DE2326483C3

DE2326483C3 - Process for structuring globulins and albumins

Info

Publication number: DE2326483C3
Application number: DE19732326483
Authority: DE
Inventors: Berthold Prof. Dr. X 1505 Bergholz-Rehbruecke Gassmann; Klaus Dieter Dr. X 1530 Teltow Schwenke; Barbara Dr. X 1503 Potsdam Simon
Original assignee: INSTITUT fur MILCHFORSCHUNG DER DEUTSCHEN DEMOKRATISCHEN REPUBLIK X 1400 ORANIENBURG
Current assignee: INSTITUT fur MILCHFORSCHUNG DER DEUTSCHEN DEMOKRATISCHEN REPUBLIK X 1400 ORANIENBURG
Priority date: 1972-06-21
Filing date: 1973-05-24
Publication date: 1975-07-10
Also published as: DE2326483B2; DE2326483A1; HU165699B; DD106543A1; BG21035A3; SU583790A1

Description

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Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Strukturierung von Glohulinen und Albuminen pflanzlichen, tierischen oder mikrobiellen Ursprungs für den Einsatz bei der Herstellung von Nahrungsmitteln.The invention relates to a method for structuring glohulins and albumins of vegetable, of animal or microbial origin for use in the manufacture of food.

Für die Strukturierung von Proteinen sind zahlreiche Verfahren beschrieben, die eine Verspinnung in Anlehnung an bekannte Verfahren der Textilindustrie beinhalten. Dabei wird das Protein aus einer alkalischen Lösung durch eine Spinndüse in ein saures Fällbad gepreßt. Die erhaltenen Fäden müssen dann einer Nachbehandlung unterzogen, d. h. neutralisiert, verstreckt und gegebenenfalls gehärtet werden. Bei der nachfolgenden Texturierung werden die ein/einen Fasern oder Faserbündel mittels Bindemitteln, z. B. geeigneten Proteinen wie Eialbumin oder Kohlenhydraten wie Stärke, verklebt. Neben dem Verspinnen sind als weitere Verfahren der Strukturierung die Gelbildung und das Extrudieren bekannt. Die Strukturierung durch Gelbildung schließt die Herstellung einer wäßrigen Proteinlösung oder Suspension nut einem Gehalt von 20 bis 40 % Protein im schwach sauren bis neu;ralen pH-Bereich (Gelvorstufe), deren Überführung in ein kaubares Proteingel durch Erwärmen und Abkühlen sowie eine Verformung ein. Durch Beimischung von Zusätzen wie Gelatine, Alginate oder Pektinate zur Gelvorstufe können die Geleigenschaften günstig beeinflußt werden. Bei der Stniktuiierung durch Extrusion wird die Suspension des Rohstoffs durch Temperatur- und Druck-Einwirkung in einem Extruder verformt.Numerous processes have been described for structuring proteins, which include spinning based on known processes in the textile industry. The protein is pressed from an alkaline solution through a spinneret into an acidic precipitation bath. The threads obtained then have to be subjected to an after-treatment, ie neutralized, drawn and, if necessary, hardened. In the subsequent texturing, the one / a fibers or fiber bundles by means of binders, z. B. suitable proteins such as egg albumin or carbohydrates such as starch, glued together. In addition to spinning, gel formation and extrusion are known as further structuring processes. The structuring by gel formation includes the production of an aqueous protein solution or suspension with a content of 20 to 40 % protein in the weakly acidic to neutral pH range (gel precursor), its conversion into a chewable protein gel by heating and cooling as well as deformation. The gel properties can be favorably influenced by adding additives such as gelatine, alginates or pectinates to the gel precursor. In the case of molding by extrusion, the suspension of the raw material is deformed in an extruder by the action of temperature and pressure.

