergency.
  • the graying of textiles is also to be prevented or almost completely contained.
  • White laundry should also without the addition of a conventional optical brightener perceptibly strengthened and obtained over the surface to be cleaned seemingly homogeneous white.
  • composition of the invention is liquid at 20 ° C.
  • compositions according to the invention contain water.
  • Compositions preferred according to the invention comprise water in an amount of from 2 to 90% by weight, in particular from 5 to 80% by weight, in each case based on the total weight of the composition.
  • the detergent more than 5 wt .-%, preferably more than 15 wt .-% and particularly preferably more than 25 wt .-%, each based on the total amount of detergent, water.
  • the detergents may be low-water detergents, the water content in a preferred embodiment being less than 10% by weight and more preferably less than 8% by weight, based in each case on the total liquid detergent.
  • Low-water liquid compositions according to the invention are preferably formulated in water-soluble films.
  • nonaqueous solvents may be added to the detergent.
  • Suitable non-aqueous solvents include mono- or polyhydric alcohols, alkanolamines or glycol ethers, provided that they are miscible with water in the specified concentration range.
  • the solvents are preferably selected from ethanol, n-propanol, i-propanol, butanols, glycol, propanediol, butanediol, methylpropanediol, glycerol, diglycol, propyldiglycol, butyldiglycol, hexyleneglycol, ethylene glycol methyl ether, ethylene glycol ethyl ether, Ethylene glycol propyl ether, ethylene glycol mono-n-butyl ether, diethylene glycol methyl ether, diethylene glycol ethyl ether, propylene glycol methyl ether, propylene glycol ethyl ether, propylene glycol prop
  • compositions of the invention contain at least one surfactant, more preferably a mixture of several surfactants from different classes.
  • the total amount of surfactant between 0.1 and 13 wt .-%, preferably from 2.5 to 13 wt .-%, particularly preferably from 6.0 to 11.0 wt .-% and most preferably from 3.0 to 10.0 wt .-%, is.
  • the surfactant used according to the invention is preferably at least one anionic surfactant.
  • Suitable anionic surfactants in the compositions are all anionic surfactants. These are characterized by a water solubilizing, anionic group such as e.g. a carboxylate, sulfate, sulfonate or phosphate group and a lipophilic alkyl group of about 8 to 30 carbon atoms. In addition, glycol or polyglycol ether groups, ester, ether and amide groups and hydroxyl groups may be present in the molecule. Suitable anionic surfactants are preferably present in the form of the sodium, potassium and ammonium as well as the mono-, di- and trialkanolammonium salts having 2 to 4 carbon atoms in the alkanol group.
  • compositions contain, based on the total weight of the composition, anionic surfactant in a total amount of from 0.1 to 10.0% by weight, preferably from 2.0 to 9.0% by weight, particularly preferably from 4.0 to 7, 0% by weight. Should additional surfactants additionally be present, the amount of further surfactants and the amount of anionic surfactants should be selected such that the previously defined total amount of surfactant is maintained and optionally the total amount of anionic surfactants is preferably within one of the previously defined preferred ranges.
  • Preferred anionic surfactants in the compositions are alkyl sulfates, alkyl polyglycol ether sulfates and ether carboxylic acids each having 10 to 18 carbon atoms in the alkyl group and up to 12 glycol ether groups in the molecule.
  • compositions used according to the invention comprise at least one surfactant of the formula R 1 is -O- (AO) n -SO 3 - X + .
  • R 1 is a linear or branched, substituted or unsubstituted alkyl, aryl or alkylaryl radical, preferably a linear, unsubstituted alkyl radical, more preferably a fatty alcohol radical.
  • Preferred radicals R 1 are selected from decyl, undecyl, dodecyl, tridecyl, tetradecyl, pentadecyl, hexadecyl, heptadecyl, octadecyl, nonadecyl, eicosyl radicals and mixtures thereof, where the representatives with an even number of carbon atoms Atoms are preferred.
  • radicals R 1 are derived from C 12 -C 18 fatty alcohols, for example coconut fatty alcohol, tallow fatty alcohol, lauryl, myristyl, cetyl or stearyl alcohol or C 10 -C 20 oxo alcohols.
  • AO represents an ethylene oxide (EO) or propylene oxide (PO) moiety, preferably an ethylene oxide moiety.
  • the index n stands for an integer from 1 to 50, preferably from 1 to 20 and especially from 2 to 10. Most preferably, n stands for the numbers 2, 3, 4, 5, 6, 7 or 8.
  • X stands for a monovalent cation or the nth part of an n-valent cation, the alkali metal ions are preferred, and Na + or K + including Na, with Na + being extremely preferred.
  • Other cations X + may be selected from NH 4 + , 1 ⁇ 2Zn 2+ , 1 ⁇ 2Mg 2+ , 1 ⁇ 2Ca 2+ , 1 ⁇ 2Mn 2+ , and mixtures thereof.
  • compositions additionally or alternatively (in particular additionally) contain at least one surfactant of the formula (A-2) R 3 -A-SO 3 - Y + (A-2).
  • R 3 is a linear or branched, substituted or unsubstituted alkyl, aryl or alkylaryl radical and the grouping -A- for -O- or a chemical bond.
  • certain radicals R 3 are preferred.
  • R 3 is preferably a linear, unsubstituted alkyl radical, more preferably a fatty alcohol radical.
  • Preferred radicals R 1 are selected from decyl, undecyl, dodecyl, tridecyl, tetradecyl, pentadecyl, hexadecyl, heptadecyl, octadecyl, nonadecyl, eicosyl radicals and mixtures thereof, where the representatives with an even number of carbon atoms Atoms are preferred.
  • Particularly preferred radicals R 1 are derived from C 12 -C 18 fatty alcohols, for example coconut fatty alcohol, tallow fatty alcohol, lauryl, myristyl, cetyl or stearyl alcohol or C 10 -C 20 oxo alcohols.
  • Y stands for a monovalent cation or the n-th part of an n-valent cation, the alkali metal ions being preferred, and Na + or K + being preferred, Na + being extremely preferred.
  • Other cations Y + may be selected from NH 4 + , 1 ⁇ 2Zn 2+ , 1 ⁇ 2Mg 2+ , 1 ⁇ 2Ca 2+ , 1 ⁇ 2Mn 2+ , and mixtures thereof.
  • R 3 is preferably a linear or branched unsubstituted alkylaryl radical.
  • X is a monovalent cation or the nth part of an n-valent cation, the alkali metal ions being preferred, and Na + or K + being preferred, Na + being extremely preferred.
  • Other cations X + may be selected from NH 4 + , 1 ⁇ 2Zn 2+ , 1 ⁇ 2Mg 2+ , 1 ⁇ 2Ca 2+ , 1 ⁇ 2Mn 2+ , and mixtures thereof.
  • Such highly preferred surfactants are selected from linear or branched alkylbenzenesulfonates of the formula A-3 in which R 'and R "together contain 9 to 19, preferably 11 to 15 and in particular 11 to 13 carbon atoms
  • a particularly preferred representative can be described by the formula A-3a:
  • compositions used in the invention may contain nonionic surfactant (s).
  • compositions contain at least one nonionic surfactant from the group of fatty alcohol ethoxylates, since these surfactants give high-performance compositions even at low washing temperatures and have excellent low-temperature stability in the case of liquid preparations.
  • R 2 is a linear or branched, substituted or unsubstituted alkyl, aryl or alkylaryl radical, preferably a linear, unsubstituted alkyl radical, particularly preferably a fatty alcohol radical.
  • Preferred radicals R 2 are selected from decyl, undecyl, dodecyl, tridecyl, tetradecyl, pentadecyl, hexadecyl, heptadecyl, octadecyl, nonadecyl, eicosyl radicals and mixtures thereof, where the representatives with even number of carbon atoms Atoms are preferred.
  • radicals R 2 are derived from C 12 -C 18 -fatty alcohols, for example coconut fatty alcohol, tallow fatty alcohol, lauryl, myristyl, cetyl or stearyl alcohol or C 10 -C 20 -oxo alcohols.
  • AO represents an ethylene oxide (EO) or propylene oxide (PO) moiety, preferably an ethylene oxide moiety.
  • EO ethylene oxide
  • PO propylene oxide
  • m is an integer from 1 to 50, preferably from 1 to 20 and especially from 2 to 10. Most preferably, m is the numbers 2, 3, 4, 5, 6, 7 or 8.
  • compositions contain nonionic surfactants in certain amounts. Extremely preferred compositions according to the invention are characterized in that the total amount of nonionic surfactants, based on the weight of the compositions, is from 0.1 to 10% by weight, preferably from 0.5 to 7.5% by weight, more preferably from 2.0 to 4 , 0 wt .-% is. Should additional surfactants additionally be present, the amount of further surfactants and the amount of nonionic surfactants should be selected such that the previously defined total amount of surfactant is maintained and, optionally, preferably the total amount of nonionic surfactants is within one of the previously defined preferred ranges.
  • surfactants i) and ii) have been described above as preferred surfactants a) of the formulas (A-1) and (A-3a), the surfactant iii) as the preferred surfactant having the formula (C-1). preferred
  • compositions of this embodiment are again characterized in that they additionally contain at least one soap.
  • compositions of this embodiment are again characterized in that they contain, based on their weight, from 0.1 to 1.5% by weight, particularly preferably from 0.2 to 1.0% by weight, very particularly preferably 0.3 to 0.8% by weight of soap (s).
  • composition according to the invention furthermore necessarily contains a special combination of the three enzymes lipase, amylase and mannanase.
  • lipase a special combination of the three enzymes lipase, amylase and mannanase.
  • variant is at the level of proteins the term corresponding to "mutant” at the level of the nucleic acids.
  • the precursor or parent molecules may be wild-type enzymes, that is, those obtainable from natural sources. They may also be enzymes which in themselves already represent variants, that is to say have already been changed with respect to the wild-type molecules. These include, for example, point mutants, those with changes in the amino acid sequence, multiple positions or longer contiguous regions, or else hybrid molecules composed of complementary sections of various wild-type enzymes.
  • amino acid substitutions are meant substitutions of one amino acid against another amino acid. According to the invention, such substitutions are indicated by designation of the positions in which the exchange takes place, if appropriate combined with the relevant amino acids in the internationally used single-letter code.
  • position 320 replacement means that a variant in position having position 320 in the sequence of a reference protein has a different amino acid.
  • exchanges are carried out at the DNA level via mutations of single base pairs (see above).
  • R320K means that the reference enzyme at position 320 has the amino acid arginine, while the variant under consideration has the amino acid lysine at the homologizable position.
  • 320K means that any, that is usually a naturally given, amino acid at a position corresponding to position 320 is replaced with a lysine, which is located in that molecule in the same place.
  • R320K, L means that the amino acid arginine at position 320 is replaced with lysine or leucine.
  • R320X means that the amino acid arginine at position 320 is replaced with an essentially any other amino acid.
  • amino acid substitutions according to the invention designated by the present application are not limited to being the only substitutions in which the variant in question differs from the wild-type molecule. It is known in the art that the beneficial properties of single point mutations can complement each other. Thus, embodiments of the present invention include all variants which, in addition to other exchanges with the wild-type molecule, also comprise the exchanges according to the invention.
  • nucleic acid or amino acid sequences are carried out according to the invention by a sequence comparison. Such a comparison is made by assigning similar sequences in the nucleotide sequences or amino acid sequences to each other. This sequence comparison is preferably carried out based on the BLAST algorithm established and commonly used in the prior art (cf., for example, US Pat Altschul, SF, Gish, W., Miller, W., Myers, EW & Lipman, DJ (1990) "Basic local alignment search tool.” J. Mol. Biol. 215: 403-410 , and Altschul, Stephan F., Thomas L. Madden, Alejandro A. Schaffer, Jinghui Zhang, Hheng Zhang, Webb Miller, and David J.
  • T-Coffee cf., for example Notredame et al. (2000): T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments. J. Mol. Biol. 302, 205-217 ) or programs based on these programs or algorithms.
  • Clustal cf., for example, Chenna et al. (2003): Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs.
  • T-Coffee cf., for example Notredame et al. (2000): T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments. J. Mol. Biol.
  • sequence comparisons and alignments are preferably created with the computer program Vector NTI® Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, California, USA) with the default parameters specified.
  • Such a comparison allows a statement about the similarity of the compared sequences to each other. It is usually given in percent identity, that is, the proportion of identical nucleotides or amino acid residues at the same or in an alignment corresponding positions.
  • the broader concept of homology involves conserved amino acid substitutions in the consideration of amino acid sequences, that is, amino acids with similar chemical activity, as these usually perform similar chemical activities within the protein. Therefore, the similarity of the compared sequences may also be given in percent homology or percent similarity.
  • Identity and / or Homology information can be found on whole polypeptides or genes or only on individual regions. Homologous or identical regions of different nucleic acid or amino acid sequences are therefore defined by matches in the sequences. Such areas often have identical functions.
  • nucleic acid or amino acid sequence can be small and comprise only a few nucleotides or amino acids. Often, such small regions exert essential functions for the overall activity of the protein. It may therefore be useful to relate sequence matches only to individual, possibly small areas. Unless stated otherwise, identity or homology information in the present application, however, refers to the total length of the respectively indicated nucleic acid or amino acid sequence.
  • Fragments are understood as meaning all polypeptides, proteins or peptides which are smaller than corresponding comparison proteins or those which correspond to completely translated genes and, for example, can also be obtained synthetically. Due to their amino acid sequences, they can be assigned to the respective complete comparison proteins. For example, they may adopt the same spatial structures or perform proteolytic or partial activities, such as the complexation of a substrate. Fragments and deletion variants of starting proteins are in principle similar; while fragments are rather small fragments, the deletion mutants tend to lack only short regions (possibly only one or more amino acids). Thus, for example, it is possible to delete further single amino acids at the termini or in the loops of the enzyme, without thereby losing or reducing the enzymatic activity.
  • enzymes refer to active protein.
  • the protein concentration can be determined by known methods, for example the BCA method or the biuret method.
  • compositions of the invention necessarily contain at least one lipase.
  • a lipase present in the composition according to the invention (in particular in a textile washing and cleaning agent preferred according to the invention) has a lipolytic activity, that is, it is capable of hydrolysis (lipolysis) of lipids such as glycerides or cholesterol esters.
  • This lipase activity is determined in the usual way, preferably as described in US Pat Bruno Stellmach, "Methods of Determination Enzymes for Pharmacy, Food Chemistry, Engineering, Biochemistry, Biology, Medicine” (Steinkopff Verlag Darmstadt, 1988, p. 172 et seq ).
  • lipase-containing samples are added to an olive oil emulsion in emulsifier-containing water and incubated at 30 ° C and pH 9.0. This fatty acids are released. These are done with an autotitrator over 20 min. titrated continuously with 0.01 N sodium hydroxide solution so that the pH remains constant ("pH-stat titration"). Based on the sodium hydroxide consumption, the determination of the lipase activity takes place by reference to a reference lipase sample. Another suitable The method for measuring the lipase activity is the release of a dye from a suitable pNP-labeled substrate.
  • compositions are characterized in that based on the total weight of the composition lipase in a total amount of 0.01 to 1.0 wt .-%, in particular from 0.02 to 0.1 wt .-%, is included.
  • Lipase enzymes which are preferred according to the invention are selected from at least one enzyme of the group which is formed from triacylglycerol lipase (E.C. 3.1.1.3) and lipoprotein lipase (E.C. 3.1.1.34) and monoglyceride lipase (E.C. 3.1.1.23).
  • compositions according to the invention are the cleaning of textiles. Because washing and cleaning agents for textiles predominantly have alkaline pH values, lipases which are active in the alkaline medium are used in particular for this purpose.
  • the lipase preferably contained in a composition according to the invention is naturally present in a microorganism of the species Thermomyces lanuginosus or Rhizopus oryzae or Mucor javanicus or derived from the aforementioned naturally occurring lipases by mutagenesis. More preferably, the compositions according to the invention comprise at least one lipase naturally present in a microorganism of the species Thermomyces lanuginosus or derived from the aforementioned naturally occurring lipases in Thermomyces lanuginosus by mutagenesis. Naturally present in this context means that the lipase is a separate enzyme of the microorganism.
  • the lipase can thus be expressed in the microorganism from a nucleic acid sequence which is part of the chromosomal DNA of the microorganism in its wild-type form. It or the coding for them nucleic acid sequence is therefore present in the wild-type form of the microorganism and / or can be isolated from the wild-type form of the microorganism from this.
  • a lipase not present in the microorganism or the nucleic acid sequence coding for it would have been deliberately introduced into the microorganism with the aid of genetic engineering, so that the microorganism would have been enriched by the lipase or the nucleic acid sequence coding for it.
  • a lipase naturally present in a microorganism of the species Thermomyces lanuginosus or Rhizopus oryzae or Mucor javanicus may well have been produced recombinantly from another organism.
  • the fungus Thermomyces lanuginosus (also known as Humicola lanuginosa ) belongs to the class Eurotiomycetes (subclass Eurotiomycetidae), herein to the order of the Eurotiales and herein Family Trichocomaceae and the genus Thermomyces.
  • the fungus Rhizopus oryzae belongs to the class of Zygomycetes (subclass Incertae sedis), herein to the order Mucorales and here again to the family Mucoraceae and the genus Rhizopus.
  • the fungus Mucor javanicus also belongs to the class of Zygomycetes (subclass Incertae sedis), herein to the order Mucorales and here again to the family Mucoraceae, then herein to the genus Mucor.
  • the names Thermomyces lanuginosus, Rhizopus oryzae and Mucor javanicus are the biological species names within the respective genus.
  • Preferred lipases according to the invention are the lipase enzymes obtainable from the company Amano Pharmaceuticals under the names Lipase M-AP10®, Lipase LE® and Lipase F® (also Lipase JV®).
  • the Lipase F® is naturally present in Rhizopus oryzae.
  • the lipase M-AP10® is naturally present in Mucor javanicus.
  • compositions of a most preferred embodiment of the invention contain at least one lipase selected from at least one or more polypeptides having an amino acid sequence that is at least 90% (and more preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%) %, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94 , 5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5%, 99.0%, 99.1%, 99.2% , 99.3%, 99.4%, 99.5%, 99.6%, 99.7%, 99.8%, 99.9%) is identical to the wild type lipase from strain DSM 4109 Thermomyces lanuginosus . It is again preferred if, starting from said wild-type lipase from strain DSM 4109, at least the amino acid change N233R is present.
  • lipases derived from the wild-type lipase from strain DSM 4109 are preferably usable according to the invention, which are selected from at least one lipase enzyme according to at least one of claims 1 to 13 of the document WO 00/60063 A1 , On the revelation pamphlet WO 00/60063 A1 is expressly referred to in its entirety.
  • compositions of the invention at least one lipase derived from the wild-type lipase of strain DSM 4109, in which at least one substitution of an electrically neutral or negatively charged amino acid by a positively charged amino acid was carried out from said wild-type lipase.
  • the charge is determined in water at pH 10.
  • Negative amino acids in the sense of the invention are E, D, Y and C.
  • Positively charged amino acids in the sense of the invention are R, K and H, in particular R and K.
  • Neutral amino acid in the sense of the invention are G, A, V, L, I. , P, F, W, S, T, M, N, Q and C when C forms a disulfide bond.
