CS273452B1 - Method of pure specific antibodies production for proteins concentration's quick quantitative determination - Google Patents
Method of pure specific antibodies production for proteins concentration's quick quantitative determination Download PDFInfo
- Publication number
- CS273452B1 CS273452B1 CS555888A CS555888A CS273452B1 CS 273452 B1 CS273452 B1 CS 273452B1 CS 555888 A CS555888 A CS 555888A CS 555888 A CS555888 A CS 555888A CS 273452 B1 CS273452 B1 CS 273452B1
- Authority
- CS
- Czechoslovakia
- Prior art keywords
- solution
- proteins
- aqueous
- water solution
- volume
- Prior art date
Links
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 title claims abstract description 22
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 title claims abstract description 22
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims abstract description 16
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 16
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims abstract description 22
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 claims abstract description 13
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 12
- 230000000521 hyperimmunizing effect Effects 0.000 claims abstract description 10
- 230000001575 pathological effect Effects 0.000 claims abstract description 8
- VHUUQVKOLVNVRT-UHFFFAOYSA-N Ammonium hydroxide Chemical compound [NH4+].[OH-] VHUUQVKOLVNVRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 4
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 claims abstract description 4
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 claims abstract description 4
- 235000011114 ammonium hydroxide Nutrition 0.000 claims abstract description 4
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 3
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 claims abstract description 3
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 claims abstract description 3
- 239000007787 solid Substances 0.000 claims abstract description 3
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 claims description 6
- NLXLAEXVIDQMFP-UHFFFAOYSA-N Ammonium chloride Substances [NH4+].[Cl-] NLXLAEXVIDQMFP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 3
- 238000006116 polymerization reaction Methods 0.000 claims description 3
- GRLPQNLYRHEGIJ-UHFFFAOYSA-J potassium aluminium sulfate Chemical compound [Al+3].[K+].[O-]S([O-])(=O)=O.[O-]S([O-])(=O)=O GRLPQNLYRHEGIJ-UHFFFAOYSA-J 0.000 claims description 3
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 claims description 3
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N ammonia Natural products N QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 claims description 2
- 230000002485 urinary effect Effects 0.000 claims description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 abstract description 10
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 abstract description 5
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 abstract description 5
- 239000008399 tap water Substances 0.000 abstract description 5
- 235000020679 tap water Nutrition 0.000 abstract description 5
- 238000010828 elution Methods 0.000 abstract description 4
- 239000000047 product Substances 0.000 abstract description 4
- 229920001817 Agar Polymers 0.000 abstract description 2
- 230000021615 conjugation Effects 0.000 abstract description 2
- 238000001114 immunoprecipitation Methods 0.000 abstract description 2
- 239000007788 liquid Substances 0.000 abstract description 2
- 239000000463 material Substances 0.000 abstract description 2
- 230000035945 sensitivity Effects 0.000 abstract description 2
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract 5
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 abstract 2
- ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N Potassium Chemical compound [K] ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract 1
- LEHOTFFKMJEONL-UHFFFAOYSA-N Uric Acid Chemical compound N1C(=O)NC(=O)C2=C1NC(=O)N2 LEHOTFFKMJEONL-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract 1
- 238000004220 aggregation Methods 0.000 abstract 1
- 230000002776 aggregation Effects 0.000 abstract 1
- 239000001164 aluminium sulphate Substances 0.000 abstract 1
- 235000011128 aluminium sulphate Nutrition 0.000 abstract 1
- 239000001166 ammonium sulphate Substances 0.000 abstract 1
- BUACSMWVFUNQET-UHFFFAOYSA-H dialuminum;trisulfate;hydrate Chemical compound O.[Al+3].[Al+3].[O-]S([O-])(=O)=O.[O-]S([O-])(=O)=O.[O-]S([O-])(=O)=O BUACSMWVFUNQET-UHFFFAOYSA-H 0.000 abstract 1
- 239000000385 dialysis solution Substances 0.000 abstract 1
- 235000013681 dietary sucrose Nutrition 0.000 abstract 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 abstract 1
- BHTJEPVNHUUIPV-UHFFFAOYSA-N pentanedial;hydrate Chemical compound O.O=CCCCC=O BHTJEPVNHUUIPV-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract 1
- 229910052700 potassium Inorganic materials 0.000 abstract 1
- 239000011591 potassium Substances 0.000 abstract 1
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 abstract 1
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 abstract 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract 1
- 229960004793 sucrose Drugs 0.000 abstract 1
- 108060003951 Immunoglobulin Proteins 0.000 description 5
- 102000018358 immunoglobulin Human genes 0.000 description 5
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 4
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 4
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 4
