CS272660B1 - Immobilized biocatalyst for nicotinamidadenindinucleotide's enzymic reduction and method of its preparation - Google Patents
Immobilized biocatalyst for nicotinamidadenindinucleotide's enzymic reduction and method of its preparation Download PDFInfo
- Publication number
- CS272660B1 CS272660B1 CS455387A CS455387A CS272660B1 CS 272660 B1 CS272660 B1 CS 272660B1 CS 455387 A CS455387 A CS 455387A CS 455387 A CS455387 A CS 455387A CS 272660 B1 CS272660 B1 CS 272660B1
- Authority
- CS
- Czechoslovakia
- Prior art keywords
- cells
- gel
- biocatalyst
- arthrobacter ureafaciens
- immobilized
- Prior art date
Links
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 title claims abstract description 21
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 title claims abstract description 21
- 239000011942 biocatalyst Substances 0.000 title claims abstract description 17
- 238000000034 method Methods 0.000 title abstract description 9
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 title abstract description 6
- 241001524178 Paenarthrobacter ureafaciens Species 0.000 claims abstract description 9
- HRPVXLWXLXDGHG-UHFFFAOYSA-N Acrylamide Chemical compound NC(=O)C=C HRPVXLWXLXDGHG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 4
- 244000005700 microbiome Species 0.000 claims abstract description 4
- 239000000725 suspension Substances 0.000 claims abstract description 4
- FHVDTGUDJYJELY-UHFFFAOYSA-N 6-{[2-carboxy-4,5-dihydroxy-6-(phosphanyloxy)oxan-3-yl]oxy}-4,5-dihydroxy-3-phosphanyloxane-2-carboxylic acid Chemical compound O1C(C(O)=O)C(P)C(O)C(O)C1OC1C(C(O)=O)OC(OP)C(O)C1O FHVDTGUDJYJELY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 3
- 229920001817 Agar Polymers 0.000 claims abstract description 3
- 239000008272 agar Substances 0.000 claims abstract description 3
- 229940072056 alginate Drugs 0.000 claims abstract description 3
- 235000010443 alginic acid Nutrition 0.000 claims abstract description 3
- 229920000615 alginic acid Polymers 0.000 claims abstract description 3
- 238000001816 cooling Methods 0.000 claims abstract description 3
- 239000000499 gel Substances 0.000 claims abstract description 3
- 229930027945 nicotinamide-adenine dinucleotide Natural products 0.000 claims description 16
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 claims description 13
- 229950006238 nadide Drugs 0.000 claims description 10
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims description 6
- 210000001822 immobilized cell Anatomy 0.000 claims description 4
- 229920001525 carrageenan Polymers 0.000 claims description 3
- 239000000679 carrageenan Substances 0.000 claims description 2
- 229940113118 carrageenan Drugs 0.000 claims description 2
- 239000003349 gelling agent Substances 0.000 claims description 2
- 238000006116 polymerization reaction Methods 0.000 claims description 2
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 claims description 2
- BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-N NAD zwitterion Chemical compound NC(=O)C1=CC=C[N+]([C@H]2[C@@H]([C@H](O)[C@@H](COP([O-])(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]3[C@H]([C@@H](O)[C@@H](O3)N3C4=NC=NC(N)=C4N=C3)O)O2)O)=C1 BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-N 0.000 claims 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 claims 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims 1
- 239000000463 material Substances 0.000 abstract 2
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 abstract 1
- 230000015271 coagulation Effects 0.000 abstract 1
- 238000005345 coagulation Methods 0.000 abstract 1
- CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N Acetone Chemical compound CC(C)=O CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 15
- BOPGDPNILDQYTO-NNYOXOHSSA-N nicotinamide-adenine dinucleotide Chemical compound C1=CCC(C(=O)N)=CN1[C@H]1[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](COP(O)(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]2[C@H]([C@@H](O)[C@@H](O2)N2C3=NC=NC(N)=C3N=C2)O)O1 BOPGDPNILDQYTO-NNYOXOHSSA-N 0.000 description 15
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 6
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 3
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 3
- 239000000852 hydrogen donor Substances 0.000 description 3
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 3
- QKNYBSVHEMOAJP-UHFFFAOYSA-N 2-amino-2-(hydroxymethyl)propane-1,3-diol;hydron;chloride Chemical compound Cl.OCC(N)(CO)CO QKNYBSVHEMOAJP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 101710088194 Dehydrogenase Proteins 0.000 description 2
- UFHFLCQGNIYNRP-UHFFFAOYSA-N Hydrogen Chemical compound [H][H] UFHFLCQGNIYNRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 2
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 2