  • the very particularly preferred lipase in the compositions according to the invention comprises at least one lipase which, starting from said wild-type lipase from strain DSM 4109 Thermomyces lanuginosus, has one of the following amino acid changes of numbers (L1) to (L41) as a single change (changes in brackets optional): (L1) T231R + N233R (L2) N94K + D96L + T231R + N233R + Q249R + 270P + 271G + 272L (L3) D96L + T231R + N233R (L4) G91A + E99K + T231R + N233R + Q249R (L5) (N33Q) + D96L + T231R + N233R + Q249R +270 PGL (L6) R209P + T231R + N233R (L7) (N33Q) + E99N + N101S + T231R + N233R + Q249R +270
  • compositions of this embodiment are characterized in that, based on the total weight of the composition, said polypeptide is present in a total amount of from 0.01 to 1.0% by weight, in particular from 0.02 to 0.1% by weight.
  • a most preferred lipase is commercially available under the trade name Lipex® from the company Novozymes (Denmark) and can advantageously be used in the cleaning compositions according to the invention. Particularly preferred here is the lipase Lipex® 100 L (ex Novozymes A / S, Denmark). Preferred compositions are characterized in that based on the total weight of the composition said lipase enzyme from Lipex® 100 L in a total amount of 0.01 to 1.0 wt .-%, in particular 0.02 to 0.1 wt. %, is included.
  • compositions of the invention necessarily contain at least one mannanase.
  • Mannanase present in the composition according to the invention catalyzes, as part of its mannanase activity, the hydrolysis of 1,4- ⁇ -D-mannosidic bonds in mannans, galactomannans, glucomannans and galactoglucomannans.
  • Said mannanase enzymes according to the invention are named according to enzyme nomenclature as E.C. Classified 3.2.1.78.
  • the mannanase activity of a polypeptide or enzyme can be determined according to test methods known from the literature.
  • test methods known from the literature.
  • compositions according to the invention include, for example, the mannanase, which is marketed under the name Mannaway® by the company Novozymes.
  • Mannanase enzymes have been identified in numerous Bacillus organisms: WO 99/64619 discloses examples of high total surfactant liquid protease-containing detergent compositions of at least 20% by weight which additionally comprise mannanase enzyme.
  • compositions according to the invention contain, based on the total weight of the composition, mannanase in a total amount of from 0.01 to 1.0% by weight, in particular from 0.02 to 0.1% by weight.
  • Mannanase polypeptides from strains of the Thermoanaerobacter group, such as Caldicellulosiruptor are preferably suitable according to the invention. Also useful in the invention are mannanase polypeptides of the fungi Humicola or Scytalidium, in particular the species Humicola insolens or Scytalidium thermophilum.
  • the mannanase enzyme compositions according to the invention comprise at least one mannanase polypeptide from Gram-positive alkalophilic strains of Bacillus, in particular selected from at least one member of the group from Bacillus subtilis, Bacillus lentus, Bacillus clausii, Bacillus agaradhaerens, Bacillus brevis, Bacillus stearothermophilus, Bacillus alkalophilus, Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus coagulans, Bacillus circulans, Bacillus lautus, Bacillus thuringiensis, Bacillus cheniformis, and Bacillus sp., more preferably selected from at least one member of the group from Bacillus sp. I633, Bacillus sp. AA / 12, Bacillus clausii, Bacillus agaradhaerens and Bacillus licheniformis.
  • said preferred mannanase in a total amount of 0.01 to 1.0 wt .-%, in particular from 0.02 to 0.1 wt .-%, each based on the total weight of the composition in the The composition of the invention is included.
  • the fragment defined above under (ii) is understood as meaning all polypeptides, proteins or peptides which are smaller than the polypeptides covered under (i) or those which are completely translated correspond, and for example can be obtained synthetically. Due to their amino acid sequences, they can be assigned to the relevant complete proteins. For example, they may adopt the same structures or perform proteolytic or partial activities, such as the complexation of a substrate. Fragments and deletion variants of starting proteins are in principle similar; while fragments are rather small fragments, the deletion mutants tend to lack only short regions (possibly only one or more amino acids).
  • the enzymatic activity of the mannanase is preferably not reduced or reduced only to a slight extent, in particular only up to a reduction of 15% of the activity of the parent enzyme (particularly preferred for mannanase according to SeqID No. 1).
  • the mannanase is selected from at least one member of the group formed from polypeptides comprising an amino acid sequence that is at least 90% (more preferably at least 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92%) , 5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5 %, 99.0%, 99.1%, 99.2%, 99.3%, 99.4%, 99.5%, 99.6%, 99.7% or 99.8%) sequence identity to the Polypeptide of positions 31 to 490 according to SEQ ID No.1 (see Sequence Listing).
  • the polypeptides have an amino acid sequence which is at least 90% (more preferably at least 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5%, 99.0%, 99.1%, 99.2 %, 99.3%, 99.4%, 99.5%, 99.6%, 99.7% or 99.8%) Sequence identity to the polypeptide of positions 31 to 490 according to SEQ ID No.1 (cf. sequence Listing).
  • polypeptides whose amino acid sequence is more than 99.0% identical to the sequence according to SEQ ID No.1.
  • sequence described under SEQ ID No.1 in the context of the present invention corresponds to that in US Pat WO 99/64619 disclosed sequence under SEQ ID No.2.
  • mannanase enzymes (vide supra) is expressly the overall disclosure of WO 99/64619 to use fully. Likewise apply in the WO 99/64619 Preferred mannanase enzymes in the sense of the composition according to the invention are preferred.
  • compositions according to the invention necessarily contain at least one ⁇ -amylase.
  • ⁇ -Amylases (EC 3.2.1.1) hydrolyze internal ⁇ -1,4-glycosidic bonds of starch and starch-like polymers as an enzyme.
  • This ⁇ -amylase activity for example, the applications WO 97/03160 A1 and GB 1296839 measured in KNU (Kilo Novo Units).
  • 1 KNU stands for the amount of enzyme which hydrolyses 5.25 g of starch (available from Merck, Darmstadt, Germany) per hour at 37 ° C., pH 5.6 and in the presence of 0.0043 M calcium ions.
  • An alternative activity determination method is the so-called DNS method, which is described, for example, in the application WO 02/10356 A2 is described. Thereafter, the oligosaccharides, disaccharides and glucose units released by the enzyme in the hydrolysis of starch are detected by oxidation of the reducing ends with dinitrosalic acid (DNS). The activity is obtained in ⁇ mol reducing sugars (in terms of maltose) per min and ml; This results in activity values in TAU.
  • the same enzyme can be determined by various methods, with the respective Conversion factors may vary depending on the enzyme and thus must be determined by a standard. As an approximation one can calculate that 1 KNU corresponds to approx. 50 TAU.
  • Another activity determination method is measurement using the Quick-Start® test kit from Abbott, Abott Park, Illinois, USA.
  • compositions according to the invention are the cleaning of textiles. Because detergents and cleaners for textiles predominantly have alkaline pH values, in particular ⁇ -amylases which are active in the alkaline medium are used for this purpose. Such are produced and secreted by microorganisms, ie fungi or bacteria, especially those of the genera Aspergillus and Bacillus. Based on these natural enzymes, there remains an almost unmanageable wealth of variants that have been derived by mutagenesis and have specific advantages depending on the field of application.
  • ⁇ -amylases from Bacillus licheniformis, from B. amyloliquefaciens and from B. stearothermophilus, as well as their further developments improved for use in detergents or cleaners.
  • the B. licheniformis enzyme is available from Novozymes under the name Termamyl® and from Genencor under the name Purastar®ST. Further development products of this ⁇ -amylase are available from Novozymes under the trade names Duramyl® and Termamyl®ultra, from Genencor under the name Purastar®OxAm, and from Daiwa Seiko Inc., Tokyo, Japan, as Keistase®. B.
  • amyloliquefaciens ⁇ -amylase is sold by Novozymes under the name BAN®, and variants derived from the B. stearothermophilus ⁇ -amylase under the names BSG® and Novamyl®, also from Novozymes.
  • ⁇ -amylases from other organisms are the developments of the ⁇ -amylase from Aspergillus niger and A. oryzae available under the trade name Fungamyl® from Novozymes.
  • Another commercial product is, for example, the amylase LT®.
  • WO 96/23873 A1 The prior art includes, inter alia, the three patent applications WO 96/23873 A1 .
  • WO 00/60060 A2 and WO 01/66712 A2 which have been registered by the company Novozymes.
  • WO 96/23873 A1 describes in part several different point mutations in a total of more than 30 different positions in four different wild-type amylases and claims those for all amylases with at least 80% identity to one of these four; they are said to have altered enzymatic properties in terms of thermal stability, oxidation stability and calcium dependence.
  • the registration WO 00/60060 A2 also names a variety of possible amino acid substitutions in 10 different positions on the ⁇ -amylases from two different microorganisms and claims those for all amylases with one Homology of at least 96% identity to these.
  • WO 01/66712 A2 denotes 31 different, in part, with the aforementioned identical amino acid positions, in either of the two in the application WO 00/60060 A2 ⁇ -amylases have been mutated.
  • WO 96/23873 A1 For example, there is a concrete possibility to substitute an M in position 9 according to the count of AA560 for an L in the mentioned ⁇ -amylases, in position 202 M versus L and those in positions 182 and 183 (or 183 and 184) To delete amino acids.
  • WO 00/60060 A2 specifically reveals the amino acid variation N195X (that is, in principle against any other amino acid).
  • WO 01/66712 A2 discloses, inter alia, the amino acid variations R118K, G186X (including in particular the not relevant here G186R exchange), N299X (including in particular the not relevant here replacement N299A), R320K, E345R and R458K.
  • compositions preferred according to the invention contain ⁇ -amylase in a total amount of 0.01 to 1.0% by weight, in particular 0.02 to 0.1% by weight.
  • the agent according to the invention as ⁇ -amylase at least one polypeptide having an identity of at least 92% (and increasingly preferably at least 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5%, 99.0%, 99.1%, 99.2 %, 99.3%, 99.4%, 99.5%, 99.6%, 99.7%, 99.8%, 99.9%) of the sequence having the SEQ ID NO. 2 (see Sequence Listing).
  • SEQ ID NO. 2 is identical to the one in the WO 2005/108537 disclosed SEQ ID NO. Second
  • the preferred ⁇ -amylase having the sequence of SEQ ID NO. 2 is a variant of the ⁇ -amylase AA349, which can be derived from this enzyme via the point or deletion mutations R118K, G182, D183, N195F, R320K and R458K.
  • the ⁇ -amylase AA349 as sequence under SEQ ID NO. 3 of the aforementioned application WO 2005/108537 out. It is identical at the amino acid level with the ⁇ -amylase AA560 as mentioned in the same application. According to this application, both wild-type enzymes are naturally produced by Bacillus species strains, which are available under the numbers DSM 12648 and DSM 12649 from the German Collection of Microorganisms and Cell Cultures GmbH, Mascheroder Weg 1b, 38124 Braunschweig (http://www.dsmz.de) deposited by the company Novozymes.
  • compositions according to the invention comprise as ⁇ -amylase at least one polypeptide having an identity of at least 92%, (in particular at least 93%, preferably at least 95%, particularly preferably at least 96%, very particularly preferably at least 98%) to the sequence of SEQ ID NO. 2 in a total amount of 0.01 to 1.0 wt .-%, in particular from 0.02 to 0.1 wt .-%.
  • the agents according to the invention contain as amylase enzyme at least one ⁇ -amylase enzyme which can be obtained from an ⁇ -amylase AA560 homologizable starting ⁇ -amylase via amino acid changes in the following positions: 9, 149, 182, 186, 202, 257, 295, 299, 323, 339, 345 and optionally further (in the count according to the ⁇ -amylase AA560). It is preferred if at least the amino acid change M202L is present starting from a starting ⁇ -amylase which can be homologated with the ⁇ -amylase AA560.
  • the ⁇ -amylase AA560 from the microorganism deposited under DSM 12649 as reference enzyme with regard to the numbering of the positions is according to the invention WO 00/60060 A2 whose amino acid sequence is shown in the sequence listing there.
  • any ⁇ -amylase AA560 (AA560) which can be homologized with the ⁇ -amylase AA560 (AA560) is any amylolytic enzyme which corresponds to the ⁇ -amylase AA560 (AA560), that is to say the amino acid sequence shown in SEQ ID NO.
  • compositions preferred according to the invention comprise said ⁇ -amylase in a total amount of from 0.01 to 1.0% by weight, in particular from 0.02 to 0.1% by weight.
  • the amylase enzyme is selected from at least one ⁇ -amylase which can be obtained from the ⁇ -amylase AA560 via the following amino acid changes: (A1) M9L / M202I, (A2) M9L / M202I / M323T, (A3) M9L / M202I / M323T / M382Y, (A4) M9L / M202I / Y295F / A339S, (A5) M9L / M202I / Y295F, (A6) M9L / M202I / A339S, (A7) M9L / M202I / Y295F / A339S, (A8) M9L / M202I / Y295F / A339S / E345R, (A9) M9L / G149A / M202I / Y295F / A339S / E345R, (A10) M9L
  • M202L is preferably selected among the amylases having the amino acid change.
  • the ⁇ -amylases used in the compositions according to the invention can be produced by biotechnological methods known per se by suitable microorganisms, for example by filamentous fungi as transgenic expression hosts or preferably those of the genera Bacillus, because the parent enzymes AA349 and AA560 themselves are Bacillus enzymes ,
  • suitable microorganisms for example by filamentous fungi as transgenic expression hosts or preferably those of the genera Bacillus, because the parent enzymes AA349 and AA560 themselves are Bacillus enzymes .
  • suitable microorganisms for example by filamentous fungi as transgenic expression hosts or preferably those of the genera Bacillus, because the parent enzymes AA349 and AA560 themselves are Bacillus enzymes .
  • suitable microorganisms for example by filamentous fungi as transgenic expression hosts or preferably those of the genera Bacillus, because the parent enzymes AA349 and AA560 themselves are Bacillus enzymes .
  • the purification is conveniently carried out by established methods, for example by precipitation, sedimentation, concentration, filtration of the liquid phases, microfiltration, ultrafiltration, exposure to chemicals, such as precipitation, chromatographic steps, deodorization or suitable combinations of these steps.
  • compositions according to the invention which contain at most very small amounts or no protease at all.
  • protease in a total amount of 0 to 0.0005 wt .-%, preferably from 0 to 0.0001 wt .-%, most preferably from 0 to 0, 00005 wt .-%.
  • the compositions of the invention are free of protease.
  • a protease is an enzyme that cleaves peptide bonds by hydrolysis.
  • Each of the enzymes from class EC 3.4 is included according to the invention (comprising each of the thirteen subclasses below).
  • the EC number corresponds to the Enzyme Nomenclature 1992, NC-IUBMB, Academic Press, San Diego, California , including supplements 1 to 5, published in Eur. J. Biochem. 1994, 223, 1-5 ; Eur. J. Biochem. 1995, 232, 1-6 ; Eur. J. Biochem. 1996, 237, 1-5 ; Eur. J. Biochem. 1997, 250, 1-6 ; and Eur. J. Biochem. 1999, 264, 610-650 ,
  • Subtilase names a subgroup of serine proteases.
  • the serine proteases or serine peptidases are a subset of the proteases that have serine in the active site of the enzyme that forms a covalent adduct with the substrate.
  • the subtilases (and serine proteases) are characterized by having two more amino acid residues in the active site besides said serine with histidine and aspartame.
  • the subtilases can be divided into 6 subclasses, namely the subtilisin family, the thermitase family, the proteinase K family, the family of lantibiotic peptidases, the kexin family, and the pyrolysin family.
  • the proteases preferably excluded from the compositions according to the invention or preferably contained in reduced amounts are endopeptidases (EC 3.4.21).
  • protease activity is present according to the invention if the enzyme has proteolytic activity (EC 3.4).
  • protease activity Various types of protease activity are known: the three main types are: trypsin-like, with cleavage of the amide substrate following the amino acids Arg or Lys at P1; Chymotrypsin-like, with cleavage after one of the hydrophobic amino acids at P1; and elastase-like, wherein cleavage of the amide substrate after Ala occurs at P1.
  • protease activity can after the in Surfactants, Vol. 7 (1970), pp. 125-132 method described. It is accordingly stated in PE (protease units).
  • the protease activity of an enzyme can be determined according to customary standard methods, in particular using BSA as substrate (bovine albumin) and / or with the AAPF method.
  • the liquid compositions additionally contain at least one cellulase.
  • a cellulase is an enzyme.
  • synonymous terms may be used, especially endoglucanase, endo-1,4-beta-glucanase, carboxymethylcellulase, endo-1,4-beta-D-glucanase, beta-1,4-glucanase, beta-1,4-endoglucan hydrolase , Celludextrinase or Avicelase.
  • Crucial for determining whether an enzyme is a cellulase according to the invention is its ability to hydrolyze 1,4- ⁇ -D-glucosidic bonds in cellulose.
  • Cellulases (endoglucanases, EG) which can be synthesized according to the invention comprise, for example, the fungal cellulase preparation rich in endoglucanase (EG) or its further developments, which are sold by the company Novozymes under the trade name Celluzyme® is offered. Endolase® and Carezyme®, also available from Novozymes, are based on the 50 kD EG or 43 kD EG from Humicola insolens DSM 1800. Further commercial products of this company are Cellusoft®, Renozyme® and Celluclean®.
  • cellulases available from the company AB Enzymes, Finland, under the trade names Ecostone® and Biotouch®, which are based, at least in part, on the 20 kD-EG of melanocarpus.
  • Other cellulases from AB Enzymes are Econase® and Ecopulp®.
  • Other suitable cellulases are from Bacillus sp. CBS 670.93 and CBS 669.93, those derived from Bacillus sp. CBS 670.93 is available from the company Danisco / Genencor under the trade name Puradax®.
  • Other usable commercial products of the company Danisco / Genencor are "Genencor detergent cellulase L" and IndiAge®Neutra.
  • variants of these enzymes obtainable by point mutations can be used according to the invention.
  • Particularly preferred cellulases are Thielavia terrestris cellulase variants described in International Publication WO 98/12307 Cellulases from Melanocarpus, in particular Melanocarpus albomyces, disclosed in the international publication WO 97/14804 Cellulases of the EGIII type from Trichoderma reesei disclosed in the European patent application EP 1 305 432 and variations obtainable therefrom, in particular those disclosed in the European patent applications EP 1240525 and EP 1305432 , as well as cellulases, which are disclosed in international publications WO 1992006165 .
  • WO 96/29397 and WO 02/099091 The respective disclosure is therefore expressly referred to, or the disclosure content of which in this respect is therefore expressly included in the present patent application.
  • compositions according to the invention are characterized in that as additional cellulase at least one cellulase from Melanocarpus sp. or Myriococcum sp. 20K cellulase or those having homology in excess of 80% (more preferably greater than 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90%) , 5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5 %, 97%, 97.5%, 98%, 98.5%, 99.0%, 99.1%, 99.2%, 99.3%, 99.4%, 99.5%, 99, 6%, 99.7%, 99.8%, 99.9%).
