DD243715A1 - ENZYMATIC RECOVERY OF PROTEIN HYDROSATES - Google Patents
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Abstract
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung von Proteinhydrolysaten fuer kosmetische Zubereitungen. Im speziellen Anwendungsfall wird das Verfahren fuer Hydrolysate aus auf Kollagen oder Gelatine basierenden Rohstoffen beansprucht. Ziel des Verfahrens ist es, Proteinhydrolysate innerhalb gewuenschter Molmassebereiche mit geringem Anteil an freien Aminosaeuren herzustellen. Als geeignetes Enzym erwies sich alkalische Serinprotease aus Bacillus licheniformis ZIMET 10 911 mit hoher proteolytischer und begrenzter kollagenolytischer Aktivitaet sowie eines Wirkungsoptimums ueber p H 8. Bei Verwendung chromgegerbter kollagenhaltiger Substrate stellt die Wirkung und Stabilitaet der Protease bei p H 9 bis 12 die Voraussetzung fuer eine effektive Hydrolyse bei Anwesenheit von Chromionen dar. Die Reaktion erfolgt unter p H-Statierung bei Temperaturen von 0 bis 70C, vorzugsweise bis 50C. Die vollstaendige Verwertung restlichen Ausgangsmaterials wird in einem Recycling-Verfahren oder in einem zweiten Schritt zu Produkten mit Molekulargewichten 3 000 erreicht.The invention relates to a process for the preparation of protein hydrolysates for cosmetic preparations. In special applications, the process for hydrolysates from collagen or gelatin based raw materials is claimed. The aim of the process is to produce protein hydrolysates within desired molar mass ranges with a low proportion of free amino acids. Alkaline serine protease from Bacillus licheniformis ZIMET 10 911 proved to be a suitable enzyme with high proteolytic and limited collagenolytic activity as well as an optimum of action over p H 8. When chromium tanned collagen-containing substrates are used, the effect and stability of the protease at p H 9 to 12 is the prerequisite for a effective hydrolysis in the presence of chromium ions. The reaction is carried out under p H-stating at temperatures of 0 to 70C, preferably to 50C. The complete recovery of residual starting material is achieved in a recycling process or in a second step to products with molecular weights of 3,000.
Description
Die Erfindung betrifft die enzymatische Gewinnung von Proteinhydrolysaten aus naturlichen Proteinen oder proteinhaitigen Rohstoffen mit alkalischer Serinprotease aus Bacillus iicheniformis ZIMET10911. Die Hydrolyseprodukte finden bevorzugt Anwendung in kosmetischen Zubereitungenfwie Cremes, Badezusätzen, Haarpflegemitteln u.a..The invention relates to the enzymatic recovery of protein hydrolysates from natural proteins or proteinaceous raw materials with alkaline serine protease from Bacillus iicheniformis ZIMET10911. Preferably find the hydrolysis products used in cosmetic preparations f such as creams, bath products, hair care products, among others.