Die Strukturierung durch Verspinnen hat, obgleich sie zu Produkten mit guten mechanischen Eigenschaften führt, erhebliche Nachteile. Sie ist einmal das kosten- und zeitaufwendigste der genannten Strukturierungsverfahren. Zum anderen geht sie von konzentrierten Lösungen mit einem Eiweißgehalt von 10 bis 35 % aus und erfordert somit relativ hohe Alkali-Konzentrationen zur Herstellung dieser Lösungen. Dies gilt insbesondere für solche Proteine, die durch den HersteHungsprozeß in einem Zustand hoher Aggregation vorliegen. Technisch anfallende Eiweißisnlate pflanzlichen oder mikrobiellen Ursprungs sind häufig so stark denaturiert, daß die Bereitung einer Lösung mit Alkali nur unter gleichzeitiger teifgreifender Schädigung der Proteine möglich ist. Diese Nachteile lassen sich bei den Verfahren der Gelbildung umgehen, indem statt der Proteinlösungen Suspensionen eingesetzt werden können. Gelbildungsverfahren haben zudem den Vorzug, Strukturierungs- und Texturierungsstufen in einem Prozeß zu vereinigen. Sie versagen allerdings bei solchen Proteinen, die auf Grund ihrer Struktur oder ihrer Vorbehandlung während des Isolierungsprozesses eine zu geringe Gelbildungstendenz bei pH-Werten im schwach sauren oder neutralen Dereich zeigen, und bei Albuminen. Darüber hinaus lassen sich nicht bei allen Gelbildungsprozessen, insbesondere einigen neueren Verfahren, Proteinsuspensionen einsetzen. Die verfahrenstechnisch sehr einfachen Prozesse der Extrudierung setzen im Gegensatz zum Spinnprozeß keine sehr reinen Eiweißpräparate voraus und ermöglichen z. B. noch eine Verarbeitung von Konzentraten mit einem Eiweißgehalt von 50 % in der Trockensubstanz. Sie liefern aber Produkte, die den versponnenen oder auf dem Wege der Gelbildung gewonnenen Produkten in ihrer Qualitäi erheblich nachstehen.Structuring by spinning, although it leads to products with good mechanical properties, has considerable disadvantages. On the one hand, it is the most costly and time-consuming of the structuring processes mentioned. On the other hand, it assumes concentrated solutions with a protein content of 10 to 35 % and thus requires relatively high alkali concentrations for the production of these solutions. This applies in particular to those proteins which are in a state of high aggregation as a result of the production process. Technically occurring protein isolates of vegetable or microbial origin are often so heavily denatured that the preparation of a solution with alkali is only possible with simultaneous profound damage to the proteins. These disadvantages can be avoided in the gel formation process in that suspensions can be used instead of protein solutions. Gel formation processes also have the advantage of combining structuring and texturing stages in one process. However, they fail with those proteins which, due to their structure or their pretreatment during the isolation process, show an insufficient tendency to gel formation at pH values in the weakly acidic or neutral range, and with albumins. In addition, protein suspensions cannot be used in all gel formation processes, in particular in some newer processes. The procedurally very simple extrusion processes do not require very pure protein preparations in contrast to the spinning process and allow z. B. processing of concentrates with a protein content of 50% in the dry matter. However, they deliver products that are considerably inferior in quality to the products spun or obtained by gel formation.

Der Zweck der Erfindung besteht darin, ein allgemein anwendbares Verfahren zur Hersteilung von für die Verwendung als Nahrungsmittel geeigneten strukturierten Proteinen unter Beseitigung der genannten Mangel des Standes der Technik zu entwickeln.The purpose of the invention is to provide a generally applicable method for the production of for the use of structured proteins suitable as food, with the elimination of the aforementioned Deficiency of the prior art to develop.

Der Erfindung liegt die Aufgabe zugrunde. Globuline und Albumine aus pflanzlichem oder mikrobiellem Material, insbesondere solche Proteine, die auf Grund ihrer Struktur oder ihrer Vorbehandlung während des Isolierungsprozesses eine zu geringe Gelbildungstcndenz bei pH-Werten im schwach sauren oder neutralen Bereich zeigen, allein oder in Kombination miteinander unter Umgehung des Spinnprozesses in wäßriger Lösung oder Suspension zu strukturieren, wobei der Strukturierungsprozeß die Möglichkeit sowohl der gezielten Einstellung eines gewünschten Festigkeitsgrades im Endprodukt als auch eines Einbaues anderer Polymere als Füllstoffe mit strukturverbessernden oder günstigen ernährungsphysiologischen Eigenschaften einschließen soll.The invention is based on the object. Plant or microbial globulins and albumins Material, especially those proteins, which due to their structure or their pretreatment during too little tendency to gel formation during the isolation process show at pH values in the weakly acidic or neutral range, alone or in combination structure with one another in an aqueous solution or suspension, bypassing the spinning process, whereby the structuring process both the possibility of the targeted setting of a desired degree of strength in the end product as well as incorporation of other polymers as fillers with structure-improving or to include beneficial nutritional properties.