  • Melanocarpus sp. or Myriococcum sp. 20K cellulase available is from the international patent application WO 97/14804 known. It has as described there a molecular weight of about 20 kDa and has at 50 ° C in the pH range of 4 to 9 at least 80% of their maximum activity, while still maintaining almost 50% of the maximum activity at pH 10. It can, as also described there, be isolated from Melanocarpus albomyces and produced in genetically engineered Trichoderma reseei transformants.
  • cellulases having a homology of greater than 80% (more preferably greater than 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%) %, 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5%, 99.0%, 99.1%, 99.2%, 99.3%, 99.4%, 99.5%, 99.6%, 99.7%, 99.8%, 99.9%) to 20K cellulase.
  • K20 cellulase is preferably used in amounts such that a composition of the present invention has a cellulolytic activity of from 1 NCU / g to 500 NCU / g (determinable by the hydrolysis of 1 wt% carboxymethylcellulose at 50 ° C and neutral pH and determination of the reducing Sugar by dinitrosalicylic acid, as from MJ Bailey et al. in Enzyme Microb. Technol. 3: 153 (1981 ); 1 NCU defines the amount of enzyme which produces reducing sugars in an amount corresponding to 1 nmol of glucose per second), in particular from 2 NCU / g to 400 NCU / g and more preferably from 6 NCU / g to 200 NCU / g.
  • the composition according to the invention may optionally contain further cellulases.
  • a composition according to the invention preferably contains from 0.001 mg to 0.5 mg, in particular from 0.02 mg to 0.3 mg, of cellulolytic protein per gram of the total composition.
  • the protein concentration can be determined by known methods, for example the bicinchonic acid method (BCA method, Pierce Chemical Co., Rockford, IL) or the biuret method ( Gornall AG, CS Bardawill and MM David, J. Biol. Chem. 177, 751-766, 1948 ).
  • the enzymes contained in a composition according to the invention can be adsorbed to carriers and / or embedded in encapsulating substances in order to protect them against premature inactivation.
  • compositions according to the invention may be added to the resulting enzymes in any form known in the art. These include in particular the solid preparations obtained by granulation, extrusion or lyophilization, advantageously as concentrated as possible, low in water and / or added with stabilizers.
  • the enzymes can also be encapsulated, for example by spray-drying or extrusion of the enzyme solution together with a, preferably natural polymer or in the form of capsules, for example those in which the enzymes are as in a solidified gel, or in those of the core-shell type, in which an enzyme-containing core is coated with a water, air and / or chemical impermeable protective layer.
  • capsules are applied by methods known per se, for example by shaking or rolling granulation or in fluid-bed processes.
  • granules for example by applying polymeric film-forming agent, low in dust and storage stable due to the coating.
  • compositions according to the invention may contain further ingredients which further improve the performance and / or aesthetic properties of the detergent.
  • the composition according to the invention preferably additionally contains one or more substances from the group of bleaching agents, complexing agents, builders, electrolytes, pH adjusters, perfumes, perfume carriers, fluorescers, dyes, hydrotropes, foam inhibitors, silicone oils, anti redeposition agents, anti-shrinkage agents, anti-crease agents , Color transfer inhibitors, antimicrobial agents, germicides, fungicides, antioxidants, preservatives, corrosion inhibitors, antistatic agents, bittering agents, ironing aids, repellents and impregnating agents, swelling and anti-slip agents, plasticizing components and UV absorbers.
  • a bleaching agent can serve all substances that destroy or absorb dyes by oxidation, reduction or adsorption and thereby discolor materials. These include, among others, hypohalite-containing bleach, hydrogen peroxide, perborate, percarbonate, peroxoacetic acid, diperoxoazelaic acid, diperoxododecanedioic acid, and oxidative enzyme systems.
  • Suitable builders which may be present in the composition according to the invention are in particular silicates, aluminum silicates (in particular zeolites), carbonates, salts of organic di- and polycarboxylic acids and mixtures of these substances.
  • Organic builders which may be present in the composition according to the invention are, for example, the polycarboxylic acids which can be used in the form of their sodium salts, polycarboxylic acids meaning those carboxylic acids which carry more than one acid function.
  • these are citric acid, adipic acid, succinic acid, glutaric acid, malic acid, tartaric acid, maleic acid, fumaric acid, sugar acids, aminocarboxylic acids, and mixtures of these.
  • Preferred salts are the salts of polycarboxylic acids such as citric acid, adipic acid, succinic acid, glutaric acid, tartaric acid, sugar acids and mixtures thereof.
  • polymeric polycarboxylates are suitable. These are, for example, the alkali metal salts of polyacrylic acid or polymethacrylic acid, for example, those having a molecular weight of 600 to 750,000 g / mol.
  • Suitable polymers are in particular polyacrylates, which preferably have a molecular weight of from 1,000 to 15,000 g / mol. Because of their superior solubility, the short-chain polyacrylates, which have molecular weights of from 1,000 to 10,000 g / mol, and particularly preferably from 1,000 to 5,000 g / mol, may again be preferred from this group.
  • copolymeric polycarboxylates in particular those of acrylic acid with methacrylic acid and of acrylic acid or methacrylic acid with maleic acid.
  • the polymers may also contain allylsulfonic acids, such as allyloxybenzenesulfonic acid and methallylsulfonic acid, as a monomer.
  • Soluble builders such as, for example, citric acid, or acrylic polymers having a molar mass of from 1,000 to 5,000 g / mol are preferably used in the liquid compositions according to the invention.
  • a second subject of the invention is the use of a liquid composition of the first subject of the invention against the graying of textiles.
  • a third subject of the invention is the use of a liquid composition according to any one of claims 1 to 20 for the cleaning of textiles.
  • a wash liquor is at least the total amount of the components listed under (i) and (iii).
  • Processes for textile cleaning are generally distinguished by the fact that various cleaning-active substances are applied to the items to be cleaned and washed off after the contact time, or that the items to be cleaned are treated in any other way with a composition of the first subject of the invention or a solution of this composition.
  • wash liquor is additionally fed component (ii) of the process according to the invention, it is preferred according to the invention to combine one part by volume of component (i) with 5 to 3000 parts by volume of component (ii).
  • temperatures of 60 ° C or less, 40 ° C or less, 30 ° C or less or 20 ° C or less are employed. These temperature data refer to the temperatures used in the washing steps.
  • compositions E1 according to the invention were prepared as further comparison compositions without the addition of lipase, without the addition of mannanase and without the addition of lipase and without mannanase, and the enzyme content was replaced by water.
  • composition E1 according to the invention has the best anti-skid performance.

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Description

  • Die vorliegende Erfindung betrifft die Reinigung und Pflege von Oberflächen, insbesondere von Textilien, sowie die Bereitstellung flüssiger Zusammensetzungen für diesen Zweck.
  • Zur Gewährleistung einer zufriedenstellenden Reinigungsleistung enthalten konventionelle Wasch- und Reinigungsmittel üblicherweise einen hohen Anteil an Tensiden. Mit Hilfe der Tenside wird der Schmutz von der zu reinigenden Oberfläche abgelöst und in der Waschflotte dispergiert. Es ist insbesondere aus ökologischen Gründen wünschenswert, den Tensidgehalt in Wasch- oder Reinigungsmitteln zu reduzieren. Die Reinigungsleistung soll sich jedoch trotz Verringerung der Tensidmenge nicht verschlechtern.
  • Während des Waschvorgangs kann sich der von den Textilien entfernte Schmutz oder die aus den Textilien herausgelösten Farbpigmente aus dem Reinigungsmedium der Flotte heraus wieder an die in der Flotte befindlichen Textilien anlagern. Dieser Vorgang ist dem Fachmann unter Redeposition bekannt. Insbesondere nach mehreren Waschzyklen ist eine Vergrauung heller und insbesondere weißer Wäsche mit bloßem Auge feststellbar. Auch die Verfärbung und/oder Vergrauung farbiger Textilien kann beobachtet werden.
  • Um die Wiederanlagerung von Schmutz und Farbpigmenten an das Textil zu verhindern, werden während des Reinigungsvorganges neben Tensiden einerseits sogenannte schmutzablösende Polymere (SRP = Soil Release Polymers) als Waschkraftverstärker und/oder andererseits Farbübertragungsinhibitoren als Farbfänger (DTI = Dye Transfer Inhibitor) in der Reinigungsflotte eingesetzt.
  • Zur visuellen Verstärkung des Eindrucks weißer Wäsche werden den Wasch- oder Reinigungsmitteln zusätzlich oftmals sogenannte optische Aufheller zugesetzt. Insbesondere in flüssigen Waschmitteln lassen sich die Farbfänger und optischen Aufheller gemeinsam nicht ohne Weiteres stabil einarbeiten. Meist bildet sich nach einer Lagerzeit, insbesondere bei Zusammensetzungen mit stark basischem pH-Wert, ein Niederschlag.
  • Die Anmelderin hat es sich zur Aufgabe gemacht, flüssige Zusammensetzungen (insbesondere Wasch- oder Reinigungszusammensetzungen für Textilien) bereitzustellen, die einen reduzierten Gehalt an Tensid besitzen und dennoch eine hervorragende Waschkraft aufweisen. Insbesondere soll zusätzlich die Vergrauung von Textilien verhindert oder nahezu komplett eingedämmt werden. Weiße Wäsche soll auch ohne Zusatz eines konventionellen optischen Aufhellers ein wahrnehmbar verstärktes und über die zu reinigende Oberfläche homogen erscheinendes Weiß erhalten.
  • Ein erster Gegenstand der Erfindung ist eine flüssige Zusammensetzung, insbesondere für die Wäsche oder Reinigung von Textilien, enthaltend
    1. (a) Wasser,
    2. (b) mindestens ein Tensid,
    3. (c) mindestens eine Lipase
    4. (d) mindestens eine Mannanase,
    5. (e) mindestens eine α-Amylase,
    mit der Maßgabe, dass - auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung bezogen - die Gesamtmenge an Tensid zwischen 0,1 und 13 Gew.-%, bevorzugt von 3,0 bis 10,0 Gew.-%, beträgt, und bezogen auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung Enzym mit Proteaseaktivität in einer Gesamtmenge von 0 bis 0,0005 Gew.-% enthalten ist.
  • Im Sinne der Erfindung gilt für die Definition eines Zahlenbereichs, welcher "zwischen" zwei Bereichsgrenzen liegen soll, dem allgemeinen Sprachgebrauch folgend, dass die Bereichsgrenzen nicht mit eingeschlossen sind. Zahlenbereiche, die von einer Bereichsgrenze bis zu einer anderen Bereichsgrenze definiert sind, schließen die Bereichsgrenzen mit ein.
  • Die erfindungsgemäße Zusammensetzung ist bei 20 °C flüssig.
  • Als ersten Inhaltsstoff enthält die erfindungsgemäße Zusammensetzung Wasser. Erfindungsgemäß bevorzugte Zusammensetzungen enthalten Wasser in einer Menge von 2 bis 90 Gew.-%, insbesondere von 5 bis 80 Gew.-%, jeweils bezogen auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung.
  • Dabei ist es bevorzugt, dass das Waschmittel mehr als 5 Gew.-%, bevorzugt mehr als 15 Gew.-% und insbesondere bevorzugt mehr als 25 Gew.-%, jeweils bezogen auf die Gesamtmenge an Waschmittel, Wasser enthält. Alternativ kann es sich bei den Waschmitteln um wasserarme Waschmittel handeln, wobei der Gehalt an Wasser in einer bevorzugten Ausführungsform weniger als 10 Gew.-% und mehr bevorzugt weniger als 8 Gew.-%, jeweils bezogen auf das gesamte flüssige Waschmittel, beträgt. Wasserarme flüssige Zusammensetzungen werden erfindungsgemäß bevorzugt in wasserlösliche Folien konfektioniert.
  • Daneben können dem Waschmittel nichtwässrige Lösungsmittel zugesetzt werden. Geeignete nichtwässrige Lösungsmittel umfassen ein- oder mehrwertige Alkohole, Alkanolamine oder Glykolether, sofern sie im angegebenen Konzentrationsbereich mit Wasser mischbar sind. Vorzugsweise werden die Lösungsmittel ausgewählt aus Ethanol, n-Propanol, i-Propanol, Butanolen, Glykol, Propandiol, Butandiol, Methylpropandiol, Glycerin, Diglykol, Propyldiglycol, Butyldiglykol, Hexylenglycol, Ethylenglykolmethylether, Ethylenglykolethylether, Ethylenglykolpropylether, Ethylenglykolmono-n-butylether, Diethylenglykolmethylether, Diethylenglykolethylether, Propylenglykolmethylether, Propylenglykolethylether, Propylenglykolpropylether, Dipropylenglykolmonomethylether, Dipropylenglykolmonoethylether, Methoxytriglykol, Ethoxytriglykol, Butoxytriglykol, 1-Butoxyethoxy-2-propanol, 3-Methyl-3-methoxybutanol, Propylen-glykol-t-butylether, Di-n-octylether sowie Mischungen dieser Lösungsmittel. Es ist allerdings bevorzugt, dass die erfindungsgemäße Zusammensetzung einen Alkohol, insbesondere Ethanol und/oder Glycerin, in Mengen von 0,5 und 5 Gew.-%, bezogen auf die gesamte Zusammensetzung enthält.
  • Zur Entfaltung einer Reinigungs- oder Waschleistung enthalten die erfindungsgemäßen Zusammensetzungen mindestens ein Tensid, besonders bevorzugt eine Mischung mehrerer Tenside aus unterschiedlichen Stoffklassen.
  • Dabei ist es für die Erfindung wesentlich, dass die Gesamtmenge an Tensid zwischen 0,1 und 13 Gew.-%, bevorzugt von 2,5 bis 13 Gew.-%, besonders bevorzugt von 6,0 bis 11,0 Gew.-% und ganz besonders bevorzugt von 3,0 bis 10,0 Gew.-%, beträgt.
  • Als Tensid wird erfindungsgemäß bevorzugt mindestens ein anionisches Tensid eingesetzt.
  • Als anionische Tenside eignen sich in den Zusammensetzungen alle anionischen oberflächenaktiven Stoffe. Diese sind gekennzeichnet durch eine wasserlöslich machende, anionische Gruppe wie z.B. eine Carboxylat-, Sulfat-, Sulfonat- oder Phosphat-Gruppe und eine lipophile Alkylgruppe mit etwa 8 bis 30 C-Atomen. Zusätzlich können im Molekül Glykol- oder Polyglykolether-Gruppen, Ester-, Ether- und Amidgruppen sowie Hydroxylgruppen enthalten sein. Geeignete anionische Tenside liegen vorzugsweise in Form der Natrium-, Kalium- und Ammoniumsowie der Mono-, Di- und Trialkanolammoniumsalze mit 2 bis 4 C-Atomen in der Alkanolgruppe vor.
  • Bevorzugte Zusammensetzungen enthalten auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung bezogen anionisches Tensid in einer Gesamtmenge von 0,1 bis 10,0 Gew.-%, bevorzugt von 2,0 bis 9,0 Gew.-%, besonders bevorzugt von 4,0 bis 7,0 Gew.-%. Sollten zusätzlich weitere Tenside enthalten sein, ist die Menge der weiteren Tenside und die Menge der anionischen Tenside so zu wählen, dass die zuvor definierte Gesamtmenge an Tensid eingehalten wird und optional bevorzugt die Gesamtmenge an anionischen Tensiden innerhalb eines der zuvor als bevorzugt definierten Mengenbereiche liegt.
  • Bevorzugte anionische Tenside in den Zusammensetzungen sind Alkylsulfate, Alkylpolyglykolethersulfate und Ethercarbonsäuren, jeweils mit 10 bis 18 C-Atomen in der Alkylgruppe und bis zu 12 Glykolethergruppen im Molekül.
  • Bevorzugte erfindungsgemäß eingesetzte Zusammensetzungen enthalten mindestens ein Tensid der Formel

            R1-O-(AO)n-SO3 - X+.

  • In dieser Formel steht R1 für einen linearen oder verzweigten, substituierten oder unsubstituierten Alkyl-, Aryl- oder Alkylarylrest, vorzugsweise für einen linearen, unsubstituierten Alkylrest, besonders bevorzugt für einen Fettalkoholrest. Bevorzugte Reste R1 sind ausgewählt aus Decyl-, Undecyl-, Dodecyl-, Tridecyl-, Tetradecyl, Pentadecyl-, Hexadecyl-, Heptadecyl-, Octadecyl-, Nonadecyl-, Eicosylresten und deren Mischungen, wobei die Vertreter mit gerader Anzahl an C-Atomen bevorzugt sind. Besonders bevorzugte Reste R1 sind abgeleitet von C12-C18-Fettalkoholen, beispielsweise von Kokosfettalkohol, Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder von C10-C20-Oxoalkoholen.
  • AO steht für eine Ethylenoxid- (EO) oder Propylenoxid- (PO) Gruppierung, vorzugsweise für eine Ethylenoxidgruppierung. Der Index n steht für eine ganze Zahl von 1 bis 50, vorzugsweise von 1 bis 20 und insbesondere von 2 bis 10. Ganz besonders bevorzugt steht n für die Zahlen 2, 3, 4, 5, 6, 7 oder 8. X steht für ein einwertiges Kation oder den n-ten Teil eines n-wertigen Kations, bevorzugt sind dabei die Alkalimetallionen und darunter Na+ oder K+, wobei Na+ äußerst bevorzugt ist. Weitere Kationen X+ können ausgewählt sein aus NH4 +, ½ Zn2+,½ Mg2+,½ Ca2+,½ Mn2+, und deren Mischungen.
  • Zusammenfassend enthalten besonders bevorzugte Zusammensetzungen mindestens ein anionisches Tensid, ausgewählt aus Fettalkoholethersulfaten der Formel A-1
    Figure imgb0001
     mit k = 11 bis 19, n = 2, 3, 4, 5, 6, 7 oder 8. Ganz besonders bevorzugte Vertreter sind Na-C12-14 Fettalkoholethersulfate mit 2 EO (k = 11-13, n = 2 in Formel A-1).
  • Bevorzugte Zusammensetzungen enthalten bezogen auf die Gesamtmenge der Zusammensetzung 0,1 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 1,0 bis 7,5 Gew.-%, weiter bevorzugt 2,0 bis 4,0 Gew.-% Fettalkoholethersulfat(e) (jeweils insbesondere der Formel A1). Sollten zusätzlich weitere Tenside enthalten sein, ist die Menge der eingesetzten Fettalkoholethersulfat(e) derart innerhalb der dafür bevorzugten Mengenbereiches (vide supra) zu wählen, dass - auf jeden Fall die zuvor definierte Gesamtmenge an Tensid eingehalten wird und
    • optional bevorzugt die als bevorzugt definierte Gesamtmenge an anionischen Tensiden eingehalten wird.
  • Weitere bevorzugte Zusammensetzungen enthalten zusätzlich oder alternativ (insbesondere zusätzlich) mindestens ein Tensid der Formel (A-2)

            R3-A-SO3 - Y+     (A-2).