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 2
- BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-N methanoic acid Natural products OC=O BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 150000002894 organic compounds Chemical class 0.000 description 2
- 239000000047 product Substances 0.000 description 2
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 2
- IXPNQXFRVYWDDI-UHFFFAOYSA-N 1-methyl-2,4-dioxo-1,3-diazinane-5-carboximidamide Chemical compound CN1CC(C(N)=N)C(=O)NC1=O IXPNQXFRVYWDDI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OSWFIVFLDKOXQC-UHFFFAOYSA-N 4-(3-methoxyphenyl)aniline Chemical compound COC1=CC=CC(C=2C=CC(N)=CC=2)=C1 OSWFIVFLDKOXQC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000590020 Achromobacter Species 0.000 description 1
- 229930024421 Adenine Natural products 0.000 description 1
- GFFGJBXGBJISGV-UHFFFAOYSA-N Adenine Chemical compound NC1=NC=NC2=C1N=CN2 GFFGJBXGBJISGV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000007698 Alcohol dehydrogenase Human genes 0.000 description 1
- 108010021809 Alcohol dehydrogenase Proteins 0.000 description 1
- 108020005199 Dehydrogenases Proteins 0.000 description 1
- BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-M Formate Chemical compound [O-]C=O BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 108010020056 Hydrogenase Proteins 0.000 description 1
- 108010093096 Immobilized Enzymes Proteins 0.000 description 1
- 102000013460 Malate Dehydrogenase Human genes 0.000 description 1
- 108010026217 Malate Dehydrogenase Proteins 0.000 description 1
- UEZVMMHDMIWARA-UHFFFAOYSA-N Metaphosphoric acid Chemical compound OP(=O)=O UEZVMMHDMIWARA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-O NAD(+) Chemical compound NC(=O)C1=CC=C[N+]([C@H]2[C@@H]([C@H](O)[C@@H](COP(O)(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]3[C@H]([C@@H](O)[C@@H](O3)N3C4=NC=NC(N)=C4N=C3)O)O2)O)=C1 BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-O 0.000 description 1
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001888 Peptone Substances 0.000 description 1
- 108010080698 Peptones Proteins 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- ZNOZWUKQPJXOIG-XSBHQQIPSA-L [(2r,3s,4r,5r,6s)-6-[[(1r,3s,4r,5r,8s)-3,4-dihydroxy-2,6-dioxabicyclo[3.2.1]octan-8-yl]oxy]-4-[[(1r,3r,4r,5r,8s)-8-[(2s,3r,4r,5r,6r)-3,4-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)-5-sulfonatooxyoxan-2-yl]oxy-4-hydroxy-2,6-dioxabicyclo[3.2.1]octan-3-yl]oxy]-5-hydroxy-2-( Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](OS([O-])(=O)=O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@@H]2OC[C@H]1O[C@H](O[C@H]1[C@H]([C@@H](CO)O[C@@H](O[C@@H]3[C@@H]4OC[C@H]3O[C@H](O)[C@@H]4O)[C@@H]1O)OS([O-])(=O)=O)[C@@H]2O ZNOZWUKQPJXOIG-XSBHQQIPSA-L 0.000 description 1
- 229960000643 adenine Drugs 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 239000012298 atmosphere Substances 0.000 description 1
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 description 1
- 239000012295 chemical reaction liquid Substances 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 1
- 238000010924 continuous production Methods 0.000 description 1
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 1
- 230000000593 degrading effect Effects 0.000 description 1
- 238000007357 dehydrogenase reaction Methods 0.000 description 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 1
- MOTZDAYCYVMXPC-UHFFFAOYSA-N dodecyl hydrogen sulfate Chemical compound CCCCCCCCCCCCOS(O)(=O)=O MOTZDAYCYVMXPC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940043264 dodecyl sulfate Drugs 0.000 description 1
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 1
- 235000019253 formic acid Nutrition 0.000 description 1
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 1
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 1
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 1
- 239000001257 hydrogen Substances 0.000 description 1
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 210000004400 mucous membrane Anatomy 0.000 description 1
- 235000019319 peptone Nutrition 0.000 description 1
- 230000008823 permeabilization Effects 0.000 description 1
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 1
- 230000001376 precipitating effect Effects 0.000 description 1
- 239000000661 sodium alginate Substances 0.000 description 1
- 235000010413 sodium alginate Nutrition 0.000 description 1
- 229940005550 sodium alginate Drugs 0.000 description 1
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 description 1
- 210000005253 yeast cell Anatomy 0.000 description 1
Landscapes
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
Vynález se týká zmobilizovaného biokatalyzátoru pro enzymovou redukci nikotinamidadenindinukleotidu (NAD+) v jeho redukovanou formu (NADH) a způsobu jeho přípravy.