- 102000015395 alpha 1-Antitrypsin Human genes 0.000 description 3
- 108010050122 alpha 1-Antitrypsin Proteins 0.000 description 3
- 229940024142 alpha 1-antitrypsin Drugs 0.000 description 3
- 238000010908 decantation Methods 0.000 description 3
- 239000002594 sorbent Substances 0.000 description 3
- 102000006395 Globulins Human genes 0.000 description 2
- 108010044091 Globulins Proteins 0.000 description 2
- PXIPVTKHYLBLMZ-UHFFFAOYSA-N Sodium azide Chemical compound [Na+].[N-]=[N+]=[N-] PXIPVTKHYLBLMZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 2
- 230000002349 favourable effect Effects 0.000 description 2
- 229940072221 immunoglobulins Drugs 0.000 description 2
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 2
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 2
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 2
- 102000013271 Hemopexin Human genes 0.000 description 1
- 108010026027 Hemopexin Proteins 0.000 description 1
- -1 Ig complex Proteins 0.000 description 1
- 102000012404 Orosomucoid Human genes 0.000 description 1
- 108010061952 Orosomucoid Proteins 0.000 description 1
- 206010035226 Plasma cell myeloma Diseases 0.000 description 1
- 102000007584 Prealbumin Human genes 0.000 description 1
- 108010071690 Prealbumin Proteins 0.000 description 1
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L Sulfate Chemical compound [O-]S([O-])(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 102000004338 Transferrin Human genes 0.000 description 1
- 108090000901 Transferrin Proteins 0.000 description 1
- 102000050760 Vitamin D-binding protein Human genes 0.000 description 1
- 101710179590 Vitamin D-binding protein Proteins 0.000 description 1
- 239000012620 biological material Substances 0.000 description 1
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 description 1
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 1
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 description 1
- 230000002860 competitive effect Effects 0.000 description 1
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 1
- AJCODISBBXVCCF-UHFFFAOYSA-J dialuminum disulfate Chemical compound [Al+3].[Al+3].[O-]S([O-])(=O)=O.[O-]S([O-])(=O)=O AJCODISBBXVCCF-UHFFFAOYSA-J 0.000 description 1
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 1
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 1
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 1
- 230000000984 immunochemical effect Effects 0.000 description 1
- 230000000951 immunodiffusion Effects 0.000 description 1
- 238000010166 immunofluorescence Methods 0.000 description 1
- 239000012133 immunoprecipitate Substances 0.000 description 1
- 230000008676 import Effects 0.000 description 1
- 238000009776 industrial production Methods 0.000 description 1
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 201000000050 myeloid neoplasm Diseases 0.000 description 1
- 230000001376 precipitating effect Effects 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- 238000005201 scrubbing Methods 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 239000012581 transferrin Substances 0.000 description 1
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 1
Landscapes
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
Description
Vynález řeší na bázi polymerace bílkovin glutaraldehydem způsob výroby Široké palety diagnostických protilátek k rychlému stanovení koncentrace bílkovin, technicky a ekonomicky vhodný k výrobě čistých specifických protilátek v průmyslovém měřítku.
Dosud nejkvalitnější precipitační diagnostické protilátky produkuje firma Oakopatts,
Dánsko, v podobě purifikovaného imunoglobulinu s relativně vysokými titry protilátek. Většina ostatních světových výrobců vyrábí obdobná diagnostika v podobě jen částečně purifikovaných imunoglobulinů, nebo jen různým způsobem stabilizovaná zvířecí séra s obsahem specifických protilátek. Přidružené balasty neúčinných bílkovin snižují výrazně hodnotu diagnostika v citlivosti průkazu i rozsahu použití. Toto omezení je výrazné jen zčásti u špičkových produktů firmy Dakopatts, avšak i zde je převážná část imunoglobulinů neúčinná, tj. protilátkovi neaktivní.·Navíc je purifikace těchto imunoglobulinů pracovně a ekonomicky pro výrobce nevýhodná, protože vyžaduje opakovaná přesrážení zvířecího séra síranem amonným při značném objemovém nárůstu. Centrifugace velkých objemů je energetický náročná a také dochází, ke ztrátám imunoglobul^iou v. dalších fázích purifikace na iontoměni-. čích, které jsou pro dočištění produktu nezbytné. Nejzávažnějším nedostatkem je, že k dosažení konkurenceschopného produktu je nutno expedovat purifikovaný imunoglobulin mnohdy až v 5 a 10% vodném roztoku, přičemž obsah účinné protilátky, která je jen částí úhrnného IgG, je vlastně jen zlomkový.-Preparace specifických protilátek v čistém stavu technikami afinitní chromatografie je sice teoreticky známa a technicky dobře propracována, ale její nevýhodou je použitelnost spíše jen v měřítku laboratorním. Rozšířeni výroby v měřítku průmyslovém bráni technická náročnost, pracnost a vysoké náklady spojené s používáním dosti drahých sorbentů, purifikací navázaných imunogénů, uvolňování protilátek elucí v čistém stavu a řada dalších technologických úkonů. Důkazem toho je skutečnost, že preparáty specifických protilátek jsou na.světovém trhu jen omezeně dostupné, některé v podobě monoklonálních protilátek, jejichž využití je například v technikách imunoadherenčních ne však v technikách imunoprecipitačních.