Erfindungsgemäß werden Globuline und Albumine in schwach alkalischem Milieu, zweckmäßig bei pH-Werten zwischen 8 und 10, unter Wärmeeinwirkung mit folgenden Verfahrensschritten zur Reakiion gebracht:According to the invention, globulins and albumins are used in a weakly alkaline medium, expediently at pH values between 8 and 10, with the action of heat brought to reaction with the following process steps:

1. Zunächst wird die Giobulinkomponente durch pH-Einstellung auf Werte im alkalischen Bereich, vorzugsweise zwischen 8 und 10, partiell denaturiert. Das Protein geht dabei vollständig oder teilweise aus dem globulären in einen ungeordneten Zustand über. Durch beliebig lange Vorinkubation des Proteins im alkalischen Bereich kann praktisch jede gewünschte Denaturationsstufe eingestellt werden. Die Dauer dieser Aikalieinwirkung hängt vom Zustand des Proteins ab. Der pH-Wert kann dem der späteren Koagulation mit der Albuminkomponente entsprechen, jedoch auch höher oder niedriger, vorzugsweise zwischen 8 und 10 liegen. Bei G'obulinen, die durch dk isoelektrische Fällung eine starke Aggregation erfahren haben, wie technisch gewonnene Globuline aus Raps- und Sonnenblumensamen, erwies sich eine 3- bis 24stündige Vorinkubation 15- bis 30%iger Proteinsuspensionen als günstig. Die gezielte Einstellung eines bestimmten Denaturationsgrades im alkalischen Milieu unterscheidet das erfindungsgemäße Verfahren grundlegend von den bekannten Verfahren der Gelbildung, bei denen eine Gelvorstufe bei pH-Werten wenig oberhalb des isoelektrischen Punktes des Proteins hergestellt wird.1. First, the giobulin component is through pH adjustment to values in the alkaline range, preferably between 8 and 10, partially denatured. The protein goes completely or partially from the globular to a disordered state. For as long as you want Practically any desired denaturation level can be set for preincubation of the protein in the alkaline range. The duration of this Chemical exposure depends on the condition of the protein. The pH value may be that of the later Corresponding to coagulation with the albumin component, but also higher or lower, preferably between 8 and 10. In the case of G'obulinen, which by dk isoelectric precipitation a have experienced strong aggregation, as technically obtained globulins from rapeseed and sunflower seeds, a 3 to 24 hour pre-incubation of 15 to 30% protein suspensions proved to be beneficial. The targeted setting a certain degree of denaturation in an alkaline medium fundamentally differentiates the process according to the invention from the known ones Processes of gel formation in which a gel precursor at pH values slightly above the isoelectric point of the protein.

2. Die Albumin-Komponente wird vor der Reaktion mit dem Globulin nach bereits beschriebenen Verfahren in einen koagulationsfähigen Zustand überführt, wobei reine Fräparate von Albuminen oder Molkenproteinen, wie z. B. pflanzliche Albumine oder sprühgetrockente Molkenproteine aus Milch, oder auch Komplexe aus Albuminen und einem komplexbildenden Fällungsmittel wie Alginate, Dextran- oder Stärkesulfate in Frage kommen. Das Protein kann dabei in Konzentrationen zwischen 9 und 30 % in Lösung oder Suspension eingesetzt werden. Der einzustellende pH-Wert liegt zwischen S und 10 und sollte dem pH-Wert der Reaktion zwischen Globulin und Albumin entsprechen.2. Before the reaction with the globulin, the albumin component is converted into a state capable of coagulation by the processes already described, with pure fragments of Albumins or whey proteins, such as. B. vegetable albumins or spray-dried Whey proteins from milk, or complexes of albumins and a complex-forming one Precipitants such as alginates, dextran or starch sulfates come into question. The protein can used in concentrations between 9 and 30% in solution or suspension. The pH to be set is between S and 10 and should match the pH of the reaction correspond between globulin and albumin.