Redukovaný nikotinamidadenindinukleotid se používá při enzymovém stanovení řady organických sloučenin, v biochemickém výzkumu a pří enzymové přípravě některých organických sloučenin. Zatímco nikotinamidadenindinukleotid je většinou připravován izolací z buněk kvasinek, jeho redukovaná forma se získává redukcí izolovaného nikotinamidadenindinukleotidu. Nejčastěji je používána redukce pomocí imobilizováných čistých enzymů, např. alkoholdehydrogenasy (E.C.1.1.1.1.), malátdehydrogenasy (E.C.1.1.1.37, E.C.I.1.1.38, nebo E.C.1.1,1. 39) nebo formátdehydrogenasy (E.C.1.2.1.2.) za použití příslušných enzymových substrátů, jako donoru vodíku. Použití imobilízovaných enzymů pro tento proces vyžaduje technicky i ekonomicky náročnou izolaci příslušných enzymů, jejichž stabilita je značně omezená. Proto bylo navrženo použití celých, permeabilizovaných nebo rozdrcených buněk mikroorganismů jako zdroje příslušných dehydrogenas, případně hydrogenas pro enzymovou redukci nikotinamidadenindinukleotidu. Isuzumi Y. a sp. (J. Ferment. Technol. 61, 135, 1983) používají k tomuto účelu permeabilizované buňky mikroorganismů s vysokou aktivitou formátdehydrogenasy, avšak k proběhnutí redukce je zapotřebí poměrně dlouhá doba (3 hod. pro redukcí 60 X přítomného nikotinamidadenindínukleotídu), což vede k částečnému rozkladu vzniklého produktu ve sloučeniny, jež inhibují reakce dehydrogenas, čímž se redukovaný nikotinamidadenindinukleotid znehodnocuje. Z přidaného mravenčanu, sloužícího zde jaké donor vodíku, se při použitém pH uvolňuje těkavá mravenčí kyselina, působící korozivně na zařízení a dráždivě na sliznice pracovníků. II rozdrcených.buněk Achromobacter parvulus (Yokoyama S. a Suye S., franc. patent 2562089) je pro redukci 98 % přidaného nikotinamidadenindínukleotídu zapotřebí dokonce 6 h. Také enzymová hydrogenace nikotinamidadenindínukleotídu v jeho redukovanou formu plynným vodíkem za součinnosti zmobilizovaných bakteriálních buněk (Klibanov A.M. a sp ., Biotechnol. Letters 2, 445, 1980, Matsunaga T. a sp., Biotechnol. Bioeng.27, 1277, 1985) vyžaduje 5 až 6 h při velmi nízkých koncentracích produktu 0,8 mM. Přitom je u tohoto postupu velmi náročná manipulace s plynným vodíkem, jenž se v modifikaci popsané Matsunagem a sp.
používá dokonce za tlaku 10 MPa.
Uvedené nevýhody odstraňuje biokatalyzátor pro enzymovou redukci nikotinamidadenindinukleotidu podle vynálezu, který obsahuje 1 až 60 hmot. dílů vlhkých permeabilizovaných buněk bakterie Arthrobacter ureafaciens Krebs a Eggleston, s výhodou Arthrobacter urěafaciens DBM 1076, uložené ve sbírce katedry biochemie a mikrobiologie Vysoké školy chemicko-technologické v Praze pod číslem 1076, na 1 hmot. díl gelotvorné látky například alginátu, akrylamidu, agaru, kapa-carrageenanu nebo genu-carrageenanu.
Způsob přípravy biokatalyzátoru podle vynálezu spočívá v tom, že se vlhké, popřípadě permeabilizované buňky Arthrobacter ureafaciens suspendují do roztoku gelotvorné látky, načež se suspenze převede v gel vysrážením, polymerací a/nebo ochlazením, popřípadě se pak provede permeabílizace buněk. Permeabilizaci je vhodné provádět třepáním s acetonem nebo jiným rozpouštědlem, působením povrchově aktivní látky, například dodecylsulfátem nebo opakovaným zmražováním buněk. Takto připravený biokatalyzátor se použije v přítomnosti fosfátu a metabolizovatelných sacharidů, jakožto jediného' zdroje vodíku k enzymové redukci rozpuštěného nikotinamidadenindinukleotidu v jeho redukovanou formu. Biokatalyzátor může být použit vsádkově v reaktoru za mírného míchání nebo v koloně s průtokem reakčni směsi. Může být používán opakovaně, neboť si zachovává aktivitu po dobu 7 až 14 dnů.