Die Verwendung kollagenhaltiger Materialien für die Herstellung von Proteinhydrolysaten durch bakterielle, tierische und pflanzliche Proteasen ist bekannt (DE-OS2252281, DE-OS 2709035, DE-OS 2643012, DE-OS 2705671, US-PS 3683939). Neben dem allgemeinen Hinweis auf ProteasenausBacillus (DE-OS 2252281, DE-OS2643012, DE-OS 270567T, DE-OS 2709035, DE-OS2705670) werden folgendeBacillus-Arten aufgeführt: Bl alcalofilus, B. firmusr Bi subtilis, Bi cereus, B. mycoides, B. licheniformis ist nur in zwei Patenten (DE-OS 2643012, DE-OS 2705671) zur Kollagenhydrolyse beschrieben. Dieser Bacillus-Stamm wird weiterhin zur Hydrolyse keratinhaltiger (DE-OS 2705669) und elastinhaltiger Rohstoffe (DE-OS 2705670) angeführt. In den DE-OS 26430T2bzwi 2705670 wird ein Verfahren zum Auflösen von kollagenhaltigen Abprodukten der Lederindustrie unter Verwendung alkalischer Proteasen aus Bacillus-Stämmen mit einem Wirkungsoptimum zwischen pH 9 und 13 in Gegenwart von 0,01 bis 1,0 Mol Harnstoff/l beschrieben. Das Hauptziel dieser Erfindung: besteht in der vollständigen undschnellen abfallarmen Beseitigung von Abprodukten der Lederindustrieu.dgl.The use of collagen-containing materials for the production of protein hydrolysates by bacterial, animal and plant proteases is known (DE-OS2252281, DE-OS 2709035, DE-OS 2643012, DE-OS 2705671, US-PS 3683939). In addition to the general reference to proteases from Bacillus (DE-OS 2252281, DE-OS 2643012, DE-OS 270567T, DE-OS 2709035, DE-OS2705670) the following Bacillus species are listed: Blalcalofilus, B. firmus r Bi subtilis, Bi cereus, B mycoides, B. licheniformis is only described in two patents (DE-OS 2643012, DE-OS 2705671) for collagen hydrolysis. This Bacillus strain is further mentioned for the hydrolysis of keratin-containing (DE-OS 2705669) and elastinhaltiger raw materials (DE-OS 2705670). In DE-OS 26430T2bzwi 2705670 a method for dissolving collagen-containing waste products of the leather industry using alkaline proteases from Bacillus strains with an optimum effect between pH 9 and 13 in the presence of 0.01 to 1.0 moles of urea / l is described. The main object of this invention: consists in the complete and rapid low-waste disposal of by-products of the leather industry and the like.
Zum weitgehenden Abbau wird die Hydrolyse unter Anwendung von nichtkollagenaseartigen Proteasen in zwei Stufenim zunächst alkalischen Medium und schließend sauren Milieu mit neutralen oder/und sauren Proteasen bei Anwesenheit von Harn stoff durchgeführt; Dasmit diesem Verfahren erzielte mittlere Molekulargewicht liegt sehr niedrig (Peptide mit Kettenlängen < 10, IViG < 1000) und die Produkte sind für einen Einsatzin kosmetischen Zubereitungen nicht besonders geeignet. In DD-WP 212983 ist die enzymatische Gewinnung von Proteinhydrolysaten für kosmetische Zwecke beschrieben, bei dem eine Serinprotease mit begrenzter kollagenolytischer Aktivität verwendet wird, die ausThermoactinomyces vulgaris stammt Das Verfahren führt zu gleichmäßiger Produktbildung. Durch geeignete Reaktionsführung lassen sich Proteinhydrolysate im Molekulargewichtsbereich von 500 bis 10000 herstellen.For extensive degradation, the hydrolysis is carried out using non-collagenase-like proteases in two stages in an initially alkaline medium and closing acidic medium with neutral or / and acidic proteases in the presence of urea; The average molecular weight achieved with this method is very low (peptides with chain lengths <10, IViG <1000) and the products are not particularly suitable for use in cosmetic preparations. In DD-WP 212983 the enzymatic recovery of protein hydrolysates for cosmetic purposes is described, in which a serine protease with limited collagenolytic activity originating from Thermoactinomyces vulgaris is used. The process leads to uniform product formation. By suitable reaction, protein hydrolysates in the molecular weight range of 500 to 10,000 can be produced.
Bedingt durch die Spezifitätder Protease^ enthält das Hydrolysat definierte Anteile (> 1 %) an freien Aminosäuren, diefür den vorgesehenen Anwendungszweck nicht erwünscht sind;:Due to the specificity of the protease, the hydrolyzate contains defined proportions (> 1%) of free amino acids, which are not desirable for the intended purpose;
Die Verwendung chromgegerbter Abprodukte wird nur in den DE-OS 2643012, DE-OS 2705671 und DE-OS 225228Tfür ein enzymatisches Verfahren genannt.The use of chromium-tanned waste products is mentioned only in DE-OS 2643012, DE-OS 2705671 and DE-OS 225228T for an enzymatic process.