  • In dieser Formel steht R3 für einen linearen oder verzweigten, substituierten oder unsubstituierten Alkyl-, Aryl- oder Alkylarylrest und die Gruppierung -A- für -O- oder eine chemische Bindung. In anderen Worten lassen sich durch die vorstehende Formel Sulfat- (A = O) oder Sulfonat- (A = chemische Bindung) -tenside beschreiben. In Abhängigkeit von der Wahl der Gruppierung A sind bestimmte Reste R3 bevorzugt. Bei den Sulfattensiden (A = O) steht R3 vorzugsweise für einen linearen, unsubstituierten Alkylrest, besonders bevorzugt für einen Fettalkoholrest. Bevorzugte Reste R1 sind ausgewählt aus Decyl-, Undecyl-, Dodecyl-, Tridecyl-, Tetradecyl, Pentadecyl-, Hexadecyl-, Heptadecyl-, Octadecyl-, Nonadecyl-, Eicosylresten und deren Mischungen, wobei die Vertreter mit gerader Anzahl an C-Atomen bevorzugt sind. Besonders bevorzugte Reste R1 sind abgeleitet von C12-C18-Fettalkoholen, beispielsweise von Kokosfettalkohol, Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder von C10-C20-Oxoalkoholen. Y steht für ein einwertiges Kation oder den n-ten Teil eines n-wertigen Kations, bevorzugt sind dabei die Alkalimetallionen und darunter Na+ oder K+, wobei Na+ äußerst bevorzugt ist. Weitere Kationen Y+ können ausgewählt sein aus NH4 +, ½ Zn2+,½ Mg2+,½ Ca2+,½ Mn2+, und deren Mischungen.
  • Solche besonders bevorzugten Tenside sind ausgewählt aus Fettalkoholsulfaten der Formel A-2a
    Figure imgb0002
     mit k = 11 bis 19. Ganz besonders bevorzugte Vertreter sind Na-C12-14 Fettalkoholsulfate (k = 11-13 in Formel A-2a).
  • Weiter bevorzugte Zusammensetzungen enthalten bezogen auf die Gesamtmenge der Zusammensetzungen 0,1 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,5 bis 7,5 Gew.-%, weiter bevorzugt 1,0 bis 3,0 Gew.-% Tensid aus der Gruppe umfassend C9-13-Alkylbenzolsulfonate, Olefinsulfonate, C12-18-Alkansulfonate Estersulfonate, Alk(en)ylsulfate, und Mischungen daraus (insbesondere der Gruppe der C9-13-Alkylbenzolsulfonate, bevorzugt der Gruppe gemäß Formel (A2)). Sollten zusätzlich weitere Tenside enthalten sein, ist die Menge der eingesetzten Tenside aus der Gruppe umfassend C9-13-Alkylbenzolsulfonate, Olefinsulfonate, C12-18-Alkansulfonate Estersulfonate, Alk(en)ylsulfate, und Mischungen daraus (insbesondere der Gruppe der C9-13-Alkylbenzolsulfonate, bevorzugt der Gruppe gemäß Formel (A2)) derart innerhalb der dafür bevorzugten Mengenbereiches (vide supra) zu wählen, dass
    • auf jeden Fall die zuvor definierte Gesamtmenge an Tensid eingehalten wird und
    • optional bevorzugt die als bevorzugt definierte Gesamtmenge an anionischen Tensiden eingehalten wird.
  • Bei den Sulfonattensiden (A = chemische Bindung), welche gegenüber den Sulfattensiden obiger Formel bevorzugt sind, steht R3 vorzugsweise für einen linearen oder verzweigten unsubstituierten Alkylarylrest. Auch hier steht X für ein einwertiges Kation oder den n-ten Teil eines n-wertigen Kations, bevorzugt sind dabei die Alkalimetallionen und darunter Na+ oder K+, wobei Na+ äußerst bevorzugt ist. Weitere Kationen X+ können ausgewählt sein aus NH4 +, ½ Zn2+,½ Mg2+,½ Ca2+,½ Mn2+, und deren Mischungen.
  • Solche äußerst bevorzugten Tenside sind ausgewählt aus linearen oder verzweigten Alkylbenzolsulfonaten der Formel A-3
    Figure imgb0003
     in der R' und R" zusammen 9 bis 19, vorzugsweise 11 bis 15 und insbesondere 11 bis 13 C-Atome enthalten. Ein ganz besonders bevorzugter Vertreter lässt sich durch die Formel A-3a beschreiben:
    Figure imgb0004
  • Es hat sich für die Kaltwaschleistung als vorteilhaft erwiesen, wenn die Zusammensetzungen als anionisches Tensid zusätzlich Seife(n) enthalten. Seifen sind die wasserlöslichen Natrium- oder Kaliumsalze der gesättigten und ungesättigten Fettsäuren mit 10 bis 20 Kohlenstoffatomen, der Harzsäuren des Kolophoniums (gelbe Harzseifen) und der Naphthensäuren, die als feste oder halbfeste Gemische in der Hauptsache für Wasch- und Reinigungszwecke verwendet werden. Natrium- oder Kaliumsalze der gesättigten und ungesättigten Fettsäuren mit 10 bis 20 Kohlenstoffatomen, insbesondere mit 12 bis 18 Kohlenstoffatomen, sind gemäß Erfindung bevorzugte Seifen. Besonders bevorzugte Zusammensetzungen sind dabei dadurch gekennzeichnet, dass sie - bezogen auf ihr Gewicht - 0,1 bis 1,5 Gew.-%, besonders bevorzugt 0,2 bis 1,0 Gew.-%, ganz besonders bevorzugt 0,3 bis 0,8 Gew.-% Seife(n) enthalten. Sollten zusätzlich weitere Tenside enthalten sein, ist die Menge der eingesetzten Seife(n) derart innerhalb der dafür bevorzugten Mengenbereiches (vide supra) zu wählen, dass
    • auf jeden Fall die zuvor definierte Gesamtmenge an Tensid eingehalten wird und
    • optional bevorzugt die als bevorzugt definierte Gesamtmenge an anionischen Tensiden eingehalten wird.
  • Zur verbesserten Lösung der technischen Aufgabe ist es erfindungsgemäß ganz besonders bevorzugt, eine Kombination aus
    • mindestens einem Fettalkoholethersulfat der Formel A-1
      Figure imgb0005
       mit k = 11 bis 19, n = 2, 3, 4, 5, 6, 7 oder 8 (besonders bevorzugte Vertreter sind Na-C12-14 Fettalkoholethersulfate mit 2 EO (k = 11-13, n = 2 in Formel A-1), und
    • mindestens einem linearen oder verzweigten Alkylbenzolsulfonaten der Formel A-3
      Figure imgb0006
       in der R' und R" zusammen 9 bis 19, vorzugsweise 11 bis 15 und insbesondere 11 bis 13 C-Atome enthalten (insbesondere der obigen Formel (A-3a)),
    in den erfindungsgemäßen Zusammensetzungen zu verwenden. Bevorzugte Zusammensetzungen dieser Ausführungsform sind dabei optional bevorzugt dadurch gekennzeichnet, dass sie eine oder mehrere Seifen enthält (bevorzugt - bezogen auf ihr Gewicht - 0,1 bis 1,5 Gew.-%, besonders bevorzugt 0,2 bis 1,0 Gew.-%, ganz besonders bevorzugt 0,3 bis 0,8 Gew.-% Seife(n)).
  • Zusätzlich zu dem oder den anionischen Tensid(en) oder an deren Stelle können die erfindungsgemäß eingesetzten Zusammensetzungen nichtionische(s) Tensid(e) enthalten.
  • Mit besonderem Vorzug enthalten die Zusammensetzungen mindestens ein nichtionisches Tensid aus der Gruppe der Fettalkoholethoxylate, da diese Tenside auch bei niedrigen Waschtemperaturen leistungsstarke Zusammensetzungen ergeben und im Falle flüssiger Zubereitungen exzellente Kältestabilität aufweisen.
  • Demnach enthalten bevorzugte Zusammensetzungen zusätzlich mindestens ein nichtionisches Tensid der Formel

            R2-O-(AO)m-H,

    in der
    • R2
    für einen linearen oder verzweigten, substituierten oder unsubstituierten Alkyl-, Aryl- oder Alkylarylrest,
    AO
    für eine Ethylenoxid- (EO) oder Propylenoxid- (PO) Gruppierung,
    m
    für ganze Zahlen von 1 bis 50 stehen.
  • In der vorstehend genannten Formel steht R2 für einen linearen oder verzweigten, substituierten oder unsubstituierten Alkyl-, Aryl- oder Alkylarylrest, vorzugsweise für einen linearen, unsubstituierten Alkylrest, besonders bevorzugt für einen Fettalkoholrest. Bevorzugte Reste R2 sind ausgewählt aus Decyl-, Undecyl-, Dodecyl-, Tridecyl-, Tetradecyl, Pentadecyl-, Hexadecyl-, Heptadecyl-, Octadecyl-, Nonadecyl-, Eicosylresten und deren Mischungen, wobei die Vertreter mit gerader Anzahl an C-Atomen bevorzugt sind. Besonders bevorzugte Reste R2 sind abgeleitet von C12-C18-Fettalkoholen, beispielsweise von Kokosfettalkohol, Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder von C10-C20-Oxoalkoholen.
  • AO steht für eine Ethylenoxid- (EO) oder Propylenoxid- (PO) Gruppierung, vorzugsweise für eine Ethylenoxidgruppierung. Der Index m steht für eine ganze Zahl von 1 bis 50, vorzugsweise von 1 bis 20 und insbesondere von 2 bis 10. Ganz besonders bevorzugt steht m für die Zahlen 2, 3, 4, 5, 6, 7 oder 8.
  • Zusammenfassend sind besonders bevorzugte Tenside ausgewählt aus Fettalkoholethoxylaten der Formel C-1
    Figure imgb0007
     mit k = 11 bis 19, m = 2, 3, 4, 5, 6, 7 oder 8. Ganz besonders bevorzugte Vertreter sind C12-18 Fettalkohole mit 7 EO (k = 11-17, m = 7 in Formel C-1).
  • Insbesondere bevorzugte Zusammensetzungen enthalten nichtionische Tenside in bestimmten Mengen. Äußerst bevorzugte erfindungsgemäße Zusammensetzungen sind dadurch gekennzeichnet, dass die Gesamtmenge an nichtionischen Tensiden bezogen auf das Gewicht der Zusammensetzungen 0,1 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,5 bis 7,5 Gew.-%, weiter bevorzugt 2,0 bis 4,0 Gew.-% beträgt. Sollten zusätzlich weitere Tenside enthalten sein, ist die Menge der weiteren Tenside und die Menge der nichtionischen Tenside so zu wählen, dass die zuvor definierte Gesamtmenge an Tensid eingehalten wird und optional bevorzugt die Gesamtmenge an nichtionischen Tensiden innerhalb eines der zuvor als bevorzugt definierten Mengenbereiche liegt.
  • Weiter bevorzugte Zusammensetzungen enthalten bezogen auf die Gesamtmenge der Zusammensetzungen 0,1 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 1,0 bis 7,5 Gew.-%, weiter bevorzugt 2,0 bis 4,0 Gew.-% Fettalkoholethoxylat(e) (insbesondere der Formel (C-1)). Sollten zusätzlich weitere Tenside enthalten sein, ist die Gesamtmenge an eingesetztem erfindungsgemäßen Fettalkoholether derart innerhalb des dafür bevorzugten Mengenbereiches (vide supra) zu wählen, dass
    • auf jeden Fall die zuvor definierte Gesamtmenge an Tensid eingehalten wird und
    • optional bevorzugt die als bevorzugt definierte Gesamtmenge an nichtionischen Tensiden eingehalten wird.
  • Bevorzugte Zusammensetzungen enthalten auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung bezogen
    • anionisches Tensid in einer Gesamtmenge von 0,1 bis 10,0 Gew.-%, bevorzugt von 2,0 bis 9,0 Gew.-%, besonders bevorzugt von 4,0 bis 7,0 Gew.-%, und
    • nichtionisches Tensid in einer Gesamtmenge von 0,1 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,5 bis 7,5 Gew.-%, weiter bevorzugt 2,0 bis 4,0 Gew.-%,
    mit der Maßgabe, dass die Gesamtmenge an Tensid zwischen 0 und 16 Gew.-%, insbesondere von 2,5 bis 13 Gew.-%, ganz besonders bevorzugt von 6,0 bis 11,0 Gew.-%, beträgt.
  • Gemäß einer besonders bevorzugten Ausführungsform sind solche Zusammensetzungen bevorzugt, die
    1. i) mindestens ein anionisches Tensid der Formel R1-O-(AO)n-SO3 - X+, und
    2. ii) mindestens ein anionisches Tensid der Formel A-3
      Figure imgb0008
       und
    3. iii) mindestens ein nichtionisches Tensid der Formel R2-O-(AO)m-H, enthalten, in denen
      R1
      für einen linearen oder verzweigten, substituierten oder unsubstituierten Alkyl-, Aryl- oder Alkylarylrest,
      R' und R"
      zusammen 9 bis 19, vorzugsweise 11 bis 15 und insbesondere 11 bis 13 C-Atome enthalten,
      AO
      unabhängig voneinander für eine Ethylenoxid- (EO) oder Propylenoxid- (PO) Gruppierung,
      n, m
      unabhängig voneinander für ganze Zahlen von 1 bis 50,
      X
      für ein einwertiges Kation oder den n-ten Teil eines n-wertigen Kations stehen.
  • Die Tenside i) und ii) wurden weiter oben als bevorzugte Tenside a) mit den Formeln (A-1) und (A-3a) beschrieben, das Tensid iii) als bevorzugtes Tensid mit der Formel (C-1). Bevorzugte
  • Zusammensetzungen dieser Ausführungsform sind dabei wiederum dadurch gekennzeichnet, dass sie zusätzlich mindesten eine Seife enthalten.
  • Gemäß einer ganz besonders bevorzugten Ausführungsform sind solche Zusammensetzungen bevorzugt, die bezogen auf das Gewicht der Zusammensetzung
    1. i) in einer Gesamtmenge von 0,1 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise von 1,0 bis 7,5 Gew.-%, weiter bevorzugt von 2,0 bis 4,0 Gew.-% mindestens ein anionisches Tensid der Formel R1-O-(AO)n-SO3 - X+, und
    2. ii) in einer Gesamtmenge von 0,1 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,5 bis 7,5 Gew.-%, weiter bevorzugt 1,0 bis 3,0 Gew.-% mindestens ein anionisches Tensid der Formel A-3
      Figure imgb0009
       und
    3. iii) in einer Gesamtmenge von 0,1 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise von 1,0 bis 7,5 Gew.-%, weiter bevorzugt von 2,0 bis 4,0 Gew.-% mindestens ein nichtionisches Tensid der Formel R2-O-(AO)m-H,
    enthalten, in denen
    R1
    für einen linearen oder verzweigten, substituierten oder unsubstituierten Alkyl-, Aryl- oder Alkylarylrest,
    R' und R"
    zusammen 9 bis 19, vorzugsweise 11 bis 15 und insbesondere 11 bis 13 C-Atome enthalten,
    AO
    unabhängig voneinander für eine Ethylenoxid- (EO) oder Propylenoxid- (PO) Gruppierung,
    n, m
    unabhängig voneinander für ganze Zahlen von 1 bis 50,
    X
    für ein einwertiges Kation oder den n-ten Teil eines n-wertigen Kations stehen,
    mit der Maßgabe, dass die Gesamtmenge an Tensid zwischen 0,1 und 13 Gew.-%, ganz besonders bevorzugt von 3,0 bis 10,0 Gew.-%, beträgt.
  • Die Tenside i) und ii) wurden weiter oben als bevorzugte Tenside a) mit den Formeln (A-1) und (A-3a) beschrieben, das Tensid iii) als bevorzugtes Tensid mit der Formel (C-1). Bevorzugte Zusammensetzungen dieser Ausführungsform sind dabei wiederum dadurch gekennzeichnet, dass sie - bezogen auf ihr Gewicht - 0,1 bis 1,5 Gew.-%, besonders bevorzugt 0,2 bis 1,0 Gew.-%, ganz besonders bevorzugt 0,3 bis 0,8 Gew.-% Seife(n) enthalten.
  • Die erfindungsgemäße Zusammensetzung enthält weiterhin zwingend eine spezielle Kombination aus den drei Enzymen Lipase, Amylase und Mannanase. Folgende Begriffe und Definitionen gelten zusätzlich im Rahmen der vorliegenden Anmeldung mit Blick auf die Definition von Enzymen.
  • "Variante" ist auf der Ebene der Proteine der zu "Mutante" entsprechende Begriff auf der Ebene der Nukleinsäuren. Bei den Vorgänger- oder Ausgangsmolekülen kann es sich um Wildtypenzyme handeln, das heißt solche, die aus natürlichen Quellen erhältlich sind. Es kann sich auch um Enzyme handeln, die an sich bereits Varianten darstellen, das heißt gegenüber den Wildtypmolekülen bereits verändert worden sind. Darunter sind beispielsweise Punktmutanten, solche mit Änderungen der Aminosäuresequenz, über mehrere Positionen oder längere zusammenhängende Bereiche, oder auch Hybridmoleküle zu verstehen, die aus einander ergänzenden Abschnitten verschiedener Wildtyp Enzyme zusammengesetzt sind.
  • Unter Aminosäureaustauschen sind Substitutionen einer Aminosäure gegen eine andere Aminosäure zu verstehen. Erfindungsgemäß werden solche Substitutionen unter Bezeichnung der Positionen, in der der Austausch erfolgt, gegebenenfalls kombiniert mit den betreffenden Aminosäuren im international gebräuchlichen Einbuchstabencode angegeben. "Austausch in Position 320" bedeutet beispielsweise, dass eine Variante in der Position, die in der Sequenz eines Referenzproteins die Position 320 aufweist, eine andere Aminosäure aufweist. Üblicherweise werden solche Austausche auf der DNA-Ebene über Mutationen einzelner Basenpaare durchgeführt (siehe oben). "R320K" bedeutet beispielsweise, dass das Referenzenzym an der Position 320 die Aminosäure Arginin aufweist, während die betrachtete Variante an der hiermit homologisierbaren Position über die Aminosäure Lysin verfügt. "320K" bedeutet, dass jede beliebige, das heißt in der Regel eine natürlicherweise vorgegebene Aminosäure an einer Position, die der Position 320 entspricht, gegen ein Lysin ersetzt ist, welches sich im vorliegenden Molekül eben an dieser Stelle befindet. "R320K, L" bedeutet, dass die Aminosäure Arginin in Position 320 gegen Lysin oder Leucin ersetzt ist. Und "R320X" bedeutet, dass die Aminosäure Arginin in Position 320 gegen eine prinzipiell beliebige andere Aminosäure ersetzt ist.
  • Grundsätzlich sind die mit der vorliegenden Anmeldung bezeichneten erfindungsgemäßen Aminosäureaustausche nicht darauf beschränkt, dass sie die einzigen Austausche sind, in denen sich die betreffende Variante von dem Wildtypmolekül unterscheidet. Es ist im Stand der Technik bekannt, dass sich die vorteilhaften Eigenschaften einzelner Punktmutationen einander ergänzen können. Somit umfassen Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung alle Varianten, die neben anderen Austauschen gegenüber dem Wildtypmolekül auch die erfindungsgemäßen Austausche aufweisen.