3. Für die gemeinsame Koagulation werden Globuline und Albumine gut vermischt. Anschließend wird ein pH-Wert zwischen K und 10 eingestellt. Das Verhältnis beider Komponenten kann in weiten Grenzen variiert werden. Besonders feste Koaguiate werden bei einem Verhältnis 1 : 1 erhalten. Bei pflanzlichen Globulinen und Albuminen aus Raps-, Sonnenblumen- oder Akkerbohnen-Samen erwies sich der pH-Bereich zwischen ^u und 10 als besonders geeignet. Höhere oder niedere pH-Werte wirkten sich bei diesen Proteinen ungünstig auf die Festigkeit der Koagulate aus. Die Reaktion zwischen den Proteinkomponenten verläuft bei Temperaturen zwischen 80 und 150° C bei Normaldruck oder erhöhtem Druck und liefert gelartige, schnittfeste Koagulate. Bei niedrigeren Temperaturen ist die Koagulation unvollständig, bei höheren Temperaturen werden Koagulate minderer Qualität erhalten. Bei guter Durchmischung der Reaktionspartner und optimaler Wärmeleitung3. Globulins and albumins are mixed well for joint coagulation. A pH value between K and 10 is then set. The ratio of the two components can be varied within wide limits. Particularly firm coaguates are obtained at a ratio of 1: 1. For vegetable globulins and albumins from rapeseed, sunflower or string bean seeds, the pH range between ^u and 10 has proven to be particularly suitable. With these proteins, higher or lower pH values had an unfavorable effect on the strength of the coagulates. The reaction between the protein components takes place at temperatures between 80 and 150 ° C under normal pressure or elevated pressure and provides gel-like, cut-resistant coagulates. At lower temperatures the coagulation is incomplete, at higher temperatures coagulates of inferior quality are obtained. With good mixing of the reactants and optimal heat conduction im Reaktionssystem ist die Koagulation innerhalb kurzer Zeit (3 bis 20 min) abgeschlossen. Eine kurze Reaktionszeit ist zur Verminderung der chemischen Schädigung der Proteine wünsehenswert. Wird die Reaktion in einem ExtruIn the reaction system, the coagulation is completed within a short time (3 to 20 minutes). A short reaction time is desirable to reduce the chemical damage to the proteins. If the reaction is carried out in an extru der durchgeführt, resultieren verformte Produkte. Bei Einsatz eines Albumin-Fällungsmittel-Komplexes kann das Fällungsmittel each erfolgter Koagulation durch Auspressen des Koagulates und Waschen mit schwach alkalischer Lösung entfernt werden. Die Neutralisation erfolgt entweder durch Waschen mit Salz-, Essig-, Milch-, Zitronen- oder Weinsäure bei Zimmertemperatur und erfordert dann infolge >s der relativ langsamen Diffusion der H⁺-Ionen durch das Gel mehrere Stunden. Geeigneter ist deshalb die Behandlung mit verdünnter Essigsäure in der Wärme, womit sich ein pH-Wert zwischen 5,5 und 6,5 innerhalb weniger Minuten ohne Verlust der Festigkeit einstellen läßt. Die resultierenden Produkte sind kaubar-, schnitt-, koch- und bratfest.deformed products result. If an albumin-precipitant complex is used, the precipitant can be removed after each coagulation has taken place by pressing out the coagulate and washing with a weakly alkaline solution. The neutralization takes place either by washing with hydrochloric, acetic, lactic, citric or tartaric acid at room temperature and then requires ^{several hours due to the relatively slow diffusion of the H +} ions through the gel. Treatment with dilute acetic acid under heat is therefore more suitable, with which a pH value between 5.5 and 6.5 can be set within a few minutes without loss of strength. The resulting products are chewable, cut, boil and roast safe.