Předmětem vynálezu je způsob výroby čistých specifických protilátek určených k rychlému kvantitativnímu stanovení koncentrace bílkovin, založený na principu polymerace bílkovin glutaraldehydem. Postup je vyznačen tim, že na lidské sérum normální, nebo patologické, nebo na 10% vodný roztok lyofilizovaných bílkovin močových, nebo jiných,; se působí v rozmezí pH 8,0 až 9,0 jednou setinou až jednou desetinou objemu 25% vodného rbztoku glutaraldehydu při 18 až 28 °C po dobu jedné až tří hodin, ke směsi se přidá jedna pětina objemu 10% vodného roztoku síranu hlinitodraselného, vzniklé vločky se promyjí, a na sítě se přenesou do troj- až desetinásobného objemu specifického hyperimunního zvířecího séra, případně do 0,01 až 10% vodného roztoku zvířecích protilátek. V době jednoho až tři dnů se na vločky vyváží protilátky, přičemž pokles protilátek se sleduje imunochemickými metodami.
Potom se vločky promyjí vodovodní vodou, eluují se v 0,2M vodném roztoku kyseliny octové s 2 % sacharózy, eluát se upraví vodným koncentrovaným roztokem amoniaku na pH 6,5 až 7,5 a získaný roztok protilátky, která je prakticky již v čistém stavu, se srazí přídavkem 350 gramu síranu amonného na litr eluční kapaliny, sraženina se ponechá ustát a po dekantaci čirého supernatantu se sraženina rozpustí v 0,15M vodném roztoku chloridu sodného, dialýzuje se a lyofilizuje.
Novost vynálezu spočívá v tom, že jednotným pracovním postupem (a to bez použití speciálních sorbentů s vázanými izolovanými bílkovinami) umožňuje efektivní výrobu široké palety nejrůznějších specifických diagnostických protilátek v průmyslovém měřítku, normálních i patologických podle výchozího materiálu použitého k výrobě. Nejvhodnějším materiálem je odpadní (tzv. sběrové) lidské sérum, lze však použít i plazmu, nebo nejrůznější 10% vodné roztoky lyofilizovaných bílkovin. Pozaduje-li se výroba specifických čistých protilátek proti bílkovině patologické, například myelomové, je vstupním materiálem sérum patologické, například myelomové, sérum se zvýšeným obsahem beta-2 mikroglobulinu získané plazmaferézou, případně i směs séra s 10 % lyofilizátu moče obsahující požadovanou patologickou složku. V průběhu pracovního procesu vznikají účinkem síranu hlinitodraCS 273 452 Bl selného na polymerovanou bílkovinu vločky s příznivými vlastnostmi, které jsou mnohonásob ně opakovaně použitelné k vychytání protilátek z hyperimunního zvířecího séra obsahujícího specifickou protilátku proti požadované bílkovině. Eluční systém je volen co nejvýhodněji k dosažení co nejvyšších výtěžků čisté protilátky, která je dostatečně stabilní pro komerční využití. Výtěžek čisté protilátky se pohybuje podle druhu hyperimunního séra v rozmezí 75 až 85 % veškeré protilátky obsažené v hyperimunním séru. Zvýšený účinek vynálezu spočívá v příznivé ekonomické efektivnosti výroby, .z velkých objemů hyperimunního séra se zkoncentrují specifické protilátky na relativně malý objem pouhou dekantací, a zároveň odpadá nutnost použití drahých dovozových sorbentů. Centrifugace se pak již omezuje jen na hustou suspenzi síranové sraženiny po dekantací supernatantu. Vynález byl pro zkoušen na více než patnácti druzích specifických