Ziel der Erfindung ist es. Proteinhydrolysate aus auf Kollagen und Gelatine basierenden Rohstoffen, vorzugsweise zur Verwertung gegerbter kollagenhaltiger Abfälle, mit relativ geringem Energieaufwand und ohne Zusatz von weiteren Wirkstoffen oder anderen Enzymen mit den für kosmetische Formulierungen geforderten Eigenschaften herzustellen.The aim of the invention is. Produce protein hydrolysates from collagen and gelatin based raw materials, preferably for recycling tanned waste containing collagen, with relatively little energy input and without the addition of other active ingredients or other enzymes with the properties required for cosmetic formulations.
Der Erfindung liegt die Aufgabe zugrunde, eine geeignete Protease unter solchen Bedingungen einzusetzen, daß Proteinhydrolysate ohne weitere Wirkstoffzusätze mit für den Einsatz in hochwertigen Kosmetika erforderlichen Eigenschaften hergestellt werden. .The invention has for its object to use a suitable protease under such conditions that protein hydrolysates are prepared without further active ingredient additives with properties required for use in high-quality cosmetics. ,
Erfindungsgemäß wird alkalische Serinprotease 41 ρ aus B. licheniformis ZIMET10911 mit hoher proteolytischer und geringer kollagenolytischer Aktivität eingesetzt.According to the invention, alkaline serine protease 41 ρ from B. licheniformis ZIMET10911 with high proteolytic and low collagenolytic activity is used.
Die Herstellung des Präparates ist in DD-WP C12N/251783 beschrieben (Aktivitätsbestimmung nach TGL 29170/02 an Hämoglobin bei pH 10,250C).The preparation of the preparation is described in DD-WP C12N / 251783 (determination of activity according to TGL 29170/02 on hemoglobin at pH 10.25 0 C).
Der B. licheniformis ZIMET10911 unterscheidet sich in seinen taxonomischen Eigenschaften von den in der Patentliteratur angeführten Bacillus-Arten. In wesentlichen taxonomischen Eigenschaften unterscheidet er sich auch von den patentierten B.The B. licheniformis ZIMET10911 differs in its taxonomic properties of the cited in the patent literature Bacillus species. In essential taxonomic properties, it also differs from the patented B.
licheniformis-Proteasebildnern (DE-OS 2618451, DE-OS 2121397, DE-OS 2044101, DE-OS 2063988, DE-OS 2925427, DE-OS 2551742).licheniformis protease formers (DE-OS 2618451, DE-OS 2121397, DE-OS 2044101, DE-OS 2063988, DE-OS 2925427, DE-OS 2551742).
Der in den DE-OS 2643012 bzw. DE-OS 2705671 aufgeführte B. licheniformis wird nicht näher charakterisiert. Eine anders als kollagenolytische Wirkung wird betont.The B. licheniformis listed in DE-OS 2643012 or DE-OS 2705671 is not characterized in detail. A different than collagenolytic effect is emphasized.
Das vorliegende Verfahren zur Herstellung von Proteinhydrolysaten beinhaltet die Verwendung aller auf Kollagen oder Gelatine basierenden Rohstoffe bzw. Abprodukte, vorzugsweise gegerbte kollagenhaltige Materialien.The present method for producing protein hydrolysates involves the use of all collagen or gelatin based raw materials or by-products, preferably tanned collagen-containing materials.
Die alkalische Serinprotease aus B. licheniformis ZIMET10911 ist auf Grund ihrer Spezifität, ihres Wirkungsoptimums im alkalischen pH-Bereich und ihrer pH-Stabilitätfür eine Hydrolyse im alkalischen Milieu bei pH 8 bis 12, vorzugsweise9bis 12, besonders geeignet.The B. licheniformis ZIMET10911 alkaline serine protease is particularly suitable for hydrolysis in an alkaline medium at pH 8 to 12, preferably 9 to 12, due to its specificity, its optimum pH in the alkaline pH range and its pH stability.