Es wurde weiter gefunden, daß eine nachträgliche Einführung gelbildender Polymere wie Proteine oder ^a5 Kohlenhydrate in die gewonnenen Koagulate möglich ist. Dadurch können strukturverbessernde Effekte erzielt oder die ernährungsphysiologischen Eigenschaften im gewünschten Sinne beeinflußt werden. Als geeignete Polymere erwiesen sich Stärke, Legumino-3» sen-, Soja- und Hefeproteine und Gemische derselben unter Einbeziehung von Milchproteinen. Die Gelbildung erfolgt zweckmäßig im neutralen pH-Bereich in Gegenwart des Albumin-Globulin-Koagulats unter Erwärmen der 10- bis 30%igen Proteinsuspension auf Temperaturen zwischen 80 und 150° C bei Normaldruck oder erhöhtem Druck. Eine gleichzeitige Verformung durch Extrudieren ist möglich. Auf eine Neutralisation des alkalischen Globulin-Albumin-Koagulats vor der Gelbildung kann verzichtet werden, 4« wenn die Gelbildner einen genügend niedrigen pH-Wert besitzen, so daß sich beim gemeinsamen Erwärmen ein pH-Wert zwischen 6 und 7 einstellt.It has also been found that it is possible to subsequently introduce gel-forming polymers such as proteins or ^a 5 carbohydrates into the coagulates obtained. As a result, structure-improving effects can be achieved or the nutritional properties can be influenced in the desired sense. Starch, legumino-sugar, soy and yeast proteins and mixtures thereof including milk proteins have proven to be suitable polymers. The gel formation expediently takes place in the neutral pH range in the presence of the albumin-globulin coagulate while heating the 10 to 30% protein suspension to temperatures between 80 and 150 ° C. at normal pressure or elevated pressure. A simultaneous deformation by extrusion is possible. Neutralization of the alkaline globulin-albumin coagulate before gel formation can be dispensed with if the gel formers have a sufficiently low pH so that a pH between 6 and 7 is established when they are heated together.

Ferner wurde gefunden, daß das Albumin-Fällungsmittel nach erfolgter Koagulation der Albumin-Komponente die mechanischen Eigenschaften des Koagulats beeinflussen kann, wenn es nicht durch Abpressen und Waschen entfernt wird. Unter den Bedingungen der Neutralisation oder de» Ansäuerns der Koagulate wird das Fällungsmittel teilweise an die Proteinkomponenten fixiert, und die Festigkeit erhöht. Dieses ist insbesondere dann von Bedeutung, wenn physiologisch verträgliche Fä'llungsmittel wie Alginat verwendet werden.It was also found that the albumin precipitant after coagulation of the albumin component, the mechanical properties of the Can affect coagulum if it is not removed by pressing and washing. Under the conditions of neutralization or acidification of the Coagulate, the precipitant is partially fixed to the protein components, and the strength is increased. This is particularly important if physiologically compatible colourants such as alginate are used.

Es wurde außerdem gefunden, daß Albumine auch in Abwesenheit von Globulinen strukturiert werden können, indem nach einem bereits vorgeschlagenen Verfahren aus alkalischer Lösung durch Hitze koagulierte Präparate in etwa 20%iger Proteinsuspension bei pH ti bis 9 einer Erhitzung unterworfen werden. Die entstandenen Koagulate sind schnitt-, koch- und hratfest. Sie lassen sich sowohl in neutralem Milieu mit einem Gelbildner wie erfindungsgemäß vorgeschlagen zu einem zusammenhängenden Proteingel als auch in schwach alkalischem Milieu entsprechend dem erfindungsgemäßen Verfahren mit einem Globulin umsetzen. In ähnlicher Weise gibt auch hitzekoaguliertes Albumin in unstrukturiertem Zustand mit einer Giobulinkomponente gelartige Koagulate. DieIt has also been found that albumins can also be structured in the absence of globulins by subjecting heat-coagulated preparations from alkaline solution to heat in about 20% protein suspension at pH ti to 9 according to a previously proposed method. The resulting coagulates are cut, boil and heat resistant. They can be converted both in a neutral medium with a gel former as proposed according to the invention to form a cohesive protein gel and in a weakly alkaline medium according to the method according to the invention with a globulin. In a similar way, heat-coagulated albumin in an unstructured state with a giobulin component also gives gel-like coagulates. the

Bildung strukturierter Proteinkörper aus hitzekoagulierten Albuminen war um so weniger zu erwarten, als die Proteine bereits durch Hitzekoagulation bei ihrer Gewinnung denaturiert worden waren.The formation of structured protein bodies from heat-coagulated albumins was all the less to be expected, when the proteins had already been denatured by heat coagulation when they were obtained.