hyperimunních sér: alfa-1 antitrypsin, orosomukoid, transferrin, hemopexin, IgG, IgA, Ig komplexní, Gc globulin, alfa- 2 T globulin, F ab fragment, prealbumin, C 3 globulin, a další. Výhody čistých protilátek se projevují všude tam, kde-'se požaduje citlivéra rychlé stanovení' bílkovin bez rušivého pozadí způsobeného bílkovinnými balasty, tedftv metodách imunofluorescenčních, nefelometric kých, imunoadherenčních, konjugačních, atd. V raketkové technice podle Laurella a v jednoduché radiální imunodifúzi odpadá vypírání agarového gelu, vzhledem k nízké koncentraci bílkovin v gelu. K novosti a vysokému účinku vynálezu lzé připsat již i skutečnost, že preparáty této kvality nejsou na světovém trhu běžně dostupné, protože izolace čistých protilátek je v laboratorním měřítku již řadu let využívána. Výrobní náklady při použití uvedeného postupu jsou souměřitelné nebo i nižší, než náklady vynakládané k průmyslové produkci diagnostik typu purifikovaného IgG, přitom však preparáty vyrobené podle vynálezu předstihují světovou špičku, například Dako. Další rozsáhlou možností spojenou s reali žací výroby čistých specifických protilátek podle vynálezu je příprava čistých imunogénů pro výrobu specifických zvířecích antisér. Disociací imunoprecipitátu lze získat imunogény v čistém stavu, což umožňuje eliminovat nákladné a často velmi obtížné postupy izolace a purifikace imunogénů z lidské plazmy a jiných biologických materiálů. Bylo by tak možno snížit výrobní náklady spojené s produkcí specifických hyperimunních sér, a nahradit dosavadní technologie výhodným a jednoduchým postupem.
Příklad 1
Ke 3 litrům smíšeného séra dárců krve bylo postupně přidáno 66 ml 25% vodného roztoku glutaraldehydu a za 3 hodiny stání při 21 °C bylo přilito 600 ml 10% vodného.roztoku síranu hlinitodraselného. Směs byla promíchána, vločky zachyceny sítem a v průběhu 24 hodin několikrát promyty nadbytkem vodovodní vody. Vločky byly pak zachyceny sítem a ponořeny do 0,15M vodného roztoku chloridu sodného s 0,1 % azidu sodného.
Příklad 2
K 1 kg vlhkých vloček z příkladu 1 byly přidány 4 litry prasečího hyperimunního séra precipitujícího specificky alfa-1 antitrypsin. Směs byla ponechána při +5 °C 72 hodin, přičemž vločky byly občas rozmíchány a denně sledován pokles alfa-1 antitrypsinových protilátek v tekutině nad vločkami. Poté byly vločky zachyceny sítem, promyty několikrát během 24 hodin vodovodní vodou, a izolovány sítem.
Příklad 3
Promyté vločky z příkladu 2 byly eluovány 2 hodiny dvěma litry Q,2M vodného roztoku kyseliny octové s 2 % sacharózy a eluát neutralizován koncentrovaným vodným roztokem amoniaku na pH 6,5. Eluované vločky byly pak znovu eluovány opět 2 litry elučního roztoku 24 hodin při +5 θθ, eluát neutralizován, a přilit k eluátu prvnímu.
Příklad 4
Ke změřenému objemu eluátu z příkladu 3 byl přidán pevný síran amonný v množství
CS 273 452 Bl
350 g na litr eluátu, rozpuštěn mícháním, a suspenze ponechána při +5 °C 16 hodin. Čirý supernatant byl dekantován, hustá sraženina odstředěním zbavena přebytečné kapaliny, rozpuštěna v 0,15M vodném roztoku chloridu sodného, dialyzována v nadbytku 0,15M vodném roztoku chloridu sodného a lyofilizována.