  • Ferner spielt es prinzipiell keine Rolle, in welcher Reihenfolge die betreffenden Aminosäureaustausche vorgenommen worden sind, das heißt ob eine entsprechende Punktmutante erfindungsgemäß weiterentwickelt wird oder zunächst beispielsweise aus einem Wildtypmolekül eine erfindungsgemäße Variante erzeugt wird, die entsprechend anderer im Stand der Technik zu findender Lehren weiterentwickelt wird. Es können auch gleichzeitig in einem Mutageneseansatz mehrere Austausche vorgenommen werden, etwa erfindungsgemäße und andere zusammen.
  • Die Bestimmung der Identität von Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen erfolgt erfindungsgemäß durch einen Sequenzvergleich. Solch ein Vergleich erfolgt dadurch, dass ähnliche Abfolgen in den Nukleotidsequenzen oder Aminosäuresequenzen einander zugeordnet werden. Dieser Sequenzvergleich erfolgt vorzugsweise basierend auf dem im Stand der Technik etablierten und üblicherweise genutzten BLAST-Algorithmus (vgl. beispielsweise Altschul, S. F., Gish, W., Miller, W., Myers, E. W. & Lipman, D. J. (1990) "Basic local alignment search tool." J. Mol. Biol. 215:403-410 , und Altschul, Stephan F., Thomas L. Madden, Alejandro A. Schaffer, Jinghui Zhang, Hheng Zhang, Webb Miller, and David J. Lipman (1997): "Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of Protein database search programs"; Nucleic Acids Res., 25, S. 3389-3402) und geschieht prinzipiell dadurch, dass ähnliche Abfolgen von Nukleotiden oder Aminosäuren in den Nukleinsäure- bzw. Aminosäuresequenzen einander zugeordnet werden. Eine tabellarische Zuordnung der betreffenden Positionen wird als Alignment bezeichnet. Ein weiterer im Stand der Technik verfügbarer Algorithmus ist der FASTA-Algorithmus. Sequenzvergleiche (Alignments), insbesondere multiple Sequenzvergleiche, werden üblicherweise mit Computerprogrammen erstellt. Häufig genutzt werden beispielsweise die Clustal-Serie (vgl. beispielsweise Chenna et al. (2003): Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs. Nucleic Acid Research 31, 3497-3500), T-Coffee (vgl. beispielsweise Notredame et al. (2000): T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments. J. Mol. Biol. 302, 205-217) oder Programme, die auf diesen Programmen bzw. Algorithmen basieren. Häufig genutzt werden beispielsweise Clustal (vgl. beispielsweise Chenna et al. (2003): Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs. Nucleic Acid Research 31, 3497-3500) oder T-Coffee (vgl. beispielsweise Notredame et al. (2000): T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments. J. Mol. Biol. 302, 205-217) sowie BLAST oder FASTA für die Datenbanksuche, beziehungsweise Programme, die auf diesen Programmen bzw. Algorithmen basieren. Im Rahmen der vorliegenden Erfindung werden Sequenzvergleiche und Alignments bevorzugt mit dem Computer-Programm Vector NTI® Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, Kalifornien, USA) mit den vorgegebenen Default-Parametern erstellt.
  • Solch ein Vergleich erlaubt eine Aussage über die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen zueinander. Sie wird üblicherweise in Prozent Identität, das heißt dem Anteil der identischen Nukleotide oder Aminosäurereste an denselben bzw. in einem Alignment einander entsprechenden Positionen angegeben. Der weiter gefasste Begriff der Homologie bezieht bei Aminosäuresequenzen konservierte Aminosäure-Austausche in die Betrachtung mit ein, also Aminosäuren mit ähnlicher chemischer Aktivität, da diese innerhalb des Proteins meist ähnliche chemische Aktivitäten ausüben. Daher kann die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen auch in Prozent Homologie oder Prozent Ähnlichkeit angegeben sein. Identitäts- und/oder Homologieangaben können über ganze Polypeptide oder Gene oder nur über einzelne Bereiche getroffen werden. Homologe bzw. identische Bereiche von verschiedenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen sind daher durch Übereinstimmungen in den Sequenzen definiert. Solche Bereiche weisen oftmals identische Funktionen auf. Sie können klein sein und nur wenige Nukleotide bzw. Aminosäuren umfassen. Oftmals üben solche kleinen Bereiche für die Gesamtaktivität des Proteins essentielle Funktionen aus. Es kann daher sinnvoll sein, Sequenzübereinstimmungen nur auf einzelne, gegebenenfalls kleine Bereiche zu beziehen. Soweit nicht anders angegeben beziehen sich Identitäts- bzw. Homologieangaben in der vorliegenden Anmeldung aber auf die Gesamtlänge der jeweils angegebenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresäuresequenz.
  • Unter Fragmenten werden alle Polypeptide, Proteine oder Peptide verstanden, die kleiner sind als entsprechende Vergleichsproteine oder solche, die vollständig translatierten Genen entsprechen, und beispielsweise auch synthetisch erhalten werden können. Aufgrund ihrer Aminosäuresequenzen können sie den betreffenden vollständigen Vergleichsproteinen zugeordnet werden. Sie können beispielsweise gleiche räumliche Strukturen annehmen oder proteolytische Aktivitäten oder Teilaktivitäten ausüben, wie beispielsweise die Komplexierung eines Substrats. Fragmente und Deletionsvarianten von Ausgangsproteinen sind prinzipiell gleichartig; während Fragmente eher kleinere Bruchstücke darstellen, fehlen den Deletionsmutanten eher nur kurze Bereiche (unter Umständen nur ein oder mehrere Aminosäuren). So ist es beispielsweise möglich, an den Termini oder in den Loops des Enzyms weitere einzelne Aminosäuren zu deletieren, ohne dass dadurch die enzymatische Aktivität verloren oder vermindert wird.
  • Alle Mengenangaben von Enzymen beziehen sich auf aktives Protein. Die Proteinkonzentration kann mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem BCA-Verfahren oder dem Biuret-Verfahren bestimmt werden.
  • Die erfindungsgemäßen Zusammensetzungen enthalten zwingend mindestens eine Lipase. Eine in der erfindungsgemäßen Zusammensetzung (insbesondere in einem erfindungsgemäß bevorzugten Wasch- und Reinigungsmittel für Textilien) enthaltene Lipase weist eine lipolytische Aktivität auf, das heißt, sie ist zur Hydrolyse (Lipolyse) von Lipiden wie Glyceriden oder Cholesterinestern befähigt. Diese Lipaseaktivität wird in fachüblicher Weise bestimmt, und zwar vorzugsweise wie beschrieben in Bruno Stellmach, "Bestimmungsmethoden Enzyme für Pharmazie, Lebensmittelchemie, Technik, Biochemie, Biologie, Medizin" (Steinkopff Verlag Darmstadt, 1988, S. 172 ff). Hierbei werden Lipase-haltige Proben zu einer Olivenölemulsion in emulgatorhaltigem Wasser gegeben und bei 30 °C und pH 9,0 inkubiert. Dabei werden Fettsäuren freigesetzt. Diese werden mit einem Autotitrator über 20 min. laufend mit 0,01 N Natronlauge titriert, so dass der pH-Wert konstant bleibt ("pH-stat-Titration"). Anhand des Natronlauge-Verbrauchs erfolgt mittels Bezug auf eine Referenzlipaseprobe die Bestimmung der Lipaseaktivität. Eine weitere geeignete Methode zur Messung der Lipaseaktivität ist die Freisetzung eines Farbstoff aus einem geeigneten pNP-gelabelten Substrat.
  • Bevorzugte Zusammensetzungen sind dadurch gekennzeichnet, dass bezogen auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung Lipase in einer Gesamtmenge von 0,01 bis 1,0 Gew.-%, insbesondere von 0,02 bis 0,1 Gew.-%, enthalten ist.
  • Erfindungsgemäß bevorzugte Lipase-Enzyme werden ausgewählt aus mindestens einem Enzym der Gruppe, die gebildet wird aus Triacylglycerol-Lipase (E.C. 3.1.1.3) und Lipoprotein-Lipase (E.C. 3.1.1.34) und Monoglycerid-Lipase (E.C. 3.1.1.23).
  • Das erfindungsgemäß bevorzugte Einsatzgebiet der erfindungsgemäßen Zusammensetzungen ist die Reinigung von Textilien. Weil Wasch- und Reinigungsmittel für Textilien überwiegend alkalische pH-Werte aufweisen, werden hierfür insbesondere Lipasen eingesetzt, die im alkalischen Medium aktiv sind.
  • Ferner ist die in einer erfindungsgemäßen Zusammensetzung bevorzugt enthaltene Lipase natürlicherweise in einem Mikroorganismus der Art Thermomyces lanuginosus oder Rhizopus oryzae oder Mucor javanicus vorhanden oder von vorgenannten natürlicherweise vorhandenen Lipasen per Mutagenese abgeleitet. Besonders bevorzugt enthalten die erfindungsgemäßen Zusammensetzungen mindestens eine Lipase, die natürlicherweise in einem Mikroorganismus der Art Thermomyces lanuginosus vorhanden oder sich von vorgenannten natürlicherweise in Thermomyces lanuginosus vorhandenen Lipasen per Mutagenese ableitet.
    Natürlicherweise vorhanden bedeutet in diesem Zusammenhang, dass die Lipase ein eigenes Enzym des Mikroorganismus ist. Die Lipase kann folglich in dem Mikroorganismus von einer Nukleinsäuresequenz exprimiert werden, die Teil der chromosomalen DNA des Mikroorganismus in seiner Wildtyp-Form ist. Sie bzw. die für sie codierende Nukleinsäuresequenz ist folglich in der Wildtyp-Form des Mikroorganismus vorhanden und/oder kann aus der Wildtyp-Form des Mikroorganismus aus diesem isoliert werden. Im Gegensatz hierzu wäre eine nicht natürlicherweise in dem Mikroorganismus vorhandene Lipase bzw. die für sie codierende Nukleinsäuresequenz mit Hilfe gentechnischer Verfahren in den Mikroorganismus gezielt eingebracht worden, so dass der Mikroorganismus um die Lipase bzw. die für sie codierende Nukleinsäuresequenz bereichert worden wäre. Jedoch kann eine Lipase, die natürlicherweise in einem Mikroorganismus der Art Thermomyces lanuginosus oder Rhizopus oryzae oder Mucor javanicus vorhanden ist, aber durchaus rekombinant von einem anderen Organismus hergestellt worden sein.
  • Der Pilz Thermomyces lanuginosus (auch bekannt unter Humicola lanuginosa) zählt zur Klasse der Eurotiomycetes (Unterklasse Eurotiomycetidae), hierin zur Ordnung der Eurotiales und hierin zur Familie Trichocomaceae und der Gattung Thermomyces. Der Pilz Rhizopus oryzae zählt zur Klasse der Zygomyceten (Unterklasse Incertae sedis), hierin zur Ordnung Mucorales und hierin wiederum zur Familie Mucoraceae und der Gattung Rhizopus. Der Pilz Mucor javanicus zählt ebenfalls zur Klasse der Zygomyceten (Unterklasse Incertae sedis), hierin zur Ordnung Mucorales und hierin wiederum zur Familie Mucoraceae, hierin dann zur Gattung Mucor. Die Bezeichnungen Thermomyces lanuginosus, Rhizopus oryzae und Mucor javanicus sind die biologischen Artbezeichnungen innerhalb der jeweiligen Gattung.
  • Erfindungsgemäß bevorzugte Lipasen sind die von dem Unternehmen Amano Pharmaceuticals unter den Bezeichnungen Lipase M-AP10®, Lipase LE® und Lipase F® (auch Lipase JV®) erhältlichen Lipaseenzyme. Die Lipase F® ist beispielsweise natürlicherweise in Rhizopus oryzae vorhanden. Die Lipase M-AP10® ist beispielsweise natürlicherweise in Mucor javanicus vorhanden.
  • Zusammensetzungen einer ganz besonders bevorzugten Ausführungsform der Erfindung enthalten mindestens eine Lipase, die ausgewählt wird aus mindestens einem oder mehreren Polypeptiden mit einer Aminosäuresequenz, die zu mindestens 90% (und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90,5%, 91%, 91,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 99,0%, 99,1%, 99,2%, 99,3%, 99,4%, 99,5%, 99,6%, 99,7%, 99,8%, 99,9%) zur Wildtyp Lipase aus dem Stamm DSM 4109 Thermomyces lanuginosus identisch ist. Dabei ist es erneut bevorzugt, wenn ausgehend von besagter Wildtyp Lipase aus dem Stamm DSM 4109 zumindest die Aminosäureänderung N233R vorliegt.
  • Es sind im Rahmen einer weiteren Ausführungsform insbesondere solche Lipasen abgeleitet von der Wildtyp Lipase aus dem Stamm DSM 4109 erfindungsgemäß bevorzugt verwendbar, die ausgewählt werden aus mindestens einem Lipase-Enzym gemäß mindestens einem der Ansprüche 1 bis 13 der Druckschrift WO 00/60063 A1 . Auf die Offenbarung Druckschrift WO 00/60063 A1 wird ausdrücklich vollumfänglich Bezug genommen.
  • Besonders bevorzugt wird in den Zusammensetzungen der Erfindung mindestens eine Lipase eingesetzt, die abgeleitet ist von der Wildtyp Lipase aus dem Stamm DSM 4109 und in der ausgehend von besagter Wildtyp Lipase mindestens eine Substitution einer elektrisch neutralen oder negativ geladenen Aminosäure durch eine positiv geladene Aminosäure erfolgte. Die Ladung wird in Wasser bei pH 10 bestimmt. Negative Aminosäuren im Sinne der Erfindung sind E, D, Y und C. Positiv geladene Aminosäuren im Sinne der Erfindung sind R, K und H, insbesondere R und K. Neutrale Aminosäure im Sinne der Erfindung sind G, A, V, L, I, P, F, W, S, T, M, N, Q und C, wenn C eine Disulfidbrücke ausbildet.
  • Im Rahmen dieser Ausführungsform der Erfindung ist es erneut bevorzugt, wenn ausgehend von der Wildtyp Lipase aus dem Stamm DSM 4109 mindestens einen der folgenden Aminosäureaustausche in den Positionen D96L, T213R und/oder N233R, besonders bevorzugt T213R und N233R, vorliegt.
  • Es hat sich herausgestellt, dass als ganz besonders bevorzugte Lipase in den erfindungsgemäßen Zusammensetzungen mindestens eine Lipase enthalten ist, die ausgehend von besagter Wildtyp Lipase aus dem Stamm DSM 4109 Thermomyces lanuginosus eine der folgenden Aminosäureänderungen der Nummern (L1) bis (L41) als einzige Änderung aufweist (Änderungen in Klammern optional):
    (L1) T231R+ N233R
    (L2) N94K+ D96L+ T231R+ N233R+ Q249R+ 270P+ 271G+ 272L
    (L3) D96L+ T231R+ N233R
    (L4) G91A+ E99K+ T231R+ N233R+ Q249R
    (L5) (N33Q) +D96L + T231R +N233R +Q249R +270 PGL
    (L6) R209P +T231R +N233R
    (L7) (N33Q) +E99N +N101S +T231R +N233R +Q249R +270 PGL
    (L8) K24C +(N33Q) +D96S +T231R +N233R +Q249R +270 PCL
    (L9) (N33Q) +G91A +E99K +T231R +N233R +Q249R +270 PGL
    (L10) E1A +(N33Q) +G91A +E99K +T231R +N233R +Q249R +270 PGL
    (L11) (N33Q) +G91A +E99K +G255R +T231R +N233R +Q249R +270 PGL
    (L12) (N33Q) +G91A +E99K +T231R +N233R +T244R +Q249R +270 PGL
    (L13) G91A +E99K +T231R +N233R +Q249R
    (L14) E87K +G91D +D96L +G225P +T231R +N233R +Q249R +N251D
    (L15) G91A +E99K +T231R +N233R +Q249R +270AGVF
    (L16) G91A +E99K +T189G +T231R +N233R +Q249R
    (L17) D102G +T231R +N233R +Q249R
    (L18) T231R +N233R +Q249R +270AGVF
    (L19) R209P +T231R +N233R
    (L20) N33Q +N94K +D96L +T231R +N233R +Q249R +270PGLPFKRV
    (L21) N33Q +N94K +D96L +T231R +N233R +Q249R
    (L22) N33Q +D96S +T231R +N233R +Q249R
    (L23) N33Q +D96S +V228I +T231R +N233R +Q249R
    (L24) E1A +N33Q +G91A +E99K +T231R +N233R +Q249R +270PGLPFKRV
    (L25) N33Q +S83T +E87K +G91A +E99K +T231R + N233R +Q249R +270PGLPFKRV
    (L26) N33Q +G91A +E99K +T231R +N233R +Q249R +270PGLPFKRV
    (L27) T231R +N233R +270CP
    (L28) T231R +N233R +270RE
    (L29) N33Q +E99N +N101S +T231R +N233R +Q249R +270PGLPFKRV
    (L30) D62A +S83T +G91A +E99K +T231R +N233R +Q249R
    (L31) E99N +N101S +T231R +N233R + Q249R
    (L32) R84W +G91A +E99K +T231R +N233R +Q249R
    (L33) G91A +E99K +T231R +N233R +Q249R +270SPG
    (L34) G91A +E99K +T231R +N233R +Q249R +270WVP
    (L35) G91A +E99K +T231R +N233R +Q249R +270LLA88GRGGHR
    (L36) G91A +E99K +T231R +N233R +Q249R +270VTT
    (L37) G91A +E99K +T231R +N233R +Q249R +270VLQ
    (L38) G91A +E99K +T231R +N233R +Q249R +270T8T
    (L39) G91A +E99K +T231R +N233R +Q249R +270LRI
    (L40) V60G +D62E +G91A +E99K +T231R +N233R +Q249R
    (L41) G91A +D96W +E99K +T231R +N233R +G263Q +L264A +1265T +G2668 +T267A +L269N +270AGGF8
  • Bevorzugte Zusammensetzungen dieser Ausführungsform sind dadurch gekennzeichnet, dass bezogen auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung besagtes Polypeptid in einer Gesamtmenge von 0,01 bis 1,0 Gew.-%, insbesondere von 0,02 bis 0,1 Gew.-%, enthalten ist.
  • Eine höchst bevorzugte Lipase ist kommerziell unter dem Handelsnamen Lipex® von dem Unternehmen Novozymes (Dänemark) zu beziehen und vorteilhaft in den erfindungsgemäßen Reinigungszusammensetzungen einsetzbar. Besonders bevorzugt ist hierbei die Lipase Lipex® 100 L (ex Novozymes A/S, Dänemark). Bevorzugte Zusammensetzungen sind dadurch gekennzeichnet, dass bezogen auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung besagtes Lipase-Enzym aus Lipex® 100 L in einer Gesamtmenge von 0,01 bis 1,0 Gew.-%, insbesondere von 0,02 bis 0,1 Gew.-%, enthalten ist.