Das erfindungsgemäße Verfahren ermöglicht die gemeinsame Strukturierung pflanzlicher, tierischer und mikrobieller Globuline und Albumine unter Umgehung des Spinnprozesses. Seine Bedeutung besteht vor allem darin, daß Proteinisolate ohne jede weitere Vorbehandlung direkt eingesetzt und ohe großen apparativen Aufwand in schnitt-, koch- und biatfeste kaubare Produkte umgewandelt werden können. Erfindungsgemäß ist es möglich, Proteine, die unter den Bedingungen bekannter Verfahren der Gelbildung gar nicht oder nur ungenügend strukturiert werden können, wie pflanzliche Albumine oder stark aggregierte Globuline, in strukturierte Produkte überzuführen. Darüber hinaus lassen sich sogar denaturierte hitzekoagulierte Proteine verformen. Das erfindungsgemäße Verfahren eröffnet somit die Möglichkeit, die nach bereits vorgeschlagenen Verfahre 3 hergestellten Albumine zu hochwertigen Produkten zu verarbeiten. Es lassen sich Strukturate mit unterschiedlicher Festigkeit herstellen. Durch nachträgliche Behandlung mit gelbildenden Polymeren läßt sich der ernährungsphysiologische Wert im gewünschten Sinne beeinflussen.The method according to the invention enables plant and animal structures to be structured together and microbial globulins and albumins bypassing the spinning process. Its importance is there above all in the fact that protein isolates are used directly without any further pretreatment and without great expense in terms of equipment and are cut, boil and biat-resistant chewable products can be converted. According to the invention it is possible to use proteins under the Conditions of known methods of gel formation are not structured at all or only insufficiently can, like vegetable albumins or highly aggregated globulins, be converted into structured products. In addition, they can even be denatured Deform heat-coagulated proteins. The inventive method thus opens up the possibility of the to process 3 albumins into high-quality products according to the method already proposed. Structures with different strengths can be produced. By subsequent treatment With gel-forming polymers, the nutritional value can be influenced in the desired way.

Die Erfindung verbindet Elemente der Strukturierung mit solchen der Texturierung in einem Verfahrensschritt, indem eine Proteinkomponente während des Koagulationsprozesses mit einer zweiten Komponente zu größeren zusammenhängenden Massen »zusammengeklebt« wird. Sie besitzt wegen ihrer Einfachheit gegenüber den Verfahren der Verspinnung erhebliche ökonomische Vorzüge. Da es prinzipiell möglich ist, während der Strukturierung Aroma- und Farbstoffe in die Proteinkomponenten einzubauen, ohne daß deren Koagulationsfähigkeit oder Gelbildungseigensdiaften negativ beeinflußt werden, können sogar Produkte hergestellt werden, die sich direkt für den Einsatz in Fleischsimulate eignen. Die erfindungsgemäß hergestellten kaubaren Produkte besitzen insbesondere Bedeutung für die Substitution von natürlichem Fleisch in Fleischprodukten, in die sie leicht eingearbeitet werden können. Es ist jedoch auch prinzipiell möglich, durch entsprechende Kombination verschiedener Proteine mit einer Kohlenhydrat- und Fettkomponente auf dem vorgeschlagenen Verfahrenswege l'rodukte zu gewinnen, die als vollsimulierte Fleischprodukte Verwendung finden könnten.The invention combines elements of structuring with those of texturing in one process step by adding a protein component during of the coagulation process is "glued" together with a second component to form larger coherent masses. It possesses because of its simplicity compared to the process of spinning significant economic benefits. Since it is in principle possible to use aroma and flavor during structuring Incorporating colorants into the protein components without their coagulation ability or their gel formation properties are negatively affected, even products can be produced which are directly related suitable for use in meat simulates. The chewable products prepared according to the invention are particularly important for the substitution of natural meat in meat products into which they can be easily incorporated. However, it is too in principle possible, through the appropriate combination of different proteins with a carbohydrate and to obtain fat components in the proposed process route which could be used as fully simulated meat products.