Hlavní výhoda zmobilizovaného biokatalyzátoru je jeho mimořádně vysoká aktivita, jež umožňuje například redukci trojnásobného množství (počítáno na objem hydratovaného katalyzátoru) 20 mM nikotinamidadenindinukleotidu během 1 h s výtěžkem 90 až 95% redukovaného nikotinamidadenindinukleotidu. Další výhodou tohoto biokatalyzátoru je jeho vysoká stabilita, takže může být používán kontinuálně nebo opakovaně po dobu 14 dnů i více, což vede k úsporám na přípravě mikrobiálních buněk i biokatalyzátoru. Mimořádně výhodné je, že biokatalyzátor podle vynálezu umožňuje použiti metabolizovatelných sacharidů jako donoru vodíku λ
CS 272 660 Bl ά při enzymové redukci, což předčí ostatní postupy po ekonomické a v některých případech také hygienické stránce.
Vynález je v dalším blíže objasněn v příkladech provedení, aniž by se jimi omezoval. Příklad 1
Arthrobacter ureafaciens DBM 1076 se aerobně kultivuje při 30° C v prostředí o pH 7,2 obahujícím v 1 litru: 20 g glukosy, 1,0 g (NH^^SO^, 0,1 g MgSO^.7 I^O·, 8,7 g KgHPO^, 10 g sušeného kvasničného autolyzátu a 10 g peptonu. Po 18 h kultivace se buňky odstředí při 800 g a promyjí vodou. 15 g vlhkých buněk se rozmíchá v 30 ml v 1,5 % (hmot./obj.) vodného roztoku alginátu sodného a takto vzniklá suspenze se kape pomocí stříkačky do 0,05 M CaC^ obsahujícího 10 % (hmot./obj.) glukosy. Pak se srážecí roztok odstraní filtrací přes skleněnou fritu a imobilizované buňky se na fritě promyjí 0,05 M roztokem CaC^v Tris-HCl pufru o pH 9,0. Promyté imobilizované buňky se míchají 15 min v dvojnásobném objemu acetonu, načež se aceton slije a jeho zbytky se odstraní proudem vzduchu. Takto připravený biokatalyzátor se přidá k trojnásobnému množství (hmot./obj.) reakční směsi obsahující (v konečných koncentrátech) 20 mM nikotinamidadenindinukleotid, 40 mM MgCIz, 0,05 M CaC^, 1 mM NaNj, % (hmot./obj.) kyseliny metařosforečné zneutralizované pomocí IN NaOH a 2 % (hmot./obj.) glukosy v Tris-HCl pufru o pH 9,0 a inkubuje se za mírného míchání 1 h při 30 C. Pak se reakční kapalina oddělí od biokatalyzátoru filtrací přes fritu a z filtrátu se některým ze známých postupů izoluje redukovaná forma nikotinamidadenindinukleotidu. Biokatalyzátor se použije pro další podíl reakční směsi. Jeho stabilita zůstává zachována po dobu 7 až 14 dnů
Příklad 2
Buňky Arthrobacter ureafaciens DBM 1076 se získají postupem uvedeným v příkladu 1 a promyjí vodou. K 10 g vlhkých buněk se přidá 20 ml destilované vody, 4 g monomeru akrylamidu a 0,4 g Ν,Ν’-methylen-bis-akrylamidu a po rozmíchání se nechá ztuhnout při teplotě 7 až 12° C. Z této hmoty se nařežou krychličky o hraně 2 až 3 mm, jež se pak míchají 15 min s dvojnásobným objemem acetonu, aby se imobilizované buňky permeabilizovaly. Pak se aceton slije, získaný biokatalyzátor se promyje vodou a naplní do kolony, kterou se poté nechá pro těkat reakční směs stejného složení jako v příkladu 1. Rychlost průtoku reakční směsi se volí tak, aby se veškerá reakční směs v koloně vyměnila během 45 až 70 min. Tento kontinuální způsob může probíhat až 14 dnů a může být také kdykoliv přerušen a znovu obnoven. Výtěžnost redukovaného nikotinamidadenindinukleotidu je kolem 95 % vneseného nikodinamidadenindinukleotidu. Z eluátu se izoluje redukovaný nikotinamidadenindinukleotid některým ze známých postupů.