Claims (2)
- PŘEDMĚT VYNÁLEZUZpůsob výroby čistých specifických protilátek k rychlému kvantitativnímu stanovení koncentrace bílkovin na principu polymerace bílkovin glutaraldehydem, vyznačený tím, že na lidské normální nebo patologické sérum nebo na 10¾ vodný roztok bílkovin močových nebo jiných, se působí v rozmezí pH 8,0 až 9,0 jednou setinou až jednou desetinou objemu 25¾ vodného roztoku glutaraldehydu při 18 až 28 °C po dobu jedné až tří hodin, ke směsi se přidá jedna dvacetina až jedna pětina objemu 10¾ vodného'roztoku síranu hlinitodraselného, vločky se izolují, promyjí, přenesou^se do trojnásobného až desetinásobného objemu zvířecího hyperimunního séra nebo do 0,01¾ až 10¾ vodného roztoku protilátek, poté se vločky promyjí, eluují se v 0,2M vodném roztoku kyseliny octové s
- 2 V sacharózy, eluát se upraví na pH 6,5 až 7,5 koncentrovaným vodným roztokem amoniaku, roztok protilátek se srazí 350 g pevného síranu amonného na litr eluátu, produkt se izoluje, dialyzuje a lyofilizuje.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS555888A CS273452B1 (en) | 1988-08-10 | 1988-08-10 | Method of pure specific antibodies production for proteins concentration's quick quantitative determination |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS555888A CS273452B1 (en) | 1988-08-10 | 1988-08-10 | Method of pure specific antibodies production for proteins concentration's quick quantitative determination |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CS555888A1 CS555888A1 (en) | 1990-07-12 |
| CS273452B1 true CS273452B1 (en) | 1991-03-12 |
Family
ID=5400704
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CS555888A CS273452B1 (en) | 1988-08-10 | 1988-08-10 | Method of pure specific antibodies production for proteins concentration's quick quantitative determination |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CS (1) | CS273452B1 (cs) |
-
1988
- 1988-08-10 CS CS555888A patent/CS273452B1/cs unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CS555888A1 (en) | 1990-07-12 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Nishi et al. | Purification of human, dog and rabbit α-fetoprotein by immunoadsorbents of Sepharose coupled with anti-human α-fetoprotein | |
| US4470925A (en) | Immunoglobulin half-molecules and process for producing hybrid antibodies | |
| US3966898A (en) | Method and reagent for determining immunologic materials | |
| LAURELL et al. | Purification of α1‐Antitrypsin from Plasma through Thiol‐Disulfide Interchange | |
| US4479895A (en) | Immunoglobulin half-molecules and process for producing hybrid antibodies | |
| US4350760A (en) | Method for the separation of a protein substance from a solution containing the same by affinity filtration and application of said method to enzymatic assays | |
| JPH04234899A (ja) | 免疫グロブリンｇ分子の単離方法 | |
| Senior | Relation of cysteine and tyrosine residues to adenosine triphosphate hydrolysis by mitochondrial adenosine triphosphatase | |
| JPH01114758A (ja) | パパインを含まない抗体フラグメント調製物の製造方法 | |
| EP0282308A2 (en) | Immobilized immunoglobulin-binding proteins | |
| EP0096463B1 (en) | Immunoglobulin half-molecules and process for producing hybrid antibodies | |
| CA1101847A (en) | Process for the concentration of a placenta-specific glycoprotein | |
| US4264449A (en) | Antibody-specific solid phase immunoadsorbent, preparation thereof, and antibody purification therewith | |
| Peng et al. | Stability of antibody attachment in immunosorbent chromatography | |
| US4325866A (en) | Protein, PP11, a process for its preparation and its use | |
| CS273452B1 (en) | Method of pure specific antibodies production for proteins concentration's quick quantitative determination | |
| Humayun et al. | Immunologic studies on nucleic acids and their components II. Reversible inhibition of anti-nucleoside antibodies in aqueous pyridine and its application in antibody purification | |
| US4374061A (en) | Means and methods for purifying Clq, Clr and Cls | |
| US4841024A (en) | Purification of antibodies | |
| McDonald et al. | Purification of the subunit Clq from the first component of equine complement | |
| Pele et al. | Purification of biologically active rubella virus antigens by immunoaffinity chromatography | |
| US20090259028A1 (en) | Prevention of leaching of ligands from affinity-based purification systems | |
| Urasawa et al. | STUDIES ON POLIOVIRUS INHIBITORS IN SERA OF DOMESTIC ANIMALS IV. FRACTIONATION AND IDENTIFICATION OF POLIOVIRUS INHIBITORS | |
| CA1065305A (en) | PROCESS FOR THE ENRICHMENT OF THE PREGNANCY-SPECIFIC .beta.1-GLYCOPROTEIN | |
| US5177020A (en) | Method for the immunological determination of heparan sulfate-proteoglycan and process for the preparation and purification of heparan sulfate-proteoglycan suitable for this purpose from tissues containing basal membrane |