  • Die erfindungsgemäßen Zusammensetzungen enthalten zwingend mindestens eine Mannanase. Eine in der erfindungsgemäßen Zusammensetzung (insbesondere in einem erfindungsgemäß bevorzugten Wasch- und Reinigungsmittel für Textilien) enthaltene Mannanase katalysiert im Rahmen ihrer Mannanase-Aktivität die Hydrolyse von 1,4-beta-D-mannosidischen Bindungen in Mannanen, Galactomannanen, Glucomannanen und Galactoglucomannanen. Besagte erfindungsgemäße Mannanase-Enzyme werden gemäß Enzym Nomenklatur als E.C. 3.2.1.78 klassifiziert.
  • Die Mannanase-Aktivität eines Polypeptids bzw. Enzyms kann gemäß literaturbekannten Testmethoden bestimmt werden. Dabei wird beispielsweise eine Testlösung in Löcher mit 4 mm Durchmesser einer Agarplatte, enthaltend 0.2 Gew.-% AZGL Galactomannan (carob), i.e. Substrat für das endo-1,4-beta-D-Mannanase Essay, erhältlich unter Katalognummer I-AZGMA der Firma Megazyme (http://www.megazyme.com), eingebracht.
  • Geeignete erfindungsgemäße Zusammensetzungen enthalten beispielsweise die Mannanase, die unter dem Namen Mannaway® von der Firma Novozymes vermarktet wird.
  • Mannanase-Enzyme wurden in zahlreichen Bacillus Organismen identifiziert:
    WO 99/64619 offenbart Beispiele für flüssige, proteasehaltige Waschmittelzusammensetzungen mit hohem Gesamttensidgehalt von mindestens 20 Gew.-%, die zusätzlich Mannanase-Enzym umfassen.
  • Bevorzugterweise enthalten die erfindungsgemäßen Zusammensetzungen bezogen auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung Mannanase in einer Gesamtmenge von 0,01 bis 1,0 Gew.-%, insbesondere von 0,02 bis 0,1 Gew.-%.
  • Mannanase-Polypeptide aus Stämmen der Thermoanaerobacter Gruppe, wie Caldicellulosiruptor, sind erfindungsgemäß bevorzugt geeignet. Gleichfalls im Rahmen der Erfindung einsetzbar sind Mannanase-Polypeptide der Pilze Humicola oder Scytalidium, insbesondere der Species Humicola insolens oder Scytalidium thermophilum.
  • Es ist erfindungsgemäß besonders bevorzugt, wenn die erfindungsgemäßen Zusammensetzungen als Mannanase-Enzym mindestens ein Mannanase-Polypeptid aus gram-positiven alkalophilen Stämmen von Bacillus, insbesondere ausgewählt aus mindestens einem Vertreter der Gruppe aus Bacillus subtilis, Bacillus lentus, Bacillus clausii, Bacillus agaradhaerens, Bacillus brevis, Bacillus stearothermophilus, Bacillus alkalophilus, Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus coagulans, Bacillus circulans, Bacillus lautus, Bacillus thuringiensis, Bacillus cheniformis, and Bacillus sp., besonders bevorzugt ausgewählt aus mindestens einem Vertreter der Gruppe aus Bacillus sp. I633, Bacillus sp. AA/12, Bacillus clausii, Bacillus agaradhaerens and Bacillus licheniformis.
  • Eine bevorzugte erfindungsgemäße Mannanase wird ausgewählt aus mindestens einem Vertreter aus der Gruppe, die gebildet wird aus
    1. i) Polypeptiden, die eine Aminosäuresequenz umfassen, die mindestens 90% (zunehmend bevorzugt mindestens 90,5%, 91%, 91,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 99,0%, 99,1%, 99,2%, 99,3%, 99,4%, 99,5%, 99,6%, 99,7% oder 99,8%) Sequenzidentität zu dem Polypeptid gemäß SEQ ID No.1 (vgl. Sequenzprotokoll), und
    2. ii) Polypeptiden, die ein Fragment von (i) sind.
  • Dabei ist es wiederum bevorzugt, wenn besagte bevorzugte Mannanase in einer Gesamtmenge von 0,01 bis 1,0 Gew.-%, insbesondere von 0,02 bis 0,1 Gew.-%, jeweils bezogen auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung, in der erfindungsgemäßen Zusammensetzung enthalten ist.
  • Unter dem jeweils oben unter (ii) definierten Fragment werden im Falle der bevorzugt einsetzbaren Mannanase und analog zu der eingangs erwähnten Definition alle Polypeptide, Proteine oder Peptide verstanden, die kleiner sind als die unter (i) fallenden Polypeptide oder solche, die vollständig translatierten Genen entsprechen, und beispielsweise auch synthetisch erhalten werden können. Aufgrund ihrer Aminosäuresequenzen können sie den betreffenden vollständigen Proteinen zugeordnet werden. Sie können beispielsweise gleiche Strukturen annehmen oder proteolytische Aktivitäten oder Teilaktivitäten ausüben, wie beispielsweise die Komplexierung eines Substrats. Fragmente und Deletionsvarianten von Ausgangsproteinen sind prinzipiell gleichartig; während Fragmente eher kleinere Bruchstücke darstellen, fehlen den Deletionsmutanten eher nur kurze Bereiche (unter Umständen nur ein oder mehrere Aminosäuren). So ist es beispielsweise möglich, an den Termini oder in den Loops des Enzyms weitere einzelne Aminosäuren zu deletieren, ohne dass dadurch die enzymatische Aktivität verloren oder vermindert wird. Besonders bevorzugt sind Deletionen von insbesondere 1, bis zu 2, bis zu 3, bis zu 4, bis zu 5, insbesondere bis zu 10, bevorzugt bis zu 20, insbesondere bevorzugt bis zu 30 Aminosäuren auf der N-terminalen Seite des Polypeptids der SEQ. ID NO.1. Dabei wird die enzymatische Aktivität der Mannanase bevorzugt nicht oder nur in einem geringen Maßen, insbesondere nur bis zu einer Reduktion von 15% der Aktivität des Ursprungsenzyms (besonders bevorzugt für Mannanase gemäß SeqID No. 1), reduziert.
  • Besonders bevorzugt wird die Mannanase ausgewählt aus mindestens einem Vertreter aus der Gruppe, die gebildet wird aus Polypeptiden, die eine Aminosäuresequenz umfassen, die mindestens 90% (zunehmend bevorzugt mindestens 90,5%, 91%, 91,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 99,0%, 99,1%, 99,2%, 99,3%, 99,4%, 99,5%, 99,6%, 99,7% oder 99,8%) Sequenzidentität zu dem Polypeptid der Positionen 31 bis 490 gemäß SEQ ID No.1 (vgl. Sequenzprotokoll) aufweisen.
  • Ganz besonders bevorzugt weisen die Polypeptide eine Aminosäuresequenz auf, die mindestens 90% (zunehmend bevorzugt mindestens 90,5%, 91%, 91,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 99,0%, 99,1%, 99,2%, 99,3%, 99,4%, 99,5%, 99,6%, 99,7% oder 99,8%) Sequenzidentität zu dem Polypeptid der Positionen 31 bis 490 gemäß SEQ ID No.1 (vgl. Sequenzprotokoll).
  • Insbesondere bevorzugt ist sind Polypeptide, deren Aminosäuresequenz zu mehr als 99,0% mit der Sequenz gemäß SEQ ID No.1 identisch ist.
  • Ein bevorzugtes Mannanase-Enzym wird gemäß Anspruch 1 der WO 99/64619 offenbart, in der Beschreibung dieser WO-Druckschrift näher beschrieben und ist demnach ausgewählt aus mindestens einem Mannanase-Enzym, dass ausgewählt wird aus mindestens einem Vertreter aus der Gruppe, die gebildet wird aus
    1. i) Polypeptiden, die durch den für das Mannanaseenzym kodierenden Teil der DNA-Sequenz kodiert werden können, die in das in Escherichia coli DSM 12197 vorliegende Plasmid kloniert ist,
    2. ii) Polypeptiden, die eine Aminosäuresequenz umfassen, wie an den Positionen 33-340 von SEQ ID NO: 1 in WO 99/64619 gezeigt,
    3. iii) Polypeptiden, die eine Aminosäuresequenz umfassen, wie an den Positionen 31-990 oder den Positionen 91-1470, jeweils von SEQ ID NO: 1 in WO 99/64619 gezeigt, oder
    4. iv) Analoga der in (i) oder (ii) definierten Polypeptide, die mindestens 90% (und zunehmend bevorzugt zu mindestens 90,5%, 91%, 91,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 99,0%, 99,1%, 99,2%, 99,3%, 99,4%, 99,5%, 99,6%, 99,7%, 99,8%, 99,9%) Sequenzidentität zu dem Polypeptid haben, oder ein Fragment von (i), (ii) oder (iii) sind.
  • Die im Rahmen der vorliegenden Erfindung unter SEQ ID No.1 beschriebene Sequenz entspricht der in der WO 99/64619 offenbarten Sequenz unter SEQ ID No.2.
  • Zur Auslegung der Merkmale der zuvor definierten, erfindungsgemäß bevorzugten Mannanase-Enzyme (vide supra) ist ausdrücklich auch die Gesamtoffenbarung der WO 99/64619 vollumfänglich heranzuziehen. Ebenso gelten die in der WO 99/64619 als bevorzugt genannten Mannanase-Enzyme im Sinne der erfindungsgemäßen Zusammensetzung als bevorzugt.
  • Die erfindungsgemäßen Zusammensetzungen enthalten zwingend mindestens eine α-Amylase. α-Amylasen (E.C. 3.2.1.1) hydrolysieren als Enzym interne α-1,4-glycosidische Bindungen von Stärke und stärkeähnlichen Polymeren. Diese α-Amylase-Aktivität wird beispielsweise den Anmeldungen WO 97/03160 A1 und GB 1296839 zufolge in KNU (Kilo Novo Units) gemessen. Dabei steht 1 KNU für die Enzymmenge, die 5,25 g Stärke (erhältlich von der Fa. Merck, Darmstadt, Deutschland) pro Stunde bei 37°C, pH 5,6 und in Gegenwart von 0,0043 M Calciumionen hydrolysiert. Eine alternative Aktivitäts-Bestimmungsmethode ist die sogenannte DNS-Methode, die beispielsweise in der Anmeldung WO 02/10356 A2 beschrieben wird. Danach werden die durch das Enzym bei der Hydrolyse von Stärke freigesetzten Oligosaccharide, Disaccharide und Glucoseeinheiten durch Oxidation der reduzierenden Enden mit Dinitrosalicysäure (DNS) nachgewiesen. Die Aktivität wird in µmol reduzierende Zucker (bezogen auf Maltose) pro min und ml erhalten; hierdurch ergeben sich Aktivitätswerte in TAU. Dasselbe Enzym kann über verschiedene Methoden bestimmt werden, wobei die jeweiligen Umrechungsfaktoren je nach Enzym variieren können und somit anhand eines Standards festgelegt werden müssen. Näherungsweise kann man kalkulieren, daß 1 KNU ca. 50 TAU entspricht. Eine weitere Aktivitätsbestimmungsmethode ist die Messung mithilfe des Quick-Start®-Testkits der Fa. Abbott, Abott Park, Illinois, USA.
  • Das erfindungsgemäß bevorzugte Einsatzgebiet der erfindungsgemäßen Zusammensetzungen ist die Reinigung von Textilien. Weil Wasch- und Reinigungsmittel für Textilien überwiegend alkalische pH-Werte aufweisen, werden hierfür insbesondere α-Amylasen eingesetzt, die im alkalischen Medium aktiv sind. Solche werden von Mikroorganismen, das heißt Pilzen oder Bakterien, vor allem denen der Gattungen Aspergillus und Bacillus produziert und sekretiert. Ausgehend von diesen natürlichen Enzymen steht weiterhin eine nahezu unüberschaubare Fülle von Varianten zur Verfügung, die über Mutagenese abgeleitet worden sind und je nach Einsatzgebiet spezifische Vorteile aufweisen.
  • Beispiele hierfür sind die α-Amylasen aus Bacillus licheniformis, aus B. amyloliquefaciens und aus B. stearothermophilus sowie deren für den Einsatz in Wasch- oder Reinigungsmitteln verbesserte Weiterentwicklungen. Das Enzym aus B. licheniformis ist von der Firma Novozymes unter dem Namen Termamyl® und von der Firma Genencor unter dem Namen Purastar®ST erhältlich. Weiterentwicklungsprodukte dieser α-Amylase sind von der Firma Novozymes unter den Handelsnamen Duramyl® und Termamyl®ultra, von der Firma Genencor unter dem Namen Purastar®OxAm und von der Firma Daiwa Seiko Inc., Tokyo, Japan, als Keistase® erhältlich. Die α-Amylase von B. amyloliquefaciens wird von der Firma Novozymes unter dem Namen BAN® vertrieben, und abgeleitete Varianten von der α-Amylase aus B. stearothermophilus unter den Namen BSG® und Novamyl®, ebenfalls von der Firma Novozymes.
  • Beispiele für α-Amylasen aus anderen Organismen sind die unter den Handelsnamen Fungamyl® von der Firma Novozymes erhältlichen Weiterentwicklungen der α-Amylase aus Aspergillus niger und A. oryzae. Ein weiteres Handelsprodukt ist beispielsweise die Amylase-LT®.
  • Zum Stand der Technik gehören unter anderem die drei Patentanmeldungen WO 96/23873 A1 , WO 00/60060 A2 und WO 01/66712 A2 , die von der Fa. Novozymes angemeldet worden sind. WO 96/23873 A1 beschreibt zum Teil mehrere verschiedene Punktmutationen in insgesamt mehr als 30 verschiedenen Positionen in vier verschiedenen Wildtypamylasen und beansprucht solche für alle Amylasen mit mindestens 80% Identität zu einer dieser vier; sie sollen geänderte enzymatische Eigenschaften hinsichtlich der Thermostabilität, der Oxidationsstabilität und der Calciumabhängigkeit aufweisen. Die Anmeldung WO 00/60060 A2 benennt ebenfalls eine Vielzahl an möglichen Aminosäureaustauschen in 10 verschiedenen Positionen an den α-Amylasen aus zwei verschiedenen Mikroorganismen und beansprucht solche für alle Amylasen mit einer Homologie von mindestens 96% Identität zu diesen. WO 01/66712 A2 , schließlich, bezeichnet 31 verschiedene, zum Teil mit den zuvor genannten identische Aminosäurepositionen, die in einer der beiden in der Anmeldung WO 00/60060 A2 genannten α-Amylasen mutiert worden sind.
  • Aus WO 96/23873 A1 geht beispielsweise konkret die Möglichkeit hervor, in den genannten α-Amylasen ein M in Position 9 gemäß der Zählung von AA560 gegen ein L zu ersetzen, in Position 202 M gegen L und die in den Positionen 182 und 183 (beziehungsweise 183 und 184) liegenden Aminosäuren zu deletieren. WO 00/60060 A2 offenbart unter anderem konkret die Aminosäurevariation N195X (das heißt prinzipiell gegen jede andere Aminosäure). WO 01/66712 A2 offenbart unter anderem die Aminosäurevariationen R118K, G186X (darunter insbesondere den hier nicht relevanten Austausch G186R), N299X (darunter insbesondere den hier nicht relevanten Austausch N299A), R320K, E345R und R458K.
  • Erfindungsgemäß bevorzugte Zusammensetzungen enthalten α-Amylase in einer Gesamtmenge von 0,01 bis 1,0 Gew.-%, insbesondere von 0,02 bis 0,1 Gew.-%.
  • So stellt es eine Ausführungsform der vorliegenden Anmeldung dar, wenn das erfindungsgemäß Mittel als α-Amylase mindestens ein Polypeptid mit einer Identität von mindestens 92% (und zunehmend bevorzugt zu mindestens 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 99,0%, 99,1%, 99,2%, 99,3%, 99,4%, 99,5%, 99,6%, 99,7%, 99,8%, 99,9%) zur Sequenz mit der SEQ ID NO. 2 (vgl. Sequenzprotokoll) enthält. Die SEQ ID NO. 2 ist identisch mit der in der WO 2005/108537 offenbarten SEQ ID NO. 2.
  • Die bevorzugte α-Amylase mit der Sequenz der SEQ ID NO. 2 ist eine Variante der α-Amylase AA349, die über die Punkt- beziehungsweise Deletionsmutationen R118K, G182-, D183-, N195F, R320K und R458K aus diesem Enzym abgeleitet werden kann.
  • Die α-Amylase AA349, geht als Sequenz unter SEQ ID NO. 3 der zuvor erwähnten Anmeldung WO 2005/108537 hervor. Sie ist auf Aminosäureebene mit der α-Amylase AA560 identisch, wie in derselben Anmeldung erwähnt. Beide Wildtypenzyme werden dieser Anmeldung zufolge natürlicherweise von Bacillus species-Stämmen gebildet, die unter den Nummern DSM 12648 beziehungsweise DSM 12649 bei der Deutschen Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH, Mascheroder Weg 1b, 38124 Braunschweig (http://www.dsmz.de) von der Firma Novozymes hinterlegt worden sind.
  • Erfindungsgemäß bevorzugte Zusammensetzungen enthalten als α-Amylase mindestens ein Polypeptid mit einer Identität von mindestens 92%, (insbesondere mindestens 93%, bevorzugt mindestens 95%, besonders bevorzugt mindestens 96%, ganz besonders bevorzugt mindestens 98%) zur Sequenz mit der SEQ ID NO. 2 in einer Gesamtmenge von 0,01 bis 1,0 Gew.-%, insbesondere von 0,02 bis 0,1 Gew.-%.
  • Es ist gleichfalls bevorzugt, wenn die erfindungsgemäßen Mittel als Amylase-Enzym mindestens ein α-Amylase-Enzym enthalten, welches aus einer mit der α-Amylase AA560 homologisierbaren Ausgangs-α-Amylase über Aminosäureänderungen in folgenden Positionen erhalten werden kann: 9, 149, 182, 186, 202, 257, 295, 299, 323, 339, 345 und optional weiteren (in der Zählung gemäß der α-Amylase AA560). Dabei ist es bevorzugt, wenn ausgehend von einer mit der α-Amylase AA560 homologisierbaren Ausgangs-α-Amylase zumindest die Aminosäureänderung M202L vorliegt. Als Referenzenzym hinsichtlich der Numerierung der Positionen ist erfindungsgemäß die α-Amylase AA560 aus dem unter DSM 12649 hinterlegten Mikroorganismus gemäß WO 00/60060 A2 anzusehen, deren Aminosäuresequenz im dortigen Sequenzprotokoll dargestellt ist. Als mit der α-Amylase AA560 (AA560) homologisierbar wird im Sinne der vorliegenden Anmeldung jedes amylolytische Enzym angesehen, das zu der α-Amylase AA560 (AA560), das heißt der in SEQ ID NO. 4 von WO 00/60060 A2 gezeigten α-Amylase einen Mindesthomologiewert von 20% Identät besitzt, wie er beispielsweise nach der von D. J. Lipman und W. R. Pearson in Science 227 (1985), S. 1435-1441 angegebenen Methode bestimmt werden kann. Zunehmend bevorzugt weist das Molekül eine Identität von 30, 40, 50, 60, 70, 80 oder 90% zu einer dieser beiden α-Amylasen auf.
    Erfindungsgemäß bevorzugte Zusammensetzungen enthalten besagte α-Amylase in einer Gesamtmenge von 0,01 bis 1,0 Gew.-%, insbesondere von 0,02 bis 0,1 Gew.-%.