Die Erfindungsoll an nachstehenden Beispielen erläutert werden:The invention is to be explained using the following examples:

Beispiel 1example 1

ZurHerstellungvonKoagulatenausSonnenblumensamen-Globulin und Rapssamen-Albumin werden 110 g einer wäßrigen Suspension eines isoelektrisch gefällten Globulins mit einem Eiweißgehalt von 20 % zunächst einer 5stündigen Vorinkubation bei pH 9,4 und Zimmertemperatur unterworfen. Gleichzeitig werden HOg einer 20%igen wäßrigen Rapsalbumin-Suspension durch Homogenisieren eines 40%For the production of coagulates from sunflower seed globulin and rapeseed albumin 110 g of an aqueous suspension of an isoelectrically precipitated globulin with a protein content of 20% first subjected to a 5 hour preincubation at pH 9.4 and room temperature. Simultaneously HOg of a 20% aqueous rapeseed albumin suspension by homogenizing a 40% Eiweiß enthaltenden Albumin-Dextransulfat-Kornplexes unter Einstellungeines pH-Wertes von 9,4 bereitet. Beide Suspensionen werden gut vermischt und unter Rühren auf einem Wasserbade 10 min auf 95° CAlbumin-dextran sulfate complex containing protein with adjustment of a pH value of 9.4. Both suspensions are mixed well and with stirring on a water bath for 10 min at 95 ° C erhitzt, wobei sich ein festes, zusammenhängendes poröses Koagulat bildet. Dieses wird nach dem Erkalten abgepreßt und zweimal mit schwach alkalischem Wasser (pH 9 bis 9,4) gewaschen und sodann in 400 mil /10 N Essigsäure kurz aufgekocht. Nach demheated, forming a solid, coherent forms porous coagulate. This is squeezed out after cooling and twice with weakly alkaline Washed water (pH 9 to 9.4) and then briefly boiled in 400 mil / 10N acetic acid. After this

»o Erkalten und Waschen mit Wasser besitzt das Koagulat einen pH-Wert von 5,8 bis 6,5. Es ist schnittfest und behält seine Konsistenz beim Kochen in Wasser oder Salzlösung bei. Rösten in siedendem Pflanzenöl verleiht dem Produkt ein bratenähnliches Aroma.»O Cooling and washing with water, the coagulate has a pH value of 5.8 to 6.5. It is cut resistant and maintains its consistency when boiled in water or brine. Roasting in boiling vegetable oil gives the product a roast-like aroma.

»5 Eine gute Festigkeit des Produktes wird auch erzielt, wenn die Koagulation während 15 bis 30 min in einem Druckgefäß, z.B. bei 127°C und 1,6 atü, erfolgt.»5 A good strength of the product is also achieved if the coagulation takes place for 15 to 30 minutes in a pressure vessel, e.g. at 127 ° C and 1.6 atmospheres.

Beispiel 2Example 2

ao Entsprechend dem Beispiel 1 wird ein Proteinkoagulat aus Sonnenblumensamen-Globulin und Rapssamen-Albuminen hergestelh und dieses unter Umgehung des Waschprozesses direkt einer Neutralisation mit Salz- und Essigsäure unterworfen, so daß die mitao According to Example 1, a protein coagulate is produced from sunflower seed globulin and rapeseed albumins and this is directly neutralized, bypassing the washing process subjected to hydrochloric and acetic acid so that the with

*5 dem Albumin Komplexe bildende Komponente im Koagulat verbleibt.* 5 the albumin complex-forming component in the Coagulate remains.