Bei Einsatz chromgegerbter Hautabfälle ist eine thermische Vorbehandlung in Gegenwart von Alkalien erforderlich, um das-Substrat dem Enzym zugänglich zu machen.When chromium-tanned skin waste is used, thermal pretreatment in the presence of alkalis is required to make the substrate available to the enzyme.
Es warüberraschend, daß die hohe Alkalistabilität des Enzyms bei Anwesenheit von Cr-Ionen einen Abbau des Kollagens ermöglichte. Durch diese Alkalistabilität konnte während der Hydrolyse der pH auf >8 statiert, vorzugsweise 9, und durch die enzymatische Hydrolyse freigesetztes Cr3+ als Cr(OH)3 ausgefällt werden, so daß es die Enzymwirkung nicht beeinflußte.It was surprising that the high alkali stability of the enzyme in the presence of Cr ions allowed collagen degradation. As a result of this alkali stability, it was possible during the hydrolysis to precipitate the pH to> 8, preferably 9, and to release Cr 3+ released by the enzymatic hydrolysis as Cr (OH) 3 , so that it did not influence the enzyme action.
Erfindungsgemäß erfolgt die enzymatische Hydrolyse bei Anwesenheit der Chromionen bei dem Enzym entsprechenden optimalen Bedingungen in einer Einschritt-Reaktion. Die pH-Statierung stellt neben der Alkalistabilität des Enzyms die entscheidende Voraussetzung für eine optimale Wirkung in einem Einstufenverfahren ohne weitere Wirkstoffzusätze dar. Das ausgefällte Chromhydroxid läßt sich nach Abbruch der enzymatischen Reaktion leicht mechanisch abtrennen.According to the invention, the enzymatic hydrolysis is carried out in the presence of the chromium ions at the optimal conditions corresponding to the enzyme in a one-step reaction. In addition to the alkali stability of the enzyme, the pH stabilization is the decisive prerequisite for an optimal action in a one-step process without further active ingredient additions. The precipitated chromium hydroxide can easily be removed mechanically after the enzymatic reaction has stopped.
Durch die erfindungsgemäße Verwendung der alkalistabilen und chromunempfindlichen Protease (in Konzentrationen bis 10~1 M Cr3+) aus B. licheniformis ZIMET10911 ist es möglich, in einem Recycling-Prozeß restliches unhydrolysiertes Material bei Anwesenheit von Cr(OH)3 vollständig als Hydrolysat zu gewinnen.The inventive use of the alkali-stable and chromium-insensitive protease (in concentrations up to 10 ~ 1 M Cr 3+ ) from B. licheniformis ZIMET10911, it is possible in a recycling process residual unhydrolyzed material in the presence of Cr (OH) 3 completely as a hydrolyzate win.
Das erfindungsgemäße Verfahren unter Verwendung der alkalischen Serinprotease aus B. licheniformis ZIMET10911 führt zu einer gleichmäßigen Produktbildung, wobei die Reaktionsbedingungen so gewählt werden (Enzymkonzentration, Hydrolysezeit), daß Hydrolysate in einem Molekulargewichtsbereich von 1000 bis 5000, vorzugsweise mit mittlerem Molekulargewicht von 2500 bis 3500, und einem Gehalt an freien Aminosäuren < 1 % erhalten werden.The process according to the invention using the B. licheniformis ZIMET10911 alkaline serine protease results in uniform product formation, the reaction conditions being chosen (enzyme concentration, hydrolysis time) such that hydrolysates in a molecular weight range of 1000 to 5000, preferably of average molecular weight 2500 to 3500, and a content of free amino acids <1%.
In einem Recycling-Verfahren oder einer zweiten Aufschlußstufe kann die vollständige Verwertung zu Produkten mit einem Molekulargewicht unter 3000 erfolgen.In a recycling process or a second digestion step, the complete recovery can be carried out to products with a molecular weight below 3000.