  • Insbesondere wird das Amylase-Enzym ausgewählt aus mindestens einer α-Amylase, welche aus der α-Amylase AA560 über folgende Aminosäureänderungen erhalten werden kann:
    (A1) M9L / M202I,
    (A2) M9L / M202I / M323T,
    (A3) M9L / M202I / M323T / M382Y,
    (A4) M9L / M202I / Y295F / A339S,
    (A5) M9L / M202I / Y295F,
    (A6) M9L / M202I / A339S,
    (A7) M9L / M202I / Y295F / A339S,
    (A8) M9L / M202I / Y295F / A339S / E345R,
    (A9) M9L / G149A / M202I / Y295F / A339S / E345R,
    (A10) M9L / M202L,
    (A11) M9L / M202L / M323T,
    (A12) M9L / M202L / M323T / M382Y,
    (A13) M9L / M202L / Y295F / A339S,
    (A14) M9L / M202L / Y295F,
    (A15) M9L / M202L / A339S,
    (A16) M9L / M202L / Y295F / A339S,
    (A17) M9L / M202L / Y295F / A339S, E345R,
    (A18) M9L / G149A / M202L / Y295F / A339S / E345R,
    (A19) M9L / M202T,
    (A20) M9L / M202T / M323T,
    (A21) M9L / M202T / M323T / M382Y,
    (A22) M9L / M202T / Y295F / A339S,
    (A23) M9L / M202T / Y295F,
    (A24) M9L / M202T / A339S,
    (A25) M9L / M202T / Y295F / A339S,
    (A26) M9L / M202T / Y295F / A339S / E345R,
    (A27) M9L / G149A / M202T / Y295F / A339S / E345R,
    (A28) M9L / G149A / M202I / V214T / Y295F / N299Y / M323T / A339S / E345R,
    (A29) M9L / G149A / M202L / V214I / Y295F / M323T / A339S / E345R / M382Y,
    (A30) M9L / G149A / G182T / G186A / M202I / V214I / Y295F / N299Y / M323T / A339S,
    (A31) M9L / G149A / G182T / G186A / M202L / T257I / Y295F / N299Y / M323T / A339S / E345R,
    (A32) M9L / G149A / M202L / V214T / Y295F / N299Y / M323T / A339S / E345R,
    (A33) M9L / G149A / M202I / V214I / Y295F / M323T / A339S / E345R / M382Y,
    (A34) M9L / G149A / G182T / G186A / M202L / V214I / Y295F / N299Y / M323T / A339S,
    (A35) M9L / G149A / G182T / G186A / M202I / T257I / Y295F / N299Y / M323T / A339S / E345R,
    (A36) M9L / G149A / M202I / V214T / Y295F / N299Y / M323T / A339S / E345R / N471E,
    (A37) M9L / G149A / M202L / V214I / Y295F / M323T / A339S / E345R / M382Y / N471E,
    (A38) M9L / G149A / G182T / G186A / M202I / V214I / Y295F / N299Y / M323T / A339S / N471E,
    (A39) M9L / G149A / G182T / G186A / M202L / T257I / Y295F / N299Y / M323T / A339S / E345R / N471E,
    (A40) M202L / M105F / M208F,
    (A41) G133E / M202L / Q361E,
    (A42) G133E / M202L / R444E,
    (A43) M202L / Y295F,
    (A44) M202L / A339S,
    (A45) M202L / M323T,
    (A46) M202L / M323T / M309L,
    (A47) M202L / M323T / M430I,
    (A48) M202L / V214T / R444Y,
    (A49) M202L / N283D / Q361E,
    (A50) M202L / M382Y / K383R,
    (A51) M202L / K446R / N484Q,
    (A52) M202I / Y295F,
    (A53) M202I / A339S,
    (A54) M202I / M105F / M208F,
    (A55) G133E / M202I / Q361E,
    (A56) G133E / M202I / R444E,
    (A57) M202I / M323T,
    (A58) M202I / M323T / M309L,
    (A59) M202I / M323T / M430I,
    (A60) M202I / V214T / R444Y,
    (A61) M202I / N283D / Q361E,
    (A62) M202I / M382Y / K383R,
    (A63) M202I / K446R / N484Q,
    (A64) M202V / M105F / M208F,
    (A65) G133E / M202V / Q361E,
    (A66) G133E / M202V / R444E,
    (A67) M202V / M323T,
    (A68) M202V / M323T / M309L,
    (A69) M202V / M323T / M430I,
    (A70) M202V / M323T / M9L,
    (A71) M202V / V214T / R444Y,
    (A72) M202V / N283D / Q361E,
    (A73) M202V / M382Y / K383R,
    (A74) M202V / K446R / N484Q,
    (A75) M202T / M105F / M208F,
    (A76) G133E / M202T / Q361E,
    (A77) G133E / M202T / R444E,
    (A78) M202T / Y295F,
    (A79) M202T / A339S,
    (A80) M202T / M323T,
    (A81) M202T / M323T / M309L,
    (A82) M202T / M323T / M430I,
    (A83) M202T / M323T / M9L,
    (A84) M202T / V214T / R444Y,
    (A85) M202T / N283D / Q361E,
    (A86) M202T / A339S,
    (A87) M202T / Y295F
    (A88) M202T / N299F,Y,
    (A89) M202T / M382Y / K383R oder
    (A90) M202T / K446R / N484Q
  • Mit Blick auf die obigen Amylasen (A1) bis (A90) wird wiederum unter den Amylasen mit der Aminosäurenänderung M202L bevorzugt ausgewählt.
  • Die in erfindungsgemäßen Zusammensetzungen eingesetzten α-Amylasen können nach an sich bekannten biotechnologischen Verfahren durch geeignete Mikroorganismen produziert werden, etwa durch filamentöse Fungi als transgene Expressionswirte oder vorzugsweise solchen der Gattungen Bacillus, weil es sich bei den Ausgangsenzymen AA349 und AA560 selbst um Bacillus-Enzyme handelt. Zur Herstellung entsprechender Expressionskonstrukte können beispielsweise die unter SEQ ID NO. 1 oder 3 in WO 00/60060 A2 angegebenen Nukleotidsequenzen verwendet werden und über Punktmutagenese, beispielsweise über Mismatch-Primer die in Figur 1 hervorgehobenen Austausche vorgenommen werden. Die hierfür erforderlichen Arbeitsschritte gehen beispielsweise aus dem Handbuch von Fritsch, Sambrook und Maniatis "Molecular cloning: a laboratory manual", Cold Spring Harbour Laboratory Press, New York, 1989, hervor. Zudem stehen hierfür inzwischen zahlreiche kommerzielle Baukästen zur Verfügung, etwa das QuickChange®-Kit der Firma Stratagene, La Jolla, USA. Das Prinzip besteht darin, daß Oligonukleotide mit einzelnen Austauschen (Mismatch-Primer) synthetisiert und mit dem einzelsträngig vorgelegten Gen hybridisiert werden; anschließende DNA-Polymerisation ergibt dann entsprechende Punktmutanten. Diese Gene werden über die bekannten Methoden in Vektoren integriert und diese zur Herstellung der gewünschten Expressionswirte verwendet.
  • Zur biotechnologischen Herstellung von Proteinen über derartige Expressionswirte steht ein reichhaltiger Stand der Technik zur Verfügung. Die Aufreinigung erfolgt günstigerweise über etablierte Verfahren, beispielsweise über Ausfällung, Sedimentation, Konzentrierung, Filtration der flüssigen Phasen, Mikrofiltration, Ultrafiltration, Einwirken von Chemikalien, etwa zum Fällen, chromatographische Schritte, Desodorierung oder geeignete Kombinationen dieser Schritte.
  • Die Lösung der technische Aufgabe der vorliegenden Erfindung gestaltet sich besonders ausgeprägt aus, wenn erfindungsgemäße Zusammensetzungen zum Einsatz kommen, die höchstens geringste Mengen oder gar keine Protease enthalten. Aus diesem Grund ist es erfindungsgemäß bevorzugt, wenn die erfindungsgemäße Zusammensetzung bezogen auf ihr Gesamtgewicht Protease in einer Gesamtmenge von 0 bis 0,0005 Gew.-%, bevorzugt von 0 bis 0,0001 Gew.-%, äußerst bevorzugt von 0 bis 0,00005 Gew.-%, enthalten ist. Am bevorzugtesten sind die erfindungsgemäßen Zusammensetzungen frei von Protease.
  • Eine Protease ist ein Enzym, das Peptidbindungen mittels Hydrolyse spaltet. Jedes der Enzyme aus der Klasse E.C. 3.4 fällt erfindungsgemäß darunter (umfassend jede der darunterfallenden dreizehn Unterklassen). Die EC-Nummer entspricht der Enzyme Nomenklatur 1992 der NC-IUBMB, Academic Press, San Diego, California, eingeschlossen der Ergänzungen 1 bis 5, publiziert in Eur. J. Biochem. 1994, 223, 1-5; Eur. J. Biochem. 1995, 232, 1-6; Eur. J. Biochem. 1996, 237, 1-5; Eur. J. Biochem. 1997, 250, 1-6; and Eur. J. Biochem. 1999, 264, 610-650.
  • Subtilase benennt eine Untergruppe der Serinproteasen. Die Serinproteasen oder Serinpeptidasen sind eine Untergruppe der Proteasen, die Serin im aktiven Zentrums des Enzyms besitzen, das ein kovalentes Addukt mit dem Substrat bildet. Weiterhin sind die Subtilasen (und die Serineproteasen) dadurch charakterisiert, dass sie neben besagtem Serin mit Histidin und Aspartam zwei weitere Aminosäurereste im aktiven Zentrum aufweisen. Die Subtilasen können in 6 Unterklassen, nämlich die Subtilisin Familie, die Thermitase Familie, die Proteinase K Familie, die Familie der lantibiotischen Peptidasen, die Kexin Familie und die Pyrolysin Familie. Die als Bestandteil der erfindungsgemäßen Zusammensetzungen bevorzugt ausgenommenen oder bevorzugt in reduzierten Mengen enthaltenen Proteasen sind Endopeptidasen (EC 3.4.21).
  • "Proteaseaktivität" liegt erfindungsgemäß vor, wenn das Enzym proteolytische Aktivität besitzt (EC 3.4). Verschiedenartige Proteaseaktivitäts-Typen sind bekannt: Die drei Haupttypen sind: Trypsin-artig, wobei eine Spaltung des Amidesubstrates nach den Aminosäuren Arg oder Lys bei P1 erfolgt; Chymotrypsin-artig, wobei eine Spaltung nach einer der hydrophoben Aminosäuren bei P1 erfolgt; und Elastase-artig, wobei eine Spaltung des Amidsubstrates nach Ala bei P1 erfolgt.
  • Die Proteaseaktivität kann nach der in Tenside, Band 7 (1970), S. 125-132 beschriebenen Methode ermittelt werden. Sie wird dementsprechend in PE (Protease-Einheiten) angegeben. Die Proteaseaktivität eines Enzyms lässt sich gemäß gängigen Standardmethoden, wie insbesondere unter Einsatz von BSA als Substrat (Rinderalbumin) und/oder mit der AAPF-Methode.
  • Es ist erfindungsgemäß bevorzugt, wenn die flüssigen Zusammensetzungen zusätzlich mindestens eine Cellulase enthalten. Eine Cellulase ist ein Enzym. Für Cellulasen können synonyme Begriffe verwendet werden, insbesondere Endoglucanase, Endo-1,4-beta-Glucanase, Carboxymethylcellulase, Endo-1,4-beta-D-Glucanase, beta-1,4-Glucanase, beta-1,4-Endoglucanhydrolase, Celludextrinase oder Avicelase. Entscheidend dafür, ob ein Enzym eine Cellulase im Sinne der Erfindung ist, ist deren Fähigkeit zur Hydrolyse von 1,4-β-D-glucosidischen Bindungen in Cellulose.
  • Erfindungsgemäß konfektionierbare Cellulasen (Endoglucanasen, EG) umfassen beispielsweise die pilzliche, Endoglucanase(EG)-reiche Cellulase-Präparation beziehungsweise deren Weiterentwicklungen, die von dem Unternehmen Novozymes unter dem Handelsnamen Celluzyme® angeboten wird. Die ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes erhältlichen Produkte Endolase® und Carezyme® basieren auf der 50 kD-EG, beziehungsweise der 43 kD-EG aus Humicola insolens DSM 1800. Weitere einsetzbare Handelsprodukte dieses Unternehmens sind Cellusoft®, Renozyme® und Celluclean®. Weiterhin einsetzbar sind beispielsweise Cellulasen, die von dem Unternehmen AB Enzymes, Finnland, unter den Handelsnamen Ecostone® und Biotouch® erhältlich sind, und die zumindest zum Teil auf der 20 kD-EG aus Melanocarpus basieren. Weitere Cellulasen von dem Unternehmen AB Enzymes sind Econase® und Ecopulp®. Weitere geeignete Cellulasen sind aus Bacillus sp. CBS 670.93 und CBS 669.93, wobei die aus Bacillus sp. CBS 670.93 von dem Unternehmen Danisco/Genencor unter dem Handelsnamen Puradax® erhältlich ist. Weitere verwendbare Handelsprodukte des Unternehmens Danisco/Genencor sind "Genencor detergent cellulase L" und IndiAge®Neutra.
    Auch durch Punktmutationen erhältliche Varianten dieser Enzyme können erfindungsgemäß eingesetzt werden. Besonders bevorzugte Cellulasen sind Thielavia terrestris Cellulasevarianten, die in der internationalen Offenlegungsschrift WO 98/12307 offenbart sind, Cellulasen aus Melanocarpus, insbesondere Melanocarpus albomyces, die in der internationalen Offenlegungsschrift WO 97/14804 offenbart sind, Cellulasen vom EGIII-Typ aus Trichoderma reesei, die in der europäischen Patentanmeldung EP 1 305 432 offenbart sind bzw. hieraus erhältliche Varianten, insbesondere diejenigen, die offenbart sind in den europäischen Patentanmeldungen EP 1240525 und EP 1305432 , sowie Cellulasen, die offenbart sind in den internationalen Offenlegungsschriften WO 1992006165 , WO 96/29397 und WO 02/099091 . Auf deren jeweilige Offenbarung wird daher ausdrücklich verwiesen bzw. deren diesbezüglicher Offenbarungsgehalt wird daher ausdrücklich in die vorliegende Patentanmeldung mit einbezogen.
  • Erfindungsgemäß besonders bevorzugte Zusammensetzungen sind dadurch gekennzeichnet, dass als zusätzliche Cellulase mindestens eine Cellulase aus Melanocarpus sp. oder Myriococcum sp. erhältlicher 20K-Cellulase oder solcher, die eine Homologie von über 80% (zunehmend bevorzugt von über 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90,5%, 91%, 91,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 99,0%, 99,1%, 99,2%, 99,3%, 99,4%, 99,5%, 99,6%, 99,7%, 99,8%, 99,9%) dazu aufweist.
  • Die aus Melanocarpus sp. oder Myriococcum sp. erhältliche 20K-Cellulase ist aus der internationalen Patentanmeldung WO 97/14804 bekannt. Sie besitzt wie dort beschrieben ein Molekulargewicht von etwa 20 kDa und weist bei 50 °C im pH-Bereich von 4 bis 9 mindestens 80% ihrer maximalen Aktivität auf, wobei noch fast 50% der maximalen Aktivität bei pH 10 erhalten bleiben. Sie kann, wie ebenfalls dort beschrieben, aus Melanocarpus albomyces isoliert und in gentechnisch hergestellten Trichoderma reseei-Transformanten produziert werden. Im Sinne der vorliegenden Erfindung brauchbar sind auch Cellulasen, die eine Homologie von über 80% (zunehmend bevorzugt von über 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90,5%, 91%, 91,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 99,0%, 99,1%, 99,2%, 99,3%, 99,4%, 99,5%, 99,6%, 99,7%, 99,8%, 99,9%) zur 20K-Cellulase aufweisen.
  • K20-Cellulase wird vorzugsweise in solchen Mengen verwendet, dass eine erfindungsgemäße Zusammensetzung eine cellulolytische Aktivität von 1 NCU/g bis 500 NCU/g (bestimmbar durch die Hydrolyse von 1-gewichtsprozentiger Carboxymethylcellulose bei 50 °C und neutralem pH und Bestimmung der dabei freigesetzten reduzierenden Zucker mittels Dinitrosalicylsäure, wie von M.J.Bailey et al. in Enzyme Microb. Technol. 3: 153 (1981) beschrieben; 1 NCU definiert die Enzymmenge, die reduzierenden Zucker in einer Menge erzeugt, die 1 nmol Glukose pro Sekunde entspricht), insbesondere von 2 NCU/g bis 400 NCU/g und besonders bevorzugt von 6 NCU/g bis 200 NCU/g aufweist. Daneben kann die erfindungsgemäße Zusammensetzung gegebenenfalls noch weitere Cellulasen enthalten.
  • Eine erfindungsgemäße Zusammensetzung enthält vorzugsweise 0,001 mg bis 0,5 mg, insbesondere 0,02 mg bis 0,3 mg an cellulolytischem Protein pro Gramm der gesamten Zusammensetzung. Die Proteinkonzentration kann mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem Bicinchonsäure-Verfahren (BCA-Verfahren, Pierce Chemical Co., Rockford, IL) oder dem Biuret-Verfahren (A.G. Gornall, C.S. Bardawill und M.M. David, J. Biol. Chem. 177, 751-766, 1948) bestimmt werden.
  • Es ist erfindungsgemäß wiederum besonders bevorzugt, zusätzlich zu mindestens einer ersten Cellulase aus Melanocarpus sp. oder Myriococcum sp. erhältlicher 20K-Cellulase oder solcher, die eine Homologie von über 80% (zunehmend bevorzugt von über 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90,5%, 91%, 91,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 99,0%, 99,1%, 99,2%, 99,3%, 99,4%, 99,5%, 99,6%, 99,7%, 99,8%, 99,9%) dazu aufweist mindestens eine weitere von der ersten Cellulase verschiedene zweite Cellulase einzusetzen.
  • Im allgemeinen können die in einer erfindungsgemäßen Zusammensetzung enthaltenen Enzyme an Trägerstoffe adsorbiert und/oder in Hüllsubstanzen eingebettet sein, um sie gegen vorzeitige Inaktivierung zu schützen.
  • Erfindungsgemäße Zusammensetzungen können die erhaltenen Enzyme in jeder nach dem Stand der Technik etablierten Form zugesetzt werden. Hierzu gehören insbesondere die durch Granulation, Extrusion oder Lyophilisierung erhaltenen festen Präparationen, vorteilhafterweise möglichst konzentriert, wasserarm und/oder mit Stabilisatoren versetzt. In einer alternativen Darreichungsform können die Enzyme auch verkapselt werden, beispielsweise durch Sprühtrocknung oder Extrusion der Enzymlösung zusammen mit einem, vorzugsweise natürlichen Polymer oder in Form von Kapseln, beispielsweise solchen, bei denen die Enzyme wie in einem erstarrten Gel eingeschlossen sind, oder in solchen vom Kern-Schale-Typ, bei dem ein enzymhaltiger Kern mit einer Wasser-, Luft- und/oder Chemikalien-undurchlässigen Schutzschicht überzogen ist. In aufgelagerten Schichten können zusätzlich weitere Wirkstoffe, beispielsweise Stabilisatoren, Emulgatoren, Pigmente, Bleich- oder Farbstoffe aufgebracht werden. Derartige Kapseln werden nach an sich bekannten Methoden, beispielsweise durch Schüttel- oder Rollgranulation oder in Fluid-bed-Prozessen aufgebracht. Vorteilhafterweise sind derartige Granulate, beispielsweise durch Aufbringen polymerer Filmbildner, staubarm und aufgrund der Beschichtung lagerstabil.