Beispiel 3 60 g nach Beispiel 1 hergestellten Koagulates wer-Example 3 60 g of coagulate produced according to Example 1 are

den in Würfel geschnitten, mit 30 g eines 20%igen Eiweiß enthaltenden Gemisches aus gleichen Teilen Hefeproteinisolat und Ackerbohnenglobulin vermischt, der pH-Wert auf 7,0eingestellt und das Ganze K) min im Wasserbade auf 90 bis 95° C erhitzt. Dasthe cut into cubes, with 30 g of a 20% Protein-containing mixture of equal parts of yeast protein isolate and broad bean globulin mixed, the pH adjusted to 7.0 and the whole thing K) min heated to 90 to 95 ° C in a water bath. That nach dem Erkälten resultierende Gel ist schnittfest und läßt sich durch Nachbehandlung unter Druck weiter verfestigen. Die Gelbildung kann aber auch bei erhöhten Temperaturen in einem Druckgefäß, z.B. bei 1,5 bis 2 atü und 130⁰C erfolgen.Gel resulting after cooling is cut-resistant and can be further solidified by post-treatment under pressure. However, the gelation can also be at elevated temperatures in a pressure vessel, for example at 1.5 to 2 atmospheres gauge and done 130 ⁰ C.

♦° Ein Produkt mit ähnlichen mechanischen Eigenschaften wird durch Erhitzen des nach Beispiel 1 hergestellten Koagulats mit einem aus gleichen Teilen Casein und Ackerbohnenglobulin in 20- bis 30%igei Suspension bei pH 7 bis 8 erhalten. Das Verhältnis♦ ° A product with similar mechanical properties is made by heating the coagulate prepared according to Example 1 with a from equal parts Casein and broad bean globulin in 20-30% suspension at pH 7-8. The relationship

Koagulat : Proteingemisch beträgt dabei 2 : 1 bis 1 : 1.Coagulate: protein mixture is 2: 1 to 1: 1.

Beispiel 4Example 4

H)Og eines bei pH 9,5 hitzekoagulierten Rapsalbumins mit einem Eiweißgehalt von 30 % werden auf einen pH-Wert von 8,0 bis 8,5 gebracht und 15 min unter Rühren auf dem Wasserbade erhitzt. Das resultierende, zusammenhängende gela^rtige Koagulat wird nach dem Erkalten mit wenig Salzsäure neutralisiert. Es ist schnitt-, koch- und bratfest. Seine Weiterverarbeitung mit anderen Proteinen entsprechend dem Beispiel 2 liefert zusammenhängende Gele. Wird hitzekoaguliertes Raps- und Sonnenblumenalbumin entsprechend dem Beispiel 1 mit einem Globulin zur Reaktion gebracht, so resultieren gelartige Koagulate vergleichbarer Festigkeit wie bei dem Einsatz von Albumin-Fällungsmittel-Komplexen.H) Og of a rapeseed albumin which is heat-coagulated at pH 9.5 and has a protein content of 30% is brought to a pH of 8.0 to 8.5 and heated on the water bath for 15 minutes while stirring. The resultant, coherent gela ^r term coagulate is neutralized after cooling with a little hydrochloric acid. It is cut, boil and roast safe. Its further processing with other proteins according to Example 2 yields coherent gels. If heat-coagulated rapeseed and sunflower albumin is reacted with a globulin in accordance with Example 1, gel-like coagulates of comparable strength to the use of albumin-precipitating agent complexes result.

Claims

Patent claims:

1. A method for structuring globulins and albumins of vegetable, animal or microwave origin in the vicinity of the spinning process, characterized in that the globulin component partially denatures in solution or suspension by adjusting the pH to values in the alkaline range or in a state capable of coagulation is added that solutions or suspensions of coagulable proteins are prepared from adducts of vegetable or animal albumins with complex-forming substances or from pure albumins or whey proteins in a manner known per se, that both protein components are mixed and at pH values between 8 and 10, if necessary under pressure, be heated to temperatures between 80 and 150 ° C so that the resulting Koa ^ao gulate either pressed to remove the complexing substances, washed with aqueous solutions with a pH above 7 and neutralized or acidified and optionally reacted with gel-forming polymers Is subjected or further in ¹ S presence of gel-forming polymer components to produce filled gel-like products at pH values above 6 an additional action of heat, optionally under pressure una gieicnzeitiger venormung, and that the alkaline protein coagulate is neutralized before or during the gel formation.

2. The method according to claim 1, characterized in that the complexes with the albumins Leave the forming substances in the coagulate after the protein components have coagulated will.

3. The method according to claim 1, characterized in that heat-coagulated as the albumin component Plant albumin is used. 4 <>

4. The method according to claim 3, characterized in that the albumin itself before its use subjected to structuring by further heat coagulation at pH values above 6 will. * 5