100g Gelatine oder Knochenleim werden mit 900ml Leitungswasser30min gequollen und bei 400C gelöst. Die Reaktionstemperatur beträgt 4O0C bis 70°C, vorzugsweise 5O0C. Der mit NaOH eingestellte pH-Wert beträgt 8 bis 10, vorzugsweise pH 8. Es werden Aktivitäten von 100 bis 50000 TEHb/100g Substrat hinzugefügt (Aktivität des Enzyms 1000 TEHb/ml).100g gelatin or bone glue are swollen with 900ml tap water for 30min and dissolved at 40 0 C. The reaction temperature is 4O 0 C to 70 ° C, preferably 5O 0 C. The adjusted with NaOH pH is 8 to 10, preferably pH 8. There are activities 100-50000 TE H b / 100g substrate added (activity of the enzyme 1000 TE Hb / ml).
Während der Reaktionszeit von 10min bis 24h, vorzugsweise 3 bis 5h, wird kontinuierlich gerührt.During the reaction time of 10min to 24h, preferably 3 to 5h, is stirred continuously.
Reaktionszeit und Enzymkonzentration können je nach gefordertem Abbaugrad variiert werden. Ein Abbruch der Enzymreaktion wird durch Erhitzen des Ansatzes auf 9O0C erreicht.Reaction time and enzyme concentration can be varied depending on the required degree of degradation. Termination of the enzyme reaction is achieved by heating the batch to 9O 0 C.
Nach der Filtration der Probe erfolgt eine Konzentrierung auf 40 bis 50% TS.After filtration of the sample, a concentration of 40 to 50% TS.
Der Gehalt an freien Aminosäuren beträgt < 1 %. Es wird ein honigfarbenes Produkt mit enger Molekulargewichtsverteilung und hohem Reinheitsgrad erhalten. Die Molmasse beträgt je nach Reaktionsbedingungen 1000 bis 10000.The content of free amino acids is <1%. A honey-colored product with a narrow molecular weight distribution and a high degree of purity is obtained. The molecular weight is depending on the reaction conditions 1000 to 10,000.
1 kg gegerbte, unzugerichtete Lederabfälle werden im Verhältnis 1:10 (m/v) mit einer Lösung von 0,25 bis 1 % Calciumhydroxyd, Calciumoxid oder Natronlauge in Leitungswasser versetzt und 20 bis 60min, vorzugsweise 30min, gekocht. Nach Abkühlen des Ansatzes auf 90°C bis 4O0C, vorzugsweise 500C, erfolgt die Enzymzugabe. Die zur Anwendung kommende Enzymmenge richtet sich nach der Aktivität des Enzyms und dem gewünschten Abbaugrad. Sie liegt, bezogen auf das Gewicht des Substrates, bei 1000 bis 100 000 TEHb/100 g Su bstrat.1 kg of tanned, unperforated leather waste is added in a ratio of 1:10 (m / v) with a solution of 0.25 to 1% calcium hydroxide, calcium oxide or sodium hydroxide solution in tap water and boiled for 20 to 60min, preferably 30min. After cooling the batch to 90 ° C to 40 0 C, preferably 50 0 C, the enzyme is added. The amount of enzyme used depends on the activity of the enzyme and the desired degree of degradation. It is based on the weight of the substrate, at 1000 to 100 000 TE Hb / 100 g Su bstrat.
Der pH-Wert des Ansat.es wird durch pH-Statierung mit NaOH auf 8 bis 12, bevorzugt 9, gehalten. Das Enzym ist bei diesem pH-Wert stabil und besitzt hier seine optimale Aktivität. Gleichzeitig kann durch die Hydrolyse freigesetztes Chrom als Cr(OH)3 ausgefällt werden.The pH of the Ansat.es is maintained by pH-stating with NaOH at 8 to 12, preferably 9. The enzyme is stable at this pH and has its optimal activity here. At the same time, chromium released by the hydrolysis can be precipitated as Cr (OH) 3 .
Die Reaktionstemperatur liegt im Bereich von 25°C bis 7O0C, soll jedoch bevorzugt 500C betragen.The reaction temperature is in the range of 25 ° C to 7O 0 C, but should preferably be 50 0 C.