  • Zusätzlich können die erfindungsgemäßen Zusammensetzungen weitere Inhaltsstoffe enthalten, die die anwendungstechnischen und/oder ästhetischen Eigenschaften des Waschmittels weiter verbessern. Im Rahmen der vorliegenden Erfindung enthält die erfindungsgemäße Zusammensetzung vorzugsweise zusätzlich einen oder mehrere Stoffe aus der Gruppe der Bleichmittel, Komplexbildner, Gerüststoffe, Elektrolyte, pH-Stellmittel, Parfüme, Parfümträger, Fluoreszenzmittel, Farbstoffe, Hydrotrope, Schauminhibitoren, Silikonöle, Antiredepositionsmittel, Einlaufverhinderer, Knitterschutzmittel, Farbübertragungsinhibitoren, antimikrobiellen Wirkstoffe, Germizide, Fungizide, Antioxidantien, Konservierungsmittel, Korrosionsinhibitoren, Antistatika, Bittermittel, Bügelhilfsmittel, Phobier- und Imprägniermittel, Quell- und Schiebefestmittel, weichmachenden Komponenten sowie UV-Absorber.
  • Als Bleichmittel können alle Stoffe dienen, die durch Oxidation, Reduktion oder Adsorption Farbstoffe zerstören bzw. aufnehmen und dadurch Materialien entfärben. Dazu gehören unter anderem hypohalogenithaltige Bleichmittel, Wasserstoffperoxid, Perborat, Percarbonat, Peroxoessigsäure, Diperoxoazelainsäure, Diperoxododecandisäure und oxidative Enzymsysteme.
  • Als Gerüststoffe, die in der erfindungsgemäßen Zusammensetzung enthalten sein können, sind insbesondere Silikate, Aluminiumsilikate (insbesondere Zeolithe), Carbonate, Salze organischer Di- und Polycarbonsäuren sowie Mischungen dieser Stoffe zu nennen.
  • Organische Gerüststoffe, welche in der erfindungsgemäßen Zusammensetzung vorhanden sein können, sind beispielsweise die in Form ihrer Natriumsalze einsetzbaren Polycarbonsäuren, wobei unter Polycarbonsäuren solche Carbonsäuren verstanden werden, die mehr als eine Säurefunktion tragen. Beispielsweise sind dies Citronensäure, Adipinsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Äpfelsäure, Weinsäure, Maleinsäure, Fumarsäure, Zuckersäuren, Aminocarbonsäuren, sowie Mischungen aus diesen. Bevorzugte Salze sind die Salze der Polycarbonsäuren wie Citronensäure, Adipinsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Weinsäure, Zuckersäuren und Mischungen aus diesen.
  • Als Gerüststoffe sind weiter polymere Polycarboxylate geeignet. Dies sind beispielsweise die Alkalimetallsalze der Polyacrylsäure oder der Polymethacrylsäure, zum Beispiel solche mit einer relativen Molekülmasse von 600 bis 750.000 g/mol.
  • Geeignete Polymere sind insbesondere Polyacrylate, die bevorzugt eine Molekülmasse von 1.000 bis 15.000 g/mol aufweisen. Aufgrund ihrer überlegenen Löslichkeit können aus dieser Gruppe wiederum die kurzkettigen Polyacrylate, die Molmassen von 1.000 bis 10.000 g/mol, und besonders bevorzugt von 1.000 bis 5.000 g/mol, aufweisen, bevorzugt sein.
  • Geeignet sind weiterhin copolymere Polycarboxylate, insbesondere solche der Acrylsäure mit Methacrylsäure und der Acrylsäure oder Methacrylsäure mit Maleinsäure. Zur Verbesserung der Wasserlöslichkeit können die Polymere auch Allylsulfonsäuren, wie Allyloxybenzolsulfonsäure und Methallylsulfonsäure, als Monomer enthalten.
  • In den erfindungsgemäßen flüssigen Zusammensetzungen werden bevorzugt lösliche Gerüststoffe, wie beispielsweise Citronensäure, oder Acrylpolymere mit einer Molmasse von 1.000 bis 5.000 g/mol eingesetzt.
  • Eine erfindungsgemäß ganz besonders bevorzugte Flüssige Zusammensetzung, insbesondere für die Reinigung von Textilien, enthält
    • (a) Wasser,
    • (b1) mindestens ein anionisches Tensid der Formel R1-O-(AO)n-SO3 - X+, und
    • (b2) mindestens ein anionisches Tensid der Formel A-3
      Figure imgb0010
       und
    • (b3) mindestens ein nichtionisches Tensid der Formel R2-O-(AO)m-H, wobei in den Formeln unter (b1), (b2), (b3)
      R1 R' und R"
      für einen linearen oder verzweigten, substituierten oder unsubstituierten Alkyl-, Aryl- oder Alkylarylrest, zusammen 9 bis 19, vorzugsweise 11 bis 15 und insbesondere 11 bis 13 C-Atome enthalten,
      AO
      unabhängig voneinander für eine Ethylenoxid- (EO) oder Propylenoxid- (PO) Gruppierung,
      n, m
      unabhängig voneinander für ganze Zahlen von 1 bis 50,
      X
      für ein einwertiges Kation oder den n-ten Teil eines n-wertigen Kations stehen,
    • (c) mindestens eine Lipase
    • (d) mindestens eine Mannanase,
    • (e) mindestens eine α-Amylase,
    • (f) bevorzugt mindestens eine Cellulase,
    • (g) bezogen auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung Enzym mit Proteaseaktivität in einer Gesamtmenge von 0 bis 0,0005 Gew.-% mit der Maßgabe, dass auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung bezogen die Gesamtmenge an Tensid zwischen 0,1 und 13 Gew.-%, bevorzugt von 3,0 bis 10,0 Gew.-%, beträgt. Dabei sind im Rahmen dieser Ausführungsform mutatis mutandis wiederum die zuvor als bevorzugt gekennzeichneten Vertreter (vide supra) der obigen Merkmale (a) bis (g) bevorzugt, insbesondere die bevorzugten Mengen der Inhaltsstoffe.
  • Ein zweiter Erfindungsgegenstand ist die Verwendung einer flüssigen Zusammensetzung des ersten Erfindungsgegenstandes gegen die Vergrauung von Textilien.
  • Ein dritter Erfindungsgegenstand ist die Verwendung einer flüssigen Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 20 zur Reinigung von Textilien.
  • Ein vierter Gegenstand der Erfindung ist ein Verfahren zur Textilreinigung, umfassend die Bereitstellung einer Waschflotte unter Einsatz von mindestens folgenden Komponenten
    1. (i) mindestens einer Zusammensetzung des ersten Erfindungsgegenstandes,
    2. (ii) bevorzugt mindestens einem Lösemittel, insbesondere Wasser, und
    3. (iii) mindestens einem Textil.
  • Eine Waschflotte ist erfindungsgemäß zumindest die Gesamtmenge der unter (i) und (iii) aufgezählten Komponenten.
  • Verfahren zur Textilreinigung zeichnen sich im allgemeinen dadurch aus, dass in mehreren Verfahrensschritten verschiedene reinigungsaktive Substanzen auf das Reinigungsgut aufgebracht und nach der Einwirkzeit abgewaschen werden, oder dass das Reinigungsgut in sonstiger Weise mit einer Zusammensetzung des ersten Erfindungsgegenstandes oder einer Lösung dieser Zusammensetzung behandelt wird.
  • Wird der Waschflotte zusätzlich Komponente (ii) des erfindungsgemäßen Verfahrens zugeführt, so ist es erfindungsgemäß bevorzugt, einen Volumenteil der Komponente (i) mit 5 bis 3000 Volumenteilen der Komponente (ii) zu kombinieren.
  • In den beschriebenen Verfahren werden in verschiedenen Ausführungsformen der Erfindung Temperaturen von 60 °C oder weniger, 40 °C oder weniger, 30 °C oder weniger oder 20 °C oder weniger, eingesetzt. Diese Temperaturangaben beziehen sich auf die in den Waschschritten eingesetzten Temperaturen.
    • Beispiele
  • Folgende Zusammensetzungen wurden hergestellt:
    Inhaltsstoff V1 Menge in Gew.-% E1 Menge in Gew.-%
    Borsäure 0,5 0,5
    Säure ad pH 8,5 ad pH 8,5
    Fettalkoholethersulfat mit 2 Mol EO 4,6 3,0
    Fettalkoholether mit 7 EO 3,7 3,3
    Alkylbenzolsulfonsäure 3,0 2,7
    NaOH 0,6 0,6
    Kokosnussfettsäureseife 1,3 0,5
    Acusol OP 301 0,1 0,1
    Amylase nach SEQ ID NO.2 - 0,04
    Mannanase nach SEQ ID NO.1 - 0,04
    Lipase - 0,05
    Cellulase gemäß Punkt 18 (vide supra) 0,07 0,07
    Cellulase 0,02 0,02
    Wasser Ad 100 Ad 100
  • Darüber hinaus wurden als weitere Vergleichszusammensetzungen die erfindungsgemäße Zusammensetzung E1 ohne den Zusatz von Lipase, ohne den Zusatz von Mannanase und ohne den Zusatz von Lipase und ohne Mannanase hergestellt und der Enzymgehalt entsprechend durch Wasser ersetzt.
    • Ermittlung der Antigrau-Leistung im Waschtest
  • In einer Waschmaschine vom Typ Miele Softtronic W 1734 wurde im Waschprogramm "easy care" standardisierte weiße Testwäsche (2,5 kg) in Gegenwart von jeweils frisch standardisiert beschmutzer Wäsche für einen Zeitraum von 70 Minuten und einem Wasserlevel von 17 Litern (Härte 16 d) 5 mal gewaschen.
  • Mittels farbmetrischer Messungen wurde der Y-Wert des weißen Testwaschguts vor und nach dem Waschen gemessen und die Differenz dY vor und nach dem Waschen berechnet. Je größer der dY-Wert umso näher liegt der Weißwert des Waschguts nach der Wäsche am Ausgangswert und umso besser ist die Antigrauleistung.
    Weisses Testwaschgut V1 V2 V3 V4 E1
    (E1 ohne Lipase) E1 ohne Mannanase E1 ohne Lipase, Manannase
    Baumwolle -5,3 -4,6 -4,2 -5,4 -3,4
    Synthetics -5,9 -6,1 -4,2 -6,3 -3,9
    Standard Textilien -5,9 -4,5 -4,5 -6,4 -3,7
    Mittelwert -5,7 -5,1 -4,3 -6,0 -3,7
  • Die erfindungsgemäße Zusammensetzung E1 weist trotz reduzierter Tensidmenge die beste Antigrauleistung auf.
    • SEQUENCE LISTING
    • <110> Henkel AG & Co. KGaA
    • <120> Wasch- oder Reinigungsmittel mit reduziertem Tensidgehalt
    • <130> PT032362 EP
    • <140> EP 14809627.4
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    • <150> DE 10 2013 226 835.1
      <151> 2013-12-20
    • <160> 2
    • <170> PatentIn version 3.5
    • <210> 1
      <211> 490
      <212> PRT
      <213> Bacillus strain I633 Mannanase precursor
    • <400> 1
      Figure imgb0011
      Figure imgb0012
      Figure imgb0013
    • <210> 2
      <211> 483
      <212> PRT
      <213> Bacillus alpha amylase AA349 variant
    • <400> 2
      Figure imgb0014
      Figure imgb0015
      Figure imgb0016

Claims (23)

  1. Flüssige Zusammensetzung, insbesondere für die Reinigung von Textilien, enthaltend
    (a) Wasser,
    (b) mindestens ein Tensid,
    (c) mindestens eine Lipase
    (d) mindestens eine Mannanase,
    (e) mindestens eine α-Amylase,
    mit der Maßgabe, dass auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung bezogen die Gesamtmenge an Tensid zwischen 0,1 und 13 Gew.-% beträgt und bezogen auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung Enzym mit Proteaseaktivität in einer Gesamtmenge von 0 bis 0,0005 Gew.-% enthalten ist.
  2. Flüssige Zusammensetzung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass als Tensid mindestens ein anionisches Tensid enthalten ist.
  3. Flüssige Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass anionisches Tensid auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung bezogen in einer Gesamtmenge von 0,1 bis 10,0 Gew.-%, bevorzugt von 2,0 bis 9,0 Gew.-%, besonders bevorzugt von 4,0 bis 7,0 Gew.-%, enthalten ist.
  4. Flüssige Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, dass als anionisches Tensid mindestens ein Tensid der Formel (A-3) enthalten,
    Figure imgb0017
     in der R' und R" zusammen 9 bis 19, vorzugsweise 11 bis 15 und insbesondere 11 bis 13 C-Atome enthalten.
  5. Flüssige Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, dass als anionisches Tensid mindestens ein Fettalkoholethersulfat der Formel A-1
    Figure imgb0018
     mit k = 11 bis 19, n = 2, 3, 4, 5, 6, 7 oder 8, enthalten ist.
  6. Flüssige Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, dass als Tensid mindestens ein nichtionisches Tensid enthalten ist.
  7. Flüssige Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass nichtionisches Tensid auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung bezogen in einer Gesamtmenge von 0,1 bis 10,0 Gew.-%, bevorzugt von 1,0 bis 5,0 Gew.-%, besonders bevorzugt von 2,0 bis 4,0 Gew.-%, enthalten ist.
  8. Flüssige Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, dass als nichtionisches Tensid mindestens ein nichtionisches Tensid der Formel

            R2-O-(AO)m-H,

    in der
    R2 für einen linearen oder verzweigten, substituierten oder unsubstituierten Alkyl-, Aryl- oder Alkylarylrest,
    AO für eine Ethylenoxid- (EO) oder Propylenoxid- (PO) Gruppierung,
    m für ganze Zahlen von 1 bis 50 stehen,
    enthalten ist.
  9. Flüssige Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 8, dadurch gekennzeichnet, dass mindestens eine Lipase enthalten ist, ausgewählt aus einem oder mehreren Polypeptiden mit einer Aminosäuresequenz, die zu mindestens 90% zur Wildtyp Lipase aus dem Stamm DSM 4109 Thermomyces lanuginosus identisch ist.
  10. Flüssige Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 9, dadurch gekennzeichnet, dass mindestens eine Lipase enthalten ist, ausgewählt aus einem oder mehreren Polypeptiden mit einer Aminosäuresequenz abgeleitet von der Wildtyp Lipase aus dem Stamm DSM 4109, bei der mindestens einer der folgenden Aminosäureaustausche in den Positionen D96L und/oder T213R und/oder N233R, bevorzugt mindestens T213R und N233R, vorliegt.
  11. Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 10, dadurch gekennzeichnet, dass bezogen auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung Lipase-Enzym in einer Gesamtmenge von 0,01 bis 1,0 Gew.-%, insbesondere von 0,02 bis 0,1 Gew.-%, enthalten ist.
  12. Flüssige Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 11, dadurch gekennzeichnet, dass mindestens eine Mannanase enthalten ist, die ausgewählt wird aus mindestens einem Vertreter aus der Gruppe, die gebildet wird aus
    (i) Polypeptiden, die eine Aminosäuresequenz umfassen, die mindestens 90% (zunehmend bevorzugt 90,5%, 91%, 91,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 99,0%, 99,1%, 99,2%, 99,3%, 99,4%, 99,5%, 99,6%, 99,7% oder 99,8%) Sequenzidentität zu dem Polypeptid gemäß SEQ ID NO.1 hat, und
    (ii) Polypeptiden, die ein Fragment von (i) sind.
  13. Flüssige Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 12, dadurch gekennzeichnet, dass die Mannanase ausgewählt aus mindestens einem Vertreter aus der Gruppe, die gebildet wird aus
    (i) Polypeptiden, die eine Aminosäuresequenz umfassen, die mindestens 90% (zunehmend bevorzugt mindestens 90,5%, 91%, 91,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 99,0%, 99,1%, 99,2%, 99,3%, 99,4%, 99,5%, 99,6%, 99,7% oder 99,8%) Sequenzidentität zu dem Polypeptid der Positionen 31 bis 490 gemäß SEQ ID No.1 aufweisen, und
    (ii) Polypeptiden, die ein Fragment von (i) sind.
  14. Flüssige Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 13, dadurch gekennzeichnet, dass bezogen auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung Mannanase in einer Gesamtmenge von 0,01 bis 1,0 Gew.-%, insbesondere von 0,02 bis 0,1 Gew.-%, enthalten ist.
  15. Flüssige Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 14, dadurch gekennzeichnet, dass mindestens ein α-Amylase-Enzym enthalten ist, das zu mindestens 92% identisch zum Polypeptid der Sequenz mit der SEQ ID NO. 2 ist.
  16. Flüssige Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 15, dadurch gekennzeichnet, dass bezogen auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung α-Amylase-Enzym in einer Gesamtmenge von 0,01 bis 1,0 Gew.-%, insbesondere von 0,02 bis 0,1 Gew.-%, enthalten ist.
  17. Flüssige Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 16, dadurch gekennzeichnet, dass zusätzlich mindestens eine Cellulase enthalten ist.
  18. Flüssige Zusammensetzung nach Anspruch 17, dadurch gekennzeichnet, dass als Cellulase-Enzym mindestens eine Cellulase aus Melanocarpus sp. oder Myriococcum sp. erhältlicher 20K-Cellulase oder solcher, die eine Homologie von über 80% (zunehmend bevorzugt von über 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90,5%, 91%, 91,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 99,0%, 99,1%, 99,2%, 99,3%, 99,4%, 99,5%, 99,6%, 99,7%, 99,8%, 99,9%) dazu aufweist.
  19. Flüssige Zusammensetzung nach Anspruch 18, dadurch gekennzeichnet, dass mindestens eine von der gemäß Anspruch 18 definierten Cellulase verschiedene zusätzliche zweite Cellulase enthalten ist.
  20. Flüssige Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 19, dadurch gekennzeichnet, dass bezogen auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung Enzym mit Proteaseaktivität in einer Gesamtmenge von 0 bis 0,0001 Gew.-%, bevorzugt von 0 bis 0,00005 Gew.-%, enthalten ist.
  21. Verwendung einer flüssigen Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 20 gegen die Vergrauung von Textilien.
  22. Verwendung einer flüssigen Zusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 20 zur Reinigung von Textilien.
  23. Verfahren zur Textilreinigung, umfassend die Bereitstellung einer Waschflotte unter Einsatz von mindestens folgenden Komponenten
    (i) mindestens einer Zusammensetzung gemäß einem der Ansprüche 1 bis 20,
    (ii) bevorzugt mindestens einem Lösemittel, insbesondere Wasser, und
    (iii) mindestens einem Textil.
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