Claims (2)
- PŘEDMĚT VYNÁLEZU1. Imobilizovaný biokatalyzátor pro enzymovou redukci nikotinamidadenindinukleotidu v redukovanou formu, vyznačující se tím, že obsahuje 1 až 60 dílů hmot. vlhkých permeabllizovaných buněk Arthrobacter ureafaciens, s výhodou Arthrobacter ureafaciens DBM 1076 uleženého ve sbírce mikroorganismů katedry biochemie a mikrobiologie Vysoké školy chemickotechnologické v Praze pod číslem 1076, na 1 díl hmot. sušiny gelotvorné látky, například alginátu, akrylamidu, agaru, kapa-carageenanu a genu-carrageenanu.
- 2. Způsob 'přípravy imobilizovaného biokatalyzátoru podle bodu 1, vyznačující se tím, že se vlhké promyté bakteriální buňky popřípadě permeabilizované suspendují do roztoku gelotvorné látky, načež se suspenze převede v gel srážením, polymeraci a/nebo ochlazením a popřípadě se provede permeabilizace imobilizovaných buněk.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS455387A CS272660B1 (en) | 1987-06-22 | 1987-06-22 | Immobilized biocatalyst for nicotinamidadenindinucleotide's enzymic reduction and method of its preparation |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS455387A CS272660B1 (en) | 1987-06-22 | 1987-06-22 | Immobilized biocatalyst for nicotinamidadenindinucleotide's enzymic reduction and method of its preparation |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CS455387A1 CS455387A1 (en) | 1990-06-13 |
| CS272660B1 true CS272660B1 (en) | 1991-02-12 |
Family
ID=5388565
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CS455387A CS272660B1 (en) | 1987-06-22 | 1987-06-22 | Immobilized biocatalyst for nicotinamidadenindinucleotide's enzymic reduction and method of its preparation |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CS (1) | CS272660B1 (cs) |
-
1987
- 1987-06-22 CS CS455387A patent/CS272660B1/cs unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CS455387A1 (en) | 1990-06-13 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US4637982A (en) | Process for biological preparation of amides | |
| Shimizu et al. | Stereoselective reduction of ethyl 4-chloro-3-oxobutanoate by a microbial aldehyde reductase in an organic solvent-water diphasic system | |
| EP0188316B1 (en) | Process for the preparation of amides using microorganisms | |
| US5179014A (en) | Process for the preparation of amides using microorganisms | |
| Martin et al. | Conversion of l‐sorbose to l‐sorbosone by immobilized cells of Gluconobacter melanogenus IFO 3293 | |
| Shimizu et al. | Microbial asymmetric reduction of ethyl 4-chloro-3-oxobutanoate to optically active ethyl-4-chloro-3-hydroxybutanoate | |
| Ogawa et al. | Production of kojic acid by membrane-surface liquid culture of Aspergillus oryzae NRRL484 | |
| US4738924A (en) | Method for the production of 6-hydroxynicotinic acid | |
| EP0179523B1 (en) | Process for the enzymatic hydrolysis of d-alpha-amino-acid amides | |
| JP3117092B2 (ja) | セファロスポリン誘導体をグルタリル−７−アミノセファロスポラン酸誘導体に連続転化する方法 | |
| US4059489A (en) | Production of glucose isomerase | |
| Yoshida et al. | Production and application of maltose phosphorylase and trehalose phosphorylase by a strain of Plesiomonas | |
| Matsunaga et al. | Regeneration of NAD (P) H by immobilized whole cells of Clostridium butyricum under hydrogen high pressure | |
| CS272660B1 (en) | Immobilized biocatalyst for nicotinamidadenindinucleotide's enzymic reduction and method of its preparation | |
| Sonnleitner et al. | Application of immobilized cells of Thermoanaerobium brockii for stereoselective reductions of oxo-acid esters | |
| EP0032987B1 (en) | Thermophilic aspartase, processes for producing, culture used, and l-aspartic acid preparation process using the same | |
| GUPTA et al. | Immobilization and properties of dextransucrase from Leuconostoc mesenteroides culture, LM1 | |
| Wichers et al. | Optimization of the biotransformation of L-tyrosine into L-Dihydroxyphenylalanine (DOPA) by alginate-entrapped cells of Mucuna pruriens | |
| IE893773L (en) | Biocatalysts and processes for the manufacture thereof | |
| CS266909B1 (cs) | Způsob přípravy redukovaného nikotinamidadenindinukleotidu | |
| Chave et al. | Recycling of NADP+ using immobilized E. coli and glucose-6-phosphate dehydrogenase | |
| Donova et al. | Poly-N-vinylcaprolactam gel: A novel matrix for entrapment of microorganisms | |
| CA1297057C (en) | Method for the production of ribavirin using high ribose donor concentrations | |
| EP0215414B1 (en) | Process for producing l-phenylalanine | |
| Kekos et al. | Effect of tannins on growth and amylase production by Calvatia gigantea |