Die Reaktionsdauer der enzymatischen Reaktion beträgt 10 min bis 24h in Abhängigkeit vom gewünschten Hydrolysegrad.The reaction time of the enzymatic reaction is 10 minutes to 24 hours, depending on the desired degree of hydrolysis.
Ein Abbruch der Enzymreaktion kann durch Erhitzen des Ansatzes über 9O0C erreicht werden. Die Aufarbeitung der Hydrolysate erfolgt nach den üblichen Methoden der Abtrennung von Chromhydroxid und fester Bestandteile durch Filtration sowie Konzentrierung, Sprüh- und Gefriertrocknung.A termination of the enzyme reaction can be achieved by heating the approach over 9O 0 C. The workup of the hydrolysates is carried out by the usual methods of separation of chromium hydroxide and solid constituents by filtration and concentration, spray and freeze drying.
10 kg Chromlederfalzspäne werden mit 1001 Leitungswasser und 0,5 kg CaO 30 min gekocht. Nach Abkühlung auf 50°C erfolgt die Zugabe von 40 ml Konzentrat alkalische Protease aus B. licheniformis ZIMET10911 (1000 TEm/ml). Die Reaktionszeit beträgt 3 h bei einer Reaktionstemperatur von 200C bis 500C, bevorzugt 45°C. Der pH des Ansatzes wird auf pH 8 bis 12, bevorzugt pH 9, mit NaOH statiert. Nach Reaktionsstop durch Erhitzen (10min) auf 1000C wird der Überstand abgesaugt und separiert. Die Aufarbeitung erfolgt in der in Beispiel 2 angegebenen Weise.10 kg of chrome leather cuttings are boiled with 100 l tap water and 0.5 kg CaO for 30 min. After cooling to 50 ° C, the addition of 40 ml of concentrate alkaline protease from B. licheniformis ZIMET10911 (1000 TEm / ml). The reaction time is 3 h at a reaction temperature of 20 0 C to 50 0 C, preferably 45 ° C. The pH of the batch is adjusted to pH 8 to 12, preferably pH 9, with NaOH. After reaction stop by heating (10 min) to 100 0 C, the supernatant is filtered off with suction and separated. The work-up is carried out in the manner indicated in Example 2.
Das Produkt besitzt eine enge Molekulargewichtsverteilung und ein mittleres Molekulargewicht von 3000, ermittelt durch Gelfiltration. Es ist klar und honigfarben. Der Gehalt an freien Aminosäuren beträgt < 1 %.The product has a narrow molecular weight distribution and an average molecular weight of 3000 as determined by gel filtration. It is clear and honey-colored. The content of free amino acids is <1%.
Nichthydrolysiertes Substrat wird nochmals mit Leitungswasser und 200 ml Enzymkonzentrat versetzt und wie oben angegeben vollständig hydrolysiert.Unhydrolysed substrate is again treated with tap water and 200 ml of enzyme concentrate and completely hydrolyzed as indicated above.
Es resultiert ein Produkt, das einen hohen Abbaugrad und ein mittleres Molekulargewicht von 1000 aufweist.The result is a product that has a high degree of degradation and an average molecular weight of 1000.
Eine vollständige Verwertung des eingetragenen Proteins wird erzielt.A complete recovery of the registered protein is achieved.
Claims (5)
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DD28344485A DD243715A1 (en) | 1985-11-29 | 1985-11-29 | ENZYMATIC RECOVERY OF PROTEIN HYDROSATES |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DD28344485A DD243715A1 (en) | 1985-11-29 | 1985-11-29 | ENZYMATIC RECOVERY OF PROTEIN HYDROSATES |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| DD243715A1 true DD243715A1 (en) | 1987-03-11 |
Family
ID=5573549
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| DD28344485A DD243715A1 (en) | 1985-11-29 | 1985-11-29 | ENZYMATIC RECOVERY OF PROTEIN HYDROSATES |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| DD (1) | DD243715A1 (en) |
-
1985
- 1985-11-29 DD DD28344485A patent/DD243715A1/en not_active IP Right Cessation
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